5 _audit_conform.dict_name mmcif_pdbx.dic
6 _audit_conform.dict_version 4.007
7 _audit_conform.dict_location http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic
10 _database_2.database_id
11 _database_2.database_code
17 _database_PDB_rev.date
18 _database_PDB_rev.date_original
19 _database_PDB_rev.status
20 _database_PDB_rev.replaces
21 _database_PDB_rev.mod_type
22 1 1999-06-08 1999-05-04 ? 1QCF 0
23 2 2003-09-23 ? ? 1QCF 1
24 3 2009-02-24 ? ? 1QCF 1
27 _database_PDB_rev_record.rev_num
28 _database_PDB_rev_record.type
29 _database_PDB_rev_record.details
34 _pdbx_database_related.db_name PDB
35 _pdbx_database_related.db_id 1AD5
36 _pdbx_database_related.details '1AD5 CONTAINS THE WILD-TYPE PROTEIN COMPLEXED WITH AMP-PNP'
37 _pdbx_database_related.content_type unspecified
39 _pdbx_database_status.status_code REL
40 _pdbx_database_status.entry_id 1QCF
41 _pdbx_database_status.deposit_site RCSB
42 _pdbx_database_status.process_site RCSB
43 _pdbx_database_status.SG_entry .
47 _audit_author.pdbx_ordinal
56 _citation.title 'Crystal structure of Hck in complex with a Src family-selective tyrosine kinase inhibitor.'
57 _citation.journal_abbrev Mol.Cell
58 _citation.journal_volume 3
59 _citation.page_first 639
60 _citation.page_last 648
62 _citation.journal_id_ASTM MOCEFL
64 _citation.journal_id_ISSN 1097-2765
65 _citation.journal_id_CSD 2168
66 _citation.book_publisher ?
67 _citation.pdbx_database_id_PubMed 10360180
68 _citation.pdbx_database_id_DOI '10.1016/S1097-2765(00)80357-3'
71 _citation_author.citation_id
73 _citation_author.ordinal
74 primary 'Schindler, T.' 1
75 primary 'Sicheri, F.' 2
78 primary 'Levitzki, A.' 5
79 primary 'Kuriyan, J.' 6
84 _cell.length_c 103.387
89 _cell.pdbx_unique_axis ?
91 _symmetry.entry_id 1QCF
92 _symmetry.space_group_name_H-M 'P 21 21 21'
93 _symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M ?
94 _symmetry.cell_setting ?
95 _symmetry.Int_Tables_number ?
101 _entity.pdbx_description
102 _entity.formula_weight
103 _entity.pdbx_number_of_molecules
105 _entity.pdbx_mutation
106 _entity.pdbx_fragment
108 1 polymer man 'HAEMATOPOETIC CELL KINASE (HCK)' 52000.762 1 ? 'Q528E, Q529E, Q530I'
109 'SH3-SH2-KINASE-HIGH AFFINITY TAIL' ?
110 2 non-polymer syn '1-TER-BUTYL-3-P-TOLYL-1H-PYRAZOLO[3,4-D]PYRIMIDIN-4-YLAMINE' 281.360 1 ? ? ? ?
111 3 water nat water 18.015 312 ? ? ? ?
114 _entity_keywords.entity_id
115 _entity_keywords.text
120 _entity_poly.entity_id 1
121 _entity_poly.type 'polypeptide(L)'
122 _entity_poly.nstd_linkage no
123 _entity_poly.nstd_monomer yes
124 _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code
125 ;GAMGSGIRIIVVALYDYEAIHHEDLSFQKGDQMVVLEESGEWWKARSLATRKEGYIPSNYVARVDSLETEEWFFKGISRK
126 DAERQLLAPGNMLGSFMIRDSETTKGSYSLSVRDYDPRQGDTVKHYKIRTLDNGGFYISPRSTFSTLQELVDHYKKGNDG
127 LCQKLSVPCMSSKPQKPWEKDAWEIPRESLKLEKKLGAGQFGEVWMATYNKHTKVAVKTMKPGSMSVEAFLAEANVMKTL
128 QHDKLVKLHAVVTKEPIYIITEFMAKGSLLDFLKSDEGSKQPLPKLIDFSAQIAEGMAFIEQRNYIHRDLRAANILVSAS
129 LVCKIADFGLARVIEDNEYTAREGAKFPIKWTAPEAINFGSFTIKSDVWSFGILLMEIVTYGRIPYPGMSNPEVIRALER
130 GYRMPRPENCPEELYNIMMRCWKNRPEERPTFEYIQSVLDDFYTATESQ(PTR)EEIP
132 _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can
133 ;GAMGSGIRIIVVALYDYEAIHHEDLSFQKGDQMVVLEESGEWWKARSLATRKEGYIPSNYVARVDSLETEEWFFKGISRK
134 DAERQLLAPGNMLGSFMIRDSETTKGSYSLSVRDYDPRQGDTVKHYKIRTLDNGGFYISPRSTFSTLQELVDHYKKGNDG
135 LCQKLSVPCMSSKPQKPWEKDAWEIPRESLKLEKKLGAGQFGEVWMATYNKHTKVAVKTMKPGSMSVEAFLAEANVMKTL
136 QHDKLVKLHAVVTKEPIYIITEFMAKGSLLDFLKSDEGSKQPLPKLIDFSAQIAEGMAFIEQRNYIHRDLRAANILVSAS
137 LVCKIADFGLARVIEDNEYTAREGAKFPIKWTAPEAINFGSFTIKSDVWSFGILLMEIVTYGRIPYPGMSNPEVIRALER
138 GYRMPRPENCPEELYNIMMRCWKNRPEERPTFEYIQSVLDDFYTATESQYEEIP
140 _entity_poly.pdbx_strand_id A
143 _entity_poly_seq.entity_id
145 _entity_poly_seq.mon_id
146 _entity_poly_seq.hetero
602 _entity_src_gen.entity_id 1
603 _entity_src_gen.gene_src_common_name human
604 _entity_src_gen.gene_src_genus Homo
605 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene ?
606 _entity_src_gen.gene_src_species ?
607 _entity_src_gen.gene_src_strain ?
608 _entity_src_gen.gene_src_tissue ?
609 _entity_src_gen.gene_src_tissue_fraction ?
610 _entity_src_gen.gene_src_details ?
611 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_fragment ?
612 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name 'Homo sapiens'
613 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id 9606
614 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_variant ?
615 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell_line ?
616 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_atcc ?
617 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_organ ?
618 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_organelle ?
619 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell ?
620 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_cellular_location ?
621 _entity_src_gen.host_org_common_name 'INSECT CELLS, BACULOVIRUS'
622 _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ?
623 _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id ?
624 _entity_src_gen.host_org_genus ?
625 _entity_src_gen.pdbx_host_org_gene ?
626 _entity_src_gen.pdbx_host_org_organ ?
627 _entity_src_gen.host_org_species ?
628 _entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue ?
629 _entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue_fraction ?
630 _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain ?
631 _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant ?
632 _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line ?
633 _entity_src_gen.pdbx_host_org_atcc ?
634 _entity_src_gen.pdbx_host_org_culture_collection ?
635 _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell ?
636 _entity_src_gen.pdbx_host_org_organelle ?
637 _entity_src_gen.pdbx_host_org_cellular_location ?
638 _entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type ?
639 _entity_src_gen.pdbx_host_org_vector ?
640 _entity_src_gen.plasmid_name ?
641 _entity_src_gen.plasmid_details ?
642 _entity_src_gen.pdbx_description ?
645 _struct_ref.db_name UNP
646 _struct_ref.db_code HCK_HUMAN
647 _struct_ref.biol_id .
648 _struct_ref.entity_id 1
649 _struct_ref.pdbx_db_accession P08631
651 _struct_ref_seq.align_id 1
652 _struct_ref_seq.ref_id 1
653 _struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code 1QCF
654 _struct_ref_seq.pdbx_strand_id A
655 _struct_ref_seq.seq_align_beg 1
656 _struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code ?
657 _struct_ref_seq.seq_align_end 454
658 _struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code ?
659 _struct_ref_seq.pdbx_db_accession P08631
660 _struct_ref_seq.db_align_beg 74
661 _struct_ref_seq.pdbx_db_align_beg_ins_code ?
662 _struct_ref_seq.db_align_end 526
663 _struct_ref_seq.pdbx_db_align_end_ins_code ?
664 _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg 76
665 _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end 531
668 _struct_ref_seq_dif.align_id
669 _struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_id_code
670 _struct_ref_seq_dif.mon_id
671 _struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_strand_id
672 _struct_ref_seq_dif.seq_num
673 _struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_ins_code
674 _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_name
675 _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code
676 _struct_ref_seq_dif.db_mon_id
677 _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num
678 _struct_ref_seq_dif.details
679 _struct_ref_seq_dif.pdbx_auth_seq_num
680 _struct_ref_seq_dif.pdbx_ordinal
681 1 1QCF GLU A 451 ? UNP P08631 GLN 523 ? 528 1
682 1 1QCF GLU A 452 ? UNP P08631 GLN 524 ? 529 2
683 1 1QCF ILE A 453 ? UNP P08631 GLU 525 ? 530 3
688 _chem_comp.mon_nstd_flag
690 _chem_comp.pdbx_synonyms
692 _chem_comp.formula_weight
693 SER 'L-peptide linking' y SERINE ? 'C3 H7 N O3' 105.093
694 GLY 'PEPTIDE LINKING' y GLYCINE ? 'C2 H5 N O2' 75.067
695 ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE ? 'C6 H13 N O2' 131.174
696 ARG 'L-peptide linking' y ARGININE ? 'C6 H15 N4 O2 1' 175.210
697 VAL 'L-peptide linking' y VALINE ? 'C5 H11 N O2' 117.147
698 ALA 'L-peptide linking' y ALANINE ? 'C3 H7 N O2' 89.094
699 LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE ? 'C6 H13 N O2' 131.174
700 TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE ? 'C9 H11 N O3' 181.191
701 ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID' ? 'C4 H7 N O4' 133.104
702 GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID' ? 'C5 H9 N O4' 147.130
703 HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE ? 'C6 H10 N3 O2 1' 156.164
704 PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE ? 'C9 H11 N O2' 165.191
705 GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE ? 'C5 H10 N2 O3' 146.146
706 LYS 'L-peptide linking' y LYSINE ? 'C6 H15 N2 O2 1' 147.197
707 MET 'L-peptide linking' y METHIONINE ? 'C5 H11 N O2 S' 149.207
708 TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN ? 'C11 H12 N2 O2' 204.228
709 THR 'L-peptide linking' y THREONINE ? 'C4 H9 N O3' 119.120
710 PRO 'L-peptide linking' y PROLINE ? 'C5 H9 N O2' 115.132
711 ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE ? 'C4 H8 N2 O3' 132.119
712 CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE ? 'C3 H7 N O2 S' 121.154
713 PTR 'L-peptide linking' n O-PHOSPHOTYROSINE PHOSPHONOTYROSINE 'C9 H12 N O6 P' 261.171
714 PP1 NON-POLYMER . '1-TER-BUTYL-3-P-TOLYL-1H-PYRAZOLO[3,4-D]PYRIMIDIN-4-YLAMINE' ? 'C16 H19 N5' 281.360
715 HOH NON-POLYMER . WATER ? 'H2 O' 18.015
718 _exptl.method 'X-RAY DIFFRACTION'
719 _exptl.crystals_number 1
722 _exptl_crystal.density_meas ?
723 _exptl_crystal.density_Matthews 2.51
724 _exptl_crystal.density_percent_sol 50.98
725 _exptl_crystal.description ?
727 _exptl_crystal_grow.crystal_id 1
728 _exptl_crystal_grow.method 'VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP'
729 _exptl_crystal_grow.temp 293
730 _exptl_crystal_grow.temp_details ?
731 _exptl_crystal_grow.pH 7.0
732 _exptl_crystal_grow.pdbx_details
733 ;PEG 10000, DIMETHYL SULFOXIDE, N-(2-HYDROXYETHYL)PIPERAZINE-N-(2-
734 ETHANESULFONIC ACID), pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
736 _exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range .
739 _diffrn.ambient_temp 105
740 _diffrn.ambient_temp_details ?
743 _diffrn_detector.diffrn_id 1
744 _diffrn_detector.detector 'IMAGE PLATE'
745 _diffrn_detector.type 'RIGAKU RAXIS IIC'
746 _diffrn_detector.pdbx_collection_date 1999-10-22
747 _diffrn_detector.details ?
749 _diffrn_radiation.diffrn_id 1
750 _diffrn_radiation.wavelength_id 1
751 _diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l M
752 _diffrn_radiation.monochromator ?
753 _diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol 'SINGLE WAVELENGTH'
754 _diffrn_radiation.pdbx_scattering_type x-ray
756 _diffrn_radiation_wavelength.id 1
757 _diffrn_radiation_wavelength.wavelength 1.5418
758 _diffrn_radiation_wavelength.wt 1.0
760 _diffrn_source.diffrn_id 1
761 _diffrn_source.source 'ROTATING ANODE'
762 _diffrn_source.type 'RIGAKU RU200'
763 _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site ?
764 _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline ?
765 _diffrn_source.pdbx_wavelength 1.5418
766 _diffrn_source.pdbx_wavelength_list ?
768 _reflns.entry_id 1QCF
769 _reflns.observed_criterion_sigma_I 0
770 _reflns.observed_criterion_sigma_F 0
771 _reflns.d_resolution_low 99
772 _reflns.d_resolution_high 2.0
773 _reflns.number_obs 35042
774 _reflns.number_all 35649
775 _reflns.percent_possible_obs 98.3
776 _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs 0.0860000
777 _reflns.pdbx_Rsym_value ?
778 _reflns.pdbx_netI_over_sigmaI 28.2
779 _reflns.B_iso_Wilson_estimate 25.6
780 _reflns.pdbx_redundancy 6.4
781 _reflns.R_free_details ?
782 _reflns.pdbx_ordinal 1
783 _reflns.pdbx_diffrn_id 1
785 _reflns_shell.d_res_high 2.0
786 _reflns_shell.d_res_low 2.1
787 _reflns_shell.percent_possible_all 95.2
788 _reflns_shell.Rmerge_I_obs 0.2770000
789 _reflns_shell.pdbx_Rsym_value ?
790 _reflns_shell.meanI_over_sigI_obs ?
791 _reflns_shell.pdbx_redundancy 5.4
792 _reflns_shell.percent_possible_obs ?
793 _reflns_shell.number_unique_all ?
794 _reflns_shell.pdbx_ordinal 1
795 _reflns_shell.pdbx_diffrn_id 1
797 _computing.entry_id 1QCF
798 _computing.pdbx_data_reduction_ii R-AXIS
799 _computing.pdbx_data_reduction_ds SCALEPACK
800 _computing.data_collection ?
801 _computing.structure_solution AMORE
802 _computing.structure_refinement CNS
803 _computing.pdbx_structure_refinement_method ?
805 _refine.entry_id 1QCF
806 _refine.ls_number_reflns_obs 35005
807 _refine.ls_number_reflns_all 35649
808 _refine.pdbx_ls_sigma_I 0
809 _refine.pdbx_ls_sigma_F 0
810 _refine.pdbx_data_cutoff_high_absF ?
811 _refine.pdbx_data_cutoff_low_absF ?
812 _refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF ?
813 _refine.ls_d_res_low 99
814 _refine.ls_d_res_high 2.0
815 _refine.ls_percent_reflns_obs 98.1
816 _refine.ls_R_factor_obs ?
817 _refine.ls_R_factor_all ?
818 _refine.ls_R_factor_R_work 0.2150000
819 _refine.ls_R_factor_R_free 0.2570000
820 _refine.ls_R_factor_R_free_error ?
821 _refine.ls_R_factor_R_free_error_details ?
822 _refine.ls_percent_reflns_R_free ?
823 _refine.ls_number_reflns_R_free 3475
824 _refine.ls_number_parameters ?
825 _refine.ls_number_restraints ?
826 _refine.occupancy_min ?
827 _refine.occupancy_max ?
829 _refine.aniso_B[1][1] ?
830 _refine.aniso_B[2][2] ?
831 _refine.aniso_B[3][3] ?
832 _refine.aniso_B[1][2] ?
833 _refine.aniso_B[1][3] ?
834 _refine.aniso_B[2][3] ?
835 _refine.solvent_model_details ?
836 _refine.solvent_model_param_ksol ?
837 _refine.solvent_model_param_bsol ?
838 _refine.pdbx_ls_cross_valid_method ?
840 _refine.pdbx_starting_model ?
841 _refine.pdbx_method_to_determine_struct ?
842 _refine.pdbx_isotropic_thermal_model ?
843 _refine.pdbx_stereochemistry_target_values 'ENGH & HUBER'
844 _refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case ?
845 _refine.pdbx_R_Free_selection_details ?
846 _refine.pdbx_overall_ESU_R ?
847 _refine.pdbx_overall_ESU_R_Free ?
848 _refine.overall_SU_ML ?
849 _refine.overall_SU_B ?
850 _refine.ls_redundancy_reflns_obs ?
851 _refine.pdbx_refine_id 'X-RAY DIFFRACTION'
852 _refine.pdbx_diffrn_id 1
854 _refine_hist.pdbx_refine_id 'X-RAY DIFFRACTION'
855 _refine_hist.cycle_id LAST
856 _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein 3626
857 _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid 0
858 _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand 21
859 _refine_hist.number_atoms_solvent 312
860 _refine_hist.number_atoms_total 3959
861 _refine_hist.d_res_high 2.0
862 _refine_hist.d_res_low 99
865 _refine_ls_restr.type
866 _refine_ls_restr.dev_ideal
867 _refine_ls_restr.dev_ideal_target
868 _refine_ls_restr.weight
869 _refine_ls_restr.number
870 _refine_ls_restr.pdbx_refine_id
871 c_bond_d 0.007258 ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
872 c_bond_d_na ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
873 c_bond_d_prot ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
874 c_angle_d ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
875 c_angle_d_na ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
876 c_angle_d_prot ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
877 c_angle_deg 1.54111 ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
878 c_angle_deg_na ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
879 c_angle_deg_prot ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
880 c_dihedral_angle_d ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
881 c_dihedral_angle_d_na ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
882 c_dihedral_angle_d_prot ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
883 c_improper_angle_d ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
884 c_improper_angle_d_na ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
885 c_improper_angle_d_prot ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
886 c_mcbond_it ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
887 c_mcangle_it ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
888 c_scbond_it ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
889 c_scangle_it ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
891 _struct.entry_id 1QCF
892 _struct.title 'CRYSTAL STRUCTURE OF HCK IN COMPLEX WITH A SRC FAMILY-SELECTIVE TYROSINE KINASE INHIBITOR'
893 _struct.pdbx_descriptor 'CRYSTAL STRUCTURE OF HCK IN COMPLEX WITH A SRC FAMILY-SELECTIVE TYROSINE KINASE INHIBITOR'
894 _struct.pdbx_model_details ?
895 _struct.pdbx_CASP_flag ?
896 _struct.pdbx_model_type_details ?
898 _struct_keywords.entry_id 1QCF
899 _struct_keywords.pdbx_keywords 'TYROSINE KINASE'
900 _struct_keywords.text
901 'TYROSINE KINASE-INHIBITOR COMPLEX, DOWN-REGULATED KINASE, ORDERED ACTIVATION LOOP, TYROSINE KINASE'
905 _struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag
906 _struct_asym.pdbx_modified
907 _struct_asym.entity_id
916 _struct_conf.conf_type_id
918 _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id
919 _struct_conf.beg_label_comp_id
920 _struct_conf.beg_label_asym_id
921 _struct_conf.beg_label_seq_id
922 _struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code
923 _struct_conf.end_label_comp_id
924 _struct_conf.end_label_asym_id
925 _struct_conf.end_label_seq_id
926 _struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code
927 _struct_conf.beg_auth_comp_id
928 _struct_conf.beg_auth_asym_id
929 _struct_conf.beg_auth_seq_id
930 _struct_conf.end_auth_comp_id
931 _struct_conf.end_auth_asym_id
932 _struct_conf.end_auth_seq_id
933 _struct_conf.pdbx_PDB_helix_class
935 _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length
936 HELX_P HELX_P1 1 SER A 66 ? GLU A 70 ? SER A 142 GLU A 146 5 ? 5
937 HELX_P HELX_P2 2 SER A 78 ? ALA A 88 ? SER A 154 ALA A 164 1 ? 11
938 HELX_P HELX_P3 3 THR A 146 ? LYS A 155 ? THR A 222 LYS A 231 1 ? 10
939 HELX_P HELX_P4 4 PRO A 186 ? GLU A 188 ? PRO A 263 GLU A 265 5 ? 3
940 HELX_P HELX_P5 5 SER A 226 ? LYS A 238 ? SER A 303 LYS A 315 1 ? 13
941 HELX_P HELX_P6 6 SER A 268 ? SER A 275 ? SER A 345 SER A 352 1 ? 8
942 HELX_P HELX_P7 7 SER A 275 ? LYS A 280 ? SER A 352 LYS A 357 1 ? 6
943 HELX_P HELX_P8 8 PRO A 282 ? ARG A 303 ? PRO A 359 ARG A 380 1 ? 22
944 HELX_P HELX_P9 9 ARG A 311 ? ALA A 313 ? ARG A 388 ALA A 390 5 ? 3
945 HELX_P HELX_P10 10 GLY A 329 ? VAL A 333 ? GLY A 406 VAL A 410 5 ? 5
946 HELX_P HELX_P11 11 ASP A 336 ? ALA A 341 ? ASP A 413 ALA A 418 1 ? 6
947 HELX_P HELX_P12 12 PRO A 348 ? THR A 352 ? PRO A 425 THR A 429 5 ? 5
948 HELX_P HELX_P13 13 ALA A 353 ? GLY A 360 ? ALA A 430 GLY A 437 1 ? 8
949 HELX_P HELX_P14 14 THR A 363 ? THR A 380 ? THR A 440 THR A 457 1 ? 18
950 HELX_P HELX_P15 15 SER A 390 ? GLY A 401 ? SER A 467 GLY A 478 1 ? 12
951 HELX_P HELX_P16 16 PRO A 411 ? TRP A 422 ? PRO A 488 TRP A 499 1 ? 12
952 HELX_P HELX_P17 17 ARG A 425 ? ARG A 429 ? ARG A 502 ARG A 506 5 ? 5
953 HELX_P HELX_P18 18 THR A 431 ? ASP A 441 ? THR A 508 ASP A 518 1 ? 11
955 _struct_conf_type.id HELX_P
956 _struct_conf_type.criteria ?
957 _struct_conf_type.reference ?
961 _struct_conn.conn_type_id
962 _struct_conn.pdbx_PDB_id
963 _struct_conn.ptnr1_label_asym_id
964 _struct_conn.ptnr1_label_comp_id
965 _struct_conn.ptnr1_label_seq_id
966 _struct_conn.ptnr1_label_atom_id
967 _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id
968 _struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code
969 _struct_conn.pdbx_ptnr1_standard_comp_id
970 _struct_conn.ptnr1_symmetry
971 _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
972 _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
973 _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
974 _struct_conn.ptnr2_label_atom_id
975 _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id
976 _struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code
977 _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id
978 _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id
979 _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id
980 _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id
981 _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id
982 _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id
983 _struct_conn.ptnr2_symmetry
984 _struct_conn.pdbx_ptnr3_label_atom_id
985 _struct_conn.pdbx_ptnr3_label_seq_id
986 _struct_conn.pdbx_ptnr3_label_comp_id
987 _struct_conn.pdbx_ptnr3_label_asym_id
988 _struct_conn.pdbx_ptnr3_label_alt_id
989 _struct_conn.pdbx_ptnr3_PDB_ins_code
991 _struct_conn.pdbx_dist_value
992 _struct_conn.pdbx_value_order
993 covale1 covale ? A GLN 449 C ? ? ? 1_555 A PTR 450 N ? ? A GLN 526 A PTR 527 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.321 ?
994 covale2 covale ? A PTR 450 C ? ? ? 1_555 A GLU 451 N ? ? A PTR 527 A GLU 528 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.324 ?
996 _struct_conn_type.id covale
997 _struct_conn_type.criteria ?
998 _struct_conn_type.reference ?
1001 _struct_mon_prot_cis.pdbx_id
1002 _struct_mon_prot_cis.label_comp_id
1003 _struct_mon_prot_cis.label_seq_id
1004 _struct_mon_prot_cis.label_asym_id
1005 _struct_mon_prot_cis.label_alt_id
1006 _struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code
1007 _struct_mon_prot_cis.auth_comp_id
1008 _struct_mon_prot_cis.auth_seq_id
1009 _struct_mon_prot_cis.auth_asym_id
1010 _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_comp_id_2
1011 _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2
1012 _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_asym_id_2
1013 _struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code_2
1014 _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_comp_id_2
1015 _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2
1016 _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_asym_id_2
1017 _struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_model_num
1018 _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle
1019 1 GLU 255 A . ? GLU 332 A PRO 256 A ? PRO 333 A 1 -0.10
1020 2 ILE 453 A . ? ILE 530 A PRO 454 A ? PRO 531 A 1 -1.93
1025 _struct_sheet.number_strands
1026 _struct_sheet.details
1033 _struct_sheet_order.sheet_id
1034 _struct_sheet_order.range_id_1
1035 _struct_sheet_order.range_id_2
1036 _struct_sheet_order.offset
1037 _struct_sheet_order.sense
1038 A 1 2 ? anti-parallel
1039 A 2 3 ? anti-parallel
1040 A 3 4 ? anti-parallel
1041 A 4 5 ? anti-parallel
1043 B 2 3 ? anti-parallel
1044 B 3 4 ? anti-parallel
1045 B 4 5 ? anti-parallel
1046 C 1 2 ? anti-parallel
1047 C 2 3 ? anti-parallel
1048 C 3 4 ? anti-parallel
1049 C 4 5 ? anti-parallel
1050 D 1 2 ? anti-parallel
1053 _struct_sheet_range.sheet_id
1054 _struct_sheet_range.id
1055 _struct_sheet_range.beg_label_comp_id
1056 _struct_sheet_range.beg_label_asym_id
1057 _struct_sheet_range.beg_label_seq_id
1058 _struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code
1059 _struct_sheet_range.end_label_comp_id
1060 _struct_sheet_range.end_label_asym_id
1061 _struct_sheet_range.end_label_seq_id
1062 _struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code
1063 _struct_sheet_range.symmetry
1064 _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id
1065 _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id
1066 _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id
1067 _struct_sheet_range.end_auth_comp_id
1068 _struct_sheet_range.end_auth_asym_id
1069 _struct_sheet_range.end_auth_seq_id
1070 A 1 GLU A 53 ? PRO A 57 ? ? GLU A 129 PRO A 133
1071 A 2 TRP A 42 ? SER A 47 ? ? TRP A 118 SER A 123
1072 A 3 GLN A 32 ? GLU A 37 ? ? GLN A 107 GLU A 112
1073 A 4 ILE A 10 ? ALA A 13 ? ? ILE A 85 ALA A 88
1074 A 5 VAL A 61 ? ARG A 63 ? ? VAL A 137 ARG A 139
1075 B 1 PHE A 73 ? PHE A 74 ? ? PHE A 149 PHE A 150
1076 B 2 PHE A 96 ? ASP A 100 ? ? PHE A 172 ASP A 176
1077 B 3 TYR A 108 ? ASP A 116 ? ? TYR A 184 ASP A 192
1078 B 4 GLY A 120 ? THR A 130 ? ? GLY A 196 THR A 206
1079 B 5 PHE A 136 ? TYR A 137 ? ? PHE A 212 TYR A 213
1080 C 1 LEU A 190 ? GLY A 197 ? ? LEU A 267 GLY A 274
1081 C 2 GLY A 202 ? TYR A 209 ? ? GLY A 279 TYR A 286
1082 C 3 THR A 213 ? MET A 220 ? ? THR A 290 MET A 297
1083 C 4 TYR A 258 ? THR A 261 ? ? TYR A 335 THR A 338
1084 C 5 LEU A 248 ? VAL A 252 ? ? LEU A 325 VAL A 329
1085 D 1 ILE A 315 ? VAL A 317 ? ? ILE A 392 VAL A 394
1086 D 2 CYS A 323 ? ILE A 325 ? ? CYS A 400 ILE A 402
1089 _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id
1090 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1
1091 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2
1092 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id
1093 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id
1094 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id
1095 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id
1096 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code
1097 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id
1098 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id
1099 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id
1100 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id
1101 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id
1102 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id
1103 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id
1104 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id
1105 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code
1106 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id
1107 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id
1108 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id
1109 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id
1110 A 1 2 N ILE A 56 ? N ILE A 132 O TRP A 43 ? O TRP A 119
1111 A 2 3 O ARG A 46 ? O ARG A 122 N VAL A 34 ? N VAL A 109
1112 A 3 4 N MET A 33 ? N MET A 108 O VAL A 11 ? O VAL A 86
1113 A 4 5 N VAL A 12 ? N VAL A 87 O ALA A 62 ? O ALA A 138
1114 B 1 2 N PHE A 74 ? N PHE A 150 O ILE A 98 ? O ILE A 174
1115 B 2 3 N ARG A 99 ? N ARG A 175 O SER A 109 ? O SER A 185
1116 B 3 4 O ASP A 116 ? O ASP A 192 N GLY A 120 ? N GLY A 196
1117 B 4 5 N ARG A 129 ? N ARG A 205 O TYR A 137 ? O TYR A 213
1118 C 1 2 O GLY A 197 ? O GLY A 274 N VAL A 204 ? N VAL A 281
1119 C 2 3 N TYR A 209 ? N TYR A 286 O THR A 213 ? O THR A 290
1120 C 3 4 N LYS A 218 ? N LYS A 295 O ILE A 259 ? O ILE A 336
1121 C 4 5 O ILE A 260 ? O ILE A 337 N HIS A 249 ? N HIS A 326
1122 D 1 2 N LEU A 316 ? N LEU A 393 O LYS A 324 ? O LYS A 401
1125 _struct_site.details 'BINDING SITE FOR RESIDUE PP1 A 532'
1126 _struct_site.pdbx_evidence_code SOFTWARE
1130 _struct_site_gen.site_id
1131 _struct_site_gen.pdbx_num_res
1132 _struct_site_gen.label_comp_id
1133 _struct_site_gen.label_asym_id
1134 _struct_site_gen.label_seq_id
1135 _struct_site_gen.pdbx_auth_ins_code
1136 _struct_site_gen.auth_comp_id
1137 _struct_site_gen.auth_asym_id
1138 _struct_site_gen.auth_seq_id
1139 _struct_site_gen.label_atom_id
1140 _struct_site_gen.label_alt_id
1141 _struct_site_gen.symmetry
1142 _struct_site_gen.details
1143 1 AC1 12 LEU A 196 ? LEU A 273 . . 1_555 ?
1144 2 AC1 12 VAL A 204 ? VAL A 281 . . 1_555 ?
1145 3 AC1 12 ALA A 216 ? ALA A 293 . . 1_555 ?
1146 4 AC1 12 ILE A 259 ? ILE A 336 . . 1_555 ?
1147 5 AC1 12 THR A 261 ? THR A 338 . . 1_555 ?
1148 6 AC1 12 GLU A 262 ? GLU A 339 . . 1_555 ?
1149 7 AC1 12 MET A 264 ? MET A 341 . . 1_555 ?
1150 8 AC1 12 SER A 268 ? SER A 345 . . 1_555 ?
1151 9 AC1 12 LEU A 316 ? LEU A 393 . . 1_555 ?
1152 10 AC1 12 ASP A 327 ? ASP A 404 . . 1_555 ?
1153 11 AC1 12 HOH C . ? HOH A 582 . . 1_555 ?
1154 12 AC1 12 HOH C . ? HOH A 774 . . 1_555 ?
1156 _database_PDB_matrix.entry_id 1QCF
1157 _database_PDB_matrix.origx[1][1] 1.000000
1158 _database_PDB_matrix.origx[1][2] 0.000000
1159 _database_PDB_matrix.origx[1][3] 0.000000
1160 _database_PDB_matrix.origx[2][1] 0.000000
1161 _database_PDB_matrix.origx[2][2] 1.000000
1162 _database_PDB_matrix.origx[2][3] 0.000000
1163 _database_PDB_matrix.origx[3][1] 0.000000
1164 _database_PDB_matrix.origx[3][2] 0.000000
1165 _database_PDB_matrix.origx[3][3] 1.000000
1166 _database_PDB_matrix.origx_vector[1] 0.00000
1167 _database_PDB_matrix.origx_vector[2] 0.00000
1168 _database_PDB_matrix.origx_vector[3] 0.00000
1170 _atom_sites.entry_id 1QCF
1171 _atom_sites.Cartn_transform_axes ?
1172 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] 0.019602
1173 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] 0.000000
1174 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] 0.000000
1175 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] 0.000000
1176 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] 0.010101
1177 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] 0.000000
1178 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] 0.000000
1179 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] 0.000000
1180 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] 0.009672
1181 _atom_sites.fract_transf_vector[1] 0.00000
1182 _atom_sites.fract_transf_vector[2] 0.00000
1183 _atom_sites.fract_transf_vector[3] 0.00000
1194 _atom_site.group_PDB
1196 _atom_site.type_symbol
1197 _atom_site.label_atom_id
1198 _atom_site.label_alt_id
1199 _atom_site.label_comp_id
1200 _atom_site.label_asym_id
1201 _atom_site.label_entity_id
1202 _atom_site.label_seq_id
1203 _atom_site.pdbx_PDB_ins_code
1207 _atom_site.occupancy
1208 _atom_site.B_iso_or_equiv
1209 _atom_site.Cartn_x_esd
1210 _atom_site.Cartn_y_esd
1211 _atom_site.Cartn_z_esd
1212 _atom_site.occupancy_esd
1213 _atom_site.B_iso_or_equiv_esd
1214 _atom_site.pdbx_formal_charge
1215 _atom_site.auth_seq_id
1216 _atom_site.auth_comp_id
1217 _atom_site.auth_asym_id
1218 _atom_site.auth_atom_id
1219 _atom_site.pdbx_PDB_model_num
1220 ATOM 1 N N . SER A 1 5 ? -12.315 3.135 35.123 1.00 58.24 ? ? ? ? ? ? 80 SER A N 1
1221 ATOM 2 C CA . SER A 1 5 ? -12.056 1.909 35.930 1.00 56.45 ? ? ? ? ? ? 80 SER A CA 1
1222 ATOM 3 C C . SER A 1 5 ? -10.561 1.626 35.997 1.00 54.76 ? ? ? ? ? ? 80 SER A C 1
1223 ATOM 4 O O . SER A 1 5 ? -9.758 2.328 35.378 1.00 55.95 ? ? ? ? ? ? 80 SER A O 1
1224 ATOM 5 C CB . SER A 1 5 ? -12.772 0.705 35.308 1.00 57.12 ? ? ? ? ? ? 80 SER A CB 1
1225 ATOM 6 O OG . SER A 1 5 ? -14.175 0.912 35.247 1.00 59.13 ? ? ? ? ? ? 80 SER A OG 1
1226 ATOM 7 N N . GLY A 1 6 ? -10.198 0.598 36.758 1.00 51.37 ? ? ? ? ? ? 81 GLY A N 1
1227 ATOM 8 C CA . GLY A 1 6 ? -8.804 0.220 36.882 1.00 44.34 ? ? ? ? ? ? 81 GLY A CA 1
1228 ATOM 9 C C . GLY A 1 6 ? -8.315 -0.399 35.586 1.00 39.98 ? ? ? ? ? ? 81 GLY A C 1
1229 ATOM 10 O O . GLY A 1 6 ? -8.076 -1.607 35.498 1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 81 GLY A O 1
1230 ATOM 11 N N . ILE A 1 7 ? -8.175 0.445 34.571 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A N 1
1231 ATOM 12 C CA . ILE A 1 7 ? -7.713 0.023 33.258 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CA 1
1232 ATOM 13 C C . ILE A 1 7 ? -6.193 0.115 33.179 1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A C 1
1233 ATOM 14 O O . ILE A 1 7 ? -5.602 1.114 33.580 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A O 1
1234 ATOM 15 C CB . ILE A 1 7 ? -8.356 0.905 32.167 1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CB 1
1235 ATOM 16 C CG1 . ILE A 1 7 ? -9.875 0.670 32.170 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CG1 1
1236 ATOM 17 C CG2 . ILE A 1 7 ? -7.730 0.608 30.805 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CG2 1
1237 ATOM 18 C CD1 . ILE A 1 7 ? -10.674 1.635 31.319 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CD1 1
1238 ATOM 19 N N . ARG A 1 8 ? -5.561 -0.930 32.660 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 83 ARG A N 1
1239 ATOM 20 C CA . ARG A 1 8 ? -4.110 -0.946 32.548 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 83 ARG A CA 1
1240 ATOM 21 C C . ARG A 1 8 ? -3.665 0.213 31.660 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 83 ARG A C 1
1241 ATOM 22 O O . ARG A 1 8 ? -4.206 0.425 30.574 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 83 ARG A O 1
1242 ATOM 23 C CB . ARG A 1 8 ? -3.638 -2.289 31.975 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 83 ARG A CB 1
1243 ATOM 24 C CG . ARG A 1 8 ? -2.157 -2.540 32.170 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 83 ARG A CG 1
1244 ATOM 25 C CD . ARG A 1 8 ? -1.725 -3.917 31.700 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 83 ARG A CD 1
1245 ATOM 26 N NE . ARG A 1 8 ? -2.015 -4.114 30.287 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 83 ARG A NE 1
1246 ATOM 27 C CZ . ARG A 1 8 ? -1.360 -4.964 29.509 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 83 ARG A CZ 1
1247 ATOM 28 N NH1 . ARG A 1 8 ? -0.371 -5.694 30.011 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 83 ARG A NH1 1
1248 ATOM 29 N NH2 . ARG A 1 8 ? -1.688 -5.078 28.229 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 83 ARG A NH2 1
1249 ATOM 30 N N . ILE A 1 9 ? -2.685 0.975 32.132 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A N 1
1250 ATOM 31 C CA . ILE A 1 9 ? -2.197 2.116 31.374 1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A CA 1
1251 ATOM 32 C C . ILE A 1 9 ? -0.855 1.789 30.728 1.00 34.69 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A C 1
1252 ATOM 33 O O . ILE A 1 9 ? 0.091 1.363 31.398 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A O 1
1253 ATOM 34 C CB . ILE A 1 9 ? -2.079 3.355 32.293 1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A CB 1
1254 ATOM 35 C CG1 . ILE A 1 9 ? -1.720 4.610 31.486 1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A CG1 1
1255 ATOM 36 C CG2 . ILE A 1 9 ? -1.055 3.087 33.371 1.00 39.84 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A CG2 1
1256 ATOM 37 C CD1 . ILE A 1 9 ? -0.316 4.642 30.930 1.00 43.16 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A CD1 1
1257 ATOM 38 N N . ILE A 1 10 ? -0.786 1.991 29.415 1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 85 ILE A N 1
1258 ATOM 39 C CA . ILE A 1 10 ? 0.423 1.715 28.649 1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 85 ILE A CA 1
1259 ATOM 40 C C . ILE A 1 10 ? 1.006 2.998 28.062 1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 85 ILE A C 1
1260 ATOM 41 O O . ILE A 1 10 ? 0.277 3.949 27.768 1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 85 ILE A O 1
1261 ATOM 42 C CB . ILE A 1 10 ? 0.118 0.711 27.507 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 85 ILE A CB 1
1262 ATOM 43 C CG1 . ILE A 1 10 ? -0.348 -0.617 28.112 1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 85 ILE A CG1 1
1263 ATOM 44 C CG2 . ILE A 1 10 ? 1.355 0.483 26.643 1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 85 ILE A CG2 1
1264 ATOM 45 C CD1 . ILE A 1 10 ? -0.801 -1.634 27.093 1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 85 ILE A CD1 1
1265 ATOM 46 N N . VAL A 1 11 ? 2.329 3.019 27.911 1.00 34.69 ? ? ? ? ? ? 86 VAL A N 1
1266 ATOM 47 C CA . VAL A 1 11 ? 3.022 4.170 27.344 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 86 VAL A CA 1
1267 ATOM 48 C C . VAL A 1 11 ? 4.164 3.694 26.461 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 86 VAL A C 1
1268 ATOM 49 O O . VAL A 1 11 ? 4.579 2.534 26.530 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 86 VAL A O 1
1269 ATOM 50 C CB . VAL A 1 11 ? 3.616 5.095 28.440 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 86 VAL A CB 1
1270 ATOM 51 C CG1 . VAL A 1 11 ? 2.510 5.682 29.289 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 86 VAL A CG1 1
1271 ATOM 52 C CG2 . VAL A 1 11 ? 4.595 4.316 29.304 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 86 VAL A CG2 1
1272 ATOM 53 N N . VAL A 1 12 ? 4.668 4.597 25.629 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A N 1
1273 ATOM 54 C CA . VAL A 1 12 ? 5.779 4.279 24.746 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CA 1
1274 ATOM 55 C C . VAL A 1 12 ? 6.949 5.211 25.054 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A C 1
1275 ATOM 56 O O . VAL A 1 12 ? 6.750 6.390 25.329 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A O 1
1276 ATOM 57 C CB . VAL A 1 12 ? 5.383 4.439 23.266 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CB 1
1277 ATOM 58 C CG1 . VAL A 1 12 ? 4.841 5.835 23.020 1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CG1 1
1278 ATOM 59 C CG2 . VAL A 1 12 ? 6.590 4.171 22.379 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CG2 1
1279 ATOM 60 N N . ALA A 1 13 ? 8.162 4.669 25.010 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 88 ALA A N 1
1280 ATOM 61 C CA . ALA A 1 13 ? 9.369 5.440 25.288 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 88 ALA A CA 1
1281 ATOM 62 C C . ALA A 1 13 ? 9.725 6.397 24.151 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 88 ALA A C 1
1282 ATOM 63 O O . ALA A 1 13 ? 9.947 5.971 23.016 1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 88 ALA A O 1
1283 ATOM 64 C CB . ALA A 1 13 ? 10.530 4.494 25.547 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 88 ALA A CB 1
1284 ATOM 65 N N . LEU A 1 14 ? 9.791 7.687 24.473 1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A N 1
1285 ATOM 66 C CA . LEU A 1 14 ? 10.128 8.724 23.501 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CA 1
1286 ATOM 67 C C . LEU A 1 14 ? 11.635 8.848 23.262 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A C 1
1287 ATOM 68 O O . LEU A 1 14 ? 12.059 9.477 22.292 1.00 36.91 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A O 1
1288 ATOM 69 C CB . LEU A 1 14 ? 9.597 10.080 23.972 1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CB 1
1289 ATOM 70 C CG . LEU A 1 14 ? 8.090 10.255 24.157 1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CG 1
1290 ATOM 71 C CD1 . LEU A 1 14 ? 7.828 11.619 24.770 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CD1 1
1291 ATOM 72 C CD2 . LEU A 1 14 ? 7.362 10.103 22.820 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CD2 1
1292 ATOM 73 N N . TYR A 1 15 ? 12.435 8.263 24.150 1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 90 TYR A N 1
1293 ATOM 74 C CA . TYR A 1 15 ? 13.897 8.323 24.045 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 90 TYR A CA 1
1294 ATOM 75 C C . TYR A 1 15 ? 14.479 7.079 24.698 1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 90 TYR A C 1
1295 ATOM 76 O O . TYR A 1 15 ? 13.766 6.325 25.362 1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 90 TYR A O 1
1296 ATOM 77 C CB . TYR A 1 15 ? 14.447 9.522 24.825 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 90 TYR A CB 1
1297 ATOM 78 C CG . TYR A 1 15 ? 13.701 10.818 24.633 1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 90 TYR A CG 1
1298 ATOM 79 C CD1 . TYR A 1 15 ? 13.845 11.573 23.471 1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 90 TYR A CD1 1
1299 ATOM 80 C CD2 . TYR A 1 15 ? 12.838 11.285 25.621 1.00 36.75 ? ? ? ? ? ? 90 TYR A CD2 1
1300 ATOM 81 C CE1 . TYR A 1 15 ? 13.144 12.766 23.302 1.00 37.86 ? ? ? ? ? ? 90 TYR A CE1 1
1301 ATOM 82 C CE2 . TYR A 1 15 ? 12.135 12.469 25.461 1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 90 TYR A CE2 1
1302 ATOM 83 C CZ . TYR A 1 15 ? 12.291 13.205 24.302 1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 90 TYR A CZ 1
1303 ATOM 84 O OH . TYR A 1 15 ? 11.594 14.383 24.160 1.00 43.44 ? ? ? ? ? ? 90 TYR A OH 1
1304 ATOM 85 N N . ASP A 1 16 ? 15.780 6.873 24.517 1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 91 ASP A N 1
1305 ATOM 86 C CA . ASP A 1 16 ? 16.461 5.752 25.150 1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 91 ASP A CA 1
1306 ATOM 87 C C . ASP A 1 16 ? 16.757 6.233 26.568 1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 91 ASP A C 1
1307 ATOM 88 O O . ASP A 1 16 ? 16.833 7.433 26.810 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 91 ASP A O 1
1308 ATOM 89 C CB . ASP A 1 16 ? 17.789 5.443 24.451 1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 91 ASP A CB 1
1309 ATOM 90 C CG . ASP A 1 16 ? 17.611 4.909 23.041 1.00 43.56 ? ? ? ? ? ? 91 ASP A CG 1
1310 ATOM 91 O OD1 . ASP A 1 16 ? 18.639 4.672 22.375 1.00 46.78 ? ? ? ? ? ? 91 ASP A OD1 1
1311 ATOM 92 O OD2 . ASP A 1 16 ? 16.460 4.720 22.597 1.00 46.84 ? ? ? ? ? ? 91 ASP A OD2 1
1312 ATOM 93 N N . TYR A 1 17 ? 16.915 5.312 27.508 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 92 TYR A N 1
1313 ATOM 94 C CA . TYR A 1 17 ? 17.232 5.708 28.874 1.00 36.00 ? ? ? ? ? ? 92 TYR A CA 1
1314 ATOM 95 C C . TYR A 1 17 ? 18.064 4.631 29.541 1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 92 TYR A C 1
1315 ATOM 96 O O . TYR A 1 17 ? 17.676 3.465 29.558 1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 92 TYR A O 1
1316 ATOM 97 C CB . TYR A 1 17 ? 15.962 5.946 29.694 1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 92 TYR A CB 1
1317 ATOM 98 C CG . TYR A 1 17 ? 16.261 6.309 31.133 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 92 TYR A CG 1
1318 ATOM 99 C CD1 . TYR A 1 17 ? 16.926 7.492 31.448 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 92 TYR A CD1 1
1319 ATOM 100 C CD2 . TYR A 1 17 ? 15.941 5.440 32.173 1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 92 TYR A CD2 1
1320 ATOM 101 C CE1 . TYR A 1 17 ? 17.269 7.798 32.765 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 92 TYR A CE1 1
1321 ATOM 102 C CE2 . TYR A 1 17 ? 16.280 5.737 33.492 1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 92 TYR A CE2 1
1322 ATOM 103 C CZ . TYR A 1 17 ? 16.944 6.915 33.779 1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 92 TYR A CZ 1
1323 ATOM 104 O OH . TYR A 1 17 ? 17.292 7.210 35.078 1.00 42.53 ? ? ? ? ? ? 92 TYR A OH 1
1324 ATOM 105 N N . GLU A 1 18 ? 19.215 5.018 30.079 1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A N 1
1325 ATOM 106 C CA . GLU A 1 18 ? 20.077 4.059 30.753 1.00 42.62 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A CA 1
1326 ATOM 107 C C . GLU A 1 18 ? 19.948 4.232 32.256 1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A C 1
1327 ATOM 108 O O . GLU A 1 18 ? 20.068 5.339 32.776 1.00 41.84 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A O 1
1328 ATOM 109 C CB . GLU A 1 18 ? 21.538 4.251 30.338 1.00 45.96 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A CB 1
1329 ATOM 110 C CG . GLU A 1 18 ? 22.490 3.277 31.017 1.00 52.30 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A CG 1
1330 ATOM 111 C CD . GLU A 1 18 ? 23.926 3.412 30.534 1.00 56.09 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A CD 1
1331 ATOM 112 O OE1 . GLU A 1 18 ? 24.531 4.489 30.722 1.00 58.01 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A OE1 1
1332 ATOM 113 O OE2 . GLU A 1 18 ? 24.448 2.432 29.963 1.00 58.62 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A OE2 1
1333 ATOM 114 N N . ALA A 1 19 ? 19.693 3.130 32.948 1.00 43.87 ? ? ? ? ? ? 94 ALA A N 1
1334 ATOM 115 C CA . ALA A 1 19 ? 19.548 3.158 34.393 1.00 45.92 ? ? ? ? ? ? 94 ALA A CA 1
1335 ATOM 116 C C . ALA A 1 19 ? 20.853 3.582 35.057 1.00 47.69 ? ? ? ? ? ? 94 ALA A C 1
1336 ATOM 117 O O . ALA A 1 19 ? 21.910 3.014 34.788 1.00 44.95 ? ? ? ? ? ? 94 ALA A O 1
1337 ATOM 118 C CB . ALA A 1 19 ? 19.133 1.784 34.897 1.00 44.26 ? ? ? ? ? ? 94 ALA A CB 1
1338 ATOM 119 N N . ILE A 1 20 ? 20.772 4.592 35.915 1.00 50.71 ? ? ? ? ? ? 95 ILE A N 1
1339 ATOM 120 C CA . ILE A 1 20 ? 21.940 5.074 36.633 1.00 55.05 ? ? ? ? ? ? 95 ILE A CA 1
1340 ATOM 121 C C . ILE A 1 20 ? 21.695 4.866 38.122 1.00 57.48 ? ? ? ? ? ? 95 ILE A C 1
1341 ATOM 122 O O . ILE A 1 20 ? 22.635 4.790 38.911 1.00 58.53 ? ? ? ? ? ? 95 ILE A O 1
1342 ATOM 123 C CB . ILE A 1 20 ? 22.210 6.577 36.354 1.00 56.23 ? ? ? ? ? ? 95 ILE A CB 1
1343 ATOM 124 C CG1 . ILE A 1 20 ? 21.017 7.428 36.790 1.00 56.58 ? ? ? ? ? ? 95 ILE A CG1 1
1344 ATOM 125 C CG2 . ILE A 1 20 ? 22.480 6.790 34.873 1.00 56.24 ? ? ? ? ? ? 95 ILE A CG2 1
1345 ATOM 126 C CD1 . ILE A 1 20 ? 21.224 8.923 36.574 1.00 56.85 ? ? ? ? ? ? 95 ILE A CD1 1
1346 ATOM 127 N N . HIS A 1 21 ? 20.421 4.760 38.493 1.00 60.30 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A N 1
1347 ATOM 128 C CA . HIS A 1 21 ? 20.032 4.555 39.885 1.00 61.59 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A CA 1
1348 ATOM 129 C C . HIS A 1 21 ? 19.652 3.094 40.130 1.00 63.02 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A C 1
1349 ATOM 130 O O . HIS A 1 21 ? 19.282 2.371 39.202 1.00 63.01 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A O 1
1350 ATOM 131 C CB . HIS A 1 21 ? 18.856 5.470 40.245 1.00 60.97 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A CB 1
1351 ATOM 132 C CG . HIS A 1 21 ? 19.120 6.923 39.991 1.00 62.42 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A CG 1
1352 ATOM 133 N ND1 . HIS A 1 21 ? 20.134 7.616 40.619 1.00 62.32 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A ND1 1
1353 ATOM 134 C CD2 . HIS A 1 21 ? 18.518 7.808 39.163 1.00 62.31 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A CD2 1
1354 ATOM 135 C CE1 . HIS A 1 21 ? 20.144 8.865 40.186 1.00 63.13 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A CE1 1
1355 ATOM 136 N NE2 . HIS A 1 21 ? 19.173 9.008 39.302 1.00 61.82 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A NE2 1
1356 ATOM 137 N N . HIS A 1 22 ? 19.745 2.677 41.389 1.00 63.58 ? ? ? ? ? ? 97 HIS A N 1
1357 ATOM 138 C CA . HIS A 1 22 ? 19.443 1.310 41.810 1.00 64.78 ? ? ? ? ? ? 97 HIS A CA 1
1358 ATOM 139 C C . HIS A 1 22 ? 18.144 0.693 41.275 1.00 64.19 ? ? ? ? ? ? 97 HIS A C 1
1359 ATOM 140 O O . HIS A 1 22 ? 18.165 -0.377 40.659 1.00 63.54 ? ? ? ? ? ? 97 HIS A O 1
1360 ATOM 141 C CB . HIS A 1 22 ? 19.435 1.242 43.340 1.00 66.65 ? ? ? ? ? ? 97 HIS A CB 1
1361 ATOM 142 C CG . HIS A 1 22 ? 19.091 -0.110 43.882 1.00 69.91 ? ? ? ? ? ? 97 HIS A CG 1
1362 ATOM 143 N ND1 . HIS A 1 22 ? 19.840 -1.234 43.612 1.00 71.18 ? ? ? ? ? ? 97 HIS A ND1 1
1363 ATOM 144 C CD2 . HIS A 1 22 ? 18.070 -0.520 44.674 1.00 70.93 ? ? ? ? ? ? 97 HIS A CD2 1
1364 ATOM 145 C CE1 . HIS A 1 22 ? 19.298 -2.279 44.212 1.00 72.26 ? ? ? ? ? ? 97 HIS A CE1 1
1365 ATOM 146 N NE2 . HIS A 1 22 ? 18.222 -1.872 44.863 1.00 72.48 ? ? ? ? ? ? 97 HIS A NE2 1
1366 ATOM 147 N N . GLU A 1 23 ? 17.020 1.356 41.521 1.00 63.07 ? ? ? ? ? ? 98 GLU A N 1
1367 ATOM 148 C CA . GLU A 1 23 ? 15.721 0.852 41.079 1.00 62.06 ? ? ? ? ? ? 98 GLU A CA 1
1368 ATOM 149 C C . GLU A 1 23 ? 15.320 1.309 39.674 1.00 59.39 ? ? ? ? ? ? 98 GLU A C 1
1369 ATOM 150 O O . GLU A 1 23 ? 14.177 1.124 39.253 1.00 57.96 ? ? ? ? ? ? 98 GLU A O 1
1370 ATOM 151 C CB . GLU A 1 23 ? 14.650 1.268 42.085 1.00 64.63 ? ? ? ? ? ? 98 GLU A CB 1
1371 ATOM 152 C CG . GLU A 1 23 ? 14.881 0.722 43.485 1.00 68.33 ? ? ? ? ? ? 98 GLU A CG 1
1372 ATOM 153 C CD . GLU A 1 23 ? 13.877 1.257 44.488 1.00 72.77 ? ? ? ? ? ? 98 GLU A CD 1
1373 ATOM 154 O OE1 . GLU A 1 23 ? 13.899 2.479 44.764 1.00 72.46 ? ? ? ? ? ? 98 GLU A OE1 1
1374 ATOM 155 O OE2 . GLU A 1 23 ? 13.060 0.457 44.994 1.00 74.85 ? ? ? ? ? ? 98 GLU A OE2 1
1375 ATOM 156 N N . ASP A 1 24 ? 16.263 1.904 38.952 1.00 56.28 ? ? ? ? ? ? 99 ASP A N 1
1376 ATOM 157 C CA . ASP A 1 24 ? 16.014 2.378 37.596 1.00 52.13 ? ? ? ? ? ? 99 ASP A CA 1
1377 ATOM 158 C C . ASP A 1 24 ? 15.701 1.255 36.622 1.00 50.96 ? ? ? ? ? ? 99 ASP A C 1
1378 ATOM 159 O O . ASP A 1 24 ? 16.193 0.134 36.760 1.00 52.38 ? ? ? ? ? ? 99 ASP A O 1
1379 ATOM 160 C CB . ASP A 1 24 ? 17.226 3.155 37.084 1.00 51.87 ? ? ? ? ? ? 99 ASP A CB 1
1380 ATOM 161 C CG . ASP A 1 24 ? 17.211 4.603 37.504 1.00 51.68 ? ? ? ? ? ? 99 ASP A CG 1
1381 ATOM 162 O OD1 . ASP A 1 24 ? 16.583 4.910 38.538 1.00 52.27 ? ? ? ? ? ? 99 ASP A OD1 1
1382 ATOM 163 O OD2 . ASP A 1 24 ? 17.845 5.428 36.807 1.00 48.20 ? ? ? ? ? ? 99 ASP A OD2 1
1383 ATOM 164 N N . LEU A 1 25 ? 14.878 1.569 35.631 1.00 48.34 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A N 1
1384 ATOM 165 C CA . LEU A 1 25 ? 14.513 0.604 34.610 1.00 44.41 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CA 1
1385 ATOM 166 C C . LEU A 1 25 ? 15.020 1.208 33.307 1.00 43.33 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A C 1
1386 ATOM 167 O O . LEU A 1 25 ? 14.627 2.313 32.933 1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A O 1
1387 ATOM 168 C CB . LEU A 1 25 ? 12.991 0.430 34.560 1.00 44.99 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CB 1
1388 ATOM 169 C CG . LEU A 1 25 ? 12.403 -0.751 33.778 1.00 42.66 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CG 1
1389 ATOM 170 C CD1 . LEU A 1 25 ? 10.891 -0.683 33.832 1.00 44.47 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CD1 1
1390 ATOM 171 C CD2 . LEU A 1 25 ? 12.870 -0.731 32.345 1.00 45.53 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CD2 1
1391 ATOM 172 N N . SER A 1 26 ? 15.914 0.497 32.628 1.00 43.53 ? ? ? ? ? ? 101 SER A N 1
1392 ATOM 173 C CA . SER A 1 26 ? 16.458 0.984 31.366 1.00 42.17 ? ? ? ? ? ? 101 SER A CA 1
1393 ATOM 174 C C . SER A 1 26 ? 15.539 0.577 30.224 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 101 SER A C 1
1394 ATOM 175 O O . SER A 1 26 ? 14.941 -0.497 30.250 1.00 41.76 ? ? ? ? ? ? 101 SER A O 1
1395 ATOM 176 C CB . SER A 1 26 ? 17.856 0.408 31.123 1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 101 SER A CB 1
1396 ATOM 177 O OG . SER A 1 26 ? 18.747 0.762 32.166 1.00 44.85 ? ? ? ? ? ? 101 SER A OG 1
1397 ATOM 178 N N . PHE A 1 27 ? 15.425 1.444 29.226 1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A N 1
1398 ATOM 179 C CA . PHE A 1 27 ? 14.593 1.168 28.069 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CA 1
1399 ATOM 180 C C . PHE A 1 27 ? 15.129 1.914 26.858 1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A C 1
1400 ATOM 181 O O . PHE A 1 27 ? 15.856 2.896 26.990 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A O 1
1401 ATOM 182 C CB . PHE A 1 27 ? 13.135 1.556 28.359 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CB 1
1402 ATOM 183 C CG . PHE A 1 27 ? 12.950 2.990 28.780 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CG 1
1403 ATOM 184 C CD1 . PHE A 1 27 ? 12.989 4.021 27.848 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CD1 1
1404 ATOM 185 C CD2 . PHE A 1 27 ? 12.727 3.305 30.119 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CD2 1
1405 ATOM 186 C CE1 . PHE A 1 27 ? 12.804 5.353 28.243 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CE1 1
1406 ATOM 187 C CE2 . PHE A 1 27 ? 12.542 4.630 30.527 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CE2 1
1407 ATOM 188 C CZ . PHE A 1 27 ? 12.579 5.654 29.588 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CZ 1
1408 ATOM 189 N N . GLN A 1 28 ? 14.790 1.430 25.672 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A N 1
1409 ATOM 190 C CA . GLN A 1 28 ? 15.252 2.071 24.457 1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A CA 1
1410 ATOM 191 C C . GLN A 1 28 ? 14.021 2.665 23.779 1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A C 1
1411 ATOM 192 O O . GLN A 1 28 ? 12.912 2.154 23.943 1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A O 1
1412 ATOM 193 C CB . GLN A 1 28 ? 15.963 1.038 23.577 1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A CB 1
1413 ATOM 194 C CG . GLN A 1 28 ? 16.896 1.633 22.530 1.00 53.12 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A CG 1
1414 ATOM 195 C CD . GLN A 1 28 ? 17.974 0.650 22.092 1.00 57.56 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A CD 1
1415 ATOM 196 O OE1 . GLN A 1 28 ? 17.677 -0.427 21.573 1.00 60.41 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A OE1 1
1416 ATOM 197 N NE2 . GLN A 1 28 ? 19.236 1.019 22.310 1.00 57.53 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A NE2 1
1417 ATOM 198 N N . LYS A 1 29 ? 14.211 3.763 23.053 1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A N 1
1418 ATOM 199 C CA . LYS A 1 29 ? 13.108 4.440 22.381 1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CA 1
1419 ATOM 200 C C . LYS A 1 29 ? 12.163 3.456 21.706 1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A C 1
1420 ATOM 201 O O . LYS A 1 29 ? 12.594 2.454 21.135 1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A O 1
1421 ATOM 202 C CB . LYS A 1 29 ? 13.647 5.436 21.350 1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CB 1
1422 ATOM 203 C CG . LYS A 1 29 ? 12.571 6.248 20.659 1.00 41.56 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CG 1
1423 ATOM 204 C CD . LYS A 1 29 ? 13.176 7.284 19.731 1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CD 1
1424 ATOM 205 C CE . LYS A 1 29 ? 12.098 8.137 19.081 1.00 45.99 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CE 1
1425 ATOM 206 N NZ . LYS A 1 29 ? 12.680 9.165 18.170 1.00 46.99 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A NZ 1
1426 ATOM 207 N N . GLY A 1 30 ? 10.870 3.749 21.783 1.00 41.17 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A N 1
1427 ATOM 208 C CA . GLY A 1 30 ? 9.879 2.882 21.179 1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A CA 1
1428 ATOM 209 C C . GLY A 1 30 ? 9.289 1.833 22.110 1.00 41.77 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A C 1
1429 ATOM 210 O O . GLY A 1 30 ? 8.092 1.566 22.040 1.00 43.81 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A O 1
1430 ATOM 211 N N . ASP A 1 31 ? 10.103 1.240 22.983 1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A N 1
1431 ATOM 212 C CA . ASP A 1 31 ? 9.600 0.207 23.892 1.00 41.68 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CA 1
1432 ATOM 213 C C . ASP A 1 31 ? 8.353 0.683 24.623 1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A C 1
1433 ATOM 214 O O . ASP A 1 31 ? 8.242 1.856 24.974 1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A O 1
1434 ATOM 215 C CB . ASP A 1 31 ? 10.643 -0.189 24.943 1.00 41.68 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CB 1
1435 ATOM 216 C CG . ASP A 1 31 ? 11.984 -0.550 24.343 1.00 47.29 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CG 1
1436 ATOM 217 O OD1 . ASP A 1 31 ? 12.025 -1.122 23.232 1.00 46.79 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A OD1 1
1437 ATOM 218 O OD2 . ASP A 1 31 ? 13.006 -0.282 25.011 1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A OD2 1
1438 ATOM 219 N N . GLN A 1 32 ? 7.417 -0.232 24.856 1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 107 GLN A N 1
1439 ATOM 220 C CA . GLN A 1 32 ? 6.181 0.101 25.560 1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 107 GLN A CA 1
1440 ATOM 221 C C . GLN A 1 32 ? 6.196 -0.453 26.976 1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 107 GLN A C 1
1441 ATOM 222 O O . GLN A 1 32 ? 6.695 -1.555 27.216 1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 107 GLN A O 1
1442 ATOM 223 C CB . GLN A 1 32 ? 4.972 -0.433 24.796 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 107 GLN A CB 1
1443 ATOM 224 C CG . GLN A 1 32 ? 4.716 0.315 23.498 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 107 GLN A CG 1
1444 ATOM 225 C CD . GLN A 1 32 ? 3.521 -0.219 22.733 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 107 GLN A CD 1
1445 ATOM 226 O OE1 . GLN A 1 32 ? 2.404 -0.263 23.247 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 107 GLN A OE1 1
1446 ATOM 227 N NE2 . GLN A 1 32 ? 3.754 -0.622 21.491 1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 107 GLN A NE2 1
1447 ATOM 228 N N . MET A 1 33 ? 5.641 0.320 27.905 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 108 MET A N 1
1448 ATOM 229 C CA . MET A 1 33 ? 5.608 -0.055 29.316 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 108 MET A CA 1
1449 ATOM 230 C C . MET A 1 33 ? 4.265 0.193 29.986 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 108 MET A C 1
1450 ATOM 231 O O . MET A 1 33 ? 3.483 1.032 29.547 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 108 MET A O 1
1451 ATOM 232 C CB . MET A 1 33 ? 6.694 0.719 30.074 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 108 MET A CB 1
1452 ATOM 233 C CG . MET A 1 33 ? 8.114 0.291 29.736 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 108 MET A CG 1
1453 ATOM 234 S SD . MET A 1 33 ? 9.353 1.517 30.215 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 108 MET A SD 1
1454 ATOM 235 C CE . MET A 1 33 ? 8.961 2.819 29.081 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 108 MET A CE 1
1455 ATOM 236 N N . VAL A 1 34 ? 4.018 -0.548 31.061 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A N 1
1456 ATOM 237 C CA . VAL A 1 34 ? 2.800 -0.421 31.854 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CA 1
1457 ATOM 238 C C . VAL A 1 34 ? 3.133 0.448 33.071 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A C 1
1458 ATOM 239 O O . VAL A 1 34 ? 4.143 0.222 33.734 1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A O 1
1459 ATOM 240 C CB . VAL A 1 34 ? 2.322 -1.795 32.370 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CB 1
1460 ATOM 241 C CG1 . VAL A 1 34 ? 1.071 -1.623 33.223 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CG1 1
1461 ATOM 242 C CG2 . VAL A 1 34 ? 2.045 -2.731 31.195 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CG2 1
1462 ATOM 243 N N . VAL A 1 35 ? 2.289 1.431 33.368 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A N 1
1463 ATOM 244 C CA . VAL A 1 35 ? 2.522 2.310 34.514 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CA 1
1464 ATOM 245 C C . VAL A 1 35 ? 1.962 1.724 35.815 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A C 1
1465 ATOM 246 O O . VAL A 1 35 ? 0.766 1.440 35.910 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A O 1
1466 ATOM 247 C CB . VAL A 1 35 ? 1.889 3.696 34.284 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CB 1
1467 ATOM 248 C CG1 . VAL A 1 35 ? 2.107 4.571 35.505 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CG1 1
1468 ATOM 249 C CG2 . VAL A 1 35 ? 2.491 4.343 33.041 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CG2 1
1469 ATOM 250 N N . LEU A 1 36 ? 2.826 1.550 36.815 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A N 1
1470 ATOM 251 C CA . LEU A 1 36 ? 2.401 0.989 38.098 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CA 1
1471 ATOM 252 C C . LEU A 1 36 ? 2.126 2.060 39.150 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A C 1
1472 ATOM 253 O O . LEU A 1 36 ? 1.167 1.955 39.910 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A O 1
1473 ATOM 254 C CB . LEU A 1 36 ? 3.452 0.024 38.641 1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CB 1
1474 ATOM 255 C CG . LEU A 1 36 ? 4.001 -1.058 37.711 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CG 1
1475 ATOM 256 C CD1 . LEU A 1 36 ? 4.770 -2.068 38.569 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CD1 1
1476 ATOM 257 C CD2 . LEU A 1 36 ? 2.876 -1.754 36.955 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CD2 1
1477 ATOM 258 N N . GLU A 1 37 ? 2.987 3.072 39.207 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A N 1
1478 ATOM 259 C CA . GLU A 1 37 ? 2.831 4.179 40.149 1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CA 1
1479 ATOM 260 C C . GLU A 1 37 ? 3.113 5.449 39.377 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A C 1
1480 ATOM 261 O O . GLU A 1 37 ? 4.098 5.532 38.644 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A O 1
1481 ATOM 262 C CB . GLU A 1 37 ? 3.815 4.080 41.317 1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CB 1
1482 ATOM 263 C CG . GLU A 1 37 ? 3.629 2.872 42.217 1.00 43.66 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CG 1
1483 ATOM 264 C CD . GLU A 1 37 ? 4.670 2.807 43.329 1.00 48.09 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CD 1
1484 ATOM 265 O OE1 . GLU A 1 37 ? 4.674 1.806 44.081 1.00 51.07 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A OE1 1
1485 ATOM 266 O OE2 . GLU A 1 37 ? 5.480 3.756 43.450 1.00 44.57 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A OE2 1
1486 ATOM 267 N N . GLU A 1 38 ? 2.246 6.436 39.548 1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A N 1
1487 ATOM 268 C CA . GLU A 1 38 ? 2.387 7.703 38.853 1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CA 1
1488 ATOM 269 C C . GLU A 1 38 ? 2.798 8.760 39.881 1.00 45.95 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A C 1
1489 ATOM 270 O O . GLU A 1 38 ? 2.070 9.718 40.138 1.00 47.48 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A O 1
1490 ATOM 271 C CB . GLU A 1 38 ? 1.050 8.037 38.188 1.00 46.63 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CB 1
1491 ATOM 272 C CG . GLU A 1 38 ? 1.101 9.108 37.125 1.00 52.38 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CG 1
1492 ATOM 273 C CD . GLU A 1 38 ? -0.187 9.176 36.325 1.00 55.07 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CD 1
1493 ATOM 274 O OE1 . GLU A 1 38 ? -0.534 8.175 35.659 1.00 55.80 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A OE1 1
1494 ATOM 275 O OE2 . GLU A 1 38 ? -0.855 10.229 36.362 1.00 60.95 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A OE2 1
1495 ATOM 276 N N . SER A 1 39 ? 3.986 8.567 40.452 1.00 47.39 ? ? ? ? ? ? 114 SER A N 1
1496 ATOM 277 C CA . SER A 1 39 ? 4.537 9.445 41.482 1.00 49.04 ? ? ? ? ? ? 114 SER A CA 1
1497 ATOM 278 C C . SER A 1 39 ? 5.346 10.656 40.999 1.00 48.27 ? ? ? ? ? ? 114 SER A C 1
1498 ATOM 279 O O . SER A 1 39 ? 6.543 10.759 41.273 1.00 51.26 ? ? ? ? ? ? 114 SER A O 1
1499 ATOM 280 C CB . SER A 1 39 ? 5.412 8.621 42.434 1.00 52.89 ? ? ? ? ? ? 114 SER A CB 1
1500 ATOM 281 O OG . SER A 1 39 ? 4.691 7.538 43.000 1.00 57.97 ? ? ? ? ? ? 114 SER A OG 1
1501 ATOM 282 N N . GLY A 1 40 ? 4.700 11.572 40.288 1.00 45.70 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A N 1
1502 ATOM 283 C CA . GLY A 1 40 ? 5.391 12.765 39.827 1.00 42.46 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A CA 1
1503 ATOM 284 C C . GLY A 1 40 ? 6.474 12.618 38.771 1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A C 1
1504 ATOM 285 O O . GLY A 1 40 ? 6.242 12.079 37.690 1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A O 1
1505 ATOM 286 N N . GLU A 1 41 ? 7.670 13.102 39.094 1.00 38.51 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A N 1
1506 ATOM 287 C CA . GLU A 1 41 ? 8.800 13.077 38.166 1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A CA 1
1507 ATOM 288 C C . GLU A 1 41 ? 9.235 11.669 37.773 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A C 1
1508 ATOM 289 O O . GLU A 1 41 ? 9.690 11.441 36.652 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A O 1
1509 ATOM 290 C CB . GLU A 1 41 ? 9.970 13.850 38.776 1.00 41.01 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A CB 1
1510 ATOM 291 C CG . GLU A 1 41 ? 11.043 14.255 37.786 1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A CG 1
1511 ATOM 292 C CD . GLU A 1 41 ? 11.948 15.339 38.347 1.00 47.88 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A CD 1
1512 ATOM 293 O OE1 . GLU A 1 41 ? 12.714 15.059 39.298 1.00 47.58 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A OE1 1
1513 ATOM 294 O OE2 . GLU A 1 41 ? 11.869 16.482 37.843 1.00 46.83 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A OE2 1
1514 ATOM 295 N N . TRP A 1 42 ? 9.108 10.731 38.704 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A N 1
1515 ATOM 296 C CA . TRP A 1 42 ? 9.447 9.342 38.435 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CA 1
1516 ATOM 297 C C . TRP A 1 42 ? 8.205 8.476 38.550 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A C 1
1517 ATOM 298 O O . TRP A 1 42 ? 7.371 8.680 39.438 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A O 1
1518 ATOM 299 C CB . TRP A 1 42 ? 10.498 8.809 39.416 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CB 1
1519 ATOM 300 C CG . TRP A 1 42 ? 11.822 9.459 39.292 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CG 1
1520 ATOM 301 C CD1 . TRP A 1 42 ? 12.194 10.673 39.795 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CD1 1
1521 ATOM 302 C CD2 . TRP A 1 42 ? 12.944 8.965 38.555 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CD2 1
1522 ATOM 303 N NE1 . TRP A 1 42 ? 13.484 10.965 39.415 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A NE1 1
1523 ATOM 304 C CE2 . TRP A 1 42 ? 13.966 9.936 38.651 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CE2 1
1524 ATOM 305 C CE3 . TRP A 1 42 ? 13.184 7.796 37.818 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CE3 1
1525 ATOM 306 C CZ2 . TRP A 1 42 ? 15.217 9.771 38.038 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CZ2 1
1526 ATOM 307 C CZ3 . TRP A 1 42 ? 14.428 7.633 37.205 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CZ3 1
1527 ATOM 308 C CH2 . TRP A 1 42 ? 15.428 8.620 37.321 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CH2 1
1528 ATOM 309 N N . TRP A 1 43 ? 8.089 7.513 37.642 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A N 1
1529 ATOM 310 C CA . TRP A 1 43 ? 6.974 6.579 37.642 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CA 1
1530 ATOM 311 C C . TRP A 1 43 ? 7.520 5.168 37.766 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A C 1
1531 ATOM 312 O O . TRP A 1 43 ? 8.601 4.865 37.260 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A O 1
1532 ATOM 313 C CB . TRP A 1 43 ? 6.174 6.678 36.341 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CB 1
1533 ATOM 314 C CG . TRP A 1 43 ? 5.389 7.934 36.172 1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CG 1
1534 ATOM 315 C CD1 . TRP A 1 43 ? 5.365 9.015 37.007 1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CD1 1
1535 ATOM 316 C CD2 . TRP A 1 43 ? 4.499 8.238 35.095 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CD2 1
1536 ATOM 317 N NE1 . TRP A 1 43 ? 4.511 9.973 36.516 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A NE1 1
1537 ATOM 318 C CE2 . TRP A 1 43 ? 3.967 9.522 35.345 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CE2 1
1538 ATOM 319 C CE3 . TRP A 1 43 ? 4.098 7.548 33.944 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CE3 1
1539 ATOM 320 C CZ2 . TRP A 1 43 ? 3.051 10.131 34.481 1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CZ2 1
1540 ATOM 321 C CZ3 . TRP A 1 43 ? 3.190 8.155 33.086 1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CZ3 1
1541 ATOM 322 C CH2 . TRP A 1 43 ? 2.676 9.436 33.362 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CH2 1
1542 ATOM 323 N N . LYS A 1 44 ? 6.782 4.306 38.451 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A N 1
1543 ATOM 324 C CA . LYS A 1 44 ? 7.199 2.924 38.582 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CA 1
1544 ATOM 325 C C . LYS A 1 44 ? 6.518 2.250 37.401 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A C 1
1545 ATOM 326 O O . LYS A 1 44 ? 5.310 2.380 37.226 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A O 1
1546 ATOM 327 C CB . LYS A 1 44 ? 6.712 2.321 39.904 1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CB 1
1547 ATOM 328 C CG . LYS A 1 44 ? 7.267 0.921 40.157 1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CG 1
1548 ATOM 329 C CD . LYS A 1 44 ? 6.930 0.399 41.547 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CD 1
1549 ATOM 330 C CE . LYS A 1 44 ? 7.595 -0.955 41.792 1.00 42.51 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CE 1
1550 ATOM 331 N NZ . LYS A 1 44 ? 7.334 -1.486 43.162 1.00 42.00 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A NZ 1
