returning src2 -> srcjar
[jalview.git] / examples / testdata / test.cif
1 data_1XYZ
2
3 _entry.id   1XYZ 
4
5 _audit_conform.dict_name       mmcif_pdbx.dic 
6 _audit_conform.dict_version    4.007 
7 _audit_conform.dict_location   http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic 
8
9 _database_2.database_id     PDB 
10 _database_2.database_code   1XYZ 
11
12 loop_
13 _database_PDB_rev.num 
14 _database_PDB_rev.date 
15 _database_PDB_rev.date_original 
16 _database_PDB_rev.status 
17 _database_PDB_rev.replaces 
18 _database_PDB_rev.mod_type 
19 1 1996-01-29 1995-06-07 ? 1XYZ 0 
20 2 2009-02-24 ?          ? 1XYZ 1 
21
22 _database_PDB_rev_record.rev_num   2 
23 _database_PDB_rev_record.type      VERSN 
24 _database_PDB_rev_record.details   ? 
25
26 _pdbx_database_status.status_code    REL 
27 _pdbx_database_status.entry_id       1XYZ 
28 _pdbx_database_status.deposit_site   ? 
29 _pdbx_database_status.process_site   ? 
30 _pdbx_database_status.SG_entry       . 
31
32 loop_
33 _audit_author.name 
34 _audit_author.pdbx_ordinal 
35 'Alzari, P.M.'  1 
36 'Spinelli, S.'  2 
37 'Dominguez, R.' 3 
38
39 loop_
40 _citation.id 
41 _citation.title 
42 _citation.journal_abbrev 
43 _citation.journal_volume 
44 _citation.page_first 
45 _citation.page_last 
46 _citation.year 
47 _citation.journal_id_ASTM 
48 _citation.country 
49 _citation.journal_id_ISSN 
50 _citation.journal_id_CSD 
51 _citation.book_publisher 
52 _citation.pdbx_database_id_PubMed 
53 _citation.pdbx_database_id_DOI 
54 primary 'A common protein fold and similar active site in two distinct families of beta-glycanases.'                               
55 Nat.Struct.Biol. 2   569  576 1995 NSBIEW US 1072-8368 2024 ? 7664125 10.1038/nsb0795-569 
56 1       'Crystallization and Preliminary Diffraction Analysis of the Catalytic Domain of Xylanase Z from Clostridium Thermocellum' 
57 J.Mol.Biol.      235 1348 ?   1994 JMOBAK UK 0022-2836 0070 ? ?       ?                   
58
59 loop_
60 _citation_author.citation_id 
61 _citation_author.name 
62 _citation_author.ordinal 
63 primary 'Dominguez, R.' 1  
64 primary 'Souchon, H.'   2  
65 primary 'Spinelli, S.'  3  
66 primary 'Dauter, Z.'    4  
67 primary 'Wilson, K.S.'  5  
68 primary 'Chauvaux, S.'  6  
69 primary 'Beguin, P.'    7  
70 primary 'Alzari, P.M.'  8  
71 1       'Souchon, H.'   9  
72 1       'Spinelli, S.'  10 
73 1       'Beguin, P.'    11 
74 1       'Alzari, P.M.'  12 
75
76 _cell.entry_id           1XYZ 
77 _cell.length_a           47.100 
78 _cell.length_b           51.100 
79 _cell.length_c           70.740 
80 _cell.angle_alpha        100.54 
81 _cell.angle_beta         83.79 
82 _cell.angle_gamma        101.64 
83 _cell.Z_PDB              2 
84 _cell.pdbx_unique_axis   ? 
85
86 _symmetry.entry_id                         1XYZ 
87 _symmetry.space_group_name_H-M             'P 1' 
88 _symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M   ? 
89 _symmetry.cell_setting                     ? 
90 _symmetry.Int_Tables_number                ? 
91
92 loop_
93 _entity.id 
94 _entity.type 
95 _entity.src_method 
96 _entity.pdbx_description 
97 _entity.formula_weight 
98 _entity.pdbx_number_of_molecules 
99 _entity.details 
100 _entity.pdbx_mutation 
101 _entity.pdbx_fragment 
102 _entity.pdbx_ec 
103 1 polymer man 1,4-BETA-D-XYLAN-XYLANOHYDROLASE 39434.574 2   ? ? ? 3.2.1.8 
104 2 water   nat water                            18.015    457 ? ? ? ?       
105
106 loop_
107 _entity_keywords.entity_id 
108 _entity_keywords.text 
109 1 ? 
110 2 ? 
111
112 loop_
113 _entity_name_com.entity_id 
114 _entity_name_com.name 
115 1 'ENDO-1\,4-BETA-XYLANASE Z, XYLANASE XYNZ' 
116 2 ?                                          
117
118 _entity_poly.entity_id                      1 
119 _entity_poly.type                           'polypeptide(L)' 
120 _entity_poly.nstd_linkage                   no 
121 _entity_poly.nstd_monomer                   no 
122 _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code       
123 ;PGQGDVQTPNPSVTPTQTPIPTISGNALRDYAEARGIKIGTCVNYPFYNNSDPTYNSILQREFSMVVCENEMKFDALQPR
124 QNVFDFSKGDQLLAFAERNGMQMRGHTLIWHNQNPSWLTNGNWNRDSLLAVMKNHITTVMTHYKGKIVEWDVANECMDDS
125 GNGLRSSIWRNVIGQDYLDYAFRYAREADPDALLFYNDYNIEDLGPKSNAVFNMIKSMKERGVPIDGVGFQCHFINGMSP
126 EYLASIDQNIKRYAEIGVIVSFTEIDIRIPQSENPATAFQVQANNYKELMKICLANPNCNTFVMWGFTDKYTWIPGTFPG
127 YGNPLIYDSNYNPKPAYNAIKEALMGY
128 ;
129 _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can   
130 ;PGQGDVQTPNPSVTPTQTPIPTISGNALRDYAEARGIKIGTCVNYPFYNNSDPTYNSILQREFSMVVCENEMKFDALQPR
131 QNVFDFSKGDQLLAFAERNGMQMRGHTLIWHNQNPSWLTNGNWNRDSLLAVMKNHITTVMTHYKGKIVEWDVANECMDDS
132 GNGLRSSIWRNVIGQDYLDYAFRYAREADPDALLFYNDYNIEDLGPKSNAVFNMIKSMKERGVPIDGVGFQCHFINGMSP
133 EYLASIDQNIKRYAEIGVIVSFTEIDIRIPQSENPATAFQVQANNYKELMKICLANPNCNTFVMWGFTDKYTWIPGTFPG
134 YGNPLIYDSNYNPKPAYNAIKEALMGY
135 ;
136 _entity_poly.pdbx_strand_id                 A,B 
137
138 loop_
139 _entity_poly_seq.entity_id 
140 _entity_poly_seq.num 
141 _entity_poly_seq.mon_id 
142 _entity_poly_seq.hetero 
143 1 1   PRO n 
144 1 2   GLY n 
145 1 3   GLN n 
146 1 4   GLY n 
147 1 5   ASP n 
148 1 6   VAL n 
149 1 7   GLN n 
150 1 8   THR n 
151 1 9   PRO n 
152 1 10  ASN n 
153 1 11  PRO n 
154 1 12  SER n 
155 1 13  VAL n 
156 1 14  THR n 
157 1 15  PRO n 
158 1 16  THR n 
159 1 17  GLN n 
160 1 18  THR n 
161 1 19  PRO n 
162 1 20  ILE n 
163 1 21  PRO n 
164 1 22  THR n 
165 1 23  ILE n 
166 1 24  SER n 
167 1 25  GLY n 
168 1 26  ASN n 
169 1 27  ALA n 
170 1 28  LEU n 
171 1 29  ARG n 
172 1 30  ASP n 
173 1 31  TYR n 
174 1 32  ALA n 
175 1 33  GLU n 
176 1 34  ALA n 
177 1 35  ARG n 
178 1 36  GLY n 
179 1 37  ILE n 
180 1 38  LYS n 
181 1 39  ILE n 
182 1 40  GLY n 
183 1 41  THR n 
184 1 42  CYS n 
185 1 43  VAL n 
186 1 44  ASN n 
187 1 45  TYR n 
188 1 46  PRO n 
189 1 47  PHE n 
190 1 48  TYR n 
191 1 49  ASN n 
192 1 50  ASN n 
193 1 51  SER n 
194 1 52  ASP n 
195 1 53  PRO n 
196 1 54  THR n 
197 1 55  TYR n 
198 1 56  ASN n 
199 1 57  SER n 
200 1 58  ILE n 
201 1 59  LEU n 
202 1 60  GLN n 
203 1 61  ARG n 
204 1 62  GLU n 
205 1 63  PHE n 
206 1 64  SER n 
207 1 65  MET n 
208 1 66  VAL n 
209 1 67  VAL n 
210 1 68  CYS n 
211 1 69  GLU n 
212 1 70  ASN n 
213 1 71  GLU n 
214 1 72  MET n 
215 1 73  LYS n 
216 1 74  PHE n 
217 1 75  ASP n 
218 1 76  ALA n 
219 1 77  LEU n 
220 1 78  GLN n 
221 1 79  PRO n 
222 1 80  ARG n 
223 1 81  GLN n 
224 1 82  ASN n 
225 1 83  VAL n 
226 1 84  PHE n 
227 1 85  ASP n 
228 1 86  PHE n 
229 1 87  SER n 
230 1 88  LYS n 
231 1 89  GLY n 
232 1 90  ASP n 
233 1 91  GLN n 
234 1 92  LEU n 
235 1 93  LEU n 
236 1 94  ALA n 
237 1 95  PHE n 
238 1 96  ALA n 
239 1 97  GLU n 
240 1 98  ARG n 
241 1 99  ASN n 
242 1 100 GLY n 
243 1 101 MET n 
244 1 102 GLN n 
245 1 103 MET n 
246 1 104 ARG n 
247 1 105 GLY n 
248 1 106 HIS n 
249 1 107 THR n 
250 1 108 LEU n 
251 1 109 ILE n 
252 1 110 TRP n 
253 1 111 HIS n 
254 1 112 ASN n 
255 1 113 GLN n 
256 1 114 ASN n 
257 1 115 PRO n 
258 1 116 SER n 
259 1 117 TRP n 
260 1 118 LEU n 
261 1 119 THR n 
262 1 120 ASN n 
263 1 121 GLY n 
264 1 122 ASN n 
265 1 123 TRP n 
266 1 124 ASN n 
267 1 125 ARG n 
268 1 126 ASP n 
269 1 127 SER n 
270 1 128 LEU n 
271 1 129 LEU n 
272 1 130 ALA n 
273 1 131 VAL n 
274 1 132 MET n 
275 1 133 LYS n 
276 1 134 ASN n 
277 1 135 HIS n 
278 1 136 ILE n 
279 1 137 THR n 
280 1 138 THR n 
281 1 139 VAL n 
282 1 140 MET n 
283 1 141 THR n 
284 1 142 HIS n 
285 1 143 TYR n 
286 1 144 LYS n 
287 1 145 GLY n 
288 1 146 LYS n 
289 1 147 ILE n 
290 1 148 VAL n 
291 1 149 GLU n 
292 1 150 TRP n 
293 1 151 ASP n 
294 1 152 VAL n 
295 1 153 ALA n 
296 1 154 ASN n 
297 1 155 GLU n 
298 1 156 CYS n 
299 1 157 MET n 
300 1 158 ASP n 
301 1 159 ASP n 
302 1 160 SER n 
303 1 161 GLY n 
304 1 162 ASN n 
305 1 163 GLY n 
306 1 164 LEU n 
307 1 165 ARG n 
308 1 166 SER n 
309 1 167 SER n 
310 1 168 ILE n 
311 1 169 TRP n 
312 1 170 ARG n 
313 1 171 ASN n 
314 1 172 VAL n 
315 1 173 ILE n 
316 1 174 GLY n 
317 1 175 GLN n 
318 1 176 ASP n 
319 1 177 TYR n 
320 1 178 LEU n 
321 1 179 ASP n 
322 1 180 TYR n 
323 1 181 ALA n 
324 1 182 PHE n 
325 1 183 ARG n 
326 1 184 TYR n 
327 1 185 ALA n 
328 1 186 ARG n 
329 1 187 GLU n 
330 1 188 ALA n 
331 1 189 ASP n 
332 1 190 PRO n 
333 1 191 ASP n 
334 1 192 ALA n 
335 1 193 LEU n 
336 1 194 LEU n 
337 1 195 PHE n 
338 1 196 TYR n 
339 1 197 ASN n 
340 1 198 ASP n 
341 1 199 TYR n 
342 1 200 ASN n 
343 1 201 ILE n 
344 1 202 GLU n 
345 1 203 ASP n 
346 1 204 LEU n 
347 1 205 GLY n 
348 1 206 PRO n 
349 1 207 LYS n 
350 1 208 SER n 
351 1 209 ASN n 
352 1 210 ALA n 
353 1 211 VAL n 
354 1 212 PHE n 
355 1 213 ASN n 
356 1 214 MET n 
357 1 215 ILE n 
358 1 216 LYS n 
359 1 217 SER n 
360 1 218 MET n 
361 1 219 LYS n 
362 1 220 GLU n 
363 1 221 ARG n 
364 1 222 GLY n 
365 1 223 VAL n 
366 1 224 PRO n 
367 1 225 ILE n 
368 1 226 ASP n 
369 1 227 GLY n 
370 1 228 VAL n 
371 1 229 GLY n 
372 1 230 PHE n 
373 1 231 GLN n 
374 1 232 CYS n 
375 1 233 HIS n 
376 1 234 PHE n 
377 1 235 ILE n 
378 1 236 ASN n 
379 1 237 GLY n 
380 1 238 MET n 
381 1 239 SER n 
382 1 240 PRO n 
383 1 241 GLU n 
384 1 242 TYR n 
385 1 243 LEU n 
386 1 244 ALA n 
387 1 245 SER n 
388 1 246 ILE n 
389 1 247 ASP n 
390 1 248 GLN n 
391 1 249 ASN n 
392 1 250 ILE n 
393 1 251 LYS n 
394 1 252 ARG n 
395 1 253 TYR n 
396 1 254 ALA n 
397 1 255 GLU n 
398 1 256 ILE n 
399 1 257 GLY n 
400 1 258 VAL n 
401 1 259 ILE n 
402 1 260 VAL n 
403 1 261 SER n 
404 1 262 PHE n 
405 1 263 THR n 
406 1 264 GLU n 
407 1 265 ILE n 
408 1 266 ASP n 
409 1 267 ILE n 
410 1 268 ARG n 
411 1 269 ILE n 
412 1 270 PRO n 
413 1 271 GLN n 
414 1 272 SER n 
415 1 273 GLU n 
416 1 274 ASN n 
417 1 275 PRO n 
418 1 276 ALA n 
419 1 277 THR n 
420 1 278 ALA n 
421 1 279 PHE n 
422 1 280 GLN n 
423 1 281 VAL n 
424 1 282 GLN n 
425 1 283 ALA n 
426 1 284 ASN n 
427 1 285 ASN n 
428 1 286 TYR n 
429 1 287 LYS n 
430 1 288 GLU n 
431 1 289 LEU n 
432 1 290 MET n 
433 1 291 LYS n 
434 1 292 ILE n 
435 1 293 CYS n 
436 1 294 LEU n 
437 1 295 ALA n 
438 1 296 ASN n 
439 1 297 PRO n 
440 1 298 ASN n 
441 1 299 CYS n 
442 1 300 ASN n 
443 1 301 THR n 
444 1 302 PHE n 
445 1 303 VAL n 
446 1 304 MET n 
447 1 305 TRP n 
448 1 306 GLY n 
449 1 307 PHE n 
450 1 308 THR n 
451 1 309 ASP n 
452 1 310 LYS n 
453 1 311 TYR n 
454 1 312 THR n 
455 1 313 TRP n 
456 1 314 ILE n 
457 1 315 PRO n 
458 1 316 GLY n 
459 1 317 THR n 
460 1 318 PHE n 
461 1 319 PRO n 
462 1 320 GLY n 
463 1 321 TYR n 
464 1 322 GLY n 
465 1 323 ASN n 
466 1 324 PRO n 
467 1 325 LEU n 
468 1 326 ILE n 
469 1 327 TYR n 
470 1 328 ASP n 
471 1 329 SER n 
472 1 330 ASN n 
473 1 331 TYR n 
474 1 332 ASN n 
475 1 333 PRO n 
476 1 334 LYS n 
477 1 335 PRO n 
478 1 336 ALA n 
479 1 337 TYR n 
480 1 338 ASN n 
481 1 339 ALA n 
482 1 340 ILE n 
483 1 341 LYS n 
484 1 342 GLU n 
485 1 343 ALA n 
486 1 344 LEU n 
487 1 345 MET n 
488 1 346 GLY n 
489 1 347 TYR n 
490
491 _entity_src_gen.entity_id                          1 
492 _entity_src_gen.gene_src_common_name               ? 
493 _entity_src_gen.gene_src_genus                     Clostridium 
494 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene                 ? 
495 _entity_src_gen.gene_src_species                   ? 
496 _entity_src_gen.gene_src_strain                    'NCIB 10682' 
497 _entity_src_gen.gene_src_tissue                    ? 
498 _entity_src_gen.gene_src_tissue_fraction           ? 
499 _entity_src_gen.gene_src_details                   ? 
500 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_fragment             ? 
501 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name      'Clostridium thermocellum' 
502 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id     1515 
503 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_variant              ? 
504 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell_line            ? 
505 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_atcc                 ? 
506 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_organ                ? 
507 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_organelle            ? 
508 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell                 ? 
509 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_cellular_location    ? 
510 _entity_src_gen.host_org_common_name               ? 
511 _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name      'Escherichia coli' 
512 _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id     562 
513 _entity_src_gen.host_org_genus                     Escherichia 
514 _entity_src_gen.pdbx_host_org_gene                 ? 
515 _entity_src_gen.pdbx_host_org_organ                ? 
516 _entity_src_gen.host_org_species                   ? 
517 _entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue               ? 
518 _entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue_fraction      ? 
519 _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain               ? 
520 _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant              ? 
521 _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line            ? 
522 _entity_src_gen.pdbx_host_org_atcc                 ? 
523 _entity_src_gen.pdbx_host_org_culture_collection   ? 
524 _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell                 ? 
525 _entity_src_gen.pdbx_host_org_organelle            ? 
526 _entity_src_gen.pdbx_host_org_cellular_location    ? 
527 _entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type          ? 
528 _entity_src_gen.pdbx_host_org_vector               ? 
529 _entity_src_gen.plasmid_name                       'PCT1214 (PUC8)' 
530 _entity_src_gen.plasmid_details                    ? 
531 _entity_src_gen.pdbx_description                   ? 
532
533 _struct_ref.id                         1 
534 _struct_ref.db_name                    UNP 
535 _struct_ref.db_code                    XYNZ_CLOTM 
536 _struct_ref.entity_id                  1 
537 _struct_ref.pdbx_db_accession          P10478 
538 _struct_ref.pdbx_align_begin           1 
539 _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code   
540 ;MSRKLFSVLLVGLMLMTSLLVTISSTSAASLPTMPPSGYDQVRNGVPRGQVVNISYFSTA
541 TNSTRPARVYLPPGYSKDKKYSVLYLLHGIGGSENDWFEGGGRANVIADNLIAEGKIKPL
542 IIVTPNTNAAGPGIADGYENFTKDLLNSLIPYIESNYSVYTDREHRAIAGLSMGGGQSFN
543 IGLTNLDKFAYIGPISAAPNTYPNERLFPDGGKAAREKLKLLFIACGTNDSLIGFGQRVH
544 EYCVANNINHVYWLIQGGGHDFNVWKPGLWNFLQMADEAGLTRDGNTPVPTPSPKPANTR
545 IEAEDYDGINSSSIEIIGVPPEGGRGIGYITSGDYLVYKSIDFGNGATSFKAKVANANTS
546 NIELRLNGPNGTLIGTLSVKSTGDWNTYEEQTCSISKVTGINDLYLVFKGPVNIDWFTFG
547 VESSSTGLGDLNGDGNINSSDLQALKRHLLGISPLTGEALLRADVNRSGKVDSTDYSVLK
548 RYILRIITEFPGQGDVQTPNPSVTPTQTPIPTISGNALRDYAEARGIKIGTCVNYPFYNN
549 SDPTYNSILQREFSMVVCENEMKFDALQPRQNVFDFSKGDQLLAFAERNGMQMRGHTLIW
550 HNQNPSWLTNGNWNRDSLLAVMKNHITTVMTHYKGKIVEWDVANECMDDSGNGLRSSIWR
551 NVIGQDYLDYAFRYAREADPDALLFYNDYNIEDLGPKSNAVFNMIKSMKERGVPIDGVGF
552 QCHFINGMSPEYLASIDQNIKRYAEIGVIVSFTEIDIRIPQSENPATAFQVQANNYKELM
553 KICLANPNCNTFVMWGFTDKYTWIPGTFPGYGNPLIYDSNYNPKPAYNAIKEALMGY
554
555 ;
556 _struct_ref.biol_id                    . 
557
558 loop_
559 _struct_ref_seq.align_id 
560 _struct_ref_seq.ref_id 
561 _struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code 
562 _struct_ref_seq.pdbx_strand_id 
563 _struct_ref_seq.seq_align_beg 
564 _struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code 
565 _struct_ref_seq.seq_align_end 
566 _struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code 
567 _struct_ref_seq.pdbx_db_accession 
568 _struct_ref_seq.db_align_beg 
569 _struct_ref_seq.pdbx_db_align_beg_ins_code 
570 _struct_ref_seq.db_align_end 
571 _struct_ref_seq.pdbx_db_align_end_ins_code 
572 _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg 
573 _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end 
574 1 1 1XYZ A 1 ? 347 ? P10478 491 ? 837 ? 491 837 
575 2 1 1XYZ B 1 ? 347 ? P10478 491 ? 837 ? 491 837 
576
577 loop_
578 _chem_comp.id 
579 _chem_comp.type 
580 _chem_comp.mon_nstd_flag 
581 _chem_comp.name 
582 _chem_comp.pdbx_synonyms 
583 _chem_comp.formula 
584 _chem_comp.formula_weight 
585 ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE      ? 'C4 H8 N2 O3'    132.119 
586 ALA 'L-peptide linking' y ALANINE         ? 'C3 H7 N O2'     89.094  
587 LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE         ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
588 ARG 'L-peptide linking' y ARGININE        ? 'C6 H15 N4 O2 1' 175.210 
589 ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID' ? 'C4 H7 N O4'     133.104 
590 TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE        ? 'C9 H11 N O3'    181.191 
591 GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID' ? 'C5 H9 N O4'     147.130 
592 GLY 'PEPTIDE LINKING'   y GLYCINE         ? 'C2 H5 N O2'     75.067  
593 ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE      ? 'C6 H13 N O2'    131.174 
594 LYS 'L-peptide linking' y LYSINE          ? 'C6 H15 N2 O2 1' 147.197 
595 THR 'L-peptide linking' y THREONINE       ? 'C4 H9 N O3'     119.120 
596 CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE        ? 'C3 H7 N O2 S'   121.154 
597 VAL 'L-peptide linking' y VALINE          ? 'C5 H11 N O2'    117.147 
598 PRO 'L-peptide linking' y PROLINE         ? 'C5 H9 N O2'     115.132 
599 PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE   ? 'C9 H11 N O2'    165.191 
600 SER 'L-peptide linking' y SERINE          ? 'C3 H7 N O3'     105.093 
601 GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE       ? 'C5 H10 N2 O3'   146.146 
602 MET 'L-peptide linking' y METHIONINE      ? 'C5 H11 N O2 S'  149.207 
603 HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE       ? 'C6 H10 N3 O2 1' 156.164 
604 TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN      ? 'C11 H12 N2 O2'  204.228 
605 HOH NON-POLYMER         . WATER           ? 'H2 O'           18.015  
606
607 _exptl.entry_id          1XYZ 
608 _exptl.method            'X-RAY DIFFRACTION' 
609 _exptl.crystals_number   1 
610
611 _exptl_crystal.id                    1 
612 _exptl_crystal.density_meas          ? 
613 _exptl_crystal.density_Matthews      2.07 
614 _exptl_crystal.density_percent_sol   40.63 
615 _exptl_crystal.description           ? 
616
617 _diffrn.id                     1 
618 _diffrn.ambient_temp           ? 
619 _diffrn.ambient_temp_details   ? 
620 _diffrn.crystal_id             1 
621
622 _diffrn_detector.diffrn_id              1 
623 _diffrn_detector.detector               'IMAGE PLATE' 
624 _diffrn_detector.type                   MARRESEARCH 
625 _diffrn_detector.pdbx_collection_date   1993-11 
626 _diffrn_detector.details                ? 
627
628 _diffrn_radiation.diffrn_id                        1 
629 _diffrn_radiation.wavelength_id                    1 
630 _diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l   M 
631 _diffrn_radiation.monochromator                    ? 
632 _diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol             ? 
633 _diffrn_radiation.pdbx_scattering_type             x-ray 
634
635 _diffrn_radiation_wavelength.id           1 
636 _diffrn_radiation_wavelength.wavelength   0.92 
637 _diffrn_radiation_wavelength.wt           1.0 
638
639 _diffrn_source.diffrn_id                   1 
640 _diffrn_source.source                      SYNCHROTRON 
641 _diffrn_source.type                        'EMBL/DESY, HAMBURG BEAMLINE X31' 
642 _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site       'EMBL/DESY, HAMBURG' 
643 _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline   X31 
644 _diffrn_source.pdbx_wavelength             ? 
645 _diffrn_source.pdbx_wavelength_list        0.92 
646
647 _reflns.entry_id                     1XYZ 
648 _reflns.observed_criterion_sigma_I   ? 
649 _reflns.observed_criterion_sigma_F   ? 
650 _reflns.d_resolution_low             ? 
651 _reflns.d_resolution_high            ? 
652 _reflns.number_obs                   11704 
653 _reflns.number_all                   ? 
654 _reflns.percent_possible_obs         96.4 
655 _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs            0.083 
656 _reflns.pdbx_Rsym_value              ? 
657 _reflns.pdbx_netI_over_sigmaI        ? 
658 _reflns.B_iso_Wilson_estimate        ? 
659 _reflns.pdbx_redundancy              2.9 
660 _reflns.pdbx_ordinal                 1 
661 _reflns.pdbx_diffrn_id               1 
662
663 _computing.entry_id                           1XYZ 
664 _computing.pdbx_data_reduction_ii             DENZO 
665 _computing.pdbx_data_reduction_ds             ? 
666 _computing.data_collection                    ? 
667 _computing.structure_solution                 'ARP/WARP, X-PLOR' 
668 _computing.structure_refinement               'ARP/WARP, X-PLOR' 
669 _computing.pdbx_structure_refinement_method   ? 
670
671 _refine.entry_id                               1XYZ 
672 _refine.ls_number_reflns_obs                   117046 
673 _refine.ls_number_reflns_all                   ? 
674 _refine.pdbx_ls_sigma_I                        ? 
675 _refine.pdbx_ls_sigma_F                        0.0 
676 _refine.pdbx_data_cutoff_high_absF             ? 
677 _refine.pdbx_data_cutoff_low_absF              ? 
678 _refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF         ? 
679 _refine.ls_d_res_low                           10.0 
680 _refine.ls_d_res_high                          1.4 
681 _refine.ls_percent_reflns_obs                  ? 
682 _refine.ls_R_factor_obs                        0.183 
683 _refine.ls_R_factor_all                        ? 
684 _refine.ls_R_factor_R_work                     0.183 
685 _refine.ls_R_factor_R_free                     0.221 
686 _refine.ls_R_factor_R_free_error               ? 
687 _refine.ls_R_factor_R_free_error_details       ? 
688 _refine.ls_percent_reflns_R_free               ? 
689 _refine.ls_number_reflns_R_free                ? 
690 _refine.ls_number_parameters                   ? 
691 _refine.ls_number_restraints                   ? 
692 _refine.occupancy_min                          ? 
693 _refine.occupancy_max                          ? 
694 _refine.B_iso_mean                             ? 
695 _refine.aniso_B[1][1]                          ? 
696 _refine.aniso_B[2][2]                          ? 
697 _refine.aniso_B[3][3]                          ? 
698 _refine.aniso_B[1][2]                          ? 
699 _refine.aniso_B[1][3]                          ? 
700 _refine.aniso_B[2][3]                          ? 
701 _refine.solvent_model_details                  ? 
702 _refine.solvent_model_param_ksol               ? 
703 _refine.solvent_model_param_bsol               ? 
704 _refine.pdbx_ls_cross_valid_method             ? 
705 _refine.details                                ? 
706 _refine.pdbx_starting_model                    ? 
707 _refine.pdbx_method_to_determine_struct        ? 
708 _refine.pdbx_isotropic_thermal_model           ? 
709 _refine.pdbx_stereochemistry_target_values     ? 
710 _refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case   ? 
711 _refine.pdbx_R_Free_selection_details          ? 
712 _refine.pdbx_overall_ESU_R                     ? 
713 _refine.pdbx_overall_ESU_R_Free                ? 
714 _refine.overall_SU_ML                          ? 
715 _refine.overall_SU_B                           ? 
716 _refine.pdbx_refine_id                         'X-RAY DIFFRACTION' 
717 _refine.pdbx_diffrn_id                         1 
718
719 _refine_hist.pdbx_refine_id                   'X-RAY DIFFRACTION' 
720 _refine_hist.cycle_id                         LAST 
721 _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein        5164 
722 _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid   0 
723 _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand         0 
724 _refine_hist.number_atoms_solvent             457 
725 _refine_hist.number_atoms_total               5621 
726 _refine_hist.d_res_high                       1.4 
727 _refine_hist.d_res_low                        10.0 
728
729 loop_
730 _refine_ls_restr.type 
731 _refine_ls_restr.dev_ideal 
732 _refine_ls_restr.dev_ideal_target 
733 _refine_ls_restr.weight 
734 _refine_ls_restr.number 
735 _refine_ls_restr.pdbx_refine_id 
736 x_bond_d                0.015 ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
737 x_bond_d_na             ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
738 x_bond_d_prot           ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
739 x_angle_d               ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
740 x_angle_d_na            ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
741 x_angle_d_prot          ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
742 x_angle_deg             1.61  ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
743 x_angle_deg_na          ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
744 x_angle_deg_prot        ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
745 x_dihedral_angle_d      23.2  ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
746 x_dihedral_angle_d_na   ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
747 x_dihedral_angle_d_prot ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
748 x_improper_angle_d      1.58  ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
749 x_improper_angle_d_na   ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
750 x_improper_angle_d_prot ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
751 x_mcbond_it             ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
752 x_mcangle_it            ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
753 x_scbond_it             ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
754 x_scangle_it            ?     ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION' 
755
756 _struct_ncs_oper.id             1 
757 _struct_ncs_oper.code           given 
758 _struct_ncs_oper.details        ? 
759 _struct_ncs_oper.matrix[1][1]   -0.999970 
760 _struct_ncs_oper.matrix[1][2]   0.003570 
761 _struct_ncs_oper.matrix[1][3]   0.006220 
762 _struct_ncs_oper.matrix[2][1]   0.006340 
763 _struct_ncs_oper.matrix[2][2]   0.034090 
764 _struct_ncs_oper.matrix[2][3]   0.999400 
765 _struct_ncs_oper.matrix[3][1]   0.003360 
766 _struct_ncs_oper.matrix[3][2]   0.999410 
767 _struct_ncs_oper.matrix[3][3]   -0.034110 
768 _struct_ncs_oper.vector[1]      23.67979 
769 _struct_ncs_oper.vector[2]      -4.45463 
770 _struct_ncs_oper.vector[3]      56.27028 
771
772 _struct.entry_id                  1XYZ 
773 _struct.title                     'A COMMON PROTEIN FOLD AND SIMILAR ACTIVE SITE IN TWO DISTINCT FAMILIES OF BETA-GLYCANASES' 
774 _struct.pdbx_descriptor           1,4-BETA-D-XYLAN-XYLANOHYDROLASE 
775 _struct.pdbx_model_details        ? 
776 _struct.pdbx_CASP_flag            ? 
777 _struct.pdbx_model_type_details   ? 
778
779 _struct_keywords.entry_id        1XYZ 
780 _struct_keywords.pdbx_keywords   GLYCOSYLTRANSFERASE 
781 _struct_keywords.text            
782 'GLYCOSYL HYDROLASE, XYLANASE, FAMILY F/10 OF GLYCOSYL HYDROLASES, CLOSTRIDIUM THERMOCELLUM, GLYCOSYLTRANSFERASE' 
783
784 loop_
785 _struct_asym.id 
786 _struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag 
787 _struct_asym.pdbx_modified 
788 _struct_asym.entity_id 
789 _struct_asym.details 
790 A N N 1 ? 
791 B N N 1 ? 
792 C N N 2 ? 
793 D N N 2 ? 
794
795 loop_
796 _struct_biol.id 
797 _struct_biol.details 
798 _struct_biol.pdbx_parent_biol_id 
799
800 ;MTRIX
801  THE TRANSFORMATIONS PRESENTED ON MTRIX RECORDS BELOW
802  DESCRIBE NON-CRYSTALLOGRAPHIC RELATIONSHIPS AMONG THE
803  VARIOUS DOMAINS IN THIS ENTRY.  APPLYING THE APPROPRIATE
804  MTRIX TRANSFORMATION TO THE RESIDUES LISTED FIRST WILL
805  YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR THE RESIDUES LISTED
806  SECOND.
807
808            APPLIED TO           TRANSFORMED TO
809  MTRIX      RESIDUES               RESIDUES         RMSD
810    M1   A  516  ..  A  835     B  516  ..  B  835   0.287
811 ;
812
813 2 ? ? 
814
815 loop_
816 _struct_conf.conf_type_id 
817 _struct_conf.id 
818 _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id 
819 _struct_conf.beg_label_comp_id 
820 _struct_conf.beg_label_asym_id 
821 _struct_conf.beg_label_seq_id 
822 _struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code 
823 _struct_conf.end_label_comp_id 
824 _struct_conf.end_label_asym_id 
825 _struct_conf.end_label_seq_id 
826 _struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code 
827 _struct_conf.beg_auth_comp_id 
828 _struct_conf.beg_auth_asym_id 
829 _struct_conf.beg_auth_seq_id 
830 _struct_conf.end_auth_comp_id 
831 _struct_conf.end_auth_asym_id 
832 _struct_conf.end_auth_seq_id 
833 _struct_conf.pdbx_PDB_helix_class 
834 _struct_conf.details 
835 _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length 
836 HELX_P HELX_P1  1  LEU A 28  ? ARG A 35  ? LEU A 518 ARG A 525 1 ? 8  
837 HELX_P HELX_P2  2  TYR A 45  ? ASN A 49  ? TYR A 535 ASN A 539 5 ? 5  
838 HELX_P HELX_P3  3  PRO A 53  ? GLU A 62  ? PRO A 543 GLU A 552 1 ? 10 
839 HELX_P HELX_P4  4  PHE A 74  ? LEU A 77  ? PHE A 564 LEU A 567 1 ? 4  
840 HELX_P HELX_P5  5  SER A 87  ? ASN A 99  ? SER A 577 ASN A 589 1 ? 13 
841 HELX_P HELX_P6  6  SER A 116 ? THR A 119 ? SER A 606 THR A 609 1 ? 4  
842 HELX_P HELX_P7  7  ARG A 125 ? HIS A 142 ? ARG A 615 HIS A 632 1 ? 18 
843 HELX_P HELX_P8  8  ILE A 168 ? ILE A 173 ? ILE A 658 ILE A 663 1 ? 6  
844 HELX_P HELX_P9  9  TYR A 177 ? ALA A 188 ? TYR A 667 ALA A 678 1 ? 12 
845 HELX_P HELX_P10 10 PRO A 206 ? ARG A 221 ? PRO A 696 ARG A 711 1 ? 16 
846 HELX_P HELX_P11 11 PRO A 240 ? ILE A 256 ? PRO A 730 ILE A 746 1 ? 17 
847 HELX_P HELX_P12 12 PRO A 275 ? ALA A 295 ? PRO A 765 ALA A 785 1 ? 21 
848 HELX_P HELX_P13 13 ILE A 314 ? THR A 317 ? ILE A 804 THR A 807 1 ? 4  
849 HELX_P HELX_P14 14 PRO A 335 ? LEU A 344 ? PRO A 825 LEU A 834 1 ? 10 
850 HELX_P HELX_P15 15 LEU B 28  ? ARG B 35  ? LEU B 518 ARG B 525 1 ? 8  
851 HELX_P HELX_P16 16 TYR B 45  ? ASN B 49  ? TYR B 535 ASN B 539 5 ? 5  
852 HELX_P HELX_P17 17 PRO B 53  ? GLU B 62  ? PRO B 543 GLU B 552 1 ? 10 
853 HELX_P HELX_P18 18 PHE B 74  ? LEU B 77  ? PHE B 564 LEU B 567 1 ? 4  
854 HELX_P HELX_P19 19 SER B 87  ? ASN B 99  ? SER B 577 ASN B 589 1 ? 13 
855 HELX_P HELX_P20 20 SER B 116 ? THR B 119 ? SER B 606 THR B 609 1 ? 4  
856 HELX_P HELX_P21 21 ARG B 125 ? HIS B 142 ? ARG B 615 HIS B 632 1 ? 18 
857 HELX_P HELX_P22 22 ILE B 168 ? ILE B 173 ? ILE B 658 ILE B 663 1 ? 6  
858 HELX_P HELX_P23 23 TYR B 177 ? ALA B 188 ? TYR B 667 ALA B 678 1 ? 12 
859 HELX_P HELX_P24 24 PRO B 206 ? GLU B 220 ? PRO B 696 GLU B 710 1 ? 15 
860 HELX_P HELX_P25 25 PRO B 240 ? ILE B 256 ? PRO B 730 ILE B 746 1 ? 17 
861 HELX_P HELX_P26 26 PRO B 275 ? ALA B 295 ? PRO B 765 ALA B 785 1 ? 21 
862 HELX_P HELX_P27 27 ILE B 314 ? THR B 317 ? ILE B 804 THR B 807 1 ? 4  
863 HELX_P HELX_P28 28 PRO B 335 ? ALA B 343 ? PRO B 825 ALA B 833 1 ? 9  
864
865 _struct_conf_type.id          HELX_P 
866 _struct_conf_type.criteria    ? 
867 _struct_conf_type.reference   ? 
868
869 loop_
870 _struct_mon_prot_cis.pdbx_id 
871 _struct_mon_prot_cis.label_comp_id 
872 _struct_mon_prot_cis.label_seq_id 
873 _struct_mon_prot_cis.label_asym_id 
874 _struct_mon_prot_cis.label_alt_id 
875 _struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code 
876 _struct_mon_prot_cis.auth_comp_id 
877 _struct_mon_prot_cis.auth_seq_id 
878 _struct_mon_prot_cis.auth_asym_id 
879 _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_comp_id_2 
880 _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2 
881 _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_asym_id_2 
882 _struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code_2 
883 _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_comp_id_2 
884 _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2 
885 _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_asym_id_2 
886 _struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_model_num 
887 _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle 
888 1 HIS 106 A . ? HIS 596 A THR 107 A ? THR 597 A 1 0.11 
889 2 HIS 106 B . ? HIS 596 B THR 107 B ? THR 597 B 1 0.29 
890
891 loop_
892 _struct_sheet.id 
893 _struct_sheet.type 
894 _struct_sheet.number_strands 
895 _struct_sheet.details 
896 A ? 8 ? 
897 B ? 2 ? 
898 C ? 8 ? 
899 D ? 2 ? 
900
901 loop_
902 _struct_sheet_order.sheet_id 
903 _struct_sheet_order.range_id_1 
904 _struct_sheet_order.range_id_2 
905 _struct_sheet_order.offset 
906 _struct_sheet_order.sense 
907 A 1 2 ? parallel 
908 A 2 3 ? parallel 
909 A 3 4 ? parallel 
910 A 4 5 ? parallel 
911 A 5 6 ? parallel 
912 A 6 7 ? parallel 
913 A 7 8 ? parallel 
914 B 1 2 ? parallel 
915 C 1 2 ? parallel 
916 C 2 3 ? parallel 
917 C 3 4 ? parallel 
918 C 4 5 ? parallel 
919 C 5 6 ? parallel 
920 C 6 7 ? parallel 
921 C 7 8 ? parallel 
922 D 1 2 ? parallel 
923
924 loop_
925 _struct_sheet_range.sheet_id 
926 _struct_sheet_range.id 
927 _struct_sheet_range.beg_label_comp_id 
928 _struct_sheet_range.beg_label_asym_id 
929 _struct_sheet_range.beg_label_seq_id 
930 _struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code 
931 _struct_sheet_range.end_label_comp_id 
932 _struct_sheet_range.end_label_asym_id 
933 _struct_sheet_range.end_label_seq_id 
934 _struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code 
935 _struct_sheet_range.symmetry 
936 _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id 
937 _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id 
938 _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id 
939 _struct_sheet_range.end_auth_comp_id 
940 _struct_sheet_range.end_auth_asym_id 
941 _struct_sheet_range.end_auth_seq_id 
942 A 1 GLN A 102 ? ARG A 104 ? ? GLN A 592 ARG A 594 
943 A 2 MET A 65  ? CYS A 68  ? ? MET A 555 CYS A 558 
944 A 3 LYS A 38  ? VAL A 43  ? ? LYS A 528 VAL A 533 
945 A 4 CYS A 299 ? MET A 304 ? ? CYS A 789 MET A 794 
946 A 5 ILE A 259 ? PHE A 262 ? ? ILE A 749 PHE A 752 
947 A 6 GLY A 227 ? PHE A 230 ? ? GLY A 717 PHE A 720 
948 A 7 LEU A 193 ? ASP A 198 ? ? LEU A 683 ASP A 688 
949 A 8 GLU A 149 ? ASN A 154 ? ? GLU A 639 ASN A 644 
950 B 1 HIS A 233 ? ILE A 235 ? ? HIS A 723 ILE A 725 
951 B 2 ASP A 266 ? ARG A 268 ? ? ASP A 756 ARG A 758 
952 C 1 GLN B 102 ? ARG B 104 ? ? GLN B 592 ARG B 594 
953 C 2 MET B 65  ? CYS B 68  ? ? MET B 555 CYS B 558 
954 C 3 LYS B 38  ? VAL B 43  ? ? LYS B 528 VAL B 533 
955 C 4 CYS B 299 ? MET B 304 ? ? CYS B 789 MET B 794 
956 C 5 ILE B 259 ? PHE B 262 ? ? ILE B 749 PHE B 752 
957 C 6 GLY B 227 ? PHE B 230 ? ? GLY B 717 PHE B 720 
958 C 7 LEU B 193 ? ASP B 198 ? ? LEU B 683 ASP B 688 
959 C 8 GLU B 149 ? ASN B 154 ? ? GLU B 639 ASN B 644 
960 D 1 HIS B 233 ? ILE B 235 ? ? HIS B 723 ILE B 725 
961 D 2 ASP B 266 ? ARG B 268 ? ? ASP B 756 ARG B 758 
962
963 loop_
964 _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id 
965 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1 
966 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2 
967 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id 
968 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id 
969 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id 
970 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id 
971 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code 
972 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id 
973 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id 
974 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id 
975 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id 
976 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id 
977 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id 
978 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id 
979 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id 
980 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code 
981 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id 
982 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id 
983 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id 
984 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id 
985 A 1 2 O GLN A 102 ? O GLN A 592 N VAL A 66  ? N VAL A 556 
986 A 2 3 O MET A 65  ? O MET A 555 N THR A 41  ? N THR A 531 
987 A 3 4 O LYS A 38  ? O LYS A 528 N PHE A 302 ? N PHE A 792 
988 A 4 5 O ASN A 300 ? O ASN A 790 N VAL A 260 ? N VAL A 750 
989 A 5 6 O ILE A 259 ? O ILE A 749 N VAL A 228 ? N VAL A 718 
990 A 6 7 O GLY A 227 ? O GLY A 717 N TYR A 196 ? N TYR A 686 
991 A 7 8 O LEU A 193 ? O LEU A 683 N TRP A 150 ? N TRP A 640 
992 B 1 2 O PHE A 234 ? O PHE A 724 N ASP A 266 ? N ASP A 756 
993 C 1 2 O GLN B 102 ? O GLN B 592 N VAL B 66  ? N VAL B 556 
994 C 2 3 O MET B 65  ? O MET B 555 N THR B 41  ? N THR B 531 
995 C 3 4 O LYS B 38  ? O LYS B 528 N PHE B 302 ? N PHE B 792 
996 C 4 5 O ASN B 300 ? O ASN B 790 N VAL B 260 ? N VAL B 750 
997 C 5 6 O ILE B 259 ? O ILE B 749 N VAL B 228 ? N VAL B 718 
998 C 6 7 O GLY B 227 ? O GLY B 717 N TYR B 196 ? N TYR B 686 
999 C 7 8 O LEU B 193 ? O LEU B 683 N TRP B 150 ? N TRP B 640 
1000 D 1 2 O PHE B 234 ? O PHE B 724 N ASP B 266 ? N ASP B 756 
1001
1002 _database_PDB_matrix.entry_id          1XYZ 
1003 _database_PDB_matrix.origx[1][1]       1.000000 
1004 _database_PDB_matrix.origx[1][2]       0.000000 
1005 _database_PDB_matrix.origx[1][3]       0.000000 
1006 _database_PDB_matrix.origx[2][1]       0.000000 
1007 _database_PDB_matrix.origx[2][2]       1.000000 
1008 _database_PDB_matrix.origx[2][3]       0.000000 
1009 _database_PDB_matrix.origx[3][1]       0.000000 
1010 _database_PDB_matrix.origx[3][2]       0.000000 
1011 _database_PDB_matrix.origx[3][3]       1.000000 
1012 _database_PDB_matrix.origx_vector[1]   0.00000 
1013 _database_PDB_matrix.origx_vector[2]   0.00000 
1014 _database_PDB_matrix.origx_vector[3]   0.00000 
1015
1016 _atom_sites.entry_id                    1XYZ 
1017 _atom_sites.Cartn_transform_axes        ? 
1018 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1]   0.021231 
1019 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2]   0.004374 
1020 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3]   -0.001609 
1021 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1]   0.000000 
1022 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2]   0.019980 
1023 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3]   0.003352 
1024 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][1]   0.000000 
1025 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2]   0.000000 
1026 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]   0.014418 
1027 _atom_sites.fract_transf_vector[1]      0.00000 
1028 _atom_sites.fract_transf_vector[2]      0.00000 
1029 _atom_sites.fract_transf_vector[3]      0.00000 
1030
1031 loop_
1032 _atom_sites_footnote.id 
1033 _atom_sites_footnote.text 
1034 1 'HIS A   596  - THR A   597               OMEGA =   0.11 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION' 
1035 2 'HIS B   596  - THR B   597               OMEGA =   0.29 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION' 
1036
1037 loop_
1038 _atom_type.symbol 
1039
1040
1041
1042
1043
1044 loop_
1045 _atom_site.group_PDB 
1046 _atom_site.id 
1047 _atom_site.type_symbol 
1048 _atom_site.label_atom_id 
1049 _atom_site.label_alt_id 
1050 _atom_site.label_comp_id 
1051 _atom_site.label_asym_id 
1052 _atom_site.label_entity_id 
1053 _atom_site.label_seq_id 
1054 _atom_site.pdbx_PDB_ins_code 
1055 _atom_site.Cartn_x 
1056 _atom_site.Cartn_y 
1057 _atom_site.Cartn_z 
1058 _atom_site.occupancy 
1059 _atom_site.B_iso_or_equiv 
1060 _atom_site.Cartn_x_esd 
1061 _atom_site.Cartn_y_esd 
1062 _atom_site.Cartn_z_esd 
1063 _atom_site.occupancy_esd 
1064 _atom_site.B_iso_or_equiv_esd 
1065 _atom_site.pdbx_formal_charge 
1066 _atom_site.auth_seq_id 
1067 _atom_site.auth_comp_id 
1068 _atom_site.auth_asym_id 
1069 _atom_site.auth_atom_id 
1070 _atom_site.pdbx_PDB_model_num 
1071 ATOM   1    N N   . ASN A 1 26  ? 41.511  25.152  36.876  1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 516 ASN A N   1 
1072 ATOM   2    C CA  . ASN A 1 26  ? 40.907  25.555  35.563  1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 516 ASN A CA  1 
1073 ATOM   3    C C   . ASN A 1 26  ? 39.684  24.707  35.106  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 516 ASN A C   1 
1074 ATOM   4    O O   . ASN A 1 26  ? 39.191  24.916  34.001  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 516 ASN A O   1 
1075 ATOM   5    C CB  . ASN A 1 26  ? 41.970  25.570  34.422  1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 516 ASN A CB  1 
1076 ATOM   6    C CG  . ASN A 1 26  ? 43.166  26.528  34.694  1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 516 ASN A CG  1 
1077 ATOM   7    O OD1 . ASN A 1 26  ? 43.247  27.183  35.761  1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 516 ASN A OD1 1 
1078 ATOM   8    N ND2 . ASN A 1 26  ? 44.122  26.565  33.756  1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 516 ASN A ND2 1 
1079 ATOM   9    N N   . ALA A 1 27  ? 39.186  23.778  35.939  1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 517 ALA A N   1 
1080 ATOM   10   C CA  . ALA A 1 27  ? 38.027  22.952  35.538  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 517 ALA A CA  1 
1081 ATOM   11   C C   . ALA A 1 27  ? 36.730  23.719  35.746  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 517 ALA A C   1 
1082 ATOM   12   O O   . ALA A 1 27  ? 36.707  24.699  36.480  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 517 ALA A O   1 
1083 ATOM   13   C CB  . ALA A 1 27  ? 37.986  21.654  36.326  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 517 ALA A CB  1 
1084 ATOM   14   N N   . LEU A 1 28  ? 35.647  23.273  35.115  1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 518 LEU A N   1 
1085 ATOM   15   C CA  . LEU A 1 28  ? 34.366  23.944  35.280  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 518 LEU A CA  1 
1086 ATOM   16   C C   . LEU A 1 28  ? 33.984  24.033  36.768  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 518 LEU A C   1 
1087 ATOM   17   O O   . LEU A 1 28  ? 33.537  25.080  37.228  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 518 LEU A O   1 
1088 ATOM   18   C CB  . LEU A 1 28  ? 33.276  23.197  34.525  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 518 LEU A CB  1 
1089 ATOM   19   C CG  . LEU A 1 28  ? 33.253  23.288  33.007  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 518 LEU A CG  1 
1090 ATOM   20   C CD1 . LEU A 1 28  ? 32.199  22.294  32.471  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 518 LEU A CD1 1 
1091 ATOM   21   C CD2 . LEU A 1 28  ? 32.943  24.720  32.590  1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 518 LEU A CD2 1 
1092 ATOM   22   N N   . ARG A 1 29  ? 34.201  22.959  37.533  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A N   1 
1093 ATOM   23   C CA  . ARG A 1 29  ? 33.856  22.980  38.959  1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A CA  1 
1094 ATOM   24   C C   . ARG A 1 29  ? 34.623  24.033  39.770  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A C   1 
1095 ATOM   25   O O   . ARG A 1 29  ? 34.129  24.518  40.770  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A O   1 
1096 ATOM   26   C CB  . ARG A 1 29  ? 34.047  21.612  39.610  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A CB  1 
1097 ATOM   27   C CG  . ARG A 1 29  ? 35.464  21.144  39.631  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A CG  1 
1098 ATOM   28   C CD  . ARG A 1 29  ? 35.624  19.805  40.289  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A CD  1 
1099 ATOM   29   N NE  . ARG A 1 29  ? 35.222  19.856  41.678  1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A NE  1 
1100 ATOM   30   C CZ  . ARG A 1 29  ? 35.125  18.774  42.447  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A CZ  1 
1101 ATOM   31   N NH1 . ARG A 1 29  ? 35.403  17.566  41.943  1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A NH1 1 
1102 ATOM   32   N NH2 . ARG A 1 29  ? 34.757  18.903  43.707  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A NH2 1 
1103 ATOM   33   N N   . ASP A 1 30  ? 35.818  24.409  39.330  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 520 ASP A N   1 
1104 ATOM   34   C CA  . ASP A 1 30  ? 36.605  25.420  40.057  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 520 ASP A CA  1 
1105 ATOM   35   C C   . ASP A 1 30  ? 35.994  26.819  39.900  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 520 ASP A C   1 
1106 ATOM   36   O O   . ASP A 1 30  ? 35.875  27.572  40.864  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 520 ASP A O   1 
1107 ATOM   37   C CB  . ASP A 1 30  ? 38.056  25.409  39.563  1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 520 ASP A CB  1 
1108 ATOM   38   C CG  . ASP A 1 30  ? 38.717  24.070  39.771  1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 520 ASP A CG  1 
1109 ATOM   39   O OD1 . ASP A 1 30  ? 38.507  23.499  40.860  1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 520 ASP A OD1 1 
1110 ATOM   40   O OD2 . ASP A 1 30  ? 39.409  23.562  38.864  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 520 ASP A OD2 1 
1111 ATOM   41   N N   . TYR A 1 31  ? 35.607  27.159  38.680  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A N   1 
1112 ATOM   42   C CA  . TYR A 1 31  ? 34.999  28.446  38.424  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A CA  1 
1113 ATOM   43   C C   . TYR A 1 31  ? 33.606  28.496  39.035  1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A C   1 
1114 ATOM   44   O O   . TYR A 1 31  ? 33.161  29.542  39.518  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A O   1 
1115 ATOM   45   C CB  . TYR A 1 31  ? 34.936  28.692  36.930  1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A CB  1 
1116 ATOM   46   C CG  . TYR A 1 31  ? 36.303  28.908  36.363  1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A CG  1 
1117 ATOM   47   C CD1 . TYR A 1 31  ? 37.054  30.035  36.730  1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A CD1 1 
1118 ATOM   48   C CD2 . TYR A 1 31  ? 36.873  27.984  35.504  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A CD2 1 
1119 ATOM   49   C CE1 . TYR A 1 31  ? 38.347  30.235  36.255  1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A CE1 1 
1120 ATOM   50   C CE2 . TYR A 1 31  ? 38.169  28.171  35.016  1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A CE2 1 
1121 ATOM   51   C CZ  . TYR A 1 31  ? 38.896  29.302  35.398  1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A CZ  1 
1122 ATOM   52   O OH  . TYR A 1 31  ? 40.165  29.509  34.903  1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A OH  1 
1123 ATOM   53   N N   . ALA A 1 32  ? 32.906  27.366  38.988  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A N   1 
1124 ATOM   54   C CA  . ALA A 1 32  ? 31.570  27.312  39.556  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A CA  1 
1125 ATOM   55   C C   . ALA A 1 32  ? 31.654  27.491  41.058  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A C   1 
1126 ATOM   56   O O   . ALA A 1 32  ? 30.933  28.297  41.615  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A O   1 
1127 ATOM   57   C CB  . ALA A 1 32  ? 30.907  25.982  39.213  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A CB  1 
1128 ATOM   58   N N   . GLU A 1 33  ? 32.534  26.739  41.706  1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A N   1 
1129 ATOM   59   C CA  . GLU A 1 33  ? 32.718  26.826  43.155  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A CA  1 
1130 ATOM   60   C C   . GLU A 1 33  ? 32.995  28.282  43.575  1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A C   1 
1131 ATOM   61   O O   . GLU A 1 33  ? 32.429  28.775  44.549  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A O   1 
1132 ATOM   62   C CB  . GLU A 1 33  ? 33.873  25.912  43.621  1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A CB  1 
1133 ATOM   63   C CG  . GLU A 1 33  ? 33.507  24.407  43.599  1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A CG  1 
1134 ATOM   64   C CD  . GLU A 1 33  ? 34.707  23.414  43.527  1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A CD  1 
1135 ATOM   65   O OE1 . GLU A 1 33  ? 35.852  23.761  43.957  1.00 38.51 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A OE1 1 
1136 ATOM   66   O OE2 . GLU A 1 33  ? 34.482  22.266  43.040  1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A OE2 1 
1137 ATOM   67   N N   . ALA A 1 34  ? 33.810  28.981  42.794  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 524 ALA A N   1 
1138 ATOM   68   C CA  . ALA A 1 34  ? 34.166  30.364  43.086  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 524 ALA A CA  1 
1139 ATOM   69   C C   . ALA A 1 34  ? 32.939  31.280  43.078  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 524 ALA A C   1 
1140 ATOM   70   O O   . ALA A 1 34  ? 32.920  32.354  43.707  1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 524 ALA A O   1 
1141 ATOM   71   C CB  . ALA A 1 34  ? 35.213  30.848  42.069  1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 524 ALA A CB  1 
1142 ATOM   72   N N   . ARG A 1 35  ? 31.911  30.857  42.361  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A N   1 
1143 ATOM   73   C CA  . ARG A 1 35  ? 30.701  31.641  42.259  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A CA  1 
1144 ATOM   74   C C   . ARG A 1 35  ? 29.567  31.127  43.152  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A C   1 
1145 ATOM   75   O O   . ARG A 1 35  ? 28.486  31.697  43.136  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A O   1 
1146 ATOM   76   C CB  . ARG A 1 35  ? 30.249  31.690  40.800  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A CB  1 
1147 ATOM   77   C CG  . ARG A 1 35  ? 31.317  32.203  39.823  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A CG  1 
1148 ATOM   78   C CD  . ARG A 1 35  ? 31.730  33.670  40.097  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A CD  1 
1149 ATOM   79   N NE  . ARG A 1 35  ? 30.630  34.606  39.879  1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A NE  1 
1150 ATOM   80   C CZ  . ARG A 1 35  ? 30.277  35.123  38.699  1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A CZ  1 
1151 ATOM   81   N NH1 . ARG A 1 35  ? 30.939  34.819  37.588  1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A NH1 1 
1152 ATOM   82   N NH2 . ARG A 1 35  ? 29.212  35.914  38.623  1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A NH2 1 
1153 ATOM   83   N N   . GLY A 1 36  ? 29.815  30.071  43.932  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 526 GLY A N   1 
1154 ATOM   84   C CA  . GLY A 1 36  ? 28.786  29.496  44.809  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 526 GLY A CA  1 
1155 ATOM   85   C C   . GLY A 1 36  ? 27.692  28.668  44.122  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 526 GLY A C   1 
1156 ATOM   86   O O   . GLY A 1 36  ? 26.561  28.562  44.629  1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 526 GLY A O   1 
1157 ATOM   87   N N   . ILE A 1 37  ? 28.044  28.082  42.977  1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A N   1 
1158 ATOM   88   C CA  . ILE A 1 37  ? 27.163  27.268  42.111  1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A CA  1 
1159 ATOM   89   C C   . ILE A 1 37  ? 27.736  25.832  42.085  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A C   1 
1160 ATOM   90   O O   . ILE A 1 37  ? 28.970  25.640  42.148  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A O   1 
1161 ATOM   91   C CB  . ILE A 1 37  ? 27.235  27.828  40.595  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A CB  1 
1162 ATOM   92   C CG1 . ILE A 1 37  ? 26.668  29.250  40.491  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A CG1 1 
1163 ATOM   93   C CG2 . ILE A 1 37  ? 26.559  26.927  39.590  1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A CG2 1 
1164 ATOM   94   C CD1 . ILE A 1 37  ? 25.392  29.465  41.200  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A CD1 1 
1165 ATOM   95   N N   . LYS A 1 38  ? 26.858  24.832  42.063  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A N   1 
1166 ATOM   96   C CA  . LYS A 1 38  ? 27.275  23.429  41.914  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A CA  1 
1167 ATOM   97   C C   . LYS A 1 38  ? 26.965  23.107  40.441  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A C   1 
1168 ATOM   98   O O   . LYS A 1 38  ? 25.882  23.449  39.946  1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A O   1 
1169 ATOM   99   C CB  . LYS A 1 38  ? 26.446  22.489  42.803  1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A CB  1 
1170 ATOM   100  C CG  . LYS A 1 38  ? 26.720  22.606  44.314  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A CG  1 
1171 ATOM   101  C CD  . LYS A 1 38  ? 28.184  22.310  44.610  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A CD  1 
1172 ATOM   102  C CE  . LYS A 1 38  ? 28.533  22.576  46.083  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A CE  1 
1173 ATOM   103  N NZ  . LYS A 1 38  ? 29.986  22.331  46.352  1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A NZ  1 
1174 ATOM   104  N N   . ILE A 1 39  ? 27.922  22.502  39.741  1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 529 ILE A N   1 
1175 ATOM   105  C CA  . ILE A 1 39  ? 27.746  22.147  38.339  1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 529 ILE A CA  1 
1176 ATOM   106  C C   . ILE A 1 39  ? 27.829  20.640  38.243  1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 529 ILE A C   1 
1177 ATOM   107  O O   . ILE A 1 39  ? 28.763  20.039  38.759  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 529 ILE A O   1 
1178 ATOM   108  C CB  . ILE A 1 39  ? 28.764  22.903  37.420  1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 529 ILE A CB  1 
1179 ATOM   109  C CG1 . ILE A 1 39  ? 28.477  22.605  35.948  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 529 ILE A CG1 1 
1180 ATOM   110  C CG2 . ILE A 1 39  ? 30.192  22.593  37.789  1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 529 ILE A CG2 1 
1181 ATOM   111  C CD1 . ILE A 1 39  ? 28.954  23.747  34.990  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 529 ILE A CD1 1 
1182 ATOM   112  N N   . GLY A 1 40  ? 26.832  20.017  37.624  1.00 7.55  ? ? ? ? ? ? 530 GLY A N   1 
1183 ATOM   113  C CA  . GLY A 1 40  ? 26.842  18.575  37.593  1.00 7.77  ? ? ? ? ? ? 530 GLY A CA  1 
1184 ATOM   114  C C   . GLY A 1 40  ? 26.306  17.919  36.347  1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 530 GLY A C   1 
1185 ATOM   115  O O   . GLY A 1 40  ? 25.993  18.600  35.347  1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 530 GLY A O   1 
1186 ATOM   116  N N   . THR A 1 41  ? 26.199  16.591  36.408  1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 531 THR A N   1 
1187 ATOM   117  C CA  . THR A 1 41  ? 25.701  15.803  35.293  1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 531 THR A CA  1 
1188 ATOM   118  C C   . THR A 1 41  ? 25.117  14.481  35.807  1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 531 THR A C   1 
1189 ATOM   119  O O   . THR A 1 41  ? 25.453  14.039  36.921  1.00 7.43  ? ? ? ? ? ? 531 THR A O   1 
1190 ATOM   120  C CB  . THR A 1 41  ? 26.891  15.442  34.308  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 531 THR A CB  1 
1191 ATOM   121  O OG1 . THR A 1 41  ? 26.428  14.629  33.211  1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 531 THR A OG1 1 
1192 ATOM   122  C CG2 . THR A 1 41  ? 28.020  14.705  35.058  1.00 8.56  ? ? ? ? ? ? 531 THR A CG2 1 
1193 ATOM   123  N N   . CYS A 1 42  ? 24.221  13.880  35.022  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 532 CYS A N   1 
1194 ATOM   124  C CA  . CYS A 1 42  ? 23.762  12.537  35.353  1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 532 CYS A CA  1 
1195 ATOM   125  C C   . CYS A 1 42  ? 24.913  11.621  34.905  1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 532 CYS A C   1 
1196 ATOM   126  O O   . CYS A 1 42  ? 25.752  11.977  34.032  1.00 9.35  ? ? ? ? ? ? 532 CYS A O   1 
1197 ATOM   127  C CB  . CYS A 1 42  ? 22.480  12.149  34.632  1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 532 CYS A CB  1 
1198 ATOM   128  S SG  . CYS A 1 42  ? 22.666  11.919  32.869  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 532 CYS A SG  1 
1199 ATOM   129  N N   . VAL A 1 43  ? 25.010  10.461  35.547  1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 533 VAL A N   1 
1200 ATOM   130  C CA  . VAL A 1 43  ? 26.080  9.512   35.258  1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 533 VAL A CA  1 
1201 ATOM   131  C C   . VAL A 1 43  ? 25.530  8.375   34.410  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 533 VAL A C   1 
1202 ATOM   132  O O   . VAL A 1 43  ? 24.571  7.708   34.807  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 533 VAL A O   1 
1203 ATOM   133  C CB  . VAL A 1 43  ? 26.668  9.022   36.593  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 533 VAL A CB  1 
1204 ATOM   134  C CG1 . VAL A 1 43  ? 27.668  7.870   36.385  1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 533 VAL A CG1 1 
1205 ATOM   135  C CG2 . VAL A 1 43  ? 27.340  10.205  37.316  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 533 VAL A CG2 1 
1206 ATOM   136  N N   . ASN A 1 44  ? 26.061  8.234   33.198  1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 534 ASN A N   1 
1207 ATOM   137  C CA  . ASN A 1 44  ? 25.600  7.214   32.239  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 534 ASN A CA  1 
1208 ATOM   138  C C   . ASN A 1 44  ? 26.157  5.835   32.584  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 534 ASN A C   1 
1209 ATOM   139  O O   . ASN A 1 44  ? 27.197  5.714   33.260  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 534 ASN A O   1 
1210 ATOM   140  C CB  . ASN A 1 44  ? 25.942  7.627   30.776  1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 534 ASN A CB  1 
1211 ATOM   141  C CG  . ASN A 1 44  ? 25.416  9.039   30.425  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 534 ASN A CG  1 
1212 ATOM   142  O OD1 . ASN A 1 44  ? 24.198  9.256   30.321  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 534 ASN A OD1 1 
1213 ATOM   143  N ND2 . ASN A 1 44  ? 26.317  10.010  30.361  1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 534 ASN A ND2 1 
1214 ATOM   144  N N   . TYR A 1 45  ? 25.544  4.808   32.020  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A N   1 
1215 ATOM   145  C CA  . TYR A 1 45  ? 25.946  3.450   32.338  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A CA  1 
1216 ATOM   146  C C   . TYR A 1 45  ? 27.413  2.986   32.289  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A C   1 
1217 ATOM   147  O O   . TYR A 1 45  ? 27.845  2.227   33.169  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A O   1 
1218 ATOM   148  C CB  . TYR A 1 45  ? 25.039  2.424   31.658  1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A CB  1 
1219 ATOM   149  C CG  . TYR A 1 45  ? 25.159  1.083   32.366  1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A CG  1 
1220 ATOM   150  C CD1 . TYR A 1 45  ? 24.839  0.963   33.729  1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A CD1 1 
1221 ATOM   151  C CD2 . TYR A 1 45  ? 25.721  -0.023  31.721  1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A CD2 1 
1222 ATOM   152  C CE1 . TYR A 1 45  ? 25.092  -0.212  34.425  1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A CE1 1 
1223 ATOM   153  C CE2 . TYR A 1 45  ? 25.974  -1.220  32.416  1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A CE2 1 
1224 ATOM   154  C CZ  . TYR A 1 45  ? 25.654  -1.302  33.772  1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A CZ  1 
1225 ATOM   155  O OH  . TYR A 1 45  ? 25.872  -2.491  34.453  1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A OH  1 
1226 ATOM   156  N N   . PRO A 1 46  ? 28.210  3.450   31.307  1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 536 PRO A N   1 
1227 ATOM   157  C CA  . PRO A 1 46  ? 29.611  3.020   31.238  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 536 PRO A CA  1 
1228 ATOM   158  C C   . PRO A 1 46  ? 30.393  3.246   32.508  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 536 PRO A C   1 
1229 ATOM   159  O O   . PRO A 1 46  ? 31.401  2.592   32.724  1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 536 PRO A O   1 
1230 ATOM   160  C CB  . PRO A 1 46  ? 30.171  3.865   30.092  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 536 PRO A CB  1 
1231 ATOM   161  C CG  . PRO A 1 46  ? 28.981  3.989   29.178  1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 536 PRO A CG  1 
1232 ATOM   162  C CD  . PRO A 1 46  ? 27.894  4.346   30.178  1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 536 PRO A CD  1 
1233 ATOM   163  N N   . PHE A 1 47  ? 29.973  4.202   33.330  1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A N   1 
1234 ATOM   164  C CA  . PHE A 1 47  ? 30.667  4.473   34.593  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CA  1 
1235 ATOM   165  C C   . PHE A 1 47  ? 30.785  3.211   35.456  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A C   1 
1236 ATOM   166  O O   . PHE A 1 47  ? 31.860  2.888   35.955  1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A O   1 
1237 ATOM   167  C CB  . PHE A 1 47  ? 29.919  5.546   35.402  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CB  1 
1238 ATOM   168  C CG  . PHE A 1 47  ? 30.336  5.630   36.854  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CG  1 
1239 ATOM   169  C CD1 . PHE A 1 47  ? 31.464  6.345   37.235  1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CD1 1 
1240 ATOM   170  C CD2 . PHE A 1 47  ? 29.592  4.979   37.851  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CD2 1 
1241 ATOM   171  C CE1 . PHE A 1 47  ? 31.849  6.415   38.594  1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CE1 1 
1242 ATOM   172  C CE2 . PHE A 1 47  ? 29.971  5.038   39.219  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CE2 1 
1243 ATOM   173  C CZ  . PHE A 1 47  ? 31.092  5.754   39.588  1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CZ  1 
1244 ATOM   174  N N   . TYR A 1 48  ? 29.680  2.496   35.587  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A N   1 
1245 ATOM   175  C CA  . TYR A 1 48  ? 29.633  1.314   36.426  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CA  1 
1246 ATOM   176  C C   . TYR A 1 48  ? 30.512  0.138   36.019  1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A C   1 
1247 ATOM   177  O O   . TYR A 1 48  ? 31.203  -0.436  36.869  1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A O   1 
1248 ATOM   178  C CB  . TYR A 1 48  ? 28.191  0.879   36.606  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CB  1 
1249 ATOM   179  C CG  . TYR A 1 48  ? 27.377  1.952   37.275  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CG  1 
1250 ATOM   180  C CD1 . TYR A 1 48  ? 27.425  2.128   38.667  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CD1 1 
1251 ATOM   181  C CD2 . TYR A 1 48  ? 26.607  2.830   36.521  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CD2 1 
1252 ATOM   182  C CE1 . TYR A 1 48  ? 26.734  3.152   39.283  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CE1 1 
1253 ATOM   183  C CE2 . TYR A 1 48  ? 25.913  3.858   37.124  1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CE2 1 
1254 ATOM   184  C CZ  . TYR A 1 48  ? 25.979  4.015   38.513  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CZ  1 
1255 ATOM   185  O OH  . TYR A 1 48  ? 25.276  5.041   39.101  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A OH  1 
1256 ATOM   186  N N   . ASN A 1 49  ? 30.517  -0.218  34.741  1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 539 ASN A N   1 
1257 ATOM   187  C CA  . ASN A 1 49  ? 31.343  -1.340  34.323  1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 539 ASN A CA  1 
1258 ATOM   188  C C   . ASN A 1 49  ? 32.742  -0.968  33.816  1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 539 ASN A C   1 
1259 ATOM   189  O O   . ASN A 1 49  ? 33.485  -1.836  33.344  1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 539 ASN A O   1 
1260 ATOM   190  C CB  . ASN A 1 49  ? 30.602  -2.215  33.319  1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 539 ASN A CB  1 
1261 ATOM   191  C CG  . ASN A 1 49  ? 30.452  -1.566  31.967  1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 539 ASN A CG  1 
1262 ATOM   192  O OD1 . ASN A 1 49  ? 31.045  -0.521  31.694  1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 539 ASN A OD1 1 
1263 ATOM   193  N ND2 . ASN A 1 49  ? 29.657  -2.190  31.099  1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 539 ASN A ND2 1 
1264 ATOM   194  N N   . ASN A 1 50  ? 33.102  0.312   33.916  1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 540 ASN A N   1 
1265 ATOM   195  C CA  . ASN A 1 50  ? 34.428  0.798   33.502  1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 540 ASN A CA  1 
1266 ATOM   196  C C   . ASN A 1 50  ? 34.806  0.597   32.037  1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 540 ASN A C   1 
1267 ATOM   197  O O   . ASN A 1 50  ? 35.994  0.528   31.695  1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 540 ASN A O   1 
1268 ATOM   198  C CB  . ASN A 1 50  ? 35.511  0.171   34.374  1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 540 ASN A CB  1 
1269 ATOM   199  C CG  . ASN A 1 50  ? 35.365  0.552   35.825  1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 540 ASN A CG  1 
1270 ATOM   200  O OD1 . ASN A 1 50  ? 35.737  1.671   36.230  1.00 45.52 ? ? ? ? ? ? 540 ASN A OD1 1 
1271 ATOM   201  N ND2 . ASN A 1 50  ? 34.790  -0.362  36.629  1.00 45.76 ? ? ? ? ? ? 540 ASN A ND2 1 
1272 ATOM   202  N N   . SER A 1 51  ? 33.802  0.550   31.171  1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 541 SER A N   1 
1273 ATOM   203  C CA  . SER A 1 51  ? 34.030  0.351   29.754  1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 541 SER A CA  1 
1274 ATOM   204  C C   . SER A 1 51  ? 34.543  1.595   29.027  1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 541 SER A C   1 
1275 ATOM   205  O O   . SER A 1 51  ? 34.963  1.496   27.870  1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 541 SER A O   1 
1276 ATOM   206  C CB  . SER A 1 51  ? 32.739  -0.130  29.077  1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 541 SER A CB  1 
1277 ATOM   207  O OG  . SER A 1 51  ? 31.694  0.833   29.179  1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 541 SER A OG  1 
1278 ATOM   208  N N   . ASP A 1 52  ? 34.488  2.762   29.668  1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A N   1 
1279 ATOM   209  C CA  . ASP A 1 52  ? 34.931  3.991   29.015  1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A CA  1 
1280 ATOM   210  C C   . ASP A 1 52  ? 35.764  4.833   29.994  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A C   1 
1281 ATOM   211  O O   . ASP A 1 52  ? 35.234  5.671   30.724  1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A O   1 
1282 ATOM   212  C CB  . ASP A 1 52  ? 33.693  4.752   28.470  1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A CB  1 
1283 ATOM   213  C CG  . ASP A 1 52  ? 34.040  5.793   27.416  1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A CG  1 
1284 ATOM   214  O OD1 . ASP A 1 52  ? 35.203  6.238   27.350  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A OD1 1 
1285 ATOM   215  O OD2 . ASP A 1 52  ? 33.132  6.203   26.659  1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A OD2 1 
1286 ATOM   216  N N   . PRO A 1 53  ? 37.096  4.580   30.043  1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 543 PRO A N   1 
1287 ATOM   217  C CA  . PRO A 1 53  ? 38.045  5.286   30.922  1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 543 PRO A CA  1 
1288 ATOM   218  C C   . PRO A 1 53  ? 38.063  6.795   30.726  1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 543 PRO A C   1 
1289 ATOM   219  O O   . PRO A 1 53  ? 38.220  7.541   31.696  1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 543 PRO A O   1 
1290 ATOM   220  C CB  . PRO A 1 53  ? 39.403  4.677   30.541  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 543 PRO A CB  1 
1291 ATOM   221  C CG  . PRO A 1 53  ? 39.064  3.311   30.059  1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 543 PRO A CG  1 
1292 ATOM   222  C CD  . PRO A 1 53  ? 37.797  3.543   29.253  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 543 PRO A CD  1 
1293 ATOM   223  N N   . THR A 1 54  ? 37.932  7.244   29.475  1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 544 THR A N   1 
1294 ATOM   224  C CA  . THR A 1 54  ? 37.937  8.680   29.187  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 544 THR A CA  1 
1295 ATOM   225  C C   . THR A 1 54  ? 36.699  9.327   29.839  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 544 THR A C   1 
1296 ATOM   226  O O   . THR A 1 54  ? 36.789  10.421  30.394  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 544 THR A O   1 
1297 ATOM   227  C CB  . THR A 1 54  ? 37.933  8.970   27.657  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 544 THR A CB  1 
1298 ATOM   228  O OG1 . THR A 1 54  ? 39.048  8.320   27.045  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 544 THR A OG1 1 
1299 ATOM   229  C CG2 . THR A 1 54  ? 38.037  10.438  27.393  1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 544 THR A CG2 1 
1300 ATOM   230  N N   . TYR A 1 55  ? 35.560  8.631   29.778  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A N   1 
1301 ATOM   231  C CA  . TYR A 1 55  ? 34.316  9.135   30.392  1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A CA  1 
1302 ATOM   232  C C   . TYR A 1 55  ? 34.578  9.414   31.874  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A C   1 
1303 ATOM   233  O O   . TYR A 1 55  ? 34.347  10.531  32.366  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A O   1 
1304 ATOM   234  C CB  . TYR A 1 55  ? 33.191  8.097   30.257  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A CB  1 
1305 ATOM   235  C CG  . TYR A 1 55  ? 31.861  8.538   30.805  1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A CG  1 
1306 ATOM   236  C CD1 . TYR A 1 55  ? 31.536  8.341   32.146  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A CD1 1 
1307 ATOM   237  C CD2 . TYR A 1 55  ? 30.932  9.177   29.997  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A CD2 1 
1308 ATOM   238  C CE1 . TYR A 1 55  ? 30.333  8.771   32.649  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A CE1 1 
1309 ATOM   239  C CE2 . TYR A 1 55  ? 29.733  9.607   30.494  1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A CE2 1 
1310 ATOM   240  C CZ  . TYR A 1 55  ? 29.441  9.402   31.828  1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A CZ  1 
1311 ATOM   241  O OH  . TYR A 1 55  ? 28.249  9.887   32.338  1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A OH  1 
1312 ATOM   242  N N   . ASN A 1 56  ? 35.089  8.397   32.571  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 546 ASN A N   1 
1313 ATOM   243  C CA  . ASN A 1 56  ? 35.370  8.505   34.004  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 546 ASN A CA  1 
1314 ATOM   244  C C   . ASN A 1 56  ? 36.404  9.572   34.355  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 546 ASN A C   1 
1315 ATOM   245  O O   . ASN A 1 56  ? 36.268  10.254  35.376  1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 546 ASN A O   1 
1316 ATOM   246  C CB  . ASN A 1 56  ? 35.799  7.146   34.568  1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 546 ASN A CB  1 
1317 ATOM   247  C CG  . ASN A 1 56  ? 34.674  6.126   34.556  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 546 ASN A CG  1 
1318 ATOM   248  O OD1 . ASN A 1 56  ? 33.706  6.261   33.818  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 546 ASN A OD1 1 
1319 ATOM   249  N ND2 . ASN A 1 56  ? 34.798  5.097   35.381  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 546 ASN A ND2 1 
1320 ATOM   250  N N   . SER A 1 57  ? 37.412  9.757   33.507  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 547 SER A N   1 
1321 ATOM   251  C CA  . SER A 1 57  ? 38.427  10.757  33.806  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 547 SER A CA  1 
1322 ATOM   252  C C   . SER A 1 57  ? 37.903  12.207  33.694  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 547 SER A C   1 
1323 ATOM   253  O O   . SER A 1 57  ? 38.269  13.073  34.488  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 547 SER A O   1 
1324 ATOM   254  C CB  . SER A 1 57  ? 39.680  10.528  32.979  1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 547 SER A CB  1 
1325 ATOM   255  O OG  . SER A 1 57  ? 39.406  10.728  31.622  1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 547 SER A OG  1 
1326 ATOM   256  N N   . ILE A 1 58  ? 37.018  12.464  32.732  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 548 ILE A N   1 
1327 ATOM   257  C CA  . ILE A 1 58  ? 36.437  13.801  32.611  1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 548 ILE A CA  1 
1328 ATOM   258  C C   . ILE A 1 58  ? 35.424  14.000  33.755  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 548 ILE A C   1 
1329 ATOM   259  O O   . ILE A 1 58  ? 35.368  15.070  34.354  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 548 ILE A O   1 
1330 ATOM   260  C CB  . ILE A 1 58  ? 35.740  14.013  31.228  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 548 ILE A CB  1 
1331 ATOM   261  C CG1 . ILE A 1 58  ? 36.811  14.026  30.132  1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 548 ILE A CG1 1 
1332 ATOM   262  C CG2 . ILE A 1 58  ? 34.891  15.310  31.215  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 548 ILE A CG2 1 
1333 ATOM   263  C CD1 . ILE A 1 58  ? 36.241  13.934  28.751  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 548 ILE A CD1 1 
1334 ATOM   264  N N   . LEU A 1 59  ? 34.614  12.973  34.025  1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 549 LEU A N   1 
1335 ATOM   265  C CA  . LEU A 1 59  ? 33.611  13.030  35.100  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 549 LEU A CA  1 
1336 ATOM   266  C C   . LEU A 1 59  ? 34.207  13.450  36.454  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 549 LEU A C   1 
1337 ATOM   267  O O   . LEU A 1 59  ? 33.718  14.398  37.071  1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 549 LEU A O   1 
1338 ATOM   268  C CB  . LEU A 1 59  ? 32.871  11.684  35.239  1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 549 LEU A CB  1 
1339 ATOM   269  C CG  . LEU A 1 59  ? 31.792  11.590  36.336  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 549 LEU A CG  1 
1340 ATOM   270  C CD1 . LEU A 1 59  ? 30.634  12.512  36.049  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 549 LEU A CD1 1 
1341 ATOM   271  C CD2 . LEU A 1 59  ? 31.319  10.172  36.478  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 549 LEU A CD2 1 
1342 ATOM   272  N N   . GLN A 1 60  ? 35.270  12.773  36.892  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A N   1 
1343 ATOM   273  C CA  . GLN A 1 60  ? 35.891  13.086  38.199  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A CA  1 
1344 ATOM   274  C C   . GLN A 1 60  ? 36.646  14.442  38.266  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A C   1 
1345 ATOM   275  O O   . GLN A 1 60  ? 36.896  14.981  39.351  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A O   1 
1346 ATOM   276  C CB  . GLN A 1 60  ? 36.828  11.933  38.655  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A CB  1 
1347 ATOM   277  C CG  . GLN A 1 60  ? 38.002  11.671  37.690  1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A CG  1 
1348 ATOM   278  C CD  . GLN A 1 60  ? 38.912  10.491  38.067  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A CD  1 
1349 ATOM   279  O OE1 . GLN A 1 60  ? 40.030  10.389  37.562  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A OE1 1 
1350 ATOM   280  N NE2 . GLN A 1 60  ? 38.413  9.576   38.871  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A NE2 1 
1351 ATOM   281  N N   . ARG A 1 61  ? 36.967  14.994  37.097  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A N   1 
1352 ATOM   282  C CA  . ARG A 1 61  ? 37.710  16.247  36.999  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A CA  1 
1353 ATOM   283  C C   . ARG A 1 61  ? 36.885  17.548  36.907  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A C   1 
1354 ATOM   284  O O   . ARG A 1 61  ? 37.173  18.522  37.583  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A O   1 
1355 ATOM   285  C CB  . ARG A 1 61  ? 38.628  16.157  35.768  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A CB  1 
1356 ATOM   286  C CG  . ARG A 1 61  ? 39.639  17.262  35.656  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A CG  1 
1357 ATOM   287  C CD  . ARG A 1 61  ? 40.464  17.120  34.362  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A CD  1 
1358 ATOM   288  N NE  . ARG A 1 61  ? 39.697  17.540  33.184  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A NE  1 
1359 ATOM   289  C CZ  . ARG A 1 61  ? 39.705  16.902  32.017  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A CZ  1 
1360 ATOM   290  N NH1 . ARG A 1 61  ? 40.437  15.805  31.864  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A NH1 1 
1361 ATOM   291  N NH2 . ARG A 1 61  ? 38.974  17.359  31.002  1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A NH2 1 
1362 ATOM   292  N N   . GLU A 1 62  ? 35.838  17.539  36.090  1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 552 GLU A N   1 
1363 ATOM   293  C CA  . GLU A 1 62  ? 35.075  18.748  35.807  1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 552 GLU A CA  1 
1364 ATOM   294  C C   . GLU A 1 62  ? 33.845  19.080  36.637  1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 552 GLU A C   1 
1365 ATOM   295  O O   . GLU A 1 62  ? 33.454  20.230  36.697  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 552 GLU A O   1 
1366 ATOM   296  C CB  . GLU A 1 62  ? 34.624  18.710  34.326  1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 552 GLU A CB  1 
1367 ATOM   297  C CG  . GLU A 1 62  ? 35.727  18.576  33.262  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A CG  1 
1368 ATOM   298  C CD  . GLU A 1 62  ? 36.499  19.865  33.040  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A CD  1 
1369 ATOM   299  O OE1 . GLU A 1 62  ? 36.002  20.950  33.359  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A OE1 1 
1370 ATOM   300  O OE2 . GLU A 1 62  ? 37.630  19.793  32.551  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A OE2 1 
1371 ATOM   301  N N   . PHE A 1 63  ? 33.242  18.088  37.283  1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 553 PHE A N   1 
1372 ATOM   302  C CA  . PHE A 1 63  ? 31.979  18.320  37.974  1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 553 PHE A CA  1 
1373 ATOM   303  C C   . PHE A 1 63  ? 32.023  18.289  39.476  1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 553 PHE A C   1 
1374 ATOM   304  O O   . PHE A 1 63  ? 32.858  17.590  40.060  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A O   1 
1375 ATOM   305  C CB  . PHE A 1 63  ? 30.937  17.325  37.448  1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 553 PHE A CB  1 
1376 ATOM   306  C CG  . PHE A 1 63  ? 30.752  17.397  35.954  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A CG  1 
1377 ATOM   307  C CD1 . PHE A 1 63  ? 30.083  18.485  35.380  1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A CD1 1 
1378 ATOM   308  C CD2 . PHE A 1 63  ? 31.328  16.441  35.109  1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A CD2 1 
1379 ATOM   309  C CE1 . PHE A 1 63  ? 30.002  18.619  33.953  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A CE1 1 
1380 ATOM   310  C CE2 . PHE A 1 63  ? 31.250  16.570  33.697  1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A CE2 1 
1381 ATOM   311  C CZ  . PHE A 1 63  ? 30.590  17.655  33.137  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A CZ  1 
1382 ATOM   312  N N   . SER A 1 64  ? 31.130  19.050  40.105  1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 554 SER A N   1 
1383 ATOM   313  C CA  . SER A 1 64  ? 31.039  19.070  41.570  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 554 SER A CA  1 
1384 ATOM   314  C C   . SER A 1 64  ? 29.733  18.417  42.085  1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 554 SER A C   1 
1385 ATOM   315  O O   . SER A 1 64  ? 29.484  18.395  43.285  1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 554 SER A O   1 
1386 ATOM   316  C CB  . SER A 1 64  ? 31.189  20.489  42.106  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 554 SER A CB  1 
1387 ATOM   317  O OG  . SER A 1 64  ? 30.243  21.362  41.524  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 554 SER A OG  1 
1388 ATOM   318  N N   . MET A 1 65  ? 28.932  17.853  41.181  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 555 MET A N   1 
1389 ATOM   319  C CA  . MET A 1 65  ? 27.663  17.207  41.528  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 555 MET A CA  1 
1390 ATOM   320  C C   . MET A 1 65  ? 27.328  16.086  40.506  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 555 MET A C   1 
1391 ATOM   321  O O   . MET A 1 65  ? 27.616  16.202  39.303  1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 555 MET A O   1 
1392 ATOM   322  C CB  . MET A 1 65  ? 26.541  18.271  41.580  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 555 MET A CB  1 
1393 ATOM   323  C CG  . MET A 1 65  ? 25.157  17.749  41.903  1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 555 MET A CG  1 
1394 ATOM   324  S SD  . MET A 1 65  ? 23.988  19.061  42.174  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 555 MET A SD  1 
1395 ATOM   325  C CE  . MET A 1 65  ? 24.160  19.365  43.943  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 555 MET A CE  1 
1396 ATOM   326  N N   . VAL A 1 66  ? 26.771  14.975  41.002  1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 556 VAL A N   1 
1397 ATOM   327  C CA  . VAL A 1 66  ? 26.363  13.847  40.160  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 556 VAL A CA  1 
1398 ATOM   328  C C   . VAL A 1 66  ? 24.917  13.399  40.532  1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 556 VAL A C   1 
1399 ATOM   329  O O   . VAL A 1 66  ? 24.407  13.709  41.636  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 556 VAL A O   1 
1400 ATOM   330  C CB  . VAL A 1 66  ? 27.335  12.615  40.253  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 556 VAL A CB  1 
1401 ATOM   331  C CG1 . VAL A 1 66  ? 28.651  12.901  39.530  1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 556 VAL A CG1 1 
1402 ATOM   332  C CG2 . VAL A 1 66  ? 27.584  12.188  41.741  1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 556 VAL A CG2 1 
1403 ATOM   333  N N   . VAL A 1 67  ? 24.247  12.754  39.576  1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 557 VAL A N   1 
1404 ATOM   334  C CA  . VAL A 1 67  ? 22.883  12.262  39.750  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 557 VAL A CA  1 
1405 ATOM   335  C C   . VAL A 1 67  ? 22.835  10.937  38.996  1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 557 VAL A C   1 
1406 ATOM   336  O O   . VAL A 1 67  ? 23.484  10.787  37.965  1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 557 VAL A O   1 
1407 ATOM   337  C CB  . VAL A 1 67  ? 21.822  13.227  39.094  1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 557 VAL A CB  1 
1408 ATOM   338  C CG1 . VAL A 1 67  ? 20.390  12.873  39.539  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 557 VAL A CG1 1 
1409 ATOM   339  C CG2 . VAL A 1 67  ? 22.111  14.637  39.425  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 557 VAL A CG2 1 
1410 ATOM   340  N N   . CYS A 1 68  ? 22.082  9.968   39.514  1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 558 CYS A N   1 
1411 ATOM   341  C CA  . CYS A 1 68  ? 21.909  8.666   38.868  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 558 CYS A CA  1 
1412 ATOM   342  C C   . CYS A 1 68  ? 20.946  8.793   37.693  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 558 CYS A C   1 
1413 ATOM   343  O O   . CYS A 1 68  ? 19.841  9.283   37.855  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 558 CYS A O   1 
1414 ATOM   344  C CB  . CYS A 1 68  ? 21.281  7.668   39.856  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 558 CYS A CB  1 
1415 ATOM   345  S SG  . CYS A 1 68  ? 22.436  6.991   41.064  1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 558 CYS A SG  1 
1416 ATOM   346  N N   . GLU A 1 69  ? 21.329  8.326   36.517  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A N   1 
1417 ATOM   347  C CA  . GLU A 1 69  ? 20.405  8.462   35.395  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A CA  1 
1418 ATOM   348  C C   . GLU A 1 69  ? 19.197  7.547   35.561  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A C   1 
1419 ATOM   349  O O   . GLU A 1 69  ? 18.062  7.989   35.407  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A O   1 
1420 ATOM   350  C CB  . GLU A 1 69  ? 21.107  8.152   34.069  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A CB  1 
1421 ATOM   351  C CG  . GLU A 1 69  ? 20.216  8.400   32.865  1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A CG  1 
1422 ATOM   352  C CD  . GLU A 1 69  ? 20.884  8.073   31.529  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A CD  1 
1423 ATOM   353  O OE1 . GLU A 1 69  ? 22.051  7.611   31.523  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A OE1 1 
1424 ATOM   354  O OE2 . GLU A 1 69  ? 20.229  8.295   30.478  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A OE2 1 
1425 ATOM   355  N N   . ASN A 1 70  ? 19.445  6.292   35.930  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 560 ASN A N   1 
1426 ATOM   356  C CA  . ASN A 1 70  ? 18.355  5.306   36.052  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 560 ASN A CA  1 
1427 ATOM   357  C C   . ASN A 1 70  ? 18.400  4.427   37.280  1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 560 ASN A C   1 
1428 ATOM   358  O O   . ASN A 1 70  ? 17.418  3.778   37.599  1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 560 ASN A O   1 
1429 ATOM   359  C CB  . ASN A 1 70  ? 18.425  4.317   34.883  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 560 ASN A CB  1 
1430 ATOM   360  C CG  . ASN A 1 70  ? 18.156  4.963   33.549  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 560 ASN A CG  1 
1431 ATOM   361  O OD1 . ASN A 1 70  ? 17.068  5.493   33.305  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 560 ASN A OD1 1 
1432 ATOM   362  N ND2 . ASN A 1 70  ? 19.144  4.923   32.668  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 560 ASN A ND2 1 
1433 ATOM   363  N N   . GLU A 1 71  ? 19.540  4.415   37.958  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A N   1 
1434 ATOM   364  C CA  . GLU A 1 71  ? 19.774  3.522   39.081  1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A CA  1 
1435 ATOM   365  C C   . GLU A 1 71  ? 19.067  3.784   40.417  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A C   1 
1436 ATOM   366  O O   . GLU A 1 71  ? 19.187  2.967   41.354  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A O   1 
1437 ATOM   367  C CB  . GLU A 1 71  ? 21.289  3.331   39.265  1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A CB  1 
1438 ATOM   368  C CG  . GLU A 1 71  ? 21.986  2.667   38.070  1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A CG  1 
1439 ATOM   369  C CD  . GLU A 1 71  ? 22.133  3.572   36.816  1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A CD  1 
1440 ATOM   370  O OE1 . GLU A 1 71  ? 21.933  4.827   36.888  1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A OE1 1 
1441 ATOM   371  O OE2 . GLU A 1 71  ? 22.467  3.007   35.742  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A OE2 1 
1442 ATOM   372  N N   . MET A 1 72  ? 18.416  4.937   40.554  1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 562 MET A N   1 
1443 ATOM   373  C CA  . MET A 1 72  ? 17.674  5.220   41.773  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 562 MET A CA  1 
1444 ATOM   374  C C   . MET A 1 72  ? 16.182  5.404   41.518  1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 562 MET A C   1 
1445 ATOM   375  O O   . MET A 1 72  ? 15.473  6.007   42.332  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 562 MET A O   1 
1446 ATOM   376  C CB  . MET A 1 72  ? 18.286  6.356   42.593  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 562 MET A CB  1 
1447 ATOM   377  C CG  . MET A 1 72  ? 19.599  5.949   43.212  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 562 MET A CG  1 
1448 ATOM   378  S SD  . MET A 1 72  ? 20.297  7.204   44.328  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 562 MET A SD  1 
1449 ATOM   379  C CE  . MET A 1 72  ? 19.130  7.075   45.652  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 562 MET A CE  1 
1450 ATOM   380  N N   . LYS A 1 73  ? 15.718  4.910   40.367  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A N   1 
1451 ATOM   381  C CA  . LYS A 1 73  ? 14.290  4.930   40.041  1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A CA  1 
1452 ATOM   382  C C   . LYS A 1 73  ? 13.635  3.736   40.799  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A C   1 
1453 ATOM   383  O O   . LYS A 1 73  ? 14.332  2.804   41.194  1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A O   1 
1454 ATOM   384  C CB  . LYS A 1 73  ? 14.072  4.843   38.523  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A CB  1 
1455 ATOM   385  C CG  . LYS A 1 73  ? 14.261  6.203   37.872  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A CG  1 
1456 ATOM   386  C CD  . LYS A 1 73  ? 14.413  6.088   36.382  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A CD  1 
1457 ATOM   387  C CE  . LYS A 1 73  ? 14.874  7.463   35.843  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A CE  1 
1458 ATOM   388  N NZ  . LYS A 1 73  ? 15.271  7.408   34.412  1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A NZ  1 
1459 ATOM   389  N N   . PHE A 1 74  ? 12.320  3.768   40.989  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A N   1 
1460 ATOM   390  C CA  . PHE A 1 74  ? 11.590  2.731   41.772  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CA  1 
1461 ATOM   391  C C   . PHE A 1 74  ? 11.858  1.266   41.385  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A C   1 
1462 ATOM   392  O O   . PHE A 1 74  ? 12.119  0.429   42.264  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A O   1 
1463 ATOM   393  C CB  . PHE A 1 74  ? 10.099  3.043   41.741  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CB  1 
1464 ATOM   394  C CG  . PHE A 1 74  ? 9.322   2.526   42.922  1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CG  1 
1465 ATOM   395  C CD1 . PHE A 1 74  ? 9.065   1.154   43.070  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CD1 1 
1466 ATOM   396  C CD2 . PHE A 1 74  ? 8.727   3.421   43.816  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CD2 1 
1467 ATOM   397  C CE1 . PHE A 1 74  ? 8.205   0.694   44.097  1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CE1 1 
1468 ATOM   398  C CE2 . PHE A 1 74  ? 7.874   2.962   44.838  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CE2 1 
1469 ATOM   399  C CZ  . PHE A 1 74  ? 7.621   1.600   44.964  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CZ  1 
1470 ATOM   400  N N   . ASP A 1 75  ? 11.848  0.971   40.092  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A N   1 
1471 ATOM   401  C CA  . ASP A 1 75  ? 12.104  -0.389  39.618  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A CA  1 
1472 ATOM   402  C C   . ASP A 1 75  ? 13.513  -0.883  39.912  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A C   1 
1473 ATOM   403  O O   . ASP A 1 75  ? 13.713  -2.071  40.112  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A O   1 
