JAL-2754 Sequence.findFeatures(fromCol, toCol)
[jalview.git] / examples / testdata / 1qcf.cif
1 data_1QCF
2
3 _entry.id   1QCF 
4
5 _audit_conform.dict_name       mmcif_pdbx.dic 
6 _audit_conform.dict_version    4.007 
7 _audit_conform.dict_location   http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic 
8
9 loop_
10 _database_2.database_id 
11 _database_2.database_code 
12 PDB  1QCF       
13 RCSB RCSB009070 
14
15 loop_
16 _database_PDB_rev.num 
17 _database_PDB_rev.date 
18 _database_PDB_rev.date_original 
19 _database_PDB_rev.status 
20 _database_PDB_rev.replaces 
21 _database_PDB_rev.mod_type 
22 1 1999-06-08 1999-05-04 ? 1QCF 0 
23 2 2003-09-23 ?          ? 1QCF 1 
24 3 2009-02-24 ?          ? 1QCF 1 
25
26 loop_
27 _database_PDB_rev_record.rev_num 
28 _database_PDB_rev_record.type 
29 _database_PDB_rev_record.details 
30 2 JRNL  ? 
31 2 DBREF ? 
32 3 VERSN ? 
33
34 _pdbx_database_related.db_name        PDB 
35 _pdbx_database_related.db_id          1AD5 
36 _pdbx_database_related.details        '1AD5 CONTAINS THE WILD-TYPE PROTEIN COMPLEXED WITH AMP-PNP' 
37 _pdbx_database_related.content_type   unspecified 
38
39 _pdbx_database_status.status_code    REL 
40 _pdbx_database_status.entry_id       1QCF 
41 _pdbx_database_status.deposit_site   RCSB 
42 _pdbx_database_status.process_site   RCSB 
43 _pdbx_database_status.SG_entry       . 
44
45 loop_
46 _audit_author.name 
47 _audit_author.pdbx_ordinal 
48 'Schindler, T.' 1 
49 'Sicheri, F.'   2 
50 'Pico, A.'      3 
51 'Gazit, A.'     4 
52 'Levitzki, A.'  5 
53 'Kuriyan, J.'   6 
54
55 _citation.id                        primary 
56 _citation.title                     'Crystal structure of Hck in complex with a Src family-selective tyrosine kinase inhibitor.' 
57 _citation.journal_abbrev            Mol.Cell 
58 _citation.journal_volume            3 
59 _citation.page_first                639 
60 _citation.page_last                 648 
61 _citation.year                      1999 
62 _citation.journal_id_ASTM           MOCEFL 
63 _citation.country                   US 
64 _citation.journal_id_ISSN           1097-2765 
65 _citation.journal_id_CSD            2168 
66 _citation.book_publisher            ? 
67 _citation.pdbx_database_id_PubMed   10360180 
68 _citation.pdbx_database_id_DOI      '10.1016/S1097-2765(00)80357-3' 
69
70 loop_
71 _citation_author.citation_id 
72 _citation_author.name 
73 _citation_author.ordinal 
74 primary 'Schindler, T.' 1 
75 primary 'Sicheri, F.'   2 
76 primary 'Pico, A.'      3 
77 primary 'Gazit, A.'     4 
78 primary 'Levitzki, A.'  5 
79 primary 'Kuriyan, J.'   6 
80
81 _cell.entry_id           1QCF 
82 _cell.length_a           51.015 
83 _cell.length_b           99.002 
84 _cell.length_c           103.387 
85 _cell.angle_alpha        90 
86 _cell.angle_beta         90 
87 _cell.angle_gamma        90 
88 _cell.Z_PDB              4 
89 _cell.pdbx_unique_axis   ? 
90
91 _symmetry.entry_id                         1QCF 
92 _symmetry.space_group_name_H-M             'P 21 21 21' 
93 _symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
94 _symmetry.cell_setting                     ? 
95 _symmetry.Int_Tables_number                ? 
96
97 loop_
98 _entity.id 
99 _entity.type 
100 _entity.src_method 
101 _entity.pdbx_description 
102 _entity.formula_weight 
103 _entity.pdbx_number_of_molecules 
104 _entity.details 
105 _entity.pdbx_mutation 
106 _entity.pdbx_fragment 
107 _entity.pdbx_ec 
108 1 polymer     man 'HAEMATOPOETIC CELL KINASE (HCK)'                             52000.762 1   ? 'Q528E, Q529E, Q530I' 
109 'SH3-SH2-KINASE-HIGH AFFINITY TAIL' ? 
110 2 non-polymer syn '1-TER-BUTYL-3-P-TOLYL-1H-PYRAZOLO[3,4-D]PYRIMIDIN-4-YLAMINE' 281.360   1   ? ?                     ? ? 
111 3 water       nat water                                                         18.015    312 ? ?                     ? ? 
112
113 loop_
114 _entity_keywords.entity_id 
115 _entity_keywords.text 
116 1 ? 
117 2 ? 
118 3 ? 
119
120 _entity_poly.entity_id                      1 
121 _entity_poly.type                           'polypeptide(L)' 
122 _entity_poly.nstd_linkage                   no 
123 _entity_poly.nstd_monomer                   yes 
124 _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
125 ;GAMGSGIRIIVVALYDYEAIHHEDLSFQKGDQMVVLEESGEWWKARSLATRKEGYIPSNYVARVDSLETEEWFFKGISRK
126 DAERQLLAPGNMLGSFMIRDSETTKGSYSLSVRDYDPRQGDTVKHYKIRTLDNGGFYISPRSTFSTLQELVDHYKKGNDG
127 LCQKLSVPCMSSKPQKPWEKDAWEIPRESLKLEKKLGAGQFGEVWMATYNKHTKVAVKTMKPGSMSVEAFLAEANVMKTL
128 QHDKLVKLHAVVTKEPIYIITEFMAKGSLLDFLKSDEGSKQPLPKLIDFSAQIAEGMAFIEQRNYIHRDLRAANILVSAS
129 LVCKIADFGLARVIEDNEYTAREGAKFPIKWTAPEAINFGSFTIKSDVWSFGILLMEIVTYGRIPYPGMSNPEVIRALER
130 GYRMPRPENCPEELYNIMMRCWKNRPEERPTFEYIQSVLDDFYTATESQ(PTR)EEIP
131 ;
132 _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
133 ;GAMGSGIRIIVVALYDYEAIHHEDLSFQKGDQMVVLEESGEWWKARSLATRKEGYIPSNYVARVDSLETEEWFFKGISRK
134 DAERQLLAPGNMLGSFMIRDSETTKGSYSLSVRDYDPRQGDTVKHYKIRTLDNGGFYISPRSTFSTLQELVDHYKKGNDG
135 LCQKLSVPCMSSKPQKPWEKDAWEIPRESLKLEKKLGAGQFGEVWMATYNKHTKVAVKTMKPGSMSVEAFLAEANVMKTL
136 QHDKLVKLHAVVTKEPIYIITEFMAKGSLLDFLKSDEGSKQPLPKLIDFSAQIAEGMAFIEQRNYIHRDLRAANILVSAS
137 LVCKIADFGLARVIEDNEYTAREGAKFPIKWTAPEAINFGSFTIKSDVWSFGILLMEIVTYGRIPYPGMSNPEVIRALER
138 GYRMPRPENCPEELYNIMMRCWKNRPEERPTFEYIQSVLDDFYTATESQYEEIP
139 ;
140 _entity_poly.pdbx_strand_id                 A 
141
142 loop_
143 _entity_poly_seq.entity_id 
144 _entity_poly_seq.num 
145 _entity_poly_seq.mon_id 
146 _entity_poly_seq.hetero 
147 1 1   GLY n 
148 1 2   ALA n 
149 1 3   MET n 
150 1 4   GLY n 
151 1 5   SER n 
152 1 6   GLY n 
153 1 7   ILE n 
154 1 8   ARG n 
155 1 9   ILE n 
156 1 10  ILE n 
157 1 11  VAL n 
158 1 12  VAL n 
159 1 13  ALA n 
160 1 14  LEU n 
161 1 15  TYR n 
162 1 16  ASP n 
163 1 17  TYR n 
164 1 18  GLU n 
165 1 19  ALA n 
166 1 20  ILE n 
167 1 21  HIS n 
168 1 22  HIS n 
169 1 23  GLU n 
170 1 24  ASP n 
171 1 25  LEU n 
172 1 26  SER n 
173 1 27  PHE n 
174 1 28  GLN n 
175 1 29  LYS n 
176 1 30  GLY n 
177 1 31  ASP n 
178 1 32  GLN n 
179 1 33  MET n 
180 1 34  VAL n 
181 1 35  VAL n 
182 1 36  LEU n 
183 1 37  GLU n 
184 1 38  GLU n 
185 1 39  SER n 
186 1 40  GLY n 
187 1 41  GLU n 
188 1 42  TRP n 
189 1 43  TRP n 
190 1 44  LYS n 
191 1 45  ALA n 
192 1 46  ARG n 
193 1 47  SER n 
194 1 48  LEU n 
195 1 49  ALA n 
196 1 50  THR n 
197 1 51  ARG n 
198 1 52  LYS n 
199 1 53  GLU n 
200 1 54  GLY n 
201 1 55  TYR n 
202 1 56  ILE n 
203 1 57  PRO n 
204 1 58  SER n 
205 1 59  ASN n 
206 1 60  TYR n 
207 1 61  VAL n 
208 1 62  ALA n 
209 1 63  ARG n 
210 1 64  VAL n 
211 1 65  ASP n 
212 1 66  SER n 
213 1 67  LEU n 
214 1 68  GLU n 
215 1 69  THR n 
216 1 70  GLU n 
217 1 71  GLU n 
218 1 72  TRP n 
219 1 73  PHE n 
220 1 74  PHE n 
221 1 75  LYS n 
222 1 76  GLY n 
223 1 77  ILE n 
224 1 78  SER n 
225 1 79  ARG n 
226 1 80  LYS n 
227 1 81  ASP n 
228 1 82  ALA n 
229 1 83  GLU n 
230 1 84  ARG n 
231 1 85  GLN n 
232 1 86  LEU n 
233 1 87  LEU n 
234 1 88  ALA n 
235 1 89  PRO n 
236 1 90  GLY n 
237 1 91  ASN n 
238 1 92  MET n 
239 1 93  LEU n 
240 1 94  GLY n 
241 1 95  SER n 
242 1 96  PHE n 
243 1 97  MET n 
244 1 98  ILE n 
245 1 99  ARG n 
246 1 100 ASP n 
247 1 101 SER n 
248 1 102 GLU n 
249 1 103 THR n 
250 1 104 THR n 
251 1 105 LYS n 
252 1 106 GLY n 
253 1 107 SER n 
254 1 108 TYR n 
255 1 109 SER n 
256 1 110 LEU n 
257 1 111 SER n 
258 1 112 VAL n 
259 1 113 ARG n 
260 1 114 ASP n 
261 1 115 TYR n 
262 1 116 ASP n 
263 1 117 PRO n 
264 1 118 ARG n 
265 1 119 GLN n 
266 1 120 GLY n 
267 1 121 ASP n 
268 1 122 THR n 
269 1 123 VAL n 
270 1 124 LYS n 
271 1 125 HIS n 
272 1 126 TYR n 
273 1 127 LYS n 
274 1 128 ILE n 
275 1 129 ARG n 
276 1 130 THR n 
277 1 131 LEU n 
278 1 132 ASP n 
279 1 133 ASN n 
280 1 134 GLY n 
281 1 135 GLY n 
282 1 136 PHE n 
283 1 137 TYR n 
284 1 138 ILE n 
285 1 139 SER n 
286 1 140 PRO n 
287 1 141 ARG n 
288 1 142 SER n 
289 1 143 THR n 
290 1 144 PHE n 
291 1 145 SER n 
292 1 146 THR n 
293 1 147 LEU n 
294 1 148 GLN n 
295 1 149 GLU n 
296 1 150 LEU n 
297 1 151 VAL n 
298 1 152 ASP n 
299 1 153 HIS n 
300 1 154 TYR n 
301 1 155 LYS n 
302 1 156 LYS n 
303 1 157 GLY n 
304 1 158 ASN n 
305 1 159 ASP n 
306 1 160 GLY n 
307 1 161 LEU n 
308 1 162 CYS n 
309 1 163 GLN n 
310 1 164 LYS n 
311 1 165 LEU n 
312 1 166 SER n 
313 1 167 VAL n 
314 1 168 PRO n 
315 1 169 CYS n 
316 1 170 MET n 
317 1 171 SER n 
318 1 172 SER n 
319 1 173 LYS n 
320 1 174 PRO n 
321 1 175 GLN n 
322 1 176 LYS n 
323 1 177 PRO n 
324 1 178 TRP n 
325 1 179 GLU n 
326 1 180 LYS n 
327 1 181 ASP n 
328 1 182 ALA n 
329 1 183 TRP n 
330 1 184 GLU n 
331 1 185 ILE n 
332 1 186 PRO n 
333 1 187 ARG n 
334 1 188 GLU n 
335 1 189 SER n 
336 1 190 LEU n 
337 1 191 LYS n 
338 1 192 LEU n 
339 1 193 GLU n 
340 1 194 LYS n 
341 1 195 LYS n 
342 1 196 LEU n 
343 1 197 GLY n 
344 1 198 ALA n 
345 1 199 GLY n 
346 1 200 GLN n 
347 1 201 PHE n 
348 1 202 GLY n 
349 1 203 GLU n 
350 1 204 VAL n 
351 1 205 TRP n 
352 1 206 MET n 
353 1 207 ALA n 
354 1 208 THR n 
355 1 209 TYR n 
356 1 210 ASN n 
357 1 211 LYS n 
358 1 212 HIS n 
359 1 213 THR n 
360 1 214 LYS n 
361 1 215 VAL n 
362 1 216 ALA n 
363 1 217 VAL n 
364 1 218 LYS n 
365 1 219 THR n 
366 1 220 MET n 
367 1 221 LYS n 
368 1 222 PRO n 
369 1 223 GLY n 
370 1 224 SER n 
371 1 225 MET n 
372 1 226 SER n 
373 1 227 VAL n 
374 1 228 GLU n 
375 1 229 ALA n 
376 1 230 PHE n 
377 1 231 LEU n 
378 1 232 ALA n 
379 1 233 GLU n 
380 1 234 ALA n 
381 1 235 ASN n 
382 1 236 VAL n 
383 1 237 MET n 
384 1 238 LYS n 
385 1 239 THR n 
386 1 240 LEU n 
387 1 241 GLN n 
388 1 242 HIS n 
389 1 243 ASP n 
390 1 244 LYS n 
391 1 245 LEU n 
392 1 246 VAL n 
393 1 247 LYS n 
394 1 248 LEU n 
395 1 249 HIS n 
396 1 250 ALA n 
397 1 251 VAL n 
398 1 252 VAL n 
399 1 253 THR n 
400 1 254 LYS n 
401 1 255 GLU n 
402 1 256 PRO n 
403 1 257 ILE n 
404 1 258 TYR n 
405 1 259 ILE n 
406 1 260 ILE n 
407 1 261 THR n 
408 1 262 GLU n 
409 1 263 PHE n 
410 1 264 MET n 
411 1 265 ALA n 
412 1 266 LYS n 
413 1 267 GLY n 
414 1 268 SER n 
415 1 269 LEU n 
416 1 270 LEU n 
417 1 271 ASP n 
418 1 272 PHE n 
419 1 273 LEU n 
420 1 274 LYS n 
421 1 275 SER n 
422 1 276 ASP n 
423 1 277 GLU n 
424 1 278 GLY n 
425 1 279 SER n 
426 1 280 LYS n 
427 1 281 GLN n 
428 1 282 PRO n 
429 1 283 LEU n 
430 1 284 PRO n 
431 1 285 LYS n 
432 1 286 LEU n 
433 1 287 ILE n 
434 1 288 ASP n 
435 1 289 PHE n 
436 1 290 SER n 
437 1 291 ALA n 
438 1 292 GLN n 
439 1 293 ILE n 
440 1 294 ALA n 
441 1 295 GLU n 
442 1 296 GLY n 
443 1 297 MET n 
444 1 298 ALA n 
445 1 299 PHE n 
446 1 300 ILE n 
447 1 301 GLU n 
448 1 302 GLN n 
449 1 303 ARG n 
450 1 304 ASN n 
451 1 305 TYR n 
452 1 306 ILE n 
453 1 307 HIS n 
454 1 308 ARG n 
455 1 309 ASP n 
456 1 310 LEU n 
457 1 311 ARG n 
458 1 312 ALA n 
459 1 313 ALA n 
460 1 314 ASN n 
461 1 315 ILE n 
462 1 316 LEU n 
463 1 317 VAL n 
464 1 318 SER n 
465 1 319 ALA n 
466 1 320 SER n 
467 1 321 LEU n 
468 1 322 VAL n 
469 1 323 CYS n 
470 1 324 LYS n 
471 1 325 ILE n 
472 1 326 ALA n 
473 1 327 ASP n 
474 1 328 PHE n 
475 1 329 GLY n 
476 1 330 LEU n 
477 1 331 ALA n 
478 1 332 ARG n 
479 1 333 VAL n 
480 1 334 ILE n 
481 1 335 GLU n 
482 1 336 ASP n 
483 1 337 ASN n 
484 1 338 GLU n 
485 1 339 TYR n 
486 1 340 THR n 
487 1 341 ALA n 
488 1 342 ARG n 
489 1 343 GLU n 
490 1 344 GLY n 
491 1 345 ALA n 
492 1 346 LYS n 
493 1 347 PHE n 
494 1 348 PRO n 
495 1 349 ILE n 
496 1 350 LYS n 
497 1 351 TRP n 
498 1 352 THR n 
499 1 353 ALA n 
500 1 354 PRO n 
501 1 355 GLU n 
502 1 356 ALA n 
503 1 357 ILE n 
504 1 358 ASN n 
505 1 359 PHE n 
506 1 360 GLY n 
507 1 361 SER n 
508 1 362 PHE n 
509 1 363 THR n 
510 1 364 ILE n 
511 1 365 LYS n 
512 1 366 SER n 
513 1 367 ASP n 
514 1 368 VAL n 
515 1 369 TRP n 
516 1 370 SER n 
517 1 371 PHE n 
518 1 372 GLY n 
519 1 373 ILE n 
520 1 374 LEU n 
521 1 375 LEU n 
522 1 376 MET n 
523 1 377 GLU n 
524 1 378 ILE n 
525 1 379 VAL n 
526 1 380 THR n 
527 1 381 TYR n 
528 1 382 GLY n 
529 1 383 ARG n 
530 1 384 ILE n 
531 1 385 PRO n 
532 1 386 TYR n 
533 1 387 PRO n 
534 1 388 GLY n 
535 1 389 MET n 
536 1 390 SER n 
537 1 391 ASN n 
538 1 392 PRO n 
539 1 393 GLU n 
540 1 394 VAL n 
541 1 395 ILE n 
542 1 396 ARG n 
543 1 397 ALA n 
544 1 398 LEU n 
545 1 399 GLU n 
546 1 400 ARG n 
547 1 401 GLY n 
548 1 402 TYR n 
549 1 403 ARG n 
550 1 404 MET n 
551 1 405 PRO n 
552 1 406 ARG n 
553 1 407 PRO n 
554 1 408 GLU n 
555 1 409 ASN n 
556 1 410 CYS n 
557 1 411 PRO n 
558 1 412 GLU n 
559 1 413 GLU n 
560 1 414 LEU n 
561 1 415 TYR n 
562 1 416 ASN n 
563 1 417 ILE n 
564 1 418 MET n 
565 1 419 MET n 
566 1 420 ARG n 
567 1 421 CYS n 
568 1 422 TRP n 
569 1 423 LYS n 
570 1 424 ASN n 
571 1 425 ARG n 
572 1 426 PRO n 
573 1 427 GLU n 
574 1 428 GLU n 
575 1 429 ARG n 
576 1 430 PRO n 
577 1 431 THR n 
578 1 432 PHE n 
579 1 433 GLU n 
580 1 434 TYR n 
581 1 435 ILE n 
582 1 436 GLN n 
583 1 437 SER n 
584 1 438 VAL n 
585 1 439 LEU n 
586 1 440 ASP n 
587 1 441 ASP n 
588 1 442 PHE n 
589 1 443 TYR n 
590 1 444 THR n 
591 1 445 ALA n 
592 1 446 THR n 
593 1 447 GLU n 
594 1 448 SER n 
595 1 449 GLN n 
596 1 450 PTR n 
597 1 451 GLU n 
598 1 452 GLU n 
599 1 453 ILE n 
600 1 454 PRO n 
601
602 _entity_src_gen.entity_id                          1 
603 _entity_src_gen.gene_src_common_name               human 
604 _entity_src_gen.gene_src_genus                     Homo 
605 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene                 ? 
606 _entity_src_gen.gene_src_species                   ? 
607 _entity_src_gen.gene_src_strain                    ? 
608 _entity_src_gen.gene_src_tissue                    ? 
609 _entity_src_gen.gene_src_tissue_fraction           ? 
610 _entity_src_gen.gene_src_details                   ? 
611 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_fragment             ? 
612 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name      'Homo sapiens' 
613 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id     9606 
614 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_variant              ? 
615 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell_line            ? 
616 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_atcc                 ? 
617 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_organ                ? 
618 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_organelle            ? 
619 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell                 ? 
620 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_cellular_location    ? 
621 _entity_src_gen.host_org_common_name               'INSECT CELLS, BACULOVIRUS' 
622 _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name      ? 
623 _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id     ? 
624 _entity_src_gen.host_org_genus                     ? 
625 _entity_src_gen.pdbx_host_org_gene                 ? 
626 _entity_src_gen.pdbx_host_org_organ                ? 
627 _entity_src_gen.host_org_species                   ? 
628 _entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue               ? 
629 _entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue_fraction      ? 
630 _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain               ? 
631 _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant              ? 
632 _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line            ? 
633 _entity_src_gen.pdbx_host_org_atcc                 ? 
634 _entity_src_gen.pdbx_host_org_culture_collection   ? 
635 _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell                 ? 
636 _entity_src_gen.pdbx_host_org_organelle            ? 
637 _entity_src_gen.pdbx_host_org_cellular_location    ? 
638 _entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type          ? 
639 _entity_src_gen.pdbx_host_org_vector               ? 
640 _entity_src_gen.plasmid_name                       ? 
641 _entity_src_gen.plasmid_details                    ? 
642 _entity_src_gen.pdbx_description                   ? 
643
644 _struct_ref.id                  1 
645 _struct_ref.db_name             UNP 
646 _struct_ref.db_code             HCK_HUMAN 
647 _struct_ref.biol_id             . 
648 _struct_ref.entity_id           1 
649 _struct_ref.pdbx_db_accession   P08631 
650
651 _struct_ref_seq.align_id                      1 
652 _struct_ref_seq.ref_id                        1 
653 _struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code              1QCF 
654 _struct_ref_seq.pdbx_strand_id                A 
655 _struct_ref_seq.seq_align_beg                 1 
656 _struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code   ? 
657 _struct_ref_seq.seq_align_end                 454 
658 _struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code   ? 
659 _struct_ref_seq.pdbx_db_accession             P08631 
660 _struct_ref_seq.db_align_beg                  74 
661 _struct_ref_seq.pdbx_db_align_beg_ins_code    ? 
662 _struct_ref_seq.db_align_end                  526 
663 _struct_ref_seq.pdbx_db_align_end_ins_code    ? 
664 _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg       76 
665 _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end       531 
666
667 loop_
668 _struct_ref_seq_dif.align_id 
669 _struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_id_code 
670 _struct_ref_seq_dif.mon_id 
671 _struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_strand_id 
672 _struct_ref_seq_dif.seq_num 
673 _struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_ins_code 
674 _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_name 
675 _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code 
676 _struct_ref_seq_dif.db_mon_id 
677 _struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num 
678 _struct_ref_seq_dif.details 
679 _struct_ref_seq_dif.pdbx_auth_seq_num 
680 _struct_ref_seq_dif.pdbx_ordinal 
681 1 1QCF GLU A 451 ? UNP P08631 GLN 523 ? 528 1 
682 1 1QCF GLU A 452 ? UNP P08631 GLN 524 ? 529 2 
683 1 1QCF ILE A 453 ? UNP P08631 GLU 525 ? 530 3 
684
685 loop_
686 _chem_comp.id 
687 _chem_comp.type 
688 _chem_comp.mon_nstd_flag 
689 _chem_comp.name 
690 _chem_comp.pdbx_synonyms 
691 _chem_comp.formula 
692 _chem_comp.formula_weight 
693 SER 'L-peptide linking' y SERINE                                                        ?                 'C3 H7 N O3'     105.093 
694 GLY 'PEPTIDE LINKING'   y GLYCINE                                                       ?                 'C2 H5 N O2'     75.067  
695 ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE                                                    ?                 'C6 H13 N O2'    131.174 
696 ARG 'L-peptide linking' y ARGININE                                                      ?                 'C6 H15 N4 O2 1' 175.210 
697 VAL 'L-peptide linking' y VALINE                                                        ?                 'C5 H11 N O2'    117.147 
698 ALA 'L-peptide linking' y ALANINE                                                       ?                 'C3 H7 N O2'     89.094  
699 LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE                                                       ?                 'C6 H13 N O2'    131.174 
700 TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE                                                      ?                 'C9 H11 N O3'    181.191 
701 ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID'                                               ?                 'C4 H7 N O4'     133.104 
702 GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID'                                               ?                 'C5 H9 N O4'     147.130 
703 HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE                                                     ?                 'C6 H10 N3 O2 1' 156.164 
704 PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE                                                 ?                 'C9 H11 N O2'    165.191 
705 GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE                                                     ?                 'C5 H10 N2 O3'   146.146 
706 LYS 'L-peptide linking' y LYSINE                                                        ?                 'C6 H15 N2 O2 1' 147.197 
707 MET 'L-peptide linking' y METHIONINE                                                    ?                 'C5 H11 N O2 S'  149.207 
708 TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN                                                    ?                 'C11 H12 N2 O2'  204.228 
709 THR 'L-peptide linking' y THREONINE                                                     ?                 'C4 H9 N O3'     119.120 
710 PRO 'L-peptide linking' y PROLINE                                                       ?                 'C5 H9 N O2'     115.132 
711 ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE                                                    ?                 'C4 H8 N2 O3'    132.119 
712 CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE                                                      ?                 'C3 H7 N O2 S'   121.154 
713 PTR 'L-peptide linking' n O-PHOSPHOTYROSINE                                             PHOSPHONOTYROSINE 'C9 H12 N O6 P'  261.171 
714 PP1 NON-POLYMER         . '1-TER-BUTYL-3-P-TOLYL-1H-PYRAZOLO[3,4-D]PYRIMIDIN-4-YLAMINE' ?                 'C16 H19 N5'     281.360 
715 HOH NON-POLYMER         . WATER                                                         ?                 'H2 O'           18.015  
716
717 _exptl.entry_id          1QCF 
718 _exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
719 _exptl.crystals_number   1 
720
721 _exptl_crystal.id                    1 
722 _exptl_crystal.density_meas          ? 
723 _exptl_crystal.density_Matthews      2.51 
724 _exptl_crystal.density_percent_sol   50.98 
725 _exptl_crystal.description           ? 
726
727 _exptl_crystal_grow.crystal_id      1 
728 _exptl_crystal_grow.method          'VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP' 
729 _exptl_crystal_grow.temp            293 
730 _exptl_crystal_grow.temp_details    ? 
731 _exptl_crystal_grow.pH              7.0 
732 _exptl_crystal_grow.pdbx_details    
733 ;PEG 10000, DIMETHYL SULFOXIDE, N-(2-HYDROXYETHYL)PIPERAZINE-N-(2- 
734 ETHANESULFONIC ACID), pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
735 ;
736 _exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range   . 
737
738 _diffrn.id                     1 
739 _diffrn.ambient_temp           105 
740 _diffrn.ambient_temp_details   ? 
741 _diffrn.crystal_id             1 
742
743 _diffrn_detector.diffrn_id              1 
744 _diffrn_detector.detector               'IMAGE PLATE' 
745 _diffrn_detector.type                   'RIGAKU RAXIS IIC' 
746 _diffrn_detector.pdbx_collection_date   1999-10-22 
747 _diffrn_detector.details                ? 
748
749 _diffrn_radiation.diffrn_id                        1 
750 _diffrn_radiation.wavelength_id                    1 
751 _diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l   M 
752 _diffrn_radiation.monochromator                    ? 
753 _diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol             'SINGLE WAVELENGTH' 
754 _diffrn_radiation.pdbx_scattering_type             x-ray 
755
756 _diffrn_radiation_wavelength.id           1 
757 _diffrn_radiation_wavelength.wavelength   1.5418 
758 _diffrn_radiation_wavelength.wt           1.0 
759
760 _diffrn_source.diffrn_id                   1 
761 _diffrn_source.source                      'ROTATING ANODE' 
762 _diffrn_source.type                        'RIGAKU RU200' 
763 _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       ? 
764 _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   ? 
765 _diffrn_source.pdbx_wavelength             1.5418 
766 _diffrn_source.pdbx_wavelength_list        ? 
767
768 _reflns.entry_id                     1QCF 
769 _reflns.observed_criterion_sigma_I   0 
770 _reflns.observed_criterion_sigma_F   0 
771 _reflns.d_resolution_low             99 
772 _reflns.d_resolution_high            2.0 
773 _reflns.number_obs                   35042 
774 _reflns.number_all                   35649 
775 _reflns.percent_possible_obs         98.3 
776 _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs            0.0860000 
777 _reflns.pdbx_Rsym_value              ? 
778 _reflns.pdbx_netI_over_sigmaI        28.2 
779 _reflns.B_iso_Wilson_estimate        25.6 
780 _reflns.pdbx_redundancy              6.4 
781 _reflns.R_free_details               ? 
782 _reflns.pdbx_ordinal                 1 
783 _reflns.pdbx_diffrn_id               1 
784
785 _reflns_shell.d_res_high             2.0 
786 _reflns_shell.d_res_low              2.1 
787 _reflns_shell.percent_possible_all   95.2 
788 _reflns_shell.Rmerge_I_obs           0.2770000 
789 _reflns_shell.pdbx_Rsym_value        ? 
790 _reflns_shell.meanI_over_sigI_obs    ? 
791 _reflns_shell.pdbx_redundancy        5.4 
792 _reflns_shell.percent_possible_obs   ? 
793 _reflns_shell.number_unique_all      ? 
794 _reflns_shell.pdbx_ordinal           1 
795 _reflns_shell.pdbx_diffrn_id         1 
796
797 _computing.entry_id                           1QCF 
798 _computing.pdbx_data_reduction_ii             R-AXIS 
799 _computing.pdbx_data_reduction_ds             SCALEPACK 
800 _computing.data_collection                    ? 
801 _computing.structure_solution                 AMORE 
802 _computing.structure_refinement               CNS 
803 _computing.pdbx_structure_refinement_method   ? 
804
805 _refine.entry_id                               1QCF 
806 _refine.ls_number_reflns_obs                   35005 
807 _refine.ls_number_reflns_all                   35649 
808 _refine.pdbx_ls_sigma_I                        0 
809 _refine.pdbx_ls_sigma_F                        0 
810 _refine.pdbx_data_cutoff_high_absF             ? 
811 _refine.pdbx_data_cutoff_low_absF              ? 
812 _refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF         ? 
813 _refine.ls_d_res_low                           99 
814 _refine.ls_d_res_high                          2.0 
815 _refine.ls_percent_reflns_obs                  98.1 
816 _refine.ls_R_factor_obs                        ? 
817 _refine.ls_R_factor_all                        ? 
818 _refine.ls_R_factor_R_work                     0.2150000 
819 _refine.ls_R_factor_R_free                     0.2570000 
820 _refine.ls_R_factor_R_free_error               ? 
821 _refine.ls_R_factor_R_free_error_details       ? 
822 _refine.ls_percent_reflns_R_free               ? 
823 _refine.ls_number_reflns_R_free                3475 
824 _refine.ls_number_parameters                   ? 
825 _refine.ls_number_restraints                   ? 
826 _refine.occupancy_min                          ? 
827 _refine.occupancy_max                          ? 
828 _refine.B_iso_mean                             ? 
829 _refine.aniso_B[1][1]                          ? 
830 _refine.aniso_B[2][2]                          ? 
831 _refine.aniso_B[3][3]                          ? 
832 _refine.aniso_B[1][2]                          ? 
833 _refine.aniso_B[1][3]                          ? 
834 _refine.aniso_B[2][3]                          ? 
835 _refine.solvent_model_details                  ? 
836 _refine.solvent_model_param_ksol               ? 
837 _refine.solvent_model_param_bsol               ? 
838 _refine.pdbx_ls_cross_valid_method             ? 
839 _refine.details                                ? 
840 _refine.pdbx_starting_model                    ? 
841 _refine.pdbx_method_to_determine_struct        ? 
842 _refine.pdbx_isotropic_thermal_model           ? 
843 _refine.pdbx_stereochemistry_target_values     'ENGH & HUBER' 
844 _refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case   ? 
845 _refine.pdbx_R_Free_selection_details          ? 
846 _refine.pdbx_overall_ESU_R                     ? 
847 _refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                ? 
848 _refine.overall_SU_ML                          ? 
849 _refine.overall_SU_B                           ? 
850 _refine.ls_redundancy_reflns_obs               ? 
851 _refine.pdbx_refine_id                         'X-RAY DIFFRACTION' 
852 _refine.pdbx_diffrn_id                         1 
853
854 _refine_hist.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
855 _refine_hist.cycle_id                         LAST 
856 _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein        3626 
857 _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid   0 
858 _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand         21 
859 _refine_hist.number_atoms_solvent             312 
860 _refine_hist.number_atoms_total               3959 
861 _refine_hist.d_res_high                       2.0 
862 _refine_hist.d_res_low                        99 
863
864 loop_
865 _refine_ls_restr.type 
866 _refine_ls_restr.dev_ideal 
867 _refine_ls_restr.dev_ideal_target 
868 _refine_ls_restr.weight 
869 _refine_ls_restr.number 
870 _refine_ls_restr.pdbx_refine_id 
871 c_bond_d                0.007258 ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
872 c_bond_d_na             ?        ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
873 c_bond_d_prot           ?        ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
874 c_angle_d               ?        ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
875 c_angle_d_na            ?        ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
876 c_angle_d_prot          ?        ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
877 c_angle_deg             1.54111  ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
878 c_angle_deg_na          ?        ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
879 c_angle_deg_prot        ?        ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
880 c_dihedral_angle_d      ?        ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
881 c_dihedral_angle_d_na   ?        ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
882 c_dihedral_angle_d_prot ?        ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
883 c_improper_angle_d      ?        ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
884 c_improper_angle_d_na   ?        ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
885 c_improper_angle_d_prot ?        ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
886 c_mcbond_it             ?        ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
887 c_mcangle_it            ?        ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
888 c_scbond_it             ?        ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
889 c_scangle_it            ?        ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
890
891 _struct.entry_id                  1QCF 
892 _struct.title                     'CRYSTAL STRUCTURE OF HCK IN COMPLEX WITH A SRC FAMILY-SELECTIVE TYROSINE KINASE INHIBITOR' 
893 _struct.pdbx_descriptor           'CRYSTAL STRUCTURE OF HCK IN COMPLEX WITH A SRC FAMILY-SELECTIVE TYROSINE KINASE INHIBITOR' 
894 _struct.pdbx_model_details        ? 
895 _struct.pdbx_CASP_flag            ? 
896 _struct.pdbx_model_type_details   ? 
897
898 _struct_keywords.entry_id        1QCF 
899 _struct_keywords.pdbx_keywords   'TYROSINE KINASE' 
900 _struct_keywords.text            
901 'TYROSINE KINASE-INHIBITOR COMPLEX, DOWN-REGULATED KINASE, ORDERED ACTIVATION LOOP, TYROSINE KINASE' 
902
903 loop_
904 _struct_asym.id 
905 _struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
906 _struct_asym.pdbx_modified 
907 _struct_asym.entity_id 
908 _struct_asym.details 
909 A N N 1 ? 
910 B N N 2 ? 
911 C N N 3 ? 
912
913 _struct_biol.id   1 
914
915 loop_
916 _struct_conf.conf_type_id 
917 _struct_conf.id 
918 _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
919 _struct_conf.beg_label_comp_id 
920 _struct_conf.beg_label_asym_id 
921 _struct_conf.beg_label_seq_id 
922 _struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
923 _struct_conf.end_label_comp_id 
924 _struct_conf.end_label_asym_id 
925 _struct_conf.end_label_seq_id 
926 _struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
927 _struct_conf.beg_auth_comp_id 
928 _struct_conf.beg_auth_asym_id 
929 _struct_conf.beg_auth_seq_id 
930 _struct_conf.end_auth_comp_id 
931 _struct_conf.end_auth_asym_id 
932 _struct_conf.end_auth_seq_id 
933 _struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
934 _struct_conf.details 
935 _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
936 HELX_P HELX_P1  1  SER A 66  ? GLU A 70  ? SER A 142 GLU A 146 5 ? 5  
937 HELX_P HELX_P2  2  SER A 78  ? ALA A 88  ? SER A 154 ALA A 164 1 ? 11 
938 HELX_P HELX_P3  3  THR A 146 ? LYS A 155 ? THR A 222 LYS A 231 1 ? 10 
939 HELX_P HELX_P4  4  PRO A 186 ? GLU A 188 ? PRO A 263 GLU A 265 5 ? 3  
940 HELX_P HELX_P5  5  SER A 226 ? LYS A 238 ? SER A 303 LYS A 315 1 ? 13 
941 HELX_P HELX_P6  6  SER A 268 ? SER A 275 ? SER A 345 SER A 352 1 ? 8  
942 HELX_P HELX_P7  7  SER A 275 ? LYS A 280 ? SER A 352 LYS A 357 1 ? 6  
943 HELX_P HELX_P8  8  PRO A 282 ? ARG A 303 ? PRO A 359 ARG A 380 1 ? 22 
944 HELX_P HELX_P9  9  ARG A 311 ? ALA A 313 ? ARG A 388 ALA A 390 5 ? 3  
945 HELX_P HELX_P10 10 GLY A 329 ? VAL A 333 ? GLY A 406 VAL A 410 5 ? 5  
946 HELX_P HELX_P11 11 ASP A 336 ? ALA A 341 ? ASP A 413 ALA A 418 1 ? 6  
947 HELX_P HELX_P12 12 PRO A 348 ? THR A 352 ? PRO A 425 THR A 429 5 ? 5  
948 HELX_P HELX_P13 13 ALA A 353 ? GLY A 360 ? ALA A 430 GLY A 437 1 ? 8  
949 HELX_P HELX_P14 14 THR A 363 ? THR A 380 ? THR A 440 THR A 457 1 ? 18 
950 HELX_P HELX_P15 15 SER A 390 ? GLY A 401 ? SER A 467 GLY A 478 1 ? 12 
951 HELX_P HELX_P16 16 PRO A 411 ? TRP A 422 ? PRO A 488 TRP A 499 1 ? 12 
952 HELX_P HELX_P17 17 ARG A 425 ? ARG A 429 ? ARG A 502 ARG A 506 5 ? 5  
953 HELX_P HELX_P18 18 THR A 431 ? ASP A 441 ? THR A 508 ASP A 518 1 ? 11 
954
955 _struct_conf_type.id          HELX_P 
956 _struct_conf_type.criteria    ? 
957 _struct_conf_type.reference   ? 
958
959 loop_
960 _struct_conn.id 
961 _struct_conn.conn_type_id 
962 _struct_conn.pdbx_PDB_id 
963 _struct_conn.ptnr1_label_asym_id 
964 _struct_conn.ptnr1_label_comp_id 
965 _struct_conn.ptnr1_label_seq_id 
966 _struct_conn.ptnr1_label_atom_id 
967 _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id 
968 _struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code 
969 _struct_conn.pdbx_ptnr1_standard_comp_id 
970 _struct_conn.ptnr1_symmetry 
971 _struct_conn.ptnr2_label_asym_id 
972 _struct_conn.ptnr2_label_comp_id 
973 _struct_conn.ptnr2_label_seq_id 
974 _struct_conn.ptnr2_label_atom_id 
975 _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id 
976 _struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code 
977 _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id 
978 _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id 
979 _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id 
980 _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id 
981 _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id 
982 _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id 
983 _struct_conn.ptnr2_symmetry 
984 _struct_conn.pdbx_ptnr3_label_atom_id 
985 _struct_conn.pdbx_ptnr3_label_seq_id 
986 _struct_conn.pdbx_ptnr3_label_comp_id 
987 _struct_conn.pdbx_ptnr3_label_asym_id 
988 _struct_conn.pdbx_ptnr3_label_alt_id 
989 _struct_conn.pdbx_ptnr3_PDB_ins_code 
990 _struct_conn.details 
991 _struct_conn.pdbx_dist_value 
992 _struct_conn.pdbx_value_order 
993 covale1 covale ? A GLN 449 C ? ? ? 1_555 A PTR 450 N ? ? A GLN 526 A PTR 527 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.321 ? 
994 covale2 covale ? A PTR 450 C ? ? ? 1_555 A GLU 451 N ? ? A PTR 527 A GLU 528 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.324 ? 
995
996 _struct_conn_type.id          covale 
997 _struct_conn_type.criteria    ? 
998 _struct_conn_type.reference   ? 
999
1000 loop_
1001 _struct_mon_prot_cis.pdbx_id 
1002 _struct_mon_prot_cis.label_comp_id 
1003 _struct_mon_prot_cis.label_seq_id 
1004 _struct_mon_prot_cis.label_asym_id 
1005 _struct_mon_prot_cis.label_alt_id 
1006 _struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code 
1007 _struct_mon_prot_cis.auth_comp_id 
1008 _struct_mon_prot_cis.auth_seq_id 
1009 _struct_mon_prot_cis.auth_asym_id 
1010 _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_comp_id_2 
1011 _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2 
1012 _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_asym_id_2 
1013 _struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code_2 
1014 _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_comp_id_2 
1015 _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2 
1016 _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_asym_id_2 
1017 _struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_model_num 
1018 _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle 
1019 1 GLU 255 A . ? GLU 332 A PRO 256 A ? PRO 333 A 1 -0.10 
1020 2 ILE 453 A . ? ILE 530 A PRO 454 A ? PRO 531 A 1 -1.93 
1021
1022 loop_
1023 _struct_sheet.id 
1024 _struct_sheet.type 
1025 _struct_sheet.number_strands 
1026 _struct_sheet.details 
1027 A ? 5 ? 
1028 B ? 5 ? 
1029 C ? 5 ? 
1030 D ? 2 ? 
1031
1032 loop_
1033 _struct_sheet_order.sheet_id 
1034 _struct_sheet_order.range_id_1 
1035 _struct_sheet_order.range_id_2 
1036 _struct_sheet_order.offset 
1037 _struct_sheet_order.sense 
1038 A 1 2 ? anti-parallel 
1039 A 2 3 ? anti-parallel 
1040 A 3 4 ? anti-parallel 
1041 A 4 5 ? anti-parallel 
1042 B 1 2 ? parallel      
1043 B 2 3 ? anti-parallel 
1044 B 3 4 ? anti-parallel 
1045 B 4 5 ? anti-parallel 
1046 C 1 2 ? anti-parallel 
1047 C 2 3 ? anti-parallel 
1048 C 3 4 ? anti-parallel 
1049 C 4 5 ? anti-parallel 
1050 D 1 2 ? anti-parallel 
1051
1052 loop_
1053 _struct_sheet_range.sheet_id 
1054 _struct_sheet_range.id 
1055 _struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
1056 _struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
1057 _struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
1058 _struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
1059 _struct_sheet_range.end_label_comp_id 
1060 _struct_sheet_range.end_label_asym_id 
1061 _struct_sheet_range.end_label_seq_id 
1062 _struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
1063 _struct_sheet_range.symmetry 
1064 _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
1065 _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
1066 _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
1067 _struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
1068 _struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
1069 _struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
1070 A 1 GLU A 53  ? PRO A 57  ? ? GLU A 129 PRO A 133 
1071 A 2 TRP A 42  ? SER A 47  ? ? TRP A 118 SER A 123 
1072 A 3 GLN A 32  ? GLU A 37  ? ? GLN A 107 GLU A 112 
1073 A 4 ILE A 10  ? ALA A 13  ? ? ILE A 85  ALA A 88  
1074 A 5 VAL A 61  ? ARG A 63  ? ? VAL A 137 ARG A 139 
1075 B 1 PHE A 73  ? PHE A 74  ? ? PHE A 149 PHE A 150 
1076 B 2 PHE A 96  ? ASP A 100 ? ? PHE A 172 ASP A 176 
1077 B 3 TYR A 108 ? ASP A 116 ? ? TYR A 184 ASP A 192 
1078 B 4 GLY A 120 ? THR A 130 ? ? GLY A 196 THR A 206 
1079 B 5 PHE A 136 ? TYR A 137 ? ? PHE A 212 TYR A 213 
1080 C 1 LEU A 190 ? GLY A 197 ? ? LEU A 267 GLY A 274 
1081 C 2 GLY A 202 ? TYR A 209 ? ? GLY A 279 TYR A 286 
1082 C 3 THR A 213 ? MET A 220 ? ? THR A 290 MET A 297 
1083 C 4 TYR A 258 ? THR A 261 ? ? TYR A 335 THR A 338 
1084 C 5 LEU A 248 ? VAL A 252 ? ? LEU A 325 VAL A 329 
1085 D 1 ILE A 315 ? VAL A 317 ? ? ILE A 392 VAL A 394 
1086 D 2 CYS A 323 ? ILE A 325 ? ? CYS A 400 ILE A 402 
1087
1088 loop_
1089 _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
1090 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
1091 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
1092 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
1093 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
1094 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
1095 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
1096 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
1097 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
1098 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
1099 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
1100 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
1101 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
1102 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
1103 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
1104 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
1105 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
1106 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
1107 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
1108 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
1109 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
1110 A 1 2 N ILE A 56  ? N ILE A 132 O TRP A 43  ? O TRP A 119 
1111 A 2 3 O ARG A 46  ? O ARG A 122 N VAL A 34  ? N VAL A 109 
1112 A 3 4 N MET A 33  ? N MET A 108 O VAL A 11  ? O VAL A 86  
1113 A 4 5 N VAL A 12  ? N VAL A 87  O ALA A 62  ? O ALA A 138 
1114 B 1 2 N PHE A 74  ? N PHE A 150 O ILE A 98  ? O ILE A 174 
1115 B 2 3 N ARG A 99  ? N ARG A 175 O SER A 109 ? O SER A 185 
1116 B 3 4 O ASP A 116 ? O ASP A 192 N GLY A 120 ? N GLY A 196 
1117 B 4 5 N ARG A 129 ? N ARG A 205 O TYR A 137 ? O TYR A 213 
1118 C 1 2 O GLY A 197 ? O GLY A 274 N VAL A 204 ? N VAL A 281 
1119 C 2 3 N TYR A 209 ? N TYR A 286 O THR A 213 ? O THR A 290 
1120 C 3 4 N LYS A 218 ? N LYS A 295 O ILE A 259 ? O ILE A 336 
1121 C 4 5 O ILE A 260 ? O ILE A 337 N HIS A 249 ? N HIS A 326 
1122 D 1 2 N LEU A 316 ? N LEU A 393 O LYS A 324 ? O LYS A 401 
1123
1124 _struct_site.id                   AC1 
1125 _struct_site.details              'BINDING SITE FOR RESIDUE PP1 A 532' 
1126 _struct_site.pdbx_evidence_code   SOFTWARE 
1127
1128 loop_
1129 _struct_site_gen.id 
1130 _struct_site_gen.site_id 
1131 _struct_site_gen.pdbx_num_res 
1132 _struct_site_gen.label_comp_id 
1133 _struct_site_gen.label_asym_id 
1134 _struct_site_gen.label_seq_id 
1135 _struct_site_gen.pdbx_auth_ins_code 
1136 _struct_site_gen.auth_comp_id 
1137 _struct_site_gen.auth_asym_id 
1138 _struct_site_gen.auth_seq_id 
1139 _struct_site_gen.label_atom_id 
1140 _struct_site_gen.label_alt_id 
1141 _struct_site_gen.symmetry 
1142 _struct_site_gen.details 
1143 1  AC1 12 LEU A 196 ? LEU A 273 . . 1_555 ? 
1144 2  AC1 12 VAL A 204 ? VAL A 281 . . 1_555 ? 
1145 3  AC1 12 ALA A 216 ? ALA A 293 . . 1_555 ? 
1146 4  AC1 12 ILE A 259 ? ILE A 336 . . 1_555 ? 
1147 5  AC1 12 THR A 261 ? THR A 338 . . 1_555 ? 
1148 6  AC1 12 GLU A 262 ? GLU A 339 . . 1_555 ? 
1149 7  AC1 12 MET A 264 ? MET A 341 . . 1_555 ? 
1150 8  AC1 12 SER A 268 ? SER A 345 . . 1_555 ? 
1151 9  AC1 12 LEU A 316 ? LEU A 393 . . 1_555 ? 
1152 10 AC1 12 ASP A 327 ? ASP A 404 . . 1_555 ? 
1153 11 AC1 12 HOH C .   ? HOH A 582 . . 1_555 ? 
1154 12 AC1 12 HOH C .   ? HOH A 774 . . 1_555 ? 
1155
1156 _database_PDB_matrix.entry_id          1QCF 
1157 _database_PDB_matrix.origx[1][1]       1.000000 
1158 _database_PDB_matrix.origx[1][2]       0.000000 
1159 _database_PDB_matrix.origx[1][3]       0.000000 
1160 _database_PDB_matrix.origx[2][1]       0.000000 
1161 _database_PDB_matrix.origx[2][2]       1.000000 
1162 _database_PDB_matrix.origx[2][3]       0.000000 
1163 _database_PDB_matrix.origx[3][1]       0.000000 
1164 _database_PDB_matrix.origx[3][2]       0.000000 
1165 _database_PDB_matrix.origx[3][3]       1.000000 
1166 _database_PDB_matrix.origx_vector[1]   0.00000 
1167 _database_PDB_matrix.origx_vector[2]   0.00000 
1168 _database_PDB_matrix.origx_vector[3]   0.00000 
1169
1170 _atom_sites.entry_id                    1QCF 
1171 _atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
1172 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.019602 
1173 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.000000 
1174 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   0.000000 
1175 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
1176 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.010101 
1177 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.000000 
1178 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
1179 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
1180 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.009672 
1181 _atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
1182 _atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
1183 _atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
1184
1185 loop_
1186 _atom_type.symbol 
1187
1188
1189
1190
1191
1192
1193 loop_
1194 _atom_site.group_PDB 
1195 _atom_site.id 
1196 _atom_site.type_symbol 
1197 _atom_site.label_atom_id 
1198 _atom_site.label_alt_id 
1199 _atom_site.label_comp_id 
1200 _atom_site.label_asym_id 
1201 _atom_site.label_entity_id 
1202 _atom_site.label_seq_id 
1203 _atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
1204 _atom_site.Cartn_x 
1205 _atom_site.Cartn_y 
1206 _atom_site.Cartn_z 
1207 _atom_site.occupancy 
1208 _atom_site.B_iso_or_equiv 
1209 _atom_site.Cartn_x_esd 
1210 _atom_site.Cartn_y_esd 
1211 _atom_site.Cartn_z_esd 
1212 _atom_site.occupancy_esd 
1213 _atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
1214 _atom_site.pdbx_formal_charge 
1215 _atom_site.auth_seq_id 
1216 _atom_site.auth_comp_id 
1217 _atom_site.auth_asym_id 
1218 _atom_site.auth_atom_id 
1219 _atom_site.pdbx_PDB_model_num 
1220 ATOM   1    N N   . SER A 1 5   ? -12.315 3.135  35.123 1.00 58.24 ? ? ? ? ? ? 80  SER A N   1 
1221 ATOM   2    C CA  . SER A 1 5   ? -12.056 1.909  35.930 1.00 56.45 ? ? ? ? ? ? 80  SER A CA  1 
1222 ATOM   3    C C   . SER A 1 5   ? -10.561 1.626  35.997 1.00 54.76 ? ? ? ? ? ? 80  SER A C   1 
1223 ATOM   4    O O   . SER A 1 5   ? -9.758  2.328  35.378 1.00 55.95 ? ? ? ? ? ? 80  SER A O   1 
1224 ATOM   5    C CB  . SER A 1 5   ? -12.772 0.705  35.308 1.00 57.12 ? ? ? ? ? ? 80  SER A CB  1 
1225 ATOM   6    O OG  . SER A 1 5   ? -14.175 0.912  35.247 1.00 59.13 ? ? ? ? ? ? 80  SER A OG  1 
1226 ATOM   7    N N   . GLY A 1 6   ? -10.198 0.598  36.758 1.00 51.37 ? ? ? ? ? ? 81  GLY A N   1 
1227 ATOM   8    C CA  . GLY A 1 6   ? -8.804  0.220  36.882 1.00 44.34 ? ? ? ? ? ? 81  GLY A CA  1 
1228 ATOM   9    C C   . GLY A 1 6   ? -8.315  -0.399 35.586 1.00 39.98 ? ? ? ? ? ? 81  GLY A C   1 
1229 ATOM   10   O O   . GLY A 1 6   ? -8.076  -1.607 35.498 1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 81  GLY A O   1 
1230 ATOM   11   N N   . ILE A 1 7   ? -8.175  0.445  34.571 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 82  ILE A N   1 
1231 ATOM   12   C CA  . ILE A 1 7   ? -7.713  0.023  33.258 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 82  ILE A CA  1 
1232 ATOM   13   C C   . ILE A 1 7   ? -6.193  0.115  33.179 1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 82  ILE A C   1 
1233 ATOM   14   O O   . ILE A 1 7   ? -5.602  1.114  33.580 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 82  ILE A O   1 
1234 ATOM   15   C CB  . ILE A 1 7   ? -8.356  0.905  32.167 1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 82  ILE A CB  1 
1235 ATOM   16   C CG1 . ILE A 1 7   ? -9.875  0.670  32.170 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 82  ILE A CG1 1 
1236 ATOM   17   C CG2 . ILE A 1 7   ? -7.730  0.608  30.805 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 82  ILE A CG2 1 
1237 ATOM   18   C CD1 . ILE A 1 7   ? -10.674 1.635  31.319 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 82  ILE A CD1 1 
1238 ATOM   19   N N   . ARG A 1 8   ? -5.561  -0.930 32.660 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A N   1 
1239 ATOM   20   C CA  . ARG A 1 8   ? -4.110  -0.946 32.548 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CA  1 
1240 ATOM   21   C C   . ARG A 1 8   ? -3.665  0.213  31.660 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A C   1 
1241 ATOM   22   O O   . ARG A 1 8   ? -4.206  0.425  30.574 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A O   1 
1242 ATOM   23   C CB  . ARG A 1 8   ? -3.638  -2.289 31.975 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CB  1 
1243 ATOM   24   C CG  . ARG A 1 8   ? -2.157  -2.540 32.170 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CG  1 
1244 ATOM   25   C CD  . ARG A 1 8   ? -1.725  -3.917 31.700 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CD  1 
1245 ATOM   26   N NE  . ARG A 1 8   ? -2.015  -4.114 30.287 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A NE  1 
1246 ATOM   27   C CZ  . ARG A 1 8   ? -1.360  -4.964 29.509 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A CZ  1 
1247 ATOM   28   N NH1 . ARG A 1 8   ? -0.371  -5.694 30.011 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A NH1 1 
1248 ATOM   29   N NH2 . ARG A 1 8   ? -1.688  -5.078 28.229 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 83  ARG A NH2 1 
1249 ATOM   30   N N   . ILE A 1 9   ? -2.685  0.975  32.132 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A N   1 
1250 ATOM   31   C CA  . ILE A 1 9   ? -2.197  2.116  31.374 1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A CA  1 
1251 ATOM   32   C C   . ILE A 1 9   ? -0.855  1.789  30.728 1.00 34.69 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A C   1 
1252 ATOM   33   O O   . ILE A 1 9   ? 0.091   1.363  31.398 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A O   1 
1253 ATOM   34   C CB  . ILE A 1 9   ? -2.079  3.355  32.293 1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A CB  1 
1254 ATOM   35   C CG1 . ILE A 1 9   ? -1.720  4.610  31.486 1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A CG1 1 
1255 ATOM   36   C CG2 . ILE A 1 9   ? -1.055  3.087  33.371 1.00 39.84 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A CG2 1 
1256 ATOM   37   C CD1 . ILE A 1 9   ? -0.316  4.642  30.930 1.00 43.16 ? ? ? ? ? ? 84  ILE A CD1 1 
1257 ATOM   38   N N   . ILE A 1 10  ? -0.786  1.991  29.415 1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A N   1 
1258 ATOM   39   C CA  . ILE A 1 10  ? 0.423   1.715  28.649 1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A CA  1 
1259 ATOM   40   C C   . ILE A 1 10  ? 1.006   2.998  28.062 1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A C   1 
1260 ATOM   41   O O   . ILE A 1 10  ? 0.277   3.949  27.768 1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A O   1 
1261 ATOM   42   C CB  . ILE A 1 10  ? 0.118   0.711  27.507 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A CB  1 
1262 ATOM   43   C CG1 . ILE A 1 10  ? -0.348  -0.617 28.112 1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A CG1 1 
1263 ATOM   44   C CG2 . ILE A 1 10  ? 1.355   0.483  26.643 1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A CG2 1 
1264 ATOM   45   C CD1 . ILE A 1 10  ? -0.801  -1.634 27.093 1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 85  ILE A CD1 1 
1265 ATOM   46   N N   . VAL A 1 11  ? 2.329   3.019  27.911 1.00 34.69 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A N   1 
1266 ATOM   47   C CA  . VAL A 1 11  ? 3.022   4.170  27.344 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A CA  1 
1267 ATOM   48   C C   . VAL A 1 11  ? 4.164   3.694  26.461 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A C   1 
1268 ATOM   49   O O   . VAL A 1 11  ? 4.579   2.534  26.530 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A O   1 
1269 ATOM   50   C CB  . VAL A 1 11  ? 3.616   5.095  28.440 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A CB  1 
1270 ATOM   51   C CG1 . VAL A 1 11  ? 2.510   5.682  29.289 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A CG1 1 
1271 ATOM   52   C CG2 . VAL A 1 11  ? 4.595   4.316  29.304 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 86  VAL A CG2 1 
1272 ATOM   53   N N   . VAL A 1 12  ? 4.668   4.597  25.629 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A N   1 
1273 ATOM   54   C CA  . VAL A 1 12  ? 5.779   4.279  24.746 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CA  1 
1274 ATOM   55   C C   . VAL A 1 12  ? 6.949   5.211  25.054 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A C   1 
1275 ATOM   56   O O   . VAL A 1 12  ? 6.750   6.390  25.329 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A O   1 
1276 ATOM   57   C CB  . VAL A 1 12  ? 5.383   4.439  23.266 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CB  1 
1277 ATOM   58   C CG1 . VAL A 1 12  ? 4.841   5.835  23.020 1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CG1 1 
1278 ATOM   59   C CG2 . VAL A 1 12  ? 6.590   4.171  22.379 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 87  VAL A CG2 1 
1279 ATOM   60   N N   . ALA A 1 13  ? 8.162   4.669  25.010 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 88  ALA A N   1 
1280 ATOM   61   C CA  . ALA A 1 13  ? 9.369   5.440  25.288 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 88  ALA A CA  1 
1281 ATOM   62   C C   . ALA A 1 13  ? 9.725   6.397  24.151 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 88  ALA A C   1 
1282 ATOM   63   O O   . ALA A 1 13  ? 9.947   5.971  23.016 1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 88  ALA A O   1 
1283 ATOM   64   C CB  . ALA A 1 13  ? 10.530  4.494  25.547 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 88  ALA A CB  1 
1284 ATOM   65   N N   . LEU A 1 14  ? 9.791   7.687  24.473 1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A N   1 
1285 ATOM   66   C CA  . LEU A 1 14  ? 10.128  8.724  23.501 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A CA  1 
1286 ATOM   67   C C   . LEU A 1 14  ? 11.635  8.848  23.262 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A C   1 
1287 ATOM   68   O O   . LEU A 1 14  ? 12.059  9.477  22.292 1.00 36.91 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A O   1 
1288 ATOM   69   C CB  . LEU A 1 14  ? 9.597   10.080 23.972 1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A CB  1 
1289 ATOM   70   C CG  . LEU A 1 14  ? 8.090   10.255 24.157 1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A CG  1 
1290 ATOM   71   C CD1 . LEU A 1 14  ? 7.828   11.619 24.770 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A CD1 1 
1291 ATOM   72   C CD2 . LEU A 1 14  ? 7.362   10.103 22.820 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 89  LEU A CD2 1 
1292 ATOM   73   N N   . TYR A 1 15  ? 12.435  8.263  24.150 1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A N   1 
1293 ATOM   74   C CA  . TYR A 1 15  ? 13.897  8.323  24.045 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CA  1 
1294 ATOM   75   C C   . TYR A 1 15  ? 14.479  7.079  24.698 1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A C   1 
1295 ATOM   76   O O   . TYR A 1 15  ? 13.766  6.325  25.362 1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A O   1 
1296 ATOM   77   C CB  . TYR A 1 15  ? 14.447  9.522  24.825 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CB  1 
1297 ATOM   78   C CG  . TYR A 1 15  ? 13.701  10.818 24.633 1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CG  1 
1298 ATOM   79   C CD1 . TYR A 1 15  ? 13.845  11.573 23.471 1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CD1 1 
1299 ATOM   80   C CD2 . TYR A 1 15  ? 12.838  11.285 25.621 1.00 36.75 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CD2 1 
1300 ATOM   81   C CE1 . TYR A 1 15  ? 13.144  12.766 23.302 1.00 37.86 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CE1 1 
1301 ATOM   82   C CE2 . TYR A 1 15  ? 12.135  12.469 25.461 1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CE2 1 
1302 ATOM   83   C CZ  . TYR A 1 15  ? 12.291  13.205 24.302 1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A CZ  1 
1303 ATOM   84   O OH  . TYR A 1 15  ? 11.594  14.383 24.160 1.00 43.44 ? ? ? ? ? ? 90  TYR A OH  1 
1304 ATOM   85   N N   . ASP A 1 16  ? 15.780  6.873  24.517 1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A N   1 
1305 ATOM   86   C CA  . ASP A 1 16  ? 16.461  5.752  25.150 1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CA  1 
1306 ATOM   87   C C   . ASP A 1 16  ? 16.757  6.233  26.568 1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A C   1 
1307 ATOM   88   O O   . ASP A 1 16  ? 16.833  7.433  26.810 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A O   1 
1308 ATOM   89   C CB  . ASP A 1 16  ? 17.789  5.443  24.451 1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CB  1 
1309 ATOM   90   C CG  . ASP A 1 16  ? 17.611  4.909  23.041 1.00 43.56 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A CG  1 
1310 ATOM   91   O OD1 . ASP A 1 16  ? 18.639  4.672  22.375 1.00 46.78 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A OD1 1 
1311 ATOM   92   O OD2 . ASP A 1 16  ? 16.460  4.720  22.597 1.00 46.84 ? ? ? ? ? ? 91  ASP A OD2 1 
1312 ATOM   93   N N   . TYR A 1 17  ? 16.915  5.312  27.508 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A N   1 
1313 ATOM   94   C CA  . TYR A 1 17  ? 17.232  5.708  28.874 1.00 36.00 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A CA  1 
1314 ATOM   95   C C   . TYR A 1 17  ? 18.064  4.631  29.541 1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A C   1 
1315 ATOM   96   O O   . TYR A 1 17  ? 17.676  3.465  29.558 1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A O   1 
1316 ATOM   97   C CB  . TYR A 1 17  ? 15.962  5.946  29.694 1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A CB  1 
1317 ATOM   98   C CG  . TYR A 1 17  ? 16.261  6.309  31.133 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A CG  1 
1318 ATOM   99   C CD1 . TYR A 1 17  ? 16.926  7.492  31.448 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A CD1 1 
1319 ATOM   100  C CD2 . TYR A 1 17  ? 15.941  5.440  32.173 1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A CD2 1 
1320 ATOM   101  C CE1 . TYR A 1 17  ? 17.269  7.798  32.765 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A CE1 1 
1321 ATOM   102  C CE2 . TYR A 1 17  ? 16.280  5.737  33.492 1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A CE2 1 
1322 ATOM   103  C CZ  . TYR A 1 17  ? 16.944  6.915  33.779 1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A CZ  1 
1323 ATOM   104  O OH  . TYR A 1 17  ? 17.292  7.210  35.078 1.00 42.53 ? ? ? ? ? ? 92  TYR A OH  1 
1324 ATOM   105  N N   . GLU A 1 18  ? 19.215  5.018  30.079 1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A N   1 
1325 ATOM   106  C CA  . GLU A 1 18  ? 20.077  4.059  30.753 1.00 42.62 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CA  1 
1326 ATOM   107  C C   . GLU A 1 18  ? 19.948  4.232  32.256 1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A C   1 
1327 ATOM   108  O O   . GLU A 1 18  ? 20.068  5.339  32.776 1.00 41.84 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A O   1 
1328 ATOM   109  C CB  . GLU A 1 18  ? 21.538  4.251  30.338 1.00 45.96 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CB  1 
1329 ATOM   110  C CG  . GLU A 1 18  ? 22.490  3.277  31.017 1.00 52.30 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CG  1 
1330 ATOM   111  C CD  . GLU A 1 18  ? 23.926  3.412  30.534 1.00 56.09 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A CD  1 
1331 ATOM   112  O OE1 . GLU A 1 18  ? 24.531  4.489  30.722 1.00 58.01 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A OE1 1 
1332 ATOM   113  O OE2 . GLU A 1 18  ? 24.448  2.432  29.963 1.00 58.62 ? ? ? ? ? ? 93  GLU A OE2 1 
1333 ATOM   114  N N   . ALA A 1 19  ? 19.693  3.130  32.948 1.00 43.87 ? ? ? ? ? ? 94  ALA A N   1 
1334 ATOM   115  C CA  . ALA A 1 19  ? 19.548  3.158  34.393 1.00 45.92 ? ? ? ? ? ? 94  ALA A CA  1 
1335 ATOM   116  C C   . ALA A 1 19  ? 20.853  3.582  35.057 1.00 47.69 ? ? ? ? ? ? 94  ALA A C   1 
1336 ATOM   117  O O   . ALA A 1 19  ? 21.910  3.014  34.788 1.00 44.95 ? ? ? ? ? ? 94  ALA A O   1 
1337 ATOM   118  C CB  . ALA A 1 19  ? 19.133  1.784  34.897 1.00 44.26 ? ? ? ? ? ? 94  ALA A CB  1 
1338 ATOM   119  N N   . ILE A 1 20  ? 20.772  4.592  35.915 1.00 50.71 ? ? ? ? ? ? 95  ILE A N   1 
1339 ATOM   120  C CA  . ILE A 1 20  ? 21.940  5.074  36.633 1.00 55.05 ? ? ? ? ? ? 95  ILE A CA  1 
1340 ATOM   121  C C   . ILE A 1 20  ? 21.695  4.866  38.122 1.00 57.48 ? ? ? ? ? ? 95  ILE A C   1 
1341 ATOM   122  O O   . ILE A 1 20  ? 22.635  4.790  38.911 1.00 58.53 ? ? ? ? ? ? 95  ILE A O   1 
1342 ATOM   123  C CB  . ILE A 1 20  ? 22.210  6.577  36.354 1.00 56.23 ? ? ? ? ? ? 95  ILE A CB  1 
1343 ATOM   124  C CG1 . ILE A 1 20  ? 21.017  7.428  36.790 1.00 56.58 ? ? ? ? ? ? 95  ILE A CG1 1 
1344 ATOM   125  C CG2 . ILE A 1 20  ? 22.480  6.790  34.873 1.00 56.24 ? ? ? ? ? ? 95  ILE A CG2 1 
1345 ATOM   126  C CD1 . ILE A 1 20  ? 21.224  8.923  36.574 1.00 56.85 ? ? ? ? ? ? 95  ILE A CD1 1 
1346 ATOM   127  N N   . HIS A 1 21  ? 20.421  4.760  38.493 1.00 60.30 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A N   1 
1347 ATOM   128  C CA  . HIS A 1 21  ? 20.032  4.555  39.885 1.00 61.59 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A CA  1 
1348 ATOM   129  C C   . HIS A 1 21  ? 19.652  3.094  40.130 1.00 63.02 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A C   1 
1349 ATOM   130  O O   . HIS A 1 21  ? 19.282  2.371  39.202 1.00 63.01 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A O   1 
1350 ATOM   131  C CB  . HIS A 1 21  ? 18.856  5.470  40.245 1.00 60.97 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A CB  1 
1351 ATOM   132  C CG  . HIS A 1 21  ? 19.120  6.923  39.991 1.00 62.42 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A CG  1 
1352 ATOM   133  N ND1 . HIS A 1 21  ? 20.134  7.616  40.619 1.00 62.32 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A ND1 1 
1353 ATOM   134  C CD2 . HIS A 1 21  ? 18.518  7.808  39.163 1.00 62.31 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A CD2 1 
1354 ATOM   135  C CE1 . HIS A 1 21  ? 20.144  8.865  40.186 1.00 63.13 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A CE1 1 
1355 ATOM   136  N NE2 . HIS A 1 21  ? 19.173  9.008  39.302 1.00 61.82 ? ? ? ? ? ? 96  HIS A NE2 1 
1356 ATOM   137  N N   . HIS A 1 22  ? 19.745  2.677  41.389 1.00 63.58 ? ? ? ? ? ? 97  HIS A N   1 
1357 ATOM   138  C CA  . HIS A 1 22  ? 19.443  1.310  41.810 1.00 64.78 ? ? ? ? ? ? 97  HIS A CA  1 
1358 ATOM   139  C C   . HIS A 1 22  ? 18.144  0.693  41.275 1.00 64.19 ? ? ? ? ? ? 97  HIS A C   1 
1359 ATOM   140  O O   . HIS A 1 22  ? 18.165  -0.377 40.659 1.00 63.54 ? ? ? ? ? ? 97  HIS A O   1 
1360 ATOM   141  C CB  . HIS A 1 22  ? 19.435  1.242  43.340 1.00 66.65 ? ? ? ? ? ? 97  HIS A CB  1 
1361 ATOM   142  C CG  . HIS A 1 22  ? 19.091  -0.110 43.882 1.00 69.91 ? ? ? ? ? ? 97  HIS A CG  1 
1362 ATOM   143  N ND1 . HIS A 1 22  ? 19.840  -1.234 43.612 1.00 71.18 ? ? ? ? ? ? 97  HIS A ND1 1 
1363 ATOM   144  C CD2 . HIS A 1 22  ? 18.070  -0.520 44.674 1.00 70.93 ? ? ? ? ? ? 97  HIS A CD2 1 
1364 ATOM   145  C CE1 . HIS A 1 22  ? 19.298  -2.279 44.212 1.00 72.26 ? ? ? ? ? ? 97  HIS A CE1 1 
1365 ATOM   146  N NE2 . HIS A 1 22  ? 18.222  -1.872 44.863 1.00 72.48 ? ? ? ? ? ? 97  HIS A NE2 1 
1366 ATOM   147  N N   . GLU A 1 23  ? 17.020  1.356  41.521 1.00 63.07 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A N   1 
1367 ATOM   148  C CA  . GLU A 1 23  ? 15.721  0.852  41.079 1.00 62.06 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CA  1 
1368 ATOM   149  C C   . GLU A 1 23  ? 15.320  1.309  39.674 1.00 59.39 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A C   1 
1369 ATOM   150  O O   . GLU A 1 23  ? 14.177  1.124  39.253 1.00 57.96 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A O   1 
1370 ATOM   151  C CB  . GLU A 1 23  ? 14.650  1.268  42.085 1.00 64.63 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CB  1 
1371 ATOM   152  C CG  . GLU A 1 23  ? 14.881  0.722  43.485 1.00 68.33 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CG  1 
1372 ATOM   153  C CD  . GLU A 1 23  ? 13.877  1.257  44.488 1.00 72.77 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A CD  1 
1373 ATOM   154  O OE1 . GLU A 1 23  ? 13.899  2.479  44.764 1.00 72.46 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A OE1 1 
1374 ATOM   155  O OE2 . GLU A 1 23  ? 13.060  0.457  44.994 1.00 74.85 ? ? ? ? ? ? 98  GLU A OE2 1 
1375 ATOM   156  N N   . ASP A 1 24  ? 16.263  1.904  38.952 1.00 56.28 ? ? ? ? ? ? 99  ASP A N   1 
1376 ATOM   157  C CA  . ASP A 1 24  ? 16.014  2.378  37.596 1.00 52.13 ? ? ? ? ? ? 99  ASP A CA  1 
1377 ATOM   158  C C   . ASP A 1 24  ? 15.701  1.255  36.622 1.00 50.96 ? ? ? ? ? ? 99  ASP A C   1 
1378 ATOM   159  O O   . ASP A 1 24  ? 16.193  0.134  36.760 1.00 52.38 ? ? ? ? ? ? 99  ASP A O   1 
1379 ATOM   160  C CB  . ASP A 1 24  ? 17.226  3.155  37.084 1.00 51.87 ? ? ? ? ? ? 99  ASP A CB  1 
1380 ATOM   161  C CG  . ASP A 1 24  ? 17.211  4.603  37.504 1.00 51.68 ? ? ? ? ? ? 99  ASP A CG  1 
1381 ATOM   162  O OD1 . ASP A 1 24  ? 16.583  4.910  38.538 1.00 52.27 ? ? ? ? ? ? 99  ASP A OD1 1 
1382 ATOM   163  O OD2 . ASP A 1 24  ? 17.845  5.428  36.807 1.00 48.20 ? ? ? ? ? ? 99  ASP A OD2 1 
1383 ATOM   164  N N   . LEU A 1 25  ? 14.878  1.569  35.631 1.00 48.34 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A N   1 
1384 ATOM   165  C CA  . LEU A 1 25  ? 14.513  0.604  34.610 1.00 44.41 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CA  1 
1385 ATOM   166  C C   . LEU A 1 25  ? 15.020  1.208  33.307 1.00 43.33 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A C   1 
1386 ATOM   167  O O   . LEU A 1 25  ? 14.627  2.313  32.933 1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A O   1 
1387 ATOM   168  C CB  . LEU A 1 25  ? 12.991  0.430  34.560 1.00 44.99 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CB  1 
1388 ATOM   169  C CG  . LEU A 1 25  ? 12.403  -0.751 33.778 1.00 42.66 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CG  1 
1389 ATOM   170  C CD1 . LEU A 1 25  ? 10.891  -0.683 33.832 1.00 44.47 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CD1 1 
1390 ATOM   171  C CD2 . LEU A 1 25  ? 12.870  -0.731 32.345 1.00 45.53 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CD2 1 
1391 ATOM   172  N N   . SER A 1 26  ? 15.914  0.497  32.628 1.00 43.53 ? ? ? ? ? ? 101 SER A N   1 
1392 ATOM   173  C CA  . SER A 1 26  ? 16.458  0.984  31.366 1.00 42.17 ? ? ? ? ? ? 101 SER A CA  1 
1393 ATOM   174  C C   . SER A 1 26  ? 15.539  0.577  30.224 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 101 SER A C   1 
1394 ATOM   175  O O   . SER A 1 26  ? 14.941  -0.497 30.250 1.00 41.76 ? ? ? ? ? ? 101 SER A O   1 
1395 ATOM   176  C CB  . SER A 1 26  ? 17.856  0.408  31.123 1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 101 SER A CB  1 
1396 ATOM   177  O OG  . SER A 1 26  ? 18.747  0.762  32.166 1.00 44.85 ? ? ? ? ? ? 101 SER A OG  1 
1397 ATOM   178  N N   . PHE A 1 27  ? 15.425  1.444  29.226 1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A N   1 
1398 ATOM   179  C CA  . PHE A 1 27  ? 14.593  1.168  28.069 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CA  1 
1399 ATOM   180  C C   . PHE A 1 27  ? 15.129  1.914  26.858 1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A C   1 
1400 ATOM   181  O O   . PHE A 1 27  ? 15.856  2.896  26.990 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A O   1 
1401 ATOM   182  C CB  . PHE A 1 27  ? 13.135  1.556  28.359 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CB  1 
1402 ATOM   183  C CG  . PHE A 1 27  ? 12.950  2.990  28.780 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CG  1 
1403 ATOM   184  C CD1 . PHE A 1 27  ? 12.989  4.021  27.848 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CD1 1 
1404 ATOM   185  C CD2 . PHE A 1 27  ? 12.727  3.305  30.119 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CD2 1 
1405 ATOM   186  C CE1 . PHE A 1 27  ? 12.804  5.353  28.243 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CE1 1 
1406 ATOM   187  C CE2 . PHE A 1 27  ? 12.542  4.630  30.527 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CE2 1 
1407 ATOM   188  C CZ  . PHE A 1 27  ? 12.579  5.654  29.588 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CZ  1 
1408 ATOM   189  N N   . GLN A 1 28  ? 14.790  1.430  25.672 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A N   1 
1409 ATOM   190  C CA  . GLN A 1 28  ? 15.252  2.071  24.457 1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A CA  1 
1410 ATOM   191  C C   . GLN A 1 28  ? 14.021  2.665  23.779 1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A C   1 
1411 ATOM   192  O O   . GLN A 1 28  ? 12.912  2.154  23.943 1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A O   1 
1412 ATOM   193  C CB  . GLN A 1 28  ? 15.963  1.038  23.577 1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A CB  1 
1413 ATOM   194  C CG  . GLN A 1 28  ? 16.896  1.633  22.530 1.00 53.12 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A CG  1 
1414 ATOM   195  C CD  . GLN A 1 28  ? 17.974  0.650  22.092 1.00 57.56 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A CD  1 
1415 ATOM   196  O OE1 . GLN A 1 28  ? 17.677  -0.427 21.573 1.00 60.41 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A OE1 1 
1416 ATOM   197  N NE2 . GLN A 1 28  ? 19.236  1.019  22.310 1.00 57.53 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A NE2 1 
1417 ATOM   198  N N   . LYS A 1 29  ? 14.211  3.763  23.053 1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A N   1 
1418 ATOM   199  C CA  . LYS A 1 29  ? 13.108  4.440  22.381 1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CA  1 
1419 ATOM   200  C C   . LYS A 1 29  ? 12.163  3.456  21.706 1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A C   1 
1420 ATOM   201  O O   . LYS A 1 29  ? 12.594  2.454  21.135 1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A O   1 
1421 ATOM   202  C CB  . LYS A 1 29  ? 13.647  5.436  21.350 1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CB  1 
1422 ATOM   203  C CG  . LYS A 1 29  ? 12.571  6.248  20.659 1.00 41.56 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CG  1 
1423 ATOM   204  C CD  . LYS A 1 29  ? 13.176  7.284  19.731 1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CD  1 
1424 ATOM   205  C CE  . LYS A 1 29  ? 12.098  8.137  19.081 1.00 45.99 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CE  1 
1425 ATOM   206  N NZ  . LYS A 1 29  ? 12.680  9.165  18.170 1.00 46.99 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A NZ  1 
1426 ATOM   207  N N   . GLY A 1 30  ? 10.870  3.749  21.783 1.00 41.17 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A N   1 
1427 ATOM   208  C CA  . GLY A 1 30  ? 9.879   2.882  21.179 1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A CA  1 
1428 ATOM   209  C C   . GLY A 1 30  ? 9.289   1.833  22.110 1.00 41.77 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A C   1 
1429 ATOM   210  O O   . GLY A 1 30  ? 8.092   1.566  22.040 1.00 43.81 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A O   1 
1430 ATOM   211  N N   . ASP A 1 31  ? 10.103  1.240  22.983 1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A N   1 
1431 ATOM   212  C CA  . ASP A 1 31  ? 9.600   0.207  23.892 1.00 41.68 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CA  1 
1432 ATOM   213  C C   . ASP A 1 31  ? 8.353   0.683  24.623 1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A C   1 
1433 ATOM   214  O O   . ASP A 1 31  ? 8.242   1.856  24.974 1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A O   1 
1434 ATOM   215  C CB  . ASP A 1 31  ? 10.643  -0.189 24.943 1.00 41.68 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CB  1 
1435 ATOM   216  C CG  . ASP A 1 31  ? 11.984  -0.550 24.343 1.00 47.29 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CG  1 
1436 ATOM   217  O OD1 . ASP A 1 31  ? 12.025  -1.122 23.232 1.00 46.79 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A OD1 1 
1437 ATOM   218  O OD2 . ASP A 1 31  ? 13.006  -0.282 25.011 1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A OD2 1 
1438 ATOM   219  N N   . GLN A 1 32  ? 7.417   -0.232 24.856 1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 107 GLN A N   1 
1439 ATOM   220  C CA  . GLN A 1 32  ? 6.181   0.101  25.560 1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 107 GLN A CA  1 
1440 ATOM   221  C C   . GLN A 1 32  ? 6.196   -0.453 26.976 1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 107 GLN A C   1 
1441 ATOM   222  O O   . GLN A 1 32  ? 6.695   -1.555 27.216 1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 107 GLN A O   1 
1442 ATOM   223  C CB  . GLN A 1 32  ? 4.972   -0.433 24.796 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 107 GLN A CB  1 