1551 ATOM 332 N N . ALA A 1 45 ? 7.294 1.558 36.576 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A N 1
1552 ATOM 333 C CA . ALA A 1 45 ? 6.735 0.902 35.402 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A CA 1
1553 ATOM 334 C C . ALA A 1 45 ? 7.155 -0.550 35.276 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A C 1
1554 ATOM 335 O O . ALA A 1 45 ? 7.969 -1.054 36.055 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A O 1
1555 ATOM 336 C CB . ALA A 1 45 ? 7.135 1.661 34.142 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A CB 1
1556 ATOM 337 N N . ARG A 1 46 ? 6.588 -1.207 34.272 1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A N 1
1557 ATOM 338 C CA . ARG A 1 46 ? 6.857 -2.608 33.998 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CA 1
1558 ATOM 339 C C . ARG A 1 46 ? 7.136 -2.775 32.512 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A C 1
1559 ATOM 340 O O . ARG A 1 46 ? 6.379 -2.296 31.677 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A O 1
1560 ATOM 341 C CB . ARG A 1 46 ? 5.642 -3.447 34.390 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CB 1
1561 ATOM 342 C CG . ARG A 1 46 ? 5.743 -4.916 34.026 1.00 43.03 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CG 1
1562 ATOM 343 C CD . ARG A 1 46 ? 4.461 -5.649 34.385 1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CD 1
1563 ATOM 344 N NE . ARG A 1 46 ? 4.167 -5.550 35.812 1.00 45.50 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NE 1
1564 ATOM 345 C CZ . ARG A 1 46 ? 3.091 -4.957 36.313 1.00 46.83 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CZ 1
1565 ATOM 346 N NH1 . ARG A 1 46 ? 2.198 -4.405 35.499 1.00 48.08 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NH1 1
1566 ATOM 347 N NH2 . ARG A 1 46 ? 2.884 -4.943 37.626 1.00 47.66 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NH2 1
1567 ATOM 348 N N . SER A 1 47 ? 8.227 -3.454 32.185 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 123 SER A N 1
1568 ATOM 349 C CA . SER A 1 47 ? 8.584 -3.679 30.790 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 123 SER A CA 1
1569 ATOM 350 C C . SER A 1 47 ? 7.759 -4.808 30.183 1.00 44.87 ? ? ? ? ? ? 123 SER A C 1
1570 ATOM 351 O O . SER A 1 47 ? 7.747 -5.922 30.706 1.00 44.72 ? ? ? ? ? ? 123 SER A O 1
1571 ATOM 352 C CB . SER A 1 47 ? 10.072 -4.026 30.672 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 123 SER A CB 1
1572 ATOM 353 O OG . SER A 1 47 ? 10.415 -4.351 29.334 1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 123 SER A OG 1
1573 ATOM 354 N N . LEU A 1 48 ? 7.066 -4.515 29.085 1.00 47.41 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A N 1
1574 ATOM 355 C CA . LEU A 1 48 ? 6.266 -5.524 28.400 1.00 49.82 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CA 1
1575 ATOM 356 C C . LEU A 1 48 ? 7.193 -6.558 27.772 1.00 53.82 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A C 1
1576 ATOM 357 O O . LEU A 1 48 ? 6.757 -7.626 27.348 1.00 54.71 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A O 1
1577 ATOM 358 C CB . LEU A 1 48 ? 5.402 -4.887 27.307 1.00 48.16 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CB 1
1578 ATOM 359 C CG . LEU A 1 48 ? 4.156 -4.098 27.711 1.00 45.76 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CG 1
1579 ATOM 360 C CD1 . LEU A 1 48 ? 4.519 -2.998 28.680 1.00 48.82 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CD1 1
1580 ATOM 361 C CD2 . LEU A 1 48 ? 3.505 -3.526 26.468 1.00 43.90 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CD2 1
1581 ATOM 362 N N . ALA A 1 49 ? 8.478 -6.229 27.709 1.00 56.29 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A N 1
1582 ATOM 363 C CA . ALA A 1 49 ? 9.463 -7.133 27.135 1.00 57.66 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A CA 1
1583 ATOM 364 C C . ALA A 1 49 ? 9.987 -8.090 28.201 1.00 58.58 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A C 1
1584 ATOM 365 O O . ALA A 1 49 ? 9.558 -9.241 28.286 1.00 59.91 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A O 1
1585 ATOM 366 C CB . ALA A 1 49 ? 10.614 -6.334 26.534 1.00 58.46 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A CB 1
1586 ATOM 367 N N . THR A 1 50 ? 10.907 -7.598 29.022 1.00 59.72 ? ? ? ? ? ? 126 THR A N 1
1587 ATOM 368 C CA . THR A 1 50 ? 11.515 -8.396 30.080 1.00 60.28 ? ? ? ? ? ? 126 THR A CA 1
1588 ATOM 369 C C . THR A 1 50 ? 10.619 -8.533 31.304 1.00 59.30 ? ? ? ? ? ? 126 THR A C 1
1589 ATOM 370 O O . THR A 1 50 ? 11.006 -9.154 32.295 1.00 57.97 ? ? ? ? ? ? 126 THR A O 1
1590 ATOM 371 C CB . THR A 1 50 ? 12.846 -7.770 30.537 1.00 61.26 ? ? ? ? ? ? 126 THR A CB 1
1591 ATOM 372 O OG1 . THR A 1 50 ? 12.597 -6.473 31.095 1.00 61.67 ? ? ? ? ? ? 126 THR A OG1 1
1592 ATOM 373 C CG2 . THR A 1 50 ? 13.796 -7.628 29.359 1.00 61.98 ? ? ? ? ? ? 126 THR A CG2 1
1593 ATOM 374 N N . ARG A 1 51 ? 9.424 -7.956 31.234 1.00 59.62 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A N 1
1594 ATOM 375 C CA . ARG A 1 51 ? 8.493 -7.998 32.355 1.00 58.74 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CA 1
1595 ATOM 376 C C . ARG A 1 51 ? 9.112 -7.449 33.628 1.00 56.83 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A C 1
1596 ATOM 377 O O . ARG A 1 51 ? 8.579 -7.649 34.720 1.00 56.32 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A O 1
1597 ATOM 378 C CB . ARG A 1 51 ? 8.000 -9.425 32.603 1.00 62.05 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CB 1
1598 ATOM 379 C CG . ARG A 1 51 ? 6.875 -9.847 31.680 1.00 65.69 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CG 1
1599 ATOM 380 C CD . ARG A 1 51 ? 5.665 -8.936 31.875 1.00 70.08 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CD 1
1600 ATOM 381 N NE . ARG A 1 51 ? 4.530 -9.320 31.039 1.00 73.85 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A NE 1
1601 ATOM 382 C CZ . ARG A 1 51 ? 4.564 -9.385 29.712 1.00 74.78 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CZ 1
1602 ATOM 383 N NH1 . ARG A 1 51 ? 5.679 -9.088 29.061 1.00 75.74 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A NH1 1
1603 ATOM 384 N NH2 . ARG A 1 51 ? 3.482 -9.745 29.033 1.00 75.75 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A NH2 1
1604 ATOM 385 N N . LYS A 1 52 ? 10.237 -6.755 33.492 1.00 53.42 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A N 1
1605 ATOM 386 C CA . LYS A 1 52 ? 10.895 -6.189 34.659 1.00 51.16 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A CA 1
1606 ATOM 387 C C . LYS A 1 52 ? 10.237 -4.886 35.095 1.00 47.04 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A C 1
1607 ATOM 388 O O . LYS A 1 52 ? 9.660 -4.161 34.285 1.00 43.08 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A O 1
1608 ATOM 389 C CB . LYS A 1 52 ? 12.386 -5.969 34.387 1.00 53.49 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A CB 1
1609 ATOM 390 C CG . LYS A 1 52 ? 13.151 -5.392 35.580 1.00 57.21 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A CG 1
1610 ATOM 391 C CD . LYS A 1 52 ? 12.784 -6.097 36.893 1.00 60.48 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A CD 1
1611 ATOM 392 C CE . LYS A 1 52 ? 13.005 -7.604 36.830 1.00 62.93 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A CE 1
1612 ATOM 393 N NZ . LYS A 1 52 ? 12.573 -8.274 38.090 1.00 63.07 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A NZ 1
1613 ATOM 394 N N . GLU A 1 53 ? 10.328 -4.601 36.388 1.00 45.96 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A N 1
1614 ATOM 395 C CA . GLU A 1 53 ? 9.730 -3.404 36.951 1.00 43.60 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A CA 1
1615 ATOM 396 C C . GLU A 1 53 ? 10.797 -2.491 37.537 1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A C 1
1616 ATOM 397 O O . GLU A 1 53 ? 11.820 -2.955 38.043 1.00 41.05 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A O 1
1617 ATOM 398 C CB . GLU A 1 53 ? 8.716 -3.800 38.025 1.00 44.33 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A CB 1
1618 ATOM 399 C CG . GLU A 1 53 ? 7.702 -4.823 37.526 1.00 49.93 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A CG 1
1619 ATOM 400 C CD . GLU A 1 53 ? 6.671 -5.207 38.568 1.00 52.79 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A CD 1
1620 ATOM 401 O OE1 . GLU A 1 53 ? 7.066 -5.602 39.683 1.00 57.09 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A OE1 1
1621 ATOM 402 O OE2 . GLU A 1 53 ? 5.463 -5.128 38.267 1.00 56.77 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A OE2 1
1622 ATOM 403 N N . GLY A 1 54 ? 10.547 -1.188 37.454 1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A N 1
1623 ATOM 404 C CA . GLY A 1 54 ? 11.479 -0.204 37.972 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A CA 1
1624 ATOM 405 C C . GLY A 1 54 ? 10.943 1.202 37.774 1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A C 1
1625 ATOM 406 O O . GLY A 1 54 ? 9.857 1.384 37.215 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A O 1
1626 ATOM 407 N N . TYR A 1 55 ? 11.690 2.202 38.233 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A N 1
1627 ATOM 408 C CA . TYR A 1 55 ? 11.262 3.588 38.087 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CA 1
1628 ATOM 409 C C . TYR A 1 55 ? 11.823 4.187 36.808 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A C 1
1629 ATOM 410 O O . TYR A 1 55 ? 12.963 3.918 36.440 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A O 1
1630 ATOM 411 C CB . TYR A 1 55 ? 11.712 4.404 39.299 1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CB 1
1631 ATOM 412 C CG . TYR A 1 55 ? 11.035 3.974 40.580 1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CG 1
1632 ATOM 413 C CD1 . TYR A 1 55 ? 9.692 4.274 40.817 1.00 39.72 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CD1 1
1633 ATOM 414 C CD2 . TYR A 1 55 ? 11.724 3.234 41.539 1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CD2 1
1634 ATOM 415 C CE1 . TYR A 1 55 ? 9.050 3.847 41.981 1.00 40.43 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CE1 1
1635 ATOM 416 C CE2 . TYR A 1 55 ? 11.093 2.800 42.705 1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CE2 1
1636 ATOM 417 C CZ . TYR A 1 55 ? 9.756 3.108 42.918 1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CZ 1
1637 ATOM 418 O OH . TYR A 1 55 ? 9.119 2.658 44.056 1.00 45.56 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A OH 1
1638 ATOM 419 N N . ILE A 1 56 ? 11.007 4.994 36.135 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 132 ILE A N 1
1639 ATOM 420 C CA . ILE A 1 56 ? 11.395 5.641 34.884 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 132 ILE A CA 1
1640 ATOM 421 C C . ILE A 1 56 ? 11.040 7.123 34.945 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 132 ILE A C 1
1641 ATOM 422 O O . ILE A 1 56 ? 10.174 7.525 35.723 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 132 ILE A O 1
1642 ATOM 423 C CB . ILE A 1 56 ? 10.638 5.042 33.688 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 132 ILE A CB 1
1643 ATOM 424 C CG1 . ILE A 1 56 ? 9.129 5.291 33.855 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 132 ILE A CG1 1
1644 ATOM 425 C CG2 . ILE A 1 56 ? 10.945 3.555 33.580 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 132 ILE A CG2 1
1645 ATOM 426 C CD1 . ILE A 1 56 ? 8.277 4.849 32.676 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 132 ILE A CD1 1
1646 ATOM 427 N N . PRO A 1 57 ? 11.721 7.958 34.138 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A N 1
1647 ATOM 428 C CA . PRO A 1 57 ? 11.486 9.405 34.076 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CA 1
1648 ATOM 429 C C . PRO A 1 57 ? 10.140 9.620 33.398 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A C 1
1649 ATOM 430 O O . PRO A 1 57 ? 9.963 9.199 32.263 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A O 1
1650 ATOM 431 C CB . PRO A 1 57 ? 12.632 9.894 33.189 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CB 1
1651 ATOM 432 C CG . PRO A 1 57 ? 13.689 8.812 33.361 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CG 1
1652 ATOM 433 C CD . PRO A 1 57 ? 12.819 7.604 33.225 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CD 1
1653 ATOM 434 N N . SER A 1 58 ? 9.199 10.280 34.068 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 134 SER A N 1
1654 ATOM 435 C CA . SER A 1 58 ? 7.879 10.486 33.469 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 134 SER A CA 1
1655 ATOM 436 C C . SER A 1 58 ? 7.885 11.311 32.180 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 134 SER A C 1
1656 ATOM 437 O O . SER A 1 58 ? 6.984 11.175 31.352 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 134 SER A O 1
1657 ATOM 438 C CB . SER A 1 58 ? 6.914 11.109 34.493 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 134 SER A CB 1
1658 ATOM 439 O OG . SER A 1 58 ? 7.391 12.342 35.006 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 134 SER A OG 1
1659 ATOM 440 N N . ASN A 1 59 ? 8.907 12.142 31.993 1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A N 1
1660 ATOM 441 C CA . ASN A 1 59 ? 8.989 12.985 30.799 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A CA 1
1661 ATOM 442 C C . ASN A 1 59 ? 9.609 12.264 29.602 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A C 1
1662 ATOM 443 O O . ASN A 1 59 ? 9.748 12.841 28.524 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A O 1
1663 ATOM 444 C CB . ASN A 1 59 ? 9.799 14.250 31.105 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A CB 1
1664 ATOM 445 C CG . ASN A 1 59 ? 11.276 13.968 31.254 1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A CG 1
1665 ATOM 446 O OD1 . ASN A 1 59 ? 11.680 13.120 32.045 1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A OD1 1
1666 ATOM 447 N ND2 . ASN A 1 59 ? 12.093 14.682 30.491 1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A ND2 1
1667 ATOM 448 N N . TYR A 1 60 ? 9.991 11.006 29.793 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A N 1
1668 ATOM 449 C CA . TYR A 1 60 ? 10.580 10.213 28.719 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CA 1
1669 ATOM 450 C C . TYR A 1 60 ? 9.563 9.316 28.018 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A C 1
1670 ATOM 451 O O . TYR A 1 60 ? 9.905 8.617 27.065 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A O 1
1671 ATOM 452 C CB . TYR A 1 60 ? 11.704 9.331 29.264 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CB 1
1672 ATOM 453 C CG . TYR A 1 60 ? 13.055 9.999 29.351 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CG 1
1673 ATOM 454 C CD1 . TYR A 1 60 ? 13.227 11.209 30.027 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CD1 1
1674 ATOM 455 C CD2 . TYR A 1 60 ? 14.176 9.399 28.777 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CD2 1
1675 ATOM 456 C CE1 . TYR A 1 60 ? 14.493 11.803 30.128 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CE1 1
1676 ATOM 457 C CE2 . TYR A 1 60 ? 15.436 9.978 28.872 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CE2 1
1677 ATOM 458 C CZ . TYR A 1 60 ? 15.590 11.175 29.546 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CZ 1
1678 ATOM 459 O OH . TYR A 1 60 ? 16.846 11.727 29.640 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A OH 1
1679 ATOM 460 N N . VAL A 1 61 ? 8.322 9.332 28.493 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 137 VAL A N 1
1680 ATOM 461 C CA . VAL A 1 61 ? 7.280 8.491 27.915 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 137 VAL A CA 1
1681 ATOM 462 C C . VAL A 1 61 ? 6.003 9.262 27.606 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 137 VAL A C 1
1682 ATOM 463 O O . VAL A 1 61 ? 5.822 10.393 28.052 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 137 VAL A O 1
1683 ATOM 464 C CB . VAL A 1 61 ? 6.922 7.323 28.868 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 137 VAL A CB 1
1684 ATOM 465 C CG1 . VAL A 1 61 ? 8.174 6.517 29.199 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 137 VAL A CG1 1
1685 ATOM 466 C CG2 . VAL A 1 61 ? 6.280 7.859 30.132 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 137 VAL A CG2 1
1686 ATOM 467 N N . ALA A 1 62 ? 5.110 8.634 26.846 1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A N 1
1687 ATOM 468 C CA . ALA A 1 62 ? 3.844 9.260 26.489 1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A CA 1
1688 ATOM 469 C C . ALA A 1 62 ? 2.827 8.209 26.052 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A C 1
1689 ATOM 470 O O . ALA A 1 62 ? 3.194 7.069 25.751 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A O 1
1690 ATOM 471 C CB . ALA A 1 62 ? 4.064 10.277 25.369 1.00 35.23 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A CB 1
1691 ATOM 472 N N . ARG A 1 63 ? 1.553 8.593 26.026 1.00 39.77 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A N 1
1692 ATOM 473 C CA . ARG A 1 63 ? 0.497 7.676 25.603 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CA 1
1693 ATOM 474 C C . ARG A 1 63 ? 0.874 7.166 24.226 1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A C 1
1694 ATOM 475 O O . ARG A 1 63 ? 1.474 7.893 23.431 1.00 43.15 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A O 1
1695 ATOM 476 C CB . ARG A 1 63 ? -0.857 8.393 25.518 1.00 47.51 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CB 1
1696 ATOM 477 C CG . ARG A 1 63 ? -2.029 7.477 25.124 1.00 54.90 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CG 1
1697 ATOM 478 C CD . ARG A 1 63 ? -2.763 7.976 23.875 1.00 59.83 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CD 1
1698 ATOM 479 N NE . ARG A 1 63 ? -3.327 9.316 24.041 1.00 63.21 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NE 1
1699 ATOM 480 C CZ . ARG A 1 63 ? -3.949 9.994 23.077 1.00 65.78 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CZ 1
1700 ATOM 481 N NH1 . ARG A 1 63 ? -4.089 9.462 21.870 1.00 66.48 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NH1 1
1701 ATOM 482 N NH2 . ARG A 1 63 ? -4.427 11.208 23.317 1.00 67.91 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NH2 1
1702 ATOM 483 N N . VAL A 1 64 ? 0.524 5.920 23.937 1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A N 1
1703 ATOM 484 C CA . VAL A 1 64 ? 0.845 5.338 22.642 1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CA 1
1704 ATOM 485 C C . VAL A 1 64 ? 0.149 6.090 21.509 1.00 41.86 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A C 1
1705 ATOM 486 O O . VAL A 1 64 ? -0.977 6.558 21.664 1.00 37.75 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A O 1
1706 ATOM 487 C CB . VAL A 1 64 ? 0.432 3.856 22.582 1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CB 1
1707 ATOM 488 C CG1 . VAL A 1 64 ? 0.810 3.270 21.232 1.00 46.12 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG1 1
1708 ATOM 489 C CG2 . VAL A 1 64 ? 1.105 3.084 23.710 1.00 45.39 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG2 1
1709 ATOM 490 N N . ASP A 1 65 ? 0.835 6.201 20.375 1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A N 1
1710 ATOM 491 C CA . ASP A 1 65 ? 0.307 6.893 19.199 1.00 46.01 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A CA 1
1711 ATOM 492 C C . ASP A 1 65 ? -0.155 8.323 19.494 1.00 45.18 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A C 1
1712 ATOM 493 O O . ASP A 1 65 ? -0.796 8.958 18.659 1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A O 1
1713 ATOM 494 C CB . ASP A 1 65 ? -0.846 6.087 18.586 1.00 47.67 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A CB 1
1714 ATOM 495 C CG . ASP A 1 65 ? -1.453 6.766 17.368 1.00 53.70 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A CG 1
1715 ATOM 496 O OD1 . ASP A 1 65 ? -0.705 7.048 16.404 1.00 56.22 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A OD1 1
1716 ATOM 497 O OD2 . ASP A 1 65 ? -2.678 7.021 17.374 1.00 55.21 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A OD2 1
1717 ATOM 498 N N . SER A 1 66 ? 0.175 8.836 20.676 1.00 44.75 ? ? ? ? ? ? 142 SER A N 1
1718 ATOM 499 C CA . SER A 1 66 ? -0.223 10.193 21.026 1.00 40.56 ? ? ? ? ? ? 142 SER A CA 1
1719 ATOM 500 C C . SER A 1 66 ? 0.496 11.171 20.108 1.00 40.45 ? ? ? ? ? ? 142 SER A C 1
1720 ATOM 501 O O . SER A 1 66 ? 1.394 10.794 19.355 1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 142 SER A O 1
1721 ATOM 502 C CB . SER A 1 66 ? 0.115 10.506 22.486 1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 142 SER A CB 1
1722 ATOM 503 O OG . SER A 1 66 ? 1.513 10.490 22.707 1.00 44.57 ? ? ? ? ? ? 142 SER A OG 1
1723 ATOM 504 N N . LEU A 1 67 ? 0.100 12.433 20.181 1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A N 1
1724 ATOM 505 C CA . LEU A 1 67 ? 0.682 13.459 19.341 1.00 38.43 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CA 1
1725 ATOM 506 C C . LEU A 1 67 ? 2.130 13.790 19.733 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A C 1
1726 ATOM 507 O O . LEU A 1 67 ? 2.885 14.325 18.922 1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A O 1
1727 ATOM 508 C CB . LEU A 1 67 ? -0.209 14.698 19.406 1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CB 1
1728 ATOM 509 C CG . LEU A 1 67 ? -0.103 15.747 18.306 1.00 42.60 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CG 1
1729 ATOM 510 C CD1 . LEU A 1 67 ? -0.249 15.088 16.943 1.00 43.56 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CD1 1
1730 ATOM 511 C CD2 . LEU A 1 67 ? -1.192 16.785 18.515 1.00 43.86 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CD2 1
1731 ATOM 512 N N . GLU A 1 68 ? 2.524 13.450 20.960 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A N 1
1732 ATOM 513 C CA . GLU A 1 68 ? 3.885 13.721 21.423 1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CA 1
1733 ATOM 514 C C . GLU A 1 68 ? 4.907 12.742 20.866 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A C 1
1734 ATOM 515 O O . GLU A 1 68 ? 6.103 12.902 21.104 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A O 1
1735 ATOM 516 C CB . GLU A 1 68 ? 3.986 13.681 22.955 1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CB 1
1736 ATOM 517 C CG . GLU A 1 68 ? 3.033 14.592 23.692 1.00 43.36 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CG 1
1737 ATOM 518 C CD . GLU A 1 68 ? 1.662 13.977 23.860 1.00 47.09 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CD 1
1738 ATOM 519 O OE1 . GLU A 1 68 ? 1.553 12.993 24.622 1.00 50.21 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A OE1 1
1739 ATOM 520 O OE2 . GLU A 1 68 ? 0.698 14.462 23.232 1.00 49.26 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A OE2 1
1740 ATOM 521 N N . THR A 1 69 ? 4.446 11.727 20.141 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 145 THR A N 1
1741 ATOM 522 C CA . THR A 1 69 ? 5.356 10.735 19.576 1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 145 THR A CA 1
1742 ATOM 523 C C . THR A 1 69 ? 5.897 11.148 18.209 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 145 THR A C 1
1743 ATOM 524 O O . THR A 1 69 ? 6.795 10.496 17.669 1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 145 THR A O 1
1744 ATOM 525 C CB . THR A 1 69 ? 4.673 9.357 19.420 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 145 THR A CB 1
1745 ATOM 526 O OG1 . THR A 1 69 ? 3.556 9.474 18.529 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 145 THR A OG1 1
1746 ATOM 527 C CG2 . THR A 1 69 ? 4.186 8.843 20.768 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 145 THR A CG2 1
1747 ATOM 528 N N . GLU A 1 70 ? 5.352 12.227 17.653 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A N 1
1748 ATOM 529 C CA . GLU A 1 70 ? 5.781 12.712 16.341 1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CA 1
1749 ATOM 530 C C . GLU A 1 70 ? 6.996 13.628 16.437 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A C 1
1750 ATOM 531 O O . GLU A 1 70 ? 7.146 14.377 17.401 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A O 1
1751 ATOM 532 C CB . GLU A 1 70 ? 4.640 13.462 15.653 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CB 1
1752 ATOM 533 C CG . GLU A 1 70 ? 3.381 12.637 15.415 1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CG 1
1753 ATOM 534 C CD . GLU A 1 70 ? 3.588 11.490 14.437 1.00 43.96 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CD 1
1754 ATOM 535 O OE1 . GLU A 1 70 ? 2.598 10.784 14.143 1.00 45.04 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A OE1 1
1755 ATOM 536 O OE2 . GLU A 1 70 ? 4.729 11.294 13.961 1.00 44.83 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A OE2 1
1756 ATOM 537 N N . GLU A 1 71 ? 7.853 13.566 15.420 1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A N 1
1757 ATOM 538 C CA . GLU A 1 71 ? 9.068 14.370 15.364 1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A CA 1
1758 ATOM 539 C C . GLU A 1 71 ? 8.770 15.853 15.159 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A C 1
1759 ATOM 540 O O . GLU A 1 71 ? 9.519 16.716 15.611 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A O 1
1760 ATOM 541 C CB . GLU A 1 71 ? 9.966 13.871 14.225 1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A CB 1
1761 ATOM 542 C CG . GLU A 1 71 ? 9.300 13.944 12.843 1.00 48.61 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A CG 1
1762 ATOM 543 C CD . GLU A 1 71 ? 10.202 13.469 11.708 1.00 50.30 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A CD 1
1763 ATOM 544 O OE1 . GLU A 1 71 ? 10.629 12.294 11.728 1.00 53.72 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A OE1 1
1764 ATOM 545 O OE2 . GLU A 1 71 ? 10.481 14.272 10.792 1.00 50.02 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A OE2 1
1765 ATOM 546 N N . TRP A 1 72 ? 7.667 16.140 14.478 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A N 1
1766 ATOM 547 C CA . TRP A 1 72 ? 7.278 17.513 14.188 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CA 1
1767 ATOM 548 C C . TRP A 1 72 ? 6.376 18.196 15.220 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A C 1
1768 ATOM 549 O O . TRP A 1 72 ? 6.019 19.362 15.042 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A O 1
1769 ATOM 550 C CB . TRP A 1 72 ? 6.612 17.580 12.804 1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CB 1
1770 ATOM 551 C CG . TRP A 1 72 ? 5.597 16.496 12.555 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CG 1
1771 ATOM 552 C CD1 . TRP A 1 72 ? 5.796 15.332 11.868 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CD1 1
1772 ATOM 553 C CD2 . TRP A 1 72 ? 4.251 16.438 13.057 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CD2 1
1773 ATOM 554 N NE1 . TRP A 1 72 ? 4.661 14.555 11.910 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A NE1 1
1774 ATOM 555 C CE2 . TRP A 1 72 ? 3.699 15.208 12.633 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CE2 1
1775 ATOM 556 C CE3 . TRP A 1 72 ? 3.461 17.306 13.822 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CE3 1
1776 ATOM 557 C CZ2 . TRP A 1 72 ? 2.386 14.821 12.950 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CZ2 1
1777 ATOM 558 C CZ3 . TRP A 1 72 ? 2.157 16.921 14.140 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CZ3 1
1778 ATOM 559 C CH2 . TRP A 1 72 ? 1.634 15.685 13.701 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CH2 1
1779 ATOM 560 N N . PHE A 1 73 ? 6.011 17.498 16.294 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A N 1
1780 ATOM 561 C CA . PHE A 1 73 ? 5.147 18.110 17.305 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CA 1
1781 ATOM 562 C C . PHE A 1 73 ? 5.932 18.502 18.552 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A C 1
1782 ATOM 563 O O . PHE A 1 73 ? 6.750 17.731 19.054 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A O 1
1783 ATOM 564 C CB . PHE A 1 73 ? 4.018 17.158 17.717 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CB 1
1784 ATOM 565 C CG . PHE A 1 73 ? 2.939 17.821 18.540 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CG 1
1785 ATOM 566 C CD1 . PHE A 1 73 ? 2.010 18.672 17.942 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CD1 1
1786 ATOM 567 C CD2 . PHE A 1 73 ? 2.883 17.638 19.915 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CD2 1
1787 ATOM 568 C CE1 . PHE A 1 73 ? 1.041 19.331 18.709 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CE1 1
1788 ATOM 569 C CE2 . PHE A 1 73 ? 1.921 18.292 20.686 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CE2 1
1789 ATOM 570 C CZ . PHE A 1 73 ? 1.002 19.138 20.083 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CZ 1
1790 ATOM 571 N N . PHE A 1 74 ? 5.687 19.712 19.044 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A N 1
1791 ATOM 572 C CA . PHE A 1 74 ? 6.354 20.189 20.248 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A CA 1
1792 ATOM 573 C C . PHE A 1 74 ? 5.312 20.528 21.300 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A C 1
1793 ATOM 574 O O . PHE A 1 74 ? 4.665 21.570 21.242 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A O 1
1794 ATOM 575 C CB . PHE A 1 74 ? 7.222 21.413 19.941 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A CB 1
1795 ATOM 576 C CG . PHE A 1 74 ? 8.474 21.084 19.184 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A CG 1
1796 ATOM 577 C CD1 . PHE A 1 74 ? 8.412 20.600 17.885 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A CD1 1
1797 ATOM 578 C CD2 . PHE A 1 74 ? 9.718 21.218 19.790 1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A CD2 1
1798 ATOM 579 C CE1 . PHE A 1 74 ? 9.567 20.252 17.199 1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A CE1 1
1799 ATOM 580 C CE2 . PHE A 1 74 ? 10.882 20.870 19.109 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A CE2 1
1800 ATOM 581 C CZ . PHE A 1 74 ? 10.807 20.387 17.815 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A CZ 1
1801 ATOM 582 N N . LYS A 1 75 ? 5.166 19.635 22.269 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A N 1
1802 ATOM 583 C CA . LYS A 1 75 ? 4.184 19.796 23.330 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CA 1
1803 ATOM 584 C C . LYS A 1 75 ? 4.542 20.828 24.391 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A C 1
1804 ATOM 585 O O . LYS A 1 75 ? 5.694 20.927 24.824 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A O 1
1805 ATOM 586 C CB . LYS A 1 75 ? 3.948 18.449 24.010 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CB 1
1806 ATOM 587 C CG . LYS A 1 75 ? 2.898 18.468 25.107 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CG 1
1807 ATOM 588 C CD . LYS A 1 75 ? 2.807 17.098 25.748 1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CD 1
1808 ATOM 589 C CE . LYS A 1 75 ? 1.685 17.017 26.762 1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CE 1
1809 ATOM 590 N NZ . LYS A 1 75 ? 1.620 15.655 27.371 1.00 49.26 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A NZ 1
1810 ATOM 591 N N . GLY A 1 76 ? 3.533 21.589 24.801 1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 152 GLY A N 1
1811 ATOM 592 C CA . GLY A 1 76 ? 3.700 22.594 25.835 1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 152 GLY A CA 1
1812 ATOM 593 C C . GLY A 1 76 ? 4.665 23.742 25.605 1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 152 GLY A C 1
1813 ATOM 594 O O . GLY A 1 76 ? 5.125 24.348 26.570 1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 152 GLY A O 1
1814 ATOM 595 N N . ILE A 1 77 ? 4.984 24.059 24.354 1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A N 1
1815 ATOM 596 C CA . ILE A 1 77 ? 5.904 25.165 24.094 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CA 1
1816 ATOM 597 C C . ILE A 1 77 ? 5.107 26.395 23.661 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A C 1
1817 ATOM 598 O O . ILE A 1 77 ? 4.214 26.305 22.818 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A O 1
1818 ATOM 599 C CB . ILE A 1 77 ? 6.937 24.797 22.999 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CB 1
1819 ATOM 600 C CG1 . ILE A 1 77 ? 7.982 25.906 22.873 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CG1 1
1820 ATOM 601 C CG2 . ILE A 1 77 ? 6.235 24.597 21.663 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CG2 1
1821 ATOM 602 C CD1 . ILE A 1 77 ? 9.083 25.598 21.889 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CD1 1
1822 ATOM 603 N N . SER A 1 78 ? 5.418 27.542 24.251 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 154 SER A N 1
1823 ATOM 604 C CA . SER A 1 78 ? 4.716 28.781 23.927 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 154 SER A CA 1
1824 ATOM 605 C C . SER A 1 78 ? 5.199 29.353 22.600 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 154 SER A C 1
1825 ATOM 606 O O . SER A 1 78 ? 6.224 28.928 22.064 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 154 SER A O 1
1826 ATOM 607 C CB . SER A 1 78 ? 4.979 29.827 25.004 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 154 SER A CB 1
1827 ATOM 608 O OG . SER A 1 78 ? 6.347 30.199 24.972 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 154 SER A OG 1
1828 ATOM 609 N N . ARG A 1 79 ? 4.461 30.328 22.080 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A N 1
1829 ATOM 610 C CA . ARG A 1 79 ? 4.845 30.988 20.839 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CA 1
1830 ATOM 611 C C . ARG A 1 79 ? 6.261 31.560 20.957 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A C 1
1831 ATOM 612 O O . ARG A 1 79 ? 7.114 31.292 20.116 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A O 1
1832 ATOM 613 C CB . ARG A 1 79 ? 3.877 32.129 20.524 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CB 1
1833 ATOM 614 C CG . ARG A 1 79 ? 4.426 33.144 19.518 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CG 1
1834 ATOM 615 C CD . ARG A 1 79 ? 3.545 34.377 19.479 1.00 37.38 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CD 1
1835 ATOM 616 N NE . ARG A 1 79 ? 2.299 34.106 18.786 1.00 42.94 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A NE 1
1836 ATOM 617 C CZ . ARG A 1 79 ? 2.072 34.426 17.517 1.00 49.13 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CZ 1
1837 ATOM 618 N NH1 . ARG A 1 79 ? 3.012 35.036 16.800 1.00 50.45 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A NH1 1
1838 ATOM 619 N NH2 . ARG A 1 79 ? 0.917 34.104 16.954 1.00 47.33 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A NH2 1
1839 ATOM 620 N N . LYS A 1 80 ? 6.507 32.349 22.000 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A N 1
1840 ATOM 621 C CA . LYS A 1 80 ? 7.822 32.958 22.186 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CA 1
1841 ATOM 622 C C . LYS A 1 80 ? 8.945 31.936 22.252 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A C 1
1842 ATOM 623 O O . LYS A 1 80 ? 9.993 32.133 21.639 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A O 1
1843 ATOM 624 C CB . LYS A 1 80 ? 7.853 33.827 23.453 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CB 1
1844 ATOM 625 C CG . LYS A 1 80 ? 6.870 34.992 23.445 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CG 1
1845 ATOM 626 C CD . LYS A 1 80 ? 7.119 35.954 22.291 1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CD 1
1846 ATOM 627 C CE . LYS A 1 80 ? 8.498 36.576 22.358 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CE 1
1847 ATOM 628 N NZ . LYS A 1 80 ? 8.671 37.582 21.279 1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A NZ 1
1848 ATOM 629 N N . ASP A 1 81 ? 8.756 30.855 23.004 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 157 ASP A N 1
1849 ATOM 630 C CA . ASP A 1 81 ? 9.811 29.853 23.074 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 157 ASP A CA 1
1850 ATOM 631 C C . ASP A 1 81 ? 9.963 29.121 21.742 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 157 ASP A C 1
1851 ATOM 632 O O . ASP A 1 81 ? 11.064 28.713 21.370 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 157 ASP A O 1
1852 ATOM 633 C CB . ASP A 1 81 ? 9.573 28.851 24.212 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 157 ASP A CB 1
1853 ATOM 634 C CG . ASP A 1 81 ? 9.858 29.449 25.588 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 157 ASP A CG 1
1854 ATOM 635 O OD1 . ASP A 1 81 ? 10.818 30.236 25.712 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 157 ASP A OD1 1
1855 ATOM 636 O OD2 . ASP A 1 81 ? 9.145 29.108 26.551 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 157 ASP A OD2 1
1856 ATOM 637 N N . ALA A 1 82 ? 8.861 28.947 21.020 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A N 1
1857 ATOM 638 C CA . ALA A 1 82 ? 8.940 28.305 19.712 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A CA 1
1858 ATOM 639 C C . ALA A 1 82 ? 9.867 29.159 18.839 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A C 1
1859 ATOM 640 O O . ALA A 1 82 ? 10.682 28.630 18.087 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A O 1
1860 ATOM 641 C CB . ALA A 1 82 ? 7.555 28.219 19.080 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A CB 1
1861 ATOM 642 N N . GLU A 1 83 ? 9.753 30.482 18.951 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A N 1
1862 ATOM 643 C CA . GLU A 1 83 ? 10.597 31.371 18.149 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A CA 1
1863 ATOM 644 C C . GLU A 1 83 ? 12.064 31.256 18.545 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A C 1
1864 ATOM 645 O O . GLU A 1 83 ? 12.942 31.153 17.687 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A O 1
1865 ATOM 646 C CB . GLU A 1 83 ? 10.176 32.837 18.301 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A CB 1
1866 ATOM 647 C CG . GLU A 1 83 ? 8.683 33.090 18.234 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A CG 1
1867 ATOM 648 C CD . GLU A 1 83 ? 8.341 34.574 18.234 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A CD 1
1868 ATOM 649 O OE1 . GLU A 1 83 ? 9.054 35.363 18.894 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A OE1 1
1869 ATOM 650 O OE2 . GLU A 1 83 ? 7.338 34.947 17.592 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A OE2 1
1870 ATOM 651 N N . ARG A 1 84 ? 12.331 31.292 19.847 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A N 1
1871 ATOM 652 C CA . ARG A 1 84 ? 13.703 31.203 20.341 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CA 1
1872 ATOM 653 C C . ARG A 1 84 ? 14.381 29.891 19.930 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A C 1
1873 ATOM 654 O O . ARG A 1 84 ? 15.550 29.877 19.554 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A O 1
1874 ATOM 655 C CB . ARG A 1 84 ? 13.717 31.356 21.875 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CB 1
1875 ATOM 656 C CG . ARG A 1 84 ? 13.167 32.703 22.353 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CG 1
1876 ATOM 657 C CD . ARG A 1 84 ? 12.850 32.739 23.854 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CD 1
1877 ATOM 658 N NE . ARG A 1 84 ? 12.272 34.032 24.225 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NE 1
1878 ATOM 659 C CZ . ARG A 1 84 ? 11.259 34.195 25.072 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CZ 1
1879 ATOM 660 N NH1 . ARG A 1 84 ? 10.698 33.146 25.650 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NH1 1
1880 ATOM 661 N NH2 . ARG A 1 84 ? 10.786 35.411 25.320 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NH2 1
1881 ATOM 662 N N . GLN A 1 85 ? 13.658 28.783 20.001 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A N 1
1882 ATOM 663 C CA . GLN A 1 85 ? 14.257 27.507 19.632 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CA 1
1883 ATOM 664 C C . GLN A 1 85 ? 14.495 27.393 18.126 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A C 1
1884 ATOM 665 O O . GLN A 1 85 ? 15.554 26.935 17.693 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A O 1
1885 ATOM 666 C CB . GLN A 1 85 ? 13.395 26.361 20.168 1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CB 1
1886 ATOM 667 C CG . GLN A 1 85 ? 13.525 26.235 21.689 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CG 1
1887 ATOM 668 C CD . GLN A 1 85 ? 12.566 25.236 22.310 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CD 1
1888 ATOM 669 O OE1 . GLN A 1 85 ? 12.342 24.150 21.771 1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A OE1 1
1889 ATOM 670 N NE2 . GLN A 1 85 ? 12.017 25.590 23.474 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A NE2 1
1890 ATOM 671 N N . LEU A 1 86 ? 13.528 27.821 17.323 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A N 1
1891 ATOM 672 C CA . LEU A 1 86 ? 13.697 27.769 15.871 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CA 1
1892 ATOM 673 C C . LEU A 1 86 ? 14.817 28.694 15.395 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A C 1
1893 ATOM 674 O O . LEU A 1 86 ? 15.490 28.406 14.404 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A O 1
1894 ATOM 675 C CB . LEU A 1 86 ? 12.389 28.140 15.165 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CB 1
1895 ATOM 676 C CG . LEU A 1 86 ? 11.361 27.017 15.053 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CG 1
1896 ATOM 677 C CD1 . LEU A 1 86 ? 10.021 27.556 14.584 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CD1 1
1897 ATOM 678 C CD2 . LEU A 1 86 ? 11.897 25.967 14.095 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CD2 1
1898 ATOM 679 N N . LEU A 1 87 ? 15.021 29.801 16.103 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A N 1
1899 ATOM 680 C CA . LEU A 1 87 ? 16.057 30.758 15.727 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CA 1
1900 ATOM 681 C C . LEU A 1 87 ? 17.438 30.366 16.234 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A C 1
1901 ATOM 682 O O . LEU A 1 87 ? 18.444 30.942 15.823 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A O 1
1902 ATOM 683 C CB . LEU A 1 87 ? 15.695 32.156 16.236 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CB 1
1903 ATOM 684 C CG . LEU A 1 87 ? 14.481 32.837 15.595 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CG 1
1904 ATOM 685 C CD1 . LEU A 1 87 ? 14.189 34.139 16.329 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CD1 1
1905 ATOM 686 C CD2 . LEU A 1 87 ? 14.746 33.101 14.112 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CD2 1
1906 ATOM 687 N N . ALA A 1 88 ? 17.484 29.386 17.128 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 164 ALA A N 1
1907 ATOM 688 C CA . ALA A 1 88 ? 18.752 28.925 17.679 1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 164 ALA A CA 1
1908 ATOM 689 C C . ALA A 1 88 ? 19.612 28.353 16.561 1.00 41.48 ? ? ? ? ? ? 164 ALA A C 1
1909 ATOM 690 O O . ALA A 1 88 ? 19.099 27.822 15.577 1.00 41.54 ? ? ? ? ? ? 164 ALA A O 1
1910 ATOM 691 C CB . ALA A 1 88 ? 18.509 27.862 18.743 1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 164 ALA A CB 1
1911 ATOM 692 N N . PRO A 1 89 ? 20.940 28.453 16.699 1.00 44.18 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A N 1
1912 ATOM 693 C CA . PRO A 1 89 ? 21.845 27.931 15.676 1.00 46.13 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A CA 1
1913 ATOM 694 C C . PRO A 1 89 ? 21.648 26.430 15.486 1.00 46.36 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A C 1
1914 ATOM 695 O O . PRO A 1 89 ? 21.467 25.696 16.455 1.00 48.25 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A O 1
1915 ATOM 696 C CB . PRO A 1 89 ? 23.222 28.276 16.246 1.00 47.44 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A CB 1
1916 ATOM 697 C CG . PRO A 1 89 ? 22.925 29.543 17.057 1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A CG 1
1917 ATOM 698 C CD . PRO A 1 89 ? 21.717 29.043 17.800 1.00 45.55 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A CD 1
1918 ATOM 699 N N . GLY A 1 90 ? 21.679 25.977 14.238 1.00 45.67 ? ? ? ? ? ? 166 GLY A N 1
1919 ATOM 700 C CA . GLY A 1 90 ? 21.506 24.561 13.976 1.00 44.65 ? ? ? ? ? ? 166 GLY A CA 1
1920 ATOM 701 C C . GLY A 1 90 ? 20.260 24.303 13.163 1.00 42.49 ? ? ? ? ? ? 166 GLY A C 1
1921 ATOM 702 O O . GLY A 1 90 ? 20.095 23.236 12.575 1.00 45.65 ? ? ? ? ? ? 166 GLY A O 1
1922 ATOM 703 N N . ASN A 1 91 ? 19.369 25.284 13.142 1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A N 1
1923 ATOM 704 C CA . ASN A 1 91 ? 18.138 25.165 12.382 1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A CA 1
1924 ATOM 705 C C . ASN A 1 91 ? 18.357 25.830 11.038 1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A C 1
1925 ATOM 706 O O . ASN A 1 91 ? 19.352 26.524 10.831 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A O 1
1926 ATOM 707 C CB . ASN A 1 91 ? 16.989 25.839 13.128 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A CB 1
1927 ATOM 708 C CG . ASN A 1 91 ? 16.651 25.129 14.422 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A CG 1
1928 ATOM 709 O OD1 . ASN A 1 91 ? 16.162 23.999 14.410 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A OD1 1
1929 ATOM 710 N ND2 . ASN A 1 91 ? 16.930 25.779 15.548 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A ND2 1
1930 ATOM 711 N N . MET A 1 92 ? 17.423 25.625 10.124 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 168 MET A N 1
1931 ATOM 712 C CA . MET A 1 92 ? 17.565 26.213 8.815 1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 168 MET A CA 1
1932 ATOM 713 C C . MET A 1 92 ? 16.271 26.772 8.270 1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 168 MET A C 1
1933 ATOM 714 O O . MET A 1 92 ? 15.203 26.658 8.873 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 168 MET A O 1
1934 ATOM 715 C CB . MET A 1 92 ? 18.144 25.185 7.840 1.00 44.18 ? ? ? ? ? ? 168 MET A CB 1
1935 ATOM 716 C CG . MET A 1 92 ? 17.335 23.903 7.732 1.00 54.38 ? ? ? ? ? ? 168 MET A CG 1
1936 ATOM 717 S SD . MET A 1 92 ? 18.133 22.682 6.661 1.00 64.13 ? ? ? ? ? ? 168 MET A SD 1
1937 ATOM 718 C CE . MET A 1 92 ? 16.982 21.309 6.772 1.00 61.43 ? ? ? ? ? ? 168 MET A CE 1
1938 ATOM 719 N N . LEU A 1 93 ? 16.398 27.395 7.112 1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A N 1
1939 ATOM 720 C CA . LEU A 1 93 ? 15.282 27.996 6.428 1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CA 1
1940 ATOM 721 C C . LEU A 1 93 ? 14.225 26.899 6.263 1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A C 1
1941 ATOM 722 O O . LEU A 1 93 ? 14.523 25.803 5.783 1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A O 1
1942 ATOM 723 C CB . LEU A 1 93 ? 15.793 28.542 5.086 1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CB 1
1943 ATOM 724 C CG . LEU A 1 93 ? 14.947 29.495 4.248 1.00 43.17 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CG 1
1944 ATOM 725 C CD1 . LEU A 1 93 ? 13.850 28.727 3.565 1.00 46.74 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD1 1
1945 ATOM 726 C CD2 . LEU A 1 93 ? 14.411 30.615 5.130 1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD2 1
1946 ATOM 727 N N . GLY A 1 94 ? 13.001 27.180 6.703 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 170 GLY A N 1
1947 ATOM 728 C CA . GLY A 1 94 ? 11.940 26.197 6.594 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 170 GLY A CA 1
1948 ATOM 729 C C . GLY A 1 94 ? 11.789 25.301 7.815 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 170 GLY A C 1
1949 ATOM 730 O O . GLY A 1 94 ? 10.841 24.523 7.889 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 170 GLY A O 1
1950 ATOM 731 N N . SER A 1 95 ? 12.719 25.384 8.767 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 171 SER A N 1
1951 ATOM 732 C CA . SER A 1 95 ? 12.617 24.563 9.973 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 171 SER A CA 1
1952 ATOM 733 C C . SER A 1 95 ? 11.302 24.917 10.655 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 171 SER A C 1
1953 ATOM 734 O O . SER A 1 95 ? 10.928 26.091 10.731 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 171 SER A O 1
1954 ATOM 735 C CB . SER A 1 95 ? 13.801 24.818 10.910 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 171 SER A CB 1
1955 ATOM 736 O OG . SER A 1 95 ? 15.016 24.359 10.331 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 171 SER A OG 1
1956 ATOM 737 N N . PHE A 1 96 ? 10.599 23.905 11.153 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A N 1
1957 ATOM 738 C CA . PHE A 1 96 ? 9.305 24.147 11.769 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CA 1
1958 ATOM 739 C C . PHE A 1 96 ? 8.979 23.279 12.974 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A C 1
1959 ATOM 740 O O . PHE A 1 96 ? 9.781 22.465 13.439 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A O 1
1960 ATOM 741 C CB . PHE A 1 96 ? 8.204 23.901 10.747 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CB 1
1961 ATOM 742 C CG . PHE A 1 96 ? 8.053 22.449 10.379 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CG 1
1962 ATOM 743 C CD1 . PHE A 1 96 ? 9.047 21.791 9.663 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CD1 1
1963 ATOM 744 C CD2 . PHE A 1 96 ? 6.941 21.724 10.802 1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CD2 1
1964 ATOM 745 C CE1 . PHE A 1 96 ? 8.937 20.432 9.375 1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CE1 1
1965 ATOM 746 C CE2 . PHE A 1 96 ? 6.821 20.368 10.521 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CE2 1
1966 ATOM 747 C CZ . PHE A 1 96 ? 7.821 19.719 9.806 1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CZ 1
1967 ATOM 748 N N . MET A 1 97 ? 7.762 23.479 13.462 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 173 MET A N 1
1968 ATOM 749 C CA . MET A 1 97 ? 7.222 22.711 14.562 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 173 MET A CA 1
1969 ATOM 750 C C . MET A 1 97 ? 5.732 22.983 14.598 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 173 MET A C 1
1970 ATOM 751 O O . MET A 1 97 ? 5.272 24.069 14.235 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 173 MET A O 1
1971 ATOM 752 C CB . MET A 1 97 ? 7.856 23.094 15.916 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 173 MET A CB 1
1972 ATOM 753 C CG . MET A 1 97 ? 7.406 24.421 16.534 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 173 MET A CG 1
1973 ATOM 754 S SD . MET A 1 97 ? 7.997 24.656 18.269 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 173 MET A SD 1
1974 ATOM 755 C CE . MET A 1 97 ? 9.721 24.659 18.068 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 173 MET A CE 1
1975 ATOM 756 N N . ILE A 1 98 ? 4.978 21.961 14.971 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A N 1
1976 ATOM 757 C CA . ILE A 1 98 ? 3.543 22.082 15.130 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CA 1
1977 ATOM 758 C C . ILE A 1 98 ? 3.467 22.070 16.647 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A C 1
1978 ATOM 759 O O . ILE A 1 98 ? 4.119 21.252 17.290 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A O 1
1979 ATOM 760 C CB . ILE A 1 98 ? 2.781 20.854 14.588 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CB 1
1980 ATOM 761 C CG1 . ILE A 1 98 ? 2.992 20.713 13.076 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CG1 1
1981 ATOM 762 C CG2 . ILE A 1 98 ? 1.304 20.989 14.929 1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CG2 1
1982 ATOM 763 C CD1 . ILE A 1 98 ? 2.432 21.855 12.254 1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CD1 1
1983 ATOM 764 N N . ARG A 1 99 ? 2.687 22.972 17.221 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A N 1
1984 ATOM 765 C CA . ARG A 1 99 ? 2.581 23.063 18.669 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A CA 1
1985 ATOM 766 C C . ARG A 1 99 ? 1.146 23.376 19.052 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A C 1
1986 ATOM 767 O O . ARG A 1 99 ? 0.327 23.693 18.190 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A O 1
1987 ATOM 768 C CB . ARG A 1 99 ? 3.510 24.175 19.165 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A CB 1
1988 ATOM 769 C CG . ARG A 1 99 ? 3.224 25.521 18.508 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A CG 1
1989 ATOM 770 C CD . ARG A 1 99 ? 4.268 26.584 18.839 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A CD 1
1990 ATOM 771 N NE . ARG A 1 99 ? 4.005 27.829 18.116 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A NE 1
1991 ATOM 772 C CZ . ARG A 1 99 ? 2.998 28.655 18.386 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A CZ 1
1992 ATOM 773 N NH1 . ARG A 1 99 ? 2.153 28.376 19.369 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A NH1 1
1993 ATOM 774 N NH2 . ARG A 1 99 ? 2.820 29.750 17.660 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A NH2 1
1994 ATOM 775 N N . ASP A 1 100 ? 0.841 23.267 20.342 1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 176 ASP A N 1
1995 ATOM 776 C CA . ASP A 1 100 ? -0.496 23.576 20.835 1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 176 ASP A CA 1
1996 ATOM 777 C C . ASP A 1 100 ? -0.676 25.079 20.710 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 176 ASP A C 1
1997 ATOM 778 O O . ASP A 1 100 ? 0.251 25.840 20.984 1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 176 ASP A O 1
1998 ATOM 779 C CB . ASP A 1 100 ? -0.644 23.171 22.303 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 176 ASP A CB 1
1999 ATOM 780 C CG . ASP A 1 100 ? -0.625 21.670 22.502 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 176 ASP A CG 1
2000 ATOM 781 O OD1 . ASP A 1 100 ? -1.468 20.989 21.881 1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 176 ASP A OD1 1
2001 ATOM 782 O OD2 . ASP A 1 100 ? 0.221 21.175 23.281 1.00 39.59 ? ? ? ? ? ? 176 ASP A OD2 1
2002 ATOM 783 N N . SER A 1 101 ? -1.857 25.512 20.291 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 177 SER A N 1
2003 ATOM 784 C CA . SER A 1 101 ? -2.111 26.939 20.138 1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 177 SER A CA 1
2004 ATOM 785 C C . SER A 1 101 ? -2.382 27.591 21.491 1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 177 SER A C 1
2005 ATOM 786 O O . SER A 1 101 ? -3.133 27.051 22.301 1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 177 SER A O 1
2006 ATOM 787 C CB . SER A 1 101 ? -3.307 27.163 19.205 1.00 37.36 ? ? ? ? ? ? 177 SER A CB 1
2007 ATOM 788 O OG . SER A 1 101 ? -3.563 28.547 19.022 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 177 SER A OG 1
2008 ATOM 789 N N . GLU A 1 102 ? -1.753 28.740 21.735 1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A N 1
2009 ATOM 790 C CA . GLU A 1 102 ? -1.952 29.479 22.980 1.00 40.38 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CA 1
2010 ATOM 791 C C . GLU A 1 102 ? -3.189 30.359 22.863 1.00 40.93 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A C 1
2011 ATOM 792 O O . GLU A 1 102 ? -3.903 30.579 23.839 1.00 42.98 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A O 1
2012 ATOM 793 C CB . GLU A 1 102 ? -0.746 30.373 23.306 1.00 40.11 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CB 1
2013 ATOM 794 C CG . GLU A 1 102 ? 0.476 29.652 23.866 1.00 41.21 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CG 1
2014 ATOM 795 C CD . GLU A 1 102 ? 1.562 30.619 24.338 1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CD 1
2015 ATOM 796 O OE1 . GLU A 1 102 ? 2.145 31.332 23.494 1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A OE1 1
2016 ATOM 797 O OE2 . GLU A 1 102 ? 1.828 30.671 25.560 1.00 41.89 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A OE2 1
2017 ATOM 798 N N . THR A 1 103 ? -3.439 30.851 21.656 1.00 43.53 ? ? ? ? ? ? 179 THR A N 1
2018 ATOM 799 C CA . THR A 1 103 ? -4.576 31.724 21.395 1.00 45.96 ? ? ? ? ? ? 179 THR A CA 1
2019 ATOM 800 C C . THR A 1 103 ? -5.905 30.983 21.323 1.00 46.67 ? ? ? ? ? ? 179 THR A C 1
2020 ATOM 801 O O . THR A 1 103 ? -6.906 31.426 21.888 1.00 47.49 ? ? ? ? ? ? 179 THR A O 1
2021 ATOM 802 C CB . THR A 1 103 ? -4.378 32.478 20.080 1.00 45.48 ? ? ? ? ? ? 179 THR A CB 1
2022 ATOM 803 O OG1 . THR A 1 103 ? -3.151 33.210 20.142 1.00 49.05 ? ? ? ? ? ? 179 THR A OG1 1
2023 ATOM 804 C CG2 . THR A 1 103 ? -5.525 33.447 19.840 1.00 49.87 ? ? ? ? ? ? 179 THR A CG2 1
2024 ATOM 805 N N . THR A 1 104 ? -5.913 29.864 20.608 1.00 46.55 ? ? ? ? ? ? 180 THR A N 1
2025 ATOM 806 C CA . THR A 1 104 ? -7.121 29.066 20.460 1.00 45.69 ? ? ? ? ? ? 180 THR A CA 1
2026 ATOM 807 C C . THR A 1 104 ? -6.900 27.720 21.140 1.00 46.34 ? ? ? ? ? ? 180 THR A C 1
2027 ATOM 808 O O . THR A 1 104 ? -6.446 26.766 20.509 1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 180 THR A O 1
2028 ATOM 809 C CB . THR A 1 104 ? -7.453 28.825 18.969 1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 180 THR A CB 1
2029 ATOM 810 O OG1 . THR A 1 104 ? -7.483 30.077 18.272 1.00 43.33 ? ? ? ? ? ? 180 THR A OG1 1
2030 ATOM 811 C CG2 . THR A 1 104 ? -8.808 28.148 18.831 1.00 42.29 ? ? ? ? ? ? 180 THR A CG2 1
2031 ATOM 812 N N . LYS A 1 105 ? -7.217 27.649 22.429 1.00 47.48 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A N 1
2032 ATOM 813 C CA . LYS A 1 105 ? -7.042 26.416 23.191 1.00 50.48 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A CA 1
2033 ATOM 814 C C . LYS A 1 105 ? -7.622 25.204 22.462 1.00 51.35 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A C 1
2034 ATOM 815 O O . LYS A 1 105 ? -8.697 25.279 21.866 1.00 54.02 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A O 1
2035 ATOM 816 C CB . LYS A 1 105 ? -7.704 26.550 24.565 1.00 50.87 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A CB 1
2036 ATOM 817 C CG . LYS A 1 105 ? -7.103 27.626 25.461 1.00 52.66 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A CG 1
2037 ATOM 818 C CD . LYS A 1 105 ? -5.673 27.300 25.867 1.00 53.35 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A CD 1
2038 ATOM 819 C CE . LYS A 1 105 ? -5.122 28.359 26.815 1.00 54.97 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A CE 1
2039 ATOM 820 N NZ . LYS A 1 105 ? -3.740 28.051 27.284 1.00 51.89 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A NZ 1
2040 ATOM 821 N N . GLY A 1 106 ? -6.899 24.087 22.508 1.00 50.06 ? ? ? ? ? ? 182 GLY A N 1
2041 ATOM 822 C CA . GLY A 1 106 ? -7.370 22.878 21.857 1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 182 GLY A CA 1
2042 ATOM 823 C C . GLY A 1 106 ? -6.948 22.752 20.406 1.00 46.33 ? ? ? ? ? ? 182 GLY A C 1
2043 ATOM 824 O O . GLY A 1 106 ? -6.833 21.643 19.880 1.00 46.26 ? ? ? ? ? ? 182 GLY A O 1
2044 ATOM 825 N N . SER A 1 107 ? -6.721 23.884 19.750 1.00 43.99 ? ? ? ? ? ? 183 SER A N 1
2045 ATOM 826 C CA . SER A 1 107 ? -6.307 23.866 18.358 1.00 42.16 ? ? ? ? ? ? 183 SER A CA 1
2046 ATOM 827 C C . SER A 1 107 ? -4.790 23.843 18.254 1.00 39.55 ? ? ? ? ? ? 183 SER A C 1
2047 ATOM 828 O O . SER A 1 107 ? -4.094 23.719 19.261 1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 183 SER A O 1
2048 ATOM 829 C CB . SER A 1 107 ? -6.878 25.076 17.615 1.00 44.69 ? ? ? ? ? ? 183 SER A CB 1
2049 ATOM 830 O OG . SER A 1 107 ? -8.295 24.999 17.558 1.00 49.15 ? ? ? ? ? ? 183 SER A OG 1
2050 ATOM 831 N N . TYR A 1 108 ? -4.283 23.973 17.035 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A N 1
2051 ATOM 832 C CA . TYR A 1 108 ? -2.848 23.934 16.804 1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CA 1
2052 ATOM 833 C C . TYR A 1 108 ? -2.340 25.119 15.997 1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A C 1
2053 ATOM 834 O O . TYR A 1 108 ? -3.119 25.863 15.394 1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A O 1
2054 ATOM 835 C CB . TYR A 1 108 ? -2.502 22.630 16.088 1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CB 1
2055 ATOM 836 C CG . TYR A 1 108 ? -2.923 21.420 16.882 1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CG 1
2056 ATOM 837 C CD1 . TYR A 1 108 ? -2.223 21.040 18.026 1.00 38.63 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CD1 1
2057 ATOM 838 C CD2 . TYR A 1 108 ? -4.070 20.703 16.541 1.00 40.44 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CD2 1
2058 ATOM 839 C CE1 . TYR A 1 108 ? -2.654 19.981 18.812 1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CE1 1
2059 ATOM 840 C CE2 . TYR A 1 108 ? -4.513 19.639 17.322 1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CE2 1
2060 ATOM 841 C CZ . TYR A 1 108 ? -3.802 19.284 18.456 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CZ 1
2061 ATOM 842 O OH . TYR A 1 108 ? -4.240 18.244 19.239 1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A OH 1
2062 ATOM 843 N N . SER A 1 109 ? -1.020 25.282 16.002 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 185 SER A N 1
2063 ATOM 844 C CA . SER A 1 109 ? -0.361 26.348 15.265 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 185 SER A CA 1
2064 ATOM 845 C C . SER A 1 109 ? 0.922 25.823 14.641 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 185 SER A C 1
2065 ATOM 846 O O . SER A 1 109 ? 1.560 24.904 15.165 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 185 SER A O 1
2066 ATOM 847 C CB . SER A 1 109 ? -0.032 27.524 16.193 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 185 SER A CB 1
2067 ATOM 848 O OG . SER A 1 109 ? -1.212 28.109 16.714 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 185 SER A OG 1
2068 ATOM 849 N N . LEU A 1 110 ? 1.291 26.409 13.512 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A N 1
2069 ATOM 850 C CA . LEU A 1 110 ? 2.505 26.027 12.819 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CA 1
2070 ATOM 851 C C . LEU A 1 110 ? 3.498 27.176 12.917 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A C 1
2071 ATOM 852 O O . LEU A 1 110 ? 3.136 28.335 12.708 1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A O 1
2072 ATOM 853 C CB . LEU A 1 110 ? 2.204 25.722 11.347 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CB 1
2073 ATOM 854 C CG . LEU A 1 110 ? 3.403 25.483 10.422 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CG 1
2074 ATOM 855 C CD1 . LEU A 1 110 ? 4.200 24.278 10.889 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CD1 1
2075 ATOM 856 C CD2 . LEU A 1 110 ? 2.910 25.277 8.991 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CD2 1
2076 ATOM 857 N N . SER A 1 111 ? 4.739 26.855 13.264 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 187 SER A N 1
2077 ATOM 858 C CA . SER A 1 111 ? 5.791 27.855 13.363 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 187 SER A CA 1
2078 ATOM 859 C C . SER A 1 111 ? 6.855 27.479 12.350 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 187 SER A C 1
2079 ATOM 860 O O . SER A 1 111 ? 7.332 26.339 12.326 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 187 SER A O 1
2080 ATOM 861 C CB . SER A 1 111 ? 6.374 27.895 14.772 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 187 SER A CB 1
2081 ATOM 862 O OG . SER A 1 111 ? 5.403 28.370 15.686 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 187 SER A OG 1
2082 ATOM 863 N N . VAL A 1 112 ? 7.223 28.448 11.517 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A N 1
2083 ATOM 864 C CA . VAL A 1 112 ? 8.190 28.220 10.453 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A CA 1
2084 ATOM 865 C C . VAL A 1 112 ? 9.293 29.272 10.417 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A C 1
2085 ATOM 866 O O . VAL A 1 112 ? 9.031 30.467 10.539 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A O 1
2086 ATOM 867 C CB . VAL A 1 112 ? 7.468 28.224 9.088 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A CB 1
2087 ATOM 868 C CG1 . VAL A 1 112 ? 8.397 27.728 8.005 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A CG1 1
2088 ATOM 869 C CG2 . VAL A 1 112 ? 6.200 27.373 9.167 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A CG2 1
2089 ATOM 870 N N . ARG A 1 113 ? 10.532 28.825 10.257 1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A N 1
2090 ATOM 871 C CA . ARG A 1 113 ? 11.641 29.757 10.187 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CA 1
2091 ATOM 872 C C . ARG A 1 113 ? 11.640 30.422 8.811 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A C 1
2092 ATOM 873 O O . ARG A 1 113 ? 11.501 29.756 7.782 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A O 1
2093 ATOM 874 C CB . ARG A 1 113 ? 12.967 29.038 10.445 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CB 1
2094 ATOM 875 C CG . ARG A 1 113 ? 14.156 29.976 10.408 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CG 1
2095 ATOM 876 C CD . ARG A 1 113 ? 15.349 29.402 11.129 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CD 1
2096 ATOM 877 N NE . ARG A 1 113 ? 16.489 30.308 11.070 1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NE 1
2097 ATOM 878 C CZ . ARG A 1 113 ? 17.626 30.117 11.726 1.00 39.02 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CZ 1
2098 ATOM 879 N NH1 . ARG A 1 113 ? 17.776 29.048 12.498 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NH1 1
2099 ATOM 880 N NH2 . ARG A 1 113 ? 18.619 30.987 11.599 1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NH2 1
2100 ATOM 881 N N . ASP A 1 114 ? 11.784 31.742 8.801 1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A N 1
2101 ATOM 882 C CA . ASP A 1 114 ? 11.774 32.505 7.561 1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CA 1
2102 ATOM 883 C C . ASP A 1 114 ? 12.947 33.479 7.505 1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A C 1
2103 ATOM 884 O O . ASP A 1 114 ? 13.735 33.572 8.448 1.00 38.87 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A O 1
2104 ATOM 885 C CB . ASP A 1 114 ? 10.441 33.250 7.456 1.00 40.35 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CB 1
2105 ATOM 886 C CG . ASP A 1 114 ? 10.327 34.078 6.199 1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CG 1
2106 ATOM 887 O OD1 . ASP A 1 114 ? 10.451 33.500 5.095 1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD1 1
2107 ATOM 888 O OD2 . ASP A 1 114 ? 10.102 35.303 6.327 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD2 1
2108 ATOM 889 N N . TYR A 1 115 ? 13.072 34.192 6.391 1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A N 1
2109 ATOM 890 C CA . TYR A 1 115 ? 14.148 35.158 6.224 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A CA 1
2110 ATOM 891 C C . TYR A 1 115 ? 13.899 36.172 5.117 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A C 1
2111 ATOM 892 O O . TYR A 1 115 ? 13.424 35.825 4.042 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A O 1
2112 ATOM 893 C CB . TYR A 1 115 ? 15.480 34.440 5.951 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A CB 1
2113 ATOM 894 C CG . TYR A 1 115 ? 16.595 35.380 5.523 1.00 39.72 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A CG 1
2114 ATOM 895 C CD1 . TYR A 1 115 ? 16.610 35.944 4.244 1.00 41.35 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A CD1 1
2115 ATOM 896 C CD2 . TYR A 1 115 ? 17.581 35.776 6.423 1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A CD2 1
2116 ATOM 897 C CE1 . TYR A 1 115 ? 17.568 36.883 3.881 1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A CE1 1
2117 ATOM 898 C CE2 . TYR A 1 115 ? 18.542 36.714 6.069 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A CE2 1
2118 ATOM 899 C CZ . TYR A 1 115 ? 18.527 37.265 4.799 1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A CZ 1
2119 ATOM 900 O OH . TYR A 1 115 ? 19.455 38.217 4.458 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A OH 1
2120 ATOM 901 N N . ASP A 1 116 ? 14.224 37.430 5.400 1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A N 1
2121 ATOM 902 C CA . ASP A 1 116 ? 14.108 38.509 4.422 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CA 1
2122 ATOM 903 C C . ASP A 1 116 ? 15.211 39.498 4.770 1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A C 1
2123 ATOM 904 O O . ASP A 1 116 ? 15.595 39.630 5.930 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A O 1
2124 ATOM 905 C CB . ASP A 1 116 ? 12.717 39.170 4.453 1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CB 1
2125 ATOM 906 C CG . ASP A 1 116 ? 12.421 39.880 5.758 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CG 1
