data_1XYZ # _entry.id 1XYZ # _audit_conform.dict_name mmcif_pdbx.dic _audit_conform.dict_version 4.007 _audit_conform.dict_location http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic # _database_2.database_id PDB _database_2.database_code 1XYZ # loop_ _database_PDB_rev.num _database_PDB_rev.date _database_PDB_rev.date_original _database_PDB_rev.status _database_PDB_rev.replaces _database_PDB_rev.mod_type 1 1996-01-29 1995-06-07 ? 1XYZ 0 2 2009-02-24 ? ? 1XYZ 1 # _database_PDB_rev_record.rev_num 2 _database_PDB_rev_record.type VERSN _database_PDB_rev_record.details ? # _pdbx_database_status.status_code REL _pdbx_database_status.entry_id 1XYZ _pdbx_database_status.deposit_site ? _pdbx_database_status.process_site ? _pdbx_database_status.SG_entry . # loop_ _audit_author.name _audit_author.pdbx_ordinal 'Alzari, P.M.' 1 'Spinelli, S.' 2 'Dominguez, R.' 3 # loop_ _citation.id _citation.title _citation.journal_abbrev _citation.journal_volume _citation.page_first _citation.page_last _citation.year _citation.journal_id_ASTM _citation.country _citation.journal_id_ISSN _citation.journal_id_CSD _citation.book_publisher _citation.pdbx_database_id_PubMed _citation.pdbx_database_id_DOI primary 'A common protein fold and similar active site in two distinct families of beta-glycanases.' Nat.Struct.Biol. 2 569 576 1995 NSBIEW US 1072-8368 2024 ? 7664125 10.1038/nsb0795-569 1 'Crystallization and Preliminary Diffraction Analysis of the Catalytic Domain of Xylanase Z from Clostridium Thermocellum' J.Mol.Biol. 235 1348 ? 1994 JMOBAK UK 0022-2836 0070 ? ? ? # loop_ _citation_author.citation_id _citation_author.name _citation_author.ordinal primary 'Dominguez, R.' 1 primary 'Souchon, H.' 2 primary 'Spinelli, S.' 3 primary 'Dauter, Z.' 4 primary 'Wilson, K.S.' 5 primary 'Chauvaux, S.' 6 primary 'Beguin, P.' 7 primary 'Alzari, P.M.' 8 1 'Souchon, H.' 9 1 'Spinelli, S.' 10 1 'Beguin, P.' 11 1 'Alzari, P.M.' 12 # _cell.entry_id 1XYZ _cell.length_a 47.100 _cell.length_b 51.100 _cell.length_c 70.740 _cell.angle_alpha 100.54 _cell.angle_beta 83.79 _cell.angle_gamma 101.64 _cell.Z_PDB 2 _cell.pdbx_unique_axis ? # _symmetry.entry_id 1XYZ _symmetry.space_group_name_H-M 'P 1' _symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M ? _symmetry.cell_setting ? _symmetry.Int_Tables_number ? # loop_ _entity.id _entity.type _entity.src_method _entity.pdbx_description _entity.formula_weight _entity.pdbx_number_of_molecules _entity.details _entity.pdbx_mutation _entity.pdbx_fragment _entity.pdbx_ec 1 polymer man 1,4-BETA-D-XYLAN-XYLANOHYDROLASE 39434.574 2 ? ? ? 3.2.1.8 2 water nat water 18.015 457 ? ? ? ? # loop_ _entity_keywords.entity_id _entity_keywords.text 1 ? 2 ? # loop_ _entity_name_com.entity_id _entity_name_com.name 1 'ENDO-1\,4-BETA-XYLANASE Z, XYLANASE XYNZ' 2 ? # _entity_poly.entity_id 1 _entity_poly.type 'polypeptide(L)' _entity_poly.nstd_linkage no _entity_poly.nstd_monomer no _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code ;PGQGDVQTPNPSVTPTQTPIPTISGNALRDYAEARGIKIGTCVNYPFYNNSDPTYNSILQREFSMVVCENEMKFDALQPR QNVFDFSKGDQLLAFAERNGMQMRGHTLIWHNQNPSWLTNGNWNRDSLLAVMKNHITTVMTHYKGKIVEWDVANECMDDS GNGLRSSIWRNVIGQDYLDYAFRYAREADPDALLFYNDYNIEDLGPKSNAVFNMIKSMKERGVPIDGVGFQCHFINGMSP EYLASIDQNIKRYAEIGVIVSFTEIDIRIPQSENPATAFQVQANNYKELMKICLANPNCNTFVMWGFTDKYTWIPGTFPG YGNPLIYDSNYNPKPAYNAIKEALMGY ; _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can ;PGQGDVQTPNPSVTPTQTPIPTISGNALRDYAEARGIKIGTCVNYPFYNNSDPTYNSILQREFSMVVCENEMKFDALQPR QNVFDFSKGDQLLAFAERNGMQMRGHTLIWHNQNPSWLTNGNWNRDSLLAVMKNHITTVMTHYKGKIVEWDVANECMDDS GNGLRSSIWRNVIGQDYLDYAFRYAREADPDALLFYNDYNIEDLGPKSNAVFNMIKSMKERGVPIDGVGFQCHFINGMSP EYLASIDQNIKRYAEIGVIVSFTEIDIRIPQSENPATAFQVQANNYKELMKICLANPNCNTFVMWGFTDKYTWIPGTFPG YGNPLIYDSNYNPKPAYNAIKEALMGY ; _entity_poly.pdbx_strand_id A,B # loop_ _entity_poly_seq.entity_id _entity_poly_seq.num _entity_poly_seq.mon_id _entity_poly_seq.hetero 1 1 PRO n 1 2 GLY n 1 3 GLN n 1 4 GLY n 1 5 ASP n 1 6 VAL n 1 7 GLN n 1 8 THR n 1 9 PRO n 1 10 ASN n 1 11 PRO n 1 12 SER n 1 13 VAL n 1 14 THR n 1 15 PRO n 1 16 THR n 1 17 GLN n 1 18 THR n 1 19 PRO n 1 20 ILE n 1 21 PRO n 1 22 THR n 1 23 ILE n 1 24 SER n 1 25 GLY n 1 26 ASN n 1 27 ALA n 1 28 LEU n 1 29 ARG n 1 30 ASP n 1 31 TYR n 1 32 ALA n 1 33 GLU n 1 34 ALA n 1 35 ARG n 1 36 GLY n 1 37 ILE n 1 38 LYS n 1 39 ILE n 1 40 GLY n 1 41 THR n 1 42 CYS n 1 43 VAL n 1 44 ASN n 1 45 TYR n 1 46 PRO n 1 47 PHE n 1 48 TYR n 1 49 ASN n 1 50 ASN n 1 51 SER n 1 52 ASP n 1 53 PRO n 1 54 THR n 1 55 TYR n 1 56 ASN n 1 57 SER n 1 58 ILE n 1 59 LEU n 1 60 GLN n 1 61 ARG n 1 62 GLU n 1 63 PHE n 1 64 SER n 1 65 MET n 1 66 VAL n 1 67 VAL n 1 68 CYS n 1 69 GLU n 1 70 ASN n 1 71 GLU n 1 72 MET n 1 73 LYS n 1 74 PHE n 1 75 ASP n 1 76 ALA n 1 77 LEU n 1 78 GLN n 1 79 PRO n 1 80 ARG n 1 81 GLN n 1 82 ASN n 1 83 VAL n 1 84 PHE n 1 85 ASP n 1 86 PHE n 1 87 SER n 1 88 LYS n 1 89 GLY n 1 90 ASP n 1 91 GLN n 1 92 LEU n 1 93 LEU n 1 94 ALA n 1 95 PHE n 1 96 ALA n 1 97 GLU n 1 98 ARG n 1 99 ASN n 1 100 GLY n 1 101 MET n 1 102 GLN n 1 103 MET n 1 104 ARG n 1 105 GLY n 1 106 HIS n 1 107 THR n 1 108 LEU n 1 109 ILE n 1 110 TRP n 1 111 HIS n 1 112 ASN n 1 113 GLN n 1 114 ASN n 1 115 PRO n 1 116 SER n 1 117 TRP n 1 118 LEU n 1 119 THR n 1 120 ASN n 1 121 GLY n 1 122 ASN n 1 123 TRP n 1 124 ASN n 1 125 ARG n 1 126 ASP n 1 127 SER n 1 128 LEU n 1 129 LEU n 1 130 ALA n 1 131 VAL n 1 132 MET n 1 133 LYS n 1 134 ASN n 1 135 HIS n 1 136 ILE n 1 137 THR n 1 138 THR n 1 139 VAL n 1 140 MET n 1 141 THR n 1 142 HIS n 1 143 TYR n 1 144 LYS n 1 145 GLY n 1 146 LYS n 1 147 ILE n 1 148 VAL n 1 149 GLU n 1 150 TRP n 1 151 ASP n 1 152 VAL n 1 153 ALA n 1 154 ASN n 1 155 GLU n 1 156 CYS n 1 157 MET n 1 158 ASP n 1 159 ASP n 1 160 SER n 1 161 GLY n 1 162 ASN n 1 163 GLY n 1 164 LEU n 1 165 ARG n 1 166 SER n 1 167 SER n 1 168 ILE n 1 169 TRP n 1 170 ARG n 1 171 ASN n 1 172 VAL n 1 173 ILE n 1 174 GLY n 1 175 GLN n 1 176 ASP n 1 177 TYR n 1 178 LEU n 1 179 ASP n 1 180 TYR n 1 181 ALA n 1 182 PHE n 1 183 ARG n 1 184 TYR n 1 185 ALA n 1 186 ARG n 1 187 GLU n 1 188 ALA n 1 189 ASP n 1 190 PRO n 1 191 ASP n 1 192 ALA n 1 193 LEU n 1 194 LEU n 1 195 PHE n 1 196 TYR n 1 197 ASN n 1 198 ASP n 1 199 TYR n 1 200 ASN n 1 201 ILE n 1 202 GLU n 1 203 ASP n 1 204 LEU n 1 205 GLY n 1 206 PRO n 1 207 LYS n 1 208 SER n 1 209 ASN n 1 210 ALA n 1 211 VAL n 1 212 PHE n 1 213 ASN n 1 214 MET n 1 215 ILE n 1 216 LYS n 1 217 SER n 1 218 MET n 1 219 LYS n 1 220 GLU n 1 221 ARG n 1 222 GLY n 1 223 VAL n 1 224 PRO n 1 225 ILE n 1 226 ASP n 1 227 GLY n 1 228 VAL n 1 229 GLY n 1 230 PHE n 1 231 GLN n 1 232 CYS n 1 233 HIS n 1 234 PHE n 1 235 ILE n 1 236 ASN n 1 237 GLY n 1 238 MET n 1 239 SER n 1 240 PRO n 1 241 GLU n 1 242 TYR n 1 243 LEU n 1 244 ALA n 1 245 SER n 1 246 ILE n 1 247 ASP n 1 248 GLN n 1 249 ASN n 1 250 ILE n 1 251 LYS n 1 252 ARG n 1 253 TYR n 1 254 ALA n 1 255 GLU n 1 256 ILE n 1 257 GLY n 1 258 VAL n 1 259 ILE n 1 260 VAL n 1 261 SER n 1 262 PHE n 1 263 THR n 1 264 GLU n 1 265 ILE n 1 266 ASP n 1 267 ILE n 1 268 ARG n 1 269 ILE n 1 270 PRO n 1 271 GLN n 1 272 SER n 1 273 GLU n 1 274 ASN n 1 275 PRO n 1 276 ALA n 1 277 THR n 1 278 ALA n 1 279 PHE n 1 280 GLN n 1 281 VAL n 1 282 GLN n 1 283 ALA n 1 284 ASN n 1 285 ASN n 1 286 TYR n 1 287 LYS n 1 288 GLU n 1 289 LEU n 1 290 MET n 1 291 LYS n 1 292 ILE n 1 293 CYS n 1 294 LEU n 1 295 ALA n 1 296 ASN n 1 297 PRO n 1 298 ASN n 1 299 CYS n 1 300 ASN n 1 301 THR n 1 302 PHE n 1 303 VAL n 1 304 MET n 1 305 TRP n 1 306 GLY n 1 307 PHE n 1 308 THR n 1 309 ASP n 1 310 LYS n 1 311 TYR n 1 312 THR n 1 313 TRP n 1 314 ILE n 1 315 PRO n 1 316 GLY n 1 317 THR n 1 318 PHE n 1 319 PRO n 1 320 GLY n 1 321 TYR n 1 322 GLY n 1 323 ASN n 1 324 PRO n 1 325 LEU n 1 326 ILE n 1 327 TYR n 1 328 ASP n 1 329 SER n 1 330 ASN n 1 331 TYR n 1 332 ASN n 1 333 PRO n 1 334 LYS n 1 335 PRO n 1 336 ALA n 1 337 TYR n 1 338 ASN n 1 339 ALA n 1 340 ILE n 1 341 LYS n 1 342 GLU n 1 343 ALA n 1 344 LEU n 1 345 MET n 1 346 GLY n 1 347 TYR n # _entity_src_gen.entity_id 1 _entity_src_gen.gene_src_common_name ? _entity_src_gen.gene_src_genus Clostridium _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene ? _entity_src_gen.gene_src_species ? _entity_src_gen.gene_src_strain 'NCIB 10682' _entity_src_gen.gene_src_tissue ? _entity_src_gen.gene_src_tissue_fraction ? _entity_src_gen.gene_src_details ? _entity_src_gen.pdbx_gene_src_fragment ? _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name 'Clostridium thermocellum' _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id 1515 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_variant ? _entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell_line ? _entity_src_gen.pdbx_gene_src_atcc ? _entity_src_gen.pdbx_gene_src_organ ? _entity_src_gen.pdbx_gene_src_organelle ? _entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell ? _entity_src_gen.pdbx_gene_src_cellular_location ? _entity_src_gen.host_org_common_name ? _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name 'Escherichia coli' _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id 562 _entity_src_gen.host_org_genus Escherichia _entity_src_gen.pdbx_host_org_gene ? _entity_src_gen.pdbx_host_org_organ ? _entity_src_gen.host_org_species ? _entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue ? _entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue_fraction ? _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain ? _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant ? _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line ? _entity_src_gen.pdbx_host_org_atcc ? _entity_src_gen.pdbx_host_org_culture_collection ? _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell ? _entity_src_gen.pdbx_host_org_organelle ? _entity_src_gen.pdbx_host_org_cellular_location ? _entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type ? _entity_src_gen.pdbx_host_org_vector ? _entity_src_gen.plasmid_name 'PCT1214 (PUC8)' _entity_src_gen.plasmid_details ? _entity_src_gen.pdbx_description ? # _struct_ref.id 1 _struct_ref.db_name UNP _struct_ref.db_code XYNZ_CLOTM _struct_ref.entity_id 1 _struct_ref.pdbx_db_accession P10478 _struct_ref.pdbx_align_begin 1 _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code ;MSRKLFSVLLVGLMLMTSLLVTISSTSAASLPTMPPSGYDQVRNGVPRGQVVNISYFSTA TNSTRPARVYLPPGYSKDKKYSVLYLLHGIGGSENDWFEGGGRANVIADNLIAEGKIKPL IIVTPNTNAAGPGIADGYENFTKDLLNSLIPYIESNYSVYTDREHRAIAGLSMGGGQSFN IGLTNLDKFAYIGPISAAPNTYPNERLFPDGGKAAREKLKLLFIACGTNDSLIGFGQRVH EYCVANNINHVYWLIQGGGHDFNVWKPGLWNFLQMADEAGLTRDGNTPVPTPSPKPANTR IEAEDYDGINSSSIEIIGVPPEGGRGIGYITSGDYLVYKSIDFGNGATSFKAKVANANTS NIELRLNGPNGTLIGTLSVKSTGDWNTYEEQTCSISKVTGINDLYLVFKGPVNIDWFTFG VESSSTGLGDLNGDGNINSSDLQALKRHLLGISPLTGEALLRADVNRSGKVDSTDYSVLK RYILRIITEFPGQGDVQTPNPSVTPTQTPIPTISGNALRDYAEARGIKIGTCVNYPFYNN SDPTYNSILQREFSMVVCENEMKFDALQPRQNVFDFSKGDQLLAFAERNGMQMRGHTLIW HNQNPSWLTNGNWNRDSLLAVMKNHITTVMTHYKGKIVEWDVANECMDDSGNGLRSSIWR NVIGQDYLDYAFRYAREADPDALLFYNDYNIEDLGPKSNAVFNMIKSMKERGVPIDGVGF QCHFINGMSPEYLASIDQNIKRYAEIGVIVSFTEIDIRIPQSENPATAFQVQANNYKELM KICLANPNCNTFVMWGFTDKYTWIPGTFPGYGNPLIYDSNYNPKPAYNAIKEALMGY ; _struct_ref.biol_id . # loop_ _struct_ref_seq.align_id _struct_ref_seq.ref_id _struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code _struct_ref_seq.pdbx_strand_id _struct_ref_seq.seq_align_beg _struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code _struct_ref_seq.seq_align_end _struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code _struct_ref_seq.pdbx_db_accession _struct_ref_seq.db_align_beg _struct_ref_seq.pdbx_db_align_beg_ins_code _struct_ref_seq.db_align_end _struct_ref_seq.pdbx_db_align_end_ins_code _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end 1 1 1XYZ A 1 ? 347 ? P10478 491 ? 837 ? 491 837 2 1 1XYZ B 1 ? 347 ? P10478 491 ? 837 ? 491 837 # loop_ _chem_comp.id _chem_comp.type _chem_comp.mon_nstd_flag _chem_comp.name _chem_comp.pdbx_synonyms _chem_comp.formula _chem_comp.formula_weight ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE ? 'C4 H8 N2 O3' 132.119 ALA 'L-peptide linking' y ALANINE ? 'C3 H7 N O2' 89.094 LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE ? 'C6 H13 N O2' 131.174 ARG 'L-peptide linking' y ARGININE ? 'C6 H15 N4 O2 1' 175.210 ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID' ? 'C4 H7 N O4' 133.104 TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE ? 'C9 H11 N O3' 181.191 GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID' ? 'C5 H9 N O4' 147.130 GLY 'PEPTIDE LINKING' y GLYCINE ? 'C2 H5 N O2' 75.067 ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE ? 'C6 H13 N O2' 131.174 LYS 'L-peptide linking' y LYSINE ? 'C6 H15 N2 O2 1' 147.197 THR 'L-peptide linking' y THREONINE ? 'C4 H9 N O3' 119.120 CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE ? 'C3 H7 N O2 S' 121.154 VAL 'L-peptide linking' y VALINE ? 'C5 H11 N O2' 117.147 PRO 'L-peptide linking' y PROLINE ? 'C5 H9 N O2' 115.132 PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE ? 'C9 H11 N O2' 165.191 SER 'L-peptide linking' y SERINE ? 'C3 H7 N O3' 105.093 GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE ? 'C5 H10 N2 O3' 146.146 MET 'L-peptide linking' y METHIONINE ? 'C5 H11 N O2 S' 149.207 HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE ? 'C6 H10 N3 O2 1' 156.164 TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN ? 'C11 H12 N2 O2' 204.228 HOH NON-POLYMER . WATER ? 'H2 O' 18.015 # _exptl.entry_id 1XYZ _exptl.method 'X-RAY DIFFRACTION' _exptl.crystals_number 1 # _exptl_crystal.id 1 _exptl_crystal.density_meas ? _exptl_crystal.density_Matthews 2.07 _exptl_crystal.density_percent_sol 40.63 _exptl_crystal.description ? # _diffrn.id 1 _diffrn.ambient_temp ? _diffrn.ambient_temp_details ? _diffrn.crystal_id 1 # _diffrn_detector.diffrn_id 1 _diffrn_detector.detector 'IMAGE PLATE' _diffrn_detector.type MARRESEARCH _diffrn_detector.pdbx_collection_date 1993-11 _diffrn_detector.details ? # _diffrn_radiation.diffrn_id 1 _diffrn_radiation.wavelength_id 1 _diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l M _diffrn_radiation.monochromator ? _diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol ? _diffrn_radiation.pdbx_scattering_type x-ray # _diffrn_radiation_wavelength.id 1 _diffrn_radiation_wavelength.wavelength 0.92 _diffrn_radiation_wavelength.wt 1.0 # _diffrn_source.diffrn_id 1 _diffrn_source.source SYNCHROTRON _diffrn_source.type 'EMBL/DESY, HAMBURG BEAMLINE X31' _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site 'EMBL/DESY, HAMBURG' _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline X31 _diffrn_source.pdbx_wavelength ? _diffrn_source.pdbx_wavelength_list 0.92 # _reflns.entry_id 1XYZ _reflns.observed_criterion_sigma_I ? _reflns.observed_criterion_sigma_F ? _reflns.d_resolution_low ? _reflns.d_resolution_high ? _reflns.number_obs 11704 _reflns.number_all ? _reflns.percent_possible_obs 96.4 _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs 0.083 _reflns.pdbx_Rsym_value ? _reflns.pdbx_netI_over_sigmaI ? _reflns.B_iso_Wilson_estimate ? _reflns.pdbx_redundancy 2.9 _reflns.pdbx_ordinal 1 _reflns.pdbx_diffrn_id 1 # _computing.entry_id 1XYZ _computing.pdbx_data_reduction_ii DENZO _computing.pdbx_data_reduction_ds ? _computing.data_collection ? _computing.structure_solution 'ARP/WARP, X-PLOR' _computing.structure_refinement 'ARP/WARP, X-PLOR' _computing.pdbx_structure_refinement_method ? # _refine.entry_id 1XYZ _refine.ls_number_reflns_obs 117046 _refine.ls_number_reflns_all ? _refine.pdbx_ls_sigma_I ? _refine.pdbx_ls_sigma_F 0.0 _refine.pdbx_data_cutoff_high_absF ? _refine.pdbx_data_cutoff_low_absF ? _refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF ? _refine.ls_d_res_low 10.0 _refine.ls_d_res_high 1.4 _refine.ls_percent_reflns_obs ? _refine.ls_R_factor_obs 0.183 _refine.ls_R_factor_all ? _refine.ls_R_factor_R_work 0.183 _refine.ls_R_factor_R_free 0.221 _refine.ls_R_factor_R_free_error ? _refine.ls_R_factor_R_free_error_details ? _refine.ls_percent_reflns_R_free ? _refine.ls_number_reflns_R_free ? _refine.ls_number_parameters ? _refine.ls_number_restraints ? _refine.occupancy_min ? _refine.occupancy_max ? _refine.B_iso_mean ? _refine.aniso_B[1][1] ? _refine.aniso_B[2][2] ? _refine.aniso_B[3][3] ? _refine.aniso_B[1][2] ? _refine.aniso_B[1][3] ? _refine.aniso_B[2][3] ? _refine.solvent_model_details ? _refine.solvent_model_param_ksol ? _refine.solvent_model_param_bsol ? _refine.pdbx_ls_cross_valid_method ? _refine.details ? _refine.pdbx_starting_model ? _refine.pdbx_method_to_determine_struct ? _refine.pdbx_isotropic_thermal_model ? _refine.pdbx_stereochemistry_target_values ? _refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case ? _refine.pdbx_R_Free_selection_details ? _refine.pdbx_overall_ESU_R ? _refine.pdbx_overall_ESU_R_Free ? _refine.overall_SU_ML ? _refine.overall_SU_B ? _refine.pdbx_refine_id 'X-RAY DIFFRACTION' _refine.pdbx_diffrn_id 1 # _refine_hist.pdbx_refine_id 'X-RAY DIFFRACTION' _refine_hist.cycle_id LAST _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein 5164 _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid 0 _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand 0 _refine_hist.number_atoms_solvent 457 _refine_hist.number_atoms_total 5621 _refine_hist.d_res_high 1.4 _refine_hist.d_res_low 10.0 # loop_ _refine_ls_restr.type _refine_ls_restr.dev_ideal _refine_ls_restr.dev_ideal_target _refine_ls_restr.weight _refine_ls_restr.number _refine_ls_restr.pdbx_refine_id x_bond_d 0.015 ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' x_bond_d_na ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' x_bond_d_prot ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' x_angle_d ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' x_angle_d_na ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' x_angle_d_prot ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' x_angle_deg 1.61 ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' x_angle_deg_na ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' x_angle_deg_prot ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' x_dihedral_angle_d 23.2 ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' x_dihedral_angle_d_na ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' x_dihedral_angle_d_prot ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' x_improper_angle_d 1.58 ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' x_improper_angle_d_na ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' x_improper_angle_d_prot ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' x_mcbond_it ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' x_mcangle_it ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' x_scbond_it ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' x_scangle_it ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' # _struct_ncs_oper.id 1 _struct_ncs_oper.code given _struct_ncs_oper.details ? _struct_ncs_oper.matrix[1][1] -0.999970 _struct_ncs_oper.matrix[1][2] 0.003570 _struct_ncs_oper.matrix[1][3] 0.006220 _struct_ncs_oper.matrix[2][1] 0.006340 _struct_ncs_oper.matrix[2][2] 0.034090 _struct_ncs_oper.matrix[2][3] 0.999400 _struct_ncs_oper.matrix[3][1] 0.003360 _struct_ncs_oper.matrix[3][2] 0.999410 _struct_ncs_oper.matrix[3][3] -0.034110 _struct_ncs_oper.vector[1] 23.67979 _struct_ncs_oper.vector[2] -4.45463 _struct_ncs_oper.vector[3] 56.27028 # _struct.entry_id 1XYZ _struct.title 'A COMMON PROTEIN FOLD AND SIMILAR ACTIVE SITE IN TWO DISTINCT FAMILIES OF BETA-GLYCANASES' _struct.pdbx_descriptor 1,4-BETA-D-XYLAN-XYLANOHYDROLASE _struct.pdbx_model_details ? _struct.pdbx_CASP_flag ? _struct.pdbx_model_type_details ? # _struct_keywords.entry_id 1XYZ _struct_keywords.pdbx_keywords GLYCOSYLTRANSFERASE _struct_keywords.text 'GLYCOSYL HYDROLASE, XYLANASE, FAMILY F/10 OF GLYCOSYL HYDROLASES, CLOSTRIDIUM THERMOCELLUM, GLYCOSYLTRANSFERASE' # loop_ _struct_asym.id _struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag _struct_asym.pdbx_modified _struct_asym.entity_id _struct_asym.details A N N 1 ? B N N 1 ? C N N 2 ? D N N 2 ? # loop_ _struct_biol.id _struct_biol.details _struct_biol.pdbx_parent_biol_id 1 ;MTRIX THE TRANSFORMATIONS PRESENTED ON MTRIX RECORDS BELOW DESCRIBE NON-CRYSTALLOGRAPHIC RELATIONSHIPS AMONG THE VARIOUS DOMAINS IN THIS ENTRY. APPLYING THE APPROPRIATE MTRIX TRANSFORMATION TO THE RESIDUES LISTED FIRST WILL YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR THE RESIDUES LISTED SECOND. APPLIED TO TRANSFORMED TO MTRIX RESIDUES RESIDUES RMSD M1 A 516 .. A 835 B 516 .. B 835 0.287 ; ? 2 ? ? # loop_ _struct_conf.conf_type_id _struct_conf.id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id _struct_conf.beg_label_comp_id _struct_conf.beg_label_asym_id _struct_conf.beg_label_seq_id _struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_conf.end_label_comp_id _struct_conf.end_label_asym_id _struct_conf.end_label_seq_id _struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_conf.beg_auth_comp_id _struct_conf.beg_auth_asym_id _struct_conf.beg_auth_seq_id _struct_conf.end_auth_comp_id _struct_conf.end_auth_asym_id _struct_conf.end_auth_seq_id _struct_conf.pdbx_PDB_helix_class _struct_conf.details _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length HELX_P HELX_P1 1 LEU A 28 ? ARG A 35 ? LEU A 518 ARG A 525 1 ? 8 HELX_P HELX_P2 2 TYR A 45 ? ASN A 49 ? TYR A 535 ASN A 539 5 ? 5 HELX_P HELX_P3 3 PRO A 53 ? GLU A 62 ? PRO A 543 GLU A 552 1 ? 10 HELX_P HELX_P4 4 PHE A 74 ? LEU A 77 ? PHE A 564 LEU A 567 1 ? 4 HELX_P HELX_P5 5 SER A 87 ? ASN A 99 ? SER A 577 ASN A 589 1 ? 13 HELX_P HELX_P6 6 SER A 116 ? THR A 119 ? SER A 606 THR A 609 1 ? 4 HELX_P HELX_P7 7 ARG A 125 ? HIS A 142 ? ARG A 615 HIS A 632 1 ? 18 HELX_P HELX_P8 8 ILE A 168 ? ILE A 173 ? ILE A 658 ILE A 663 1 ? 6 HELX_P HELX_P9 9 TYR A 177 ? ALA A 188 ? TYR A 667 ALA A 678 1 ? 12 HELX_P HELX_P10 10 PRO A 206 ? ARG A 221 ? PRO A 696 ARG A 711 1 ? 16 HELX_P HELX_P11 11 PRO A 240 ? ILE A 256 ? PRO A 730 ILE A 746 1 ? 17 HELX_P HELX_P12 12 PRO A 275 ? ALA A 295 ? PRO A 765 ALA A 785 1 ? 21 HELX_P HELX_P13 13 ILE A 314 ? THR A 317 ? ILE A 804 THR A 807 1 ? 4 HELX_P HELX_P14 14 PRO A 335 ? LEU A 344 ? PRO A 825 LEU A 834 1 ? 10 HELX_P HELX_P15 15 LEU B 28 ? ARG B 35 ? LEU B 518 ARG B 525 1 ? 8 HELX_P HELX_P16 16 TYR B 45 ? ASN B 49 ? TYR B 535 ASN B 539 5 ? 5 HELX_P HELX_P17 17 PRO B 53 ? GLU B 62 ? PRO B 543 GLU B 552 1 ? 10 HELX_P HELX_P18 18 PHE B 74 ? LEU B 77 ? PHE B 564 LEU B 567 1 ? 4 HELX_P HELX_P19 19 SER B 87 ? ASN B 99 ? SER B 577 ASN B 589 1 ? 13 HELX_P HELX_P20 20 SER B 116 ? THR B 119 ? SER B 606 THR B 609 1 ? 4 HELX_P HELX_P21 21 ARG B 125 ? HIS B 142 ? ARG B 615 HIS B 632 1 ? 18 HELX_P HELX_P22 22 ILE B 168 ? ILE B 173 ? ILE B 658 ILE B 663 1 ? 6 HELX_P HELX_P23 23 TYR B 177 ? ALA B 188 ? TYR B 667 ALA B 678 1 ? 12 HELX_P HELX_P24 24 PRO B 206 ? GLU B 220 ? PRO B 696 GLU B 710 1 ? 15 HELX_P HELX_P25 25 PRO B 240 ? ILE B 256 ? PRO B 730 ILE B 746 1 ? 17 HELX_P HELX_P26 26 PRO B 275 ? ALA B 295 ? PRO B 765 ALA B 785 1 ? 21 HELX_P HELX_P27 27 ILE B 314 ? THR B 317 ? ILE B 804 THR B 807 1 ? 4 HELX_P HELX_P28 28 PRO B 335 ? ALA B 343 ? PRO B 825 ALA B 833 1 ? 9 # _struct_conf_type.id HELX_P _struct_conf_type.criteria ? _struct_conf_type.reference ? # loop_ _struct_mon_prot_cis.pdbx_id _struct_mon_prot_cis.label_comp_id _struct_mon_prot_cis.label_seq_id _struct_mon_prot_cis.label_asym_id _struct_mon_prot_cis.label_alt_id _struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code _struct_mon_prot_cis.auth_comp_id _struct_mon_prot_cis.auth_seq_id _struct_mon_prot_cis.auth_asym_id _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_comp_id_2 _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2 _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_asym_id_2 _struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code_2 _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_comp_id_2 _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2 _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_asym_id_2 _struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_model_num _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle 1 HIS 106 A . ? HIS 596 A THR 107 A ? THR 597 A 1 0.11 2 HIS 106 B . ? HIS 596 B THR 107 B ? THR 597 B 1 0.29 # loop_ _struct_sheet.id _struct_sheet.type _struct_sheet.number_strands _struct_sheet.details A ? 8 ? B ? 2 ? C ? 8 ? D ? 2 ? # loop_ _struct_sheet_order.sheet_id _struct_sheet_order.range_id_1 _struct_sheet_order.range_id_2 _struct_sheet_order.offset _struct_sheet_order.sense A 1 2 ? parallel A 2 3 ? parallel A 3 4 ? parallel A 4 5 ? parallel A 5 6 ? parallel A 6 7 ? parallel A 7 8 ? parallel B 1 2 ? parallel C 1 2 ? parallel C 2 3 ? parallel C 3 4 ? parallel C 4 5 ? parallel C 5 6 ? parallel C 6 7 ? parallel C 7 8 ? parallel D 1 2 ? parallel # loop_ _struct_sheet_range.sheet_id _struct_sheet_range.id _struct_sheet_range.beg_label_comp_id _struct_sheet_range.beg_label_asym_id _struct_sheet_range.beg_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code _struct_sheet_range.end_label_comp_id _struct_sheet_range.end_label_asym_id _struct_sheet_range.end_label_seq_id _struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code _struct_sheet_range.symmetry _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id _struct_sheet_range.end_auth_comp_id _struct_sheet_range.end_auth_asym_id _struct_sheet_range.end_auth_seq_id A 1 GLN A 102 ? ARG A 104 ? ? GLN A 592 ARG A 594 A 2 MET A 65 ? CYS A 68 ? ? MET A 555 CYS A 558 A 3 LYS A 38 ? VAL A 43 ? ? LYS A 528 VAL A 533 A 4 CYS A 299 ? MET A 304 ? ? CYS A 789 MET A 794 A 5 ILE A 259 ? PHE A 262 ? ? ILE A 749 PHE A 752 A 6 GLY A 227 ? PHE A 230 ? ? GLY A 717 PHE A 720 A 7 LEU A 193 ? ASP A 198 ? ? LEU A 683 ASP A 688 A 8 GLU A 149 ? ASN A 154 ? ? GLU A 639 ASN A 644 B 1 HIS A 233 ? ILE A 235 ? ? HIS A 723 ILE A 725 B 2 ASP A 266 ? ARG A 268 ? ? ASP A 756 ARG A 758 C 1 GLN B 102 ? ARG B 104 ? ? GLN B 592 ARG B 594 C 2 MET B 65 ? CYS B 68 ? ? MET B 555 CYS B 558 C 3 LYS B 38 ? VAL B 43 ? ? LYS B 528 VAL B 533 C 4 CYS B 299 ? MET B 304 ? ? CYS B 789 MET B 794 C 5 ILE B 259 ? PHE B 262 ? ? ILE B 749 PHE B 752 C 6 GLY B 227 ? PHE B 230 ? ? GLY B 717 PHE B 720 C 7 LEU B 193 ? ASP B 198 ? ? LEU B 683 ASP B 688 C 8 GLU B 149 ? ASN B 154 ? ? GLU B 639 ASN B 644 D 1 HIS B 233 ? ILE B 235 ? ? HIS B 723 ILE B 725 D 2 ASP B 266 ? ARG B 268 ? ? ASP B 756 ARG B 758 # loop_ _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id A 1 2 O GLN A 102 ? O GLN A 592 N VAL A 66 ? N VAL A 556 A 2 3 O MET A 65 ? O MET A 555 N THR A 41 ? N THR A 531 A 3 4 O LYS A 38 ? O LYS A 528 N PHE A 302 ? N PHE A 792 A 4 5 O ASN A 300 ? O ASN A 790 N VAL A 260 ? N VAL A 750 A 5 6 O ILE A 259 ? O ILE A 749 N VAL A 228 ? N VAL A 718 A 6 7 O GLY A 227 ? O GLY A 717 N TYR A 196 ? N TYR A 686 A 7 8 O LEU A 193 ? O LEU A 683 N TRP A 150 ? N TRP A 640 B 1 2 O PHE A 234 ? O PHE A 724 N ASP A 266 ? N ASP A 756 C 1 2 O GLN B 102 ? O GLN B 592 N VAL B 66 ? N VAL B 556 C 2 3 O MET B 65 ? O MET B 555 N THR B 41 ? N THR B 531 C 3 4 O LYS B 38 ? O LYS B 528 N PHE B 302 ? N PHE B 792 C 4 5 O ASN B 300 ? O ASN B 790 N VAL B 260 ? N VAL B 750 C 5 6 O ILE B 259 ? O ILE B 749 N VAL B 228 ? N VAL B 718 C 6 7 O GLY B 227 ? O GLY B 717 N TYR B 196 ? N TYR B 686 C 7 8 O LEU B 193 ? O LEU B 683 N TRP B 150 ? N TRP B 640 D 1 2 O PHE B 234 ? O PHE B 724 N ASP B 266 ? N ASP B 756 # _database_PDB_matrix.entry_id 1XYZ _database_PDB_matrix.origx[1][1] 1.000000 _database_PDB_matrix.origx[1][2] 0.000000 _database_PDB_matrix.origx[1][3] 0.000000 _database_PDB_matrix.origx[2][1] 0.000000 _database_PDB_matrix.origx[2][2] 1.000000 _database_PDB_matrix.origx[2][3] 0.000000 _database_PDB_matrix.origx[3][1] 0.000000 _database_PDB_matrix.origx[3][2] 0.000000 _database_PDB_matrix.origx[3][3] 1.000000 _database_PDB_matrix.origx_vector[1] 0.00000 _database_PDB_matrix.origx_vector[2] 0.00000 _database_PDB_matrix.origx_vector[3] 0.00000 # _atom_sites.entry_id 1XYZ _atom_sites.Cartn_transform_axes ? _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] 0.021231 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] 0.004374 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] -0.001609 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] 0.019980 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] 0.003352 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] 0.000000 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] 0.014418 _atom_sites.fract_transf_vector[1] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[2] 0.00000 _atom_sites.fract_transf_vector[3] 0.00000 # loop_ _atom_sites_footnote.id _atom_sites_footnote.text 1 'HIS A 596 - THR A 597 OMEGA = 0.11 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION' 2 'HIS B 596 - THR B 597 OMEGA = 0.29 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION' # loop_ _atom_type.symbol N C O S # loop_ _atom_site.group_PDB _atom_site.id _atom_site.type_symbol _atom_site.label_atom_id _atom_site.label_alt_id _atom_site.label_comp_id _atom_site.label_asym_id _atom_site.label_entity_id _atom_site.label_seq_id _atom_site.pdbx_PDB_ins_code _atom_site.Cartn_x _atom_site.Cartn_y _atom_site.Cartn_z _atom_site.occupancy _atom_site.B_iso_or_equiv _atom_site.Cartn_x_esd _atom_site.Cartn_y_esd _atom_site.Cartn_z_esd _atom_site.occupancy_esd _atom_site.B_iso_or_equiv_esd _atom_site.pdbx_formal_charge _atom_site.auth_seq_id _atom_site.auth_comp_id _atom_site.auth_asym_id _atom_site.auth_atom_id _atom_site.pdbx_PDB_model_num ATOM 1 N N . ASN A 1 26 ? 41.511 25.152 36.876 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 516 ASN A N 1 ATOM 2 C CA . ASN A 1 26 ? 40.907 25.555 35.563 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 516 ASN A CA 1 ATOM 3 C C . ASN A 1 26 ? 39.684 24.707 35.106 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 516 ASN A C 1 ATOM 4 O O . ASN A 1 26 ? 39.191 24.916 34.001 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 516 ASN A O 1 ATOM 5 C CB . ASN A 1 26 ? 41.970 25.570 34.422 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 516 ASN A CB 1 ATOM 6 C CG . ASN A 1 26 ? 43.166 26.528 34.694 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 516 ASN A CG 1 ATOM 7 O OD1 . ASN A 1 26 ? 43.247 27.183 35.761 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 516 ASN A OD1 1 ATOM 8 N ND2 . ASN A 1 26 ? 44.122 26.565 33.756 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 516 ASN A ND2 1 ATOM 9 N N . ALA A 1 27 ? 39.186 23.778 35.939 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 517 ALA A N 1 ATOM 10 C CA . ALA A 1 27 ? 38.027 22.952 35.538 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 517 ALA A CA 1 ATOM 11 C C . ALA A 1 27 ? 36.730 23.719 35.746 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 517 ALA A C 1 ATOM 12 O O . ALA A 1 27 ? 36.707 24.699 36.480 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 517 ALA A O 1 ATOM 13 C CB . ALA A 1 27 ? 37.986 21.654 36.326 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 517 ALA A CB 1 ATOM 14 N N . LEU A 1 28 ? 35.647 23.273 35.115 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 518 LEU A N 1 ATOM 15 C CA . LEU A 1 28 ? 34.366 23.944 35.280 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 518 LEU A CA 1 ATOM 16 C C . LEU A 1 28 ? 33.984 24.033 36.768 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 518 LEU A C 1 ATOM 17 O O . LEU A 1 28 ? 33.537 25.080 37.228 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 518 LEU A O 1 ATOM 18 C CB . LEU A 1 28 ? 33.276 23.197 34.525 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 518 LEU A CB 1 ATOM 19 C CG . LEU A 1 28 ? 33.253 23.288 33.007 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 518 LEU A CG 1 ATOM 20 C CD1 . LEU A 1 28 ? 32.199 22.294 32.471 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 518 LEU A CD1 1 ATOM 21 C CD2 . LEU A 1 28 ? 32.943 24.720 32.590 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 518 LEU A CD2 1 ATOM 22 N N . ARG A 1 29 ? 34.201 22.959 37.533 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A N 1 ATOM 23 C CA . ARG A 1 29 ? 33.856 22.980 38.959 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A CA 1 ATOM 24 C C . ARG A 1 29 ? 34.623 24.033 39.770 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A C 1 ATOM 25 O O . ARG A 1 29 ? 34.129 24.518 40.770 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A O 1 ATOM 26 C CB . ARG A 1 29 ? 34.047 21.612 39.610 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A CB 1 ATOM 27 C CG . ARG A 1 29 ? 35.464 21.144 39.631 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A CG 1 ATOM 28 C CD . ARG A 1 29 ? 35.624 19.805 40.289 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A CD 1 ATOM 29 N NE . ARG A 1 29 ? 35.222 19.856 41.678 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A NE 1 ATOM 30 C CZ . ARG A 1 29 ? 35.125 18.774 42.447 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A CZ 1 ATOM 31 N NH1 . ARG A 1 29 ? 35.403 17.566 41.943 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A NH1 1 ATOM 32 N NH2 . ARG A 1 29 ? 34.757 18.903 43.707 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A NH2 1 ATOM 33 N N . ASP A 1 30 ? 35.818 24.409 39.330 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 520 ASP A N 1 ATOM 34 C CA . ASP A 1 30 ? 36.605 25.420 40.057 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 520 ASP A CA 1 ATOM 35 C C . ASP A 1 30 ? 35.994 26.819 39.900 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 520 ASP A C 1 ATOM 36 O O . ASP A 1 30 ? 35.875 27.572 40.864 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 520 ASP A O 1 ATOM 37 C CB . ASP A 1 30 ? 38.056 25.409 39.563 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 520 ASP A CB 1 ATOM 38 C CG . ASP A 1 30 ? 38.717 24.070 39.771 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 520 ASP A CG 1 ATOM 39 O OD1 . ASP A 1 30 ? 38.507 23.499 40.860 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 520 ASP A OD1 1 ATOM 40 O OD2 . ASP A 1 30 ? 39.409 23.562 38.864 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 520 ASP A OD2 1 ATOM 41 N N . TYR A 1 31 ? 35.607 27.159 38.680 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A N 1 ATOM 42 C CA . TYR A 1 31 ? 34.999 28.446 38.424 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A CA 1 ATOM 43 C C . TYR A 1 31 ? 33.606 28.496 39.035 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A C 1 ATOM 44 O O . TYR A 1 31 ? 33.161 29.542 39.518 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A O 1 ATOM 45 C CB . TYR A 1 31 ? 34.936 28.692 36.930 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A CB 1 ATOM 46 C CG . TYR A 1 31 ? 36.303 28.908 36.363 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A CG 1 ATOM 47 C CD1 . TYR A 1 31 ? 37.054 30.035 36.730 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A CD1 1 ATOM 48 C CD2 . TYR A 1 31 ? 36.873 27.984 35.504 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A CD2 1 ATOM 49 C CE1 . TYR A 1 31 ? 38.347 30.235 36.255 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A CE1 1 ATOM 50 C CE2 . TYR A 1 31 ? 38.169 28.171 35.016 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A CE2 1 ATOM 51 C CZ . TYR A 1 31 ? 38.896 29.302 35.398 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A CZ 1 ATOM 52 O OH . TYR A 1 31 ? 40.165 29.509 34.903 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A OH 1 ATOM 53 N N . ALA A 1 32 ? 32.906 27.366 38.988 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A N 1 ATOM 54 C CA . ALA A 1 32 ? 31.570 27.312 39.556 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A CA 1 ATOM 55 C C . ALA A 1 32 ? 31.654 27.491 41.058 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A C 1 ATOM 56 O O . ALA A 1 32 ? 30.933 28.297 41.615 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A O 1 ATOM 57 C CB . ALA A 1 32 ? 30.907 25.982 39.213 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A CB 1 ATOM 58 N N . GLU A 1 33 ? 32.534 26.739 41.706 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A N 1 ATOM 59 C CA . GLU A 1 33 ? 32.718 26.826 43.155 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A CA 1 ATOM 60 C C . GLU A 1 33 ? 32.995 28.282 43.575 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A C 1 ATOM 61 O O . GLU A 1 33 ? 32.429 28.775 44.549 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A O 1 ATOM 62 C CB . GLU A 1 33 ? 33.873 25.912 43.621 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A CB 1 ATOM 63 C CG . GLU A 1 33 ? 33.507 24.407 43.599 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A CG 1 ATOM 64 C CD . GLU A 1 33 ? 34.707 23.414 43.527 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A CD 1 ATOM 65 O OE1 . GLU A 1 33 ? 35.852 23.761 43.957 1.00 38.51 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A OE1 1 ATOM 66 O OE2 . GLU A 1 33 ? 34.482 22.266 43.040 1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A OE2 1 ATOM 67 N N . ALA A 1 34 ? 33.810 28.981 42.794 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 524 ALA A N 1 ATOM 68 C CA . ALA A 1 34 ? 34.166 30.364 43.086 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 524 ALA A CA 1 ATOM 69 C C . ALA A 1 34 ? 32.939 31.280 43.078 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 524 ALA A C 1 ATOM 70 O O . ALA A 1 34 ? 32.920 32.354 43.707 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 524 ALA A O 1 ATOM 71 C CB . ALA A 1 34 ? 35.213 30.848 42.069 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 524 ALA A CB 1 ATOM 72 N N . ARG A 1 35 ? 31.911 30.857 42.361 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A N 1 ATOM 73 C CA . ARG A 1 35 ? 30.701 31.641 42.259 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A CA 1 ATOM 74 C C . ARG A 1 35 ? 29.567 31.127 43.152 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A C 1 ATOM 75 O O . ARG A 1 35 ? 28.486 31.697 43.136 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A O 1 ATOM 76 C CB . ARG A 1 35 ? 30.249 31.690 40.800 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A CB 1 ATOM 77 C CG . ARG A 1 35 ? 31.317 32.203 39.823 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A CG 1 ATOM 78 C CD . ARG A 1 35 ? 31.730 33.670 40.097 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A CD 1 ATOM 79 N NE . ARG A 1 35 ? 30.630 34.606 39.879 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A NE 1 ATOM 80 C CZ . ARG A 1 35 ? 30.277 35.123 38.699 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A CZ 1 ATOM 81 N NH1 . ARG A 1 35 ? 30.939 34.819 37.588 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A NH1 1 ATOM 82 N NH2 . ARG A 1 35 ? 29.212 35.914 38.623 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A NH2 1 ATOM 83 N N . GLY A 1 36 ? 29.815 30.071 43.932 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 526 GLY A N 1 ATOM 84 C CA . GLY A 1 36 ? 28.786 29.496 44.809 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 526 GLY A CA 1 ATOM 85 C C . GLY A 1 36 ? 27.692 28.668 44.122 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 526 GLY A C 1 ATOM 86 O O . GLY A 1 36 ? 26.561 28.562 44.629 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 526 GLY A O 1 ATOM 87 N N . ILE A 1 37 ? 28.044 28.082 42.977 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A N 1 ATOM 88 C CA . ILE A 1 37 ? 27.163 27.268 42.111 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A CA 1 ATOM 89 C C . ILE A 1 37 ? 27.736 25.832 42.085 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A C 1 ATOM 90 O O . ILE A 1 37 ? 28.970 25.640 42.148 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A O 1 ATOM 91 C CB . ILE A 1 37 ? 27.235 27.828 40.595 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A CB 1 ATOM 92 C CG1 . ILE A 1 37 ? 26.668 29.250 40.491 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A CG1 1 ATOM 93 C CG2 . ILE A 1 37 ? 26.559 26.927 39.590 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A CG2 1 ATOM 94 C CD1 . ILE A 1 37 ? 25.392 29.465 41.200 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A CD1 1 ATOM 95 N N . LYS A 1 38 ? 26.858 24.832 42.063 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A N 1 ATOM 96 C CA . LYS A 1 38 ? 27.275 23.429 41.914 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A CA 1 ATOM 97 C C . LYS A 1 38 ? 26.965 23.107 40.441 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A C 1 ATOM 98 O O . LYS A 1 38 ? 25.882 23.449 39.946 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A O 1 ATOM 99 C CB . LYS A 1 38 ? 26.446 22.489 42.803 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A CB 1 ATOM 100 C CG . LYS A 1 38 ? 26.720 22.606 44.314 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A CG 1 ATOM 101 C CD . LYS A 1 38 ? 28.184 22.310 44.610 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A CD 1 ATOM 102 C CE . LYS A 1 38 ? 28.533 22.576 46.083 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A CE 1 ATOM 103 N NZ . LYS A 1 38 ? 29.986 22.331 46.352 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A NZ 1 ATOM 104 N N . ILE A 1 39 ? 27.922 22.502 39.741 1.00 9.53 ? ? ? ? ? ? 529 ILE A N 1 ATOM 105 C CA . ILE A 1 39 ? 27.746 22.147 38.339 1.00 8.79 ? ? ? ? ? ? 529 ILE A CA 1 ATOM 106 C C . ILE A 1 39 ? 27.829 20.640 38.243 1.00 8.34 ? ? ? ? ? ? 529 ILE A C 1 ATOM 107 O O . ILE A 1 39 ? 28.763 20.039 38.759 1.00 9.37 ? ? ? ? ? ? 529 ILE A O 1 ATOM 108 C CB . ILE A 1 39 ? 28.764 22.903 37.420 1.00 8.92 ? ? ? ? ? ? 529 ILE A CB 1 ATOM 109 C CG1 . ILE A 1 39 ? 28.477 22.605 35.948 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 529 ILE A CG1 1 ATOM 110 C CG2 . ILE A 1 39 ? 30.192 22.593 37.789 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 529 ILE A CG2 1 ATOM 111 C CD1 . ILE A 1 39 ? 28.954 23.747 34.990 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 529 ILE A CD1 1 ATOM 112 N N . GLY A 1 40 ? 26.832 20.017 37.624 1.00 7.55 ? ? ? ? ? ? 530 GLY A N 1 ATOM 113 C CA . GLY A 1 40 ? 26.842 18.575 37.593 1.00 7.77 ? ? ? ? ? ? 530 GLY A CA 1 ATOM 114 C C . GLY A 1 40 ? 26.306 17.919 36.347 1.00 8.70 ? ? ? ? ? ? 530 GLY A C 1 ATOM 115 O O . GLY A 1 40 ? 25.993 18.600 35.347 1.00 8.22 ? ? ? ? ? ? 530 GLY A O 1 ATOM 116 N N . THR A 1 41 ? 26.199 16.591 36.408 1.00 7.71 ? ? ? ? ? ? 531 THR A N 1 ATOM 117 C CA . THR A 1 41 ? 25.701 15.803 35.293 1.00 7.60 ? ? ? ? ? ? 531 THR A CA 1 ATOM 118 C C . THR A 1 41 ? 25.117 14.481 35.807 1.00 8.27 ? ? ? ? ? ? 531 THR A C 1 ATOM 119 O O . THR A 1 41 ? 25.453 14.039 36.921 1.00 7.43 ? ? ? ? ? ? 531 THR A O 1 ATOM 120 C CB . THR A 1 41 ? 26.891 15.442 34.308 1.00 8.06 ? ? ? ? ? ? 531 THR A CB 1 ATOM 121 O OG1 . THR A 1 41 ? 26.428 14.629 33.211 1.00 8.12 ? ? ? ? ? ? 531 THR A OG1 1 ATOM 122 C CG2 . THR A 1 41 ? 28.020 14.705 35.058 1.00 8.56 ? ? ? ? ? ? 531 THR A CG2 1 ATOM 123 N N . CYS A 1 42 ? 24.221 13.880 35.022 1.00 8.23 ? ? ? ? ? ? 532 CYS A N 1 ATOM 124 C CA . CYS A 1 42 ? 23.762 12.537 35.353 1.00 8.73 ? ? ? ? ? ? 532 CYS A CA 1 ATOM 125 C C . CYS A 1 42 ? 24.913 11.621 34.905 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 532 CYS A C 1 ATOM 126 O O . CYS A 1 42 ? 25.752 11.977 34.032 1.00 9.35 ? ? ? ? ? ? 532 CYS A O 1 ATOM 127 C CB . CYS A 1 42 ? 22.480 12.149 34.632 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 532 CYS A CB 1 ATOM 128 S SG . CYS A 1 42 ? 22.666 11.919 32.869 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 532 CYS A SG 1 ATOM 129 N N . VAL A 1 43 ? 25.010 10.461 35.547 1.00 9.17 ? ? ? ? ? ? 533 VAL A N 1 ATOM 130 C CA . VAL A 1 43 ? 26.080 9.512 35.258 1.00 9.39 ? ? ? ? ? ? 533 VAL A CA 1 ATOM 131 C C . VAL A 1 43 ? 25.530 8.375 34.410 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 533 VAL A C 1 ATOM 132 O O . VAL A 1 43 ? 24.571 7.708 34.807 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 533 VAL A O 1 ATOM 133 C CB . VAL A 1 43 ? 26.668 9.022 36.593 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 533 VAL A CB 1 ATOM 134 C CG1 . VAL A 1 43 ? 27.668 7.870 36.385 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 533 VAL A CG1 1 ATOM 135 C CG2 . VAL A 1 43 ? 27.340 10.205 37.316 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 533 VAL A CG2 1 ATOM 136 N N . ASN A 1 44 ? 26.061 8.234 33.198 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 534 ASN A N 1 ATOM 137 C CA . ASN A 1 44 ? 25.600 7.214 32.239 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 534 ASN A CA 1 ATOM 138 C C . ASN A 1 44 ? 26.157 5.835 32.584 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 534 ASN A C 1 ATOM 139 O O . ASN A 1 44 ? 27.197 5.714 33.260 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 534 ASN A O 1 ATOM 140 C CB . ASN A 1 44 ? 25.942 7.627 30.776 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 534 ASN A CB 1 ATOM 141 C CG . ASN A 1 44 ? 25.416 9.039 30.425 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 534 ASN A CG 1 ATOM 142 O OD1 . ASN A 1 44 ? 24.198 9.256 30.321 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 534 ASN A OD1 1 ATOM 143 N ND2 . ASN A 1 44 ? 26.317 10.010 30.361 1.00 9.07 ? ? ? ? ? ? 534 ASN A ND2 1 ATOM 144 N N . TYR A 1 45 ? 25.544 4.808 32.020 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A N 1 ATOM 145 C CA . TYR A 1 45 ? 25.946 3.450 32.338 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A CA 1 ATOM 146 C C . TYR A 1 45 ? 27.413 2.986 32.289 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A C 1 ATOM 147 O O . TYR A 1 45 ? 27.845 2.227 33.169 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A O 1 ATOM 148 C CB . TYR A 1 45 ? 25.039 2.424 31.658 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A CB 1 ATOM 149 C CG . TYR A 1 45 ? 25.159 1.083 32.366 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A CG 1 ATOM 150 C CD1 . TYR A 1 45 ? 24.839 0.963 33.729 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A CD1 1 ATOM 151 C CD2 . TYR A 1 45 ? 25.721 -0.023 31.721 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A CD2 1 ATOM 152 C CE1 . TYR A 1 45 ? 25.092 -0.212 34.425 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A CE1 1 ATOM 153 C CE2 . TYR A 1 45 ? 25.974 -1.220 32.416 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A CE2 1 ATOM 154 C CZ . TYR A 1 45 ? 25.654 -1.302 33.772 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A CZ 1 ATOM 155 O OH . TYR A 1 45 ? 25.872 -2.491 34.453 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A OH 1 ATOM 156 N N . PRO A 1 46 ? 28.210 3.450 31.307 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 536 PRO A N 1 ATOM 157 C CA . PRO A 1 46 ? 29.611 3.020 31.238 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 536 PRO A CA 1 ATOM 158 C C . PRO A 1 46 ? 30.393 3.246 32.508 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 536 PRO A C 1 ATOM 159 O O . PRO A 1 46 ? 31.401 2.592 32.724 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 536 PRO A O 1 ATOM 160 C CB . PRO A 1 46 ? 30.171 3.865 30.092 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 536 PRO A CB 1 ATOM 161 C CG . PRO A 1 46 ? 28.981 3.989 29.178 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 536 PRO A CG 1 ATOM 162 C CD . PRO A 1 46 ? 27.894 4.346 30.178 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 536 PRO A CD 1 ATOM 163 N N . PHE A 1 47 ? 29.973 4.202 33.330 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A N 1 ATOM 164 C CA . PHE A 1 47 ? 30.667 4.473 34.593 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CA 1 ATOM 165 C C . PHE A 1 47 ? 30.785 3.211 35.456 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A C 1 ATOM 166 O O . PHE A 1 47 ? 31.860 2.888 35.955 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A O 1 ATOM 167 C CB . PHE A 1 47 ? 29.919 5.546 35.402 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CB 1 ATOM 168 C CG . PHE A 1 47 ? 30.336 5.630 36.854 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CG 1 ATOM 169 C CD1 . PHE A 1 47 ? 31.464 6.345 37.235 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CD1 1 ATOM 170 C CD2 . PHE A 1 47 ? 29.592 4.979 37.851 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CD2 1 ATOM 171 C CE1 . PHE A 1 47 ? 31.849 6.415 38.594 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CE1 1 ATOM 172 C CE2 . PHE A 1 47 ? 29.971 5.038 39.219 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CE2 1 ATOM 173 C CZ . PHE A 1 47 ? 31.092 5.754 39.588 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CZ 1 ATOM 174 N N . TYR A 1 48 ? 29.680 2.496 35.587 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A N 1 ATOM 175 C CA . TYR A 1 48 ? 29.633 1.314 36.426 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CA 1 ATOM 176 C C . TYR A 1 48 ? 30.512 0.138 36.019 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A C 1 ATOM 177 O O . TYR A 1 48 ? 31.203 -0.436 36.869 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A O 1 ATOM 178 C CB . TYR A 1 48 ? 28.191 0.879 36.606 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CB 1 ATOM 179 C CG . TYR A 1 48 ? 27.377 1.952 37.275 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CG 1 ATOM 180 C CD1 . TYR A 1 48 ? 27.425 2.128 38.667 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CD1 1 ATOM 181 C CD2 . TYR A 1 48 ? 26.607 2.830 36.521 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CD2 1 ATOM 182 C CE1 . TYR A 1 48 ? 26.734 3.152 39.283 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CE1 1 ATOM 183 C CE2 . TYR A 1 48 ? 25.913 3.858 37.124 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CE2 1 ATOM 184 C CZ . TYR A 1 48 ? 25.979 4.015 38.513 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CZ 1 ATOM 185 O OH . TYR A 1 48 ? 25.276 5.041 39.101 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A OH 1 ATOM 186 N N . ASN A 1 49 ? 30.517 -0.218 34.741 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 539 ASN A N 1 ATOM 187 C CA . ASN A 1 49 ? 31.343 -1.340 34.323 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 539 ASN A CA 1 ATOM 188 C C . ASN A 1 49 ? 32.742 -0.968 33.816 1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 539 ASN A C 1 ATOM 189 O O . ASN A 1 49 ? 33.485 -1.836 33.344 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 539 ASN A O 1 ATOM 190 C CB . ASN A 1 49 ? 30.602 -2.215 33.319 1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 539 ASN A CB 1 ATOM 191 C CG . ASN A 1 49 ? 30.452 -1.566 31.967 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 539 ASN A CG 1 ATOM 192 O OD1 . ASN A 1 49 ? 31.045 -0.521 31.694 1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 539 ASN A OD1 1 ATOM 193 N ND2 . ASN A 1 49 ? 29.657 -2.190 31.099 1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 539 ASN A ND2 1 ATOM 194 N N . ASN A 1 50 ? 33.102 0.312 33.916 1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 540 ASN A N 1 ATOM 195 C CA . ASN A 1 50 ? 34.428 0.798 33.502 1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 540 ASN A CA 1 ATOM 196 C C . ASN A 1 50 ? 34.806 0.597 32.037 1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 540 ASN A C 1 ATOM 197 O O . ASN A 1 50 ? 35.994 0.528 31.695 1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 540 ASN A O 1 ATOM 198 C CB . ASN A 1 50 ? 35.511 0.171 34.374 1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 540 ASN A CB 1 ATOM 199 C CG . ASN A 1 50 ? 35.365 0.552 35.825 1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 540 ASN A CG 1 ATOM 200 O OD1 . ASN A 1 50 ? 35.737 1.671 36.230 1.00 45.52 ? ? ? ? ? ? 540 ASN A OD1 1 ATOM 201 N ND2 . ASN A 1 50 ? 34.790 -0.362 36.629 1.00 45.76 ? ? ? ? ? ? 540 ASN A ND2 1 ATOM 202 N N . SER A 1 51 ? 33.802 0.550 31.171 1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 541 SER A N 1 ATOM 203 C CA . SER A 1 51 ? 34.030 0.351 29.754 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 541 SER A CA 1 ATOM 204 C C . SER A 1 51 ? 34.543 1.595 29.027 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 541 SER A C 1 ATOM 205 O O . SER A 1 51 ? 34.963 1.496 27.870 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 541 SER A O 1 ATOM 206 C CB . SER A 1 51 ? 32.739 -0.130 29.077 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 541 SER A CB 1 ATOM 207 O OG . SER A 1 51 ? 31.694 0.833 29.179 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 541 SER A OG 1 ATOM 208 N N . ASP A 1 52 ? 34.488 2.762 29.668 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A N 1 ATOM 209 C CA . ASP A 1 52 ? 34.931 3.991 29.015 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A CA 1 ATOM 210 C C . ASP A 1 52 ? 35.764 4.833 29.994 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A C 1 ATOM 211 O O . ASP A 1 52 ? 35.234 5.671 30.724 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A O 1 ATOM 212 C CB . ASP A 1 52 ? 33.693 4.752 28.470 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A CB 1 ATOM 213 C CG . ASP A 1 52 ? 34.040 5.793 27.416 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A CG 1 ATOM 214 O OD1 . ASP A 1 52 ? 35.203 6.238 27.350 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A OD1 1 ATOM 215 O OD2 . ASP A 1 52 ? 33.132 6.203 26.659 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A OD2 1 ATOM 216 N N . PRO A 1 53 ? 37.096 4.580 30.043 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 543 PRO A N 1 ATOM 217 C CA . PRO A 1 53 ? 38.045 5.286 30.922 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 543 PRO A CA 1 ATOM 218 C C . PRO A 1 53 ? 38.063 6.795 30.726 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 543 PRO A C 1 ATOM 219 O O . PRO A 1 53 ? 38.220 7.541 31.696 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 543 PRO A O 1 ATOM 220 C CB . PRO A 1 53 ? 39.403 4.677 30.541 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 543 PRO A CB 1 ATOM 221 C CG . PRO A 1 53 ? 39.064 3.311 30.059 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 543 PRO A CG 1 ATOM 222 C CD . PRO A 1 53 ? 37.797 3.543 29.253 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 543 PRO A CD 1 ATOM 223 N N . THR A 1 54 ? 37.932 7.244 29.475 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 544 THR A N 1 ATOM 224 C CA . THR A 1 54 ? 37.937 8.680 29.187 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 544 THR A CA 1 ATOM 225 C C . THR A 1 54 ? 36.699 9.327 29.839 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 544 THR A C 1 ATOM 226 O O . THR A 1 54 ? 36.789 10.421 30.394 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 544 THR A O 1 ATOM 227 C CB . THR A 1 54 ? 37.933 8.970 27.657 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 544 THR A CB 1 ATOM 228 O OG1 . THR A 1 54 ? 39.048 8.320 27.045 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 544 THR A OG1 1 ATOM 229 C CG2 . THR A 1 54 ? 38.037 10.438 27.393 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 544 THR A CG2 1 ATOM 230 N N . TYR A 1 55 ? 35.560 8.631 29.778 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A N 1 ATOM 231 C CA . TYR A 1 55 ? 34.316 9.135 30.392 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A CA 1 ATOM 232 C C . TYR A 1 55 ? 34.578 9.414 31.874 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A C 1 ATOM 233 O O . TYR A 1 55 ? 34.347 10.531 32.366 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A O 1 ATOM 234 C CB . TYR A 1 55 ? 33.191 8.097 30.257 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A CB 1 ATOM 235 C CG . TYR A 1 55 ? 31.861 8.538 30.805 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A CG 1 ATOM 236 C CD1 . TYR A 1 55 ? 31.536 8.341 32.146 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A CD1 1 ATOM 237 C CD2 . TYR A 1 55 ? 30.932 9.177 29.997 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A CD2 1 ATOM 238 C CE1 . TYR A 1 55 ? 30.333 8.771 32.649 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A CE1 1 ATOM 239 C CE2 . TYR A 1 55 ? 29.733 9.607 30.494 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A CE2 1 ATOM 240 C CZ . TYR A 1 55 ? 29.441 9.402 31.828 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A CZ 1 ATOM 241 O OH . TYR A 1 55 ? 28.249 9.887 32.338 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A OH 1 ATOM 242 N N . ASN A 1 56 ? 35.089 8.397 32.571 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 546 ASN A N 1 ATOM 243 C CA . ASN A 1 56 ? 35.370 8.505 34.004 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 546 ASN A CA 1 ATOM 244 C C . ASN A 1 56 ? 36.404 9.572 34.355 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 546 ASN A C 1 ATOM 245 O O . ASN A 1 56 ? 36.268 10.254 35.376 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 546 ASN A O 1 ATOM 246 C CB . ASN A 1 56 ? 35.799 7.146 34.568 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 546 ASN A CB 1 ATOM 247 C CG . ASN A 1 56 ? 34.674 6.126 34.556 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 546 ASN A CG 1 ATOM 248 O OD1 . ASN A 1 56 ? 33.706 6.261 33.818 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 546 ASN A OD1 1 ATOM 249 N ND2 . ASN A 1 56 ? 34.798 5.097 35.381 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 546 ASN A ND2 1 ATOM 250 N N . SER A 1 57 ? 37.412 9.757 33.507 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 547 SER A N 1 ATOM 251 C CA . SER A 1 57 ? 38.427 10.757 33.806 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 547 SER A CA 1 ATOM 252 C C . SER A 1 57 ? 37.903 12.207 33.694 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 547 SER A C 1 ATOM 253 O O . SER A 1 57 ? 38.269 13.073 34.488 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 547 SER A O 1 ATOM 254 C CB . SER A 1 57 ? 39.680 10.528 32.979 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 547 SER A CB 1 ATOM 255 O OG . SER A 1 57 ? 39.406 10.728 31.622 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 547 SER A OG 1 ATOM 256 N N . ILE A 1 58 ? 37.018 12.464 32.732 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 548 ILE A N 1 ATOM 257 C CA . ILE A 1 58 ? 36.437 13.801 32.611 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 548 ILE A CA 1 ATOM 258 C C . ILE A 1 58 ? 35.424 14.000 33.755 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 548 ILE A C 1 ATOM 259 O O . ILE A 1 58 ? 35.368 15.070 34.354 1.00 9.55 ? ? ? ? ? ? 548 ILE A O 1 ATOM 260 C CB . ILE A 1 58 ? 35.740 14.013 31.228 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 548 ILE A CB 1 ATOM 261 C CG1 . ILE A 1 58 ? 36.811 14.026 30.132 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 548 ILE A CG1 1 ATOM 262 C CG2 . ILE A 1 58 ? 34.891 15.310 31.215 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 548 ILE A CG2 1 ATOM 263 C CD1 . ILE A 1 58 ? 36.241 13.934 28.751 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 548 ILE A CD1 1 ATOM 264 N N . LEU A 1 59 ? 34.614 12.973 34.025 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 549 LEU A N 1 ATOM 265 C CA . LEU A 1 59 ? 33.611 13.030 35.100 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 549 LEU A CA 1 ATOM 266 C C . LEU A 1 59 ? 34.207 13.450 36.454 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 549 LEU A C 1 ATOM 267 O O . LEU A 1 59 ? 33.718 14.398 37.071 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 549 LEU A O 1 ATOM 268 C CB . LEU A 1 59 ? 32.871 11.684 35.239 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 549 LEU A CB 1 ATOM 269 C CG . LEU A 1 59 ? 31.792 11.590 36.336 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 549 LEU A CG 1 ATOM 270 C CD1 . LEU A 1 59 ? 30.634 12.512 36.049 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 549 LEU A CD1 1 ATOM 271 C CD2 . LEU A 1 59 ? 31.319 10.172 36.478 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 549 LEU A CD2 1 ATOM 272 N N . GLN A 1 60 ? 35.270 12.773 36.892 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A N 1 ATOM 273 C CA . GLN A 1 60 ? 35.891 13.086 38.199 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A CA 1 ATOM 274 C C . GLN A 1 60 ? 36.646 14.442 38.266 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A C 1 ATOM 275 O O . GLN A 1 60 ? 36.896 14.981 39.351 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A O 1 ATOM 276 C CB . GLN A 1 60 ? 36.828 11.933 38.655 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A CB 1 ATOM 277 C CG . GLN A 1 60 ? 38.002 11.671 37.690 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A CG 1 ATOM 278 C CD . GLN A 1 60 ? 38.912 10.491 38.067 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A CD 1 ATOM 279 O OE1 . GLN A 1 60 ? 40.030 10.389 37.562 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A OE1 1 ATOM 280 N NE2 . GLN A 1 60 ? 38.413 9.576 38.871 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A NE2 1 ATOM 281 N N . ARG A 1 61 ? 36.967 14.994 37.097 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A N 1 ATOM 282 C CA . ARG A 1 61 ? 37.710 16.247 36.999 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A CA 1 ATOM 283 C C . ARG A 1 61 ? 36.885 17.548 36.907 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A C 1 ATOM 284 O O . ARG A 1 61 ? 37.173 18.522 37.583 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A O 1 ATOM 285 C CB . ARG A 1 61 ? 38.628 16.157 35.768 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A CB 1 ATOM 286 C CG . ARG A 1 61 ? 39.639 17.262 35.656 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A CG 1 ATOM 287 C CD . ARG A 1 61 ? 40.464 17.120 34.362 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A CD 1 ATOM 288 N NE . ARG A 1 61 ? 39.697 17.540 33.184 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A NE 1 ATOM 289 C CZ . ARG A 1 61 ? 39.705 16.902 32.017 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A CZ 1 ATOM 290 N NH1 . ARG A 1 61 ? 40.437 15.805 31.864 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A NH1 1 ATOM 291 N NH2 . ARG A 1 61 ? 38.974 17.359 31.002 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A NH2 1 ATOM 292 N N . GLU A 1 62 ? 35.838 17.539 36.090 1.00 9.49 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A N 1 ATOM 293 C CA . GLU A 1 62 ? 35.075 18.748 35.807 1.00 9.31 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A CA 1 ATOM 294 C C . GLU A 1 62 ? 33.845 19.080 36.637 1.00 8.60 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A C 1 ATOM 295 O O . GLU A 1 62 ? 33.454 20.230 36.697 1.00 9.32 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A O 1 ATOM 296 C CB . GLU A 1 62 ? 34.624 18.710 34.326 1.00 9.93 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A CB 1 ATOM 297 C CG . GLU A 1 62 ? 35.727 18.576 33.262 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A CG 1 ATOM 298 C CD . GLU A 1 62 ? 36.499 19.865 33.040 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A CD 1 ATOM 299 O OE1 . GLU A 1 62 ? 36.002 20.950 33.359 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A OE1 1 ATOM 300 O OE2 . GLU A 1 62 ? 37.630 19.793 32.551 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A OE2 1 ATOM 301 N N . PHE A 1 63 ? 33.242 18.088 37.283 1.00 8.90 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A N 1 ATOM 302 C CA . PHE A 1 63 ? 31.979 18.320 37.974 1.00 8.57 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A CA 1 ATOM 303 C C . PHE A 1 63 ? 32.023 18.289 39.476 1.00 8.77 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A C 1 ATOM 304 O O . PHE A 1 63 ? 32.858 17.590 40.060 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A O 1 ATOM 305 C CB . PHE A 1 63 ? 30.937 17.325 37.448 1.00 9.45 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A CB 1 ATOM 306 C CG . PHE A 1 63 ? 30.752 17.397 35.954 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A CG 1 ATOM 307 C CD1 . PHE A 1 63 ? 30.083 18.485 35.380 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A CD1 1 ATOM 308 C CD2 . PHE A 1 63 ? 31.328 16.441 35.109 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A CD2 1 ATOM 309 C CE1 . PHE A 1 63 ? 30.002 18.619 33.953 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A CE1 1 ATOM 310 C CE2 . PHE A 1 63 ? 31.250 16.570 33.697 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A CE2 1 ATOM 311 C CZ . PHE A 1 63 ? 30.590 17.655 33.137 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A CZ 1 ATOM 312 N N . SER A 1 64 ? 31.130 19.050 40.105 1.00 8.54 ? ? ? ? ? ? 554 SER A N 1 ATOM 313 C CA . SER A 1 64 ? 31.039 19.070 41.570 1.00 9.08 ? ? ? ? ? ? 554 SER A CA 1 ATOM 314 C C . SER A 1 64 ? 29.733 18.417 42.085 1.00 8.65 ? ? ? ? ? ? 554 SER A C 1 ATOM 315 O O . SER A 1 64 ? 29.484 18.395 43.285 1.00 9.71 ? ? ? ? ? ? 554 SER A O 1 ATOM 316 C CB . SER A 1 64 ? 31.189 20.489 42.106 1.00 9.55 ? ? ? ? ? ? 554 SER A CB 1 ATOM 317 O OG . SER A 1 64 ? 30.243 21.362 41.524 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 554 SER A OG 1 ATOM 318 N N . MET A 1 65 ? 28.932 17.853 41.181 1.00 8.52 ? ? ? ? ? ? 555 MET A N 1 ATOM 319 C CA . MET A 1 65 ? 27.663 17.207 41.528 1.00 8.20 ? ? ? ? ? ? 555 MET A CA 1 ATOM 320 C C . MET A 1 65 ? 27.328 16.086 40.506 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 555 MET A C 1 ATOM 321 O O . MET A 1 65 ? 27.616 16.202 39.303 1.00 9.39 ? ? ? ? ? ? 555 MET A O 1 ATOM 322 C CB . MET A 1 65 ? 26.541 18.271 41.580 1.00 8.93 ? ? ? ? ? ? 555 MET A CB 1 ATOM 323 C CG . MET A 1 65 ? 25.157 17.749 41.903 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 555 MET A CG 1 ATOM 324 S SD . MET A 1 65 ? 23.988 19.061 42.174 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 555 MET A SD 1 ATOM 325 C CE . MET A 1 65 ? 24.160 19.365 43.943 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 555 MET A CE 1 ATOM 326 N N . VAL A 1 66 ? 26.771 14.975 41.002 1.00 8.37 ? ? ? ? ? ? 556 VAL A N 1 ATOM 327 C CA . VAL A 1 66 ? 26.363 13.847 40.160 1.00 8.94 ? ? ? ? ? ? 556 VAL A CA 1 ATOM 328 C C . VAL A 1 66 ? 24.917 13.399 40.532 1.00 9.51 ? ? ? ? ? ? 556 VAL A C 1 ATOM 329 O O . VAL A 1 66 ? 24.407 13.709 41.636 1.00 8.72 ? ? ? ? ? ? 556 VAL A O 1 ATOM 330 C CB . VAL A 1 66 ? 27.335 12.615 40.253 1.00 9.90 ? ? ? ? ? ? 556 VAL A CB 1 ATOM 331 C CG1 . VAL A 1 66 ? 28.651 12.901 39.530 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 556 VAL A CG1 1 ATOM 332 C CG2 . VAL A 1 66 ? 27.584 12.188 41.741 1.00 9.70 ? ? ? ? ? ? 556 VAL A CG2 1 ATOM 333 N N . VAL A 1 67 ? 24.247 12.754 39.576 1.00 8.11 ? ? ? ? ? ? 557 VAL A N 1 ATOM 334 C CA . VAL A 1 67 ? 22.883 12.262 39.750 1.00 9.04 ? ? ? ? ? ? 557 VAL A CA 1 ATOM 335 C C . VAL A 1 67 ? 22.835 10.937 38.996 1.00 8.99 ? ? ? ? ? ? 557 VAL A C 1 ATOM 336 O O . VAL A 1 67 ? 23.484 10.787 37.965 1.00 9.56 ? ? ? ? ? ? 557 VAL A O 1 ATOM 337 C CB . VAL A 1 67 ? 21.822 13.227 39.094 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 557 VAL A CB 1 ATOM 338 C CG1 . VAL A 1 67 ? 20.390 12.873 39.539 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 557 VAL A CG1 1 ATOM 339 C CG2 . VAL A 1 67 ? 22.111 14.637 39.425 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 557 VAL A CG2 1 ATOM 340 N N . CYS A 1 68 ? 22.082 9.968 39.514 1.00 9.81 ? ? ? ? ? ? 558 CYS A N 1 ATOM 341 C CA . CYS A 1 68 ? 21.909 8.666 38.868 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 558 CYS A CA 1 ATOM 342 C C . CYS A 1 68 ? 20.946 8.793 37.693 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 558 CYS A C 1 ATOM 343 O O . CYS A 1 68 ? 19.841 9.283 37.855 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 558 CYS A O 1 ATOM 344 C CB . CYS A 1 68 ? 21.281 7.668 39.856 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 558 CYS A CB 1 ATOM 345 S SG . CYS A 1 68 ? 22.436 6.991 41.064 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 558 CYS A SG 1 ATOM 346 N N . GLU A 1 69 ? 21.329 8.326 36.517 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A N 1 ATOM 347 C CA . GLU A 1 69 ? 20.405 8.462 35.395 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A CA 1 ATOM 348 C C . GLU A 1 69 ? 19.197 7.547 35.561 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A C 1 ATOM 349 O O . GLU A 1 69 ? 18.062 7.989 35.407 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A O 1 ATOM 350 C CB . GLU A 1 69 ? 21.107 8.152 34.069 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A CB 1 ATOM 351 C CG . GLU A 1 69 ? 20.216 8.400 32.865 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A CG 1 ATOM 352 C CD . GLU A 1 69 ? 20.884 8.073 31.529 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A CD 1 ATOM 353 O OE1 . GLU A 1 69 ? 22.051 7.611 31.523 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A OE1 1 ATOM 354 O OE2 . GLU A 1 69 ? 20.229 8.295 30.478 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A OE2 1 ATOM 355 N N . ASN A 1 70 ? 19.445 6.292 35.930 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 560 ASN A N 1 ATOM 356 C CA . ASN A 1 70 ? 18.355 5.306 36.052 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 560 ASN A CA 1 ATOM 357 C C . ASN A 1 70 ? 18.400 4.427 37.280 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 560 ASN A C 1 ATOM 358 O O . ASN A 1 70 ? 17.418 3.778 37.599 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 560 ASN A O 1 ATOM 359 C CB . ASN A 1 70 ? 18.425 4.317 34.883 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 560 ASN A CB 1 ATOM 360 C CG . ASN A 1 70 ? 18.156 4.963 33.549 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 560 ASN A CG 1 ATOM 361 O OD1 . ASN A 1 70 ? 17.068 5.493 33.305 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 560 ASN A OD1 1 ATOM 362 N ND2 . ASN A 1 70 ? 19.144 4.923 32.668 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 560 ASN A ND2 1 ATOM 363 N N . GLU A 1 71 ? 19.540 4.415 37.958 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A N 1 ATOM 364 C CA . GLU A 1 71 ? 19.774 3.522 39.081 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A CA 1 ATOM 365 C C . GLU A 1 71 ? 19.067 3.784 40.417 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A C 1 ATOM 366 O O . GLU A 1 71 ? 19.187 2.967 41.354 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A O 1 ATOM 367 C CB . GLU A 1 71 ? 21.289 3.331 39.265 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A CB 1 ATOM 368 C CG . GLU A 1 71 ? 21.986 2.667 38.070 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A CG 1 ATOM 369 C CD . GLU A 1 71 ? 22.133 3.572 36.816 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A CD 1 ATOM 370 O OE1 . GLU A 1 71 ? 21.933 4.827 36.888 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A OE1 1 ATOM 371 O OE2 . GLU A 1 71 ? 22.467 3.007 35.742 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A OE2 1 ATOM 372 N N . MET A 1 72 ? 18.416 4.937 40.554 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 562 MET A N 1 ATOM 373 C CA . MET A 1 72 ? 17.674 5.220 41.773 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 562 MET A CA 1 ATOM 374 C C . MET A 1 72 ? 16.182 5.404 41.518 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 562 MET A C 1 ATOM 375 O O . MET A 1 72 ? 15.473 6.007 42.332 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 562 MET A O 1 ATOM 376 C CB . MET A 1 72 ? 18.286 6.356 42.593 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 562 MET A CB 1 ATOM 377 C CG . MET A 1 72 ? 19.599 5.949 43.212 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 562 MET A CG 1 ATOM 378 S SD . MET A 1 72 ? 20.297 7.204 44.328 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 562 MET A SD 1 ATOM 379 C CE . MET A 1 72 ? 19.130 7.075 45.652 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 562 MET A CE 1 ATOM 380 N N . LYS A 1 73 ? 15.718 4.910 40.367 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A N 1 ATOM 381 C CA . LYS A 1 73 ? 14.290 4.930 40.041 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A CA 1 ATOM 382 C C . LYS A 1 73 ? 13.635 3.736 40.799 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A C 1 ATOM 383 O O . LYS A 1 73 ? 14.332 2.804 41.194 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A O 1 ATOM 384 C CB . LYS A 1 73 ? 14.072 4.843 38.523 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A CB 1 ATOM 385 C CG . LYS A 1 73 ? 14.261 6.203 37.872 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A CG 1 ATOM 386 C CD . LYS A 1 73 ? 14.413 6.088 36.382 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A CD 1 ATOM 387 C CE . LYS A 1 73 ? 14.874 7.463 35.843 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A CE 1 ATOM 388 N NZ . LYS A 1 73 ? 15.271 7.408 34.412 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A NZ 1 ATOM 389 N N . PHE A 1 74 ? 12.320 3.768 40.989 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A N 1 ATOM 390 C CA . PHE A 1 74 ? 11.590 2.731 41.772 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CA 1 ATOM 391 C C . PHE A 1 74 ? 11.858 1.266 41.385 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A C 1 ATOM 392 O O . PHE A 1 74 ? 12.119 0.429 42.264 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A O 1 ATOM 393 C CB . PHE A 1 74 ? 10.099 3.043 41.741 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CB 1 ATOM 394 C CG . PHE A 1 74 ? 9.322 2.526 42.922 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CG 1 ATOM 395 C CD1 . PHE A 1 74 ? 9.065 1.154 43.070 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CD1 1 ATOM 396 C CD2 . PHE A 1 74 ? 8.727 3.421 43.816 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CD2 1 ATOM 397 C CE1 . PHE A 1 74 ? 8.205 0.694 44.097 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CE1 1 ATOM 398 C CE2 . PHE A 1 74 ? 7.874 2.962 44.838 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CE2 1 ATOM 399 C CZ . PHE A 1 74 ? 7.621 1.600 44.964 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CZ 1 ATOM 400 N N . ASP A 1 75 ? 11.848 0.971 40.092 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A N 1 ATOM 401 C CA . ASP A 1 75 ? 12.104 -0.389 39.618 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A CA 1 ATOM 402 C C . ASP A 1 75 ? 13.513 -0.883 39.912 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A C 1 ATOM 403 O O . ASP A 1 75 ? 13.713 -2.071 40.112 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A O 1 ATOM 404 C CB . ASP A 1 75 ? 11.759 -0.556 38.119 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A CB 1 ATOM 405 C CG . ASP A 1 75 ? 12.691 0.232 37.166 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A CG 1 ATOM 406 O OD1 . ASP A 1 75 ? 13.301 1.279 37.510 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A OD1 1 ATOM 407 O OD2 . ASP A 1 75 ? 12.773 -0.193 36.004 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A OD2 1 ATOM 408 N N . ALA A 1 76 ? 14.486 0.023 39.952 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 566 ALA A N 1 ATOM 409 C CA . ALA A 1 76 ? 15.872 -0.340 40.221 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 566 ALA A CA 1 ATOM 410 C C . ALA A 1 76 ? 16.132 -0.557 41.704 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 566 ALA A C 1 ATOM 411 O O . ALA A 1 76 ? 16.885 -1.460 42.086 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 566 ALA A O 1 ATOM 412 C CB . ALA A 1 76 ? 16.823 0.737 39.684 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 566 ALA A CB 1 ATOM 413 N N . LEU A 1 77 ? 15.549 0.302 42.525 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 567 LEU A N 1 ATOM 414 C CA . LEU A 1 77 ? 15.731 0.238 43.971 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 567 LEU A CA 1 ATOM 415 C C . LEU A 1 77 ? 14.910 -0.831 44.701 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 567 LEU A C 1 ATOM 416 O O . LEU A 1 77 ? 15.370 -1.365 45.702 1.00 9.00 ? ? ? ? ? ? 567 LEU A O 1 ATOM 417 C CB . LEU A 1 77 ? 15.460 1.611 44.615 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 567 LEU A CB 1 ATOM 418 C CG . LEU A 1 77 ? 16.651 2.576 44.639 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 567 LEU A CG 1 ATOM 419 C CD1 . LEU A 1 77 ? 16.195 3.948 45.141 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 567 LEU A CD1 1 ATOM 420 C CD2 . LEU A 1 77 ? 17.759 2.009 45.534 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 567 LEU A CD2 1 ATOM 421 N N . GLN A 1 78 ? 13.682 -1.083 44.251 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 568 GLN A N 1 ATOM 422 C CA . GLN A 1 78 ? 12.821 -2.086 44.902 1.00 9.03 ? ? ? ? ? ? 568 GLN A CA 1 ATOM 423 C C . GLN A 1 78 ? 12.257 -2.995 43.804 1.00 9.11 ? ? ? ? ? ? 568 GLN A C 1 ATOM 424 O O . GLN A 1 78 ? 11.068 -2.958 43.506 1.00 9.32 ? ? ? ? ? ? 568 GLN A O 1 ATOM 425 C CB . GLN A 1 78 ? 11.698 -1.388 45.681 1.00 9.34 ? ? ? ? ? ? 568 GLN A CB 1 ATOM 426 C CG . GLN A 1 78 ? 11.042 -2.344 46.681 1.00 9.49 ? ? ? ? ? ? 568 GLN A CG 1 ATOM 427 C CD . GLN A 1 78 ? 9.925 -1.770 47.515 1.00 9.83 ? ? ? ? ? ? 568 GLN A CD 1 ATOM 428 O OE1 . GLN A 1 78 ? 9.678 -0.549 47.579 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 568 GLN A OE1 1 ATOM 429 N NE2 . GLN A 1 78 ? 9.243 -2.664 48.199 1.00 7.54 ? ? ? ? ? ? 568 GLN A NE2 1 ATOM 430 N N . PRO A 1 79 ? 13.110 -3.869 43.229 1.00 9.77 ? ? ? ? ? ? 569 PRO A N 1 ATOM 431 C CA . PRO A 1 79 ? 12.740 -4.788 42.150 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 569 PRO A CA 1 ATOM 432 C C . PRO A 1 79 ? 11.710 -5.848 42.482 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 569 PRO A C 1 ATOM 433 O O . PRO A 1 79 ? 11.013 -6.334 41.604 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 569 PRO A O 1 ATOM 434 C CB . PRO A 1 79 ? 14.089 -5.378 41.720 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 569 PRO A CB 1 ATOM 435 C CG . PRO A 1 79 ? 14.891 -5.362 42.988 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 569 PRO A CG 1 ATOM 436 C CD . PRO A 1 79 ? 14.536 -4.029 43.588 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 569 PRO A CD 1 ATOM 437 N N . ARG A 1 80 ? 11.645 -6.231 43.751 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A N 1 ATOM 438 C CA . ARG A 1 80 ? 10.665 -7.217 44.243 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A CA 1 ATOM 439 C C . ARG A 1 80 ? 10.108 -6.578 45.493 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A C 1 ATOM 440 O O . ARG A 1 80 ? 10.791 -5.753 46.109 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A O 1 ATOM 441 C CB . ARG A 1 80 ? 11.335 -8.558 44.581 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A CB 1 ATOM 442 C CG . ARG A 1 80 ? 11.819 -9.291 43.327 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A CG 1 ATOM 443 C CD . ARG A 1 80 ? 12.279 -10.747 43.584 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A CD 1 ATOM 444 N NE . ARG A 1 80 ? 13.616 -10.839 44.185 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A NE 1 ATOM 445 C CZ . ARG A 1 80 ? 13.853 -11.332 45.401 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A CZ 1 ATOM 446 N NH1 . ARG A 1 80 ? 12.834 -11.768 46.145 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A NH1 1 ATOM 447 N NH2 . ARG A 1 80 ? 15.101 -11.382 45.869 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A NH2 1 ATOM 448 N N . GLN A 1 81 ? 8.897 -6.930 45.899 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A N 1 ATOM 449 C CA . GLN A 1 81 ? 8.314 -6.292 47.075 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A CA 1 ATOM 450 C C . GLN A 1 81 ? 9.161 -6.529 48.336 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A C 1 ATOM 451 O O . GLN A 1 81 ? 9.433 -7.664 48.726 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A O 1 ATOM 452 C CB . GLN A 1 81 ? 6.857 -6.701 47.289 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A CB 1 ATOM 453 C CG . GLN A 1 81 ? 6.202 -5.788 48.306 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A CG 1 ATOM 454 C CD . GLN A 1 81 ? 4.692 -5.861 48.362 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A CD 1 ATOM 455 O OE1 . GLN A 1 81 ? 4.060 -5.116 49.132 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A OE1 1 ATOM 456 N NE2 . GLN A 1 81 ? 4.096 -6.733 47.552 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A NE2 1 ATOM 457 N N . ASN A 1 82 ? 9.522 -5.426 48.979 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 572 ASN A N 1 ATOM 458 C CA . ASN A 1 82 ? 10.381 -5.393 50.160 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 572 ASN A CA 1 ATOM 459 C C . ASN A 1 82 ? 11.790 -5.899 50.036 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 572 ASN A C 1 ATOM 460 O O . ASN A 1 82 ? 12.384 -6.311 51.033 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 572 ASN A O 1 ATOM 461 C CB . ASN A 1 82 ? 9.737 -5.964 51.407 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 572 ASN A CB 1 ATOM 462 C CG . ASN A 1 82 ? 9.221 -4.894 52.268 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 572 ASN A CG 1 ATOM 463 O OD1 . ASN A 1 82 ? 9.995 -4.059 52.850 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 572 ASN A OD1 1 ATOM 464 N ND2 . ASN A 1 82 ? 7.911 -4.742 52.212 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 572 ASN A ND2 1 ATOM 465 N N . VAL A 1 83 ? 12.309 -5.873 48.813 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A N 1 ATOM 466 C CA . VAL A 1 83 ? 13.685 -6.252 48.509 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A CA 1 ATOM 467 C C . VAL A 1 83 ? 14.304 -4.970 47.904 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A C 1 ATOM 468 O O . VAL A 1 83 ? 13.812 -4.470 46.875 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A O 1 ATOM 469 C CB . VAL A 1 83 ? 13.745 -7.391 47.506 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A CB 1 ATOM 470 C CG1 . VAL A 1 83 ? 15.175 -7.687 47.151 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A CG1 1 ATOM 471 C CG2 . VAL A 1 83 ? 13.023 -8.657 48.098 1.00 9.74 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A CG2 1 ATOM 472 N N . PHE A 1 84 ? 15.340 -4.434 48.553 1.00 9.70 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A N 1 ATOM 473 C CA . PHE A 1 84 ? 15.965 -3.163 48.128 1.00 9.11 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A CA 1 ATOM 474 C C . PHE A 1 84 ? 17.352 -3.410 47.617 1.00 9.74 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A C 1 ATOM 475 O O . PHE A 1 84 ? 18.152 -4.098 48.268 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A O 1 ATOM 476 C CB . PHE A 1 84 ? 15.989 -2.161 49.302 1.00 8.51 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A CB 1 ATOM 477 C CG . PHE A 1 84 ? 14.613 -1.678 49.710 1.00 9.17 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A CG 1 ATOM 478 C CD1 . PHE A 1 84 ? 13.824 -2.414 50.605 1.00 9.18 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A CD1 1 ATOM 479 C CD2 . PHE A 1 84 ? 14.054 -0.524 49.143 1.00 9.56 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A CD2 1 ATOM 480 C CE1 . PHE A 1 84 ? 12.506 -2.021 50.922 1.00 8.61 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A CE1 1 ATOM 481 C CE2 . PHE A 1 84 ? 12.729 -0.132 49.466 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A CE2 1 ATOM 482 C CZ . PHE A 1 84 ? 11.961 -0.897 50.358 1.00 9.53 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A CZ 1 ATOM 483 N N . ASP A 1 85 ? 17.660 -2.855 46.457 1.00 8.49 ? ? ? ? ? ? 575 ASP A N 1 ATOM 484 C CA . ASP A 1 85 ? 18.969 -3.048 45.884 1.00 8.62 ? ? ? ? ? ? 575 ASP A CA 1 ATOM 485 C C . ASP A 1 85 ? 19.692 -1.703 45.888 1.00 9.81 ? ? ? ? ? ? 575 ASP A C 1 ATOM 486 O O . ASP A 1 85 ? 19.393 -0.837 45.040 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 575 ASP A O 1 ATOM 487 C CB . ASP A 1 85 ? 18.822 -3.593 44.471 1.00 9.82 ? ? ? ? ? ? 575 ASP A CB 1 ATOM 488 C CG . ASP A 1 85 ? 20.161 -3.860 43.795 1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 575 ASP A CG 1 ATOM 489 O OD1 . ASP A 1 85 ? 21.230 -3.431 44.288 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 575 ASP A OD1 1 ATOM 490 O OD2 . ASP A 1 85 ? 20.149 -4.529 42.744 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 575 ASP A OD2 1 ATOM 491 N N . PHE A 1 86 ? 20.655 -1.531 46.805 1.00 8.48 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A N 1 ATOM 492 C CA . PHE A 1 86 ? 21.387 -0.274 46.921 1.00 8.30 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A CA 1 ATOM 493 C C . PHE A 1 86 ? 22.769 -0.330 46.258 1.00 9.49 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A C 1 ATOM 494 O O . PHE A 1 86 ? 23.550 0.625 46.382 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A O 1 ATOM 495 C CB . PHE A 1 86 ? 21.615 0.064 48.405 1.00 8.54 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A CB 1 ATOM 496 C CG . PHE A 1 86 ? 20.352 0.324 49.200 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A CG 1 ATOM 497 C CD1 . PHE A 1 86 ? 19.448 1.314 48.813 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A CD1 1 ATOM 498 C CD2 . PHE A 1 86 ? 20.077 -0.416 50.362 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A CD2 1 ATOM 499 C CE1 . PHE A 1 86 ? 18.284 1.570 49.558 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A CE1 1 ATOM 500 C CE2 . PHE A 1 86 ? 18.907 -0.164 51.121 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A CE2 1 ATOM 501 C CZ . PHE A 1 86 ? 18.011 0.830 50.717 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A CZ 1 ATOM 502 N N . SER A 1 87 ? 23.093 -1.429 45.588 1.00 9.04 ? ? ? ? ? ? 577 SER A N 1 ATOM 503 C CA . SER A 1 87 ? 24.419 -1.578 45.042 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 577 SER A CA 1 ATOM 504 C C . SER A 1 87 ? 24.963 -0.440 44.168 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 577 SER A C 1 ATOM 505 O O . SER A 1 87 ? 26.034 0.098 44.459 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 577 SER A O 1 ATOM 506 C CB . SER A 1 87 ? 24.581 -2.925 44.347 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 577 SER A CB 1 ATOM 507 O OG . SER A 1 87 ? 23.678 -3.038 43.273 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 577 SER A OG 1 ATOM 508 N N . LYS A 1 88 ? 24.228 -0.074 43.115 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A N 1 ATOM 509 C CA . LYS A 1 88 ? 24.687 0.990 42.200 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A CA 1 ATOM 510 C C . LYS A 1 88 ? 24.701 2.375 42.810 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A C 1 ATOM 511 O O . LYS A 1 88 ? 25.673 3.116 42.661 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A O 1 ATOM 512 C CB . LYS A 1 88 ? 23.902 0.935 40.892 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A CB 1 ATOM 513 C CG . LYS A 1 88 ? 24.284 -0.299 40.108 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A CG 1 ATOM 514 C CD . LYS A 1 88 ? 23.758 -0.276 38.712 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A CD 1 ATOM 515 C CE . LYS A 1 88 ? 24.309 -1.457 37.954 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A CE 1 ATOM 516 N NZ . LYS A 1 88 ? 23.869 -1.409 36.526 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A NZ 1 ATOM 517 N N . GLY A 1 89 ? 23.674 2.686 43.587 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 579 GLY A N 1 ATOM 518 C CA . GLY A 1 89 ? 23.612 3.973 44.240 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 579 GLY A CA 1 ATOM 519 C C . GLY A 1 89 ? 24.736 4.141 45.244 1.00 9.65 ? ? ? ? ? ? 579 GLY A C 1 ATOM 520 O O . GLY A 1 89 ? 25.304 5.220 45.337 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 579 GLY A O 1 ATOM 521 N N . ASP A 1 90 ? 25.085 3.085 45.986 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 580 ASP A N 1 ATOM 522 C CA . ASP A 1 90 ? 26.172 3.174 46.983 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 580 ASP A CA 1 ATOM 523 C C . ASP A 1 90 ? 27.527 3.295 46.300 1.00 9.18 ? ? ? ? ? ? 580 ASP A C 1 ATOM 524 O O . ASP A 1 90 ? 28.437 3.909 46.841 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 580 ASP A O 1 ATOM 525 C CB . ASP A 1 90 ? 26.168 1.976 47.972 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 580 ASP A CB 1 ATOM 526 C CG . ASP A 1 90 ? 25.057 2.072 49.055 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 580 ASP A CG 1 ATOM 527 O OD1 . ASP A 1 90 ? 24.188 2.955 49.004 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 580 ASP A OD1 1 ATOM 528 O OD2 . ASP A 1 90 ? 25.049 1.221 49.972 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 580 ASP A OD2 1 ATOM 529 N N . GLN A 1 91 ? 27.665 2.652 45.146 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A N 1 ATOM 530 C CA . GLN A 1 91 ? 