1474 ATOM   404  C CB  . ASP A 1 75  ? 11.759  -0.556  38.119  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A CB  1 
1475 ATOM   405  C CG  . ASP A 1 75  ? 12.691  0.232   37.166  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A CG  1 
1476 ATOM   406  O OD1 . ASP A 1 75  ? 13.301  1.279   37.510  1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A OD1 1 
1477 ATOM   407  O OD2 . ASP A 1 75  ? 12.773  -0.193  36.004  1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A OD2 1 
1478 ATOM   408  N N   . ALA A 1 76  ? 14.486  0.023   39.952  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 566 ALA A N   1 
1479 ATOM   409  C CA  . ALA A 1 76  ? 15.872  -0.340  40.221  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 566 ALA A CA  1 
1480 ATOM   410  C C   . ALA A 1 76  ? 16.132  -0.557  41.704  1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 566 ALA A C   1 
1481 ATOM   411  O O   . ALA A 1 76  ? 16.885  -1.460  42.086  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 566 ALA A O   1 
1482 ATOM   412  C CB  . ALA A 1 76  ? 16.823  0.737   39.684  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 566 ALA A CB  1 
1483 ATOM   413  N N   . LEU A 1 77  ? 15.549  0.302   42.525  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 567 LEU A N   1 
1484 ATOM   414  C CA  . LEU A 1 77  ? 15.731  0.238   43.971  1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 567 LEU A CA  1 
1485 ATOM   415  C C   . LEU A 1 77  ? 14.910  -0.831  44.701  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 567 LEU A C   1 
1486 ATOM   416  O O   . LEU A 1 77  ? 15.370  -1.365  45.702  1.00 9.00  ? ? ? ? ? ? 567 LEU A O   1 
1487 ATOM   417  C CB  . LEU A 1 77  ? 15.460  1.611   44.615  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 567 LEU A CB  1 
1488 ATOM   418  C CG  . LEU A 1 77  ? 16.651  2.576   44.639  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 567 LEU A CG  1 
1489 ATOM   419  C CD1 . LEU A 1 77  ? 16.195  3.948   45.141  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 567 LEU A CD1 1 
1490 ATOM   420  C CD2 . LEU A 1 77  ? 17.759  2.009   45.534  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 567 LEU A CD2 1 
1491 ATOM   421  N N   . GLN A 1 78  ? 13.682  -1.083  44.251  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 568 GLN A N   1 
1492 ATOM   422  C CA  . GLN A 1 78  ? 12.821  -2.086  44.902  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 568 GLN A CA  1 
1493 ATOM   423  C C   . GLN A 1 78  ? 12.257  -2.995  43.804  1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 568 GLN A C   1 
1494 ATOM   424  O O   . GLN A 1 78  ? 11.068  -2.958  43.506  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 568 GLN A O   1 
1495 ATOM   425  C CB  . GLN A 1 78  ? 11.698  -1.388  45.681  1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 568 GLN A CB  1 
1496 ATOM   426  C CG  . GLN A 1 78  ? 11.042  -2.344  46.681  1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 568 GLN A CG  1 
1497 ATOM   427  C CD  . GLN A 1 78  ? 9.925   -1.770  47.515  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 568 GLN A CD  1 
1498 ATOM   428  O OE1 . GLN A 1 78  ? 9.678   -0.549  47.579  1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 568 GLN A OE1 1 
1499 ATOM   429  N NE2 . GLN A 1 78  ? 9.243   -2.664  48.199  1.00 7.54  ? ? ? ? ? ? 568 GLN A NE2 1 
1500 ATOM   430  N N   . PRO A 1 79  ? 13.110  -3.869  43.229  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 569 PRO A N   1 
1501 ATOM   431  C CA  . PRO A 1 79  ? 12.740  -4.788  42.150  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 569 PRO A CA  1 
1502 ATOM   432  C C   . PRO A 1 79  ? 11.710  -5.848  42.482  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 569 PRO A C   1 
1503 ATOM   433  O O   . PRO A 1 79  ? 11.013  -6.334  41.604  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 569 PRO A O   1 
1504 ATOM   434  C CB  . PRO A 1 79  ? 14.089  -5.378  41.720  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 569 PRO A CB  1 
1505 ATOM   435  C CG  . PRO A 1 79  ? 14.891  -5.362  42.988  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 569 PRO A CG  1 
1506 ATOM   436  C CD  . PRO A 1 79  ? 14.536  -4.029  43.588  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 569 PRO A CD  1 
1507 ATOM   437  N N   . ARG A 1 80  ? 11.645  -6.231  43.751  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A N   1 
1508 ATOM   438  C CA  . ARG A 1 80  ? 10.665  -7.217  44.243  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A CA  1 
1509 ATOM   439  C C   . ARG A 1 80  ? 10.108  -6.578  45.493  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A C   1 
1510 ATOM   440  O O   . ARG A 1 80  ? 10.791  -5.753  46.109  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A O   1 
1511 ATOM   441  C CB  . ARG A 1 80  ? 11.335  -8.558  44.581  1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A CB  1 
1512 ATOM   442  C CG  . ARG A 1 80  ? 11.819  -9.291  43.327  1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A CG  1 
1513 ATOM   443  C CD  . ARG A 1 80  ? 12.279  -10.747 43.584  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A CD  1 
1514 ATOM   444  N NE  . ARG A 1 80  ? 13.616  -10.839 44.185  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A NE  1 
1515 ATOM   445  C CZ  . ARG A 1 80  ? 13.853  -11.332 45.401  1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A CZ  1 
1516 ATOM   446  N NH1 . ARG A 1 80  ? 12.834  -11.768 46.145  1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A NH1 1 
1517 ATOM   447  N NH2 . ARG A 1 80  ? 15.101  -11.382 45.869  1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A NH2 1 
1518 ATOM   448  N N   . GLN A 1 81  ? 8.897   -6.930  45.899  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A N   1 
1519 ATOM   449  C CA  . GLN A 1 81  ? 8.314   -6.292  47.075  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A CA  1 
1520 ATOM   450  C C   . GLN A 1 81  ? 9.161   -6.529  48.336  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A C   1 
1521 ATOM   451  O O   . GLN A 1 81  ? 9.433   -7.664  48.726  1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A O   1 
1522 ATOM   452  C CB  . GLN A 1 81  ? 6.857   -6.701  47.289  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A CB  1 
1523 ATOM   453  C CG  . GLN A 1 81  ? 6.202   -5.788  48.306  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A CG  1 
1524 ATOM   454  C CD  . GLN A 1 81  ? 4.692   -5.861  48.362  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A CD  1 
1525 ATOM   455  O OE1 . GLN A 1 81  ? 4.060   -5.116  49.132  1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A OE1 1 
1526 ATOM   456  N NE2 . GLN A 1 81  ? 4.096   -6.733  47.552  1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A NE2 1 
1527 ATOM   457  N N   . ASN A 1 82  ? 9.522   -5.426  48.979  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 572 ASN A N   1 
1528 ATOM   458  C CA  . ASN A 1 82  ? 10.381  -5.393  50.160  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 572 ASN A CA  1 
1529 ATOM   459  C C   . ASN A 1 82  ? 11.790  -5.899  50.036  1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 572 ASN A C   1 
1530 ATOM   460  O O   . ASN A 1 82  ? 12.384  -6.311  51.033  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 572 ASN A O   1 
1531 ATOM   461  C CB  . ASN A 1 82  ? 9.737   -5.964  51.407  1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 572 ASN A CB  1 
1532 ATOM   462  C CG  . ASN A 1 82  ? 9.221   -4.894  52.268  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 572 ASN A CG  1 
1533 ATOM   463  O OD1 . ASN A 1 82  ? 9.995   -4.059  52.850  1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 572 ASN A OD1 1 
1534 ATOM   464  N ND2 . ASN A 1 82  ? 7.911   -4.742  52.212  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 572 ASN A ND2 1 
1535 ATOM   465  N N   . VAL A 1 83  ? 12.309  -5.873  48.813  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 573 VAL A N   1 
1536 ATOM   466  C CA  . VAL A 1 83  ? 13.685  -6.252  48.509  1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A CA  1 
1537 ATOM   467  C C   . VAL A 1 83  ? 14.304  -4.970  47.904  1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A C   1 
1538 ATOM   468  O O   . VAL A 1 83  ? 13.812  -4.470  46.875  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A O   1 
1539 ATOM   469  C CB  . VAL A 1 83  ? 13.745  -7.391  47.506  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A CB  1 
1540 ATOM   470  C CG1 . VAL A 1 83  ? 15.175  -7.687  47.151  1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A CG1 1 
1541 ATOM   471  C CG2 . VAL A 1 83  ? 13.023  -8.657  48.098  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 573 VAL A CG2 1 
1542 ATOM   472  N N   . PHE A 1 84  ? 15.340  -4.434  48.553  1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 574 PHE A N   1 
1543 ATOM   473  C CA  . PHE A 1 84  ? 15.965  -3.163  48.128  1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 574 PHE A CA  1 
1544 ATOM   474  C C   . PHE A 1 84  ? 17.352  -3.410  47.617  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 574 PHE A C   1 
1545 ATOM   475  O O   . PHE A 1 84  ? 18.152  -4.098  48.268  1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A O   1 
1546 ATOM   476  C CB  . PHE A 1 84  ? 15.989  -2.161  49.302  1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 574 PHE A CB  1 
1547 ATOM   477  C CG  . PHE A 1 84  ? 14.613  -1.678  49.710  1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 574 PHE A CG  1 
1548 ATOM   478  C CD1 . PHE A 1 84  ? 13.824  -2.414  50.605  1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 574 PHE A CD1 1 
1549 ATOM   479  C CD2 . PHE A 1 84  ? 14.054  -0.524  49.143  1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 574 PHE A CD2 1 
1550 ATOM   480  C CE1 . PHE A 1 84  ? 12.506  -2.021  50.922  1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 574 PHE A CE1 1 
1551 ATOM   481  C CE2 . PHE A 1 84  ? 12.729  -0.132  49.466  1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A CE2 1 
1552 ATOM   482  C CZ  . PHE A 1 84  ? 11.961  -0.897  50.358  1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 574 PHE A CZ  1 
1553 ATOM   483  N N   . ASP A 1 85  ? 17.660  -2.855  46.457  1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 575 ASP A N   1 
1554 ATOM   484  C CA  . ASP A 1 85  ? 18.969  -3.048  45.884  1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 575 ASP A CA  1 
1555 ATOM   485  C C   . ASP A 1 85  ? 19.692  -1.703  45.888  1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 575 ASP A C   1 
1556 ATOM   486  O O   . ASP A 1 85  ? 19.393  -0.837  45.040  1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 575 ASP A O   1 
1557 ATOM   487  C CB  . ASP A 1 85  ? 18.822  -3.593  44.471  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 575 ASP A CB  1 
1558 ATOM   488  C CG  . ASP A 1 85  ? 20.161  -3.860  43.795  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 575 ASP A CG  1 
1559 ATOM   489  O OD1 . ASP A 1 85  ? 21.230  -3.431  44.288  1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 575 ASP A OD1 1 
1560 ATOM   490  O OD2 . ASP A 1 85  ? 20.149  -4.529  42.744  1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 575 ASP A OD2 1 
1561 ATOM   491  N N   . PHE A 1 86  ? 20.655  -1.531  46.805  1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 576 PHE A N   1 
1562 ATOM   492  C CA  . PHE A 1 86  ? 21.387  -0.274  46.921  1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 576 PHE A CA  1 
1563 ATOM   493  C C   . PHE A 1 86  ? 22.769  -0.330  46.258  1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 576 PHE A C   1 
1564 ATOM   494  O O   . PHE A 1 86  ? 23.550  0.625   46.382  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A O   1 
1565 ATOM   495  C CB  . PHE A 1 86  ? 21.615  0.064   48.405  1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 576 PHE A CB  1 
1566 ATOM   496  C CG  . PHE A 1 86  ? 20.352  0.324   49.200  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A CG  1 
1567 ATOM   497  C CD1 . PHE A 1 86  ? 19.448  1.314   48.813  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A CD1 1 
1568 ATOM   498  C CD2 . PHE A 1 86  ? 20.077  -0.416  50.362  1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A CD2 1 
1569 ATOM   499  C CE1 . PHE A 1 86  ? 18.284  1.570   49.558  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A CE1 1 
1570 ATOM   500  C CE2 . PHE A 1 86  ? 18.907  -0.164  51.121  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A CE2 1 
1571 ATOM   501  C CZ  . PHE A 1 86  ? 18.011  0.830   50.717  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A CZ  1 
1572 ATOM   502  N N   . SER A 1 87  ? 23.093  -1.429  45.588  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 577 SER A N   1 
1573 ATOM   503  C CA  . SER A 1 87  ? 24.419  -1.578  45.042  1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 577 SER A CA  1 
1574 ATOM   504  C C   . SER A 1 87  ? 24.963  -0.440  44.168  1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 577 SER A C   1 
1575 ATOM   505  O O   . SER A 1 87  ? 26.034  0.098   44.459  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 577 SER A O   1 
1576 ATOM   506  C CB  . SER A 1 87  ? 24.581  -2.925  44.347  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 577 SER A CB  1 
1577 ATOM   507  O OG  . SER A 1 87  ? 23.678  -3.038  43.273  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 577 SER A OG  1 
1578 ATOM   508  N N   . LYS A 1 88  ? 24.228  -0.074  43.115  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A N   1 
1579 ATOM   509  C CA  . LYS A 1 88  ? 24.687  0.990   42.200  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A CA  1 
1580 ATOM   510  C C   . LYS A 1 88  ? 24.701  2.375   42.810  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A C   1 
1581 ATOM   511  O O   . LYS A 1 88  ? 25.673  3.116   42.661  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A O   1 
1582 ATOM   512  C CB  . LYS A 1 88  ? 23.902  0.935   40.892  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A CB  1 
1583 ATOM   513  C CG  . LYS A 1 88  ? 24.284  -0.299  40.108  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A CG  1 
1584 ATOM   514  C CD  . LYS A 1 88  ? 23.758  -0.276  38.712  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A CD  1 
1585 ATOM   515  C CE  . LYS A 1 88  ? 24.309  -1.457  37.954  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A CE  1 
1586 ATOM   516  N NZ  . LYS A 1 88  ? 23.869  -1.409  36.526  1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A NZ  1 
1587 ATOM   517  N N   . GLY A 1 89  ? 23.674  2.686   43.587  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 579 GLY A N   1 
1588 ATOM   518  C CA  . GLY A 1 89  ? 23.612  3.973   44.240  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 579 GLY A CA  1 
1589 ATOM   519  C C   . GLY A 1 89  ? 24.736  4.141   45.244  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 579 GLY A C   1 
1590 ATOM   520  O O   . GLY A 1 89  ? 25.304  5.220   45.337  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 579 GLY A O   1 
1591 ATOM   521  N N   . ASP A 1 90  ? 25.085  3.085   45.986  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 580 ASP A N   1 
1592 ATOM   522  C CA  . ASP A 1 90  ? 26.172  3.174   46.983  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 580 ASP A CA  1 
1593 ATOM   523  C C   . ASP A 1 90  ? 27.527  3.295   46.300  1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 580 ASP A C   1 
1594 ATOM   524  O O   . ASP A 1 90  ? 28.437  3.909   46.841  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 580 ASP A O   1 
1595 ATOM   525  C CB  . ASP A 1 90  ? 26.168  1.976   47.972  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 580 ASP A CB  1 
1596 ATOM   526  C CG  . ASP A 1 90  ? 25.057  2.072   49.055  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 580 ASP A CG  1 
1597 ATOM   527  O OD1 . ASP A 1 90  ? 24.188  2.955   49.004  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 580 ASP A OD1 1 
1598 ATOM   528  O OD2 . ASP A 1 90  ? 25.049  1.221   49.972  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 580 ASP A OD2 1 
1599 ATOM   529  N N   . GLN A 1 91  ? 27.665  2.652   45.146  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 581 GLN A N   1 
1600 ATOM   530  C CA  . GLN A 1 91  ? 28.883  2.735   44.350  1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A CA  1 
1601 ATOM   531  C C   . GLN A 1 91  ? 29.065  4.198   43.854  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A C   1 
1602 ATOM   532  O O   . GLN A 1 91  ? 30.170  4.745   43.924  1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A O   1 
1603 ATOM   533  C CB  . GLN A 1 91  ? 28.800  1.804   43.151  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A CB  1 
1604 ATOM   534  C CG  . GLN A 1 91  ? 30.123  1.640   42.471  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A CG  1 
1605 ATOM   535  C CD  . GLN A 1 91  ? 30.041  0.850   41.168  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A CD  1 
1606 ATOM   536  O OE1 . GLN A 1 91  ? 30.920  0.997   40.298  1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A OE1 1 
1607 ATOM   537  N NE2 . GLN A 1 91  ? 28.996  0.029   41.010  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A NE2 1 
1608 ATOM   538  N N   . LEU A 1 92  ? 27.999  4.837   43.366  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 582 LEU A N   1 
1609 ATOM   539  C CA  . LEU A 1 92  ? 28.132  6.234   42.936  1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 582 LEU A CA  1 
1610 ATOM   540  C C   . LEU A 1 92  ? 28.414  7.183   44.116  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 582 LEU A C   1 
1611 ATOM   541  O O   . LEU A 1 92  ? 29.228  8.110   44.014  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 582 LEU A O   1 
1612 ATOM   542  C CB  . LEU A 1 92  ? 26.905  6.695   42.141  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 582 LEU A CB  1 
1613 ATOM   543  C CG  . LEU A 1 92  ? 27.036  8.125   41.589  1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 582 LEU A CG  1 
1614 ATOM   544  C CD1 . LEU A 1 92  ? 28.254  8.259   40.663  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 582 LEU A CD1 1 
1615 ATOM   545  C CD2 . LEU A 1 92  ? 25.773  8.451   40.815  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 582 LEU A CD2 1 
1616 ATOM   546  N N   . LEU A 1 93  ? 27.768  6.953   45.257  1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 583 LEU A N   1 
1617 ATOM   547  C CA  . LEU A 1 93  ? 28.001  7.818   46.403  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 583 LEU A CA  1 
1618 ATOM   548  C C   . LEU A 1 93  ? 29.457  7.722   46.878  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 583 LEU A C   1 
1619 ATOM   549  O O   . LEU A 1 93  ? 30.057  8.721   47.228  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 583 LEU A O   1 
1620 ATOM   550  C CB  . LEU A 1 93  ? 27.023  7.499   47.537  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 583 LEU A CB  1 
1621 ATOM   551  C CG  . LEU A 1 93  ? 27.173  8.321   48.825  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 583 LEU A CG  1 
1622 ATOM   552  C CD1 . LEU A 1 93  ? 26.782  9.808   48.592  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 583 LEU A CD1 1 
1623 ATOM   553  C CD2 . LEU A 1 93  ? 26.305  7.695   49.936  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 583 LEU A CD2 1 
1624 ATOM   554  N N   . ALA A 1 94  ? 30.028  6.525   46.885  1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 584 ALA A N   1 
1625 ATOM   555  C CA  . ALA A 1 94  ? 31.421  6.362   47.320  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 584 ALA A CA  1 
1626 ATOM   556  C C   . ALA A 1 94  ? 32.378  7.169   46.383  1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 584 ALA A C   1 
1627 ATOM   557  O O   . ALA A 1 94  ? 33.355  7.787   46.831  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 584 ALA A O   1 
1628 ATOM   558  C CB  . ALA A 1 94  ? 31.796  4.873   47.341  1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 584 ALA A CB  1 
1629 ATOM   559  N N   . PHE A 1 95  ? 32.113  7.111   45.081  1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A N   1 
1630 ATOM   560  C CA  . PHE A 1 95  ? 32.899  7.851   44.092  1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A CA  1 
1631 ATOM   561  C C   . PHE A 1 95  ? 32.740  9.351   44.358  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A C   1 
1632 ATOM   562  O O   . PHE A 1 95  ? 33.738  10.077  44.384  1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A O   1 
1633 ATOM   563  C CB  . PHE A 1 95  ? 32.395  7.487   42.685  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A CB  1 
1634 ATOM   564  C CG  . PHE A 1 95  ? 32.891  8.401   41.579  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A CG  1 
1635 ATOM   565  C CD1 . PHE A 1 95  ? 34.106  8.154   40.941  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A CD1 1 
1636 ATOM   566  C CD2 . PHE A 1 95  ? 32.098  9.464   41.132  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A CD2 1 
1637 ATOM   567  C CE1 . PHE A 1 95  ? 34.528  8.948   39.870  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A CE1 1 
1638 ATOM   568  C CE2 . PHE A 1 95  ? 32.508  10.254  40.074  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A CE2 1 
1639 ATOM   569  C CZ  . PHE A 1 95  ? 33.725  9.988   39.448  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A CZ  1 
1640 ATOM   570  N N   . ALA A 1 96  ? 31.505  9.812   44.594  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 586 ALA A N   1 
1641 ATOM   571  C CA  . ALA A 1 96  ? 31.236  11.240  44.851  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 586 ALA A CA  1 
1642 ATOM   572  C C   . ALA A 1 96  ? 32.013  11.738  46.051  1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 586 ALA A C   1 
1643 ATOM   573  O O   . ALA A 1 96  ? 32.690  12.774  46.000  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 586 ALA A O   1 
1644 ATOM   574  C CB  . ALA A 1 96  ? 29.759  11.485  45.059  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 586 ALA A CB  1 
1645 ATOM   575  N N   . GLU A 1 97  ? 31.984  10.956  47.119  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A N   1 
1646 ATOM   576  C CA  . GLU A 1 97  ? 32.678  11.341  48.335  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A CA  1 
1647 ATOM   577  C C   . GLU A 1 97  ? 34.204  11.446  48.203  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A C   1 
1648 ATOM   578  O O   . GLU A 1 97  ? 34.797  12.386  48.741  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A O   1 
1649 ATOM   579  C CB  . GLU A 1 97  ? 32.265  10.423  49.494  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A CB  1 
1650 ATOM   580  C CG  . GLU A 1 97  ? 30.790  10.633  49.872  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A CG  1 
1651 ATOM   581  C CD  . GLU A 1 97  ? 30.352  9.857   51.101  1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A CD  1 
1652 ATOM   582  O OE1 . GLU A 1 97  ? 30.760  8.676   51.256  1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A OE1 1 
1653 ATOM   583  O OE2 . GLU A 1 97  ? 29.578  10.445  51.901  1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A OE2 1 
1654 ATOM   584  N N   . ARG A 1 98  ? 34.842  10.540  47.463  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A N   1 
1655 ATOM   585  C CA  . ARG A 1 98  ? 36.294  10.654  47.341  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A CA  1 
1656 ATOM   586  C C   . ARG A 1 98  ? 36.691  11.716  46.317  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A C   1 
1657 ATOM   587  O O   . ARG A 1 98  ? 37.864  12.059  46.189  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A O   1 
1658 ATOM   588  C CB  . ARG A 1 98  ? 36.983  9.310   47.104  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A CB  1 
1659 ATOM   589  C CG  . ARG A 1 98  ? 36.752  8.664   45.801  1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A CG  1 
1660 ATOM   590  C CD  . ARG A 1 98  ? 37.369  7.266   45.836  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A CD  1 
1661 ATOM   591  N NE  . ARG A 1 98  ? 37.339  6.626   44.519  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A NE  1 
1662 ATOM   592  C CZ  . ARG A 1 98  ? 36.405  5.771   44.084  1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A CZ  1 
1663 ATOM   593  N NH1 . ARG A 1 98  ? 35.375  5.405   44.842  1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A NH1 1 
1664 ATOM   594  N NH2 . ARG A 1 98  ? 36.518  5.257   42.864  1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A NH2 1 
1665 ATOM   595  N N   . ASN A 1 99  ? 35.699  12.261  45.628  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A N   1 
1666 ATOM   596  C CA  . ASN A 1 99  ? 35.956  13.318  44.652  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A CA  1 
1667 ATOM   597  C C   . ASN A 1 99  ? 35.373  14.675  45.048  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A C   1 
1668 ATOM   598  O O   . ASN A 1 99  ? 35.372  15.611  44.258  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A O   1 
1669 ATOM   599  C CB  . ASN A 1 99  ? 35.512  12.893  43.266  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A CB  1 
1670 ATOM   600  C CG  . ASN A 1 99  ? 36.448  11.891  42.671  1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A CG  1 
1671 ATOM   601  O OD1 . ASN A 1 99  ? 37.617  12.208  42.407  1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A OD1 1 
1672 ATOM   602  N ND2 . ASN A 1 99  ? 35.983  10.663  42.493  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A ND2 1 
1673 ATOM   603  N N   . GLY A 1 100 ? 34.948  14.799  46.303  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 590 GLY A N   1 
1674 ATOM   604  C CA  . GLY A 1 100 ? 34.409  16.046  46.802  1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 590 GLY A CA  1 
1675 ATOM   605  C C   . GLY A 1 100 ? 33.187  16.543  46.046  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 590 GLY A C   1 
1676 ATOM   606  O O   . GLY A 1 100 ? 33.016  17.752  45.853  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 590 GLY A O   1 
1677 ATOM   607  N N   . MET A 1 101 ? 32.322  15.611  45.659  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 591 MET A N   1 
1678 ATOM   608  C CA  . MET A 1 101 ? 31.110  15.937  44.929  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 591 MET A CA  1 
1679 ATOM   609  C C   . MET A 1 101 ? 29.856  15.722  45.774  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 591 MET A C   1 
1680 ATOM   610  O O   . MET A 1 101 ? 29.828  14.854  46.660  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 591 MET A O   1 
1681 ATOM   611  C CB  . MET A 1 101 ? 30.974  15.007  43.729  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 591 MET A CB  1 
1682 ATOM   612  C CG  . MET A 1 101 ? 32.109  15.061  42.737  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 591 MET A CG  1 
1683 ATOM   613  S SD  . MET A 1 101 ? 31.837  13.777  41.558  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 591 MET A SD  1 
1684 ATOM   614  C CE  . MET A 1 101 ? 32.965  14.238  40.297  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 591 MET A CE  1 
1685 ATOM   615  N N   . GLN A 1 102 ? 28.814  16.500  45.482  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A N   1 
1686 ATOM   616  C CA  . GLN A 1 102 ? 27.510  16.321  46.126  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A CA  1 
1687 ATOM   617  C C   . GLN A 1 102 ? 26.674  15.444  45.190  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A C   1 
1688 ATOM   618  O O   . GLN A 1 102 ? 27.031  15.254  44.020  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A O   1 
1689 ATOM   619  C CB  . GLN A 1 102 ? 26.801  17.655  46.371  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A CB  1 
1690 ATOM   620  C CG  . GLN A 1 102 ? 27.451  18.487  47.472  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A CG  1 
1691 ATOM   621  C CD  . GLN A 1 102 ? 26.701  19.777  47.758  1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A CD  1 
1692 ATOM   622  O OE1 . GLN A 1 102 ? 26.914  20.393  48.812  1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A OE1 1 
1693 ATOM   623  N NE2 . GLN A 1 102 ? 25.783  20.176  46.858  1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A NE2 1 
1694 ATOM   624  N N   . MET A 1 103 ? 25.549  14.932  45.676  1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 593 MET A N   1 
1695 ATOM   625  C CA  . MET A 1 103 ? 24.717  14.071  44.856  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 593 MET A CA  1 
1696 ATOM   626  C C   . MET A 1 103 ? 23.246  14.468  44.999  1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 593 MET A C   1 
1697 ATOM   627  O O   . MET A 1 103 ? 22.849  14.991  46.052  1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 593 MET A O   1 
1698 ATOM   628  C CB  . MET A 1 103 ? 24.948  12.633  45.335  1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 593 MET A CB  1 
1699 ATOM   629  C CG  . MET A 1 103 ? 24.256  11.533  44.588  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 593 MET A CG  1 
1700 ATOM   630  S SD  . MET A 1 103 ? 24.938  9.915   45.134  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 593 MET A SD  1 
1701 ATOM   631  C CE  . MET A 1 103 ? 23.635  8.775   44.598  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 593 MET A CE  1 
1702 ATOM   632  N N   . ARG A 1 104 ? 22.490  14.379  43.907  1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 594 ARG A N   1 
1703 ATOM   633  C CA  . ARG A 1 104 ? 21.038  14.611  43.945  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 594 ARG A CA  1 
1704 ATOM   634  C C   . ARG A 1 104 ? 20.394  13.207  43.875  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 594 ARG A C   1 
1705 ATOM   635  O O   . ARG A 1 104 ? 20.926  12.302  43.224  1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 594 ARG A O   1 
1706 ATOM   636  C CB  . ARG A 1 104 ? 20.502  15.429  42.738  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 594 ARG A CB  1 
1707 ATOM   637  C CG  . ARG A 1 104 ? 21.149  16.806  42.508  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 594 ARG A CG  1 
1708 ATOM   638  C CD  . ARG A 1 104 ? 20.365  17.594  41.462  1.00 7.96  ? ? ? ? ? ? 594 ARG A CD  1 
1709 ATOM   639  N NE  . ARG A 1 104 ? 19.123  18.140  42.007  1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 594 ARG A NE  1 
1710 ATOM   640  C CZ  . ARG A 1 104 ? 17.885  17.703  41.739  1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 594 ARG A CZ  1 
1711 ATOM   641  N NH1 . ARG A 1 104 ? 17.672  16.701  40.895  1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 594 ARG A NH1 1 
1712 ATOM   642  N NH2 . ARG A 1 104 ? 16.849  18.219  42.394  1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 594 ARG A NH2 1 
1713 ATOM   643  N N   . GLY A 1 105 ? 19.254  13.034  44.533  1.00 7.75  ? ? ? ? ? ? 595 GLY A N   1 
1714 ATOM   644  C CA  . GLY A 1 105 ? 18.558  11.753  44.490  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 595 GLY A CA  1 
1715 ATOM   645  C C   . GLY A 1 105 ? 17.439  11.843  43.463  1.00 7.86  ? ? ? ? ? ? 595 GLY A C   1 
1716 ATOM   646  O O   . GLY A 1 105 ? 16.585  12.699  43.558  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 595 GLY A O   1 
1717 ATOM   647  N N   . HIS A 1 106 ? 17.393  10.910  42.531  1.00 8.73  ? ? ? ? ? ? 596 HIS A N   1 
1718 ATOM   648  C CA  . HIS A 1 106 ? 16.406  10.953  41.482  1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 596 HIS A CA  1 
1719 ATOM   649  C C   . HIS A 1 106 ? 15.952  9.513   41.226  1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 596 HIS A C   1 
1720 ATOM   650  O O   . HIS A 1 106 ? 16.745  8.713   40.778  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 596 HIS A O   1 
1721 ATOM   651  C CB  . HIS A 1 106 ? 17.124  11.553  40.248  1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 596 HIS A CB  1 
1722 ATOM   652  C CG  . HIS A 1 106 ? 16.291  11.591  39.006  1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A CG  1 
1723 ATOM   653  N ND1 . HIS A 1 106 ? 15.337  12.559  38.773  1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A ND1 1 
1724 ATOM   654  C CD2 . HIS A 1 106 ? 16.275  10.778  37.920  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A CD2 1 
1725 ATOM   655  C CE1 . HIS A 1 106 ? 14.769  12.344  37.598  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A CE1 1 
1726 ATOM   656  N NE2 . HIS A 1 106 ? 15.318  11.267  37.058  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A NE2 1 
1727 ATOM   657  N N   . THR A 1 107 ? 14.684  9.162   41.427  1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 597 THR A N   1 
1728 ATOM   658  C CA  . THR A 1 107 ? 13.588  10.015  41.887  1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 597 THR A CA  1 
1729 ATOM   659  C C   . THR A 1 107 ? 12.621  9.019   42.554  1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 597 THR A C   1 
1730 ATOM   660  O O   . THR A 1 107 ? 12.537  7.863   42.132  1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 597 THR A O   1 
1731 ATOM   661  C CB  . THR A 1 107 ? 12.857  10.707  40.697  1.00 8.07  ? ? ? ? ? ? 597 THR A CB  1 
1732 ATOM   662  O OG1 . THR A 1 107 ? 11.738  11.439  41.182  1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 597 THR A OG1 1 
1733 ATOM   663  C CG2 . THR A 1 107 ? 12.392  9.693   39.651  1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 597 THR A CG2 1 
1734 ATOM   664  N N   . LEU A 1 108 ? 11.864  9.472   43.545  1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 598 LEU A N   1 
1735 ATOM   665  C CA  . LEU A 1 108 ? 10.989  8.568   44.286  1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 598 LEU A CA  1 
1736 ATOM   666  C C   . LEU A 1 108 ? 9.645   8.210   43.673  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 598 LEU A C   1 
1737 ATOM   667  O O   . LEU A 1 108 ? 9.377   7.040   43.408  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A O   1 
1738 ATOM   668  C CB  . LEU A 1 108 ? 10.838  9.074   45.734  1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 598 LEU A CB  1 
1739 ATOM   669  C CG  . LEU A 1 108 ? 12.154  9.258   46.501  1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 598 LEU A CG  1 
1740 ATOM   670  C CD1 . LEU A 1 108 ? 11.970  10.051  47.740  1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A CD1 1 
1741 ATOM   671  C CD2 . LEU A 1 108 ? 12.786  7.915   46.818  1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A CD2 1 
1742 ATOM   672  N N   . ILE A 1 109 ? 8.811   9.206   43.425  1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 599 ILE A N   1 
1743 ATOM   673  C CA  . ILE A 1 109 ? 7.468   8.979   42.900  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 599 ILE A CA  1 
1744 ATOM   674  C C   . ILE A 1 109 ? 7.327   9.468   41.450  1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 599 ILE A C   1 
1745 ATOM   675  O O   . ILE A 1 109 ? 7.436   10.658  41.173  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 599 ILE A O   1 
1746 ATOM   676  C CB  . ILE A 1 109 ? 6.430   9.675   43.824  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 599 ILE A CB  1 
1747 ATOM   677  C CG1 . ILE A 1 109 ? 6.578   9.192   45.293  1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 599 ILE A CG1 1 
1748 ATOM   678  C CG2 . ILE A 1 109 ? 5.029   9.453   43.305  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 599 ILE A CG2 1 
1749 ATOM   679  C CD1 . ILE A 1 109 ? 6.568   7.645   45.498  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 599 ILE A CD1 1 
1750 ATOM   680  N N   . TRP A 1 110 ? 7.038   8.546   40.540  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A N   1 
1751 ATOM   681  C CA  . TRP A 1 110 ? 6.928   8.863   39.113  1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CA  1 
1752 ATOM   682  C C   . TRP A 1 110 ? 5.914   7.883   38.485  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A C   1 
1753 ATOM   683  O O   . TRP A 1 110 ? 5.631   6.822   39.056  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A O   1 
1754 ATOM   684  C CB  . TRP A 1 110 ? 8.323   8.688   38.493  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CB  1 
1755 ATOM   685  C CG  . TRP A 1 110 ? 8.523   9.123   37.052  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CG  1 
1756 ATOM   686  C CD1 . TRP A 1 110 ? 7.865   10.117  36.371  1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CD1 1 
1757 ATOM   687  C CD2 . TRP A 1 110 ? 9.517   8.620   36.162  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CD2 1 
1758 ATOM   688  N NE1 . TRP A 1 110 ? 8.406   10.267  35.102  1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A NE1 1 
1759 ATOM   689  C CE2 . TRP A 1 110 ? 9.420   9.362   34.949  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CE2 1 
1760 ATOM   690  C CE3 . TRP A 1 110 ? 10.493  7.612   36.267  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CE3 1 
1761 ATOM   691  C CZ2 . TRP A 1 110 ? 10.270  9.124   33.849  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CZ2 1 
1762 ATOM   692  C CZ3 . TRP A 1 110 ? 11.334  7.376   35.175  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CZ3 1 
1763 ATOM   693  C CH2 . TRP A 1 110 ? 11.216  8.135   33.978  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CH2 1 
1764 ATOM   694  N N   . HIS A 1 111 ? 5.343   8.230   37.326  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A N   1 
1765 ATOM   695  C CA  . HIS A 1 111 ? 4.372   7.335   36.675  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A CA  1 
1766 ATOM   696  C C   . HIS A 1 111 ? 5.053   6.317   35.755  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A C   1 
1767 ATOM   697  O O   . HIS A 1 111 ? 4.422   5.361   35.307  1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A O   1 
1768 ATOM   698  C CB  . HIS A 1 111 ? 3.323   8.140   35.903  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A CB  1 
1769 ATOM   699  C CG  . HIS A 1 111 ? 3.912   9.001   34.841  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A CG  1 
1770 ATOM   700  N ND1 . HIS A 1 111 ? 4.603   10.157  35.128  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A ND1 1 
1771 ATOM   701  C CD2 . HIS A 1 111 ? 4.004   8.826   33.501  1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A CD2 1 
1772 ATOM   702  C CE1 . HIS A 1 111 ? 5.110   10.657  34.013  1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A CE1 1 
1773 ATOM   703  N NE2 . HIS A 1 111 ? 4.761   9.870   33.011  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A NE2 1 
1774 ATOM   704  N N   . ASN A 1 112 ? 6.345   6.507   35.506  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 602 ASN A N   1 
1775 ATOM   705  C CA  . ASN A 1 112 ? 7.113   5.610   34.658  1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 602 ASN A CA  1 
1776 ATOM   706  C C   . ASN A 1 112 ? 8.127   4.831   35.472  1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 602 ASN A C   1 
1777 ATOM   707  O O   . ASN A 1 112 ? 8.551   5.240   36.557  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 602 ASN A O   1 
1778 ATOM   708  C CB  . ASN A 1 112 ? 7.922   6.380   33.613  1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 602 ASN A CB  1 
1779 ATOM   709  C CG  . ASN A 1 112 ? 7.121   6.744   32.368  1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 602 ASN A CG  1 
1780 ATOM   710  O OD1 . ASN A 1 112 ? 6.090   6.128   32.041  1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 602 ASN A OD1 1 
1781 ATOM   711  N ND2 . ASN A 1 112 ? 7.605   7.764   31.650  1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 602 ASN A ND2 1 
1782 ATOM   712  N N   . GLN A 1 113 ? 8.585   3.750   34.854  1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A N   1 
1783 ATOM   713  C CA  . GLN A 1 113 ? 9.599   2.878   35.419  1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A CA  1 
1784 ATOM   714  C C   . GLN A 1 113 ? 9.289   2.332   36.803  1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A C   1 
1785 ATOM   715  O O   . GLN A 1 113 ? 10.134  2.400   37.714  1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A O   1 
1786 ATOM   716  C CB  . GLN A 1 113 ? 10.972  3.562   35.353  1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A CB  1 
1787 ATOM   717  C CG  . GLN A 1 113 ? 11.443  3.709   33.899  1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A CG  1 
1788 ATOM   718  C CD  . GLN A 1 113 ? 12.862  4.225   33.797  1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A CD  1 
1789 ATOM   719  O OE1 . GLN A 1 113 ? 13.107  5.300   33.228  1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A OE1 1 
1790 ATOM   720  N NE2 . GLN A 1 113 ? 13.814  3.475   34.374  1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A NE2 1 
1791 ATOM   721  N N   . ASN A 1 114 ? 8.073   1.798   36.928  1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 604 ASN A N   1 
1792 ATOM   722  C CA  . ASN A 1 114 ? 7.592   1.161   38.162  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 604 ASN A CA  1 
1793 ATOM   723  C C   . ASN A 1 114 ? 7.675   -0.357  37.950  1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 604 ASN A C   1 
1794 ATOM   724  O O   . ASN A 1 114 ? 7.438   -0.822  36.840  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 604 ASN A O   1 
1795 ATOM   725  C CB  . ASN A 1 114 ? 6.183   1.634   38.504  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 604 ASN A CB  1 
1796 ATOM   726  C CG  . ASN A 1 114 ? 6.193   3.041   39.070  1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 604 ASN A CG  1 
1797 ATOM   727  O OD1 . ASN A 1 114 ? 7.092   3.376   39.851  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 604 ASN A OD1 1 
1798 ATOM   728  N ND2 . ASN A 1 114 ? 5.267   3.891   38.623  1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 604 ASN A ND2 1 
1799 ATOM   729  N N   . PRO A 1 115 ? 8.077   -1.136  38.990  1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A N   1 
1800 ATOM   730  C CA  . PRO A 1 115 ? 8.197   -2.601  38.854  1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A CA  1 
1801 ATOM   731  C C   . PRO A 1 115 ? 6.858   -3.303  38.643  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A C   1 
1802 ATOM   732  O O   . PRO A 1 115 ? 5.821   -2.823  39.124  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A O   1 
1803 ATOM   733  C CB  . PRO A 1 115 ? 8.899   -3.010  40.157  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A CB  1 
1804 ATOM   734  C CG  . PRO A 1 115 ? 8.427   -2.003  41.135  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A CG  1 
1805 ATOM   735  C CD  . PRO A 1 115 ? 8.381   -0.705  40.370  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A CD  1 
1806 ATOM   736  N N   . SER A 1 116 ? 6.867   -4.445  37.955  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 606 SER A N   1 
1807 ATOM   737  C CA  . SER A 1 116 ? 5.613   -5.143  37.691  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 606 SER A CA  1 
1808 ATOM   738  C C   . SER A 1 116 ? 4.811   -5.506  38.942  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 606 SER A C   1 
1809 ATOM   739  O O   . SER A 1 116 ? 3.588   -5.426  38.920  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 606 SER A O   1 
1810 ATOM   740  C CB  . SER A 1 116 ? 5.811   -6.363  36.769  1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 606 SER A CB  1 
1811 ATOM   741  O OG  . SER A 1 116 ? 6.686   -7.328  37.334  1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 606 SER A OG  1 
1812 ATOM   742  N N   . TRP A 1 117 ? 5.473   -5.866  40.042  1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A N   1 
1813 ATOM   743  C CA  . TRP A 1 117 ? 4.715   -6.191  41.265  1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CA  1 
1814 ATOM   744  C C   . TRP A 1 117 ? 3.825   -5.007  41.731  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A C   1 
1815 ATOM   745  O O   . TRP A 1 117 ? 2.795   -5.204  42.367  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A O   1 
1816 ATOM   746  C CB  . TRP A 1 117 ? 5.643   -6.659  42.420  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CB  1 
1817 ATOM   747  C CG  . TRP A 1 117 ? 6.618   -5.609  42.981  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CG  1 
1818 ATOM   748  C CD1 . TRP A 1 117 ? 7.930   -5.436  42.620  1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CD1 1 
1819 ATOM   749  C CD2 . TRP A 1 117 ? 6.355   -4.629  43.994  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CD2 1 
1820 ATOM   750  N NE1 . TRP A 1 117 ? 8.486   -4.420  43.345  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A NE1 1 
1821 ATOM   751  C CE2 . TRP A 1 117 ? 7.547   -3.902  44.193  1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CE2 1 
1822 ATOM   752  C CE3 . TRP A 1 117 ? 5.226   -4.292  44.755  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CE3 1 
1823 ATOM   753  C CZ2 . TRP A 1 117 ? 7.644   -2.854  45.125  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CZ2 1 
1824 ATOM   754  C CZ3 . TRP A 1 117 ? 5.322   -3.258  45.682  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CZ3 1 
1825 ATOM   755  C CH2 . TRP A 1 117 ? 6.524   -2.550  45.859  1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CH2 1 
1826 ATOM   756  N N   . LEU A 1 118 ? 4.234   -3.773  41.426  1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A N   1 
1827 ATOM   757  C CA  . LEU A 1 118 ? 3.468   -2.612  41.842  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A CA  1 
1828 ATOM   758  C C   . LEU A 1 118 ? 2.344   -2.347  40.860  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A C   1 
1829 ATOM   759  O O   . LEU A 1 118 ? 1.177   -2.344  41.243  1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A O   1 
1830 ATOM   760  C CB  . LEU A 1 118 ? 4.363   -1.370  41.947  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A CB  1 
1831 ATOM   761  C CG  . LEU A 1 118 ? 3.726   -0.083  42.492  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A CG  1 
1832 ATOM   762  C CD1 . LEU A 1 118 ? 3.524   -0.203  43.987  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A CD1 1 
1833 ATOM   763  C CD2 . LEU A 1 118 ? 4.595   1.110   42.189  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A CD2 1 
1834 ATOM   764  N N   . THR A 1 119 ? 2.691   -2.187  39.581  1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 609 THR A N   1 
1835 ATOM   765  C CA  . THR A 1 119 ? 1.673   -1.864  38.577  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 609 THR A CA  1 
1836 ATOM   766  C C   . THR A 1 119 ? 0.589   -2.934  38.368  1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 609 THR A C   1 
1837 ATOM   767  O O   . THR A 1 119 ? -0.521  -2.610  37.943  1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 609 THR A O   1 
1838 ATOM   768  C CB  . THR A 1 119 ? 2.294   -1.445  37.231  1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 609 THR A CB  1 
1839 ATOM   769  O OG1 . THR A 1 119 ? 3.005   -2.548  36.659  1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 609 THR A OG1 1 
1840 ATOM   770  C CG2 . THR A 1 119 ? 3.253   -0.285  37.431  1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 609 THR A CG2 1 
1841 ATOM   771  N N   . ASN A 1 120 ? 0.901   -4.184  38.700  1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 610 ASN A N   1 
1842 ATOM   772  C CA  . ASN A 1 120 ? -0.052  -5.285  38.566  1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 610 ASN A CA  1 
1843 ATOM   773  C C   . ASN A 1 120 ? -0.599  -5.744  39.909  1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 610 ASN A C   1 
1844 ATOM   774  O O   . ASN A 1 120 ? -1.176  -6.829  39.985  1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 610 ASN A O   1 
1845 ATOM   775  C CB  . ASN A 1 120 ? 0.593   -6.510  37.906  1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 610 ASN A CB  1 
1846 ATOM   776  C CG  . ASN A 1 120 ? 0.848   -6.323  36.428  1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 610 ASN A CG  1 
1847 ATOM   777  O OD1 . ASN A 1 120 ? 1.843   -6.836  35.895  1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 610 ASN A OD1 1 
1848 ATOM   778  N ND2 . ASN A 1 120 ? -0.050  -5.607  35.744  1.00 37.38 ? ? ? ? ? ? 610 ASN A ND2 1 
1849 ATOM   779  N N   . GLY A 1 121 ? -0.369  -4.985  40.976  1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 611 GLY A N   1 
1850 ATOM   780  C CA  . GLY A 1 121 ? -0.869  -5.402  42.278  1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 611 GLY A CA  1 
1851 ATOM   781  C C   . GLY A 1 121 ? -2.325  -5.010  42.479  1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 611 GLY A C   1 
1852 ATOM   782  O O   . GLY A 1 121 ? -2.904  -4.360  41.602  1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 611 GLY A O   1 
1853 ATOM   783  N N   . ASN A 1 122 ? -2.928  -5.448  43.589  1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 612 ASN A N   1 
1854 ATOM   784  C CA  . ASN A 1 122 ? -4.315  -5.088  43.914  1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 612 ASN A CA  1 
1855 ATOM   785  C C   . ASN A 1 122 ? -4.220  -4.106  45.082  1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 612 ASN A C   1 
1856 ATOM   786  O O   . ASN A 1 122 ? -3.914  -4.484  46.216  1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 612 ASN A O   1 
1857 ATOM   787  C CB  . ASN A 1 122 ? -5.198  -6.327  44.268  1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 612 ASN A CB  1 
1858 ATOM   788  C CG  . ASN A 1 122 ? -4.897  -6.918  45.670  1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 612 ASN A CG  1 
1859 ATOM   789  O OD1 . ASN A 1 122 ? -3.799  -7.452  45.918  1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 612 ASN A OD1 1 
1860 ATOM   790  N ND2 . ASN A 1 122 ? -5.879  -6.826  46.586  1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 612 ASN A ND2 1 
1861 ATOM   791  N N   . TRP A 1 123 ? -4.403  -2.827  44.776  1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A N   1 
1862 ATOM   792  C CA  . TRP A 1 123 ? -4.283  -1.796  45.798  1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CA  1 
1863 ATOM   793  C C   . TRP A 1 123 ? -5.533  -0.978  46.026  1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A C   1 
1864 ATOM   794  O O   . TRP A 1 123 ? -6.445  -0.929  45.197  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A O   1 
1865 ATOM   795  C CB  . TRP A 1 123 ? -3.152  -0.794  45.438  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CB  1 
1866 ATOM   796  C CG  . TRP A 1 123 ? -1.865  -1.396  44.966  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CG  1 
1867 ATOM   797  C CD1 . TRP A 1 123 ? -1.404  -1.447  43.670  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CD1 1 
1868 ATOM   798  C CD2 . TRP A 1 123 ? -0.909  -2.107  45.764  1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CD2 1 
1869 ATOM   799  N NE1 . TRP A 1 123 ? -0.231  -2.170  43.619  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A NE1 1 
1870 ATOM   800  C CE2 . TRP A 1 123 ? 0.097   -2.586  44.886  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CE2 1 
1871 ATOM   801  C CE3 . TRP A 1 123 ? -0.807  -2.399  47.134  1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CE3 1 
1872 ATOM   802  C CZ2 . TRP A 1 123 ? 1.194   -3.349  45.337  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CZ2 1 
1873 ATOM   803  C CZ3 . TRP A 1 123 ? 0.283   -3.157  47.578  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CZ3 1 
1874 ATOM   804  C CH2 . TRP A 1 123 ? 1.266   -3.621  46.674  1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CH2 1 
1875 ATOM   805  N N   . ASN A 1 124 ? -5.552  -0.333  47.179  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 614 ASN A N   1 
1876 ATOM   806  C CA  . ASN A 1 124 ? -6.587  0.616   47.534  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 614 ASN A CA  1 
1877 ATOM   807  C C   . ASN A 1 124 ? -5.789  1.786   48.132  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 614 ASN A C   1 
1878 ATOM   808  O O   . ASN A 1 124 ? -4.554  1.697   48.284  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 614 ASN A O   1 
1879 ATOM   809  C CB  . ASN A 1 124 ? -7.633  0.044   48.514  1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 614 ASN A CB  1 
1880 ATOM   810  C CG  . ASN A 1 124 ? -7.017  -0.612  49.723  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 614 ASN A CG  1 
1881 ATOM   811  O OD1 . ASN A 1 124 ? -6.364  0.024   50.535  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 614 ASN A OD1 1 
1882 ATOM   812  N ND2 . ASN A 1 124 ? -7.219  -1.909  49.837  1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 614 ASN A ND2 1 
1883 ATOM   813  N N   . ARG A 1 125 ? -6.473  2.886   48.433  1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A N   1 
1884 ATOM   814  C CA  . ARG A 1 125 ? -5.807  4.059   48.967  1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A CA  1 
1885 ATOM   815  C C   . ARG A 1 125 ? -4.887  3.748   50.147  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A C   1 
1886 ATOM   816  O O   . ARG A 1 125 ? -3.707  4.102   50.141  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A O   1 
1887 ATOM   817  C CB  . ARG A 1 125 ? -6.832  5.118   49.351  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A CB  1 
1888 ATOM   818  C CG  . ARG A 1 125 ? -6.241  6.298   50.074  1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A CG  1 
1889 ATOM   819  C CD  . ARG A 1 125 ? -7.312  7.302   50.370  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A CD  1 
1890 ATOM   820  N NE  . ARG A 1 125 ? -6.854  8.349   51.277  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A NE  1 
1891 ATOM   821  C CZ  . ARG A 1 125 ? -6.429  9.551   50.882  1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A CZ  1 
1892 ATOM   822  N NH1 . ARG A 1 125 ? -6.380  9.874   49.590  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A NH1 1 
1893 ATOM   823  N NH2 . ARG A 1 125 ? -6.152  10.474  51.784  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A NH2 1 
1894 ATOM   824  N N   . ASP A 1 126 ? -5.425  3.057   51.145  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 616 ASP A N   1 
1895 ATOM   825  C CA  . ASP A 1 126 ? -4.655  2.713   52.328  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 616 ASP A CA  1 
1896 ATOM   826  C C   . ASP A 1 126 ? -3.456  1.807   52.102  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 616 ASP A C   1 
1897 ATOM   827  O O   . ASP A 1 126 ? -2.371  2.096   52.629  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 616 ASP A O   1 
1898 ATOM   828  C CB  . ASP A 1 126 ? -5.580  2.127   53.389  1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 616 ASP A CB  1 
1899 ATOM   829  C CG  . ASP A 1 126 ? -6.650  3.110   53.802  1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 616 ASP A CG  1 
1900 ATOM   830  O OD1 . ASP A 1 126 ? -6.284  4.218   54.252  1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 616 ASP A OD1 1 
1901 ATOM   831  O OD2 . ASP A 1 126 ? -7.849  2.799   53.633  1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 616 ASP A OD2 1 
1902 ATOM   832  N N   . SER A 1 127 ? -3.607  0.752   51.305  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 617 SER A N   1 
1903 ATOM   833  C CA  . SER A 1 127 ? -2.466  -0.129  51.084  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 617 SER A CA  1 
1904 ATOM   834  C C   . SER A 1 127 ? -1.383  0.495   50.188  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 617 SER A C   1 
1905 ATOM   835  O O   . SER A 1 127 ? -0.199  0.236   50.396  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 617 SER A O   1 
1906 ATOM   836  C CB  . SER A 1 127 ? -2.869  -1.517  50.605  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 617 SER A CB  1 
1907 ATOM   837  O OG  . SER A 1 127 ? -3.623  -1.462  49.423  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 617 SER A OG  1 
1908 ATOM   838  N N   . LEU A 1 128 ? -1.774  1.353   49.248  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A N   1 
1909 ATOM   839  C CA  . LEU A 1 128 ? -0.775  1.994   48.379  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A CA  1 
1910 ATOM   840  C C   . LEU A 1 128 ? -0.023  3.086   49.136  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 618 LEU A C   1 
1911 ATOM   841  O O   . LEU A 1 128 ? 1.161   3.272   48.906  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A O   1 
1912 ATOM   842  C CB  . LEU A 1 128 ? -1.393  2.512   47.079  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A CB  1 
1913 ATOM   843  C CG  . LEU A 1 128 ? -0.359  2.827   45.986  1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A CG  1 
1914 ATOM   844  C CD1 . LEU A 1 128 ? 0.495   1.568   45.651  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A CD1 1 
1915 ATOM   845  C CD2 . LEU A 1 128 ? -1.068  3.369   44.750  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A CD2 1 
1916 ATOM   846  N N   . LEU A 1 129 ? -0.685  3.792   50.056  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 619 LEU A N   1 
1917 ATOM   847  C CA  . LEU A 1 129 ? -0.005  4.792   50.879  1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 619 LEU A CA  1 
1918 ATOM   848  C C   . LEU A 1 129 ? 1.065   4.109   51.735  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 619 LEU A C   1 
1919 ATOM   849  O O   . LEU A 1 129 ? 2.139   4.665   51.971  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 619 LEU A O   1 
1920 ATOM   850  C CB  . LEU A 1 129 ? -0.984  5.554   51.796  1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 619 LEU A CB  1 
1921 ATOM   851  C CG  . LEU A 1 129 ? -1.709  6.778   51.185  1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 619 LEU A CG  1 
1922 ATOM   852  C CD1 . LEU A 1 129 ? -2.746  7.313   52.179  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 619 LEU A CD1 1 
1923 ATOM   853  C CD2 . LEU A 1 129 ? -0.688  7.902   50.822  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 619 LEU A CD2 1 
1924 ATOM   854  N N   . ALA A 1 130 ? 0.774   2.892   52.201  1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 620 ALA A N   1 
1925 ATOM   855  C CA  . ALA A 1 130 ? 1.741   2.146   53.021  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 620 ALA A CA  1 
1926 ATOM   856  C C   . ALA A 1 130 ? 2.967   1.773   52.195  1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 620 ALA A C   1 
1927 ATOM   857  O O   . ALA A 1 130 ? 4.088   1.827   52.704  1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 620 ALA A O   1 
1928 ATOM   858  C CB  . ALA A 1 130 ? 1.093   0.874   53.626  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 620 ALA A CB  1 
1929 ATOM   859  N N   . VAL A 1 131 ? 2.751   1.347   50.949  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 621 VAL A N   1 
1930 ATOM   860  C CA  . VAL A 1 131 ? 3.858   1.013   50.040  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 621 VAL A CA  1 
1931 ATOM   861  C C   . VAL A 1 131 ? 4.702   2.284   49.769  1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 621 VAL A C   1 
1932 ATOM   862  O O   . VAL A 1 131 ? 5.945   2.240   49.782  1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 621 VAL A O   1 
1933 ATOM   863  C CB  . VAL A 1 131 ? 3.352   0.437   48.681  1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 621 VAL A CB  1 
1934 ATOM   864  C CG1 . VAL A 1 131 ? 4.512   0.327   47.670  1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 621 VAL A CG1 1 
1935 ATOM   865  C CG2 . VAL A 1 131 ? 2.735   -0.949  48.901  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 621 VAL A CG2 1 
1936 ATOM   866  N N   . MET A 1 132 ? 4.021   3.408   49.538  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 622 MET A N   1 
1937 ATOM   867  C CA  . MET A 1 132 ? 4.710   4.673   49.282  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 622 MET A CA  1 
1938 ATOM   868  C C   . MET A 1 132 ? 5.591   5.048   50.473  1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 622 MET A C   1 
1939 ATOM   869  O O   . MET A 1 132 ? 6.758   5.392   50.327  1.00 9.72  ? ? ? ? ? ? 622 MET A O   1 
1940 ATOM   870  C CB  . MET A 1 132 ? 3.692   5.788   49.046  1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 622 MET A CB  1 
1941 ATOM   871  C CG  . MET A 1 132 ? 4.362   7.162   48.839  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 622 MET A CG  1 
1942 ATOM   872  S SD  . MET A 1 132 ? 3.254   8.586   48.839  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 622 MET A SD  1 
1943 ATOM   873  C CE  . MET A 1 132 ? 2.703   8.419   47.297  1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 622 MET A CE  1 
1944 ATOM   874  N N   . LYS A 1 133 ? 5.024   4.977   51.672  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 623 LYS A N   1 
1945 ATOM   875  C CA  . LYS A 1 133 ? 5.759   5.315   52.890  1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 623 LYS A CA  1 
1946 ATOM   876  C C   . LYS A 1 133 ? 6.951   4.396   53.133  1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 623 LYS A C   1 
1947 ATOM   877  O O   . LYS A 1 133 ? 8.010   4.862   53.539  1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 623 LYS A O   1 
1948 ATOM   878  C CB  . LYS A 1 133 ? 4.825   5.289   54.112  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 623 LYS A CB  1 
1949 ATOM   879  C CG  . LYS A 1 133 ? 5.464   5.848   55.382  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 623 LYS A CG  1 
1950 ATOM   880  C CD  . LYS A 1 133 ? 4.515   5.738   56.577  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 623 LYS A CD  1 
1951 ATOM   881  C CE  . LYS A 1 133 ? 5.240   5.954   57.939  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 623 LYS A CE  1 
1952 ATOM   882  N NZ  . LYS A 1 133 ? 5.820   7.330   58.167  1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 623 LYS A NZ  1 
1953 ATOM   883  N N   . ASN A 1 134 ? 6.801   3.098   52.886  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 624 ASN A N   1 
1954 ATOM   884  C CA  . ASN A 1 134 ? 7.911   2.167   53.097  1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 624 ASN A CA  1 
1955 ATOM   885  C C   . ASN A 1 134 ? 9.057   2.416   52.100  1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 624 ASN A C   1 
1956 ATOM   886  O O   . ASN A 1 134 ? 10.248  2.356   52.464  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 624 ASN A O   1 
1957 ATOM   887  C CB  . ASN A 1 134 ? 7.456   0.716   52.955  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 624 ASN A CB  1 
1958 ATOM   888  C CG  . ASN A 1 134 ? 8.564   -0.261  53.302  1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 624 ASN A CG  1 
1959 ATOM   889  O OD1 . ASN A 1 134 ? 9.196   -0.123  54.333  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 624 ASN A OD1 1 
1960 ATOM   890  N ND2 . ASN A 1 134 ? 8.817   -1.222  52.438  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 624 ASN A ND2 1 
1961 ATOM   891  N N   . HIS A 1 135 ? 8.696   2.709   50.847  1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 625 HIS A N   1 
1962 ATOM   892  C CA  . HIS A 1 135 ? 9.711   2.972   49.813  1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 625 HIS A CA  1 
1963 ATOM   893  C C   . HIS A 1 135 ? 10.495  4.245   50.131  1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 625 HIS A C   1 
1964 ATOM   894  O O   . HIS A 1 135 ? 11.738  4.238   50.176  1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 625 HIS A O   1 
1965 ATOM   895  C CB  . HIS A 1 135 ? 9.087   3.107   48.427  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 625 HIS A CB  1 
1966 ATOM   896  C CG  . HIS A 1 135 ? 10.107  3.225   47.336  1.00 9.38  ? ? ? ? ? ? 625 HIS A CG  1 
1967 ATOM   897  N ND1 . HIS A 1 135 ? 10.784  2.136   46.830  1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 625 HIS A ND1 1 
1968 ATOM   898  C CD2 . HIS A 1 135 ? 10.620  4.313   46.709  1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 625 HIS A CD2 1 
1969 ATOM   899  C CE1 . HIS A 1 135 ? 11.671  2.545   45.939  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 625 HIS A CE1 1 
1970 ATOM   900  N NE2 . HIS A 1 135 ? 11.588  3.862   45.848  1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 625 HIS A NE2 1 
1971 ATOM   901  N N   . ILE A 1 136 ? 9.767   5.331   50.359  1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 626 ILE A N   1 
1972 ATOM   902  C CA  . ILE A 1 136 ? 10.391  6.607   50.669  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CA  1 
1973 ATOM   903  C C   . ILE A 1 136 ? 11.262  6.554   51.939  1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 626 ILE A C   1 
1974 ATOM   904  O O   . ILE A 1 136 ? 12.402  7.007   51.934  1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 626 ILE A O   1 
1975 ATOM   905  C CB  . ILE A 1 136 ? 9.336   7.715   50.788  1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CB  1 
1976 ATOM   906  C CG1 . ILE A 1 136 ? 8.700   7.983   49.408  1.00 7.70  ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CG1 1 
1977 ATOM   907  C CG2 . ILE A 1 136 ? 9.939   8.990   51.394  1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CG2 1 
1978 ATOM   908  C CD1 . ILE A 1 136 ? 7.628   9.109   49.417  1.00 7.92  ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CD1 1 
1979 ATOM   909  N N   . THR A 1 137 ? 10.744  5.987   53.021  1.00 7.57  ? ? ? ? ? ? 627 THR A N   1 
1980 ATOM   910  C CA  . THR A 1 137 ? 11.483  5.928   54.281  1.00 8.15  ? ? ? ? ? ? 627 THR A CA  1 
1981 ATOM   911  C C   . THR A 1 137 ? 12.722  5.043   54.218  1.00 7.29  ? ? ? ? ? ? 627 THR A C   1 
1982 ATOM   912  O O   . THR A 1 137 ? 13.794  5.433   54.695  1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 627 THR A O   1 
1983 ATOM   913  C CB  . THR A 1 137 ? 10.571  5.431   55.438  1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 627 THR A CB  1 
1984 ATOM   914  O OG1 . THR A 1 137 ? 9.432   6.305   55.538  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 627 THR A OG1 1 
1985 ATOM   915  C CG2 . THR A 1 137 ? 11.329  5.422   56.764  1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 627 THR A CG2 1 
1986 ATOM   916  N N   . THR A 1 138 ? 12.590  3.860   53.619  1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 628 THR A N   1 
1987 ATOM   917  C CA  . THR A 1 138 ? 13.726  2.926   53.512  1.00 8.21  ? ? ? ? ? ? 628 THR A CA  1 
1988 ATOM   918  C C   . THR A 1 138 ? 14.868  3.500   52.651  1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 628 THR A C   1 
1989 ATOM   919  O O   . THR A 1 138 ? 16.022  3.463   53.044  1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 628 THR A O   1 
1990 ATOM   920  C CB  . THR A 1 138 ? 13.274  1.517   52.973  1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 628 THR A CB  1 
1991 ATOM   921  O OG1 . THR A 1 138 ? 12.290  0.966   53.866  1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 628 THR A OG1 1 
1992 ATOM   922  C CG2 . THR A 1 138 ? 14.462  0.544   52.855  1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 628 THR A CG2 1 
1993 ATOM   923  N N   . VAL A 1 139 ? 14.537  4.083   51.503  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 629 VAL A N   1 
1994 ATOM   924  C CA  . VAL A 1 139 ? 15.552  4.643   50.615  1.00 7.68  ? ? ? ? ? ? 629 VAL A CA  1 
1995 ATOM   925  C C   . VAL A 1 139 ? 16.220  5.899   51.214  1.00 7.02  ? ? ? ? ? ? 629 VAL A C   1 
1996 ATOM   926  O O   . VAL A 1 139 ? 17.450  5.990   51.301  1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 629 VAL A O   1 
1997 ATOM   927  C CB  . VAL A 1 139 ? 14.916  4.979   49.221  1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 629 VAL A CB  1 
1998 ATOM   928  C CG1 . VAL A 1 139 ? 15.951  5.696   48.345  1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 629 VAL A CG1 1 
1999 ATOM   929  C CG2 . VAL A 1 139 ? 14.451  3.707   48.524  1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 629 VAL A CG2 1 
2000 ATOM   930  N N   . MET A 1 140 ? 15.407  6.849   51.687  1.00 7.56  ? ? ? ? ? ? 630 MET A N   1 
2001 ATOM   931  C CA  . MET A 1 140 ? 15.976  8.065   52.251  1.00 7.96  ? ? ? ? ? ? 630 MET A CA  1 
2002 ATOM   932  C C   . MET A 1 140 ? 16.794  7.865   53.532  1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 630 MET A C   1 
2003 ATOM   933  O O   . MET A 1 140 ? 17.769  8.579   53.744  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 630 MET A O   1 
2004 ATOM   934  C CB  . MET A 1 140 ? 14.914  9.151   52.425  1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 630 MET A CB  1 
2005 ATOM   935  C CG  . MET A 1 140 ? 14.424  9.705   51.072  1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 630 MET A CG  1 
2006 ATOM   936  S SD  . MET A 1 140 ? 13.266  11.064  51.234  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 630 MET A SD  1 
2007 ATOM   937  C CE  . MET A 1 140 ? 14.304  12.370  51.922  1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 630 MET A CE  1 
2008 ATOM   938  N N   . THR A 1 141 ? 16.390  6.944   54.408  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 631 THR A N   1 
2009 ATOM   939  C CA  . THR A 1 141 ? 17.172  6.728   55.644  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 631 THR A CA  1 
2010 ATOM   940  C C   . THR A 1 141 ? 18.510  6.048   55.304  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 631 THR A C   1 
2011 ATOM   941  O O   . THR A 1 141 ? 19.515  6.312   55.970  1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 631 THR A O   1 
2012 ATOM   942  C CB  . THR A 1 141 ? 16.406  5.899   56.723  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 631 THR A CB  1 
2013 ATOM   943  O OG1 . THR A 1 141 ? 16.166  4.607   56.214  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 631 THR A OG1 1 
2014 ATOM   944  C CG2 . THR A 1 141 ? 15.060  6.506   57.065  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 631 THR A CG2 1 
2015 ATOM   945  N N   . HIS A 1 142 ? 18.554  5.221   54.250  1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 632 HIS A N   1 
2016 ATOM   946  C CA  . HIS A 1 142 ? 19.835  4.604   53.845  1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A CA  1 
2017 ATOM   947  C C   . HIS A 1 142 ? 20.846  5.692   53.435  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A C   1 
2018 ATOM   948  O O   . HIS A 1 142 ? 22.060  5.537   53.611  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A O   1 
2019 ATOM   949  C CB  . HIS A 1 142 ? 19.654  3.618   52.668  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A CB  1 
2020 ATOM   950  C CG  . HIS A 1 142 ? 20.881  2.814   52.356  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A CG  1 
2021 ATOM   951  N ND1 . HIS A 1 142 ? 21.407  1.890   53.232  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A ND1 1 
2022 ATOM   952  C CD2 . HIS A 1 142 ? 21.707  2.820   51.279  1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A CD2 1 
2023 ATOM   953  C CE1 . HIS A 1 142 ? 22.504  1.363   52.717  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A CE1 1 
2024 ATOM   954  N NE2 . HIS A 1 142 ? 22.708  1.911   51.530  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A NE2 1 
2025 ATOM   955  N N   . TYR A 1 143 ? 20.343  6.775   52.844  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A N   1 
2026 ATOM   956  C CA  . TYR A 1 143 ? 21.205  7.900   52.393  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A CA  1 
2027 ATOM   957  C C   . TYR A 1 143 ? 21.062  9.158   53.264  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A C   1 
2028 ATOM   958  O O   . TYR A 1 143 ? 21.485  10.254  52.867  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A O   1 
2029 ATOM   959  C CB  . TYR A 1 143 ? 20.856  8.284   50.927  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A CB  1 
2030 ATOM   960  C CG  . TYR A 1 143 ? 21.159  7.203   49.926  1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 633 TYR A CG  1 
2031 ATOM   961  C CD1 . TYR A 1 143 ? 22.477  6.931   49.559  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 633 TYR A CD1 1 
2032 ATOM   962  C CD2 . TYR A 1 143 ? 20.147  6.389   49.409  1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 633 TYR A CD2 1 
2033 ATOM   963  C CE1 . TYR A 1 143 ? 22.783  5.867   48.713  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 633 TYR A CE1 1 
2034 ATOM   964  C CE2 . TYR A 1 143 ? 20.451  5.322   48.559  1.00 8.42  ? ? ? ? ? ? 633 TYR A CE2 1 
2035 ATOM   965  C CZ  . TYR A 1 143 ? 21.781  5.062   48.217  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 633 TYR A CZ  1 
2036 ATOM   966  O OH  . TYR A 1 143 ? 22.102  3.985   47.432  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 633 TYR A OH  1 
2037 ATOM   967  N N   . LYS A 1 144 ? 20.561  8.991   54.479  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A N   1 
2038 ATOM   968  C CA  . LYS A 1 144 ? 20.287  10.133  55.342  1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A CA  1 
2039 ATOM   969  C C   . LYS A 1 144 ? 21.496  11.034  55.540  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A C   1 
2040 ATOM   970  O O   . LYS A 1 144 ? 22.575  10.566  55.904  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A O   1 
2041 ATOM   971  C CB  . LYS A 1 144 ? 19.724  9.646   56.684  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A CB  1 
2042 ATOM   972  C CG  . LYS A 1 144 ? 19.116  10.726  57.556  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A CG  1 
2043 ATOM   973  C CD  . LYS A 1 144 ? 18.686  10.132  58.901  1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A CD  1 
2044 ATOM   974  C CE  . LYS A 1 144 ? 17.912  11.129  59.780  1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A CE  1 
2045 ATOM   975  N NZ  . LYS A 1 144 ? 18.737  12.274  60.284  1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A NZ  1 
2046 ATOM   976  N N   . GLY A 1 145 ? 21.310  12.328  55.266  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 635 GLY A N   1 
2047 ATOM   977  C CA  . GLY A 1 145 ? 22.365  13.307  55.428  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 635 GLY A CA  1 
2048 ATOM   978  C C   . GLY A 1 145 ? 23.446  13.242  54.364  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 635 GLY A C   1 
2049 ATOM   979  O O   . GLY A 1 145 ? 24.376  14.023  54.404  1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 635 GLY A O   1 
2050 ATOM   980  N N   . LYS A 1 146 ? 23.330  12.357  53.387  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A N   1 
2051 ATOM   981  C CA  . LYS A 1 146 ? 24.367  12.258  52.352  1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A CA  1 
2052 ATOM   982  C C   . LYS A 1 146 ? 23.952  12.805  50.971  1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A C   1 
2053 ATOM   983  O O   . LYS A 1 146 ? 24.806  12.982  50.103  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A O   1 
2054 ATOM   984  C CB  . LYS A 1 146 ? 24.800  10.799  52.200  1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A CB  1 
2055 ATOM   985  C CG  . LYS A 1 146 ? 25.283  10.143  53.512  1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A CG  1 
2056 ATOM   986  C CD  . LYS A 1 146 ? 25.456  8.628   53.310  1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A CD  1 
2057 ATOM   987  C CE  . LYS A 1 146 ? 26.162  7.910   54.490  1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A CE  1 
2058 ATOM   988  N NZ  . LYS A 1 146 ? 26.576  6.515   54.054  1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A NZ  1 
2059 ATOM   989  N N   . ILE A 1 147 ? 22.645  12.974  50.750  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 637 ILE A N   1 
2060 ATOM   990  C CA  . ILE A 1 147 ? 22.108  13.484  49.479  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 637 ILE A CA  1 
2061 ATOM   991  C C   . ILE A 1 147 ? 21.426  14.839  49.746  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 637 ILE A C   1 
2062 ATOM   992  O O   . ILE A 1 147 ? 20.469  14.934  50.507  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 637 ILE A O   1 
2063 ATOM   993  C CB  . ILE A 1 147 ? 21.204  12.410  48.807  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 637 ILE A CB  1 
2064 ATOM   994  C CG1 . ILE A 1 147 ? 22.114  11.270  48.326  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 637 ILE A CG1 1 
2065 ATOM   995  C CG2 . ILE A 1 147 ? 20.310  13.030  47.717  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 637 ILE A CG2 1 
2066 ATOM   996  C CD1 . ILE A 1 147 ? 21.413  10.105  47.691  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 637 ILE A CD1 1 
2067 ATOM   997  N N   . VAL A 1 148 ? 21.953  15.894  49.122  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 638 VAL A N   1 
2068 ATOM   998  C CA  . VAL A 1 148 ? 21.474  17.254  49.358  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 638 VAL A CA  1 
2069 ATOM   999  C C   . VAL A 1 148 ? 20.144  17.688  48.766  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 638 VAL A C   1 
2070 ATOM   1000 O O   . VAL A 1 148 ? 19.450  18.498  49.364  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 638 VAL A O   1 
2071 ATOM   1001 C CB  . VAL A 1 148 ? 22.581  18.297  49.031  1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 638 VAL A CB  1 
2072 ATOM   1002 C CG1 . VAL A 1 148 ? 23.762  18.086  49.981  1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 638 VAL A CG1 1 
2073 ATOM   1003 C CG2 . VAL A 1 148 ? 23.038  18.178  47.553  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 638 VAL A CG2 1 
2074 ATOM   1004 N N   . GLU A 1 149 ? 19.798  17.177  47.600  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 639 GLU A N   1 
2075 ATOM   1005 C CA  . GLU A 1 149 ? 18.542  17.525  46.970  1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 639 GLU A CA  1 
2076 ATOM   1006 C C   . GLU A 1 149 ? 17.908  16.218  46.504  1.00 6.89  ? ? ? ? ? ? 639 GLU A C   1 
2077 ATOM   1007 O O   . GLU A 1 149 ? 18.586  15.381  45.914  1.00 7.18  ? ? ? ? ? ? 639 GLU A O   1 
2078 ATOM   1008 C CB  . GLU A 1 149 ? 18.788  18.410  45.728  1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 639 GLU A CB  1 
2079 ATOM   1009 C CG  . GLU A 1 149 ? 19.502  19.743  46.020  1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 639 GLU A CG  1 
2080 ATOM   1010 C CD  . GLU A 1 149 ? 19.635  20.649  44.793  1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 639 GLU A CD  1 
2081 ATOM   1011 O OE1 . GLU A 1 149 ? 19.007  20.376  43.745  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 639 GLU A OE1 1 
2082 ATOM   1012 O OE2 . GLU A 1 149 ? 20.360  21.643  44.892  1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 639 GLU A OE2 1 
2083 ATOM   1013 N N   . TRP A 1 150 ? 16.612  16.067  46.762  1.00 6.79  ? ? ? ? ? ? 640 TRP A N   1 
2084 ATOM   1014 C CA  . TRP A 1 150 ? 15.852  14.892  46.353  1.00 6.60  ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CA  1 
2085 ATOM   1015 C C   . TRP A 1 150 ? 14.703  15.271  45.443  1.00 5.08  ? ? ? ? ? ? 640 TRP A C   1 
2086 ATOM   1016 O O   . TRP A 1 150 ? 13.940  16.146  45.806  1.00 6.57  ? ? ? ? ? ? 640 TRP A O   1 
2087 ATOM   1017 C CB  . TRP A 1 150 ? 15.208  14.192  47.591  1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CB  1 
2088 ATOM   1018 C CG  . TRP A 1 150 ? 16.067  13.127  48.235  1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CG  1 
2089 ATOM   1019 C CD1 . TRP A 1 150 ? 16.858  13.255  49.352  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CD1 1 
2090 ATOM   1020 C CD2 . TRP A 1 150 ? 16.252  11.789  47.764  1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CD2 1 
2091 ATOM   1021 N NE1 . TRP A 1 150 ? 17.516  12.076  49.588  1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A NE1 1 
2092 ATOM   1022 C CE2 . TRP A 1 150 ? 17.172  11.163  48.634  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CE2 1 
2093 ATOM   1023 C CE3 . TRP A 1 150 ? 15.739  11.064  46.675  1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CE3 1 
2094 ATOM   1024 C CZ2 . TRP A 1 150 ? 17.597  9.836   48.450  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CZ2 1 
2095 ATOM   1025 C CZ3 . TRP A 1 150 ? 16.163  9.745   46.486  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CZ3 1 
2096 ATOM   1026 C CH2 . TRP A 1 150 ? 17.081  9.152   47.370  1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CH2 1 
2097 ATOM   1027 N N   . ASP A 1 151 ? 14.581  14.603  44.296  1.00 6.32  ? ? ? ? ? ? 641 ASP A N   1 
2098 ATOM   1028 C CA  . ASP A 1 151 ? 13.427  14.793  43.413  1.00 5.74  ? ? ? ? ? ? 641 ASP A CA  1 
2099 ATOM   1029 C C   . ASP A 1 151 ? 12.404  13.791  44.017  1.00 6.88  ? ? ? ? ? ? 641 ASP A C   1 
2100 ATOM   1030 O O   . ASP A 1 151 ? 12.430  12.580  43.713  1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 641 ASP A O   1 
2101 ATOM   1031 C CB  . ASP A 1 151 ? 13.729  14.395  41.970  1.00 6.68  ? ? ? ? ? ? 641 ASP A CB  1 
2102 ATOM   1032 C CG  . ASP A 1 151 ? 14.609  15.410  41.234  1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 641 ASP A CG  1 
2103 ATOM   1033 O OD1 . ASP A 1 151 ? 14.662  16.582  41.626  1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 641 ASP A OD1 1 
2104 ATOM   1034 O OD2 . ASP A 1 151 ? 15.230  14.998  40.242  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 641 ASP A OD2 1 
2105 ATOM   1035 N N   . VAL A 1 152 ? 11.570  14.298  44.913  1.00 6.28  ? ? ? ? ? ? 642 VAL A N   1 
2106 ATOM   1036 C CA  . VAL A 1 152 ? 10.558  13.467  45.560  1.00 6.92  ? ? ? ? ? ? 642 VAL A CA  1 
2107 ATOM   1037 C C   . VAL A 1 152 ? 9.502   12.991  44.579  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 642 VAL A C   1 
2108 ATOM   1038 O O   . VAL A 1 152 ? 9.127   11.813  44.581  1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 642 VAL A O   1 
2109 ATOM   1039 C CB  . VAL A 1 152 ? 9.906   14.212  46.732  1.00 7.51  ? ? ? ? ? ? 642 VAL A CB  1 
2110 ATOM   1040 C CG1 . VAL A 1 152 ? 8.736   13.386  47.309  1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 642 VAL A CG1 1 
2111 ATOM   1041 C CG2 . VAL A 1 152 ? 10.958  14.475  47.801  1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 642 VAL A CG2 1 
2112 ATOM   1042 N N   . ALA A 1 153 ? 9.044   13.905  43.731  1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 643 ALA A N   1 
2113 ATOM   1043 C CA  . ALA A 1 153 ? 8.029   13.599  42.728  1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 643 ALA A CA  1 
2114 ATOM   1044 C C   . ALA A 1 153 ? 8.549   14.115  41.393  1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 643 ALA A C   1 
2115 ATOM   1045 O O   . ALA A 1 153 ? 9.203   15.156  41.349  1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 643 ALA A O   1 
2116 ATOM   1046 C CB  . ALA A 1 153 ? 6.699   14.253  43.081  1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 643 ALA A CB  1 
2117 ATOM   1047 N N   . ASN A 1 154 ? 8.216   13.417  40.320  1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 644 ASN A N   1 
2118 ATOM   1048 C CA  . ASN A 1 154 ? 8.710   13.747  38.978  1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 644 ASN A CA  1 
2119 ATOM   1049 C C   . ASN A 1 154 ? 7.612   13.687  37.913  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 644 ASN A C   1 
2120 ATOM   1050 O O   . ASN A 1 154 ? 6.837   12.724  37.857  1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 644 ASN A O   1 
2121 ATOM   1051 C CB  . ASN A 1 154 ? 9.813   12.726  38.645  1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 644 ASN A CB  1 
2122 ATOM   1052 C CG  . ASN A 1 154 ? 10.684  13.127  37.456  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 644 ASN A CG  1 
2123 ATOM   1053 O OD1 . ASN A 1 154 ? 11.150  14.266  37.345  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 644 ASN A OD1 1 
2124 ATOM   1054 N ND2 . ASN A 1 154 ? 10.944  12.174  36.587  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 644 ASN A ND2 1 
2125 ATOM   1055 N N   . GLU A 1 155 ? 7.487   14.753  37.124  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A N   1 
2126 ATOM   1056 C CA  . GLU A 1 155 ? 6.528   14.812  36.008  1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A CA  1 
2127 ATOM   1057 C C   . GLU A 1 155 ? 5.106   14.379  36.329  1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A C   1 
2128 ATOM   1058 O O   . GLU A 1 155 ? 4.512   13.605  35.591  1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A O   1 
2129 ATOM   1059 C CB  . GLU A 1 155 ? 7.070   13.967  34.868  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A CB  1 
2130 ATOM   1060 C CG  . GLU A 1 155 ? 8.515   14.289  34.543  1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A CG  1 
2131 ATOM   1061 C CD  . GLU A 1 155 ? 9.122   13.388  33.479  1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A CD  1 
2132 ATOM   1062 O OE1 . GLU A 1 155 ? 8.430   12.460  32.978  1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A OE1 1 
2133 ATOM   1063 O OE2 . GLU A 1 155 ? 10.323  13.594  33.157  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A OE2 1 
2134 ATOM   1064 N N   . CYS A 1 156 ? 4.541   14.929  37.392  1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 646 CYS A N   1 
2135 ATOM   1065 C CA  . CYS A 1 156 ? 3.190   14.566  37.800  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 646 CYS A CA  1 
2136 ATOM   1066 C C   . CYS A 1 156 ? 2.109   15.467  37.211  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 646 CYS A C   1 
2137 ATOM   1067 O O   . CYS A 1 156 ? 0.919   15.167  37.363  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 646 CYS A O   1 
2138 ATOM   1068 C CB  . CYS A 1 156 ? 3.052   14.628  39.322  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 646 CYS A CB  1 
2139 ATOM   1069 S SG  . CYS A 1 156 ? 4.185   13.520  40.280  1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 646 CYS A SG  1 
2140 ATOM   1070 N N   . MET A 1 157 ? 2.489   16.591  36.599  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 647 MET A N   1 
2141 ATOM   1071 C CA  . MET A 1 157 ? 1.483   17.510  36.051  1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 647 MET A CA  1 
2142 ATOM   1072 C C   . MET A 1 157 ? 1.198   17.166  34.612  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 647 MET A C   1 
2143 ATOM   1073 O O   . MET A 1 157 ? 2.104   16.846  33.855  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 647 MET A O   1 
2144 ATOM   1074 C CB  . MET A 1 157 ? 1.957   18.971  36.140  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 647 MET A CB  1 
2145 ATOM   1075 C CG  . MET A 1 157 ? 0.914   20.014  35.716  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 647 MET A CG  1 
2146 ATOM   1076 S SD  . MET A 1 157 ? -0.530  20.081  36.774  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 647 MET A SD  1 
2147 ATOM   1077 C CE  . MET A 1 157 ? 0.143   20.858  38.208  1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 647 MET A CE  1 
2148 ATOM   1078 N N   . ASP A 1 158 ? -0.079  17.190  34.253  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 648 ASP A N   1 
2149 ATOM   1079 C CA  . ASP A 1 158 ? -0.460  16.910  32.874  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 648 ASP A CA  1 
2150 ATOM   1080 C C   . ASP A 1 158 ? 0.135   18.000  31.966  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 648 ASP A C   1 
2151 ATOM   1081 O O   . ASP A 1 158 ? 0.278   19.140  32.375  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 648 ASP A O   1 
2152 ATOM   1082 C CB  . ASP A 1 158 ? -1.976  16.896  32.728  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 648 ASP A CB  1 
2153 ATOM   1083 C CG  . ASP A 1 158 ? -2.401  16.358  31.395  1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 648 ASP A CG  1 
2154 ATOM   1084 O OD1 . ASP A 1 158 ? -2.234  15.131  31.173  1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 648 ASP A OD1 1 
2155 ATOM   1085 O OD2 . ASP A 1 158 ? -2.864  17.145  30.535  1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 648 ASP A OD2 1 
2156 ATOM   1086 N N   . ASP A 1 159 ? 0.480   17.641  30.741  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A N   1 
2157 ATOM   1087 C CA  . ASP A 1 159 ? 1.058   18.606  29.805  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A CA  1 
2158 ATOM   1088 C C   . ASP A 1 159 ? 0.217   19.825  29.439  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A C   1 
2159 ATOM   1089 O O   . ASP A 1 159 ? 0.746   20.875  29.033  1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A O   1 
2160 ATOM   1090 C CB  . ASP A 1 159 ? 1.545   17.893  28.565  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A CB  1 
2161 ATOM   1091 C CG  . ASP A 1 159 ? 2.906   17.337  28.763  1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A CG  1 
2162 ATOM   1092 O OD1 . ASP A 1 159 ? 3.732   18.045  29.387  1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A OD1 1 
2163 ATOM   1093 O OD2 . ASP A 1 159 ? 3.140   16.200  28.329  1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A OD2 1 
2164 ATOM   1094 N N   . SER A 1 160 ? -1.090  19.683  29.621  1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 650 SER A N   1 
2165 ATOM   1095 C CA  . SER A 1 160 ? -2.040  20.762  29.363  1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 650 SER A CA  1 
2166 ATOM   1096 C C   . SER A 1 160 ? -1.963  21.808  30.491  1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 650 SER A C   1 
2167 ATOM   1097 O O   . SER A 1 160 ? -2.315  22.975  30.286  1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 650 SER A O   1 
2168 ATOM   1098 C CB  . SER A 1 160 ? -3.470  20.184  29.305  1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 650 SER A CB  1 
2169 ATOM   1099 O OG  . SER A 1 160 ? -3.899  19.603  30.554  1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 650 SER A OG  1 
2170 ATOM   1100 N N   . GLY A 1 161 ? -1.520  21.372  31.674  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 651 GLY A N   1 
2171 ATOM   1101 C CA  . GLY A 1 161 ? -1.470  22.242  32.821  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 651 GLY A CA  1 
2172 ATOM   1102 C C   . GLY A 1 161 ? -2.824  22.224  33.497  1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 651 GLY A C   1 
2173 ATOM   1103 O O   . GLY A 1 161 ? -3.047  22.963  34.438  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 651 GLY A O   1 
2174 ATOM   1104 N N   . ASN A 1 162 ? -3.726  21.346  33.060  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 652 ASN A N   1 
2175 ATOM   1105 C CA  . ASN A 1 162 ? -5.067  21.281  33.651  1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 652 ASN A CA  1 
2176 ATOM   1106 C C   . ASN A 1 162 ? -5.198  20.552  34.968  1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 652 ASN A C   1 
2177 ATOM   1107 O O   . ASN A 1 162 ? -6.191  20.683  35.646  1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 652 ASN A O   1 
2178 ATOM   1108 C CB  . ASN A 1 162 ? -6.096  20.742  32.651  1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 652 ASN A CB  1 
2179 ATOM   1109 C CG  . ASN A 1 162 ? -6.361  21.723  31.514  1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 652 ASN A CG  1 
2180 ATOM   1110 O OD1 . ASN A 1 162 ? -6.396  22.941  31.722  1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 652 ASN A OD1 1 
2181 ATOM   1111 N ND2 . ASN A 1 162 ? -6.487  21.206  30.305  1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 652 ASN A ND2 1 
2182 ATOM   1112 N N   . GLY A 1 163 ? -4.203  19.780  35.341  1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 653 GLY A N   1 
2183 ATOM   1113 C CA  . GLY A 1 163 ? -4.281  19.066  36.593  1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 653 GLY A CA  1 
2184 ATOM   1114 C C   . GLY A 1 163 ? -3.288  17.939  36.561  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 653 GLY A C   1 