2126 ATOM 907 O OD1 . ASP A 1 116 ? 13.004 40.959 6.007 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD1 1
2127 ATOM 908 O OD2 . ASP A 1 116 ? 11.602 39.346 6.537 1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD2 1
2128 ATOM 909 N N . PRO A 1 117 ? 15.759 40.190 3.765 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A N 1
2129 ATOM 910 C CA . PRO A 1 117 ? 16.831 41.155 4.015 1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A CA 1
2130 ATOM 911 C C . PRO A 1 117 ? 16.526 42.256 5.035 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A C 1
2131 ATOM 912 O O . PRO A 1 117 ? 17.430 42.751 5.705 1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A O 1
2132 ATOM 913 C CB . PRO A 1 117 ? 17.116 41.700 2.613 1.00 37.72 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A CB 1
2133 ATOM 914 C CG . PRO A 1 117 ? 15.751 41.556 1.925 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A CG 1
2134 ATOM 915 C CD . PRO A 1 117 ? 15.443 40.144 2.328 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A CD 1
2135 ATOM 916 N N . ARG A 1 118 ? 15.257 42.625 5.165 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A N 1
2136 ATOM 917 C CA . ARG A 1 118 ? 14.870 43.688 6.092 1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A CA 1
2137 ATOM 918 C C . ARG A 1 118 ? 14.901 43.291 7.568 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A C 1
2138 ATOM 919 O O . ARG A 1 118 ? 15.468 44.007 8.397 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A O 1
2139 ATOM 920 C CB . ARG A 1 118 ? 13.477 44.219 5.732 1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A CB 1
2140 ATOM 921 C CG . ARG A 1 118 ? 13.015 45.360 6.622 1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A CG 1
2141 ATOM 922 C CD . ARG A 1 118 ? 11.718 45.982 6.132 1.00 44.79 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A CD 1
2142 ATOM 923 N NE . ARG A 1 118 ? 11.355 47.134 6.955 1.00 48.55 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A NE 1
2143 ATOM 924 C CZ . ARG A 1 118 ? 10.376 47.991 6.675 1.00 46.60 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A CZ 1
2144 ATOM 925 N NH1 . ARG A 1 118 ? 9.638 47.841 5.581 1.00 43.84 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A NH1 1
2145 ATOM 926 N NH2 . ARG A 1 118 ? 10.141 49.007 7.495 1.00 47.58 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A NH2 1
2146 ATOM 927 N N . GLN A 1 119 ? 14.299 42.150 7.891 1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A N 1
2147 ATOM 928 C CA . GLN A 1 119 ? 14.245 41.671 9.269 1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A CA 1
2148 ATOM 929 C C . GLN A 1 119 ? 15.242 40.562 9.590 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A C 1
2149 ATOM 930 O O . GLN A 1 119 ? 15.520 40.288 10.759 1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A O 1
2150 ATOM 931 C CB . GLN A 1 119 ? 12.828 41.189 9.591 1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A CB 1
2151 ATOM 932 C CG . GLN A 1 119 ? 11.775 42.271 9.422 1.00 46.80 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A CG 1
2152 ATOM 933 C CD . GLN A 1 119 ? 10.403 41.840 9.892 1.00 53.51 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A CD 1
2153 ATOM 934 O OE1 . GLN A 1 119 ? 9.435 42.598 9.792 1.00 58.78 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A OE1 1
2154 ATOM 935 N NE2 . GLN A 1 119 ? 10.309 40.622 10.414 1.00 55.40 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A NE2 1
2155 ATOM 936 N N . GLY A 1 120 ? 15.785 39.930 8.556 1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 196 GLY A N 1
2156 ATOM 937 C CA . GLY A 1 120 ? 16.730 38.852 8.773 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 196 GLY A CA 1
2157 ATOM 938 C C . GLY A 1 120 ? 15.982 37.570 9.086 1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 196 GLY A C 1
2158 ATOM 939 O O . GLY A 1 120 ? 14.869 37.360 8.597 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 196 GLY A O 1
2159 ATOM 940 N N . ASP A 1 121 ? 16.583 36.704 9.898 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A N 1
2160 ATOM 941 C CA . ASP A 1 121 ? 15.932 35.451 10.263 1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A CA 1
2161 ATOM 942 C C . ASP A 1 121 ? 14.745 35.758 11.156 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A C 1
2162 ATOM 943 O O . ASP A 1 121 ? 14.864 36.533 12.104 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A O 1
2163 ATOM 944 C CB . ASP A 1 121 ? 16.890 34.535 11.024 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A CB 1
2164 ATOM 945 C CG . ASP A 1 121 ? 18.103 34.171 10.219 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A CG 1
2165 ATOM 946 O OD1 . ASP A 1 121 ? 17.926 33.674 9.089 1.00 37.66 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A OD1 1
2166 ATOM 947 O OD2 . ASP A 1 121 ? 19.231 34.373 10.718 1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A OD2 1
2167 ATOM 948 N N . THR A 1 122 ? 13.601 35.161 10.849 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 198 THR A N 1
2168 ATOM 949 C CA . THR A 1 122 ? 12.409 35.361 11.659 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 198 THR A CA 1
2169 ATOM 950 C C . THR A 1 122 ? 11.631 34.062 11.726 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 198 THR A C 1
2170 ATOM 951 O O . THR A 1 122 ? 11.946 33.090 11.036 1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 198 THR A O 1
2171 ATOM 952 C CB . THR A 1 122 ? 11.466 36.425 11.067 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 198 THR A CB 1
2172 ATOM 953 O OG1 . THR A 1 122 ? 10.897 35.931 9.847 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 198 THR A OG1 1
2173 ATOM 954 C CG2 . THR A 1 122 ? 12.226 37.726 10.798 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 198 THR A CG2 1
2174 ATOM 955 N N . VAL A 1 123 ? 10.607 34.056 12.564 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A N 1
2175 ATOM 956 C CA . VAL A 1 123 ? 9.758 32.894 12.708 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A CA 1
2176 ATOM 957 C C . VAL A 1 123 ? 8.329 33.356 12.500 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A C 1
2177 ATOM 958 O O . VAL A 1 123 ? 7.847 34.257 13.189 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A O 1
2178 ATOM 959 C CB . VAL A 1 123 ? 9.912 32.254 14.104 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A CB 1
2179 ATOM 960 C CG1 . VAL A 1 123 ? 8.944 31.100 14.258 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A CG1 1
2180 ATOM 961 C CG2 . VAL A 1 123 ? 11.344 31.768 14.289 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A CG2 1
2181 ATOM 962 N N . LYS A 1 124 ? 7.667 32.752 11.520 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A N 1
2182 ATOM 963 C CA . LYS A 1 124 ? 6.286 33.084 11.208 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CA 1
2183 ATOM 964 C C . LYS A 1 124 ? 5.375 32.019 11.812 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A C 1
2184 ATOM 965 O O . LYS A 1 124 ? 5.728 30.837 11.857 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A O 1
2185 ATOM 966 C CB . LYS A 1 124 ? 6.085 33.151 9.688 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CB 1
2186 ATOM 967 C CG . LYS A 1 124 ? 6.838 34.284 8.966 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CG 1
2187 ATOM 968 C CD . LYS A 1 124 ? 6.383 35.662 9.431 1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CD 1
2188 ATOM 969 C CE . LYS A 1 124 ? 6.901 36.780 8.521 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CE 1
2189 ATOM 970 N NZ . LYS A 1 124 ? 8.386 36.859 8.429 1.00 37.68 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A NZ 1
2190 ATOM 971 N N . HIS A 1 125 ? 4.205 32.445 12.278 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A N 1
2191 ATOM 972 C CA . HIS A 1 125 ? 3.246 31.541 12.900 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CA 1
2192 ATOM 973 C C . HIS A 1 125 ? 1.932 31.506 12.122 1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A C 1
2193 ATOM 974 O O . HIS A 1 125 ? 1.408 32.554 11.740 1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A O 1
2194 ATOM 975 C CB . HIS A 1 125 ? 2.962 32.002 14.331 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CB 1
2195 ATOM 976 C CG . HIS A 1 125 ? 4.183 32.093 15.195 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CG 1
2196 ATOM 977 N ND1 . HIS A 1 125 ? 4.873 30.983 15.634 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A ND1 1
2197 ATOM 978 C CD2 . HIS A 1 125 ? 4.844 33.166 15.691 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CD2 1
2198 ATOM 979 C CE1 . HIS A 1 125 ? 5.904 31.369 16.365 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CE1 1
2199 ATOM 980 N NE2 . HIS A 1 125 ? 5.910 32.689 16.415 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A NE2 1
2200 ATOM 981 N N . TYR A 1 126 ? 1.398 30.307 11.899 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A N 1
2201 ATOM 982 C CA . TYR A 1 126 ? 0.133 30.160 11.183 1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A CA 1
2202 ATOM 983 C C . TYR A 1 126 ? -0.868 29.369 12.004 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A C 1
2203 ATOM 984 O O . TYR A 1 126 ? -0.533 28.338 12.592 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A O 1
2204 ATOM 985 C CB . TYR A 1 126 ? 0.320 29.439 9.846 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A CB 1
2205 ATOM 986 C CG . TYR A 1 126 ? 1.267 30.111 8.889 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A CG 1
2206 ATOM 987 C CD1 . TYR A 1 126 ? 2.645 30.018 9.062 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A CD1 1
2207 ATOM 988 C CD2 . TYR A 1 126 ? 0.785 30.853 7.813 1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A CD2 1
2208 ATOM 989 C CE1 . TYR A 1 126 ? 3.521 30.644 8.188 1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A CE1 1
2209 ATOM 990 C CE2 . TYR A 1 126 ? 1.651 31.485 6.932 1.00 40.31 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A CE2 1
2210 ATOM 991 C CZ . TYR A 1 126 ? 3.018 31.376 7.125 1.00 41.17 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A CZ 1
2211 ATOM 992 O OH . TYR A 1 126 ? 3.884 31.989 6.250 1.00 44.01 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A OH 1
2212 ATOM 993 N N . LYS A 1 127 ? -2.104 29.846 12.045 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A N 1
2213 ATOM 994 C CA . LYS A 1 127 ? -3.131 29.136 12.785 1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CA 1
2214 ATOM 995 C C . LYS A 1 127 ? -3.564 27.926 11.973 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A C 1
2215 ATOM 996 O O . LYS A 1 127 ? -3.773 28.022 10.764 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A O 1
2216 ATOM 997 C CB . LYS A 1 127 ? -4.348 30.028 13.031 1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CB 1
2217 ATOM 998 C CG . LYS A 1 127 ? -4.050 31.284 13.821 1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CG 1
2218 ATOM 999 C CD . LYS A 1 127 ? -5.326 32.041 14.169 1.00 48.65 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CD 1
2219 ATOM 1000 C CE . LYS A 1 127 ? -6.224 31.213 15.080 1.00 50.44 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CE 1
2220 ATOM 1001 N NZ . LYS A 1 127 ? -5.535 30.840 16.353 1.00 50.87 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A NZ 1
2221 ATOM 1002 N N . ILE A 1 128 ? -3.667 26.781 12.638 1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A N 1
2222 ATOM 1003 C CA . ILE A 1 128 ? -4.123 25.563 11.988 1.00 41.36 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CA 1
2223 ATOM 1004 C C . ILE A 1 128 ? -5.515 25.391 12.572 1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A C 1
2224 ATOM 1005 O O . ILE A 1 128 ? -5.670 25.144 13.764 1.00 45.95 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A O 1
2225 ATOM 1006 C CB . ILE A 1 128 ? -3.247 24.349 12.351 1.00 38.96 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CB 1
2226 ATOM 1007 C CG1 . ILE A 1 128 ? -1.815 24.569 11.855 1.00 36.65 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CG1 1
2227 ATOM 1008 C CG2 . ILE A 1 128 ? -3.821 23.094 11.722 1.00 41.66 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CG2 1
2228 ATOM 1009 C CD1 . ILE A 1 128 ? -0.868 23.433 12.194 1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CD1 1
2229 ATOM 1010 N N . ARG A 1 129 ? -6.531 25.553 11.735 1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A N 1
2230 ATOM 1011 C CA . ARG A 1 129 ? -7.905 25.457 12.199 1.00 49.17 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A CA 1
2231 ATOM 1012 C C . ARG A 1 129 ? -8.403 24.023 12.217 1.00 48.51 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A C 1
2232 ATOM 1013 O O . ARG A 1 129 ? -8.200 23.274 11.260 1.00 46.62 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A O 1
2233 ATOM 1014 C CB . ARG A 1 129 ? -8.796 26.312 11.303 1.00 53.02 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A CB 1
2234 ATOM 1015 C CG . ARG A 1 129 ? -9.856 27.100 12.041 1.00 58.13 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A CG 1
2235 ATOM 1016 C CD . ARG A 1 129 ? -10.393 28.169 11.123 1.00 62.86 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A CD 1
2236 ATOM 1017 N NE . ARG A 1 129 ? -9.287 28.849 10.452 1.00 65.94 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A NE 1
2237 ATOM 1018 C CZ . ARG A 1 129 ? -9.402 29.975 9.757 1.00 66.93 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A CZ 1
2238 ATOM 1019 N NH1 . ARG A 1 129 ? -10.581 30.569 9.637 1.00 66.68 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A NH1 1
2239 ATOM 1020 N NH2 . ARG A 1 129 ? -8.335 30.507 9.177 1.00 65.77 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A NH2 1
2240 ATOM 1021 N N . THR A 1 130 ? -9.050 23.647 13.316 1.00 49.04 ? ? ? ? ? ? 206 THR A N 1
2241 ATOM 1022 C CA . THR A 1 130 ? -9.595 22.305 13.461 1.00 52.07 ? ? ? ? ? ? 206 THR A CA 1
2242 ATOM 1023 C C . THR A 1 130 ? -11.055 22.328 13.035 1.00 55.26 ? ? ? ? ? ? 206 THR A C 1
2243 ATOM 1024 O O . THR A 1 130 ? -11.890 22.962 13.685 1.00 55.29 ? ? ? ? ? ? 206 THR A O 1
2244 ATOM 1025 C CB . THR A 1 130 ? -9.505 21.804 14.921 1.00 50.70 ? ? ? ? ? ? 206 THR A CB 1
2245 ATOM 1026 O OG1 . THR A 1 130 ? -8.132 21.738 15.322 1.00 53.22 ? ? ? ? ? ? 206 THR A OG1 1
2246 ATOM 1027 C CG2 . THR A 1 130 ? -10.126 20.417 15.052 1.00 49.00 ? ? ? ? ? ? 206 THR A CG2 1
2247 ATOM 1028 N N . LEU A 1 131 ? -11.351 21.640 11.935 1.00 57.57 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A N 1
2248 ATOM 1029 C CA . LEU A 1 131 ? -12.708 21.575 11.405 1.00 60.16 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CA 1
2249 ATOM 1030 C C . LEU A 1 131 ? -13.527 20.537 12.134 1.00 60.90 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A C 1
2250 ATOM 1031 O O . LEU A 1 131 ? -13.081 19.404 12.324 1.00 60.55 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A O 1
2251 ATOM 1032 C CB . LEU A 1 131 ? -12.707 21.205 9.917 1.00 61.39 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CB 1
2252 ATOM 1033 C CG . LEU A 1 131 ? -12.009 22.117 8.913 1.00 62.55 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CG 1
2253 ATOM 1034 C CD1 . LEU A 1 131 ? -12.615 23.511 8.997 1.00 63.41 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CD1 1
2254 ATOM 1035 C CD2 . LEU A 1 131 ? -10.518 22.145 9.203 1.00 63.18 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CD2 1
2255 ATOM 1036 N N . ASP A 1 132 ? -14.725 20.923 12.553 1.00 62.47 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A N 1
2256 ATOM 1037 C CA . ASP A 1 132 ? -15.602 19.975 13.212 1.00 64.08 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A CA 1
2257 ATOM 1038 C C . ASP A 1 132 ? -15.853 18.929 12.132 1.00 62.20 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A C 1
2258 ATOM 1039 O O . ASP A 1 132 ? -15.928 19.264 10.948 1.00 62.58 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A O 1
2259 ATOM 1040 C CB . ASP A 1 132 ? -16.901 20.666 13.643 1.00 67.26 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A CB 1
2260 ATOM 1041 C CG . ASP A 1 132 ? -17.546 21.453 12.519 1.00 69.12 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A CG 1
2261 ATOM 1042 O OD1 . ASP A 1 132 ? -17.975 20.832 11.524 1.00 71.09 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A OD1 1
2262 ATOM 1043 O OD2 . ASP A 1 132 ? -17.616 22.697 12.630 1.00 70.02 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A OD2 1
2263 ATOM 1044 N N . ASN A 1 133 ? -15.950 17.667 12.532 1.00 60.49 ? ? ? ? ? ? 209 ASN A N 1
2264 ATOM 1045 C CA . ASN A 1 133 ? -16.161 16.571 11.589 1.00 59.46 ? ? ? ? ? ? 209 ASN A CA 1
2265 ATOM 1046 C C . ASN A 1 133 ? -14.867 16.249 10.842 1.00 59.03 ? ? ? ? ? ? 209 ASN A C 1
2266 ATOM 1047 O O . ASN A 1 133 ? -14.889 15.858 9.671 1.00 58.14 ? ? ? ? ? ? 209 ASN A O 1
2267 ATOM 1048 C CB . ASN A 1 133 ? -17.266 16.910 10.581 1.00 59.69 ? ? ? ? ? ? 209 ASN A CB 1
2268 ATOM 1049 C CG . ASN A 1 133 ? -18.611 17.136 11.243 1.00 59.65 ? ? ? ? ? ? 209 ASN A CG 1
2269 ATOM 1050 O OD1 . ASN A 1 133 ? -19.094 16.290 11.997 1.00 60.68 ? ? ? ? ? ? 209 ASN A OD1 1
2270 ATOM 1051 N ND2 . ASN A 1 133 ? -19.230 18.277 10.955 1.00 58.74 ? ? ? ? ? ? 209 ASN A ND2 1
2271 ATOM 1052 N N . GLY A 1 134 ? -13.743 16.424 11.533 1.00 58.21 ? ? ? ? ? ? 210 GLY A N 1
2272 ATOM 1053 C CA . GLY A 1 134 ? -12.445 16.133 10.950 1.00 56.12 ? ? ? ? ? ? 210 GLY A CA 1
2273 ATOM 1054 C C . GLY A 1 134 ? -11.934 17.126 9.923 1.00 55.04 ? ? ? ? ? ? 210 GLY A C 1
2274 ATOM 1055 O O . GLY A 1 134 ? -12.710 17.705 9.156 1.00 53.45 ? ? ? ? ? ? 210 GLY A O 1
2275 ATOM 1056 N N . GLY A 1 135 ? -10.615 17.317 9.910 1.00 52.70 ? ? ? ? ? ? 211 GLY A N 1
2276 ATOM 1057 C CA . GLY A 1 135 ? -10.005 18.234 8.964 1.00 51.64 ? ? ? ? ? ? 211 GLY A CA 1
2277 ATOM 1058 C C . GLY A 1 135 ? -9.080 19.262 9.590 1.00 49.38 ? ? ? ? ? ? 211 GLY A C 1
2278 ATOM 1059 O O . GLY A 1 135 ? -9.305 19.720 10.708 1.00 49.61 ? ? ? ? ? ? 211 GLY A O 1
2279 ATOM 1060 N N . PHE A 1 136 ? -8.038 19.630 8.854 1.00 47.21 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A N 1
2280 ATOM 1061 C CA . PHE A 1 136 ? -7.064 20.611 9.316 1.00 46.41 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A CA 1
2281 ATOM 1062 C C . PHE A 1 136 ? -6.623 21.477 8.150 1.00 46.81 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A C 1
2282 ATOM 1063 O O . PHE A 1 136 ? -6.434 20.983 7.038 1.00 46.39 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A O 1
2283 ATOM 1064 C CB . PHE A 1 136 ? -5.836 19.908 9.894 1.00 45.52 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A CB 1
2284 ATOM 1065 C CG . PHE A 1 136 ? -6.109 19.133 11.147 1.00 43.30 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A CG 1
2285 ATOM 1066 C CD1 . PHE A 1 136 ? -6.431 19.790 12.331 1.00 42.11 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A CD1 1
2286 ATOM 1067 C CD2 . PHE A 1 136 ? -6.038 17.746 11.149 1.00 42.44 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A CD2 1
2287 ATOM 1068 C CE1 . PHE A 1 136 ? -6.676 19.077 13.501 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A CE1 1
2288 ATOM 1069 C CE2 . PHE A 1 136 ? -6.283 17.025 12.313 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A CE2 1
2289 ATOM 1070 C CZ . PHE A 1 136 ? -6.602 17.693 13.492 1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A CZ 1
2290 ATOM 1071 N N . TYR A 1 137 ? -6.457 22.771 8.393 1.00 48.06 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A N 1
2291 ATOM 1072 C CA . TYR A 1 137 ? -6.010 23.646 7.325 1.00 49.08 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A CA 1
2292 ATOM 1073 C C . TYR A 1 137 ? -5.545 25.005 7.803 1.00 48.72 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A C 1
2293 ATOM 1074 O O . TYR A 1 137 ? -5.969 25.507 8.842 1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A O 1
2294 ATOM 1075 C CB . TYR A 1 137 ? -7.120 23.876 6.299 1.00 51.11 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A CB 1
2295 ATOM 1076 C CG . TYR A 1 137 ? -8.189 24.836 6.769 1.00 52.15 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A CG 1
2296 ATOM 1077 C CD1 . TYR A 1 137 ? -9.115 24.465 7.735 1.00 52.07 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A CD1 1
2297 ATOM 1078 C CD2 . TYR A 1 137 ? -8.248 26.134 6.269 1.00 54.02 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A CD2 1
2298 ATOM 1079 C CE1 . TYR A 1 137 ? -10.077 25.362 8.191 1.00 53.22 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A CE1 1
2299 ATOM 1080 C CE2 . TYR A 1 137 ? -9.203 27.040 6.716 1.00 54.20 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A CE2 1
2300 ATOM 1081 C CZ . TYR A 1 137 ? -10.116 26.647 7.677 1.00 54.91 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A CZ 1
2301 ATOM 1082 O OH . TYR A 1 137 ? -11.068 27.539 8.118 1.00 54.53 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A OH 1
2302 ATOM 1083 N N . ILE A 1 138 ? -4.663 25.593 7.012 1.00 50.79 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A N 1
2303 ATOM 1084 C CA . ILE A 1 138 ? -4.153 26.920 7.275 1.00 54.06 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A CA 1
2304 ATOM 1085 C C . ILE A 1 138 ? -4.854 27.742 6.200 1.00 57.06 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A C 1
2305 ATOM 1086 O O . ILE A 1 138 ? -5.220 28.894 6.418 1.00 57.10 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A O 1
2306 ATOM 1087 C CB . ILE A 1 138 ? -2.621 26.974 7.092 1.00 53.19 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A CB 1
2307 ATOM 1088 C CG1 . ILE A 1 138 ? -1.956 26.029 8.100 1.00 53.14 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A CG1 1
2308 ATOM 1089 C CG2 . ILE A 1 138 ? -2.116 28.399 7.279 1.00 54.11 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A CG2 1
2309 ATOM 1090 C CD1 . ILE A 1 138 ? -0.449 25.967 7.999 1.00 51.61 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A CD1 1
2310 ATOM 1091 N N . SER A 1 139 ? -5.066 27.098 5.050 1.00 59.99 ? ? ? ? ? ? 215 SER A N 1
2311 ATOM 1092 C CA . SER A 1 139 ? -5.723 27.689 3.884 1.00 62.59 ? ? ? ? ? ? 215 SER A CA 1
2312 ATOM 1093 C C . SER A 1 139 ? -7.022 26.919 3.627 1.00 63.58 ? ? ? ? ? ? 215 SER A C 1
2313 ATOM 1094 O O . SER A 1 139 ? -6.992 25.698 3.467 1.00 63.23 ? ? ? ? ? ? 215 SER A O 1
2314 ATOM 1095 C CB . SER A 1 139 ? -4.828 27.535 2.649 1.00 63.38 ? ? ? ? ? ? 215 SER A CB 1
2315 ATOM 1096 O OG . SER A 1 139 ? -3.487 27.904 2.922 1.00 65.21 ? ? ? ? ? ? 215 SER A OG 1
2316 ATOM 1097 N N . PRO A 1 140 ? -8.177 27.608 3.582 1.00 64.89 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A N 1
2317 ATOM 1098 C CA . PRO A 1 140 ? -9.408 26.852 3.331 1.00 65.58 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A CA 1
2318 ATOM 1099 C C . PRO A 1 140 ? -9.314 26.123 1.992 1.00 65.22 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A C 1
2319 ATOM 1100 O O . PRO A 1 140 ? -10.178 25.325 1.633 1.00 66.63 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A O 1
2320 ATOM 1101 C CB . PRO A 1 140 ? -10.481 27.940 3.351 1.00 65.32 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A CB 1
2321 ATOM 1102 C CG . PRO A 1 140 ? -9.713 29.155 2.847 1.00 66.01 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A CG 1
2322 ATOM 1103 C CD . PRO A 1 140 ? -8.492 29.038 3.733 1.00 65.01 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A CD 1
2323 ATOM 1104 N N . ARG A 1 141 ? -8.235 26.409 1.271 1.00 64.85 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A N 1
2324 ATOM 1105 C CA . ARG A 1 141 ? -7.958 25.811 -0.026 1.00 64.16 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CA 1
2325 ATOM 1106 C C . ARG A 1 141 ? -7.347 24.423 0.127 1.00 63.10 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A C 1
2326 ATOM 1107 O O . ARG A 1 141 ? -7.889 23.437 -0.375 1.00 63.70 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A O 1
2327 ATOM 1108 C CB . ARG A 1 141 ? -6.997 26.711 -0.797 1.00 65.52 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CB 1
2328 ATOM 1109 C CG . ARG A 1 141 ? -6.417 26.109 -2.062 1.00 67.58 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CG 1
2329 ATOM 1110 C CD . ARG A 1 141 ? -5.444 27.097 -2.672 1.00 70.20 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CD 1
2330 ATOM 1111 N NE . ARG A 1 141 ? -4.365 27.430 -1.743 1.00 72.36 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A NE 1
2331 ATOM 1112 C CZ . ARG A 1 141 ? -3.512 28.435 -1.915 1.00 73.05 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CZ 1
2332 ATOM 1113 N NH1 . ARG A 1 141 ? -3.609 29.215 -2.983 1.00 73.93 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A NH1 1
2333 ATOM 1114 N NH2 . ARG A 1 141 ? -2.558 28.661 -1.021 1.00 73.75 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A NH2 1
2334 ATOM 1115 N N . SER A 1 142 ? -6.214 24.358 0.821 1.00 60.55 ? ? ? ? ? ? 218 SER A N 1
2335 ATOM 1116 C CA . SER A 1 142 ? -5.509 23.100 1.038 1.00 58.19 ? ? ? ? ? ? 218 SER A CA 1
2336 ATOM 1117 C C . SER A 1 142 ? -5.877 22.452 2.371 1.00 56.52 ? ? ? ? ? ? 218 SER A C 1
2337 ATOM 1118 O O . SER A 1 142 ? -5.163 22.611 3.360 1.00 56.19 ? ? ? ? ? ? 218 SER A O 1
2338 ATOM 1119 C CB . SER A 1 142 ? -3.996 23.338 0.989 1.00 59.02 ? ? ? ? ? ? 218 SER A CB 1
2339 ATOM 1120 O OG . SER A 1 142 ? -3.600 23.900 -0.252 1.00 60.63 ? ? ? ? ? ? 218 SER A OG 1
2340 ATOM 1121 N N . THR A 1 143 ? -6.986 21.720 2.396 1.00 54.12 ? ? ? ? ? ? 219 THR A N 1
2341 ATOM 1122 C CA . THR A 1 143 ? -7.421 21.056 3.621 1.00 53.36 ? ? ? ? ? ? 219 THR A CA 1
2342 ATOM 1123 C C . THR A 1 143 ? -6.836 19.648 3.704 1.00 51.74 ? ? ? ? ? ? 219 THR A C 1
2343 ATOM 1124 O O . THR A 1 143 ? -6.516 19.037 2.682 1.00 50.99 ? ? ? ? ? ? 219 THR A O 1
2344 ATOM 1125 C CB . THR A 1 143 ? -8.960 20.981 3.699 1.00 54.69 ? ? ? ? ? ? 219 THR A CB 1
2345 ATOM 1126 O OG1 . THR A 1 143 ? -9.500 22.309 3.688 1.00 56.04 ? ? ? ? ? ? 219 THR A OG1 1
2346 ATOM 1127 C CG2 . THR A 1 143 ? -9.399 20.275 4.976 1.00 54.89 ? ? ? ? ? ? 219 THR A CG2 1
2347 ATOM 1128 N N . PHE A 1 144 ? -6.702 19.139 4.926 1.00 49.35 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A N 1
2348 ATOM 1129 C CA . PHE A 1 144 ? -6.128 17.816 5.147 1.00 47.85 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A CA 1
2349 ATOM 1130 C C . PHE A 1 144 ? -6.885 17.040 6.216 1.00 44.57 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A C 1
2350 ATOM 1131 O O . PHE A 1 144 ? -7.535 17.628 7.080 1.00 44.38 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A O 1
2351 ATOM 1132 C CB . PHE A 1 144 ? -4.674 17.970 5.577 1.00 50.37 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A CB 1
2352 ATOM 1133 C CG . PHE A 1 144 ? -3.882 18.867 4.682 1.00 52.72 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A CG 1
2353 ATOM 1134 C CD1 . PHE A 1 144 ? -3.574 18.482 3.381 1.00 52.84 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A CD1 1
2354 ATOM 1135 C CD2 . PHE A 1 144 ? -3.478 20.119 5.127 1.00 54.17 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A CD2 1
2355 ATOM 1136 C CE1 . PHE A 1 144 ? -2.875 19.336 2.537 1.00 54.98 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A CE1 1
2356 ATOM 1137 C CE2 . PHE A 1 144 ? -2.779 20.978 4.292 1.00 55.60 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A CE2 1
2357 ATOM 1138 C CZ . PHE A 1 144 ? -2.478 20.587 2.998 1.00 54.40 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A CZ 1
2358 ATOM 1139 N N . SER A 1 145 ? -6.786 15.718 6.168 1.00 40.55 ? ? ? ? ? ? 221 SER A N 1
2359 ATOM 1140 C CA . SER A 1 145 ? -7.474 14.896 7.150 1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 221 SER A CA 1
2360 ATOM 1141 C C . SER A 1 145 ? -6.658 14.767 8.432 1.00 37.09 ? ? ? ? ? ? 221 SER A C 1
2361 ATOM 1142 O O . SER A 1 145 ? -7.221 14.574 9.509 1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 221 SER A O 1
2362 ATOM 1143 C CB . SER A 1 145 ? -7.780 13.507 6.576 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 221 SER A CB 1
2363 ATOM 1144 O OG . SER A 1 145 ? -6.595 12.817 6.228 1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 221 SER A OG 1
2364 ATOM 1145 N N . THR A 1 146 ? -5.337 14.883 8.321 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 222 THR A N 1
2365 ATOM 1146 C CA . THR A 1 146 ? -4.474 14.777 9.497 1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 222 THR A CA 1
2366 ATOM 1147 C C . THR A 1 146 ? -3.317 15.771 9.456 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 222 THR A C 1
2367 ATOM 1148 O O . THR A 1 146 ? -2.908 16.233 8.387 1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 222 THR A O 1
2368 ATOM 1149 C CB . THR A 1 146 ? -3.860 13.381 9.621 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 222 THR A CB 1
2369 ATOM 1150 O OG1 . THR A 1 146 ? -2.866 13.212 8.603 1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 222 THR A OG1 1
2370 ATOM 1151 C CG2 . THR A 1 146 ? -4.933 12.316 9.455 1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 222 THR A CG2 1
2371 ATOM 1152 N N . LEU A 1 147 ? -2.786 16.092 10.630 1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 223 LEU A N 1
2372 ATOM 1153 C CA . LEU A 1 147 ? -1.671 17.022 10.719 1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CA 1
2373 ATOM 1154 C C . LEU A 1 147 ? -0.485 16.507 9.905 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 223 LEU A C 1
2374 ATOM 1155 O O . LEU A 1 147 ? 0.195 17.286 9.233 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 223 LEU A O 1
2375 ATOM 1156 C CB . LEU A 1 147 ? -1.264 17.224 12.183 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CB 1
2376 ATOM 1157 C CG . LEU A 1 147 ? -2.285 17.933 13.083 1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CG 1
2377 ATOM 1158 C CD1 . LEU A 1 147 ? -1.798 17.921 14.519 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CD1 1
2378 ATOM 1159 C CD2 . LEU A 1 147 ? -2.498 19.364 12.605 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CD2 1
2379 ATOM 1160 N N . GLN A 1 148 ? -0.249 15.196 9.952 1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A N 1
2380 ATOM 1161 C CA . GLN A 1 148 ? 0.861 14.603 9.210 1.00 35.23 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A CA 1
2381 ATOM 1162 C C . GLN A 1 148 ? 0.765 14.927 7.720 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A C 1
2382 ATOM 1163 O O . GLN A 1 148 ? 1.764 15.259 7.079 1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A O 1
2383 ATOM 1164 C CB . GLN A 1 148 ? 0.893 13.082 9.400 1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A CB 1
2384 ATOM 1165 C CG . GLN A 1 148 ? 2.048 12.399 8.662 1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A CG 1
2385 ATOM 1166 C CD . GLN A 1 148 ? 3.419 12.802 9.194 1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A CD 1
2386 ATOM 1167 O OE1 . GLN A 1 148 ? 3.757 12.524 10.345 1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A OE1 1
2387 ATOM 1168 N NE2 . GLN A 1 148 ? 4.213 13.459 8.356 1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A NE2 1
2388 ATOM 1169 N N . GLU A 1 149 ? -0.440 14.830 7.170 1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A N 1
2389 ATOM 1170 C CA . GLU A 1 149 ? -0.642 15.125 5.760 1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A CA 1
2390 ATOM 1171 C C . GLU A 1 149 ? -0.435 16.607 5.506 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A C 1
2391 ATOM 1172 O O . GLU A 1 149 ? 0.052 17.005 4.445 1.00 39.95 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A O 1
2392 ATOM 1173 C CB . GLU A 1 149 ? -2.044 14.711 5.332 1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A CB 1
2393 ATOM 1174 C CG . GLU A 1 149 ? -2.264 13.218 5.401 1.00 48.37 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A CG 1
2394 ATOM 1175 C CD . GLU A 1 149 ? -3.676 12.830 5.048 1.00 51.20 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A CD 1
2395 ATOM 1176 O OE1 . GLU A 1 149 ? -4.140 13.212 3.953 1.00 53.95 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A OE1 1
2396 ATOM 1177 O OE2 . GLU A 1 149 ? -4.318 12.137 5.863 1.00 56.29 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A OE2 1
2397 ATOM 1178 N N . LEU A 1 150 ? -0.809 17.419 6.489 1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A N 1
2398 ATOM 1179 C CA . LEU A 1 150 ? -0.646 18.861 6.383 1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A CA 1
2399 ATOM 1180 C C . LEU A 1 150 ? 0.844 19.126 6.232 1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A C 1
2400 ATOM 1181 O O . LEU A 1 150 ? 1.266 19.904 5.373 1.00 39.76 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A O 1
2401 ATOM 1182 C CB . LEU A 1 150 ? -1.196 19.546 7.641 1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A CB 1
2402 ATOM 1183 C CG . LEU A 1 150 ? -1.169 21.077 7.722 1.00 43.26 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A CG 1
2403 ATOM 1184 C CD1 . LEU A 1 150 ? -1.975 21.528 8.927 1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A CD1 1
2404 ATOM 1185 C CD2 . LEU A 1 150 ? 0.266 21.585 7.816 1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A CD2 1
2405 ATOM 1186 N N . VAL A 1 151 ? 1.637 18.457 7.063 1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A N 1
2406 ATOM 1187 C CA . VAL A 1 151 ? 3.083 18.606 7.031 1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CA 1
2407 ATOM 1188 C C . VAL A 1 151 ? 3.655 18.131 5.699 1.00 40.80 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A C 1
2408 ATOM 1189 O O . VAL A 1 151 ? 4.377 18.872 5.033 1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A O 1
2409 ATOM 1190 C CB . VAL A 1 151 ? 3.747 17.816 8.172 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CB 1
2410 ATOM 1191 C CG1 . VAL A 1 151 ? 5.259 17.922 8.067 1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CG1 1
2411 ATOM 1192 C CG2 . VAL A 1 151 ? 3.272 18.357 9.520 1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CG2 1
2412 ATOM 1193 N N . ASP A 1 152 ? 3.328 16.900 5.309 1.00 43.66 ? ? ? ? ? ? 228 ASP A N 1
2413 ATOM 1194 C CA . ASP A 1 152 ? 3.827 16.350 4.051 1.00 46.53 ? ? ? ? ? ? 228 ASP A CA 1
2414 ATOM 1195 C C . ASP A 1 152 ? 3.553 17.272 2.868 1.00 47.92 ? ? ? ? ? ? 228 ASP A C 1
2415 ATOM 1196 O O . ASP A 1 152 ? 4.398 17.419 1.986 1.00 48.00 ? ? ? ? ? ? 228 ASP A O 1
2416 ATOM 1197 C CB . ASP A 1 152 ? 3.221 14.968 3.779 1.00 47.31 ? ? ? ? ? ? 228 ASP A CB 1
2417 ATOM 1198 C CG . ASP A 1 152 ? 3.636 13.932 4.813 1.00 46.38 ? ? ? ? ? ? 228 ASP A CG 1
2418 ATOM 1199 O OD1 . ASP A 1 152 ? 4.853 13.785 5.057 1.00 46.27 ? ? ? ? ? ? 228 ASP A OD1 1
2419 ATOM 1200 O OD2 . ASP A 1 152 ? 2.749 13.255 5.369 1.00 48.25 ? ? ? ? ? ? 228 ASP A OD2 1
2420 ATOM 1201 N N . HIS A 1 153 ? 2.377 17.894 2.847 1.00 50.25 ? ? ? ? ? ? 229 HIS A N 1
2421 ATOM 1202 C CA . HIS A 1 153 ? 2.040 18.799 1.758 1.00 51.55 ? ? ? ? ? ? 229 HIS A CA 1
2422 ATOM 1203 C C . HIS A 1 153 ? 2.987 19.990 1.747 1.00 52.52 ? ? ? ? ? ? 229 HIS A C 1
2423 ATOM 1204 O O . HIS A 1 153 ? 3.818 20.122 0.849 1.00 52.51 ? ? ? ? ? ? 229 HIS A O 1
2424 ATOM 1205 C CB . HIS A 1 153 ? 0.602 19.308 1.883 1.00 53.63 ? ? ? ? ? ? 229 HIS A CB 1
2425 ATOM 1206 C CG . HIS A 1 153 ? 0.222 20.302 0.826 1.00 58.25 ? ? ? ? ? ? 229 HIS A CG 1
2426 ATOM 1207 N ND1 . HIS A 1 153 ? -1.016 20.904 0.778 1.00 60.11 ? ? ? ? ? ? 229 HIS A ND1 1
2427 ATOM 1208 C CD2 . HIS A 1 153 ? 0.924 20.809 -0.217 1.00 59.50 ? ? ? ? ? ? 229 HIS A CD2 1
2428 ATOM 1209 C CE1 . HIS A 1 153 ? -1.062 21.738 -0.244 1.00 59.43 ? ? ? ? ? ? 229 HIS A CE1 1
2429 ATOM 1210 N NE2 . HIS A 1 153 ? 0.102 21.700 -0.865 1.00 60.77 ? ? ? ? ? ? 229 HIS A NE2 1
2430 ATOM 1211 N N . TYR A 1 154 ? 2.853 20.857 2.747 1.00 51.82 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A N 1
2431 ATOM 1212 C CA . TYR A 1 154 ? 3.691 22.046 2.852 1.00 51.07 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CA 1
2432 ATOM 1213 C C . TYR A 1 154 ? 5.169 21.693 2.898 1.00 51.47 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A C 1
2433 ATOM 1214 O O . TYR A 1 154 ? 6.034 22.569 2.828 1.00 52.06 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A O 1
2434 ATOM 1215 C CB . TYR A 1 154 ? 3.297 22.853 4.089 1.00 47.64 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CB 1
2435 ATOM 1216 C CG . TYR A 1 154 ? 1.924 23.468 3.980 1.00 44.91 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CG 1
2436 ATOM 1217 C CD1 . TYR A 1 154 ? 1.669 24.490 3.066 1.00 44.77 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CD1 1
2437 ATOM 1218 C CD2 . TYR A 1 154 ? 0.874 23.022 4.779 1.00 43.53 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CD2 1
2438 ATOM 1219 C CE1 . TYR A 1 154 ? 0.404 25.053 2.953 1.00 44.08 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CE1 1
2439 ATOM 1220 C CE2 . TYR A 1 154 ? -0.392 23.575 4.675 1.00 43.78 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CE2 1
2440 ATOM 1221 C CZ . TYR A 1 154 ? -0.620 24.592 3.760 1.00 45.11 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CZ 1
2441 ATOM 1222 O OH . TYR A 1 154 ? -1.870 25.154 3.662 1.00 46.09 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A OH 1
2442 ATOM 1223 N N . LYS A 1 155 ? 5.451 20.402 3.014 1.00 52.47 ? ? ? ? ? ? 231 LYS A N 1
2443 ATOM 1224 C CA . LYS A 1 155 ? 6.821 19.925 3.049 1.00 53.67 ? ? ? ? ? ? 231 LYS A CA 1
2444 ATOM 1225 C C . LYS A 1 155 ? 7.252 19.813 1.585 1.00 56.46 ? ? ? ? ? ? 231 LYS A C 1
2445 ATOM 1226 O O . LYS A 1 155 ? 8.430 19.643 1.277 1.00 56.59 ? ? ? ? ? ? 231 LYS A O 1
2446 ATOM 1227 C CB . LYS A 1 155 ? 6.866 18.571 3.760 1.00 53.41 ? ? ? ? ? ? 231 LYS A CB 1
2447 ATOM 1228 C CG . LYS A 1 155 ? 8.225 18.160 4.295 1.00 52.49 ? ? ? ? ? ? 231 LYS A CG 1
2448 ATOM 1229 C CD . LYS A 1 155 ? 8.072 16.975 5.239 1.00 51.56 ? ? ? ? ? ? 231 LYS A CD 1
2449 ATOM 1230 C CE . LYS A 1 155 ? 9.405 16.525 5.808 1.00 51.37 ? ? ? ? ? ? 231 LYS A CE 1
2450 ATOM 1231 N NZ . LYS A 1 155 ? 10.325 16.047 4.741 1.00 50.67 ? ? ? ? ? ? 231 LYS A NZ 1
2451 ATOM 1232 N N . LYS A 1 156 ? 6.270 19.929 0.691 1.00 58.11 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A N 1
2452 ATOM 1233 C CA . LYS A 1 156 ? 6.486 19.872 -0.756 1.00 59.89 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A CA 1
2453 ATOM 1234 C C . LYS A 1 156 ? 6.000 21.190 -1.346 1.00 59.82 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A C 1
2454 ATOM 1235 O O . LYS A 1 156 ? 4.873 21.275 -1.830 1.00 60.73 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A O 1
2455 ATOM 1236 C CB . LYS A 1 156 ? 5.675 18.737 -1.395 1.00 60.27 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A CB 1
2456 ATOM 1237 C CG . LYS A 1 156 ? 5.935 17.354 -0.837 1.00 61.52 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A CG 1
2457 ATOM 1238 C CD . LYS A 1 156 ? 5.141 16.277 -1.584 1.00 63.06 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A CD 1
2458 ATOM 1239 C CE . LYS A 1 156 ? 3.625 16.481 -1.510 1.00 63.03 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A CE 1
2459 ATOM 1240 N NZ . LYS A 1 156 ? 3.133 17.671 -2.266 1.00 62.92 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A NZ 1
2460 ATOM 1241 N N . GLY A 1 157 ? 6.843 22.215 -1.306 1.00 60.48 ? ? ? ? ? ? 233 GLY A N 1
2461 ATOM 1242 C CA . GLY A 1 157 ? 6.441 23.503 -1.840 1.00 61.23 ? ? ? ? ? ? 233 GLY A CA 1
2462 ATOM 1243 C C . GLY A 1 157 ? 5.639 24.282 -0.816 1.00 61.86 ? ? ? ? ? ? 233 GLY A C 1
2463 ATOM 1244 O O . GLY A 1 157 ? 4.679 23.765 -0.237 1.00 61.98 ? ? ? ? ? ? 233 GLY A O 1
2464 ATOM 1245 N N . ASN A 1 158 ? 6.030 25.534 -0.601 1.00 61.32 ? ? ? ? ? ? 234 ASN A N 1
2465 ATOM 1246 C CA . ASN A 1 158 ? 5.372 26.398 0.371 1.00 60.01 ? ? ? ? ? ? 234 ASN A CA 1
2466 ATOM 1247 C C . ASN A 1 158 ? 3.868 26.576 0.181 1.00 58.71 ? ? ? ? ? ? 234 ASN A C 1
2467 ATOM 1248 O O . ASN A 1 158 ? 3.156 26.880 1.139 1.00 59.06 ? ? ? ? ? ? 234 ASN A O 1
2468 ATOM 1249 C CB . ASN A 1 158 ? 6.053 27.771 0.389 1.00 62.46 ? ? ? ? ? ? 234 ASN A CB 1
2469 ATOM 1250 C CG . ASN A 1 158 ? 6.046 28.446 -0.968 1.00 62.90 ? ? ? ? ? ? 234 ASN A CG 1
2470 ATOM 1251 O OD1 . ASN A 1 158 ? 4.987 28.711 -1.540 1.00 62.25 ? ? ? ? ? ? 234 ASN A OD1 1
2471 ATOM 1252 N ND2 . ASN A 1 158 ? 7.232 28.731 -1.491 1.00 61.76 ? ? ? ? ? ? 234 ASN A ND2 1
2472 ATOM 1253 N N . ASP A 1 159 ? 3.382 26.383 -1.041 1.00 56.50 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A N 1
2473 ATOM 1254 C CA . ASP A 1 159 ? 1.956 26.545 -1.330 1.00 55.39 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A CA 1
2474 ATOM 1255 C C . ASP A 1 159 ? 1.352 27.700 -0.531 1.00 54.57 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A C 1
2475 ATOM 1256 O O . ASP A 1 159 ? 0.360 27.529 0.178 1.00 54.88 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A O 1
2476 ATOM 1257 C CB . ASP A 1 159 ? 1.184 25.255 -1.017 1.00 52.75 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A CB 1
2477 ATOM 1258 C CG . ASP A 1 159 ? -0.306 25.370 -1.336 1.00 54.23 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A CG 1
2478 ATOM 1259 O OD1 . ASP A 1 159 ? -1.051 24.406 -1.069 1.00 52.92 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A OD1 1
2479 ATOM 1260 O OD2 . ASP A 1 159 ? -0.740 26.421 -1.858 1.00 52.56 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A OD2 1
2480 ATOM 1261 N N . GLY A 1 160 ? 1.960 28.875 -0.640 1.00 55.21 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A N 1
2481 ATOM 1262 C CA . GLY A 1 160 ? 1.443 30.025 0.076 1.00 57.27 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A CA 1
2482 ATOM 1263 C C . GLY A 1 160 ? 2.206 30.381 1.337 1.00 58.00 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A C 1
2483 ATOM 1264 O O . GLY A 1 160 ? 2.402 31.563 1.625 1.00 60.57 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A O 1
2484 ATOM 1265 N N . LEU A 1 161 ? 2.629 29.375 2.098 1.00 56.48 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A N 1
2485 ATOM 1266 C CA . LEU A 1 161 ? 3.372 29.634 3.326 1.00 55.72 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CA 1
2486 ATOM 1267 C C . LEU A 1 161 ? 4.612 30.453 3.018 1.00 54.44 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A C 1
2487 ATOM 1268 O O . LEU A 1 161 ? 5.185 30.340 1.934 1.00 55.59 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A O 1
2488 ATOM 1269 C CB . LEU A 1 161 ? 3.778 28.325 4.012 1.00 54.80 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CB 1
2489 ATOM 1270 C CG . LEU A 1 161 ? 2.665 27.451 4.594 1.00 54.35 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CG 1
2490 ATOM 1271 C CD1 . LEU A 1 161 ? 3.288 26.255 5.300 1.00 54.40 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CD1 1
2491 ATOM 1272 C CD2 . LEU A 1 161 ? 1.828 28.260 5.577 1.00 53.82 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CD2 1
2492 ATOM 1273 N N . CYS A 1 162 ? 5.024 31.277 3.976 1.00 52.26 ? ? ? ? ? ? 238 CYS A N 1
2493 ATOM 1274 C CA . CYS A 1 162 ? 6.194 32.125 3.799 1.00 50.38 ? ? ? ? ? ? 238 CYS A CA 1
2494 ATOM 1275 C C . CYS A 1 162 ? 7.374 31.289 3.348 1.00 48.27 ? ? ? ? ? ? 238 CYS A C 1
2495 ATOM 1276 O O . CYS A 1 162 ? 8.340 31.814 2.799 1.00 48.50 ? ? ? ? ? ? 238 CYS A O 1
2496 ATOM 1277 C CB . CYS A 1 162 ? 6.565 32.823 5.110 1.00 51.59 ? ? ? ? ? ? 238 CYS A CB 1
2497 ATOM 1278 S SG . CYS A 1 162 ? 7.276 31.720 6.359 1.00 50.45 ? ? ? ? ? ? 238 CYS A SG 1
2498 ATOM 1279 N N . GLN A 1 163 ? 7.296 29.982 3.573 1.00 49.00 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A N 1
2499 ATOM 1280 C CA . GLN A 1 163 ? 8.398 29.115 3.197 1.00 48.97 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A CA 1
2500 ATOM 1281 C C . GLN A 1 163 ? 8.002 27.652 3.047 1.00 47.61 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A C 1
2501 ATOM 1282 O O . GLN A 1 163 ? 6.926 27.234 3.467 1.00 46.89 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A O 1
2502 ATOM 1283 C CB . GLN A 1 163 ? 9.500 29.222 4.248 1.00 51.54 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A CB 1
2503 ATOM 1284 C CG . GLN A 1 163 ? 10.883 29.158 3.677 1.00 55.86 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A CG 1
2504 ATOM 1285 C CD . GLN A 1 163 ? 11.198 30.369 2.819 1.00 57.66 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A CD 1
2505 ATOM 1286 O OE1 . GLN A 1 163 ? 10.498 30.657 1.849 1.00 60.62 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A OE1 1
2506 ATOM 1287 N NE2 . GLN A 1 163 ? 12.254 31.088 3.176 1.00 59.22 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A NE2 1
2507 ATOM 1288 N N . LYS A 1 164 ? 8.893 26.882 2.435 1.00 47.16 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A N 1
2508 ATOM 1289 C CA . LYS A 1 164 ? 8.690 25.454 2.233 1.00 47.86 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CA 1
2509 ATOM 1290 C C . LYS A 1 164 ? 9.221 24.751 3.476 1.00 45.74 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A C 1
2510 ATOM 1291 O O . LYS A 1 164 ? 10.380 24.944 3.843 1.00 45.47 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A O 1
2511 ATOM 1292 C CB . LYS A 1 164 ? 9.480 24.989 1.011 1.00 51.04 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CB 1
2512 ATOM 1293 C CG . LYS A 1 164 ? 9.554 23.485 0.847 1.00 53.15 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CG 1
2513 ATOM 1294 C CD . LYS A 1 164 ? 10.496 23.113 -0.285 1.00 55.40 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CD 1
2514 ATOM 1295 C CE . LYS A 1 164 ? 10.644 21.608 -0.392 1.00 57.96 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CE 1
2515 ATOM 1296 N NZ . LYS A 1 164 ? 9.329 20.961 -0.630 1.00 60.86 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A NZ 1
2516 ATOM 1297 N N . LEU A 1 165 ? 8.386 23.941 4.121 1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A N 1
2517 ATOM 1298 C CA . LEU A 1 165 ? 8.816 23.238 5.326 1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CA 1
2518 ATOM 1299 C C . LEU A 1 165 ? 9.997 22.321 5.029 1.00 42.78 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A C 1
2519 ATOM 1300 O O . LEU A 1 165 ? 9.955 21.538 4.080 1.00 44.52 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A O 1
2520 ATOM 1301 C CB . LEU A 1 165 ? 7.672 22.401 5.909 1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CB 1
2521 ATOM 1302 C CG . LEU A 1 165 ? 6.354 23.087 6.271 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CG 1
2522 ATOM 1303 C CD1 . LEU A 1 165 ? 5.434 22.054 6.895 1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CD1 1
2523 ATOM 1304 C CD2 . LEU A 1 165 ? 6.585 24.239 7.241 1.00 38.51 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CD2 1
2524 ATOM 1305 N N . SER A 1 166 ? 11.051 22.427 5.833 1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 242 SER A N 1
2525 ATOM 1306 C CA . SER A 1 166 ? 12.226 21.581 5.655 1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 242 SER A CA 1
2526 ATOM 1307 C C . SER A 1 166 ? 12.225 20.458 6.693 1.00 40.23 ? ? ? ? ? ? 242 SER A C 1
2527 ATOM 1308 O O . SER A 1 166 ? 11.720 19.368 6.425 1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 242 SER A O 1
2528 ATOM 1309 C CB . SER A 1 166 ? 13.511 22.410 5.769 1.00 42.74 ? ? ? ? ? ? 242 SER A CB 1
2529 ATOM 1310 O OG . SER A 1 166 ? 13.596 23.078 7.016 1.00 45.46 ? ? ? ? ? ? 242 SER A OG 1
2530 ATOM 1311 N N . VAL A 1 167 ? 12.780 20.727 7.873 1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A N 1
2531 ATOM 1312 C CA . VAL A 1 167 ? 12.838 19.737 8.946 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A CA 1
2532 ATOM 1313 C C . VAL A 1 167 ? 12.389 20.319 10.285 1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A C 1
2533 ATOM 1314 O O . VAL A 1 167 ? 12.412 21.536 10.488 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A O 1
2534 ATOM 1315 C CB . VAL A 1 167 ? 14.269 19.171 9.128 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A CB 1
2535 ATOM 1316 C CG1 . VAL A 1 167 ? 14.724 18.467 7.853 1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A CG1 1
2536 ATOM 1317 C CG2 . VAL A 1 167 ? 15.225 20.293 9.506 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A CG2 1
2537 ATOM 1318 N N . PRO A 1 168 ? 11.984 19.447 11.224 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A N 1
2538 ATOM 1319 C CA . PRO A 1 168 ? 11.527 19.852 12.554 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A CA 1
2539 ATOM 1320 C C . PRO A 1 168 ? 12.607 20.631 13.291 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A C 1
2540 ATOM 1321 O O . PRO A 1 168 ? 13.797 20.401 13.076 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A O 1
2541 ATOM 1322 C CB . PRO A 1 168 ? 11.237 18.510 13.230 1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A CB 1
2542 ATOM 1323 C CG . PRO A 1 168 ? 10.822 17.636 12.053 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A CG 1
2543 ATOM 1324 C CD . PRO A 1 168 ? 11.952 17.977 11.115 1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A CD 1
2544 ATOM 1325 N N . CYS A 1 169 ? 12.189 21.547 14.159 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 245 CYS A N 1
2545 ATOM 1326 C CA . CYS A 1 169 ? 13.129 22.340 14.938 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 245 CYS A CA 1
2546 ATOM 1327 C C . CYS A 1 169 ? 14.078 21.414 15.686 1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 245 CYS A C 1
2547 ATOM 1328 O O . CYS A 1 169 ? 13.684 20.328 16.117 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 245 CYS A O 1
2548 ATOM 1329 C CB . CYS A 1 169 ? 12.384 23.211 15.950 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 245 CYS A CB 1
2549 ATOM 1330 S SG . CYS A 1 169 ? 13.481 24.191 16.988 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 245 CYS A SG 1
2550 ATOM 1331 N N . MET A 1 170 ? 15.328 21.837 15.832 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 246 MET A N 1
2551 ATOM 1332 C CA . MET A 1 170 ? 16.307 21.032 16.547 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 246 MET A CA 1
2552 ATOM 1333 C C . MET A 1 170 ? 15.956 20.996 18.029 1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 246 MET A C 1
2553 ATOM 1334 O O . MET A 1 170 ? 15.562 22.010 18.612 1.00 43.59 ? ? ? ? ? ? 246 MET A O 1
2554 ATOM 1335 C CB . MET A 1 170 ? 17.713 21.609 16.372 1.00 42.56 ? ? ? ? ? ? 246 MET A CB 1
2555 ATOM 1336 C CG . MET A 1 170 ? 18.238 21.598 14.943 1.00 49.98 ? ? ? ? ? ? 246 MET A CG 1
2556 ATOM 1337 S SD . MET A 1 170 ? 18.511 19.945 14.256 1.00 55.26 ? ? ? ? ? ? 246 MET A SD 1
2557 ATOM 1338 C CE . MET A 1 170 ? 16.840 19.296 14.099 1.00 53.10 ? ? ? ? ? ? 246 MET A CE 1
2558 ATOM 1339 N N . SER A 1 171 ? 16.090 19.822 18.631 1.00 44.50 ? ? ? ? ? ? 247 SER A N 1
2559 ATOM 1340 C CA . SER A 1 171 ? 15.804 19.658 20.049 1.00 47.23 ? ? ? ? ? ? 247 SER A CA 1
2560 ATOM 1341 C C . SER A 1 171 ? 16.765 18.624 20.615 1.00 49.46 ? ? ? ? ? ? 247 SER A C 1
2561 ATOM 1342 O O . SER A 1 171 ? 17.104 17.644 19.948 1.00 48.97 ? ? ? ? ? ? 247 SER A O 1
2562 ATOM 1343 C CB . SER A 1 171 ? 14.369 19.179 20.256 1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 247 SER A CB 1
2563 ATOM 1344 O OG . SER A 1 171 ? 14.205 17.881 19.719 1.00 48.40 ? ? ? ? ? ? 247 SER A OG 1
2564 ATOM 1345 N N . SER A 1 172 ? 17.211 18.849 21.843 1.00 52.14 ? ? ? ? ? ? 248 SER A N 1
2565 ATOM 1346 C CA . SER A 1 172 ? 18.126 17.921 22.486 1.00 54.27 ? ? ? ? ? ? 248 SER A CA 1
2566 ATOM 1347 C C . SER A 1 172 ? 17.354 17.064 23.480 1.00 52.91 ? ? ? ? ? ? 248 SER A C 1
2567 ATOM 1348 O O . SER A 1 172 ? 16.419 17.538 24.130 1.00 52.11 ? ? ? ? ? ? 248 SER A O 1
2568 ATOM 1349 C CB . SER A 1 172 ? 19.244 18.688 23.197 1.00 54.71 ? ? ? ? ? ? 248 SER A CB 1
2569 ATOM 1350 O OG . SER A 1 172 ? 18.717 19.586 24.160 1.00 61.09 ? ? ? ? ? ? 248 SER A OG 1
2570 ATOM 1351 N N . LYS A 1 173 ? 17.740 15.796 23.576 1.00 53.01 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A N 1
2571 ATOM 1352 C CA . LYS A 1 173 ? 17.103 14.855 24.491 1.00 52.66 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A CA 1
2572 ATOM 1353 C C . LYS A 1 173 ? 16.991 15.489 25.872 1.00 51.40 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A C 1
2573 ATOM 1354 O O . LYS A 1 173 ? 17.965 16.036 26.386 1.00 51.72 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A O 1
2574 ATOM 1355 C CB . LYS A 1 173 ? 17.940 13.579 24.571 1.00 52.77 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A CB 1
2575 ATOM 1356 C CG . LYS A 1 173 ? 17.381 12.495 25.475 1.00 53.76 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A CG 1
2576 ATOM 1357 C CD . LYS A 1 173 ? 18.292 11.279 25.425 1.00 54.78 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A CD 1
2577 ATOM 1358 C CE . LYS A 1 173 ? 17.753 10.118 26.234 1.00 56.11 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A CE 1
2578 ATOM 1359 N NZ . LYS A 1 173 ? 18.658 8.941 26.118 1.00 55.17 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A NZ 1
2579 ATOM 1360 N N . PRO A 1 174 ? 15.800 15.422 26.492 1.00 50.80 ? ? ? ? ? ? 250 PRO A N 1
2580 ATOM 1361 C CA . PRO A 1 174 ? 15.592 16.005 27.820 1.00 50.11 ? ? ? ? ? ? 250 PRO A CA 1
2581 ATOM 1362 C C . PRO A 1 174 ? 16.567 15.424 28.830 1.00 47.53 ? ? ? ? ? ? 250 PRO A C 1
2582 ATOM 1363 O O . PRO A 1 174 ? 16.855 14.228 28.807 1.00 47.79 ? ? ? ? ? ? 250 PRO A O 1
2583 ATOM 1364 C CB . PRO A 1 174 ? 14.139 15.638 28.123 1.00 52.05 ? ? ? ? ? ? 250 PRO A CB 1
2584 ATOM 1365 C CG . PRO A 1 174 ? 13.520 15.635 26.735 1.00 52.20 ? ? ? ? ? ? 250 PRO A CG 1
2585 ATOM 1366 C CD . PRO A 1 174 ? 14.557 14.783 26.035 1.00 51.76 ? ? ? ? ? ? 250 PRO A CD 1
2586 ATOM 1367 N N . GLN A 1 175 ? 17.085 16.271 29.708 1.00 46.37 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A N 1
2587 ATOM 1368 C CA . GLN A 1 175 ? 18.027 15.805 30.712 1.00 45.68 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A CA 1
2588 ATOM 1369 C C . GLN A 1 175 ? 17.293 14.894 31.677 1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A C 1
2589 ATOM 1370 O O . GLN A 1 175 ? 16.097 15.068 31.918 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A O 1
2590 ATOM 1371 C CB . GLN A 1 175 ? 18.631 16.985 31.473 1.00 50.50 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A CB 1
2591 ATOM 1372 C CG . GLN A 1 175 ? 19.310 18.000 30.580 1.00 55.31 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A CG 1
2592 ATOM 1373 C CD . GLN A 1 175 ? 19.962 19.111 31.369 1.00 59.71 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A CD 1
2593 ATOM 1374 O OE1 . GLN A 1 175 ? 20.955 18.895 32.066 1.00 63.09 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A OE1 1
2594 ATOM 1375 N NE2 . GLN A 1 175 ? 19.396 20.309 31.276 1.00 61.26 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A NE2 1
2595 ATOM 1376 N N . LYS A 1 176 ? 18.009 13.911 32.209 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 252 LYS A N 1
2596 ATOM 1377 C CA . LYS A 1 176 ? 17.425 12.979 33.157 1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 252 LYS A CA 1
2597 ATOM 1378 C C . LYS A 1 176 ? 16.960 13.774 34.363 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 252 LYS A C 1
2598 ATOM 1379 O O . LYS A 1 176 ? 17.597 14.753 34.751 1.00 39.99 ? ? ? ? ? ? 252 LYS A O 1
2599 ATOM 1380 C CB . LYS A 1 176 ? 18.462 11.945 33.603 1.00 46.81 ? ? ? ? ? ? 252 LYS A CB 1
2600 ATOM 1381 C CG . LYS A 1 176 ? 19.026 11.100 32.473 1.00 51.59 ? ? ? ? ? ? 252 LYS A CG 1
2601 ATOM 1382 C CD . LYS A 1 176 ? 19.968 10.017 32.993 1.00 54.94 ? ? ? ? ? ? 252 LYS A CD 1
2602 ATOM 1383 C CE . LYS A 1 176 ? 20.473 9.136 31.857 1.00 56.53 ? ? ? ? ? ? 252 LYS A CE 1
2603 ATOM 1384 N NZ . LYS A 1 176 ? 21.363 8.038 32.336 1.00 59.73 ? ? ? ? ? ? 252 LYS A NZ 1
2604 ATOM 1385 N N . PRO A 1 177 ? 15.820 13.393 34.950 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 253 PRO A N 1
2605 ATOM 1386 C CA . PRO A 1 177 ? 15.359 14.139 36.118 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 253 PRO A CA 1
2606 ATOM 1387 C C . PRO A 1 177 ? 16.321 13.859 37.270 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 253 PRO A C 1
2607 ATOM 1388 O O . PRO A 1 177 ? 17.158 12.955 37.189 1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 253 PRO A O 1
2608 ATOM 1389 C CB . PRO A 1 177 ? 13.971 13.556 36.354 1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 253 PRO A CB 1
2609 ATOM 1390 C CG . PRO A 1 177 ? 14.176 12.117 35.945 1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 253 PRO A CG 1
2610 ATOM 1391 C CD . PRO A 1 177 ? 14.853 12.337 34.610 1.00 39.72 ? ? ? ? ? ? 253 PRO A CD 1
2611 ATOM 1392 N N . TRP A 1 178 ? 16.210 14.641 38.333 1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A N 1
2612 ATOM 1393 C CA . TRP A 1 178 ? 17.073 14.455 39.486 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A CA 1
2613 ATOM 1394 C C . TRP A 1 178 ? 16.656 13.155 40.169 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A C 1
2614 ATOM 1395 O O . TRP A 1 178 ? 15.485 12.773 40.128 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A O 1
2615 ATOM 1396 C CB . TRP A 1 178 ? 16.917 15.645 40.433 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A CB 1
2616 ATOM 1397 C CG . TRP A 1 178 ? 17.856 15.638 41.585 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A CG 1
2617 ATOM 1398 C CD1 . TRP A 1 178 ? 17.571 15.317 42.880 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A CD1 1
2618 ATOM 1399 C CD2 . TRP A 1 178 ? 19.247 15.962 41.546 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A CD2 1
2619 ATOM 1400 N NE1 . TRP A 1 178 ? 18.702 15.424 43.653 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A NE1 1
2620 ATOM 1401 C CE2 . TRP A 1 178 ? 19.746 15.820 42.858 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A CE2 1
2621 ATOM 1402 C CE3 . TRP A 1 178 ? 20.122 16.362 40.527 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A CE3 1
2622 ATOM 1403 C CZ2 . TRP A 1 178 ? 21.079 16.061 43.181 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A CZ2 1
2623 ATOM 1404 C CZ3 . TRP A 1 178 ? 21.458 16.603 40.851 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A CZ3 1
2624 ATOM 1405 C CH2 . TRP A 1 178 ? 21.919 16.451 42.166 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A CH2 1
2625 ATOM 1406 N N . GLU A 1 179 ? 17.621 12.467 40.770 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A N 1
2626 ATOM 1407 C CA . GLU A 1 179 ? 17.359 11.211 41.470 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A CA 1
2627 ATOM 1408 C C . GLU A 1 179 ? 16.109 11.287 42.340 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A C 1
2628 ATOM 1409 O O . GLU A 1 179 ? 15.870 12.284 43.019 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A O 1
2629 ATOM 1410 C CB . GLU A 1 179 ? 18.556 10.847 42.346 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A CB 1
2630 ATOM 1411 C CG . GLU A 1 179 ? 18.400 9.542 43.104 1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A CG 1
2631 ATOM 1412 C CD . GLU A 1 179 ? 19.616 9.213 43.942 1.00 41.24 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A CD 1
2632 ATOM 1413 O OE1 . GLU A 1 179 ? 19.625 8.128 44.560 1.00 46.57 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A OE1 1
2633 ATOM 1414 O OE2 . GLU A 1 179 ? 20.560 10.036 43.984 1.00 40.18 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A OE2 1
2634 ATOM 1415 N N . LYS A 1 180 ? 15.324 10.217 42.331 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A N 1
2635 ATOM 1416 C CA . LYS A 1 180 ? 14.095 10.165 43.112 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CA 1
2636 ATOM 1417 C C . LYS A 1 180 ? 14.365 10.297 44.610 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A C 1
2637 ATOM 1418 O O . LYS A 1 180 ? 15.308 9.710 45.131 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A O 1
2638 ATOM 1419 C CB . LYS A 1 180 ? 13.356 8.848 42.860 1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CB 1
2639 ATOM 1420 C CG . LYS A 1 180 ? 11.998 8.785 43.550 1.00 44.74 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CG 1
2640 ATOM 1421 C CD . LYS A 1 180 ? 11.384 7.387 43.554 1.00 51.67 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CD 1
2641 ATOM 1422 C CE . LYS A 1 180 ? 11.218 6.818 42.160 1.00 55.78 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CE 1
2642 ATOM 1423 N NZ . LYS A 1 180 ? 12.518 6.508 41.500 1.00 58.30 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A NZ 1
2643 ATOM 1424 N N . ASP A 1 181 ? 13.516 11.064 45.289 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 258 ASP A N 1
2644 ATOM 1425 C CA . ASP A 1 181 ? 13.619 11.288 46.730 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 258 ASP A CA 1
2645 ATOM 1426 C C . ASP A 1 181 ? 15.009 11.714 47.193 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 258 ASP A C 1
2646 ATOM 1427 O O . ASP A 1 181 ? 15.436 11.350 48.287 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 258 ASP A O 1
2647 ATOM 1428 C CB . ASP A 1 181 ? 13.200 10.027 47.495 1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 258 ASP A CB 1
2648 ATOM 1429 C CG . ASP A 1 181 ? 11.816 9.537 47.102 1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 258 ASP A CG 1
2649 ATOM 1430 O OD1 . ASP A 1 181 ? 10.864 10.348 47.133 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 258 ASP A OD1 1
2650 ATOM 1431 O OD2 . ASP A 1 181 ? 11.682 8.338 46.769 1.00 40.37 ? ? ? ? ? ? 258 ASP A OD2 1
2651 ATOM 1432 N N . ALA A 1 182 ? 15.711 12.486 46.370 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 259 ALA A N 1
2652 ATOM 1433 C CA . ALA A 1 182 ? 17.047 12.953 46.726 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 259 ALA A CA 1
2653 ATOM 1434 C C . ALA A 1 182 ? 17.029 14.459 46.979 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 259 ALA A C 1
2654 ATOM 1435 O O . ALA A 1 182 ? 17.787 15.207 46.367 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 259 ALA A O 1
2655 ATOM 1436 C CB . ALA A 1 182 ? 18.035 12.617 45.610 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 259 ALA A CB 1
2656 ATOM 1437 N N . TRP A 1 183 ? 16.149 14.897 47.875 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A N 1
2657 ATOM 1438 C CA . TRP A 1 183 ? 16.033 16.312 48.210 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CA 1
2658 ATOM 1439 C C . TRP A 1 183 ? 17.121 16.700 49.211 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A C 1
2659 ATOM 1440 O O . TRP A 1 183 ? 17.917 17.601 48.957 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A O 1
2660 ATOM 1441 C CB . TRP A 1 183 ? 14.648 16.595 48.794 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CB 1
2661 ATOM 1442 C CG . TRP A 1 183 ? 14.478 17.996 49.306 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CG 1
2662 ATOM 1443 C CD1 . TRP A 1 183 ? 14.048 18.355 50.546 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CD1 1
2663 ATOM 1444 C CD2 . TRP A 1 183 ? 14.751 19.217 48.606 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CD2 1
2664 ATOM 1445 N NE1 . TRP A 1 183 ? 14.039 19.717 50.670 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A NE1 1
2665 ATOM 1446 C CE2 . TRP A 1 183 ? 14.467 20.276 49.493 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CE2 1
2666 ATOM 1447 C CE3 . TRP A 1 183 ? 15.212 19.522 47.317 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CE3 1
2667 ATOM 1448 C CZ2 . TRP A 1 183 ? 14.625 21.622 49.140 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CZ2 1
2668 ATOM 1449 C CZ3 . TRP A 1 183 ? 15.371 20.865 46.961 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CZ3 1
2669 ATOM 1450 C CH2 . TRP A 1 183 ? 15.078 21.897 47.875 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CH2 1
2670 ATOM 1451 N N . GLU A 1 184 ? 17.144 16.033 50.358 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A N 1
2671 ATOM 1452 C CA . GLU A 1 184 ? 18.173 16.305 51.353 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A CA 1
2672 ATOM 1453 C C . GLU A 1 184 ? 19.212 15.232 51.081 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A C 1
2673 ATOM 1454 O O . GLU A 1 184 ? 18.934 14.043 51.252 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A O 1
2674 ATOM 1455 C CB . GLU A 1 184 ? 17.630 16.155 52.771 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A CB 1
2675 ATOM 1456 C CG . GLU A 1 184 ? 16.451 17.054 53.091 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A CG 1
2676 ATOM 1457 C CD . GLU A 1 184 ? 16.050 16.974 54.556 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A CD 1
2677 ATOM 1458 O OE1 . GLU A 1 184 ? 14.990 17.522 54.909 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A OE1 1
2678 ATOM 1459 O OE2 . GLU A 1 184 ? 16.802 16.374 55.356 1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A OE2 1
2679 ATOM 1460 N N . ILE A 1 185 ? 20.394 15.651 50.640 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A N 1
2680 ATOM 1461 C CA . ILE A 1 185 ? 21.458 14.719 50.302 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A CA 1
2681 ATOM 1462 C C . ILE A 1 185 ? 22.695 14.851 51.178 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A C 1
2682 ATOM 1463 O O . ILE A 1 185 ? 22.989 15.919 51.709 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A O 1
2683 ATOM 1464 C CB . ILE A 1 185 ? 21.910 14.914 48.842 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A CB 1
2684 ATOM 1465 C CG1 . ILE A 1 185 ? 22.487 16.326 48.674 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A CG1 1
2685 ATOM 1466 C CG2 . ILE A 1 185 ? 20.730 14.684 47.893 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A CG2 1
2686 ATOM 1467 C CD1 . ILE A 1 185 ? 22.970 16.643 47.278 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A CD1 1
2687 ATOM 1468 N N . PRO A 1 186 ? 23.451 13.756 51.321 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A N 1
2688 ATOM 1469 C CA . PRO A 1 186 ? 24.667 13.754 52.132 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A CA 1
2689 ATOM 1470 C C . PRO A 1 186 ? 25.689 14.685 51.485 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A C 1
2690 ATOM 1471 O O . PRO A 1 186 ? 25.792 14.746 50.260 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A O 1
2691 ATOM 1472 C CB . PRO A 1 186 ? 25.109 12.284 52.074 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A CB 1
2692 ATOM 1473 C CG . PRO A 1 186 ? 23.789 11.532 51.822 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A CG 1
2693 ATOM 1474 C CD . PRO A 1 186 ? 23.237 12.425 50.728 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A CD 1
2694 ATOM 1475 N N . ARG A 1 187 ? 26.446 15.410 52.299 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A N 1
2695 ATOM 1476 C CA . ARG A 1 187 ? 27.462 16.306 51.765 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A CA 1
2696 ATOM 1477 C C . ARG A 1 187 ? 28.451 15.520 50.885 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A C 1
2697 ATOM 1478 O O . ARG A 1 187 ? 28.885 16.003 49.833 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A O 1
2698 ATOM 1479 C CB . ARG A 1 187 ? 28.220 16.987 52.916 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A CB 1
2699 ATOM 1480 C CG . ARG A 1 187 ? 29.153 18.124 52.492 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A CG 1
2700 ATOM 1481 C CD . ARG A 1 187 ? 29.955 18.615 53.691 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A CD 1
2701 ATOM 1482 N NE . ARG A 1 187 ? 29.085 19.007 54.799 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A NE 1