28.883 2.735 44.350 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A CA 1 ATOM 531 C C . GLN A 1 91 ? 29.065 4.198 43.854 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A C 1 ATOM 532 O O . GLN A 1 91 ? 30.170 4.745 43.924 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A O 1 ATOM 533 C CB . GLN A 1 91 ? 28.800 1.804 43.151 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A CB 1 ATOM 534 C CG . GLN A 1 91 ? 30.123 1.640 42.471 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A CG 1 ATOM 535 C CD . GLN A 1 91 ? 30.041 0.850 41.168 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A CD 1 ATOM 536 O OE1 . GLN A 1 91 ? 30.920 0.997 40.298 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A OE1 1 ATOM 537 N NE2 . GLN A 1 91 ? 28.996 0.029 41.010 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A NE2 1 ATOM 538 N N . LEU A 1 92 ? 27.999 4.837 43.366 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 582 LEU A N 1 ATOM 539 C CA . LEU A 1 92 ? 28.132 6.234 42.936 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 582 LEU A CA 1 ATOM 540 C C . LEU A 1 92 ? 28.414 7.183 44.116 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 582 LEU A C 1 ATOM 541 O O . LEU A 1 92 ? 29.228 8.110 44.014 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 582 LEU A O 1 ATOM 542 C CB . LEU A 1 92 ? 26.905 6.695 42.141 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 582 LEU A CB 1 ATOM 543 C CG . LEU A 1 92 ? 27.036 8.125 41.589 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 582 LEU A CG 1 ATOM 544 C CD1 . LEU A 1 92 ? 28.254 8.259 40.663 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 582 LEU A CD1 1 ATOM 545 C CD2 . LEU A 1 92 ? 25.773 8.451 40.815 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 582 LEU A CD2 1 ATOM 546 N N . LEU A 1 93 ? 27.768 6.953 45.257 1.00 9.56 ? ? ? ? ? ? 583 LEU A N 1 ATOM 547 C CA . LEU A 1 93 ? 28.001 7.818 46.403 1.00 9.90 ? ? ? ? ? ? 583 LEU A CA 1 ATOM 548 C C . LEU A 1 93 ? 29.457 7.722 46.878 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 583 LEU A C 1 ATOM 549 O O . LEU A 1 93 ? 30.057 8.721 47.228 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 583 LEU A O 1 ATOM 550 C CB . LEU A 1 93 ? 27.023 7.499 47.537 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 583 LEU A CB 1 ATOM 551 C CG . LEU A 1 93 ? 27.173 8.321 48.825 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 583 LEU A CG 1 ATOM 552 C CD1 . LEU A 1 93 ? 26.782 9.808 48.592 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 583 LEU A CD1 1 ATOM 553 C CD2 . LEU A 1 93 ? 26.305 7.695 49.936 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 583 LEU A CD2 1 ATOM 554 N N . ALA A 1 94 ? 30.028 6.525 46.885 1.00 9.86 ? ? ? ? ? ? 584 ALA A N 1 ATOM 555 C CA . ALA A 1 94 ? 31.421 6.362 47.320 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 584 ALA A CA 1 ATOM 556 C C . ALA A 1 94 ? 32.378 7.169 46.383 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 584 ALA A C 1 ATOM 557 O O . ALA A 1 94 ? 33.355 7.787 46.831 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 584 ALA A O 1 ATOM 558 C CB . ALA A 1 94 ? 31.796 4.873 47.341 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 584 ALA A CB 1 ATOM 559 N N . PHE A 1 95 ? 32.113 7.111 45.081 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A N 1 ATOM 560 C CA . PHE A 1 95 ? 32.899 7.851 44.092 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A CA 1 ATOM 561 C C . PHE A 1 95 ? 32.740 9.351 44.358 1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A C 1 ATOM 562 O O . PHE A 1 95 ? 33.738 10.077 44.384 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A O 1 ATOM 563 C CB . PHE A 1 95 ? 32.395 7.487 42.685 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A CB 1 ATOM 564 C CG . PHE A 1 95 ? 32.891 8.401 41.579 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A CG 1 ATOM 565 C CD1 . PHE A 1 95 ? 34.106 8.154 40.941 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A CD1 1 ATOM 566 C CD2 . PHE A 1 95 ? 32.098 9.464 41.132 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A CD2 1 ATOM 567 C CE1 . PHE A 1 95 ? 34.528 8.948 39.870 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A CE1 1 ATOM 568 C CE2 . PHE A 1 95 ? 32.508 10.254 40.074 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A CE2 1 ATOM 569 C CZ . PHE A 1 95 ? 33.725 9.988 39.448 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A CZ 1 ATOM 570 N N . ALA A 1 96 ? 31.505 9.812 44.594 1.00 9.66 ? ? ? ? ? ? 586 ALA A N 1 ATOM 571 C CA . ALA A 1 96 ? 31.236 11.240 44.851 1.00 9.63 ? ? ? ? ? ? 586 ALA A CA 1 ATOM 572 C C . ALA A 1 96 ? 32.013 11.738 46.051 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 586 ALA A C 1 ATOM 573 O O . ALA A 1 96 ? 32.690 12.774 46.000 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 586 ALA A O 1 ATOM 574 C CB . ALA A 1 96 ? 29.759 11.485 45.059 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 586 ALA A CB 1 ATOM 575 N N . GLU A 1 97 ? 31.984 10.956 47.119 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A N 1 ATOM 576 C CA . GLU A 1 97 ? 32.678 11.341 48.335 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A CA 1 ATOM 577 C C . GLU A 1 97 ? 34.204 11.446 48.203 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A C 1 ATOM 578 O O . GLU A 1 97 ? 34.797 12.386 48.741 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A O 1 ATOM 579 C CB . GLU A 1 97 ? 32.265 10.423 49.494 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A CB 1 ATOM 580 C CG . GLU A 1 97 ? 30.790 10.633 49.872 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A CG 1 ATOM 581 C CD . GLU A 1 97 ? 30.352 9.857 51.101 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A CD 1 ATOM 582 O OE1 . GLU A 1 97 ? 30.760 8.676 51.256 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A OE1 1 ATOM 583 O OE2 . GLU A 1 97 ? 29.578 10.445 51.901 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A OE2 1 ATOM 584 N N . ARG A 1 98 ? 34.842 10.540 47.463 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A N 1 ATOM 585 C CA . ARG A 1 98 ? 36.294 10.654 47.341 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A CA 1 ATOM 586 C C . ARG A 1 98 ? 36.691 11.716 46.317 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A C 1 ATOM 587 O O . ARG A 1 98 ? 37.864 12.059 46.189 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A O 1 ATOM 588 C CB . ARG A 1 98 ? 36.983 9.310 47.104 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A CB 1 ATOM 589 C CG . ARG A 1 98 ? 36.752 8.664 45.801 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A CG 1 ATOM 590 C CD . ARG A 1 98 ? 37.369 7.266 45.836 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A CD 1 ATOM 591 N NE . ARG A 1 98 ? 37.339 6.626 44.519 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A NE 1 ATOM 592 C CZ . ARG A 1 98 ? 36.405 5.771 44.084 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A CZ 1 ATOM 593 N NH1 . ARG A 1 98 ? 35.375 5.405 44.842 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A NH1 1 ATOM 594 N NH2 . ARG A 1 98 ? 36.518 5.257 42.864 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A NH2 1 ATOM 595 N N . ASN A 1 99 ? 35.699 12.261 45.628 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A N 1 ATOM 596 C CA . ASN A 1 99 ? 35.956 13.318 44.652 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A CA 1 ATOM 597 C C . ASN A 1 99 ? 35.373 14.675 45.048 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A C 1 ATOM 598 O O . ASN A 1 99 ? 35.372 15.611 44.258 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A O 1 ATOM 599 C CB . ASN A 1 99 ? 35.512 12.893 43.266 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A CB 1 ATOM 600 C CG . ASN A 1 99 ? 36.448 11.891 42.671 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A CG 1 ATOM 601 O OD1 . ASN A 1 99 ? 37.617 12.208 42.407 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A OD1 1 ATOM 602 N ND2 . ASN A 1 99 ? 35.983 10.663 42.493 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A ND2 1 ATOM 603 N N . GLY A 1 100 ? 34.948 14.799 46.303 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 590 GLY A N 1 ATOM 604 C CA . GLY A 1 100 ? 34.409 16.046 46.802 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 590 GLY A CA 1 ATOM 605 C C . GLY A 1 100 ? 33.187 16.543 46.046 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 590 GLY A C 1 ATOM 606 O O . GLY A 1 100 ? 33.016 17.752 45.853 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 590 GLY A O 1 ATOM 607 N N . MET A 1 101 ? 32.322 15.611 45.659 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 591 MET A N 1 ATOM 608 C CA . MET A 1 101 ? 31.110 15.937 44.929 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 591 MET A CA 1 ATOM 609 C C . MET A 1 101 ? 29.856 15.722 45.774 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 591 MET A C 1 ATOM 610 O O . MET A 1 101 ? 29.828 14.854 46.660 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 591 MET A O 1 ATOM 611 C CB . MET A 1 101 ? 30.974 15.007 43.729 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 591 MET A CB 1 ATOM 612 C CG . MET A 1 101 ? 32.109 15.061 42.737 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 591 MET A CG 1 ATOM 613 S SD . MET A 1 101 ? 31.837 13.777 41.558 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 591 MET A SD 1 ATOM 614 C CE . MET A 1 101 ? 32.965 14.238 40.297 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 591 MET A CE 1 ATOM 615 N N . GLN A 1 102 ? 28.814 16.500 45.482 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A N 1 ATOM 616 C CA . GLN A 1 102 ? 27.510 16.321 46.126 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A CA 1 ATOM 617 C C . GLN A 1 102 ? 26.674 15.444 45.190 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A C 1 ATOM 618 O O . GLN A 1 102 ? 27.031 15.254 44.020 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A O 1 ATOM 619 C CB . GLN A 1 102 ? 26.801 17.655 46.371 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A CB 1 ATOM 620 C CG . GLN A 1 102 ? 27.451 18.487 47.472 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A CG 1 ATOM 621 C CD . GLN A 1 102 ? 26.701 19.777 47.758 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A CD 1 ATOM 622 O OE1 . GLN A 1 102 ? 26.914 20.393 48.812 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A OE1 1 ATOM 623 N NE2 . GLN A 1 102 ? 25.783 20.176 46.858 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A NE2 1 ATOM 624 N N . MET A 1 103 ? 25.549 14.932 45.676 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 593 MET A N 1 ATOM 625 C CA . MET A 1 103 ? 24.717 14.071 44.856 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 593 MET A CA 1 ATOM 626 C C . MET A 1 103 ? 23.246 14.468 44.999 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 593 MET A C 1 ATOM 627 O O . MET A 1 103 ? 22.849 14.991 46.052 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 593 MET A O 1 ATOM 628 C CB . MET A 1 103 ? 24.948 12.633 45.335 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 593 MET A CB 1 ATOM 629 C CG . MET A 1 103 ? 24.256 11.533 44.588 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 593 MET A CG 1 ATOM 630 S SD . MET A 1 103 ? 24.938 9.915 45.134 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 593 MET A SD 1 ATOM 631 C CE . MET A 1 103 ? 23.635 8.775 44.598 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 593 MET A CE 1 ATOM 632 N N . ARG A 1 104 ? 22.490 14.379 43.907 1.00 8.19 ? ? ? ? ? ? 594 ARG A N 1 ATOM 633 C CA . ARG A 1 104 ? 21.038 14.611 43.945 1.00 8.93 ? ? ? ? ? ? 594 ARG A CA 1 ATOM 634 C C . ARG A 1 104 ? 20.394 13.207 43.875 1.00 8.31 ? ? ? ? ? ? 594 ARG A C 1 ATOM 635 O O . ARG A 1 104 ? 20.926 12.302 43.224 1.00 9.88 ? ? ? ? ? ? 594 ARG A O 1 ATOM 636 C CB . ARG A 1 104 ? 20.502 15.429 42.738 1.00 9.04 ? ? ? ? ? ? 594 ARG A CB 1 ATOM 637 C CG . ARG A 1 104 ? 21.149 16.806 42.508 1.00 9.14 ? ? ? ? ? ? 594 ARG A CG 1 ATOM 638 C CD . ARG A 1 104 ? 20.365 17.594 41.462 1.00 7.96 ? ? ? ? ? ? 594 ARG A CD 1 ATOM 639 N NE . ARG A 1 104 ? 19.123 18.140 42.007 1.00 8.48 ? ? ? ? ? ? 594 ARG A NE 1 ATOM 640 C CZ . ARG A 1 104 ? 17.885 17.703 41.739 1.00 8.59 ? ? ? ? ? ? 594 ARG A CZ 1 ATOM 641 N NH1 . ARG A 1 104 ? 17.672 16.701 40.895 1.00 8.09 ? ? ? ? ? ? 594 ARG A NH1 1 ATOM 642 N NH2 . ARG A 1 104 ? 16.849 18.219 42.394 1.00 7.94 ? ? ? ? ? ? 594 ARG A NH2 1 ATOM 643 N N . GLY A 1 105 ? 19.254 13.034 44.533 1.00 7.75 ? ? ? ? ? ? 595 GLY A N 1 ATOM 644 C CA . GLY A 1 105 ? 18.558 11.753 44.490 1.00 8.52 ? ? ? ? ? ? 595 GLY A CA 1 ATOM 645 C C . GLY A 1 105 ? 17.439 11.843 43.463 1.00 7.86 ? ? ? ? ? ? 595 GLY A C 1 ATOM 646 O O . GLY A 1 105 ? 16.585 12.699 43.558 1.00 9.47 ? ? ? ? ? ? 595 GLY A O 1 ATOM 647 N N . HIS A 1 106 ? 17.393 10.910 42.531 1.00 8.73 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A N 1 ATOM 648 C CA . HIS A 1 106 ? 16.406 10.953 41.482 1.00 7.94 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A CA 1 ATOM 649 C C . HIS A 1 106 ? 15.952 9.513 41.226 1.00 8.14 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A C 1 ATOM 650 O O . HIS A 1 106 ? 16.745 8.713 40.778 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A O 1 ATOM 651 C CB . HIS A 1 106 ? 17.124 11.553 40.248 1.00 9.36 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A CB 1 ATOM 652 C CG . HIS A 1 106 ? 16.291 11.591 39.006 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A CG 1 ATOM 653 N ND1 . HIS A 1 106 ? 15.337 12.559 38.773 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A ND1 1 ATOM 654 C CD2 . HIS A 1 106 ? 16.275 10.778 37.920 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A CD2 1 ATOM 655 C CE1 . HIS A 1 106 ? 14.769 12.344 37.598 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A CE1 1 ATOM 656 N NE2 . HIS A 1 106 ? 15.318 11.267 37.058 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A NE2 1 ATOM 657 N N . THR A 1 107 ? 14.684 9.162 41.427 1.00 8.09 ? ? ? ? ? ? 597 THR A N 1 ATOM 658 C CA . THR A 1 107 ? 13.588 10.015 41.887 1.00 8.14 ? ? ? ? ? ? 597 THR A CA 1 ATOM 659 C C . THR A 1 107 ? 12.621 9.019 42.554 1.00 8.44 ? ? ? ? ? ? 597 THR A C 1 ATOM 660 O O . THR A 1 107 ? 12.537 7.863 42.132 1.00 9.27 ? ? ? ? ? ? 597 THR A O 1 ATOM 661 C CB . THR A 1 107 ? 12.857 10.707 40.697 1.00 8.07 ? ? ? ? ? ? 597 THR A CB 1 ATOM 662 O OG1 . THR A 1 107 ? 11.738 11.439 41.182 1.00 9.27 ? ? ? ? ? ? 597 THR A OG1 1 ATOM 663 C CG2 . THR A 1 107 ? 12.392 9.693 39.651 1.00 9.25 ? ? ? ? ? ? 597 THR A CG2 1 ATOM 664 N N . LEU A 1 108 ? 11.864 9.472 43.545 1.00 8.35 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A N 1 ATOM 665 C CA . LEU A 1 108 ? 10.989 8.568 44.286 1.00 9.50 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A CA 1 ATOM 666 C C . LEU A 1 108 ? 9.645 8.210 43.673 1.00 9.54 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A C 1 ATOM 667 O O . LEU A 1 108 ? 9.377 7.040 43.408 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A O 1 ATOM 668 C CB . LEU A 1 108 ? 10.838 9.074 45.734 1.00 9.29 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A CB 1 ATOM 669 C CG . LEU A 1 108 ? 12.154 9.258 46.501 1.00 9.29 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A CG 1 ATOM 670 C CD1 . LEU A 1 108 ? 11.970 10.051 47.740 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A CD1 1 ATOM 671 C CD2 . LEU A 1 108 ? 12.786 7.915 46.818 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A CD2 1 ATOM 672 N N . ILE A 1 109 ? 8.811 9.206 43.425 1.00 9.46 ? ? ? ? ? ? 599 ILE A N 1 ATOM 673 C CA . ILE A 1 109 ? 7.468 8.979 42.900 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 599 ILE A CA 1 ATOM 674 C C . ILE A 1 109 ? 7.327 9.468 41.450 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 599 ILE A C 1 ATOM 675 O O . ILE A 1 109 ? 7.436 10.658 41.173 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 599 ILE A O 1 ATOM 676 C CB . ILE A 1 109 ? 6.430 9.675 43.824 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 599 ILE A CB 1 ATOM 677 C CG1 . ILE A 1 109 ? 6.578 9.192 45.293 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 599 ILE A CG1 1 ATOM 678 C CG2 . ILE A 1 109 ? 5.029 9.453 43.305 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 599 ILE A CG2 1 ATOM 679 C CD1 . ILE A 1 109 ? 6.568 7.645 45.498 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 599 ILE A CD1 1 ATOM 680 N N . TRP A 1 110 ? 7.038 8.546 40.540 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A N 1 ATOM 681 C CA . TRP A 1 110 ? 6.928 8.863 39.113 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CA 1 ATOM 682 C C . TRP A 1 110 ? 5.914 7.883 38.485 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A C 1 ATOM 683 O O . TRP A 1 110 ? 5.631 6.822 39.056 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A O 1 ATOM 684 C CB . TRP A 1 110 ? 8.323 8.688 38.493 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CB 1 ATOM 685 C CG . TRP A 1 110 ? 8.523 9.123 37.052 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CG 1 ATOM 686 C CD1 . TRP A 1 110 ? 7.865 10.117 36.371 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CD1 1 ATOM 687 C CD2 . TRP A 1 110 ? 9.517 8.620 36.162 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CD2 1 ATOM 688 N NE1 . TRP A 1 110 ? 8.406 10.267 35.102 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A NE1 1 ATOM 689 C CE2 . TRP A 1 110 ? 9.420 9.362 34.949 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CE2 1 ATOM 690 C CE3 . TRP A 1 110 ? 10.493 7.612 36.267 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CE3 1 ATOM 691 C CZ2 . TRP A 1 110 ? 10.270 9.124 33.849 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CZ2 1 ATOM 692 C CZ3 . TRP A 1 110 ? 11.334 7.376 35.175 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CZ3 1 ATOM 693 C CH2 . TRP A 1 110 ? 11.216 8.135 33.978 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CH2 1 ATOM 694 N N . HIS A 1 111 ? 5.343 8.230 37.326 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A N 1 ATOM 695 C CA . HIS A 1 111 ? 4.372 7.335 36.675 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A CA 1 ATOM 696 C C . HIS A 1 111 ? 5.053 6.317 35.755 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A C 1 ATOM 697 O O . HIS A 1 111 ? 4.422 5.361 35.307 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A O 1 ATOM 698 C CB . HIS A 1 111 ? 3.323 8.140 35.903 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A CB 1 ATOM 699 C CG . HIS A 1 111 ? 3.912 9.001 34.841 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A CG 1 ATOM 700 N ND1 . HIS A 1 111 ? 4.603 10.157 35.128 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A ND1 1 ATOM 701 C CD2 . HIS A 1 111 ? 4.004 8.826 33.501 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A CD2 1 ATOM 702 C CE1 . HIS A 1 111 ? 5.110 10.657 34.013 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A CE1 1 ATOM 703 N NE2 . HIS A 1 111 ? 4.761 9.870 33.011 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A NE2 1 ATOM 704 N N . ASN A 1 112 ? 6.345 6.507 35.506 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 602 ASN A N 1 ATOM 705 C CA . ASN A 1 112 ? 7.113 5.610 34.658 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 602 ASN A CA 1 ATOM 706 C C . ASN A 1 112 ? 8.127 4.831 35.472 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 602 ASN A C 1 ATOM 707 O O . ASN A 1 112 ? 8.551 5.240 36.557 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 602 ASN A O 1 ATOM 708 C CB . ASN A 1 112 ? 7.922 6.380 33.613 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 602 ASN A CB 1 ATOM 709 C CG . ASN A 1 112 ? 7.121 6.744 32.368 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 602 ASN A CG 1 ATOM 710 O OD1 . ASN A 1 112 ? 6.090 6.128 32.041 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 602 ASN A OD1 1 ATOM 711 N ND2 . ASN A 1 112 ? 7.605 7.764 31.650 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 602 ASN A ND2 1 ATOM 712 N N . GLN A 1 113 ? 8.585 3.750 34.854 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A N 1 ATOM 713 C CA . GLN A 1 113 ? 9.599 2.878 35.419 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A CA 1 ATOM 714 C C . GLN A 1 113 ? 9.289 2.332 36.803 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A C 1 ATOM 715 O O . GLN A 1 113 ? 10.134 2.400 37.714 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A O 1 ATOM 716 C CB . GLN A 1 113 ? 10.972 3.562 35.353 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A CB 1 ATOM 717 C CG . GLN A 1 113 ? 11.443 3.709 33.899 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A CG 1 ATOM 718 C CD . GLN A 1 113 ? 12.862 4.225 33.797 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A CD 1 ATOM 719 O OE1 . GLN A 1 113 ? 13.107 5.300 33.228 1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A OE1 1 ATOM 720 N NE2 . GLN A 1 113 ? 13.814 3.475 34.374 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A NE2 1 ATOM 721 N N . ASN A 1 114 ? 8.073 1.798 36.928 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 604 ASN A N 1 ATOM 722 C CA . ASN A 1 114 ? 7.592 1.161 38.162 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 604 ASN A CA 1 ATOM 723 C C . ASN A 1 114 ? 7.675 -0.357 37.950 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 604 ASN A C 1 ATOM 724 O O . ASN A 1 114 ? 7.438 -0.822 36.840 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 604 ASN A O 1 ATOM 725 C CB . ASN A 1 114 ? 6.183 1.634 38.504 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 604 ASN A CB 1 ATOM 726 C CG . ASN A 1 114 ? 6.193 3.041 39.070 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 604 ASN A CG 1 ATOM 727 O OD1 . ASN A 1 114 ? 7.092 3.376 39.851 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 604 ASN A OD1 1 ATOM 728 N ND2 . ASN A 1 114 ? 5.267 3.891 38.623 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 604 ASN A ND2 1 ATOM 729 N N . PRO A 1 115 ? 8.077 -1.136 38.990 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A N 1 ATOM 730 C CA . PRO A 1 115 ? 8.197 -2.601 38.854 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A CA 1 ATOM 731 C C . PRO A 1 115 ? 6.858 -3.303 38.643 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A C 1 ATOM 732 O O . PRO A 1 115 ? 5.821 -2.823 39.124 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A O 1 ATOM 733 C CB . PRO A 1 115 ? 8.899 -3.010 40.157 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A CB 1 ATOM 734 C CG . PRO A 1 115 ? 8.427 -2.003 41.135 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A CG 1 ATOM 735 C CD . PRO A 1 115 ? 8.381 -0.705 40.370 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A CD 1 ATOM 736 N N . SER A 1 116 ? 6.867 -4.445 37.955 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 606 SER A N 1 ATOM 737 C CA . SER A 1 116 ? 5.613 -5.143 37.691 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 606 SER A CA 1 ATOM 738 C C . SER A 1 116 ? 4.811 -5.506 38.942 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 606 SER A C 1 ATOM 739 O O . SER A 1 116 ? 3.588 -5.426 38.920 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 606 SER A O 1 ATOM 740 C CB . SER A 1 116 ? 5.811 -6.363 36.769 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 606 SER A CB 1 ATOM 741 O OG . SER A 1 116 ? 6.686 -7.328 37.334 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 606 SER A OG 1 ATOM 742 N N . TRP A 1 117 ? 5.473 -5.866 40.042 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A N 1 ATOM 743 C CA . TRP A 1 117 ? 4.715 -6.191 41.265 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CA 1 ATOM 744 C C . TRP A 1 117 ? 3.825 -5.007 41.731 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A C 1 ATOM 745 O O . TRP A 1 117 ? 2.795 -5.204 42.367 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A O 1 ATOM 746 C CB . TRP A 1 117 ? 5.643 -6.659 42.420 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CB 1 ATOM 747 C CG . TRP A 1 117 ? 6.618 -5.609 42.981 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CG 1 ATOM 748 C CD1 . TRP A 1 117 ? 7.930 -5.436 42.620 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CD1 1 ATOM 749 C CD2 . TRP A 1 117 ? 6.355 -4.629 43.994 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CD2 1 ATOM 750 N NE1 . TRP A 1 117 ? 8.486 -4.420 43.345 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A NE1 1 ATOM 751 C CE2 . TRP A 1 117 ? 7.547 -3.902 44.193 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CE2 1 ATOM 752 C CE3 . TRP A 1 117 ? 5.226 -4.292 44.755 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CE3 1 ATOM 753 C CZ2 . TRP A 1 117 ? 7.644 -2.854 45.125 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CZ2 1 ATOM 754 C CZ3 . TRP A 1 117 ? 5.322 -3.258 45.682 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CZ3 1 ATOM 755 C CH2 . TRP A 1 117 ? 6.524 -2.550 45.859 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CH2 1 ATOM 756 N N . LEU A 1 118 ? 4.234 -3.773 41.426 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A N 1 ATOM 757 C CA . LEU A 1 118 ? 3.468 -2.612 41.842 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A CA 1 ATOM 758 C C . LEU A 1 118 ? 2.344 -2.347 40.860 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A C 1 ATOM 759 O O . LEU A 1 118 ? 1.177 -2.344 41.243 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A O 1 ATOM 760 C CB . LEU A 1 118 ? 4.363 -1.370 41.947 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A CB 1 ATOM 761 C CG . LEU A 1 118 ? 3.726 -0.083 42.492 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A CG 1 ATOM 762 C CD1 . LEU A 1 118 ? 3.524 -0.203 43.987 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A CD1 1 ATOM 763 C CD2 . LEU A 1 118 ? 4.595 1.110 42.189 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A CD2 1 ATOM 764 N N . THR A 1 119 ? 2.691 -2.187 39.581 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 609 THR A N 1 ATOM 765 C CA . THR A 1 119 ? 1.673 -1.864 38.577 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 609 THR A CA 1 ATOM 766 C C . THR A 1 119 ? 0.589 -2.934 38.368 1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 609 THR A C 1 ATOM 767 O O . THR A 1 119 ? -0.521 -2.610 37.943 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 609 THR A O 1 ATOM 768 C CB . THR A 1 119 ? 2.294 -1.445 37.231 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 609 THR A CB 1 ATOM 769 O OG1 . THR A 1 119 ? 3.005 -2.548 36.659 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 609 THR A OG1 1 ATOM 770 C CG2 . THR A 1 119 ? 3.253 -0.285 37.431 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 609 THR A CG2 1 ATOM 771 N N . ASN A 1 120 ? 0.901 -4.184 38.700 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 610 ASN A N 1 ATOM 772 C CA . ASN A 1 120 ? -0.052 -5.285 38.566 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 610 ASN A CA 1 ATOM 773 C C . ASN A 1 120 ? -0.599 -5.744 39.909 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 610 ASN A C 1 ATOM 774 O O . ASN A 1 120 ? -1.176 -6.829 39.985 1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 610 ASN A O 1 ATOM 775 C CB . ASN A 1 120 ? 0.593 -6.510 37.906 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 610 ASN A CB 1 ATOM 776 C CG . ASN A 1 120 ? 0.848 -6.323 36.428 1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 610 ASN A CG 1 ATOM 777 O OD1 . ASN A 1 120 ? 1.843 -6.836 35.895 1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 610 ASN A OD1 1 ATOM 778 N ND2 . ASN A 1 120 ? -0.050 -5.607 35.744 1.00 37.38 ? ? ? ? ? ? 610 ASN A ND2 1 ATOM 779 N N . GLY A 1 121 ? -0.369 -4.985 40.976 1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 611 GLY A N 1 ATOM 780 C CA . GLY A 1 121 ? -0.869 -5.402 42.278 1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 611 GLY A CA 1 ATOM 781 C C . GLY A 1 121 ? -2.325 -5.010 42.479 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 611 GLY A C 1 ATOM 782 O O . GLY A 1 121 ? -2.904 -4.360 41.602 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 611 GLY A O 1 ATOM 783 N N . ASN A 1 122 ? -2.928 -5.448 43.589 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 612 ASN A N 1 ATOM 784 C CA . ASN A 1 122 ? -4.315 -5.088 43.914 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 612 ASN A CA 1 ATOM 785 C C . ASN A 1 122 ? -4.220 -4.106 45.082 1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 612 ASN A C 1 ATOM 786 O O . ASN A 1 122 ? -3.914 -4.484 46.216 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 612 ASN A O 1 ATOM 787 C CB . ASN A 1 122 ? -5.198 -6.327 44.268 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 612 ASN A CB 1 ATOM 788 C CG . ASN A 1 122 ? -4.897 -6.918 45.670 1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 612 ASN A CG 1 ATOM 789 O OD1 . ASN A 1 122 ? -3.799 -7.452 45.918 1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 612 ASN A OD1 1 ATOM 790 N ND2 . ASN A 1 122 ? -5.879 -6.826 46.586 1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 612 ASN A ND2 1 ATOM 791 N N . TRP A 1 123 ? -4.403 -2.827 44.776 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A N 1 ATOM 792 C CA . TRP A 1 123 ? -4.283 -1.796 45.798 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CA 1 ATOM 793 C C . TRP A 1 123 ? -5.533 -0.978 46.026 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A C 1 ATOM 794 O O . TRP A 1 123 ? -6.445 -0.929 45.197 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A O 1 ATOM 795 C CB . TRP A 1 123 ? -3.152 -0.794 45.438 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CB 1 ATOM 796 C CG . TRP A 1 123 ? -1.865 -1.396 44.966 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CG 1 ATOM 797 C CD1 . TRP A 1 123 ? -1.404 -1.447 43.670 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CD1 1 ATOM 798 C CD2 . TRP A 1 123 ? -0.909 -2.107 45.764 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CD2 1 ATOM 799 N NE1 . TRP A 1 123 ? -0.231 -2.170 43.619 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A NE1 1 ATOM 800 C CE2 . TRP A 1 123 ? 0.097 -2.586 44.886 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CE2 1 ATOM 801 C CE3 . TRP A 1 123 ? -0.807 -2.399 47.134 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CE3 1 ATOM 802 C CZ2 . TRP A 1 123 ? 1.194 -3.349 45.337 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CZ2 1 ATOM 803 C CZ3 . TRP A 1 123 ? 0.283 -3.157 47.578 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CZ3 1 ATOM 804 C CH2 . TRP A 1 123 ? 1.266 -3.621 46.674 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CH2 1 ATOM 805 N N . ASN A 1 124 ? -5.552 -0.333 47.179 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 614 ASN A N 1 ATOM 806 C CA . ASN A 1 124 ? -6.587 0.616 47.534 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 614 ASN A CA 1 ATOM 807 C C . ASN A 1 124 ? -5.789 1.786 48.132 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 614 ASN A C 1 ATOM 808 O O . ASN A 1 124 ? -4.554 1.697 48.284 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 614 ASN A O 1 ATOM 809 C CB . ASN A 1 124 ? -7.633 0.044 48.514 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 614 ASN A CB 1 ATOM 810 C CG . ASN A 1 124 ? -7.017 -0.612 49.723 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 614 ASN A CG 1 ATOM 811 O OD1 . ASN A 1 124 ? -6.364 0.024 50.535 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 614 ASN A OD1 1 ATOM 812 N ND2 . ASN A 1 124 ? -7.219 -1.909 49.837 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 614 ASN A ND2 1 ATOM 813 N N . ARG A 1 125 ? -6.473 2.886 48.433 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A N 1 ATOM 814 C CA . ARG A 1 125 ? -5.807 4.059 48.967 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A CA 1 ATOM 815 C C . ARG A 1 125 ? -4.887 3.748 50.147 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A C 1 ATOM 816 O O . ARG A 1 125 ? -3.707 4.102 50.141 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A O 1 ATOM 817 C CB . ARG A 1 125 ? -6.832 5.118 49.351 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A CB 1 ATOM 818 C CG . ARG A 1 125 ? -6.241 6.298 50.074 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A CG 1 ATOM 819 C CD . ARG A 1 125 ? -7.312 7.302 50.370 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A CD 1 ATOM 820 N NE . ARG A 1 125 ? -6.854 8.349 51.277 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A NE 1 ATOM 821 C CZ . ARG A 1 125 ? -6.429 9.551 50.882 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A CZ 1 ATOM 822 N NH1 . ARG A 1 125 ? -6.380 9.874 49.590 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A NH1 1 ATOM 823 N NH2 . ARG A 1 125 ? -6.152 10.474 51.784 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A NH2 1 ATOM 824 N N . ASP A 1 126 ? -5.425 3.057 51.145 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 616 ASP A N 1 ATOM 825 C CA . ASP A 1 126 ? -4.655 2.713 52.328 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 616 ASP A CA 1 ATOM 826 C C . ASP A 1 126 ? -3.456 1.807 52.102 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 616 ASP A C 1 ATOM 827 O O . ASP A 1 126 ? -2.371 2.096 52.629 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 616 ASP A O 1 ATOM 828 C CB . ASP A 1 126 ? -5.580 2.127 53.389 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 616 ASP A CB 1 ATOM 829 C CG . ASP A 1 126 ? -6.650 3.110 53.802 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 616 ASP A CG 1 ATOM 830 O OD1 . ASP A 1 126 ? -6.284 4.218 54.252 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 616 ASP A OD1 1 ATOM 831 O OD2 . ASP A 1 126 ? -7.849 2.799 53.633 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 616 ASP A OD2 1 ATOM 832 N N . SER A 1 127 ? -3.607 0.752 51.305 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 617 SER A N 1 ATOM 833 C CA . SER A 1 127 ? -2.466 -0.129 51.084 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 617 SER A CA 1 ATOM 834 C C . SER A 1 127 ? -1.383 0.495 50.188 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 617 SER A C 1 ATOM 835 O O . SER A 1 127 ? -0.199 0.236 50.396 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 617 SER A O 1 ATOM 836 C CB . SER A 1 127 ? -2.869 -1.517 50.605 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 617 SER A CB 1 ATOM 837 O OG . SER A 1 127 ? -3.623 -1.462 49.423 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 617 SER A OG 1 ATOM 838 N N . LEU A 1 128 ? -1.774 1.353 49.248 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A N 1 ATOM 839 C CA . LEU A 1 128 ? -0.775 1.994 48.379 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A CA 1 ATOM 840 C C . LEU A 1 128 ? -0.023 3.086 49.136 1.00 9.82 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A C 1 ATOM 841 O O . LEU A 1 128 ? 1.161 3.272 48.906 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A O 1 ATOM 842 C CB . LEU A 1 128 ? -1.393 2.512 47.079 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A CB 1 ATOM 843 C CG . LEU A 1 128 ? -0.359 2.827 45.986 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A CG 1 ATOM 844 C CD1 . LEU A 1 128 ? 0.495 1.568 45.651 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A CD1 1 ATOM 845 C CD2 . LEU A 1 128 ? -1.068 3.369 44.750 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A CD2 1 ATOM 846 N N . LEU A 1 129 ? -0.685 3.792 50.056 1.00 9.97 ? ? ? ? ? ? 619 LEU A N 1 ATOM 847 C CA . LEU A 1 129 ? -0.005 4.792 50.879 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 619 LEU A CA 1 ATOM 848 C C . LEU A 1 129 ? 1.065 4.109 51.735 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 619 LEU A C 1 ATOM 849 O O . LEU A 1 129 ? 2.139 4.665 51.971 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 619 LEU A O 1 ATOM 850 C CB . LEU A 1 129 ? -0.984 5.554 51.796 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 619 LEU A CB 1 ATOM 851 C CG . LEU A 1 129 ? -1.709 6.778 51.185 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 619 LEU A CG 1 ATOM 852 C CD1 . LEU A 1 129 ? -2.746 7.313 52.179 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 619 LEU A CD1 1 ATOM 853 C CD2 . LEU A 1 129 ? -0.688 7.902 50.822 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 619 LEU A CD2 1 ATOM 854 N N . ALA A 1 130 ? 0.774 2.892 52.201 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 620 ALA A N 1 ATOM 855 C CA . ALA A 1 130 ? 1.741 2.146 53.021 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 620 ALA A CA 1 ATOM 856 C C . ALA A 1 130 ? 2.967 1.773 52.195 1.00 9.46 ? ? ? ? ? ? 620 ALA A C 1 ATOM 857 O O . ALA A 1 130 ? 4.088 1.827 52.704 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 620 ALA A O 1 ATOM 858 C CB . ALA A 1 130 ? 1.093 0.874 53.626 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 620 ALA A CB 1 ATOM 859 N N . VAL A 1 131 ? 2.751 1.347 50.949 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 621 VAL A N 1 ATOM 860 C CA . VAL A 1 131 ? 3.858 1.013 50.040 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 621 VAL A CA 1 ATOM 861 C C . VAL A 1 131 ? 4.702 2.284 49.769 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 621 VAL A C 1 ATOM 862 O O . VAL A 1 131 ? 5.945 2.240 49.782 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 621 VAL A O 1 ATOM 863 C CB . VAL A 1 131 ? 3.352 0.437 48.681 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 621 VAL A CB 1 ATOM 864 C CG1 . VAL A 1 131 ? 4.512 0.327 47.670 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 621 VAL A CG1 1 ATOM 865 C CG2 . VAL A 1 131 ? 2.735 -0.949 48.901 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 621 VAL A CG2 1 ATOM 866 N N . MET A 1 132 ? 4.021 3.408 49.538 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 622 MET A N 1 ATOM 867 C CA . MET A 1 132 ? 4.710 4.673 49.282 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 622 MET A CA 1 ATOM 868 C C . MET A 1 132 ? 5.591 5.048 50.473 1.00 9.76 ? ? ? ? ? ? 622 MET A C 1 ATOM 869 O O . MET A 1 132 ? 6.758 5.392 50.327 1.00 9.72 ? ? ? ? ? ? 622 MET A O 1 ATOM 870 C CB . MET A 1 132 ? 3.692 5.788 49.046 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 622 MET A CB 1 ATOM 871 C CG . MET A 1 132 ? 4.362 7.162 48.839 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 622 MET A CG 1 ATOM 872 S SD . MET A 1 132 ? 3.254 8.586 48.839 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 622 MET A SD 1 ATOM 873 C CE . MET A 1 132 ? 2.703 8.419 47.297 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 622 MET A CE 1 ATOM 874 N N . LYS A 1 133 ? 5.024 4.977 51.672 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 623 LYS A N 1 ATOM 875 C CA . LYS A 1 133 ? 5.759 5.315 52.890 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 623 LYS A CA 1 ATOM 876 C C . LYS A 1 133 ? 6.951 4.396 53.133 1.00 9.10 ? ? ? ? ? ? 623 LYS A C 1 ATOM 877 O O . LYS A 1 133 ? 8.010 4.862 53.539 1.00 9.69 ? ? ? ? ? ? 623 LYS A O 1 ATOM 878 C CB . LYS A 1 133 ? 4.825 5.289 54.112 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 623 LYS A CB 1 ATOM 879 C CG . LYS A 1 133 ? 5.464 5.848 55.382 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 623 LYS A CG 1 ATOM 880 C CD . LYS A 1 133 ? 4.515 5.738 56.577 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 623 LYS A CD 1 ATOM 881 C CE . LYS A 1 133 ? 5.240 5.954 57.939 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 623 LYS A CE 1 ATOM 882 N NZ . LYS A 1 133 ? 5.820 7.330 58.167 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 623 LYS A NZ 1 ATOM 883 N N . ASN A 1 134 ? 6.801 3.098 52.886 1.00 9.04 ? ? ? ? ? ? 624 ASN A N 1 ATOM 884 C CA . ASN A 1 134 ? 7.911 2.167 53.097 1.00 9.13 ? ? ? ? ? ? 624 ASN A CA 1 ATOM 885 C C . ASN A 1 134 ? 9.057 2.416 52.100 1.00 9.34 ? ? ? ? ? ? 624 ASN A C 1 ATOM 886 O O . ASN A 1 134 ? 10.248 2.356 52.464 1.00 9.65 ? ? ? ? ? ? 624 ASN A O 1 ATOM 887 C CB . ASN A 1 134 ? 7.456 0.716 52.955 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 624 ASN A CB 1 ATOM 888 C CG . ASN A 1 134 ? 8.564 -0.261 53.302 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 624 ASN A CG 1 ATOM 889 O OD1 . ASN A 1 134 ? 9.196 -0.123 54.333 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 624 ASN A OD1 1 ATOM 890 N ND2 . ASN A 1 134 ? 8.817 -1.222 52.438 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 624 ASN A ND2 1 ATOM 891 N N . HIS A 1 135 ? 8.696 2.709 50.847 1.00 8.84 ? ? ? ? ? ? 625 HIS A N 1 ATOM 892 C CA . HIS A 1 135 ? 9.711 2.972 49.813 1.00 8.77 ? ? ? ? ? ? 625 HIS A CA 1 ATOM 893 C C . HIS A 1 135 ? 10.495 4.245 50.131 1.00 8.46 ? ? ? ? ? ? 625 HIS A C 1 ATOM 894 O O . HIS A 1 135 ? 11.738 4.238 50.176 1.00 8.85 ? ? ? ? ? ? 625 HIS A O 1 ATOM 895 C CB . HIS A 1 135 ? 9.087 3.107 48.427 1.00 8.52 ? ? ? ? ? ? 625 HIS A CB 1 ATOM 896 C CG . HIS A 1 135 ? 10.107 3.225 47.336 1.00 9.38 ? ? ? ? ? ? 625 HIS A CG 1 ATOM 897 N ND1 . HIS A 1 135 ? 10.784 2.136 46.830 1.00 8.97 ? ? ? ? ? ? 625 HIS A ND1 1 ATOM 898 C CD2 . HIS A 1 135 ? 10.620 4.313 46.709 1.00 8.92 ? ? ? ? ? ? 625 HIS A CD2 1 ATOM 899 C CE1 . HIS A 1 135 ? 11.671 2.545 45.939 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 625 HIS A CE1 1 ATOM 900 N NE2 . HIS A 1 135 ? 11.588 3.862 45.848 1.00 9.43 ? ? ? ? ? ? 625 HIS A NE2 1 ATOM 901 N N . ILE A 1 136 ? 9.767 5.331 50.359 1.00 8.47 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A N 1 ATOM 902 C CA . ILE A 1 136 ? 10.391 6.607 50.669 1.00 8.25 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CA 1 ATOM 903 C C . ILE A 1 136 ? 11.262 6.554 51.939 1.00 8.45 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A C 1 ATOM 904 O O . ILE A 1 136 ? 12.402 7.007 51.934 1.00 9.43 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A O 1 ATOM 905 C CB . ILE A 1 136 ? 9.336 7.715 50.788 1.00 8.46 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CB 1 ATOM 906 C CG1 . ILE A 1 136 ? 8.700 7.983 49.408 1.00 7.70 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CG1 1 ATOM 907 C CG2 . ILE A 1 136 ? 9.939 8.990 51.394 1.00 8.27 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CG2 1 ATOM 908 C CD1 . ILE A 1 136 ? 7.628 9.109 49.417 1.00 7.92 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CD1 1 ATOM 909 N N . THR A 1 137 ? 10.744 5.987 53.021 1.00 7.57 ? ? ? ? ? ? 627 THR A N 1 ATOM 910 C CA . THR A 1 137 ? 11.483 5.928 54.281 1.00 8.15 ? ? ? ? ? ? 627 THR A CA 1 ATOM 911 C C . THR A 1 137 ? 12.722 5.043 54.218 1.00 7.29 ? ? ? ? ? ? 627 THR A C 1 ATOM 912 O O . THR A 1 137 ? 13.794 5.433 54.695 1.00 8.36 ? ? ? ? ? ? 627 THR A O 1 ATOM 913 C CB . THR A 1 137 ? 10.571 5.431 55.438 1.00 9.80 ? ? ? ? ? ? 627 THR A CB 1 ATOM 914 O OG1 . THR A 1 137 ? 9.432 6.305 55.538 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 627 THR A OG1 1 ATOM 915 C CG2 . THR A 1 137 ? 11.329 5.422 56.764 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 627 THR A CG2 1 ATOM 916 N N . THR A 1 138 ? 12.590 3.860 53.619 1.00 7.73 ? ? ? ? ? ? 628 THR A N 1 ATOM 917 C CA . THR A 1 138 ? 13.726 2.926 53.512 1.00 8.21 ? ? ? ? ? ? 628 THR A CA 1 ATOM 918 C C . THR A 1 138 ? 14.868 3.500 52.651 1.00 8.19 ? ? ? ? ? ? 628 THR A C 1 ATOM 919 O O . THR A 1 138 ? 16.022 3.463 53.044 1.00 9.68 ? ? ? ? ? ? 628 THR A O 1 ATOM 920 C CB . THR A 1 138 ? 13.274 1.517 52.973 1.00 8.77 ? ? ? ? ? ? 628 THR A CB 1 ATOM 921 O OG1 . THR A 1 138 ? 12.290 0.966 53.866 1.00 9.58 ? ? ? ? ? ? 628 THR A OG1 1 ATOM 922 C CG2 . THR A 1 138 ? 14.462 0.544 52.855 1.00 9.50 ? ? ? ? ? ? 628 THR A CG2 1 ATOM 923 N N . VAL A 1 139 ? 14.537 4.083 51.503 1.00 8.25 ? ? ? ? ? ? 629 VAL A N 1 ATOM 924 C CA . VAL A 1 139 ? 15.552 4.643 50.615 1.00 7.68 ? ? ? ? ? ? 629 VAL A CA 1 ATOM 925 C C . VAL A 1 139 ? 16.220 5.899 51.214 1.00 7.02 ? ? ? ? ? ? 629 VAL A C 1 ATOM 926 O O . VAL A 1 139 ? 17.450 5.990 51.301 1.00 7.73 ? ? ? ? ? ? 629 VAL A O 1 ATOM 927 C CB . VAL A 1 139 ? 14.916 4.979 49.221 1.00 8.14 ? ? ? ? ? ? 629 VAL A CB 1 ATOM 928 C CG1 . VAL A 1 139 ? 15.951 5.696 48.345 1.00 8.60 ? ? ? ? ? ? 629 VAL A CG1 1 ATOM 929 C CG2 . VAL A 1 139 ? 14.451 3.707 48.524 1.00 8.99 ? ? ? ? ? ? 629 VAL A CG2 1 ATOM 930 N N . MET A 1 140 ? 15.407 6.849 51.687 1.00 7.56 ? ? ? ? ? ? 630 MET A N 1 ATOM 931 C CA . MET A 1 140 ? 15.976 8.065 52.251 1.00 7.96 ? ? ? ? ? ? 630 MET A CA 1 ATOM 932 C C . MET A 1 140 ? 16.794 7.865 53.532 1.00 9.50 ? ? ? ? ? ? 630 MET A C 1 ATOM 933 O O . MET A 1 140 ? 17.769 8.579 53.744 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 630 MET A O 1 ATOM 934 C CB . MET A 1 140 ? 14.914 9.151 52.425 1.00 8.46 ? ? ? ? ? ? 630 MET A CB 1 ATOM 935 C CG . MET A 1 140 ? 14.424 9.705 51.072 1.00 9.69 ? ? ? ? ? ? 630 MET A CG 1 ATOM 936 S SD . MET A 1 140 ? 13.266 11.064 51.234 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 630 MET A SD 1 ATOM 937 C CE . MET A 1 140 ? 14.304 12.370 51.922 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 630 MET A CE 1 ATOM 938 N N . THR A 1 141 ? 16.390 6.944 54.408 1.00 9.97 ? ? ? ? ? ? 631 THR A N 1 ATOM 939 C CA . THR A 1 141 ? 17.172 6.728 55.644 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 631 THR A CA 1 ATOM 940 C C . THR A 1 141 ? 18.510 6.048 55.304 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 631 THR A C 1 ATOM 941 O O . THR A 1 141 ? 19.515 6.312 55.970 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 631 THR A O 1 ATOM 942 C CB . THR A 1 141 ? 16.406 5.899 56.723 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 631 THR A CB 1 ATOM 943 O OG1 . THR A 1 141 ? 16.166 4.607 56.214 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 631 THR A OG1 1 ATOM 944 C CG2 . THR A 1 141 ? 15.060 6.506 57.065 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 631 THR A CG2 1 ATOM 945 N N . HIS A 1 142 ? 18.554 5.221 54.250 1.00 9.45 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A N 1 ATOM 946 C CA . HIS A 1 142 ? 19.835 4.604 53.845 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A CA 1 ATOM 947 C C . HIS A 1 142 ? 20.846 5.692 53.435 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A C 1 ATOM 948 O O . HIS A 1 142 ? 22.060 5.537 53.611 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A O 1 ATOM 949 C CB . HIS A 1 142 ? 19.654 3.618 52.668 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A CB 1 ATOM 950 C CG . HIS A 1 142 ? 20.881 2.814 52.356 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A CG 1 ATOM 951 N ND1 . HIS A 1 142 ? 21.407 1.890 53.232 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A ND1 1 ATOM 952 C CD2 . HIS A 1 142 ? 21.707 2.820 51.279 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A CD2 1 ATOM 953 C CE1 . HIS A 1 142 ? 22.504 1.363 52.717 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A CE1 1 ATOM 954 N NE2 . HIS A 1 142 ? 22.708 1.911 51.530 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A NE2 1 ATOM 955 N N . TYR A 1 143 ? 20.343 6.775 52.844 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A N 1 ATOM 956 C CA . TYR A 1 143 ? 21.205 7.900 52.393 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A CA 1 ATOM 957 C C . TYR A 1 143 ? 21.062 9.158 53.264 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A C 1 ATOM 958 O O . TYR A 1 143 ? 21.485 10.254 52.867 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A O 1 ATOM 959 C CB . TYR A 1 143 ? 20.856 8.284 50.927 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A CB 1 ATOM 960 C CG . TYR A 1 143 ? 21.159 7.203 49.926 1.00 9.18 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A CG 1 ATOM 961 C CD1 . TYR A 1 143 ? 22.477 6.931 49.559 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A CD1 1 ATOM 962 C CD2 . TYR A 1 143 ? 20.147 6.389 49.409 1.00 8.30 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A CD2 1 ATOM 963 C CE1 . TYR A 1 143 ? 22.783 5.867 48.713 1.00 9.63 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A CE1 1 ATOM 964 C CE2 . TYR A 1 143 ? 20.451 5.322 48.559 1.00 8.42 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A CE2 1 ATOM 965 C CZ . TYR A 1 143 ? 21.781 5.062 48.217 1.00 8.06 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A CZ 1 ATOM 966 O OH . TYR A 1 143 ? 22.102 3.985 47.432 1.00 9.73 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A OH 1 ATOM 967 N N . LYS A 1 144 ? 20.561 8.991 54.479 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A N 1 ATOM 968 C CA . LYS A 1 144 ? 20.287 10.133 55.342 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A CA 1 ATOM 969 C C . LYS A 1 144 ? 21.496 11.034 55.540 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A C 1 ATOM 970 O O . LYS A 1 144 ? 22.575 10.566 55.904 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A O 1 ATOM 971 C CB . LYS A 1 144 ? 19.724 9.646 56.684 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A CB 1 ATOM 972 C CG . LYS A 1 144 ? 19.116 10.726 57.556 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A CG 1 ATOM 973 C CD . LYS A 1 144 ? 18.686 10.132 58.901 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A CD 1 ATOM 974 C CE . LYS A 1 144 ? 17.912 11.129 59.780 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A CE 1 ATOM 975 N NZ . LYS A 1 144 ? 18.737 12.274 60.284 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A NZ 1 ATOM 976 N N . GLY A 1 145 ? 21.310 12.328 55.266 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 635 GLY A N 1 ATOM 977 C CA . GLY A 1 145 ? 22.365 13.307 55.428 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 635 GLY A CA 1 ATOM 978 C C . GLY A 1 145 ? 23.446 13.242 54.364 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 635 GLY A C 1 ATOM 979 O O . GLY A 1 145 ? 24.376 14.023 54.404 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 635 GLY A O 1 ATOM 980 N N . LYS A 1 146 ? 23.330 12.357 53.387 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A N 1 ATOM 981 C CA . LYS A 1 146 ? 24.367 12.258 52.352 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A CA 1 ATOM 982 C C . LYS A 1 146 ? 23.952 12.805 50.971 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A C 1 ATOM 983 O O . LYS A 1 146 ? 24.806 12.982 50.103 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A O 1 ATOM 984 C CB . LYS A 1 146 ? 24.800 10.799 52.200 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A CB 1 ATOM 985 C CG . LYS A 1 146 ? 25.283 10.143 53.512 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A CG 1 ATOM 986 C CD . LYS A 1 146 ? 25.456 8.628 53.310 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A CD 1 ATOM 987 C CE . LYS A 1 146 ? 26.162 7.910 54.490 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A CE 1 ATOM 988 N NZ . LYS A 1 146 ? 26.576 6.515 54.054 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A NZ 1 ATOM 989 N N . ILE A 1 147 ? 22.645 12.974 50.750 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 637 ILE A N 1 ATOM 990 C CA . ILE A 1 147 ? 22.108 13.484 49.479 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 637 ILE A CA 1 ATOM 991 C C . ILE A 1 147 ? 21.426 14.839 49.746 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 637 ILE A C 1 ATOM 992 O O . ILE A 1 147 ? 20.469 14.934 50.507 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 637 ILE A O 1 ATOM 993 C CB . ILE A 1 147 ? 21.204 12.410 48.807 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 637 ILE A CB 1 ATOM 994 C CG1 . ILE A 1 147 ? 22.114 11.270 48.326 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 637 ILE A CG1 1 ATOM 995 C CG2 . ILE A 1 147 ? 20.310 13.030 47.717 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 637 ILE A CG2 1 ATOM 996 C CD1 . ILE A 1 147 ? 21.413 10.105 47.691 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 637 ILE A CD1 1 ATOM 997 N N . VAL A 1 148 ? 21.953 15.894 49.122 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 638 VAL A N 1 ATOM 998 C CA . VAL A 1 148 ? 21.474 17.254 49.358 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 638 VAL A CA 1 ATOM 999 C C . VAL A 1 148 ? 20.144 17.688 48.766 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 638 VAL A C 1 ATOM 1000 O O . VAL A 1 148 ? 19.450 18.498 49.364 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 638 VAL A O 1 ATOM 1001 C CB . VAL A 1 148 ? 22.581 18.297 49.031 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 638 VAL A CB 1 ATOM 1002 C CG1 . VAL A 1 148 ? 23.762 18.086 49.981 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 638 VAL A CG1 1 ATOM 1003 C CG2 . VAL A 1 148 ? 23.038 18.178 47.553 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 638 VAL A CG2 1 ATOM 1004 N N . GLU A 1 149 ? 19.798 17.177 47.600 1.00 8.63 ? ? ? ? ? ? 639 GLU A N 1 ATOM 1005 C CA . GLU A 1 149 ? 18.542 17.525 46.970 1.00 8.26 ? ? ? ? ? ? 639 GLU A CA 1 ATOM 1006 C C . GLU A 1 149 ? 17.908 16.218 46.504 1.00 6.89 ? ? ? ? ? ? 639 GLU A C 1 ATOM 1007 O O . GLU A 1 149 ? 18.586 15.381 45.914 1.00 7.18 ? ? ? ? ? ? 639 GLU A O 1 ATOM 1008 C CB . GLU A 1 149 ? 18.788 18.410 45.728 1.00 8.85 ? ? ? ? ? ? 639 GLU A CB 1 ATOM 1009 C CG . GLU A 1 149 ? 19.502 19.743 46.020 1.00 9.27 ? ? ? ? ? ? 639 GLU A CG 1 ATOM 1010 C CD . GLU A 1 149 ? 19.635 20.649 44.793 1.00 9.86 ? ? ? ? ? ? 639 GLU A CD 1 ATOM 1011 O OE1 . GLU A 1 149 ? 19.007 20.376 43.745 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 639 GLU A OE1 1 ATOM 1012 O OE2 . GLU A 1 149 ? 20.360 21.643 44.892 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 639 GLU A OE2 1 ATOM 1013 N N . TRP A 1 150 ? 16.612 16.067 46.762 1.00 6.79 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A N 1 ATOM 1014 C CA . TRP A 1 150 ? 15.852 14.892 46.353 1.00 6.60 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CA 1 ATOM 1015 C C . TRP A 1 150 ? 14.703 15.271 45.443 1.00 5.08 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A C 1 ATOM 1016 O O . TRP A 1 150 ? 13.940 16.146 45.806 1.00 6.57 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A O 1 ATOM 1017 C CB . TRP A 1 150 ? 15.208 14.192 47.591 1.00 8.03 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CB 1 ATOM 1018 C CG . TRP A 1 150 ? 16.067 13.127 48.235 1.00 9.68 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CG 1 ATOM 1019 C CD1 . TRP A 1 150 ? 16.858 13.255 49.352 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CD1 1 ATOM 1020 C CD2 . TRP A 1 150 ? 16.252 11.789 47.764 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CD2 1 ATOM 1021 N NE1 . TRP A 1 150 ? 17.516 12.076 49.588 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A NE1 1 ATOM 1022 C CE2 . TRP A 1 150 ? 17.172 11.163 48.634 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CE2 1 ATOM 1023 C CE3 . TRP A 1 150 ? 15.739 11.064 46.675 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CE3 1 ATOM 1024 C CZ2 . TRP A 1 150 ? 17.597 9.836 48.450 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CZ2 1 ATOM 1025 C CZ3 . TRP A 1 150 ? 16.163 9.745 46.486 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CZ3 1 ATOM 1026 C CH2 . TRP A 1 150 ? 17.081 9.152 47.370 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CH2 1 ATOM 1027 N N . ASP A 1 151 ? 14.581 14.603 44.296 1.00 6.32 ? ? ? ? ? ? 641 ASP A N 1 ATOM 1028 C CA . ASP A 1 151 ? 13.427 14.793 43.413 1.00 5.74 ? ? ? ? ? ? 641 ASP A CA 1 ATOM 1029 C C . ASP A 1 151 ? 12.404 13.791 44.017 1.00 6.88 ? ? ? ? ? ? 641 ASP A C 1 ATOM 1030 O O . ASP A 1 151 ? 12.430 12.580 43.713 1.00 7.88 ? ? ? ? ? ? 641 ASP A O 1 ATOM 1031 C CB . ASP A 1 151 ? 13.729 14.395 41.970 1.00 6.68 ? ? ? ? ? ? 641 ASP A CB 1 ATOM 1032 C CG . ASP A 1 151 ? 14.609 15.410 41.234 1.00 8.43 ? ? ? ? ? ? 641 ASP A CG 1 ATOM 1033 O OD1 . ASP A 1 151 ? 14.662 16.582 41.626 1.00 9.60 ? ? ? ? ? ? 641 ASP A OD1 1 ATOM 1034 O OD2 . ASP A 1 151 ? 15.230 14.998 40.242 1.00 9.12 ? ? ? ? ? ? 641 ASP A OD2 1 ATOM 1035 N N . VAL A 1 152 ? 11.570 14.298 44.913 1.00 6.28 ? ? ? ? ? ? 642 VAL A N 1 ATOM 1036 C CA . VAL A 1 152 ? 10.558 13.467 45.560 1.00 6.92 ? ? ? ? ? ? 642 VAL A CA 1 ATOM 1037 C C . VAL A 1 152 ? 9.502 12.991 44.579 1.00 8.31 ? ? ? ? ? ? 642 VAL A C 1 ATOM 1038 O O . VAL A 1 152 ? 9.127 11.813 44.581 1.00 8.14 ? ? ? ? ? ? 642 VAL A O 1 ATOM 1039 C CB . VAL A 1 152 ? 9.906 14.212 46.732 1.00 7.51 ? ? ? ? ? ? 642 VAL A CB 1 ATOM 1040 C CG1 . VAL A 1 152 ? 8.736 13.386 47.309 1.00 9.22 ? ? ? ? ? ? 642 VAL A CG1 1 ATOM 1041 C CG2 . VAL A 1 152 ? 10.958 14.475 47.801 1.00 7.87 ? ? ? ? ? ? 642 VAL A CG2 1 ATOM 1042 N N . ALA A 1 153 ? 9.044 13.905 43.731 1.00 8.39 ? ? ? ? ? ? 643 ALA A N 1 ATOM 1043 C CA . ALA A 1 153 ? 8.029 13.599 42.728 1.00 9.29 ? ? ? ? ? ? 643 ALA A CA 1 ATOM 1044 C C . ALA A 1 153 ? 8.549 14.115 41.393 1.00 9.10 ? ? ? ? ? ? 643 ALA A C 1 ATOM 1045 O O . ALA A 1 153 ? 9.203 15.156 41.349 1.00 9.25 ? ? ? ? ? ? 643 ALA A O 1 ATOM 1046 C CB . ALA A 1 153 ? 6.699 14.253 43.081 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 643 ALA A CB 1 ATOM 1047 N N . ASN A 1 154 ? 8.216 13.417 40.320 1.00 8.51 ? ? ? ? ? ? 644 ASN A N 1 ATOM 1048 C CA . ASN A 1 154 ? 8.710 13.747 38.978 1.00 8.61 ? ? ? ? ? ? 644 ASN A CA 1 ATOM 1049 C C . ASN A 1 154 ? 7.612 13.687 37.913 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 644 ASN A C 1 ATOM 1050 O O . ASN A 1 154 ? 6.837 12.724 37.857 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 644 ASN A O 1 ATOM 1051 C CB . ASN A 1 154 ? 9.813 12.726 38.645 1.00 9.80 ? ? ? ? ? ? 644 ASN A CB 1 ATOM 1052 C CG . ASN A 1 154 ? 10.684 13.127 37.456 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 644 ASN A CG 1 ATOM 1053 O OD1 . ASN A 1 154 ? 11.150 14.266 37.345 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 644 ASN A OD1 1 ATOM 1054 N ND2 . ASN A 1 154 ? 10.944 12.174 36.587 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 644 ASN A ND2 1 ATOM 1055 N N . GLU A 1 155 ? 7.487 14.753 37.124 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A N 1 ATOM 1056 C CA . GLU A 1 155 ? 6.528 14.812 36.008 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A CA 1 ATOM 1057 C C . GLU A 1 155 ? 5.106 14.379 36.329 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A C 1 ATOM 1058 O O . GLU A 1 155 ? 4.512 13.605 35.591 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A O 1 ATOM 1059 C CB . GLU A 1 155 ? 7.070 13.967 34.868 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A CB 1 ATOM 1060 C CG . GLU A 1 155 ? 8.515 14.289 34.543 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A CG 1 ATOM 1061 C CD . GLU A 1 155 ? 9.122 13.388 33.479 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A CD 1 ATOM 1062 O OE1 . GLU A 1 155 ? 8.430 12.460 32.978 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A OE1 1 ATOM 1063 O OE2 . GLU A 1 155 ? 10.323 13.594 33.157 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A OE2 1 ATOM 1064 N N . CYS A 1 156 ? 4.541 14.929 37.392 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 646 CYS A N 1 ATOM 1065 C CA . CYS A 1 156 ? 3.190 14.566 37.800 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 646 CYS A CA 1 ATOM 1066 C C . CYS A 1 156 ? 2.109 15.467 37.211 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 646 CYS A C 1 ATOM 1067 O O . CYS A 1 156 ? 0.919 15.167 37.363 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 646 CYS A O 1 ATOM 1068 C CB . CYS A 1 156 ? 3.052 14.628 39.322 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 646 CYS A CB 1 ATOM 1069 S SG . CYS A 1 156 ? 4.185 13.520 40.280 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 646 CYS A SG 1 ATOM 1070 N N . MET A 1 157 ? 2.489 16.591 36.599 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 647 MET A N 1 ATOM 1071 C CA . MET A 1 157 ? 1.483 17.510 36.051 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 647 MET A CA 1 ATOM 1072 C C . MET A 1 157 ? 1.198 17.166 34.612 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 647 MET A C 1 ATOM 1073 O O . MET A 1 157 ? 2.104 16.846 33.855 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 647 MET A O 1 ATOM 1074 C CB . MET A 1 157 ? 1.957 18.971 36.140 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 647 MET A CB 1 ATOM 1075 C CG . MET A 1 157 ? 0.914 20.014 35.716 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 647 MET A CG 1 ATOM 1076 S SD . MET A 1 157 ? -0.530 20.081 36.774 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 647 MET A SD 1 ATOM 1077 C CE . MET A 1 157 ? 0.143 20.858 38.208 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 647 MET A CE 1 ATOM 1078 N N . ASP A 1 158 ? -0.079 17.190 34.253 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 648 ASP A N 1 ATOM 1079 C CA . ASP A 1 158 ? -0.460 16.910 32.874 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 648 ASP A CA 1 ATOM 1080 C C . ASP A 1 158 ? 0.135 18.000 31.966 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 648 ASP A C 1 ATOM 1081 O O . ASP A 1 158 ? 0.278 19.140 32.375 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 648 ASP A O 1 ATOM 1082 C CB . ASP A 1 158 ? -1.976 16.896 32.728 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 648 ASP A CB 1 ATOM 1083 C CG . ASP A 1 158 ? -2.401 16.358 31.395 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 648 ASP A CG 1 ATOM 1084 O OD1 . ASP A 1 158 ? -2.234 15.131 31.173 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 648 ASP A OD1 1 ATOM 1085 O OD2 . ASP A 1 158 ? -2.864 17.145 30.535 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 648 ASP A OD2 1 ATOM 1086 N N . ASP A 1 159 ? 0.480 17.641 30.741 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A N 1 ATOM 1087 C CA . ASP A 1 159 ? 1.058 18.606 29.805 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A CA 1 ATOM 1088 C C . ASP A 1 159 ? 0.217 19.825 29.439 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A C 1 ATOM 1089 O O . ASP A 1 159 ? 0.746 20.875 29.033 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A O 1 ATOM 1090 C CB . ASP A 1 159 ? 1.545 17.893 28.565 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A CB 1 ATOM 1091 C CG . ASP A 1 159 ? 2.906 17.337 28.763 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A CG 1 ATOM 1092 O OD1 . ASP A 1 159 ? 3.732 18.045 29.387 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A OD1 1 ATOM 1093 O OD2 . ASP A 1 159 ? 3.140 16.200 28.329 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A OD2 1 ATOM 1094 N N . SER A 1 160 ? -1.090 19.683 29.621 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 650 SER A N 1 ATOM 1095 C CA . SER A 1 160 ? -2.040 20.762 29.363 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 650 SER A CA 1 ATOM 1096 C C . SER A 1 160 ? -1.963 21.808 30.491 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 650 SER A C 1 ATOM 1097 O O . SER A 1 160 ? -2.315 22.975 30.286 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 650 SER A O 1 ATOM 1098 C CB . SER A 1 160 ? -3.470 20.184 29.305 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 650 SER A CB 1 ATOM 1099 O OG . SER A 1 160 ? -3.899 19.603 30.554 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 650 SER A OG 1 ATOM 1100 N N . GLY A 1 161 ? -1.520 21.372 31.674 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 651 GLY A N 1 ATOM 1101 C CA . GLY A 1 161 ? -1.470 22.242 32.821 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 651 GLY A CA 1 ATOM 1102 C C . GLY A 1 161 ? -2.824 22.224 33.497 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 651 GLY A C 1 ATOM 1103 O O . GLY A 1 161 ? -3.047 22.963 34.438 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 651 GLY A O 1 ATOM 1104 N N . ASN A 1 162 ? -3.726 21.346 33.060 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 652 ASN A N 1 ATOM 1105 C CA . ASN A 1 162 ? -5.067 21.281 33.651 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 652 ASN A CA 1 ATOM 1106 C C . ASN A 1 162 ? -5.198 20.552 34.968 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 652 ASN A C 1 ATOM 1107 O O . ASN A 1 162 ? -6.191 20.683 35.646 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 652 ASN A O 1 ATOM 1108 C CB . ASN A 1 162 ? -6.096 20.742 32.651 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 652 ASN A CB 1 ATOM 1109 C CG . ASN A 1 162 ? -6.361 21.723 31.514 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 652 ASN A CG 1 ATOM 1110 O OD1 . ASN A 1 162 ? -6.396 22.941 31.722 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 652 ASN A OD1 1 ATOM 1111 N ND2 . ASN A 1 162 ? -6.487 21.206 30.305 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 652 ASN A ND2 1 ATOM 1112 N N . GLY A 1 163 ? -4.203 19.780 35.341 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 653 GLY A N 1 ATOM 1113 C CA . GLY A 1 163 ? -4.281 19.066 36.593 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 653 GLY A CA 1 ATOM 1114 C C . GLY A 1 163 ? -3.288 17.939 36.561 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 653 GLY A C 1 ATOM 1115 O O . GLY A 1 163 ? -2.541 17.769 35.604 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 653 GLY A O 1 ATOM 1116 N N . LEU A 1 164 ? -3.287 17.154 37.625 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A N 1 ATOM 1117 C CA . LEU A 1 164 ? -2.363 16.046 37.749 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A CA 1 ATOM 1118 C C . LEU A 1 164 ? -2.632 14.949 36.729 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A C 1 ATOM 1119 O O . LEU A 1 164 ? -3.781 14.672 36.349 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A O 1 ATOM 1120 C CB . LEU A 1 164 ? -2.404 15.485 39.190 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A CB 1 ATOM 1121 C CG . LEU A 1 164 ? -1.999 16.441 40.339 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A CG 1 ATOM 1122 C CD1 . LEU A 1 164 ? -2.341 15.847 41.727 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A CD1 1 ATOM 1123 C CD2 . LEU A 1 164 ? -0.529 16.707 40.232 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A CD2 1 ATOM 1124 N N . ARG A 1 165 ? -1.554 14.332 36.291 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A N 1 ATOM 1125 C CA . ARG A 1 165 ? -1.551 13.254 35.321 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A CA 1 ATOM 1126 C C . ARG A 1 165 ? -2.132 11.956 35.926 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A C 1 ATOM 1127 O O . ARG A 1 165 ? -1.944 11.673 37.124 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A O 1 ATOM 1128 C CB . ARG A 1 165 ? -0.080 13.073 34.942 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A CB 1 ATOM 1129 C CG . ARG A 1 165 ? 0.258 12.001 34.021 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A CG 1 ATOM 1130 C CD . ARG A 1 165 ? 1.743 11.779 34.062 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A CD 1 ATOM 1131 N NE . ARG A 1 165 ? 2.529 12.917 33.568 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A NE 1 ATOM 1132 C CZ . ARG A 1 165 ? 2.724 13.216 32.279 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A CZ 1 ATOM 1133 N NH1 . ARG A 1 165 ? 2.157 12.478 31.324 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A NH1 1 ATOM 1134 N NH2 . ARG A 1 165 ? 3.602 14.159 31.927 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A NH2 1 ATOM 1135 N N . SER A 1 166 ? -2.848 11.167 35.143 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 656 SER A N 1 ATOM 1136 C CA . SER A 1 166 ? -3.339 9.919 35.723 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 656 SER A CA 1 ATOM 1137 C C . SER A 1 166 ? -2.115 8.969 35.818 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 656 SER A C 1 ATOM 1138 O O . SER A 1 166 ? -1.179 9.044 35.004 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 656 SER A O 1 ATOM 1139 C CB . SER A 1 166 ? -4.535 9.341 34.935 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 656 SER A CB 1 ATOM 1140 O OG . SER A 1 166 ? -4.134 8.362 34.006 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 656 SER A OG 1 ATOM 1141 N N . SER A 1 167 ? -2.042 8.237 36.925 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 657 SER A N 1 ATOM 1142 C CA . SER A 1 167 ? -0.958 7.298 37.208 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 657 SER A CA 1 ATOM 1143 C C . SER A 1 167 ? -1.453 6.353 38.303 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 657 SER A C 1 ATOM 1144 O O . SER A 1 167 ? -2.510 6.607 38.915 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 657 SER A O 1 ATOM 1145 C CB . SER A 1 167 ? 0.287 8.049 37.709 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 657 SER A CB 1 ATOM 1146 O OG . SER A 1 167 ? 0.100 8.611 38.982 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 657 SER A OG 1 ATOM 1147 N N . ILE A 1 168 ? -0.703 5.286 38.586 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A N 1 ATOM 1148 C CA . ILE A 1 168 ? -1.144 4.377 39.644 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A CA 1 ATOM 1149 C C . ILE A 1 168 ? -1.325 5.135 40.977 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A C 1 ATOM 1150 O O . ILE A 1 168 ? -2.355 4.987 41.642 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A O 1 ATOM 1151 C CB . ILE A 1 168 ? -0.216 3.135 39.790 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A CB 1 ATOM 1152 C CG1 . ILE A 1 168 ? -0.814 2.160 40.805 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A CG1 1 ATOM 1153 C CG2 . ILE A 1 168 ? 1.204 3.534 40.192 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A CG2 1 ATOM 1154 C CD1 . ILE A 1 168 ? -0.043 0.860 40.917 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A CD1 1 ATOM 1155 N N . TRP A 1 169 ? -0.403 6.044 41.307 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A N 1 ATOM 1156 C CA . TRP A 1 169 ? -0.477 6.812 42.572 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CA 1 ATOM 1157 C C . TRP A 1 169 ? -1.685 7.733 42.593 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A C 1 ATOM 1158 O O . TRP A 1 169 ? -2.440 7.763 43.551 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A O 1 ATOM 1159 C CB . TRP A 1 169 ? 0.782 7.668 42.804 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CB 1 ATOM 1160 C CG . TRP A 1 169 ? 2.058 6.924 42.617 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CG 1 ATOM 1161 C CD1 . TRP A 1 169 ? 2.896 6.974 41.529 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CD1 1 ATOM 1162 C CD2 . TRP A 1 169 ? 2.618 5.959 43.518 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CD2 1 ATOM 1163 N NE1 . TRP A 1 169 ? 3.936 6.084 41.700 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A NE1 1 ATOM 1164 C CE2 . TRP A 1 169 ? 3.787 5.446 42.912 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CE2 1 ATOM 1165 C CE3 . TRP A 1 169 ? 2.238 5.476 44.777 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CE3 1 ATOM 1166 C CZ2 . TRP A 1 169 ? 4.587 4.459 43.533 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CZ2 1 ATOM 1167 C CZ3 . TRP A 1 169 ? 3.032 4.491 45.401 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CZ3 1 ATOM 1168 C CH2 . TRP A 1 169 ? 4.190 3.998 44.774 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CH2 1 ATOM 1169 N N . ARG A 1 170 ? -1.869 8.482 41.523 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A N 1 ATOM 1170 C CA . ARG A 1 170 ? -2.980 9.421 41.439 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A CA 1 ATOM 1171 C C . ARG A 1 170 ? -4.355 8.767 41.432 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A C 1 ATOM 1172 O O . ARG A 1 170 ? -5.277 9.235 42.104 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A O 1 ATOM 1173 C CB . ARG A 1 170 ? -2.816 10.288 40.173 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A CB 1 ATOM 1174 C CG . ARG A 1 170 ? -4.019 11.178 39.823 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A CG 1 ATOM 1175 C CD . ARG A 1 170 ? -4.251 12.236 40.873 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A CD 1 ATOM 1176 N NE . ARG A 1 170 ? -5.450 13.049 40.577 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A NE 1 ATOM 1177 C CZ . ARG A 1 170 ? -6.699 12.721 40.913 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A CZ 1 ATOM 1178 N NH1 . ARG A 1 170 ? -6.958 11.573 41.550 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A NH1 1 ATOM 1179 N NH2 . ARG A 1 170 ? -7.671 13.607 40.725 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A NH2 1 ATOM 1180 N N . ASN A 1 171 ? -4.489 7.720 40.632 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 661 ASN A N 1 ATOM 1181 C CA . ASN A 1 171 ? -5.774 7.054 40.453 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 661 ASN A CA 1 ATOM 1182 C C . ASN A 1 171 ? -6.245 6.292 41.682 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 661 ASN A C 1 ATOM 1183 O O . ASN A 1 171 ? -7.432 6.375 42.050 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 661 ASN A O 1 ATOM 1184 C CB . ASN A 1 171 ? -5.735 6.111 39.249 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 661 ASN A CB 1 ATOM 1185 C CG . ASN A 1 171 ? -5.473 6.837 37.925 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 661 ASN A CG 1 ATOM 1186 O OD1 . ASN A 1 171 ? -5.419 8.068 37.861 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 661 ASN A OD1 1 ATOM 1187 N ND2 . ASN A 1 171 ? -5.275 6.057 36.862 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 661 ASN A ND2 1 ATOM 1188 N N . VAL A 1 172 ? -5.314 5.589 42.333 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 662 VAL A N 1 ATOM 1189 C CA . VAL A 1 172 ? -5.639 4.799 43.526 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 662 VAL A CA 1 ATOM 1190 C C . VAL A 1 172 ? -5.733 5.601 44.830 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 662 VAL A C 1 ATOM 1191 O O . VAL A 1 172 ? -6.685 5.430 45.606 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 662 VAL A O 1 ATOM 1192 C CB . VAL A 1 172 ? -4.619 3.610 43.687 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 662 VAL A CB 1 ATOM 1193 C CG1 . VAL A 1 172 ? -4.857 2.863 44.987 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 662 VAL A CG1 1 ATOM 1194 C CG2 . VAL A 1 172 ? -4.682 2.684 42.481 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 662 VAL A CG2 1 ATOM 1195 N N . ILE A 1 173 ? -4.759 6.471 45.086 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 663 ILE A N 1 ATOM 1196 C CA . ILE A 1 173 ? -4.764 7.249 46.312 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 663 ILE A CA 1 ATOM 1197 C C . ILE A 1 173 ? -5.719 8.432 46.260 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 663 ILE A C 1 ATOM 1198 O O . ILE A 1 173 ? -6.465 8.668 47.209 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 663 ILE A O 1 ATOM 1199 C CB . ILE A 1 173 ? -3.326 7.695 46.692 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 663 ILE A CB 1 ATOM 1200 C CG1 . ILE A 1 173 ? -2.487 6.444 46.996 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 663 ILE A CG1 1 ATOM 1201 C CG2 . ILE A 1 173 ? -3.325 8.642 47.852 1.00 9.34 ? ? ? ? ? ? 663 ILE A CG2 1 ATOM 1202 C CD1 . ILE A 1 173 ? -1.021 6.700 47.074 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 663 ILE A CD1 1 ATOM 1203 N N . GLY A 1 174 ? -5.692 9.191 45.163 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 664 GLY A N 1 ATOM 1204 C CA . GLY A 1 174 ? -6.573 10.339 45.076 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 664 GLY A CA 1 ATOM 1205 C C . GLY A 1 174 ? -5.814 11.621 44.833 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 664 GLY A C 1 ATOM 1206 O O . GLY A 1 174 ? -4.576 11.622 44.723 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 664 GLY A O 1 ATOM 1207 N N . GLN A 1 175 ? -6.541 12.734 44.871 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A N 1 ATOM 1208 C CA . GLN A 1 175 ? -5.946 14.027 44.547 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A CA 1 ATOM 1209 C C . GLN A 1 175 ? -4.881 14.577 45.491 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A C 1 ATOM 1210 O O . GLN A 1 175 ? -4.077 15.412 45.067 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A O 1 ATOM 1211 C CB . GLN A 1 175 ? -7.028 15.074 44.293 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A CB 1 ATOM 1212 C CG . GLN A 1 175 ? -7.746 15.528 45.540 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A CG 1 ATOM 1213 C CD . GLN A 1 175 ? -8.484 16.875 45.363 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A CD 1 ATOM 1214 O OE1 . GLN A 1 175 ? -8.431 17.508 44.299 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A OE1 1 ATOM 1215 N NE2 . GLN A 1 175 ? -9.150 17.318 46.422 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A NE2 1 ATOM 1216 N N . ASP A 1 176 ? -4.816 14.074 46.724 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 666 ASP A N 1 ATOM 1217 C CA . ASP A 1 176 ? -3.841 14.553 47.711 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 666 ASP A CA 1 ATOM 1218 C C . ASP A 1 176 ? -2.598 13.662 47.870 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 666 ASP A C 1 ATOM 1219 O O . ASP A 1 176 ? -1.857 13.802 48.861 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 666 ASP A O 1 ATOM 1220 C CB . ASP A 1 176 ? -4.525 14.684 49.078 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 666 ASP A CB 1 ATOM 1221 C CG . ASP A 1 176 ? -5.128 13.362 49.561 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 666 ASP A CG 1 ATOM 1222 O OD1 . ASP A 1 176 ? -5.139 12.368 48.804 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 666 ASP A OD1 1 ATOM 1223 O OD2 . ASP A 1 176 ? -5.602 13.312 50.715 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 666 ASP A OD2 1 ATOM 1224 N N . TYR A 1 177 ? -2.369 12.747 46.933 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A N 1 ATOM 1225 C CA . TYR A 1 177 ? -1.232 11.853 47.062 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A CA 1 ATOM 1226 C C . TYR A 1 177 ? 0.132 12.545 47.210 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A C 1 ATOM 1227 O O . TYR A 1 177 ? 0.994 12.022 47.909 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A O 1 ATOM 1228 C CB . TYR A 1 177 ? -1.208 10.808 45.947 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A CB 1 ATOM 1229 C CG . TYR A 1 177 ? -0.526 11.236 44.655 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A CG 1 ATOM 1230 C CD1 . TYR A 1 177 ? -1.243 11.893 43.645 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A CD1 1 ATOM 1231 C CD2 . TYR A 1 177 ? 0.808 10.899 44.406 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A CD2 1 ATOM 1232 C CE1 . TYR A 1 177 ? -0.648 12.193 42.414 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A CE1 1 ATOM 1233 C CE2 . TYR A 1 177 ? 1.410 11.193 43.171 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A CE2 1 ATOM 1234 C CZ . TYR A 1 177 ? 0.667 11.837 42.181 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A CZ 1 ATOM 1235 O OH . TYR A 1 177 ? 1.246 12.070 40.944 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A OH 1 ATOM 1236 N N . LEU A 1 178 ? 0.348 13.693 46.557 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 668 LEU A N 1 ATOM 1237 C CA . LEU A 1 178 ? 1.644 14.385 46.686 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 668 LEU A CA 1 ATOM 1238 C C . LEU A 1 178 ? 1.882 14.987 48.065 1.00 9.95 ? ? ? ? ? ? 668 LEU A C 1 ATOM 1239 O O . LEU A 1 178 ? 3.028 15.071 48.522 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 668 LEU A O 1 ATOM 1240 C CB . LEU A 1 178 ? 1.843 15.449 45.600 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 668 LEU A CB 1 ATOM 1241 C CG . LEU A 1 178 ? 2.114 14.909 44.192 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 668 LEU A CG 1 ATOM 1242 C CD1 . LEU A 1 178 ? 2.257 16.062 43.212 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 668 LEU A CD1 1 ATOM 1243 C CD2 . LEU A 1 178 ? 3.375 14.054 44.139 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 668 LEU A CD2 1 ATOM 1244 N N . ASP A 1 179 ? 0.812 15.356 48.769 1.00 9.71 ? ? ? ? ? ? 669 ASP A N 1 ATOM 1245 C CA . ASP A 1 179 ? 0.973 15.914 50.109 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 669 ASP A CA 1 ATOM 1246 C C . ASP A 1 179 ? 1.625 14.846 51.021 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 669 ASP A C 1 ATOM 1247 O O . ASP A 1 179 ? 2.482 15.158 51.854 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 669 ASP A O 1 ATOM 1248 C CB . ASP A 1 179 ? -0.367 16.318 50.711 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 669 ASP A CB 1 ATOM 1249 C CG . ASP A 1 179 ? -1.015 17.502 50.002 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 669 ASP A CG 1 ATOM 1250 O OD1 . ASP A 1 179 ? -0.452 18.079 49.056 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 669 ASP A OD1 1 ATOM 1251 O OD2 . ASP A 1 179 ? -2.120 17.874 50.434 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 669 ASP A OD2 1 ATOM 1252 N N . TYR A 1 180 ? 1.205 13.594 50.846 1.00 9.93 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A N 1 ATOM 1253 C CA . TYR A 1 180 ? 1.754 12.476 51.618 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A CA 1 ATOM 1254 C C . TYR A 1 180 ? 3.190 12.201 51.248 1.00 8.85 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A C 1 ATOM 1255 O O . TYR A 1 180 ? 4.010 12.033 52.124 1.00 9.28 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A O 1 ATOM 1256 C CB . TYR A 1 180 ? 0.922 11.200 51.415 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A CB 1 ATOM 1257 C CG . TYR A 1 180 ? -0.376 11.275 52.154 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A CG 1 ATOM 1258 C CD1 . TYR A 1 180 ? -0.437 10.937 53.508 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A CD1 1 ATOM 1259 C CD2 . TYR A 1 180 ? -1.530 11.744 51.528 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A CD2 1 ATOM 1260 C CE1 . TYR A 1 180 ? -1.608 11.062 54.220 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A CE1 1 ATOM 1261 C CE2 . TYR A 1 180 ? -2.709 11.884 52.223 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A CE2 1 ATOM 1262 C CZ . TYR A 1 180 ? -2.742 11.540 53.573 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A CZ 1 ATOM 1263 O OH . TYR A 1 180 ? -3.909 11.688 54.283 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A OH 1 ATOM 1264 N N . ALA A 1 181 ? 3.511 12.205 49.952 1.00 8.46 ? ? ? ? ? ? 671 ALA A N 1 ATOM 1265 C CA . ALA A 1 181 ? 4.883 11.923 49.522 1.00 7.15 ? ? ? ? ? ? 671 ALA A CA 1 ATOM 1266 C C . ALA A 1 181 ? 5.856 12.890 50.160 1.00 8.02 ? ? ? ? ? ? 671 ALA A C 1 ATOM 1267 O O . ALA A 1 181 ? 6.886 12.470 50.708 1.00 8.12 ? ? ? ? ? ? 671 ALA A O 1 ATOM 1268 C CB . ALA A 1 181 ? 5.012 11.945 48.002 1.00 8.36 ? ? ? ? ? ? 671 ALA A CB 1 ATOM 1269 N N . PHE A 1 182 ? 5.531 14.186 50.117 1.00 7.83 ? ? ? ? ? ? 672 PHE A N 1 ATOM 1270 C CA . PHE A 1 182 ? 6.405 15.212 50.717 1.00 8.55 ? ? ? ? ? ? 672 PHE A CA 1 ATOM 1271 C C . PHE A 1 182 ? 6.507 15.114 52.255 1.00 8.76 ? ? ? ? ? ? 672 PHE A C 1 ATOM 1272 O O . PHE A 1 182 ? 7.590 15.292 52.812 1.00 9.14 ? ? ? ? ? ? 672 PHE A O 1 ATOM 1273 C CB . PHE A 1 182 ? 6.022 16.624 50.234 1.00 7.96 ? ? ? ? ? ? 672 PHE A CB 1 ATOM 1274 C CG . PHE A 1 182 ? 6.538 16.924 48.830 1.00 8.17 ? ? ? ? ? ? 672 PHE A CG 1 ATOM 1275 C CD1 . PHE A 1 182 ? 7.818 17.444 48.642 1.00 8.70 ? ? ? ? ? ? 672 PHE A CD1 1 ATOM 1276 C CD2 . PHE A 1 182 ? 5.780 16.604 47.700 1.00 9.12 ? ? ? ? ? ? 672 PHE A CD2 1 ATOM 1277 C CE1 . PHE A 1 182 ? 8.344 17.629 47.343 1.00 8.63 ? ? ? ? ? ? 672 PHE A CE1 1 ATOM 1278 C CE2 . PHE A 1 182 ? 6.298 16.786 46.395 1.00 8.84 ? ? ? ? ? ? 672 PHE A CE2 1 ATOM 1279 C CZ . PHE A 1 182 ? 7.584 17.295 46.231 1.00 8.72 ? ? ? ? ? ? 672 PHE A CZ 1 ATOM 1280 N N . ARG A 1 183 ? 5.390 14.824 52.927 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A N 1 ATOM 1281 C CA . ARG A 1 183 ? 5.403 14.642 54.393 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A CA 1 ATOM 1282 C C . ARG A 1 183 ? 6.265 13.446 54.800 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A C 1 ATOM 1283 O O . ARG A 1 183 ? 7.131 13.577 55.673 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A O 1 ATOM 1284 C CB . ARG A 1 183 ? 3.989 14.462 54.922 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A CB 1 ATOM 1285 C CG . ARG A 1 183 ? 3.223 15.749 55.010 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A CG 1 ATOM 1286 C CD . ARG A 1 183 ? 1.981 15.528 55.843 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A CD 1 ATOM 1287 N NE . ARG A 1 183 ? 0.799 16.007 55.140 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A NE 1 ATOM 1288 C CZ . ARG A 1 183 ? 0.418 17.280 55.110 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A CZ 1 ATOM 1289 N NH1 . ARG A 1 183 ? 1.138 18.205 55.756 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A NH1 1 ATOM 1290 N NH2 . ARG A 1 183 ? -0.681 17.625 54.429 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A NH2 1 ATOM 1291 N N . TYR A 1 184 ? 6.108 12.318 54.095 1.00 9.91 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A N 1 ATOM 1292 C CA . TYR A 1 184 ? 6.900 11.109 54.379 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A CA 1 ATOM 1293 C C . TYR A 1 184 ? 8.390 11.389 54.172 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A C 1 ATOM 1294 O O . TYR A 1 184 ? 9.232 10.950 54.944 1.00 9.86 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A O 1 ATOM 1295 C CB . TYR A 1 184 ? 6.497 9.928 53.473 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A CB 1 ATOM 1296 C CG . TYR A 1 184 ? 5.101 9.408 53.667 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A CG 1 ATOM 1297 C CD1 . TYR A 1 184 ? 4.442 9.582 54.876 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A CD1 1 ATOM 1298 C CD2 . TYR A 1 184 ? 4.448 8.708 52.645 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A CD2 1 ATOM 1299 C CE1 . TYR A 1 184 ? 3.151 9.066 55.071 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A CE1 1 ATOM 1300 C CE2 . TYR A 1 184 ? 3.166 8.186 52.828 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A CE2 1 ATOM 1301 C CZ . TYR A 1 184 ? 2.536 8.371 54.043 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A CZ 1 ATOM 1302 O OH . TYR A 1 184 ? 1.288 7.838 54.271 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A OH 1 ATOM 1303 N N . ALA A 1 185 ? 8.709 12.141 53.118 1.00 8.57 ? ? ? ? ? ? 675 ALA A N 1 ATOM 1304 C CA . ALA A 1 185 ? 10.098 12.455 52.803 1.00 9.05 ? ? ? ? ? ? 675 ALA A CA 1 ATOM 1305 C C . ALA A 1 185 ? 10.729 13.338 53.863 1.00 7.95 ? ? ? ? ? ? 675 ALA A C 1 ATOM 1306 O O . ALA A 1 185 ? 11.866 13.094 54.271 1.00 9.48 ? ? ? ? ? ? 675 ALA A O 1 ATOM 1307 C CB . ALA A 1 185 ? 10.177 13.115 51.426 1.00 8.33 ? ? ? ? ? ? 675 ALA A CB 1 ATOM 1308 N N . ARG A 1 186 ? 9.997 14.356 54.310 1.00 8.97 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A N 1 ATOM 1309 C CA . ARG A 1 186 ? 10.508 15.260 55.338 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A CA 1 ATOM 1310 C C . ARG A 1 186 ? 10.768 14.508 56.653 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A C 1 ATOM 1311 O O . ARG A 1 186 ? 11.764 14.769 57.328 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A O 1 ATOM 1312 C CB . ARG A 1 186 ? 9.548 16.412 55.569 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A CB 1 ATOM 1313 C CG . ARG A 1 186 ? 9.974 17.330 56.710 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A CG 1 ATOM 1314 C CD . ARG A 1 186 ? 11.221 18.203 56.350 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A CD 1 ATOM 1315 N NE . ARG A 1 186 ? 10.812 19.506 55.807 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A NE 1 ATOM 1316 C CZ . ARG A 1 186 ? 11.319 20.099 54.716 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A CZ 1 ATOM 1317 N NH1 . ARG A 1 186 ? 12.286 19.525 54.017 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A NH1 1 ATOM 1318 N NH2 . ARG A 1 186 ? 10.852 21.295 54.340 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A NH2 1 ATOM 1319 N N . GLU A 1 187 ? 9.919 13.539 56.979 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A N 1 ATOM 1320 C CA . GLU A 1 187 ? 10.125 12.759 58.201 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A CA 1 ATOM 1321 C C . GLU A 1 187 ? 11.380 11.872 58.070 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A C 1 ATOM 1322 O O . GLU A 1 187 ? 12.154 11.722 59.039 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A O 1 ATOM 1323 C CB . GLU A 1 187 ? 8.917 11.865 58.478 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A CB 1 ATOM 1324 C CG . GLU A 1 187 ? 7.720 12.553 59.115 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A CG 1 ATOM 1325 C CD . GLU A 1 187 ? 