2185 ATOM   1115 O O   . GLY A 1 163 ? -2.541  17.769  35.604  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 653 GLY A O   1 
2186 ATOM   1116 N N   . LEU A 1 164 ? -3.287  17.154  37.625  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A N   1 
2187 ATOM   1117 C CA  . LEU A 1 164 ? -2.363  16.046  37.749  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A CA  1 
2188 ATOM   1118 C C   . LEU A 1 164 ? -2.632  14.949  36.729  1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A C   1 
2189 ATOM   1119 O O   . LEU A 1 164 ? -3.781  14.672  36.349  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A O   1 
2190 ATOM   1120 C CB  . LEU A 1 164 ? -2.404  15.485  39.190  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A CB  1 
2191 ATOM   1121 C CG  . LEU A 1 164 ? -1.999  16.441  40.339  1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A CG  1 
2192 ATOM   1122 C CD1 . LEU A 1 164 ? -2.341  15.847  41.727  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A CD1 1 
2193 ATOM   1123 C CD2 . LEU A 1 164 ? -0.529  16.707  40.232  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A CD2 1 
2194 ATOM   1124 N N   . ARG A 1 165 ? -1.554  14.332  36.291  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A N   1 
2195 ATOM   1125 C CA  . ARG A 1 165 ? -1.551  13.254  35.321  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A CA  1 
2196 ATOM   1126 C C   . ARG A 1 165 ? -2.132  11.956  35.926  1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A C   1 
2197 ATOM   1127 O O   . ARG A 1 165 ? -1.944  11.673  37.124  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A O   1 
2198 ATOM   1128 C CB  . ARG A 1 165 ? -0.080  13.073  34.942  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A CB  1 
2199 ATOM   1129 C CG  . ARG A 1 165 ? 0.258   12.001  34.021  1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A CG  1 
2200 ATOM   1130 C CD  . ARG A 1 165 ? 1.743   11.779  34.062  1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A CD  1 
2201 ATOM   1131 N NE  . ARG A 1 165 ? 2.529   12.917  33.568  1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A NE  1 
2202 ATOM   1132 C CZ  . ARG A 1 165 ? 2.724   13.216  32.279  1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A CZ  1 
2203 ATOM   1133 N NH1 . ARG A 1 165 ? 2.157   12.478  31.324  1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A NH1 1 
2204 ATOM   1134 N NH2 . ARG A 1 165 ? 3.602   14.159  31.927  1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A NH2 1 
2205 ATOM   1135 N N   . SER A 1 166 ? -2.848  11.167  35.143  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 656 SER A N   1 
2206 ATOM   1136 C CA  . SER A 1 166 ? -3.339  9.919   35.723  1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 656 SER A CA  1 
2207 ATOM   1137 C C   . SER A 1 166 ? -2.115  8.969   35.818  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 656 SER A C   1 
2208 ATOM   1138 O O   . SER A 1 166 ? -1.179  9.044   35.004  1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 656 SER A O   1 
2209 ATOM   1139 C CB  . SER A 1 166 ? -4.535  9.341   34.935  1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 656 SER A CB  1 
2210 ATOM   1140 O OG  . SER A 1 166 ? -4.134  8.362   34.006  1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 656 SER A OG  1 
2211 ATOM   1141 N N   . SER A 1 167 ? -2.042  8.237   36.925  1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 657 SER A N   1 
2212 ATOM   1142 C CA  . SER A 1 167 ? -0.958  7.298   37.208  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 657 SER A CA  1 
2213 ATOM   1143 C C   . SER A 1 167 ? -1.453  6.353   38.303  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 657 SER A C   1 
2214 ATOM   1144 O O   . SER A 1 167 ? -2.510  6.607   38.915  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 657 SER A O   1 
2215 ATOM   1145 C CB  . SER A 1 167 ? 0.287   8.049   37.709  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 657 SER A CB  1 
2216 ATOM   1146 O OG  . SER A 1 167 ? 0.100   8.611   38.982  1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 657 SER A OG  1 
2217 ATOM   1147 N N   . ILE A 1 168 ? -0.703  5.286   38.586  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A N   1 
2218 ATOM   1148 C CA  . ILE A 1 168 ? -1.144  4.377   39.644  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A CA  1 
2219 ATOM   1149 C C   . ILE A 1 168 ? -1.325  5.135   40.977  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A C   1 
2220 ATOM   1150 O O   . ILE A 1 168 ? -2.355  4.987   41.642  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A O   1 
2221 ATOM   1151 C CB  . ILE A 1 168 ? -0.216  3.135   39.790  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A CB  1 
2222 ATOM   1152 C CG1 . ILE A 1 168 ? -0.814  2.160   40.805  1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A CG1 1 
2223 ATOM   1153 C CG2 . ILE A 1 168 ? 1.204   3.534   40.192  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A CG2 1 
2224 ATOM   1154 C CD1 . ILE A 1 168 ? -0.043  0.860   40.917  1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A CD1 1 
2225 ATOM   1155 N N   . TRP A 1 169 ? -0.403  6.044   41.307  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A N   1 
2226 ATOM   1156 C CA  . TRP A 1 169 ? -0.477  6.812   42.572  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CA  1 
2227 ATOM   1157 C C   . TRP A 1 169 ? -1.685  7.733   42.593  1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A C   1 
2228 ATOM   1158 O O   . TRP A 1 169 ? -2.440  7.763   43.551  1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A O   1 
2229 ATOM   1159 C CB  . TRP A 1 169 ? 0.782   7.668   42.804  1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CB  1 
2230 ATOM   1160 C CG  . TRP A 1 169 ? 2.058   6.924   42.617  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CG  1 
2231 ATOM   1161 C CD1 . TRP A 1 169 ? 2.896   6.974   41.529  1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CD1 1 
2232 ATOM   1162 C CD2 . TRP A 1 169 ? 2.618   5.959   43.518  1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CD2 1 
2233 ATOM   1163 N NE1 . TRP A 1 169 ? 3.936   6.084   41.700  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A NE1 1 
2234 ATOM   1164 C CE2 . TRP A 1 169 ? 3.787   5.446   42.912  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CE2 1 
2235 ATOM   1165 C CE3 . TRP A 1 169 ? 2.238   5.476   44.777  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CE3 1 
2236 ATOM   1166 C CZ2 . TRP A 1 169 ? 4.587   4.459   43.533  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CZ2 1 
2237 ATOM   1167 C CZ3 . TRP A 1 169 ? 3.032   4.491   45.401  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CZ3 1 
2238 ATOM   1168 C CH2 . TRP A 1 169 ? 4.190   3.998   44.774  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CH2 1 
2239 ATOM   1169 N N   . ARG A 1 170 ? -1.869  8.482   41.523  1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A N   1 
2240 ATOM   1170 C CA  . ARG A 1 170 ? -2.980  9.421   41.439  1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A CA  1 
2241 ATOM   1171 C C   . ARG A 1 170 ? -4.355  8.767   41.432  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A C   1 
2242 ATOM   1172 O O   . ARG A 1 170 ? -5.277  9.235   42.104  1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A O   1 
2243 ATOM   1173 C CB  . ARG A 1 170 ? -2.816  10.288  40.173  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A CB  1 
2244 ATOM   1174 C CG  . ARG A 1 170 ? -4.019  11.178  39.823  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A CG  1 
2245 ATOM   1175 C CD  . ARG A 1 170 ? -4.251  12.236  40.873  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A CD  1 
2246 ATOM   1176 N NE  . ARG A 1 170 ? -5.450  13.049  40.577  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A NE  1 
2247 ATOM   1177 C CZ  . ARG A 1 170 ? -6.699  12.721  40.913  1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A CZ  1 
2248 ATOM   1178 N NH1 . ARG A 1 170 ? -6.958  11.573  41.550  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A NH1 1 
2249 ATOM   1179 N NH2 . ARG A 1 170 ? -7.671  13.607  40.725  1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A NH2 1 
2250 ATOM   1180 N N   . ASN A 1 171 ? -4.489  7.720   40.632  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 661 ASN A N   1 
2251 ATOM   1181 C CA  . ASN A 1 171 ? -5.774  7.054   40.453  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 661 ASN A CA  1 
2252 ATOM   1182 C C   . ASN A 1 171 ? -6.245  6.292   41.682  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 661 ASN A C   1 
2253 ATOM   1183 O O   . ASN A 1 171 ? -7.432  6.375   42.050  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 661 ASN A O   1 
2254 ATOM   1184 C CB  . ASN A 1 171 ? -5.735  6.111   39.249  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 661 ASN A CB  1 
2255 ATOM   1185 C CG  . ASN A 1 171 ? -5.473  6.837   37.925  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 661 ASN A CG  1 
2256 ATOM   1186 O OD1 . ASN A 1 171 ? -5.419  8.068   37.861  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 661 ASN A OD1 1 
2257 ATOM   1187 N ND2 . ASN A 1 171 ? -5.275  6.057   36.862  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 661 ASN A ND2 1 
2258 ATOM   1188 N N   . VAL A 1 172 ? -5.314  5.589   42.333  1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 662 VAL A N   1 
2259 ATOM   1189 C CA  . VAL A 1 172 ? -5.639  4.799   43.526  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 662 VAL A CA  1 
2260 ATOM   1190 C C   . VAL A 1 172 ? -5.733  5.601   44.830  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 662 VAL A C   1 
2261 ATOM   1191 O O   . VAL A 1 172 ? -6.685  5.430   45.606  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 662 VAL A O   1 
2262 ATOM   1192 C CB  . VAL A 1 172 ? -4.619  3.610   43.687  1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 662 VAL A CB  1 
2263 ATOM   1193 C CG1 . VAL A 1 172 ? -4.857  2.863   44.987  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 662 VAL A CG1 1 
2264 ATOM   1194 C CG2 . VAL A 1 172 ? -4.682  2.684   42.481  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 662 VAL A CG2 1 
2265 ATOM   1195 N N   . ILE A 1 173 ? -4.759  6.471   45.086  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 663 ILE A N   1 
2266 ATOM   1196 C CA  . ILE A 1 173 ? -4.764  7.249   46.312  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 663 ILE A CA  1 
2267 ATOM   1197 C C   . ILE A 1 173 ? -5.719  8.432   46.260  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 663 ILE A C   1 
2268 ATOM   1198 O O   . ILE A 1 173 ? -6.465  8.668   47.209  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 663 ILE A O   1 
2269 ATOM   1199 C CB  . ILE A 1 173 ? -3.326  7.695   46.692  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 663 ILE A CB  1 
2270 ATOM   1200 C CG1 . ILE A 1 173 ? -2.487  6.444   46.996  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 663 ILE A CG1 1 
2271 ATOM   1201 C CG2 . ILE A 1 173 ? -3.325  8.642   47.852  1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 663 ILE A CG2 1 
2272 ATOM   1202 C CD1 . ILE A 1 173 ? -1.021  6.700   47.074  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 663 ILE A CD1 1 
2273 ATOM   1203 N N   . GLY A 1 174 ? -5.692  9.191   45.163  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 664 GLY A N   1 
2274 ATOM   1204 C CA  . GLY A 1 174 ? -6.573  10.339  45.076  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 664 GLY A CA  1 
2275 ATOM   1205 C C   . GLY A 1 174 ? -5.814  11.621  44.833  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 664 GLY A C   1 
2276 ATOM   1206 O O   . GLY A 1 174 ? -4.576  11.622  44.723  1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 664 GLY A O   1 
2277 ATOM   1207 N N   . GLN A 1 175 ? -6.541  12.734  44.871  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A N   1 
2278 ATOM   1208 C CA  . GLN A 1 175 ? -5.946  14.027  44.547  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A CA  1 
2279 ATOM   1209 C C   . GLN A 1 175 ? -4.881  14.577  45.491  1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A C   1 
2280 ATOM   1210 O O   . GLN A 1 175 ? -4.077  15.412  45.067  1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A O   1 
2281 ATOM   1211 C CB  . GLN A 1 175 ? -7.028  15.074  44.293  1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A CB  1 
2282 ATOM   1212 C CG  . GLN A 1 175 ? -7.746  15.528  45.540  1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A CG  1 
2283 ATOM   1213 C CD  . GLN A 1 175 ? -8.484  16.875  45.363  1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A CD  1 
2284 ATOM   1214 O OE1 . GLN A 1 175 ? -8.431  17.508  44.299  1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A OE1 1 
2285 ATOM   1215 N NE2 . GLN A 1 175 ? -9.150  17.318  46.422  1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A NE2 1 
2286 ATOM   1216 N N   . ASP A 1 176 ? -4.816  14.074  46.724  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 666 ASP A N   1 
2287 ATOM   1217 C CA  . ASP A 1 176 ? -3.841  14.553  47.711  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 666 ASP A CA  1 
2288 ATOM   1218 C C   . ASP A 1 176 ? -2.598  13.662  47.870  1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 666 ASP A C   1 
2289 ATOM   1219 O O   . ASP A 1 176 ? -1.857  13.802  48.861  1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 666 ASP A O   1 
2290 ATOM   1220 C CB  . ASP A 1 176 ? -4.525  14.684  49.078  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 666 ASP A CB  1 
2291 ATOM   1221 C CG  . ASP A 1 176 ? -5.128  13.362  49.561  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 666 ASP A CG  1 
2292 ATOM   1222 O OD1 . ASP A 1 176 ? -5.139  12.368  48.804  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 666 ASP A OD1 1 
2293 ATOM   1223 O OD2 . ASP A 1 176 ? -5.602  13.312  50.715  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 666 ASP A OD2 1 
2294 ATOM   1224 N N   . TYR A 1 177 ? -2.369  12.747  46.933  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A N   1 
2295 ATOM   1225 C CA  . TYR A 1 177 ? -1.232  11.853  47.062  1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A CA  1 
2296 ATOM   1226 C C   . TYR A 1 177 ? 0.132   12.545  47.210  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A C   1 
2297 ATOM   1227 O O   . TYR A 1 177 ? 0.994   12.022  47.909  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A O   1 
2298 ATOM   1228 C CB  . TYR A 1 177 ? -1.208  10.808  45.947  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A CB  1 
2299 ATOM   1229 C CG  . TYR A 1 177 ? -0.526  11.236  44.655  1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A CG  1 
2300 ATOM   1230 C CD1 . TYR A 1 177 ? -1.243  11.893  43.645  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A CD1 1 
2301 ATOM   1231 C CD2 . TYR A 1 177 ? 0.808   10.899  44.406  1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A CD2 1 
2302 ATOM   1232 C CE1 . TYR A 1 177 ? -0.648  12.193  42.414  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A CE1 1 
2303 ATOM   1233 C CE2 . TYR A 1 177 ? 1.410   11.193  43.171  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A CE2 1 
2304 ATOM   1234 C CZ  . TYR A 1 177 ? 0.667   11.837  42.181  1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A CZ  1 
2305 ATOM   1235 O OH  . TYR A 1 177 ? 1.246   12.070  40.944  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A OH  1 
2306 ATOM   1236 N N   . LEU A 1 178 ? 0.348   13.693  46.557  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 668 LEU A N   1 
2307 ATOM   1237 C CA  . LEU A 1 178 ? 1.644   14.385  46.686  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 668 LEU A CA  1 
2308 ATOM   1238 C C   . LEU A 1 178 ? 1.882   14.987  48.065  1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 668 LEU A C   1 
2309 ATOM   1239 O O   . LEU A 1 178 ? 3.028   15.071  48.522  1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 668 LEU A O   1 
2310 ATOM   1240 C CB  . LEU A 1 178 ? 1.843   15.449  45.600  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 668 LEU A CB  1 
2311 ATOM   1241 C CG  . LEU A 1 178 ? 2.114   14.909  44.192  1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 668 LEU A CG  1 
2312 ATOM   1242 C CD1 . LEU A 1 178 ? 2.257   16.062  43.212  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 668 LEU A CD1 1 
2313 ATOM   1243 C CD2 . LEU A 1 178 ? 3.375   14.054  44.139  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 668 LEU A CD2 1 
2314 ATOM   1244 N N   . ASP A 1 179 ? 0.812   15.356  48.769  1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 669 ASP A N   1 
2315 ATOM   1245 C CA  . ASP A 1 179 ? 0.973   15.914  50.109  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 669 ASP A CA  1 
2316 ATOM   1246 C C   . ASP A 1 179 ? 1.625   14.846  51.021  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 669 ASP A C   1 
2317 ATOM   1247 O O   . ASP A 1 179 ? 2.482   15.158  51.854  1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 669 ASP A O   1 
2318 ATOM   1248 C CB  . ASP A 1 179 ? -0.367  16.318  50.711  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 669 ASP A CB  1 
2319 ATOM   1249 C CG  . ASP A 1 179 ? -1.015  17.502  50.002  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 669 ASP A CG  1 
2320 ATOM   1250 O OD1 . ASP A 1 179 ? -0.452  18.079  49.056  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 669 ASP A OD1 1 
2321 ATOM   1251 O OD2 . ASP A 1 179 ? -2.120  17.874  50.434  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 669 ASP A OD2 1 
2322 ATOM   1252 N N   . TYR A 1 180 ? 1.205   13.594  50.846  1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 670 TYR A N   1 
2323 ATOM   1253 C CA  . TYR A 1 180 ? 1.754   12.476  51.618  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A CA  1 
2324 ATOM   1254 C C   . TYR A 1 180 ? 3.190   12.201  51.248  1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 670 TYR A C   1 
2325 ATOM   1255 O O   . TYR A 1 180 ? 4.010   12.033  52.124  1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 670 TYR A O   1 
2326 ATOM   1256 C CB  . TYR A 1 180 ? 0.922   11.200  51.415  1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A CB  1 
2327 ATOM   1257 C CG  . TYR A 1 180 ? -0.376  11.275  52.154  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A CG  1 
2328 ATOM   1258 C CD1 . TYR A 1 180 ? -0.437  10.937  53.508  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A CD1 1 
2329 ATOM   1259 C CD2 . TYR A 1 180 ? -1.530  11.744  51.528  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A CD2 1 
2330 ATOM   1260 C CE1 . TYR A 1 180 ? -1.608  11.062  54.220  1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A CE1 1 
2331 ATOM   1261 C CE2 . TYR A 1 180 ? -2.709  11.884  52.223  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A CE2 1 
2332 ATOM   1262 C CZ  . TYR A 1 180 ? -2.742  11.540  53.573  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A CZ  1 
2333 ATOM   1263 O OH  . TYR A 1 180 ? -3.909  11.688  54.283  1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A OH  1 
2334 ATOM   1264 N N   . ALA A 1 181 ? 3.511   12.205  49.952  1.00 8.46  ? ? ? ? ? ? 671 ALA A N   1 
2335 ATOM   1265 C CA  . ALA A 1 181 ? 4.883   11.923  49.522  1.00 7.15  ? ? ? ? ? ? 671 ALA A CA  1 
2336 ATOM   1266 C C   . ALA A 1 181 ? 5.856   12.890  50.160  1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 671 ALA A C   1 
2337 ATOM   1267 O O   . ALA A 1 181 ? 6.886   12.470  50.708  1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 671 ALA A O   1 
2338 ATOM   1268 C CB  . ALA A 1 181 ? 5.012   11.945  48.002  1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 671 ALA A CB  1 
2339 ATOM   1269 N N   . PHE A 1 182 ? 5.531   14.186  50.117  1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 672 PHE A N   1 
2340 ATOM   1270 C CA  . PHE A 1 182 ? 6.405   15.212  50.717  1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 672 PHE A CA  1 
2341 ATOM   1271 C C   . PHE A 1 182 ? 6.507   15.114  52.255  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 672 PHE A C   1 
2342 ATOM   1272 O O   . PHE A 1 182 ? 7.590   15.292  52.812  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 672 PHE A O   1 
2343 ATOM   1273 C CB  . PHE A 1 182 ? 6.022   16.624  50.234  1.00 7.96  ? ? ? ? ? ? 672 PHE A CB  1 
2344 ATOM   1274 C CG  . PHE A 1 182 ? 6.538   16.924  48.830  1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 672 PHE A CG  1 
2345 ATOM   1275 C CD1 . PHE A 1 182 ? 7.818   17.444  48.642  1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 672 PHE A CD1 1 
2346 ATOM   1276 C CD2 . PHE A 1 182 ? 5.780   16.604  47.700  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 672 PHE A CD2 1 
2347 ATOM   1277 C CE1 . PHE A 1 182 ? 8.344   17.629  47.343  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 672 PHE A CE1 1 
2348 ATOM   1278 C CE2 . PHE A 1 182 ? 6.298   16.786  46.395  1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 672 PHE A CE2 1 
2349 ATOM   1279 C CZ  . PHE A 1 182 ? 7.584   17.295  46.231  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 672 PHE A CZ  1 
2350 ATOM   1280 N N   . ARG A 1 183 ? 5.390   14.824  52.927  1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A N   1 
2351 ATOM   1281 C CA  . ARG A 1 183 ? 5.403   14.642  54.393  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A CA  1 
2352 ATOM   1282 C C   . ARG A 1 183 ? 6.265   13.446  54.800  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A C   1 
2353 ATOM   1283 O O   . ARG A 1 183 ? 7.131   13.577  55.673  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A O   1 
2354 ATOM   1284 C CB  . ARG A 1 183 ? 3.989   14.462  54.922  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A CB  1 
2355 ATOM   1285 C CG  . ARG A 1 183 ? 3.223   15.749  55.010  1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A CG  1 
2356 ATOM   1286 C CD  . ARG A 1 183 ? 1.981   15.528  55.843  1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A CD  1 
2357 ATOM   1287 N NE  . ARG A 1 183 ? 0.799   16.007  55.140  1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A NE  1 
2358 ATOM   1288 C CZ  . ARG A 1 183 ? 0.418   17.280  55.110  1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A CZ  1 
2359 ATOM   1289 N NH1 . ARG A 1 183 ? 1.138   18.205  55.756  1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A NH1 1 
2360 ATOM   1290 N NH2 . ARG A 1 183 ? -0.681  17.625  54.429  1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A NH2 1 
2361 ATOM   1291 N N   . TYR A 1 184 ? 6.108   12.318  54.095  1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 674 TYR A N   1 
2362 ATOM   1292 C CA  . TYR A 1 184 ? 6.900   11.109  54.379  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A CA  1 
2363 ATOM   1293 C C   . TYR A 1 184 ? 8.390   11.389  54.172  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 674 TYR A C   1 
2364 ATOM   1294 O O   . TYR A 1 184 ? 9.232   10.950  54.944  1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 674 TYR A O   1 
2365 ATOM   1295 C CB  . TYR A 1 184 ? 6.497   9.928   53.473  1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A CB  1 
2366 ATOM   1296 C CG  . TYR A 1 184 ? 5.101   9.408   53.667  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A CG  1 
2367 ATOM   1297 C CD1 . TYR A 1 184 ? 4.442   9.582   54.876  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A CD1 1 
2368 ATOM   1298 C CD2 . TYR A 1 184 ? 4.448   8.708   52.645  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A CD2 1 
2369 ATOM   1299 C CE1 . TYR A 1 184 ? 3.151   9.066   55.071  1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A CE1 1 
2370 ATOM   1300 C CE2 . TYR A 1 184 ? 3.166   8.186   52.828  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A CE2 1 
2371 ATOM   1301 C CZ  . TYR A 1 184 ? 2.536   8.371   54.043  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A CZ  1 
2372 ATOM   1302 O OH  . TYR A 1 184 ? 1.288   7.838   54.271  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A OH  1 
2373 ATOM   1303 N N   . ALA A 1 185 ? 8.709   12.141  53.118  1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 675 ALA A N   1 
2374 ATOM   1304 C CA  . ALA A 1 185 ? 10.098  12.455  52.803  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 675 ALA A CA  1 
2375 ATOM   1305 C C   . ALA A 1 185 ? 10.729  13.338  53.863  1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 675 ALA A C   1 
2376 ATOM   1306 O O   . ALA A 1 185 ? 11.866  13.094  54.271  1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 675 ALA A O   1 
2377 ATOM   1307 C CB  . ALA A 1 185 ? 10.177  13.115  51.426  1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 675 ALA A CB  1 
2378 ATOM   1308 N N   . ARG A 1 186 ? 9.997   14.356  54.310  1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 676 ARG A N   1 
2379 ATOM   1309 C CA  . ARG A 1 186 ? 10.508  15.260  55.338  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A CA  1 
2380 ATOM   1310 C C   . ARG A 1 186 ? 10.768  14.508  56.653  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A C   1 
2381 ATOM   1311 O O   . ARG A 1 186 ? 11.764  14.769  57.328  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A O   1 
2382 ATOM   1312 C CB  . ARG A 1 186 ? 9.548   16.412  55.569  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A CB  1 
2383 ATOM   1313 C CG  . ARG A 1 186 ? 9.974   17.330  56.710  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A CG  1 
2384 ATOM   1314 C CD  . ARG A 1 186 ? 11.221  18.203  56.350  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A CD  1 
2385 ATOM   1315 N NE  . ARG A 1 186 ? 10.812  19.506  55.807  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A NE  1 
2386 ATOM   1316 C CZ  . ARG A 1 186 ? 11.319  20.099  54.716  1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A CZ  1 
2387 ATOM   1317 N NH1 . ARG A 1 186 ? 12.286  19.525  54.017  1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A NH1 1 
2388 ATOM   1318 N NH2 . ARG A 1 186 ? 10.852  21.295  54.340  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A NH2 1 
2389 ATOM   1319 N N   . GLU A 1 187 ? 9.919   13.539  56.979  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A N   1 
2390 ATOM   1320 C CA  . GLU A 1 187 ? 10.125  12.759  58.201  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A CA  1 
2391 ATOM   1321 C C   . GLU A 1 187 ? 11.380  11.872  58.070  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A C   1 
2392 ATOM   1322 O O   . GLU A 1 187 ? 12.154  11.722  59.039  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A O   1 
2393 ATOM   1323 C CB  . GLU A 1 187 ? 8.917   11.865  58.478  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A CB  1 
2394 ATOM   1324 C CG  . GLU A 1 187 ? 7.720   12.553  59.115  1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A CG  1 
2395 ATOM   1325 C CD  . GLU A 1 187 ? 6.383   11.760  58.959  1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A CD  1 
2396 ATOM   1326 O OE1 . GLU A 1 187 ? 6.396   10.520  58.692  1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A OE1 1 
2397 ATOM   1327 O OE2 . GLU A 1 187 ? 5.300   12.405  59.089  1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A OE2 1 
2398 ATOM   1328 N N   . ALA A 1 188 ? 11.588  11.286  56.884  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 678 ALA A N   1 
2399 ATOM   1329 C CA  . ALA A 1 188 ? 12.717  10.382  56.652  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 678 ALA A CA  1 
2400 ATOM   1330 C C   . ALA A 1 188 ? 14.079  11.049  56.774  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 678 ALA A C   1 
2401 ATOM   1331 O O   . ALA A 1 188 ? 15.025  10.460  57.331  1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 678 ALA A O   1 
2402 ATOM   1332 C CB  . ALA A 1 188 ? 12.572  9.676   55.294  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 678 ALA A CB  1 
2403 ATOM   1333 N N   . ASP A 1 189 ? 14.211  12.248  56.208  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 679 ASP A N   1 
2404 ATOM   1334 C CA  . ASP A 1 189 ? 15.480  12.969  56.279  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 679 ASP A CA  1 
2405 ATOM   1335 C C   . ASP A 1 189 ? 15.165  14.463  56.360  1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 679 ASP A C   1 
2406 ATOM   1336 O O   . ASP A 1 189 ? 15.082  15.151  55.365  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 679 ASP A O   1 
2407 ATOM   1337 C CB  . ASP A 1 189 ? 16.376  12.642  55.075  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 679 ASP A CB  1 
2408 ATOM   1338 C CG  . ASP A 1 189 ? 17.734  13.333  55.151  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 679 ASP A CG  1 
2409 ATOM   1339 O OD1 . ASP A 1 189 ? 17.984  14.083  56.108  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 679 ASP A OD1 1 
2410 ATOM   1340 O OD2 . ASP A 1 189 ? 18.572  13.123  54.261  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 679 ASP A OD2 1 
2411 ATOM   1341 N N   . PRO A 1 190 ? 15.033  14.985  57.576  1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 680 PRO A N   1 
2412 ATOM   1342 C CA  . PRO A 1 190 ? 14.720  16.401  57.769  1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 680 PRO A CA  1 
2413 ATOM   1343 C C   . PRO A 1 190 ? 15.746  17.403  57.238  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 680 PRO A C   1 
2414 ATOM   1344 O O   . PRO A 1 190 ? 15.457  18.595  57.192  1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 680 PRO A O   1 
2415 ATOM   1345 C CB  . PRO A 1 190 ? 14.531  16.502  59.281  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 680 PRO A CB  1 
2416 ATOM   1346 C CG  . PRO A 1 190 ? 15.420  15.418  59.820  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 680 PRO A CG  1 
2417 ATOM   1347 C CD  . PRO A 1 190 ? 15.233  14.286  58.863  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 680 PRO A CD  1 
2418 ATOM   1348 N N   . ASP A 1 191 ? 16.936  16.937  56.866  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 681 ASP A N   1 
2419 ATOM   1349 C CA  . ASP A 1 191 ? 17.977  17.830  56.341  1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 681 ASP A CA  1 
2420 ATOM   1350 C C   . ASP A 1 191 ? 18.019  17.920  54.799  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 681 ASP A C   1 
2421 ATOM   1351 O O   . ASP A 1 191 ? 18.700  18.788  54.237  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 681 ASP A O   1 
2422 ATOM   1352 C CB  . ASP A 1 191 ? 19.359  17.445  56.891  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 681 ASP A CB  1 
2423 ATOM   1353 C CG  . ASP A 1 191 ? 19.503  17.731  58.405  1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 681 ASP A CG  1 
2424 ATOM   1354 O OD1 . ASP A 1 191 ? 18.952  18.745  58.903  1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 681 ASP A OD1 1 
2425 ATOM   1355 O OD2 . ASP A 1 191 ? 20.169  16.925  59.093  1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 681 ASP A OD2 1 
2426 ATOM   1356 N N   . ALA A 1 192 ? 17.318  17.014  54.132  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 682 ALA A N   1 
2427 ATOM   1357 C CA  . ALA A 1 192 ? 17.284  16.990  52.673  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 682 ALA A CA  1 
2428 ATOM   1358 C C   . ALA A 1 192 ? 16.392  18.116  52.125  1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 682 ALA A C   1 
2429 ATOM   1359 O O   . ALA A 1 192 ? 15.383  18.461  52.740  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 682 ALA A O   1 
2430 ATOM   1360 C CB  . ALA A 1 192 ? 16.737  15.648  52.196  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 682 ALA A CB  1 
2431 ATOM   1361 N N   . LEU A 1 193 ? 16.783  18.710  50.994  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A N   1 
2432 ATOM   1362 C CA  . LEU A 1 193 ? 15.939  19.714  50.349  1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 683 LEU A CA  1 
2433 ATOM   1363 C C   . LEU A 1 193 ? 15.056  18.890  49.415  1.00 8.12  ? ? ? ? ? ? 683 LEU A C   1 
2434 ATOM   1364 O O   . LEU A 1 193 ? 15.547  18.129  48.574  1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 683 LEU A O   1 
2435 ATOM   1365 C CB  . LEU A 1 193 ? 16.763  20.702  49.524  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A CB  1 
2436 ATOM   1366 C CG  . LEU A 1 193 ? 17.612  21.595  50.414  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A CG  1 
2437 ATOM   1367 C CD1 . LEU A 1 193 ? 18.590  22.420  49.536  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A CD1 1 
2438 ATOM   1368 C CD2 . LEU A 1 193 ? 16.671  22.476  51.285  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A CD2 1 
2439 ATOM   1369 N N   . LEU A 1 194 ? 13.756  19.083  49.534  1.00 6.84  ? ? ? ? ? ? 684 LEU A N   1 
2440 ATOM   1370 C CA  . LEU A 1 194 ? 12.775  18.312  48.781  1.00 6.89  ? ? ? ? ? ? 684 LEU A CA  1 
2441 ATOM   1371 C C   . LEU A 1 194 ? 12.281  19.076  47.556  1.00 5.32  ? ? ? ? ? ? 684 LEU A C   1 
2442 ATOM   1372 O O   . LEU A 1 194 ? 11.767  20.188  47.687  1.00 6.16  ? ? ? ? ? ? 684 LEU A O   1 
2443 ATOM   1373 C CB  . LEU A 1 194 ? 11.598  17.963  49.727  1.00 6.91  ? ? ? ? ? ? 684 LEU A CB  1 
2444 ATOM   1374 C CG  . LEU A 1 194 ? 12.010  17.349  51.079  1.00 7.28  ? ? ? ? ? ? 684 LEU A CG  1 
2445 ATOM   1375 C CD1 . LEU A 1 194 ? 10.785  17.062  51.844  1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 684 LEU A CD1 1 
2446 ATOM   1376 C CD2 . LEU A 1 194 ? 12.854  16.112  50.873  1.00 7.97  ? ? ? ? ? ? 684 LEU A CD2 1 
2447 ATOM   1377 N N   . PHE A 1 195 ? 12.378  18.433  46.400  1.00 5.53  ? ? ? ? ? ? 685 PHE A N   1 
2448 ATOM   1378 C CA  . PHE A 1 195 ? 11.986  19.027  45.111  1.00 5.54  ? ? ? ? ? ? 685 PHE A CA  1 
2449 ATOM   1379 C C   . PHE A 1 195 ? 10.870  18.310  44.356  1.00 5.42  ? ? ? ? ? ? 685 PHE A C   1 
2450 ATOM   1380 O O   . PHE A 1 195 ? 10.746  17.085  44.426  1.00 6.80  ? ? ? ? ? ? 685 PHE A O   1 
2451 ATOM   1381 C CB  . PHE A 1 195 ? 13.180  19.007  44.143  1.00 5.66  ? ? ? ? ? ? 685 PHE A CB  1 
2452 ATOM   1382 C CG  . PHE A 1 195 ? 14.223  20.039  44.434  1.00 6.45  ? ? ? ? ? ? 685 PHE A CG  1 
2453 ATOM   1383 C CD1 . PHE A 1 195 ? 15.020  19.953  45.571  1.00 7.50  ? ? ? ? ? ? 685 PHE A CD1 1 
2454 ATOM   1384 C CD2 . PHE A 1 195 ? 14.383  21.125  43.586  1.00 7.13  ? ? ? ? ? ? 685 PHE A CD2 1 
2455 ATOM   1385 C CE1 . PHE A 1 195 ? 15.956  20.930  45.876  1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 685 PHE A CE1 1 
2456 ATOM   1386 C CE2 . PHE A 1 195 ? 15.315  22.104  43.887  1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 685 PHE A CE2 1 
2457 ATOM   1387 C CZ  . PHE A 1 195 ? 16.104  22.005  45.043  1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 685 PHE A CZ  1 
2458 ATOM   1388 N N   . TYR A 1 196 ? 10.107  19.104  43.603  1.00 6.04  ? ? ? ? ? ? 686 TYR A N   1 
2459 ATOM   1389 C CA  . TYR A 1 196 ? 9.105   18.643  42.648  1.00 6.20  ? ? ? ? ? ? 686 TYR A CA  1 
2460 ATOM   1390 C C   . TYR A 1 196 ? 9.828   18.965  41.315  1.00 6.40  ? ? ? ? ? ? 686 TYR A C   1 
2461 ATOM   1391 O O   . TYR A 1 196 ? 10.163  20.125  41.076  1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 686 TYR A O   1 
2462 ATOM   1392 C CB  . TYR A 1 196 ? 7.807   19.436  42.729  1.00 6.67  ? ? ? ? ? ? 686 TYR A CB  1 
2463 ATOM   1393 C CG  . TYR A 1 196 ? 6.907   19.047  41.599  1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 686 TYR A CG  1 
2464 ATOM   1394 C CD1 . TYR A 1 196 ? 6.213   17.854  41.623  1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 686 TYR A CD1 1 
2465 ATOM   1395 C CD2 . TYR A 1 196 ? 6.846   19.826  40.440  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 686 TYR A CD2 1 
2466 ATOM   1396 C CE1 . TYR A 1 196 ? 5.481   17.418  40.528  1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A CE1 1 
2467 ATOM   1397 C CE2 . TYR A 1 196 ? 6.116   19.414  39.324  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A CE2 1 
2468 ATOM   1398 C CZ  . TYR A 1 196 ? 5.433   18.199  39.370  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A CZ  1 
2469 ATOM   1399 O OH  . TYR A 1 196 ? 4.745   17.746  38.263  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A OH  1 
2470 ATOM   1400 N N   . ASN A 1 197 ? 9.999   17.970  40.451  1.00 6.16  ? ? ? ? ? ? 687 ASN A N   1 
2471 ATOM   1401 C CA  . ASN A 1 197 ? 10.784  18.095  39.209  1.00 6.41  ? ? ? ? ? ? 687 ASN A CA  1 
2472 ATOM   1402 C C   . ASN A 1 197 ? 9.897   17.859  37.988  1.00 7.43  ? ? ? ? ? ? 687 ASN A C   1 
2473 ATOM   1403 O O   . ASN A 1 197 ? 9.096   16.917  37.981  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 687 ASN A O   1 
2474 ATOM   1404 C CB  . ASN A 1 197 ? 11.911  17.055  39.263  1.00 6.42  ? ? ? ? ? ? 687 ASN A CB  1 
2475 ATOM   1405 C CG  . ASN A 1 197 ? 12.938  17.225  38.151  1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 687 ASN A CG  1 
2476 ATOM   1406 O OD1 . ASN A 1 197 ? 13.545  18.277  38.029  1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 687 ASN A OD1 1 
2477 ATOM   1407 N ND2 . ASN A 1 197 ? 13.186  16.165  37.393  1.00 7.31  ? ? ? ? ? ? 687 ASN A ND2 1 
2478 ATOM   1408 N N   . ASP A 1 198 ? 10.016  18.704  36.961  1.00 6.72  ? ? ? ? ? ? 688 ASP A N   1 
2479 ATOM   1409 C CA  . ASP A 1 198 ? 9.157   18.534  35.774  1.00 6.46  ? ? ? ? ? ? 688 ASP A CA  1 
2480 ATOM   1410 C C   . ASP A 1 198 ? 9.748   19.272  34.568  1.00 6.21  ? ? ? ? ? ? 688 ASP A C   1 
2481 ATOM   1411 O O   . ASP A 1 198 ? 10.699  20.038  34.716  1.00 6.93  ? ? ? ? ? ? 688 ASP A O   1 
2482 ATOM   1412 C CB  . ASP A 1 198 ? 7.750   19.082  36.080  1.00 7.72  ? ? ? ? ? ? 688 ASP A CB  1 
2483 ATOM   1413 C CG  . ASP A 1 198 ? 6.619   18.336  35.344  1.00 7.51  ? ? ? ? ? ? 688 ASP A CG  1 
2484 ATOM   1414 O OD1 . ASP A 1 198 ? 6.851   17.709  34.302  1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 688 ASP A OD1 1 
2485 ATOM   1415 O OD2 . ASP A 1 198 ? 5.464   18.379  35.832  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 688 ASP A OD2 1 
2486 ATOM   1416 N N   . TYR A 1 199 ? 9.175   19.030  33.387  1.00 7.40  ? ? ? ? ? ? 689 TYR A N   1 
2487 ATOM   1417 C CA  . TYR A 1 199 ? 9.636   19.662  32.136  1.00 8.13  ? ? ? ? ? ? 689 TYR A CA  1 
2488 ATOM   1418 C C   . TYR A 1 199 ? 8.551   20.619  31.620  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 689 TYR A C   1 
2489 ATOM   1419 O O   . TYR A 1 199 ? 7.375   20.481  31.967  1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 689 TYR A O   1 
2490 ATOM   1420 C CB  . TYR A 1 199 ? 9.998   18.590  31.083  1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 689 TYR A CB  1 
2491 ATOM   1421 C CG  . TYR A 1 199 ? 8.839   17.688  30.679  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 689 TYR A CG  1 
2492 ATOM   1422 C CD1 . TYR A 1 199 ? 7.969   18.061  29.645  1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A CD1 1 
2493 ATOM   1423 C CD2 . TYR A 1 199 ? 8.589   16.478  31.340  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A CD2 1 
2494 ATOM   1424 C CE1 . TYR A 1 199 ? 6.876   17.253  29.275  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A CE1 1 
2495 ATOM   1425 C CE2 . TYR A 1 199 ? 7.502   15.672  30.990  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A CE2 1 
2496 ATOM   1426 C CZ  . TYR A 1 199 ? 6.643   16.070  29.944  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A CZ  1 
2497 ATOM   1427 O OH  . TYR A 1 199 ? 5.550   15.310  29.562  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A OH  1 
2498 ATOM   1428 N N   . ASN A 1 200 ? 8.939   21.587  30.778  1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 690 ASN A N   1 
2499 ATOM   1429 C CA  . ASN A 1 200 ? 7.984   22.578  30.230  1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 690 ASN A CA  1 
2500 ATOM   1430 C C   . ASN A 1 200 ? 7.281   23.415  31.301  1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 690 ASN A C   1 
2501 ATOM   1431 O O   . ASN A 1 200 ? 6.119   23.775  31.142  1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 690 ASN A O   1 
2502 ATOM   1432 C CB  . ASN A 1 200 ? 6.921   21.943  29.307  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 690 ASN A CB  1 
2503 ATOM   1433 C CG  . ASN A 1 200 ? 7.503   21.349  28.024  1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 690 ASN A CG  1 
2504 ATOM   1434 O OD1 . ASN A 1 200 ? 8.661   21.615  27.662  1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 690 ASN A OD1 1 
2505 ATOM   1435 N ND2 . ASN A 1 200 ? 6.709   20.505  27.331  1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 690 ASN A ND2 1 
2506 ATOM   1436 N N   . ILE A 1 201 ? 7.991   23.697  32.399  1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 691 ILE A N   1 
2507 ATOM   1437 C CA  . ILE A 1 201 ? 7.501   24.520  33.504  1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 691 ILE A CA  1 
2508 ATOM   1438 C C   . ILE A 1 201 ? 8.466   25.706  33.794  1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 691 ILE A C   1 
2509 ATOM   1439 O O   . ILE A 1 201 ? 8.333   26.421  34.818  1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 691 ILE A O   1 
2510 ATOM   1440 C CB  . ILE A 1 201 ? 7.344   23.698  34.824  1.00 7.49  ? ? ? ? ? ? 691 ILE A CB  1 
2511 ATOM   1441 C CG1 . ILE A 1 201 ? 8.690   23.112  35.262  1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 691 ILE A CG1 1 
2512 ATOM   1442 C CG2 . ILE A 1 201 ? 6.312   22.605  34.640  1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 691 ILE A CG2 1 
2513 ATOM   1443 C CD1 . ILE A 1 201 ? 8.745   22.706  36.749  1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 691 ILE A CD1 1 
2514 ATOM   1444 N N   . GLU A 1 202 ? 9.386   25.950  32.848  1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 692 GLU A N   1 
2515 ATOM   1445 C CA  . GLU A 1 202 ? 10.415  26.991  33.013  1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 692 GLU A CA  1 
2516 ATOM   1446 C C   . GLU A 1 202 ? 9.985   28.416  32.636  1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 692 GLU A C   1 
2517 ATOM   1447 O O   . GLU A 1 202 ? 10.504  29.387  33.185  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 692 GLU A O   1 
2518 ATOM   1448 C CB  . GLU A 1 202 ? 11.672  26.632  32.209  1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 692 GLU A CB  1 
2519 ATOM   1449 C CG  . GLU A 1 202 ? 12.273  25.273  32.506  1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 692 GLU A CG  1 
2520 ATOM   1450 C CD  . GLU A 1 202 ? 11.681  24.106  31.702  1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 692 GLU A CD  1 
2521 ATOM   1451 O OE1 . GLU A 1 202 ? 10.704  24.272  30.918  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 692 GLU A OE1 1 
2522 ATOM   1452 O OE2 . GLU A 1 202 ? 12.219  22.999  31.846  1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 692 GLU A OE2 1 
2523 ATOM   1453 N N   . ASP A 1 203 ? 9.034   28.519  31.699  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 693 ASP A N   1 
2524 ATOM   1454 C CA  . ASP A 1 203 ? 8.544   29.818  31.221  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 693 ASP A CA  1 
2525 ATOM   1455 C C   . ASP A 1 203 ? 7.335   30.306  32.025  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 693 ASP A C   1 
2526 ATOM   1456 O O   . ASP A 1 203 ? 7.231   30.035  33.230  1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 693 ASP A O   1 
2527 ATOM   1457 C CB  . ASP A 1 203 ? 8.224   29.741  29.718  1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 693 ASP A CB  1 
2528 ATOM   1458 C CG  . ASP A 1 203 ? 7.124   28.713  29.379  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 693 ASP A CG  1 
2529 ATOM   1459 O OD1 . ASP A 1 203 ? 6.433   28.182  30.277  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 693 ASP A OD1 1 
2530 ATOM   1460 O OD2 . ASP A 1 203 ? 6.950   28.421  28.175  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 693 ASP A OD2 1 
2531 ATOM   1461 N N   . LEU A 1 204 ? 6.462   31.100  31.392  1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 694 LEU A N   1 
2532 ATOM   1462 C CA  . LEU A 1 204 ? 5.266   31.590  32.086  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 694 LEU A CA  1 
2533 ATOM   1463 C C   . LEU A 1 204 ? 4.001   31.085  31.388  1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 694 LEU A C   1 
2534 ATOM   1464 O O   . LEU A 1 204 ? 2.966   31.716  31.446  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 694 LEU A O   1 
2535 ATOM   1465 C CB  . LEU A 1 204 ? 5.276   33.117  32.223  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 694 LEU A CB  1 
2536 ATOM   1466 C CG  . LEU A 1 204 ? 6.448   33.728  33.031  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 694 LEU A CG  1 
2537 ATOM   1467 C CD1 . LEU A 1 204 ? 6.543   35.255  32.797  1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 694 LEU A CD1 1 
2538 ATOM   1468 C CD2 . LEU A 1 204 ? 6.319   33.433  34.547  1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 694 LEU A CD2 1 
2539 ATOM   1469 N N   . GLY A 1 205 ? 4.108   29.932  30.742  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 695 GLY A N   1 
2540 ATOM   1470 C CA  . GLY A 1 205 ? 2.988   29.301  30.055  1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 695 GLY A CA  1 
2541 ATOM   1471 C C   . GLY A 1 205 ? 2.007   28.563  30.976  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 695 GLY A C   1 
2542 ATOM   1472 O O   . GLY A 1 205 ? 2.250   28.458  32.177  1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 695 GLY A O   1 
2543 ATOM   1473 N N   . PRO A 1 206 ? 0.934   27.964  30.427  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 696 PRO A N   1 
2544 ATOM   1474 C CA  . PRO A 1 206 ? -0.049  27.256  31.267  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 696 PRO A CA  1 
2545 ATOM   1475 C C   . PRO A 1 206 ? 0.463   26.147  32.191  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 696 PRO A C   1 
2546 ATOM   1476 O O   . PRO A 1 206 ? 0.079   26.136  33.358  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 696 PRO A O   1 
2547 ATOM   1477 C CB  . PRO A 1 206 ? -1.118  26.773  30.275  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 696 PRO A CB  1 
2548 ATOM   1478 C CG  . PRO A 1 206 ? -0.543  26.986  28.910  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 696 PRO A CG  1 
2549 ATOM   1479 C CD  . PRO A 1 206 ? 0.480   28.082  29.028  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 696 PRO A CD  1 
2550 ATOM   1480 N N   . LYS A 1 207 ? 1.354   25.273  31.728  1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 697 LYS A N   1 
2551 ATOM   1481 C CA  . LYS A 1 207 ? 1.850   24.211  32.602  1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 697 LYS A CA  1 
2552 ATOM   1482 C C   . LYS A 1 207 ? 2.710   24.814  33.722  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 697 LYS A C   1 
2553 ATOM   1483 O O   . LYS A 1 207 ? 2.646   24.369  34.871  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 697 LYS A O   1 
2554 ATOM   1484 C CB  . LYS A 1 207 ? 2.647   23.189  31.810  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 697 LYS A CB  1 
2555 ATOM   1485 C CG  . LYS A 1 207 ? 2.905   21.906  32.572  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 697 LYS A CG  1 
2556 ATOM   1486 C CD  . LYS A 1 207 ? 3.831   21.005  31.787  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 697 LYS A CD  1 
2557 ATOM   1487 C CE  . LYS A 1 207 ? 4.077   19.644  32.484  1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 697 LYS A CE  1 
2558 ATOM   1488 N NZ  . LYS A 1 207 ? 5.049   18.797  31.704  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 697 LYS A NZ  1 
2559 ATOM   1489 N N   . SER A 1 208 ? 3.506   25.839  33.395  1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 698 SER A N   1 
2560 ATOM   1490 C CA  . SER A 1 208 ? 4.345   26.512  34.390  1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 698 SER A CA  1 
2561 ATOM   1491 C C   . SER A 1 208 ? 3.467   27.158  35.469  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 698 SER A C   1 
2562 ATOM   1492 O O   . SER A 1 208 ? 3.768   27.100  36.676  1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 698 SER A O   1 
2563 ATOM   1493 C CB  . SER A 1 208 ? 5.183   27.608  33.731  1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 698 SER A CB  1 
2564 ATOM   1494 O OG  . SER A 1 208 ? 5.788   28.397  34.725  1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 698 SER A OG  1 
2565 ATOM   1495 N N   . ASN A 1 209 ? 2.399   27.811  35.027  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 699 ASN A N   1 
2566 ATOM   1496 C CA  . ASN A 1 209 ? 1.480   28.458  35.957  1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 699 ASN A CA  1 
2567 ATOM   1497 C C   . ASN A 1 209 ? 0.766   27.420  36.847  1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 699 ASN A C   1 
2568 ATOM   1498 O O   . ASN A 1 209 ? 0.525   27.677  38.036  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 699 ASN A O   1 
2569 ATOM   1499 C CB  . ASN A 1 209 ? 0.434   29.292  35.208  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 699 ASN A CB  1 
2570 ATOM   1500 C CG  . ASN A 1 209 ? 1.020   30.526  34.549  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 699 ASN A CG  1 
2571 ATOM   1501 O OD1 . ASN A 1 209 ? 2.094   31.014  34.912  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 699 ASN A OD1 1 
2572 ATOM   1502 N ND2 . ASN A 1 209 ? 0.305   31.045  33.574  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 699 ASN A ND2 1 
2573 ATOM   1503 N N   . ALA A 1 210 ? 0.418   26.268  36.277  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 700 ALA A N   1 
2574 ATOM   1504 C CA  . ALA A 1 210 ? -0.248  25.201  37.052  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 700 ALA A CA  1 
2575 ATOM   1505 C C   . ALA A 1 210 ? 0.699   24.681  38.147  1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 700 ALA A C   1 
2576 ATOM   1506 O O   . ALA A 1 210 ? 0.269   24.489  39.285  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 700 ALA A O   1 
2577 ATOM   1507 C CB  . ALA A 1 210 ? -0.666  24.059  36.141  1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 700 ALA A CB  1 
2578 ATOM   1508 N N   . VAL A 1 211 ? 1.978   24.478  37.824  1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 701 VAL A N   1 
2579 ATOM   1509 C CA  . VAL A 1 211 ? 2.963   23.995  38.802  1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 701 VAL A CA  1 
2580 ATOM   1510 C C   . VAL A 1 211 ? 3.256   25.039  39.882  1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 701 VAL A C   1 
2581 ATOM   1511 O O   . VAL A 1 211 ? 3.299   24.709  41.055  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 701 VAL A O   1 
2582 ATOM   1512 C CB  . VAL A 1 211 ? 4.258   23.489  38.132  1.00 7.81  ? ? ? ? ? ? 701 VAL A CB  1 
2583 ATOM   1513 C CG1 . VAL A 1 211 ? 5.328   23.205  39.150  1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 701 VAL A CG1 1 
2584 ATOM   1514 C CG2 . VAL A 1 211 ? 3.981   22.224  37.352  1.00 8.15  ? ? ? ? ? ? 701 VAL A CG2 1 
2585 ATOM   1515 N N   . PHE A 1 212 ? 3.402   26.311  39.510  1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 702 PHE A N   1 
2586 ATOM   1516 C CA  . PHE A 1 212 ? 3.640   27.371  40.488  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 702 PHE A CA  1 
2587 ATOM   1517 C C   . PHE A 1 212 ? 2.477   27.469  41.499  1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 702 PHE A C   1 
2588 ATOM   1518 O O   . PHE A 1 212 ? 2.704   27.552  42.702  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 702 PHE A O   1 
2589 ATOM   1519 C CB  . PHE A 1 212 ? 3.834   28.733  39.770  1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 702 PHE A CB  1 
2590 ATOM   1520 C CG  . PHE A 1 212 ? 3.889   29.901  40.702  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 702 PHE A CG  1 
2591 ATOM   1521 C CD1 . PHE A 1 212 ? 5.054   30.194  41.388  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A CD1 1 
2592 ATOM   1522 C CD2 . PHE A 1 212 ? 2.748   30.670  40.947  1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A CD2 1 
2593 ATOM   1523 C CE1 . PHE A 1 212 ? 5.077   31.235  42.317  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A CE1 1 
2594 ATOM   1524 C CE2 . PHE A 1 212 ? 2.766   31.703  41.871  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A CE2 1 
2595 ATOM   1525 C CZ  . PHE A 1 212 ? 3.935   31.983  42.558  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A CZ  1 
2596 ATOM   1526 N N   . ASN A 1 213 ? 1.245   27.475  40.996  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 703 ASN A N   1 
2597 ATOM   1527 C CA  . ASN A 1 213 ? 0.071   27.570  41.868  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A CA  1 
2598 ATOM   1528 C C   . ASN A 1 213 ? -0.052  26.323  42.747  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A C   1 
2599 ATOM   1529 O O   . ASN A 1 213 ? -0.417  26.445  43.915  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A O   1 
2600 ATOM   1530 C CB  . ASN A 1 213 ? -1.204  27.840  41.077  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A CB  1 
2601 ATOM   1531 C CG  . ASN A 1 213 ? -1.307  29.292  40.613  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A CG  1 
2602 ATOM   1532 O OD1 . ASN A 1 213 ? -1.029  30.237  41.367  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A OD1 1 
2603 ATOM   1533 N ND2 . ASN A 1 213 ? -1.710  29.476  39.376  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A ND2 1 
2604 ATOM   1534 N N   . MET A 1 214 ? 0.317   25.151  42.212  1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 704 MET A N   1 
2605 ATOM   1535 C CA  . MET A 1 214 ? 0.288   23.918  42.988  1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 704 MET A CA  1 
2606 ATOM   1536 C C   . MET A 1 214 ? 1.266   24.019  44.172  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 704 MET A C   1 
2607 ATOM   1537 O O   . MET A 1 214 ? 0.914   23.738  45.316  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 704 MET A O   1 
2608 ATOM   1538 C CB  . MET A 1 214 ? 0.661   22.714  42.117  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 704 MET A CB  1 
2609 ATOM   1539 C CG  . MET A 1 214 ? 0.756   21.410  42.921  1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 704 MET A CG  1 
2610 ATOM   1540 S SD  . MET A 1 214 ? 1.281   19.965  41.978  1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 704 MET A SD  1 
2611 ATOM   1541 C CE  . MET A 1 214 ? 2.907   20.349  41.684  1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 704 MET A CE  1 
2612 ATOM   1542 N N   . ILE A 1 215 ? 2.491   24.447  43.894  1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 705 ILE A N   1 
2613 ATOM   1543 C CA  . ILE A 1 215 ? 3.506   24.549  44.929  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 705 ILE A CA  1 
2614 ATOM   1544 C C   . ILE A 1 215 ? 3.175   25.629  45.943  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 705 ILE A C   1 
2615 ATOM   1545 O O   . ILE A 1 215 ? 3.331   25.437  47.144  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 705 ILE A O   1 
2616 ATOM   1546 C CB  . ILE A 1 215 ? 4.878   24.757  44.286  1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 705 ILE A CB  1 
2617 ATOM   1547 C CG1 . ILE A 1 215 ? 5.251   23.481  43.525  1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 705 ILE A CG1 1 
2618 ATOM   1548 C CG2 . ILE A 1 215 ? 5.907   25.180  45.330  1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 705 ILE A CG2 1 
2619 ATOM   1549 C CD1 . ILE A 1 215 ? 6.561   23.582  42.784  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 705 ILE A CD1 1 
2620 ATOM   1550 N N   . LYS A 1 216 ? 2.686   26.767  45.462  1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A N   1 
2621 ATOM   1551 C CA  . LYS A 1 216 ? 2.286   27.851  46.354  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A CA  1 
2622 ATOM   1552 C C   . LYS A 1 216 ? 1.168   27.356  47.320  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A C   1 
2623 ATOM   1553 O O   . LYS A 1 216 ? 1.230   27.593  48.514  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A O   1 
2624 ATOM   1554 C CB  . LYS A 1 216 ? 1.803   29.026  45.516  1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A CB  1 
2625 ATOM   1555 C CG  . LYS A 1 216 ? 1.333   30.215  46.303  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A CG  1 
2626 ATOM   1556 C CD  . LYS A 1 216 ? 0.878   31.242  45.282  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A CD  1 
2627 ATOM   1557 C CE  . LYS A 1 216 ? -0.112  32.194  45.863  1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A CE  1 
2628 ATOM   1558 N NZ  . LYS A 1 216 ? 0.573   32.882  46.998  1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A NZ  1 
2629 ATOM   1559 N N   . SER A 1 217 ? 0.178   26.648  46.795  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 707 SER A N   1 
2630 ATOM   1560 C CA  . SER A 1 217 ? -0.917  26.122  47.595  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 707 SER A CA  1 
2631 ATOM   1561 C C   . SER A 1 217 ? -0.433  25.071  48.613  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 707 SER A C   1 
2632 ATOM   1562 O O   . SER A 1 217 ? -0.876  25.081  49.771  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 707 SER A O   1 
2633 ATOM   1563 C CB  . SER A 1 217 ? -1.968  25.517  46.679  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 707 SER A CB  1 
2634 ATOM   1564 O OG  . SER A 1 217 ? -3.012  24.929  47.433  1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 707 SER A OG  1 
2635 ATOM   1565 N N   . MET A 1 218 ? 0.461   24.171  48.192  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 708 MET A N   1 
2636 ATOM   1566 C CA  . MET A 1 218 ? 1.007   23.146  49.089  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 708 MET A CA  1 
2637 ATOM   1567 C C   . MET A 1 218 ? 1.652   23.828  50.278  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 708 MET A C   1 
2638 ATOM   1568 O O   . MET A 1 218 ? 1.387   23.458  51.427  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 708 MET A O   1 
2639 ATOM   1569 C CB  . MET A 1 218 ? 2.046   22.270  48.385  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 708 MET A CB  1 
2640 ATOM   1570 C CG  . MET A 1 218 ? 1.435   21.182  47.533  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 708 MET A CG  1 
2641 ATOM   1571 S SD  . MET A 1 218 ? 2.658   20.366  46.455  1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 708 MET A SD  1 
2642 ATOM   1572 C CE  . MET A 1 218 ? 3.602   19.453  47.631  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 708 MET A CE  1 
2643 ATOM   1573 N N   . LYS A 1 219 ? 2.472   24.849  50.022  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A N   1 
2644 ATOM   1574 C CA  . LYS A 1 219 ? 3.114   25.568  51.122  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A CA  1 
2645 ATOM   1575 C C   . LYS A 1 219 ? 2.109   26.272  52.032  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A C   1 
2646 ATOM   1576 O O   . LYS A 1 219 ? 2.305   26.308  53.256  1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A O   1 
2647 ATOM   1577 C CB  . LYS A 1 219 ? 4.148   26.567  50.615  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A CB  1 
2648 ATOM   1578 C CG  . LYS A 1 219 ? 5.314   25.903  49.972  1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A CG  1 
2649 ATOM   1579 C CD  . LYS A 1 219 ? 6.443   26.878  49.675  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A CD  1 
2650 ATOM   1580 C CE  . LYS A 1 219 ? 7.261   27.264  50.912  1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A CE  1 
2651 ATOM   1581 N NZ  . LYS A 1 219 ? 8.206   26.178  51.397  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A NZ  1 
2652 ATOM   1582 N N   . GLU A 1 220 ? 1.045   26.825  51.464  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A N   1 
2653 ATOM   1583 C CA  . GLU A 1 220 ? 0.037   27.495  52.282  1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A CA  1 
2654 ATOM   1584 C C   . GLU A 1 220 ? -0.728  26.526  53.173  1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A C   1 
2655 ATOM   1585 O O   . GLU A 1 220 ? -1.434  26.958  54.073  1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A O   1 
2656 ATOM   1586 C CB  . GLU A 1 220 ? -0.984  28.224  51.432  1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A CB  1 
2657 ATOM   1587 C CG  . GLU A 1 220 ? -0.449  29.431  50.780  1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A CG  1 
2658 ATOM   1588 C CD  . GLU A 1 220 ? -1.500  30.127  49.937  1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A CD  1 
2659 ATOM   1589 O OE1 . GLU A 1 220 ? -2.505  29.496  49.509  1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A OE1 1 
2660 ATOM   1590 O OE2 . GLU A 1 220 ? -1.316  31.332  49.715  1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A OE2 1 
2661 ATOM   1591 N N   . ARG A 1 221 ? -0.649  25.236  52.861  1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A N   1 
2662 ATOM   1592 C CA  . ARG A 1 221 ? -1.330  24.206  53.632  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A CA  1 
2663 ATOM   1593 C C   . ARG A 1 221 ? -0.358  23.443  54.524  1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A C   1 
2664 ATOM   1594 O O   . ARG A 1 221 ? -0.668  22.354  54.992  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A O   1 
2665 ATOM   1595 C CB  . ARG A 1 221 ? -2.051  23.252  52.680  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A CB  1 
2666 ATOM   1596 C CG  . ARG A 1 221 ? -2.986  23.996  51.742  1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A CG  1 
2667 ATOM   1597 C CD  . ARG A 1 221 ? -3.803  23.092  50.817  1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A CD  1 
2668 ATOM   1598 N NE  . ARG A 1 221 ? -3.072  22.501  49.675  1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A NE  1 
2669 ATOM   1599 C CZ  . ARG A 1 221 ? -2.594  21.262  49.684  1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A CZ  1 
2670 ATOM   1600 N NH1 . ARG A 1 221 ? -2.713  20.556  50.793  1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A NH1 1 
2671 ATOM   1601 N NH2 . ARG A 1 221 ? -1.963  20.754  48.629  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A NH2 1 
2672 ATOM   1602 N N   . GLY A 1 222 ? 0.844   23.975  54.692  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 712 GLY A N   1 
2673 ATOM   1603 C CA  . GLY A 1 222 ? 1.847   23.325  55.526  1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 712 GLY A CA  1 
2674 ATOM   1604 C C   . GLY A 1 222 ? 2.567   22.080  55.000  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 712 GLY A C   1 
2675 ATOM   1605 O O   . GLY A 1 222 ? 3.190   21.354  55.780  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 712 GLY A O   1 
2676 ATOM   1606 N N   . VAL A 1 223 ? 2.474   21.804  53.701  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 713 VAL A N   1 
2677 ATOM   1607 C CA  . VAL A 1 223 ? 3.162   20.654  53.125  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 713 VAL A CA  1 
2678 ATOM   1608 C C   . VAL A 1 223 ? 4.623   21.060  52.938  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 713 VAL A C   1 
2679 ATOM   1609 O O   . VAL A 1 223 ? 4.912   22.100  52.332  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 713 VAL A O   1 
2680 ATOM   1610 C CB  . VAL A 1 223 ? 2.567   20.271  51.748  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 713 VAL A CB  1 
2681 ATOM   1611 C CG1 . VAL A 1 223 ? 3.349   19.121  51.117  1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 713 VAL A CG1 1 
2682 ATOM   1612 C CG2 . VAL A 1 223 ? 1.119   19.932  51.896  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 713 VAL A CG2 1 
2683 ATOM   1613 N N   . PRO A 1 224 ? 5.568   20.229  53.408  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 714 PRO A N   1 
2684 ATOM   1614 C CA  . PRO A 1 224 ? 7.002   20.553  53.271  1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 714 PRO A CA  1 
2685 ATOM   1615 C C   . PRO A 1 224 ? 7.576   20.378  51.865  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 714 PRO A C   1 
2686 ATOM   1616 O O   . PRO A 1 224 ? 7.753   19.259  51.401  1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 714 PRO A O   1 
2687 ATOM   1617 C CB  . PRO A 1 224 ? 7.688   19.598  54.269  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 714 PRO A CB  1 
2688 ATOM   1618 C CG  . PRO A 1 224 ? 6.744   18.384  54.259  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 714 PRO A CG  1 
2689 ATOM   1619 C CD  . PRO A 1 224 ? 5.346   18.979  54.174  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 714 PRO A CD  1 
2690 ATOM   1620 N N   . ILE A 1 225 ? 7.764   21.474  51.153  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A N   1 
2691 ATOM   1621 C CA  . ILE A 1 225 ? 8.377   21.410  49.837  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A CA  1 
2692 ATOM   1622 C C   . ILE A 1 225 ? 9.371   22.579  49.796  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A C   1 
2693 ATOM   1623 O O   . ILE A 1 225 ? 9.046   23.710  50.203  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A O   1 
2694 ATOM   1624 C CB  . ILE A 1 225 ? 7.348   21.415  48.674  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A CB  1 
2695 ATOM   1625 C CG1 . ILE A 1 225 ? 8.103   21.491  47.339  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A CG1 1 
2696 ATOM   1626 C CG2 . ILE A 1 225 ? 6.326   22.510  48.832  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A CG2 1 
2697 ATOM   1627 C CD1 . ILE A 1 225 ? 7.287   21.084  46.141  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A CD1 1 
2698 ATOM   1628 N N   . ASP A 1 226 ? 10.607  22.293  49.412  1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 716 ASP A N   1 
2699 ATOM   1629 C CA  . ASP A 1 226 ? 11.644  23.324  49.401  1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 716 ASP A CA  1 
2700 ATOM   1630 C C   . ASP A 1 226 ? 11.998  23.904  48.026  1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 716 ASP A C   1 
2701 ATOM   1631 O O   . ASP A 1 226 ? 12.384  25.075  47.932  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 716 ASP A O   1 
2702 ATOM   1632 C CB  . ASP A 1 226 ? 12.947  22.778  50.008  1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 716 ASP A CB  1 
2703 ATOM   1633 C CG  . ASP A 1 226 ? 12.749  22.165  51.399  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 716 ASP A CG  1 
2704 ATOM   1634 O OD1 . ASP A 1 226 ? 12.381  22.911  52.322  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 716 ASP A OD1 1 
2705 ATOM   1635 O OD2 . ASP A 1 226 ? 12.971  20.959  51.564  1.00 9.71  ? ? ? ? ? ? 716 ASP A OD2 1 
2706 ATOM   1636 N N   . GLY A 1 227 ? 11.941  23.071  46.991  1.00 7.84  ? ? ? ? ? ? 717 GLY A N   1 
2707 ATOM   1637 C CA  . GLY A 1 227 ? 12.349  23.542  45.684  1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 717 GLY A CA  1 
2708 ATOM   1638 C C   . GLY A 1 227 ? 11.608  22.999  44.490  1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 717 GLY A C   1 
2709 ATOM   1639 O O   . GLY A 1 227 ? 10.743  22.106  44.608  1.00 7.90  ? ? ? ? ? ? 717 GLY A O   1 
2710 ATOM   1640 N N   . VAL A 1 228 ? 11.851  23.630  43.337  1.00 7.48  ? ? ? ? ? ? 718 VAL A N   1 
2711 ATOM   1641 C CA  . VAL A 1 228 ? 11.249  23.190  42.090  1.00 7.38  ? ? ? ? ? ? 718 VAL A CA  1 
2712 ATOM   1642 C C   . VAL A 1 228 ? 12.404  22.899  41.125  1.00 6.95  ? ? ? ? ? ? 718 VAL A C   1 
2713 ATOM   1643 O O   . VAL A 1 228 ? 13.389  23.641  41.087  1.00 6.87  ? ? ? ? ? ? 718 VAL A O   1 
2714 ATOM   1644 C CB  . VAL A 1 228 ? 10.248  24.250  41.482  1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 718 VAL A CB  1 
2715 ATOM   1645 C CG1 . VAL A 1 228 ? 10.941  25.558  41.143  1.00 8.18  ? ? ? ? ? ? 718 VAL A CG1 1 
2716 ATOM   1646 C CG2 . VAL A 1 228 ? 9.553   23.657  40.241  1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 718 VAL A CG2 1 
2717 ATOM   1647 N N   . GLY A 1 229 ? 12.335  21.759  40.463  1.00 5.91  ? ? ? ? ? ? 719 GLY A N   1 
2718 ATOM   1648 C CA  . GLY A 1 229 ? 13.366  21.375  39.524  1.00 5.41  ? ? ? ? ? ? 719 GLY A CA  1 
2719 ATOM   1649 C C   . GLY A 1 229 ? 12.921  21.629  38.101  1.00 5.85  ? ? ? ? ? ? 719 GLY A C   1 
2720 ATOM   1650 O O   . GLY A 1 229 ? 11.891  21.110  37.661  1.00 6.86  ? ? ? ? ? ? 719 GLY A O   1 
2721 ATOM   1651 N N   . PHE A 1 230 ? 13.635  22.524  37.422  1.00 6.00  ? ? ? ? ? ? 720 PHE A N   1 
2722 ATOM   1652 C CA  . PHE A 1 230 ? 13.355  22.836  36.001  1.00 6.51  ? ? ? ? ? ? 720 PHE A CA  1 
2723 ATOM   1653 C C   . PHE A 1 230 ? 14.225  21.848  35.184  1.00 5.39  ? ? ? ? ? ? 720 PHE A C   1 
2724 ATOM   1654 O O   . PHE A 1 230 ? 15.464  21.978  35.170  1.00 6.21  ? ? ? ? ? ? 720 PHE A O   1 
2725 ATOM   1655 C CB  . PHE A 1 230 ? 13.806  24.275  35.649  1.00 7.21  ? ? ? ? ? ? 720 PHE A CB  1 
2726 ATOM   1656 C CG  . PHE A 1 230 ? 12.917  25.392  36.162  1.00 7.00  ? ? ? ? ? ? 720 PHE A CG  1 
2727 ATOM   1657 C CD1 . PHE A 1 230 ? 11.830  25.166  37.016  1.00 6.87  ? ? ? ? ? ? 720 PHE A CD1 1 
2728 ATOM   1658 C CD2 . PHE A 1 230 ? 13.211  26.707  35.797  1.00 7.42  ? ? ? ? ? ? 720 PHE A CD2 1 
2729 ATOM   1659 C CE1 . PHE A 1 230 ? 11.071  26.216  37.481  1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 720 PHE A CE1 1 
2730 ATOM   1660 C CE2 . PHE A 1 230 ? 12.454  27.767  36.262  1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 720 PHE A CE2 1 
2731 ATOM   1661 C CZ  . PHE A 1 230 ? 11.380  27.532  37.104  1.00 8.65  ? ? ? ? ? ? 720 PHE A CZ  1 
2732 ATOM   1662 N N   . GLN A 1 231 ? 13.618  20.896  34.480  1.00 6.48  ? ? ? ? ? ? 721 GLN A N   1 
2733 ATOM   1663 C CA  . GLN A 1 231 ? 14.425  19.919  33.719  1.00 6.29  ? ? ? ? ? ? 721 GLN A CA  1 
2734 ATOM   1664 C C   . GLN A 1 231 ? 15.273  20.559  32.622  1.00 6.69  ? ? ? ? ? ? 721 GLN A C   1 
2735 ATOM   1665 O O   . GLN A 1 231 ? 16.376  20.105  32.364  1.00 7.22  ? ? ? ? ? ? 721 GLN A O   1 
2736 ATOM   1666 C CB  . GLN A 1 231 ? 13.573  18.806  33.140  1.00 6.47  ? ? ? ? ? ? 721 GLN A CB  1 
2737 ATOM   1667 C CG  . GLN A 1 231 ? 13.098  17.817  34.207  1.00 7.05  ? ? ? ? ? ? 721 GLN A CG  1 
2738 ATOM   1668 C CD  . GLN A 1 231 ? 12.237  16.706  33.603  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 721 GLN A CD  1 
2739 ATOM   1669 O OE1 . GLN A 1 231 ? 12.263  16.467  32.382  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 721 GLN A OE1 1 
2740 ATOM   1670 N NE2 . GLN A 1 231 ? 11.510  15.984  34.450  1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 721 GLN A NE2 1 
2741 ATOM   1671 N N   . CYS A 1 232 ? 14.752  21.614  32.001  1.00 6.63  ? ? ? ? ? ? 722 CYS A N   1 
2742 ATOM   1672 C CA  . CYS A 1 232 ? 15.479  22.324  30.946  1.00 7.18  ? ? ? ? ? ? 722 CYS A CA  1 
2743 ATOM   1673 C C   . CYS A 1 232 ? 15.826  21.490  29.697  1.00 7.03  ? ? ? ? ? ? 722 CYS A C   1 
2744 ATOM   1674 O O   . CYS A 1 232 ? 16.964  21.523  29.229  1.00 7.82  ? ? ? ? ? ? 722 CYS A O   1 
2745 ATOM   1675 C CB  . CYS A 1 232 ? 16.737  23.016  31.503  1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 722 CYS A CB  1 
2746 ATOM   1676 S SG  . CYS A 1 232 ? 16.407  24.311  32.709  1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 722 CYS A SG  1 
2747 ATOM   1677 N N   . HIS A 1 233 ? 14.857  20.733  29.186  1.00 6.91  ? ? ? ? ? ? 723 HIS A N   1 
2748 ATOM   1678 C CA  . HIS A 1 233 ? 15.068  19.963  27.945  1.00 7.96  ? ? ? ? ? ? 723 HIS A CA  1 
2749 ATOM   1679 C C   . HIS A 1 233 ? 14.607  20.926  26.842  1.00 9.02  ? ? ? ? ? ? 723 HIS A C   1 
2750 ATOM   1680 O O   . HIS A 1 233 ? 13.426  20.976  26.492  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 723 HIS A O   1 
2751 ATOM   1681 C CB  . HIS A 1 233 ? 14.247  18.665  27.956  1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 723 HIS A CB  1 
2752 ATOM   1682 C CG  . HIS A 1 233 ? 14.747  17.659  28.951  1.00 7.86  ? ? ? ? ? ? 723 HIS A CG  1 
2753 ATOM   1683 N ND1 . HIS A 1 233 ? 16.022  17.139  28.910  1.00 7.88  ? ? ? ? ? ? 723 HIS A ND1 1 
2754 ATOM   1684 C CD2 . HIS A 1 233 ? 14.144  17.085  30.020  1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 723 HIS A CD2 1 
2755 ATOM   1685 C CE1 . HIS A 1 233 ? 16.187  16.286  29.910  1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 723 HIS A CE1 1 
2756 ATOM   1686 N NE2 . HIS A 1 233 ? 15.061  16.238  30.598  1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 723 HIS A NE2 1 
2757 ATOM   1687 N N   . PHE A 1 234 ? 15.555  21.739  26.377  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 724 PHE A N   1 
2758 ATOM   1688 C CA  . PHE A 1 234 ? 15.308  22.800  25.394  1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 724 PHE A CA  1 
2759 ATOM   1689 C C   . PHE A 1 234 ? 15.734  22.499  23.973  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A C   1 
2760 ATOM   1690 O O   . PHE A 1 234 ? 16.539  21.622  23.731  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 724 PHE A O   1 
2761 ATOM   1691 C CB  . PHE A 1 234 ? 16.047  24.064  25.834  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A CB  1 
2762 ATOM   1692 C CG  . PHE A 1 234 ? 15.597  24.621  27.170  1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A CG  1 
2763 ATOM   1693 C CD1 . PHE A 1 234 ? 14.243  24.799  27.461  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A CD1 1 
2764 ATOM   1694 C CD2 . PHE A 1 234 ? 16.547  25.040  28.116  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A CD2 1 
2765 ATOM   1695 C CE1 . PHE A 1 234 ? 13.846  25.395  28.673  1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A CE1 1 
2766 ATOM   1696 C CE2 . PHE A 1 234 ? 16.144  25.640  29.325  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A CE2 1 
2767 ATOM   1697 C CZ  . PHE A 1 234 ? 14.793  25.809  29.587  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A CZ  1 
2768 ATOM   1698 N N   . ILE A 1 235 ? 15.185  23.262  23.026  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 725 ILE A N   1 
2769 ATOM   1699 C CA  . ILE A 1 235 ? 15.577  23.106  21.617  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 725 ILE A CA  1 
2770 ATOM   1700 C C   . ILE A 1 235 ? 16.550  24.246  21.268  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 725 ILE A C   1 
2771 ATOM   1701 O O   . ILE A 1 235 ? 16.368  25.377  21.709  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 725 ILE A O   1 
2772 ATOM   1702 C CB  . ILE A 1 235 ? 14.363  23.170  20.682  1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 725 ILE A CB  1 
2773 ATOM   1703 C CG1 . ILE A 1 235 ? 13.355  22.092  21.084  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 725 ILE A CG1 1 
2774 ATOM   1704 C CG2 . ILE A 1 235 ? 14.812  22.917  19.222  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 725 ILE A CG2 1 
2775 ATOM   1705 C CD1 . ILE A 1 235 ? 12.065  22.164  20.322  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 725 ILE A CD1 1 
2776 ATOM   1706 N N   . ASN A 1 236 ? 17.570  23.943  20.484  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 726 ASN A N   1 
2777 ATOM   1707 C CA  . ASN A 1 236 ? 18.577  24.928  20.077  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 726 ASN A CA  1 
2778 ATOM   1708 C C   . ASN A 1 236 ? 17.933  26.161  19.430  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 726 ASN A C   1 
2779 ATOM   1709 O O   . ASN A 1 236 ? 16.992  26.033  18.636  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 726 ASN A O   1 
2780 ATOM   1710 C CB  . ASN A 1 236 ? 19.500  24.282  19.050  1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 726 ASN A CB  1 
2781 ATOM   1711 C CG  . ASN A 1 236 ? 20.780  25.037  18.862  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 726 ASN A CG  1 
2782 ATOM   1712 O OD1 . ASN A 1 236 ? 21.349  25.545  19.824  1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 726 ASN A OD1 1 
2783 ATOM   1713 N ND2 . ASN A 1 236 ? 21.281  25.074  17.634  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 726 ASN A ND2 1 
2784 ATOM   1714 N N   . GLY A 1 237 ? 18.437  27.338  19.792  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 727 GLY A N   1 
2785 ATOM   1715 C CA  . GLY A 1 237 ? 17.932  28.580  19.227  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 727 GLY A CA  1 
2786 ATOM   1716 C C   . GLY A 1 237 ? 16.927  29.341  20.074  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 727 GLY A C   1 
2787 ATOM   1717 O O   . GLY A 1 237 ? 16.031  30.033  19.555  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 727 GLY A O   1 
2788 ATOM   1718 N N   . MET A 1 238 ? 17.073  29.223  21.390  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 728 MET A N   1 
2789 ATOM   1719 C CA  . MET A 1 238 ? 16.201  29.913  22.331  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 728 MET A CA  1 
2790 ATOM   1720 C C   . MET A 1 238 ? 16.256  31.426  22.104  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 728 MET A C   1 
2791 ATOM   1721 O O   . MET A 1 238 ? 17.348  32.004  21.985  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 728 MET A O   1 
2792 ATOM   1722 C CB  . MET A 1 238 ? 16.664  29.604  23.753  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 728 MET A CB  1 
2793 ATOM   1723 C CG  . MET A 1 238 ? 16.601  28.107  24.080  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 728 MET A CG  1 
2794 ATOM   1724 S SD  . MET A 1 238 ? 17.374  27.774  25.678  1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 728 MET A SD  1 
2795 ATOM   1725 C CE  . MET A 1 238 ? 16.084  28.274  26.690  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 728 MET A CE  1 
2796 ATOM   1726 N N   . SER A 1 239 ? 15.088  32.061  22.096  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 729 SER A N   1 
2797 ATOM   1727 C CA  . SER A 1 239 ? 14.999  33.503  21.905  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 729 SER A CA  1 
2798 ATOM   1728 C C   . SER A 1 239 ? 15.254  34.291  23.205  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 729 SER A C   1 
2799 ATOM   1729 O O   . SER A 1 239 ? 15.138  33.747  24.321  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 729 SER A O   1 
2800 ATOM   1730 C CB  . SER A 1 239 ? 13.620  33.855  21.353  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 729 SER A CB  1 
2801 ATOM   1731 O OG  . SER A 1 239 ? 12.604  33.702  22.338  1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 729 SER A OG  1 
2802 ATOM   1732 N N   . PRO A 1 240 ? 15.612  35.588  23.090  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 730 PRO A N   1 
2803 ATOM   1733 C CA  . PRO A 1 240 ? 15.857  36.381  24.304  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 730 PRO A CA  1 
2804 ATOM   1734 C C   . PRO A 1 240 ? 14.575  36.524  25.128  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 730 PRO A C   1 
2805 ATOM   1735 O O   . PRO A 1 240 ? 14.626  36.617  26.343  1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 730 PRO A O   1 
2806 ATOM   1736 C CB  . PRO A 1 240 ? 16.294  37.744  23.753  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 730 PRO A CB  1 
2807 ATOM   1737 C CG  . PRO A 1 240 ? 16.946  37.388  22.469  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 730 PRO A CG  1 
2808 ATOM   1738 C CD  . PRO A 1 240 ? 16.029  36.333  21.885  1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 730 PRO A CD  1 
2809 ATOM   1739 N N   . GLU A 1 241 ? 13.424  36.550  24.460  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A N   1 
2810 ATOM   1740 C CA  . GLU A 1 241 ? 12.166  36.704  25.163  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A CA  1 
2811 ATOM   1741 C C   . GLU A 1 241 ? 11.867  35.449  25.969  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A C   1 
2812 ATOM   1742 O O   . GLU A 1 241 ? 11.321  35.555  27.072  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A O   1 
2813 ATOM   1743 C CB  . GLU A 1 241 ? 11.014  36.993  24.197  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A CB  1 
2814 ATOM   1744 C CG  . GLU A 1 241 ? 11.112  38.340  23.514  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A CG  1 
2815 ATOM   1745 C CD  . GLU A 1 241 ? 12.227  38.391  22.486  1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A CD  1 
2816 ATOM   1746 O OE1 . GLU A 1 241 ? 12.365  37.429  21.693  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A OE1 1 
2817 ATOM   1747 O OE2 . GLU A 1 241 ? 12.977  39.391  22.480  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A OE2 1 
2818 ATOM   1748 N N   . TYR A 1 242 ? 12.209  34.283  25.411  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A N   1 
2819 ATOM   1749 C CA  . TYR A 1 242 ? 11.981  33.014  26.103  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A CA  1 
2820 ATOM   1750 C C   . TYR A 1 242 ? 12.865  33.004  27.343  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A C   1 
2821 ATOM   1751 O O   . TYR A 1 242 ? 12.381  32.765  28.462  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A O   1 
2822 ATOM   1752 C CB  . TYR A 1 242 ? 12.324  31.833  25.209  1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A CB  1 
2823 ATOM   1753 C CG  . TYR A 1 242 ? 12.007  30.506  25.844  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A CG  1 
2824 ATOM   1754 C CD1 . TYR A 1 242 ? 10.685  30.124  26.074  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A CD1 1 
2825 ATOM   1755 C CD2 . TYR A 1 242 ? 13.014  29.615  26.170  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A CD2 1 
2826 ATOM   1756 C CE1 . TYR A 1 242 ? 10.364  28.878  26.601  1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A CE1 1 
2827 ATOM   1757 C CE2 . TYR A 1 242 ? 12.706  28.351  26.700  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A CE2 1 
2828 ATOM   1758 C CZ  . TYR A 1 242 ? 11.378  27.992  26.903  1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A CZ  1 
2829 ATOM   1759 O OH  . TYR A 1 242 ? 11.058  26.709  27.335  1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A OH  1 
2830 ATOM   1760 N N   . LEU A 1 243 ? 14.144  33.316  27.150  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 733 LEU A N   1 
2831 ATOM   1761 C CA  . LEU A 1 243 ? 15.088  33.359  28.252  1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 733 LEU A CA  1 
2832 ATOM   1762 C C   . LEU A 1 243 ? 14.633  34.371  29.299  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 733 LEU A C   1 
2833 ATOM   1763 O O   . LEU A 1 243 ? 14.713  34.125  30.501  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 733 LEU A O   1 
2834 ATOM   1764 C CB  . LEU A 1 243 ? 16.506  33.642  27.732  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 733 LEU A CB  1 
2835 ATOM   1765 C CG  . LEU A 1 243 ? 17.125  32.469  26.932  1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 733 LEU A CG  1 
2836 ATOM   1766 C CD1 . LEU A 1 243 ? 18.189  32.972  25.957  1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 733 LEU A CD1 1 
2837 ATOM   1767 C CD2 . LEU A 1 243 ? 17.747  31.412  27.856  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 733 LEU A CD2 1 
2838 ATOM   1768 N N   . ALA A 1 244 ? 14.098  35.502  28.865  1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 734 ALA A N   1 
2839 ATOM   1769 C CA  . ALA A 1 244 ? 13.620  36.497  29.813  1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 734 ALA A CA  1 
2840 ATOM   1770 C C   . ALA A 1 244 ? 12.457  35.945  30.658  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 734 ALA A C   1 
2841 ATOM   1771 O O   . ALA A 1 244 ? 12.327  36.296  31.846  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 734 ALA A O   1 
2842 ATOM   1772 C CB  . ALA A 1 244 ? 13.171  37.789  29.070  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 734 ALA A CB  1 
2843 ATOM   1773 N N   . SER A 1 245 ? 11.596  35.111  30.064  1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 735 SER A N   1 
2844 ATOM   1774 C CA  . SER A 1 245 ? 10.451  34.557  30.813  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 735 SER A CA  1 
2845 ATOM   1775 C C   . SER A 1 245 ? 10.890  33.548  31.896  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 735 SER A C   1 
2846 ATOM   1776 O O   . SER A 1 245 ? 10.290  33.487  32.963  1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 735 SER A O   1 
2847 ATOM   1777 C CB  . SER A 1 245 ? 9.376   33.993  29.877  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 735 SER A CB  1 
2848 ATOM   1778 O OG  . SER A 1 245 ? 9.739   32.755  29.333  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 735 SER A OG  1 
2849 ATOM   1779 N N   . ILE A 1 246 ? 11.975  32.833  31.641  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 736 ILE A N   1 
2850 ATOM   1780 C CA  . ILE A 1 246 ? 12.531  31.879  32.616  1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 736 ILE A CA  1 
2851 ATOM   1781 C C   . ILE A 1 246 ? 13.033  32.674  33.826  1.00 9.64  ? ? ? ? ? ? 736 ILE A C   1 
2852 ATOM   1782 O O   . ILE A 1 246 ? 12.774  32.307  34.967  1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 736 ILE A O   1 
2853 ATOM   1783 C CB  . ILE A 1 246 ? 13.686  31.056  32.015  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 736 ILE A CB  1 
2854 ATOM   1784 C CG1 . ILE A 1 246 ? 13.177  30.219  30.832  1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 736 ILE A CG1 1 
2855 ATOM   1785 C CG2 . ILE A 1 246 ? 14.319  30.135  33.090  1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 736 ILE A CG2 1 
2856 ATOM   1786 C CD1 . ILE A 1 246 ? 14.275  29.454  30.087  1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 736 ILE A CD1 1 
2857 ATOM   1787 N N   . ASP A 1 247 ? 13.739  33.780  33.583  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 737 ASP A N   1 
2858 ATOM   1788 C CA  . ASP A 1 247 ? 14.243  34.625  34.685  1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 737 ASP A CA  1 
2859 ATOM   1789 C C   . ASP A 1 247 ? 13.081  35.164  35.560  1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 737 ASP A C   1 
2860 ATOM   1790 O O   . ASP A 1 247 ? 13.150  35.132  36.789  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 737 ASP A O   1 
2861 ATOM   1791 C CB  . ASP A 1 247 ? 15.073  35.798  34.128  1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 737 ASP A CB  1 
2862 ATOM   1792 C CG  . ASP A 1 247 ? 15.670  36.652  35.224  1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 737 ASP A CG  1 
2863 ATOM   1793 O OD1 . ASP A 1 247 ? 16.738  36.291  35.738  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 737 ASP A OD1 1 
2864 ATOM   1794 O OD2 . ASP A 1 247 ? 15.059  37.670  35.598  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 737 ASP A OD2 1 
2865 ATOM   1795 N N   . GLN A 1 248 ? 12.012  35.650  34.934  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 738 GLN A N   1 
2866 ATOM   1796 C CA  . GLN A 1 248 ? 10.874  36.163  35.677  1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A CA  1 
2867 ATOM   1797 C C   . GLN A 1 248 ? 10.212  35.022  36.483  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A C   1 
2868 ATOM   1798 O O   . GLN A 1 248 ? 9.726   35.237  37.586  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A O   1 
2869 ATOM   1799 C CB  . GLN A 1 248 ? 9.842   36.758  34.718  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A CB  1 
2870 ATOM   1800 C CG  . GLN A 1 248 ? 10.231  38.127  34.181  1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A CG  1 
2871 ATOM   1801 C CD  . GLN A 1 248 ? 9.590   38.453  32.821  1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A CD  1 
2872 ATOM   1802 O OE1 . GLN A 1 248 ? 8.395   38.203  32.588  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A OE1 1 
2873 ATOM   1803 N NE2 . GLN A 1 248 ? 10.398  39.024  31.909  1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A NE2 1 
2874 ATOM   1804 N N   . ASN A 1 249 ? 10.145  33.836  35.898  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 739 ASN A N   1 
2875 ATOM   1805 C CA  . ASN A 1 249 ? 9.543   32.695  36.597  1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 739 ASN A CA  1 
2876 ATOM   1806 C C   . ASN A 1 249 ? 10.381  32.378  37.860  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 739 ASN A C   1 
2877 ATOM   1807 O O   . ASN A 1 249 ? 9.824   32.153  38.945  1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 739 ASN A O   1 
2878 ATOM   1808 C CB  . ASN A 1 249 ? 9.478   31.493  35.653  1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 739 ASN A CB  1 
2879 ATOM   1809 C CG  . ASN A 1 249 ? 8.581   30.398  36.175  1.00 7.63  ? ? ? ? ? ? 739 ASN A CG  1 
2880 ATOM   1810 O OD1 . ASN A 1 249 ? 7.634   30.661  36.884  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 739 ASN A OD1 1 
2881 ATOM   1811 N ND2 . ASN A 1 249 ? 8.875   29.165  35.808  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 739 ASN A ND2 1 
2882 ATOM   1812 N N   . ILE A 1 250 ? 11.710  32.437  37.757  1.00 7.69  ? ? ? ? ? ? 740 ILE A N   1 
2883 ATOM   1813 C CA  . ILE A 1 250 ? 12.579  32.167  38.913  1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 740 ILE A CA  1 
2884 ATOM   1814 C C   . ILE A 1 250 ? 12.304  33.186  40.031  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 740 ILE A C   1 
2885 ATOM   1815 O O   . ILE A 1 250 ? 12.253  32.840  41.224  1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 740 ILE A O   1 
2886 ATOM   1816 C CB  . ILE A 1 250 ? 14.093  32.142  38.509  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 740 ILE A CB  1 
2887 ATOM   1817 C CG1 . ILE A 1 250 ? 14.366  30.959  37.577  1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 740 ILE A CG1 1 
2888 ATOM   1818 C CG2 . ILE A 1 250 ? 15.008  32.055  39.733  1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 740 ILE A CG2 1 
2889 ATOM   1819 C CD1 . ILE A 1 250 ? 15.774  30.946  37.015  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 740 ILE A CD1 1 
2890 ATOM   1820 N N   . LYS A 1 251 ? 12.091  34.444  39.646  1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 741 LYS A N   1 
2891 ATOM   1821 C CA  . LYS A 1 251 ? 11.809  35.507  40.604  1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 741 LYS A CA  1 
2892 ATOM   1822 C C   . LYS A 1 251 ? 10.488  35.297  41.336  1.00 8.92  ? ? ? ? ? ? 741 LYS A C   1 
2893 ATOM   1823 O O   . LYS A 1 251 ? 10.428  35.558  42.540  1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 741 LYS A O   1 
2894 ATOM   1824 C CB  . LYS A 1 251 ? 11.887  36.907  39.926  1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 741 LYS A CB  1 
2895 ATOM   1825 C CG  . LYS A 1 251 ? 13.357  37.322  39.686  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 741 LYS A CG  1 
2896 ATOM   1826 C CD  . LYS A 1 251 ? 13.500  38.544  38.802  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 741 LYS A CD  1 
2897 ATOM   1827 C CE  . LYS A 1 251 ? 14.943  39.055  38.804  1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 741 LYS A CE  1 
2898 ATOM   1828 N NZ  . LYS A 1 251 ? 15.930  38.097  38.264  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 741 LYS A NZ  1 
2899 ATOM   1829 N N   . ARG A 1 252 ? 9.443   34.812  40.656  1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 742 ARG A N   1 
2900 ATOM   1830 C CA  . ARG A 1 252 ? 8.182   34.571  41.363  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A CA  1 
2901 ATOM   1831 C C   . ARG A 1 252 ? 8.317   33.402  42.359  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 742 ARG A C   1 
2902 ATOM   1832 O O   . ARG A 1 252 ? 7.667   33.415  43.413  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A O   1 
2903 ATOM   1833 C CB  . ARG A 1 252 ? 6.963   34.450  40.446  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A CB  1 
2904 ATOM   1834 C CG  . ARG A 1 252 ? 6.922   33.285  39.555  1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A CG  1 