2702 ATOM 1483 C CZ . ARG A 1 187 ? 28.305 20.087 54.799 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A CZ 1
2703 ATOM 1484 N NH1 . ARG A 1 187 ? 28.274 20.900 53.752 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A NH1 1
2704 ATOM 1485 N NH2 . ARG A 1 187 ? 27.537 20.346 55.846 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A NH2 1
2705 ATOM 1486 N N . GLU A 1 188 ? 28.802 14.304 51.300 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A N 1
2706 ATOM 1487 C CA . GLU A 1 188 ? 29.764 13.512 50.528 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A CA 1
2707 ATOM 1488 C C . GLU A 1 188 ? 29.312 13.099 49.121 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A C 1
2708 ATOM 1489 O O . GLU A 1 188 ? 30.133 12.656 48.322 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A O 1
2709 ATOM 1490 C CB . GLU A 1 188 ? 30.220 12.252 51.304 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A CB 1
2710 ATOM 1491 C CG . GLU A 1 188 ? 29.113 11.266 51.663 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A CG 1
2711 ATOM 1492 C CD . GLU A 1 188 ? 28.493 11.550 53.009 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A CD 1
2712 ATOM 1493 O OE1 . GLU A 1 188 ? 28.400 12.739 53.381 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A OE1 1
2713 ATOM 1494 O OE2 . GLU A 1 188 ? 28.076 10.583 53.683 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A OE2 1
2714 ATOM 1495 N N . SER A 1 189 ? 28.023 13.231 48.810 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 266 SER A N 1
2715 ATOM 1496 C CA . SER A 1 189 ? 27.533 12.861 47.481 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 266 SER A CA 1
2716 ATOM 1497 C C . SER A 1 189 ? 28.021 13.850 46.431 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 266 SER A C 1
2717 ATOM 1498 O O . SER A 1 189 ? 28.011 13.562 45.229 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 266 SER A O 1
2718 ATOM 1499 C CB . SER A 1 189 ? 26.002 12.831 47.452 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 266 SER A CB 1
2719 ATOM 1500 O OG . SER A 1 189 ? 25.476 14.125 47.679 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 266 SER A OG 1
2720 ATOM 1501 N N . LEU A 1 190 ? 28.428 15.027 46.891 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 267 LEU A N 1
2721 ATOM 1502 C CA . LEU A 1 190 ? 28.924 16.066 46.005 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 267 LEU A CA 1
2722 ATOM 1503 C C . LEU A 1 190 ? 30.445 16.153 45.997 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 267 LEU A C 1
2723 ATOM 1504 O O . LEU A 1 190 ? 31.084 16.042 47.039 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 267 LEU A O 1
2724 ATOM 1505 C CB . LEU A 1 190 ? 28.365 17.424 46.432 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 267 LEU A CB 1
2725 ATOM 1506 C CG . LEU A 1 190 ? 26.854 17.598 46.307 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 267 LEU A CG 1
2726 ATOM 1507 C CD1 . LEU A 1 190 ? 26.424 18.841 47.036 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 267 LEU A CD1 1
2727 ATOM 1508 C CD2 . LEU A 1 190 ? 26.482 17.670 44.825 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 267 LEU A CD2 1
2728 ATOM 1509 N N . LYS A 1 191 ? 31.013 16.357 44.812 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A N 1
2729 ATOM 1510 C CA . LYS A 1 191 ? 32.453 16.535 44.654 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A CA 1
2730 ATOM 1511 C C . LYS A 1 191 ? 32.648 17.952 44.104 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A C 1
2731 ATOM 1512 O O . LYS A 1 191 ? 32.431 18.184 42.911 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A O 1
2732 ATOM 1513 C CB . LYS A 1 191 ? 33.021 15.513 43.662 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A CB 1
2733 ATOM 1514 C CG . LYS A 1 191 ? 34.508 15.711 43.338 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A CG 1
2734 ATOM 1515 C CD . LYS A 1 191 ? 35.369 15.539 44.573 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A CD 1
2735 ATOM 1516 C CE . LYS A 1 191 ? 36.862 15.674 44.260 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A CE 1
2736 ATOM 1517 N NZ . LYS A 1 191 ? 37.669 15.441 45.489 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A NZ 1
2737 ATOM 1518 N N . LEU A 1 192 ? 33.032 18.899 44.967 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 269 LEU A N 1
2738 ATOM 1519 C CA . LEU A 1 192 ? 33.245 20.288 44.541 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 269 LEU A CA 1
2739 ATOM 1520 C C . LEU A 1 192 ? 34.570 20.389 43.796 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 269 LEU A C 1
2740 ATOM 1521 O O . LEU A 1 192 ? 35.626 20.044 44.329 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 269 LEU A O 1
2741 ATOM 1522 C CB . LEU A 1 192 ? 33.196 21.252 45.742 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 269 LEU A CB 1
2742 ATOM 1523 C CG . LEU A 1 192 ? 31.778 21.664 46.193 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 269 LEU A CG 1
2743 ATOM 1524 C CD1 . LEU A 1 192 ? 30.961 20.436 46.535 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 269 LEU A CD1 1
2744 ATOM 1525 C CD2 . LEU A 1 192 ? 31.851 22.604 47.386 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 269 LEU A CD2 1
2745 ATOM 1526 N N . GLU A 1 193 ? 34.500 20.885 42.563 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A N 1
2746 ATOM 1527 C CA . GLU A 1 193 ? 35.660 20.951 41.681 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A CA 1
2747 ATOM 1528 C C . GLU A 1 193 ? 36.372 22.292 41.495 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A C 1
2748 ATOM 1529 O O . GLU A 1 193 ? 37.578 22.383 41.715 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A O 1
2749 ATOM 1530 C CB . GLU A 1 193 ? 35.231 20.404 40.321 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A CB 1
2750 ATOM 1531 C CG . GLU A 1 193 ? 34.460 19.099 40.455 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A CG 1
2751 ATOM 1532 C CD . GLU A 1 193 ? 33.713 18.706 39.193 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A CD 1
2752 ATOM 1533 O OE1 . GLU A 1 193 ? 33.133 19.598 38.537 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A OE1 1
2753 ATOM 1534 O OE2 . GLU A 1 193 ? 33.674 17.500 38.878 1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A OE2 1
2754 ATOM 1535 N N . LYS A 1 194 ? 35.640 23.318 41.062 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A N 1
2755 ATOM 1536 C CA . LYS A 1 194 ? 36.230 24.641 40.837 1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CA 1
2756 ATOM 1537 C C . LYS A 1 194 ? 35.264 25.738 41.257 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A C 1
2757 ATOM 1538 O O . LYS A 1 194 ? 34.049 25.580 41.159 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A O 1
2758 ATOM 1539 C CB . LYS A 1 194 ? 36.587 24.834 39.361 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CB 1
2759 ATOM 1540 C CG . LYS A 1 194 ? 35.393 24.843 38.424 1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CG 1
2760 ATOM 1541 C CD . LYS A 1 194 ? 35.795 25.116 36.974 1.00 42.29 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CD 1
2761 ATOM 1542 C CE . LYS A 1 194 ? 34.567 25.114 36.061 1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CE 1
2762 ATOM 1543 N NZ . LYS A 1 194 ? 34.888 25.332 34.621 1.00 46.47 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A NZ 1
2763 ATOM 1544 N N . LYS A 1 195 ? 35.813 26.855 41.718 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A N 1
2764 ATOM 1545 C CA . LYS A 1 195 ? 35.006 27.977 42.171 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A CA 1
2765 ATOM 1546 C C . LYS A 1 195 ? 34.495 28.782 40.980 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A C 1
2766 ATOM 1547 O O . LYS A 1 195 ? 35.279 29.232 40.147 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A O 1
2767 ATOM 1548 C CB . LYS A 1 195 ? 35.848 28.852 43.108 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A CB 1
2768 ATOM 1549 C CG . LYS A 1 195 ? 35.107 29.997 43.763 1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A CG 1
2769 ATOM 1550 C CD . LYS A 1 195 ? 36.015 30.736 44.731 1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A CD 1
2770 ATOM 1551 C CE . LYS A 1 195 ? 35.330 31.955 45.319 1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A CE 1
2771 ATOM 1552 N NZ . LYS A 1 195 ? 36.233 32.680 46.258 1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A NZ 1
2772 ATOM 1553 N N . LEU A 1 196 ? 33.176 28.949 40.898 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A N 1
2773 ATOM 1554 C CA . LEU A 1 196 ? 32.558 29.694 39.802 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CA 1
2774 ATOM 1555 C C . LEU A 1 196 ? 32.368 31.171 40.123 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A C 1
2775 ATOM 1556 O O . LEU A 1 196 ? 32.458 32.015 39.239 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A O 1
2776 ATOM 1557 C CB . LEU A 1 196 ? 31.196 29.085 39.441 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CB 1
2777 ATOM 1558 C CG . LEU A 1 196 ? 31.220 27.655 38.908 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CG 1
2778 ATOM 1559 C CD1 . LEU A 1 196 ? 29.803 27.143 38.708 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CD1 1
2779 ATOM 1560 C CD2 . LEU A 1 196 ? 31.995 27.625 37.595 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CD2 1
2780 ATOM 1561 N N . GLY A 1 197 ? 32.092 31.483 41.383 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 274 GLY A N 1
2781 ATOM 1562 C CA . GLY A 1 197 ? 31.882 32.869 41.753 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 274 GLY A CA 1
2782 ATOM 1563 C C . GLY A 1 197 ? 31.738 33.041 43.249 1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 274 GLY A C 1
2783 ATOM 1564 O O . GLY A 1 197 ? 31.606 32.064 43.987 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 274 GLY A O 1
2784 ATOM 1565 N N . ALA A 1 198 ? 31.771 34.285 43.708 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 275 ALA A N 1
2785 ATOM 1566 C CA . ALA A 1 198 ? 31.642 34.549 45.131 1.00 39.92 ? ? ? ? ? ? 275 ALA A CA 1
2786 ATOM 1567 C C . ALA A 1 198 ? 30.370 35.323 45.427 1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 275 ALA A C 1
2787 ATOM 1568 O O . ALA A 1 198 ? 29.594 35.641 44.527 1.00 46.66 ? ? ? ? ? ? 275 ALA A O 1
2788 ATOM 1569 C CB . ALA A 1 198 ? 32.851 35.319 45.631 1.00 40.80 ? ? ? ? ? ? 275 ALA A CB 1
2789 ATOM 1570 N N . GLY A 1 199 ? 30.164 35.615 46.704 1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 276 GLY A N 1
2790 ATOM 1571 C CA . GLY A 1 199 ? 28.991 36.353 47.129 1.00 45.46 ? ? ? ? ? ? 276 GLY A CA 1
2791 ATOM 1572 C C . GLY A 1 199 ? 29.203 36.804 48.558 1.00 45.72 ? ? ? ? ? ? 276 GLY A C 1
2792 ATOM 1573 O O . GLY A 1 199 ? 30.140 36.350 49.213 1.00 47.06 ? ? ? ? ? ? 276 GLY A O 1
2793 ATOM 1574 N N . GLN A 1 200 ? 28.340 37.683 49.053 1.00 47.71 ? ? ? ? ? ? 277 GLN A N 1
2794 ATOM 1575 C CA . GLN A 1 200 ? 28.481 38.179 50.414 1.00 47.23 ? ? ? ? ? ? 277 GLN A CA 1
2795 ATOM 1576 C C . GLN A 1 200 ? 28.039 37.198 51.492 1.00 43.90 ? ? ? ? ? ? 277 GLN A C 1
2796 ATOM 1577 O O . GLN A 1 200 ? 28.413 37.347 52.655 1.00 43.95 ? ? ? ? ? ? 277 GLN A O 1
2797 ATOM 1578 C CB . GLN A 1 200 ? 27.722 39.490 50.568 1.00 52.57 ? ? ? ? ? ? 277 GLN A CB 1
2798 ATOM 1579 C CG . GLN A 1 200 ? 28.331 40.634 49.783 1.00 60.66 ? ? ? ? ? ? 277 GLN A CG 1
2799 ATOM 1580 C CD . GLN A 1 200 ? 27.492 41.888 49.866 1.00 65.22 ? ? ? ? ? ? 277 GLN A CD 1
2800 ATOM 1581 O OE1 . GLN A 1 200 ? 27.912 42.963 49.436 1.00 67.89 ? ? ? ? ? ? 277 GLN A OE1 1
2801 ATOM 1582 N NE2 . GLN A 1 200 ? 26.288 41.753 50.411 1.00 67.38 ? ? ? ? ? ? 277 GLN A NE2 1
2802 ATOM 1583 N N . PHE A 1 201 ? 27.247 36.199 51.119 1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A N 1
2803 ATOM 1584 C CA . PHE A 1 201 ? 26.791 35.216 52.097 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CA 1
2804 ATOM 1585 C C . PHE A 1 201 ? 27.155 33.786 51.723 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A C 1
2805 ATOM 1586 O O . PHE A 1 201 ? 26.760 32.842 52.402 1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A O 1
2806 ATOM 1587 C CB . PHE A 1 201 ? 25.279 35.319 52.302 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CB 1
2807 ATOM 1588 C CG . PHE A 1 201 ? 24.837 36.636 52.856 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CG 1
2808 ATOM 1589 C CD1 . PHE A 1 201 ? 24.193 37.562 52.051 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CD1 1
2809 ATOM 1590 C CD2 . PHE A 1 201 ? 25.107 36.968 54.176 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CD2 1
2810 ATOM 1591 C CE1 . PHE A 1 201 ? 23.824 38.799 52.551 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CE1 1
2811 ATOM 1592 C CE2 . PHE A 1 201 ? 24.743 38.207 54.689 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CE2 1
2812 ATOM 1593 C CZ . PHE A 1 201 ? 24.102 39.123 53.877 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CZ 1
2813 ATOM 1594 N N . GLY A 1 202 ? 27.916 33.630 50.650 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 279 GLY A N 1
2814 ATOM 1595 C CA . GLY A 1 202 ? 28.304 32.301 50.220 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 279 GLY A CA 1
2815 ATOM 1596 C C . GLY A 1 202 ? 28.969 32.308 48.861 1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 279 GLY A C 1
2816 ATOM 1597 O O . GLY A 1 202 ? 28.911 33.301 48.134 1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 279 GLY A O 1
2817 ATOM 1598 N N . GLU A 1 203 ? 29.610 31.199 48.516 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A N 1
2818 ATOM 1599 C CA . GLU A 1 203 ? 30.287 31.089 47.235 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A CA 1
2819 ATOM 1600 C C . GLU A 1 203 ? 29.544 30.091 46.354 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A C 1
2820 ATOM 1601 O O . GLU A 1 203 ? 28.675 29.356 46.825 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A O 1
2821 ATOM 1602 C CB . GLU A 1 203 ? 31.716 30.592 47.431 1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A CB 1
2822 ATOM 1603 C CG . GLU A 1 203 ? 32.529 31.331 48.475 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A CG 1
2823 ATOM 1604 C CD . GLU A 1 203 ? 34.007 30.992 48.366 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A CD 1
2824 ATOM 1605 O OE1 . GLU A 1 203 ? 34.331 29.794 48.222 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A OE1 1
2825 ATOM 1606 O OE2 . GLU A 1 203 ? 34.844 31.918 48.426 1.00 41.20 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A OE2 1
2826 ATOM 1607 N N . VAL A 1 204 ? 29.895 30.059 45.077 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A N 1
2827 ATOM 1608 C CA . VAL A 1 204 ? 29.265 29.130 44.150 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CA 1
2828 ATOM 1609 C C . VAL A 1 204 ? 30.351 28.292 43.501 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A C 1
2829 ATOM 1610 O O . VAL A 1 204 ? 31.351 28.828 43.015 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A O 1
2830 ATOM 1611 C CB . VAL A 1 204 ? 28.455 29.876 43.071 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CB 1
2831 ATOM 1612 C CG1 . VAL A 1 204 ? 27.849 28.880 42.090 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CG1 1
2832 ATOM 1613 C CG2 . VAL A 1 204 ? 27.343 30.681 43.740 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CG2 1
2833 ATOM 1614 N N . TRP A 1 205 ? 30.143 26.977 43.505 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A N 1
2834 ATOM 1615 C CA . TRP A 1 205 ? 31.099 26.027 42.949 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CA 1
2835 ATOM 1616 C C . TRP A 1 205 ? 30.508 25.075 41.922 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A C 1
2836 ATOM 1617 O O . TRP A 1 205 ? 29.321 24.754 41.964 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A O 1
2837 ATOM 1618 C CB . TRP A 1 205 ? 31.709 25.163 44.063 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CB 1
2838 ATOM 1619 C CG . TRP A 1 205 ? 32.612 25.894 44.986 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CG 1
2839 ATOM 1620 C CD1 . TRP A 1 205 ? 32.258 26.788 45.953 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CD1 1
2840 ATOM 1621 C CD2 . TRP A 1 205 ? 34.039 25.833 44.995 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CD2 1
2841 ATOM 1622 N NE1 . TRP A 1 205 ? 33.381 27.293 46.563 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A NE1 1
2842 ATOM 1623 C CE2 . TRP A 1 205 ? 34.491 26.721 45.990 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CE2 1
2843 ATOM 1624 C CE3 . TRP A 1 205 ? 34.988 25.114 44.250 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CE3 1
2844 ATOM 1625 C CZ2 . TRP A 1 205 ? 35.844 26.911 46.267 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CZ2 1
2845 ATOM 1626 C CZ3 . TRP A 1 205 ? 36.341 25.302 44.525 1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CZ3 1
2846 ATOM 1627 C CH2 . TRP A 1 205 ? 36.753 26.196 45.525 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CH2 1
2847 ATOM 1628 N N . MET A 1 206 ? 31.364 24.623 41.011 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 283 MET A N 1
2848 ATOM 1629 C CA . MET A 1 206 ? 31.004 23.646 39.989 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 283 MET A CA 1
2849 ATOM 1630 C C . MET A 1 206 ? 31.231 22.326 40.719 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 283 MET A C 1
2850 ATOM 1631 O O . MET A 1 206 ? 32.210 22.208 41.459 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 283 MET A O 1
2851 ATOM 1632 C CB . MET A 1 206 ? 31.981 23.729 38.814 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 283 MET A CB 1
2852 ATOM 1633 C CG . MET A 1 206 ? 31.689 22.806 37.639 1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 283 MET A CG 1
2853 ATOM 1634 S SD . MET A 1 206 ? 30.316 23.395 36.627 1.00 47.43 ? ? ? ? ? ? 283 MET A SD 1
2854 ATOM 1635 C CE . MET A 1 206 ? 28.982 23.144 37.693 1.00 44.86 ? ? ? ? ? ? 283 MET A CE 1
2855 ATOM 1636 N N . ALA A 1 207 ? 30.354 21.342 40.526 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 284 ALA A N 1
2856 ATOM 1637 C CA . ALA A 1 207 ? 30.523 20.056 41.201 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 284 ALA A CA 1
2857 ATOM 1638 C C . ALA A 1 207 ? 29.831 18.914 40.476 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 284 ALA A C 1
2858 ATOM 1639 O O . ALA A 1 207 ? 29.069 19.128 39.526 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 284 ALA A O 1
2859 ATOM 1640 C CB . ALA A 1 207 ? 29.990 20.139 42.628 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 284 ALA A CB 1
2860 ATOM 1641 N N . THR A 1 208 ? 30.111 17.700 40.937 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 285 THR A N 1
2861 ATOM 1642 C CA . THR A 1 208 ? 29.501 16.505 40.383 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 285 THR A CA 1
2862 ATOM 1643 C C . THR A 1 208 ? 28.832 15.725 41.506 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 285 THR A C 1
2863 ATOM 1644 O O . THR A 1 208 ? 29.442 15.450 42.546 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 285 THR A O 1
2864 ATOM 1645 C CB . THR A 1 208 ? 30.532 15.606 39.701 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 285 THR A CB 1
2865 ATOM 1646 O OG1 . THR A 1 208 ? 31.145 16.322 38.623 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 285 THR A OG1 1
2866 ATOM 1647 C CG2 . THR A 1 208 ? 29.866 14.353 39.163 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 285 THR A CG2 1
2867 ATOM 1648 N N . TYR A 1 209 ? 27.564 15.397 41.286 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A N 1
2868 ATOM 1649 C CA . TYR A 1 209 ? 26.756 14.638 42.230 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A CA 1
2869 ATOM 1650 C C . TYR A 1 209 ? 26.873 13.146 41.912 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A C 1
2870 ATOM 1651 O O . TYR A 1 209 ? 26.578 12.723 40.792 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A O 1
2871 ATOM 1652 C CB . TYR A 1 209 ? 25.291 15.073 42.115 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A CB 1
2872 ATOM 1653 C CG . TYR A 1 209 ? 24.333 14.251 42.941 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A CG 1
2873 ATOM 1654 C CD1 . TYR A 1 209 ? 24.341 14.316 44.333 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A CD1 1
2874 ATOM 1655 C CD2 . TYR A 1 209 ? 23.415 13.399 42.327 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A CD2 1
2875 ATOM 1656 C CE1 . TYR A 1 209 ? 23.450 13.555 45.093 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A CE1 1
2876 ATOM 1657 C CE2 . TYR A 1 209 ? 22.525 12.636 43.075 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A CE2 1
2877 ATOM 1658 C CZ . TYR A 1 209 ? 22.546 12.718 44.453 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A CZ 1
2878 ATOM 1659 O OH . TYR A 1 209 ? 21.665 11.960 45.187 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A OH 1
2879 ATOM 1660 N N . ASN A 1 210 ? 27.282 12.362 42.909 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A N 1
2880 ATOM 1661 C CA . ASN A 1 210 ? 27.462 10.915 42.780 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A CA 1
2881 ATOM 1662 C C . ASN A 1 210 ? 28.086 10.449 41.473 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A C 1
2882 ATOM 1663 O O . ASN A 1 210 ? 27.630 9.486 40.852 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A O 1
2883 ATOM 1664 C CB . ASN A 1 210 ? 26.149 10.156 43.032 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A CB 1
2884 ATOM 1665 C CG . ASN A 1 210 ? 25.775 10.111 44.510 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A CG 1
2885 ATOM 1666 O OD1 . ASN A 1 210 ? 26.646 10.137 45.380 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A OD1 1
2886 ATOM 1667 N ND2 . ASN A 1 210 ? 24.484 10.005 44.798 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A ND2 1
2887 ATOM 1668 N N . LYS A 1 211 ? 29.137 11.152 41.073 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A N 1
2888 ATOM 1669 C CA . LYS A 1 211 ? 29.891 10.837 39.871 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A CA 1
2889 ATOM 1670 C C . LYS A 1 211 ? 29.096 10.749 38.571 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A C 1
2890 ATOM 1671 O O . LYS A 1 211 ? 29.623 10.268 37.568 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A O 1
2891 ATOM 1672 C CB . LYS A 1 211 ? 30.662 9.528 40.093 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A CB 1
2892 ATOM 1673 C CG . LYS A 1 211 ? 31.693 9.611 41.226 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A CG 1
2893 ATOM 1674 C CD . LYS A 1 211 ? 32.405 8.274 41.488 1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A CD 1
2894 ATOM 1675 C CE . LYS A 1 211 ? 31.457 7.234 42.084 1.00 43.57 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A CE 1
2895 ATOM 1676 N NZ . LYS A 1 211 ? 32.132 5.926 42.376 1.00 47.13 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A NZ 1
2896 ATOM 1677 N N . HIS A 1 212 ? 27.846 11.210 38.559 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A N 1
2897 ATOM 1678 C CA . HIS A 1 212 ? 27.074 11.126 37.320 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A CA 1
2898 ATOM 1679 C C . HIS A 1 212 ? 26.414 12.416 36.829 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A C 1
2899 ATOM 1680 O O . HIS A 1 212 ? 26.077 12.528 35.648 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A O 1
2900 ATOM 1681 C CB . HIS A 1 212 ? 26.023 10.002 37.412 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A CB 1
2901 ATOM 1682 C CG . HIS A 1 212 ? 24.984 10.207 38.470 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A CG 1
2902 ATOM 1683 N ND1 . HIS A 1 212 ? 24.111 11.273 38.463 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A ND1 1
2903 ATOM 1684 C CD2 . HIS A 1 212 ? 24.666 9.470 39.561 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A CD2 1
2904 ATOM 1685 C CE1 . HIS A 1 212 ? 23.300 11.185 39.504 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A CE1 1
2905 ATOM 1686 N NE2 . HIS A 1 212 ? 23.618 10.100 40.186 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A NE2 1
2906 ATOM 1687 N N . THR A 1 213 ? 26.239 13.396 37.709 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 290 THR A N 1
2907 ATOM 1688 C CA . THR A 1 213 ? 25.600 14.639 37.291 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 290 THR A CA 1
2908 ATOM 1689 C C . THR A 1 213 ? 26.317 15.926 37.682 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 290 THR A C 1
2909 ATOM 1690 O O . THR A 1 213 ? 26.592 16.169 38.855 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 290 THR A O 1
2910 ATOM 1691 C CB . THR A 1 213 ? 24.166 14.733 37.835 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 290 THR A CB 1
2911 ATOM 1692 O OG1 . THR A 1 213 ? 23.423 13.582 37.421 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 290 THR A OG1 1
2912 ATOM 1693 C CG2 . THR A 1 213 ? 23.478 15.997 37.313 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 290 THR A CG2 1
2913 ATOM 1694 N N . LYS A 1 214 ? 26.583 16.756 36.677 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A N 1
2914 ATOM 1695 C CA . LYS A 1 214 ? 27.230 18.052 36.859 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A CA 1
2915 ATOM 1696 C C . LYS A 1 214 ? 26.191 19.055 37.381 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A C 1
2916 ATOM 1697 O O . LYS A 1 214 ? 25.098 19.178 36.821 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A O 1
2917 ATOM 1698 C CB . LYS A 1 214 ? 27.796 18.521 35.518 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A CB 1
2918 ATOM 1699 C CG . LYS A 1 214 ? 28.440 19.894 35.521 1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A CG 1
2919 ATOM 1700 C CD . LYS A 1 214 ? 29.124 20.142 34.182 1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A CD 1
2920 ATOM 1701 C CE . LYS A 1 214 ? 29.847 21.473 34.142 1.00 41.56 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A CE 1
2921 ATOM 1702 N NZ . LYS A 1 214 ? 30.616 21.637 32.872 1.00 45.80 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A NZ 1
2922 ATOM 1703 N N . VAL A 1 215 ? 26.539 19.761 38.454 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A N 1
2923 ATOM 1704 C CA . VAL A 1 215 ? 25.638 20.732 39.067 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A CA 1
2924 ATOM 1705 C C . VAL A 1 215 ? 26.424 21.923 39.592 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A C 1
2925 ATOM 1706 O O . VAL A 1 215 ? 27.656 21.915 39.601 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A O 1
2926 ATOM 1707 C CB . VAL A 1 215 ? 24.892 20.105 40.273 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A CB 1
2927 ATOM 1708 C CG1 . VAL A 1 215 ? 24.088 18.892 39.826 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A CG1 1
2928 ATOM 1709 C CG2 . VAL A 1 215 ? 25.903 19.677 41.340 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A CG2 1
2929 ATOM 1710 N N . ALA A 1 216 ? 25.704 22.959 40.003 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 293 ALA A N 1
2930 ATOM 1711 C CA . ALA A 1 216 ? 26.329 24.131 40.595 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 293 ALA A CA 1
2931 ATOM 1712 C C . ALA A 1 216 ? 25.932 23.999 42.060 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 293 ALA A C 1
2932 ATOM 1713 O O . ALA A 1 216 ? 24.859 23.482 42.366 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 293 ALA A O 1
2933 ATOM 1714 C CB . ALA A 1 216 ? 25.754 25.408 40.006 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 293 ALA A CB 1
2934 ATOM 1715 N N . VAL A 1 217 ? 26.794 24.443 42.962 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 294 VAL A N 1
2935 ATOM 1716 C CA . VAL A 1 217 ? 26.491 24.345 44.379 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 294 VAL A CA 1
2936 ATOM 1717 C C . VAL A 1 217 ? 26.783 25.671 45.050 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 294 VAL A C 1
2937 ATOM 1718 O O . VAL A 1 217 ? 27.906 26.178 44.972 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 294 VAL A O 1
2938 ATOM 1719 C CB . VAL A 1 217 ? 27.353 23.256 45.080 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 294 VAL A CB 1
2939 ATOM 1720 C CG1 . VAL A 1 217 ? 26.989 23.171 46.570 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 294 VAL A CG1 1
2940 ATOM 1721 C CG2 . VAL A 1 217 ? 27.152 21.905 44.403 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 294 VAL A CG2 1
2941 ATOM 1722 N N . LYS A 1 218 ? 25.770 26.247 45.687 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A N 1
2942 ATOM 1723 C CA . LYS A 1 218 ? 25.976 27.482 46.410 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CA 1
2943 ATOM 1724 C C . LYS A 1 218 ? 26.196 27.074 47.855 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A C 1
2944 ATOM 1725 O O . LYS A 1 218 ? 25.386 26.345 48.428 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A O 1
2945 ATOM 1726 C CB . LYS A 1 218 ? 24.766 28.423 46.312 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CB 1
2946 ATOM 1727 C CG . LYS A 1 218 ? 24.929 29.650 47.214 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CG 1
2947 ATOM 1728 C CD . LYS A 1 218 ? 23.906 30.761 46.954 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CD 1
2948 ATOM 1729 C CE . LYS A 1 218 ? 24.187 31.474 45.642 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CE 1
2949 ATOM 1730 N NZ . LYS A 1 218 ? 23.423 32.757 45.496 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A NZ 1
2950 ATOM 1731 N N . THR A 1 219 ? 27.309 27.523 48.425 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 296 THR A N 1
2951 ATOM 1732 C CA . THR A 1 219 ? 27.661 27.224 49.811 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 296 THR A CA 1
2952 ATOM 1733 C C . THR A 1 219 ? 27.437 28.495 50.633 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 296 THR A C 1
2953 ATOM 1734 O O . THR A 1 219 ? 28.008 29.535 50.325 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 296 THR A O 1
2954 ATOM 1735 C CB . THR A 1 219 ? 29.148 26.854 49.934 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 296 THR A CB 1
2955 ATOM 1736 O OG1 . THR A 1 219 ? 29.940 27.991 49.581 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 296 THR A OG1 1
2956 ATOM 1737 C CG2 . THR A 1 219 ? 29.504 25.711 48.993 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 296 THR A CG2 1
2957 ATOM 1738 N N . MET A 1 220 ? 26.619 28.413 51.676 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 297 MET A N 1
2958 ATOM 1739 C CA . MET A 1 220 ? 26.330 29.575 52.519 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 297 MET A CA 1
2959 ATOM 1740 C C . MET A 1 220 ? 27.244 29.550 53.743 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 297 MET A C 1
2960 ATOM 1741 O O . MET A 1 220 ? 27.444 28.496 54.342 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 297 MET A O 1
2961 ATOM 1742 C CB . MET A 1 220 ? 24.872 29.526 52.975 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 297 MET A CB 1
2962 ATOM 1743 C CG . MET A 1 220 ? 23.869 29.459 51.837 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 297 MET A CG 1
2963 ATOM 1744 S SD . MET A 1 220 ? 23.930 30.915 50.811 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 297 MET A SD 1
2964 ATOM 1745 C CE . MET A 1 220 ? 23.350 32.176 51.937 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 297 MET A CE 1
2965 ATOM 1746 N N . LYS A 1 221 ? 27.796 30.697 54.123 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A N 1
2966 ATOM 1747 C CA . LYS A 1 221 ? 28.672 30.734 55.290 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A CA 1
2967 ATOM 1748 C C . LYS A 1 221 ? 27.878 30.422 56.552 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A C 1
2968 ATOM 1749 O O . LYS A 1 221 ? 26.708 30.788 56.675 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A O 1
2969 ATOM 1750 C CB . LYS A 1 221 ? 29.365 32.098 55.407 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A CB 1
2970 ATOM 1751 C CG . LYS A 1 221 ? 30.232 32.429 54.186 1.00 38.20 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A CG 1
2971 ATOM 1752 C CD . LYS A 1 221 ? 31.126 33.663 54.367 1.00 44.02 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A CD 1
2972 ATOM 1753 C CE . LYS A 1 221 ? 30.350 34.927 54.715 1.00 46.23 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A CE 1
2973 ATOM 1754 N NZ . LYS A 1 221 ? 29.801 34.895 56.103 1.00 48.02 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A NZ 1
2974 ATOM 1755 N N . PRO A 1 222 ? 28.507 29.731 57.513 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A N 1
2975 ATOM 1756 C CA . PRO A 1 222 ? 27.826 29.378 58.760 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CA 1
2976 ATOM 1757 C C . PRO A 1 222 ? 27.273 30.618 59.438 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A C 1
2977 ATOM 1758 O O . PRO A 1 222 ? 27.930 31.658 59.459 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A O 1
2978 ATOM 1759 C CB . PRO A 1 222 ? 28.938 28.711 59.568 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CB 1
2979 ATOM 1760 C CG . PRO A 1 222 ? 29.768 28.067 58.473 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CG 1
2980 ATOM 1761 C CD . PRO A 1 222 ? 29.899 29.255 57.553 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CD 1
2981 ATOM 1762 N N . GLY A 1 223 ? 26.064 30.504 59.979 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 300 GLY A N 1
2982 ATOM 1763 C CA . GLY A 1 223 ? 25.441 31.631 60.651 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 300 GLY A CA 1
2983 ATOM 1764 C C . GLY A 1 223 ? 24.791 32.647 59.723 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 300 GLY A C 1
2984 ATOM 1765 O O . GLY A 1 223 ? 24.178 33.602 60.193 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 300 GLY A O 1
2985 ATOM 1766 N N . SER A 1 224 ? 24.910 32.445 58.412 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 301 SER A N 1
2986 ATOM 1767 C CA . SER A 1 224 ? 24.334 33.373 57.434 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 301 SER A CA 1
2987 ATOM 1768 C C . SER A 1 224 ? 22.823 33.256 57.361 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 301 SER A C 1
2988 ATOM 1769 O O . SER A 1 224 ? 22.147 34.151 56.857 1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 301 SER A O 1
2989 ATOM 1770 C CB . SER A 1 224 ? 24.900 33.112 56.042 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 301 SER A CB 1
2990 ATOM 1771 O OG . SER A 1 224 ? 24.522 31.821 55.602 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 301 SER A OG 1
2991 ATOM 1772 N N . MET A 1 225 ? 22.290 32.139 57.832 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 302 MET A N 1
2992 ATOM 1773 C CA . MET A 1 225 ? 20.851 31.967 57.818 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 302 MET A CA 1
2993 ATOM 1774 C C . MET A 1 225 ? 20.357 30.968 58.836 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 302 MET A C 1
2994 ATOM 1775 O O . MET A 1 225 ? 21.128 30.156 59.340 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 302 MET A O 1
2995 ATOM 1776 C CB . MET A 1 225 ? 20.355 31.597 56.403 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 302 MET A CB 1
2996 ATOM 1777 C CG . MET A 1 225 ? 21.072 30.480 55.665 1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 302 MET A CG 1
2997 ATOM 1778 S SD . MET A 1 225 ? 20.332 30.204 53.995 1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 302 MET A SD 1
2998 ATOM 1779 C CE . MET A 1 225 ? 20.425 31.833 53.336 1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 302 MET A CE 1
2999 ATOM 1780 N N . SER A 1 226 ? 19.073 31.065 59.170 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 303 SER A N 1
3000 ATOM 1781 C CA . SER A 1 226 ? 18.451 30.139 60.113 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 303 SER A CA 1
3001 ATOM 1782 C C . SER A 1 226 ? 18.314 28.820 59.372 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 303 SER A C 1
3002 ATOM 1783 O O . SER A 1 226 ? 17.629 28.750 58.351 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 303 SER A O 1
3003 ATOM 1784 C CB . SER A 1 226 ? 17.058 30.630 60.534 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 303 SER A CB 1
3004 ATOM 1785 O OG . SER A 1 226 ? 16.374 29.649 61.310 1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 303 SER A OG 1
3005 ATOM 1786 N N . VAL A 1 227 ? 18.960 27.778 59.878 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A N 1
3006 ATOM 1787 C CA . VAL A 1 227 ? 18.898 26.483 59.223 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A CA 1
3007 ATOM 1788 C C . VAL A 1 227 ? 17.470 25.967 59.092 1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A C 1
3008 ATOM 1789 O O . VAL A 1 227 ? 17.069 25.503 58.024 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A O 1
3009 ATOM 1790 C CB . VAL A 1 227 ? 19.740 25.441 59.972 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A CB 1
3010 ATOM 1791 C CG1 . VAL A 1 227 ? 19.599 24.092 59.306 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A CG1 1
3011 ATOM 1792 C CG2 . VAL A 1 227 ? 21.198 25.872 59.986 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A CG2 1
3012 ATOM 1793 N N . GLU A 1 228 ? 16.699 26.053 60.170 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A N 1
3013 ATOM 1794 C CA . GLU A 1 228 ? 15.324 25.575 60.138 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A CA 1
3014 ATOM 1795 C C . GLU A 1 228 ? 14.471 26.385 59.168 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A C 1
3015 ATOM 1796 O O . GLU A 1 228 ? 13.735 25.821 58.362 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A O 1
3016 ATOM 1797 C CB . GLU A 1 228 ? 14.704 25.641 61.535 1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A CB 1
3017 ATOM 1798 C CG . GLU A 1 228 ? 15.481 24.887 62.598 1.00 46.60 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A CG 1
3018 ATOM 1799 C CD . GLU A 1 228 ? 14.789 24.921 63.949 1.00 53.26 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A CD 1
3019 ATOM 1800 O OE1 . GLU A 1 228 ? 14.510 26.032 64.456 1.00 57.10 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A OE1 1
3020 ATOM 1801 O OE2 . GLU A 1 228 ? 14.524 23.833 64.503 1.00 57.88 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A OE2 1
3021 ATOM 1802 N N . ALA A 1 229 ? 14.576 27.707 59.242 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 306 ALA A N 1
3022 ATOM 1803 C CA . ALA A 1 229 ? 13.794 28.572 58.374 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 306 ALA A CA 1
3023 ATOM 1804 C C . ALA A 1 229 ? 14.191 28.385 56.913 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 306 ALA A C 1
3024 ATOM 1805 O O . ALA A 1 229 ? 13.336 28.392 56.030 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 306 ALA A O 1
3025 ATOM 1806 C CB . ALA A 1 229 ? 13.962 30.022 58.795 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 306 ALA A CB 1
3026 ATOM 1807 N N . PHE A 1 230 ? 15.485 28.218 56.659 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A N 1
3027 ATOM 1808 C CA . PHE A 1 230 ? 15.952 28.006 55.293 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CA 1
3028 ATOM 1809 C C . PHE A 1 230 ? 15.246 26.798 54.693 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A C 1
3029 ATOM 1810 O O . PHE A 1 230 ? 14.660 26.885 53.619 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A O 1
3030 ATOM 1811 C CB . PHE A 1 230 ? 17.462 27.751 55.250 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CB 1
3031 ATOM 1812 C CG . PHE A 1 230 ? 17.922 27.144 53.954 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CG 1
3032 ATOM 1813 C CD1 . PHE A 1 230 ? 17.917 27.886 52.783 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CD1 1
3033 ATOM 1814 C CD2 . PHE A 1 230 ? 18.274 25.800 53.893 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CD2 1
3034 ATOM 1815 C CE1 . PHE A 1 230 ? 18.254 27.291 51.558 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CE1 1
3035 ATOM 1816 C CE2 . PHE A 1 230 ? 18.610 25.195 52.683 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CE2 1
3036 ATOM 1817 C CZ . PHE A 1 230 ? 18.599 25.946 51.513 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CZ 1
3037 ATOM 1818 N N . LEU A 1 231 ? 15.303 25.673 55.400 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A N 1
3038 ATOM 1819 C CA . LEU A 1 231 ? 14.686 24.435 54.928 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A CA 1
3039 ATOM 1820 C C . LEU A 1 231 ? 13.220 24.603 54.554 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A C 1
3040 ATOM 1821 O O . LEU A 1 231 ? 12.774 24.102 53.523 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A O 1
3041 ATOM 1822 C CB . LEU A 1 231 ? 14.821 23.342 55.990 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A CB 1
3042 ATOM 1823 C CG . LEU A 1 231 ? 16.264 22.992 56.383 1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A CG 1
3043 ATOM 1824 C CD1 . LEU A 1 231 ? 16.269 22.001 57.548 1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A CD1 1
3044 ATOM 1825 C CD2 . LEU A 1 231 ? 16.998 22.423 55.177 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A CD2 1
3045 ATOM 1826 N N . ALA A 1 232 ? 12.471 25.302 55.396 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A N 1
3046 ATOM 1827 C CA . ALA A 1 232 ? 11.055 25.529 55.132 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A CA 1
3047 ATOM 1828 C C . ALA A 1 232 ? 10.871 26.314 53.831 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A C 1
3048 ATOM 1829 O O . ALA A 1 232 ? 10.014 25.995 53.005 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A O 1
3049 ATOM 1830 C CB . ALA A 1 232 ? 10.425 26.289 56.307 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A CB 1
3050 ATOM 1831 N N . GLU A 1 233 ? 11.695 27.337 53.649 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A N 1
3051 ATOM 1832 C CA . GLU A 1 233 ? 11.630 28.189 52.465 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A CA 1
3052 ATOM 1833 C C . GLU A 1 233 ? 12.096 27.417 51.223 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A C 1
3053 ATOM 1834 O O . GLU A 1 233 ? 11.519 27.538 50.139 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A O 1
3054 ATOM 1835 C CB . GLU A 1 233 ? 12.511 29.415 52.697 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A CB 1
3055 ATOM 1836 C CG . GLU A 1 233 ? 12.165 30.620 51.866 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A CG 1
3056 ATOM 1837 C CD . GLU A 1 233 ? 10.782 31.153 52.188 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A CD 1
3057 ATOM 1838 O OE1 . GLU A 1 233 ? 10.435 31.199 53.386 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A OE1 1
3058 ATOM 1839 O OE2 . GLU A 1 233 ? 10.056 31.547 51.255 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A OE2 1
3059 ATOM 1840 N N . ALA A 1 234 ? 13.148 26.620 51.382 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 311 ALA A N 1
3060 ATOM 1841 C CA . ALA A 1 234 ? 13.649 25.817 50.272 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 311 ALA A CA 1
3061 ATOM 1842 C C . ALA A 1 234 ? 12.563 24.834 49.811 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 311 ALA A C 1
3062 ATOM 1843 O O . ALA A 1 234 ? 12.512 24.473 48.634 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 311 ALA A O 1
3063 ATOM 1844 C CB . ALA A 1 234 ? 14.910 25.062 50.691 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 311 ALA A CB 1
3064 ATOM 1845 N N . ASN A 1 235 ? 11.693 24.391 50.720 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A N 1
3065 ATOM 1846 C CA . ASN A 1 235 ? 10.634 23.472 50.286 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A CA 1
3066 ATOM 1847 C C . ASN A 1 235 ? 9.595 24.143 49.383 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A C 1
3067 ATOM 1848 O O . ASN A 1 235 ? 8.833 23.463 48.692 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A O 1
3068 ATOM 1849 C CB . ASN A 1 235 ? 9.935 22.806 51.471 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A CB 1
3069 ATOM 1850 C CG . ASN A 1 235 ? 10.748 21.657 52.057 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A CG 1
3070 ATOM 1851 O OD1 . ASN A 1 235 ? 11.223 20.769 51.329 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A OD1 1
3071 ATOM 1852 N ND2 . ASN A 1 235 ? 10.890 21.653 53.376 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A ND2 1
3072 ATOM 1853 N N . VAL A 1 236 ? 9.555 25.472 49.393 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A N 1
3073 ATOM 1854 C CA . VAL A 1 236 ? 8.634 26.201 48.527 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A CA 1
3074 ATOM 1855 C C . VAL A 1 236 ? 9.384 26.450 47.232 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A C 1
3075 ATOM 1856 O O . VAL A 1 236 ? 8.874 26.195 46.141 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A O 1
3076 ATOM 1857 C CB . VAL A 1 236 ? 8.205 27.560 49.143 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A CB 1
3077 ATOM 1858 C CG1 . VAL A 1 236 ? 7.275 28.306 48.189 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A CG1 1
3078 ATOM 1859 C CG2 . VAL A 1 236 ? 7.493 27.320 50.458 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A CG2 1
3079 ATOM 1860 N N . MET A 1 237 ? 10.621 26.923 47.368 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 314 MET A N 1
3080 ATOM 1861 C CA . MET A 1 237 ? 11.480 27.214 46.222 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 314 MET A CA 1
3081 ATOM 1862 C C . MET A 1 237 ? 11.503 26.087 45.207 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 314 MET A C 1
3082 ATOM 1863 O O . MET A 1 237 ? 11.305 26.310 44.010 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 314 MET A O 1
3083 ATOM 1864 C CB . MET A 1 237 ? 12.930 27.457 46.672 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 314 MET A CB 1
3084 ATOM 1865 C CG . MET A 1 237 ? 13.138 28.682 47.532 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 314 MET A CG 1
3085 ATOM 1866 S SD . MET A 1 237 ? 14.850 28.795 48.104 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 314 MET A SD 1
3086 ATOM 1867 C CE . MET A 1 237 ? 14.719 30.236 49.097 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 314 MET A CE 1
3087 ATOM 1868 N N . LYS A 1 238 ? 11.762 24.878 45.700 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A N 1
3088 ATOM 1869 C CA . LYS A 1 238 ? 11.873 23.715 44.836 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A CA 1
3089 ATOM 1870 C C . LYS A 1 238 ? 10.637 23.450 43.982 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A C 1
3090 ATOM 1871 O O . LYS A 1 238 ? 10.749 22.863 42.907 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A O 1
3091 ATOM 1872 C CB . LYS A 1 238 ? 12.217 22.463 45.660 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A CB 1
3092 ATOM 1873 C CG . LYS A 1 238 ? 11.118 21.964 46.604 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A CG 1
3093 ATOM 1874 C CD . LYS A 1 238 ? 11.591 20.696 47.325 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A CD 1
3094 ATOM 1875 C CE . LYS A 1 238 ? 10.528 20.120 48.254 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A CE 1
3095 ATOM 1876 N NZ . LYS A 1 238 ? 11.002 18.902 48.975 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A NZ 1
3096 ATOM 1877 N N . THR A 1 239 ? 9.471 23.897 44.443 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 316 THR A N 1
3097 ATOM 1878 C CA . THR A 1 239 ? 8.230 23.669 43.704 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 316 THR A CA 1
3098 ATOM 1879 C C . THR A 1 239 ? 7.994 24.686 42.595 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 316 THR A C 1
3099 ATOM 1880 O O . THR A 1 239 ? 7.054 24.538 41.804 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 316 THR A O 1
3100 ATOM 1881 C CB . THR A 1 239 ? 6.999 23.758 44.614 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 316 THR A CB 1
3101 ATOM 1882 O OG1 . THR A 1 239 ? 6.789 25.128 44.976 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 316 THR A OG1 1
3102 ATOM 1883 C CG2 . THR A 1 239 ? 7.190 22.918 45.878 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 316 THR A CG2 1
3103 ATOM 1884 N N . LEU A 1 240 ? 8.824 25.724 42.543 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A N 1
3104 ATOM 1885 C CA . LEU A 1 240 ? 8.653 26.766 41.539 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CA 1
3105 ATOM 1886 C C . LEU A 1 240 ? 9.430 26.387 40.292 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A C 1
3106 ATOM 1887 O O . LEU A 1 240 ? 10.494 26.923 40.003 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A O 1
3107 ATOM 1888 C CB . LEU A 1 240 ? 9.105 28.115 42.108 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CB 1
3108 ATOM 1889 C CG . LEU A 1 240 ? 8.276 28.559 43.323 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CG 1
3109 ATOM 1890 C CD1 . LEU A 1 240 ? 8.942 29.722 44.036 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CD1 1
3110 ATOM 1891 C CD2 . LEU A 1 240 ? 6.865 28.940 42.872 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CD2 1
3111 ATOM 1892 N N . GLN A 1 241 ? 8.871 25.429 39.566 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A N 1
3112 ATOM 1893 C CA . GLN A 1 241 ? 9.475 24.913 38.355 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A CA 1
3113 ATOM 1894 C C . GLN A 1 241 ? 8.886 25.577 37.128 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A C 1
3114 ATOM 1895 O O . GLN A 1 241 ? 7.683 25.496 36.888 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A O 1
3115 ATOM 1896 C CB . GLN A 1 241 ? 9.287 23.395 38.318 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A CB 1
3116 ATOM 1897 C CG . GLN A 1 241 ? 10.088 22.708 39.418 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A CG 1
3117 ATOM 1898 C CD . GLN A 1 241 ? 9.785 21.234 39.555 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A CD 1
3118 ATOM 1899 O OE1 . GLN A 1 241 ? 9.697 20.512 38.568 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A OE1 1
3119 ATOM 1900 N NE2 . GLN A 1 241 ? 9.654 20.776 40.788 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A NE2 1
3120 ATOM 1901 N N . HIS A 1 242 ? 9.758 26.234 36.365 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A N 1
3121 ATOM 1902 C CA . HIS A 1 242 ? 9.384 26.961 35.155 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A CA 1
3122 ATOM 1903 C C . HIS A 1 242 ? 10.649 27.111 34.309 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A C 1
3123 ATOM 1904 O O . HIS A 1 242 ? 11.763 27.132 34.841 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A O 1
3124 ATOM 1905 C CB . HIS A 1 242 ? 8.813 28.330 35.551 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A CB 1
3125 ATOM 1906 C CG . HIS A 1 242 ? 8.300 29.141 34.402 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A CG 1
3126 ATOM 1907 N ND1 . HIS A 1 242 ? 9.128 29.819 33.535 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A ND1 1
3127 ATOM 1908 C CD2 . HIS A 1 242 ? 7.036 29.359 33.964 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A CD2 1
3128 ATOM 1909 C CE1 . HIS A 1 242 ? 8.397 30.421 32.612 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A CE1 1
3129 ATOM 1910 N NE2 . HIS A 1 242 ? 7.125 30.158 32.850 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A NE2 1
3130 ATOM 1911 N N . ASP A 1 243 ? 10.481 27.198 32.994 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 320 ASP A N 1
3131 ATOM 1912 C CA . ASP A 1 243 ? 11.622 27.315 32.091 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 320 ASP A CA 1
3132 ATOM 1913 C C . ASP A 1 243 ? 12.471 28.550 32.379 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 320 ASP A C 1
3133 ATOM 1914 O O . ASP A 1 243 ? 13.663 28.570 32.080 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 320 ASP A O 1
3134 ATOM 1915 C CB . ASP A 1 243 ? 11.143 27.360 30.637 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 320 ASP A CB 1
3135 ATOM 1916 C CG . ASP A 1 243 ? 12.287 27.302 29.647 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 320 ASP A CG 1
3136 ATOM 1917 O OD1 . ASP A 1 243 ? 12.985 26.273 29.623 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 320 ASP A OD1 1
3137 ATOM 1918 O OD2 . ASP A 1 243 ? 12.505 28.281 28.903 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 320 ASP A OD2 1
3138 ATOM 1919 N N . LYS A 1 244 ? 11.870 29.580 32.964 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A N 1
3139 ATOM 1920 C CA . LYS A 1 244 ? 12.633 30.789 33.239 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A CA 1
3140 ATOM 1921 C C . LYS A 1 244 ? 13.135 30.929 34.685 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A C 1
3141 ATOM 1922 O O . LYS A 1 244 ? 13.540 32.013 35.106 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A O 1
3142 ATOM 1923 C CB . LYS A 1 244 ? 11.821 32.019 32.811 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A CB 1
3143 ATOM 1924 C CG . LYS A 1 244 ? 11.384 31.983 31.323 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A CG 1
3144 ATOM 1925 C CD . LYS A 1 244 ? 12.585 31.725 30.394 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A CD 1
3145 ATOM 1926 C CE . LYS A 1 244 ? 12.200 31.747 28.913 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A CE 1
3146 ATOM 1927 N NZ . LYS A 1 244 ? 11.175 30.715 28.577 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A NZ 1
3147 ATOM 1928 N N . LEU A 1 245 ? 13.107 29.831 35.438 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A N 1
3148 ATOM 1929 C CA . LEU A 1 245 ? 13.611 29.811 36.817 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CA 1
3149 ATOM 1930 C C . LEU A 1 245 ? 14.647 28.691 36.920 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A C 1
3150 ATOM 1931 O O . LEU A 1 245 ? 14.430 27.594 36.408 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A O 1
3151 ATOM 1932 C CB . LEU A 1 245 ? 12.507 29.521 37.842 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CB 1
3152 ATOM 1933 C CG . LEU A 1 245 ? 11.250 30.385 37.994 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CG 1
3153 ATOM 1934 C CD1 . LEU A 1 245 ? 10.857 30.386 39.477 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CD1 1
3154 ATOM 1935 C CD2 . LEU A 1 245 ? 11.483 31.802 37.524 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CD2 1
3155 ATOM 1936 N N . VAL A 1 246 ? 15.768 28.949 37.583 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A N 1
3156 ATOM 1937 C CA . VAL A 1 246 ? 16.778 27.908 37.706 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A CA 1
3157 ATOM 1938 C C . VAL A 1 246 ? 16.204 26.788 38.562 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A C 1
3158 ATOM 1939 O O . VAL A 1 246 ? 15.516 27.046 39.551 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A O 1
3159 ATOM 1940 C CB . VAL A 1 246 ? 18.077 28.443 38.360 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A CB 1
3160 ATOM 1941 C CG1 . VAL A 1 246 ? 17.822 28.817 39.817 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A CG1 1
3161 ATOM 1942 C CG2 . VAL A 1 246 ? 19.185 27.387 38.253 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A CG2 1
3162 ATOM 1943 N N . LYS A 1 247 ? 16.464 25.547 38.168 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A N 1
3163 ATOM 1944 C CA . LYS A 1 247 ? 15.982 24.400 38.922 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A CA 1
3164 ATOM 1945 C C . LYS A 1 247 ? 16.808 24.204 40.179 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A C 1
3165 ATOM 1946 O O . LYS A 1 247 ? 18.038 24.276 40.142 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A O 1
3166 ATOM 1947 C CB . LYS A 1 247 ? 16.072 23.113 38.101 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A CB 1
3167 ATOM 1948 C CG . LYS A 1 247 ? 15.115 23.009 36.943 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A CG 1
3168 ATOM 1949 C CD . LYS A 1 247 ? 15.326 21.677 36.241 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A CD 1
3169 ATOM 1950 C CE . LYS A 1 247 ? 14.437 21.549 35.023 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A CE 1
3170 ATOM 1951 N NZ . LYS A 1 247 ? 14.717 20.280 34.303 1.00 45.18 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A NZ 1
3171 ATOM 1952 N N . LEU A 1 248 ? 16.114 23.937 41.279 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A N 1
3172 ATOM 1953 C CA . LEU A 1 248 ? 16.736 23.686 42.571 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CA 1
3173 ATOM 1954 C C . LEU A 1 248 ? 16.613 22.177 42.830 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A C 1
3174 ATOM 1955 O O . LEU A 1 248 ? 15.532 21.682 43.158 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A O 1
3175 ATOM 1956 C CB . LEU A 1 248 ? 16.013 24.500 43.652 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CB 1
3176 ATOM 1957 C CG . LEU A 1 248 ? 16.439 24.321 45.108 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CG 1
3177 ATOM 1958 C CD1 . LEU A 1 248 ? 17.948 24.305 45.210 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CD1 1
3178 ATOM 1959 C CD2 . LEU A 1 248 ? 15.847 25.444 45.949 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CD2 1
3179 ATOM 1960 N N . HIS A 1 249 ? 17.721 21.453 42.671 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A N 1
3180 ATOM 1961 C CA . HIS A 1 249 ? 17.740 19.996 42.843 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A CA 1
3181 ATOM 1962 C C . HIS A 1 249 ? 17.739 19.438 44.265 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A C 1
3182 ATOM 1963 O O . HIS A 1 249 ? 17.030 18.475 44.573 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A O 1
3183 ATOM 1964 C CB . HIS A 1 249 ? 18.966 19.384 42.167 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A CB 1
3184 ATOM 1965 C CG . HIS A 1 249 ? 19.064 19.640 40.699 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A CG 1
3185 ATOM 1966 N ND1 . HIS A 1 249 ? 18.037 19.369 39.819 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A ND1 1
3186 ATOM 1967 C CD2 . HIS A 1 249 ? 20.113 20.039 39.939 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A CD2 1
3187 ATOM 1968 C CE1 . HIS A 1 249 ? 18.451 19.586 38.584 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A CE1 1
3188 ATOM 1969 N NE2 . HIS A 1 249 ? 19.706 19.993 38.628 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A NE2 1
3189 ATOM 1970 N N . ALA A 1 250 ? 18.561 20.017 45.129 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 327 ALA A N 1
3190 ATOM 1971 C CA . ALA A 1 250 ? 18.678 19.481 46.473 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 327 ALA A CA 1
3191 ATOM 1972 C C . ALA A 1 250 ? 19.393 20.444 47.400 1.00 9.97 ? ? ? ? ? ? 327 ALA A C 1
3192 ATOM 1973 O O . ALA A 1 250 ? 19.811 21.524 46.985 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 327 ALA A O 1
3193 ATOM 1974 C CB . ALA A 1 250 ? 19.449 18.162 46.409 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 327 ALA A CB 1
3194 ATOM 1975 N N . VAL A 1 251 ? 19.529 20.033 48.657 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A N 1
3195 ATOM 1976 C CA . VAL A 1 251 ? 20.206 20.832 49.671 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A CA 1
3196 ATOM 1977 C C . VAL A 1 251 ? 20.965 19.926 50.640 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A C 1
3197 ATOM 1978 O O . VAL A 1 251 ? 20.641 18.750 50.777 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A O 1
3198 ATOM 1979 C CB . VAL A 1 251 ? 19.194 21.653 50.521 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A CB 1
3199 ATOM 1980 C CG1 . VAL A 1 251 ? 18.439 22.638 49.650 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A CG1 1
3200 ATOM 1981 C CG2 . VAL A 1 251 ? 18.215 20.703 51.230 1.00 9.80 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A CG2 1
3201 ATOM 1982 N N . VAL A 1 252 ? 21.992 20.474 51.285 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A N 1
3202 ATOM 1983 C CA . VAL A 1 252 ? 22.726 19.748 52.320 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A CA 1
3203 ATOM 1984 C C . VAL A 1 252 ? 22.300 20.587 53.508 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A C 1
3204 ATOM 1985 O O . VAL A 1 252 ? 22.592 21.774 53.552 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A O 1
3205 ATOM 1986 C CB . VAL A 1 252 ? 24.259 19.801 52.145 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A CB 1
3206 ATOM 1987 C CG1 . VAL A 1 252 ? 24.947 19.198 53.396 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A CG1 1
3207 ATOM 1988 C CG2 . VAL A 1 252 ? 24.660 18.999 50.928 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A CG2 1
3208 ATOM 1989 N N . THR A 1 253 ? 21.586 19.965 54.447 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 330 THR A N 1
3209 ATOM 1990 C CA . THR A 1 253 ? 21.005 20.639 55.617 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 330 THR A CA 1
3210 ATOM 1991 C C . THR A 1 253 ? 21.876 21.059 56.809 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 330 THR A C 1
3211 ATOM 1992 O O . THR A 1 253 ? 21.403 21.802 57.674 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 330 THR A O 1
3212 ATOM 1993 C CB . THR A 1 253 ? 19.849 19.791 56.192 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 330 THR A CB 1
3213 ATOM 1994 O OG1 . THR A 1 253 ? 20.368 18.545 56.670 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 330 THR A OG1 1
3214 ATOM 1995 C CG2 . THR A 1 253 ? 18.822 19.489 55.125 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 330 THR A CG2 1
3215 ATOM 1996 N N . LYS A 1 254 ? 23.121 20.594 56.876 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 331 LYS A N 1
3216 ATOM 1997 C CA . LYS A 1 254 ? 24.000 20.955 57.998 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 331 LYS A CA 1
3217 ATOM 1998 C C . LYS A 1 254 ? 24.982 22.042 57.569 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 331 LYS A C 1
3218 ATOM 1999 O O . LYS A 1 254 ? 25.442 22.043 56.434 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 331 LYS A O 1
3219 ATOM 2000 C CB . LYS A 1 254 ? 24.775 19.727 58.480 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 331 LYS A CB 1
3220 ATOM 2001 C CG . LYS A 1 254 ? 23.899 18.553 58.897 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 331 LYS A CG 1
3221 ATOM 2002 C CD . LYS A 1 254 ? 23.017 18.883 60.091 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 331 LYS A CD 1
3222 ATOM 2003 C CE . LYS A 1 254 ? 22.121 17.699 60.417 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 331 LYS A CE 1
3223 ATOM 2004 N NZ . LYS A 1 254 ? 21.263 17.936 61.609 1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 331 LYS A NZ 1
3224 ATOM 2005 N N . GLU A 1 255 ? 25.320 22.963 58.467 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A N 1
3225 ATOM 2006 C CA . GLU A 1 255 ? 26.241 24.031 58.099 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A CA 1
3226 ATOM 2007 C C . GLU A 1 255 ? 27.626 23.474 57.776 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A C 1
3227 ATOM 2008 O O . GLU A 1 255 ? 28.109 22.562 58.436 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A O 1
3228 ATOM 2009 C CB . GLU A 1 255 ? 26.336 25.085 59.214 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A CB 1
3229 ATOM 2010 C CG . GLU A 1 255 ? 25.023 25.801 59.503 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A CG 1
3230 ATOM 2011 C CD . GLU A 1 255 ? 25.179 26.955 60.483 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A CD 1
3231 ATOM 2012 O OE1 . GLU A 1 255 ? 25.741 26.737 61.577 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A OE1 1
3232 ATOM 2013 O OE2 . GLU A 1 255 ? 24.733 28.079 60.162 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A OE2 1
3233 ATOM 2014 N N . PRO A 1 256 ? 28.274 24.010 56.736 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 333 PRO A N 1
3234 ATOM 2015 C CA . PRO A 1 256 ? 27.774 25.084 55.875 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 333 PRO A CA 1
3235 ATOM 2016 C C . PRO A 1 256 ? 26.707 24.546 54.909 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 333 PRO A C 1
3236 ATOM 2017 O O . PRO A 1 256 ? 26.911 23.531 54.246 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 333 PRO A O 1
3237 ATOM 2018 C CB . PRO A 1 256 ? 29.045 25.546 55.170 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 333 PRO A CB 1
3238 ATOM 2019 C CG . PRO A 1 256 ? 29.733 24.233 54.938 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 333 PRO A CG 1
3239 ATOM 2020 C CD . PRO A 1 256 ? 29.632 23.614 56.319 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 333 PRO A CD 1
3240 ATOM 2021 N N . ILE A 1 257 ? 25.572 25.236 54.836 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A N 1
3241 ATOM 2022 C CA . ILE A 1 257 ? 24.465 24.819 53.978 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A CA 1
3242 ATOM 2023 C C . ILE A 1 257 ? 24.818 24.847 52.490 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A C 1
3243 ATOM 2024 O O . ILE A 1 257 ? 25.486 25.761 52.030 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A O 1
3244 ATOM 2025 C CB . ILE A 1 257 ? 23.212 25.721 54.212 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A CB 1
3245 ATOM 2026 C CG1 . ILE A 1 257 ? 22.719 25.579 55.658 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A CG1 1
3246 ATOM 2027 C CG2 . ILE A 1 257 ? 22.105 25.380 53.203 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A CG2 1
3247 ATOM 2028 C CD1 . ILE A 1 257 ? 22.442 24.177 56.085 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A CD1 1
3248 ATOM 2029 N N . TYR A 1 258 ? 24.380 23.824 51.755 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A N 1
3249 ATOM 2030 C CA . TYR A 1 258 ? 24.594 23.732 50.308 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A CA 1
3250 ATOM 2031 C C . TYR A 1 258 ? 23.245 23.769 49.589 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A C 1
3251 ATOM 2032 O O . TYR A 1 258 ? 22.311 23.075 49.994 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A O 1
3252 ATOM 2033 C CB . TYR A 1 258 ? 25.283 22.414 49.917 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A CB 1
3253 ATOM 2034 C CG . TYR A 1 258 ? 26.768 22.336 50.193 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A CG 1
3254 ATOM 2035 C CD1 . TYR A 1 258 ? 27.463 23.422 50.730 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A CD1 1
3255 ATOM 2036 C CD2 . TYR A 1 258 ? 27.490 21.182 49.882 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A CD2 1
3256 ATOM 2037 C CE1 . TYR A 1 258 ? 28.844 23.362 50.947 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A CE1 1
3257 ATOM 2038 C CE2 . TYR A 1 258 ? 28.877 21.113 50.096 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A CE2 1
3258 ATOM 2039 C CZ . TYR A 1 258 ? 29.541 22.207 50.626 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A CZ 1
3259 ATOM 2040 O OH . TYR A 1 258 ? 30.903 22.159 50.820 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A OH 1
3260 ATOM 2041 N N . ILE A 1 259 ? 23.156 24.580 48.536 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 336 ILE A N 1
3261 ATOM 2042 C CA . ILE A 1 259 ? 21.956 24.684 47.713 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 336 ILE A CA 1
3262 ATOM 2043 C C . ILE A 1 259 ? 22.412 24.210 46.333 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 336 ILE A C 1
3263 ATOM 2044 O O . ILE A 1 259 ? 23.196 24.898 45.662 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 336 ILE A O 1