6.383 11.760 58.959 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A CD 1 ATOM 1326 O OE1 . GLU A 1 187 ? 6.396 10.520 58.692 1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A OE1 1 ATOM 1327 O OE2 . GLU A 1 187 ? 5.300 12.405 59.089 1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A OE2 1 ATOM 1328 N N . ALA A 1 188 ? 11.588 11.286 56.884 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 678 ALA A N 1 ATOM 1329 C CA . ALA A 1 188 ? 12.717 10.382 56.652 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 678 ALA A CA 1 ATOM 1330 C C . ALA A 1 188 ? 14.079 11.049 56.774 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 678 ALA A C 1 ATOM 1331 O O . ALA A 1 188 ? 15.025 10.460 57.331 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 678 ALA A O 1 ATOM 1332 C CB . ALA A 1 188 ? 12.572 9.676 55.294 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 678 ALA A CB 1 ATOM 1333 N N . ASP A 1 189 ? 14.211 12.248 56.208 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 679 ASP A N 1 ATOM 1334 C CA . ASP A 1 189 ? 15.480 12.969 56.279 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 679 ASP A CA 1 ATOM 1335 C C . ASP A 1 189 ? 15.165 14.463 56.360 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 679 ASP A C 1 ATOM 1336 O O . ASP A 1 189 ? 15.082 15.151 55.365 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 679 ASP A O 1 ATOM 1337 C CB . ASP A 1 189 ? 16.376 12.642 55.075 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 679 ASP A CB 1 ATOM 1338 C CG . ASP A 1 189 ? 17.734 13.333 55.151 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 679 ASP A CG 1 ATOM 1339 O OD1 . ASP A 1 189 ? 17.984 14.083 56.108 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 679 ASP A OD1 1 ATOM 1340 O OD2 . ASP A 1 189 ? 18.572 13.123 54.261 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 679 ASP A OD2 1 ATOM 1341 N N . PRO A 1 190 ? 15.033 14.985 57.576 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 680 PRO A N 1 ATOM 1342 C CA . PRO A 1 190 ? 14.720 16.401 57.769 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 680 PRO A CA 1 ATOM 1343 C C . PRO A 1 190 ? 15.746 17.403 57.238 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 680 PRO A C 1 ATOM 1344 O O . PRO A 1 190 ? 15.457 18.595 57.192 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 680 PRO A O 1 ATOM 1345 C CB . PRO A 1 190 ? 14.531 16.502 59.281 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 680 PRO A CB 1 ATOM 1346 C CG . PRO A 1 190 ? 15.420 15.418 59.820 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 680 PRO A CG 1 ATOM 1347 C CD . PRO A 1 190 ? 15.233 14.286 58.863 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 680 PRO A CD 1 ATOM 1348 N N . ASP A 1 191 ? 16.936 16.937 56.866 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 681 ASP A N 1 ATOM 1349 C CA . ASP A 1 191 ? 17.977 17.830 56.341 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 681 ASP A CA 1 ATOM 1350 C C . ASP A 1 191 ? 18.019 17.920 54.799 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 681 ASP A C 1 ATOM 1351 O O . ASP A 1 191 ? 18.700 18.788 54.237 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 681 ASP A O 1 ATOM 1352 C CB . ASP A 1 191 ? 19.359 17.445 56.891 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 681 ASP A CB 1 ATOM 1353 C CG . ASP A 1 191 ? 19.503 17.731 58.405 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 681 ASP A CG 1 ATOM 1354 O OD1 . ASP A 1 191 ? 18.952 18.745 58.903 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 681 ASP A OD1 1 ATOM 1355 O OD2 . ASP A 1 191 ? 20.169 16.925 59.093 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 681 ASP A OD2 1 ATOM 1356 N N . ALA A 1 192 ? 17.318 17.014 54.132 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 682 ALA A N 1 ATOM 1357 C CA . ALA A 1 192 ? 17.284 16.990 52.673 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 682 ALA A CA 1 ATOM 1358 C C . ALA A 1 192 ? 16.392 18.116 52.125 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 682 ALA A C 1 ATOM 1359 O O . ALA A 1 192 ? 15.383 18.461 52.740 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 682 ALA A O 1 ATOM 1360 C CB . ALA A 1 192 ? 16.737 15.648 52.196 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 682 ALA A CB 1 ATOM 1361 N N . LEU A 1 193 ? 16.783 18.710 50.994 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A N 1 ATOM 1362 C CA . LEU A 1 193 ? 15.939 19.714 50.349 1.00 9.46 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A CA 1 ATOM 1363 C C . LEU A 1 193 ? 15.056 18.890 49.415 1.00 8.12 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A C 1 ATOM 1364 O O . LEU A 1 193 ? 15.547 18.129 48.574 1.00 9.20 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A O 1 ATOM 1365 C CB . LEU A 1 193 ? 16.763 20.702 49.524 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A CB 1 ATOM 1366 C CG . LEU A 1 193 ? 17.612 21.595 50.414 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A CG 1 ATOM 1367 C CD1 . LEU A 1 193 ? 18.590 22.420 49.536 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A CD1 1 ATOM 1368 C CD2 . LEU A 1 193 ? 16.671 22.476 51.285 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A CD2 1 ATOM 1369 N N . LEU A 1 194 ? 13.756 19.083 49.534 1.00 6.84 ? ? ? ? ? ? 684 LEU A N 1 ATOM 1370 C CA . LEU A 1 194 ? 12.775 18.312 48.781 1.00 6.89 ? ? ? ? ? ? 684 LEU A CA 1 ATOM 1371 C C . LEU A 1 194 ? 12.281 19.076 47.556 1.00 5.32 ? ? ? ? ? ? 684 LEU A C 1 ATOM 1372 O O . LEU A 1 194 ? 11.767 20.188 47.687 1.00 6.16 ? ? ? ? ? ? 684 LEU A O 1 ATOM 1373 C CB . LEU A 1 194 ? 11.598 17.963 49.727 1.00 6.91 ? ? ? ? ? ? 684 LEU A CB 1 ATOM 1374 C CG . LEU A 1 194 ? 12.010 17.349 51.079 1.00 7.28 ? ? ? ? ? ? 684 LEU A CG 1 ATOM 1375 C CD1 . LEU A 1 194 ? 10.785 17.062 51.844 1.00 8.29 ? ? ? ? ? ? 684 LEU A CD1 1 ATOM 1376 C CD2 . LEU A 1 194 ? 12.854 16.112 50.873 1.00 7.97 ? ? ? ? ? ? 684 LEU A CD2 1 ATOM 1377 N N . PHE A 1 195 ? 12.378 18.433 46.400 1.00 5.53 ? ? ? ? ? ? 685 PHE A N 1 ATOM 1378 C CA . PHE A 1 195 ? 11.986 19.027 45.111 1.00 5.54 ? ? ? ? ? ? 685 PHE A CA 1 ATOM 1379 C C . PHE A 1 195 ? 10.870 18.310 44.356 1.00 5.42 ? ? ? ? ? ? 685 PHE A C 1 ATOM 1380 O O . PHE A 1 195 ? 10.746 17.085 44.426 1.00 6.80 ? ? ? ? ? ? 685 PHE A O 1 ATOM 1381 C CB . PHE A 1 195 ? 13.180 19.007 44.143 1.00 5.66 ? ? ? ? ? ? 685 PHE A CB 1 ATOM 1382 C CG . PHE A 1 195 ? 14.223 20.039 44.434 1.00 6.45 ? ? ? ? ? ? 685 PHE A CG 1 ATOM 1383 C CD1 . PHE A 1 195 ? 15.020 19.953 45.571 1.00 7.50 ? ? ? ? ? ? 685 PHE A CD1 1 ATOM 1384 C CD2 . PHE A 1 195 ? 14.383 21.125 43.586 1.00 7.13 ? ? ? ? ? ? 685 PHE A CD2 1 ATOM 1385 C CE1 . PHE A 1 195 ? 15.956 20.930 45.876 1.00 8.44 ? ? ? ? ? ? 685 PHE A CE1 1 ATOM 1386 C CE2 . PHE A 1 195 ? 15.315 22.104 43.887 1.00 9.11 ? ? ? ? ? ? 685 PHE A CE2 1 ATOM 1387 C CZ . PHE A 1 195 ? 16.104 22.005 45.043 1.00 9.15 ? ? ? ? ? ? 685 PHE A CZ 1 ATOM 1388 N N . TYR A 1 196 ? 10.107 19.104 43.603 1.00 6.04 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A N 1 ATOM 1389 C CA . TYR A 1 196 ? 9.105 18.643 42.648 1.00 6.20 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A CA 1 ATOM 1390 C C . TYR A 1 196 ? 9.828 18.965 41.315 1.00 6.40 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A C 1 ATOM 1391 O O . TYR A 1 196 ? 10.163 20.125 41.076 1.00 7.61 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A O 1 ATOM 1392 C CB . TYR A 1 196 ? 7.807 19.436 42.729 1.00 6.67 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A CB 1 ATOM 1393 C CG . TYR A 1 196 ? 6.907 19.047 41.599 1.00 8.19 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A CG 1 ATOM 1394 C CD1 . TYR A 1 196 ? 6.213 17.854 41.623 1.00 9.84 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A CD1 1 ATOM 1395 C CD2 . TYR A 1 196 ? 6.846 19.826 40.440 1.00 9.73 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A CD2 1 ATOM 1396 C CE1 . TYR A 1 196 ? 5.481 17.418 40.528 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A CE1 1 ATOM 1397 C CE2 . TYR A 1 196 ? 6.116 19.414 39.324 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A CE2 1 ATOM 1398 C CZ . TYR A 1 196 ? 5.433 18.199 39.370 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A CZ 1 ATOM 1399 O OH . TYR A 1 196 ? 4.745 17.746 38.263 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A OH 1 ATOM 1400 N N . ASN A 1 197 ? 9.999 17.970 40.451 1.00 6.16 ? ? ? ? ? ? 687 ASN A N 1 ATOM 1401 C CA . ASN A 1 197 ? 10.784 18.095 39.209 1.00 6.41 ? ? ? ? ? ? 687 ASN A CA 1 ATOM 1402 C C . ASN A 1 197 ? 9.897 17.859 37.988 1.00 7.43 ? ? ? ? ? ? 687 ASN A C 1 ATOM 1403 O O . ASN A 1 197 ? 9.096 16.917 37.981 1.00 8.20 ? ? ? ? ? ? 687 ASN A O 1 ATOM 1404 C CB . ASN A 1 197 ? 11.911 17.055 39.263 1.00 6.42 ? ? ? ? ? ? 687 ASN A CB 1 ATOM 1405 C CG . ASN A 1 197 ? 12.938 17.225 38.151 1.00 7.76 ? ? ? ? ? ? 687 ASN A CG 1 ATOM 1406 O OD1 . ASN A 1 197 ? 13.545 18.277 38.029 1.00 8.53 ? ? ? ? ? ? 687 ASN A OD1 1 ATOM 1407 N ND2 . ASN A 1 197 ? 13.186 16.165 37.393 1.00 7.31 ? ? ? ? ? ? 687 ASN A ND2 1 ATOM 1408 N N . ASP A 1 198 ? 10.016 18.704 36.961 1.00 6.72 ? ? ? ? ? ? 688 ASP A N 1 ATOM 1409 C CA . ASP A 1 198 ? 9.157 18.534 35.774 1.00 6.46 ? ? ? ? ? ? 688 ASP A CA 1 ATOM 1410 C C . ASP A 1 198 ? 9.748 19.272 34.568 1.00 6.21 ? ? ? ? ? ? 688 ASP A C 1 ATOM 1411 O O . ASP A 1 198 ? 10.699 20.038 34.716 1.00 6.93 ? ? ? ? ? ? 688 ASP A O 1 ATOM 1412 C CB . ASP A 1 198 ? 7.750 19.082 36.080 1.00 7.72 ? ? ? ? ? ? 688 ASP A CB 1 ATOM 1413 C CG . ASP A 1 198 ? 6.619 18.336 35.344 1.00 7.51 ? ? ? ? ? ? 688 ASP A CG 1 ATOM 1414 O OD1 . ASP A 1 198 ? 6.851 17.709 34.302 1.00 8.37 ? ? ? ? ? ? 688 ASP A OD1 1 ATOM 1415 O OD2 . ASP A 1 198 ? 5.464 18.379 35.832 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 688 ASP A OD2 1 ATOM 1416 N N . TYR A 1 199 ? 9.175 19.030 33.387 1.00 7.40 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A N 1 ATOM 1417 C CA . TYR A 1 199 ? 9.636 19.662 32.136 1.00 8.13 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A CA 1 ATOM 1418 C C . TYR A 1 199 ? 8.551 20.619 31.620 1.00 8.50 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A C 1 ATOM 1419 O O . TYR A 1 199 ? 7.375 20.481 31.967 1.00 8.49 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A O 1 ATOM 1420 C CB . TYR A 1 199 ? 9.998 18.590 31.083 1.00 8.55 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A CB 1 ATOM 1421 C CG . TYR A 1 199 ? 8.839 17.688 30.679 1.00 9.89 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A CG 1 ATOM 1422 C CD1 . TYR A 1 199 ? 7.969 18.061 29.645 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A CD1 1 ATOM 1423 C CD2 . TYR A 1 199 ? 8.589 16.478 31.340 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A CD2 1 ATOM 1424 C CE1 . TYR A 1 199 ? 6.876 17.253 29.275 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A CE1 1 ATOM 1425 C CE2 . TYR A 1 199 ? 7.502 15.672 30.990 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A CE2 1 ATOM 1426 C CZ . TYR A 1 199 ? 6.643 16.070 29.944 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A CZ 1 ATOM 1427 O OH . TYR A 1 199 ? 5.550 15.310 29.562 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A OH 1 ATOM 1428 N N . ASN A 1 200 ? 8.939 21.587 30.778 1.00 9.20 ? ? ? ? ? ? 690 ASN A N 1 ATOM 1429 C CA . ASN A 1 200 ? 7.984 22.578 30.230 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 690 ASN A CA 1 ATOM 1430 C C . ASN A 1 200 ? 7.281 23.415 31.301 1.00 9.15 ? ? ? ? ? ? 690 ASN A C 1 ATOM 1431 O O . ASN A 1 200 ? 6.119 23.775 31.142 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 690 ASN A O 1 ATOM 1432 C CB . ASN A 1 200 ? 6.921 21.943 29.307 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 690 ASN A CB 1 ATOM 1433 C CG . ASN A 1 200 ? 7.503 21.349 28.024 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 690 ASN A CG 1 ATOM 1434 O OD1 . ASN A 1 200 ? 8.661 21.615 27.662 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 690 ASN A OD1 1 ATOM 1435 N ND2 . ASN A 1 200 ? 6.709 20.505 27.331 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 690 ASN A ND2 1 ATOM 1436 N N . ILE A 1 201 ? 7.991 23.697 32.399 1.00 7.85 ? ? ? ? ? ? 691 ILE A N 1 ATOM 1437 C CA . ILE A 1 201 ? 7.501 24.520 33.504 1.00 8.08 ? ? ? ? ? ? 691 ILE A CA 1 ATOM 1438 C C . ILE A 1 201 ? 8.466 25.706 33.794 1.00 8.74 ? ? ? ? ? ? 691 ILE A C 1 ATOM 1439 O O . ILE A 1 201 ? 8.333 26.421 34.818 1.00 9.11 ? ? ? ? ? ? 691 ILE A O 1 ATOM 1440 C CB . ILE A 1 201 ? 7.344 23.698 34.824 1.00 7.49 ? ? ? ? ? ? 691 ILE A CB 1 ATOM 1441 C CG1 . ILE A 1 201 ? 8.690 23.112 35.262 1.00 7.88 ? ? ? ? ? ? 691 ILE A CG1 1 ATOM 1442 C CG2 . ILE A 1 201 ? 6.312 22.605 34.640 1.00 8.47 ? ? ? ? ? ? 691 ILE A CG2 1 ATOM 1443 C CD1 . ILE A 1 201 ? 8.745 22.706 36.749 1.00 9.41 ? ? ? ? ? ? 691 ILE A CD1 1 ATOM 1444 N N . GLU A 1 202 ? 9.386 25.950 32.848 1.00 8.29 ? ? ? ? ? ? 692 GLU A N 1 ATOM 1445 C CA . GLU A 1 202 ? 10.415 26.991 33.013 1.00 8.57 ? ? ? ? ? ? 692 GLU A CA 1 ATOM 1446 C C . GLU A 1 202 ? 9.985 28.416 32.636 1.00 9.36 ? ? ? ? ? ? 692 GLU A C 1 ATOM 1447 O O . GLU A 1 202 ? 10.504 29.387 33.185 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 692 GLU A O 1 ATOM 1448 C CB . GLU A 1 202 ? 11.672 26.632 32.209 1.00 8.11 ? ? ? ? ? ? 692 GLU A CB 1 ATOM 1449 C CG . GLU A 1 202 ? 12.273 25.273 32.506 1.00 9.28 ? ? ? ? ? ? 692 GLU A CG 1 ATOM 1450 C CD . GLU A 1 202 ? 11.681 24.106 31.702 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 692 GLU A CD 1 ATOM 1451 O OE1 . GLU A 1 202 ? 10.704 24.272 30.918 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 692 GLU A OE1 1 ATOM 1452 O OE2 . GLU A 1 202 ? 12.219 22.999 31.846 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 692 GLU A OE2 1 ATOM 1453 N N . ASP A 1 203 ? 9.034 28.519 31.699 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 693 ASP A N 1 ATOM 1454 C CA . ASP A 1 203 ? 8.544 29.818 31.221 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 693 ASP A CA 1 ATOM 1455 C C . ASP A 1 203 ? 7.335 30.306 32.025 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 693 ASP A C 1 ATOM 1456 O O . ASP A 1 203 ? 7.231 30.035 33.230 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 693 ASP A O 1 ATOM 1457 C CB . ASP A 1 203 ? 8.224 29.741 29.718 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 693 ASP A CB 1 ATOM 1458 C CG . ASP A 1 203 ? 7.124 28.713 29.379 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 693 ASP A CG 1 ATOM 1459 O OD1 . ASP A 1 203 ? 6.433 28.182 30.277 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 693 ASP A OD1 1 ATOM 1460 O OD2 . ASP A 1 203 ? 6.950 28.421 28.175 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 693 ASP A OD2 1 ATOM 1461 N N . LEU A 1 204 ? 6.462 31.100 31.392 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 694 LEU A N 1 ATOM 1462 C CA . LEU A 1 204 ? 5.266 31.590 32.086 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 694 LEU A CA 1 ATOM 1463 C C . LEU A 1 204 ? 4.001 31.085 31.388 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 694 LEU A C 1 ATOM 1464 O O . LEU A 1 204 ? 2.966 31.716 31.446 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 694 LEU A O 1 ATOM 1465 C CB . LEU A 1 204 ? 5.276 33.117 32.223 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 694 LEU A CB 1 ATOM 1466 C CG . LEU A 1 204 ? 6.448 33.728 33.031 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 694 LEU A CG 1 ATOM 1467 C CD1 . LEU A 1 204 ? 6.543 35.255 32.797 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 694 LEU A CD1 1 ATOM 1468 C CD2 . LEU A 1 204 ? 6.319 33.433 34.547 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 694 LEU A CD2 1 ATOM 1469 N N . GLY A 1 205 ? 4.108 29.932 30.742 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 695 GLY A N 1 ATOM 1470 C CA . GLY A 1 205 ? 2.988 29.301 30.055 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 695 GLY A CA 1 ATOM 1471 C C . GLY A 1 205 ? 2.007 28.563 30.976 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 695 GLY A C 1 ATOM 1472 O O . GLY A 1 205 ? 2.250 28.458 32.177 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 695 GLY A O 1 ATOM 1473 N N . PRO A 1 206 ? 0.934 27.964 30.427 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 696 PRO A N 1 ATOM 1474 C CA . PRO A 1 206 ? -0.049 27.256 31.267 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 696 PRO A CA 1 ATOM 1475 C C . PRO A 1 206 ? 0.463 26.147 32.191 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 696 PRO A C 1 ATOM 1476 O O . PRO A 1 206 ? 0.079 26.136 33.358 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 696 PRO A O 1 ATOM 1477 C CB . PRO A 1 206 ? -1.118 26.773 30.275 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 696 PRO A CB 1 ATOM 1478 C CG . PRO A 1 206 ? -0.543 26.986 28.910 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 696 PRO A CG 1 ATOM 1479 C CD . PRO A 1 206 ? 0.480 28.082 29.028 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 696 PRO A CD 1 ATOM 1480 N N . LYS A 1 207 ? 1.354 25.273 31.728 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 697 LYS A N 1 ATOM 1481 C CA . LYS A 1 207 ? 1.850 24.211 32.602 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 697 LYS A CA 1 ATOM 1482 C C . LYS A 1 207 ? 2.710 24.814 33.722 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 697 LYS A C 1 ATOM 1483 O O . LYS A 1 207 ? 2.646 24.369 34.871 1.00 9.04 ? ? ? ? ? ? 697 LYS A O 1 ATOM 1484 C CB . LYS A 1 207 ? 2.647 23.189 31.810 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 697 LYS A CB 1 ATOM 1485 C CG . LYS A 1 207 ? 2.905 21.906 32.572 1.00 9.66 ? ? ? ? ? ? 697 LYS A CG 1 ATOM 1486 C CD . LYS A 1 207 ? 3.831 21.005 31.787 1.00 8.50 ? ? ? ? ? ? 697 LYS A CD 1 ATOM 1487 C CE . LYS A 1 207 ? 4.077 19.644 32.484 1.00 8.97 ? ? ? ? ? ? 697 LYS A CE 1 ATOM 1488 N NZ . LYS A 1 207 ? 5.049 18.797 31.704 1.00 9.85 ? ? ? ? ? ? 697 LYS A NZ 1 ATOM 1489 N N . SER A 1 208 ? 3.506 25.839 33.395 1.00 9.18 ? ? ? ? ? ? 698 SER A N 1 ATOM 1490 C CA . SER A 1 208 ? 4.345 26.512 34.390 1.00 8.89 ? ? ? ? ? ? 698 SER A CA 1 ATOM 1491 C C . SER A 1 208 ? 3.467 27.158 35.469 1.00 9.65 ? ? ? ? ? ? 698 SER A C 1 ATOM 1492 O O . SER A 1 208 ? 3.768 27.100 36.676 1.00 9.22 ? ? ? ? ? ? 698 SER A O 1 ATOM 1493 C CB . SER A 1 208 ? 5.183 27.608 33.731 1.00 9.19 ? ? ? ? ? ? 698 SER A CB 1 ATOM 1494 O OG . SER A 1 208 ? 5.788 28.397 34.725 1.00 9.94 ? ? ? ? ? ? 698 SER A OG 1 ATOM 1495 N N . ASN A 1 209 ? 2.399 27.811 35.027 1.00 9.47 ? ? ? ? ? ? 699 ASN A N 1 ATOM 1496 C CA . ASN A 1 209 ? 1.480 28.458 35.957 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 699 ASN A CA 1 ATOM 1497 C C . ASN A 1 209 ? 0.766 27.420 36.847 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 699 ASN A C 1 ATOM 1498 O O . ASN A 1 209 ? 0.525 27.677 38.036 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 699 ASN A O 1 ATOM 1499 C CB . ASN A 1 209 ? 0.434 29.292 35.208 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 699 ASN A CB 1 ATOM 1500 C CG . ASN A 1 209 ? 1.020 30.526 34.549 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 699 ASN A CG 1 ATOM 1501 O OD1 . ASN A 1 209 ? 2.094 31.014 34.912 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 699 ASN A OD1 1 ATOM 1502 N ND2 . ASN A 1 209 ? 0.305 31.045 33.574 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 699 ASN A ND2 1 ATOM 1503 N N . ALA A 1 210 ? 0.418 26.268 36.277 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 700 ALA A N 1 ATOM 1504 C CA . ALA A 1 210 ? -0.248 25.201 37.052 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 700 ALA A CA 1 ATOM 1505 C C . ALA A 1 210 ? 0.699 24.681 38.147 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 700 ALA A C 1 ATOM 1506 O O . ALA A 1 210 ? 0.269 24.489 39.285 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 700 ALA A O 1 ATOM 1507 C CB . ALA A 1 210 ? -0.666 24.059 36.141 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 700 ALA A CB 1 ATOM 1508 N N . VAL A 1 211 ? 1.978 24.478 37.824 1.00 8.49 ? ? ? ? ? ? 701 VAL A N 1 ATOM 1509 C CA . VAL A 1 211 ? 2.963 23.995 38.802 1.00 8.74 ? ? ? ? ? ? 701 VAL A CA 1 ATOM 1510 C C . VAL A 1 211 ? 3.256 25.039 39.882 1.00 8.75 ? ? ? ? ? ? 701 VAL A C 1 ATOM 1511 O O . VAL A 1 211 ? 3.299 24.709 41.055 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 701 VAL A O 1 ATOM 1512 C CB . VAL A 1 211 ? 4.258 23.489 38.132 1.00 7.81 ? ? ? ? ? ? 701 VAL A CB 1 ATOM 1513 C CG1 . VAL A 1 211 ? 5.328 23.205 39.150 1.00 8.09 ? ? ? ? ? ? 701 VAL A CG1 1 ATOM 1514 C CG2 . VAL A 1 211 ? 3.981 22.224 37.352 1.00 8.15 ? ? ? ? ? ? 701 VAL A CG2 1 ATOM 1515 N N . PHE A 1 212 ? 3.402 26.311 39.510 1.00 8.03 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A N 1 ATOM 1516 C CA . PHE A 1 212 ? 3.640 27.371 40.488 1.00 8.25 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A CA 1 ATOM 1517 C C . PHE A 1 212 ? 2.477 27.469 41.499 1.00 8.70 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A C 1 ATOM 1518 O O . PHE A 1 212 ? 2.704 27.552 42.702 1.00 8.94 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A O 1 ATOM 1519 C CB . PHE A 1 212 ? 3.834 28.733 39.770 1.00 8.60 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A CB 1 ATOM 1520 C CG . PHE A 1 212 ? 3.889 29.901 40.702 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A CG 1 ATOM 1521 C CD1 . PHE A 1 212 ? 5.054 30.194 41.388 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A CD1 1 ATOM 1522 C CD2 . PHE A 1 212 ? 2.748 30.670 40.947 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A CD2 1 ATOM 1523 C CE1 . PHE A 1 212 ? 5.077 31.235 42.317 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A CE1 1 ATOM 1524 C CE2 . PHE A 1 212 ? 2.766 31.703 41.871 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A CE2 1 ATOM 1525 C CZ . PHE A 1 212 ? 3.935 31.983 42.558 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A CZ 1 ATOM 1526 N N . ASN A 1 213 ? 1.245 27.475 40.996 1.00 9.83 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A N 1 ATOM 1527 C CA . ASN A 1 213 ? 0.071 27.570 41.868 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A CA 1 ATOM 1528 C C . ASN A 1 213 ? -0.052 26.323 42.747 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A C 1 ATOM 1529 O O . ASN A 1 213 ? -0.417 26.445 43.915 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A O 1 ATOM 1530 C CB . ASN A 1 213 ? -1.204 27.840 41.077 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A CB 1 ATOM 1531 C CG . ASN A 1 213 ? -1.307 29.292 40.613 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A CG 1 ATOM 1532 O OD1 . ASN A 1 213 ? -1.029 30.237 41.367 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A OD1 1 ATOM 1533 N ND2 . ASN A 1 213 ? -1.710 29.476 39.376 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A ND2 1 ATOM 1534 N N . MET A 1 214 ? 0.317 25.151 42.212 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 704 MET A N 1 ATOM 1535 C CA . MET A 1 214 ? 0.288 23.918 42.988 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 704 MET A CA 1 ATOM 1536 C C . MET A 1 214 ? 1.266 24.019 44.172 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 704 MET A C 1 ATOM 1537 O O . MET A 1 214 ? 0.914 23.738 45.316 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 704 MET A O 1 ATOM 1538 C CB . MET A 1 214 ? 0.661 22.714 42.117 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 704 MET A CB 1 ATOM 1539 C CG . MET A 1 214 ? 0.756 21.410 42.921 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 704 MET A CG 1 ATOM 1540 S SD . MET A 1 214 ? 1.281 19.965 41.978 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 704 MET A SD 1 ATOM 1541 C CE . MET A 1 214 ? 2.907 20.349 41.684 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 704 MET A CE 1 ATOM 1542 N N . ILE A 1 215 ? 2.491 24.447 43.894 1.00 9.25 ? ? ? ? ? ? 705 ILE A N 1 ATOM 1543 C CA . ILE A 1 215 ? 3.506 24.549 44.929 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 705 ILE A CA 1 ATOM 1544 C C . ILE A 1 215 ? 3.175 25.629 45.943 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 705 ILE A C 1 ATOM 1545 O O . ILE A 1 215 ? 3.331 25.437 47.144 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 705 ILE A O 1 ATOM 1546 C CB . ILE A 1 215 ? 4.878 24.757 44.286 1.00 9.69 ? ? ? ? ? ? 705 ILE A CB 1 ATOM 1547 C CG1 . ILE A 1 215 ? 5.251 23.481 43.525 1.00 9.53 ? ? ? ? ? ? 705 ILE A CG1 1 ATOM 1548 C CG2 . ILE A 1 215 ? 5.907 25.180 45.330 1.00 9.75 ? ? ? ? ? ? 705 ILE A CG2 1 ATOM 1549 C CD1 . ILE A 1 215 ? 6.561 23.582 42.784 1.00 9.63 ? ? ? ? ? ? 705 ILE A CD1 1 ATOM 1550 N N . LYS A 1 216 ? 2.686 26.767 45.462 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A N 1 ATOM 1551 C CA . LYS A 1 216 ? 2.286 27.851 46.354 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A CA 1 ATOM 1552 C C . LYS A 1 216 ? 1.168 27.356 47.320 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A C 1 ATOM 1553 O O . LYS A 1 216 ? 1.230 27.593 48.514 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A O 1 ATOM 1554 C CB . LYS A 1 216 ? 1.803 29.026 45.516 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A CB 1 ATOM 1555 C CG . LYS A 1 216 ? 1.333 30.215 46.303 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A CG 1 ATOM 1556 C CD . LYS A 1 216 ? 0.878 31.242 45.282 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A CD 1 ATOM 1557 C CE . LYS A 1 216 ? -0.112 32.194 45.863 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A CE 1 ATOM 1558 N NZ . LYS A 1 216 ? 0.573 32.882 46.998 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A NZ 1 ATOM 1559 N N . SER A 1 217 ? 0.178 26.648 46.795 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 707 SER A N 1 ATOM 1560 C CA . SER A 1 217 ? -0.917 26.122 47.595 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 707 SER A CA 1 ATOM 1561 C C . SER A 1 217 ? -0.433 25.071 48.613 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 707 SER A C 1 ATOM 1562 O O . SER A 1 217 ? -0.876 25.081 49.771 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 707 SER A O 1 ATOM 1563 C CB . SER A 1 217 ? -1.968 25.517 46.679 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 707 SER A CB 1 ATOM 1564 O OG . SER A 1 217 ? -3.012 24.929 47.433 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 707 SER A OG 1 ATOM 1565 N N . MET A 1 218 ? 0.461 24.171 48.192 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 708 MET A N 1 ATOM 1566 C CA . MET A 1 218 ? 1.007 23.146 49.089 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 708 MET A CA 1 ATOM 1567 C C . MET A 1 218 ? 1.652 23.828 50.278 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 708 MET A C 1 ATOM 1568 O O . MET A 1 218 ? 1.387 23.458 51.427 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 708 MET A O 1 ATOM 1569 C CB . MET A 1 218 ? 2.046 22.270 48.385 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 708 MET A CB 1 ATOM 1570 C CG . MET A 1 218 ? 1.435 21.182 47.533 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 708 MET A CG 1 ATOM 1571 S SD . MET A 1 218 ? 2.658 20.366 46.455 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 708 MET A SD 1 ATOM 1572 C CE . MET A 1 218 ? 3.602 19.453 47.631 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 708 MET A CE 1 ATOM 1573 N N . LYS A 1 219 ? 2.472 24.849 50.022 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A N 1 ATOM 1574 C CA . LYS A 1 219 ? 3.114 25.568 51.122 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A CA 1 ATOM 1575 C C . LYS A 1 219 ? 2.109 26.272 52.032 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A C 1 ATOM 1576 O O . LYS A 1 219 ? 2.305 26.308 53.256 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A O 1 ATOM 1577 C CB . LYS A 1 219 ? 4.148 26.567 50.615 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A CB 1 ATOM 1578 C CG . LYS A 1 219 ? 5.314 25.903 49.972 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A CG 1 ATOM 1579 C CD . LYS A 1 219 ? 6.443 26.878 49.675 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A CD 1 ATOM 1580 C CE . LYS A 1 219 ? 7.261 27.264 50.912 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A CE 1 ATOM 1581 N NZ . LYS A 1 219 ? 8.206 26.178 51.397 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A NZ 1 ATOM 1582 N N . GLU A 1 220 ? 1.045 26.825 51.464 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A N 1 ATOM 1583 C CA . GLU A 1 220 ? 0.037 27.495 52.282 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A CA 1 ATOM 1584 C C . GLU A 1 220 ? -0.728 26.526 53.173 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A C 1 ATOM 1585 O O . GLU A 1 220 ? -1.434 26.958 54.073 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A O 1 ATOM 1586 C CB . GLU A 1 220 ? -0.984 28.224 51.432 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A CB 1 ATOM 1587 C CG . GLU A 1 220 ? -0.449 29.431 50.780 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A CG 1 ATOM 1588 C CD . GLU A 1 220 ? -1.500 30.127 49.937 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A CD 1 ATOM 1589 O OE1 . GLU A 1 220 ? -2.505 29.496 49.509 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A OE1 1 ATOM 1590 O OE2 . GLU A 1 220 ? -1.316 31.332 49.715 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A OE2 1 ATOM 1591 N N . ARG A 1 221 ? -0.649 25.236 52.861 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A N 1 ATOM 1592 C CA . ARG A 1 221 ? -1.330 24.206 53.632 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A CA 1 ATOM 1593 C C . ARG A 1 221 ? -0.358 23.443 54.524 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A C 1 ATOM 1594 O O . ARG A 1 221 ? -0.668 22.354 54.992 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A O 1 ATOM 1595 C CB . ARG A 1 221 ? -2.051 23.252 52.680 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A CB 1 ATOM 1596 C CG . ARG A 1 221 ? -2.986 23.996 51.742 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A CG 1 ATOM 1597 C CD . ARG A 1 221 ? -3.803 23.092 50.817 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A CD 1 ATOM 1598 N NE . ARG A 1 221 ? -3.072 22.501 49.675 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A NE 1 ATOM 1599 C CZ . ARG A 1 221 ? -2.594 21.262 49.684 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A CZ 1 ATOM 1600 N NH1 . ARG A 1 221 ? -2.713 20.556 50.793 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A NH1 1 ATOM 1601 N NH2 . ARG A 1 221 ? -1.963 20.754 48.629 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A NH2 1 ATOM 1602 N N . GLY A 1 222 ? 0.844 23.975 54.692 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 712 GLY A N 1 ATOM 1603 C CA . GLY A 1 222 ? 1.847 23.325 55.526 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 712 GLY A CA 1 ATOM 1604 C C . GLY A 1 222 ? 2.567 22.080 55.000 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 712 GLY A C 1 ATOM 1605 O O . GLY A 1 222 ? 3.190 21.354 55.780 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 712 GLY A O 1 ATOM 1606 N N . VAL A 1 223 ? 2.474 21.804 53.701 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 713 VAL A N 1 ATOM 1607 C CA . VAL A 1 223 ? 3.162 20.654 53.125 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 713 VAL A CA 1 ATOM 1608 C C . VAL A 1 223 ? 4.623 21.060 52.938 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 713 VAL A C 1 ATOM 1609 O O . VAL A 1 223 ? 4.912 22.100 52.332 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 713 VAL A O 1 ATOM 1610 C CB . VAL A 1 223 ? 2.567 20.271 51.748 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 713 VAL A CB 1 ATOM 1611 C CG1 . VAL A 1 223 ? 3.349 19.121 51.117 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 713 VAL A CG1 1 ATOM 1612 C CG2 . VAL A 1 223 ? 1.119 19.932 51.896 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 713 VAL A CG2 1 ATOM 1613 N N . PRO A 1 224 ? 5.568 20.229 53.408 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 714 PRO A N 1 ATOM 1614 C CA . PRO A 1 224 ? 7.002 20.553 53.271 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 714 PRO A CA 1 ATOM 1615 C C . PRO A 1 224 ? 7.576 20.378 51.865 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 714 PRO A C 1 ATOM 1616 O O . PRO A 1 224 ? 7.753 19.259 51.401 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 714 PRO A O 1 ATOM 1617 C CB . PRO A 1 224 ? 7.688 19.598 54.269 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 714 PRO A CB 1 ATOM 1618 C CG . PRO A 1 224 ? 6.744 18.384 54.259 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 714 PRO A CG 1 ATOM 1619 C CD . PRO A 1 224 ? 5.346 18.979 54.174 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 714 PRO A CD 1 ATOM 1620 N N . ILE A 1 225 ? 7.764 21.474 51.153 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A N 1 ATOM 1621 C CA . ILE A 1 225 ? 8.377 21.410 49.837 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A CA 1 ATOM 1622 C C . ILE A 1 225 ? 9.371 22.579 49.796 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A C 1 ATOM 1623 O O . ILE A 1 225 ? 9.046 23.710 50.203 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A O 1 ATOM 1624 C CB . ILE A 1 225 ? 7.348 21.415 48.674 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A CB 1 ATOM 1625 C CG1 . ILE A 1 225 ? 8.103 21.491 47.339 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A CG1 1 ATOM 1626 C CG2 . ILE A 1 225 ? 6.326 22.510 48.832 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A CG2 1 ATOM 1627 C CD1 . ILE A 1 225 ? 7.287 21.084 46.141 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A CD1 1 ATOM 1628 N N . ASP A 1 226 ? 10.607 22.293 49.412 1.00 8.69 ? ? ? ? ? ? 716 ASP A N 1 ATOM 1629 C CA . ASP A 1 226 ? 11.644 23.324 49.401 1.00 8.51 ? ? ? ? ? ? 716 ASP A CA 1 ATOM 1630 C C . ASP A 1 226 ? 11.998 23.904 48.026 1.00 8.98 ? ? ? ? ? ? 716 ASP A C 1 ATOM 1631 O O . ASP A 1 226 ? 12.384 25.075 47.932 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 716 ASP A O 1 ATOM 1632 C CB . ASP A 1 226 ? 12.947 22.778 50.008 1.00 8.70 ? ? ? ? ? ? 716 ASP A CB 1 ATOM 1633 C CG . ASP A 1 226 ? 12.749 22.165 51.399 1.00 9.89 ? ? ? ? ? ? 716 ASP A CG 1 ATOM 1634 O OD1 . ASP A 1 226 ? 12.381 22.911 52.322 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 716 ASP A OD1 1 ATOM 1635 O OD2 . ASP A 1 226 ? 12.971 20.959 51.564 1.00 9.71 ? ? ? ? ? ? 716 ASP A OD2 1 ATOM 1636 N N . GLY A 1 227 ? 11.941 23.071 46.991 1.00 7.84 ? ? ? ? ? ? 717 GLY A N 1 ATOM 1637 C CA . GLY A 1 227 ? 12.349 23.542 45.684 1.00 7.82 ? ? ? ? ? ? 717 GLY A CA 1 ATOM 1638 C C . GLY A 1 227 ? 11.608 22.999 44.490 1.00 8.89 ? ? ? ? ? ? 717 GLY A C 1 ATOM 1639 O O . GLY A 1 227 ? 10.743 22.106 44.608 1.00 7.90 ? ? ? ? ? ? 717 GLY A O 1 ATOM 1640 N N . VAL A 1 228 ? 11.851 23.630 43.337 1.00 7.48 ? ? ? ? ? ? 718 VAL A N 1 ATOM 1641 C CA . VAL A 1 228 ? 11.249 23.190 42.090 1.00 7.38 ? ? ? ? ? ? 718 VAL A CA 1 ATOM 1642 C C . VAL A 1 228 ? 12.404 22.899 41.125 1.00 6.95 ? ? ? ? ? ? 718 VAL A C 1 ATOM 1643 O O . VAL A 1 228 ? 13.389 23.641 41.087 1.00 6.87 ? ? ? ? ? ? 718 VAL A O 1 ATOM 1644 C CB . VAL A 1 228 ? 10.248 24.250 41.482 1.00 8.29 ? ? ? ? ? ? 718 VAL A CB 1 ATOM 1645 C CG1 . VAL A 1 228 ? 10.941 25.558 41.143 1.00 8.18 ? ? ? ? ? ? 718 VAL A CG1 1 ATOM 1646 C CG2 . VAL A 1 228 ? 9.553 23.657 40.241 1.00 7.69 ? ? ? ? ? ? 718 VAL A CG2 1 ATOM 1647 N N . GLY A 1 229 ? 12.335 21.759 40.463 1.00 5.91 ? ? ? ? ? ? 719 GLY A N 1 ATOM 1648 C CA . GLY A 1 229 ? 13.366 21.375 39.524 1.00 5.41 ? ? ? ? ? ? 719 GLY A CA 1 ATOM 1649 C C . GLY A 1 229 ? 12.921 21.629 38.101 1.00 5.85 ? ? ? ? ? ? 719 GLY A C 1 ATOM 1650 O O . GLY A 1 229 ? 11.891 21.110 37.661 1.00 6.86 ? ? ? ? ? ? 719 GLY A O 1 ATOM 1651 N N . PHE A 1 230 ? 13.635 22.524 37.422 1.00 6.00 ? ? ? ? ? ? 720 PHE A N 1 ATOM 1652 C CA . PHE A 1 230 ? 13.355 22.836 36.001 1.00 6.51 ? ? ? ? ? ? 720 PHE A CA 1 ATOM 1653 C C . PHE A 1 230 ? 14.225 21.848 35.184 1.00 5.39 ? ? ? ? ? ? 720 PHE A C 1 ATOM 1654 O O . PHE A 1 230 ? 15.464 21.978 35.170 1.00 6.21 ? ? ? ? ? ? 720 PHE A O 1 ATOM 1655 C CB . PHE A 1 230 ? 13.806 24.275 35.649 1.00 7.21 ? ? ? ? ? ? 720 PHE A CB 1 ATOM 1656 C CG . PHE A 1 230 ? 12.917 25.392 36.162 1.00 7.00 ? ? ? ? ? ? 720 PHE A CG 1 ATOM 1657 C CD1 . PHE A 1 230 ? 11.830 25.166 37.016 1.00 6.87 ? ? ? ? ? ? 720 PHE A CD1 1 ATOM 1658 C CD2 . PHE A 1 230 ? 13.211 26.707 35.797 1.00 7.42 ? ? ? ? ? ? 720 PHE A CD2 1 ATOM 1659 C CE1 . PHE A 1 230 ? 11.071 26.216 37.481 1.00 7.71 ? ? ? ? ? ? 720 PHE A CE1 1 ATOM 1660 C CE2 . PHE A 1 230 ? 12.454 27.767 36.262 1.00 8.09 ? ? ? ? ? ? 720 PHE A CE2 1 ATOM 1661 C CZ . PHE A 1 230 ? 11.380 27.532 37.104 1.00 8.65 ? ? ? ? ? ? 720 PHE A CZ 1 ATOM 1662 N N . GLN A 1 231 ? 13.618 20.896 34.480 1.00 6.48 ? ? ? ? ? ? 721 GLN A N 1 ATOM 1663 C CA . GLN A 1 231 ? 14.425 19.919 33.719 1.00 6.29 ? ? ? ? ? ? 721 GLN A CA 1 ATOM 1664 C C . GLN A 1 231 ? 15.273 20.559 32.622 1.00 6.69 ? ? ? ? ? ? 721 GLN A C 1 ATOM 1665 O O . GLN A 1 231 ? 16.376 20.105 32.364 1.00 7.22 ? ? ? ? ? ? 721 GLN A O 1 ATOM 1666 C CB . GLN A 1 231 ? 13.573 18.806 33.140 1.00 6.47 ? ? ? ? ? ? 721 GLN A CB 1 ATOM 1667 C CG . GLN A 1 231 ? 13.098 17.817 34.207 1.00 7.05 ? ? ? ? ? ? 721 GLN A CG 1 ATOM 1668 C CD . GLN A 1 231 ? 12.237 16.706 33.603 1.00 9.40 ? ? ? ? ? ? 721 GLN A CD 1 ATOM 1669 O OE1 . GLN A 1 231 ? 12.263 16.467 32.382 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 721 GLN A OE1 1 ATOM 1670 N NE2 . GLN A 1 231 ? 11.510 15.984 34.450 1.00 8.66 ? ? ? ? ? ? 721 GLN A NE2 1 ATOM 1671 N N . CYS A 1 232 ? 14.752 21.614 32.001 1.00 6.63 ? ? ? ? ? ? 722 CYS A N 1 ATOM 1672 C CA . CYS A 1 232 ? 15.479 22.324 30.946 1.00 7.18 ? ? ? ? ? ? 722 CYS A CA 1 ATOM 1673 C C . CYS A 1 232 ? 15.826 21.490 29.697 1.00 7.03 ? ? ? ? ? ? 722 CYS A C 1 ATOM 1674 O O . CYS A 1 232 ? 16.964 21.523 29.229 1.00 7.82 ? ? ? ? ? ? 722 CYS A O 1 ATOM 1675 C CB . CYS A 1 232 ? 16.737 23.016 31.503 1.00 7.45 ? ? ? ? ? ? 722 CYS A CB 1 ATOM 1676 S SG . CYS A 1 232 ? 16.407 24.311 32.709 1.00 9.11 ? ? ? ? ? ? 722 CYS A SG 1 ATOM 1677 N N . HIS A 1 233 ? 14.857 20.733 29.186 1.00 6.91 ? ? ? ? ? ? 723 HIS A N 1 ATOM 1678 C CA . HIS A 1 233 ? 15.068 19.963 27.945 1.00 7.96 ? ? ? ? ? ? 723 HIS A CA 1 ATOM 1679 C C . HIS A 1 233 ? 14.607 20.926 26.842 1.00 9.02 ? ? ? ? ? ? 723 HIS A C 1 ATOM 1680 O O . HIS A 1 233 ? 13.426 20.976 26.492 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 723 HIS A O 1 ATOM 1681 C CB . HIS A 1 233 ? 14.247 18.665 27.956 1.00 8.58 ? ? ? ? ? ? 723 HIS A CB 1 ATOM 1682 C CG . HIS A 1 233 ? 14.747 17.659 28.951 1.00 7.86 ? ? ? ? ? ? 723 HIS A CG 1 ATOM 1683 N ND1 . HIS A 1 233 ? 16.022 17.139 28.910 1.00 7.88 ? ? ? ? ? ? 723 HIS A ND1 1 ATOM 1684 C CD2 . HIS A 1 233 ? 14.144 17.085 30.020 1.00 8.64 ? ? ? ? ? ? 723 HIS A CD2 1 ATOM 1685 C CE1 . HIS A 1 233 ? 16.187 16.286 29.910 1.00 8.80 ? ? ? ? ? ? 723 HIS A CE1 1 ATOM 1686 N NE2 . HIS A 1 233 ? 15.061 16.238 30.598 1.00 8.02 ? ? ? ? ? ? 723 HIS A NE2 1 ATOM 1687 N N . PHE A 1 234 ? 15.555 21.739 26.377 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A N 1 ATOM 1688 C CA . PHE A 1 234 ? 15.308 22.800 25.394 1.00 9.17 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A CA 1 ATOM 1689 C C . PHE A 1 234 ? 15.734 22.499 23.973 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A C 1 ATOM 1690 O O . PHE A 1 234 ? 16.539 21.622 23.731 1.00 9.08 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A O 1 ATOM 1691 C CB . PHE A 1 234 ? 16.047 24.064 25.834 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A CB 1 ATOM 1692 C CG . PHE A 1 234 ? 15.597 24.621 27.170 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A CG 1 ATOM 1693 C CD1 . PHE A 1 234 ? 14.243 24.799 27.461 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A CD1 1 ATOM 1694 C CD2 . PHE A 1 234 ? 16.547 25.040 28.116 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A CD2 1 ATOM 1695 C CE1 . PHE A 1 234 ? 13.846 25.395 28.673 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A CE1 1 ATOM 1696 C CE2 . PHE A 1 234 ? 16.144 25.640 29.325 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A CE2 1 ATOM 1697 C CZ . PHE A 1 234 ? 14.793 25.809 29.587 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A CZ 1 ATOM 1698 N N . ILE A 1 235 ? 15.185 23.262 23.026 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 725 ILE A N 1 ATOM 1699 C CA . ILE A 1 235 ? 15.577 23.106 21.617 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 725 ILE A CA 1 ATOM 1700 C C . ILE A 1 235 ? 16.550 24.246 21.268 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 725 ILE A C 1 ATOM 1701 O O . ILE A 1 235 ? 16.368 25.377 21.709 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 725 ILE A O 1 ATOM 1702 C CB . ILE A 1 235 ? 14.363 23.170 20.682 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 725 ILE A CB 1 ATOM 1703 C CG1 . ILE A 1 235 ? 13.355 22.092 21.084 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 725 ILE A CG1 1 ATOM 1704 C CG2 . ILE A 1 235 ? 14.812 22.917 19.222 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 725 ILE A CG2 1 ATOM 1705 C CD1 . ILE A 1 235 ? 12.065 22.164 20.322 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 725 ILE A CD1 1 ATOM 1706 N N . ASN A 1 236 ? 17.570 23.943 20.484 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 726 ASN A N 1 ATOM 1707 C CA . ASN A 1 236 ? 18.577 24.928 20.077 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 726 ASN A CA 1 ATOM 1708 C C . ASN A 1 236 ? 17.933 26.161 19.430 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 726 ASN A C 1 ATOM 1709 O O . ASN A 1 236 ? 16.992 26.033 18.636 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 726 ASN A O 1 ATOM 1710 C CB . ASN A 1 236 ? 19.500 24.282 19.050 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 726 ASN A CB 1 ATOM 1711 C CG . ASN A 1 236 ? 20.780 25.037 18.862 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 726 ASN A CG 1 ATOM 1712 O OD1 . ASN A 1 236 ? 21.349 25.545 19.824 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 726 ASN A OD1 1 ATOM 1713 N ND2 . ASN A 1 236 ? 21.281 25.074 17.634 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 726 ASN A ND2 1 ATOM 1714 N N . GLY A 1 237 ? 18.437 27.338 19.792 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 727 GLY A N 1 ATOM 1715 C CA . GLY A 1 237 ? 17.932 28.580 19.227 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 727 GLY A CA 1 ATOM 1716 C C . GLY A 1 237 ? 16.927 29.341 20.074 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 727 GLY A C 1 ATOM 1717 O O . GLY A 1 237 ? 16.031 30.033 19.555 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 727 GLY A O 1 ATOM 1718 N N . MET A 1 238 ? 17.073 29.223 21.390 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 728 MET A N 1 ATOM 1719 C CA . MET A 1 238 ? 16.201 29.913 22.331 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 728 MET A CA 1 ATOM 1720 C C . MET A 1 238 ? 16.256 31.426 22.104 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 728 MET A C 1 ATOM 1721 O O . MET A 1 238 ? 17.348 32.004 21.985 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 728 MET A O 1 ATOM 1722 C CB . MET A 1 238 ? 16.664 29.604 23.753 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 728 MET A CB 1 ATOM 1723 C CG . MET A 1 238 ? 16.601 28.107 24.080 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 728 MET A CG 1 ATOM 1724 S SD . MET A 1 238 ? 17.374 27.774 25.678 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 728 MET A SD 1 ATOM 1725 C CE . MET A 1 238 ? 16.084 28.274 26.690 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 728 MET A CE 1 ATOM 1726 N N . SER A 1 239 ? 15.088 32.061 22.096 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 729 SER A N 1 ATOM 1727 C CA . SER A 1 239 ? 14.999 33.503 21.905 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 729 SER A CA 1 ATOM 1728 C C . SER A 1 239 ? 15.254 34.291 23.205 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 729 SER A C 1 ATOM 1729 O O . SER A 1 239 ? 15.138 33.747 24.321 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 729 SER A O 1 ATOM 1730 C CB . SER A 1 239 ? 13.620 33.855 21.353 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 729 SER A CB 1 ATOM 1731 O OG . SER A 1 239 ? 12.604 33.702 22.338 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 729 SER A OG 1 ATOM 1732 N N . PRO A 1 240 ? 15.612 35.588 23.090 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 730 PRO A N 1 ATOM 1733 C CA . PRO A 1 240 ? 15.857 36.381 24.304 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 730 PRO A CA 1 ATOM 1734 C C . PRO A 1 240 ? 14.575 36.524 25.128 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 730 PRO A C 1 ATOM 1735 O O . PRO A 1 240 ? 14.626 36.617 26.343 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 730 PRO A O 1 ATOM 1736 C CB . PRO A 1 240 ? 16.294 37.744 23.753 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 730 PRO A CB 1 ATOM 1737 C CG . PRO A 1 240 ? 16.946 37.388 22.469 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 730 PRO A CG 1 ATOM 1738 C CD . PRO A 1 240 ? 16.029 36.333 21.885 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 730 PRO A CD 1 ATOM 1739 N N . GLU A 1 241 ? 13.424 36.550 24.460 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A N 1 ATOM 1740 C CA . GLU A 1 241 ? 12.166 36.704 25.163 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A CA 1 ATOM 1741 C C . GLU A 1 241 ? 11.867 35.449 25.969 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A C 1 ATOM 1742 O O . GLU A 1 241 ? 11.321 35.555 27.072 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A O 1 ATOM 1743 C CB . GLU A 1 241 ? 11.014 36.993 24.197 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A CB 1 ATOM 1744 C CG . GLU A 1 241 ? 11.112 38.340 23.514 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A CG 1 ATOM 1745 C CD . GLU A 1 241 ? 12.227 38.391 22.486 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A CD 1 ATOM 1746 O OE1 . GLU A 1 241 ? 12.365 37.429 21.693 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A OE1 1 ATOM 1747 O OE2 . GLU A 1 241 ? 12.977 39.391 22.480 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A OE2 1 ATOM 1748 N N . TYR A 1 242 ? 12.209 34.283 25.411 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A N 1 ATOM 1749 C CA . TYR A 1 242 ? 11.981 33.014 26.103 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A CA 1 ATOM 1750 C C . TYR A 1 242 ? 12.865 33.004 27.343 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A C 1 ATOM 1751 O O . TYR A 1 242 ? 12.381 32.765 28.462 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A O 1 ATOM 1752 C CB . TYR A 1 242 ? 12.324 31.833 25.209 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A CB 1 ATOM 1753 C CG . TYR A 1 242 ? 12.007 30.506 25.844 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A CG 1 ATOM 1754 C CD1 . TYR A 1 242 ? 10.685 30.124 26.074 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A CD1 1 ATOM 1755 C CD2 . TYR A 1 242 ? 13.014 29.615 26.170 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A CD2 1 ATOM 1756 C CE1 . TYR A 1 242 ? 10.364 28.878 26.601 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A CE1 1 ATOM 1757 C CE2 . TYR A 1 242 ? 12.706 28.351 26.700 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A CE2 1 ATOM 1758 C CZ . TYR A 1 242 ? 11.378 27.992 26.903 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A CZ 1 ATOM 1759 O OH . TYR A 1 242 ? 11.058 26.709 27.335 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A OH 1 ATOM 1760 N N . LEU A 1 243 ? 14.144 33.316 27.150 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 733 LEU A N 1 ATOM 1761 C CA . LEU A 1 243 ? 15.088 33.359 28.252 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 733 LEU A CA 1 ATOM 1762 C C . LEU A 1 243 ? 14.633 34.371 29.299 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 733 LEU A C 1 ATOM 1763 O O . LEU A 1 243 ? 14.713 34.125 30.501 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 733 LEU A O 1 ATOM 1764 C CB . LEU A 1 243 ? 16.506 33.642 27.732 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 733 LEU A CB 1 ATOM 1765 C CG . LEU A 1 243 ? 17.125 32.469 26.932 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 733 LEU A CG 1 ATOM 1766 C CD1 . LEU A 1 243 ? 18.189 32.972 25.957 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 733 LEU A CD1 1 ATOM 1767 C CD2 . LEU A 1 243 ? 17.747 31.412 27.856 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 733 LEU A CD2 1 ATOM 1768 N N . ALA A 1 244 ? 14.098 35.502 28.865 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 734 ALA A N 1 ATOM 1769 C CA . ALA A 1 244 ? 13.620 36.497 29.813 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 734 ALA A CA 1 ATOM 1770 C C . ALA A 1 244 ? 12.457 35.945 30.658 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 734 ALA A C 1 ATOM 1771 O O . ALA A 1 244 ? 12.327 36.296 31.846 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 734 ALA A O 1 ATOM 1772 C CB . ALA A 1 244 ? 13.171 37.789 29.070 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 734 ALA A CB 1 ATOM 1773 N N . SER A 1 245 ? 11.596 35.111 30.064 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 735 SER A N 1 ATOM 1774 C CA . SER A 1 245 ? 10.451 34.557 30.813 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 735 SER A CA 1 ATOM 1775 C C . SER A 1 245 ? 10.890 33.548 31.896 1.00 9.87 ? ? ? ? ? ? 735 SER A C 1 ATOM 1776 O O . SER A 1 245 ? 10.290 33.487 32.963 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 735 SER A O 1 ATOM 1777 C CB . SER A 1 245 ? 9.376 33.993 29.877 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 735 SER A CB 1 ATOM 1778 O OG . SER A 1 245 ? 9.739 32.755 29.333 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 735 SER A OG 1 ATOM 1779 N N . ILE A 1 246 ? 11.975 32.833 31.641 1.00 9.66 ? ? ? ? ? ? 736 ILE A N 1 ATOM 1780 C CA . ILE A 1 246 ? 12.531 31.879 32.616 1.00 9.50 ? ? ? ? ? ? 736 ILE A CA 1 ATOM 1781 C C . ILE A 1 246 ? 13.033 32.674 33.826 1.00 9.64 ? ? ? ? ? ? 736 ILE A C 1 ATOM 1782 O O . ILE A 1 246 ? 12.774 32.307 34.967 1.00 9.94 ? ? ? ? ? ? 736 ILE A O 1 ATOM 1783 C CB . ILE A 1 246 ? 13.686 31.056 32.015 1.00 9.03 ? ? ? ? ? ? 736 ILE A CB 1 ATOM 1784 C CG1 . ILE A 1 246 ? 13.177 30.219 30.832 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 736 ILE A CG1 1 ATOM 1785 C CG2 . ILE A 1 246 ? 14.319 30.135 33.090 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 736 ILE A CG2 1 ATOM 1786 C CD1 . ILE A 1 246 ? 14.275 29.454 30.087 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 736 ILE A CD1 1 ATOM 1787 N N . ASP A 1 247 ? 13.739 33.780 33.583 1.00 9.65 ? ? ? ? ? ? 737 ASP A N 1 ATOM 1788 C CA . ASP A 1 247 ? 14.243 34.625 34.685 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 737 ASP A CA 1 ATOM 1789 C C . ASP A 1 247 ? 13.081 35.164 35.560 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 737 ASP A C 1 ATOM 1790 O O . ASP A 1 247 ? 13.150 35.132 36.789 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 737 ASP A O 1 ATOM 1791 C CB . ASP A 1 247 ? 15.073 35.798 34.128 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 737 ASP A CB 1 ATOM 1792 C CG . ASP A 1 247 ? 15.670 36.652 35.224 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 737 ASP A CG 1 ATOM 1793 O OD1 . ASP A 1 247 ? 16.738 36.291 35.738 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 737 ASP A OD1 1 ATOM 1794 O OD2 . ASP A 1 247 ? 15.059 37.670 35.598 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 737 ASP A OD2 1 ATOM 1795 N N . GLN A 1 248 ? 12.012 35.650 34.934 1.00 9.97 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A N 1 ATOM 1796 C CA . GLN A 1 248 ? 10.874 36.163 35.677 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A CA 1 ATOM 1797 C C . GLN A 1 248 ? 10.212 35.022 36.483 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A C 1 ATOM 1798 O O . GLN A 1 248 ? 9.726 35.237 37.586 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A O 1 ATOM 1799 C CB . GLN A 1 248 ? 9.842 36.758 34.718 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A CB 1 ATOM 1800 C CG . GLN A 1 248 ? 10.231 38.127 34.181 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A CG 1 ATOM 1801 C CD . GLN A 1 248 ? 9.590 38.453 32.821 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A CD 1 ATOM 1802 O OE1 . GLN A 1 248 ? 8.395 38.203 32.588 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A OE1 1 ATOM 1803 N NE2 . GLN A 1 248 ? 10.398 39.024 31.909 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A NE2 1 ATOM 1804 N N . ASN A 1 249 ? 10.145 33.836 35.898 1.00 9.32 ? ? ? ? ? ? 739 ASN A N 1 ATOM 1805 C CA . ASN A 1 249 ? 9.543 32.695 36.597 1.00 8.40 ? ? ? ? ? ? 739 ASN A CA 1 ATOM 1806 C C . ASN A 1 249 ? 10.381 32.378 37.860 1.00 8.50 ? ? ? ? ? ? 739 ASN A C 1 ATOM 1807 O O . ASN A 1 249 ? 9.824 32.153 38.945 1.00 9.11 ? ? ? ? ? ? 739 ASN A O 1 ATOM 1808 C CB . ASN A 1 249 ? 9.478 31.493 35.653 1.00 8.44 ? ? ? ? ? ? 739 ASN A CB 1 ATOM 1809 C CG . ASN A 1 249 ? 8.581 30.398 36.175 1.00 7.63 ? ? ? ? ? ? 739 ASN A CG 1 ATOM 1810 O OD1 . ASN A 1 249 ? 7.634 30.661 36.884 1.00 9.79 ? ? ? ? ? ? 739 ASN A OD1 1 ATOM 1811 N ND2 . ASN A 1 249 ? 8.875 29.165 35.808 1.00 9.40 ? ? ? ? ? ? 739 ASN A ND2 1 ATOM 1812 N N . ILE A 1 250 ? 11.710 32.437 37.757 1.00 7.69 ? ? ? ? ? ? 740 ILE A N 1 ATOM 1813 C CA . ILE A 1 250 ? 12.579 32.167 38.913 1.00 8.67 ? ? ? ? ? ? 740 ILE A CA 1 ATOM 1814 C C . ILE A 1 250 ? 12.304 33.186 40.031 1.00 9.03 ? ? ? ? ? ? 740 ILE A C 1 ATOM 1815 O O . ILE A 1 250 ? 12.253 32.840 41.224 1.00 8.32 ? ? ? ? ? ? 740 ILE A O 1 ATOM 1816 C CB . ILE A 1 250 ? 14.093 32.142 38.509 1.00 8.06 ? ? ? ? ? ? 740 ILE A CB 1 ATOM 1817 C CG1 . ILE A 1 250 ? 14.366 30.959 37.577 1.00 8.35 ? ? ? ? ? ? 740 ILE A CG1 1 ATOM 1818 C CG2 . ILE A 1 250 ? 15.008 32.055 39.733 1.00 9.48 ? ? ? ? ? ? 740 ILE A CG2 1 ATOM 1819 C CD1 . ILE A 1 250 ? 15.774 30.946 37.015 1.00 9.87 ? ? ? ? ? ? 740 ILE A CD1 1 ATOM 1820 N N . LYS A 1 251 ? 12.091 34.444 39.646 1.00 8.37 ? ? ? ? ? ? 741 LYS A N 1 ATOM 1821 C CA . LYS A 1 251 ? 11.809 35.507 40.604 1.00 9.50 ? ? ? ? ? ? 741 LYS A CA 1 ATOM 1822 C C . LYS A 1 251 ? 10.488 35.297 41.336 1.00 8.92 ? ? ? ? ? ? 741 LYS A C 1 ATOM 1823 O O . LYS A 1 251 ? 10.428 35.558 42.540 1.00 9.78 ? ? ? ? ? ? 741 LYS A O 1 ATOM 1824 C CB . LYS A 1 251 ? 11.887 36.907 39.926 1.00 9.95 ? ? ? ? ? ? 741 LYS A CB 1 ATOM 1825 C CG . LYS A 1 251 ? 13.357 37.322 39.686 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 741 LYS A CG 1 ATOM 1826 C CD . LYS A 1 251 ? 13.500 38.544 38.802 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 741 LYS A CD 1 ATOM 1827 C CE . LYS A 1 251 ? 14.943 39.055 38.804 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 741 LYS A CE 1 ATOM 1828 N NZ . LYS A 1 251 ? 15.930 38.097 38.264 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 741 LYS A NZ 1 ATOM 1829 N N . ARG A 1 252 ? 9.443 34.812 40.656 1.00 9.44 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A N 1 ATOM 1830 C CA . ARG A 1 252 ? 8.182 34.571 41.363 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A CA 1 ATOM 1831 C C . ARG A 1 252 ? 8.317 33.402 42.359 1.00 9.74 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A C 1 ATOM 1832 O O . ARG A 1 252 ? 7.667 33.415 43.413 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A O 1 ATOM 1833 C CB . ARG A 1 252 ? 6.963 34.450 40.446 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A CB 1 ATOM 1834 C CG . ARG A 1 252 ? 6.922 33.285 39.555 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A CG 1 ATOM 1835 C CD . ARG A 1 252 ? 5.526 33.180 38.932 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A CD 1 ATOM 1836 N NE . ARG A 1 252 ? 5.488 32.060 37.992 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A NE 1 ATOM 1837 C CZ . ARG A 1 252 ? 4.447 31.706 37.250 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A CZ 1 ATOM 1838 N NH1 . ARG A 1 252 ? 3.314 32.394 37.295 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A NH1 1 ATOM 1839 N NH2 . ARG A 1 252 ? 4.559 30.663 36.453 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A NH2 1 ATOM 1840 N N . TYR A 1 253 ? 9.172 32.423 42.063 1.00 8.16 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A N 1 ATOM 1841 C CA . TYR A 1 253 ? 9.404 31.335 43.033 1.00 8.67 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CA 1 ATOM 1842 C C . TYR A 1 253 ? 10.127 31.902 44.265 1.00 8.17 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A C 1 ATOM 1843 O O . TYR A 1 253 ? 9.817 31.545 45.394 1.00 8.53 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A O 1 ATOM 1844 C CB . TYR A 1 253 ? 10.184 30.159 42.409 1.00 7.56 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CB 1 ATOM 1845 C CG . TYR A 1 253 ? 9.268 29.164 41.708 1.00 7.73 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CG 1 ATOM 1846 C CD1 . TYR A 1 253 ? 8.431 28.306 42.452 1.00 8.22 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CD1 1 ATOM 1847 C CD2 . TYR A 1 253 ? 9.228 29.065 40.309 1.00 7.98 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CD2 1 ATOM 1848 C CE1 . TYR A 1 253 ? 7.584 27.384 41.819 1.00 7.96 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CE1 1 ATOM 1849 C CE2 . TYR A 1 253 ? 8.388 28.143 39.657 1.00 7.98 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CE2 1 ATOM 1850 C CZ . TYR A 1 253 ? 7.566 27.307 40.418 1.00 8.03 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CZ 1 ATOM 1851 O OH . TYR A 1 253 ? 6.721 26.429 39.798 1.00 8.50 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A OH 1 ATOM 1852 N N . ALA A 1 254 ? 11.065 32.830 44.062 1.00 8.89 ? ? ? ? ? ? 744 ALA A N 1 ATOM 1853 C CA . ALA A 1 254 ? 11.780 33.454 45.197 1.00 9.08 ? ? ? ? ? ? 744 ALA A CA 1 ATOM 1854 C C . ALA A 1 254 ? 10.778 34.189 46.108 1.00 9.30 ? ? ? ? ? ? 744 ALA A C 1 ATOM 1855 O O . ALA A 1 254 ? 10.910 34.163 47.335 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 744 ALA A O 1 ATOM 1856 C CB . ALA A 1 254 ? 12.856 34.443 44.692 1.00 9.52 ? ? ? ? ? ? 744 ALA A CB 1 ATOM 1857 N N . GLU A 1 255 ? 9.750 34.795 45.512 1.00 9.74 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A N 1 ATOM 1858 C CA . GLU A 1 255 ? 8.760 35.514 46.313 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A CA 1 ATOM 1859 C C . GLU A 1 255 ? 7.935 34.624 47.237 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A C 1 ATOM 1860 O O . GLU A 1 255 ? 7.335 35.126 48.185 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A O 1 ATOM 1861 C CB . GLU A 1 255 ? 7.857 36.367 45.452 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A CB 1 ATOM 1862 C CG . GLU A 1 255 ? 8.595 37.519 44.878 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A CG 1 ATOM 1863 C CD . GLU A 1 255 ? 7.738 38.385 43.995 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A CD 1 ATOM 1864 O OE1 . GLU A 1 255 ? 6.619 37.956 43.603 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A OE1 1 ATOM 1865 O OE2 . GLU A 1 255 ? 8.211 39.497 43.668 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A OE2 1 ATOM 1866 N N . ILE A 1 256 ? 7.852 33.331 46.913 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 746 ILE A N 1 ATOM 1867 C CA . ILE A 1 256 ? 7.152 32.380 47.764 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 746 ILE A CA 1 ATOM 1868 C C . ILE A 1 256 ? 8.157 31.507 48.551 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 746 ILE A C 1 ATOM 1869 O O . ILE A 1 256 ? 7.788 30.484 49.128 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 746 ILE A O 1 ATOM 1870 C CB . ILE A 1 256 ? 6.091 31.519 47.000 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 746 ILE A CB 1 ATOM 1871 C CG1 . ILE A 1 256 ? 6.704 30.659 45.881 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 746 ILE A CG1 1 ATOM 1872 C CG2 . ILE A 1 256 ? 5.039 32.431 46.417 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 746 ILE A CG2 1 ATOM 1873 C CD1 . ILE A 1 256 ? 5.783 29.522 45.413 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 746 ILE A CD1 1 ATOM 1874 N N . GLY A 1 257 ? 9.422 31.918 48.540 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 747 GLY A N 1 ATOM 1875 C CA . GLY A 1 257 ? 10.471 31.223 49.273 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 747 GLY A CA 1 ATOM 1876 C C . GLY A 1 257 ? 10.912 29.867 48.761 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 747 GLY A C 1 ATOM 1877 O O . GLY A 1 257 ? 11.399 29.056 49.533 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 747 GLY A O 1 ATOM 1878 N N . VAL A 1 258 ? 10.796 29.633 47.462 1.00 9.21 ? ? ? ? ? ? 748 VAL A N 1 ATOM 1879 C CA . VAL A 1 258 ? 11.167 28.354 46.876 1.00 8.85 ? ? ? ? ? ? 748 VAL A CA 1 ATOM 1880 C C . VAL A 1 258 ? 12.458 28.482 46.075 1.00 9.01 ? ? ? ? ? ? 748 VAL A C 1 ATOM 1881 O O . VAL A 1 258 ? 12.658 29.465 45.373 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 748 VAL A O 1 ATOM 1882 C CB . VAL A 1 258 ? 9.987 27.831 45.994 1.00 8.85 ? ? ? ? ? ? 748 VAL A CB 1 ATOM 1883 C CG1 . VAL A 1 258 ? 10.383 26.626 45.188 1.00 8.99 ? ? ? ? ? ? 748 VAL A CG1 1 ATOM 1884 C CG2 . VAL A 1 258 ? 8.798 27.486 46.888 1.00 9.07 ? ? ? ? ? ? 748 VAL A CG2 1 ATOM 1885 N N . ILE A 1 259 ? 13.357 27.520 46.222 1.00 8.82 ? ? ? ? ? ? 749 ILE A N 1 ATOM 1886 C CA . ILE A 1 259 ? 14.599 27.534 45.471 1.00 9.05 ? ? ? ? ? ? 749 ILE A CA 1 ATOM 1887 C C . ILE A 1 259 ? 14.389 26.756 44.165 1.00 8.37 ? ? ? ? ? ? 749 ILE A C 1 ATOM 1888 O O . ILE A 1 259 ? 13.512 25.889 44.052 1.00 7.65 ? ? ? ? ? ? 749 ILE A O 1 ATOM 1889 C CB . ILE A 1 259 ? 15.763 26.936 46.256 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 749 ILE A CB 1 ATOM 1890 C CG1 . ILE A 1 259 ? 15.482 25.511 46.622 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 749 ILE A CG1 1 ATOM 1891 C CG2 . ILE A 1 259 ? 16.044 27.765 47.505 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 749 ILE A CG2 1 ATOM 1892 C CD1 . ILE A 1 259 ? 16.743 24.794 47.035 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 749 ILE A CD1 1 ATOM 1893 N N . VAL A 1 260 ? 15.176 27.114 43.160 1.00 7.77 ? ? ? ? ? ? 750 VAL A N 1 ATOM 1894 C CA . VAL A 1 260 ? 15.078 26.510 41.841 1.00 7.23 ? ? ? ? ? ? 750 VAL A CA 1 ATOM 1895 C C . VAL A 1 260 ? 16.383 25.831 41.467 1.00 6.52 ? ? ? ? ? ? 750 VAL A C 1 ATOM 1896 O O . VAL A 1 260 ? 17.459 26.385 41.704 1.00 8.27 ? ? ? ? ? ? 750 VAL A O 1 ATOM 1897 C CB . VAL A 1 260 ? 14.802 27.636 40.764 1.00 6.96 ? ? ? ? ? ? 750 VAL A CB 1 ATOM 1898 C CG1 . VAL A 1 260 ? 14.816 27.041 39.329 1.00 8.40 ? ? ? ? ? ? 750 VAL A CG1 1 ATOM 1899 C CG2 . VAL A 1 260 ? 13.488 28.351 41.048 1.00 6.84 ? ? ? ? ? ? 750 VAL A CG2 1 ATOM 1900 N N . SER A 1 261 ? 16.293 24.615 40.930 1.00 6.22 ? ? ? ? ? ? 751 SER A N 1 ATOM 1901 C CA . SER A 1 261 ? 17.477 23.917 40.406 1.00 5.59 ? ? ? ? ? ? 751 SER A CA 1 ATOM 1902 C C . SER A 1 261 ? 17.241 23.594 38.934 1.00 6.21 ? ? ? ? ? ? 751 SER A C 1 ATOM 1903 O O . SER A 1 261 ? 16.122 23.261 38.573 1.00 6.81 ? ? ? ? ? ? 751 SER A O 1 ATOM 1904 C CB . SER A 1 261 ? 17.750 22.578 41.124 1.00 7.03 ? ? ? ? ? ? 751 SER A CB 1 ATOM 1905 O OG . SER A 1 261 ? 18.212 22.811 42.441 1.00 7.94 ? ? ? ? ? ? 751 SER A OG 1 ATOM 1906 N N . PHE A 1 262 ? 18.279 23.742 38.095 1.00 6.21 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A N 1 ATOM 1907 C CA . PHE A 1 262 ? 18.195 23.348 36.677 1.00 7.09 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A CA 1 ATOM 1908 C C . PHE A 1 262 ? 18.702 21.895 36.792 1.00 6.86 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A C 1 ATOM 1909 O O . PHE A 1 262 ? 19.855 21.659 37.111 1.00 6.50 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A O 1 ATOM 1910 C CB . PHE A 1 262 ? 19.137 24.203 35.792 1.00 7.61 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A CB 1 ATOM 1911 C CG . PHE A 1 262 ? 18.696 25.669 35.606 1.00 8.76 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A CG 1 ATOM 1912 C CD1 . PHE A 1 262 ? 17.445 26.127 36.025 1.00 9.00 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A CD1 1 ATOM 1913 C CD2 . PHE A 1 262 ? 19.561 26.581 34.997 1.00 9.90 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A CD2 1 ATOM 1914 C CE1 . PHE A 1 262 ? 17.064 27.462 35.850 1.00 9.69 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A CE1 1 ATOM 1915 C CE2 . PHE A 1 262 ? 19.181 27.929 34.818 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A CE2 1 ATOM 1916 C CZ . PHE A 1 262 ? 17.938 28.361 35.243 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A CZ 1 ATOM 1917 N N . THR A 1 263 ? 17.848 20.926 36.480 1.00 6.16 ? ? ? ? ? ? 753 THR A N 1 ATOM 1918 C CA . THR A 1 263 ? 18.166 19.528 36.756 1.00 5.84 ? ? ? ? ? ? 753 THR A CA 1 ATOM 1919 C C . THR A 1 263 ? 18.536 18.553 35.668 1.00 6.58 ? ? ? ? ? ? 753 THR A C 1 ATOM 1920 O O . THR A 1 263 ? 19.174 17.548 35.962 1.00 7.31 ? ? ? ? ? ? 753 THR A O 1 ATOM 1921 C CB . THR A 1 263 ? 16.964 18.878 37.536 1.00 6.41 ? ? ? ? ? ? 753 THR A CB 1 ATOM 1922 O OG1 . THR A 1 263 ? 15.771 19.004 36.746 1.00 7.44 ? ? ? ? ? ? 753 THR A OG1 1 ATOM 1923 C CG2 . THR A 1 263 ? 16.726 19.587 38.890 1.00 6.23 ? ? ? ? ? ? 753 THR A CG2 1 ATOM 1924 N N . GLU A 1 264 ? 18.147 18.810 34.416 1.00 5.61 ? ? ? ? ? ? 754 GLU A N 1 ATOM 1925 C CA . GLU A 1 264 ? 18.435 17.862 33.360 1.00 5.74 ? ? ? ? ? ? 754 GLU A CA 1 ATOM 1926 C C . GLU A 1 264 ? 18.690 18.610 32.051 1.00 6.79 ? ? ? ? ? ? 754 GLU A C 1 ATOM 1927 O O . GLU A 1 264 ? 18.256 18.154 30.979 1.00 7.27 ? ? ? ? ? ? 754 GLU A O 1 ATOM 1928 C CB . GLU A 1 264 ? 17.229 16.915 33.166 1.00 6.30 ? ? ? ? ? ? 754 GLU A CB 1 ATOM 1929 C CG . GLU A 1 264 ? 16.721 16.238 34.492 1.00 6.93 ? ? ? ? ? ? 754 GLU A CG 1 ATOM 1930 C CD . GLU A 1 264 ? 15.569 15.281 34.278 1.00 8.49 ? ? ? ? ? ? 754 GLU A CD 1 ATOM 1931 O OE1 . GLU A 1 264 ? 15.212 14.988 33.108 1.00 7.83 ? ? ? ? ? ? 754 GLU A OE1 1 ATOM 1932 O OE2 . GLU A 1 264 ? 15.006 14.805 35.308 1.00 8.93 ? ? ? ? ? ? 754 GLU A OE2 1 ATOM 1933 N N . ILE A 1 265 ? 19.488 19.664 32.126 1.00 6.12 ? ? ? ? ? ? 755 ILE A N 1 ATOM 1934 C CA . ILE A 1 265 ? 19.721 20.492 30.942 1.00 6.47 ? ? ? ? ? ? 755 ILE A CA 1 ATOM 1935 C C . ILE A 1 265 ? 20.317 19.793 29.738 1.00 6.37 ? ? ? ? ? ? 755 ILE A C 1 ATOM 1936 O O . ILE A 1 265 ? 21.288 19.049 29.835 1.00 6.40 ? ? ? ? ? ? 755 ILE A O 1 ATOM 1937 C CB . ILE A 1 265 ? 20.709 21.645 31.207 1.00 6.90 ? ? ? ? ? ? 755 ILE A CB 1 ATOM 1938 C CG1 . ILE A 1 265 ? 20.310 22.480 32.421 1.00 6.34 ? ? ? ? ? ? 755 ILE A CG1 1 ATOM 1939 C CG2 . ILE A 1 265 ? 20.781 22.545 29.944 1.00 7.30 ? ? ? ? ? ? 755 ILE A CG2 1 ATOM 1940 C CD1 . ILE A 1 265 ? 21.484 23.255 32.969 1.00 8.29 ? ? ? ? ? ? 755 ILE A CD1 1 ATOM 1941 N N . ASP A 1 266 ? 19.664 19.993 28.599 1.00 6.80 ? ? ? ? ? ? 756 ASP A N 1 ATOM 1942 C CA . ASP A 1 266 ? 20.233 19.558 27.313 1.00 7.73 ? ? ? ? ? ? 756 ASP A CA 1 ATOM 1943 C C . ASP A 1 266 ? 19.607 20.463 26.250 1.00 7.57 ? ? ? ? ? ? 756 ASP A C 1 ATOM 1944 O O . ASP A 1 266 ? 18.514 21.017 26.457 1.00 7.64 ? ? ? ? ? ? 756 ASP A O 1 ATOM 1945 C CB . ASP A 1 266 ? 20.215 18.041 27.005 1.00 7.66 ? ? ? ? ? ? 756 ASP A CB 1 ATOM 1946 C CG . ASP A 1 266 ? 18.854 17.378 27.214 1.00 8.26 ? ? ? ? ? ? 756 ASP A CG 1 ATOM 1947 O OD1 . ASP A 1 266 ? 17.811 18.006 27.042 1.00 9.13 ? ? ? ? ? ? 756 ASP A OD1 1 ATOM 1948 O OD2 . ASP A 1 266 ? 18.861 16.169 27.532 1.00 9.17 ? ? ? ? ? ? 756 ASP A OD2 1 ATOM 1949 N N . ILE A 1 267 ? 20.365 20.735 25.188 1.00 8.31 ? ? ? ? ? ? 757 ILE A N 1 ATOM 1950 C CA . ILE A 1 267 ? 19.891 21.674 24.130 1.00 9.29 ? ? ? ? ? ? 757 ILE A CA 1 ATOM 1951 C C . ILE A 1 267 ? 20.022 20.959 22.781 1.00 8.29 ? ? ? ? ? ? 757 ILE A C 1 ATOM 1952 O O . ILE A 1 267 ? 21.095 20.885 22.202 1.00 8.70 ? ? ? ? ? ? 757 ILE A O 1 ATOM 1953 C CB . ILE A 1 267 ? 20.680 23.012 24.221 1.00 9.49 ? ? ? ? ? ? 757 ILE A CB 1 ATOM 1954 C CG1 . ILE A 1 267 ? 20.560 23.592 25.663 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 757 ILE A CG1 1 ATOM 1955 C CG2 . ILE A 1 267 ? 20.160 24.006 23.169 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 757 ILE A CG2 1 ATOM 1956 C CD1 . ILE A 1 267 ? 21.164 24.998 25.900 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 757 ILE A CD1 1 ATOM 1957 N N . ARG A 1 268 ? 18.906 20.384 22.349 1.00 9.24 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A N 1 ATOM 1958 C CA . ARG A 1 268 ? 18.882 19.552 21.174 1.00 9.77 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A CA 1 ATOM 1959 C C . ARG A 1 268 ? 18.886 20.275 19.826 1.00 9.82 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A C 1 ATOM 1960 O O . ARG A 1 268 ? 18.187 21.255 19.629 1.00 9.81 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A O 1 ATOM 1961 C CB . ARG A 1 268 ? 17.753 18.518 21.297 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A CB 1 ATOM 1962 C CG . ARG A 1 268 ? 16.328 19.072 21.302 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A CG 1 ATOM 1963 C CD . ARG A 1 268 ? 15.340 17.913 21.478 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A CD 1 ATOM 1964 N NE . ARG A 1 268 ? 13.947 18.317 21.460 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A NE 1 ATOM 1965 C CZ . ARG A 1 268 ? 13.278 18.779 22.503 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A CZ 1 ATOM 1966 N NH1 . ARG A 1 268 ? 13.866 18.930 23.683 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A NH1 1 ATOM 1967 N NH2 . ARG A 1 268 ? 12.003 19.109 22.361 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A NH2 1 ATOM 1968 N N . ILE A 1 269 ? 19.646 19.707 18.900 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 759 ILE A N 1 ATOM 1969 C CA . ILE A 1 269 ? 19.841 20.269 17.556 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 759 ILE A CA 1 ATOM 1970 C C . ILE A 1 269 ? 19.253 19.384 16.450 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 759 ILE A C 1 ATOM 1971 O O . ILE A 1 269 ? 19.518 18.166 16.408 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 759 ILE A O 1 ATOM 1972 C CB . ILE A 1 269 ? 21.348 20.432 17.278 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 759 ILE A CB 1 ATOM 1973 C CG1 . ILE A 1 269 ? 21.963 21.382 18.305 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 759 ILE A CG1 1 ATOM 1974 C CG2 . ILE A 1 269 ? 21.601 20.969 15.831 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 759 ILE A CG2 1 ATOM 1975 C CD1 . ILE A 1 269 ? 23.461 21.443 18.265 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 759 ILE A CD1 1 ATOM 1976 N N . PRO A 1 270 ? 18.444 19.986 15.542 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 760 PRO A N 1 ATOM 1977 C CA . PRO A 1 270 ? 17.818 19.259 14.414 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 760 PRO A CA 1 ATOM 1978 C C . PRO A 1 270 ? 18.946 18.648 13.557 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 760 PRO A C 1 ATOM 1979 O O . PRO A 1 270 ? 19.933 19.325 13.254 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 760 PRO A O 1 ATOM 1980 C CB . PRO A 1 270 ? 17.083 20.367 13.653 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 760 PRO A CB 1 ATOM 1981 C CG . PRO A 1 270 ? 16.805 21.415 14.702 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 760 PRO A CG 1 ATOM 1982 C CD . PRO A 1 270 ? 18.044 21.409 15.565 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 760 PRO A CD 1 ATOM 1983 N N . GLN A 1 271 ? 18.813 17.369 13.212 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A N 1 ATOM 1984 C CA . GLN A 1 271 ? 19.809 16.612 12.453 1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A CA 1 ATOM 1985 C C . GLN A 1 271 ? 20.197 17.247 11.123 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A C 1 ATOM 1986 O O . GLN A 1 271 ? 21.278 16.970 10.580 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A O 1 ATOM 1987 C CB . GLN A 1 271 ? 19.293 15.193 12.193 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A CB 1 ATOM 1988 C CG . GLN A 1 271 ? 20.344 14.090 12.372 1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A CG 1 ATOM 1989 C CD . GLN A 1 271 ? 20.530 13.666 13.843 1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A CD 1 ATOM 1990 O OE1 . GLN A 1 271 ? 19.947 12.661 14.293 1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A OE1 1 ATOM 1991 N NE2 . GLN A 1 271 ? 21.343 14.432 14.596 1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A NE2 1 ATOM 1992 N N . SER A 1 272 ? 19.289 18.060 10.596 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 762 SER A N 1 ATOM 1993 C CA . SER A 1 272 ? 19.478 18.755 9.329 1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 762 SER A CA 1 ATOM 1994 C C . SER A 1 272 ? 20.221 20.107 9.375 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 762 SER A C 1 ATOM 1995 O O . SER A 1 272 ? 20.685 20.571 8.328 1.00 38.59 ? ? ? ? ? ? 762 SER A O 1 ATOM 1996 C CB . SER A 1 272 ? 18.118 18.936 8.644 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 762 SER A CB 1 ATOM 1997 O OG . SER A 1 272 ? 17.144 19.512 9.524 1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 762 SER A OG 1 ATOM 1998 N N . GLU A 1 273 ? 20.255 20.768 10.543 1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A N 1 ATOM 1999 C CA . GLU A 1 273 ? 20.940 22.066 10.731 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A CA 1 ATOM 2000 C C . GLU A 1 273 ? 22.437 21.825 10.431 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A C 1 ATOM 2001 O O . GLU A 1 273 ? 22.909 20.686 10.557 1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A O 1 ATOM 2002 C CB . GLU A 1 273 ? 20.793 22.558 12.203 1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A CB 1 ATOM 2003 C CG . GLU A 1 273 ? 19.737 23.671 12.502 1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A CG 1 ATOM 2004 C CD . GLU A 1 273 ? 19.650 24.099 14.020 1.00 43.76 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A CD 1 ATOM 2005 O OE1 . GLU A 1 273 ? 20.602 23.877 14.808 1.00 44.89 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A OE1 1 ATOM 2006 O OE2 . GLU A 1 273 ? 18.611 24.668 14.451 1.00 44.77 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A OE2 1 ATOM 2007 N N . ASN A 1 274 ? 23.169 22.857 9.982 1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 764 ASN A N 1 ATOM 2008 C CA . ASN A 1 274 ? 24.617 22.700 9.720 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 764 ASN A CA 1 ATOM 2009 C C . ASN A 1 274 ? 25.263 22.665 11.114 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 764 ASN A C 1 ATOM 2010 O O . ASN A 1 274 ? 25.092 23.619 11.878 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 764 ASN A O 1 ATOM 2011 C CB . ASN A 1 274 ? 25.170 23.885 8.907 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 764 ASN A CB 1 ATOM 2012 C CG . ASN A 1 274 ? 26.709 23.948 8.919 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 764 ASN A CG 1 ATOM 2013 O OD1 . ASN A 1 274 ? 27.400 22.994 8.539 1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 764 ASN A OD1 1 ATOM 2014 N ND2 . ASN A 1 274 ? 27.241 25.064 9.387 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 764 ASN A ND2 1 ATOM 2015 N N . PRO A 1 275 ? 26.036 21.593 11.441 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 765 PRO A N 1 ATOM 2016 C CA . PRO A 1 275 ? 26.706 21.401 12.733 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 765 PRO A CA 1 ATOM 2017 C C . PRO A 1 275 ? 27.561 22.541 13.233 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 765 PRO A C 1 ATOM 2018 O O . PRO A 1 275 ? 27.385 22.985 14.362 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 765 PRO A O 1 ATOM 2019 C CB . PRO A 1 275 ? 27.556 20.148 12.505 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 765 PRO A CB 1 ATOM 2020 C CG . PRO A 1 275 ? 26.804 19.404 11.497 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 765 PRO A CG 1 ATOM 2021 C CD . PRO A 1 275 ? 26.391 20.486 10.536 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 765 PRO A CD 1 ATOM 2022 N N . ALA A 1 276 ? 28.483 23.009 12.390 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 766 ALA A N 1 ATOM 2023 C CA . ALA A 1 276 ? 29.414 24.070 12.768 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 766 ALA A CA 1 ATOM 2024 C C . ALA A 1 276 ? 28.771 25.355 13.302 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 766 ALA A C 1 ATOM 2025 O O . ALA A 1 276 ? 29.150 25.851 14.368 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 766 ALA A O 1 ATOM 2026 C CB . ALA A 1 276 ? 30.382 24.357 11.620 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 766 ALA A CB 1 ATOM 2027 N N . THR A 1 277 ? 27.760 25.858 12.612 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 767 THR A N 1 ATOM 2028 C CA . THR A 1 277 ? 27.074 27.060 13.069 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 767 THR A CA 1 ATOM 2029 C C . THR A 1 277 ? 26.005 26.733 14.147 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 767 THR A C 1 ATOM 2030 O O . THR A 1 277 ? 25.768 27.537 15.027 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 767 THR A O 1 ATOM 2031 C CB . THR A 1 277 ? 26.466 27.874 11.874 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 767 THR A CB 1 ATOM 2032 O OG1 . THR A 1 277 ? 25.641 27.013 11.073 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 767 THR A OG1 1 ATOM 2033 C CG2 . THR A 1 277 ? 27.602 28.454 10.984 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 767 THR A CG2 1 ATOM 2034 N N . ALA A 1 278 ? 25.359 25.574 14.062 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 768 ALA A N 1 ATOM 2035 C CA . ALA A 1 278 ? 24.376 25.160 15.085 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 768 ALA A CA 1 ATOM 2036 C C . ALA A 1 278 ? 25.099 25.083 16.457 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 768 ALA A C 1 ATOM 2037 O O . ALA A 1 278 ? 24.532 25.487 17.464 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 768 ALA A O 1 ATOM 2038 C CB . ALA A 1 278 ? 23.778 23.818 14.728 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 768 ALA A CB 1 ATOM 2039 N N . PHE A 1 279 ? 26.351 24.631 16.475 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A N 1 ATOM 2040 C CA . PHE A 1 279 ? 27.145 24.543 17.725 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A CA 1 ATOM 2041 C C . PHE A 1 279 ? 27.425 25.913 18.353 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A C 1 ATOM 2042 O O . PHE A 1 279 ? 27.554 26.022 19.580 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A O 1 ATOM 2043 C CB . PHE A 1 279 ? 28.470 23.794 17.530 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A CB 1 ATOM 2044 C CG . PHE A 1 279 ? 28.319 22.291 17.371 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A CG 1 ATOM 2045 C CD1 . PHE A 1 279 ? 27.063 21.690 17.308 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A CD1 1 ATOM 2046 C CD2 . PHE A 1 279 ? 29.439 21.487 17.208 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A CD2 1 ATOM 2047 C CE1 . PHE A 1 279 ? 26.920 20.310 17.074 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A CE1 1 ATOM 2048 C CE2 . PHE A 1 279 ? 29.313 20.086 16.970 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A CE2 1 ATOM 2049 C CZ . PHE A 1 279 ? 28.047 19.501 16.902 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A CZ 1 ATOM 2050 N N . GLN A 1 280 ? 27.536 26.958 17.530 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A N 1 ATOM 2051 C CA . GLN A 1 280 ? 27.759 28.305 18.019 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A CA 1 ATOM 2052 C C . GLN A 1 280 ? 26.498 28.859 18.698 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A C 1 ATOM 2053 O O . GLN A 1 280 ? 26.572 29.516 19.744 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A O 1 ATOM 2054 C CB . GLN A 1 280 ? 28.172 29.214 16.872 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A CB 1 ATOM 2055 C CG . GLN A 1 280 ? 29.577 29.025 16.450 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A CG 1 ATOM 2056 C CD . GLN A 1 280 ? 29.963 30.063 15.400 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A CD 1 ATOM 2057 O OE1 . GLN A 1 280 ? 29.245 30.243 14.395 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A OE1 1 ATOM 2058 N NE2 . GLN A 1 280 ? 31.050 30.790 15.650 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A NE2 1 ATOM 2059 N N . VAL A 1 281 ? 25.339 28.595 18.099 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A N 1 ATOM 2060 C CA . VAL A 1 281 ? 24.056 29.019 18.670 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A CA 1 ATOM 2061 C C . VAL A 1 281 ? 23.861 28.281 20.028 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A C 1 ATOM 2062 O O . VAL A 1 281 ? 23.481 28.894 21.037 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A O 1 ATOM 2063 C CB . VAL A 1 281 ? 22.894 28.627 17.752 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A CB 1 ATOM 2064 C CG1 . VAL A 1 281 ? 21.573 28.923 18.421 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A CG1 1 ATOM 2065 C CG2 . VAL A 1 281 ? 23.002 29.394 16.405 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A CG2 1 ATOM 2066 N N . GLN A 1 282 ? 24.115 26.974 20.016 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 772 GLN A N 1 ATOM 2067 C CA . GLN A 1 282 ? 24.000 26.138 21.238 1.00 9.83 ? ? ? ? ? ? 772 GLN A CA 1 ATOM 2068 C C . GLN A 1 282 ? 24.886 26.697 22.341 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 772 GLN A C 1 ATOM 2069 O O . GLN A 1 282 ? 24.445 26.783 23.494 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 772 GLN A O 1 ATOM 2070 C CB . GLN A 1 282 ? 24.400 24.697 20.928 1.00 9.45 ? ? ? ? ? ? 772 GLN A CB 1 ATOM 2071 C CG . GLN A 1 282 ? 24.463 23.772 22.153 1.00 8.95 ? ? ? ? ? ? 772 GLN A CG 1 ATOM 2072 C CD . GLN A 1 282 ? 24.854 22.368 21.750 1.00 9.15 ? ? ? ? ? ? 772 GLN A CD 1 ATOM 2073 O OE1 . GLN A 1 282 ? 26.011 22.105 21.399 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 772 GLN A OE1 1 ATOM 2074 N NE2 . GLN A 1 282 ? 23.883 21.456 21.763 1.00 9.31 ? ? ? ? ? ? 772 GLN A NE2 1 ATOM 2075 N N . ALA A 1 283 ? 26.119 27.091 22.003 1.00 9.30 ? ? ? ? ? ? 773 ALA A N 1 ATOM 2076 C CA . ALA A 1 283 ? 27.046 27.675 22.977 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 773 ALA A CA 1 ATOM 2077 C C . ALA A 1 283 ? 26.479 28.953 23.603 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 773 ALA A C 1 ATOM 2078 O O . ALA A 1 283 ? 26.584 29.160 24.820 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 773 ALA A O 1 ATOM 2079 C CB . ALA A 1 283 ? 28.396 27.953 22.343 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 773 ALA A CB 1 ATOM 2080 N N . ASN A 1 284 ? 25.865 29.822 22.793 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 774 ASN A N 1 ATOM 2081 C CA . ASN A 1 284 ? 25.277 31.037 23.336 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 774 ASN A CA 1 ATOM 2082 C C . ASN A 1 284 ? 24.076 30.746 24.220 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 774 ASN A C 1 ATOM 2083 O O . ASN A 1 284 ? 23.840 31.467 25.187 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 774 ASN A O 1 ATOM 2084 C CB . ASN A 1 284 ? 24.861 32.005 22.229 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 774 ASN A CB 1 ATOM 2085 C CG . ASN A 1 284 ? 26.064 32.636 21.521 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 774 ASN A CG 1 ATOM 2086 O OD1 . ASN A 1 284 ? 25.934 33.147 20.395 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 774 ASN A OD1 1 ATOM 2087 N ND2 . ASN A 1 284 ? 27.242 32.608 22.175 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 774 ASN A ND2 1 ATOM 2088 N N . ASN A 1 285 ? 23.298 29.724 23.864 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 775 ASN A N 1 ATOM 2089 C CA . ASN A 1 285 ? 22.120 29.359 24.659 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 775 ASN A CA 1 ATOM 2090 C C . ASN A 1 285 ? 22.610 28.848 26.018 1.00 9.82 ? ? ? ? ? ? 775 ASN A C 1 ATOM 2091 O O . ASN A 1 285 ? 22.058 29.231 27.046 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 775 ASN A O 1 ATOM 2092 C CB . ASN A 1 285 ? 21.281 28.281 23.958 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 775 ASN A CB 1 ATOM 2093 C CG . ASN A 1 285 ? 20.392 28.821 22.819 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 775 ASN A CG 1 ATOM 2094 O OD1 . ASN A 1 285 ? 19.677 28.047 22.190 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 775 ASN A OD1 1 ATOM 2095 N ND2 . ASN A 1 285 ? 20.407 30.135 22.578 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 775 ASN A ND2 1 ATOM 2096 N N . TYR A 1 286 ? 23.639 27.997 26.023 1.00 9.85 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A N 1 ATOM 2097 C CA . TYR A 1 286 ? 24.193 27.500 27.295 1.00 9.62 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A CA 1 ATOM 2098 C C . TYR A 1 286 ? 24.723 28.673 28.135 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A C 1 ATOM 2099 O O . TYR A 1 286 ? 24.512 28.734 29.352 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A O 1 ATOM 2100 C CB . TYR A 1 286 ? 25.315 26.481 27.059 1.00 8.96 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A CB 1 ATOM 2101 C CG . TYR A 1 286 ? 24.847 25.033 27.023 1.00 9.40 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A CG 1 ATOM 2102 C CD1 . TYR A 1 286 ? 24.441 24.380 28.197 1.00 9.20 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A CD1 1 ATOM 2103 C CD2 . TYR A 1 286 ? 24.837 24.299 25.831 1.00 8.96 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A CD2 1 ATOM 2104 C CE1 . TYR A 1 286 ? 24.050 23.044 28.173 1.00 8.99 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A CE1 1 ATOM 2105 C CE2 . TYR A 1 286 ? 24.444 22.956 25.797 1.00 8.99 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A CE2 1 ATOM 2106 C CZ . TYR A 1 286 ? 24.055 22.337 26.984 1.00 8.28 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A CZ 1 ATOM 2107 O OH . TYR A 1 286 ? 23.705 21.022 26.977 1.00 9.32 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A OH 1 ATOM 2108 N N . LYS A 1 287 ? 25.409 29.621 27.489 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A N 1 ATOM 2109 C CA . LYS A 1 287 ? 25.958 30.770 28.183 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A CA 1 ATOM 2110 C C . LYS A 1 287 ? 24.854 31.610 28.851 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A C 1 ATOM 2111 O O . LYS A 1 287 ? 24.984 32.031 30.009 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A O 1 ATOM 2112 C CB . LYS A 1 287 ? 26.743 31.614 27.170 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A CB 1 ATOM 2113 C CG . LYS A 1 287 ? 27.354 32.871 27.756 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A CG 1 ATOM 2114 C CD . LYS A 1 287 ? 28.413 33.408 26.800 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A CD 1 ATOM 2115 C CE . LYS A 1 287 ? 29.155 34.588 27.413 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A CE 1 ATOM 2116 N NZ . LYS A 1 287 ? 30.205 35.077 26.439 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A NZ 1 ATOM 2117 N N . GLU A 1 288 ? 23.786 31.888 28.114 1.00 9.53 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A N 1 ATOM 2118 C CA . GLU A 1 288 ? 22.670 32.662 28.645 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A CA 1 ATOM 2119 C C . GLU A 1 288 ? 21.989 31.949 29.823 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A C 1 ATOM 2120 O O . GLU A 1 288 ? 21.608 32.600 30.784 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A O 1 ATOM 2121 C CB . GLU A 1 288 ? 21.649 32.991 27.545 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A CB 1 ATOM 2122 C CG . GLU A 1 288 ? 22.182 33.976 26.523 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A CG 1 ATOM 2123 C CD . GLU A 1 288 ? 22.744 35.244 27.176 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A CD 1 ATOM 2124 O OE1 . GLU A 1 288 ? 22.050 35.842 28.050 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A OE1 1 ATOM 2125 O OE2 . GLU A 1 288 ? 23.896 35.632 26.835 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A OE2 1 ATOM 2126 N N . LEU A 1 289 ? 21.847 30.628 29.754 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 779 LEU A N 1 ATOM 2127 C CA . LEU A 1 289 ? 21.244 29.869 30.862 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 779 LEU A CA 1 ATOM 2128 C C . LEU A 1 289 ? 22.108 30.025 32.137 1.00 9.58 ? ? ? ? ? ? 