1443 ATOM   224  C CG  . GLN A 1 32  ? 4.716   0.315  23.498 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 107 GLN A CG  1 
1444 ATOM   225  C CD  . GLN A 1 32  ? 3.521   -0.219 22.733 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 107 GLN A CD  1 
1445 ATOM   226  O OE1 . GLN A 1 32  ? 2.404   -0.263 23.247 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 107 GLN A OE1 1 
1446 ATOM   227  N NE2 . GLN A 1 32  ? 3.754   -0.622 21.491 1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 107 GLN A NE2 1 
1447 ATOM   228  N N   . MET A 1 33  ? 5.641   0.320  27.905 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 108 MET A N   1 
1448 ATOM   229  C CA  . MET A 1 33  ? 5.608   -0.055 29.316 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 108 MET A CA  1 
1449 ATOM   230  C C   . MET A 1 33  ? 4.265   0.193  29.986 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 108 MET A C   1 
1450 ATOM   231  O O   . MET A 1 33  ? 3.483   1.032  29.547 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 108 MET A O   1 
1451 ATOM   232  C CB  . MET A 1 33  ? 6.694   0.719  30.074 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 108 MET A CB  1 
1452 ATOM   233  C CG  . MET A 1 33  ? 8.114   0.291  29.736 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 108 MET A CG  1 
1453 ATOM   234  S SD  . MET A 1 33  ? 9.353   1.517  30.215 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 108 MET A SD  1 
1454 ATOM   235  C CE  . MET A 1 33  ? 8.961   2.819  29.081 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 108 MET A CE  1 
1455 ATOM   236  N N   . VAL A 1 34  ? 4.018   -0.548 31.061 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A N   1 
1456 ATOM   237  C CA  . VAL A 1 34  ? 2.800   -0.421 31.854 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CA  1 
1457 ATOM   238  C C   . VAL A 1 34  ? 3.133   0.448  33.071 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A C   1 
1458 ATOM   239  O O   . VAL A 1 34  ? 4.143   0.222  33.734 1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A O   1 
1459 ATOM   240  C CB  . VAL A 1 34  ? 2.322   -1.795 32.370 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CB  1 
1460 ATOM   241  C CG1 . VAL A 1 34  ? 1.071   -1.623 33.223 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CG1 1 
1461 ATOM   242  C CG2 . VAL A 1 34  ? 2.045   -2.731 31.195 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CG2 1 
1462 ATOM   243  N N   . VAL A 1 35  ? 2.289   1.431  33.368 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A N   1 
1463 ATOM   244  C CA  . VAL A 1 35  ? 2.522   2.310  34.514 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CA  1 
1464 ATOM   245  C C   . VAL A 1 35  ? 1.962   1.724  35.815 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A C   1 
1465 ATOM   246  O O   . VAL A 1 35  ? 0.766   1.440  35.910 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A O   1 
1466 ATOM   247  C CB  . VAL A 1 35  ? 1.889   3.696  34.284 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CB  1 
1467 ATOM   248  C CG1 . VAL A 1 35  ? 2.107   4.571  35.505 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CG1 1 
1468 ATOM   249  C CG2 . VAL A 1 35  ? 2.491   4.343  33.041 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CG2 1 
1469 ATOM   250  N N   . LEU A 1 36  ? 2.826   1.550  36.815 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A N   1 
1470 ATOM   251  C CA  . LEU A 1 36  ? 2.401   0.989  38.098 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CA  1 
1471 ATOM   252  C C   . LEU A 1 36  ? 2.126   2.060  39.150 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A C   1 
1472 ATOM   253  O O   . LEU A 1 36  ? 1.167   1.955  39.910 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A O   1 
1473 ATOM   254  C CB  . LEU A 1 36  ? 3.452   0.024  38.641 1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CB  1 
1474 ATOM   255  C CG  . LEU A 1 36  ? 4.001   -1.058 37.711 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CG  1 
1475 ATOM   256  C CD1 . LEU A 1 36  ? 4.770   -2.068 38.569 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CD1 1 
1476 ATOM   257  C CD2 . LEU A 1 36  ? 2.876   -1.754 36.955 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CD2 1 
1477 ATOM   258  N N   . GLU A 1 37  ? 2.987   3.072  39.207 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A N   1 
1478 ATOM   259  C CA  . GLU A 1 37  ? 2.831   4.179  40.149 1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CA  1 
1479 ATOM   260  C C   . GLU A 1 37  ? 3.113   5.449  39.377 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A C   1 
1480 ATOM   261  O O   . GLU A 1 37  ? 4.098   5.532  38.644 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A O   1 
1481 ATOM   262  C CB  . GLU A 1 37  ? 3.815   4.080  41.317 1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CB  1 
1482 ATOM   263  C CG  . GLU A 1 37  ? 3.629   2.872  42.217 1.00 43.66 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CG  1 
1483 ATOM   264  C CD  . GLU A 1 37  ? 4.670   2.807  43.329 1.00 48.09 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CD  1 
1484 ATOM   265  O OE1 . GLU A 1 37  ? 4.674   1.806  44.081 1.00 51.07 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A OE1 1 
1485 ATOM   266  O OE2 . GLU A 1 37  ? 5.480   3.756  43.450 1.00 44.57 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A OE2 1 
1486 ATOM   267  N N   . GLU A 1 38  ? 2.246   6.436  39.548 1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A N   1 
1487 ATOM   268  C CA  . GLU A 1 38  ? 2.387   7.703  38.853 1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CA  1 
1488 ATOM   269  C C   . GLU A 1 38  ? 2.798   8.760  39.881 1.00 45.95 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A C   1 
1489 ATOM   270  O O   . GLU A 1 38  ? 2.070   9.718  40.138 1.00 47.48 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A O   1 
1490 ATOM   271  C CB  . GLU A 1 38  ? 1.050   8.037  38.188 1.00 46.63 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CB  1 
1491 ATOM   272  C CG  . GLU A 1 38  ? 1.101   9.108  37.125 1.00 52.38 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CG  1 
1492 ATOM   273  C CD  . GLU A 1 38  ? -0.187  9.176  36.325 1.00 55.07 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CD  1 
1493 ATOM   274  O OE1 . GLU A 1 38  ? -0.534  8.175  35.659 1.00 55.80 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A OE1 1 
1494 ATOM   275  O OE2 . GLU A 1 38  ? -0.855  10.229 36.362 1.00 60.95 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A OE2 1 
1495 ATOM   276  N N   . SER A 1 39  ? 3.986   8.567  40.452 1.00 47.39 ? ? ? ? ? ? 114 SER A N   1 
1496 ATOM   277  C CA  . SER A 1 39  ? 4.537   9.445  41.482 1.00 49.04 ? ? ? ? ? ? 114 SER A CA  1 
1497 ATOM   278  C C   . SER A 1 39  ? 5.346   10.656 40.999 1.00 48.27 ? ? ? ? ? ? 114 SER A C   1 
1498 ATOM   279  O O   . SER A 1 39  ? 6.543   10.759 41.273 1.00 51.26 ? ? ? ? ? ? 114 SER A O   1 
1499 ATOM   280  C CB  . SER A 1 39  ? 5.412   8.621  42.434 1.00 52.89 ? ? ? ? ? ? 114 SER A CB  1 
1500 ATOM   281  O OG  . SER A 1 39  ? 4.691   7.538  43.000 1.00 57.97 ? ? ? ? ? ? 114 SER A OG  1 
1501 ATOM   282  N N   . GLY A 1 40  ? 4.700   11.572 40.288 1.00 45.70 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A N   1 
1502 ATOM   283  C CA  . GLY A 1 40  ? 5.391   12.765 39.827 1.00 42.46 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A CA  1 
1503 ATOM   284  C C   . GLY A 1 40  ? 6.474   12.618 38.771 1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A C   1 
1504 ATOM   285  O O   . GLY A 1 40  ? 6.242   12.079 37.690 1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A O   1 
1505 ATOM   286  N N   . GLU A 1 41  ? 7.670   13.102 39.094 1.00 38.51 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A N   1 
1506 ATOM   287  C CA  . GLU A 1 41  ? 8.800   13.077 38.166 1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A CA  1 
1507 ATOM   288  C C   . GLU A 1 41  ? 9.235   11.669 37.773 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A C   1 
1508 ATOM   289  O O   . GLU A 1 41  ? 9.690   11.441 36.652 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A O   1 
1509 ATOM   290  C CB  . GLU A 1 41  ? 9.970   13.850 38.776 1.00 41.01 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A CB  1 
1510 ATOM   291  C CG  . GLU A 1 41  ? 11.043  14.255 37.786 1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A CG  1 
1511 ATOM   292  C CD  . GLU A 1 41  ? 11.948  15.339 38.347 1.00 47.88 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A CD  1 
1512 ATOM   293  O OE1 . GLU A 1 41  ? 12.714  15.059 39.298 1.00 47.58 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A OE1 1 
1513 ATOM   294  O OE2 . GLU A 1 41  ? 11.869  16.482 37.843 1.00 46.83 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A OE2 1 
1514 ATOM   295  N N   . TRP A 1 42  ? 9.108   10.731 38.704 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A N   1 
1515 ATOM   296  C CA  . TRP A 1 42  ? 9.447   9.342  38.435 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CA  1 
1516 ATOM   297  C C   . TRP A 1 42  ? 8.205   8.476  38.550 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A C   1 
1517 ATOM   298  O O   . TRP A 1 42  ? 7.371   8.680  39.438 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A O   1 
1518 ATOM   299  C CB  . TRP A 1 42  ? 10.498  8.809  39.416 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CB  1 
1519 ATOM   300  C CG  . TRP A 1 42  ? 11.822  9.459  39.292 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CG  1 
1520 ATOM   301  C CD1 . TRP A 1 42  ? 12.194  10.673 39.795 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CD1 1 
1521 ATOM   302  C CD2 . TRP A 1 42  ? 12.944  8.965  38.555 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CD2 1 
1522 ATOM   303  N NE1 . TRP A 1 42  ? 13.484  10.965 39.415 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A NE1 1 
1523 ATOM   304  C CE2 . TRP A 1 42  ? 13.966  9.936  38.651 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CE2 1 
1524 ATOM   305  C CE3 . TRP A 1 42  ? 13.184  7.796  37.818 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CE3 1 
1525 ATOM   306  C CZ2 . TRP A 1 42  ? 15.217  9.771  38.038 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CZ2 1 
1526 ATOM   307  C CZ3 . TRP A 1 42  ? 14.428  7.633  37.205 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CZ3 1 
1527 ATOM   308  C CH2 . TRP A 1 42  ? 15.428  8.620  37.321 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CH2 1 
1528 ATOM   309  N N   . TRP A 1 43  ? 8.089   7.513  37.642 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A N   1 
1529 ATOM   310  C CA  . TRP A 1 43  ? 6.974   6.579  37.642 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CA  1 
1530 ATOM   311  C C   . TRP A 1 43  ? 7.520   5.168  37.766 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A C   1 
1531 ATOM   312  O O   . TRP A 1 43  ? 8.601   4.865  37.260 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A O   1 
1532 ATOM   313  C CB  . TRP A 1 43  ? 6.174   6.678  36.341 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CB  1 
1533 ATOM   314  C CG  . TRP A 1 43  ? 5.389   7.934  36.172 1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CG  1 
1534 ATOM   315  C CD1 . TRP A 1 43  ? 5.365   9.015  37.007 1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CD1 1 
1535 ATOM   316  C CD2 . TRP A 1 43  ? 4.499   8.238  35.095 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CD2 1 
1536 ATOM   317  N NE1 . TRP A 1 43  ? 4.511   9.973  36.516 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A NE1 1 
1537 ATOM   318  C CE2 . TRP A 1 43  ? 3.967   9.522  35.345 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CE2 1 
1538 ATOM   319  C CE3 . TRP A 1 43  ? 4.098   7.548  33.944 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CE3 1 
1539 ATOM   320  C CZ2 . TRP A 1 43  ? 3.051   10.131 34.481 1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CZ2 1 
1540 ATOM   321  C CZ3 . TRP A 1 43  ? 3.190   8.155  33.086 1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CZ3 1 
1541 ATOM   322  C CH2 . TRP A 1 43  ? 2.676   9.436  33.362 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CH2 1 
1542 ATOM   323  N N   . LYS A 1 44  ? 6.782   4.306  38.451 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A N   1 
1543 ATOM   324  C CA  . LYS A 1 44  ? 7.199   2.924  38.582 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CA  1 
1544 ATOM   325  C C   . LYS A 1 44  ? 6.518   2.250  37.401 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A C   1 
1545 ATOM   326  O O   . LYS A 1 44  ? 5.310   2.380  37.226 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A O   1 
1546 ATOM   327  C CB  . LYS A 1 44  ? 6.712   2.321  39.904 1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CB  1 
1547 ATOM   328  C CG  . LYS A 1 44  ? 7.267   0.921  40.157 1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CG  1 
1548 ATOM   329  C CD  . LYS A 1 44  ? 6.930   0.399  41.547 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CD  1 
1549 ATOM   330  C CE  . LYS A 1 44  ? 7.595   -0.955 41.792 1.00 42.51 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CE  1 
1550 ATOM   331  N NZ  . LYS A 1 44  ? 7.334   -1.486 43.162 1.00 42.00 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A NZ  1 
1551 ATOM   332  N N   . ALA A 1 45  ? 7.294   1.558  36.576 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A N   1 
1552 ATOM   333  C CA  . ALA A 1 45  ? 6.735   0.902  35.402 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A CA  1 
1553 ATOM   334  C C   . ALA A 1 45  ? 7.155   -0.550 35.276 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A C   1 
1554 ATOM   335  O O   . ALA A 1 45  ? 7.969   -1.054 36.055 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A O   1 
1555 ATOM   336  C CB  . ALA A 1 45  ? 7.135   1.661  34.142 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A CB  1 
1556 ATOM   337  N N   . ARG A 1 46  ? 6.588   -1.207 34.272 1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A N   1 
1557 ATOM   338  C CA  . ARG A 1 46  ? 6.857   -2.608 33.998 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CA  1 
1558 ATOM   339  C C   . ARG A 1 46  ? 7.136   -2.775 32.512 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A C   1 
1559 ATOM   340  O O   . ARG A 1 46  ? 6.379   -2.296 31.677 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A O   1 
1560 ATOM   341  C CB  . ARG A 1 46  ? 5.642   -3.447 34.390 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CB  1 
1561 ATOM   342  C CG  . ARG A 1 46  ? 5.743   -4.916 34.026 1.00 43.03 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CG  1 
1562 ATOM   343  C CD  . ARG A 1 46  ? 4.461   -5.649 34.385 1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CD  1 
1563 ATOM   344  N NE  . ARG A 1 46  ? 4.167   -5.550 35.812 1.00 45.50 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NE  1 
1564 ATOM   345  C CZ  . ARG A 1 46  ? 3.091   -4.957 36.313 1.00 46.83 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CZ  1 
1565 ATOM   346  N NH1 . ARG A 1 46  ? 2.198   -4.405 35.499 1.00 48.08 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NH1 1 
1566 ATOM   347  N NH2 . ARG A 1 46  ? 2.884   -4.943 37.626 1.00 47.66 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NH2 1 
1567 ATOM   348  N N   . SER A 1 47  ? 8.227   -3.454 32.185 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 123 SER A N   1 
1568 ATOM   349  C CA  . SER A 1 47  ? 8.584   -3.679 30.790 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 123 SER A CA  1 
1569 ATOM   350  C C   . SER A 1 47  ? 7.759   -4.808 30.183 1.00 44.87 ? ? ? ? ? ? 123 SER A C   1 
1570 ATOM   351  O O   . SER A 1 47  ? 7.747   -5.922 30.706 1.00 44.72 ? ? ? ? ? ? 123 SER A O   1 
1571 ATOM   352  C CB  . SER A 1 47  ? 10.072  -4.026 30.672 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 123 SER A CB  1 
1572 ATOM   353  O OG  . SER A 1 47  ? 10.415  -4.351 29.334 1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 123 SER A OG  1 
1573 ATOM   354  N N   . LEU A 1 48  ? 7.066   -4.515 29.085 1.00 47.41 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A N   1 
1574 ATOM   355  C CA  . LEU A 1 48  ? 6.266   -5.524 28.400 1.00 49.82 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CA  1 
1575 ATOM   356  C C   . LEU A 1 48  ? 7.193   -6.558 27.772 1.00 53.82 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A C   1 
1576 ATOM   357  O O   . LEU A 1 48  ? 6.757   -7.626 27.348 1.00 54.71 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A O   1 
1577 ATOM   358  C CB  . LEU A 1 48  ? 5.402   -4.887 27.307 1.00 48.16 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CB  1 
1578 ATOM   359  C CG  . LEU A 1 48  ? 4.156   -4.098 27.711 1.00 45.76 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CG  1 
1579 ATOM   360  C CD1 . LEU A 1 48  ? 4.519   -2.998 28.680 1.00 48.82 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CD1 1 
1580 ATOM   361  C CD2 . LEU A 1 48  ? 3.505   -3.526 26.468 1.00 43.90 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CD2 1 
1581 ATOM   362  N N   . ALA A 1 49  ? 8.478   -6.229 27.709 1.00 56.29 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A N   1 
1582 ATOM   363  C CA  . ALA A 1 49  ? 9.463   -7.133 27.135 1.00 57.66 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A CA  1 
1583 ATOM   364  C C   . ALA A 1 49  ? 9.987   -8.090 28.201 1.00 58.58 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A C   1 
1584 ATOM   365  O O   . ALA A 1 49  ? 9.558   -9.241 28.286 1.00 59.91 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A O   1 
1585 ATOM   366  C CB  . ALA A 1 49  ? 10.614  -6.334 26.534 1.00 58.46 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A CB  1 
1586 ATOM   367  N N   . THR A 1 50  ? 10.907  -7.598 29.022 1.00 59.72 ? ? ? ? ? ? 126 THR A N   1 
1587 ATOM   368  C CA  . THR A 1 50  ? 11.515  -8.396 30.080 1.00 60.28 ? ? ? ? ? ? 126 THR A CA  1 
1588 ATOM   369  C C   . THR A 1 50  ? 10.619  -8.533 31.304 1.00 59.30 ? ? ? ? ? ? 126 THR A C   1 
1589 ATOM   370  O O   . THR A 1 50  ? 11.006  -9.154 32.295 1.00 57.97 ? ? ? ? ? ? 126 THR A O   1 
1590 ATOM   371  C CB  . THR A 1 50  ? 12.846  -7.770 30.537 1.00 61.26 ? ? ? ? ? ? 126 THR A CB  1 
1591 ATOM   372  O OG1 . THR A 1 50  ? 12.597  -6.473 31.095 1.00 61.67 ? ? ? ? ? ? 126 THR A OG1 1 
1592 ATOM   373  C CG2 . THR A 1 50  ? 13.796  -7.628 29.359 1.00 61.98 ? ? ? ? ? ? 126 THR A CG2 1 
1593 ATOM   374  N N   . ARG A 1 51  ? 9.424   -7.956 31.234 1.00 59.62 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A N   1 
1594 ATOM   375  C CA  . ARG A 1 51  ? 8.493   -7.998 32.355 1.00 58.74 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CA  1 
1595 ATOM   376  C C   . ARG A 1 51  ? 9.112   -7.449 33.628 1.00 56.83 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A C   1 
1596 ATOM   377  O O   . ARG A 1 51  ? 8.579   -7.649 34.720 1.00 56.32 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A O   1 
1597 ATOM   378  C CB  . ARG A 1 51  ? 8.000   -9.425 32.603 1.00 62.05 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CB  1 
1598 ATOM   379  C CG  . ARG A 1 51  ? 6.875   -9.847 31.680 1.00 65.69 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CG  1 
1599 ATOM   380  C CD  . ARG A 1 51  ? 5.665   -8.936 31.875 1.00 70.08 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CD  1 
1600 ATOM   381  N NE  . ARG A 1 51  ? 4.530   -9.320 31.039 1.00 73.85 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A NE  1 
1601 ATOM   382  C CZ  . ARG A 1 51  ? 4.564   -9.385 29.712 1.00 74.78 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CZ  1 
1602 ATOM   383  N NH1 . ARG A 1 51  ? 5.679   -9.088 29.061 1.00 75.74 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A NH1 1 
1603 ATOM   384  N NH2 . ARG A 1 51  ? 3.482   -9.745 29.033 1.00 75.75 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A NH2 1 
1604 ATOM   385  N N   . LYS A 1 52  ? 10.237  -6.755 33.492 1.00 53.42 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A N   1 
1605 ATOM   386  C CA  . LYS A 1 52  ? 10.895  -6.189 34.659 1.00 51.16 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A CA  1 
1606 ATOM   387  C C   . LYS A 1 52  ? 10.237  -4.886 35.095 1.00 47.04 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A C   1 
1607 ATOM   388  O O   . LYS A 1 52  ? 9.660   -4.161 34.285 1.00 43.08 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A O   1 
1608 ATOM   389  C CB  . LYS A 1 52  ? 12.386  -5.969 34.387 1.00 53.49 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A CB  1 
1609 ATOM   390  C CG  . LYS A 1 52  ? 13.151  -5.392 35.580 1.00 57.21 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A CG  1 
1610 ATOM   391  C CD  . LYS A 1 52  ? 12.784  -6.097 36.893 1.00 60.48 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A CD  1 
1611 ATOM   392  C CE  . LYS A 1 52  ? 13.005  -7.604 36.830 1.00 62.93 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A CE  1 
1612 ATOM   393  N NZ  . LYS A 1 52  ? 12.573  -8.274 38.090 1.00 63.07 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A NZ  1 
1613 ATOM   394  N N   . GLU A 1 53  ? 10.328  -4.601 36.388 1.00 45.96 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A N   1 
1614 ATOM   395  C CA  . GLU A 1 53  ? 9.730   -3.404 36.951 1.00 43.60 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A CA  1 
1615 ATOM   396  C C   . GLU A 1 53  ? 10.797  -2.491 37.537 1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A C   1 
1616 ATOM   397  O O   . GLU A 1 53  ? 11.820  -2.955 38.043 1.00 41.05 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A O   1 
1617 ATOM   398  C CB  . GLU A 1 53  ? 8.716   -3.800 38.025 1.00 44.33 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A CB  1 
1618 ATOM   399  C CG  . GLU A 1 53  ? 7.702   -4.823 37.526 1.00 49.93 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A CG  1 
1619 ATOM   400  C CD  . GLU A 1 53  ? 6.671   -5.207 38.568 1.00 52.79 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A CD  1 
1620 ATOM   401  O OE1 . GLU A 1 53  ? 7.066   -5.602 39.683 1.00 57.09 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A OE1 1 
1621 ATOM   402  O OE2 . GLU A 1 53  ? 5.463   -5.128 38.267 1.00 56.77 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A OE2 1 
1622 ATOM   403  N N   . GLY A 1 54  ? 10.547  -1.188 37.454 1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A N   1 
1623 ATOM   404  C CA  . GLY A 1 54  ? 11.479  -0.204 37.972 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A CA  1 
1624 ATOM   405  C C   . GLY A 1 54  ? 10.943  1.202  37.774 1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A C   1 
1625 ATOM   406  O O   . GLY A 1 54  ? 9.857   1.384  37.215 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A O   1 
1626 ATOM   407  N N   . TYR A 1 55  ? 11.690  2.202  38.233 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A N   1 
1627 ATOM   408  C CA  . TYR A 1 55  ? 11.262  3.588  38.087 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CA  1 
1628 ATOM   409  C C   . TYR A 1 55  ? 11.823  4.187  36.808 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A C   1 
1629 ATOM   410  O O   . TYR A 1 55  ? 12.963  3.918  36.440 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A O   1 
1630 ATOM   411  C CB  . TYR A 1 55  ? 11.712  4.404  39.299 1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CB  1 
1631 ATOM   412  C CG  . TYR A 1 55  ? 11.035  3.974  40.580 1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CG  1 
1632 ATOM   413  C CD1 . TYR A 1 55  ? 9.692   4.274  40.817 1.00 39.72 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CD1 1 
1633 ATOM   414  C CD2 . TYR A 1 55  ? 11.724  3.234  41.539 1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CD2 1 
1634 ATOM   415  C CE1 . TYR A 1 55  ? 9.050   3.847  41.981 1.00 40.43 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CE1 1 
1635 ATOM   416  C CE2 . TYR A 1 55  ? 11.093  2.800  42.705 1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CE2 1 
1636 ATOM   417  C CZ  . TYR A 1 55  ? 9.756   3.108  42.918 1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CZ  1 
1637 ATOM   418  O OH  . TYR A 1 55  ? 9.119   2.658  44.056 1.00 45.56 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A OH  1 
1638 ATOM   419  N N   . ILE A 1 56  ? 11.007  4.994  36.135 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 132 ILE A N   1 
1639 ATOM   420  C CA  . ILE A 1 56  ? 11.395  5.641  34.884 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 132 ILE A CA  1 
1640 ATOM   421  C C   . ILE A 1 56  ? 11.040  7.123  34.945 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 132 ILE A C   1 
1641 ATOM   422  O O   . ILE A 1 56  ? 10.174  7.525  35.723 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 132 ILE A O   1 
1642 ATOM   423  C CB  . ILE A 1 56  ? 10.638  5.042  33.688 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 132 ILE A CB  1 
1643 ATOM   424  C CG1 . ILE A 1 56  ? 9.129   5.291  33.855 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 132 ILE A CG1 1 
1644 ATOM   425  C CG2 . ILE A 1 56  ? 10.945  3.555  33.580 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 132 ILE A CG2 1 
1645 ATOM   426  C CD1 . ILE A 1 56  ? 8.277   4.849  32.676 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 132 ILE A CD1 1 
1646 ATOM   427  N N   . PRO A 1 57  ? 11.721  7.958  34.138 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A N   1 
1647 ATOM   428  C CA  . PRO A 1 57  ? 11.486  9.405  34.076 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CA  1 
1648 ATOM   429  C C   . PRO A 1 57  ? 10.140  9.620  33.398 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A C   1 
1649 ATOM   430  O O   . PRO A 1 57  ? 9.963   9.199  32.263 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A O   1 
1650 ATOM   431  C CB  . PRO A 1 57  ? 12.632  9.894  33.189 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CB  1 
1651 ATOM   432  C CG  . PRO A 1 57  ? 13.689  8.812  33.361 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CG  1 
1652 ATOM   433  C CD  . PRO A 1 57  ? 12.819  7.604  33.225 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CD  1 
1653 ATOM   434  N N   . SER A 1 58  ? 9.199   10.280 34.068 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 134 SER A N   1 
1654 ATOM   435  C CA  . SER A 1 58  ? 7.879   10.486 33.469 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 134 SER A CA  1 
1655 ATOM   436  C C   . SER A 1 58  ? 7.885   11.311 32.180 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 134 SER A C   1 
1656 ATOM   437  O O   . SER A 1 58  ? 6.984   11.175 31.352 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 134 SER A O   1 
1657 ATOM   438  C CB  . SER A 1 58  ? 6.914   11.109 34.493 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 134 SER A CB  1 
1658 ATOM   439  O OG  . SER A 1 58  ? 7.391   12.342 35.006 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 134 SER A OG  1 
1659 ATOM   440  N N   . ASN A 1 59  ? 8.907   12.142 31.993 1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A N   1 
1660 ATOM   441  C CA  . ASN A 1 59  ? 8.989   12.985 30.799 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A CA  1 
1661 ATOM   442  C C   . ASN A 1 59  ? 9.609   12.264 29.602 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A C   1 
1662 ATOM   443  O O   . ASN A 1 59  ? 9.748   12.841 28.524 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A O   1 
1663 ATOM   444  C CB  . ASN A 1 59  ? 9.799   14.250 31.105 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A CB  1 
1664 ATOM   445  C CG  . ASN A 1 59  ? 11.276  13.968 31.254 1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A CG  1 
1665 ATOM   446  O OD1 . ASN A 1 59  ? 11.680  13.120 32.045 1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A OD1 1 
1666 ATOM   447  N ND2 . ASN A 1 59  ? 12.093  14.682 30.491 1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A ND2 1 
1667 ATOM   448  N N   . TYR A 1 60  ? 9.991   11.006 29.793 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A N   1 
1668 ATOM   449  C CA  . TYR A 1 60  ? 10.580  10.213 28.719 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CA  1 
1669 ATOM   450  C C   . TYR A 1 60  ? 9.563   9.316  28.018 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A C   1 
1670 ATOM   451  O O   . TYR A 1 60  ? 9.905   8.617  27.065 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A O   1 
1671 ATOM   452  C CB  . TYR A 1 60  ? 11.704  9.331  29.264 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CB  1 
1672 ATOM   453  C CG  . TYR A 1 60  ? 13.055  9.999  29.351 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CG  1 
1673 ATOM   454  C CD1 . TYR A 1 60  ? 13.227  11.209 30.027 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CD1 1 
1674 ATOM   455  C CD2 . TYR A 1 60  ? 14.176  9.399  28.777 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CD2 1 
1675 ATOM   456  C CE1 . TYR A 1 60  ? 14.493  11.803 30.128 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CE1 1 
1676 ATOM   457  C CE2 . TYR A 1 60  ? 15.436  9.978  28.872 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CE2 1 
1677 ATOM   458  C CZ  . TYR A 1 60  ? 15.590  11.175 29.546 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CZ  1 
1678 ATOM   459  O OH  . TYR A 1 60  ? 16.846  11.727 29.640 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A OH  1 
1679 ATOM   460  N N   . VAL A 1 61  ? 8.322   9.332  28.493 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 137 VAL A N   1 
1680 ATOM   461  C CA  . VAL A 1 61  ? 7.280   8.491  27.915 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 137 VAL A CA  1 
1681 ATOM   462  C C   . VAL A 1 61  ? 6.003   9.262  27.606 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 137 VAL A C   1 
1682 ATOM   463  O O   . VAL A 1 61  ? 5.822   10.393 28.052 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 137 VAL A O   1 
1683 ATOM   464  C CB  . VAL A 1 61  ? 6.922   7.323  28.868 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 137 VAL A CB  1 
1684 ATOM   465  C CG1 . VAL A 1 61  ? 8.174   6.517  29.199 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 137 VAL A CG1 1 
1685 ATOM   466  C CG2 . VAL A 1 61  ? 6.280   7.859  30.132 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 137 VAL A CG2 1 
1686 ATOM   467  N N   . ALA A 1 62  ? 5.110   8.634  26.846 1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A N   1 
1687 ATOM   468  C CA  . ALA A 1 62  ? 3.844   9.260  26.489 1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A CA  1 
1688 ATOM   469  C C   . ALA A 1 62  ? 2.827   8.209  26.052 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A C   1 
1689 ATOM   470  O O   . ALA A 1 62  ? 3.194   7.069  25.751 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A O   1 
1690 ATOM   471  C CB  . ALA A 1 62  ? 4.064   10.277 25.369 1.00 35.23 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A CB  1 
1691 ATOM   472  N N   . ARG A 1 63  ? 1.553   8.593  26.026 1.00 39.77 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A N   1 
1692 ATOM   473  C CA  . ARG A 1 63  ? 0.497   7.676  25.603 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CA  1 
1693 ATOM   474  C C   . ARG A 1 63  ? 0.874   7.166  24.226 1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A C   1 
1694 ATOM   475  O O   . ARG A 1 63  ? 1.474   7.893  23.431 1.00 43.15 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A O   1 
1695 ATOM   476  C CB  . ARG A 1 63  ? -0.857  8.393  25.518 1.00 47.51 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CB  1 
1696 ATOM   477  C CG  . ARG A 1 63  ? -2.029  7.477  25.124 1.00 54.90 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CG  1 
1697 ATOM   478  C CD  . ARG A 1 63  ? -2.763  7.976  23.875 1.00 59.83 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CD  1 
1698 ATOM   479  N NE  . ARG A 1 63  ? -3.327  9.316  24.041 1.00 63.21 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NE  1 
1699 ATOM   480  C CZ  . ARG A 1 63  ? -3.949  9.994  23.077 1.00 65.78 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CZ  1 
1700 ATOM   481  N NH1 . ARG A 1 63  ? -4.089  9.462  21.870 1.00 66.48 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NH1 1 
1701 ATOM   482  N NH2 . ARG A 1 63  ? -4.427  11.208 23.317 1.00 67.91 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NH2 1 
1702 ATOM   483  N N   . VAL A 1 64  ? 0.524   5.920  23.937 1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A N   1 
1703 ATOM   484  C CA  . VAL A 1 64  ? 0.845   5.338  22.642 1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CA  1 
1704 ATOM   485  C C   . VAL A 1 64  ? 0.149   6.090  21.509 1.00 41.86 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A C   1 
1705 ATOM   486  O O   . VAL A 1 64  ? -0.977  6.558  21.664 1.00 37.75 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A O   1 
1706 ATOM   487  C CB  . VAL A 1 64  ? 0.432   3.856  22.582 1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CB  1 
1707 ATOM   488  C CG1 . VAL A 1 64  ? 0.810   3.270  21.232 1.00 46.12 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG1 1 
1708 ATOM   489  C CG2 . VAL A 1 64  ? 1.105   3.084  23.710 1.00 45.39 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG2 1 
1709 ATOM   490  N N   . ASP A 1 65  ? 0.835   6.201  20.375 1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A N   1 
1710 ATOM   491  C CA  . ASP A 1 65  ? 0.307   6.893  19.199 1.00 46.01 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A CA  1 
1711 ATOM   492  C C   . ASP A 1 65  ? -0.155  8.323  19.494 1.00 45.18 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A C   1 
1712 ATOM   493  O O   . ASP A 1 65  ? -0.796  8.958  18.659 1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A O   1 
1713 ATOM   494  C CB  . ASP A 1 65  ? -0.846  6.087  18.586 1.00 47.67 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A CB  1 
1714 ATOM   495  C CG  . ASP A 1 65  ? -1.453  6.766  17.368 1.00 53.70 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A CG  1 
1715 ATOM   496  O OD1 . ASP A 1 65  ? -0.705  7.048  16.404 1.00 56.22 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A OD1 1 
1716 ATOM   497  O OD2 . ASP A 1 65  ? -2.678  7.021  17.374 1.00 55.21 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A OD2 1 
1717 ATOM   498  N N   . SER A 1 66  ? 0.175   8.836  20.676 1.00 44.75 ? ? ? ? ? ? 142 SER A N   1 
1718 ATOM   499  C CA  . SER A 1 66  ? -0.223  10.193 21.026 1.00 40.56 ? ? ? ? ? ? 142 SER A CA  1 
1719 ATOM   500  C C   . SER A 1 66  ? 0.496   11.171 20.108 1.00 40.45 ? ? ? ? ? ? 142 SER A C   1 
1720 ATOM   501  O O   . SER A 1 66  ? 1.394   10.794 19.355 1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 142 SER A O   1 
1721 ATOM   502  C CB  . SER A 1 66  ? 0.115   10.506 22.486 1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 142 SER A CB  1 
1722 ATOM   503  O OG  . SER A 1 66  ? 1.513   10.490 22.707 1.00 44.57 ? ? ? ? ? ? 142 SER A OG  1 
1723 ATOM   504  N N   . LEU A 1 67  ? 0.100   12.433 20.181 1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A N   1 
1724 ATOM   505  C CA  . LEU A 1 67  ? 0.682   13.459 19.341 1.00 38.43 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CA  1 
1725 ATOM   506  C C   . LEU A 1 67  ? 2.130   13.790 19.733 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A C   1 
1726 ATOM   507  O O   . LEU A 1 67  ? 2.885   14.325 18.922 1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A O   1 
1727 ATOM   508  C CB  . LEU A 1 67  ? -0.209  14.698 19.406 1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CB  1 
1728 ATOM   509  C CG  . LEU A 1 67  ? -0.103  15.747 18.306 1.00 42.60 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CG  1 
1729 ATOM   510  C CD1 . LEU A 1 67  ? -0.249  15.088 16.943 1.00 43.56 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CD1 1 
1730 ATOM   511  C CD2 . LEU A 1 67  ? -1.192  16.785 18.515 1.00 43.86 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CD2 1 
1731 ATOM   512  N N   . GLU A 1 68  ? 2.524   13.450 20.960 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A N   1 
1732 ATOM   513  C CA  . GLU A 1 68  ? 3.885   13.721 21.423 1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CA  1 
1733 ATOM   514  C C   . GLU A 1 68  ? 4.907   12.742 20.866 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A C   1 
1734 ATOM   515  O O   . GLU A 1 68  ? 6.103   12.902 21.104 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A O   1 
1735 ATOM   516  C CB  . GLU A 1 68  ? 3.986   13.681 22.955 1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CB  1 
1736 ATOM   517  C CG  . GLU A 1 68  ? 3.033   14.592 23.692 1.00 43.36 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CG  1 
1737 ATOM   518  C CD  . GLU A 1 68  ? 1.662   13.977 23.860 1.00 47.09 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CD  1 
1738 ATOM   519  O OE1 . GLU A 1 68  ? 1.553   12.993 24.622 1.00 50.21 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A OE1 1 
1739 ATOM   520  O OE2 . GLU A 1 68  ? 0.698   14.462 23.232 1.00 49.26 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A OE2 1 
1740 ATOM   521  N N   . THR A 1 69  ? 4.446   11.727 20.141 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 145 THR A N   1 
1741 ATOM   522  C CA  . THR A 1 69  ? 5.356   10.735 19.576 1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 145 THR A CA  1 
1742 ATOM   523  C C   . THR A 1 69  ? 5.897   11.148 18.209 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 145 THR A C   1 
1743 ATOM   524  O O   . THR A 1 69  ? 6.795   10.496 17.669 1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 145 THR A O   1 
1744 ATOM   525  C CB  . THR A 1 69  ? 4.673   9.357  19.420 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 145 THR A CB  1 
1745 ATOM   526  O OG1 . THR A 1 69  ? 3.556   9.474  18.529 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 145 THR A OG1 1 
1746 ATOM   527  C CG2 . THR A 1 69  ? 4.186   8.843  20.768 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 145 THR A CG2 1 
1747 ATOM   528  N N   . GLU A 1 70  ? 5.352   12.227 17.653 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A N   1 
1748 ATOM   529  C CA  . GLU A 1 70  ? 5.781   12.712 16.341 1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CA  1 
1749 ATOM   530  C C   . GLU A 1 70  ? 6.996   13.628 16.437 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A C   1 
1750 ATOM   531  O O   . GLU A 1 70  ? 7.146   14.377 17.401 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A O   1 
1751 ATOM   532  C CB  . GLU A 1 70  ? 4.640   13.462 15.653 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CB  1 
1752 ATOM   533  C CG  . GLU A 1 70  ? 3.381   12.637 15.415 1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CG  1 
1753 ATOM   534  C CD  . GLU A 1 70  ? 3.588   11.490 14.437 1.00 43.96 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CD  1 
1754 ATOM   535  O OE1 . GLU A 1 70  ? 2.598   10.784 14.143 1.00 45.04 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A OE1 1 
1755 ATOM   536  O OE2 . GLU A 1 70  ? 4.729   11.294 13.961 1.00 44.83 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A OE2 1 
1756 ATOM   537  N N   . GLU A 1 71  ? 7.853   13.566 15.420 1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A N   1 
1757 ATOM   538  C CA  . GLU A 1 71  ? 9.068   14.370 15.364 1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A CA  1 
1758 ATOM   539  C C   . GLU A 1 71  ? 8.770   15.853 15.159 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A C   1 
1759 ATOM   540  O O   . GLU A 1 71  ? 9.519   16.716 15.611 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A O   1 
1760 ATOM   541  C CB  . GLU A 1 71  ? 9.966   13.871 14.225 1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A CB  1 
1761 ATOM   542  C CG  . GLU A 1 71  ? 9.300   13.944 12.843 1.00 48.61 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A CG  1 
1762 ATOM   543  C CD  . GLU A 1 71  ? 10.202  13.469 11.708 1.00 50.30 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A CD  1 
1763 ATOM   544  O OE1 . GLU A 1 71  ? 10.629  12.294 11.728 1.00 53.72 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A OE1 1 
1764 ATOM   545  O OE2 . GLU A 1 71  ? 10.481  14.272 10.792 1.00 50.02 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A OE2 1 
1765 ATOM   546  N N   . TRP A 1 72  ? 7.667   16.140 14.478 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A N   1 
1766 ATOM   547  C CA  . TRP A 1 72  ? 7.278   17.513 14.188 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CA  1 
1767 ATOM   548  C C   . TRP A 1 72  ? 6.376   18.196 15.220 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A C   1 
1768 ATOM   549  O O   . TRP A 1 72  ? 6.019   19.362 15.042 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A O   1 
1769 ATOM   550  C CB  . TRP A 1 72  ? 6.612   17.580 12.804 1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CB  1 
1770 ATOM   551  C CG  . TRP A 1 72  ? 5.597   16.496 12.555 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CG  1 
1771 ATOM   552  C CD1 . TRP A 1 72  ? 5.796   15.332 11.868 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CD1 1 
1772 ATOM   553  C CD2 . TRP A 1 72  ? 4.251   16.438 13.057 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CD2 1 
1773 ATOM   554  N NE1 . TRP A 1 72  ? 4.661   14.555 11.910 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A NE1 1 
1774 ATOM   555  C CE2 . TRP A 1 72  ? 3.699   15.208 12.633 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CE2 1 
1775 ATOM   556  C CE3 . TRP A 1 72  ? 3.461   17.306 13.822 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CE3 1 
1776 ATOM   557  C CZ2 . TRP A 1 72  ? 2.386   14.821 12.950 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CZ2 1 
1777 ATOM   558  C CZ3 . TRP A 1 72  ? 2.157   16.921 14.140 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CZ3 1 
1778 ATOM   559  C CH2 . TRP A 1 72  ? 1.634   15.685 13.701 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CH2 1 
1779 ATOM   560  N N   . PHE A 1 73  ? 6.011   17.498 16.294 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A N   1 
1780 ATOM   561  C CA  . PHE A 1 73  ? 5.147   18.110 17.305 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CA  1 
1781 ATOM   562  C C   . PHE A 1 73  ? 5.932   18.502 18.552 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A C   1 
1782 ATOM   563  O O   . PHE A 1 73  ? 6.750   17.731 19.054 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A O   1 
1783 ATOM   564  C CB  . PHE A 1 73  ? 4.018   17.158 17.717 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CB  1 
1784 ATOM   565  C CG  . PHE A 1 73  ? 2.939   17.821 18.540 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CG  1 
1785 ATOM   566  C CD1 . PHE A 1 73  ? 2.010   18.672 17.942 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CD1 1 
1786 ATOM   567  C CD2 . PHE A 1 73  ? 2.883   17.638 19.915 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CD2 1 
1787 ATOM   568  C CE1 . PHE A 1 73  ? 1.041   19.331 18.709 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CE1 1 
1788 ATOM   569  C CE2 . PHE A 1 73  ? 1.921   18.292 20.686 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CE2 1 
1789 ATOM   570  C CZ  . PHE A 1 73  ? 1.002   19.138 20.083 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CZ  1 
1790 ATOM   571  N N   . PHE A 1 74  ? 5.687   19.712 19.044 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A N   1 
1791 ATOM   572  C CA  . PHE A 1 74  ? 6.354   20.189 20.248 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A CA  1 
1792 ATOM   573  C C   . PHE A 1 74  ? 5.312   20.528 21.300 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A C   1 
1793 ATOM   574  O O   . PHE A 1 74  ? 4.665   21.570 21.242 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A O   1 
1794 ATOM   575  C CB  . PHE A 1 74  ? 7.222   21.413 19.941 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A CB  1 
1795 ATOM   576  C CG  . PHE A 1 74  ? 8.474   21.084 19.184 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A CG  1 
1796 ATOM   577  C CD1 . PHE A 1 74  ? 8.412   20.600 17.885 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A CD1 1 
1797 ATOM   578  C CD2 . PHE A 1 74  ? 9.718   21.218 19.790 1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A CD2 1 
1798 ATOM   579  C CE1 . PHE A 1 74  ? 9.567   20.252 17.199 1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A CE1 1 
1799 ATOM   580  C CE2 . PHE A 1 74  ? 10.882  20.870 19.109 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A CE2 1 
1800 ATOM   581  C CZ  . PHE A 1 74  ? 10.807  20.387 17.815 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A CZ  1 
1801 ATOM   582  N N   . LYS A 1 75  ? 5.166   19.635 22.269 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A N   1 
1802 ATOM   583  C CA  . LYS A 1 75  ? 4.184   19.796 23.330 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CA  1 
1803 ATOM   584  C C   . LYS A 1 75  ? 4.542   20.828 24.391 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A C   1 
1804 ATOM   585  O O   . LYS A 1 75  ? 5.694   20.927 24.824 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A O   1 
1805 ATOM   586  C CB  . LYS A 1 75  ? 3.948   18.449 24.010 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CB  1 
1806 ATOM   587  C CG  . LYS A 1 75  ? 2.898   18.468 25.107 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CG  1 
1807 ATOM   588  C CD  . LYS A 1 75  ? 2.807   17.098 25.748 1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CD  1 
1808 ATOM   589  C CE  . LYS A 1 75  ? 1.685   17.017 26.762 1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CE  1 
1809 ATOM   590  N NZ  . LYS A 1 75  ? 1.620   15.655 27.371 1.00 49.26 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A NZ  1 
1810 ATOM   591  N N   . GLY A 1 76  ? 3.533   21.589 24.801 1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 152 GLY A N   1 
1811 ATOM   592  C CA  . GLY A 1 76  ? 3.700   22.594 25.835 1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 152 GLY A CA  1 
1812 ATOM   593  C C   . GLY A 1 76  ? 4.665   23.742 25.605 1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 152 GLY A C   1 
1813 ATOM   594  O O   . GLY A 1 76  ? 5.125   24.348 26.570 1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 152 GLY A O   1 
1814 ATOM   595  N N   . ILE A 1 77  ? 4.984   24.059 24.354 1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A N   1 
1815 ATOM   596  C CA  . ILE A 1 77  ? 5.904   25.165 24.094 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CA  1 
1816 ATOM   597  C C   . ILE A 1 77  ? 5.107   26.395 23.661 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A C   1 
1817 ATOM   598  O O   . ILE A 1 77  ? 4.214   26.305 22.818 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A O   1 
1818 ATOM   599  C CB  . ILE A 1 77  ? 6.937   24.797 22.999 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CB  1 
1819 ATOM   600  C CG1 . ILE A 1 77  ? 7.982   25.906 22.873 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CG1 1 
1820 ATOM   601  C CG2 . ILE A 1 77  ? 6.235   24.597 21.663 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CG2 1 
1821 ATOM   602  C CD1 . ILE A 1 77  ? 9.083   25.598 21.889 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CD1 1 
1822 ATOM   603  N N   . SER A 1 78  ? 5.418   27.542 24.251 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 154 SER A N   1 
1823 ATOM   604  C CA  . SER A 1 78  ? 4.716   28.781 23.927 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 154 SER A CA  1 
1824 ATOM   605  C C   . SER A 1 78  ? 5.199   29.353 22.600 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 154 SER A C   1 
1825 ATOM   606  O O   . SER A 1 78  ? 6.224   28.928 22.064 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 154 SER A O   1 
1826 ATOM   607  C CB  . SER A 1 78  ? 4.979   29.827 25.004 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 154 SER A CB  1 
1827 ATOM   608  O OG  . SER A 1 78  ? 6.347   30.199 24.972 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 154 SER A OG  1 
1828 ATOM   609  N N   . ARG A 1 79  ? 4.461   30.328 22.080 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A N   1 
1829 ATOM   610  C CA  . ARG A 1 79  ? 4.845   30.988 20.839 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CA  1 
1830 ATOM   611  C C   . ARG A 1 79  ? 6.261   31.560 20.957 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A C   1 
1831 ATOM   612  O O   . ARG A 1 79  ? 7.114   31.292 20.116 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A O   1 
1832 ATOM   613  C CB  . ARG A 1 79  ? 3.877   32.129 20.524 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CB  1 
1833 ATOM   614  C CG  . ARG A 1 79  ? 4.426   33.144 19.518 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CG  1 
1834 ATOM   615  C CD  . ARG A 1 79  ? 3.545   34.377 19.479 1.00 37.38 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CD  1 
1835 ATOM   616  N NE  . ARG A 1 79  ? 2.299   34.106 18.786 1.00 42.94 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A NE  1 
1836 ATOM   617  C CZ  . ARG A 1 79  ? 2.072   34.426 17.517 1.00 49.13 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CZ  1 
1837 ATOM   618  N NH1 . ARG A 1 79  ? 3.012   35.036 16.800 1.00 50.45 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A NH1 1 
1838 ATOM   619  N NH2 . ARG A 1 79  ? 0.917   34.104 16.954 1.00 47.33 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A NH2 1 
1839 ATOM   620  N N   . LYS A 1 80  ? 6.507   32.349 22.000 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A N   1 
1840 ATOM   621  C CA  . LYS A 1 80  ? 7.822   32.958 22.186 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CA  1 
1841 ATOM   622  C C   . LYS A 1 80  ? 8.945   31.936 22.252 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A C   1 
1842 ATOM   623  O O   . LYS A 1 80  ? 9.993   32.133 21.639 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A O   1 
1843 ATOM   624  C CB  . LYS A 1 80  ? 7.853   33.827 23.453 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CB  1 
1844 ATOM   625  C CG  . LYS A 1 80  ? 6.870   34.992 23.445 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CG  1 
1845 ATOM   626  C CD  . LYS A 1 80  ? 7.119   35.954 22.291 1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CD  1 
1846 ATOM   627  C CE  . LYS A 1 80  ? 8.498   36.576 22.358 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CE  1 
1847 ATOM   628  N NZ  . LYS A 1 80  ? 8.671   37.582 21.279 1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A NZ  1 
1848 ATOM   629  N N   . ASP A 1 81  ? 8.756   30.855 23.004 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 157 ASP A N   1 
1849 ATOM   630  C CA  . ASP A 1 81  ? 9.811   29.853 23.074 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 157 ASP A CA  1 
1850 ATOM   631  C C   . ASP A 1 81  ? 9.963   29.121 21.742 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 157 ASP A C   1 
1851 ATOM   632  O O   . ASP A 1 81  ? 11.064  28.713 21.370 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 157 ASP A O   1 
1852 ATOM   633  C CB  . ASP A 1 81  ? 9.573   28.851 24.212 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 157 ASP A CB  1 
1853 ATOM   634  C CG  . ASP A 1 81  ? 9.858   29.449 25.588 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 157 ASP A CG  1 
1854 ATOM   635  O OD1 . ASP A 1 81  ? 10.818  30.236 25.712 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 157 ASP A OD1 1 
1855 ATOM   636  O OD2 . ASP A 1 81  ? 9.145   29.108 26.551 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 157 ASP A OD2 1 
1856 ATOM   637  N N   . ALA A 1 82  ? 8.861   28.947 21.020 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A N   1 
1857 ATOM   638  C CA  . ALA A 1 82  ? 8.940   28.305 19.712 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A CA  1 
1858 ATOM   639  C C   . ALA A 1 82  ? 9.867   29.159 18.839 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A C   1 
1859 ATOM   640  O O   . ALA A 1 82  ? 10.682  28.630 18.087 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A O   1 
1860 ATOM   641  C CB  . ALA A 1 82  ? 7.555   28.219 19.080 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A CB  1 
1861 ATOM   642  N N   . GLU A 1 83  ? 9.753   30.482 18.951 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A N   1 
1862 ATOM   643  C CA  . GLU A 1 83  ? 10.597  31.371 18.149 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A CA  1 
1863 ATOM   644  C C   . GLU A 1 83  ? 12.064  31.256 18.545 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A C   1 
1864 ATOM   645  O O   . GLU A 1 83  ? 12.942  31.153 17.687 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A O   1 
1865 ATOM   646  C CB  . GLU A 1 83  ? 10.176  32.837 18.301 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A CB  1 
1866 ATOM   647  C CG  . GLU A 1 83  ? 8.683   33.090 18.234 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A CG  1 
1867 ATOM   648  C CD  . GLU A 1 83  ? 8.341   34.574 18.234 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A CD  1 
1868 ATOM   649  O OE1 . GLU A 1 83  ? 9.054   35.363 18.894 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A OE1 1 
1869 ATOM   650  O OE2 . GLU A 1 83  ? 7.338   34.947 17.592 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A OE2 1 
1870 ATOM   651  N N   . ARG A 1 84  ? 12.331  31.292 19.847 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A N   1 
1871 ATOM   652  C CA  . ARG A 1 84  ? 13.703  31.203 20.341 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CA  1 
1872 ATOM   653  C C   . ARG A 1 84  ? 14.381  29.891 19.930 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A C   1 
1873 ATOM   654  O O   . ARG A 1 84  ? 15.550  29.877 19.554 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A O   1 
1874 ATOM   655  C CB  . ARG A 1 84  ? 13.717  31.356 21.875 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CB  1 
1875 ATOM   656  C CG  . ARG A 1 84  ? 13.167  32.703 22.353 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CG  1 
1876 ATOM   657  C CD  . ARG A 1 84  ? 12.850  32.739 23.854 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CD  1 
1877 ATOM   658  N NE  . ARG A 1 84  ? 12.272  34.032 24.225 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NE  1 
1878 ATOM   659  C CZ  . ARG A 1 84  ? 11.259  34.195 25.072 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CZ  1 
1879 ATOM   660  N NH1 . ARG A 1 84  ? 10.698  33.146 25.650 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NH1 1 
1880 ATOM   661  N NH2 . ARG A 1 84  ? 10.786  35.411 25.320 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NH2 1 
1881 ATOM   662  N N   . GLN A 1 85  ? 13.658  28.783 20.001 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A N   1 
1882 ATOM   663  C CA  . GLN A 1 85  ? 14.257  27.507 19.632 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CA  1 
1883 ATOM   664  C C   . GLN A 1 85  ? 14.495  27.393 18.126 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A C   1 
1884 ATOM   665  O O   . GLN A 1 85  ? 15.554  26.935 17.693 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A O   1 
1885 ATOM   666  C CB  . GLN A 1 85  ? 13.395  26.361 20.168 1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CB  1 
1886 ATOM   667  C CG  . GLN A 1 85  ? 13.525  26.235 21.689 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CG  1 
1887 ATOM   668  C CD  . GLN A 1 85  ? 12.566  25.236 22.310 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CD  1 
1888 ATOM   669  O OE1 . GLN A 1 85  ? 12.342  24.150 21.771 1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A OE1 1 
1889 ATOM   670  N NE2 . GLN A 1 85  ? 12.017  25.590 23.474 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A NE2 1 
1890 ATOM   671  N N   . LEU A 1 86  ? 13.528  27.821 17.323 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A N   1 
1891 ATOM   672  C CA  . LEU A 1 86  ? 13.697  27.769 15.871 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CA  1 
1892 ATOM   673  C C   . LEU A 1 86  ? 14.817  28.694 15.395 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A C   1 
1893 ATOM   674  O O   . LEU A 1 86  ? 15.490  28.406 14.404 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A O   1 
1894 ATOM   675  C CB  . LEU A 1 86  ? 12.389  28.140 15.165 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CB  1 
1895 ATOM   676  C CG  . LEU A 1 86  ? 11.361  27.017 15.053 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CG  1 
1896 ATOM   677  C CD1 . LEU A 1 86  ? 10.021  27.556 14.584 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CD1 1 
1897 ATOM   678  C CD2 . LEU A 1 86  ? 11.897  25.967 14.095 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CD2 1 
1898 ATOM   679  N N   . LEU A 1 87  ? 15.021  29.801 16.103 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A N   1 
1899 ATOM   680  C CA  . LEU A 1 87  ? 16.057  30.758 15.727 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CA  1 
1900 ATOM   681  C C   . LEU A 1 87  ? 17.438  30.366 16.234 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A C   1 
1901 ATOM   682  O O   . LEU A 1 87  ? 18.444  30.942 15.823 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A O   1 
1902 ATOM   683  C CB  . LEU A 1 87  ? 15.695  32.156 16.236 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CB  1 
1903 ATOM   684  C CG  . LEU A 1 87  ? 14.481  32.837 15.595 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CG  1 
1904 ATOM   685  C CD1 . LEU A 1 87  ? 14.189  34.139 16.329 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CD1 1 
1905 ATOM   686  C CD2 . LEU A 1 87  ? 14.746  33.101 14.112 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CD2 1 
1906 ATOM   687  N N   . ALA A 1 88  ? 17.484  29.386 17.128 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 164 ALA A N   1 
1907 ATOM   688  C CA  . ALA A 1 88  ? 18.752  28.925 17.679 1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 164 ALA A CA  1 
1908 ATOM   689  C C   . ALA A 1 88  ? 19.612  28.353 16.561 1.00 41.48 ? ? ? ? ? ? 164 ALA A C   1 
1909 ATOM   690  O O   . ALA A 1 88  ? 19.099  27.822 15.577 1.00 41.54 ? ? ? ? ? ? 164 ALA A O   1 
1910 ATOM   691  C CB  . ALA A 1 88  ? 18.509  27.862 18.743 1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 164 ALA A CB  1 
1911 ATOM   692  N N   . PRO A 1 89  ? 20.940  28.453 16.699 1.00 44.18 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A N   1 
1912 ATOM   693  C CA  . PRO A 1 89  ? 21.845  27.931 15.676 1.00 46.13 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A CA  1 
1913 ATOM   694  C C   . PRO A 1 89  ? 21.648  26.430 15.486 1.00 46.36 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A C   1 
1914 ATOM   695  O O   . PRO A 1 89  ? 21.467  25.696 16.455 1.00 48.25 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A O   1 
1915 ATOM   696  C CB  . PRO A 1 89  ? 23.222  28.276 16.246 1.00 47.44 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A CB  1 
1916 ATOM   697  C CG  . PRO A 1 89  ? 22.925  29.543 17.057 1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A CG  1 
1917 ATOM   698  C CD  . PRO A 1 89  ? 21.717  29.043 17.800 1.00 45.55 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A CD  1 
1918 ATOM   699  N N   . GLY A 1 90  ? 21.679  25.977 14.238 1.00 45.67 ? ? ? ? ? ? 166 GLY A N   1 
1919 ATOM   700  C CA  . GLY A 1 90  ? 21.506  24.561 13.976 1.00 44.65 ? ? ? ? ? ? 166 GLY A CA  1 
1920 ATOM   701  C C   . GLY A 1 90  ? 20.260  24.303 13.163 1.00 42.49 ? ? ? ? ? ? 166 GLY A C   1 
1921 ATOM   702  O O   . GLY A 1 90  ? 20.095  23.236 12.575 1.00 45.65 ? ? ? ? ? ? 166 GLY A O   1 
1922 ATOM   703  N N   . ASN A 1 91  ? 19.369  25.284 13.142 1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A N   1 
1923 ATOM   704  C CA  . ASN A 1 91  ? 18.138  25.165 12.382 1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A CA  1 
1924 ATOM   705  C C   . ASN A 1 91  ? 18.357  25.830 11.038 1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A C   1 
1925 ATOM   706  O O   . ASN A 1 91  ? 19.352  26.524 10.831 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A O   1 
1926 ATOM   707  C CB  . ASN A 1 91  ? 16.989  25.839 13.128 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A CB  1 
1927 ATOM   708  C CG  . ASN A 1 91  ? 16.651  25.129 14.422 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A CG  1 
1928 ATOM   709  O OD1 . ASN A 1 91  ? 16.162  23.999 14.410 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A OD1 1 
1929 ATOM   710  N ND2 . ASN A 1 91  ? 16.930  25.779 15.548 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A ND2 1 
1930 ATOM   711  N N   . MET A 1 92  ? 17.423  25.625 10.124 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 168 MET A N   1 
1931 ATOM   712  C CA  . MET A 1 92  ? 17.565  26.213 8.815  1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 168 MET A CA  1 
1932 ATOM   713  C C   . MET A 1 92  ? 16.271  26.772 8.270  1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 168 MET A C   1 
1933 ATOM   714  O O   . MET A 1 92  ? 15.203  26.658 8.873  1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 168 MET A O   1 
1934 ATOM   715  C CB  . MET A 1 92  ? 18.144  25.185 7.840  1.00 44.18 ? ? ? ? ? ? 168 MET A CB  1 
1935 ATOM   716  C CG  . MET A 1 92  ? 17.335  23.903 7.732  1.00 54.38 ? ? ? ? ? ? 168 MET A CG  1 
1936 ATOM   717  S SD  . MET A 1 92  ? 18.133  22.682 6.661  1.00 64.13 ? ? ? ? ? ? 168 MET A SD  1 
1937 ATOM   718  C CE  . MET A 1 92  ? 16.982  21.309 6.772  1.00 61.43 ? ? ? ? ? ? 168 MET A CE  1 
1938 ATOM   719  N N   . LEU A 1 93  ? 16.398  27.395 7.112  1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A N   1 
1939 ATOM   720  C CA  . LEU A 1 93  ? 15.282  27.996 6.428  1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CA  1 
1940 ATOM   721  C C   . LEU A 1 93  ? 14.225  26.899 6.263  1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A C   1 
1941 ATOM   722  O O   . LEU A 1 93  ? 14.523  25.803 5.783  1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A O   1 
1942 ATOM   723  C CB  . LEU A 1 93  ? 15.793  28.542 5.086  1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CB  1 
1943 ATOM   724  C CG  . LEU A 1 93  ? 14.947  29.495 4.248  1.00 43.17 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CG  1 
1944 ATOM   725  C CD1 . LEU A 1 93  ? 13.850  28.727 3.565  1.00 46.74 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD1 1 
1945 ATOM   726  C CD2 . LEU A 1 93  ? 14.411  30.615 5.130  1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD2 1 
1946 ATOM   727  N N   . GLY A 1 94  ? 13.001  27.180 6.703  1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 170 GLY A N   1 
1947 ATOM   728  C CA  . GLY A 1 94  ? 11.940  26.197 6.594  1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 170 GLY A CA  1 
1948 ATOM   729  C C   . GLY A 1 94  ? 11.789  25.301 7.815  1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 170 GLY A C   1 
1949 ATOM   730  O O   . GLY A 1 94  ? 10.841  24.523 7.889  1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 170 GLY A O   1 
1950 ATOM   731  N N   . SER A 1 95  ? 12.719  25.384 8.767  1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 171 SER A N   1 
1951 ATOM   732  C CA  . SER A 1 95  ? 12.617  24.563 9.973  1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 171 SER A CA  1 
1952 ATOM   733  C C   . SER A 1 95  ? 11.302  24.917 10.655 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 171 SER A C   1 
1953 ATOM   734  O O   . SER A 1 95  ? 10.928  26.091 10.731 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 171 SER A O   1 
1954 ATOM   735  C CB  . SER A 1 95  ? 13.801  24.818 10.910 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 171 SER A CB  1 
1955 ATOM   736  O OG  . SER A 1 95  ? 15.016  24.359 10.331 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 171 SER A OG  1 
1956 ATOM   737  N N   . PHE A 1 96  ? 10.599  23.905 11.153 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A N   1 
1957 ATOM   738  C CA  . PHE A 1 96  ? 9.305   24.147 11.769 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CA  1 
1958 ATOM   739  C C   . PHE A 1 96  ? 8.979   23.279 12.974 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A C   1 
1959 ATOM   740  O O   . PHE A 1 96  ? 9.781   22.465 13.439 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A O   1 
1960 ATOM   741  C CB  . PHE A 1 96  ? 8.204   23.901 10.747 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CB  1 
1961 ATOM   742  C CG  . PHE A 1 96  ? 8.053   22.449 10.379 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CG  1 
1962 ATOM   743  C CD1 . PHE A 1 96  ? 9.047   21.791 9.663  1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CD1 1 
1963 ATOM   744  C CD2 . PHE A 1 96  ? 6.941   21.724 10.802 1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CD2 1 
1964 ATOM   745  C CE1 . PHE A 1 96  ? 8.937   20.432 9.375  1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CE1 1 
1965 ATOM   746  C CE2 . PHE A 1 96  ? 6.821   20.368 10.521 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CE2 1 
1966 ATOM   747  C CZ  . PHE A 1 96  ? 7.821   19.719 9.806  1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CZ  1 
1967 ATOM   748  N N   . MET A 1 97  ? 7.762   23.479 13.462 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 173 MET A N   1 
1968 ATOM   749  C CA  . MET A 1 97  ? 7.222   22.711 14.562 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 173 MET A CA  1 
1969 ATOM   750  C C   . MET A 1 97  ? 5.732   22.983 14.598 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 173 MET A C   1 
1970 ATOM   751  O O   . MET A 1 97  ? 5.272   24.069 14.235 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 173 MET A O   1 
1971 ATOM   752  C CB  . MET A 1 97  ? 7.856   23.094 15.916 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 173 MET A CB  1 
1972 ATOM   753  C CG  . MET A 1 97  ? 7.406   24.421 16.534 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 173 MET A CG  1 
1973 ATOM   754  S SD  . MET A 1 97  ? 7.997   24.656 18.269 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 173 MET A SD  1 
1974 ATOM   755  C CE  . MET A 1 97  ? 9.721   24.659 18.068 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 173 MET A CE  1 
1975 ATOM   756  N N   . ILE A 1 98  ? 4.978   21.961 14.971 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A N   1 
1976 ATOM   757  C CA  . ILE A 1 98  ? 3.543   22.082 15.130 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CA  1 
1977 ATOM   758  C C   . ILE A 1 98  ? 3.467   22.070 16.647 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A C   1 
1978 ATOM   759  O O   . ILE A 1 98  ? 4.119   21.252 17.290 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A O   1 
1979 ATOM   760  C CB  . ILE A 1 98  ? 2.781   20.854 14.588 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CB  1 
1980 ATOM   761  C CG1 . ILE A 1 98  ? 2.992   20.713 13.076 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CG1 1 
1981 ATOM   762  C CG2 . ILE A 1 98  ? 1.304   20.989 14.929 1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CG2 1 
1982 ATOM   763  C CD1 . ILE A 1 98  ? 2.432   21.855 12.254 1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CD1 1 
1983 ATOM   764  N N   . ARG A 1 99  ? 2.687   22.972 17.221 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A N   1 
1984 ATOM   765  C CA  . ARG A 1 99  ? 2.581   23.063 18.669 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A CA  1 
1985 ATOM   766  C C   . ARG A 1 99  ? 1.146   23.376 19.052 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A C   1 
1986 ATOM   767  O O   . ARG A 1 99  ? 0.327   23.693 18.190 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A O   1 
1987 ATOM   768  C CB  . ARG A 1 99  ? 3.510   24.175 19.165 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A CB  1 
1988 ATOM   769  C CG  . ARG A 1 99  ? 3.224   25.521 18.508 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A CG  1 
1989 ATOM   770  C CD  . ARG A 1 99  ? 4.268   26.584 18.839 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A CD  1 
1990 ATOM   771  N NE  . ARG A 1 99  ? 4.005   27.829 18.116 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A NE  1 
1991 ATOM   772  C CZ  . ARG A 1 99  ? 2.998   28.655 18.386 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A CZ  1 
1992 ATOM   773  N NH1 . ARG A 1 99  ? 2.153   28.376 19.369 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A NH1 1 
1993 ATOM   774  N NH2 . ARG A 1 99  ? 2.820   29.750 17.660 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A NH2 1 
1994 ATOM   775  N N   . ASP A 1 100 ? 0.841   23.267 20.342 1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 176 ASP A N   1 
1995 ATOM   776  C CA  . ASP A 1 100 ? -0.496  23.576 20.835 1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 176 ASP A CA  1 
1996 ATOM   777  C C   . ASP A 1 100 ? -0.676  25.079 20.710 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 176 ASP A C   1 
1997 ATOM   778  O O   . ASP A 1 100 ? 0.251   25.840 20.984 1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 176 ASP A O   1 
1998 ATOM   779  C CB  . ASP A 1 100 ? -0.644  23.171 22.303 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 176 ASP A CB  1 
1999 ATOM   780  C CG  . ASP A 1 100 ? -0.625  21.670 22.502 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 176 ASP A CG  1 
2000 ATOM   781  O OD1 . ASP A 1 100 ? -1.468  20.989 21.881 1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 176 ASP A OD1 1 
2001 ATOM   782  O OD2 . ASP A 1 100 ? 0.221   21.175 23.281 1.00 39.59 ? ? ? ? ? ? 176 ASP A OD2 1 
2002 ATOM   783  N N   . SER A 1 101 ? -1.857  25.512 20.291 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 177 SER A N   1 
2003 ATOM   784  C CA  . SER A 1 101 ? -2.111  26.939 20.138 1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 177 SER A CA  1 
2004 ATOM   785  C C   . SER A 1 101 ? -2.382  27.591 21.491 1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 177 SER A C   1 
2005 ATOM   786  O O   . SER A 1 101 ? -3.133  27.051 22.301 1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 177 SER A O   1 
2006 ATOM   787  C CB  . SER A 1 101 ? -3.307  27.163 19.205 1.00 37.36 ? ? ? ? ? ? 177 SER A CB  1 
2007 ATOM   788  O OG  . SER A 1 101 ? -3.563  28.547 19.022 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 177 SER A OG  1 
2008 ATOM   789  N N   . GLU A 1 102 ? -1.753  28.740 21.735 1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A N   1 
2009 ATOM   790  C CA  . GLU A 1 102 ? -1.952  29.479 22.980 1.00 40.38 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CA  1 
2010 ATOM   791  C C   . GLU A 1 102 ? -3.189  30.359 22.863 1.00 40.93 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A C   1 
2011 ATOM   792  O O   . GLU A 1 102 ? -3.903  30.579 23.839 1.00 42.98 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A O   1 
2012 ATOM   793  C CB  . GLU A 1 102 ? -0.746  30.373 23.306 1.00 40.11 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CB  1 
2013 ATOM   794  C CG  . GLU A 1 102 ? 0.476   29.652 23.866 1.00 41.21 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CG  1 
2014 ATOM   795  C CD  . GLU A 1 102 ? 1.562   30.619 24.338 1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CD  1 
2015 ATOM   796  O OE1 . GLU A 1 102 ? 2.145   31.332 23.494 1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A OE1 1 
2016 ATOM   797  O OE2 . GLU A 1 102 ? 1.828   30.671 25.560 1.00 41.89 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A OE2 1 
2017 ATOM   798  N N   . THR A 1 103 ? -3.439  30.851 21.656 1.00 43.53 ? ? ? ? ? ? 179 THR A N   1 
2018 ATOM   799  C CA  . THR A 1 103 ? -4.576  31.724 21.395 1.00 45.96 ? ? ? ? ? ? 179 THR A CA  1 
2019 ATOM   800  C C   . THR A 1 103 ? -5.905  30.983 21.323 1.00 46.67 ? ? ? ? ? ? 179 THR A C   1 
2020 ATOM   801  O O   . THR A 1 103 ? -6.906  31.426 21.888 1.00 47.49 ? ? ? ? ? ? 179 THR A O   1 
2021 ATOM   802  C CB  . THR A 1 103 ? -4.378  32.478 20.080 1.00 45.48 ? ? ? ? ? ? 179 THR A CB  1 
2022 ATOM   803  O OG1 . THR A 1 103 ? -3.151  33.210 20.142 1.00 49.05 ? ? ? ? ? ? 179 THR A OG1 1 
2023 ATOM   804  C CG2 . THR A 1 103 ? -5.525  33.447 19.840 1.00 49.87 ? ? ? ? ? ? 179 THR A CG2 1 
2024 ATOM   805  N N   . THR A 1 104 ? -5.913  29.864 20.608 1.00 46.55 ? ? ? ? ? ? 180 THR A N   1 