3264 ATOM 2045 C CB . ILE A 1 259 ? 21.462 26.136 47.589 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 336 ILE A CB 1
3265 ATOM 2046 C CG1 . ILE A 1 259 ? 21.295 26.756 48.975 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 336 ILE A CG1 1
3266 ATOM 2047 C CG2 . ILE A 1 259 ? 20.125 26.154 46.859 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 336 ILE A CG2 1
3267 ATOM 2048 C CD1 . ILE A 1 259 ? 20.873 28.225 48.956 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 336 ILE A CD1 1
3268 ATOM 2049 N N . ILE A 1 260 ? 21.936 23.036 45.921 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A N 1
3269 ATOM 2050 C CA . ILE A 1 260 ? 22.332 22.464 44.645 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A CA 1
3270 ATOM 2051 C C . ILE A 1 260 ? 21.340 22.778 43.527 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A C 1
3271 ATOM 2052 O O . ILE A 1 260 ? 20.151 22.481 43.639 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A O 1
3272 ATOM 2053 C CB . ILE A 1 260 ? 22.512 20.919 44.741 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A CB 1
3273 ATOM 2054 C CG1 . ILE A 1 260 ? 23.574 20.555 45.799 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A CG1 1
3274 ATOM 2055 C CG2 . ILE A 1 260 ? 22.970 20.364 43.378 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A CG2 1
3275 ATOM 2056 C CD1 . ILE A 1 260 ? 23.040 20.495 47.246 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A CD1 1
3276 ATOM 2057 N N . THR A 1 261 ? 21.833 23.380 42.450 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 338 THR A N 1
3277 ATOM 2058 C CA . THR A 1 261 ? 20.973 23.725 41.324 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 338 THR A CA 1
3278 ATOM 2059 C C . THR A 1 261 ? 21.597 23.262 40.025 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 338 THR A C 1
3279 ATOM 2060 O O . THR A 1 261 ? 22.712 22.723 40.003 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 338 THR A O 1
3280 ATOM 2061 C CB . THR A 1 261 ? 20.760 25.248 41.197 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 338 THR A CB 1
3281 ATOM 2062 O OG1 . THR A 1 261 ? 21.973 25.864 40.747 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 338 THR A OG1 1
3282 ATOM 2063 C CG2 . THR A 1 261 ? 20.365 25.852 42.540 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 338 THR A CG2 1
3283 ATOM 2064 N N . GLU A 1 262 ? 20.873 23.472 38.934 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A N 1
3284 ATOM 2065 C CA . GLU A 1 262 ? 21.397 23.102 37.633 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CA 1
3285 ATOM 2066 C C . GLU A 1 262 ? 22.510 24.107 37.329 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A C 1
3286 ATOM 2067 O O . GLU A 1 262 ? 22.509 25.218 37.858 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A O 1
3287 ATOM 2068 C CB . GLU A 1 262 ? 20.286 23.167 36.573 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CB 1
3288 ATOM 2069 C CG . GLU A 1 262 ? 19.679 24.546 36.348 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CG 1
3289 ATOM 2070 C CD . GLU A 1 262 ? 18.532 24.504 35.353 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CD 1
3290 ATOM 2071 O OE1 . GLU A 1 262 ? 18.700 23.867 34.288 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A OE1 1
3291 ATOM 2072 O OE2 . GLU A 1 262 ? 17.475 25.112 35.630 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A OE2 1
3292 ATOM 2073 N N . PHE A 1 263 ? 23.468 23.706 36.502 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 340 PHE A N 1
3293 ATOM 2074 C CA . PHE A 1 263 ? 24.586 24.570 36.132 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 340 PHE A CA 1
3294 ATOM 2075 C C . PHE A 1 263 ? 24.275 25.358 34.860 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 340 PHE A C 1
3295 ATOM 2076 O O . PHE A 1 263 ? 23.824 24.791 33.869 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 340 PHE A O 1
3296 ATOM 2077 C CB . PHE A 1 263 ? 25.834 23.717 35.912 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 340 PHE A CB 1
3297 ATOM 2078 C CG . PHE A 1 263 ? 26.961 24.457 35.281 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 340 PHE A CG 1
3298 ATOM 2079 C CD1 . PHE A 1 263 ? 27.610 25.478 35.962 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 340 PHE A CD1 1
3299 ATOM 2080 C CD2 . PHE A 1 263 ? 27.346 24.167 33.979 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 340 PHE A CD2 1
3300 ATOM 2081 C CE1 . PHE A 1 263 ? 28.626 26.203 35.358 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 340 PHE A CE1 1
3301 ATOM 2082 C CE2 . PHE A 1 263 ? 28.366 24.890 33.361 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 340 PHE A CE2 1
3302 ATOM 2083 C CZ . PHE A 1 263 ? 29.004 25.911 34.056 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 340 PHE A CZ 1
3303 ATOM 2084 N N . MET A 1 264 ? 24.523 26.664 34.891 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 341 MET A N 1
3304 ATOM 2085 C CA . MET A 1 264 ? 24.271 27.523 33.736 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 341 MET A CA 1
3305 ATOM 2086 C C . MET A 1 264 ? 25.602 27.965 33.124 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 341 MET A C 1
3306 ATOM 2087 O O . MET A 1 264 ? 26.352 28.750 33.709 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 341 MET A O 1
3307 ATOM 2088 C CB . MET A 1 264 ? 23.418 28.720 34.162 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 341 MET A CB 1
3308 ATOM 2089 C CG . MET A 1 264 ? 22.003 28.312 34.559 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 341 MET A CG 1
3309 ATOM 2090 S SD . MET A 1 264 ? 21.047 27.703 33.147 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 341 MET A SD 1
3310 ATOM 2091 C CE . MET A 1 264 ? 19.614 27.114 33.960 1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 341 MET A CE 1
3311 ATOM 2092 N N . ALA A 1 265 ? 25.879 27.435 31.937 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 342 ALA A N 1
3312 ATOM 2093 C CA . ALA A 1 265 ? 27.125 27.675 31.219 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 342 ALA A CA 1
3313 ATOM 2094 C C . ALA A 1 265 ? 27.597 29.113 31.063 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 342 ALA A C 1
3314 ATOM 2095 O O . ALA A 1 265 ? 28.796 29.373 31.129 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 342 ALA A O 1
3315 ATOM 2096 C CB . ALA A 1 265 ? 27.058 26.994 29.836 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 342 ALA A CB 1
3316 ATOM 2097 N N . LYS A 1 266 ? 26.680 30.056 30.876 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A N 1
3317 ATOM 2098 C CA . LYS A 1 266 ? 27.108 31.437 30.685 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A CA 1
3318 ATOM 2099 C C . LYS A 1 266 ? 27.078 32.400 31.867 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A C 1
3319 ATOM 2100 O O . LYS A 1 266 ? 27.114 33.609 31.674 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A O 1
3320 ATOM 2101 C CB . LYS A 1 266 ? 26.362 32.041 29.498 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A CB 1
3321 ATOM 2102 C CG . LYS A 1 266 ? 26.722 31.358 28.186 1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A CG 1
3322 ATOM 2103 C CD . LYS A 1 266 ? 26.003 31.979 27.009 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A CD 1
3323 ATOM 2104 C CE . LYS A 1 266 ? 26.340 31.246 25.724 1.00 39.07 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A CE 1
3324 ATOM 2105 N NZ . LYS A 1 266 ? 27.796 31.297 25.444 1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A NZ 1
3325 ATOM 2106 N N . GLY A 1 267 ? 27.021 31.866 33.083 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 344 GLY A N 1
3326 ATOM 2107 C CA . GLY A 1 267 ? 27.037 32.706 34.270 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 344 GLY A CA 1
3327 ATOM 2108 C C . GLY A 1 267 ? 25.865 33.643 34.478 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 344 GLY A C 1
3328 ATOM 2109 O O . GLY A 1 267 ? 24.763 33.381 34.005 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 344 GLY A O 1
3329 ATOM 2110 N N . SER A 1 268 ? 26.097 34.733 35.205 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 345 SER A N 1
3330 ATOM 2111 C CA . SER A 1 268 ? 25.033 35.697 35.470 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 345 SER A CA 1
3331 ATOM 2112 C C . SER A 1 268 ? 24.841 36.605 34.269 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 345 SER A C 1
3332 ATOM 2113 O O . SER A 1 268 ? 25.773 36.842 33.492 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 345 SER A O 1
3333 ATOM 2114 C CB . SER A 1 268 ? 25.357 36.558 36.690 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 345 SER A CB 1
3334 ATOM 2115 O OG . SER A 1 268 ? 26.481 37.380 36.440 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 345 SER A OG 1
3335 ATOM 2116 N N . LEU A 1 269 ? 23.624 37.111 34.122 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A N 1
3336 ATOM 2117 C CA . LEU A 1 269 ? 23.298 38.006 33.022 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CA 1
3337 ATOM 2118 C C . LEU A 1 269 ? 24.206 39.221 33.124 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A C 1
3338 ATOM 2119 O O . LEU A 1 269 ? 24.618 39.798 32.119 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A O 1
3339 ATOM 2120 C CB . LEU A 1 269 ? 21.835 38.436 33.118 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CB 1
3340 ATOM 2121 C CG . LEU A 1 269 ? 21.323 39.424 32.068 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CG 1
3341 ATOM 2122 C CD1 . LEU A 1 269 ? 21.512 38.843 30.688 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CD1 1
3342 ATOM 2123 C CD2 . LEU A 1 269 ? 19.850 39.722 32.321 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CD2 1
3343 ATOM 2124 N N . LEU A 1 270 ? 24.521 39.601 34.353 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A N 1
3344 ATOM 2125 C CA . LEU A 1 270 ? 25.383 40.743 34.581 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CA 1
3345 ATOM 2126 C C . LEU A 1 270 ? 26.747 40.512 33.923 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A C 1
3346 ATOM 2127 O O . LEU A 1 270 ? 27.177 41.306 33.091 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A O 1
3347 ATOM 2128 C CB . LEU A 1 270 ? 25.535 40.985 36.083 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CB 1
3348 ATOM 2129 C CG . LEU A 1 270 ? 26.338 42.224 36.468 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CG 1
3349 ATOM 2130 C CD1 . LEU A 1 270 ? 25.701 43.460 35.837 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CD1 1
3350 ATOM 2131 C CD2 . LEU A 1 270 ? 26.395 42.347 37.979 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CD2 1
3351 ATOM 2132 N N . ASP A 1 271 ? 27.422 39.421 34.271 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 348 ASP A N 1
3352 ATOM 2133 C CA . ASP A 1 271 ? 28.725 39.146 33.670 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 348 ASP A CA 1
3353 ATOM 2134 C C . ASP A 1 271 ? 28.598 38.970 32.163 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 348 ASP A C 1
3354 ATOM 2135 O O . ASP A 1 271 ? 29.439 39.450 31.400 1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 348 ASP A O 1
3355 ATOM 2136 C CB . ASP A 1 271 ? 29.361 37.880 34.248 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 348 ASP A CB 1
3356 ATOM 2137 C CG . ASP A 1 271 ? 29.588 37.964 35.740 1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 348 ASP A CG 1
3357 ATOM 2138 O OD1 . ASP A 1 271 ? 29.991 39.039 36.246 1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 348 ASP A OD1 1
3358 ATOM 2139 O OD2 . ASP A 1 271 ? 29.390 36.927 36.402 1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 348 ASP A OD2 1
3359 ATOM 2140 N N . PHE A 1 272 ? 27.547 38.274 31.738 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A N 1
3360 ATOM 2141 C CA . PHE A 1 272 ? 27.320 38.036 30.318 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CA 1
3361 ATOM 2142 C C . PHE A 1 272 ? 27.177 39.330 29.524 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A C 1
3362 ATOM 2143 O O . PHE A 1 272 ? 27.744 39.469 28.444 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A O 1
3363 ATOM 2144 C CB . PHE A 1 272 ? 26.069 37.183 30.108 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CB 1
3364 ATOM 2145 C CG . PHE A 1 272 ? 25.718 36.979 28.665 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CG 1
3365 ATOM 2146 C CD1 . PHE A 1 272 ? 26.569 36.273 27.823 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CD1 1
3366 ATOM 2147 C CD2 . PHE A 1 272 ? 24.555 37.528 28.135 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CD2 1
3367 ATOM 2148 C CE1 . PHE A 1 272 ? 26.268 36.118 26.474 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CE1 1
3368 ATOM 2149 C CE2 . PHE A 1 272 ? 24.243 37.382 26.792 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CE2 1
3369 ATOM 2150 C CZ . PHE A 1 272 ? 25.101 36.675 25.956 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CZ 1
3370 ATOM 2151 N N . LEU A 1 273 ? 26.420 40.284 30.051 1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 350 LEU A N 1
3371 ATOM 2152 C CA . LEU A 1 273 ? 26.230 41.542 29.337 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 350 LEU A CA 1
3372 ATOM 2153 C C . LEU A 1 273 ? 27.496 42.389 29.252 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 350 LEU A C 1
3373 ATOM 2154 O O . LEU A 1 273 ? 27.680 43.143 28.295 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 350 LEU A O 1
3374 ATOM 2155 C CB . LEU A 1 273 ? 25.109 42.357 29.982 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 350 LEU A CB 1
3375 ATOM 2156 C CG . LEU A 1 273 ? 23.712 41.739 29.865 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 350 LEU A CG 1
3376 ATOM 2157 C CD1 . LEU A 1 273 ? 22.701 42.626 30.565 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 350 LEU A CD1 1
3377 ATOM 2158 C CD2 . LEU A 1 273 ? 23.352 41.567 28.399 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 350 LEU A CD2 1
3378 ATOM 2159 N N . LYS A 1 274 ? 28.365 42.259 30.250 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A N 1
3379 ATOM 2160 C CA . LYS A 1 274 ? 29.605 43.026 30.288 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A CA 1
3380 ATOM 2161 C C . LYS A 1 274 ? 30.722 42.326 29.513 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A C 1
3381 ATOM 2162 O O . LYS A 1 274 ? 31.806 42.884 29.332 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A O 1
3382 ATOM 2163 C CB . LYS A 1 274 ? 30.028 43.255 31.747 1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A CB 1
3383 ATOM 2164 C CG . LYS A 1 274 ? 28.988 44.030 32.582 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A CG 1
3384 ATOM 2165 C CD . LYS A 1 274 ? 29.295 44.027 34.088 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A CD 1
3385 ATOM 2166 C CE . LYS A 1 274 ? 30.617 44.699 34.424 1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A CE 1
3386 ATOM 2167 N NZ . LYS A 1 274 ? 30.638 46.137 34.023 1.00 44.71 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A NZ 1
3387 ATOM 2168 N N . SER A 1 275 ? 30.451 41.108 29.052 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 352 SER A N 1
3388 ATOM 2169 C CA . SER A 1 275 ? 31.438 40.348 28.296 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 352 SER A CA 1
3389 ATOM 2170 C C . SER A 1 275 ? 31.370 40.741 26.827 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 352 SER A C 1
3390 ATOM 2171 O O . SER A 1 275 ? 30.516 41.532 26.424 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 352 SER A O 1
3391 ATOM 2172 C CB . SER A 1 275 ? 31.178 38.849 28.411 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 352 SER A CB 1
3392 ATOM 2173 O OG . SER A 1 275 ? 30.075 38.463 27.610 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 352 SER A OG 1
3393 ATOM 2174 N N . ASP A 1 276 ? 32.258 40.157 26.028 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 353 ASP A N 1
3394 ATOM 2175 C CA . ASP A 1 276 ? 32.322 40.452 24.600 1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 353 ASP A CA 1
3395 ATOM 2176 C C . ASP A 1 276 ? 31.059 40.007 23.862 1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 353 ASP A C 1
3396 ATOM 2177 O O . ASP A 1 276 ? 30.425 40.802 23.162 1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 353 ASP A O 1
3397 ATOM 2178 C CB . ASP A 1 276 ? 33.557 39.783 23.983 1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 353 ASP A CB 1
3398 ATOM 2179 C CG . ASP A 1 276 ? 33.795 40.211 22.546 1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 353 ASP A CG 1
3399 ATOM 2180 O OD1 . ASP A 1 276 ? 33.969 41.426 22.310 1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 353 ASP A OD1 1
3400 ATOM 2181 O OD2 . ASP A 1 276 ? 33.809 39.336 21.653 1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 353 ASP A OD2 1
3401 ATOM 2182 N N . GLU A 1 277 ? 30.694 38.738 24.011 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A N 1
3402 ATOM 2183 C CA . GLU A 1 277 ? 29.497 38.228 23.352 1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A CA 1
3403 ATOM 2184 C C . GLU A 1 277 ? 28.272 39.015 23.798 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A C 1
3404 ATOM 2185 O O . GLU A 1 277 ? 27.299 39.144 23.054 1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A O 1
3405 ATOM 2186 C CB . GLU A 1 277 ? 29.297 36.746 23.666 1.00 36.91 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A CB 1
3406 ATOM 2187 C CG . GLU A 1 277 ? 27.926 36.221 23.275 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A CG 1
3407 ATOM 2188 C CD . GLU A 1 277 ? 27.744 34.761 23.620 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A CD 1
3408 ATOM 2189 O OE1 . GLU A 1 277 ? 28.203 34.357 24.707 1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A OE1 1
3409 ATOM 2190 O OE2 . GLU A 1 277 ? 27.124 34.023 22.826 1.00 43.84 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A OE2 1
3410 ATOM 2191 N N . GLY A 1 278 ? 28.326 39.543 25.015 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 355 GLY A N 1
3411 ATOM 2192 C CA . GLY A 1 278 ? 27.208 40.313 25.529 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 355 GLY A CA 1
3412 ATOM 2193 C C . GLY A 1 278 ? 27.081 41.682 24.885 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 355 GLY A C 1
3413 ATOM 2194 O O . GLY A 1 278 ? 25.974 42.148 24.610 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 355 GLY A O 1
3414 ATOM 2195 N N . SER A 1 279 ? 28.215 42.332 24.640 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 356 SER A N 1
3415 ATOM 2196 C CA . SER A 1 279 ? 28.210 43.656 24.030 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 356 SER A CA 1
3416 ATOM 2197 C C . SER A 1 279 ? 27.623 43.596 22.622 1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 356 SER A C 1
3417 ATOM 2198 O O . SER A 1 279 ? 27.107 44.590 22.116 1.00 35.64 ? ? ? ? ? ? 356 SER A O 1
3418 ATOM 2199 C CB . SER A 1 279 ? 29.635 44.222 23.970 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 356 SER A CB 1
3419 ATOM 2200 O OG . SER A 1 279 ? 30.459 43.436 23.124 1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 356 SER A OG 1
3420 ATOM 2201 N N . LYS A 1 280 ? 27.692 42.428 21.995 1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 357 LYS A N 1
3421 ATOM 2202 C CA . LYS A 1 280 ? 27.178 42.267 20.638 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 357 LYS A CA 1
3422 ATOM 2203 C C . LYS A 1 280 ? 25.682 41.948 20.553 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 357 LYS A C 1
3423 ATOM 2204 O O . LYS A 1 280 ? 25.147 41.766 19.457 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 357 LYS A O 1
3424 ATOM 2205 C CB . LYS A 1 280 ? 27.966 41.180 19.906 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 357 LYS A CB 1
3425 ATOM 2206 C CG . LYS A 1 280 ? 29.453 41.469 19.755 1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 357 LYS A CG 1
3426 ATOM 2207 C CD . LYS A 1 280 ? 30.141 40.330 19.014 1.00 45.86 ? ? ? ? ? ? 357 LYS A CD 1
3427 ATOM 2208 C CE . LYS A 1 280 ? 31.635 40.572 18.847 1.00 47.52 ? ? ? ? ? ? 357 LYS A CE 1
3428 ATOM 2209 N NZ . LYS A 1 280 ? 32.259 39.451 18.087 1.00 48.88 ? ? ? ? ? ? 357 LYS A NZ 1
3429 ATOM 2210 N N . GLN A 1 281 ? 25.012 41.867 21.696 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A N 1
3430 ATOM 2211 C CA . GLN A 1 281 ? 23.581 41.577 21.701 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A CA 1
3431 ATOM 2212 C C . GLN A 1 281 ? 22.817 42.855 21.362 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A C 1
3432 ATOM 2213 O O . GLN A 1 281 ? 22.917 43.848 22.079 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A O 1
3433 ATOM 2214 C CB . GLN A 1 281 ? 23.129 41.070 23.079 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A CB 1
3434 ATOM 2215 C CG . GLN A 1 281 ? 23.859 39.832 23.581 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A CG 1
3435 ATOM 2216 C CD . GLN A 1 281 ? 23.771 38.655 22.621 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A CD 1
3436 ATOM 2217 O OE1 . GLN A 1 281 ? 22.686 38.142 22.333 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A OE1 1
3437 ATOM 2218 N NE2 . GLN A 1 281 ? 24.922 38.221 22.121 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A NE2 1
3438 ATOM 2219 N N . PRO A 1 282 ? 22.059 42.853 20.253 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 359 PRO A N 1
3439 ATOM 2220 C CA . PRO A 1 282 ? 21.267 44.004 19.808 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 359 PRO A CA 1
3440 ATOM 2221 C C . PRO A 1 282 ? 20.101 44.318 20.755 1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 359 PRO A C 1
3441 ATOM 2222 O O . PRO A 1 282 ? 19.622 43.441 21.475 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 359 PRO A O 1
3442 ATOM 2223 C CB . PRO A 1 282 ? 20.790 43.560 18.428 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 359 PRO A CB 1
3443 ATOM 2224 C CG . PRO A 1 282 ? 20.592 42.086 18.643 1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 359 PRO A CG 1
3444 ATOM 2225 C CD . PRO A 1 282 ? 21.926 41.756 19.281 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 359 PRO A CD 1
3445 ATOM 2226 N N . LEU A 1 283 ? 19.642 45.566 20.740 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A N 1
3446 ATOM 2227 C CA . LEU A 1 283 ? 18.544 45.997 21.604 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CA 1
3447 ATOM 2228 C C . LEU A 1 283 ? 17.344 45.043 21.610 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A C 1
3448 ATOM 2229 O O . LEU A 1 283 ? 16.766 44.779 22.662 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A O 1
3449 ATOM 2230 C CB . LEU A 1 283 ? 18.091 47.405 21.209 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CB 1
3450 ATOM 2231 C CG . LEU A 1 283 ? 16.956 48.034 22.021 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CG 1
3451 ATOM 2232 C CD1 . LEU A 1 283 ? 17.328 48.103 23.500 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CD1 1
3452 ATOM 2233 C CD2 . LEU A 1 283 ? 16.676 49.427 21.476 1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CD2 1
3453 ATOM 2234 N N . PRO A 1 284 ? 16.929 44.545 20.432 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 361 PRO A N 1
3454 ATOM 2235 C CA . PRO A 1 284 ? 15.792 43.621 20.376 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 361 PRO A CA 1
3455 ATOM 2236 C C . PRO A 1 284 ? 16.066 42.360 21.206 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 361 PRO A C 1
3456 ATOM 2237 O O . PRO A 1 284 ? 15.153 41.778 21.804 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 361 PRO A O 1
3457 ATOM 2238 C CB . PRO A 1 284 ? 15.684 43.319 18.880 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 361 PRO A CB 1
3458 ATOM 2239 C CG . PRO A 1 284 ? 16.149 44.621 18.262 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 361 PRO A CG 1
3459 ATOM 2240 C CD . PRO A 1 284 ? 17.418 44.809 19.070 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 361 PRO A CD 1
3460 ATOM 2241 N N . LYS A 1 285 ? 17.329 41.943 21.234 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 362 LYS A N 1
3461 ATOM 2242 C CA . LYS A 1 285 ? 17.704 40.758 21.993 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 362 LYS A CA 1
3462 ATOM 2243 C C . LYS A 1 285 ? 17.665 41.076 23.475 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 362 LYS A C 1
3463 ATOM 2244 O O . LYS A 1 285 ? 17.257 40.244 24.277 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 362 LYS A O 1
3464 ATOM 2245 C CB . LYS A 1 285 ? 19.104 40.277 21.619 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 362 LYS A CB 1
3465 ATOM 2246 C CG . LYS A 1 285 ? 19.150 38.810 21.220 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 362 LYS A CG 1
3466 ATOM 2247 C CD . LYS A 1 285 ? 18.507 37.908 22.259 1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 362 LYS A CD 1
3467 ATOM 2248 C CE . LYS A 1 285 ? 18.428 36.480 21.746 1.00 42.18 ? ? ? ? ? ? 362 LYS A CE 1
3468 ATOM 2249 N NZ . LYS A 1 285 ? 17.665 35.586 22.654 1.00 40.93 ? ? ? ? ? ? 362 LYS A NZ 1
3469 ATOM 2250 N N . LEU A 1 286 ? 18.101 42.277 23.841 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A N 1
3470 ATOM 2251 C CA . LEU A 1 286 ? 18.082 42.680 25.243 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CA 1
3471 ATOM 2252 C C . LEU A 1 286 ? 16.631 42.748 25.720 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A C 1
3472 ATOM 2253 O O . LEU A 1 286 ? 16.320 42.416 26.862 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A O 1
3473 ATOM 2254 C CB . LEU A 1 286 ? 18.752 44.043 25.415 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CB 1
3474 ATOM 2255 C CG . LEU A 1 286 ? 20.228 44.145 25.014 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CG 1
3475 ATOM 2256 C CD1 . LEU A 1 286 ? 20.690 45.584 25.188 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CD1 1
3476 ATOM 2257 C CD2 . LEU A 1 286 ? 21.071 43.203 25.852 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CD2 1
3477 ATOM 2258 N N . ILE A 1 287 ? 15.741 43.186 24.836 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A N 1
3478 ATOM 2259 C CA . ILE A 1 287 ? 14.333 43.264 25.175 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A CA 1
3479 ATOM 2260 C C . ILE A 1 287 ? 13.800 41.848 25.366 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A C 1
3480 ATOM 2261 O O . ILE A 1 287 ? 12.989 41.609 26.257 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A O 1
3481 ATOM 2262 C CB . ILE A 1 287 ? 13.513 43.962 24.061 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A CB 1
3482 ATOM 2263 C CG1 . ILE A 1 287 ? 13.983 45.411 23.891 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A CG1 1
3483 ATOM 2264 C CG2 . ILE A 1 287 ? 12.036 43.913 24.395 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A CG2 1
3484 ATOM 2265 C CD1 . ILE A 1 287 ? 13.853 46.247 25.130 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A CD1 1
3485 ATOM 2266 N N . ASP A 1 288 ? 14.252 40.907 24.535 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A N 1
3486 ATOM 2267 C CA . ASP A 1 288 ? 13.774 39.538 24.672 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A CA 1
3487 ATOM 2268 C C . ASP A 1 288 ? 14.245 38.955 26.000 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A C 1
3488 ATOM 2269 O O . ASP A 1 288 ? 13.514 38.194 26.637 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A O 1
3489 ATOM 2270 C CB . ASP A 1 288 ? 14.238 38.646 23.523 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A CB 1
3490 ATOM 2271 C CG . ASP A 1 288 ? 13.586 37.276 23.573 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A CG 1
3491 ATOM 2272 O OD1 . ASP A 1 288 ? 12.342 37.215 23.542 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A OD1 1
3492 ATOM 2273 O OD2 . ASP A 1 288 ? 14.302 36.263 23.662 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A OD2 1
3493 ATOM 2274 N N . PHE A 1 289 ? 15.463 39.300 26.414 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A N 1
3494 ATOM 2275 C CA . PHE A 1 289 ? 15.963 38.835 27.706 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CA 1
3495 ATOM 2276 C C . PHE A 1 289 ? 15.025 39.382 28.790 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A C 1
3496 ATOM 2277 O O . PHE A 1 289 ? 14.646 38.675 29.725 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A O 1
3497 ATOM 2278 C CB . PHE A 1 289 ? 17.382 39.348 27.991 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CB 1
3498 ATOM 2279 C CG . PHE A 1 289 ? 18.453 38.751 27.114 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CG 1
3499 ATOM 2280 C CD1 . PHE A 1 289 ? 18.434 37.405 26.780 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CD1 1
3500 ATOM 2281 C CD2 . PHE A 1 289 ? 19.535 39.524 26.696 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CD2 1
3501 ATOM 2282 C CE1 . PHE A 1 289 ? 19.481 36.832 26.043 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CE1 1
3502 ATOM 2283 C CE2 . PHE A 1 289 ? 20.589 38.958 25.960 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CE2 1
3503 ATOM 2284 C CZ . PHE A 1 289 ? 20.559 37.611 25.635 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CZ 1
3504 ATOM 2285 N N . SER A 1 290 ? 14.658 40.653 28.663 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 367 SER A N 1
3505 ATOM 2286 C CA . SER A 1 290 ? 13.759 41.282 29.629 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 367 SER A CA 1
3506 ATOM 2287 C C . SER A 1 290 ? 12.401 40.590 29.657 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 367 SER A C 1
3507 ATOM 2288 O O . SER A 1 290 ? 11.797 40.426 30.721 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 367 SER A O 1
3508 ATOM 2289 C CB . SER A 1 290 ? 13.568 42.760 29.285 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 367 SER A CB 1
3509 ATOM 2290 O OG . SER A 1 290 ? 14.791 43.455 29.410 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 367 SER A OG 1
3510 ATOM 2291 N N . ALA A 1 291 ? 11.919 40.189 28.484 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 368 ALA A N 1
3511 ATOM 2292 C CA . ALA A 1 291 ? 10.627 39.511 28.372 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 368 ALA A CA 1
3512 ATOM 2293 C C . ALA A 1 291 ? 10.685 38.130 29.025 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 368 ALA A C 1
3513 ATOM 2294 O O . ALA A 1 291 ? 9.718 37.675 29.648 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 368 ALA A O 1
3514 ATOM 2295 C CB . ALA A 1 291 ? 10.223 39.379 26.893 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 368 ALA A CB 1
3515 ATOM 2296 N N . GLN A 1 292 ? 11.817 37.451 28.870 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A N 1
3516 ATOM 2297 C CA . GLN A 1 292 ? 11.978 36.130 29.478 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A CA 1
3517 ATOM 2298 C C . GLN A 1 292 ? 11.916 36.224 30.997 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A C 1
3518 ATOM 2299 O O . GLN A 1 292 ? 11.254 35.420 31.664 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A O 1
3519 ATOM 2300 C CB . GLN A 1 292 ? 13.317 35.520 29.078 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A CB 1
3520 ATOM 2301 C CG . GLN A 1 292 ? 13.385 35.023 27.658 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A CG 1
3521 ATOM 2302 C CD . GLN A 1 292 ? 14.743 34.446 27.344 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A CD 1
3522 ATOM 2303 O OE1 . GLN A 1 292 ? 15.293 33.656 28.119 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A OE1 1
3523 ATOM 2304 N NE2 . GLN A 1 292 ? 15.291 34.821 26.200 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A NE2 1
3524 ATOM 2305 N N . ILE A 1 293 ? 12.616 37.212 31.541 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 370 ILE A N 1
3525 ATOM 2306 C CA . ILE A 1 293 ? 12.655 37.405 32.983 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 370 ILE A CA 1
3526 ATOM 2307 C C . ILE A 1 293 ? 11.261 37.784 33.488 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 370 ILE A C 1
3527 ATOM 2308 O O . ILE A 1 293 ? 10.794 37.277 34.511 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 370 ILE A O 1
3528 ATOM 2309 C CB . ILE A 1 293 ? 13.687 38.497 33.335 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 370 ILE A CB 1
3529 ATOM 2310 C CG1 . ILE A 1 293 ? 15.078 38.044 32.851 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 370 ILE A CG1 1
3530 ATOM 2311 C CG2 . ILE A 1 293 ? 13.661 38.778 34.846 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 370 ILE A CG2 1
3531 ATOM 2312 C CD1 . ILE A 1 293 ? 16.179 39.093 32.952 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 370 ILE A CD1 1
3532 ATOM 2313 N N . ALA A 1 294 ? 10.595 38.671 32.756 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 371 ALA A N 1
3533 ATOM 2314 C CA . ALA A 1 294 ? 9.252 39.105 33.121 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 371 ALA A CA 1
3534 ATOM 2315 C C . ALA A 1 294 ? 8.342 37.888 33.125 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 371 ALA A C 1
3535 ATOM 2316 O O . ALA A 1 294 ? 7.434 37.778 33.952 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 371 ALA A O 1
3536 ATOM 2317 C CB . ALA A 1 294 ? 8.736 40.152 32.117 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 371 ALA A CB 1
3537 ATOM 2318 N N . GLU A 1 295 ? 8.600 36.969 32.200 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A N 1
3538 ATOM 2319 C CA . GLU A 1 295 ? 7.809 35.750 32.093 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A CA 1
3539 ATOM 2320 C C . GLU A 1 295 ? 8.023 34.904 33.346 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A C 1
3540 ATOM 2321 O O . GLU A 1 295 ? 7.077 34.343 33.912 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A O 1
3541 ATOM 2322 C CB . GLU A 1 295 ? 8.242 34.952 30.864 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A CB 1
3542 ATOM 2323 C CG . GLU A 1 295 ? 7.388 33.743 30.592 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A CG 1
3543 ATOM 2324 C CD . GLU A 1 295 ? 7.962 32.876 29.493 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A CD 1
3544 ATOM 2325 O OE1 . GLU A 1 295 ? 8.592 33.431 28.563 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A OE1 1
3545 ATOM 2326 O OE2 . GLU A 1 295 ? 7.759 31.648 29.548 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A OE2 1
3546 ATOM 2327 N N . GLY A 1 296 ? 9.282 34.808 33.762 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 373 GLY A N 1
3547 ATOM 2328 C CA . GLY A 1 296 ? 9.610 34.056 34.959 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 373 GLY A CA 1
3548 ATOM 2329 C C . GLY A 1 296 ? 8.966 34.722 36.162 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 373 GLY A C 1
3549 ATOM 2330 O O . GLY A 1 296 ? 8.442 34.041 37.040 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 373 GLY A O 1
3550 ATOM 2331 N N . MET A 1 297 ? 9.004 36.053 36.211 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 374 MET A N 1
3551 ATOM 2332 C CA . MET A 1 297 ? 8.397 36.769 37.333 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 374 MET A CA 1
3552 ATOM 2333 C C . MET A 1 297 ? 6.872 36.678 37.319 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 374 MET A C 1
3553 ATOM 2334 O O . MET A 1 297 ? 6.238 36.701 38.375 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 374 MET A O 1
3554 ATOM 2335 C CB . MET A 1 297 ? 8.849 38.239 37.362 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 374 MET A CB 1
3555 ATOM 2336 C CG . MET A 1 297 ? 10.338 38.439 37.711 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 374 MET A CG 1
3556 ATOM 2337 S SD . MET A 1 297 ? 10.789 37.654 39.278 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 374 MET A SD 1
3557 ATOM 2338 C CE . MET A 1 297 ? 9.528 38.434 40.393 1.00 9.47 ? ? ? ? ? ? 374 MET A CE 1
3558 ATOM 2339 N N . ALA A 1 298 ? 6.273 36.577 36.135 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 375 ALA A N 1
3559 ATOM 2340 C CA . ALA A 1 298 ? 4.819 36.435 36.061 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 375 ALA A CA 1
3560 ATOM 2341 C C . ALA A 1 298 ? 4.442 35.078 36.662 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 375 ALA A C 1
3561 ATOM 2342 O O . ALA A 1 298 ? 3.392 34.933 37.286 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 375 ALA A O 1
3562 ATOM 2343 C CB . ALA A 1 298 ? 4.341 36.528 34.609 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 375 ALA A CB 1
3563 ATOM 2344 N N . PHE A 1 299 ? 5.299 34.080 36.468 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 376 PHE A N 1
3564 ATOM 2345 C CA . PHE A 1 299 ? 5.060 32.747 37.036 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 376 PHE A CA 1
3565 ATOM 2346 C C . PHE A 1 299 ? 5.121 32.853 38.572 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 376 PHE A C 1
3566 ATOM 2347 O O . PHE A 1 299 ? 4.273 32.316 39.284 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 376 PHE A O 1
3567 ATOM 2348 C CB . PHE A 1 299 ? 6.134 31.765 36.543 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 376 PHE A CB 1
3568 ATOM 2349 C CG . PHE A 1 299 ? 6.113 30.431 37.240 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 376 PHE A CG 1
3569 ATOM 2350 C CD1 . PHE A 1 299 ? 5.070 29.534 37.038 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 376 PHE A CD1 1
3570 ATOM 2351 C CD2 . PHE A 1 299 ? 7.138 30.080 38.117 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 376 PHE A CD2 1
3571 ATOM 2352 C CE1 . PHE A 1 299 ? 5.042 28.297 37.700 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 376 PHE A CE1 1
3572 ATOM 2353 C CE2 . PHE A 1 299 ? 7.122 28.850 38.783 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 376 PHE A CE2 1
3573 ATOM 2354 C CZ . PHE A 1 299 ? 6.074 27.958 38.574 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 376 PHE A CZ 1
3574 ATOM 2355 N N . ILE A 1 300 ? 6.140 33.544 39.075 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 377 ILE A N 1
3575 ATOM 2356 C CA . ILE A 1 300 ? 6.311 33.738 40.519 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 377 ILE A CA 1
3576 ATOM 2357 C C . ILE A 1 300 ? 5.096 34.493 41.075 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 377 ILE A C 1
3577 ATOM 2358 O O . ILE A 1 300 ? 4.583 34.178 42.154 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 377 ILE A O 1
3578 ATOM 2359 C CB . ILE A 1 300 ? 7.635 34.505 40.795 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 377 ILE A CB 1
3579 ATOM 2360 C CG1 . ILE A 1 300 ? 8.815 33.576 40.462 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 377 ILE A CG1 1
3580 ATOM 2361 C CG2 . ILE A 1 300 ? 7.691 35.006 42.250 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 377 ILE A CG2 1
3581 ATOM 2362 C CD1 . ILE A 1 300 ? 10.191 34.211 40.577 1.00 9.13 ? ? ? ? ? ? 377 ILE A CD1 1
3582 ATOM 2363 N N . GLU A 1 301 ? 4.636 35.478 40.312 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A N 1
3583 ATOM 2364 C CA . GLU A 1 301 ? 3.466 36.271 40.672 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CA 1
3584 ATOM 2365 C C . GLU A 1 301 ? 2.245 35.341 40.790 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A C 1
3585 ATOM 2366 O O . GLU A 1 301 ? 1.488 35.403 41.767 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A O 1
3586 ATOM 2367 C CB . GLU A 1 301 ? 3.237 37.332 39.586 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CB 1
3587 ATOM 2368 C CG . GLU A 1 301 ? 2.102 38.309 39.855 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CG 1
3588 ATOM 2369 C CD . GLU A 1 301 ? 2.001 39.372 38.783 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CD 1
3589 ATOM 2370 O OE1 . GLU A 1 301 ? 1.483 39.081 37.678 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A OE1 1
3590 ATOM 2371 O OE2 . GLU A 1 301 ? 2.469 40.499 39.041 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A OE2 1
3591 ATOM 2372 N N . GLN A 1 302 ? 2.058 34.473 39.797 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 379 GLN A N 1
3592 ATOM 2373 C CA . GLN A 1 302 ? 0.931 33.538 39.807 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 379 GLN A CA 1
3593 ATOM 2374 C C . GLN A 1 302 ? 0.954 32.564 40.965 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 379 GLN A C 1
3594 ATOM 2375 O O . GLN A 1 302 ? -0.101 32.180 41.473 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 379 GLN A O 1
3595 ATOM 2376 C CB . GLN A 1 302 ? 0.855 32.733 38.501 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 379 GLN A CB 1
3596 ATOM 2377 C CG . GLN A 1 302 ? 0.359 33.552 37.345 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 379 GLN A CG 1
3597 ATOM 2378 C CD . GLN A 1 302 ? -1.024 34.133 37.607 1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 379 GLN A CD 1
3598 ATOM 2379 O OE1 . GLN A 1 302 ? -1.336 35.241 37.161 1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 379 GLN A OE1 1
3599 ATOM 2380 N NE2 . GLN A 1 302 ? -1.865 33.380 38.316 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 379 GLN A NE2 1
3600 ATOM 2381 N N . ARG A 1 303 ? 2.151 32.158 41.376 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A N 1
3601 ATOM 2382 C CA . ARG A 1 303 ? 2.301 31.210 42.474 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A CA 1
3602 ATOM 2383 C C . ARG A 1 303 ? 2.355 31.878 43.853 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A C 1
3603 ATOM 2384 O O . ARG A 1 303 ? 2.548 31.209 44.862 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A O 1
3604 ATOM 2385 C CB . ARG A 1 303 ? 3.555 30.348 42.245 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A CB 1
3605 ATOM 2386 C CG . ARG A 1 303 ? 3.486 29.450 40.980 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A CG 1
3606 ATOM 2387 C CD . ARG A 1 303 ? 2.501 28.291 41.167 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A CD 1
3607 ATOM 2388 N NE . ARG A 1 303 ? 3.010 27.405 42.205 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A NE 1
3608 ATOM 2389 C CZ . ARG A 1 303 ? 3.924 26.462 41.998 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A CZ 1
3609 ATOM 2390 N NH1 . ARG A 1 303 ? 4.427 26.264 40.786 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A NH1 1
3610 ATOM 2391 N NH2 . ARG A 1 303 ? 4.395 25.764 43.019 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A NH2 1
3611 ATOM 2392 N N . ASN A 1 304 ? 2.156 33.191 43.899 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 381 ASN A N 1
3612 ATOM 2393 C CA . ASN A 1 304 ? 2.196 33.939 45.165 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 381 ASN A CA 1
3613 ATOM 2394 C C . ASN A 1 304 ? 3.528 33.783 45.897 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 381 ASN A C 1
3614 ATOM 2395 O O . ASN A 1 304 ? 3.555 33.434 47.080 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 381 ASN A O 1
3615 ATOM 2396 C CB . ASN A 1 304 ? 1.056 33.509 46.112 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 381 ASN A CB 1
3616 ATOM 2397 C CG . ASN A 1 304 ? 0.953 34.386 47.384 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 381 ASN A CG 1
3617 ATOM 2398 O OD1 . ASN A 1 304 ? 0.258 34.022 48.339 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 381 ASN A OD1 1
3618 ATOM 2399 N ND2 . ASN A 1 304 ? 1.624 35.538 47.388 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 381 ASN A ND2 1
3619 ATOM 2400 N N . TYR A 1 305 ? 4.635 33.992 45.192 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A N 1
3620 ATOM 2401 C CA . TYR A 1 305 ? 5.935 33.954 45.853 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A CA 1
3621 ATOM 2402 C C . TYR A 1 305 ? 6.541 35.328 45.595 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A C 1
3622 ATOM 2403 O O . TYR A 1 305 ? 5.923 36.170 44.937 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A O 1
3623 ATOM 2404 C CB . TYR A 1 305 ? 6.845 32.835 45.310 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A CB 1
3624 ATOM 2405 C CG . TYR A 1 305 ? 7.960 32.467 46.282 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A CG 1
3625 ATOM 2406 C CD1 . TYR A 1 305 ? 7.661 32.077 47.595 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A CD1 1
3626 ATOM 2407 C CD2 . TYR A 1 305 ? 9.301 32.492 45.894 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A CD2 1
3627 ATOM 2408 C CE1 . TYR A 1 305 ? 8.673 31.718 48.497 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A CE1 1
3628 ATOM 2409 C CE2 . TYR A 1 305 ? 10.321 32.133 46.790 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A CE2 1
3629 ATOM 2410 C CZ . TYR A 1 305 ? 9.996 31.745 48.086 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A CZ 1
3630 ATOM 2411 O OH . TYR A 1 305 ? 10.988 31.367 48.968 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A OH 1
3631 ATOM 2412 N N . ILE A 1 306 ? 7.732 35.574 46.126 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 383 ILE A N 1
3632 ATOM 2413 C CA . ILE A 1 306 ? 8.377 36.867 45.952 1.00 9.38 ? ? ? ? ? ? 383 ILE A CA 1
3633 ATOM 2414 C C . ILE A 1 306 ? 9.864 36.604 45.791 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 383 ILE A C 1
3634 ATOM 2415 O O . ILE A 1 306 ? 10.428 35.784 46.511 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 383 ILE A O 1
3635 ATOM 2416 C CB . ILE A 1 306 ? 8.176 37.755 47.205 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 383 ILE A CB 1
3636 ATOM 2417 C CG1 . ILE A 1 306 ? 6.685 37.893 47.512 1.00 8.97 ? ? ? ? ? ? 383 ILE A CG1 1
3637 ATOM 2418 C CG2 . ILE A 1 306 ? 8.786 39.140 46.978 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 383 ILE A CG2 1
3638 ATOM 2419 C CD1 . ILE A 1 306 ? 6.393 38.601 48.809 1.00 7.93 ? ? ? ? ? ? 383 ILE A CD1 1
3639 ATOM 2420 N N . HIS A 1 307 ? 10.504 37.288 44.854 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A N 1
3640 ATOM 2421 C CA . HIS A 1 307 ? 11.937 37.082 44.667 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A CA 1
3641 ATOM 2422 C C . HIS A 1 307 ? 12.730 37.683 45.830 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A C 1
3642 ATOM 2423 O O . HIS A 1 307 ? 13.514 36.990 46.472 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A O 1
3643 ATOM 2424 C CB . HIS A 1 307 ? 12.417 37.691 43.354 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A CB 1
3644 ATOM 2425 C CG . HIS A 1 307 ? 13.816 37.294 43.010 1.00 9.86 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A CG 1
3645 ATOM 2426 N ND1 . HIS A 1 307 ? 14.895 37.640 43.792 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A ND1 1
3646 ATOM 2427 C CD2 . HIS A 1 307 ? 14.294 36.460 42.058 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A CD2 1
3647 ATOM 2428 C CE1 . HIS A 1 307 ? 15.978 37.031 43.343 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A CE1 1
3648 ATOM 2429 N NE2 . HIS A 1 307 ? 15.640 36.308 42.290 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A NE2 1
3649 ATOM 2430 N N . ARG A 1 308 ? 12.515 38.975 46.076 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A N 1
3650 ATOM 2431 C CA . ARG A 1 308 ? 13.147 39.728 47.162 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A CA 1
3651 ATOM 2432 C C . ARG A 1 308 ? 14.540 40.277 46.874 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A C 1
3652 ATOM 2433 O O . ARG A 1 308 ? 15.013 41.153 47.596 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A O 1
3653 ATOM 2434 C CB . ARG A 1 308 ? 13.150 38.905 48.464 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A CB 1
3654 ATOM 2435 C CG . ARG A 1 308 ? 11.734 38.620 49.007 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A CG 1
3655 ATOM 2436 C CD . ARG A 1 308 ? 11.724 37.752 50.275 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A CD 1
3656 ATOM 2437 N NE . ARG A 1 308 ? 10.360 37.377 50.664 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A NE 1
3657 ATOM 2438 C CZ . ARG A 1 308 ? 9.683 37.899 51.684 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A CZ 1
3658 ATOM 2439 N NH1 . ARG A 1 308 ? 10.231 38.838 52.447 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A NH1 1
3659 ATOM 2440 N NH2 . ARG A 1 308 ? 8.458 37.465 51.956 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A NH2 1
3660 ATOM 2441 N N . ASP A 1 309 ? 15.190 39.789 45.822 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 386 ASP A N 1
3661 ATOM 2442 C CA . ASP A 1 309 ? 16.516 40.300 45.464 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 386 ASP A CA 1
3662 ATOM 2443 C C . ASP A 1 309 ? 16.716 40.186 43.959 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 386 ASP A C 1
3663 ATOM 2444 O O . ASP A 1 309 ? 17.702 39.625 43.477 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 386 ASP A O 1
3664 ATOM 2445 C CB . ASP A 1 309 ? 17.603 39.541 46.247 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 386 ASP A CB 1
3665 ATOM 2446 C CG . ASP A 1 309 ? 18.997 40.131 46.055 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 386 ASP A CG 1
3666 ATOM 2447 O OD1 . ASP A 1 309 ? 19.114 41.365 45.879 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 386 ASP A OD1 1
3667 ATOM 2448 O OD2 . ASP A 1 309 ? 19.979 39.358 46.116 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 386 ASP A OD2 1
3668 ATOM 2449 N N . LEU A 1 310 ? 15.760 40.735 43.215 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 387 LEU A N 1
3669 ATOM 2450 C CA . LEU A 1 310 ? 15.816 40.685 41.766 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 387 LEU A CA 1
3670 ATOM 2451 C C . LEU A 1 310 ? 16.802 41.710 41.213 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 387 LEU A C 1
3671 ATOM 2452 O O . LEU A 1 310 ? 16.697 42.893 41.495 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 387 LEU A O 1
3672 ATOM 2453 C CB . LEU A 1 310 ? 14.418 40.926 41.183 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 387 LEU A CB 1
3673 ATOM 2454 C CG . LEU A 1 310 ? 14.247 40.766 39.669 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 387 LEU A CG 1
3674 ATOM 2455 C CD1 . LEU A 1 310 ? 14.575 39.332 39.267 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 387 LEU A CD1 1
3675 ATOM 2456 C CD2 . LEU A 1 310 ? 12.794 41.112 39.282 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 387 LEU A CD2 1
3676 ATOM 2457 N N . ARG A 1 311 ? 17.768 41.235 40.439 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A N 1
3677 ATOM 2458 C CA . ARG A 1 311 ? 18.786 42.082 39.826 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A CA 1
3678 ATOM 2459 C C . ARG A 1 311 ? 19.565 41.216 38.833 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A C 1
3679 ATOM 2460 O O . ARG A 1 311 ? 19.514 39.978 38.911 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A O 1
3680 ATOM 2461 C CB . ARG A 1 311 ? 19.698 42.734 40.907 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A CB 1
3681 ATOM 2462 C CG . ARG A 1 311 ? 20.347 41.804 41.941 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A CG 1
3682 ATOM 2463 C CD . ARG A 1 311 ? 21.095 42.592 43.067 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A CD 1
3683 ATOM 2464 N NE . ARG A 1 311 ? 21.437 41.719 44.197 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A NE 1
3684 ATOM 2465 C CZ . ARG A 1 311 ? 22.551 40.995 44.303 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A CZ 1
3685 ATOM 2466 N NH1 . ARG A 1 311 ? 23.471 41.030 43.349 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A NH1 1
3686 ATOM 2467 N NH2 . ARG A 1 311 ? 22.714 40.177 45.336 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A NH2 1
3687 ATOM 2468 N N . ALA A 1 312 ? 20.265 41.854 37.892 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 389 ALA A N 1
3688 ATOM 2469 C CA . ALA A 1 312 ? 21.005 41.123 36.861 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 389 ALA A CA 1
3689 ATOM 2470 C C . ALA A 1 312 ? 21.995 40.095 37.402 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 389 ALA A C 1
3690 ATOM 2471 O O . ALA A 1 312 ? 22.280 39.100 36.740 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 389 ALA A O 1
3691 ATOM 2472 C CB . ALA A 1 312 ? 21.722 42.103 35.925 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 389 ALA A CB 1
3692 ATOM 2473 N N . ALA A 1 313 ? 22.527 40.332 38.595 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 390 ALA A N 1
3693 ATOM 2474 C CA . ALA A 1 313 ? 23.469 39.386 39.183 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 390 ALA A CA 1
3694 ATOM 2475 C C . ALA A 1 313 ? 22.748 38.082 39.517 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 390 ALA A C 1
3695 ATOM 2476 O O . ALA A 1 313 ? 23.371 37.019 39.574 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 390 ALA A O 1
3696 ATOM 2477 C CB . ALA A 1 313 ? 24.090 39.972 40.446 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 390 ALA A CB 1
3697 ATOM 2478 N N . ASN A 1 314 ? 21.435 38.170 39.739 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 391 ASN A N 1
3698 ATOM 2479 C CA . ASN A 1 314 ? 20.646 36.992 40.081 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 391 ASN A CA 1
3699 ATOM 2480 C C . ASN A 1 314 ? 19.850 36.382 38.940 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 391 ASN A C 1
3700 ATOM 2481 O O . ASN A 1 314 ? 18.868 35.658 39.154 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 391 ASN A O 1
3701 ATOM 2482 C CB . ASN A 1 314 ? 19.735 37.270 41.283 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 391 ASN A CB 1
3702 ATOM 2483 C CG . ASN A 1 314 ? 20.528 37.472 42.576 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 391 ASN A CG 1
3703 ATOM 2484 O OD1 . ASN A 1 314 ? 21.618 36.918 42.737 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 391 ASN A OD1 1
3704 ATOM 2485 N ND2 . ASN A 1 314 ? 19.970 38.235 43.507 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 391 ASN A ND2 1
3705 ATOM 2486 N N . ILE A 1 315 ? 20.274 36.691 37.722 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A N 1
3706 ATOM 2487 C CA . ILE A 1 315 ? 19.666 36.103 36.542 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A CA 1
3707 ATOM 2488 C C . ILE A 1 315 ? 20.817 35.294 35.929 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A C 1
3708 ATOM 2489 O O . ILE A 1 315 ? 21.919 35.814 35.803 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A O 1
3709 ATOM 2490 C CB . ILE A 1 315 ? 19.205 37.159 35.515 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A CB 1
3710 ATOM 2491 C CG1 . ILE A 1 315 ? 18.214 38.143 36.151 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A CG1 1
3711 ATOM 2492 C CG2 . ILE A 1 315 ? 18.532 36.447 34.342 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A CG2 1
3712 ATOM 2493 C CD1 . ILE A 1 315 ? 16.946 37.477 36.686 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A CD1 1
3713 ATOM 2494 N N . LEU A 1 316 ? 20.580 34.029 35.586 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 393 LEU A N 1
3714 ATOM 2495 C CA . LEU A 1 316 ? 21.621 33.198 34.987 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 393 LEU A CA 1
3715 ATOM 2496 C C . LEU A 1 316 ? 21.311 33.010 33.509 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 393 LEU A C 1
3716 ATOM 2497 O O . LEU A 1 316 ? 20.158 33.120 33.095 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 393 LEU A O 1
3717 ATOM 2498 C CB . LEU A 1 316 ? 21.686 31.835 35.676 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 393 LEU A CB 1
3718 ATOM 2499 C CG . LEU A 1 316 ? 21.955 31.885 37.186 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 393 LEU A CG 1
3719 ATOM 2500 C CD1 . LEU A 1 316 ? 21.960 30.471 37.742 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 393 LEU A CD1 1
3720 ATOM 2501 C CD2 . LEU A 1 316 ? 23.286 32.565 37.463 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 393 LEU A CD2 1
3721 ATOM 2502 N N . VAL A 1 317 ? 22.339 32.704 32.724 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A N 1
3722 ATOM 2503 C CA . VAL A 1 317 ? 22.182 32.525 31.281 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A CA 1
3723 ATOM 2504 C C . VAL A 1 317 ? 22.680 31.162 30.841 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A C 1
3724 ATOM 2505 O O . VAL A 1 317 ? 23.835 30.834 31.078 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A O 1
3725 ATOM 2506 C CB . VAL A 1 317 ? 22.988 33.599 30.512 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A CB 1
3726 ATOM 2507 C CG1 . VAL A 1 317 ? 22.710 33.501 29.023 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A CG1 1
3727 ATOM 2508 C CG2 . VAL A 1 317 ? 22.654 34.978 31.048 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A CG2 1
3728 ATOM 2509 N N . SER A 1 318 ? 21.821 30.376 30.194 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 395 SER A N 1
3729 ATOM 2510 C CA . SER A 1 318 ? 22.209 29.043 29.726 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 395 SER A CA 1
3730 ATOM 2511 C C . SER A 1 318 ? 23.064 29.145 28.464 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 395 SER A C 1
3731 ATOM 2512 O O . SER A 1 318 ? 23.265 30.231 27.922 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 395 SER A O 1
3732 ATOM 2513 C CB . SER A 1 318 ? 20.976 28.193 29.410 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 395 SER A CB 1
3733 ATOM 2514 O OG . SER A 1 318 ? 20.342 28.655 28.230 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 395 SER A OG 1
3734 ATOM 2515 N N . ALA A 1 319 ? 23.560 28.006 27.995 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 396 ALA A N 1
3735 ATOM 2516 C CA . ALA A 1 319 ? 24.388 27.983 26.795 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 396 ALA A CA 1
3736 ATOM 2517 C C . ALA A 1 319 ? 23.619 28.487 25.572 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 396 ALA A C 1
3737 ATOM 2518 O O . ALA A 1 319 ? 24.213 29.040 24.652 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 396 ALA A O 1
3738 ATOM 2519 C CB . ALA A 1 319 ? 24.912 26.573 26.545 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 396 ALA A CB 1
3739 ATOM 2520 N N . SER A 1 320 ? 22.300 28.310 25.569 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 397 SER A N 1
3740 ATOM 2521 C CA . SER A 1 320 ? 21.470 28.758 24.447 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 397 SER A CA 1
3741 ATOM 2522 C C . SER A 1 320 ? 20.924 30.177 24.646 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 397 SER A C 1
3742 ATOM 2523 O O . SER A 1 320 ? 20.033 30.623 23.916 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 397 SER A O 1
3743 ATOM 2524 C CB . SER A 1 320 ? 20.311 27.782 24.238 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 397 SER A CB 1
3744 ATOM 2525 O OG . SER A 1 320 ? 19.534 27.644 25.419 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 397 SER A OG 1
3745 ATOM 2526 N N . LEU A 1 321 ? 21.463 30.874 25.642 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 398 LEU A N 1
3746 ATOM 2527 C CA . LEU A 1 321 ? 21.066 32.242 25.966 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 398 LEU A CA 1
3747 ATOM 2528 C C . LEU A 1 321 ? 19.680 32.391 26.594 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 398 LEU A C 1
3748 ATOM 2529 O O . LEU A 1 321 ? 19.042 33.428 26.449 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 398 LEU A O 1
3749 ATOM 2530 C CB . LEU A 1 321 ? 21.161 33.142 24.723 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 398 LEU A CB 1
3750 ATOM 2531 C CG . LEU A 1 321 ? 22.546 33.242 24.074 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 398 LEU A CG 1
3751 ATOM 2532 C CD1 . LEU A 1 321 ? 22.503 34.240 22.920 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 398 LEU A CD1 1
3752 ATOM 2533 C CD2 . LEU A 1 321 ? 23.569 33.682 25.110 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 398 LEU A CD2 1
3753 ATOM 2534 N N . VAL A 1 322 ? 19.207 31.361 27.285 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A N 1
3754 ATOM 2535 C CA . VAL A 1 322 ? 17.910 31.449 27.949 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A CA 1
3755 ATOM 2536 C C . VAL A 1 322 ? 18.130 31.955 29.377 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A C 1
3756 ATOM 2537 O O . VAL A 1 322 ? 19.037 31.500 30.081 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A O 1
3757 ATOM 2538 C CB . VAL A 1 322 ? 17.196 30.081 27.986 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A CB 1
3758 ATOM 2539 C CG1 . VAL A 1 322 ? 15.912 30.172 28.820 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A CG1 1
3759 ATOM 2540 C CG2 . VAL A 1 322 ? 16.855 29.645 26.562 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A CG2 1
3760 ATOM 2541 N N . CYS A 1 323 ? 17.311 32.912 29.794 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 400 CYS A N 1
3761 ATOM 2542 C CA . CYS A 1 323 ? 17.427 33.478 31.133 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 400 CYS A CA 1
3762 ATOM 2543 C C . CYS A 1 323 ? 16.721 32.649 32.181 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 400 CYS A C 1
3763 ATOM 2544 O O . CYS A 1 323 ? 15.593 32.204 31.983 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 400 CYS A O 1
3764 ATOM 2545 C CB . CYS A 1 323 ? 16.872 34.898 31.161 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 400 CYS A CB 1
3765 ATOM 2546 S SG . CYS A 1 323 ? 17.856 36.038 30.208 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 400 CYS A SG 1
3766 ATOM 2547 N N . LYS A 1 324 ? 17.409 32.432 33.293 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A N 1
3767 ATOM 2548 C CA . LYS A 1 324 ? 16.855 31.668 34.393 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A CA 1
3768 ATOM 2549 C C . LYS A 1 324 ? 17.016 32.474 35.674 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A C 1
3769 ATOM 2550 O O . LYS A 1 324 ? 18.134 32.770 36.104 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A O 1
3770 ATOM 2551 C CB . LYS A 1 324 ? 17.564 30.315 34.559 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A CB 1
3771 ATOM 2552 C CG . LYS A 1 324 ? 17.005 29.113 33.772 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A CG 1
3772 ATOM 2553 C CD . LYS A 1 324 ? 17.198 29.218 32.280 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A CD 1
3773 ATOM 2554 C CE . LYS A 1 324 ? 17.124 27.840 31.620 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A CE 1
3774 ATOM 2555 N NZ . LYS A 1 324 ? 15.868 27.095 31.872 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A NZ 1
3775 ATOM 2556 N N . ILE A 1 325 ? 15.889 32.823 36.277 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A N 1
3776 ATOM 2557 C CA . ILE A 1 325 ? 15.887 33.581 37.516 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A CA 1
3777 ATOM 2558 C C . ILE A 1 325 ? 16.415 32.690 38.643 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A C 1
3778 ATOM 2559 O O . ILE A 1 325 ? 15.962 31.546 38.814 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A O 1
3779 ATOM 2560 C CB . ILE A 1 325 ? 14.464 34.053 37.831 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A CB 1
3780 ATOM 2561 C CG1 . ILE A 1 325 ? 13.947 34.915 36.671 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A CG1 1
3781 ATOM 2562 C CG2 . ILE A 1 325 ? 14.448 34.838 39.120 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A CG2 1
3782 ATOM 2563 C CD1 . ILE A 1 325 ? 12.512 35.353 36.835 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A CD1 1
3783 ATOM 2564 N N . ALA A 1 326 ? 17.378 33.217 39.399 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 403 ALA A N 1
3784 ATOM 2565 C CA . ALA A 1 326 ? 17.994 32.499 40.510 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 403 ALA A CA 1
3785 ATOM 2566 C C . ALA A 1 326 ? 17.867 33.235 41.841 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 403 ALA A C 1
3786 ATOM 2567 O O . ALA A 1 326 ? 17.598 34.439 41.873 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 403 ALA A O 1
3787 ATOM 2568 C CB . ALA A 1 326 ? 19.469 32.258 40.209 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 403 ALA A CB 1
3788 ATOM 2569 N N . ASP A 1 327 ? 18.074 32.503 42.938 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A N 1
3789 ATOM 2570 C CA . ASP A 1 327 ? 18.020 33.085 44.283 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A CA 1
3790 ATOM 2571 C C . ASP A 1 327 ? 16.646 33.588 44.719 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A C 1
3791 ATOM 2572 O O . ASP A 1 327 ? 16.548 34.324 45.692 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A O 1
3792 ATOM 2573 C CB . ASP A 1 327 ? 19.030 34.243 44.388 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A CB 1
3793 ATOM 2574 C CG . ASP A 1 327 ? 20.308 33.855 45.124 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A CG 1
3794 ATOM 2575 O OD1 . ASP A 1 327 ? 20.786 32.717 44.952 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A OD1 1
3795 ATOM 2576 O OD2 . ASP A 1 327 ? 20.848 34.708 45.863 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A OD2 1
3796 ATOM 2577 N N . PHE A 1 328 ? 15.584 33.211 44.016 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A N 1
3797 ATOM 2578 C CA . PHE A 1 328 ? 14.262 33.684 44.418 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CA 1
3798 ATOM 2579 C C . PHE A 1 328 ? 13.900 33.283 45.841 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A C 1
3799 ATOM 2580 O O . PHE A 1 328 ? 13.974 32.108 46.199 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A O 1
3800 ATOM 2581 C CB . PHE A 1 328 ? 13.164 33.190 43.453 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CB 1
3801 ATOM 2582 C CG . PHE A 1 328 ? 13.324 31.759 43.000 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CG 1
3802 ATOM 2583 C CD1 . PHE A 1 328 ? 14.113 31.448 41.892 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CD1 1
3803 ATOM 2584 C CD2 . PHE A 1 328 ? 12.671 30.728 43.662 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CD2 1
3804 ATOM 2585 C CE1 . PHE A 1 328 ? 14.241 30.118 41.447 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CE1 1
3805 ATOM 2586 C CE2 . PHE A 1 328 ? 12.792 29.410 43.233 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CE2 1
3806 ATOM 2587 C CZ . PHE A 1 328 ? 13.579 29.103 42.119 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CZ 1
3807 ATOM 2588 N N . GLY A 1 329 ? 13.532 34.285 46.640 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 406 GLY A N 1
3808 ATOM 2589 C CA . GLY A 1 329 ? 13.126 34.085 48.023 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 406 GLY A CA 1
3809 ATOM 2590 C C . GLY A 1 329 ? 14.210 33.874 49.071 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 406 GLY A C 1
3810 ATOM 2591 O O . GLY A 1 329 ? 13.942 33.931 50.275 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 406 GLY A O 1
3811 ATOM 2592 N N . LEU A 1 330 ? 15.438 33.646 48.629 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 407 LEU A N 1
3812 ATOM 2593 C CA . LEU A 1 330 ? 16.528 33.381 49.561 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 407 LEU A CA 1
3813 ATOM 2594 C C . LEU A 1 330 ? 16.790 34.483 50.590 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 407 LEU A C 1
3814 ATOM 2595 O O . LEU A 1 330 ? 17.138 34.194 51.737 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 407 LEU A O 1
3815 ATOM 2596 C CB . LEU A 1 330 ? 17.815 33.095 48.785 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 407 LEU A CB 1
3816 ATOM 2597 C CG . LEU A 1 330 ? 19.000 32.625 49.629 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 407 LEU A CG 1