779 LEU A C 1 ATOM 2129 O O . LEU A 1 289 ? 21.591 30.239 33.256 1.00 9.63 ? ? ? ? ? ? 779 LEU A O 1 ATOM 2130 C CB . LEU A 1 289 ? 21.142 28.388 30.498 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 779 LEU A CB 1 ATOM 2131 C CG . LEU A 1 289 ? 19.865 27.744 29.971 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 779 LEU A CG 1 ATOM 2132 C CD1 . LEU A 1 289 ? 19.989 26.215 30.269 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 779 LEU A CD1 1 ATOM 2133 C CD2 . LEU A 1 289 ? 18.611 28.281 30.681 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 779 LEU A CD2 1 ATOM 2134 N N . MET A 1 290 ? 23.416 29.900 31.982 1.00 9.14 ? ? ? ? ? ? 780 MET A N 1 ATOM 2135 C CA . MET A 1 290 ? 24.325 30.090 33.122 1.00 9.68 ? ? ? ? ? ? 780 MET A CA 1 ATOM 2136 C C . MET A 1 290 ? 24.221 31.505 33.690 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 780 MET A C 1 ATOM 2137 O O . MET A 1 290 ? 24.249 31.681 34.905 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 780 MET A O 1 ATOM 2138 C CB . MET A 1 290 ? 25.762 29.762 32.735 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 780 MET A CB 1 ATOM 2139 C CG . MET A 1 290 ? 26.753 29.893 33.884 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 780 MET A CG 1 ATOM 2140 S SD . MET A 1 290 ? 26.314 28.933 35.385 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 780 MET A SD 1 ATOM 2141 C CE . MET A 1 290 ? 26.988 27.360 34.936 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 780 MET A CE 1 ATOM 2142 N N . LYS A 1 291 ? 24.100 32.521 32.834 1.00 9.44 ? ? ? ? ? ? 781 LYS A N 1 ATOM 2143 C CA . LYS A 1 291 ? 23.945 33.891 33.334 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 781 LYS A CA 1 ATOM 2144 C C . LYS A 1 291 ? 22.668 34.053 34.152 1.00 9.21 ? ? ? ? ? ? 781 LYS A C 1 ATOM 2145 O O . LYS A 1 291 ? 22.643 34.824 35.112 1.00 9.91 ? ? ? ? ? ? 781 LYS A O 1 ATOM 2146 C CB . LYS A 1 291 ? 23.946 34.907 32.191 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 781 LYS A CB 1 ATOM 2147 C CG . LYS A 1 291 ? 25.324 35.094 31.607 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 781 LYS A CG 1 ATOM 2148 C CD . LYS A 1 291 ? 25.254 35.743 30.233 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 781 LYS A CD 1 ATOM 2149 C CE . LYS A 1 291 ? 24.668 37.148 30.322 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 781 LYS A CE 1 ATOM 2150 N NZ . LYS A 1 291 ? 24.540 37.781 28.957 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 781 LYS A NZ 1 ATOM 2151 N N . ILE A 1 292 ? 21.606 33.350 33.775 1.00 9.21 ? ? ? ? ? ? 782 ILE A N 1 ATOM 2152 C CA . ILE A 1 292 ? 20.366 33.425 34.540 1.00 9.91 ? ? ? ? ? ? 782 ILE A CA 1 ATOM 2153 C C . ILE A 1 292 ? 20.588 32.769 35.919 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 782 ILE A C 1 ATOM 2154 O O . ILE A 1 292 ? 20.137 33.292 36.936 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 782 ILE A O 1 ATOM 2155 C CB . ILE A 1 292 ? 19.197 32.749 33.789 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 782 ILE A CB 1 ATOM 2156 C CG1 . ILE A 1 292 ? 18.809 33.615 32.592 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 782 ILE A CG1 1 ATOM 2157 C CG2 . ILE A 1 292 ? 17.965 32.535 34.734 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 782 ILE A CG2 1 ATOM 2158 C CD1 . ILE A 1 292 ? 17.815 32.947 31.692 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 782 ILE A CD1 1 ATOM 2159 N N . CYS A 1 293 ? 21.317 31.660 35.949 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 783 CYS A N 1 ATOM 2160 C CA . CYS A 1 293 ? 21.614 30.994 37.200 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 783 CYS A CA 1 ATOM 2161 C C . CYS A 1 293 ? 22.439 31.948 38.107 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 783 CYS A C 1 ATOM 2162 O O . CYS A 1 293 ? 22.079 32.204 39.259 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 783 CYS A O 1 ATOM 2163 C CB . CYS A 1 293 ? 22.329 29.660 36.899 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 783 CYS A CB 1 ATOM 2164 S SG . CYS A 1 293 ? 22.967 28.762 38.349 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 783 CYS A SG 1 ATOM 2165 N N . LEU A 1 294 ? 23.471 32.578 37.557 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A N 1 ATOM 2166 C CA . LEU A 1 294 ? 24.298 33.497 38.329 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A CA 1 ATOM 2167 C C . LEU A 1 294 ? 23.569 34.744 38.847 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A C 1 ATOM 2168 O O . LEU A 1 294 ? 23.949 35.306 39.876 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A O 1 ATOM 2169 C CB . LEU A 1 294 ? 25.508 33.926 37.491 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A CB 1 ATOM 2170 C CG . LEU A 1 294 ? 26.463 32.802 37.101 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A CG 1 ATOM 2171 C CD1 . LEU A 1 294 ? 27.409 33.307 36.056 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A CD1 1 ATOM 2172 C CD2 . LEU A 1 294 ? 27.252 32.289 38.296 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A CD2 1 ATOM 2173 N N . ALA A 1 295 ? 22.522 35.181 38.160 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 785 ALA A N 1 ATOM 2174 C CA . ALA A 1 295 ? 21.802 36.392 38.560 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 785 ALA A CA 1 ATOM 2175 C C . ALA A 1 295 ? 20.714 36.221 39.611 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 785 ALA A C 1 ATOM 2176 O O . ALA A 1 295 ? 20.164 37.223 40.102 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 785 ALA A O 1 ATOM 2177 C CB . ALA A 1 295 ? 21.182 37.043 37.338 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 785 ALA A CB 1 ATOM 2178 N N . ASN A 1 296 ? 20.346 34.973 39.899 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 786 ASN A N 1 ATOM 2179 C CA . ASN A 1 296 ? 19.277 34.706 40.839 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 786 ASN A CA 1 ATOM 2180 C C . ASN A 1 296 ? 19.801 33.997 42.088 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 786 ASN A C 1 ATOM 2181 O O . ASN A 1 296 ? 20.245 32.853 42.012 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 786 ASN A O 1 ATOM 2182 C CB . ASN A 1 296 ? 18.191 33.894 40.144 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 786 ASN A CB 1 ATOM 2183 C CG . ASN A 1 296 ? 17.384 34.733 39.189 1.00 9.46 ? ? ? ? ? ? 786 ASN A CG 1 ATOM 2184 O OD1 . ASN A 1 296 ? 16.538 35.509 39.598 1.00 9.43 ? ? ? ? ? ? 786 ASN A OD1 1 ATOM 2185 N ND2 . ASN A 1 296 ? 17.674 34.599 37.903 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 786 ASN A ND2 1 ATOM 2186 N N . PRO A 1 297 ? 19.706 34.656 43.260 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 787 PRO A N 1 ATOM 2187 C CA . PRO A 1 297 ? 20.200 34.069 44.517 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 787 PRO A CA 1 ATOM 2188 C C . PRO A 1 297 ? 19.551 32.735 44.956 1.00 9.42 ? ? ? ? ? ? 787 PRO A C 1 ATOM 2189 O O . PRO A 1 297 ? 20.155 32.025 45.745 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 787 PRO A O 1 ATOM 2190 C CB . PRO A 1 297 ? 19.954 35.183 45.556 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 787 PRO A CB 1 ATOM 2191 C CG . PRO A 1 297 ? 19.747 36.388 44.798 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 787 PRO A CG 1 ATOM 2192 C CD . PRO A 1 297 ? 19.105 35.982 43.491 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 787 PRO A CD 1 ATOM 2193 N N . ASN A 1 298 ? 18.313 32.454 44.520 1.00 8.67 ? ? ? ? ? ? 788 ASN A N 1 ATOM 2194 C CA . ASN A 1 298 ? 17.608 31.198 44.851 1.00 8.43 ? ? ? ? ? ? 788 ASN A CA 1 ATOM 2195 C C . ASN A 1 298 ? 17.802 30.072 43.817 1.00 9.09 ? ? ? ? ? ? 788 ASN A C 1 ATOM 2196 O O . ASN A 1 298 ? 17.092 29.067 43.854 1.00 9.45 ? ? ? ? ? ? 788 ASN A O 1 ATOM 2197 C CB . ASN A 1 298 ? 16.107 31.437 45.050 1.00 8.26 ? ? ? ? ? ? 788 ASN A CB 1 ATOM 2198 C CG . ASN A 1 298 ? 15.388 31.843 43.753 1.00 9.04 ? ? ? ? ? ? 788 ASN A CG 1 ATOM 2199 O OD1 . ASN A 1 298 ? 15.906 32.642 42.970 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 788 ASN A OD1 1 ATOM 2200 N ND2 . ASN A 1 298 ? 14.193 31.329 43.543 1.00 9.14 ? ? ? ? ? ? 788 ASN A ND2 1 ATOM 2201 N N . CYS A 1 299 ? 18.758 30.230 42.895 1.00 8.95 ? ? ? ? ? ? 789 CYS A N 1 ATOM 2202 C CA . CYS A 1 299 ? 19.009 29.200 41.863 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 789 CYS A CA 1 ATOM 2203 C C . CYS A 1 299 ? 20.520 28.959 41.830 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 789 CYS A C 1 ATOM 2204 O O . CYS A 1 299 ? 21.235 29.768 41.237 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 789 CYS A O 1 ATOM 2205 C CB . CYS A 1 299 ? 18.521 29.701 40.495 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 789 CYS A CB 1 ATOM 2206 S SG . CYS A 1 299 ? 18.843 28.534 39.168 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 789 CYS A SG 1 ATOM 2207 N N . ASN A 1 300 ? 21.012 27.868 42.433 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 790 ASN A N 1 ATOM 2208 C CA . ASN A 1 300 ? 22.458 27.624 42.486 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 790 ASN A CA 1 ATOM 2209 C C . ASN A 1 300 ? 22.927 26.220 42.100 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 790 ASN A C 1 ATOM 2210 O O . ASN A 1 300 ? 24.045 25.805 42.441 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 790 ASN A O 1 ATOM 2211 C CB . ASN A 1 300 ? 22.979 27.983 43.884 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 790 ASN A CB 1 ATOM 2212 C CG . ASN A 1 300 ? 22.597 29.427 44.308 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 790 ASN A CG 1 ATOM 2213 O OD1 . ASN A 1 300 ? 23.163 30.423 43.813 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 790 ASN A OD1 1 ATOM 2214 N ND2 . ASN A 1 300 ? 21.627 29.539 45.220 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 790 ASN A ND2 1 ATOM 2215 N N . THR A 1 301 ? 22.068 25.484 41.404 1.00 8.83 ? ? ? ? ? ? 791 THR A N 1 ATOM 2216 C CA . THR A 1 301 ? 22.388 24.124 40.971 1.00 8.04 ? ? ? ? ? ? 791 THR A CA 1 ATOM 2217 C C . THR A 1 301 ? 22.154 24.092 39.452 1.00 6.90 ? ? ? ? ? ? 791 THR A C 1 ATOM 2218 O O . THR A 1 301 ? 21.069 24.406 38.979 1.00 7.37 ? ? ? ? ? ? 791 THR A O 1 ATOM 2219 C CB . THR A 1 301 ? 21.458 23.110 41.681 1.00 9.09 ? ? ? ? ? ? 791 THR A CB 1 ATOM 2220 O OG1 . THR A 1 301 ? 21.666 23.196 43.091 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 791 THR A OG1 1 ATOM 2221 C CG2 . THR A 1 301 ? 21.683 21.687 41.192 1.00 8.85 ? ? ? ? ? ? 791 THR A CG2 1 ATOM 2222 N N . PHE A 1 302 ? 23.193 23.712 38.720 1.00 7.35 ? ? ? ? ? ? 792 PHE A N 1 ATOM 2223 C CA . PHE A 1 302 ? 23.182 23.679 37.247 1.00 7.22 ? ? ? ? ? ? 792 PHE A CA 1 ATOM 2224 C C . PHE A 1 302 ? 23.632 22.268 36.821 1.00 6.18 ? ? ? ? ? ? 792 PHE A C 1 ATOM 2225 O O . PHE A 1 302 ? 24.831 21.980 36.743 1.00 7.60 ? ? ? ? ? ? 792 PHE A O 1 ATOM 2226 C CB . PHE A 1 302 ? 24.184 24.752 36.763 1.00 7.55 ? ? ? ? ? ? 792 PHE A CB 1 ATOM 2227 C CG . PHE A 1 302 ? 24.131 25.044 35.269 1.00 8.86 ? ? ? ? ? ? 792 PHE A CG 1 ATOM 2228 C CD1 . PHE A 1 302 ? 24.878 24.288 34.353 1.00 9.21 ? ? ? ? ? ? 792 PHE A CD1 1 ATOM 2229 C CD2 . PHE A 1 302 ? 23.392 26.123 34.795 1.00 9.60 ? ? ? ? ? ? 792 PHE A CD2 1 ATOM 2230 C CE1 . PHE A 1 302 ? 24.899 24.611 32.981 1.00 8.88 ? ? ? ? ? ? 792 PHE A CE1 1 ATOM 2231 C CE2 . PHE A 1 302 ? 23.409 26.451 33.404 1.00 9.33 ? ? ? ? ? ? 792 PHE A CE2 1 ATOM 2232 C CZ . PHE A 1 302 ? 24.163 25.695 32.519 1.00 8.97 ? ? ? ? ? ? 792 PHE A CZ 1 ATOM 2233 N N . VAL A 1 303 ? 22.672 21.380 36.583 1.00 5.49 ? ? ? ? ? ? 793 VAL A N 1 ATOM 2234 C CA . VAL A 1 303 ? 22.973 20.006 36.194 1.00 5.94 ? ? ? ? ? ? 793 VAL A CA 1 ATOM 2235 C C . VAL A 1 303 ? 22.515 19.733 34.768 1.00 6.07 ? ? ? ? ? ? 793 VAL A C 1 ATOM 2236 O O . VAL A 1 303 ? 21.356 20.010 34.408 1.00 6.80 ? ? ? ? ? ? 793 VAL A O 1 ATOM 2237 C CB . VAL A 1 303 ? 22.299 18.964 37.184 1.00 6.86 ? ? ? ? ? ? 793 VAL A CB 1 ATOM 2238 C CG1 . VAL A 1 303 ? 22.601 17.531 36.748 1.00 6.89 ? ? ? ? ? ? 793 VAL A CG1 1 ATOM 2239 C CG2 . VAL A 1 303 ? 22.796 19.194 38.629 1.00 8.58 ? ? ? ? ? ? 793 VAL A CG2 1 ATOM 2240 N N . MET A 1 304 ? 23.417 19.174 33.978 1.00 6.34 ? ? ? ? ? ? 794 MET A N 1 ATOM 2241 C CA . MET A 1 304 ? 23.140 18.811 32.572 1.00 7.49 ? ? ? ? ? ? 794 MET A CA 1 ATOM 2242 C C . MET A 1 304 ? 22.860 17.301 32.491 1.00 7.70 ? ? ? ? ? ? 794 MET A C 1 ATOM 2243 O O . MET A 1 304 ? 23.393 16.505 33.301 1.00 7.76 ? ? ? ? ? ? 794 MET A O 1 ATOM 2244 C CB . MET A 1 304 ? 24.349 19.183 31.682 1.00 8.28 ? ? ? ? ? ? 794 MET A CB 1 ATOM 2245 C CG . MET A 1 304 ? 24.561 20.683 31.633 1.00 9.87 ? ? ? ? ? ? 794 MET A CG 1 ATOM 2246 S SD . MET A 1 304 ? 26.189 21.211 31.028 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 794 MET A SD 1 ATOM 2247 C CE . MET A 1 304 ? 27.231 20.747 32.296 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 794 MET A CE 1 ATOM 2248 N N . TRP A 1 305 ? 22.036 16.888 31.540 1.00 7.39 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A N 1 ATOM 2249 C CA . TRP A 1 305 ? 21.716 15.478 31.421 1.00 7.77 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CA 1 ATOM 2250 C C . TRP A 1 305 ? 22.749 14.747 30.572 1.00 7.54 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A C 1 ATOM 2251 O O . TRP A 1 305 ? 22.438 14.182 29.511 1.00 8.84 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A O 1 ATOM 2252 C CB . TRP A 1 305 ? 20.294 15.266 30.899 1.00 9.56 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CB 1 ATOM 2253 C CG . TRP A 1 305 ? 19.617 14.024 31.478 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CG 1 ATOM 2254 C CD1 . TRP A 1 305 ? 19.065 12.987 30.774 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CD1 1 ATOM 2255 C CD2 . TRP A 1 305 ? 19.411 13.716 32.885 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CD2 1 ATOM 2256 N NE1 . TRP A 1 305 ? 18.515 12.066 31.644 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A NE1 1 ATOM 2257 C CE2 . TRP A 1 305 ? 18.713 12.484 32.941 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CE2 1 ATOM 2258 C CE3 . TRP A 1 305 ? 19.753 14.363 34.091 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CE3 1 ATOM 2259 C CZ2 . TRP A 1 305 ? 18.340 11.877 34.168 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CZ2 1 ATOM 2260 C CZ3 . TRP A 1 305 ? 19.380 13.756 35.335 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CZ3 1 ATOM 2261 C CH2 . TRP A 1 305 ? 18.684 12.530 35.348 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CH2 1 ATOM 2262 N N . GLY A 1 306 ? 23.972 14.728 31.100 1.00 7.39 ? ? ? ? ? ? 796 GLY A N 1 ATOM 2263 C CA . GLY A 1 306 ? 25.094 14.097 30.447 1.00 7.06 ? ? ? ? ? ? 796 GLY A CA 1 ATOM 2264 C C . GLY A 1 306 ? 26.106 15.165 30.072 1.00 8.00 ? ? ? ? ? ? 796 GLY A C 1 ATOM 2265 O O . GLY A 1 306 ? 25.860 16.352 30.299 1.00 8.37 ? ? ? ? ? ? 796 GLY A O 1 ATOM 2266 N N . PHE A 1 307 ? 27.270 14.752 29.574 1.00 7.64 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A N 1 ATOM 2267 C CA . PHE A 1 307 ? 28.286 15.716 29.144 1.00 8.99 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A CA 1 ATOM 2268 C C . PHE A 1 307 ? 28.901 15.410 27.768 1.00 9.89 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A C 1 ATOM 2269 O O . PHE A 1 307 ? 29.568 16.269 27.202 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A O 1 ATOM 2270 C CB . PHE A 1 307 ? 29.373 15.947 30.209 1.00 9.28 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A CB 1 ATOM 2271 C CG . PHE A 1 307 ? 30.185 14.717 30.562 1.00 9.57 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A CG 1 ATOM 2272 C CD1 . PHE A 1 307 ? 31.348 14.400 29.849 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A CD1 1 ATOM 2273 C CD2 . PHE A 1 307 ? 29.796 13.890 31.616 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A CD2 1 ATOM 2274 C CE1 . PHE A 1 307 ? 32.115 13.273 30.178 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A CE1 1 ATOM 2275 C CE2 . PHE A 1 307 ? 30.549 12.761 31.961 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A CE2 1 ATOM 2276 C CZ . PHE A 1 307 ? 31.709 12.449 31.244 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A CZ 1 ATOM 2277 N N . THR A 1 308 ? 28.712 14.208 27.236 1.00 8.95 ? ? ? ? ? ? 798 THR A N 1 ATOM 2278 C CA . THR A 1 308 ? 29.241 13.909 25.905 1.00 9.31 ? ? ? ? ? ? 798 THR A CA 1 ATOM 2279 C C . THR A 1 308 ? 28.103 13.454 25.007 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 798 THR A C 1 ATOM 2280 O O . THR A 1 308 ? 27.234 12.674 25.413 1.00 9.19 ? ? ? ? ? ? 798 THR A O 1 ATOM 2281 C CB . THR A 1 308 ? 30.376 12.848 25.901 1.00 9.26 ? ? ? ? ? ? 798 THR A CB 1 ATOM 2282 O OG1 . THR A 1 308 ? 30.632 12.447 24.554 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 798 THR A OG1 1 ATOM 2283 C CG2 . THR A 1 308 ? 29.974 11.579 26.668 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 798 THR A CG2 1 ATOM 2284 N N . ASP A 1 309 ? 28.084 13.983 23.781 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 799 ASP A N 1 ATOM 2285 C CA . ASP A 1 309 ? 27.085 13.622 22.798 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 799 ASP A CA 1 ATOM 2286 C C . ASP A 1 309 ? 27.049 12.106 22.529 1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 799 ASP A C 1 ATOM 2287 O O . ASP A 1 309 ? 26.093 11.601 21.910 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 799 ASP A O 1 ATOM 2288 C CB . ASP A 1 309 ? 27.385 14.346 21.487 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 799 ASP A CB 1 ATOM 2289 C CG . ASP A 1 309 ? 27.107 15.831 21.552 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 799 ASP A CG 1 ATOM 2290 O OD1 . ASP A 1 309 ? 26.357 16.288 22.443 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 799 ASP A OD1 1 ATOM 2291 O OD2 . ASP A 1 309 ? 27.618 16.552 20.665 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 799 ASP A OD2 1 ATOM 2292 N N . LYS A 1 310 ? 28.093 11.389 22.954 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A N 1 ATOM 2293 C CA . LYS A 1 310 ? 28.183 9.933 22.787 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A CA 1 ATOM 2294 C C . LYS A 1 310 ? 27.056 9.173 23.521 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A C 1 ATOM 2295 O O . LYS A 1 310 ? 26.574 8.134 23.048 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A O 1 ATOM 2296 C CB . LYS A 1 310 ? 29.541 9.450 23.312 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A CB 1 ATOM 2297 C CG . LYS A 1 310 ? 29.888 8.015 23.000 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A CG 1 ATOM 2298 C CD . LYS A 1 310 ? 31.345 7.718 23.383 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A CD 1 ATOM 2299 C CE . LYS A 1 310 ? 31.665 6.252 23.133 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A CE 1 ATOM 2300 N NZ . LYS A 1 310 ? 33.111 5.946 23.336 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A NZ 1 ATOM 2301 N N . TYR A 1 311 ? 26.656 9.693 24.686 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A N 1 ATOM 2302 C CA . TYR A 1 311 ? 25.624 9.068 25.527 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A CA 1 ATOM 2303 C C . TYR A 1 311 ? 24.503 10.062 25.838 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A C 1 ATOM 2304 O O . TYR A 1 311 ? 24.684 10.976 26.653 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A O 1 ATOM 2305 C CB . TYR A 1 311 ? 26.250 8.569 26.864 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A CB 1 ATOM 2306 C CG . TYR A 1 311 ? 27.460 7.665 26.703 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A CG 1 ATOM 2307 C CD1 . TYR A 1 311 ? 27.371 6.447 26.003 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A CD1 1 ATOM 2308 C CD2 . TYR A 1 311 ? 28.691 8.015 27.250 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A CD2 1 ATOM 2309 C CE1 . TYR A 1 311 ? 28.475 5.604 25.851 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A CE1 1 ATOM 2310 C CE2 . TYR A 1 311 ? 29.802 7.182 27.107 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A CE2 1 ATOM 2311 C CZ . TYR A 1 311 ? 29.683 5.977 26.403 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A CZ 1 ATOM 2312 O OH . TYR A 1 311 ? 30.767 5.161 26.257 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A OH 1 ATOM 2313 N N . THR A 1 312 ? 23.353 9.883 25.191 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 802 THR A N 1 ATOM 2314 C CA . THR A 1 312 ? 22.216 10.763 25.418 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 802 THR A CA 1 ATOM 2315 C C . THR A 1 312 ? 20.893 10.119 25.030 1.00 9.86 ? ? ? ? ? ? 802 THR A C 1 ATOM 2316 O O . THR A 1 312 ? 20.807 9.411 24.034 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 802 THR A O 1 ATOM 2317 C CB . THR A 1 312 ? 22.375 12.131 24.677 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 802 THR A CB 1 ATOM 2318 O OG1 . THR A 1 312 ? 21.154 12.890 24.786 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 802 THR A OG1 1 ATOM 2319 C CG2 . THR A 1 312 ? 22.761 11.926 23.190 1.00 9.80 ? ? ? ? ? ? 802 THR A CG2 1 ATOM 2320 N N . TRP A 1 313 ? 19.864 10.380 25.828 1.00 9.97 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A N 1 ATOM 2321 C CA . TRP A 1 313 ? 18.526 9.865 25.574 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CA 1 ATOM 2322 C C . TRP A 1 313 ? 17.800 10.641 24.460 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A C 1 ATOM 2323 O O . TRP A 1 313 ? 16.716 10.221 24.013 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A O 1 ATOM 2324 C CB . TRP A 1 313 ? 17.663 10.000 26.854 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CB 1 ATOM 2325 C CG . TRP A 1 313 ? 17.221 11.450 27.176 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CG 1 ATOM 2326 C CD1 . TRP A 1 313 ? 18.033 12.565 27.259 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CD1 1 ATOM 2327 C CD2 . TRP A 1 313 ? 15.885 11.921 27.412 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CD2 1 ATOM 2328 N NE1 . TRP A 1 313 ? 17.281 13.678 27.513 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A NE1 1 ATOM 2329 C CE2 . TRP A 1 313 ? 15.961 13.323 27.609 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CE2 1 ATOM 2330 C CE3 . TRP A 1 313 ? 14.627 11.294 27.468 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CE3 1 ATOM 2331 C CZ2 . TRP A 1 313 ? 14.817 14.122 27.856 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CZ2 1 ATOM 2332 C CZ3 . TRP A 1 313 ? 13.491 12.080 27.715 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CZ3 1 ATOM 2333 C CH2 . TRP A 1 313 ? 13.599 13.490 27.905 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CH2 1 ATOM 2334 N N . ILE A 1 314 ? 18.366 11.771 24.033 1.00 9.90 ? ? ? ? ? ? 804 ILE A N 1 ATOM 2335 C CA . ILE A 1 314 ? 17.674 12.633 23.065 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 804 ILE A CA 1 ATOM 2336 C C . ILE A 1 314 ? 17.155 12.015 21.760 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 804 ILE A C 1 ATOM 2337 O O . ILE A 1 314 ? 15.965 12.137 21.465 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 804 ILE A O 1 ATOM 2338 C CB . ILE A 1 314 ? 18.445 13.979 22.817 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 804 ILE A CB 1 ATOM 2339 C CG1 . ILE A 1 314 ? 18.355 14.855 24.073 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 804 ILE A CG1 1 ATOM 2340 C CG2 . ILE A 1 314 ? 17.871 14.726 21.603 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 804 ILE A CG2 1 ATOM 2341 C CD1 . ILE A 1 314 ? 16.946 15.332 24.401 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 804 ILE A CD1 1 ATOM 2342 N N . PRO A 1 315 ? 18.017 11.307 21.007 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 805 PRO A N 1 ATOM 2343 C CA . PRO A 1 315 ? 17.589 10.685 19.740 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 805 PRO A CA 1 ATOM 2344 C C . PRO A 1 315 ? 16.423 9.699 19.855 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 805 PRO A C 1 ATOM 2345 O O . PRO A 1 315 ? 15.598 9.584 18.948 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 805 PRO A O 1 ATOM 2346 C CB . PRO A 1 315 ? 18.863 9.991 19.260 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 805 PRO A CB 1 ATOM 2347 C CG . PRO A 1 315 ? 19.966 10.905 19.769 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 805 PRO A CG 1 ATOM 2348 C CD . PRO A 1 315 ? 19.480 11.182 21.185 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 805 PRO A CD 1 ATOM 2349 N N . GLY A 1 316 ? 16.338 9.007 20.979 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 806 GLY A N 1 ATOM 2350 C CA . GLY A 1 316 ? 15.274 8.040 21.177 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 806 GLY A CA 1 ATOM 2351 C C . GLY A 1 316 ? 13.931 8.660 21.504 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 806 GLY A C 1 ATOM 2352 O O . GLY A 1 316 ? 12.874 8.053 21.292 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 806 GLY A O 1 ATOM 2353 N N . THR A 1 317 ? 13.945 9.857 22.063 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 807 THR A N 1 ATOM 2354 C CA . THR A 1 317 ? 12.688 10.477 22.408 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 807 THR A CA 1 ATOM 2355 C C . THR A 1 317 ? 12.282 11.526 21.391 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 807 THR A C 1 ATOM 2356 O O . THR A 1 317 ? 11.091 11.746 21.139 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 807 THR A O 1 ATOM 2357 C CB . THR A 1 317 ? 12.754 11.060 23.818 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 807 THR A CB 1 ATOM 2358 O OG1 . THR A 1 317 ? 12.976 9.990 24.753 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 807 THR A OG1 1 ATOM 2359 C CG2 . THR A 1 317 ? 11.468 11.776 24.170 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 807 THR A CG2 1 ATOM 2360 N N . PHE A 1 318 ? 13.271 12.167 20.790 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A N 1 ATOM 2361 C CA . PHE A 1 318 ? 12.987 13.170 19.789 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A CA 1 ATOM 2362 C C . PHE A 1 318 ? 13.743 12.731 18.536 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A C 1 ATOM 2363 O O . PHE A 1 318 ? 14.864 13.194 18.294 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A O 1 ATOM 2364 C CB . PHE A 1 318 ? 13.477 14.550 20.263 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A CB 1 ATOM 2365 C CG . PHE A 1 318 ? 12.984 14.937 21.621 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A CG 1 ATOM 2366 C CD1 . PHE A 1 318 ? 11.747 15.558 21.781 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A CD1 1 ATOM 2367 C CD2 . PHE A 1 318 ? 13.738 14.651 22.756 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A CD2 1 ATOM 2368 C CE1 . PHE A 1 318 ? 11.253 15.894 23.075 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A CE1 1 ATOM 2369 C CE2 . PHE A 1 318 ? 13.255 14.981 24.061 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A CE2 1 ATOM 2370 C CZ . PHE A 1 318 ? 12.011 15.602 24.215 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A CZ 1 ATOM 2371 N N . PRO A 1 319 ? 13.202 11.756 17.776 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 809 PRO A N 1 ATOM 2372 C CA . PRO A 1 319 ? 13.927 11.336 16.566 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 809 PRO A CA 1 ATOM 2373 C C . PRO A 1 319 ? 14.093 12.542 15.617 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 809 PRO A C 1 ATOM 2374 O O . PRO A 1 319 ? 13.196 13.393 15.484 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 809 PRO A O 1 ATOM 2375 C CB . PRO A 1 319 ? 13.060 10.199 15.993 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 809 PRO A CB 1 ATOM 2376 C CG . PRO A 1 319 ? 11.709 10.448 16.576 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 809 PRO A CG 1 ATOM 2377 C CD . PRO A 1 319 ? 11.986 10.954 17.974 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 809 PRO A CD 1 ATOM 2378 N N . GLY A 1 320 ? 15.277 12.654 15.037 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 810 GLY A N 1 ATOM 2379 C CA . GLY A 1 320 ? 15.567 13.793 14.189 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 810 GLY A CA 1 ATOM 2380 C C . GLY A 1 320 ? 16.421 14.849 14.905 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 810 GLY A C 1 ATOM 2381 O O . GLY A 1 320 ? 16.886 15.780 14.250 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 810 GLY A O 1 ATOM 2382 N N . TYR A 1 321 ? 16.627 14.725 16.227 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A N 1 ATOM 2383 C CA . TYR A 1 321 ? 17.431 15.667 17.029 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A CA 1 ATOM 2384 C C . TYR A 1 321 ? 18.615 14.952 17.647 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A C 1 ATOM 2385 O O . TYR A 1 321 ? 18.583 13.744 17.807 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A O 1 ATOM 2386 C CB . TYR A 1 321 ? 16.583 16.278 18.147 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A CB 1 ATOM 2387 C CG . TYR A 1 321 ? 15.597 17.277 17.633 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A CG 1 ATOM 2388 C CD1 . TYR A 1 321 ? 14.356 16.874 17.133 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A CD1 1 ATOM 2389 C CD2 . TYR A 1 321 ? 15.917 18.630 17.602 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A CD2 1 ATOM 2390 C CE1 . TYR A 1 321 ? 13.457 17.810 16.609 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A CE1 1 ATOM 2391 C CE2 . TYR A 1 321 ? 15.046 19.561 17.095 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A CE2 1 ATOM 2392 C CZ . TYR A 1 321 ? 13.820 19.153 16.600 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A CZ 1 ATOM 2393 O OH . TYR A 1 321 ? 12.973 20.113 16.105 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A OH 1 ATOM 2394 N N . GLY A 1 322 ? 19.651 15.700 18.024 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 812 GLY A N 1 ATOM 2395 C CA . GLY A 1 322 ? 20.821 15.091 18.628 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 812 GLY A CA 1 ATOM 2396 C C . GLY A 1 322 ? 21.836 16.126 19.066 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 812 GLY A C 1 ATOM 2397 O O . GLY A 1 322 ? 21.477 17.297 19.255 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 812 GLY A O 1 ATOM 2398 N N . ASN A 1 323 ? 23.074 15.673 19.287 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 813 ASN A N 1 ATOM 2399 C CA . ASN A 1 323 ? 24.233 16.506 19.700 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 813 ASN A CA 1 ATOM 2400 C C . ASN A 1 323 ? 23.823 17.600 20.705 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 813 ASN A C 1 ATOM 2401 O O . ASN A 1 323 ? 24.161 18.779 20.534 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 813 ASN A O 1 ATOM 2402 C CB . ASN A 1 323 ? 24.856 17.148 18.437 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 813 ASN A CB 1 ATOM 2403 C CG . ASN A 1 323 ? 25.318 16.101 17.399 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 813 ASN A CG 1 ATOM 2404 O OD1 . ASN A 1 323 ? 24.891 16.132 16.232 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 813 ASN A OD1 1 ATOM 2405 N ND2 . ASN A 1 323 ? 26.166 15.165 17.824 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 813 ASN A ND2 1 ATOM 2406 N N . PRO A 1 324 ? 23.275 17.182 21.863 1.00 9.84 ? ? ? ? ? ? 814 PRO A N 1 ATOM 2407 C CA . PRO A 1 324 ? 22.803 18.139 22.861 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 814 PRO A CA 1 ATOM 2408 C C . PRO A 1 324 ? 23.707 18.607 23.971 1.00 7.36 ? ? ? ? ? ? 814 PRO A C 1 ATOM 2409 O O . PRO A 1 324 ? 23.285 19.485 24.727 1.00 8.08 ? ? ? ? ? ? 814 PRO A O 1 ATOM 2410 C CB . PRO A 1 324 ? 21.614 17.368 23.516 1.00 8.69 ? ? ? ? ? ? 814 PRO A CB 1 ATOM 2411 C CG . PRO A 1 324 ? 21.648 15.943 22.916 1.00 9.66 ? ? ? ? ? ? 814 PRO A CG 1 ATOM 2412 C CD . PRO A 1 324 ? 23.039 15.809 22.346 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 814 PRO A CD 1 ATOM 2413 N N . LEU A 1 325 ? 24.928 18.080 24.020 1.00 8.09 ? ? ? ? ? ? 815 LEU A N 1 ATOM 2414 C CA . LEU A 1 325 ? 25.825 18.289 25.163 1.00 9.26 ? ? ? ? ? ? 815 LEU A CA 1 ATOM 2415 C C . LEU A 1 325 ? 27.119 19.089 24.945 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 815 LEU A C 1 ATOM 2416 O O . LEU A 1 325 ? 27.347 19.571 23.857 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 815 LEU A O 1 ATOM 2417 C CB . LEU A 1 325 ? 26.051 16.923 25.847 1.00 8.58 ? ? ? ? ? ? 815 LEU A CB 1 ATOM 2418 C CG . LEU A 1 325 ? 24.724 16.170 26.141 1.00 9.21 ? ? ? ? ? ? 815 LEU A CG 1 ATOM 2419 C CD1 . LEU A 1 325 ? 24.955 14.714 26.526 1.00 9.54 ? ? ? ? ? ? 815 LEU A CD1 1 ATOM 2420 C CD2 . LEU A 1 325 ? 23.891 16.923 27.190 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 815 LEU A CD2 1 ATOM 2421 N N . ILE A 1 326 ? 27.980 19.197 25.955 1.00 9.94 ? ? ? ? ? ? 816 ILE A N 1 ATOM 2422 C CA . ILE A 1 326 ? 29.161 20.059 25.845 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 816 ILE A CA 1 ATOM 2423 C C . ILE A 1 326 ? 30.452 19.489 25.311 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 816 ILE A C 1 ATOM 2424 O O . ILE A 1 326 ? 31.414 20.262 25.072 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 816 ILE A O 1 ATOM 2425 C CB . ILE A 1 326 ? 29.409 20.894 27.130 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 816 ILE A CB 1 ATOM 2426 C CG1 . ILE A 1 326 ? 29.907 20.004 28.273 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 816 ILE A CG1 1 ATOM 2427 C CG2 . ILE A 1 326 ? 28.127 21.700 27.517 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 816 ILE A CG2 1 ATOM 2428 C CD1 . ILE A 1 326 ? 30.164 20.813 29.562 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 816 ILE A CD1 1 ATOM 2429 N N . TYR A 1 327 ? 30.515 18.160 25.194 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A N 1 ATOM 2430 C CA . TYR A 1 327 ? 31.657 17.467 24.584 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A CA 1 ATOM 2431 C C . TYR A 1 327 ? 31.057 16.658 23.438 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A C 1 ATOM 2432 O O . TYR A 1 327 ? 29.930 16.125 23.546 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A O 1 ATOM 2433 C CB . TYR A 1 327 ? 32.340 16.456 25.519 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A CB 1 ATOM 2434 C CG . TYR A 1 327 ? 33.184 17.068 26.592 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A CG 1 ATOM 2435 C CD1 . TYR A 1 327 ? 32.616 17.477 27.793 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A CD1 1 ATOM 2436 C CD2 . TYR A 1 327 ? 34.559 17.207 26.429 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A CD2 1 ATOM 2437 C CE1 . TYR A 1 327 ? 33.380 17.999 28.807 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A CE1 1 ATOM 2438 C CE2 . TYR A 1 327 ? 35.349 17.737 27.451 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A CE2 1 ATOM 2439 C CZ . TYR A 1 327 ? 34.741 18.127 28.644 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A CZ 1 ATOM 2440 O OH . TYR A 1 327 ? 35.498 18.620 29.690 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A OH 1 ATOM 2441 N N . ASP A 1 328 ? 31.819 16.542 22.349 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 818 ASP A N 1 ATOM 2442 C CA . ASP A 1 328 ? 31.338 15.771 21.236 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 818 ASP A CA 1 ATOM 2443 C C . ASP A 1 328 ? 31.576 14.300 21.542 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 818 ASP A C 1 ATOM 2444 O O . ASP A 1 328 ? 32.012 13.962 22.647 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 818 ASP A O 1 ATOM 2445 C CB . ASP A 1 328 ? 31.922 16.260 19.887 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 818 ASP A CB 1 ATOM 2446 C CG . ASP A 1 328 ? 33.417 15.981 19.714 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 818 ASP A CG 1 ATOM 2447 O OD1 . ASP A 1 328 ? 34.032 15.182 20.450 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 818 ASP A OD1 1 ATOM 2448 O OD2 . ASP A 1 328 ? 33.993 16.585 18.780 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 818 ASP A OD2 1 ATOM 2449 N N . SER A 1 329 ? 31.243 13.431 20.589 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 819 SER A N 1 ATOM 2450 C CA . SER A 1 329 ? 31.396 11.984 20.748 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 819 SER A CA 1 ATOM 2451 C C . SER A 1 329 ? 32.800 11.488 20.891 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 819 SER A C 1 ATOM 2452 O O . SER A 1 329 ? 32.987 10.334 21.280 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 819 SER A O 1 ATOM 2453 C CB . SER A 1 329 ? 30.744 11.235 19.598 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 819 SER A CB 1 ATOM 2454 O OG . SER A 1 329 ? 29.363 11.525 19.575 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 819 SER A OG 1 ATOM 2455 N N . ASN A 1 330 ? 33.780 12.318 20.525 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 820 ASN A N 1 ATOM 2456 C CA . ASN A 1 330 ? 35.206 11.968 20.642 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 820 ASN A CA 1 ATOM 2457 C C . ASN A 1 330 ? 35.869 12.641 21.825 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 820 ASN A C 1 ATOM 2458 O O . ASN A 1 330 ? 37.100 12.669 21.934 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 820 ASN A O 1 ATOM 2459 C CB . ASN A 1 330 ? 35.972 12.374 19.384 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 820 ASN A CB 1 ATOM 2460 C CG . ASN A 1 330 ? 35.385 11.767 18.155 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 820 ASN A CG 1 ATOM 2461 O OD1 . ASN A 1 330 ? 34.908 12.482 17.258 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 820 ASN A OD1 1 ATOM 2462 N ND2 . ASN A 1 330 ? 35.322 10.433 18.130 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 820 ASN A ND2 1 ATOM 2463 N N . TYR A 1 331 ? 35.041 13.214 22.694 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A N 1 ATOM 2464 C CA . TYR A 1 331 ? 35.495 13.919 23.881 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A CA 1 ATOM 2465 C C . TYR A 1 331 ? 36.243 15.233 23.622 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A C 1 ATOM 2466 O O . TYR A 1 331 ? 37.013 15.715 24.459 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A O 1 ATOM 2467 C CB . TYR A 1 331 ? 36.231 12.981 24.861 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A CB 1 ATOM 2468 C CG . TYR A 1 331 ? 35.330 11.886 25.421 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A CG 1 ATOM 2469 C CD1 . TYR A 1 331 ? 34.399 12.168 26.423 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A CD1 1 ATOM 2470 C CD2 . TYR A 1 331 ? 35.387 10.578 24.920 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A CD2 1 ATOM 2471 C CE1 . TYR A 1 331 ? 33.546 11.174 26.919 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A CE1 1 ATOM 2472 C CE2 . TYR A 1 331 ? 34.537 9.579 25.406 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A CE2 1 ATOM 2473 C CZ . TYR A 1 331 ? 33.619 9.891 26.414 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A CZ 1 ATOM 2474 O OH . TYR A 1 331 ? 32.809 8.913 26.946 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A OH 1 ATOM 2475 N N . ASN A 1 332 ? 35.971 15.840 22.473 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 822 ASN A N 1 ATOM 2476 C CA . ASN A 1 332 ? 36.562 17.139 22.189 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 822 ASN A CA 1 ATOM 2477 C C . ASN A 1 332 ? 35.553 18.103 22.727 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 822 ASN A C 1 ATOM 2478 O O . ASN A 1 332 ? 34.369 17.969 22.437 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 822 ASN A O 1 ATOM 2479 C CB . ASN A 1 332 ? 36.668 17.429 20.696 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 822 ASN A CB 1 ATOM 2480 C CG . ASN A 1 332 ? 37.546 16.452 19.969 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 822 ASN A CG 1 ATOM 2481 O OD1 . ASN A 1 332 ? 38.703 16.259 20.326 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 822 ASN A OD1 1 ATOM 2482 N ND2 . ASN A 1 332 ? 36.994 15.819 18.932 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 822 ASN A ND2 1 ATOM 2483 N N . PRO A 1 333 ? 35.995 19.099 23.496 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 823 PRO A N 1 ATOM 2484 C CA . PRO A 1 333 ? 35.042 20.082 24.040 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 823 PRO A CA 1 ATOM 2485 C C . PRO A 1 333 ? 34.444 20.875 22.865 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 823 PRO A C 1 ATOM 2486 O O . PRO A 1 333 ? 35.152 21.224 21.910 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 823 PRO A O 1 ATOM 2487 C CB . PRO A 1 333 ? 35.924 21.012 24.897 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 823 PRO A CB 1 ATOM 2488 C CG . PRO A 1 333 ? 37.258 20.275 25.053 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 823 PRO A CG 1 ATOM 2489 C CD . PRO A 1 333 ? 37.396 19.453 23.810 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 823 PRO A CD 1 ATOM 2490 N N . LYS A 1 334 ? 33.139 21.085 22.909 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A N 1 ATOM 2491 C CA . LYS A 1 334 ? 32.423 21.863 21.889 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A CA 1 ATOM 2492 C C . LYS A 1 334 ? 32.449 23.355 22.309 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A C 1 ATOM 2493 O O . LYS A 1 334 ? 32.884 23.693 23.427 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A O 1 ATOM 2494 C CB . LYS A 1 334 ? 30.979 21.342 21.770 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A CB 1 ATOM 2495 C CG . LYS A 1 334 ? 30.916 19.968 21.123 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A CG 1 ATOM 2496 C CD . LYS A 1 334 ? 29.569 19.254 21.306 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A CD 1 ATOM 2497 C CE . LYS A 1 334 ? 28.399 20.006 20.747 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A CE 1 ATOM 2498 N NZ . LYS A 1 334 ? 27.131 19.256 21.001 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A NZ 1 ATOM 2499 N N . PRO A 1 335 ? 31.969 24.270 21.444 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 825 PRO A N 1 ATOM 2500 C CA . PRO A 1 335 ? 31.984 25.692 21.821 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 825 PRO A CA 1 ATOM 2501 C C . PRO A 1 335 ? 31.261 25.964 23.155 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 825 PRO A C 1 ATOM 2502 O O . PRO A 1 335 ? 31.646 26.858 23.906 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 825 PRO A O 1 ATOM 2503 C CB . PRO A 1 335 ? 31.265 26.355 20.648 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 825 PRO A CB 1 ATOM 2504 C CG . PRO A 1 335 ? 31.716 25.493 19.463 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 825 PRO A CG 1 ATOM 2505 C CD . PRO A 1 335 ? 31.585 24.086 20.026 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 825 PRO A CD 1 ATOM 2506 N N . ALA A 1 336 ? 30.235 25.160 23.438 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 826 ALA A N 1 ATOM 2507 C CA . ALA A 1 336 ? 29.444 25.299 24.663 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 826 ALA A CA 1 ATOM 2508 C C . ALA A 1 336 ? 30.273 25.212 25.961 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 826 ALA A C 1 ATOM 2509 O O . ALA A 1 336 ? 30.002 25.940 26.927 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 826 ALA A O 1 ATOM 2510 C CB . ALA A 1 336 ? 28.311 24.265 24.656 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 826 ALA A CB 1 ATOM 2511 N N . TYR A 1 337 ? 31.287 24.357 25.968 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A N 1 ATOM 2512 C CA . TYR A 1 337 ? 32.144 24.207 27.139 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A CA 1 ATOM 2513 C C . TYR A 1 337 ? 32.858 25.519 27.469 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A C 1 ATOM 2514 O O . TYR A 1 337 ? 32.833 25.997 28.592 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A O 1 ATOM 2515 C CB . TYR A 1 337 ? 33.134 23.065 26.907 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A CB 1 ATOM 2516 C CG . TYR A 1 337 ? 34.136 22.880 28.009 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A CG 1 ATOM 2517 C CD1 . TYR A 1 337 ? 35.315 23.617 28.011 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A CD1 1 ATOM 2518 C CD2 . TYR A 1 337 ? 33.916 21.961 29.055 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A CD2 1 ATOM 2519 C CE1 . TYR A 1 337 ? 36.276 23.464 29.019 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A CE1 1 ATOM 2520 C CE2 . TYR A 1 337 ? 34.870 21.790 30.081 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A CE2 1 ATOM 2521 C CZ . TYR A 1 337 ? 36.060 22.556 30.059 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A CZ 1 ATOM 2522 O OH . TYR A 1 337 ? 37.025 22.471 31.056 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A OH 1 ATOM 2523 N N . ASN A 1 338 ? 33.457 26.145 26.470 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 828 ASN A N 1 ATOM 2524 C CA . ASN A 1 338 ? 34.135 27.419 26.727 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 828 ASN A CA 1 ATOM 2525 C C . ASN A 1 338 ? 33.162 28.523 27.054 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 828 ASN A C 1 ATOM 2526 O O . ASN A 1 338 ? 33.484 29.422 27.802 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 828 ASN A O 1 ATOM 2527 C CB . ASN A 1 338 ? 34.946 27.853 25.515 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 828 ASN A CB 1 ATOM 2528 C CG . ASN A 1 338 ? 36.112 26.926 25.242 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 828 ASN A CG 1 ATOM 2529 O OD1 . ASN A 1 338 ? 36.814 26.484 26.176 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 828 ASN A OD1 1 ATOM 2530 N ND2 . ASN A 1 338 ? 36.338 26.623 23.956 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 828 ASN A ND2 1 ATOM 2531 N N . ALA A 1 339 ? 31.987 28.482 26.436 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 829 ALA A N 1 ATOM 2532 C CA . ALA A 1 339 ? 30.975 29.497 26.676 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 829 ALA A CA 1 ATOM 2533 C C . ALA A 1 339 ? 30.515 29.486 28.143 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 829 ALA A C 1 ATOM 2534 O O . ALA A 1 339 ? 30.348 30.537 28.752 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 829 ALA A O 1 ATOM 2535 C CB . ALA A 1 339 ? 29.797 29.326 25.734 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 829 ALA A CB 1 ATOM 2536 N N . ILE A 1 340 ? 30.328 28.295 28.707 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 830 ILE A N 1 ATOM 2537 C CA . ILE A 1 340 ? 29.935 28.187 30.113 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 830 ILE A CA 1 ATOM 2538 C C . ILE A 1 340 ? 31.096 28.728 31.003 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 830 ILE A C 1 ATOM 2539 O O . ILE A 1 340 ? 30.866 29.487 31.954 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 830 ILE A O 1 ATOM 2540 C CB . ILE A 1 340 ? 29.587 26.694 30.459 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 830 ILE A CB 1 ATOM 2541 C CG1 . ILE A 1 340 ? 28.313 26.272 29.725 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 830 ILE A CG1 1 ATOM 2542 C CG2 . ILE A 1 340 ? 29.430 26.500 31.959 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 830 ILE A CG2 1 ATOM 2543 C CD1 . ILE A 1 340 ? 27.983 24.836 29.935 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 830 ILE A CD1 1 ATOM 2544 N N . LYS A 1 341 ? 32.329 28.328 30.681 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A N 1 ATOM 2545 C CA . LYS A 1 341 ? 33.497 28.783 31.419 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A CA 1 ATOM 2546 C C . LYS A 1 341 ? 33.576 30.330 31.376 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A C 1 ATOM 2547 O O . LYS A 1 341 ? 33.779 30.972 32.416 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A O 1 ATOM 2548 C CB . LYS A 1 341 ? 34.765 28.111 30.886 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A CB 1 ATOM 2549 C CG . LYS A 1 341 ? 35.903 28.130 31.896 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A CG 1 ATOM 2550 C CD . LYS A 1 341 ? 37.109 27.261 31.499 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A CD 1 ATOM 2551 C CE . LYS A 1 341 ? 36.844 25.775 31.738 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A CE 1 ATOM 2552 N NZ . LYS A 1 341 ? 38.059 24.922 31.507 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A NZ 1 ATOM 2553 N N . GLU A 1 342 ? 33.303 30.938 30.222 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A N 1 ATOM 2554 C CA . GLU A 1 342 ? 33.295 32.405 30.127 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A CA 1 ATOM 2555 C C . GLU A 1 342 ? 32.231 33.087 30.986 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A C 1 ATOM 2556 O O . GLU A 1 342 ? 32.498 34.129 31.574 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A O 1 ATOM 2557 C CB . GLU A 1 342 ? 33.127 32.852 28.693 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A CB 1 ATOM 2558 C CG . GLU A 1 342 ? 34.407 32.709 27.894 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A CG 1 ATOM 2559 C CD . GLU A 1 342 ? 34.180 32.833 26.396 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A CD 1 ATOM 2560 O OE1 . GLU A 1 342 ? 33.091 33.325 25.985 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A OE1 1 ATOM 2561 O OE2 . GLU A 1 342 ? 35.075 32.397 25.624 1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A OE2 1 ATOM 2562 N N . ALA A 1 343 ? 31.013 32.542 31.016 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 833 ALA A N 1 ATOM 2563 C CA . ALA A 1 343 ? 29.951 33.107 31.855 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 833 ALA A CA 1 ATOM 2564 C C . ALA A 1 343 ? 30.378 33.076 33.332 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 833 ALA A C 1 ATOM 2565 O O . ALA A 1 343 ? 30.089 34.016 34.063 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 833 ALA A O 1 ATOM 2566 C CB . ALA A 1 343 ? 28.649 32.343 31.684 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 833 ALA A CB 1 ATOM 2567 N N . LEU A 1 344 ? 31.038 31.990 33.754 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 834 LEU A N 1 ATOM 2568 C CA . LEU A 1 344 ? 31.506 31.815 35.139 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 834 LEU A CA 1 ATOM 2569 C C . LEU A 1 344 ? 32.620 32.783 35.520 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 834 LEU A C 1 ATOM 2570 O O . LEU A 1 344 ? 32.789 33.094 36.693 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 834 LEU A O 1 ATOM 2571 C CB . LEU A 1 344 ? 31.962 30.369 35.383 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 834 LEU A CB 1 ATOM 2572 C CG . LEU A 1 344 ? 30.825 29.329 35.442 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 834 LEU A CG 1 ATOM 2573 C CD1 . LEU A 1 344 ? 31.362 27.896 35.381 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 834 LEU A CD1 1 ATOM 2574 C CD2 . LEU A 1 344 ? 29.996 29.568 36.720 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 834 LEU A CD2 1 ATOM 2575 N N . MET A 1 345 ? 33.385 33.232 34.527 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 835 MET A N 1 ATOM 2576 C CA . MET A 1 345 ? 34.472 34.201 34.735 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 835 MET A CA 1 ATOM 2577 C C . MET A 1 345 ? 33.964 35.671 34.705 1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 835 MET A C 1 ATOM 2578 O O . MET A 1 345 ? 34.552 36.495 35.446 1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 835 MET A O 1 ATOM 2579 C CB . MET A 1 345 ? 35.604 34.002 33.705 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 835 MET A CB 1 ATOM 2580 C CG . MET A 1 345 ? 36.360 32.687 33.847 1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 835 MET A CG 1 ATOM 2581 S SD . MET A 1 345 ? 37.580 32.273 32.506 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 835 MET A SD 1 ATOM 2582 C CE . MET A 1 345 ? 36.817 33.081 31.002 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 835 MET A CE 1 ATOM 2583 N N . ASN B 1 26 ? -17.198 33.606 80.565 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 516 ASN B N 1 ATOM 2584 C CA . ASN B 1 26 ? -16.794 32.177 80.713 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 516 ASN B CA 1 ATOM 2585 C C . ASN B 1 26 ? -15.613 31.709 79.850 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 516 ASN B C 1 ATOM 2586 O O . ASN B 1 26 ? -15.120 30.608 80.069 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 516 ASN B O 1 ATOM 2587 C CB . ASN B 1 26 ? -17.983 31.225 80.484 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 516 ASN B CB 1 ATOM 2588 C CG . ASN B 1 26 ? -19.046 31.318 81.581 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 516 ASN B CG 1 ATOM 2589 O OD1 . ASN B 1 26 ? -18.869 32.032 82.589 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 516 ASN B OD1 1 ATOM 2590 N ND2 . ASN B 1 26 ? -20.172 30.620 81.377 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 516 ASN B ND2 1 ATOM 2591 N N . ALA B 1 27 ? -15.194 32.482 78.843 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 517 ALA B N 1 ATOM 2592 C CA . ALA B 1 27 ? -14.041 32.076 78.017 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 517 ALA B CA 1 ATOM 2593 C C . ALA B 1 27 ? -12.742 32.290 78.814 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 517 ALA B C 1 ATOM 2594 O O . ALA B 1 27 ? -12.721 33.058 79.778 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 517 ALA B O 1 ATOM 2595 C CB . ALA B 1 27 ? -13.986 32.900 76.733 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 517 ALA B CB 1 ATOM 2596 N N . LEU B 1 28 ? -11.666 31.614 78.431 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 518 LEU B N 1 ATOM 2597 C CA . LEU B 1 28 ? -10.394 31.800 79.111 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 518 LEU B CA 1 ATOM 2598 C C . LEU B 1 28 ? -10.003 33.282 79.170 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 518 LEU B C 1 ATOM 2599 O O . LEU B 1 28 ? -9.486 33.756 80.210 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 518 LEU B O 1 ATOM 2600 C CB . LEU B 1 28 ? -9.284 31.034 78.384 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 518 LEU B CB 1 ATOM 2601 C CG . LEU B 1 28 ? -9.208 29.516 78.486 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 518 LEU B CG 1 ATOM 2602 C CD1 . LEU B 1 28 ? -8.025 28.999 77.638 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 518 LEU B CD1 1 ATOM 2603 C CD2 . LEU B 1 28 ? -9.044 29.134 79.964 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 518 LEU B CD2 1 ATOM 2604 N N . ARG B 1 29 ? -10.239 34.020 78.070 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B N 1 ATOM 2605 C CA . ARG B 1 29 ? -9.887 35.444 78.016 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B CA 1 ATOM 2606 C C . ARG B 1 29 ? -10.591 36.325 79.069 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B C 1 ATOM 2607 O O . ARG B 1 29 ? -10.002 37.305 79.554 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B O 1 ATOM 2608 C CB . ARG B 1 29 ? -10.104 36.032 76.612 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B CB 1 ATOM 2609 C CG . ARG B 1 29 ? -11.539 36.053 76.163 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B CG 1 ATOM 2610 C CD . ARG B 1 29 ? -11.648 36.598 74.766 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B CD 1 ATOM 2611 N NE . ARG B 1 29 ? -11.233 37.996 74.670 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B NE 1 ATOM 2612 C CZ . ARG B 1 29 ? -11.153 38.675 73.516 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B CZ 1 ATOM 2613 N NH1 . ARG B 1 29 ? -11.454 38.088 72.337 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B NH1 1 ATOM 2614 N NH2 . ARG B 1 29 ? -10.786 39.940 73.549 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B NH2 1 ATOM 2615 N N . ASP B 1 30 ? -11.829 35.965 79.433 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 520 ASP B N 1 ATOM 2616 C CA . ASP B 1 30 ? -12.589 36.726 80.454 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 520 ASP B CA 1 ATOM 2617 C C . ASP B 1 30 ? -11.969 36.598 81.863 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 520 ASP B C 1 ATOM 2618 O O . ASP B 1 30 ? -11.858 37.585 82.602 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 520 ASP B O 1 ATOM 2619 C CB . ASP B 1 30 ? -14.049 36.289 80.461 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 520 ASP B CB 1 ATOM 2620 C CG . ASP B 1 30 ? -14.698 36.424 79.090 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 520 ASP B CG 1 ATOM 2621 O OD1 . ASP B 1 30 ? -14.551 37.491 78.455 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 520 ASP B OD1 1 ATOM 2622 O OD2 . ASP B 1 30 ? -15.334 35.456 78.629 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 520 ASP B OD2 1 ATOM 2623 N N . TYR B 1 31 ? -11.549 35.393 82.225 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B N 1 ATOM 2624 C CA . TYR B 1 31 ? -10.895 35.196 83.521 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B CA 1 ATOM 2625 C C . TYR B 1 31 ? -9.501 35.805 83.525 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B C 1 ATOM 2626 O O . TYR B 1 31 ? -9.049 36.322 84.544 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B O 1 ATOM 2627 C CB . TYR B 1 31 ? -10.787 33.715 83.852 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B CB 1 ATOM 2628 C CG . TYR B 1 31 ? -12.125 33.102 84.122 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B CG 1 ATOM 2629 C CD1 . TYR B 1 31 ? -12.868 33.476 85.259 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B CD1 1 ATOM 2630 C CD2 . TYR B 1 31 ? -12.684 32.180 83.234 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B CD2 1 ATOM 2631 C CE1 . TYR B 1 31 ? -14.142 32.948 85.499 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B CE1 1 ATOM 2632 C CE2 . TYR B 1 31 ? -13.963 31.644 83.462 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B CE2 1 ATOM 2633 C CZ . TYR B 1 31 ? -14.682 32.038 84.596 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B CZ 1 ATOM 2634 O OH . TYR B 1 31 ? -15.951 31.538 84.797 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B OH 1 ATOM 2635 N N . ALA B 1 32 ? -8.816 35.726 82.380 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 522 ALA B N 1 ATOM 2636 C CA . ALA B 1 32 ? -7.463 36.263 82.250 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 522 ALA B CA 1 ATOM 2637 C C . ALA B 1 32 ? -7.493 37.764 82.397 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 522 ALA B C 1 ATOM 2638 O O . ALA B 1 32 ? -6.710 38.344 83.129 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 522 ALA B O 1 ATOM 2639 C CB . ALA B 1 32 ? -6.854 35.863 80.863 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 522 ALA B CB 1 ATOM 2640 N N . GLU B 1 33 ? -8.431 38.389 81.714 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B N 1 ATOM 2641 C CA . GLU B 1 33 ? -8.574 39.833 81.773 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B CA 1 ATOM 2642 C C . GLU B 1 33 ? -8.827 40.320 83.202 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B C 1 ATOM 2643 O O . GLU B 1 33 ? -8.287 41.351 83.625 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B O 1 ATOM 2644 C CB . GLU B 1 33 ? -9.728 40.285 80.877 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B CB 1 ATOM 2645 C CG . GLU B 1 33 ? -9.706 41.770 80.603 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B CG 1 ATOM 2646 C CD . GLU B 1 33 ? -8.328 42.238 80.121 1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B CD 1 ATOM 2647 O OE1 . GLU B 1 33 ? -7.908 41.815 79.003 1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B OE1 1 ATOM 2648 O OE2 . GLU B 1 33 ? -7.656 43.004 80.872 1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B OE2 1 ATOM 2649 N N . ALA B 1 34 ? -9.657 39.570 83.924 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 524 ALA B N 1 ATOM 2650 C CA . ALA B 1 34 ? -10.023 39.869 85.314 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 524 ALA B CA 1 ATOM 2651 C C . ALA B 1 34 ? -8.781 39.888 86.211 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 524 ALA B C 1 ATOM 2652 O O . ALA B 1 34 ? -8.730 40.622 87.216 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 524 ALA B O 1 ATOM 2653 C CB . ALA B 1 34 ? -11.038 38.818 85.825 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 524 ALA B CB 1 ATOM 2654 N N . ARG B 1 35 ? -7.770 39.115 85.823 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B N 1 ATOM 2655 C CA . ARG B 1 35 ? -6.529 39.022 86.590 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B CA 1 ATOM 2656 C C . ARG B 1 35 ? -5.394 39.897 86.033 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B C 1 ATOM 2657 O O . ARG B 1 35 ? -4.266 39.838 86.524 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B O 1 ATOM 2658 C CB . ARG B 1 35 ? -6.087 37.558 86.673 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B CB 1 ATOM 2659 C CG . ARG B 1 35 ? -7.188 36.569 87.116 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B CG 1 ATOM 2660 C CD . ARG B 1 35 ? -7.754 36.897 88.502 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B CD 1 ATOM 2661 N NE . ARG B 1 35 ? -6.700 36.901 89.516 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B NE 1 ATOM 2662 C CZ . ARG B 1 35 ? -6.201 35.814 90.111 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B CZ 1 ATOM 2663 N NH1 . ARG B 1 35 ? -6.666 34.605 89.819 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B NH1 1 ATOM 2664 N NH2 . ARG B 1 35 ? -5.158 35.922 90.932 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B NH2 1 ATOM 2665 N N . GLY B 1 36 ? -5.689 40.689 85.002 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 526 GLY B N 1 ATOM 2666 C CA . GLY B 1 36 ? -4.689 41.565 84.402 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 526 GLY B CA 1 ATOM 2667 C C . GLY B 1 36 ? -3.658 40.900 83.487 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 526 GLY B C 1 ATOM 2668 O O . GLY B 1 36 ? -2.560 41.417 83.260 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 526 GLY B O 1 ATOM 2669 N N . ILE B 1 37 ? -3.996 39.745 82.945 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B N 1 ATOM 2670 C CA . ILE B 1 37 ? -3.049 39.085 82.075 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B CA 1 ATOM 2671 C C . ILE B 1 37 ? -3.669 38.813 80.691 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B C 1 ATOM 2672 O O . ILE B 1 37 ? -4.906 38.825 80.535 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B O 1 ATOM 2673 C CB . ILE B 1 37 ? -2.482 37.761 82.717 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B CB 1 ATOM 2674 C CG1 . ILE B 1 37 ? -3.555 36.686 82.784 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B CG1 1 ATOM 2675 C CG2 . ILE B 1 37 ? -1.876 38.002 84.142 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B CG2 1 ATOM 2676 C CD1 . ILE B 1 37 ? -3.003 35.329 82.359 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B CD1 1 ATOM 2677 N N . LYS B 1 38 ? -2.793 38.662 79.692 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B N 1 ATOM 2678 C CA . LYS B 1 38 ? -3.181 38.384 78.312 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B CA 1 ATOM 2679 C C . LYS B 1 38 ? -2.870 36.926 78.056 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B C 1 ATOM 2680 O O . LYS B 1 38 ? -1.785 36.449 78.397 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B O 1 ATOM 2681 C CB . LYS B 1 38 ? -2.378 39.266 77.328 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B CB 1 ATOM 2682 C CG . LYS B 1 38 ? -2.692 40.775 77.453 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B CG 1 ATOM 2683 C CD . LYS B 1 38 ? -4.198 41.041 77.218 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B CD 1 ATOM 2684 C CE . LYS B 1 38 ? -4.576 42.501 77.532 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B CE 1 ATOM 2685 N NZ . LYS B 1 38 ? -5.935 42.849 77.028 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B NZ 1 ATOM 2686 N N . ILE B 1 39 ? -3.824 36.213 77.474 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 529 ILE B N 1 ATOM 2687 C CA . ILE B 1 39 ? -3.649 34.804 77.182 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 529 ILE B CA 1 ATOM 2688 C C . ILE B 1 39 ? -3.780 34.648 75.656 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 529 ILE B C 1 ATOM 2689 O O . ILE B 1 39 ? -4.732 35.152 75.041 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 529 ILE B O 1 ATOM 2690 C CB . ILE B 1 39 ? -4.659 33.903 78.025 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 529 ILE B CB 1 ATOM 2691 C CG1 . ILE B 1 39 ? -4.401 32.421 77.740 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 529 ILE B CG1 1 ATOM 2692 C CG2 . ILE B 1 39 ? -6.112 34.294 77.795 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 529 ILE B CG2 1 ATOM 2693 C CD1 . ILE B 1 39 ? -4.851 31.482 78.882 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 529 ILE B CD1 1 ATOM 2694 N N . GLY B 1 40 ? -2.813 33.995 75.034 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 530 GLY B N 1 ATOM 2695 C CA . GLY B 1 40 ? -2.864 33.888 73.590 1.00 9.94 ? ? ? ? ? ? 530 GLY B CA 1 ATOM 2696 C C . GLY B 1 40 ? -2.346 32.606 72.996 1.00 9.84 ? ? ? ? ? ? 530 GLY B C 1 ATOM 2697 O O . GLY B 1 40 ? -2.031 31.631 73.689 1.00 9.14 ? ? ? ? ? ? 530 GLY B O 1 ATOM 2698 N N . THR B 1 41 ? -2.215 32.636 71.673 1.00 9.09 ? ? ? ? ? ? 531 THR B N 1 ATOM 2699 C CA . THR B 1 41 ? -1.760 31.497 70.920 1.00 8.33 ? ? ? ? ? ? 531 THR B CA 1 ATOM 2700 C C . THR B 1 41 ? -1.186 31.951 69.571 1.00 8.59 ? ? ? ? ? ? 531 THR B C 1 ATOM 2701 O O . THR B 1 41 ? -1.491 33.040 69.103 1.00 9.34 ? ? ? ? ? ? 531 THR B O 1 ATOM 2702 C CB . THR B 1 41 ? -2.964 30.567 70.613 1.00 8.75 ? ? ? ? ? ? 531 THR B CB 1 ATOM 2703 O OG1 . THR B 1 41 ? -2.529 29.436 69.850 1.00 9.28 ? ? ? ? ? ? 531 THR B OG1 1 ATOM 2704 C CG2 . THR B 1 41 ? -4.066 31.336 69.841 1.00 9.03 ? ? ? ? ? ? 531 THR B CG2 1 ATOM 2705 N N . CYS B 1 42 ? -0.325 31.134 68.988 1.00 8.86 ? ? ? ? ? ? 532 CYS B N 1 ATOM 2706 C CA . CYS B 1 42 ? 0.166 31.443 67.652 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 532 CYS B CA 1 ATOM 2707 C C . CYS B 1 42 ? -0.975 30.982 66.730 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 532 CYS B C 1 ATOM 2708 O O . CYS B 1 42 ? -1.819 30.115 67.117 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 532 CYS B O 1 ATOM 2709 C CB . CYS B 1 42 ? 1.455 30.694 67.321 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 532 CYS B CB 1 ATOM 2710 S SG . CYS B 1 42 ? 1.297 28.919 67.163 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 532 CYS B SG 1 ATOM 2711 N N . VAL B 1 43 ? -1.043 31.573 65.538 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 533 VAL B N 1 ATOM 2712 C CA . VAL B 1 43 ? -2.088 31.249 64.568 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 533 VAL B CA 1 ATOM 2713 C C . VAL B 1 43 ? -1.512 30.355 63.453 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 533 VAL B C 1 ATOM 2714 O O . VAL B 1 43 ? -0.493 30.678 62.822 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 533 VAL B O 1 ATOM 2715 C CB . VAL B 1 43 ? -2.756 32.551 64.048 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 533 VAL B CB 1 ATOM 2716 C CG1 . VAL B 1 43 ? -3.845 32.259 62.989 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 533 VAL B CG1 1 ATOM 2717 C CG2 . VAL B 1 43 ? -3.362 33.303 65.241 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 533 VAL B CG2 1 ATOM 2718 N N . ASN B 1 44 ? -2.112 29.172 63.339 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 534 ASN B N 1 ATOM 2719 C CA . ASN B 1 44 ? -1.720 28.125 62.391 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 534 ASN B CA 1 ATOM 2720 C C . ASN B 1 44 ? -2.298 28.406 60.978 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 534 ASN B C 1 ATOM 2721 O O . ASN B 1 44 ? -3.255 29.187 60.815 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 534 ASN B O 1 ATOM 2722 C CB . ASN B 1 44 ? -2.159 26.726 62.940 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 534 ASN B CB 1 ATOM 2723 C CG . ASN B 1 44 ? -1.602 26.434 64.371 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 534 ASN B CG 1 ATOM 2724 O OD1 . ASN B 1 44 ? -0.390 26.258 64.542 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 534 ASN B OD1 1 ATOM 2725 N ND2 . ASN B 1 44 ? -2.472 26.456 65.393 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 534 ASN B ND2 1 ATOM 2726 N N . TYR B 1 45 ? -1.774 27.704 59.976 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B N 1 ATOM 2727 C CA . TYR B 1 45 ? -2.199 27.914 58.586 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B CA 1 ATOM 2728 C C . TYR B 1 45 ? -3.694 27.910 58.232 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B C 1 ATOM 2729 O O . TYR B 1 45 ? -4.100 28.646 57.326 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B O 1 ATOM 2730 C CB . TYR B 1 45 ? -1.420 26.969 57.635 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B CB 1 ATOM 2731 C CG . TYR B 1 45 ? -1.819 25.487 57.670 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B CG 1 ATOM 2732 C CD1 . TYR B 1 45 ? -2.972 25.039 57.003 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B CD1 1 ATOM 2733 C CD2 . TYR B 1 45 ? -1.082 24.556 58.410 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B CD2 1 ATOM 2734 C CE1 . TYR B 1 45 ? -3.394 23.699 57.079 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B CE1 1 ATOM 2735 C CE2 . TYR B 1 45 ? -1.491 23.209 58.502 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B CE2 1 ATOM 2736 C CZ . TYR B 1 45 ? -2.651 22.789 57.838 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B CZ 1 ATOM 2737 O OH . TYR B 1 45 ? -3.104 21.473 57.953 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B OH 1 ATOM 2738 N N . PRO B 1 46 ? -4.545 27.103 58.933 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 536 PRO B N 1 ATOM 2739 C CA . PRO B 1 46 ? -5.977 27.096 58.575 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 536 PRO B CA 1 ATOM 2740 C C . PRO B 1 46 ? -6.645 28.458 58.615 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 536 PRO B C 1 ATOM 2741 O O . PRO B 1 46 ? -7.628 28.691 57.902 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 536 PRO B O 1 ATOM 2742 C CB . PRO B 1 46 ? -6.603 26.178 59.635 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 536 PRO B CB 1 ATOM 2743 C CG . PRO B 1 46 ? -5.504 25.297 60.026 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 536 PRO B CG 1 ATOM 2744 C CD . PRO B 1 46 ? -4.304 26.202 60.083 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 536 PRO B CD 1 ATOM 2745 N N . PHE B 1 47 ? -6.157 29.339 59.490 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B N 1 ATOM 2746 C CA . PHE B 1 47 ? -6.708 30.682 59.591 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B CA 1 ATOM 2747 C C . PHE B 1 47 ? -6.652 31.442 58.241 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B C 1 ATOM 2748 O O . PHE B 1 47 ? -7.584 32.148 57.880 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B O 1 ATOM 2749 C CB . PHE B 1 47 ? -5.937 31.500 60.630 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B CB 1 ATOM 2750 C CG . PHE B 1 47 ? -6.288 32.961 60.618 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B CG 1 ATOM 2751 C CD1 . PHE B 1 47 ? -7.435 33.424 61.273 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B CD1 1 ATOM 2752 C CD2 . PHE B 1 47 ? -5.508 33.870 59.906 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B CD2 1 ATOM 2753 C CE1 . PHE B 1 47 ? -7.791 34.780 61.208 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B CE1 1 ATOM 2754 C CE2 . PHE B 1 47 ? -5.856 35.229 59.834 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B CE2 1 ATOM 2755 C CZ . PHE B 1 47 ? -6.987 35.684 60.477 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B CZ 1 ATOM 2756 N N . TYR B 1 48 ? -5.528 31.313 57.540 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B N 1 ATOM 2757 C CA . TYR B 1 48 ? -5.301 31.997 56.267 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B CA 1 ATOM 2758 C C . TYR B 1 48 ? -6.036 31.464 55.042 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B C 1 ATOM 2759 O O . TYR B 1 48 ? -6.329 32.233 54.140 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B O 1 ATOM 2760 C CB . TYR B 1 48 ? -3.809 32.080 55.999 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B CB 1 ATOM 2761 C CG . TYR B 1 48 ? -3.090 32.832 57.083 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B CG 1 ATOM 2762 C CD1 . TYR B 1 48 ? -3.161 34.236 57.154 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B CD1 1 ATOM 2763 C CD2 . TYR B 1 48 ? -2.356 32.148 58.058 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B CD2 1 ATOM 2764 C CE1 . TYR B 1 48 ? -2.514 34.932 58.173 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B CE1 1 ATOM 2765 C CE2 . TYR B 1 48 ? -1.711 32.827 59.076 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B CE2 1 ATOM 2766 C CZ . TYR B 1 48 ? -1.793 34.228 59.126 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B CZ 1 ATOM 2767 O OH . TYR B 1 48 ? -1.145 34.912 60.129 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B OH 1 ATOM 2768 N N . ASN B 1 49 ? -6.263 30.159 54.950 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 539 ASN B N 1 ATOM 2769 C CA . ASN B 1 49 ? -7.000 29.658 53.792 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 539 ASN B CA 1 ATOM 2770 C C . ASN B 1 49 ? -8.424 29.182 54.100 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 539 ASN B C 1 ATOM 2771 O O . ASN B 1 49 ? -9.110 28.625 53.243 1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 539 ASN B O 1 ATOM 2772 C CB . ASN B 1 49 ? -6.193 28.622 53.001 1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 539 ASN B CB 1 ATOM 2773 C CG . ASN B 1 49 ? -5.560 27.571 53.873 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 539 ASN B CG 1 ATOM 2774 O OD1 . ASN B 1 49 ? -4.461 27.086 53.566 1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 539 ASN B OD1 1 ATOM 2775 N ND2 . ASN B 1 49 ? -6.246 27.190 54.963 1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 539 ASN B ND2 1 ATOM 2776 N N . ASN B 1 50 ? -8.877 29.489 55.311 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 540 ASN B N 1 ATOM 2777 C CA . ASN B 1 50 ? -10.213 29.149 55.808 1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 540 ASN B CA 1 ATOM 2778 C C . ASN B 1 50 ? -10.744 27.728 55.539 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 540 ASN B C 1 ATOM 2779 O O . ASN B 1 50 ? -11.890 27.533 55.146 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 540 ASN B O 1 ATOM 2780 C CB . ASN B 1 50 ? -11.235 30.225 55.394 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 540 ASN B CB 1 ATOM 2781 C CG . ASN B 1 50 ? -11.623 31.146 56.570 1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 540 ASN B CG 1 ATOM 2782 O OD1 . ASN B 1 50 ? -10.752 31.716 57.248 1.00 42.46 ? ? ? ? ? ? 540 ASN B OD1 1 ATOM 2783 N ND2 . ASN B 1 50 ? -12.931 31.263 56.837 1.00 42.07 ? ? ? ? ? ? 540 ASN B ND2 1 ATOM 2784 N N . SER B 1 51 ? -9.934 26.741 55.884 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 541 SER B N 1 ATOM 2785 C CA . SER B 1 51 ? -10.267 25.349 55.676 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 541 SER B CA 1 ATOM 2786 C C . SER B 1 51 ? -10.792 24.648 56.919 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 541 SER B C 1 ATOM 2787 O O . SER B 1 51 ? -11.088 23.460 56.847 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 541 SER B O 1 ATOM 2788 C CB . SER B 1 51 ? -9.014 24.603 55.202 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 541 SER B CB 1 ATOM 2789 O OG . SER B 1 51 ? -7.904 24.819 56.084 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 541 SER B OG 1 ATOM 2790 N N . ASP B 1 52 ? -10.835 25.346 58.058 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B N 1 ATOM 2791 C CA . ASP B 1 52 ? -11.289 24.745 59.322 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B CA 1 ATOM 2792 C C . ASP B 1 52 ? -12.075 25.780 60.126 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B C 1 ATOM 2793 O O . ASP B 1 52 ? -11.529 26.487 60.997 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B O 1 ATOM 2794 C CB . ASP B 1 52 ? -10.085 24.238 60.155 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B CB 1 ATOM 2795 C CG . ASP B 1 52 ? -10.507 23.354 61.336 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B CG 1 ATOM 2796 O OD1 . ASP B 1 52 ? -11.668 23.468 61.800 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B OD1 1 ATOM 2797 O OD2 . ASP B 1 52 ? -9.677 22.541 61.799 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B OD2 1 ATOM 2798 N N . PRO B 1 53 ? -13.384 25.858 59.870 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 543 PRO B N 1 ATOM 2799 C CA . PRO B 1 53 ? -14.262 26.806 60.559 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 543 PRO B CA 1 ATOM 2800 C C . PRO B 1 53 ? -14.278 26.650 62.078 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 543 PRO B C 1 ATOM 2801 O O . PRO B 1 53 ? -14.426 27.643 62.796 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 543 PRO B O 1 ATOM 2802 C CB . PRO B 1 53 ? -15.630 26.563 59.907 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 543 PRO B CB 1 ATOM 2803 C CG . PRO B 1 53 ? -15.549 25.141 59.423 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 543 PRO B CG 1 ATOM 2804 C CD . PRO B 1 53 ? -14.126 24.992 58.930 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 543 PRO B CD 1 ATOM 2805 N N . THR B 1 54 ? -14.085 25.435 62.579 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 544 THR B N 1 ATOM 2806 C CA . THR B 1 54 ? -14.080 25.233 64.027 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 544 THR B CA 1 ATOM 2807 C C . THR B 1 54 ? -12.856 25.911 64.633 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 544 THR B C 1 ATOM 2808 O O . THR B 1 54 ? -12.952 26.539 65.686 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 544 THR B O 1 ATOM 2809 C CB . THR B 1 54 ? -14.055 23.764 64.395 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 544 THR B CB 1 ATOM 2810 O OG1 . THR B 1 54 ? -15.117 23.094 63.710 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 544 THR B OG1 1 ATOM 2811 C CG2 . THR B 1 54 ? -14.243 23.590 65.918 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 544 THR B CG2 1 ATOM 2812 N N . TYR B 1 55 ? -11.715 25.784 63.952 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B N 1 ATOM 2813 C CA . TYR B 1 55 ? -10.473 26.415 64.404 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B CA 1 ATOM 2814 C C . TYR B 1 55 ? -10.724 27.927 64.635 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B C 1 ATOM 2815 O O . TYR B 1 55 ? -10.448 28.464 65.715 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B O 1 ATOM 2816 C CB . TYR B 1 55 ? -9.374 26.207 63.354 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B CB 1 ATOM 2817 C CG . TYR B 1 55 ? -8.039 26.777 63.739 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B CG 1 ATOM 2818 C CD1 . TYR B 1 55 ? -7.126 26.017 64.458 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B CD1 1 ATOM 2819 C CD2 . TYR B 1 55 ? -7.700 28.078 63.407 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B CD2 1 ATOM 2820 C CE1 . TYR B 1 55 ? -5.906 26.542 64.852 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B CE1 1 ATOM 2821 C CE2 . TYR B 1 55 ? -6.488 28.612 63.782 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B CE2 1 ATOM 2822 C CZ . TYR B 1 55 ? -5.596 27.843 64.514 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B CZ 1 ATOM 2823 O OH . TYR B 1 55 ? -4.421 28.393 64.980 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B OH 1 ATOM 2824 N N . ASN B 1 56 ? -11.306 28.590 63.637 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 546 ASN B N 1 ATOM 2825 C CA . ASN B 1 56 ? -11.576 30.021 63.725 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 546 ASN B CA 1 ATOM 2826 C C . ASN B 1 56 ? -12.537 30.404 64.826 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 546 ASN B C 1 ATOM 2827 O O . ASN B 1 56 ? -12.362 31.448 65.475 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 546 ASN B O 1 ATOM 2828 C CB . ASN B 1 56 ? -12.152 30.556 62.413 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 546 ASN B CB 1 ATOM 2829 C CG . ASN B 1 56 ? -11.111 30.700 61.323 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 546 ASN B CG 1 ATOM 2830 O OD1 . ASN B 1 56 ? -10.162 29.924 61.244 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 546 ASN B OD1 1 ATOM 2831 N ND2 . ASN B 1 56 ? -11.298 31.691 60.455 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 546 ASN B ND2 1 ATOM 2832 N N . SER B 1 57 ? -13.576 29.609 65.038 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 547 SER B N 1 ATOM 2833 C CA . SER B 1 57 ? -14.528 30.017 66.070 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 547 SER B CA 1 ATOM 2834 C C . SER B 1 57 ? -13.994 29.936 67.504 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 547 SER B C 1 ATOM 2835 O O . SER B 1 57 ? -14.283 30.811 68.310 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 547 SER B O 1 ATOM 2836 C CB . SER B 1 57 ? -15.873 29.328 65.917 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 547 SER B CB 1 ATOM 2837 O OG . SER B 1 57 ? -15.771 27.954 66.169 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 547 SER B OG 1 ATOM 2838 N N . ILE B 1 58 ? -13.124 28.958 67.773 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 548 ILE B N 1 ATOM 2839 C CA . ILE B 1 58 ? -12.511 28.821 69.102 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 548 ILE B CA 1 ATOM 2840 C C . ILE B 1 58 ? -11.490 29.964 69.283 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 548 ILE B C 1 ATOM 2841 O O . ILE B 1 58 ? -11.486 30.649 70.299 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 548 ILE B O 1 ATOM 2842 C CB . ILE B 1 58 ? -11.860 27.419 69.269 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 548 ILE B CB 1 ATOM 2843 C CG1 . ILE B 1 58 ? -12.949 26.354 69.360 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 548 ILE B CG1 1 ATOM 2844 C CG2 . ILE B 1 58 ? -10.973 27.356 70.495 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 548 ILE B CG2 1 ATOM 2845 C CD1 . ILE B 1 58 ? -12.404 24.942 69.294 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 548 ILE B CD1 1 ATOM 2846 N N . LEU B 1 59 ? -10.677 30.201 68.249 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 549 LEU B N 1 ATOM 2847 C CA . LEU B 1 59 ? -9.655 31.258 68.240 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 549 LEU B CA 1 ATOM 2848 C C . LEU B 1 59 ? -10.229 32.614 68.587 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 549 LEU B C 1 ATOM 2849 O O . LEU B 1 59 ? -9.733 33.275 69.499 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 549 LEU B O 1 ATOM 2850 C CB . LEU B 1 59 ? -8.969 31.340 66.847 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 549 LEU B CB 1 ATOM 2851 C CG . LEU B 1 59 ? -7.936 32.465 66.583 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 549 LEU B CG 1 ATOM 2852 C CD1 . LEU B 1 59 ? -6.718 32.351 67.545 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 549 LEU B CD1 1 ATOM 2853 C CD2 . LEU B 1 59 ? -7.472 32.403 65.127 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 549 LEU B CD2 1 ATOM 2854 N N . GLN B 1 60 ? -11.313 33.005 67.905 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B N 1 ATOM 2855 C CA . GLN B 1 60 ? -11.904 34.336 68.122 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B CA 1 ATOM 2856 C C . GLN B 1 60 ? -12.632 34.511 69.454 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B C 1 ATOM 2857 O O . GLN B 1 60 ? -12.853 35.624 69.928 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B O 1 ATOM 2858 C CB . GLN B 1 60 ? -12.830 34.721 66.950 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B CB 1 ATOM 2859 C CG . GLN B 1 60 ? -14.103 33.905 66.851 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B CG 1 ATOM 2860 C CD . GLN B 1 60 ? -14.877 34.133 65.538 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B CD 1 ATOM 2861 O OE1 . GLN B 1 60 ? -14.377 34.741 64.598 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B OE1 1 ATOM 2862 N NE2 . GLN B 1 60 ? -16.082 33.603 65.469 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B NE2 1 ATOM 2863 N N . ARG B 1 61 ? -12.946 33.384 70.066 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B N 1 ATOM 2864 C CA . ARG B 1 61 ? -13.673 33.355 71.317 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B CA 1 ATOM 2865 C C . ARG B 1 61 ? -12.839 33.276 72.615 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B C 1 ATOM 2866 O O . ARG B 1 61 ? -13.121 33.968 73.587 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B O 1 ATOM 2867 C CB . ARG B 1 61 ? -14.585 32.131 71.264 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B CB 1 ATOM 2868 C CG . ARG B 1 61 ? -15.848 32.272 72.048 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B CG 1 ATOM 2869 C CD . ARG B 1 61 ? -16.653 30.982 72.015 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B CD 1 ATOM 2870 N NE . ARG B 1 61 ? -15.916 29.913 72.676 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B NE 1 ATOM 2871 C CZ . ARG B 1 61 ? -15.831 28.679 72.202 1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B CZ 1 ATOM 2872 N NH1 . ARG B 1 61 ? -16.440 28.378 71.058 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B NH1 1 ATOM 2873 N NH2 . ARG B 1 61 ? -15.180 27.741 72.883 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B NH2 1 ATOM 2874 N N . GLU B 1 62 ? -11.833 32.416 72.625 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B N 1 ATOM 2875 C CA . GLU B 1 62 ? -11.065 32.144 73.847 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B CA 1 ATOM 2876 C C . GLU B 1 62 ? -9.830 32.951 74.191 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B C 1 ATOM 2877 O O . GLU B 1 62 ? -9.421 32.979 75.362 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B O 1 ATOM 2878 C CB . GLU B 1 62 ? -10.662 30.665 73.888 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B CB 1 ATOM 2879 C CG . GLU B 1 62 ? -11.797 29.648 73.798 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B CG 1 ATOM 2880 C CD . GLU B 1 62 ? -12.562 29.482 75.111 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B CD 1 ATOM 2881 O OE1 . GLU B 1 62 ? -11.996 29.771 76.196 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B OE1 1 ATOM 2882 O OE2 . GLU B 1 62 ? -13.744 29.071 75.042 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B OE2 1 ATOM 2883 N N . PHE B 1 63 ? -9.232 33.608 73.195 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B N 1 ATOM 2884 C CA . PHE B 1 63 ? -7.974 34.337 73.414 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B CA 1 ATOM 2885 C C . PHE B 1 63 ? -7.987 35.856 73.301 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B C 1 ATOM 2886 O O . PHE B 1 63 ? -8.808 36.435 72.568 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B O 1 ATOM 2887 C CB . PHE B 1 63 ? -6.927 33.762 72.474 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B CB 1 ATOM 2888 C CG . PHE B 1 63 ? -6.784 32.283 72.597 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B CG 1 ATOM 2889 C CD1 . PHE B 1 63 ? -6.033 31.741 73.638 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B CD1 1 ATOM 2890 C CD2 . PHE B 1 63 ? -7.466 31.421 71.730 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B CD2 1 ATOM 2891 C CE1 . PHE B 1 63 ? -5.960 30.352 73.827 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B CE1 1 ATOM 2892 C CE2 . PHE B 1 63 ? -7.403 30.026 71.914 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B CE2 1 ATOM 2893 C CZ . PHE B 1 63 ? -6.644 29.497 72.971 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B CZ 1 ATOM 2894 N N . SER B 1 64 ? -7.073 36.497 74.023 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 554 SER B N 1 ATOM 2895 C CA . SER B 1 64 ? -6.981 37.943 73.970 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 554 SER B CA 1 ATOM 2896 C C . SER B 1 64 ? -5.690 38.406 73.288 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 554 SER B C 1 ATOM 2897 O O . SER B 1 64 ? -5.438 39.596 73.208 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 554 SER B O 1 ATOM 2898 C CB . SER B 1 64 ? -7.118 38.550 75.382 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 554 SER B CB 1 ATOM 2899 O OG . SER B 1 64 ? -6.208 37.951 76.292 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 554 SER B OG 1 ATOM 2900 N N . MET B 1 65 ? -4.909 37.467 72.764 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 555 MET B N 1 ATOM 2901 C CA . MET B 1 65 ? -3.636 37.804 72.113 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 555 MET B CA 1 ATOM 2902 C C . MET B 1 65 ? -3.291 36.748 71.063 1.00 9.95 ? ? ? ? ? ? 