2025 ATOM   806  C CA  . THR A 1 104 ? -7.121  29.066 20.460 1.00 45.69 ? ? ? ? ? ? 180 THR A CA  1 
2026 ATOM   807  C C   . THR A 1 104 ? -6.900  27.720 21.140 1.00 46.34 ? ? ? ? ? ? 180 THR A C   1 
2027 ATOM   808  O O   . THR A 1 104 ? -6.446  26.766 20.509 1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 180 THR A O   1 
2028 ATOM   809  C CB  . THR A 1 104 ? -7.453  28.825 18.969 1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 180 THR A CB  1 
2029 ATOM   810  O OG1 . THR A 1 104 ? -7.483  30.077 18.272 1.00 43.33 ? ? ? ? ? ? 180 THR A OG1 1 
2030 ATOM   811  C CG2 . THR A 1 104 ? -8.808  28.148 18.831 1.00 42.29 ? ? ? ? ? ? 180 THR A CG2 1 
2031 ATOM   812  N N   . LYS A 1 105 ? -7.217  27.649 22.429 1.00 47.48 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A N   1 
2032 ATOM   813  C CA  . LYS A 1 105 ? -7.042  26.416 23.191 1.00 50.48 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A CA  1 
2033 ATOM   814  C C   . LYS A 1 105 ? -7.622  25.204 22.462 1.00 51.35 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A C   1 
2034 ATOM   815  O O   . LYS A 1 105 ? -8.697  25.279 21.866 1.00 54.02 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A O   1 
2035 ATOM   816  C CB  . LYS A 1 105 ? -7.704  26.550 24.565 1.00 50.87 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A CB  1 
2036 ATOM   817  C CG  . LYS A 1 105 ? -7.103  27.626 25.461 1.00 52.66 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A CG  1 
2037 ATOM   818  C CD  . LYS A 1 105 ? -5.673  27.300 25.867 1.00 53.35 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A CD  1 
2038 ATOM   819  C CE  . LYS A 1 105 ? -5.122  28.359 26.815 1.00 54.97 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A CE  1 
2039 ATOM   820  N NZ  . LYS A 1 105 ? -3.740  28.051 27.284 1.00 51.89 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A NZ  1 
2040 ATOM   821  N N   . GLY A 1 106 ? -6.899  24.087 22.508 1.00 50.06 ? ? ? ? ? ? 182 GLY A N   1 
2041 ATOM   822  C CA  . GLY A 1 106 ? -7.370  22.878 21.857 1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 182 GLY A CA  1 
2042 ATOM   823  C C   . GLY A 1 106 ? -6.948  22.752 20.406 1.00 46.33 ? ? ? ? ? ? 182 GLY A C   1 
2043 ATOM   824  O O   . GLY A 1 106 ? -6.833  21.643 19.880 1.00 46.26 ? ? ? ? ? ? 182 GLY A O   1 
2044 ATOM   825  N N   . SER A 1 107 ? -6.721  23.884 19.750 1.00 43.99 ? ? ? ? ? ? 183 SER A N   1 
2045 ATOM   826  C CA  . SER A 1 107 ? -6.307  23.866 18.358 1.00 42.16 ? ? ? ? ? ? 183 SER A CA  1 
2046 ATOM   827  C C   . SER A 1 107 ? -4.790  23.843 18.254 1.00 39.55 ? ? ? ? ? ? 183 SER A C   1 
2047 ATOM   828  O O   . SER A 1 107 ? -4.094  23.719 19.261 1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 183 SER A O   1 
2048 ATOM   829  C CB  . SER A 1 107 ? -6.878  25.076 17.615 1.00 44.69 ? ? ? ? ? ? 183 SER A CB  1 
2049 ATOM   830  O OG  . SER A 1 107 ? -8.295  24.999 17.558 1.00 49.15 ? ? ? ? ? ? 183 SER A OG  1 
2050 ATOM   831  N N   . TYR A 1 108 ? -4.283  23.973 17.035 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A N   1 
2051 ATOM   832  C CA  . TYR A 1 108 ? -2.848  23.934 16.804 1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CA  1 
2052 ATOM   833  C C   . TYR A 1 108 ? -2.340  25.119 15.997 1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A C   1 
2053 ATOM   834  O O   . TYR A 1 108 ? -3.119  25.863 15.394 1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A O   1 
2054 ATOM   835  C CB  . TYR A 1 108 ? -2.502  22.630 16.088 1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CB  1 
2055 ATOM   836  C CG  . TYR A 1 108 ? -2.923  21.420 16.882 1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CG  1 
2056 ATOM   837  C CD1 . TYR A 1 108 ? -2.223  21.040 18.026 1.00 38.63 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CD1 1 
2057 ATOM   838  C CD2 . TYR A 1 108 ? -4.070  20.703 16.541 1.00 40.44 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CD2 1 
2058 ATOM   839  C CE1 . TYR A 1 108 ? -2.654  19.981 18.812 1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CE1 1 
2059 ATOM   840  C CE2 . TYR A 1 108 ? -4.513  19.639 17.322 1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CE2 1 
2060 ATOM   841  C CZ  . TYR A 1 108 ? -3.802  19.284 18.456 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CZ  1 
2061 ATOM   842  O OH  . TYR A 1 108 ? -4.240  18.244 19.239 1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A OH  1 
2062 ATOM   843  N N   . SER A 1 109 ? -1.020  25.282 16.002 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 185 SER A N   1 
2063 ATOM   844  C CA  . SER A 1 109 ? -0.361  26.348 15.265 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 185 SER A CA  1 
2064 ATOM   845  C C   . SER A 1 109 ? 0.922   25.823 14.641 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 185 SER A C   1 
2065 ATOM   846  O O   . SER A 1 109 ? 1.560   24.904 15.165 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 185 SER A O   1 
2066 ATOM   847  C CB  . SER A 1 109 ? -0.032  27.524 16.193 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 185 SER A CB  1 
2067 ATOM   848  O OG  . SER A 1 109 ? -1.212  28.109 16.714 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 185 SER A OG  1 
2068 ATOM   849  N N   . LEU A 1 110 ? 1.291   26.409 13.512 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A N   1 
2069 ATOM   850  C CA  . LEU A 1 110 ? 2.505   26.027 12.819 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CA  1 
2070 ATOM   851  C C   . LEU A 1 110 ? 3.498   27.176 12.917 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A C   1 
2071 ATOM   852  O O   . LEU A 1 110 ? 3.136   28.335 12.708 1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A O   1 
2072 ATOM   853  C CB  . LEU A 1 110 ? 2.204   25.722 11.347 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CB  1 
2073 ATOM   854  C CG  . LEU A 1 110 ? 3.403   25.483 10.422 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CG  1 
2074 ATOM   855  C CD1 . LEU A 1 110 ? 4.200   24.278 10.889 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CD1 1 
2075 ATOM   856  C CD2 . LEU A 1 110 ? 2.910   25.277 8.991  1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CD2 1 
2076 ATOM   857  N N   . SER A 1 111 ? 4.739   26.855 13.264 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 187 SER A N   1 
2077 ATOM   858  C CA  . SER A 1 111 ? 5.791   27.855 13.363 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 187 SER A CA  1 
2078 ATOM   859  C C   . SER A 1 111 ? 6.855   27.479 12.350 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 187 SER A C   1 
2079 ATOM   860  O O   . SER A 1 111 ? 7.332   26.339 12.326 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 187 SER A O   1 
2080 ATOM   861  C CB  . SER A 1 111 ? 6.374   27.895 14.772 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 187 SER A CB  1 
2081 ATOM   862  O OG  . SER A 1 111 ? 5.403   28.370 15.686 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 187 SER A OG  1 
2082 ATOM   863  N N   . VAL A 1 112 ? 7.223   28.448 11.517 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A N   1 
2083 ATOM   864  C CA  . VAL A 1 112 ? 8.190   28.220 10.453 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A CA  1 
2084 ATOM   865  C C   . VAL A 1 112 ? 9.293   29.272 10.417 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A C   1 
2085 ATOM   866  O O   . VAL A 1 112 ? 9.031   30.467 10.539 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A O   1 
2086 ATOM   867  C CB  . VAL A 1 112 ? 7.468   28.224 9.088  1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A CB  1 
2087 ATOM   868  C CG1 . VAL A 1 112 ? 8.397   27.728 8.005  1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A CG1 1 
2088 ATOM   869  C CG2 . VAL A 1 112 ? 6.200   27.373 9.167  1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A CG2 1 
2089 ATOM   870  N N   . ARG A 1 113 ? 10.532  28.825 10.257 1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A N   1 
2090 ATOM   871  C CA  . ARG A 1 113 ? 11.641  29.757 10.187 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CA  1 
2091 ATOM   872  C C   . ARG A 1 113 ? 11.640  30.422 8.811  1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A C   1 
2092 ATOM   873  O O   . ARG A 1 113 ? 11.501  29.756 7.782  1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A O   1 
2093 ATOM   874  C CB  . ARG A 1 113 ? 12.967  29.038 10.445 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CB  1 
2094 ATOM   875  C CG  . ARG A 1 113 ? 14.156  29.976 10.408 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CG  1 
2095 ATOM   876  C CD  . ARG A 1 113 ? 15.349  29.402 11.129 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CD  1 
2096 ATOM   877  N NE  . ARG A 1 113 ? 16.489  30.308 11.070 1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NE  1 
2097 ATOM   878  C CZ  . ARG A 1 113 ? 17.626  30.117 11.726 1.00 39.02 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CZ  1 
2098 ATOM   879  N NH1 . ARG A 1 113 ? 17.776  29.048 12.498 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NH1 1 
2099 ATOM   880  N NH2 . ARG A 1 113 ? 18.619  30.987 11.599 1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NH2 1 
2100 ATOM   881  N N   . ASP A 1 114 ? 11.784  31.742 8.801  1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A N   1 
2101 ATOM   882  C CA  . ASP A 1 114 ? 11.774  32.505 7.561  1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CA  1 
2102 ATOM   883  C C   . ASP A 1 114 ? 12.947  33.479 7.505  1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A C   1 
2103 ATOM   884  O O   . ASP A 1 114 ? 13.735  33.572 8.448  1.00 38.87 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A O   1 
2104 ATOM   885  C CB  . ASP A 1 114 ? 10.441  33.250 7.456  1.00 40.35 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CB  1 
2105 ATOM   886  C CG  . ASP A 1 114 ? 10.327  34.078 6.199  1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CG  1 
2106 ATOM   887  O OD1 . ASP A 1 114 ? 10.451  33.500 5.095  1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD1 1 
2107 ATOM   888  O OD2 . ASP A 1 114 ? 10.102  35.303 6.327  1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD2 1 
2108 ATOM   889  N N   . TYR A 1 115 ? 13.072  34.192 6.391  1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A N   1 
2109 ATOM   890  C CA  . TYR A 1 115 ? 14.148  35.158 6.224  1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A CA  1 
2110 ATOM   891  C C   . TYR A 1 115 ? 13.899  36.172 5.117  1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A C   1 
2111 ATOM   892  O O   . TYR A 1 115 ? 13.424  35.825 4.042  1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A O   1 
2112 ATOM   893  C CB  . TYR A 1 115 ? 15.480  34.440 5.951  1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A CB  1 
2113 ATOM   894  C CG  . TYR A 1 115 ? 16.595  35.380 5.523  1.00 39.72 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A CG  1 
2114 ATOM   895  C CD1 . TYR A 1 115 ? 16.610  35.944 4.244  1.00 41.35 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A CD1 1 
2115 ATOM   896  C CD2 . TYR A 1 115 ? 17.581  35.776 6.423  1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A CD2 1 
2116 ATOM   897  C CE1 . TYR A 1 115 ? 17.568  36.883 3.881  1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A CE1 1 
2117 ATOM   898  C CE2 . TYR A 1 115 ? 18.542  36.714 6.069  1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A CE2 1 
2118 ATOM   899  C CZ  . TYR A 1 115 ? 18.527  37.265 4.799  1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A CZ  1 
2119 ATOM   900  O OH  . TYR A 1 115 ? 19.455  38.217 4.458  1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A OH  1 
2120 ATOM   901  N N   . ASP A 1 116 ? 14.224  37.430 5.400  1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A N   1 
2121 ATOM   902  C CA  . ASP A 1 116 ? 14.108  38.509 4.422  1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CA  1 
2122 ATOM   903  C C   . ASP A 1 116 ? 15.211  39.498 4.770  1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A C   1 
2123 ATOM   904  O O   . ASP A 1 116 ? 15.595  39.630 5.930  1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A O   1 
2124 ATOM   905  C CB  . ASP A 1 116 ? 12.717  39.170 4.453  1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CB  1 
2125 ATOM   906  C CG  . ASP A 1 116 ? 12.421  39.880 5.758  1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CG  1 
2126 ATOM   907  O OD1 . ASP A 1 116 ? 13.004  40.959 6.007  1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD1 1 
2127 ATOM   908  O OD2 . ASP A 1 116 ? 11.602  39.346 6.537  1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD2 1 
2128 ATOM   909  N N   . PRO A 1 117 ? 15.759  40.190 3.765  1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A N   1 
2129 ATOM   910  C CA  . PRO A 1 117 ? 16.831  41.155 4.015  1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A CA  1 
2130 ATOM   911  C C   . PRO A 1 117 ? 16.526  42.256 5.035  1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A C   1 
2131 ATOM   912  O O   . PRO A 1 117 ? 17.430  42.751 5.705  1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A O   1 
2132 ATOM   913  C CB  . PRO A 1 117 ? 17.116  41.700 2.613  1.00 37.72 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A CB  1 
2133 ATOM   914  C CG  . PRO A 1 117 ? 15.751  41.556 1.925  1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A CG  1 
2134 ATOM   915  C CD  . PRO A 1 117 ? 15.443  40.144 2.328  1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A CD  1 
2135 ATOM   916  N N   . ARG A 1 118 ? 15.257  42.625 5.165  1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A N   1 
2136 ATOM   917  C CA  . ARG A 1 118 ? 14.870  43.688 6.092  1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A CA  1 
2137 ATOM   918  C C   . ARG A 1 118 ? 14.901  43.291 7.568  1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A C   1 
2138 ATOM   919  O O   . ARG A 1 118 ? 15.468  44.007 8.397  1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A O   1 
2139 ATOM   920  C CB  . ARG A 1 118 ? 13.477  44.219 5.732  1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A CB  1 
2140 ATOM   921  C CG  . ARG A 1 118 ? 13.015  45.360 6.622  1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A CG  1 
2141 ATOM   922  C CD  . ARG A 1 118 ? 11.718  45.982 6.132  1.00 44.79 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A CD  1 
2142 ATOM   923  N NE  . ARG A 1 118 ? 11.355  47.134 6.955  1.00 48.55 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A NE  1 
2143 ATOM   924  C CZ  . ARG A 1 118 ? 10.376  47.991 6.675  1.00 46.60 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A CZ  1 
2144 ATOM   925  N NH1 . ARG A 1 118 ? 9.638   47.841 5.581  1.00 43.84 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A NH1 1 
2145 ATOM   926  N NH2 . ARG A 1 118 ? 10.141  49.007 7.495  1.00 47.58 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A NH2 1 
2146 ATOM   927  N N   . GLN A 1 119 ? 14.299  42.150 7.891  1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A N   1 
2147 ATOM   928  C CA  . GLN A 1 119 ? 14.245  41.671 9.269  1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A CA  1 
2148 ATOM   929  C C   . GLN A 1 119 ? 15.242  40.562 9.590  1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A C   1 
2149 ATOM   930  O O   . GLN A 1 119 ? 15.520  40.288 10.759 1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A O   1 
2150 ATOM   931  C CB  . GLN A 1 119 ? 12.828  41.189 9.591  1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A CB  1 
2151 ATOM   932  C CG  . GLN A 1 119 ? 11.775  42.271 9.422  1.00 46.80 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A CG  1 
2152 ATOM   933  C CD  . GLN A 1 119 ? 10.403  41.840 9.892  1.00 53.51 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A CD  1 
2153 ATOM   934  O OE1 . GLN A 1 119 ? 9.435   42.598 9.792  1.00 58.78 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A OE1 1 
2154 ATOM   935  N NE2 . GLN A 1 119 ? 10.309  40.622 10.414 1.00 55.40 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A NE2 1 
2155 ATOM   936  N N   . GLY A 1 120 ? 15.785  39.930 8.556  1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 196 GLY A N   1 
2156 ATOM   937  C CA  . GLY A 1 120 ? 16.730  38.852 8.773  1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 196 GLY A CA  1 
2157 ATOM   938  C C   . GLY A 1 120 ? 15.982  37.570 9.086  1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 196 GLY A C   1 
2158 ATOM   939  O O   . GLY A 1 120 ? 14.869  37.360 8.597  1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 196 GLY A O   1 
2159 ATOM   940  N N   . ASP A 1 121 ? 16.583  36.704 9.898  1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A N   1 
2160 ATOM   941  C CA  . ASP A 1 121 ? 15.932  35.451 10.263 1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A CA  1 
2161 ATOM   942  C C   . ASP A 1 121 ? 14.745  35.758 11.156 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A C   1 
2162 ATOM   943  O O   . ASP A 1 121 ? 14.864  36.533 12.104 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A O   1 
2163 ATOM   944  C CB  . ASP A 1 121 ? 16.890  34.535 11.024 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A CB  1 
2164 ATOM   945  C CG  . ASP A 1 121 ? 18.103  34.171 10.219 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A CG  1 
2165 ATOM   946  O OD1 . ASP A 1 121 ? 17.926  33.674 9.089  1.00 37.66 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A OD1 1 
2166 ATOM   947  O OD2 . ASP A 1 121 ? 19.231  34.373 10.718 1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A OD2 1 
2167 ATOM   948  N N   . THR A 1 122 ? 13.601  35.161 10.849 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 198 THR A N   1 
2168 ATOM   949  C CA  . THR A 1 122 ? 12.409  35.361 11.659 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 198 THR A CA  1 
2169 ATOM   950  C C   . THR A 1 122 ? 11.631  34.062 11.726 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 198 THR A C   1 
2170 ATOM   951  O O   . THR A 1 122 ? 11.946  33.090 11.036 1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 198 THR A O   1 
2171 ATOM   952  C CB  . THR A 1 122 ? 11.466  36.425 11.067 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 198 THR A CB  1 
2172 ATOM   953  O OG1 . THR A 1 122 ? 10.897  35.931 9.847  1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 198 THR A OG1 1 
2173 ATOM   954  C CG2 . THR A 1 122 ? 12.226  37.726 10.798 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 198 THR A CG2 1 
2174 ATOM   955  N N   . VAL A 1 123 ? 10.607  34.056 12.564 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A N   1 
2175 ATOM   956  C CA  . VAL A 1 123 ? 9.758   32.894 12.708 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A CA  1 
2176 ATOM   957  C C   . VAL A 1 123 ? 8.329   33.356 12.500 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A C   1 
2177 ATOM   958  O O   . VAL A 1 123 ? 7.847   34.257 13.189 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A O   1 
2178 ATOM   959  C CB  . VAL A 1 123 ? 9.912   32.254 14.104 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A CB  1 
2179 ATOM   960  C CG1 . VAL A 1 123 ? 8.944   31.100 14.258 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A CG1 1 
2180 ATOM   961  C CG2 . VAL A 1 123 ? 11.344  31.768 14.289 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A CG2 1 
2181 ATOM   962  N N   . LYS A 1 124 ? 7.667   32.752 11.520 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A N   1 
2182 ATOM   963  C CA  . LYS A 1 124 ? 6.286   33.084 11.208 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CA  1 
2183 ATOM   964  C C   . LYS A 1 124 ? 5.375   32.019 11.812 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A C   1 
2184 ATOM   965  O O   . LYS A 1 124 ? 5.728   30.837 11.857 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A O   1 
2185 ATOM   966  C CB  . LYS A 1 124 ? 6.085   33.151 9.688  1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CB  1 
2186 ATOM   967  C CG  . LYS A 1 124 ? 6.838   34.284 8.966  1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CG  1 
2187 ATOM   968  C CD  . LYS A 1 124 ? 6.383   35.662 9.431  1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CD  1 
2188 ATOM   969  C CE  . LYS A 1 124 ? 6.901   36.780 8.521  1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CE  1 
2189 ATOM   970  N NZ  . LYS A 1 124 ? 8.386   36.859 8.429  1.00 37.68 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A NZ  1 
2190 ATOM   971  N N   . HIS A 1 125 ? 4.205   32.445 12.278 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A N   1 
2191 ATOM   972  C CA  . HIS A 1 125 ? 3.246   31.541 12.900 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CA  1 
2192 ATOM   973  C C   . HIS A 1 125 ? 1.932   31.506 12.122 1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A C   1 
2193 ATOM   974  O O   . HIS A 1 125 ? 1.408   32.554 11.740 1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A O   1 
2194 ATOM   975  C CB  . HIS A 1 125 ? 2.962   32.002 14.331 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CB  1 
2195 ATOM   976  C CG  . HIS A 1 125 ? 4.183   32.093 15.195 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CG  1 
2196 ATOM   977  N ND1 . HIS A 1 125 ? 4.873   30.983 15.634 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A ND1 1 
2197 ATOM   978  C CD2 . HIS A 1 125 ? 4.844   33.166 15.691 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CD2 1 
2198 ATOM   979  C CE1 . HIS A 1 125 ? 5.904   31.369 16.365 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CE1 1 
2199 ATOM   980  N NE2 . HIS A 1 125 ? 5.910   32.689 16.415 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A NE2 1 
2200 ATOM   981  N N   . TYR A 1 126 ? 1.398   30.307 11.899 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A N   1 
2201 ATOM   982  C CA  . TYR A 1 126 ? 0.133   30.160 11.183 1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A CA  1 
2202 ATOM   983  C C   . TYR A 1 126 ? -0.868  29.369 12.004 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A C   1 
2203 ATOM   984  O O   . TYR A 1 126 ? -0.533  28.338 12.592 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A O   1 
2204 ATOM   985  C CB  . TYR A 1 126 ? 0.320   29.439 9.846  1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A CB  1 
2205 ATOM   986  C CG  . TYR A 1 126 ? 1.267   30.111 8.889  1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A CG  1 
2206 ATOM   987  C CD1 . TYR A 1 126 ? 2.645   30.018 9.062  1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A CD1 1 
2207 ATOM   988  C CD2 . TYR A 1 126 ? 0.785   30.853 7.813  1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A CD2 1 
2208 ATOM   989  C CE1 . TYR A 1 126 ? 3.521   30.644 8.188  1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A CE1 1 
2209 ATOM   990  C CE2 . TYR A 1 126 ? 1.651   31.485 6.932  1.00 40.31 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A CE2 1 
2210 ATOM   991  C CZ  . TYR A 1 126 ? 3.018   31.376 7.125  1.00 41.17 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A CZ  1 
2211 ATOM   992  O OH  . TYR A 1 126 ? 3.884   31.989 6.250  1.00 44.01 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A OH  1 
2212 ATOM   993  N N   . LYS A 1 127 ? -2.104  29.846 12.045 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A N   1 
2213 ATOM   994  C CA  . LYS A 1 127 ? -3.131  29.136 12.785 1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CA  1 
2214 ATOM   995  C C   . LYS A 1 127 ? -3.564  27.926 11.973 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A C   1 
2215 ATOM   996  O O   . LYS A 1 127 ? -3.773  28.022 10.764 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A O   1 
2216 ATOM   997  C CB  . LYS A 1 127 ? -4.348  30.028 13.031 1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CB  1 
2217 ATOM   998  C CG  . LYS A 1 127 ? -4.050  31.284 13.821 1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CG  1 
2218 ATOM   999  C CD  . LYS A 1 127 ? -5.326  32.041 14.169 1.00 48.65 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CD  1 
2219 ATOM   1000 C CE  . LYS A 1 127 ? -6.224  31.213 15.080 1.00 50.44 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CE  1 
2220 ATOM   1001 N NZ  . LYS A 1 127 ? -5.535  30.840 16.353 1.00 50.87 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A NZ  1 
2221 ATOM   1002 N N   . ILE A 1 128 ? -3.667  26.781 12.638 1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A N   1 
2222 ATOM   1003 C CA  . ILE A 1 128 ? -4.123  25.563 11.988 1.00 41.36 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CA  1 
2223 ATOM   1004 C C   . ILE A 1 128 ? -5.515  25.391 12.572 1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A C   1 
2224 ATOM   1005 O O   . ILE A 1 128 ? -5.670  25.144 13.764 1.00 45.95 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A O   1 
2225 ATOM   1006 C CB  . ILE A 1 128 ? -3.247  24.349 12.351 1.00 38.96 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CB  1 
2226 ATOM   1007 C CG1 . ILE A 1 128 ? -1.815  24.569 11.855 1.00 36.65 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CG1 1 
2227 ATOM   1008 C CG2 . ILE A 1 128 ? -3.821  23.094 11.722 1.00 41.66 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CG2 1 
2228 ATOM   1009 C CD1 . ILE A 1 128 ? -0.868  23.433 12.194 1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CD1 1 
2229 ATOM   1010 N N   . ARG A 1 129 ? -6.531  25.553 11.735 1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A N   1 
2230 ATOM   1011 C CA  . ARG A 1 129 ? -7.905  25.457 12.199 1.00 49.17 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A CA  1 
2231 ATOM   1012 C C   . ARG A 1 129 ? -8.403  24.023 12.217 1.00 48.51 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A C   1 
2232 ATOM   1013 O O   . ARG A 1 129 ? -8.200  23.274 11.260 1.00 46.62 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A O   1 
2233 ATOM   1014 C CB  . ARG A 1 129 ? -8.796  26.312 11.303 1.00 53.02 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A CB  1 
2234 ATOM   1015 C CG  . ARG A 1 129 ? -9.856  27.100 12.041 1.00 58.13 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A CG  1 
2235 ATOM   1016 C CD  . ARG A 1 129 ? -10.393 28.169 11.123 1.00 62.86 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A CD  1 
2236 ATOM   1017 N NE  . ARG A 1 129 ? -9.287  28.849 10.452 1.00 65.94 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A NE  1 
2237 ATOM   1018 C CZ  . ARG A 1 129 ? -9.402  29.975 9.757  1.00 66.93 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A CZ  1 
2238 ATOM   1019 N NH1 . ARG A 1 129 ? -10.581 30.569 9.637  1.00 66.68 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A NH1 1 
2239 ATOM   1020 N NH2 . ARG A 1 129 ? -8.335  30.507 9.177  1.00 65.77 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A NH2 1 
2240 ATOM   1021 N N   . THR A 1 130 ? -9.050  23.647 13.316 1.00 49.04 ? ? ? ? ? ? 206 THR A N   1 
2241 ATOM   1022 C CA  . THR A 1 130 ? -9.595  22.305 13.461 1.00 52.07 ? ? ? ? ? ? 206 THR A CA  1 
2242 ATOM   1023 C C   . THR A 1 130 ? -11.055 22.328 13.035 1.00 55.26 ? ? ? ? ? ? 206 THR A C   1 
2243 ATOM   1024 O O   . THR A 1 130 ? -11.890 22.962 13.685 1.00 55.29 ? ? ? ? ? ? 206 THR A O   1 
2244 ATOM   1025 C CB  . THR A 1 130 ? -9.505  21.804 14.921 1.00 50.70 ? ? ? ? ? ? 206 THR A CB  1 
2245 ATOM   1026 O OG1 . THR A 1 130 ? -8.132  21.738 15.322 1.00 53.22 ? ? ? ? ? ? 206 THR A OG1 1 
2246 ATOM   1027 C CG2 . THR A 1 130 ? -10.126 20.417 15.052 1.00 49.00 ? ? ? ? ? ? 206 THR A CG2 1 
2247 ATOM   1028 N N   . LEU A 1 131 ? -11.351 21.640 11.935 1.00 57.57 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A N   1 
2248 ATOM   1029 C CA  . LEU A 1 131 ? -12.708 21.575 11.405 1.00 60.16 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CA  1 
2249 ATOM   1030 C C   . LEU A 1 131 ? -13.527 20.537 12.134 1.00 60.90 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A C   1 
2250 ATOM   1031 O O   . LEU A 1 131 ? -13.081 19.404 12.324 1.00 60.55 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A O   1 
2251 ATOM   1032 C CB  . LEU A 1 131 ? -12.707 21.205 9.917  1.00 61.39 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CB  1 
2252 ATOM   1033 C CG  . LEU A 1 131 ? -12.009 22.117 8.913  1.00 62.55 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CG  1 
2253 ATOM   1034 C CD1 . LEU A 1 131 ? -12.615 23.511 8.997  1.00 63.41 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CD1 1 
2254 ATOM   1035 C CD2 . LEU A 1 131 ? -10.518 22.145 9.203  1.00 63.18 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CD2 1 
2255 ATOM   1036 N N   . ASP A 1 132 ? -14.725 20.923 12.553 1.00 62.47 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A N   1 
2256 ATOM   1037 C CA  . ASP A 1 132 ? -15.602 19.975 13.212 1.00 64.08 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A CA  1 
2257 ATOM   1038 C C   . ASP A 1 132 ? -15.853 18.929 12.132 1.00 62.20 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A C   1 
2258 ATOM   1039 O O   . ASP A 1 132 ? -15.928 19.264 10.948 1.00 62.58 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A O   1 
2259 ATOM   1040 C CB  . ASP A 1 132 ? -16.901 20.666 13.643 1.00 67.26 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A CB  1 
2260 ATOM   1041 C CG  . ASP A 1 132 ? -17.546 21.453 12.519 1.00 69.12 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A CG  1 
2261 ATOM   1042 O OD1 . ASP A 1 132 ? -17.975 20.832 11.524 1.00 71.09 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A OD1 1 
2262 ATOM   1043 O OD2 . ASP A 1 132 ? -17.616 22.697 12.630 1.00 70.02 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A OD2 1 
2263 ATOM   1044 N N   . ASN A 1 133 ? -15.950 17.667 12.532 1.00 60.49 ? ? ? ? ? ? 209 ASN A N   1 
2264 ATOM   1045 C CA  . ASN A 1 133 ? -16.161 16.571 11.589 1.00 59.46 ? ? ? ? ? ? 209 ASN A CA  1 
2265 ATOM   1046 C C   . ASN A 1 133 ? -14.867 16.249 10.842 1.00 59.03 ? ? ? ? ? ? 209 ASN A C   1 
2266 ATOM   1047 O O   . ASN A 1 133 ? -14.889 15.858 9.671  1.00 58.14 ? ? ? ? ? ? 209 ASN A O   1 
2267 ATOM   1048 C CB  . ASN A 1 133 ? -17.266 16.910 10.581 1.00 59.69 ? ? ? ? ? ? 209 ASN A CB  1 
2268 ATOM   1049 C CG  . ASN A 1 133 ? -18.611 17.136 11.243 1.00 59.65 ? ? ? ? ? ? 209 ASN A CG  1 
2269 ATOM   1050 O OD1 . ASN A 1 133 ? -19.094 16.290 11.997 1.00 60.68 ? ? ? ? ? ? 209 ASN A OD1 1 
2270 ATOM   1051 N ND2 . ASN A 1 133 ? -19.230 18.277 10.955 1.00 58.74 ? ? ? ? ? ? 209 ASN A ND2 1 
2271 ATOM   1052 N N   . GLY A 1 134 ? -13.743 16.424 11.533 1.00 58.21 ? ? ? ? ? ? 210 GLY A N   1 
2272 ATOM   1053 C CA  . GLY A 1 134 ? -12.445 16.133 10.950 1.00 56.12 ? ? ? ? ? ? 210 GLY A CA  1 
2273 ATOM   1054 C C   . GLY A 1 134 ? -11.934 17.126 9.923  1.00 55.04 ? ? ? ? ? ? 210 GLY A C   1 
2274 ATOM   1055 O O   . GLY A 1 134 ? -12.710 17.705 9.156  1.00 53.45 ? ? ? ? ? ? 210 GLY A O   1 
2275 ATOM   1056 N N   . GLY A 1 135 ? -10.615 17.317 9.910  1.00 52.70 ? ? ? ? ? ? 211 GLY A N   1 
2276 ATOM   1057 C CA  . GLY A 1 135 ? -10.005 18.234 8.964  1.00 51.64 ? ? ? ? ? ? 211 GLY A CA  1 
2277 ATOM   1058 C C   . GLY A 1 135 ? -9.080  19.262 9.590  1.00 49.38 ? ? ? ? ? ? 211 GLY A C   1 
2278 ATOM   1059 O O   . GLY A 1 135 ? -9.305  19.720 10.708 1.00 49.61 ? ? ? ? ? ? 211 GLY A O   1 
2279 ATOM   1060 N N   . PHE A 1 136 ? -8.038  19.630 8.854  1.00 47.21 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A N   1 
2280 ATOM   1061 C CA  . PHE A 1 136 ? -7.064  20.611 9.316  1.00 46.41 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A CA  1 
2281 ATOM   1062 C C   . PHE A 1 136 ? -6.623  21.477 8.150  1.00 46.81 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A C   1 
2282 ATOM   1063 O O   . PHE A 1 136 ? -6.434  20.983 7.038  1.00 46.39 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A O   1 
2283 ATOM   1064 C CB  . PHE A 1 136 ? -5.836  19.908 9.894  1.00 45.52 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A CB  1 
2284 ATOM   1065 C CG  . PHE A 1 136 ? -6.109  19.133 11.147 1.00 43.30 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A CG  1 
2285 ATOM   1066 C CD1 . PHE A 1 136 ? -6.431  19.790 12.331 1.00 42.11 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A CD1 1 
2286 ATOM   1067 C CD2 . PHE A 1 136 ? -6.038  17.746 11.149 1.00 42.44 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A CD2 1 
2287 ATOM   1068 C CE1 . PHE A 1 136 ? -6.676  19.077 13.501 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A CE1 1 
2288 ATOM   1069 C CE2 . PHE A 1 136 ? -6.283  17.025 12.313 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A CE2 1 
2289 ATOM   1070 C CZ  . PHE A 1 136 ? -6.602  17.693 13.492 1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A CZ  1 
2290 ATOM   1071 N N   . TYR A 1 137 ? -6.457  22.771 8.393  1.00 48.06 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A N   1 
2291 ATOM   1072 C CA  . TYR A 1 137 ? -6.010  23.646 7.325  1.00 49.08 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A CA  1 
2292 ATOM   1073 C C   . TYR A 1 137 ? -5.545  25.005 7.803  1.00 48.72 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A C   1 
2293 ATOM   1074 O O   . TYR A 1 137 ? -5.969  25.507 8.842  1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A O   1 
2294 ATOM   1075 C CB  . TYR A 1 137 ? -7.120  23.876 6.299  1.00 51.11 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A CB  1 
2295 ATOM   1076 C CG  . TYR A 1 137 ? -8.189  24.836 6.769  1.00 52.15 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A CG  1 
2296 ATOM   1077 C CD1 . TYR A 1 137 ? -9.115  24.465 7.735  1.00 52.07 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A CD1 1 
2297 ATOM   1078 C CD2 . TYR A 1 137 ? -8.248  26.134 6.269  1.00 54.02 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A CD2 1 
2298 ATOM   1079 C CE1 . TYR A 1 137 ? -10.077 25.362 8.191  1.00 53.22 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A CE1 1 
2299 ATOM   1080 C CE2 . TYR A 1 137 ? -9.203  27.040 6.716  1.00 54.20 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A CE2 1 
2300 ATOM   1081 C CZ  . TYR A 1 137 ? -10.116 26.647 7.677  1.00 54.91 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A CZ  1 
2301 ATOM   1082 O OH  . TYR A 1 137 ? -11.068 27.539 8.118  1.00 54.53 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A OH  1 
2302 ATOM   1083 N N   . ILE A 1 138 ? -4.663  25.593 7.012  1.00 50.79 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A N   1 
2303 ATOM   1084 C CA  . ILE A 1 138 ? -4.153  26.920 7.275  1.00 54.06 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A CA  1 
2304 ATOM   1085 C C   . ILE A 1 138 ? -4.854  27.742 6.200  1.00 57.06 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A C   1 
2305 ATOM   1086 O O   . ILE A 1 138 ? -5.220  28.894 6.418  1.00 57.10 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A O   1 
2306 ATOM   1087 C CB  . ILE A 1 138 ? -2.621  26.974 7.092  1.00 53.19 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A CB  1 
2307 ATOM   1088 C CG1 . ILE A 1 138 ? -1.956  26.029 8.100  1.00 53.14 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A CG1 1 
2308 ATOM   1089 C CG2 . ILE A 1 138 ? -2.116  28.399 7.279  1.00 54.11 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A CG2 1 
2309 ATOM   1090 C CD1 . ILE A 1 138 ? -0.449  25.967 7.999  1.00 51.61 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A CD1 1 
2310 ATOM   1091 N N   . SER A 1 139 ? -5.066  27.098 5.050  1.00 59.99 ? ? ? ? ? ? 215 SER A N   1 
2311 ATOM   1092 C CA  . SER A 1 139 ? -5.723  27.689 3.884  1.00 62.59 ? ? ? ? ? ? 215 SER A CA  1 
2312 ATOM   1093 C C   . SER A 1 139 ? -7.022  26.919 3.627  1.00 63.58 ? ? ? ? ? ? 215 SER A C   1 
2313 ATOM   1094 O O   . SER A 1 139 ? -6.992  25.698 3.467  1.00 63.23 ? ? ? ? ? ? 215 SER A O   1 
2314 ATOM   1095 C CB  . SER A 1 139 ? -4.828  27.535 2.649  1.00 63.38 ? ? ? ? ? ? 215 SER A CB  1 
2315 ATOM   1096 O OG  . SER A 1 139 ? -3.487  27.904 2.922  1.00 65.21 ? ? ? ? ? ? 215 SER A OG  1 
2316 ATOM   1097 N N   . PRO A 1 140 ? -8.177  27.608 3.582  1.00 64.89 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A N   1 
2317 ATOM   1098 C CA  . PRO A 1 140 ? -9.408  26.852 3.331  1.00 65.58 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A CA  1 
2318 ATOM   1099 C C   . PRO A 1 140 ? -9.314  26.123 1.992  1.00 65.22 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A C   1 
2319 ATOM   1100 O O   . PRO A 1 140 ? -10.178 25.325 1.633  1.00 66.63 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A O   1 
2320 ATOM   1101 C CB  . PRO A 1 140 ? -10.481 27.940 3.351  1.00 65.32 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A CB  1 
2321 ATOM   1102 C CG  . PRO A 1 140 ? -9.713  29.155 2.847  1.00 66.01 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A CG  1 
2322 ATOM   1103 C CD  . PRO A 1 140 ? -8.492  29.038 3.733  1.00 65.01 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A CD  1 
2323 ATOM   1104 N N   . ARG A 1 141 ? -8.235  26.409 1.271  1.00 64.85 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A N   1 
2324 ATOM   1105 C CA  . ARG A 1 141 ? -7.958  25.811 -0.026 1.00 64.16 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CA  1 
2325 ATOM   1106 C C   . ARG A 1 141 ? -7.347  24.423 0.127  1.00 63.10 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A C   1 
2326 ATOM   1107 O O   . ARG A 1 141 ? -7.889  23.437 -0.375 1.00 63.70 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A O   1 
2327 ATOM   1108 C CB  . ARG A 1 141 ? -6.997  26.711 -0.797 1.00 65.52 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CB  1 
2328 ATOM   1109 C CG  . ARG A 1 141 ? -6.417  26.109 -2.062 1.00 67.58 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CG  1 
2329 ATOM   1110 C CD  . ARG A 1 141 ? -5.444  27.097 -2.672 1.00 70.20 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CD  1 
2330 ATOM   1111 N NE  . ARG A 1 141 ? -4.365  27.430 -1.743 1.00 72.36 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A NE  1 
2331 ATOM   1112 C CZ  . ARG A 1 141 ? -3.512  28.435 -1.915 1.00 73.05 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CZ  1 
2332 ATOM   1113 N NH1 . ARG A 1 141 ? -3.609  29.215 -2.983 1.00 73.93 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A NH1 1 
2333 ATOM   1114 N NH2 . ARG A 1 141 ? -2.558  28.661 -1.021 1.00 73.75 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A NH2 1 
2334 ATOM   1115 N N   . SER A 1 142 ? -6.214  24.358 0.821  1.00 60.55 ? ? ? ? ? ? 218 SER A N   1 
2335 ATOM   1116 C CA  . SER A 1 142 ? -5.509  23.100 1.038  1.00 58.19 ? ? ? ? ? ? 218 SER A CA  1 
2336 ATOM   1117 C C   . SER A 1 142 ? -5.877  22.452 2.371  1.00 56.52 ? ? ? ? ? ? 218 SER A C   1 
2337 ATOM   1118 O O   . SER A 1 142 ? -5.163  22.611 3.360  1.00 56.19 ? ? ? ? ? ? 218 SER A O   1 
2338 ATOM   1119 C CB  . SER A 1 142 ? -3.996  23.338 0.989  1.00 59.02 ? ? ? ? ? ? 218 SER A CB  1 
2339 ATOM   1120 O OG  . SER A 1 142 ? -3.600  23.900 -0.252 1.00 60.63 ? ? ? ? ? ? 218 SER A OG  1 
2340 ATOM   1121 N N   . THR A 1 143 ? -6.986  21.720 2.396  1.00 54.12 ? ? ? ? ? ? 219 THR A N   1 
2341 ATOM   1122 C CA  . THR A 1 143 ? -7.421  21.056 3.621  1.00 53.36 ? ? ? ? ? ? 219 THR A CA  1 
2342 ATOM   1123 C C   . THR A 1 143 ? -6.836  19.648 3.704  1.00 51.74 ? ? ? ? ? ? 219 THR A C   1 
2343 ATOM   1124 O O   . THR A 1 143 ? -6.516  19.037 2.682  1.00 50.99 ? ? ? ? ? ? 219 THR A O   1 
2344 ATOM   1125 C CB  . THR A 1 143 ? -8.960  20.981 3.699  1.00 54.69 ? ? ? ? ? ? 219 THR A CB  1 
2345 ATOM   1126 O OG1 . THR A 1 143 ? -9.500  22.309 3.688  1.00 56.04 ? ? ? ? ? ? 219 THR A OG1 1 
2346 ATOM   1127 C CG2 . THR A 1 143 ? -9.399  20.275 4.976  1.00 54.89 ? ? ? ? ? ? 219 THR A CG2 1 
2347 ATOM   1128 N N   . PHE A 1 144 ? -6.702  19.139 4.926  1.00 49.35 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A N   1 
2348 ATOM   1129 C CA  . PHE A 1 144 ? -6.128  17.816 5.147  1.00 47.85 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A CA  1 
2349 ATOM   1130 C C   . PHE A 1 144 ? -6.885  17.040 6.216  1.00 44.57 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A C   1 
2350 ATOM   1131 O O   . PHE A 1 144 ? -7.535  17.628 7.080  1.00 44.38 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A O   1 
2351 ATOM   1132 C CB  . PHE A 1 144 ? -4.674  17.970 5.577  1.00 50.37 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A CB  1 
2352 ATOM   1133 C CG  . PHE A 1 144 ? -3.882  18.867 4.682  1.00 52.72 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A CG  1 
2353 ATOM   1134 C CD1 . PHE A 1 144 ? -3.574  18.482 3.381  1.00 52.84 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A CD1 1 
2354 ATOM   1135 C CD2 . PHE A 1 144 ? -3.478  20.119 5.127  1.00 54.17 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A CD2 1 
2355 ATOM   1136 C CE1 . PHE A 1 144 ? -2.875  19.336 2.537  1.00 54.98 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A CE1 1 
2356 ATOM   1137 C CE2 . PHE A 1 144 ? -2.779  20.978 4.292  1.00 55.60 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A CE2 1 
2357 ATOM   1138 C CZ  . PHE A 1 144 ? -2.478  20.587 2.998  1.00 54.40 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A CZ  1 
2358 ATOM   1139 N N   . SER A 1 145 ? -6.786  15.718 6.168  1.00 40.55 ? ? ? ? ? ? 221 SER A N   1 
2359 ATOM   1140 C CA  . SER A 1 145 ? -7.474  14.896 7.150  1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 221 SER A CA  1 
2360 ATOM   1141 C C   . SER A 1 145 ? -6.658  14.767 8.432  1.00 37.09 ? ? ? ? ? ? 221 SER A C   1 
2361 ATOM   1142 O O   . SER A 1 145 ? -7.221  14.574 9.509  1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 221 SER A O   1 
2362 ATOM   1143 C CB  . SER A 1 145 ? -7.780  13.507 6.576  1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 221 SER A CB  1 
2363 ATOM   1144 O OG  . SER A 1 145 ? -6.595  12.817 6.228  1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 221 SER A OG  1 
2364 ATOM   1145 N N   . THR A 1 146 ? -5.337  14.883 8.321  1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 222 THR A N   1 
2365 ATOM   1146 C CA  . THR A 1 146 ? -4.474  14.777 9.497  1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 222 THR A CA  1 
2366 ATOM   1147 C C   . THR A 1 146 ? -3.317  15.771 9.456  1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 222 THR A C   1 
2367 ATOM   1148 O O   . THR A 1 146 ? -2.908  16.233 8.387  1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 222 THR A O   1 
2368 ATOM   1149 C CB  . THR A 1 146 ? -3.860  13.381 9.621  1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 222 THR A CB  1 
2369 ATOM   1150 O OG1 . THR A 1 146 ? -2.866  13.212 8.603  1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 222 THR A OG1 1 
2370 ATOM   1151 C CG2 . THR A 1 146 ? -4.933  12.316 9.455  1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 222 THR A CG2 1 
2371 ATOM   1152 N N   . LEU A 1 147 ? -2.786  16.092 10.630 1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 223 LEU A N   1 
2372 ATOM   1153 C CA  . LEU A 1 147 ? -1.671  17.022 10.719 1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CA  1 
2373 ATOM   1154 C C   . LEU A 1 147 ? -0.485  16.507 9.905  1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 223 LEU A C   1 
2374 ATOM   1155 O O   . LEU A 1 147 ? 0.195   17.286 9.233  1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 223 LEU A O   1 
2375 ATOM   1156 C CB  . LEU A 1 147 ? -1.264  17.224 12.183 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CB  1 
2376 ATOM   1157 C CG  . LEU A 1 147 ? -2.285  17.933 13.083 1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CG  1 
2377 ATOM   1158 C CD1 . LEU A 1 147 ? -1.798  17.921 14.519 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CD1 1 
2378 ATOM   1159 C CD2 . LEU A 1 147 ? -2.498  19.364 12.605 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CD2 1 
2379 ATOM   1160 N N   . GLN A 1 148 ? -0.249  15.196 9.952  1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A N   1 
2380 ATOM   1161 C CA  . GLN A 1 148 ? 0.861   14.603 9.210  1.00 35.23 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A CA  1 
2381 ATOM   1162 C C   . GLN A 1 148 ? 0.765   14.927 7.720  1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A C   1 
2382 ATOM   1163 O O   . GLN A 1 148 ? 1.764   15.259 7.079  1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A O   1 
2383 ATOM   1164 C CB  . GLN A 1 148 ? 0.893   13.082 9.400  1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A CB  1 
2384 ATOM   1165 C CG  . GLN A 1 148 ? 2.048   12.399 8.662  1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A CG  1 
2385 ATOM   1166 C CD  . GLN A 1 148 ? 3.419   12.802 9.194  1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A CD  1 
2386 ATOM   1167 O OE1 . GLN A 1 148 ? 3.757   12.524 10.345 1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A OE1 1 
2387 ATOM   1168 N NE2 . GLN A 1 148 ? 4.213   13.459 8.356  1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A NE2 1 
2388 ATOM   1169 N N   . GLU A 1 149 ? -0.440  14.830 7.170  1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A N   1 
2389 ATOM   1170 C CA  . GLU A 1 149 ? -0.642  15.125 5.760  1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A CA  1 
2390 ATOM   1171 C C   . GLU A 1 149 ? -0.435  16.607 5.506  1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A C   1 
2391 ATOM   1172 O O   . GLU A 1 149 ? 0.052   17.005 4.445  1.00 39.95 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A O   1 
2392 ATOM   1173 C CB  . GLU A 1 149 ? -2.044  14.711 5.332  1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A CB  1 
2393 ATOM   1174 C CG  . GLU A 1 149 ? -2.264  13.218 5.401  1.00 48.37 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A CG  1 
2394 ATOM   1175 C CD  . GLU A 1 149 ? -3.676  12.830 5.048  1.00 51.20 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A CD  1 
2395 ATOM   1176 O OE1 . GLU A 1 149 ? -4.140  13.212 3.953  1.00 53.95 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A OE1 1 
2396 ATOM   1177 O OE2 . GLU A 1 149 ? -4.318  12.137 5.863  1.00 56.29 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A OE2 1 
2397 ATOM   1178 N N   . LEU A 1 150 ? -0.809  17.419 6.489  1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A N   1 
2398 ATOM   1179 C CA  . LEU A 1 150 ? -0.646  18.861 6.383  1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A CA  1 
2399 ATOM   1180 C C   . LEU A 1 150 ? 0.844   19.126 6.232  1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A C   1 
2400 ATOM   1181 O O   . LEU A 1 150 ? 1.266   19.904 5.373  1.00 39.76 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A O   1 
2401 ATOM   1182 C CB  . LEU A 1 150 ? -1.196  19.546 7.641  1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A CB  1 
2402 ATOM   1183 C CG  . LEU A 1 150 ? -1.169  21.077 7.722  1.00 43.26 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A CG  1 
2403 ATOM   1184 C CD1 . LEU A 1 150 ? -1.975  21.528 8.927  1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A CD1 1 
2404 ATOM   1185 C CD2 . LEU A 1 150 ? 0.266   21.585 7.816  1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A CD2 1 
2405 ATOM   1186 N N   . VAL A 1 151 ? 1.637   18.457 7.063  1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A N   1 
2406 ATOM   1187 C CA  . VAL A 1 151 ? 3.083   18.606 7.031  1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CA  1 
2407 ATOM   1188 C C   . VAL A 1 151 ? 3.655   18.131 5.699  1.00 40.80 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A C   1 
2408 ATOM   1189 O O   . VAL A 1 151 ? 4.377   18.872 5.033  1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A O   1 
2409 ATOM   1190 C CB  . VAL A 1 151 ? 3.747   17.816 8.172  1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CB  1 
2410 ATOM   1191 C CG1 . VAL A 1 151 ? 5.259   17.922 8.067  1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CG1 1 
2411 ATOM   1192 C CG2 . VAL A 1 151 ? 3.272   18.357 9.520  1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CG2 1 
2412 ATOM   1193 N N   . ASP A 1 152 ? 3.328   16.900 5.309  1.00 43.66 ? ? ? ? ? ? 228 ASP A N   1 
2413 ATOM   1194 C CA  . ASP A 1 152 ? 3.827   16.350 4.051  1.00 46.53 ? ? ? ? ? ? 228 ASP A CA  1 
2414 ATOM   1195 C C   . ASP A 1 152 ? 3.553   17.272 2.868  1.00 47.92 ? ? ? ? ? ? 228 ASP A C   1 
2415 ATOM   1196 O O   . ASP A 1 152 ? 4.398   17.419 1.986  1.00 48.00 ? ? ? ? ? ? 228 ASP A O   1 
2416 ATOM   1197 C CB  . ASP A 1 152 ? 3.221   14.968 3.779  1.00 47.31 ? ? ? ? ? ? 228 ASP A CB  1 
2417 ATOM   1198 C CG  . ASP A 1 152 ? 3.636   13.932 4.813  1.00 46.38 ? ? ? ? ? ? 228 ASP A CG  1 
2418 ATOM   1199 O OD1 . ASP A 1 152 ? 4.853   13.785 5.057  1.00 46.27 ? ? ? ? ? ? 228 ASP A OD1 1 
2419 ATOM   1200 O OD2 . ASP A 1 152 ? 2.749   13.255 5.369  1.00 48.25 ? ? ? ? ? ? 228 ASP A OD2 1 
2420 ATOM   1201 N N   . HIS A 1 153 ? 2.377   17.894 2.847  1.00 50.25 ? ? ? ? ? ? 229 HIS A N   1 
2421 ATOM   1202 C CA  . HIS A 1 153 ? 2.040   18.799 1.758  1.00 51.55 ? ? ? ? ? ? 229 HIS A CA  1 
2422 ATOM   1203 C C   . HIS A 1 153 ? 2.987   19.990 1.747  1.00 52.52 ? ? ? ? ? ? 229 HIS A C   1 
2423 ATOM   1204 O O   . HIS A 1 153 ? 3.818   20.122 0.849  1.00 52.51 ? ? ? ? ? ? 229 HIS A O   1 
2424 ATOM   1205 C CB  . HIS A 1 153 ? 0.602   19.308 1.883  1.00 53.63 ? ? ? ? ? ? 229 HIS A CB  1 
2425 ATOM   1206 C CG  . HIS A 1 153 ? 0.222   20.302 0.826  1.00 58.25 ? ? ? ? ? ? 229 HIS A CG  1 
2426 ATOM   1207 N ND1 . HIS A 1 153 ? -1.016  20.904 0.778  1.00 60.11 ? ? ? ? ? ? 229 HIS A ND1 1 
2427 ATOM   1208 C CD2 . HIS A 1 153 ? 0.924   20.809 -0.217 1.00 59.50 ? ? ? ? ? ? 229 HIS A CD2 1 
2428 ATOM   1209 C CE1 . HIS A 1 153 ? -1.062  21.738 -0.244 1.00 59.43 ? ? ? ? ? ? 229 HIS A CE1 1 
2429 ATOM   1210 N NE2 . HIS A 1 153 ? 0.102   21.700 -0.865 1.00 60.77 ? ? ? ? ? ? 229 HIS A NE2 1 
2430 ATOM   1211 N N   . TYR A 1 154 ? 2.853   20.857 2.747  1.00 51.82 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A N   1 
2431 ATOM   1212 C CA  . TYR A 1 154 ? 3.691   22.046 2.852  1.00 51.07 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CA  1 
2432 ATOM   1213 C C   . TYR A 1 154 ? 5.169   21.693 2.898  1.00 51.47 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A C   1 
2433 ATOM   1214 O O   . TYR A 1 154 ? 6.034   22.569 2.828  1.00 52.06 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A O   1 
2434 ATOM   1215 C CB  . TYR A 1 154 ? 3.297   22.853 4.089  1.00 47.64 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CB  1 
2435 ATOM   1216 C CG  . TYR A 1 154 ? 1.924   23.468 3.980  1.00 44.91 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CG  1 
2436 ATOM   1217 C CD1 . TYR A 1 154 ? 1.669   24.490 3.066  1.00 44.77 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CD1 1 
2437 ATOM   1218 C CD2 . TYR A 1 154 ? 0.874   23.022 4.779  1.00 43.53 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CD2 1 
2438 ATOM   1219 C CE1 . TYR A 1 154 ? 0.404   25.053 2.953  1.00 44.08 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CE1 1 
2439 ATOM   1220 C CE2 . TYR A 1 154 ? -0.392  23.575 4.675  1.00 43.78 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CE2 1 
2440 ATOM   1221 C CZ  . TYR A 1 154 ? -0.620  24.592 3.760  1.00 45.11 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CZ  1 
2441 ATOM   1222 O OH  . TYR A 1 154 ? -1.870  25.154 3.662  1.00 46.09 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A OH  1 
2442 ATOM   1223 N N   . LYS A 1 155 ? 5.451   20.402 3.014  1.00 52.47 ? ? ? ? ? ? 231 LYS A N   1 
2443 ATOM   1224 C CA  . LYS A 1 155 ? 6.821   19.925 3.049  1.00 53.67 ? ? ? ? ? ? 231 LYS A CA  1 
2444 ATOM   1225 C C   . LYS A 1 155 ? 7.252   19.813 1.585  1.00 56.46 ? ? ? ? ? ? 231 LYS A C   1 
2445 ATOM   1226 O O   . LYS A 1 155 ? 8.430   19.643 1.277  1.00 56.59 ? ? ? ? ? ? 231 LYS A O   1 
2446 ATOM   1227 C CB  . LYS A 1 155 ? 6.866   18.571 3.760  1.00 53.41 ? ? ? ? ? ? 231 LYS A CB  1 
2447 ATOM   1228 C CG  . LYS A 1 155 ? 8.225   18.160 4.295  1.00 52.49 ? ? ? ? ? ? 231 LYS A CG  1 
2448 ATOM   1229 C CD  . LYS A 1 155 ? 8.072   16.975 5.239  1.00 51.56 ? ? ? ? ? ? 231 LYS A CD  1 
2449 ATOM   1230 C CE  . LYS A 1 155 ? 9.405   16.525 5.808  1.00 51.37 ? ? ? ? ? ? 231 LYS A CE  1 
2450 ATOM   1231 N NZ  . LYS A 1 155 ? 10.325  16.047 4.741  1.00 50.67 ? ? ? ? ? ? 231 LYS A NZ  1 
2451 ATOM   1232 N N   . LYS A 1 156 ? 6.270   19.929 0.691  1.00 58.11 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A N   1 
2452 ATOM   1233 C CA  . LYS A 1 156 ? 6.486   19.872 -0.756 1.00 59.89 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A CA  1 
2453 ATOM   1234 C C   . LYS A 1 156 ? 6.000   21.190 -1.346 1.00 59.82 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A C   1 
2454 ATOM   1235 O O   . LYS A 1 156 ? 4.873   21.275 -1.830 1.00 60.73 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A O   1 
2455 ATOM   1236 C CB  . LYS A 1 156 ? 5.675   18.737 -1.395 1.00 60.27 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A CB  1 
2456 ATOM   1237 C CG  . LYS A 1 156 ? 5.935   17.354 -0.837 1.00 61.52 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A CG  1 
2457 ATOM   1238 C CD  . LYS A 1 156 ? 5.141   16.277 -1.584 1.00 63.06 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A CD  1 
2458 ATOM   1239 C CE  . LYS A 1 156 ? 3.625   16.481 -1.510 1.00 63.03 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A CE  1 
2459 ATOM   1240 N NZ  . LYS A 1 156 ? 3.133   17.671 -2.266 1.00 62.92 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A NZ  1 
2460 ATOM   1241 N N   . GLY A 1 157 ? 6.843   22.215 -1.306 1.00 60.48 ? ? ? ? ? ? 233 GLY A N   1 
2461 ATOM   1242 C CA  . GLY A 1 157 ? 6.441   23.503 -1.840 1.00 61.23 ? ? ? ? ? ? 233 GLY A CA  1 
2462 ATOM   1243 C C   . GLY A 1 157 ? 5.639   24.282 -0.816 1.00 61.86 ? ? ? ? ? ? 233 GLY A C   1 
2463 ATOM   1244 O O   . GLY A 1 157 ? 4.679   23.765 -0.237 1.00 61.98 ? ? ? ? ? ? 233 GLY A O   1 
2464 ATOM   1245 N N   . ASN A 1 158 ? 6.030   25.534 -0.601 1.00 61.32 ? ? ? ? ? ? 234 ASN A N   1 
2465 ATOM   1246 C CA  . ASN A 1 158 ? 5.372   26.398 0.371  1.00 60.01 ? ? ? ? ? ? 234 ASN A CA  1 
2466 ATOM   1247 C C   . ASN A 1 158 ? 3.868   26.576 0.181  1.00 58.71 ? ? ? ? ? ? 234 ASN A C   1 
2467 ATOM   1248 O O   . ASN A 1 158 ? 3.156   26.880 1.139  1.00 59.06 ? ? ? ? ? ? 234 ASN A O   1 
2468 ATOM   1249 C CB  . ASN A 1 158 ? 6.053   27.771 0.389  1.00 62.46 ? ? ? ? ? ? 234 ASN A CB  1 
2469 ATOM   1250 C CG  . ASN A 1 158 ? 6.046   28.446 -0.968 1.00 62.90 ? ? ? ? ? ? 234 ASN A CG  1 
2470 ATOM   1251 O OD1 . ASN A 1 158 ? 4.987   28.711 -1.540 1.00 62.25 ? ? ? ? ? ? 234 ASN A OD1 1 
2471 ATOM   1252 N ND2 . ASN A 1 158 ? 7.232   28.731 -1.491 1.00 61.76 ? ? ? ? ? ? 234 ASN A ND2 1 
2472 ATOM   1253 N N   . ASP A 1 159 ? 3.382   26.383 -1.041 1.00 56.50 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A N   1 
2473 ATOM   1254 C CA  . ASP A 1 159 ? 1.956   26.545 -1.330 1.00 55.39 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A CA  1 
2474 ATOM   1255 C C   . ASP A 1 159 ? 1.352   27.700 -0.531 1.00 54.57 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A C   1 
2475 ATOM   1256 O O   . ASP A 1 159 ? 0.360   27.529 0.178  1.00 54.88 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A O   1 
2476 ATOM   1257 C CB  . ASP A 1 159 ? 1.184   25.255 -1.017 1.00 52.75 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A CB  1 
2477 ATOM   1258 C CG  . ASP A 1 159 ? -0.306  25.370 -1.336 1.00 54.23 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A CG  1 
2478 ATOM   1259 O OD1 . ASP A 1 159 ? -1.051  24.406 -1.069 1.00 52.92 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A OD1 1 
2479 ATOM   1260 O OD2 . ASP A 1 159 ? -0.740  26.421 -1.858 1.00 52.56 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A OD2 1 
2480 ATOM   1261 N N   . GLY A 1 160 ? 1.960   28.875 -0.640 1.00 55.21 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A N   1 
2481 ATOM   1262 C CA  . GLY A 1 160 ? 1.443   30.025 0.076  1.00 57.27 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A CA  1 
2482 ATOM   1263 C C   . GLY A 1 160 ? 2.206   30.381 1.337  1.00 58.00 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A C   1 
2483 ATOM   1264 O O   . GLY A 1 160 ? 2.402   31.563 1.625  1.00 60.57 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A O   1 
2484 ATOM   1265 N N   . LEU A 1 161 ? 2.629   29.375 2.098  1.00 56.48 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A N   1 
2485 ATOM   1266 C CA  . LEU A 1 161 ? 3.372   29.634 3.326  1.00 55.72 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CA  1 
2486 ATOM   1267 C C   . LEU A 1 161 ? 4.612   30.453 3.018  1.00 54.44 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A C   1 
2487 ATOM   1268 O O   . LEU A 1 161 ? 5.185   30.340 1.934  1.00 55.59 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A O   1 
2488 ATOM   1269 C CB  . LEU A 1 161 ? 3.778   28.325 4.012  1.00 54.80 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CB  1 
2489 ATOM   1270 C CG  . LEU A 1 161 ? 2.665   27.451 4.594  1.00 54.35 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CG  1 
2490 ATOM   1271 C CD1 . LEU A 1 161 ? 3.288   26.255 5.300  1.00 54.40 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CD1 1 
2491 ATOM   1272 C CD2 . LEU A 1 161 ? 1.828   28.260 5.577  1.00 53.82 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CD2 1 
2492 ATOM   1273 N N   . CYS A 1 162 ? 5.024   31.277 3.976  1.00 52.26 ? ? ? ? ? ? 238 CYS A N   1 
2493 ATOM   1274 C CA  . CYS A 1 162 ? 6.194   32.125 3.799  1.00 50.38 ? ? ? ? ? ? 238 CYS A CA  1 
2494 ATOM   1275 C C   . CYS A 1 162 ? 7.374   31.289 3.348  1.00 48.27 ? ? ? ? ? ? 238 CYS A C   1 
2495 ATOM   1276 O O   . CYS A 1 162 ? 8.340   31.814 2.799  1.00 48.50 ? ? ? ? ? ? 238 CYS A O   1 
2496 ATOM   1277 C CB  . CYS A 1 162 ? 6.565   32.823 5.110  1.00 51.59 ? ? ? ? ? ? 238 CYS A CB  1 
2497 ATOM   1278 S SG  . CYS A 1 162 ? 7.276   31.720 6.359  1.00 50.45 ? ? ? ? ? ? 238 CYS A SG  1 
2498 ATOM   1279 N N   . GLN A 1 163 ? 7.296   29.982 3.573  1.00 49.00 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A N   1 
2499 ATOM   1280 C CA  . GLN A 1 163 ? 8.398   29.115 3.197  1.00 48.97 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A CA  1 
2500 ATOM   1281 C C   . GLN A 1 163 ? 8.002   27.652 3.047  1.00 47.61 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A C   1 
2501 ATOM   1282 O O   . GLN A 1 163 ? 6.926   27.234 3.467  1.00 46.89 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A O   1 
2502 ATOM   1283 C CB  . GLN A 1 163 ? 9.500   29.222 4.248  1.00 51.54 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A CB  1 
2503 ATOM   1284 C CG  . GLN A 1 163 ? 10.883  29.158 3.677  1.00 55.86 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A CG  1 
2504 ATOM   1285 C CD  . GLN A 1 163 ? 11.198  30.369 2.819  1.00 57.66 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A CD  1 
2505 ATOM   1286 O OE1 . GLN A 1 163 ? 10.498  30.657 1.849  1.00 60.62 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A OE1 1 
2506 ATOM   1287 N NE2 . GLN A 1 163 ? 12.254  31.088 3.176  1.00 59.22 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A NE2 1 
2507 ATOM   1288 N N   . LYS A 1 164 ? 8.893   26.882 2.435  1.00 47.16 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A N   1 
2508 ATOM   1289 C CA  . LYS A 1 164 ? 8.690   25.454 2.233  1.00 47.86 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CA  1 
2509 ATOM   1290 C C   . LYS A 1 164 ? 9.221   24.751 3.476  1.00 45.74 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A C   1 
2510 ATOM   1291 O O   . LYS A 1 164 ? 10.380  24.944 3.843  1.00 45.47 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A O   1 
2511 ATOM   1292 C CB  . LYS A 1 164 ? 9.480   24.989 1.011  1.00 51.04 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CB  1 
2512 ATOM   1293 C CG  . LYS A 1 164 ? 9.554   23.485 0.847  1.00 53.15 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CG  1 
2513 ATOM   1294 C CD  . LYS A 1 164 ? 10.496  23.113 -0.285 1.00 55.40 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CD  1 
2514 ATOM   1295 C CE  . LYS A 1 164 ? 10.644  21.608 -0.392 1.00 57.96 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CE  1 
2515 ATOM   1296 N NZ  . LYS A 1 164 ? 9.329   20.961 -0.630 1.00 60.86 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A NZ  1 
2516 ATOM   1297 N N   . LEU A 1 165 ? 8.386   23.941 4.121  1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A N   1 
2517 ATOM   1298 C CA  . LEU A 1 165 ? 8.816   23.238 5.326  1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CA  1 
2518 ATOM   1299 C C   . LEU A 1 165 ? 9.997   22.321 5.029  1.00 42.78 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A C   1 
2519 ATOM   1300 O O   . LEU A 1 165 ? 9.955   21.538 4.080  1.00 44.52 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A O   1 
2520 ATOM   1301 C CB  . LEU A 1 165 ? 7.672   22.401 5.909  1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CB  1 
2521 ATOM   1302 C CG  . LEU A 1 165 ? 6.354   23.087 6.271  1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CG  1 
2522 ATOM   1303 C CD1 . LEU A 1 165 ? 5.434   22.054 6.895  1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CD1 1 
2523 ATOM   1304 C CD2 . LEU A 1 165 ? 6.585   24.239 7.241  1.00 38.51 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CD2 1 
2524 ATOM   1305 N N   . SER A 1 166 ? 11.051  22.427 5.833  1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 242 SER A N   1 
2525 ATOM   1306 C CA  . SER A 1 166 ? 12.226  21.581 5.655  1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 242 SER A CA  1 
2526 ATOM   1307 C C   . SER A 1 166 ? 12.225  20.458 6.693  1.00 40.23 ? ? ? ? ? ? 242 SER A C   1 
2527 ATOM   1308 O O   . SER A 1 166 ? 11.720  19.368 6.425  1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 242 SER A O   1 
2528 ATOM   1309 C CB  . SER A 1 166 ? 13.511  22.410 5.769  1.00 42.74 ? ? ? ? ? ? 242 SER A CB  1 
2529 ATOM   1310 O OG  . SER A 1 166 ? 13.596  23.078 7.016  1.00 45.46 ? ? ? ? ? ? 242 SER A OG  1 
2530 ATOM   1311 N N   . VAL A 1 167 ? 12.780  20.727 7.873  1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A N   1 
2531 ATOM   1312 C CA  . VAL A 1 167 ? 12.838  19.737 8.946  1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A CA  1 
2532 ATOM   1313 C C   . VAL A 1 167 ? 12.389  20.319 10.285 1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A C   1 
2533 ATOM   1314 O O   . VAL A 1 167 ? 12.412  21.536 10.488 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A O   1 
2534 ATOM   1315 C CB  . VAL A 1 167 ? 14.269  19.171 9.128  1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A CB  1 
2535 ATOM   1316 C CG1 . VAL A 1 167 ? 14.724  18.467 7.853  1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A CG1 1 
2536 ATOM   1317 C CG2 . VAL A 1 167 ? 15.225  20.293 9.506  1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A CG2 1 
2537 ATOM   1318 N N   . PRO A 1 168 ? 11.984  19.447 11.224 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A N   1 
2538 ATOM   1319 C CA  . PRO A 1 168 ? 11.527  19.852 12.554 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A CA  1 
2539 ATOM   1320 C C   . PRO A 1 168 ? 12.607  20.631 13.291 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A C   1 
2540 ATOM   1321 O O   . PRO A 1 168 ? 13.797  20.401 13.076 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A O   1 
2541 ATOM   1322 C CB  . PRO A 1 168 ? 11.237  18.510 13.230 1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A CB  1 
2542 ATOM   1323 C CG  . PRO A 1 168 ? 10.822  17.636 12.053 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A CG  1 
2543 ATOM   1324 C CD  . PRO A 1 168 ? 11.952  17.977 11.115 1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A CD  1 
2544 ATOM   1325 N N   . CYS A 1 169 ? 12.189  21.547 14.159 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 245 CYS A N   1 
2545 ATOM   1326 C CA  . CYS A 1 169 ? 13.129  22.340 14.938 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 245 CYS A CA  1 
2546 ATOM   1327 C C   . CYS A 1 169 ? 14.078  21.414 15.686 1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 245 CYS A C   1 
2547 ATOM   1328 O O   . CYS A 1 169 ? 13.684  20.328 16.117 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 245 CYS A O   1 
2548 ATOM   1329 C CB  . CYS A 1 169 ? 12.384  23.211 15.950 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 245 CYS A CB  1 
2549 ATOM   1330 S SG  . CYS A 1 169 ? 13.481  24.191 16.988 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 245 CYS A SG  1 
2550 ATOM   1331 N N   . MET A 1 170 ? 15.328  21.837 15.832 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 246 MET A N   1 
2551 ATOM   1332 C CA  . MET A 1 170 ? 16.307  21.032 16.547 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 246 MET A CA  1 
2552 ATOM   1333 C C   . MET A 1 170 ? 15.956  20.996 18.029 1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 246 MET A C   1 
2553 ATOM   1334 O O   . MET A 1 170 ? 15.562  22.010 18.612 1.00 43.59 ? ? ? ? ? ? 246 MET A O   1 
2554 ATOM   1335 C CB  . MET A 1 170 ? 17.713  21.609 16.372 1.00 42.56 ? ? ? ? ? ? 246 MET A CB  1 
2555 ATOM   1336 C CG  . MET A 1 170 ? 18.238  21.598 14.943 1.00 49.98 ? ? ? ? ? ? 246 MET A CG  1 
2556 ATOM   1337 S SD  . MET A 1 170 ? 18.511  19.945 14.256 1.00 55.26 ? ? ? ? ? ? 246 MET A SD  1 
2557 ATOM   1338 C CE  . MET A 1 170 ? 16.840  19.296 14.099 1.00 53.10 ? ? ? ? ? ? 246 MET A CE  1 
2558 ATOM   1339 N N   . SER A 1 171 ? 16.090  19.822 18.631 1.00 44.50 ? ? ? ? ? ? 247 SER A N   1 
2559 ATOM   1340 C CA  . SER A 1 171 ? 15.804  19.658 20.049 1.00 47.23 ? ? ? ? ? ? 247 SER A CA  1 
2560 ATOM   1341 C C   . SER A 1 171 ? 16.765  18.624 20.615 1.00 49.46 ? ? ? ? ? ? 247 SER A C   1 
2561 ATOM   1342 O O   . SER A 1 171 ? 17.104  17.644 19.948 1.00 48.97 ? ? ? ? ? ? 247 SER A O   1 
2562 ATOM   1343 C CB  . SER A 1 171 ? 14.369  19.179 20.256 1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 247 SER A CB  1 
2563 ATOM   1344 O OG  . SER A 1 171 ? 14.205  17.881 19.719 1.00 48.40 ? ? ? ? ? ? 247 SER A OG  1 
2564 ATOM   1345 N N   . SER A 1 172 ? 17.211  18.849 21.843 1.00 52.14 ? ? ? ? ? ? 248 SER A N   1 
2565 ATOM   1346 C CA  . SER A 1 172 ? 18.126  17.921 22.486 1.00 54.27 ? ? ? ? ? ? 248 SER A CA  1 
2566 ATOM   1347 C C   . SER A 1 172 ? 17.354  17.064 23.480 1.00 52.91 ? ? ? ? ? ? 248 SER A C   1 
2567 ATOM   1348 O O   . SER A 1 172 ? 16.419  17.538 24.130 1.00 52.11 ? ? ? ? ? ? 248 SER A O   1 
2568 ATOM   1349 C CB  . SER A 1 172 ? 19.244  18.688 23.197 1.00 54.71 ? ? ? ? ? ? 248 SER A CB  1 
2569 ATOM   1350 O OG  . SER A 1 172 ? 18.717  19.586 24.160 1.00 61.09 ? ? ? ? ? ? 248 SER A OG  1 
2570 ATOM   1351 N N   . LYS A 1 173 ? 17.740  15.796 23.576 1.00 53.01 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A N   1 
2571 ATOM   1352 C CA  . LYS A 1 173 ? 17.103  14.855 24.491 1.00 52.66 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A CA  1 
2572 ATOM   1353 C C   . LYS A 1 173 ? 16.991  15.489 25.872 1.00 51.40 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A C   1 
2573 ATOM   1354 O O   . LYS A 1 173 ? 17.965  16.036 26.386 1.00 51.72 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A O   1 
2574 ATOM   1355 C CB  . LYS A 1 173 ? 17.940  13.579 24.571 1.00 52.77 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A CB  1 
2575 ATOM   1356 C CG  . LYS A 1 173 ? 17.381  12.495 25.475 1.00 53.76 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A CG  1 
2576 ATOM   1357 C CD  . LYS A 1 173 ? 18.292  11.279 25.425 1.00 54.78 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A CD  1 
2577 ATOM   1358 C CE  . LYS A 1 173 ? 17.753  10.118 26.234 1.00 56.11 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A CE  1 
2578 ATOM   1359 N NZ  . LYS A 1 173 ? 18.658  8.941  26.118 1.00 55.17 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A NZ  1 
2579 ATOM   1360 N N   . PRO A 1 174 ? 15.800  15.422 26.492 1.00 50.80 ? ? ? ? ? ? 250 PRO A N   1 
2580 ATOM   1361 C CA  . PRO A 1 174 ? 15.592  16.005 27.820 1.00 50.11 ? ? ? ? ? ? 250 PRO A CA  1 
2581 ATOM   1362 C C   . PRO A 1 174 ? 16.567  15.424 28.830 1.00 47.53 ? ? ? ? ? ? 250 PRO A C   1 
2582 ATOM   1363 O O   . PRO A 1 174 ? 16.855  14.228 28.807 1.00 47.79 ? ? ? ? ? ? 250 PRO A O   1 
2583 ATOM   1364 C CB  . PRO A 1 174 ? 14.139  15.638 28.123 1.00 52.05 ? ? ? ? ? ? 250 PRO A CB  1 
2584 ATOM   1365 C CG  . PRO A 1 174 ? 13.520  15.635 26.735 1.00 52.20 ? ? ? ? ? ? 250 PRO A CG  1 
2585 ATOM   1366 C CD  . PRO A 1 174 ? 14.557  14.783 26.035 1.00 51.76 ? ? ? ? ? ? 250 PRO A CD  1 
2586 ATOM   1367 N N   . GLN A 1 175 ? 17.085  16.271 29.708 1.00 46.37 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A N   1 
2587 ATOM   1368 C CA  . GLN A 1 175 ? 18.027  15.805 30.712 1.00 45.68 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A CA  1 
2588 ATOM   1369 C C   . GLN A 1 175 ? 17.293  14.894 31.677 1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A C   1 
2589 ATOM   1370 O O   . GLN A 1 175 ? 16.097  15.068 31.918 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A O   1 
2590 ATOM   1371 C CB  . GLN A 1 175 ? 18.631  16.985 31.473 1.00 50.50 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A CB  1 
2591 ATOM   1372 C CG  . GLN A 1 175 ? 19.310  18.000 30.580 1.00 55.31 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A CG  1 
2592 ATOM   1373 C CD  . GLN A 1 175 ? 19.962  19.111 31.369 1.00 59.71 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A CD  1 
2593 ATOM   1374 O OE1 . GLN A 1 175 ? 20.955  18.895 32.066 1.00 63.09 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A OE1 1 
2594 ATOM   1375 N NE2 . GLN A 1 175 ? 19.396  20.309 31.276 1.00 61.26 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A NE2 1 
2595 ATOM   1376 N N   . LYS A 1 176 ? 18.009  13.911 32.209 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 252 LYS A N   1 
2596 ATOM   1377 C CA  . LYS A 1 176 ? 17.425  12.979 33.157 1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 252 LYS A CA  1 
2597 ATOM   1378 C C   . LYS A 1 176 ? 16.960  13.774 34.363 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 252 LYS A C   1 
2598 ATOM   1379 O O   . LYS A 1 176 ? 17.597  14.753 34.751 1.00 39.99 ? ? ? ? ? ? 252 LYS A O   1 
2599 ATOM   1380 C CB  . LYS A 1 176 ? 18.462  11.945 33.603 1.00 46.81 ? ? ? ? ? ? 252 LYS A CB  1 
2600 ATOM   1381 C CG  . LYS A 1 176 ? 19.026  11.100 32.473 1.00 51.59 ? ? ? ? ? ? 252 LYS A CG  1 
2601 ATOM   1382 C CD  . LYS A 1 176 ? 19.968  10.017 32.993 1.00 54.94 ? ? ? ? ? ? 252 LYS A CD  1 
2602 ATOM   1383 C CE  . LYS A 1 176 ? 20.473  9.136  31.857 1.00 56.53 ? ? ? ? ? ? 252 LYS A CE  1 
2603 ATOM   1384 N NZ  . LYS A 1 176 ? 21.363  8.038  32.336 1.00 59.73 ? ? ? ? ? ? 252 LYS A NZ  1 
2604 ATOM   1385 N N   . PRO A 1 177 ? 15.820  13.393 34.950 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 253 PRO A N   1 
2605 ATOM   1386 C CA  . PRO A 1 177 ? 15.359  14.139 36.118 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 253 PRO A CA  1 
2606 ATOM   1387 C C   . PRO A 1 177 ? 16.321  13.859 37.270 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 253 PRO A C   1 
2607 ATOM   1388 O O   . PRO A 1 177 ? 17.158  12.955 37.189 1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 253 PRO A O   1 
2608 ATOM   1389 C CB  . PRO A 1 177 ? 13.971  13.556 36.354 1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 253 PRO A CB  1 
2609 ATOM   1390 C CG  . PRO A 1 177 ? 14.176  12.117 35.945 1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 253 PRO A CG  1 
2610 ATOM   1391 C CD  . PRO A 1 177 ? 14.853  12.337 34.610 1.00 39.72 ? ? ? ? ? ? 253 PRO A CD  1 
2611 ATOM   1392 N N   . TRP A 1 178 ? 16.210  14.641 38.333 1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A N   1 
2612 ATOM   1393 C CA  . TRP A 1 178 ? 17.073  14.455 39.486 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A CA  1 
2613 ATOM   1394 C C   . TRP A 1 178 ? 16.656  13.155 40.169 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A C   1 
2614 ATOM   1395 O O   . TRP A 1 178 ? 15.485  12.773 40.128 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A O   1 
2615 ATOM   1396 C CB  . TRP A 1 178 ? 16.917  15.645 40.433 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A CB  1 
2616 ATOM   1397 C CG  . TRP A 1 178 ? 17.856  15.638 41.585 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A CG  1 