3817 ATOM 2598 C CD1 . LEU A 1 330 ? 18.649 31.282 50.261 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 407 LEU A CD1 1
3818 ATOM 2599 C CD2 . LEU A 1 330 ? 20.239 32.484 48.751 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 407 LEU A CD2 1
3819 ATOM 2600 N N . ALA A 1 331 ? 16.623 35.738 50.181 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 408 ALA A N 1
3820 ATOM 2601 C CA . ALA A 1 331 ? 16.871 36.873 51.067 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 408 ALA A CA 1
3821 ATOM 2602 C C . ALA A 1 331 ? 16.074 36.838 52.354 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 408 ALA A C 1
3822 ATOM 2603 O O . ALA A 1 331 ? 16.537 37.341 53.378 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 408 ALA A O 1
3823 ATOM 2604 C CB . ALA A 1 331 ? 16.601 38.191 50.338 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 408 ALA A CB 1
3824 ATOM 2605 N N . ARG A 1 332 ? 14.883 36.249 52.322 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A N 1
3825 ATOM 2606 C CA . ARG A 1 332 ? 14.067 36.216 53.529 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A CA 1
3826 ATOM 2607 C C . ARG A 1 332 ? 14.688 35.434 54.694 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A C 1
3827 ATOM 2608 O O . ARG A 1 332 ? 14.365 35.691 55.855 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A O 1
3828 ATOM 2609 C CB . ARG A 1 332 ? 12.676 35.656 53.237 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A CB 1
3829 ATOM 2610 C CG . ARG A 1 332 ? 11.703 35.963 54.365 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A CG 1
3830 ATOM 2611 C CD . ARG A 1 332 ? 10.318 35.402 54.128 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A CD 1
3831 ATOM 2612 N NE . ARG A 1 332 ? 9.401 35.876 55.160 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A NE 1
3832 ATOM 2613 C CZ . ARG A 1 332 ? 8.144 35.472 55.298 1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A CZ 1
3833 ATOM 2614 N NH1 . ARG A 1 332 ? 7.633 34.578 54.466 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A NH1 1
3834 ATOM 2615 N NH2 . ARG A 1 332 ? 7.391 35.981 56.264 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A NH2 1
3835 ATOM 2616 N N . VAL A 1 333 ? 15.571 34.483 54.408 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 410 VAL A N 1
3836 ATOM 2617 C CA . VAL A 1 333 ? 16.169 33.733 55.506 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 410 VAL A CA 1
3837 ATOM 2618 C C . VAL A 1 333 ? 17.604 34.122 55.903 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 410 VAL A C 1
3838 ATOM 2619 O O . VAL A 1 333 ? 18.258 33.402 56.653 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 410 VAL A O 1
3839 ATOM 2620 C CB . VAL A 1 333 ? 16.068 32.204 55.256 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 410 VAL A CB 1
3840 ATOM 2621 C CG1 . VAL A 1 333 ? 14.599 31.774 55.312 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 410 VAL A CG1 1
3841 ATOM 2622 C CG2 . VAL A 1 333 ? 16.656 31.845 53.897 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 410 VAL A CG2 1
3842 ATOM 2623 N N . ILE A 1 334 ? 18.091 35.262 55.411 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 411 ILE A N 1
3843 ATOM 2624 C CA . ILE A 1 334 ? 19.427 35.744 55.778 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 411 ILE A CA 1
3844 ATOM 2625 C C . ILE A 1 334 ? 19.320 36.282 57.208 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 411 ILE A C 1
3845 ATOM 2626 O O . ILE A 1 334 ? 18.374 36.993 57.527 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 411 ILE A O 1
3846 ATOM 2627 C CB . ILE A 1 334 ? 19.887 36.900 54.865 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 411 ILE A CB 1
3847 ATOM 2628 C CG1 . ILE A 1 334 ? 20.095 36.400 53.432 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 411 ILE A CG1 1
3848 ATOM 2629 C CG2 . ILE A 1 334 ? 21.170 37.521 55.420 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 411 ILE A CG2 1
3849 ATOM 2630 C CD1 . ILE A 1 334 ? 21.220 35.389 53.281 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 411 ILE A CD1 1
3850 ATOM 2631 N N . GLU A 1 335 ? 20.280 35.963 58.070 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A N 1
3851 ATOM 2632 C CA . GLU A 1 335 ? 20.216 36.427 59.461 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A CA 1
3852 ATOM 2633 C C . GLU A 1 335 ? 20.735 37.839 59.738 1.00 37.86 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A C 1
3853 ATOM 2634 O O . GLU A 1 335 ? 20.116 38.601 60.481 1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A O 1
3854 ATOM 2635 C CB . GLU A 1 335 ? 20.940 35.434 60.371 1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A CB 1
3855 ATOM 2636 C CG . GLU A 1 335 ? 20.176 34.145 60.600 1.00 41.87 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A CG 1
3856 ATOM 2637 C CD . GLU A 1 335 ? 18.910 34.372 61.408 1.00 46.16 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A CD 1
3857 ATOM 2638 O OE1 . GLU A 1 335 ? 19.025 34.838 62.559 1.00 48.75 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A OE1 1
3858 ATOM 2639 O OE2 . GLU A 1 335 ? 17.806 34.092 60.896 1.00 48.05 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A OE2 1
3859 ATOM 2640 N N . ASP A 1 336 ? 21.876 38.169 59.143 1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 413 ASP A N 1
3860 ATOM 2641 C CA . ASP A 1 336 ? 22.529 39.468 59.296 1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 413 ASP A CA 1
3861 ATOM 2642 C C . ASP A 1 336 ? 21.628 40.616 59.784 1.00 42.17 ? ? ? ? ? ? 413 ASP A C 1
3862 ATOM 2643 O O . ASP A 1 336 ? 20.727 41.069 59.072 1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 413 ASP A O 1
3863 ATOM 2644 C CB . ASP A 1 336 ? 23.191 39.837 57.967 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 413 ASP A CB 1
3864 ATOM 2645 C CG . ASP A 1 336 ? 23.976 41.125 58.042 1.00 43.94 ? ? ? ? ? ? 413 ASP A CG 1
3865 ATOM 2646 O OD1 . ASP A 1 336 ? 23.363 42.187 58.280 1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 413 ASP A OD1 1
3866 ATOM 2647 O OD2 . ASP A 1 336 ? 25.213 41.069 57.861 1.00 46.75 ? ? ? ? ? ? 413 ASP A OD2 1
3867 ATOM 2648 N N . ASN A 1 337 ? 21.892 41.085 61.003 1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A N 1
3868 ATOM 2649 C CA . ASN A 1 337 ? 21.122 42.170 61.613 1.00 44.01 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A CA 1
3869 ATOM 2650 C C . ASN A 1 337 ? 20.919 43.391 60.712 1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A C 1
3870 ATOM 2651 O O . ASN A 1 337 ? 19.818 43.930 60.638 1.00 40.95 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A O 1
3871 ATOM 2652 C CB . ASN A 1 337 ? 21.773 42.601 62.938 1.00 46.42 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A CB 1
3872 ATOM 2653 C CG . ASN A 1 337 ? 21.588 41.572 64.052 1.00 51.39 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A CG 1
3873 ATOM 2654 O OD1 . ASN A 1 337 ? 22.131 41.722 65.150 1.00 54.20 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A OD1 1
3874 ATOM 2655 N ND2 . ASN A 1 337 ? 20.807 40.531 63.778 1.00 50.96 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A ND2 1
3875 ATOM 2656 N N . GLU A 1 338 ? 21.971 43.832 60.030 1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A N 1
3876 ATOM 2657 C CA . GLU A 1 338 ? 21.855 44.987 59.144 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A CA 1
3877 ATOM 2658 C C . GLU A 1 338 ? 20.979 44.659 57.937 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A C 1
3878 ATOM 2659 O O . GLU A 1 338 ? 20.108 45.445 57.555 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A O 1
3879 ATOM 2660 C CB . GLU A 1 338 ? 23.236 45.431 58.657 1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A CB 1
3880 ATOM 2661 C CG . GLU A 1 338 ? 24.186 45.865 59.762 1.00 42.87 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A CG 1
3881 ATOM 2662 C CD . GLU A 1 338 ? 25.550 46.266 59.228 1.00 45.27 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A CD 1
3882 ATOM 2663 O OE1 . GLU A 1 338 ? 25.633 47.251 58.459 1.00 41.52 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A OE1 1
3883 ATOM 2664 O OE2 . GLU A 1 338 ? 26.539 45.586 59.576 1.00 48.31 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A OE2 1
3884 ATOM 2665 N N . TYR A 1 339 ? 21.216 43.494 57.339 1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A N 1
3885 ATOM 2666 C CA . TYR A 1 339 ? 20.458 43.066 56.166 1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CA 1
3886 ATOM 2667 C C . TYR A 1 339 ? 18.968 42.990 56.509 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A C 1
3887 ATOM 2668 O O . TYR A 1 339 ? 18.114 43.421 55.725 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A O 1
3888 ATOM 2669 C CB . TYR A 1 339 ? 20.937 41.692 55.692 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CB 1
3889 ATOM 2670 C CG . TYR A 1 339 ? 20.505 41.348 54.282 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CG 1
3890 ATOM 2671 C CD1 . TYR A 1 339 ? 21.251 41.777 53.182 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CD1 1
3891 ATOM 2672 C CD2 . TYR A 1 339 ? 19.332 40.635 54.044 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CD2 1
3892 ATOM 2673 C CE1 . TYR A 1 339 ? 20.842 41.505 51.878 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CE1 1
3893 ATOM 2674 C CE2 . TYR A 1 339 ? 18.909 40.358 52.739 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CE2 1
3894 ATOM 2675 C CZ . TYR A 1 339 ? 19.668 40.798 51.663 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CZ 1
3895 ATOM 2676 O OH . TYR A 1 339 ? 19.255 40.542 50.372 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A OH 1
3896 ATOM 2677 N N . THR A 1 340 ? 18.655 42.443 57.681 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 417 THR A N 1
3897 ATOM 2678 C CA . THR A 1 340 ? 17.264 42.327 58.105 1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 417 THR A CA 1
3898 ATOM 2679 C C . THR A 1 340 ? 16.600 43.698 58.206 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 417 THR A C 1
3899 ATOM 2680 O O . THR A 1 340 ? 15.395 43.828 57.993 1.00 39.75 ? ? ? ? ? ? 417 THR A O 1
3900 ATOM 2681 C CB . THR A 1 340 ? 17.144 41.613 59.465 1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 417 THR A CB 1
3901 ATOM 2682 O OG1 . THR A 1 340 ? 17.660 40.282 59.347 1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 417 THR A OG1 1
3902 ATOM 2683 C CG2 . THR A 1 340 ? 15.681 41.542 59.905 1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 417 THR A CG2 1
3903 ATOM 2684 N N . ALA A 1 341 ? 17.388 44.720 58.523 1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 418 ALA A N 1
3904 ATOM 2685 C CA . ALA A 1 341 ? 16.857 46.075 58.636 1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 418 ALA A CA 1
3905 ATOM 2686 C C . ALA A 1 341 ? 17.033 46.856 57.335 1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 418 ALA A C 1
3906 ATOM 2687 O O . ALA A 1 341 ? 16.915 48.080 57.321 1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 418 ALA A O 1
3907 ATOM 2688 C CB . ALA A 1 341 ? 17.544 46.815 59.787 1.00 39.58 ? ? ? ? ? ? 418 ALA A CB 1
3908 ATOM 2689 N N . ARG A 1 342 ? 17.311 46.147 56.245 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A N 1
3909 ATOM 2690 C CA . ARG A 1 342 ? 17.511 46.781 54.943 1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A CA 1
3910 ATOM 2691 C C . ARG A 1 342 ? 18.547 47.902 55.036 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A C 1
3911 ATOM 2692 O O . ARG A 1 342 ? 18.342 48.990 54.500 1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A O 1
3912 ATOM 2693 C CB . ARG A 1 342 ? 16.190 47.361 54.400 1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A CB 1
3913 ATOM 2694 C CG . ARG A 1 342 ? 15.055 46.349 54.204 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A CG 1
3914 ATOM 2695 C CD . ARG A 1 342 ? 14.420 45.941 55.523 1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A CD 1
3915 ATOM 2696 N NE . ARG A 1 342 ? 13.684 47.051 56.126 1.00 39.41 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A NE 1
3916 ATOM 2697 C CZ . ARG A 1 342 ? 13.097 47.003 57.319 1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A CZ 1
3917 ATOM 2698 N NH1 . ARG A 1 342 ? 13.156 45.898 58.051 1.00 44.12 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A NH1 1
3918 ATOM 2699 N NH2 . ARG A 1 342 ? 12.434 48.056 57.773 1.00 44.07 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A NH2 1
3919 ATOM 2700 N N . GLU A 1 343 ? 19.655 47.633 55.723 1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A N 1
3920 ATOM 2701 C CA . GLU A 1 343 ? 20.725 48.622 55.889 1.00 41.39 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A CA 1
3921 ATOM 2702 C C . GLU A 1 343 ? 22.084 47.958 55.678 1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A C 1
3922 ATOM 2703 O O . GLU A 1 343 ? 22.204 46.739 55.768 1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A O 1
3923 ATOM 2704 C CB . GLU A 1 343 ? 20.674 49.231 57.299 1.00 42.09 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A CB 1
3924 ATOM 2705 C CG . GLU A 1 343 ? 19.337 49.867 57.656 1.00 47.68 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A CG 1
3925 ATOM 2706 C CD . GLU A 1 343 ? 19.304 50.446 59.061 1.00 49.43 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A CD 1
3926 ATOM 2707 O OE1 . GLU A 1 343 ? 19.568 49.696 60.025 1.00 51.92 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A OE1 1
3927 ATOM 2708 O OE2 . GLU A 1 343 ? 19.002 51.652 59.202 1.00 50.28 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A OE2 1
3928 ATOM 2709 N N . GLY A 1 344 ? 23.106 48.758 55.393 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 421 GLY A N 1
3929 ATOM 2710 C CA . GLY A 1 344 ? 24.431 48.193 55.201 1.00 42.21 ? ? ? ? ? ? 421 GLY A CA 1
3930 ATOM 2711 C C . GLY A 1 344 ? 24.897 48.049 53.766 1.00 41.74 ? ? ? ? ? ? 421 GLY A C 1
3931 ATOM 2712 O O . GLY A 1 344 ? 24.118 48.196 52.824 1.00 43.72 ? ? ? ? ? ? 421 GLY A O 1
3932 ATOM 2713 N N . ALA A 1 345 ? 26.181 47.744 53.606 1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 422 ALA A N 1
3933 ATOM 2714 C CA . ALA A 1 345 ? 26.790 47.585 52.291 1.00 41.99 ? ? ? ? ? ? 422 ALA A CA 1
3934 ATOM 2715 C C . ALA A 1 345 ? 26.477 46.231 51.666 1.00 41.83 ? ? ? ? ? ? 422 ALA A C 1
3935 ATOM 2716 O O . ALA A 1 345 ? 26.884 45.950 50.538 1.00 43.67 ? ? ? ? ? ? 422 ALA A O 1
3936 ATOM 2717 C CB . ALA A 1 345 ? 28.305 47.771 52.396 1.00 43.63 ? ? ? ? ? ? 422 ALA A CB 1
3937 ATOM 2718 N N . LYS A 1 346 ? 25.765 45.386 52.400 1.00 40.18 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A N 1
3938 ATOM 2719 C CA . LYS A 1 346 ? 25.416 44.078 51.874 1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A CA 1
3939 ATOM 2720 C C . LYS A 1 346 ? 24.013 44.082 51.268 1.00 36.80 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A C 1
3940 ATOM 2721 O O . LYS A 1 346 ? 23.714 43.273 50.388 1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A O 1
3941 ATOM 2722 C CB . LYS A 1 346 ? 25.510 43.014 52.975 1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A CB 1
3942 ATOM 2723 C CG . LYS A 1 346 ? 26.896 42.886 53.594 1.00 44.53 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A CG 1
3943 ATOM 2724 C CD . LYS A 1 346 ? 26.967 41.745 54.603 1.00 45.84 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A CD 1
3944 ATOM 2725 C CE . LYS A 1 346 ? 28.372 41.608 55.186 1.00 46.02 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A CE 1
3945 ATOM 2726 N NZ . LYS A 1 346 ? 28.479 40.474 56.151 1.00 47.25 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A NZ 1
3946 ATOM 2727 N N . PHE A 1 347 ? 23.167 45.005 51.724 1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A N 1
3947 ATOM 2728 C CA . PHE A 1 347 ? 21.787 45.092 51.241 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CA 1
3948 ATOM 2729 C C . PHE A 1 347 ? 21.659 45.822 49.903 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A C 1
3949 ATOM 2730 O O . PHE A 1 347 ? 22.255 46.885 49.709 1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A O 1
3950 ATOM 2731 C CB . PHE A 1 347 ? 20.905 45.800 52.269 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CB 1
3951 ATOM 2732 C CG . PHE A 1 347 ? 19.440 45.627 52.013 1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CG 1
3952 ATOM 2733 C CD1 . PHE A 1 347 ? 18.807 44.426 52.325 1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CD1 1
3953 ATOM 2734 C CD2 . PHE A 1 347 ? 18.704 46.633 51.395 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CD2 1
3954 ATOM 2735 C CE1 . PHE A 1 347 ? 17.459 44.229 52.025 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CE1 1
3955 ATOM 2736 C CE2 . PHE A 1 347 ? 17.357 46.446 51.088 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CE2 1
3956 ATOM 2737 C CZ . PHE A 1 347 ? 16.734 45.237 51.404 1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CZ 1
3957 ATOM 2738 N N . PRO A 1 348 ? 20.864 45.260 48.968 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 425 PRO A N 1
3958 ATOM 2739 C CA . PRO A 1 348 ? 20.600 45.780 47.621 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 425 PRO A CA 1
3959 ATOM 2740 C C . PRO A 1 348 ? 19.698 47.015 47.563 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 425 PRO A C 1
3960 ATOM 2741 O O . PRO A 1 348 ? 18.710 47.022 46.822 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 425 PRO A O 1
3961 ATOM 2742 C CB . PRO A 1 348 ? 19.957 44.580 46.928 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 425 PRO A CB 1
3962 ATOM 2743 C CG . PRO A 1 348 ? 19.107 44.030 48.048 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 425 PRO A CG 1
3963 ATOM 2744 C CD . PRO A 1 348 ? 20.167 43.969 49.142 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 425 PRO A CD 1
3964 ATOM 2745 N N . ILE A 1 349 ? 20.050 48.053 48.321 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A N 1
3965 ATOM 2746 C CA . ILE A 1 349 ? 19.275 49.297 48.369 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CA 1
3966 ATOM 2747 C C . ILE A 1 349 ? 18.852 49.865 47.020 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A C 1
3967 ATOM 2748 O O . ILE A 1 349 ? 17.694 50.227 46.822 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A O 1
3968 ATOM 2749 C CB . ILE A 1 349 ? 20.054 50.424 49.112 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CB 1
3969 ATOM 2750 C CG1 . ILE A 1 349 ? 20.181 50.082 50.596 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CG1 1
3970 ATOM 2751 C CG2 . ILE A 1 349 ? 19.344 51.770 48.931 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CG2 1
3971 ATOM 2752 C CD1 . ILE A 1 349 ? 18.851 50.009 51.328 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CD1 1
3972 ATOM 2753 N N . LYS A 1 350 ? 19.790 49.952 46.089 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A N 1
3973 ATOM 2754 C CA . LYS A 1 350 ? 19.479 50.527 44.792 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A CA 1
3974 ATOM 2755 C C . LYS A 1 350 ? 18.393 49.821 43.972 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A C 1
3975 ATOM 2756 O O . LYS A 1 350 ? 17.799 50.434 43.089 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A O 1
3976 ATOM 2757 C CB . LYS A 1 350 ? 20.770 50.666 43.979 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A CB 1
3977 ATOM 2758 C CG . LYS A 1 350 ? 21.758 51.668 44.597 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A CG 1
3978 ATOM 2759 C CD . LYS A 1 350 ? 22.967 51.877 43.700 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A CD 1
3979 ATOM 2760 C CE . LYS A 1 350 ? 23.920 52.923 44.263 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A CE 1
3980 ATOM 2761 N NZ . LYS A 1 350 ? 25.044 53.183 43.311 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A NZ 1
3981 ATOM 2762 N N . TRP A 1 351 ? 18.125 48.552 44.277 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A N 1
3982 ATOM 2763 C CA . TRP A 1 351 ? 17.112 47.751 43.565 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CA 1
3983 ATOM 2764 C C . TRP A 1 351 ? 15.832 47.570 44.374 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A C 1
3984 ATOM 2765 O O . TRP A 1 351 ? 14.843 47.040 43.870 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A O 1
3985 ATOM 2766 C CB . TRP A 1 351 ? 17.658 46.343 43.278 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CB 1
3986 ATOM 2767 C CG . TRP A 1 351 ? 18.713 46.245 42.225 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CG 1
3987 ATOM 2768 C CD1 . TRP A 1 351 ? 18.524 45.976 40.897 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CD1 1
3988 ATOM 2769 C CD2 . TRP A 1 351 ? 20.124 46.415 42.403 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CD2 1
3989 ATOM 2770 N NE1 . TRP A 1 351 ? 19.729 45.965 40.239 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A NE1 1
3990 ATOM 2771 C CE2 . TRP A 1 351 ? 20.729 46.232 41.139 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CE2 1
3991 ATOM 2772 C CE3 . TRP A 1 351 ? 20.937 46.703 43.507 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CE3 1
3992 ATOM 2773 C CZ2 . TRP A 1 351 ? 22.115 46.327 40.948 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CZ2 1
3993 ATOM 2774 C CZ3 . TRP A 1 351 ? 22.318 46.800 43.316 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CZ3 1
3994 ATOM 2775 C CH2 . TRP A 1 351 ? 22.889 46.610 42.045 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CH2 1
3995 ATOM 2776 N N . THR A 1 352 ? 15.847 48.016 45.622 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 429 THR A N 1
3996 ATOM 2777 C CA . THR A 1 352 ? 14.710 47.802 46.503 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 429 THR A CA 1
3997 ATOM 2778 C C . THR A 1 352 ? 13.666 48.900 46.596 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 429 THR A C 1
3998 ATOM 2779 O O . THR A 1 352 ? 13.993 50.076 46.702 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 429 THR A O 1
3999 ATOM 2780 C CB . THR A 1 352 ? 15.224 47.474 47.903 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 429 THR A CB 1
4000 ATOM 2781 O OG1 . THR A 1 352 ? 16.147 46.381 47.808 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 429 THR A OG1 1
4001 ATOM 2782 C CG2 . THR A 1 352 ? 14.084 47.092 48.818 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 429 THR A CG2 1
4002 ATOM 2783 N N . ALA A 1 353 ? 12.400 48.489 46.558 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 430 ALA A N 1
4003 ATOM 2784 C CA . ALA A 1 353 ? 11.270 49.414 46.641 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 430 ALA A CA 1
4004 ATOM 2785 C C . ALA A 1 353 ? 11.273 50.161 47.970 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 430 ALA A C 1
4005 ATOM 2786 O O . ALA A 1 353 ? 11.544 49.577 49.022 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 430 ALA A O 1
4006 ATOM 2787 C CB . ALA A 1 353 ? 9.960 48.651 46.489 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 430 ALA A CB 1
4007 ATOM 2788 N N . PRO A 1 354 ? 10.937 51.458 47.943 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A N 1
4008 ATOM 2789 C CA . PRO A 1 354 ? 10.904 52.283 49.150 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A CA 1
4009 ATOM 2790 C C . PRO A 1 354 ? 10.149 51.677 50.332 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A C 1
4010 ATOM 2791 O O . PRO A 1 354 ? 10.616 51.763 51.469 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A O 1
4011 ATOM 2792 C CB . PRO A 1 354 ? 10.275 53.581 48.647 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A CB 1
4012 ATOM 2793 C CG . PRO A 1 354 ? 10.847 53.676 47.259 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A CG 1
4013 ATOM 2794 C CD . PRO A 1 354 ? 10.538 52.265 46.776 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A CD 1
4014 ATOM 2795 N N . GLU A 1 355 ? 8.992 51.063 50.083 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A N 1
4015 ATOM 2796 C CA . GLU A 1 355 ? 8.243 50.487 51.192 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A CA 1
4016 ATOM 2797 C C . GLU A 1 355 ? 8.910 49.223 51.747 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A C 1
4017 ATOM 2798 O O . GLU A 1 355 ? 8.698 48.862 52.903 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A O 1
4018 ATOM 2799 C CB . GLU A 1 355 ? 6.786 50.174 50.797 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A CB 1
4019 ATOM 2800 C CG . GLU A 1 355 ? 6.605 48.974 49.856 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A CG 1
4020 ATOM 2801 C CD . GLU A 1 355 ? 6.879 49.293 48.392 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A CD 1
4021 ATOM 2802 O OE1 . GLU A 1 355 ? 7.406 50.384 48.089 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A OE1 1
4022 ATOM 2803 O OE2 . GLU A 1 355 ? 6.570 48.433 47.542 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A OE2 1
4023 ATOM 2804 N N . ALA A 1 356 ? 9.716 48.551 50.932 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 433 ALA A N 1
4024 ATOM 2805 C CA . ALA A 1 356 ? 10.392 47.344 51.394 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 433 ALA A CA 1
4025 ATOM 2806 C C . ALA A 1 356 ? 11.569 47.755 52.264 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 433 ALA A C 1
4026 ATOM 2807 O O . ALA A 1 356 ? 11.854 47.124 53.279 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 433 ALA A O 1
4027 ATOM 2808 C CB . ALA A 1 356 ? 10.874 46.510 50.211 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 433 ALA A CB 1
4028 ATOM 2809 N N . ILE A 1 357 ? 12.253 48.818 51.860 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 434 ILE A N 1
4029 ATOM 2810 C CA . ILE A 1 357 ? 13.386 49.321 52.627 1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 434 ILE A CA 1
4030 ATOM 2811 C C . ILE A 1 357 ? 12.906 49.917 53.949 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 434 ILE A C 1
4031 ATOM 2812 O O . ILE A 1 357 ? 13.468 49.633 55.005 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 434 ILE A O 1
4032 ATOM 2813 C CB . ILE A 1 357 ? 14.144 50.434 51.871 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 434 ILE A CB 1
4033 ATOM 2814 C CG1 . ILE A 1 357 ? 14.793 49.874 50.609 1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 434 ILE A CG1 1
4034 ATOM 2815 C CG2 . ILE A 1 357 ? 15.214 51.043 52.774 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 434 ILE A CG2 1
4035 ATOM 2816 C CD1 . ILE A 1 357 ? 15.513 50.931 49.786 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 434 ILE A CD1 1
4036 ATOM 2817 N N . ASN A 1 358 ? 11.859 50.736 53.885 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 435 ASN A N 1
4037 ATOM 2818 C CA . ASN A 1 358 ? 11.339 51.403 55.079 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 435 ASN A CA 1
4038 ATOM 2819 C C . ASN A 1 358 ? 10.555 50.563 56.072 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 435 ASN A C 1
4039 ATOM 2820 O O . ASN A 1 358 ? 10.710 50.741 57.280 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 435 ASN A O 1
4040 ATOM 2821 C CB . ASN A 1 358 ? 10.493 52.621 54.689 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 435 ASN A CB 1
4041 ATOM 2822 C CG . ASN A 1 358 ? 11.271 53.621 53.871 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 435 ASN A CG 1
4042 ATOM 2823 O OD1 . ASN A 1 358 ? 12.474 53.794 54.076 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 435 ASN A OD1 1
4043 ATOM 2824 N ND2 . ASN A 1 358 ? 10.589 54.308 52.954 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 435 ASN A ND2 1
4044 ATOM 2825 N N . PHE A 1 359 ? 9.712 49.655 55.594 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A N 1
4045 ATOM 2826 C CA . PHE A 1 359 ? 8.938 48.853 56.531 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CA 1
4046 ATOM 2827 C C . PHE A 1 359 ? 9.099 47.358 56.341 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A C 1
4047 ATOM 2828 O O . PHE A 1 359 ? 8.407 46.571 56.993 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A O 1
4048 ATOM 2829 C CB . PHE A 1 359 ? 7.450 49.209 56.440 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CB 1
4049 ATOM 2830 C CG . PHE A 1 359 ? 7.181 50.682 56.464 1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CG 1
4050 ATOM 2831 C CD1 . PHE A 1 359 ? 7.147 51.413 55.284 1.00 40.78 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CD1 1
4051 ATOM 2832 C CD2 . PHE A 1 359 ? 7.016 51.353 57.671 1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CD2 1
4052 ATOM 2833 C CE1 . PHE A 1 359 ? 6.951 52.796 55.303 1.00 42.75 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CE1 1
4053 ATOM 2834 C CE2 . PHE A 1 359 ? 6.822 52.735 57.699 1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CE2 1
4054 ATOM 2835 C CZ . PHE A 1 359 ? 6.790 53.455 56.512 1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CZ 1
4055 ATOM 2836 N N . GLY A 1 360 ? 10.013 46.963 55.463 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 437 GLY A N 1
4056 ATOM 2837 C CA . GLY A 1 360 ? 10.197 45.547 55.214 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 437 GLY A CA 1
4057 ATOM 2838 C C . GLY A 1 360 ? 8.934 44.970 54.591 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 437 GLY A C 1
4058 ATOM 2839 O O . GLY A 1 360 ? 8.592 43.806 54.815 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 437 GLY A O 1
4059 ATOM 2840 N N . SER A 1 361 ? 8.235 45.795 53.812 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 438 SER A N 1
4060 ATOM 2841 C CA . SER A 1 361 ? 7.000 45.382 53.151 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 438 SER A CA 1
4061 ATOM 2842 C C . SER A 1 361 ? 7.290 44.744 51.795 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 438 SER A C 1
4062 ATOM 2843 O O . SER A 1 361 ? 7.081 45.366 50.749 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 438 SER A O 1
4063 ATOM 2844 C CB . SER A 1 361 ? 6.084 46.589 52.944 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 438 SER A CB 1
4064 ATOM 2845 O OG . SER A 1 361 ? 5.802 47.222 54.175 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 438 SER A OG 1
4065 ATOM 2846 N N . PHE A 1 362 ? 7.786 43.512 51.814 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A N 1
4066 ATOM 2847 C CA . PHE A 1 362 ? 8.086 42.813 50.573 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CA 1
4067 ATOM 2848 C C . PHE A 1 362 ? 6.832 42.166 49.998 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A C 1
4068 ATOM 2849 O O . PHE A 1 362 ? 6.093 41.475 50.704 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A O 1
4069 ATOM 2850 C CB . PHE A 1 362 ? 9.163 41.735 50.787 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CB 1
4070 ATOM 2851 C CG . PHE A 1 362 ? 10.516 42.284 51.177 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CG 1
4071 ATOM 2852 C CD1 . PHE A 1 362 ? 10.862 42.454 52.514 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CD1 1
4072 ATOM 2853 C CD2 . PHE A 1 362 ? 11.435 42.653 50.200 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CD2 1
4073 ATOM 2854 C CE1 . PHE A 1 362 ? 12.101 42.982 52.871 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CE1 1
4074 ATOM 2855 C CE2 . PHE A 1 362 ? 12.677 43.185 50.549 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CE2 1
4075 ATOM 2856 C CZ . PHE A 1 362 ? 13.009 43.349 51.886 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CZ 1
4076 ATOM 2857 N N . THR A 1 363 ? 6.579 42.419 48.717 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 440 THR A N 1
4077 ATOM 2858 C CA . THR A 1 363 ? 5.431 41.835 48.026 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 440 THR A CA 1
4078 ATOM 2859 C C . THR A 1 363 ? 5.829 41.706 46.566 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 440 THR A C 1
4079 ATOM 2860 O O . THR A 1 363 ? 6.915 42.127 46.171 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 440 THR A O 1
4080 ATOM 2861 C CB . THR A 1 363 ? 4.174 42.738 48.066 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 440 THR A CB 1
4081 ATOM 2862 O OG1 . THR A 1 363 ? 4.415 43.909 47.281 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 440 THR A OG1 1
4082 ATOM 2863 C CG2 . THR A 1 363 ? 3.825 43.149 49.504 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 440 THR A CG2 1
4083 ATOM 2864 N N . ILE A 1 364 ? 4.952 41.134 45.754 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A N 1
4084 ATOM 2865 C CA . ILE A 1 364 ? 5.274 41.011 44.347 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A CA 1
4085 ATOM 2866 C C . ILE A 1 364 ? 5.433 42.421 43.750 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A C 1
4086 ATOM 2867 O O . ILE A 1 364 ? 6.120 42.599 42.746 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A O 1
4087 ATOM 2868 C CB . ILE A 1 364 ? 4.189 40.178 43.590 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A CB 1
4088 ATOM 2869 C CG1 . ILE A 1 364 ? 4.662 39.884 42.165 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A CG1 1
4089 ATOM 2870 C CG2 . ILE A 1 364 ? 2.851 40.892 43.600 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A CG2 1
4090 ATOM 2871 C CD1 . ILE A 1 364 ? 5.856 38.929 42.116 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A CD1 1
4091 ATOM 2872 N N . LYS A 1 365 ? 4.827 43.431 44.380 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A N 1
4092 ATOM 2873 C CA . LYS A 1 365 ? 4.961 44.797 43.879 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A CA 1
4093 ATOM 2874 C C . LYS A 1 365 ? 6.343 45.398 44.144 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A C 1
4094 ATOM 2875 O O . LYS A 1 365 ? 6.793 46.248 43.379 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A O 1
4095 ATOM 2876 C CB . LYS A 1 365 ? 3.878 45.713 44.460 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A CB 1
4096 ATOM 2877 C CG . LYS A 1 365 ? 2.465 45.391 43.965 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A CG 1
4097 ATOM 2878 C CD . LYS A 1 365 ? 2.344 45.445 42.440 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A CD 1
4098 ATOM 2879 C CE . LYS A 1 365 ? 0.888 45.242 42.003 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A CE 1
4099 ATOM 2880 N NZ . LYS A 1 365 ? 0.717 45.115 40.523 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A NZ 1
4100 ATOM 2881 N N . SER A 1 366 ? 7.006 44.993 45.230 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 443 SER A N 1
4101 ATOM 2882 C CA . SER A 1 366 ? 8.346 45.510 45.479 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 443 SER A CA 1
4102 ATOM 2883 C C . SER A 1 366 ? 9.282 44.875 44.443 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 443 SER A C 1
4103 ATOM 2884 O O . SER A 1 366 ? 10.263 45.489 44.050 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 443 SER A O 1
4104 ATOM 2885 C CB . SER A 1 366 ? 8.805 45.257 46.936 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 443 SER A CB 1
4105 ATOM 2886 O OG . SER A 1 366 ? 8.705 43.906 47.353 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 443 SER A OG 1
4106 ATOM 2887 N N . ASP A 1 367 ? 8.977 43.652 43.997 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 444 ASP A N 1
4107 ATOM 2888 C CA . ASP A 1 367 ? 9.771 43.010 42.941 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 444 ASP A CA 1
4108 ATOM 2889 C C . ASP A 1 367 ? 9.584 43.786 41.626 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 444 ASP A C 1
4109 ATOM 2890 O O . ASP A 1 367 ? 10.524 43.936 40.846 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 444 ASP A O 1
4110 ATOM 2891 C CB . ASP A 1 367 ? 9.347 41.553 42.682 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 444 ASP A CB 1
4111 ATOM 2892 C CG . ASP A 1 367 ? 9.926 40.572 43.681 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 444 ASP A CG 1
4112 ATOM 2893 O OD1 . ASP A 1 367 ? 10.924 40.905 44.362 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 444 ASP A OD1 1
4113 ATOM 2894 O OD2 . ASP A 1 367 ? 9.398 39.443 43.753 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 444 ASP A OD2 1
4114 ATOM 2895 N N . VAL A 1 368 ? 8.367 44.258 41.368 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 445 VAL A N 1
4115 ATOM 2896 C CA . VAL A 1 368 ? 8.121 45.013 40.144 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 445 VAL A CA 1
4116 ATOM 2897 C C . VAL A 1 368 ? 9.056 46.209 40.121 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 445 VAL A C 1
4117 ATOM 2898 O O . VAL A 1 368 ? 9.655 46.509 39.091 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 445 VAL A O 1
4118 ATOM 2899 C CB . VAL A 1 368 ? 6.665 45.502 40.044 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 445 VAL A CB 1
4119 ATOM 2900 C CG1 . VAL A 1 368 ? 6.533 46.486 38.882 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 445 VAL A CG1 1
4120 ATOM 2901 C CG2 . VAL A 1 368 ? 5.735 44.315 39.810 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 445 VAL A CG2 1
4121 ATOM 2902 N N . TRP A 1 369 ? 9.180 46.899 41.252 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A N 1
4122 ATOM 2903 C CA . TRP A 1 369 ? 10.103 48.026 41.320 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CA 1
4123 ATOM 2904 C C . TRP A 1 369 ? 11.496 47.522 40.923 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A C 1
4124 ATOM 2905 O O . TRP A 1 369 ? 12.163 48.121 40.081 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A O 1
4125 ATOM 2906 C CB . TRP A 1 369 ? 10.129 48.615 42.741 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CB 1
4126 ATOM 2907 C CG . TRP A 1 369 ? 11.129 49.725 42.937 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CG 1
4127 ATOM 2908 C CD1 . TRP A 1 369 ? 12.492 49.617 42.922 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CD1 1
4128 ATOM 2909 C CD2 . TRP A 1 369 ? 10.840 51.112 43.164 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CD2 1
4129 ATOM 2910 N NE1 . TRP A 1 369 ? 13.069 50.849 43.123 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A NE1 1
4130 ATOM 2911 C CE2 . TRP A 1 369 ? 12.081 51.782 43.275 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CE2 1
4131 ATOM 2912 C CE3 . TRP A 1 369 ? 9.657 51.853 43.282 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CE3 1
4132 ATOM 2913 C CZ2 . TRP A 1 369 ? 12.169 53.163 43.499 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CZ2 1
4133 ATOM 2914 C CZ3 . TRP A 1 369 ? 9.748 53.229 43.508 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CZ3 1
4134 ATOM 2915 C CH2 . TRP A 1 369 ? 10.997 53.865 43.612 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CH2 1
4135 ATOM 2916 N N . SER A 1 370 ? 11.923 46.415 41.526 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 447 SER A N 1
4136 ATOM 2917 C CA . SER A 1 370 ? 13.233 45.833 41.229 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 447 SER A CA 1
4137 ATOM 2918 C C . SER A 1 370 ? 13.413 45.520 39.742 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 447 SER A C 1
4138 ATOM 2919 O O . SER A 1 370 ? 14.482 45.755 39.178 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 447 SER A O 1
4139 ATOM 2920 C CB . SER A 1 370 ? 13.446 44.549 42.040 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 447 SER A CB 1
4140 ATOM 2921 O OG . SER A 1 370 ? 13.430 44.801 43.432 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 447 SER A OG 1
4141 ATOM 2922 N N . PHE A 1 371 ? 12.368 44.989 39.111 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A N 1
4142 ATOM 2923 C CA . PHE A 1 371 ? 12.428 44.653 37.689 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CA 1
4143 ATOM 2924 C C . PHE A 1 371 ? 12.729 45.910 36.867 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A C 1
4144 ATOM 2925 O O . PHE A 1 371 ? 13.415 45.852 35.844 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A O 1
4145 ATOM 2926 C CB . PHE A 1 371 ? 11.096 44.057 37.230 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CB 1
4146 ATOM 2927 C CG . PHE A 1 371 ? 11.095 43.624 35.794 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CG 1
4147 ATOM 2928 C CD1 . PHE A 1 371 ? 11.678 42.420 35.416 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CD1 1
4148 ATOM 2929 C CD2 . PHE A 1 371 ? 10.555 44.449 34.809 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CD2 1
4149 ATOM 2930 C CE1 . PHE A 1 371 ? 11.728 42.035 34.075 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CE1 1
4150 ATOM 2931 C CE2 . PHE A 1 371 ? 10.596 44.081 33.464 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CE2 1
4151 ATOM 2932 C CZ . PHE A 1 371 ? 11.183 42.871 33.092 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CZ 1
4152 ATOM 2933 N N . GLY A 1 372 ? 12.197 47.044 37.315 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A N 1
4153 ATOM 2934 C CA . GLY A 1 372 ? 12.439 48.295 36.617 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A CA 1
4154 ATOM 2935 C C . GLY A 1 372 ? 13.914 48.641 36.668 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A C 1
4155 ATOM 2936 O O . GLY A 1 372 ? 14.498 49.051 35.673 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A O 1
4156 ATOM 2937 N N . ILE A 1 373 ? 14.524 48.486 37.837 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 450 ILE A N 1
4157 ATOM 2938 C CA . ILE A 1 373 ? 15.950 48.770 37.970 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 450 ILE A CA 1
4158 ATOM 2939 C C . ILE A 1 373 ? 16.693 47.767 37.077 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 450 ILE A C 1
4159 ATOM 2940 O O . ILE A 1 373 ? 17.633 48.129 36.373 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 450 ILE A O 1
4160 ATOM 2941 C CB . ILE A 1 373 ? 16.413 48.632 39.453 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 450 ILE A CB 1
4161 ATOM 2942 C CG1 . ILE A 1 373 ? 15.558 49.534 40.355 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 450 ILE A CG1 1
4162 ATOM 2943 C CG2 . ILE A 1 373 ? 17.881 49.040 39.600 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 450 ILE A CG2 1
4163 ATOM 2944 C CD1 . ILE A 1 373 ? 15.702 51.047 40.084 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 450 ILE A CD1 1
4164 ATOM 2945 N N . LEU A 1 374 ? 16.246 46.510 37.089 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 451 LEU A N 1
4165 ATOM 2946 C CA . LEU A 1 374 ? 16.856 45.457 36.275 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 451 LEU A CA 1
4166 ATOM 2947 C C . LEU A 1 374 ? 16.784 45.810 34.793 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 451 LEU A C 1
4167 ATOM 2948 O O . LEU A 1 374 ? 17.728 45.550 34.040 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 451 LEU A O 1
4168 ATOM 2949 C CB . LEU A 1 374 ? 16.155 44.108 36.514 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 451 LEU A CB 1
4169 ATOM 2950 C CG . LEU A 1 374 ? 16.570 42.915 35.634 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 451 LEU A CG 1
4170 ATOM 2951 C CD1 . LEU A 1 374 ? 18.087 42.711 35.656 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 451 LEU A CD1 1
4171 ATOM 2952 C CD2 . LEU A 1 374 ? 15.850 41.656 36.131 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 451 LEU A CD2 1
4172 ATOM 2953 N N . LEU A 1 375 ? 15.658 46.383 34.372 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A N 1
4173 ATOM 2954 C CA . LEU A 1 375 ? 15.494 46.774 32.974 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A CA 1
4174 ATOM 2955 C C . LEU A 1 375 ? 16.601 47.732 32.575 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A C 1
4175 ATOM 2956 O O . LEU A 1 375 ? 17.168 47.613 31.489 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A O 1
4176 ATOM 2957 C CB . LEU A 1 375 ? 14.138 47.451 32.737 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A CB 1
4177 ATOM 2958 C CG . LEU A 1 375 ? 12.902 46.558 32.663 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A CG 1
4178 ATOM 2959 C CD1 . LEU A 1 375 ? 11.673 47.409 32.338 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A CD1 1
4179 ATOM 2960 C CD2 . LEU A 1 375 ? 13.110 45.504 31.572 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A CD2 1
4180 ATOM 2961 N N . MET A 1 376 ? 16.902 48.676 33.465 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 453 MET A N 1
4181 ATOM 2962 C CA . MET A 1 376 ? 17.944 49.666 33.218 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 453 MET A CA 1
4182 ATOM 2963 C C . MET A 1 376 ? 19.310 48.991 33.173 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 453 MET A C 1
4183 ATOM 2964 O O . MET A 1 376 ? 20.141 49.345 32.342 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 453 MET A O 1
4184 ATOM 2965 C CB . MET A 1 376 ? 17.928 50.758 34.298 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 453 MET A CB 1
4185 ATOM 2966 C CG . MET A 1 376 ? 18.936 51.884 34.046 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 453 MET A CG 1
4186 ATOM 2967 S SD . MET A 1 376 ? 18.512 52.908 32.608 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 453 MET A SD 1
4187 ATOM 2968 C CE . MET A 1 376 ? 17.117 53.775 33.285 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 453 MET A CE 1
4188 ATOM 2969 N N . GLU A 1 377 ? 19.559 48.023 34.053 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A N 1
4189 ATOM 2970 C CA . GLU A 1 377 ? 20.850 47.339 34.004 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A CA 1
4190 ATOM 2971 C C . GLU A 1 377 ? 21.021 46.690 32.641 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A C 1
4191 ATOM 2972 O O . GLU A 1 377 ? 22.086 46.764 32.034 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A O 1
4192 ATOM 2973 C CB . GLU A 1 377 ? 20.965 46.208 35.029 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A CB 1
4193 ATOM 2974 C CG . GLU A 1 377 ? 21.012 46.587 36.467 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A CG 1
4194 ATOM 2975 C CD . GLU A 1 377 ? 21.270 45.368 37.342 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A CD 1
4195 ATOM 2976 O OE1 . GLU A 1 377 ? 22.447 45.000 37.565 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A OE1 1
4196 ATOM 2977 O OE2 . GLU A 1 377 ? 20.280 44.759 37.781 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A OE2 1
4197 ATOM 2978 N N . ILE A 1 378 ? 19.967 46.025 32.180 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 455 ILE A N 1
4198 ATOM 2979 C CA . ILE A 1 378 ? 20.004 45.328 30.903 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 455 ILE A CA 1
4199 ATOM 2980 C C . ILE A 1 378 ? 20.234 46.241 29.701 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 455 ILE A C 1
4200 ATOM 2981 O O . ILE A 1 378 ? 21.128 45.989 28.882 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 455 ILE A O 1
4201 ATOM 2982 C CB . ILE A 1 378 ? 18.707 44.512 30.691 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 455 ILE A CB 1
4202 ATOM 2983 C CG1 . ILE A 1 378 ? 18.613 43.410 31.759 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 455 ILE A CG1 1
4203 ATOM 2984 C CG2 . ILE A 1 378 ? 18.678 43.932 29.289 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 455 ILE A CG2 1
4204 ATOM 2985 C CD1 . ILE A 1 378 ? 17.365 42.550 31.682 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 455 ILE A CD1 1
4205 ATOM 2986 N N . VAL A 1 379 ? 19.439 47.302 29.598 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 456 VAL A N 1
4206 ATOM 2987 C CA . VAL A 1 379 ? 19.563 48.223 28.474 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 456 VAL A CA 1
4207 ATOM 2988 C C . VAL A 1 379 ? 20.890 48.984 28.496 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 456 VAL A C 1
4208 ATOM 2989 O O . VAL A 1 379 ? 21.291 49.567 27.491 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 456 VAL A O 1
4209 ATOM 2990 C CB . VAL A 1 379 ? 18.366 49.226 28.429 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 456 VAL A CB 1
4210 ATOM 2991 C CG1 . VAL A 1 379 ? 18.394 50.150 29.629 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 456 VAL A CG1 1
4211 ATOM 2992 C CG2 . VAL A 1 379 ? 18.395 50.019 27.138 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 456 VAL A CG2 1
4212 ATOM 2993 N N . THR A 1 380 ? 21.581 48.965 29.632 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 457 THR A N 1
4213 ATOM 2994 C CA . THR A 1 380 ? 22.868 49.648 29.732 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 457 THR A CA 1
4214 ATOM 2995 C C . THR A 1 380 ? 24.024 48.656 29.793 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 457 THR A C 1
4215 ATOM 2996 O O . THR A 1 380 ? 25.152 49.020 30.131 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 457 THR A O 1
4216 ATOM 2997 C CB . THR A 1 380 ? 22.945 50.540 30.976 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 457 THR A CB 1
4217 ATOM 2998 O OG1 . THR A 1 380 ? 22.803 49.733 32.150 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 457 THR A OG1 1
4218 ATOM 2999 C CG2 . THR A 1 380 ? 21.852 51.595 30.940 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 457 THR A CG2 1
4219 ATOM 3000 N N . TYR A 1 381 ? 23.735 47.399 29.479 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A N 1
4220 ATOM 3001 C CA . TYR A 1 381 ? 24.758 46.362 29.481 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A CA 1
4221 ATOM 3002 C C . TYR A 1 381 ? 25.435 46.095 30.832 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A C 1
4222 ATOM 3003 O O . TYR A 1 381 ? 26.643 45.869 30.902 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A O 1
4223 ATOM 3004 C CB . TYR A 1 381 ? 25.798 46.700 28.407 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A CB 1
4224 ATOM 3005 C CG . TYR A 1 381 ? 25.247 46.574 27.002 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A CG 1
4225 ATOM 3006 C CD1 . TYR A 1 381 ? 25.244 45.343 26.345 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A CD1 1
4226 ATOM 3007 C CD2 . TYR A 1 381 ? 24.672 47.672 26.350 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A CD2 1
4227 ATOM 3008 C CE1 . TYR A 1 381 ? 24.687 45.201 25.076 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A CE1 1
4228 ATOM 3009 C CE2 . TYR A 1 381 ? 24.107 47.539 25.074 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A CE2 1
4229 ATOM 3010 C CZ . TYR A 1 381 ? 24.118 46.300 24.446 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A CZ 1
4230 ATOM 3011 O OH . TYR A 1 381 ? 23.565 46.154 23.192 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A OH 1
4231 ATOM 3012 N N . GLY A 1 382 ? 24.654 46.123 31.905 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 459 GLY A N 1
4232 ATOM 3013 C CA . GLY A 1 382 ? 25.207 45.841 33.219 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 459 GLY A CA 1
4233 ATOM 3014 C C . GLY A 1 382 ? 25.737 47.001 34.036 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 459 GLY A C 1
4234 ATOM 3015 O O . GLY A 1 382 ? 26.350 46.782 35.081 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 459 GLY A O 1
4235 ATOM 3016 N N . ARG A 1 383 ? 25.518 48.231 33.581 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A N 1
4236 ATOM 3017 C CA . ARG A 1 383 ? 25.999 49.387 34.332 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A CA 1
4237 ATOM 3018 C C . ARG A 1 383 ? 25.339 49.390 35.700 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A C 1
4238 ATOM 3019 O O . ARG A 1 383 ? 24.207 48.941 35.852 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A O 1
4239 ATOM 3020 C CB . ARG A 1 383 ? 25.640 50.695 33.626 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A CB 1
4240 ATOM 3021 C CG . ARG A 1 383 ? 26.153 51.944 34.352 1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A CG 1
4241 ATOM 3022 C CD . ARG A 1 383 ? 25.369 53.183 33.940 1.00 44.88 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A CD 1
4242 ATOM 3023 N NE . ARG A 1 383 ? 23.980 53.085 34.385 1.00 49.46 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A NE 1
4243 ATOM 3024 C CZ . ARG A 1 383 ? 23.029 53.964 34.088 1.00 52.12 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A CZ 1
4244 ATOM 3025 N NH1 . ARG A 1 383 ? 23.304 55.024 33.339 1.00 51.07 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A NH1 1
4245 ATOM 3026 N NH2 . ARG A 1 383 ? 21.796 53.780 34.542 1.00 52.21 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A NH2 1
4246 ATOM 3027 N N . ILE A 1 384 ? 26.046 49.913 36.690 1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 461 ILE A N 1
4247 ATOM 3028 C CA . ILE A 1 384 ? 25.520 49.984 38.045 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 461 ILE A CA 1
4248 ATOM 3029 C C . ILE A 1 384 ? 24.395 51.029 38.093 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 461 ILE A C 1
4249 ATOM 3030 O O . ILE A 1 384 ? 24.449 52.031 37.382 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 461 ILE A O 1
4250 ATOM 3031 C CB . ILE A 1 384 ? 26.627 50.423 39.029 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 461 ILE A CB 1
4251 ATOM 3032 C CG1 . ILE A 1 384 ? 27.870 49.539 38.866 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 461 ILE A CG1 1
4252 ATOM 3033 C CG2 . ILE A 1 384 ? 26.107 50.377 40.455 1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 461 ILE A CG2 1
4253 ATOM 3034 C CD1 . ILE A 1 384 ? 27.643 48.074 39.128 1.00 40.95 ? ? ? ? ? ? 461 ILE A CD1 1
4254 ATOM 3035 N N . PRO A 1 385 ? 23.344 50.788 38.902 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 462 PRO A N 1
4255 ATOM 3036 C CA . PRO A 1 385 ? 22.225 51.731 39.032 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 462 PRO A CA 1
4256 ATOM 3037 C C . PRO A 1 385 ? 22.698 52.985 39.791 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 462 PRO A C 1
4257 ATOM 3038 O O . PRO A 1 385 ? 23.634 52.910 40.582 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 462 PRO A O 1
4258 ATOM 3039 C CB . PRO A 1 385 ? 21.204 50.931 39.842 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 462 PRO A CB 1
4259 ATOM 3040 C CG . PRO A 1 385 ? 21.586 49.471 39.541 1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 462 PRO A CG 1
4260 ATOM 3041 C CD . PRO A 1 385 ? 23.072 49.595 39.718 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 462 PRO A CD 1
4261 ATOM 3042 N N . TYR A 1 386 ? 22.035 54.118 39.572 1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A N 1
4262 ATOM 3043 C CA . TYR A 1 386 ? 22.404 55.378 40.224 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A CA 1
4263 ATOM 3044 C C . TYR A 1 386 ? 23.923 55.525 40.332 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A C 1
4264 ATOM 3045 O O . TYR A 1 386 ? 24.471 55.637 41.433 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A O 1
4265 ATOM 3046 C CB . TYR A 1 386 ? 21.803 55.464 41.627 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A CB 1
4266 ATOM 3047 C CG . TYR A 1 386 ? 20.333 55.141 41.682 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A CG 1
4267 ATOM 3048 C CD1 . TYR A 1 386 ? 19.897 53.823 41.800 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A CD1 1
4268 ATOM 3049 C CD2 . TYR A 1 386 ? 19.374 56.147 41.553 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A CD2 1
4269 ATOM 3050 C CE1 . TYR A 1 386 ? 18.542 53.512 41.789 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A CE1 1
4270 ATOM 3051 C CE2 . TYR A 1 386 ? 18.009 55.846 41.538 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A CE2 1
4271 ATOM 3052 C CZ . TYR A 1 386 ? 17.603 54.528 41.657 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A CZ 1
4272 ATOM 3053 O OH . TYR A 1 386 ? 16.265 54.221 41.660 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A OH 1
4273 ATOM 3054 N N . PRO A 1 387 ? 24.617 55.545 39.187 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 464 PRO A N 1
4274 ATOM 3055 C CA . PRO A 1 387 ? 26.076 55.673 39.137 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 464 PRO A CA 1
4275 ATOM 3056 C C . PRO A 1 387 ? 26.618 56.885 39.885 1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 464 PRO A C 1
4276 ATOM 3057 O O . PRO A 1 387 ? 26.271 58.024 39.573 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 464 PRO A O 1
4277 ATOM 3058 C CB . PRO A 1 387 ? 26.356 55.733 37.634 1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 464 PRO A CB 1
4278 ATOM 3059 C CG . PRO A 1 387 ? 25.064 56.350 37.081 1.00 39.06 ? ? ? ? ? ? 464 PRO A CG 1
4279 ATOM 3060 C CD . PRO A 1 387 ? 24.073 55.483 37.821 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 464 PRO A CD 1
4280 ATOM 3061 N N . GLY A 1 388 ? 27.461 56.627 40.880 1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 465 GLY A N 1
4281 ATOM 3062 C CA . GLY A 1 388 ? 28.056 57.705 41.650 1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 465 GLY A CA 1
4282 ATOM 3063 C C . GLY A 1 388 ? 27.303 58.111 42.901 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 465 GLY A C 1
4283 ATOM 3064 O O . GLY A 1 388 ? 27.826 58.863 43.722 1.00 41.21 ? ? ? ? ? ? 465 GLY A O 1
4284 ATOM 3065 N N . MET A 1 389 ? 26.079 57.623 43.057 1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 466 MET A N 1
4285 ATOM 3066 C CA . MET A 1 389 ? 25.279 57.966 44.229 1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 466 MET A CA 1
4286 ATOM 3067 C C . MET A 1 389 ? 25.439 56.934 45.333 1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 466 MET A C 1
4287 ATOM 3068 O O . MET A 1 389 ? 25.686 55.756 45.062 1.00 42.84 ? ? ? ? ? ? 466 MET A O 1
4288 ATOM 3069 C CB . MET A 1 389 ? 23.800 58.067 43.850 1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 466 MET A CB 1
4289 ATOM 3070 C CG . MET A 1 389 ? 23.512 59.071 42.750 1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 466 MET A CG 1
4290 ATOM 3071 S SD . MET A 1 389 ? 21.751 59.203 42.365 1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 466 MET A SD 1
4291 ATOM 3072 C CE . MET A 1 389 ? 21.098 59.755 43.904 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 466 MET A CE 1
4292 ATOM 3073 N N . SER A 1 390 ? 25.299 57.378 46.579 1.00 42.53 ? ? ? ? ? ? 467 SER A N 1
4293 ATOM 3074 C CA . SER A 1 390 ? 25.413 56.466 47.709 1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 467 SER A CA 1
4294 ATOM 3075 C C . SER A 1 390 ? 24.009 56.038 48.111 1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 467 SER A C 1
4295 ATOM 3076 O O . SER A 1 390 ? 23.022 56.655 47.709 1.00 42.83 ? ? ? ? ? ? 467 SER A O 1
4296 ATOM 3077 C CB . SER A 1 390 ? 26.108 57.139 48.899 1.00 43.57 ? ? ? ? ? ? 467 SER A CB 1
4297 ATOM 3078 O OG . SER A 1 390 ? 25.283 58.124 49.500 1.00 46.68 ? ? ? ? ? ? 467 SER A OG 1
4298 ATOM 3079 N N . ASN A 1 391 ? 23.919 54.979 48.903 1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 468 ASN A N 1
4299 ATOM 3080 C CA . ASN A 1 391 ? 22.624 54.480 49.342 1.00 42.13 ? ? ? ? ? ? 468 ASN A CA 1
4300 ATOM 3081 C C . ASN A 1 391 ? 21.772 55.556 50.014 1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 468 ASN A C 1
4301 ATOM 3082 O O . ASN A 1 391 ? 20.579 55.667 49.746 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 468 ASN A O 1
4302 ATOM 3083 C CB . ASN A 1 391 ? 22.817 53.290 50.286 1.00 40.67 ? ? ? ? ? ? 468 ASN A CB 1
4303 ATOM 3084 C CG . ASN A 1 391 ? 23.394 52.075 49.583 1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? 468 ASN A CG 1
4304 ATOM 3085 O OD1 . ASN A 1 391 ? 23.756 51.089 50.225 1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 468 ASN A OD1 1
4305 ATOM 3086 N ND2 . ASN A 1 391 ? 23.467 52.134 48.256 1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 468 ASN A ND2 1
4306 ATOM 3087 N N . PRO A 1 392 ? 22.371 56.361 50.902 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A N 1
4307 ATOM 3088 C CA . PRO A 1 392 ? 21.604 57.410 51.578 1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A CA 1
4308 ATOM 3089 C C . PRO A 1 392 ? 21.068 58.455 50.602 1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A C 1
4309 ATOM 3090 O O . PRO A 1 392 ? 19.955 58.957 50.761 1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A O 1
4310 ATOM 3091 C CB . PRO A 1 392 ? 22.628 57.990 52.556 1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A CB 1
4311 ATOM 3092 C CG . PRO A 1 392 ? 23.548 56.795 52.814 1.00 38.95 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A CG 1
4312 ATOM 3093 C CD . PRO A 1 392 ? 23.759 56.377 51.387 1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A CD 1
4313 ATOM 3094 N N . GLU A 1 393 ? 21.870 58.774 49.592 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A N 1
4314 ATOM 3095 C CA . GLU A 1 393 ? 21.492 59.758 48.590 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A CA 1
4315 ATOM 3096 C C . GLU A 1 393 ? 20.380 59.242 47.685 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A C 1
4316 ATOM 3097 O O . GLU A 1 393 ? 19.504 60.004 47.271 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A O 1
4317 ATOM 3098 C CB . GLU A 1 393 ? 22.710 60.131 47.746 1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A CB 1
4318 ATOM 3099 C CG . GLU A 1 393 ? 23.871 60.661 48.564 1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A CG 1
4319 ATOM 3100 C CD . GLU A 1 393 ? 25.064 61.023 47.710 1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A CD 1
4320 ATOM 3101 O OE1 . GLU A 1 393 ? 25.531 60.149 46.949 1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A OE1 1
4321 ATOM 3102 O OE2 . GLU A 1 393 ? 25.537 62.178 47.804 1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A OE2 1
4322 ATOM 3103 N N . VAL A 1 394 ? 20.421 57.949 47.372 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 471 VAL A N 1
4323 ATOM 3104 C CA . VAL A 1 394 ? 19.405 57.352 46.514 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 471 VAL A CA 1
4324 ATOM 3105 C C . VAL A 1 394 ? 18.072 57.355 47.245 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 471 VAL A C 1
4325 ATOM 3106 O O . VAL A 1 394 ? 17.045 57.752 46.684 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 471 VAL A O 1
4326 ATOM 3107 C CB . VAL A 1 394 ? 19.773 55.897 46.124 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 471 VAL A CB 1
4327 ATOM 3108 C CG1 . VAL A 1 394 ? 18.682 55.291 45.249 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 471 VAL A CG1 1
4328 ATOM 3109 C CG2 . VAL A 1 394 ? 21.081 55.886 45.370 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 471 VAL A CG2 1
4329 ATOM 3110 N N . ILE A 1 395 ? 18.097 56.922 48.504 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 472 ILE A N 1
4330 ATOM 3111 C CA . ILE A 1 395 ? 16.892 56.868 49.320 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 472 ILE A CA 1
4331 ATOM 3112 C C . ILE A 1 395 ? 16.264 58.255 49.428 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 472 ILE A C 1
4332 ATOM 3113 O O . ILE A 1 395 ? 15.042 58.401 49.333 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 472 ILE A O 1
4333 ATOM 3114 C CB . ILE A 1 395 ? 17.200 56.317 50.732 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 472 ILE A CB 1
4334 ATOM 3115 C CG1 . ILE A 1 395 ? 17.703 54.873 50.616 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 472 ILE A CG1 1
4335 ATOM 3116 C CG2 . ILE A 1 395 ? 15.953 56.388 51.608 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 472 ILE A CG2 1
4336 ATOM 3117 C CD1 . ILE A 1 395 ? 18.044 54.209 51.940 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 472 ILE A CD1 1
4337 ATOM 3118 N N . ARG A 1 396 ? 17.108 59.268 49.616 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A N 1
4338 ATOM 3119 C CA . ARG A 1 396 ? 16.647 60.649 49.717 1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A CA 1
4339 ATOM 3120 C C . ARG A 1 396 ? 16.104 61.195 48.404 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A C 1
4340 ATOM 3121 O O . ARG A 1 396 ? 15.048 61.827 48.379 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A O 1
4341 ATOM 3122 C CB . ARG A 1 396 ? 17.780 61.553 50.212 1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A CB 1
4342 ATOM 3123 C CG . ARG A 1 396 ? 17.770 61.731 51.707 1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A CG 1
4343 ATOM 3124 C CD . ARG A 1 396 ? 16.499 62.466 52.101 1.00 47.83 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A CD 1
4344 ATOM 3125 N NE . ARG A 1 396 ? 16.312 62.522 53.544 1.00 53.65 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A NE 1
4345 ATOM 3126 C CZ . ARG A 1 396 ? 15.294 63.134 54.139 1.00 53.53 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A CZ 1
4346 ATOM 3127 N NH1 . ARG A 1 396 ? 14.368 63.747 53.415 1.00 54.45 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A NH1 1
4347 ATOM 3128 N NH2 . ARG A 1 396 ? 15.195 63.119 55.459 1.00 54.57 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A NH2 1
4348 ATOM 3129 N N . ALA A 1 397 ? 16.836 60.960 47.320 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 474 ALA A N 1
4349 ATOM 3130 C CA . ALA A 1 397 ? 16.424 61.430 46.008 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 474 ALA A CA 1
4350 ATOM 3131 C C . ALA A 1 397 ? 15.072 60.846 45.594 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 474 ALA A C 1
4351 ATOM 3132 O O . ALA A 1 397 ? 14.204 61.571 45.116 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 474 ALA A O 1
4352 ATOM 3133 C CB . ALA A 1 397 ? 17.488 61.079 44.975 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 474 ALA A CB 1
4353 ATOM 3134 N N . LEU A 1 398 ? 14.895 59.539 45.780 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 475 LEU A N 1
4354 ATOM 3135 C CA . LEU A 1 398 ? 13.643 58.876 45.415 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 475 LEU A CA 1
4355 ATOM 3136 C C . LEU A 1 398 ? 12.464 59.468 46.177 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 475 LEU A C 1
4356 ATOM 3137 O O . LEU A 1 398 ? 11.368 59.612 45.631 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 475 LEU A O 1
4357 ATOM 3138 C CB . LEU A 1 398 ? 13.737 57.369 45.685 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 475 LEU A CB 1
4358 ATOM 3139 C CG . LEU A 1 398 ? 14.756 56.590 44.839 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 475 LEU A CG 1
4359 ATOM 3140 C CD1 . LEU A 1 398 ? 14.879 55.133 45.336 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 475 LEU A CD1 1
4360 ATOM 3141 C CD2 . LEU A 1 398 ? 14.319 56.626 43.382 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 475 LEU A CD2 1
4361 ATOM 3142 N N . GLU A 1 399 ? 12.691 59.804 47.444 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 476 GLU A N 1
4362 ATOM 3143 C CA . GLU A 1 399 ? 11.648 60.401 48.267 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 476 GLU A CA 1
4363 ATOM 3144 C C . GLU A 1 399 ? 11.302 61.783 47.712 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 476 GLU A C 1
4364 ATOM 3145 O O . GLU A 1 399 ? 10.165 62.236 47.833 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 476 GLU A O 1
4365 ATOM 3146 C CB . GLU A 1 399 ? 12.116 60.501 49.733 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 476 GLU A CB 1
4366 ATOM 3147 C CG . GLU A 1 399 ? 12.211 59.143 50.440 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 476 GLU A CG 1
4367 ATOM 3148 C CD . GLU A 1 399 ? 12.923 59.187 51.798 1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 476 GLU A CD 1
4368 ATOM 3149 O OE1 . GLU A 1 399 ? 12.869 58.168 52.523 1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 476 GLU A OE1 1
4369 ATOM 3150 O OE2 . GLU A 1 399 ? 13.547 60.217 52.138 1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 476 GLU A OE2 1
4370 ATOM 3151 N N . ARG A 1 400 ? 12.285 62.430 47.085 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 477 ARG A N 1