555 MET B C 1 ATOM 2903 O O . MET B 1 65 ? -3.576 35.567 71.239 1.00 9.76 ? ? ? ? ? ? 555 MET B O 1 ATOM 2904 C CB . MET B 1 65 ? -2.526 37.882 73.162 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 555 MET B CB 1 ATOM 2905 C CG . MET B 1 65 ? -1.166 38.266 72.622 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 555 MET B CG 1 ATOM 2906 S SD . MET B 1 65 ? 0.055 38.483 73.930 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 555 MET B SD 1 ATOM 2907 C CE . MET B 1 65 ? -0.013 40.126 74.164 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 555 MET B CE 1 ATOM 2908 N N . VAL B 1 66 ? -2.768 37.200 69.926 1.00 8.47 ? ? ? ? ? ? 556 VAL B N 1 ATOM 2909 C CA . VAL B 1 66 ? -2.363 36.316 68.843 1.00 9.25 ? ? ? ? ? ? 556 VAL B CA 1 ATOM 2910 C C . VAL B 1 66 ? -0.925 36.658 68.374 1.00 9.32 ? ? ? ? ? ? 556 VAL B C 1 ATOM 2911 O O . VAL B 1 66 ? -0.420 37.768 68.612 1.00 9.93 ? ? ? ? ? ? 556 VAL B O 1 ATOM 2912 C CB . VAL B 1 66 ? -3.314 36.399 67.600 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 556 VAL B CB 1 ATOM 2913 C CG1 . VAL B 1 66 ? -4.637 35.710 67.890 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 556 VAL B CG1 1 ATOM 2914 C CG2 . VAL B 1 66 ? -3.535 37.866 67.174 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 556 VAL B CG2 1 ATOM 2915 N N . VAL B 1 67 ? -0.285 35.691 67.722 1.00 9.40 ? ? ? ? ? ? 557 VAL B N 1 ATOM 2916 C CA . VAL B 1 67 ? 1.076 35.821 67.204 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 557 VAL B CA 1 ATOM 2917 C C . VAL B 1 67 ? 1.117 35.026 65.891 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 557 VAL B C 1 ATOM 2918 O O . VAL B 1 67 ? 0.472 33.995 65.774 1.00 9.49 ? ? ? ? ? ? 557 VAL B O 1 ATOM 2919 C CB . VAL B 1 67 ? 2.107 35.140 68.156 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 557 VAL B CB 1 ATOM 2920 C CG1 . VAL B 1 67 ? 3.560 35.527 67.742 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 557 VAL B CG1 1 ATOM 2921 C CG2 . VAL B 1 67 ? 1.824 35.487 69.575 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 557 VAL B CG2 1 ATOM 2922 N N . CYS B 1 68 ? 1.885 35.494 64.910 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 558 CYS B N 1 ATOM 2923 C CA . CYS B 1 68 ? 2.032 34.781 63.627 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 558 CYS B CA 1 ATOM 2924 C C . CYS B 1 68 ? 3.027 33.645 63.828 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 558 CYS B C 1 ATOM 2925 O O . CYS B 1 68 ? 4.154 33.871 64.251 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 558 CYS B O 1 ATOM 2926 C CB . CYS B 1 68 ? 2.636 35.705 62.560 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 558 CYS B CB 1 ATOM 2927 S SG . CYS B 1 68 ? 1.548 36.926 61.859 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 558 CYS B SG 1 ATOM 2928 N N . GLU B 1 69 ? 2.648 32.426 63.486 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B N 1 ATOM 2929 C CA . GLU B 1 69 ? 3.572 31.310 63.645 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B CA 1 ATOM 2930 C C . GLU B 1 69 ? 4.805 31.412 62.718 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B C 1 ATOM 2931 O O . GLU B 1 69 ? 5.940 31.205 63.160 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B O 1 ATOM 2932 C CB . GLU B 1 69 ? 2.845 29.973 63.388 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B CB 1 ATOM 2933 C CG . GLU B 1 69 ? 3.696 28.729 63.771 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B CG 1 ATOM 2934 C CD . GLU B 1 69 ? 3.053 27.406 63.371 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B CD 1 ATOM 2935 O OE1 . GLU B 1 69 ? 1.914 27.422 62.847 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B OE1 1 ATOM 2936 O OE2 . GLU B 1 69 ? 3.699 26.355 63.553 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B OE2 1 ATOM 2937 N N . ASN B 1 70 ? 4.577 31.821 61.467 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 560 ASN B N 1 ATOM 2938 C CA . ASN B 1 70 ? 5.644 31.880 60.458 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 560 ASN B CA 1 ATOM 2939 C C . ASN B 1 70 ? 5.604 33.063 59.516 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 560 ASN B C 1 ATOM 2940 O O . ASN B 1 70 ? 6.581 33.331 58.817 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 560 ASN B O 1 ATOM 2941 C CB . ASN B 1 70 ? 5.482 30.697 59.486 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 560 ASN B CB 1 ATOM 2942 C CG . ASN B 1 70 ? 5.708 29.359 60.128 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 560 ASN B CG 1 ATOM 2943 O OD1 . ASN B 1 70 ? 6.808 29.066 60.594 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 560 ASN B OD1 1 ATOM 2944 N ND2 . ASN B 1 70 ? 4.674 28.517 60.134 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 560 ASN B ND2 1 ATOM 2945 N N . GLU B 1 71 ? 4.460 33.720 59.436 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B N 1 ATOM 2946 C CA . GLU B 1 71 ? 4.251 34.790 58.472 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B CA 1 ATOM 2947 C C . GLU B 1 71 ? 4.968 36.116 58.669 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B C 1 ATOM 2948 O O . GLU B 1 71 ? 4.843 37.015 57.826 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B O 1 ATOM 2949 C CB . GLU B 1 71 ? 2.741 35.022 58.285 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B CB 1 ATOM 2950 C CG . GLU B 1 71 ? 1.944 33.776 57.826 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B CG 1 ATOM 2951 C CD . GLU B 1 71 ? 1.848 32.629 58.884 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B CD 1 ATOM 2952 O OE1 . GLU B 1 71 ? 2.054 32.868 60.119 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B OE1 1 ATOM 2953 O OE2 . GLU B 1 71 ? 1.552 31.469 58.455 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B OE2 1 ATOM 2954 N N . MET B 1 72 ? 5.605 36.295 59.823 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 562 MET B N 1 ATOM 2955 C CA . MET B 1 72 ? 6.331 37.531 60.099 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 562 MET B CA 1 ATOM 2956 C C . MET B 1 72 ? 7.826 37.273 60.310 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 562 MET B C 1 ATOM 2957 O O . MET B 1 72 ? 8.553 38.139 60.835 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 562 MET B O 1 ATOM 2958 C CB . MET B 1 72 ? 5.694 38.338 61.240 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 562 MET B CB 1 ATOM 2959 C CG . MET B 1 72 ? 4.468 39.090 60.774 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 562 MET B CG 1 ATOM 2960 S SD . MET B 1 72 ? 3.634 40.076 62.003 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 562 MET B SD 1 ATOM 2961 C CE . MET B 1 72 ? 4.774 40.161 63.216 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 562 MET B CE 1 ATOM 2962 N N . LYS B 1 73 ? 8.286 36.092 59.874 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B N 1 ATOM 2963 C CA . LYS B 1 73 ? 9.704 35.788 59.912 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B CA 1 ATOM 2964 C C . LYS B 1 73 ? 10.358 36.575 58.747 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B C 1 ATOM 2965 O O . LYS B 1 73 ? 9.656 37.021 57.842 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B O 1 ATOM 2966 C CB . LYS B 1 73 ? 9.935 34.291 59.791 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B CB 1 ATOM 2967 C CG . LYS B 1 73 ? 9.915 33.706 61.175 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B CG 1 ATOM 2968 C CD . LYS B 1 73 ? 9.609 32.258 61.163 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B CD 1 ATOM 2969 C CE . LYS B 1 73 ? 9.216 31.875 62.600 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B CE 1 ATOM 2970 N NZ . LYS B 1 73 ? 8.728 30.478 62.708 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B NZ 1 ATOM 2971 N N . PHE B 1 74 ? 11.679 36.700 58.755 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B N 1 ATOM 2972 C CA . PHE B 1 74 ? 12.421 37.472 57.747 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CA 1 ATOM 2973 C C . PHE B 1 74 ? 12.156 37.049 56.297 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B C 1 ATOM 2974 O O . PHE B 1 74 ? 11.898 37.920 55.440 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B O 1 ATOM 2975 C CB . PHE B 1 74 ? 13.919 37.430 58.054 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CB 1 ATOM 2976 C CG . PHE B 1 74 ? 14.709 38.570 57.454 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CG 1 ATOM 2977 C CD1 . PHE B 1 74 ? 14.909 38.655 56.069 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CD1 1 ATOM 2978 C CD2 . PHE B 1 74 ? 15.313 39.517 58.283 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CD2 1 ATOM 2979 C CE1 . PHE B 1 74 ? 15.702 39.656 55.529 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CE1 1 ATOM 2980 C CE2 . PHE B 1 74 ? 16.115 40.529 57.752 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CE2 1 ATOM 2981 C CZ . PHE B 1 74 ? 16.311 40.598 56.366 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CZ 1 ATOM 2982 N N . ASP B 1 75 ? 12.218 35.755 56.014 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 565 ASP B N 1 ATOM 2983 C CA . ASP B 1 75 ? 11.968 35.244 54.659 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 565 ASP B CA 1 ATOM 2984 C C . ASP B 1 75 ? 10.545 35.489 54.113 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 565 ASP B C 1 ATOM 2985 O O . ASP B 1 75 ? 10.365 35.649 52.913 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 565 ASP B O 1 ATOM 2986 C CB . ASP B 1 75 ? 12.366 33.753 54.538 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 565 ASP B CB 1 ATOM 2987 C CG . ASP B 1 75 ? 11.423 32.776 55.309 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 565 ASP B CG 1 ATOM 2988 O OD1 . ASP B 1 75 ? 10.766 33.139 56.310 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 565 ASP B OD1 1 ATOM 2989 O OD2 . ASP B 1 75 ? 11.370 31.604 54.897 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 565 ASP B OD2 1 ATOM 2990 N N . ALA B 1 76 ? 9.547 35.561 54.996 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 566 ALA B N 1 ATOM 2991 C CA . ALA B 1 76 ? 8.159 35.796 54.618 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 566 ALA B CA 1 ATOM 2992 C C . ALA B 1 76 ? 7.906 37.292 54.388 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 566 ALA B C 1 ATOM 2993 O O . ALA B 1 76 ? 7.121 37.668 53.512 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 566 ALA B O 1 ATOM 2994 C CB . ALA B 1 76 ? 7.213 35.268 55.752 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 566 ALA B CB 1 ATOM 2995 N N . LEU B 1 77 ? 8.529 38.140 55.208 1.00 8.45 ? ? ? ? ? ? 567 LEU B N 1 ATOM 2996 C CA . LEU B 1 77 ? 8.330 39.591 55.111 1.00 9.12 ? ? ? ? ? ? 567 LEU B CA 1 ATOM 2997 C C . LEU B 1 77 ? 9.139 40.304 54.028 1.00 8.52 ? ? ? ? ? ? 567 LEU B C 1 ATOM 2998 O O . LEU B 1 77 ? 8.656 41.300 53.493 1.00 8.71 ? ? ? ? ? ? 567 LEU B O 1 ATOM 2999 C CB . LEU B 1 77 ? 8.548 40.295 56.465 1.00 9.88 ? ? ? ? ? ? 567 LEU B CB 1 ATOM 3000 C CG . LEU B 1 77 ? 7.349 40.360 57.410 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 567 LEU B CG 1 ATOM 3001 C CD1 . LEU B 1 77 ? 7.834 40.833 58.777 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 567 LEU B CD1 1 ATOM 3002 C CD2 . LEU B 1 77 ? 6.291 41.317 56.872 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 567 LEU B CD2 1 ATOM 3003 N N . GLN B 1 78 ? 10.368 39.859 53.777 1.00 7.45 ? ? ? ? ? ? 568 GLN B N 1 ATOM 3004 C CA . GLN B 1 78 ? 11.220 40.479 52.735 1.00 7.04 ? ? ? ? ? ? 568 GLN B CA 1 ATOM 3005 C C . GLN B 1 78 ? 11.800 39.332 51.909 1.00 6.71 ? ? ? ? ? ? 568 GLN B C 1 ATOM 3006 O O . GLN B 1 78 ? 13.005 39.075 51.943 1.00 7.62 ? ? ? ? ? ? 568 GLN B O 1 ATOM 3007 C CB . GLN B 1 78 ? 12.331 41.347 53.370 1.00 7.67 ? ? ? ? ? ? 568 GLN B CB 1 ATOM 3008 C CG . GLN B 1 78 ? 12.966 42.303 52.347 1.00 7.80 ? ? ? ? ? ? 568 GLN B CG 1 ATOM 3009 C CD . GLN B 1 78 ? 14.152 43.161 52.824 1.00 8.64 ? ? ? ? ? ? 568 GLN B CD 1 ATOM 3010 O OE1 . GLN B 1 78 ? 14.828 43.778 51.998 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 568 GLN B OE1 1 ATOM 3011 N NE2 . GLN B 1 78 ? 14.400 43.217 54.130 1.00 8.06 ? ? ? ? ? ? 568 GLN B NE2 1 ATOM 3012 N N . PRO B 1 79 ? 10.960 38.662 51.087 1.00 6.84 ? ? ? ? ? ? 569 PRO B N 1 ATOM 3013 C CA . PRO B 1 79 ? 11.409 37.523 50.275 1.00 7.43 ? ? ? ? ? ? 569 PRO B CA 1 ATOM 3014 C C . PRO B 1 79 ? 12.441 37.802 49.204 1.00 7.86 ? ? ? ? ? ? 569 PRO B C 1 ATOM 3015 O O . PRO B 1 79 ? 13.167 36.915 48.783 1.00 9.41 ? ? ? ? ? ? 569 PRO B O 1 ATOM 3016 C CB . PRO B 1 79 ? 10.110 36.933 49.742 1.00 8.23 ? ? ? ? ? ? 569 PRO B CB 1 ATOM 3017 C CG . PRO B 1 79 ? 9.247 38.107 49.620 1.00 9.59 ? ? ? ? ? ? 569 PRO B CG 1 ATOM 3018 C CD . PRO B 1 79 ? 9.541 38.964 50.846 1.00 7.95 ? ? ? ? ? ? 569 PRO B CD 1 ATOM 3019 N N . ARG B 1 80 ? 12.468 39.040 48.737 1.00 8.43 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B N 1 ATOM 3020 C CA . ARG B 1 80 ? 13.453 39.494 47.755 1.00 8.17 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B CA 1 ATOM 3021 C C . ARG B 1 80 ? 13.958 40.818 48.329 1.00 6.99 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B C 1 ATOM 3022 O O . ARG B 1 80 ? 13.230 41.501 49.043 1.00 7.01 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B O 1 ATOM 3023 C CB . ARG B 1 80 ? 12.807 39.684 46.374 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B CB 1 ATOM 3024 C CG . ARG B 1 80 ? 12.437 38.338 45.710 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B CG 1 ATOM 3025 C CD . ARG B 1 80 ? 11.778 38.518 44.346 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B CD 1 ATOM 3026 N NE . ARG B 1 80 ? 12.655 39.227 43.423 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B NE 1 ATOM 3027 C CZ . ARG B 1 80 ? 12.301 40.311 42.736 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B CZ 1 ATOM 3028 N NH1 . ARG B 1 80 ? 11.081 40.827 42.842 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B NH1 1 ATOM 3029 N NH2 . ARG B 1 80 ? 13.190 40.872 41.952 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B NH2 1 ATOM 3030 N N . GLN B 1 81 ? 15.192 41.196 48.013 1.00 8.40 ? ? ? ? ? ? 571 GLN B N 1 ATOM 3031 C CA . GLN B 1 81 ? 15.737 42.421 48.565 1.00 8.87 ? ? ? ? ? ? 571 GLN B CA 1 ATOM 3032 C C . GLN B 1 81 ? 14.886 43.660 48.234 1.00 9.46 ? ? ? ? ? ? 571 GLN B C 1 ATOM 3033 O O . GLN B 1 81 ? 14.588 43.945 47.082 1.00 9.78 ? ? ? ? ? ? 571 GLN B O 1 ATOM 3034 C CB . GLN B 1 81 ? 17.213 42.610 48.190 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 571 GLN B CB 1 ATOM 3035 C CG . GLN B 1 81 ? 17.843 43.731 49.034 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 571 GLN B CG 1 ATOM 3036 C CD . GLN B 1 81 ? 19.333 43.820 48.908 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 571 GLN B CD 1 ATOM 3037 O OE1 . GLN B 1 81 ? 19.949 43.108 48.114 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 571 GLN B OE1 1 ATOM 3038 N NE2 . GLN B 1 81 ? 19.932 44.711 49.692 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 571 GLN B NE2 1 ATOM 3039 N N . ASN B 1 82 ? 14.463 44.349 49.282 1.00 8.71 ? ? ? ? ? ? 572 ASN B N 1 ATOM 3040 C CA . ASN B 1 82 ? 13.599 45.517 49.214 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 572 ASN B CA 1 ATOM 3041 C C . ASN B 1 82 ? 12.204 45.345 48.679 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 572 ASN B C 1 ATOM 3042 O O . ASN B 1 82 ? 11.580 46.328 48.247 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 572 ASN B O 1 ATOM 3043 C CB . ASN B 1 82 ? 14.263 46.736 48.605 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 572 ASN B CB 1 ATOM 3044 C CG . ASN B 1 82 ? 14.777 47.635 49.666 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 572 ASN B CG 1 ATOM 3045 O OD1 . ASN B 1 82 ? 13.999 48.267 50.476 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 572 ASN B OD1 1 ATOM 3046 N ND2 . ASN B 1 82 ? 16.092 47.598 49.805 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 572 ASN B ND2 1 ATOM 3047 N N . VAL B 1 83 ? 11.710 44.103 48.733 1.00 8.14 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B N 1 ATOM 3048 C CA . VAL B 1 83 ? 10.345 43.789 48.355 1.00 8.34 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B CA 1 ATOM 3049 C C . VAL B 1 83 ? 9.712 43.275 49.674 1.00 8.90 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B C 1 ATOM 3050 O O . VAL B 1 83 ? 10.162 42.252 50.220 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B O 1 ATOM 3051 C CB . VAL B 1 83 ? 10.286 42.725 47.262 1.00 8.79 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B CB 1 ATOM 3052 C CG1 . VAL B 1 83 ? 8.842 42.353 46.995 1.00 9.66 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B CG1 1 ATOM 3053 C CG2 . VAL B 1 83 ? 10.942 43.267 45.982 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B CG2 1 ATOM 3054 N N . PHE B 1 84 ? 8.736 44.006 50.205 1.00 7.99 ? ? ? ? ? ? 574 PHE B N 1 ATOM 3055 C CA . PHE B 1 84 ? 8.078 43.659 51.493 1.00 6.77 ? ? ? ? ? ? 574 PHE B CA 1 ATOM 3056 C C . PHE B 1 84 ? 6.664 43.132 51.313 1.00 7.99 ? ? ? ? ? ? 574 PHE B C 1 ATOM 3057 O O . PHE B 1 84 ? 5.846 43.745 50.636 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 574 PHE B O 1 ATOM 3058 C CB . PHE B 1 84 ? 8.070 44.878 52.422 1.00 7.32 ? ? ? ? ? ? 574 PHE B CB 1 ATOM 3059 C CG . PHE B 1 84 ? 9.440 45.270 52.920 1.00 7.71 ? ? ? ? ? ? 574 PHE B CG 1 ATOM 3060 C CD1 . PHE B 1 84 ? 10.249 46.123 52.170 1.00 8.33 ? ? ? ? ? ? 574 PHE B CD1 1 ATOM 3061 C CD2 . PHE B 1 84 ? 9.933 44.754 54.126 1.00 8.83 ? ? ? ? ? ? 574 PHE B CD2 1 ATOM 3062 C CE1 . PHE B 1 84 ? 11.550 46.477 52.589 1.00 8.99 ? ? ? ? ? ? 574 PHE B CE1 1 ATOM 3063 C CE2 . PHE B 1 84 ? 11.232 45.083 54.579 1.00 9.25 ? ? ? ? ? ? 574 PHE B CE2 1 ATOM 3064 C CZ . PHE B 1 84 ? 12.060 45.960 53.800 1.00 9.67 ? ? ? ? ? ? 574 PHE B CZ 1 ATOM 3065 N N . ASP B 1 85 ? 6.364 41.984 51.898 1.00 7.27 ? ? ? ? ? ? 575 ASP B N 1 ATOM 3066 C CA . ASP B 1 85 ? 5.046 41.391 51.762 1.00 7.41 ? ? ? ? ? ? 575 ASP B CA 1 ATOM 3067 C C . ASP B 1 85 ? 4.323 41.467 53.118 1.00 8.04 ? ? ? ? ? ? 575 ASP B C 1 ATOM 3068 O O . ASP B 1 85 ? 4.613 40.664 54.011 1.00 8.93 ? ? ? ? ? ? 575 ASP B O 1 ATOM 3069 C CB . ASP B 1 85 ? 5.204 39.935 51.308 1.00 8.17 ? ? ? ? ? ? 575 ASP B CB 1 ATOM 3070 C CG . ASP B 1 85 ? 3.875 39.256 51.045 1.00 8.54 ? ? ? ? ? ? 575 ASP B CG 1 ATOM 3071 O OD1 . ASP B 1 85 ? 2.824 39.801 51.413 1.00 9.09 ? ? ? ? ? ? 575 ASP B OD1 1 ATOM 3072 O OD2 . ASP B 1 85 ? 3.891 38.159 50.463 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 575 ASP B OD2 1 ATOM 3073 N N . PHE B 1 86 ? 3.390 42.406 53.259 1.00 7.44 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B N 1 ATOM 3074 C CA . PHE B 1 86 ? 2.646 42.581 54.501 1.00 7.81 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B CA 1 ATOM 3075 C C . PHE B 1 86 ? 1.264 41.928 54.434 1.00 9.90 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B C 1 ATOM 3076 O O . PHE B 1 86 ? 0.487 42.032 55.381 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B O 1 ATOM 3077 C CB . PHE B 1 86 ? 2.434 44.076 54.772 1.00 8.64 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B CB 1 ATOM 3078 C CG . PHE B 1 86 ? 3.718 44.856 54.952 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B CG 1 ATOM 3079 C CD1 . PHE B 1 86 ? 4.638 44.507 55.958 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B CD1 1 ATOM 3080 C CD2 . PHE B 1 86 ? 3.997 45.964 54.144 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B CD2 1 ATOM 3081 C CE1 . PHE B 1 86 ? 5.829 45.259 56.155 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B CE1 1 ATOM 3082 C CE2 . PHE B 1 86 ? 5.180 46.721 54.337 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B CE2 1 ATOM 3083 C CZ . PHE B 1 86 ? 6.095 46.364 55.343 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B CZ 1 ATOM 3084 N N . SER B 1 87 ? 0.969 41.214 53.359 1.00 9.74 ? ? ? ? ? ? 577 SER B N 1 ATOM 3085 C CA . SER B 1 87 ? -0.359 40.662 53.194 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 577 SER B CA 1 ATOM 3086 C C . SER B 1 87 ? -0.943 39.814 54.338 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 577 SER B C 1 ATOM 3087 O O . SER B 1 87 ? -2.049 40.109 54.818 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 577 SER B O 1 ATOM 3088 C CB . SER B 1 87 ? -0.484 39.954 51.843 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 577 SER B CB 1 ATOM 3089 O OG . SER B 1 87 ? 0.321 38.793 51.767 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 577 SER B OG 1 ATOM 3090 N N . LYS B 1 88 ? -0.216 38.783 54.764 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B N 1 ATOM 3091 C CA . LYS B 1 88 ? -0.707 37.894 55.824 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B CA 1 ATOM 3092 C C . LYS B 1 88 ? -0.687 38.548 57.179 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B C 1 ATOM 3093 O O . LYS B 1 88 ? -1.656 38.438 57.940 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B O 1 ATOM 3094 C CB . LYS B 1 88 ? 0.067 36.588 55.810 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B CB 1 ATOM 3095 C CG . LYS B 1 88 ? -0.262 35.755 54.558 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B CG 1 ATOM 3096 C CD . LYS B 1 88 ? 0.303 34.338 54.636 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B CD 1 ATOM 3097 C CE . LYS B 1 88 ? 0.232 33.567 53.281 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B CE 1 ATOM 3098 N NZ . LYS B 1 88 ? 1.154 32.333 53.220 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B NZ 1 ATOM 3099 N N . GLY B 1 89 ? 0.365 39.309 57.469 1.00 9.63 ? ? ? ? ? ? 579 GLY B N 1 ATOM 3100 C CA . GLY B 1 89 ? 0.427 39.986 58.751 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 579 GLY B CA 1 ATOM 3101 C C . GLY B 1 89 ? -0.703 40.993 58.913 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 579 GLY B C 1 ATOM 3102 O O . GLY B 1 89 ? -1.264 41.143 59.997 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 579 GLY B O 1 ATOM 3103 N N . ASP B 1 90 ? -1.014 41.738 57.851 1.00 9.62 ? ? ? ? ? ? 580 ASP B N 1 ATOM 3104 C CA . ASP B 1 90 ? -2.084 42.742 57.908 1.00 9.52 ? ? ? ? ? ? 580 ASP B CA 1 ATOM 3105 C C . ASP B 1 90 ? -3.462 42.061 58.028 1.00 8.94 ? ? ? ? ? ? 580 ASP B C 1 ATOM 3106 O O . ASP B 1 90 ? -4.379 42.627 58.619 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 580 ASP B O 1 ATOM 3107 C CB . ASP B 1 90 ? -2.034 43.661 56.679 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 580 ASP B CB 1 ATOM 3108 C CG . ASP B 1 90 ? -0.930 44.722 56.760 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 580 ASP B CG 1 ATOM 3109 O OD1 . ASP B 1 90 ? -0.092 44.715 57.671 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 580 ASP B OD1 1 ATOM 3110 O OD2 . ASP B 1 90 ? -0.908 45.591 55.866 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 580 ASP B OD2 1 ATOM 3111 N N . GLN B 1 91 ? -3.583 40.858 57.469 1.00 9.79 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B N 1 ATOM 3112 C CA . GLN B 1 91 ? -4.826 40.093 57.558 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B CA 1 ATOM 3113 C C . GLN B 1 91 ? -5.055 39.674 59.029 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B C 1 ATOM 3114 O O . GLN B 1 91 ? -6.171 39.828 59.557 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B O 1 ATOM 3115 C CB . GLN B 1 91 ? -4.735 38.863 56.681 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B CB 1 ATOM 3116 C CG . GLN B 1 91 ? -5.973 38.027 56.774 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B CG 1 ATOM 3117 C CD . GLN B 1 91 ? -5.952 36.833 55.852 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B CD 1 ATOM 3118 O OE1 . GLN B 1 91 ? -5.033 36.672 55.031 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B OE1 1 ATOM 3119 N NE2 . GLN B 1 91 ? -6.973 35.971 55.979 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B NE2 1 ATOM 3120 N N . LEU B 1 92 ? -3.999 39.188 59.688 1.00 9.78 ? ? ? ? ? ? 582 LEU B N 1 ATOM 3121 C CA . LEU B 1 92 ? -4.127 38.808 61.096 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 582 LEU B CA 1 ATOM 3122 C C . LEU B 1 92 ? -4.407 40.028 61.970 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 582 LEU B C 1 ATOM 3123 O O . LEU B 1 92 ? -5.257 39.979 62.868 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 582 LEU B O 1 ATOM 3124 C CB . LEU B 1 92 ? -2.906 38.030 61.611 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 582 LEU B CB 1 ATOM 3125 C CG . LEU B 1 92 ? -3.056 37.500 63.053 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 582 LEU B CG 1 ATOM 3126 C CD1 . LEU B 1 92 ? -4.244 36.573 63.182 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 582 LEU B CD1 1 ATOM 3127 C CD2 . LEU B 1 92 ? -1.809 36.733 63.432 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 582 LEU B CD2 1 ATOM 3128 N N . LEU B 1 93 ? -3.749 41.148 61.690 1.00 9.95 ? ? ? ? ? ? 583 LEU B N 1 ATOM 3129 C CA . LEU B 1 93 ? -3.992 42.353 62.470 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 583 LEU B CA 1 ATOM 3130 C C . LEU B 1 93 ? -5.455 42.825 62.407 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 583 LEU B C 1 ATOM 3131 O O . LEU B 1 93 ? -6.012 43.218 63.422 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 583 LEU B O 1 ATOM 3132 C CB . LEU B 1 93 ? -3.036 43.488 62.065 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 583 LEU B CB 1 ATOM 3133 C CG . LEU B 1 93 ? -3.218 44.792 62.859 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 583 LEU B CG 1 ATOM 3134 C CD1 . LEU B 1 93 ? -3.073 44.577 64.361 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 583 LEU B CD1 1 ATOM 3135 C CD2 . LEU B 1 93 ? -2.199 45.836 62.404 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 583 LEU B CD2 1 ATOM 3136 N N . ALA B 1 94 ? -6.058 42.826 61.223 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 584 ALA B N 1 ATOM 3137 C CA . ALA B 1 94 ? -7.444 43.257 61.084 1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 584 ALA B CA 1 ATOM 3138 C C . ALA B 1 94 ? -8.355 42.357 61.926 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 584 ALA B C 1 ATOM 3139 O O . ALA B 1 94 ? -9.291 42.849 62.563 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 584 ALA B O 1 ATOM 3140 C CB . ALA B 1 94 ? -7.879 43.213 59.633 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 584 ALA B CB 1 ATOM 3141 N N . PHE B 1 95 ? -8.091 41.049 61.886 1.00 9.55 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B N 1 ATOM 3142 C CA . PHE B 1 95 ? -8.855 40.065 62.666 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B CA 1 ATOM 3143 C C . PHE B 1 95 ? -8.709 40.367 64.174 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B C 1 ATOM 3144 O O . PHE B 1 95 ? -9.720 40.415 64.901 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B O 1 ATOM 3145 C CB . PHE B 1 95 ? -8.371 38.657 62.318 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B CB 1 ATOM 3146 C CG . PHE B 1 95 ? -8.915 37.569 63.208 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B CG 1 ATOM 3147 C CD1 . PHE B 1 95 ? -10.128 36.952 62.926 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B CD1 1 ATOM 3148 C CD2 . PHE B 1 95 ? -8.183 37.122 64.306 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B CD2 1 ATOM 3149 C CE1 . PHE B 1 95 ? -10.609 35.897 63.733 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B CE1 1 ATOM 3150 C CE2 . PHE B 1 95 ? -8.668 36.065 65.111 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B CE2 1 ATOM 3151 C CZ . PHE B 1 95 ? -9.874 35.473 64.810 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B CZ 1 ATOM 3152 N N . ALA B 1 96 ? -7.467 40.631 64.620 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 586 ALA B N 1 ATOM 3153 C CA . ALA B 1 96 ? -7.161 40.952 66.032 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 586 ALA B CA 1 ATOM 3154 C C . ALA B 1 96 ? -7.943 42.190 66.455 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 586 ALA B C 1 ATOM 3155 O O . ALA B 1 96 ? -8.618 42.198 67.494 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 586 ALA B O 1 ATOM 3156 C CB . ALA B 1 96 ? -5.675 41.195 66.227 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 586 ALA B CB 1 ATOM 3157 N N . GLU B 1 97 ? -7.955 43.193 65.588 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B N 1 ATOM 3158 C CA . GLU B 1 97 ? -8.655 44.411 65.884 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B CA 1 ATOM 3159 C C . GLU B 1 97 ? -10.167 44.269 66.008 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B C 1 ATOM 3160 O O . GLU B 1 97 ? -10.742 44.837 66.924 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B O 1 ATOM 3161 C CB . GLU B 1 97 ? -8.245 45.495 64.893 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B CB 1 ATOM 3162 C CG . GLU B 1 97 ? -6.757 45.847 65.079 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B CG 1 ATOM 3163 C CD . GLU B 1 97 ? -6.309 47.080 64.310 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B CD 1 ATOM 3164 O OE1 . GLU B 1 97 ? -6.821 47.329 63.191 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B OE1 1 ATOM 3165 O OE2 . GLU B 1 97 ? -5.407 47.781 64.827 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B OE2 1 ATOM 3166 N N . ARG B 1 98 ? -10.829 43.502 65.151 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B N 1 ATOM 3167 C CA . ARG B 1 98 ? -12.291 43.382 65.310 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B CA 1 ATOM 3168 C C . ARG B 1 98 ? -12.698 42.413 66.457 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B C 1 ATOM 3169 O O . ARG B 1 98 ? -13.887 42.309 66.814 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B O 1 ATOM 3170 C CB . ARG B 1 98 ? -12.978 43.011 63.975 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B CB 1 ATOM 3171 C CG . ARG B 1 98 ? -13.005 41.557 63.616 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B CG 1 ATOM 3172 C CD . ARG B 1 98 ? -13.743 41.335 62.278 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B CD 1 ATOM 3173 N NE . ARG B 1 98 ? -12.777 41.482 61.201 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B NE 1 ATOM 3174 C CZ . ARG B 1 98 ? -12.258 40.475 60.494 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B CZ 1 ATOM 3175 N NH1 . ARG B 1 98 ? -12.650 39.225 60.691 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B NH1 1 ATOM 3176 N NH2 . ARG B 1 98 ? -11.164 40.685 59.781 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B NH2 1 ATOM 3177 N N . ASN B 1 99 ? -11.705 41.730 67.042 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 589 ASN B N 1 ATOM 3178 C CA . ASN B 1 99 ? -11.946 40.795 68.147 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 589 ASN B CA 1 ATOM 3179 C C . ASN B 1 99 ? -11.363 41.226 69.480 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 589 ASN B C 1 ATOM 3180 O O . ASN B 1 99 ? -11.353 40.456 70.436 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 589 ASN B O 1 ATOM 3181 C CB . ASN B 1 99 ? -11.505 39.389 67.768 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 589 ASN B CB 1 ATOM 3182 C CG . ASN B 1 99 ? -12.458 38.761 66.796 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 589 ASN B CG 1 ATOM 3183 O OD1 . ASN B 1 99 ? -13.597 38.486 67.156 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 589 ASN B OD1 1 ATOM 3184 N ND2 . ASN B 1 99 ? -12.041 38.599 65.539 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 589 ASN B ND2 1 ATOM 3185 N N . GLY B 1 100 ? -10.959 42.489 69.552 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 590 GLY B N 1 ATOM 3186 C CA . GLY B 1 100 ? -10.402 43.037 70.769 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 590 GLY B CA 1 ATOM 3187 C C . GLY B 1 100 ? -9.165 42.323 71.280 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 590 GLY B C 1 ATOM 3188 O O . GLY B 1 100 ? -8.971 42.228 72.499 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 590 GLY B O 1 ATOM 3189 N N . MET B 1 101 ? -8.317 41.850 70.370 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 591 MET B N 1 ATOM 3190 C CA . MET B 1 101 ? -7.096 41.155 70.737 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 591 MET B CA 1 ATOM 3191 C C . MET B 1 101 ? -5.851 42.000 70.511 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 591 MET B C 1 ATOM 3192 O O . MET B 1 101 ? -5.845 42.905 69.680 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 591 MET B O 1 ATOM 3193 C CB . MET B 1 101 ? -6.951 39.900 69.896 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 591 MET B CB 1 ATOM 3194 C CG . MET B 1 101 ? -8.140 38.974 69.927 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 591 MET B CG 1 ATOM 3195 S SD . MET B 1 101 ? -7.858 37.701 68.741 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 591 MET B SD 1 ATOM 3196 C CE . MET B 1 101 ? -9.104 36.592 69.158 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 591 MET B CE 1 ATOM 3197 N N . GLN B 1 102 ? -4.795 41.684 71.251 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B N 1 ATOM 3198 C CA . GLN B 1 102 ? -3.506 42.340 71.095 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B CA 1 ATOM 3199 C C . GLN B 1 102 ? -2.660 41.381 70.277 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B C 1 ATOM 3200 O O . GLN B 1 102 ? -3.027 40.226 70.102 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B O 1 ATOM 3201 C CB . GLN B 1 102 ? -2.848 42.633 72.445 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B CB 1 ATOM 3202 C CG . GLN B 1 102 ? -3.569 43.731 73.231 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B CG 1 ATOM 3203 C CD . GLN B 1 102 ? -2.866 44.121 74.522 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B CD 1 ATOM 3204 O OE1 . GLN B 1 102 ? -2.036 43.369 75.062 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B OE1 1 ATOM 3205 N NE2 . GLN B 1 102 ? -3.182 45.312 75.021 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B NE2 1 ATOM 3206 N N . MET B 1 103 ? -1.548 41.879 69.743 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 593 MET B N 1 ATOM 3207 C CA . MET B 1 103 ? -0.678 41.082 68.892 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 593 MET B CA 1 ATOM 3208 C C . MET B 1 103 ? 0.787 41.200 69.262 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 593 MET B C 1 ATOM 3209 O O . MET B 1 103 ? 1.217 42.265 69.673 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 593 MET B O 1 ATOM 3210 C CB . MET B 1 103 ? -0.876 41.574 67.445 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 593 MET B CB 1 ATOM 3211 C CG . MET B 1 103 ? -0.193 40.760 66.367 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 593 MET B CG 1 ATOM 3212 S SD . MET B 1 103 ? -0.944 41.203 64.777 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 593 MET B SD 1 ATOM 3213 C CE . MET B 1 103 ? 0.054 40.297 63.672 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 593 MET B CE 1 ATOM 3214 N N . ARG B 1 104 ? 1.526 40.091 69.192 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B N 1 ATOM 3215 C CA . ARG B 1 104 ? 2.981 40.114 69.413 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B CA 1 ATOM 3216 C C . ARG B 1 104 ? 3.608 39.971 68.005 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B C 1 ATOM 3217 O O . ARG B 1 104 ? 3.061 39.263 67.153 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B O 1 ATOM 3218 C CB . ARG B 1 104 ? 3.468 38.924 70.269 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B CB 1 ATOM 3219 C CG . ARG B 1 104 ? 2.907 38.829 71.701 1.00 9.93 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B CG 1 ATOM 3220 C CD . ARG B 1 104 ? 3.654 37.749 72.492 1.00 9.45 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B CD 1 ATOM 3221 N NE . ARG B 1 104 ? 4.915 38.253 73.044 1.00 9.36 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B NE 1 ATOM 3222 C CZ . ARG B 1 104 ? 6.136 37.919 72.616 1.00 9.01 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B CZ 1 ATOM 3223 N NH1 . ARG B 1 104 ? 6.313 37.046 71.612 1.00 8.26 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B NH1 1 ATOM 3224 N NH2 . ARG B 1 104 ? 7.204 38.532 73.149 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B NH2 1 ATOM 3225 N N . GLY B 1 105 ? 4.760 40.610 67.784 1.00 8.77 ? ? ? ? ? ? 595 GLY B N 1 ATOM 3226 C CA . GLY B 1 105 ? 5.445 40.517 66.503 1.00 8.49 ? ? ? ? ? ? 595 GLY B CA 1 ATOM 3227 C C . GLY B 1 105 ? 6.554 39.488 66.648 1.00 8.79 ? ? ? ? ? ? 595 GLY B C 1 ATOM 3228 O O . GLY B 1 105 ? 7.393 39.586 67.532 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 595 GLY B O 1 ATOM 3229 N N . HIS B 1 106 ? 6.600 38.516 65.762 1.00 9.22 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B N 1 ATOM 3230 C CA . HIS B 1 106 ? 7.590 37.453 65.843 1.00 9.60 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B CA 1 ATOM 3231 C C . HIS B 1 106 ? 8.020 37.154 64.396 1.00 9.76 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B C 1 ATOM 3232 O O . HIS B 1 106 ? 7.191 36.683 63.601 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B O 1 ATOM 3233 C CB . HIS B 1 106 ? 6.889 36.233 66.489 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B CB 1 ATOM 3234 C CG . HIS B 1 106 ? 7.743 35.013 66.588 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B CG 1 ATOM 3235 N ND1 . HIS B 1 106 ? 8.725 34.866 67.545 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B ND1 1 ATOM 3236 C CD2 . HIS B 1 106 ? 7.785 33.893 65.832 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B CD2 1 ATOM 3237 C CE1 . HIS B 1 106 ? 9.340 33.712 67.370 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B CE1 1 ATOM 3238 N NE2 . HIS B 1 106 ? 8.791 33.101 66.336 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B NE2 1 ATOM 3239 N N . THR B 1 107 ? 9.289 37.366 64.029 1.00 9.09 ? ? ? ? ? ? 597 THR B N 1 ATOM 3240 C CA . THR B 1 107 ? 10.404 37.870 64.862 1.00 8.20 ? ? ? ? ? ? 597 THR B CA 1 ATOM 3241 C C . THR B 1 107 ? 11.358 38.515 63.828 1.00 8.37 ? ? ? ? ? ? 597 THR B C 1 ATOM 3242 O O . THR B 1 107 ? 11.420 38.064 62.681 1.00 8.84 ? ? ? ? ? ? 597 THR B O 1 ATOM 3243 C CB . THR B 1 107 ? 11.150 36.695 65.612 1.00 8.91 ? ? ? ? ? ? 597 THR B CB 1 ATOM 3244 O OG1 . THR B 1 107 ? 12.288 37.196 66.322 1.00 8.90 ? ? ? ? ? ? 597 THR B OG1 1 ATOM 3245 C CG2 . THR B 1 107 ? 11.614 35.573 64.618 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 597 THR B CG2 1 ATOM 3246 N N . LEU B 1 108 ? 12.155 39.484 64.252 1.00 8.20 ? ? ? ? ? ? 598 LEU B N 1 ATOM 3247 C CA . LEU B 1 108 ? 13.022 40.201 63.320 1.00 8.51 ? ? ? ? ? ? 598 LEU B CA 1 ATOM 3248 C C . LEU B 1 108 ? 14.347 39.561 62.955 1.00 9.00 ? ? ? ? ? ? 598 LEU B C 1 ATOM 3249 O O . LEU B 1 108 ? 14.584 39.230 61.790 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 598 LEU B O 1 ATOM 3250 C CB . LEU B 1 108 ? 13.205 41.658 63.808 1.00 8.63 ? ? ? ? ? ? 598 LEU B CB 1 ATOM 3251 C CG . LEU B 1 108 ? 11.890 42.447 63.943 1.00 9.80 ? ? ? ? ? ? 598 LEU B CG 1 ATOM 3252 C CD1 . LEU B 1 108 ? 12.060 43.724 64.758 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 598 LEU B CD1 1 ATOM 3253 C CD2 . LEU B 1 108 ? 11.312 42.770 62.537 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 598 LEU B CD2 1 ATOM 3254 N N . ILE B 1 109 ? 15.186 39.324 63.951 1.00 8.83 ? ? ? ? ? ? 599 ILE B N 1 ATOM 3255 C CA . ILE B 1 109 ? 16.526 38.802 63.730 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 599 ILE B CA 1 ATOM 3256 C C . ILE B 1 109 ? 16.640 37.380 64.287 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 599 ILE B C 1 ATOM 3257 O O . ILE B 1 109 ? 16.536 37.181 65.510 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 599 ILE B O 1 ATOM 3258 C CB . ILE B 1 109 ? 17.560 39.752 64.443 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 599 ILE B CB 1 ATOM 3259 C CG1 . ILE B 1 109 ? 17.374 41.210 63.985 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 599 ILE B CG1 1 ATOM 3260 C CG2 . ILE B 1 109 ? 18.978 39.250 64.287 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 599 ILE B CG2 1 ATOM 3261 C CD1 . ILE B 1 109 ? 17.391 41.424 62.477 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 599 ILE B CD1 1 ATOM 3262 N N . TRP B 1 110 ? 16.924 36.423 63.410 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B N 1 ATOM 3263 C CA . TRP B 1 110 ? 17.030 35.023 63.794 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CA 1 ATOM 3264 C C . TRP B 1 110 ? 18.036 34.365 62.829 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B C 1 ATOM 3265 O O . TRP B 1 110 ? 18.325 34.905 61.741 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B O 1 ATOM 3266 C CB . TRP B 1 110 ? 15.651 34.422 63.642 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CB 1 ATOM 3267 C CG . TRP B 1 110 ? 15.472 33.058 64.149 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CG 1 ATOM 3268 C CD1 . TRP B 1 110 ? 16.160 32.425 65.163 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CD1 1 ATOM 3269 C CD2 . TRP B 1 110 ? 14.463 32.156 63.721 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CD2 1 ATOM 3270 N NE1 . TRP B 1 110 ? 15.614 31.172 65.392 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B NE1 1 ATOM 3271 C CE2 . TRP B 1 110 ? 14.572 30.985 64.519 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CE2 1 ATOM 3272 C CE3 . TRP B 1 110 ? 13.465 32.223 62.740 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CE3 1 ATOM 3273 C CZ2 . TRP B 1 110 ? 13.711 29.894 64.356 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CZ2 1 ATOM 3274 C CZ3 . TRP B 1 110 ? 12.611 31.142 62.581 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CZ3 1 ATOM 3275 C CH2 . TRP B 1 110 ? 12.738 29.989 63.387 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CH2 1 ATOM 3276 N N . HIS B 1 111 ? 18.620 33.235 63.237 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B N 1 ATOM 3277 C CA . HIS B 1 111 ? 19.606 32.537 62.392 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B CA 1 ATOM 3278 C C . HIS B 1 111 ? 18.939 31.582 61.413 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B C 1 ATOM 3279 O O . HIS B 1 111 ? 19.577 31.100 60.485 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B O 1 ATOM 3280 C CB . HIS B 1 111 ? 20.634 31.790 63.260 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B CB 1 ATOM 3281 C CG . HIS B 1 111 ? 20.015 30.812 64.207 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B CG 1 ATOM 3282 N ND1 . HIS B 1 111 ? 20.014 29.449 63.982 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B ND1 1 ATOM 3283 C CD2 . HIS B 1 111 ? 19.322 31.006 65.358 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B CD2 1 ATOM 3284 C CE1 . HIS B 1 111 ? 19.340 28.849 64.953 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B CE1 1 ATOM 3285 N NE2 . HIS B 1 111 ? 18.913 29.770 65.799 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B NE2 1 ATOM 3286 N N . ASN B 1 112 ? 17.654 31.322 61.605 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 602 ASN B N 1 ATOM 3287 C CA . ASN B 1 112 ? 16.904 30.424 60.719 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 602 ASN B CA 1 ATOM 3288 C C . ASN B 1 112 ? 15.886 31.201 59.871 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 602 ASN B C 1 ATOM 3289 O O . ASN B 1 112 ? 15.471 32.314 60.226 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 602 ASN B O 1 ATOM 3290 C CB . ASN B 1 112 ? 16.079 29.421 61.532 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 602 ASN B CB 1 ATOM 3291 C CG . ASN B 1 112 ? 16.830 28.157 61.879 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 602 ASN B CG 1 ATOM 3292 O OD1 . ASN B 1 112 ? 17.846 27.806 61.256 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 602 ASN B OD1 1 ATOM 3293 N ND2 . ASN B 1 112 ? 16.314 27.437 62.890 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 602 ASN B ND2 1 ATOM 3294 N N . GLN B 1 113 ? 15.406 30.534 58.826 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B N 1 ATOM 3295 C CA . GLN B 1 113 ? 14.395 31.091 57.944 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B CA 1 ATOM 3296 C C . GLN B 1 113 ? 14.753 32.450 57.347 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B C 1 ATOM 3297 O O . GLN B 1 113 ? 13.963 33.410 57.412 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B O 1 ATOM 3298 C CB . GLN B 1 113 ? 13.018 31.109 58.659 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B CB 1 ATOM 3299 C CG . GLN B 1 113 ? 12.457 29.672 58.897 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B CG 1 ATOM 3300 C CD . GLN B 1 113 ? 11.058 29.628 59.532 1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B CD 1 ATOM 3301 O OE1 . GLN B 1 113 ? 10.906 29.290 60.723 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B OE1 1 ATOM 3302 N NE2 . GLN B 1 113 ? 10.024 29.934 58.731 1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B NE2 1 ATOM 3303 N N . ASN B 1 114 ? 15.982 32.544 56.846 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 604 ASN B N 1 ATOM 3304 C CA . ASN B 1 114 ? 16.452 33.767 56.189 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 604 ASN B CA 1 ATOM 3305 C C . ASN B 1 114 ? 16.356 33.489 54.692 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 604 ASN B C 1 ATOM 3306 O O . ASN B 1 114 ? 16.548 32.356 54.255 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 604 ASN B O 1 ATOM 3307 C CB . ASN B 1 114 ? 17.868 34.124 56.631 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 604 ASN B CB 1 ATOM 3308 C CG . ASN B 1 114 ? 17.877 34.696 58.022 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 604 ASN B CG 1 ATOM 3309 O OD1 . ASN B 1 114 ? 16.996 35.459 58.373 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 604 ASN B OD1 1 ATOM 3310 N ND2 . ASN B 1 114 ? 18.835 34.312 58.817 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 604 ASN B ND2 1 ATOM 3311 N N . PRO B 1 115 ? 15.978 34.498 53.902 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 605 PRO B N 1 ATOM 3312 C CA . PRO B 1 115 ? 15.847 34.294 52.449 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 605 PRO B CA 1 ATOM 3313 C C . PRO B 1 115 ? 17.184 34.127 51.686 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 605 PRO B C 1 ATOM 3314 O O . PRO B 1 115 ? 18.258 34.534 52.179 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 605 PRO B O 1 ATOM 3315 C CB . PRO B 1 115 ? 15.009 35.500 52.017 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 605 PRO B CB 1 ATOM 3316 C CG . PRO B 1 115 ? 15.452 36.579 52.968 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 605 PRO B CG 1 ATOM 3317 C CD . PRO B 1 115 ? 15.597 35.862 54.304 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 605 PRO B CD 1 ATOM 3318 N N . SER B 1 116 ? 17.127 33.458 50.529 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 606 SER B N 1 ATOM 3319 C CA . SER B 1 116 ? 18.337 33.195 49.724 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 606 SER B CA 1 ATOM 3320 C C . SER B 1 116 ? 19.207 34.435 49.438 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 606 SER B C 1 ATOM 3321 O O . SER B 1 116 ? 20.438 34.342 49.427 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 606 SER B O 1 ATOM 3322 C CB . SER B 1 116 ? 17.971 32.541 48.371 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 606 SER B CB 1 ATOM 3323 O OG . SER B 1 116 ? 17.408 31.259 48.555 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 606 SER B OG 1 ATOM 3324 N N . TRP B 1 117 ? 18.571 35.580 49.169 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B N 1 ATOM 3325 C CA . TRP B 1 117 ? 19.337 36.792 48.860 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CA 1 ATOM 3326 C C . TRP B 1 117 ? 20.232 37.238 50.018 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B C 1 ATOM 3327 O O . TRP B 1 117 ? 21.290 37.820 49.807 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B O 1 ATOM 3328 C CB . TRP B 1 117 ? 18.422 37.947 48.393 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CB 1 ATOM 3329 C CG . TRP B 1 117 ? 17.477 38.512 49.407 1.00 8.88 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CG 1 ATOM 3330 C CD1 . TRP B 1 117 ? 16.163 38.150 49.602 1.00 9.55 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CD1 1 ATOM 3331 C CD2 . TRP B 1 117 ? 17.740 39.576 50.337 1.00 8.90 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CD2 1 ATOM 3332 N NE1 . TRP B 1 117 ? 15.608 38.932 50.585 1.00 9.12 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B NE1 1 ATOM 3333 C CE2 . TRP B 1 117 ? 16.547 39.810 51.054 1.00 8.32 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CE2 1 ATOM 3334 C CE3 . TRP B 1 117 ? 18.876 40.353 50.636 1.00 8.99 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CE3 1 ATOM 3335 C CZ2 . TRP B 1 117 ? 16.453 40.785 52.045 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CZ2 1 ATOM 3336 C CZ3 . TRP B 1 117 ? 18.784 41.323 51.624 1.00 9.37 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CZ3 1 ATOM 3337 C CH2 . TRP B 1 117 ? 17.579 41.532 52.316 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CH2 1 ATOM 3338 N N . LEU B 1 118 ? 19.802 36.940 51.241 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B N 1 ATOM 3339 C CA . LEU B 1 118 ? 20.568 37.315 52.421 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B CA 1 ATOM 3340 C C . LEU B 1 118 ? 21.662 36.276 52.695 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B C 1 ATOM 3341 O O . LEU B 1 118 ? 22.845 36.608 52.782 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B O 1 ATOM 3342 C CB . LEU B 1 118 ? 19.651 37.405 53.645 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B CB 1 ATOM 3343 C CG . LEU B 1 118 ? 20.318 37.931 54.908 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B CG 1 ATOM 3344 C CD1 . LEU B 1 118 ? 20.522 39.419 54.731 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B CD1 1 ATOM 3345 C CD2 . LEU B 1 118 ? 19.417 37.670 56.097 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B CD2 1 ATOM 3346 N N . THR B 1 119 ? 21.281 35.012 52.809 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 609 THR B N 1 ATOM 3347 C CA . THR B 1 119 ? 22.273 33.999 53.110 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 609 THR B CA 1 ATOM 3348 C C . THR B 1 119 ? 23.336 33.796 52.003 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 609 THR B C 1 ATOM 3349 O O . THR B 1 119 ? 24.489 33.476 52.328 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 609 THR B O 1 ATOM 3350 C CB . THR B 1 119 ? 21.598 32.684 53.478 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 609 THR B CB 1 ATOM 3351 O OG1 . THR B 1 119 ? 20.902 32.169 52.341 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 609 THR B OG1 1 ATOM 3352 C CG2 . THR B 1 119 ? 20.595 32.916 54.564 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 609 THR B CG2 1 ATOM 3353 N N . ASN B 1 120 ? 22.956 33.995 50.728 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 610 ASN B N 1 ATOM 3354 C CA . ASN B 1 120 ? 23.870 33.844 49.586 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 610 ASN B CA 1 ATOM 3355 C C . ASN B 1 120 ? 24.534 35.168 49.153 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 610 ASN B C 1 ATOM 3356 O O . ASN B 1 120 ? 25.362 35.178 48.236 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 610 ASN B O 1 ATOM 3357 C CB . ASN B 1 120 ? 23.144 33.229 48.375 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 610 ASN B CB 1 ATOM 3358 C CG . ASN B 1 120 ? 22.830 31.750 48.562 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 610 ASN B CG 1 ATOM 3359 O OD1 . ASN B 1 120 ? 23.452 31.068 49.365 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 610 ASN B OD1 1 ATOM 3360 N ND2 . ASN B 1 120 ? 21.861 31.254 47.825 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 610 ASN B ND2 1 ATOM 3361 N N . GLY B 1 121 ? 24.217 36.259 49.850 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 611 GLY B N 1 ATOM 3362 C CA . GLY B 1 121 ? 24.757 37.566 49.522 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 611 GLY B CA 1 ATOM 3363 C C . GLY B 1 121 ? 26.205 37.781 49.886 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 611 GLY B C 1 ATOM 3364 O O . GLY B 1 121 ? 26.801 36.991 50.600 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 611 GLY B O 1 ATOM 3365 N N . ASN B 1 122 ? 26.759 38.889 49.417 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 612 ASN B N 1 ATOM 3366 C CA . ASN B 1 122 ? 28.155 39.252 49.663 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 612 ASN B CA 1 ATOM 3367 C C . ASN B 1 122 ? 28.138 40.470 50.617 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 612 ASN B C 1 ATOM 3368 O O . ASN B 1 122 ? 27.817 41.585 50.189 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 612 ASN B O 1 ATOM 3369 C CB . ASN B 1 122 ? 28.787 39.595 48.306 1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 612 ASN B CB 1 ATOM 3370 C CG . ASN B 1 122 ? 30.264 39.882 48.408 1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 612 ASN B CG 1 ATOM 3371 O OD1 . ASN B 1 122 ? 30.945 39.434 49.353 1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 612 ASN B OD1 1 ATOM 3372 N ND2 . ASN B 1 122 ? 30.783 40.643 47.435 1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 612 ASN B ND2 1 ATOM 3373 N N . TRP B 1 123 ? 28.448 40.246 51.902 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B N 1 ATOM 3374 C CA . TRP B 1 123 ? 28.356 41.304 52.911 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CA 1 ATOM 3375 C C . TRP B 1 123 ? 29.598 41.588 53.751 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B C 1 ATOM 3376 O O . TRP B 1 123 ? 30.480 40.742 53.907 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B O 1 ATOM 3377 C CB . TRP B 1 123 ? 27.250 40.943 53.944 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CB 1 ATOM 3378 C CG . TRP B 1 123 ? 25.958 40.450 53.374 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CG 1 ATOM 3379 C CD1 . TRP B 1 123 ? 25.508 39.167 53.381 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CD1 1 ATOM 3380 C CD2 . TRP B 1 123 ? 24.971 41.218 52.671 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CD2 1 ATOM 3381 N NE1 . TRP B 1 123 ? 24.310 39.079 52.720 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B NE1 1 ATOM 3382 C CE2 . TRP B 1 123 ? 23.955 40.322 52.269 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CE2 1 ATOM 3383 C CE3 . TRP B 1 123 ? 24.850 42.564 52.341 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CE3 1 ATOM 3384 C CZ2 . TRP B 1 123 ? 22.833 40.730 51.549 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CZ2 1 ATOM 3385 C CZ3 . TRP B 1 123 ? 23.726 42.975 51.620 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CZ3 1 ATOM 3386 C CH2 . TRP B 1 123 ? 22.735 42.056 51.234 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CH2 1 ATOM 3387 N N . ASN B 1 124 ? 29.600 42.777 54.346 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 614 ASN B N 1 ATOM 3388 C CA . ASN B 1 124 ? 30.625 43.164 55.306 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 614 ASN B CA 1 ATOM 3389 C C . ASN B 1 124 ? 29.832 43.798 56.451 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 614 ASN B C 1 ATOM 3390 O O . ASN B 1 124 ? 28.601 43.897 56.373 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 614 ASN B O 1 ATOM 3391 C CB . ASN B 1 124 ? 31.694 44.108 54.720 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 614 ASN B CB 1 ATOM 3392 C CG . ASN B 1 124 ? 31.102 45.367 54.114 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 614 ASN B CG 1 ATOM 3393 O OD1 . ASN B 1 124 ? 30.322 46.077 54.731 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 614 ASN B OD1 1 ATOM 3394 N ND2 . ASN B 1 124 ? 31.475 45.641 52.875 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 614 ASN B ND2 1 ATOM 3395 N N . ARG B 1 125 ? 30.510 44.167 57.531 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B N 1 ATOM 3396 C CA . ARG B 1 125 ? 29.841 44.752 58.691 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B CA 1 ATOM 3397 C C . ARG B 1 125 ? 28.903 45.944 58.381 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B C 1 ATOM 3398 O O . ARG B 1 125 ? 27.722 45.943 58.751 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B O 1 ATOM 3399 C CB . ARG B 1 125 ? 30.895 45.115 59.768 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B CB 1 ATOM 3400 C CG . ARG B 1 125 ? 30.379 45.998 60.894 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B CG 1 ATOM 3401 C CD . ARG B 1 125 ? 31.430 46.264 61.969 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B CD 1 ATOM 3402 N NE . ARG B 1 125 ? 30.941 47.232 62.945 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B NE 1 ATOM 3403 C CZ . ARG B 1 125 ? 30.514 46.915 64.168 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B CZ 1 ATOM 3404 N NH1 . ARG B 1 125 ? 30.514 45.640 64.590 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B NH1 1 ATOM 3405 N NH2 . ARG B 1 125 ? 30.081 47.868 64.976 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B NH2 1 ATOM 3406 N N . ASP B 1 126 ? 29.396 46.926 57.631 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 616 ASP B N 1 ATOM 3407 C CA . ASP B 1 126 ? 28.585 48.107 57.328 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 616 ASP B CA 1 ATOM 3408 C C . ASP B 1 126 ? 27.403 47.845 56.429 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 616 ASP B C 1 ATOM 3409 O O . ASP B 1 126 ? 26.339 48.419 56.655 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 616 ASP B O 1 ATOM 3410 C CB . ASP B 1 126 ? 29.436 49.209 56.704 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 616 ASP B CB 1 ATOM 3411 C CG . ASP B 1 126 ? 30.622 49.587 57.578 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 616 ASP B CG 1 ATOM 3412 O OD1 . ASP B 1 126 ? 30.442 49.857 58.793 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 616 ASP B OD1 1 ATOM 3413 O OD2 . ASP B 1 126 ? 31.753 49.576 57.048 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 616 ASP B OD2 1 ATOM 3414 N N . SER B 1 127 ? 27.583 46.993 55.423 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 617 SER B N 1 ATOM 3415 C CA . SER B 1 127 ? 26.497 46.723 54.507 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 617 SER B CA 1 ATOM 3416 C C . SER B 1 127 ? 25.436 45.844 55.151 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 617 SER B C 1 ATOM 3417 O O . SER B 1 127 ? 24.257 46.035 54.874 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 617 SER B O 1 ATOM 3418 C CB . SER B 1 127 ? 26.955 46.149 53.161 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 617 SER B CB 1 ATOM 3419 O OG . SER B 1 127 ? 27.612 44.905 53.274 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 617 SER B OG 1 ATOM 3420 N N . LEU B 1 128 ? 25.839 44.899 56.002 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 618 LEU B N 1 ATOM 3421 C CA . LEU B 1 128 ? 24.835 44.054 56.669 1.00 9.68 ? ? ? ? ? ? 618 LEU B CA 1 ATOM 3422 C C . LEU B 1 128 ? 24.091 44.854 57.742 1.00 8.95 ? ? ? ? ? ? 618 LEU B C 1 ATOM 3423 O O . LEU B 1 128 ? 22.899 44.644 57.934 1.00 9.53 ? ? ? ? ? ? 618 LEU B O 1 ATOM 3424 C CB . LEU B 1 128 ? 25.422 42.745 57.199 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 618 LEU B CB 1 ATOM 3425 C CG . LEU B 1 128 ? 24.398 41.681 57.617 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 618 LEU B CG 1 ATOM 3426 C CD1 . LEU B 1 128 ? 23.532 41.244 56.428 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 618 LEU B CD1 1 ATOM 3427 C CD2 . LEU B 1 128 ? 25.167 40.501 58.111 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 618 LEU B CD2 1 ATOM 3428 N N . LEU B 1 129 ? 24.754 45.803 58.407 1.00 9.27 ? ? ? ? ? ? 619 LEU B N 1 ATOM 3429 C CA . LEU B 1 129 ? 24.065 46.654 59.384 1.00 9.59 ? ? ? ? ? ? 619 LEU B CA 1 ATOM 3430 C C . LEU B 1 129 ? 22.971 47.497 58.695 1.00 9.15 ? ? ? ? ? ? 619 LEU B C 1 ATOM 3431 O O . LEU B 1 129 ? 21.900 47.715 59.254 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 619 LEU B O 1 ATOM 3432 C CB . LEU B 1 129 ? 25.054 47.576 60.132 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 619 LEU B CB 1 ATOM 3433 C CG . LEU B 1 129 ? 25.765 47.000 61.370 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 619 LEU B CG 1 ATOM 3434 C CD1 . LEU B 1 129 ? 26.820 48.006 61.875 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 619 LEU B CD1 1 ATOM 3435 C CD2 . LEU B 1 129 ? 24.754 46.731 62.471 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 619 LEU B CD2 1 ATOM 3436 N N . ALA B 1 130 ? 23.265 47.995 57.481 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 620 ALA B N 1 ATOM 3437 C CA . ALA B 1 130 ? 22.294 48.791 56.709 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 620 ALA B CA 1 ATOM 3438 C C . ALA B 1 130 ? 21.080 47.922 56.332 1.00 8.39 ? ? ? ? ? ? 620 ALA B C 1 ATOM 3439 O O . ALA B 1 130 ? 19.964 48.397 56.343 1.00 9.50 ? ? ? ? ? ? 620 ALA B O 1 ATOM 3440 C CB . ALA B 1 130 ? 22.945 49.357 55.454 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 620 ALA B CB 1 ATOM 3441 N N . VAL B 1 131 ? 21.303 46.665 55.959 1.00 8.16 ? ? ? ? ? ? 621 VAL B N 1 ATOM 3442 C CA . VAL B 1 131 ? 20.194 45.733 55.662 1.00 8.80 ? ? ? ? ? ? 621 VAL B CA 1 ATOM 3443 C C . VAL B 1 131 ? 19.343 45.512 56.946 1.00 9.06 ? ? ? ? ? ? 621 VAL B C 1 ATOM 3444 O O . VAL B 1 131 ? 18.107 45.519 56.886 1.00 8.64 ? ? ? ? ? ? 621 VAL B O 1 ATOM 3445 C CB . VAL B 1 131 ? 20.728 44.378 55.152 1.00 9.89 ? ? ? ? ? ? 621 VAL B CB 1 ATOM 3446 C CG1 . VAL B 1 131 ? 19.649 43.294 55.224 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 621 VAL B CG1 1 ATOM 3447 C CG2 . VAL B 1 131 ? 21.225 44.536 53.712 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 621 VAL B CG2 1 ATOM 3448 N N . MET B 1 132 ? 20.017 45.330 58.090 1.00 8.81 ? ? ? ? ? ? 622 MET B N 1 ATOM 3449 C CA . MET B 1 132 ? 19.328 45.132 59.363 1.00 9.41 ? ? ? ? ? ? 622 MET B CA 1 ATOM 3450 C C . MET B 1 132 ? 18.439 46.329 59.694 1.00 9.19 ? ? ? ? ? ? 622 MET B C 1 ATOM 3451 O O . MET B 1 132 ? 17.255 46.195 60.063 1.00 8.80 ? ? ? ? ? ? 622 MET B O 1 ATOM 3452 C CB . MET B 1 132 ? 20.355 44.923 60.486 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 622 MET B CB 1 ATOM 3453 C CG . MET B 1 132 ? 19.699 44.714 61.863 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 622 MET B CG 1 ATOM 3454 S SD . MET B 1 132 ? 20.870 44.771 63.228 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 622 MET B SD 1 ATOM 3455 C CE . MET B 1 132 ? 21.458 43.241 63.000 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 622 MET B CE 1 ATOM 3456 N N . LYS B 1 133 ? 19.016 47.517 59.565 1.00 8.91 ? ? ? ? ? ? 623 LYS B N 1 ATOM 3457 C CA . LYS B 1 133 ? 18.293 48.736 59.848 1.00 8.78 ? ? ? ? ? ? 623 LYS B CA 1 ATOM 3458 C C . LYS B 1 133 ? 17.055 48.897 58.951 1.00 7.64 ? ? ? ? ? ? 623 LYS B C 1 ATOM 3459 O O . LYS B 1 133 ? 15.992 49.272 59.414 1.00 9.24 ? ? ? ? ? ? 623 LYS B O 1 ATOM 3460 C CB . LYS B 1 133 ? 19.221 49.939 59.680 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 623 LYS B CB 1 ATOM 3461 C CG . LYS B 1 133 ? 18.596 51.191 60.201 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 623 LYS B CG 1 ATOM 3462 C CD . LYS B 1 133 ? 19.573 52.344 60.182 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 623 LYS B CD 1 ATOM 3463 C CE . LYS B 1 133 ? 19.089 53.456 61.133 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 623 LYS B CE 1 ATOM 3464 N NZ . LYS B 1 133 ? 17.591 53.702 61.073 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 623 LYS B NZ 1 ATOM 3465 N N . ASN B 1 134 ? 17.220 48.659 57.659 1.00 7.98 ? ? ? ? ? ? 624 ASN B N 1 ATOM 3466 C CA . ASN B 1 134 ? 16.105 48.809 56.705 1.00 8.10 ? ? ? ? ? ? 624 ASN B CA 1 ATOM 3467 C C . ASN B 1 134 ? 14.957 47.813 57.004 1.00 7.59 ? ? ? ? ? ? 624 ASN B C 1 ATOM 3468 O O . ASN B 1 134 ? 13.769 48.174 56.982 1.00 7.91 ? ? ? ? ? ? 624 ASN B O 1 ATOM 3469 C CB . ASN B 1 134 ? 16.599 48.640 55.251 1.00 9.28 ? ? ? ? ? ? 624 ASN B CB 1 ATOM 3470 C CG . ASN B 1 134 ? 15.500 48.920 54.234 1.00 9.66 ? ? ? ? ? ? 624 ASN B CG 1 ATOM 3471 O OD1 . ASN B 1 134 ? 14.875 49.978 54.290 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 624 ASN B OD1 1 ATOM 3472 N ND2 . ASN B 1 134 ? 15.246 47.978 53.319 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 624 ASN B ND2 1 ATOM 3473 N N . HIS B 1 135 ? 15.317 46.565 57.307 1.00 7.44 ? ? ? ? ? ? 625 HIS B N 1 ATOM 3474 C CA . HIS B 1 135 ? 14.289 45.579 57.609 1.00 7.09 ? ? ? ? ? ? 625 HIS B CA 1 ATOM 3475 C C . HIS B 1 135 ? 13.530 45.945 58.884 1.00 7.40 ? ? ? ? ? ? 625 HIS B C 1 ATOM 3476 O O . HIS B 1 135 ? 12.292 46.024 58.890 1.00 7.62 ? ? ? ? ? ? 625 HIS B O 1 ATOM 3477 C CB . HIS B 1 135 ? 14.881 44.187 57.762 1.00 6.77 ? ? ? ? ? ? 625 HIS B CB 1 ATOM 3478 C CG . HIS B 1 135 ? 13.843 43.125 57.935 1.00 7.67 ? ? ? ? ? ? 625 HIS B CG 1 ATOM 3479 N ND1 . HIS B 1 135 ? 13.170 42.557 56.875 1.00 7.14 ? ? ? ? ? ? 625 HIS B ND1 1 ATOM 3480 C CD2 . HIS B 1 135 ? 13.347 42.531 59.053 1.00 8.18 ? ? ? ? ? ? 625 HIS B CD2 1 ATOM 3481 C CE1 . HIS B 1 135 ? 12.321 41.650 57.325 1.00 7.89 ? ? ? ? ? ? 625 HIS B CE1 1 ATOM 3482 N NE2 . HIS B 1 135 ? 12.411 41.616 58.643 1.00 7.36 ? ? ? ? ? ? 625 HIS B NE2 1 ATOM 3483 N N . ILE B 1 136 ? 14.272 46.208 59.951 1.00 7.76 ? ? ? ? ? ? 626 ILE B N 1 ATOM 3484 C CA . ILE B 1 136 ? 13.629 46.529 61.223 1.00 8.23 ? ? ? ? ? ? 626 ILE B CA 1 ATOM 3485 C C . ILE B 1 136 ? 12.755 47.793 61.122 1.00 8.20 ? ? ? ? ? ? 626 ILE B C 1 ATOM 3486 O O . ILE B 1 136 ? 11.598 47.806 61.544 1.00 8.15 ? ? ? ? ? ? 626 ILE B O 1 ATOM 3487 C CB . ILE B 1 136 ? 14.676 46.672 62.347 1.00 7.96 ? ? ? ? ? ? 626 ILE B CB 1 ATOM 3488 C CG1 . ILE B 1 136 ? 15.334 45.311 62.625 1.00 7.85 ? ? ? ? ? ? 626 ILE B CG1 1 ATOM 3489 C CG2 . ILE B 1 136 ? 14.020 47.292 63.613 1.00 7.56 ? ? ? ? ? ? 626 ILE B CG2 1 ATOM 3490 C CD1 . ILE B 1 136 ? 16.495 45.372 63.638 1.00 9.00 ? ? ? ? ? ? 626 ILE B CD1 1 ATOM 3491 N N . THR B 1 137 ? 13.300 48.845 60.512 1.00 8.83 ? ? ? ? ? ? 627 THR B N 1 ATOM 3492 C CA . THR B 1 137 ? 12.569 50.096 60.386 1.00 8.99 ? ? ? ? ? ? 627 THR B CA 1 ATOM 3493 C C . THR B 1 137 ? 11.324 49.968 59.475 1.00 8.25 ? ? ? ? ? ? 627 THR B C 1 ATOM 3494 O O . THR B 1 137 ? 10.229 50.445 59.838 1.00 9.27 ? ? ? ? ? ? 627 THR B O 1 ATOM 3495 C CB . THR B 1 137 ? 13.517 51.253 59.886 1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 627 THR B CB 1 ATOM 3496 O OG1 . THR B 1 137 ? 14.685 51.314 60.737 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 627 THR B OG1 1 ATOM 3497 C CG2 . THR B 1 137 ? 12.801 52.614 59.955 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 627 THR B CG2 1 ATOM 3498 N N . THR B 1 138 ? 11.476 49.343 58.307 1.00 7.56 ? ? ? ? ? ? 628 THR B N 1 ATOM 3499 C CA . THR B 1 138 ? 10.338 49.226 57.385 1.00 7.60 ? ? ? ? ? ? 628 THR B CA 1 ATOM 3500 C C . THR B 1 138 ? 9.200 48.401 57.996 1.00 8.35 ? ? ? ? ? ? 628 THR B C 1 ATOM 3501 O O . THR B 1 138 ? 8.036 48.837 57.987 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 628 THR B O 1 ATOM 3502 C CB . THR B 1 138 ? 10.757 48.642 56.030 1.00 8.26 ? ? ? ? ? ? 628 THR B CB 1 ATOM 3503 O OG1 . THR B 1 138 ? 11.742 49.510 55.423 1.00 8.68 ? ? ? ? ? ? 628 THR B OG1 1 ATOM 3504 C CG2 . THR B 1 138 ? 9.549 48.530 55.110 1.00 9.08 ? ? ? ? ? ? 628 THR B CG2 1 ATOM 3505 N N . VAL B 1 139 ? 9.546 47.266 58.605 1.00 7.12 ? ? ? ? ? ? 629 VAL B N 1 ATOM 3506 C CA . VAL B 1 139 ? 8.541 46.404 59.222 1.00 7.87 ? ? ? ? ? ? 629 VAL B CA 1 ATOM 3507 C C . VAL B 1 139 ? 7.859 47.062 60.441 1.00 7.48 ? ? ? ? ? ? 629 VAL B C 1 ATOM 3508 O O . VAL B 1 139 ? 6.631 47.124 60.520 1.00 7.41 ? ? ? ? ? ? 629 VAL B O 1 ATOM 3509 C CB . VAL B 1 139 ? 9.170 45.042 59.625 1.00 7.57 ? ? ? ? ? ? 629 VAL B CB 1 ATOM 3510 C CG1 . VAL B 1 139 ? 8.162 44.191 60.450 1.00 8.52 ? ? ? ? ? ? 629 VAL B CG1 1 ATOM 3511 C CG2 . VAL B 1 139 ? 9.588 44.281 58.365 1.00 8.60 ? ? ? ? ? ? 629 VAL B CG2 1 ATOM 3512 N N . MET B 1 140 ? 8.647 47.576 61.386 1.00 8.63 ? ? ? ? ? ? 630 MET B N 1 ATOM 3513 C CA . MET B 1 140 ? 8.055 48.171 62.587 1.00 8.49 ? ? ? ? ? ? 630 MET B CA 1 ATOM 3514 C C . MET B 1 140 ? 7.254 49.442 62.338 1.00 9.67 ? ? ? ? ? ? 630 MET B C 1 ATOM 3515 O O . MET B 1 140 ? 6.261 49.691 63.012 1.00 9.87 ? ? ? ? ? ? 630 MET B O 1 ATOM 3516 C CB . MET B 1 140 ? 9.100 48.378 63.688 1.00 9.55 ? ? ? ? ? ? 630 MET B CB 1 ATOM 3517 C CG . MET B 1 140 ? 9.647 47.053 64.236 1.00 9.29 ? ? ? ? ? ? 630 MET B CG 1 ATOM 3518 S SD . MET B 1 140 ? 10.804 47.271 65.614 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 630 MET B SD 1 ATOM 3519 C CE . MET B 1 140 ? 9.753 47.851 66.974 1.00 9.23 ? ? ? ? ? ? 630 MET B CE 1 ATOM 3520 N N . THR B 1 141 ? 7.665 50.248 61.362 1.00 9.87 ? ? ? ? ? ? 631 THR B N 1 ATOM 3521 C CA . THR B 1 141 ? 6.895 51.458 61.078 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 631 THR B CA 1 ATOM 3522 C C . THR B 1 141 ? 5.546 51.109 60.434 1.00 9.97 ? ? ? ? ? ? 631 THR B C 1 ATOM 3523 O O . THR B 1 141 ? 4.566 51.776 60.689 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 631 THR B O 1 ATOM 3524 C CB . THR B 1 141 ? 7.656 52.490 60.213 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 631 THR B CB 1 ATOM 3525 O OG1 . THR B 1 141 ? 7.964 51.919 58.963 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 631 THR B OG1 1 ATOM 3526 C CG2 . THR B 1 141 ? 8.941 52.908 60.873 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 631 THR B CG2 1 ATOM 3527 N N . HIS B 1 142 ? 5.477 50.042 59.643 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B N 1 ATOM 3528 C CA . HIS B 1 142 ? 4.197 49.631 59.046 1.00 9.75 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B CA 1 ATOM 3529 C C . HIS B 1 142 ? 3.209 49.237 60.158 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B C 1 ATOM 3530 O O . HIS B 1 142 ? 2.001 49.388 60.021 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B O 1 ATOM 3531 C CB . HIS B 1 142 ? 4.380 48.458 58.061 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B CB 1 ATOM 3532 C CG . HIS B 1 142 ? 3.132 48.085 57.313 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B CG 1 ATOM 3533 N ND1 . HIS B 1 142 ? 2.594 48.874 56.313 1.00 9.73 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B ND1 1 ATOM 3534 C CD2 . HIS B 1 142 ? 2.319 47.007 57.415 1.00 9.51 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B CD2 1 ATOM 3535 C CE1 . HIS B 1 142 ? 1.507 48.296 55.835 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B CE1 1 ATOM 3536 N NE2 . HIS B 1 142 ? 1.321 47.163 56.487 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B NE2 1 ATOM 3537 N N . TYR B 1 143 ? 3.722 48.716 61.264 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B N 1 ATOM 3538 C CA . TYR B 1 143 ? 2.846 48.310 62.383 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B CA 1 ATOM 3539 C C . TYR B 1 143 ? 2.988 49.243 63.585 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B C 1 ATOM 3540 O O . TYR B 1 143 ? 2.601 48.889 64.692 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B O 1 ATOM 3541 C CB . TYR B 1 143 ? 3.189 46.867 62.816 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B CB 1 ATOM 3542 C CG . TYR B 1 143 ? 2.867 45.831 61.756 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B CG 1 ATOM 3543 C CD1 . TYR B 1 143 ? 1.532 45.483 61.481 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B CD1 1 ATOM 3544 C CD2 . TYR B 1 143 ? 3.879 45.255 60.968 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B CD2 1 ATOM 3545 C CE1 . TYR B 1 143 ? 1.220 44.606 60.440 1.00 9.87 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B CE1 1 ATOM 3546 C CE2 . TYR B 1 143 ? 3.574 44.370 59.930 1.00 9.41 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B CE2 1 ATOM 3547 C CZ . TYR B 1 143 ? 2.237 44.056 59.669 1.00 9.18 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B CZ 1 ATOM 3548 O OH . TYR B 1 143 ? 1.940 43.208 58.628 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B OH 1 ATOM 3549 N N . LYS B 1 144 ? 3.487 50.447 63.360 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B N 1 ATOM 3550 C CA . LYS B 1 144 ? 3.720 51.370 64.455 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B CA 1 ATOM 3551 C C . LYS B 1 144 ? 2.498 51.586 65.358 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B C 1 ATOM 3552 O O . LYS B 1 144 ? 1.401 51.921 64.887 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B O 1 ATOM 3553 C CB . LYS B 1 144 ? 4.265 52.695 63.916 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B CB 1 ATOM 3554 C CG . LYS B 1 144 ? 4.770 53.594 65.021 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B CG 1 ATOM 3555 C CD . LYS B 1 144 ? 5.368 54.888 64.483 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B CD 1 ATOM 3556 C CE . LYS B 1 144 ? 5.751 55.821 65.628 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B CE 1 ATOM 3557 N NZ . LYS B 1 144 ? 6.239 57.119 65.113 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B NZ 1 ATOM 3558 N N . GLY B 1 145 ? 2.702 51.355 66.657 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 635 GLY B N 1 ATOM 3559 C CA . GLY B 1 145 ? 1.643 51.518 67.637 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 635 GLY B CA 1 ATOM 3560 C C . GLY B 1 145 ? 0.550 50.446 67.630 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 635 GLY B C 1 ATOM 3561 O O . GLY B 1 145 ? -0.410 50.565 68.394 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 635 GLY B O 1 ATOM 3562 N N . LYS B 1 146 ? 0.703 49.391 66.821 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B N 1 ATOM 3563 C CA . LYS B 1 146 ? -0.293 48.301 66.710 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B CA 1 ATOM 3564 C C . LYS B 1 146 ? 0.141 46.974 67.356 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B C 1 ATOM 3565 O O . LYS B 1 146 ? -0.689 46.104 67.568 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B O 1 ATOM 3566 C CB . LYS B 1 146 ? -0.566 47.979 65.238 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B CB 1 ATOM 3567 C CG . LYS B 1 146 ? -0.862 49.160 64.368 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B CG 1 ATOM 3568 C CD . LYS B 1 146 ? -2.204 49.747 64.676 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B CD 1 ATOM 3569 C CE . LYS B 1 146 ? -2.486 50.907 63.708 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B CE 1 ATOM 3570 N NZ . LYS B 1 146 ? -2.237 50.542 62.248 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B NZ 1 ATOM 3571 N N . ILE B 1 147 ? 1.443 46.796 67.575 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 637 ILE B N 1 ATOM 3572 C CA . ILE B 1 147 ? 1.994 45.569 68.137 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 637 ILE B CA 1 ATOM 3573 C C . ILE B 1 147 ? 2.654 45.873 69.471 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 637 ILE B C 1 ATOM 3574 O O . ILE B 1 147 ? 3.605 46.632 69.560 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 637 ILE B O 1 ATOM 3575 C CB . ILE B 1 147 ? 2.917 44.883 67.106 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 637 ILE B CB 1 ATOM 3576 C CG1 . ILE B 1 147 ? 2.042 44.422 65.924 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 637 ILE B CG1 1 ATOM 3577 C CG2 . ILE B 1 147 ? 3.725 43.744 67.753 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 637 ILE B CG2 1 ATOM 3578 C CD1 . ILE B 1 147 ? 2.714 43.582 64.868 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 637 ILE B CD1 1 ATOM 3579 N N . VAL B 1 148 ? 2.068 45.318 70.523 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 638 VAL B N 1 ATOM 3580 C CA . VAL B 1 148 ? 2.503 45.574 71.879 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 638 VAL B CA 1 ATOM 3581 C C . VAL B 1 148 ? 3.874 45.019 72.298 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 638 VAL B C 1 ATOM 3582 O O . VAL B 1 148 ? 4.617 45.682 73.028 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 638 VAL B O 1 ATOM 3583 C CB . VAL B 1 148 ? 1.358 45.157 72.885 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 638 VAL B CB 1 ATOM 3584 C CG1 . VAL B 1 148 ? 1.152 43.645 72.902 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 638 VAL B CG1 1 ATOM 3585 C CG2 . VAL B 1 148 ? 1.615 45.719 74.271 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 638 VAL B CG2 1 ATOM 3586 N N . GLU B 1 149 ? 4.216 43.827 71.830 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 639 GLU B N 1 ATOM 3587 C CA . GLU B 1 149 ? 5.493 43.218 72.183 1.00 9.19 ? ? ? ? ? ? 639 GLU B CA 1 ATOM 3588 C C . GLU B 1 149 ? 6.145 42.704 70.915 1.00 7.39 ? ? ? ? ? ? 639 GLU B C 1 ATOM 3589 O O . GLU B 1 149 ? 5.485 42.046 70.125 1.00 8.96 ? ? ? ? ? ? 639 GLU B O 1 ATOM 3590 C CB . GLU B 1 149 ? 5.270 42.005 73.127 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 639 GLU B CB 1 ATOM 3591 C CG . GLU B 1 149 ? 4.608 42.341 74.474 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 639 GLU B CG 1 ATOM 3592 C CD . GLU B 1 149 ? 4.485 41.144 75.435 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 639 GLU B CD 1 ATOM 3593 O OE1 . GLU B 1 149 ? 5.109 40.077 75.221 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 639 GLU B OE1 1 ATOM 3594 O OE2 . GLU B 1 149 ? 3.733 41.303 76.421 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 639 GLU B OE2 1 ATOM 3595 N N . TRP B 1 150 ? 7.433 42.958 70.761 1.00 7.03 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B N 1 ATOM 3596 C CA . TRP B 1 150 ? 8.187 42.512 69.602 1.00 6.78 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CA 1 ATOM 3597 C C . TRP B 1 150 ? 9.332 41.607 69.998 1.00 6.26 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B C 1 ATOM 3598 O O . TRP B 1 150 ? 10.123 41.961 70.873 1.00 7.34 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B O 1 ATOM 3599 C CB . TRP B 1 150 ? 8.808 43.721 68.837 1.00 8.02 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CB 1 ATOM 3600 C CG . TRP B 1 150 ? 7.951 44.265 67.716 1.00 9.48 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CG 1 ATOM 3601 C CD1 . TRP B 1 150 ? 7.138 45.365 67.747 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CD1 1 ATOM 3602 C CD2 . TRP B 1 150 ? 7.829 43.715 66.400 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CD2 1 ATOM 3603 N NE1 . TRP B 1 150 ? 6.517 45.527 66.525 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B NE1 1 ATOM 3604 C CE2 . TRP B 1 150 ? 6.927 44.532 65.683 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CE2 1 ATOM 3605 C CE3 . TRP B 1 150 ? 8.394 42.598 65.755 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CE3 1 ATOM 3606 C CZ2 . TRP B 1 150 ? 6.580 44.268 64.344 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CZ2 1 ATOM 3607 C CZ3 . TRP B 1 150 ? 8.044 42.329 64.414 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CZ3 1 ATOM 3608 C CH2 . TRP B 1 150 ? 7.150 43.166 63.737 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CH2 1 ATOM 3609 N N . ASP B 1 151 ? 9.424 40.444 69.366 1.00 5.84 ? ? ? ? ? ? 641 ASP B N 1 ATOM 3610 C CA . ASP B 1 151 ? 10.581 39.593 69.569 1.00 6.75 ? ? ? ? ? ? 641 ASP B CA 1 ATOM 3611 C C . ASP B 1 151 ? 11.604 40.154 68.555 1.00 7.38 ? ? ? ? ? ? 641 ASP B C 1 ATOM 3612 O O . ASP B 1 151 ? 11.605 39.768 67.365 1.00 7.36 ? ? ? ? ? ? 641 ASP B O 1 ATOM 3613 C CB . ASP B 1 151 ? 10.300 38.115 69.238 1.00 7.66 ? ? ? ? ? ? 641 ASP B CB 1 ATOM 3614 C CG . ASP B 1 151 ? 9.412 37.430 70.286 1.00 9.03 ? ? ? ? ? ? 641 ASP B CG 1 ATOM 3615 O OD1 . ASP B 1 151 ? 9.347 37.899 71.436 1.00 8.74 ? ? ? ? ? ? 641 ASP B OD1 1 ATOM 3616 O OD2 . ASP B 1 151 ? 8.782 36.425 69.898 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 641 ASP B OD2 1 ATOM 3617 N N . VAL B 1 152 ? 12.431 41.083 69.021 1.00 6.96 ? ? ? ? ? ? 642 VAL B N 1 ATOM 3618 C CA . VAL B 1 152 ? 13.455 41.679 68.165 1.00 7.28 ? ? ? ? ? ? 642 VAL B CA 1 ATOM 3619 C C . VAL B 1 152 ? 14.501 40.657 67.739 1.00 8.76 ? ? ? ? ? ? 642 VAL B C 1 ATOM 3620 O O . VAL B 1 152 ? 14.906 40.619 66.562 1.00 9.49 ? ? ? ? ? ? 642 VAL B O 1 ATOM 3621 C CB . VAL B 1 152 ? 14.148 42.853 68.875 1.00 8.35 ? ? ? ? ? ? 642 VAL B CB 1 ATOM 3622 C CG1 . VAL B 1 152 ? 15.314 43.405 68.006 1.00 9.46 ? ? ? ? ? ? 642 VAL B CG1 1 ATOM 3623 C CG2 . VAL B 1 152 ? 13.129 43.942 69.196 1.00 8.98 ? ? ? ? ? ? 642 VAL B CG2 1 ATOM 3624 N N . ALA B 1 153 ? 14.953 39.838 68.684 1.00 8.52 ? ? ? ? ? ? 643 ALA B N 1 ATOM 3625 C CA . ALA B 1 153 ? 15.969 38.834 68.427 1.00 8.77 ? ? ? ? ? ? 643 ALA B CA 1 ATOM 3626 C C . ALA B 1 153 ? 15.422 37.524 68.976 1.00 9.34 ? ? ? ? ? ? 643 ALA B C 1 ATOM 3627 O O . ALA B 1 153 ? 14.751 37.516 70.019 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 643 ALA B O 1 ATOM 3628 C CB . ALA B 1 153 ? 17.257 39.205 69.133 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 643 ALA B CB 1 ATOM 3629 N N . ASN B 1 154 ? 15.791 36.429 68.320 1.00 8.94 ? ? ? ? ? ? 644 ASN B N 1 ATOM 3630 C CA . ASN B 1 154 ? 15.297 35.085 68.653 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 644 ASN B CA 1 ATOM 3631 C C . ASN B 1 154 ? 16.406 34.034 68.604 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 644 ASN B C 1 ATOM 3632 O O . ASN B 1 154 ? 17.149 33.959 67.607 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 644 ASN B O 1 ATOM 3633 C CB . ASN B 1 154 ? 14.268 34.719 67.579 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 644 ASN B CB 1 ATOM 3634 C CG . ASN B 1 154 ? 13.331 33.618 67.992 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 644 ASN B CG 1 ATOM 3635 O OD1 . ASN B 1 154 ? 13.058 32.697 67.217 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 644 ASN B OD1 1 ATOM 3636 N ND2 . ASN B 1 154 ? 12.771 33.736 69.169 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 644 ASN B ND2 1 ATOM 3637 N N . GLU B 1 155 ? 16.598 33.305 69.711 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B N 1 ATOM 3638 C CA . GLU B 1 155 ? 17.563 32.187 69.752 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B CA 1 ATOM 3639 C C . GLU B 1 155 ? 19.009 32.502 69.352 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B C 1 ATOM 3640 O O . GLU B 1 155 ? 19.642 31.737 68.624 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B O 1 ATOM 3641 C CB . GLU B 1 155 ? 17.017 31.041 68.886 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B CB 1 ATOM 3642 C CG . GLU B 1 155 ? 15.603 30.637 69.311 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B CG 1 ATOM 3643 C CD . GLU B 1 155 ? 14.979 29.570 68.454 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B CD 1 ATOM 3644 O OE1 . GLU B 1 155 ? 15.652 29.035 67.553 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B OE1 1 ATOM 3645 O OE2 . GLU B 1 155 ? 13.787 29.264 68.664 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B OE2 1 ATOM 3646 N N . CYS B 1 156 ? 19.534 33.594 69.882 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 646 CYS B N 1 ATOM 3647 C CA . CYS B 1 156 ? 20.886 34.027 69.571 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 646 CYS B CA 1 ATOM 3648 C C . CYS B 1 156 ? 21.974 33.454 70.470 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 646 CYS B C 1 ATOM 3649 O O . CYS B 1 156 ? 23.148 33.580 70.144 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 646 CYS B O 1 ATOM 3650 C CB . CYS B 1 156 ? 20.955 35.555 69.630 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 646 CYS B CB 1 ATOM 3651 S SG . CYS B 1 156 ? 19.801 36.353 68.463 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 646 CYS B SG 1 ATOM 3652 N N . MET B 1 157 ? 21.612 32.890 71.625 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 647 MET B N 1 ATOM 3653 C CA . MET B 1 157 ? 22.622 32.331 72.553 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 647 MET B CA 1 ATOM 3654 C C . MET B 1 157 ? 22.906 30.869 72.217 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 647 MET B C 1 ATOM 3655 O O . MET B 1 157 ? 21.986 30.092 71.900 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 647 MET B O 1 ATOM 3656 C CB . MET B 1 157 ? 22.130 32.439 74.007 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 647 MET B CB 1 ATOM 3657 C CG . MET B 1 157 ? 23.179 32.072 75.069 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 647 MET B CG 1 ATOM 3658 S SD . MET B 1 157 ? 24.552 33.214 75.111 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 647 MET B SD 1 ATOM 3659 C CE . MET B 1 157 ? 23.781 34.619 75.913 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 647 MET B CE 1 ATOM 3660 N N . ASP B 1 158 ? 24.179 30.488 72.278 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 648 ASP B N 1 ATOM 3661 C CA . ASP B 1 158 ? 24.542 29.100 71.997 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 648 ASP B CA 1 ATOM 3662 C C . ASP B 1 158 ? 23.982 28.235 73.141 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 648 ASP B C 1 ATOM 3663 O O . ASP B 1 158 ? 23.885 28.701 74.267 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 648 ASP B O 1 ATOM 3664 C CB . ASP B 1 158 ? 26.062 28.949 71.916 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 648 ASP B CB 1 ATOM 3665 C CG . ASP B 1 158 ? 26.490 27.579 71.399 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 648 ASP B CG 1 ATOM 3666 O OD1 . ASP B 1 158 ? 26.476 27.347 70.148 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 648 ASP B OD1 1 ATOM 3667 O OD2 . ASP B 1 158 ? 26.843 26.722 72.250 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 648 ASP B OD2 1 ATOM 3668 N N . ASP B 1 159 ? 23.611 26.992 72.858 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B N 1 ATOM 3669 C CA . ASP B 1 159 ? 23.072 26.111 73.908 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B CA 1 ATOM 3670 C C . ASP B 1 159 ? 24.013 25.799 75.086 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B C 1 ATOM 3671 O O . ASP B 1 159 ? 23.561 25.446 76.183 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B O 1 ATOM 3672 C CB . ASP B 1 159 ? 22.516 24.842 73.288 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B CB 1 ATOM 3673 C CG . ASP B 1 159 ? 21.257 25.116 72.526 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B CG 1 ATOM 3674 O OD1 . ASP B 1 159 ? 20.400 25.824 73.094 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B OD1 1 ATOM 3675 O OD2 . ASP B 1 159 ? 21.134 24.678 71.367 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B OD2 1 ATOM 3676 N N . SER B 1 160 ? 25.311 25.949 74.839 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 650 SER B N 1 ATOM 3677 C CA . SER B 1 160 ? 26.330 25.748 75.856 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 650 SER B CA 1 ATOM 3678 C C . SER B 1 160 ? 26.197 26.838 76.924 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 650 SER B C 1 ATOM 3679 O O . SER B 1 160 ? 26.574 26.629 78.072 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 650 SER B O 1 ATOM 3680 C CB . SER B 1 160 ? 27.741 25.855 75.225 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 650 SER B CB 1 ATOM 3681 O OG . SER B 1 160 ? 28.036 27.181 74.743 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 650 SER B OG 1 ATOM 3682 N N . GLY B 1 161 ? 25.680 28.000 76.533 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 651 GLY B N 1 ATOM 3683 C CA . GLY B 1 161 ? 25.575 29.116 77.439 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 651 GLY B CA 1 ATOM 3684 C C . GLY B 1 161 ? 26.911 29.848 77.450 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 651 GLY B C 1 ATOM 3685 O O . GLY B 1 161 ? 27.095 30.797 78.216 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 651 GLY B O 1 ATOM 3686 N N . ASN B 1 162 ? 27.839 29.451 76.572 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 652 ASN B N 1 ATOM 3687 C CA . ASN B 1 162 ? 29.151 30.087 76.539 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 652 ASN B CA 1 ATOM 3688 C C . ASN B 1 162 ? 29.213 31.411 75.825 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 652 ASN B C 1 ATOM 3689 O O . ASN B 1 162 ? 30.099 32.216 76.089 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 652 ASN B O 1 ATOM 3690 C CB . ASN B 1 162 ? 30.218 29.151 75.970 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 652 ASN B CB 1 ATOM 3691 C CG . ASN B 1 162 ? 30.722 28.164 77.000 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 652 ASN B CG 1 ATOM 3692 O OD1 . ASN B 1 162 ? 31.175 27.075 76.660 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 652 ASN B OD1 1 ATOM 3693 N ND2 . ASN B 1 162 ? 30.626 28.532 78.269 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 652 ASN B ND2 1 ATOM 3694 N N . GLY B 1 163 ? 28.292 31.644 74.912 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 653 GLY B N 1 ATOM 3695 C CA . GLY B 1 163 ? 28.302 32.898 74.192 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 653 GLY B CA 1 ATOM 3696 C C . GLY B 1 163 ? 