2617 ATOM   1398 C CD1 . TRP A 1 178 ? 17.571  15.317 42.880 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A CD1 1 
2618 ATOM   1399 C CD2 . TRP A 1 178 ? 19.247  15.962 41.546 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A CD2 1 
2619 ATOM   1400 N NE1 . TRP A 1 178 ? 18.702  15.424 43.653 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A NE1 1 
2620 ATOM   1401 C CE2 . TRP A 1 178 ? 19.746  15.820 42.858 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A CE2 1 
2621 ATOM   1402 C CE3 . TRP A 1 178 ? 20.122  16.362 40.527 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A CE3 1 
2622 ATOM   1403 C CZ2 . TRP A 1 178 ? 21.079  16.061 43.181 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A CZ2 1 
2623 ATOM   1404 C CZ3 . TRP A 1 178 ? 21.458  16.603 40.851 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A CZ3 1 
2624 ATOM   1405 C CH2 . TRP A 1 178 ? 21.919  16.451 42.166 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A CH2 1 
2625 ATOM   1406 N N   . GLU A 1 179 ? 17.621  12.467 40.770 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A N   1 
2626 ATOM   1407 C CA  . GLU A 1 179 ? 17.359  11.211 41.470 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A CA  1 
2627 ATOM   1408 C C   . GLU A 1 179 ? 16.109  11.287 42.340 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A C   1 
2628 ATOM   1409 O O   . GLU A 1 179 ? 15.870  12.284 43.019 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A O   1 
2629 ATOM   1410 C CB  . GLU A 1 179 ? 18.556  10.847 42.346 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A CB  1 
2630 ATOM   1411 C CG  . GLU A 1 179 ? 18.400  9.542  43.104 1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A CG  1 
2631 ATOM   1412 C CD  . GLU A 1 179 ? 19.616  9.213  43.942 1.00 41.24 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A CD  1 
2632 ATOM   1413 O OE1 . GLU A 1 179 ? 19.625  8.128  44.560 1.00 46.57 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A OE1 1 
2633 ATOM   1414 O OE2 . GLU A 1 179 ? 20.560  10.036 43.984 1.00 40.18 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A OE2 1 
2634 ATOM   1415 N N   . LYS A 1 180 ? 15.324  10.217 42.331 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A N   1 
2635 ATOM   1416 C CA  . LYS A 1 180 ? 14.095  10.165 43.112 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CA  1 
2636 ATOM   1417 C C   . LYS A 1 180 ? 14.365  10.297 44.610 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A C   1 
2637 ATOM   1418 O O   . LYS A 1 180 ? 15.308  9.710  45.131 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A O   1 
2638 ATOM   1419 C CB  . LYS A 1 180 ? 13.356  8.848  42.860 1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CB  1 
2639 ATOM   1420 C CG  . LYS A 1 180 ? 11.998  8.785  43.550 1.00 44.74 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CG  1 
2640 ATOM   1421 C CD  . LYS A 1 180 ? 11.384  7.387  43.554 1.00 51.67 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CD  1 
2641 ATOM   1422 C CE  . LYS A 1 180 ? 11.218  6.818  42.160 1.00 55.78 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CE  1 
2642 ATOM   1423 N NZ  . LYS A 1 180 ? 12.518  6.508  41.500 1.00 58.30 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A NZ  1 
2643 ATOM   1424 N N   . ASP A 1 181 ? 13.516  11.064 45.289 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 258 ASP A N   1 
2644 ATOM   1425 C CA  . ASP A 1 181 ? 13.619  11.288 46.730 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 258 ASP A CA  1 
2645 ATOM   1426 C C   . ASP A 1 181 ? 15.009  11.714 47.193 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 258 ASP A C   1 
2646 ATOM   1427 O O   . ASP A 1 181 ? 15.436  11.350 48.287 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 258 ASP A O   1 
2647 ATOM   1428 C CB  . ASP A 1 181 ? 13.200  10.027 47.495 1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 258 ASP A CB  1 
2648 ATOM   1429 C CG  . ASP A 1 181 ? 11.816  9.537  47.102 1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 258 ASP A CG  1 
2649 ATOM   1430 O OD1 . ASP A 1 181 ? 10.864  10.348 47.133 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 258 ASP A OD1 1 
2650 ATOM   1431 O OD2 . ASP A 1 181 ? 11.682  8.338  46.769 1.00 40.37 ? ? ? ? ? ? 258 ASP A OD2 1 
2651 ATOM   1432 N N   . ALA A 1 182 ? 15.711  12.486 46.370 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 259 ALA A N   1 
2652 ATOM   1433 C CA  . ALA A 1 182 ? 17.047  12.953 46.726 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 259 ALA A CA  1 
2653 ATOM   1434 C C   . ALA A 1 182 ? 17.029  14.459 46.979 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 259 ALA A C   1 
2654 ATOM   1435 O O   . ALA A 1 182 ? 17.787  15.207 46.367 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 259 ALA A O   1 
2655 ATOM   1436 C CB  . ALA A 1 182 ? 18.035  12.617 45.610 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 259 ALA A CB  1 
2656 ATOM   1437 N N   . TRP A 1 183 ? 16.149  14.897 47.875 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A N   1 
2657 ATOM   1438 C CA  . TRP A 1 183 ? 16.033  16.312 48.210 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CA  1 
2658 ATOM   1439 C C   . TRP A 1 183 ? 17.121  16.700 49.211 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A C   1 
2659 ATOM   1440 O O   . TRP A 1 183 ? 17.917  17.601 48.957 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A O   1 
2660 ATOM   1441 C CB  . TRP A 1 183 ? 14.648  16.595 48.794 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CB  1 
2661 ATOM   1442 C CG  . TRP A 1 183 ? 14.478  17.996 49.306 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CG  1 
2662 ATOM   1443 C CD1 . TRP A 1 183 ? 14.048  18.355 50.546 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CD1 1 
2663 ATOM   1444 C CD2 . TRP A 1 183 ? 14.751  19.217 48.606 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CD2 1 
2664 ATOM   1445 N NE1 . TRP A 1 183 ? 14.039  19.717 50.670 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A NE1 1 
2665 ATOM   1446 C CE2 . TRP A 1 183 ? 14.467  20.276 49.493 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CE2 1 
2666 ATOM   1447 C CE3 . TRP A 1 183 ? 15.212  19.522 47.317 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CE3 1 
2667 ATOM   1448 C CZ2 . TRP A 1 183 ? 14.625  21.622 49.140 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CZ2 1 
2668 ATOM   1449 C CZ3 . TRP A 1 183 ? 15.371  20.865 46.961 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CZ3 1 
2669 ATOM   1450 C CH2 . TRP A 1 183 ? 15.078  21.897 47.875 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CH2 1 
2670 ATOM   1451 N N   . GLU A 1 184 ? 17.144  16.033 50.358 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A N   1 
2671 ATOM   1452 C CA  . GLU A 1 184 ? 18.173  16.305 51.353 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A CA  1 
2672 ATOM   1453 C C   . GLU A 1 184 ? 19.212  15.232 51.081 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A C   1 
2673 ATOM   1454 O O   . GLU A 1 184 ? 18.934  14.043 51.252 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A O   1 
2674 ATOM   1455 C CB  . GLU A 1 184 ? 17.630  16.155 52.771 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A CB  1 
2675 ATOM   1456 C CG  . GLU A 1 184 ? 16.451  17.054 53.091 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A CG  1 
2676 ATOM   1457 C CD  . GLU A 1 184 ? 16.050  16.974 54.556 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A CD  1 
2677 ATOM   1458 O OE1 . GLU A 1 184 ? 14.990  17.522 54.909 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A OE1 1 
2678 ATOM   1459 O OE2 . GLU A 1 184 ? 16.802  16.374 55.356 1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A OE2 1 
2679 ATOM   1460 N N   . ILE A 1 185 ? 20.394  15.651 50.640 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A N   1 
2680 ATOM   1461 C CA  . ILE A 1 185 ? 21.458  14.719 50.302 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A CA  1 
2681 ATOM   1462 C C   . ILE A 1 185 ? 22.695  14.851 51.178 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A C   1 
2682 ATOM   1463 O O   . ILE A 1 185 ? 22.989  15.919 51.709 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A O   1 
2683 ATOM   1464 C CB  . ILE A 1 185 ? 21.910  14.914 48.842 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A CB  1 
2684 ATOM   1465 C CG1 . ILE A 1 185 ? 22.487  16.326 48.674 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A CG1 1 
2685 ATOM   1466 C CG2 . ILE A 1 185 ? 20.730  14.684 47.893 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A CG2 1 
2686 ATOM   1467 C CD1 . ILE A 1 185 ? 22.970  16.643 47.278 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A CD1 1 
2687 ATOM   1468 N N   . PRO A 1 186 ? 23.451  13.756 51.321 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A N   1 
2688 ATOM   1469 C CA  . PRO A 1 186 ? 24.667  13.754 52.132 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A CA  1 
2689 ATOM   1470 C C   . PRO A 1 186 ? 25.689  14.685 51.485 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A C   1 
2690 ATOM   1471 O O   . PRO A 1 186 ? 25.792  14.746 50.260 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A O   1 
2691 ATOM   1472 C CB  . PRO A 1 186 ? 25.109  12.284 52.074 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A CB  1 
2692 ATOM   1473 C CG  . PRO A 1 186 ? 23.789  11.532 51.822 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A CG  1 
2693 ATOM   1474 C CD  . PRO A 1 186 ? 23.237  12.425 50.728 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A CD  1 
2694 ATOM   1475 N N   . ARG A 1 187 ? 26.446  15.410 52.299 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A N   1 
2695 ATOM   1476 C CA  . ARG A 1 187 ? 27.462  16.306 51.765 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A CA  1 
2696 ATOM   1477 C C   . ARG A 1 187 ? 28.451  15.520 50.885 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A C   1 
2697 ATOM   1478 O O   . ARG A 1 187 ? 28.885  16.003 49.833 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A O   1 
2698 ATOM   1479 C CB  . ARG A 1 187 ? 28.220  16.987 52.916 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A CB  1 
2699 ATOM   1480 C CG  . ARG A 1 187 ? 29.153  18.124 52.492 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A CG  1 
2700 ATOM   1481 C CD  . ARG A 1 187 ? 29.955  18.615 53.691 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A CD  1 
2701 ATOM   1482 N NE  . ARG A 1 187 ? 29.085  19.007 54.799 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A NE  1 
2702 ATOM   1483 C CZ  . ARG A 1 187 ? 28.305  20.087 54.799 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A CZ  1 
2703 ATOM   1484 N NH1 . ARG A 1 187 ? 28.274  20.900 53.752 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A NH1 1 
2704 ATOM   1485 N NH2 . ARG A 1 187 ? 27.537  20.346 55.846 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A NH2 1 
2705 ATOM   1486 N N   . GLU A 1 188 ? 28.802  14.304 51.300 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A N   1 
2706 ATOM   1487 C CA  . GLU A 1 188 ? 29.764  13.512 50.528 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A CA  1 
2707 ATOM   1488 C C   . GLU A 1 188 ? 29.312  13.099 49.121 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A C   1 
2708 ATOM   1489 O O   . GLU A 1 188 ? 30.133  12.656 48.322 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A O   1 
2709 ATOM   1490 C CB  . GLU A 1 188 ? 30.220  12.252 51.304 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A CB  1 
2710 ATOM   1491 C CG  . GLU A 1 188 ? 29.113  11.266 51.663 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A CG  1 
2711 ATOM   1492 C CD  . GLU A 1 188 ? 28.493  11.550 53.009 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A CD  1 
2712 ATOM   1493 O OE1 . GLU A 1 188 ? 28.400  12.739 53.381 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A OE1 1 
2713 ATOM   1494 O OE2 . GLU A 1 188 ? 28.076  10.583 53.683 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A OE2 1 
2714 ATOM   1495 N N   . SER A 1 189 ? 28.023  13.231 48.810 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 266 SER A N   1 
2715 ATOM   1496 C CA  . SER A 1 189 ? 27.533  12.861 47.481 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 266 SER A CA  1 
2716 ATOM   1497 C C   . SER A 1 189 ? 28.021  13.850 46.431 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 266 SER A C   1 
2717 ATOM   1498 O O   . SER A 1 189 ? 28.011  13.562 45.229 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 266 SER A O   1 
2718 ATOM   1499 C CB  . SER A 1 189 ? 26.002  12.831 47.452 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 266 SER A CB  1 
2719 ATOM   1500 O OG  . SER A 1 189 ? 25.476  14.125 47.679 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 266 SER A OG  1 
2720 ATOM   1501 N N   . LEU A 1 190 ? 28.428  15.027 46.891 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 267 LEU A N   1 
2721 ATOM   1502 C CA  . LEU A 1 190 ? 28.924  16.066 46.005 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 267 LEU A CA  1 
2722 ATOM   1503 C C   . LEU A 1 190 ? 30.445  16.153 45.997 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 267 LEU A C   1 
2723 ATOM   1504 O O   . LEU A 1 190 ? 31.084  16.042 47.039 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 267 LEU A O   1 
2724 ATOM   1505 C CB  . LEU A 1 190 ? 28.365  17.424 46.432 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 267 LEU A CB  1 
2725 ATOM   1506 C CG  . LEU A 1 190 ? 26.854  17.598 46.307 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 267 LEU A CG  1 
2726 ATOM   1507 C CD1 . LEU A 1 190 ? 26.424  18.841 47.036 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 267 LEU A CD1 1 
2727 ATOM   1508 C CD2 . LEU A 1 190 ? 26.482  17.670 44.825 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 267 LEU A CD2 1 
2728 ATOM   1509 N N   . LYS A 1 191 ? 31.013  16.357 44.812 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A N   1 
2729 ATOM   1510 C CA  . LYS A 1 191 ? 32.453  16.535 44.654 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A CA  1 
2730 ATOM   1511 C C   . LYS A 1 191 ? 32.648  17.952 44.104 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A C   1 
2731 ATOM   1512 O O   . LYS A 1 191 ? 32.431  18.184 42.911 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A O   1 
2732 ATOM   1513 C CB  . LYS A 1 191 ? 33.021  15.513 43.662 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A CB  1 
2733 ATOM   1514 C CG  . LYS A 1 191 ? 34.508  15.711 43.338 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A CG  1 
2734 ATOM   1515 C CD  . LYS A 1 191 ? 35.369  15.539 44.573 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A CD  1 
2735 ATOM   1516 C CE  . LYS A 1 191 ? 36.862  15.674 44.260 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A CE  1 
2736 ATOM   1517 N NZ  . LYS A 1 191 ? 37.669  15.441 45.489 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A NZ  1 
2737 ATOM   1518 N N   . LEU A 1 192 ? 33.032  18.899 44.967 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 269 LEU A N   1 
2738 ATOM   1519 C CA  . LEU A 1 192 ? 33.245  20.288 44.541 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 269 LEU A CA  1 
2739 ATOM   1520 C C   . LEU A 1 192 ? 34.570  20.389 43.796 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 269 LEU A C   1 
2740 ATOM   1521 O O   . LEU A 1 192 ? 35.626  20.044 44.329 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 269 LEU A O   1 
2741 ATOM   1522 C CB  . LEU A 1 192 ? 33.196  21.252 45.742 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 269 LEU A CB  1 
2742 ATOM   1523 C CG  . LEU A 1 192 ? 31.778  21.664 46.193 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 269 LEU A CG  1 
2743 ATOM   1524 C CD1 . LEU A 1 192 ? 30.961  20.436 46.535 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 269 LEU A CD1 1 
2744 ATOM   1525 C CD2 . LEU A 1 192 ? 31.851  22.604 47.386 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 269 LEU A CD2 1 
2745 ATOM   1526 N N   . GLU A 1 193 ? 34.500  20.885 42.563 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A N   1 
2746 ATOM   1527 C CA  . GLU A 1 193 ? 35.660  20.951 41.681 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A CA  1 
2747 ATOM   1528 C C   . GLU A 1 193 ? 36.372  22.292 41.495 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A C   1 
2748 ATOM   1529 O O   . GLU A 1 193 ? 37.578  22.383 41.715 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A O   1 
2749 ATOM   1530 C CB  . GLU A 1 193 ? 35.231  20.404 40.321 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A CB  1 
2750 ATOM   1531 C CG  . GLU A 1 193 ? 34.460  19.099 40.455 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A CG  1 
2751 ATOM   1532 C CD  . GLU A 1 193 ? 33.713  18.706 39.193 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A CD  1 
2752 ATOM   1533 O OE1 . GLU A 1 193 ? 33.133  19.598 38.537 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A OE1 1 
2753 ATOM   1534 O OE2 . GLU A 1 193 ? 33.674  17.500 38.878 1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A OE2 1 
2754 ATOM   1535 N N   . LYS A 1 194 ? 35.640  23.318 41.062 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A N   1 
2755 ATOM   1536 C CA  . LYS A 1 194 ? 36.230  24.641 40.837 1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CA  1 
2756 ATOM   1537 C C   . LYS A 1 194 ? 35.264  25.738 41.257 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A C   1 
2757 ATOM   1538 O O   . LYS A 1 194 ? 34.049  25.580 41.159 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A O   1 
2758 ATOM   1539 C CB  . LYS A 1 194 ? 36.587  24.834 39.361 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CB  1 
2759 ATOM   1540 C CG  . LYS A 1 194 ? 35.393  24.843 38.424 1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CG  1 
2760 ATOM   1541 C CD  . LYS A 1 194 ? 35.795  25.116 36.974 1.00 42.29 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CD  1 
2761 ATOM   1542 C CE  . LYS A 1 194 ? 34.567  25.114 36.061 1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CE  1 
2762 ATOM   1543 N NZ  . LYS A 1 194 ? 34.888  25.332 34.621 1.00 46.47 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A NZ  1 
2763 ATOM   1544 N N   . LYS A 1 195 ? 35.813  26.855 41.718 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A N   1 
2764 ATOM   1545 C CA  . LYS A 1 195 ? 35.006  27.977 42.171 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A CA  1 
2765 ATOM   1546 C C   . LYS A 1 195 ? 34.495  28.782 40.980 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A C   1 
2766 ATOM   1547 O O   . LYS A 1 195 ? 35.279  29.232 40.147 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A O   1 
2767 ATOM   1548 C CB  . LYS A 1 195 ? 35.848  28.852 43.108 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A CB  1 
2768 ATOM   1549 C CG  . LYS A 1 195 ? 35.107  29.997 43.763 1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A CG  1 
2769 ATOM   1550 C CD  . LYS A 1 195 ? 36.015  30.736 44.731 1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A CD  1 
2770 ATOM   1551 C CE  . LYS A 1 195 ? 35.330  31.955 45.319 1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A CE  1 
2771 ATOM   1552 N NZ  . LYS A 1 195 ? 36.233  32.680 46.258 1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A NZ  1 
2772 ATOM   1553 N N   . LEU A 1 196 ? 33.176  28.949 40.898 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A N   1 
2773 ATOM   1554 C CA  . LEU A 1 196 ? 32.558  29.694 39.802 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CA  1 
2774 ATOM   1555 C C   . LEU A 1 196 ? 32.368  31.171 40.123 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A C   1 
2775 ATOM   1556 O O   . LEU A 1 196 ? 32.458  32.015 39.239 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A O   1 
2776 ATOM   1557 C CB  . LEU A 1 196 ? 31.196  29.085 39.441 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CB  1 
2777 ATOM   1558 C CG  . LEU A 1 196 ? 31.220  27.655 38.908 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CG  1 
2778 ATOM   1559 C CD1 . LEU A 1 196 ? 29.803  27.143 38.708 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CD1 1 
2779 ATOM   1560 C CD2 . LEU A 1 196 ? 31.995  27.625 37.595 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CD2 1 
2780 ATOM   1561 N N   . GLY A 1 197 ? 32.092  31.483 41.383 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 274 GLY A N   1 
2781 ATOM   1562 C CA  . GLY A 1 197 ? 31.882  32.869 41.753 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 274 GLY A CA  1 
2782 ATOM   1563 C C   . GLY A 1 197 ? 31.738  33.041 43.249 1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 274 GLY A C   1 
2783 ATOM   1564 O O   . GLY A 1 197 ? 31.606  32.064 43.987 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 274 GLY A O   1 
2784 ATOM   1565 N N   . ALA A 1 198 ? 31.771  34.285 43.708 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 275 ALA A N   1 
2785 ATOM   1566 C CA  . ALA A 1 198 ? 31.642  34.549 45.131 1.00 39.92 ? ? ? ? ? ? 275 ALA A CA  1 
2786 ATOM   1567 C C   . ALA A 1 198 ? 30.370  35.323 45.427 1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 275 ALA A C   1 
2787 ATOM   1568 O O   . ALA A 1 198 ? 29.594  35.641 44.527 1.00 46.66 ? ? ? ? ? ? 275 ALA A O   1 
2788 ATOM   1569 C CB  . ALA A 1 198 ? 32.851  35.319 45.631 1.00 40.80 ? ? ? ? ? ? 275 ALA A CB  1 
2789 ATOM   1570 N N   . GLY A 1 199 ? 30.164  35.615 46.704 1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 276 GLY A N   1 
2790 ATOM   1571 C CA  . GLY A 1 199 ? 28.991  36.353 47.129 1.00 45.46 ? ? ? ? ? ? 276 GLY A CA  1 
2791 ATOM   1572 C C   . GLY A 1 199 ? 29.203  36.804 48.558 1.00 45.72 ? ? ? ? ? ? 276 GLY A C   1 
2792 ATOM   1573 O O   . GLY A 1 199 ? 30.140  36.350 49.213 1.00 47.06 ? ? ? ? ? ? 276 GLY A O   1 
2793 ATOM   1574 N N   . GLN A 1 200 ? 28.340  37.683 49.053 1.00 47.71 ? ? ? ? ? ? 277 GLN A N   1 
2794 ATOM   1575 C CA  . GLN A 1 200 ? 28.481  38.179 50.414 1.00 47.23 ? ? ? ? ? ? 277 GLN A CA  1 
2795 ATOM   1576 C C   . GLN A 1 200 ? 28.039  37.198 51.492 1.00 43.90 ? ? ? ? ? ? 277 GLN A C   1 
2796 ATOM   1577 O O   . GLN A 1 200 ? 28.413  37.347 52.655 1.00 43.95 ? ? ? ? ? ? 277 GLN A O   1 
2797 ATOM   1578 C CB  . GLN A 1 200 ? 27.722  39.490 50.568 1.00 52.57 ? ? ? ? ? ? 277 GLN A CB  1 
2798 ATOM   1579 C CG  . GLN A 1 200 ? 28.331  40.634 49.783 1.00 60.66 ? ? ? ? ? ? 277 GLN A CG  1 
2799 ATOM   1580 C CD  . GLN A 1 200 ? 27.492  41.888 49.866 1.00 65.22 ? ? ? ? ? ? 277 GLN A CD  1 
2800 ATOM   1581 O OE1 . GLN A 1 200 ? 27.912  42.963 49.436 1.00 67.89 ? ? ? ? ? ? 277 GLN A OE1 1 
2801 ATOM   1582 N NE2 . GLN A 1 200 ? 26.288  41.753 50.411 1.00 67.38 ? ? ? ? ? ? 277 GLN A NE2 1 
2802 ATOM   1583 N N   . PHE A 1 201 ? 27.247  36.199 51.119 1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A N   1 
2803 ATOM   1584 C CA  . PHE A 1 201 ? 26.791  35.216 52.097 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CA  1 
2804 ATOM   1585 C C   . PHE A 1 201 ? 27.155  33.786 51.723 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A C   1 
2805 ATOM   1586 O O   . PHE A 1 201 ? 26.760  32.842 52.402 1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A O   1 
2806 ATOM   1587 C CB  . PHE A 1 201 ? 25.279  35.319 52.302 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CB  1 
2807 ATOM   1588 C CG  . PHE A 1 201 ? 24.837  36.636 52.856 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CG  1 
2808 ATOM   1589 C CD1 . PHE A 1 201 ? 24.193  37.562 52.051 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CD1 1 
2809 ATOM   1590 C CD2 . PHE A 1 201 ? 25.107  36.968 54.176 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CD2 1 
2810 ATOM   1591 C CE1 . PHE A 1 201 ? 23.824  38.799 52.551 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CE1 1 
2811 ATOM   1592 C CE2 . PHE A 1 201 ? 24.743  38.207 54.689 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CE2 1 
2812 ATOM   1593 C CZ  . PHE A 1 201 ? 24.102  39.123 53.877 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CZ  1 
2813 ATOM   1594 N N   . GLY A 1 202 ? 27.916  33.630 50.650 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 279 GLY A N   1 
2814 ATOM   1595 C CA  . GLY A 1 202 ? 28.304  32.301 50.220 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 279 GLY A CA  1 
2815 ATOM   1596 C C   . GLY A 1 202 ? 28.969  32.308 48.861 1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 279 GLY A C   1 
2816 ATOM   1597 O O   . GLY A 1 202 ? 28.911  33.301 48.134 1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 279 GLY A O   1 
2817 ATOM   1598 N N   . GLU A 1 203 ? 29.610  31.199 48.516 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A N   1 
2818 ATOM   1599 C CA  . GLU A 1 203 ? 30.287  31.089 47.235 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A CA  1 
2819 ATOM   1600 C C   . GLU A 1 203 ? 29.544  30.091 46.354 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A C   1 
2820 ATOM   1601 O O   . GLU A 1 203 ? 28.675  29.356 46.825 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A O   1 
2821 ATOM   1602 C CB  . GLU A 1 203 ? 31.716  30.592 47.431 1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A CB  1 
2822 ATOM   1603 C CG  . GLU A 1 203 ? 32.529  31.331 48.475 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A CG  1 
2823 ATOM   1604 C CD  . GLU A 1 203 ? 34.007  30.992 48.366 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A CD  1 
2824 ATOM   1605 O OE1 . GLU A 1 203 ? 34.331  29.794 48.222 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A OE1 1 
2825 ATOM   1606 O OE2 . GLU A 1 203 ? 34.844  31.918 48.426 1.00 41.20 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A OE2 1 
2826 ATOM   1607 N N   . VAL A 1 204 ? 29.895  30.059 45.077 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A N   1 
2827 ATOM   1608 C CA  . VAL A 1 204 ? 29.265  29.130 44.150 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CA  1 
2828 ATOM   1609 C C   . VAL A 1 204 ? 30.351  28.292 43.501 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A C   1 
2829 ATOM   1610 O O   . VAL A 1 204 ? 31.351  28.828 43.015 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A O   1 
2830 ATOM   1611 C CB  . VAL A 1 204 ? 28.455  29.876 43.071 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CB  1 
2831 ATOM   1612 C CG1 . VAL A 1 204 ? 27.849  28.880 42.090 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CG1 1 
2832 ATOM   1613 C CG2 . VAL A 1 204 ? 27.343  30.681 43.740 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CG2 1 
2833 ATOM   1614 N N   . TRP A 1 205 ? 30.143  26.977 43.505 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A N   1 
2834 ATOM   1615 C CA  . TRP A 1 205 ? 31.099  26.027 42.949 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CA  1 
2835 ATOM   1616 C C   . TRP A 1 205 ? 30.508  25.075 41.922 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A C   1 
2836 ATOM   1617 O O   . TRP A 1 205 ? 29.321  24.754 41.964 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A O   1 
2837 ATOM   1618 C CB  . TRP A 1 205 ? 31.709  25.163 44.063 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CB  1 
2838 ATOM   1619 C CG  . TRP A 1 205 ? 32.612  25.894 44.986 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CG  1 
2839 ATOM   1620 C CD1 . TRP A 1 205 ? 32.258  26.788 45.953 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CD1 1 
2840 ATOM   1621 C CD2 . TRP A 1 205 ? 34.039  25.833 44.995 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CD2 1 
2841 ATOM   1622 N NE1 . TRP A 1 205 ? 33.381  27.293 46.563 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A NE1 1 
2842 ATOM   1623 C CE2 . TRP A 1 205 ? 34.491  26.721 45.990 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CE2 1 
2843 ATOM   1624 C CE3 . TRP A 1 205 ? 34.988  25.114 44.250 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CE3 1 
2844 ATOM   1625 C CZ2 . TRP A 1 205 ? 35.844  26.911 46.267 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CZ2 1 
2845 ATOM   1626 C CZ3 . TRP A 1 205 ? 36.341  25.302 44.525 1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CZ3 1 
2846 ATOM   1627 C CH2 . TRP A 1 205 ? 36.753  26.196 45.525 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CH2 1 
2847 ATOM   1628 N N   . MET A 1 206 ? 31.364  24.623 41.011 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 283 MET A N   1 
2848 ATOM   1629 C CA  . MET A 1 206 ? 31.004  23.646 39.989 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 283 MET A CA  1 
2849 ATOM   1630 C C   . MET A 1 206 ? 31.231  22.326 40.719 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 283 MET A C   1 
2850 ATOM   1631 O O   . MET A 1 206 ? 32.210  22.208 41.459 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 283 MET A O   1 
2851 ATOM   1632 C CB  . MET A 1 206 ? 31.981  23.729 38.814 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 283 MET A CB  1 
2852 ATOM   1633 C CG  . MET A 1 206 ? 31.689  22.806 37.639 1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 283 MET A CG  1 
2853 ATOM   1634 S SD  . MET A 1 206 ? 30.316  23.395 36.627 1.00 47.43 ? ? ? ? ? ? 283 MET A SD  1 
2854 ATOM   1635 C CE  . MET A 1 206 ? 28.982  23.144 37.693 1.00 44.86 ? ? ? ? ? ? 283 MET A CE  1 
2855 ATOM   1636 N N   . ALA A 1 207 ? 30.354  21.342 40.526 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 284 ALA A N   1 
2856 ATOM   1637 C CA  . ALA A 1 207 ? 30.523  20.056 41.201 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 284 ALA A CA  1 
2857 ATOM   1638 C C   . ALA A 1 207 ? 29.831  18.914 40.476 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 284 ALA A C   1 
2858 ATOM   1639 O O   . ALA A 1 207 ? 29.069  19.128 39.526 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 284 ALA A O   1 
2859 ATOM   1640 C CB  . ALA A 1 207 ? 29.990  20.139 42.628 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 284 ALA A CB  1 
2860 ATOM   1641 N N   . THR A 1 208 ? 30.111  17.700 40.937 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 285 THR A N   1 
2861 ATOM   1642 C CA  . THR A 1 208 ? 29.501  16.505 40.383 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 285 THR A CA  1 
2862 ATOM   1643 C C   . THR A 1 208 ? 28.832  15.725 41.506 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 285 THR A C   1 
2863 ATOM   1644 O O   . THR A 1 208 ? 29.442  15.450 42.546 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 285 THR A O   1 
2864 ATOM   1645 C CB  . THR A 1 208 ? 30.532  15.606 39.701 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 285 THR A CB  1 
2865 ATOM   1646 O OG1 . THR A 1 208 ? 31.145  16.322 38.623 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 285 THR A OG1 1 
2866 ATOM   1647 C CG2 . THR A 1 208 ? 29.866  14.353 39.163 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 285 THR A CG2 1 
2867 ATOM   1648 N N   . TYR A 1 209 ? 27.564  15.397 41.286 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A N   1 
2868 ATOM   1649 C CA  . TYR A 1 209 ? 26.756  14.638 42.230 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A CA  1 
2869 ATOM   1650 C C   . TYR A 1 209 ? 26.873  13.146 41.912 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A C   1 
2870 ATOM   1651 O O   . TYR A 1 209 ? 26.578  12.723 40.792 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A O   1 
2871 ATOM   1652 C CB  . TYR A 1 209 ? 25.291  15.073 42.115 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A CB  1 
2872 ATOM   1653 C CG  . TYR A 1 209 ? 24.333  14.251 42.941 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A CG  1 
2873 ATOM   1654 C CD1 . TYR A 1 209 ? 24.341  14.316 44.333 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A CD1 1 
2874 ATOM   1655 C CD2 . TYR A 1 209 ? 23.415  13.399 42.327 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A CD2 1 
2875 ATOM   1656 C CE1 . TYR A 1 209 ? 23.450  13.555 45.093 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A CE1 1 
2876 ATOM   1657 C CE2 . TYR A 1 209 ? 22.525  12.636 43.075 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A CE2 1 
2877 ATOM   1658 C CZ  . TYR A 1 209 ? 22.546  12.718 44.453 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A CZ  1 
2878 ATOM   1659 O OH  . TYR A 1 209 ? 21.665  11.960 45.187 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A OH  1 
2879 ATOM   1660 N N   . ASN A 1 210 ? 27.282  12.362 42.909 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A N   1 
2880 ATOM   1661 C CA  . ASN A 1 210 ? 27.462  10.915 42.780 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A CA  1 
2881 ATOM   1662 C C   . ASN A 1 210 ? 28.086  10.449 41.473 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A C   1 
2882 ATOM   1663 O O   . ASN A 1 210 ? 27.630  9.486  40.852 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A O   1 
2883 ATOM   1664 C CB  . ASN A 1 210 ? 26.149  10.156 43.032 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A CB  1 
2884 ATOM   1665 C CG  . ASN A 1 210 ? 25.775  10.111 44.510 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A CG  1 
2885 ATOM   1666 O OD1 . ASN A 1 210 ? 26.646  10.137 45.380 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A OD1 1 
2886 ATOM   1667 N ND2 . ASN A 1 210 ? 24.484  10.005 44.798 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A ND2 1 
2887 ATOM   1668 N N   . LYS A 1 211 ? 29.137  11.152 41.073 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A N   1 
2888 ATOM   1669 C CA  . LYS A 1 211 ? 29.891  10.837 39.871 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A CA  1 
2889 ATOM   1670 C C   . LYS A 1 211 ? 29.096  10.749 38.571 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A C   1 
2890 ATOM   1671 O O   . LYS A 1 211 ? 29.623  10.268 37.568 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A O   1 
2891 ATOM   1672 C CB  . LYS A 1 211 ? 30.662  9.528  40.093 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A CB  1 
2892 ATOM   1673 C CG  . LYS A 1 211 ? 31.693  9.611  41.226 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A CG  1 
2893 ATOM   1674 C CD  . LYS A 1 211 ? 32.405  8.274  41.488 1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A CD  1 
2894 ATOM   1675 C CE  . LYS A 1 211 ? 31.457  7.234  42.084 1.00 43.57 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A CE  1 
2895 ATOM   1676 N NZ  . LYS A 1 211 ? 32.132  5.926  42.376 1.00 47.13 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A NZ  1 
2896 ATOM   1677 N N   . HIS A 1 212 ? 27.846  11.210 38.559 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A N   1 
2897 ATOM   1678 C CA  . HIS A 1 212 ? 27.074  11.126 37.320 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A CA  1 
2898 ATOM   1679 C C   . HIS A 1 212 ? 26.414  12.416 36.829 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A C   1 
2899 ATOM   1680 O O   . HIS A 1 212 ? 26.077  12.528 35.648 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A O   1 
2900 ATOM   1681 C CB  . HIS A 1 212 ? 26.023  10.002 37.412 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A CB  1 
2901 ATOM   1682 C CG  . HIS A 1 212 ? 24.984  10.207 38.470 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A CG  1 
2902 ATOM   1683 N ND1 . HIS A 1 212 ? 24.111  11.273 38.463 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A ND1 1 
2903 ATOM   1684 C CD2 . HIS A 1 212 ? 24.666  9.470  39.561 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A CD2 1 
2904 ATOM   1685 C CE1 . HIS A 1 212 ? 23.300  11.185 39.504 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A CE1 1 
2905 ATOM   1686 N NE2 . HIS A 1 212 ? 23.618  10.100 40.186 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A NE2 1 
2906 ATOM   1687 N N   . THR A 1 213 ? 26.239  13.396 37.709 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 290 THR A N   1 
2907 ATOM   1688 C CA  . THR A 1 213 ? 25.600  14.639 37.291 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 290 THR A CA  1 
2908 ATOM   1689 C C   . THR A 1 213 ? 26.317  15.926 37.682 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 290 THR A C   1 
2909 ATOM   1690 O O   . THR A 1 213 ? 26.592  16.169 38.855 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 290 THR A O   1 
2910 ATOM   1691 C CB  . THR A 1 213 ? 24.166  14.733 37.835 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 290 THR A CB  1 
2911 ATOM   1692 O OG1 . THR A 1 213 ? 23.423  13.582 37.421 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 290 THR A OG1 1 
2912 ATOM   1693 C CG2 . THR A 1 213 ? 23.478  15.997 37.313 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 290 THR A CG2 1 
2913 ATOM   1694 N N   . LYS A 1 214 ? 26.583  16.756 36.677 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A N   1 
2914 ATOM   1695 C CA  . LYS A 1 214 ? 27.230  18.052 36.859 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A CA  1 
2915 ATOM   1696 C C   . LYS A 1 214 ? 26.191  19.055 37.381 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A C   1 
2916 ATOM   1697 O O   . LYS A 1 214 ? 25.098  19.178 36.821 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A O   1 
2917 ATOM   1698 C CB  . LYS A 1 214 ? 27.796  18.521 35.518 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A CB  1 
2918 ATOM   1699 C CG  . LYS A 1 214 ? 28.440  19.894 35.521 1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A CG  1 
2919 ATOM   1700 C CD  . LYS A 1 214 ? 29.124  20.142 34.182 1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A CD  1 
2920 ATOM   1701 C CE  . LYS A 1 214 ? 29.847  21.473 34.142 1.00 41.56 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A CE  1 
2921 ATOM   1702 N NZ  . LYS A 1 214 ? 30.616  21.637 32.872 1.00 45.80 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A NZ  1 
2922 ATOM   1703 N N   . VAL A 1 215 ? 26.539  19.761 38.454 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A N   1 
2923 ATOM   1704 C CA  . VAL A 1 215 ? 25.638  20.732 39.067 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A CA  1 
2924 ATOM   1705 C C   . VAL A 1 215 ? 26.424  21.923 39.592 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A C   1 
2925 ATOM   1706 O O   . VAL A 1 215 ? 27.656  21.915 39.601 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A O   1 
2926 ATOM   1707 C CB  . VAL A 1 215 ? 24.892  20.105 40.273 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A CB  1 
2927 ATOM   1708 C CG1 . VAL A 1 215 ? 24.088  18.892 39.826 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A CG1 1 
2928 ATOM   1709 C CG2 . VAL A 1 215 ? 25.903  19.677 41.340 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A CG2 1 
2929 ATOM   1710 N N   . ALA A 1 216 ? 25.704  22.959 40.003 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 293 ALA A N   1 
2930 ATOM   1711 C CA  . ALA A 1 216 ? 26.329  24.131 40.595 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 293 ALA A CA  1 
2931 ATOM   1712 C C   . ALA A 1 216 ? 25.932  23.999 42.060 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 293 ALA A C   1 
2932 ATOM   1713 O O   . ALA A 1 216 ? 24.859  23.482 42.366 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 293 ALA A O   1 
2933 ATOM   1714 C CB  . ALA A 1 216 ? 25.754  25.408 40.006 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 293 ALA A CB  1 
2934 ATOM   1715 N N   . VAL A 1 217 ? 26.794  24.443 42.962 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 294 VAL A N   1 
2935 ATOM   1716 C CA  . VAL A 1 217 ? 26.491  24.345 44.379 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 294 VAL A CA  1 
2936 ATOM   1717 C C   . VAL A 1 217 ? 26.783  25.671 45.050 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 294 VAL A C   1 
2937 ATOM   1718 O O   . VAL A 1 217 ? 27.906  26.178 44.972 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 294 VAL A O   1 
2938 ATOM   1719 C CB  . VAL A 1 217 ? 27.353  23.256 45.080 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 294 VAL A CB  1 
2939 ATOM   1720 C CG1 . VAL A 1 217 ? 26.989  23.171 46.570 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 294 VAL A CG1 1 
2940 ATOM   1721 C CG2 . VAL A 1 217 ? 27.152  21.905 44.403 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 294 VAL A CG2 1 
2941 ATOM   1722 N N   . LYS A 1 218 ? 25.770  26.247 45.687 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A N   1 
2942 ATOM   1723 C CA  . LYS A 1 218 ? 25.976  27.482 46.410 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CA  1 
2943 ATOM   1724 C C   . LYS A 1 218 ? 26.196  27.074 47.855 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A C   1 
2944 ATOM   1725 O O   . LYS A 1 218 ? 25.386  26.345 48.428 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A O   1 
2945 ATOM   1726 C CB  . LYS A 1 218 ? 24.766  28.423 46.312 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CB  1 
2946 ATOM   1727 C CG  . LYS A 1 218 ? 24.929  29.650 47.214 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CG  1 
2947 ATOM   1728 C CD  . LYS A 1 218 ? 23.906  30.761 46.954 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CD  1 
2948 ATOM   1729 C CE  . LYS A 1 218 ? 24.187  31.474 45.642 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CE  1 
2949 ATOM   1730 N NZ  . LYS A 1 218 ? 23.423  32.757 45.496 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A NZ  1 
2950 ATOM   1731 N N   . THR A 1 219 ? 27.309  27.523 48.425 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 296 THR A N   1 
2951 ATOM   1732 C CA  . THR A 1 219 ? 27.661  27.224 49.811 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 296 THR A CA  1 
2952 ATOM   1733 C C   . THR A 1 219 ? 27.437  28.495 50.633 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 296 THR A C   1 
2953 ATOM   1734 O O   . THR A 1 219 ? 28.008  29.535 50.325 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 296 THR A O   1 
2954 ATOM   1735 C CB  . THR A 1 219 ? 29.148  26.854 49.934 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 296 THR A CB  1 
2955 ATOM   1736 O OG1 . THR A 1 219 ? 29.940  27.991 49.581 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 296 THR A OG1 1 
2956 ATOM   1737 C CG2 . THR A 1 219 ? 29.504  25.711 48.993 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 296 THR A CG2 1 
2957 ATOM   1738 N N   . MET A 1 220 ? 26.619  28.413 51.676 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 297 MET A N   1 
2958 ATOM   1739 C CA  . MET A 1 220 ? 26.330  29.575 52.519 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 297 MET A CA  1 
2959 ATOM   1740 C C   . MET A 1 220 ? 27.244  29.550 53.743 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 297 MET A C   1 
2960 ATOM   1741 O O   . MET A 1 220 ? 27.444  28.496 54.342 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 297 MET A O   1 
2961 ATOM   1742 C CB  . MET A 1 220 ? 24.872  29.526 52.975 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 297 MET A CB  1 
2962 ATOM   1743 C CG  . MET A 1 220 ? 23.869  29.459 51.837 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 297 MET A CG  1 
2963 ATOM   1744 S SD  . MET A 1 220 ? 23.930  30.915 50.811 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 297 MET A SD  1 
2964 ATOM   1745 C CE  . MET A 1 220 ? 23.350  32.176 51.937 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 297 MET A CE  1 
2965 ATOM   1746 N N   . LYS A 1 221 ? 27.796  30.697 54.123 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A N   1 
2966 ATOM   1747 C CA  . LYS A 1 221 ? 28.672  30.734 55.290 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A CA  1 
2967 ATOM   1748 C C   . LYS A 1 221 ? 27.878  30.422 56.552 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A C   1 
2968 ATOM   1749 O O   . LYS A 1 221 ? 26.708  30.788 56.675 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A O   1 
2969 ATOM   1750 C CB  . LYS A 1 221 ? 29.365  32.098 55.407 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A CB  1 
2970 ATOM   1751 C CG  . LYS A 1 221 ? 30.232  32.429 54.186 1.00 38.20 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A CG  1 
2971 ATOM   1752 C CD  . LYS A 1 221 ? 31.126  33.663 54.367 1.00 44.02 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A CD  1 
2972 ATOM   1753 C CE  . LYS A 1 221 ? 30.350  34.927 54.715 1.00 46.23 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A CE  1 
2973 ATOM   1754 N NZ  . LYS A 1 221 ? 29.801  34.895 56.103 1.00 48.02 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A NZ  1 
2974 ATOM   1755 N N   . PRO A 1 222 ? 28.507  29.731 57.513 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A N   1 
2975 ATOM   1756 C CA  . PRO A 1 222 ? 27.826  29.378 58.760 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CA  1 
2976 ATOM   1757 C C   . PRO A 1 222 ? 27.273  30.618 59.438 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A C   1 
2977 ATOM   1758 O O   . PRO A 1 222 ? 27.930  31.658 59.459 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A O   1 
2978 ATOM   1759 C CB  . PRO A 1 222 ? 28.938  28.711 59.568 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CB  1 
2979 ATOM   1760 C CG  . PRO A 1 222 ? 29.768  28.067 58.473 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CG  1 
2980 ATOM   1761 C CD  . PRO A 1 222 ? 29.899  29.255 57.553 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CD  1 
2981 ATOM   1762 N N   . GLY A 1 223 ? 26.064  30.504 59.979 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 300 GLY A N   1 
2982 ATOM   1763 C CA  . GLY A 1 223 ? 25.441  31.631 60.651 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 300 GLY A CA  1 
2983 ATOM   1764 C C   . GLY A 1 223 ? 24.791  32.647 59.723 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 300 GLY A C   1 
2984 ATOM   1765 O O   . GLY A 1 223 ? 24.178  33.602 60.193 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 300 GLY A O   1 
2985 ATOM   1766 N N   . SER A 1 224 ? 24.910  32.445 58.412 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 301 SER A N   1 
2986 ATOM   1767 C CA  . SER A 1 224 ? 24.334  33.373 57.434 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 301 SER A CA  1 
2987 ATOM   1768 C C   . SER A 1 224 ? 22.823  33.256 57.361 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 301 SER A C   1 
2988 ATOM   1769 O O   . SER A 1 224 ? 22.147  34.151 56.857 1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 301 SER A O   1 
2989 ATOM   1770 C CB  . SER A 1 224 ? 24.900  33.112 56.042 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 301 SER A CB  1 
2990 ATOM   1771 O OG  . SER A 1 224 ? 24.522  31.821 55.602 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 301 SER A OG  1 
2991 ATOM   1772 N N   . MET A 1 225 ? 22.290  32.139 57.832 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 302 MET A N   1 
2992 ATOM   1773 C CA  . MET A 1 225 ? 20.851  31.967 57.818 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 302 MET A CA  1 
2993 ATOM   1774 C C   . MET A 1 225 ? 20.357  30.968 58.836 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 302 MET A C   1 
2994 ATOM   1775 O O   . MET A 1 225 ? 21.128  30.156 59.340 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 302 MET A O   1 
2995 ATOM   1776 C CB  . MET A 1 225 ? 20.355  31.597 56.403 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 302 MET A CB  1 
2996 ATOM   1777 C CG  . MET A 1 225 ? 21.072  30.480 55.665 1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 302 MET A CG  1 
2997 ATOM   1778 S SD  . MET A 1 225 ? 20.332  30.204 53.995 1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 302 MET A SD  1 
2998 ATOM   1779 C CE  . MET A 1 225 ? 20.425  31.833 53.336 1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 302 MET A CE  1 
2999 ATOM   1780 N N   . SER A 1 226 ? 19.073  31.065 59.170 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 303 SER A N   1 
3000 ATOM   1781 C CA  . SER A 1 226 ? 18.451  30.139 60.113 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 303 SER A CA  1 
3001 ATOM   1782 C C   . SER A 1 226 ? 18.314  28.820 59.372 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 303 SER A C   1 
3002 ATOM   1783 O O   . SER A 1 226 ? 17.629  28.750 58.351 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 303 SER A O   1 
3003 ATOM   1784 C CB  . SER A 1 226 ? 17.058  30.630 60.534 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 303 SER A CB  1 
3004 ATOM   1785 O OG  . SER A 1 226 ? 16.374  29.649 61.310 1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 303 SER A OG  1 
3005 ATOM   1786 N N   . VAL A 1 227 ? 18.960  27.778 59.878 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A N   1 
3006 ATOM   1787 C CA  . VAL A 1 227 ? 18.898  26.483 59.223 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A CA  1 
3007 ATOM   1788 C C   . VAL A 1 227 ? 17.470  25.967 59.092 1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A C   1 
3008 ATOM   1789 O O   . VAL A 1 227 ? 17.069  25.503 58.024 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A O   1 
3009 ATOM   1790 C CB  . VAL A 1 227 ? 19.740  25.441 59.972 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A CB  1 
3010 ATOM   1791 C CG1 . VAL A 1 227 ? 19.599  24.092 59.306 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A CG1 1 
3011 ATOM   1792 C CG2 . VAL A 1 227 ? 21.198  25.872 59.986 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A CG2 1 
3012 ATOM   1793 N N   . GLU A 1 228 ? 16.699  26.053 60.170 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A N   1 
3013 ATOM   1794 C CA  . GLU A 1 228 ? 15.324  25.575 60.138 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A CA  1 
3014 ATOM   1795 C C   . GLU A 1 228 ? 14.471  26.385 59.168 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A C   1 
3015 ATOM   1796 O O   . GLU A 1 228 ? 13.735  25.821 58.362 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A O   1 
3016 ATOM   1797 C CB  . GLU A 1 228 ? 14.704  25.641 61.535 1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A CB  1 
3017 ATOM   1798 C CG  . GLU A 1 228 ? 15.481  24.887 62.598 1.00 46.60 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A CG  1 
3018 ATOM   1799 C CD  . GLU A 1 228 ? 14.789  24.921 63.949 1.00 53.26 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A CD  1 
3019 ATOM   1800 O OE1 . GLU A 1 228 ? 14.510  26.032 64.456 1.00 57.10 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A OE1 1 
3020 ATOM   1801 O OE2 . GLU A 1 228 ? 14.524  23.833 64.503 1.00 57.88 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A OE2 1 
3021 ATOM   1802 N N   . ALA A 1 229 ? 14.576  27.707 59.242 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 306 ALA A N   1 
3022 ATOM   1803 C CA  . ALA A 1 229 ? 13.794  28.572 58.374 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 306 ALA A CA  1 
3023 ATOM   1804 C C   . ALA A 1 229 ? 14.191  28.385 56.913 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 306 ALA A C   1 
3024 ATOM   1805 O O   . ALA A 1 229 ? 13.336  28.392 56.030 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 306 ALA A O   1 
3025 ATOM   1806 C CB  . ALA A 1 229 ? 13.962  30.022 58.795 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 306 ALA A CB  1 
3026 ATOM   1807 N N   . PHE A 1 230 ? 15.485  28.218 56.659 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A N   1 
3027 ATOM   1808 C CA  . PHE A 1 230 ? 15.952  28.006 55.293 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CA  1 
3028 ATOM   1809 C C   . PHE A 1 230 ? 15.246  26.798 54.693 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A C   1 
3029 ATOM   1810 O O   . PHE A 1 230 ? 14.660  26.885 53.619 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A O   1 
3030 ATOM   1811 C CB  . PHE A 1 230 ? 17.462  27.751 55.250 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CB  1 
3031 ATOM   1812 C CG  . PHE A 1 230 ? 17.922  27.144 53.954 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CG  1 
3032 ATOM   1813 C CD1 . PHE A 1 230 ? 17.917  27.886 52.783 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CD1 1 
3033 ATOM   1814 C CD2 . PHE A 1 230 ? 18.274  25.800 53.893 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CD2 1 
3034 ATOM   1815 C CE1 . PHE A 1 230 ? 18.254  27.291 51.558 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CE1 1 
3035 ATOM   1816 C CE2 . PHE A 1 230 ? 18.610  25.195 52.683 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CE2 1 
3036 ATOM   1817 C CZ  . PHE A 1 230 ? 18.599  25.946 51.513 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CZ  1 
3037 ATOM   1818 N N   . LEU A 1 231 ? 15.303  25.673 55.400 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A N   1 
3038 ATOM   1819 C CA  . LEU A 1 231 ? 14.686  24.435 54.928 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A CA  1 
3039 ATOM   1820 C C   . LEU A 1 231 ? 13.220  24.603 54.554 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A C   1 
3040 ATOM   1821 O O   . LEU A 1 231 ? 12.774  24.102 53.523 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A O   1 
3041 ATOM   1822 C CB  . LEU A 1 231 ? 14.821  23.342 55.990 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A CB  1 
3042 ATOM   1823 C CG  . LEU A 1 231 ? 16.264  22.992 56.383 1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A CG  1 
3043 ATOM   1824 C CD1 . LEU A 1 231 ? 16.269  22.001 57.548 1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A CD1 1 
3044 ATOM   1825 C CD2 . LEU A 1 231 ? 16.998  22.423 55.177 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A CD2 1 
3045 ATOM   1826 N N   . ALA A 1 232 ? 12.471  25.302 55.396 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A N   1 
3046 ATOM   1827 C CA  . ALA A 1 232 ? 11.055  25.529 55.132 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A CA  1 
3047 ATOM   1828 C C   . ALA A 1 232 ? 10.871  26.314 53.831 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A C   1 
3048 ATOM   1829 O O   . ALA A 1 232 ? 10.014  25.995 53.005 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A O   1 
3049 ATOM   1830 C CB  . ALA A 1 232 ? 10.425  26.289 56.307 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A CB  1 
3050 ATOM   1831 N N   . GLU A 1 233 ? 11.695  27.337 53.649 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A N   1 
3051 ATOM   1832 C CA  . GLU A 1 233 ? 11.630  28.189 52.465 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A CA  1 
3052 ATOM   1833 C C   . GLU A 1 233 ? 12.096  27.417 51.223 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A C   1 
3053 ATOM   1834 O O   . GLU A 1 233 ? 11.519  27.538 50.139 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A O   1 
3054 ATOM   1835 C CB  . GLU A 1 233 ? 12.511  29.415 52.697 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A CB  1 
3055 ATOM   1836 C CG  . GLU A 1 233 ? 12.165  30.620 51.866 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A CG  1 
3056 ATOM   1837 C CD  . GLU A 1 233 ? 10.782  31.153 52.188 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A CD  1 
3057 ATOM   1838 O OE1 . GLU A 1 233 ? 10.435  31.199 53.386 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A OE1 1 
3058 ATOM   1839 O OE2 . GLU A 1 233 ? 10.056  31.547 51.255 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A OE2 1 
3059 ATOM   1840 N N   . ALA A 1 234 ? 13.148  26.620 51.382 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 311 ALA A N   1 
3060 ATOM   1841 C CA  . ALA A 1 234 ? 13.649  25.817 50.272 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 311 ALA A CA  1 
3061 ATOM   1842 C C   . ALA A 1 234 ? 12.563  24.834 49.811 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 311 ALA A C   1 
3062 ATOM   1843 O O   . ALA A 1 234 ? 12.512  24.473 48.634 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 311 ALA A O   1 
3063 ATOM   1844 C CB  . ALA A 1 234 ? 14.910  25.062 50.691 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 311 ALA A CB  1 
3064 ATOM   1845 N N   . ASN A 1 235 ? 11.693  24.391 50.720 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A N   1 
3065 ATOM   1846 C CA  . ASN A 1 235 ? 10.634  23.472 50.286 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A CA  1 
3066 ATOM   1847 C C   . ASN A 1 235 ? 9.595   24.143 49.383 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A C   1 
3067 ATOM   1848 O O   . ASN A 1 235 ? 8.833   23.463 48.692 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A O   1 
3068 ATOM   1849 C CB  . ASN A 1 235 ? 9.935   22.806 51.471 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A CB  1 
3069 ATOM   1850 C CG  . ASN A 1 235 ? 10.748  21.657 52.057 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A CG  1 
3070 ATOM   1851 O OD1 . ASN A 1 235 ? 11.223  20.769 51.329 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A OD1 1 
3071 ATOM   1852 N ND2 . ASN A 1 235 ? 10.890  21.653 53.376 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A ND2 1 
3072 ATOM   1853 N N   . VAL A 1 236 ? 9.555   25.472 49.393 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A N   1 
3073 ATOM   1854 C CA  . VAL A 1 236 ? 8.634   26.201 48.527 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A CA  1 
3074 ATOM   1855 C C   . VAL A 1 236 ? 9.384   26.450 47.232 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A C   1 
3075 ATOM   1856 O O   . VAL A 1 236 ? 8.874   26.195 46.141 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A O   1 
3076 ATOM   1857 C CB  . VAL A 1 236 ? 8.205   27.560 49.143 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A CB  1 
3077 ATOM   1858 C CG1 . VAL A 1 236 ? 7.275   28.306 48.189 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A CG1 1 
3078 ATOM   1859 C CG2 . VAL A 1 236 ? 7.493   27.320 50.458 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A CG2 1 
3079 ATOM   1860 N N   . MET A 1 237 ? 10.621  26.923 47.368 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 314 MET A N   1 
3080 ATOM   1861 C CA  . MET A 1 237 ? 11.480  27.214 46.222 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 314 MET A CA  1 
3081 ATOM   1862 C C   . MET A 1 237 ? 11.503  26.087 45.207 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 314 MET A C   1 
3082 ATOM   1863 O O   . MET A 1 237 ? 11.305  26.310 44.010 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 314 MET A O   1 
3083 ATOM   1864 C CB  . MET A 1 237 ? 12.930  27.457 46.672 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 314 MET A CB  1 
3084 ATOM   1865 C CG  . MET A 1 237 ? 13.138  28.682 47.532 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 314 MET A CG  1 
3085 ATOM   1866 S SD  . MET A 1 237 ? 14.850  28.795 48.104 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 314 MET A SD  1 
3086 ATOM   1867 C CE  . MET A 1 237 ? 14.719  30.236 49.097 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 314 MET A CE  1 
3087 ATOM   1868 N N   . LYS A 1 238 ? 11.762  24.878 45.700 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A N   1 
3088 ATOM   1869 C CA  . LYS A 1 238 ? 11.873  23.715 44.836 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A CA  1 
3089 ATOM   1870 C C   . LYS A 1 238 ? 10.637  23.450 43.982 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A C   1 
3090 ATOM   1871 O O   . LYS A 1 238 ? 10.749  22.863 42.907 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A O   1 
3091 ATOM   1872 C CB  . LYS A 1 238 ? 12.217  22.463 45.660 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A CB  1 
3092 ATOM   1873 C CG  . LYS A 1 238 ? 11.118  21.964 46.604 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A CG  1 
3093 ATOM   1874 C CD  . LYS A 1 238 ? 11.591  20.696 47.325 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A CD  1 
3094 ATOM   1875 C CE  . LYS A 1 238 ? 10.528  20.120 48.254 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A CE  1 
3095 ATOM   1876 N NZ  . LYS A 1 238 ? 11.002  18.902 48.975 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A NZ  1 
3096 ATOM   1877 N N   . THR A 1 239 ? 9.471   23.897 44.443 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 316 THR A N   1 
3097 ATOM   1878 C CA  . THR A 1 239 ? 8.230   23.669 43.704 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 316 THR A CA  1 
3098 ATOM   1879 C C   . THR A 1 239 ? 7.994   24.686 42.595 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 316 THR A C   1 
3099 ATOM   1880 O O   . THR A 1 239 ? 7.054   24.538 41.804 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 316 THR A O   1 
3100 ATOM   1881 C CB  . THR A 1 239 ? 6.999   23.758 44.614 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 316 THR A CB  1 
3101 ATOM   1882 O OG1 . THR A 1 239 ? 6.789   25.128 44.976 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 316 THR A OG1 1 
3102 ATOM   1883 C CG2 . THR A 1 239 ? 7.190   22.918 45.878 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 316 THR A CG2 1 
3103 ATOM   1884 N N   . LEU A 1 240 ? 8.824   25.724 42.543 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A N   1 
3104 ATOM   1885 C CA  . LEU A 1 240 ? 8.653   26.766 41.539 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CA  1 
3105 ATOM   1886 C C   . LEU A 1 240 ? 9.430   26.387 40.292 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A C   1 
3106 ATOM   1887 O O   . LEU A 1 240 ? 10.494  26.923 40.003 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A O   1 
3107 ATOM   1888 C CB  . LEU A 1 240 ? 9.105   28.115 42.108 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CB  1 
3108 ATOM   1889 C CG  . LEU A 1 240 ? 8.276   28.559 43.323 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CG  1 
3109 ATOM   1890 C CD1 . LEU A 1 240 ? 8.942   29.722 44.036 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CD1 1 
3110 ATOM   1891 C CD2 . LEU A 1 240 ? 6.865   28.940 42.872 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CD2 1 
3111 ATOM   1892 N N   . GLN A 1 241 ? 8.871   25.429 39.566 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A N   1 
3112 ATOM   1893 C CA  . GLN A 1 241 ? 9.475   24.913 38.355 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A CA  1 
3113 ATOM   1894 C C   . GLN A 1 241 ? 8.886   25.577 37.128 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A C   1 
3114 ATOM   1895 O O   . GLN A 1 241 ? 7.683   25.496 36.888 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A O   1 
3115 ATOM   1896 C CB  . GLN A 1 241 ? 9.287   23.395 38.318 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A CB  1 
3116 ATOM   1897 C CG  . GLN A 1 241 ? 10.088  22.708 39.418 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A CG  1 
3117 ATOM   1898 C CD  . GLN A 1 241 ? 9.785   21.234 39.555 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A CD  1 
3118 ATOM   1899 O OE1 . GLN A 1 241 ? 9.697   20.512 38.568 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A OE1 1 
3119 ATOM   1900 N NE2 . GLN A 1 241 ? 9.654   20.776 40.788 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A NE2 1 
3120 ATOM   1901 N N   . HIS A 1 242 ? 9.758   26.234 36.365 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A N   1 
3121 ATOM   1902 C CA  . HIS A 1 242 ? 9.384   26.961 35.155 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A CA  1 
3122 ATOM   1903 C C   . HIS A 1 242 ? 10.649  27.111 34.309 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A C   1 
3123 ATOM   1904 O O   . HIS A 1 242 ? 11.763  27.132 34.841 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A O   1 
3124 ATOM   1905 C CB  . HIS A 1 242 ? 8.813   28.330 35.551 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A CB  1 
3125 ATOM   1906 C CG  . HIS A 1 242 ? 8.300   29.141 34.402 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A CG  1 
3126 ATOM   1907 N ND1 . HIS A 1 242 ? 9.128   29.819 33.535 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A ND1 1 
3127 ATOM   1908 C CD2 . HIS A 1 242 ? 7.036   29.359 33.964 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A CD2 1 
3128 ATOM   1909 C CE1 . HIS A 1 242 ? 8.397   30.421 32.612 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A CE1 1 
3129 ATOM   1910 N NE2 . HIS A 1 242 ? 7.125   30.158 32.850 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A NE2 1 
3130 ATOM   1911 N N   . ASP A 1 243 ? 10.481  27.198 32.994 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 320 ASP A N   1 
3131 ATOM   1912 C CA  . ASP A 1 243 ? 11.622  27.315 32.091 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 320 ASP A CA  1 
3132 ATOM   1913 C C   . ASP A 1 243 ? 12.471  28.550 32.379 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 320 ASP A C   1 
3133 ATOM   1914 O O   . ASP A 1 243 ? 13.663  28.570 32.080 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 320 ASP A O   1 
3134 ATOM   1915 C CB  . ASP A 1 243 ? 11.143  27.360 30.637 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 320 ASP A CB  1 
3135 ATOM   1916 C CG  . ASP A 1 243 ? 12.287  27.302 29.647 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 320 ASP A CG  1 
3136 ATOM   1917 O OD1 . ASP A 1 243 ? 12.985  26.273 29.623 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 320 ASP A OD1 1 
3137 ATOM   1918 O OD2 . ASP A 1 243 ? 12.505  28.281 28.903 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 320 ASP A OD2 1 
3138 ATOM   1919 N N   . LYS A 1 244 ? 11.870  29.580 32.964 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A N   1 
3139 ATOM   1920 C CA  . LYS A 1 244 ? 12.633  30.789 33.239 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A CA  1 
3140 ATOM   1921 C C   . LYS A 1 244 ? 13.135  30.929 34.685 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A C   1 
3141 ATOM   1922 O O   . LYS A 1 244 ? 13.540  32.013 35.106 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A O   1 
3142 ATOM   1923 C CB  . LYS A 1 244 ? 11.821  32.019 32.811 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A CB  1 
3143 ATOM   1924 C CG  . LYS A 1 244 ? 11.384  31.983 31.323 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A CG  1 
3144 ATOM   1925 C CD  . LYS A 1 244 ? 12.585  31.725 30.394 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A CD  1 
3145 ATOM   1926 C CE  . LYS A 1 244 ? 12.200  31.747 28.913 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A CE  1 
3146 ATOM   1927 N NZ  . LYS A 1 244 ? 11.175  30.715 28.577 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A NZ  1 
3147 ATOM   1928 N N   . LEU A 1 245 ? 13.107  29.831 35.438 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A N   1 
3148 ATOM   1929 C CA  . LEU A 1 245 ? 13.611  29.811 36.817 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CA  1 
3149 ATOM   1930 C C   . LEU A 1 245 ? 14.647  28.691 36.920 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A C   1 
3150 ATOM   1931 O O   . LEU A 1 245 ? 14.430  27.594 36.408 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A O   1 
3151 ATOM   1932 C CB  . LEU A 1 245 ? 12.507  29.521 37.842 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CB  1 
3152 ATOM   1933 C CG  . LEU A 1 245 ? 11.250  30.385 37.994 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CG  1 
3153 ATOM   1934 C CD1 . LEU A 1 245 ? 10.857  30.386 39.477 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CD1 1 
3154 ATOM   1935 C CD2 . LEU A 1 245 ? 11.483  31.802 37.524 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CD2 1 
3155 ATOM   1936 N N   . VAL A 1 246 ? 15.768  28.949 37.583 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A N   1 
3156 ATOM   1937 C CA  . VAL A 1 246 ? 16.778  27.908 37.706 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A CA  1 
3157 ATOM   1938 C C   . VAL A 1 246 ? 16.204  26.788 38.562 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A C   1 
3158 ATOM   1939 O O   . VAL A 1 246 ? 15.516  27.046 39.551 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A O   1 
3159 ATOM   1940 C CB  . VAL A 1 246 ? 18.077  28.443 38.360 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A CB  1 
3160 ATOM   1941 C CG1 . VAL A 1 246 ? 17.822  28.817 39.817 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A CG1 1 
3161 ATOM   1942 C CG2 . VAL A 1 246 ? 19.185  27.387 38.253 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A CG2 1 
3162 ATOM   1943 N N   . LYS A 1 247 ? 16.464  25.547 38.168 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A N   1 
3163 ATOM   1944 C CA  . LYS A 1 247 ? 15.982  24.400 38.922 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A CA  1 
3164 ATOM   1945 C C   . LYS A 1 247 ? 16.808  24.204 40.179 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A C   1 
3165 ATOM   1946 O O   . LYS A 1 247 ? 18.038  24.276 40.142 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A O   1 
3166 ATOM   1947 C CB  . LYS A 1 247 ? 16.072  23.113 38.101 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A CB  1 
3167 ATOM   1948 C CG  . LYS A 1 247 ? 15.115  23.009 36.943 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A CG  1 
3168 ATOM   1949 C CD  . LYS A 1 247 ? 15.326  21.677 36.241 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A CD  1 
3169 ATOM   1950 C CE  . LYS A 1 247 ? 14.437  21.549 35.023 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A CE  1 
3170 ATOM   1951 N NZ  . LYS A 1 247 ? 14.717  20.280 34.303 1.00 45.18 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A NZ  1 
3171 ATOM   1952 N N   . LEU A 1 248 ? 16.114  23.937 41.279 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A N   1 
3172 ATOM   1953 C CA  . LEU A 1 248 ? 16.736  23.686 42.571 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CA  1 
3173 ATOM   1954 C C   . LEU A 1 248 ? 16.613  22.177 42.830 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A C   1 
3174 ATOM   1955 O O   . LEU A 1 248 ? 15.532  21.682 43.158 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A O   1 
3175 ATOM   1956 C CB  . LEU A 1 248 ? 16.013  24.500 43.652 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CB  1 
3176 ATOM   1957 C CG  . LEU A 1 248 ? 16.439  24.321 45.108 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CG  1 
3177 ATOM   1958 C CD1 . LEU A 1 248 ? 17.948  24.305 45.210 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CD1 1 
3178 ATOM   1959 C CD2 . LEU A 1 248 ? 15.847  25.444 45.949 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CD2 1 
3179 ATOM   1960 N N   . HIS A 1 249 ? 17.721  21.453 42.671 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A N   1 
3180 ATOM   1961 C CA  . HIS A 1 249 ? 17.740  19.996 42.843 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A CA  1 
3181 ATOM   1962 C C   . HIS A 1 249 ? 17.739  19.438 44.265 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A C   1 
3182 ATOM   1963 O O   . HIS A 1 249 ? 17.030  18.475 44.573 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A O   1 
3183 ATOM   1964 C CB  . HIS A 1 249 ? 18.966  19.384 42.167 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A CB  1 
3184 ATOM   1965 C CG  . HIS A 1 249 ? 19.064  19.640 40.699 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A CG  1 
3185 ATOM   1966 N ND1 . HIS A 1 249 ? 18.037  19.369 39.819 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A ND1 1 
3186 ATOM   1967 C CD2 . HIS A 1 249 ? 20.113  20.039 39.939 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A CD2 1 
3187 ATOM   1968 C CE1 . HIS A 1 249 ? 18.451  19.586 38.584 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A CE1 1 
3188 ATOM   1969 N NE2 . HIS A 1 249 ? 19.706  19.993 38.628 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A NE2 1 
3189 ATOM   1970 N N   . ALA A 1 250 ? 18.561  20.017 45.129 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 327 ALA A N   1 
3190 ATOM   1971 C CA  . ALA A 1 250 ? 18.678  19.481 46.473 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 327 ALA A CA  1 
3191 ATOM   1972 C C   . ALA A 1 250 ? 19.393  20.444 47.400 1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 327 ALA A C   1 
3192 ATOM   1973 O O   . ALA A 1 250 ? 19.811  21.524 46.985 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 327 ALA A O   1 
3193 ATOM   1974 C CB  . ALA A 1 250 ? 19.449  18.162 46.409 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 327 ALA A CB  1 
3194 ATOM   1975 N N   . VAL A 1 251 ? 19.529  20.033 48.657 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A N   1 
3195 ATOM   1976 C CA  . VAL A 1 251 ? 20.206  20.832 49.671 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A CA  1 
3196 ATOM   1977 C C   . VAL A 1 251 ? 20.965  19.926 50.640 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A C   1 
3197 ATOM   1978 O O   . VAL A 1 251 ? 20.641  18.750 50.777 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A O   1 