4371 ATOM 3152 C CA . ARG A 1 400 ? 12.110 63.762 46.508 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 477 ARG A CA 1
4372 ATOM 3153 C C . ARG A 1 400 ? 11.399 63.719 45.159 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 477 ARG A C 1
4373 ATOM 3154 O O . ARG A 1 400 ? 10.817 64.710 44.727 1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 477 ARG A O 1
4374 ATOM 3155 C CB . ARG A 1 400 ? 13.461 64.442 46.353 1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 477 ARG A CB 1
4375 ATOM 3156 N N . GLY A 1 401 ? 11.452 62.570 44.495 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 478 GLY A N 1
4376 ATOM 3157 C CA . GLY A 1 401 ? 10.794 62.436 43.208 1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 478 GLY A CA 1
4377 ATOM 3158 C C . GLY A 1 401 ? 11.764 62.095 42.096 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 478 GLY A C 1
4378 ATOM 3159 O O . GLY A 1 401 ? 11.365 61.887 40.951 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 478 GLY A O 1
4379 ATOM 3160 N N . TYR A 1 402 ? 13.047 62.050 42.433 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A N 1
4380 ATOM 3161 C CA . TYR A 1 402 ? 14.077 61.720 41.461 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A CA 1
4381 ATOM 3162 C C . TYR A 1 402 ? 13.920 60.295 40.941 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A C 1
4382 ATOM 3163 O O . TYR A 1 402 ? 13.462 59.402 41.654 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A O 1
4383 ATOM 3164 C CB . TYR A 1 402 ? 15.460 61.838 42.099 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A CB 1
4384 ATOM 3165 C CG . TYR A 1 402 ? 16.598 61.453 41.178 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A CG 1
4385 ATOM 3166 C CD1 . TYR A 1 402 ? 17.013 62.301 40.153 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A CD1 1
4386 ATOM 3167 C CD2 . TYR A 1 402 ? 17.240 60.223 41.315 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A CD2 1
4387 ATOM 3168 C CE1 . TYR A 1 402 ? 18.042 61.932 39.286 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A CE1 1
4388 ATOM 3169 C CE2 . TYR A 1 402 ? 18.264 59.845 40.456 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A CE2 1
4389 ATOM 3170 C CZ . TYR A 1 402 ? 18.660 60.702 39.445 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A CZ 1
4390 ATOM 3171 O OH . TYR A 1 402 ? 19.667 60.320 38.594 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A OH 1
4391 ATOM 3172 N N . ARG A 1 403 ? 14.321 60.096 39.693 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A N 1
4392 ATOM 3173 C CA . ARG A 1 403 ? 14.293 58.791 39.048 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A CA 1
4393 ATOM 3174 C C . ARG A 1 403 ? 15.425 58.830 38.032 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A C 1
4394 ATOM 3175 O O . ARG A 1 403 ? 15.653 59.868 37.408 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A O 1
4395 ATOM 3176 C CB . ARG A 1 403 ? 12.957 58.563 38.339 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A CB 1
4396 ATOM 3177 C CG . ARG A 1 403 ? 11.759 58.439 39.280 1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A CG 1
4397 ATOM 3178 C CD . ARG A 1 403 ? 11.823 57.154 40.084 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A CD 1
4398 ATOM 3179 N NE . ARG A 1 403 ? 10.638 56.937 40.915 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A NE 1
4399 ATOM 3180 C CZ . ARG A 1 403 ? 10.379 57.573 42.054 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A CZ 1
4400 ATOM 3181 N NH1 . ARG A 1 403 ? 11.225 58.483 42.520 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A NH1 1
4401 ATOM 3182 N NH2 . ARG A 1 403 ? 9.274 57.287 42.733 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A NH2 1
4402 ATOM 3183 N N . MET A 1 404 ? 16.157 57.729 37.883 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 481 MET A N 1
4403 ATOM 3184 C CA . MET A 1 404 ? 17.246 57.708 36.913 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 481 MET A CA 1
4404 ATOM 3185 C C . MET A 1 404 ? 16.718 58.132 35.553 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 481 MET A C 1
4405 ATOM 3186 O O . MET A 1 404 ? 15.651 57.687 35.129 1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 481 MET A O 1
4406 ATOM 3187 C CB . MET A 1 404 ? 17.856 56.313 36.777 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 481 MET A CB 1
4407 ATOM 3188 C CG . MET A 1 404 ? 18.677 55.835 37.962 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 481 MET A CG 1
4408 ATOM 3189 S SD . MET A 1 404 ? 19.363 54.198 37.612 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 481 MET A SD 1
4409 ATOM 3190 C CE . MET A 1 404 ? 17.848 53.223 37.505 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 481 MET A CE 1
4410 ATOM 3191 N N . PRO A 1 405 ? 17.448 59.024 34.866 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 482 PRO A N 1
4411 ATOM 3192 C CA . PRO A 1 405 ? 17.080 59.526 33.539 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 482 PRO A CA 1
4412 ATOM 3193 C C . PRO A 1 405 ? 17.203 58.427 32.483 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 482 PRO A C 1
4413 ATOM 3194 O O . PRO A 1 405 ? 17.863 57.413 32.711 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 482 PRO A O 1
4414 ATOM 3195 C CB . PRO A 1 405 ? 18.091 60.650 33.322 1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 482 PRO A CB 1
4415 ATOM 3196 C CG . PRO A 1 405 ? 19.322 60.096 34.026 1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 482 PRO A CG 1
4416 ATOM 3197 C CD . PRO A 1 405 ? 18.673 59.698 35.336 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 482 PRO A CD 1
4417 ATOM 3198 N N . ARG A 1 406 ? 16.571 58.631 31.331 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 483 ARG A N 1
4418 ATOM 3199 C CA . ARG A 1 406 ? 16.622 57.656 30.246 1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 483 ARG A CA 1
4419 ATOM 3200 C C . ARG A 1 406 ? 17.925 57.729 29.456 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 483 ARG A C 1
4420 ATOM 3201 O O . ARG A 1 406 ? 18.302 58.790 28.968 1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 483 ARG A O 1
4421 ATOM 3202 C CB . ARG A 1 406 ? 15.450 57.868 29.281 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 483 ARG A CB 1
4422 ATOM 3203 C CG . ARG A 1 406 ? 15.455 56.910 28.081 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 483 ARG A CG 1
4423 ATOM 3204 C CD . ARG A 1 406 ? 14.208 57.053 27.205 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 483 ARG A CD 1
4424 ATOM 3205 N NE . ARG A 1 406 ? 14.135 58.322 26.484 1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 483 ARG A NE 1
4425 ATOM 3206 C CZ . ARG A 1 406 ? 14.919 58.657 25.463 1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 483 ARG A CZ 1
4426 ATOM 3207 N NH1 . ARG A 1 406 ? 15.849 57.820 25.028 1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 483 ARG A NH1 1
4427 ATOM 3208 N NH2 . ARG A 1 406 ? 14.779 59.838 24.878 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 483 ARG A NH2 1
4428 ATOM 3209 N N . PRO A 1 407 ? 18.630 56.595 29.317 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 484 PRO A N 1
4429 ATOM 3210 C CA . PRO A 1 407 ? 19.895 56.526 28.575 1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 484 PRO A CA 1
4430 ATOM 3211 C C . PRO A 1 407 ? 19.646 56.738 27.080 1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 484 PRO A C 1
4431 ATOM 3212 O O . PRO A 1 407 ? 18.535 56.521 26.598 1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 484 PRO A O 1
4432 ATOM 3213 C CB . PRO A 1 407 ? 20.388 55.109 28.880 1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 484 PRO A CB 1
4433 ATOM 3214 C CG . PRO A 1 407 ? 19.715 54.793 30.214 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 484 PRO A CG 1
4434 ATOM 3215 C CD . PRO A 1 407 ? 18.323 55.273 29.882 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 484 PRO A CD 1
4435 ATOM 3216 N N . GLU A 1 408 ? 20.680 57.146 26.351 1.00 42.50 ? ? ? ? ? ? 485 GLU A N 1
4436 ATOM 3217 C CA . GLU A 1 408 ? 20.562 57.397 24.912 1.00 45.38 ? ? ? ? ? ? 485 GLU A CA 1
4437 ATOM 3218 C C . GLU A 1 408 ? 20.060 56.212 24.088 1.00 45.15 ? ? ? ? ? ? 485 GLU A C 1
4438 ATOM 3219 O O . GLU A 1 408 ? 19.209 56.373 23.213 1.00 44.84 ? ? ? ? ? ? 485 GLU A O 1
4439 ATOM 3220 C CB . GLU A 1 408 ? 21.910 57.850 24.340 1.00 51.03 ? ? ? ? ? ? 485 GLU A CB 1
4440 ATOM 3221 C CG . GLU A 1 408 ? 21.906 58.044 22.820 1.00 56.34 ? ? ? ? ? ? 485 GLU A CG 1
4441 ATOM 3222 C CD . GLU A 1 408 ? 23.284 58.380 22.261 1.00 60.17 ? ? ? ? ? ? 485 GLU A CD 1
4442 ATOM 3223 O OE1 . GLU A 1 408 ? 23.856 59.415 22.666 1.00 60.71 ? ? ? ? ? ? 485 GLU A OE1 1
4443 ATOM 3224 O OE2 . GLU A 1 408 ? 23.793 57.607 21.417 1.00 61.52 ? ? ? ? ? ? 485 GLU A OE2 1
4444 ATOM 3225 N N . ASN A 1 409 ? 20.596 55.027 24.352 1.00 43.77 ? ? ? ? ? ? 486 ASN A N 1
4445 ATOM 3226 C CA . ASN A 1 409 ? 20.193 53.845 23.601 1.00 44.80 ? ? ? ? ? ? 486 ASN A CA 1
4446 ATOM 3227 C C . ASN A 1 409 ? 18.974 53.131 24.173 1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 486 ASN A C 1
4447 ATOM 3228 O O . ASN A 1 409 ? 18.763 51.946 23.919 1.00 43.81 ? ? ? ? ? ? 486 ASN A O 1
4448 ATOM 3229 C CB . ASN A 1 409 ? 21.363 52.867 23.499 1.00 46.89 ? ? ? ? ? ? 486 ASN A CB 1
4449 ATOM 3230 C CG . ASN A 1 409 ? 22.507 53.421 22.675 1.00 52.48 ? ? ? ? ? ? 486 ASN A CG 1
4450 ATOM 3231 O OD1 . ASN A 1 409 ? 22.315 53.828 21.527 1.00 55.33 ? ? ? ? ? ? 486 ASN A OD1 1
4451 ATOM 3232 N ND2 . ASN A 1 409 ? 23.706 53.436 23.252 1.00 52.18 ? ? ? ? ? ? 486 ASN A ND2 1
4452 ATOM 3233 N N . CYS A 1 410 ? 18.170 53.857 24.942 1.00 39.76 ? ? ? ? ? ? 487 CYS A N 1
4453 ATOM 3234 C CA . CYS A 1 410 ? 16.973 53.279 25.538 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 487 CYS A CA 1
4454 ATOM 3235 C C . CYS A 1 410 ? 15.716 53.914 24.958 1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 487 CYS A C 1
4455 ATOM 3236 O O . CYS A 1 410 ? 15.435 55.086 25.196 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 487 CYS A O 1
4456 ATOM 3237 C CB . CYS A 1 410 ? 16.986 53.471 27.055 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 487 CYS A CB 1
4457 ATOM 3238 S SG . CYS A 1 410 ? 15.500 52.846 27.878 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 487 CYS A SG 1
4458 ATOM 3239 N N . PRO A 1 411 ? 14.939 53.141 24.189 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 488 PRO A N 1
4459 ATOM 3240 C CA . PRO A 1 411 ? 13.710 53.661 23.589 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 488 PRO A CA 1
4460 ATOM 3241 C C . PRO A 1 411 ? 12.779 54.218 24.664 1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 488 PRO A C 1
4461 ATOM 3242 O O . PRO A 1 411 ? 12.735 53.704 25.788 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 488 PRO A O 1
4462 ATOM 3243 C CB . PRO A 1 411 ? 13.137 52.430 22.881 1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 488 PRO A CB 1
4463 ATOM 3244 C CG . PRO A 1 411 ? 13.677 51.285 23.738 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 488 PRO A CG 1
4464 ATOM 3245 C CD . PRO A 1 411 ? 15.111 51.724 23.836 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 488 PRO A CD 1
4465 ATOM 3246 N N . GLU A 1 412 ? 12.048 55.274 24.322 1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 489 GLU A N 1
4466 ATOM 3247 C CA . GLU A 1 412 ? 11.120 55.893 25.264 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 489 GLU A CA 1
4467 ATOM 3248 C C . GLU A 1 412 ? 10.076 54.920 25.784 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 489 GLU A C 1
4468 ATOM 3249 O O . GLU A 1 412 ? 9.717 54.966 26.959 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 489 GLU A O 1
4469 ATOM 3250 C CB . GLU A 1 412 ? 10.408 57.092 24.625 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 489 GLU A CB 1
4470 ATOM 3251 C CG . GLU A 1 412 ? 11.300 58.291 24.378 1.00 43.54 ? ? ? ? ? ? 489 GLU A CG 1
4471 ATOM 3252 C CD . GLU A 1 412 ? 10.547 59.447 23.744 1.00 51.63 ? ? ? ? ? ? 489 GLU A CD 1
4472 ATOM 3253 O OE1 . GLU A 1 412 ? 10.118 59.308 22.576 1.00 52.92 ? ? ? ? ? ? 489 GLU A OE1 1
4473 ATOM 3254 O OE2 . GLU A 1 412 ? 10.374 60.488 24.418 1.00 54.00 ? ? ? ? ? ? 489 GLU A OE2 1
4474 ATOM 3255 N N . GLU A 1 413 ? 9.579 54.047 24.915 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 490 GLU A N 1
4475 ATOM 3256 C CA . GLU A 1 413 ? 8.568 53.083 25.330 1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 490 GLU A CA 1
4476 ATOM 3257 C C . GLU A 1 413 ? 9.108 52.159 26.415 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 490 GLU A C 1
4477 ATOM 3258 O O . GLU A 1 413 ? 8.378 51.775 27.326 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 490 GLU A O 1
4478 ATOM 3259 C CB . GLU A 1 413 ? 8.090 52.233 24.148 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 490 GLU A CB 1
4479 ATOM 3260 C CG . GLU A 1 413 ? 7.399 52.996 23.030 1.00 39.86 ? ? ? ? ? ? 490 GLU A CG 1
4480 ATOM 3261 C CD . GLU A 1 413 ? 8.333 53.936 22.297 1.00 44.73 ? ? ? ? ? ? 490 GLU A CD 1
4481 ATOM 3262 O OE1 . GLU A 1 413 ? 9.383 53.469 21.807 1.00 45.96 ? ? ? ? ? ? 490 GLU A OE1 1
4482 ATOM 3263 O OE2 . GLU A 1 413 ? 8.013 55.139 22.201 1.00 51.63 ? ? ? ? ? ? 490 GLU A OE2 1
4483 ATOM 3264 N N . LEU A 1 414 ? 10.383 51.794 26.317 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 491 LEU A N 1
4484 ATOM 3265 C CA . LEU A 1 414 ? 10.974 50.910 27.311 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 491 LEU A CA 1
4485 ATOM 3266 C C . LEU A 1 414 ? 11.162 51.689 28.607 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 491 LEU A C 1
4486 ATOM 3267 O O . LEU A 1 414 ? 10.962 51.160 29.703 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 491 LEU A O 1
4487 ATOM 3268 C CB . LEU A 1 414 ? 12.317 50.364 26.818 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 491 LEU A CB 1
4488 ATOM 3269 C CG . LEU A 1 414 ? 12.990 49.374 27.775 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 491 LEU A CG 1
4489 ATOM 3270 C CD1 . LEU A 1 414 ? 12.088 48.161 27.973 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 491 LEU A CD1 1
4490 ATOM 3271 C CD2 . LEU A 1 414 ? 14.341 48.942 27.205 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 491 LEU A CD2 1
4491 ATOM 3272 N N . TYR A 1 415 ? 11.535 52.956 28.476 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A N 1
4492 ATOM 3273 C CA . TYR A 1 415 ? 11.727 53.809 29.638 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A CA 1
4493 ATOM 3274 C C . TYR A 1 415 ? 10.383 54.028 30.341 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A C 1
4494 ATOM 3275 O O . TYR A 1 415 ? 10.307 54.043 31.580 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A O 1
4495 ATOM 3276 C CB . TYR A 1 415 ? 12.326 55.153 29.215 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A CB 1
4496 ATOM 3277 C CG . TYR A 1 415 ? 12.676 56.059 30.377 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A CG 1
4497 ATOM 3278 C CD1 . TYR A 1 415 ? 13.656 55.696 31.301 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A CD1 1
4498 ATOM 3279 C CD2 . TYR A 1 415 ? 12.017 57.272 30.562 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A CD2 1
4499 ATOM 3280 C CE1 . TYR A 1 415 ? 13.968 56.516 32.376 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A CE1 1
4500 ATOM 3281 C CE2 . TYR A 1 415 ? 12.321 58.099 31.632 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A CE2 1
4501 ATOM 3282 C CZ . TYR A 1 415 ? 13.296 57.717 32.534 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A CZ 1
4502 ATOM 3283 O OH . TYR A 1 415 ? 13.601 58.542 33.586 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A OH 1
4503 ATOM 3284 N N . ASN A 1 416 ? 9.318 54.186 29.557 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 493 ASN A N 1
4504 ATOM 3285 C CA . ASN A 1 416 ? 8.000 54.392 30.147 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 493 ASN A CA 1
4505 ATOM 3286 C C . ASN A 1 416 ? 7.622 53.238 31.065 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 493 ASN A C 1
4506 ATOM 3287 O O . ASN A 1 416 ? 7.020 53.449 32.115 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 493 ASN A O 1
4507 ATOM 3288 C CB . ASN A 1 416 ? 6.922 54.569 29.074 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 493 ASN A CB 1
4508 ATOM 3289 C CG . ASN A 1 416 ? 7.032 55.900 28.354 1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 493 ASN A CG 1
4509 ATOM 3290 O OD1 . ASN A 1 416 ? 7.342 56.924 28.969 1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 493 ASN A OD1 1
4510 ATOM 3291 N ND2 . ASN A 1 416 ? 6.749 55.901 27.054 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 493 ASN A ND2 1
4511 ATOM 3292 N N . ILE A 1 417 ? 7.973 52.021 30.669 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 494 ILE A N 1
4512 ATOM 3293 C CA . ILE A 1 417 ? 7.675 50.856 31.494 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 494 ILE A CA 1
4513 ATOM 3294 C C . ILE A 1 417 ? 8.461 50.959 32.801 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 494 ILE A C 1
4514 ATOM 3295 O O . ILE A 1 417 ? 7.918 50.733 33.878 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 494 ILE A O 1
4515 ATOM 3296 C CB . ILE A 1 417 ? 8.022 49.553 30.747 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 494 ILE A CB 1
4516 ATOM 3297 C CG1 . ILE A 1 417 ? 7.145 49.448 29.494 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 494 ILE A CG1 1
4517 ATOM 3298 C CG2 . ILE A 1 417 ? 7.810 48.345 31.657 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 494 ILE A CG2 1
4518 ATOM 3299 C CD1 . ILE A 1 417 ? 7.410 48.231 28.641 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 494 ILE A CD1 1
4519 ATOM 3300 N N . MET A 1 418 ? 9.739 51.312 32.709 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 495 MET A N 1
4520 ATOM 3301 C CA . MET A 1 418 ? 10.558 51.471 33.908 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 495 MET A CA 1
4521 ATOM 3302 C C . MET A 1 418 ? 9.862 52.445 34.863 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 495 MET A C 1
4522 ATOM 3303 O O . MET A 1 418 ? 9.679 52.153 36.047 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 495 MET A O 1
4523 ATOM 3304 C CB . MET A 1 418 ? 11.937 52.041 33.559 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 495 MET A CB 1
4524 ATOM 3305 C CG . MET A 1 418 ? 12.785 51.188 32.627 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 495 MET A CG 1
4525 ATOM 3306 S SD . MET A 1 418 ? 14.400 51.963 32.345 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 495 MET A SD 1
4526 ATOM 3307 C CE . MET A 1 418 ? 15.086 50.913 31.091 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 495 MET A CE 1
4527 ATOM 3308 N N . MET A 1 419 ? 9.470 53.604 34.335 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 496 MET A N 1
4528 ATOM 3309 C CA . MET A 1 419 ? 8.824 54.626 35.152 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 496 MET A CA 1
4529 ATOM 3310 C C . MET A 1 419 ? 7.581 54.120 35.860 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 496 MET A C 1
4530 ATOM 3311 O O . MET A 1 419 ? 7.307 54.522 36.986 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 496 MET A O 1
4531 ATOM 3312 C CB . MET A 1 419 ? 8.498 55.874 34.312 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 496 MET A CB 1
4532 ATOM 3313 C CG . MET A 1 419 ? 9.736 56.674 33.929 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 496 MET A CG 1
4533 ATOM 3314 S SD . MET A 1 419 ? 10.586 57.431 35.367 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 496 MET A SD 1
4534 ATOM 3315 C CE . MET A 1 419 ? 9.402 58.679 35.862 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 496 MET A CE 1
4535 ATOM 3316 N N . ARG A 1 420 ? 6.830 53.234 35.212 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A N 1
4536 ATOM 3317 C CA . ARG A 1 420 ? 5.636 52.691 35.843 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A CA 1
4537 ATOM 3318 C C . ARG A 1 420 ? 6.035 51.733 36.961 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A C 1
4538 ATOM 3319 O O . ARG A 1 420 ? 5.341 51.629 37.977 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A O 1
4539 ATOM 3320 C CB . ARG A 1 420 ? 4.752 51.986 34.813 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A CB 1
4540 ATOM 3321 C CG . ARG A 1 420 ? 4.137 52.927 33.769 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A CG 1
4541 ATOM 3322 C CD . ARG A 1 420 ? 3.083 52.194 32.959 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A CD 1
4542 ATOM 3323 N NE . ARG A 1 420 ? 2.048 51.671 33.848 1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A NE 1
4543 ATOM 3324 C CZ . ARG A 1 420 ? 1.034 50.904 33.465 1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A CZ 1
4544 ATOM 3325 N NH1 . ARG A 1 420 ? 0.898 50.558 32.192 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A NH1 1
4545 ATOM 3326 N NH2 . ARG A 1 420 ? 0.157 50.473 34.364 1.00 41.82 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A NH2 1
4546 ATOM 3327 N N . CYS A 1 421 ? 7.154 51.038 36.777 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 498 CYS A N 1
4547 ATOM 3328 C CA . CYS A 1 421 ? 7.639 50.123 37.804 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 498 CYS A CA 1
4548 ATOM 3329 C C . CYS A 1 421 ? 8.075 50.888 39.044 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 498 CYS A C 1
4549 ATOM 3330 O O . CYS A 1 421 ? 7.969 50.376 40.161 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 498 CYS A O 1
4550 ATOM 3331 C CB . CYS A 1 421 ? 8.828 49.304 37.299 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 498 CYS A CB 1
4551 ATOM 3332 S SG . CYS A 1 421 ? 8.381 48.072 36.084 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 498 CYS A SG 1
4552 ATOM 3333 N N . TRP A 1 422 ? 8.560 52.112 38.845 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A N 1
4553 ATOM 3334 C CA . TRP A 1 422 ? 9.041 52.927 39.958 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CA 1
4554 ATOM 3335 C C . TRP A 1 422 ? 8.028 53.886 40.574 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A C 1
4555 ATOM 3336 O O . TRP A 1 422 ? 8.403 54.964 41.039 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A O 1
4556 ATOM 3337 C CB . TRP A 1 422 ? 10.280 53.732 39.551 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CB 1
4557 ATOM 3338 C CG . TRP A 1 422 ? 11.388 52.909 38.981 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CG 1
4558 ATOM 3339 C CD1 . TRP A 1 422 ? 11.777 51.659 39.376 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CD1 1
4559 ATOM 3340 C CD2 . TRP A 1 422 ? 12.293 53.303 37.946 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CD2 1
4560 ATOM 3341 N NE1 . TRP A 1 422 ? 12.872 51.250 38.647 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A NE1 1
4561 ATOM 3342 C CE2 . TRP A 1 422 ? 13.208 52.242 37.762 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CE2 1
4562 ATOM 3343 C CE3 . TRP A 1 422 ? 12.420 54.453 37.154 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CE3 1
4563 ATOM 3344 C CZ2 . TRP A 1 422 ? 14.238 52.298 36.821 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CZ2 1
4564 ATOM 3345 C CZ3 . TRP A 1 422 ? 13.440 54.509 36.219 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CZ3 1
4565 ATOM 3346 C CH2 . TRP A 1 422 ? 14.338 53.437 36.060 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CH2 1
4566 ATOM 3347 N N . LYS A 1 423 ? 6.754 53.512 40.575 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A N 1
4567 ATOM 3348 C CA . LYS A 1 423 ? 5.743 54.361 41.189 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A CA 1
4568 ATOM 3349 C C . LYS A 1 423 ? 5.910 54.237 42.687 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A C 1
4569 ATOM 3350 O O . LYS A 1 423 ? 6.157 53.144 43.203 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A O 1
4570 ATOM 3351 C CB . LYS A 1 423 ? 4.330 53.922 40.797 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A CB 1
4571 ATOM 3352 C CG . LYS A 1 423 ? 3.936 54.323 39.393 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A CG 1
4572 ATOM 3353 C CD . LYS A 1 423 ? 4.028 55.841 39.240 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A CD 1
4573 ATOM 3354 C CE . LYS A 1 423 ? 3.441 56.312 37.924 1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A CE 1
4574 ATOM 3355 N NZ . LYS A 1 423 ? 1.995 55.948 37.849 1.00 44.39 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A NZ 1
4575 ATOM 3356 N N . ASN A 1 424 ? 5.780 55.354 43.387 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 501 ASN A N 1
4576 ATOM 3357 C CA . ASN A 1 424 ? 5.923 55.333 44.827 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 501 ASN A CA 1
4577 ATOM 3358 C C . ASN A 1 424 ? 4.854 54.448 45.454 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 501 ASN A C 1
4578 ATOM 3359 O O . ASN A 1 424 ? 5.129 53.708 46.399 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 501 ASN A O 1
4579 ATOM 3360 C CB . ASN A 1 424 ? 5.825 56.743 45.401 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 501 ASN A CB 1
4580 ATOM 3361 C CG . ASN A 1 424 ? 6.041 56.763 46.886 1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 501 ASN A CG 1
4581 ATOM 3362 O OD1 . ASN A 1 424 ? 7.114 56.397 47.368 1.00 41.79 ? ? ? ? ? ? 501 ASN A OD1 1
4582 ATOM 3363 N ND2 . ASN A 1 424 ? 5.019 57.169 47.631 1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 501 ASN A ND2 1
4583 ATOM 3364 N N . ARG A 1 425 ? 3.632 54.519 44.939 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 502 ARG A N 1
4584 ATOM 3365 C CA . ARG A 1 425 ? 2.559 53.690 45.487 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 502 ARG A CA 1
4585 ATOM 3366 C C . ARG A 1 425 ? 2.618 52.302 44.852 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 502 ARG A C 1
4586 ATOM 3367 O O . ARG A 1 425 ? 2.416 52.156 43.645 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 502 ARG A O 1
4587 ATOM 3368 C CB . ARG A 1 425 ? 1.196 54.325 45.224 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 502 ARG A CB 1
4588 ATOM 3369 C CG . ARG A 1 425 ? 1.087 55.757 45.714 1.00 40.31 ? ? ? ? ? ? 502 ARG A CG 1
4589 ATOM 3370 C CD . ARG A 1 425 ? -0.340 56.119 46.090 1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 502 ARG A CD 1
4590 ATOM 3371 N NE . ARG A 1 425 ? -0.788 55.332 47.239 1.00 52.18 ? ? ? ? ? ? 502 ARG A NE 1
4591 ATOM 3372 C CZ . ARG A 1 425 ? -1.881 55.590 47.952 1.00 54.72 ? ? ? ? ? ? 502 ARG A CZ 1
4592 ATOM 3373 N NH1 . ARG A 1 425 ? -2.654 56.623 47.641 1.00 56.43 ? ? ? ? ? ? 502 ARG A NH1 1
4593 ATOM 3374 N NH2 . ARG A 1 425 ? -2.195 54.824 48.988 1.00 56.63 ? ? ? ? ? ? 502 ARG A NH2 1
4594 ATOM 3375 N N . PRO A 1 426 ? 2.894 51.261 45.655 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 503 PRO A N 1
4595 ATOM 3376 C CA . PRO A 1 426 ? 2.967 49.918 45.078 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 503 PRO A CA 1
4596 ATOM 3377 C C . PRO A 1 426 ? 1.770 49.475 44.249 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 503 PRO A C 1
4597 ATOM 3378 O O . PRO A 1 426 ? 1.954 48.836 43.213 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 503 PRO A O 1
4598 ATOM 3379 C CB . PRO A 1 426 ? 3.225 49.031 46.305 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 503 PRO A CB 1
4599 ATOM 3380 C CG . PRO A 1 426 ? 2.623 49.844 47.446 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 503 PRO A CG 1
4600 ATOM 3381 C CD . PRO A 1 426 ? 3.175 51.203 47.098 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 503 PRO A CD 1
4601 ATOM 3382 N N . GLU A 1 427 ? 0.553 49.819 44.670 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A N 1
4602 ATOM 3383 C CA . GLU A 1 427 ? -0.615 49.394 43.907 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A CA 1
4603 ATOM 3384 C C . GLU A 1 427 ? -0.719 50.044 42.538 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A C 1
4604 ATOM 3385 O O . GLU A 1 427 ? -1.507 49.612 41.695 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A O 1
4605 ATOM 3386 C CB . GLU A 1 427 ? -1.919 49.603 44.698 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A CB 1
4606 ATOM 3387 C CG . GLU A 1 427 ? -2.335 51.027 45.048 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A CG 1
4607 ATOM 3388 C CD . GLU A 1 427 ? -1.340 51.758 45.922 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A CD 1
4608 ATOM 3389 O OE1 . GLU A 1 427 ? -0.677 51.120 46.769 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A OE1 1
4609 ATOM 3390 O OE2 . GLU A 1 427 ? -1.245 52.991 45.776 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A OE2 1
4610 ATOM 3391 N N . GLU A 1 428 ? 0.089 51.070 42.300 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A N 1
4611 ATOM 3392 C CA . GLU A 1 428 ? 0.064 51.740 41.010 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A CA 1
4612 ATOM 3393 C C . GLU A 1 428 ? 1.079 51.185 40.016 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A C 1
4613 ATOM 3394 O O . GLU A 1 428 ? 1.144 51.636 38.872 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A O 1
4614 ATOM 3395 C CB . GLU A 1 428 ? 0.252 53.244 41.192 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A CB 1
4615 ATOM 3396 C CG . GLU A 1 428 ? -1.026 53.925 41.653 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A CG 1
4616 ATOM 3397 C CD . GLU A 1 428 ? -0.848 55.400 41.912 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A CD 1
4617 ATOM 3398 O OE1 . GLU A 1 428 ? -0.309 56.102 41.029 1.00 40.66 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A OE1 1
4618 ATOM 3399 O OE2 . GLU A 1 428 ? -1.261 55.858 42.998 1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A OE2 1
4619 ATOM 3400 N N . ARG A 1 429 ? 1.869 50.209 40.456 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A N 1
4620 ATOM 3401 C CA . ARG A 1 429 ? 2.849 49.558 39.583 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A CA 1
4621 ATOM 3402 C C . ARG A 1 429 ? 2.101 48.441 38.837 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A C 1
4622 ATOM 3403 O O . ARG A 1 429 ? 1.189 47.820 39.382 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A O 1
4623 ATOM 3404 C CB . ARG A 1 429 ? 3.986 48.953 40.418 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A CB 1
4624 ATOM 3405 C CG . ARG A 1 429 ? 4.749 49.977 41.247 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A CG 1
4625 ATOM 3406 C CD . ARG A 1 429 ? 5.681 49.338 42.275 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A CD 1
4626 ATOM 3407 N NE . ARG A 1 429 ? 6.139 50.352 43.224 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A NE 1
4627 ATOM 3408 C CZ . ARG A 1 429 ? 6.626 50.088 44.429 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A CZ 1
4628 ATOM 3409 N NH1 . ARG A 1 429 ? 6.730 48.829 44.848 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A NH1 1
4629 ATOM 3410 N NH2 . ARG A 1 429 ? 6.960 51.087 45.235 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A NH2 1
4630 ATOM 3411 N N . PRO A 1 430 ? 2.463 48.183 37.577 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 507 PRO A N 1
4631 ATOM 3412 C CA . PRO A 1 430 ? 1.783 47.126 36.820 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 507 PRO A CA 1
4632 ATOM 3413 C C . PRO A 1 430 ? 2.107 45.730 37.346 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 507 PRO A C 1
4633 ATOM 3414 O O . PRO A 1 430 ? 3.012 45.556 38.162 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 507 PRO A O 1
4634 ATOM 3415 C CB . PRO A 1 430 ? 2.314 47.341 35.409 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 507 PRO A CB 1
4635 ATOM 3416 C CG . PRO A 1 430 ? 3.740 47.788 35.693 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 507 PRO A CG 1
4636 ATOM 3417 C CD . PRO A 1 430 ? 3.474 48.847 36.736 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 507 PRO A CD 1
4637 ATOM 3418 N N . THR A 1 431 ? 1.352 44.735 36.895 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 508 THR A N 1
4638 ATOM 3419 C CA . THR A 1 431 ? 1.617 43.357 37.304 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 508 THR A CA 1
4639 ATOM 3420 C C . THR A 1 431 ? 2.670 42.818 36.330 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 508 THR A C 1
4640 ATOM 3421 O O . THR A 1 431 ? 2.890 43.403 35.262 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 508 THR A O 1
4641 ATOM 3422 C CB . THR A 1 431 ? 0.369 42.487 37.167 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 508 THR A CB 1
4642 ATOM 3423 O OG1 . THR A 1 431 ? -0.025 42.466 35.790 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 508 THR A OG1 1
4643 ATOM 3424 C CG2 . THR A 1 431 ? -0.780 43.042 38.026 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 508 THR A CG2 1
4644 ATOM 3425 N N . PHE A 1 432 ? 3.326 41.718 36.693 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A N 1
4645 ATOM 3426 C CA . PHE A 1 432 ? 4.317 41.120 35.804 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CA 1
4646 ATOM 3427 C C . PHE A 1 432 ? 3.598 40.513 34.611 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A C 1
4647 ATOM 3428 O O . PHE A 1 432 ? 4.161 40.410 33.517 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A O 1
4648 ATOM 3429 C CB . PHE A 1 432 ? 5.135 40.051 36.531 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CB 1
4649 ATOM 3430 C CG . PHE A 1 432 ? 6.252 40.616 37.361 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CG 1
4650 ATOM 3431 C CD1 . PHE A 1 432 ? 7.313 41.272 36.745 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CD1 1
4651 ATOM 3432 C CD2 . PHE A 1 432 ? 6.246 40.507 38.747 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CD2 1
4652 ATOM 3433 C CE1 . PHE A 1 432 ? 8.362 41.818 37.492 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CE1 1
4653 ATOM 3434 C CE2 . PHE A 1 432 ? 7.295 41.052 39.504 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CE2 1
4654 ATOM 3435 C CZ . PHE A 1 432 ? 8.355 41.710 38.859 1.00 7.43 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CZ 1
4655 ATOM 3436 N N . GLU A 1 433 ? 2.348 40.108 34.821 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A N 1
4656 ATOM 3437 C CA . GLU A 1 433 ? 1.565 39.553 33.723 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A CA 1
4657 ATOM 3438 C C . GLU A 1 433 ? 1.459 40.614 32.626 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A C 1
4658 ATOM 3439 O O . GLU A 1 433 ? 1.616 40.315 31.448 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A O 1
4659 ATOM 3440 C CB . GLU A 1 433 ? 0.160 39.149 34.191 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A CB 1
4660 ATOM 3441 C CG . GLU A 1 433 ? -0.791 38.878 33.022 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A CG 1
4661 ATOM 3442 C CD . GLU A 1 433 ? -2.158 38.385 33.448 1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A CD 1
4662 ATOM 3443 O OE1 . GLU A 1 433 ? -2.749 38.980 34.373 1.00 37.85 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A OE1 1
4663 ATOM 3444 O OE2 . GLU A 1 433 ? -2.651 37.411 32.841 1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A OE2 1
4664 ATOM 3445 N N . TYR A 1 434 ? 1.198 41.856 33.022 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A N 1
4665 ATOM 3446 C CA . TYR A 1 434 ? 1.084 42.958 32.065 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A CA 1
4666 ATOM 3447 C C . TYR A 1 434 ? 2.441 43.241 31.429 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A C 1
4667 ATOM 3448 O O . TYR A 1 434 ? 2.565 43.321 30.211 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A O 1
4668 ATOM 3449 C CB . TYR A 1 434 ? 0.603 44.231 32.763 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A CB 1
4669 ATOM 3450 C CG . TYR A 1 434 ? 0.392 45.388 31.813 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A CG 1
4670 ATOM 3451 C CD1 . TYR A 1 434 ? -0.726 45.429 30.980 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A CD1 1
4671 ATOM 3452 C CD2 . TYR A 1 434 ? 1.320 46.426 31.727 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A CD2 1
4672 ATOM 3453 C CE1 . TYR A 1 434 ? -0.920 46.476 30.084 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A CE1 1
4673 ATOM 3454 C CE2 . TYR A 1 434 ? 1.136 47.482 30.829 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A CE2 1
4674 ATOM 3455 C CZ . TYR A 1 434 ? 0.011 47.497 30.012 1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A CZ 1
4675 ATOM 3456 O OH . TYR A 1 434 ? -0.187 48.524 29.117 1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A OH 1
4676 ATOM 3457 N N . ILE A 1 435 ? 3.454 43.416 32.273 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 512 ILE A N 1
4677 ATOM 3458 C CA . ILE A 1 435 ? 4.813 43.687 31.818 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 512 ILE A CA 1
4678 ATOM 3459 C C . ILE A 1 435 ? 5.278 42.657 30.787 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 512 ILE A C 1
4679 ATOM 3460 O O . ILE A 1 435 ? 5.886 43.004 29.768 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 512 ILE A O 1
4680 ATOM 3461 C CB . ILE A 1 435 ? 5.792 43.707 33.031 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 512 ILE A CB 1
4681 ATOM 3462 C CG1 . ILE A 1 435 ? 5.518 44.952 33.880 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 512 ILE A CG1 1
4682 ATOM 3463 C CG2 . ILE A 1 435 ? 7.248 43.669 32.553 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 512 ILE A CG2 1
4683 ATOM 3464 C CD1 . ILE A 1 435 ? 6.199 44.966 35.243 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 512 ILE A CD1 1
4684 ATOM 3465 N N . GLN A 1 436 ? 4.993 41.387 31.051 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A N 1
4685 ATOM 3466 C CA . GLN A 1 436 ? 5.385 40.331 30.125 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A CA 1
4686 ATOM 3467 C C . GLN A 1 436 ? 4.664 40.537 28.798 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A C 1
4687 ATOM 3468 O O . GLN A 1 436 ? 5.271 40.435 27.735 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A O 1
4688 ATOM 3469 C CB . GLN A 1 436 ? 5.005 38.955 30.656 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A CB 1
4689 ATOM 3470 C CG . GLN A 1 436 ? 5.571 37.824 29.816 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A CG 1
4690 ATOM 3471 C CD . GLN A 1 436 ? 4.857 36.517 30.039 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A CD 1
4691 ATOM 3472 O OE1 . GLN A 1 436 ? 4.501 36.175 31.163 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A OE1 1
4692 ATOM 3473 N NE2 . GLN A 1 436 ? 4.660 35.763 28.964 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A NE2 1
4693 ATOM 3474 N N . SER A 1 437 ? 3.366 40.826 28.864 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 514 SER A N 1
4694 ATOM 3475 C CA . SER A 1 437 ? 2.592 41.029 27.644 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 514 SER A CA 1
4695 ATOM 3476 C C . SER A 1 437 ? 3.199 42.173 26.833 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 514 SER A C 1
4696 ATOM 3477 O O . SER A 1 437 ? 3.396 42.046 25.630 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 514 SER A O 1
4697 ATOM 3478 C CB . SER A 1 437 ? 1.125 41.349 27.961 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 514 SER A CB 1
4698 ATOM 3479 O OG . SER A 1 437 ? 0.959 42.701 28.366 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 514 SER A OG 1
4699 ATOM 3480 N N . VAL A 1 438 ? 3.512 43.289 27.484 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 515 VAL A N 1
4700 ATOM 3481 C CA . VAL A 1 438 ? 4.090 44.417 26.756 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 515 VAL A CA 1
4701 ATOM 3482 C C . VAL A 1 438 ? 5.469 44.111 26.162 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 515 VAL A C 1
4702 ATOM 3483 O O . VAL A 1 438 ? 5.769 44.520 25.039 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 515 VAL A O 1
4703 ATOM 3484 C CB . VAL A 1 438 ? 4.191 45.678 27.646 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 515 VAL A CB 1
4704 ATOM 3485 C CG1 . VAL A 1 438 ? 4.955 46.773 26.909 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 515 VAL A CG1 1
4705 ATOM 3486 C CG2 . VAL A 1 438 ? 2.790 46.185 27.986 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 515 VAL A CG2 1
4706 ATOM 3487 N N . LEU A 1 439 ? 6.312 43.395 26.900 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A N 1
4707 ATOM 3488 C CA . LEU A 1 439 ? 7.638 43.074 26.382 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A CA 1
4708 ATOM 3489 C C . LEU A 1 439 ? 7.641 41.969 25.327 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A C 1
4709 ATOM 3490 O O . LEU A 1 439 ? 8.419 42.041 24.381 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A O 1
4710 ATOM 3491 C CB . LEU A 1 439 ? 8.596 42.708 27.520 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A CB 1
4711 ATOM 3492 C CG . LEU A 1 439 ? 8.853 43.830 28.531 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A CG 1
4712 ATOM 3493 C CD1 . LEU A 1 439 ? 9.763 43.305 29.646 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A CD1 1
4713 ATOM 3494 C CD2 . LEU A 1 439 ? 9.481 45.033 27.835 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A CD2 1
4714 ATOM 3495 N N . ASP A 1 440 ? 6.799 40.945 25.470 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 517 ASP A N 1
4715 ATOM 3496 C CA . ASP A 1 440 ? 6.785 39.886 24.453 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 517 ASP A CA 1
4716 ATOM 3497 C C . ASP A 1 440 ? 6.443 40.466 23.089 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 517 ASP A C 1
4717 ATOM 3498 O O . ASP A 1 440 ? 7.003 40.055 22.075 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 517 ASP A O 1
4718 ATOM 3499 C CB . ASP A 1 440 ? 5.755 38.782 24.745 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 517 ASP A CB 1
4719 ATOM 3500 C CG . ASP A 1 440 ? 6.182 37.848 25.853 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 517 ASP A CG 1
4720 ATOM 3501 O OD1 . ASP A 1 440 ? 7.394 37.779 26.138 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 517 ASP A OD1 1
4721 ATOM 3502 O OD2 . ASP A 1 440 ? 5.301 37.154 26.410 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 517 ASP A OD2 1
4722 ATOM 3503 N N . ASP A 1 441 ? 5.519 41.420 23.066 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 518 ASP A N 1
4723 ATOM 3504 C CA . ASP A 1 441 ? 5.095 42.010 21.802 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 518 ASP A CA 1
4724 ATOM 3505 C C . ASP A 1 441 ? 5.552 43.450 21.613 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 518 ASP A C 1
4725 ATOM 3506 O O . ASP A 1 441 ? 4.895 44.237 20.932 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 518 ASP A O 1
4726 ATOM 3507 C CB . ASP A 1 441 ? 3.568 41.930 21.674 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 518 ASP A CB 1
4727 ATOM 3508 C CG . ASP A 1 441 ? 3.050 40.493 21.686 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 518 ASP A CG 1
4728 ATOM 3509 O OD1 . ASP A 1 441 ? 3.637 39.649 20.980 1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 518 ASP A OD1 1
4729 ATOM 3510 O OD2 . ASP A 1 441 ? 2.048 40.214 22.382 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 518 ASP A OD2 1
4730 ATOM 3511 N N . PHE A 1 442 ? 6.696 43.779 22.199 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 519 PHE A N 1
4731 ATOM 3512 C CA . PHE A 1 442 ? 7.242 45.127 22.125 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 519 PHE A CA 1
4732 ATOM 3513 C C . PHE A 1 442 ? 7.462 45.585 20.680 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 519 PHE A C 1
4733 ATOM 3514 O O . PHE A 1 442 ? 7.297 46.769 20.374 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 519 PHE A O 1
4734 ATOM 3515 C CB . PHE A 1 442 ? 8.569 45.177 22.888 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 519 PHE A CB 1
4735 ATOM 3516 C CG . PHE A 1 442 ? 9.065 46.567 23.176 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 519 PHE A CG 1
4736 ATOM 3517 C CD1 . PHE A 1 442 ? 8.427 47.365 24.116 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 519 PHE A CD1 1
4737 ATOM 3518 C CD2 . PHE A 1 442 ? 10.185 47.068 22.525 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 519 PHE A CD2 1
4738 ATOM 3519 C CE1 . PHE A 1 442 ? 8.905 48.640 24.409 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 519 PHE A CE1 1
4739 ATOM 3520 C CE2 . PHE A 1 442 ? 10.668 48.343 22.811 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 519 PHE A CE2 1
4740 ATOM 3521 C CZ . PHE A 1 442 ? 10.027 49.130 23.756 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 519 PHE A CZ 1
4741 ATOM 3522 N N . TYR A 1 443 ? 7.830 44.649 19.804 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A N 1
4742 ATOM 3523 C CA . TYR A 1 443 ? 8.095 44.959 18.398 1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A CA 1
4743 ATOM 3524 C C . TYR A 1 443 ? 7.106 44.464 17.356 1.00 43.79 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A C 1
4744 ATOM 3525 O O . TYR A 1 443 ? 6.006 44.019 17.664 1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A O 1
4745 ATOM 3526 C CB . TYR A 1 443 ? 9.471 44.453 17.968 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A CB 1
4746 ATOM 3527 C CG . TYR A 1 443 ? 10.636 45.155 18.606 1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A CG 1
4747 ATOM 3528 C CD1 . TYR A 1 443 ? 11.266 44.624 19.726 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A CD1 1
4748 ATOM 3529 C CD2 . TYR A 1 443 ? 11.123 46.344 18.074 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A CD2 1
4749 ATOM 3530 C CE1 . TYR A 1 443 ? 12.360 45.256 20.298 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A CE1 1
4750 ATOM 3531 C CE2 . TYR A 1 443 ? 12.215 46.988 18.636 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A CE2 1
4751 ATOM 3532 C CZ . TYR A 1 443 ? 12.832 46.434 19.748 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A CZ 1
4752 ATOM 3533 O OH . TYR A 1 443 ? 13.934 47.040 20.297 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A OH 1
4753 ATOM 3534 N N . THR A 1 444 ? 7.556 44.532 16.105 1.00 54.70 ? ? ? ? ? ? 521 THR A N 1
4754 ATOM 3535 C CA . THR A 1 444 ? 6.763 44.137 14.954 1.00 61.02 ? ? ? ? ? ? 521 THR A CA 1
4755 ATOM 3536 C C . THR A 1 444 ? 5.504 45.009 15.074 1.00 64.35 ? ? ? ? ? ? 521 THR A C 1
4756 ATOM 3537 O O . THR A 1 444 ? 4.384 44.512 15.056 1.00 64.43 ? ? ? ? ? ? 521 THR A O 1
4757 ATOM 3538 C CB . THR A 1 444 ? 6.424 42.618 15.001 1.00 63.98 ? ? ? ? ? ? 521 THR A CB 1
4758 ATOM 3539 O OG1 . THR A 1 444 ? 7.420 41.925 15.768 1.00 66.95 ? ? ? ? ? ? 521 THR A OG1 1
4759 ATOM 3540 C CG2 . THR A 1 444 ? 6.449 42.023 13.592 1.00 64.24 ? ? ? ? ? ? 521 THR A CG2 1
4760 ATOM 3541 N N . ALA A 1 445 ? 5.752 46.314 15.224 1.00 67.71 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A N 1
4761 ATOM 3542 C CA . ALA A 1 445 ? 4.758 47.393 15.369 1.00 70.38 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A CA 1
4762 ATOM 3543 C C . ALA A 1 445 ? 3.268 47.022 15.350 1.00 73.25 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A C 1
4763 ATOM 3544 O O . ALA A 1 445 ? 2.718 46.565 16.357 1.00 74.15 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A O 1
4764 ATOM 3545 C CB . ALA A 1 445 ? 5.036 48.459 14.316 1.00 70.79 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A CB 1
4765 ATOM 3546 N N . THR A 1 446 ? 2.609 47.270 14.219 1.00 75.85 ? ? ? ? ? ? 523 THR A N 1
4766 ATOM 3547 C CA . THR A 1 446 ? 1.194 46.923 14.036 1.00 78.14 ? ? ? ? ? ? 523 THR A CA 1
4767 ATOM 3548 C C . THR A 1 446 ? 1.278 45.394 14.181 1.00 80.27 ? ? ? ? ? ? 523 THR A C 1
4768 ATOM 3549 O O . THR A 1 446 ? 2.326 44.915 14.585 1.00 82.13 ? ? ? ? ? ? 523 THR A O 1
4769 ATOM 3550 C CB . THR A 1 446 ? 0.726 47.333 12.612 1.00 78.07 ? ? ? ? ? ? 523 THR A CB 1
4770 ATOM 3551 O OG1 . THR A 1 446 ? 1.116 48.691 12.361 1.00 77.25 ? ? ? ? ? ? 523 THR A OG1 1
4771 ATOM 3552 C CG2 . THR A 1 446 ? -0.790 47.240 12.480 1.00 79.07 ? ? ? ? ? ? 523 THR A CG2 1
4772 ATOM 3553 N N . GLU A 1 447 ? 0.222 44.628 13.874 1.00 81.42 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A N 1
4773 ATOM 3554 C CA . GLU A 1 447 ? 0.300 43.155 14.007 1.00 82.73 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A CA 1
4774 ATOM 3555 C C . GLU A 1 447 ? -0.819 42.499 14.779 1.00 83.66 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A C 1
4775 ATOM 3556 O O . GLU A 1 447 ? -1.396 43.085 15.675 1.00 85.56 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A O 1
4776 ATOM 3557 C CB . GLU A 1 447 ? 1.544 42.691 14.759 1.00 82.14 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A CB 1
4777 ATOM 3558 C CG . GLU A 1 447 ? 1.398 42.843 16.278 1.00 82.43 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A CG 1
4778 ATOM 3559 C CD . GLU A 1 447 ? 2.516 42.197 17.051 1.00 83.12 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A CD 1
4779 ATOM 3560 O OE1 . GLU A 1 447 ? 3.618 42.771 17.069 1.00 83.34 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A OE1 1
4780 ATOM 3561 O OE2 . GLU A 1 447 ? 2.298 41.113 17.632 1.00 83.77 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A OE2 1
4781 ATOM 3562 N N . SER A 1 448 ? -1.018 41.232 14.476 1.00 82.93 ? ? ? ? ? ? 525 SER A N 1
4782 ATOM 3563 C CA . SER A 1 448 ? -1.987 40.384 15.139 1.00 81.67 ? ? ? ? ? ? 525 SER A CA 1
4783 ATOM 3564 C C . SER A 1 448 ? -1.223 39.078 14.900 1.00 80.25 ? ? ? ? ? ? 525 SER A C 1
4784 ATOM 3565 O O . SER A 1 448 ? -1.775 38.086 14.428 1.00 80.93 ? ? ? ? ? ? 525 SER A O 1
4785 ATOM 3566 C CB . SER A 1 448 ? -3.322 40.418 14.383 1.00 82.54 ? ? ? ? ? ? 525 SER A CB 1
4786 ATOM 3567 O OG . SER A 1 448 ? -4.448 40.227 15.231 1.00 83.65 ? ? ? ? ? ? 525 SER A OG 1
4787 ATOM 3568 N N . GLN A 1 449 ? 0.079 39.144 15.185 1.00 76.67 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A N 1
4788 ATOM 3569 C CA . GLN A 1 449 ? 1.029 38.042 15.039 1.00 72.79 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A CA 1
4789 ATOM 3570 C C . GLN A 1 449 ? 0.384 36.698 14.751 1.00 70.74 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A C 1
4790 ATOM 3571 O O . GLN A 1 449 ? 0.169 35.891 15.646 1.00 72.78 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A O 1
4791 ATOM 3572 C CB . GLN A 1 449 ? 1.879 37.950 16.301 1.00 70.94 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A CB 1
4792 ATOM 3573 C CG . GLN A 1 449 ? 1.030 37.824 17.545 1.00 66.13 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A CG 1
4793 ATOM 3574 C CD . GLN A 1 449 ? 1.823 37.939 18.823 1.00 65.38 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A CD 1
4794 ATOM 3575 O OE1 . GLN A 1 449 ? 1.274 37.791 19.914 1.00 64.80 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A OE1 1
4795 ATOM 3576 N NE2 . GLN A 1 449 ? 3.118 38.212 18.702 1.00 64.22 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A NE2 1
4796 ATOM 3577 N N . PTR A 1 450 ? 0.080 36.471 13.486 1.00 67.65 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A N 1
4797 ATOM 3578 C CA . PTR A 1 450 ? -0.539 35.238 13.033 1.00 65.18 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A CA 1
4798 ATOM 3579 C C . PTR A 1 450 ? -0.721 35.426 11.552 1.00 66.59 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A C 1
4799 ATOM 3580 O O . PTR A 1 450 ? -1.790 35.835 11.100 1.00 66.62 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A O 1
4800 ATOM 3581 C CB . PTR A 1 450 ? -1.899 35.015 13.707 1.00 60.91 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A CB 1
4801 ATOM 3582 C CG . PTR A 1 450 ? -1.857 33.919 14.773 1.00 55.97 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A CG 1
4802 ATOM 3583 C CD1 . PTR A 1 450 ? -2.790 33.911 15.849 1.00 55.70 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A CD1 1
4803 ATOM 3584 C CD2 . PTR A 1 450 ? -0.881 32.884 14.695 1.00 52.68 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A CD2 1
4804 ATOM 3585 C CE1 . PTR A 1 450 ? -2.710 32.873 16.819 1.00 52.26 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A CE1 1
4805 ATOM 3586 C CE2 . PTR A 1 450 ? -0.791 31.850 15.648 1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A CE2 1
4806 ATOM 3587 C CZ . PTR A 1 450 ? -1.713 31.870 16.700 1.00 48.24 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A CZ 1
4807 ATOM 3588 O OH . PTR A 1 450 ? -1.590 30.803 17.660 1.00 44.43 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A OH 1
4808 ATOM 3589 P P . PTR A 1 450 ? -0.531 30.988 18.896 1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A P 1
4809 ATOM 3590 O O1P . PTR A 1 450 ? -1.078 31.998 19.812 1.00 40.80 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A O1P 1
4810 ATOM 3591 O O2P . PTR A 1 450 ? 0.778 31.450 18.390 1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A O2P 1
4811 ATOM 3592 O O3P . PTR A 1 450 ? -0.365 29.723 19.661 1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A O3P 1
4812 ATOM 3593 N N . GLU A 1 451 ? 0.351 35.181 10.815 1.00 68.30 ? ? ? ? ? ? 528 GLU A N 1
4813 ATOM 3594 C CA . GLU A 1 451 ? 0.317 35.312 9.367 1.00 70.89 ? ? ? ? ? ? 528 GLU A CA 1
4814 ATOM 3595 C C . GLU A 1 451 ? -0.980 34.660 8.939 1.00 72.96 ? ? ? ? ? ? 528 GLU A C 1
4815 ATOM 3596 O O . GLU A 1 451 ? -1.293 33.560 9.385 1.00 74.16 ? ? ? ? ? ? 528 GLU A O 1
4816 ATOM 3597 C CB . GLU A 1 451 ? 1.469 34.543 8.718 1.00 69.66 ? ? ? ? ? ? 528 GLU A CB 1
4817 ATOM 3598 C CG . GLU A 1 451 ? 2.831 34.803 9.312 1.00 71.00 ? ? ? ? ? ? 528 GLU A CG 1
4818 ATOM 3599 C CD . GLU A 1 451 ? 3.227 36.253 9.236 1.00 71.74 ? ? ? ? ? ? 528 GLU A CD 1
4819 ATOM 3600 O OE1 . GLU A 1 451 ? 3.322 36.777 8.109 1.00 72.06 ? ? ? ? ? ? 528 GLU A OE1 1
4820 ATOM 3601 O OE2 . GLU A 1 451 ? 3.442 36.868 10.301 1.00 71.33 ? ? ? ? ? ? 528 GLU A OE2 1
4821 ATOM 3602 N N . GLU A 1 452 ? -1.753 35.334 8.103 1.00 75.36 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A N 1
4822 ATOM 3603 C CA . GLU A 1 452 ? -2.987 34.727 7.641 1.00 77.37 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A CA 1
4823 ATOM 3604 C C . GLU A 1 452 ? -2.609 34.158 6.273 1.00 77.80 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A C 1
4824 ATOM 3605 O O . GLU A 1 452 ? -1.786 34.751 5.559 1.00 76.93 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A O 1
4825 ATOM 3606 C CB . GLU A 1 452 ? -4.100 35.773 7.524 1.00 78.67 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A CB 1
4826 ATOM 3607 C CG . GLU A 1 452 ? -5.469 35.225 7.919 1.00 81.63 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A CG 1
4827 ATOM 3608 C CD . GLU A 1 452 ? -5.935 35.703 9.291 1.00 83.95 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A CD 1
4828 ATOM 3609 O OE1 . GLU A 1 452 ? -5.173 35.592 10.279 1.00 85.36 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A OE1 1
4829 ATOM 3610 O OE2 . GLU A 1 452 ? -7.084 36.185 9.377 1.00 85.21 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A OE2 1
4830 ATOM 3611 N N . ILE A 1 453 ? -3.167 33.004 5.908 1.00 78.47 ? ? ? ? ? ? 530 ILE A N 1
4831 ATOM 3612 C CA . ILE A 1 453 ? -2.808 32.420 4.619 1.00 78.94 ? ? ? ? ? ? 530 ILE A CA 1
4832 ATOM 3613 C C . ILE A 1 453 ? -3.930 32.437 3.593 1.00 80.35 ? ? ? ? ? ? 530 ILE A C 1
4833 ATOM 3614 O O . ILE A 1 453 ? -4.985 31.838 3.784 1.00 80.42 ? ? ? ? ? ? 530 ILE A O 1
4834 ATOM 3615 C CB . ILE A 1 453 ? -2.312 30.937 4.754 1.00 78.26 ? ? ? ? ? ? 530 ILE A CB 1
4835 ATOM 3616 C CG1 . ILE A 1 453 ? -1.420 30.566 3.569 1.00 76.94 ? ? ? ? ? ? 530 ILE A CG1 1
4836 ATOM 3617 C CG2 . ILE A 1 453 ? -3.470 29.981 4.813 1.00 77.33 ? ? ? ? ? ? 530 ILE A CG2 1
4837 ATOM 3618 C CD1 . ILE A 1 453 ? -0.019 31.082 3.719 1.00 76.11 ? ? ? ? ? ? 530 ILE A CD1 1
4838 ATOM 3619 N N . PRO A 1 454 ? -3.715 33.115 2.467 1.00 81.09 ? ? ? ? ? ? 531 PRO A N 1
4839 ATOM 3620 C CA . PRO A 1 454 ? -2.869 33.964 1.624 1.00 81.63 ? ? ? ? ? ? 531 PRO A CA 1
4840 ATOM 3621 C C . PRO A 1 454 ? -3.550 35.248 1.131 1.00 82.32 ? ? ? ? ? ? 531 PRO A C 1
4841 ATOM 3622 O O . PRO A 1 454 ? -3.909 35.278 -0.063 1.00 82.96 ? ? ? ? ? ? 531 PRO A O 1
4842 ATOM 3623 C CB . PRO A 1 454 ? -2.532 33.025 0.449 1.00 80.93 ? ? ? ? ? ? 531 PRO A CB 1
4843 ATOM 3624 C CG . PRO A 1 454 ? -3.181 31.637 0.875 1.00 80.28 ? ? ? ? ? ? 531 PRO A CG 1
4844 ATOM 3625 C CD . PRO A 1 454 ? -4.391 32.182 1.571 1.00 81.00 ? ? ? ? ? ? 531 PRO A CD 1
4845 ATOM 3626 O OXT . PRO A 1 454 ? -3.724 36.207 1.914 1.00 83.32 ? ? ? ? ? ? 531 PRO A OXT 1
4846 HETATM 3627 N N1 . PP1 B 2 . ? 26.428 31.461 39.668 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A N1 1
4847 HETATM 3628 C C2 . PP1 B 2 . ? 26.466 28.964 36.863 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C2 1
4848 HETATM 3629 N N3 . PP1 B 2 . ? 26.860 30.084 37.584 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A N3 1
4849 HETATM 3630 C C4 . PP1 B 2 . ? 26.227 30.417 38.776 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C4 1
4850 HETATM 3631 C C5 . PP1 B 2 . ? 25.186 29.632 39.257 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C5 1
4851 HETATM 3632 C C6 . PP1 B 2 . ? 24.789 28.506 38.521 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C6 1
4852 HETATM 3633 N N7 . PP1 B 2 . ? 25.428 28.183 37.336 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A N7 1
4853 HETATM 3634 N N8 . PP1 B 2 . ? 25.520 31.311 40.699 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A N8 1
4854 HETATM 3635 C C9 . PP1 B 2 . ? 24.754 30.187 40.454 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C9 1
4855 HETATM 3636 N N10 . PP1 B 2 . ? 23.776 27.724 38.945 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A N10 1
4856 HETATM 3637 C C11 . PP1 B 2 . ? 23.750 29.898 41.485 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C11 1
4857 HETATM 3638 C C12 . PP1 B 2 . ? 23.784 28.645 42.127 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C12 1
4858 HETATM 3639 C C13 . PP1 B 2 . ? 22.852 28.331 43.124 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C13 1
4859 HETATM 3640 C C14 . PP1 B 2 . ? 21.875 29.265 43.494 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C14 1
4860 HETATM 3641 C C15 . PP1 B 2 . ? 21.827 30.527 42.857 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C15 1
4861 HETATM 3642 C C16 . PP1 B 2 . ? 22.769 30.846 41.847 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C16 1
4862 HETATM 3643 C C24 . PP1 B 2 . ? 20.882 28.910 44.572 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C24 1
4863 HETATM 3644 C C28 . PP1 B 2 . ? 27.365 32.599 39.461 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C28 1
4864 HETATM 3645 C C29 . PP1 B 2 . ? 27.189 33.701 40.509 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C29 1
4865 HETATM 3646 C C33 . PP1 B 2 . ? 27.183 33.293 38.111 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C33 1
4866 HETATM 3647 C C37 . PP1 B 2 . ? 28.837 32.170 39.535 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C37 1
4867 HETATM 3648 O O . HOH C 3 . ? 8.538 6.785 20.622 1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 533 HOH A O 1
4868 HETATM 3649 O O . HOH C 3 . ? 20.508 13.121 40.419 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 534 HOH A O 1
4869 HETATM 3650 O O . HOH C 3 . ? 2.133 12.250 37.545 1.00 45.12 ? ? ? ? ? ? 535 HOH A O 1
4870 HETATM 3651 O O . HOH C 3 . ? 7.164 27.373 26.428 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 536 HOH A O 1
4871 HETATM 3652 O O . HOH C 3 . ? 3.610 35.361 12.519 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 537 HOH A O 1
4872 HETATM 3653 O O . HOH C 3 . ? 17.195 31.681 20.260 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 538 HOH A O 1
4873 HETATM 3654 O O . HOH C 3 . ? 9.799 39.319 2.337 1.00 38.02 ? ? ? ? ? ? 539 HOH A O 1
4874 HETATM 3655 O O . HOH C 3 . ? -3.822 14.608 12.815 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 540 HOH A O 1
4875 HETATM 3656 O O . HOH C 3 . ? 20.669 13.477 37.895 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 541 HOH A O 1
4876 HETATM 3657 O O . HOH C 3 . ? 26.903 8.837 51.932 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 542 HOH A O 1
4877 HETATM 3658 O O . HOH C 3 . ? 26.378 10.051 49.506 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 543 HOH A O 1
4878 HETATM 3659 O O . HOH C 3 . ? 30.668 13.118 42.446 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 544 HOH A O 1
4879 HETATM 3660 O O . HOH C 3 . ? 32.135 28.148 33.924 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 545 HOH A O 1
4880 HETATM 3661 O O . HOH C 3 . ? 7.455 25.098 52.971 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 546 HOH A O 1
4881 HETATM 3662 O O . HOH C 3 . ? 14.631 21.477 53.253 1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 547 HOH A O 1
4882 HETATM 3663 O O . HOH C 3 . ? 11.220 33.940 50.906 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 548 HOH A O 1
4883 HETATM 3664 O O . HOH C 3 . ? 9.679 35.187 49.107 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 549 HOH A O 1
4884 HETATM 3665 O O . HOH C 3 . ? 12.978 23.656 41.467 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 550 HOH A O 1
4885 HETATM 3666 O O . HOH C 3 . ? 13.403 21.065 39.767 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 551 HOH A O 1
4886 HETATM 3667 O O . HOH C 3 . ? 13.137 20.226 42.769 1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 552 HOH A O 1
4887 HETATM 3668 O O . HOH C 3 . ? 5.867 24.478 38.739 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 553 HOH A O 1
4888 HETATM 3669 O O . HOH C 3 . ? 12.686 25.631 37.215 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 554 HOH A O 1
4889 HETATM 3670 O O . HOH C 3 . ? 9.598 23.668 34.183 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 555 HOH A O 1
4890 HETATM 3671 O O . HOH C 3 . ? 15.329 25.647 29.196 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 556 HOH A O 1
4891 HETATM 3672 O O . HOH C 3 . ? 8.055 26.908 31.369 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 557 HOH A O 1
4892 HETATM 3673 O O . HOH C 3 . ? 15.265 18.981 40.138 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 558 HOH A O 1
4893 HETATM 3674 O O . HOH C 3 . ? 2.565 33.132 34.297 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 559 HOH A O 1
4894 HETATM 3675 O O . HOH C 3 . ? 0.680 35.457 34.317 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 560 HOH A O 1
4895 HETATM 3676 O O . HOH C 3 . ? 4.783 33.670 32.644 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 561 HOH A O 1
4896 HETATM 3677 O O . HOH C 3 . ? 2.981 39.407 47.063 1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 562 HOH A O 1
4897 HETATM 3678 O O . HOH C 3 . ? 28.036 27.530 26.347 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 563 HOH A O 1
4898 HETATM 3679 O O . HOH C 3 . ? 5.595 45.931 48.723 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 564 HOH A O 1
4899 HETATM 3680 O O . HOH C 3 . ? 10.848 42.521 46.656 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 565 HOH A O 1
4900 HETATM 3681 O O . HOH C 3 . ? 11.959 56.210 51.149 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 566 HOH A O 1
4901 HETATM 3682 O O . HOH C 3 . ? 2.652 56.245 42.937 1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 567 HOH A O 1
4902 HETATM 3683 O O . HOH C 3 . ? -2.637 47.161 41.999 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 568 HOH A O 1
4903 HETATM 3684 O O . HOH C 3 . ? -1.933 46.031 44.244 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 569 HOH A O 1
4904 HETATM 3685 O O . HOH C 3 . ? 0.108 47.071 46.158 1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 570 HOH A O 1
4905 HETATM 3686 O O . HOH C 3 . ? -1.003 43.270 44.358 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 571 HOH A O 1
4906 HETATM 3687 O O . HOH C 3 . ? 1.008 43.132 45.997 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 572 HOH A O 1
4907 HETATM 3688 O O . HOH C 3 . ? -0.815 45.913 35.424 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 573 HOH A O 1
4908 HETATM 3689 O O . HOH C 3 . ? -2.409 46.586 37.542 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 574 HOH A O 1
4909 HETATM 3690 O O . HOH C 3 . ? 1.618 42.653 40.550 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 575 HOH A O 1
4910 HETATM 3691 O O . HOH C 3 . ? -0.543 41.646 42.136 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 576 HOH A O 1
4911 HETATM 3692 O O . HOH C 3 . ? -2.388 41.835 35.140 1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 577 HOH A O 1
4912 HETATM 3693 O O . HOH C 3 . ? 12.445 42.135 21.189 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 578 HOH A O 1
4913 HETATM 3694 O O . HOH C 3 . ? -2.628 31.464 9.998 1.00 49.57 ? ? ? ? ? ? 579 HOH A O 1
4914 HETATM 3695 O O . HOH C 3 . ? -3.562 51.223 39.974 1.00 43.26 ? ? ? ? ? ? 580 HOH A O 1
4915 HETATM 3696 O O . HOH C 3 . ? -5.692 23.044 14.793 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 581 HOH A O 1
4916 HETATM 3697 O O . HOH C 3 . ? 24.713 33.372 42.779 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 582 HOH A O 1
4917 HETATM 3698 O O . HOH C 3 . ? 22.627 8.922 42.811 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 583 HOH A O 1
4918 HETATM 3699 O O . HOH C 3 . ? 15.355 25.604 34.286 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 584 HOH A O 1
4919 HETATM 3700 O O . HOH C 3 . ? 8.745 29.415 29.287 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 585 HOH A O 1
4920 HETATM 3701 O O . HOH C 3 . ? 5.660 34.155 26.053 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 586 HOH A O 1
4921 HETATM 3702 O O . HOH C 3 . ? 15.667 52.027 46.369 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 587 HOH A O 1
4922 HETATM 3703 O O . HOH C 3 . ? 3.397 37.125 45.563 1.00 9.67 ? ? ? ? ? ? 588 HOH A O 1
4923 HETATM 3704 O O . HOH C 3 . ? 24.594 46.480 37.707 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 589 HOH A O 1
4924 HETATM 3705 O O . HOH C 3 . ? 16.619 41.647 49.954 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 590 HOH A O 1
4925 HETATM 3706 O O . HOH C 3 . ? -1.320 35.517 42.237 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 591 HOH A O 1
4926 HETATM 3707 O O . HOH C 3 . ? 1.668 37.402 43.531 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 592 HOH A O 1
4927 HETATM 3708 O O . HOH C 3 . ? 17.707 43.297 44.274 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 593 HOH A O 1
4928 HETATM 3709 O O . HOH C 3 . ? 15.604 52.058 43.372 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 594 HOH A O 1
4929 HETATM 3710 O O . HOH C 3 . ? 13.576 23.828 33.304 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 595 HOH A O 1
4930 HETATM 3711 O O . HOH C 3 . ? 13.402 42.111 44.341 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 596 HOH A O 1
4931 HETATM 3712 O O . HOH C 3 . ? 25.537 27.625 56.453 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 597 HOH A O 1
4932 HETATM 3713 O O . HOH C 3 . ? 21.081 25.340 26.683 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 598 HOH A O 1
4933 HETATM 3714 O O . HOH C 3 . ? 18.507 26.717 28.023 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 599 HOH A O 1
4934 HETATM 3715 O O . HOH C 3 . ? 15.233 44.228 45.753 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 600 HOH A O 1
4935 HETATM 3716 O O . HOH C 3 . ? 30.382 14.477 54.424 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 601 HOH A O 1
4936 HETATM 3717 O O . HOH C 3 . ? -1.917 32.631 47.501 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 602 HOH A O 1