27.305 32.838 73.057 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 653 GLY B C 1 ATOM 3697 O O . GLY B 1 163 ? 26.560 31.869 72.918 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 653 GLY B O 1 ATOM 3698 N N . LEU B 1 164 ? 27.313 33.867 72.212 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 654 LEU B N 1 ATOM 3699 C CA . LEU B 1 164 ? 26.372 33.943 71.095 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 654 LEU B CA 1 ATOM 3700 C C . LEU B 1 164 ? 26.649 32.891 70.040 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 654 LEU B C 1 ATOM 3701 O O . LEU B 1 164 ? 27.809 32.553 69.755 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 654 LEU B O 1 ATOM 3702 C CB . LEU B 1 164 ? 26.395 35.343 70.470 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 654 LEU B CB 1 ATOM 3703 C CG . LEU B 1 164 ? 25.900 36.425 71.432 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 654 LEU B CG 1 ATOM 3704 C CD1 . LEU B 1 164 ? 26.097 37.812 70.832 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 654 LEU B CD1 1 ATOM 3705 C CD2 . LEU B 1 164 ? 24.447 36.163 71.737 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 654 LEU B CD2 1 ATOM 3706 N N . ARG B 1 165 ? 25.591 32.386 69.433 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B N 1 ATOM 3707 C CA . ARG B 1 165 ? 25.787 31.381 68.436 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B CA 1 ATOM 3708 C C . ARG B 1 165 ? 26.223 31.986 67.102 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B C 1 ATOM 3709 O O . ARG B 1 165 ? 25.984 33.165 66.795 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B O 1 ATOM 3710 C CB . ARG B 1 165 ? 24.529 30.531 68.275 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B CB 1 ATOM 3711 C CG . ARG B 1 165 ? 23.440 31.174 67.495 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B CG 1 ATOM 3712 C CD . ARG B 1 165 ? 22.447 30.101 67.039 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B CD 1 ATOM 3713 N NE . ARG B 1 165 ? 21.558 29.642 68.103 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B NE 1 ATOM 3714 C CZ . ARG B 1 165 ? 21.242 28.371 68.321 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B CZ 1 ATOM 3715 N NH1 . ARG B 1 165 ? 21.768 27.413 67.561 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B NH1 1 ATOM 3716 N NH2 . ARG B 1 165 ? 20.299 28.060 69.206 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B NH2 1 ATOM 3717 N N . SER B 1 166 ? 26.894 31.150 66.337 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 656 SER B N 1 ATOM 3718 C CA . SER B 1 166 ? 27.361 31.503 65.023 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 656 SER B CA 1 ATOM 3719 C C . SER B 1 166 ? 26.119 31.677 64.126 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 656 SER B C 1 ATOM 3720 O O . SER B 1 166 ? 25.168 30.895 64.211 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 656 SER B O 1 ATOM 3721 C CB . SER B 1 166 ? 28.254 30.349 64.532 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 656 SER B CB 1 ATOM 3722 O OG . SER B 1 166 ? 28.464 30.398 63.138 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 656 SER B OG 1 ATOM 3723 N N . SER B 1 167 ? 26.095 32.739 63.332 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 657 SER B N 1 ATOM 3724 C CA . SER B 1 167 ? 24.997 33.009 62.406 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 657 SER B CA 1 ATOM 3725 C C . SER B 1 167 ? 25.482 34.089 61.450 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 657 SER B C 1 ATOM 3726 O O . SER B 1 167 ? 26.530 34.680 61.676 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 657 SER B O 1 ATOM 3727 C CB . SER B 1 167 ? 23.740 33.482 63.123 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 657 SER B CB 1 ATOM 3728 O OG . SER B 1 167 ? 23.880 34.802 63.594 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 657 SER B OG 1 ATOM 3729 N N . ILE B 1 168 ? 24.719 34.373 60.399 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 658 ILE B N 1 ATOM 3730 C CA . ILE B 1 168 ? 25.143 35.386 59.434 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 658 ILE B CA 1 ATOM 3731 C C . ILE B 1 168 ? 25.302 36.752 60.092 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 658 ILE B C 1 ATOM 3732 O O . ILE B 1 168 ? 26.301 37.419 59.860 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 658 ILE B O 1 ATOM 3733 C CB . ILE B 1 168 ? 24.220 35.420 58.167 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 658 ILE B CB 1 ATOM 3734 C CG1 . ILE B 1 168 ? 24.839 36.303 57.092 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 658 ILE B CG1 1 ATOM 3735 C CG2 . ILE B 1 168 ? 22.797 35.874 58.500 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 658 ILE B CG2 1 ATOM 3736 C CD1 . ILE B 1 168 ? 23.978 36.392 55.872 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 658 ILE B CD1 1 ATOM 3737 N N . TRP B 1 169 ? 24.402 37.105 61.013 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B N 1 ATOM 3738 C CA . TRP B 1 169 ? 24.474 38.393 61.717 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CA 1 ATOM 3739 C C . TRP B 1 169 ? 25.700 38.487 62.653 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B C 1 ATOM 3740 O O . TRP B 1 169 ? 26.455 39.474 62.648 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B O 1 ATOM 3741 C CB . TRP B 1 169 ? 23.194 38.640 62.546 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CB 1 ATOM 3742 C CG . TRP B 1 169 ? 21.916 38.444 61.783 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CG 1 ATOM 3743 C CD1 . TRP B 1 169 ? 21.052 37.388 61.874 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CD1 1 ATOM 3744 C CD2 . TRP B 1 169 ? 21.374 39.327 60.797 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CD2 1 ATOM 3745 N NE1 . TRP B 1 169 ? 20.002 37.559 61.007 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B NE1 1 ATOM 3746 C CE2 . TRP B 1 169 ? 20.174 38.743 60.328 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CE2 1 ATOM 3747 C CE3 . TRP B 1 169 ? 21.787 40.554 60.261 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CE3 1 ATOM 3748 C CZ2 . TRP B 1 169 ? 19.378 39.360 59.332 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CZ2 1 ATOM 3749 C CZ3 . TRP B 1 169 ? 20.996 41.167 59.273 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CZ3 1 ATOM 3750 C CH2 . TRP B 1 169 ? 19.806 40.565 58.823 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CH2 1 ATOM 3751 N N . ARG B 1 170 ? 25.889 37.445 63.456 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B N 1 ATOM 3752 C CA . ARG B 1 170 ? 26.990 37.408 64.418 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B CA 1 ATOM 3753 C C . ARG B 1 170 ? 28.372 37.384 63.748 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B C 1 ATOM 3754 O O . ARG B 1 170 ? 29.288 38.083 64.177 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B O 1 ATOM 3755 C CB . ARG B 1 170 ? 26.825 36.176 65.336 1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B CB 1 ATOM 3756 C CG . ARG B 1 170 ? 28.048 35.879 66.226 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B CG 1 ATOM 3757 C CD . ARG B 1 170 ? 28.285 36.967 67.234 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B CD 1 ATOM 3758 N NE . ARG B 1 170 ? 29.482 36.710 68.068 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B NE 1 ATOM 3759 C CZ . ARG B 1 170 ? 30.735 37.084 67.763 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B CZ 1 ATOM 3760 N NH1 . ARG B 1 170 ? 30.987 37.720 66.621 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B NH1 1 ATOM 3761 N NH2 . ARG B 1 170 ? 31.718 36.930 68.642 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B NH2 1 ATOM 3762 N N . ASN B 1 171 ? 28.504 36.577 62.696 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 661 ASN B N 1 ATOM 3763 C CA . ASN B 1 171 ? 29.795 36.389 62.027 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 661 ASN B CA 1 ATOM 3764 C C . ASN B 1 171 ? 30.263 37.596 61.230 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 661 ASN B C 1 ATOM 3765 O O . ASN B 1 171 ? 31.425 38.015 61.338 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 661 ASN B O 1 ATOM 3766 C CB . ASN B 1 171 ? 29.781 35.146 61.119 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 661 ASN B CB 1 ATOM 3767 C CG . ASN B 1 171 ? 29.537 33.842 61.880 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 661 ASN B CG 1 ATOM 3768 O OD1 . ASN B 1 171 ? 29.510 33.816 63.108 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 661 ASN B OD1 1 ATOM 3769 N ND2 . ASN B 1 171 ? 29.315 32.761 61.139 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 661 ASN B ND2 1 ATOM 3770 N N . VAL B 1 172 ? 29.351 38.160 60.440 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 662 VAL B N 1 ATOM 3771 C CA . VAL B 1 172 ? 29.676 39.325 59.607 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 662 VAL B CA 1 ATOM 3772 C C . VAL B 1 172 ? 29.799 40.665 60.374 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 662 VAL B C 1 ATOM 3773 O O . VAL B 1 172 ? 30.749 41.419 60.178 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 662 VAL B O 1 ATOM 3774 C CB . VAL B 1 172 ? 28.634 39.432 58.447 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 662 VAL B CB 1 ATOM 3775 C CG1 . VAL B 1 172 ? 28.854 40.710 57.624 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 662 VAL B CG1 1 ATOM 3776 C CG2 . VAL B 1 172 ? 28.723 38.213 57.554 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 662 VAL B CG2 1 ATOM 3777 N N . ILE B 1 173 ? 28.838 40.966 61.243 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 663 ILE B N 1 ATOM 3778 C CA . ILE B 1 173 ? 28.844 42.214 61.984 1.00 9.48 ? ? ? ? ? ? 663 ILE B CA 1 ATOM 3779 C C . ILE B 1 173 ? 29.800 42.201 63.167 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 663 ILE B C 1 ATOM 3780 O O . ILE B 1 173 ? 30.590 43.125 63.330 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 663 ILE B O 1 ATOM 3781 C CB . ILE B 1 173 ? 27.411 42.600 62.442 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 663 ILE B CB 1 ATOM 3782 C CG1 . ILE B 1 173 ? 26.531 42.885 61.210 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 663 ILE B CG1 1 ATOM 3783 C CG2 . ILE B 1 173 ? 27.436 43.793 63.339 1.00 8.82 ? ? ? ? ? ? 663 ILE B CG2 1 ATOM 3784 C CD1 . ILE B 1 173 ? 25.063 42.981 61.542 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 663 ILE B CD1 1 ATOM 3785 N N . GLY B 1 174 ? 29.708 41.177 64.018 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 664 GLY B N 1 ATOM 3786 C CA . GLY B 1 174 ? 30.593 41.127 65.164 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 664 GLY B CA 1 ATOM 3787 C C . GLY B 1 174 ? 29.832 40.877 66.436 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 664 GLY B C 1 ATOM 3788 O O . GLY B 1 174 ? 28.593 40.756 66.450 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 664 GLY B O 1 ATOM 3789 N N . GLN B 1 175 ? 30.567 40.944 67.534 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B N 1 ATOM 3790 C CA . GLN B 1 175 ? 29.965 40.643 68.816 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B CA 1 ATOM 3791 C C . GLN B 1 175 ? 28.862 41.572 69.319 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B C 1 ATOM 3792 O O . GLN B 1 175 ? 28.044 41.146 70.142 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B O 1 ATOM 3793 C CB . GLN B 1 175 ? 31.048 40.498 69.869 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B CB 1 ATOM 3794 C CG . GLN B 1 175 ? 31.843 41.760 70.044 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B CG 1 ATOM 3795 C CD . GLN B 1 175 ? 32.538 41.800 71.376 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B CD 1 ATOM 3796 O OE1 . GLN B 1 175 ? 33.054 42.853 71.780 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B OE1 1 ATOM 3797 N NE2 . GLN B 1 175 ? 32.555 40.654 72.086 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B NE2 1 ATOM 3798 N N . ASP B 1 176 ? 28.803 42.799 68.809 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 666 ASP B N 1 ATOM 3799 C CA . ASP B 1 176 ? 27.822 43.789 69.226 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 666 ASP B CA 1 ATOM 3800 C C . ASP B 1 176 ? 26.601 43.922 68.343 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 666 ASP B C 1 ATOM 3801 O O . ASP B 1 176 ? 25.861 44.892 68.485 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 666 ASP B O 1 ATOM 3802 C CB . ASP B 1 176 ? 28.480 45.176 69.299 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 666 ASP B CB 1 ATOM 3803 C CG . ASP B 1 176 ? 29.092 45.617 67.962 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 666 ASP B CG 1 ATOM 3804 O OD1 . ASP B 1 176 ? 29.129 44.821 66.990 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 666 ASP B OD1 1 ATOM 3805 O OD2 . ASP B 1 176 ? 29.551 46.783 67.890 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 666 ASP B OD2 1 ATOM 3806 N N . TYR B 1 177 ? 26.352 42.962 67.469 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B N 1 ATOM 3807 C CA . TYR B 1 177 ? 25.217 43.094 66.563 1.00 9.88 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B CA 1 ATOM 3808 C C . TYR B 1 177 ? 23.862 43.290 67.237 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B C 1 ATOM 3809 O O . TYR B 1 177 ? 23.039 44.043 66.735 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B O 1 ATOM 3810 C CB . TYR B 1 177 ? 25.203 41.945 65.560 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B CB 1 ATOM 3811 C CG . TYR B 1 177 ? 24.550 40.665 66.033 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B CG 1 ATOM 3812 C CD1 . TYR B 1 177 ? 25.260 39.712 66.767 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B CD1 1 ATOM 3813 C CD2 . TYR B 1 177 ? 23.229 40.375 65.676 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B CD2 1 ATOM 3814 C CE1 . TYR B 1 177 ? 24.661 38.503 67.118 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B CE1 1 ATOM 3815 C CE2 . TYR B 1 177 ? 22.634 39.174 66.015 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B CE2 1 ATOM 3816 C CZ . TYR B 1 177 ? 23.352 38.249 66.729 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B CZ 1 ATOM 3817 O OH . TYR B 1 177 ? 22.738 37.052 67.017 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B OH 1 ATOM 3818 N N . LEU B 1 178 ? 23.653 42.679 68.414 1.00 9.75 ? ? ? ? ? ? 668 LEU B N 1 ATOM 3819 C CA . LEU B 1 178 ? 22.369 42.811 69.126 1.00 9.70 ? ? ? ? ? ? 668 LEU B CA 1 ATOM 3820 C C . LEU B 1 178 ? 22.126 44.212 69.708 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 668 LEU B C 1 ATOM 3821 O O . LEU B 1 178 ? 20.966 44.675 69.781 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 668 LEU B O 1 ATOM 3822 C CB . LEU B 1 178 ? 22.178 41.711 70.208 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 668 LEU B CB 1 ATOM 3823 C CG . LEU B 1 178 ? 21.806 40.262 69.820 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 668 LEU B CG 1 ATOM 3824 C CD1 . LEU B 1 178 ? 21.511 39.436 71.082 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 668 LEU B CD1 1 ATOM 3825 C CD2 . LEU B 1 178 ? 20.573 40.239 68.953 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 668 LEU B CD2 1 ATOM 3826 N N . ASP B 1 179 ? 23.202 44.906 70.111 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 669 ASP B N 1 ATOM 3827 C CA . ASP B 1 179 ? 23.038 46.280 70.613 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 669 ASP B CA 1 ATOM 3828 C C . ASP B 1 179 ? 22.387 47.147 69.507 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 669 ASP B C 1 ATOM 3829 O O . ASP B 1 179 ? 21.503 47.953 69.782 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 669 ASP B O 1 ATOM 3830 C CB . ASP B 1 179 ? 24.379 46.906 71.018 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 669 ASP B CB 1 ATOM 3831 C CG . ASP B 1 179 ? 24.997 46.258 72.258 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 669 ASP B CG 1 ATOM 3832 O OD1 . ASP B 1 179 ? 24.367 45.385 72.887 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 669 ASP B OD1 1 ATOM 3833 O OD2 . ASP B 1 179 ? 26.144 46.616 72.574 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 669 ASP B OD2 1 ATOM 3834 N N . TYR B 1 180 ? 22.812 46.937 68.257 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B N 1 ATOM 3835 C CA . TYR B 1 180 ? 22.260 47.673 67.096 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B CA 1 ATOM 3836 C C . TYR B 1 180 ? 20.797 47.301 66.786 1.00 8.66 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B C 1 ATOM 3837 O O . TYR B 1 180 ? 19.973 48.169 66.555 1.00 9.29 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B O 1 ATOM 3838 C CB . TYR B 1 180 ? 23.111 47.429 65.850 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B CB 1 ATOM 3839 C CG . TYR B 1 180 ? 24.428 48.165 65.903 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B CG 1 ATOM 3840 C CD1 . TYR B 1 180 ? 24.505 49.495 65.488 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B CD1 1 ATOM 3841 C CD2 . TYR B 1 180 ? 25.576 47.560 66.425 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B CD2 1 ATOM 3842 C CE1 . TYR B 1 180 ? 25.697 50.216 65.597 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B CE1 1 ATOM 3843 C CE2 . TYR B 1 180 ? 26.779 48.276 66.541 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B CE2 1 ATOM 3844 C CZ . TYR B 1 180 ? 26.829 49.604 66.126 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B CZ 1 ATOM 3845 O OH . TYR B 1 180 ? 27.994 50.349 66.252 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B OH 1 ATOM 3846 N N . ALA B 1 181 ? 20.478 46.004 66.798 1.00 8.48 ? ? ? ? ? ? 671 ALA B N 1 ATOM 3847 C CA . ALA B 1 181 ? 19.109 45.542 66.528 1.00 7.62 ? ? ? ? ? ? 671 ALA B CA 1 ATOM 3848 C C . ALA B 1 181 ? 18.139 46.232 67.476 1.00 7.76 ? ? ? ? ? ? 671 ALA B C 1 ATOM 3849 O O . ALA B 1 181 ? 17.111 46.742 67.057 1.00 8.09 ? ? ? ? ? ? 671 ALA B O 1 ATOM 3850 C CB . ALA B 1 181 ? 19.019 44.032 66.671 1.00 7.55 ? ? ? ? ? ? 671 ALA B CB 1 ATOM 3851 N N . PHE B 1 182 ? 18.462 46.228 68.775 1.00 7.93 ? ? ? ? ? ? 672 PHE B N 1 ATOM 3852 C CA . PHE B 1 182 ? 17.602 46.860 69.762 1.00 8.10 ? ? ? ? ? ? 672 PHE B CA 1 ATOM 3853 C C . PHE B 1 182 ? 17.533 48.389 69.640 1.00 8.52 ? ? ? ? ? ? 672 PHE B C 1 ATOM 3854 O O . PHE B 1 182 ? 16.459 48.966 69.801 1.00 9.28 ? ? ? ? ? ? 672 PHE B O 1 ATOM 3855 C CB . PHE B 1 182 ? 17.966 46.400 71.182 1.00 8.38 ? ? ? ? ? ? 672 PHE B CB 1 ATOM 3856 C CG . PHE B 1 182 ? 17.426 45.022 71.517 1.00 8.10 ? ? ? ? ? ? 672 PHE B CG 1 ATOM 3857 C CD1 . PHE B 1 182 ? 16.140 44.868 72.047 1.00 8.55 ? ? ? ? ? ? 672 PHE B CD1 1 ATOM 3858 C CD2 . PHE B 1 182 ? 18.180 43.867 71.249 1.00 9.00 ? ? ? ? ? ? 672 PHE B CD2 1 ATOM 3859 C CE1 . PHE B 1 182 ? 15.616 43.580 72.298 1.00 8.19 ? ? ? ? ? ? 672 PHE B CE1 1 ATOM 3860 C CE2 . PHE B 1 182 ? 17.651 42.570 71.500 1.00 8.79 ? ? ? ? ? ? 672 PHE B CE2 1 ATOM 3861 C CZ . PHE B 1 182 ? 16.366 42.449 72.021 1.00 8.26 ? ? ? ? ? ? 672 PHE B CZ 1 ATOM 3862 N N . ARG B 1 183 ? 18.666 49.042 69.351 1.00 9.58 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B N 1 ATOM 3863 C CA . ARG B 1 183 ? 18.657 50.508 69.159 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B CA 1 ATOM 3864 C C . ARG B 1 183 ? 17.779 50.892 67.945 1.00 9.95 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B C 1 ATOM 3865 O O . ARG B 1 183 ? 16.962 51.812 68.027 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B O 1 ATOM 3866 C CB . ARG B 1 183 ? 20.077 51.067 68.987 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B CB 1 ATOM 3867 C CG . ARG B 1 183 ? 20.870 51.100 70.281 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B CG 1 ATOM 3868 C CD . ARG B 1 183 ? 22.151 51.928 70.161 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B CD 1 ATOM 3869 N NE . ARG B 1 183 ? 23.360 51.175 70.526 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B NE 1 ATOM 3870 C CZ . ARG B 1 183 ? 23.883 51.093 71.757 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B CZ 1 ATOM 3871 N NH1 . ARG B 1 183 ? 23.300 51.712 72.796 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B NH1 1 ATOM 3872 N NH2 . ARG B 1 183 ? 25.058 50.476 71.937 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B NH2 1 ATOM 3873 N N . TYR B 1 184 ? 17.911 50.144 66.849 1.00 9.56 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B N 1 ATOM 3874 C CA . TYR B 1 184 ? 17.117 50.401 65.636 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B CA 1 ATOM 3875 C C . TYR B 1 184 ? 15.637 50.216 65.910 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B C 1 ATOM 3876 O O . TYR B 1 184 ? 14.807 50.997 65.440 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B O 1 ATOM 3877 C CB . TYR B 1 184 ? 17.519 49.480 64.480 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B CB 1 ATOM 3878 C CG . TYR B 1 184 ? 18.921 49.672 63.980 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B CG 1 ATOM 3879 C CD1 . TYR B 1 184 ? 19.576 50.889 64.126 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B CD1 1 ATOM 3880 C CD2 . TYR B 1 184 ? 19.575 48.639 63.318 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B CD2 1 ATOM 3881 C CE1 . TYR B 1 184 ? 20.874 51.071 63.609 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B CE1 1 ATOM 3882 C CE2 . TYR B 1 184 ? 20.841 48.803 62.792 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B CE2 1 ATOM 3883 C CZ . TYR B 1 184 ? 21.493 50.022 62.935 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B CZ 1 ATOM 3884 O OH . TYR B 1 184 ? 22.745 50.188 62.363 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B OH 1 ATOM 3885 N N . ALA B 1 185 ? 15.303 49.178 66.680 1.00 9.09 ? ? ? ? ? ? 675 ALA B N 1 ATOM 3886 C CA . ALA B 1 185 ? 13.903 48.911 67.009 1.00 8.90 ? ? ? ? ? ? 675 ALA B CA 1 ATOM 3887 C C . ALA B 1 185 ? 13.275 49.994 67.871 1.00 8.27 ? ? ? ? ? ? 675 ALA B C 1 ATOM 3888 O O . ALA B 1 185 ? 12.118 50.383 67.657 1.00 9.81 ? ? ? ? ? ? 675 ALA B O 1 ATOM 3889 C CB . ALA B 1 185 ? 13.776 47.547 67.700 1.00 8.30 ? ? ? ? ? ? 675 ALA B CB 1 ATOM 3890 N N . ARG B 1 186 ? 14.032 50.473 68.848 1.00 8.88 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B N 1 ATOM 3891 C CA . ARG B 1 186 ? 13.541 51.504 69.740 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B CA 1 ATOM 3892 C C . ARG B 1 186 ? 13.240 52.772 68.934 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B C 1 ATOM 3893 O O . ARG B 1 186 ? 12.203 53.409 69.145 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B O 1 ATOM 3894 C CB . ARG B 1 186 ? 14.544 51.796 70.874 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B CB 1 ATOM 3895 C CG . ARG B 1 186 ? 14.094 52.972 71.760 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B CG 1 ATOM 3896 C CD . ARG B 1 186 ? 12.809 52.660 72.561 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B CD 1 ATOM 3897 N NE . ARG B 1 186 ? 13.175 52.159 73.886 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B NE 1 ATOM 3898 C CZ . ARG B 1 186 ? 12.643 51.098 74.499 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B CZ 1 ATOM 3899 N NH1 . ARG B 1 186 ? 11.669 50.379 73.929 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B NH1 1 ATOM 3900 N NH2 . ARG B 1 186 ? 13.148 50.722 75.687 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B NH2 1 ATOM 3901 N N . GLU B 1 187 ? 14.098 53.098 67.974 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B N 1 ATOM 3902 C CA . GLU B 1 187 ? 13.864 54.303 67.154 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B CA 1 ATOM 3903 C C . GLU B 1 187 ? 12.631 54.157 66.237 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B C 1 ATOM 3904 O O . GLU B 1 187 ? 11.896 55.131 66.017 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B O 1 ATOM 3905 C CB . GLU B 1 187 ? 15.080 54.615 66.269 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B CB 1 ATOM 3906 C CG . GLU B 1 187 ? 16.348 55.060 66.984 1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B CG 1 ATOM 3907 C CD . GLU B 1 187 ? 17.641 54.817 66.129 1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B CD 1 ATOM 3908 O OE1 . GLU B 1 187 ? 17.570 54.865 64.862 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B OE1 1 ATOM 3909 O OE2 . GLU B 1 187 ? 18.724 54.551 66.732 1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B OE2 1 ATOM 3910 N N . ALA B 1 188 ? 12.403 52.955 65.708 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 678 ALA B N 1 ATOM 3911 C CA . ALA B 1 188 ? 11.284 52.732 64.789 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 678 ALA B CA 1 ATOM 3912 C C . ALA B 1 188 ? 9.926 52.833 65.448 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 678 ALA B C 1 ATOM 3913 O O . ALA B 1 188 ? 8.974 53.340 64.846 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 678 ALA B O 1 ATOM 3914 C CB . ALA B 1 188 ? 11.430 51.394 64.071 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 678 ALA B CB 1 ATOM 3915 N N . ASP B 1 189 ? 9.803 52.288 66.652 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 679 ASP B N 1 ATOM 3916 C CA . ASP B 1 189 ? 8.544 52.375 67.349 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 679 ASP B CA 1 ATOM 3917 C C . ASP B 1 189 ? 8.856 52.459 68.831 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 679 ASP B C 1 ATOM 3918 O O . ASP B 1 189 ? 9.030 51.457 69.502 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 679 ASP B O 1 ATOM 3919 C CB . ASP B 1 189 ? 7.629 51.188 67.030 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 679 ASP B CB 1 ATOM 3920 C CG . ASP B 1 189 ? 6.274 51.280 67.730 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 679 ASP B CG 1 ATOM 3921 O OD1 . ASP B 1 189 ? 6.028 52.240 68.509 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 679 ASP B OD1 1 ATOM 3922 O OD2 . ASP B 1 189 ? 5.440 50.378 67.478 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 679 ASP B OD2 1 ATOM 3923 N N . PRO B 1 190 ? 8.880 53.680 69.365 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 680 PRO B N 1 ATOM 3924 C CA . PRO B 1 190 ? 9.165 53.962 70.776 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 680 PRO B CA 1 ATOM 3925 C C . PRO B 1 190 ? 8.141 53.373 71.753 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 680 PRO B C 1 ATOM 3926 O O . PRO B 1 190 ? 8.430 53.252 72.936 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 680 PRO B O 1 ATOM 3927 C CB . PRO B 1 190 ? 9.126 55.490 70.834 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 680 PRO B CB 1 ATOM 3928 C CG . PRO B 1 190 ? 9.440 55.913 69.428 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 680 PRO B CG 1 ATOM 3929 C CD . PRO B 1 190 ? 8.648 54.924 68.617 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 680 PRO B CD 1 ATOM 3930 N N . ASP B 1 191 ? 6.946 53.040 71.267 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 681 ASP B N 1 ATOM 3931 C CA . ASP B 1 191 ? 5.887 52.490 72.129 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 681 ASP B CA 1 ATOM 3932 C C . ASP B 1 191 ? 5.852 50.968 72.283 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 681 ASP B C 1 ATOM 3933 O O . ASP B 1 191 ? 5.142 50.464 73.158 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 681 ASP B O 1 ATOM 3934 C CB . ASP B 1 191 ? 4.513 52.997 71.687 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 681 ASP B CB 1 ATOM 3935 C CG . ASP B 1 191 ? 4.408 54.540 71.729 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 681 ASP B CG 1 ATOM 3936 O OD1 . ASP B 1 191 ? 4.975 55.167 72.660 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 681 ASP B OD1 1 ATOM 3937 O OD2 . ASP B 1 191 ? 3.762 55.125 70.824 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 681 ASP B OD2 1 ATOM 3938 N N . ALA B 1 192 ? 6.612 50.248 71.454 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 682 ALA B N 1 ATOM 3939 C CA . ALA B 1 192 ? 6.659 48.789 71.513 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 682 ALA B CA 1 ATOM 3940 C C . ALA B 1 192 ? 7.575 48.310 72.631 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 682 ALA B C 1 ATOM 3941 O O . ALA B 1 192 ? 8.613 48.941 72.910 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 682 ALA B O 1 ATOM 3942 C CB . ALA B 1 192 ? 7.158 48.228 70.204 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 682 ALA B CB 1 ATOM 3943 N N . LEU B 1 193 ? 7.199 47.204 73.283 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B N 1 ATOM 3944 C CA . LEU B 1 193 ? 8.067 46.610 74.314 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B CA 1 ATOM 3945 C C . LEU B 1 193 ? 8.967 45.681 73.511 1.00 9.22 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B C 1 ATOM 3946 O O . LEU B 1 193 ? 8.477 44.869 72.723 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B O 1 ATOM 3947 C CB . LEU B 1 193 ? 7.256 45.818 75.342 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B CB 1 ATOM 3948 C CG . LEU B 1 193 ? 6.375 46.738 76.175 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B CG 1 ATOM 3949 C CD1 . LEU B 1 193 ? 5.394 45.872 76.989 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B CD1 1 ATOM 3950 C CD2 . LEU B 1 193 ? 7.240 47.665 77.047 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B CD2 1 ATOM 3951 N N . LEU B 1 194 ? 10.274 45.798 73.700 1.00 8.11 ? ? ? ? ? ? 684 LEU B N 1 ATOM 3952 C CA . LEU B 1 194 ? 11.256 45.028 72.945 1.00 7.87 ? ? ? ? ? ? 684 LEU B CA 1 ATOM 3953 C C . LEU B 1 194 ? 11.744 43.823 73.730 1.00 7.93 ? ? ? ? ? ? 684 LEU B C 1 ATOM 3954 O O . LEU B 1 194 ? 12.244 43.990 74.839 1.00 8.95 ? ? ? ? ? ? 684 LEU B O 1 ATOM 3955 C CB . LEU B 1 194 ? 12.452 45.934 72.572 1.00 7.86 ? ? ? ? ? ? 684 LEU B CB 1 ATOM 3956 C CG . LEU B 1 194 ? 12.090 47.261 71.873 1.00 8.50 ? ? ? ? ? ? 684 LEU B CG 1 ATOM 3957 C CD1 . LEU B 1 194 ? 13.356 47.992 71.512 1.00 9.99 ? ? ? ? ? ? 684 LEU B CD1 1 ATOM 3958 C CD2 . LEU B 1 194 ? 11.201 46.970 70.640 1.00 7.93 ? ? ? ? ? ? 684 LEU B CD2 1 ATOM 3959 N N . PHE B 1 195 ? 11.701 42.645 73.105 1.00 7.56 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B N 1 ATOM 3960 C CA . PHE B 1 195 ? 12.086 41.366 73.746 1.00 7.46 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B CA 1 ATOM 3961 C C . PHE B 1 195 ? 13.190 40.579 73.066 1.00 8.44 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B C 1 ATOM 3962 O O . PHE B 1 195 ? 13.348 40.607 71.829 1.00 8.27 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B O 1 ATOM 3963 C CB . PHE B 1 195 ? 10.868 40.403 73.755 1.00 8.01 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B CB 1 ATOM 3964 C CG . PHE B 1 195 ? 9.815 40.730 74.786 1.00 8.44 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B CG 1 ATOM 3965 C CD1 . PHE B 1 195 ? 8.981 41.839 74.637 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B CD1 1 ATOM 3966 C CD2 . PHE B 1 195 ? 9.698 39.953 75.944 1.00 9.56 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B CD2 1 ATOM 3967 C CE1 . PHE B 1 195 ? 8.057 42.188 75.619 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B CE1 1 ATOM 3968 C CE2 . PHE B 1 195 ? 8.767 40.298 76.946 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B CE2 1 ATOM 3969 C CZ . PHE B 1 195 ? 7.952 41.416 76.787 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B CZ 1 ATOM 3970 N N . TYR B 1 196 ? 13.940 39.865 73.887 1.00 7.46 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B N 1 ATOM 3971 C CA . TYR B 1 196 ? 14.928 38.897 73.437 1.00 7.95 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B CA 1 ATOM 3972 C C . TYR B 1 196 ? 14.172 37.582 73.782 1.00 8.47 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B C 1 ATOM 3973 O O . TYR B 1 196 ? 13.762 37.401 74.939 1.00 9.09 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B O 1 ATOM 3974 C CB . TYR B 1 196 ? 16.220 38.986 74.236 1.00 7.80 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B CB 1 ATOM 3975 C CG . TYR B 1 196 ? 17.156 37.848 73.919 1.00 9.32 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B CG 1 ATOM 3976 C CD1 . TYR B 1 196 ? 17.921 37.843 72.751 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B CD1 1 ATOM 3977 C CD2 . TYR B 1 196 ? 17.181 36.696 74.722 1.00 9.33 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B CD2 1 ATOM 3978 C CE1 . TYR B 1 196 ? 18.663 36.721 72.384 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B CE1 1 ATOM 3979 C CE2 . TYR B 1 196 ? 17.920 35.587 74.365 1.00 9.79 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B CE2 1 ATOM 3980 C CZ . TYR B 1 196 ? 18.650 35.600 73.196 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B CZ 1 ATOM 3981 O OH . TYR B 1 196 ? 19.318 34.474 72.808 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B OH 1 ATOM 3982 N N . ASN B 1 197 ? 13.990 36.688 72.809 1.00 7.37 ? ? ? ? ? ? 687 ASN B N 1 ATOM 3983 C CA . ASN B 1 197 ? 13.208 35.452 72.982 1.00 7.43 ? ? ? ? ? ? 687 ASN B CA 1 ATOM 3984 C C . ASN B 1 197 ? 14.121 34.216 72.796 1.00 8.97 ? ? ? ? ? ? 687 ASN B C 1 ATOM 3985 O O . ASN B 1 197 ? 14.928 34.173 71.854 1.00 9.40 ? ? ? ? ? ? 687 ASN B O 1 ATOM 3986 C CB . ASN B 1 197 ? 12.056 35.478 71.936 1.00 7.96 ? ? ? ? ? ? 687 ASN B CB 1 ATOM 3987 C CG . ASN B 1 197 ? 11.060 34.315 72.085 1.00 9.11 ? ? ? ? ? ? 687 ASN B CG 1 ATOM 3988 O OD1 . ASN B 1 197 ? 10.861 33.506 71.161 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 687 ASN B OD1 1 ATOM 3989 N ND2 . ASN B 1 197 ? 10.405 34.260 73.220 1.00 8.05 ? ? ? ? ? ? 687 ASN B ND2 1 ATOM 3990 N N . ASP B 1 198 ? 13.999 33.204 73.666 1.00 8.15 ? ? ? ? ? ? 688 ASP B N 1 ATOM 3991 C CA . ASP B 1 198 ? 14.862 32.014 73.554 1.00 8.37 ? ? ? ? ? ? 688 ASP B CA 1 ATOM 3992 C C . ASP B 1 198 ? 14.244 30.810 74.325 1.00 8.87 ? ? ? ? ? ? 688 ASP B C 1 ATOM 3993 O O . ASP B 1 198 ? 13.250 30.964 75.056 1.00 8.64 ? ? ? ? ? ? 688 ASP B O 1 ATOM 3994 C CB . ASP B 1 198 ? 16.275 32.319 74.126 1.00 8.61 ? ? ? ? ? ? 688 ASP B CB 1 ATOM 3995 C CG . ASP B 1 198 ? 17.407 31.617 73.369 1.00 8.78 ? ? ? ? ? ? 688 ASP B CG 1 ATOM 3996 O OD1 . ASP B 1 198 ? 17.213 30.572 72.733 1.00 9.86 ? ? ? ? ? ? 688 ASP B OD1 1 ATOM 3997 O OD2 . ASP B 1 198 ? 18.541 32.124 73.395 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 688 ASP B OD2 1 ATOM 3998 N N . TYR B 1 199 ? 14.787 29.621 74.048 1.00 9.44 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B N 1 ATOM 3999 C CA . TYR B 1 199 ? 14.363 28.385 74.703 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B CA 1 ATOM 4000 C C . TYR B 1 199 ? 15.478 27.899 75.670 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B C 1 ATOM 4001 O O . TYR B 1 199 ? 16.660 28.237 75.537 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B O 1 ATOM 4002 C CB . TYR B 1 199 ? 14.011 27.298 73.686 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B CB 1 ATOM 4003 C CG . TYR B 1 199 ? 15.154 26.863 72.807 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B CG 1 ATOM 4004 C CD1 . TYR B 1 199 ? 16.035 25.850 73.213 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B CD1 1 ATOM 4005 C CD2 . TYR B 1 199 ? 15.402 27.498 71.582 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B CD2 1 ATOM 4006 C CE1 . TYR B 1 199 ? 17.144 25.491 72.430 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B CE1 1 ATOM 4007 C CE2 . TYR B 1 199 ? 16.491 27.145 70.796 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B CE2 1 ATOM 4008 C CZ . TYR B 1 199 ? 17.367 26.146 71.224 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B CZ 1 ATOM 4009 O OH . TYR B 1 199 ? 18.484 25.840 70.457 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B OH 1 ATOM 4010 N N . ASN B 1 200 ? 15.072 27.086 76.638 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 690 ASN B N 1 ATOM 4011 C CA . ASN B 1 200 ? 15.973 26.562 77.647 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 690 ASN B CA 1 ATOM 4012 C C . ASN B 1 200 ? 16.693 27.651 78.431 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 690 ASN B C 1 ATOM 4013 O O . ASN B 1 200 ? 17.846 27.479 78.828 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 690 ASN B O 1 ATOM 4014 C CB . ASN B 1 200 ? 16.957 25.543 77.075 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 690 ASN B CB 1 ATOM 4015 C CG . ASN B 1 200 ? 17.572 24.662 78.168 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 690 ASN B CG 1 ATOM 4016 O OD1 . ASN B 1 200 ? 16.922 24.382 79.210 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 690 ASN B OD1 1 ATOM 4017 N ND2 . ASN B 1 200 ? 18.827 24.240 77.964 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 690 ASN B ND2 1 ATOM 4018 N N . ILE B 1 201 ? 15.990 28.761 78.686 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 691 ILE B N 1 ATOM 4019 C CA . ILE B 1 201 ? 16.533 29.882 79.485 1.00 9.94 ? ? ? ? ? ? 691 ILE B CA 1 ATOM 4020 C C . ILE B 1 201 ? 15.580 30.184 80.661 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 691 ILE B C 1 ATOM 4021 O O . ILE B 1 201 ? 15.709 31.199 81.332 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 691 ILE B O 1 ATOM 4022 C CB . ILE B 1 201 ? 16.708 31.182 78.638 1.00 9.80 ? ? ? ? ? ? 691 ILE B CB 1 ATOM 4023 C CG1 . ILE B 1 201 ? 15.350 31.632 78.076 1.00 9.14 ? ? ? ? ? ? 691 ILE B CG1 1 ATOM 4024 C CG2 . ILE B 1 201 ? 17.779 30.953 77.536 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 691 ILE B CG2 1 ATOM 4025 C CD1 . ILE B 1 201 ? 15.337 33.064 77.621 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 691 ILE B CD1 1 ATOM 4026 N N . GLU B 1 202 ? 14.644 29.270 80.920 1.00 9.37 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B N 1 ATOM 4027 C CA . GLU B 1 202 ? 13.645 29.459 81.974 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B CA 1 ATOM 4028 C C . GLU B 1 202 ? 14.082 29.116 83.401 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B C 1 ATOM 4029 O O . GLU B 1 202 ? 13.560 29.692 84.352 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B O 1 ATOM 4030 C CB . GLU B 1 202 ? 12.388 28.646 81.657 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B CB 1 ATOM 4031 C CG . GLU B 1 202 ? 11.754 28.957 80.292 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B CG 1 ATOM 4032 C CD . GLU B 1 202 ? 12.297 28.116 79.150 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B CD 1 ATOM 4033 O OE1 . GLU B 1 202 ? 13.223 27.287 79.338 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B OE1 1 ATOM 4034 O OE2 . GLU B 1 202 ? 11.770 28.272 78.030 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B OE2 1 ATOM 4035 N N . ASP B 1 203 ? 15.022 28.189 83.531 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 693 ASP B N 1 ATOM 4036 C CA . ASP B 1 203 ? 15.489 27.731 84.863 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 693 ASP B CA 1 ATOM 4037 C C . ASP B 1 203 ? 16.680 28.550 85.359 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 693 ASP B C 1 ATOM 4038 O O . ASP B 1 203 ? 16.764 29.757 85.077 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 693 ASP B O 1 ATOM 4039 C CB . ASP B 1 203 ? 15.807 26.224 84.805 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 693 ASP B CB 1 ATOM 4040 C CG . ASP B 1 203 ? 16.938 25.870 83.809 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 693 ASP B CG 1 ATOM 4041 O OD1 . ASP B 1 203 ? 17.634 26.765 83.283 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 693 ASP B OD1 1 ATOM 4042 O OD2 . ASP B 1 203 ? 17.135 24.660 83.529 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 693 ASP B OD2 1 ATOM 4043 N N . LEU B 1 204 ? 17.552 27.929 86.159 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 694 LEU B N 1 ATOM 4044 C CA . LEU B 1 204 ? 18.758 28.618 86.636 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 694 LEU B CA 1 ATOM 4045 C C . LEU B 1 204 ? 20.037 27.912 86.112 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 694 LEU B C 1 ATOM 4046 O O . LEU B 1 204 ? 21.113 27.988 86.707 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 694 LEU B O 1 ATOM 4047 C CB . LEU B 1 204 ? 18.749 28.752 88.170 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 694 LEU B CB 1 ATOM 4048 C CG . LEU B 1 204 ? 17.626 29.604 88.766 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 694 LEU B CG 1 ATOM 4049 C CD1 . LEU B 1 204 ? 17.505 29.368 90.298 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 694 LEU B CD1 1 ATOM 4050 C CD2 . LEU B 1 204 ? 17.836 31.097 88.431 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 694 LEU B CD2 1 ATOM 4051 N N . GLY B 1 205 ? 19.920 27.255 84.968 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 695 GLY B N 1 ATOM 4052 C CA . GLY B 1 205 ? 21.049 26.557 84.380 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 695 GLY B CA 1 ATOM 4053 C C . GLY B 1 205 ? 22.040 27.450 83.626 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 695 GLY B C 1 ATOM 4054 O O . GLY B 1 205 ? 21.825 28.661 83.500 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 695 GLY B O 1 ATOM 4055 N N . PRO B 1 206 ? 23.069 26.857 82.998 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 696 PRO B N 1 ATOM 4056 C CA . PRO B 1 206 ? 24.088 27.627 82.249 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 696 PRO B CA 1 ATOM 4057 C C . PRO B 1 206 ? 23.554 28.590 81.163 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 696 PRO B C 1 ATOM 4058 O O . PRO B 1 206 ? 23.955 29.755 81.131 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 696 PRO B O 1 ATOM 4059 C CB . PRO B 1 206 ? 24.993 26.531 81.655 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 696 PRO B CB 1 ATOM 4060 C CG . PRO B 1 206 ? 24.823 25.369 82.628 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 696 PRO B CG 1 ATOM 4061 C CD . PRO B 1 206 ? 23.361 25.405 82.979 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 696 PRO B CD 1 ATOM 4062 N N . LYS B 1 207 ? 22.676 28.105 80.285 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B N 1 ATOM 4063 C CA . LYS B 1 207 ? 22.130 28.957 79.229 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B CA 1 ATOM 4064 C C . LYS B 1 207 ? 21.305 30.094 79.822 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B C 1 ATOM 4065 O O . LYS B 1 207 ? 21.386 31.229 79.353 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B O 1 ATOM 4066 C CB . LYS B 1 207 ? 21.280 28.157 78.257 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B CB 1 ATOM 4067 C CG . LYS B 1 207 ? 21.049 28.902 76.920 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B CG 1 ATOM 4068 C CD . LYS B 1 207 ? 20.106 28.129 76.033 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B CD 1 ATOM 4069 C CE . LYS B 1 207 ? 19.905 28.803 74.657 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B CE 1 ATOM 4070 N NZ . LYS B 1 207 ? 18.918 28.046 73.852 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B NZ 1 ATOM 4071 N N . SER B 1 208 ? 20.481 29.799 80.831 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 698 SER B N 1 ATOM 4072 C CA . SER B 1 208 ? 19.683 30.833 81.494 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 698 SER B CA 1 ATOM 4073 C C . SER B 1 208 ? 20.570 31.938 82.137 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 698 SER B C 1 ATOM 4074 O O . SER B 1 208 ? 20.271 33.152 82.040 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 698 SER B O 1 ATOM 4075 C CB . SER B 1 208 ? 18.777 30.216 82.574 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 698 SER B CB 1 ATOM 4076 O OG . SER B 1 208 ? 18.252 31.229 83.410 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 698 SER B OG 1 ATOM 4077 N N . ASN B 1 209 ? 21.647 31.522 82.810 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 699 ASN B N 1 ATOM 4078 C CA . ASN B 1 209 ? 22.543 32.500 83.440 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 699 ASN B CA 1 ATOM 4079 C C . ASN B 1 209 ? 23.243 33.368 82.400 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 699 ASN B C 1 ATOM 4080 O O . ASN B 1 209 ? 23.464 34.555 82.639 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 699 ASN B O 1 ATOM 4081 C CB . ASN B 1 209 ? 23.588 31.818 84.325 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 699 ASN B CB 1 ATOM 4082 C CG . ASN B 1 209 ? 22.960 31.051 85.484 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 699 ASN B CG 1 ATOM 4083 O OD1 . ASN B 1 209 ? 21.883 31.399 85.979 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 699 ASN B OD1 1 ATOM 4084 N ND2 . ASN B 1 209 ? 23.614 29.967 85.880 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 699 ASN B ND2 1 ATOM 4085 N N . ALA B 1 210 ? 23.632 32.761 81.276 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 700 ALA B N 1 ATOM 4086 C CA . ALA B 1 210 ? 24.295 33.498 80.165 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 700 ALA B CA 1 ATOM 4087 C C . ALA B 1 210 ? 23.346 34.582 79.607 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 700 ALA B C 1 ATOM 4088 O O . ALA B 1 210 ? 23.754 35.725 79.417 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 700 ALA B O 1 ATOM 4089 C CB . ALA B 1 210 ? 24.736 32.529 79.050 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 700 ALA B CB 1 ATOM 4090 N N . VAL B 1 211 ? 22.076 34.247 79.389 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 701 VAL B N 1 ATOM 4091 C CA . VAL B 1 211 ? 21.106 35.224 78.886 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 701 VAL B CA 1 ATOM 4092 C C . VAL B 1 211 ? 20.800 36.307 79.927 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 701 VAL B C 1 ATOM 4093 O O . VAL B 1 211 ? 20.739 37.499 79.604 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 701 VAL B O 1 ATOM 4094 C CB . VAL B 1 211 ? 19.824 34.532 78.356 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 701 VAL B CB 1 ATOM 4095 C CG1 . VAL B 1 211 ? 18.707 35.541 78.109 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 701 VAL B CG1 1 ATOM 4096 C CG2 . VAL B 1 211 ? 20.159 33.727 77.090 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 701 VAL B CG2 1 ATOM 4097 N N . PHE B 1 212 ? 20.667 35.921 81.195 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B N 1 ATOM 4098 C CA . PHE B 1 212 ? 20.424 36.914 82.233 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B CA 1 ATOM 4099 C C . PHE B 1 212 ? 21.606 37.927 82.291 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B C 1 ATOM 4100 O O . PHE B 1 212 ? 21.395 39.133 82.342 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B O 1 ATOM 4101 C CB . PHE B 1 212 ? 20.204 36.233 83.605 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B CB 1 ATOM 4102 C CG . PHE B 1 212 ? 20.147 37.200 84.744 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B CG 1 ATOM 4103 C CD1 . PHE B 1 212 ? 18.998 37.917 85.000 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B CD1 1 ATOM 4104 C CD2 . PHE B 1 212 ? 21.272 37.441 85.514 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B CD2 1 ATOM 4105 C CE1 . PHE B 1 212 ? 18.957 38.877 86.013 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B CE1 1 ATOM 4106 C CE2 . PHE B 1 212 ? 21.236 38.399 86.523 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B CE2 1 ATOM 4107 C CZ . PHE B 1 212 ? 20.076 39.115 86.769 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B CZ 1 ATOM 4108 N N . ASN B 1 213 ? 22.837 37.426 82.321 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 703 ASN B N 1 ATOM 4109 C CA . ASN B 1 213 ? 24.022 38.306 82.368 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 703 ASN B CA 1 ATOM 4110 C C . ASN B 1 213 ? 24.059 39.228 81.126 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 703 ASN B C 1 ATOM 4111 O O . ASN B 1 213 ? 24.353 40.416 81.250 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 703 ASN B O 1 ATOM 4112 C CB . ASN B 1 213 ? 25.334 37.494 82.476 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 703 ASN B CB 1 ATOM 4113 C CG . ASN B 1 213 ? 25.473 36.744 83.821 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 703 ASN B CG 1 ATOM 4114 O OD1 . ASN B 1 213 ? 25.000 37.207 84.850 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 703 ASN B OD1 1 ATOM 4115 N ND2 . ASN B 1 213 ? 26.149 35.587 83.797 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 703 ASN B ND2 1 ATOM 4116 N N . MET B 1 214 ? 23.767 38.673 79.944 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 704 MET B N 1 ATOM 4117 C CA . MET B 1 214 ? 23.755 39.457 78.710 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 704 MET B CA 1 ATOM 4118 C C . MET B 1 214 ? 22.765 40.604 78.831 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 704 MET B C 1 ATOM 4119 O O . MET B 1 214 ? 23.086 41.760 78.548 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 704 MET B O 1 ATOM 4120 C CB . MET B 1 214 ? 23.352 38.594 77.516 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 704 MET B CB 1 ATOM 4121 C CG . MET B 1 214 ? 23.258 39.411 76.217 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 704 MET B CG 1 ATOM 4122 S SD . MET B 1 214 ? 22.794 38.421 74.800 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 704 MET B SD 1 ATOM 4123 C CE . MET B 1 214 ? 21.079 38.288 75.044 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 704 MET B CE 1 ATOM 4124 N N . ILE B 1 215 ? 21.555 40.287 79.274 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 705 ILE B N 1 ATOM 4125 C CA . ILE B 1 215 ? 20.519 41.286 79.406 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 705 ILE B CA 1 ATOM 4126 C C . ILE B 1 215 ? 20.848 42.303 80.496 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 705 ILE B C 1 ATOM 4127 O O . ILE B 1 215 ? 20.622 43.502 80.325 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 705 ILE B O 1 ATOM 4128 C CB . ILE B 1 215 ? 19.129 40.630 79.599 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 705 ILE B CB 1 ATOM 4129 C CG1 . ILE B 1 215 ? 18.767 39.854 78.317 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 705 ILE B CG1 1 ATOM 4130 C CG2 . ILE B 1 215 ? 18.108 41.683 79.994 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 705 ILE B CG2 1 ATOM 4131 C CD1 . ILE B 1 215 ? 17.448 39.162 78.358 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 705 ILE B CD1 1 ATOM 4132 N N . LYS B 1 216 ? 21.443 41.826 81.589 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B N 1 ATOM 4133 C CA . LYS B 1 216 ? 21.827 42.716 82.671 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B CA 1 ATOM 4134 C C . LYS B 1 216 ? 22.849 43.726 82.163 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B C 1 ATOM 4135 O O . LYS B 1 216 ? 22.726 44.905 82.414 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B O 1 ATOM 4136 C CB . LYS B 1 216 ? 22.422 41.918 83.821 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B CB 1 ATOM 4137 C CG . LYS B 1 216 ? 22.738 42.768 85.015 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B CG 1 ATOM 4138 C CD . LYS B 1 216 ? 23.272 41.889 86.122 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B CD 1 ATOM 4139 C CE . LYS B 1 216 ? 23.824 42.740 87.258 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B CE 1 ATOM 4140 N NZ . LYS B 1 216 ? 22.818 43.732 87.779 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B NZ 1 ATOM 4141 N N . SER B 1 217 ? 23.825 43.251 81.410 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 707 SER B N 1 ATOM 4142 C CA . SER B 1 217 ? 24.865 44.096 80.868 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 707 SER B CA 1 ATOM 4143 C C . SER B 1 217 ? 24.305 45.113 79.880 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 707 SER B C 1 ATOM 4144 O O . SER B 1 217 ? 24.687 46.289 79.918 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 707 SER B O 1 ATOM 4145 C CB . SER B 1 217 ? 25.924 43.239 80.195 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 707 SER B CB 1 ATOM 4146 O OG . SER B 1 217 ? 26.993 44.040 79.724 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 707 SER B OG 1 ATOM 4147 N N . MET B 1 218 ? 23.405 44.668 79.008 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 708 MET B N 1 ATOM 4148 C CA . MET B 1 218 ? 22.788 45.564 78.034 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 708 MET B CA 1 ATOM 4149 C C . MET B 1 218 ? 22.071 46.692 78.758 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 708 MET B C 1 ATOM 4150 O O . MET B 1 218 ? 22.191 47.859 78.371 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 708 MET B O 1 ATOM 4151 C CB . MET B 1 218 ? 21.798 44.816 77.146 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 708 MET B CB 1 ATOM 4152 C CG . MET B 1 218 ? 22.433 43.926 76.078 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 708 MET B CG 1 ATOM 4153 S SD . MET B 1 218 ? 21.141 42.885 75.241 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 708 MET B SD 1 ATOM 4154 C CE . MET B 1 218 ? 20.147 44.077 74.481 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 708 MET B CE 1 ATOM 4155 N N . LYS B 1 219 ? 21.321 46.356 79.805 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B N 1 ATOM 4156 C CA . LYS B 1 219 ? 20.605 47.359 80.601 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B CA 1 ATOM 4157 C C . LYS B 1 219 ? 21.615 48.358 81.215 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B C 1 ATOM 4158 O O . LYS B 1 219 ? 21.373 49.579 81.201 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B O 1 ATOM 4159 C CB . LYS B 1 219 ? 19.787 46.687 81.735 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B CB 1 ATOM 4160 C CG . LYS B 1 219 ? 18.375 46.248 81.389 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B CG 1 ATOM 4161 C CD . LYS B 1 219 ? 17.486 47.456 81.329 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B CD 1 ATOM 4162 C CE . LYS B 1 219 ? 16.055 47.090 81.096 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B CE 1 ATOM 4163 N NZ . LYS B 1 219 ? 15.243 48.254 80.665 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B NZ 1 ATOM 4164 N N . GLU B 1 220 ? 22.736 47.846 81.728 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B N 1 ATOM 4165 C CA . GLU B 1 220 ? 23.773 48.682 82.357 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B CA 1 ATOM 4166 C C . GLU B 1 220 ? 24.438 49.651 81.368 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B C 1 ATOM 4167 O O . GLU B 1 220 ? 24.886 50.728 81.773 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B O 1 ATOM 4168 C CB . GLU B 1 220 ? 24.881 47.828 82.994 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B CB 1 ATOM 4169 C CG . GLU B 1 220 ? 24.546 47.057 84.258 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B CG 1 ATOM 4170 C CD . GLU B 1 220 ? 25.799 46.373 84.825 1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B CD 1 ATOM 4171 O OE1 . GLU B 1 220 ? 26.276 45.376 84.226 1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B OE1 1 ATOM 4172 O OE2 . GLU B 1 220 ? 26.345 46.867 85.843 1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B OE2 1 ATOM 4173 N N . ARG B 1 221 ? 24.577 49.225 80.108 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B N 1 ATOM 4174 C CA . ARG B 1 221 ? 25.176 50.036 79.043 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B CA 1 ATOM 4175 C C . ARG B 1 221 ? 24.196 50.922 78.262 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B C 1 ATOM 4176 O O . ARG B 1 221 ? 24.581 51.482 77.239 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B O 1 ATOM 4177 C CB . ARG B 1 221 ? 25.918 49.136 78.065 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B CB 1 ATOM 4178 C CG . ARG B 1 221 ? 26.950 48.323 78.775 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B CG 1 ATOM 4179 C CD . ARG B 1 221 ? 27.713 47.452 77.851 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B CD 1 ATOM 4180 N NE . ARG B 1 221 ? 26.933 46.313 77.378 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B NE 1 ATOM 4181 C CZ . ARG B 1 221 ? 26.481 46.218 76.140 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B CZ 1 ATOM 4182 N NH1 . ARG B 1 221 ? 26.698 47.220 75.300 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B NH1 1 ATOM 4183 N NH2 . ARG B 1 221 ? 25.794 45.150 75.760 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B NH2 1 ATOM 4184 N N . GLY B 1 222 ? 22.947 51.020 78.723 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 712 GLY B N 1 ATOM 4185 C CA . GLY B 1 222 ? 21.926 51.830 78.068 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 712 GLY B CA 1 ATOM 4186 C C . GLY B 1 222 ? 21.272 51.285 76.794 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 712 GLY B C 1 ATOM 4187 O O . GLY B 1 222 ? 20.629 52.036 76.066 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 712 GLY B O 1 ATOM 4188 N N . VAL B 1 223 ? 21.456 50.005 76.491 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 713 VAL B N 1 ATOM 4189 C CA . VAL B 1 223 ? 20.839 49.421 75.305 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 713 VAL B CA 1 ATOM 4190 C C . VAL B 1 223 ? 19.358 49.233 75.627 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 713 VAL B C 1 ATOM 4191 O O . VAL B 1 223 ? 19.023 48.677 76.670 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 713 VAL B O 1 ATOM 4192 C CB . VAL B 1 223 ? 21.474 48.081 74.950 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 713 VAL B CB 1 ATOM 4193 C CG1 . VAL B 1 223 ? 20.737 47.441 73.782 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 713 VAL B CG1 1 ATOM 4194 C CG2 . VAL B 1 223 ? 22.921 48.284 74.627 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 713 VAL B CG2 1 ATOM 4195 N N . PRO B 1 224 ? 18.452 49.700 74.747 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 714 PRO B N 1 ATOM 4196 C CA . PRO B 1 224 ? 17.018 49.563 74.999 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 714 PRO B CA 1 ATOM 4197 C C . PRO B 1 224 ? 16.390 48.170 74.854 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 714 PRO B C 1 ATOM 4198 O O . PRO B 1 224 ? 15.975 47.787 73.763 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 714 PRO B O 1 ATOM 4199 C CB . PRO B 1 224 ? 16.399 50.564 74.002 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 714 PRO B CB 1 ATOM 4200 C CG . PRO B 1 224 ? 17.340 50.505 72.858 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 714 PRO B CG 1 ATOM 4201 C CD . PRO B 1 224 ? 18.691 50.486 73.515 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 714 PRO B CD 1 ATOM 4202 N N . ILE B 1 225 ? 16.305 47.430 75.957 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 715 ILE B N 1 ATOM 4203 C CA . ILE B 1 225 ? 15.667 46.114 75.970 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 715 ILE B CA 1 ATOM 4204 C C . ILE B 1 225 ? 14.677 46.138 77.145 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 715 ILE B C 1 ATOM 4205 O O . ILE B 1 225 ? 15.018 46.584 78.249 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 715 ILE B O 1 ATOM 4206 C CB . ILE B 1 225 ? 16.690 44.954 76.058 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 715 ILE B CB 1 ATOM 4207 C CG1 . ILE B 1 225 ? 15.952 43.623 76.070 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 715 ILE B CG1 1 ATOM 4208 C CG2 . ILE B 1 225 ? 17.611 45.101 77.259 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 715 ILE B CG2 1 ATOM 4209 C CD1 . ILE B 1 225 ? 16.844 42.447 75.886 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 715 ILE B CD1 1 ATOM 4210 N N . ASP B 1 226 ? 13.439 45.729 76.888 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 716 ASP B N 1 ATOM 4211 C CA . ASP B 1 226 ? 12.355 45.759 77.892 1.00 9.90 ? ? ? ? ? ? 716 ASP B CA 1 ATOM 4212 C C . ASP B 1 226 ? 11.990 44.430 78.527 1.00 9.81 ? ? ? ? ? ? 716 ASP B C 1 ATOM 4213 O O . ASP B 1 226 ? 11.608 44.385 79.697 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 716 ASP B O 1 ATOM 4214 C CB . ASP B 1 226 ? 11.058 46.338 77.283 1.00 9.93 ? ? ? ? ? ? 716 ASP B CB 1 ATOM 4215 C CG . ASP B 1 226 ? 11.262 47.717 76.674 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 716 ASP B CG 1 ATOM 4216 O OD1 . ASP B 1 226 ? 11.666 48.645 77.411 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 716 ASP B OD1 1 ATOM 4217 O OD2 . ASP B 1 226 ? 11.041 47.866 75.463 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 716 ASP B OD2 1 ATOM 4218 N N . GLY B 1 227 ? 12.097 43.352 77.767 1.00 8.75 ? ? ? ? ? ? 717 GLY B N 1 ATOM 4219 C CA . GLY B 1 227 ? 11.681 42.078 78.307 1.00 8.61 ? ? ? ? ? ? 717 GLY B CA 1 ATOM 4220 C C . GLY B 1 227 ? 12.405 40.880 77.766 1.00 9.65 ? ? ? ? ? ? 717 GLY B C 1 ATOM 4221 O O . GLY B 1 227 ? 13.219 40.971 76.817 1.00 8.64 ? ? ? ? ? ? 717 GLY B O 1 ATOM 4222 N N . VAL B 1 228 ? 12.169 39.747 78.424 1.00 7.81 ? ? ? ? ? ? 718 VAL B N 1 ATOM 4223 C CA . VAL B 1 228 ? 12.753 38.502 78.004 1.00 8.03 ? ? ? ? ? ? 718 VAL B CA 1 ATOM 4224 C C . VAL B 1 228 ? 11.608 37.526 77.733 1.00 7.73 ? ? ? ? ? ? 718 VAL B C 1 ATOM 4225 O O . VAL B 1 228 ? 10.618 37.491 78.469 1.00 8.36 ? ? ? ? ? ? 718 VAL B O 1 ATOM 4226 C CB . VAL B 1 228 ? 13.781 37.948 79.060 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 718 VAL B CB 1 ATOM 4227 C CG1 . VAL B 1 228 ? 13.081 37.695 80.435 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 718 VAL B CG1 1 ATOM 4228 C CG2 . VAL B 1 228 ? 14.463 36.673 78.526 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 718 VAL B CG2 1 ATOM 4229 N N . GLY B 1 229 ? 11.709 36.824 76.615 1.00 7.49 ? ? ? ? ? ? 719 GLY B N 1 ATOM 4230 C CA . GLY B 1 229 ? 10.699 35.862 76.238 1.00 7.79 ? ? ? ? ? ? 719 GLY B CA 1 ATOM 4231 C C . GLY B 1 229 ? 11.161 34.430 76.516 1.00 8.67 ? ? ? ? ? ? 719 GLY B C 1 ATOM 4232 O O . GLY B 1 229 ? 12.174 33.962 75.969 1.00 8.57 ? ? ? ? ? ? 719 GLY B O 1 ATOM 4233 N N . PHE B 1 230 ? 10.403 33.750 77.400 1.00 8.62 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B N 1 ATOM 4234 C CA . PHE B 1 230 ? 10.666 32.349 77.769 1.00 8.70 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B CA 1 ATOM 4235 C C . PHE B 1 230 ? 9.768 31.521 76.839 1.00 8.33 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B C 1 ATOM 4236 O O . PHE B 1 230 ? 8.536 31.540 76.984 1.00 8.72 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B O 1 ATOM 4237 C CB . PHE B 1 230 ? 10.212 32.050 79.215 1.00 9.47 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B CB 1 ATOM 4238 C CG . PHE B 1 230 ? 11.107 32.617 80.327 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B CG 1 ATOM 4239 C CD1 . PHE B 1 230 ? 12.230 33.403 80.069 1.00 9.90 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B CD1 1 ATOM 4240 C CD2 . PHE B 1 230 ? 10.796 32.337 81.654 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B CD2 1 ATOM 4241 C CE1 . PHE B 1 230 ? 13.007 33.886 81.091 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B CE1 1 ATOM 4242 C CE2 . PHE B 1 230 ? 11.578 32.821 82.695 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B CE2 1 ATOM 4243 C CZ . PHE B 1 230 ? 12.683 33.598 82.411 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B CZ 1 ATOM 4244 N N . GLN B 1 231 ? 10.365 30.797 75.898 1.00 8.47 ? ? ? ? ? ? 721 GLN B N 1 ATOM 4245 C CA . GLN B 1 231 ? 9.579 29.977 74.967 1.00 8.45 ? ? ? ? ? ? 721 GLN B CA 1 ATOM 4246 C C . GLN B 1 231 ? 8.713 28.912 75.672 1.00 9.00 ? ? ? ? ? ? 721 GLN B C 1 ATOM 4247 O O . GLN B 1 231 ? 7.574 28.717 75.302 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 721 GLN B O 1 ATOM 4248 C CB . GLN B 1 231 ? 10.465 29.337 73.904 1.00 8.10 ? ? ? ? ? ? 721 GLN B CB 1 ATOM 4249 C CG . GLN B 1 231 ? 10.888 30.337 72.778 1.00 9.08 ? ? ? ? ? ? 721 GLN B CG 1 ATOM 4250 C CD . GLN B 1 231 ? 11.731 29.676 71.711 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 721 GLN B CD 1 ATOM 4251 O OE1 . GLN B 1 231 ? 11.681 28.459 71.519 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 721 GLN B OE1 1 ATOM 4252 N NE2 . GLN B 1 231 ? 12.516 30.472 71.001 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 721 GLN B NE2 1 ATOM 4253 N N . CYS B 1 232 ? 9.242 28.268 76.708 1.00 9.73 ? ? ? ? ? ? 722 CYS B N 1 ATOM 4254 C CA . CYS B 1 232 ? 8.506 27.254 77.465 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 722 CYS B CA 1 ATOM 4255 C C . CYS B 1 232 ? 8.119 25.989 76.688 1.00 9.67 ? ? ? ? ? ? 722 CYS B C 1 ATOM 4256 O O . CYS B 1 232 ? 6.976 25.508 76.777 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 722 CYS B O 1 ATOM 4257 C CB . CYS B 1 232 ? 7.289 27.856 78.187 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 722 CYS B CB 1 ATOM 4258 S SG . CYS B 1 232 ? 7.655 29.113 79.456 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 722 CYS B SG 1 ATOM 4259 N N . HIS B 1 233 ? 9.059 25.465 75.900 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B N 1 ATOM 4260 C CA . HIS B 1 233 ? 8.835 24.201 75.172 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B CA 1 ATOM 4261 C C . HIS B 1 233 ? 9.298 23.099 76.157 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B C 1 ATOM 4262 O O . HIS B 1 233 ? 10.476 22.692 76.187 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B O 1 ATOM 4263 C CB . HIS B 1 233 ? 9.609 24.169 73.847 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B CB 1 ATOM 4264 C CG . HIS B 1 233 ? 9.084 25.147 72.838 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B CG 1 ATOM 4265 N ND1 . HIS B 1 233 ? 7.805 25.076 72.312 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B ND1 1 ATOM 4266 C CD2 . HIS B 1 233 ? 9.664 26.229 72.266 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B CD2 1 ATOM 4267 C CE1 . HIS B 1 233 ? 7.622 26.070 71.462 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B CE1 1 ATOM 4268 N NE2 . HIS B 1 233 ? 8.736 26.781 71.416 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B NE2 1 ATOM 4269 N N . PHE B 1 234 ? 8.351 22.728 77.027 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B N 1 ATOM 4270 C CA . PHE B 1 234 ? 8.580 21.774 78.120 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B CA 1 ATOM 4271 C C . PHE B 1 234 ? 8.136 20.327 77.857 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B C 1 ATOM 4272 O O . PHE B 1 234 ? 7.333 20.054 76.950 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B O 1 ATOM 4273 C CB . PHE B 1 234 ? 7.874 22.282 79.390 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B CB 1 ATOM 4274 C CG . PHE B 1 234 ? 8.346 23.645 79.875 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B CG 1 ATOM 4275 C CD1 . PHE B 1 234 ? 9.706 23.920 80.042 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B CD1 1 ATOM 4276 C CD2 . PHE B 1 234 ? 7.421 24.621 80.254 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B CD2 1 ATOM 4277 C CE1 . PHE B 1 234 ? 10.121 25.139 80.591 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B CE1 1 ATOM 4278 C CE2 . PHE B 1 234 ? 7.839 25.829 80.799 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B CE2 1 ATOM 4279 C CZ . PHE B 1 234 ? 9.193 26.077 80.968 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B CZ 1 ATOM 4280 N N . ILE B 1 235 ? 8.699 19.405 78.657 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 725 ILE B N 1 ATOM 4281 C CA . ILE B 1 235 ? 8.365 17.978 78.601 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 725 ILE B CA 1 ATOM 4282 C C . ILE B 1 235 ? 7.435 17.702 79.796 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 725 ILE B C 1 ATOM 4283 O O . ILE B 1 235 ? 7.683 18.179 80.913 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 725 ILE B O 1 ATOM 4284 C CB . ILE B 1 235 ? 9.626 17.069 78.716 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 725 ILE B CB 1 ATOM 4285 C CG1 . ILE B 1 235 ? 10.620 17.371 77.581 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 725 ILE B CG1 1 ATOM 4286 C CG2 . ILE B 1 235 ? 9.195 15.581 78.659 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 725 ILE B CG2 1 ATOM 4287 C CD1 . ILE B 1 235 ? 11.921 16.514 77.605 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 725 ILE B CD1 1 ATOM 4288 N N . ASN B 1 236 ? 6.380 16.932 79.550 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 726 ASN B N 1 ATOM 4289 C CA . ASN B 1 236 ? 5.386 16.599 80.565 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 726 ASN B CA 1 ATOM 4290 C C . ASN B 1 236 ? 6.039 16.008 81.821 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 726 ASN B C 1 ATOM 4291 O O . ASN B 1 236 ? 7.022 15.290 81.729 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 726 ASN B O 1 ATOM 4292 C CB . ASN B 1 236 ? 4.418 15.581 79.962 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 726 ASN B CB 1 ATOM 4293 C CG . ASN B 1 236 ? 3.137 15.472 80.724 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 726 ASN B CG 1 ATOM 4294 O OD1 . ASN B 1 236 ? 2.565 16.468 81.158 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 726 ASN B OD1 1 ATOM 4295 N ND2 . ASN B 1 236 ? 2.644 14.255 80.852 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 726 ASN B ND2 1 ATOM 4296 N N . GLY B 1 237 ? 5.498 16.321 82.989 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 727 GLY B N 1 ATOM 4297 C CA . GLY B 1 237 ? 6.055 15.771 84.219 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 727 GLY B CA 1 ATOM 4298 C C . GLY B 1 237 ? 7.124 16.626 84.875 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 727 GLY B C 1 ATOM 4299 O O . GLY B 1 237 ? 8.087 16.116 85.462 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 727 GLY B O 1 ATOM 4300 N N . MET B 1 238 ? 6.951 17.939 84.769 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 728 MET B N 1 ATOM 4301 C CA . MET B 1 238 ? 7.889 18.902 85.339 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 728 MET B CA 1 ATOM 4302 C C . MET B 1 238 ? 7.908 18.768 86.859 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 728 MET B C 1 ATOM 4303 O O . MET B 1 238 ? 6.850 18.773 87.503 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 728 MET B O 1 ATOM 4304 C CB . MET B 1 238 ? 7.475 20.336 84.966 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 728 MET B CB 1 ATOM 4305 C CG . MET B 1 238 ? 7.326 20.587 83.466 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 728 MET B CG 1 ATOM 4306 S SD . MET B 1 238 ? 7.157 22.331 83.114 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 728 MET B SD 1 ATOM 4307 C CE . MET B 1 238 ? 5.541 22.633 83.391 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 728 MET B CE 1 ATOM 4308 N N . SER B 1 239 ? 9.112 18.706 87.417 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 729 SER B N 1 ATOM 4309 C CA . SER B 1 239 ? 9.307 18.570 88.858 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 729 SER B CA 1 ATOM 4310 C C . SER B 1 239 ? 9.060 19.887 89.612 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 729 SER B C 1 ATOM 4311 O O . SER B 1 239 ? 9.118 20.970 89.019 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 729 SER B O 1 ATOM 4312 C CB . SER B 1 239 ? 10.728 18.083 89.123 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 729 SER B CB 1 ATOM 4313 O OG . SER B 1 239 ? 11.654 19.140 88.973 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 729 SER B OG 1 ATOM 4314 N N . PRO B 1 240 ? 8.773 19.816 90.937 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 730 PRO B N 1 ATOM 4315 C CA . PRO B 1 240 ? 8.522 21.006 91.771 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 730 PRO B CA 1 ATOM 4316 C C . PRO B 1 240 ? 9.768 21.900 91.858 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 730 PRO B C 1 ATOM 4317 O O . PRO B 1 240 ? 9.670 23.116 92.015 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 730 PRO B O 1 ATOM 4318 C CB . PRO B 1 240 ? 8.206 20.399 93.147 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 730 PRO B CB 1 ATOM 4319 C CG . PRO B 1 240 ? 7.609 19.072 92.797 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 730 PRO B CG 1 ATOM 4320 C CD . PRO B 1 240 ? 8.511 18.579 91.708 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 730 PRO B CD 1 ATOM 4321 N N . GLU B 1 241 ? 10.931 21.266 91.802 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B N 1 ATOM 4322 C CA . GLU B 1 241 ? 12.207 21.960 91.860 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B CA 1 ATOM 4323 C C . GLU B 1 241 ? 12.417 22.715 90.556 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B C 1 ATOM 4324 O O . GLU B 1 241 ? 12.968 23.807 90.558 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B O 1 ATOM 4325 C CB . GLU B 1 241 ? 13.347 20.963 92.075 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B CB 1 ATOM 4326 C CG . GLU B 1 241 ? 13.350 20.313 93.474 1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B CG 1 ATOM 4327 C CD . GLU B 1 241 ? 12.149 19.358 93.752 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B CD 1 ATOM 4328 O OE1 . GLU B 1 241 ? 11.834 18.478 92.889 1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B OE1 1 ATOM 4329 O OE2 . GLU B 1 241 ? 11.534 19.491 94.858 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B OE2 1 ATOM 4330 N N . TYR B 1 242 ? 11.989 22.126 89.442 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B N 1 ATOM 4331 C CA . TYR B 1 242 ? 12.136 22.793 88.149 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B CA 1 ATOM 4332 C C . TYR B 1 242 ? 11.243 24.030 88.155 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B C 1 ATOM 4333 O O . TYR B 1 242 ? 11.718 25.125 87.896 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B O 1 ATOM 4334 C CB . TYR B 1 242 ? 11.768 21.861 86.995 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B CB 1 ATOM 4335 C CG . TYR B 1 242 ? 12.081 22.424 85.621 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B CG 1 ATOM 4336 C CD1 . TYR B 1 242 ? 13.382 22.790 85.264 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B CD1 1 ATOM 4337 C CD2 . TYR B 1 242 ? 11.086 22.531 84.651 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B CD2 1 ATOM 4338 C CE1 . TYR B 1 242 ? 13.682 23.241 83.956 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B CE1 1 ATOM 4339 C CE2 . TYR B 1 242 ? 11.377 22.974 83.350 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B CE2 1 ATOM 4340 C CZ . TYR B 1 242 ? 12.674 23.318 83.010 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B CZ 1 ATOM 4341 O OH . TYR B 1 242 ? 12.953 23.661 81.702 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B OH 1 ATOM 4342 N N . LEU B 1 243 ? 9.973 23.861 88.519 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 733 LEU B N 1 ATOM 4343 C CA . LEU B 1 243 ? 9.027 24.973 88.585 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 733 LEU B CA 1 ATOM 4344 C C . LEU B 1 243 ? 9.496 26.062 89.548 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 733 LEU B C 1 ATOM 4345 O O . LEU B 1 243 ? 9.299 27.260 89.303 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 733 LEU B O 1 ATOM 4346 C CB . LEU B 1 243 ? 7.626 24.488 88.974 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 733 LEU B CB 1 ATOM 4347 C CG . LEU B 1 243 ? 6.921 23.629 87.922 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 733 LEU B CG 1 ATOM 4348 C CD1 . LEU B 1 243 ? 5.753 22.864 88.575 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 733 LEU B CD1 1 ATOM 4349 C CD2 . LEU B 1 243 ? 6.416 24.510 86.779 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 733 LEU B CD2 1 ATOM 4350 N N . ALA B 1 244 ? 10.120 25.654 90.649 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 734 ALA B N 1 ATOM 4351 C CA . ALA B 1 244 ? 10.634 26.618 91.619 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 734 ALA B CA 1 ATOM 4352 C C . ALA B 1 244 ? 11.773 27.467 91.024 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 734 ALA B C 1 ATOM 4353 O O . ALA B 1 244 ? 11.872 28.661 91.313 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 734 ALA B O 1 ATOM 4354 C CB . ALA B 1 244 ? 11.142 25.891 92.851 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 734 ALA B CB 1 ATOM 4355 N N . SER B 1 245 ? 12.660 26.833 90.259 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 735 SER B N 1 ATOM 4356 C CA . SER B 1 245 ? 13.778 27.537 89.636 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 735 SER B CA 1 ATOM 4357 C C . SER B 1 245 ? 13.249 28.538 88.600 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 735 SER B C 1 ATOM 4358 O O . SER B 1 245 ? 13.823 29.605 88.423 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 735 SER B O 1 ATOM 4359 C CB . SER B 1 245 ? 14.760 26.576 88.999 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 735 SER B CB 1 ATOM 4360 O OG . SER B 1 245 ? 14.227 26.021 87.819 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 735 SER B OG 1 ATOM 4361 N N . ILE B 1 246 ? 12.149 28.206 87.938 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 736 ILE B N 1 ATOM 4362 C CA . ILE B 1 246 ? 11.559 29.146 86.983 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 736 ILE B CA 1 ATOM 4363 C C . ILE B 1 246 ? 11.088 30.397 87.728 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 736 ILE B C 1 ATOM 4364 O O . ILE B 1 246 ? 11.385 31.530 87.323 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 736 ILE B O 1 ATOM 4365 C CB . ILE B 1 246 ? 10.368 28.530 86.215 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 736 ILE B CB 1 ATOM 4366 C CG1 . ILE B 1 246 ? 10.858 27.366 85.341 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 736 ILE B CG1 1 ATOM 4367 C CG2 . ILE B 1 246 ? 9.678 29.612 85.373 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 736 ILE B CG2 1 ATOM 4368 C CD1 . ILE B 1 246 ? 9.759 26.639 84.562 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 736 ILE B CD1 1 ATOM 4369 N N . ASP B 1 247 ? 10.357 30.208 88.831 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 737 ASP B N 1 ATOM 4370 C CA . ASP B 1 247 ? 9.858 31.334 89.601 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 737 ASP B CA 1 ATOM 4371 C C . ASP B 1 247 ? 11.013 32.197 90.123 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 737 ASP B C 1 ATOM 4372 O O . ASP B 1 247 ? 10.939 33.420 90.105 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 737 ASP B O 1 ATOM 4373 C CB . ASP B 1 247 ? 8.990 30.831 90.758 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 737 ASP B CB 1 ATOM 4374 C CG . ASP B 1 247 ? 8.468 31.945 91.599 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 737 ASP B CG 1 ATOM 4375 O OD1 . ASP B 1 247 ? 7.429 32.537 91.254 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 737 ASP B OD1 1 ATOM 4376 O OD2 . ASP B 1 247 ? 9.113 32.257 92.615 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 737 ASP B OD2 1 ATOM 4377 N N . GLN B 1 248 ? 12.088 31.567 90.564 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B N 1 ATOM 4378 C CA . GLN B 1 248 ? 13.221 32.326 91.066 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B CA 1 ATOM 4379 C C . GLN B 1 248 ? 13.880 33.104 89.930 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B C 1 ATOM 4380 O O . GLN B 1 248 ? 14.309 34.235 90.123 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B O 1 ATOM 4381 C CB . GLN B 1 248 ? 14.233 31.391 91.730 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B CB 1 ATOM 4382 C CG . GLN B 1 248 ? 14.024 31.223 93.239 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B CG 1 ATOM 4383 C CD . GLN B 1 248 ? 12.521 31.196 93.677 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B CD 1 ATOM 4384 O OE1 . GLN B 1 248 ? 11.929 32.257 94.025 1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B OE1 1 ATOM 4385 N NE2 . GLN B 1 248 ? 11.920 29.983 93.711 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B NE2 1 ATOM 4386 N N . ASN B 1 249 ? 13.936 32.495 88.749 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 739 ASN B N 1 ATOM 4387 C CA . ASN B 1 249 ? 14.527 33.155 87.578 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 739 ASN B CA 1 ATOM 4388 C C . ASN B 1 249 ? 13.695 34.407 87.228 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 739 ASN B C 1 ATOM 4389 O O . ASN B 1 249 ? 14.252 35.490 87.001 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 739 ASN B O 1 ATOM 4390 C CB . ASN B 1 249 ? 14.602 32.181 86.392 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 739 ASN B CB 1 ATOM 4391 C CG . ASN B 1 249 ? 15.510 32.690 85.271 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 739 ASN B CG 1 ATOM 4392 O OD1 . ASN B 1 249 ? 16.447 33.444 85.515 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 739 ASN B OD1 1 ATOM 4393 N ND2 . ASN B 1 249 ? 15.237 32.270 84.048 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 739 ASN B ND2 1 ATOM 4394 N N . ILE B 1 250 ? 12.366 34.295 87.251 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 740 ILE B N 1 ATOM 4395 C CA . ILE B 1 250 ? 11.516 35.455 86.966 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 740 ILE B CA 1 ATOM 4396 C C . ILE B 1 250 ? 11.789 36.593 87.959 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 740 ILE B C 1 ATOM 4397 O O . ILE B 1 250 ? 11.835 37.764 87.565 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 740 ILE B O 1 ATOM 4398 C CB . ILE B 1 250 ? 10.002 35.074 86.977 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 740 ILE B CB 1 ATOM 4399 C CG1 . ILE B 1 250 ? 9.718 34.091 85.837 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 740 ILE B CG1 1 ATOM 4400 C CG2 . ILE B 1 250 ? 9.086 36.301 86.885 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 740 ILE B CG2 1 ATOM 4401 C CD1 . ILE B 1 250 ? 8.283 33.560 85.831 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 740 ILE B CD1 1 ATOM 4402 N N . LYS B 1 251 ? 12.022 36.242 89.234 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B N 1 ATOM 4403 C CA . LYS B 1 251 ? 12.303 37.245 90.266 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B CA 1 ATOM 4404 C C . LYS B 1 251 ? 13.625 37.982 90.073 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B C 1 ATOM 4405 O O . LYS B 1 251 ? 13.700 39.169 90.314 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B O 1 ATOM 4406 C CB . LYS B 1 251 ? 12.199 36.615 91.658 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B CB 1 ATOM 4407 C CG . LYS B 1 251 ? 10.772 36.384 92.038 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B CG 1 ATOM 4408 C CD . LYS B 1 251 ? 10.651 35.683 93.363 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B CD 1 ATOM 4409 C CE . LYS B 1 251 ? 9.178 35.737 93.849 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B CE 1 ATOM 4410 N NZ . LYS B 1 251 ? 8.178 34.989 93.003 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B NZ 1 ATOM 4411 N N . ARG B 1 252 ? 14.659 37.301 89.597 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B N 1 ATOM 4412 C CA . ARG B 1 252 ? 15.914 38.011 89.370 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B CA 1 ATOM 4413 C C . ARG B 1 252 ? 15.772 38.991 88.193 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B C 1 ATOM 4414 O O . ARG B 1 252 ? 16.357 40.051 88.223 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B O 1 ATOM 4415 C CB . ARG B 1 252 ? 17.135 37.095 89.287 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B CB 1 ATOM 4416 C CG . ARG B 1 252 ? 17.246 36.196 88.085 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B CG 1 ATOM 4417 C CD . ARG B 1 252 ? 18.590 35.459 88.077 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B CD 1 ATOM 4418 N NE . ARG B 1 252 ? 18.631 34.540 86.952 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B NE 1 ATOM 4419 C CZ . ARG B 1 252 ? 19.688 33.843 86.566 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B CZ 1 ATOM 4420 N NH1 . ARG B 1 252 ? 20.827 33.923 87.232 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B NH1 1 ATOM 4421 N NH2 . ARG B 1 252 ? 19.607 33.040 85.517 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B NH2 1 ATOM 4422 N N . TYR B 1 253 ? 14.951 38.667 87.190 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B N 1 ATOM 4423 C CA . TYR B 1 253 ? 14.682 39.611 86.091 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B CA 1 ATOM 4424 C C . TYR B 1 253 ? 13.912 40.812 86.631 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B C 1 ATOM 4425 O O . TYR B 1 253 ? 14.167 41.942 86.235 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B O 1 ATOM 4426 C CB . TYR B 1 253 ? 13.891 38.953 84.951 1.00 9.15 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B CB 1 ATOM 4427 C CG . TYR B 1 253 ? 14.791 38.242 83.960 1.00 9.10 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B CG 1 ATOM 4428 C CD1 . TYR B 1 253 ? 15.606 38.969 83.074 1.00 9.20 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B CD1 1 ATOM 4429 C CD2 . TYR B 1 253 ? 14.866 36.843 83.923 1.00 9.34 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B CD2 1 ATOM 4430 C CE1 . TYR B 1 253 ? 16.468 38.320 82.197 1.00 9.22 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B CE1 1 ATOM 4431 C CE2 . TYR B 1 253 ? 15.719 36.180 83.041 1.00 8.94 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B CE2 1 ATOM 4432 C CZ . TYR B 1 253 ? 16.519 36.926 82.181 1.00 9.19 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B CZ 1 ATOM 4433 O OH . TYR B 1 253 ? 17.346 36.270 81.311 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B OH 1 ATOM 4434 N N . ALA B 1 254 ? 12.988 40.583 87.573 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 744 ALA B N 1 ATOM 4435 C CA . ALA B 1 254 ? 12.223 41.700 88.150 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 744 ALA B CA 1 ATOM 4436 C C . ALA B 1 254 ? 13.164 42.662 88.844 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 744 ALA B C 1 ATOM 4437 O O . ALA B 1 254 ? 12.972 43.870 88.760 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 744 ALA B O 1 ATOM 4438 C CB . ALA B 1 254 ? 11.134 41.214 89.127 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 744 ALA B CB 1 ATOM 4439 N N . GLU B 1 255 ? 14.222 42.136 89.462 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B N 1 ATOM 4440 C CA . GLU B 1 255 ? 15.184 42.992 90.172 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B CA 1 ATOM 4441 C C . GLU B 1 255 ? 15.967 43.942 89.249 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B C 1 ATOM 4442 O O . GLU B 1 255 ? 16.493 44.971 89.715 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B O 1 ATOM 4443 C CB . GLU B 1 255 ? 16.163 42.165 91.004 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B CB 1 ATOM 4444 C CG . GLU B 1 255 ? 15.561 41.537 92.240 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B CG 1 ATOM 4445 C CD . GLU B 1 255 ? 16.448 40.429 92.793 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B CD 1 ATOM 4446 O OE1 . GLU B 1 255 ? 17.698 40.640 92.823 1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B OE1 1 ATOM 4447 O OE2 . GLU B 1 255 ? 15.898 39.337 93.155 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B OE2 1 ATOM 4448 N N . ILE B 1 256 ? 16.099 43.580 87.969 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 746 ILE B N 1 ATOM 4449 C CA . ILE B 1 256 ? 16.788 44.441 87.024 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 746 ILE B CA 1 ATOM 4450 C C . ILE B 1 256 ? 15.819 45.225 86.111 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 746 ILE B C 1 ATOM 4451 O O . ILE B 1 256 ? 16.255 45.848 85.151 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 746 ILE B O 1 ATOM 4452 C CB . ILE B 1 256 ? 17.884 43.703 86.198 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 746 ILE B CB 1 ATOM 4453 C CG1 . ILE B 1 256 ? 17.284 42.583 85.358 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 746 ILE B CG1 1 ATOM 4454 C CG2 . ILE B 1 256 ? 18.975 43.198 87.130 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 746 ILE B CG2 1 ATOM 4455 C CD1 . ILE B 1 256 ? 18.214 42.087 84.270 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 746 ILE B CD1 1 ATOM 4456 N N . GLY B 1 257 ? 14.530 45.232 86.477 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 747 GLY B N 1 ATOM 4457 C CA . GLY B 1 257 ? 13.495 45.971 85.770 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 747 GLY B CA 1 ATOM 4458 C C . GLY B 1 257 ? 13.072 45.408 84.428 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 747 GLY B C 1 ATOM 4459 O O . GLY B 1 257 ? 12.550 46.144 83.601 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 747 GLY B O 1 ATOM 4460 N N . VAL B 1 258 ? 13.173 44.097 84.267 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 748 VAL B N 1 ATOM 4461 C CA . VAL B 1 258 ? 12.840 43.434 83.008 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 748 VAL B CA 1 ATOM 4462 C C . VAL B 1 258 ? 11.552 42.606 83.126 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 748 VAL B C 1 ATOM 4463 O O . VAL B 1 258 ? 11.341 41.888 84.111 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 748 VAL B O 1 ATOM 4464 C CB . VAL B 1 258 ? 