2905 ATOM   1835 C CD  . ARG A 1 252 ? 5.526   33.180  38.932  1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A CD  1 
2906 ATOM   1836 N NE  . ARG A 1 252 ? 5.488   32.060  37.992  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A NE  1 
2907 ATOM   1837 C CZ  . ARG A 1 252 ? 4.447   31.706  37.250  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A CZ  1 
2908 ATOM   1838 N NH1 . ARG A 1 252 ? 3.314   32.394  37.295  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A NH1 1 
2909 ATOM   1839 N NH2 . ARG A 1 252 ? 4.559   30.663  36.453  1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A NH2 1 
2910 ATOM   1840 N N   . TYR A 1 253 ? 9.172   32.423  42.063  1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 743 TYR A N   1 
2911 ATOM   1841 C CA  . TYR A 1 253 ? 9.404   31.335  43.033  1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CA  1 
2912 ATOM   1842 C C   . TYR A 1 253 ? 10.127  31.902  44.265  1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 743 TYR A C   1 
2913 ATOM   1843 O O   . TYR A 1 253 ? 9.817   31.545  45.394  1.00 8.53  ? ? ? ? ? ? 743 TYR A O   1 
2914 ATOM   1844 C CB  . TYR A 1 253 ? 10.184  30.159  42.409  1.00 7.56  ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CB  1 
2915 ATOM   1845 C CG  . TYR A 1 253 ? 9.268   29.164  41.708  1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CG  1 
2916 ATOM   1846 C CD1 . TYR A 1 253 ? 8.431   28.306  42.452  1.00 8.22  ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CD1 1 
2917 ATOM   1847 C CD2 . TYR A 1 253 ? 9.228   29.065  40.309  1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CD2 1 
2918 ATOM   1848 C CE1 . TYR A 1 253 ? 7.584   27.384  41.819  1.00 7.96  ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CE1 1 
2919 ATOM   1849 C CE2 . TYR A 1 253 ? 8.388   28.143  39.657  1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CE2 1 
2920 ATOM   1850 C CZ  . TYR A 1 253 ? 7.566   27.307  40.418  1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CZ  1 
2921 ATOM   1851 O OH  . TYR A 1 253 ? 6.721   26.429  39.798  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 743 TYR A OH  1 
2922 ATOM   1852 N N   . ALA A 1 254 ? 11.065  32.830  44.062  1.00 8.89  ? ? ? ? ? ? 744 ALA A N   1 
2923 ATOM   1853 C CA  . ALA A 1 254 ? 11.780  33.454  45.197  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 744 ALA A CA  1 
2924 ATOM   1854 C C   . ALA A 1 254 ? 10.778  34.189  46.108  1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 744 ALA A C   1 
2925 ATOM   1855 O O   . ALA A 1 254 ? 10.910  34.163  47.335  1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 744 ALA A O   1 
2926 ATOM   1856 C CB  . ALA A 1 254 ? 12.856  34.443  44.692  1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 744 ALA A CB  1 
2927 ATOM   1857 N N   . GLU A 1 255 ? 9.750   34.795  45.512  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 745 GLU A N   1 
2928 ATOM   1858 C CA  . GLU A 1 255 ? 8.760   35.514  46.313  1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A CA  1 
2929 ATOM   1859 C C   . GLU A 1 255 ? 7.935   34.624  47.237  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A C   1 
2930 ATOM   1860 O O   . GLU A 1 255 ? 7.335   35.126  48.185  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A O   1 
2931 ATOM   1861 C CB  . GLU A 1 255 ? 7.857   36.367  45.452  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A CB  1 
2932 ATOM   1862 C CG  . GLU A 1 255 ? 8.595   37.519  44.878  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A CG  1 
2933 ATOM   1863 C CD  . GLU A 1 255 ? 7.738   38.385  43.995  1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A CD  1 
2934 ATOM   1864 O OE1 . GLU A 1 255 ? 6.619   37.956  43.603  1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A OE1 1 
2935 ATOM   1865 O OE2 . GLU A 1 255 ? 8.211   39.497  43.668  1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A OE2 1 
2936 ATOM   1866 N N   . ILE A 1 256 ? 7.852   33.331  46.913  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 746 ILE A N   1 
2937 ATOM   1867 C CA  . ILE A 1 256 ? 7.152   32.380  47.764  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 746 ILE A CA  1 
2938 ATOM   1868 C C   . ILE A 1 256 ? 8.157   31.507  48.551  1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 746 ILE A C   1 
2939 ATOM   1869 O O   . ILE A 1 256 ? 7.788   30.484  49.128  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 746 ILE A O   1 
2940 ATOM   1870 C CB  . ILE A 1 256 ? 6.091   31.519  47.000  1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 746 ILE A CB  1 
2941 ATOM   1871 C CG1 . ILE A 1 256 ? 6.704   30.659  45.881  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 746 ILE A CG1 1 
2942 ATOM   1872 C CG2 . ILE A 1 256 ? 5.039   32.431  46.417  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 746 ILE A CG2 1 
2943 ATOM   1873 C CD1 . ILE A 1 256 ? 5.783   29.522  45.413  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 746 ILE A CD1 1 
2944 ATOM   1874 N N   . GLY A 1 257 ? 9.422   31.918  48.540  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 747 GLY A N   1 
2945 ATOM   1875 C CA  . GLY A 1 257 ? 10.471  31.223  49.273  1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 747 GLY A CA  1 
2946 ATOM   1876 C C   . GLY A 1 257 ? 10.912  29.867  48.761  1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 747 GLY A C   1 
2947 ATOM   1877 O O   . GLY A 1 257 ? 11.399  29.056  49.533  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 747 GLY A O   1 
2948 ATOM   1878 N N   . VAL A 1 258 ? 10.796  29.633  47.462  1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 748 VAL A N   1 
2949 ATOM   1879 C CA  . VAL A 1 258 ? 11.167  28.354  46.876  1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 748 VAL A CA  1 
2950 ATOM   1880 C C   . VAL A 1 258 ? 12.458  28.482  46.075  1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 748 VAL A C   1 
2951 ATOM   1881 O O   . VAL A 1 258 ? 12.658  29.465  45.373  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 748 VAL A O   1 
2952 ATOM   1882 C CB  . VAL A 1 258 ? 9.987   27.831  45.994  1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 748 VAL A CB  1 
2953 ATOM   1883 C CG1 . VAL A 1 258 ? 10.383  26.626  45.188  1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 748 VAL A CG1 1 
2954 ATOM   1884 C CG2 . VAL A 1 258 ? 8.798   27.486  46.888  1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 748 VAL A CG2 1 
2955 ATOM   1885 N N   . ILE A 1 259 ? 13.357  27.520  46.222  1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 749 ILE A N   1 
2956 ATOM   1886 C CA  . ILE A 1 259 ? 14.599  27.534  45.471  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 749 ILE A CA  1 
2957 ATOM   1887 C C   . ILE A 1 259 ? 14.389  26.756  44.165  1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 749 ILE A C   1 
2958 ATOM   1888 O O   . ILE A 1 259 ? 13.512  25.889  44.052  1.00 7.65  ? ? ? ? ? ? 749 ILE A O   1 
2959 ATOM   1889 C CB  . ILE A 1 259 ? 15.763  26.936  46.256  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 749 ILE A CB  1 
2960 ATOM   1890 C CG1 . ILE A 1 259 ? 15.482  25.511  46.622  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 749 ILE A CG1 1 
2961 ATOM   1891 C CG2 . ILE A 1 259 ? 16.044  27.765  47.505  1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 749 ILE A CG2 1 
2962 ATOM   1892 C CD1 . ILE A 1 259 ? 16.743  24.794  47.035  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 749 ILE A CD1 1 
2963 ATOM   1893 N N   . VAL A 1 260 ? 15.176  27.114  43.160  1.00 7.77  ? ? ? ? ? ? 750 VAL A N   1 
2964 ATOM   1894 C CA  . VAL A 1 260 ? 15.078  26.510  41.841  1.00 7.23  ? ? ? ? ? ? 750 VAL A CA  1 
2965 ATOM   1895 C C   . VAL A 1 260 ? 16.383  25.831  41.467  1.00 6.52  ? ? ? ? ? ? 750 VAL A C   1 
2966 ATOM   1896 O O   . VAL A 1 260 ? 17.459  26.385  41.704  1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 750 VAL A O   1 
2967 ATOM   1897 C CB  . VAL A 1 260 ? 14.802  27.636  40.764  1.00 6.96  ? ? ? ? ? ? 750 VAL A CB  1 
2968 ATOM   1898 C CG1 . VAL A 1 260 ? 14.816  27.041  39.329  1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 750 VAL A CG1 1 
2969 ATOM   1899 C CG2 . VAL A 1 260 ? 13.488  28.351  41.048  1.00 6.84  ? ? ? ? ? ? 750 VAL A CG2 1 
2970 ATOM   1900 N N   . SER A 1 261 ? 16.293  24.615  40.930  1.00 6.22  ? ? ? ? ? ? 751 SER A N   1 
2971 ATOM   1901 C CA  . SER A 1 261 ? 17.477  23.917  40.406  1.00 5.59  ? ? ? ? ? ? 751 SER A CA  1 
2972 ATOM   1902 C C   . SER A 1 261 ? 17.241  23.594  38.934  1.00 6.21  ? ? ? ? ? ? 751 SER A C   1 
2973 ATOM   1903 O O   . SER A 1 261 ? 16.122  23.261  38.573  1.00 6.81  ? ? ? ? ? ? 751 SER A O   1 
2974 ATOM   1904 C CB  . SER A 1 261 ? 17.750  22.578  41.124  1.00 7.03  ? ? ? ? ? ? 751 SER A CB  1 
2975 ATOM   1905 O OG  . SER A 1 261 ? 18.212  22.811  42.441  1.00 7.94  ? ? ? ? ? ? 751 SER A OG  1 
2976 ATOM   1906 N N   . PHE A 1 262 ? 18.279  23.742  38.095  1.00 6.21  ? ? ? ? ? ? 752 PHE A N   1 
2977 ATOM   1907 C CA  . PHE A 1 262 ? 18.195  23.348  36.677  1.00 7.09  ? ? ? ? ? ? 752 PHE A CA  1 
2978 ATOM   1908 C C   . PHE A 1 262 ? 18.702  21.895  36.792  1.00 6.86  ? ? ? ? ? ? 752 PHE A C   1 
2979 ATOM   1909 O O   . PHE A 1 262 ? 19.855  21.659  37.111  1.00 6.50  ? ? ? ? ? ? 752 PHE A O   1 
2980 ATOM   1910 C CB  . PHE A 1 262 ? 19.137  24.203  35.792  1.00 7.61  ? ? ? ? ? ? 752 PHE A CB  1 
2981 ATOM   1911 C CG  . PHE A 1 262 ? 18.696  25.669  35.606  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 752 PHE A CG  1 
2982 ATOM   1912 C CD1 . PHE A 1 262 ? 17.445  26.127  36.025  1.00 9.00  ? ? ? ? ? ? 752 PHE A CD1 1 
2983 ATOM   1913 C CD2 . PHE A 1 262 ? 19.561  26.581  34.997  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 752 PHE A CD2 1 
2984 ATOM   1914 C CE1 . PHE A 1 262 ? 17.064  27.462  35.850  1.00 9.69  ? ? ? ? ? ? 752 PHE A CE1 1 
2985 ATOM   1915 C CE2 . PHE A 1 262 ? 19.181  27.929  34.818  1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A CE2 1 
2986 ATOM   1916 C CZ  . PHE A 1 262 ? 17.938  28.361  35.243  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A CZ  1 
2987 ATOM   1917 N N   . THR A 1 263 ? 17.848  20.926  36.480  1.00 6.16  ? ? ? ? ? ? 753 THR A N   1 
2988 ATOM   1918 C CA  . THR A 1 263 ? 18.166  19.528  36.756  1.00 5.84  ? ? ? ? ? ? 753 THR A CA  1 
2989 ATOM   1919 C C   . THR A 1 263 ? 18.536  18.553  35.668  1.00 6.58  ? ? ? ? ? ? 753 THR A C   1 
2990 ATOM   1920 O O   . THR A 1 263 ? 19.174  17.548  35.962  1.00 7.31  ? ? ? ? ? ? 753 THR A O   1 
2991 ATOM   1921 C CB  . THR A 1 263 ? 16.964  18.878  37.536  1.00 6.41  ? ? ? ? ? ? 753 THR A CB  1 
2992 ATOM   1922 O OG1 . THR A 1 263 ? 15.771  19.004  36.746  1.00 7.44  ? ? ? ? ? ? 753 THR A OG1 1 
2993 ATOM   1923 C CG2 . THR A 1 263 ? 16.726  19.587  38.890  1.00 6.23  ? ? ? ? ? ? 753 THR A CG2 1 
2994 ATOM   1924 N N   . GLU A 1 264 ? 18.147  18.810  34.416  1.00 5.61  ? ? ? ? ? ? 754 GLU A N   1 
2995 ATOM   1925 C CA  . GLU A 1 264 ? 18.435  17.862  33.360  1.00 5.74  ? ? ? ? ? ? 754 GLU A CA  1 
2996 ATOM   1926 C C   . GLU A 1 264 ? 18.690  18.610  32.051  1.00 6.79  ? ? ? ? ? ? 754 GLU A C   1 
2997 ATOM   1927 O O   . GLU A 1 264 ? 18.256  18.154  30.979  1.00 7.27  ? ? ? ? ? ? 754 GLU A O   1 
2998 ATOM   1928 C CB  . GLU A 1 264 ? 17.229  16.915  33.166  1.00 6.30  ? ? ? ? ? ? 754 GLU A CB  1 
2999 ATOM   1929 C CG  . GLU A 1 264 ? 16.721  16.238  34.492  1.00 6.93  ? ? ? ? ? ? 754 GLU A CG  1 
3000 ATOM   1930 C CD  . GLU A 1 264 ? 15.569  15.281  34.278  1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 754 GLU A CD  1 
3001 ATOM   1931 O OE1 . GLU A 1 264 ? 15.212  14.988  33.108  1.00 7.83  ? ? ? ? ? ? 754 GLU A OE1 1 
3002 ATOM   1932 O OE2 . GLU A 1 264 ? 15.006  14.805  35.308  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 754 GLU A OE2 1 
3003 ATOM   1933 N N   . ILE A 1 265 ? 19.488  19.664  32.126  1.00 6.12  ? ? ? ? ? ? 755 ILE A N   1 
3004 ATOM   1934 C CA  . ILE A 1 265 ? 19.721  20.492  30.942  1.00 6.47  ? ? ? ? ? ? 755 ILE A CA  1 
3005 ATOM   1935 C C   . ILE A 1 265 ? 20.317  19.793  29.738  1.00 6.37  ? ? ? ? ? ? 755 ILE A C   1 
3006 ATOM   1936 O O   . ILE A 1 265 ? 21.288  19.049  29.835  1.00 6.40  ? ? ? ? ? ? 755 ILE A O   1 
3007 ATOM   1937 C CB  . ILE A 1 265 ? 20.709  21.645  31.207  1.00 6.90  ? ? ? ? ? ? 755 ILE A CB  1 
3008 ATOM   1938 C CG1 . ILE A 1 265 ? 20.310  22.480  32.421  1.00 6.34  ? ? ? ? ? ? 755 ILE A CG1 1 
3009 ATOM   1939 C CG2 . ILE A 1 265 ? 20.781  22.545  29.944  1.00 7.30  ? ? ? ? ? ? 755 ILE A CG2 1 
3010 ATOM   1940 C CD1 . ILE A 1 265 ? 21.484  23.255  32.969  1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 755 ILE A CD1 1 
3011 ATOM   1941 N N   . ASP A 1 266 ? 19.664  19.993  28.599  1.00 6.80  ? ? ? ? ? ? 756 ASP A N   1 
3012 ATOM   1942 C CA  . ASP A 1 266 ? 20.233  19.558  27.313  1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 756 ASP A CA  1 
3013 ATOM   1943 C C   . ASP A 1 266 ? 19.607  20.463  26.250  1.00 7.57  ? ? ? ? ? ? 756 ASP A C   1 
3014 ATOM   1944 O O   . ASP A 1 266 ? 18.514  21.017  26.457  1.00 7.64  ? ? ? ? ? ? 756 ASP A O   1 
3015 ATOM   1945 C CB  . ASP A 1 266 ? 20.215  18.041  27.005  1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 756 ASP A CB  1 
3016 ATOM   1946 C CG  . ASP A 1 266 ? 18.854  17.378  27.214  1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 756 ASP A CG  1 
3017 ATOM   1947 O OD1 . ASP A 1 266 ? 17.811  18.006  27.042  1.00 9.13  ? ? ? ? ? ? 756 ASP A OD1 1 
3018 ATOM   1948 O OD2 . ASP A 1 266 ? 18.861  16.169  27.532  1.00 9.17  ? ? ? ? ? ? 756 ASP A OD2 1 
3019 ATOM   1949 N N   . ILE A 1 267 ? 20.365  20.735  25.188  1.00 8.31  ? ? ? ? ? ? 757 ILE A N   1 
3020 ATOM   1950 C CA  . ILE A 1 267 ? 19.891  21.674  24.130  1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 757 ILE A CA  1 
3021 ATOM   1951 C C   . ILE A 1 267 ? 20.022  20.959  22.781  1.00 8.29  ? ? ? ? ? ? 757 ILE A C   1 
3022 ATOM   1952 O O   . ILE A 1 267 ? 21.095  20.885  22.202  1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 757 ILE A O   1 
3023 ATOM   1953 C CB  . ILE A 1 267 ? 20.680  23.012  24.221  1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 757 ILE A CB  1 
3024 ATOM   1954 C CG1 . ILE A 1 267 ? 20.560  23.592  25.663  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 757 ILE A CG1 1 
3025 ATOM   1955 C CG2 . ILE A 1 267 ? 20.160  24.006  23.169  1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 757 ILE A CG2 1 
3026 ATOM   1956 C CD1 . ILE A 1 267 ? 21.164  24.998  25.900  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 757 ILE A CD1 1 
3027 ATOM   1957 N N   . ARG A 1 268 ? 18.906  20.384  22.349  1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 758 ARG A N   1 
3028 ATOM   1958 C CA  . ARG A 1 268 ? 18.882  19.552  21.174  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 758 ARG A CA  1 
3029 ATOM   1959 C C   . ARG A 1 268 ? 18.886  20.275  19.826  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 758 ARG A C   1 
3030 ATOM   1960 O O   . ARG A 1 268 ? 18.187  21.255  19.629  1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 758 ARG A O   1 
3031 ATOM   1961 C CB  . ARG A 1 268 ? 17.753  18.518  21.297  1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A CB  1 
3032 ATOM   1962 C CG  . ARG A 1 268 ? 16.328  19.072  21.302  1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A CG  1 
3033 ATOM   1963 C CD  . ARG A 1 268 ? 15.340  17.913  21.478  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A CD  1 
3034 ATOM   1964 N NE  . ARG A 1 268 ? 13.947  18.317  21.460  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A NE  1 
3035 ATOM   1965 C CZ  . ARG A 1 268 ? 13.278  18.779  22.503  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A CZ  1 
3036 ATOM   1966 N NH1 . ARG A 1 268 ? 13.866  18.930  23.683  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A NH1 1 
3037 ATOM   1967 N NH2 . ARG A 1 268 ? 12.003  19.109  22.361  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A NH2 1 
3038 ATOM   1968 N N   . ILE A 1 269 ? 19.646  19.707  18.900  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 759 ILE A N   1 
3039 ATOM   1969 C CA  . ILE A 1 269 ? 19.841  20.269  17.556  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 759 ILE A CA  1 
3040 ATOM   1970 C C   . ILE A 1 269 ? 19.253  19.384  16.450  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 759 ILE A C   1 
3041 ATOM   1971 O O   . ILE A 1 269 ? 19.518  18.166  16.408  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 759 ILE A O   1 
3042 ATOM   1972 C CB  . ILE A 1 269 ? 21.348  20.432  17.278  1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 759 ILE A CB  1 
3043 ATOM   1973 C CG1 . ILE A 1 269 ? 21.963  21.382  18.305  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 759 ILE A CG1 1 
3044 ATOM   1974 C CG2 . ILE A 1 269 ? 21.601  20.969  15.831  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 759 ILE A CG2 1 
3045 ATOM   1975 C CD1 . ILE A 1 269 ? 23.461  21.443  18.265  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 759 ILE A CD1 1 
3046 ATOM   1976 N N   . PRO A 1 270 ? 18.444  19.986  15.542  1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 760 PRO A N   1 
3047 ATOM   1977 C CA  . PRO A 1 270 ? 17.818  19.259  14.414  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 760 PRO A CA  1 
3048 ATOM   1978 C C   . PRO A 1 270 ? 18.946  18.648  13.557  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 760 PRO A C   1 
3049 ATOM   1979 O O   . PRO A 1 270 ? 19.933  19.325  13.254  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 760 PRO A O   1 
3050 ATOM   1980 C CB  . PRO A 1 270 ? 17.083  20.367  13.653  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 760 PRO A CB  1 
3051 ATOM   1981 C CG  . PRO A 1 270 ? 16.805  21.415  14.702  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 760 PRO A CG  1 
3052 ATOM   1982 C CD  . PRO A 1 270 ? 18.044  21.409  15.565  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 760 PRO A CD  1 
3053 ATOM   1983 N N   . GLN A 1 271 ? 18.813  17.369  13.212  1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A N   1 
3054 ATOM   1984 C CA  . GLN A 1 271 ? 19.809  16.612  12.453  1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A CA  1 
3055 ATOM   1985 C C   . GLN A 1 271 ? 20.197  17.247  11.123  1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A C   1 
3056 ATOM   1986 O O   . GLN A 1 271 ? 21.278  16.970  10.580  1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A O   1 
3057 ATOM   1987 C CB  . GLN A 1 271 ? 19.293  15.193  12.193  1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A CB  1 
3058 ATOM   1988 C CG  . GLN A 1 271 ? 20.344  14.090  12.372  1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A CG  1 
3059 ATOM   1989 C CD  . GLN A 1 271 ? 20.530  13.666  13.843  1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A CD  1 
3060 ATOM   1990 O OE1 . GLN A 1 271 ? 19.947  12.661  14.293  1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A OE1 1 
3061 ATOM   1991 N NE2 . GLN A 1 271 ? 21.343  14.432  14.596  1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A NE2 1 
3062 ATOM   1992 N N   . SER A 1 272 ? 19.289  18.060  10.596  1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 762 SER A N   1 
3063 ATOM   1993 C CA  . SER A 1 272 ? 19.478  18.755  9.329   1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 762 SER A CA  1 
3064 ATOM   1994 C C   . SER A 1 272 ? 20.221  20.107  9.375   1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 762 SER A C   1 
3065 ATOM   1995 O O   . SER A 1 272 ? 20.685  20.571  8.328   1.00 38.59 ? ? ? ? ? ? 762 SER A O   1 
3066 ATOM   1996 C CB  . SER A 1 272 ? 18.118  18.936  8.644   1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 762 SER A CB  1 
3067 ATOM   1997 O OG  . SER A 1 272 ? 17.144  19.512  9.524   1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 762 SER A OG  1 
3068 ATOM   1998 N N   . GLU A 1 273 ? 20.255  20.768  10.543  1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A N   1 
3069 ATOM   1999 C CA  . GLU A 1 273 ? 20.940  22.066  10.731  1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A CA  1 
3070 ATOM   2000 C C   . GLU A 1 273 ? 22.437  21.825  10.431  1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A C   1 
3071 ATOM   2001 O O   . GLU A 1 273 ? 22.909  20.686  10.557  1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A O   1 
3072 ATOM   2002 C CB  . GLU A 1 273 ? 20.793  22.558  12.203  1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A CB  1 
3073 ATOM   2003 C CG  . GLU A 1 273 ? 19.737  23.671  12.502  1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A CG  1 
3074 ATOM   2004 C CD  . GLU A 1 273 ? 19.650  24.099  14.020  1.00 43.76 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A CD  1 
3075 ATOM   2005 O OE1 . GLU A 1 273 ? 20.602  23.877  14.808  1.00 44.89 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A OE1 1 
3076 ATOM   2006 O OE2 . GLU A 1 273 ? 18.611  24.668  14.451  1.00 44.77 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A OE2 1 
3077 ATOM   2007 N N   . ASN A 1 274 ? 23.169  22.857  9.982   1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 764 ASN A N   1 
3078 ATOM   2008 C CA  . ASN A 1 274 ? 24.617  22.700  9.720   1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 764 ASN A CA  1 
3079 ATOM   2009 C C   . ASN A 1 274 ? 25.263  22.665  11.114  1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 764 ASN A C   1 
3080 ATOM   2010 O O   . ASN A 1 274 ? 25.092  23.619  11.878  1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 764 ASN A O   1 
3081 ATOM   2011 C CB  . ASN A 1 274 ? 25.170  23.885  8.907   1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 764 ASN A CB  1 
3082 ATOM   2012 C CG  . ASN A 1 274 ? 26.709  23.948  8.919   1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 764 ASN A CG  1 
3083 ATOM   2013 O OD1 . ASN A 1 274 ? 27.400  22.994  8.539   1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 764 ASN A OD1 1 
3084 ATOM   2014 N ND2 . ASN A 1 274 ? 27.241  25.064  9.387   1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 764 ASN A ND2 1 
3085 ATOM   2015 N N   . PRO A 1 275 ? 26.036  21.593  11.441  1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 765 PRO A N   1 
3086 ATOM   2016 C CA  . PRO A 1 275 ? 26.706  21.401  12.733  1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 765 PRO A CA  1 
3087 ATOM   2017 C C   . PRO A 1 275 ? 27.561  22.541  13.233  1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 765 PRO A C   1 
3088 ATOM   2018 O O   . PRO A 1 275 ? 27.385  22.985  14.362  1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 765 PRO A O   1 
3089 ATOM   2019 C CB  . PRO A 1 275 ? 27.556  20.148  12.505  1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 765 PRO A CB  1 
3090 ATOM   2020 C CG  . PRO A 1 275 ? 26.804  19.404  11.497  1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 765 PRO A CG  1 
3091 ATOM   2021 C CD  . PRO A 1 275 ? 26.391  20.486  10.536  1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 765 PRO A CD  1 
3092 ATOM   2022 N N   . ALA A 1 276 ? 28.483  23.009  12.390  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 766 ALA A N   1 
3093 ATOM   2023 C CA  . ALA A 1 276 ? 29.414  24.070  12.768  1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 766 ALA A CA  1 
3094 ATOM   2024 C C   . ALA A 1 276 ? 28.771  25.355  13.302  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 766 ALA A C   1 
3095 ATOM   2025 O O   . ALA A 1 276 ? 29.150  25.851  14.368  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 766 ALA A O   1 
3096 ATOM   2026 C CB  . ALA A 1 276 ? 30.382  24.357  11.620  1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 766 ALA A CB  1 
3097 ATOM   2027 N N   . THR A 1 277 ? 27.760  25.858  12.612  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 767 THR A N   1 
3098 ATOM   2028 C CA  . THR A 1 277 ? 27.074  27.060  13.069  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 767 THR A CA  1 
3099 ATOM   2029 C C   . THR A 1 277 ? 26.005  26.733  14.147  1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 767 THR A C   1 
3100 ATOM   2030 O O   . THR A 1 277 ? 25.768  27.537  15.027  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 767 THR A O   1 
3101 ATOM   2031 C CB  . THR A 1 277 ? 26.466  27.874  11.874  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 767 THR A CB  1 
3102 ATOM   2032 O OG1 . THR A 1 277 ? 25.641  27.013  11.073  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 767 THR A OG1 1 
3103 ATOM   2033 C CG2 . THR A 1 277 ? 27.602  28.454  10.984  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 767 THR A CG2 1 
3104 ATOM   2034 N N   . ALA A 1 278 ? 25.359  25.574  14.062  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 768 ALA A N   1 
3105 ATOM   2035 C CA  . ALA A 1 278 ? 24.376  25.160  15.085  1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 768 ALA A CA  1 
3106 ATOM   2036 C C   . ALA A 1 278 ? 25.099  25.083  16.457  1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 768 ALA A C   1 
3107 ATOM   2037 O O   . ALA A 1 278 ? 24.532  25.487  17.464  1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 768 ALA A O   1 
3108 ATOM   2038 C CB  . ALA A 1 278 ? 23.778  23.818  14.728  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 768 ALA A CB  1 
3109 ATOM   2039 N N   . PHE A 1 279 ? 26.351  24.631  16.475  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A N   1 
3110 ATOM   2040 C CA  . PHE A 1 279 ? 27.145  24.543  17.725  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A CA  1 
3111 ATOM   2041 C C   . PHE A 1 279 ? 27.425  25.913  18.353  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A C   1 
3112 ATOM   2042 O O   . PHE A 1 279 ? 27.554  26.022  19.580  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A O   1 
3113 ATOM   2043 C CB  . PHE A 1 279 ? 28.470  23.794  17.530  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A CB  1 
3114 ATOM   2044 C CG  . PHE A 1 279 ? 28.319  22.291  17.371  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A CG  1 
3115 ATOM   2045 C CD1 . PHE A 1 279 ? 27.063  21.690  17.308  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A CD1 1 
3116 ATOM   2046 C CD2 . PHE A 1 279 ? 29.439  21.487  17.208  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A CD2 1 
3117 ATOM   2047 C CE1 . PHE A 1 279 ? 26.920  20.310  17.074  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A CE1 1 
3118 ATOM   2048 C CE2 . PHE A 1 279 ? 29.313  20.086  16.970  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A CE2 1 
3119 ATOM   2049 C CZ  . PHE A 1 279 ? 28.047  19.501  16.902  1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A CZ  1 
3120 ATOM   2050 N N   . GLN A 1 280 ? 27.536  26.958  17.530  1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A N   1 
3121 ATOM   2051 C CA  . GLN A 1 280 ? 27.759  28.305  18.019  1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A CA  1 
3122 ATOM   2052 C C   . GLN A 1 280 ? 26.498  28.859  18.698  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A C   1 
3123 ATOM   2053 O O   . GLN A 1 280 ? 26.572  29.516  19.744  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A O   1 
3124 ATOM   2054 C CB  . GLN A 1 280 ? 28.172  29.214  16.872  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A CB  1 
3125 ATOM   2055 C CG  . GLN A 1 280 ? 29.577  29.025  16.450  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A CG  1 
3126 ATOM   2056 C CD  . GLN A 1 280 ? 29.963  30.063  15.400  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A CD  1 
3127 ATOM   2057 O OE1 . GLN A 1 280 ? 29.245  30.243  14.395  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A OE1 1 
3128 ATOM   2058 N NE2 . GLN A 1 280 ? 31.050  30.790  15.650  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A NE2 1 
3129 ATOM   2059 N N   . VAL A 1 281 ? 25.339  28.595  18.099  1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A N   1 
3130 ATOM   2060 C CA  . VAL A 1 281 ? 24.056  29.019  18.670  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A CA  1 
3131 ATOM   2061 C C   . VAL A 1 281 ? 23.861  28.281  20.028  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A C   1 
3132 ATOM   2062 O O   . VAL A 1 281 ? 23.481  28.894  21.037  1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A O   1 
3133 ATOM   2063 C CB  . VAL A 1 281 ? 22.894  28.627  17.752  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A CB  1 
3134 ATOM   2064 C CG1 . VAL A 1 281 ? 21.573  28.923  18.421  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A CG1 1 
3135 ATOM   2065 C CG2 . VAL A 1 281 ? 23.002  29.394  16.405  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A CG2 1 
3136 ATOM   2066 N N   . GLN A 1 282 ? 24.115  26.974  20.016  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 772 GLN A N   1 
3137 ATOM   2067 C CA  . GLN A 1 282 ? 24.000  26.138  21.238  1.00 9.83  ? ? ? ? ? ? 772 GLN A CA  1 
3138 ATOM   2068 C C   . GLN A 1 282 ? 24.886  26.697  22.341  1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 772 GLN A C   1 
3139 ATOM   2069 O O   . GLN A 1 282 ? 24.445  26.783  23.494  1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 772 GLN A O   1 
3140 ATOM   2070 C CB  . GLN A 1 282 ? 24.400  24.697  20.928  1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 772 GLN A CB  1 
3141 ATOM   2071 C CG  . GLN A 1 282 ? 24.463  23.772  22.153  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 772 GLN A CG  1 
3142 ATOM   2072 C CD  . GLN A 1 282 ? 24.854  22.368  21.750  1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 772 GLN A CD  1 
3143 ATOM   2073 O OE1 . GLN A 1 282 ? 26.011  22.105  21.399  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 772 GLN A OE1 1 
3144 ATOM   2074 N NE2 . GLN A 1 282 ? 23.883  21.456  21.763  1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 772 GLN A NE2 1 
3145 ATOM   2075 N N   . ALA A 1 283 ? 26.119  27.091  22.003  1.00 9.30  ? ? ? ? ? ? 773 ALA A N   1 
3146 ATOM   2076 C CA  . ALA A 1 283 ? 27.046  27.675  22.977  1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 773 ALA A CA  1 
3147 ATOM   2077 C C   . ALA A 1 283 ? 26.479  28.953  23.603  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 773 ALA A C   1 
3148 ATOM   2078 O O   . ALA A 1 283 ? 26.584  29.160  24.820  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 773 ALA A O   1 
3149 ATOM   2079 C CB  . ALA A 1 283 ? 28.396  27.953  22.343  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 773 ALA A CB  1 
3150 ATOM   2080 N N   . ASN A 1 284 ? 25.865  29.822  22.793  1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 774 ASN A N   1 
3151 ATOM   2081 C CA  . ASN A 1 284 ? 25.277  31.037  23.336  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 774 ASN A CA  1 
3152 ATOM   2082 C C   . ASN A 1 284 ? 24.076  30.746  24.220  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 774 ASN A C   1 
3153 ATOM   2083 O O   . ASN A 1 284 ? 23.840  31.467  25.187  1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 774 ASN A O   1 
3154 ATOM   2084 C CB  . ASN A 1 284 ? 24.861  32.005  22.229  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 774 ASN A CB  1 
3155 ATOM   2085 C CG  . ASN A 1 284 ? 26.064  32.636  21.521  1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 774 ASN A CG  1 
3156 ATOM   2086 O OD1 . ASN A 1 284 ? 25.934  33.147  20.395  1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 774 ASN A OD1 1 
3157 ATOM   2087 N ND2 . ASN A 1 284 ? 27.242  32.608  22.175  1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 774 ASN A ND2 1 
3158 ATOM   2088 N N   . ASN A 1 285 ? 23.298  29.724  23.864  1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 775 ASN A N   1 
3159 ATOM   2089 C CA  . ASN A 1 285 ? 22.120  29.359  24.659  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 775 ASN A CA  1 
3160 ATOM   2090 C C   . ASN A 1 285 ? 22.610  28.848  26.018  1.00 9.82  ? ? ? ? ? ? 775 ASN A C   1 
3161 ATOM   2091 O O   . ASN A 1 285 ? 22.058  29.231  27.046  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 775 ASN A O   1 
3162 ATOM   2092 C CB  . ASN A 1 285 ? 21.281  28.281  23.958  1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 775 ASN A CB  1 
3163 ATOM   2093 C CG  . ASN A 1 285 ? 20.392  28.821  22.819  1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 775 ASN A CG  1 
3164 ATOM   2094 O OD1 . ASN A 1 285 ? 19.677  28.047  22.190  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 775 ASN A OD1 1 
3165 ATOM   2095 N ND2 . ASN A 1 285 ? 20.407  30.135  22.578  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 775 ASN A ND2 1 
3166 ATOM   2096 N N   . TYR A 1 286 ? 23.639  27.997  26.023  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 776 TYR A N   1 
3167 ATOM   2097 C CA  . TYR A 1 286 ? 24.193  27.500  27.295  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 776 TYR A CA  1 
3168 ATOM   2098 C C   . TYR A 1 286 ? 24.723  28.673  28.135  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A C   1 
3169 ATOM   2099 O O   . TYR A 1 286 ? 24.512  28.734  29.352  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A O   1 
3170 ATOM   2100 C CB  . TYR A 1 286 ? 25.315  26.481  27.059  1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 776 TYR A CB  1 
3171 ATOM   2101 C CG  . TYR A 1 286 ? 24.847  25.033  27.023  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 776 TYR A CG  1 
3172 ATOM   2102 C CD1 . TYR A 1 286 ? 24.441  24.380  28.197  1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 776 TYR A CD1 1 
3173 ATOM   2103 C CD2 . TYR A 1 286 ? 24.837  24.299  25.831  1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 776 TYR A CD2 1 
3174 ATOM   2104 C CE1 . TYR A 1 286 ? 24.050  23.044  28.173  1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 776 TYR A CE1 1 
3175 ATOM   2105 C CE2 . TYR A 1 286 ? 24.444  22.956  25.797  1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 776 TYR A CE2 1 
3176 ATOM   2106 C CZ  . TYR A 1 286 ? 24.055  22.337  26.984  1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 776 TYR A CZ  1 
3177 ATOM   2107 O OH  . TYR A 1 286 ? 23.705  21.022  26.977  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 776 TYR A OH  1 
3178 ATOM   2108 N N   . LYS A 1 287 ? 25.409  29.621  27.489  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A N   1 
3179 ATOM   2109 C CA  . LYS A 1 287 ? 25.958  30.770  28.183  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A CA  1 
3180 ATOM   2110 C C   . LYS A 1 287 ? 24.854  31.610  28.851  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A C   1 
3181 ATOM   2111 O O   . LYS A 1 287 ? 24.984  32.031  30.009  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A O   1 
3182 ATOM   2112 C CB  . LYS A 1 287 ? 26.743  31.614  27.170  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A CB  1 
3183 ATOM   2113 C CG  . LYS A 1 287 ? 27.354  32.871  27.756  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A CG  1 
3184 ATOM   2114 C CD  . LYS A 1 287 ? 28.413  33.408  26.800  1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A CD  1 
3185 ATOM   2115 C CE  . LYS A 1 287 ? 29.155  34.588  27.413  1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A CE  1 
3186 ATOM   2116 N NZ  . LYS A 1 287 ? 30.205  35.077  26.439  1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A NZ  1 
3187 ATOM   2117 N N   . GLU A 1 288 ? 23.786  31.888  28.114  1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 778 GLU A N   1 
3188 ATOM   2118 C CA  . GLU A 1 288 ? 22.670  32.662  28.645  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A CA  1 
3189 ATOM   2119 C C   . GLU A 1 288 ? 21.989  31.949  29.823  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A C   1 
3190 ATOM   2120 O O   . GLU A 1 288 ? 21.608  32.600  30.784  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A O   1 
3191 ATOM   2121 C CB  . GLU A 1 288 ? 21.649  32.991  27.545  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A CB  1 
3192 ATOM   2122 C CG  . GLU A 1 288 ? 22.182  33.976  26.523  1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A CG  1 
3193 ATOM   2123 C CD  . GLU A 1 288 ? 22.744  35.244  27.176  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A CD  1 
3194 ATOM   2124 O OE1 . GLU A 1 288 ? 22.050  35.842  28.050  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A OE1 1 
3195 ATOM   2125 O OE2 . GLU A 1 288 ? 23.896  35.632  26.835  1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A OE2 1 
3196 ATOM   2126 N N   . LEU A 1 289 ? 21.847  30.628  29.754  1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 779 LEU A N   1 
3197 ATOM   2127 C CA  . LEU A 1 289 ? 21.244  29.869  30.862  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 779 LEU A CA  1 
3198 ATOM   2128 C C   . LEU A 1 289 ? 22.108  30.025  32.137  1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 779 LEU A C   1 
3199 ATOM   2129 O O   . LEU A 1 289 ? 21.591  30.239  33.256  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 779 LEU A O   1 
3200 ATOM   2130 C CB  . LEU A 1 289 ? 21.142  28.388  30.498  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 779 LEU A CB  1 
3201 ATOM   2131 C CG  . LEU A 1 289 ? 19.865  27.744  29.971  1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 779 LEU A CG  1 
3202 ATOM   2132 C CD1 . LEU A 1 289 ? 19.989  26.215  30.269  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 779 LEU A CD1 1 
3203 ATOM   2133 C CD2 . LEU A 1 289 ? 18.611  28.281  30.681  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 779 LEU A CD2 1 
3204 ATOM   2134 N N   . MET A 1 290 ? 23.416  29.900  31.982  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 780 MET A N   1 
3205 ATOM   2135 C CA  . MET A 1 290 ? 24.325  30.090  33.122  1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 780 MET A CA  1 
3206 ATOM   2136 C C   . MET A 1 290 ? 24.221  31.505  33.690  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 780 MET A C   1 
3207 ATOM   2137 O O   . MET A 1 290 ? 24.249  31.681  34.905  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 780 MET A O   1 
3208 ATOM   2138 C CB  . MET A 1 290 ? 25.762  29.762  32.735  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 780 MET A CB  1 
3209 ATOM   2139 C CG  . MET A 1 290 ? 26.753  29.893  33.884  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 780 MET A CG  1 
3210 ATOM   2140 S SD  . MET A 1 290 ? 26.314  28.933  35.385  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 780 MET A SD  1 
3211 ATOM   2141 C CE  . MET A 1 290 ? 26.988  27.360  34.936  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 780 MET A CE  1 
3212 ATOM   2142 N N   . LYS A 1 291 ? 24.100  32.521  32.834  1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 781 LYS A N   1 
3213 ATOM   2143 C CA  . LYS A 1 291 ? 23.945  33.891  33.334  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 781 LYS A CA  1 
3214 ATOM   2144 C C   . LYS A 1 291 ? 22.668  34.053  34.152  1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 781 LYS A C   1 
3215 ATOM   2145 O O   . LYS A 1 291 ? 22.643  34.824  35.112  1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 781 LYS A O   1 
3216 ATOM   2146 C CB  . LYS A 1 291 ? 23.946  34.907  32.191  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 781 LYS A CB  1 
3217 ATOM   2147 C CG  . LYS A 1 291 ? 25.324  35.094  31.607  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 781 LYS A CG  1 
3218 ATOM   2148 C CD  . LYS A 1 291 ? 25.254  35.743  30.233  1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 781 LYS A CD  1 
3219 ATOM   2149 C CE  . LYS A 1 291 ? 24.668  37.148  30.322  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 781 LYS A CE  1 
3220 ATOM   2150 N NZ  . LYS A 1 291 ? 24.540  37.781  28.957  1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 781 LYS A NZ  1 
3221 ATOM   2151 N N   . ILE A 1 292 ? 21.606  33.350  33.775  1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 782 ILE A N   1 
3222 ATOM   2152 C CA  . ILE A 1 292 ? 20.366  33.425  34.540  1.00 9.91  ? ? ? ? ? ? 782 ILE A CA  1 
3223 ATOM   2153 C C   . ILE A 1 292 ? 20.588  32.769  35.919  1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 782 ILE A C   1 
3224 ATOM   2154 O O   . ILE A 1 292 ? 20.137  33.292  36.936  1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 782 ILE A O   1 
3225 ATOM   2155 C CB  . ILE A 1 292 ? 19.197  32.749  33.789  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 782 ILE A CB  1 
3226 ATOM   2156 C CG1 . ILE A 1 292 ? 18.809  33.615  32.592  1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 782 ILE A CG1 1 
3227 ATOM   2157 C CG2 . ILE A 1 292 ? 17.965  32.535  34.734  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 782 ILE A CG2 1 
3228 ATOM   2158 C CD1 . ILE A 1 292 ? 17.815  32.947  31.692  1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 782 ILE A CD1 1 
3229 ATOM   2159 N N   . CYS A 1 293 ? 21.317  31.660  35.949  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 783 CYS A N   1 
3230 ATOM   2160 C CA  . CYS A 1 293 ? 21.614  30.994  37.200  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 783 CYS A CA  1 
3231 ATOM   2161 C C   . CYS A 1 293 ? 22.439  31.948  38.107  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 783 CYS A C   1 
3232 ATOM   2162 O O   . CYS A 1 293 ? 22.079  32.204  39.259  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 783 CYS A O   1 
3233 ATOM   2163 C CB  . CYS A 1 293 ? 22.329  29.660  36.899  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 783 CYS A CB  1 
3234 ATOM   2164 S SG  . CYS A 1 293 ? 22.967  28.762  38.349  1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 783 CYS A SG  1 
3235 ATOM   2165 N N   . LEU A 1 294 ? 23.471  32.578  37.557  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A N   1 
3236 ATOM   2166 C CA  . LEU A 1 294 ? 24.298  33.497  38.329  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A CA  1 
3237 ATOM   2167 C C   . LEU A 1 294 ? 23.569  34.744  38.847  1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A C   1 
3238 ATOM   2168 O O   . LEU A 1 294 ? 23.949  35.306  39.876  1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A O   1 
3239 ATOM   2169 C CB  . LEU A 1 294 ? 25.508  33.926  37.491  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A CB  1 
3240 ATOM   2170 C CG  . LEU A 1 294 ? 26.463  32.802  37.101  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A CG  1 
3241 ATOM   2171 C CD1 . LEU A 1 294 ? 27.409  33.307  36.056  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A CD1 1 
3242 ATOM   2172 C CD2 . LEU A 1 294 ? 27.252  32.289  38.296  1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A CD2 1 
3243 ATOM   2173 N N   . ALA A 1 295 ? 22.522  35.181  38.160  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 785 ALA A N   1 
3244 ATOM   2174 C CA  . ALA A 1 295 ? 21.802  36.392  38.560  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 785 ALA A CA  1 
3245 ATOM   2175 C C   . ALA A 1 295 ? 20.714  36.221  39.611  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 785 ALA A C   1 
3246 ATOM   2176 O O   . ALA A 1 295 ? 20.164  37.223  40.102  1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 785 ALA A O   1 
3247 ATOM   2177 C CB  . ALA A 1 295 ? 21.182  37.043  37.338  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 785 ALA A CB  1 
3248 ATOM   2178 N N   . ASN A 1 296 ? 20.346  34.973  39.899  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 786 ASN A N   1 
3249 ATOM   2179 C CA  . ASN A 1 296 ? 19.277  34.706  40.839  1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 786 ASN A CA  1 
3250 ATOM   2180 C C   . ASN A 1 296 ? 19.801  33.997  42.088  1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 786 ASN A C   1 
3251 ATOM   2181 O O   . ASN A 1 296 ? 20.245  32.853  42.012  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 786 ASN A O   1 
3252 ATOM   2182 C CB  . ASN A 1 296 ? 18.191  33.894  40.144  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 786 ASN A CB  1 
3253 ATOM   2183 C CG  . ASN A 1 296 ? 17.384  34.733  39.189  1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 786 ASN A CG  1 
3254 ATOM   2184 O OD1 . ASN A 1 296 ? 16.538  35.509  39.598  1.00 9.43  ? ? ? ? ? ? 786 ASN A OD1 1 
3255 ATOM   2185 N ND2 . ASN A 1 296 ? 17.674  34.599  37.903  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 786 ASN A ND2 1 
3256 ATOM   2186 N N   . PRO A 1 297 ? 19.706  34.656  43.260  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 787 PRO A N   1 
3257 ATOM   2187 C CA  . PRO A 1 297 ? 20.200  34.069  44.517  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 787 PRO A CA  1 
3258 ATOM   2188 C C   . PRO A 1 297 ? 19.551  32.735  44.956  1.00 9.42  ? ? ? ? ? ? 787 PRO A C   1 
3259 ATOM   2189 O O   . PRO A 1 297 ? 20.155  32.025  45.745  1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 787 PRO A O   1 
3260 ATOM   2190 C CB  . PRO A 1 297 ? 19.954  35.183  45.556  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 787 PRO A CB  1 
3261 ATOM   2191 C CG  . PRO A 1 297 ? 19.747  36.388  44.798  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 787 PRO A CG  1 
3262 ATOM   2192 C CD  . PRO A 1 297 ? 19.105  35.982  43.491  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 787 PRO A CD  1 
3263 ATOM   2193 N N   . ASN A 1 298 ? 18.313  32.454  44.520  1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 788 ASN A N   1 
3264 ATOM   2194 C CA  . ASN A 1 298 ? 17.608  31.198  44.851  1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 788 ASN A CA  1 
3265 ATOM   2195 C C   . ASN A 1 298 ? 17.802  30.072  43.817  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 788 ASN A C   1 
3266 ATOM   2196 O O   . ASN A 1 298 ? 17.092  29.067  43.854  1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 788 ASN A O   1 
3267 ATOM   2197 C CB  . ASN A 1 298 ? 16.107  31.437  45.050  1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 788 ASN A CB  1 
3268 ATOM   2198 C CG  . ASN A 1 298 ? 15.388  31.843  43.753  1.00 9.04  ? ? ? ? ? ? 788 ASN A CG  1 
3269 ATOM   2199 O OD1 . ASN A 1 298 ? 15.906  32.642  42.970  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 788 ASN A OD1 1 
3270 ATOM   2200 N ND2 . ASN A 1 298 ? 14.193  31.329  43.543  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 788 ASN A ND2 1 
3271 ATOM   2201 N N   . CYS A 1 299 ? 18.758  30.230  42.895  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 789 CYS A N   1 
3272 ATOM   2202 C CA  . CYS A 1 299 ? 19.009  29.200  41.863  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 789 CYS A CA  1 
3273 ATOM   2203 C C   . CYS A 1 299 ? 20.520  28.959  41.830  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 789 CYS A C   1 
3274 ATOM   2204 O O   . CYS A 1 299 ? 21.235  29.768  41.237  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 789 CYS A O   1 
3275 ATOM   2205 C CB  . CYS A 1 299 ? 18.521  29.701  40.495  1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 789 CYS A CB  1 
3276 ATOM   2206 S SG  . CYS A 1 299 ? 18.843  28.534  39.168  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 789 CYS A SG  1 
3277 ATOM   2207 N N   . ASN A 1 300 ? 21.012  27.868  42.433  1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 790 ASN A N   1 
3278 ATOM   2208 C CA  . ASN A 1 300 ? 22.458  27.624  42.486  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 790 ASN A CA  1 
3279 ATOM   2209 C C   . ASN A 1 300 ? 22.927  26.220  42.100  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 790 ASN A C   1 
3280 ATOM   2210 O O   . ASN A 1 300 ? 24.045  25.805  42.441  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 790 ASN A O   1 
3281 ATOM   2211 C CB  . ASN A 1 300 ? 22.979  27.983  43.884  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 790 ASN A CB  1 
3282 ATOM   2212 C CG  . ASN A 1 300 ? 22.597  29.427  44.308  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 790 ASN A CG  1 
3283 ATOM   2213 O OD1 . ASN A 1 300 ? 23.163  30.423  43.813  1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 790 ASN A OD1 1 
3284 ATOM   2214 N ND2 . ASN A 1 300 ? 21.627  29.539  45.220  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 790 ASN A ND2 1 
3285 ATOM   2215 N N   . THR A 1 301 ? 22.068  25.484  41.404  1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 791 THR A N   1 
3286 ATOM   2216 C CA  . THR A 1 301 ? 22.388  24.124  40.971  1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 791 THR A CA  1 
3287 ATOM   2217 C C   . THR A 1 301 ? 22.154  24.092  39.452  1.00 6.90  ? ? ? ? ? ? 791 THR A C   1 
3288 ATOM   2218 O O   . THR A 1 301 ? 21.069  24.406  38.979  1.00 7.37  ? ? ? ? ? ? 791 THR A O   1 
3289 ATOM   2219 C CB  . THR A 1 301 ? 21.458  23.110  41.681  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 791 THR A CB  1 
3290 ATOM   2220 O OG1 . THR A 1 301 ? 21.666  23.196  43.091  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 791 THR A OG1 1 
3291 ATOM   2221 C CG2 . THR A 1 301 ? 21.683  21.687  41.192  1.00 8.85  ? ? ? ? ? ? 791 THR A CG2 1 
3292 ATOM   2222 N N   . PHE A 1 302 ? 23.193  23.712  38.720  1.00 7.35  ? ? ? ? ? ? 792 PHE A N   1 
3293 ATOM   2223 C CA  . PHE A 1 302 ? 23.182  23.679  37.247  1.00 7.22  ? ? ? ? ? ? 792 PHE A CA  1 
3294 ATOM   2224 C C   . PHE A 1 302 ? 23.632  22.268  36.821  1.00 6.18  ? ? ? ? ? ? 792 PHE A C   1 
3295 ATOM   2225 O O   . PHE A 1 302 ? 24.831  21.980  36.743  1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 792 PHE A O   1 
3296 ATOM   2226 C CB  . PHE A 1 302 ? 24.184  24.752  36.763  1.00 7.55  ? ? ? ? ? ? 792 PHE A CB  1 
3297 ATOM   2227 C CG  . PHE A 1 302 ? 24.131  25.044  35.269  1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 792 PHE A CG  1 
3298 ATOM   2228 C CD1 . PHE A 1 302 ? 24.878  24.288  34.353  1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 792 PHE A CD1 1 
3299 ATOM   2229 C CD2 . PHE A 1 302 ? 23.392  26.123  34.795  1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 792 PHE A CD2 1 
3300 ATOM   2230 C CE1 . PHE A 1 302 ? 24.899  24.611  32.981  1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 792 PHE A CE1 1 
3301 ATOM   2231 C CE2 . PHE A 1 302 ? 23.409  26.451  33.404  1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 792 PHE A CE2 1 
3302 ATOM   2232 C CZ  . PHE A 1 302 ? 24.163  25.695  32.519  1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 792 PHE A CZ  1 
3303 ATOM   2233 N N   . VAL A 1 303 ? 22.672  21.380  36.583  1.00 5.49  ? ? ? ? ? ? 793 VAL A N   1 
3304 ATOM   2234 C CA  . VAL A 1 303 ? 22.973  20.006  36.194  1.00 5.94  ? ? ? ? ? ? 793 VAL A CA  1 
3305 ATOM   2235 C C   . VAL A 1 303 ? 22.515  19.733  34.768  1.00 6.07  ? ? ? ? ? ? 793 VAL A C   1 
3306 ATOM   2236 O O   . VAL A 1 303 ? 21.356  20.010  34.408  1.00 6.80  ? ? ? ? ? ? 793 VAL A O   1 
3307 ATOM   2237 C CB  . VAL A 1 303 ? 22.299  18.964  37.184  1.00 6.86  ? ? ? ? ? ? 793 VAL A CB  1 
3308 ATOM   2238 C CG1 . VAL A 1 303 ? 22.601  17.531  36.748  1.00 6.89  ? ? ? ? ? ? 793 VAL A CG1 1 
3309 ATOM   2239 C CG2 . VAL A 1 303 ? 22.796  19.194  38.629  1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 793 VAL A CG2 1 
3310 ATOM   2240 N N   . MET A 1 304 ? 23.417  19.174  33.978  1.00 6.34  ? ? ? ? ? ? 794 MET A N   1 
3311 ATOM   2241 C CA  . MET A 1 304 ? 23.140  18.811  32.572  1.00 7.49  ? ? ? ? ? ? 794 MET A CA  1 
3312 ATOM   2242 C C   . MET A 1 304 ? 22.860  17.301  32.491  1.00 7.70  ? ? ? ? ? ? 794 MET A C   1 
3313 ATOM   2243 O O   . MET A 1 304 ? 23.393  16.505  33.301  1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 794 MET A O   1 
3314 ATOM   2244 C CB  . MET A 1 304 ? 24.349  19.183  31.682  1.00 8.28  ? ? ? ? ? ? 794 MET A CB  1 
3315 ATOM   2245 C CG  . MET A 1 304 ? 24.561  20.683  31.633  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 794 MET A CG  1 
3316 ATOM   2246 S SD  . MET A 1 304 ? 26.189  21.211  31.028  1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 794 MET A SD  1 
3317 ATOM   2247 C CE  . MET A 1 304 ? 27.231  20.747  32.296  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 794 MET A CE  1 
3318 ATOM   2248 N N   . TRP A 1 305 ? 22.036  16.888  31.540  1.00 7.39  ? ? ? ? ? ? 795 TRP A N   1 
3319 ATOM   2249 C CA  . TRP A 1 305 ? 21.716  15.478  31.421  1.00 7.77  ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CA  1 
3320 ATOM   2250 C C   . TRP A 1 305 ? 22.749  14.747  30.572  1.00 7.54  ? ? ? ? ? ? 795 TRP A C   1 
3321 ATOM   2251 O O   . TRP A 1 305 ? 22.438  14.182  29.511  1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 795 TRP A O   1 
3322 ATOM   2252 C CB  . TRP A 1 305 ? 20.294  15.266  30.899  1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CB  1 
3323 ATOM   2253 C CG  . TRP A 1 305 ? 19.617  14.024  31.478  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CG  1 
3324 ATOM   2254 C CD1 . TRP A 1 305 ? 19.065  12.987  30.774  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CD1 1 
3325 ATOM   2255 C CD2 . TRP A 1 305 ? 19.411  13.716  32.885  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CD2 1 
3326 ATOM   2256 N NE1 . TRP A 1 305 ? 18.515  12.066  31.644  1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A NE1 1 
3327 ATOM   2257 C CE2 . TRP A 1 305 ? 18.713  12.484  32.941  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CE2 1 
3328 ATOM   2258 C CE3 . TRP A 1 305 ? 19.753  14.363  34.091  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CE3 1 
3329 ATOM   2259 C CZ2 . TRP A 1 305 ? 18.340  11.877  34.168  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CZ2 1 
3330 ATOM   2260 C CZ3 . TRP A 1 305 ? 19.380  13.756  35.335  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CZ3 1 
3331 ATOM   2261 C CH2 . TRP A 1 305 ? 18.684  12.530  35.348  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CH2 1 
3332 ATOM   2262 N N   . GLY A 1 306 ? 23.972  14.728  31.100  1.00 7.39  ? ? ? ? ? ? 796 GLY A N   1 
3333 ATOM   2263 C CA  . GLY A 1 306 ? 25.094  14.097  30.447  1.00 7.06  ? ? ? ? ? ? 796 GLY A CA  1 
3334 ATOM   2264 C C   . GLY A 1 306 ? 26.106  15.165  30.072  1.00 8.00  ? ? ? ? ? ? 796 GLY A C   1 
3335 ATOM   2265 O O   . GLY A 1 306 ? 25.860  16.352  30.299  1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 796 GLY A O   1 
3336 ATOM   2266 N N   . PHE A 1 307 ? 27.270  14.752  29.574  1.00 7.64  ? ? ? ? ? ? 797 PHE A N   1 
3337 ATOM   2267 C CA  . PHE A 1 307 ? 28.286  15.716  29.144  1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 797 PHE A CA  1 
3338 ATOM   2268 C C   . PHE A 1 307 ? 28.901  15.410  27.768  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 797 PHE A C   1 
3339 ATOM   2269 O O   . PHE A 1 307 ? 29.568  16.269  27.202  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A O   1 
3340 ATOM   2270 C CB  . PHE A 1 307 ? 29.373  15.947  30.209  1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 797 PHE A CB  1 
3341 ATOM   2271 C CG  . PHE A 1 307 ? 30.185  14.717  30.562  1.00 9.57  ? ? ? ? ? ? 797 PHE A CG  1 
3342 ATOM   2272 C CD1 . PHE A 1 307 ? 31.348  14.400  29.849  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A CD1 1 
3343 ATOM   2273 C CD2 . PHE A 1 307 ? 29.796  13.890  31.616  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A CD2 1 
3344 ATOM   2274 C CE1 . PHE A 1 307 ? 32.115  13.273  30.178  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A CE1 1 
3345 ATOM   2275 C CE2 . PHE A 1 307 ? 30.549  12.761  31.961  1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A CE2 1 
3346 ATOM   2276 C CZ  . PHE A 1 307 ? 31.709  12.449  31.244  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A CZ  1 
3347 ATOM   2277 N N   . THR A 1 308 ? 28.712  14.208  27.236  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 798 THR A N   1 
3348 ATOM   2278 C CA  . THR A 1 308 ? 29.241  13.909  25.905  1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 798 THR A CA  1 
3349 ATOM   2279 C C   . THR A 1 308 ? 28.103  13.454  25.007  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 798 THR A C   1 
3350 ATOM   2280 O O   . THR A 1 308 ? 27.234  12.674  25.413  1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 798 THR A O   1 
3351 ATOM   2281 C CB  . THR A 1 308 ? 30.376  12.848  25.901  1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 798 THR A CB  1 
3352 ATOM   2282 O OG1 . THR A 1 308 ? 30.632  12.447  24.554  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 798 THR A OG1 1 
3353 ATOM   2283 C CG2 . THR A 1 308 ? 29.974  11.579  26.668  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 798 THR A CG2 1 
3354 ATOM   2284 N N   . ASP A 1 309 ? 28.084  13.983  23.781  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 799 ASP A N   1 
3355 ATOM   2285 C CA  . ASP A 1 309 ? 27.085  13.622  22.798  1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 799 ASP A CA  1 
3356 ATOM   2286 C C   . ASP A 1 309 ? 27.049  12.106  22.529  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 799 ASP A C   1 
3357 ATOM   2287 O O   . ASP A 1 309 ? 26.093  11.601  21.910  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 799 ASP A O   1 
3358 ATOM   2288 C CB  . ASP A 1 309 ? 27.385  14.346  21.487  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 799 ASP A CB  1 
3359 ATOM   2289 C CG  . ASP A 1 309 ? 27.107  15.831  21.552  1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 799 ASP A CG  1 
3360 ATOM   2290 O OD1 . ASP A 1 309 ? 26.357  16.288  22.443  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 799 ASP A OD1 1 
3361 ATOM   2291 O OD2 . ASP A 1 309 ? 27.618  16.552  20.665  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 799 ASP A OD2 1 
3362 ATOM   2292 N N   . LYS A 1 310 ? 28.093  11.389  22.954  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A N   1 
3363 ATOM   2293 C CA  . LYS A 1 310 ? 28.183  9.933   22.787  1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A CA  1 
3364 ATOM   2294 C C   . LYS A 1 310 ? 27.056  9.173   23.521  1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A C   1 
3365 ATOM   2295 O O   . LYS A 1 310 ? 26.574  8.134   23.048  1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A O   1 
3366 ATOM   2296 C CB  . LYS A 1 310 ? 29.541  9.450   23.312  1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A CB  1 
3367 ATOM   2297 C CG  . LYS A 1 310 ? 29.888  8.015   23.000  1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A CG  1 
3368 ATOM   2298 C CD  . LYS A 1 310 ? 31.345  7.718   23.383  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A CD  1 
3369 ATOM   2299 C CE  . LYS A 1 310 ? 31.665  6.252   23.133  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A CE  1 
3370 ATOM   2300 N NZ  . LYS A 1 310 ? 33.111  5.946   23.336  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A NZ  1 
3371 ATOM   2301 N N   . TYR A 1 311 ? 26.656  9.693   24.686  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A N   1 
3372 ATOM   2302 C CA  . TYR A 1 311 ? 25.624  9.068   25.527  1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A CA  1 
3373 ATOM   2303 C C   . TYR A 1 311 ? 24.503  10.062  25.838  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A C   1 
3374 ATOM   2304 O O   . TYR A 1 311 ? 24.684  10.976  26.653  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A O   1 
3375 ATOM   2305 C CB  . TYR A 1 311 ? 26.250  8.569   26.864  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A CB  1 
3376 ATOM   2306 C CG  . TYR A 1 311 ? 27.460  7.665   26.703  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A CG  1 
3377 ATOM   2307 C CD1 . TYR A 1 311 ? 27.371  6.447   26.003  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A CD1 1 
3378 ATOM   2308 C CD2 . TYR A 1 311 ? 28.691  8.015   27.250  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A CD2 1 
3379 ATOM   2309 C CE1 . TYR A 1 311 ? 28.475  5.604   25.851  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A CE1 1 
3380 ATOM   2310 C CE2 . TYR A 1 311 ? 29.802  7.182   27.107  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A CE2 1 
3381 ATOM   2311 C CZ  . TYR A 1 311 ? 29.683  5.977   26.403  1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A CZ  1 
3382 ATOM   2312 O OH  . TYR A 1 311 ? 30.767  5.161   26.257  1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A OH  1 
3383 ATOM   2313 N N   . THR A 1 312 ? 23.353  9.883   25.191  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 802 THR A N   1 
3384 ATOM   2314 C CA  . THR A 1 312 ? 22.216  10.763  25.418  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 802 THR A CA  1 
3385 ATOM   2315 C C   . THR A 1 312 ? 20.893  10.119  25.030  1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 802 THR A C   1 
3386 ATOM   2316 O O   . THR A 1 312 ? 20.807  9.411   24.034  1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 802 THR A O   1 
3387 ATOM   2317 C CB  . THR A 1 312 ? 22.375  12.131  24.677  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 802 THR A CB  1 
3388 ATOM   2318 O OG1 . THR A 1 312 ? 21.154  12.890  24.786  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 802 THR A OG1 1 
3389 ATOM   2319 C CG2 . THR A 1 312 ? 22.761  11.926  23.190  1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 802 THR A CG2 1 
3390 ATOM   2320 N N   . TRP A 1 313 ? 19.864  10.380  25.828  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 803 TRP A N   1 
3391 ATOM   2321 C CA  . TRP A 1 313 ? 18.526  9.865   25.574  1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CA  1 
3392 ATOM   2322 C C   . TRP A 1 313 ? 17.800  10.641  24.460  1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A C   1 
3393 ATOM   2323 O O   . TRP A 1 313 ? 16.716  10.221  24.013  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A O   1 
3394 ATOM   2324 C CB  . TRP A 1 313 ? 17.663  10.000  26.854  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CB  1 
3395 ATOM   2325 C CG  . TRP A 1 313 ? 17.221  11.450  27.176  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CG  1 
3396 ATOM   2326 C CD1 . TRP A 1 313 ? 18.033  12.565  27.259  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CD1 1 
3397 ATOM   2327 C CD2 . TRP A 1 313 ? 15.885  11.921  27.412  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CD2 1 
3398 ATOM   2328 N NE1 . TRP A 1 313 ? 17.281  13.678  27.513  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A NE1 1 
3399 ATOM   2329 C CE2 . TRP A 1 313 ? 15.961  13.323  27.609  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CE2 1 
3400 ATOM   2330 C CE3 . TRP A 1 313 ? 14.627  11.294  27.468  1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CE3 1 
3401 ATOM   2331 C CZ2 . TRP A 1 313 ? 14.817  14.122  27.856  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CZ2 1 
3402 ATOM   2332 C CZ3 . TRP A 1 313 ? 13.491  12.080  27.715  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CZ3 1 
3403 ATOM   2333 C CH2 . TRP A 1 313 ? 13.599  13.490  27.905  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CH2 1 
3404 ATOM   2334 N N   . ILE A 1 314 ? 18.366  11.771  24.033  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 804 ILE A N   1 
3405 ATOM   2335 C CA  . ILE A 1 314 ? 17.674  12.633  23.065  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 804 ILE A CA  1 
3406 ATOM   2336 C C   . ILE A 1 314 ? 17.155  12.015  21.760  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 804 ILE A C   1 
3407 ATOM   2337 O O   . ILE A 1 314 ? 15.965  12.137  21.465  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 804 ILE A O   1 
3408 ATOM   2338 C CB  . ILE A 1 314 ? 18.445  13.979  22.817  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 804 ILE A CB  1 
3409 ATOM   2339 C CG1 . ILE A 1 314 ? 18.355  14.855  24.073  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 804 ILE A CG1 1 
3410 ATOM   2340 C CG2 . ILE A 1 314 ? 17.871  14.726  21.603  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 804 ILE A CG2 1 
3411 ATOM   2341 C CD1 . ILE A 1 314 ? 16.946  15.332  24.401  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 804 ILE A CD1 1 
3412 ATOM   2342 N N   . PRO A 1 315 ? 18.017  11.307  21.007  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 805 PRO A N   1 
3413 ATOM   2343 C CA  . PRO A 1 315 ? 17.589  10.685  19.740  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 805 PRO A CA  1 
3414 ATOM   2344 C C   . PRO A 1 315 ? 16.423  9.699   19.855  1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 805 PRO A C   1 
3415 ATOM   2345 O O   . PRO A 1 315 ? 15.598  9.584   18.948  1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 805 PRO A O   1 
3416 ATOM   2346 C CB  . PRO A 1 315 ? 18.863  9.991   19.260  1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 805 PRO A CB  1 
3417 ATOM   2347 C CG  . PRO A 1 315 ? 19.966  10.905  19.769  1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 805 PRO A CG  1 
3418 ATOM   2348 C CD  . PRO A 1 315 ? 19.480  11.182  21.185  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 805 PRO A CD  1 
3419 ATOM   2349 N N   . GLY A 1 316 ? 16.338  9.007   20.979  1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 806 GLY A N   1 
3420 ATOM   2350 C CA  . GLY A 1 316 ? 15.274  8.040   21.177  1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 806 GLY A CA  1 
3421 ATOM   2351 C C   . GLY A 1 316 ? 13.931  8.660   21.504  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 806 GLY A C   1 
3422 ATOM   2352 O O   . GLY A 1 316 ? 12.874  8.053   21.292  1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 806 GLY A O   1 
3423 ATOM   2353 N N   . THR A 1 317 ? 13.945  9.857   22.063  1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 807 THR A N   1 
3424 ATOM   2354 C CA  . THR A 1 317 ? 12.688  10.477  22.408  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 807 THR A CA  1 
3425 ATOM   2355 C C   . THR A 1 317 ? 12.282  11.526  21.391  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 807 THR A C   1 
3426 ATOM   2356 O O   . THR A 1 317 ? 11.091  11.746  21.139  1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 807 THR A O   1 
3427 ATOM   2357 C CB  . THR A 1 317 ? 12.754  11.060  23.818  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 807 THR A CB  1 
3428 ATOM   2358 O OG1 . THR A 1 317 ? 12.976  9.990   24.753  1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 807 THR A OG1 1 
3429 ATOM   2359 C CG2 . THR A 1 317 ? 11.468  11.776  24.170  1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 807 THR A CG2 1 
3430 ATOM   2360 N N   . PHE A 1 318 ? 13.271  12.167  20.790  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A N   1 
3431 ATOM   2361 C CA  . PHE A 1 318 ? 12.987  13.170  19.789  1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A CA  1 
3432 ATOM   2362 C C   . PHE A 1 318 ? 13.743  12.731  18.536  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A C   1 
3433 ATOM   2363 O O   . PHE A 1 318 ? 14.864  13.194  18.294  1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A O   1 
3434 ATOM   2364 C CB  . PHE A 1 318 ? 13.477  14.550  20.263  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A CB  1 
3435 ATOM   2365 C CG  . PHE A 1 318 ? 12.984  14.937  21.621  1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A CG  1 
3436 ATOM   2366 C CD1 . PHE A 1 318 ? 11.747  15.558  21.781  1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A CD1 1 
3437 ATOM   2367 C CD2 . PHE A 1 318 ? 13.738  14.651  22.756  1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A CD2 1 
3438 ATOM   2368 C CE1 . PHE A 1 318 ? 11.253  15.894  23.075  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A CE1 1 
3439 ATOM   2369 C CE2 . PHE A 1 318 ? 13.255  14.981  24.061  1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A CE2 1 
3440 ATOM   2370 C CZ  . PHE A 1 318 ? 12.011  15.602  24.215  1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A CZ  1 
3441 ATOM   2371 N N   . PRO A 1 319 ? 13.202  11.756  17.776  1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 809 PRO A N   1 
3442 ATOM   2372 C CA  . PRO A 1 319 ? 13.927  11.336  16.566  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 809 PRO A CA  1 
3443 ATOM   2373 C C   . PRO A 1 319 ? 14.093  12.542  15.617  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 809 PRO A C   1 
3444 ATOM   2374 O O   . PRO A 1 319 ? 13.196  13.393  15.484  1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 809 PRO A O   1 
3445 ATOM   2375 C CB  . PRO A 1 319 ? 13.060  10.199  15.993  1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 809 PRO A CB  1 
3446 ATOM   2376 C CG  . PRO A 1 319 ? 11.709  10.448  16.576  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 809 PRO A CG  1 
3447 ATOM   2377 C CD  . PRO A 1 319 ? 11.986  10.954  17.974  1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 809 PRO A CD  1 
3448 ATOM   2378 N N   . GLY A 1 320 ? 15.277  12.654  15.037  1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 810 GLY A N   1 
3449 ATOM   2379 C CA  . GLY A 1 320 ? 15.567  13.793  14.189  1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 810 GLY A CA  1 
3450 ATOM   2380 C C   . GLY A 1 320 ? 16.421  14.849  14.905  1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 810 GLY A C   1 
3451 ATOM   2381 O O   . GLY A 1 320 ? 16.886  15.780  14.250  1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 810 GLY A O   1 
3452 ATOM   2382 N N   . TYR A 1 321 ? 16.627  14.725  16.227  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A N   1 
3453 ATOM   2383 C CA  . TYR A 1 321 ? 17.431  15.667  17.029  1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A CA  1 
3454 ATOM   2384 C C   . TYR A 1 321 ? 18.615  14.952  17.647  1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A C   1 
3455 ATOM   2385 O O   . TYR A 1 321 ? 18.583  13.744  17.807  1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A O   1 
3456 ATOM   2386 C CB  . TYR A 1 321 ? 16.583  16.278  18.147  1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A CB  1 
3457 ATOM   2387 C CG  . TYR A 1 321 ? 15.597  17.277  17.633  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A CG  1 
3458 ATOM   2388 C CD1 . TYR A 1 321 ? 14.356  16.874  17.133  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A CD1 1 
3459 ATOM   2389 C CD2 . TYR A 1 321 ? 15.917  18.630  17.602  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A CD2 1 
3460 ATOM   2390 C CE1 . TYR A 1 321 ? 13.457  17.810  16.609  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A CE1 1 
3461 ATOM   2391 C CE2 . TYR A 1 321 ? 15.046  19.561  17.095  1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A CE2 1 
3462 ATOM   2392 C CZ  . TYR A 1 321 ? 13.820  19.153  16.600  1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A CZ  1 
3463 ATOM   2393 O OH  . TYR A 1 321 ? 12.973  20.113  16.105  1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A OH  1 
3464 ATOM   2394 N N   . GLY A 1 322 ? 19.651  15.700  18.024  1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 812 GLY A N   1 
3465 ATOM   2395 C CA  . GLY A 1 322 ? 20.821  15.091  18.628  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 812 GLY A CA  1 
3466 ATOM   2396 C C   . GLY A 1 322 ? 21.836  16.126  19.066  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 812 GLY A C   1 
3467 ATOM   2397 O O   . GLY A 1 322 ? 21.477  17.297  19.255  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 812 GLY A O   1 
3468 ATOM   2398 N N   . ASN A 1 323 ? 23.074  15.673  19.287  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 813 ASN A N   1 
3469 ATOM   2399 C CA  . ASN A 1 323 ? 24.233  16.506  19.700  1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 813 ASN A CA  1 
3470 ATOM   2400 C C   . ASN A 1 323 ? 23.823  17.600  20.705  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 813 ASN A C   1 
3471 ATOM   2401 O O   . ASN A 1 323 ? 24.161  18.779  20.534  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 813 ASN A O   1 
3472 ATOM   2402 C CB  . ASN A 1 323 ? 24.856  17.148  18.437  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 813 ASN A CB  1 
3473 ATOM   2403 C CG  . ASN A 1 323 ? 25.318  16.101  17.399  1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 813 ASN A CG  1 
3474 ATOM   2404 O OD1 . ASN A 1 323 ? 24.891  16.132  16.232  1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 813 ASN A OD1 1 
3475 ATOM   2405 N ND2 . ASN A 1 323 ? 26.166  15.165  17.824  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 813 ASN A ND2 1 
3476 ATOM   2406 N N   . PRO A 1 324 ? 23.275  17.182  21.863  1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 814 PRO A N   1 
3477 ATOM   2407 C CA  . PRO A 1 324 ? 22.803  18.139  22.861  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 814 PRO A CA  1 
3478 ATOM   2408 C C   . PRO A 1 324 ? 23.707  18.607  23.971  1.00 7.36  ? ? ? ? ? ? 814 PRO A C   1 
3479 ATOM   2409 O O   . PRO A 1 324 ? 23.285  19.485  24.727  1.00 8.08  ? ? ? ? ? ? 814 PRO A O   1 
3480 ATOM   2410 C CB  . PRO A 1 324 ? 21.614  17.368  23.516  1.00 8.69  ? ? ? ? ? ? 814 PRO A CB  1 
3481 ATOM   2411 C CG  . PRO A 1 324 ? 21.648  15.943  22.916  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 814 PRO A CG  1 
3482 ATOM   2412 C CD  . PRO A 1 324 ? 23.039  15.809  22.346  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 814 PRO A CD  1 
3483 ATOM   2413 N N   . LEU A 1 325 ? 24.928  18.080  24.020  1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 815 LEU A N   1 
3484 ATOM   2414 C CA  . LEU A 1 325 ? 25.825  18.289  25.163  1.00 9.26  ? ? ? ? ? ? 815 LEU A CA  1 
3485 ATOM   2415 C C   . LEU A 1 325 ? 27.119  19.089  24.945  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 815 LEU A C   1 
3486 ATOM   2416 O O   . LEU A 1 325 ? 27.347  19.571  23.857  1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 815 LEU A O   1 
3487 ATOM   2417 C CB  . LEU A 1 325 ? 26.051  16.923  25.847  1.00 8.58  ? ? ? ? ? ? 815 LEU A CB  1 
3488 ATOM   2418 C CG  . LEU A 1 325 ? 24.724  16.170  26.141  1.00 9.21  ? ? ? ? ? ? 815 LEU A CG  1 
3489 ATOM   2419 C CD1 . LEU A 1 325 ? 24.955  14.714  26.526  1.00 9.54  ? ? ? ? ? ? 815 LEU A CD1 1 
3490 ATOM   2420 C CD2 . LEU A 1 325 ? 23.891  16.923  27.190  1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 815 LEU A CD2 1 
3491 ATOM   2421 N N   . ILE A 1 326 ? 27.980  19.197  25.955  1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 816 ILE A N   1 
3492 ATOM   2422 C CA  . ILE A 1 326 ? 29.161  20.059  25.845  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 816 ILE A CA  1 
3493 ATOM   2423 C C   . ILE A 1 326 ? 30.452  19.489  25.311  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 816 ILE A C   1 
3494 ATOM   2424 O O   . ILE A 1 326 ? 31.414  20.262  25.072  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 816 ILE A O   1 
3495 ATOM   2425 C CB  . ILE A 1 326 ? 29.409  20.894  27.130  1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 816 ILE A CB  1 
3496 ATOM   2426 C CG1 . ILE A 1 326 ? 29.907  20.004  28.273  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 816 ILE A CG1 1 
3497 ATOM   2427 C CG2 . ILE A 1 326 ? 28.127  21.700  27.517  1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 816 ILE A CG2 1 
3498 ATOM   2428 C CD1 . ILE A 1 326 ? 30.164  20.813  29.562  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 816 ILE A CD1 1 
3499 ATOM   2429 N N   . TYR A 1 327 ? 30.515  18.160  25.194  1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A N   1 
3500 ATOM   2430 C CA  . TYR A 1 327 ? 31.657  17.467  24.584  1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A CA  1 
3501 ATOM   2431 C C   . TYR A 1 327 ? 31.057  16.658  23.438  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A C   1 
3502 ATOM   2432 O O   . TYR A 1 327 ? 29.930  16.125  23.546  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A O   1 
3503 ATOM   2433 C CB  . TYR A 1 327 ? 32.340  16.456  25.519  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A CB  1 
3504 ATOM   2434 C CG  . TYR A 1 327 ? 33.184  17.068  26.592  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A CG  1 
3505 ATOM   2435 C CD1 . TYR A 1 327 ? 32.616  17.477  27.793  1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A CD1 1 
3506 ATOM   2436 C CD2 . TYR A 1 327 ? 34.559  17.207  26.429  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A CD2 1 
3507 ATOM   2437 C CE1 . TYR A 1 327 ? 33.380  17.999  28.807  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A CE1 1 
3508 ATOM   2438 C CE2 . TYR A 1 327 ? 35.349  17.737  27.451  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A CE2 1 
3509 ATOM   2439 C CZ  . TYR A 1 327 ? 34.741  18.127  28.644  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A CZ  1 
3510 ATOM   2440 O OH  . TYR A 1 327 ? 35.498  18.620  29.690  1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A OH  1 
3511 ATOM   2441 N N   . ASP A 1 328 ? 31.819  16.542  22.349  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 818 ASP A N   1 
3512 ATOM   2442 C CA  . ASP A 1 328 ? 31.338  15.771  21.236  1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 818 ASP A CA  1 
3513 ATOM   2443 C C   . ASP A 1 328 ? 31.576  14.300  21.542  1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 818 ASP A C   1 
3514 ATOM   2444 O O   . ASP A 1 328 ? 32.012  13.962  22.647  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 818 ASP A O   1 
3515 ATOM   2445 C CB  . ASP A 1 328 ? 31.922  16.260  19.887  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 818 ASP A CB  1 
3516 ATOM   2446 C CG  . ASP A 1 328 ? 33.417  15.981  19.714  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 818 ASP A CG  1 
3517 ATOM   2447 O OD1 . ASP A 1 328 ? 34.032  15.182  20.450  1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 818 ASP A OD1 1 
3518 ATOM   2448 O OD2 . ASP A 1 328 ? 33.993  16.585  18.780  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 818 ASP A OD2 1 
3519 ATOM   2449 N N   . SER A 1 329 ? 31.243  13.431  20.589  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 819 SER A N   1 
3520 ATOM   2450 C CA  . SER A 1 329 ? 31.396  11.984  20.748  1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 819 SER A CA  1 
3521 ATOM   2451 C C   . SER A 1 329 ? 32.800  11.488  20.891  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 819 SER A C   1 
3522 ATOM   2452 O O   . SER A 1 329 ? 32.987  10.334  21.280  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 819 SER A O   1 
3523 ATOM   2453 C CB  . SER A 1 329 ? 30.744  11.235  19.598  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 819 SER A CB  1 
3524 ATOM   2454 O OG  . SER A 1 329 ? 29.363  11.525  19.575  1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 819 SER A OG  1 
3525 ATOM   2455 N N   . ASN A 1 330 ? 33.780  12.318  20.525  1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 820 ASN A N   1 
3526 ATOM   2456 C CA  . ASN A 1 330 ? 35.206  11.968  20.642  1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 820 ASN A CA  1 
3527 ATOM   2457 C C   . ASN A 1 330 ? 35.869  12.641  21.825  1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 820 ASN A C   1 
3528 ATOM   2458 O O   . ASN A 1 330 ? 37.100  12.669  21.934  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 820 ASN A O   1 
3529 ATOM   2459 C CB  . ASN A 1 330 ? 35.972  12.374  19.384  1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 820 ASN A CB  1 
3530 ATOM   2460 C CG  . ASN A 1 330 ? 35.385  11.767  18.155  1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 820 ASN A CG  1 
3531 ATOM   2461 O OD1 . ASN A 1 330 ? 34.908  12.482  17.258  1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 820 ASN A OD1 1 
3532 ATOM   2462 N ND2 . ASN A 1 330 ? 35.322  10.433  18.130  1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 820 ASN A ND2 1 
3533 ATOM   2463 N N   . TYR A 1 331 ? 35.041  13.214  22.694  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A N   1 
3534 ATOM   2464 C CA  . TYR A 1 331 ? 35.495  13.919  23.881  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A CA  1 
3535 ATOM   2465 C C   . TYR A 1 331 ? 36.243  15.233  23.622  1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A C   1 
3536 ATOM   2466 O O   . TYR A 1 331 ? 37.013  15.715  24.459  1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A O   1 
3537 ATOM   2467 C CB  . TYR A 1 331 ? 36.231  12.981  24.861  1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A CB  1 
3538 ATOM   2468 C CG  . TYR A 1 331 ? 35.330  11.886  25.421  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A CG  1 
3539 ATOM   2469 C CD1 . TYR A 1 331 ? 34.399  12.168  26.423  1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A CD1 1 
3540 ATOM   2470 C CD2 . TYR A 1 331 ? 35.387  10.578  24.920  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A CD2 1 
3541 ATOM   2471 C CE1 . TYR A 1 331 ? 33.546  11.174  26.919  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A CE1 1 
3542 ATOM   2472 C CE2 . TYR A 1 331 ? 34.537  9.579   25.406  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A CE2 1 
3543 ATOM   2473 C CZ  . TYR A 1 331 ? 33.619  9.891   26.414  1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A CZ  1 
3544 ATOM   2474 O OH  . TYR A 1 331 ? 32.809  8.913   26.946  1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A OH  1 
3545 ATOM   2475 N N   . ASN A 1 332 ? 35.971  15.840  22.473  1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 822 ASN A N   1 
3546 ATOM   2476 C CA  . ASN A 1 332 ? 36.562  17.139  22.189  1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 822 ASN A CA  1 
3547 ATOM   2477 C C   . ASN A 1 332 ? 35.553  18.103  22.727  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 822 ASN A C   1 
3548 ATOM   2478 O O   . ASN A 1 332 ? 34.369  17.969  22.437  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 822 ASN A O   1 
3549 ATOM   2479 C CB  . ASN A 1 332 ? 36.668  17.429  20.696  1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 822 ASN A CB  1 
3550 ATOM   2480 C CG  . ASN A 1 332 ? 37.546  16.452  19.969  1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 822 ASN A CG  1 
3551 ATOM   2481 O OD1 . ASN A 1 332 ? 38.703  16.259  20.326  1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 822 ASN A OD1 1 
3552 ATOM   2482 N ND2 . ASN A 1 332 ? 36.994  15.819  18.932  1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 822 ASN A ND2 1 
3553 ATOM   2483 N N   . PRO A 1 333 ? 35.995  19.099  23.496  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 823 PRO A N   1 
3554 ATOM   2484 C CA  . PRO A 1 333 ? 35.042  20.082  24.040  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 823 PRO A CA  1 
3555 ATOM   2485 C C   . PRO A 1 333 ? 34.444  20.875  22.865  1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 823 PRO A C   1 
3556 ATOM   2486 O O   . PRO A 1 333 ? 35.152  21.224  21.910  1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 823 PRO A O   1 
3557 ATOM   2487 C CB  . PRO A 1 333 ? 35.924  21.012  24.897  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 823 PRO A CB  1 
3558 ATOM   2488 C CG  . PRO A 1 333 ? 37.258  20.275  25.053  1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 823 PRO A CG  1 
3559 ATOM   2489 C CD  . PRO A 1 333 ? 37.396  19.453  23.810  1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 823 PRO A CD  1 
3560 ATOM   2490 N N   . LYS A 1 334 ? 33.139  21.085  22.909  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A N   1 
3561 ATOM   2491 C CA  . LYS A 1 334 ? 32.423  21.863  21.889  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A CA  1 
3562 ATOM   2492 C C   . LYS A 1 334 ? 32.449  23.355  22.309  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A C   1 
3563 ATOM   2493 O O   . LYS A 1 334 ? 32.884  23.693  23.427  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A O   1 
3564 ATOM   2494 C CB  . LYS A 1 334 ? 30.979  21.342  21.770  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A CB  1 
3565 ATOM   2495 C CG  . LYS A 1 334 ? 30.916  19.968  21.123  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A CG  1 
3566 ATOM   2496 C CD  . LYS A 1 334 ? 29.569  19.254  21.306  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A CD  1 
3567 ATOM   2497 C CE  . LYS A 1 334 ? 28.399  20.006  20.747  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A CE  1 
3568 ATOM   2498 N NZ  . LYS A 1 334 ? 27.131  19.256  21.001  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A NZ  1 
3569 ATOM   2499 N N   . PRO A 1 335 ? 31.969  24.270  21.444  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 825 PRO A N   1 
3570 ATOM   2500 C CA  . PRO A 1 335 ? 31.984  25.692  21.821  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 825 PRO A CA  1 
3571 ATOM   2501 C C   . PRO A 1 335 ? 31.261  25.964  23.155  1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 825 PRO A C   1 
3572 ATOM   2502 O O   . PRO A 1 335 ? 31.646  26.858  23.906  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 825 PRO A O   1 
3573 ATOM   2503 C CB  . PRO A 1 335 ? 31.265  26.355  20.648  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 825 PRO A CB  1 
3574 ATOM   2504 C CG  . PRO A 1 335 ? 31.716  25.493  19.463  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 825 PRO A CG  1 
3575 ATOM   2505 C CD  . PRO A 1 335 ? 31.585  24.086  20.026  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 825 PRO A CD  1 
3576 ATOM   2506 N N   . ALA A 1 336 ? 30.235  25.160  23.438  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 826 ALA A N   1 
3577 ATOM   2507 C CA  . ALA A 1 336 ? 29.444  25.299  24.663  1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 826 ALA A CA  1 
3578 ATOM   2508 C C   . ALA A 1 336 ? 30.273  25.212  25.961  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 826 ALA A C   1 
3579 ATOM   2509 O O   . ALA A 1 336 ? 30.002  25.940  26.927  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 826 ALA A O   1 
3580 ATOM   2510 C CB  . ALA A 1 336 ? 28.311  24.265  24.656  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 826 ALA A CB  1 
3581 ATOM   2511 N N   . TYR A 1 337 ? 31.287  24.357  25.968  1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A N   1 
3582 ATOM   2512 C CA  . TYR A 1 337 ? 32.144  24.207  27.139  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A CA  1 
3583 ATOM   2513 C C   . TYR A 1 337 ? 32.858  25.519  27.469  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A C   1 
3584 ATOM   2514 O O   . TYR A 1 337 ? 32.833  25.997  28.592  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A O   1 
3585 ATOM   2515 C CB  . TYR A 1 337 ? 33.134  23.065  26.907  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A CB  1 
3586 ATOM   2516 C CG  . TYR A 1 337 ? 34.136  22.880  28.009  1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A CG  1 
3587 ATOM   2517 C CD1 . TYR A 1 337 ? 35.315  23.617  28.011  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A CD1 1 
3588 ATOM   2518 C CD2 . TYR A 1 337 ? 33.916  21.961  29.055  1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A CD2 1 
3589 ATOM   2519 C CE1 . TYR A 1 337 ? 36.276  23.464  29.019  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A CE1 1 
3590 ATOM   2520 C CE2 . TYR A 1 337 ? 34.870  21.790  30.081  1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A CE2 1 
3591 ATOM   2521 C CZ  . TYR A 1 337 ? 36.060  22.556  30.059  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A CZ  1 
3592 ATOM   2522 O OH  . TYR A 1 337 ? 37.025  22.471  31.056  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A OH  1 
3593 ATOM   2523 N N   . ASN A 1 338 ? 33.457  26.145  26.470  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 828 ASN A N   1 
3594 ATOM   2524 C CA  . ASN A 1 338 ? 34.135  27.419  26.727  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 828 ASN A CA  1 
3595 ATOM   2525 C C   . ASN A 1 338 ? 33.162  28.523  27.054  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 828 ASN A C   1 
3596 ATOM   2526 O O   . ASN A 1 338 ? 33.484  29.422  27.802  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 828 ASN A O   1 
3597 ATOM   2527 C CB  . ASN A 1 338 ? 34.946  27.853  25.515  1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 828 ASN A CB  1 
3598 ATOM   2528 C CG  . ASN A 1 338 ? 36.112  26.926  25.242  1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 828 ASN A CG  1 
3599 ATOM   2529 O OD1 . ASN A 1 338 ? 36.814  26.484  26.176  1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 828 ASN A OD1 1 
3600 ATOM   2530 N ND2 . ASN A 1 338 ? 36.338  26.623  23.956  1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 828 ASN A ND2 1 
3601 ATOM   2531 N N   . ALA A 1 339 ? 31.987  28.482  26.436  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 829 ALA A N   1 
3602 ATOM   2532 C CA  . ALA A 1 339 ? 30.975  29.497  26.676  1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 829 ALA A CA  1 
3603 ATOM   2533 C C   . ALA A 1 339 ? 30.515  29.486  28.143  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 829 ALA A C   1 
3604 ATOM   2534 O O   . ALA A 1 339 ? 30.348  30.537  28.752  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 829 ALA A O   1 
3605 ATOM   2535 C CB  . ALA A 1 339 ? 29.797  29.326  25.734  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 829 ALA A CB  1 
3606 ATOM   2536 N N   . ILE A 1 340 ? 30.328  28.295  28.707  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 830 ILE A N   1 
3607 ATOM   2537 C CA  . ILE A 1 340 ? 29.935  28.187  30.113  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 830 ILE A CA  1 
3608 ATOM   2538 C C   . ILE A 1 340 ? 31.096  28.728  31.003  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 830 ILE A C   1 
3609 ATOM   2539 O O   . ILE A 1 340 ? 30.866  29.487  31.954  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 830 ILE A O   1 
3610 ATOM   2540 C CB  . ILE A 1 340 ? 29.587  26.694  30.459  1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 830 ILE A CB  1 
3611 ATOM   2541 C CG1 . ILE A 1 340 ? 28.313  26.272  29.725  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 830 ILE A CG1 1 
3612 ATOM   2542 C CG2 . ILE A 1 340 ? 29.430  26.500  31.959  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 830 ILE A CG2 1 
3613 ATOM   2543 C CD1 . ILE A 1 340 ? 27.983  24.836  29.935  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 830 ILE A CD1 1 
3614 ATOM   2544 N N   . LYS A 1 341 ? 32.329  28.328  30.681  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A N   1 
3615 ATOM   2545 C CA  . LYS A 1 341 ? 33.497  28.783  31.419  1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A CA  1 
3616 ATOM   2546 C C   . LYS A 1 341 ? 33.576  30.330  31.376  1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A C   1 
3617 ATOM   2547 O O   . LYS A 1 341 ? 33.779  30.972  32.416  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A O   1 
3618 ATOM   2548 C CB  . LYS A 1 341 ? 34.765  28.111  30.886  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A CB  1 
3619 ATOM   2549 C CG  . LYS A 1 341 ? 35.903  28.130  31.896  1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A CG  1 
3620 ATOM   2550 C CD  . LYS A 1 341 ? 37.109  27.261  31.499  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A CD  1 
3621 ATOM   2551 C CE  . LYS A 1 341 ? 36.844  25.775  31.738  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A CE  1 
3622 ATOM   2552 N NZ  . LYS A 1 341 ? 38.059  24.922  31.507  1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A NZ  1 
3623 ATOM   2553 N N   . GLU A 1 342 ? 33.303  30.938  30.222  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A N   1 
3624 ATOM   2554 C CA  . GLU A 1 342 ? 33.295  32.405  30.127  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A CA  1 
3625 ATOM   2555 C C   . GLU A 1 342 ? 32.231  33.087  30.986  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A C   1 