3198 ATOM   1979 C CB  . VAL A 1 251 ? 19.194  21.653 50.521 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A CB  1 
3199 ATOM   1980 C CG1 . VAL A 1 251 ? 18.439  22.638 49.650 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A CG1 1 
3200 ATOM   1981 C CG2 . VAL A 1 251 ? 18.215  20.703 51.230 1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 328 VAL A CG2 1 
3201 ATOM   1982 N N   . VAL A 1 252 ? 21.992  20.474 51.285 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A N   1 
3202 ATOM   1983 C CA  . VAL A 1 252 ? 22.726  19.748 52.320 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A CA  1 
3203 ATOM   1984 C C   . VAL A 1 252 ? 22.300  20.587 53.508 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A C   1 
3204 ATOM   1985 O O   . VAL A 1 252 ? 22.592  21.774 53.552 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A O   1 
3205 ATOM   1986 C CB  . VAL A 1 252 ? 24.259  19.801 52.145 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A CB  1 
3206 ATOM   1987 C CG1 . VAL A 1 252 ? 24.947  19.198 53.396 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A CG1 1 
3207 ATOM   1988 C CG2 . VAL A 1 252 ? 24.660  18.999 50.928 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A CG2 1 
3208 ATOM   1989 N N   . THR A 1 253 ? 21.586  19.965 54.447 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 330 THR A N   1 
3209 ATOM   1990 C CA  . THR A 1 253 ? 21.005  20.639 55.617 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 330 THR A CA  1 
3210 ATOM   1991 C C   . THR A 1 253 ? 21.876  21.059 56.809 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 330 THR A C   1 
3211 ATOM   1992 O O   . THR A 1 253 ? 21.403  21.802 57.674 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 330 THR A O   1 
3212 ATOM   1993 C CB  . THR A 1 253 ? 19.849  19.791 56.192 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 330 THR A CB  1 
3213 ATOM   1994 O OG1 . THR A 1 253 ? 20.368  18.545 56.670 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 330 THR A OG1 1 
3214 ATOM   1995 C CG2 . THR A 1 253 ? 18.822  19.489 55.125 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 330 THR A CG2 1 
3215 ATOM   1996 N N   . LYS A 1 254 ? 23.121  20.594 56.876 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 331 LYS A N   1 
3216 ATOM   1997 C CA  . LYS A 1 254 ? 24.000  20.955 57.998 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 331 LYS A CA  1 
3217 ATOM   1998 C C   . LYS A 1 254 ? 24.982  22.042 57.569 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 331 LYS A C   1 
3218 ATOM   1999 O O   . LYS A 1 254 ? 25.442  22.043 56.434 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 331 LYS A O   1 
3219 ATOM   2000 C CB  . LYS A 1 254 ? 24.775  19.727 58.480 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 331 LYS A CB  1 
3220 ATOM   2001 C CG  . LYS A 1 254 ? 23.899  18.553 58.897 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 331 LYS A CG  1 
3221 ATOM   2002 C CD  . LYS A 1 254 ? 23.017  18.883 60.091 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 331 LYS A CD  1 
3222 ATOM   2003 C CE  . LYS A 1 254 ? 22.121  17.699 60.417 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 331 LYS A CE  1 
3223 ATOM   2004 N NZ  . LYS A 1 254 ? 21.263  17.936 61.609 1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 331 LYS A NZ  1 
3224 ATOM   2005 N N   . GLU A 1 255 ? 25.320  22.963 58.467 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A N   1 
3225 ATOM   2006 C CA  . GLU A 1 255 ? 26.241  24.031 58.099 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A CA  1 
3226 ATOM   2007 C C   . GLU A 1 255 ? 27.626  23.474 57.776 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A C   1 
3227 ATOM   2008 O O   . GLU A 1 255 ? 28.109  22.562 58.436 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A O   1 
3228 ATOM   2009 C CB  . GLU A 1 255 ? 26.336  25.085 59.214 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A CB  1 
3229 ATOM   2010 C CG  . GLU A 1 255 ? 25.023  25.801 59.503 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A CG  1 
3230 ATOM   2011 C CD  . GLU A 1 255 ? 25.179  26.955 60.483 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A CD  1 
3231 ATOM   2012 O OE1 . GLU A 1 255 ? 25.741  26.737 61.577 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A OE1 1 
3232 ATOM   2013 O OE2 . GLU A 1 255 ? 24.733  28.079 60.162 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A OE2 1 
3233 ATOM   2014 N N   . PRO A 1 256 ? 28.274  24.010 56.736 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 333 PRO A N   1 
3234 ATOM   2015 C CA  . PRO A 1 256 ? 27.774  25.084 55.875 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 333 PRO A CA  1 
3235 ATOM   2016 C C   . PRO A 1 256 ? 26.707  24.546 54.909 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 333 PRO A C   1 
3236 ATOM   2017 O O   . PRO A 1 256 ? 26.911  23.531 54.246 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 333 PRO A O   1 
3237 ATOM   2018 C CB  . PRO A 1 256 ? 29.045  25.546 55.170 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 333 PRO A CB  1 
3238 ATOM   2019 C CG  . PRO A 1 256 ? 29.733  24.233 54.938 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 333 PRO A CG  1 
3239 ATOM   2020 C CD  . PRO A 1 256 ? 29.632  23.614 56.319 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 333 PRO A CD  1 
3240 ATOM   2021 N N   . ILE A 1 257 ? 25.572  25.236 54.836 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A N   1 
3241 ATOM   2022 C CA  . ILE A 1 257 ? 24.465  24.819 53.978 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A CA  1 
3242 ATOM   2023 C C   . ILE A 1 257 ? 24.818  24.847 52.490 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A C   1 
3243 ATOM   2024 O O   . ILE A 1 257 ? 25.486  25.761 52.030 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A O   1 
3244 ATOM   2025 C CB  . ILE A 1 257 ? 23.212  25.721 54.212 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A CB  1 
3245 ATOM   2026 C CG1 . ILE A 1 257 ? 22.719  25.579 55.658 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A CG1 1 
3246 ATOM   2027 C CG2 . ILE A 1 257 ? 22.105  25.380 53.203 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A CG2 1 
3247 ATOM   2028 C CD1 . ILE A 1 257 ? 22.442  24.177 56.085 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A CD1 1 
3248 ATOM   2029 N N   . TYR A 1 258 ? 24.380  23.824 51.755 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A N   1 
3249 ATOM   2030 C CA  . TYR A 1 258 ? 24.594  23.732 50.308 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A CA  1 
3250 ATOM   2031 C C   . TYR A 1 258 ? 23.245  23.769 49.589 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A C   1 
3251 ATOM   2032 O O   . TYR A 1 258 ? 22.311  23.075 49.994 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A O   1 
3252 ATOM   2033 C CB  . TYR A 1 258 ? 25.283  22.414 49.917 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A CB  1 
3253 ATOM   2034 C CG  . TYR A 1 258 ? 26.768  22.336 50.193 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A CG  1 
3254 ATOM   2035 C CD1 . TYR A 1 258 ? 27.463  23.422 50.730 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A CD1 1 
3255 ATOM   2036 C CD2 . TYR A 1 258 ? 27.490  21.182 49.882 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A CD2 1 
3256 ATOM   2037 C CE1 . TYR A 1 258 ? 28.844  23.362 50.947 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A CE1 1 
3257 ATOM   2038 C CE2 . TYR A 1 258 ? 28.877  21.113 50.096 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A CE2 1 
3258 ATOM   2039 C CZ  . TYR A 1 258 ? 29.541  22.207 50.626 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A CZ  1 
3259 ATOM   2040 O OH  . TYR A 1 258 ? 30.903  22.159 50.820 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A OH  1 
3260 ATOM   2041 N N   . ILE A 1 259 ? 23.156  24.580 48.536 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 336 ILE A N   1 
3261 ATOM   2042 C CA  . ILE A 1 259 ? 21.956  24.684 47.713 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 336 ILE A CA  1 
3262 ATOM   2043 C C   . ILE A 1 259 ? 22.412  24.210 46.333 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 336 ILE A C   1 
3263 ATOM   2044 O O   . ILE A 1 259 ? 23.196  24.898 45.662 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 336 ILE A O   1 
3264 ATOM   2045 C CB  . ILE A 1 259 ? 21.462  26.136 47.589 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 336 ILE A CB  1 
3265 ATOM   2046 C CG1 . ILE A 1 259 ? 21.295  26.756 48.975 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 336 ILE A CG1 1 
3266 ATOM   2047 C CG2 . ILE A 1 259 ? 20.125  26.154 46.859 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 336 ILE A CG2 1 
3267 ATOM   2048 C CD1 . ILE A 1 259 ? 20.873  28.225 48.956 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 336 ILE A CD1 1 
3268 ATOM   2049 N N   . ILE A 1 260 ? 21.936  23.036 45.921 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A N   1 
3269 ATOM   2050 C CA  . ILE A 1 260 ? 22.332  22.464 44.645 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A CA  1 
3270 ATOM   2051 C C   . ILE A 1 260 ? 21.340  22.778 43.527 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A C   1 
3271 ATOM   2052 O O   . ILE A 1 260 ? 20.151  22.481 43.639 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A O   1 
3272 ATOM   2053 C CB  . ILE A 1 260 ? 22.512  20.919 44.741 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A CB  1 
3273 ATOM   2054 C CG1 . ILE A 1 260 ? 23.574  20.555 45.799 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A CG1 1 
3274 ATOM   2055 C CG2 . ILE A 1 260 ? 22.970  20.364 43.378 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A CG2 1 
3275 ATOM   2056 C CD1 . ILE A 1 260 ? 23.040  20.495 47.246 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A CD1 1 
3276 ATOM   2057 N N   . THR A 1 261 ? 21.833  23.380 42.450 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 338 THR A N   1 
3277 ATOM   2058 C CA  . THR A 1 261 ? 20.973  23.725 41.324 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 338 THR A CA  1 
3278 ATOM   2059 C C   . THR A 1 261 ? 21.597  23.262 40.025 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 338 THR A C   1 
3279 ATOM   2060 O O   . THR A 1 261 ? 22.712  22.723 40.003 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 338 THR A O   1 
3280 ATOM   2061 C CB  . THR A 1 261 ? 20.760  25.248 41.197 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 338 THR A CB  1 
3281 ATOM   2062 O OG1 . THR A 1 261 ? 21.973  25.864 40.747 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 338 THR A OG1 1 
3282 ATOM   2063 C CG2 . THR A 1 261 ? 20.365  25.852 42.540 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 338 THR A CG2 1 
3283 ATOM   2064 N N   . GLU A 1 262 ? 20.873  23.472 38.934 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A N   1 
3284 ATOM   2065 C CA  . GLU A 1 262 ? 21.397  23.102 37.633 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CA  1 
3285 ATOM   2066 C C   . GLU A 1 262 ? 22.510  24.107 37.329 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A C   1 
3286 ATOM   2067 O O   . GLU A 1 262 ? 22.509  25.218 37.858 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A O   1 
3287 ATOM   2068 C CB  . GLU A 1 262 ? 20.286  23.167 36.573 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CB  1 
3288 ATOM   2069 C CG  . GLU A 1 262 ? 19.679  24.546 36.348 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CG  1 
3289 ATOM   2070 C CD  . GLU A 1 262 ? 18.532  24.504 35.353 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CD  1 
3290 ATOM   2071 O OE1 . GLU A 1 262 ? 18.700  23.867 34.288 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A OE1 1 
3291 ATOM   2072 O OE2 . GLU A 1 262 ? 17.475  25.112 35.630 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A OE2 1 
3292 ATOM   2073 N N   . PHE A 1 263 ? 23.468  23.706 36.502 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 340 PHE A N   1 
3293 ATOM   2074 C CA  . PHE A 1 263 ? 24.586  24.570 36.132 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 340 PHE A CA  1 
3294 ATOM   2075 C C   . PHE A 1 263 ? 24.275  25.358 34.860 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 340 PHE A C   1 
3295 ATOM   2076 O O   . PHE A 1 263 ? 23.824  24.791 33.869 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 340 PHE A O   1 
3296 ATOM   2077 C CB  . PHE A 1 263 ? 25.834  23.717 35.912 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 340 PHE A CB  1 
3297 ATOM   2078 C CG  . PHE A 1 263 ? 26.961  24.457 35.281 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 340 PHE A CG  1 
3298 ATOM   2079 C CD1 . PHE A 1 263 ? 27.610  25.478 35.962 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 340 PHE A CD1 1 
3299 ATOM   2080 C CD2 . PHE A 1 263 ? 27.346  24.167 33.979 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 340 PHE A CD2 1 
3300 ATOM   2081 C CE1 . PHE A 1 263 ? 28.626  26.203 35.358 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 340 PHE A CE1 1 
3301 ATOM   2082 C CE2 . PHE A 1 263 ? 28.366  24.890 33.361 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 340 PHE A CE2 1 
3302 ATOM   2083 C CZ  . PHE A 1 263 ? 29.004  25.911 34.056 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 340 PHE A CZ  1 
3303 ATOM   2084 N N   . MET A 1 264 ? 24.523  26.664 34.891 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 341 MET A N   1 
3304 ATOM   2085 C CA  . MET A 1 264 ? 24.271  27.523 33.736 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 341 MET A CA  1 
3305 ATOM   2086 C C   . MET A 1 264 ? 25.602  27.965 33.124 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 341 MET A C   1 
3306 ATOM   2087 O O   . MET A 1 264 ? 26.352  28.750 33.709 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 341 MET A O   1 
3307 ATOM   2088 C CB  . MET A 1 264 ? 23.418  28.720 34.162 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 341 MET A CB  1 
3308 ATOM   2089 C CG  . MET A 1 264 ? 22.003  28.312 34.559 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 341 MET A CG  1 
3309 ATOM   2090 S SD  . MET A 1 264 ? 21.047  27.703 33.147 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 341 MET A SD  1 
3310 ATOM   2091 C CE  . MET A 1 264 ? 19.614  27.114 33.960 1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 341 MET A CE  1 
3311 ATOM   2092 N N   . ALA A 1 265 ? 25.879  27.435 31.937 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 342 ALA A N   1 
3312 ATOM   2093 C CA  . ALA A 1 265 ? 27.125  27.675 31.219 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 342 ALA A CA  1 
3313 ATOM   2094 C C   . ALA A 1 265 ? 27.597  29.113 31.063 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 342 ALA A C   1 
3314 ATOM   2095 O O   . ALA A 1 265 ? 28.796  29.373 31.129 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 342 ALA A O   1 
3315 ATOM   2096 C CB  . ALA A 1 265 ? 27.058  26.994 29.836 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 342 ALA A CB  1 
3316 ATOM   2097 N N   . LYS A 1 266 ? 26.680  30.056 30.876 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A N   1 
3317 ATOM   2098 C CA  . LYS A 1 266 ? 27.108  31.437 30.685 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A CA  1 
3318 ATOM   2099 C C   . LYS A 1 266 ? 27.078  32.400 31.867 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A C   1 
3319 ATOM   2100 O O   . LYS A 1 266 ? 27.114  33.609 31.674 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A O   1 
3320 ATOM   2101 C CB  . LYS A 1 266 ? 26.362  32.041 29.498 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A CB  1 
3321 ATOM   2102 C CG  . LYS A 1 266 ? 26.722  31.358 28.186 1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A CG  1 
3322 ATOM   2103 C CD  . LYS A 1 266 ? 26.003  31.979 27.009 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A CD  1 
3323 ATOM   2104 C CE  . LYS A 1 266 ? 26.340  31.246 25.724 1.00 39.07 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A CE  1 
3324 ATOM   2105 N NZ  . LYS A 1 266 ? 27.796  31.297 25.444 1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A NZ  1 
3325 ATOM   2106 N N   . GLY A 1 267 ? 27.021  31.866 33.083 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 344 GLY A N   1 
3326 ATOM   2107 C CA  . GLY A 1 267 ? 27.037  32.706 34.270 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 344 GLY A CA  1 
3327 ATOM   2108 C C   . GLY A 1 267 ? 25.865  33.643 34.478 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 344 GLY A C   1 
3328 ATOM   2109 O O   . GLY A 1 267 ? 24.763  33.381 34.005 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 344 GLY A O   1 
3329 ATOM   2110 N N   . SER A 1 268 ? 26.097  34.733 35.205 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 345 SER A N   1 
3330 ATOM   2111 C CA  . SER A 1 268 ? 25.033  35.697 35.470 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 345 SER A CA  1 
3331 ATOM   2112 C C   . SER A 1 268 ? 24.841  36.605 34.269 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 345 SER A C   1 
3332 ATOM   2113 O O   . SER A 1 268 ? 25.773  36.842 33.492 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 345 SER A O   1 
3333 ATOM   2114 C CB  . SER A 1 268 ? 25.357  36.558 36.690 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 345 SER A CB  1 
3334 ATOM   2115 O OG  . SER A 1 268 ? 26.481  37.380 36.440 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 345 SER A OG  1 
3335 ATOM   2116 N N   . LEU A 1 269 ? 23.624  37.111 34.122 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A N   1 
3336 ATOM   2117 C CA  . LEU A 1 269 ? 23.298  38.006 33.022 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CA  1 
3337 ATOM   2118 C C   . LEU A 1 269 ? 24.206  39.221 33.124 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A C   1 
3338 ATOM   2119 O O   . LEU A 1 269 ? 24.618  39.798 32.119 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A O   1 
3339 ATOM   2120 C CB  . LEU A 1 269 ? 21.835  38.436 33.118 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CB  1 
3340 ATOM   2121 C CG  . LEU A 1 269 ? 21.323  39.424 32.068 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CG  1 
3341 ATOM   2122 C CD1 . LEU A 1 269 ? 21.512  38.843 30.688 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CD1 1 
3342 ATOM   2123 C CD2 . LEU A 1 269 ? 19.850  39.722 32.321 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CD2 1 
3343 ATOM   2124 N N   . LEU A 1 270 ? 24.521  39.601 34.353 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A N   1 
3344 ATOM   2125 C CA  . LEU A 1 270 ? 25.383  40.743 34.581 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CA  1 
3345 ATOM   2126 C C   . LEU A 1 270 ? 26.747  40.512 33.923 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A C   1 
3346 ATOM   2127 O O   . LEU A 1 270 ? 27.177  41.306 33.091 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A O   1 
3347 ATOM   2128 C CB  . LEU A 1 270 ? 25.535  40.985 36.083 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CB  1 
3348 ATOM   2129 C CG  . LEU A 1 270 ? 26.338  42.224 36.468 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CG  1 
3349 ATOM   2130 C CD1 . LEU A 1 270 ? 25.701  43.460 35.837 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CD1 1 
3350 ATOM   2131 C CD2 . LEU A 1 270 ? 26.395  42.347 37.979 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CD2 1 
3351 ATOM   2132 N N   . ASP A 1 271 ? 27.422  39.421 34.271 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 348 ASP A N   1 
3352 ATOM   2133 C CA  . ASP A 1 271 ? 28.725  39.146 33.670 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 348 ASP A CA  1 
3353 ATOM   2134 C C   . ASP A 1 271 ? 28.598  38.970 32.163 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 348 ASP A C   1 
3354 ATOM   2135 O O   . ASP A 1 271 ? 29.439  39.450 31.400 1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 348 ASP A O   1 
3355 ATOM   2136 C CB  . ASP A 1 271 ? 29.361  37.880 34.248 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 348 ASP A CB  1 
3356 ATOM   2137 C CG  . ASP A 1 271 ? 29.588  37.964 35.740 1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 348 ASP A CG  1 
3357 ATOM   2138 O OD1 . ASP A 1 271 ? 29.991  39.039 36.246 1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 348 ASP A OD1 1 
3358 ATOM   2139 O OD2 . ASP A 1 271 ? 29.390  36.927 36.402 1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 348 ASP A OD2 1 
3359 ATOM   2140 N N   . PHE A 1 272 ? 27.547  38.274 31.738 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A N   1 
3360 ATOM   2141 C CA  . PHE A 1 272 ? 27.320  38.036 30.318 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CA  1 
3361 ATOM   2142 C C   . PHE A 1 272 ? 27.177  39.330 29.524 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A C   1 
3362 ATOM   2143 O O   . PHE A 1 272 ? 27.744  39.469 28.444 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A O   1 
3363 ATOM   2144 C CB  . PHE A 1 272 ? 26.069  37.183 30.108 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CB  1 
3364 ATOM   2145 C CG  . PHE A 1 272 ? 25.718  36.979 28.665 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CG  1 
3365 ATOM   2146 C CD1 . PHE A 1 272 ? 26.569  36.273 27.823 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CD1 1 
3366 ATOM   2147 C CD2 . PHE A 1 272 ? 24.555  37.528 28.135 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CD2 1 
3367 ATOM   2148 C CE1 . PHE A 1 272 ? 26.268  36.118 26.474 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CE1 1 
3368 ATOM   2149 C CE2 . PHE A 1 272 ? 24.243  37.382 26.792 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CE2 1 
3369 ATOM   2150 C CZ  . PHE A 1 272 ? 25.101  36.675 25.956 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CZ  1 
3370 ATOM   2151 N N   . LEU A 1 273 ? 26.420  40.284 30.051 1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 350 LEU A N   1 
3371 ATOM   2152 C CA  . LEU A 1 273 ? 26.230  41.542 29.337 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 350 LEU A CA  1 
3372 ATOM   2153 C C   . LEU A 1 273 ? 27.496  42.389 29.252 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 350 LEU A C   1 
3373 ATOM   2154 O O   . LEU A 1 273 ? 27.680  43.143 28.295 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 350 LEU A O   1 
3374 ATOM   2155 C CB  . LEU A 1 273 ? 25.109  42.357 29.982 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 350 LEU A CB  1 
3375 ATOM   2156 C CG  . LEU A 1 273 ? 23.712  41.739 29.865 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 350 LEU A CG  1 
3376 ATOM   2157 C CD1 . LEU A 1 273 ? 22.701  42.626 30.565 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 350 LEU A CD1 1 
3377 ATOM   2158 C CD2 . LEU A 1 273 ? 23.352  41.567 28.399 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 350 LEU A CD2 1 
3378 ATOM   2159 N N   . LYS A 1 274 ? 28.365  42.259 30.250 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A N   1 
3379 ATOM   2160 C CA  . LYS A 1 274 ? 29.605  43.026 30.288 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A CA  1 
3380 ATOM   2161 C C   . LYS A 1 274 ? 30.722  42.326 29.513 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A C   1 
3381 ATOM   2162 O O   . LYS A 1 274 ? 31.806  42.884 29.332 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A O   1 
3382 ATOM   2163 C CB  . LYS A 1 274 ? 30.028  43.255 31.747 1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A CB  1 
3383 ATOM   2164 C CG  . LYS A 1 274 ? 28.988  44.030 32.582 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A CG  1 
3384 ATOM   2165 C CD  . LYS A 1 274 ? 29.295  44.027 34.088 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A CD  1 
3385 ATOM   2166 C CE  . LYS A 1 274 ? 30.617  44.699 34.424 1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A CE  1 
3386 ATOM   2167 N NZ  . LYS A 1 274 ? 30.638  46.137 34.023 1.00 44.71 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A NZ  1 
3387 ATOM   2168 N N   . SER A 1 275 ? 30.451  41.108 29.052 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 352 SER A N   1 
3388 ATOM   2169 C CA  . SER A 1 275 ? 31.438  40.348 28.296 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 352 SER A CA  1 
3389 ATOM   2170 C C   . SER A 1 275 ? 31.370  40.741 26.827 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 352 SER A C   1 
3390 ATOM   2171 O O   . SER A 1 275 ? 30.516  41.532 26.424 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 352 SER A O   1 
3391 ATOM   2172 C CB  . SER A 1 275 ? 31.178  38.849 28.411 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 352 SER A CB  1 
3392 ATOM   2173 O OG  . SER A 1 275 ? 30.075  38.463 27.610 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 352 SER A OG  1 
3393 ATOM   2174 N N   . ASP A 1 276 ? 32.258  40.157 26.028 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 353 ASP A N   1 
3394 ATOM   2175 C CA  . ASP A 1 276 ? 32.322  40.452 24.600 1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 353 ASP A CA  1 
3395 ATOM   2176 C C   . ASP A 1 276 ? 31.059  40.007 23.862 1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 353 ASP A C   1 
3396 ATOM   2177 O O   . ASP A 1 276 ? 30.425  40.802 23.162 1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 353 ASP A O   1 
3397 ATOM   2178 C CB  . ASP A 1 276 ? 33.557  39.783 23.983 1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 353 ASP A CB  1 
3398 ATOM   2179 C CG  . ASP A 1 276 ? 33.795  40.211 22.546 1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 353 ASP A CG  1 
3399 ATOM   2180 O OD1 . ASP A 1 276 ? 33.969  41.426 22.310 1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 353 ASP A OD1 1 
3400 ATOM   2181 O OD2 . ASP A 1 276 ? 33.809  39.336 21.653 1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 353 ASP A OD2 1 
3401 ATOM   2182 N N   . GLU A 1 277 ? 30.694  38.738 24.011 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A N   1 
3402 ATOM   2183 C CA  . GLU A 1 277 ? 29.497  38.228 23.352 1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A CA  1 
3403 ATOM   2184 C C   . GLU A 1 277 ? 28.272  39.015 23.798 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A C   1 
3404 ATOM   2185 O O   . GLU A 1 277 ? 27.299  39.144 23.054 1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A O   1 
3405 ATOM   2186 C CB  . GLU A 1 277 ? 29.297  36.746 23.666 1.00 36.91 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A CB  1 
3406 ATOM   2187 C CG  . GLU A 1 277 ? 27.926  36.221 23.275 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A CG  1 
3407 ATOM   2188 C CD  . GLU A 1 277 ? 27.744  34.761 23.620 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A CD  1 
3408 ATOM   2189 O OE1 . GLU A 1 277 ? 28.203  34.357 24.707 1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A OE1 1 
3409 ATOM   2190 O OE2 . GLU A 1 277 ? 27.124  34.023 22.826 1.00 43.84 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A OE2 1 
3410 ATOM   2191 N N   . GLY A 1 278 ? 28.326  39.543 25.015 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 355 GLY A N   1 
3411 ATOM   2192 C CA  . GLY A 1 278 ? 27.208  40.313 25.529 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 355 GLY A CA  1 
3412 ATOM   2193 C C   . GLY A 1 278 ? 27.081  41.682 24.885 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 355 GLY A C   1 
3413 ATOM   2194 O O   . GLY A 1 278 ? 25.974  42.148 24.610 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 355 GLY A O   1 
3414 ATOM   2195 N N   . SER A 1 279 ? 28.215  42.332 24.640 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 356 SER A N   1 
3415 ATOM   2196 C CA  . SER A 1 279 ? 28.210  43.656 24.030 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 356 SER A CA  1 
3416 ATOM   2197 C C   . SER A 1 279 ? 27.623  43.596 22.622 1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 356 SER A C   1 
3417 ATOM   2198 O O   . SER A 1 279 ? 27.107  44.590 22.116 1.00 35.64 ? ? ? ? ? ? 356 SER A O   1 
3418 ATOM   2199 C CB  . SER A 1 279 ? 29.635  44.222 23.970 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 356 SER A CB  1 
3419 ATOM   2200 O OG  . SER A 1 279 ? 30.459  43.436 23.124 1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 356 SER A OG  1 
3420 ATOM   2201 N N   . LYS A 1 280 ? 27.692  42.428 21.995 1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 357 LYS A N   1 
3421 ATOM   2202 C CA  . LYS A 1 280 ? 27.178  42.267 20.638 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 357 LYS A CA  1 
3422 ATOM   2203 C C   . LYS A 1 280 ? 25.682  41.948 20.553 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 357 LYS A C   1 
3423 ATOM   2204 O O   . LYS A 1 280 ? 25.147  41.766 19.457 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 357 LYS A O   1 
3424 ATOM   2205 C CB  . LYS A 1 280 ? 27.966  41.180 19.906 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 357 LYS A CB  1 
3425 ATOM   2206 C CG  . LYS A 1 280 ? 29.453  41.469 19.755 1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 357 LYS A CG  1 
3426 ATOM   2207 C CD  . LYS A 1 280 ? 30.141  40.330 19.014 1.00 45.86 ? ? ? ? ? ? 357 LYS A CD  1 
3427 ATOM   2208 C CE  . LYS A 1 280 ? 31.635  40.572 18.847 1.00 47.52 ? ? ? ? ? ? 357 LYS A CE  1 
3428 ATOM   2209 N NZ  . LYS A 1 280 ? 32.259  39.451 18.087 1.00 48.88 ? ? ? ? ? ? 357 LYS A NZ  1 
3429 ATOM   2210 N N   . GLN A 1 281 ? 25.012  41.867 21.696 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A N   1 
3430 ATOM   2211 C CA  . GLN A 1 281 ? 23.581  41.577 21.701 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A CA  1 
3431 ATOM   2212 C C   . GLN A 1 281 ? 22.817  42.855 21.362 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A C   1 
3432 ATOM   2213 O O   . GLN A 1 281 ? 22.917  43.848 22.079 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A O   1 
3433 ATOM   2214 C CB  . GLN A 1 281 ? 23.129  41.070 23.079 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A CB  1 
3434 ATOM   2215 C CG  . GLN A 1 281 ? 23.859  39.832 23.581 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A CG  1 
3435 ATOM   2216 C CD  . GLN A 1 281 ? 23.771  38.655 22.621 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A CD  1 
3436 ATOM   2217 O OE1 . GLN A 1 281 ? 22.686  38.142 22.333 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A OE1 1 
3437 ATOM   2218 N NE2 . GLN A 1 281 ? 24.922  38.221 22.121 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A NE2 1 
3438 ATOM   2219 N N   . PRO A 1 282 ? 22.059  42.853 20.253 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 359 PRO A N   1 
3439 ATOM   2220 C CA  . PRO A 1 282 ? 21.267  44.004 19.808 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 359 PRO A CA  1 
3440 ATOM   2221 C C   . PRO A 1 282 ? 20.101  44.318 20.755 1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 359 PRO A C   1 
3441 ATOM   2222 O O   . PRO A 1 282 ? 19.622  43.441 21.475 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 359 PRO A O   1 
3442 ATOM   2223 C CB  . PRO A 1 282 ? 20.790  43.560 18.428 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 359 PRO A CB  1 
3443 ATOM   2224 C CG  . PRO A 1 282 ? 20.592  42.086 18.643 1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 359 PRO A CG  1 
3444 ATOM   2225 C CD  . PRO A 1 282 ? 21.926  41.756 19.281 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 359 PRO A CD  1 
3445 ATOM   2226 N N   . LEU A 1 283 ? 19.642  45.566 20.740 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A N   1 
3446 ATOM   2227 C CA  . LEU A 1 283 ? 18.544  45.997 21.604 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CA  1 
3447 ATOM   2228 C C   . LEU A 1 283 ? 17.344  45.043 21.610 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A C   1 
3448 ATOM   2229 O O   . LEU A 1 283 ? 16.766  44.779 22.662 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A O   1 
3449 ATOM   2230 C CB  . LEU A 1 283 ? 18.091  47.405 21.209 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CB  1 
3450 ATOM   2231 C CG  . LEU A 1 283 ? 16.956  48.034 22.021 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CG  1 
3451 ATOM   2232 C CD1 . LEU A 1 283 ? 17.328  48.103 23.500 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CD1 1 
3452 ATOM   2233 C CD2 . LEU A 1 283 ? 16.676  49.427 21.476 1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CD2 1 
3453 ATOM   2234 N N   . PRO A 1 284 ? 16.929  44.545 20.432 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 361 PRO A N   1 
3454 ATOM   2235 C CA  . PRO A 1 284 ? 15.792  43.621 20.376 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 361 PRO A CA  1 
3455 ATOM   2236 C C   . PRO A 1 284 ? 16.066  42.360 21.206 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 361 PRO A C   1 
3456 ATOM   2237 O O   . PRO A 1 284 ? 15.153  41.778 21.804 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 361 PRO A O   1 
3457 ATOM   2238 C CB  . PRO A 1 284 ? 15.684  43.319 18.880 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 361 PRO A CB  1 
3458 ATOM   2239 C CG  . PRO A 1 284 ? 16.149  44.621 18.262 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 361 PRO A CG  1 
3459 ATOM   2240 C CD  . PRO A 1 284 ? 17.418  44.809 19.070 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 361 PRO A CD  1 
3460 ATOM   2241 N N   . LYS A 1 285 ? 17.329  41.943 21.234 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 362 LYS A N   1 
3461 ATOM   2242 C CA  . LYS A 1 285 ? 17.704  40.758 21.993 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 362 LYS A CA  1 
3462 ATOM   2243 C C   . LYS A 1 285 ? 17.665  41.076 23.475 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 362 LYS A C   1 
3463 ATOM   2244 O O   . LYS A 1 285 ? 17.257  40.244 24.277 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 362 LYS A O   1 
3464 ATOM   2245 C CB  . LYS A 1 285 ? 19.104  40.277 21.619 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 362 LYS A CB  1 
3465 ATOM   2246 C CG  . LYS A 1 285 ? 19.150  38.810 21.220 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 362 LYS A CG  1 
3466 ATOM   2247 C CD  . LYS A 1 285 ? 18.507  37.908 22.259 1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 362 LYS A CD  1 
3467 ATOM   2248 C CE  . LYS A 1 285 ? 18.428  36.480 21.746 1.00 42.18 ? ? ? ? ? ? 362 LYS A CE  1 
3468 ATOM   2249 N NZ  . LYS A 1 285 ? 17.665  35.586 22.654 1.00 40.93 ? ? ? ? ? ? 362 LYS A NZ  1 
3469 ATOM   2250 N N   . LEU A 1 286 ? 18.101  42.277 23.841 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A N   1 
3470 ATOM   2251 C CA  . LEU A 1 286 ? 18.082  42.680 25.243 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CA  1 
3471 ATOM   2252 C C   . LEU A 1 286 ? 16.631  42.748 25.720 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A C   1 
3472 ATOM   2253 O O   . LEU A 1 286 ? 16.320  42.416 26.862 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A O   1 
3473 ATOM   2254 C CB  . LEU A 1 286 ? 18.752  44.043 25.415 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CB  1 
3474 ATOM   2255 C CG  . LEU A 1 286 ? 20.228  44.145 25.014 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CG  1 
3475 ATOM   2256 C CD1 . LEU A 1 286 ? 20.690  45.584 25.188 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CD1 1 
3476 ATOM   2257 C CD2 . LEU A 1 286 ? 21.071  43.203 25.852 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CD2 1 
3477 ATOM   2258 N N   . ILE A 1 287 ? 15.741  43.186 24.836 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A N   1 
3478 ATOM   2259 C CA  . ILE A 1 287 ? 14.333  43.264 25.175 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A CA  1 
3479 ATOM   2260 C C   . ILE A 1 287 ? 13.800  41.848 25.366 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A C   1 
3480 ATOM   2261 O O   . ILE A 1 287 ? 12.989  41.609 26.257 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A O   1 
3481 ATOM   2262 C CB  . ILE A 1 287 ? 13.513  43.962 24.061 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A CB  1 
3482 ATOM   2263 C CG1 . ILE A 1 287 ? 13.983  45.411 23.891 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A CG1 1 
3483 ATOM   2264 C CG2 . ILE A 1 287 ? 12.036  43.913 24.395 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A CG2 1 
3484 ATOM   2265 C CD1 . ILE A 1 287 ? 13.853  46.247 25.130 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A CD1 1 
3485 ATOM   2266 N N   . ASP A 1 288 ? 14.252  40.907 24.535 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A N   1 
3486 ATOM   2267 C CA  . ASP A 1 288 ? 13.774  39.538 24.672 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A CA  1 
3487 ATOM   2268 C C   . ASP A 1 288 ? 14.245  38.955 26.000 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A C   1 
3488 ATOM   2269 O O   . ASP A 1 288 ? 13.514  38.194 26.637 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A O   1 
3489 ATOM   2270 C CB  . ASP A 1 288 ? 14.238  38.646 23.523 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A CB  1 
3490 ATOM   2271 C CG  . ASP A 1 288 ? 13.586  37.276 23.573 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A CG  1 
3491 ATOM   2272 O OD1 . ASP A 1 288 ? 12.342  37.215 23.542 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A OD1 1 
3492 ATOM   2273 O OD2 . ASP A 1 288 ? 14.302  36.263 23.662 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A OD2 1 
3493 ATOM   2274 N N   . PHE A 1 289 ? 15.463  39.300 26.414 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A N   1 
3494 ATOM   2275 C CA  . PHE A 1 289 ? 15.963  38.835 27.706 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CA  1 
3495 ATOM   2276 C C   . PHE A 1 289 ? 15.025  39.382 28.790 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A C   1 
3496 ATOM   2277 O O   . PHE A 1 289 ? 14.646  38.675 29.725 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A O   1 
3497 ATOM   2278 C CB  . PHE A 1 289 ? 17.382  39.348 27.991 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CB  1 
3498 ATOM   2279 C CG  . PHE A 1 289 ? 18.453  38.751 27.114 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CG  1 
3499 ATOM   2280 C CD1 . PHE A 1 289 ? 18.434  37.405 26.780 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CD1 1 
3500 ATOM   2281 C CD2 . PHE A 1 289 ? 19.535  39.524 26.696 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CD2 1 
3501 ATOM   2282 C CE1 . PHE A 1 289 ? 19.481  36.832 26.043 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CE1 1 
3502 ATOM   2283 C CE2 . PHE A 1 289 ? 20.589  38.958 25.960 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CE2 1 
3503 ATOM   2284 C CZ  . PHE A 1 289 ? 20.559  37.611 25.635 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CZ  1 
3504 ATOM   2285 N N   . SER A 1 290 ? 14.658  40.653 28.663 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 367 SER A N   1 
3505 ATOM   2286 C CA  . SER A 1 290 ? 13.759  41.282 29.629 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 367 SER A CA  1 
3506 ATOM   2287 C C   . SER A 1 290 ? 12.401  40.590 29.657 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 367 SER A C   1 
3507 ATOM   2288 O O   . SER A 1 290 ? 11.797  40.426 30.721 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 367 SER A O   1 
3508 ATOM   2289 C CB  . SER A 1 290 ? 13.568  42.760 29.285 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 367 SER A CB  1 
3509 ATOM   2290 O OG  . SER A 1 290 ? 14.791  43.455 29.410 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 367 SER A OG  1 
3510 ATOM   2291 N N   . ALA A 1 291 ? 11.919  40.189 28.484 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 368 ALA A N   1 
3511 ATOM   2292 C CA  . ALA A 1 291 ? 10.627  39.511 28.372 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 368 ALA A CA  1 
3512 ATOM   2293 C C   . ALA A 1 291 ? 10.685  38.130 29.025 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 368 ALA A C   1 
3513 ATOM   2294 O O   . ALA A 1 291 ? 9.718   37.675 29.648 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 368 ALA A O   1 
3514 ATOM   2295 C CB  . ALA A 1 291 ? 10.223  39.379 26.893 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 368 ALA A CB  1 
3515 ATOM   2296 N N   . GLN A 1 292 ? 11.817  37.451 28.870 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A N   1 
3516 ATOM   2297 C CA  . GLN A 1 292 ? 11.978  36.130 29.478 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A CA  1 
3517 ATOM   2298 C C   . GLN A 1 292 ? 11.916  36.224 30.997 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A C   1 
3518 ATOM   2299 O O   . GLN A 1 292 ? 11.254  35.420 31.664 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A O   1 
3519 ATOM   2300 C CB  . GLN A 1 292 ? 13.317  35.520 29.078 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A CB  1 
3520 ATOM   2301 C CG  . GLN A 1 292 ? 13.385  35.023 27.658 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A CG  1 
3521 ATOM   2302 C CD  . GLN A 1 292 ? 14.743  34.446 27.344 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A CD  1 
3522 ATOM   2303 O OE1 . GLN A 1 292 ? 15.293  33.656 28.119 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A OE1 1 
3523 ATOM   2304 N NE2 . GLN A 1 292 ? 15.291  34.821 26.200 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A NE2 1 
3524 ATOM   2305 N N   . ILE A 1 293 ? 12.616  37.212 31.541 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 370 ILE A N   1 
3525 ATOM   2306 C CA  . ILE A 1 293 ? 12.655  37.405 32.983 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 370 ILE A CA  1 
3526 ATOM   2307 C C   . ILE A 1 293 ? 11.261  37.784 33.488 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 370 ILE A C   1 
3527 ATOM   2308 O O   . ILE A 1 293 ? 10.794  37.277 34.511 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 370 ILE A O   1 
3528 ATOM   2309 C CB  . ILE A 1 293 ? 13.687  38.497 33.335 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 370 ILE A CB  1 
3529 ATOM   2310 C CG1 . ILE A 1 293 ? 15.078  38.044 32.851 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 370 ILE A CG1 1 
3530 ATOM   2311 C CG2 . ILE A 1 293 ? 13.661  38.778 34.846 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 370 ILE A CG2 1 
3531 ATOM   2312 C CD1 . ILE A 1 293 ? 16.179  39.093 32.952 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 370 ILE A CD1 1 
3532 ATOM   2313 N N   . ALA A 1 294 ? 10.595  38.671 32.756 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 371 ALA A N   1 
3533 ATOM   2314 C CA  . ALA A 1 294 ? 9.252   39.105 33.121 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 371 ALA A CA  1 
3534 ATOM   2315 C C   . ALA A 1 294 ? 8.342   37.888 33.125 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 371 ALA A C   1 
3535 ATOM   2316 O O   . ALA A 1 294 ? 7.434   37.778 33.952 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 371 ALA A O   1 
3536 ATOM   2317 C CB  . ALA A 1 294 ? 8.736   40.152 32.117 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 371 ALA A CB  1 
3537 ATOM   2318 N N   . GLU A 1 295 ? 8.600   36.969 32.200 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A N   1 
3538 ATOM   2319 C CA  . GLU A 1 295 ? 7.809   35.750 32.093 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A CA  1 
3539 ATOM   2320 C C   . GLU A 1 295 ? 8.023   34.904 33.346 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A C   1 
3540 ATOM   2321 O O   . GLU A 1 295 ? 7.077   34.343 33.912 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A O   1 
3541 ATOM   2322 C CB  . GLU A 1 295 ? 8.242   34.952 30.864 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A CB  1 
3542 ATOM   2323 C CG  . GLU A 1 295 ? 7.388   33.743 30.592 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A CG  1 
3543 ATOM   2324 C CD  . GLU A 1 295 ? 7.962   32.876 29.493 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A CD  1 
3544 ATOM   2325 O OE1 . GLU A 1 295 ? 8.592   33.431 28.563 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A OE1 1 
3545 ATOM   2326 O OE2 . GLU A 1 295 ? 7.759   31.648 29.548 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A OE2 1 
3546 ATOM   2327 N N   . GLY A 1 296 ? 9.282   34.808 33.762 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 373 GLY A N   1 
3547 ATOM   2328 C CA  . GLY A 1 296 ? 9.610   34.056 34.959 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 373 GLY A CA  1 
3548 ATOM   2329 C C   . GLY A 1 296 ? 8.966   34.722 36.162 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 373 GLY A C   1 
3549 ATOM   2330 O O   . GLY A 1 296 ? 8.442   34.041 37.040 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 373 GLY A O   1 
3550 ATOM   2331 N N   . MET A 1 297 ? 9.004   36.053 36.211 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 374 MET A N   1 
3551 ATOM   2332 C CA  . MET A 1 297 ? 8.397   36.769 37.333 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 374 MET A CA  1 
3552 ATOM   2333 C C   . MET A 1 297 ? 6.872   36.678 37.319 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 374 MET A C   1 
3553 ATOM   2334 O O   . MET A 1 297 ? 6.238   36.701 38.375 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 374 MET A O   1 
3554 ATOM   2335 C CB  . MET A 1 297 ? 8.849   38.239 37.362 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 374 MET A CB  1 
3555 ATOM   2336 C CG  . MET A 1 297 ? 10.338  38.439 37.711 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 374 MET A CG  1 
3556 ATOM   2337 S SD  . MET A 1 297 ? 10.789  37.654 39.278 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 374 MET A SD  1 
3557 ATOM   2338 C CE  . MET A 1 297 ? 9.528   38.434 40.393 1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 374 MET A CE  1 
3558 ATOM   2339 N N   . ALA A 1 298 ? 6.273   36.577 36.135 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 375 ALA A N   1 
3559 ATOM   2340 C CA  . ALA A 1 298 ? 4.819   36.435 36.061 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 375 ALA A CA  1 
3560 ATOM   2341 C C   . ALA A 1 298 ? 4.442   35.078 36.662 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 375 ALA A C   1 
3561 ATOM   2342 O O   . ALA A 1 298 ? 3.392   34.933 37.286 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 375 ALA A O   1 
3562 ATOM   2343 C CB  . ALA A 1 298 ? 4.341   36.528 34.609 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 375 ALA A CB  1 
3563 ATOM   2344 N N   . PHE A 1 299 ? 5.299   34.080 36.468 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 376 PHE A N   1 
3564 ATOM   2345 C CA  . PHE A 1 299 ? 5.060   32.747 37.036 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 376 PHE A CA  1 
3565 ATOM   2346 C C   . PHE A 1 299 ? 5.121   32.853 38.572 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 376 PHE A C   1 
3566 ATOM   2347 O O   . PHE A 1 299 ? 4.273   32.316 39.284 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 376 PHE A O   1 
3567 ATOM   2348 C CB  . PHE A 1 299 ? 6.134   31.765 36.543 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 376 PHE A CB  1 
3568 ATOM   2349 C CG  . PHE A 1 299 ? 6.113   30.431 37.240 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 376 PHE A CG  1 
3569 ATOM   2350 C CD1 . PHE A 1 299 ? 5.070   29.534 37.038 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 376 PHE A CD1 1 
3570 ATOM   2351 C CD2 . PHE A 1 299 ? 7.138   30.080 38.117 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 376 PHE A CD2 1 
3571 ATOM   2352 C CE1 . PHE A 1 299 ? 5.042   28.297 37.700 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 376 PHE A CE1 1 
3572 ATOM   2353 C CE2 . PHE A 1 299 ? 7.122   28.850 38.783 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 376 PHE A CE2 1 
3573 ATOM   2354 C CZ  . PHE A 1 299 ? 6.074   27.958 38.574 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 376 PHE A CZ  1 
3574 ATOM   2355 N N   . ILE A 1 300 ? 6.140   33.544 39.075 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 377 ILE A N   1 
3575 ATOM   2356 C CA  . ILE A 1 300 ? 6.311   33.738 40.519 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 377 ILE A CA  1 
3576 ATOM   2357 C C   . ILE A 1 300 ? 5.096   34.493 41.075 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 377 ILE A C   1 
3577 ATOM   2358 O O   . ILE A 1 300 ? 4.583   34.178 42.154 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 377 ILE A O   1 
3578 ATOM   2359 C CB  . ILE A 1 300 ? 7.635   34.505 40.795 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 377 ILE A CB  1 
3579 ATOM   2360 C CG1 . ILE A 1 300 ? 8.815   33.576 40.462 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 377 ILE A CG1 1 
3580 ATOM   2361 C CG2 . ILE A 1 300 ? 7.691   35.006 42.250 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 377 ILE A CG2 1 
3581 ATOM   2362 C CD1 . ILE A 1 300 ? 10.191  34.211 40.577 1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 377 ILE A CD1 1 
3582 ATOM   2363 N N   . GLU A 1 301 ? 4.636   35.478 40.312 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A N   1 
3583 ATOM   2364 C CA  . GLU A 1 301 ? 3.466   36.271 40.672 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CA  1 
3584 ATOM   2365 C C   . GLU A 1 301 ? 2.245   35.341 40.790 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A C   1 
3585 ATOM   2366 O O   . GLU A 1 301 ? 1.488   35.403 41.767 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A O   1 
3586 ATOM   2367 C CB  . GLU A 1 301 ? 3.237   37.332 39.586 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CB  1 
3587 ATOM   2368 C CG  . GLU A 1 301 ? 2.102   38.309 39.855 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CG  1 
3588 ATOM   2369 C CD  . GLU A 1 301 ? 2.001   39.372 38.783 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CD  1 
3589 ATOM   2370 O OE1 . GLU A 1 301 ? 1.483   39.081 37.678 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A OE1 1 
3590 ATOM   2371 O OE2 . GLU A 1 301 ? 2.469   40.499 39.041 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A OE2 1 
3591 ATOM   2372 N N   . GLN A 1 302 ? 2.058   34.473 39.797 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 379 GLN A N   1 
3592 ATOM   2373 C CA  . GLN A 1 302 ? 0.931   33.538 39.807 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 379 GLN A CA  1 
3593 ATOM   2374 C C   . GLN A 1 302 ? 0.954   32.564 40.965 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 379 GLN A C   1 
3594 ATOM   2375 O O   . GLN A 1 302 ? -0.101  32.180 41.473 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 379 GLN A O   1 
3595 ATOM   2376 C CB  . GLN A 1 302 ? 0.855   32.733 38.501 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 379 GLN A CB  1 
3596 ATOM   2377 C CG  . GLN A 1 302 ? 0.359   33.552 37.345 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 379 GLN A CG  1 
3597 ATOM   2378 C CD  . GLN A 1 302 ? -1.024  34.133 37.607 1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 379 GLN A CD  1 
3598 ATOM   2379 O OE1 . GLN A 1 302 ? -1.336  35.241 37.161 1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 379 GLN A OE1 1 
3599 ATOM   2380 N NE2 . GLN A 1 302 ? -1.865  33.380 38.316 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 379 GLN A NE2 1 
3600 ATOM   2381 N N   . ARG A 1 303 ? 2.151   32.158 41.376 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A N   1 
3601 ATOM   2382 C CA  . ARG A 1 303 ? 2.301   31.210 42.474 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A CA  1 
3602 ATOM   2383 C C   . ARG A 1 303 ? 2.355   31.878 43.853 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A C   1 
3603 ATOM   2384 O O   . ARG A 1 303 ? 2.548   31.209 44.862 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A O   1 
3604 ATOM   2385 C CB  . ARG A 1 303 ? 3.555   30.348 42.245 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A CB  1 
3605 ATOM   2386 C CG  . ARG A 1 303 ? 3.486   29.450 40.980 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A CG  1 
3606 ATOM   2387 C CD  . ARG A 1 303 ? 2.501   28.291 41.167 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A CD  1 
3607 ATOM   2388 N NE  . ARG A 1 303 ? 3.010   27.405 42.205 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A NE  1 
3608 ATOM   2389 C CZ  . ARG A 1 303 ? 3.924   26.462 41.998 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A CZ  1 
3609 ATOM   2390 N NH1 . ARG A 1 303 ? 4.427   26.264 40.786 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A NH1 1 
3610 ATOM   2391 N NH2 . ARG A 1 303 ? 4.395   25.764 43.019 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A NH2 1 
3611 ATOM   2392 N N   . ASN A 1 304 ? 2.156   33.191 43.899 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 381 ASN A N   1 
3612 ATOM   2393 C CA  . ASN A 1 304 ? 2.196   33.939 45.165 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 381 ASN A CA  1 
3613 ATOM   2394 C C   . ASN A 1 304 ? 3.528   33.783 45.897 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 381 ASN A C   1 
3614 ATOM   2395 O O   . ASN A 1 304 ? 3.555   33.434 47.080 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 381 ASN A O   1 
3615 ATOM   2396 C CB  . ASN A 1 304 ? 1.056   33.509 46.112 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 381 ASN A CB  1 
3616 ATOM   2397 C CG  . ASN A 1 304 ? 0.953   34.386 47.384 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 381 ASN A CG  1 
3617 ATOM   2398 O OD1 . ASN A 1 304 ? 0.258   34.022 48.339 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 381 ASN A OD1 1 
3618 ATOM   2399 N ND2 . ASN A 1 304 ? 1.624   35.538 47.388 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 381 ASN A ND2 1 
3619 ATOM   2400 N N   . TYR A 1 305 ? 4.635   33.992 45.192 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A N   1 
3620 ATOM   2401 C CA  . TYR A 1 305 ? 5.935   33.954 45.853 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A CA  1 
3621 ATOM   2402 C C   . TYR A 1 305 ? 6.541   35.328 45.595 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A C   1 
3622 ATOM   2403 O O   . TYR A 1 305 ? 5.923   36.170 44.937 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A O   1 
3623 ATOM   2404 C CB  . TYR A 1 305 ? 6.845   32.835 45.310 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A CB  1 
3624 ATOM   2405 C CG  . TYR A 1 305 ? 7.960   32.467 46.282 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A CG  1 
3625 ATOM   2406 C CD1 . TYR A 1 305 ? 7.661   32.077 47.595 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A CD1 1 
3626 ATOM   2407 C CD2 . TYR A 1 305 ? 9.301   32.492 45.894 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A CD2 1 
3627 ATOM   2408 C CE1 . TYR A 1 305 ? 8.673   31.718 48.497 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A CE1 1 
3628 ATOM   2409 C CE2 . TYR A 1 305 ? 10.321  32.133 46.790 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A CE2 1 
3629 ATOM   2410 C CZ  . TYR A 1 305 ? 9.996   31.745 48.086 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A CZ  1 
3630 ATOM   2411 O OH  . TYR A 1 305 ? 10.988  31.367 48.968 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A OH  1 
3631 ATOM   2412 N N   . ILE A 1 306 ? 7.732   35.574 46.126 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 383 ILE A N   1 
3632 ATOM   2413 C CA  . ILE A 1 306 ? 8.377   36.867 45.952 1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 383 ILE A CA  1 
3633 ATOM   2414 C C   . ILE A 1 306 ? 9.864   36.604 45.791 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 383 ILE A C   1 
3634 ATOM   2415 O O   . ILE A 1 306 ? 10.428  35.784 46.511 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 383 ILE A O   1 
3635 ATOM   2416 C CB  . ILE A 1 306 ? 8.176   37.755 47.205 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 383 ILE A CB  1 
3636 ATOM   2417 C CG1 . ILE A 1 306 ? 6.685   37.893 47.512 1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 383 ILE A CG1 1 
3637 ATOM   2418 C CG2 . ILE A 1 306 ? 8.786   39.140 46.978 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 383 ILE A CG2 1 
3638 ATOM   2419 C CD1 . ILE A 1 306 ? 6.393   38.601 48.809 1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 383 ILE A CD1 1 
3639 ATOM   2420 N N   . HIS A 1 307 ? 10.504  37.288 44.854 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A N   1 
3640 ATOM   2421 C CA  . HIS A 1 307 ? 11.937  37.082 44.667 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A CA  1 
3641 ATOM   2422 C C   . HIS A 1 307 ? 12.730  37.683 45.830 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A C   1 
3642 ATOM   2423 O O   . HIS A 1 307 ? 13.514  36.990 46.472 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A O   1 
3643 ATOM   2424 C CB  . HIS A 1 307 ? 12.417  37.691 43.354 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A CB  1 
3644 ATOM   2425 C CG  . HIS A 1 307 ? 13.816  37.294 43.010 1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 384 HIS A CG  1 
3645 ATOM   2426 N ND1 . HIS A 1 307 ? 14.895  37.640 43.792 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A ND1 1 
3646 ATOM   2427 C CD2 . HIS A 1 307 ? 14.294  36.460 42.058 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A CD2 1 
3647 ATOM   2428 C CE1 . HIS A 1 307 ? 15.978  37.031 43.343 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A CE1 1 
3648 ATOM   2429 N NE2 . HIS A 1 307 ? 15.640  36.308 42.290 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A NE2 1 
3649 ATOM   2430 N N   . ARG A 1 308 ? 12.515  38.975 46.076 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A N   1 
3650 ATOM   2431 C CA  . ARG A 1 308 ? 13.147  39.728 47.162 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A CA  1 
3651 ATOM   2432 C C   . ARG A 1 308 ? 14.540  40.277 46.874 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A C   1 
3652 ATOM   2433 O O   . ARG A 1 308 ? 15.013  41.153 47.596 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A O   1 
3653 ATOM   2434 C CB  . ARG A 1 308 ? 13.150  38.905 48.464 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A CB  1 
3654 ATOM   2435 C CG  . ARG A 1 308 ? 11.734  38.620 49.007 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A CG  1 
3655 ATOM   2436 C CD  . ARG A 1 308 ? 11.724  37.752 50.275 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A CD  1 
3656 ATOM   2437 N NE  . ARG A 1 308 ? 10.360  37.377 50.664 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A NE  1 
3657 ATOM   2438 C CZ  . ARG A 1 308 ? 9.683   37.899 51.684 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A CZ  1 
3658 ATOM   2439 N NH1 . ARG A 1 308 ? 10.231  38.838 52.447 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A NH1 1 
3659 ATOM   2440 N NH2 . ARG A 1 308 ? 8.458   37.465 51.956 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A NH2 1 
3660 ATOM   2441 N N   . ASP A 1 309 ? 15.190  39.789 45.822 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 386 ASP A N   1 
3661 ATOM   2442 C CA  . ASP A 1 309 ? 16.516  40.300 45.464 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 386 ASP A CA  1 
3662 ATOM   2443 C C   . ASP A 1 309 ? 16.716  40.186 43.959 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 386 ASP A C   1 
3663 ATOM   2444 O O   . ASP A 1 309 ? 17.702  39.625 43.477 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 386 ASP A O   1 
3664 ATOM   2445 C CB  . ASP A 1 309 ? 17.603  39.541 46.247 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 386 ASP A CB  1 
3665 ATOM   2446 C CG  . ASP A 1 309 ? 18.997  40.131 46.055 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 386 ASP A CG  1 
3666 ATOM   2447 O OD1 . ASP A 1 309 ? 19.114  41.365 45.879 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 386 ASP A OD1 1 
3667 ATOM   2448 O OD2 . ASP A 1 309 ? 19.979  39.358 46.116 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 386 ASP A OD2 1 
3668 ATOM   2449 N N   . LEU A 1 310 ? 15.760  40.735 43.215 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 387 LEU A N   1 
3669 ATOM   2450 C CA  . LEU A 1 310 ? 15.816  40.685 41.766 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 387 LEU A CA  1 
3670 ATOM   2451 C C   . LEU A 1 310 ? 16.802  41.710 41.213 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 387 LEU A C   1 
3671 ATOM   2452 O O   . LEU A 1 310 ? 16.697  42.893 41.495 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 387 LEU A O   1 
3672 ATOM   2453 C CB  . LEU A 1 310 ? 14.418  40.926 41.183 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 387 LEU A CB  1 
3673 ATOM   2454 C CG  . LEU A 1 310 ? 14.247  40.766 39.669 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 387 LEU A CG  1 
3674 ATOM   2455 C CD1 . LEU A 1 310 ? 14.575  39.332 39.267 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 387 LEU A CD1 1 
3675 ATOM   2456 C CD2 . LEU A 1 310 ? 12.794  41.112 39.282 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 387 LEU A CD2 1 
3676 ATOM   2457 N N   . ARG A 1 311 ? 17.768  41.235 40.439 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A N   1 
3677 ATOM   2458 C CA  . ARG A 1 311 ? 18.786  42.082 39.826 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A CA  1 
3678 ATOM   2459 C C   . ARG A 1 311 ? 19.565  41.216 38.833 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A C   1 
3679 ATOM   2460 O O   . ARG A 1 311 ? 19.514  39.978 38.911 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A O   1 
3680 ATOM   2461 C CB  . ARG A 1 311 ? 19.698  42.734 40.907 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A CB  1 
3681 ATOM   2462 C CG  . ARG A 1 311 ? 20.347  41.804 41.941 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A CG  1 
3682 ATOM   2463 C CD  . ARG A 1 311 ? 21.095  42.592 43.067 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A CD  1 
3683 ATOM   2464 N NE  . ARG A 1 311 ? 21.437  41.719 44.197 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A NE  1 
3684 ATOM   2465 C CZ  . ARG A 1 311 ? 22.551  40.995 44.303 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A CZ  1 
3685 ATOM   2466 N NH1 . ARG A 1 311 ? 23.471  41.030 43.349 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A NH1 1 
3686 ATOM   2467 N NH2 . ARG A 1 311 ? 22.714  40.177 45.336 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A NH2 1 
3687 ATOM   2468 N N   . ALA A 1 312 ? 20.265  41.854 37.892 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 389 ALA A N   1 
3688 ATOM   2469 C CA  . ALA A 1 312 ? 21.005  41.123 36.861 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 389 ALA A CA  1 
3689 ATOM   2470 C C   . ALA A 1 312 ? 21.995  40.095 37.402 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 389 ALA A C   1 
3690 ATOM   2471 O O   . ALA A 1 312 ? 22.280  39.100 36.740 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 389 ALA A O   1 
3691 ATOM   2472 C CB  . ALA A 1 312 ? 21.722  42.103 35.925 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 389 ALA A CB  1 
3692 ATOM   2473 N N   . ALA A 1 313 ? 22.527  40.332 38.595 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 390 ALA A N   1 
3693 ATOM   2474 C CA  . ALA A 1 313 ? 23.469  39.386 39.183 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 390 ALA A CA  1 
3694 ATOM   2475 C C   . ALA A 1 313 ? 22.748  38.082 39.517 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 390 ALA A C   1 
3695 ATOM   2476 O O   . ALA A 1 313 ? 23.371  37.019 39.574 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 390 ALA A O   1 
3696 ATOM   2477 C CB  . ALA A 1 313 ? 24.090  39.972 40.446 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 390 ALA A CB  1 
3697 ATOM   2478 N N   . ASN A 1 314 ? 21.435  38.170 39.739 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 391 ASN A N   1 
3698 ATOM   2479 C CA  . ASN A 1 314 ? 20.646  36.992 40.081 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 391 ASN A CA  1 
3699 ATOM   2480 C C   . ASN A 1 314 ? 19.850  36.382 38.940 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 391 ASN A C   1 
3700 ATOM   2481 O O   . ASN A 1 314 ? 18.868  35.658 39.154 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 391 ASN A O   1 
3701 ATOM   2482 C CB  . ASN A 1 314 ? 19.735  37.270 41.283 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 391 ASN A CB  1 
3702 ATOM   2483 C CG  . ASN A 1 314 ? 20.528  37.472 42.576 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 391 ASN A CG  1 
3703 ATOM   2484 O OD1 . ASN A 1 314 ? 21.618  36.918 42.737 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 391 ASN A OD1 1 
3704 ATOM   2485 N ND2 . ASN A 1 314 ? 19.970  38.235 43.507 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 391 ASN A ND2 1 
3705 ATOM   2486 N N   . ILE A 1 315 ? 20.274  36.691 37.722 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A N   1 
3706 ATOM   2487 C CA  . ILE A 1 315 ? 19.666  36.103 36.542 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A CA  1 
3707 ATOM   2488 C C   . ILE A 1 315 ? 20.817  35.294 35.929 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A C   1 
3708 ATOM   2489 O O   . ILE A 1 315 ? 21.919  35.814 35.803 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A O   1 
3709 ATOM   2490 C CB  . ILE A 1 315 ? 19.205  37.159 35.515 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A CB  1 
3710 ATOM   2491 C CG1 . ILE A 1 315 ? 18.214  38.143 36.151 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A CG1 1 
3711 ATOM   2492 C CG2 . ILE A 1 315 ? 18.532  36.447 34.342 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A CG2 1 
3712 ATOM   2493 C CD1 . ILE A 1 315 ? 16.946  37.477 36.686 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A CD1 1 
3713 ATOM   2494 N N   . LEU A 1 316 ? 20.580  34.029 35.586 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 393 LEU A N   1 
3714 ATOM   2495 C CA  . LEU A 1 316 ? 21.621  33.198 34.987 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 393 LEU A CA  1 
3715 ATOM   2496 C C   . LEU A 1 316 ? 21.311  33.010 33.509 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 393 LEU A C   1 
3716 ATOM   2497 O O   . LEU A 1 316 ? 20.158  33.120 33.095 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 393 LEU A O   1 
3717 ATOM   2498 C CB  . LEU A 1 316 ? 21.686  31.835 35.676 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 393 LEU A CB  1 
3718 ATOM   2499 C CG  . LEU A 1 316 ? 21.955  31.885 37.186 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 393 LEU A CG  1 
3719 ATOM   2500 C CD1 . LEU A 1 316 ? 21.960  30.471 37.742 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 393 LEU A CD1 1 
3720 ATOM   2501 C CD2 . LEU A 1 316 ? 23.286  32.565 37.463 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 393 LEU A CD2 1 
3721 ATOM   2502 N N   . VAL A 1 317 ? 22.339  32.704 32.724 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A N   1 
3722 ATOM   2503 C CA  . VAL A 1 317 ? 22.182  32.525 31.281 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A CA  1 
3723 ATOM   2504 C C   . VAL A 1 317 ? 22.680  31.162 30.841 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A C   1 
3724 ATOM   2505 O O   . VAL A 1 317 ? 23.835  30.834 31.078 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A O   1 
3725 ATOM   2506 C CB  . VAL A 1 317 ? 22.988  33.599 30.512 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A CB  1 
3726 ATOM   2507 C CG1 . VAL A 1 317 ? 22.710  33.501 29.023 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A CG1 1 
3727 ATOM   2508 C CG2 . VAL A 1 317 ? 22.654  34.978 31.048 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A CG2 1 
3728 ATOM   2509 N N   . SER A 1 318 ? 21.821  30.376 30.194 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 395 SER A N   1 
3729 ATOM   2510 C CA  . SER A 1 318 ? 22.209  29.043 29.726 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 395 SER A CA  1 
3730 ATOM   2511 C C   . SER A 1 318 ? 23.064  29.145 28.464 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 395 SER A C   1 
3731 ATOM   2512 O O   . SER A 1 318 ? 23.265  30.231 27.922 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 395 SER A O   1 
3732 ATOM   2513 C CB  . SER A 1 318 ? 20.976  28.193 29.410 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 395 SER A CB  1 
3733 ATOM   2514 O OG  . SER A 1 318 ? 20.342  28.655 28.230 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 395 SER A OG  1 
3734 ATOM   2515 N N   . ALA A 1 319 ? 23.560  28.006 27.995 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 396 ALA A N   1 
3735 ATOM   2516 C CA  . ALA A 1 319 ? 24.388  27.983 26.795 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 396 ALA A CA  1 
3736 ATOM   2517 C C   . ALA A 1 319 ? 23.619  28.487 25.572 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 396 ALA A C   1 
3737 ATOM   2518 O O   . ALA A 1 319 ? 24.213  29.040 24.652 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 396 ALA A O   1 
3738 ATOM   2519 C CB  . ALA A 1 319 ? 24.912  26.573 26.545 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 396 ALA A CB  1 
3739 ATOM   2520 N N   . SER A 1 320 ? 22.300  28.310 25.569 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 397 SER A N   1 
3740 ATOM   2521 C CA  . SER A 1 320 ? 21.470  28.758 24.447 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 397 SER A CA  1 
3741 ATOM   2522 C C   . SER A 1 320 ? 20.924  30.177 24.646 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 397 SER A C   1 
3742 ATOM   2523 O O   . SER A 1 320 ? 20.033  30.623 23.916 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 397 SER A O   1 
3743 ATOM   2524 C CB  . SER A 1 320 ? 20.311  27.782 24.238 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 397 SER A CB  1 
3744 ATOM   2525 O OG  . SER A 1 320 ? 19.534  27.644 25.419 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 397 SER A OG  1 
3745 ATOM   2526 N N   . LEU A 1 321 ? 21.463  30.874 25.642 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 398 LEU A N   1 
3746 ATOM   2527 C CA  . LEU A 1 321 ? 21.066  32.242 25.966 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 398 LEU A CA  1 
3747 ATOM   2528 C C   . LEU A 1 321 ? 19.680  32.391 26.594 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 398 LEU A C   1 
3748 ATOM   2529 O O   . LEU A 1 321 ? 19.042  33.428 26.449 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 398 LEU A O   1 
3749 ATOM   2530 C CB  . LEU A 1 321 ? 21.161  33.142 24.723 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 398 LEU A CB  1 
3750 ATOM   2531 C CG  . LEU A 1 321 ? 22.546  33.242 24.074 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 398 LEU A CG  1 
3751 ATOM   2532 C CD1 . LEU A 1 321 ? 22.503  34.240 22.920 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 398 LEU A CD1 1 
3752 ATOM   2533 C CD2 . LEU A 1 321 ? 23.569  33.682 25.110 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 398 LEU A CD2 1 
3753 ATOM   2534 N N   . VAL A 1 322 ? 19.207  31.361 27.285 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A N   1 
3754 ATOM   2535 C CA  . VAL A 1 322 ? 17.910  31.449 27.949 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A CA  1 
3755 ATOM   2536 C C   . VAL A 1 322 ? 18.130  31.955 29.377 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A C   1 
3756 ATOM   2537 O O   . VAL A 1 322 ? 19.037  31.500 30.081 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A O   1 
3757 ATOM   2538 C CB  . VAL A 1 322 ? 17.196  30.081 27.986 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A CB  1 
3758 ATOM   2539 C CG1 . VAL A 1 322 ? 15.912  30.172 28.820 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A CG1 1 
3759 ATOM   2540 C CG2 . VAL A 1 322 ? 16.855  29.645 26.562 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A CG2 1 
3760 ATOM   2541 N N   . CYS A 1 323 ? 17.311  32.912 29.794 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 400 CYS A N   1 
3761 ATOM   2542 C CA  . CYS A 1 323 ? 17.427  33.478 31.133 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 400 CYS A CA  1 
3762 ATOM   2543 C C   . CYS A 1 323 ? 16.721  32.649 32.181 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 400 CYS A C   1 
3763 ATOM   2544 O O   . CYS A 1 323 ? 15.593  32.204 31.983 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 400 CYS A O   1 
3764 ATOM   2545 C CB  . CYS A 1 323 ? 16.872  34.898 31.161 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 400 CYS A CB  1 
3765 ATOM   2546 S SG  . CYS A 1 323 ? 17.856  36.038 30.208 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 400 CYS A SG  1 
3766 ATOM   2547 N N   . LYS A 1 324 ? 17.409  32.432 33.293 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A N   1 
3767 ATOM   2548 C CA  . LYS A 1 324 ? 16.855  31.668 34.393 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A CA  1 