14.035 42.538 82.567 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 748 VAL B CB 1 ATOM 4465 C CG1 . VAL B 1 258 ? 13.669 41.653 81.392 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 748 VAL B CG1 1 ATOM 4466 C CG2 . VAL B 1 258 ? 15.233 43.385 82.214 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 748 VAL B CG2 1 ATOM 4467 N N . ILE B 1 259 ? 10.677 42.754 82.137 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 749 ILE B N 1 ATOM 4468 C CA . ILE B 1 259 ? 9.418 42.030 82.044 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 749 ILE B CA 1 ATOM 4469 C C . ILE B 1 259 ? 9.704 40.608 81.503 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 749 ILE B C 1 ATOM 4470 O O . ILE B 1 259 ? 10.644 40.391 80.732 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 749 ILE B O 1 ATOM 4471 C CB . ILE B 1 259 ? 8.492 42.730 80.994 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 749 ILE B CB 1 ATOM 4472 C CG1 . ILE B 1 259 ? 8.234 44.184 81.367 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 749 ILE B CG1 1 ATOM 4473 C CG2 . ILE B 1 259 ? 7.179 41.992 80.819 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 749 ILE B CG2 1 ATOM 4474 C CD1 . ILE B 1 259 ? 7.621 44.370 82.718 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 749 ILE B CD1 1 ATOM 4475 N N . VAL B 1 260 ? 8.855 39.654 81.867 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 750 VAL B N 1 ATOM 4476 C CA . VAL B 1 260 ? 8.974 38.284 81.378 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 750 VAL B CA 1 ATOM 4477 C C . VAL B 1 260 ? 7.656 37.861 80.707 1.00 9.86 ? ? ? ? ? ? 750 VAL B C 1 ATOM 4478 O O . VAL B 1 260 ? 6.576 38.100 81.250 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 750 VAL B O 1 ATOM 4479 C CB . VAL B 1 260 ? 9.251 37.295 82.544 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 750 VAL B CB 1 ATOM 4480 C CG1 . VAL B 1 260 ? 9.186 35.849 82.042 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 750 VAL B CG1 1 ATOM 4481 C CG2 . VAL B 1 260 ? 10.601 37.614 83.180 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 750 VAL B CG2 1 ATOM 4482 N N . SER B 1 261 ? 7.738 37.325 79.497 1.00 8.47 ? ? ? ? ? ? 751 SER B N 1 ATOM 4483 C CA . SER B 1 261 ? 6.548 36.805 78.828 1.00 8.18 ? ? ? ? ? ? 751 SER B CA 1 ATOM 4484 C C . SER B 1 261 ? 6.761 35.318 78.537 1.00 8.82 ? ? ? ? ? ? 751 SER B C 1 ATOM 4485 O O . SER B 1 261 ? 7.898 34.913 78.189 1.00 9.45 ? ? ? ? ? ? 751 SER B O 1 ATOM 4486 C CB . SER B 1 261 ? 6.297 37.529 77.490 1.00 9.10 ? ? ? ? ? ? 751 SER B CB 1 ATOM 4487 O OG . SER B 1 261 ? 5.838 38.839 77.714 1.00 9.79 ? ? ? ? ? ? 751 SER B OG 1 ATOM 4488 N N . PHE B 1 262 ? 5.715 34.490 78.713 1.00 7.78 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B N 1 ATOM 4489 C CA . PHE B 1 262 ? 5.819 33.077 78.329 1.00 8.95 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B CA 1 ATOM 4490 C C . PHE B 1 262 ? 5.320 33.172 76.882 1.00 8.52 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B C 1 ATOM 4491 O O . PHE B 1 262 ? 4.166 33.485 76.649 1.00 8.94 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B O 1 ATOM 4492 C CB . PHE B 1 262 ? 4.905 32.170 79.190 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B CB 1 ATOM 4493 C CG . PHE B 1 262 ? 5.323 32.071 80.636 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B CG 1 ATOM 4494 C CD1 . PHE B 1 262 ? 6.602 32.457 81.055 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B CD1 1 ATOM 4495 C CD2 . PHE B 1 262 ? 4.422 31.585 81.591 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B CD2 1 ATOM 4496 C CE1 . PHE B 1 262 ? 6.983 32.361 82.418 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B CE1 1 ATOM 4497 C CE2 . PHE B 1 262 ? 4.783 31.483 82.966 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B CE2 1 ATOM 4498 C CZ . PHE B 1 262 ? 6.062 31.870 83.375 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B CZ 1 ATOM 4499 N N . THR B 1 263 ? 6.176 32.846 75.923 1.00 8.05 ? ? ? ? ? ? 753 THR B N 1 ATOM 4500 C CA . THR B 1 263 ? 5.840 33.077 74.517 1.00 8.09 ? ? ? ? ? ? 753 THR B CA 1 ATOM 4501 C C . THR B 1 263 ? 5.413 31.937 73.600 1.00 8.55 ? ? ? ? ? ? 753 THR B C 1 ATOM 4502 O O . THR B 1 263 ? 4.706 32.188 72.606 1.00 9.14 ? ? ? ? ? ? 753 THR B O 1 ATOM 4503 C CB . THR B 1 263 ? 7.048 33.766 73.794 1.00 8.43 ? ? ? ? ? ? 753 THR B CB 1 ATOM 4504 O OG1 . THR B 1 263 ? 8.201 32.923 73.925 1.00 9.37 ? ? ? ? ? ? 753 THR B OG1 1 ATOM 4505 C CG2 . THR B 1 263 ? 7.358 35.168 74.382 1.00 9.01 ? ? ? ? ? ? 753 THR B CG2 1 ATOM 4506 N N . GLU B 1 264 ? 5.848 30.712 73.867 1.00 7.13 ? ? ? ? ? ? 754 GLU B N 1 ATOM 4507 C CA . GLU B 1 264 ? 5.535 29.613 72.972 1.00 8.03 ? ? ? ? ? ? 754 GLU B CA 1 ATOM 4508 C C . GLU B 1 264 ? 5.264 28.325 73.740 1.00 8.68 ? ? ? ? ? ? 754 GLU B C 1 ATOM 4509 O O . GLU B 1 264 ? 5.714 27.248 73.314 1.00 8.71 ? ? ? ? ? ? 754 GLU B O 1 ATOM 4510 C CB . GLU B 1 264 ? 6.744 29.367 72.041 1.00 9.32 ? ? ? ? ? ? 754 GLU B CB 1 ATOM 4511 C CG . GLU B 1 264 ? 7.294 30.669 71.376 1.00 9.63 ? ? ? ? ? ? 754 GLU B CG 1 ATOM 4512 C CD . GLU B 1 264 ? 8.411 30.421 70.386 1.00 9.79 ? ? ? ? ? ? 754 GLU B CD 1 ATOM 4513 O OE1 . GLU B 1 264 ? 8.742 29.250 70.094 1.00 9.53 ? ? ? ? ? ? 754 GLU B OE1 1 ATOM 4514 O OE2 . GLU B 1 264 ? 8.978 31.425 69.902 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 754 GLU B OE2 1 ATOM 4515 N N . ILE B 1 265 ? 4.452 28.423 74.787 1.00 9.06 ? ? ? ? ? ? 755 ILE B N 1 ATOM 4516 C CA . ILE B 1 265 ? 4.211 27.256 75.638 1.00 9.77 ? ? ? ? ? ? 755 ILE B CA 1 ATOM 4517 C C . ILE B 1 265 ? 3.594 26.046 74.981 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 755 ILE B C 1 ATOM 4518 O O . ILE B 1 265 ? 2.610 26.147 74.280 1.00 9.12 ? ? ? ? ? ? 755 ILE B O 1 ATOM 4519 C CB . ILE B 1 265 ? 3.289 27.574 76.834 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 755 ILE B CB 1 ATOM 4520 C CG1 . ILE B 1 265 ? 3.800 28.782 77.616 1.00 9.39 ? ? ? ? ? ? 755 ILE B CG1 1 ATOM 4521 C CG2 . ILE B 1 265 ? 3.171 26.329 77.763 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 755 ILE B CG2 1 ATOM 4522 C CD1 . ILE B 1 265 ? 2.705 29.437 78.473 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 755 ILE B CD1 1 ATOM 4523 N N . ASP B 1 266 ? 4.226 24.902 75.226 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 756 ASP B N 1 ATOM 4524 C CA . ASP B 1 266 ? 3.693 23.583 74.867 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 756 ASP B CA 1 ATOM 4525 C C . ASP B 1 266 ? 4.331 22.530 75.815 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 756 ASP B C 1 ATOM 4526 O O . ASP B 1 266 ? 5.456 22.720 76.298 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 756 ASP B O 1 ATOM 4527 C CB . ASP B 1 266 ? 3.674 23.216 73.363 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 756 ASP B CB 1 ATOM 4528 C CG . ASP B 1 266 ? 4.978 23.436 72.667 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 756 ASP B CG 1 ATOM 4529 O OD1 . ASP B 1 266 ? 6.040 23.308 73.286 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 756 ASP B OD1 1 ATOM 4530 O OD2 . ASP B 1 266 ? 4.919 23.702 71.453 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 756 ASP B OD2 1 ATOM 4531 N N . ILE B 1 267 ? 3.527 21.534 76.211 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 757 ILE B N 1 ATOM 4532 C CA . ILE B 1 267 ? 3.987 20.499 77.156 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 757 ILE B CA 1 ATOM 4533 C C . ILE B 1 267 ? 3.793 19.129 76.482 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 757 ILE B C 1 ATOM 4534 O O . ILE B 1 267 ? 2.687 18.579 76.468 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 757 ILE B O 1 ATOM 4535 C CB . ILE B 1 267 ? 3.240 20.639 78.510 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 757 ILE B CB 1 ATOM 4536 C CG1 . ILE B 1 267 ? 3.386 22.081 79.034 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 757 ILE B CG1 1 ATOM 4537 C CG2 . ILE B 1 267 ? 3.799 19.621 79.528 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 757 ILE B CG2 1 ATOM 4538 C CD1 . ILE B 1 267 ? 2.873 22.336 80.436 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 757 ILE B CD1 1 ATOM 4539 N N . ARG B 1 268 ? 4.875 18.646 75.863 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B N 1 ATOM 4540 C CA . ARG B 1 268 ? 4.859 17.413 75.080 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B CA 1 ATOM 4541 C C . ARG B 1 268 ? 4.885 16.126 75.885 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B C 1 ATOM 4542 O O . ARG B 1 268 ? 5.654 15.979 76.831 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B O 1 ATOM 4543 C CB . ARG B 1 268 ? 5.951 17.430 73.998 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B CB 1 ATOM 4544 C CG . ARG B 1 268 ? 7.386 17.421 74.482 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B CG 1 ATOM 4545 C CD . ARG B 1 268 ? 8.321 17.662 73.290 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B CD 1 ATOM 4546 N NE . ARG B 1 268 ? 9.726 17.572 73.651 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B NE 1 ATOM 4547 C CZ . ARG B 1 268 ? 10.480 18.602 74.031 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B CZ 1 ATOM 4548 N NH1 . ARG B 1 268 ? 9.967 19.823 74.115 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B NH1 1 ATOM 4549 N NH2 . ARG B 1 268 ? 11.757 18.409 74.336 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B NH2 1 ATOM 4550 N N . ILE B 1 269 ? 4.017 15.211 75.475 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 759 ILE B N 1 ATOM 4551 C CA . ILE B 1 269 ? 3.817 13.915 76.129 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 759 ILE B CA 1 ATOM 4552 C C . ILE B 1 269 ? 4.444 12.758 75.372 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 759 ILE B C 1 ATOM 4553 O O . ILE B 1 269 ? 4.183 12.570 74.184 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 759 ILE B O 1 ATOM 4554 C CB . ILE B 1 269 ? 2.309 13.616 76.264 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 759 ILE B CB 1 ATOM 4555 C CG1 . ILE B 1 269 ? 1.641 14.677 77.125 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 759 ILE B CG1 1 ATOM 4556 C CG2 . ILE B 1 269 ? 2.094 12.242 76.875 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 759 ILE B CG2 1 ATOM 4557 C CD1 . ILE B 1 269 ? 0.192 14.502 77.226 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 759 ILE B CD1 1 ATOM 4558 N N . PRO B 1 270 ? 5.274 11.953 76.054 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 760 PRO B N 1 ATOM 4559 C CA . PRO B 1 270 ? 5.931 10.802 75.428 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 760 PRO B CA 1 ATOM 4560 C C . PRO B 1 270 ? 4.848 9.853 74.935 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 760 PRO B C 1 ATOM 4561 O O . PRO B 1 270 ? 3.864 9.603 75.626 1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 760 PRO B O 1 ATOM 4562 C CB . PRO B 1 270 ? 6.726 10.204 76.584 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 760 PRO B CB 1 ATOM 4563 C CG . PRO B 1 270 ? 7.056 11.420 77.431 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 760 PRO B CG 1 ATOM 4564 C CD . PRO B 1 270 ? 5.717 12.115 77.448 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 760 PRO B CD 1 ATOM 4565 N N . GLN B 1 271 ? 5.030 9.354 73.726 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B N 1 ATOM 4566 C CA . GLN B 1 271 ? 4.074 8.468 73.067 1.00 45.19 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B CA 1 ATOM 4567 C C . GLN B 1 271 ? 3.734 7.138 73.763 1.00 47.15 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B C 1 ATOM 4568 O O . GLN B 1 271 ? 4.488 6.613 74.600 1.00 47.14 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B O 1 ATOM 4569 C CB . GLN B 1 271 ? 4.549 8.214 71.625 1.00 48.30 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B CB 1 ATOM 4570 C CG . GLN B 1 271 ? 3.638 7.354 70.757 1.00 52.30 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B CG 1 ATOM 4571 C CD . GLN B 1 271 ? 4.324 6.907 69.453 1.00 54.85 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B CD 1 ATOM 4572 O OE1 . GLN B 1 271 ? 4.493 5.694 69.200 1.00 55.99 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B OE1 1 ATOM 4573 N NE2 . GLN B 1 271 ? 4.727 7.885 68.621 1.00 55.44 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B NE2 1 ATOM 4574 N N . SER B 1 272 ? 2.570 6.610 73.394 1.00 49.80 ? ? ? ? ? ? 762 SER B N 1 ATOM 4575 C CA . SER B 1 272 ? 2.056 5.354 73.926 1.00 52.87 ? ? ? ? ? ? 762 SER B CA 1 ATOM 4576 C C . SER B 1 272 ? 2.028 5.194 75.454 1.00 54.47 ? ? ? ? ? ? 762 SER B C 1 ATOM 4577 O O . SER B 1 272 ? 1.681 4.116 75.970 1.00 54.98 ? ? ? ? ? ? 762 SER B O 1 ATOM 4578 C CB . SER B 1 272 ? 2.682 4.143 73.221 1.00 53.26 ? ? ? ? ? ? 762 SER B CB 1 ATOM 4579 O OG . SER B 1 272 ? 1.813 3.671 72.190 1.00 54.16 ? ? ? ? ? ? 762 SER B OG 1 ATOM 4580 N N . GLU B 1 273 ? 2.397 6.256 76.177 1.00 55.86 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B N 1 ATOM 4581 C CA . GLU B 1 273 ? 2.296 6.241 77.629 1.00 56.40 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B CA 1 ATOM 4582 C C . GLU B 1 273 ? 0.781 6.507 77.805 1.00 55.89 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B C 1 ATOM 4583 O O . GLU B 1 273 ? 0.125 7.082 76.908 1.00 55.54 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B O 1 ATOM 4584 C CB . GLU B 1 273 ? 3.137 7.352 78.288 1.00 57.68 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B CB 1 ATOM 4585 C CG . GLU B 1 273 ? 2.451 8.728 78.372 1.00 59.42 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B CG 1 ATOM 4586 C CD . GLU B 1 273 ? 3.033 9.632 79.454 1.00 60.72 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B CD 1 ATOM 4587 O OE1 . GLU B 1 273 ? 3.672 9.119 80.404 1.00 61.37 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B OE1 1 ATOM 4588 O OE2 . GLU B 1 273 ? 2.837 10.868 79.360 1.00 61.91 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B OE2 1 ATOM 4589 N N . ASN B 1 274 ? 0.224 6.058 78.925 1.00 55.04 ? ? ? ? ? ? 764 ASN B N 1 ATOM 4590 C CA . ASN B 1 274 ? -1.203 6.212 79.197 1.00 53.96 ? ? ? ? ? ? 764 ASN B CA 1 ATOM 4591 C C . ASN B 1 274 ? -1.719 7.648 79.052 1.00 52.97 ? ? ? ? ? ? 764 ASN B C 1 ATOM 4592 O O . ASN B 1 274 ? -1.371 8.519 79.863 1.00 53.14 ? ? ? ? ? ? 764 ASN B O 1 ATOM 4593 C CB . ASN B 1 274 ? -1.508 5.688 80.606 1.00 54.70 ? ? ? ? ? ? 764 ASN B CB 1 ATOM 4594 C CG . ASN B 1 274 ? -2.999 5.633 80.902 1.00 55.04 ? ? ? ? ? ? 764 ASN B CG 1 ATOM 4595 O OD1 . ASN B 1 274 ? -3.810 5.341 80.014 1.00 55.45 ? ? ? ? ? ? 764 ASN B OD1 1 ATOM 4596 N ND2 . ASN B 1 274 ? -3.369 5.919 82.156 1.00 55.03 ? ? ? ? ? ? 764 ASN B ND2 1 ATOM 4597 N N . PRO B 1 275 ? -2.556 7.913 78.021 1.00 51.91 ? ? ? ? ? ? 765 PRO B N 1 ATOM 4598 C CA . PRO B 1 275 ? -3.135 9.245 77.763 1.00 50.40 ? ? ? ? ? ? 765 PRO B CA 1 ATOM 4599 C C . PRO B 1 275 ? -3.956 9.737 78.954 1.00 49.00 ? ? ? ? ? ? 765 PRO B C 1 ATOM 4600 O O . PRO B 1 275 ? -4.058 10.942 79.190 1.00 49.31 ? ? ? ? ? ? 765 PRO B O 1 ATOM 4601 C CB . PRO B 1 275 ? -4.028 8.998 76.550 1.00 50.63 ? ? ? ? ? ? 765 PRO B CB 1 ATOM 4602 C CG . PRO B 1 275 ? -3.266 7.936 75.804 1.00 51.31 ? ? ? ? ? ? 765 PRO B CG 1 ATOM 4603 C CD . PRO B 1 275 ? -2.910 6.982 76.933 1.00 51.55 ? ? ? ? ? ? 765 PRO B CD 1 ATOM 4604 N N . ALA B 1 276 ? -4.510 8.794 79.717 1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 766 ALA B N 1 ATOM 4605 C CA . ALA B 1 276 ? -5.320 9.109 80.901 1.00 44.46 ? ? ? ? ? ? 766 ALA B CA 1 ATOM 4606 C C . ALA B 1 276 ? -4.562 9.852 82.015 1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 766 ALA B C 1 ATOM 4607 O O . ALA B 1 276 ? -4.892 11.008 82.307 1.00 42.15 ? ? ? ? ? ? 766 ALA B O 1 ATOM 4608 C CB . ALA B 1 276 ? -5.943 7.843 81.455 1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 766 ALA B CB 1 ATOM 4609 N N . THR B 1 277 ? -3.591 9.180 82.660 1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 767 THR B N 1 ATOM 4610 C CA . THR B 1 277 ? -2.790 9.800 83.734 1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 767 THR B CA 1 ATOM 4611 C C . THR B 1 277 ? -1.850 10.875 83.180 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 767 THR B C 1 ATOM 4612 O O . THR B 1 277 ? -1.616 11.878 83.844 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 767 THR B O 1 ATOM 4613 C CB . THR B 1 277 ? -2.002 8.766 84.608 1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 767 THR B CB 1 ATOM 4614 O OG1 . THR B 1 277 ? -1.064 8.031 83.810 1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 767 THR B OG1 1 ATOM 4615 C CG2 . THR B 1 277 ? -2.970 7.797 85.268 1.00 36.27 ? ? ? ? ? ? 767 THR B CG2 1 ATOM 4616 N N . ALA B 1 278 ? -1.342 10.655 81.963 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 768 ALA B N 1 ATOM 4617 C CA . ALA B 1 278 ? -0.483 11.629 81.279 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 768 ALA B CA 1 ATOM 4618 C C . ALA B 1 278 ? -1.229 12.984 81.152 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 768 ALA B C 1 ATOM 4619 O O . ALA B 1 278 ? -0.654 14.026 81.471 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 768 ALA B O 1 ATOM 4620 C CB . ALA B 1 278 ? -0.092 11.116 79.913 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 768 ALA B CB 1 ATOM 4621 N N . PHE B 1 279 ? -2.493 12.975 80.713 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B N 1 ATOM 4622 C CA . PHE B 1 279 ? -3.283 14.211 80.600 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B CA 1 ATOM 4623 C C . PHE B 1 279 ? -3.511 14.913 81.935 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B C 1 ATOM 4624 O O . PHE B 1 279 ? -3.710 16.121 81.964 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B O 1 ATOM 4625 C CB . PHE B 1 279 ? -4.645 13.959 79.949 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B CB 1 ATOM 4626 C CG . PHE B 1 279 ? -4.586 13.753 78.466 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B CG 1 ATOM 4627 C CD1 . PHE B 1 279 ? -3.371 13.691 77.801 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B CD1 1 ATOM 4628 C CD2 . PHE B 1 279 ? -5.756 13.604 77.735 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B CD2 1 ATOM 4629 C CE1 . PHE B 1 279 ? -3.301 13.481 76.429 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B CE1 1 ATOM 4630 C CE2 . PHE B 1 279 ? -5.705 13.392 76.346 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B CE2 1 ATOM 4631 C CZ . PHE B 1 279 ? -4.461 13.330 75.697 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B CZ 1 ATOM 4632 N N . GLN B 1 280 ? -3.542 14.163 83.042 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B N 1 ATOM 4633 C CA . GLN B 1 280 ? -3.711 14.808 84.345 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B CA 1 ATOM 4634 C C . GLN B 1 280 ? -2.418 15.494 84.784 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B C 1 ATOM 4635 O O . GLN B 1 280 ? -2.445 16.564 85.351 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B O 1 ATOM 4636 C CB . GLN B 1 280 ? -4.135 13.818 85.431 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B CB 1 ATOM 4637 C CG . GLN B 1 280 ? -5.498 13.158 85.189 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B CG 1 ATOM 4638 C CD . GLN B 1 280 ? -6.679 14.133 85.178 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B CD 1 ATOM 4639 O OE1 . GLN B 1 280 ? -6.592 15.292 85.660 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B OE1 1 ATOM 4640 N NE2 . GLN B 1 280 ? -7.807 13.655 84.659 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B NE2 1 ATOM 4641 N N . VAL B 1 281 ? -1.283 14.861 84.558 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 771 VAL B N 1 ATOM 4642 C CA . VAL B 1 281 ? -0.002 15.461 84.942 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 771 VAL B CA 1 ATOM 4643 C C . VAL B 1 281 ? 0.194 16.752 84.117 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 771 VAL B C 1 ATOM 4644 O O . VAL B 1 281 ? 0.602 17.774 84.647 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 771 VAL B O 1 ATOM 4645 C CB . VAL B 1 281 ? 1.174 14.486 84.658 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 771 VAL B CB 1 ATOM 4646 C CG1 . VAL B 1 281 ? 2.521 15.208 84.859 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 771 VAL B CG1 1 ATOM 4647 C CG2 . VAL B 1 281 ? 1.072 13.234 85.564 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 771 VAL B CG2 1 ATOM 4648 N N . GLN B 1 282 ? -0.159 16.687 82.833 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B N 1 ATOM 4649 C CA . GLN B 1 282 ? -0.038 17.843 81.940 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B CA 1 ATOM 4650 C C . GLN B 1 282 ? -0.901 18.981 82.469 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B C 1 ATOM 4651 O O . GLN B 1 282 ? -0.460 20.137 82.508 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B O 1 ATOM 4652 C CB . GLN B 1 282 ? -0.442 17.445 80.515 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B CB 1 ATOM 4653 C CG . GLN B 1 282 ? -0.514 18.615 79.542 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B CG 1 ATOM 4654 C CD . GLN B 1 282 ? -0.966 18.177 78.169 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B CD 1 ATOM 4655 O OE1 . GLN B 1 282 ? -2.134 17.838 77.973 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B OE1 1 ATOM 4656 N NE2 . GLN B 1 282 ? -0.042 18.167 77.208 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B NE2 1 ATOM 4657 N N . ALA B 1 283 ? -2.121 18.660 82.910 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 773 ALA B N 1 ATOM 4658 C CA . ALA B 1 283 ? -3.019 19.673 83.470 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 773 ALA B CA 1 ATOM 4659 C C . ALA B 1 283 ? -2.393 20.344 84.688 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 773 ALA B C 1 ATOM 4660 O O . ALA B 1 283 ? -2.486 21.565 84.851 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 773 ALA B O 1 ATOM 4661 C CB . ALA B 1 283 ? -4.358 19.051 83.860 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 773 ALA B CB 1 ATOM 4662 N N . ASN B 1 284 ? -1.794 19.536 85.570 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 774 ASN B N 1 ATOM 4663 C CA . ASN B 1 284 ? -1.145 20.053 86.784 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 774 ASN B CA 1 ATOM 4664 C C . ASN B 1 284 ? 0.021 20.956 86.398 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 774 ASN B C 1 ATOM 4665 O O . ASN B 1 284 ? 0.223 22.001 87.019 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 774 ASN B O 1 ATOM 4666 C CB . ASN B 1 284 ? -0.611 18.929 87.680 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 774 ASN B CB 1 ATOM 4667 C CG . ASN B 1 284 ? -1.725 18.053 88.277 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 774 ASN B CG 1 ATOM 4668 O OD1 . ASN B 1 284 ? -2.867 18.508 88.523 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 774 ASN B OD1 1 ATOM 4669 N ND2 . ASN B 1 284 ? -1.388 16.782 88.528 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 774 ASN B ND2 1 ATOM 4670 N N . ASN B 1 285 ? 0.778 20.536 85.371 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 775 ASN B N 1 ATOM 4671 C CA . ASN B 1 285 ? 1.931 21.311 84.850 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 775 ASN B CA 1 ATOM 4672 C C . ASN B 1 285 ? 1.465 22.679 84.282 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 775 ASN B C 1 ATOM 4673 O O . ASN B 1 285 ? 2.056 23.706 84.611 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 775 ASN B O 1 ATOM 4674 C CB . ASN B 1 285 ? 2.706 20.498 83.797 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 775 ASN B CB 1 ATOM 4675 C CG . ASN B 1 285 ? 3.640 19.443 84.402 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 775 ASN B CG 1 ATOM 4676 O OD1 . ASN B 1 285 ? 4.377 18.800 83.675 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 775 ASN B OD1 1 ATOM 4677 N ND2 . ASN B 1 285 ? 3.637 19.288 85.723 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 775 ASN B ND2 1 ATOM 4678 N N . TYR B 1 286 ? 0.390 22.711 83.493 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B N 1 ATOM 4679 C CA . TYR B 1 286 ? -0.140 23.990 82.966 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B CA 1 ATOM 4680 C C . TYR B 1 286 ? -0.643 24.866 84.099 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B C 1 ATOM 4681 O O . TYR B 1 286 ? -0.454 26.078 84.095 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B O 1 ATOM 4682 C CB . TYR B 1 286 ? -1.299 23.768 81.973 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B CB 1 ATOM 4683 C CG . TYR B 1 286 ? -0.868 23.649 80.523 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B CG 1 ATOM 4684 C CD1 . TYR B 1 286 ? -0.477 24.783 79.793 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B CD1 1 ATOM 4685 C CD2 . TYR B 1 286 ? -0.861 22.408 79.871 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B CD2 1 ATOM 4686 C CE1 . TYR B 1 286 ? -0.088 24.674 78.441 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B CE1 1 ATOM 4687 C CE2 . TYR B 1 286 ? -0.479 22.282 78.515 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B CE2 1 ATOM 4688 C CZ . TYR B 1 286 ? -0.093 23.433 77.805 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B CZ 1 ATOM 4689 O OH . TYR B 1 286 ? 0.254 23.340 76.473 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B OH 1 ATOM 4690 N N . LYS B 1 287 ? -1.341 24.247 85.061 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B N 1 ATOM 4691 C CA . LYS B 1 287 ? -1.865 24.971 86.211 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B CA 1 ATOM 4692 C C . LYS B 1 287 ? -0.728 25.615 87.024 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B C 1 ATOM 4693 O O . LYS B 1 287 ? -0.839 26.763 87.402 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B O 1 ATOM 4694 C CB . LYS B 1 287 ? -2.699 24.035 87.101 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B CB 1 ATOM 4695 C CG . LYS B 1 287 ? -3.333 24.755 88.254 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B CG 1 ATOM 4696 C CD . LYS B 1 287 ? -4.344 23.878 88.932 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B CD 1 ATOM 4697 C CE . LYS B 1 287 ? -5.259 24.737 89.777 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B CE 1 ATOM 4698 N NZ . LYS B 1 287 ? -6.266 23.903 90.503 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B NZ 1 ATOM 4699 N N . GLU B 1 288 ? 0.371 24.899 87.262 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B N 1 ATOM 4700 C CA . GLU B 1 288 ? 1.480 25.468 88.036 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B CA 1 ATOM 4701 C C . GLU B 1 288 ? 2.127 26.642 87.278 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B C 1 ATOM 4702 O O . GLU B 1 288 ? 2.487 27.666 87.878 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B O 1 ATOM 4703 C CB . GLU B 1 288 ? 2.539 24.410 88.367 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B CB 1 ATOM 4704 C CG . GLU B 1 288 ? 2.114 23.359 89.398 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B CG 1 ATOM 4705 C CD . GLU B 1 288 ? 1.516 23.959 90.657 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B CD 1 ATOM 4706 O OE1 . GLU B 1 288 ? 2.165 24.850 91.267 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B OE1 1 ATOM 4707 O OE2 . GLU B 1 288 ? 0.375 23.553 91.020 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B OE2 1 ATOM 4708 N N . LEU B 1 289 ? 2.240 26.498 85.955 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 779 LEU B N 1 ATOM 4709 C CA . LEU B 1 289 ? 2.808 27.559 85.113 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 779 LEU B CA 1 ATOM 4710 C C . LEU B 1 289 ? 1.961 28.840 85.213 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 779 LEU B C 1 ATOM 4711 O O . LEU B 1 289 ? 2.506 29.945 85.360 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 779 LEU B O 1 ATOM 4712 C CB . LEU B 1 289 ? 2.859 27.054 83.672 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 779 LEU B CB 1 ATOM 4713 C CG . LEU B 1 289 ? 4.069 27.298 82.786 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 779 LEU B CG 1 ATOM 4714 C CD1 . LEU B 1 289 ? 5.385 26.983 83.511 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 779 LEU B CD1 1 ATOM 4715 C CD2 . LEU B 1 289 ? 3.884 26.430 81.564 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 779 LEU B CD2 1 ATOM 4716 N N . MET B 1 290 ? 0.633 28.702 85.131 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 780 MET B N 1 ATOM 4717 C CA . MET B 1 290 ? -0.266 29.853 85.258 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 780 MET B CA 1 ATOM 4718 C C . MET B 1 290 ? -0.180 30.489 86.663 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 780 MET B C 1 ATOM 4719 O O . MET B 1 290 ? -0.276 31.707 86.796 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 780 MET B O 1 ATOM 4720 C CB . MET B 1 290 ? -1.717 29.487 84.937 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 780 MET B CB 1 ATOM 4721 C CG . MET B 1 290 ? -2.683 30.659 85.072 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 780 MET B CG 1 ATOM 4722 S SD . MET B 1 290 ? -2.258 32.124 84.052 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 780 MET B SD 1 ATOM 4723 C CE . MET B 1 290 ? -2.951 31.613 82.548 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 780 MET B CE 1 ATOM 4724 N N . LYS B 1 291 ? -0.032 29.669 87.708 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B N 1 ATOM 4725 C CA . LYS B 1 291 ? 0.124 30.197 89.067 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B CA 1 ATOM 4726 C C . LYS B 1 291 ? 1.414 31.042 89.209 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B C 1 ATOM 4727 O O . LYS B 1 291 ? 1.419 32.091 89.868 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B O 1 ATOM 4728 C CB . LYS B 1 291 ? 0.058 29.049 90.087 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B CB 1 ATOM 4729 C CG . LYS B 1 291 ? -1.392 28.764 90.547 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B CG 1 ATOM 4730 C CD . LYS B 1 291 ? -1.642 27.309 90.944 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B CD 1 ATOM 4731 C CE . LYS B 1 291 ? -0.798 26.833 92.129 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B CE 1 ATOM 4732 N NZ . LYS B 1 291 ? -1.228 27.442 93.425 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B NZ 1 ATOM 4733 N N . ILE B 1 292 ? 2.490 30.602 88.564 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 782 ILE B N 1 ATOM 4734 C CA . ILE B 1 292 ? 3.763 31.342 88.569 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 782 ILE B CA 1 ATOM 4735 C C . ILE B 1 292 ? 3.540 32.706 87.871 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 782 ILE B C 1 ATOM 4736 O O . ILE B 1 292 ? 4.006 33.736 88.352 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 782 ILE B O 1 ATOM 4737 C CB . ILE B 1 292 ? 4.873 30.528 87.836 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 782 ILE B CB 1 ATOM 4738 C CG1 . ILE B 1 292 ? 5.274 29.330 88.702 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 782 ILE B CG1 1 ATOM 4739 C CG2 . ILE B 1 292 ? 6.083 31.412 87.513 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 782 ILE B CG2 1 ATOM 4740 C CD1 . ILE B 1 292 ? 6.159 28.336 87.999 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 782 ILE B CD1 1 ATOM 4741 N N . CYS B 1 293 ? 2.822 32.701 86.747 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 783 CYS B N 1 ATOM 4742 C CA . CYS B 1 293 ? 2.509 33.931 86.019 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 783 CYS B CA 1 ATOM 4743 C C . CYS B 1 293 ? 1.722 34.895 86.913 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 783 CYS B C 1 ATOM 4744 O O . CYS B 1 293 ? 2.095 36.053 87.071 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 783 CYS B O 1 ATOM 4745 C CB . CYS B 1 293 ? 1.714 33.586 84.753 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 783 CYS B CB 1 ATOM 4746 S SG . CYS B 1 293 ? 1.194 34.967 83.726 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 783 CYS B SG 1 ATOM 4747 N N . LEU B 1 294 ? 0.706 34.374 87.594 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 784 LEU B N 1 ATOM 4748 C CA . LEU B 1 294 ? -0.127 35.183 88.482 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 784 LEU B CA 1 ATOM 4749 C C . LEU B 1 294 ? 0.607 35.727 89.700 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 784 LEU B C 1 ATOM 4750 O O . LEU B 1 294 ? 0.273 36.809 90.198 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 784 LEU B O 1 ATOM 4751 C CB . LEU B 1 294 ? -1.339 34.373 88.954 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 784 LEU B CB 1 ATOM 4752 C CG . LEU B 1 294 ? -2.382 34.063 87.874 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 784 LEU B CG 1 ATOM 4753 C CD1 . LEU B 1 294 ? -3.386 33.093 88.432 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 784 LEU B CD1 1 ATOM 4754 C CD2 . LEU B 1 294 ? -3.062 35.331 87.397 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 784 LEU B CD2 1 ATOM 4755 N N . ALA B 1 295 ? 1.584 34.969 90.192 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 785 ALA B N 1 ATOM 4756 C CA . ALA B 1 295 ? 2.361 35.352 91.372 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 785 ALA B CA 1 ATOM 4757 C C . ALA B 1 295 ? 3.404 36.442 91.155 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 785 ALA B C 1 ATOM 4758 O O . ALA B 1 295 ? 3.809 37.103 92.116 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 785 ALA B O 1 ATOM 4759 C CB . ALA B 1 295 ? 3.071 34.119 91.948 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 785 ALA B CB 1 ATOM 4760 N N . ASN B 1 296 ? 3.885 36.597 89.916 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 786 ASN B N 1 ATOM 4761 C CA . ASN B 1 296 ? 4.939 37.564 89.618 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 786 ASN B CA 1 ATOM 4762 C C . ASN B 1 296 ? 4.407 38.787 88.887 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 786 ASN B C 1 ATOM 4763 O O . ASN B 1 296 ? 3.885 38.692 87.772 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 786 ASN B O 1 ATOM 4764 C CB . ASN B 1 296 ? 6.060 36.869 88.840 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 786 ASN B CB 1 ATOM 4765 C CG . ASN B 1 296 ? 6.839 35.870 89.704 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 786 ASN B CG 1 ATOM 4766 O OD1 . ASN B 1 296 ? 7.671 36.274 90.506 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 786 ASN B OD1 1 ATOM 4767 N ND2 . ASN B 1 296 ? 6.571 34.577 89.536 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 786 ASN B ND2 1 ATOM 4768 N N . PRO B 1 297 ? 4.564 39.967 89.488 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 787 PRO B N 1 ATOM 4769 C CA . PRO B 1 297 ? 4.077 41.213 88.877 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 787 PRO B CA 1 ATOM 4770 C C . PRO B 1 297 ? 4.686 41.629 87.527 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 787 PRO B C 1 ATOM 4771 O O . PRO B 1 297 ? 4.074 42.400 86.808 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 787 PRO B O 1 ATOM 4772 C CB . PRO B 1 297 ? 4.312 42.259 89.971 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 787 PRO B CB 1 ATOM 4773 C CG . PRO B 1 297 ? 5.471 41.698 90.760 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 787 PRO B CG 1 ATOM 4774 C CD . PRO B 1 297 ? 5.183 40.214 90.809 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 787 PRO B CD 1 ATOM 4775 N N . ASN B 1 298 ? 5.884 41.134 87.213 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 788 ASN B N 1 ATOM 4776 C CA . ASN B 1 298 ? 6.555 41.449 85.943 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 788 ASN B CA 1 ATOM 4777 C C . ASN B 1 298 ? 6.289 40.392 84.867 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 788 ASN B C 1 ATOM 4778 O O . ASN B 1 298 ? 6.941 40.414 83.846 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 788 ASN B O 1 ATOM 4779 C CB . ASN B 1 298 ? 8.071 41.592 86.147 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 788 ASN B CB 1 ATOM 4780 C CG . ASN B 1 298 ? 8.729 40.298 86.555 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 788 ASN B CG 1 ATOM 4781 O OD1 . ASN B 1 298 ? 8.180 39.549 87.361 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 788 ASN B OD1 1 ATOM 4782 N ND2 . ASN B 1 298 ? 9.901 40.026 86.022 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 788 ASN B ND2 1 ATOM 4783 N N . CYS B 1 299 ? 5.326 39.494 85.075 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 789 CYS B N 1 ATOM 4784 C CA . CYS B 1 299 ? 5.045 38.444 84.104 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 789 CYS B CA 1 ATOM 4785 C C . CYS B 1 299 ? 3.561 38.501 83.863 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 789 CYS B C 1 ATOM 4786 O O . CYS B 1 299 ? 2.783 38.098 84.715 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 789 CYS B O 1 ATOM 4787 C CB . CYS B 1 299 ? 5.467 37.079 84.661 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 789 CYS B CB 1 ATOM 4788 S SG . CYS B 1 299 ? 5.184 35.693 83.514 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 789 CYS B SG 1 ATOM 4789 N N . ASN B 1 300 ? 3.155 39.013 82.707 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 790 ASN B N 1 ATOM 4790 C CA . ASN B 1 300 ? 1.736 39.164 82.417 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 790 ASN B CA 1 ATOM 4791 C C . ASN B 1 300 ? 1.251 38.738 81.029 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 790 ASN B C 1 ATOM 4792 O O . ASN B 1 300 ? 0.138 39.080 80.630 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 790 ASN B O 1 ATOM 4793 C CB . ASN B 1 300 ? 1.338 40.609 82.672 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 790 ASN B CB 1 ATOM 4794 C CG . ASN B 1 300 ? 1.751 41.085 84.074 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 790 ASN B CG 1 ATOM 4795 O OD1 . ASN B 1 300 ? 2.754 41.800 84.220 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 790 ASN B OD1 1 ATOM 4796 N ND2 . ASN B 1 300 ? 0.993 40.677 85.110 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 790 ASN B ND2 1 ATOM 4797 N N . THR B 1 301 ? 2.042 37.914 80.359 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 791 THR B N 1 ATOM 4798 C CA . THR B 1 301 ? 1.730 37.442 79.023 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 791 THR B CA 1 ATOM 4799 C C . THR B 1 301 ? 1.925 35.935 79.031 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 791 THR B C 1 ATOM 4800 O O . THR B 1 301 ? 3.018 35.451 79.343 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 791 THR B O 1 ATOM 4801 C CB . THR B 1 301 ? 2.699 38.112 78.054 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 791 THR B CB 1 ATOM 4802 O OG1 . THR B 1 301 ? 2.437 39.513 78.077 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 791 THR B OG1 1 ATOM 4803 C CG2 . THR B 1 301 ? 2.568 37.563 76.635 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 791 THR B CG2 1 ATOM 4804 N N . PHE B 1 302 ? 0.854 35.216 78.685 1.00 9.31 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B N 1 ATOM 4805 C CA . PHE B 1 302 ? 0.834 33.757 78.696 1.00 9.88 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B CA 1 ATOM 4806 C C . PHE B 1 302 ? 0.400 33.268 77.303 1.00 9.81 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B C 1 ATOM 4807 O O . PHE B 1 302 ? -0.806 33.196 77.009 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B O 1 ATOM 4808 C CB . PHE B 1 302 ? -0.182 33.314 79.781 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B CB 1 ATOM 4809 C CG . PHE B 1 302 ? -0.103 31.855 80.152 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B CG 1 ATOM 4810 C CD1 . PHE B 1 302 ? 0.732 31.434 81.198 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B CD1 1 ATOM 4811 C CD2 . PHE B 1 302 ? -0.904 30.900 79.495 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B CD2 1 ATOM 4812 C CE1 . PHE B 1 302 ? 0.767 30.072 81.593 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B CE1 1 ATOM 4813 C CE2 . PHE B 1 302 ? -0.883 29.538 79.873 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B CE2 1 ATOM 4814 C CZ . PHE B 1 302 ? -0.045 29.121 80.927 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B CZ 1 ATOM 4815 N N . VAL B 1 303 ? 1.367 32.961 76.437 1.00 9.05 ? ? ? ? ? ? 793 VAL B N 1 ATOM 4816 C CA . VAL B 1 303 ? 1.070 32.516 75.061 1.00 9.67 ? ? ? ? ? ? 793 VAL B CA 1 ATOM 4817 C C . VAL B 1 303 ? 1.502 31.066 74.783 1.00 8.71 ? ? ? ? ? ? 793 VAL B C 1 ATOM 4818 O O . VAL B 1 303 ? 2.639 30.678 75.046 1.00 9.22 ? ? ? ? ? ? 793 VAL B O 1 ATOM 4819 C CB . VAL B 1 303 ? 1.732 33.489 73.960 1.00 9.67 ? ? ? ? ? ? 793 VAL B CB 1 ATOM 4820 C CG1 . VAL B 1 303 ? 1.468 32.975 72.511 1.00 9.09 ? ? ? ? ? ? 793 VAL B CG1 1 ATOM 4821 C CG2 . VAL B 1 303 ? 1.180 34.905 74.121 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 793 VAL B CG2 1 ATOM 4822 N N . MET B 1 304 ? 0.567 30.274 74.293 1.00 8.06 ? ? ? ? ? ? 794 MET B N 1 ATOM 4823 C CA . MET B 1 304 ? 0.821 28.882 73.971 1.00 9.34 ? ? ? ? ? ? 794 MET B CA 1 ATOM 4824 C C . MET B 1 304 ? 1.089 28.759 72.463 1.00 9.84 ? ? ? ? ? ? 794 MET B C 1 ATOM 4825 O O . MET B 1 304 ? 0.570 29.570 71.672 1.00 9.87 ? ? ? ? ? ? 794 MET B O 1 ATOM 4826 C CB . MET B 1 304 ? -0.392 28.023 74.394 1.00 9.85 ? ? ? ? ? ? 794 MET B CB 1 ATOM 4827 C CG . MET B 1 304 ? -0.589 28.029 75.939 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 794 MET B CG 1 ATOM 4828 S SD . MET B 1 304 ? -2.232 27.531 76.502 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 794 MET B SD 1 ATOM 4829 C CE . MET B 1 304 ? -3.162 28.921 75.976 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 794 MET B CE 1 ATOM 4830 N N . TRP B 1 305 ? 1.885 27.768 72.068 1.00 9.89 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B N 1 ATOM 4831 C CA . TRP B 1 305 ? 2.209 27.588 70.653 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CA 1 ATOM 4832 C C . TRP B 1 305 ? 1.152 26.732 69.977 1.00 9.07 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B C 1 ATOM 4833 O O . TRP B 1 305 ? 1.444 25.661 69.459 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B O 1 ATOM 4834 C CB . TRP B 1 305 ? 3.620 27.004 70.465 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CB 1 ATOM 4835 C CG . TRP B 1 305 ? 4.347 27.586 69.250 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CG 1 ATOM 4836 C CD1 . TRP B 1 305 ? 4.950 26.885 68.240 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CD1 1 ATOM 4837 C CD2 . TRP B 1 305 ? 4.512 28.994 68.922 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CD2 1 ATOM 4838 N NE1 . TRP B 1 305 ? 5.480 27.769 67.300 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B NE1 1 ATOM 4839 C CE2 . TRP B 1 305 ? 5.230 29.060 67.699 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CE2 1 ATOM 4840 C CE3 . TRP B 1 305 ? 4.117 30.200 69.545 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CE3 1 ATOM 4841 C CZ2 . TRP B 1 305 ? 5.569 30.296 67.087 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CZ2 1 ATOM 4842 C CZ3 . TRP B 1 305 ? 4.450 31.428 68.936 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CZ3 1 ATOM 4843 C CH2 . TRP B 1 305 ? 5.170 31.461 67.723 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CH2 1 ATOM 4844 N N . GLY B 1 306 ? -0.078 27.236 69.991 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 796 GLY B N 1 ATOM 4845 C CA . GLY B 1 306 ? -1.222 26.550 69.410 1.00 9.77 ? ? ? ? ? ? 796 GLY B CA 1 ATOM 4846 C C . GLY B 1 306 ? -2.243 26.275 70.511 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 796 GLY B C 1 ATOM 4847 O O . GLY B 1 306 ? -1.986 26.544 71.688 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 796 GLY B O 1 ATOM 4848 N N . PHE B 1 307 ? -3.427 25.802 70.143 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B N 1 ATOM 4849 C CA . PHE B 1 307 ? -4.438 25.471 71.152 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B CA 1 ATOM 4850 C C . PHE B 1 307 ? -5.055 24.081 70.936 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B C 1 ATOM 4851 O O . PHE B 1 307 ? -5.619 23.506 71.865 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B O 1 ATOM 4852 C CB . PHE B 1 307 ? -5.500 26.558 71.296 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B CB 1 ATOM 4853 C CG . PHE B 1 307 ? -6.307 26.813 70.056 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B CG 1 ATOM 4854 C CD1 . PHE B 1 307 ? -5.892 27.778 69.134 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B CD1 1 ATOM 4855 C CD2 . PHE B 1 307 ? -7.500 26.127 69.824 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B CD2 1 ATOM 4856 C CE1 . PHE B 1 307 ? -6.656 28.063 67.996 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B CE1 1 ATOM 4857 C CE2 . PHE B 1 307 ? -8.278 26.405 68.677 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B CE2 1 ATOM 4858 C CZ . PHE B 1 307 ? -7.839 27.383 67.768 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B CZ 1 ATOM 4859 N N . THR B 1 308 ? -4.929 23.524 69.735 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 798 THR B N 1 ATOM 4860 C CA . THR B 1 308 ? -5.455 22.184 69.458 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 798 THR B CA 1 ATOM 4861 C C . THR B 1 308 ? -4.378 21.200 69.012 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 798 THR B C 1 ATOM 4862 O O . THR B 1 308 ? -3.500 21.535 68.210 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 798 THR B O 1 ATOM 4863 C CB . THR B 1 308 ? -6.627 22.199 68.425 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 798 THR B CB 1 ATOM 4864 O OG1 . THR B 1 308 ? -6.972 20.858 68.104 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 798 THR B OG1 1 ATOM 4865 C CG2 . THR B 1 308 ? -6.234 22.921 67.103 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 798 THR B CG2 1 ATOM 4866 N N . ASP B 1 309 ? -4.416 19.989 69.559 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 799 ASP B N 1 ATOM 4867 C CA . ASP B 1 309 ? -3.458 18.941 69.197 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 799 ASP B CA 1 ATOM 4868 C C . ASP B 1 309 ? -3.493 18.599 67.710 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 799 ASP B C 1 ATOM 4869 O O . ASP B 1 309 ? -2.619 17.874 67.223 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 799 ASP B O 1 ATOM 4870 C CB . ASP B 1 309 ? -3.707 17.653 70.003 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 799 ASP B CB 1 ATOM 4871 C CG . ASP B 1 309 ? -3.376 17.808 71.476 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 799 ASP B CG 1 ATOM 4872 O OD1 . ASP B 1 309 ? -2.672 18.771 71.858 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 799 ASP B OD1 1 ATOM 4873 O OD2 . ASP B 1 309 ? -3.821 16.937 72.258 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 799 ASP B OD2 1 ATOM 4874 N N . LYS B 1 310 ? -4.535 19.051 67.012 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B N 1 ATOM 4875 C CA . LYS B 1 310 ? -4.644 18.827 65.563 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B CA 1 ATOM 4876 C C . LYS B 1 310 ? -3.525 19.581 64.774 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B C 1 ATOM 4877 O O . LYS B 1 310 ? -3.046 19.098 63.744 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B O 1 ATOM 4878 C CB . LYS B 1 310 ? -6.006 19.305 65.085 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B CB 1 ATOM 4879 C CG . LYS B 1 310 ? -6.331 18.996 63.633 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B CG 1 ATOM 4880 C CD . LYS B 1 310 ? -7.754 19.402 63.360 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B CD 1 ATOM 4881 C CE . LYS B 1 310 ? -8.214 18.922 62.004 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B CE 1 ATOM 4882 N NZ . LYS B 1 310 ? -9.547 19.507 61.636 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B NZ 1 ATOM 4883 N N . TYR B 1 311 ? -3.087 20.737 65.274 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B N 1 ATOM 4884 C CA . TYR B 1 311 ? -2.051 21.529 64.590 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B CA 1 ATOM 4885 C C . TYR B 1 311 ? -0.923 21.860 65.546 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B C 1 ATOM 4886 O O . TYR B 1 311 ? -1.091 22.710 66.440 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B O 1 ATOM 4887 C CB . TYR B 1 311 ? -2.638 22.832 64.043 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B CB 1 ATOM 4888 C CG . TYR B 1 311 ? -3.825 22.640 63.127 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B CG 1 ATOM 4889 C CD1 . TYR B 1 311 ? -3.677 22.070 61.858 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B CD1 1 ATOM 4890 C CD2 . TYR B 1 311 ? -5.089 23.007 63.538 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B CD2 1 ATOM 4891 C CE1 . TYR B 1 311 ? -4.797 21.872 61.019 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B CE1 1 ATOM 4892 C CE2 . TYR B 1 311 ? -6.194 22.823 62.730 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B CE2 1 ATOM 4893 C CZ . TYR B 1 311 ? -6.052 22.256 61.471 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B CZ 1 ATOM 4894 O OH . TYR B 1 311 ? -7.176 22.107 60.697 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B OH 1 ATOM 4895 N N . THR B 1 312 ? 0.211 21.177 65.374 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 802 THR B N 1 ATOM 4896 C CA . THR B 1 312 ? 1.389 21.405 66.214 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 802 THR B CA 1 ATOM 4897 C C . THR B 1 312 ? 2.699 20.926 65.585 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 802 THR B C 1 ATOM 4898 O O . THR B 1 312 ? 2.750 19.895 64.927 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 802 THR B O 1 ATOM 4899 C CB . THR B 1 312 ? 1.233 20.786 67.650 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 802 THR B CB 1 ATOM 4900 O OG1 . THR B 1 312 ? 2.484 20.925 68.351 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 802 THR B OG1 1 ATOM 4901 C CG2 . THR B 1 312 ? 0.827 19.306 67.583 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 802 THR B CG2 1 ATOM 4902 N N . TRP B 1 313 ? 3.760 21.688 65.818 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B N 1 ATOM 4903 C CA . TRP B 1 313 ? 5.082 21.363 65.286 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CA 1 ATOM 4904 C C . TRP B 1 313 ? 5.791 20.230 66.063 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B C 1 ATOM 4905 O O . TRP B 1 313 ? 6.753 19.645 65.565 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B O 1 ATOM 4906 C CB . TRP B 1 313 ? 5.982 22.614 65.333 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CB 1 ATOM 4907 C CG . TRP B 1 313 ? 6.433 22.992 66.735 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CG 1 ATOM 4908 C CD1 . TRP B 1 313 ? 5.634 23.220 67.837 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CD1 1 ATOM 4909 C CD2 . TRP B 1 313 ? 7.782 23.167 67.183 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CD2 1 ATOM 4910 N NE1 . TRP B 1 313 ? 6.409 23.519 68.929 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B NE1 1 ATOM 4911 C CE2 . TRP B 1 313 ? 7.728 23.494 68.564 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CE2 1 ATOM 4912 C CE3 . TRP B 1 313 ? 9.039 23.086 66.553 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CE3 1 ATOM 4913 C CZ2 . TRP B 1 313 ? 8.891 23.735 69.333 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CZ2 1 ATOM 4914 C CZ3 . TRP B 1 313 ? 10.195 23.333 67.316 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CZ3 1 ATOM 4915 C CH2 . TRP B 1 313 ? 10.108 23.652 68.697 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CH2 1 ATOM 4916 N N . ILE B 1 314 ? 5.318 19.923 67.273 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 804 ILE B N 1 ATOM 4917 C CA . ILE B 1 314 ? 5.970 18.921 68.134 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 804 ILE B CA 1 ATOM 4918 C C . ILE B 1 314 ? 6.266 17.526 67.566 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 804 ILE B C 1 ATOM 4919 O O . ILE B 1 314 ? 7.415 17.116 67.555 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 804 ILE B O 1 ATOM 4920 C CB . ILE B 1 314 ? 5.247 18.809 69.507 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 804 ILE B CB 1 ATOM 4921 C CG1 . ILE B 1 314 ? 5.380 20.128 70.275 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 804 ILE B CG1 1 ATOM 4922 C CG2 . ILE B 1 314 ? 5.813 17.651 70.324 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 804 ILE B CG2 1 ATOM 4923 C CD1 . ILE B 1 314 ? 6.790 20.518 70.613 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 804 ILE B CD1 1 ATOM 4924 N N . PRO B 1 315 ? 5.248 16.788 67.082 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 805 PRO B N 1 ATOM 4925 C CA . PRO B 1 315 ? 5.444 15.437 66.525 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 805 PRO B CA 1 ATOM 4926 C C . PRO B 1 315 ? 6.494 15.284 65.399 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 805 PRO B C 1 ATOM 4927 O O . PRO B 1 315 ? 7.156 14.236 65.288 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 805 PRO B O 1 ATOM 4928 C CB . PRO B 1 315 ? 4.046 15.080 65.997 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 805 PRO B CB 1 ATOM 4929 C CG . PRO B 1 315 ? 3.126 15.841 66.888 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 805 PRO B CG 1 ATOM 4930 C CD . PRO B 1 315 ? 3.822 17.171 67.012 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 805 PRO B CD 1 ATOM 4931 N N . GLY B 1 316 ? 6.596 16.306 64.548 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 806 GLY B N 1 ATOM 4932 C CA . GLY B 1 316 ? 7.527 16.275 63.434 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 806 GLY B CA 1 ATOM 4933 C C . GLY B 1 316 ? 8.925 16.603 63.871 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 806 GLY B C 1 ATOM 4934 O O . GLY B 1 316 ? 9.890 16.026 63.361 1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 806 GLY B O 1 ATOM 4935 N N . THR B 1 317 ? 9.028 17.481 64.862 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 807 THR B N 1 ATOM 4936 C CA . THR B 1 317 ? 10.317 17.915 65.374 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 807 THR B CA 1 ATOM 4937 C C . THR B 1 317 ? 10.863 17.024 66.486 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 807 THR B C 1 ATOM 4938 O O . THR B 1 317 ? 12.078 16.842 66.573 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 807 THR B O 1 ATOM 4939 C CB . THR B 1 317 ? 10.235 19.380 65.855 1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 807 THR B CB 1 ATOM 4940 O OG1 . THR B 1 317 ? 9.711 20.191 64.794 1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 807 THR B OG1 1 ATOM 4941 C CG2 . THR B 1 317 ? 11.613 19.913 66.263 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 807 THR B CG2 1 ATOM 4942 N N . PHE B 1 318 ? 9.971 16.483 67.324 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B N 1 ATOM 4943 C CA . PHE B 1 318 ? 10.337 15.587 68.444 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B CA 1 ATOM 4944 C C . PHE B 1 318 ? 9.609 14.276 68.259 1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B C 1 ATOM 4945 O O . PHE B 1 318 ? 8.563 14.043 68.865 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B O 1 ATOM 4946 C CB . PHE B 1 318 ? 9.911 16.149 69.811 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B CB 1 ATOM 4947 C CG . PHE B 1 318 ? 10.411 17.514 70.081 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B CG 1 ATOM 4948 C CD1 . PHE B 1 318 ? 11.698 17.707 70.552 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B CD1 1 ATOM 4949 C CD2 . PHE B 1 318 ? 9.605 18.621 69.827 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B CD2 1 ATOM 4950 C CE1 . PHE B 1 318 ? 12.182 18.994 70.765 1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B CE1 1 ATOM 4951 C CE2 . PHE B 1 318 ? 10.077 19.905 70.037 1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B CE2 1 ATOM 4952 C CZ . PHE B 1 318 ? 11.370 20.099 70.506 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B CZ 1 ATOM 4953 N N . PRO B 1 319 ? 10.136 13.403 67.398 1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 809 PRO B N 1 ATOM 4954 C CA . PRO B 1 319 ? 9.504 12.104 67.148 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 809 PRO B CA 1 ATOM 4955 C C . PRO B 1 319 ? 9.267 11.323 68.451 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 809 PRO B C 1 ATOM 4956 O O . PRO B 1 319 ? 10.145 11.253 69.324 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 809 PRO B O 1 ATOM 4957 C CB . PRO B 1 319 ? 10.522 11.407 66.239 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 809 PRO B CB 1 ATOM 4958 C CG . PRO B 1 319 ? 11.161 12.560 65.492 1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 809 PRO B CG 1 ATOM 4959 C CD . PRO B 1 319 ? 11.362 13.569 66.591 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 809 PRO B CD 1 ATOM 4960 N N . GLY B 1 320 ? 8.071 10.755 68.576 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 810 GLY B N 1 ATOM 4961 C CA . GLY B 1 320 ? 7.739 10.007 69.771 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 810 GLY B CA 1 ATOM 4962 C C . GLY B 1 320 ? 7.009 10.834 70.821 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 810 GLY B C 1 ATOM 4963 O O . GLY B 1 320 ? 6.656 10.304 71.874 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 810 GLY B O 1 ATOM 4964 N N . TYR B 1 321 ? 6.803 12.125 70.553 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B N 1 ATOM 4965 C CA . TYR B 1 321 ? 6.101 13.017 71.467 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B CA 1 ATOM 4966 C C . TYR B 1 321 ? 4.884 13.623 70.765 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B C 1 ATOM 4967 O O . TYR B 1 321 ? 4.852 13.732 69.541 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B O 1 ATOM 4968 C CB . TYR B 1 321 ? 7.022 14.139 71.912 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B CB 1 ATOM 4969 C CG . TYR B 1 321 ? 8.024 13.720 72.937 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B CG 1 ATOM 4970 C CD1 . TYR B 1 321 ? 9.213 13.124 72.558 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B CD1 1 ATOM 4971 C CD2 . TYR B 1 321 ? 7.788 13.912 74.287 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B CD2 1 ATOM 4972 C CE1 . TYR B 1 321 ? 10.151 12.721 73.500 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B CE1 1 ATOM 4973 C CE2 . TYR B 1 321 ? 8.716 13.515 75.237 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B CE2 1 ATOM 4974 C CZ . TYR B 1 321 ? 9.898 12.916 74.841 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B CZ 1 ATOM 4975 O OH . TYR B 1 321 ? 10.828 12.478 75.774 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B OH 1 ATOM 4976 N N . GLY B 1 322 ? 3.895 14.043 71.541 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 812 GLY B N 1 ATOM 4977 C CA . GLY B 1 322 ? 2.717 14.635 70.956 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 812 GLY B CA 1 ATOM 4978 C C . GLY B 1 322 ? 1.759 15.171 71.995 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 812 GLY B C 1 ATOM 4979 O O . GLY B 1 322 ? 2.151 15.426 73.141 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 812 GLY B O 1 ATOM 4980 N N . ASN B 1 323 ? 0.522 15.408 71.552 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 813 ASN B N 1 ATOM 4981 C CA . ASN B 1 323 ? -0.588 15.922 72.373 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 813 ASN B CA 1 ATOM 4982 C C . ASN B 1 323 ? -0.136 16.941 73.398 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 813 ASN B C 1 ATOM 4983 O O . ASN B 1 323 ? -0.463 16.823 74.577 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 813 ASN B O 1 ATOM 4984 C CB . ASN B 1 323 ? -1.273 14.747 73.061 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 813 ASN B CB 1 ATOM 4985 C CG . ASN B 1 323 ? -1.817 13.734 72.059 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 813 ASN B CG 1 ATOM 4986 O OD1 . ASN B 1 323 ? -1.592 12.535 72.201 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 813 ASN B OD1 1 ATOM 4987 N ND2 . ASN B 1 323 ? -2.488 14.218 71.012 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 813 ASN B ND2 1 ATOM 4988 N N . PRO B 1 324 ? 0.433 18.070 72.921 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 814 PRO B N 1 ATOM 4989 C CA . PRO B 1 324 ? 0.954 19.122 73.798 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 814 PRO B CA 1 ATOM 4990 C C . PRO B 1 324 ? 0.083 20.288 74.245 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 814 PRO B C 1 ATOM 4991 O O . PRO B 1 324 ? 0.526 21.079 75.081 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 814 PRO B O 1 ATOM 4992 C CB . PRO B 1 324 ? 2.133 19.685 72.965 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 814 PRO B CB 1 ATOM 4993 C CG . PRO B 1 324 ? 2.069 18.949 71.596 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 814 PRO B CG 1 ATOM 4994 C CD . PRO B 1 324 ? 0.665 18.434 71.511 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 814 PRO B CD 1 ATOM 4995 N N . LEU B 1 325 ? -1.148 20.360 73.735 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 815 LEU B N 1 ATOM 4996 C CA . LEU B 1 325 ? -2.004 21.525 73.935 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 815 LEU B CA 1 ATOM 4997 C C . LEU B 1 325 ? -3.287 21.353 74.752 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 815 LEU B C 1 ATOM 4998 O O . LEU B 1 325 ? -3.541 20.290 75.290 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 815 LEU B O 1 ATOM 4999 C CB . LEU B 1 325 ? -2.255 22.173 72.539 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 815 LEU B CB 1 ATOM 5000 C CG . LEU B 1 325 ? -0.948 22.398 71.733 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 815 LEU B CG 1 ATOM 5001 C CD1 . LEU B 1 325 ? -1.218 22.657 70.227 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 815 LEU B CD1 1 ATOM 5002 C CD2 . LEU B 1 325 ? -0.123 23.501 72.377 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 815 LEU B CD2 1 ATOM 5003 N N . ILE B 1 326 ? -4.102 22.399 74.830 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 816 ILE B N 1 ATOM 5004 C CA . ILE B 1 326 ? -5.288 22.344 75.700 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 816 ILE B CA 1 ATOM 5005 C C . ILE B 1 326 ? -6.593 21.766 75.170 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 816 ILE B C 1 ATOM 5006 O O . ILE B 1 326 ? -7.504 21.516 75.958 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 816 ILE B O 1 ATOM 5007 C CB . ILE B 1 326 ? -5.505 23.674 76.426 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 816 ILE B CB 1 ATOM 5008 C CG1 . ILE B 1 326 ? -5.921 24.777 75.442 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 816 ILE B CG1 1 ATOM 5009 C CG2 . ILE B 1 326 ? -4.204 24.049 77.156 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 816 ILE B CG2 1 ATOM 5010 C CD1 . ILE B 1 326 ? -6.129 26.135 76.091 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 816 ILE B CD1 1 ATOM 5011 N N . TYR B 1 327 ? -6.705 21.629 73.845 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B N 1 ATOM 5012 C CA . TYR B 1 327 ? -7.879 21.021 73.200 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B CA 1 ATOM 5013 C C . TYR B 1 327 ? -7.342 19.823 72.445 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B C 1 ATOM 5014 O O . TYR B 1 327 ? -6.225 19.879 71.917 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B O 1 ATOM 5015 C CB . TYR B 1 327 ? -8.554 21.954 72.183 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B CB 1 ATOM 5016 C CG . TYR B 1 327 ? -9.378 23.065 72.777 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B CG 1 ATOM 5017 C CD1 . TYR B 1 327 ? -8.806 24.283 73.106 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B CD1 1 ATOM 5018 C CD2 . TYR B 1 327 ? -10.738 22.916 72.975 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B CD2 1 ATOM 5019 C CE1 . TYR B 1 327 ? -9.566 25.330 73.613 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B CE1 1 ATOM 5020 C CE2 . TYR B 1 327 ? -11.519 23.965 73.485 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B CE2 1 ATOM 5021 C CZ . TYR B 1 327 ? -10.922 25.169 73.800 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B CZ 1 ATOM 5022 O OH . TYR B 1 327 ? -11.678 26.214 74.293 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B OH 1 ATOM 5023 N N . ASP B 1 328 ? -8.104 18.728 72.381 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 818 ASP B N 1 ATOM 5024 C CA . ASP B 1 328 ? -7.616 17.563 71.643 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 818 ASP B CA 1 ATOM 5025 C C . ASP B 1 328 ? -7.846 17.760 70.130 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 818 ASP B C 1 ATOM 5026 O O . ASP B 1 328 ? -8.350 18.805 69.716 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 818 ASP B O 1 ATOM 5027 C CB . ASP B 1 328 ? -8.186 16.235 72.200 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 818 ASP B CB 1 ATOM 5028 C CG . ASP B 1 328 ? -9.694 16.070 71.981 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 818 ASP B CG 1 ATOM 5029 O OD1 . ASP B 1 328 ? -10.273 16.729 71.090 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 818 ASP B OD1 1 ATOM 5030 O OD2 . ASP B 1 328 ? -10.320 15.247 72.704 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 818 ASP B OD2 1 ATOM 5031 N N . SER B 1 329 ? -7.494 16.775 69.314 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 819 SER B N 1 ATOM 5032 C CA . SER B 1 329 ? -7.662 16.894 67.858 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 819 SER B CA 1 ATOM 5033 C C . SER B 1 329 ? -9.087 16.963 67.328 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 819 SER B C 1 ATOM 5034 O O . SER B 1 329 ? -9.294 17.194 66.153 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 819 SER B O 1 ATOM 5035 C CB . SER B 1 329 ? -6.882 15.795 67.147 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 819 SER B CB 1 ATOM 5036 O OG . SER B 1 329 ? -7.140 14.537 67.749 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 819 SER B OG 1 ATOM 5037 N N . ASN B 1 330 ? -10.069 16.758 68.197 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 820 ASN B N 1 ATOM 5038 C CA . ASN B 1 330 ? -11.488 16.839 67.829 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 820 ASN B CA 1 ATOM 5039 C C . ASN B 1 330 ? -12.129 18.084 68.452 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 820 ASN B C 1 ATOM 5040 O O . ASN B 1 330 ? -13.359 18.221 68.466 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 820 ASN B O 1 ATOM 5041 C CB . ASN B 1 330 ? -12.253 15.598 68.320 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 820 ASN B CB 1 ATOM 5042 C CG . ASN B 1 330 ? -11.766 14.302 67.670 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 820 ASN B CG 1 ATOM 5043 O OD1 . ASN B 1 330 ? -11.707 14.190 66.445 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 820 ASN B OD1 1 ATOM 5044 N ND2 . ASN B 1 330 ? -11.420 13.310 68.499 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 820 ASN B ND2 1 ATOM 5045 N N . TYR B 1 331 ? -11.291 18.988 68.967 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B N 1 ATOM 5046 C CA . TYR B 1 331 ? -11.729 20.226 69.622 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B CA 1 ATOM 5047 C C . TYR B 1 331 ? -12.476 20.047 70.959 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B C 1 ATOM 5048 O O . TYR B 1 331 ? -13.281 20.892 71.362 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B O 1 ATOM 5049 C CB . TYR B 1 331 ? -12.497 21.139 68.654 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B CB 1 ATOM 5050 C CG . TYR B 1 331 ? -11.631 21.643 67.517 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B CG 1 ATOM 5051 C CD1 . TYR B 1 331 ? -10.721 22.692 67.716 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B CD1 1 ATOM 5052 C CD2 . TYR B 1 331 ? -11.696 21.053 66.242 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B CD2 1 ATOM 5053 C CE1 . TYR B 1 331 ? -9.897 23.143 66.667 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B CE1 1 ATOM 5054 C CE2 . TYR B 1 331 ? -10.872 21.493 65.193 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B CE2 1 ATOM 5055 C CZ . TYR B 1 331 ? -9.982 22.540 65.427 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B CZ 1 ATOM 5056 O OH . TYR B 1 331 ? -9.181 22.995 64.420 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B OH 1 ATOM 5057 N N . ASN B 1 332 ? -12.185 18.943 71.650 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 822 ASN B N 1 ATOM 5058 C CA . ASN B 1 332 ? -12.779 18.709 72.975 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 822 ASN B CA 1 ATOM 5059 C C . ASN B 1 332 ? -11.754 19.255 73.981 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 822 ASN B C 1 ATOM 5060 O O . ASN B 1 332 ? -10.556 18.973 73.854 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 822 ASN B O 1 ATOM 5061 C CB . ASN B 1 332 ? -12.917 17.200 73.285 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 822 ASN B CB 1 ATOM 5062 C CG . ASN B 1 332 ? -13.819 16.452 72.315 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 822 ASN B CG 1 ATOM 5063 O OD1 . ASN B 1 332 ? -14.943 16.859 72.065 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 822 ASN B OD1 1 ATOM 5064 N ND2 . ASN B 1 332 ? -13.328 15.324 71.792 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 822 ASN B ND2 1 ATOM 5065 N N . PRO B 1 333 ? -12.198 20.026 74.996 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 823 PRO B N 1 ATOM 5066 C CA . PRO B 1 333 ? -11.224 20.539 75.982 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 823 PRO B CA 1 ATOM 5067 C C . PRO B 1 333 ? -10.587 19.365 76.757 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 823 PRO B C 1 ATOM 5068 O O . PRO B 1 333 ? -11.275 18.399 77.153 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 823 PRO B O 1 ATOM 5069 C CB . PRO B 1 333 ? -12.087 21.355 76.953 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 823 PRO B CB 1 ATOM 5070 C CG . PRO B 1 333 ? -13.306 21.729 76.149 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 823 PRO B CG 1 ATOM 5071 C CD . PRO B 1 333 ? -13.566 20.505 75.288 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 823 PRO B CD 1 ATOM 5072 N N . LYS B 1 334 ? -9.278 19.426 76.925 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B N 1 ATOM 5073 C CA . LYS B 1 334 ? -8.536 18.431 77.675 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B CA 1 ATOM 5074 C C . LYS B 1 334 ? -8.486 18.897 79.151 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B C 1 ATOM 5075 O O . LYS B 1 334 ? -8.876 20.028 79.486 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B O 1 ATOM 5076 C CB . LYS B 1 334 ? -7.120 18.347 77.084 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B CB 1 ATOM 5077 C CG . LYS B 1 334 ? -7.124 17.753 75.712 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B CG 1 ATOM 5078 C CD . LYS B 1 334 ? -5.809 17.909 74.982 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B CD 1 ATOM 5079 C CE . LYS B 1 334 ? -4.653 17.378 75.786 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B CE 1 ATOM 5080 N NZ . LYS B 1 334 ? -3.327 17.574 75.095 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B NZ 1 ATOM 5081 N N . PRO B 1 335 ? -8.014 18.030 80.058 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 825 PRO B N 1 ATOM 5082 C CA . PRO B 1 335 ? -7.949 18.467 81.461 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 825 PRO B CA 1 ATOM 5083 C C . PRO B 1 335 ? -7.157 19.795 81.597 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 825 PRO B C 1 ATOM 5084 O O . PRO B 1 335 ? -7.528 20.660 82.400 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 825 PRO B O 1 ATOM 5085 C CB . PRO B 1 335 ? -7.209 17.306 82.143 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 825 PRO B CB 1 ATOM 5086 C CG . PRO B 1 335 ? -7.699 16.129 81.392 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 825 PRO B CG 1 ATOM 5087 C CD . PRO B 1 335 ? -7.685 16.600 79.929 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 825 PRO B CD 1 ATOM 5088 N N . ALA B 1 336 ? -6.107 19.974 80.787 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 826 ALA B N 1 ATOM 5089 C CA . ALA B 1 336 ? -5.297 21.194 80.843 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 826 ALA B CA 1 ATOM 5090 C C . ALA B 1 336 ? -6.130 22.475 80.691 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 826 ALA B C 1 ATOM 5091 O O . ALA B 1 336 ? -5.827 23.490 81.340 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 826 ALA B O 1 ATOM 5092 C CB . ALA B 1 336 ? -4.196 21.147 79.793 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 826 ALA B CB 1 ATOM 5093 N N . TYR B 1 337 ? -7.173 22.434 79.847 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B N 1 ATOM 5094 C CA . TYR B 1 337 ? -8.040 23.605 79.645 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B CA 1 ATOM 5095 C C . TYR B 1 337 ? -8.729 24.038 80.954 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B C 1 ATOM 5096 O O . TYR B 1 337 ? -8.669 25.208 81.352 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B O 1 ATOM 5097 C CB . TYR B 1 337 ? -9.085 23.324 78.544 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B CB 1 ATOM 5098 C CG . TYR B 1 337 ? -10.097 24.434 78.341 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B CG 1 ATOM 5099 C CD1 . TYR B 1 337 ? -11.264 24.495 79.111 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B CD1 1 ATOM 5100 C CD2 . TYR B 1 337 ? -9.880 25.455 77.390 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B CD2 1 ATOM 5101 C CE1 . TYR B 1 337 ? -12.182 25.538 78.953 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B CE1 1 ATOM 5102 C CE2 . TYR B 1 337 ? -10.809 26.517 77.223 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B CE2 1 ATOM 5103 C CZ . TYR B 1 337 ? -11.953 26.557 78.005 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B CZ 1 ATOM 5104 O OH . TYR B 1 337 ? -12.855 27.601 77.862 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B OH 1 ATOM 5105 N N . ASN B 1 338 ? -9.349 23.065 81.633 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 828 ASN B N 1 ATOM 5106 C CA . ASN B 1 338 ? -10.047 23.304 82.893 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 828 ASN B CA 1 ATOM 5107 C C . ASN B 1 338 ? -9.089 23.745 83.996 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 828 ASN B C 1 ATOM 5108 O O . ASN B 1 338 ? -9.409 24.659 84.776 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 828 ASN B O 1 ATOM 5109 C CB . ASN B 1 338 ? -10.786 22.026 83.327 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 828 ASN B CB 1 ATOM 5110 C CG . ASN B 1 338 ? -11.837 21.582 82.301 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 828 ASN B CG 1 ATOM 5111 O OD1 . ASN B 1 338 ? -12.602 22.410 81.802 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 828 ASN B OD1 1 ATOM 5112 N ND2 . ASN B 1 338 ? -11.851 20.293 81.961 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 828 ASN B ND2 1 ATOM 5113 N N . ALA B 1 339 ? -7.907 23.126 84.028 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 829 ALA B N 1 ATOM 5114 C CA . ALA B 1 339 ? -6.880 23.438 85.023 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 829 ALA B CA 1 ATOM 5115 C C . ALA B 1 339 ? -6.400 24.920 84.955 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 829 ALA B C 1 ATOM 5116 O O . ALA B 1 339 ? -6.244 25.590 85.985 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 829 ALA B O 1 ATOM 5117 C CB . ALA B 1 339 ? -5.733 22.492 84.885 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 829 ALA B CB 1 ATOM 5118 N N . ILE B 1 340 ? -6.211 25.446 83.740 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 830 ILE B N 1 ATOM 5119 C CA . ILE B 1 340 ? -5.801 26.835 83.573 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 830 ILE B CA 1 ATOM 5120 C C . ILE B 1 340 ? -6.945 27.727 84.041 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 830 ILE B C 1 ATOM 5121 O O . ILE B 1 340 ? -6.729 28.709 84.761 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 830 ILE B O 1 ATOM 5122 C CB . ILE B 1 340 ? -5.508 27.167 82.097 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 830 ILE B CB 1 ATOM 5123 C CG1 . ILE B 1 340 ? -4.290 26.391 81.605 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 830 ILE B CG1 1 ATOM 5124 C CG2 . ILE B 1 340 ? -5.310 28.682 81.932 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 830 ILE B CG2 1 ATOM 5125 C CD1 . ILE B 1 340 ? -4.022 26.563 80.130 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 830 ILE B CD1 1 ATOM 5126 N N . LYS B 1 341 ? -8.166 27.375 83.634 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B N 1 ATOM 5127 C CA . LYS B 1 341 ? -9.343 28.131 84.025 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B CA 1 ATOM 5128 C C . LYS B 1 341 ? -9.486 28.174 85.547 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B C 1 ATOM 5129 O O . LYS B 1 341 ? -9.744 29.232 86.119 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B O 1 ATOM 5130 C CB . LYS B 1 341 ? -10.602 27.569 83.374 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B CB 1 ATOM 5131 C CG . LYS B 1 341 ? -11.751 28.543 83.488 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B CG 1 ATOM 5132 C CD . LYS B 1 341 ? -12.956 28.188 82.609 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B CD 1 ATOM 5133 C CE . LYS B 1 341 ? -12.799 28.652 81.144 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B CE 1 ATOM 5134 N NZ . LYS B 1 341 ? -14.046 28.359 80.388 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B NZ 1 ATOM 5135 N N . GLU B 1 342 ? -9.266 27.049 86.220 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B N 1 ATOM 5136 C CA . GLU B 1 342 ? -9.357 27.087 87.670 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B CA 1 ATOM 5137 C C . GLU B 1 342 ? -8.202 27.859 88.319 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B C 1 ATOM 5138 O O . GLU B 1 342 ? -8.416 28.507 89.341 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B O 1 ATOM 5139 C CB . GLU B 1 342 ? -9.578 25.711 88.288 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B CB 1 ATOM 5140 C CG . GLU B 1 342 ? -8.550 24.666 87.997 1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B CG 1 ATOM 5141 C CD . GLU B 1 342 ? -9.028 23.279 88.451 1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B CD 1 ATOM 5142 O OE1 . GLU B 1 342 ? -10.268 23.039 88.437 1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B OE1 1 ATOM 5143 O OE2 . GLU B 1 342 ? -8.171 22.431 88.805 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B OE2 1 ATOM 5144 N N . ALA B 1 343 ? -7.001 27.842 87.729 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 833 ALA B N 1 ATOM 5145 C CA . ALA B 1 343 ? -5.900 28.642 88.277 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 833 ALA B CA 1 ATOM 5146 C C . ALA B 1 343 ? -6.281 30.149 88.190 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 833 ALA B C 1 ATOM 5147 O O . ALA B 1 343 ? -5.885 30.949 89.044 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 833 ALA B O 1 ATOM 5148 C CB . ALA B 1 343 ? -4.587 28.366 87.522 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 833 ALA B CB 1 ATOM 5149 N N . LEU B 1 344 ? -7.082 30.520 87.192 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 834 LEU B N 1 ATOM 5150 C CA . LEU B 1 344 ? -7.511 31.913 87.012 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 834 LEU B CA 1 ATOM 5151 C C . LEU B 1 344 ? -8.666 32.376 87.908 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 834 LEU B C 1 ATOM 5152 O O . LEU B 1 344 ? -8.841 33.574 88.111 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 834 LEU B O 1 ATOM 5153 C CB . LEU B 1 344 ? -7.858 32.195 85.544 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 834 LEU B CB 1 ATOM 5154 C CG . LEU B 1 344 ? -6.680 32.214 84.554 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 834 LEU B CG 1 ATOM 5155 C CD1 . LEU B 1 344 ? -7.187 32.233 83.106 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 834 LEU B CD1 1 ATOM 5156 C CD2 . LEU B 1 344 ? -5.782 33.414 84.863 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 834 LEU B CD2 1 ATOM 5157 N N . MET B 1 345 ? -9.470 31.439 88.403 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 835 MET B N 1 ATOM 5158 C CA . MET B 1 345 ? -10.607 31.776 89.272 1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 835 MET B CA 1 ATOM 5159 C C . MET B 1 345 ? -10.230 31.951 90.757 1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 835 MET B C 1 ATOM 5160 O O . MET B 1 345 ? -10.838 32.844 91.390 1.00 40.31 ? ? ? ? ? ? 835 MET B O 1 ATOM 5161 C CB . MET B 1 345 ? -11.737 30.736 89.140 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 835 MET B CB 1 ATOM 5162 C CG . MET B 1 345 ? -12.433 30.741 87.801 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 835 MET B CG 1 ATOM 5163 S SD . MET B 1 345 ? -13.730 29.495 87.637 1.00 40.25 ? ? ? ? ? ? 835 MET B SD 1 ATOM 5164 C CE . MET B 1 345 ? -12.842 27.973 87.858 1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 835 MET B CE 1 HETATM 5165 O O . HOH C 2 . ? 19.092 16.066 38.353 1.00 8.41 ? ? ? ? ? ? 1 HOH A O 1 HETATM 5166 O O . HOH C 2 . ? 16.547 15.324 37.747 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 2 HOH A O 1 HETATM 5167 O O . HOH C 2 . ? 6.695 26.587 37.079 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 3 HOH A O 1 HETATM 5168 O O . HOH C 2 . ? 21.016 14.368 27.070 1.00 9.39 ? ? ? ? ? ? 4 HOH A O 1 HETATM 5169 O O . HOH C 2 . ? 26.848 12.043 28.407 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 5 HOH A O 1 HETATM 5170 O O . HOH C 2 . ? 16.554 18.864 24.735 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 6 HOH A O 1 HETATM 5171 O O . HOH C 2 . ? 17.849 7.210 38.783 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 7 HOH A O 1 HETATM 5172 O O . HOH C 2 . ? 22.442 31.746 41.652 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 8 HOH A O 1 HETATM 5173 O O . HOH C 2 . ? 12.873 5.300 43.714 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 9 HOH A O 1 HETATM 5174 O O . HOH C 2 . ? 28.212 23.884 21.381 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 10 HOH A O 1 HETATM 5175 O O . HOH C 2 . ? 26.566 18.819 28.818 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 11 HOH A O 1 HETATM 5176 O O . HOH C 2 . ? 12.060 21.152 29.865 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 12 HOH A O 1 HETATM 5177 O O . HOH C 2 . ? 23.092 11.560 28.962 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 13 HOH A O 1 HETATM 5178 O O . HOH C 2 . ? 4.780 26.137 30.520 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 14 HOH A O 1 HETATM 5179 O O . HOH C 2 . ? 20.446 10.150 41.932 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 15 HOH A O 1 HETATM 5180 O O . HOH C 2 . ? 4.726 16.351 33.332 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 16 HOH A O 1 HETATM 5181 O O . HOH C 2 . ? 4.136 11.222 37.765 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 17 HOH A O 1 HETATM 5182 O O . HOH C 2 . ? 15.499 20.594 54.780 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 18 HOH A O 1 HETATM 5183 O O . HOH C 2 . ? 7.268 -9.116 44.308 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 19 HOH A O 1 HETATM 5184 O O . HOH C 2 . ? 7.544 5.719 41.181 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 20 HOH A O 1 HETATM 5185 O O . HOH C 2 . ? 13.538 17.088 54.162 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 21 HOH A O 1 HETATM 5186 O O . HOH C 2 . ? 13.111 12.935 34.616 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 22 HOH A O 1 HETATM 5187 O O . HOH C 2 . ? 20.604 10.554 28.677 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 23 HOH A O 1 HETATM 5188 O O . HOH C 2 . ? 19.507 25.637 43.636 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 24 HOH A O 1 HETATM 5189 O O . HOH C 2 . ? 15.385 35.310 42.122 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 25 HOH A O 1 HETATM 5190 O O . HOH C 2 . ? 2.601 10.075 39.424 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 26 HOH A O 1 HETATM 5191 O O . HOH C 2 . ? -0.118 12.637 38.816 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 27 HOH A O 1 HETATM 5192 O O . HOH C 2 . ? 15.716 -12.816 48.256 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 28 HOH A O 1 HETATM 5193 O O . HOH C 2 . ? 10.776 6.101 39.875 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 29 HOH A O 1 HETATM 5194 O O . HOH C 2 . ? 8.907 8.721 56.594 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 30 HOH A O 1 HETATM 5195 O O . HOH C 2 . ? 23.742 6.677 37.172 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 31 HOH A O 1 HETATM 5196 O O . HOH C 2 . ? 18.178 11.281 52.509 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 32 HOH A O 1 HETATM 5197 O O . HOH C 2 . ? 25.243 15.395 48.630 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 33 HOH A O 1 HETATM 5198 O O . HOH C 2 . ? 20.716 35.408 30.200 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 34 HOH A O 1 HETATM 5199 O O . HOH C 2 . ? -1.257 17.902 46.345 1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 35 HOH A O 1 HETATM 5200 O O . HOH C 2 . ? -1.323 15.788 45.629 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 36 HOH A O 1 HETATM 5201 O O . HOH C 2 . ? 38.194 8.865 41.568 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 37 HOH A O 1 HETATM 5202 O O . HOH C 2 . ? 39.358 19.261 39.040 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 38 HOH A O 1 HETATM 5203 O O . HOH C 2 . ? 8.252 -7.125 39.541 1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 39 HOH A O 1 HETATM 5204 O O . HOH C 2 . ? 0.596 -2.149 51.896 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 40 HOH A O 1 HETATM 5205 O O . HOH C 2 . ? 5.058 35.215 43.457 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 41 HOH A O 1 HETATM 5206 O O . HOH C 2 . ? 32.964 3.818 43.801 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 42 HOH A O 1 HETATM 5207 O O . HOH C 2 . ? 13.187 26.786 50.046 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 43 HOH A O 1 HETATM 5208 O O . HOH C 2 . ? 21.565 -1.196 42.342 1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 44 HOH A O 1 HETATM 5209 O O . HOH C 2 . ? 20.869 1.321 43.607 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 45 HOH A O 1 HETATM 5210 O O . HOH C 2 . ? 19.833 2.013 55.684 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 46 HOH A O 1 HETATM 5211 O O . HOH C 2 . ? 20.435 14.846 53.291 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 47 HOH A O 1 HETATM 5212 O O . HOH C 2 . ? 17.879 -3.555 40.884 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 48 HOH A O 1 HETATM 5213 O O . HOH C 2 . ? 20.177 -0.969 39.757 1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 49 HOH A O 1 HETATM 5214 O O . HOH C 2 . ? 40.921 12.713 36.021 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 50 HOH A O 1 HETATM 5215 O O . HOH C 2 . ? -6.127 14.921 38.193 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 51 HOH A O 1 HETATM 5216 O O . HOH C 2 . ? 5.904 32.134 28.591 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 52 HOH A O 1 HETATM 5217 O O . HOH C 2 . ? 19.425 31.579 20.062 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 53 HOH A O 1 HETATM 5218 O O . HOH C 2 . ? -2.387 29.470 46.859 1.00 46.67 ? ? ? ? ? ? 54 HOH A O 1 HETATM 5219 O O . HOH C 2 . ? 3.159 29.874 49.502 1.00 36.83 ? ? ? ? ? ? 55 HOH A O 1 HETATM 5220 O O . HOH C 2 . ? 27.217 12.578 17.477 1.00 54.14 ? ? ? ? ? ? 56 HOH A O 1 HETATM 5221 O O . HOH C 2 . ? 7.481 -0.149 49.531 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 57 HOH A O 1 HETATM 5222 O O . HOH C 2 . ? 28.883 15.229 18.637 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 58 HOH A O 1 HETATM 5223 O O . HOH C 2 . ? 14.787 10.400 34.262 1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 59 HOH A O 1 HETATM 5224 O O . HOH C 2 . ? 2.668 25.328 28.877 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 60 HOH A O 1 HETATM 5225 O O . HOH C 2 . ? -1.920 3.649 55.031 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 61 HOH A O 1 HETATM 5226 O O . HOH C 2 . ? 13.056 34.213 48.924 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 62 HOH A O 1 HETATM 5227 O O . HOH C 2 . ? 30.555 19.691 45.878 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 63 HOH A O 1 HETATM 5228 O O . HOH C 2 . ? 9.726 -12.345 45.837 1.00 52.60 ? ? ? ? ? ? 64 HOH A O 1 HETATM 5229 O O . HOH C 2 . ? 11.462 14.594 30.550 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 65 HOH A O 1 HETATM 5230 O O . HOH C 2 . ? 31.017 23.755 42.397 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 66 HOH A O 1 HETATM 5231 O O . HOH C 2 . ? 