3626 ATOM   2556 O O   . GLU A 1 342 ? 32.498  34.129  31.574  1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A O   1 
3627 ATOM   2557 C CB  . GLU A 1 342 ? 33.127  32.852  28.693  1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A CB  1 
3628 ATOM   2558 C CG  . GLU A 1 342 ? 34.407  32.709  27.894  1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A CG  1 
3629 ATOM   2559 C CD  . GLU A 1 342 ? 34.180  32.833  26.396  1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A CD  1 
3630 ATOM   2560 O OE1 . GLU A 1 342 ? 33.091  33.325  25.985  1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A OE1 1 
3631 ATOM   2561 O OE2 . GLU A 1 342 ? 35.075  32.397  25.624  1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A OE2 1 
3632 ATOM   2562 N N   . ALA A 1 343 ? 31.013  32.542  31.016  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 833 ALA A N   1 
3633 ATOM   2563 C CA  . ALA A 1 343 ? 29.951  33.107  31.855  1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 833 ALA A CA  1 
3634 ATOM   2564 C C   . ALA A 1 343 ? 30.378  33.076  33.332  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 833 ALA A C   1 
3635 ATOM   2565 O O   . ALA A 1 343 ? 30.089  34.016  34.063  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 833 ALA A O   1 
3636 ATOM   2566 C CB  . ALA A 1 343 ? 28.649  32.343  31.684  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 833 ALA A CB  1 
3637 ATOM   2567 N N   . LEU A 1 344 ? 31.038  31.990  33.754  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 834 LEU A N   1 
3638 ATOM   2568 C CA  . LEU A 1 344 ? 31.506  31.815  35.139  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 834 LEU A CA  1 
3639 ATOM   2569 C C   . LEU A 1 344 ? 32.620  32.783  35.520  1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 834 LEU A C   1 
3640 ATOM   2570 O O   . LEU A 1 344 ? 32.789  33.094  36.693  1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 834 LEU A O   1 
3641 ATOM   2571 C CB  . LEU A 1 344 ? 31.962  30.369  35.383  1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 834 LEU A CB  1 
3642 ATOM   2572 C CG  . LEU A 1 344 ? 30.825  29.329  35.442  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 834 LEU A CG  1 
3643 ATOM   2573 C CD1 . LEU A 1 344 ? 31.362  27.896  35.381  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 834 LEU A CD1 1 
3644 ATOM   2574 C CD2 . LEU A 1 344 ? 29.996  29.568  36.720  1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 834 LEU A CD2 1 
3645 ATOM   2575 N N   . MET A 1 345 ? 33.385  33.232  34.527  1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 835 MET A N   1 
3646 ATOM   2576 C CA  . MET A 1 345 ? 34.472  34.201  34.735  1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 835 MET A CA  1 
3647 ATOM   2577 C C   . MET A 1 345 ? 33.964  35.671  34.705  1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 835 MET A C   1 
3648 ATOM   2578 O O   . MET A 1 345 ? 34.552  36.495  35.446  1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 835 MET A O   1 
3649 ATOM   2579 C CB  . MET A 1 345 ? 35.604  34.002  33.705  1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 835 MET A CB  1 
3650 ATOM   2580 C CG  . MET A 1 345 ? 36.360  32.687  33.847  1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 835 MET A CG  1 
3651 ATOM   2581 S SD  . MET A 1 345 ? 37.580  32.273  32.506  1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 835 MET A SD  1 
3652 ATOM   2582 C CE  . MET A 1 345 ? 36.817  33.081  31.002  1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 835 MET A CE  1 
3653 ATOM   2583 N N   . ASN B 1 26  ? -17.198 33.606  80.565  1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 516 ASN B N   1 
3654 ATOM   2584 C CA  . ASN B 1 26  ? -16.794 32.177  80.713  1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 516 ASN B CA  1 
3655 ATOM   2585 C C   . ASN B 1 26  ? -15.613 31.709  79.850  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 516 ASN B C   1 
3656 ATOM   2586 O O   . ASN B 1 26  ? -15.120 30.608  80.069  1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 516 ASN B O   1 
3657 ATOM   2587 C CB  . ASN B 1 26  ? -17.983 31.225  80.484  1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 516 ASN B CB  1 
3658 ATOM   2588 C CG  . ASN B 1 26  ? -19.046 31.318  81.581  1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 516 ASN B CG  1 
3659 ATOM   2589 O OD1 . ASN B 1 26  ? -18.869 32.032  82.589  1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 516 ASN B OD1 1 
3660 ATOM   2590 N ND2 . ASN B 1 26  ? -20.172 30.620  81.377  1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 516 ASN B ND2 1 
3661 ATOM   2591 N N   . ALA B 1 27  ? -15.194 32.482  78.843  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 517 ALA B N   1 
3662 ATOM   2592 C CA  . ALA B 1 27  ? -14.041 32.076  78.017  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 517 ALA B CA  1 
3663 ATOM   2593 C C   . ALA B 1 27  ? -12.742 32.290  78.814  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 517 ALA B C   1 
3664 ATOM   2594 O O   . ALA B 1 27  ? -12.721 33.058  79.778  1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 517 ALA B O   1 
3665 ATOM   2595 C CB  . ALA B 1 27  ? -13.986 32.900  76.733  1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 517 ALA B CB  1 
3666 ATOM   2596 N N   . LEU B 1 28  ? -11.666 31.614  78.431  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 518 LEU B N   1 
3667 ATOM   2597 C CA  . LEU B 1 28  ? -10.394 31.800  79.111  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 518 LEU B CA  1 
3668 ATOM   2598 C C   . LEU B 1 28  ? -10.003 33.282  79.170  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 518 LEU B C   1 
3669 ATOM   2599 O O   . LEU B 1 28  ? -9.486  33.756  80.210  1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 518 LEU B O   1 
3670 ATOM   2600 C CB  . LEU B 1 28  ? -9.284  31.034  78.384  1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 518 LEU B CB  1 
3671 ATOM   2601 C CG  . LEU B 1 28  ? -9.208  29.516  78.486  1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 518 LEU B CG  1 
3672 ATOM   2602 C CD1 . LEU B 1 28  ? -8.025  28.999  77.638  1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 518 LEU B CD1 1 
3673 ATOM   2603 C CD2 . LEU B 1 28  ? -9.044  29.134  79.964  1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 518 LEU B CD2 1 
3674 ATOM   2604 N N   . ARG B 1 29  ? -10.239 34.020  78.070  1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B N   1 
3675 ATOM   2605 C CA  . ARG B 1 29  ? -9.887  35.444  78.016  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B CA  1 
3676 ATOM   2606 C C   . ARG B 1 29  ? -10.591 36.325  79.069  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B C   1 
3677 ATOM   2607 O O   . ARG B 1 29  ? -10.002 37.305  79.554  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B O   1 
3678 ATOM   2608 C CB  . ARG B 1 29  ? -10.104 36.032  76.612  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B CB  1 
3679 ATOM   2609 C CG  . ARG B 1 29  ? -11.539 36.053  76.163  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B CG  1 
3680 ATOM   2610 C CD  . ARG B 1 29  ? -11.648 36.598  74.766  1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B CD  1 
3681 ATOM   2611 N NE  . ARG B 1 29  ? -11.233 37.996  74.670  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B NE  1 
3682 ATOM   2612 C CZ  . ARG B 1 29  ? -11.153 38.675  73.516  1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B CZ  1 
3683 ATOM   2613 N NH1 . ARG B 1 29  ? -11.454 38.088  72.337  1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B NH1 1 
3684 ATOM   2614 N NH2 . ARG B 1 29  ? -10.786 39.940  73.549  1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B NH2 1 
3685 ATOM   2615 N N   . ASP B 1 30  ? -11.829 35.965  79.433  1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 520 ASP B N   1 
3686 ATOM   2616 C CA  . ASP B 1 30  ? -12.589 36.726  80.454  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 520 ASP B CA  1 
3687 ATOM   2617 C C   . ASP B 1 30  ? -11.969 36.598  81.863  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 520 ASP B C   1 
3688 ATOM   2618 O O   . ASP B 1 30  ? -11.858 37.585  82.602  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 520 ASP B O   1 
3689 ATOM   2619 C CB  . ASP B 1 30  ? -14.049 36.289  80.461  1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 520 ASP B CB  1 
3690 ATOM   2620 C CG  . ASP B 1 30  ? -14.698 36.424  79.090  1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 520 ASP B CG  1 
3691 ATOM   2621 O OD1 . ASP B 1 30  ? -14.551 37.491  78.455  1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 520 ASP B OD1 1 
3692 ATOM   2622 O OD2 . ASP B 1 30  ? -15.334 35.456  78.629  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 520 ASP B OD2 1 
3693 ATOM   2623 N N   . TYR B 1 31  ? -11.549 35.393  82.225  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B N   1 
3694 ATOM   2624 C CA  . TYR B 1 31  ? -10.895 35.196  83.521  1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B CA  1 
3695 ATOM   2625 C C   . TYR B 1 31  ? -9.501  35.805  83.525  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B C   1 
3696 ATOM   2626 O O   . TYR B 1 31  ? -9.049  36.322  84.544  1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B O   1 
3697 ATOM   2627 C CB  . TYR B 1 31  ? -10.787 33.715  83.852  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B CB  1 
3698 ATOM   2628 C CG  . TYR B 1 31  ? -12.125 33.102  84.122  1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B CG  1 
3699 ATOM   2629 C CD1 . TYR B 1 31  ? -12.868 33.476  85.259  1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B CD1 1 
3700 ATOM   2630 C CD2 . TYR B 1 31  ? -12.684 32.180  83.234  1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B CD2 1 
3701 ATOM   2631 C CE1 . TYR B 1 31  ? -14.142 32.948  85.499  1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B CE1 1 
3702 ATOM   2632 C CE2 . TYR B 1 31  ? -13.963 31.644  83.462  1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B CE2 1 
3703 ATOM   2633 C CZ  . TYR B 1 31  ? -14.682 32.038  84.596  1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B CZ  1 
3704 ATOM   2634 O OH  . TYR B 1 31  ? -15.951 31.538  84.797  1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B OH  1 
3705 ATOM   2635 N N   . ALA B 1 32  ? -8.816  35.726  82.380  1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 522 ALA B N   1 
3706 ATOM   2636 C CA  . ALA B 1 32  ? -7.463  36.263  82.250  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 522 ALA B CA  1 
3707 ATOM   2637 C C   . ALA B 1 32  ? -7.493  37.764  82.397  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 522 ALA B C   1 
3708 ATOM   2638 O O   . ALA B 1 32  ? -6.710  38.344  83.129  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 522 ALA B O   1 
3709 ATOM   2639 C CB  . ALA B 1 32  ? -6.854  35.863  80.863  1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 522 ALA B CB  1 
3710 ATOM   2640 N N   . GLU B 1 33  ? -8.431  38.389  81.714  1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B N   1 
3711 ATOM   2641 C CA  . GLU B 1 33  ? -8.574  39.833  81.773  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B CA  1 
3712 ATOM   2642 C C   . GLU B 1 33  ? -8.827  40.320  83.202  1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B C   1 
3713 ATOM   2643 O O   . GLU B 1 33  ? -8.287  41.351  83.625  1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B O   1 
3714 ATOM   2644 C CB  . GLU B 1 33  ? -9.728  40.285  80.877  1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B CB  1 
3715 ATOM   2645 C CG  . GLU B 1 33  ? -9.706  41.770  80.603  1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B CG  1 
3716 ATOM   2646 C CD  . GLU B 1 33  ? -8.328  42.238  80.121  1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B CD  1 
3717 ATOM   2647 O OE1 . GLU B 1 33  ? -7.908  41.815  79.003  1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B OE1 1 
3718 ATOM   2648 O OE2 . GLU B 1 33  ? -7.656  43.004  80.872  1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B OE2 1 
3719 ATOM   2649 N N   . ALA B 1 34  ? -9.657  39.570  83.924  1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 524 ALA B N   1 
3720 ATOM   2650 C CA  . ALA B 1 34  ? -10.023 39.869  85.314  1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 524 ALA B CA  1 
3721 ATOM   2651 C C   . ALA B 1 34  ? -8.781  39.888  86.211  1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 524 ALA B C   1 
3722 ATOM   2652 O O   . ALA B 1 34  ? -8.730  40.622  87.216  1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 524 ALA B O   1 
3723 ATOM   2653 C CB  . ALA B 1 34  ? -11.038 38.818  85.825  1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 524 ALA B CB  1 
3724 ATOM   2654 N N   . ARG B 1 35  ? -7.770  39.115  85.823  1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B N   1 
3725 ATOM   2655 C CA  . ARG B 1 35  ? -6.529  39.022  86.590  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B CA  1 
3726 ATOM   2656 C C   . ARG B 1 35  ? -5.394  39.897  86.033  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B C   1 
3727 ATOM   2657 O O   . ARG B 1 35  ? -4.266  39.838  86.524  1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B O   1 
3728 ATOM   2658 C CB  . ARG B 1 35  ? -6.087  37.558  86.673  1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B CB  1 
3729 ATOM   2659 C CG  . ARG B 1 35  ? -7.188  36.569  87.116  1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B CG  1 
3730 ATOM   2660 C CD  . ARG B 1 35  ? -7.754  36.897  88.502  1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B CD  1 
3731 ATOM   2661 N NE  . ARG B 1 35  ? -6.700  36.901  89.516  1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B NE  1 
3732 ATOM   2662 C CZ  . ARG B 1 35  ? -6.201  35.814  90.111  1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B CZ  1 
3733 ATOM   2663 N NH1 . ARG B 1 35  ? -6.666  34.605  89.819  1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B NH1 1 
3734 ATOM   2664 N NH2 . ARG B 1 35  ? -5.158  35.922  90.932  1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B NH2 1 
3735 ATOM   2665 N N   . GLY B 1 36  ? -5.689  40.689  85.002  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 526 GLY B N   1 
3736 ATOM   2666 C CA  . GLY B 1 36  ? -4.689  41.565  84.402  1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 526 GLY B CA  1 
3737 ATOM   2667 C C   . GLY B 1 36  ? -3.658  40.900  83.487  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 526 GLY B C   1 
3738 ATOM   2668 O O   . GLY B 1 36  ? -2.560  41.417  83.260  1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 526 GLY B O   1 
3739 ATOM   2669 N N   . ILE B 1 37  ? -3.996  39.745  82.945  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B N   1 
3740 ATOM   2670 C CA  . ILE B 1 37  ? -3.049  39.085  82.075  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B CA  1 
3741 ATOM   2671 C C   . ILE B 1 37  ? -3.669  38.813  80.691  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B C   1 
3742 ATOM   2672 O O   . ILE B 1 37  ? -4.906  38.825  80.535  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B O   1 
3743 ATOM   2673 C CB  . ILE B 1 37  ? -2.482  37.761  82.717  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B CB  1 
3744 ATOM   2674 C CG1 . ILE B 1 37  ? -3.555  36.686  82.784  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B CG1 1 
3745 ATOM   2675 C CG2 . ILE B 1 37  ? -1.876  38.002  84.142  1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B CG2 1 
3746 ATOM   2676 C CD1 . ILE B 1 37  ? -3.003  35.329  82.359  1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B CD1 1 
3747 ATOM   2677 N N   . LYS B 1 38  ? -2.793  38.662  79.692  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B N   1 
3748 ATOM   2678 C CA  . LYS B 1 38  ? -3.181  38.384  78.312  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B CA  1 
3749 ATOM   2679 C C   . LYS B 1 38  ? -2.870  36.926  78.056  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B C   1 
3750 ATOM   2680 O O   . LYS B 1 38  ? -1.785  36.449  78.397  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B O   1 
3751 ATOM   2681 C CB  . LYS B 1 38  ? -2.378  39.266  77.328  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B CB  1 
3752 ATOM   2682 C CG  . LYS B 1 38  ? -2.692  40.775  77.453  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B CG  1 
3753 ATOM   2683 C CD  . LYS B 1 38  ? -4.198  41.041  77.218  1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B CD  1 
3754 ATOM   2684 C CE  . LYS B 1 38  ? -4.576  42.501  77.532  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B CE  1 
3755 ATOM   2685 N NZ  . LYS B 1 38  ? -5.935  42.849  77.028  1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B NZ  1 
3756 ATOM   2686 N N   . ILE B 1 39  ? -3.824  36.213  77.474  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 529 ILE B N   1 
3757 ATOM   2687 C CA  . ILE B 1 39  ? -3.649  34.804  77.182  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 529 ILE B CA  1 
3758 ATOM   2688 C C   . ILE B 1 39  ? -3.780  34.648  75.656  1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 529 ILE B C   1 
3759 ATOM   2689 O O   . ILE B 1 39  ? -4.732  35.152  75.041  1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 529 ILE B O   1 
3760 ATOM   2690 C CB  . ILE B 1 39  ? -4.659  33.903  78.025  1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 529 ILE B CB  1 
3761 ATOM   2691 C CG1 . ILE B 1 39  ? -4.401  32.421  77.740  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 529 ILE B CG1 1 
3762 ATOM   2692 C CG2 . ILE B 1 39  ? -6.112  34.294  77.795  1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 529 ILE B CG2 1 
3763 ATOM   2693 C CD1 . ILE B 1 39  ? -4.851  31.482  78.882  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 529 ILE B CD1 1 
3764 ATOM   2694 N N   . GLY B 1 40  ? -2.813  33.995  75.034  1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 530 GLY B N   1 
3765 ATOM   2695 C CA  . GLY B 1 40  ? -2.864  33.888  73.590  1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 530 GLY B CA  1 
3766 ATOM   2696 C C   . GLY B 1 40  ? -2.346  32.606  72.996  1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 530 GLY B C   1 
3767 ATOM   2697 O O   . GLY B 1 40  ? -2.031  31.631  73.689  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 530 GLY B O   1 
3768 ATOM   2698 N N   . THR B 1 41  ? -2.215  32.636  71.673  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 531 THR B N   1 
3769 ATOM   2699 C CA  . THR B 1 41  ? -1.760  31.497  70.920  1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 531 THR B CA  1 
3770 ATOM   2700 C C   . THR B 1 41  ? -1.186  31.951  69.571  1.00 8.59  ? ? ? ? ? ? 531 THR B C   1 
3771 ATOM   2701 O O   . THR B 1 41  ? -1.491  33.040  69.103  1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 531 THR B O   1 
3772 ATOM   2702 C CB  . THR B 1 41  ? -2.964  30.567  70.613  1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 531 THR B CB  1 
3773 ATOM   2703 O OG1 . THR B 1 41  ? -2.529  29.436  69.850  1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 531 THR B OG1 1 
3774 ATOM   2704 C CG2 . THR B 1 41  ? -4.066  31.336  69.841  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 531 THR B CG2 1 
3775 ATOM   2705 N N   . CYS B 1 42  ? -0.325  31.134  68.988  1.00 8.86  ? ? ? ? ? ? 532 CYS B N   1 
3776 ATOM   2706 C CA  . CYS B 1 42  ? 0.166   31.443  67.652  1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 532 CYS B CA  1 
3777 ATOM   2707 C C   . CYS B 1 42  ? -0.975  30.982  66.730  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 532 CYS B C   1 
3778 ATOM   2708 O O   . CYS B 1 42  ? -1.819  30.115  67.117  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 532 CYS B O   1 
3779 ATOM   2709 C CB  . CYS B 1 42  ? 1.455   30.694  67.321  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 532 CYS B CB  1 
3780 ATOM   2710 S SG  . CYS B 1 42  ? 1.297   28.919  67.163  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 532 CYS B SG  1 
3781 ATOM   2711 N N   . VAL B 1 43  ? -1.043  31.573  65.538  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 533 VAL B N   1 
3782 ATOM   2712 C CA  . VAL B 1 43  ? -2.088  31.249  64.568  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 533 VAL B CA  1 
3783 ATOM   2713 C C   . VAL B 1 43  ? -1.512  30.355  63.453  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 533 VAL B C   1 
3784 ATOM   2714 O O   . VAL B 1 43  ? -0.493  30.678  62.822  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 533 VAL B O   1 
3785 ATOM   2715 C CB  . VAL B 1 43  ? -2.756  32.551  64.048  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 533 VAL B CB  1 
3786 ATOM   2716 C CG1 . VAL B 1 43  ? -3.845  32.259  62.989  1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 533 VAL B CG1 1 
3787 ATOM   2717 C CG2 . VAL B 1 43  ? -3.362  33.303  65.241  1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 533 VAL B CG2 1 
3788 ATOM   2718 N N   . ASN B 1 44  ? -2.112  29.172  63.339  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 534 ASN B N   1 
3789 ATOM   2719 C CA  . ASN B 1 44  ? -1.720  28.125  62.391  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 534 ASN B CA  1 
3790 ATOM   2720 C C   . ASN B 1 44  ? -2.298  28.406  60.978  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 534 ASN B C   1 
3791 ATOM   2721 O O   . ASN B 1 44  ? -3.255  29.187  60.815  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 534 ASN B O   1 
3792 ATOM   2722 C CB  . ASN B 1 44  ? -2.159  26.726  62.940  1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 534 ASN B CB  1 
3793 ATOM   2723 C CG  . ASN B 1 44  ? -1.602  26.434  64.371  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 534 ASN B CG  1 
3794 ATOM   2724 O OD1 . ASN B 1 44  ? -0.390  26.258  64.542  1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 534 ASN B OD1 1 
3795 ATOM   2725 N ND2 . ASN B 1 44  ? -2.472  26.456  65.393  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 534 ASN B ND2 1 
3796 ATOM   2726 N N   . TYR B 1 45  ? -1.774  27.704  59.976  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B N   1 
3797 ATOM   2727 C CA  . TYR B 1 45  ? -2.199  27.914  58.586  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B CA  1 
3798 ATOM   2728 C C   . TYR B 1 45  ? -3.694  27.910  58.232  1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B C   1 
3799 ATOM   2729 O O   . TYR B 1 45  ? -4.100  28.646  57.326  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B O   1 
3800 ATOM   2730 C CB  . TYR B 1 45  ? -1.420  26.969  57.635  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B CB  1 
3801 ATOM   2731 C CG  . TYR B 1 45  ? -1.819  25.487  57.670  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B CG  1 
3802 ATOM   2732 C CD1 . TYR B 1 45  ? -2.972  25.039  57.003  1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B CD1 1 
3803 ATOM   2733 C CD2 . TYR B 1 45  ? -1.082  24.556  58.410  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B CD2 1 
3804 ATOM   2734 C CE1 . TYR B 1 45  ? -3.394  23.699  57.079  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B CE1 1 
3805 ATOM   2735 C CE2 . TYR B 1 45  ? -1.491  23.209  58.502  1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B CE2 1 
3806 ATOM   2736 C CZ  . TYR B 1 45  ? -2.651  22.789  57.838  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B CZ  1 
3807 ATOM   2737 O OH  . TYR B 1 45  ? -3.104  21.473  57.953  1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B OH  1 
3808 ATOM   2738 N N   . PRO B 1 46  ? -4.545  27.103  58.933  1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 536 PRO B N   1 
3809 ATOM   2739 C CA  . PRO B 1 46  ? -5.977  27.096  58.575  1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 536 PRO B CA  1 
3810 ATOM   2740 C C   . PRO B 1 46  ? -6.645  28.458  58.615  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 536 PRO B C   1 
3811 ATOM   2741 O O   . PRO B 1 46  ? -7.628  28.691  57.902  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 536 PRO B O   1 
3812 ATOM   2742 C CB  . PRO B 1 46  ? -6.603  26.178  59.635  1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 536 PRO B CB  1 
3813 ATOM   2743 C CG  . PRO B 1 46  ? -5.504  25.297  60.026  1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 536 PRO B CG  1 
3814 ATOM   2744 C CD  . PRO B 1 46  ? -4.304  26.202  60.083  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 536 PRO B CD  1 
3815 ATOM   2745 N N   . PHE B 1 47  ? -6.157  29.339  59.490  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B N   1 
3816 ATOM   2746 C CA  . PHE B 1 47  ? -6.708  30.682  59.591  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B CA  1 
3817 ATOM   2747 C C   . PHE B 1 47  ? -6.652  31.442  58.241  1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B C   1 
3818 ATOM   2748 O O   . PHE B 1 47  ? -7.584  32.148  57.880  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B O   1 
3819 ATOM   2749 C CB  . PHE B 1 47  ? -5.937  31.500  60.630  1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B CB  1 
3820 ATOM   2750 C CG  . PHE B 1 47  ? -6.288  32.961  60.618  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B CG  1 
3821 ATOM   2751 C CD1 . PHE B 1 47  ? -7.435  33.424  61.273  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B CD1 1 
3822 ATOM   2752 C CD2 . PHE B 1 47  ? -5.508  33.870  59.906  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B CD2 1 
3823 ATOM   2753 C CE1 . PHE B 1 47  ? -7.791  34.780  61.208  1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B CE1 1 
3824 ATOM   2754 C CE2 . PHE B 1 47  ? -5.856  35.229  59.834  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B CE2 1 
3825 ATOM   2755 C CZ  . PHE B 1 47  ? -6.987  35.684  60.477  1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B CZ  1 
3826 ATOM   2756 N N   . TYR B 1 48  ? -5.528  31.313  57.540  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B N   1 
3827 ATOM   2757 C CA  . TYR B 1 48  ? -5.301  31.997  56.267  1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B CA  1 
3828 ATOM   2758 C C   . TYR B 1 48  ? -6.036  31.464  55.042  1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B C   1 
3829 ATOM   2759 O O   . TYR B 1 48  ? -6.329  32.233  54.140  1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B O   1 
3830 ATOM   2760 C CB  . TYR B 1 48  ? -3.809  32.080  55.999  1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B CB  1 
3831 ATOM   2761 C CG  . TYR B 1 48  ? -3.090  32.832  57.083  1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B CG  1 
3832 ATOM   2762 C CD1 . TYR B 1 48  ? -3.161  34.236  57.154  1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B CD1 1 
3833 ATOM   2763 C CD2 . TYR B 1 48  ? -2.356  32.148  58.058  1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B CD2 1 
3834 ATOM   2764 C CE1 . TYR B 1 48  ? -2.514  34.932  58.173  1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B CE1 1 
3835 ATOM   2765 C CE2 . TYR B 1 48  ? -1.711  32.827  59.076  1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B CE2 1 
3836 ATOM   2766 C CZ  . TYR B 1 48  ? -1.793  34.228  59.126  1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B CZ  1 
3837 ATOM   2767 O OH  . TYR B 1 48  ? -1.145  34.912  60.129  1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B OH  1 
3838 ATOM   2768 N N   . ASN B 1 49  ? -6.263  30.159  54.950  1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 539 ASN B N   1 
3839 ATOM   2769 C CA  . ASN B 1 49  ? -7.000  29.658  53.792  1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 539 ASN B CA  1 
3840 ATOM   2770 C C   . ASN B 1 49  ? -8.424  29.182  54.100  1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 539 ASN B C   1 
3841 ATOM   2771 O O   . ASN B 1 49  ? -9.110  28.625  53.243  1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 539 ASN B O   1 
3842 ATOM   2772 C CB  . ASN B 1 49  ? -6.193  28.622  53.001  1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 539 ASN B CB  1 
3843 ATOM   2773 C CG  . ASN B 1 49  ? -5.560  27.571  53.873  1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 539 ASN B CG  1 
3844 ATOM   2774 O OD1 . ASN B 1 49  ? -4.461  27.086  53.566  1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 539 ASN B OD1 1 
3845 ATOM   2775 N ND2 . ASN B 1 49  ? -6.246  27.190  54.963  1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 539 ASN B ND2 1 
3846 ATOM   2776 N N   . ASN B 1 50  ? -8.877  29.489  55.311  1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 540 ASN B N   1 
3847 ATOM   2777 C CA  . ASN B 1 50  ? -10.213 29.149  55.808  1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 540 ASN B CA  1 
3848 ATOM   2778 C C   . ASN B 1 50  ? -10.744 27.728  55.539  1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 540 ASN B C   1 
3849 ATOM   2779 O O   . ASN B 1 50  ? -11.890 27.533  55.146  1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 540 ASN B O   1 
3850 ATOM   2780 C CB  . ASN B 1 50  ? -11.235 30.225  55.394  1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 540 ASN B CB  1 
3851 ATOM   2781 C CG  . ASN B 1 50  ? -11.623 31.146  56.570  1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 540 ASN B CG  1 
3852 ATOM   2782 O OD1 . ASN B 1 50  ? -10.752 31.716  57.248  1.00 42.46 ? ? ? ? ? ? 540 ASN B OD1 1 
3853 ATOM   2783 N ND2 . ASN B 1 50  ? -12.931 31.263  56.837  1.00 42.07 ? ? ? ? ? ? 540 ASN B ND2 1 
3854 ATOM   2784 N N   . SER B 1 51  ? -9.934  26.741  55.884  1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 541 SER B N   1 
3855 ATOM   2785 C CA  . SER B 1 51  ? -10.267 25.349  55.676  1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 541 SER B CA  1 
3856 ATOM   2786 C C   . SER B 1 51  ? -10.792 24.648  56.919  1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 541 SER B C   1 
3857 ATOM   2787 O O   . SER B 1 51  ? -11.088 23.460  56.847  1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 541 SER B O   1 
3858 ATOM   2788 C CB  . SER B 1 51  ? -9.014  24.603  55.202  1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 541 SER B CB  1 
3859 ATOM   2789 O OG  . SER B 1 51  ? -7.904  24.819  56.084  1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 541 SER B OG  1 
3860 ATOM   2790 N N   . ASP B 1 52  ? -10.835 25.346  58.058  1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B N   1 
3861 ATOM   2791 C CA  . ASP B 1 52  ? -11.289 24.745  59.322  1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B CA  1 
3862 ATOM   2792 C C   . ASP B 1 52  ? -12.075 25.780  60.126  1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B C   1 
3863 ATOM   2793 O O   . ASP B 1 52  ? -11.529 26.487  60.997  1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B O   1 
3864 ATOM   2794 C CB  . ASP B 1 52  ? -10.085 24.238  60.155  1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B CB  1 
3865 ATOM   2795 C CG  . ASP B 1 52  ? -10.507 23.354  61.336  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B CG  1 
3866 ATOM   2796 O OD1 . ASP B 1 52  ? -11.668 23.468  61.800  1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B OD1 1 
3867 ATOM   2797 O OD2 . ASP B 1 52  ? -9.677  22.541  61.799  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B OD2 1 
3868 ATOM   2798 N N   . PRO B 1 53  ? -13.384 25.858  59.870  1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 543 PRO B N   1 
3869 ATOM   2799 C CA  . PRO B 1 53  ? -14.262 26.806  60.559  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 543 PRO B CA  1 
3870 ATOM   2800 C C   . PRO B 1 53  ? -14.278 26.650  62.078  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 543 PRO B C   1 
3871 ATOM   2801 O O   . PRO B 1 53  ? -14.426 27.643  62.796  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 543 PRO B O   1 
3872 ATOM   2802 C CB  . PRO B 1 53  ? -15.630 26.563  59.907  1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 543 PRO B CB  1 
3873 ATOM   2803 C CG  . PRO B 1 53  ? -15.549 25.141  59.423  1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 543 PRO B CG  1 
3874 ATOM   2804 C CD  . PRO B 1 53  ? -14.126 24.992  58.930  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 543 PRO B CD  1 
3875 ATOM   2805 N N   . THR B 1 54  ? -14.085 25.435  62.579  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 544 THR B N   1 
3876 ATOM   2806 C CA  . THR B 1 54  ? -14.080 25.233  64.027  1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 544 THR B CA  1 
3877 ATOM   2807 C C   . THR B 1 54  ? -12.856 25.911  64.633  1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 544 THR B C   1 
3878 ATOM   2808 O O   . THR B 1 54  ? -12.952 26.539  65.686  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 544 THR B O   1 
3879 ATOM   2809 C CB  . THR B 1 54  ? -14.055 23.764  64.395  1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 544 THR B CB  1 
3880 ATOM   2810 O OG1 . THR B 1 54  ? -15.117 23.094  63.710  1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 544 THR B OG1 1 
3881 ATOM   2811 C CG2 . THR B 1 54  ? -14.243 23.590  65.918  1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 544 THR B CG2 1 
3882 ATOM   2812 N N   . TYR B 1 55  ? -11.715 25.784  63.952  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B N   1 
3883 ATOM   2813 C CA  . TYR B 1 55  ? -10.473 26.415  64.404  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B CA  1 
3884 ATOM   2814 C C   . TYR B 1 55  ? -10.724 27.927  64.635  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B C   1 
3885 ATOM   2815 O O   . TYR B 1 55  ? -10.448 28.464  65.715  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B O   1 
3886 ATOM   2816 C CB  . TYR B 1 55  ? -9.374  26.207  63.354  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B CB  1 
3887 ATOM   2817 C CG  . TYR B 1 55  ? -8.039  26.777  63.739  1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B CG  1 
3888 ATOM   2818 C CD1 . TYR B 1 55  ? -7.126  26.017  64.458  1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B CD1 1 
3889 ATOM   2819 C CD2 . TYR B 1 55  ? -7.700  28.078  63.407  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B CD2 1 
3890 ATOM   2820 C CE1 . TYR B 1 55  ? -5.906  26.542  64.852  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B CE1 1 
3891 ATOM   2821 C CE2 . TYR B 1 55  ? -6.488  28.612  63.782  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B CE2 1 
3892 ATOM   2822 C CZ  . TYR B 1 55  ? -5.596  27.843  64.514  1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B CZ  1 
3893 ATOM   2823 O OH  . TYR B 1 55  ? -4.421  28.393  64.980  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B OH  1 
3894 ATOM   2824 N N   . ASN B 1 56  ? -11.306 28.590  63.637  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 546 ASN B N   1 
3895 ATOM   2825 C CA  . ASN B 1 56  ? -11.576 30.021  63.725  1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 546 ASN B CA  1 
3896 ATOM   2826 C C   . ASN B 1 56  ? -12.537 30.404  64.826  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 546 ASN B C   1 
3897 ATOM   2827 O O   . ASN B 1 56  ? -12.362 31.448  65.475  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 546 ASN B O   1 
3898 ATOM   2828 C CB  . ASN B 1 56  ? -12.152 30.556  62.413  1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 546 ASN B CB  1 
3899 ATOM   2829 C CG  . ASN B 1 56  ? -11.111 30.700  61.323  1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 546 ASN B CG  1 
3900 ATOM   2830 O OD1 . ASN B 1 56  ? -10.162 29.924  61.244  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 546 ASN B OD1 1 
3901 ATOM   2831 N ND2 . ASN B 1 56  ? -11.298 31.691  60.455  1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 546 ASN B ND2 1 
3902 ATOM   2832 N N   . SER B 1 57  ? -13.576 29.609  65.038  1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 547 SER B N   1 
3903 ATOM   2833 C CA  . SER B 1 57  ? -14.528 30.017  66.070  1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 547 SER B CA  1 
3904 ATOM   2834 C C   . SER B 1 57  ? -13.994 29.936  67.504  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 547 SER B C   1 
3905 ATOM   2835 O O   . SER B 1 57  ? -14.283 30.811  68.310  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 547 SER B O   1 
3906 ATOM   2836 C CB  . SER B 1 57  ? -15.873 29.328  65.917  1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 547 SER B CB  1 
3907 ATOM   2837 O OG  . SER B 1 57  ? -15.771 27.954  66.169  1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 547 SER B OG  1 
3908 ATOM   2838 N N   . ILE B 1 58  ? -13.124 28.958  67.773  1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 548 ILE B N   1 
3909 ATOM   2839 C CA  . ILE B 1 58  ? -12.511 28.821  69.102  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 548 ILE B CA  1 
3910 ATOM   2840 C C   . ILE B 1 58  ? -11.490 29.964  69.283  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 548 ILE B C   1 
3911 ATOM   2841 O O   . ILE B 1 58  ? -11.486 30.649  70.299  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 548 ILE B O   1 
3912 ATOM   2842 C CB  . ILE B 1 58  ? -11.860 27.419  69.269  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 548 ILE B CB  1 
3913 ATOM   2843 C CG1 . ILE B 1 58  ? -12.949 26.354  69.360  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 548 ILE B CG1 1 
3914 ATOM   2844 C CG2 . ILE B 1 58  ? -10.973 27.356  70.495  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 548 ILE B CG2 1 
3915 ATOM   2845 C CD1 . ILE B 1 58  ? -12.404 24.942  69.294  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 548 ILE B CD1 1 
3916 ATOM   2846 N N   . LEU B 1 59  ? -10.677 30.201  68.249  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 549 LEU B N   1 
3917 ATOM   2847 C CA  . LEU B 1 59  ? -9.655  31.258  68.240  1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 549 LEU B CA  1 
3918 ATOM   2848 C C   . LEU B 1 59  ? -10.229 32.614  68.587  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 549 LEU B C   1 
3919 ATOM   2849 O O   . LEU B 1 59  ? -9.733  33.275  69.499  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 549 LEU B O   1 
3920 ATOM   2850 C CB  . LEU B 1 59  ? -8.969  31.340  66.847  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 549 LEU B CB  1 
3921 ATOM   2851 C CG  . LEU B 1 59  ? -7.936  32.465  66.583  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 549 LEU B CG  1 
3922 ATOM   2852 C CD1 . LEU B 1 59  ? -6.718  32.351  67.545  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 549 LEU B CD1 1 
3923 ATOM   2853 C CD2 . LEU B 1 59  ? -7.472  32.403  65.127  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 549 LEU B CD2 1 
3924 ATOM   2854 N N   . GLN B 1 60  ? -11.313 33.005  67.905  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B N   1 
3925 ATOM   2855 C CA  . GLN B 1 60  ? -11.904 34.336  68.122  1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B CA  1 
3926 ATOM   2856 C C   . GLN B 1 60  ? -12.632 34.511  69.454  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B C   1 
3927 ATOM   2857 O O   . GLN B 1 60  ? -12.853 35.624  69.928  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B O   1 
3928 ATOM   2858 C CB  . GLN B 1 60  ? -12.830 34.721  66.950  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B CB  1 
3929 ATOM   2859 C CG  . GLN B 1 60  ? -14.103 33.905  66.851  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B CG  1 
3930 ATOM   2860 C CD  . GLN B 1 60  ? -14.877 34.133  65.538  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B CD  1 
3931 ATOM   2861 O OE1 . GLN B 1 60  ? -14.377 34.741  64.598  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B OE1 1 
3932 ATOM   2862 N NE2 . GLN B 1 60  ? -16.082 33.603  65.469  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B NE2 1 
3933 ATOM   2863 N N   . ARG B 1 61  ? -12.946 33.384  70.066  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B N   1 
3934 ATOM   2864 C CA  . ARG B 1 61  ? -13.673 33.355  71.317  1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B CA  1 
3935 ATOM   2865 C C   . ARG B 1 61  ? -12.839 33.276  72.615  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B C   1 
3936 ATOM   2866 O O   . ARG B 1 61  ? -13.121 33.968  73.587  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B O   1 
3937 ATOM   2867 C CB  . ARG B 1 61  ? -14.585 32.131  71.264  1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B CB  1 
3938 ATOM   2868 C CG  . ARG B 1 61  ? -15.848 32.272  72.048  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B CG  1 
3939 ATOM   2869 C CD  . ARG B 1 61  ? -16.653 30.982  72.015  1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B CD  1 
3940 ATOM   2870 N NE  . ARG B 1 61  ? -15.916 29.913  72.676  1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B NE  1 
3941 ATOM   2871 C CZ  . ARG B 1 61  ? -15.831 28.679  72.202  1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B CZ  1 
3942 ATOM   2872 N NH1 . ARG B 1 61  ? -16.440 28.378  71.058  1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B NH1 1 
3943 ATOM   2873 N NH2 . ARG B 1 61  ? -15.180 27.741  72.883  1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B NH2 1 
3944 ATOM   2874 N N   . GLU B 1 62  ? -11.833 32.416  72.625  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B N   1 
3945 ATOM   2875 C CA  . GLU B 1 62  ? -11.065 32.144  73.847  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B CA  1 
3946 ATOM   2876 C C   . GLU B 1 62  ? -9.830  32.951  74.191  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B C   1 
3947 ATOM   2877 O O   . GLU B 1 62  ? -9.421  32.979  75.362  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B O   1 
3948 ATOM   2878 C CB  . GLU B 1 62  ? -10.662 30.665  73.888  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B CB  1 
3949 ATOM   2879 C CG  . GLU B 1 62  ? -11.797 29.648  73.798  1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B CG  1 
3950 ATOM   2880 C CD  . GLU B 1 62  ? -12.562 29.482  75.111  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B CD  1 
3951 ATOM   2881 O OE1 . GLU B 1 62  ? -11.996 29.771  76.196  1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B OE1 1 
3952 ATOM   2882 O OE2 . GLU B 1 62  ? -13.744 29.071  75.042  1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B OE2 1 
3953 ATOM   2883 N N   . PHE B 1 63  ? -9.232  33.608  73.195  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B N   1 
3954 ATOM   2884 C CA  . PHE B 1 63  ? -7.974  34.337  73.414  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B CA  1 
3955 ATOM   2885 C C   . PHE B 1 63  ? -7.987  35.856  73.301  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B C   1 
3956 ATOM   2886 O O   . PHE B 1 63  ? -8.808  36.435  72.568  1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B O   1 
3957 ATOM   2887 C CB  . PHE B 1 63  ? -6.927  33.762  72.474  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B CB  1 
3958 ATOM   2888 C CG  . PHE B 1 63  ? -6.784  32.283  72.597  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B CG  1 
3959 ATOM   2889 C CD1 . PHE B 1 63  ? -6.033  31.741  73.638  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B CD1 1 
3960 ATOM   2890 C CD2 . PHE B 1 63  ? -7.466  31.421  71.730  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B CD2 1 
3961 ATOM   2891 C CE1 . PHE B 1 63  ? -5.960  30.352  73.827  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B CE1 1 
3962 ATOM   2892 C CE2 . PHE B 1 63  ? -7.403  30.026  71.914  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B CE2 1 
3963 ATOM   2893 C CZ  . PHE B 1 63  ? -6.644  29.497  72.971  1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B CZ  1 
3964 ATOM   2894 N N   . SER B 1 64  ? -7.073  36.497  74.023  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 554 SER B N   1 
3965 ATOM   2895 C CA  . SER B 1 64  ? -6.981  37.943  73.970  1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 554 SER B CA  1 
3966 ATOM   2896 C C   . SER B 1 64  ? -5.690  38.406  73.288  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 554 SER B C   1 
3967 ATOM   2897 O O   . SER B 1 64  ? -5.438  39.596  73.208  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 554 SER B O   1 
3968 ATOM   2898 C CB  . SER B 1 64  ? -7.118  38.550  75.382  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 554 SER B CB  1 
3969 ATOM   2899 O OG  . SER B 1 64  ? -6.208  37.951  76.292  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 554 SER B OG  1 
3970 ATOM   2900 N N   . MET B 1 65  ? -4.909  37.467  72.764  1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 555 MET B N   1 
3971 ATOM   2901 C CA  . MET B 1 65  ? -3.636  37.804  72.113  1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 555 MET B CA  1 
3972 ATOM   2902 C C   . MET B 1 65  ? -3.291  36.748  71.063  1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 555 MET B C   1 
3973 ATOM   2903 O O   . MET B 1 65  ? -3.576  35.567  71.239  1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 555 MET B O   1 
3974 ATOM   2904 C CB  . MET B 1 65  ? -2.526  37.882  73.162  1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 555 MET B CB  1 
3975 ATOM   2905 C CG  . MET B 1 65  ? -1.166  38.266  72.622  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 555 MET B CG  1 
3976 ATOM   2906 S SD  . MET B 1 65  ? 0.055   38.483  73.930  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 555 MET B SD  1 
3977 ATOM   2907 C CE  . MET B 1 65  ? -0.013  40.126  74.164  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 555 MET B CE  1 
3978 ATOM   2908 N N   . VAL B 1 66  ? -2.768  37.200  69.926  1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 556 VAL B N   1 
3979 ATOM   2909 C CA  . VAL B 1 66  ? -2.363  36.316  68.843  1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 556 VAL B CA  1 
3980 ATOM   2910 C C   . VAL B 1 66  ? -0.925  36.658  68.374  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 556 VAL B C   1 
3981 ATOM   2911 O O   . VAL B 1 66  ? -0.420  37.768  68.612  1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 556 VAL B O   1 
3982 ATOM   2912 C CB  . VAL B 1 66  ? -3.314  36.399  67.600  1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 556 VAL B CB  1 
3983 ATOM   2913 C CG1 . VAL B 1 66  ? -4.637  35.710  67.890  1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 556 VAL B CG1 1 
3984 ATOM   2914 C CG2 . VAL B 1 66  ? -3.535  37.866  67.174  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 556 VAL B CG2 1 
3985 ATOM   2915 N N   . VAL B 1 67  ? -0.285  35.691  67.722  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 557 VAL B N   1 
3986 ATOM   2916 C CA  . VAL B 1 67  ? 1.076   35.821  67.204  1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 557 VAL B CA  1 
3987 ATOM   2917 C C   . VAL B 1 67  ? 1.117   35.026  65.891  1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 557 VAL B C   1 
3988 ATOM   2918 O O   . VAL B 1 67  ? 0.472   33.995  65.774  1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 557 VAL B O   1 
3989 ATOM   2919 C CB  . VAL B 1 67  ? 2.107   35.140  68.156  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 557 VAL B CB  1 
3990 ATOM   2920 C CG1 . VAL B 1 67  ? 3.560   35.527  67.742  1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 557 VAL B CG1 1 
3991 ATOM   2921 C CG2 . VAL B 1 67  ? 1.824   35.487  69.575  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 557 VAL B CG2 1 
3992 ATOM   2922 N N   . CYS B 1 68  ? 1.885   35.494  64.910  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 558 CYS B N   1 
3993 ATOM   2923 C CA  . CYS B 1 68  ? 2.032   34.781  63.627  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 558 CYS B CA  1 
3994 ATOM   2924 C C   . CYS B 1 68  ? 3.027   33.645  63.828  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 558 CYS B C   1 
3995 ATOM   2925 O O   . CYS B 1 68  ? 4.154   33.871  64.251  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 558 CYS B O   1 
3996 ATOM   2926 C CB  . CYS B 1 68  ? 2.636   35.705  62.560  1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 558 CYS B CB  1 
3997 ATOM   2927 S SG  . CYS B 1 68  ? 1.548   36.926  61.859  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 558 CYS B SG  1 
3998 ATOM   2928 N N   . GLU B 1 69  ? 2.648   32.426  63.486  1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B N   1 
3999 ATOM   2929 C CA  . GLU B 1 69  ? 3.572   31.310  63.645  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B CA  1 
4000 ATOM   2930 C C   . GLU B 1 69  ? 4.805   31.412  62.718  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B C   1 
4001 ATOM   2931 O O   . GLU B 1 69  ? 5.940   31.205  63.160  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B O   1 
4002 ATOM   2932 C CB  . GLU B 1 69  ? 2.845   29.973  63.388  1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B CB  1 
4003 ATOM   2933 C CG  . GLU B 1 69  ? 3.696   28.729  63.771  1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B CG  1 
4004 ATOM   2934 C CD  . GLU B 1 69  ? 3.053   27.406  63.371  1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B CD  1 
4005 ATOM   2935 O OE1 . GLU B 1 69  ? 1.914   27.422  62.847  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B OE1 1 
4006 ATOM   2936 O OE2 . GLU B 1 69  ? 3.699   26.355  63.553  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B OE2 1 
4007 ATOM   2937 N N   . ASN B 1 70  ? 4.577   31.821  61.467  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 560 ASN B N   1 
4008 ATOM   2938 C CA  . ASN B 1 70  ? 5.644   31.880  60.458  1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 560 ASN B CA  1 
4009 ATOM   2939 C C   . ASN B 1 70  ? 5.604   33.063  59.516  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 560 ASN B C   1 
4010 ATOM   2940 O O   . ASN B 1 70  ? 6.581   33.331  58.817  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 560 ASN B O   1 
4011 ATOM   2941 C CB  . ASN B 1 70  ? 5.482   30.697  59.486  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 560 ASN B CB  1 
4012 ATOM   2942 C CG  . ASN B 1 70  ? 5.708   29.359  60.128  1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 560 ASN B CG  1 
4013 ATOM   2943 O OD1 . ASN B 1 70  ? 6.808   29.066  60.594  1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 560 ASN B OD1 1 
4014 ATOM   2944 N ND2 . ASN B 1 70  ? 4.674   28.517  60.134  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 560 ASN B ND2 1 
4015 ATOM   2945 N N   . GLU B 1 71  ? 4.460   33.720  59.436  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B N   1 
4016 ATOM   2946 C CA  . GLU B 1 71  ? 4.251   34.790  58.472  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B CA  1 
4017 ATOM   2947 C C   . GLU B 1 71  ? 4.968   36.116  58.669  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B C   1 
4018 ATOM   2948 O O   . GLU B 1 71  ? 4.843   37.015  57.826  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B O   1 
4019 ATOM   2949 C CB  . GLU B 1 71  ? 2.741   35.022  58.285  1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B CB  1 
4020 ATOM   2950 C CG  . GLU B 1 71  ? 1.944   33.776  57.826  1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B CG  1 
4021 ATOM   2951 C CD  . GLU B 1 71  ? 1.848   32.629  58.884  1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B CD  1 
4022 ATOM   2952 O OE1 . GLU B 1 71  ? 2.054   32.868  60.119  1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B OE1 1 
4023 ATOM   2953 O OE2 . GLU B 1 71  ? 1.552   31.469  58.455  1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B OE2 1 
4024 ATOM   2954 N N   . MET B 1 72  ? 5.605   36.295  59.823  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 562 MET B N   1 
4025 ATOM   2955 C CA  . MET B 1 72  ? 6.331   37.531  60.099  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 562 MET B CA  1 
4026 ATOM   2956 C C   . MET B 1 72  ? 7.826   37.273  60.310  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 562 MET B C   1 
4027 ATOM   2957 O O   . MET B 1 72  ? 8.553   38.139  60.835  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 562 MET B O   1 
4028 ATOM   2958 C CB  . MET B 1 72  ? 5.694   38.338  61.240  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 562 MET B CB  1 
4029 ATOM   2959 C CG  . MET B 1 72  ? 4.468   39.090  60.774  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 562 MET B CG  1 
4030 ATOM   2960 S SD  . MET B 1 72  ? 3.634   40.076  62.003  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 562 MET B SD  1 
4031 ATOM   2961 C CE  . MET B 1 72  ? 4.774   40.161  63.216  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 562 MET B CE  1 
4032 ATOM   2962 N N   . LYS B 1 73  ? 8.286   36.092  59.874  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B N   1 
4033 ATOM   2963 C CA  . LYS B 1 73  ? 9.704   35.788  59.912  1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B CA  1 
4034 ATOM   2964 C C   . LYS B 1 73  ? 10.358  36.575  58.747  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B C   1 
4035 ATOM   2965 O O   . LYS B 1 73  ? 9.656   37.021  57.842  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B O   1 
4036 ATOM   2966 C CB  . LYS B 1 73  ? 9.935   34.291  59.791  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B CB  1 
4037 ATOM   2967 C CG  . LYS B 1 73  ? 9.915   33.706  61.175  1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B CG  1 
4038 ATOM   2968 C CD  . LYS B 1 73  ? 9.609   32.258  61.163  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B CD  1 
4039 ATOM   2969 C CE  . LYS B 1 73  ? 9.216   31.875  62.600  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B CE  1 
4040 ATOM   2970 N NZ  . LYS B 1 73  ? 8.728   30.478  62.708  1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B NZ  1 
4041 ATOM   2971 N N   . PHE B 1 74  ? 11.679  36.700  58.755  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B N   1 
4042 ATOM   2972 C CA  . PHE B 1 74  ? 12.421  37.472  57.747  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CA  1 
4043 ATOM   2973 C C   . PHE B 1 74  ? 12.156  37.049  56.297  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B C   1 
4044 ATOM   2974 O O   . PHE B 1 74  ? 11.898  37.920  55.440  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B O   1 
4045 ATOM   2975 C CB  . PHE B 1 74  ? 13.919  37.430  58.054  1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CB  1 
4046 ATOM   2976 C CG  . PHE B 1 74  ? 14.709  38.570  57.454  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CG  1 
4047 ATOM   2977 C CD1 . PHE B 1 74  ? 14.909  38.655  56.069  1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CD1 1 
4048 ATOM   2978 C CD2 . PHE B 1 74  ? 15.313  39.517  58.283  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CD2 1 
4049 ATOM   2979 C CE1 . PHE B 1 74  ? 15.702  39.656  55.529  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CE1 1 
4050 ATOM   2980 C CE2 . PHE B 1 74  ? 16.115  40.529  57.752  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CE2 1 
4051 ATOM   2981 C CZ  . PHE B 1 74  ? 16.311  40.598  56.366  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CZ  1 
4052 ATOM   2982 N N   . ASP B 1 75  ? 12.218  35.755  56.014  1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 565 ASP B N   1 
4053 ATOM   2983 C CA  . ASP B 1 75  ? 11.968  35.244  54.659  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 565 ASP B CA  1 
4054 ATOM   2984 C C   . ASP B 1 75  ? 10.545  35.489  54.113  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 565 ASP B C   1 
4055 ATOM   2985 O O   . ASP B 1 75  ? 10.365  35.649  52.913  1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 565 ASP B O   1 
4056 ATOM   2986 C CB  . ASP B 1 75  ? 12.366  33.753  54.538  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 565 ASP B CB  1 
4057 ATOM   2987 C CG  . ASP B 1 75  ? 11.423  32.776  55.309  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 565 ASP B CG  1 
4058 ATOM   2988 O OD1 . ASP B 1 75  ? 10.766  33.139  56.310  1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 565 ASP B OD1 1 
4059 ATOM   2989 O OD2 . ASP B 1 75  ? 11.370  31.604  54.897  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 565 ASP B OD2 1 
4060 ATOM   2990 N N   . ALA B 1 76  ? 9.547   35.561  54.996  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 566 ALA B N   1 
4061 ATOM   2991 C CA  . ALA B 1 76  ? 8.159   35.796  54.618  1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 566 ALA B CA  1 
4062 ATOM   2992 C C   . ALA B 1 76  ? 7.906   37.292  54.388  1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 566 ALA B C   1 
4063 ATOM   2993 O O   . ALA B 1 76  ? 7.121   37.668  53.512  1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 566 ALA B O   1 
4064 ATOM   2994 C CB  . ALA B 1 76  ? 7.213   35.268  55.752  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 566 ALA B CB  1 
4065 ATOM   2995 N N   . LEU B 1 77  ? 8.529   38.140  55.208  1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 567 LEU B N   1 
4066 ATOM   2996 C CA  . LEU B 1 77  ? 8.330   39.591  55.111  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 567 LEU B CA  1 
4067 ATOM   2997 C C   . LEU B 1 77  ? 9.139   40.304  54.028  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 567 LEU B C   1 
4068 ATOM   2998 O O   . LEU B 1 77  ? 8.656   41.300  53.493  1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 567 LEU B O   1 
4069 ATOM   2999 C CB  . LEU B 1 77  ? 8.548   40.295  56.465  1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 567 LEU B CB  1 
4070 ATOM   3000 C CG  . LEU B 1 77  ? 7.349   40.360  57.410  1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 567 LEU B CG  1 
4071 ATOM   3001 C CD1 . LEU B 1 77  ? 7.834   40.833  58.777  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 567 LEU B CD1 1 
4072 ATOM   3002 C CD2 . LEU B 1 77  ? 6.291   41.317  56.872  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 567 LEU B CD2 1 
4073 ATOM   3003 N N   . GLN B 1 78  ? 10.368  39.859  53.777  1.00 7.45  ? ? ? ? ? ? 568 GLN B N   1 
4074 ATOM   3004 C CA  . GLN B 1 78  ? 11.220  40.479  52.735  1.00 7.04  ? ? ? ? ? ? 568 GLN B CA  1 
4075 ATOM   3005 C C   . GLN B 1 78  ? 11.800  39.332  51.909  1.00 6.71  ? ? ? ? ? ? 568 GLN B C   1 
4076 ATOM   3006 O O   . GLN B 1 78  ? 13.005  39.075  51.943  1.00 7.62  ? ? ? ? ? ? 568 GLN B O   1 
4077 ATOM   3007 C CB  . GLN B 1 78  ? 12.331  41.347  53.370  1.00 7.67  ? ? ? ? ? ? 568 GLN B CB  1 
4078 ATOM   3008 C CG  . GLN B 1 78  ? 12.966  42.303  52.347  1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 568 GLN B CG  1 
4079 ATOM   3009 C CD  . GLN B 1 78  ? 14.152  43.161  52.824  1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 568 GLN B CD  1 
4080 ATOM   3010 O OE1 . GLN B 1 78  ? 14.828  43.778  51.998  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 568 GLN B OE1 1 
4081 ATOM   3011 N NE2 . GLN B 1 78  ? 14.400  43.217  54.130  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 568 GLN B NE2 1 
4082 ATOM   3012 N N   . PRO B 1 79  ? 10.960  38.662  51.087  1.00 6.84  ? ? ? ? ? ? 569 PRO B N   1 
4083 ATOM   3013 C CA  . PRO B 1 79  ? 11.409  37.523  50.275  1.00 7.43  ? ? ? ? ? ? 569 PRO B CA  1 
4084 ATOM   3014 C C   . PRO B 1 79  ? 12.441  37.802  49.204  1.00 7.86  ? ? ? ? ? ? 569 PRO B C   1 
4085 ATOM   3015 O O   . PRO B 1 79  ? 13.167  36.915  48.783  1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 569 PRO B O   1 
4086 ATOM   3016 C CB  . PRO B 1 79  ? 10.110  36.933  49.742  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 569 PRO B CB  1 
4087 ATOM   3017 C CG  . PRO B 1 79  ? 9.247   38.107  49.620  1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 569 PRO B CG  1 
4088 ATOM   3018 C CD  . PRO B 1 79  ? 9.541   38.964  50.846  1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 569 PRO B CD  1 
4089 ATOM   3019 N N   . ARG B 1 80  ? 12.468  39.040  48.737  1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 570 ARG B N   1 
4090 ATOM   3020 C CA  . ARG B 1 80  ? 13.453  39.494  47.755  1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 570 ARG B CA  1 
4091 ATOM   3021 C C   . ARG B 1 80  ? 13.958  40.818  48.329  1.00 6.99  ? ? ? ? ? ? 570 ARG B C   1 
4092 ATOM   3022 O O   . ARG B 1 80  ? 13.230  41.501  49.043  1.00 7.01  ? ? ? ? ? ? 570 ARG B O   1 
4093 ATOM   3023 C CB  . ARG B 1 80  ? 12.807  39.684  46.374  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 570 ARG B CB  1 
4094 ATOM   3024 C CG  . ARG B 1 80  ? 12.437  38.338  45.710  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B CG  1 
4095 ATOM   3025 C CD  . ARG B 1 80  ? 11.778  38.518  44.346  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B CD  1 
4096 ATOM   3026 N NE  . ARG B 1 80  ? 12.655  39.227  43.423  1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B NE  1 
4097 ATOM   3027 C CZ  . ARG B 1 80  ? 12.301  40.311  42.736  1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B CZ  1 
4098 ATOM   3028 N NH1 . ARG B 1 80  ? 11.081  40.827  42.842  1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B NH1 1 
4099 ATOM   3029 N NH2 . ARG B 1 80  ? 13.190  40.872  41.952  1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B NH2 1 
4100 ATOM   3030 N N   . GLN B 1 81  ? 15.192  41.196  48.013  1.00 8.40  ? ? ? ? ? ? 571 GLN B N   1 
4101 ATOM   3031 C CA  . GLN B 1 81  ? 15.737  42.421  48.565  1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 571 GLN B CA  1 
4102 ATOM   3032 C C   . GLN B 1 81  ? 14.886  43.660  48.234  1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 571 GLN B C   1 
4103 ATOM   3033 O O   . GLN B 1 81  ? 14.588  43.945  47.082  1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 571 GLN B O   1 
4104 ATOM   3034 C CB  . GLN B 1 81  ? 17.213  42.610  48.190  1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 571 GLN B CB  1 
4105 ATOM   3035 C CG  . GLN B 1 81  ? 17.843  43.731  49.034  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 571 GLN B CG  1 
4106 ATOM   3036 C CD  . GLN B 1 81  ? 19.333  43.820  48.908  1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 571 GLN B CD  1 
4107 ATOM   3037 O OE1 . GLN B 1 81  ? 19.949  43.108  48.114  1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 571 GLN B OE1 1 
4108 ATOM   3038 N NE2 . GLN B 1 81  ? 19.932  44.711  49.692  1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 571 GLN B NE2 1 
4109 ATOM   3039 N N   . ASN B 1 82  ? 14.463  44.349  49.282  1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 572 ASN B N   1 
4110 ATOM   3040 C CA  . ASN B 1 82  ? 13.599  45.517  49.214  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 572 ASN B CA  1 
4111 ATOM   3041 C C   . ASN B 1 82  ? 12.204  45.345  48.679  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 572 ASN B C   1 
4112 ATOM   3042 O O   . ASN B 1 82  ? 11.580  46.328  48.247  1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 572 ASN B O   1 
4113 ATOM   3043 C CB  . ASN B 1 82  ? 14.263  46.736  48.605  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 572 ASN B CB  1 
4114 ATOM   3044 C CG  . ASN B 1 82  ? 14.777  47.635  49.666  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 572 ASN B CG  1 
4115 ATOM   3045 O OD1 . ASN B 1 82  ? 13.999  48.267  50.476  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 572 ASN B OD1 1 
4116 ATOM   3046 N ND2 . ASN B 1 82  ? 16.092  47.598  49.805  1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 572 ASN B ND2 1 
4117 ATOM   3047 N N   . VAL B 1 83  ? 11.710  44.103  48.733  1.00 8.14  ? ? ? ? ? ? 573 VAL B N   1 
4118 ATOM   3048 C CA  . VAL B 1 83  ? 10.345  43.789  48.355  1.00 8.34  ? ? ? ? ? ? 573 VAL B CA  1 
4119 ATOM   3049 C C   . VAL B 1 83  ? 9.712   43.275  49.674  1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 573 VAL B C   1 
4120 ATOM   3050 O O   . VAL B 1 83  ? 10.162  42.252  50.220  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B O   1 
4121 ATOM   3051 C CB  . VAL B 1 83  ? 10.286  42.725  47.262  1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 573 VAL B CB  1 
4122 ATOM   3052 C CG1 . VAL B 1 83  ? 8.842   42.353  46.995  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 573 VAL B CG1 1 
4123 ATOM   3053 C CG2 . VAL B 1 83  ? 10.942  43.267  45.982  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 573 VAL B CG2 1 
4124 ATOM   3054 N N   . PHE B 1 84  ? 8.736   44.006  50.205  1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 574 PHE B N   1 
4125 ATOM   3055 C CA  . PHE B 1 84  ? 8.078   43.659  51.493  1.00 6.77  ? ? ? ? ? ? 574 PHE B CA  1 
4126 ATOM   3056 C C   . PHE B 1 84  ? 6.664   43.132  51.313  1.00 7.99  ? ? ? ? ? ? 574 PHE B C   1 
4127 ATOM   3057 O O   . PHE B 1 84  ? 5.846   43.745  50.636  1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 574 PHE B O   1 
4128 ATOM   3058 C CB  . PHE B 1 84  ? 8.070   44.878  52.422  1.00 7.32  ? ? ? ? ? ? 574 PHE B CB  1 
4129 ATOM   3059 C CG  . PHE B 1 84  ? 9.440   45.270  52.920  1.00 7.71  ? ? ? ? ? ? 574 PHE B CG  1 
4130 ATOM   3060 C CD1 . PHE B 1 84  ? 10.249  46.123  52.170  1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 574 PHE B CD1 1 
4131 ATOM   3061 C CD2 . PHE B 1 84  ? 9.933   44.754  54.126  1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 574 PHE B CD2 1 
4132 ATOM   3062 C CE1 . PHE B 1 84  ? 11.550  46.477  52.589  1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 574 PHE B CE1 1 
4133 ATOM   3063 C CE2 . PHE B 1 84  ? 11.232  45.083  54.579  1.00 9.25  ? ? ? ? ? ? 574 PHE B CE2 1 
4134 ATOM   3064 C CZ  . PHE B 1 84  ? 12.060  45.960  53.800  1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 574 PHE B CZ  1 
4135 ATOM   3065 N N   . ASP B 1 85  ? 6.364   41.984  51.898  1.00 7.27  ? ? ? ? ? ? 575 ASP B N   1 
4136 ATOM   3066 C CA  . ASP B 1 85  ? 5.046   41.391  51.762  1.00 7.41  ? ? ? ? ? ? 575 ASP B CA  1 
4137 ATOM   3067 C C   . ASP B 1 85  ? 4.323   41.467  53.118  1.00 8.04  ? ? ? ? ? ? 575 ASP B C   1 
4138 ATOM   3068 O O   . ASP B 1 85  ? 4.613   40.664  54.011  1.00 8.93  ? ? ? ? ? ? 575 ASP B O   1 
4139 ATOM   3069 C CB  . ASP B 1 85  ? 5.204   39.935  51.308  1.00 8.17  ? ? ? ? ? ? 575 ASP B CB  1 
4140 ATOM   3070 C CG  . ASP B 1 85  ? 3.875   39.256  51.045  1.00 8.54  ? ? ? ? ? ? 575 ASP B CG  1 
4141 ATOM   3071 O OD1 . ASP B 1 85  ? 2.824   39.801  51.413  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 575 ASP B OD1 1 
4142 ATOM   3072 O OD2 . ASP B 1 85  ? 3.891   38.159  50.463  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 575 ASP B OD2 1 
4143 ATOM   3073 N N   . PHE B 1 86  ? 3.390   42.406  53.259  1.00 7.44  ? ? ? ? ? ? 576 PHE B N   1 
4144 ATOM   3074 C CA  . PHE B 1 86  ? 2.646   42.581  54.501  1.00 7.81  ? ? ? ? ? ? 576 PHE B CA  1 
4145 ATOM   3075 C C   . PHE B 1 86  ? 1.264   41.928  54.434  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 576 PHE B C   1 
4146 ATOM   3076 O O   . PHE B 1 86  ? 0.487   42.032  55.381  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B O   1 
4147 ATOM   3077 C CB  . PHE B 1 86  ? 2.434   44.076  54.772  1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 576 PHE B CB  1 
4148 ATOM   3078 C CG  . PHE B 1 86  ? 3.718   44.856  54.952  1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B CG  1 
4149 ATOM   3079 C CD1 . PHE B 1 86  ? 4.638   44.507  55.958  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B CD1 1 
4150 ATOM   3080 C CD2 . PHE B 1 86  ? 3.997   45.964  54.144  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B CD2 1 
4151 ATOM   3081 C CE1 . PHE B 1 86  ? 5.829   45.259  56.155  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B CE1 1 
4152 ATOM   3082 C CE2 . PHE B 1 86  ? 5.180   46.721  54.337  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B CE2 1 
4153 ATOM   3083 C CZ  . PHE B 1 86  ? 6.095   46.364  55.343  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B CZ  1 
4154 ATOM   3084 N N   . SER B 1 87  ? 0.969   41.214  53.359  1.00 9.74  ? ? ? ? ? ? 577 SER B N   1 
4155 ATOM   3085 C CA  . SER B 1 87  ? -0.359  40.662  53.194  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 577 SER B CA  1 
4156 ATOM   3086 C C   . SER B 1 87  ? -0.943  39.814  54.338  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 577 SER B C   1 
4157 ATOM   3087 O O   . SER B 1 87  ? -2.049  40.109  54.818  1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 577 SER B O   1 
4158 ATOM   3088 C CB  . SER B 1 87  ? -0.484  39.954  51.843  1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 577 SER B CB  1 
4159 ATOM   3089 O OG  . SER B 1 87  ? 0.321   38.793  51.767  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 577 SER B OG  1 
4160 ATOM   3090 N N   . LYS B 1 88  ? -0.216  38.783  54.764  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B N   1 
4161 ATOM   3091 C CA  . LYS B 1 88  ? -0.707  37.894  55.824  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B CA  1 
4162 ATOM   3092 C C   . LYS B 1 88  ? -0.687  38.548  57.179  1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B C   1 
4163 ATOM   3093 O O   . LYS B 1 88  ? -1.656  38.438  57.940  1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B O   1 
4164 ATOM   3094 C CB  . LYS B 1 88  ? 0.067   36.588  55.810  1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B CB  1 
4165 ATOM   3095 C CG  . LYS B 1 88  ? -0.262  35.755  54.558  1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B CG  1 
4166 ATOM   3096 C CD  . LYS B 1 88  ? 0.303   34.338  54.636  1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B CD  1 
4167 ATOM   3097 C CE  . LYS B 1 88  ? 0.232   33.567  53.281  1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B CE  1 
4168 ATOM   3098 N NZ  . LYS B 1 88  ? 1.154   32.333  53.220  1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B NZ  1 
4169 ATOM   3099 N N   . GLY B 1 89  ? 0.365   39.309  57.469  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 579 GLY B N   1 
4170 ATOM   3100 C CA  . GLY B 1 89  ? 0.427   39.986  58.751  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 579 GLY B CA  1 
4171 ATOM   3101 C C   . GLY B 1 89  ? -0.703  40.993  58.913  1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 579 GLY B C   1 
4172 ATOM   3102 O O   . GLY B 1 89  ? -1.264  41.143  59.997  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 579 GLY B O   1 
4173 ATOM   3103 N N   . ASP B 1 90  ? -1.014  41.738  57.851  1.00 9.62  ? ? ? ? ? ? 580 ASP B N   1 
4174 ATOM   3104 C CA  . ASP B 1 90  ? -2.084  42.742  57.908  1.00 9.52  ? ? ? ? ? ? 580 ASP B CA  1 
4175 ATOM   3105 C C   . ASP B 1 90  ? -3.462  42.061  58.028  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 580 ASP B C   1 
4176 ATOM   3106 O O   . ASP B 1 90  ? -4.379  42.627  58.619  1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 580 ASP B O   1 
4177 ATOM   3107 C CB  . ASP B 1 90  ? -2.034  43.661  56.679  1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 580 ASP B CB  1 
4178 ATOM   3108 C CG  . ASP B 1 90  ? -0.930  44.722  56.760  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 580 ASP B CG  1 
4179 ATOM   3109 O OD1 . ASP B 1 90  ? -0.092  44.715  57.671  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 580 ASP B OD1 1 
4180 ATOM   3110 O OD2 . ASP B 1 90  ? -0.908  45.591  55.866  1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 580 ASP B OD2 1 
4181 ATOM   3111 N N   . GLN B 1 91  ? -3.583  40.858  57.469  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 581 GLN B N   1 
4182 ATOM   3112 C CA  . GLN B 1 91  ? -4.826  40.093  57.558  1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B CA  1 
4183 ATOM   3113 C C   . GLN B 1 91  ? -5.055  39.674  59.029  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B C   1 
4184 ATOM   3114 O O   . GLN B 1 91  ? -6.171  39.828  59.557  1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B O   1 
4185 ATOM   3115 C CB  . GLN B 1 91  ? -4.735  38.863  56.681  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B CB  1 
4186 ATOM   3116 C CG  . GLN B 1 91  ? -5.973  38.027  56.774  1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B CG  1 
4187 ATOM   3117 C CD  . GLN B 1 91  ? -5.952  36.833  55.852  1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B CD  1 
4188 ATOM   3118 O OE1 . GLN B 1 91  ? -5.033  36.672  55.031  1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B OE1 1 
4189 ATOM   3119 N NE2 . GLN B 1 91  ? -6.973  35.971  55.979  1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B NE2 1 
4190 ATOM   3120 N N   . LEU B 1 92  ? -3.999  39.188  59.688  1.00 9.78  ? ? ? ? ? ? 582 LEU B N   1 
4191 ATOM   3121 C CA  . LEU B 1 92  ? -4.127  38.808  61.096  1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 582 LEU B CA  1 
4192 ATOM   3122 C C   . LEU B 1 92  ? -4.407  40.028  61.970  1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 582 LEU B C   1 
4193 ATOM   3123 O O   . LEU B 1 92  ? -5.257  39.979  62.868  1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 582 LEU B O   1 
4194 ATOM   3124 C CB  . LEU B 1 92  ? -2.906  38.030  61.611  1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 582 LEU B CB  1 
4195 ATOM   3125 C CG  . LEU B 1 92  ? -3.056  37.500  63.053  1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 582 LEU B CG  1 
4196 ATOM   3126 C CD1 . LEU B 1 92  ? -4.244  36.573  63.182  1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 582 LEU B CD1 1 
4197 ATOM   3127 C CD2 . LEU B 1 92  ? -1.809  36.733  63.432  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 582 LEU B CD2 1 
4198 ATOM   3128 N N   . LEU B 1 93  ? -3.749  41.148  61.690  1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 583 LEU B N   1 
4199 ATOM   3129 C CA  . LEU B 1 93  ? -3.992  42.353  62.470  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 583 LEU B CA  1 
4200 ATOM   3130 C C   . LEU B 1 93  ? -5.455  42.825  62.407  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 583 LEU B C   1 
4201 ATOM   3131 O O   . LEU B 1 93  ? -6.012  43.218  63.422  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 583 LEU B O   1 
4202 ATOM   3132 C CB  . LEU B 1 93  ? -3.036  43.488  62.065  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 583 LEU B CB  1 
4203 ATOM   3133 C CG  . LEU B 1 93  ? -3.218  44.792  62.859  1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 583 LEU B CG  1 
4204 ATOM   3134 C CD1 . LEU B 1 93  ? -3.073  44.577  64.361  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 583 LEU B CD1 1 
4205 ATOM   3135 C CD2 . LEU B 1 93  ? -2.199  45.836  62.404  1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 583 LEU B CD2 1 
4206 ATOM   3136 N N   . ALA B 1 94  ? -6.058  42.826  61.223  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 584 ALA B N   1 
4207 ATOM   3137 C CA  . ALA B 1 94  ? -7.444  43.257  61.084  1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 584 ALA B CA  1 
4208 ATOM   3138 C C   . ALA B 1 94  ? -8.355  42.357  61.926  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 584 ALA B C   1 
4209 ATOM   3139 O O   . ALA B 1 94  ? -9.291  42.849  62.563  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 584 ALA B O   1 
4210 ATOM   3140 C CB  . ALA B 1 94  ? -7.879  43.213  59.633  1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 584 ALA B CB  1 
4211 ATOM   3141 N N   . PHE B 1 95  ? -8.091  41.049  61.886  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 585 PHE B N   1 
4212 ATOM   3142 C CA  . PHE B 1 95  ? -8.855  40.065  62.666  1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B CA  1 
4213 ATOM   3143 C C   . PHE B 1 95  ? -8.709  40.367  64.174  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B C   1 
4214 ATOM   3144 O O   . PHE B 1 95  ? -9.720  40.415  64.901  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B O   1 
4215 ATOM   3145 C CB  . PHE B 1 95  ? -8.371  38.657  62.318  1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B CB  1 
4216 ATOM   3146 C CG  . PHE B 1 95  ? -8.915  37.569  63.208  1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B CG  1 
4217 ATOM   3147 C CD1 . PHE B 1 95  ? -10.128 36.952  62.926  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B CD1 1 
4218 ATOM   3148 C CD2 . PHE B 1 95  ? -8.183  37.122  64.306  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B CD2 1 
4219 ATOM   3149 C CE1 . PHE B 1 95  ? -10.609 35.897  63.733  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B CE1 1 
4220 ATOM   3150 C CE2 . PHE B 1 95  ? -8.668  36.065  65.111  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B CE2 1 
4221 ATOM   3151 C CZ  . PHE B 1 95  ? -9.874  35.473  64.810  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B CZ  1 
4222 ATOM   3152 N N   . ALA B 1 96  ? -7.467  40.631  64.620  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 586 ALA B N   1 
4223 ATOM   3153 C CA  . ALA B 1 96  ? -7.161  40.952  66.032  1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 586 ALA B CA  1 
4224 ATOM   3154 C C   . ALA B 1 96  ? -7.943  42.190  66.455  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 586 ALA B C   1 
4225 ATOM   3155 O O   . ALA B 1 96  ? -8.618  42.198  67.494  1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 586 ALA B O   1 
4226 ATOM   3156 C CB  . ALA B 1 96  ? -5.675  41.195  66.227  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 586 ALA B CB  1 
4227 ATOM   3157 N N   . GLU B 1 97  ? -7.955  43.193  65.588  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B N   1 
4228 ATOM   3158 C CA  . GLU B 1 97  ? -8.655  44.411  65.884  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B CA  1 
4229 ATOM   3159 C C   . GLU B 1 97  ? -10.167 44.269  66.008  1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B C   1 
4230 ATOM   3160 O O   . GLU B 1 97  ? -10.742 44.837  66.924  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B O   1 
4231 ATOM   3161 C CB  . GLU B 1 97  ? -8.245  45.495  64.893  1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B CB  1 
4232 ATOM   3162 C CG  . GLU B 1 97  ? -6.757  45.847  65.079  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B CG  1 
4233 ATOM   3163 C CD  . GLU B 1 97  ? -6.309  47.080  64.310  1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B CD  1 
4234 ATOM   3164 O OE1 . GLU B 1 97  ? -6.821  47.329  63.191  1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B OE1 1 
4235 ATOM   3165 O OE2 . GLU B 1 97  ? -5.407  47.781  64.827  1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B OE2 1 
4236 ATOM   3166 N N   . ARG B 1 98  ? -10.829 43.502  65.151  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B N   1 
4237 ATOM   3167 C CA  . ARG B 1 98  ? -12.291 43.382  65.310  1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B CA  1 
4238 ATOM   3168 C C   . ARG B 1 98  ? -12.698 42.413  66.457  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B C   1 
4239 ATOM   3169 O O   . ARG B 1 98  ? -13.887 42.309  66.814  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B O   1 
4240 ATOM   3170 C CB  . ARG B 1 98  ? -12.978 43.011  63.975  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B CB  1 
4241 ATOM   3171 C CG  . ARG B 1 98  ? -13.005 41.557  63.616  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B CG  1 
4242 ATOM   3172 C CD  . ARG B 1 98  ? -13.743 41.335  62.278  1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B CD  1 
4243 ATOM   3173 N NE  . ARG B 1 98  ? -12.777 41.482  61.201  1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B NE  1 
4244 ATOM   3174 C CZ  . ARG B 1 98  ? -12.258 40.475  60.494  1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B CZ  1 
4245 ATOM   3175 N NH1 . ARG B 1 98  ? -12.650 39.225  60.691  1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B NH1 1 
4246 ATOM   3176 N NH2 . ARG B 1 98  ? -11.164 40.685  59.781  1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B NH2 1 
4247 ATOM   3177 N N   . ASN B 1 99  ? -11.705 41.730  67.042  1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 589 ASN B N   1 
4248 ATOM   3178 C CA  . ASN B 1 99  ? -11.946 40.795  68.147  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 589 ASN B CA  1 
4249 ATOM   3179 C C   . ASN B 1 99  ? -11.363 41.226  69.480  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 589 ASN B C   1 
4250 ATOM   3180 O O   . ASN B 1 99  ? -11.353 40.456  70.436  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 589 ASN B O   1 
4251 ATOM   3181 C CB  . ASN B 1 99  ? -11.505 39.389  67.768  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 589 ASN B CB  1 
4252 ATOM   3182 C CG  . ASN B 1 99  ? -12.458 38.761  66.796  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 589 ASN B CG  1 
4253 ATOM   3183 O OD1 . ASN B 1 99  ? -13.597 38.486  67.156  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 589 ASN B OD1 1 
4254 ATOM   3184 N ND2 . ASN B 1 99  ? -12.041 38.599  65.539  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 589 ASN B ND2 1 
4255 ATOM   3185 N N   . GLY B 1 100 ? -10.959 42.489  69.552  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 590 GLY B N   1 
4256 ATOM   3186 C CA  . GLY B 1 100 ? -10.402 43.037  70.769  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 590 GLY B CA  1 
4257 ATOM   3187 C C   . GLY B 1 100 ? -9.165  42.323  71.280  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 590 GLY B C   1 
4258 ATOM   3188 O O   . GLY B 1 100 ? -8.971  42.228  72.499  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 590 GLY B O   1 
4259 ATOM   3189 N N   . MET B 1 101 ? -8.317  41.850  70.370  1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 591 MET B N   1 
4260 ATOM   3190 C CA  . MET B 1 101 ? -7.096  41.155  70.737  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 591 MET B CA  1 
4261 ATOM   3191 C C   . MET B 1 101 ? -5.851  42.000  70.511  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 591 MET B C   1 
4262 ATOM   3192 O O   . MET B 1 101 ? -5.845  42.905  69.680  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 591 MET B O   1 
4263 ATOM   3193 C CB  . MET B 1 101 ? -6.951  39.900  69.896  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 591 MET B CB  1 
4264 ATOM   3194 C CG  . MET B 1 101 ? -8.140  38.974  69.927  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 591 MET B CG  1 
4265 ATOM   3195 S SD  . MET B 1 101 ? -7.858  37.701  68.741  1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 591 MET B SD  1 
4266 ATOM   3196 C CE  . MET B 1 101 ? -9.104  36.592  69.158  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 591 MET B CE  1 
4267 ATOM   3197 N N   . GLN B 1 102 ? -4.795  41.684  71.251  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B N   1 
4268 ATOM   3198 C CA  . GLN B 1 102 ? -3.506  42.340  71.095  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B CA  1 
4269 ATOM   3199 C C   . GLN B 1 102 ? -2.660  41.381  70.277  1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B C   1 
4270 ATOM   3200 O O   . GLN B 1 102 ? -3.027  40.226  70.102  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B O   1 
4271 ATOM   3201 C CB  . GLN B 1 102 ? -2.848  42.633  72.445  1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B CB  1 
4272 ATOM   3202 C CG  . GLN B 1 102 ? -3.569  43.731  73.231  1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B CG  1 
4273 ATOM   3203 C CD  . GLN B 1 102 ? -2.866  44.121  74.522  1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B CD  1 
4274 ATOM   3204 O OE1 . GLN B 1 102 ? -2.036  43.369  75.062  1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B OE1 1 
4275 ATOM   3205 N NE2 . GLN B 1 102 ? -3.182  45.312  75.021  1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B NE2 1 
4276 ATOM   3206 N N   . MET B 1 103 ? -1.548  41.879  69.743  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 593 MET B N   1 
4277 ATOM   3207 C CA  . MET B 1 103 ? -0.678  41.082  68.892  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 593 MET B CA  1 
4278 ATOM   3208 C C   . MET B 1 103 ? 0.787   41.200  69.262  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 593 MET B C   1 
4279 ATOM   3209 O O   . MET B 1 103 ? 1.217   42.265  69.673  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 593 MET B O   1 
4280 ATOM   3210 C CB  . MET B 1 103 ? -0.876  41.574  67.445  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 593 MET B CB  1 
4281 ATOM   3211 C CG  . MET B 1 103 ? -0.193  40.760  66.367  1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 593 MET B CG  1 
4282 ATOM   3212 S SD  . MET B 1 103 ? -0.944  41.203  64.777  1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 593 MET B SD  1 
4283 ATOM   3213 C CE  . MET B 1 103 ? 0.054   40.297  63.672  1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 593 MET B CE  1 
4284 ATOM   3214 N N   . ARG B 1 104 ? 1.526   40.091  69.192  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B N   1 
4285 ATOM   3215 C CA  . ARG B 1 104 ? 2.981   40.114  69.413  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B CA  1 
4286 ATOM   3216 C C   . ARG B 1 104 ? 3.608   39.971  68.005  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B C   1 
4287 ATOM   3217 O O   . ARG B 1 104 ? 3.061   39.263  67.153  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B O   1 
4288 ATOM   3218 C CB  . ARG B 1 104 ? 3.468   38.924  70.269  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B CB  1 
4289 ATOM   3219 C CG  . ARG B 1 104 ? 2.907   38.829  71.701  1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 594 ARG B CG  1 
4290 ATOM   3220 C CD  . ARG B 1 104 ? 3.654   37.749  72.492  1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 594 ARG B CD  1 
4291 ATOM   3221 N NE  . ARG B 1 104 ? 4.915   38.253  73.044  1.00 9.36  ? ? ? ? ? ? 594 ARG B NE  1 
4292 ATOM   3222 C CZ  . ARG B 1 104 ? 6.136   37.919  72.616  1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 594 ARG B CZ  1 
4293 ATOM   3223 N NH1 . ARG B 1 104 ? 6.313   37.046  71.612  1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 594 ARG B NH1 1 
4294 ATOM   3224 N NH2 . ARG B 1 104 ? 7.204   38.532  73.149  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B NH2 1 
4295 ATOM   3225 N N   . GLY B 1 105 ? 4.760   40.610  67.784  1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 595 GLY B N   1 
4296 ATOM   3226 C CA  . GLY B 1 105 ? 5.445   40.517  66.503  1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 595 GLY B CA  1 
4297 ATOM   3227 C C   . GLY B 1 105 ? 6.554   39.488  66.648  1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 595 GLY B C   1 
4298 ATOM   3228 O O   . GLY B 1 105 ? 7.393   39.586  67.532  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 595 GLY B O   1 
4299 ATOM   3229 N N   . HIS B 1 106 ? 6.600   38.516  65.762  1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 596 HIS B N   1 
4300 ATOM   3230 C CA  . HIS B 1 106 ? 7.590   37.453  65.843  1.00 9.60  ? ? ? ? ? ? 596 HIS B CA  1 
4301 ATOM   3231 C C   . HIS B 1 106 ? 8.020   37.154  64.396  1.00 9.76  ? ? ? ? ? ? 596 HIS B C   1 
4302 ATOM   3232 O O   . HIS B 1 106 ? 7.191   36.683  63.601  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B O   1 
4303 ATOM   3233 C CB  . HIS B 1 106 ? 6.889   36.233  66.489  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B CB  1 
4304 ATOM   3234 C CG  . HIS B 1 106 ? 7.743   35.013  66.588  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B CG  1 
4305 ATOM   3235 N ND1 . HIS B 1 106 ? 8.725   34.866  67.545  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B ND1 1 
4306 ATOM   3236 C CD2 . HIS B 1 106 ? 7.785   33.893  65.832  1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B CD2 1 
4307 ATOM   3237 C CE1 . HIS B 1 106 ? 9.340   33.712  67.370  1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B CE1 1 
4308 ATOM   3238 N NE2 . HIS B 1 106 ? 8.791   33.101  66.336  1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B NE2 1 
4309 ATOM   3239 N N   . THR B 1 107 ? 9.289   37.366  64.029  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 597 THR B N   1 
4310 ATOM   3240 C CA  . THR B 1 107 ? 10.404  37.870  64.862  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 597 THR B CA  1 
4311 ATOM   3241 C C   . THR B 1 107 ? 11.358  38.515  63.828  1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 597 THR B C   1 
4312 ATOM   3242 O O   . THR B 1 107 ? 11.420  38.064  62.681  1.00 8.84  ? ? ? ? ? ? 597 THR B O   1 
4313 ATOM   3243 C CB  . THR B 1 107 ? 11.150  36.695  65.612  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 597 THR B CB  1 
4314 ATOM   3244 O OG1 . THR B 1 107 ? 12.288  37.196  66.322  1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 597 THR B OG1 1 
4315 ATOM   3245 C CG2 . THR B 1 107 ? 11.614  35.573  64.618  1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 597 THR B CG2 1 
4316 ATOM   3246 N N   . LEU B 1 108 ? 12.155  39.484  64.252  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 598 LEU B N   1 
4317 ATOM   3247 C CA  . LEU B 1 108 ? 13.022  40.201  63.320  1.00 8.51  ? ? ? ? ? ? 598 LEU B CA  1 
4318 ATOM   3248 C C   . LEU B 1 108 ? 14.347  39.561  62.955  1.00 9.00  ? ? ? ? ? ? 598 LEU B C   1 
4319 ATOM   3249 O O   . LEU B 1 108 ? 14.584  39.230  61.790  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 598 LEU B O   1 
4320 ATOM   3250 C CB  . LEU B 1 108 ? 13.205  41.658  63.808  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 598 LEU B CB  1 
4321 ATOM   3251 C CG  . LEU B 1 108 ? 11.890  42.447  63.943  1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 598 LEU B CG  1 
4322 ATOM   3252 C CD1 . LEU B 1 108 ? 12.060  43.724  64.758  1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 598 LEU B CD1 1 
4323 ATOM   3253 C CD2 . LEU B 1 108 ? 11.312  42.770  62.537  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 598 LEU B CD2 1 
4324 ATOM   3254 N N   . ILE B 1 109 ? 15.186  39.324  63.951  1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 599 ILE B N   1 
4325 ATOM   3255 C CA  . ILE B 1 109 ? 16.526  38.802  63.730  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 599 ILE B CA  1 
4326 ATOM   3256 C C   . ILE B 1 109 ? 16.640  37.380  64.287  1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 599 ILE B C   1 
4327 ATOM   3257 O O   . ILE B 1 109 ? 16.536  37.181  65.510  1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 599 ILE B O   1 
4328 ATOM   3258 C CB  . ILE B 1 109 ? 17.560  39.752  64.443  1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 599 ILE B CB  1 
4329 ATOM   3259 C CG1 . ILE B 1 109 ? 17.374  41.210  63.985  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 599 ILE B CG1 1 
4330 ATOM   3260 C CG2 . ILE B 1 109 ? 18.978  39.250  64.287  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 599 ILE B CG2 1 
4331 ATOM   3261 C CD1 . ILE B 1 109 ? 17.391  41.424  62.477  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 599 ILE B CD1 1 
4332 ATOM   3262 N N   . TRP B 1 110 ? 16.924  36.423  63.410  1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B N   1 
4333 ATOM   3263 C CA  . TRP B 1 110 ? 17.030  35.023  63.794  1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CA  1 
4334 ATOM   3264 C C   . TRP B 1 110 ? 18.036  34.365  62.829  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B C   1 
4335 ATOM   3265 O O   . TRP B 1 110 ? 18.325  34.905  61.741  1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B O   1 
4336 ATOM   3266 C CB  . TRP B 1 110 ? 15.651  34.422  63.642  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CB  1 
4337 ATOM   3267 C CG  . TRP B 1 110 ? 15.472  33.058  64.149  1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CG  1 
4338 ATOM   3268 C CD1 . TRP B 1 110 ? 16.160  32.425  65.163  1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CD1 1 