4937 HETATM 3718 O O . HOH C 3 . ? 16.412 36.624 47.382 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 603 HOH A O 1
4938 HETATM 3719 O O . HOH C 3 . ? 10.572 57.082 47.743 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 604 HOH A O 1
4939 HETATM 3720 O O . HOH C 3 . ? 4.242 33.024 24.052 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 605 HOH A O 1
4940 HETATM 3721 O O . HOH C 3 . ? 32.177 19.908 50.320 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 606 HOH A O 1
4941 HETATM 3722 O O . HOH C 3 . ? 25.821 24.130 63.208 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 607 HOH A O 1
4942 HETATM 3723 O O . HOH C 3 . ? -0.384 39.362 43.833 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 608 HOH A O 1
4943 HETATM 3724 O O . HOH C 3 . ? 21.616 17.000 54.048 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 609 HOH A O 1
4944 HETATM 3725 O O . HOH C 3 . ? 1.213 36.688 36.689 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 610 HOH A O 1
4945 HETATM 3726 O O . HOH C 3 . ? 17.229 24.335 31.963 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 611 HOH A O 1
4946 HETATM 3727 O O . HOH C 3 . ? 17.107 33.368 24.123 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 612 HOH A O 1
4947 HETATM 3728 O O . HOH C 3 . ? 22.907 42.964 39.537 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 613 HOH A O 1
4948 HETATM 3729 O O . HOH C 3 . ? 33.701 18.019 47.667 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 614 HOH A O 1
4949 HETATM 3730 O O . HOH C 3 . ? 31.380 17.671 49.569 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 615 HOH A O 1
4950 HETATM 3731 O O . HOH C 3 . ? 11.899 23.525 35.715 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 616 HOH A O 1
4951 HETATM 3732 O O . HOH C 3 . ? 8.828 35.663 27.039 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 617 HOH A O 1
4952 HETATM 3733 O O . HOH C 3 . ? 0.602 40.204 46.308 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 618 HOH A O 1
4953 HETATM 3734 O O . HOH C 3 . ? 31.776 27.801 54.194 1.00 43.62 ? ? ? ? ? ? 619 HOH A O 1
4954 HETATM 3735 O O . HOH C 3 . ? -1.869 45.484 40.096 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 620 HOH A O 1
4955 HETATM 3736 O O . HOH C 3 . ? 12.977 25.999 39.801 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 621 HOH A O 1
4956 HETATM 3737 O O . HOH C 3 . ? 7.329 35.033 50.247 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 622 HOH A O 1
4957 HETATM 3738 O O . HOH C 3 . ? 12.036 45.546 46.139 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 623 HOH A O 1
4958 HETATM 3739 O O . HOH C 3 . ? 16.026 30.409 45.404 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 624 HOH A O 1
4959 HETATM 3740 O O . HOH C 3 . ? 10.145 41.343 22.267 1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 625 HOH A O 1
4960 HETATM 3741 O O . HOH C 3 . ? 12.895 39.404 53.100 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 626 HOH A O 1
4961 HETATM 3742 O O . HOH C 3 . ? 17.585 29.784 43.307 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 627 HOH A O 1
4962 HETATM 3743 O O . HOH C 3 . ? 25.093 43.462 41.252 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 628 HOH A O 1
4963 HETATM 3744 O O . HOH C 3 . ? 13.283 43.415 47.010 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 629 HOH A O 1
4964 HETATM 3745 O O . HOH C 3 . ? 15.201 40.978 52.357 1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 630 HOH A O 1
4965 HETATM 3746 O O . HOH C 3 . ? 21.153 40.845 48.452 1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 631 HOH A O 1
4966 HETATM 3747 O O . HOH C 3 . ? -1.323 39.103 37.705 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 632 HOH A O 1
4967 HETATM 3748 O O . HOH C 3 . ? 10.671 38.750 21.925 1.00 37.57 ? ? ? ? ? ? 633 HOH A O 1
4968 HETATM 3749 O O . HOH C 3 . ? 7.741 33.012 52.174 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 634 HOH A O 1
4969 HETATM 3750 O O . HOH C 3 . ? 14.082 13.397 49.707 1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 635 HOH A O 1
4970 HETATM 3751 O O . HOH C 3 . ? 5.807 22.276 41.683 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 636 HOH A O 1
4971 HETATM 3752 O O . HOH C 3 . ? 4.798 31.059 31.573 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 637 HOH A O 1
4972 HETATM 3753 O O . HOH C 3 . ? 4.429 52.010 29.571 1.00 42.43 ? ? ? ? ? ? 638 HOH A O 1
4973 HETATM 3754 O O . HOH C 3 . ? 24.002 9.672 48.364 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 639 HOH A O 1
4974 HETATM 3755 O O . HOH C 3 . ? 15.004 61.143 31.528 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 640 HOH A O 1
4975 HETATM 3756 O O . HOH C 3 . ? 4.827 44.981 56.140 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 641 HOH A O 1
4976 HETATM 3757 O O . HOH C 3 . ? 13.335 56.332 48.810 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 642 HOH A O 1
4977 HETATM 3758 O O . HOH C 3 . ? 18.947 24.871 30.066 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 643 HOH A O 1
4978 HETATM 3759 O O . HOH C 3 . ? -3.548 22.339 21.403 1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 644 HOH A O 1
4979 HETATM 3760 O O . HOH C 3 . ? 21.998 50.447 35.178 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 645 HOH A O 1
4980 HETATM 3761 O O . HOH C 3 . ? 15.157 55.429 39.317 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 646 HOH A O 1
4981 HETATM 3762 O O . HOH C 3 . ? -2.529 34.018 45.595 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 647 HOH A O 1
4982 HETATM 3763 O O . HOH C 3 . ? 22.093 11.286 47.780 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 648 HOH A O 1
4983 HETATM 3764 O O . HOH C 3 . ? 26.801 28.926 62.954 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 649 HOH A O 1
4984 HETATM 3765 O O . HOH C 3 . ? 22.581 49.509 46.504 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 650 HOH A O 1
4985 HETATM 3766 O O . HOH C 3 . ? 17.913 44.066 62.407 1.00 40.66 ? ? ? ? ? ? 651 HOH A O 1
4986 HETATM 3767 O O . HOH C 3 . ? 23.454 21.101 35.626 1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 652 HOH A O 1
4987 HETATM 3768 O O . HOH C 3 . ? 15.783 22.248 12.294 1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 653 HOH A O 1
4988 HETATM 3769 O O . HOH C 3 . ? 17.460 31.013 23.014 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 654 HOH A O 1
4989 HETATM 3770 O O . HOH C 3 . ? -8.044 20.579 -0.110 1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 655 HOH A O 1
4990 HETATM 3771 O O . HOH C 3 . ? 28.060 9.122 47.947 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 656 HOH A O 1
4991 HETATM 3772 O O . HOH C 3 . ? 26.576 47.333 42.162 1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 657 HOH A O 1
4992 HETATM 3773 O O . HOH C 3 . ? 12.073 60.860 34.675 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 658 HOH A O 1
4993 HETATM 3774 O O . HOH C 3 . ? 6.528 0.992 20.098 1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 659 HOH A O 1
4994 HETATM 3775 O O . HOH C 3 . ? 19.122 36.834 47.411 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 660 HOH A O 1
4995 HETATM 3776 O O . HOH C 3 . ? 6.846 19.834 42.404 1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 661 HOH A O 1
4996 HETATM 3777 O O . HOH C 3 . ? 20.313 31.022 20.399 1.00 57.06 ? ? ? ? ? ? 662 HOH A O 1
4997 HETATM 3778 O O . HOH C 3 . ? 28.861 50.781 36.179 1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 663 HOH A O 1
4998 HETATM 3779 O O . HOH C 3 . ? 14.655 17.258 38.096 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 664 HOH A O 1
4999 HETATM 3780 O O . HOH C 3 . ? 8.599 24.824 26.837 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 665 HOH A O 1
5000 HETATM 3781 O O . HOH C 3 . ? 13.342 36.808 1.406 1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 666 HOH A O 1
5001 HETATM 3782 O O . HOH C 3 . ? 19.557 50.397 36.953 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 667 HOH A O 1
5002 HETATM 3783 O O . HOH C 3 . ? 24.341 22.467 61.358 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 668 HOH A O 1
5003 HETATM 3784 O O . HOH C 3 . ? 8.486 20.269 44.415 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 669 HOH A O 1
5004 HETATM 3785 O O . HOH C 3 . ? -4.130 24.596 23.007 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 670 HOH A O 1
5005 HETATM 3786 O O . HOH C 3 . ? 4.087 49.247 53.736 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 671 HOH A O 1
5006 HETATM 3787 O O . HOH C 3 . ? 1.110 45.223 47.580 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 672 HOH A O 1
5007 HETATM 3788 O O . HOH C 3 . ? 19.758 11.043 49.038 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 673 HOH A O 1
5008 HETATM 3789 O O . HOH C 3 . ? -4.197 24.641 4.660 1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 674 HOH A O 1
5009 HETATM 3790 O O . HOH C 3 . ? 5.119 27.093 28.220 1.00 43.37 ? ? ? ? ? ? 675 HOH A O 1
5010 HETATM 3791 O O . HOH C 3 . ? 31.128 32.385 36.222 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 676 HOH A O 1
5011 HETATM 3792 O O . HOH C 3 . ? 1.160 38.035 30.077 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 677 HOH A O 1
5012 HETATM 3793 O O . HOH C 3 . ? -1.498 49.011 38.880 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 678 HOH A O 1
5013 HETATM 3794 O O . HOH C 3 . ? 16.018 12.909 55.048 1.00 46.02 ? ? ? ? ? ? 679 HOH A O 1
5014 HETATM 3795 O O . HOH C 3 . ? 3.662 29.113 32.921 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 680 HOH A O 1
5015 HETATM 3796 O O . HOH C 3 . ? 17.268 26.958 24.113 1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 681 HOH A O 1
5016 HETATM 3797 O O . HOH C 3 . ? 13.572 29.321 62.311 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 682 HOH A O 1
5017 HETATM 3798 O O . HOH C 3 . ? 23.904 58.996 39.091 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 683 HOH A O 1
5018 HETATM 3799 O O . HOH C 3 . ? 32.908 13.054 41.220 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 684 HOH A O 1
5019 HETATM 3800 O O . HOH C 3 . ? 3.012 46.706 49.668 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 685 HOH A O 1
5020 HETATM 3801 O O . HOH C 3 . ? -1.644 0.571 34.683 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 686 HOH A O 1
5021 HETATM 3802 O O . HOH C 3 . ? -1.056 48.307 33.534 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 687 HOH A O 1
5022 HETATM 3803 O O . HOH C 3 . ? 2.586 50.441 30.391 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 688 HOH A O 1
5023 HETATM 3804 O O . HOH C 3 . ? 3.733 49.895 25.854 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 689 HOH A O 1
5024 HETATM 3805 O O . HOH C 3 . ? 26.171 45.583 39.967 1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 690 HOH A O 1
5025 HETATM 3806 O O . HOH C 3 . ? 19.124 21.337 33.925 1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 691 HOH A O 1
5026 HETATM 3807 O O . HOH C 3 . ? 25.572 43.357 56.592 1.00 36.91 ? ? ? ? ? ? 692 HOH A O 1
5027 HETATM 3808 O O . HOH C 3 . ? 5.315 51.733 27.091 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 693 HOH A O 1
5028 HETATM 3809 O O . HOH C 3 . ? 27.152 41.691 41.744 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 694 HOH A O 1
5029 HETATM 3810 O O . HOH C 3 . ? 1.961 36.086 31.859 1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 695 HOH A O 1
5030 HETATM 3811 O O . HOH C 3 . ? 18.436 42.411 11.307 1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 696 HOH A O 1
5031 HETATM 3812 O O . HOH C 3 . ? 32.199 44.371 26.404 1.00 40.93 ? ? ? ? ? ? 697 HOH A O 1
5032 HETATM 3813 O O . HOH C 3 . ? 20.431 37.088 49.544 1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 698 HOH A O 1
5033 HETATM 3814 O O . HOH C 3 . ? 8.847 46.028 3.578 1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 699 HOH A O 1
5034 HETATM 3815 O O . HOH C 3 . ? 12.944 28.805 24.638 1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 700 HOH A O 1
5035 HETATM 3816 O O . HOH C 3 . ? 5.908 57.891 42.240 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 701 HOH A O 1
5036 HETATM 3817 O O . HOH C 3 . ? 6.647 23.097 51.450 1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 702 HOH A O 1
5037 HETATM 3818 O O . HOH C 3 . ? 5.598 56.222 21.969 1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 703 HOH A O 1
5038 HETATM 3819 O O . HOH C 3 . ? 10.353 13.398 34.474 1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 704 HOH A O 1
5039 HETATM 3820 O O . HOH C 3 . ? 14.521 53.787 48.819 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 705 HOH A O 1
5040 HETATM 3821 O O . HOH C 3 . ? -14.407 0.072 32.859 1.00 42.00 ? ? ? ? ? ? 706 HOH A O 1
5041 HETATM 3822 O O . HOH C 3 . ? 14.790 16.948 44.236 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 707 HOH A O 1
5042 HETATM 3823 O O . HOH C 3 . ? 15.592 28.915 23.232 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 708 HOH A O 1
5043 HETATM 3824 O O . HOH C 3 . ? 7.140 38.375 54.236 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 709 HOH A O 1
5044 HETATM 3825 O O . HOH C 3 . ? 26.052 15.950 33.920 1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 710 HOH A O 1
5045 HETATM 3826 O O . HOH C 3 . ? 14.276 14.128 44.555 1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 711 HOH A O 1
5046 HETATM 3827 O O . HOH C 3 . ? 7.367 54.628 50.764 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 712 HOH A O 1
5047 HETATM 3828 O O . HOH C 3 . ? 0.616 58.938 41.965 1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 713 HOH A O 1
5048 HETATM 3829 O O . HOH C 3 . ? 21.861 36.431 20.411 1.00 43.46 ? ? ? ? ? ? 714 HOH A O 1
5049 HETATM 3830 O O . HOH C 3 . ? -3.368 2.240 28.249 1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 715 HOH A O 1
5050 HETATM 3831 O O . HOH C 3 . ? 23.917 40.346 62.520 1.00 43.52 ? ? ? ? ? ? 716 HOH A O 1
5051 HETATM 3832 O O . HOH C 3 . ? -3.112 44.585 33.954 1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 717 HOH A O 1
5052 HETATM 3833 O O . HOH C 3 . ? 25.491 44.722 44.317 1.00 45.77 ? ? ? ? ? ? 718 HOH A O 1
5053 HETATM 3834 O O . HOH C 3 . ? 24.278 45.080 54.544 1.00 42.84 ? ? ? ? ? ? 719 HOH A O 1
5054 HETATM 3835 O O . HOH C 3 . ? 15.697 62.632 36.182 1.00 42.62 ? ? ? ? ? ? 720 HOH A O 1
5055 HETATM 3836 O O . HOH C 3 . ? 15.432 42.651 54.676 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 721 HOH A O 1
5056 HETATM 3837 O O . HOH C 3 . ? 36.705 17.642 47.363 1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 722 HOH A O 1
5057 HETATM 3838 O O . HOH C 3 . ? 14.375 62.256 33.752 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 723 HOH A O 1
5058 HETATM 3839 O O . HOH C 3 . ? 25.850 35.626 21.216 1.00 45.67 ? ? ? ? ? ? 724 HOH A O 1
5059 HETATM 3840 O O . HOH C 3 . ? 12.135 59.827 27.536 1.00 41.89 ? ? ? ? ? ? 725 HOH A O 1
5060 HETATM 3841 O O . HOH C 3 . ? 13.913 62.894 38.162 1.00 42.93 ? ? ? ? ? ? 726 HOH A O 1
5061 HETATM 3842 O O . HOH C 3 . ? 7.803 18.625 51.210 1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 727 HOH A O 1
5062 HETATM 3843 O O . HOH C 3 . ? 20.229 12.147 52.899 1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 728 HOH A O 1
5063 HETATM 3844 O O . HOH C 3 . ? 6.177 21.540 38.552 1.00 41.02 ? ? ? ? ? ? 729 HOH A O 1
5064 HETATM 3845 O O . HOH C 3 . ? 26.640 34.612 44.166 1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 730 HOH A O 1
5065 HETATM 3846 O O . HOH C 3 . ? 18.674 51.686 54.639 1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 731 HOH A O 1
5066 HETATM 3847 O O . HOH C 3 . ? 17.034 24.579 18.637 1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 732 HOH A O 1
5067 HETATM 3848 O O . HOH C 3 . ? 5.299 55.660 32.246 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 733 HOH A O 1
5068 HETATM 3849 O O . HOH C 3 . ? 10.769 36.306 14.942 1.00 44.40 ? ? ? ? ? ? 734 HOH A O 1
5069 HETATM 3850 O O . HOH C 3 . ? 13.424 39.512 55.608 1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 735 HOH A O 1
5070 HETATM 3851 O O . HOH C 3 . ? -5.045 15.220 15.336 1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 736 HOH A O 1
5071 HETATM 3852 O O . HOH C 3 . ? 28.618 7.391 43.699 1.00 43.86 ? ? ? ? ? ? 737 HOH A O 1
5072 HETATM 3853 O O . HOH C 3 . ? 2.076 3.100 47.155 1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 738 HOH A O 1
5073 HETATM 3854 O O . HOH C 3 . ? 13.620 27.240 26.596 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 739 HOH A O 1
5074 HETATM 3855 O O . HOH C 3 . ? 23.032 13.187 34.129 1.00 44.64 ? ? ? ? ? ? 740 HOH A O 1
5075 HETATM 3856 O O . HOH C 3 . ? -2.384 40.368 39.677 1.00 41.85 ? ? ? ? ? ? 741 HOH A O 1
5076 HETATM 3857 O O . HOH C 3 . ? 4.504 53.148 50.224 1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 742 HOH A O 1
5077 HETATM 3858 O O . HOH C 3 . ? 10.048 61.312 32.810 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 743 HOH A O 1
5078 HETATM 3859 O O . HOH C 3 . ? -6.247 5.942 34.270 1.00 49.98 ? ? ? ? ? ? 744 HOH A O 1
5079 HETATM 3860 O O . HOH C 3 . ? 34.513 39.617 27.581 1.00 43.68 ? ? ? ? ? ? 745 HOH A O 1
5080 HETATM 3861 O O . HOH C 3 . ? 30.892 31.605 29.285 1.00 52.12 ? ? ? ? ? ? 746 HOH A O 1
5081 HETATM 3862 O O . HOH C 3 . ? 22.996 50.959 52.839 1.00 43.52 ? ? ? ? ? ? 747 HOH A O 1
5082 HETATM 3863 O O . HOH C 3 . ? -6.210 15.144 3.020 1.00 44.30 ? ? ? ? ? ? 748 HOH A O 1
5083 HETATM 3864 O O . HOH C 3 . ? 7.737 32.127 26.532 1.00 43.55 ? ? ? ? ? ? 749 HOH A O 1
5084 HETATM 3865 O O . HOH C 3 . ? 34.090 48.369 34.333 1.00 47.77 ? ? ? ? ? ? 750 HOH A O 1
5085 HETATM 3866 O O . HOH C 3 . ? 23.093 34.772 48.707 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 751 HOH A O 1
5086 HETATM 3867 O O . HOH C 3 . ? 29.324 13.566 35.101 1.00 56.81 ? ? ? ? ? ? 752 HOH A O 1
5087 HETATM 3868 O O . HOH C 3 . ? 2.781 10.569 11.433 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 753 HOH A O 1
5088 HETATM 3869 O O . HOH C 3 . ? 39.058 32.283 46.442 1.00 42.07 ? ? ? ? ? ? 754 HOH A O 1
5089 HETATM 3870 O O . HOH C 3 . ? 27.393 38.611 38.510 1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 755 HOH A O 1
5090 HETATM 3871 O O . HOH C 3 . ? 23.776 12.520 55.591 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 756 HOH A O 1
5091 HETATM 3872 O O . HOH C 3 . ? 23.261 36.351 57.952 1.00 53.24 ? ? ? ? ? ? 757 HOH A O 1
5092 HETATM 3873 O O . HOH C 3 . ? 9.280 56.903 49.923 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 758 HOH A O 1
5093 HETATM 3874 O O . HOH C 3 . ? 6.542 17.218 21.802 1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 759 HOH A O 1
5094 HETATM 3875 O O . HOH C 3 . ? -1.313 17.242 28.604 1.00 53.99 ? ? ? ? ? ? 760 HOH A O 1
5095 HETATM 3876 O O . HOH C 3 . ? 3.056 33.145 29.301 1.00 43.60 ? ? ? ? ? ? 761 HOH A O 1
5096 HETATM 3877 O O . HOH C 3 . ? 37.316 12.396 42.666 1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 762 HOH A O 1
5097 HETATM 3878 O O . HOH C 3 . ? -0.942 13.086 12.056 1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 763 HOH A O 1
5098 HETATM 3879 O O . HOH C 3 . ? 20.476 17.550 35.339 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 764 HOH A O 1
5099 HETATM 3880 O O . HOH C 3 . ? -8.132 17.961 16.818 1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 765 HOH A O 1
5100 HETATM 3881 O O . HOH C 3 . ? 17.662 37.958 12.839 1.00 56.12 ? ? ? ? ? ? 766 HOH A O 1
5101 HETATM 3882 O O . HOH C 3 . ? 8.893 15.841 9.655 1.00 35.94 ? ? ? ? ? ? 767 HOH A O 1
5102 HETATM 3883 O O . HOH C 3 . ? 16.937 8.720 21.935 1.00 46.32 ? ? ? ? ? ? 768 HOH A O 1
5103 HETATM 3884 O O . HOH C 3 . ? 14.629 44.554 61.958 1.00 57.08 ? ? ? ? ? ? 769 HOH A O 1
5104 HETATM 3885 O O . HOH C 3 . ? 20.260 42.727 5.436 1.00 41.70 ? ? ? ? ? ? 770 HOH A O 1
5105 HETATM 3886 O O . HOH C 3 . ? -4.475 1.425 36.545 1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 771 HOH A O 1
5106 HETATM 3887 O O . HOH C 3 . ? 12.017 15.392 34.354 1.00 54.18 ? ? ? ? ? ? 772 HOH A O 1
5107 HETATM 3888 O O . HOH C 3 . ? -4.889 33.583 37.222 1.00 52.47 ? ? ? ? ? ? 773 HOH A O 1
5108 HETATM 3889 O O . HOH C 3 . ? 29.208 30.315 36.175 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 774 HOH A O 1
5109 HETATM 3890 O O . HOH C 3 . ? 10.291 42.109 56.286 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 775 HOH A O 1
5110 HETATM 3891 O O . HOH C 3 . ? 24.485 48.493 49.776 1.00 52.97 ? ? ? ? ? ? 776 HOH A O 1
5111 HETATM 3892 O O . HOH C 3 . ? 16.725 15.091 20.214 1.00 55.30 ? ? ? ? ? ? 777 HOH A O 1
5112 HETATM 3893 O O . HOH C 3 . ? 7.089 58.361 39.843 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 778 HOH A O 1
5113 HETATM 3894 O O . HOH C 3 . ? 2.068 52.703 36.797 1.00 42.49 ? ? ? ? ? ? 779 HOH A O 1
5114 HETATM 3895 O O . HOH C 3 . ? 3.174 49.501 50.677 1.00 45.70 ? ? ? ? ? ? 780 HOH A O 1
5115 HETATM 3896 O O . HOH C 3 . ? 16.826 18.566 58.409 1.00 48.87 ? ? ? ? ? ? 781 HOH A O 1
5116 HETATM 3897 O O . HOH C 3 . ? 11.906 41.088 18.503 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 782 HOH A O 1
5117 HETATM 3898 O O . HOH C 3 . ? 23.055 36.354 44.925 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 783 HOH A O 1
5118 HETATM 3899 O O . HOH C 3 . ? 14.297 24.750 2.159 1.00 42.76 ? ? ? ? ? ? 784 HOH A O 1
5119 HETATM 3900 O O . HOH C 3 . ? -11.182 24.647 3.892 1.00 52.94 ? ? ? ? ? ? 785 HOH A O 1
5120 HETATM 3901 O O . HOH C 3 . ? -15.434 16.221 14.663 1.00 51.70 ? ? ? ? ? ? 786 HOH A O 1
5121 HETATM 3902 O O . HOH C 3 . ? -10.669 26.264 23.480 1.00 46.53 ? ? ? ? ? ? 787 HOH A O 1
5122 HETATM 3903 O O . HOH C 3 . ? 4.918 54.258 25.759 1.00 41.26 ? ? ? ? ? ? 788 HOH A O 1
5123 HETATM 3904 O O . HOH C 3 . ? 20.700 32.042 9.279 1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 789 HOH A O 1
5124 HETATM 3905 O O . HOH C 3 . ? 27.514 34.516 58.919 1.00 41.59 ? ? ? ? ? ? 790 HOH A O 1
5125 HETATM 3906 O O . HOH C 3 . ? 22.478 24.660 24.422 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 791 HOH A O 1
5126 HETATM 3907 O O . HOH C 3 . ? 21.233 8.200 46.441 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 792 HOH A O 1
5127 HETATM 3908 O O . HOH C 3 . ? 35.913 32.234 40.913 1.00 39.06 ? ? ? ? ? ? 793 HOH A O 1
5128 HETATM 3909 O O . HOH C 3 . ? 22.938 34.662 41.850 1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 794 HOH A O 1
5129 HETATM 3910 O O . HOH C 3 . ? 5.765 25.584 34.918 1.00 41.27 ? ? ? ? ? ? 795 HOH A O 1
5130 HETATM 3911 O O . HOH C 3 . ? 18.162 63.440 35.454 1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 796 HOH A O 1
5131 HETATM 3912 O O . HOH C 3 . ? 6.615 14.881 25.048 1.00 44.10 ? ? ? ? ? ? 797 HOH A O 1
5132 HETATM 3913 O O . HOH C 3 . ? 28.285 15.969 32.625 1.00 55.38 ? ? ? ? ? ? 798 HOH A O 1
5133 HETATM 3914 O O . HOH C 3 . ? -3.305 5.072 22.803 1.00 43.26 ? ? ? ? ? ? 799 HOH A O 1
5134 HETATM 3915 O O . HOH C 3 . ? 9.542 21.690 27.424 1.00 53.30 ? ? ? ? ? ? 800 HOH A O 1
5135 HETATM 3916 O O . HOH C 3 . ? 11.403 -1.770 28.423 1.00 50.42 ? ? ? ? ? ? 801 HOH A O 1
5136 HETATM 3917 O O . HOH C 3 . ? 9.665 38.895 55.851 1.00 38.71 ? ? ? ? ? ? 802 HOH A O 1
5137 HETATM 3918 O O . HOH C 3 . ? 3.121 -2.282 19.447 1.00 56.50 ? ? ? ? ? ? 803 HOH A O 1
5138 HETATM 3919 O O . HOH C 3 . ? 11.943 5.541 45.649 1.00 60.37 ? ? ? ? ? ? 804 HOH A O 1
5139 HETATM 3920 O O . HOH C 3 . ? 0.520 38.070 25.139 1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 805 HOH A O 1
5140 HETATM 3921 O O . HOH C 3 . ? 16.120 34.272 20.016 1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 806 HOH A O 1
5141 HETATM 3922 O O . HOH C 3 . ? -7.210 40.419 41.636 1.00 49.81 ? ? ? ? ? ? 807 HOH A O 1
5142 HETATM 3923 O O . HOH C 3 . ? 2.956 59.236 40.694 1.00 53.41 ? ? ? ? ? ? 808 HOH A O 1
5143 HETATM 3924 O O . HOH C 3 . ? 24.019 50.079 58.629 1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 809 HOH A O 1
5144 HETATM 3925 O O . HOH C 3 . ? 8.467 24.971 29.756 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 810 HOH A O 1
5145 HETATM 3926 O O . HOH C 3 . ? 8.901 41.258 4.699 1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 811 HOH A O 1
5146 HETATM 3927 O O . HOH C 3 . ? 16.546 17.538 16.820 1.00 47.55 ? ? ? ? ? ? 812 HOH A O 1
5147 HETATM 3928 O O . HOH C 3 . ? 9.399 40.813 17.522 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 813 HOH A O 1
5148 HETATM 3929 O O . HOH C 3 . ? 37.472 20.920 36.812 1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 814 HOH A O 1
5149 HETATM 3930 O O . HOH C 3 . ? 19.514 20.018 59.682 1.00 48.20 ? ? ? ? ? ? 815 HOH A O 1
5150 HETATM 3931 O O . HOH C 3 . ? 12.416 24.140 31.040 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 816 HOH A O 1
5151 HETATM 3932 O O . HOH C 3 . ? 28.984 47.254 30.890 1.00 53.94 ? ? ? ? ? ? 817 HOH A O 1
5152 HETATM 3933 O O . HOH C 3 . ? 26.261 21.049 32.479 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 818 HOH A O 1
5153 HETATM 3934 O O . HOH C 3 . ? -1.160 4.529 38.052 1.00 52.63 ? ? ? ? ? ? 819 HOH A O 1
5154 HETATM 3935 O O . HOH C 3 . ? 32.486 30.153 55.780 1.00 38.79 ? ? ? ? ? ? 820 HOH A O 1
5155 HETATM 3936 O O . HOH C 3 . ? 6.621 7.205 45.903 1.00 40.63 ? ? ? ? ? ? 821 HOH A O 1
5156 HETATM 3937 O O . HOH C 3 . ? 12.003 32.739 0.191 1.00 47.05 ? ? ? ? ? ? 822 HOH A O 1
5157 HETATM 3938 O O . HOH C 3 . ? 29.652 9.414 34.130 1.00 55.26 ? ? ? ? ? ? 823 HOH A O 1
5158 HETATM 3939 O O . HOH C 3 . ? 1.953 37.545 27.203 1.00 50.72 ? ? ? ? ? ? 824 HOH A O 1
5159 HETATM 3940 O O . HOH C 3 . ? -3.539 36.988 36.532 1.00 44.59 ? ? ? ? ? ? 825 HOH A O 1
5160 HETATM 3941 O O . HOH C 3 . ? 37.282 12.429 45.414 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 826 HOH A O 1
5161 HETATM 3942 O O . HOH C 3 . ? -7.366 40.298 7.981 1.00 49.91 ? ? ? ? ? ? 827 HOH A O 1
5162 HETATM 3943 O O . HOH C 3 . ? 10.889 19.164 43.282 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 828 HOH A O 1
5163 HETATM 3944 O O . HOH C 3 . ? 8.996 32.523 -0.083 1.00 49.87 ? ? ? ? ? ? 829 HOH A O 1
5164 HETATM 3945 O O . HOH C 3 . ? 28.258 42.343 58.771 1.00 45.18 ? ? ? ? ? ? 830 HOH A O 1
5165 HETATM 3946 O O . HOH C 3 . ? 30.350 33.296 20.403 1.00 63.69 ? ? ? ? ? ? 831 HOH A O 1
5166 HETATM 3947 O O . HOH C 3 . ? 3.755 14.001 36.126 1.00 63.63 ? ? ? ? ? ? 832 HOH A O 1
5167 HETATM 3948 O O . HOH C 3 . ? 4.928 15.828 -5.356 1.00 46.39 ? ? ? ? ? ? 833 HOH A O 1
5168 HETATM 3949 O O . HOH C 3 . ? 7.494 -4.251 24.019 1.00 50.04 ? ? ? ? ? ? 834 HOH A O 1
5169 HETATM 3950 O O . HOH C 3 . ? 19.318 21.643 20.211 1.00 42.29 ? ? ? ? ? ? 835 HOH A O 1
5170 HETATM 3951 O O . HOH C 3 . ? 8.136 20.658 35.398 1.00 50.22 ? ? ? ? ? ? 836 HOH A O 1
5171 HETATM 3952 O O . HOH C 3 . ? -5.620 49.525 47.259 1.00 64.36 ? ? ? ? ? ? 837 HOH A O 1
5172 HETATM 3953 O O . HOH C 3 . ? 12.458 61.822 25.714 1.00 51.75 ? ? ? ? ? ? 838 HOH A O 1
5173 HETATM 3954 O O . HOH C 3 . ? -1.517 39.009 26.597 1.00 43.83 ? ? ? ? ? ? 839 HOH A O 1
5174 HETATM 3955 O O . HOH C 3 . ? -2.836 9.430 6.110 1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 840 HOH A O 1
5175 HETATM 3956 O O . HOH C 3 . ? 0.539 20.288 -4.532 1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 841 HOH A O 1
5176 HETATM 3957 O O . HOH C 3 . ? 30.924 18.835 36.853 1.00 47.22 ? ? ? ? ? ? 842 HOH A O 1
5177 HETATM 3958 O O . HOH C 3 . ? 30.580 48.798 37.028 1.00 52.91 ? ? ? ? ? ? 843 HOH A O 1
5178 HETATM 3959 O O . HOH C 3 . ? -5.173 37.188 33.420 1.00 64.07 ? ? ? ? ? ? 844 HOH A O 1
5181 _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id
5182 _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id
5183 _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id
5184 _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id
5185 _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num
5186 _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num
5187 _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num
5188 _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id
5189 _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id
5190 _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id
5191 _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code
5192 _pdbx_poly_seq_scheme.hetero
5193 A 1 1 GLY 1 76 ? ? ? A . n
5194 A 1 2 ALA 2 77 ? ? ? A . n
5195 A 1 3 MET 3 78 ? ? ? A . n
5196 A 1 4 GLY 4 79 ? ? ? A . n
5197 A 1 5 SER 5 80 80 SER SER A . n
5198 A 1 6 GLY 6 81 81 GLY GLY A . n
5199 A 1 7 ILE 7 82 82 ILE ILE A . n
5200 A 1 8 ARG 8 83 83 ARG ARG A . n
5201 A 1 9 ILE 9 84 84 ILE ILE A . n
5202 A 1 10 ILE 10 85 85 ILE ILE A . n
5203 A 1 11 VAL 11 86 86 VAL VAL A . n
5204 A 1 12 VAL 12 87 87 VAL VAL A . n
5205 A 1 13 ALA 13 88 88 ALA ALA A . n
5206 A 1 14 LEU 14 89 89 LEU LEU A . n
5207 A 1 15 TYR 15 90 90 TYR TYR A . n
5208 A 1 16 ASP 16 91 91 ASP ASP A . n
5209 A 1 17 TYR 17 92 92 TYR TYR A . n
5210 A 1 18 GLU 18 93 93 GLU GLU A . n
5211 A 1 19 ALA 19 94 94 ALA ALA A . n
5212 A 1 20 ILE 20 95 95 ILE ILE A . n
5213 A 1 21 HIS 21 96 96 HIS HIS A . n
5214 A 1 22 HIS 22 97 97 HIS HIS A . n
5215 A 1 23 GLU 23 98 98 GLU GLU A . n
5216 A 1 24 ASP 24 99 99 ASP ASP A . n
5217 A 1 25 LEU 25 100 100 LEU LEU A . n
5218 A 1 26 SER 26 101 101 SER SER A . n
5219 A 1 27 PHE 27 102 102 PHE PHE A . n
5220 A 1 28 GLN 28 103 103 GLN GLN A . n
5221 A 1 29 LYS 29 104 104 LYS LYS A . n
5222 A 1 30 GLY 30 105 105 GLY GLY A . n
5223 A 1 31 ASP 31 106 106 ASP ASP A . n
5224 A 1 32 GLN 32 107 107 GLN GLN A . n
5225 A 1 33 MET 33 108 108 MET MET A . n
5226 A 1 34 VAL 34 109 109 VAL VAL A . n
5227 A 1 35 VAL 35 110 110 VAL VAL A . n
5228 A 1 36 LEU 36 111 111 LEU LEU A . n
5229 A 1 37 GLU 37 112 112 GLU GLU A . n
5230 A 1 38 GLU 38 113 113 GLU GLU A . n
5231 A 1 39 SER 39 114 114 SER SER A . n
5232 A 1 40 GLY 40 116 116 GLY GLY A . n
5233 A 1 41 GLU 41 117 117 GLU GLU A . n
5234 A 1 42 TRP 42 118 118 TRP TRP A . n
5235 A 1 43 TRP 43 119 119 TRP TRP A . n
5236 A 1 44 LYS 44 120 120 LYS LYS A . n
5237 A 1 45 ALA 45 121 121 ALA ALA A . n
5238 A 1 46 ARG 46 122 122 ARG ARG A . n
5239 A 1 47 SER 47 123 123 SER SER A . n
5240 A 1 48 LEU 48 124 124 LEU LEU A . n
5241 A 1 49 ALA 49 125 125 ALA ALA A . n
5242 A 1 50 THR 50 126 126 THR THR A . n
5243 A 1 51 ARG 51 127 127 ARG ARG A . n
5244 A 1 52 LYS 52 128 128 LYS LYS A . n
5245 A 1 53 GLU 53 129 129 GLU GLU A . n
5246 A 1 54 GLY 54 130 130 GLY GLY A . n
5247 A 1 55 TYR 55 131 131 TYR TYR A . n
5248 A 1 56 ILE 56 132 132 ILE ILE A . n
5249 A 1 57 PRO 57 133 133 PRO PRO A . n
5250 A 1 58 SER 58 134 134 SER SER A . n
5251 A 1 59 ASN 59 135 135 ASN ASN A . n
5252 A 1 60 TYR 60 136 136 TYR TYR A . n
5253 A 1 61 VAL 61 137 137 VAL VAL A . n
5254 A 1 62 ALA 62 138 138 ALA ALA A . n
5255 A 1 63 ARG 63 139 139 ARG ARG A . n
5256 A 1 64 VAL 64 140 140 VAL VAL A . n
5257 A 1 65 ASP 65 141 141 ASP ASP A . n
5258 A 1 66 SER 66 142 142 SER SER A . n
5259 A 1 67 LEU 67 143 143 LEU LEU A . n
5260 A 1 68 GLU 68 144 144 GLU GLU A . n
5261 A 1 69 THR 69 145 145 THR THR A . n
5262 A 1 70 GLU 70 146 146 GLU GLU A . n
5263 A 1 71 GLU 71 147 147 GLU GLU A . n
5264 A 1 72 TRP 72 148 148 TRP TRP A . n
5265 A 1 73 PHE 73 149 149 PHE PHE A . n
5266 A 1 74 PHE 74 150 150 PHE PHE A . n
5267 A 1 75 LYS 75 151 151 LYS LYS A . n
5268 A 1 76 GLY 76 152 152 GLY GLY A . n
5269 A 1 77 ILE 77 153 153 ILE ILE A . n
5270 A 1 78 SER 78 154 154 SER SER A . n
5271 A 1 79 ARG 79 155 155 ARG ARG A . n
5272 A 1 80 LYS 80 156 156 LYS LYS A . n
5273 A 1 81 ASP 81 157 157 ASP ASP A . n
5274 A 1 82 ALA 82 158 158 ALA ALA A . n
5275 A 1 83 GLU 83 159 159 GLU GLU A . n
5276 A 1 84 ARG 84 160 160 ARG ARG A . n
5277 A 1 85 GLN 85 161 161 GLN GLN A . n
5278 A 1 86 LEU 86 162 162 LEU LEU A . n
5279 A 1 87 LEU 87 163 163 LEU LEU A . n
5280 A 1 88 ALA 88 164 164 ALA ALA A . n
5281 A 1 89 PRO 89 165 165 PRO PRO A . n
5282 A 1 90 GLY 90 166 166 GLY GLY A . n
5283 A 1 91 ASN 91 167 167 ASN ASN A . n
5284 A 1 92 MET 92 168 168 MET MET A . n
5285 A 1 93 LEU 93 169 169 LEU LEU A . n
5286 A 1 94 GLY 94 170 170 GLY GLY A . n
5287 A 1 95 SER 95 171 171 SER SER A . n
5288 A 1 96 PHE 96 172 172 PHE PHE A . n
5289 A 1 97 MET 97 173 173 MET MET A . n
5290 A 1 98 ILE 98 174 174 ILE ILE A . n
5291 A 1 99 ARG 99 175 175 ARG ARG A . n
5292 A 1 100 ASP 100 176 176 ASP ASP A . n
5293 A 1 101 SER 101 177 177 SER SER A . n
5294 A 1 102 GLU 102 178 178 GLU GLU A . n
5295 A 1 103 THR 103 179 179 THR THR A . n
5296 A 1 104 THR 104 180 180 THR THR A . n
5297 A 1 105 LYS 105 181 181 LYS LYS A . n
5298 A 1 106 GLY 106 182 182 GLY GLY A . n
5299 A 1 107 SER 107 183 183 SER SER A . n
5300 A 1 108 TYR 108 184 184 TYR TYR A . n
5301 A 1 109 SER 109 185 185 SER SER A . n
5302 A 1 110 LEU 110 186 186 LEU LEU A . n
5303 A 1 111 SER 111 187 187 SER SER A . n
5304 A 1 112 VAL 112 188 188 VAL VAL A . n
5305 A 1 113 ARG 113 189 189 ARG ARG A . n
5306 A 1 114 ASP 114 190 190 ASP ASP A . n
5307 A 1 115 TYR 115 191 191 TYR TYR A . n
5308 A 1 116 ASP 116 192 192 ASP ASP A . n
5309 A 1 117 PRO 117 193 193 PRO PRO A . n
5310 A 1 118 ARG 118 194 194 ARG ARG A . n
5311 A 1 119 GLN 119 195 195 GLN GLN A . n
5312 A 1 120 GLY 120 196 196 GLY GLY A . n
5313 A 1 121 ASP 121 197 197 ASP ASP A . n
5314 A 1 122 THR 122 198 198 THR THR A . n
5315 A 1 123 VAL 123 199 199 VAL VAL A . n
5316 A 1 124 LYS 124 200 200 LYS LYS A . n
5317 A 1 125 HIS 125 201 201 HIS HIS A . n
5318 A 1 126 TYR 126 202 202 TYR TYR A . n
5319 A 1 127 LYS 127 203 203 LYS LYS A . n
5320 A 1 128 ILE 128 204 204 ILE ILE A . n
5321 A 1 129 ARG 129 205 205 ARG ARG A . n
5322 A 1 130 THR 130 206 206 THR THR A . n
5323 A 1 131 LEU 131 207 207 LEU LEU A . n
5324 A 1 132 ASP 132 208 208 ASP ASP A . n
5325 A 1 133 ASN 133 209 209 ASN ASN A . n
5326 A 1 134 GLY 134 210 210 GLY GLY A . n
5327 A 1 135 GLY 135 211 211 GLY GLY A . n
5328 A 1 136 PHE 136 212 212 PHE PHE A . n
5329 A 1 137 TYR 137 213 213 TYR TYR A . n
5330 A 1 138 ILE 138 214 214 ILE ILE A . n
5331 A 1 139 SER 139 215 215 SER SER A . n
5332 A 1 140 PRO 140 216 216 PRO PRO A . n
5333 A 1 141 ARG 141 217 217 ARG ARG A . n
5334 A 1 142 SER 142 218 218 SER SER A . n
5335 A 1 143 THR 143 219 219 THR THR A . n
5336 A 1 144 PHE 144 220 220 PHE PHE A . n
5337 A 1 145 SER 145 221 221 SER SER A . n
5338 A 1 146 THR 146 222 222 THR THR A . n
5339 A 1 147 LEU 147 223 223 LEU LEU A . n
5340 A 1 148 GLN 148 224 224 GLN GLN A . n
5341 A 1 149 GLU 149 225 225 GLU GLU A . n
5342 A 1 150 LEU 150 226 226 LEU LEU A . n
5343 A 1 151 VAL 151 227 227 VAL VAL A . n
5344 A 1 152 ASP 152 228 228 ASP ASP A . n
5345 A 1 153 HIS 153 229 229 HIS HIS A . n
5346 A 1 154 TYR 154 230 230 TYR TYR A . n
5347 A 1 155 LYS 155 231 231 LYS LYS A . n
5348 A 1 156 LYS 156 232 232 LYS LYS A . n
5349 A 1 157 GLY 157 233 233 GLY GLY A . n
5350 A 1 158 ASN 158 234 234 ASN ASN A . n
5351 A 1 159 ASP 159 235 235 ASP ASP A . n
5352 A 1 160 GLY 160 236 236 GLY GLY A . n
5353 A 1 161 LEU 161 237 237 LEU LEU A . n
5354 A 1 162 CYS 162 238 238 CYS CYS A . n
5355 A 1 163 GLN 163 239 239 GLN GLN A . n
5356 A 1 164 LYS 164 240 240 LYS LYS A . n
5357 A 1 165 LEU 165 241 241 LEU LEU A . n
5358 A 1 166 SER 166 242 242 SER SER A . n
5359 A 1 167 VAL 167 243 243 VAL VAL A . n
5360 A 1 168 PRO 168 244 244 PRO PRO A . n
5361 A 1 169 CYS 169 245 245 CYS CYS A . n
5362 A 1 170 MET 170 246 246 MET MET A . n
5363 A 1 171 SER 171 247 247 SER SER A . n
5364 A 1 172 SER 172 248 248 SER SER A . n
5365 A 1 173 LYS 173 249 249 LYS LYS A . n
5366 A 1 174 PRO 174 250 250 PRO PRO A . n
5367 A 1 175 GLN 175 251 251 GLN GLN A . n
5368 A 1 176 LYS 176 252 252 LYS LYS A . n
5369 A 1 177 PRO 177 253 253 PRO PRO A . n
5370 A 1 178 TRP 178 254 254 TRP TRP A . n
5371 A 1 179 GLU 179 255 255 GLU GLU A . n
5372 A 1 180 LYS 180 257 257 LYS LYS A . n
5373 A 1 181 ASP 181 258 258 ASP ASP A . n
5374 A 1 182 ALA 182 259 259 ALA ALA A . n
5375 A 1 183 TRP 183 260 260 TRP TRP A . n
5376 A 1 184 GLU 184 261 261 GLU GLU A . n
5377 A 1 185 ILE 185 262 262 ILE ILE A . n
5378 A 1 186 PRO 186 263 263 PRO PRO A . n
5379 A 1 187 ARG 187 264 264 ARG ARG A . n
5380 A 1 188 GLU 188 265 265 GLU GLU A . n
5381 A 1 189 SER 189 266 266 SER SER A . n
5382 A 1 190 LEU 190 267 267 LEU LEU A . n
5383 A 1 191 LYS 191 268 268 LYS LYS A . n
5384 A 1 192 LEU 192 269 269 LEU LEU A . n
5385 A 1 193 GLU 193 270 270 GLU GLU A . n
5386 A 1 194 LYS 194 271 271 LYS LYS A . n
5387 A 1 195 LYS 195 272 272 LYS LYS A . n
5388 A 1 196 LEU 196 273 273 LEU LEU A . n
5389 A 1 197 GLY 197 274 274 GLY GLY A . n
5390 A 1 198 ALA 198 275 275 ALA ALA A . n
5391 A 1 199 GLY 199 276 276 GLY GLY A . n
5392 A 1 200 GLN 200 277 277 GLN GLN A . n
5393 A 1 201 PHE 201 278 278 PHE PHE A . n
5394 A 1 202 GLY 202 279 279 GLY GLY A . n
5395 A 1 203 GLU 203 280 280 GLU GLU A . n
5396 A 1 204 VAL 204 281 281 VAL VAL A . n
5397 A 1 205 TRP 205 282 282 TRP TRP A . n
5398 A 1 206 MET 206 283 283 MET MET A . n
5399 A 1 207 ALA 207 284 284 ALA ALA A . n
5400 A 1 208 THR 208 285 285 THR THR A . n
5401 A 1 209 TYR 209 286 286 TYR TYR A . n
5402 A 1 210 ASN 210 287 287 ASN ASN A . n
5403 A 1 211 LYS 211 288 288 LYS LYS A . n
5404 A 1 212 HIS 212 289 289 HIS HIS A . n
5405 A 1 213 THR 213 290 290 THR THR A . n
5406 A 1 214 LYS 214 291 291 LYS LYS A . n
5407 A 1 215 VAL 215 292 292 VAL VAL A . n
5408 A 1 216 ALA 216 293 293 ALA ALA A . n
5409 A 1 217 VAL 217 294 294 VAL VAL A . n
5410 A 1 218 LYS 218 295 295 LYS LYS A . n
5411 A 1 219 THR 219 296 296 THR THR A . n
5412 A 1 220 MET 220 297 297 MET MET A . n
5413 A 1 221 LYS 221 298 298 LYS LYS A . n
5414 A 1 222 PRO 222 299 299 PRO PRO A . n
5415 A 1 223 GLY 223 300 300 GLY GLY A . n
5416 A 1 224 SER 224 301 301 SER SER A . n
5417 A 1 225 MET 225 302 302 MET MET A . n
5418 A 1 226 SER 226 303 303 SER SER A . n
5419 A 1 227 VAL 227 304 304 VAL VAL A . n
5420 A 1 228 GLU 228 305 305 GLU GLU A . n
5421 A 1 229 ALA 229 306 306 ALA ALA A . n
5422 A 1 230 PHE 230 307 307 PHE PHE A . n
5423 A 1 231 LEU 231 308 308 LEU LEU A . n
5424 A 1 232 ALA 232 309 309 ALA ALA A . n
5425 A 1 233 GLU 233 310 310 GLU GLU A . n
5426 A 1 234 ALA 234 311 311 ALA ALA A . n
5427 A 1 235 ASN 235 312 312 ASN ASN A . n
5428 A 1 236 VAL 236 313 313 VAL VAL A . n
5429 A 1 237 MET 237 314 314 MET MET A . n
5430 A 1 238 LYS 238 315 315 LYS LYS A . n
5431 A 1 239 THR 239 316 316 THR THR A . n
5432 A 1 240 LEU 240 317 317 LEU LEU A . n
5433 A 1 241 GLN 241 318 318 GLN GLN A . n
5434 A 1 242 HIS 242 319 319 HIS HIS A . n
5435 A 1 243 ASP 243 320 320 ASP ASP A . n
5436 A 1 244 LYS 244 321 321 LYS LYS A . n
5437 A 1 245 LEU 245 322 322 LEU LEU A . n
5438 A 1 246 VAL 246 323 323 VAL VAL A . n
5439 A 1 247 LYS 247 324 324 LYS LYS A . n
5440 A 1 248 LEU 248 325 325 LEU LEU A . n
5441 A 1 249 HIS 249 326 326 HIS HIS A . n
5442 A 1 250 ALA 250 327 327 ALA ALA A . n
5443 A 1 251 VAL 251 328 328 VAL VAL A . n
5444 A 1 252 VAL 252 329 329 VAL VAL A . n
5445 A 1 253 THR 253 330 330 THR THR A . n
5446 A 1 254 LYS 254 331 331 LYS LYS A . n
5447 A 1 255 GLU 255 332 332 GLU GLU A . n
5448 A 1 256 PRO 256 333 333 PRO PRO A . n
5449 A 1 257 ILE 257 334 334 ILE ILE A . n
5450 A 1 258 TYR 258 335 335 TYR TYR A . n
5451 A 1 259 ILE 259 336 336 ILE ILE A . n
5452 A 1 260 ILE 260 337 337 ILE ILE A . n
5453 A 1 261 THR 261 338 338 THR THR A . n
5454 A 1 262 GLU 262 339 339 GLU GLU A . n
5455 A 1 263 PHE 263 340 340 PHE PHE A . n
5456 A 1 264 MET 264 341 341 MET MET A . n
5457 A 1 265 ALA 265 342 342 ALA ALA A . n
5458 A 1 266 LYS 266 343 343 LYS LYS A . n
5459 A 1 267 GLY 267 344 344 GLY GLY A . n
5460 A 1 268 SER 268 345 345 SER SER A . n
5461 A 1 269 LEU 269 346 346 LEU LEU A . n
5462 A 1 270 LEU 270 347 347 LEU LEU A . n
5463 A 1 271 ASP 271 348 348 ASP ASP A . n
5464 A 1 272 PHE 272 349 349 PHE PHE A . n
5465 A 1 273 LEU 273 350 350 LEU LEU A . n
5466 A 1 274 LYS 274 351 351 LYS LYS A . n
5467 A 1 275 SER 275 352 352 SER SER A . n
5468 A 1 276 ASP 276 353 353 ASP ASP A . n
5469 A 1 277 GLU 277 354 354 GLU GLU A . n
5470 A 1 278 GLY 278 355 355 GLY GLY A . n
5471 A 1 279 SER 279 356 356 SER SER A . n
5472 A 1 280 LYS 280 357 357 LYS LYS A . n
5473 A 1 281 GLN 281 358 358 GLN GLN A . n
5474 A 1 282 PRO 282 359 359 PRO PRO A . n
5475 A 1 283 LEU 283 360 360 LEU LEU A . n
5476 A 1 284 PRO 284 361 361 PRO PRO A . n
5477 A 1 285 LYS 285 362 362 LYS LYS A . n
5478 A 1 286 LEU 286 363 363 LEU LEU A . n
5479 A 1 287 ILE 287 364 364 ILE ILE A . n
5480 A 1 288 ASP 288 365 365 ASP ASP A . n
5481 A 1 289 PHE 289 366 366 PHE PHE A . n
5482 A 1 290 SER 290 367 367 SER SER A . n
5483 A 1 291 ALA 291 368 368 ALA ALA A . n
5484 A 1 292 GLN 292 369 369 GLN GLN A . n
5485 A 1 293 ILE 293 370 370 ILE ILE A . n
5486 A 1 294 ALA 294 371 371 ALA ALA A . n
5487 A 1 295 GLU 295 372 372 GLU GLU A . n
5488 A 1 296 GLY 296 373 373 GLY GLY A . n
5489 A 1 297 MET 297 374 374 MET MET A . n
5490 A 1 298 ALA 298 375 375 ALA ALA A . n
5491 A 1 299 PHE 299 376 376 PHE PHE A . n
5492 A 1 300 ILE 300 377 377 ILE ILE A . n
5493 A 1 301 GLU 301 378 378 GLU GLU A . n
5494 A 1 302 GLN 302 379 379 GLN GLN A . n
5495 A 1 303 ARG 303 380 380 ARG ARG A . n
5496 A 1 304 ASN 304 381 381 ASN ASN A . n
5497 A 1 305 TYR 305 382 382 TYR TYR A . n
5498 A 1 306 ILE 306 383 383 ILE ILE A . n
5499 A 1 307 HIS 307 384 384 HIS HIS A . n
5500 A 1 308 ARG 308 385 385 ARG ARG A . n
5501 A 1 309 ASP 309 386 386 ASP ASP A . n
5502 A 1 310 LEU 310 387 387 LEU LEU A . n
5503 A 1 311 ARG 311 388 388 ARG ARG A . n
5504 A 1 312 ALA 312 389 389 ALA ALA A . n
5505 A 1 313 ALA 313 390 390 ALA ALA A . n
5506 A 1 314 ASN 314 391 391 ASN ASN A . n
5507 A 1 315 ILE 315 392 392 ILE ILE A . n
5508 A 1 316 LEU 316 393 393 LEU LEU A . n
5509 A 1 317 VAL 317 394 394 VAL VAL A . n
5510 A 1 318 SER 318 395 395 SER SER A . n
5511 A 1 319 ALA 319 396 396 ALA ALA A . n
5512 A 1 320 SER 320 397 397 SER SER A . n
5513 A 1 321 LEU 321 398 398 LEU LEU A . n
5514 A 1 322 VAL 322 399 399 VAL VAL A . n
5515 A 1 323 CYS 323 400 400 CYS CYS A . n
5516 A 1 324 LYS 324 401 401 LYS LYS A . n
5517 A 1 325 ILE 325 402 402 ILE ILE A . n
5518 A 1 326 ALA 326 403 403 ALA ALA A . n
5519 A 1 327 ASP 327 404 404 ASP ASP A . n
5520 A 1 328 PHE 328 405 405 PHE PHE A . n
5521 A 1 329 GLY 329 406 406 GLY GLY A . n
5522 A 1 330 LEU 330 407 407 LEU LEU A . n
5523 A 1 331 ALA 331 408 408 ALA ALA A . n
5524 A 1 332 ARG 332 409 409 ARG ARG A . n
5525 A 1 333 VAL 333 410 410 VAL VAL A . n
5526 A 1 334 ILE 334 411 411 ILE ILE A . n
5527 A 1 335 GLU 335 412 412 GLU GLU A . n
5528 A 1 336 ASP 336 413 413 ASP ASP A . n
5529 A 1 337 ASN 337 414 414 ASN ASN A . n
5530 A 1 338 GLU 338 415 415 GLU GLU A . n
5531 A 1 339 TYR 339 416 416 TYR TYR A . n
5532 A 1 340 THR 340 417 417 THR THR A . n
5533 A 1 341 ALA 341 418 418 ALA ALA A . n
5534 A 1 342 ARG 342 419 419 ARG ARG A . n
5535 A 1 343 GLU 343 420 420 GLU GLU A . n
5536 A 1 344 GLY 344 421 421 GLY GLY A . n
5537 A 1 345 ALA 345 422 422 ALA ALA A . n
5538 A 1 346 LYS 346 423 423 LYS LYS A . n
5539 A 1 347 PHE 347 424 424 PHE PHE A . n
5540 A 1 348 PRO 348 425 425 PRO PRO A . n
5541 A 1 349 ILE 349 426 426 ILE ILE A . n
5542 A 1 350 LYS 350 427 427 LYS LYS A . n
5543 A 1 351 TRP 351 428 428 TRP TRP A . n
5544 A 1 352 THR 352 429 429 THR THR A . n
5545 A 1 353 ALA 353 430 430 ALA ALA A . n
5546 A 1 354 PRO 354 431 431 PRO PRO A . n
5547 A 1 355 GLU 355 432 432 GLU GLU A . n
5548 A 1 356 ALA 356 433 433 ALA ALA A . n
5549 A 1 357 ILE 357 434 434 ILE ILE A . n
5550 A 1 358 ASN 358 435 435 ASN ASN A . n
5551 A 1 359 PHE 359 436 436 PHE PHE A . n
5552 A 1 360 GLY 360 437 437 GLY GLY A . n
5553 A 1 361 SER 361 438 438 SER SER A . n
5554 A 1 362 PHE 362 439 439 PHE PHE A . n
5555 A 1 363 THR 363 440 440 THR THR A . n
5556 A 1 364 ILE 364 441 441 ILE ILE A . n
5557 A 1 365 LYS 365 442 442 LYS LYS A . n
5558 A 1 366 SER 366 443 443 SER SER A . n
5559 A 1 367 ASP 367 444 444 ASP ASP A . n
5560 A 1 368 VAL 368 445 445 VAL VAL A . n
5561 A 1 369 TRP 369 446 446 TRP TRP A . n
5562 A 1 370 SER 370 447 447 SER SER A . n
5563 A 1 371 PHE 371 448 448 PHE PHE A . n
5564 A 1 372 GLY 372 449 449 GLY GLY A . n
5565 A 1 373 ILE 373 450 450 ILE ILE A . n
5566 A 1 374 LEU 374 451 451 LEU LEU A . n
5567 A 1 375 LEU 375 452 452 LEU LEU A . n
5568 A 1 376 MET 376 453 453 MET MET A . n
5569 A 1 377 GLU 377 454 454 GLU GLU A . n
5570 A 1 378 ILE 378 455 455 ILE ILE A . n
5571 A 1 379 VAL 379 456 456 VAL VAL A . n
5572 A 1 380 THR 380 457 457 THR THR A . n
5573 A 1 381 TYR 381 458 458 TYR TYR A . n
5574 A 1 382 GLY 382 459 459 GLY GLY A . n
5575 A 1 383 ARG 383 460 460 ARG ARG A . n
5576 A 1 384 ILE 384 461 461 ILE ILE A . n
5577 A 1 385 PRO 385 462 462 PRO PRO A . n
5578 A 1 386 TYR 386 463 463 TYR TYR A . n
5579 A 1 387 PRO 387 464 464 PRO PRO A . n
5580 A 1 388 GLY 388 465 465 GLY GLY A . n
5581 A 1 389 MET 389 466 466 MET MET A . n
5582 A 1 390 SER 390 467 467 SER SER A . n
5583 A 1 391 ASN 391 468 468 ASN ASN A . n
5584 A 1 392 PRO 392 469 469 PRO PRO A . n
5585 A 1 393 GLU 393 470 470 GLU GLU A . n
5586 A 1 394 VAL 394 471 471 VAL VAL A . n
5587 A 1 395 ILE 395 472 472 ILE ILE A . n
5588 A 1 396 ARG 396 473 473 ARG ARG A . n
5589 A 1 397 ALA 397 474 474 ALA ALA A . n
5590 A 1 398 LEU 398 475 475 LEU LEU A . n
5591 A 1 399 GLU 399 476 476 GLU GLU A . n
5592 A 1 400 ARG 400 477 477 ARG ALA A . n
5593 A 1 401 GLY 401 478 478 GLY GLY A . n
5594 A 1 402 TYR 402 479 479 TYR TYR A . n
5595 A 1 403 ARG 403 480 480 ARG ARG A . n
5596 A 1 404 MET 404 481 481 MET MET A . n
5597 A 1 405 PRO 405 482 482 PRO PRO A . n
5598 A 1 406 ARG 406 483 483 ARG ARG A . n
5599 A 1 407 PRO 407 484 484 PRO PRO A . n
5600 A 1 408 GLU 408 485 485 GLU GLU A . n
5601 A 1 409 ASN 409 486 486 ASN ASN A . n
5602 A 1 410 CYS 410 487 487 CYS CYS A . n
5603 A 1 411 PRO 411 488 488 PRO PRO A . n
5604 A 1 412 GLU 412 489 489 GLU GLU A . n
5605 A 1 413 GLU 413 490 490 GLU GLU A . n
5606 A 1 414 LEU 414 491 491 LEU LEU A . n
5607 A 1 415 TYR 415 492 492 TYR TYR A . n
5608 A 1 416 ASN 416 493 493 ASN ASN A . n
5609 A 1 417 ILE 417 494 494 ILE ILE A . n
5610 A 1 418 MET 418 495 495 MET MET A . n
5611 A 1 419 MET 419 496 496 MET MET A . n
5612 A 1 420 ARG 420 497 497 ARG ARG A . n
5613 A 1 421 CYS 421 498 498 CYS CYS A . n
5614 A 1 422 TRP 422 499 499 TRP TRP A . n
5615 A 1 423 LYS 423 500 500 LYS LYS A . n
5616 A 1 424 ASN 424 501 501 ASN ASN A . n
5617 A 1 425 ARG 425 502 502 ARG ARG A . n
5618 A 1 426 PRO 426 503 503 PRO PRO A . n
5619 A 1 427 GLU 427 504 504 GLU GLU A . n
5620 A 1 428 GLU 428 505 505 GLU GLU A . n
5621 A 1 429 ARG 429 506 506 ARG ARG A . n
5622 A 1 430 PRO 430 507 507 PRO PRO A . n
5623 A 1 431 THR 431 508 508 THR THR A . n
5624 A 1 432 PHE 432 509 509 PHE PHE A . n
5625 A 1 433 GLU 433 510 510 GLU GLU A . n
5626 A 1 434 TYR 434 511 511 TYR TYR A . n
5627 A 1 435 ILE 435 512 512 ILE ILE A . n
5628 A 1 436 GLN 436 513 513 GLN GLN A . n
5629 A 1 437 SER 437 514 514 SER SER A . n
5630 A 1 438 VAL 438 515 515 VAL VAL A . n
5631 A 1 439 LEU 439 516 516 LEU LEU A . n
5632 A 1 440 ASP 440 517 517 ASP ASP A . n
5633 A 1 441 ASP 441 518 518 ASP ASP A . n
5634 A 1 442 PHE 442 519 519 PHE PHE A . n
5635 A 1 443 TYR 443 520 520 TYR TYR A . n
5636 A 1 444 THR 444 521 521 THR THR A . n
5637 A 1 445 ALA 445 522 522 ALA ALA A . n
5638 A 1 446 THR 446 523 523 THR THR A . n
5639 A 1 447 GLU 447 524 524 GLU GLU A . n
5640 A 1 448 SER 448 525 525 SER SER A . n
5641 A 1 449 GLN 449 526 526 GLN GLN A . n
5642 A 1 450 PTR 450 527 527 PTR PTR A . n
5643 A 1 451 GLU 451 528 528 GLU GLU A . n
5644 A 1 452 GLU 452 529 529 GLU GLU A . n
5645 A 1 453 ILE 453 530 530 ILE ILE A . n
5646 A 1 454 PRO 454 531 531 PRO PRO A . n
5650 _software.classification
5652 _software.citation_id
5653 _software.pdbx_ordinal
5654 AMORE 'model building' . ? 1
5655 CNS refinement . ? 2
5658 _pdbx_version.entry_id
5659 _pdbx_version.revision_date
5660 _pdbx_version.major_version
5661 _pdbx_version.minor_version
5662 _pdbx_version.revision_type
5663 _pdbx_version.details
5664 1QCF 2008-04-27 3 2 'Version format compliance' 'compliance with PDB format V.3.15'
5665 1QCF 2011-07-13 4 0000 'Version format compliance' 'compliance with PDB Exchange Dictionary V4'
5668 _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.id
5669 _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.polymer_flag
5670 _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.occupancy_flag
5671 _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_model_num
5672 _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_asym_id
5673 _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_comp_id
5674 _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id
5675 _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_ins_code
5682 _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.id
5683 _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.polymer_flag
5684 _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.occupancy_flag
5685 _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.PDB_model_num
5686 _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id
5687 _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_comp_id
5688 _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id
5689 _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.PDB_ins_code
5690 _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_atom_id
5691 _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_alt_id
5692 1 Y 1 1 A ARG 477 ? CG ?
5693 2 Y 1 1 A ARG 477 ? CD ?
5694 3 Y 1 1 A ARG 477 ? NE ?
5695 4 Y 1 1 A ARG 477 ? CZ ?
5696 5 Y 1 1 A ARG 477 ? NH1 ?
5697 6 Y 1 1 A ARG 477 ? NH2 ?
5699 _pdbx_struct_assembly.id 1
5700 _pdbx_struct_assembly.details author_defined_assembly
5701 _pdbx_struct_assembly.method_details ?
5702 _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details monomeric
5703 _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count 1
5705 _pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id 1
5706 _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression 1
5707 _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list A,B,C
5709 _pdbx_struct_oper_list.id 1
5710 _pdbx_struct_oper_list.type 'identity operation'
5711 _pdbx_struct_oper_list.name 1_555
5712 _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation x,y,z
5713 _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 1.0000000000
5714 _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 0.0000000000
5715 _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 0.0000000000
5716 _pdbx_struct_oper_list.vector[1] 0.0000000000
5717 _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 0.0000000000
5718 _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 1.0000000000
5719 _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 0.0000000000
5720 _pdbx_struct_oper_list.vector[2] 0.0000000000
5721 _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 0.0000000000
5722 _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 0.0000000000
5723 _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 1.0000000000
5724 _pdbx_struct_oper_list.vector[3] 0.0000000000
5727 _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id
5728 _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id
5729 _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id
5730 _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num
5731 _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num
5732 _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num
5733 _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id
5734 _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id
5735 _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id
5736 _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code
5737 B 2 PP1 1 532 1 PP1 TS A .
5738 C 3 HOH 1 533 1 HOH HOH A .
5739 C 3 HOH 2 534 2 HOH HOH A .
5740 C 3 HOH 3 535 3 HOH HOH A .
5741 C 3 HOH 4 536 4 HOH HOH A .
5742 C 3 HOH 5 537 5 HOH HOH A .
5743 C 3 HOH 6 538 6 HOH HOH A .
5744 C 3 HOH 7 539 7 HOH HOH A .
5745 C 3 HOH 8 540 8 HOH HOH A .
5746 C 3 HOH 9 541 9 HOH HOH A .
5747 C 3 HOH 10 542 10 HOH HOH A .
5748 C 3 HOH 11 543 11 HOH HOH A .
5749 C 3 HOH 12 544 12 HOH HOH A .
5750 C 3 HOH 13 545 13 HOH HOH A .
5751 C 3 HOH 14 546 14 HOH HOH A .
5752 C 3 HOH 15 547 15 HOH HOH A .
5753 C 3 HOH 16 548 16 HOH HOH A .
5754 C 3 HOH 17 549 17 HOH HOH A .
5755 C 3 HOH 18 550 18 HOH HOH A .
5756 C 3 HOH 19 551 19 HOH HOH A .
5757 C 3 HOH 20 552 20 HOH HOH A .
5758 C 3 HOH 21 553 21 HOH HOH A .
5759 C 3 HOH 22 554 22 HOH HOH A .
5760 C 3 HOH 23 555 23 HOH HOH A .
5761 C 3 HOH 24 556 24 HOH HOH A .
5762 C 3 HOH 25 557 25 HOH HOH A .
5763 C 3 HOH 26 558 26 HOH HOH A .
5764 C 3 HOH 27 559 27 HOH HOH A .
5765 C 3 HOH 28 560 28 HOH HOH A .
5766 C 3 HOH 29 561 29 HOH HOH A .
5767 C 3 HOH 30 562 30 HOH HOH A .
5768 C 3 HOH 31 563 31 HOH HOH A .
5769 C 3 HOH 32 564 32 HOH HOH A .
5770 C 3 HOH 33 565 33 HOH HOH A .
5771 C 3 HOH 34 566 34 HOH HOH A .
5772 C 3 HOH 35 567 35 HOH HOH A .
5773 C 3 HOH 36 568 36 HOH HOH A .
5774 C 3 HOH 37 569 37 HOH HOH A .
5775 C 3 HOH 38 570 38 HOH HOH A .
5776 C 3 HOH 39 571 39 HOH HOH A .
5777 C 3 HOH 40 572 40 HOH HOH A .
5778 C 3 HOH 41 573 41 HOH HOH A .
5779 C 3 HOH 42 574 42 HOH HOH A .
5780 C 3 HOH 43 575 43 HOH HOH A .
5781 C 3 HOH 44 576 44 HOH HOH A .
5782 C 3 HOH 45 577 45 HOH HOH A .
5783 C 3 HOH 46 578 46 HOH HOH A .
5784 C 3 HOH 47 579 47 HOH HOH A .
5785 C 3 HOH 48 580 48 HOH HOH A .
5786 C 3 HOH 49 581 49 HOH HOH A .
5787 C 3 HOH 50 582 50 HOH HOH A .
5788 C 3 HOH 51 583 51 HOH HOH A .
5789 C 3 HOH 52 584 52 HOH HOH A .
5790 C 3 HOH 53 585 53 HOH HOH A .
5791 C 3 HOH 54 586 54 HOH HOH A .
5792 C 3 HOH 55 587 55 HOH HOH A .
5793 C 3 HOH 56 588 56 HOH HOH A .
5794 C 3 HOH 57 589 57 HOH HOH A .
5795 C 3 HOH 58 590 58 HOH HOH A .
5796 C 3 HOH 59 591 59 HOH HOH A .
5797 C 3 HOH 60 592 60 HOH HOH A .
5798 C 3 HOH 61 593 61 HOH HOH A .
5799 C 3 HOH 62 594 62 HOH HOH A .
5800 C 3 HOH 63 595 63 HOH HOH A .
5801 C 3 HOH 64 596 64 HOH HOH A .
5802 C 3 HOH 65 597 65 HOH HOH A .
5803 C 3 HOH 66 598 66 HOH HOH A .
5804 C 3 HOH 67 599 67 HOH HOH A .
5805 C 3 HOH 68 600 68 HOH HOH A .
5806 C 3 HOH 69 601 69 HOH HOH A .
5807 C 3 HOH 70 602 70 HOH HOH A .
5808 C 3 HOH 71 603 71 HOH HOH A .
5809 C 3 HOH 72 604 72 HOH HOH A .
5810 C 3 HOH 73 605 73 HOH HOH A .
5811 C 3 HOH 74 606 74 HOH HOH A .
5812 C 3 HOH 75 607 75 HOH HOH A .
5813 C 3 HOH 76 608 76 HOH HOH A .
5814 C 3 HOH 77 609 77 HOH HOH A .
5815 C 3 HOH 78 610 78 HOH HOH A .
5816 C 3 HOH 79 611 79 HOH HOH A .
5817 C 3 HOH 80 612 80 HOH HOH A .
5818 C 3 HOH 81 613 81 HOH HOH A .
5819 C 3 HOH 82 614 82 HOH HOH A .
5820 C 3 HOH 83 615 83 HOH HOH A .
5821 C 3 HOH 84 616 84 HOH HOH A .
5822 C 3 HOH 85 617 85 HOH HOH A .
5823 C 3 HOH 86 618 86 HOH HOH A .
5824 C 3 HOH 87 619 87 HOH HOH A .
5825 C 3 HOH 88 620 88 HOH HOH A .
5826 C 3 HOH 89 621 89 HOH HOH A .
5827 C 3 HOH 90 622 90 HOH HOH A .
5828 C 3 HOH 91 623 91 HOH HOH A .
5829 C 3 HOH 92 624 92 HOH HOH A .
5830 C 3 HOH 93 625 93 HOH HOH A .
5831 C 3 HOH 94 626 94 HOH HOH A .
5832 C 3 HOH 95 627 95 HOH HOH A .
5833 C 3 HOH 96 628 96 HOH HOH A .
5834 C 3 HOH 97 629 97 HOH HOH A .
5835 C 3 HOH 98 630 98 HOH HOH A .
5836 C 3 HOH 99 631 99 HOH HOH A .
5837 C 3 HOH 100 632 100 HOH HOH A .
5838 C 3 HOH 101 633 101 HOH HOH A .
5839 C 3 HOH 102 634 102 HOH HOH A .
5840 C 3 HOH 103 635 103 HOH HOH A .
5841 C 3 HOH 104 636 104 HOH HOH A .
5842 C 3 HOH 105 637 105 HOH HOH A .
5843 C 3 HOH 106 638 106 HOH HOH A .
5844 C 3 HOH 107 639 107 HOH HOH A .
5845 C 3 HOH 108 640 108 HOH HOH A .
5846 C 3 HOH 109 641 109 HOH HOH A .
5847 C 3 HOH 110 642 110 HOH HOH A .
5848 C 3 HOH 111 643 111 HOH HOH A .
5849 C 3 HOH 112 644 112 HOH HOH A .
5850 C 3 HOH 113 645 113 HOH HOH A .
5851 C 3 HOH 114 646 114 HOH HOH A .
5852 C 3 HOH 115 647 115 HOH HOH A .
5853 C 3 HOH 116 648 116 HOH HOH A .
5854 C 3 HOH 117 649 117 HOH HOH A .
5855 C 3 HOH 118 650 118 HOH HOH A .
5856 C 3 HOH 119 651 119 HOH HOH A .
5857 C 3 HOH 120 652 120 HOH HOH A .
5858 C 3 HOH 121 653 121 HOH HOH A .
5859 C 3 HOH 122 654 122 HOH HOH A .
5860 C 3 HOH 123 655 123 HOH HOH A .
5861 C 3 HOH 124 656 124 HOH HOH A .
5862 C 3 HOH 125 657 125 HOH HOH A .
5863 C 3 HOH 126 658 126 HOH HOH A .
5864 C 3 HOH 127 659 127 HOH HOH A .
5865 C 3 HOH 128 660 128 HOH HOH A .
5866 C 3 HOH 129 661 129 HOH HOH A .
5867 C 3 HOH 130 662 130 HOH HOH A .
5868 C 3 HOH 131 663 131 HOH HOH A .
5869 C 3 HOH 132 664 132 HOH HOH A .
5870 C 3 HOH 133 665 133 HOH HOH A .
5871 C 3 HOH 134 666 134 HOH HOH A .
5872 C 3 HOH 135 667 135 HOH HOH A .
5873 C 3 HOH 136 668 136 HOH HOH A .
5874 C 3 HOH 137 669 137 HOH HOH A .
5875 C 3 HOH 138 670 138 HOH HOH A .
5876 C 3 HOH 139 671 139 HOH HOH A .
5877 C 3 HOH 140 672 140 HOH HOH A .
5878 C 3 HOH 141 673 141 HOH HOH A .
5879 C 3 HOH 142 674 142 HOH HOH A .
5880 C 3 HOH 143 675 143 HOH HOH A .
5881 C 3 HOH 144 676 144 HOH HOH A .
5882 C 3 HOH 145 677 145 HOH HOH A .
5883 C 3 HOH 146 678 146 HOH HOH A .
5884 C 3 HOH 147 679 147 HOH HOH A .
5885 C 3 HOH 148 680 148 HOH HOH A .
5886 C 3 HOH 149 681 149 HOH HOH A .
5887 C 3 HOH 150 682 150 HOH HOH A .
5888 C 3 HOH 151 683 151 HOH HOH A .
5889 C 3 HOH 152 684 152 HOH HOH A .
5890 C 3 HOH 153 685 153 HOH HOH A .
5891 C 3 HOH 154 686 154 HOH HOH A .
5892 C 3 HOH 155 687 155 HOH HOH A .
5893 C 3 HOH 156 688 156 HOH HOH A .
5894 C 3 HOH 157 689 157 HOH HOH A .
5895 C 3 HOH 158 690 158 HOH HOH A .
5896 C 3 HOH 159 691 159 HOH HOH A .
5897 C 3 HOH 160 692 160 HOH HOH A .
5898 C 3 HOH 161 693 161 HOH HOH A .
5899 C 3 HOH 162 694 162 HOH HOH A .
5900 C 3 HOH 163 695 163 HOH HOH A .
5901 C 3 HOH 164 696 164 HOH HOH A .
5902 C 3 HOH 165 697 165 HOH HOH A .
5903 C 3 HOH 166 698 166 HOH HOH A .
5904 C 3 HOH 167 699 167 HOH HOH A .
5905 C 3 HOH 168 700 168 HOH HOH A .
5906 C 3 HOH 169 701 169 HOH HOH A .
5907 C 3 HOH 170 702 170 HOH HOH A .
5908 C 3 HOH 171 703 171 HOH HOH A .
5909 C 3 HOH 172 704 172 HOH HOH A .
5910 C 3 HOH 173 705 173 HOH HOH A .
5911 C 3 HOH 174 706 174 HOH HOH A .
5912 C 3 HOH 175 707 175 HOH HOH A .
5913 C 3 HOH 176 708 176 HOH HOH A .
5914 C 3 HOH 177 709 177 HOH HOH A .
5915 C 3 HOH 178 710 178 HOH HOH A .
5916 C 3 HOH 179 711 179 HOH HOH A .
5917 C 3 HOH 180 712 180 HOH HOH A .
5918 C 3 HOH 181 713 181 HOH HOH A .
5919 C 3 HOH 182 714 182 HOH HOH A .
5920 C 3 HOH 183 715 183 HOH HOH A .
5921 C 3 HOH 184 716 184 HOH HOH A .
5922 C 3 HOH 185 717 185 HOH HOH A .
5923 C 3 HOH 186 718 186 HOH HOH A .
5924 C 3 HOH 187 719 187 HOH HOH A .
5925 C 3 HOH 188 720 188 HOH HOH A .
5926 C 3 HOH 189 721 189 HOH HOH A .
5927 C 3 HOH 190 722 190 HOH HOH A .
5928 C 3 HOH 191 723 191 HOH HOH A .
5929 C 3 HOH 192 724 192 HOH HOH A .
5930 C 3 HOH 193 725 193 HOH HOH A .
5931 C 3 HOH 194 726 194 HOH HOH A .
5932 C 3 HOH 195 727 195 HOH HOH A .
5933 C 3 HOH 196 728 196 HOH HOH A .
5934 C 3 HOH 197 729 197 HOH HOH A .
5935 C 3 HOH 198 730 198 HOH HOH A .
5936 C 3 HOH 199 731 199 HOH HOH A .
5937 C 3 HOH 200 732 200 HOH HOH A .
5938 C 3 HOH 201 733 201 HOH HOH A .
5939 C 3 HOH 202 734 202 HOH HOH A .
5940 C 3 HOH 203 735 203 HOH HOH A .
5941 C 3 HOH 204 736 204 HOH HOH A .
5942 C 3 HOH 205 737 205 HOH HOH A .
5943 C 3 HOH 206 738 206 HOH HOH A .
5944 C 3 HOH 207 739 207 HOH HOH A .
5945 C 3 HOH 208 740 208 HOH HOH A .
5946 C 3 HOH 209 741 209 HOH HOH A .
5947 C 3 HOH 210 742 210 HOH HOH A .
5948 C 3 HOH 211 743 211 HOH HOH A .
5949 C 3 HOH 212 744 212 HOH HOH A .
5950 C 3 HOH 213 745 213 HOH HOH A .
5951 C 3 HOH 214 746 214 HOH HOH A .
5952 C 3 HOH 215 747 215 HOH HOH A .
5953 C 3 HOH 216 748 216 HOH HOH A .
5954 C 3 HOH 217 749 217 HOH HOH A .
5955 C 3 HOH 218 750 218 HOH HOH A .
5956 C 3 HOH 219 751 219 HOH HOH A .
5957 C 3 HOH 220 752 220 HOH HOH A .
5958 C 3 HOH 221 753 221 HOH HOH A .
5959 C 3 HOH 222 754 222 HOH HOH A .
5960 C 3 HOH 223 755 223 HOH HOH A .
5961 C 3 HOH 224 756 224 HOH HOH A .
5962 C 3 HOH 225 757 225 HOH HOH A .
5963 C 3 HOH 226 758 226 HOH HOH A .
5964 C 3 HOH 227 759 227 HOH HOH A .
5965 C 3 HOH 228 760 228 HOH HOH A .
5966 C 3 HOH 229 761 229 HOH HOH A .
5967 C 3 HOH 230 762 230 HOH HOH A .
5968 C 3 HOH 231 763 231 HOH HOH A .
5969 C 3 HOH 232 764 232 HOH HOH A .
5970 C 3 HOH 233 765 233 HOH HOH A .
5971 C 3 HOH 234 766 234 HOH HOH A .
5972 C 3 HOH 235 767 235 HOH HOH A .
5973 C 3 HOH 236 768 236 HOH HOH A .
5974 C 3 HOH 237 769 237 HOH HOH A .
5975 C 3 HOH 238 770 238 HOH HOH A .
5976 C 3 HOH 239 771 239 HOH HOH A .
5977 C 3 HOH 240 772 240 HOH HOH A .
5978 C 3 HOH 241 773 241 HOH HOH A .
5979 C 3 HOH 242 774 242 HOH HOH A .
5980 C 3 HOH 243 775 243 HOH HOH A .
5981 C 3 HOH 244 776 244 HOH HOH A .
5982 C 3 HOH 245 777 245 HOH HOH A .
5983 C 3 HOH 246 778 246 HOH HOH A .
5984 C 3 HOH 247 779 247 HOH HOH A .
5985 C 3 HOH 248 780 248 HOH HOH A .
5986 C 3 HOH 249 781 249 HOH HOH A .
5987 C 3 HOH 250 782 250 HOH HOH A .
5988 C 3 HOH 251 783 251 HOH HOH A .
5989 C 3 HOH 252 784 252 HOH HOH A .
5990 C 3 HOH 253 785 253 HOH HOH A .
5991 C 3 HOH 254 786 254 HOH HOH A .
5992 C 3 HOH 255 787 255 HOH HOH A .
5993 C 3 HOH 256 788 256 HOH HOH A .
5994 C 3 HOH 257 789 257 HOH HOH A .
5995 C 3 HOH 258 790 258 HOH HOH A .
5996 C 3 HOH 259 791 259 HOH HOH A .
5997 C 3 HOH 260 792 260 HOH HOH A .
5998 C 3 HOH 261 793 261 HOH HOH A .
5999 C 3 HOH 262 794 262 HOH HOH A .
6000 C 3 HOH 263 795 263 HOH HOH A .
6001 C 3 HOH 264 796 264 HOH HOH A .
6002 C 3 HOH 265 797 265 HOH HOH A .
6003 C 3 HOH 266 798 266 HOH HOH A .
6004 C 3 HOH 267 799 267 HOH HOH A .
6005 C 3 HOH 268 800 268 HOH HOH A .
6006 C 3 HOH 269 801 269 HOH HOH A .
6007 C 3 HOH 270 802 270 HOH HOH A .
6008 C 3 HOH 271 803 271 HOH HOH A .
6009 C 3 HOH 272 804 272 HOH HOH A .
6010 C 3 HOH 273 805 273 HOH HOH A .
6011 C 3 HOH 274 806 274 HOH HOH A .
6012 C 3 HOH 275 807 275 HOH HOH A .
6013 C 3 HOH 276 808 276 HOH HOH A .
6014 C 3 HOH 277 809 277 HOH HOH A .
6015 C 3 HOH 278 810 278 HOH HOH A .
6016 C 3 HOH 279 811 279 HOH HOH A .
6017 C 3 HOH 280 812 280 HOH HOH A .
6018 C 3 HOH 281 813 281 HOH HOH A .
6019 C 3 HOH 282 814 282 HOH HOH A .
6020 C 3 HOH 283 815 283 HOH HOH A .
6021 C 3 HOH 284 816 284 HOH HOH A .
6022 C 3 HOH 285 817 285 HOH HOH A .
6023 C 3 HOH 286 818 286 HOH HOH A .
6024 C 3 HOH 287 819 287 HOH HOH A .
6025 C 3 HOH 288 820 288 HOH HOH A .
6026 C 3 HOH 289 821 289 HOH HOH A .
6027 C 3 HOH 290 822 290 HOH HOH A .
6028 C 3 HOH 291 823 291 HOH HOH A .
6029 C 3 HOH 292 824 292 HOH HOH A .
6030 C 3 HOH 293 825 293 HOH HOH A .
6031 C 3 HOH 294 826 294 HOH HOH A .
6032 C 3 HOH 295 827 295 HOH HOH A .
6033 C 3 HOH 296 828 296 HOH HOH A .
6034 C 3 HOH 297 829 297 HOH HOH A .
6035 C 3 HOH 298 830 298 HOH HOH A .
6036 C 3 HOH 299 831 299 HOH HOH A .
6037 C 3 HOH 300 832 300 HOH HOH A .
6038 C 3 HOH 301 833 301 HOH HOH A .
6039 C 3 HOH 302 834 302 HOH HOH A .
6040 C 3 HOH 303 835 303 HOH HOH A .
6041 C 3 HOH 304 836 304 HOH HOH A .
6042 C 3 HOH 305 837 305 HOH HOH A .
6043 C 3 HOH 306 838 306 HOH HOH A .
6044 C 3 HOH 307 839 307 HOH HOH A .
6045 C 3 HOH 308 840 308 HOH HOH A .
6046 C 3 HOH 309 841 309 HOH HOH A .
6047 C 3 HOH 310 842 310 HOH HOH A .
6048 C 3 HOH 311 843 311 HOH HOH A .
6049 C 3 HOH 312 844 312 HOH HOH A .
6051 _pdbx_struct_mod_residue.id 1
6052 _pdbx_struct_mod_residue.label_asym_id A
6053 _pdbx_struct_mod_residue.label_seq_id 450
6054 _pdbx_struct_mod_residue.label_comp_id PTR
6055 _pdbx_struct_mod_residue.auth_asym_id A
6056 _pdbx_struct_mod_residue.auth_seq_id 527
6057 _pdbx_struct_mod_residue.auth_comp_id PTR
6058 _pdbx_struct_mod_residue.PDB_ins_code ?
6059 _pdbx_struct_mod_residue.parent_comp_id TYR
6060 _pdbx_struct_mod_residue.details O-PHOSPHOTYROSINE
6062 _pdbx_validate_close_contact.id 1
6063 _pdbx_validate_close_contact.PDB_model_num 1
6064 _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1 O
6065 _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 A
6066 _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_1 THR
6067 _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 521
6068 _pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_1 ?
6069 _pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_1 ?
6070 _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 O
6071 _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 A
6072 _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2 THR
6073 _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 523
6074 _pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_2 ?
6075 _pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_2 ?
6076 _pdbx_validate_close_contact.dist 2.15
6079 _pdbx_validate_rmsd_angle.id
6080 _pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_model_num
6081 _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_1
6082 _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_1
6083 _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_1
6084 _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_1
6085 _pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_1
6086 _pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_1
6087 _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_2
6088 _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_2
6089 _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_2
6090 _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_2
6091 _pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_2
6092 _pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_2
6093 _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_3
6094 _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_3
6095 _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_3
6096 _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_3
6097 _pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_3
6098 _pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_3
6099 _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation
6100 1 1 C A ILE 530 ? ? N A PRO 531 ? ? CA A PRO 531 ? ? 24.0
6101 2 1 C A ILE 530 ? ? N A PRO 531 ? ? CD A PRO 531 ? ? -23.8
6104 _pdbx_validate_torsion.id
6105 _pdbx_validate_torsion.PDB_model_num
6106 _pdbx_validate_torsion.auth_comp_id
6107 _pdbx_validate_torsion.auth_asym_id
6108 _pdbx_validate_torsion.auth_seq_id
6109 _pdbx_validate_torsion.PDB_ins_code
6110 _pdbx_validate_torsion.phi
6111 _pdbx_validate_torsion.psi
6112 1 1 GLU A 113 ? -109.04 64.07
6113 2 1 ALA A 125 ? -87.40 -79.28
6114 3 1 ARG A 127 ? 55.46 14.67
6115 4 1 ASP A 141 ? 53.98 11.04
6116 5 1 ASN A 209 ? 75.81 32.97
6117 6 1 PRO A 216 ? -59.13 -6.39
6118 7 1 TYR A 230 ? -57.61 -8.49
6119 8 1 ASP A 235 ? 36.77 53.62
6120 9 1 SER A 242 ? -102.49 -86.94
6121 10 1 ALA A 259 ? -110.81 54.42
6122 11 1 LYS A 288 ? 54.99 12.84
6123 12 1 ARG A 385 ? 83.68 -15.14
6124 13 1 ASP A 386 ? -150.15 53.00
6125 14 1 ASP A 413 ? -20.16 112.28
6126 15 1 TYR A 463 ? 38.29 60.93
6127 16 1 TRP A 499 ? -93.55 32.13
6128 17 1 TYR A 520 ? -109.43 -166.30
6129 18 1 ALA A 522 ? -0.05 -102.78
6130 19 1 THR A 523 ? -62.46 -169.49
6131 20 1 GLU A 524 ? 129.52 155.80
6132 21 1 SER A 525 ? -151.80 46.68
6133 22 1 GLN A 526 ? -10.02 82.92
6134 23 1 PTR A 527 ? 179.04 81.97
6137 _pdbx_entity_nonpoly.entity_id
6138 _pdbx_entity_nonpoly.name
6139 _pdbx_entity_nonpoly.comp_id
6140 2 '1-TER-BUTYL-3-P-TOLYL-1H-PYRAZOLO[3,4-D]PYRIMIDIN-4-YLAMINE' PP1
git://source.jalview.org / jalview.git / blob