34.275 20.969 45.124 1.00 62.40 ? ? ? ? ? ? 67 HOH A O 1 HETATM 5232 O O . HOH C 2 . ? -3.557 12.117 32.379 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 68 HOH A O 1 HETATM 5233 O O . HOH C 2 . ? 24.422 37.005 35.363 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 69 HOH A O 1 HETATM 5234 O O . HOH C 2 . ? 19.422 14.148 58.502 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 70 HOH A O 1 HETATM 5235 O O . HOH C 2 . ? 28.709 4.427 49.649 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 71 HOH A O 1 HETATM 5236 O O . HOH C 2 . ? -8.556 3.438 45.752 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 72 HOH A O 1 HETATM 5237 O O . HOH C 2 . ? 8.436 37.602 38.187 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 73 HOH A O 1 HETATM 5238 O O . HOH C 2 . ? 14.202 22.999 54.415 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 74 HOH A O 1 HETATM 5239 O O . HOH C 2 . ? 22.776 5.728 39.031 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 75 HOH A O 1 HETATM 5240 O O . HOH C 2 . ? 1.523 4.744 36.455 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 76 HOH A O 1 HETATM 5241 O O . HOH C 2 . ? -1.746 21.683 45.895 1.00 48.37 ? ? ? ? ? ? 77 HOH A O 1 HETATM 5242 O O . HOH C 2 . ? 23.407 5.406 30.290 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 78 HOH A O 1 HETATM 5243 O O . HOH C 2 . ? 7.093 -2.281 50.146 1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 79 HOH A O 1 HETATM 5244 O O . HOH C 2 . ? 33.930 3.884 32.329 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 80 HOH A O 1 HETATM 5245 O O . HOH C 2 . ? 2.010 33.839 34.492 1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 81 HOH A O 1 HETATM 5246 O O . HOH C 2 . ? 29.362 32.016 23.290 1.00 47.11 ? ? ? ? ? ? 82 HOH A O 1 HETATM 5247 O O . HOH C 2 . ? 23.676 24.045 45.153 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 83 HOH A O 1 HETATM 5248 O O . HOH C 2 . ? 21.703 16.882 15.491 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 84 HOH A O 1 HETATM 5249 O O . HOH C 2 . ? 9.152 -10.205 47.883 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 85 HOH A O 1 HETATM 5250 O O . HOH C 2 . ? 15.592 -2.231 36.166 1.00 53.96 ? ? ? ? ? ? 86 HOH A O 1 HETATM 5251 O O . HOH C 2 . ? 15.498 1.987 36.271 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 87 HOH A O 1 HETATM 5252 O O . HOH C 2 . ? 39.603 6.631 33.944 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 88 HOH A O 1 HETATM 5253 O O . HOH C 2 . ? 40.914 21.324 38.776 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 89 HOH A O 1 HETATM 5254 O O . HOH C 2 . ? 12.162 25.478 52.725 1.00 44.31 ? ? ? ? ? ? 90 HOH A O 1 HETATM 5255 O O . HOH C 2 . ? 19.220 34.017 22.750 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 91 HOH A O 1 HETATM 5256 O O . HOH C 2 . ? 6.912 30.644 26.694 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 92 HOH A O 1 HETATM 5257 O O . HOH C 2 . ? 18.358 39.492 38.732 1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 93 HOH A O 1 HETATM 5258 O O . HOH C 2 . ? 9.309 37.483 27.619 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 94 HOH A O 1 HETATM 5259 O O . HOH C 2 . ? 21.599 32.959 23.298 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 95 HOH A O 1 HETATM 5260 O O . HOH C 2 . ? 9.265 26.009 29.284 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 96 HOH A O 1 HETATM 5261 O O . HOH C 2 . ? 6.409 24.377 53.507 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 97 HOH A O 1 HETATM 5262 O O . HOH C 2 . ? 16.490 0.624 25.160 1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 98 HOH A O 1 HETATM 5263 O O . HOH C 2 . ? 12.294 24.586 24.024 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 99 HOH A O 1 HETATM 5264 O O . HOH C 2 . ? -0.558 35.651 23.290 1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 100 HOH A O 1 HETATM 5265 O O . HOH C 2 . ? 10.378 36.004 20.806 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 101 HOH A O 1 HETATM 5266 O O . HOH C 2 . ? 0.820 4.907 55.236 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 102 HOH A O 1 HETATM 5267 O O . HOH C 2 . ? 10.929 23.202 27.909 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 103 HOH A O 1 HETATM 5268 O O . HOH C 2 . ? 34.869 25.034 23.866 1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 104 HOH A O 1 HETATM 5269 O O . HOH C 2 . ? 29.015 31.319 20.245 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 105 HOH A O 1 HETATM 5270 O O . HOH C 2 . ? -5.686 17.155 39.523 1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 106 HOH A O 1 HETATM 5271 O O . HOH C 2 . ? 32.869 28.993 22.367 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 107 HOH A O 1 HETATM 5272 O O . HOH C 2 . ? 34.677 32.045 38.500 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 108 HOH A O 1 HETATM 5273 O O . HOH C 2 . ? 13.198 -15.131 44.935 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 109 HOH A O 1 HETATM 5274 O O . HOH C 2 . ? 12.591 29.994 21.864 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 110 HOH A O 1 HETATM 5275 O O . HOH C 2 . ? 16.700 24.364 16.393 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 111 HOH A O 1 HETATM 5276 O O . HOH C 2 . ? -8.993 0.342 53.572 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 112 HOH A O 1 HETATM 5277 O O . HOH C 2 . ? 14.714 8.182 24.960 1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 113 HOH A O 1 HETATM 5278 O O . HOH C 2 . ? -6.406 -1.567 52.940 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 114 HOH A O 1 HETATM 5279 O O . HOH C 2 . ? 11.896 -12.296 48.647 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 115 HOH A O 1 HETATM 5280 O O . HOH C 2 . ? 16.646 37.574 27.637 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 117 HOH A O 1 HETATM 5281 O O . HOH C 2 . ? 1.849 -7.405 43.658 1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 118 HOH A O 1 HETATM 5282 O O . HOH C 2 . ? 20.364 19.716 51.572 1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 119 HOH A O 1 HETATM 5283 O O . HOH C 2 . ? 34.702 7.045 49.332 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 120 HOH A O 1 HETATM 5284 O O . HOH C 2 . ? 4.499 1.315 55.561 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 121 HOH A O 1 HETATM 5285 O O . HOH C 2 . ? 23.272 7.551 23.076 1.00 36.91 ? ? ? ? ? ? 122 HOH A O 1 HETATM 5286 O O . HOH C 2 . ? 13.808 37.251 19.174 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 123 HOH A O 1 HETATM 5287 O O . HOH C 2 . ? 6.198 1.801 34.892 1.00 41.36 ? ? ? ? ? ? 124 HOH A O 1 HETATM 5288 O O . HOH C 2 . ? 17.488 2.333 55.180 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 125 HOH A O 1 HETATM 5289 O O . HOH C 2 . ? 10.819 16.363 28.058 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 126 HOH A O 1 HETATM 5290 O O . HOH C 2 . ? 6.489 16.464 58.027 1.00 50.52 ? ? ? ? ? ? 127 HOH A O 1 HETATM 5291 O O . HOH C 2 . ? 0.685 14.739 29.910 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 128 HOH A O 1 HETATM 5292 O O . HOH C 2 . ? 2.169 34.573 39.079 1.00 42.85 ? ? ? ? ? ? 129 HOH A O 1 HETATM 5293 O O . HOH C 2 . ? 22.765 -5.966 42.543 1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 130 HOH A O 1 HETATM 5294 O O . HOH C 2 . ? -0.127 8.255 56.541 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 131 HOH A O 1 HETATM 5295 O O . HOH C 2 . ? 23.050 4.084 55.966 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 132 HOH A O 1 HETATM 5296 O O . HOH C 2 . ? 20.862 3.875 57.453 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 133 HOH A O 1 HETATM 5297 O O . HOH C 2 . ? 18.761 37.433 34.517 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 134 HOH A O 1 HETATM 5298 O O . HOH C 2 . ? 23.871 18.365 14.972 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 135 HOH A O 1 HETATM 5299 O O . HOH C 2 . ? 5.399 -3.221 51.305 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 136 HOH A O 1 HETATM 5300 O O . HOH C 2 . ? 7.119 2.455 56.866 1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 137 HOH A O 1 HETATM 5301 O O . HOH C 2 . ? 27.506 0.575 51.281 1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 138 HOH A O 1 HETATM 5302 O O . HOH C 2 . ? -3.543 -4.594 48.767 1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 139 HOH A O 1 HETATM 5303 O O . HOH C 2 . ? 3.503 2.815 36.219 1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 140 HOH A O 1 HETATM 5304 O O . HOH C 2 . ? 23.587 12.725 19.741 1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 141 HOH A O 1 HETATM 5305 O O . HOH C 2 . ? 8.989 20.839 58.051 1.00 45.44 ? ? ? ? ? ? 142 HOH A O 1 HETATM 5306 O O . HOH C 2 . ? -2.534 29.744 33.113 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 143 HOH A O 1 HETATM 5307 O O . HOH C 2 . ? 42.125 14.677 33.630 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 144 HOH A O 1 HETATM 5308 O O . HOH C 2 . ? -4.053 24.702 31.413 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 145 HOH A O 1 HETATM 5309 O O . HOH C 2 . ? 14.122 11.847 31.761 1.00 49.01 ? ? ? ? ? ? 146 HOH A O 1 HETATM 5310 O O . HOH C 2 . ? 38.926 20.684 41.620 1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 147 HOH A O 1 HETATM 5311 O O . HOH C 2 . ? -2.189 28.843 44.760 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 148 HOH A O 1 HETATM 5312 O O . HOH C 2 . ? 11.249 -5.769 38.861 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 149 HOH A O 1 HETATM 5313 O O . HOH C 2 . ? 5.649 32.761 53.301 1.00 58.68 ? ? ? ? ? ? 150 HOH A O 1 HETATM 5314 O O . HOH C 2 . ? 34.260 19.510 18.932 1.00 45.80 ? ? ? ? ? ? 151 HOH A O 1 HETATM 5315 O O . HOH C 2 . ? 14.769 17.390 12.522 1.00 43.82 ? ? ? ? ? ? 152 HOH A O 1 HETATM 5316 O O . HOH C 2 . ? 17.932 38.737 41.838 1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 153 HOH A O 1 HETATM 5317 O O . HOH C 2 . ? 25.739 26.223 45.840 1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 154 HOH A O 1 HETATM 5318 O O . HOH C 2 . ? -2.117 29.274 55.092 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 155 HOH A O 1 HETATM 5319 O O . HOH C 2 . ? 20.094 27.178 46.240 1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 156 HOH A O 1 HETATM 5320 O O . HOH C 2 . ? 9.113 1.258 56.545 1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 157 HOH A O 1 HETATM 5321 O O . HOH C 2 . ? 6.571 -10.608 50.078 1.00 67.84 ? ? ? ? ? ? 158 HOH A O 1 HETATM 5322 O O . HOH C 2 . ? 21.958 17.171 53.835 1.00 43.16 ? ? ? ? ? ? 159 HOH A O 1 HETATM 5323 O O . HOH C 2 . ? 21.936 0.334 35.813 1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 160 HOH A O 1 HETATM 5324 O O . HOH C 2 . ? 30.796 2.327 26.399 1.00 40.57 ? ? ? ? ? ? 161 HOH A O 1 HETATM 5325 O O . HOH C 2 . ? 27.662 12.787 50.246 1.00 40.50 ? ? ? ? ? ? 162 HOH A O 1 HETATM 5326 O O . HOH C 2 . ? 24.545 4.927 51.745 1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 163 HOH A O 1 HETATM 5327 O O . HOH C 2 . ? 16.496 6.307 24.788 1.00 52.52 ? ? ? ? ? ? 164 HOH A O 1 HETATM 5328 O O . HOH C 2 . ? 10.587 5.893 19.970 1.00 62.37 ? ? ? ? ? ? 165 HOH A O 1 HETATM 5329 O O . HOH C 2 . ? -4.880 -1.513 41.940 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 166 HOH A O 1 HETATM 5330 O O . HOH C 2 . ? 20.024 0.406 37.436 1.00 48.29 ? ? ? ? ? ? 167 HOH A O 1 HETATM 5331 O O . HOH C 2 . ? 39.002 12.977 48.816 1.00 49.88 ? ? ? ? ? ? 168 HOH A O 1 HETATM 5332 O O . HOH C 2 . ? 0.794 -5.344 50.407 1.00 58.54 ? ? ? ? ? ? 169 HOH A O 1 HETATM 5333 O O . HOH C 2 . ? 0.007 31.739 30.043 1.00 46.58 ? ? ? ? ? ? 170 HOH A O 1 HETATM 5334 O O . HOH C 2 . ? 3.209 -2.131 52.735 1.00 40.23 ? ? ? ? ? ? 172 HOH A O 1 HETATM 5335 O O . HOH C 2 . ? 0.772 18.965 45.987 1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 173 HOH A O 1 HETATM 5336 O O . HOH C 2 . ? 21.308 26.731 14.581 1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 174 HOH A O 1 HETATM 5337 O O . HOH C 2 . ? 13.671 31.289 51.094 1.00 62.43 ? ? ? ? ? ? 175 HOH A O 1 HETATM 5338 O O . HOH C 2 . ? 19.499 31.838 17.380 1.00 40.40 ? ? ? ? ? ? 176 HOH A O 1 HETATM 5339 O O . HOH C 2 . ? 11.886 2.295 56.480 1.00 50.97 ? ? ? ? ? ? 177 HOH A O 1 HETATM 5340 O O . HOH C 2 . ? -4.252 27.303 50.245 1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 178 HOH A O 1 HETATM 5341 O O . HOH C 2 . ? 33.747 2.693 38.480 1.00 56.68 ? ? ? ? ? ? 179 HOH A O 1 HETATM 5342 O O . HOH C 2 . ? 3.291 21.885 28.023 1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 180 HOH A O 1 HETATM 5343 O O . HOH C 2 . ? 3.541 17.959 57.150 1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 181 HOH A O 1 HETATM 5344 O O . HOH C 2 . ? 8.161 37.710 29.626 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 182 HOH A O 1 HETATM 5345 O O . HOH C 2 . ? 36.581 4.951 39.491 1.00 57.60 ? ? ? ? ? ? 183 HOH A O 1 HETATM 5346 O O . HOH C 2 . ? 23.646 7.936 56.692 1.00 50.35 ? ? ? ? ? ? 184 HOH A O 1 HETATM 5347 O O . HOH C 2 . ? 20.888 5.996 58.401 1.00 49.14 ? ? ? ? ? ? 185 HOH A O 1 HETATM 5348 O O . HOH C 2 . ? 12.407 12.817 61.829 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 186 HOH A O 1 HETATM 5349 O O . HOH C 2 . ? 10.633 7.767 59.564 1.00 57.80 ? ? ? ? ? ? 187 HOH A O 1 HETATM 5350 O O . HOH C 2 . ? 17.889 9.445 30.740 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 188 HOH A O 1 HETATM 5351 O O . HOH C 2 . ? -0.529 19.933 56.089 1.00 45.89 ? ? ? ? ? ? 189 HOH A O 1 HETATM 5352 O O . HOH C 2 . ? -9.019 3.505 47.871 1.00 52.05 ? ? ? ? ? ? 190 HOH A O 1 HETATM 5353 O O . HOH C 2 . ? 11.262 10.043 62.269 1.00 59.72 ? ? ? ? ? ? 191 HOH A O 1 HETATM 5354 O O . HOH C 2 . ? 39.452 25.983 29.260 1.00 54.32 ? ? ? ? ? ? 192 HOH A O 1 HETATM 5355 O O . HOH C 2 . ? 19.149 8.933 43.975 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 193 HOH A O 1 HETATM 5356 O O . HOH C 2 . ? 8.192 32.808 26.669 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 194 HOH A O 1 HETATM 5357 O O . HOH C 2 . ? 37.946 19.507 28.973 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 195 HOH A O 1 HETATM 5358 O O . HOH C 2 . ? 17.677 11.123 15.895 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 196 HOH A O 1 HETATM 5359 O O . HOH C 2 . ? 11.649 18.259 19.548 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 197 HOH A O 1 HETATM 5360 O O . HOH C 2 . ? 22.936 18.625 12.852 1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 198 HOH A O 1 HETATM 5361 O O . HOH C 2 . ? 4.925 27.501 26.975 1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 199 HOH A O 1 HETATM 5362 O O . HOH C 2 . ? 27.861 -0.948 46.279 1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 200 HOH A O 1 HETATM 5363 O O . HOH C 2 . ? 11.237 14.317 16.719 1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 201 HOH A O 1 HETATM 5364 O O . HOH C 2 . ? 14.389 27.100 17.986 1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 202 HOH A O 1 HETATM 5365 O O . HOH C 2 . ? 36.932 27.545 43.214 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 203 HOH A O 1 HETATM 5366 O O . HOH C 2 . ? 23.782 33.225 42.152 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 204 HOH A O 1 HETATM 5367 O O . HOH C 2 . ? -8.578 2.201 51.265 1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 205 HOH A O 1 HETATM 5368 O O . HOH C 2 . ? 25.560 30.029 46.884 1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 206 HOH A O 1 HETATM 5369 O O . HOH C 2 . ? 5.702 41.367 43.293 1.00 42.92 ? ? ? ? ? ? 207 HOH A O 1 HETATM 5370 O O . HOH C 2 . ? -0.142 33.950 43.771 1.00 53.04 ? ? ? ? ? ? 208 HOH A O 1 HETATM 5371 O O . HOH C 2 . ? 23.466 17.507 9.102 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 209 HOH A O 1 HETATM 5372 O O . HOH C 2 . ? 9.336 -5.342 37.057 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 210 HOH A O 1 HETATM 5373 O O . HOH C 2 . ? 19.208 35.232 20.240 1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 211 HOH A O 1 HETATM 5374 O O . HOH C 2 . ? 21.847 22.379 46.946 1.00 47.09 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A O 1 HETATM 5375 O O . HOH C 2 . ? 9.829 6.136 29.064 1.00 65.53 ? ? ? ? ? ? 213 HOH A O 1 HETATM 5376 O O . HOH C 2 . ? 18.300 -6.924 42.238 1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 214 HOH A O 1 HETATM 5377 O O . HOH C 2 . ? 33.657 21.753 17.638 1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 215 HOH A O 1 HETATM 5378 O O . HOH C 2 . ? 24.615 22.655 47.482 1.00 49.77 ? ? ? ? ? ? 216 HOH A O 1 HETATM 5379 O O . HOH C 2 . ? 13.895 22.801 16.048 1.00 53.98 ? ? ? ? ? ? 218 HOH A O 1 HETATM 5380 O O . HOH C 2 . ? 39.088 15.547 25.983 1.00 43.98 ? ? ? ? ? ? 219 HOH A O 1 HETATM 5381 O O . HOH C 2 . ? -11.751 3.015 55.532 1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A O 1 HETATM 5382 O O . HOH C 2 . ? 22.192 13.305 58.897 1.00 47.00 ? ? ? ? ? ? 221 HOH A O 1 HETATM 5383 O O . HOH C 2 . ? 7.462 34.947 27.625 1.00 61.29 ? ? ? ? ? ? 222 HOH A O 1 HETATM 5384 O O . HOH C 2 . ? 18.127 36.940 30.127 1.00 67.74 ? ? ? ? ? ? 223 HOH A O 1 HETATM 5385 O O . HOH C 2 . ? -10.173 19.602 47.111 1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 224 HOH A O 1 HETATM 5386 O O . HOH C 2 . ? 4.064 36.393 29.795 1.00 46.94 ? ? ? ? ? ? 225 HOH A O 1 HETATM 5387 O O . HOH C 2 . ? 25.689 34.637 24.853 1.00 47.62 ? ? ? ? ? ? 226 HOH A O 1 HETATM 5388 O O . HOH C 2 . ? 0.721 23.404 27.132 1.00 54.99 ? ? ? ? ? ? 227 HOH A O 1 HETATM 5389 O O . HOH C 2 . ? 2.351 8.980 59.016 1.00 58.70 ? ? ? ? ? ? 228 HOH A O 1 HETATM 5390 O O . HOH C 2 . ? 31.985 15.324 49.189 1.00 47.31 ? ? ? ? ? ? 229 HOH A O 1 HETATM 5391 O O . HOH C 2 . ? -2.100 28.189 25.481 1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 230 HOH A O 1 HETATM 5392 O O . HOH C 2 . ? 32.843 18.552 17.241 1.00 52.37 ? ? ? ? ? ? 231 HOH A O 1 HETATM 5393 O O . HOH C 2 . ? 29.776 14.554 49.741 1.00 49.91 ? ? ? ? ? ? 233 HOH A O 1 HETATM 5394 O O . HOH C 2 . ? 7.680 33.949 50.969 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 281 HOH A O 1 HETATM 5395 O O . HOH C 2 . ? 8.488 31.677 52.565 1.00 48.35 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O 1 HETATM 5396 O O . HOH C 2 . ? 11.970 40.004 36.107 1.00 63.40 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O 1 HETATM 5397 O O . HOH C 2 . ? 3.686 32.305 55.795 1.00 52.51 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O 1 HETATM 5398 O O . HOH C 2 . ? 8.329 15.693 60.042 1.00 40.55 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O 1 HETATM 5399 O O . HOH D 2 . ? 14.748 32.161 49.397 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 116 HOH B O 1 HETATM 5400 O O . HOH D 2 . ? -13.355 33.644 62.184 1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 171 HOH B O 1 HETATM 5401 O O . HOH D 2 . ? 2.042 27.943 56.451 1.00 49.17 ? ? ? ? ? ? 217 HOH B O 1 HETATM 5402 O O . HOH D 2 . ? 23.316 37.776 44.397 1.00 54.35 ? ? ? ? ? ? 232 HOH B O 1 HETATM 5403 O O . HOH D 2 . ? 7.439 33.931 70.275 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 234 HOH B O 1 HETATM 5404 O O . HOH D 2 . ? 4.950 34.580 70.985 1.00 9.48 ? ? ? ? ? ? 235 HOH B O 1 HETATM 5405 O O . HOH D 2 . ? 17.406 33.585 81.547 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 236 HOH B O 1 HETATM 5406 O O . HOH D 2 . ? 2.790 23.259 69.848 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 237 HOH B O 1 HETATM 5407 O O . HOH D 2 . ? -3.132 24.633 67.352 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 238 HOH B O 1 HETATM 5408 O O . HOH D 2 . ? 7.256 20.906 74.244 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 239 HOH B O 1 HETATM 5409 O O . HOH D 2 . ? 6.141 34.693 62.166 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 240 HOH B O 1 HETATM 5410 O O . HOH D 2 . ? 1.520 38.468 86.779 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 241 HOH B O 1 HETATM 5411 O O . HOH D 2 . ? 11.028 39.577 60.147 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 242 HOH B O 1 HETATM 5412 O O . HOH D 2 . ? -4.432 17.839 79.654 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 243 HOH B O 1 HETATM 5413 O O . HOH D 2 . ? -2.688 25.067 74.176 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 244 HOH B O 1 HETATM 5414 O O . HOH D 2 . ? 11.975 26.111 76.290 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 245 HOH B O 1 HETATM 5415 O O . HOH D 2 . ? 0.668 24.848 67.007 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 246 HOH B O 1 HETATM 5416 O O . HOH D 2 . ? 19.334 26.853 81.210 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 247 HOH B O 1 HETATM 5417 O O . HOH D 2 . ? 3.648 37.842 64.940 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 248 HOH B O 1 HETATM 5418 O O . HOH D 2 . ? 19.295 29.547 71.414 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 249 HOH B O 1 HETATM 5419 O O . HOH D 2 . ? 19.739 33.736 66.200 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 250 HOH B O 1 HETATM 5420 O O . HOH D 2 . ? 10.409 50.429 71.603 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 251 HOH B O 1 HETATM 5421 O O . HOH D 2 . ? 16.710 39.734 45.860 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 252 HOH B O 1 HETATM 5422 O O . HOH D 2 . ? 16.553 37.176 60.564 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 253 HOH B O 1 HETATM 5423 O O . HOH D 2 . ? 8.529 50.879 74.969 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 254 HOH B O 1 HETATM 5424 O O . HOH D 2 . ? 10.888 30.771 67.958 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 255 HOH B O 1 HETATM 5425 O O . HOH D 2 . ? 3.048 24.482 65.840 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 256 HOH B O 1 HETATM 5426 O O . HOH D 2 . ? 4.569 40.198 80.273 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 257 HOH B O 1 HETATM 5427 O O . HOH D 2 . ? 8.678 38.807 90.088 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 258 HOH B O 1 HETATM 5428 O O . HOH D 2 . ? 21.484 35.524 64.927 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 259 HOH B O 1 HETATM 5429 O O . HOH D 2 . ? 24.313 34.995 67.752 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 260 HOH B O 1 HETATM 5430 O O . HOH D 2 . ? 16.140 46.312 92.123 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 261 HOH B O 1 HETATM 5431 O O . HOH D 2 . ? 13.207 35.833 61.126 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 262 HOH B O 1 HETATM 5432 O O . HOH D 2 . ? 15.243 52.558 63.195 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 263 HOH B O 1 HETATM 5433 O O . HOH D 2 . ? 0.163 32.984 61.648 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 264 HOH B O 1 HETATM 5434 O O . HOH D 2 . ? 5.728 48.294 65.677 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 265 HOH B O 1 HETATM 5435 O O . HOH D 2 . ? -1.157 44.752 69.959 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 266 HOH B O 1 HETATM 5436 O O . HOH D 2 . ? 3.724 26.851 90.744 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 267 HOH B O 1 HETATM 5437 O O . HOH D 2 . ? 25.322 41.822 70.766 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 268 HOH B O 1 HETATM 5438 O O . HOH D 2 . ? 22.368 28.479 89.791 1.00 42.69 ? ? ? ? ? ? 269 HOH B O 1 HETATM 5439 O O . HOH D 2 . ? 33.001 37.560 63.743 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 270 HOH B O 1 HETATM 5440 O O . HOH D 2 . ? -15.598 35.487 74.136 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 271 HOH B O 1 HETATM 5441 O O . HOH D 2 . ? 15.779 35.134 47.670 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 272 HOH B O 1 HETATM 5442 O O . HOH D 2 . ? 23.387 47.303 52.383 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 273 HOH B O 1 HETATM 5443 O O . HOH D 2 . ? 18.985 40.119 89.870 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 274 HOH B O 1 HETATM 5444 O O . HOH D 2 . ? -8.927 39.704 58.662 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 275 HOH B O 1 HETATM 5445 O O . HOH D 2 . ? 11.085 46.543 81.325 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 276 HOH B O 1 HETATM 5446 O O . HOH D 2 . ? 3.054 39.302 56.021 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 277 HOH B O 1 HETATM 5447 O O . HOH D 2 . ? 3.717 40.980 58.037 1.00 54.48 ? ? ? ? ? ? 278 HOH B O 1 HETATM 5448 O O . HOH D 2 . ? 4.414 51.406 56.325 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 279 HOH B O 1 HETATM 5449 O O . HOH D 2 . ? 3.554 49.374 69.340 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 280 HOH B O 1 HETATM 5450 O O . HOH D 2 . ? 5.964 36.269 51.647 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 282 HOH B O 1 HETATM 5451 O O . HOH D 2 . ? -16.931 32.157 67.784 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 283 HOH B O 1 HETATM 5452 O O . HOH D 2 . ? 30.273 34.109 69.896 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 284 HOH B O 1 HETATM 5453 O O . HOH D 2 . ? 17.909 25.368 87.302 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 285 HOH B O 1 HETATM 5454 O O . HOH D 2 . ? 4.627 16.633 87.139 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 286 HOH B O 1 HETATM 5455 O O . HOH D 2 . ? 26.196 41.503 83.409 1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 287 HOH B O 1 HETATM 5456 O O . HOH D 2 . ? 21.155 45.378 84.765 1.00 58.15 ? ? ? ? ? ? 288 HOH B O 1 HETATM 5457 O O . HOH D 2 . ? -5.403 14.908 71.017 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 289 HOH B O 1 HETATM 5458 O O . HOH D 2 . ? 16.644 45.051 54.435 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 290 HOH B O 1 HETATM 5459 O O . HOH D 2 . ? -6.941 12.973 72.619 1.00 52.40 ? ? ? ? ? ? 291 HOH B O 1 HETATM 5460 O O . HOH D 2 . ? 9.060 30.383 65.526 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 292 HOH B O 1 HETATM 5461 O O . HOH D 2 . ? 21.271 25.064 80.228 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 293 HOH B O 1 HETATM 5462 O O . HOH D 2 . ? 25.858 50.682 57.897 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 294 HOH B O 1 HETATM 5463 O O . HOH D 2 . ? 10.623 45.024 87.931 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 295 HOH B O 1 HETATM 5464 O O . HOH D 2 . ? -6.774 42.107 74.510 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 296 HOH B O 1 HETATM 5465 O O . HOH D 2 . ? 15.913 37.013 45.657 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 297 HOH B O 1 HETATM 5466 O O . HOH D 2 . ? 12.296 26.556 69.298 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 298 HOH B O 1 HETATM 5467 O O . HOH D 2 . ? -11.174 24.972 103.032 1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 299 HOH B O 1 HETATM 5468 O O . HOH D 2 . ? -6.979 38.806 78.745 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 300 HOH B O 1 HETATM 5469 O O . HOH D 2 . ? 27.406 28.484 67.612 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O 1 HETATM 5470 O O . HOH D 2 . ? -0.194 32.304 92.017 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O 1 HETATM 5471 O O . HOH D 2 . ? 4.299 54.492 68.362 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O 1 HETATM 5472 O O . HOH D 2 . ? -4.671 45.393 58.631 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O 1 HETATM 5473 O O . HOH D 2 . ? 32.572 41.587 58.308 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O 1 HETATM 5474 O O . HOH D 2 . ? 15.746 35.199 92.710 1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O 1 HETATM 5475 O O . HOH D 2 . ? 9.786 51.023 77.206 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O 1 HETATM 5476 O O . HOH D 2 . ? 1.198 34.868 60.798 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O 1 HETATM 5477 O O . HOH D 2 . ? 22.558 32.369 59.801 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O 1 HETATM 5478 O O . HOH D 2 . ? 25.400 42.476 76.931 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O 1 HETATM 5479 O O . HOH D 2 . ? 0.344 26.020 61.106 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O 1 HETATM 5480 O O . HOH D 2 . ? 16.934 45.332 52.204 1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O 1 HETATM 5481 O O . HOH D 2 . ? -9.369 14.371 77.379 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O 1 HETATM 5482 O O . HOH D 2 . ? 22.064 31.046 89.021 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O 1 HETATM 5483 O O . HOH D 2 . ? -8.528 18.349 89.376 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O 1 HETATM 5484 O O . HOH D 2 . ? 0.435 41.693 78.630 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O 1 HETATM 5485 O O . HOH D 2 . ? 1.584 11.798 73.120 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O 1 HETATM 5486 O O . HOH D 2 . ? 15.362 43.173 44.621 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O 1 HETATM 5487 O O . HOH D 2 . ? 8.197 32.118 57.027 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O 1 HETATM 5488 O O . HOH D 2 . ? 31.199 30.185 61.722 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O 1 HETATM 5489 O O . HOH D 2 . ? -17.072 35.205 76.460 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O 1 HETATM 5490 O O . HOH D 2 . ? 12.274 49.073 80.223 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O 1 HETATM 5491 O O . HOH D 2 . ? 5.117 19.230 89.825 1.00 43.15 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O 1 HETATM 5492 O O . HOH D 2 . ? 15.811 23.228 87.244 1.00 54.03 ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O 1 HETATM 5493 O O . HOH D 2 . ? 6.000 35.770 94.387 1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O 1 HETATM 5494 O O . HOH D 2 . ? 15.101 24.717 92.228 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O 1 HETATM 5495 O O . HOH D 2 . ? 2.662 20.353 88.312 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O 1 HETATM 5496 O O . HOH D 2 . ? 14.429 25.585 80.968 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O 1 HETATM 5497 O O . HOH D 2 . ? 18.044 50.215 78.997 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O 1 HETATM 5498 O O . HOH D 2 . ? 19.334 45.805 90.182 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O 1 HETATM 5499 O O . HOH D 2 . ? 11.036 20.470 80.505 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O 1 HETATM 5500 O O . HOH D 2 . ? -19.123 34.039 78.213 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O 1 HETATM 5501 O O . HOH D 2 . ? 14.295 18.329 87.940 1.00 59.00 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O 1 HETATM 5502 O O . HOH D 2 . ? 23.125 51.158 59.146 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O 1 HETATM 5503 O O . HOH D 2 . ? 13.007 24.411 78.260 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O 1 HETATM 5504 O O . HOH D 2 . ? -15.858 22.514 82.572 1.00 52.70 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O 1 HETATM 5505 O O . HOH D 2 . ? -5.591 16.928 87.148 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O 1 HETATM 5506 O O . HOH D 2 . ? 29.824 35.939 71.739 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O 1 HETATM 5507 O O . HOH D 2 . ? -4.663 20.149 87.918 1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O 1 HETATM 5508 O O . HOH D 2 . ? -10.607 35.253 86.978 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O 1 HETATM 5509 O O . HOH D 2 . ? 21.277 41.352 89.613 1.00 49.69 ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O 1 HETATM 5510 O O . HOH D 2 . ? 11.461 18.437 85.397 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O 1 HETATM 5511 O O . HOH D 2 . ? 4.475 11.775 80.888 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O 1 HETATM 5512 O O . HOH D 2 . ? 32.910 48.668 54.258 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O 1 HETATM 5513 O O . HOH D 2 . ? 4.364 18.122 63.520 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O 1 HETATM 5514 O O . HOH D 2 . ? 32.630 46.727 56.890 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O 1 HETATM 5515 O O . HOH D 2 . ? 16.288 41.179 43.225 1.00 58.25 ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O 1 HETATM 5516 O O . HOH D 2 . ? 9.666 45.043 85.325 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O 1 HETATM 5517 O O . HOH D 2 . ? 11.805 24.177 95.869 1.00 48.75 ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O 1 HETATM 5518 O O . HOH D 2 . ? 22.242 38.779 47.166 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O 1 HETATM 5519 O O . HOH D 2 . ? 3.453 48.208 74.453 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 352 HOH B O 1 HETATM 5520 O O . HOH D 2 . ? -11.224 45.171 61.549 1.00 55.91 ? ? ? ? ? ? 353 HOH B O 1 HETATM 5521 O O . HOH D 2 . ? 19.387 51.335 56.032 1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 354 HOH B O 1 HETATM 5522 O O . HOH D 2 . ? 2.032 23.410 62.979 1.00 46.81 ? ? ? ? ? ? 355 HOH B O 1 HETATM 5523 O O . HOH D 2 . ? 7.467 15.700 94.184 1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 356 HOH B O 1 HETATM 5524 O O . HOH D 2 . ? 18.756 30.581 52.741 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 357 HOH B O 1 HETATM 5525 O O . HOH D 2 . ? 6.487 51.054 56.822 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 358 HOH B O 1 HETATM 5526 O O . HOH D 2 . ? 13.121 24.203 71.251 1.00 46.50 ? ? ? ? ? ? 359 HOH B O 1 HETATM 5527 O O . HOH D 2 . ? 17.500 53.923 70.154 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 360 HOH B O 1 HETATM 5528 O O . HOH D 2 . ? 23.444 25.786 69.799 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 361 HOH B O 1 HETATM 5529 O O . HOH D 2 . ? 22.194 35.799 89.283 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 362 HOH B O 1 HETATM 5530 O O . HOH D 2 . ? -1.186 36.601 50.287 1.00 48.92 ? ? ? ? ? ? 363 HOH B O 1 HETATM 5531 O O . HOH D 2 . ? 24.144 52.464 62.699 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 364 HOH B O 1 HETATM 5532 O O . HOH D 2 . ? 2.291 53.667 59.537 1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 365 HOH B O 1 HETATM 5533 O O . HOH D 2 . ? 0.425 51.643 58.771 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 366 HOH B O 1 HETATM 5534 O O . HOH D 2 . ? 5.091 31.699 92.420 1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 367 HOH B O 1 HETATM 5535 O O . HOH D 2 . ? 32.321 45.942 91.655 1.00 52.87 ? ? ? ? ? ? 368 HOH B O 1 HETATM 5536 O O . HOH D 2 . ? 18.563 46.577 51.453 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 369 HOH B O 1 HETATM 5537 O O . HOH D 2 . ? 17.280 52.655 56.855 1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 370 HOH B O 1 HETATM 5538 O O . HOH D 2 . ? -3.601 46.622 54.884 1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 371 HOH B O 1 HETATM 5539 O O . HOH D 2 . ? 28.288 44.309 50.784 1.00 50.16 ? ? ? ? ? ? 372 HOH B O 1 HETATM 5540 O O . HOH D 2 . ? 21.146 32.821 57.676 1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 373 HOH B O 1 HETATM 5541 O O . HOH D 2 . ? 0.107 15.141 68.731 1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 374 HOH B O 1 HETATM 5542 O O . HOH D 2 . ? 15.916 52.384 77.418 1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 375 HOH B O 1 HETATM 5543 O O . HOH D 2 . ? 26.382 29.240 84.737 1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 376 HOH B O 1 HETATM 5544 O O . HOH D 2 . ? -18.219 29.808 69.614 1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 377 HOH B O 1 HETATM 5545 O O . HOH D 2 . ? 28.556 28.222 80.228 1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 378 HOH B O 1 HETATM 5546 O O . HOH D 2 . ? 9.034 28.051 67.305 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 379 HOH B O 1 HETATM 5547 O O . HOH D 2 . ? 26.642 25.242 95.920 1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 380 HOH B O 1 HETATM 5548 O O . HOH D 2 . ? 10.488 33.782 51.265 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 382 HOH B O 1 HETATM 5549 O O . HOH D 2 . ? 18.477 47.625 85.435 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 383 HOH B O 1 HETATM 5550 O O . HOH D 2 . ? -10.288 15.489 75.489 1.00 43.76 ? ? ? ? ? ? 384 HOH B O 1 HETATM 5551 O O . HOH D 2 . ? 6.985 6.114 76.686 1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 385 HOH B O 1 HETATM 5552 O O . HOH D 2 . ? 9.284 40.209 92.226 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 386 HOH B O 1 HETATM 5553 O O . HOH D 2 . ? 2.426 43.260 77.203 1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 387 HOH B O 1 HETATM 5554 O O . HOH D 2 . ? 21.594 49.319 85.641 1.00 63.27 ? ? ? ? ? ? 388 HOH B O 1 HETATM 5555 O O . HOH D 2 . ? 3.891 42.665 81.958 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 389 HOH B O 1 HETATM 5556 O O . HOH D 2 . ? 14.554 52.382 55.766 1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 390 HOH B O 1 HETATM 5557 O O . HOH D 2 . ? 19.390 40.711 45.920 1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 391 HOH B O 1 HETATM 5558 O O . HOH D 2 . ? 1.779 49.905 71.347 1.00 43.27 ? ? ? ? ? ? 392 HOH B O 1 HETATM 5559 O O . HOH D 2 . ? -7.135 21.945 57.471 1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 394 HOH B O 1 HETATM 5560 O O . HOH D 2 . ? -4.084 46.475 67.409 1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 395 HOH B O 1 HETATM 5561 O O . HOH D 2 . ? -0.011 52.405 62.898 1.00 44.36 ? ? ? ? ? ? 396 HOH B O 1 HETATM 5562 O O . HOH D 2 . ? 11.370 15.515 60.542 1.00 46.65 ? ? ? ? ? ? 398 HOH B O 1 HETATM 5563 O O . HOH D 2 . ? 28.570 37.378 53.924 1.00 58.86 ? ? ? ? ? ? 399 HOH B O 1 HETATM 5564 O O . HOH D 2 . ? 0.768 30.031 56.195 1.00 48.36 ? ? ? ? ? ? 400 HOH B O 1 HETATM 5565 O O . HOH D 2 . ? -12.502 46.812 64.587 1.00 41.50 ? ? ? ? ? ? 401 HOH B O 1 HETATM 5566 O O . HOH D 2 . ? 25.213 40.882 48.238 1.00 46.86 ? ? ? ? ? ? 402 HOH B O 1 HETATM 5567 O O . HOH D 2 . ? 25.580 22.893 84.946 1.00 45.70 ? ? ? ? ? ? 403 HOH B O 1 HETATM 5568 O O . HOH D 2 . ? -2.249 11.540 87.002 1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 404 HOH B O 1 HETATM 5569 O O . HOH D 2 . ? 25.308 49.851 52.412 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 405 HOH B O 1 HETATM 5570 O O . HOH D 2 . ? 24.661 42.533 73.312 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 406 HOH B O 1 HETATM 5571 O O . HOH D 2 . ? 2.972 11.241 82.743 1.00 44.00 ? ? ? ? ? ? 407 HOH B O 1 HETATM 5572 O O . HOH D 2 . ? 13.602 48.749 82.587 1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 408 HOH B O 1 HETATM 5573 O O . HOH D 2 . ? 27.776 57.429 37.966 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 409 HOH B O 1 HETATM 5574 O O . HOH D 2 . ? 12.082 51.920 56.347 1.00 40.47 ? ? ? ? ? ? 410 HOH B O 1 HETATM 5575 O O . HOH D 2 . ? 27.993 46.209 81.546 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 411 HOH B O 1 HETATM 5576 O O . HOH D 2 . ? -12.836 35.702 59.217 1.00 56.62 ? ? ? ? ? ? 412 HOH B O 1 HETATM 5577 O O . HOH D 2 . ? 14.774 23.856 76.256 1.00 54.46 ? ? ? ? ? ? 413 HOH B O 1 HETATM 5578 O O . HOH D 2 . ? 17.265 54.862 74.559 1.00 41.62 ? ? ? ? ? ? 414 HOH B O 1 HETATM 5579 O O . HOH D 2 . ? 14.436 24.254 94.784 1.00 49.31 ? ? ? ? ? ? 415 HOH B O 1 HETATM 5580 O O . HOH D 2 . ? 31.277 34.474 57.710 1.00 48.63 ? ? ? ? ? ? 416 HOH B O 1 HETATM 5581 O O . HOH D 2 . ? 3.921 54.887 60.562 1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 417 HOH B O 1 HETATM 5582 O O . HOH D 2 . ? 7.279 57.053 60.698 1.00 42.99 ? ? ? ? ? ? 418 HOH B O 1 HETATM 5583 O O . HOH D 2 . ? 12.783 56.454 69.886 1.00 59.67 ? ? ? ? ? ? 419 HOH B O 1 HETATM 5584 O O . HOH D 2 . ? 9.287 54.924 62.562 1.00 55.31 ? ? ? ? ? ? 420 HOH B O 1 HETATM 5585 O O . HOH D 2 . ? 6.435 26.733 64.945 1.00 45.61 ? ? ? ? ? ? 421 HOH B O 1 HETATM 5586 O O . HOH D 2 . ? 27.163 48.475 71.511 1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 422 HOH B O 1 HETATM 5587 O O . HOH D 2 . ? 32.717 39.475 56.975 1.00 66.63 ? ? ? ? ? ? 423 HOH B O 1 HETATM 5588 O O . HOH D 2 . ? 13.945 54.932 62.936 1.00 44.37 ? ? ? ? ? ? 424 HOH B O 1 HETATM 5589 O O . HOH D 2 . ? -16.352 27.758 82.727 1.00 59.88 ? ? ? ? ? ? 425 HOH B O 1 HETATM 5590 O O . HOH D 2 . ? -10.226 28.273 58.851 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 426 HOH B O 1 HETATM 5591 O O . HOH D 2 . ? 15.345 37.556 43.119 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 427 HOH B O 1 HETATM 5592 O O . HOH D 2 . ? 14.902 34.782 60.183 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 428 HOH B O 1 HETATM 5593 O O . HOH D 2 . ? 12.342 40.180 92.912 1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 429 HOH B O 1 HETATM 5594 O O . HOH D 2 . ? 18.635 30.601 57.111 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 430 HOH B O 1 HETATM 5595 O O . HOH D 2 . ? -7.115 10.825 84.024 1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 431 HOH B O 1 HETATM 5596 O O . HOH D 2 . ? 22.562 46.248 86.460 1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 432 HOH B O 1 HETATM 5597 O O . HOH D 2 . ? 14.941 53.849 75.753 1.00 44.97 ? ? ? ? ? ? 433 HOH B O 1 HETATM 5598 O O . HOH D 2 . ? 6.418 51.509 76.317 1.00 42.82 ? ? ? ? ? ? 434 HOH B O 1 HETATM 5599 O O . HOH D 2 . ? -3.377 13.540 89.150 1.00 49.63 ? ? ? ? ? ? 435 HOH B O 1 HETATM 5600 O O . HOH D 2 . ? 17.524 26.763 66.833 1.00 45.16 ? ? ? ? ? ? 436 HOH B O 1 HETATM 5601 O O . HOH D 2 . ? 14.163 52.054 80.027 1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 437 HOH B O 1 HETATM 5602 O O . HOH D 2 . ? -14.268 19.606 63.930 1.00 53.29 ? ? ? ? ? ? 438 HOH B O 1 HETATM 5603 O O . HOH D 2 . ? 24.388 33.353 87.899 1.00 51.55 ? ? ? ? ? ? 439 HOH B O 1 HETATM 5604 O O . HOH D 2 . ? 26.499 35.132 53.196 1.00 50.30 ? ? ? ? ? ? 440 HOH B O 1 HETATM 5605 O O . HOH D 2 . ? 20.910 24.375 68.203 1.00 41.47 ? ? ? ? ? ? 441 HOH B O 1 HETATM 5606 O O . HOH D 2 . ? 12.592 22.023 74.150 1.00 48.62 ? ? ? ? ? ? 442 HOH B O 1 HETATM 5607 O O . HOH D 2 . ? 27.810 51.436 60.171 1.00 47.01 ? ? ? ? ? ? 443 HOH B O 1 HETATM 5608 O O . HOH D 2 . ? 20.572 32.850 90.940 1.00 39.22 ? ? ? ? ? ? 444 HOH B O 1 HETATM 5609 O O . HOH D 2 . ? 7.283 45.036 85.904 1.00 47.83 ? ? ? ? ? ? 445 HOH B O 1 HETATM 5610 O O . HOH D 2 . ? 19.416 49.282 52.360 1.00 62.10 ? ? ? ? ? ? 446 HOH B O 1 HETATM 5611 O O . HOH D 2 . ? -6.500 47.108 60.081 1.00 46.04 ? ? ? ? ? ? 447 HOH B O 1 HETATM 5612 O O . HOH D 2 . ? 29.110 49.027 69.273 1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 448 HOH B O 1 HETATM 5613 O O . HOH D 2 . ? 23.798 27.669 65.029 1.00 46.57 ? ? ? ? ? ? 449 HOH B O 1 HETATM 5614 O O . HOH D 2 . ? -15.229 44.157 67.678 1.00 50.74 ? ? ? ? ? ? 450 HOH B O 1 HETATM 5615 O O . HOH D 2 . ? 18.882 25.750 65.244 1.00 45.94 ? ? ? ? ? ? 451 HOH B O 1 HETATM 5616 O O . HOH D 2 . ? 16.513 52.748 52.843 1.00 51.82 ? ? ? ? ? ? 452 HOH B O 1 HETATM 5617 O O . HOH D 2 . ? 30.078 50.954 62.668 1.00 65.77 ? ? ? ? ? ? 453 HOH B O 1 HETATM 5618 O O . HOH D 2 . ? -13.923 24.553 83.514 1.00 42.38 ? ? ? ? ? ? 454 HOH B O 1 HETATM 5619 O O . HOH D 2 . ? 11.887 26.977 67.039 1.00 50.06 ? ? ? ? ? ? 455 HOH B O 1 HETATM 5620 O O . HOH D 2 . ? 4.457 32.773 95.166 1.00 54.07 ? ? ? ? ? ? 456 HOH B O 1 HETATM 5621 O O . HOH D 2 . ? 22.641 45.784 49.039 1.00 62.26 ? ? ? ? ? ? 457 HOH B O 1 # loop_ _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code _pdbx_poly_seq_scheme.hetero A 1 1 PRO 1 491 ? ? ? A . n A 1 2 GLY 2 492 ? ? ? A . n A 1 3 GLN 3 493 ? ? ? A . n A 1 4 GLY 4 494 ? ? ? A . n A 1 5 ASP 5 495 ? ? ? A . n A 1 6 VAL 6 496 ? ? ? A . n A 1 7 GLN 7 497 ? ? ? A . n A 1 8 THR 8 498 ? ? ? A . n A 1 9 PRO 9 499 ? ? ? A . n A 1 10 ASN 10 500 ? ? ? A . n A 1 11 PRO 11 501 ? ? ? A . n A 1 12 SER 12 502 ? ? ? A . n A 1 13 VAL 13 503 ? ? ? A . n A 1 14 THR 14 504 ? ? ? A . n A 1 15 PRO 15 505 ? ? ? A . n A 1 16 THR 16 506 ? ? ? A . n A 1 17 GLN 17 507 ? ? ? A . n A 1 18 THR 18 508 ? ? ? A . n A 1 19 PRO 19 509 ? ? ? A . n A 1 20 ILE 20 510 ? ? ? A . n A 1 21 PRO 21 511 ? ? ? A . n A 1 22 THR 22 512 ? ? ? A . n A 1 23 ILE 23 513 ? ? ? A . n A 1 24 SER 24 514 ? ? ? A . n A 1 25 GLY 25 515 ? ? ? A . n A 1 26 ASN 26 516 516 ASN ASN A . n A 1 27 ALA 27 517 517 ALA ALA A . n A 1 28 LEU 28 518 518 LEU LEU A . n A 1 29 ARG 29 519 519 ARG ARG A . n A 1 30 ASP 30 520 520 ASP ASP A . n A 1 31 TYR 31 521 521 TYR TYR A . n A 1 32 ALA 32 522 522 ALA ALA A . n A 1 33 GLU 33 523 523 GLU GLU A . n A 1 34 ALA 34 524 524 ALA ALA A . n A 1 35 ARG 35 525 525 ARG ARG A . n A 1 36 GLY 36 526 526 GLY GLY A . n A 1 37 ILE 37 527 527 ILE ILE A . n A 1 38 LYS 38 528 528 LYS LYS A . n A 1 39 ILE 39 529 529 ILE ILE A . n A 1 40 GLY 40 530 530 GLY GLY A . n A 1 41 THR 41 531 531 THR THR A . n A 1 42 CYS 42 532 532 CYS CYS A . n A 1 43 VAL 43 533 533 VAL VAL A . n A 1 44 ASN 44 534 534 ASN ASN A . n A 1 45 TYR 45 535 535 TYR TYR A . n A 1 46 PRO 46 536 536 PRO PRO A . n A 1 47 PHE 47 537 537 PHE PHE A . n A 1 48 TYR 48 538 538 TYR TYR A . n A 1 49 ASN 49 539 539 ASN ASN A . n A 1 50 ASN 50 540 540 ASN ASN A . n A 1 51 SER 51 541 541 SER SER A . n A 1 52 ASP 52 542 542 ASP ASP A . n A 1 53 PRO 53 543 543 PRO PRO A . n A 1 54 THR 54 544 544 THR THR A . n A 1 55 TYR 55 545 545 TYR TYR A . n A 1 56 ASN 56 546 546 ASN ASN A . n A 1 57 SER 57 547 547 SER SER A . n A 1 58 ILE 58 548 548 ILE ILE A . n A 1 59 LEU 59 549 549 LEU LEU A . n A 1 60 GLN 60 550 550 GLN GLN A . n A 1 61 ARG 61 551 551 ARG ARG A . n A 1 62 GLU 62 552 552 GLU GLU A . n A 1 63 PHE 63 553 553 PHE PHE A . n A 1 64 SER 64 554 554 SER SER A . n A 1 65 MET 65 555 555 MET MET A . n A 1 66 VAL 66 556 556 VAL VAL A . n A 1 67 VAL 67 557 557 VAL VAL A . n A 1 68 CYS 68 558 558 CYS CYS A . n A 1 69 GLU 69 559 559 GLU GLU A . n A 1 70 ASN 70 560 560 ASN ASN A . n A 1 71 GLU 71 561 561 GLU GLU A . n A 1 72 MET 72 562 562 MET MET A . n A 1 73 LYS 73 563 563 LYS LYS A . n A 1 74 PHE 74 564 564 PHE PHE A . n A 1 75 ASP 75 565 565 ASP ASP A . n A 1 76 ALA 76 566 566 ALA ALA A . n A 1 77 LEU 77 567 567 LEU LEU A . n A 1 78 GLN 78 568 568 GLN GLN A . n A 1 79 PRO 79 569 569 PRO PRO A . n A 1 80 ARG 80 570 570 ARG ARG A . n A 1 81 GLN 81 571 571 GLN GLN A . n A 1 82 ASN 82 572 572 ASN ASN A . n A 1 83 VAL 83 573 573 VAL VAL A . n A 1 84 PHE 84 574 574 PHE PHE A . n A 1 85 ASP 85 575 575 ASP ASP A . n A 1 86 PHE 86 576 576 PHE PHE A . n A 1 87 SER 87 577 577 SER SER A . n A 1 88 LYS 88 578 578 LYS LYS A . n A 1 89 GLY 89 579 579 GLY GLY A . n A 1 90 ASP 90 580 580 ASP ASP A . n A 1 91 GLN 91 581 581 GLN GLN A . n A 1 92 LEU 92 582 582 LEU LEU A . n A 1 93 LEU 93 583 583 LEU LEU A . n A 1 94 ALA 94 584 584 ALA ALA A . n A 1 95 PHE 95 585 585 PHE PHE A . n A 1 96 ALA 96 586 586 ALA ALA A . n A 1 97 GLU 97 587 587 GLU GLU A . n A 1 98 ARG 98 588 588 ARG ARG A . n A 1 99 ASN 99 589 589 ASN ASN A . n A 1 100 GLY 100 590 590 GLY GLY A . n A 1 101 MET 101 591 591 MET MET A . n A 1 102 GLN 102 592 592 GLN GLN A . n A 1 103 MET 103 593 593 MET MET A . n A 1 104 ARG 104 594 594 ARG ARG A . n A 1 105 GLY 105 595 595 GLY GLY A . n A 1 106 HIS 106 596 596 HIS HIS A . n A 1 107 THR 107 597 597 THR THR A . n A 1 108 LEU 108 598 598 LEU LEU A . n A 1 109 ILE 109 599 599 ILE ILE A . n A 1 110 TRP 110 600 600 TRP TRP A . n A 1 111 HIS 111 601 601 HIS HIS A . n A 1 112 ASN 112 602 602 ASN ASN A . n A 1 113 GLN 113 603 603 GLN GLN A . n A 1 114 ASN 114 604 604 ASN ASN A . n A 1 115 PRO 115 605 605 PRO PRO A . n A 1 116 SER 116 606 606 SER SER A . n A 1 117 TRP 117 607 607 TRP TRP A . n A 1 118 LEU 118 608 608 LEU LEU A . n A 1 119 THR 119 609 609 THR THR A . n A 1 120 ASN 120 610 610 ASN ASN A . n A 1 121 GLY 121 611 611 GLY GLY A . n A 1 122 ASN 122 612 612 ASN ASN A . n A 1 123 TRP 123 613 613 TRP TRP A . n A 1 124 ASN 124 614 614 ASN ASN A . n A 1 125 ARG 125 615 615 ARG ARG A . n A 1 126 ASP 126 616 616 ASP ASP A . n A 1 127 SER 127 617 617 SER SER A . n A 1 128 LEU 128 618 618 LEU LEU A . n A 1 129 LEU 129 619 619 LEU LEU A . n A 1 130 ALA 130 620 620 ALA ALA A . n A 1 131 VAL 131 621 621 VAL VAL A . n A 1 132 MET 132 622 622 MET MET A . n A 1 133 LYS 133 623 623 LYS LYS A . n A 1 134 ASN 134 624 624 ASN ASN A . n A 1 135 HIS 135 625 625 HIS HIS A . n A 1 136 ILE 136 626 626 ILE ILE A . n A 1 137 THR 137 627 627 THR THR A . n A 1 138 THR 138 628 628 THR THR A . n A 1 139 VAL 139 629 629 VAL VAL A . n A 1 140 MET 140 630 630 MET MET A . n A 1 141 THR 141 631 631 THR THR A . n A 1 142 HIS 142 632 632 HIS HIS A . n A 1 143 TYR 143 633 633 TYR TYR A . n A 1 144 LYS 144 634 634 LYS LYS A . n A 1 145 GLY 145 635 635 GLY GLY A . n A 1 146 LYS 146 636 636 LYS LYS A . n A 1 147 ILE 147 637 637 ILE ILE A . n A 1 148 VAL 148 638 638 VAL VAL A . n A 1 149 GLU 149 639 639 GLU GLU A . n A 1 150 TRP 150 640 640 TRP TRP A . n A 1 151 ASP 151 641 641 ASP ASP A . n A 1 152 VAL 152 642 642 VAL VAL A . n A 1 153 ALA 153 643 643 ALA ALA A . n A 1 154 ASN 154 644 644 ASN ASN A . n A 1 155 GLU 155 645 645 GLU GLU A . n A 1 156 CYS 156 646 646 CYS CYS A . n A 1 157 MET 157 647 647 MET MET A . n A 1 158 ASP 158 648 648 ASP ASP A . n A 1 159 ASP 159 649 649 ASP ASP A . n A 1 160 SER 160 650 650 SER SER A . n A 1 161 GLY 161 651 651 GLY GLY A . n A 1 162 ASN 162 652 652 ASN ASN A . n A 1 163 GLY 163 653 653 GLY GLY A . n A 1 164 LEU 164 654 654 LEU LEU A . n A 1 165 ARG 165 655 655 ARG ARG A . n A 1 166 SER 166 656 656 SER SER A . n A 1 167 SER 167 657 657 SER SER A . n A 1 168 ILE 168 658 658 ILE ILE A . n A 1 169 TRP 169 659 659 TRP TRP A . n A 1 170 ARG 170 660 660 ARG ARG A . n A 1 171 ASN 171 661 661 ASN ASN A . n A 1 172 VAL 172 662 662 VAL VAL A . n A 1 173 ILE 173 663 663 ILE ILE A . n A 1 174 GLY 174 664 664 GLY GLY A . n A 1 175 GLN 175 665 665 GLN GLN A . n A 1 176 ASP 176 666 666 ASP ASP A . n A 1 177 TYR 177 667 667 TYR TYR A . n A 1 178 LEU 178 668 668 LEU LEU A . n A 1 179 ASP 179 669 669 ASP ASP A . n A 1 180 TYR 180 670 670 TYR TYR A . n A 1 181 ALA 181 671 671 ALA ALA A . n A 1 182 PHE 182 672 672 PHE PHE A . n A 1 183 ARG 183 673 673 ARG ARG A . n A 1 184 TYR 184 674 674 TYR TYR A . n A 1 185 ALA 185 675 675 ALA ALA A . n A 1 186 ARG 186 676 676 ARG ARG A . n A 1 187 GLU 187 677 677 GLU GLU A . n A 1 188 ALA 188 678 678 ALA ALA A . n A 1 189 ASP 189 679 679 ASP ASP A . n A 1 190 PRO 190 680 680 PRO PRO A . n A 1 191 ASP 191 681 681 ASP ASP A . n A 1 192 ALA 192 682 682 ALA ALA A . n A 1 193 LEU 193 683 683 LEU LEU A . n A 1 194 LEU 194 684 684 LEU LEU A . n A 1 195 PHE 195 685 685 PHE PHE A . n A 1 196 TYR 196 686 686 TYR TYR A . n A 1 197 ASN 197 687 687 ASN ASN A . n A 1 198 ASP 198 688 688 ASP ASP A . n A 1 199 TYR 199 689 689 TYR TYR A . n A 1 200 ASN 200 690 690 ASN ASN A . n A 1 201 ILE 201 691 691 ILE ILE A . n A 1 202 GLU 202 692 692 GLU GLU A . n A 1 203 ASP 203 693 693 ASP ASP A . n A 1 204 LEU 204 694 694 LEU LEU A . n A 1 205 GLY 205 695 695 GLY GLY A . n A 1 206 PRO 206 696 696 PRO PRO A . n A 1 207 LYS 207 697 697 LYS LYS A . n A 1 208 SER 208 698 698 SER SER A . n A 1 209 ASN 209 699 699 ASN ASN A . n A 1 210 ALA 210 700 700 ALA ALA A . n A 1 211 VAL 211 701 701 VAL VAL A . n A 1 212 PHE 212 702 702 PHE PHE A . n A 1 213 ASN 213 703 703 ASN ASN A . n A 1 214 MET 214 704 704 MET MET A . n A 1 215 ILE 215 705 705 ILE ILE A . n A 1 216 LYS 216 706 706 LYS LYS A . n A 1 217 SER 217 707 707 SER SER A . n A 1 218 MET 218 708 708 MET MET A . n A 1 219 LYS 219 709 709 LYS LYS A . n A 1 220 GLU 220 710 710 GLU GLU A . n A 1 221 ARG 221 711 711 ARG ARG A . n A 1 222 GLY 222 712 712 GLY GLY A . n A 1 223 VAL 223 713 713 VAL VAL A . n A 1 224 PRO 224 714 714 PRO PRO A . n A 1 225 ILE 225 715 715 ILE ILE A . n A 1 226 ASP 226 716 716 ASP ASP A . n A 1 227 GLY 227 717 717 GLY GLY A . n A 1 228 VAL 228 718 718 VAL VAL A . n A 1 229 GLY 229 719 719 GLY GLY A . n A 1 230 PHE 230 720 720 PHE PHE A . n A 1 231 GLN 231 721 721 GLN GLN A . n A 1 232 CYS 232 722 722 CYS CYS A . n A 1 233 HIS 233 723 723 HIS HIS A . n A 1 234 PHE 234 724 724 PHE PHE A . n A 1 235 ILE 235 725 725 ILE ILE A . n A 1 236 ASN 236 726 726 ASN ASN A . n A 1 237 GLY 237 727 727 GLY GLY A . n A 1 238 MET 238 728 728 MET MET A . n A 1 239 SER 239 729 729 SER SER A . n A 1 240 PRO 240 730 730 PRO PRO A . n A 1 241 GLU 241 731 731 GLU GLU A . n A 1 242 TYR 242 732 732 TYR TYR A . n A 1 243 LEU 243 733 733 LEU LEU A . n A 1 244 ALA 244 734 734 ALA ALA A . n A 1 245 SER 245 735 735 SER SER A . n A 1 246 ILE 246 736 736 ILE ILE A . n A 1 247 ASP 247 737 737 ASP ASP A . n A 1 248 GLN 248 738 738 GLN GLN A . n A 1 249 ASN 249 739 739 ASN ASN A . n A 1 250 ILE 250 740 740 ILE ILE A . n A 1 251 LYS 251 741 741 LYS LYS A . n A 1 252 ARG 252 742 742 ARG ARG A . n A 1 253 TYR 253 743 743 TYR TYR A . n A 1 254 ALA 254 744 744 ALA ALA A . n A 1 255 GLU 255 745 745 GLU GLU A . n A 1 256 ILE 256 746 746 ILE ILE A . n A 1 257 GLY 257 747 747 GLY GLY A . n A 1 258 VAL 258 748 748 VAL VAL A . n A 1 259 ILE 259 749 749 ILE ILE A . n A 1 260 VAL 260 750 750 VAL VAL A . n A 1 261 SER 261 751 751 SER SER A . n A 1 262 PHE 262 752 752 PHE PHE A . n A 1 263 THR 263 753 753 THR THR A . n A 1 264 GLU 264 754 754 GLU GLU A . n A 1 265 ILE 265 755 755 ILE ILE A . n A 1 266 ASP 266 756 756 ASP ASP A . n A 1 267 ILE 267 757 757 ILE ILE A . n A 1 268 ARG 268 758 758 ARG ARG A . n A 1 269 ILE 269 759 759 ILE ILE A . n A 1 270 PRO 270 760 760 PRO PRO A . n A 1 271 GLN 271 761 761 GLN GLN A . n A 1 272 SER 272 762 762 SER SER A . n A 1 273 GLU 273 763 763 GLU GLU A . n A 1 274 ASN 274 764 764 ASN ASN A . n A 1 275 PRO 275 765 765 PRO PRO A . n A 1 276 ALA 276 766 766 ALA ALA A . n A 1 277 THR 277 767 767 THR THR A . n A 1 278 ALA 278 768 768 ALA ALA A . n A 1 279 PHE 279 769 769 PHE PHE A . n A 1 280 GLN 280 770 770 GLN GLN A . n A 1 281 VAL 281 771 771 VAL VAL A . n A 1 282 GLN 282 772 772 GLN GLN A . n A 1 283 ALA 283 773 773 ALA ALA A . n A 1 284 ASN 284 774 774 ASN ASN A . n A 1 285 ASN 285 775 775 ASN ASN A . n A 1 286 TYR 286 776 776 TYR TYR A . n A 1 287 LYS 287 777 777 LYS LYS A . n A 1 288 GLU 288 778 778 GLU GLU A . n A 1 289 LEU 289 779 779 LEU LEU A . n A 1 290 MET 290 780 780 MET MET A . n A 1 291 LYS 291 781 781 LYS LYS A . n A 1 292 ILE 292 782 782 ILE ILE A . n A 1 293 CYS 293 783 783 CYS CYS A . n A 1 294 LEU 294 784 784 LEU LEU A . n A 1 295 ALA 295 785 785 ALA ALA A . n A 1 296 ASN 296 786 786 ASN ASN A . n A 1 297 PRO 297 787 787 PRO PRO A . n A 1 298 ASN 298 788 788 ASN ASN A . n A 1 299 CYS 299 789 789 CYS CYS A . n A 1 300 ASN 300 790 790 ASN ASN A . n A 1 301 THR 301 791 791 THR THR A . n A 1 302 PHE 302 792 792 PHE PHE A . n A 1 303 VAL 303 793 793 VAL VAL A . n A 1 304 MET 304 794 794 MET MET A . n A 1 305 TRP 305 795 795 TRP TRP A . n A 1 306 GLY 306 796 796 GLY GLY A . n A 1 307 PHE 307 797 797 PHE PHE A . n A 1 308 THR 308 798 798 THR THR A . n A 1 309 ASP 309 799 799 ASP ASP A . n A 1 310 LYS 310 800 800 LYS LYS A . n A 1 311 TYR 311 801 801 TYR TYR A . n A 1 312 THR 312 802 802 THR THR A . n A 1 313 TRP 313 803 803 TRP TRP A . n A 1 314 ILE 314 804 804 ILE ILE A . n A 1 315 PRO 315 805 805 PRO PRO A . n A 1 316 GLY 316 806 806 GLY GLY A . n A 1 317 THR 317 807 807 THR THR A . n A 1 318 PHE 318 808 808 PHE PHE A . n A 1 319 PRO 319 809 809 PRO PRO A . n A 1 320 GLY 320 810 810 GLY GLY A . n A 1 321 TYR 321 811 811 TYR TYR A . n A 1 322 GLY 322 812 812 GLY GLY A . n A 1 323 ASN 323 813 813 ASN ASN A . n A 1 324 PRO 324 814 814 PRO PRO A . n A 1 325 LEU 325 815 815 LEU LEU A . n A 1 326 ILE 326 816 816 ILE ILE A . n A 1 327 TYR 327 817 817 TYR TYR A . n A 1 328 ASP 328 818 818 ASP ASP A . n A 1 329 SER 329 819 819 SER SER A . n A 1 330 ASN 330 820 820 ASN ASN A . n A 1 331 TYR 331 821 821 TYR TYR A . n A 1 332 ASN 332 822 822 ASN ASN A . n A 1 333 PRO 333 823 823 PRO PRO A . n A 1 334 LYS 334 824 824 LYS LYS A . n A 1 335 PRO 335 825 825 PRO PRO A . n A 1 336 ALA 336 826 826 ALA ALA A . n A 1 337 TYR 337 827 827 TYR TYR A . n A 1 338 ASN 338 828 828 ASN ASN A . n A 1 339 ALA 339 829 829 ALA ALA A . n A 1 340 ILE 340 830 830 ILE ILE A . n A 1 341 LYS 341 831 831 LYS LYS A . n A 1 342 GLU 342 832 832 GLU GLU A . n A 1 343 ALA 343 833 833 ALA ALA A . n A 1 344 LEU 344 834 834 LEU LEU A . n A 1 345 MET 345 835 835 MET MET A . n A 1 346 GLY 346 836 ? ? ? A . n A 1 347 TYR 347 837 ? ? ? A . n B 1 1 PRO 1 491 ? ? ? B . n B 1 2 GLY 2 492 ? ? ? B . n B 1 3 GLN 3 493 ? ? ? B . n B 1 4 GLY 4 494 ? ? ? B . n B 1 5 ASP 5 495 ? ? ? B . n B 1 6 VAL 6 496 ? ? ? B . n B 1 7 GLN 7 497 ? ? ? B . n B 1 8 THR 8 498 ? ? ? B . n B 1 9 PRO 9 499 ? ? ? B . n B 1 10 ASN 10 500 ? ? ? B . n B 1 11 PRO 11 501 ? ? ? B . n B 1 12 SER 12 502 ? ? ? B . n B 1 13 VAL 13 503 ? ? ? B . n B 1 14 THR 14 504 ? ? ? B . n B 1 15 PRO 15 505 ? ? ? B . n B 1 16 THR 16 506 ? ? ? B . n B 1 17 GLN 17 507 ? ? ? B . n B 1 18 THR 18 508 ? ? ? B . n B 1 19 PRO 19 509 ? ? ? B . n B 1 20 ILE 20 510 ? ? ? B . n B 1 21 PRO 21 511 ? ? ? B . n B 1 22 THR 22 512 ? ? ? B . n B 1 23 ILE 23 513 ? ? ? B . n B 1 24 SER 24 514 ? ? ? B . n B 1 25 GLY 25 515 ? ? ? B . n B 1 26 ASN 26 516 516 ASN ASN B . n B 1 27 ALA 27 517 517 ALA ALA B . n B 1 28 LEU 28 518 518 LEU LEU B . n B 1 29 ARG 29 519 519 ARG ARG B . n B 1 30 ASP 30 520 520 ASP ASP B . n B 1 31 TYR 31 521 521 TYR TYR B . n B 1 32 ALA 32 522 522 ALA ALA B . n B 1 33 GLU 33 523 523 GLU GLU B . n B 1 34 ALA 34 524 524 ALA ALA B . n B 1 35 ARG 35 525 525 ARG ARG B . n B 1 36 GLY 36 526 526 GLY GLY B . n B 1 37 ILE 37 527 527 ILE ILE B . n B 1 38 LYS 38 528 528 LYS LYS B . n B 1 39 ILE 39 529 529 ILE ILE B . n B 1 40 GLY 40 530 530 GLY GLY B . n B 1 41 THR 41 531 531 THR THR B . n B 1 42 CYS 42 532 532 CYS CYS B . n B 1 43 VAL 43 533 533 VAL VAL B . n B 1 44 ASN 44 534 534 ASN ASN B . n B 1 45 TYR 45 535 535 TYR TYR B . n B 1 46 PRO 46 536 536 PRO PRO B . n B 1 47 PHE 47 537 537 PHE PHE B . n B 1 48 TYR 48 538 538 TYR TYR B . n B 1 49 ASN 49 539 539 ASN ASN B . n B 1 50 ASN 50 540 540 ASN ASN B . n B 1 51 SER 51 541 541 SER SER B . n B 1 52 ASP 52 542 542 ASP ASP B . n B 1 53 PRO 53 543 543 PRO PRO B . n B 1 54 THR 54 544 544 THR THR B . n B 1 55 TYR 55 545 545 TYR TYR B . n B 1 56 ASN 56 546 546 ASN ASN B . n B 1 57 SER 57 547 547 SER SER B . n B 1 58 ILE 58 548 548 ILE ILE B . n B 1 59 LEU 59 549 549 LEU LEU B . n B 1 60 GLN 60 550 550 GLN GLN B . n B 1 61 ARG 61 551 551 ARG ARG B . n B 1 62 GLU 62 552 552 GLU GLU B . n B 1 63 PHE 63 553 553 PHE PHE B . n B 1 64 SER 64 554 554 SER SER B . n B 1 65 MET 65 555 555 MET MET B . n B 1 66 VAL 66 556 556 VAL VAL B . n B 1 67 VAL 67 557 557 VAL VAL B . n B 1 68 CYS 68 558 558 CYS CYS B . n B 1 69 GLU 69 559 559 GLU GLU B . n B 1 70 ASN 70 560 560 ASN ASN B . n B 1 71 GLU 71 561 561 GLU GLU B . n B 1 72 MET 72 562 562 MET MET B . n B 1 73 LYS 73 563 563 LYS LYS B . n B 1 74 PHE 74 564 564 PHE PHE B . n B 1 75 ASP 75 565 565 ASP ASP B . n B 1 76 ALA 76 566 566 ALA ALA B . n B 1 77 LEU 77 567 567 LEU LEU B . n B 1 78 GLN 78 568 568 GLN GLN B . n B 1 79 PRO 79 569 569 PRO PRO B . n B 1 80 ARG 80 570 570 ARG ARG B . n B 1 81 GLN 81 571 571 GLN GLN B . n B 1 82 ASN 82 572 572 ASN ASN B . n B 1 83 VAL 83 573 573 VAL VAL B . n B 1 84 PHE 84 574 574 PHE PHE B . n B 1 85 ASP 85 575 575 ASP ASP B . n B 1 86 PHE 86 576 576 PHE PHE B . n B 1 87 SER 87 577 577 SER SER B . n B 1 88 LYS 88 578 578 LYS LYS B . n B 1 89 GLY 89 579 579 GLY GLY B . n B 1 90 ASP 90 580 580 ASP ASP B . n B 1 91 GLN 91 581 581 GLN GLN B . n B 1 92 LEU 92 582 582 LEU LEU B . n B 1 93 LEU 93 583 583 LEU LEU B . n B 1 94 ALA 94 584 584 ALA ALA B . n B 1 95 PHE 95 585 585 PHE PHE B . n B 1 96 ALA 96 586 586 ALA ALA B . n B 1 97 GLU 97 587 587 GLU GLU B . n B 1 98 ARG 98 588 588 ARG ARG B . n B 1 99 ASN 99 589 589 ASN ASN B . n B 1 100 GLY 100 590 590 GLY GLY B . n B 1 101 MET 101 591 591 MET MET B . n B 1 102 GLN 102 592 592 GLN GLN B . n B 1 103 MET 103 593 593 MET MET B . n B 1 104 ARG 104 594 594 ARG ARG B . n B 1 105 GLY 105 595 595 GLY GLY B . n B 1 106 HIS 106 596 596 HIS HIS B . n B 1 107 THR 107 597 597 THR THR B . n B 1 108 LEU 108 598 598 LEU LEU B . n B 1 109 ILE 109 599 599 ILE ILE B . n B 1 110 TRP 110 600 600 TRP TRP B . n B 1 111 HIS 111 601 601 HIS HIS B . n B 1 112 ASN 112 602 602 ASN ASN B . n B 1 113 GLN 113 603 603 GLN GLN B . n B 1 114 ASN 114 604 604 ASN ASN B . n B 1 115 PRO 115 605 605 PRO PRO B . n B 1 116 SER 116 606 606 SER SER B . n B 1 117 TRP 117 607 607 TRP TRP B . n B 1 118 LEU 118 608 608 LEU LEU B . n B 1 119 THR 119 609 609 THR THR B . n B 1 120 ASN 120 610 610 ASN ASN B . n B 1 121 GLY 121 611 611 GLY GLY B . n B 1 122 ASN 122 612 612 ASN ASN B . n B 1 123 TRP 123 613 613 TRP TRP B . n B 1 124 ASN 124 614 614 ASN ASN B . n B 1 125 ARG 125 615 615 ARG ARG B . n B 1 126 ASP 126 616 616 ASP ASP B . n B 1 127 SER 127 617 617 SER SER B . n B 1 128 LEU 128 618 618 LEU LEU B . n B 1 129 LEU 129 619 619 LEU LEU B . n B 1 130 ALA 130 620 620 ALA ALA B . n B 1 131 VAL 131 621 621 VAL VAL B . n B 1 132 MET 132 622 622 MET MET B . n B 1 133 LYS 133 623 623 LYS LYS B . n B 1 134 ASN 134 624 624 ASN ASN B . n B 1 135 HIS 135 625 625 HIS HIS B . n B 1 136 ILE 136 626 626 ILE ILE B . n B 1 137 THR 137 627 627 THR THR B . n B 1 138 THR 138 628 628 THR THR B . n B 1 139 VAL 139 629 629 VAL VAL B . n B 1 140 MET 140 630 630 MET MET B . n B 1 141 THR 141 631 631 THR THR B . n B 1 142 HIS 142 632 632 HIS HIS B . n B 1 143 TYR 143 633 633 TYR TYR B . n B 1 144 LYS 144 634 634 LYS LYS B . n B 1 145 GLY 145 635 635 GLY GLY B . n B 1 146 LYS 146 636 636 LYS LYS B . n B 1 147 ILE 147 637 637 ILE ILE B . n B 1 148 VAL 148 638 638 VAL VAL B . n B 1 149 GLU 149 639 639 GLU GLU B . n B 1 150 TRP 150 640 640 TRP TRP B . n B 1 151 ASP 151 641 641 ASP ASP B . n B 1 152 VAL 152 642 642 VAL VAL B . n B 1 153 ALA 153 643 643 ALA ALA B . n B 1 154 ASN 154 644 644 ASN ASN B . n B 1 155 GLU 155 645 645 GLU GLU B . n B 1 156 CYS 156 646 646 CYS CYS B . n B 1 157 MET 157 647 647 MET MET B . n B 1 158 ASP 158 648 648 ASP ASP B . n B 1 159 ASP 159 649 649 ASP ASP B . n B 1 160 SER 160 650 650 SER SER B . n B 1 161 GLY 161 651 651 GLY GLY B . n B 1 162 ASN 162 652 652 ASN ASN B . n B 1 163 GLY 163 653 653 GLY GLY B . n B 1 164 LEU 164 654 654 LEU LEU B . n B 1 165 ARG 165 655 655 ARG ARG B . n B 1 166 SER 166 656 656 SER SER B . n B 1 167 SER 167 657 657 SER SER B . n B 1 168 ILE 168 658 658 ILE ILE B . n B 1 169 TRP 169 659 659 TRP TRP B . n B 1 170 ARG 170 660 660 ARG ARG B . n B 1 171 ASN 171 661 661 ASN ASN B . n B 1 172 VAL 172 662 662 VAL VAL B . n B 1 173 ILE 173 663 663 ILE ILE B . n B 1 174 GLY 174 664 664 GLY GLY B . n B 1 175 GLN 175 665 665 GLN GLN B . n B 1 176 ASP 176 666 666 ASP ASP B . n B 1 177 TYR 177 667 667 TYR TYR B . n B 1 178 LEU 178 668 668 LEU LEU B . n B 1 179 ASP 179 669 669 ASP ASP B . n B 1 180 TYR 180 670 670 TYR TYR B . n B 1 181 ALA 181 671 671 ALA ALA B . n B 1 182 PHE 182 672 672 PHE PHE B . n B 1 183 ARG 183 673 673 ARG ARG B . n B 1 184 TYR 184 674 674 TYR TYR B . n B 1 185 ALA 185 675 675 ALA ALA B . n B 1 186 ARG 186 676 676 ARG ARG B . n B 1 187 GLU 187 677 677 GLU GLU B . n B 1 188 ALA 188 678 678 ALA ALA B . n B 1 189 ASP 189 679 679 ASP ASP B . n B 1 190 PRO 190 680 680 PRO PRO B . n B 1 191 ASP 191 681 681 ASP ASP B . n B 1 192 ALA 192 682 682 ALA ALA B . n B 1 193 LEU 193 683 683 LEU LEU B . n B 1 194 LEU 194 684 684 LEU LEU B . n B 1 195 PHE 195 685 685 PHE PHE B . n B 1 196 TYR 196 686 686 TYR TYR B . n B 1 197 ASN 197 687 687 ASN ASN B . n B 1 198 ASP 198 688 688 ASP ASP B . n B 1 199 TYR 199 689 689 TYR TYR B . n B 1 200 ASN 200 690 690 ASN ASN B . n B 1 201 ILE 201 691 691 ILE ILE B . n B 1 202 GLU 202 692 692 GLU GLU B . n B 1 203 ASP 203 693 693 ASP ASP B . n B 1 204 LEU 204 694 694 LEU LEU B . n B 1 205 GLY 205 695 695 GLY GLY B . n B 1 206 PRO 206 696 696 PRO PRO B . n B 1 207 LYS 207 697 697 LYS LYS B . n B 1 208 SER 208 698 698 SER SER B . n B 1 209 ASN 209 699 699 ASN ASN B . n B 1 210 ALA 210 700 700 ALA ALA B . n B 1 211 VAL 211 701 701 VAL VAL B . n B 1 212 PHE 212 702 702 PHE PHE B . n B 1 213 ASN 213 703 703 ASN ASN B . n B 1 214 MET 214 704 704 MET MET B . n B 1 215 ILE 215 705 705 ILE ILE B . n B 1 216 LYS 216 706 706 LYS LYS B . n B 1 217 SER 217 707 707 SER SER B . n B 1 218 MET 218 708 708 MET MET B . n B 1 219 LYS 219 709 709 LYS LYS B . n B 1 220 GLU 220 710 710 GLU GLU B . n B 1 221 ARG 221 711 711 ARG ARG B . n B 1 222 GLY 222 712 712 GLY GLY B . n B 1 223 VAL 223 713 713 VAL VAL B . n B 1 224 PRO 224 714 714 PRO PRO B . n B 1 225 ILE 225 715 715 ILE ILE B . n B 1 226 ASP 226 716 716 ASP ASP B . n B 1 227 GLY 227 717 717 GLY GLY B . n B 1 228 VAL 228 718 718 VAL VAL B . n B 1 229 GLY 229 719 719 GLY GLY B . n B 1 230 PHE 230 720 720 PHE PHE B . n B 1 231 GLN 231 721 721 GLN GLN B . n B 1 232 CYS 232 722 722 CYS CYS B . n B 1 233 HIS 233 723 723 HIS HIS B . n B 1 234 PHE 234 724 724 PHE PHE B . n B 1 235 ILE 235 725 725 ILE ILE B . n B 1 236 ASN 236 726 726 ASN ASN B . n B 1 237 GLY 237 727 727 GLY GLY B . n B 1 238 MET 238 728 728 MET MET B . n B 1 239 SER 239 729 729 SER SER B . n B 1 240 PRO 240 730 730 PRO PRO B . n B 1 241 GLU 241 731 731 GLU GLU B . n B 1 242 TYR 242 732 732 TYR TYR B . n B 1 243 LEU 243 733 733 LEU LEU B . n B 1 244 ALA 244 734 734 ALA ALA B . n B 1 245 SER 245 735 735 SER SER B . n B 1 246 ILE 246 736 736 ILE ILE B . n B 1 247 ASP 247 737 737 ASP ASP B . n B 1 248 GLN 248 738 738 GLN GLN B . n B 1 249 ASN 249 739 739 ASN ASN B . n B 1 250 ILE 250 740 740 ILE ILE B . n B 1 251 LYS 251 741 741 LYS LYS B . n B 1 252 ARG 252 742 742 ARG ARG B . n B 1 253 TYR 253 743 743 TYR TYR B . n B 1 254 ALA 254 744 744 ALA ALA B . n B 1 255 GLU 255 745 745 GLU GLU B . n B 1 256 ILE 256 746 746 ILE ILE B . n B 1 257 GLY 257 747 747 GLY GLY B . n B 1 258 VAL 258 748 748 VAL VAL B . n B 1 259 ILE 259 749 749 ILE ILE B . n B 1 260 VAL 260 750 750 VAL VAL B . n B 1 261 SER 261 751 751 SER SER B . n B 1 262 PHE 262 752 752 PHE PHE B . n B 1 263 THR 263 753 753 THR THR B . n B 1 264 GLU 264 754 754 GLU GLU B . n B 1 265 ILE 265 755 755 ILE ILE B . n B 1 266 ASP 266 756 756 ASP ASP B . n B 1 267 ILE 267 757 757 ILE ILE B . n B 1 268 ARG 268 758 758 ARG ARG B . n B 1 269 ILE 269 759 759 ILE ILE B . n B 1 270 PRO 270 760 760 PRO PRO B . n B 1 271 GLN 271 761 761 GLN GLN B . n B 1 272 SER 272 762 762 SER SER B . n B 1 273 GLU 273 763 763 GLU GLU B . n B 1 274 ASN 274 764 764 ASN ASN B . n B 1 275 PRO 275 765 765 PRO PRO B . n B 1 276 ALA 276 766 766 ALA ALA B . n B 1 277 THR 277 767 767 THR THR B . n B 1 278 ALA 278 768 768 ALA ALA B . n B 1 279 PHE 279 769 769 PHE PHE B . n B 1 280 GLN 280 770 770 GLN GLN B . n B 1 281 VAL 281 771 771 VAL VAL B . n B 1 282 GLN 282 772 772 GLN GLN B . n B 1 283 ALA 283 773 773 ALA ALA B . n B 1 284 ASN 284 774 774 ASN ASN B . n B 1 285 ASN 285 775 775 ASN ASN B . n B 1 286 TYR 286 776 776 TYR TYR B . n B 1 287 LYS 287 777 777 LYS LYS B . n B 1 288 GLU 288 778 778 GLU GLU B . n B 1 289 LEU 289 779 779 LEU LEU B . n B 1 290 MET 290 780 780 MET MET B . n B 1 291 LYS 291 781 781 LYS LYS B . n B 1 292 ILE 292 782 782 ILE ILE B . n B 1 293 CYS 293 783 783 CYS CYS B . n B 1 294 LEU 294 784 784 LEU LEU B . n B 1 295 ALA 295 785 785 ALA ALA B . n B 1 296 ASN 296 786 786 ASN ASN B . n B 1 297 PRO 297 787 787 PRO PRO B . n B 1 298 ASN 298 788 788 ASN ASN B . n B 1 299 CYS 299 789 789 CYS CYS B . n B 1 300 ASN 300 790 790 ASN ASN B . n B 1 301 THR 301 791 791 THR THR B . n B 1 302 PHE 302 792 792 PHE PHE B . n B 1 303 VAL 303 793 793 VAL VAL B . n B 1 304 MET 304 794 794 MET MET B . n B 1 305 TRP 305 795 795 TRP TRP B . n B 1 306 GLY 306 796 796 GLY GLY B . n B 1 307 PHE 307 797 797 PHE PHE B . n B 1 308 THR 308 798 798 THR THR B . n B 1 309 ASP 309 799 799 ASP ASP B . n B 1 310 LYS 310 800 800 LYS LYS B . n B 1 311 TYR 311 801 801 TYR TYR B . n B 1 312 THR 312 802 802 THR THR B . n B 1 313 TRP 313 803 803 TRP TRP B . n B 1 314 ILE 314 804 804 ILE ILE B . n B 1 315 PRO 315 805 805 PRO PRO B . n B 1 316 GLY 316 806 806 GLY GLY B . n B 1 317 THR 317 807 807 THR THR B . n B 1 318 PHE 318 808 808 PHE PHE B . n B 1 319 PRO 319 809 809 PRO PRO B . n B 1 320 GLY 320 810 810 GLY GLY B . n B 1 321 TYR 321 811 811 TYR TYR B . n B 1 322 GLY 322 812 812 GLY GLY B . n B 1 323 ASN 323 813 813 ASN ASN B . n B 1 324 PRO 324 814 814 PRO PRO B . n B 1 325 LEU 325 815 815 LEU LEU B . n B 1 326 ILE 326 816 816 ILE ILE B . n B 1 327 TYR 327 817 817 TYR TYR B . n B 1 328 ASP 328 818 818 ASP ASP B . n B 1 329 SER 329 819 819 SER SER B . n B 1 330 ASN 330 820 820 ASN ASN B . n B 1 331 TYR 331 821 821 TYR TYR B . n B 1 332 ASN 332 822 822 ASN ASN B . n B 1 333 PRO 333 823 823 PRO PRO B . n B 1 334 LYS 334 824 824 LYS LYS B . n B 1 335 PRO 335 825 825 PRO PRO B . n B 1 336 ALA 336 826 826 ALA ALA B . n B 1 337 TYR 337 827 827 TYR TYR B . n B 1 338 ASN 338 828 828 ASN ASN B . n B 1 339 ALA 339 829 829 ALA ALA B . n B 1 340 ILE 340 830 830 ILE ILE B . n B 1 341 LYS 341 831 831 LYS LYS B . n B 1 342 GLU 342 832 832 GLU GLU B . n B 1 343 ALA 343 833 833 ALA ALA B . n B 1 344 LEU 344 834 834 LEU LEU B . n B 1 345 MET 345 835 835 MET MET B . n B 1 346 GLY 346 836 ? ? ? B . n B 1 347 TYR 347 837 ? ? ? B . n # loop_ _pdbx_version.entry_id _pdbx_version.revision_date _pdbx_version.major_version _pdbx_version.minor_version _pdbx_version.revision_type _pdbx_version.details 1XYZ 2008-03-24 3 2 'Version format compliance' 'compliance with PDB format V.3.15' 1XYZ 2011-07-13 4 0000 'Version format compliance' 'compliance with PDB Exchange Dictionary V4' # loop_ _software.name _software.classification _software.version _software.citation_id _software.pdbx_ordinal ARP/wARP 'model building' . ? 1 X-PLOR 'model building' . ? 2 ARP/wARP refinement . ? 3 X-PLOR refinement . ? 4 # loop_ _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.id _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.polymer_flag _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.occupancy_flag _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_model_num _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_asym_id _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_comp_id _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_ins_code 1 Y 1 1 A PRO 491 ? 2 Y 1 1 A GLY 492 ? 3 Y 1 1 A GLN 493 ? 4 Y 1 1 A GLY 494 ? 5 Y 1 1 A ASP 495 ? 6 Y 1 1 A VAL 496 ? 7 Y 1 1 A GLN 497 ? 8 Y 1 1 A THR 498 ? 9 Y 1 1 A PRO 499 ? 10 Y 1 1 A ASN 500 ? 11 Y 1 1 A PRO 501 ? 12 Y 1 1 A SER 502 ? 13 Y 1 1 A VAL 503 ? 14 Y 1 1 A THR 504 ? 15 Y 1 1 A PRO 505 ? 16 Y 1 1 A THR 506 ? 17 Y 1 1 A GLN 507 ? 18 Y 1 1 A THR 508 ? 19 Y 1 1 A PRO 509 ? 20 Y 1 1 A ILE 510 ? 21 Y 1 1 A PRO 511 ? 22 Y 1 1 A THR 512 ? 23 Y 1 1 A ILE 513 ? 24 Y 1 1 A SER 514 ? 25 Y 1 1 A GLY 515 ? 26 Y 1 1 A GLY 836 ? 27 Y 1 1 A TYR 837 ? 28 Y 1 1 B PRO 491 ? 29 Y 1 1 B GLY 492 ? 30 Y 1 1 B GLN 493 ? 31 Y 1 1 B GLY 494 ? 32 Y 1 1 B ASP 495 ? 33 Y 1 1 B VAL 496 ? 34 Y 1 1 B GLN 497 ? 35 Y 1 1 B THR 498 ? 36 Y 1 1 B PRO 499 ? 37 Y 1 1 B ASN 500 ? 38 Y 1 1 B PRO 501 ? 39 Y 1 1 B SER 502 ? 40 Y 1 1 B VAL 503 ? 41 Y 1 1 B THR 504 ? 42 Y 1 1 B PRO 505 ? 43 Y 1 1 B THR 506 ? 44 Y 1 1 B GLN 507 ? 45 Y 1 1 B THR 508 ? 46 Y 1 1 B PRO 509 ? 47 Y 1 1 B ILE 510 ? 48 Y 1 1 B PRO 511 ? 49 Y 1 1 B THR 512 ? 50 Y 1 1 B ILE 513 ? 51 Y 1 1 B SER 514 ? 52 Y 1 1 B GLY 515 ? 53 Y 1 1 B GLY 836 ? 54 Y 1 1 B TYR 837 ? # loop_ _pdbx_struct_assembly.id _pdbx_struct_assembly.details _pdbx_struct_assembly.method_details _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count 1 author_defined_assembly ? monomeric 1 2 author_defined_assembly ? monomeric 1 # loop_ _pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list 1 1 A,C 2 1 B,D # _pdbx_struct_oper_list.id 1 _pdbx_struct_oper_list.type 'identity operation' _pdbx_struct_oper_list.name 1_555 _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation x,y,z _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 1.0000000000 _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 0.0000000000 _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 0.0000000000 _pdbx_struct_oper_list.vector[1] 0.0000000000 _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 0.0000000000 _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 1.0000000000 _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 0.0000000000 _pdbx_struct_oper_list.vector[2] 0.0000000000 _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 0.0000000000 _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 0.0000000000 _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 1.0000000000 _pdbx_struct_oper_list.vector[3] 0.0000000000 # loop_ _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code C 2 HOH 1 1 1 HOH HOH A . C 2 HOH 2 2 2 HOH HOH A . C 2 HOH 3 3 3 HOH HOH A . C 2 HOH 4 4 4 HOH HOH A . C 2 HOH 5 5 5 HOH HOH A . C 2 HOH 6 6 6 HOH HOH A . C 2 HOH 7 7 7 HOH HOH A . C 2 HOH 8 8 8 HOH HOH A . C 2 HOH 9 9 9 HOH HOH A . C 2 HOH 10 10 10 HOH HOH A . C 2 HOH 11 11 11 HOH HOH A . C 2 HOH 12 12 12 HOH HOH A . C 2 HOH 13 13 13 HOH HOH A . C 2 HOH 14 14 14 HOH HOH A . C 2 HOH 15 15 15 HOH HOH A . C 2 HOH 16 16 16 HOH HOH A . C 2 HOH 17 17 17 HOH HOH A . C 2 HOH 18 18 18 HOH HOH A . C 2 HOH 19 19 19 HOH HOH A . C 2 HOH 20 20 20 HOH HOH A . C 2 HOH 21 21 21 HOH HOH A . C 2 HOH 22 22 22 HOH HOH A . C 2 HOH 23 23 23 HOH HOH A . C 2 HOH 24 24 24 HOH HOH A . C 2 HOH 25 25 25 HOH HOH A . C 2 HOH 26 26 26 HOH HOH A . C 2 HOH 27 27 27 HOH HOH A . C 2 HOH 28 28 28 HOH HOH A . C 2 HOH 29 29 29 HOH HOH A . C 2 HOH 30 30 30 HOH HOH A . C 2 HOH 31 31 31 HOH HOH A . C 2 HOH 32 32 32 HOH HOH A . C 2 HOH 33 33 33 HOH HOH A . C 2 HOH 34 34 34 HOH HOH A . C 2 HOH 35 35 35 HOH HOH A . C 2 HOH 36 36 36 HOH HOH A . C 2 HOH 37 37 37 HOH HOH A . C 2 HOH 38 38 38 HOH HOH A . C 2 HOH 39 39 39 HOH HOH A . C 2 HOH 40 40 40 HOH HOH A . C 2 HOH 41 41 41 HOH HOH A . C 2 HOH 42 42 42 HOH HOH A . C 2 HOH 43 43 43 HOH HOH A . C 2 HOH 44 44 44 HOH HOH A . C 2 HOH 45 45 45 HOH HOH A . C 2 HOH 46 46 46 HOH HOH A . C 2 HOH 47 47 47 HOH HOH A . C 2 HOH 48 48 48 HOH HOH A . C 2 HOH 49 49 49 HOH HOH A . C 2 HOH 50 50 50 HOH HOH A . C 2 HOH 51 51 51 HOH HOH A . C 2 HOH 52 52 52 HOH HOH A . C 2 HOH 53 53 53 HOH HOH A . C 2 HOH 54 54 54 HOH HOH A . C 2 HOH 55 55 55 HOH HOH A . C 2 HOH 56 56 56 HOH HOH A . C 2 HOH 57 57 57 HOH HOH A . C 2 HOH 58 58 58 HOH HOH A . C 2 HOH 59 59 59 HOH HOH A . C 2 HOH 60 60 60 HOH HOH A . C 2 HOH 61 61 61 HOH HOH A . C 2 HOH 62 62 62 HOH HOH A . C 2 HOH 63 63 63 HOH HOH A . C 2 HOH 64 64 64 HOH HOH A . C 2 HOH 65 65 65 HOH HOH A . C 2 HOH 66 66 66 HOH HOH A . C 2 HOH 67 67 67 HOH HOH A . C 2 HOH 68 68 68 HOH HOH A . C 2 HOH 69 69 69 HOH HOH A . C 2 HOH 70 70 70 HOH HOH A . C 2 HOH 71 71 71 HOH HOH A . C 2 HOH 72 72 72 HOH HOH A . C 2 HOH 73 73 73 HOH HOH A . C 2 HOH 74 74 74 HOH HOH A . C 2 HOH 75 75 75 HOH HOH A . C 2 HOH 76 76 76 HOH HOH A . C 2 HOH 77 77 77 HOH HOH A . C 2 HOH 78 78 78 HOH HOH A . C 2 HOH 79 79 79 HOH HOH A . C 2 HOH 80 80 80 HOH HOH A . C 2 HOH 81 81 81 HOH HOH A . C 2 HOH 82 82 82 HOH HOH A . C 2 HOH 83 83 83 HOH HOH A . C 2 HOH 84 84 84 HOH HOH A . C 2 HOH 85 85 85 HOH HOH A . C 2 HOH 86 86 86 HOH HOH A . C 2 HOH 87 87 87 HOH HOH A . C 2 HOH 88 88 88 HOH HOH A . C 2 HOH 89 89 89 HOH HOH A . C 2 HOH 90 90 90 HOH HOH A . C 2 HOH 91 91 91 HOH HOH A . C 2 HOH 92 92 92 HOH HOH A . C 2 HOH 93 93 93 HOH HOH A . C 2 HOH 94 94 94 HOH HOH A . C 2 HOH 95 95 95 HOH HOH A . C 2 HOH 96 96 96 HOH HOH A . C 2 HOH 97 97 97 HOH HOH A . C 2 HOH 98 98 98 HOH HOH A . C 2 HOH 99 99 99 HOH HOH A . C 2 HOH 100 100 100 HOH HOH A . C 2 HOH 101 101 101 HOH HOH A . C 2 HOH 102 102 102 HOH HOH A . C 2 HOH 103 103 103 HOH HOH A . C 2 HOH 104 104 104 HOH HOH A . C 2 HOH 105 105 105 HOH HOH A . C 2 HOH 106 106 106 HOH HOH A . C 2 HOH 107 107 107 HOH HOH A . C 2 HOH 108 108 108 HOH HOH A . C 2 HOH 109 109 109 HOH HOH A . C 2 HOH 110 110 110 HOH HOH A . C 2 HOH 111 111 111 HOH HOH A . C 2 HOH 112 112 112 HOH HOH A . C 2 HOH 113 113 113 HOH HOH A . C 2 HOH 114 114 114 HOH HOH A . C 2 HOH 115 115 115 HOH HOH A . C 2 HOH 116 117 117 HOH HOH A . C 2 HOH 117 118 118 HOH HOH A . C 2 HOH 118 119 119 HOH HOH A . C 2 HOH 119 120 120 HOH HOH A . C 2 HOH 120 121 121 HOH HOH A . C 2 HOH 121 122 122 HOH HOH A . C 2 HOH 122 123 123 HOH HOH A . C 2 HOH 123 124 124 HOH HOH A . C 2 HOH 124 125 125 HOH HOH A . C 2 HOH 125 126 126 HOH HOH A . C 2 HOH 126 127 127 HOH HOH A . C 2 HOH 127 128 128 HOH HOH A . C 2 HOH 128 129 129 HOH HOH A . C 2 HOH 129 130 130 HOH HOH A . C 2 HOH 130 131 131 HOH HOH A . C 2 HOH 131 132 132 HOH HOH A . C 2 HOH 132 133 133 HOH HOH A . C 2 HOH 133 134 134 HOH HOH A . C 2 HOH 134 135 135 HOH HOH A . C 2 HOH 135 136 136 HOH HOH A . C 2 HOH 136 137 137 HOH HOH A . C 2 HOH 137 138 138 HOH HOH A . C 2 HOH 138 139 139 HOH HOH A . C 2 HOH 139 140 140 HOH HOH A . C 2 HOH 140 141 141 HOH HOH A . C 2 HOH 141 142 142 HOH HOH A . C 2 HOH 142 143 143 HOH HOH A . C 2 HOH 143 144 144 HOH HOH A . C 2 HOH 144 145 145 HOH HOH A . C 2 HOH 145 146 146 HOH HOH A . C 2 HOH 146 147 147 HOH HOH A . C 2 HOH 147 148 148 HOH HOH A . C 2 HOH 148 149 149 HOH HOH A . C 2 HOH 149 150 150 HOH HOH A . C 2 HOH 150 151 151 HOH HOH A . C 2 HOH 151 152 152 HOH HOH A . C 2 HOH 152 153 153 HOH HOH A . C 2 HOH 153 154 154 HOH HOH A . C 2 HOH 154 155 155 HOH HOH A . C 2 HOH 155 156 156 HOH HOH A . C 2 HOH 156 157 157 HOH HOH A . C 2 HOH 157 158 158 HOH HOH A . C 2 HOH 158 159 159 HOH HOH A . C 2 HOH 159 160 160 HOH HOH A . C 2 HOH 160 161 161 HOH HOH A . C 2 HOH 161 162 162 HOH HOH A . C 2 HOH 162 163 163 HOH HOH A . C 2 HOH 163 164 164 HOH HOH A . C 2 HOH 164 165 165 HOH HOH A . C 2 HOH 165 166 166 HOH HOH A . C 2 HOH 166 167 167 HOH HOH A . C 2 HOH 167 168 168 HOH HOH A . C 2 HOH 168 169 169 HOH HOH A . C 2 HOH 169 170 170 HOH HOH A . C 2 HOH 170 172 172 HOH HOH A . C 2 HOH 171 173 173 HOH HOH A . C 2 HOH 172 174 174 HOH HOH A . C 2 HOH 173 175 175 HOH HOH A . C 2 HOH 174 176 176 HOH HOH A . C 2 HOH 175 177 177 HOH HOH A . C 2 HOH 176 178 178 HOH HOH A . C 2 HOH 177 179 179 HOH HOH A . C 2 HOH 178 180 180 HOH HOH A . C 2 HOH 179 181 181 HOH HOH A . C 2 HOH 180 182 182 HOH HOH A . C 2 HOH 181 183 183 HOH HOH A . C 2 HOH 182 184 184 HOH HOH A . C 2 HOH 183 185 185 HOH HOH A . C 2 HOH 184 186 186 HOH HOH A . C 2 HOH 185 187 187 HOH HOH A . C 2 HOH 186 188 188 HOH HOH A . C 2 HOH 187 189 189 HOH HOH A . C 2 HOH 188 190 190 HOH HOH A . C 2 HOH 189 191 191 HOH HOH A . C 2 HOH 190 192 192 HOH HOH A . C 2 HOH 191 193 193 HOH HOH A . C 2 HOH 192 194 194 HOH HOH A . C 2 HOH 193 195 195 HOH HOH A . C 2 HOH 194 196 196 HOH HOH A . C 2 HOH 195 197 197 HOH HOH A . C 2 HOH 196 198 198 HOH HOH A . C 2 HOH 197 199 199 HOH HOH A . C 2 HOH 198 200 200 HOH HOH A . C 2 HOH 199 201 201 HOH HOH A . C 2 HOH 200 202 202 HOH HOH A . C 2 HOH 201 203 203 HOH HOH A . C 2 HOH 202 204 204 HOH HOH A . C 2 HOH 203 205 205 HOH HOH A . C 2 HOH 204 206 206 HOH HOH A . C 2 HOH 205 207 207 HOH HOH A . C 2 HOH 206 208 208 HOH HOH A . C 2 HOH 207 209 209 HOH HOH A . C 2 HOH 208 210 210 HOH HOH A . C 2 HOH 209 211 211 HOH HOH A . C 2 HOH 210 212 212 HOH HOH A . C 2 HOH 211 213 213 HOH HOH A . C 2 HOH 212 214 214 HOH HOH A . C 2 HOH 213 215 215 HOH HOH A . C 2 HOH 214 216 216 HOH HOH A . C 2 HOH 215 218 218 HOH HOH A . C 2 HOH 216 219 219 HOH HOH A . C 2 HOH 217 220 220 HOH HOH A . C 2 HOH 218 221 221 HOH HOH A . C 2 HOH 219 222 222 HOH HOH A . C 2 HOH 220 223 223 HOH HOH A . C 2 HOH 221 224 224 HOH HOH A . C 2 HOH 222 225 225 HOH HOH A . C 2 HOH 223 226 226 HOH HOH A . C 2 HOH 224 227 227 HOH HOH A . C 2 HOH 225 228 228 HOH HOH A . C 2 HOH 226 229 229 HOH HOH A . C 2 HOH 227 230 230 HOH HOH A . C 2 HOH 228 231 231 HOH HOH A . C 2 HOH 229 233 233 HOH HOH A . C 2 HOH 230 281 48 HOH HOH A . C 2 HOH 231 320 87 HOH HOH A . C 2 HOH 232 381 148 HOH HOH A . C 2 HOH 233 393 160 HOH HOH A . C 2 HOH 234 397 164 HOH HOH A . D 2 HOH 1 116 116 HOH HOH B . D 2 HOH 2 171 171 HOH HOH B . D 2 HOH 3 217 217 HOH HOH B . D 2 HOH 4 232 232 HOH HOH B . D 2 HOH 5 234 1 HOH HOH B . D 2 HOH 6 235 2 HOH HOH B . D 2 HOH 7 236 3 HOH HOH B . D 2 HOH 8 237 4 HOH HOH B . D 2 HOH 9 238 5 HOH HOH B . D 2 HOH 10 239 6 HOH HOH B . D 2 HOH 11 240 7 HOH HOH B . D 2 HOH 12 241 8 HOH HOH B . D 2 HOH 13 242 9 HOH HOH B . D 2 HOH 14 243 10 HOH HOH B . D 2 HOH 15 244 11 HOH HOH B . D 2 HOH 16 245 12 HOH HOH B . D 2 HOH 17 246 13 HOH HOH B . D 2 HOH 18 247 14 HOH HOH B . D 2 HOH 19 248 15 HOH HOH B . D 2 HOH 20 249 16 HOH HOH B . D 2 HOH 21 250 17 HOH HOH B . D 2 HOH 22 251 18 HOH HOH B . D 2 HOH 23 252 19 HOH HOH B . D 2 HOH 24 253 20 HOH HOH B . D 2 HOH 25 254 21 HOH HOH B . D 2 HOH 26 255 22 HOH HOH B . D 2 HOH 27 256 23 HOH HOH B . D 2 HOH 28 257 24 HOH HOH B . D 2 HOH 29 258 25 HOH HOH B . D 2 HOH 30 259 26 HOH HOH B . D 2 HOH 31 260 27 HOH HOH B . D 2 HOH 32 261 28 HOH HOH B . D 2 HOH 33 262 29 HOH HOH B . D 2 HOH 34 263 30 HOH HOH B . D 2 HOH 35 264 31 HOH HOH B . D 2 HOH 36 265 32 HOH HOH B . D 2 HOH 37 266 33 HOH HOH B . D 2 HOH 38 267 34 HOH HOH B . D 2 HOH 39 268 35 HOH HOH B . D 2 HOH 40 269 36 HOH HOH B . D 2 HOH 41 270 37 HOH HOH B . D 2 HOH 42 271 38 HOH HOH B . D 2 HOH 43 272 39 HOH HOH B . D 2 HOH 44 273 40 HOH HOH B . D 2 HOH 45 274 41 HOH HOH B . D 2 HOH 46 275 42 HOH HOH B . D 2 HOH 47 276 43 HOH HOH B . D 2 HOH 48 277 44 HOH HOH B . D 2 HOH 49 278 45 HOH HOH B . D 2 HOH 50 279 46 HOH HOH B . D 2 HOH 51 280 47 HOH HOH B . D 2 HOH 52 282 49 HOH HOH B . D 2 HOH 53 283 50 HOH HOH B . D 2 HOH 54 284 51 HOH HOH B . D 2 HOH 55 285 52 HOH HOH B . D 2 HOH 56 286 53 HOH HOH B . D 2 HOH 57 287 54 HOH HOH B . D 2 HOH 58 288 55 HOH HOH B . D 2 HOH 59 289 56 HOH HOH B . D 2 HOH 60 290 57 HOH HOH B . D 2 HOH 61 291 58 HOH HOH B . D 2 HOH 62 292 59 HOH HOH B . D 2 HOH 63 293 60 HOH HOH B . D 2 HOH 64 294 61 HOH HOH B . D 2 HOH 65 295 62 HOH HOH B . D 2 HOH 66 296 63 HOH HOH B . D 2 HOH 67 297 64 HOH HOH B . D 2 HOH 68 298 65 HOH HOH B . D 2 HOH 69 299 66 HOH HOH B . D 2 HOH 70 300 67 HOH HOH B . D 2 HOH 71 301 68 HOH HOH B . D 2 HOH 72 302 69 HOH HOH B . D 2 HOH 73 303 70 HOH HOH B . D 2 HOH 74 304 71 HOH HOH B . D 2 HOH 75 305 72 HOH HOH B . D 2 HOH 76 306 73 HOH HOH B . D 2 HOH 77 307 74 HOH HOH B . D 2 HOH 78 308 75 HOH HOH B . D 2 HOH 79 309 76 HOH HOH B . D 2 HOH 80 310 77 HOH HOH B . D 2 HOH 81 311 78 HOH HOH B . D 2 HOH 82 312 79 HOH HOH B . D 2 HOH 83 313 80 HOH HOH B . D 2 HOH 84 314 81 HOH HOH B . D 2 HOH 85 315 82 HOH HOH B . D 2 HOH 86 316 83 HOH HOH B . D 2 HOH 87 317 84 HOH HOH B . D 2 HOH 88 318 85 HOH HOH B . D 2 HOH 89 319 86 HOH HOH B . D 2 HOH 90 321 88 HOH HOH B . D 2 HOH 91 322 89 HOH HOH B . D 2 HOH 92 323 90 HOH HOH B . D 2 HOH 93 324 91 HOH HOH B . D 2 HOH 94 325 92 HOH HOH B . D 2 HOH 95 326 93 HOH HOH B . D 2 HOH 96 327 94 HOH HOH B . D 2 HOH 97 328 95 HOH HOH B . D 2 HOH 98 329 96 HOH HOH B . D 2 HOH 99 330 97 HOH HOH B . D 2 HOH 100 331 98 HOH HOH B . D 2 HOH 101 332 99 HOH HOH B . D 2 HOH 102 333 100 HOH HOH B . D 2 HOH 103 334 101 HOH HOH B . D 2 HOH 104 335 102 HOH HOH B . D 2 HOH 105 336 103 HOH HOH B . D 2 HOH 106 337 104 HOH HOH B . D 2 HOH 107 338 105 HOH HOH B . D 2 HOH 108 339 106 HOH HOH B . D 2 HOH 109 340 107 HOH HOH B . D 2 HOH 110 341 108 HOH HOH B . D 2 HOH 111 342 109 HOH HOH B . D 2 HOH 112 343 110 HOH HOH B . D 2 HOH 113 344 111 HOH HOH B . D 2 HOH 114 345 112 HOH HOH B . D 2 HOH 115 346 113 HOH HOH B . D 2 HOH 116 347 114 HOH HOH B . D 2 HOH 117 348 115 HOH HOH B . D 2 HOH 118 349 116 HOH HOH B . D 2 HOH 119 350 117 HOH HOH B . D 2 HOH 120 351 118 HOH HOH B . D 2 HOH 121 352 119 HOH HOH B . D 2 HOH 122 353 120 HOH HOH B . D 2 HOH 123 354 121 HOH HOH B . D 2 HOH 124 355 122 HOH HOH B . D 2 HOH 125 356 123 HOH HOH B . D 2 HOH 126 357 124 HOH HOH B . D 2 HOH 127 358 125 HOH HOH B . D 2 HOH 128 359 126 HOH HOH B . D 2 HOH 129 360 127 HOH HOH B . D 2 HOH 130 361 128 HOH HOH B . D 2 HOH 131 362 129 HOH HOH B . D 2 HOH 132 363 130 HOH HOH B . D 2 HOH 133 364 131 HOH HOH B . D 2 HOH 134 365 132 HOH HOH B . D 2 HOH 135 366 133 HOH HOH B . D 2 HOH 136 367 134 HOH HOH B . D 2 HOH 137 368 135 HOH HOH B . D 2 HOH 138 369 136 HOH HOH B . D 2 HOH 139 370 137 HOH HOH B . D 2 HOH 140 371 138 HOH HOH B . D 2 HOH 141 372 139 HOH HOH B . D 2 HOH 142 373 140 HOH HOH B . D 2 HOH 143 374 141 HOH HOH B . D 2 HOH 144 375 142 HOH HOH B . D 2 HOH 145 376 143 HOH HOH B . D 2 HOH 146 377 144 HOH HOH B . D 2 HOH 147 378 145 HOH HOH B . D 2 HOH 148 379 146 HOH HOH B . D 2 HOH 149 380 147 HOH HOH B . D 2 HOH 150 382 149 HOH HOH B . D 2 HOH 151 383 150 HOH HOH B . D 2 HOH 152 384 151 HOH HOH B . D 2 HOH 153 385 152 HOH HOH B . D 2 HOH 154 386 153 HOH HOH B . D 2 HOH 155 387 154 HOH HOH B . D 2 HOH 156 388 155 HOH HOH B . D 2 HOH 157 389 156 HOH HOH B . D 2 HOH 158 390 157 HOH HOH B . D 2 HOH 159 391 158 HOH HOH B . D 2 HOH 160 392 159 HOH HOH B . D 2 HOH 161 394 161 HOH HOH B . D 2 HOH 162 395 162 HOH HOH B . D 2 HOH 163 396 163 HOH HOH B . D 2 HOH 164 398 165 HOH HOH B . D 2 HOH 165 399 166 HOH HOH B . D 2 HOH 166 400 167 HOH HOH B . D 2 HOH 167 401 168 HOH HOH B . D 2 HOH 168 402 169 HOH HOH B . D 2 HOH 169 403 170 HOH HOH B . D 2 HOH 170 404 171 HOH HOH B . D 2 HOH 171 405 172 HOH HOH B . D 2 HOH 172 406 173 HOH HOH B . D 2 HOH 173 407 174 HOH HOH B . D 2 HOH 174 408 175 HOH HOH B . D 2 HOH 175 409 176 HOH HOH B . D 2 HOH 176 410 177 HOH HOH B . D 2 HOH 177 411 178 HOH HOH B . D 2 HOH 178 412 179 HOH HOH B . D 2 HOH 179 413 180 HOH HOH B . D 2 HOH 180 414 181 HOH HOH B . D 2 HOH 181 415 182 HOH HOH B . D 2 HOH 182 416 183 HOH HOH B . D 2 HOH 183 417 184 HOH HOH B . D 2 HOH 184 418 185 HOH HOH B . D 2 HOH 185 419 186 HOH HOH B . D 2 HOH 186 420 187 HOH HOH B . D 2 HOH 187 421 188 HOH HOH B . D 2 HOH 188 422 189 HOH HOH B . D 2 HOH 189 423 190 HOH HOH B . D 2 HOH 190 424 191 HOH HOH B . D 2 HOH 191 425 192 HOH HOH B . D 2 HOH 192 426 193 HOH HOH B . D 2 HOH 193 427 194 HOH HOH B . D 2 HOH 194 428 195 HOH HOH B . D 2 HOH 195 429 196 HOH HOH B . D 2 HOH 196 430 197 HOH HOH B . D 2 HOH 197 431 198 HOH HOH B . D 2 HOH 198 432 199 HOH HOH B . D 2 HOH 199 433 200 HOH HOH B . D 2 HOH 200 434 201 HOH HOH B . D 2 HOH 201 435 202 HOH HOH B . D 2 HOH 202 436 203 HOH HOH B . D 2 HOH 203 437 204 HOH HOH B . D 2 HOH 204 438 205 HOH HOH B . D 2 HOH 205 439 206 HOH HOH B . D 2 HOH 206 440 207 HOH HOH B . D 2 HOH 207 441 208 HOH HOH B . D 2 HOH 208 442 209 HOH HOH B . D 2 HOH 209 443 210 HOH HOH B . D 2 HOH 210 444 211 HOH HOH B . D 2 HOH 211 445 212 HOH HOH B . D 2 HOH 212 446 213 HOH HOH B . D 2 HOH 213 447 214 HOH HOH B . D 2 HOH 214 448 215 HOH HOH B . D 2 HOH 215 449 216 HOH HOH B . D 2 HOH 216 450 217 HOH HOH B . D 2 HOH 217 451 218 HOH HOH B . D 2 HOH 218 452 219 HOH HOH B . D 2 HOH 219 453 220 HOH HOH B . D 2 HOH 220 454 221 HOH HOH B . D 2 HOH 221 455 222 HOH HOH B . D 2 HOH 222 456 223 HOH HOH B . D 2 HOH 223 457 224 HOH HOH B . # loop_ _pdbx_validate_close_contact.id _pdbx_validate_close_contact.PDB_model_num _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1 _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_1 _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 _pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_1 _pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_1 _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2 _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 _pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_2 _pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_2 _pdbx_validate_close_contact.dist 1 1 O A HOH 8 ? ? O A HOH 204 ? ? 2.06 2 1 SD A MET 562 ? ? O A HOH 193 ? ? 2.11 3 1 O B HOH 279 ? ? O B HOH 358 ? ? 2.16 4 1 ND2 A ASN 828 ? ? O A HOH 104 ? ? 2.17 5 1 O A HOH 72 ? ? O A HOH 190 ? ? 2.17 6 1 O B HOH 312 ? ? O B HOH 369 ? ? 2.18 7 1 O A HOH 175 ? ? O B HOH 116 ? ? 2.19 # loop_ _pdbx_validate_torsion.id _pdbx_validate_torsion.PDB_model_num _pdbx_validate_torsion.auth_comp_id _pdbx_validate_torsion.auth_asym_id _pdbx_validate_torsion.auth_seq_id _pdbx_validate_torsion.PDB_ins_code _pdbx_validate_torsion.phi _pdbx_validate_torsion.psi 1 1 ASP A 693 ? -91.34 -151.50 2 1 GLU A 754 ? -146.41 45.56 3 1 ASN A 813 ? 38.32 59.68 4 1 ASN B 560 ? -141.26 -17.68 5 1 ASP B 693 ? -91.02 -150.15 6 1 GLU B 754 ? -142.59 46.57 7 1 SER B 762 ? 50.65 4.24 8 1 ASN B 813 ? 36.76 61.25 # loop_ _pdbx_validate_chiral.id _pdbx_validate_chiral.PDB_model_num _pdbx_validate_chiral.auth_comp_id _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id _pdbx_validate_chiral.PDB_ins_code _pdbx_validate_chiral.details _pdbx_validate_chiral.omega 1 1 TYR A 535 ? 'Expecting L Found L OUTSIDE RANGE' 23.258 2 1 ILE A 816 ? 'Expecting L Found L OUTSIDE RANGE' 24.740 3 1 ASN B 572 ? 'Expecting L Found L OUTSIDE RANGE' 24.789 # _pdbx_entity_nonpoly.entity_id 2 _pdbx_entity_nonpoly.name water _pdbx_entity_nonpoly.comp_id HOH #