4339 ATOM   3269 C CD2 . TRP B 1 110 ? 14.463  32.156  63.721  1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CD2 1 
4340 ATOM   3270 N NE1 . TRP B 1 110 ? 15.614  31.172  65.392  1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B NE1 1 
4341 ATOM   3271 C CE2 . TRP B 1 110 ? 14.572  30.985  64.519  1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CE2 1 
4342 ATOM   3272 C CE3 . TRP B 1 110 ? 13.465  32.223  62.740  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CE3 1 
4343 ATOM   3273 C CZ2 . TRP B 1 110 ? 13.711  29.894  64.356  1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CZ2 1 
4344 ATOM   3274 C CZ3 . TRP B 1 110 ? 12.611  31.142  62.581  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CZ3 1 
4345 ATOM   3275 C CH2 . TRP B 1 110 ? 12.738  29.989  63.387  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CH2 1 
4346 ATOM   3276 N N   . HIS B 1 111 ? 18.620  33.235  63.237  1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B N   1 
4347 ATOM   3277 C CA  . HIS B 1 111 ? 19.606  32.537  62.392  1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B CA  1 
4348 ATOM   3278 C C   . HIS B 1 111 ? 18.939  31.582  61.413  1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B C   1 
4349 ATOM   3279 O O   . HIS B 1 111 ? 19.577  31.100  60.485  1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B O   1 
4350 ATOM   3280 C CB  . HIS B 1 111 ? 20.634  31.790  63.260  1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B CB  1 
4351 ATOM   3281 C CG  . HIS B 1 111 ? 20.015  30.812  64.207  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B CG  1 
4352 ATOM   3282 N ND1 . HIS B 1 111 ? 20.014  29.449  63.982  1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B ND1 1 
4353 ATOM   3283 C CD2 . HIS B 1 111 ? 19.322  31.006  65.358  1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B CD2 1 
4354 ATOM   3284 C CE1 . HIS B 1 111 ? 19.340  28.849  64.953  1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B CE1 1 
4355 ATOM   3285 N NE2 . HIS B 1 111 ? 18.913  29.770  65.799  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B NE2 1 
4356 ATOM   3286 N N   . ASN B 1 112 ? 17.654  31.322  61.605  1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 602 ASN B N   1 
4357 ATOM   3287 C CA  . ASN B 1 112 ? 16.904  30.424  60.719  1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 602 ASN B CA  1 
4358 ATOM   3288 C C   . ASN B 1 112 ? 15.886  31.201  59.871  1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 602 ASN B C   1 
4359 ATOM   3289 O O   . ASN B 1 112 ? 15.471  32.314  60.226  1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 602 ASN B O   1 
4360 ATOM   3290 C CB  . ASN B 1 112 ? 16.079  29.421  61.532  1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 602 ASN B CB  1 
4361 ATOM   3291 C CG  . ASN B 1 112 ? 16.830  28.157  61.879  1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 602 ASN B CG  1 
4362 ATOM   3292 O OD1 . ASN B 1 112 ? 17.846  27.806  61.256  1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 602 ASN B OD1 1 
4363 ATOM   3293 N ND2 . ASN B 1 112 ? 16.314  27.437  62.890  1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 602 ASN B ND2 1 
4364 ATOM   3294 N N   . GLN B 1 113 ? 15.406  30.534  58.826  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B N   1 
4365 ATOM   3295 C CA  . GLN B 1 113 ? 14.395  31.091  57.944  1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B CA  1 
4366 ATOM   3296 C C   . GLN B 1 113 ? 14.753  32.450  57.347  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B C   1 
4367 ATOM   3297 O O   . GLN B 1 113 ? 13.963  33.410  57.412  1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B O   1 
4368 ATOM   3298 C CB  . GLN B 1 113 ? 13.018  31.109  58.659  1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B CB  1 
4369 ATOM   3299 C CG  . GLN B 1 113 ? 12.457  29.672  58.897  1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B CG  1 
4370 ATOM   3300 C CD  . GLN B 1 113 ? 11.058  29.628  59.532  1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B CD  1 
4371 ATOM   3301 O OE1 . GLN B 1 113 ? 10.906  29.290  60.723  1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B OE1 1 
4372 ATOM   3302 N NE2 . GLN B 1 113 ? 10.024  29.934  58.731  1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B NE2 1 
4373 ATOM   3303 N N   . ASN B 1 114 ? 15.982  32.544  56.846  1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 604 ASN B N   1 
4374 ATOM   3304 C CA  . ASN B 1 114 ? 16.452  33.767  56.189  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 604 ASN B CA  1 
4375 ATOM   3305 C C   . ASN B 1 114 ? 16.356  33.489  54.692  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 604 ASN B C   1 
4376 ATOM   3306 O O   . ASN B 1 114 ? 16.548  32.356  54.255  1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 604 ASN B O   1 
4377 ATOM   3307 C CB  . ASN B 1 114 ? 17.868  34.124  56.631  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 604 ASN B CB  1 
4378 ATOM   3308 C CG  . ASN B 1 114 ? 17.877  34.696  58.022  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 604 ASN B CG  1 
4379 ATOM   3309 O OD1 . ASN B 1 114 ? 16.996  35.459  58.373  1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 604 ASN B OD1 1 
4380 ATOM   3310 N ND2 . ASN B 1 114 ? 18.835  34.312  58.817  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 604 ASN B ND2 1 
4381 ATOM   3311 N N   . PRO B 1 115 ? 15.978  34.498  53.902  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 605 PRO B N   1 
4382 ATOM   3312 C CA  . PRO B 1 115 ? 15.847  34.294  52.449  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 605 PRO B CA  1 
4383 ATOM   3313 C C   . PRO B 1 115 ? 17.184  34.127  51.686  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 605 PRO B C   1 
4384 ATOM   3314 O O   . PRO B 1 115 ? 18.258  34.534  52.179  1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 605 PRO B O   1 
4385 ATOM   3315 C CB  . PRO B 1 115 ? 15.009  35.500  52.017  1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 605 PRO B CB  1 
4386 ATOM   3316 C CG  . PRO B 1 115 ? 15.452  36.579  52.968  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 605 PRO B CG  1 
4387 ATOM   3317 C CD  . PRO B 1 115 ? 15.597  35.862  54.304  1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 605 PRO B CD  1 
4388 ATOM   3318 N N   . SER B 1 116 ? 17.127  33.458  50.529  1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 606 SER B N   1 
4389 ATOM   3319 C CA  . SER B 1 116 ? 18.337  33.195  49.724  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 606 SER B CA  1 
4390 ATOM   3320 C C   . SER B 1 116 ? 19.207  34.435  49.438  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 606 SER B C   1 
4391 ATOM   3321 O O   . SER B 1 116 ? 20.438  34.342  49.427  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 606 SER B O   1 
4392 ATOM   3322 C CB  . SER B 1 116 ? 17.971  32.541  48.371  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 606 SER B CB  1 
4393 ATOM   3323 O OG  . SER B 1 116 ? 17.408  31.259  48.555  1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 606 SER B OG  1 
4394 ATOM   3324 N N   . TRP B 1 117 ? 18.571  35.580  49.169  1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B N   1 
4395 ATOM   3325 C CA  . TRP B 1 117 ? 19.337  36.792  48.860  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CA  1 
4396 ATOM   3326 C C   . TRP B 1 117 ? 20.232  37.238  50.018  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B C   1 
4397 ATOM   3327 O O   . TRP B 1 117 ? 21.290  37.820  49.807  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B O   1 
4398 ATOM   3328 C CB  . TRP B 1 117 ? 18.422  37.947  48.393  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CB  1 
4399 ATOM   3329 C CG  . TRP B 1 117 ? 17.477  38.512  49.407  1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CG  1 
4400 ATOM   3330 C CD1 . TRP B 1 117 ? 16.163  38.150  49.602  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CD1 1 
4401 ATOM   3331 C CD2 . TRP B 1 117 ? 17.740  39.576  50.337  1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CD2 1 
4402 ATOM   3332 N NE1 . TRP B 1 117 ? 15.608  38.932  50.585  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 607 TRP B NE1 1 
4403 ATOM   3333 C CE2 . TRP B 1 117 ? 16.547  39.810  51.054  1.00 8.32  ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CE2 1 
4404 ATOM   3334 C CE3 . TRP B 1 117 ? 18.876  40.353  50.636  1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CE3 1 
4405 ATOM   3335 C CZ2 . TRP B 1 117 ? 16.453  40.785  52.045  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CZ2 1 
4406 ATOM   3336 C CZ3 . TRP B 1 117 ? 18.784  41.323  51.624  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CZ3 1 
4407 ATOM   3337 C CH2 . TRP B 1 117 ? 17.579  41.532  52.316  1.00 9.92  ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CH2 1 
4408 ATOM   3338 N N   . LEU B 1 118 ? 19.802  36.940  51.241  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B N   1 
4409 ATOM   3339 C CA  . LEU B 1 118 ? 20.568  37.315  52.421  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B CA  1 
4410 ATOM   3340 C C   . LEU B 1 118 ? 21.662  36.276  52.695  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B C   1 
4411 ATOM   3341 O O   . LEU B 1 118 ? 22.845  36.608  52.782  1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B O   1 
4412 ATOM   3342 C CB  . LEU B 1 118 ? 19.651  37.405  53.645  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B CB  1 
4413 ATOM   3343 C CG  . LEU B 1 118 ? 20.318  37.931  54.908  1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B CG  1 
4414 ATOM   3344 C CD1 . LEU B 1 118 ? 20.522  39.419  54.731  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B CD1 1 
4415 ATOM   3345 C CD2 . LEU B 1 118 ? 19.417  37.670  56.097  1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B CD2 1 
4416 ATOM   3346 N N   . THR B 1 119 ? 21.281  35.012  52.809  1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 609 THR B N   1 
4417 ATOM   3347 C CA  . THR B 1 119 ? 22.273  33.999  53.110  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 609 THR B CA  1 
4418 ATOM   3348 C C   . THR B 1 119 ? 23.336  33.796  52.003  1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 609 THR B C   1 
4419 ATOM   3349 O O   . THR B 1 119 ? 24.489  33.476  52.328  1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 609 THR B O   1 
4420 ATOM   3350 C CB  . THR B 1 119 ? 21.598  32.684  53.478  1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 609 THR B CB  1 
4421 ATOM   3351 O OG1 . THR B 1 119 ? 20.902  32.169  52.341  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 609 THR B OG1 1 
4422 ATOM   3352 C CG2 . THR B 1 119 ? 20.595  32.916  54.564  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 609 THR B CG2 1 
4423 ATOM   3353 N N   . ASN B 1 120 ? 22.956  33.995  50.728  1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 610 ASN B N   1 
4424 ATOM   3354 C CA  . ASN B 1 120 ? 23.870  33.844  49.586  1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 610 ASN B CA  1 
4425 ATOM   3355 C C   . ASN B 1 120 ? 24.534  35.168  49.153  1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 610 ASN B C   1 
4426 ATOM   3356 O O   . ASN B 1 120 ? 25.362  35.178  48.236  1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 610 ASN B O   1 
4427 ATOM   3357 C CB  . ASN B 1 120 ? 23.144  33.229  48.375  1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 610 ASN B CB  1 
4428 ATOM   3358 C CG  . ASN B 1 120 ? 22.830  31.750  48.562  1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 610 ASN B CG  1 
4429 ATOM   3359 O OD1 . ASN B 1 120 ? 23.452  31.068  49.365  1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 610 ASN B OD1 1 
4430 ATOM   3360 N ND2 . ASN B 1 120 ? 21.861  31.254  47.825  1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 610 ASN B ND2 1 
4431 ATOM   3361 N N   . GLY B 1 121 ? 24.217  36.259  49.850  1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 611 GLY B N   1 
4432 ATOM   3362 C CA  . GLY B 1 121 ? 24.757  37.566  49.522  1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 611 GLY B CA  1 
4433 ATOM   3363 C C   . GLY B 1 121 ? 26.205  37.781  49.886  1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 611 GLY B C   1 
4434 ATOM   3364 O O   . GLY B 1 121 ? 26.801  36.991  50.600  1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 611 GLY B O   1 
4435 ATOM   3365 N N   . ASN B 1 122 ? 26.759  38.889  49.417  1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 612 ASN B N   1 
4436 ATOM   3366 C CA  . ASN B 1 122 ? 28.155  39.252  49.663  1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 612 ASN B CA  1 
4437 ATOM   3367 C C   . ASN B 1 122 ? 28.138  40.470  50.617  1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 612 ASN B C   1 
4438 ATOM   3368 O O   . ASN B 1 122 ? 27.817  41.585  50.189  1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 612 ASN B O   1 
4439 ATOM   3369 C CB  . ASN B 1 122 ? 28.787  39.595  48.306  1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 612 ASN B CB  1 
4440 ATOM   3370 C CG  . ASN B 1 122 ? 30.264  39.882  48.408  1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 612 ASN B CG  1 
4441 ATOM   3371 O OD1 . ASN B 1 122 ? 30.945  39.434  49.353  1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 612 ASN B OD1 1 
4442 ATOM   3372 N ND2 . ASN B 1 122 ? 30.783  40.643  47.435  1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 612 ASN B ND2 1 
4443 ATOM   3373 N N   . TRP B 1 123 ? 28.448  40.246  51.902  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B N   1 
4444 ATOM   3374 C CA  . TRP B 1 123 ? 28.356  41.304  52.911  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CA  1 
4445 ATOM   3375 C C   . TRP B 1 123 ? 29.598  41.588  53.751  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B C   1 
4446 ATOM   3376 O O   . TRP B 1 123 ? 30.480  40.742  53.907  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B O   1 
4447 ATOM   3377 C CB  . TRP B 1 123 ? 27.250  40.943  53.944  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CB  1 
4448 ATOM   3378 C CG  . TRP B 1 123 ? 25.958  40.450  53.374  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CG  1 
4449 ATOM   3379 C CD1 . TRP B 1 123 ? 25.508  39.167  53.381  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CD1 1 
4450 ATOM   3380 C CD2 . TRP B 1 123 ? 24.971  41.218  52.671  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CD2 1 
4451 ATOM   3381 N NE1 . TRP B 1 123 ? 24.310  39.079  52.720  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B NE1 1 
4452 ATOM   3382 C CE2 . TRP B 1 123 ? 23.955  40.322  52.269  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CE2 1 
4453 ATOM   3383 C CE3 . TRP B 1 123 ? 24.850  42.564  52.341  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CE3 1 
4454 ATOM   3384 C CZ2 . TRP B 1 123 ? 22.833  40.730  51.549  1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CZ2 1 
4455 ATOM   3385 C CZ3 . TRP B 1 123 ? 23.726  42.975  51.620  1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CZ3 1 
4456 ATOM   3386 C CH2 . TRP B 1 123 ? 22.735  42.056  51.234  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CH2 1 
4457 ATOM   3387 N N   . ASN B 1 124 ? 29.600  42.777  54.346  1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 614 ASN B N   1 
4458 ATOM   3388 C CA  . ASN B 1 124 ? 30.625  43.164  55.306  1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 614 ASN B CA  1 
4459 ATOM   3389 C C   . ASN B 1 124 ? 29.832  43.798  56.451  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 614 ASN B C   1 
4460 ATOM   3390 O O   . ASN B 1 124 ? 28.601  43.897  56.373  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 614 ASN B O   1 
4461 ATOM   3391 C CB  . ASN B 1 124 ? 31.694  44.108  54.720  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 614 ASN B CB  1 
4462 ATOM   3392 C CG  . ASN B 1 124 ? 31.102  45.367  54.114  1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 614 ASN B CG  1 
4463 ATOM   3393 O OD1 . ASN B 1 124 ? 30.322  46.077  54.731  1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 614 ASN B OD1 1 
4464 ATOM   3394 N ND2 . ASN B 1 124 ? 31.475  45.641  52.875  1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 614 ASN B ND2 1 
4465 ATOM   3395 N N   . ARG B 1 125 ? 30.510  44.167  57.531  1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B N   1 
4466 ATOM   3396 C CA  . ARG B 1 125 ? 29.841  44.752  58.691  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B CA  1 
4467 ATOM   3397 C C   . ARG B 1 125 ? 28.903  45.944  58.381  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B C   1 
4468 ATOM   3398 O O   . ARG B 1 125 ? 27.722  45.943  58.751  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B O   1 
4469 ATOM   3399 C CB  . ARG B 1 125 ? 30.895  45.115  59.768  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B CB  1 
4470 ATOM   3400 C CG  . ARG B 1 125 ? 30.379  45.998  60.894  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B CG  1 
4471 ATOM   3401 C CD  . ARG B 1 125 ? 31.430  46.264  61.969  1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B CD  1 
4472 ATOM   3402 N NE  . ARG B 1 125 ? 30.941  47.232  62.945  1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B NE  1 
4473 ATOM   3403 C CZ  . ARG B 1 125 ? 30.514  46.915  64.168  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B CZ  1 
4474 ATOM   3404 N NH1 . ARG B 1 125 ? 30.514  45.640  64.590  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B NH1 1 
4475 ATOM   3405 N NH2 . ARG B 1 125 ? 30.081  47.868  64.976  1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B NH2 1 
4476 ATOM   3406 N N   . ASP B 1 126 ? 29.396  46.926  57.631  1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 616 ASP B N   1 
4477 ATOM   3407 C CA  . ASP B 1 126 ? 28.585  48.107  57.328  1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 616 ASP B CA  1 
4478 ATOM   3408 C C   . ASP B 1 126 ? 27.403  47.845  56.429  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 616 ASP B C   1 
4479 ATOM   3409 O O   . ASP B 1 126 ? 26.339  48.419  56.655  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 616 ASP B O   1 
4480 ATOM   3410 C CB  . ASP B 1 126 ? 29.436  49.209  56.704  1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 616 ASP B CB  1 
4481 ATOM   3411 C CG  . ASP B 1 126 ? 30.622  49.587  57.578  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 616 ASP B CG  1 
4482 ATOM   3412 O OD1 . ASP B 1 126 ? 30.442  49.857  58.793  1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 616 ASP B OD1 1 
4483 ATOM   3413 O OD2 . ASP B 1 126 ? 31.753  49.576  57.048  1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 616 ASP B OD2 1 
4484 ATOM   3414 N N   . SER B 1 127 ? 27.583  46.993  55.423  1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 617 SER B N   1 
4485 ATOM   3415 C CA  . SER B 1 127 ? 26.497  46.723  54.507  1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 617 SER B CA  1 
4486 ATOM   3416 C C   . SER B 1 127 ? 25.436  45.844  55.151  1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 617 SER B C   1 
4487 ATOM   3417 O O   . SER B 1 127 ? 24.257  46.035  54.874  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 617 SER B O   1 
4488 ATOM   3418 C CB  . SER B 1 127 ? 26.955  46.149  53.161  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 617 SER B CB  1 
4489 ATOM   3419 O OG  . SER B 1 127 ? 27.612  44.905  53.274  1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 617 SER B OG  1 
4490 ATOM   3420 N N   . LEU B 1 128 ? 25.839  44.899  56.002  1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 618 LEU B N   1 
4491 ATOM   3421 C CA  . LEU B 1 128 ? 24.835  44.054  56.669  1.00 9.68  ? ? ? ? ? ? 618 LEU B CA  1 
4492 ATOM   3422 C C   . LEU B 1 128 ? 24.091  44.854  57.742  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 618 LEU B C   1 
4493 ATOM   3423 O O   . LEU B 1 128 ? 22.899  44.644  57.934  1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 618 LEU B O   1 
4494 ATOM   3424 C CB  . LEU B 1 128 ? 25.422  42.745  57.199  1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 618 LEU B CB  1 
4495 ATOM   3425 C CG  . LEU B 1 128 ? 24.398  41.681  57.617  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 618 LEU B CG  1 
4496 ATOM   3426 C CD1 . LEU B 1 128 ? 23.532  41.244  56.428  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 618 LEU B CD1 1 
4497 ATOM   3427 C CD2 . LEU B 1 128 ? 25.167  40.501  58.111  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 618 LEU B CD2 1 
4498 ATOM   3428 N N   . LEU B 1 129 ? 24.754  45.803  58.407  1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 619 LEU B N   1 
4499 ATOM   3429 C CA  . LEU B 1 129 ? 24.065  46.654  59.384  1.00 9.59  ? ? ? ? ? ? 619 LEU B CA  1 
4500 ATOM   3430 C C   . LEU B 1 129 ? 22.971  47.497  58.695  1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 619 LEU B C   1 
4501 ATOM   3431 O O   . LEU B 1 129 ? 21.900  47.715  59.254  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 619 LEU B O   1 
4502 ATOM   3432 C CB  . LEU B 1 129 ? 25.054  47.576  60.132  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 619 LEU B CB  1 
4503 ATOM   3433 C CG  . LEU B 1 129 ? 25.765  47.000  61.370  1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 619 LEU B CG  1 
4504 ATOM   3434 C CD1 . LEU B 1 129 ? 26.820  48.006  61.875  1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 619 LEU B CD1 1 
4505 ATOM   3435 C CD2 . LEU B 1 129 ? 24.754  46.731  62.471  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 619 LEU B CD2 1 
4506 ATOM   3436 N N   . ALA B 1 130 ? 23.265  47.995  57.481  1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 620 ALA B N   1 
4507 ATOM   3437 C CA  . ALA B 1 130 ? 22.294  48.791  56.709  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 620 ALA B CA  1 
4508 ATOM   3438 C C   . ALA B 1 130 ? 21.080  47.922  56.332  1.00 8.39  ? ? ? ? ? ? 620 ALA B C   1 
4509 ATOM   3439 O O   . ALA B 1 130 ? 19.964  48.397  56.343  1.00 9.50  ? ? ? ? ? ? 620 ALA B O   1 
4510 ATOM   3440 C CB  . ALA B 1 130 ? 22.945  49.357  55.454  1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 620 ALA B CB  1 
4511 ATOM   3441 N N   . VAL B 1 131 ? 21.303  46.665  55.959  1.00 8.16  ? ? ? ? ? ? 621 VAL B N   1 
4512 ATOM   3442 C CA  . VAL B 1 131 ? 20.194  45.733  55.662  1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 621 VAL B CA  1 
4513 ATOM   3443 C C   . VAL B 1 131 ? 19.343  45.512  56.946  1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 621 VAL B C   1 
4514 ATOM   3444 O O   . VAL B 1 131 ? 18.107  45.519  56.886  1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 621 VAL B O   1 
4515 ATOM   3445 C CB  . VAL B 1 131 ? 20.728  44.378  55.152  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 621 VAL B CB  1 
4516 ATOM   3446 C CG1 . VAL B 1 131 ? 19.649  43.294  55.224  1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 621 VAL B CG1 1 
4517 ATOM   3447 C CG2 . VAL B 1 131 ? 21.225  44.536  53.712  1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 621 VAL B CG2 1 
4518 ATOM   3448 N N   . MET B 1 132 ? 20.017  45.330  58.090  1.00 8.81  ? ? ? ? ? ? 622 MET B N   1 
4519 ATOM   3449 C CA  . MET B 1 132 ? 19.328  45.132  59.363  1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 622 MET B CA  1 
4520 ATOM   3450 C C   . MET B 1 132 ? 18.439  46.329  59.694  1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 622 MET B C   1 
4521 ATOM   3451 O O   . MET B 1 132 ? 17.255  46.195  60.063  1.00 8.80  ? ? ? ? ? ? 622 MET B O   1 
4522 ATOM   3452 C CB  . MET B 1 132 ? 20.355  44.923  60.486  1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 622 MET B CB  1 
4523 ATOM   3453 C CG  . MET B 1 132 ? 19.699  44.714  61.863  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 622 MET B CG  1 
4524 ATOM   3454 S SD  . MET B 1 132 ? 20.870  44.771  63.228  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 622 MET B SD  1 
4525 ATOM   3455 C CE  . MET B 1 132 ? 21.458  43.241  63.000  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 622 MET B CE  1 
4526 ATOM   3456 N N   . LYS B 1 133 ? 19.016  47.517  59.565  1.00 8.91  ? ? ? ? ? ? 623 LYS B N   1 
4527 ATOM   3457 C CA  . LYS B 1 133 ? 18.293  48.736  59.848  1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 623 LYS B CA  1 
4528 ATOM   3458 C C   . LYS B 1 133 ? 17.055  48.897  58.951  1.00 7.64  ? ? ? ? ? ? 623 LYS B C   1 
4529 ATOM   3459 O O   . LYS B 1 133 ? 15.992  49.272  59.414  1.00 9.24  ? ? ? ? ? ? 623 LYS B O   1 
4530 ATOM   3460 C CB  . LYS B 1 133 ? 19.221  49.939  59.680  1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 623 LYS B CB  1 
4531 ATOM   3461 C CG  . LYS B 1 133 ? 18.596  51.191  60.201  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 623 LYS B CG  1 
4532 ATOM   3462 C CD  . LYS B 1 133 ? 19.573  52.344  60.182  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 623 LYS B CD  1 
4533 ATOM   3463 C CE  . LYS B 1 133 ? 19.089  53.456  61.133  1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 623 LYS B CE  1 
4534 ATOM   3464 N NZ  . LYS B 1 133 ? 17.591  53.702  61.073  1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 623 LYS B NZ  1 
4535 ATOM   3465 N N   . ASN B 1 134 ? 17.220  48.659  57.659  1.00 7.98  ? ? ? ? ? ? 624 ASN B N   1 
4536 ATOM   3466 C CA  . ASN B 1 134 ? 16.105  48.809  56.705  1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 624 ASN B CA  1 
4537 ATOM   3467 C C   . ASN B 1 134 ? 14.957  47.813  57.004  1.00 7.59  ? ? ? ? ? ? 624 ASN B C   1 
4538 ATOM   3468 O O   . ASN B 1 134 ? 13.769  48.174  56.982  1.00 7.91  ? ? ? ? ? ? 624 ASN B O   1 
4539 ATOM   3469 C CB  . ASN B 1 134 ? 16.599  48.640  55.251  1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 624 ASN B CB  1 
4540 ATOM   3470 C CG  . ASN B 1 134 ? 15.500  48.920  54.234  1.00 9.66  ? ? ? ? ? ? 624 ASN B CG  1 
4541 ATOM   3471 O OD1 . ASN B 1 134 ? 14.875  49.978  54.290  1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 624 ASN B OD1 1 
4542 ATOM   3472 N ND2 . ASN B 1 134 ? 15.246  47.978  53.319  1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 624 ASN B ND2 1 
4543 ATOM   3473 N N   . HIS B 1 135 ? 15.317  46.565  57.307  1.00 7.44  ? ? ? ? ? ? 625 HIS B N   1 
4544 ATOM   3474 C CA  . HIS B 1 135 ? 14.289  45.579  57.609  1.00 7.09  ? ? ? ? ? ? 625 HIS B CA  1 
4545 ATOM   3475 C C   . HIS B 1 135 ? 13.530  45.945  58.884  1.00 7.40  ? ? ? ? ? ? 625 HIS B C   1 
4546 ATOM   3476 O O   . HIS B 1 135 ? 12.292  46.024  58.890  1.00 7.62  ? ? ? ? ? ? 625 HIS B O   1 
4547 ATOM   3477 C CB  . HIS B 1 135 ? 14.881  44.187  57.762  1.00 6.77  ? ? ? ? ? ? 625 HIS B CB  1 
4548 ATOM   3478 C CG  . HIS B 1 135 ? 13.843  43.125  57.935  1.00 7.67  ? ? ? ? ? ? 625 HIS B CG  1 
4549 ATOM   3479 N ND1 . HIS B 1 135 ? 13.170  42.557  56.875  1.00 7.14  ? ? ? ? ? ? 625 HIS B ND1 1 
4550 ATOM   3480 C CD2 . HIS B 1 135 ? 13.347  42.531  59.053  1.00 8.18  ? ? ? ? ? ? 625 HIS B CD2 1 
4551 ATOM   3481 C CE1 . HIS B 1 135 ? 12.321  41.650  57.325  1.00 7.89  ? ? ? ? ? ? 625 HIS B CE1 1 
4552 ATOM   3482 N NE2 . HIS B 1 135 ? 12.411  41.616  58.643  1.00 7.36  ? ? ? ? ? ? 625 HIS B NE2 1 
4553 ATOM   3483 N N   . ILE B 1 136 ? 14.272  46.208  59.951  1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 626 ILE B N   1 
4554 ATOM   3484 C CA  . ILE B 1 136 ? 13.629  46.529  61.223  1.00 8.23  ? ? ? ? ? ? 626 ILE B CA  1 
4555 ATOM   3485 C C   . ILE B 1 136 ? 12.755  47.793  61.122  1.00 8.20  ? ? ? ? ? ? 626 ILE B C   1 
4556 ATOM   3486 O O   . ILE B 1 136 ? 11.598  47.806  61.544  1.00 8.15  ? ? ? ? ? ? 626 ILE B O   1 
4557 ATOM   3487 C CB  . ILE B 1 136 ? 14.676  46.672  62.347  1.00 7.96  ? ? ? ? ? ? 626 ILE B CB  1 
4558 ATOM   3488 C CG1 . ILE B 1 136 ? 15.334  45.311  62.625  1.00 7.85  ? ? ? ? ? ? 626 ILE B CG1 1 
4559 ATOM   3489 C CG2 . ILE B 1 136 ? 14.020  47.292  63.613  1.00 7.56  ? ? ? ? ? ? 626 ILE B CG2 1 
4560 ATOM   3490 C CD1 . ILE B 1 136 ? 16.495  45.372  63.638  1.00 9.00  ? ? ? ? ? ? 626 ILE B CD1 1 
4561 ATOM   3491 N N   . THR B 1 137 ? 13.300  48.845  60.512  1.00 8.83  ? ? ? ? ? ? 627 THR B N   1 
4562 ATOM   3492 C CA  . THR B 1 137 ? 12.569  50.096  60.386  1.00 8.99  ? ? ? ? ? ? 627 THR B CA  1 
4563 ATOM   3493 C C   . THR B 1 137 ? 11.324  49.968  59.475  1.00 8.25  ? ? ? ? ? ? 627 THR B C   1 
4564 ATOM   3494 O O   . THR B 1 137 ? 10.229  50.445  59.838  1.00 9.27  ? ? ? ? ? ? 627 THR B O   1 
4565 ATOM   3495 C CB  . THR B 1 137 ? 13.517  51.253  59.886  1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 627 THR B CB  1 
4566 ATOM   3496 O OG1 . THR B 1 137 ? 14.685  51.314  60.737  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 627 THR B OG1 1 
4567 ATOM   3497 C CG2 . THR B 1 137 ? 12.801  52.614  59.955  1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 627 THR B CG2 1 
4568 ATOM   3498 N N   . THR B 1 138 ? 11.476  49.343  58.307  1.00 7.56  ? ? ? ? ? ? 628 THR B N   1 
4569 ATOM   3499 C CA  . THR B 1 138 ? 10.338  49.226  57.385  1.00 7.60  ? ? ? ? ? ? 628 THR B CA  1 
4570 ATOM   3500 C C   . THR B 1 138 ? 9.200   48.401  57.996  1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 628 THR B C   1 
4571 ATOM   3501 O O   . THR B 1 138 ? 8.036   48.837  57.987  1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 628 THR B O   1 
4572 ATOM   3502 C CB  . THR B 1 138 ? 10.757  48.642  56.030  1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 628 THR B CB  1 
4573 ATOM   3503 O OG1 . THR B 1 138 ? 11.742  49.510  55.423  1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 628 THR B OG1 1 
4574 ATOM   3504 C CG2 . THR B 1 138 ? 9.549   48.530  55.110  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 628 THR B CG2 1 
4575 ATOM   3505 N N   . VAL B 1 139 ? 9.546   47.266  58.605  1.00 7.12  ? ? ? ? ? ? 629 VAL B N   1 
4576 ATOM   3506 C CA  . VAL B 1 139 ? 8.541   46.404  59.222  1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 629 VAL B CA  1 
4577 ATOM   3507 C C   . VAL B 1 139 ? 7.859   47.062  60.441  1.00 7.48  ? ? ? ? ? ? 629 VAL B C   1 
4578 ATOM   3508 O O   . VAL B 1 139 ? 6.631   47.124  60.520  1.00 7.41  ? ? ? ? ? ? 629 VAL B O   1 
4579 ATOM   3509 C CB  . VAL B 1 139 ? 9.170   45.042  59.625  1.00 7.57  ? ? ? ? ? ? 629 VAL B CB  1 
4580 ATOM   3510 C CG1 . VAL B 1 139 ? 8.162   44.191  60.450  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 629 VAL B CG1 1 
4581 ATOM   3511 C CG2 . VAL B 1 139 ? 9.588   44.281  58.365  1.00 8.60  ? ? ? ? ? ? 629 VAL B CG2 1 
4582 ATOM   3512 N N   . MET B 1 140 ? 8.647   47.576  61.386  1.00 8.63  ? ? ? ? ? ? 630 MET B N   1 
4583 ATOM   3513 C CA  . MET B 1 140 ? 8.055   48.171  62.587  1.00 8.49  ? ? ? ? ? ? 630 MET B CA  1 
4584 ATOM   3514 C C   . MET B 1 140 ? 7.254   49.442  62.338  1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 630 MET B C   1 
4585 ATOM   3515 O O   . MET B 1 140 ? 6.261   49.691  63.012  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 630 MET B O   1 
4586 ATOM   3516 C CB  . MET B 1 140 ? 9.100   48.378  63.688  1.00 9.55  ? ? ? ? ? ? 630 MET B CB  1 
4587 ATOM   3517 C CG  . MET B 1 140 ? 9.647   47.053  64.236  1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 630 MET B CG  1 
4588 ATOM   3518 S SD  . MET B 1 140 ? 10.804  47.271  65.614  1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 630 MET B SD  1 
4589 ATOM   3519 C CE  . MET B 1 140 ? 9.753   47.851  66.974  1.00 9.23  ? ? ? ? ? ? 630 MET B CE  1 
4590 ATOM   3520 N N   . THR B 1 141 ? 7.665   50.248  61.362  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 631 THR B N   1 
4591 ATOM   3521 C CA  . THR B 1 141 ? 6.895   51.458  61.078  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 631 THR B CA  1 
4592 ATOM   3522 C C   . THR B 1 141 ? 5.546   51.109  60.434  1.00 9.97  ? ? ? ? ? ? 631 THR B C   1 
4593 ATOM   3523 O O   . THR B 1 141 ? 4.566   51.776  60.689  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 631 THR B O   1 
4594 ATOM   3524 C CB  . THR B 1 141 ? 7.656   52.490  60.213  1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 631 THR B CB  1 
4595 ATOM   3525 O OG1 . THR B 1 141 ? 7.964   51.919  58.963  1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 631 THR B OG1 1 
4596 ATOM   3526 C CG2 . THR B 1 141 ? 8.941   52.908  60.873  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 631 THR B CG2 1 
4597 ATOM   3527 N N   . HIS B 1 142 ? 5.477   50.042  59.643  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 632 HIS B N   1 
4598 ATOM   3528 C CA  . HIS B 1 142 ? 4.197   49.631  59.046  1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 632 HIS B CA  1 
4599 ATOM   3529 C C   . HIS B 1 142 ? 3.209   49.237  60.158  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B C   1 
4600 ATOM   3530 O O   . HIS B 1 142 ? 2.001   49.388  60.021  1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B O   1 
4601 ATOM   3531 C CB  . HIS B 1 142 ? 4.380   48.458  58.061  1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B CB  1 
4602 ATOM   3532 C CG  . HIS B 1 142 ? 3.132   48.085  57.313  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B CG  1 
4603 ATOM   3533 N ND1 . HIS B 1 142 ? 2.594   48.874  56.313  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 632 HIS B ND1 1 
4604 ATOM   3534 C CD2 . HIS B 1 142 ? 2.319   47.007  57.415  1.00 9.51  ? ? ? ? ? ? 632 HIS B CD2 1 
4605 ATOM   3535 C CE1 . HIS B 1 142 ? 1.507   48.296  55.835  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B CE1 1 
4606 ATOM   3536 N NE2 . HIS B 1 142 ? 1.321   47.163  56.487  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B NE2 1 
4607 ATOM   3537 N N   . TYR B 1 143 ? 3.722   48.716  61.264  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B N   1 
4608 ATOM   3538 C CA  . TYR B 1 143 ? 2.846   48.310  62.383  1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B CA  1 
4609 ATOM   3539 C C   . TYR B 1 143 ? 2.988   49.243  63.585  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B C   1 
4610 ATOM   3540 O O   . TYR B 1 143 ? 2.601   48.889  64.692  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B O   1 
4611 ATOM   3541 C CB  . TYR B 1 143 ? 3.189   46.867  62.816  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B CB  1 
4612 ATOM   3542 C CG  . TYR B 1 143 ? 2.867   45.831  61.756  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B CG  1 
4613 ATOM   3543 C CD1 . TYR B 1 143 ? 1.532   45.483  61.481  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B CD1 1 
4614 ATOM   3544 C CD2 . TYR B 1 143 ? 3.879   45.255  60.968  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 633 TYR B CD2 1 
4615 ATOM   3545 C CE1 . TYR B 1 143 ? 1.220   44.606  60.440  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 633 TYR B CE1 1 
4616 ATOM   3546 C CE2 . TYR B 1 143 ? 3.574   44.370  59.930  1.00 9.41  ? ? ? ? ? ? 633 TYR B CE2 1 
4617 ATOM   3547 C CZ  . TYR B 1 143 ? 2.237   44.056  59.669  1.00 9.18  ? ? ? ? ? ? 633 TYR B CZ  1 
4618 ATOM   3548 O OH  . TYR B 1 143 ? 1.940   43.208  58.628  1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B OH  1 
4619 ATOM   3549 N N   . LYS B 1 144 ? 3.487   50.447  63.360  1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B N   1 
4620 ATOM   3550 C CA  . LYS B 1 144 ? 3.720   51.370  64.455  1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B CA  1 
4621 ATOM   3551 C C   . LYS B 1 144 ? 2.498   51.586  65.358  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B C   1 
4622 ATOM   3552 O O   . LYS B 1 144 ? 1.401   51.921  64.887  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B O   1 
4623 ATOM   3553 C CB  . LYS B 1 144 ? 4.265   52.695  63.916  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B CB  1 
4624 ATOM   3554 C CG  . LYS B 1 144 ? 4.770   53.594  65.021  1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B CG  1 
4625 ATOM   3555 C CD  . LYS B 1 144 ? 5.368   54.888  64.483  1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B CD  1 
4626 ATOM   3556 C CE  . LYS B 1 144 ? 5.751   55.821  65.628  1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B CE  1 
4627 ATOM   3557 N NZ  . LYS B 1 144 ? 6.239   57.119  65.113  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B NZ  1 
4628 ATOM   3558 N N   . GLY B 1 145 ? 2.702   51.355  66.657  1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 635 GLY B N   1 
4629 ATOM   3559 C CA  . GLY B 1 145 ? 1.643   51.518  67.637  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 635 GLY B CA  1 
4630 ATOM   3560 C C   . GLY B 1 145 ? 0.550   50.446  67.630  1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 635 GLY B C   1 
4631 ATOM   3561 O O   . GLY B 1 145 ? -0.410  50.565  68.394  1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 635 GLY B O   1 
4632 ATOM   3562 N N   . LYS B 1 146 ? 0.703   49.391  66.821  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B N   1 
4633 ATOM   3563 C CA  . LYS B 1 146 ? -0.293  48.301  66.710  1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B CA  1 
4634 ATOM   3564 C C   . LYS B 1 146 ? 0.141   46.974  67.356  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B C   1 
4635 ATOM   3565 O O   . LYS B 1 146 ? -0.689  46.104  67.568  1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B O   1 
4636 ATOM   3566 C CB  . LYS B 1 146 ? -0.566  47.979  65.238  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B CB  1 
4637 ATOM   3567 C CG  . LYS B 1 146 ? -0.862  49.160  64.368  1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B CG  1 
4638 ATOM   3568 C CD  . LYS B 1 146 ? -2.204  49.747  64.676  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B CD  1 
4639 ATOM   3569 C CE  . LYS B 1 146 ? -2.486  50.907  63.708  1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B CE  1 
4640 ATOM   3570 N NZ  . LYS B 1 146 ? -2.237  50.542  62.248  1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B NZ  1 
4641 ATOM   3571 N N   . ILE B 1 147 ? 1.443   46.796  67.575  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 637 ILE B N   1 
4642 ATOM   3572 C CA  . ILE B 1 147 ? 1.994   45.569  68.137  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 637 ILE B CA  1 
4643 ATOM   3573 C C   . ILE B 1 147 ? 2.654   45.873  69.471  1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 637 ILE B C   1 
4644 ATOM   3574 O O   . ILE B 1 147 ? 3.605   46.632  69.560  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 637 ILE B O   1 
4645 ATOM   3575 C CB  . ILE B 1 147 ? 2.917   44.883  67.106  1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 637 ILE B CB  1 
4646 ATOM   3576 C CG1 . ILE B 1 147 ? 2.042   44.422  65.924  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 637 ILE B CG1 1 
4647 ATOM   3577 C CG2 . ILE B 1 147 ? 3.725   43.744  67.753  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 637 ILE B CG2 1 
4648 ATOM   3578 C CD1 . ILE B 1 147 ? 2.714   43.582  64.868  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 637 ILE B CD1 1 
4649 ATOM   3579 N N   . VAL B 1 148 ? 2.068   45.318  70.523  1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 638 VAL B N   1 
4650 ATOM   3580 C CA  . VAL B 1 148 ? 2.503   45.574  71.879  1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 638 VAL B CA  1 
4651 ATOM   3581 C C   . VAL B 1 148 ? 3.874   45.019  72.298  1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 638 VAL B C   1 
4652 ATOM   3582 O O   . VAL B 1 148 ? 4.617   45.682  73.028  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 638 VAL B O   1 
4653 ATOM   3583 C CB  . VAL B 1 148 ? 1.358   45.157  72.885  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 638 VAL B CB  1 
4654 ATOM   3584 C CG1 . VAL B 1 148 ? 1.152   43.645  72.902  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 638 VAL B CG1 1 
4655 ATOM   3585 C CG2 . VAL B 1 148 ? 1.615   45.719  74.271  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 638 VAL B CG2 1 
4656 ATOM   3586 N N   . GLU B 1 149 ? 4.216   43.827  71.830  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 639 GLU B N   1 
4657 ATOM   3587 C CA  . GLU B 1 149 ? 5.493   43.218  72.183  1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 639 GLU B CA  1 
4658 ATOM   3588 C C   . GLU B 1 149 ? 6.145   42.704  70.915  1.00 7.39  ? ? ? ? ? ? 639 GLU B C   1 
4659 ATOM   3589 O O   . GLU B 1 149 ? 5.485   42.046  70.125  1.00 8.96  ? ? ? ? ? ? 639 GLU B O   1 
4660 ATOM   3590 C CB  . GLU B 1 149 ? 5.270   42.005  73.127  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 639 GLU B CB  1 
4661 ATOM   3591 C CG  . GLU B 1 149 ? 4.608   42.341  74.474  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 639 GLU B CG  1 
4662 ATOM   3592 C CD  . GLU B 1 149 ? 4.485   41.144  75.435  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 639 GLU B CD  1 
4663 ATOM   3593 O OE1 . GLU B 1 149 ? 5.109   40.077  75.221  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 639 GLU B OE1 1 
4664 ATOM   3594 O OE2 . GLU B 1 149 ? 3.733   41.303  76.421  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 639 GLU B OE2 1 
4665 ATOM   3595 N N   . TRP B 1 150 ? 7.433   42.958  70.761  1.00 7.03  ? ? ? ? ? ? 640 TRP B N   1 
4666 ATOM   3596 C CA  . TRP B 1 150 ? 8.187   42.512  69.602  1.00 6.78  ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CA  1 
4667 ATOM   3597 C C   . TRP B 1 150 ? 9.332   41.607  69.998  1.00 6.26  ? ? ? ? ? ? 640 TRP B C   1 
4668 ATOM   3598 O O   . TRP B 1 150 ? 10.123  41.961  70.873  1.00 7.34  ? ? ? ? ? ? 640 TRP B O   1 
4669 ATOM   3599 C CB  . TRP B 1 150 ? 8.808   43.721  68.837  1.00 8.02  ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CB  1 
4670 ATOM   3600 C CG  . TRP B 1 150 ? 7.951   44.265  67.716  1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CG  1 
4671 ATOM   3601 C CD1 . TRP B 1 150 ? 7.138   45.365  67.747  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CD1 1 
4672 ATOM   3602 C CD2 . TRP B 1 150 ? 7.829   43.715  66.400  1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CD2 1 
4673 ATOM   3603 N NE1 . TRP B 1 150 ? 6.517   45.527  66.525  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B NE1 1 
4674 ATOM   3604 C CE2 . TRP B 1 150 ? 6.927   44.532  65.683  1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CE2 1 
4675 ATOM   3605 C CE3 . TRP B 1 150 ? 8.394   42.598  65.755  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CE3 1 
4676 ATOM   3606 C CZ2 . TRP B 1 150 ? 6.580   44.268  64.344  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CZ2 1 
4677 ATOM   3607 C CZ3 . TRP B 1 150 ? 8.044   42.329  64.414  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CZ3 1 
4678 ATOM   3608 C CH2 . TRP B 1 150 ? 7.150   43.166  63.737  1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CH2 1 
4679 ATOM   3609 N N   . ASP B 1 151 ? 9.424   40.444  69.366  1.00 5.84  ? ? ? ? ? ? 641 ASP B N   1 
4680 ATOM   3610 C CA  . ASP B 1 151 ? 10.581  39.593  69.569  1.00 6.75  ? ? ? ? ? ? 641 ASP B CA  1 
4681 ATOM   3611 C C   . ASP B 1 151 ? 11.604  40.154  68.555  1.00 7.38  ? ? ? ? ? ? 641 ASP B C   1 
4682 ATOM   3612 O O   . ASP B 1 151 ? 11.605  39.768  67.365  1.00 7.36  ? ? ? ? ? ? 641 ASP B O   1 
4683 ATOM   3613 C CB  . ASP B 1 151 ? 10.300  38.115  69.238  1.00 7.66  ? ? ? ? ? ? 641 ASP B CB  1 
4684 ATOM   3614 C CG  . ASP B 1 151 ? 9.412   37.430  70.286  1.00 9.03  ? ? ? ? ? ? 641 ASP B CG  1 
4685 ATOM   3615 O OD1 . ASP B 1 151 ? 9.347   37.899  71.436  1.00 8.74  ? ? ? ? ? ? 641 ASP B OD1 1 
4686 ATOM   3616 O OD2 . ASP B 1 151 ? 8.782   36.425  69.898  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 641 ASP B OD2 1 
4687 ATOM   3617 N N   . VAL B 1 152 ? 12.431  41.083  69.021  1.00 6.96  ? ? ? ? ? ? 642 VAL B N   1 
4688 ATOM   3618 C CA  . VAL B 1 152 ? 13.455  41.679  68.165  1.00 7.28  ? ? ? ? ? ? 642 VAL B CA  1 
4689 ATOM   3619 C C   . VAL B 1 152 ? 14.501  40.657  67.739  1.00 8.76  ? ? ? ? ? ? 642 VAL B C   1 
4690 ATOM   3620 O O   . VAL B 1 152 ? 14.906  40.619  66.562  1.00 9.49  ? ? ? ? ? ? 642 VAL B O   1 
4691 ATOM   3621 C CB  . VAL B 1 152 ? 14.148  42.853  68.875  1.00 8.35  ? ? ? ? ? ? 642 VAL B CB  1 
4692 ATOM   3622 C CG1 . VAL B 1 152 ? 15.314  43.405  68.006  1.00 9.46  ? ? ? ? ? ? 642 VAL B CG1 1 
4693 ATOM   3623 C CG2 . VAL B 1 152 ? 13.129  43.942  69.196  1.00 8.98  ? ? ? ? ? ? 642 VAL B CG2 1 
4694 ATOM   3624 N N   . ALA B 1 153 ? 14.953  39.838  68.684  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 643 ALA B N   1 
4695 ATOM   3625 C CA  . ALA B 1 153 ? 15.969  38.834  68.427  1.00 8.77  ? ? ? ? ? ? 643 ALA B CA  1 
4696 ATOM   3626 C C   . ALA B 1 153 ? 15.422  37.524  68.976  1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 643 ALA B C   1 
4697 ATOM   3627 O O   . ALA B 1 153 ? 14.751  37.516  70.019  1.00 9.96  ? ? ? ? ? ? 643 ALA B O   1 
4698 ATOM   3628 C CB  . ALA B 1 153 ? 17.257  39.205  69.133  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 643 ALA B CB  1 
4699 ATOM   3629 N N   . ASN B 1 154 ? 15.791  36.429  68.320  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 644 ASN B N   1 
4700 ATOM   3630 C CA  . ASN B 1 154 ? 15.297  35.085  68.653  1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 644 ASN B CA  1 
4701 ATOM   3631 C C   . ASN B 1 154 ? 16.406  34.034  68.604  1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 644 ASN B C   1 
4702 ATOM   3632 O O   . ASN B 1 154 ? 17.149  33.959  67.607  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 644 ASN B O   1 
4703 ATOM   3633 C CB  . ASN B 1 154 ? 14.268  34.719  67.579  1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 644 ASN B CB  1 
4704 ATOM   3634 C CG  . ASN B 1 154 ? 13.331  33.618  67.992  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 644 ASN B CG  1 
4705 ATOM   3635 O OD1 . ASN B 1 154 ? 13.058  32.697  67.217  1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 644 ASN B OD1 1 
4706 ATOM   3636 N ND2 . ASN B 1 154 ? 12.771  33.736  69.169  1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 644 ASN B ND2 1 
4707 ATOM   3637 N N   . GLU B 1 155 ? 16.598  33.305  69.711  1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B N   1 
4708 ATOM   3638 C CA  . GLU B 1 155 ? 17.563  32.187  69.752  1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B CA  1 
4709 ATOM   3639 C C   . GLU B 1 155 ? 19.009  32.502  69.352  1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B C   1 
4710 ATOM   3640 O O   . GLU B 1 155 ? 19.642  31.737  68.624  1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B O   1 
4711 ATOM   3641 C CB  . GLU B 1 155 ? 17.017  31.041  68.886  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B CB  1 
4712 ATOM   3642 C CG  . GLU B 1 155 ? 15.603  30.637  69.311  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B CG  1 
4713 ATOM   3643 C CD  . GLU B 1 155 ? 14.979  29.570  68.454  1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B CD  1 
4714 ATOM   3644 O OE1 . GLU B 1 155 ? 15.652  29.035  67.553  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B OE1 1 
4715 ATOM   3645 O OE2 . GLU B 1 155 ? 13.787  29.264  68.664  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B OE2 1 
4716 ATOM   3646 N N   . CYS B 1 156 ? 19.534  33.594  69.882  1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 646 CYS B N   1 
4717 ATOM   3647 C CA  . CYS B 1 156 ? 20.886  34.027  69.571  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 646 CYS B CA  1 
4718 ATOM   3648 C C   . CYS B 1 156 ? 21.974  33.454  70.470  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 646 CYS B C   1 
4719 ATOM   3649 O O   . CYS B 1 156 ? 23.148  33.580  70.144  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 646 CYS B O   1 
4720 ATOM   3650 C CB  . CYS B 1 156 ? 20.955  35.555  69.630  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 646 CYS B CB  1 
4721 ATOM   3651 S SG  . CYS B 1 156 ? 19.801  36.353  68.463  1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 646 CYS B SG  1 
4722 ATOM   3652 N N   . MET B 1 157 ? 21.612  32.890  71.625  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 647 MET B N   1 
4723 ATOM   3653 C CA  . MET B 1 157 ? 22.622  32.331  72.553  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 647 MET B CA  1 
4724 ATOM   3654 C C   . MET B 1 157 ? 22.906  30.869  72.217  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 647 MET B C   1 
4725 ATOM   3655 O O   . MET B 1 157 ? 21.986  30.092  71.900  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 647 MET B O   1 
4726 ATOM   3656 C CB  . MET B 1 157 ? 22.130  32.439  74.007  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 647 MET B CB  1 
4727 ATOM   3657 C CG  . MET B 1 157 ? 23.179  32.072  75.069  1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 647 MET B CG  1 
4728 ATOM   3658 S SD  . MET B 1 157 ? 24.552  33.214  75.111  1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 647 MET B SD  1 
4729 ATOM   3659 C CE  . MET B 1 157 ? 23.781  34.619  75.913  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 647 MET B CE  1 
4730 ATOM   3660 N N   . ASP B 1 158 ? 24.179  30.488  72.278  1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 648 ASP B N   1 
4731 ATOM   3661 C CA  . ASP B 1 158 ? 24.542  29.100  71.997  1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 648 ASP B CA  1 
4732 ATOM   3662 C C   . ASP B 1 158 ? 23.982  28.235  73.141  1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 648 ASP B C   1 
4733 ATOM   3663 O O   . ASP B 1 158 ? 23.885  28.701  74.267  1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 648 ASP B O   1 
4734 ATOM   3664 C CB  . ASP B 1 158 ? 26.062  28.949  71.916  1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 648 ASP B CB  1 
4735 ATOM   3665 C CG  . ASP B 1 158 ? 26.490  27.579  71.399  1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 648 ASP B CG  1 
4736 ATOM   3666 O OD1 . ASP B 1 158 ? 26.476  27.347  70.148  1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 648 ASP B OD1 1 
4737 ATOM   3667 O OD2 . ASP B 1 158 ? 26.843  26.722  72.250  1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 648 ASP B OD2 1 
4738 ATOM   3668 N N   . ASP B 1 159 ? 23.611  26.992  72.858  1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B N   1 
4739 ATOM   3669 C CA  . ASP B 1 159 ? 23.072  26.111  73.908  1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B CA  1 
4740 ATOM   3670 C C   . ASP B 1 159 ? 24.013  25.799  75.086  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B C   1 
4741 ATOM   3671 O O   . ASP B 1 159 ? 23.561  25.446  76.183  1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B O   1 
4742 ATOM   3672 C CB  . ASP B 1 159 ? 22.516  24.842  73.288  1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B CB  1 
4743 ATOM   3673 C CG  . ASP B 1 159 ? 21.257  25.116  72.526  1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B CG  1 
4744 ATOM   3674 O OD1 . ASP B 1 159 ? 20.400  25.824  73.094  1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B OD1 1 
4745 ATOM   3675 O OD2 . ASP B 1 159 ? 21.134  24.678  71.367  1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B OD2 1 
4746 ATOM   3676 N N   . SER B 1 160 ? 25.311  25.949  74.839  1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 650 SER B N   1 
4747 ATOM   3677 C CA  . SER B 1 160 ? 26.330  25.748  75.856  1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 650 SER B CA  1 
4748 ATOM   3678 C C   . SER B 1 160 ? 26.197  26.838  76.924  1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 650 SER B C   1 
4749 ATOM   3679 O O   . SER B 1 160 ? 26.574  26.629  78.072  1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 650 SER B O   1 
4750 ATOM   3680 C CB  . SER B 1 160 ? 27.741  25.855  75.225  1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 650 SER B CB  1 
4751 ATOM   3681 O OG  . SER B 1 160 ? 28.036  27.181  74.743  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 650 SER B OG  1 
4752 ATOM   3682 N N   . GLY B 1 161 ? 25.680  28.000  76.533  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 651 GLY B N   1 
4753 ATOM   3683 C CA  . GLY B 1 161 ? 25.575  29.116  77.439  1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 651 GLY B CA  1 
4754 ATOM   3684 C C   . GLY B 1 161 ? 26.911  29.848  77.450  1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 651 GLY B C   1 
4755 ATOM   3685 O O   . GLY B 1 161 ? 27.095  30.797  78.216  1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 651 GLY B O   1 
4756 ATOM   3686 N N   . ASN B 1 162 ? 27.839  29.451  76.572  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 652 ASN B N   1 
4757 ATOM   3687 C CA  . ASN B 1 162 ? 29.151  30.087  76.539  1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 652 ASN B CA  1 
4758 ATOM   3688 C C   . ASN B 1 162 ? 29.213  31.411  75.825  1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 652 ASN B C   1 
4759 ATOM   3689 O O   . ASN B 1 162 ? 30.099  32.216  76.089  1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 652 ASN B O   1 
4760 ATOM   3690 C CB  . ASN B 1 162 ? 30.218  29.151  75.970  1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 652 ASN B CB  1 
4761 ATOM   3691 C CG  . ASN B 1 162 ? 30.722  28.164  77.000  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 652 ASN B CG  1 
4762 ATOM   3692 O OD1 . ASN B 1 162 ? 31.175  27.075  76.660  1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 652 ASN B OD1 1 
4763 ATOM   3693 N ND2 . ASN B 1 162 ? 30.626  28.532  78.269  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 652 ASN B ND2 1 
4764 ATOM   3694 N N   . GLY B 1 163 ? 28.292  31.644  74.912  1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 653 GLY B N   1 
4765 ATOM   3695 C CA  . GLY B 1 163 ? 28.302  32.898  74.192  1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 653 GLY B CA  1 
4766 ATOM   3696 C C   . GLY B 1 163 ? 27.305  32.838  73.057  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 653 GLY B C   1 
4767 ATOM   3697 O O   . GLY B 1 163 ? 26.560  31.869  72.918  1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 653 GLY B O   1 
4768 ATOM   3698 N N   . LEU B 1 164 ? 27.313  33.867  72.212  1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 654 LEU B N   1 
4769 ATOM   3699 C CA  . LEU B 1 164 ? 26.372  33.943  71.095  1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 654 LEU B CA  1 
4770 ATOM   3700 C C   . LEU B 1 164 ? 26.649  32.891  70.040  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 654 LEU B C   1 
4771 ATOM   3701 O O   . LEU B 1 164 ? 27.809  32.553  69.755  1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 654 LEU B O   1 
4772 ATOM   3702 C CB  . LEU B 1 164 ? 26.395  35.343  70.470  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 654 LEU B CB  1 
4773 ATOM   3703 C CG  . LEU B 1 164 ? 25.900  36.425  71.432  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 654 LEU B CG  1 
4774 ATOM   3704 C CD1 . LEU B 1 164 ? 26.097  37.812  70.832  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 654 LEU B CD1 1 
4775 ATOM   3705 C CD2 . LEU B 1 164 ? 24.447  36.163  71.737  1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 654 LEU B CD2 1 
4776 ATOM   3706 N N   . ARG B 1 165 ? 25.591  32.386  69.433  1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B N   1 
4777 ATOM   3707 C CA  . ARG B 1 165 ? 25.787  31.381  68.436  1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B CA  1 
4778 ATOM   3708 C C   . ARG B 1 165 ? 26.223  31.986  67.102  1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B C   1 
4779 ATOM   3709 O O   . ARG B 1 165 ? 25.984  33.165  66.795  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B O   1 
4780 ATOM   3710 C CB  . ARG B 1 165 ? 24.529  30.531  68.275  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B CB  1 
4781 ATOM   3711 C CG  . ARG B 1 165 ? 23.440  31.174  67.495  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B CG  1 
4782 ATOM   3712 C CD  . ARG B 1 165 ? 22.447  30.101  67.039  1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B CD  1 
4783 ATOM   3713 N NE  . ARG B 1 165 ? 21.558  29.642  68.103  1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B NE  1 
4784 ATOM   3714 C CZ  . ARG B 1 165 ? 21.242  28.371  68.321  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B CZ  1 
4785 ATOM   3715 N NH1 . ARG B 1 165 ? 21.768  27.413  67.561  1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B NH1 1 
4786 ATOM   3716 N NH2 . ARG B 1 165 ? 20.299  28.060  69.206  1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B NH2 1 
4787 ATOM   3717 N N   . SER B 1 166 ? 26.894  31.150  66.337  1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 656 SER B N   1 
4788 ATOM   3718 C CA  . SER B 1 166 ? 27.361  31.503  65.023  1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 656 SER B CA  1 
4789 ATOM   3719 C C   . SER B 1 166 ? 26.119  31.677  64.126  1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 656 SER B C   1 
4790 ATOM   3720 O O   . SER B 1 166 ? 25.168  30.895  64.211  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 656 SER B O   1 
4791 ATOM   3721 C CB  . SER B 1 166 ? 28.254  30.349  64.532  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 656 SER B CB  1 
4792 ATOM   3722 O OG  . SER B 1 166 ? 28.464  30.398  63.138  1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 656 SER B OG  1 
4793 ATOM   3723 N N   . SER B 1 167 ? 26.095  32.739  63.332  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 657 SER B N   1 
4794 ATOM   3724 C CA  . SER B 1 167 ? 24.997  33.009  62.406  1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 657 SER B CA  1 
4795 ATOM   3725 C C   . SER B 1 167 ? 25.482  34.089  61.450  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 657 SER B C   1 
4796 ATOM   3726 O O   . SER B 1 167 ? 26.530  34.680  61.676  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 657 SER B O   1 
4797 ATOM   3727 C CB  . SER B 1 167 ? 23.740  33.482  63.123  1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 657 SER B CB  1 
4798 ATOM   3728 O OG  . SER B 1 167 ? 23.880  34.802  63.594  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 657 SER B OG  1 
4799 ATOM   3729 N N   . ILE B 1 168 ? 24.719  34.373  60.399  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 658 ILE B N   1 
4800 ATOM   3730 C CA  . ILE B 1 168 ? 25.143  35.386  59.434  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 658 ILE B CA  1 
4801 ATOM   3731 C C   . ILE B 1 168 ? 25.302  36.752  60.092  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 658 ILE B C   1 
4802 ATOM   3732 O O   . ILE B 1 168 ? 26.301  37.419  59.860  1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 658 ILE B O   1 
4803 ATOM   3733 C CB  . ILE B 1 168 ? 24.220  35.420  58.167  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 658 ILE B CB  1 
4804 ATOM   3734 C CG1 . ILE B 1 168 ? 24.839  36.303  57.092  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 658 ILE B CG1 1 
4805 ATOM   3735 C CG2 . ILE B 1 168 ? 22.797  35.874  58.500  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 658 ILE B CG2 1 
4806 ATOM   3736 C CD1 . ILE B 1 168 ? 23.978  36.392  55.872  1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 658 ILE B CD1 1 
4807 ATOM   3737 N N   . TRP B 1 169 ? 24.402  37.105  61.013  1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B N   1 
4808 ATOM   3738 C CA  . TRP B 1 169 ? 24.474  38.393  61.717  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CA  1 
4809 ATOM   3739 C C   . TRP B 1 169 ? 25.700  38.487  62.653  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B C   1 
4810 ATOM   3740 O O   . TRP B 1 169 ? 26.455  39.474  62.648  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B O   1 
4811 ATOM   3741 C CB  . TRP B 1 169 ? 23.194  38.640  62.546  1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CB  1 
4812 ATOM   3742 C CG  . TRP B 1 169 ? 21.916  38.444  61.783  1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CG  1 
4813 ATOM   3743 C CD1 . TRP B 1 169 ? 21.052  37.388  61.874  1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CD1 1 
4814 ATOM   3744 C CD2 . TRP B 1 169 ? 21.374  39.327  60.797  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CD2 1 
4815 ATOM   3745 N NE1 . TRP B 1 169 ? 20.002  37.559  61.007  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B NE1 1 
4816 ATOM   3746 C CE2 . TRP B 1 169 ? 20.174  38.743  60.328  1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CE2 1 
4817 ATOM   3747 C CE3 . TRP B 1 169 ? 21.787  40.554  60.261  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CE3 1 
4818 ATOM   3748 C CZ2 . TRP B 1 169 ? 19.378  39.360  59.332  1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CZ2 1 
4819 ATOM   3749 C CZ3 . TRP B 1 169 ? 20.996  41.167  59.273  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CZ3 1 
4820 ATOM   3750 C CH2 . TRP B 1 169 ? 19.806  40.565  58.823  1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CH2 1 
4821 ATOM   3751 N N   . ARG B 1 170 ? 25.889  37.445  63.456  1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B N   1 
4822 ATOM   3752 C CA  . ARG B 1 170 ? 26.990  37.408  64.418  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B CA  1 
4823 ATOM   3753 C C   . ARG B 1 170 ? 28.372  37.384  63.748  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B C   1 
4824 ATOM   3754 O O   . ARG B 1 170 ? 29.288  38.083  64.177  1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B O   1 
4825 ATOM   3755 C CB  . ARG B 1 170 ? 26.825  36.176  65.336  1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B CB  1 
4826 ATOM   3756 C CG  . ARG B 1 170 ? 28.048  35.879  66.226  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B CG  1 
4827 ATOM   3757 C CD  . ARG B 1 170 ? 28.285  36.967  67.234  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B CD  1 
4828 ATOM   3758 N NE  . ARG B 1 170 ? 29.482  36.710  68.068  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B NE  1 
4829 ATOM   3759 C CZ  . ARG B 1 170 ? 30.735  37.084  67.763  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B CZ  1 
4830 ATOM   3760 N NH1 . ARG B 1 170 ? 30.987  37.720  66.621  1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B NH1 1 
4831 ATOM   3761 N NH2 . ARG B 1 170 ? 31.718  36.930  68.642  1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B NH2 1 
4832 ATOM   3762 N N   . ASN B 1 171 ? 28.504  36.577  62.696  1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 661 ASN B N   1 
4833 ATOM   3763 C CA  . ASN B 1 171 ? 29.795  36.389  62.027  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 661 ASN B CA  1 
4834 ATOM   3764 C C   . ASN B 1 171 ? 30.263  37.596  61.230  1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 661 ASN B C   1 
4835 ATOM   3765 O O   . ASN B 1 171 ? 31.425  38.015  61.338  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 661 ASN B O   1 
4836 ATOM   3766 C CB  . ASN B 1 171 ? 29.781  35.146  61.119  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 661 ASN B CB  1 
4837 ATOM   3767 C CG  . ASN B 1 171 ? 29.537  33.842  61.880  1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 661 ASN B CG  1 
4838 ATOM   3768 O OD1 . ASN B 1 171 ? 29.510  33.816  63.108  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 661 ASN B OD1 1 
4839 ATOM   3769 N ND2 . ASN B 1 171 ? 29.315  32.761  61.139  1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 661 ASN B ND2 1 
4840 ATOM   3770 N N   . VAL B 1 172 ? 29.351  38.160  60.440  1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 662 VAL B N   1 
4841 ATOM   3771 C CA  . VAL B 1 172 ? 29.676  39.325  59.607  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 662 VAL B CA  1 
4842 ATOM   3772 C C   . VAL B 1 172 ? 29.799  40.665  60.374  1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 662 VAL B C   1 
4843 ATOM   3773 O O   . VAL B 1 172 ? 30.749  41.419  60.178  1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 662 VAL B O   1 
4844 ATOM   3774 C CB  . VAL B 1 172 ? 28.634  39.432  58.447  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 662 VAL B CB  1 
4845 ATOM   3775 C CG1 . VAL B 1 172 ? 28.854  40.710  57.624  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 662 VAL B CG1 1 
4846 ATOM   3776 C CG2 . VAL B 1 172 ? 28.723  38.213  57.554  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 662 VAL B CG2 1 
4847 ATOM   3777 N N   . ILE B 1 173 ? 28.838  40.966  61.243  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 663 ILE B N   1 
4848 ATOM   3778 C CA  . ILE B 1 173 ? 28.844  42.214  61.984  1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 663 ILE B CA  1 
4849 ATOM   3779 C C   . ILE B 1 173 ? 29.800  42.201  63.167  1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 663 ILE B C   1 
4850 ATOM   3780 O O   . ILE B 1 173 ? 30.590  43.125  63.330  1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 663 ILE B O   1 
4851 ATOM   3781 C CB  . ILE B 1 173 ? 27.411  42.600  62.442  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 663 ILE B CB  1 
4852 ATOM   3782 C CG1 . ILE B 1 173 ? 26.531  42.885  61.210  1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 663 ILE B CG1 1 
4853 ATOM   3783 C CG2 . ILE B 1 173 ? 27.436  43.793  63.339  1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 663 ILE B CG2 1 
4854 ATOM   3784 C CD1 . ILE B 1 173 ? 25.063  42.981  61.542  1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 663 ILE B CD1 1 
4855 ATOM   3785 N N   . GLY B 1 174 ? 29.708  41.177  64.018  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 664 GLY B N   1 
4856 ATOM   3786 C CA  . GLY B 1 174 ? 30.593  41.127  65.164  1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 664 GLY B CA  1 
4857 ATOM   3787 C C   . GLY B 1 174 ? 29.832  40.877  66.436  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 664 GLY B C   1 
4858 ATOM   3788 O O   . GLY B 1 174 ? 28.593  40.756  66.450  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 664 GLY B O   1 
4859 ATOM   3789 N N   . GLN B 1 175 ? 30.567  40.944  67.534  1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B N   1 
4860 ATOM   3790 C CA  . GLN B 1 175 ? 29.965  40.643  68.816  1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B CA  1 
4861 ATOM   3791 C C   . GLN B 1 175 ? 28.862  41.572  69.319  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B C   1 
4862 ATOM   3792 O O   . GLN B 1 175 ? 28.044  41.146  70.142  1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B O   1 
4863 ATOM   3793 C CB  . GLN B 1 175 ? 31.048  40.498  69.869  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B CB  1 
4864 ATOM   3794 C CG  . GLN B 1 175 ? 31.843  41.760  70.044  1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B CG  1 
4865 ATOM   3795 C CD  . GLN B 1 175 ? 32.538  41.800  71.376  1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B CD  1 
4866 ATOM   3796 O OE1 . GLN B 1 175 ? 33.054  42.853  71.780  1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B OE1 1 
4867 ATOM   3797 N NE2 . GLN B 1 175 ? 32.555  40.654  72.086  1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B NE2 1 
4868 ATOM   3798 N N   . ASP B 1 176 ? 28.803  42.799  68.809  1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 666 ASP B N   1 
4869 ATOM   3799 C CA  . ASP B 1 176 ? 27.822  43.789  69.226  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 666 ASP B CA  1 
4870 ATOM   3800 C C   . ASP B 1 176 ? 26.601  43.922  68.343  1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 666 ASP B C   1 
4871 ATOM   3801 O O   . ASP B 1 176 ? 25.861  44.892  68.485  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 666 ASP B O   1 
4872 ATOM   3802 C CB  . ASP B 1 176 ? 28.480  45.176  69.299  1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 666 ASP B CB  1 
4873 ATOM   3803 C CG  . ASP B 1 176 ? 29.092  45.617  67.962  1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 666 ASP B CG  1 
4874 ATOM   3804 O OD1 . ASP B 1 176 ? 29.129  44.821  66.990  1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 666 ASP B OD1 1 
4875 ATOM   3805 O OD2 . ASP B 1 176 ? 29.551  46.783  67.890  1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 666 ASP B OD2 1 
4876 ATOM   3806 N N   . TYR B 1 177 ? 26.352  42.962  67.469  1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B N   1 
4877 ATOM   3807 C CA  . TYR B 1 177 ? 25.217  43.094  66.563  1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 667 TYR B CA  1 
4878 ATOM   3808 C C   . TYR B 1 177 ? 23.862  43.290  67.237  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B C   1 
4879 ATOM   3809 O O   . TYR B 1 177 ? 23.039  44.043  66.735  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B O   1 
4880 ATOM   3810 C CB  . TYR B 1 177 ? 25.203  41.945  65.560  1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B CB  1 
4881 ATOM   3811 C CG  . TYR B 1 177 ? 24.550  40.665  66.033  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B CG  1 
4882 ATOM   3812 C CD1 . TYR B 1 177 ? 25.260  39.712  66.767  1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B CD1 1 
4883 ATOM   3813 C CD2 . TYR B 1 177 ? 23.229  40.375  65.676  1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B CD2 1 
4884 ATOM   3814 C CE1 . TYR B 1 177 ? 24.661  38.503  67.118  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B CE1 1 
4885 ATOM   3815 C CE2 . TYR B 1 177 ? 22.634  39.174  66.015  1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B CE2 1 
4886 ATOM   3816 C CZ  . TYR B 1 177 ? 23.352  38.249  66.729  1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B CZ  1 
4887 ATOM   3817 O OH  . TYR B 1 177 ? 22.738  37.052  67.017  1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B OH  1 
4888 ATOM   3818 N N   . LEU B 1 178 ? 23.653  42.679  68.414  1.00 9.75  ? ? ? ? ? ? 668 LEU B N   1 
4889 ATOM   3819 C CA  . LEU B 1 178 ? 22.369  42.811  69.126  1.00 9.70  ? ? ? ? ? ? 668 LEU B CA  1 
4890 ATOM   3820 C C   . LEU B 1 178 ? 22.126  44.212  69.708  1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 668 LEU B C   1 
4891 ATOM   3821 O O   . LEU B 1 178 ? 20.966  44.675  69.781  1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 668 LEU B O   1 
4892 ATOM   3822 C CB  . LEU B 1 178 ? 22.178  41.711  70.208  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 668 LEU B CB  1 
4893 ATOM   3823 C CG  . LEU B 1 178 ? 21.806  40.262  69.820  1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 668 LEU B CG  1 
4894 ATOM   3824 C CD1 . LEU B 1 178 ? 21.511  39.436  71.082  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 668 LEU B CD1 1 
4895 ATOM   3825 C CD2 . LEU B 1 178 ? 20.573  40.239  68.953  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 668 LEU B CD2 1 
4896 ATOM   3826 N N   . ASP B 1 179 ? 23.202  44.906  70.111  1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 669 ASP B N   1 
4897 ATOM   3827 C CA  . ASP B 1 179 ? 23.038  46.280  70.613  1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 669 ASP B CA  1 
4898 ATOM   3828 C C   . ASP B 1 179 ? 22.387  47.147  69.507  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 669 ASP B C   1 
4899 ATOM   3829 O O   . ASP B 1 179 ? 21.503  47.953  69.782  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 669 ASP B O   1 
4900 ATOM   3830 C CB  . ASP B 1 179 ? 24.379  46.906  71.018  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 669 ASP B CB  1 
4901 ATOM   3831 C CG  . ASP B 1 179 ? 24.997  46.258  72.258  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 669 ASP B CG  1 
4902 ATOM   3832 O OD1 . ASP B 1 179 ? 24.367  45.385  72.887  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 669 ASP B OD1 1 
4903 ATOM   3833 O OD2 . ASP B 1 179 ? 26.144  46.616  72.574  1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 669 ASP B OD2 1 
4904 ATOM   3834 N N   . TYR B 1 180 ? 22.812  46.937  68.257  1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B N   1 
4905 ATOM   3835 C CA  . TYR B 1 180 ? 22.260  47.673  67.096  1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B CA  1 
4906 ATOM   3836 C C   . TYR B 1 180 ? 20.797  47.301  66.786  1.00 8.66  ? ? ? ? ? ? 670 TYR B C   1 
4907 ATOM   3837 O O   . TYR B 1 180 ? 19.973  48.169  66.555  1.00 9.29  ? ? ? ? ? ? 670 TYR B O   1 
4908 ATOM   3838 C CB  . TYR B 1 180 ? 23.111  47.429  65.850  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B CB  1 
4909 ATOM   3839 C CG  . TYR B 1 180 ? 24.428  48.165  65.903  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B CG  1 
4910 ATOM   3840 C CD1 . TYR B 1 180 ? 24.505  49.495  65.488  1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B CD1 1 
4911 ATOM   3841 C CD2 . TYR B 1 180 ? 25.576  47.560  66.425  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B CD2 1 
4912 ATOM   3842 C CE1 . TYR B 1 180 ? 25.697  50.216  65.597  1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B CE1 1 
4913 ATOM   3843 C CE2 . TYR B 1 180 ? 26.779  48.276  66.541  1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B CE2 1 
4914 ATOM   3844 C CZ  . TYR B 1 180 ? 26.829  49.604  66.126  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B CZ  1 
4915 ATOM   3845 O OH  . TYR B 1 180 ? 27.994  50.349  66.252  1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B OH  1 
4916 ATOM   3846 N N   . ALA B 1 181 ? 20.478  46.004  66.798  1.00 8.48  ? ? ? ? ? ? 671 ALA B N   1 
4917 ATOM   3847 C CA  . ALA B 1 181 ? 19.109  45.542  66.528  1.00 7.62  ? ? ? ? ? ? 671 ALA B CA  1 
4918 ATOM   3848 C C   . ALA B 1 181 ? 18.139  46.232  67.476  1.00 7.76  ? ? ? ? ? ? 671 ALA B C   1 
4919 ATOM   3849 O O   . ALA B 1 181 ? 17.111  46.742  67.057  1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 671 ALA B O   1 
4920 ATOM   3850 C CB  . ALA B 1 181 ? 19.019  44.032  66.671  1.00 7.55  ? ? ? ? ? ? 671 ALA B CB  1 
4921 ATOM   3851 N N   . PHE B 1 182 ? 18.462  46.228  68.775  1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 672 PHE B N   1 
4922 ATOM   3852 C CA  . PHE B 1 182 ? 17.602  46.860  69.762  1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 672 PHE B CA  1 
4923 ATOM   3853 C C   . PHE B 1 182 ? 17.533  48.389  69.640  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 672 PHE B C   1 
4924 ATOM   3854 O O   . PHE B 1 182 ? 16.459  48.966  69.801  1.00 9.28  ? ? ? ? ? ? 672 PHE B O   1 
4925 ATOM   3855 C CB  . PHE B 1 182 ? 17.966  46.400  71.182  1.00 8.38  ? ? ? ? ? ? 672 PHE B CB  1 
4926 ATOM   3856 C CG  . PHE B 1 182 ? 17.426  45.022  71.517  1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 672 PHE B CG  1 
4927 ATOM   3857 C CD1 . PHE B 1 182 ? 16.140  44.868  72.047  1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 672 PHE B CD1 1 
4928 ATOM   3858 C CD2 . PHE B 1 182 ? 18.180  43.867  71.249  1.00 9.00  ? ? ? ? ? ? 672 PHE B CD2 1 
4929 ATOM   3859 C CE1 . PHE B 1 182 ? 15.616  43.580  72.298  1.00 8.19  ? ? ? ? ? ? 672 PHE B CE1 1 
4930 ATOM   3860 C CE2 . PHE B 1 182 ? 17.651  42.570  71.500  1.00 8.79  ? ? ? ? ? ? 672 PHE B CE2 1 
4931 ATOM   3861 C CZ  . PHE B 1 182 ? 16.366  42.449  72.021  1.00 8.26  ? ? ? ? ? ? 672 PHE B CZ  1 
4932 ATOM   3862 N N   . ARG B 1 183 ? 18.666  49.042  69.351  1.00 9.58  ? ? ? ? ? ? 673 ARG B N   1 
4933 ATOM   3863 C CA  . ARG B 1 183 ? 18.657  50.508  69.159  1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B CA  1 
4934 ATOM   3864 C C   . ARG B 1 183 ? 17.779  50.892  67.945  1.00 9.95  ? ? ? ? ? ? 673 ARG B C   1 
4935 ATOM   3865 O O   . ARG B 1 183 ? 16.962  51.812  68.027  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B O   1 
4936 ATOM   3866 C CB  . ARG B 1 183 ? 20.077  51.067  68.987  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B CB  1 
4937 ATOM   3867 C CG  . ARG B 1 183 ? 20.870  51.100  70.281  1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B CG  1 
4938 ATOM   3868 C CD  . ARG B 1 183 ? 22.151  51.928  70.161  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B CD  1 
4939 ATOM   3869 N NE  . ARG B 1 183 ? 23.360  51.175  70.526  1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B NE  1 
4940 ATOM   3870 C CZ  . ARG B 1 183 ? 23.883  51.093  71.757  1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B CZ  1 
4941 ATOM   3871 N NH1 . ARG B 1 183 ? 23.300  51.712  72.796  1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B NH1 1 
4942 ATOM   3872 N NH2 . ARG B 1 183 ? 25.058  50.476  71.937  1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B NH2 1 
4943 ATOM   3873 N N   . TYR B 1 184 ? 17.911  50.144  66.849  1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 674 TYR B N   1 
4944 ATOM   3874 C CA  . TYR B 1 184 ? 17.117  50.401  65.636  1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B CA  1 
4945 ATOM   3875 C C   . TYR B 1 184 ? 15.637  50.216  65.910  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B C   1 
4946 ATOM   3876 O O   . TYR B 1 184 ? 14.807  50.997  65.440  1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B O   1 
4947 ATOM   3877 C CB  . TYR B 1 184 ? 17.519  49.480  64.480  1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B CB  1 
4948 ATOM   3878 C CG  . TYR B 1 184 ? 18.921  49.672  63.980  1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B CG  1 
4949 ATOM   3879 C CD1 . TYR B 1 184 ? 19.576  50.889  64.126  1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B CD1 1 
4950 ATOM   3880 C CD2 . TYR B 1 184 ? 19.575  48.639  63.318  1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B CD2 1 
4951 ATOM   3881 C CE1 . TYR B 1 184 ? 20.874  51.071  63.609  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B CE1 1 
4952 ATOM   3882 C CE2 . TYR B 1 184 ? 20.841  48.803  62.792  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B CE2 1 
4953 ATOM   3883 C CZ  . TYR B 1 184 ? 21.493  50.022  62.935  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B CZ  1 
4954 ATOM   3884 O OH  . TYR B 1 184 ? 22.745  50.188  62.363  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B OH  1 
4955 ATOM   3885 N N   . ALA B 1 185 ? 15.303  49.178  66.680  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 675 ALA B N   1 
4956 ATOM   3886 C CA  . ALA B 1 185 ? 13.903  48.911  67.009  1.00 8.90  ? ? ? ? ? ? 675 ALA B CA  1 
4957 ATOM   3887 C C   . ALA B 1 185 ? 13.275  49.994  67.871  1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 675 ALA B C   1 
4958 ATOM   3888 O O   . ALA B 1 185 ? 12.118  50.383  67.657  1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 675 ALA B O   1 
4959 ATOM   3889 C CB  . ALA B 1 185 ? 13.776  47.547  67.700  1.00 8.30  ? ? ? ? ? ? 675 ALA B CB  1 
4960 ATOM   3890 N N   . ARG B 1 186 ? 14.032  50.473  68.848  1.00 8.88  ? ? ? ? ? ? 676 ARG B N   1 
4961 ATOM   3891 C CA  . ARG B 1 186 ? 13.541  51.504  69.740  1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B CA  1 
4962 ATOM   3892 C C   . ARG B 1 186 ? 13.240  52.772  68.934  1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B C   1 
4963 ATOM   3893 O O   . ARG B 1 186 ? 12.203  53.409  69.145  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B O   1 
4964 ATOM   3894 C CB  . ARG B 1 186 ? 14.544  51.796  70.874  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B CB  1 
4965 ATOM   3895 C CG  . ARG B 1 186 ? 14.094  52.972  71.760  1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B CG  1 
4966 ATOM   3896 C CD  . ARG B 1 186 ? 12.809  52.660  72.561  1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B CD  1 
4967 ATOM   3897 N NE  . ARG B 1 186 ? 13.175  52.159  73.886  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B NE  1 
4968 ATOM   3898 C CZ  . ARG B 1 186 ? 12.643  51.098  74.499  1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B CZ  1 
4969 ATOM   3899 N NH1 . ARG B 1 186 ? 11.669  50.379  73.929  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B NH1 1 
4970 ATOM   3900 N NH2 . ARG B 1 186 ? 13.148  50.722  75.687  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B NH2 1 
4971 ATOM   3901 N N   . GLU B 1 187 ? 14.098  53.098  67.974  1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B N   1 
4972 ATOM   3902 C CA  . GLU B 1 187 ? 13.864  54.303  67.154  1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B CA  1 
4973 ATOM   3903 C C   . GLU B 1 187 ? 12.631  54.157  66.237  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B C   1 
4974 ATOM   3904 O O   . GLU B 1 187 ? 11.896  55.131  66.017  1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B O   1 
4975 ATOM   3905 C CB  . GLU B 1 187 ? 15.080  54.615  66.269  1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B CB  1 
4976 ATOM   3906 C CG  . GLU B 1 187 ? 16.348  55.060  66.984  1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B CG  1 
4977 ATOM   3907 C CD  . GLU B 1 187 ? 17.641  54.817  66.129  1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B CD  1 
4978 ATOM   3908 O OE1 . GLU B 1 187 ? 17.570  54.865  64.862  1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B OE1 1 
4979 ATOM   3909 O OE2 . GLU B 1 187 ? 18.724  54.551  66.732  1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B OE2 1 
4980 ATOM   3910 N N   . ALA B 1 188 ? 12.403  52.955  65.708  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 678 ALA B N   1 
4981 ATOM   3911 C CA  . ALA B 1 188 ? 11.284  52.732  64.789  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 678 ALA B CA  1 
4982 ATOM   3912 C C   . ALA B 1 188 ? 9.926   52.833  65.448  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 678 ALA B C   1 
4983 ATOM   3913 O O   . ALA B 1 188 ? 8.974   53.340  64.846  1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 678 ALA B O   1 
4984 ATOM   3914 C CB  . ALA B 1 188 ? 11.430  51.394  64.071  1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 678 ALA B CB  1 
4985 ATOM   3915 N N   . ASP B 1 189 ? 9.803   52.288  66.652  1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 679 ASP B N   1 
4986 ATOM   3916 C CA  . ASP B 1 189 ? 8.544   52.375  67.349  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 679 ASP B CA  1 
4987 ATOM   3917 C C   . ASP B 1 189 ? 8.856   52.459  68.831  1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 679 ASP B C   1 
4988 ATOM   3918 O O   . ASP B 1 189 ? 9.030   51.457  69.502  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 679 ASP B O   1 
4989 ATOM   3919 C CB  . ASP B 1 189 ? 7.629   51.188  67.030  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 679 ASP B CB  1 
4990 ATOM   3920 C CG  . ASP B 1 189 ? 6.274   51.280  67.730  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 679 ASP B CG  1 
4991 ATOM   3921 O OD1 . ASP B 1 189 ? 6.028   52.240  68.509  1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 679 ASP B OD1 1 
4992 ATOM   3922 O OD2 . ASP B 1 189 ? 5.440   50.378  67.478  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 679 ASP B OD2 1 
4993 ATOM   3923 N N   . PRO B 1 190 ? 8.880   53.680  69.365  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 680 PRO B N   1 
4994 ATOM   3924 C CA  . PRO B 1 190 ? 9.165   53.962  70.776  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 680 PRO B CA  1 
4995 ATOM   3925 C C   . PRO B 1 190 ? 8.141   53.373  71.753  1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 680 PRO B C   1 
4996 ATOM   3926 O O   . PRO B 1 190 ? 8.430   53.252  72.936  1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 680 PRO B O   1 
4997 ATOM   3927 C CB  . PRO B 1 190 ? 9.126   55.490  70.834  1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 680 PRO B CB  1 
4998 ATOM   3928 C CG  . PRO B 1 190 ? 9.440   55.913  69.428  1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 680 PRO B CG  1 
4999 ATOM   3929 C CD  . PRO B 1 190 ? 8.648   54.924  68.617  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 680 PRO B CD  1 
5000 ATOM   3930 N N   . ASP B 1 191 ? 6.946   53.040  71.267  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 681 ASP B N   1 
5001 ATOM   3931 C CA  . ASP B 1 191 ? 5.887   52.490  72.129  1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 681 ASP B CA  1 
5002 ATOM   3932 C C   . ASP B 1 191 ? 5.852   50.968  72.283  1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 681 ASP B C   1 
5003 ATOM   3933 O O   . ASP B 1 191 ? 5.142   50.464  73.158  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 681 ASP B O   1 
5004 ATOM   3934 C CB  . ASP B 1 191 ? 4.513   52.997  71.687  1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 681 ASP B CB  1 
5005 ATOM   3935 C CG  . ASP B 1 191 ? 4.408   54.540  71.729  1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 681 ASP B CG  1 
5006 ATOM   3936 O OD1 . ASP B 1 191 ? 4.975   55.167  72.660  1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 681 ASP B OD1 1 
5007 ATOM   3937 O OD2 . ASP B 1 191 ? 3.762   55.125  70.824  1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 681 ASP B OD2 1 
5008 ATOM   3938 N N   . ALA B 1 192 ? 6.612   50.248  71.454  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 682 ALA B N   1 
5009 ATOM   3939 C CA  . ALA B 1 192 ? 6.659   48.789  71.513  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 682 ALA B CA  1 
5010 ATOM   3940 C C   . ALA B 1 192 ? 7.575   48.310  72.631  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 682 ALA B C   1 
5011 ATOM   3941 O O   . ALA B 1 192 ? 8.613   48.941  72.910  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 682 ALA B O   1 
5012 ATOM   3942 C CB  . ALA B 1 192 ? 7.158   48.228  70.204  1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 682 ALA B CB  1 
5013 ATOM   3943 N N   . LEU B 1 193 ? 7.199   47.204  73.283  1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B N   1 
5014 ATOM   3944 C CA  . LEU B 1 193 ? 8.067   46.610  74.314  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B CA  1 
5015 ATOM   3945 C C   . LEU B 1 193 ? 8.967   45.681  73.511  1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 683 LEU B C   1 
5016 ATOM   3946 O O   . LEU B 1 193 ? 8.477   44.869  72.723  1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B O   1 
5017 ATOM   3947 C CB  . LEU B 1 193 ? 7.256   45.818  75.342  1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B CB  1 
5018 ATOM   3948 C CG  . LEU B 1 193 ? 6.375   46.738  76.175  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B CG  1 
5019 ATOM   3949 C CD1 . LEU B 1 193 ? 5.394   45.872  76.989  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B CD1 1 
5020 ATOM   3950 C CD2 . LEU B 1 193 ? 7.240   47.665  77.047  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B CD2 1 
5021 ATOM   3951 N N   . LEU B 1 194 ? 10.274  45.798  73.700  1.00 8.11  ? ? ? ? ? ? 684 LEU B N   1 
5022 ATOM   3952 C CA  . LEU B 1 194 ? 11.256  45.028  72.945  1.00 7.87  ? ? ? ? ? ? 684 LEU B CA  1 
5023 ATOM   3953 C C   . LEU B 1 194 ? 11.744  43.823  73.730  1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 684 LEU B C   1 
5024 ATOM   3954 O O   . LEU B 1 194 ? 12.244  43.990  74.839  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 684 LEU B O   1 
5025 ATOM   3955 C CB  . LEU B 1 194 ? 12.452  45.934  72.572  1.00 7.86  ? ? ? ? ? ? 684 LEU B CB  1 
5026 ATOM   3956 C CG  . LEU B 1 194 ? 12.090  47.261  71.873  1.00 8.50  ? ? ? ? ? ? 684 LEU B CG  1 
5027 ATOM   3957 C CD1 . LEU B 1 194 ? 13.356  47.992  71.512  1.00 9.99  ? ? ? ? ? ? 684 LEU B CD1 1 
5028 ATOM   3958 C CD2 . LEU B 1 194 ? 11.201  46.970  70.640  1.00 7.93  ? ? ? ? ? ? 684 LEU B CD2 1 
5029 ATOM   3959 N N   . PHE B 1 195 ? 11.701  42.645  73.105  1.00 7.56  ? ? ? ? ? ? 685 PHE B N   1 
5030 ATOM   3960 C CA  . PHE B 1 195 ? 12.086  41.366  73.746  1.00 7.46  ? ? ? ? ? ? 685 PHE B CA  1 
5031 ATOM   3961 C C   . PHE B 1 195 ? 13.190  40.579  73.066  1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 685 PHE B C   1 
5032 ATOM   3962 O O   . PHE B 1 195 ? 13.348  40.607  71.829  1.00 8.27  ? ? ? ? ? ? 685 PHE B O   1 
5033 ATOM   3963 C CB  . PHE B 1 195 ? 10.868  40.403  73.755  1.00 8.01  ? ? ? ? ? ? 685 PHE B CB  1 
5034 ATOM   3964 C CG  . PHE B 1 195 ? 9.815   40.730  74.786  1.00 8.44  ? ? ? ? ? ? 685 PHE B CG  1 
5035 ATOM   3965 C CD1 . PHE B 1 195 ? 8.981   41.839  74.637  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 685 PHE B CD1 1 
5036 ATOM   3966 C CD2 . PHE B 1 195 ? 9.698   39.953  75.944  1.00 9.56  ? ? ? ? ? ? 685 PHE B CD2 1 
5037 ATOM   3967 C CE1 . PHE B 1 195 ? 8.057   42.188  75.619  1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B CE1 1 
5038 ATOM   3968 C CE2 . PHE B 1 195 ? 8.767   40.298  76.946  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B CE2 1 
5039 ATOM   3969 C CZ  . PHE B 1 195 ? 7.952   41.416  76.787  1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B CZ  1 
5040 ATOM   3970 N N   . TYR B 1 196 ? 13.940  39.865  73.887  1.00 7.46  ? ? ? ? ? ? 686 TYR B N   1 
5041 ATOM   3971 C CA  . TYR B 1 196 ? 14.928  38.897  73.437  1.00 7.95  ? ? ? ? ? ? 686 TYR B CA  1 
5042 ATOM   3972 C C   . TYR B 1 196 ? 14.172  37.582  73.782  1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 686 TYR B C   1 
5043 ATOM   3973 O O   . TYR B 1 196 ? 13.762  37.401  74.939  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 686 TYR B O   1 
5044 ATOM   3974 C CB  . TYR B 1 196 ? 16.220  38.986  74.236  1.00 7.80  ? ? ? ? ? ? 686 TYR B CB  1 
5045 ATOM   3975 C CG  . TYR B 1 196 ? 17.156  37.848  73.919  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 686 TYR B CG  1 
5046 ATOM   3976 C CD1 . TYR B 1 196 ? 17.921  37.843  72.751  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B CD1 1 
5047 ATOM   3977 C CD2 . TYR B 1 196 ? 17.181  36.696  74.722  1.00 9.33  ? ? ? ? ? ? 686 TYR B CD2 1 
5048 ATOM   3978 C CE1 . TYR B 1 196 ? 18.663  36.721  72.384  1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B CE1 1 
5049 ATOM   3979 C CE2 . TYR B 1 196 ? 17.920  35.587  74.365  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 686 TYR B CE2 1 
5050 ATOM   3980 C CZ  . TYR B 1 196 ? 18.650  35.600  73.196  1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B CZ  1 
5051 ATOM   3981 O OH  . TYR B 1 196 ? 19.318  34.474  72.808  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B OH  1 
5052 ATOM   3982 N N   . ASN B 1 197 ? 13.990  36.688  72.809  1.00 7.37  ? ? ? ? ? ? 687 ASN B N   1 
5053 ATOM   3983 C CA  . ASN B 1 197 ? 13.208  35.452  72.982  1.00 7.43  ? ? ? ? ? ? 687 ASN B CA  1 
5054 ATOM   3984 C C   . ASN B 1 197 ? 14.121  34.216  72.796  1.00 8.97  ? ? ? ? ? ? 687 ASN B C   1 
5055 ATOM   3985 O O   . ASN B 1 197 ? 14.928  34.173  71.854  1.00 9.40  ? ? ? ? ? ? 687 ASN B O   1 
5056 ATOM   3986 C CB  . ASN B 1 197 ? 12.056  35.478  71.936  1.00 7.96  ? ? ? ? ? ? 687 ASN B CB  1 
5057 ATOM   3987 C CG  . ASN B 1 197 ? 11.060  34.315  72.085  1.00 9.11  ? ? ? ? ? ? 687 ASN B CG  1 
5058 ATOM   3988 O OD1 . ASN B 1 197 ? 10.861  33.506  71.161  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 687 ASN B OD1 1 
5059 ATOM   3989 N ND2 . ASN B 1 197 ? 10.405  34.260  73.220  1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 687 ASN B ND2 1 
5060 ATOM   3990 N N   . ASP B 1 198 ? 13.999  33.204  73.666  1.00 8.15  ? ? ? ? ? ? 688 ASP B N   1 
5061 ATOM   3991 C CA  . ASP B 1 198 ? 14.862  32.014  73.554  1.00 8.37  ? ? ? ? ? ? 688 ASP B CA  1 
5062 ATOM   3992 C C   . ASP B 1 198 ? 14.244  30.810  74.325  1.00 8.87  ? ? ? ? ? ? 688 ASP B C   1 
5063 ATOM   3993 O O   . ASP B 1 198 ? 13.250  30.964  75.056  1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 688 ASP B O   1 
5064 ATOM   3994 C CB  . ASP B 1 198 ? 16.275  32.319  74.126  1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 688 ASP B CB  1 
5065 ATOM   3995 C CG  . ASP B 1 198 ? 17.407  31.617  73.369  1.00 8.78  ? ? ? ? ? ? 688 ASP B CG  1 
5066 ATOM   3996 O OD1 . ASP B 1 198 ? 17.213  30.572  72.733  1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 688 ASP B OD1 1 
5067 ATOM   3997 O OD2 . ASP B 1 198 ? 18.541  32.124  73.395  1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 688 ASP B OD2 1 