3768 ATOM   2549 C C   . LYS A 1 324 ? 17.016  32.474 35.674 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A C   1 
3769 ATOM   2550 O O   . LYS A 1 324 ? 18.134  32.770 36.104 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A O   1 
3770 ATOM   2551 C CB  . LYS A 1 324 ? 17.564  30.315 34.559 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A CB  1 
3771 ATOM   2552 C CG  . LYS A 1 324 ? 17.005  29.113 33.772 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A CG  1 
3772 ATOM   2553 C CD  . LYS A 1 324 ? 17.198  29.218 32.280 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A CD  1 
3773 ATOM   2554 C CE  . LYS A 1 324 ? 17.124  27.840 31.620 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A CE  1 
3774 ATOM   2555 N NZ  . LYS A 1 324 ? 15.868  27.095 31.872 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A NZ  1 
3775 ATOM   2556 N N   . ILE A 1 325 ? 15.889  32.823 36.277 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A N   1 
3776 ATOM   2557 C CA  . ILE A 1 325 ? 15.887  33.581 37.516 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A CA  1 
3777 ATOM   2558 C C   . ILE A 1 325 ? 16.415  32.690 38.643 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A C   1 
3778 ATOM   2559 O O   . ILE A 1 325 ? 15.962  31.546 38.814 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A O   1 
3779 ATOM   2560 C CB  . ILE A 1 325 ? 14.464  34.053 37.831 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A CB  1 
3780 ATOM   2561 C CG1 . ILE A 1 325 ? 13.947  34.915 36.671 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A CG1 1 
3781 ATOM   2562 C CG2 . ILE A 1 325 ? 14.448  34.838 39.120 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A CG2 1 
3782 ATOM   2563 C CD1 . ILE A 1 325 ? 12.512  35.353 36.835 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A CD1 1 
3783 ATOM   2564 N N   . ALA A 1 326 ? 17.378  33.217 39.399 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 403 ALA A N   1 
3784 ATOM   2565 C CA  . ALA A 1 326 ? 17.994  32.499 40.510 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 403 ALA A CA  1 
3785 ATOM   2566 C C   . ALA A 1 326 ? 17.867  33.235 41.841 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 403 ALA A C   1 
3786 ATOM   2567 O O   . ALA A 1 326 ? 17.598  34.439 41.873 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 403 ALA A O   1 
3787 ATOM   2568 C CB  . ALA A 1 326 ? 19.469  32.258 40.209 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 403 ALA A CB  1 
3788 ATOM   2569 N N   . ASP A 1 327 ? 18.074  32.503 42.938 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A N   1 
3789 ATOM   2570 C CA  . ASP A 1 327 ? 18.020  33.085 44.283 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A CA  1 
3790 ATOM   2571 C C   . ASP A 1 327 ? 16.646  33.588 44.719 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A C   1 
3791 ATOM   2572 O O   . ASP A 1 327 ? 16.548  34.324 45.692 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A O   1 
3792 ATOM   2573 C CB  . ASP A 1 327 ? 19.030  34.243 44.388 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A CB  1 
3793 ATOM   2574 C CG  . ASP A 1 327 ? 20.308  33.855 45.124 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A CG  1 
3794 ATOM   2575 O OD1 . ASP A 1 327 ? 20.786  32.717 44.952 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A OD1 1 
3795 ATOM   2576 O OD2 . ASP A 1 327 ? 20.848  34.708 45.863 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A OD2 1 
3796 ATOM   2577 N N   . PHE A 1 328 ? 15.584  33.211 44.016 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A N   1 
3797 ATOM   2578 C CA  . PHE A 1 328 ? 14.262  33.684 44.418 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CA  1 
3798 ATOM   2579 C C   . PHE A 1 328 ? 13.900  33.283 45.841 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A C   1 
3799 ATOM   2580 O O   . PHE A 1 328 ? 13.974  32.108 46.199 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A O   1 
3800 ATOM   2581 C CB  . PHE A 1 328 ? 13.164  33.190 43.453 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CB  1 
3801 ATOM   2582 C CG  . PHE A 1 328 ? 13.324  31.759 43.000 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CG  1 
3802 ATOM   2583 C CD1 . PHE A 1 328 ? 14.113  31.448 41.892 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CD1 1 
3803 ATOM   2584 C CD2 . PHE A 1 328 ? 12.671  30.728 43.662 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CD2 1 
3804 ATOM   2585 C CE1 . PHE A 1 328 ? 14.241  30.118 41.447 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CE1 1 
3805 ATOM   2586 C CE2 . PHE A 1 328 ? 12.792  29.410 43.233 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CE2 1 
3806 ATOM   2587 C CZ  . PHE A 1 328 ? 13.579  29.103 42.119 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CZ  1 
3807 ATOM   2588 N N   . GLY A 1 329 ? 13.532  34.285 46.640 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 406 GLY A N   1 
3808 ATOM   2589 C CA  . GLY A 1 329 ? 13.126  34.085 48.023 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 406 GLY A CA  1 
3809 ATOM   2590 C C   . GLY A 1 329 ? 14.210  33.874 49.071 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 406 GLY A C   1 
3810 ATOM   2591 O O   . GLY A 1 329 ? 13.942  33.931 50.275 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 406 GLY A O   1 
3811 ATOM   2592 N N   . LEU A 1 330 ? 15.438  33.646 48.629 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 407 LEU A N   1 
3812 ATOM   2593 C CA  . LEU A 1 330 ? 16.528  33.381 49.561 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 407 LEU A CA  1 
3813 ATOM   2594 C C   . LEU A 1 330 ? 16.790  34.483 50.590 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 407 LEU A C   1 
3814 ATOM   2595 O O   . LEU A 1 330 ? 17.138  34.194 51.737 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 407 LEU A O   1 
3815 ATOM   2596 C CB  . LEU A 1 330 ? 17.815  33.095 48.785 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 407 LEU A CB  1 
3816 ATOM   2597 C CG  . LEU A 1 330 ? 19.000  32.625 49.629 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 407 LEU A CG  1 
3817 ATOM   2598 C CD1 . LEU A 1 330 ? 18.649  31.282 50.261 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 407 LEU A CD1 1 
3818 ATOM   2599 C CD2 . LEU A 1 330 ? 20.239  32.484 48.751 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 407 LEU A CD2 1 
3819 ATOM   2600 N N   . ALA A 1 331 ? 16.623  35.738 50.181 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 408 ALA A N   1 
3820 ATOM   2601 C CA  . ALA A 1 331 ? 16.871  36.873 51.067 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 408 ALA A CA  1 
3821 ATOM   2602 C C   . ALA A 1 331 ? 16.074  36.838 52.354 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 408 ALA A C   1 
3822 ATOM   2603 O O   . ALA A 1 331 ? 16.537  37.341 53.378 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 408 ALA A O   1 
3823 ATOM   2604 C CB  . ALA A 1 331 ? 16.601  38.191 50.338 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 408 ALA A CB  1 
3824 ATOM   2605 N N   . ARG A 1 332 ? 14.883  36.249 52.322 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A N   1 
3825 ATOM   2606 C CA  . ARG A 1 332 ? 14.067  36.216 53.529 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A CA  1 
3826 ATOM   2607 C C   . ARG A 1 332 ? 14.688  35.434 54.694 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A C   1 
3827 ATOM   2608 O O   . ARG A 1 332 ? 14.365  35.691 55.855 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A O   1 
3828 ATOM   2609 C CB  . ARG A 1 332 ? 12.676  35.656 53.237 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A CB  1 
3829 ATOM   2610 C CG  . ARG A 1 332 ? 11.703  35.963 54.365 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A CG  1 
3830 ATOM   2611 C CD  . ARG A 1 332 ? 10.318  35.402 54.128 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A CD  1 
3831 ATOM   2612 N NE  . ARG A 1 332 ? 9.401   35.876 55.160 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A NE  1 
3832 ATOM   2613 C CZ  . ARG A 1 332 ? 8.144   35.472 55.298 1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A CZ  1 
3833 ATOM   2614 N NH1 . ARG A 1 332 ? 7.633   34.578 54.466 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A NH1 1 
3834 ATOM   2615 N NH2 . ARG A 1 332 ? 7.391   35.981 56.264 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A NH2 1 
3835 ATOM   2616 N N   . VAL A 1 333 ? 15.571  34.483 54.408 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 410 VAL A N   1 
3836 ATOM   2617 C CA  . VAL A 1 333 ? 16.169  33.733 55.506 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 410 VAL A CA  1 
3837 ATOM   2618 C C   . VAL A 1 333 ? 17.604  34.122 55.903 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 410 VAL A C   1 
3838 ATOM   2619 O O   . VAL A 1 333 ? 18.258  33.402 56.653 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 410 VAL A O   1 
3839 ATOM   2620 C CB  . VAL A 1 333 ? 16.068  32.204 55.256 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 410 VAL A CB  1 
3840 ATOM   2621 C CG1 . VAL A 1 333 ? 14.599  31.774 55.312 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 410 VAL A CG1 1 
3841 ATOM   2622 C CG2 . VAL A 1 333 ? 16.656  31.845 53.897 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 410 VAL A CG2 1 
3842 ATOM   2623 N N   . ILE A 1 334 ? 18.091  35.262 55.411 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 411 ILE A N   1 
3843 ATOM   2624 C CA  . ILE A 1 334 ? 19.427  35.744 55.778 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 411 ILE A CA  1 
3844 ATOM   2625 C C   . ILE A 1 334 ? 19.320  36.282 57.208 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 411 ILE A C   1 
3845 ATOM   2626 O O   . ILE A 1 334 ? 18.374  36.993 57.527 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 411 ILE A O   1 
3846 ATOM   2627 C CB  . ILE A 1 334 ? 19.887  36.900 54.865 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 411 ILE A CB  1 
3847 ATOM   2628 C CG1 . ILE A 1 334 ? 20.095  36.400 53.432 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 411 ILE A CG1 1 
3848 ATOM   2629 C CG2 . ILE A 1 334 ? 21.170  37.521 55.420 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 411 ILE A CG2 1 
3849 ATOM   2630 C CD1 . ILE A 1 334 ? 21.220  35.389 53.281 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 411 ILE A CD1 1 
3850 ATOM   2631 N N   . GLU A 1 335 ? 20.280  35.963 58.070 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A N   1 
3851 ATOM   2632 C CA  . GLU A 1 335 ? 20.216  36.427 59.461 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A CA  1 
3852 ATOM   2633 C C   . GLU A 1 335 ? 20.735  37.839 59.738 1.00 37.86 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A C   1 
3853 ATOM   2634 O O   . GLU A 1 335 ? 20.116  38.601 60.481 1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A O   1 
3854 ATOM   2635 C CB  . GLU A 1 335 ? 20.940  35.434 60.371 1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A CB  1 
3855 ATOM   2636 C CG  . GLU A 1 335 ? 20.176  34.145 60.600 1.00 41.87 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A CG  1 
3856 ATOM   2637 C CD  . GLU A 1 335 ? 18.910  34.372 61.408 1.00 46.16 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A CD  1 
3857 ATOM   2638 O OE1 . GLU A 1 335 ? 19.025  34.838 62.559 1.00 48.75 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A OE1 1 
3858 ATOM   2639 O OE2 . GLU A 1 335 ? 17.806  34.092 60.896 1.00 48.05 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A OE2 1 
3859 ATOM   2640 N N   . ASP A 1 336 ? 21.876  38.169 59.143 1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 413 ASP A N   1 
3860 ATOM   2641 C CA  . ASP A 1 336 ? 22.529  39.468 59.296 1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 413 ASP A CA  1 
3861 ATOM   2642 C C   . ASP A 1 336 ? 21.628  40.616 59.784 1.00 42.17 ? ? ? ? ? ? 413 ASP A C   1 
3862 ATOM   2643 O O   . ASP A 1 336 ? 20.727  41.069 59.072 1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 413 ASP A O   1 
3863 ATOM   2644 C CB  . ASP A 1 336 ? 23.191  39.837 57.967 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 413 ASP A CB  1 
3864 ATOM   2645 C CG  . ASP A 1 336 ? 23.976  41.125 58.042 1.00 43.94 ? ? ? ? ? ? 413 ASP A CG  1 
3865 ATOM   2646 O OD1 . ASP A 1 336 ? 23.363  42.187 58.280 1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 413 ASP A OD1 1 
3866 ATOM   2647 O OD2 . ASP A 1 336 ? 25.213  41.069 57.861 1.00 46.75 ? ? ? ? ? ? 413 ASP A OD2 1 
3867 ATOM   2648 N N   . ASN A 1 337 ? 21.892  41.085 61.003 1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A N   1 
3868 ATOM   2649 C CA  . ASN A 1 337 ? 21.122  42.170 61.613 1.00 44.01 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A CA  1 
3869 ATOM   2650 C C   . ASN A 1 337 ? 20.919  43.391 60.712 1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A C   1 
3870 ATOM   2651 O O   . ASN A 1 337 ? 19.818  43.930 60.638 1.00 40.95 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A O   1 
3871 ATOM   2652 C CB  . ASN A 1 337 ? 21.773  42.601 62.938 1.00 46.42 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A CB  1 
3872 ATOM   2653 C CG  . ASN A 1 337 ? 21.588  41.572 64.052 1.00 51.39 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A CG  1 
3873 ATOM   2654 O OD1 . ASN A 1 337 ? 22.131  41.722 65.150 1.00 54.20 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A OD1 1 
3874 ATOM   2655 N ND2 . ASN A 1 337 ? 20.807  40.531 63.778 1.00 50.96 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A ND2 1 
3875 ATOM   2656 N N   . GLU A 1 338 ? 21.971  43.832 60.030 1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A N   1 
3876 ATOM   2657 C CA  . GLU A 1 338 ? 21.855  44.987 59.144 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A CA  1 
3877 ATOM   2658 C C   . GLU A 1 338 ? 20.979  44.659 57.937 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A C   1 
3878 ATOM   2659 O O   . GLU A 1 338 ? 20.108  45.445 57.555 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A O   1 
3879 ATOM   2660 C CB  . GLU A 1 338 ? 23.236  45.431 58.657 1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A CB  1 
3880 ATOM   2661 C CG  . GLU A 1 338 ? 24.186  45.865 59.762 1.00 42.87 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A CG  1 
3881 ATOM   2662 C CD  . GLU A 1 338 ? 25.550  46.266 59.228 1.00 45.27 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A CD  1 
3882 ATOM   2663 O OE1 . GLU A 1 338 ? 25.633  47.251 58.459 1.00 41.52 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A OE1 1 
3883 ATOM   2664 O OE2 . GLU A 1 338 ? 26.539  45.586 59.576 1.00 48.31 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A OE2 1 
3884 ATOM   2665 N N   . TYR A 1 339 ? 21.216  43.494 57.339 1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A N   1 
3885 ATOM   2666 C CA  . TYR A 1 339 ? 20.458  43.066 56.166 1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CA  1 
3886 ATOM   2667 C C   . TYR A 1 339 ? 18.968  42.990 56.509 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A C   1 
3887 ATOM   2668 O O   . TYR A 1 339 ? 18.114  43.421 55.725 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A O   1 
3888 ATOM   2669 C CB  . TYR A 1 339 ? 20.937  41.692 55.692 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CB  1 
3889 ATOM   2670 C CG  . TYR A 1 339 ? 20.505  41.348 54.282 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CG  1 
3890 ATOM   2671 C CD1 . TYR A 1 339 ? 21.251  41.777 53.182 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CD1 1 
3891 ATOM   2672 C CD2 . TYR A 1 339 ? 19.332  40.635 54.044 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CD2 1 
3892 ATOM   2673 C CE1 . TYR A 1 339 ? 20.842  41.505 51.878 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CE1 1 
3893 ATOM   2674 C CE2 . TYR A 1 339 ? 18.909  40.358 52.739 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CE2 1 
3894 ATOM   2675 C CZ  . TYR A 1 339 ? 19.668  40.798 51.663 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CZ  1 
3895 ATOM   2676 O OH  . TYR A 1 339 ? 19.255  40.542 50.372 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A OH  1 
3896 ATOM   2677 N N   . THR A 1 340 ? 18.655  42.443 57.681 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 417 THR A N   1 
3897 ATOM   2678 C CA  . THR A 1 340 ? 17.264  42.327 58.105 1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 417 THR A CA  1 
3898 ATOM   2679 C C   . THR A 1 340 ? 16.600  43.698 58.206 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 417 THR A C   1 
3899 ATOM   2680 O O   . THR A 1 340 ? 15.395  43.828 57.993 1.00 39.75 ? ? ? ? ? ? 417 THR A O   1 
3900 ATOM   2681 C CB  . THR A 1 340 ? 17.144  41.613 59.465 1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 417 THR A CB  1 
3901 ATOM   2682 O OG1 . THR A 1 340 ? 17.660  40.282 59.347 1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 417 THR A OG1 1 
3902 ATOM   2683 C CG2 . THR A 1 340 ? 15.681  41.542 59.905 1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 417 THR A CG2 1 
3903 ATOM   2684 N N   . ALA A 1 341 ? 17.388  44.720 58.523 1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 418 ALA A N   1 
3904 ATOM   2685 C CA  . ALA A 1 341 ? 16.857  46.075 58.636 1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 418 ALA A CA  1 
3905 ATOM   2686 C C   . ALA A 1 341 ? 17.033  46.856 57.335 1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 418 ALA A C   1 
3906 ATOM   2687 O O   . ALA A 1 341 ? 16.915  48.080 57.321 1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 418 ALA A O   1 
3907 ATOM   2688 C CB  . ALA A 1 341 ? 17.544  46.815 59.787 1.00 39.58 ? ? ? ? ? ? 418 ALA A CB  1 
3908 ATOM   2689 N N   . ARG A 1 342 ? 17.311  46.147 56.245 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A N   1 
3909 ATOM   2690 C CA  . ARG A 1 342 ? 17.511  46.781 54.943 1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A CA  1 
3910 ATOM   2691 C C   . ARG A 1 342 ? 18.547  47.902 55.036 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A C   1 
3911 ATOM   2692 O O   . ARG A 1 342 ? 18.342  48.990 54.500 1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A O   1 
3912 ATOM   2693 C CB  . ARG A 1 342 ? 16.190  47.361 54.400 1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A CB  1 
3913 ATOM   2694 C CG  . ARG A 1 342 ? 15.055  46.349 54.204 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A CG  1 
3914 ATOM   2695 C CD  . ARG A 1 342 ? 14.420  45.941 55.523 1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A CD  1 
3915 ATOM   2696 N NE  . ARG A 1 342 ? 13.684  47.051 56.126 1.00 39.41 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A NE  1 
3916 ATOM   2697 C CZ  . ARG A 1 342 ? 13.097  47.003 57.319 1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A CZ  1 
3917 ATOM   2698 N NH1 . ARG A 1 342 ? 13.156  45.898 58.051 1.00 44.12 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A NH1 1 
3918 ATOM   2699 N NH2 . ARG A 1 342 ? 12.434  48.056 57.773 1.00 44.07 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A NH2 1 
3919 ATOM   2700 N N   . GLU A 1 343 ? 19.655  47.633 55.723 1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A N   1 
3920 ATOM   2701 C CA  . GLU A 1 343 ? 20.725  48.622 55.889 1.00 41.39 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A CA  1 
3921 ATOM   2702 C C   . GLU A 1 343 ? 22.084  47.958 55.678 1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A C   1 
3922 ATOM   2703 O O   . GLU A 1 343 ? 22.204  46.739 55.768 1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A O   1 
3923 ATOM   2704 C CB  . GLU A 1 343 ? 20.674  49.231 57.299 1.00 42.09 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A CB  1 
3924 ATOM   2705 C CG  . GLU A 1 343 ? 19.337  49.867 57.656 1.00 47.68 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A CG  1 
3925 ATOM   2706 C CD  . GLU A 1 343 ? 19.304  50.446 59.061 1.00 49.43 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A CD  1 
3926 ATOM   2707 O OE1 . GLU A 1 343 ? 19.568  49.696 60.025 1.00 51.92 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A OE1 1 
3927 ATOM   2708 O OE2 . GLU A 1 343 ? 19.002  51.652 59.202 1.00 50.28 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A OE2 1 
3928 ATOM   2709 N N   . GLY A 1 344 ? 23.106  48.758 55.393 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 421 GLY A N   1 
3929 ATOM   2710 C CA  . GLY A 1 344 ? 24.431  48.193 55.201 1.00 42.21 ? ? ? ? ? ? 421 GLY A CA  1 
3930 ATOM   2711 C C   . GLY A 1 344 ? 24.897  48.049 53.766 1.00 41.74 ? ? ? ? ? ? 421 GLY A C   1 
3931 ATOM   2712 O O   . GLY A 1 344 ? 24.118  48.196 52.824 1.00 43.72 ? ? ? ? ? ? 421 GLY A O   1 
3932 ATOM   2713 N N   . ALA A 1 345 ? 26.181  47.744 53.606 1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 422 ALA A N   1 
3933 ATOM   2714 C CA  . ALA A 1 345 ? 26.790  47.585 52.291 1.00 41.99 ? ? ? ? ? ? 422 ALA A CA  1 
3934 ATOM   2715 C C   . ALA A 1 345 ? 26.477  46.231 51.666 1.00 41.83 ? ? ? ? ? ? 422 ALA A C   1 
3935 ATOM   2716 O O   . ALA A 1 345 ? 26.884  45.950 50.538 1.00 43.67 ? ? ? ? ? ? 422 ALA A O   1 
3936 ATOM   2717 C CB  . ALA A 1 345 ? 28.305  47.771 52.396 1.00 43.63 ? ? ? ? ? ? 422 ALA A CB  1 
3937 ATOM   2718 N N   . LYS A 1 346 ? 25.765  45.386 52.400 1.00 40.18 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A N   1 
3938 ATOM   2719 C CA  . LYS A 1 346 ? 25.416  44.078 51.874 1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A CA  1 
3939 ATOM   2720 C C   . LYS A 1 346 ? 24.013  44.082 51.268 1.00 36.80 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A C   1 
3940 ATOM   2721 O O   . LYS A 1 346 ? 23.714  43.273 50.388 1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A O   1 
3941 ATOM   2722 C CB  . LYS A 1 346 ? 25.510  43.014 52.975 1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A CB  1 
3942 ATOM   2723 C CG  . LYS A 1 346 ? 26.896  42.886 53.594 1.00 44.53 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A CG  1 
3943 ATOM   2724 C CD  . LYS A 1 346 ? 26.967  41.745 54.603 1.00 45.84 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A CD  1 
3944 ATOM   2725 C CE  . LYS A 1 346 ? 28.372  41.608 55.186 1.00 46.02 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A CE  1 
3945 ATOM   2726 N NZ  . LYS A 1 346 ? 28.479  40.474 56.151 1.00 47.25 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A NZ  1 
3946 ATOM   2727 N N   . PHE A 1 347 ? 23.167  45.005 51.724 1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A N   1 
3947 ATOM   2728 C CA  . PHE A 1 347 ? 21.787  45.092 51.241 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CA  1 
3948 ATOM   2729 C C   . PHE A 1 347 ? 21.659  45.822 49.903 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A C   1 
3949 ATOM   2730 O O   . PHE A 1 347 ? 22.255  46.885 49.709 1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A O   1 
3950 ATOM   2731 C CB  . PHE A 1 347 ? 20.905  45.800 52.269 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CB  1 
3951 ATOM   2732 C CG  . PHE A 1 347 ? 19.440  45.627 52.013 1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CG  1 
3952 ATOM   2733 C CD1 . PHE A 1 347 ? 18.807  44.426 52.325 1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CD1 1 
3953 ATOM   2734 C CD2 . PHE A 1 347 ? 18.704  46.633 51.395 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CD2 1 
3954 ATOM   2735 C CE1 . PHE A 1 347 ? 17.459  44.229 52.025 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CE1 1 
3955 ATOM   2736 C CE2 . PHE A 1 347 ? 17.357  46.446 51.088 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CE2 1 
3956 ATOM   2737 C CZ  . PHE A 1 347 ? 16.734  45.237 51.404 1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CZ  1 
3957 ATOM   2738 N N   . PRO A 1 348 ? 20.864  45.260 48.968 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 425 PRO A N   1 
3958 ATOM   2739 C CA  . PRO A 1 348 ? 20.600  45.780 47.621 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 425 PRO A CA  1 
3959 ATOM   2740 C C   . PRO A 1 348 ? 19.698  47.015 47.563 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 425 PRO A C   1 
3960 ATOM   2741 O O   . PRO A 1 348 ? 18.710  47.022 46.822 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 425 PRO A O   1 
3961 ATOM   2742 C CB  . PRO A 1 348 ? 19.957  44.580 46.928 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 425 PRO A CB  1 
3962 ATOM   2743 C CG  . PRO A 1 348 ? 19.107  44.030 48.048 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 425 PRO A CG  1 
3963 ATOM   2744 C CD  . PRO A 1 348 ? 20.167  43.969 49.142 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 425 PRO A CD  1 
3964 ATOM   2745 N N   . ILE A 1 349 ? 20.050  48.053 48.321 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A N   1 
3965 ATOM   2746 C CA  . ILE A 1 349 ? 19.275  49.297 48.369 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CA  1 
3966 ATOM   2747 C C   . ILE A 1 349 ? 18.852  49.865 47.020 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A C   1 
3967 ATOM   2748 O O   . ILE A 1 349 ? 17.694  50.227 46.822 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A O   1 
3968 ATOM   2749 C CB  . ILE A 1 349 ? 20.054  50.424 49.112 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CB  1 
3969 ATOM   2750 C CG1 . ILE A 1 349 ? 20.181  50.082 50.596 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CG1 1 
3970 ATOM   2751 C CG2 . ILE A 1 349 ? 19.344  51.770 48.931 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CG2 1 
3971 ATOM   2752 C CD1 . ILE A 1 349 ? 18.851  50.009 51.328 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CD1 1 
3972 ATOM   2753 N N   . LYS A 1 350 ? 19.790  49.952 46.089 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A N   1 
3973 ATOM   2754 C CA  . LYS A 1 350 ? 19.479  50.527 44.792 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A CA  1 
3974 ATOM   2755 C C   . LYS A 1 350 ? 18.393  49.821 43.972 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A C   1 
3975 ATOM   2756 O O   . LYS A 1 350 ? 17.799  50.434 43.089 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A O   1 
3976 ATOM   2757 C CB  . LYS A 1 350 ? 20.770  50.666 43.979 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A CB  1 
3977 ATOM   2758 C CG  . LYS A 1 350 ? 21.758  51.668 44.597 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A CG  1 
3978 ATOM   2759 C CD  . LYS A 1 350 ? 22.967  51.877 43.700 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A CD  1 
3979 ATOM   2760 C CE  . LYS A 1 350 ? 23.920  52.923 44.263 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A CE  1 
3980 ATOM   2761 N NZ  . LYS A 1 350 ? 25.044  53.183 43.311 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A NZ  1 
3981 ATOM   2762 N N   . TRP A 1 351 ? 18.125  48.552 44.277 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A N   1 
3982 ATOM   2763 C CA  . TRP A 1 351 ? 17.112  47.751 43.565 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CA  1 
3983 ATOM   2764 C C   . TRP A 1 351 ? 15.832  47.570 44.374 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A C   1 
3984 ATOM   2765 O O   . TRP A 1 351 ? 14.843  47.040 43.870 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A O   1 
3985 ATOM   2766 C CB  . TRP A 1 351 ? 17.658  46.343 43.278 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CB  1 
3986 ATOM   2767 C CG  . TRP A 1 351 ? 18.713  46.245 42.225 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CG  1 
3987 ATOM   2768 C CD1 . TRP A 1 351 ? 18.524  45.976 40.897 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CD1 1 
3988 ATOM   2769 C CD2 . TRP A 1 351 ? 20.124  46.415 42.403 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CD2 1 
3989 ATOM   2770 N NE1 . TRP A 1 351 ? 19.729  45.965 40.239 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A NE1 1 
3990 ATOM   2771 C CE2 . TRP A 1 351 ? 20.729  46.232 41.139 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CE2 1 
3991 ATOM   2772 C CE3 . TRP A 1 351 ? 20.937  46.703 43.507 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CE3 1 
3992 ATOM   2773 C CZ2 . TRP A 1 351 ? 22.115  46.327 40.948 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CZ2 1 
3993 ATOM   2774 C CZ3 . TRP A 1 351 ? 22.318  46.800 43.316 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CZ3 1 
3994 ATOM   2775 C CH2 . TRP A 1 351 ? 22.889  46.610 42.045 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CH2 1 
3995 ATOM   2776 N N   . THR A 1 352 ? 15.847  48.016 45.622 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 429 THR A N   1 
3996 ATOM   2777 C CA  . THR A 1 352 ? 14.710  47.802 46.503 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 429 THR A CA  1 
3997 ATOM   2778 C C   . THR A 1 352 ? 13.666  48.900 46.596 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 429 THR A C   1 
3998 ATOM   2779 O O   . THR A 1 352 ? 13.993  50.076 46.702 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 429 THR A O   1 
3999 ATOM   2780 C CB  . THR A 1 352 ? 15.224  47.474 47.903 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 429 THR A CB  1 
4000 ATOM   2781 O OG1 . THR A 1 352 ? 16.147  46.381 47.808 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 429 THR A OG1 1 
4001 ATOM   2782 C CG2 . THR A 1 352 ? 14.084  47.092 48.818 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 429 THR A CG2 1 
4002 ATOM   2783 N N   . ALA A 1 353 ? 12.400  48.489 46.558 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 430 ALA A N   1 
4003 ATOM   2784 C CA  . ALA A 1 353 ? 11.270  49.414 46.641 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 430 ALA A CA  1 
4004 ATOM   2785 C C   . ALA A 1 353 ? 11.273  50.161 47.970 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 430 ALA A C   1 
4005 ATOM   2786 O O   . ALA A 1 353 ? 11.544  49.577 49.022 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 430 ALA A O   1 
4006 ATOM   2787 C CB  . ALA A 1 353 ? 9.960   48.651 46.489 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 430 ALA A CB  1 
4007 ATOM   2788 N N   . PRO A 1 354 ? 10.937  51.458 47.943 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A N   1 
4008 ATOM   2789 C CA  . PRO A 1 354 ? 10.904  52.283 49.150 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A CA  1 
4009 ATOM   2790 C C   . PRO A 1 354 ? 10.149  51.677 50.332 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A C   1 
4010 ATOM   2791 O O   . PRO A 1 354 ? 10.616  51.763 51.469 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A O   1 
4011 ATOM   2792 C CB  . PRO A 1 354 ? 10.275  53.581 48.647 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A CB  1 
4012 ATOM   2793 C CG  . PRO A 1 354 ? 10.847  53.676 47.259 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A CG  1 
4013 ATOM   2794 C CD  . PRO A 1 354 ? 10.538  52.265 46.776 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A CD  1 
4014 ATOM   2795 N N   . GLU A 1 355 ? 8.992   51.063 50.083 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A N   1 
4015 ATOM   2796 C CA  . GLU A 1 355 ? 8.243   50.487 51.192 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A CA  1 
4016 ATOM   2797 C C   . GLU A 1 355 ? 8.910   49.223 51.747 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A C   1 
4017 ATOM   2798 O O   . GLU A 1 355 ? 8.698   48.862 52.903 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A O   1 
4018 ATOM   2799 C CB  . GLU A 1 355 ? 6.786   50.174 50.797 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A CB  1 
4019 ATOM   2800 C CG  . GLU A 1 355 ? 6.605   48.974 49.856 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A CG  1 
4020 ATOM   2801 C CD  . GLU A 1 355 ? 6.879   49.293 48.392 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A CD  1 
4021 ATOM   2802 O OE1 . GLU A 1 355 ? 7.406   50.384 48.089 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A OE1 1 
4022 ATOM   2803 O OE2 . GLU A 1 355 ? 6.570   48.433 47.542 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A OE2 1 
4023 ATOM   2804 N N   . ALA A 1 356 ? 9.716   48.551 50.932 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 433 ALA A N   1 
4024 ATOM   2805 C CA  . ALA A 1 356 ? 10.392  47.344 51.394 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 433 ALA A CA  1 
4025 ATOM   2806 C C   . ALA A 1 356 ? 11.569  47.755 52.264 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 433 ALA A C   1 
4026 ATOM   2807 O O   . ALA A 1 356 ? 11.854  47.124 53.279 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 433 ALA A O   1 
4027 ATOM   2808 C CB  . ALA A 1 356 ? 10.874  46.510 50.211 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 433 ALA A CB  1 
4028 ATOM   2809 N N   . ILE A 1 357 ? 12.253  48.818 51.860 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 434 ILE A N   1 
4029 ATOM   2810 C CA  . ILE A 1 357 ? 13.386  49.321 52.627 1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 434 ILE A CA  1 
4030 ATOM   2811 C C   . ILE A 1 357 ? 12.906  49.917 53.949 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 434 ILE A C   1 
4031 ATOM   2812 O O   . ILE A 1 357 ? 13.468  49.633 55.005 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 434 ILE A O   1 
4032 ATOM   2813 C CB  . ILE A 1 357 ? 14.144  50.434 51.871 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 434 ILE A CB  1 
4033 ATOM   2814 C CG1 . ILE A 1 357 ? 14.793  49.874 50.609 1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 434 ILE A CG1 1 
4034 ATOM   2815 C CG2 . ILE A 1 357 ? 15.214  51.043 52.774 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 434 ILE A CG2 1 
4035 ATOM   2816 C CD1 . ILE A 1 357 ? 15.513  50.931 49.786 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 434 ILE A CD1 1 
4036 ATOM   2817 N N   . ASN A 1 358 ? 11.859  50.736 53.885 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 435 ASN A N   1 
4037 ATOM   2818 C CA  . ASN A 1 358 ? 11.339  51.403 55.079 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 435 ASN A CA  1 
4038 ATOM   2819 C C   . ASN A 1 358 ? 10.555  50.563 56.072 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 435 ASN A C   1 
4039 ATOM   2820 O O   . ASN A 1 358 ? 10.710  50.741 57.280 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 435 ASN A O   1 
4040 ATOM   2821 C CB  . ASN A 1 358 ? 10.493  52.621 54.689 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 435 ASN A CB  1 
4041 ATOM   2822 C CG  . ASN A 1 358 ? 11.271  53.621 53.871 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 435 ASN A CG  1 
4042 ATOM   2823 O OD1 . ASN A 1 358 ? 12.474  53.794 54.076 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 435 ASN A OD1 1 
4043 ATOM   2824 N ND2 . ASN A 1 358 ? 10.589  54.308 52.954 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 435 ASN A ND2 1 
4044 ATOM   2825 N N   . PHE A 1 359 ? 9.712   49.655 55.594 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A N   1 
4045 ATOM   2826 C CA  . PHE A 1 359 ? 8.938   48.853 56.531 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CA  1 
4046 ATOM   2827 C C   . PHE A 1 359 ? 9.099   47.358 56.341 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A C   1 
4047 ATOM   2828 O O   . PHE A 1 359 ? 8.407   46.571 56.993 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A O   1 
4048 ATOM   2829 C CB  . PHE A 1 359 ? 7.450   49.209 56.440 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CB  1 
4049 ATOM   2830 C CG  . PHE A 1 359 ? 7.181   50.682 56.464 1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CG  1 
4050 ATOM   2831 C CD1 . PHE A 1 359 ? 7.147   51.413 55.284 1.00 40.78 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CD1 1 
4051 ATOM   2832 C CD2 . PHE A 1 359 ? 7.016   51.353 57.671 1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CD2 1 
4052 ATOM   2833 C CE1 . PHE A 1 359 ? 6.951   52.796 55.303 1.00 42.75 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CE1 1 
4053 ATOM   2834 C CE2 . PHE A 1 359 ? 6.822   52.735 57.699 1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CE2 1 
4054 ATOM   2835 C CZ  . PHE A 1 359 ? 6.790   53.455 56.512 1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CZ  1 
4055 ATOM   2836 N N   . GLY A 1 360 ? 10.013  46.963 55.463 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 437 GLY A N   1 
4056 ATOM   2837 C CA  . GLY A 1 360 ? 10.197  45.547 55.214 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 437 GLY A CA  1 
4057 ATOM   2838 C C   . GLY A 1 360 ? 8.934   44.970 54.591 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 437 GLY A C   1 
4058 ATOM   2839 O O   . GLY A 1 360 ? 8.592   43.806 54.815 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 437 GLY A O   1 
4059 ATOM   2840 N N   . SER A 1 361 ? 8.235   45.795 53.812 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 438 SER A N   1 
4060 ATOM   2841 C CA  . SER A 1 361 ? 7.000   45.382 53.151 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 438 SER A CA  1 
4061 ATOM   2842 C C   . SER A 1 361 ? 7.290   44.744 51.795 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 438 SER A C   1 
4062 ATOM   2843 O O   . SER A 1 361 ? 7.081   45.366 50.749 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 438 SER A O   1 
4063 ATOM   2844 C CB  . SER A 1 361 ? 6.084   46.589 52.944 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 438 SER A CB  1 
4064 ATOM   2845 O OG  . SER A 1 361 ? 5.802   47.222 54.175 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 438 SER A OG  1 
4065 ATOM   2846 N N   . PHE A 1 362 ? 7.786   43.512 51.814 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A N   1 
4066 ATOM   2847 C CA  . PHE A 1 362 ? 8.086   42.813 50.573 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CA  1 
4067 ATOM   2848 C C   . PHE A 1 362 ? 6.832   42.166 49.998 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A C   1 
4068 ATOM   2849 O O   . PHE A 1 362 ? 6.093   41.475 50.704 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A O   1 
4069 ATOM   2850 C CB  . PHE A 1 362 ? 9.163   41.735 50.787 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CB  1 
4070 ATOM   2851 C CG  . PHE A 1 362 ? 10.516  42.284 51.177 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CG  1 
4071 ATOM   2852 C CD1 . PHE A 1 362 ? 10.862  42.454 52.514 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CD1 1 
4072 ATOM   2853 C CD2 . PHE A 1 362 ? 11.435  42.653 50.200 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CD2 1 
4073 ATOM   2854 C CE1 . PHE A 1 362 ? 12.101  42.982 52.871 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CE1 1 
4074 ATOM   2855 C CE2 . PHE A 1 362 ? 12.677  43.185 50.549 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CE2 1 
4075 ATOM   2856 C CZ  . PHE A 1 362 ? 13.009  43.349 51.886 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CZ  1 
4076 ATOM   2857 N N   . THR A 1 363 ? 6.579   42.419 48.717 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 440 THR A N   1 
4077 ATOM   2858 C CA  . THR A 1 363 ? 5.431   41.835 48.026 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 440 THR A CA  1 
4078 ATOM   2859 C C   . THR A 1 363 ? 5.829   41.706 46.566 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 440 THR A C   1 
4079 ATOM   2860 O O   . THR A 1 363 ? 6.915   42.127 46.171 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 440 THR A O   1 
4080 ATOM   2861 C CB  . THR A 1 363 ? 4.174   42.738 48.066 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 440 THR A CB  1 
4081 ATOM   2862 O OG1 . THR A 1 363 ? 4.415   43.909 47.281 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 440 THR A OG1 1 
4082 ATOM   2863 C CG2 . THR A 1 363 ? 3.825   43.149 49.504 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 440 THR A CG2 1 
4083 ATOM   2864 N N   . ILE A 1 364 ? 4.952   41.134 45.754 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A N   1 
4084 ATOM   2865 C CA  . ILE A 1 364 ? 5.274   41.011 44.347 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A CA  1 
4085 ATOM   2866 C C   . ILE A 1 364 ? 5.433   42.421 43.750 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A C   1 
4086 ATOM   2867 O O   . ILE A 1 364 ? 6.120   42.599 42.746 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A O   1 
4087 ATOM   2868 C CB  . ILE A 1 364 ? 4.189   40.178 43.590 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A CB  1 
4088 ATOM   2869 C CG1 . ILE A 1 364 ? 4.662   39.884 42.165 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A CG1 1 
4089 ATOM   2870 C CG2 . ILE A 1 364 ? 2.851   40.892 43.600 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A CG2 1 
4090 ATOM   2871 C CD1 . ILE A 1 364 ? 5.856   38.929 42.116 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A CD1 1 
4091 ATOM   2872 N N   . LYS A 1 365 ? 4.827   43.431 44.380 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A N   1 
4092 ATOM   2873 C CA  . LYS A 1 365 ? 4.961   44.797 43.879 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A CA  1 
4093 ATOM   2874 C C   . LYS A 1 365 ? 6.343   45.398 44.144 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A C   1 
4094 ATOM   2875 O O   . LYS A 1 365 ? 6.793   46.248 43.379 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A O   1 
4095 ATOM   2876 C CB  . LYS A 1 365 ? 3.878   45.713 44.460 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A CB  1 
4096 ATOM   2877 C CG  . LYS A 1 365 ? 2.465   45.391 43.965 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A CG  1 
4097 ATOM   2878 C CD  . LYS A 1 365 ? 2.344   45.445 42.440 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A CD  1 
4098 ATOM   2879 C CE  . LYS A 1 365 ? 0.888   45.242 42.003 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A CE  1 
4099 ATOM   2880 N NZ  . LYS A 1 365 ? 0.717   45.115 40.523 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A NZ  1 
4100 ATOM   2881 N N   . SER A 1 366 ? 7.006   44.993 45.230 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 443 SER A N   1 
4101 ATOM   2882 C CA  . SER A 1 366 ? 8.346   45.510 45.479 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 443 SER A CA  1 
4102 ATOM   2883 C C   . SER A 1 366 ? 9.282   44.875 44.443 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 443 SER A C   1 
4103 ATOM   2884 O O   . SER A 1 366 ? 10.263  45.489 44.050 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 443 SER A O   1 
4104 ATOM   2885 C CB  . SER A 1 366 ? 8.805   45.257 46.936 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 443 SER A CB  1 
4105 ATOM   2886 O OG  . SER A 1 366 ? 8.705   43.906 47.353 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 443 SER A OG  1 
4106 ATOM   2887 N N   . ASP A 1 367 ? 8.977   43.652 43.997 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 444 ASP A N   1 
4107 ATOM   2888 C CA  . ASP A 1 367 ? 9.771   43.010 42.941 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 444 ASP A CA  1 
4108 ATOM   2889 C C   . ASP A 1 367 ? 9.584   43.786 41.626 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 444 ASP A C   1 
4109 ATOM   2890 O O   . ASP A 1 367 ? 10.524  43.936 40.846 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 444 ASP A O   1 
4110 ATOM   2891 C CB  . ASP A 1 367 ? 9.347   41.553 42.682 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 444 ASP A CB  1 
4111 ATOM   2892 C CG  . ASP A 1 367 ? 9.926   40.572 43.681 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 444 ASP A CG  1 
4112 ATOM   2893 O OD1 . ASP A 1 367 ? 10.924  40.905 44.362 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 444 ASP A OD1 1 
4113 ATOM   2894 O OD2 . ASP A 1 367 ? 9.398   39.443 43.753 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 444 ASP A OD2 1 
4114 ATOM   2895 N N   . VAL A 1 368 ? 8.367   44.258 41.368 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 445 VAL A N   1 
4115 ATOM   2896 C CA  . VAL A 1 368 ? 8.121   45.013 40.144 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 445 VAL A CA  1 
4116 ATOM   2897 C C   . VAL A 1 368 ? 9.056   46.209 40.121 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 445 VAL A C   1 
4117 ATOM   2898 O O   . VAL A 1 368 ? 9.655   46.509 39.091 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 445 VAL A O   1 
4118 ATOM   2899 C CB  . VAL A 1 368 ? 6.665   45.502 40.044 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 445 VAL A CB  1 
4119 ATOM   2900 C CG1 . VAL A 1 368 ? 6.533   46.486 38.882 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 445 VAL A CG1 1 
4120 ATOM   2901 C CG2 . VAL A 1 368 ? 5.735   44.315 39.810 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 445 VAL A CG2 1 
4121 ATOM   2902 N N   . TRP A 1 369 ? 9.180   46.899 41.252 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A N   1 
4122 ATOM   2903 C CA  . TRP A 1 369 ? 10.103  48.026 41.320 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CA  1 
4123 ATOM   2904 C C   . TRP A 1 369 ? 11.496  47.522 40.923 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A C   1 
4124 ATOM   2905 O O   . TRP A 1 369 ? 12.163  48.121 40.081 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A O   1 
4125 ATOM   2906 C CB  . TRP A 1 369 ? 10.129  48.615 42.741 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CB  1 
4126 ATOM   2907 C CG  . TRP A 1 369 ? 11.129  49.725 42.937 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CG  1 
4127 ATOM   2908 C CD1 . TRP A 1 369 ? 12.492  49.617 42.922 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CD1 1 
4128 ATOM   2909 C CD2 . TRP A 1 369 ? 10.840  51.112 43.164 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CD2 1 
4129 ATOM   2910 N NE1 . TRP A 1 369 ? 13.069  50.849 43.123 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A NE1 1 
4130 ATOM   2911 C CE2 . TRP A 1 369 ? 12.081  51.782 43.275 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CE2 1 
4131 ATOM   2912 C CE3 . TRP A 1 369 ? 9.657   51.853 43.282 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CE3 1 
4132 ATOM   2913 C CZ2 . TRP A 1 369 ? 12.169  53.163 43.499 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CZ2 1 
4133 ATOM   2914 C CZ3 . TRP A 1 369 ? 9.748   53.229 43.508 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CZ3 1 
4134 ATOM   2915 C CH2 . TRP A 1 369 ? 10.997  53.865 43.612 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CH2 1 
4135 ATOM   2916 N N   . SER A 1 370 ? 11.923  46.415 41.526 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 447 SER A N   1 
4136 ATOM   2917 C CA  . SER A 1 370 ? 13.233  45.833 41.229 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 447 SER A CA  1 
4137 ATOM   2918 C C   . SER A 1 370 ? 13.413  45.520 39.742 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 447 SER A C   1 
4138 ATOM   2919 O O   . SER A 1 370 ? 14.482  45.755 39.178 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 447 SER A O   1 
4139 ATOM   2920 C CB  . SER A 1 370 ? 13.446  44.549 42.040 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 447 SER A CB  1 
4140 ATOM   2921 O OG  . SER A 1 370 ? 13.430  44.801 43.432 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 447 SER A OG  1 
4141 ATOM   2922 N N   . PHE A 1 371 ? 12.368  44.989 39.111 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A N   1 
4142 ATOM   2923 C CA  . PHE A 1 371 ? 12.428  44.653 37.689 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CA  1 
4143 ATOM   2924 C C   . PHE A 1 371 ? 12.729  45.910 36.867 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A C   1 
4144 ATOM   2925 O O   . PHE A 1 371 ? 13.415  45.852 35.844 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A O   1 
4145 ATOM   2926 C CB  . PHE A 1 371 ? 11.096  44.057 37.230 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CB  1 
4146 ATOM   2927 C CG  . PHE A 1 371 ? 11.095  43.624 35.794 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CG  1 
4147 ATOM   2928 C CD1 . PHE A 1 371 ? 11.678  42.420 35.416 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CD1 1 
4148 ATOM   2929 C CD2 . PHE A 1 371 ? 10.555  44.449 34.809 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CD2 1 
4149 ATOM   2930 C CE1 . PHE A 1 371 ? 11.728  42.035 34.075 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CE1 1 
4150 ATOM   2931 C CE2 . PHE A 1 371 ? 10.596  44.081 33.464 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CE2 1 
4151 ATOM   2932 C CZ  . PHE A 1 371 ? 11.183  42.871 33.092 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CZ  1 
4152 ATOM   2933 N N   . GLY A 1 372 ? 12.197  47.044 37.315 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A N   1 
4153 ATOM   2934 C CA  . GLY A 1 372 ? 12.439  48.295 36.617 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A CA  1 
4154 ATOM   2935 C C   . GLY A 1 372 ? 13.914  48.641 36.668 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A C   1 
4155 ATOM   2936 O O   . GLY A 1 372 ? 14.498  49.051 35.673 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A O   1 
4156 ATOM   2937 N N   . ILE A 1 373 ? 14.524  48.486 37.837 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 450 ILE A N   1 
4157 ATOM   2938 C CA  . ILE A 1 373 ? 15.950  48.770 37.970 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 450 ILE A CA  1 
4158 ATOM   2939 C C   . ILE A 1 373 ? 16.693  47.767 37.077 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 450 ILE A C   1 
4159 ATOM   2940 O O   . ILE A 1 373 ? 17.633  48.129 36.373 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 450 ILE A O   1 
4160 ATOM   2941 C CB  . ILE A 1 373 ? 16.413  48.632 39.453 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 450 ILE A CB  1 
4161 ATOM   2942 C CG1 . ILE A 1 373 ? 15.558  49.534 40.355 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 450 ILE A CG1 1 
4162 ATOM   2943 C CG2 . ILE A 1 373 ? 17.881  49.040 39.600 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 450 ILE A CG2 1 
4163 ATOM   2944 C CD1 . ILE A 1 373 ? 15.702  51.047 40.084 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 450 ILE A CD1 1 
4164 ATOM   2945 N N   . LEU A 1 374 ? 16.246  46.510 37.089 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 451 LEU A N   1 
4165 ATOM   2946 C CA  . LEU A 1 374 ? 16.856  45.457 36.275 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 451 LEU A CA  1 
4166 ATOM   2947 C C   . LEU A 1 374 ? 16.784  45.810 34.793 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 451 LEU A C   1 
4167 ATOM   2948 O O   . LEU A 1 374 ? 17.728  45.550 34.040 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 451 LEU A O   1 
4168 ATOM   2949 C CB  . LEU A 1 374 ? 16.155  44.108 36.514 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 451 LEU A CB  1 
4169 ATOM   2950 C CG  . LEU A 1 374 ? 16.570  42.915 35.634 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 451 LEU A CG  1 
4170 ATOM   2951 C CD1 . LEU A 1 374 ? 18.087  42.711 35.656 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 451 LEU A CD1 1 
4171 ATOM   2952 C CD2 . LEU A 1 374 ? 15.850  41.656 36.131 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 451 LEU A CD2 1 
4172 ATOM   2953 N N   . LEU A 1 375 ? 15.658  46.383 34.372 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A N   1 
4173 ATOM   2954 C CA  . LEU A 1 375 ? 15.494  46.774 32.974 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A CA  1 
4174 ATOM   2955 C C   . LEU A 1 375 ? 16.601  47.732 32.575 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A C   1 
4175 ATOM   2956 O O   . LEU A 1 375 ? 17.168  47.613 31.489 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A O   1 
4176 ATOM   2957 C CB  . LEU A 1 375 ? 14.138  47.451 32.737 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A CB  1 
4177 ATOM   2958 C CG  . LEU A 1 375 ? 12.902  46.558 32.663 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A CG  1 
4178 ATOM   2959 C CD1 . LEU A 1 375 ? 11.673  47.409 32.338 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A CD1 1 
4179 ATOM   2960 C CD2 . LEU A 1 375 ? 13.110  45.504 31.572 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A CD2 1 
4180 ATOM   2961 N N   . MET A 1 376 ? 16.902  48.676 33.465 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 453 MET A N   1 
4181 ATOM   2962 C CA  . MET A 1 376 ? 17.944  49.666 33.218 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 453 MET A CA  1 
4182 ATOM   2963 C C   . MET A 1 376 ? 19.310  48.991 33.173 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 453 MET A C   1 
4183 ATOM   2964 O O   . MET A 1 376 ? 20.141  49.345 32.342 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 453 MET A O   1 
4184 ATOM   2965 C CB  . MET A 1 376 ? 17.928  50.758 34.298 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 453 MET A CB  1 
4185 ATOM   2966 C CG  . MET A 1 376 ? 18.936  51.884 34.046 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 453 MET A CG  1 
4186 ATOM   2967 S SD  . MET A 1 376 ? 18.512  52.908 32.608 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 453 MET A SD  1 
4187 ATOM   2968 C CE  . MET A 1 376 ? 17.117  53.775 33.285 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 453 MET A CE  1 
4188 ATOM   2969 N N   . GLU A 1 377 ? 19.559  48.023 34.053 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A N   1 
4189 ATOM   2970 C CA  . GLU A 1 377 ? 20.850  47.339 34.004 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A CA  1 
4190 ATOM   2971 C C   . GLU A 1 377 ? 21.021  46.690 32.641 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A C   1 
4191 ATOM   2972 O O   . GLU A 1 377 ? 22.086  46.764 32.034 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A O   1 
4192 ATOM   2973 C CB  . GLU A 1 377 ? 20.965  46.208 35.029 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A CB  1 
4193 ATOM   2974 C CG  . GLU A 1 377 ? 21.012  46.587 36.467 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A CG  1 
4194 ATOM   2975 C CD  . GLU A 1 377 ? 21.270  45.368 37.342 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A CD  1 
4195 ATOM   2976 O OE1 . GLU A 1 377 ? 22.447  45.000 37.565 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A OE1 1 
4196 ATOM   2977 O OE2 . GLU A 1 377 ? 20.280  44.759 37.781 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A OE2 1 
4197 ATOM   2978 N N   . ILE A 1 378 ? 19.967  46.025 32.180 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 455 ILE A N   1 
4198 ATOM   2979 C CA  . ILE A 1 378 ? 20.004  45.328 30.903 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 455 ILE A CA  1 
4199 ATOM   2980 C C   . ILE A 1 378 ? 20.234  46.241 29.701 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 455 ILE A C   1 
4200 ATOM   2981 O O   . ILE A 1 378 ? 21.128  45.989 28.882 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 455 ILE A O   1 
4201 ATOM   2982 C CB  . ILE A 1 378 ? 18.707  44.512 30.691 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 455 ILE A CB  1 
4202 ATOM   2983 C CG1 . ILE A 1 378 ? 18.613  43.410 31.759 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 455 ILE A CG1 1 
4203 ATOM   2984 C CG2 . ILE A 1 378 ? 18.678  43.932 29.289 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 455 ILE A CG2 1 
4204 ATOM   2985 C CD1 . ILE A 1 378 ? 17.365  42.550 31.682 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 455 ILE A CD1 1 
4205 ATOM   2986 N N   . VAL A 1 379 ? 19.439  47.302 29.598 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 456 VAL A N   1 
4206 ATOM   2987 C CA  . VAL A 1 379 ? 19.563  48.223 28.474 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 456 VAL A CA  1 
4207 ATOM   2988 C C   . VAL A 1 379 ? 20.890  48.984 28.496 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 456 VAL A C   1 
4208 ATOM   2989 O O   . VAL A 1 379 ? 21.291  49.567 27.491 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 456 VAL A O   1 
4209 ATOM   2990 C CB  . VAL A 1 379 ? 18.366  49.226 28.429 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 456 VAL A CB  1 
4210 ATOM   2991 C CG1 . VAL A 1 379 ? 18.394  50.150 29.629 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 456 VAL A CG1 1 
4211 ATOM   2992 C CG2 . VAL A 1 379 ? 18.395  50.019 27.138 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 456 VAL A CG2 1 
4212 ATOM   2993 N N   . THR A 1 380 ? 21.581  48.965 29.632 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 457 THR A N   1 
4213 ATOM   2994 C CA  . THR A 1 380 ? 22.868  49.648 29.732 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 457 THR A CA  1 
4214 ATOM   2995 C C   . THR A 1 380 ? 24.024  48.656 29.793 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 457 THR A C   1 
4215 ATOM   2996 O O   . THR A 1 380 ? 25.152  49.020 30.131 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 457 THR A O   1 
4216 ATOM   2997 C CB  . THR A 1 380 ? 22.945  50.540 30.976 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 457 THR A CB  1 
4217 ATOM   2998 O OG1 . THR A 1 380 ? 22.803  49.733 32.150 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 457 THR A OG1 1 
4218 ATOM   2999 C CG2 . THR A 1 380 ? 21.852  51.595 30.940 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 457 THR A CG2 1 
4219 ATOM   3000 N N   . TYR A 1 381 ? 23.735  47.399 29.479 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A N   1 
4220 ATOM   3001 C CA  . TYR A 1 381 ? 24.758  46.362 29.481 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A CA  1 
4221 ATOM   3002 C C   . TYR A 1 381 ? 25.435  46.095 30.832 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A C   1 
4222 ATOM   3003 O O   . TYR A 1 381 ? 26.643  45.869 30.902 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A O   1 
4223 ATOM   3004 C CB  . TYR A 1 381 ? 25.798  46.700 28.407 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A CB  1 
4224 ATOM   3005 C CG  . TYR A 1 381 ? 25.247  46.574 27.002 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A CG  1 
4225 ATOM   3006 C CD1 . TYR A 1 381 ? 25.244  45.343 26.345 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A CD1 1 
4226 ATOM   3007 C CD2 . TYR A 1 381 ? 24.672  47.672 26.350 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A CD2 1 
4227 ATOM   3008 C CE1 . TYR A 1 381 ? 24.687  45.201 25.076 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A CE1 1 
4228 ATOM   3009 C CE2 . TYR A 1 381 ? 24.107  47.539 25.074 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A CE2 1 
4229 ATOM   3010 C CZ  . TYR A 1 381 ? 24.118  46.300 24.446 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A CZ  1 
4230 ATOM   3011 O OH  . TYR A 1 381 ? 23.565  46.154 23.192 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A OH  1 
4231 ATOM   3012 N N   . GLY A 1 382 ? 24.654  46.123 31.905 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 459 GLY A N   1 
4232 ATOM   3013 C CA  . GLY A 1 382 ? 25.207  45.841 33.219 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 459 GLY A CA  1 
4233 ATOM   3014 C C   . GLY A 1 382 ? 25.737  47.001 34.036 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 459 GLY A C   1 
4234 ATOM   3015 O O   . GLY A 1 382 ? 26.350  46.782 35.081 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 459 GLY A O   1 
4235 ATOM   3016 N N   . ARG A 1 383 ? 25.518  48.231 33.581 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A N   1 
4236 ATOM   3017 C CA  . ARG A 1 383 ? 25.999  49.387 34.332 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A CA  1 
4237 ATOM   3018 C C   . ARG A 1 383 ? 25.339  49.390 35.700 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A C   1 
4238 ATOM   3019 O O   . ARG A 1 383 ? 24.207  48.941 35.852 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A O   1 
4239 ATOM   3020 C CB  . ARG A 1 383 ? 25.640  50.695 33.626 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A CB  1 
4240 ATOM   3021 C CG  . ARG A 1 383 ? 26.153  51.944 34.352 1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A CG  1 
4241 ATOM   3022 C CD  . ARG A 1 383 ? 25.369  53.183 33.940 1.00 44.88 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A CD  1 
4242 ATOM   3023 N NE  . ARG A 1 383 ? 23.980  53.085 34.385 1.00 49.46 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A NE  1 
4243 ATOM   3024 C CZ  . ARG A 1 383 ? 23.029  53.964 34.088 1.00 52.12 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A CZ  1 
4244 ATOM   3025 N NH1 . ARG A 1 383 ? 23.304  55.024 33.339 1.00 51.07 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A NH1 1 
4245 ATOM   3026 N NH2 . ARG A 1 383 ? 21.796  53.780 34.542 1.00 52.21 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A NH2 1 
4246 ATOM   3027 N N   . ILE A 1 384 ? 26.046  49.913 36.690 1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 461 ILE A N   1 
4247 ATOM   3028 C CA  . ILE A 1 384 ? 25.520  49.984 38.045 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 461 ILE A CA  1 
4248 ATOM   3029 C C   . ILE A 1 384 ? 24.395  51.029 38.093 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 461 ILE A C   1 
4249 ATOM   3030 O O   . ILE A 1 384 ? 24.449  52.031 37.382 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 461 ILE A O   1 
4250 ATOM   3031 C CB  . ILE A 1 384 ? 26.627  50.423 39.029 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 461 ILE A CB  1 
4251 ATOM   3032 C CG1 . ILE A 1 384 ? 27.870  49.539 38.866 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 461 ILE A CG1 1 
4252 ATOM   3033 C CG2 . ILE A 1 384 ? 26.107  50.377 40.455 1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 461 ILE A CG2 1 
4253 ATOM   3034 C CD1 . ILE A 1 384 ? 27.643  48.074 39.128 1.00 40.95 ? ? ? ? ? ? 461 ILE A CD1 1 
4254 ATOM   3035 N N   . PRO A 1 385 ? 23.344  50.788 38.902 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 462 PRO A N   1 
4255 ATOM   3036 C CA  . PRO A 1 385 ? 22.225  51.731 39.032 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 462 PRO A CA  1 
4256 ATOM   3037 C C   . PRO A 1 385 ? 22.698  52.985 39.791 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 462 PRO A C   1 
4257 ATOM   3038 O O   . PRO A 1 385 ? 23.634  52.910 40.582 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 462 PRO A O   1 
4258 ATOM   3039 C CB  . PRO A 1 385 ? 21.204  50.931 39.842 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 462 PRO A CB  1 
4259 ATOM   3040 C CG  . PRO A 1 385 ? 21.586  49.471 39.541 1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 462 PRO A CG  1 
4260 ATOM   3041 C CD  . PRO A 1 385 ? 23.072  49.595 39.718 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 462 PRO A CD  1 
4261 ATOM   3042 N N   . TYR A 1 386 ? 22.035  54.118 39.572 1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A N   1 
4262 ATOM   3043 C CA  . TYR A 1 386 ? 22.404  55.378 40.224 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A CA  1 
4263 ATOM   3044 C C   . TYR A 1 386 ? 23.923  55.525 40.332 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A C   1 
4264 ATOM   3045 O O   . TYR A 1 386 ? 24.471  55.637 41.433 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A O   1 
4265 ATOM   3046 C CB  . TYR A 1 386 ? 21.803  55.464 41.627 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A CB  1 
4266 ATOM   3047 C CG  . TYR A 1 386 ? 20.333  55.141 41.682 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A CG  1 
4267 ATOM   3048 C CD1 . TYR A 1 386 ? 19.897  53.823 41.800 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A CD1 1 
4268 ATOM   3049 C CD2 . TYR A 1 386 ? 19.374  56.147 41.553 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A CD2 1 
4269 ATOM   3050 C CE1 . TYR A 1 386 ? 18.542  53.512 41.789 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A CE1 1 
4270 ATOM   3051 C CE2 . TYR A 1 386 ? 18.009  55.846 41.538 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A CE2 1 
4271 ATOM   3052 C CZ  . TYR A 1 386 ? 17.603  54.528 41.657 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A CZ  1 
4272 ATOM   3053 O OH  . TYR A 1 386 ? 16.265  54.221 41.660 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A OH  1 
4273 ATOM   3054 N N   . PRO A 1 387 ? 24.617  55.545 39.187 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 464 PRO A N   1 
4274 ATOM   3055 C CA  . PRO A 1 387 ? 26.076  55.673 39.137 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 464 PRO A CA  1 
4275 ATOM   3056 C C   . PRO A 1 387 ? 26.618  56.885 39.885 1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 464 PRO A C   1 
4276 ATOM   3057 O O   . PRO A 1 387 ? 26.271  58.024 39.573 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 464 PRO A O   1 
4277 ATOM   3058 C CB  . PRO A 1 387 ? 26.356  55.733 37.634 1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 464 PRO A CB  1 
4278 ATOM   3059 C CG  . PRO A 1 387 ? 25.064  56.350 37.081 1.00 39.06 ? ? ? ? ? ? 464 PRO A CG  1 
4279 ATOM   3060 C CD  . PRO A 1 387 ? 24.073  55.483 37.821 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 464 PRO A CD  1 
4280 ATOM   3061 N N   . GLY A 1 388 ? 27.461  56.627 40.880 1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 465 GLY A N   1 
4281 ATOM   3062 C CA  . GLY A 1 388 ? 28.056  57.705 41.650 1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 465 GLY A CA  1 
4282 ATOM   3063 C C   . GLY A 1 388 ? 27.303  58.111 42.901 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 465 GLY A C   1 
4283 ATOM   3064 O O   . GLY A 1 388 ? 27.826  58.863 43.722 1.00 41.21 ? ? ? ? ? ? 465 GLY A O   1 
4284 ATOM   3065 N N   . MET A 1 389 ? 26.079  57.623 43.057 1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 466 MET A N   1 
4285 ATOM   3066 C CA  . MET A 1 389 ? 25.279  57.966 44.229 1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 466 MET A CA  1 
4286 ATOM   3067 C C   . MET A 1 389 ? 25.439  56.934 45.333 1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 466 MET A C   1 
4287 ATOM   3068 O O   . MET A 1 389 ? 25.686  55.756 45.062 1.00 42.84 ? ? ? ? ? ? 466 MET A O   1 
4288 ATOM   3069 C CB  . MET A 1 389 ? 23.800  58.067 43.850 1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 466 MET A CB  1 
4289 ATOM   3070 C CG  . MET A 1 389 ? 23.512  59.071 42.750 1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 466 MET A CG  1 
4290 ATOM   3071 S SD  . MET A 1 389 ? 21.751  59.203 42.365 1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 466 MET A SD  1 
4291 ATOM   3072 C CE  . MET A 1 389 ? 21.098  59.755 43.904 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 466 MET A CE  1 
4292 ATOM   3073 N N   . SER A 1 390 ? 25.299  57.378 46.579 1.00 42.53 ? ? ? ? ? ? 467 SER A N   1 
4293 ATOM   3074 C CA  . SER A 1 390 ? 25.413  56.466 47.709 1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 467 SER A CA  1 
4294 ATOM   3075 C C   . SER A 1 390 ? 24.009  56.038 48.111 1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 467 SER A C   1 
4295 ATOM   3076 O O   . SER A 1 390 ? 23.022  56.655 47.709 1.00 42.83 ? ? ? ? ? ? 467 SER A O   1 
4296 ATOM   3077 C CB  . SER A 1 390 ? 26.108  57.139 48.899 1.00 43.57 ? ? ? ? ? ? 467 SER A CB  1 
4297 ATOM   3078 O OG  . SER A 1 390 ? 25.283  58.124 49.500 1.00 46.68 ? ? ? ? ? ? 467 SER A OG  1 
4298 ATOM   3079 N N   . ASN A 1 391 ? 23.919  54.979 48.903 1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 468 ASN A N   1 
4299 ATOM   3080 C CA  . ASN A 1 391 ? 22.624  54.480 49.342 1.00 42.13 ? ? ? ? ? ? 468 ASN A CA  1 
4300 ATOM   3081 C C   . ASN A 1 391 ? 21.772  55.556 50.014 1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 468 ASN A C   1 
4301 ATOM   3082 O O   . ASN A 1 391 ? 20.579  55.667 49.746 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 468 ASN A O   1 
4302 ATOM   3083 C CB  . ASN A 1 391 ? 22.817  53.290 50.286 1.00 40.67 ? ? ? ? ? ? 468 ASN A CB  1 
4303 ATOM   3084 C CG  . ASN A 1 391 ? 23.394  52.075 49.583 1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? 468 ASN A CG  1 
4304 ATOM   3085 O OD1 . ASN A 1 391 ? 23.756  51.089 50.225 1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 468 ASN A OD1 1 
4305 ATOM   3086 N ND2 . ASN A 1 391 ? 23.467  52.134 48.256 1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 468 ASN A ND2 1 
4306 ATOM   3087 N N   . PRO A 1 392 ? 22.371  56.361 50.902 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A N   1 
4307 ATOM   3088 C CA  . PRO A 1 392 ? 21.604  57.410 51.578 1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A CA  1 
4308 ATOM   3089 C C   . PRO A 1 392 ? 21.068  58.455 50.602 1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A C   1 
4309 ATOM   3090 O O   . PRO A 1 392 ? 19.955  58.957 50.761 1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A O   1 
4310 ATOM   3091 C CB  . PRO A 1 392 ? 22.628  57.990 52.556 1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A CB  1 
4311 ATOM   3092 C CG  . PRO A 1 392 ? 23.548  56.795 52.814 1.00 38.95 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A CG  1 
4312 ATOM   3093 C CD  . PRO A 1 392 ? 23.759  56.377 51.387 1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A CD  1 
4313 ATOM   3094 N N   . GLU A 1 393 ? 21.870  58.774 49.592 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A N   1 
4314 ATOM   3095 C CA  . GLU A 1 393 ? 21.492  59.758 48.590 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A CA  1 
4315 ATOM   3096 C C   . GLU A 1 393 ? 20.380  59.242 47.685 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A C   1 
4316 ATOM   3097 O O   . GLU A 1 393 ? 19.504  60.004 47.271 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A O   1 
4317 ATOM   3098 C CB  . GLU A 1 393 ? 22.710  60.131 47.746 1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A CB  1 
4318 ATOM   3099 C CG  . GLU A 1 393 ? 23.871  60.661 48.564 1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A CG  1 
4319 ATOM   3100 C CD  . GLU A 1 393 ? 25.064  61.023 47.710 1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A CD  1 
4320 ATOM   3101 O OE1 . GLU A 1 393 ? 25.531  60.149 46.949 1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A OE1 1 
4321 ATOM   3102 O OE2 . GLU A 1 393 ? 25.537  62.178 47.804 1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A OE2 1 
4322 ATOM   3103 N N   . VAL A 1 394 ? 20.421  57.949 47.372 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 471 VAL A N   1 
4323 ATOM   3104 C CA  . VAL A 1 394 ? 19.405  57.352 46.514 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 471 VAL A CA  1 
4324 ATOM   3105 C C   . VAL A 1 394 ? 18.072  57.355 47.245 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 471 VAL A C   1 
4325 ATOM   3106 O O   . VAL A 1 394 ? 17.045  57.752 46.684 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 471 VAL A O   1 
4326 ATOM   3107 C CB  . VAL A 1 394 ? 19.773  55.897 46.124 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 471 VAL A CB  1 
4327 ATOM   3108 C CG1 . VAL A 1 394 ? 18.682  55.291 45.249 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 471 VAL A CG1 1 
4328 ATOM   3109 C CG2 . VAL A 1 394 ? 21.081  55.886 45.370 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 471 VAL A CG2 1 
4329 ATOM   3110 N N   . ILE A 1 395 ? 18.097  56.922 48.504 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 472 ILE A N   1 
4330 ATOM   3111 C CA  . ILE A 1 395 ? 16.892  56.868 49.320 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 472 ILE A CA  1 
4331 ATOM   3112 C C   . ILE A 1 395 ? 16.264  58.255 49.428 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 472 ILE A C   1 
4332 ATOM   3113 O O   . ILE A 1 395 ? 15.042  58.401 49.333 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 472 ILE A O   1 
4333 ATOM   3114 C CB  . ILE A 1 395 ? 17.200  56.317 50.732 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 472 ILE A CB  1 
4334 ATOM   3115 C CG1 . ILE A 1 395 ? 17.703  54.873 50.616 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 472 ILE A CG1 1 
4335 ATOM   3116 C CG2 . ILE A 1 395 ? 15.953  56.388 51.608 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 472 ILE A CG2 1 
4336 ATOM   3117 C CD1 . ILE A 1 395 ? 18.044  54.209 51.940 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 472 ILE A CD1 1 
4337 ATOM   3118 N N   . ARG A 1 396 ? 17.108  59.268 49.616 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A N   1 
4338 ATOM   3119 C CA  . ARG A 1 396 ? 16.647  60.649 49.717 1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A CA  1 
4339 ATOM   3120 C C   . ARG A 1 396 ? 16.104  61.195 48.404 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A C   1 
4340 ATOM   3121 O O   . ARG A 1 396 ? 15.048  61.827 48.379 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A O   1 
4341 ATOM   3122 C CB  . ARG A 1 396 ? 17.780  61.553 50.212 1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A CB  1 
4342 ATOM   3123 C CG  . ARG A 1 396 ? 17.770  61.731 51.707 1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A CG  1 