5068 ATOM   3998 N N   . TYR B 1 199 ? 14.787  29.621  74.048  1.00 9.44  ? ? ? ? ? ? 689 TYR B N   1 
5069 ATOM   3999 C CA  . TYR B 1 199 ? 14.363  28.385  74.703  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B CA  1 
5070 ATOM   4000 C C   . TYR B 1 199 ? 15.478  27.899  75.670  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B C   1 
5071 ATOM   4001 O O   . TYR B 1 199 ? 16.660  28.237  75.537  1.00 9.98  ? ? ? ? ? ? 689 TYR B O   1 
5072 ATOM   4002 C CB  . TYR B 1 199 ? 14.011  27.298  73.686  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B CB  1 
5073 ATOM   4003 C CG  . TYR B 1 199 ? 15.154  26.863  72.807  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B CG  1 
5074 ATOM   4004 C CD1 . TYR B 1 199 ? 16.035  25.850  73.213  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B CD1 1 
5075 ATOM   4005 C CD2 . TYR B 1 199 ? 15.402  27.498  71.582  1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B CD2 1 
5076 ATOM   4006 C CE1 . TYR B 1 199 ? 17.144  25.491  72.430  1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B CE1 1 
5077 ATOM   4007 C CE2 . TYR B 1 199 ? 16.491  27.145  70.796  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B CE2 1 
5078 ATOM   4008 C CZ  . TYR B 1 199 ? 17.367  26.146  71.224  1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B CZ  1 
5079 ATOM   4009 O OH  . TYR B 1 199 ? 18.484  25.840  70.457  1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B OH  1 
5080 ATOM   4010 N N   . ASN B 1 200 ? 15.072  27.086  76.638  1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 690 ASN B N   1 
5081 ATOM   4011 C CA  . ASN B 1 200 ? 15.973  26.562  77.647  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 690 ASN B CA  1 
5082 ATOM   4012 C C   . ASN B 1 200 ? 16.693  27.651  78.431  1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 690 ASN B C   1 
5083 ATOM   4013 O O   . ASN B 1 200 ? 17.846  27.479  78.828  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 690 ASN B O   1 
5084 ATOM   4014 C CB  . ASN B 1 200 ? 16.957  25.543  77.075  1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 690 ASN B CB  1 
5085 ATOM   4015 C CG  . ASN B 1 200 ? 17.572  24.662  78.168  1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 690 ASN B CG  1 
5086 ATOM   4016 O OD1 . ASN B 1 200 ? 16.922  24.382  79.210  1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 690 ASN B OD1 1 
5087 ATOM   4017 N ND2 . ASN B 1 200 ? 18.827  24.240  77.964  1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 690 ASN B ND2 1 
5088 ATOM   4018 N N   . ILE B 1 201 ? 15.990  28.761  78.686  1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 691 ILE B N   1 
5089 ATOM   4019 C CA  . ILE B 1 201 ? 16.533  29.882  79.485  1.00 9.94  ? ? ? ? ? ? 691 ILE B CA  1 
5090 ATOM   4020 C C   . ILE B 1 201 ? 15.580  30.184  80.661  1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 691 ILE B C   1 
5091 ATOM   4021 O O   . ILE B 1 201 ? 15.709  31.199  81.332  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 691 ILE B O   1 
5092 ATOM   4022 C CB  . ILE B 1 201 ? 16.708  31.182  78.638  1.00 9.80  ? ? ? ? ? ? 691 ILE B CB  1 
5093 ATOM   4023 C CG1 . ILE B 1 201 ? 15.350  31.632  78.076  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 691 ILE B CG1 1 
5094 ATOM   4024 C CG2 . ILE B 1 201 ? 17.779  30.953  77.536  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 691 ILE B CG2 1 
5095 ATOM   4025 C CD1 . ILE B 1 201 ? 15.337  33.064  77.621  1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 691 ILE B CD1 1 
5096 ATOM   4026 N N   . GLU B 1 202 ? 14.644  29.270  80.920  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 692 GLU B N   1 
5097 ATOM   4027 C CA  . GLU B 1 202 ? 13.645  29.459  81.974  1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B CA  1 
5098 ATOM   4028 C C   . GLU B 1 202 ? 14.082  29.116  83.401  1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B C   1 
5099 ATOM   4029 O O   . GLU B 1 202 ? 13.560  29.692  84.352  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B O   1 
5100 ATOM   4030 C CB  . GLU B 1 202 ? 12.388  28.646  81.657  1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B CB  1 
5101 ATOM   4031 C CG  . GLU B 1 202 ? 11.754  28.957  80.292  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B CG  1 
5102 ATOM   4032 C CD  . GLU B 1 202 ? 12.297  28.116  79.150  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B CD  1 
5103 ATOM   4033 O OE1 . GLU B 1 202 ? 13.223  27.287  79.338  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B OE1 1 
5104 ATOM   4034 O OE2 . GLU B 1 202 ? 11.770  28.272  78.030  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B OE2 1 
5105 ATOM   4035 N N   . ASP B 1 203 ? 15.022  28.189  83.531  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 693 ASP B N   1 
5106 ATOM   4036 C CA  . ASP B 1 203 ? 15.489  27.731  84.863  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 693 ASP B CA  1 
5107 ATOM   4037 C C   . ASP B 1 203 ? 16.680  28.550  85.359  1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 693 ASP B C   1 
5108 ATOM   4038 O O   . ASP B 1 203 ? 16.764  29.757  85.077  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 693 ASP B O   1 
5109 ATOM   4039 C CB  . ASP B 1 203 ? 15.807  26.224  84.805  1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 693 ASP B CB  1 
5110 ATOM   4040 C CG  . ASP B 1 203 ? 16.938  25.870  83.809  1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 693 ASP B CG  1 
5111 ATOM   4041 O OD1 . ASP B 1 203 ? 17.634  26.765  83.283  1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 693 ASP B OD1 1 
5112 ATOM   4042 O OD2 . ASP B 1 203 ? 17.135  24.660  83.529  1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 693 ASP B OD2 1 
5113 ATOM   4043 N N   . LEU B 1 204 ? 17.552  27.929  86.159  1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 694 LEU B N   1 
5114 ATOM   4044 C CA  . LEU B 1 204 ? 18.758  28.618  86.636  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 694 LEU B CA  1 
5115 ATOM   4045 C C   . LEU B 1 204 ? 20.037  27.912  86.112  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 694 LEU B C   1 
5116 ATOM   4046 O O   . LEU B 1 204 ? 21.113  27.988  86.707  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 694 LEU B O   1 
5117 ATOM   4047 C CB  . LEU B 1 204 ? 18.749  28.752  88.170  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 694 LEU B CB  1 
5118 ATOM   4048 C CG  . LEU B 1 204 ? 17.626  29.604  88.766  1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 694 LEU B CG  1 
5119 ATOM   4049 C CD1 . LEU B 1 204 ? 17.505  29.368  90.298  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 694 LEU B CD1 1 
5120 ATOM   4050 C CD2 . LEU B 1 204 ? 17.836  31.097  88.431  1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 694 LEU B CD2 1 
5121 ATOM   4051 N N   . GLY B 1 205 ? 19.920  27.255  84.968  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 695 GLY B N   1 
5122 ATOM   4052 C CA  . GLY B 1 205 ? 21.049  26.557  84.380  1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 695 GLY B CA  1 
5123 ATOM   4053 C C   . GLY B 1 205 ? 22.040  27.450  83.626  1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 695 GLY B C   1 
5124 ATOM   4054 O O   . GLY B 1 205 ? 21.825  28.661  83.500  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 695 GLY B O   1 
5125 ATOM   4055 N N   . PRO B 1 206 ? 23.069  26.857  82.998  1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 696 PRO B N   1 
5126 ATOM   4056 C CA  . PRO B 1 206 ? 24.088  27.627  82.249  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 696 PRO B CA  1 
5127 ATOM   4057 C C   . PRO B 1 206 ? 23.554  28.590  81.163  1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 696 PRO B C   1 
5128 ATOM   4058 O O   . PRO B 1 206 ? 23.955  29.755  81.131  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 696 PRO B O   1 
5129 ATOM   4059 C CB  . PRO B 1 206 ? 24.993  26.531  81.655  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 696 PRO B CB  1 
5130 ATOM   4060 C CG  . PRO B 1 206 ? 24.823  25.369  82.628  1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 696 PRO B CG  1 
5131 ATOM   4061 C CD  . PRO B 1 206 ? 23.361  25.405  82.979  1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 696 PRO B CD  1 
5132 ATOM   4062 N N   . LYS B 1 207 ? 22.676  28.105  80.285  1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B N   1 
5133 ATOM   4063 C CA  . LYS B 1 207 ? 22.130  28.957  79.229  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B CA  1 
5134 ATOM   4064 C C   . LYS B 1 207 ? 21.305  30.094  79.822  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B C   1 
5135 ATOM   4065 O O   . LYS B 1 207 ? 21.386  31.229  79.353  1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B O   1 
5136 ATOM   4066 C CB  . LYS B 1 207 ? 21.280  28.157  78.257  1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B CB  1 
5137 ATOM   4067 C CG  . LYS B 1 207 ? 21.049  28.902  76.920  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B CG  1 
5138 ATOM   4068 C CD  . LYS B 1 207 ? 20.106  28.129  76.033  1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B CD  1 
5139 ATOM   4069 C CE  . LYS B 1 207 ? 19.905  28.803  74.657  1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B CE  1 
5140 ATOM   4070 N NZ  . LYS B 1 207 ? 18.918  28.046  73.852  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B NZ  1 
5141 ATOM   4071 N N   . SER B 1 208 ? 20.481  29.799  80.831  1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 698 SER B N   1 
5142 ATOM   4072 C CA  . SER B 1 208 ? 19.683  30.833  81.494  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 698 SER B CA  1 
5143 ATOM   4073 C C   . SER B 1 208 ? 20.570  31.938  82.137  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 698 SER B C   1 
5144 ATOM   4074 O O   . SER B 1 208 ? 20.271  33.152  82.040  1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 698 SER B O   1 
5145 ATOM   4075 C CB  . SER B 1 208 ? 18.777  30.216  82.574  1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 698 SER B CB  1 
5146 ATOM   4076 O OG  . SER B 1 208 ? 18.252  31.229  83.410  1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 698 SER B OG  1 
5147 ATOM   4077 N N   . ASN B 1 209 ? 21.647  31.522  82.810  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 699 ASN B N   1 
5148 ATOM   4078 C CA  . ASN B 1 209 ? 22.543  32.500  83.440  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 699 ASN B CA  1 
5149 ATOM   4079 C C   . ASN B 1 209 ? 23.243  33.368  82.400  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 699 ASN B C   1 
5150 ATOM   4080 O O   . ASN B 1 209 ? 23.464  34.555  82.639  1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 699 ASN B O   1 
5151 ATOM   4081 C CB  . ASN B 1 209 ? 23.588  31.818  84.325  1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 699 ASN B CB  1 
5152 ATOM   4082 C CG  . ASN B 1 209 ? 22.960  31.051  85.484  1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 699 ASN B CG  1 
5153 ATOM   4083 O OD1 . ASN B 1 209 ? 21.883  31.399  85.979  1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 699 ASN B OD1 1 
5154 ATOM   4084 N ND2 . ASN B 1 209 ? 23.614  29.967  85.880  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 699 ASN B ND2 1 
5155 ATOM   4085 N N   . ALA B 1 210 ? 23.632  32.761  81.276  1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 700 ALA B N   1 
5156 ATOM   4086 C CA  . ALA B 1 210 ? 24.295  33.498  80.165  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 700 ALA B CA  1 
5157 ATOM   4087 C C   . ALA B 1 210 ? 23.346  34.582  79.607  1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 700 ALA B C   1 
5158 ATOM   4088 O O   . ALA B 1 210 ? 23.754  35.725  79.417  1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 700 ALA B O   1 
5159 ATOM   4089 C CB  . ALA B 1 210 ? 24.736  32.529  79.050  1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 700 ALA B CB  1 
5160 ATOM   4090 N N   . VAL B 1 211 ? 22.076  34.247  79.389  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 701 VAL B N   1 
5161 ATOM   4091 C CA  . VAL B 1 211 ? 21.106  35.224  78.886  1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 701 VAL B CA  1 
5162 ATOM   4092 C C   . VAL B 1 211 ? 20.800  36.307  79.927  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 701 VAL B C   1 
5163 ATOM   4093 O O   . VAL B 1 211 ? 20.739  37.499  79.604  1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 701 VAL B O   1 
5164 ATOM   4094 C CB  . VAL B 1 211 ? 19.824  34.532  78.356  1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 701 VAL B CB  1 
5165 ATOM   4095 C CG1 . VAL B 1 211 ? 18.707  35.541  78.109  1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 701 VAL B CG1 1 
5166 ATOM   4096 C CG2 . VAL B 1 211 ? 20.159  33.727  77.090  1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 701 VAL B CG2 1 
5167 ATOM   4097 N N   . PHE B 1 212 ? 20.667  35.921  81.195  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B N   1 
5168 ATOM   4098 C CA  . PHE B 1 212 ? 20.424  36.914  82.233  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B CA  1 
5169 ATOM   4099 C C   . PHE B 1 212 ? 21.606  37.927  82.291  1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B C   1 
5170 ATOM   4100 O O   . PHE B 1 212 ? 21.395  39.133  82.342  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B O   1 
5171 ATOM   4101 C CB  . PHE B 1 212 ? 20.204  36.233  83.605  1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B CB  1 
5172 ATOM   4102 C CG  . PHE B 1 212 ? 20.147  37.200  84.744  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B CG  1 
5173 ATOM   4103 C CD1 . PHE B 1 212 ? 18.998  37.917  85.000  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B CD1 1 
5174 ATOM   4104 C CD2 . PHE B 1 212 ? 21.272  37.441  85.514  1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B CD2 1 
5175 ATOM   4105 C CE1 . PHE B 1 212 ? 18.957  38.877  86.013  1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B CE1 1 
5176 ATOM   4106 C CE2 . PHE B 1 212 ? 21.236  38.399  86.523  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B CE2 1 
5177 ATOM   4107 C CZ  . PHE B 1 212 ? 20.076  39.115  86.769  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B CZ  1 
5178 ATOM   4108 N N   . ASN B 1 213 ? 22.837  37.426  82.321  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 703 ASN B N   1 
5179 ATOM   4109 C CA  . ASN B 1 213 ? 24.022  38.306  82.368  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 703 ASN B CA  1 
5180 ATOM   4110 C C   . ASN B 1 213 ? 24.059  39.228  81.126  1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 703 ASN B C   1 
5181 ATOM   4111 O O   . ASN B 1 213 ? 24.353  40.416  81.250  1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 703 ASN B O   1 
5182 ATOM   4112 C CB  . ASN B 1 213 ? 25.334  37.494  82.476  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 703 ASN B CB  1 
5183 ATOM   4113 C CG  . ASN B 1 213 ? 25.473  36.744  83.821  1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 703 ASN B CG  1 
5184 ATOM   4114 O OD1 . ASN B 1 213 ? 25.000  37.207  84.850  1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 703 ASN B OD1 1 
5185 ATOM   4115 N ND2 . ASN B 1 213 ? 26.149  35.587  83.797  1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 703 ASN B ND2 1 
5186 ATOM   4116 N N   . MET B 1 214 ? 23.767  38.673  79.944  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 704 MET B N   1 
5187 ATOM   4117 C CA  . MET B 1 214 ? 23.755  39.457  78.710  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 704 MET B CA  1 
5188 ATOM   4118 C C   . MET B 1 214 ? 22.765  40.604  78.831  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 704 MET B C   1 
5189 ATOM   4119 O O   . MET B 1 214 ? 23.086  41.760  78.548  1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 704 MET B O   1 
5190 ATOM   4120 C CB  . MET B 1 214 ? 23.352  38.594  77.516  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 704 MET B CB  1 
5191 ATOM   4121 C CG  . MET B 1 214 ? 23.258  39.411  76.217  1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 704 MET B CG  1 
5192 ATOM   4122 S SD  . MET B 1 214 ? 22.794  38.421  74.800  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 704 MET B SD  1 
5193 ATOM   4123 C CE  . MET B 1 214 ? 21.079  38.288  75.044  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 704 MET B CE  1 
5194 ATOM   4124 N N   . ILE B 1 215 ? 21.555  40.287  79.274  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 705 ILE B N   1 
5195 ATOM   4125 C CA  . ILE B 1 215 ? 20.519  41.286  79.406  1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 705 ILE B CA  1 
5196 ATOM   4126 C C   . ILE B 1 215 ? 20.848  42.303  80.496  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 705 ILE B C   1 
5197 ATOM   4127 O O   . ILE B 1 215 ? 20.622  43.502  80.325  1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 705 ILE B O   1 
5198 ATOM   4128 C CB  . ILE B 1 215 ? 19.129  40.630  79.599  1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 705 ILE B CB  1 
5199 ATOM   4129 C CG1 . ILE B 1 215 ? 18.767  39.854  78.317  1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 705 ILE B CG1 1 
5200 ATOM   4130 C CG2 . ILE B 1 215 ? 18.108  41.683  79.994  1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 705 ILE B CG2 1 
5201 ATOM   4131 C CD1 . ILE B 1 215 ? 17.448  39.162  78.358  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 705 ILE B CD1 1 
5202 ATOM   4132 N N   . LYS B 1 216 ? 21.443  41.826  81.589  1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B N   1 
5203 ATOM   4133 C CA  . LYS B 1 216 ? 21.827  42.716  82.671  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B CA  1 
5204 ATOM   4134 C C   . LYS B 1 216 ? 22.849  43.726  82.163  1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B C   1 
5205 ATOM   4135 O O   . LYS B 1 216 ? 22.726  44.905  82.414  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B O   1 
5206 ATOM   4136 C CB  . LYS B 1 216 ? 22.422  41.918  83.821  1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B CB  1 
5207 ATOM   4137 C CG  . LYS B 1 216 ? 22.738  42.768  85.015  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B CG  1 
5208 ATOM   4138 C CD  . LYS B 1 216 ? 23.272  41.889  86.122  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B CD  1 
5209 ATOM   4139 C CE  . LYS B 1 216 ? 23.824  42.740  87.258  1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B CE  1 
5210 ATOM   4140 N NZ  . LYS B 1 216 ? 22.818  43.732  87.779  1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B NZ  1 
5211 ATOM   4141 N N   . SER B 1 217 ? 23.825  43.251  81.410  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 707 SER B N   1 
5212 ATOM   4142 C CA  . SER B 1 217 ? 24.865  44.096  80.868  1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 707 SER B CA  1 
5213 ATOM   4143 C C   . SER B 1 217 ? 24.305  45.113  79.880  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 707 SER B C   1 
5214 ATOM   4144 O O   . SER B 1 217 ? 24.687  46.289  79.918  1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 707 SER B O   1 
5215 ATOM   4145 C CB  . SER B 1 217 ? 25.924  43.239  80.195  1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 707 SER B CB  1 
5216 ATOM   4146 O OG  . SER B 1 217 ? 26.993  44.040  79.724  1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 707 SER B OG  1 
5217 ATOM   4147 N N   . MET B 1 218 ? 23.405  44.668  79.008  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 708 MET B N   1 
5218 ATOM   4148 C CA  . MET B 1 218 ? 22.788  45.564  78.034  1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 708 MET B CA  1 
5219 ATOM   4149 C C   . MET B 1 218 ? 22.071  46.692  78.758  1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 708 MET B C   1 
5220 ATOM   4150 O O   . MET B 1 218 ? 22.191  47.859  78.371  1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 708 MET B O   1 
5221 ATOM   4151 C CB  . MET B 1 218 ? 21.798  44.816  77.146  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 708 MET B CB  1 
5222 ATOM   4152 C CG  . MET B 1 218 ? 22.433  43.926  76.078  1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 708 MET B CG  1 
5223 ATOM   4153 S SD  . MET B 1 218 ? 21.141  42.885  75.241  1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 708 MET B SD  1 
5224 ATOM   4154 C CE  . MET B 1 218 ? 20.147  44.077  74.481  1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 708 MET B CE  1 
5225 ATOM   4155 N N   . LYS B 1 219 ? 21.321  46.356  79.805  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B N   1 
5226 ATOM   4156 C CA  . LYS B 1 219 ? 20.605  47.359  80.601  1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B CA  1 
5227 ATOM   4157 C C   . LYS B 1 219 ? 21.615  48.358  81.215  1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B C   1 
5228 ATOM   4158 O O   . LYS B 1 219 ? 21.373  49.579  81.201  1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B O   1 
5229 ATOM   4159 C CB  . LYS B 1 219 ? 19.787  46.687  81.735  1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B CB  1 
5230 ATOM   4160 C CG  . LYS B 1 219 ? 18.375  46.248  81.389  1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B CG  1 
5231 ATOM   4161 C CD  . LYS B 1 219 ? 17.486  47.456  81.329  1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B CD  1 
5232 ATOM   4162 C CE  . LYS B 1 219 ? 16.055  47.090  81.096  1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B CE  1 
5233 ATOM   4163 N NZ  . LYS B 1 219 ? 15.243  48.254  80.665  1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B NZ  1 
5234 ATOM   4164 N N   . GLU B 1 220 ? 22.736  47.846  81.728  1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B N   1 
5235 ATOM   4165 C CA  . GLU B 1 220 ? 23.773  48.682  82.357  1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B CA  1 
5236 ATOM   4166 C C   . GLU B 1 220 ? 24.438  49.651  81.368  1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B C   1 
5237 ATOM   4167 O O   . GLU B 1 220 ? 24.886  50.728  81.773  1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B O   1 
5238 ATOM   4168 C CB  . GLU B 1 220 ? 24.881  47.828  82.994  1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B CB  1 
5239 ATOM   4169 C CG  . GLU B 1 220 ? 24.546  47.057  84.258  1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B CG  1 
5240 ATOM   4170 C CD  . GLU B 1 220 ? 25.799  46.373  84.825  1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B CD  1 
5241 ATOM   4171 O OE1 . GLU B 1 220 ? 26.276  45.376  84.226  1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B OE1 1 
5242 ATOM   4172 O OE2 . GLU B 1 220 ? 26.345  46.867  85.843  1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B OE2 1 
5243 ATOM   4173 N N   . ARG B 1 221 ? 24.577  49.225  80.108  1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B N   1 
5244 ATOM   4174 C CA  . ARG B 1 221 ? 25.176  50.036  79.043  1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B CA  1 
5245 ATOM   4175 C C   . ARG B 1 221 ? 24.196  50.922  78.262  1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B C   1 
5246 ATOM   4176 O O   . ARG B 1 221 ? 24.581  51.482  77.239  1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B O   1 
5247 ATOM   4177 C CB  . ARG B 1 221 ? 25.918  49.136  78.065  1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B CB  1 
5248 ATOM   4178 C CG  . ARG B 1 221 ? 26.950  48.323  78.775  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B CG  1 
5249 ATOM   4179 C CD  . ARG B 1 221 ? 27.713  47.452  77.851  1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B CD  1 
5250 ATOM   4180 N NE  . ARG B 1 221 ? 26.933  46.313  77.378  1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B NE  1 
5251 ATOM   4181 C CZ  . ARG B 1 221 ? 26.481  46.218  76.140  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B CZ  1 
5252 ATOM   4182 N NH1 . ARG B 1 221 ? 26.698  47.220  75.300  1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B NH1 1 
5253 ATOM   4183 N NH2 . ARG B 1 221 ? 25.794  45.150  75.760  1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B NH2 1 
5254 ATOM   4184 N N   . GLY B 1 222 ? 22.947  51.020  78.723  1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 712 GLY B N   1 
5255 ATOM   4185 C CA  . GLY B 1 222 ? 21.926  51.830  78.068  1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 712 GLY B CA  1 
5256 ATOM   4186 C C   . GLY B 1 222 ? 21.272  51.285  76.794  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 712 GLY B C   1 
5257 ATOM   4187 O O   . GLY B 1 222 ? 20.629  52.036  76.066  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 712 GLY B O   1 
5258 ATOM   4188 N N   . VAL B 1 223 ? 21.456  50.005  76.491  1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 713 VAL B N   1 
5259 ATOM   4189 C CA  . VAL B 1 223 ? 20.839  49.421  75.305  1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 713 VAL B CA  1 
5260 ATOM   4190 C C   . VAL B 1 223 ? 19.358  49.233  75.627  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 713 VAL B C   1 
5261 ATOM   4191 O O   . VAL B 1 223 ? 19.023  48.677  76.670  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 713 VAL B O   1 
5262 ATOM   4192 C CB  . VAL B 1 223 ? 21.474  48.081  74.950  1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 713 VAL B CB  1 
5263 ATOM   4193 C CG1 . VAL B 1 223 ? 20.737  47.441  73.782  1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 713 VAL B CG1 1 
5264 ATOM   4194 C CG2 . VAL B 1 223 ? 22.921  48.284  74.627  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 713 VAL B CG2 1 
5265 ATOM   4195 N N   . PRO B 1 224 ? 18.452  49.700  74.747  1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 714 PRO B N   1 
5266 ATOM   4196 C CA  . PRO B 1 224 ? 17.018  49.563  74.999  1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 714 PRO B CA  1 
5267 ATOM   4197 C C   . PRO B 1 224 ? 16.390  48.170  74.854  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 714 PRO B C   1 
5268 ATOM   4198 O O   . PRO B 1 224 ? 15.975  47.787  73.763  1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 714 PRO B O   1 
5269 ATOM   4199 C CB  . PRO B 1 224 ? 16.399  50.564  74.002  1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 714 PRO B CB  1 
5270 ATOM   4200 C CG  . PRO B 1 224 ? 17.340  50.505  72.858  1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 714 PRO B CG  1 
5271 ATOM   4201 C CD  . PRO B 1 224 ? 18.691  50.486  73.515  1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 714 PRO B CD  1 
5272 ATOM   4202 N N   . ILE B 1 225 ? 16.305  47.430  75.957  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 715 ILE B N   1 
5273 ATOM   4203 C CA  . ILE B 1 225 ? 15.667  46.114  75.970  1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 715 ILE B CA  1 
5274 ATOM   4204 C C   . ILE B 1 225 ? 14.677  46.138  77.145  1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 715 ILE B C   1 
5275 ATOM   4205 O O   . ILE B 1 225 ? 15.018  46.584  78.249  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 715 ILE B O   1 
5276 ATOM   4206 C CB  . ILE B 1 225 ? 16.690  44.954  76.058  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 715 ILE B CB  1 
5277 ATOM   4207 C CG1 . ILE B 1 225 ? 15.952  43.623  76.070  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 715 ILE B CG1 1 
5278 ATOM   4208 C CG2 . ILE B 1 225 ? 17.611  45.101  77.259  1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 715 ILE B CG2 1 
5279 ATOM   4209 C CD1 . ILE B 1 225 ? 16.844  42.447  75.886  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 715 ILE B CD1 1 
5280 ATOM   4210 N N   . ASP B 1 226 ? 13.439  45.729  76.888  1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 716 ASP B N   1 
5281 ATOM   4211 C CA  . ASP B 1 226 ? 12.355  45.759  77.892  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 716 ASP B CA  1 
5282 ATOM   4212 C C   . ASP B 1 226 ? 11.990  44.430  78.527  1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 716 ASP B C   1 
5283 ATOM   4213 O O   . ASP B 1 226 ? 11.608  44.385  79.697  1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 716 ASP B O   1 
5284 ATOM   4214 C CB  . ASP B 1 226 ? 11.058  46.338  77.283  1.00 9.93  ? ? ? ? ? ? 716 ASP B CB  1 
5285 ATOM   4215 C CG  . ASP B 1 226 ? 11.262  47.717  76.674  1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 716 ASP B CG  1 
5286 ATOM   4216 O OD1 . ASP B 1 226 ? 11.666  48.645  77.411  1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 716 ASP B OD1 1 
5287 ATOM   4217 O OD2 . ASP B 1 226 ? 11.041  47.866  75.463  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 716 ASP B OD2 1 
5288 ATOM   4218 N N   . GLY B 1 227 ? 12.097  43.352  77.767  1.00 8.75  ? ? ? ? ? ? 717 GLY B N   1 
5289 ATOM   4219 C CA  . GLY B 1 227 ? 11.681  42.078  78.307  1.00 8.61  ? ? ? ? ? ? 717 GLY B CA  1 
5290 ATOM   4220 C C   . GLY B 1 227 ? 12.405  40.880  77.766  1.00 9.65  ? ? ? ? ? ? 717 GLY B C   1 
5291 ATOM   4221 O O   . GLY B 1 227 ? 13.219  40.971  76.817  1.00 8.64  ? ? ? ? ? ? 717 GLY B O   1 
5292 ATOM   4222 N N   . VAL B 1 228 ? 12.169  39.747  78.424  1.00 7.81  ? ? ? ? ? ? 718 VAL B N   1 
5293 ATOM   4223 C CA  . VAL B 1 228 ? 12.753  38.502  78.004  1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 718 VAL B CA  1 
5294 ATOM   4224 C C   . VAL B 1 228 ? 11.608  37.526  77.733  1.00 7.73  ? ? ? ? ? ? 718 VAL B C   1 
5295 ATOM   4225 O O   . VAL B 1 228 ? 10.618  37.491  78.469  1.00 8.36  ? ? ? ? ? ? 718 VAL B O   1 
5296 ATOM   4226 C CB  . VAL B 1 228 ? 13.781  37.948  79.060  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 718 VAL B CB  1 
5297 ATOM   4227 C CG1 . VAL B 1 228 ? 13.081  37.695  80.435  1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 718 VAL B CG1 1 
5298 ATOM   4228 C CG2 . VAL B 1 228 ? 14.463  36.673  78.526  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 718 VAL B CG2 1 
5299 ATOM   4229 N N   . GLY B 1 229 ? 11.709  36.824  76.615  1.00 7.49  ? ? ? ? ? ? 719 GLY B N   1 
5300 ATOM   4230 C CA  . GLY B 1 229 ? 10.699  35.862  76.238  1.00 7.79  ? ? ? ? ? ? 719 GLY B CA  1 
5301 ATOM   4231 C C   . GLY B 1 229 ? 11.161  34.430  76.516  1.00 8.67  ? ? ? ? ? ? 719 GLY B C   1 
5302 ATOM   4232 O O   . GLY B 1 229 ? 12.174  33.962  75.969  1.00 8.57  ? ? ? ? ? ? 719 GLY B O   1 
5303 ATOM   4233 N N   . PHE B 1 230 ? 10.403  33.750  77.400  1.00 8.62  ? ? ? ? ? ? 720 PHE B N   1 
5304 ATOM   4234 C CA  . PHE B 1 230 ? 10.666  32.349  77.769  1.00 8.70  ? ? ? ? ? ? 720 PHE B CA  1 
5305 ATOM   4235 C C   . PHE B 1 230 ? 9.768   31.521  76.839  1.00 8.33  ? ? ? ? ? ? 720 PHE B C   1 
5306 ATOM   4236 O O   . PHE B 1 230 ? 8.536   31.540  76.984  1.00 8.72  ? ? ? ? ? ? 720 PHE B O   1 
5307 ATOM   4237 C CB  . PHE B 1 230 ? 10.212  32.050  79.215  1.00 9.47  ? ? ? ? ? ? 720 PHE B CB  1 
5308 ATOM   4238 C CG  . PHE B 1 230 ? 11.107  32.617  80.327  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B CG  1 
5309 ATOM   4239 C CD1 . PHE B 1 230 ? 12.230  33.403  80.069  1.00 9.90  ? ? ? ? ? ? 720 PHE B CD1 1 
5310 ATOM   4240 C CD2 . PHE B 1 230 ? 10.796  32.337  81.654  1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B CD2 1 
5311 ATOM   4241 C CE1 . PHE B 1 230 ? 13.007  33.886  81.091  1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B CE1 1 
5312 ATOM   4242 C CE2 . PHE B 1 230 ? 11.578  32.821  82.695  1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B CE2 1 
5313 ATOM   4243 C CZ  . PHE B 1 230 ? 12.683  33.598  82.411  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B CZ  1 
5314 ATOM   4244 N N   . GLN B 1 231 ? 10.365  30.797  75.898  1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 721 GLN B N   1 
5315 ATOM   4245 C CA  . GLN B 1 231 ? 9.579   29.977  74.967  1.00 8.45  ? ? ? ? ? ? 721 GLN B CA  1 
5316 ATOM   4246 C C   . GLN B 1 231 ? 8.713   28.912  75.672  1.00 9.00  ? ? ? ? ? ? 721 GLN B C   1 
5317 ATOM   4247 O O   . GLN B 1 231 ? 7.574   28.717  75.302  1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 721 GLN B O   1 
5318 ATOM   4248 C CB  . GLN B 1 231 ? 10.465  29.337  73.904  1.00 8.10  ? ? ? ? ? ? 721 GLN B CB  1 
5319 ATOM   4249 C CG  . GLN B 1 231 ? 10.888  30.337  72.778  1.00 9.08  ? ? ? ? ? ? 721 GLN B CG  1 
5320 ATOM   4250 C CD  . GLN B 1 231 ? 11.731  29.676  71.711  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 721 GLN B CD  1 
5321 ATOM   4251 O OE1 . GLN B 1 231 ? 11.681  28.459  71.519  1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 721 GLN B OE1 1 
5322 ATOM   4252 N NE2 . GLN B 1 231 ? 12.516  30.472  71.001  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 721 GLN B NE2 1 
5323 ATOM   4253 N N   . CYS B 1 232 ? 9.242   28.268  76.708  1.00 9.73  ? ? ? ? ? ? 722 CYS B N   1 
5324 ATOM   4254 C CA  . CYS B 1 232 ? 8.506   27.254  77.465  1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 722 CYS B CA  1 
5325 ATOM   4255 C C   . CYS B 1 232 ? 8.119   25.989  76.688  1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 722 CYS B C   1 
5326 ATOM   4256 O O   . CYS B 1 232 ? 6.976   25.508  76.777  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 722 CYS B O   1 
5327 ATOM   4257 C CB  . CYS B 1 232 ? 7.289   27.856  78.187  1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 722 CYS B CB  1 
5328 ATOM   4258 S SG  . CYS B 1 232 ? 7.655   29.113  79.456  1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 722 CYS B SG  1 
5329 ATOM   4259 N N   . HIS B 1 233 ? 9.059   25.465  75.900  1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B N   1 
5330 ATOM   4260 C CA  . HIS B 1 233 ? 8.835   24.201  75.172  1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B CA  1 
5331 ATOM   4261 C C   . HIS B 1 233 ? 9.298   23.099  76.157  1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B C   1 
5332 ATOM   4262 O O   . HIS B 1 233 ? 10.476  22.692  76.187  1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B O   1 
5333 ATOM   4263 C CB  . HIS B 1 233 ? 9.609   24.169  73.847  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B CB  1 
5334 ATOM   4264 C CG  . HIS B 1 233 ? 9.084   25.147  72.838  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B CG  1 
5335 ATOM   4265 N ND1 . HIS B 1 233 ? 7.805   25.076  72.312  1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B ND1 1 
5336 ATOM   4266 C CD2 . HIS B 1 233 ? 9.664   26.229  72.266  1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B CD2 1 
5337 ATOM   4267 C CE1 . HIS B 1 233 ? 7.622   26.070  71.462  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B CE1 1 
5338 ATOM   4268 N NE2 . HIS B 1 233 ? 8.736   26.781  71.416  1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B NE2 1 
5339 ATOM   4269 N N   . PHE B 1 234 ? 8.351   22.728  77.027  1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B N   1 
5340 ATOM   4270 C CA  . PHE B 1 234 ? 8.580   21.774  78.120  1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B CA  1 
5341 ATOM   4271 C C   . PHE B 1 234 ? 8.136   20.327  77.857  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B C   1 
5342 ATOM   4272 O O   . PHE B 1 234 ? 7.333   20.054  76.950  1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B O   1 
5343 ATOM   4273 C CB  . PHE B 1 234 ? 7.874   22.282  79.390  1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B CB  1 
5344 ATOM   4274 C CG  . PHE B 1 234 ? 8.346   23.645  79.875  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B CG  1 
5345 ATOM   4275 C CD1 . PHE B 1 234 ? 9.706   23.920  80.042  1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B CD1 1 
5346 ATOM   4276 C CD2 . PHE B 1 234 ? 7.421   24.621  80.254  1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B CD2 1 
5347 ATOM   4277 C CE1 . PHE B 1 234 ? 10.121  25.139  80.591  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B CE1 1 
5348 ATOM   4278 C CE2 . PHE B 1 234 ? 7.839   25.829  80.799  1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B CE2 1 
5349 ATOM   4279 C CZ  . PHE B 1 234 ? 9.193   26.077  80.968  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B CZ  1 
5350 ATOM   4280 N N   . ILE B 1 235 ? 8.699   19.405  78.657  1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 725 ILE B N   1 
5351 ATOM   4281 C CA  . ILE B 1 235 ? 8.365   17.978  78.601  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 725 ILE B CA  1 
5352 ATOM   4282 C C   . ILE B 1 235 ? 7.435   17.702  79.796  1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 725 ILE B C   1 
5353 ATOM   4283 O O   . ILE B 1 235 ? 7.683   18.179  80.913  1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 725 ILE B O   1 
5354 ATOM   4284 C CB  . ILE B 1 235 ? 9.626   17.069  78.716  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 725 ILE B CB  1 
5355 ATOM   4285 C CG1 . ILE B 1 235 ? 10.620  17.371  77.581  1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 725 ILE B CG1 1 
5356 ATOM   4286 C CG2 . ILE B 1 235 ? 9.195   15.581  78.659  1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 725 ILE B CG2 1 
5357 ATOM   4287 C CD1 . ILE B 1 235 ? 11.921  16.514  77.605  1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 725 ILE B CD1 1 
5358 ATOM   4288 N N   . ASN B 1 236 ? 6.380   16.932  79.550  1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 726 ASN B N   1 
5359 ATOM   4289 C CA  . ASN B 1 236 ? 5.386   16.599  80.565  1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 726 ASN B CA  1 
5360 ATOM   4290 C C   . ASN B 1 236 ? 6.039   16.008  81.821  1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 726 ASN B C   1 
5361 ATOM   4291 O O   . ASN B 1 236 ? 7.022   15.290  81.729  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 726 ASN B O   1 
5362 ATOM   4292 C CB  . ASN B 1 236 ? 4.418   15.581  79.962  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 726 ASN B CB  1 
5363 ATOM   4293 C CG  . ASN B 1 236 ? 3.137   15.472  80.724  1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 726 ASN B CG  1 
5364 ATOM   4294 O OD1 . ASN B 1 236 ? 2.565   16.468  81.158  1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 726 ASN B OD1 1 
5365 ATOM   4295 N ND2 . ASN B 1 236 ? 2.644   14.255  80.852  1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 726 ASN B ND2 1 
5366 ATOM   4296 N N   . GLY B 1 237 ? 5.498   16.321  82.989  1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 727 GLY B N   1 
5367 ATOM   4297 C CA  . GLY B 1 237 ? 6.055   15.771  84.219  1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 727 GLY B CA  1 
5368 ATOM   4298 C C   . GLY B 1 237 ? 7.124   16.626  84.875  1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 727 GLY B C   1 
5369 ATOM   4299 O O   . GLY B 1 237 ? 8.087   16.116  85.462  1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 727 GLY B O   1 
5370 ATOM   4300 N N   . MET B 1 238 ? 6.951   17.939  84.769  1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 728 MET B N   1 
5371 ATOM   4301 C CA  . MET B 1 238 ? 7.889   18.902  85.339  1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 728 MET B CA  1 
5372 ATOM   4302 C C   . MET B 1 238 ? 7.908   18.768  86.859  1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 728 MET B C   1 
5373 ATOM   4303 O O   . MET B 1 238 ? 6.850   18.773  87.503  1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 728 MET B O   1 
5374 ATOM   4304 C CB  . MET B 1 238 ? 7.475   20.336  84.966  1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 728 MET B CB  1 
5375 ATOM   4305 C CG  . MET B 1 238 ? 7.326   20.587  83.466  1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 728 MET B CG  1 
5376 ATOM   4306 S SD  . MET B 1 238 ? 7.157   22.331  83.114  1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 728 MET B SD  1 
5377 ATOM   4307 C CE  . MET B 1 238 ? 5.541   22.633  83.391  1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 728 MET B CE  1 
5378 ATOM   4308 N N   . SER B 1 239 ? 9.112   18.706  87.417  1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 729 SER B N   1 
5379 ATOM   4309 C CA  . SER B 1 239 ? 9.307   18.570  88.858  1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 729 SER B CA  1 
5380 ATOM   4310 C C   . SER B 1 239 ? 9.060   19.887  89.612  1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 729 SER B C   1 
5381 ATOM   4311 O O   . SER B 1 239 ? 9.118   20.970  89.019  1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 729 SER B O   1 
5382 ATOM   4312 C CB  . SER B 1 239 ? 10.728  18.083  89.123  1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 729 SER B CB  1 
5383 ATOM   4313 O OG  . SER B 1 239 ? 11.654  19.140  88.973  1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 729 SER B OG  1 
5384 ATOM   4314 N N   . PRO B 1 240 ? 8.773   19.816  90.937  1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 730 PRO B N   1 
5385 ATOM   4315 C CA  . PRO B 1 240 ? 8.522   21.006  91.771  1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 730 PRO B CA  1 
5386 ATOM   4316 C C   . PRO B 1 240 ? 9.768   21.900  91.858  1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 730 PRO B C   1 
5387 ATOM   4317 O O   . PRO B 1 240 ? 9.670   23.116  92.015  1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 730 PRO B O   1 
5388 ATOM   4318 C CB  . PRO B 1 240 ? 8.206   20.399  93.147  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 730 PRO B CB  1 
5389 ATOM   4319 C CG  . PRO B 1 240 ? 7.609   19.072  92.797  1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 730 PRO B CG  1 
5390 ATOM   4320 C CD  . PRO B 1 240 ? 8.511   18.579  91.708  1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 730 PRO B CD  1 
5391 ATOM   4321 N N   . GLU B 1 241 ? 10.931  21.266  91.802  1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B N   1 
5392 ATOM   4322 C CA  . GLU B 1 241 ? 12.207  21.960  91.860  1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B CA  1 
5393 ATOM   4323 C C   . GLU B 1 241 ? 12.417  22.715  90.556  1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B C   1 
5394 ATOM   4324 O O   . GLU B 1 241 ? 12.968  23.807  90.558  1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B O   1 
5395 ATOM   4325 C CB  . GLU B 1 241 ? 13.347  20.963  92.075  1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B CB  1 
5396 ATOM   4326 C CG  . GLU B 1 241 ? 13.350  20.313  93.474  1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B CG  1 
5397 ATOM   4327 C CD  . GLU B 1 241 ? 12.149  19.358  93.752  1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B CD  1 
5398 ATOM   4328 O OE1 . GLU B 1 241 ? 11.834  18.478  92.889  1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B OE1 1 
5399 ATOM   4329 O OE2 . GLU B 1 241 ? 11.534  19.491  94.858  1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B OE2 1 
5400 ATOM   4330 N N   . TYR B 1 242 ? 11.989  22.126  89.442  1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B N   1 
5401 ATOM   4331 C CA  . TYR B 1 242 ? 12.136  22.793  88.149  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B CA  1 
5402 ATOM   4332 C C   . TYR B 1 242 ? 11.243  24.030  88.155  1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B C   1 
5403 ATOM   4333 O O   . TYR B 1 242 ? 11.718  25.125  87.896  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B O   1 
5404 ATOM   4334 C CB  . TYR B 1 242 ? 11.768  21.861  86.995  1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B CB  1 
5405 ATOM   4335 C CG  . TYR B 1 242 ? 12.081  22.424  85.621  1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B CG  1 
5406 ATOM   4336 C CD1 . TYR B 1 242 ? 13.382  22.790  85.264  1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B CD1 1 
5407 ATOM   4337 C CD2 . TYR B 1 242 ? 11.086  22.531  84.651  1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B CD2 1 
5408 ATOM   4338 C CE1 . TYR B 1 242 ? 13.682  23.241  83.956  1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B CE1 1 
5409 ATOM   4339 C CE2 . TYR B 1 242 ? 11.377  22.974  83.350  1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B CE2 1 
5410 ATOM   4340 C CZ  . TYR B 1 242 ? 12.674  23.318  83.010  1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B CZ  1 
5411 ATOM   4341 O OH  . TYR B 1 242 ? 12.953  23.661  81.702  1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B OH  1 
5412 ATOM   4342 N N   . LEU B 1 243 ? 9.973   23.861  88.519  1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 733 LEU B N   1 
5413 ATOM   4343 C CA  . LEU B 1 243 ? 9.027   24.973  88.585  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 733 LEU B CA  1 
5414 ATOM   4344 C C   . LEU B 1 243 ? 9.496   26.062  89.548  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 733 LEU B C   1 
5415 ATOM   4345 O O   . LEU B 1 243 ? 9.299   27.260  89.303  1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 733 LEU B O   1 
5416 ATOM   4346 C CB  . LEU B 1 243 ? 7.626   24.488  88.974  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 733 LEU B CB  1 
5417 ATOM   4347 C CG  . LEU B 1 243 ? 6.921   23.629  87.922  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 733 LEU B CG  1 
5418 ATOM   4348 C CD1 . LEU B 1 243 ? 5.753   22.864  88.575  1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 733 LEU B CD1 1 
5419 ATOM   4349 C CD2 . LEU B 1 243 ? 6.416   24.510  86.779  1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 733 LEU B CD2 1 
5420 ATOM   4350 N N   . ALA B 1 244 ? 10.120  25.654  90.649  1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 734 ALA B N   1 
5421 ATOM   4351 C CA  . ALA B 1 244 ? 10.634  26.618  91.619  1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 734 ALA B CA  1 
5422 ATOM   4352 C C   . ALA B 1 244 ? 11.773  27.467  91.024  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 734 ALA B C   1 
5423 ATOM   4353 O O   . ALA B 1 244 ? 11.872  28.661  91.313  1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 734 ALA B O   1 
5424 ATOM   4354 C CB  . ALA B 1 244 ? 11.142  25.891  92.851  1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 734 ALA B CB  1 
5425 ATOM   4355 N N   . SER B 1 245 ? 12.660  26.833  90.259  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 735 SER B N   1 
5426 ATOM   4356 C CA  . SER B 1 245 ? 13.778  27.537  89.636  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 735 SER B CA  1 
5427 ATOM   4357 C C   . SER B 1 245 ? 13.249  28.538  88.600  1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 735 SER B C   1 
5428 ATOM   4358 O O   . SER B 1 245 ? 13.823  29.605  88.423  1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 735 SER B O   1 
5429 ATOM   4359 C CB  . SER B 1 245 ? 14.760  26.576  88.999  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 735 SER B CB  1 
5430 ATOM   4360 O OG  . SER B 1 245 ? 14.227  26.021  87.819  1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 735 SER B OG  1 
5431 ATOM   4361 N N   . ILE B 1 246 ? 12.149  28.206  87.938  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 736 ILE B N   1 
5432 ATOM   4362 C CA  . ILE B 1 246 ? 11.559  29.146  86.983  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 736 ILE B CA  1 
5433 ATOM   4363 C C   . ILE B 1 246 ? 11.088  30.397  87.728  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 736 ILE B C   1 
5434 ATOM   4364 O O   . ILE B 1 246 ? 11.385  31.530  87.323  1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 736 ILE B O   1 
5435 ATOM   4365 C CB  . ILE B 1 246 ? 10.368  28.530  86.215  1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 736 ILE B CB  1 
5436 ATOM   4366 C CG1 . ILE B 1 246 ? 10.858  27.366  85.341  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 736 ILE B CG1 1 
5437 ATOM   4367 C CG2 . ILE B 1 246 ? 9.678   29.612  85.373  1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 736 ILE B CG2 1 
5438 ATOM   4368 C CD1 . ILE B 1 246 ? 9.759   26.639  84.562  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 736 ILE B CD1 1 
5439 ATOM   4369 N N   . ASP B 1 247 ? 10.357  30.208  88.831  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 737 ASP B N   1 
5440 ATOM   4370 C CA  . ASP B 1 247 ? 9.858   31.334  89.601  1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 737 ASP B CA  1 
5441 ATOM   4371 C C   . ASP B 1 247 ? 11.013  32.197  90.123  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 737 ASP B C   1 
5442 ATOM   4372 O O   . ASP B 1 247 ? 10.939  33.420  90.105  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 737 ASP B O   1 
5443 ATOM   4373 C CB  . ASP B 1 247 ? 8.990   30.831  90.758  1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 737 ASP B CB  1 
5444 ATOM   4374 C CG  . ASP B 1 247 ? 8.468   31.945  91.599  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 737 ASP B CG  1 
5445 ATOM   4375 O OD1 . ASP B 1 247 ? 7.429   32.537  91.254  1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 737 ASP B OD1 1 
5446 ATOM   4376 O OD2 . ASP B 1 247 ? 9.113   32.257  92.615  1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 737 ASP B OD2 1 
5447 ATOM   4377 N N   . GLN B 1 248 ? 12.088  31.567  90.564  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B N   1 
5448 ATOM   4378 C CA  . GLN B 1 248 ? 13.221  32.326  91.066  1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B CA  1 
5449 ATOM   4379 C C   . GLN B 1 248 ? 13.880  33.104  89.930  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B C   1 
5450 ATOM   4380 O O   . GLN B 1 248 ? 14.309  34.235  90.123  1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B O   1 
5451 ATOM   4381 C CB  . GLN B 1 248 ? 14.233  31.391  91.730  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B CB  1 
5452 ATOM   4382 C CG  . GLN B 1 248 ? 14.024  31.223  93.239  1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B CG  1 
5453 ATOM   4383 C CD  . GLN B 1 248 ? 12.521  31.196  93.677  1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B CD  1 
5454 ATOM   4384 O OE1 . GLN B 1 248 ? 11.929  32.257  94.025  1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B OE1 1 
5455 ATOM   4385 N NE2 . GLN B 1 248 ? 11.920  29.983  93.711  1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B NE2 1 
5456 ATOM   4386 N N   . ASN B 1 249 ? 13.936  32.495  88.749  1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 739 ASN B N   1 
5457 ATOM   4387 C CA  . ASN B 1 249 ? 14.527  33.155  87.578  1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 739 ASN B CA  1 
5458 ATOM   4388 C C   . ASN B 1 249 ? 13.695  34.407  87.228  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 739 ASN B C   1 
5459 ATOM   4389 O O   . ASN B 1 249 ? 14.252  35.490  87.001  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 739 ASN B O   1 
5460 ATOM   4390 C CB  . ASN B 1 249 ? 14.602  32.181  86.392  1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 739 ASN B CB  1 
5461 ATOM   4391 C CG  . ASN B 1 249 ? 15.510  32.690  85.271  1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 739 ASN B CG  1 
5462 ATOM   4392 O OD1 . ASN B 1 249 ? 16.447  33.444  85.515  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 739 ASN B OD1 1 
5463 ATOM   4393 N ND2 . ASN B 1 249 ? 15.237  32.270  84.048  1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 739 ASN B ND2 1 
5464 ATOM   4394 N N   . ILE B 1 250 ? 12.366  34.295  87.251  1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 740 ILE B N   1 
5465 ATOM   4395 C CA  . ILE B 1 250 ? 11.516  35.455  86.966  1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 740 ILE B CA  1 
5466 ATOM   4396 C C   . ILE B 1 250 ? 11.789  36.593  87.959  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 740 ILE B C   1 
5467 ATOM   4397 O O   . ILE B 1 250 ? 11.835  37.764  87.565  1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 740 ILE B O   1 
5468 ATOM   4398 C CB  . ILE B 1 250 ? 10.002  35.074  86.977  1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 740 ILE B CB  1 
5469 ATOM   4399 C CG1 . ILE B 1 250 ? 9.718   34.091  85.837  1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 740 ILE B CG1 1 
5470 ATOM   4400 C CG2 . ILE B 1 250 ? 9.086   36.301  86.885  1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 740 ILE B CG2 1 
5471 ATOM   4401 C CD1 . ILE B 1 250 ? 8.283   33.560  85.831  1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 740 ILE B CD1 1 
5472 ATOM   4402 N N   . LYS B 1 251 ? 12.022  36.242  89.234  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B N   1 
5473 ATOM   4403 C CA  . LYS B 1 251 ? 12.303  37.245  90.266  1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B CA  1 
5474 ATOM   4404 C C   . LYS B 1 251 ? 13.625  37.982  90.073  1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B C   1 
5475 ATOM   4405 O O   . LYS B 1 251 ? 13.700  39.169  90.314  1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B O   1 
5476 ATOM   4406 C CB  . LYS B 1 251 ? 12.199  36.615  91.658  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B CB  1 
5477 ATOM   4407 C CG  . LYS B 1 251 ? 10.772  36.384  92.038  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B CG  1 
5478 ATOM   4408 C CD  . LYS B 1 251 ? 10.651  35.683  93.363  1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B CD  1 
5479 ATOM   4409 C CE  . LYS B 1 251 ? 9.178   35.737  93.849  1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B CE  1 
5480 ATOM   4410 N NZ  . LYS B 1 251 ? 8.178   34.989  93.003  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B NZ  1 
5481 ATOM   4411 N N   . ARG B 1 252 ? 14.659  37.301  89.597  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B N   1 
5482 ATOM   4412 C CA  . ARG B 1 252 ? 15.914  38.011  89.370  1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B CA  1 
5483 ATOM   4413 C C   . ARG B 1 252 ? 15.772  38.991  88.193  1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B C   1 
5484 ATOM   4414 O O   . ARG B 1 252 ? 16.357  40.051  88.223  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B O   1 
5485 ATOM   4415 C CB  . ARG B 1 252 ? 17.135  37.095  89.287  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B CB  1 
5486 ATOM   4416 C CG  . ARG B 1 252 ? 17.246  36.196  88.085  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B CG  1 
5487 ATOM   4417 C CD  . ARG B 1 252 ? 18.590  35.459  88.077  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B CD  1 
5488 ATOM   4418 N NE  . ARG B 1 252 ? 18.631  34.540  86.952  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B NE  1 
5489 ATOM   4419 C CZ  . ARG B 1 252 ? 19.688  33.843  86.566  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B CZ  1 
5490 ATOM   4420 N NH1 . ARG B 1 252 ? 20.827  33.923  87.232  1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B NH1 1 
5491 ATOM   4421 N NH2 . ARG B 1 252 ? 19.607  33.040  85.517  1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B NH2 1 
5492 ATOM   4422 N N   . TYR B 1 253 ? 14.951  38.667  87.190  1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B N   1 
5493 ATOM   4423 C CA  . TYR B 1 253 ? 14.682  39.611  86.091  1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B CA  1 
5494 ATOM   4424 C C   . TYR B 1 253 ? 13.912  40.812  86.631  1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B C   1 
5495 ATOM   4425 O O   . TYR B 1 253 ? 14.167  41.942  86.235  1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B O   1 
5496 ATOM   4426 C CB  . TYR B 1 253 ? 13.891  38.953  84.951  1.00 9.15  ? ? ? ? ? ? 743 TYR B CB  1 
5497 ATOM   4427 C CG  . TYR B 1 253 ? 14.791  38.242  83.960  1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 743 TYR B CG  1 
5498 ATOM   4428 C CD1 . TYR B 1 253 ? 15.606  38.969  83.074  1.00 9.20  ? ? ? ? ? ? 743 TYR B CD1 1 
5499 ATOM   4429 C CD2 . TYR B 1 253 ? 14.866  36.843  83.923  1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 743 TYR B CD2 1 
5500 ATOM   4430 C CE1 . TYR B 1 253 ? 16.468  38.320  82.197  1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 743 TYR B CE1 1 
5501 ATOM   4431 C CE2 . TYR B 1 253 ? 15.719  36.180  83.041  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 743 TYR B CE2 1 
5502 ATOM   4432 C CZ  . TYR B 1 253 ? 16.519  36.926  82.181  1.00 9.19  ? ? ? ? ? ? 743 TYR B CZ  1 
5503 ATOM   4433 O OH  . TYR B 1 253 ? 17.346  36.270  81.311  1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B OH  1 
5504 ATOM   4434 N N   . ALA B 1 254 ? 12.988  40.583  87.573  1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 744 ALA B N   1 
5505 ATOM   4435 C CA  . ALA B 1 254 ? 12.223  41.700  88.150  1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 744 ALA B CA  1 
5506 ATOM   4436 C C   . ALA B 1 254 ? 13.164  42.662  88.844  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 744 ALA B C   1 
5507 ATOM   4437 O O   . ALA B 1 254 ? 12.972  43.870  88.760  1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 744 ALA B O   1 
5508 ATOM   4438 C CB  . ALA B 1 254 ? 11.134  41.214  89.127  1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 744 ALA B CB  1 
5509 ATOM   4439 N N   . GLU B 1 255 ? 14.222  42.136  89.462  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B N   1 
5510 ATOM   4440 C CA  . GLU B 1 255 ? 15.184  42.992  90.172  1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B CA  1 
5511 ATOM   4441 C C   . GLU B 1 255 ? 15.967  43.942  89.249  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B C   1 
5512 ATOM   4442 O O   . GLU B 1 255 ? 16.493  44.971  89.715  1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B O   1 
5513 ATOM   4443 C CB  . GLU B 1 255 ? 16.163  42.165  91.004  1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B CB  1 
5514 ATOM   4444 C CG  . GLU B 1 255 ? 15.561  41.537  92.240  1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B CG  1 
5515 ATOM   4445 C CD  . GLU B 1 255 ? 16.448  40.429  92.793  1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B CD  1 
5516 ATOM   4446 O OE1 . GLU B 1 255 ? 17.698  40.640  92.823  1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B OE1 1 
5517 ATOM   4447 O OE2 . GLU B 1 255 ? 15.898  39.337  93.155  1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B OE2 1 
5518 ATOM   4448 N N   . ILE B 1 256 ? 16.099  43.580  87.969  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 746 ILE B N   1 
5519 ATOM   4449 C CA  . ILE B 1 256 ? 16.788  44.441  87.024  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 746 ILE B CA  1 
5520 ATOM   4450 C C   . ILE B 1 256 ? 15.819  45.225  86.111  1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 746 ILE B C   1 
5521 ATOM   4451 O O   . ILE B 1 256 ? 16.255  45.848  85.151  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 746 ILE B O   1 
5522 ATOM   4452 C CB  . ILE B 1 256 ? 17.884  43.703  86.198  1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 746 ILE B CB  1 
5523 ATOM   4453 C CG1 . ILE B 1 256 ? 17.284  42.583  85.358  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 746 ILE B CG1 1 
5524 ATOM   4454 C CG2 . ILE B 1 256 ? 18.975  43.198  87.130  1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 746 ILE B CG2 1 
5525 ATOM   4455 C CD1 . ILE B 1 256 ? 18.214  42.087  84.270  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 746 ILE B CD1 1 
5526 ATOM   4456 N N   . GLY B 1 257 ? 14.530  45.232  86.477  1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 747 GLY B N   1 
5527 ATOM   4457 C CA  . GLY B 1 257 ? 13.495  45.971  85.770  1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 747 GLY B CA  1 
5528 ATOM   4458 C C   . GLY B 1 257 ? 13.072  45.408  84.428  1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 747 GLY B C   1 
5529 ATOM   4459 O O   . GLY B 1 257 ? 12.550  46.144  83.601  1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 747 GLY B O   1 
5530 ATOM   4460 N N   . VAL B 1 258 ? 13.173  44.097  84.267  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 748 VAL B N   1 
5531 ATOM   4461 C CA  . VAL B 1 258 ? 12.840  43.434  83.008  1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 748 VAL B CA  1 
5532 ATOM   4462 C C   . VAL B 1 258 ? 11.552  42.606  83.126  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 748 VAL B C   1 
5533 ATOM   4463 O O   . VAL B 1 258 ? 11.341  41.888  84.111  1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 748 VAL B O   1 
5534 ATOM   4464 C CB  . VAL B 1 258 ? 14.035  42.538  82.567  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 748 VAL B CB  1 
5535 ATOM   4465 C CG1 . VAL B 1 258 ? 13.669  41.653  81.392  1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 748 VAL B CG1 1 
5536 ATOM   4466 C CG2 . VAL B 1 258 ? 15.233  43.385  82.214  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 748 VAL B CG2 1 
5537 ATOM   4467 N N   . ILE B 1 259 ? 10.677  42.754  82.137  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 749 ILE B N   1 
5538 ATOM   4468 C CA  . ILE B 1 259 ? 9.418   42.030  82.044  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 749 ILE B CA  1 
5539 ATOM   4469 C C   . ILE B 1 259 ? 9.704   40.608  81.503  1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 749 ILE B C   1 
5540 ATOM   4470 O O   . ILE B 1 259 ? 10.644  40.391  80.732  1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 749 ILE B O   1 
5541 ATOM   4471 C CB  . ILE B 1 259 ? 8.492   42.730  80.994  1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 749 ILE B CB  1 
5542 ATOM   4472 C CG1 . ILE B 1 259 ? 8.234   44.184  81.367  1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 749 ILE B CG1 1 
5543 ATOM   4473 C CG2 . ILE B 1 259 ? 7.179   41.992  80.819  1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 749 ILE B CG2 1 
5544 ATOM   4474 C CD1 . ILE B 1 259 ? 7.621   44.370  82.718  1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 749 ILE B CD1 1 
5545 ATOM   4475 N N   . VAL B 1 260 ? 8.855   39.654  81.867  1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 750 VAL B N   1 
5546 ATOM   4476 C CA  . VAL B 1 260 ? 8.974   38.284  81.378  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 750 VAL B CA  1 
5547 ATOM   4477 C C   . VAL B 1 260 ? 7.656   37.861  80.707  1.00 9.86  ? ? ? ? ? ? 750 VAL B C   1 
5548 ATOM   4478 O O   . VAL B 1 260 ? 6.576   38.100  81.250  1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 750 VAL B O   1 
5549 ATOM   4479 C CB  . VAL B 1 260 ? 9.251   37.295  82.544  1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 750 VAL B CB  1 
5550 ATOM   4480 C CG1 . VAL B 1 260 ? 9.186   35.849  82.042  1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 750 VAL B CG1 1 
5551 ATOM   4481 C CG2 . VAL B 1 260 ? 10.601  37.614  83.180  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 750 VAL B CG2 1 
5552 ATOM   4482 N N   . SER B 1 261 ? 7.738   37.325  79.497  1.00 8.47  ? ? ? ? ? ? 751 SER B N   1 
5553 ATOM   4483 C CA  . SER B 1 261 ? 6.548   36.805  78.828  1.00 8.18  ? ? ? ? ? ? 751 SER B CA  1 
5554 ATOM   4484 C C   . SER B 1 261 ? 6.761   35.318  78.537  1.00 8.82  ? ? ? ? ? ? 751 SER B C   1 
5555 ATOM   4485 O O   . SER B 1 261 ? 7.898   34.913  78.189  1.00 9.45  ? ? ? ? ? ? 751 SER B O   1 
5556 ATOM   4486 C CB  . SER B 1 261 ? 6.297   37.529  77.490  1.00 9.10  ? ? ? ? ? ? 751 SER B CB  1 
5557 ATOM   4487 O OG  . SER B 1 261 ? 5.838   38.839  77.714  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 751 SER B OG  1 
5558 ATOM   4488 N N   . PHE B 1 262 ? 5.715   34.490  78.713  1.00 7.78  ? ? ? ? ? ? 752 PHE B N   1 
5559 ATOM   4489 C CA  . PHE B 1 262 ? 5.819   33.077  78.329  1.00 8.95  ? ? ? ? ? ? 752 PHE B CA  1 
5560 ATOM   4490 C C   . PHE B 1 262 ? 5.320   33.172  76.882  1.00 8.52  ? ? ? ? ? ? 752 PHE B C   1 
5561 ATOM   4491 O O   . PHE B 1 262 ? 4.166   33.485  76.649  1.00 8.94  ? ? ? ? ? ? 752 PHE B O   1 
5562 ATOM   4492 C CB  . PHE B 1 262 ? 4.905   32.170  79.190  1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B CB  1 
5563 ATOM   4493 C CG  . PHE B 1 262 ? 5.323   32.071  80.636  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B CG  1 
5564 ATOM   4494 C CD1 . PHE B 1 262 ? 6.602   32.457  81.055  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B CD1 1 
5565 ATOM   4495 C CD2 . PHE B 1 262 ? 4.422   31.585  81.591  1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B CD2 1 
5566 ATOM   4496 C CE1 . PHE B 1 262 ? 6.983   32.361  82.418  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B CE1 1 
5567 ATOM   4497 C CE2 . PHE B 1 262 ? 4.783   31.483  82.966  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B CE2 1 
5568 ATOM   4498 C CZ  . PHE B 1 262 ? 6.062   31.870  83.375  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B CZ  1 
5569 ATOM   4499 N N   . THR B 1 263 ? 6.176   32.846  75.923  1.00 8.05  ? ? ? ? ? ? 753 THR B N   1 
5570 ATOM   4500 C CA  . THR B 1 263 ? 5.840   33.077  74.517  1.00 8.09  ? ? ? ? ? ? 753 THR B CA  1 
5571 ATOM   4501 C C   . THR B 1 263 ? 5.413   31.937  73.600  1.00 8.55  ? ? ? ? ? ? 753 THR B C   1 
5572 ATOM   4502 O O   . THR B 1 263 ? 4.706   32.188  72.606  1.00 9.14  ? ? ? ? ? ? 753 THR B O   1 
5573 ATOM   4503 C CB  . THR B 1 263 ? 7.048   33.766  73.794  1.00 8.43  ? ? ? ? ? ? 753 THR B CB  1 
5574 ATOM   4504 O OG1 . THR B 1 263 ? 8.201   32.923  73.925  1.00 9.37  ? ? ? ? ? ? 753 THR B OG1 1 
5575 ATOM   4505 C CG2 . THR B 1 263 ? 7.358   35.168  74.382  1.00 9.01  ? ? ? ? ? ? 753 THR B CG2 1 
5576 ATOM   4506 N N   . GLU B 1 264 ? 5.848   30.712  73.867  1.00 7.13  ? ? ? ? ? ? 754 GLU B N   1 
5577 ATOM   4507 C CA  . GLU B 1 264 ? 5.535   29.613  72.972  1.00 8.03  ? ? ? ? ? ? 754 GLU B CA  1 
5578 ATOM   4508 C C   . GLU B 1 264 ? 5.264   28.325  73.740  1.00 8.68  ? ? ? ? ? ? 754 GLU B C   1 
5579 ATOM   4509 O O   . GLU B 1 264 ? 5.714   27.248  73.314  1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 754 GLU B O   1 
5580 ATOM   4510 C CB  . GLU B 1 264 ? 6.744   29.367  72.041  1.00 9.32  ? ? ? ? ? ? 754 GLU B CB  1 
5581 ATOM   4511 C CG  . GLU B 1 264 ? 7.294   30.669  71.376  1.00 9.63  ? ? ? ? ? ? 754 GLU B CG  1 
5582 ATOM   4512 C CD  . GLU B 1 264 ? 8.411   30.421  70.386  1.00 9.79  ? ? ? ? ? ? 754 GLU B CD  1 
5583 ATOM   4513 O OE1 . GLU B 1 264 ? 8.742   29.250  70.094  1.00 9.53  ? ? ? ? ? ? 754 GLU B OE1 1 
5584 ATOM   4514 O OE2 . GLU B 1 264 ? 8.978   31.425  69.902  1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 754 GLU B OE2 1 
5585 ATOM   4515 N N   . ILE B 1 265 ? 4.452   28.423  74.787  1.00 9.06  ? ? ? ? ? ? 755 ILE B N   1 
5586 ATOM   4516 C CA  . ILE B 1 265 ? 4.211   27.256  75.638  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 755 ILE B CA  1 
5587 ATOM   4517 C C   . ILE B 1 265 ? 3.594   26.046  74.981  1.00 9.16  ? ? ? ? ? ? 755 ILE B C   1 
5588 ATOM   4518 O O   . ILE B 1 265 ? 2.610   26.147  74.280  1.00 9.12  ? ? ? ? ? ? 755 ILE B O   1 
5589 ATOM   4519 C CB  . ILE B 1 265 ? 3.289   27.574  76.834  1.00 9.61  ? ? ? ? ? ? 755 ILE B CB  1 
5590 ATOM   4520 C CG1 . ILE B 1 265 ? 3.800   28.782  77.616  1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 755 ILE B CG1 1 
5591 ATOM   4521 C CG2 . ILE B 1 265 ? 3.171   26.329  77.763  1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 755 ILE B CG2 1 
5592 ATOM   4522 C CD1 . ILE B 1 265 ? 2.705   29.437  78.473  1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 755 ILE B CD1 1 
5593 ATOM   4523 N N   . ASP B 1 266 ? 4.226   24.902  75.226  1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 756 ASP B N   1 
5594 ATOM   4524 C CA  . ASP B 1 266 ? 3.693   23.583  74.867  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 756 ASP B CA  1 
5595 ATOM   4525 C C   . ASP B 1 266 ? 4.331   22.530  75.815  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 756 ASP B C   1 
5596 ATOM   4526 O O   . ASP B 1 266 ? 5.456   22.720  76.298  1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 756 ASP B O   1 
5597 ATOM   4527 C CB  . ASP B 1 266 ? 3.674   23.216  73.363  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 756 ASP B CB  1 
5598 ATOM   4528 C CG  . ASP B 1 266 ? 4.978   23.436  72.667  1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 756 ASP B CG  1 
5599 ATOM   4529 O OD1 . ASP B 1 266 ? 6.040   23.308  73.286  1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 756 ASP B OD1 1 
5600 ATOM   4530 O OD2 . ASP B 1 266 ? 4.919   23.702  71.453  1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 756 ASP B OD2 1 
5601 ATOM   4531 N N   . ILE B 1 267 ? 3.527   21.534  76.211  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 757 ILE B N   1 
5602 ATOM   4532 C CA  . ILE B 1 267 ? 3.987   20.499  77.156  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 757 ILE B CA  1 
5603 ATOM   4533 C C   . ILE B 1 267 ? 3.793   19.129  76.482  1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 757 ILE B C   1 
5604 ATOM   4534 O O   . ILE B 1 267 ? 2.687   18.579  76.468  1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 757 ILE B O   1 
5605 ATOM   4535 C CB  . ILE B 1 267 ? 3.240   20.639  78.510  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 757 ILE B CB  1 
5606 ATOM   4536 C CG1 . ILE B 1 267 ? 3.386   22.081  79.034  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 757 ILE B CG1 1 
5607 ATOM   4537 C CG2 . ILE B 1 267 ? 3.799   19.621  79.528  1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 757 ILE B CG2 1 
5608 ATOM   4538 C CD1 . ILE B 1 267 ? 2.873   22.336  80.436  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 757 ILE B CD1 1 
5609 ATOM   4539 N N   . ARG B 1 268 ? 4.875   18.646  75.863  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B N   1 
5610 ATOM   4540 C CA  . ARG B 1 268 ? 4.859   17.413  75.080  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B CA  1 
5611 ATOM   4541 C C   . ARG B 1 268 ? 4.885   16.126  75.885  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B C   1 
5612 ATOM   4542 O O   . ARG B 1 268 ? 5.654   15.979  76.831  1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B O   1 
5613 ATOM   4543 C CB  . ARG B 1 268 ? 5.951   17.430  73.998  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B CB  1 
5614 ATOM   4544 C CG  . ARG B 1 268 ? 7.386   17.421  74.482  1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B CG  1 
5615 ATOM   4545 C CD  . ARG B 1 268 ? 8.321   17.662  73.290  1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B CD  1 
5616 ATOM   4546 N NE  . ARG B 1 268 ? 9.726   17.572  73.651  1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B NE  1 
5617 ATOM   4547 C CZ  . ARG B 1 268 ? 10.480  18.602  74.031  1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B CZ  1 
5618 ATOM   4548 N NH1 . ARG B 1 268 ? 9.967   19.823  74.115  1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B NH1 1 
5619 ATOM   4549 N NH2 . ARG B 1 268 ? 11.757  18.409  74.336  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B NH2 1 
5620 ATOM   4550 N N   . ILE B 1 269 ? 4.017   15.211  75.475  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 759 ILE B N   1 
5621 ATOM   4551 C CA  . ILE B 1 269 ? 3.817   13.915  76.129  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 759 ILE B CA  1 
5622 ATOM   4552 C C   . ILE B 1 269 ? 4.444   12.758  75.372  1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 759 ILE B C   1 
5623 ATOM   4553 O O   . ILE B 1 269 ? 4.183   12.570  74.184  1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 759 ILE B O   1 
5624 ATOM   4554 C CB  . ILE B 1 269 ? 2.309   13.616  76.264  1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 759 ILE B CB  1 
5625 ATOM   4555 C CG1 . ILE B 1 269 ? 1.641   14.677  77.125  1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 759 ILE B CG1 1 
5626 ATOM   4556 C CG2 . ILE B 1 269 ? 2.094   12.242  76.875  1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 759 ILE B CG2 1 
5627 ATOM   4557 C CD1 . ILE B 1 269 ? 0.192   14.502  77.226  1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 759 ILE B CD1 1 
5628 ATOM   4558 N N   . PRO B 1 270 ? 5.274   11.953  76.054  1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 760 PRO B N   1 
5629 ATOM   4559 C CA  . PRO B 1 270 ? 5.931   10.802  75.428  1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 760 PRO B CA  1 
5630 ATOM   4560 C C   . PRO B 1 270 ? 4.848   9.853   74.935  1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 760 PRO B C   1 
5631 ATOM   4561 O O   . PRO B 1 270 ? 3.864   9.603   75.626  1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 760 PRO B O   1 
5632 ATOM   4562 C CB  . PRO B 1 270 ? 6.726   10.204  76.584  1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 760 PRO B CB  1 
5633 ATOM   4563 C CG  . PRO B 1 270 ? 7.056   11.420  77.431  1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 760 PRO B CG  1 
5634 ATOM   4564 C CD  . PRO B 1 270 ? 5.717   12.115  77.448  1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 760 PRO B CD  1 
5635 ATOM   4565 N N   . GLN B 1 271 ? 5.030   9.354   73.726  1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B N   1 
5636 ATOM   4566 C CA  . GLN B 1 271 ? 4.074   8.468   73.067  1.00 45.19 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B CA  1 
5637 ATOM   4567 C C   . GLN B 1 271 ? 3.734   7.138   73.763  1.00 47.15 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B C   1 
5638 ATOM   4568 O O   . GLN B 1 271 ? 4.488   6.613   74.600  1.00 47.14 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B O   1 
5639 ATOM   4569 C CB  . GLN B 1 271 ? 4.549   8.214   71.625  1.00 48.30 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B CB  1 
5640 ATOM   4570 C CG  . GLN B 1 271 ? 3.638   7.354   70.757  1.00 52.30 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B CG  1 
5641 ATOM   4571 C CD  . GLN B 1 271 ? 4.324   6.907   69.453  1.00 54.85 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B CD  1 
5642 ATOM   4572 O OE1 . GLN B 1 271 ? 4.493   5.694   69.200  1.00 55.99 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B OE1 1 
5643 ATOM   4573 N NE2 . GLN B 1 271 ? 4.727   7.885   68.621  1.00 55.44 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B NE2 1 
5644 ATOM   4574 N N   . SER B 1 272 ? 2.570   6.610   73.394  1.00 49.80 ? ? ? ? ? ? 762 SER B N   1 
5645 ATOM   4575 C CA  . SER B 1 272 ? 2.056   5.354   73.926  1.00 52.87 ? ? ? ? ? ? 762 SER B CA  1 
5646 ATOM   4576 C C   . SER B 1 272 ? 2.028   5.194   75.454  1.00 54.47 ? ? ? ? ? ? 762 SER B C   1 
5647 ATOM   4577 O O   . SER B 1 272 ? 1.681   4.116   75.970  1.00 54.98 ? ? ? ? ? ? 762 SER B O   1 
5648 ATOM   4578 C CB  . SER B 1 272 ? 2.682   4.143   73.221  1.00 53.26 ? ? ? ? ? ? 762 SER B CB  1 
5649 ATOM   4579 O OG  . SER B 1 272 ? 1.813   3.671   72.190  1.00 54.16 ? ? ? ? ? ? 762 SER B OG  1 
5650 ATOM   4580 N N   . GLU B 1 273 ? 2.397   6.256   76.177  1.00 55.86 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B N   1 
5651 ATOM   4581 C CA  . GLU B 1 273 ? 2.296   6.241   77.629  1.00 56.40 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B CA  1 
5652 ATOM   4582 C C   . GLU B 1 273 ? 0.781   6.507   77.805  1.00 55.89 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B C   1 
5653 ATOM   4583 O O   . GLU B 1 273 ? 0.125   7.082   76.908  1.00 55.54 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B O   1 
5654 ATOM   4584 C CB  . GLU B 1 273 ? 3.137   7.352   78.288  1.00 57.68 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B CB  1 
5655 ATOM   4585 C CG  . GLU B 1 273 ? 2.451   8.728   78.372  1.00 59.42 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B CG  1 
5656 ATOM   4586 C CD  . GLU B 1 273 ? 3.033   9.632   79.454  1.00 60.72 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B CD  1 
5657 ATOM   4587 O OE1 . GLU B 1 273 ? 3.672   9.119   80.404  1.00 61.37 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B OE1 1 
5658 ATOM   4588 O OE2 . GLU B 1 273 ? 2.837   10.868  79.360  1.00 61.91 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B OE2 1 
5659 ATOM   4589 N N   . ASN B 1 274 ? 0.224   6.058   78.925  1.00 55.04 ? ? ? ? ? ? 764 ASN B N   1 
5660 ATOM   4590 C CA  . ASN B 1 274 ? -1.203  6.212   79.197  1.00 53.96 ? ? ? ? ? ? 764 ASN B CA  1 
5661 ATOM   4591 C C   . ASN B 1 274 ? -1.719  7.648   79.052  1.00 52.97 ? ? ? ? ? ? 764 ASN B C   1 
5662 ATOM   4592 O O   . ASN B 1 274 ? -1.371  8.519   79.863  1.00 53.14 ? ? ? ? ? ? 764 ASN B O   1 
5663 ATOM   4593 C CB  . ASN B 1 274 ? -1.508  5.688   80.606  1.00 54.70 ? ? ? ? ? ? 764 ASN B CB  1 
5664 ATOM   4594 C CG  . ASN B 1 274 ? -2.999  5.633   80.902  1.00 55.04 ? ? ? ? ? ? 764 ASN B CG  1 
5665 ATOM   4595 O OD1 . ASN B 1 274 ? -3.810  5.341   80.014  1.00 55.45 ? ? ? ? ? ? 764 ASN B OD1 1 
5666 ATOM   4596 N ND2 . ASN B 1 274 ? -3.369  5.919   82.156  1.00 55.03 ? ? ? ? ? ? 764 ASN B ND2 1 
5667 ATOM   4597 N N   . PRO B 1 275 ? -2.556  7.913   78.021  1.00 51.91 ? ? ? ? ? ? 765 PRO B N   1 
5668 ATOM   4598 C CA  . PRO B 1 275 ? -3.135  9.245   77.763  1.00 50.40 ? ? ? ? ? ? 765 PRO B CA  1 
5669 ATOM   4599 C C   . PRO B 1 275 ? -3.956  9.737   78.954  1.00 49.00 ? ? ? ? ? ? 765 PRO B C   1 
5670 ATOM   4600 O O   . PRO B 1 275 ? -4.058  10.942  79.190  1.00 49.31 ? ? ? ? ? ? 765 PRO B O   1 
5671 ATOM   4601 C CB  . PRO B 1 275 ? -4.028  8.998   76.550  1.00 50.63 ? ? ? ? ? ? 765 PRO B CB  1 
5672 ATOM   4602 C CG  . PRO B 1 275 ? -3.266  7.936   75.804  1.00 51.31 ? ? ? ? ? ? 765 PRO B CG  1 
5673 ATOM   4603 C CD  . PRO B 1 275 ? -2.910  6.982   76.933  1.00 51.55 ? ? ? ? ? ? 765 PRO B CD  1 
5674 ATOM   4604 N N   . ALA B 1 276 ? -4.510  8.794   79.717  1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 766 ALA B N   1 
5675 ATOM   4605 C CA  . ALA B 1 276 ? -5.320  9.109   80.901  1.00 44.46 ? ? ? ? ? ? 766 ALA B CA  1 
5676 ATOM   4606 C C   . ALA B 1 276 ? -4.562  9.852   82.015  1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 766 ALA B C   1 
5677 ATOM   4607 O O   . ALA B 1 276 ? -4.892  11.008  82.307  1.00 42.15 ? ? ? ? ? ? 766 ALA B O   1 
5678 ATOM   4608 C CB  . ALA B 1 276 ? -5.943  7.843   81.455  1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 766 ALA B CB  1 
5679 ATOM   4609 N N   . THR B 1 277 ? -3.591  9.180   82.660  1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 767 THR B N   1 
5680 ATOM   4610 C CA  . THR B 1 277 ? -2.790  9.800   83.734  1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 767 THR B CA  1 
5681 ATOM   4611 C C   . THR B 1 277 ? -1.850  10.875  83.180  1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 767 THR B C   1 
5682 ATOM   4612 O O   . THR B 1 277 ? -1.616  11.878  83.844  1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 767 THR B O   1 
5683 ATOM   4613 C CB  . THR B 1 277 ? -2.002  8.766   84.608  1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 767 THR B CB  1 
5684 ATOM   4614 O OG1 . THR B 1 277 ? -1.064  8.031   83.810  1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 767 THR B OG1 1 
5685 ATOM   4615 C CG2 . THR B 1 277 ? -2.970  7.797   85.268  1.00 36.27 ? ? ? ? ? ? 767 THR B CG2 1 
5686 ATOM   4616 N N   . ALA B 1 278 ? -1.342  10.655  81.963  1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 768 ALA B N   1 
5687 ATOM   4617 C CA  . ALA B 1 278 ? -0.483  11.629  81.279  1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 768 ALA B CA  1 
5688 ATOM   4618 C C   . ALA B 1 278 ? -1.229  12.984  81.152  1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 768 ALA B C   1 
5689 ATOM   4619 O O   . ALA B 1 278 ? -0.654  14.026  81.471  1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 768 ALA B O   1 
5690 ATOM   4620 C CB  . ALA B 1 278 ? -0.092  11.116  79.913  1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 768 ALA B CB  1 
5691 ATOM   4621 N N   . PHE B 1 279 ? -2.493  12.975  80.713  1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B N   1 
5692 ATOM   4622 C CA  . PHE B 1 279 ? -3.283  14.211  80.600  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B CA  1 
5693 ATOM   4623 C C   . PHE B 1 279 ? -3.511  14.913  81.935  1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B C   1 
5694 ATOM   4624 O O   . PHE B 1 279 ? -3.710  16.121  81.964  1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B O   1 
5695 ATOM   4625 C CB  . PHE B 1 279 ? -4.645  13.959  79.949  1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B CB  1 
5696 ATOM   4626 C CG  . PHE B 1 279 ? -4.586  13.753  78.466  1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B CG  1 
5697 ATOM   4627 C CD1 . PHE B 1 279 ? -3.371  13.691  77.801  1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B CD1 1 
5698 ATOM   4628 C CD2 . PHE B 1 279 ? -5.756  13.604  77.735  1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B CD2 1 
5699 ATOM   4629 C CE1 . PHE B 1 279 ? -3.301  13.481  76.429  1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B CE1 1 
5700 ATOM   4630 C CE2 . PHE B 1 279 ? -5.705  13.392  76.346  1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B CE2 1 
5701 ATOM   4631 C CZ  . PHE B 1 279 ? -4.461  13.330  75.697  1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B CZ  1 
5702 ATOM   4632 N N   . GLN B 1 280 ? -3.542  14.163  83.042  1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B N   1 
5703 ATOM   4633 C CA  . GLN B 1 280 ? -3.711  14.808  84.345  1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B CA  1 
5704 ATOM   4634 C C   . GLN B 1 280 ? -2.418  15.494  84.784  1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B C   1 
5705 ATOM   4635 O O   . GLN B 1 280 ? -2.445  16.564  85.351  1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B O   1 
5706 ATOM   4636 C CB  . GLN B 1 280 ? -4.135  13.818  85.431  1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B CB  1 
5707 ATOM   4637 C CG  . GLN B 1 280 ? -5.498  13.158  85.189  1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B CG  1 
5708 ATOM   4638 C CD  . GLN B 1 280 ? -6.679  14.133  85.178  1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B CD  1 
5709 ATOM   4639 O OE1 . GLN B 1 280 ? -6.592  15.292  85.660  1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B OE1 1 
5710 ATOM   4640 N NE2 . GLN B 1 280 ? -7.807  13.655  84.659  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B NE2 1 
5711 ATOM   4641 N N   . VAL B 1 281 ? -1.283  14.861  84.558  1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 771 VAL B N   1 
5712 ATOM   4642 C CA  . VAL B 1 281 ? -0.002  15.461  84.942  1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 771 VAL B CA  1 
5713 ATOM   4643 C C   . VAL B 1 281 ? 0.194   16.752  84.117  1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 771 VAL B C   1 
5714 ATOM   4644 O O   . VAL B 1 281 ? 0.602   17.774  84.647  1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 771 VAL B O   1 
5715 ATOM   4645 C CB  . VAL B 1 281 ? 1.174   14.486  84.658  1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 771 VAL B CB  1 
5716 ATOM   4646 C CG1 . VAL B 1 281 ? 2.521   15.208  84.859  1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 771 VAL B CG1 1 
5717 ATOM   4647 C CG2 . VAL B 1 281 ? 1.072   13.234  85.564  1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 771 VAL B CG2 1 
5718 ATOM   4648 N N   . GLN B 1 282 ? -0.159  16.687  82.833  1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B N   1 
5719 ATOM   4649 C CA  . GLN B 1 282 ? -0.038  17.843  81.940  1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B CA  1 
5720 ATOM   4650 C C   . GLN B 1 282 ? -0.901  18.981  82.469  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B C   1 
5721 ATOM   4651 O O   . GLN B 1 282 ? -0.460  20.137  82.508  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B O   1 
5722 ATOM   4652 C CB  . GLN B 1 282 ? -0.442  17.445  80.515  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B CB  1 
5723 ATOM   4653 C CG  . GLN B 1 282 ? -0.514  18.615  79.542  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B CG  1 
5724 ATOM   4654 C CD  . GLN B 1 282 ? -0.966  18.177  78.169  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B CD  1 
5725 ATOM   4655 O OE1 . GLN B 1 282 ? -2.134  17.838  77.973  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B OE1 1 
5726 ATOM   4656 N NE2 . GLN B 1 282 ? -0.042  18.167  77.208  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B NE2 1 
5727 ATOM   4657 N N   . ALA B 1 283 ? -2.121  18.660  82.910  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 773 ALA B N   1 
5728 ATOM   4658 C CA  . ALA B 1 283 ? -3.019  19.673  83.470  1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 773 ALA B CA  1 
5729 ATOM   4659 C C   . ALA B 1 283 ? -2.393  20.344  84.688  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 773 ALA B C   1 
5730 ATOM   4660 O O   . ALA B 1 283 ? -2.486  21.565  84.851  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 773 ALA B O   1 
5731 ATOM   4661 C CB  . ALA B 1 283 ? -4.358  19.051  83.860  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 773 ALA B CB  1 
5732 ATOM   4662 N N   . ASN B 1 284 ? -1.794  19.536  85.570  1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 774 ASN B N   1 
5733 ATOM   4663 C CA  . ASN B 1 284 ? -1.145  20.053  86.784  1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 774 ASN B CA  1 
5734 ATOM   4664 C C   . ASN B 1 284 ? 0.021   20.956  86.398  1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 774 ASN B C   1 
5735 ATOM   4665 O O   . ASN B 1 284 ? 0.223   22.001  87.019  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 774 ASN B O   1 
5736 ATOM   4666 C CB  . ASN B 1 284 ? -0.611  18.929  87.680  1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 774 ASN B CB  1 
5737 ATOM   4667 C CG  . ASN B 1 284 ? -1.725  18.053  88.277  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 774 ASN B CG  1 
5738 ATOM   4668 O OD1 . ASN B 1 284 ? -2.867  18.508  88.523  1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 774 ASN B OD1 1 
5739 ATOM   4669 N ND2 . ASN B 1 284 ? -1.388  16.782  88.528  1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 774 ASN B ND2 1 
5740 ATOM   4670 N N   . ASN B 1 285 ? 0.778   20.536  85.371  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 775 ASN B N   1 
5741 ATOM   4671 C CA  . ASN B 1 285 ? 1.931   21.311  84.850  1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 775 ASN B CA  1 
5742 ATOM   4672 C C   . ASN B 1 285 ? 1.465   22.679  84.282  1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 775 ASN B C   1 
5743 ATOM   4673 O O   . ASN B 1 285 ? 2.056   23.706  84.611  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 775 ASN B O   1 
5744 ATOM   4674 C CB  . ASN B 1 285 ? 2.706   20.498  83.797  1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 775 ASN B CB  1 
5745 ATOM   4675 C CG  . ASN B 1 285 ? 3.640   19.443  84.402  1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 775 ASN B CG  1 
5746 ATOM   4676 O OD1 . ASN B 1 285 ? 4.377   18.800  83.675  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 775 ASN B OD1 1 
5747 ATOM   4677 N ND2 . ASN B 1 285 ? 3.637   19.288  85.723  1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 775 ASN B ND2 1 
5748 ATOM   4678 N N   . TYR B 1 286 ? 0.390   22.711  83.493  1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B N   1 
5749 ATOM   4679 C CA  . TYR B 1 286 ? -0.140  23.990  82.966  1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B CA  1 
5750 ATOM   4680 C C   . TYR B 1 286 ? -0.643  24.866  84.099  1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B C   1 
5751 ATOM   4681 O O   . TYR B 1 286 ? -0.454  26.078  84.095  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B O   1 
5752 ATOM   4682 C CB  . TYR B 1 286 ? -1.299  23.768  81.973  1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B CB  1 
5753 ATOM   4683 C CG  . TYR B 1 286 ? -0.868  23.649  80.523  1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B CG  1 
5754 ATOM   4684 C CD1 . TYR B 1 286 ? -0.477  24.783  79.793  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B CD1 1 
5755 ATOM   4685 C CD2 . TYR B 1 286 ? -0.861  22.408  79.871  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B CD2 1 
5756 ATOM   4686 C CE1 . TYR B 1 286 ? -0.088  24.674  78.441  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B CE1 1 
5757 ATOM   4687 C CE2 . TYR B 1 286 ? -0.479  22.282  78.515  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B CE2 1 
5758 ATOM   4688 C CZ  . TYR B 1 286 ? -0.093  23.433  77.805  1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B CZ  1 
5759 ATOM   4689 O OH  . TYR B 1 286 ? 0.254   23.340  76.473  1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B OH  1 
5760 ATOM   4690 N N   . LYS B 1 287 ? -1.341  24.247  85.061  1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B N   1 
5761 ATOM   4691 C CA  . LYS B 1 287 ? -1.865  24.971  86.211  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B CA  1 
5762 ATOM   4692 C C   . LYS B 1 287 ? -0.728  25.615  87.024  1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B C   1 
5763 ATOM   4693 O O   . LYS B 1 287 ? -0.839  26.763  87.402  1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B O   1 
5764 ATOM   4694 C CB  . LYS B 1 287 ? -2.699  24.035  87.101  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B CB  1 
5765 ATOM   4695 C CG  . LYS B 1 287 ? -3.333  24.755  88.254  1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B CG  1 
5766 ATOM   4696 C CD  . LYS B 1 287 ? -4.344  23.878  88.932  1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B CD  1 
5767 ATOM   4697 C CE  . LYS B 1 287 ? -5.259  24.737  89.777  1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B CE  1 
5768 ATOM   4698 N NZ  . LYS B 1 287 ? -6.266  23.903  90.503  1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B NZ  1 
5769 ATOM   4699 N N   . GLU B 1 288 ? 0.371   24.899  87.262  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B N   1 
5770 ATOM   4700 C CA  . GLU B 1 288 ? 1.480   25.468  88.036  1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B CA  1 
5771 ATOM   4701 C C   . GLU B 1 288 ? 2.127   26.642  87.278  1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B C   1 
5772 ATOM   4702 O O   . GLU B 1 288 ? 2.487   27.666  87.878  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B O   1 
5773 ATOM   4703 C CB  . GLU B 1 288 ? 2.539   24.410  88.367  1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B CB  1 
5774 ATOM   4704 C CG  . GLU B 1 288 ? 2.114   23.359  89.398  1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B CG  1 
5775 ATOM   4705 C CD  . GLU B 1 288 ? 1.516   23.959  90.657  1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B CD  1 
5776 ATOM   4706 O OE1 . GLU B 1 288 ? 2.165   24.850  91.267  1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B OE1 1 
5777 ATOM   4707 O OE2 . GLU B 1 288 ? 0.375   23.553  91.020  1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B OE2 1 
5778 ATOM   4708 N N   . LEU B 1 289 ? 2.240   26.498  85.955  1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 779 LEU B N   1 
5779 ATOM   4709 C CA  . LEU B 1 289 ? 2.808   27.559  85.113  1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 779 LEU B CA  1 
5780 ATOM   4710 C C   . LEU B 1 289 ? 1.961   28.840  85.213  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 779 LEU B C   1 
5781 ATOM   4711 O O   . LEU B 1 289 ? 2.506   29.945  85.360  1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 779 LEU B O   1 
5782 ATOM   4712 C CB  . LEU B 1 289 ? 2.859   27.054  83.672  1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 779 LEU B CB  1 
5783 ATOM   4713 C CG  . LEU B 1 289 ? 4.069   27.298  82.786  1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 779 LEU B CG  1 
5784 ATOM   4714 C CD1 . LEU B 1 289 ? 5.385   26.983  83.511  1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 779 LEU B CD1 1 
5785 ATOM   4715 C CD2 . LEU B 1 289 ? 3.884   26.430  81.564  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 779 LEU B CD2 1 
5786 ATOM   4716 N N   . MET B 1 290 ? 0.633   28.702  85.131  1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 780 MET B N   1 