4343 ATOM   3124 C CD  . ARG A 1 396 ? 16.499  62.466 52.101 1.00 47.83 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A CD  1 
4344 ATOM   3125 N NE  . ARG A 1 396 ? 16.312  62.522 53.544 1.00 53.65 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A NE  1 
4345 ATOM   3126 C CZ  . ARG A 1 396 ? 15.294  63.134 54.139 1.00 53.53 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A CZ  1 
4346 ATOM   3127 N NH1 . ARG A 1 396 ? 14.368  63.747 53.415 1.00 54.45 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A NH1 1 
4347 ATOM   3128 N NH2 . ARG A 1 396 ? 15.195  63.119 55.459 1.00 54.57 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A NH2 1 
4348 ATOM   3129 N N   . ALA A 1 397 ? 16.836  60.960 47.320 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 474 ALA A N   1 
4349 ATOM   3130 C CA  . ALA A 1 397 ? 16.424  61.430 46.008 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 474 ALA A CA  1 
4350 ATOM   3131 C C   . ALA A 1 397 ? 15.072  60.846 45.594 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 474 ALA A C   1 
4351 ATOM   3132 O O   . ALA A 1 397 ? 14.204  61.571 45.116 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 474 ALA A O   1 
4352 ATOM   3133 C CB  . ALA A 1 397 ? 17.488  61.079 44.975 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 474 ALA A CB  1 
4353 ATOM   3134 N N   . LEU A 1 398 ? 14.895  59.539 45.780 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 475 LEU A N   1 
4354 ATOM   3135 C CA  . LEU A 1 398 ? 13.643  58.876 45.415 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 475 LEU A CA  1 
4355 ATOM   3136 C C   . LEU A 1 398 ? 12.464  59.468 46.177 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 475 LEU A C   1 
4356 ATOM   3137 O O   . LEU A 1 398 ? 11.368  59.612 45.631 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 475 LEU A O   1 
4357 ATOM   3138 C CB  . LEU A 1 398 ? 13.737  57.369 45.685 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 475 LEU A CB  1 
4358 ATOM   3139 C CG  . LEU A 1 398 ? 14.756  56.590 44.839 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 475 LEU A CG  1 
4359 ATOM   3140 C CD1 . LEU A 1 398 ? 14.879  55.133 45.336 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 475 LEU A CD1 1 
4360 ATOM   3141 C CD2 . LEU A 1 398 ? 14.319  56.626 43.382 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 475 LEU A CD2 1 
4361 ATOM   3142 N N   . GLU A 1 399 ? 12.691  59.804 47.444 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 476 GLU A N   1 
4362 ATOM   3143 C CA  . GLU A 1 399 ? 11.648  60.401 48.267 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 476 GLU A CA  1 
4363 ATOM   3144 C C   . GLU A 1 399 ? 11.302  61.783 47.712 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 476 GLU A C   1 
4364 ATOM   3145 O O   . GLU A 1 399 ? 10.165  62.236 47.833 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 476 GLU A O   1 
4365 ATOM   3146 C CB  . GLU A 1 399 ? 12.116  60.501 49.733 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 476 GLU A CB  1 
4366 ATOM   3147 C CG  . GLU A 1 399 ? 12.211  59.143 50.440 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 476 GLU A CG  1 
4367 ATOM   3148 C CD  . GLU A 1 399 ? 12.923  59.187 51.798 1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 476 GLU A CD  1 
4368 ATOM   3149 O OE1 . GLU A 1 399 ? 12.869  58.168 52.523 1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 476 GLU A OE1 1 
4369 ATOM   3150 O OE2 . GLU A 1 399 ? 13.547  60.217 52.138 1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 476 GLU A OE2 1 
4370 ATOM   3151 N N   . ARG A 1 400 ? 12.285  62.430 47.085 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 477 ARG A N   1 
4371 ATOM   3152 C CA  . ARG A 1 400 ? 12.110  63.762 46.508 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 477 ARG A CA  1 
4372 ATOM   3153 C C   . ARG A 1 400 ? 11.399  63.719 45.159 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 477 ARG A C   1 
4373 ATOM   3154 O O   . ARG A 1 400 ? 10.817  64.710 44.727 1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 477 ARG A O   1 
4374 ATOM   3155 C CB  . ARG A 1 400 ? 13.461  64.442 46.353 1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 477 ARG A CB  1 
4375 ATOM   3156 N N   . GLY A 1 401 ? 11.452  62.570 44.495 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 478 GLY A N   1 
4376 ATOM   3157 C CA  . GLY A 1 401 ? 10.794  62.436 43.208 1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 478 GLY A CA  1 
4377 ATOM   3158 C C   . GLY A 1 401 ? 11.764  62.095 42.096 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 478 GLY A C   1 
4378 ATOM   3159 O O   . GLY A 1 401 ? 11.365  61.887 40.951 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 478 GLY A O   1 
4379 ATOM   3160 N N   . TYR A 1 402 ? 13.047  62.050 42.433 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A N   1 
4380 ATOM   3161 C CA  . TYR A 1 402 ? 14.077  61.720 41.461 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A CA  1 
4381 ATOM   3162 C C   . TYR A 1 402 ? 13.920  60.295 40.941 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A C   1 
4382 ATOM   3163 O O   . TYR A 1 402 ? 13.462  59.402 41.654 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A O   1 
4383 ATOM   3164 C CB  . TYR A 1 402 ? 15.460  61.838 42.099 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A CB  1 
4384 ATOM   3165 C CG  . TYR A 1 402 ? 16.598  61.453 41.178 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A CG  1 
4385 ATOM   3166 C CD1 . TYR A 1 402 ? 17.013  62.301 40.153 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A CD1 1 
4386 ATOM   3167 C CD2 . TYR A 1 402 ? 17.240  60.223 41.315 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A CD2 1 
4387 ATOM   3168 C CE1 . TYR A 1 402 ? 18.042  61.932 39.286 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A CE1 1 
4388 ATOM   3169 C CE2 . TYR A 1 402 ? 18.264  59.845 40.456 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A CE2 1 
4389 ATOM   3170 C CZ  . TYR A 1 402 ? 18.660  60.702 39.445 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A CZ  1 
4390 ATOM   3171 O OH  . TYR A 1 402 ? 19.667  60.320 38.594 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A OH  1 
4391 ATOM   3172 N N   . ARG A 1 403 ? 14.321  60.096 39.693 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A N   1 
4392 ATOM   3173 C CA  . ARG A 1 403 ? 14.293  58.791 39.048 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A CA  1 
4393 ATOM   3174 C C   . ARG A 1 403 ? 15.425  58.830 38.032 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A C   1 
4394 ATOM   3175 O O   . ARG A 1 403 ? 15.653  59.868 37.408 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A O   1 
4395 ATOM   3176 C CB  . ARG A 1 403 ? 12.957  58.563 38.339 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A CB  1 
4396 ATOM   3177 C CG  . ARG A 1 403 ? 11.759  58.439 39.280 1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A CG  1 
4397 ATOM   3178 C CD  . ARG A 1 403 ? 11.823  57.154 40.084 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A CD  1 
4398 ATOM   3179 N NE  . ARG A 1 403 ? 10.638  56.937 40.915 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A NE  1 
4399 ATOM   3180 C CZ  . ARG A 1 403 ? 10.379  57.573 42.054 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A CZ  1 
4400 ATOM   3181 N NH1 . ARG A 1 403 ? 11.225  58.483 42.520 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A NH1 1 
4401 ATOM   3182 N NH2 . ARG A 1 403 ? 9.274   57.287 42.733 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A NH2 1 
4402 ATOM   3183 N N   . MET A 1 404 ? 16.157  57.729 37.883 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 481 MET A N   1 
4403 ATOM   3184 C CA  . MET A 1 404 ? 17.246  57.708 36.913 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 481 MET A CA  1 
4404 ATOM   3185 C C   . MET A 1 404 ? 16.718  58.132 35.553 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 481 MET A C   1 
4405 ATOM   3186 O O   . MET A 1 404 ? 15.651  57.687 35.129 1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 481 MET A O   1 
4406 ATOM   3187 C CB  . MET A 1 404 ? 17.856  56.313 36.777 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 481 MET A CB  1 
4407 ATOM   3188 C CG  . MET A 1 404 ? 18.677  55.835 37.962 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 481 MET A CG  1 
4408 ATOM   3189 S SD  . MET A 1 404 ? 19.363  54.198 37.612 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 481 MET A SD  1 
4409 ATOM   3190 C CE  . MET A 1 404 ? 17.848  53.223 37.505 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 481 MET A CE  1 
4410 ATOM   3191 N N   . PRO A 1 405 ? 17.448  59.024 34.866 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 482 PRO A N   1 
4411 ATOM   3192 C CA  . PRO A 1 405 ? 17.080  59.526 33.539 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 482 PRO A CA  1 
4412 ATOM   3193 C C   . PRO A 1 405 ? 17.203  58.427 32.483 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 482 PRO A C   1 
4413 ATOM   3194 O O   . PRO A 1 405 ? 17.863  57.413 32.711 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 482 PRO A O   1 
4414 ATOM   3195 C CB  . PRO A 1 405 ? 18.091  60.650 33.322 1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 482 PRO A CB  1 
4415 ATOM   3196 C CG  . PRO A 1 405 ? 19.322  60.096 34.026 1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 482 PRO A CG  1 
4416 ATOM   3197 C CD  . PRO A 1 405 ? 18.673  59.698 35.336 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 482 PRO A CD  1 
4417 ATOM   3198 N N   . ARG A 1 406 ? 16.571  58.631 31.331 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 483 ARG A N   1 
4418 ATOM   3199 C CA  . ARG A 1 406 ? 16.622  57.656 30.246 1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 483 ARG A CA  1 
4419 ATOM   3200 C C   . ARG A 1 406 ? 17.925  57.729 29.456 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 483 ARG A C   1 
4420 ATOM   3201 O O   . ARG A 1 406 ? 18.302  58.790 28.968 1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 483 ARG A O   1 
4421 ATOM   3202 C CB  . ARG A 1 406 ? 15.450  57.868 29.281 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 483 ARG A CB  1 
4422 ATOM   3203 C CG  . ARG A 1 406 ? 15.455  56.910 28.081 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 483 ARG A CG  1 
4423 ATOM   3204 C CD  . ARG A 1 406 ? 14.208  57.053 27.205 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 483 ARG A CD  1 
4424 ATOM   3205 N NE  . ARG A 1 406 ? 14.135  58.322 26.484 1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 483 ARG A NE  1 
4425 ATOM   3206 C CZ  . ARG A 1 406 ? 14.919  58.657 25.463 1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 483 ARG A CZ  1 
4426 ATOM   3207 N NH1 . ARG A 1 406 ? 15.849  57.820 25.028 1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 483 ARG A NH1 1 
4427 ATOM   3208 N NH2 . ARG A 1 406 ? 14.779  59.838 24.878 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 483 ARG A NH2 1 
4428 ATOM   3209 N N   . PRO A 1 407 ? 18.630  56.595 29.317 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 484 PRO A N   1 
4429 ATOM   3210 C CA  . PRO A 1 407 ? 19.895  56.526 28.575 1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 484 PRO A CA  1 
4430 ATOM   3211 C C   . PRO A 1 407 ? 19.646  56.738 27.080 1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 484 PRO A C   1 
4431 ATOM   3212 O O   . PRO A 1 407 ? 18.535  56.521 26.598 1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 484 PRO A O   1 
4432 ATOM   3213 C CB  . PRO A 1 407 ? 20.388  55.109 28.880 1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 484 PRO A CB  1 
4433 ATOM   3214 C CG  . PRO A 1 407 ? 19.715  54.793 30.214 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 484 PRO A CG  1 
4434 ATOM   3215 C CD  . PRO A 1 407 ? 18.323  55.273 29.882 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 484 PRO A CD  1 
4435 ATOM   3216 N N   . GLU A 1 408 ? 20.680  57.146 26.351 1.00 42.50 ? ? ? ? ? ? 485 GLU A N   1 
4436 ATOM   3217 C CA  . GLU A 1 408 ? 20.562  57.397 24.912 1.00 45.38 ? ? ? ? ? ? 485 GLU A CA  1 
4437 ATOM   3218 C C   . GLU A 1 408 ? 20.060  56.212 24.088 1.00 45.15 ? ? ? ? ? ? 485 GLU A C   1 
4438 ATOM   3219 O O   . GLU A 1 408 ? 19.209  56.373 23.213 1.00 44.84 ? ? ? ? ? ? 485 GLU A O   1 
4439 ATOM   3220 C CB  . GLU A 1 408 ? 21.910  57.850 24.340 1.00 51.03 ? ? ? ? ? ? 485 GLU A CB  1 
4440 ATOM   3221 C CG  . GLU A 1 408 ? 21.906  58.044 22.820 1.00 56.34 ? ? ? ? ? ? 485 GLU A CG  1 
4441 ATOM   3222 C CD  . GLU A 1 408 ? 23.284  58.380 22.261 1.00 60.17 ? ? ? ? ? ? 485 GLU A CD  1 
4442 ATOM   3223 O OE1 . GLU A 1 408 ? 23.856  59.415 22.666 1.00 60.71 ? ? ? ? ? ? 485 GLU A OE1 1 
4443 ATOM   3224 O OE2 . GLU A 1 408 ? 23.793  57.607 21.417 1.00 61.52 ? ? ? ? ? ? 485 GLU A OE2 1 
4444 ATOM   3225 N N   . ASN A 1 409 ? 20.596  55.027 24.352 1.00 43.77 ? ? ? ? ? ? 486 ASN A N   1 
4445 ATOM   3226 C CA  . ASN A 1 409 ? 20.193  53.845 23.601 1.00 44.80 ? ? ? ? ? ? 486 ASN A CA  1 
4446 ATOM   3227 C C   . ASN A 1 409 ? 18.974  53.131 24.173 1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 486 ASN A C   1 
4447 ATOM   3228 O O   . ASN A 1 409 ? 18.763  51.946 23.919 1.00 43.81 ? ? ? ? ? ? 486 ASN A O   1 
4448 ATOM   3229 C CB  . ASN A 1 409 ? 21.363  52.867 23.499 1.00 46.89 ? ? ? ? ? ? 486 ASN A CB  1 
4449 ATOM   3230 C CG  . ASN A 1 409 ? 22.507  53.421 22.675 1.00 52.48 ? ? ? ? ? ? 486 ASN A CG  1 
4450 ATOM   3231 O OD1 . ASN A 1 409 ? 22.315  53.828 21.527 1.00 55.33 ? ? ? ? ? ? 486 ASN A OD1 1 
4451 ATOM   3232 N ND2 . ASN A 1 409 ? 23.706  53.436 23.252 1.00 52.18 ? ? ? ? ? ? 486 ASN A ND2 1 
4452 ATOM   3233 N N   . CYS A 1 410 ? 18.170  53.857 24.942 1.00 39.76 ? ? ? ? ? ? 487 CYS A N   1 
4453 ATOM   3234 C CA  . CYS A 1 410 ? 16.973  53.279 25.538 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 487 CYS A CA  1 
4454 ATOM   3235 C C   . CYS A 1 410 ? 15.716  53.914 24.958 1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 487 CYS A C   1 
4455 ATOM   3236 O O   . CYS A 1 410 ? 15.435  55.086 25.196 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 487 CYS A O   1 
4456 ATOM   3237 C CB  . CYS A 1 410 ? 16.986  53.471 27.055 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 487 CYS A CB  1 
4457 ATOM   3238 S SG  . CYS A 1 410 ? 15.500  52.846 27.878 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 487 CYS A SG  1 
4458 ATOM   3239 N N   . PRO A 1 411 ? 14.939  53.141 24.189 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 488 PRO A N   1 
4459 ATOM   3240 C CA  . PRO A 1 411 ? 13.710  53.661 23.589 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 488 PRO A CA  1 
4460 ATOM   3241 C C   . PRO A 1 411 ? 12.779  54.218 24.664 1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 488 PRO A C   1 
4461 ATOM   3242 O O   . PRO A 1 411 ? 12.735  53.704 25.788 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 488 PRO A O   1 
4462 ATOM   3243 C CB  . PRO A 1 411 ? 13.137  52.430 22.881 1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 488 PRO A CB  1 
4463 ATOM   3244 C CG  . PRO A 1 411 ? 13.677  51.285 23.738 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 488 PRO A CG  1 
4464 ATOM   3245 C CD  . PRO A 1 411 ? 15.111  51.724 23.836 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 488 PRO A CD  1 
4465 ATOM   3246 N N   . GLU A 1 412 ? 12.048  55.274 24.322 1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 489 GLU A N   1 
4466 ATOM   3247 C CA  . GLU A 1 412 ? 11.120  55.893 25.264 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 489 GLU A CA  1 
4467 ATOM   3248 C C   . GLU A 1 412 ? 10.076  54.920 25.784 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 489 GLU A C   1 
4468 ATOM   3249 O O   . GLU A 1 412 ? 9.717   54.966 26.959 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 489 GLU A O   1 
4469 ATOM   3250 C CB  . GLU A 1 412 ? 10.408  57.092 24.625 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 489 GLU A CB  1 
4470 ATOM   3251 C CG  . GLU A 1 412 ? 11.300  58.291 24.378 1.00 43.54 ? ? ? ? ? ? 489 GLU A CG  1 
4471 ATOM   3252 C CD  . GLU A 1 412 ? 10.547  59.447 23.744 1.00 51.63 ? ? ? ? ? ? 489 GLU A CD  1 
4472 ATOM   3253 O OE1 . GLU A 1 412 ? 10.118  59.308 22.576 1.00 52.92 ? ? ? ? ? ? 489 GLU A OE1 1 
4473 ATOM   3254 O OE2 . GLU A 1 412 ? 10.374  60.488 24.418 1.00 54.00 ? ? ? ? ? ? 489 GLU A OE2 1 
4474 ATOM   3255 N N   . GLU A 1 413 ? 9.579   54.047 24.915 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 490 GLU A N   1 
4475 ATOM   3256 C CA  . GLU A 1 413 ? 8.568   53.083 25.330 1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 490 GLU A CA  1 
4476 ATOM   3257 C C   . GLU A 1 413 ? 9.108   52.159 26.415 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 490 GLU A C   1 
4477 ATOM   3258 O O   . GLU A 1 413 ? 8.378   51.775 27.326 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 490 GLU A O   1 
4478 ATOM   3259 C CB  . GLU A 1 413 ? 8.090   52.233 24.148 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 490 GLU A CB  1 
4479 ATOM   3260 C CG  . GLU A 1 413 ? 7.399   52.996 23.030 1.00 39.86 ? ? ? ? ? ? 490 GLU A CG  1 
4480 ATOM   3261 C CD  . GLU A 1 413 ? 8.333   53.936 22.297 1.00 44.73 ? ? ? ? ? ? 490 GLU A CD  1 
4481 ATOM   3262 O OE1 . GLU A 1 413 ? 9.383   53.469 21.807 1.00 45.96 ? ? ? ? ? ? 490 GLU A OE1 1 
4482 ATOM   3263 O OE2 . GLU A 1 413 ? 8.013   55.139 22.201 1.00 51.63 ? ? ? ? ? ? 490 GLU A OE2 1 
4483 ATOM   3264 N N   . LEU A 1 414 ? 10.383  51.794 26.317 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 491 LEU A N   1 
4484 ATOM   3265 C CA  . LEU A 1 414 ? 10.974  50.910 27.311 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 491 LEU A CA  1 
4485 ATOM   3266 C C   . LEU A 1 414 ? 11.162  51.689 28.607 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 491 LEU A C   1 
4486 ATOM   3267 O O   . LEU A 1 414 ? 10.962  51.160 29.703 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 491 LEU A O   1 
4487 ATOM   3268 C CB  . LEU A 1 414 ? 12.317  50.364 26.818 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 491 LEU A CB  1 
4488 ATOM   3269 C CG  . LEU A 1 414 ? 12.990  49.374 27.775 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 491 LEU A CG  1 
4489 ATOM   3270 C CD1 . LEU A 1 414 ? 12.088  48.161 27.973 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 491 LEU A CD1 1 
4490 ATOM   3271 C CD2 . LEU A 1 414 ? 14.341  48.942 27.205 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 491 LEU A CD2 1 
4491 ATOM   3272 N N   . TYR A 1 415 ? 11.535  52.956 28.476 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A N   1 
4492 ATOM   3273 C CA  . TYR A 1 415 ? 11.727  53.809 29.638 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A CA  1 
4493 ATOM   3274 C C   . TYR A 1 415 ? 10.383  54.028 30.341 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A C   1 
4494 ATOM   3275 O O   . TYR A 1 415 ? 10.307  54.043 31.580 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A O   1 
4495 ATOM   3276 C CB  . TYR A 1 415 ? 12.326  55.153 29.215 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A CB  1 
4496 ATOM   3277 C CG  . TYR A 1 415 ? 12.676  56.059 30.377 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A CG  1 
4497 ATOM   3278 C CD1 . TYR A 1 415 ? 13.656  55.696 31.301 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A CD1 1 
4498 ATOM   3279 C CD2 . TYR A 1 415 ? 12.017  57.272 30.562 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A CD2 1 
4499 ATOM   3280 C CE1 . TYR A 1 415 ? 13.968  56.516 32.376 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A CE1 1 
4500 ATOM   3281 C CE2 . TYR A 1 415 ? 12.321  58.099 31.632 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A CE2 1 
4501 ATOM   3282 C CZ  . TYR A 1 415 ? 13.296  57.717 32.534 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A CZ  1 
4502 ATOM   3283 O OH  . TYR A 1 415 ? 13.601  58.542 33.586 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A OH  1 
4503 ATOM   3284 N N   . ASN A 1 416 ? 9.318   54.186 29.557 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 493 ASN A N   1 
4504 ATOM   3285 C CA  . ASN A 1 416 ? 8.000   54.392 30.147 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 493 ASN A CA  1 
4505 ATOM   3286 C C   . ASN A 1 416 ? 7.622   53.238 31.065 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 493 ASN A C   1 
4506 ATOM   3287 O O   . ASN A 1 416 ? 7.020   53.449 32.115 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 493 ASN A O   1 
4507 ATOM   3288 C CB  . ASN A 1 416 ? 6.922   54.569 29.074 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 493 ASN A CB  1 
4508 ATOM   3289 C CG  . ASN A 1 416 ? 7.032   55.900 28.354 1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 493 ASN A CG  1 
4509 ATOM   3290 O OD1 . ASN A 1 416 ? 7.342   56.924 28.969 1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 493 ASN A OD1 1 
4510 ATOM   3291 N ND2 . ASN A 1 416 ? 6.749   55.901 27.054 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 493 ASN A ND2 1 
4511 ATOM   3292 N N   . ILE A 1 417 ? 7.973   52.021 30.669 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 494 ILE A N   1 
4512 ATOM   3293 C CA  . ILE A 1 417 ? 7.675   50.856 31.494 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 494 ILE A CA  1 
4513 ATOM   3294 C C   . ILE A 1 417 ? 8.461   50.959 32.801 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 494 ILE A C   1 
4514 ATOM   3295 O O   . ILE A 1 417 ? 7.918   50.733 33.878 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 494 ILE A O   1 
4515 ATOM   3296 C CB  . ILE A 1 417 ? 8.022   49.553 30.747 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 494 ILE A CB  1 
4516 ATOM   3297 C CG1 . ILE A 1 417 ? 7.145   49.448 29.494 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 494 ILE A CG1 1 
4517 ATOM   3298 C CG2 . ILE A 1 417 ? 7.810   48.345 31.657 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 494 ILE A CG2 1 
4518 ATOM   3299 C CD1 . ILE A 1 417 ? 7.410   48.231 28.641 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 494 ILE A CD1 1 
4519 ATOM   3300 N N   . MET A 1 418 ? 9.739   51.312 32.709 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 495 MET A N   1 
4520 ATOM   3301 C CA  . MET A 1 418 ? 10.558  51.471 33.908 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 495 MET A CA  1 
4521 ATOM   3302 C C   . MET A 1 418 ? 9.862   52.445 34.863 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 495 MET A C   1 
4522 ATOM   3303 O O   . MET A 1 418 ? 9.679   52.153 36.047 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 495 MET A O   1 
4523 ATOM   3304 C CB  . MET A 1 418 ? 11.937  52.041 33.559 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 495 MET A CB  1 
4524 ATOM   3305 C CG  . MET A 1 418 ? 12.785  51.188 32.627 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 495 MET A CG  1 
4525 ATOM   3306 S SD  . MET A 1 418 ? 14.400  51.963 32.345 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 495 MET A SD  1 
4526 ATOM   3307 C CE  . MET A 1 418 ? 15.086  50.913 31.091 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 495 MET A CE  1 
4527 ATOM   3308 N N   . MET A 1 419 ? 9.470   53.604 34.335 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 496 MET A N   1 
4528 ATOM   3309 C CA  . MET A 1 419 ? 8.824   54.626 35.152 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 496 MET A CA  1 
4529 ATOM   3310 C C   . MET A 1 419 ? 7.581   54.120 35.860 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 496 MET A C   1 
4530 ATOM   3311 O O   . MET A 1 419 ? 7.307   54.522 36.986 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 496 MET A O   1 
4531 ATOM   3312 C CB  . MET A 1 419 ? 8.498   55.874 34.312 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 496 MET A CB  1 
4532 ATOM   3313 C CG  . MET A 1 419 ? 9.736   56.674 33.929 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 496 MET A CG  1 
4533 ATOM   3314 S SD  . MET A 1 419 ? 10.586  57.431 35.367 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 496 MET A SD  1 
4534 ATOM   3315 C CE  . MET A 1 419 ? 9.402   58.679 35.862 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 496 MET A CE  1 
4535 ATOM   3316 N N   . ARG A 1 420 ? 6.830   53.234 35.212 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A N   1 
4536 ATOM   3317 C CA  . ARG A 1 420 ? 5.636   52.691 35.843 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A CA  1 
4537 ATOM   3318 C C   . ARG A 1 420 ? 6.035   51.733 36.961 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A C   1 
4538 ATOM   3319 O O   . ARG A 1 420 ? 5.341   51.629 37.977 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A O   1 
4539 ATOM   3320 C CB  . ARG A 1 420 ? 4.752   51.986 34.813 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A CB  1 
4540 ATOM   3321 C CG  . ARG A 1 420 ? 4.137   52.927 33.769 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A CG  1 
4541 ATOM   3322 C CD  . ARG A 1 420 ? 3.083   52.194 32.959 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A CD  1 
4542 ATOM   3323 N NE  . ARG A 1 420 ? 2.048   51.671 33.848 1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A NE  1 
4543 ATOM   3324 C CZ  . ARG A 1 420 ? 1.034   50.904 33.465 1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A CZ  1 
4544 ATOM   3325 N NH1 . ARG A 1 420 ? 0.898   50.558 32.192 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A NH1 1 
4545 ATOM   3326 N NH2 . ARG A 1 420 ? 0.157   50.473 34.364 1.00 41.82 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A NH2 1 
4546 ATOM   3327 N N   . CYS A 1 421 ? 7.154   51.038 36.777 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 498 CYS A N   1 
4547 ATOM   3328 C CA  . CYS A 1 421 ? 7.639   50.123 37.804 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 498 CYS A CA  1 
4548 ATOM   3329 C C   . CYS A 1 421 ? 8.075   50.888 39.044 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 498 CYS A C   1 
4549 ATOM   3330 O O   . CYS A 1 421 ? 7.969   50.376 40.161 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 498 CYS A O   1 
4550 ATOM   3331 C CB  . CYS A 1 421 ? 8.828   49.304 37.299 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 498 CYS A CB  1 
4551 ATOM   3332 S SG  . CYS A 1 421 ? 8.381   48.072 36.084 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 498 CYS A SG  1 
4552 ATOM   3333 N N   . TRP A 1 422 ? 8.560   52.112 38.845 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A N   1 
4553 ATOM   3334 C CA  . TRP A 1 422 ? 9.041   52.927 39.958 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CA  1 
4554 ATOM   3335 C C   . TRP A 1 422 ? 8.028   53.886 40.574 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A C   1 
4555 ATOM   3336 O O   . TRP A 1 422 ? 8.403   54.964 41.039 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A O   1 
4556 ATOM   3337 C CB  . TRP A 1 422 ? 10.280  53.732 39.551 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CB  1 
4557 ATOM   3338 C CG  . TRP A 1 422 ? 11.388  52.909 38.981 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CG  1 
4558 ATOM   3339 C CD1 . TRP A 1 422 ? 11.777  51.659 39.376 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CD1 1 
4559 ATOM   3340 C CD2 . TRP A 1 422 ? 12.293  53.303 37.946 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CD2 1 
4560 ATOM   3341 N NE1 . TRP A 1 422 ? 12.872  51.250 38.647 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A NE1 1 
4561 ATOM   3342 C CE2 . TRP A 1 422 ? 13.208  52.242 37.762 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CE2 1 
4562 ATOM   3343 C CE3 . TRP A 1 422 ? 12.420  54.453 37.154 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CE3 1 
4563 ATOM   3344 C CZ2 . TRP A 1 422 ? 14.238  52.298 36.821 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CZ2 1 
4564 ATOM   3345 C CZ3 . TRP A 1 422 ? 13.440  54.509 36.219 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CZ3 1 
4565 ATOM   3346 C CH2 . TRP A 1 422 ? 14.338  53.437 36.060 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CH2 1 
4566 ATOM   3347 N N   . LYS A 1 423 ? 6.754   53.512 40.575 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A N   1 
4567 ATOM   3348 C CA  . LYS A 1 423 ? 5.743   54.361 41.189 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A CA  1 
4568 ATOM   3349 C C   . LYS A 1 423 ? 5.910   54.237 42.687 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A C   1 
4569 ATOM   3350 O O   . LYS A 1 423 ? 6.157   53.144 43.203 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A O   1 
4570 ATOM   3351 C CB  . LYS A 1 423 ? 4.330   53.922 40.797 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A CB  1 
4571 ATOM   3352 C CG  . LYS A 1 423 ? 3.936   54.323 39.393 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A CG  1 
4572 ATOM   3353 C CD  . LYS A 1 423 ? 4.028   55.841 39.240 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A CD  1 
4573 ATOM   3354 C CE  . LYS A 1 423 ? 3.441   56.312 37.924 1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A CE  1 
4574 ATOM   3355 N NZ  . LYS A 1 423 ? 1.995   55.948 37.849 1.00 44.39 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A NZ  1 
4575 ATOM   3356 N N   . ASN A 1 424 ? 5.780   55.354 43.387 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 501 ASN A N   1 
4576 ATOM   3357 C CA  . ASN A 1 424 ? 5.923   55.333 44.827 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 501 ASN A CA  1 
4577 ATOM   3358 C C   . ASN A 1 424 ? 4.854   54.448 45.454 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 501 ASN A C   1 
4578 ATOM   3359 O O   . ASN A 1 424 ? 5.129   53.708 46.399 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 501 ASN A O   1 
4579 ATOM   3360 C CB  . ASN A 1 424 ? 5.825   56.743 45.401 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 501 ASN A CB  1 
4580 ATOM   3361 C CG  . ASN A 1 424 ? 6.041   56.763 46.886 1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 501 ASN A CG  1 
4581 ATOM   3362 O OD1 . ASN A 1 424 ? 7.114   56.397 47.368 1.00 41.79 ? ? ? ? ? ? 501 ASN A OD1 1 
4582 ATOM   3363 N ND2 . ASN A 1 424 ? 5.019   57.169 47.631 1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 501 ASN A ND2 1 
4583 ATOM   3364 N N   . ARG A 1 425 ? 3.632   54.519 44.939 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 502 ARG A N   1 
4584 ATOM   3365 C CA  . ARG A 1 425 ? 2.559   53.690 45.487 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 502 ARG A CA  1 
4585 ATOM   3366 C C   . ARG A 1 425 ? 2.618   52.302 44.852 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 502 ARG A C   1 
4586 ATOM   3367 O O   . ARG A 1 425 ? 2.416   52.156 43.645 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 502 ARG A O   1 
4587 ATOM   3368 C CB  . ARG A 1 425 ? 1.196   54.325 45.224 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 502 ARG A CB  1 
4588 ATOM   3369 C CG  . ARG A 1 425 ? 1.087   55.757 45.714 1.00 40.31 ? ? ? ? ? ? 502 ARG A CG  1 
4589 ATOM   3370 C CD  . ARG A 1 425 ? -0.340  56.119 46.090 1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 502 ARG A CD  1 
4590 ATOM   3371 N NE  . ARG A 1 425 ? -0.788  55.332 47.239 1.00 52.18 ? ? ? ? ? ? 502 ARG A NE  1 
4591 ATOM   3372 C CZ  . ARG A 1 425 ? -1.881  55.590 47.952 1.00 54.72 ? ? ? ? ? ? 502 ARG A CZ  1 
4592 ATOM   3373 N NH1 . ARG A 1 425 ? -2.654  56.623 47.641 1.00 56.43 ? ? ? ? ? ? 502 ARG A NH1 1 
4593 ATOM   3374 N NH2 . ARG A 1 425 ? -2.195  54.824 48.988 1.00 56.63 ? ? ? ? ? ? 502 ARG A NH2 1 
4594 ATOM   3375 N N   . PRO A 1 426 ? 2.894   51.261 45.655 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 503 PRO A N   1 
4595 ATOM   3376 C CA  . PRO A 1 426 ? 2.967   49.918 45.078 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 503 PRO A CA  1 
4596 ATOM   3377 C C   . PRO A 1 426 ? 1.770   49.475 44.249 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 503 PRO A C   1 
4597 ATOM   3378 O O   . PRO A 1 426 ? 1.954   48.836 43.213 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 503 PRO A O   1 
4598 ATOM   3379 C CB  . PRO A 1 426 ? 3.225   49.031 46.305 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 503 PRO A CB  1 
4599 ATOM   3380 C CG  . PRO A 1 426 ? 2.623   49.844 47.446 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 503 PRO A CG  1 
4600 ATOM   3381 C CD  . PRO A 1 426 ? 3.175   51.203 47.098 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 503 PRO A CD  1 
4601 ATOM   3382 N N   . GLU A 1 427 ? 0.553   49.819 44.670 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A N   1 
4602 ATOM   3383 C CA  . GLU A 1 427 ? -0.615  49.394 43.907 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A CA  1 
4603 ATOM   3384 C C   . GLU A 1 427 ? -0.719  50.044 42.538 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A C   1 
4604 ATOM   3385 O O   . GLU A 1 427 ? -1.507  49.612 41.695 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A O   1 
4605 ATOM   3386 C CB  . GLU A 1 427 ? -1.919  49.603 44.698 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A CB  1 
4606 ATOM   3387 C CG  . GLU A 1 427 ? -2.335  51.027 45.048 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A CG  1 
4607 ATOM   3388 C CD  . GLU A 1 427 ? -1.340  51.758 45.922 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A CD  1 
4608 ATOM   3389 O OE1 . GLU A 1 427 ? -0.677  51.120 46.769 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A OE1 1 
4609 ATOM   3390 O OE2 . GLU A 1 427 ? -1.245  52.991 45.776 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A OE2 1 
4610 ATOM   3391 N N   . GLU A 1 428 ? 0.089   51.070 42.300 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A N   1 
4611 ATOM   3392 C CA  . GLU A 1 428 ? 0.064   51.740 41.010 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A CA  1 
4612 ATOM   3393 C C   . GLU A 1 428 ? 1.079   51.185 40.016 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A C   1 
4613 ATOM   3394 O O   . GLU A 1 428 ? 1.144   51.636 38.872 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A O   1 
4614 ATOM   3395 C CB  . GLU A 1 428 ? 0.252   53.244 41.192 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A CB  1 
4615 ATOM   3396 C CG  . GLU A 1 428 ? -1.026  53.925 41.653 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A CG  1 
4616 ATOM   3397 C CD  . GLU A 1 428 ? -0.848  55.400 41.912 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A CD  1 
4617 ATOM   3398 O OE1 . GLU A 1 428 ? -0.309  56.102 41.029 1.00 40.66 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A OE1 1 
4618 ATOM   3399 O OE2 . GLU A 1 428 ? -1.261  55.858 42.998 1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A OE2 1 
4619 ATOM   3400 N N   . ARG A 1 429 ? 1.869   50.209 40.456 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A N   1 
4620 ATOM   3401 C CA  . ARG A 1 429 ? 2.849   49.558 39.583 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A CA  1 
4621 ATOM   3402 C C   . ARG A 1 429 ? 2.101   48.441 38.837 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A C   1 
4622 ATOM   3403 O O   . ARG A 1 429 ? 1.189   47.820 39.382 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A O   1 
4623 ATOM   3404 C CB  . ARG A 1 429 ? 3.986   48.953 40.418 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A CB  1 
4624 ATOM   3405 C CG  . ARG A 1 429 ? 4.749   49.977 41.247 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A CG  1 
4625 ATOM   3406 C CD  . ARG A 1 429 ? 5.681   49.338 42.275 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A CD  1 
4626 ATOM   3407 N NE  . ARG A 1 429 ? 6.139   50.352 43.224 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A NE  1 
4627 ATOM   3408 C CZ  . ARG A 1 429 ? 6.626   50.088 44.429 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A CZ  1 
4628 ATOM   3409 N NH1 . ARG A 1 429 ? 6.730   48.829 44.848 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A NH1 1 
4629 ATOM   3410 N NH2 . ARG A 1 429 ? 6.960   51.087 45.235 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A NH2 1 
4630 ATOM   3411 N N   . PRO A 1 430 ? 2.463   48.183 37.577 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 507 PRO A N   1 
4631 ATOM   3412 C CA  . PRO A 1 430 ? 1.783   47.126 36.820 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 507 PRO A CA  1 
4632 ATOM   3413 C C   . PRO A 1 430 ? 2.107   45.730 37.346 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 507 PRO A C   1 
4633 ATOM   3414 O O   . PRO A 1 430 ? 3.012   45.556 38.162 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 507 PRO A O   1 
4634 ATOM   3415 C CB  . PRO A 1 430 ? 2.314   47.341 35.409 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 507 PRO A CB  1 
4635 ATOM   3416 C CG  . PRO A 1 430 ? 3.740   47.788 35.693 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 507 PRO A CG  1 
4636 ATOM   3417 C CD  . PRO A 1 430 ? 3.474   48.847 36.736 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 507 PRO A CD  1 
4637 ATOM   3418 N N   . THR A 1 431 ? 1.352   44.735 36.895 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 508 THR A N   1 
4638 ATOM   3419 C CA  . THR A 1 431 ? 1.617   43.357 37.304 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 508 THR A CA  1 
4639 ATOM   3420 C C   . THR A 1 431 ? 2.670   42.818 36.330 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 508 THR A C   1 
4640 ATOM   3421 O O   . THR A 1 431 ? 2.890   43.403 35.262 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 508 THR A O   1 
4641 ATOM   3422 C CB  . THR A 1 431 ? 0.369   42.487 37.167 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 508 THR A CB  1 
4642 ATOM   3423 O OG1 . THR A 1 431 ? -0.025  42.466 35.790 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 508 THR A OG1 1 
4643 ATOM   3424 C CG2 . THR A 1 431 ? -0.780  43.042 38.026 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 508 THR A CG2 1 
4644 ATOM   3425 N N   . PHE A 1 432 ? 3.326   41.718 36.693 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A N   1 
4645 ATOM   3426 C CA  . PHE A 1 432 ? 4.317   41.120 35.804 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CA  1 
4646 ATOM   3427 C C   . PHE A 1 432 ? 3.598   40.513 34.611 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A C   1 
4647 ATOM   3428 O O   . PHE A 1 432 ? 4.161   40.410 33.517 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A O   1 
4648 ATOM   3429 C CB  . PHE A 1 432 ? 5.135   40.051 36.531 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CB  1 
4649 ATOM   3430 C CG  . PHE A 1 432 ? 6.252   40.616 37.361 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CG  1 
4650 ATOM   3431 C CD1 . PHE A 1 432 ? 7.313   41.272 36.745 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CD1 1 
4651 ATOM   3432 C CD2 . PHE A 1 432 ? 6.246   40.507 38.747 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CD2 1 
4652 ATOM   3433 C CE1 . PHE A 1 432 ? 8.362   41.818 37.492 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CE1 1 
4653 ATOM   3434 C CE2 . PHE A 1 432 ? 7.295   41.052 39.504 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CE2 1 
4654 ATOM   3435 C CZ  . PHE A 1 432 ? 8.355   41.710 38.859 1.00 7.43  ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CZ  1 
4655 ATOM   3436 N N   . GLU A 1 433 ? 2.348   40.108 34.821 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A N   1 
4656 ATOM   3437 C CA  . GLU A 1 433 ? 1.565   39.553 33.723 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A CA  1 
4657 ATOM   3438 C C   . GLU A 1 433 ? 1.459   40.614 32.626 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A C   1 
4658 ATOM   3439 O O   . GLU A 1 433 ? 1.616   40.315 31.448 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A O   1 
4659 ATOM   3440 C CB  . GLU A 1 433 ? 0.160   39.149 34.191 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A CB  1 
4660 ATOM   3441 C CG  . GLU A 1 433 ? -0.791  38.878 33.022 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A CG  1 
4661 ATOM   3442 C CD  . GLU A 1 433 ? -2.158  38.385 33.448 1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A CD  1 
4662 ATOM   3443 O OE1 . GLU A 1 433 ? -2.749  38.980 34.373 1.00 37.85 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A OE1 1 
4663 ATOM   3444 O OE2 . GLU A 1 433 ? -2.651  37.411 32.841 1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A OE2 1 
4664 ATOM   3445 N N   . TYR A 1 434 ? 1.198   41.856 33.022 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A N   1 
4665 ATOM   3446 C CA  . TYR A 1 434 ? 1.084   42.958 32.065 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A CA  1 
4666 ATOM   3447 C C   . TYR A 1 434 ? 2.441   43.241 31.429 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A C   1 
4667 ATOM   3448 O O   . TYR A 1 434 ? 2.565   43.321 30.211 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A O   1 
4668 ATOM   3449 C CB  . TYR A 1 434 ? 0.603   44.231 32.763 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A CB  1 
4669 ATOM   3450 C CG  . TYR A 1 434 ? 0.392   45.388 31.813 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A CG  1 
4670 ATOM   3451 C CD1 . TYR A 1 434 ? -0.726  45.429 30.980 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A CD1 1 
4671 ATOM   3452 C CD2 . TYR A 1 434 ? 1.320   46.426 31.727 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A CD2 1 
4672 ATOM   3453 C CE1 . TYR A 1 434 ? -0.920  46.476 30.084 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A CE1 1 
4673 ATOM   3454 C CE2 . TYR A 1 434 ? 1.136   47.482 30.829 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A CE2 1 
4674 ATOM   3455 C CZ  . TYR A 1 434 ? 0.011   47.497 30.012 1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A CZ  1 
4675 ATOM   3456 O OH  . TYR A 1 434 ? -0.187  48.524 29.117 1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A OH  1 
4676 ATOM   3457 N N   . ILE A 1 435 ? 3.454   43.416 32.273 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 512 ILE A N   1 
4677 ATOM   3458 C CA  . ILE A 1 435 ? 4.813   43.687 31.818 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 512 ILE A CA  1 
4678 ATOM   3459 C C   . ILE A 1 435 ? 5.278   42.657 30.787 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 512 ILE A C   1 
4679 ATOM   3460 O O   . ILE A 1 435 ? 5.886   43.004 29.768 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 512 ILE A O   1 
4680 ATOM   3461 C CB  . ILE A 1 435 ? 5.792   43.707 33.031 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 512 ILE A CB  1 
4681 ATOM   3462 C CG1 . ILE A 1 435 ? 5.518   44.952 33.880 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 512 ILE A CG1 1 
4682 ATOM   3463 C CG2 . ILE A 1 435 ? 7.248   43.669 32.553 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 512 ILE A CG2 1 
4683 ATOM   3464 C CD1 . ILE A 1 435 ? 6.199   44.966 35.243 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 512 ILE A CD1 1 
4684 ATOM   3465 N N   . GLN A 1 436 ? 4.993   41.387 31.051 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A N   1 
4685 ATOM   3466 C CA  . GLN A 1 436 ? 5.385   40.331 30.125 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A CA  1 
4686 ATOM   3467 C C   . GLN A 1 436 ? 4.664   40.537 28.798 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A C   1 
4687 ATOM   3468 O O   . GLN A 1 436 ? 5.271   40.435 27.735 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A O   1 
4688 ATOM   3469 C CB  . GLN A 1 436 ? 5.005   38.955 30.656 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A CB  1 
4689 ATOM   3470 C CG  . GLN A 1 436 ? 5.571   37.824 29.816 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A CG  1 
4690 ATOM   3471 C CD  . GLN A 1 436 ? 4.857   36.517 30.039 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A CD  1 
4691 ATOM   3472 O OE1 . GLN A 1 436 ? 4.501   36.175 31.163 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A OE1 1 
4692 ATOM   3473 N NE2 . GLN A 1 436 ? 4.660   35.763 28.964 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A NE2 1 
4693 ATOM   3474 N N   . SER A 1 437 ? 3.366   40.826 28.864 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 514 SER A N   1 
4694 ATOM   3475 C CA  . SER A 1 437 ? 2.592   41.029 27.644 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 514 SER A CA  1 
4695 ATOM   3476 C C   . SER A 1 437 ? 3.199   42.173 26.833 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 514 SER A C   1 
4696 ATOM   3477 O O   . SER A 1 437 ? 3.396   42.046 25.630 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 514 SER A O   1 
4697 ATOM   3478 C CB  . SER A 1 437 ? 1.125   41.349 27.961 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 514 SER A CB  1 
4698 ATOM   3479 O OG  . SER A 1 437 ? 0.959   42.701 28.366 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 514 SER A OG  1 
4699 ATOM   3480 N N   . VAL A 1 438 ? 3.512   43.289 27.484 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 515 VAL A N   1 
4700 ATOM   3481 C CA  . VAL A 1 438 ? 4.090   44.417 26.756 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 515 VAL A CA  1 
4701 ATOM   3482 C C   . VAL A 1 438 ? 5.469   44.111 26.162 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 515 VAL A C   1 
4702 ATOM   3483 O O   . VAL A 1 438 ? 5.769   44.520 25.039 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 515 VAL A O   1 
4703 ATOM   3484 C CB  . VAL A 1 438 ? 4.191   45.678 27.646 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 515 VAL A CB  1 
4704 ATOM   3485 C CG1 . VAL A 1 438 ? 4.955   46.773 26.909 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 515 VAL A CG1 1 
4705 ATOM   3486 C CG2 . VAL A 1 438 ? 2.790   46.185 27.986 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 515 VAL A CG2 1 
4706 ATOM   3487 N N   . LEU A 1 439 ? 6.312   43.395 26.900 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A N   1 
4707 ATOM   3488 C CA  . LEU A 1 439 ? 7.638   43.074 26.382 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A CA  1 
4708 ATOM   3489 C C   . LEU A 1 439 ? 7.641   41.969 25.327 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A C   1 
4709 ATOM   3490 O O   . LEU A 1 439 ? 8.419   42.041 24.381 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A O   1 
4710 ATOM   3491 C CB  . LEU A 1 439 ? 8.596   42.708 27.520 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A CB  1 
4711 ATOM   3492 C CG  . LEU A 1 439 ? 8.853   43.830 28.531 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A CG  1 
4712 ATOM   3493 C CD1 . LEU A 1 439 ? 9.763   43.305 29.646 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A CD1 1 
4713 ATOM   3494 C CD2 . LEU A 1 439 ? 9.481   45.033 27.835 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A CD2 1 
4714 ATOM   3495 N N   . ASP A 1 440 ? 6.799   40.945 25.470 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 517 ASP A N   1 
4715 ATOM   3496 C CA  . ASP A 1 440 ? 6.785   39.886 24.453 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 517 ASP A CA  1 
4716 ATOM   3497 C C   . ASP A 1 440 ? 6.443   40.466 23.089 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 517 ASP A C   1 
4717 ATOM   3498 O O   . ASP A 1 440 ? 7.003   40.055 22.075 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 517 ASP A O   1 
4718 ATOM   3499 C CB  . ASP A 1 440 ? 5.755   38.782 24.745 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 517 ASP A CB  1 
4719 ATOM   3500 C CG  . ASP A 1 440 ? 6.182   37.848 25.853 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 517 ASP A CG  1 
4720 ATOM   3501 O OD1 . ASP A 1 440 ? 7.394   37.779 26.138 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 517 ASP A OD1 1 
4721 ATOM   3502 O OD2 . ASP A 1 440 ? 5.301   37.154 26.410 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 517 ASP A OD2 1 
4722 ATOM   3503 N N   . ASP A 1 441 ? 5.519   41.420 23.066 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 518 ASP A N   1 
4723 ATOM   3504 C CA  . ASP A 1 441 ? 5.095   42.010 21.802 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 518 ASP A CA  1 
4724 ATOM   3505 C C   . ASP A 1 441 ? 5.552   43.450 21.613 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 518 ASP A C   1 
4725 ATOM   3506 O O   . ASP A 1 441 ? 4.895   44.237 20.932 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 518 ASP A O   1 
4726 ATOM   3507 C CB  . ASP A 1 441 ? 3.568   41.930 21.674 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 518 ASP A CB  1 
4727 ATOM   3508 C CG  . ASP A 1 441 ? 3.050   40.493 21.686 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 518 ASP A CG  1 
4728 ATOM   3509 O OD1 . ASP A 1 441 ? 3.637   39.649 20.980 1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 518 ASP A OD1 1 
4729 ATOM   3510 O OD2 . ASP A 1 441 ? 2.048   40.214 22.382 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 518 ASP A OD2 1 
4730 ATOM   3511 N N   . PHE A 1 442 ? 6.696   43.779 22.199 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 519 PHE A N   1 
4731 ATOM   3512 C CA  . PHE A 1 442 ? 7.242   45.127 22.125 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 519 PHE A CA  1 
4732 ATOM   3513 C C   . PHE A 1 442 ? 7.462   45.585 20.680 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 519 PHE A C   1 
4733 ATOM   3514 O O   . PHE A 1 442 ? 7.297   46.769 20.374 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 519 PHE A O   1 
4734 ATOM   3515 C CB  . PHE A 1 442 ? 8.569   45.177 22.888 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 519 PHE A CB  1 
4735 ATOM   3516 C CG  . PHE A 1 442 ? 9.065   46.567 23.176 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 519 PHE A CG  1 
4736 ATOM   3517 C CD1 . PHE A 1 442 ? 8.427   47.365 24.116 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 519 PHE A CD1 1 
4737 ATOM   3518 C CD2 . PHE A 1 442 ? 10.185  47.068 22.525 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 519 PHE A CD2 1 
4738 ATOM   3519 C CE1 . PHE A 1 442 ? 8.905   48.640 24.409 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 519 PHE A CE1 1 
4739 ATOM   3520 C CE2 . PHE A 1 442 ? 10.668  48.343 22.811 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 519 PHE A CE2 1 
4740 ATOM   3521 C CZ  . PHE A 1 442 ? 10.027  49.130 23.756 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 519 PHE A CZ  1 
4741 ATOM   3522 N N   . TYR A 1 443 ? 7.830   44.649 19.804 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A N   1 
4742 ATOM   3523 C CA  . TYR A 1 443 ? 8.095   44.959 18.398 1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A CA  1 
4743 ATOM   3524 C C   . TYR A 1 443 ? 7.106   44.464 17.356 1.00 43.79 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A C   1 
4744 ATOM   3525 O O   . TYR A 1 443 ? 6.006   44.019 17.664 1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A O   1 
4745 ATOM   3526 C CB  . TYR A 1 443 ? 9.471   44.453 17.968 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A CB  1 
4746 ATOM   3527 C CG  . TYR A 1 443 ? 10.636  45.155 18.606 1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A CG  1 
4747 ATOM   3528 C CD1 . TYR A 1 443 ? 11.266  44.624 19.726 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A CD1 1 
4748 ATOM   3529 C CD2 . TYR A 1 443 ? 11.123  46.344 18.074 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A CD2 1 
4749 ATOM   3530 C CE1 . TYR A 1 443 ? 12.360  45.256 20.298 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A CE1 1 
4750 ATOM   3531 C CE2 . TYR A 1 443 ? 12.215  46.988 18.636 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A CE2 1 
4751 ATOM   3532 C CZ  . TYR A 1 443 ? 12.832  46.434 19.748 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A CZ  1 
4752 ATOM   3533 O OH  . TYR A 1 443 ? 13.934  47.040 20.297 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A OH  1 
4753 ATOM   3534 N N   . THR A 1 444 ? 7.556   44.532 16.105 1.00 54.70 ? ? ? ? ? ? 521 THR A N   1 
4754 ATOM   3535 C CA  . THR A 1 444 ? 6.763   44.137 14.954 1.00 61.02 ? ? ? ? ? ? 521 THR A CA  1 
4755 ATOM   3536 C C   . THR A 1 444 ? 5.504   45.009 15.074 1.00 64.35 ? ? ? ? ? ? 521 THR A C   1 
4756 ATOM   3537 O O   . THR A 1 444 ? 4.384   44.512 15.056 1.00 64.43 ? ? ? ? ? ? 521 THR A O   1 
4757 ATOM   3538 C CB  . THR A 1 444 ? 6.424   42.618 15.001 1.00 63.98 ? ? ? ? ? ? 521 THR A CB  1 
4758 ATOM   3539 O OG1 . THR A 1 444 ? 7.420   41.925 15.768 1.00 66.95 ? ? ? ? ? ? 521 THR A OG1 1 
4759 ATOM   3540 C CG2 . THR A 1 444 ? 6.449   42.023 13.592 1.00 64.24 ? ? ? ? ? ? 521 THR A CG2 1 
4760 ATOM   3541 N N   . ALA A 1 445 ? 5.752   46.314 15.224 1.00 67.71 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A N   1 
4761 ATOM   3542 C CA  . ALA A 1 445 ? 4.758   47.393 15.369 1.00 70.38 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A CA  1 
4762 ATOM   3543 C C   . ALA A 1 445 ? 3.268   47.022 15.350 1.00 73.25 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A C   1 
4763 ATOM   3544 O O   . ALA A 1 445 ? 2.718   46.565 16.357 1.00 74.15 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A O   1 
4764 ATOM   3545 C CB  . ALA A 1 445 ? 5.036   48.459 14.316 1.00 70.79 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A CB  1 
4765 ATOM   3546 N N   . THR A 1 446 ? 2.609   47.270 14.219 1.00 75.85 ? ? ? ? ? ? 523 THR A N   1 
4766 ATOM   3547 C CA  . THR A 1 446 ? 1.194   46.923 14.036 1.00 78.14 ? ? ? ? ? ? 523 THR A CA  1 
4767 ATOM   3548 C C   . THR A 1 446 ? 1.278   45.394 14.181 1.00 80.27 ? ? ? ? ? ? 523 THR A C   1 
4768 ATOM   3549 O O   . THR A 1 446 ? 2.326   44.915 14.585 1.00 82.13 ? ? ? ? ? ? 523 THR A O   1 
4769 ATOM   3550 C CB  . THR A 1 446 ? 0.726   47.333 12.612 1.00 78.07 ? ? ? ? ? ? 523 THR A CB  1 
4770 ATOM   3551 O OG1 . THR A 1 446 ? 1.116   48.691 12.361 1.00 77.25 ? ? ? ? ? ? 523 THR A OG1 1 
4771 ATOM   3552 C CG2 . THR A 1 446 ? -0.790  47.240 12.480 1.00 79.07 ? ? ? ? ? ? 523 THR A CG2 1 
4772 ATOM   3553 N N   . GLU A 1 447 ? 0.222   44.628 13.874 1.00 81.42 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A N   1 
4773 ATOM   3554 C CA  . GLU A 1 447 ? 0.300   43.155 14.007 1.00 82.73 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A CA  1 
4774 ATOM   3555 C C   . GLU A 1 447 ? -0.819  42.499 14.779 1.00 83.66 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A C   1 
4775 ATOM   3556 O O   . GLU A 1 447 ? -1.396  43.085 15.675 1.00 85.56 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A O   1 
4776 ATOM   3557 C CB  . GLU A 1 447 ? 1.544   42.691 14.759 1.00 82.14 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A CB  1 
4777 ATOM   3558 C CG  . GLU A 1 447 ? 1.398   42.843 16.278 1.00 82.43 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A CG  1 
4778 ATOM   3559 C CD  . GLU A 1 447 ? 2.516   42.197 17.051 1.00 83.12 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A CD  1 
4779 ATOM   3560 O OE1 . GLU A 1 447 ? 3.618   42.771 17.069 1.00 83.34 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A OE1 1 
4780 ATOM   3561 O OE2 . GLU A 1 447 ? 2.298   41.113 17.632 1.00 83.77 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A OE2 1 
4781 ATOM   3562 N N   . SER A 1 448 ? -1.018  41.232 14.476 1.00 82.93 ? ? ? ? ? ? 525 SER A N   1 
4782 ATOM   3563 C CA  . SER A 1 448 ? -1.987  40.384 15.139 1.00 81.67 ? ? ? ? ? ? 525 SER A CA  1 
4783 ATOM   3564 C C   . SER A 1 448 ? -1.223  39.078 14.900 1.00 80.25 ? ? ? ? ? ? 525 SER A C   1 
4784 ATOM   3565 O O   . SER A 1 448 ? -1.775  38.086 14.428 1.00 80.93 ? ? ? ? ? ? 525 SER A O   1 
4785 ATOM   3566 C CB  . SER A 1 448 ? -3.322  40.418 14.383 1.00 82.54 ? ? ? ? ? ? 525 SER A CB  1 
4786 ATOM   3567 O OG  . SER A 1 448 ? -4.448  40.227 15.231 1.00 83.65 ? ? ? ? ? ? 525 SER A OG  1 
4787 ATOM   3568 N N   . GLN A 1 449 ? 0.079   39.144 15.185 1.00 76.67 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A N   1 
4788 ATOM   3569 C CA  . GLN A 1 449 ? 1.029   38.042 15.039 1.00 72.79 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A CA  1 
4789 ATOM   3570 C C   . GLN A 1 449 ? 0.384   36.698 14.751 1.00 70.74 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A C   1 
4790 ATOM   3571 O O   . GLN A 1 449 ? 0.169   35.891 15.646 1.00 72.78 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A O   1 
4791 ATOM   3572 C CB  . GLN A 1 449 ? 1.879   37.950 16.301 1.00 70.94 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A CB  1 
4792 ATOM   3573 C CG  . GLN A 1 449 ? 1.030   37.824 17.545 1.00 66.13 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A CG  1 
4793 ATOM   3574 C CD  . GLN A 1 449 ? 1.823   37.939 18.823 1.00 65.38 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A CD  1 
4794 ATOM   3575 O OE1 . GLN A 1 449 ? 1.274   37.791 19.914 1.00 64.80 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A OE1 1 
4795 ATOM   3576 N NE2 . GLN A 1 449 ? 3.118   38.212 18.702 1.00 64.22 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A NE2 1 
4796 ATOM   3577 N N   . PTR A 1 450 ? 0.080   36.471 13.486 1.00 67.65 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A N   1 
4797 ATOM   3578 C CA  . PTR A 1 450 ? -0.539  35.238 13.033 1.00 65.18 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A CA  1 
4798 ATOM   3579 C C   . PTR A 1 450 ? -0.721  35.426 11.552 1.00 66.59 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A C   1 
4799 ATOM   3580 O O   . PTR A 1 450 ? -1.790  35.835 11.100 1.00 66.62 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A O   1 
4800 ATOM   3581 C CB  . PTR A 1 450 ? -1.899  35.015 13.707 1.00 60.91 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A CB  1 
4801 ATOM   3582 C CG  . PTR A 1 450 ? -1.857  33.919 14.773 1.00 55.97 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A CG  1 
4802 ATOM   3583 C CD1 . PTR A 1 450 ? -2.790  33.911 15.849 1.00 55.70 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A CD1 1 
4803 ATOM   3584 C CD2 . PTR A 1 450 ? -0.881  32.884 14.695 1.00 52.68 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A CD2 1 
4804 ATOM   3585 C CE1 . PTR A 1 450 ? -2.710  32.873 16.819 1.00 52.26 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A CE1 1 
4805 ATOM   3586 C CE2 . PTR A 1 450 ? -0.791  31.850 15.648 1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A CE2 1 
4806 ATOM   3587 C CZ  . PTR A 1 450 ? -1.713  31.870 16.700 1.00 48.24 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A CZ  1 
4807 ATOM   3588 O OH  . PTR A 1 450 ? -1.590  30.803 17.660 1.00 44.43 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A OH  1 
4808 ATOM   3589 P P   . PTR A 1 450 ? -0.531  30.988 18.896 1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A P   1 
4809 ATOM   3590 O O1P . PTR A 1 450 ? -1.078  31.998 19.812 1.00 40.80 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A O1P 1 
4810 ATOM   3591 O O2P . PTR A 1 450 ? 0.778   31.450 18.390 1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A O2P 1 
4811 ATOM   3592 O O3P . PTR A 1 450 ? -0.365  29.723 19.661 1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A O3P 1 
4812 ATOM   3593 N N   . GLU A 1 451 ? 0.351   35.181 10.815 1.00 68.30 ? ? ? ? ? ? 528 GLU A N   1 
4813 ATOM   3594 C CA  . GLU A 1 451 ? 0.317   35.312 9.367  1.00 70.89 ? ? ? ? ? ? 528 GLU A CA  1 
4814 ATOM   3595 C C   . GLU A 1 451 ? -0.980  34.660 8.939  1.00 72.96 ? ? ? ? ? ? 528 GLU A C   1 
4815 ATOM   3596 O O   . GLU A 1 451 ? -1.293  33.560 9.385  1.00 74.16 ? ? ? ? ? ? 528 GLU A O   1 
4816 ATOM   3597 C CB  . GLU A 1 451 ? 1.469   34.543 8.718  1.00 69.66 ? ? ? ? ? ? 528 GLU A CB  1 
4817 ATOM   3598 C CG  . GLU A 1 451 ? 2.831   34.803 9.312  1.00 71.00 ? ? ? ? ? ? 528 GLU A CG  1 
4818 ATOM   3599 C CD  . GLU A 1 451 ? 3.227   36.253 9.236  1.00 71.74 ? ? ? ? ? ? 528 GLU A CD  1 
4819 ATOM   3600 O OE1 . GLU A 1 451 ? 3.322   36.777 8.109  1.00 72.06 ? ? ? ? ? ? 528 GLU A OE1 1 
4820 ATOM   3601 O OE2 . GLU A 1 451 ? 3.442   36.868 10.301 1.00 71.33 ? ? ? ? ? ? 528 GLU A OE2 1 
4821 ATOM   3602 N N   . GLU A 1 452 ? -1.753  35.334 8.103  1.00 75.36 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A N   1 
4822 ATOM   3603 C CA  . GLU A 1 452 ? -2.987  34.727 7.641  1.00 77.37 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A CA  1 
4823 ATOM   3604 C C   . GLU A 1 452 ? -2.609  34.158 6.273  1.00 77.80 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A C   1 
4824 ATOM   3605 O O   . GLU A 1 452 ? -1.786  34.751 5.559  1.00 76.93 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A O   1 
4825 ATOM   3606 C CB  . GLU A 1 452 ? -4.100  35.773 7.524  1.00 78.67 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A CB  1 
4826 ATOM   3607 C CG  . GLU A 1 452 ? -5.469  35.225 7.919  1.00 81.63 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A CG  1 
4827 ATOM   3608 C CD  . GLU A 1 452 ? -5.935  35.703 9.291  1.00 83.95 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A CD  1 
4828 ATOM   3609 O OE1 . GLU A 1 452 ? -5.173  35.592 10.279 1.00 85.36 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A OE1 1 
4829 ATOM   3610 O OE2 . GLU A 1 452 ? -7.084  36.185 9.377  1.00 85.21 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A OE2 1 
4830 ATOM   3611 N N   . ILE A 1 453 ? -3.167  33.004 5.908  1.00 78.47 ? ? ? ? ? ? 530 ILE A N   1 
4831 ATOM   3612 C CA  . ILE A 1 453 ? -2.808  32.420 4.619  1.00 78.94 ? ? ? ? ? ? 530 ILE A CA  1 
4832 ATOM   3613 C C   . ILE A 1 453 ? -3.930  32.437 3.593  1.00 80.35 ? ? ? ? ? ? 530 ILE A C   1 
4833 ATOM   3614 O O   . ILE A 1 453 ? -4.985  31.838 3.784  1.00 80.42 ? ? ? ? ? ? 530 ILE A O   1 
4834 ATOM   3615 C CB  . ILE A 1 453 ? -2.312  30.937 4.754  1.00 78.26 ? ? ? ? ? ? 530 ILE A CB  1 
4835 ATOM   3616 C CG1 . ILE A 1 453 ? -1.420  30.566 3.569  1.00 76.94 ? ? ? ? ? ? 530 ILE A CG1 1 
4836 ATOM   3617 C CG2 . ILE A 1 453 ? -3.470  29.981 4.813  1.00 77.33 ? ? ? ? ? ? 530 ILE A CG2 1 
4837 ATOM   3618 C CD1 . ILE A 1 453 ? -0.019  31.082 3.719  1.00 76.11 ? ? ? ? ? ? 530 ILE A CD1 1 
4838 ATOM   3619 N N   . PRO A 1 454 ? -3.715  33.115 2.467  1.00 81.09 ? ? ? ? ? ? 531 PRO A N   1 
4839 ATOM   3620 C CA  . PRO A 1 454 ? -2.869  33.964 1.624  1.00 81.63 ? ? ? ? ? ? 531 PRO A CA  1 
4840 ATOM   3621 C C   . PRO A 1 454 ? -3.550  35.248 1.131  1.00 82.32 ? ? ? ? ? ? 531 PRO A C   1 
4841 ATOM   3622 O O   . PRO A 1 454 ? -3.909  35.278 -0.063 1.00 82.96 ? ? ? ? ? ? 531 PRO A O   1 
4842 ATOM   3623 C CB  . PRO A 1 454 ? -2.532  33.025 0.449  1.00 80.93 ? ? ? ? ? ? 531 PRO A CB  1 
4843 ATOM   3624 C CG  . PRO A 1 454 ? -3.181  31.637 0.875  1.00 80.28 ? ? ? ? ? ? 531 PRO A CG  1 
4844 ATOM   3625 C CD  . PRO A 1 454 ? -4.391  32.182 1.571  1.00 81.00 ? ? ? ? ? ? 531 PRO A CD  1 
4845 ATOM   3626 O OXT . PRO A 1 454 ? -3.724  36.207 1.914  1.00 83.32 ? ? ? ? ? ? 531 PRO A OXT 1 
4846 HETATM 3627 N N1  . PP1 B 2 .   ? 26.428  31.461 39.668 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A N1  1 
4847 HETATM 3628 C C2  . PP1 B 2 .   ? 26.466  28.964 36.863 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C2  1 
4848 HETATM 3629 N N3  . PP1 B 2 .   ? 26.860  30.084 37.584 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A N3  1 
4849 HETATM 3630 C C4  . PP1 B 2 .   ? 26.227  30.417 38.776 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C4  1 
4850 HETATM 3631 C C5  . PP1 B 2 .   ? 25.186  29.632 39.257 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C5  1 
4851 HETATM 3632 C C6  . PP1 B 2 .   ? 24.789  28.506 38.521 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C6  1 
4852 HETATM 3633 N N7  . PP1 B 2 .   ? 25.428  28.183 37.336 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A N7  1 
4853 HETATM 3634 N N8  . PP1 B 2 .   ? 25.520  31.311 40.699 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A N8  1 
4854 HETATM 3635 C C9  . PP1 B 2 .   ? 24.754  30.187 40.454 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C9  1 
4855 HETATM 3636 N N10 . PP1 B 2 .   ? 23.776  27.724 38.945 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A N10 1 
4856 HETATM 3637 C C11 . PP1 B 2 .   ? 23.750  29.898 41.485 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C11 1 
4857 HETATM 3638 C C12 . PP1 B 2 .   ? 23.784  28.645 42.127 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C12 1 
4858 HETATM 3639 C C13 . PP1 B 2 .   ? 22.852  28.331 43.124 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C13 1 
4859 HETATM 3640 C C14 . PP1 B 2 .   ? 21.875  29.265 43.494 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C14 1 
4860 HETATM 3641 C C15 . PP1 B 2 .   ? 21.827  30.527 42.857 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C15 1 
4861 HETATM 3642 C C16 . PP1 B 2 .   ? 22.769  30.846 41.847 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C16 1 
4862 HETATM 3643 C C24 . PP1 B 2 .   ? 20.882  28.910 44.572 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C24 1 
4863 HETATM 3644 C C28 . PP1 B 2 .   ? 27.365  32.599 39.461 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C28 1 
4864 HETATM 3645 C C29 . PP1 B 2 .   ? 27.189  33.701 40.509 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C29 1 
4865 HETATM 3646 C C33 . PP1 B 2 .   ? 27.183  33.293 38.111 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C33 1 
4866 HETATM 3647 C C37 . PP1 B 2 .   ? 28.837  32.170 39.535 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C37 1 
4867 HETATM 3648 O O   . HOH C 3 .   ? 8.538   6.785  20.622 1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 533 HOH A O   1 
4868 HETATM 3649 O O   . HOH C 3 .   ? 20.508  13.121 40.419 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 534 HOH A O   1 
4869 HETATM 3650 O O   . HOH C 3 .   ? 2.133   12.250 37.545 1.00 45.12 ? ? ? ? ? ? 535 HOH A O   1 
4870 HETATM 3651 O O   . HOH C 3 .   ? 7.164   27.373 26.428 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 536 HOH A O   1 
4871 HETATM 3652 O O   . HOH C 3 .   ? 3.610   35.361 12.519 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 537 HOH A O   1 
4872 HETATM 3653 O O   . HOH C 3 .   ? 17.195  31.681 20.260 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 538 HOH A O   1 
4873 HETATM 3654 O O   . HOH C 3 .   ? 9.799   39.319 2.337  1.00 38.02 ? ? ? ? ? ? 539 HOH A O   1 
4874 HETATM 3655 O O   . HOH C 3 .   ? -3.822  14.608 12.815 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 540 HOH A O   1 
4875 HETATM 3656 O O   . HOH C 3 .   ? 20.669  13.477 37.895 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 541 HOH A O   1 
4876 HETATM 3657 O O   . HOH C 3 .   ? 26.903  8.837  51.932 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 542 HOH A O   1 
4877 HETATM 3658 O O   . HOH C 3 .   ? 26.378  10.051 49.506 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 543 HOH A O   1 
4878 HETATM 3659 O O   . HOH C 3 .   ? 30.668  13.118 42.446 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 544 HOH A O   1 
4879 HETATM 3660 O O   . HOH C 3 .   ? 32.135  28.148 33.924 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 545 HOH A O   1 
4880 HETATM 3661 O O   . HOH C 3 .   ? 7.455   25.098 52.971 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 546 HOH A O   1 
4881 HETATM 3662 O O   . HOH C 3 .   ? 14.631  21.477 53.253 1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 547 HOH A O   1 
4882 HETATM 3663 O O   . HOH C 3 .   ? 11.220  33.940 50.906 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 548 HOH A O   1 
4883 HETATM 3664 O O   . HOH C 3 .   ? 9.679   35.187 49.107 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 549 HOH A O   1 
4884 HETATM 3665 O O   . HOH C 3 .   ? 12.978  23.656 41.467 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 550 HOH A O   1 
4885 HETATM 3666 O O   . HOH C 3 .   ? 13.403  21.065 39.767 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 551 HOH A O   1 
4886 HETATM 3667 O O   . HOH C 3 .   ? 13.137  20.226 42.769 1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 552 HOH A O   1 
4887 HETATM 3668 O O   . HOH C 3 .   ? 5.867   24.478 38.739 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 553 HOH A O   1 
4888 HETATM 3669 O O   . HOH C 3 .   ? 12.686  25.631 37.215 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 554 HOH A O   1 
4889 HETATM 3670 O O   . HOH C 3 .   ? 9.598   23.668 34.183 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 555 HOH A O   1 
4890 HETATM 3671 O O   . HOH C 3 .   ? 15.329  25.647 29.196 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 556 HOH A O   1 
4891 HETATM 3672 O O   . HOH C 3 .   ? 8.055   26.908 31.369 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 557 HOH A O   1 
4892 HETATM 3673 O O   . HOH C 3 .   ? 15.265  18.981 40.138 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 558 HOH A O   1 
4893 HETATM 3674 O O   . HOH C 3 .   ? 2.565   33.132 34.297 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 559 HOH A O   1 
4894 HETATM 3675 O O   . HOH C 3 .   ? 0.680   35.457 34.317 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 560 HOH A O   1 
4895 HETATM 3676 O O   . HOH C 3 .   ? 4.783   33.670 32.644 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 561 HOH A O   1 
4896 HETATM 3677 O O   . HOH C 3 .   ? 2.981   39.407 47.063 1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 562 HOH A O   1 
4897 HETATM 3678 O O   . HOH C 3 .   ? 28.036  27.530 26.347 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 563 HOH A O   1 
4898 HETATM 3679 O O   . HOH C 3 .   ? 5.595   45.931 48.723 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 564 HOH A O   1 
4899 HETATM 3680 O O   . HOH C 3 .   ? 10.848  42.521 46.656 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 565 HOH A O   1 
4900 HETATM 3681 O O   . HOH C 3 .   ? 11.959  56.210 51.149 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 566 HOH A O   1 
4901 HETATM 3682 O O   . HOH C 3 .   ? 2.652   56.245 42.937 1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 567 HOH A O   1 
4902 HETATM 3683 O O   . HOH C 3 .   ? -2.637  47.161 41.999 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 568 HOH A O   1 
4903 HETATM 3684 O O   . HOH C 3 .   ? -1.933  46.031 44.244 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 569 HOH A O   1 
4904 HETATM 3685 O O   . HOH C 3 .   ? 0.108   47.071 46.158 1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 570 HOH A O   1 
4905 HETATM 3686 O O   . HOH C 3 .   ? -1.003  43.270 44.358 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 571 HOH A O   1 
4906 HETATM 3687 O O   . HOH C 3 .   ? 1.008   43.132 45.997 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 572 HOH A O   1 
4907 HETATM 3688 O O   . HOH C 3 .   ? -0.815  45.913 35.424 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 573 HOH A O   1 
4908 HETATM 3689 O O   . HOH C 3 .   ? -2.409  46.586 37.542 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 574 HOH A O   1 
4909 HETATM 3690 O O   . HOH C 3 .   ? 1.618   42.653 40.550 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 575 HOH A O   1 
4910 HETATM 3691 O O   . HOH C 3 .   ? -0.543  41.646 42.136 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 576 HOH A O   1 
4911 HETATM 3692 O O   . HOH C 3 .   ? -2.388  41.835 35.140 1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 577 HOH A O   1 
4912 HETATM 3693 O O   . HOH C 3 .   ? 12.445  42.135 21.189 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 578 HOH A O   1 
4913 HETATM 3694 O O   . HOH C 3 .   ? -2.628  31.464 9.998  1.00 49.57 ? ? ? ? ? ? 579 HOH A O   1 
4914 HETATM 3695 O O   . HOH C 3 .   ? -3.562  51.223 39.974 1.00 43.26 ? ? ? ? ? ? 580 HOH A O   1 
4915 HETATM 3696 O O   . HOH C 3 .   ? -5.692  23.044 14.793 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 581 HOH A O   1 
4916 HETATM 3697 O O   . HOH C 3 .   ? 24.713  33.372 42.779 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 582 HOH A O   1 
4917 HETATM 3698 O O   . HOH C 3 .   ? 22.627  8.922  42.811 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 583 HOH A O   1 
4918 HETATM 3699 O O   . HOH C 3 .   ? 15.355  25.604 34.286 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 584 HOH A O   1 
4919 HETATM 3700 O O   . HOH C 3 .   ? 8.745   29.415 29.287 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 585 HOH A O   1 
4920 HETATM 3701 O O   . HOH C 3 .   ? 5.660   34.155 26.053 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 586 HOH A O   1 
4921 HETATM 3702 O O   . HOH C 3 .   ? 15.667  52.027 46.369 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 587 HOH A O   1 
4922 HETATM 3703 O O   . HOH C 3 .   ? 3.397   37.125 45.563 1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 588 HOH A O   1 
4923 HETATM 3704 O O   . HOH C 3 .   ? 24.594  46.480 37.707 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 589 HOH A O   1 
4924 HETATM 3705 O O   . HOH C 3 .   ? 16.619  41.647 49.954 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 590 HOH A O   1 
4925 HETATM 3706 O O   . HOH C 3 .   ? -1.320  35.517 42.237 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 591 HOH A O   1 
4926 HETATM 3707 O O   . HOH C 3 .   ? 1.668   37.402 43.531 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 592 HOH A O   1 
4927 HETATM 3708 O O   . HOH C 3 .   ? 17.707  43.297 44.274 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 593 HOH A O   1 
4928 HETATM 3709 O O   . HOH C 3 .   ? 15.604  52.058 43.372 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 594 HOH A O   1 
4929 HETATM 3710 O O   . HOH C 3 .   ? 13.576  23.828 33.304 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 595 HOH A O   1 
4930 HETATM 3711 O O   . HOH C 3 .   ? 13.402  42.111 44.341 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 596 HOH A O   1 
4931 HETATM 3712 O O   . HOH C 3 .   ? 25.537  27.625 56.453 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 597 HOH A O   1 
4932 HETATM 3713 O O   . HOH C 3 .   ? 21.081  25.340 26.683 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 598 HOH A O   1 
4933 HETATM 3714 O O   . HOH C 3 .   ? 18.507  26.717 28.023 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 599 HOH A O   1 
4934 HETATM 3715 O O   . HOH C 3 .   ? 15.233  44.228 45.753 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 600 HOH A O   1 
4935 HETATM 3716 O O   . HOH C 3 .   ? 30.382  14.477 54.424 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 601 HOH A O   1 
4936 HETATM 3717 O O   . HOH C 3 .   ? -1.917  32.631 47.501 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 602 HOH A O   1 
4937 HETATM 3718 O O   . HOH C 3 .   ? 16.412  36.624 47.382 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 603 HOH A O   1 
4938 HETATM 3719 O O   . HOH C 3 .   ? 10.572  57.082 47.743 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 604 HOH A O   1 
4939 HETATM 3720 O O   . HOH C 3 .   ? 4.242   33.024 24.052 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 605 HOH A O   1 
4940 HETATM 3721 O O   . HOH C 3 .   ? 32.177  19.908 50.320 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 606 HOH A O   1 
4941 HETATM 3722 O O   . HOH C 3 .   ? 25.821  24.130 63.208 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 607 HOH A O   1 
4942 HETATM 3723 O O   . HOH C 3 .   ? -0.384  39.362 43.833 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 608 HOH A O   1 
4943 HETATM 3724 O O   . HOH C 3 .   ? 21.616  17.000 54.048 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 609 HOH A O   1 
4944 HETATM 3725 O O   . HOH C 3 .   ? 1.213   36.688 36.689 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 610 HOH A O   1 
4945 HETATM 3726 O O   . HOH C 3 .   ? 17.229  24.335 31.963 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 611 HOH A O   1 
4946 HETATM 3727 O O   . HOH C 3 .   ? 17.107  33.368 24.123 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 612 HOH A O   1 
4947 HETATM 3728 O O   . HOH C 3 .   ? 22.907  42.964 39.537 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 613 HOH A O   1 
4948 HETATM 3729 O O   . HOH C 3 .   ? 33.701  18.019 47.667 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 614 HOH A O   1 
4949 HETATM 3730 O O   . HOH C 3 .   ? 31.380  17.671 49.569 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 615 HOH A O   1 
4950 HETATM 3731 O O   . HOH C 3 .   ? 11.899  23.525 35.715 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 616 HOH A O   1 
4951 HETATM 3732 O O   . HOH C 3 .   ? 8.828   35.663 27.039 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 617 HOH A O   1 
4952 HETATM 3733 O O   . HOH C 3 .   ? 0.602   40.204 46.308 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 618 HOH A O   1 
4953 HETATM 3734 O O   . HOH C 3 .   ? 31.776  27.801 54.194 1.00 43.62 ? ? ? ? ? ? 619 HOH A O   1 
4954 HETATM 3735 O O   . HOH C 3 .   ? -1.869  45.484 40.096 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 620 HOH A O   1 
4955 HETATM 3736 O O   . HOH C 3 .   ? 12.977  25.999 39.801 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 621 HOH A O   1 
4956 HETATM 3737 O O   . HOH C 3 .   ? 7.329   35.033 50.247 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 622 HOH A O   1 
4957 HETATM 3738 O O   . HOH C 3 .   ? 12.036  45.546 46.139 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 623 HOH A O   1 
4958 HETATM 3739 O O   . HOH C 3 .   ? 16.026  30.409 45.404 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 624 HOH A O   1 
4959 HETATM 3740 O O   . HOH C 3 .   ? 10.145  41.343 22.267 1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 625 HOH A O   1 
4960 HETATM 3741 O O   . HOH C 3 .   ? 12.895  39.404 53.100 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 626 HOH A O   1 
4961 HETATM 3742 O O   . HOH C 3 .   ? 17.585  29.784 43.307 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 627 HOH A O   1 
4962 HETATM 3743 O O   . HOH C 3 .   ? 25.093  43.462 41.252 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 628 HOH A O   1 
4963 HETATM 3744 O O   . HOH C 3 .   ? 13.283  43.415 47.010 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 629 HOH A O   1 
4964 HETATM 3745 O O   . HOH C 3 .   ? 15.201  40.978 52.357 1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 630 HOH A O   1 
4965 HETATM 3746 O O   . HOH C 3 .   ? 21.153  40.845 48.452 1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 631 HOH A O   1 
4966 HETATM 3747 O O   . HOH C 3 .   ? -1.323  39.103 37.705 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 632 HOH A O   1 
4967 HETATM 3748 O O   . HOH C 3 .   ? 10.671  38.750 21.925 1.00 37.57 ? ? ? ? ? ? 633 HOH A O   1 
4968 HETATM 3749 O O   . HOH C 3 .   ? 7.741   33.012 52.174 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 634 HOH A O   1 
4969 HETATM 3750 O O   . HOH C 3 .   ? 14.082  13.397 49.707 1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 635 HOH A O   1 
4970 HETATM 3751 O O   . HOH C 3 .   ? 5.807   22.276 41.683 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 636 HOH A O   1 
4971 HETATM 3752 O O   . HOH C 3 .   ? 4.798   31.059 31.573 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 637 HOH A O   1 
4972 HETATM 3753 O O   . HOH C 3 .   ? 4.429   52.010 29.571 1.00 42.43 ? ? ? ? ? ? 638 HOH A O   1 
4973 HETATM 3754 O O   . HOH C 3 .   ? 24.002  9.672  48.364 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 639 HOH A O   1 
4974 HETATM 3755 O O   . HOH C 3 .   ? 15.004  61.143 31.528 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 640 HOH A O   1 
4975 HETATM 3756 O O   . HOH C 3 .   ? 4.827   44.981 56.140 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 641 HOH A O   1 
4976 HETATM 3757 O O   . HOH C 3 .   ? 13.335  56.332 48.810 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 642 HOH A O   1 
4977 HETATM 3758 O O   . HOH C 3 .   ? 18.947  24.871 30.066 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 643 HOH A O   1 
4978 HETATM 3759 O O   . HOH C 3 .   ? -3.548  22.339 21.403 1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 644 HOH A O   1 
4979 HETATM 3760 O O   . HOH C 3 .   ? 21.998  50.447 35.178 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 645 HOH A O   1 
4980 HETATM 3761 O O   . HOH C 3 .   ? 15.157  55.429 39.317 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 646 HOH A O   1 
4981 HETATM 3762 O O   . HOH C 3 .   ? -2.529  34.018 45.595 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 647 HOH A O   1 
4982 HETATM 3763 O O   . HOH C 3 .   ? 22.093  11.286 47.780 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 648 HOH A O   1 
4983 HETATM 3764 O O   . HOH C 3 .   ? 26.801  28.926 62.954 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 649 HOH A O   1 
4984 HETATM 3765 O O   . HOH C 3 .   ? 22.581  49.509 46.504 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 650 HOH A O   1 
4985 HETATM 3766 O O   . HOH C 3 .   ? 17.913  44.066 62.407 1.00 40.66 ? ? ? ? ? ? 651 HOH A O   1 
4986 HETATM 3767 O O   . HOH C 3 .   ? 23.454  21.101 35.626 1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 652 HOH A O   1 
4987 HETATM 3768 O O   . HOH C 3 .   ? 15.783  22.248 12.294 1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 653 HOH A O   1 
4988 HETATM 3769 O O   . HOH C 3 .   ? 17.460  31.013 23.014 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 654 HOH A O   1 
4989 HETATM 3770 O O   . HOH C 3 .   ? -8.044  20.579 -0.110 1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 655 HOH A O   1 
4990 HETATM 3771 O O   . HOH C 3 .   ? 28.060  9.122  47.947 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 656 HOH A O   1 
4991 HETATM 3772 O O   . HOH C 3 .   ? 26.576  47.333 42.162 1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 657 HOH A O   1 
4992 HETATM 3773 O O   . HOH C 3 .   ? 12.073  60.860 34.675 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 658 HOH A O   1 
4993 HETATM 3774 O O   . HOH C 3 .   ? 6.528   0.992  20.098 1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 659 HOH A O   1 
4994 HETATM 3775 O O   . HOH C 3 .   ? 19.122  36.834 47.411 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 660 HOH A O   1 
4995 HETATM 3776 O O   . HOH C 3 .   ? 6.846   19.834 42.404 1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 661 HOH A O   1 
4996 HETATM 3777 O O   . HOH C 3 .   ? 20.313  31.022 20.399 1.00 57.06 ? ? ? ? ? ? 662 HOH A O   1 
4997 HETATM 3778 O O   . HOH C 3 .   ? 28.861  50.781 36.179 1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 663 HOH A O   1 
4998 HETATM 3779 O O   . HOH C 3 .   ? 14.655  17.258 38.096 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 664 HOH A O   1 
4999 HETATM 3780 O O   . HOH C 3 .   ? 8.599   24.824 26.837 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 665 HOH A O   1 
5000 HETATM 3781 O O   . HOH C 3 .   ? 13.342  36.808 1.406  1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 666 HOH A O   1 
5001 HETATM 3782 O O   . HOH C 3 .   ? 19.557  50.397 36.953 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 667 HOH A O   1 
5002 HETATM 3783 O O   . HOH C 3 .   ? 24.341  22.467 61.358 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 668 HOH A O   1 
5003 HETATM 3784 O O   . HOH C 3 .   ? 8.486   20.269 44.415 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 669 HOH A O   1 
5004 HETATM 3785 O O   . HOH C 3 .   ? -4.130  24.596 23.007 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 670 HOH A O   1 
5005 HETATM 3786 O O   . HOH C 3 .   ? 4.087   49.247 53.736 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 671 HOH A O   1 
5006 HETATM 3787 O O   . HOH C 3 .   ? 1.110   45.223 47.580 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 672 HOH A O   1 
5007 HETATM 3788 O O   . HOH C 3 .   ? 19.758  11.043 49.038 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 673 HOH A O   1 
5008 HETATM 3789 O O   . HOH C 3 .   ? -4.197  24.641 4.660  1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 674 HOH A O   1 
5009 HETATM 3790 O O   . HOH C 3 .   ? 5.119   27.093 28.220 1.00 43.37 ? ? ? ? ? ? 675 HOH A O   1 
5010 HETATM 3791 O O   . HOH C 3 .   ? 31.128  32.385 36.222 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 676 HOH A O   1 
5011 HETATM 3792 O O   . HOH C 3 .   ? 1.160   38.035 30.077 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 677 HOH A O   1 
5012 HETATM 3793 O O   . HOH C 3 .   ? -1.498  49.011 38.880 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 678 HOH A O   1 
5013 HETATM 3794 O O   . HOH C 3 .   ? 16.018  12.909 55.048 1.00 46.02 ? ? ? ? ? ? 679 HOH A O   1 
5014 HETATM 3795 O O   . HOH C 3 .   ? 3.662   29.113 32.921 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 680 HOH A O   1 
5015 HETATM 3796 O O   . HOH C 3 .   ? 17.268  26.958 24.113 1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 681 HOH A O   1 
5016 HETATM 3797 O O   . HOH C 3 .   ? 13.572  29.321 62.311 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 682 HOH A O   1 
5017 HETATM 3798 O O   . HOH C 3 .   ? 23.904  58.996 39.091 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 683 HOH A O   1 
5018 HETATM 3799 O O   . HOH C 3 .   ? 32.908  13.054 41.220 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 684 HOH A O   1 
5019 HETATM 3800 O O   . HOH C 3 .   ? 3.012   46.706 49.668 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 685 HOH A O   1 
5020 HETATM 3801 O O   . HOH C 3 .   ? -1.644  0.571  34.683 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 686 HOH A O   1 
5021 HETATM 3802 O O   . HOH C 3 .   ? -1.056  48.307 33.534 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 687 HOH A O   1 
5022 HETATM 3803 O O   . HOH C 3 .   ? 2.586   50.441 30.391 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 688 HOH A O   1 
5023 HETATM 3804 O O   . HOH C 3 .   ? 3.733   49.895 25.854 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 689 HOH A O   1 
5024 HETATM 3805 O O   . HOH C 3 .   ? 26.171  45.583 39.967 1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 690 HOH A O   1 
5025 HETATM 3806 O O   . HOH C 3 .   ? 19.124  21.337 33.925 1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 691 HOH A O   1 
5026 HETATM 3807 O O   . HOH C 3 .   ? 25.572  43.357 56.592 1.00 36.91 ? ? ? ? ? ? 692 HOH A O   1 
5027 HETATM 3808 O O   . HOH C 3 .   ? 5.315   51.733 27.091 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 693 HOH A O   1 
5028 HETATM 3809 O O   . HOH C 3 .   ? 27.152  41.691 41.744 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 694 HOH A O   1 
5029 HETATM 3810 O O   . HOH C 3 .   ? 1.961   36.086 31.859 1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 695 HOH A O   1 
5030 HETATM 3811 O O   . HOH C 3 .   ? 18.436  42.411 11.307 1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 696 HOH A O   1 
5031 HETATM 3812 O O   . HOH C 3 .   ? 32.199  44.371 26.404 1.00 40.93 ? ? ? ? ? ? 697 HOH A O   1 
5032 HETATM 3813 O O   . HOH C 3 .   ? 20.431  37.088 49.544 1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 698 HOH A O   1 
5033 HETATM 3814 O O   . HOH C 3 .   ? 8.847   46.028 3.578  1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 699 HOH A O   1 
5034 HETATM 3815 O O   . HOH C 3 .   ? 12.944  28.805 24.638 1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 700 HOH A O   1 
5035 HETATM 3816 O O   . HOH C 3 .   ? 5.908   57.891 42.240 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 701 HOH A O   1 
5036 HETATM 3817 O O   . HOH C 3 .   ? 6.647   23.097 51.450 1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 702 HOH A O   1 
5037 HETATM 3818 O O   . HOH C 3 .   ? 5.598   56.222 21.969 1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 703 HOH A O   1 
5038 HETATM 3819 O O   . HOH C 3 .   ? 10.353  13.398 34.474 1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 704 HOH A O   1 
5039 HETATM 3820 O O   . HOH C 3 .   ? 14.521  53.787 48.819 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 705 HOH A O   1 
5040 HETATM 3821 O O   . HOH C 3 .   ? -14.407 0.072  32.859 1.00 42.00 ? ? ? ? ? ? 706 HOH A O   1 
5041 HETATM 3822 O O   . HOH C 3 .   ? 14.790  16.948 44.236 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 707 HOH A O   1 
5042 HETATM 3823 O O   . HOH C 3 .   ? 15.592  28.915 23.232 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 708 HOH A O   1 
5043 HETATM 3824 O O   . HOH C 3 .   ? 7.140   38.375 54.236 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 709 HOH A O   1 
5044 HETATM 3825 O O   . HOH C 3 .   ? 26.052  15.950 33.920 1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 710 HOH A O   1 
5045 HETATM 3826 O O   . HOH C 3 .   ? 14.276  14.128 44.555 1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 711 HOH A O   1 
5046 HETATM 3827 O O   . HOH C 3 .   ? 7.367   54.628 50.764 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 712 HOH A O   1 
5047 HETATM 3828 O O   . HOH C 3 .   ? 0.616   58.938 41.965 1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 713 HOH A O   1 
5048 HETATM 3829 O O   . HOH C 3 .   ? 21.861  36.431 20.411 1.00 43.46 ? ? ? ? ? ? 714 HOH A O   1 
5049 HETATM 3830 O O   . HOH C 3 .   ? -3.368  2.240  28.249 1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 715 HOH A O   1 
5050 HETATM 3831 O O   . HOH C 3 .   ? 23.917  40.346 62.520 1.00 43.52 ? ? ? ? ? ? 716 HOH A O   1 
5051 HETATM 3832 O O   . HOH C 3 .   ? -3.112  44.585 33.954 1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 717 HOH A O   1 
5052 HETATM 3833 O O   . HOH C 3 .   ? 25.491  44.722 44.317 1.00 45.77 ? ? ? ? ? ? 718 HOH A O   1 
5053 HETATM 3834 O O   . HOH C 3 .   ? 24.278  45.080 54.544 1.00 42.84 ? ? ? ? ? ? 719 HOH A O   1 
5054 HETATM 3835 O O   . HOH C 3 .   ? 15.697  62.632 36.182 1.00 42.62 ? ? ? ? ? ? 720 HOH A O   1 
5055 HETATM 3836 O O   . HOH C 3 .   ? 15.432  42.651 54.676 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 721 HOH A O   1 
5056 HETATM 3837 O O   . HOH C 3 .   ? 36.705  17.642 47.363 1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 722 HOH A O   1 
5057 HETATM 3838 O O   . HOH C 3 .   ? 14.375  62.256 33.752 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 723 HOH A O   1 
5058 HETATM 3839 O O   . HOH C 3 .   ? 25.850  35.626 21.216 1.00 45.67 ? ? ? ? ? ? 724 HOH A O   1 
5059 HETATM 3840 O O   . HOH C 3 .   ? 12.135  59.827 27.536 1.00 41.89 ? ? ? ? ? ? 725 HOH A O   1 
5060 HETATM 3841 O O   . HOH C 3 .   ? 13.913  62.894 38.162 1.00 42.93 ? ? ? ? ? ? 726 HOH A O   1 
5061 HETATM 3842 O O   . HOH C 3 .   ? 7.803   18.625 51.210 1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 727 HOH A O   1 
5062 HETATM 3843 O O   . HOH C 3 .   ? 20.229  12.147 52.899 1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 728 HOH A O   1 
5063 HETATM 3844 O O   . HOH C 3 .   ? 6.177   21.540 38.552 1.00 41.02 ? ? ? ? ? ? 729 HOH A O   1 
5064 HETATM 3845 O O   . HOH C 3 .   ? 26.640  34.612 44.166 1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 730 HOH A O   1 
5065 HETATM 3846 O O   . HOH C 3 .   ? 18.674  51.686 54.639 1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 731 HOH A O   1 
5066 HETATM 3847 O O   . HOH C 3 .   ? 17.034  24.579 18.637 1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 732 HOH A O   1 
5067 HETATM 3848 O O   . HOH C 3 .   ? 5.299   55.660 32.246 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 733 HOH A O   1 
5068 HETATM 3849 O O   . HOH C 3 .   ? 10.769  36.306 14.942 1.00 44.40 ? ? ? ? ? ? 734 HOH A O   1 
5069 HETATM 3850 O O   . HOH C 3 .   ? 13.424  39.512 55.608 1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 735 HOH A O   1 
5070 HETATM 3851 O O   . HOH C 3 .   ? -5.045  15.220 15.336 1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 736 HOH A O   1 
5071 HETATM 3852 O O   . HOH C 3 .   ? 28.618  7.391  43.699 1.00 43.86 ? ? ? ? ? ? 737 HOH A O   1 
5072 HETATM 3853 O O   . HOH C 3 .   ? 2.076   3.100  47.155 1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 738 HOH A O   1 
5073 HETATM 3854 O O   . HOH C 3 .   ? 13.620  27.240 26.596 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 739 HOH A O   1 
5074 HETATM 3855 O O   . HOH C 3 .   ? 23.032  13.187 34.129 1.00 44.64 ? ? ? ? ? ? 740 HOH A O   1 
5075 HETATM 3856 O O   . HOH C 3 .   ? -2.384  40.368 39.677 1.00 41.85 ? ? ? ? ? ? 741 HOH A O   1 
5076 HETATM 3857 O O   . HOH C 3 .   ? 4.504   53.148 50.224 1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 742 HOH A O   1 
5077 HETATM 3858 O O   . HOH C 3 .   ? 10.048  61.312 32.810 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 743 HOH A O   1 
5078 HETATM 3859 O O   . HOH C 3 .   ? -6.247  5.942  34.270 1.00 49.98 ? ? ? ? ? ? 744 HOH A O   1 
5079 HETATM 3860 O O   . HOH C 3 .   ? 34.513  39.617 27.581 1.00 43.68 ? ? ? ? ? ? 745 HOH A O   1 
5080 HETATM 3861 O O   . HOH C 3 .   ? 30.892  31.605 29.285 1.00 52.12 ? ? ? ? ? ? 746 HOH A O   1 
5081 HETATM 3862 O O   . HOH C 3 .   ? 22.996  50.959 52.839 1.00 43.52 ? ? ? ? ? ? 747 HOH A O   1 
5082 HETATM 3863 O O   . HOH C 3 .   ? -6.210  15.144 3.020  1.00 44.30 ? ? ? ? ? ? 748 HOH A O   1 
5083 HETATM 3864 O O   . HOH C 3 .   ? 7.737   32.127 26.532 1.00 43.55 ? ? ? ? ? ? 749 HOH A O   1 
5084 HETATM 3865 O O   . HOH C 3 .   ? 34.090  48.369 34.333 1.00 47.77 ? ? ? ? ? ? 750 HOH A O   1 
5085 HETATM 3866 O O   . HOH C 3 .   ? 23.093  34.772 48.707 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 751 HOH A O   1 
5086 HETATM 3867 O O   . HOH C 3 .   ? 29.324  13.566 35.101 1.00 56.81 ? ? ? ? ? ? 752 HOH A O   1 
5087 HETATM 3868 O O   . HOH C 3 .   ? 2.781   10.569 11.433 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 753 HOH A O   1 
5088 HETATM 3869 O O   . HOH C 3 .   ? 39.058  32.283 46.442 1.00 42.07 ? ? ? ? ? ? 754 HOH A O   1 
5089 HETATM 3870 O O   . HOH C 3 .   ? 27.393  38.611 38.510 1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 755 HOH A O   1 
5090 HETATM 3871 O O   . HOH C 3 .   ? 23.776  12.520 55.591 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 756 HOH A O   1 
5091 HETATM 3872 O O   . HOH C 3 .   ? 23.261  36.351 57.952 1.00 53.24 ? ? ? ? ? ? 757 HOH A O   1 
5092 HETATM 3873 O O   . HOH C 3 .   ? 9.280   56.903 49.923 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 758 HOH A O   1 
5093 HETATM 3874 O O   . HOH C 3 .   ? 6.542   17.218 21.802 1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 759 HOH A O   1 
5094 HETATM 3875 O O   . HOH C 3 .   ? -1.313  17.242 28.604 1.00 53.99 ? ? ? ? ? ? 760 HOH A O   1 
5095 HETATM 3876 O O   . HOH C 3 .   ? 3.056   33.145 29.301 1.00 43.60 ? ? ? ? ? ? 761 HOH A O   1 
5096 HETATM 3877 O O   . HOH C 3 .   ? 37.316  12.396 42.666 1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 762 HOH A O   1 
5097 HETATM 3878 O O   . HOH C 3 .   ? -0.942  13.086 12.056 1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 763 HOH A O   1 
5098 HETATM 3879 O O   . HOH C 3 .   ? 20.476  17.550 35.339 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 764 HOH A O   1 
5099 HETATM 3880 O O   . HOH C 3 .   ? -8.132  17.961 16.818 1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 765 HOH A O   1 
5100 HETATM 3881 O O   . HOH C 3 .   ? 17.662  37.958 12.839 1.00 56.12 ? ? ? ? ? ? 766 HOH A O   1 
5101 HETATM 3882 O O   . HOH C 3 .   ? 8.893   15.841 9.655  1.00 35.94 ? ? ? ? ? ? 767 HOH A O   1 
5102 HETATM 3883 O O   . HOH C 3 .   ? 16.937  8.720  21.935 1.00 46.32 ? ? ? ? ? ? 768 HOH A O   1 
5103 HETATM 3884 O O   . HOH C 3 .   ? 14.629  44.554 61.958 1.00 57.08 ? ? ? ? ? ? 769 HOH A O   1 
5104 HETATM 3885 O O   . HOH C 3 .   ? 20.260  42.727 5.436  1.00 41.70 ? ? ? ? ? ? 770 HOH A O   1 
5105 HETATM 3886 O O   . HOH C 3 .   ? -4.475  1.425  36.545 1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 771 HOH A O   1 
5106 HETATM 3887 O O   . HOH C 3 .   ? 12.017  15.392 34.354 1.00 54.18 ? ? ? ? ? ? 772 HOH A O   1 
5107 HETATM 3888 O O   . HOH C 3 .   ? -4.889  33.583 37.222 1.00 52.47 ? ? ? ? ? ? 773 HOH A O   1 
5108 HETATM 3889 O O   . HOH C 3 .   ? 29.208  30.315 36.175 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 774 HOH A O   1 
5109 HETATM 3890 O O   . HOH C 3 .   ? 10.291  42.109 56.286 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 775 HOH A O   1 
5110 HETATM 3891 O O   . HOH C 3 .   ? 24.485  48.493 49.776 1.00 52.97 ? ? ? ? ? ? 776 HOH A O   1 
5111 HETATM 3892 O O   . HOH C 3 .   ? 16.725  15.091 20.214 1.00 55.30 ? ? ? ? ? ? 777 HOH A O   1 
5112 HETATM 3893 O O   . HOH C 3 .   ? 7.089   58.361 39.843 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 778 HOH A O   1 
5113 HETATM 3894 O O   . HOH C 3 .   ? 2.068   52.703 36.797 1.00 42.49 ? ? ? ? ? ? 779 HOH A O   1 
5114 HETATM 3895 O O   . HOH C 3 .   ? 3.174   49.501 50.677 1.00 45.70 ? ? ? ? ? ? 780 HOH A O   1 
5115 HETATM 3896 O O   . HOH C 3 .   ? 16.826  18.566 58.409 1.00 48.87 ? ? ? ? ? ? 781 HOH A O   1 
5116 HETATM 3897 O O   . HOH C 3 .   ? 11.906  41.088 18.503 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 782 HOH A O   1 
5117 HETATM 3898 O O   . HOH C 3 .   ? 23.055  36.354 44.925 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 783 HOH A O   1 
5118 HETATM 3899 O O   . HOH C 3 .   ? 14.297  24.750 2.159  1.00 42.76 ? ? ? ? ? ? 784 HOH A O   1 
5119 HETATM 3900 O O   . HOH C 3 .   ? -11.182 24.647 3.892  1.00 52.94 ? ? ? ? ? ? 785 HOH A O   1 
5120 HETATM 3901 O O   . HOH C 3 .   ? -15.434 16.221 14.663 1.00 51.70 ? ? ? ? ? ? 786 HOH A O   1 
5121 HETATM 3902 O O   . HOH C 3 .   ? -10.669 26.264 23.480 1.00 46.53 ? ? ? ? ? ? 787 HOH A O   1 
5122 HETATM 3903 O O   . HOH C 3 .   ? 4.918   54.258 25.759 1.00 41.26 ? ? ? ? ? ? 788 HOH A O   1 
5123 HETATM 3904 O O   . HOH C 3 .   ? 20.700  32.042 9.279  1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 789 HOH A O   1 
5124 HETATM 3905 O O   . HOH C 3 .   ? 27.514  34.516 58.919 1.00 41.59 ? ? ? ? ? ? 790 HOH A O   1 
5125 HETATM 3906 O O   . HOH C 3 .   ? 22.478  24.660 24.422 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 791 HOH A O   1 
5126 HETATM 3907 O O   . HOH C 3 .   ? 21.233  8.200  46.441 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 792 HOH A O   1 
5127 HETATM 3908 O O   . HOH C 3 .   ? 35.913  32.234 40.913 1.00 39.06 ? ? ? ? ? ? 793 HOH A O   1 
5128 HETATM 3909 O O   . HOH C 3 .   ? 22.938  34.662 41.850 1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 794 HOH A O   1 
5129 HETATM 3910 O O   . HOH C 3 .   ? 5.765   25.584 34.918 1.00 41.27 ? ? ? ? ? ? 795 HOH A O   1 
5130 HETATM 3911 O O   . HOH C 3 .   ? 18.162  63.440 35.454 1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 796 HOH A O   1 
5131 HETATM 3912 O O   . HOH C 3 .   ? 6.615   14.881 25.048 1.00 44.10 ? ? ? ? ? ? 797 HOH A O   1 
5132 HETATM 3913 O O   . HOH C 3 .   ? 28.285  15.969 32.625 1.00 55.38 ? ? ? ? ? ? 798 HOH A O   1 
5133 HETATM 3914 O O   . HOH C 3 .   ? -3.305  5.072  22.803 1.00 43.26 ? ? ? ? ? ? 799 HOH A O   1 
5134 HETATM 3915 O O   . HOH C 3 .   ? 9.542   21.690 27.424 1.00 53.30 ? ? ? ? ? ? 800 HOH A O   1 
5135 HETATM 3916 O O   . HOH C 3 .   ? 11.403  -1.770 28.423 1.00 50.42 ? ? ? ? ? ? 801 HOH A O   1 
5136 HETATM 3917 O O   . HOH C 3 .   ? 9.665   38.895 55.851 1.00 38.71 ? ? ? ? ? ? 802 HOH A O   1 
5137 HETATM 3918 O O   . HOH C 3 .   ? 3.121   -2.282 19.447 1.00 56.50 ? ? ? ? ? ? 803 HOH A O   1 
5138 HETATM 3919 O O   . HOH C 3 .   ? 11.943  5.541  45.649 1.00 60.37 ? ? ? ? ? ? 804 HOH A O   1 
5139 HETATM 3920 O O   . HOH C 3 .   ? 0.520   38.070 25.139 1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 805 HOH A O   1 
5140 HETATM 3921 O O   . HOH C 3 .   ? 16.120  34.272 20.016 1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 806 HOH A O   1 
5141 HETATM 3922 O O   . HOH C 3 .   ? -7.210  40.419 41.636 1.00 49.81 ? ? ? ? ? ? 807 HOH A O   1 
5142 HETATM 3923 O O   . HOH C 3 .   ? 2.956   59.236 40.694 1.00 53.41 ? ? ? ? ? ? 808 HOH A O   1 
5143 HETATM 3924 O O   . HOH C 3 .   ? 24.019  50.079 58.629 1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 809 HOH A O   1 
5144 HETATM 3925 O O   . HOH C 3 .   ? 8.467   24.971 29.756 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 810 HOH A O   1 
5145 HETATM 3926 O O   . HOH C 3 .   ? 8.901   41.258 4.699  1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 811 HOH A O   1 
5146 HETATM 3927 O O   . HOH C 3 .   ? 16.546  17.538 16.820 1.00 47.55 ? ? ? ? ? ? 812 HOH A O   1 
5147 HETATM 3928 O O   . HOH C 3 .   ? 9.399   40.813 17.522 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 813 HOH A O   1 
5148 HETATM 3929 O O   . HOH C 3 .   ? 37.472  20.920 36.812 1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 814 HOH A O   1 
5149 HETATM 3930 O O   . HOH C 3 .   ? 19.514  20.018 59.682 1.00 48.20 ? ? ? ? ? ? 815 HOH A O   1 
5150 HETATM 3931 O O   . HOH C 3 .   ? 12.416  24.140 31.040 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 816 HOH A O   1 
5151 HETATM 3932 O O   . HOH C 3 .   ? 28.984  47.254 30.890 1.00 53.94 ? ? ? ? ? ? 817 HOH A O   1 
5152 HETATM 3933 O O   . HOH C 3 .   ? 26.261  21.049 32.479 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 818 HOH A O   1 
5153 HETATM 3934 O O   . HOH C 3 .   ? -1.160  4.529  38.052 1.00 52.63 ? ? ? ? ? ? 819 HOH A O   1 
5154 HETATM 3935 O O   . HOH C 3 .   ? 32.486  30.153 55.780 1.00 38.79 ? ? ? ? ? ? 820 HOH A O   1 
5155 HETATM 3936 O O   . HOH C 3 .   ? 6.621   7.205  45.903 1.00 40.63 ? ? ? ? ? ? 821 HOH A O   1 
5156 HETATM 3937 O O   . HOH C 3 .   ? 12.003  32.739 0.191  1.00 47.05 ? ? ? ? ? ? 822 HOH A O   1 
5157 HETATM 3938 O O   . HOH C 3 .   ? 29.652  9.414  34.130 1.00 55.26 ? ? ? ? ? ? 823 HOH A O   1 
5158 HETATM 3939 O O   . HOH C 3 .   ? 1.953   37.545 27.203 1.00 50.72 ? ? ? ? ? ? 824 HOH A O   1 
5159 HETATM 3940 O O   . HOH C 3 .   ? -3.539  36.988 36.532 1.00 44.59 ? ? ? ? ? ? 825 HOH A O   1 
5160 HETATM 3941 O O   . HOH C 3 .   ? 37.282  12.429 45.414 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 826 HOH A O   1 
5161 HETATM 3942 O O   . HOH C 3 .   ? -7.366  40.298 7.981  1.00 49.91 ? ? ? ? ? ? 827 HOH A O   1 
5162 HETATM 3943 O O   . HOH C 3 .   ? 10.889  19.164 43.282 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 828 HOH A O   1 
5163 HETATM 3944 O O   . HOH C 3 .   ? 8.996   32.523 -0.083 1.00 49.87 ? ? ? ? ? ? 829 HOH A O   1 
5164 HETATM 3945 O O   . HOH C 3 .   ? 28.258  42.343 58.771 1.00 45.18 ? ? ? ? ? ? 830 HOH A O   1 
5165 HETATM 3946 O O   . HOH C 3 .   ? 30.350  33.296 20.403 1.00 63.69 ? ? ? ? ? ? 831 HOH A O   1 
5166 HETATM 3947 O O   . HOH C 3 .   ? 3.755   14.001 36.126 1.00 63.63 ? ? ? ? ? ? 832 HOH A O   1 
5167 HETATM 3948 O O   . HOH C 3 .   ? 4.928   15.828 -5.356 1.00 46.39 ? ? ? ? ? ? 833 HOH A O   1 
5168 HETATM 3949 O O   . HOH C 3 .   ? 7.494   -4.251 24.019 1.00 50.04 ? ? ? ? ? ? 834 HOH A O   1 
5169 HETATM 3950 O O   . HOH C 3 .   ? 19.318  21.643 20.211 1.00 42.29 ? ? ? ? ? ? 835 HOH A O   1 
5170 HETATM 3951 O O   . HOH C 3 .   ? 8.136   20.658 35.398 1.00 50.22 ? ? ? ? ? ? 836 HOH A O   1 
5171 HETATM 3952 O O   . HOH C 3 .   ? -5.620  49.525 47.259 1.00 64.36 ? ? ? ? ? ? 837 HOH A O   1 
5172 HETATM 3953 O O   . HOH C 3 .   ? 12.458  61.822 25.714 1.00 51.75 ? ? ? ? ? ? 838 HOH A O   1 
5173 HETATM 3954 O O   . HOH C 3 .   ? -1.517  39.009 26.597 1.00 43.83 ? ? ? ? ? ? 839 HOH A O   1 
5174 HETATM 3955 O O   . HOH C 3 .   ? -2.836  9.430  6.110  1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 840 HOH A O   1 
5175 HETATM 3956 O O   . HOH C 3 .   ? 0.539   20.288 -4.532 1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 841 HOH A O   1 
5176 HETATM 3957 O O   . HOH C 3 .   ? 30.924  18.835 36.853 1.00 47.22 ? ? ? ? ? ? 842 HOH A O   1 
5177 HETATM 3958 O O   . HOH C 3 .   ? 30.580  48.798 37.028 1.00 52.91 ? ? ? ? ? ? 843 HOH A O   1 
5178 HETATM 3959 O O   . HOH C 3 .   ? -5.173  37.188 33.420 1.00 64.07 ? ? ? ? ? ? 844 HOH A O   1 
5179
5180 loop_
5181 _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
5182 _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
5183 _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
5184 _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
5185 _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
5186 _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
5187 _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
5188 _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
5189 _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
5190 _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
5191 _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
5192 _pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
5193 A 1 1   GLY 1   76  ?   ?   ?   A . n 
5194 A 1 2   ALA 2   77  ?   ?   ?   A . n 
5195 A 1 3   MET 3   78  ?   ?   ?   A . n 
5196 A 1 4   GLY 4   79  ?   ?   ?   A . n 
5197 A 1 5   SER 5   80  80  SER SER A . n 
5198 A 1 6   GLY 6   81  81  GLY GLY A . n 
5199 A 1 7   ILE 7   82  82  ILE ILE A . n 
5200 A 1 8   ARG 8   83  83  ARG ARG A . n 
5201 A 1 9   ILE 9   84  84  ILE ILE A . n 
5202 A 1 10  ILE 10  85  85  ILE ILE A . n 
5203 A 1 11  VAL 11  86  86  VAL VAL A . n 
5204 A 1 12  VAL 12  87  87  VAL VAL A . n 
5205 A 1 13  ALA 13  88  88  ALA ALA A . n 
5206 A 1 14  LEU 14  89  89  LEU LEU A . n 
5207 A 1 15  TYR 15  90  90  TYR TYR A . n 
5208 A 1 16  ASP 16  91  91  ASP ASP A . n 
5209 A 1 17  TYR 17  92  92  TYR TYR A . n 
5210 A 1 18  GLU 18  93  93  GLU GLU A . n 
5211 A 1 19  ALA 19  94  94  ALA ALA A . n 
5212 A 1 20  ILE 20  95  95  ILE ILE A . n 
5213 A 1 21  HIS 21  96  96  HIS HIS A . n 
5214 A 1 22  HIS 22  97  97  HIS HIS A . n 
5215 A 1 23  GLU 23  98  98  GLU GLU A . n 
5216 A 1 24  ASP 24  99  99  ASP ASP A . n 
5217 A 1 25  LEU 25  100 100 LEU LEU A . n 
5218 A 1 26  SER 26  101 101 SER SER A . n 
5219 A 1 27  PHE 27  102 102 PHE PHE A . n 
5220 A 1 28  GLN 28  103 103 GLN GLN A . n 
5221 A 1 29  LYS 29  104 104 LYS LYS A . n 
5222 A 1 30  GLY 30  105 105 GLY GLY A . n 
5223 A 1 31  ASP 31  106 106 ASP ASP A . n 
5224 A 1 32  GLN 32  107 107 GLN GLN A . n 
5225 A 1 33  MET 33  108 108 MET MET A . n 
5226 A 1 34  VAL 34  109 109 VAL VAL A . n 
5227 A 1 35  VAL 35  110 110 VAL VAL A . n 
5228 A 1 36  LEU 36  111 111 LEU LEU A . n 
5229 A 1 37  GLU 37  112 112 GLU GLU A . n 
5230 A 1 38  GLU 38  113 113 GLU GLU A . n 
5231 A 1 39  SER 39  114 114 SER SER A . n 
5232 A 1 40  GLY 40  116 116 GLY GLY A . n 
5233 A 1 41  GLU 41  117 117 GLU GLU A . n 
5234 A 1 42  TRP 42  118 118 TRP TRP A . n 
5235 A 1 43  TRP 43  119 119 TRP TRP A . n 
5236 A 1 44  LYS 44  120 120 LYS LYS A . n 
5237 A 1 45  ALA 45  121 121 ALA ALA A . n 
5238 A 1 46  ARG 46  122 122 ARG ARG A . n 
5239 A 1 47  SER 47  123 123 SER SER A . n 
5240 A 1 48  LEU 48  124 124 LEU LEU A . n 
5241 A 1 49  ALA 49  125 125 ALA ALA A . n 
5242 A 1 50  THR 50  126 126 THR THR A . n 
5243 A 1 51  ARG 51  127 127 ARG ARG A . n 
5244 A 1 52  LYS 52  128 128 LYS LYS A . n 
5245 A 1 53  GLU 53  129 129 GLU GLU A . n 
5246 A 1 54  GLY 54  130 130 GLY GLY A . n 
5247 A 1 55  TYR 55  131 131 TYR TYR A . n 
5248 A 1 56  ILE 56  132 132 ILE ILE A . n 
5249 A 1 57  PRO 57  133 133 PRO PRO A . n 
5250 A 1 58  SER 58  134 134 SER SER A . n 
5251 A 1 59  ASN 59  135 135 ASN ASN A . n 
5252 A 1 60  TYR 60  136 136 TYR TYR A . n 
5253 A 1 61  VAL 61  137 137 VAL VAL A . n 
5254 A 1 62  ALA 62  138 138 ALA ALA A . n 
5255 A 1 63  ARG 63  139 139 ARG ARG A . n 
5256 A 1 64  VAL 64  140 140 VAL VAL A . n 
5257 A 1 65  ASP 65  141 141 ASP ASP A . n 
5258 A 1 66  SER 66  142 142 SER SER A . n 
5259 A 1 67  LEU 67  143 143 LEU LEU A . n 
5260 A 1 68  GLU 68  144 144 GLU GLU A . n 
5261 A 1 69  THR 69  145 145 THR THR A . n 
5262 A 1 70  GLU 70  146 146 GLU GLU A . n 
5263 A 1 71  GLU 71  147 147 GLU GLU A . n 
5264 A 1 72  TRP 72  148 148 TRP TRP A . n 
5265 A 1 73  PHE 73  149 149 PHE PHE A . n 
5266 A 1 74  PHE 74  150 150 PHE PHE A . n 
5267 A 1 75  LYS 75  151 151 LYS LYS A . n 
5268 A 1 76  GLY 76  152 152 GLY GLY A . n 
5269 A 1 77  ILE 77  153 153 ILE ILE A . n 
5270 A 1 78  SER 78  154 154 SER SER A . n 
5271 A 1 79  ARG 79  155 155 ARG ARG A . n 
5272 A 1 80  LYS 80  156 156 LYS LYS A . n 
5273 A 1 81  ASP 81  157 157 ASP ASP A . n 
5274 A 1 82  ALA 82  158 158 ALA ALA A . n 
5275 A 1 83  GLU 83  159 159 GLU GLU A . n 
5276 A 1 84  ARG 84  160 160 ARG ARG A . n 
5277 A 1 85  GLN 85  161 161 GLN GLN A . n 
5278 A 1 86  LEU 86  162 162 LEU LEU A . n 
5279 A 1 87  LEU 87  163 163 LEU LEU A . n 
5280 A 1 88  ALA 88  164 164 ALA ALA A . n 
5281 A 1 89  PRO 89  165 165 PRO PRO A . n 
5282 A 1 90  GLY 90  166 166 GLY GLY A . n 
5283 A 1 91  ASN 91  167 167 ASN ASN A . n 
5284 A 1 92  MET 92  168 168 MET MET A . n 
5285 A 1 93  LEU 93  169 169 LEU LEU A . n 
5286 A 1 94  GLY 94  170 170 GLY GLY A . n 
5287 A 1 95  SER 95  171 171 SER SER A . n 
5288 A 1 96  PHE 96  172 172 PHE PHE A . n 
5289 A 1 97  MET 97  173 173 MET MET A . n 
5290 A 1 98  ILE 98  174 174 ILE ILE A . n 
5291 A 1 99  ARG 99  175 175 ARG ARG A . n 
5292 A 1 100 ASP 100 176 176 ASP ASP A . n 
5293 A 1 101 SER 101 177 177 SER SER A . n 
5294 A 1 102 GLU 102 178 178 GLU GLU A . n 
5295 A 1 103 THR 103 179 179 THR THR A . n 
5296 A 1 104 THR 104 180 180 THR THR A . n 
5297 A 1 105 LYS 105 181 181 LYS LYS A . n 
5298 A 1 106 GLY 106 182 182 GLY GLY A . n 
5299 A 1 107 SER 107 183 183 SER SER A . n 
5300 A 1 108 TYR 108 184 184 TYR TYR A . n 
5301 A 1 109 SER 109 185 185 SER SER A . n 
5302 A 1 110 LEU 110 186 186 LEU LEU A . n 
5303 A 1 111 SER 111 187 187 SER SER A . n 
5304 A 1 112 VAL 112 188 188 VAL VAL A . n 
5305 A 1 113 ARG 113 189 189 ARG ARG A . n 
5306 A 1 114 ASP 114 190 190 ASP ASP A . n 
5307 A 1 115 TYR 115 191 191 TYR TYR A . n 
5308 A 1 116 ASP 116 192 192 ASP ASP A . n 
5309 A 1 117 PRO 117 193 193 PRO PRO A . n 
5310 A 1 118 ARG 118 194 194 ARG ARG A . n 
5311 A 1 119 GLN 119 195 195 GLN GLN A . n 
5312 A 1 120 GLY 120 196 196 GLY GLY A . n 
5313 A 1 121 ASP 121 197 197 ASP ASP A . n 
5314 A 1 122 THR 122 198 198 THR THR A . n 
5315 A 1 123 VAL 123 199 199 VAL VAL A . n 
5316 A 1 124 LYS 124 200 200 LYS LYS A . n 
5317 A 1 125 HIS 125 201 201 HIS HIS A . n 
5318 A 1 126 TYR 126 202 202 TYR TYR A . n 
5319 A 1 127 LYS 127 203 203 LYS LYS A . n 
5320 A 1 128 ILE 128 204 204 ILE ILE A . n 
5321 A 1 129 ARG 129 205 205 ARG ARG A . n 
5322 A 1 130 THR 130 206 206 THR THR A . n 
5323 A 1 131 LEU 131 207 207 LEU LEU A . n 
5324 A 1 132 ASP 132 208 208 ASP ASP A . n 
5325 A 1 133 ASN 133 209 209 ASN ASN A . n 
5326 A 1 134 GLY 134 210 210 GLY GLY A . n 
5327 A 1 135 GLY 135 211 211 GLY GLY A . n 
5328 A 1 136 PHE 136 212 212 PHE PHE A . n 
5329 A 1 137 TYR 137 213 213 TYR TYR A . n 
5330 A 1 138 ILE 138 214 214 ILE ILE A . n 
5331 A 1 139 SER 139 215 215 SER SER A . n 
5332 A 1 140 PRO 140 216 216 PRO PRO A . n 
5333 A 1 141 ARG 141 217 217 ARG ARG A . n 
5334 A 1 142 SER 142 218 218 SER SER A . n 
5335 A 1 143 THR 143 219 219 THR THR A . n 
5336 A 1 144 PHE 144 220 220 PHE PHE A . n 
5337 A 1 145 SER 145 221 221 SER SER A . n 
5338 A 1 146 THR 146 222 222 THR THR A . n 
5339 A 1 147 LEU 147 223 223 LEU LEU A . n 
5340 A 1 148 GLN 148 224 224 GLN GLN A . n 
5341 A 1 149 GLU 149 225 225 GLU GLU A . n 
5342 A 1 150 LEU 150 226 226 LEU LEU A . n 
5343 A 1 151 VAL 151 227 227 VAL VAL A . n 
5344 A 1 152 ASP 152 228 228 ASP ASP A . n 
5345 A 1 153 HIS 153 229 229 HIS HIS A . n 
5346 A 1 154 TYR 154 230 230 TYR TYR A . n 
5347 A 1 155 LYS 155 231 231 LYS LYS A . n 
5348 A 1 156 LYS 156 232 232 LYS LYS A . n 
5349 A 1 157 GLY 157 233 233 GLY GLY A . n 
5350 A 1 158 ASN 158 234 234 ASN ASN A . n 
5351 A 1 159 ASP 159 235 235 ASP ASP A . n 
5352 A 1 160 GLY 160 236 236 GLY GLY A . n 
5353 A 1 161 LEU 161 237 237 LEU LEU A . n 
5354 A 1 162 CYS 162 238 238 CYS CYS A . n 
5355 A 1 163 GLN 163 239 239 GLN GLN A . n 
5356 A 1 164 LYS 164 240 240 LYS LYS A . n 
5357 A 1 165 LEU 165 241 241 LEU LEU A . n 
5358 A 1 166 SER 166 242 242 SER SER A . n 
5359 A 1 167 VAL 167 243 243 VAL VAL A . n 
5360 A 1 168 PRO 168 244 244 PRO PRO A . n 
5361 A 1 169 CYS 169 245 245 CYS CYS A . n 
5362 A 1 170 MET 170 246 246 MET MET A . n 
5363 A 1 171 SER 171 247 247 SER SER A . n 
5364 A 1 172 SER 172 248 248 SER SER A . n 
5365 A 1 173 LYS 173 249 249 LYS LYS A . n 
5366 A 1 174 PRO 174 250 250 PRO PRO A . n 
5367 A 1 175 GLN 175 251 251 GLN GLN A . n 
5368 A 1 176 LYS 176 252 252 LYS LYS A . n 
5369 A 1 177 PRO 177 253 253 PRO PRO A . n 
5370 A 1 178 TRP 178 254 254 TRP TRP A . n 
5371 A 1 179 GLU 179 255 255 GLU GLU A . n 
5372 A 1 180 LYS 180 257 257 LYS LYS A . n 
5373 A 1 181 ASP 181 258 258 ASP ASP A . n 
5374 A 1 182 ALA 182 259 259 ALA ALA A . n 
5375 A 1 183 TRP 183 260 260 TRP TRP A . n 
5376 A 1 184 GLU 184 261 261 GLU GLU A . n 
5377 A 1 185 ILE 185 262 262 ILE ILE A . n 
5378 A 1 186 PRO 186 263 263 PRO PRO A . n 
5379 A 1 187 ARG 187 264 264 ARG ARG A . n 
5380 A 1 188 GLU 188 265 265 GLU GLU A . n 
5381 A 1 189 SER 189 266 266 SER SER A . n 
5382 A 1 190 LEU 190 267 267 LEU LEU A . n 
5383 A 1 191 LYS 191 268 268 LYS LYS A . n 
5384 A 1 192 LEU 192 269 269 LEU LEU A . n 
5385 A 1 193 GLU 193 270 270 GLU GLU A . n 
5386 A 1 194 LYS 194 271 271 LYS LYS A . n 
5387 A 1 195 LYS 195 272 272 LYS LYS A . n 
5388 A 1 196 LEU 196 273 273 LEU LEU A . n 
5389 A 1 197 GLY 197 274 274 GLY GLY A . n 
5390 A 1 198 ALA 198 275 275 ALA ALA A . n 
5391 A 1 199 GLY 199 276 276 GLY GLY A . n 
5392 A 1 200 GLN 200 277 277 GLN GLN A . n 
5393 A 1 201 PHE 201 278 278 PHE PHE A . n 
5394 A 1 202 GLY 202 279 279 GLY GLY A . n 
5395 A 1 203 GLU 203 280 280 GLU GLU A . n 
5396 A 1 204 VAL 204 281 281 VAL VAL A . n 
5397 A 1 205 TRP 205 282 282 TRP TRP A . n 
5398 A 1 206 MET 206 283 283 MET MET A . n 
5399 A 1 207 ALA 207 284 284 ALA ALA A . n 
5400 A 1 208 THR 208 285 285 THR THR A . n 
5401 A 1 209 TYR 209 286 286 TYR TYR A . n 
5402 A 1 210 ASN 210 287 287 ASN ASN A . n 
5403 A 1 211 LYS 211 288 288 LYS LYS A . n 
5404 A 1 212 HIS 212 289 289 HIS HIS A . n 
5405 A 1 213 THR 213 290 290 THR THR A . n 
5406 A 1 214 LYS 214 291 291 LYS LYS A . n 
5407 A 1 215 VAL 215 292 292 VAL VAL A . n 
5408 A 1 216 ALA 216 293 293 ALA ALA A . n 
5409 A 1 217 VAL 217 294 294 VAL VAL A . n 
5410 A 1 218 LYS 218 295 295 LYS LYS A . n 
5411 A 1 219 THR 219 296 296 THR THR A . n 
5412 A 1 220 MET 220 297 297 MET MET A . n 
5413 A 1 221 LYS 221 298 298 LYS LYS A . n 
5414 A 1 222 PRO 222 299 299 PRO PRO A . n 
5415 A 1 223 GLY 223 300 300 GLY GLY A . n 
5416 A 1 224 SER 224 301 301 SER SER A . n 
5417 A 1 225 MET 225 302 302 MET MET A . n 
5418 A 1 226 SER 226 303 303 SER SER A . n 
5419 A 1 227 VAL 227 304 304 VAL VAL A . n 
5420 A 1 228 GLU 228 305 305 GLU GLU A . n 
5421 A 1 229 ALA 229 306 306 ALA ALA A . n 
5422 A 1 230 PHE 230 307 307 PHE PHE A . n 
5423 A 1 231 LEU 231 308 308 LEU LEU A . n 
5424 A 1 232 ALA 232 309 309 ALA ALA A . n 
5425 A 1 233 GLU 233 310 310 GLU GLU A . n 
5426 A 1 234 ALA 234 311 311 ALA ALA A . n 
5427 A 1 235 ASN 235 312 312 ASN ASN A . n 
5428 A 1 236 VAL 236 313 313 VAL VAL A . n 
5429 A 1 237 MET 237 314 314 MET MET A . n 
5430 A 1 238 LYS 238 315 315 LYS LYS A . n 
5431 A 1 239 THR 239 316 316 THR THR A . n 
5432 A 1 240 LEU 240 317 317 LEU LEU A . n 
5433 A 1 241 GLN 241 318 318 GLN GLN A . n 
5434 A 1 242 HIS 242 319 319 HIS HIS A . n 
5435 A 1 243 ASP 243 320 320 ASP ASP A . n 
5436 A 1 244 LYS 244 321 321 LYS LYS A . n 
5437 A 1 245 LEU 245 322 322 LEU LEU A . n 
5438 A 1 246 VAL 246 323 323 VAL VAL A . n 
5439 A 1 247 LYS 247 324 324 LYS LYS A . n 
5440 A 1 248 LEU 248 325 325 LEU LEU A . n 
5441 A 1 249 HIS 249 326 326 HIS HIS A . n 
5442 A 1 250 ALA 250 327 327 ALA ALA A . n 
5443 A 1 251 VAL 251 328 328 VAL VAL A . n 
5444 A 1 252 VAL 252 329 329 VAL VAL A . n 
5445 A 1 253 THR 253 330 330 THR THR A . n 
5446 A 1 254 LYS 254 331 331 LYS LYS A . n 
5447 A 1 255 GLU 255 332 332 GLU GLU A . n 
5448 A 1 256 PRO 256 333 333 PRO PRO A . n 
5449 A 1 257 ILE 257 334 334 ILE ILE A . n 
5450 A 1 258 TYR 258 335 335 TYR TYR A . n 
5451 A 1 259 ILE 259 336 336 ILE ILE A . n 
5452 A 1 260 ILE 260 337 337 ILE ILE A . n 
5453 A 1 261 THR 261 338 338 THR THR A . n 
5454 A 1 262 GLU 262 339 339 GLU GLU A . n 
5455 A 1 263 PHE 263 340 340 PHE PHE A . n 
5456 A 1 264 MET 264 341 341 MET MET A . n 
5457 A 1 265 ALA 265 342 342 ALA ALA A . n 
5458 A 1 266 LYS 266 343 343 LYS LYS A . n 
5459 A 1 267 GLY 267 344 344 GLY GLY A . n 
5460 A 1 268 SER 268 345 345 SER SER A . n 
5461 A 1 269 LEU 269 346 346 LEU LEU A . n 
5462 A 1 270 LEU 270 347 347 LEU LEU A . n 
5463 A 1 271 ASP 271 348 348 ASP ASP A . n 
5464 A 1 272 PHE 272 349 349 PHE PHE A . n 
5465 A 1 273 LEU 273 350 350 LEU LEU A . n 
5466 A 1 274 LYS 274 351 351 LYS LYS A . n 
5467 A 1 275 SER 275 352 352 SER SER A . n 
5468 A 1 276 ASP 276 353 353 ASP ASP A . n 
5469 A 1 277 GLU 277 354 354 GLU GLU A . n 
5470 A 1 278 GLY 278 355 355 GLY GLY A . n 
5471 A 1 279 SER 279 356 356 SER SER A . n 
5472 A 1 280 LYS 280 357 357 LYS LYS A . n 
5473 A 1 281 GLN 281 358 358 GLN GLN A . n 
5474 A 1 282 PRO 282 359 359 PRO PRO A . n 
5475 A 1 283 LEU 283 360 360 LEU LEU A . n 
5476 A 1 284 PRO 284 361 361 PRO PRO A . n 
5477 A 1 285 LYS 285 362 362 LYS LYS A . n 
5478 A 1 286 LEU 286 363 363 LEU LEU A . n 
5479 A 1 287 ILE 287 364 364 ILE ILE A . n 
5480 A 1 288 ASP 288 365 365 ASP ASP A . n 
5481 A 1 289 PHE 289 366 366 PHE PHE A . n 
5482 A 1 290 SER 290 367 367 SER SER A . n 
5483 A 1 291 ALA 291 368 368 ALA ALA A . n 
5484 A 1 292 GLN 292 369 369 GLN GLN A . n 
5485 A 1 293 ILE 293 370 370 ILE ILE A . n 
5486 A 1 294 ALA 294 371 371 ALA ALA A . n 
5487 A 1 295 GLU 295 372 372 GLU GLU A . n 
5488 A 1 296 GLY 296 373 373 GLY GLY A . n 
5489 A 1 297 MET 297 374 374 MET MET A . n 
5490 A 1 298 ALA 298 375 375 ALA ALA A . n 
5491 A 1 299 PHE 299 376 376 PHE PHE A . n 
5492 A 1 300 ILE 300 377 377 ILE ILE A . n 
5493 A 1 301 GLU 301 378 378 GLU GLU A . n 
5494 A 1 302 GLN 302 379 379 GLN GLN A . n 
5495 A 1 303 ARG 303 380 380 ARG ARG A . n 
5496 A 1 304 ASN 304 381 381 ASN ASN A . n 
5497 A 1 305 TYR 305 382 382 TYR TYR A . n 
5498 A 1 306 ILE 306 383 383 ILE ILE A . n 
5499 A 1 307 HIS 307 384 384 HIS HIS A . n 
5500 A 1 308 ARG 308 385 385 ARG ARG A . n 
5501 A 1 309 ASP 309 386 386 ASP ASP A . n 
5502 A 1 310 LEU 310 387 387 LEU LEU A . n 
5503 A 1 311 ARG 311 388 388 ARG ARG A . n 
5504 A 1 312 ALA 312 389 389 ALA ALA A . n 
5505 A 1 313 ALA 313 390 390 ALA ALA A . n 
5506 A 1 314 ASN 314 391 391 ASN ASN A . n 
5507 A 1 315 ILE 315 392 392 ILE ILE A . n 
5508 A 1 316 LEU 316 393 393 LEU LEU A . n 
5509 A 1 317 VAL 317 394 394 VAL VAL A . n 
5510 A 1 318 SER 318 395 395 SER SER A . n 
5511 A 1 319 ALA 319 396 396 ALA ALA A . n 
5512 A 1 320 SER 320 397 397 SER SER A . n 
5513 A 1 321 LEU 321 398 398 LEU LEU A . n 
5514 A 1 322 VAL 322 399 399 VAL VAL A . n 
5515 A 1 323 CYS 323 400 400 CYS CYS A . n 
5516 A 1 324 LYS 324 401 401 LYS LYS A . n 
5517 A 1 325 ILE 325 402 402 ILE ILE A . n 
5518 A 1 326 ALA 326 403 403 ALA ALA A . n 
5519 A 1 327 ASP 327 404 404 ASP ASP A . n 
5520 A 1 328 PHE 328 405 405 PHE PHE A . n 
5521 A 1 329 GLY 329 406 406 GLY GLY A . n 
5522 A 1 330 LEU 330 407 407 LEU LEU A . n 
5523 A 1 331 ALA 331 408 408 ALA ALA A . n 
5524 A 1 332 ARG 332 409 409 ARG ARG A . n 
5525 A 1 333 VAL 333 410 410 VAL VAL A . n 
5526 A 1 334 ILE 334 411 411 ILE ILE A . n 
5527 A 1 335 GLU 335 412 412 GLU GLU A . n 
5528 A 1 336 ASP 336 413 413 ASP ASP A . n 
5529 A 1 337 ASN 337 414 414 ASN ASN A . n 
5530 A 1 338 GLU 338 415 415 GLU GLU A . n 
5531 A 1 339 TYR 339 416 416 TYR TYR A . n 
5532 A 1 340 THR 340 417 417 THR THR A . n 
5533 A 1 341 ALA 341 418 418 ALA ALA A . n 
5534 A 1 342 ARG 342 419 419 ARG ARG A . n 
5535 A 1 343 GLU 343 420 420 GLU GLU A . n 
5536 A 1 344 GLY 344 421 421 GLY GLY A . n 
5537 A 1 345 ALA 345 422 422 ALA ALA A . n 
5538 A 1 346 LYS 346 423 423 LYS LYS A . n 
5539 A 1 347 PHE 347 424 424 PHE PHE A . n 
5540 A 1 348 PRO 348 425 425 PRO PRO A . n 
5541 A 1 349 ILE 349 426 426 ILE ILE A . n 
5542 A 1 350 LYS 350 427 427 LYS LYS A . n 
5543 A 1 351 TRP 351 428 428 TRP TRP A . n 
5544 A 1 352 THR 352 429 429 THR THR A . n 
5545 A 1 353 ALA 353 430 430 ALA ALA A . n 
5546 A 1 354 PRO 354 431 431 PRO PRO A . n 
5547 A 1 355 GLU 355 432 432 GLU GLU A . n 
5548 A 1 356 ALA 356 433 433 ALA ALA A . n 
5549 A 1 357 ILE 357 434 434 ILE ILE A . n 
5550 A 1 358 ASN 358 435 435 ASN ASN A . n 
5551 A 1 359 PHE 359 436 436 PHE PHE A . n 
5552 A 1 360 GLY 360 437 437 GLY GLY A . n 
5553 A 1 361 SER 361 438 438 SER SER A . n 
5554 A 1 362 PHE 362 439 439 PHE PHE A . n 
5555 A 1 363 THR 363 440 440 THR THR A . n 
5556 A 1 364 ILE 364 441 441 ILE ILE A . n 
5557 A 1 365 LYS 365 442 442 LYS LYS A . n 
5558 A 1 366 SER 366 443 443 SER SER A . n 
5559 A 1 367 ASP 367 444 444 ASP ASP A . n 
5560 A 1 368 VAL 368 445 445 VAL VAL A . n 
5561 A 1 369 TRP 369 446 446 TRP TRP A . n 
5562 A 1 370 SER 370 447 447 SER SER A . n 
5563 A 1 371 PHE 371 448 448 PHE PHE A . n 
5564 A 1 372 GLY 372 449 449 GLY GLY A . n 
5565 A 1 373 ILE 373 450 450 ILE ILE A . n 
5566 A 1 374 LEU 374 451 451 LEU LEU A . n 
5567 A 1 375 LEU 375 452 452 LEU LEU A . n 
5568 A 1 376 MET 376 453 453 MET MET A . n 
5569 A 1 377 GLU 377 454 454 GLU GLU A . n 
5570 A 1 378 ILE 378 455 455 ILE ILE A . n 
5571 A 1 379 VAL 379 456 456 VAL VAL A . n 
5572 A 1 380 THR 380 457 457 THR THR A . n 
5573 A 1 381 TYR 381 458 458 TYR TYR A . n 
5574 A 1 382 GLY 382 459 459 GLY GLY A . n 
5575 A 1 383 ARG 383 460 460 ARG ARG A . n 
5576 A 1 384 ILE 384 461 461 ILE ILE A . n 
5577 A 1 385 PRO 385 462 462 PRO PRO A . n 
5578 A 1 386 TYR 386 463 463 TYR TYR A . n 
5579 A 1 387 PRO 387 464 464 PRO PRO A . n 
5580 A 1 388 GLY 388 465 465 GLY GLY A . n 
5581 A 1 389 MET 389 466 466 MET MET A . n 
5582 A 1 390 SER 390 467 467 SER SER A . n 
5583 A 1 391 ASN 391 468 468 ASN ASN A . n 
5584 A 1 392 PRO 392 469 469 PRO PRO A . n 
5585 A 1 393 GLU 393 470 470 GLU GLU A . n 
5586 A 1 394 VAL 394 471 471 VAL VAL A . n 
5587 A 1 395 ILE 395 472 472 ILE ILE A . n 
5588 A 1 396 ARG 396 473 473 ARG ARG A . n 
5589 A 1 397 ALA 397 474 474 ALA ALA A . n 
5590 A 1 398 LEU 398 475 475 LEU LEU A . n 
5591 A 1 399 GLU 399 476 476 GLU GLU A . n 
5592 A 1 400 ARG 400 477 477 ARG ALA A . n 
5593 A 1 401 GLY 401 478 478 GLY GLY A . n 
5594 A 1 402 TYR 402 479 479 TYR TYR A . n 
5595 A 1 403 ARG 403 480 480 ARG ARG A . n 
5596 A 1 404 MET 404 481 481 MET MET A . n 
5597 A 1 405 PRO 405 482 482 PRO PRO A . n 
5598 A 1 406 ARG 406 483 483 ARG ARG A . n 
5599 A 1 407 PRO 407 484 484 PRO PRO A . n 
5600 A 1 408 GLU 408 485 485 GLU GLU A . n 
5601 A 1 409 ASN 409 486 486 ASN ASN A . n 
5602 A 1 410 CYS 410 487 487 CYS CYS A . n 
5603 A 1 411 PRO 411 488 488 PRO PRO A . n 
5604 A 1 412 GLU 412 489 489 GLU GLU A . n 
5605 A 1 413 GLU 413 490 490 GLU GLU A . n 
5606 A 1 414 LEU 414 491 491 LEU LEU A . n 
5607 A 1 415 TYR 415 492 492 TYR TYR A . n 
5608 A 1 416 ASN 416 493 493 ASN ASN A . n 
5609 A 1 417 ILE 417 494 494 ILE ILE A . n 
5610 A 1 418 MET 418 495 495 MET MET A . n 
5611 A 1 419 MET 419 496 496 MET MET A . n 
5612 A 1 420 ARG 420 497 497 ARG ARG A . n 
5613 A 1 421 CYS 421 498 498 CYS CYS A . n 
5614 A 1 422 TRP 422 499 499 TRP TRP A . n 
5615 A 1 423 LYS 423 500 500 LYS LYS A . n 
5616 A 1 424 ASN 424 501 501 ASN ASN A . n 
5617 A 1 425 ARG 425 502 502 ARG ARG A . n 
5618 A 1 426 PRO 426 503 503 PRO PRO A . n 
5619 A 1 427 GLU 427 504 504 GLU GLU A . n 
5620 A 1 428 GLU 428 505 505 GLU GLU A . n 
5621 A 1 429 ARG 429 506 506 ARG ARG A . n 
5622 A 1 430 PRO 430 507 507 PRO PRO A . n 
5623 A 1 431 THR 431 508 508 THR THR A . n 
5624 A 1 432 PHE 432 509 509 PHE PHE A . n 
5625 A 1 433 GLU 433 510 510 GLU GLU A . n 
5626 A 1 434 TYR 434 511 511 TYR TYR A . n 
5627 A 1 435 ILE 435 512 512 ILE ILE A . n 
5628 A 1 436 GLN 436 513 513 GLN GLN A . n 
5629 A 1 437 SER 437 514 514 SER SER A . n 
5630 A 1 438 VAL 438 515 515 VAL VAL A . n 
5631 A 1 439 LEU 439 516 516 LEU LEU A . n 
5632 A 1 440 ASP 440 517 517 ASP ASP A . n 
5633 A 1 441 ASP 441 518 518 ASP ASP A . n 
5634 A 1 442 PHE 442 519 519 PHE PHE A . n 
5635 A 1 443 TYR 443 520 520 TYR TYR A . n 
5636 A 1 444 THR 444 521 521 THR THR A . n 
5637 A 1 445 ALA 445 522 522 ALA ALA A . n 
5638 A 1 446 THR 446 523 523 THR THR A . n 
5639 A 1 447 GLU 447 524 524 GLU GLU A . n 
5640 A 1 448 SER 448 525 525 SER SER A . n 
5641 A 1 449 GLN 449 526 526 GLN GLN A . n 
5642 A 1 450 PTR 450 527 527 PTR PTR A . n 
5643 A 1 451 GLU 451 528 528 GLU GLU A . n 
5644 A 1 452 GLU 452 529 529 GLU GLU A . n 
5645 A 1 453 ILE 453 530 530 ILE ILE A . n 
5646 A 1 454 PRO 454 531 531 PRO PRO A . n 
5647
5648 loop_
5649 _software.name 
5650 _software.classification 
5651 _software.version 
5652 _software.citation_id 
5653 _software.pdbx_ordinal 
5654 AMORE 'model building' . ? 1 
5655 CNS   refinement       . ? 2 
5656
5657 loop_
5658 _pdbx_version.entry_id 
5659 _pdbx_version.revision_date 
5660 _pdbx_version.major_version 
5661 _pdbx_version.minor_version 
5662 _pdbx_version.revision_type 
5663 _pdbx_version.details 
5664 1QCF 2008-04-27 3 2    'Version format compliance' 'compliance with PDB format V.3.15'          
5665 1QCF 2011-07-13 4 0000 'Version format compliance' 'compliance with PDB Exchange Dictionary V4' 
5666
5667 loop_
5668 _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.id 
5669 _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.polymer_flag 
5670 _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.occupancy_flag 
5671 _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_model_num 
5672 _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_asym_id 
5673 _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_comp_id 
5674 _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id 
5675 _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_ins_code 
5676 1 Y 1 1 A GLY 76 ? 
5677 2 Y 1 1 A ALA 77 ? 
5678 3 Y 1 1 A MET 78 ? 
5679 4 Y 1 1 A GLY 79 ? 
5680
5681 loop_
5682 _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.id 
5683 _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.polymer_flag 
5684 _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.occupancy_flag 
5685 _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.PDB_model_num 
5686 _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id 
5687 _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_comp_id 
5688 _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id 
5689 _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.PDB_ins_code 
5690 _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_atom_id 
5691 _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_alt_id 
5692 1 Y 1 1 A ARG 477 ? CG  ? 
5693 2 Y 1 1 A ARG 477 ? CD  ? 
5694 3 Y 1 1 A ARG 477 ? NE  ? 
5695 4 Y 1 1 A ARG 477 ? CZ  ? 
5696 5 Y 1 1 A ARG 477 ? NH1 ? 
5697 6 Y 1 1 A ARG 477 ? NH2 ? 
5698
5699 _pdbx_struct_assembly.id                   1 
5700 _pdbx_struct_assembly.details              author_defined_assembly 
5701 _pdbx_struct_assembly.method_details       ? 
5702 _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details   monomeric 
5703 _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count     1 
5704
5705 _pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id       1 
5706 _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression   1 
5707 _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list      A,B,C 
5708
5709 _pdbx_struct_oper_list.id                   1 
5710 _pdbx_struct_oper_list.type                 'identity operation' 
5711 _pdbx_struct_oper_list.name                 1_555 
5712 _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation   x,y,z 
5713 _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1]         1.0000000000 
5714 _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2]         0.0000000000 
5715 _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3]         0.0000000000 
5716 _pdbx_struct_oper_list.vector[1]            0.0000000000 
5717 _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1]         0.0000000000 
5718 _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2]         1.0000000000 
5719 _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3]         0.0000000000 
5720 _pdbx_struct_oper_list.vector[2]            0.0000000000 
5721 _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1]         0.0000000000 
5722 _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2]         0.0000000000 
5723 _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3]         1.0000000000 
5724 _pdbx_struct_oper_list.vector[3]            0.0000000000 
5725
5726 loop_
5727 _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
5728 _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
5729 _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
5730 _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
5731 _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
5732 _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
5733 _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
5734 _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
5735 _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
5736 _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
5737 B 2 PP1 1   532 1   PP1 TS  A . 
5738 C 3 HOH 1   533 1   HOH HOH A . 
5739 C 3 HOH 2   534 2   HOH HOH A . 
5740 C 3 HOH 3   535 3   HOH HOH A . 
5741 C 3 HOH 4   536 4   HOH HOH A . 
5742 C 3 HOH 5   537 5   HOH HOH A . 
5743 C 3 HOH 6   538 6   HOH HOH A . 
5744 C 3 HOH 7   539 7   HOH HOH A . 
5745 C 3 HOH 8   540 8   HOH HOH A . 
5746 C 3 HOH 9   541 9   HOH HOH A . 
5747 C 3 HOH 10  542 10  HOH HOH A . 
5748 C 3 HOH 11  543 11  HOH HOH A . 
5749 C 3 HOH 12  544 12  HOH HOH A . 
5750 C 3 HOH 13  545 13  HOH HOH A . 
5751 C 3 HOH 14  546 14  HOH HOH A . 
5752 C 3 HOH 15  547 15  HOH HOH A . 
5753 C 3 HOH 16  548 16  HOH HOH A . 
5754 C 3 HOH 17  549 17  HOH HOH A . 
5755 C 3 HOH 18  550 18  HOH HOH A . 
5756 C 3 HOH 19  551 19  HOH HOH A . 
5757 C 3 HOH 20  552 20  HOH HOH A . 
5758 C 3 HOH 21  553 21  HOH HOH A . 
5759 C 3 HOH 22  554 22  HOH HOH A . 
5760 C 3 HOH 23  555 23  HOH HOH A . 
5761 C 3 HOH 24  556 24  HOH HOH A . 
5762 C 3 HOH 25  557 25  HOH HOH A . 
5763 C 3 HOH 26  558 26  HOH HOH A . 
5764 C 3 HOH 27  559 27  HOH HOH A . 
5765 C 3 HOH 28  560 28  HOH HOH A . 
5766 C 3 HOH 29  561 29  HOH HOH A . 
5767 C 3 HOH 30  562 30  HOH HOH A . 
5768 C 3 HOH 31  563 31  HOH HOH A . 
5769 C 3 HOH 32  564 32  HOH HOH A . 
5770 C 3 HOH 33  565 33  HOH HOH A . 
5771 C 3 HOH 34  566 34  HOH HOH A . 
5772 C 3 HOH 35  567 35  HOH HOH A . 
5773 C 3 HOH 36  568 36  HOH HOH A . 
5774 C 3 HOH 37  569 37  HOH HOH A . 
5775 C 3 HOH 38  570 38  HOH HOH A . 
5776 C 3 HOH 39  571 39  HOH HOH A . 
5777 C 3 HOH 40  572 40  HOH HOH A . 
5778 C 3 HOH 41  573 41  HOH HOH A . 
5779 C 3 HOH 42  574 42  HOH HOH A . 
5780 C 3 HOH 43  575 43  HOH HOH A . 
5781 C 3 HOH 44  576 44  HOH HOH A . 
5782 C 3 HOH 45  577 45  HOH HOH A . 
5783 C 3 HOH 46  578 46  HOH HOH A . 
5784 C 3 HOH 47  579 47  HOH HOH A . 
5785 C 3 HOH 48  580 48  HOH HOH A . 
5786 C 3 HOH 49  581 49  HOH HOH A . 
5787 C 3 HOH 50  582 50  HOH HOH A . 
5788 C 3 HOH 51  583 51  HOH HOH A . 
5789 C 3 HOH 52  584 52  HOH HOH A . 
5790 C 3 HOH 53  585 53  HOH HOH A . 
5791 C 3 HOH 54  586 54  HOH HOH A . 
5792 C 3 HOH 55  587 55  HOH HOH A . 
5793 C 3 HOH 56  588 56  HOH HOH A . 
5794 C 3 HOH 57  589 57  HOH HOH A . 
5795 C 3 HOH 58  590 58  HOH HOH A . 
5796 C 3 HOH 59  591 59  HOH HOH A . 
5797 C 3 HOH 60  592 60  HOH HOH A . 
5798 C 3 HOH 61  593 61  HOH HOH A . 
5799 C 3 HOH 62  594 62  HOH HOH A . 
5800 C 3 HOH 63  595 63  HOH HOH A . 
5801 C 3 HOH 64  596 64  HOH HOH A . 
5802 C 3 HOH 65  597 65  HOH HOH A . 
5803 C 3 HOH 66  598 66  HOH HOH A . 
5804 C 3 HOH 67  599 67  HOH HOH A . 
5805 C 3 HOH 68  600 68  HOH HOH A . 
5806 C 3 HOH 69  601 69  HOH HOH A . 
5807 C 3 HOH 70  602 70  HOH HOH A . 
5808 C 3 HOH 71  603 71  HOH HOH A . 
5809 C 3 HOH 72  604 72  HOH HOH A . 
5810 C 3 HOH 73  605 73  HOH HOH A . 
5811 C 3 HOH 74  606 74  HOH HOH A . 
5812 C 3 HOH 75  607 75  HOH HOH A . 
5813 C 3 HOH 76  608 76  HOH HOH A . 
5814 C 3 HOH 77  609 77  HOH HOH A . 
5815 C 3 HOH 78  610 78  HOH HOH A . 
5816 C 3 HOH 79  611 79  HOH HOH A . 
5817 C 3 HOH 80  612 80  HOH HOH A . 
5818 C 3 HOH 81  613 81  HOH HOH A . 
5819 C 3 HOH 82  614 82  HOH HOH A . 
5820 C 3 HOH 83  615 83  HOH HOH A . 
5821 C 3 HOH 84  616 84  HOH HOH A . 
5822 C 3 HOH 85  617 85  HOH HOH A . 
5823 C 3 HOH 86  618 86  HOH HOH A . 
5824 C 3 HOH 87  619 87  HOH HOH A . 
5825 C 3 HOH 88  620 88  HOH HOH A . 
5826 C 3 HOH 89  621 89  HOH HOH A . 
5827 C 3 HOH 90  622 90  HOH HOH A . 
5828 C 3 HOH 91  623 91  HOH HOH A . 
5829 C 3 HOH 92  624 92  HOH HOH A . 
5830 C 3 HOH 93  625 93  HOH HOH A . 
5831 C 3 HOH 94  626 94  HOH HOH A . 
5832 C 3 HOH 95  627 95  HOH HOH A . 
5833 C 3 HOH 96  628 96  HOH HOH A . 
5834 C 3 HOH 97  629 97  HOH HOH A . 
5835 C 3 HOH 98  630 98  HOH HOH A . 
5836 C 3 HOH 99  631 99  HOH HOH A . 
5837 C 3 HOH 100 632 100 HOH HOH A . 
5838 C 3 HOH 101 633 101 HOH HOH A . 
5839 C 3 HOH 102 634 102 HOH HOH A . 
5840 C 3 HOH 103 635 103 HOH HOH A . 
5841 C 3 HOH 104 636 104 HOH HOH A . 
5842 C 3 HOH 105 637 105 HOH HOH A . 
5843 C 3 HOH 106 638 106 HOH HOH A . 
5844 C 3 HOH 107 639 107 HOH HOH A . 
5845 C 3 HOH 108 640 108 HOH HOH A . 
5846 C 3 HOH 109 641 109 HOH HOH A . 
5847 C 3 HOH 110 642 110 HOH HOH A . 
5848 C 3 HOH 111 643 111 HOH HOH A . 
5849 C 3 HOH 112 644 112 HOH HOH A . 
5850 C 3 HOH 113 645 113 HOH HOH A . 
5851 C 3 HOH 114 646 114 HOH HOH A . 
5852 C 3 HOH 115 647 115 HOH HOH A . 
5853 C 3 HOH 116 648 116 HOH HOH A . 
5854 C 3 HOH 117 649 117 HOH HOH A . 
5855 C 3 HOH 118 650 118 HOH HOH A . 
5856 C 3 HOH 119 651 119 HOH HOH A . 
5857 C 3 HOH 120 652 120 HOH HOH A . 
5858 C 3 HOH 121 653 121 HOH HOH A . 
5859 C 3 HOH 122 654 122 HOH HOH A . 
5860 C 3 HOH 123 655 123 HOH HOH A . 
5861 C 3 HOH 124 656 124 HOH HOH A . 
5862 C 3 HOH 125 657 125 HOH HOH A . 
5863 C 3 HOH 126 658 126 HOH HOH A . 
5864 C 3 HOH 127 659 127 HOH HOH A . 
5865 C 3 HOH 128 660 128 HOH HOH A . 
5866 C 3 HOH 129 661 129 HOH HOH A . 
5867 C 3 HOH 130 662 130 HOH HOH A . 
5868 C 3 HOH 131 663 131 HOH HOH A . 
5869 C 3 HOH 132 664 132 HOH HOH A . 
5870 C 3 HOH 133 665 133 HOH HOH A . 
5871 C 3 HOH 134 666 134 HOH HOH A . 
5872 C 3 HOH 135 667 135 HOH HOH A . 
5873 C 3 HOH 136 668 136 HOH HOH A . 
5874 C 3 HOH 137 669 137 HOH HOH A . 
5875 C 3 HOH 138 670 138 HOH HOH A . 
5876 C 3 HOH 139 671 139 HOH HOH A . 
5877 C 3 HOH 140 672 140 HOH HOH A . 
5878 C 3 HOH 141 673 141 HOH HOH A . 
5879 C 3 HOH 142 674 142 HOH HOH A . 
5880 C 3 HOH 143 675 143 HOH HOH A . 
5881 C 3 HOH 144 676 144 HOH HOH A . 
5882 C 3 HOH 145 677 145 HOH HOH A . 
5883 C 3 HOH 146 678 146 HOH HOH A . 
5884 C 3 HOH 147 679 147 HOH HOH A . 
5885 C 3 HOH 148 680 148 HOH HOH A . 
5886 C 3 HOH 149 681 149 HOH HOH A . 
5887 C 3 HOH 150 682 150 HOH HOH A . 
5888 C 3 HOH 151 683 151 HOH HOH A . 
5889 C 3 HOH 152 684 152 HOH HOH A . 
5890 C 3 HOH 153 685 153 HOH HOH A . 
5891 C 3 HOH 154 686 154 HOH HOH A . 
5892 C 3 HOH 155 687 155 HOH HOH A . 
5893 C 3 HOH 156 688 156 HOH HOH A . 
5894 C 3 HOH 157 689 157 HOH HOH A . 
5895 C 3 HOH 158 690 158 HOH HOH A . 
5896 C 3 HOH 159 691 159 HOH HOH A . 
5897 C 3 HOH 160 692 160 HOH HOH A . 
5898 C 3 HOH 161 693 161 HOH HOH A . 
5899 C 3 HOH 162 694 162 HOH HOH A . 
5900 C 3 HOH 163 695 163 HOH HOH A . 
5901 C 3 HOH 164 696 164 HOH HOH A . 
5902 C 3 HOH 165 697 165 HOH HOH A . 
5903 C 3 HOH 166 698 166 HOH HOH A . 
5904 C 3 HOH 167 699 167 HOH HOH A . 
5905 C 3 HOH 168 700 168 HOH HOH A . 
5906 C 3 HOH 169 701 169 HOH HOH A . 
5907 C 3 HOH 170 702 170 HOH HOH A . 
5908 C 3 HOH 171 703 171 HOH HOH A . 
5909 C 3 HOH 172 704 172 HOH HOH A . 
5910 C 3 HOH 173 705 173 HOH HOH A . 
5911 C 3 HOH 174 706 174 HOH HOH A . 
5912 C 3 HOH 175 707 175 HOH HOH A . 
5913 C 3 HOH 176 708 176 HOH HOH A . 
5914 C 3 HOH 177 709 177 HOH HOH A . 
5915 C 3 HOH 178 710 178 HOH HOH A . 
5916 C 3 HOH 179 711 179 HOH HOH A . 
5917 C 3 HOH 180 712 180 HOH HOH A . 
5918 C 3 HOH 181 713 181 HOH HOH A . 
5919 C 3 HOH 182 714 182 HOH HOH A . 
5920 C 3 HOH 183 715 183 HOH HOH A . 
5921 C 3 HOH 184 716 184 HOH HOH A . 
5922 C 3 HOH 185 717 185 HOH HOH A . 
5923 C 3 HOH 186 718 186 HOH HOH A . 
5924 C 3 HOH 187 719 187 HOH HOH A . 
5925 C 3 HOH 188 720 188 HOH HOH A . 
5926 C 3 HOH 189 721 189 HOH HOH A . 
5927 C 3 HOH 190 722 190 HOH HOH A . 
5928 C 3 HOH 191 723 191 HOH HOH A . 
5929 C 3 HOH 192 724 192 HOH HOH A . 
5930 C 3 HOH 193 725 193 HOH HOH A . 
5931 C 3 HOH 194 726 194 HOH HOH A . 
5932 C 3 HOH 195 727 195 HOH HOH A . 
5933 C 3 HOH 196 728 196 HOH HOH A . 
5934 C 3 HOH 197 729 197 HOH HOH A . 
5935 C 3 HOH 198 730 198 HOH HOH A . 
5936 C 3 HOH 199 731 199 HOH HOH A . 
5937 C 3 HOH 200 732 200 HOH HOH A . 
5938 C 3 HOH 201 733 201 HOH HOH A . 
5939 C 3 HOH 202 734 202 HOH HOH A . 
5940 C 3 HOH 203 735 203 HOH HOH A . 
5941 C 3 HOH 204 736 204 HOH HOH A . 
5942 C 3 HOH 205 737 205 HOH HOH A . 
5943 C 3 HOH 206 738 206 HOH HOH A . 
5944 C 3 HOH 207 739 207 HOH HOH A . 
5945 C 3 HOH 208 740 208 HOH HOH A . 
5946 C 3 HOH 209 741 209 HOH HOH A . 
5947 C 3 HOH 210 742 210 HOH HOH A . 
5948 C 3 HOH 211 743 211 HOH HOH A . 
5949 C 3 HOH 212 744 212 HOH HOH A . 
5950 C 3 HOH 213 745 213 HOH HOH A . 
5951 C 3 HOH 214 746 214 HOH HOH A . 
5952 C 3 HOH 215 747 215 HOH HOH A . 
5953 C 3 HOH 216 748 216 HOH HOH A . 
5954 C 3 HOH 217 749 217 HOH HOH A . 
5955 C 3 HOH 218 750 218 HOH HOH A . 
5956 C 3 HOH 219 751 219 HOH HOH A . 
5957 C 3 HOH 220 752 220 HOH HOH A . 
5958 C 3 HOH 221 753 221 HOH HOH A . 
5959 C 3 HOH 222 754 222 HOH HOH A . 
5960 C 3 HOH 223 755 223 HOH HOH A . 
5961 C 3 HOH 224 756 224 HOH HOH A . 
5962 C 3 HOH 225 757 225 HOH HOH A . 
5963 C 3 HOH 226 758 226 HOH HOH A . 
5964 C 3 HOH 227 759 227 HOH HOH A . 
5965 C 3 HOH 228 760 228 HOH HOH A . 
5966 C 3 HOH 229 761 229 HOH HOH A . 
5967 C 3 HOH 230 762 230 HOH HOH A . 
5968 C 3 HOH 231 763 231 HOH HOH A . 
5969 C 3 HOH 232 764 232 HOH HOH A . 
5970 C 3 HOH 233 765 233 HOH HOH A . 
5971 C 3 HOH 234 766 234 HOH HOH A . 
5972 C 3 HOH 235 767 235 HOH HOH A . 
5973 C 3 HOH 236 768 236 HOH HOH A . 
5974 C 3 HOH 237 769 237 HOH HOH A . 
5975 C 3 HOH 238 770 238 HOH HOH A . 
5976 C 3 HOH 239 771 239 HOH HOH A . 
5977 C 3 HOH 240 772 240 HOH HOH A . 
5978 C 3 HOH 241 773 241 HOH HOH A . 
5979 C 3 HOH 242 774 242 HOH HOH A . 
5980 C 3 HOH 243 775 243 HOH HOH A . 
5981 C 3 HOH 244 776 244 HOH HOH A . 
5982 C 3 HOH 245 777 245 HOH HOH A . 
5983 C 3 HOH 246 778 246 HOH HOH A . 
5984 C 3 HOH 247 779 247 HOH HOH A . 
5985 C 3 HOH 248 780 248 HOH HOH A . 
5986 C 3 HOH 249 781 249 HOH HOH A . 
5987 C 3 HOH 250 782 250 HOH HOH A . 
5988 C 3 HOH 251 783 251 HOH HOH A . 
5989 C 3 HOH 252 784 252 HOH HOH A . 
5990 C 3 HOH 253 785 253 HOH HOH A . 
5991 C 3 HOH 254 786 254 HOH HOH A . 
5992 C 3 HOH 255 787 255 HOH HOH A . 
5993 C 3 HOH 256 788 256 HOH HOH A . 
5994 C 3 HOH 257 789 257 HOH HOH A . 
5995 C 3 HOH 258 790 258 HOH HOH A . 
5996 C 3 HOH 259 791 259 HOH HOH A . 
5997 C 3 HOH 260 792 260 HOH HOH A . 
5998 C 3 HOH 261 793 261 HOH HOH A . 
5999 C 3 HOH 262 794 262 HOH HOH A . 
6000 C 3 HOH 263 795 263 HOH HOH A . 
6001 C 3 HOH 264 796 264 HOH HOH A . 
6002 C 3 HOH 265 797 265 HOH HOH A . 
6003 C 3 HOH 266 798 266 HOH HOH A . 
6004 C 3 HOH 267 799 267 HOH HOH A . 
6005 C 3 HOH 268 800 268 HOH HOH A . 
6006 C 3 HOH 269 801 269 HOH HOH A . 
6007 C 3 HOH 270 802 270 HOH HOH A . 
6008 C 3 HOH 271 803 271 HOH HOH A . 
6009 C 3 HOH 272 804 272 HOH HOH A . 
6010 C 3 HOH 273 805 273 HOH HOH A . 
6011 C 3 HOH 274 806 274 HOH HOH A . 
6012 C 3 HOH 275 807 275 HOH HOH A . 
6013 C 3 HOH 276 808 276 HOH HOH A . 
6014 C 3 HOH 277 809 277 HOH HOH A . 
6015 C 3 HOH 278 810 278 HOH HOH A . 
6016 C 3 HOH 279 811 279 HOH HOH A . 
6017 C 3 HOH 280 812 280 HOH HOH A . 
6018 C 3 HOH 281 813 281 HOH HOH A . 
6019 C 3 HOH 282 814 282 HOH HOH A . 
6020 C 3 HOH 283 815 283 HOH HOH A . 
6021 C 3 HOH 284 816 284 HOH HOH A . 
6022 C 3 HOH 285 817 285 HOH HOH A . 
6023 C 3 HOH 286 818 286 HOH HOH A . 
6024 C 3 HOH 287 819 287 HOH HOH A . 
6025 C 3 HOH 288 820 288 HOH HOH A . 
6026 C 3 HOH 289 821 289 HOH HOH A . 
6027 C 3 HOH 290 822 290 HOH HOH A . 
6028 C 3 HOH 291 823 291 HOH HOH A . 
6029 C 3 HOH 292 824 292 HOH HOH A . 
6030 C 3 HOH 293 825 293 HOH HOH A . 
6031 C 3 HOH 294 826 294 HOH HOH A . 
6032 C 3 HOH 295 827 295 HOH HOH A . 
6033 C 3 HOH 296 828 296 HOH HOH A . 
6034 C 3 HOH 297 829 297 HOH HOH A . 
6035 C 3 HOH 298 830 298 HOH HOH A . 
6036 C 3 HOH 299 831 299 HOH HOH A . 
6037 C 3 HOH 300 832 300 HOH HOH A . 
6038 C 3 HOH 301 833 301 HOH HOH A . 
6039 C 3 HOH 302 834 302 HOH HOH A . 
6040 C 3 HOH 303 835 303 HOH HOH A . 
6041 C 3 HOH 304 836 304 HOH HOH A . 
6042 C 3 HOH 305 837 305 HOH HOH A . 
6043 C 3 HOH 306 838 306 HOH HOH A . 
6044 C 3 HOH 307 839 307 HOH HOH A . 
6045 C 3 HOH 308 840 308 HOH HOH A . 
6046 C 3 HOH 309 841 309 HOH HOH A . 
6047 C 3 HOH 310 842 310 HOH HOH A . 
6048 C 3 HOH 311 843 311 HOH HOH A . 
6049 C 3 HOH 312 844 312 HOH HOH A . 
6050
6051 _pdbx_struct_mod_residue.id               1 
6052 _pdbx_struct_mod_residue.label_asym_id    A 
6053 _pdbx_struct_mod_residue.label_seq_id     450 
6054 _pdbx_struct_mod_residue.label_comp_id    PTR 
6055 _pdbx_struct_mod_residue.auth_asym_id     A 
6056 _pdbx_struct_mod_residue.auth_seq_id      527 
6057 _pdbx_struct_mod_residue.auth_comp_id     PTR 
6058 _pdbx_struct_mod_residue.PDB_ins_code     ? 
6059 _pdbx_struct_mod_residue.parent_comp_id   TYR 
6060 _pdbx_struct_mod_residue.details          O-PHOSPHOTYROSINE 
6061
6062 _pdbx_validate_close_contact.id               1 
6063 _pdbx_validate_close_contact.PDB_model_num    1 
6064 _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1   O 
6065 _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1   A 
6066 _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_1   THR 
6067 _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1    521 
6068 _pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_1   ? 
6069 _pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_1   ? 
6070 _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2   O 
6071 _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2   A 
6072 _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2   THR 
6073 _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2    523 
6074 _pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_2   ? 
6075 _pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_2   ? 
6076 _pdbx_validate_close_contact.dist             2.15 
6077
6078 loop_
6079 _pdbx_validate_rmsd_angle.id 
6080 _pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_model_num 
6081 _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_1 
6082 _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_1 
6083 _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_1 
6084 _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_1 
6085 _pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_1 
6086 _pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_1 
6087 _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_2 
6088 _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_2 
6089 _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_2 
6090 _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_2 
6091 _pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_2 
6092 _pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_2 
6093 _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_3 
6094 _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_3 
6095 _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_3 
6096 _pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_3 
6097 _pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_3 
6098 _pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_3 
6099 _pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation 
6100 1 1 C A ILE 530 ? ? N A PRO 531 ? ? CA A PRO 531 ? ? 24.0  
6101 2 1 C A ILE 530 ? ? N A PRO 531 ? ? CD A PRO 531 ? ? -23.8 
6102
6103 loop_
6104 _pdbx_validate_torsion.id 
6105 _pdbx_validate_torsion.PDB_model_num 
6106 _pdbx_validate_torsion.auth_comp_id 
6107 _pdbx_validate_torsion.auth_asym_id 
6108 _pdbx_validate_torsion.auth_seq_id 
6109 _pdbx_validate_torsion.PDB_ins_code 
6110 _pdbx_validate_torsion.phi 
6111 _pdbx_validate_torsion.psi 
6112 1  1 GLU A 113 ? -109.04 64.07   
6113 2  1 ALA A 125 ? -87.40  -79.28  
6114 3  1 ARG A 127 ? 55.46   14.67   
6115 4  1 ASP A 141 ? 53.98   11.04   
6116 5  1 ASN A 209 ? 75.81   32.97   
6117 6  1 PRO A 216 ? -59.13  -6.39   
6118 7  1 TYR A 230 ? -57.61  -8.49   
6119 8  1 ASP A 235 ? 36.77   53.62   
6120 9  1 SER A 242 ? -102.49 -86.94  
6121 10 1 ALA A 259 ? -110.81 54.42   
6122 11 1 LYS A 288 ? 54.99   12.84   
6123 12 1 ARG A 385 ? 83.68   -15.14  
6124 13 1 ASP A 386 ? -150.15 53.00   
6125 14 1 ASP A 413 ? -20.16  112.28  
6126 15 1 TYR A 463 ? 38.29   60.93   
6127 16 1 TRP A 499 ? -93.55  32.13   
6128 17 1 TYR A 520 ? -109.43 -166.30 
6129 18 1 ALA A 522 ? -0.05   -102.78 
6130 19 1 THR A 523 ? -62.46  -169.49 
6131 20 1 GLU A 524 ? 129.52  155.80  
6132 21 1 SER A 525 ? -151.80 46.68   
6133 22 1 GLN A 526 ? -10.02  82.92   
6134 23 1 PTR A 527 ? 179.04  81.97   
6135
6136 loop_
6137 _pdbx_entity_nonpoly.entity_id 
6138 _pdbx_entity_nonpoly.name 
6139 _pdbx_entity_nonpoly.comp_id 
6140 2 '1-TER-BUTYL-3-P-TOLYL-1H-PYRAZOLO[3,4-D]PYRIMIDIN-4-YLAMINE' PP1 
6141 3 water                                                         HOH 
6142