5787 ATOM   4717 C CA  . MET B 1 290 ? -0.266  29.853  85.258  1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 780 MET B CA  1 
5788 ATOM   4718 C C   . MET B 1 290 ? -0.180  30.489  86.663  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 780 MET B C   1 
5789 ATOM   4719 O O   . MET B 1 290 ? -0.276  31.707  86.796  1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 780 MET B O   1 
5790 ATOM   4720 C CB  . MET B 1 290 ? -1.717  29.487  84.937  1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 780 MET B CB  1 
5791 ATOM   4721 C CG  . MET B 1 290 ? -2.683  30.659  85.072  1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 780 MET B CG  1 
5792 ATOM   4722 S SD  . MET B 1 290 ? -2.258  32.124  84.052  1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 780 MET B SD  1 
5793 ATOM   4723 C CE  . MET B 1 290 ? -2.951  31.613  82.548  1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 780 MET B CE  1 
5794 ATOM   4724 N N   . LYS B 1 291 ? -0.032  29.669  87.708  1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B N   1 
5795 ATOM   4725 C CA  . LYS B 1 291 ? 0.124   30.197  89.067  1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B CA  1 
5796 ATOM   4726 C C   . LYS B 1 291 ? 1.414   31.042  89.209  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B C   1 
5797 ATOM   4727 O O   . LYS B 1 291 ? 1.419   32.091  89.868  1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B O   1 
5798 ATOM   4728 C CB  . LYS B 1 291 ? 0.058   29.049  90.087  1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B CB  1 
5799 ATOM   4729 C CG  . LYS B 1 291 ? -1.392  28.764  90.547  1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B CG  1 
5800 ATOM   4730 C CD  . LYS B 1 291 ? -1.642  27.309  90.944  1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B CD  1 
5801 ATOM   4731 C CE  . LYS B 1 291 ? -0.798  26.833  92.129  1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B CE  1 
5802 ATOM   4732 N NZ  . LYS B 1 291 ? -1.228  27.442  93.425  1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B NZ  1 
5803 ATOM   4733 N N   . ILE B 1 292 ? 2.490   30.602  88.564  1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 782 ILE B N   1 
5804 ATOM   4734 C CA  . ILE B 1 292 ? 3.763   31.342  88.569  1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 782 ILE B CA  1 
5805 ATOM   4735 C C   . ILE B 1 292 ? 3.540   32.706  87.871  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 782 ILE B C   1 
5806 ATOM   4736 O O   . ILE B 1 292 ? 4.006   33.736  88.352  1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 782 ILE B O   1 
5807 ATOM   4737 C CB  . ILE B 1 292 ? 4.873   30.528  87.836  1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 782 ILE B CB  1 
5808 ATOM   4738 C CG1 . ILE B 1 292 ? 5.274   29.330  88.702  1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 782 ILE B CG1 1 
5809 ATOM   4739 C CG2 . ILE B 1 292 ? 6.083   31.412  87.513  1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 782 ILE B CG2 1 
5810 ATOM   4740 C CD1 . ILE B 1 292 ? 6.159   28.336  87.999  1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 782 ILE B CD1 1 
5811 ATOM   4741 N N   . CYS B 1 293 ? 2.822   32.701  86.747  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 783 CYS B N   1 
5812 ATOM   4742 C CA  . CYS B 1 293 ? 2.509   33.931  86.019  1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 783 CYS B CA  1 
5813 ATOM   4743 C C   . CYS B 1 293 ? 1.722   34.895  86.913  1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 783 CYS B C   1 
5814 ATOM   4744 O O   . CYS B 1 293 ? 2.095   36.053  87.071  1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 783 CYS B O   1 
5815 ATOM   4745 C CB  . CYS B 1 293 ? 1.714   33.586  84.753  1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 783 CYS B CB  1 
5816 ATOM   4746 S SG  . CYS B 1 293 ? 1.194   34.967  83.726  1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 783 CYS B SG  1 
5817 ATOM   4747 N N   . LEU B 1 294 ? 0.706   34.374  87.594  1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 784 LEU B N   1 
5818 ATOM   4748 C CA  . LEU B 1 294 ? -0.127  35.183  88.482  1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 784 LEU B CA  1 
5819 ATOM   4749 C C   . LEU B 1 294 ? 0.607   35.727  89.700  1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 784 LEU B C   1 
5820 ATOM   4750 O O   . LEU B 1 294 ? 0.273   36.809  90.198  1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 784 LEU B O   1 
5821 ATOM   4751 C CB  . LEU B 1 294 ? -1.339  34.373  88.954  1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 784 LEU B CB  1 
5822 ATOM   4752 C CG  . LEU B 1 294 ? -2.382  34.063  87.874  1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 784 LEU B CG  1 
5823 ATOM   4753 C CD1 . LEU B 1 294 ? -3.386  33.093  88.432  1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 784 LEU B CD1 1 
5824 ATOM   4754 C CD2 . LEU B 1 294 ? -3.062  35.331  87.397  1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 784 LEU B CD2 1 
5825 ATOM   4755 N N   . ALA B 1 295 ? 1.584   34.969  90.192  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 785 ALA B N   1 
5826 ATOM   4756 C CA  . ALA B 1 295 ? 2.361   35.352  91.372  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 785 ALA B CA  1 
5827 ATOM   4757 C C   . ALA B 1 295 ? 3.404   36.442  91.155  1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 785 ALA B C   1 
5828 ATOM   4758 O O   . ALA B 1 295 ? 3.809   37.103  92.116  1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 785 ALA B O   1 
5829 ATOM   4759 C CB  . ALA B 1 295 ? 3.071   34.119  91.948  1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 785 ALA B CB  1 
5830 ATOM   4760 N N   . ASN B 1 296 ? 3.885   36.597  89.916  1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 786 ASN B N   1 
5831 ATOM   4761 C CA  . ASN B 1 296 ? 4.939   37.564  89.618  1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 786 ASN B CA  1 
5832 ATOM   4762 C C   . ASN B 1 296 ? 4.407   38.787  88.887  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 786 ASN B C   1 
5833 ATOM   4763 O O   . ASN B 1 296 ? 3.885   38.692  87.772  1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 786 ASN B O   1 
5834 ATOM   4764 C CB  . ASN B 1 296 ? 6.060   36.869  88.840  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 786 ASN B CB  1 
5835 ATOM   4765 C CG  . ASN B 1 296 ? 6.839   35.870  89.704  1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 786 ASN B CG  1 
5836 ATOM   4766 O OD1 . ASN B 1 296 ? 7.671   36.274  90.506  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 786 ASN B OD1 1 
5837 ATOM   4767 N ND2 . ASN B 1 296 ? 6.571   34.577  89.536  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 786 ASN B ND2 1 
5838 ATOM   4768 N N   . PRO B 1 297 ? 4.564   39.967  89.488  1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 787 PRO B N   1 
5839 ATOM   4769 C CA  . PRO B 1 297 ? 4.077   41.213  88.877  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 787 PRO B CA  1 
5840 ATOM   4770 C C   . PRO B 1 297 ? 4.686   41.629  87.527  1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 787 PRO B C   1 
5841 ATOM   4771 O O   . PRO B 1 297 ? 4.074   42.400  86.808  1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 787 PRO B O   1 
5842 ATOM   4772 C CB  . PRO B 1 297 ? 4.312   42.259  89.971  1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 787 PRO B CB  1 
5843 ATOM   4773 C CG  . PRO B 1 297 ? 5.471   41.698  90.760  1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 787 PRO B CG  1 
5844 ATOM   4774 C CD  . PRO B 1 297 ? 5.183   40.214  90.809  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 787 PRO B CD  1 
5845 ATOM   4775 N N   . ASN B 1 298 ? 5.884   41.134  87.213  1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 788 ASN B N   1 
5846 ATOM   4776 C CA  . ASN B 1 298 ? 6.555   41.449  85.943  1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 788 ASN B CA  1 
5847 ATOM   4777 C C   . ASN B 1 298 ? 6.289   40.392  84.867  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 788 ASN B C   1 
5848 ATOM   4778 O O   . ASN B 1 298 ? 6.941   40.414  83.846  1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 788 ASN B O   1 
5849 ATOM   4779 C CB  . ASN B 1 298 ? 8.071   41.592  86.147  1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 788 ASN B CB  1 
5850 ATOM   4780 C CG  . ASN B 1 298 ? 8.729   40.298  86.555  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 788 ASN B CG  1 
5851 ATOM   4781 O OD1 . ASN B 1 298 ? 8.180   39.549  87.361  1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 788 ASN B OD1 1 
5852 ATOM   4782 N ND2 . ASN B 1 298 ? 9.901   40.026  86.022  1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 788 ASN B ND2 1 
5853 ATOM   4783 N N   . CYS B 1 299 ? 5.326   39.494  85.075  1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 789 CYS B N   1 
5854 ATOM   4784 C CA  . CYS B 1 299 ? 5.045   38.444  84.104  1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 789 CYS B CA  1 
5855 ATOM   4785 C C   . CYS B 1 299 ? 3.561   38.501  83.863  1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 789 CYS B C   1 
5856 ATOM   4786 O O   . CYS B 1 299 ? 2.783   38.098  84.715  1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 789 CYS B O   1 
5857 ATOM   4787 C CB  . CYS B 1 299 ? 5.467   37.079  84.661  1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 789 CYS B CB  1 
5858 ATOM   4788 S SG  . CYS B 1 299 ? 5.184   35.693  83.514  1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 789 CYS B SG  1 
5859 ATOM   4789 N N   . ASN B 1 300 ? 3.155   39.013  82.707  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 790 ASN B N   1 
5860 ATOM   4790 C CA  . ASN B 1 300 ? 1.736   39.164  82.417  1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 790 ASN B CA  1 
5861 ATOM   4791 C C   . ASN B 1 300 ? 1.251   38.738  81.029  1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 790 ASN B C   1 
5862 ATOM   4792 O O   . ASN B 1 300 ? 0.138   39.080  80.630  1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 790 ASN B O   1 
5863 ATOM   4793 C CB  . ASN B 1 300 ? 1.338   40.609  82.672  1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 790 ASN B CB  1 
5864 ATOM   4794 C CG  . ASN B 1 300 ? 1.751   41.085  84.074  1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 790 ASN B CG  1 
5865 ATOM   4795 O OD1 . ASN B 1 300 ? 2.754   41.800  84.220  1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 790 ASN B OD1 1 
5866 ATOM   4796 N ND2 . ASN B 1 300 ? 0.993   40.677  85.110  1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 790 ASN B ND2 1 
5867 ATOM   4797 N N   . THR B 1 301 ? 2.042   37.914  80.359  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 791 THR B N   1 
5868 ATOM   4798 C CA  . THR B 1 301 ? 1.730   37.442  79.023  1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 791 THR B CA  1 
5869 ATOM   4799 C C   . THR B 1 301 ? 1.925   35.935  79.031  1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 791 THR B C   1 
5870 ATOM   4800 O O   . THR B 1 301 ? 3.018   35.451  79.343  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 791 THR B O   1 
5871 ATOM   4801 C CB  . THR B 1 301 ? 2.699   38.112  78.054  1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 791 THR B CB  1 
5872 ATOM   4802 O OG1 . THR B 1 301 ? 2.437   39.513  78.077  1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 791 THR B OG1 1 
5873 ATOM   4803 C CG2 . THR B 1 301 ? 2.568   37.563  76.635  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 791 THR B CG2 1 
5874 ATOM   4804 N N   . PHE B 1 302 ? 0.854   35.216  78.685  1.00 9.31  ? ? ? ? ? ? 792 PHE B N   1 
5875 ATOM   4805 C CA  . PHE B 1 302 ? 0.834   33.757  78.696  1.00 9.88  ? ? ? ? ? ? 792 PHE B CA  1 
5876 ATOM   4806 C C   . PHE B 1 302 ? 0.400   33.268  77.303  1.00 9.81  ? ? ? ? ? ? 792 PHE B C   1 
5877 ATOM   4807 O O   . PHE B 1 302 ? -0.806  33.196  77.009  1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B O   1 
5878 ATOM   4808 C CB  . PHE B 1 302 ? -0.182  33.314  79.781  1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B CB  1 
5879 ATOM   4809 C CG  . PHE B 1 302 ? -0.103  31.855  80.152  1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B CG  1 
5880 ATOM   4810 C CD1 . PHE B 1 302 ? 0.732   31.434  81.198  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B CD1 1 
5881 ATOM   4811 C CD2 . PHE B 1 302 ? -0.904  30.900  79.495  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B CD2 1 
5882 ATOM   4812 C CE1 . PHE B 1 302 ? 0.767   30.072  81.593  1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B CE1 1 
5883 ATOM   4813 C CE2 . PHE B 1 302 ? -0.883  29.538  79.873  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B CE2 1 
5884 ATOM   4814 C CZ  . PHE B 1 302 ? -0.045  29.121  80.927  1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B CZ  1 
5885 ATOM   4815 N N   . VAL B 1 303 ? 1.367   32.961  76.437  1.00 9.05  ? ? ? ? ? ? 793 VAL B N   1 
5886 ATOM   4816 C CA  . VAL B 1 303 ? 1.070   32.516  75.061  1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 793 VAL B CA  1 
5887 ATOM   4817 C C   . VAL B 1 303 ? 1.502   31.066  74.783  1.00 8.71  ? ? ? ? ? ? 793 VAL B C   1 
5888 ATOM   4818 O O   . VAL B 1 303 ? 2.639   30.678  75.046  1.00 9.22  ? ? ? ? ? ? 793 VAL B O   1 
5889 ATOM   4819 C CB  . VAL B 1 303 ? 1.732   33.489  73.960  1.00 9.67  ? ? ? ? ? ? 793 VAL B CB  1 
5890 ATOM   4820 C CG1 . VAL B 1 303 ? 1.468   32.975  72.511  1.00 9.09  ? ? ? ? ? ? 793 VAL B CG1 1 
5891 ATOM   4821 C CG2 . VAL B 1 303 ? 1.180   34.905  74.121  1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 793 VAL B CG2 1 
5892 ATOM   4822 N N   . MET B 1 304 ? 0.567   30.274  74.293  1.00 8.06  ? ? ? ? ? ? 794 MET B N   1 
5893 ATOM   4823 C CA  . MET B 1 304 ? 0.821   28.882  73.971  1.00 9.34  ? ? ? ? ? ? 794 MET B CA  1 
5894 ATOM   4824 C C   . MET B 1 304 ? 1.089   28.759  72.463  1.00 9.84  ? ? ? ? ? ? 794 MET B C   1 
5895 ATOM   4825 O O   . MET B 1 304 ? 0.570   29.570  71.672  1.00 9.87  ? ? ? ? ? ? 794 MET B O   1 
5896 ATOM   4826 C CB  . MET B 1 304 ? -0.392  28.023  74.394  1.00 9.85  ? ? ? ? ? ? 794 MET B CB  1 
5897 ATOM   4827 C CG  . MET B 1 304 ? -0.589  28.029  75.939  1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 794 MET B CG  1 
5898 ATOM   4828 S SD  . MET B 1 304 ? -2.232  27.531  76.502  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 794 MET B SD  1 
5899 ATOM   4829 C CE  . MET B 1 304 ? -3.162  28.921  75.976  1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 794 MET B CE  1 
5900 ATOM   4830 N N   . TRP B 1 305 ? 1.885   27.768  72.068  1.00 9.89  ? ? ? ? ? ? 795 TRP B N   1 
5901 ATOM   4831 C CA  . TRP B 1 305 ? 2.209   27.588  70.653  1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CA  1 
5902 ATOM   4832 C C   . TRP B 1 305 ? 1.152   26.732  69.977  1.00 9.07  ? ? ? ? ? ? 795 TRP B C   1 
5903 ATOM   4833 O O   . TRP B 1 305 ? 1.444   25.661  69.459  1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B O   1 
5904 ATOM   4834 C CB  . TRP B 1 305 ? 3.620   27.004  70.465  1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CB  1 
5905 ATOM   4835 C CG  . TRP B 1 305 ? 4.347   27.586  69.250  1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CG  1 
5906 ATOM   4836 C CD1 . TRP B 1 305 ? 4.950   26.885  68.240  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CD1 1 
5907 ATOM   4837 C CD2 . TRP B 1 305 ? 4.512   28.994  68.922  1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CD2 1 
5908 ATOM   4838 N NE1 . TRP B 1 305 ? 5.480   27.769  67.300  1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B NE1 1 
5909 ATOM   4839 C CE2 . TRP B 1 305 ? 5.230   29.060  67.699  1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CE2 1 
5910 ATOM   4840 C CE3 . TRP B 1 305 ? 4.117   30.200  69.545  1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CE3 1 
5911 ATOM   4841 C CZ2 . TRP B 1 305 ? 5.569   30.296  67.087  1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CZ2 1 
5912 ATOM   4842 C CZ3 . TRP B 1 305 ? 4.450   31.428  68.936  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CZ3 1 
5913 ATOM   4843 C CH2 . TRP B 1 305 ? 5.170   31.461  67.723  1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CH2 1 
5914 ATOM   4844 N N   . GLY B 1 306 ? -0.078  27.236  69.991  1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 796 GLY B N   1 
5915 ATOM   4845 C CA  . GLY B 1 306 ? -1.222  26.550  69.410  1.00 9.77  ? ? ? ? ? ? 796 GLY B CA  1 
5916 ATOM   4846 C C   . GLY B 1 306 ? -2.243  26.275  70.511  1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 796 GLY B C   1 
5917 ATOM   4847 O O   . GLY B 1 306 ? -1.986  26.544  71.688  1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 796 GLY B O   1 
5918 ATOM   4848 N N   . PHE B 1 307 ? -3.427  25.802  70.143  1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B N   1 
5919 ATOM   4849 C CA  . PHE B 1 307 ? -4.438  25.471  71.152  1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B CA  1 
5920 ATOM   4850 C C   . PHE B 1 307 ? -5.055  24.081  70.936  1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B C   1 
5921 ATOM   4851 O O   . PHE B 1 307 ? -5.619  23.506  71.865  1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B O   1 
5922 ATOM   4852 C CB  . PHE B 1 307 ? -5.500  26.558  71.296  1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B CB  1 
5923 ATOM   4853 C CG  . PHE B 1 307 ? -6.307  26.813  70.056  1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B CG  1 
5924 ATOM   4854 C CD1 . PHE B 1 307 ? -5.892  27.778  69.134  1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B CD1 1 
5925 ATOM   4855 C CD2 . PHE B 1 307 ? -7.500  26.127  69.824  1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B CD2 1 
5926 ATOM   4856 C CE1 . PHE B 1 307 ? -6.656  28.063  67.996  1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B CE1 1 
5927 ATOM   4857 C CE2 . PHE B 1 307 ? -8.278  26.405  68.677  1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B CE2 1 
5928 ATOM   4858 C CZ  . PHE B 1 307 ? -7.839  27.383  67.768  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B CZ  1 
5929 ATOM   4859 N N   . THR B 1 308 ? -4.929  23.524  69.735  1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 798 THR B N   1 
5930 ATOM   4860 C CA  . THR B 1 308 ? -5.455  22.184  69.458  1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 798 THR B CA  1 
5931 ATOM   4861 C C   . THR B 1 308 ? -4.378  21.200  69.012  1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 798 THR B C   1 
5932 ATOM   4862 O O   . THR B 1 308 ? -3.500  21.535  68.210  1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 798 THR B O   1 
5933 ATOM   4863 C CB  . THR B 1 308 ? -6.627  22.199  68.425  1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 798 THR B CB  1 
5934 ATOM   4864 O OG1 . THR B 1 308 ? -6.972  20.858  68.104  1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 798 THR B OG1 1 
5935 ATOM   4865 C CG2 . THR B 1 308 ? -6.234  22.921  67.103  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 798 THR B CG2 1 
5936 ATOM   4866 N N   . ASP B 1 309 ? -4.416  19.989  69.559  1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 799 ASP B N   1 
5937 ATOM   4867 C CA  . ASP B 1 309 ? -3.458  18.941  69.197  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 799 ASP B CA  1 
5938 ATOM   4868 C C   . ASP B 1 309 ? -3.493  18.599  67.710  1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 799 ASP B C   1 
5939 ATOM   4869 O O   . ASP B 1 309 ? -2.619  17.874  67.223  1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 799 ASP B O   1 
5940 ATOM   4870 C CB  . ASP B 1 309 ? -3.707  17.653  70.003  1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 799 ASP B CB  1 
5941 ATOM   4871 C CG  . ASP B 1 309 ? -3.376  17.808  71.476  1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 799 ASP B CG  1 
5942 ATOM   4872 O OD1 . ASP B 1 309 ? -2.672  18.771  71.858  1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 799 ASP B OD1 1 
5943 ATOM   4873 O OD2 . ASP B 1 309 ? -3.821  16.937  72.258  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 799 ASP B OD2 1 
5944 ATOM   4874 N N   . LYS B 1 310 ? -4.535  19.051  67.012  1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B N   1 
5945 ATOM   4875 C CA  . LYS B 1 310 ? -4.644  18.827  65.563  1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B CA  1 
5946 ATOM   4876 C C   . LYS B 1 310 ? -3.525  19.581  64.774  1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B C   1 
5947 ATOM   4877 O O   . LYS B 1 310 ? -3.046  19.098  63.744  1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B O   1 
5948 ATOM   4878 C CB  . LYS B 1 310 ? -6.006  19.305  65.085  1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B CB  1 
5949 ATOM   4879 C CG  . LYS B 1 310 ? -6.331  18.996  63.633  1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B CG  1 
5950 ATOM   4880 C CD  . LYS B 1 310 ? -7.754  19.402  63.360  1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B CD  1 
5951 ATOM   4881 C CE  . LYS B 1 310 ? -8.214  18.922  62.004  1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B CE  1 
5952 ATOM   4882 N NZ  . LYS B 1 310 ? -9.547  19.507  61.636  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B NZ  1 
5953 ATOM   4883 N N   . TYR B 1 311 ? -3.087  20.737  65.274  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B N   1 
5954 ATOM   4884 C CA  . TYR B 1 311 ? -2.051  21.529  64.590  1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B CA  1 
5955 ATOM   4885 C C   . TYR B 1 311 ? -0.923  21.860  65.546  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B C   1 
5956 ATOM   4886 O O   . TYR B 1 311 ? -1.091  22.710  66.440  1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B O   1 
5957 ATOM   4887 C CB  . TYR B 1 311 ? -2.638  22.832  64.043  1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B CB  1 
5958 ATOM   4888 C CG  . TYR B 1 311 ? -3.825  22.640  63.127  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B CG  1 
5959 ATOM   4889 C CD1 . TYR B 1 311 ? -3.677  22.070  61.858  1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B CD1 1 
5960 ATOM   4890 C CD2 . TYR B 1 311 ? -5.089  23.007  63.538  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B CD2 1 
5961 ATOM   4891 C CE1 . TYR B 1 311 ? -4.797  21.872  61.019  1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B CE1 1 
5962 ATOM   4892 C CE2 . TYR B 1 311 ? -6.194  22.823  62.730  1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B CE2 1 
5963 ATOM   4893 C CZ  . TYR B 1 311 ? -6.052  22.256  61.471  1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B CZ  1 
5964 ATOM   4894 O OH  . TYR B 1 311 ? -7.176  22.107  60.697  1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B OH  1 
5965 ATOM   4895 N N   . THR B 1 312 ? 0.211   21.177  65.374  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 802 THR B N   1 
5966 ATOM   4896 C CA  . THR B 1 312 ? 1.389   21.405  66.214  1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 802 THR B CA  1 
5967 ATOM   4897 C C   . THR B 1 312 ? 2.699   20.926  65.585  1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 802 THR B C   1 
5968 ATOM   4898 O O   . THR B 1 312 ? 2.750   19.895  64.927  1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 802 THR B O   1 
5969 ATOM   4899 C CB  . THR B 1 312 ? 1.233   20.786  67.650  1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 802 THR B CB  1 
5970 ATOM   4900 O OG1 . THR B 1 312 ? 2.484   20.925  68.351  1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 802 THR B OG1 1 
5971 ATOM   4901 C CG2 . THR B 1 312 ? 0.827   19.306  67.583  1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 802 THR B CG2 1 
5972 ATOM   4902 N N   . TRP B 1 313 ? 3.760   21.688  65.818  1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B N   1 
5973 ATOM   4903 C CA  . TRP B 1 313 ? 5.082   21.363  65.286  1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CA  1 
5974 ATOM   4904 C C   . TRP B 1 313 ? 5.791   20.230  66.063  1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B C   1 
5975 ATOM   4905 O O   . TRP B 1 313 ? 6.753   19.645  65.565  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B O   1 
5976 ATOM   4906 C CB  . TRP B 1 313 ? 5.982   22.614  65.333  1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CB  1 
5977 ATOM   4907 C CG  . TRP B 1 313 ? 6.433   22.992  66.735  1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CG  1 
5978 ATOM   4908 C CD1 . TRP B 1 313 ? 5.634   23.220  67.837  1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CD1 1 
5979 ATOM   4909 C CD2 . TRP B 1 313 ? 7.782   23.167  67.183  1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CD2 1 
5980 ATOM   4910 N NE1 . TRP B 1 313 ? 6.409   23.519  68.929  1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B NE1 1 
5981 ATOM   4911 C CE2 . TRP B 1 313 ? 7.728   23.494  68.564  1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CE2 1 
5982 ATOM   4912 C CE3 . TRP B 1 313 ? 9.039   23.086  66.553  1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CE3 1 
5983 ATOM   4913 C CZ2 . TRP B 1 313 ? 8.891   23.735  69.333  1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CZ2 1 
5984 ATOM   4914 C CZ3 . TRP B 1 313 ? 10.195  23.333  67.316  1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CZ3 1 
5985 ATOM   4915 C CH2 . TRP B 1 313 ? 10.108  23.652  68.697  1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CH2 1 
5986 ATOM   4916 N N   . ILE B 1 314 ? 5.318   19.923  67.273  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 804 ILE B N   1 
5987 ATOM   4917 C CA  . ILE B 1 314 ? 5.970   18.921  68.134  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 804 ILE B CA  1 
5988 ATOM   4918 C C   . ILE B 1 314 ? 6.266   17.526  67.566  1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 804 ILE B C   1 
5989 ATOM   4919 O O   . ILE B 1 314 ? 7.415   17.116  67.555  1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 804 ILE B O   1 
5990 ATOM   4920 C CB  . ILE B 1 314 ? 5.247   18.809  69.507  1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 804 ILE B CB  1 
5991 ATOM   4921 C CG1 . ILE B 1 314 ? 5.380   20.128  70.275  1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 804 ILE B CG1 1 
5992 ATOM   4922 C CG2 . ILE B 1 314 ? 5.813   17.651  70.324  1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 804 ILE B CG2 1 
5993 ATOM   4923 C CD1 . ILE B 1 314 ? 6.790   20.518  70.613  1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 804 ILE B CD1 1 
5994 ATOM   4924 N N   . PRO B 1 315 ? 5.248   16.788  67.082  1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 805 PRO B N   1 
5995 ATOM   4925 C CA  . PRO B 1 315 ? 5.444   15.437  66.525  1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 805 PRO B CA  1 
5996 ATOM   4926 C C   . PRO B 1 315 ? 6.494   15.284  65.399  1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 805 PRO B C   1 
5997 ATOM   4927 O O   . PRO B 1 315 ? 7.156   14.236  65.288  1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 805 PRO B O   1 
5998 ATOM   4928 C CB  . PRO B 1 315 ? 4.046   15.080  65.997  1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 805 PRO B CB  1 
5999 ATOM   4929 C CG  . PRO B 1 315 ? 3.126   15.841  66.888  1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 805 PRO B CG  1 
6000 ATOM   4930 C CD  . PRO B 1 315 ? 3.822   17.171  67.012  1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 805 PRO B CD  1 
6001 ATOM   4931 N N   . GLY B 1 316 ? 6.596   16.306  64.548  1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 806 GLY B N   1 
6002 ATOM   4932 C CA  . GLY B 1 316 ? 7.527   16.275  63.434  1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 806 GLY B CA  1 
6003 ATOM   4933 C C   . GLY B 1 316 ? 8.925   16.603  63.871  1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 806 GLY B C   1 
6004 ATOM   4934 O O   . GLY B 1 316 ? 9.890   16.026  63.361  1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 806 GLY B O   1 
6005 ATOM   4935 N N   . THR B 1 317 ? 9.028   17.481  64.862  1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 807 THR B N   1 
6006 ATOM   4936 C CA  . THR B 1 317 ? 10.317  17.915  65.374  1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 807 THR B CA  1 
6007 ATOM   4937 C C   . THR B 1 317 ? 10.863  17.024  66.486  1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 807 THR B C   1 
6008 ATOM   4938 O O   . THR B 1 317 ? 12.078  16.842  66.573  1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 807 THR B O   1 
6009 ATOM   4939 C CB  . THR B 1 317 ? 10.235  19.380  65.855  1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 807 THR B CB  1 
6010 ATOM   4940 O OG1 . THR B 1 317 ? 9.711   20.191  64.794  1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 807 THR B OG1 1 
6011 ATOM   4941 C CG2 . THR B 1 317 ? 11.613  19.913  66.263  1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 807 THR B CG2 1 
6012 ATOM   4942 N N   . PHE B 1 318 ? 9.971   16.483  67.324  1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B N   1 
6013 ATOM   4943 C CA  . PHE B 1 318 ? 10.337  15.587  68.444  1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B CA  1 
6014 ATOM   4944 C C   . PHE B 1 318 ? 9.609   14.276  68.259  1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B C   1 
6015 ATOM   4945 O O   . PHE B 1 318 ? 8.563   14.043  68.865  1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B O   1 
6016 ATOM   4946 C CB  . PHE B 1 318 ? 9.911   16.149  69.811  1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B CB  1 
6017 ATOM   4947 C CG  . PHE B 1 318 ? 10.411  17.514  70.081  1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B CG  1 
6018 ATOM   4948 C CD1 . PHE B 1 318 ? 11.698  17.707  70.552  1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B CD1 1 
6019 ATOM   4949 C CD2 . PHE B 1 318 ? 9.605   18.621  69.827  1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B CD2 1 
6020 ATOM   4950 C CE1 . PHE B 1 318 ? 12.182  18.994  70.765  1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B CE1 1 
6021 ATOM   4951 C CE2 . PHE B 1 318 ? 10.077  19.905  70.037  1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B CE2 1 
6022 ATOM   4952 C CZ  . PHE B 1 318 ? 11.370  20.099  70.506  1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B CZ  1 
6023 ATOM   4953 N N   . PRO B 1 319 ? 10.136  13.403  67.398  1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 809 PRO B N   1 
6024 ATOM   4954 C CA  . PRO B 1 319 ? 9.504   12.104  67.148  1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 809 PRO B CA  1 
6025 ATOM   4955 C C   . PRO B 1 319 ? 9.267   11.323  68.451  1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 809 PRO B C   1 
6026 ATOM   4956 O O   . PRO B 1 319 ? 10.145  11.253  69.324  1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 809 PRO B O   1 
6027 ATOM   4957 C CB  . PRO B 1 319 ? 10.522  11.407  66.239  1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 809 PRO B CB  1 
6028 ATOM   4958 C CG  . PRO B 1 319 ? 11.161  12.560  65.492  1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 809 PRO B CG  1 
6029 ATOM   4959 C CD  . PRO B 1 319 ? 11.362  13.569  66.591  1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 809 PRO B CD  1 
6030 ATOM   4960 N N   . GLY B 1 320 ? 8.071   10.755  68.576  1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 810 GLY B N   1 
6031 ATOM   4961 C CA  . GLY B 1 320 ? 7.739   10.007  69.771  1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 810 GLY B CA  1 
6032 ATOM   4962 C C   . GLY B 1 320 ? 7.009   10.834  70.821  1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 810 GLY B C   1 
6033 ATOM   4963 O O   . GLY B 1 320 ? 6.656   10.304  71.874  1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 810 GLY B O   1 
6034 ATOM   4964 N N   . TYR B 1 321 ? 6.803   12.125  70.553  1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B N   1 
6035 ATOM   4965 C CA  . TYR B 1 321 ? 6.101   13.017  71.467  1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B CA  1 
6036 ATOM   4966 C C   . TYR B 1 321 ? 4.884   13.623  70.765  1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B C   1 
6037 ATOM   4967 O O   . TYR B 1 321 ? 4.852   13.732  69.541  1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B O   1 
6038 ATOM   4968 C CB  . TYR B 1 321 ? 7.022   14.139  71.912  1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B CB  1 
6039 ATOM   4969 C CG  . TYR B 1 321 ? 8.024   13.720  72.937  1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B CG  1 
6040 ATOM   4970 C CD1 . TYR B 1 321 ? 9.213   13.124  72.558  1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B CD1 1 
6041 ATOM   4971 C CD2 . TYR B 1 321 ? 7.788   13.912  74.287  1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B CD2 1 
6042 ATOM   4972 C CE1 . TYR B 1 321 ? 10.151  12.721  73.500  1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B CE1 1 
6043 ATOM   4973 C CE2 . TYR B 1 321 ? 8.716   13.515  75.237  1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B CE2 1 
6044 ATOM   4974 C CZ  . TYR B 1 321 ? 9.898   12.916  74.841  1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B CZ  1 
6045 ATOM   4975 O OH  . TYR B 1 321 ? 10.828  12.478  75.774  1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B OH  1 
6046 ATOM   4976 N N   . GLY B 1 322 ? 3.895   14.043  71.541  1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 812 GLY B N   1 
6047 ATOM   4977 C CA  . GLY B 1 322 ? 2.717   14.635  70.956  1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 812 GLY B CA  1 
6048 ATOM   4978 C C   . GLY B 1 322 ? 1.759   15.171  71.995  1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 812 GLY B C   1 
6049 ATOM   4979 O O   . GLY B 1 322 ? 2.151   15.426  73.141  1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 812 GLY B O   1 
6050 ATOM   4980 N N   . ASN B 1 323 ? 0.522   15.408  71.552  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 813 ASN B N   1 
6051 ATOM   4981 C CA  . ASN B 1 323 ? -0.588  15.922  72.373  1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 813 ASN B CA  1 
6052 ATOM   4982 C C   . ASN B 1 323 ? -0.136  16.941  73.398  1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 813 ASN B C   1 
6053 ATOM   4983 O O   . ASN B 1 323 ? -0.463  16.823  74.577  1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 813 ASN B O   1 
6054 ATOM   4984 C CB  . ASN B 1 323 ? -1.273  14.747  73.061  1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 813 ASN B CB  1 
6055 ATOM   4985 C CG  . ASN B 1 323 ? -1.817  13.734  72.059  1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 813 ASN B CG  1 
6056 ATOM   4986 O OD1 . ASN B 1 323 ? -1.592  12.535  72.201  1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 813 ASN B OD1 1 
6057 ATOM   4987 N ND2 . ASN B 1 323 ? -2.488  14.218  71.012  1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 813 ASN B ND2 1 
6058 ATOM   4988 N N   . PRO B 1 324 ? 0.433   18.070  72.921  1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 814 PRO B N   1 
6059 ATOM   4989 C CA  . PRO B 1 324 ? 0.954   19.122  73.798  1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 814 PRO B CA  1 
6060 ATOM   4990 C C   . PRO B 1 324 ? 0.083   20.288  74.245  1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 814 PRO B C   1 
6061 ATOM   4991 O O   . PRO B 1 324 ? 0.526   21.079  75.081  1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 814 PRO B O   1 
6062 ATOM   4992 C CB  . PRO B 1 324 ? 2.133   19.685  72.965  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 814 PRO B CB  1 
6063 ATOM   4993 C CG  . PRO B 1 324 ? 2.069   18.949  71.596  1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 814 PRO B CG  1 
6064 ATOM   4994 C CD  . PRO B 1 324 ? 0.665   18.434  71.511  1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 814 PRO B CD  1 
6065 ATOM   4995 N N   . LEU B 1 325 ? -1.148  20.360  73.735  1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 815 LEU B N   1 
6066 ATOM   4996 C CA  . LEU B 1 325 ? -2.004  21.525  73.935  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 815 LEU B CA  1 
6067 ATOM   4997 C C   . LEU B 1 325 ? -3.287  21.353  74.752  1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 815 LEU B C   1 
6068 ATOM   4998 O O   . LEU B 1 325 ? -3.541  20.290  75.290  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 815 LEU B O   1 
6069 ATOM   4999 C CB  . LEU B 1 325 ? -2.255  22.173  72.539  1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 815 LEU B CB  1 
6070 ATOM   5000 C CG  . LEU B 1 325 ? -0.948  22.398  71.733  1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 815 LEU B CG  1 
6071 ATOM   5001 C CD1 . LEU B 1 325 ? -1.218  22.657  70.227  1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 815 LEU B CD1 1 
6072 ATOM   5002 C CD2 . LEU B 1 325 ? -0.123  23.501  72.377  1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 815 LEU B CD2 1 
6073 ATOM   5003 N N   . ILE B 1 326 ? -4.102  22.399  74.830  1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 816 ILE B N   1 
6074 ATOM   5004 C CA  . ILE B 1 326 ? -5.288  22.344  75.700  1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 816 ILE B CA  1 
6075 ATOM   5005 C C   . ILE B 1 326 ? -6.593  21.766  75.170  1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 816 ILE B C   1 
6076 ATOM   5006 O O   . ILE B 1 326 ? -7.504  21.516  75.958  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 816 ILE B O   1 
6077 ATOM   5007 C CB  . ILE B 1 326 ? -5.505  23.674  76.426  1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 816 ILE B CB  1 
6078 ATOM   5008 C CG1 . ILE B 1 326 ? -5.921  24.777  75.442  1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 816 ILE B CG1 1 
6079 ATOM   5009 C CG2 . ILE B 1 326 ? -4.204  24.049  77.156  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 816 ILE B CG2 1 
6080 ATOM   5010 C CD1 . ILE B 1 326 ? -6.129  26.135  76.091  1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 816 ILE B CD1 1 
6081 ATOM   5011 N N   . TYR B 1 327 ? -6.705  21.629  73.845  1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B N   1 
6082 ATOM   5012 C CA  . TYR B 1 327 ? -7.879  21.021  73.200  1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B CA  1 
6083 ATOM   5013 C C   . TYR B 1 327 ? -7.342  19.823  72.445  1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B C   1 
6084 ATOM   5014 O O   . TYR B 1 327 ? -6.225  19.879  71.917  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B O   1 
6085 ATOM   5015 C CB  . TYR B 1 327 ? -8.554  21.954  72.183  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B CB  1 
6086 ATOM   5016 C CG  . TYR B 1 327 ? -9.378  23.065  72.777  1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B CG  1 
6087 ATOM   5017 C CD1 . TYR B 1 327 ? -8.806  24.283  73.106  1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B CD1 1 
6088 ATOM   5018 C CD2 . TYR B 1 327 ? -10.738 22.916  72.975  1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B CD2 1 
6089 ATOM   5019 C CE1 . TYR B 1 327 ? -9.566  25.330  73.613  1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B CE1 1 
6090 ATOM   5020 C CE2 . TYR B 1 327 ? -11.519 23.965  73.485  1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B CE2 1 
6091 ATOM   5021 C CZ  . TYR B 1 327 ? -10.922 25.169  73.800  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B CZ  1 
6092 ATOM   5022 O OH  . TYR B 1 327 ? -11.678 26.214  74.293  1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B OH  1 
6093 ATOM   5023 N N   . ASP B 1 328 ? -8.104  18.728  72.381  1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 818 ASP B N   1 
6094 ATOM   5024 C CA  . ASP B 1 328 ? -7.616  17.563  71.643  1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 818 ASP B CA  1 
6095 ATOM   5025 C C   . ASP B 1 328 ? -7.846  17.760  70.130  1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 818 ASP B C   1 
6096 ATOM   5026 O O   . ASP B 1 328 ? -8.350  18.805  69.716  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 818 ASP B O   1 
6097 ATOM   5027 C CB  . ASP B 1 328 ? -8.186  16.235  72.200  1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 818 ASP B CB  1 
6098 ATOM   5028 C CG  . ASP B 1 328 ? -9.694  16.070  71.981  1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 818 ASP B CG  1 
6099 ATOM   5029 O OD1 . ASP B 1 328 ? -10.273 16.729  71.090  1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 818 ASP B OD1 1 
6100 ATOM   5030 O OD2 . ASP B 1 328 ? -10.320 15.247  72.704  1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 818 ASP B OD2 1 
6101 ATOM   5031 N N   . SER B 1 329 ? -7.494  16.775  69.314  1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 819 SER B N   1 
6102 ATOM   5032 C CA  . SER B 1 329 ? -7.662  16.894  67.858  1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 819 SER B CA  1 
6103 ATOM   5033 C C   . SER B 1 329 ? -9.087  16.963  67.328  1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 819 SER B C   1 
6104 ATOM   5034 O O   . SER B 1 329 ? -9.294  17.194  66.153  1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 819 SER B O   1 
6105 ATOM   5035 C CB  . SER B 1 329 ? -6.882  15.795  67.147  1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 819 SER B CB  1 
6106 ATOM   5036 O OG  . SER B 1 329 ? -7.140  14.537  67.749  1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 819 SER B OG  1 
6107 ATOM   5037 N N   . ASN B 1 330 ? -10.069 16.758  68.197  1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 820 ASN B N   1 
6108 ATOM   5038 C CA  . ASN B 1 330 ? -11.488 16.839  67.829  1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 820 ASN B CA  1 
6109 ATOM   5039 C C   . ASN B 1 330 ? -12.129 18.084  68.452  1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 820 ASN B C   1 
6110 ATOM   5040 O O   . ASN B 1 330 ? -13.359 18.221  68.466  1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 820 ASN B O   1 
6111 ATOM   5041 C CB  . ASN B 1 330 ? -12.253 15.598  68.320  1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 820 ASN B CB  1 
6112 ATOM   5042 C CG  . ASN B 1 330 ? -11.766 14.302  67.670  1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 820 ASN B CG  1 
6113 ATOM   5043 O OD1 . ASN B 1 330 ? -11.707 14.190  66.445  1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 820 ASN B OD1 1 
6114 ATOM   5044 N ND2 . ASN B 1 330 ? -11.420 13.310  68.499  1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 820 ASN B ND2 1 
6115 ATOM   5045 N N   . TYR B 1 331 ? -11.291 18.988  68.967  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B N   1 
6116 ATOM   5046 C CA  . TYR B 1 331 ? -11.729 20.226  69.622  1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B CA  1 
6117 ATOM   5047 C C   . TYR B 1 331 ? -12.476 20.047  70.959  1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B C   1 
6118 ATOM   5048 O O   . TYR B 1 331 ? -13.281 20.892  71.362  1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B O   1 
6119 ATOM   5049 C CB  . TYR B 1 331 ? -12.497 21.139  68.654  1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B CB  1 
6120 ATOM   5050 C CG  . TYR B 1 331 ? -11.631 21.643  67.517  1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B CG  1 
6121 ATOM   5051 C CD1 . TYR B 1 331 ? -10.721 22.692  67.716  1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B CD1 1 
6122 ATOM   5052 C CD2 . TYR B 1 331 ? -11.696 21.053  66.242  1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B CD2 1 
6123 ATOM   5053 C CE1 . TYR B 1 331 ? -9.897  23.143  66.667  1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B CE1 1 
6124 ATOM   5054 C CE2 . TYR B 1 331 ? -10.872 21.493  65.193  1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B CE2 1 
6125 ATOM   5055 C CZ  . TYR B 1 331 ? -9.982  22.540  65.427  1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B CZ  1 
6126 ATOM   5056 O OH  . TYR B 1 331 ? -9.181  22.995  64.420  1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B OH  1 
6127 ATOM   5057 N N   . ASN B 1 332 ? -12.185 18.943  71.650  1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 822 ASN B N   1 
6128 ATOM   5058 C CA  . ASN B 1 332 ? -12.779 18.709  72.975  1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 822 ASN B CA  1 
6129 ATOM   5059 C C   . ASN B 1 332 ? -11.754 19.255  73.981  1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 822 ASN B C   1 
6130 ATOM   5060 O O   . ASN B 1 332 ? -10.556 18.973  73.854  1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 822 ASN B O   1 
6131 ATOM   5061 C CB  . ASN B 1 332 ? -12.917 17.200  73.285  1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 822 ASN B CB  1 
6132 ATOM   5062 C CG  . ASN B 1 332 ? -13.819 16.452  72.315  1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 822 ASN B CG  1 
6133 ATOM   5063 O OD1 . ASN B 1 332 ? -14.943 16.859  72.065  1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 822 ASN B OD1 1 
6134 ATOM   5064 N ND2 . ASN B 1 332 ? -13.328 15.324  71.792  1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 822 ASN B ND2 1 
6135 ATOM   5065 N N   . PRO B 1 333 ? -12.198 20.026  74.996  1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 823 PRO B N   1 
6136 ATOM   5066 C CA  . PRO B 1 333 ? -11.224 20.539  75.982  1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 823 PRO B CA  1 
6137 ATOM   5067 C C   . PRO B 1 333 ? -10.587 19.365  76.757  1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 823 PRO B C   1 
6138 ATOM   5068 O O   . PRO B 1 333 ? -11.275 18.399  77.153  1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 823 PRO B O   1 
6139 ATOM   5069 C CB  . PRO B 1 333 ? -12.087 21.355  76.953  1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 823 PRO B CB  1 
6140 ATOM   5070 C CG  . PRO B 1 333 ? -13.306 21.729  76.149  1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 823 PRO B CG  1 
6141 ATOM   5071 C CD  . PRO B 1 333 ? -13.566 20.505  75.288  1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 823 PRO B CD  1 
6142 ATOM   5072 N N   . LYS B 1 334 ? -9.278  19.426  76.925  1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B N   1 
6143 ATOM   5073 C CA  . LYS B 1 334 ? -8.536  18.431  77.675  1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B CA  1 
6144 ATOM   5074 C C   . LYS B 1 334 ? -8.486  18.897  79.151  1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B C   1 
6145 ATOM   5075 O O   . LYS B 1 334 ? -8.876  20.028  79.486  1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B O   1 
6146 ATOM   5076 C CB  . LYS B 1 334 ? -7.120  18.347  77.084  1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B CB  1 
6147 ATOM   5077 C CG  . LYS B 1 334 ? -7.124  17.753  75.712  1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B CG  1 
6148 ATOM   5078 C CD  . LYS B 1 334 ? -5.809  17.909  74.982  1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B CD  1 
6149 ATOM   5079 C CE  . LYS B 1 334 ? -4.653  17.378  75.786  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B CE  1 
6150 ATOM   5080 N NZ  . LYS B 1 334 ? -3.327  17.574  75.095  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B NZ  1 
6151 ATOM   5081 N N   . PRO B 1 335 ? -8.014  18.030  80.058  1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 825 PRO B N   1 
6152 ATOM   5082 C CA  . PRO B 1 335 ? -7.949  18.467  81.461  1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 825 PRO B CA  1 
6153 ATOM   5083 C C   . PRO B 1 335 ? -7.157  19.795  81.597  1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 825 PRO B C   1 
6154 ATOM   5084 O O   . PRO B 1 335 ? -7.528  20.660  82.400  1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 825 PRO B O   1 
6155 ATOM   5085 C CB  . PRO B 1 335 ? -7.209  17.306  82.143  1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 825 PRO B CB  1 
6156 ATOM   5086 C CG  . PRO B 1 335 ? -7.699  16.129  81.392  1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 825 PRO B CG  1 
6157 ATOM   5087 C CD  . PRO B 1 335 ? -7.685  16.600  79.929  1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 825 PRO B CD  1 
6158 ATOM   5088 N N   . ALA B 1 336 ? -6.107  19.974  80.787  1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 826 ALA B N   1 
6159 ATOM   5089 C CA  . ALA B 1 336 ? -5.297  21.194  80.843  1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 826 ALA B CA  1 
6160 ATOM   5090 C C   . ALA B 1 336 ? -6.130  22.475  80.691  1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 826 ALA B C   1 
6161 ATOM   5091 O O   . ALA B 1 336 ? -5.827  23.490  81.340  1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 826 ALA B O   1 
6162 ATOM   5092 C CB  . ALA B 1 336 ? -4.196  21.147  79.793  1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 826 ALA B CB  1 
6163 ATOM   5093 N N   . TYR B 1 337 ? -7.173  22.434  79.847  1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B N   1 
6164 ATOM   5094 C CA  . TYR B 1 337 ? -8.040  23.605  79.645  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B CA  1 
6165 ATOM   5095 C C   . TYR B 1 337 ? -8.729  24.038  80.954  1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B C   1 
6166 ATOM   5096 O O   . TYR B 1 337 ? -8.669  25.208  81.352  1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B O   1 
6167 ATOM   5097 C CB  . TYR B 1 337 ? -9.085  23.324  78.544  1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B CB  1 
6168 ATOM   5098 C CG  . TYR B 1 337 ? -10.097 24.434  78.341  1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B CG  1 
6169 ATOM   5099 C CD1 . TYR B 1 337 ? -11.264 24.495  79.111  1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B CD1 1 
6170 ATOM   5100 C CD2 . TYR B 1 337 ? -9.880  25.455  77.390  1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B CD2 1 
6171 ATOM   5101 C CE1 . TYR B 1 337 ? -12.182 25.538  78.953  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B CE1 1 
6172 ATOM   5102 C CE2 . TYR B 1 337 ? -10.809 26.517  77.223  1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B CE2 1 
6173 ATOM   5103 C CZ  . TYR B 1 337 ? -11.953 26.557  78.005  1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B CZ  1 
6174 ATOM   5104 O OH  . TYR B 1 337 ? -12.855 27.601  77.862  1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B OH  1 
6175 ATOM   5105 N N   . ASN B 1 338 ? -9.349  23.065  81.633  1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 828 ASN B N   1 
6176 ATOM   5106 C CA  . ASN B 1 338 ? -10.047 23.304  82.893  1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 828 ASN B CA  1 
6177 ATOM   5107 C C   . ASN B 1 338 ? -9.089  23.745  83.996  1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 828 ASN B C   1 
6178 ATOM   5108 O O   . ASN B 1 338 ? -9.409  24.659  84.776  1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 828 ASN B O   1 
6179 ATOM   5109 C CB  . ASN B 1 338 ? -10.786 22.026  83.327  1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 828 ASN B CB  1 
6180 ATOM   5110 C CG  . ASN B 1 338 ? -11.837 21.582  82.301  1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 828 ASN B CG  1 
6181 ATOM   5111 O OD1 . ASN B 1 338 ? -12.602 22.410  81.802  1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 828 ASN B OD1 1 
6182 ATOM   5112 N ND2 . ASN B 1 338 ? -11.851 20.293  81.961  1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 828 ASN B ND2 1 
6183 ATOM   5113 N N   . ALA B 1 339 ? -7.907  23.126  84.028  1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 829 ALA B N   1 
6184 ATOM   5114 C CA  . ALA B 1 339 ? -6.880  23.438  85.023  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 829 ALA B CA  1 
6185 ATOM   5115 C C   . ALA B 1 339 ? -6.400  24.920  84.955  1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 829 ALA B C   1 
6186 ATOM   5116 O O   . ALA B 1 339 ? -6.244  25.590  85.985  1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 829 ALA B O   1 
6187 ATOM   5117 C CB  . ALA B 1 339 ? -5.733  22.492  84.885  1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 829 ALA B CB  1 
6188 ATOM   5118 N N   . ILE B 1 340 ? -6.211  25.446  83.740  1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 830 ILE B N   1 
6189 ATOM   5119 C CA  . ILE B 1 340 ? -5.801  26.835  83.573  1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 830 ILE B CA  1 
6190 ATOM   5120 C C   . ILE B 1 340 ? -6.945  27.727  84.041  1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 830 ILE B C   1 
6191 ATOM   5121 O O   . ILE B 1 340 ? -6.729  28.709  84.761  1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 830 ILE B O   1 
6192 ATOM   5122 C CB  . ILE B 1 340 ? -5.508  27.167  82.097  1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 830 ILE B CB  1 
6193 ATOM   5123 C CG1 . ILE B 1 340 ? -4.290  26.391  81.605  1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 830 ILE B CG1 1 
6194 ATOM   5124 C CG2 . ILE B 1 340 ? -5.310  28.682  81.932  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 830 ILE B CG2 1 
6195 ATOM   5125 C CD1 . ILE B 1 340 ? -4.022  26.563  80.130  1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 830 ILE B CD1 1 
6196 ATOM   5126 N N   . LYS B 1 341 ? -8.166  27.375  83.634  1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B N   1 
6197 ATOM   5127 C CA  . LYS B 1 341 ? -9.343  28.131  84.025  1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B CA  1 
6198 ATOM   5128 C C   . LYS B 1 341 ? -9.486  28.174  85.547  1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B C   1 
6199 ATOM   5129 O O   . LYS B 1 341 ? -9.744  29.232  86.119  1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B O   1 
6200 ATOM   5130 C CB  . LYS B 1 341 ? -10.602 27.569  83.374  1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B CB  1 
6201 ATOM   5131 C CG  . LYS B 1 341 ? -11.751 28.543  83.488  1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B CG  1 
6202 ATOM   5132 C CD  . LYS B 1 341 ? -12.956 28.188  82.609  1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B CD  1 
6203 ATOM   5133 C CE  . LYS B 1 341 ? -12.799 28.652  81.144  1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B CE  1 
6204 ATOM   5134 N NZ  . LYS B 1 341 ? -14.046 28.359  80.388  1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B NZ  1 
6205 ATOM   5135 N N   . GLU B 1 342 ? -9.266  27.049  86.220  1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B N   1 
6206 ATOM   5136 C CA  . GLU B 1 342 ? -9.357  27.087  87.670  1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B CA  1 
6207 ATOM   5137 C C   . GLU B 1 342 ? -8.202  27.859  88.319  1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B C   1 
6208 ATOM   5138 O O   . GLU B 1 342 ? -8.416  28.507  89.341  1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B O   1 
6209 ATOM   5139 C CB  . GLU B 1 342 ? -9.578  25.711  88.288  1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B CB  1 
6210 ATOM   5140 C CG  . GLU B 1 342 ? -8.550  24.666  87.997  1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B CG  1 
6211 ATOM   5141 C CD  . GLU B 1 342 ? -9.028  23.279  88.451  1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B CD  1 
6212 ATOM   5142 O OE1 . GLU B 1 342 ? -10.268 23.039  88.437  1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B OE1 1 
6213 ATOM   5143 O OE2 . GLU B 1 342 ? -8.171  22.431  88.805  1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B OE2 1 
6214 ATOM   5144 N N   . ALA B 1 343 ? -7.001  27.842  87.729  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 833 ALA B N   1 
6215 ATOM   5145 C CA  . ALA B 1 343 ? -5.900  28.642  88.277  1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 833 ALA B CA  1 
6216 ATOM   5146 C C   . ALA B 1 343 ? -6.281  30.149  88.190  1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 833 ALA B C   1 
6217 ATOM   5147 O O   . ALA B 1 343 ? -5.885  30.949  89.044  1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 833 ALA B O   1 
6218 ATOM   5148 C CB  . ALA B 1 343 ? -4.587  28.366  87.522  1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 833 ALA B CB  1 
6219 ATOM   5149 N N   . LEU B 1 344 ? -7.082  30.520  87.192  1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 834 LEU B N   1 
6220 ATOM   5150 C CA  . LEU B 1 344 ? -7.511  31.913  87.012  1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 834 LEU B CA  1 
6221 ATOM   5151 C C   . LEU B 1 344 ? -8.666  32.376  87.908  1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 834 LEU B C   1 
6222 ATOM   5152 O O   . LEU B 1 344 ? -8.841  33.574  88.111  1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 834 LEU B O   1 
6223 ATOM   5153 C CB  . LEU B 1 344 ? -7.858  32.195  85.544  1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 834 LEU B CB  1 
6224 ATOM   5154 C CG  . LEU B 1 344 ? -6.680  32.214  84.554  1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 834 LEU B CG  1 
6225 ATOM   5155 C CD1 . LEU B 1 344 ? -7.187  32.233  83.106  1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 834 LEU B CD1 1 
6226 ATOM   5156 C CD2 . LEU B 1 344 ? -5.782  33.414  84.863  1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 834 LEU B CD2 1 
6227 ATOM   5157 N N   . MET B 1 345 ? -9.470  31.439  88.403  1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 835 MET B N   1 
6228 ATOM   5158 C CA  . MET B 1 345 ? -10.607 31.776  89.272  1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 835 MET B CA  1 
6229 ATOM   5159 C C   . MET B 1 345 ? -10.230 31.951  90.757  1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 835 MET B C   1 
6230 ATOM   5160 O O   . MET B 1 345 ? -10.838 32.844  91.390  1.00 40.31 ? ? ? ? ? ? 835 MET B O   1 
6231 ATOM   5161 C CB  . MET B 1 345 ? -11.737 30.736  89.140  1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 835 MET B CB  1 
6232 ATOM   5162 C CG  . MET B 1 345 ? -12.433 30.741  87.801  1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 835 MET B CG  1 
6233 ATOM   5163 S SD  . MET B 1 345 ? -13.730 29.495  87.637  1.00 40.25 ? ? ? ? ? ? 835 MET B SD  1 
6234 ATOM   5164 C CE  . MET B 1 345 ? -12.842 27.973  87.858  1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 835 MET B CE  1 
6235 HETATM 5165 O O   . HOH C 2 .   ? 19.092  16.066  38.353  1.00 8.41  ? ? ? ? ? ? 1   HOH A O   1 
6236 HETATM 5166 O O   . HOH C 2 .   ? 16.547  15.324  37.747  1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 2   HOH A O   1 
6237 HETATM 5167 O O   . HOH C 2 .   ? 6.695   26.587  37.079  1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 3   HOH A O   1 
6238 HETATM 5168 O O   . HOH C 2 .   ? 21.016  14.368  27.070  1.00 9.39  ? ? ? ? ? ? 4   HOH A O   1 
6239 HETATM 5169 O O   . HOH C 2 .   ? 26.848  12.043  28.407  1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 5   HOH A O   1 
6240 HETATM 5170 O O   . HOH C 2 .   ? 16.554  18.864  24.735  1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 6   HOH A O   1 
6241 HETATM 5171 O O   . HOH C 2 .   ? 17.849  7.210   38.783  1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 7   HOH A O   1 
6242 HETATM 5172 O O   . HOH C 2 .   ? 22.442  31.746  41.652  1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 8   HOH A O   1 
6243 HETATM 5173 O O   . HOH C 2 .   ? 12.873  5.300   43.714  1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 9   HOH A O   1 
6244 HETATM 5174 O O   . HOH C 2 .   ? 28.212  23.884  21.381  1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 10  HOH A O   1 
6245 HETATM 5175 O O   . HOH C 2 .   ? 26.566  18.819  28.818  1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 11  HOH A O   1 
6246 HETATM 5176 O O   . HOH C 2 .   ? 12.060  21.152  29.865  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 12  HOH A O   1 
6247 HETATM 5177 O O   . HOH C 2 .   ? 23.092  11.560  28.962  1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 13  HOH A O   1 
6248 HETATM 5178 O O   . HOH C 2 .   ? 4.780   26.137  30.520  1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 14  HOH A O   1 
6249 HETATM 5179 O O   . HOH C 2 .   ? 20.446  10.150  41.932  1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 15  HOH A O   1 
6250 HETATM 5180 O O   . HOH C 2 .   ? 4.726   16.351  33.332  1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 16  HOH A O   1 
6251 HETATM 5181 O O   . HOH C 2 .   ? 4.136   11.222  37.765  1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 17  HOH A O   1 
6252 HETATM 5182 O O   . HOH C 2 .   ? 15.499  20.594  54.780  1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 18  HOH A O   1 
6253 HETATM 5183 O O   . HOH C 2 .   ? 7.268   -9.116  44.308  1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 19  HOH A O   1 
6254 HETATM 5184 O O   . HOH C 2 .   ? 7.544   5.719   41.181  1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 20  HOH A O   1 
6255 HETATM 5185 O O   . HOH C 2 .   ? 13.538  17.088  54.162  1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 21  HOH A O   1 
6256 HETATM 5186 O O   . HOH C 2 .   ? 13.111  12.935  34.616  1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 22  HOH A O   1 
6257 HETATM 5187 O O   . HOH C 2 .   ? 20.604  10.554  28.677  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 23  HOH A O   1 
6258 HETATM 5188 O O   . HOH C 2 .   ? 19.507  25.637  43.636  1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 24  HOH A O   1 
6259 HETATM 5189 O O   . HOH C 2 .   ? 15.385  35.310  42.122  1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 25  HOH A O   1 
6260 HETATM 5190 O O   . HOH C 2 .   ? 2.601   10.075  39.424  1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 26  HOH A O   1 
6261 HETATM 5191 O O   . HOH C 2 .   ? -0.118  12.637  38.816  1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 27  HOH A O   1 
6262 HETATM 5192 O O   . HOH C 2 .   ? 15.716  -12.816 48.256  1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 28  HOH A O   1 
6263 HETATM 5193 O O   . HOH C 2 .   ? 10.776  6.101   39.875  1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 29  HOH A O   1 
6264 HETATM 5194 O O   . HOH C 2 .   ? 8.907   8.721   56.594  1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 30  HOH A O   1 
6265 HETATM 5195 O O   . HOH C 2 .   ? 23.742  6.677   37.172  1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 31  HOH A O   1 
6266 HETATM 5196 O O   . HOH C 2 .   ? 18.178  11.281  52.509  1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 32  HOH A O   1 
6267 HETATM 5197 O O   . HOH C 2 .   ? 25.243  15.395  48.630  1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 33  HOH A O   1 
6268 HETATM 5198 O O   . HOH C 2 .   ? 20.716  35.408  30.200  1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 34  HOH A O   1 
6269 HETATM 5199 O O   . HOH C 2 .   ? -1.257  17.902  46.345  1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 35  HOH A O   1 
6270 HETATM 5200 O O   . HOH C 2 .   ? -1.323  15.788  45.629  1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 36  HOH A O   1 
6271 HETATM 5201 O O   . HOH C 2 .   ? 38.194  8.865   41.568  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 37  HOH A O   1 
6272 HETATM 5202 O O   . HOH C 2 .   ? 39.358  19.261  39.040  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 38  HOH A O   1 
6273 HETATM 5203 O O   . HOH C 2 .   ? 8.252   -7.125  39.541  1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 39  HOH A O   1 
6274 HETATM 5204 O O   . HOH C 2 .   ? 0.596   -2.149  51.896  1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 40  HOH A O   1 
6275 HETATM 5205 O O   . HOH C 2 .   ? 5.058   35.215  43.457  1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 41  HOH A O   1 
6276 HETATM 5206 O O   . HOH C 2 .   ? 32.964  3.818   43.801  1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 42  HOH A O   1 
6277 HETATM 5207 O O   . HOH C 2 .   ? 13.187  26.786  50.046  1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 43  HOH A O   1 
6278 HETATM 5208 O O   . HOH C 2 .   ? 21.565  -1.196  42.342  1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 44  HOH A O   1 
6279 HETATM 5209 O O   . HOH C 2 .   ? 20.869  1.321   43.607  1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 45  HOH A O   1 
6280 HETATM 5210 O O   . HOH C 2 .   ? 19.833  2.013   55.684  1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 46  HOH A O   1 
6281 HETATM 5211 O O   . HOH C 2 .   ? 20.435  14.846  53.291  1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 47  HOH A O   1 
6282 HETATM 5212 O O   . HOH C 2 .   ? 17.879  -3.555  40.884  1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 48  HOH A O   1 
6283 HETATM 5213 O O   . HOH C 2 .   ? 20.177  -0.969  39.757  1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 49  HOH A O   1 
6284 HETATM 5214 O O   . HOH C 2 .   ? 40.921  12.713  36.021  1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 50  HOH A O   1 
6285 HETATM 5215 O O   . HOH C 2 .   ? -6.127  14.921  38.193  1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 51  HOH A O   1 
6286 HETATM 5216 O O   . HOH C 2 .   ? 5.904   32.134  28.591  1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 52  HOH A O   1 
6287 HETATM 5217 O O   . HOH C 2 .   ? 19.425  31.579  20.062  1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 53  HOH A O   1 
6288 HETATM 5218 O O   . HOH C 2 .   ? -2.387  29.470  46.859  1.00 46.67 ? ? ? ? ? ? 54  HOH A O   1 
6289 HETATM 5219 O O   . HOH C 2 .   ? 3.159   29.874  49.502  1.00 36.83 ? ? ? ? ? ? 55  HOH A O   1 
6290 HETATM 5220 O O   . HOH C 2 .   ? 27.217  12.578  17.477  1.00 54.14 ? ? ? ? ? ? 56  HOH A O   1 
6291 HETATM 5221 O O   . HOH C 2 .   ? 7.481   -0.149  49.531  1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 57  HOH A O   1 
6292 HETATM 5222 O O   . HOH C 2 .   ? 28.883  15.229  18.637  1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 58  HOH A O   1 
6293 HETATM 5223 O O   . HOH C 2 .   ? 14.787  10.400  34.262  1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 59  HOH A O   1 
6294 HETATM 5224 O O   . HOH C 2 .   ? 2.668   25.328  28.877  1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 60  HOH A O   1 
6295 HETATM 5225 O O   . HOH C 2 .   ? -1.920  3.649   55.031  1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 61  HOH A O   1 
6296 HETATM 5226 O O   . HOH C 2 .   ? 13.056  34.213  48.924  1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 62  HOH A O   1 
6297 HETATM 5227 O O   . HOH C 2 .   ? 30.555  19.691  45.878  1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 63  HOH A O   1 
6298 HETATM 5228 O O   . HOH C 2 .   ? 9.726   -12.345 45.837  1.00 52.60 ? ? ? ? ? ? 64  HOH A O   1 
6299 HETATM 5229 O O   . HOH C 2 .   ? 11.462  14.594  30.550  1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 65  HOH A O   1 
6300 HETATM 5230 O O   . HOH C 2 .   ? 31.017  23.755  42.397  1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 66  HOH A O   1 
6301 HETATM 5231 O O   . HOH C 2 .   ? 34.275  20.969  45.124  1.00 62.40 ? ? ? ? ? ? 67  HOH A O   1 
6302 HETATM 5232 O O   . HOH C 2 .   ? -3.557  12.117  32.379  1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 68  HOH A O   1 
6303 HETATM 5233 O O   . HOH C 2 .   ? 24.422  37.005  35.363  1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 69  HOH A O   1 
6304 HETATM 5234 O O   . HOH C 2 .   ? 19.422  14.148  58.502  1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 70  HOH A O   1 
6305 HETATM 5235 O O   . HOH C 2 .   ? 28.709  4.427   49.649  1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 71  HOH A O   1 
6306 HETATM 5236 O O   . HOH C 2 .   ? -8.556  3.438   45.752  1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 72  HOH A O   1 
6307 HETATM 5237 O O   . HOH C 2 .   ? 8.436   37.602  38.187  1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 73  HOH A O   1 
6308 HETATM 5238 O O   . HOH C 2 .   ? 14.202  22.999  54.415  1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 74  HOH A O   1 
6309 HETATM 5239 O O   . HOH C 2 .   ? 22.776  5.728   39.031  1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 75  HOH A O   1 
6310 HETATM 5240 O O   . HOH C 2 .   ? 1.523   4.744   36.455  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 76  HOH A O   1 
6311 HETATM 5241 O O   . HOH C 2 .   ? -1.746  21.683  45.895  1.00 48.37 ? ? ? ? ? ? 77  HOH A O   1 
6312 HETATM 5242 O O   . HOH C 2 .   ? 23.407  5.406   30.290  1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 78  HOH A O   1 
6313 HETATM 5243 O O   . HOH C 2 .   ? 7.093   -2.281  50.146  1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 79  HOH A O   1 
6314 HETATM 5244 O O   . HOH C 2 .   ? 33.930  3.884   32.329  1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 80  HOH A O   1 
6315 HETATM 5245 O O   . HOH C 2 .   ? 2.010   33.839  34.492  1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 81  HOH A O   1 
6316 HETATM 5246 O O   . HOH C 2 .   ? 29.362  32.016  23.290  1.00 47.11 ? ? ? ? ? ? 82  HOH A O   1 
6317 HETATM 5247 O O   . HOH C 2 .   ? 23.676  24.045  45.153  1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 83  HOH A O   1 
6318 HETATM 5248 O O   . HOH C 2 .   ? 21.703  16.882  15.491  1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 84  HOH A O   1 
6319 HETATM 5249 O O   . HOH C 2 .   ? 9.152   -10.205 47.883  1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 85  HOH A O   1 
6320 HETATM 5250 O O   . HOH C 2 .   ? 15.592  -2.231  36.166  1.00 53.96 ? ? ? ? ? ? 86  HOH A O   1 
6321 HETATM 5251 O O   . HOH C 2 .   ? 15.498  1.987   36.271  1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 87  HOH A O   1 
6322 HETATM 5252 O O   . HOH C 2 .   ? 39.603  6.631   33.944  1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 88  HOH A O   1 
6323 HETATM 5253 O O   . HOH C 2 .   ? 40.914  21.324  38.776  1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 89  HOH A O   1 
6324 HETATM 5254 O O   . HOH C 2 .   ? 12.162  25.478  52.725  1.00 44.31 ? ? ? ? ? ? 90  HOH A O   1 
6325 HETATM 5255 O O   . HOH C 2 .   ? 19.220  34.017  22.750  1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 91  HOH A O   1 
6326 HETATM 5256 O O   . HOH C 2 .   ? 6.912   30.644  26.694  1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 92  HOH A O   1 
6327 HETATM 5257 O O   . HOH C 2 .   ? 18.358  39.492  38.732  1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 93  HOH A O   1 
6328 HETATM 5258 O O   . HOH C 2 .   ? 9.309   37.483  27.619  1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 94  HOH A O   1 
6329 HETATM 5259 O O   . HOH C 2 .   ? 21.599  32.959  23.298  1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 95  HOH A O   1 
6330 HETATM 5260 O O   . HOH C 2 .   ? 9.265   26.009  29.284  1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 96  HOH A O   1 
6331 HETATM 5261 O O   . HOH C 2 .   ? 6.409   24.377  53.507  1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 97  HOH A O   1 
6332 HETATM 5262 O O   . HOH C 2 .   ? 16.490  0.624   25.160  1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 98  HOH A O   1 
6333 HETATM 5263 O O   . HOH C 2 .   ? 12.294  24.586  24.024  1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 99  HOH A O   1 
6334 HETATM 5264 O O   . HOH C 2 .   ? -0.558  35.651  23.290  1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 100 HOH A O   1 
6335 HETATM 5265 O O   . HOH C 2 .   ? 10.378  36.004  20.806  1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 101 HOH A O   1 
6336 HETATM 5266 O O   . HOH C 2 .   ? 0.820   4.907   55.236  1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 102 HOH A O   1 
6337 HETATM 5267 O O   . HOH C 2 .   ? 10.929  23.202  27.909  1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 103 HOH A O   1 
6338 HETATM 5268 O O   . HOH C 2 .   ? 34.869  25.034  23.866  1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 104 HOH A O   1 
6339 HETATM 5269 O O   . HOH C 2 .   ? 29.015  31.319  20.245  1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 105 HOH A O   1 
6340 HETATM 5270 O O   . HOH C 2 .   ? -5.686  17.155  39.523  1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 106 HOH A O   1 
6341 HETATM 5271 O O   . HOH C 2 .   ? 32.869  28.993  22.367  1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 107 HOH A O   1 
6342 HETATM 5272 O O   . HOH C 2 .   ? 34.677  32.045  38.500  1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 108 HOH A O   1 
6343 HETATM 5273 O O   . HOH C 2 .   ? 13.198  -15.131 44.935  1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 109 HOH A O   1 
6344 HETATM 5274 O O   . HOH C 2 .   ? 12.591  29.994  21.864  1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 110 HOH A O   1 
6345 HETATM 5275 O O   . HOH C 2 .   ? 16.700  24.364  16.393  1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 111 HOH A O   1 
6346 HETATM 5276 O O   . HOH C 2 .   ? -8.993  0.342   53.572  1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 112 HOH A O   1 
6347 HETATM 5277 O O   . HOH C 2 .   ? 14.714  8.182   24.960  1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 113 HOH A O   1 
6348 HETATM 5278 O O   . HOH C 2 .   ? -6.406  -1.567  52.940  1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 114 HOH A O   1 
6349 HETATM 5279 O O   . HOH C 2 .   ? 11.896  -12.296 48.647  1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 115 HOH A O   1 
6350 HETATM 5280 O O   . HOH C 2 .   ? 16.646  37.574  27.637  1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 117 HOH A O   1 
6351 HETATM 5281 O O   . HOH C 2 .   ? 1.849   -7.405  43.658  1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 118 HOH A O   1 
6352 HETATM 5282 O O   . HOH C 2 .   ? 20.364  19.716  51.572  1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 119 HOH A O   1 
6353 HETATM 5283 O O   . HOH C 2 .   ? 34.702  7.045   49.332  1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 120 HOH A O   1 
6354 HETATM 5284 O O   . HOH C 2 .   ? 4.499   1.315   55.561  1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 121 HOH A O   1 
6355 HETATM 5285 O O   . HOH C 2 .   ? 23.272  7.551   23.076  1.00 36.91 ? ? ? ? ? ? 122 HOH A O   1 
6356 HETATM 5286 O O   . HOH C 2 .   ? 13.808  37.251  19.174  1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 123 HOH A O   1 
6357 HETATM 5287 O O   . HOH C 2 .   ? 6.198   1.801   34.892  1.00 41.36 ? ? ? ? ? ? 124 HOH A O   1 
6358 HETATM 5288 O O   . HOH C 2 .   ? 17.488  2.333   55.180  1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 125 HOH A O   1 
6359 HETATM 5289 O O   . HOH C 2 .   ? 10.819  16.363  28.058  1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 126 HOH A O   1 
6360 HETATM 5290 O O   . HOH C 2 .   ? 6.489   16.464  58.027  1.00 50.52 ? ? ? ? ? ? 127 HOH A O   1 
6361 HETATM 5291 O O   . HOH C 2 .   ? 0.685   14.739  29.910  1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 128 HOH A O   1 
6362 HETATM 5292 O O   . HOH C 2 .   ? 2.169   34.573  39.079  1.00 42.85 ? ? ? ? ? ? 129 HOH A O   1 
6363 HETATM 5293 O O   . HOH C 2 .   ? 22.765  -5.966  42.543  1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 130 HOH A O   1 
6364 HETATM 5294 O O   . HOH C 2 .   ? -0.127  8.255   56.541  1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 131 HOH A O   1 
6365 HETATM 5295 O O   . HOH C 2 .   ? 23.050  4.084   55.966  1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 132 HOH A O   1 
6366 HETATM 5296 O O   . HOH C 2 .   ? 20.862  3.875   57.453  1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 133 HOH A O   1 
6367 HETATM 5297 O O   . HOH C 2 .   ? 18.761  37.433  34.517  1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 134 HOH A O   1 
6368 HETATM 5298 O O   . HOH C 2 .   ? 23.871  18.365  14.972  1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 135 HOH A O   1 
6369 HETATM 5299 O O   . HOH C 2 .   ? 5.399   -3.221  51.305  1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 136 HOH A O   1 
6370 HETATM 5300 O O   . HOH C 2 .   ? 7.119   2.455   56.866  1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 137 HOH A O   1 
6371 HETATM 5301 O O   . HOH C 2 .   ? 27.506  0.575   51.281  1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 138 HOH A O   1 
6372 HETATM 5302 O O   . HOH C 2 .   ? -3.543  -4.594  48.767  1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 139 HOH A O   1 
6373 HETATM 5303 O O   . HOH C 2 .   ? 3.503   2.815   36.219  1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 140 HOH A O   1 
6374 HETATM 5304 O O   . HOH C 2 .   ? 23.587  12.725  19.741  1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 141 HOH A O   1 
6375 HETATM 5305 O O   . HOH C 2 .   ? 8.989   20.839  58.051  1.00 45.44 ? ? ? ? ? ? 142 HOH A O   1 
6376 HETATM 5306 O O   . HOH C 2 .   ? -2.534  29.744  33.113  1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 143 HOH A O   1 
6377 HETATM 5307 O O   . HOH C 2 .   ? 42.125  14.677  33.630  1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 144 HOH A O   1 
6378 HETATM 5308 O O   . HOH C 2 .   ? -4.053  24.702  31.413  1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 145 HOH A O   1 
6379 HETATM 5309 O O   . HOH C 2 .   ? 14.122  11.847  31.761  1.00 49.01 ? ? ? ? ? ? 146 HOH A O   1 
6380 HETATM 5310 O O   . HOH C 2 .   ? 38.926  20.684  41.620  1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 147 HOH A O   1 
6381 HETATM 5311 O O   . HOH C 2 .   ? -2.189  28.843  44.760  1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 148 HOH A O   1 
6382 HETATM 5312 O O   . HOH C 2 .   ? 11.249  -5.769  38.861  1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 149 HOH A O   1 
6383 HETATM 5313 O O   . HOH C 2 .   ? 5.649   32.761  53.301  1.00 58.68 ? ? ? ? ? ? 150 HOH A O   1 
6384 HETATM 5314 O O   . HOH C 2 .   ? 34.260  19.510  18.932  1.00 45.80 ? ? ? ? ? ? 151 HOH A O   1 
6385 HETATM 5315 O O   . HOH C 2 .   ? 14.769  17.390  12.522  1.00 43.82 ? ? ? ? ? ? 152 HOH A O   1 
6386 HETATM 5316 O O   . HOH C 2 .   ? 17.932  38.737  41.838  1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 153 HOH A O   1 
6387 HETATM 5317 O O   . HOH C 2 .   ? 25.739  26.223  45.840  1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 154 HOH A O   1 
6388 HETATM 5318 O O   . HOH C 2 .   ? -2.117  29.274  55.092  1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 155 HOH A O   1 
6389 HETATM 5319 O O   . HOH C 2 .   ? 20.094  27.178  46.240  1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 156 HOH A O   1 
6390 HETATM 5320 O O   . HOH C 2 .   ? 9.113   1.258   56.545  1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 157 HOH A O   1 
6391 HETATM 5321 O O   . HOH C 2 .   ? 6.571   -10.608 50.078  1.00 67.84 ? ? ? ? ? ? 158 HOH A O   1 
6392 HETATM 5322 O O   . HOH C 2 .   ? 21.958  17.171  53.835  1.00 43.16 ? ? ? ? ? ? 159 HOH A O   1 
6393 HETATM 5323 O O   . HOH C 2 .   ? 21.936  0.334   35.813  1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 160 HOH A O   1 
6394 HETATM 5324 O O   . HOH C 2 .   ? 30.796  2.327   26.399  1.00 40.57 ? ? ? ? ? ? 161 HOH A O   1 
6395 HETATM 5325 O O   . HOH C 2 .   ? 27.662  12.787  50.246  1.00 40.50 ? ? ? ? ? ? 162 HOH A O   1 
6396 HETATM 5326 O O   . HOH C 2 .   ? 24.545  4.927   51.745  1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 163 HOH A O   1 
6397 HETATM 5327 O O   . HOH C 2 .   ? 16.496  6.307   24.788  1.00 52.52 ? ? ? ? ? ? 164 HOH A O   1 
6398 HETATM 5328 O O   . HOH C 2 .   ? 10.587  5.893   19.970  1.00 62.37 ? ? ? ? ? ? 165 HOH A O   1 
6399 HETATM 5329 O O   . HOH C 2 .   ? -4.880  -1.513  41.940  1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 166 HOH A O   1 
6400 HETATM 5330 O O   . HOH C 2 .   ? 20.024  0.406   37.436  1.00 48.29 ? ? ? ? ? ? 167 HOH A O   1 
6401 HETATM 5331 O O   . HOH C 2 .   ? 39.002  12.977  48.816  1.00 49.88 ? ? ? ? ? ? 168 HOH A O   1 
6402 HETATM 5332 O O   . HOH C 2 .   ? 0.794   -5.344  50.407  1.00 58.54 ? ? ? ? ? ? 169 HOH A O   1 
6403 HETATM 5333 O O   . HOH C 2 .   ? 0.007   31.739  30.043  1.00 46.58 ? ? ? ? ? ? 170 HOH A O   1 
6404 HETATM 5334 O O   . HOH C 2 .   ? 3.209   -2.131  52.735  1.00 40.23 ? ? ? ? ? ? 172 HOH A O   1 
6405 HETATM 5335 O O   . HOH C 2 .   ? 0.772   18.965  45.987  1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 173 HOH A O   1 
6406 HETATM 5336 O O   . HOH C 2 .   ? 21.308  26.731  14.581  1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 174 HOH A O   1 
6407 HETATM 5337 O O   . HOH C 2 .   ? 13.671  31.289  51.094  1.00 62.43 ? ? ? ? ? ? 175 HOH A O   1 
6408 HETATM 5338 O O   . HOH C 2 .   ? 19.499  31.838  17.380  1.00 40.40 ? ? ? ? ? ? 176 HOH A O   1 
6409 HETATM 5339 O O   . HOH C 2 .   ? 11.886  2.295   56.480  1.00 50.97 ? ? ? ? ? ? 177 HOH A O   1 
6410 HETATM 5340 O O   . HOH C 2 .   ? -4.252  27.303  50.245  1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 178 HOH A O   1 
6411 HETATM 5341 O O   . HOH C 2 .   ? 33.747  2.693   38.480  1.00 56.68 ? ? ? ? ? ? 179 HOH A O   1 
6412 HETATM 5342 O O   . HOH C 2 .   ? 3.291   21.885  28.023  1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 180 HOH A O   1 
6413 HETATM 5343 O O   . HOH C 2 .   ? 3.541   17.959  57.150  1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 181 HOH A O   1 
6414 HETATM 5344 O O   . HOH C 2 .   ? 8.161   37.710  29.626  1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 182 HOH A O   1 
6415 HETATM 5345 O O   . HOH C 2 .   ? 36.581  4.951   39.491  1.00 57.60 ? ? ? ? ? ? 183 HOH A O   1 
6416 HETATM 5346 O O   . HOH C 2 .   ? 23.646  7.936   56.692  1.00 50.35 ? ? ? ? ? ? 184 HOH A O   1 
6417 HETATM 5347 O O   . HOH C 2 .   ? 20.888  5.996   58.401  1.00 49.14 ? ? ? ? ? ? 185 HOH A O   1 
6418 HETATM 5348 O O   . HOH C 2 .   ? 12.407  12.817  61.829  1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 186 HOH A O   1 
6419 HETATM 5349 O O   . HOH C 2 .   ? 10.633  7.767   59.564  1.00 57.80 ? ? ? ? ? ? 187 HOH A O   1 
6420 HETATM 5350 O O   . HOH C 2 .   ? 17.889  9.445   30.740  1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 188 HOH A O   1 
6421 HETATM 5351 O O   . HOH C 2 .   ? -0.529  19.933  56.089  1.00 45.89 ? ? ? ? ? ? 189 HOH A O   1 
6422 HETATM 5352 O O   . HOH C 2 .   ? -9.019  3.505   47.871  1.00 52.05 ? ? ? ? ? ? 190 HOH A O   1 
6423 HETATM 5353 O O   . HOH C 2 .   ? 11.262  10.043  62.269  1.00 59.72 ? ? ? ? ? ? 191 HOH A O   1 
6424 HETATM 5354 O O   . HOH C 2 .   ? 39.452  25.983  29.260  1.00 54.32 ? ? ? ? ? ? 192 HOH A O   1 
6425 HETATM 5355 O O   . HOH C 2 .   ? 19.149  8.933   43.975  1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 193 HOH A O   1 
6426 HETATM 5356 O O   . HOH C 2 .   ? 8.192   32.808  26.669  1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 194 HOH A O   1 
6427 HETATM 5357 O O   . HOH C 2 .   ? 37.946  19.507  28.973  1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 195 HOH A O   1 
6428 HETATM 5358 O O   . HOH C 2 .   ? 17.677  11.123  15.895  1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 196 HOH A O   1 
6429 HETATM 5359 O O   . HOH C 2 .   ? 11.649  18.259  19.548  1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 197 HOH A O   1 
6430 HETATM 5360 O O   . HOH C 2 .   ? 22.936  18.625  12.852  1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 198 HOH A O   1 
6431 HETATM 5361 O O   . HOH C 2 .   ? 4.925   27.501  26.975  1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 199 HOH A O   1 
6432 HETATM 5362 O O   . HOH C 2 .   ? 27.861  -0.948  46.279  1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 200 HOH A O   1 
6433 HETATM 5363 O O   . HOH C 2 .   ? 11.237  14.317  16.719  1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 201 HOH A O   1 
6434 HETATM 5364 O O   . HOH C 2 .   ? 14.389  27.100  17.986  1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 202 HOH A O   1 
6435 HETATM 5365 O O   . HOH C 2 .   ? 36.932  27.545  43.214  1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 203 HOH A O   1 
6436 HETATM 5366 O O   . HOH C 2 .   ? 23.782  33.225  42.152  1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 204 HOH A O   1 
6437 HETATM 5367 O O   . HOH C 2 .   ? -8.578  2.201   51.265  1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 205 HOH A O   1 
6438 HETATM 5368 O O   . HOH C 2 .   ? 25.560  30.029  46.884  1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 206 HOH A O   1 
6439 HETATM 5369 O O   . HOH C 2 .   ? 5.702   41.367  43.293  1.00 42.92 ? ? ? ? ? ? 207 HOH A O   1 
6440 HETATM 5370 O O   . HOH C 2 .   ? -0.142  33.950  43.771  1.00 53.04 ? ? ? ? ? ? 208 HOH A O   1 
6441 HETATM 5371 O O   . HOH C 2 .   ? 23.466  17.507  9.102   1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 209 HOH A O   1 
6442 HETATM 5372 O O   . HOH C 2 .   ? 9.336   -5.342  37.057  1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 210 HOH A O   1 
6443 HETATM 5373 O O   . HOH C 2 .   ? 19.208  35.232  20.240  1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 211 HOH A O   1 
6444 HETATM 5374 O O   . HOH C 2 .   ? 21.847  22.379  46.946  1.00 47.09 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A O   1 
6445 HETATM 5375 O O   . HOH C 2 .   ? 9.829   6.136   29.064  1.00 65.53 ? ? ? ? ? ? 213 HOH A O   1 
6446 HETATM 5376 O O   . HOH C 2 .   ? 18.300  -6.924  42.238  1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 214 HOH A O   1 
6447 HETATM 5377 O O   . HOH C 2 .   ? 33.657  21.753  17.638  1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 215 HOH A O   1 
6448 HETATM 5378 O O   . HOH C 2 .   ? 24.615  22.655  47.482  1.00 49.77 ? ? ? ? ? ? 216 HOH A O   1 
6449 HETATM 5379 O O   . HOH C 2 .   ? 13.895  22.801  16.048  1.00 53.98 ? ? ? ? ? ? 218 HOH A O   1 
6450 HETATM 5380 O O   . HOH C 2 .   ? 39.088  15.547  25.983  1.00 43.98 ? ? ? ? ? ? 219 HOH A O   1 
6451 HETATM 5381 O O   . HOH C 2 .   ? -11.751 3.015   55.532  1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A O   1 
6452 HETATM 5382 O O   . HOH C 2 .   ? 22.192  13.305  58.897  1.00 47.00 ? ? ? ? ? ? 221 HOH A O   1 
6453 HETATM 5383 O O   . HOH C 2 .   ? 7.462   34.947  27.625  1.00 61.29 ? ? ? ? ? ? 222 HOH A O   1 
6454 HETATM 5384 O O   . HOH C 2 .   ? 18.127  36.940  30.127  1.00 67.74 ? ? ? ? ? ? 223 HOH A O   1 
6455 HETATM 5385 O O   . HOH C 2 .   ? -10.173 19.602  47.111  1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 224 HOH A O   1 
6456 HETATM 5386 O O   . HOH C 2 .   ? 4.064   36.393  29.795  1.00 46.94 ? ? ? ? ? ? 225 HOH A O   1 
6457 HETATM 5387 O O   . HOH C 2 .   ? 25.689  34.637  24.853  1.00 47.62 ? ? ? ? ? ? 226 HOH A O   1 
6458 HETATM 5388 O O   . HOH C 2 .   ? 0.721   23.404  27.132  1.00 54.99 ? ? ? ? ? ? 227 HOH A O   1 
6459 HETATM 5389 O O   . HOH C 2 .   ? 2.351   8.980   59.016  1.00 58.70 ? ? ? ? ? ? 228 HOH A O   1 
6460 HETATM 5390 O O   . HOH C 2 .   ? 31.985  15.324  49.189  1.00 47.31 ? ? ? ? ? ? 229 HOH A O   1 
6461 HETATM 5391 O O   . HOH C 2 .   ? -2.100  28.189  25.481  1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 230 HOH A O   1 
6462 HETATM 5392 O O   . HOH C 2 .   ? 32.843  18.552  17.241  1.00 52.37 ? ? ? ? ? ? 231 HOH A O   1 
6463 HETATM 5393 O O   . HOH C 2 .   ? 29.776  14.554  49.741  1.00 49.91 ? ? ? ? ? ? 233 HOH A O   1 
6464 HETATM 5394 O O   . HOH C 2 .   ? 7.680   33.949  50.969  1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 281 HOH A O   1 
6465 HETATM 5395 O O   . HOH C 2 .   ? 8.488   31.677  52.565  1.00 48.35 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O   1 
6466 HETATM 5396 O O   . HOH C 2 .   ? 11.970  40.004  36.107  1.00 63.40 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O   1 
6467 HETATM 5397 O O   . HOH C 2 .   ? 3.686   32.305  55.795  1.00 52.51 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O   1 
6468 HETATM 5398 O O   . HOH C 2 .   ? 8.329   15.693  60.042  1.00 40.55 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O   1 
6469 HETATM 5399 O O   . HOH D 2 .   ? 14.748  32.161  49.397  1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 116 HOH B O   1 
6470 HETATM 5400 O O   . HOH D 2 .   ? -13.355 33.644  62.184  1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 171 HOH B O   1 
6471 HETATM 5401 O O   . HOH D 2 .   ? 2.042   27.943  56.451  1.00 49.17 ? ? ? ? ? ? 217 HOH B O   1 
6472 HETATM 5402 O O   . HOH D 2 .   ? 23.316  37.776  44.397  1.00 54.35 ? ? ? ? ? ? 232 HOH B O   1 
6473 HETATM 5403 O O   . HOH D 2 .   ? 7.439   33.931  70.275  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 234 HOH B O   1 
6474 HETATM 5404 O O   . HOH D 2 .   ? 4.950   34.580  70.985  1.00 9.48  ? ? ? ? ? ? 235 HOH B O   1 
6475 HETATM 5405 O O   . HOH D 2 .   ? 17.406  33.585  81.547  1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 236 HOH B O   1 
6476 HETATM 5406 O O   . HOH D 2 .   ? 2.790   23.259  69.848  1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 237 HOH B O   1 
6477 HETATM 5407 O O   . HOH D 2 .   ? -3.132  24.633  67.352  1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 238 HOH B O   1 
6478 HETATM 5408 O O   . HOH D 2 .   ? 7.256   20.906  74.244  1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 239 HOH B O   1 
6479 HETATM 5409 O O   . HOH D 2 .   ? 6.141   34.693  62.166  1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 240 HOH B O   1 
6480 HETATM 5410 O O   . HOH D 2 .   ? 1.520   38.468  86.779  1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 241 HOH B O   1 
6481 HETATM 5411 O O   . HOH D 2 .   ? 11.028  39.577  60.147  1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 242 HOH B O   1 
6482 HETATM 5412 O O   . HOH D 2 .   ? -4.432  17.839  79.654  1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 243 HOH B O   1 
6483 HETATM 5413 O O   . HOH D 2 .   ? -2.688  25.067  74.176  1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 244 HOH B O   1 
6484 HETATM 5414 O O   . HOH D 2 .   ? 11.975  26.111  76.290  1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 245 HOH B O   1 
6485 HETATM 5415 O O   . HOH D 2 .   ? 0.668   24.848  67.007  1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 246 HOH B O   1 
6486 HETATM 5416 O O   . HOH D 2 .   ? 19.334  26.853  81.210  1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 247 HOH B O   1 
6487 HETATM 5417 O O   . HOH D 2 .   ? 3.648   37.842  64.940  1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 248 HOH B O   1 
6488 HETATM 5418 O O   . HOH D 2 .   ? 19.295  29.547  71.414  1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 249 HOH B O   1 
6489 HETATM 5419 O O   . HOH D 2 .   ? 19.739  33.736  66.200  1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 250 HOH B O   1 
6490 HETATM 5420 O O   . HOH D 2 .   ? 10.409  50.429  71.603  1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 251 HOH B O   1 
6491 HETATM 5421 O O   . HOH D 2 .   ? 16.710  39.734  45.860  1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 252 HOH B O   1 
6492 HETATM 5422 O O   . HOH D 2 .   ? 16.553  37.176  60.564  1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 253 HOH B O   1 
6493 HETATM 5423 O O   . HOH D 2 .   ? 8.529   50.879  74.969  1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 254 HOH B O   1 
6494 HETATM 5424 O O   . HOH D 2 .   ? 10.888  30.771  67.958  1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 255 HOH B O   1 
6495 HETATM 5425 O O   . HOH D 2 .   ? 3.048   24.482  65.840  1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 256 HOH B O   1 
6496 HETATM 5426 O O   . HOH D 2 .   ? 4.569   40.198  80.273  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 257 HOH B O   1 
6497 HETATM 5427 O O   . HOH D 2 .   ? 8.678   38.807  90.088  1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 258 HOH B O   1 
6498 HETATM 5428 O O   . HOH D 2 .   ? 21.484  35.524  64.927  1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 259 HOH B O   1 
6499 HETATM 5429 O O   . HOH D 2 .   ? 24.313  34.995  67.752  1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 260 HOH B O   1 
6500 HETATM 5430 O O   . HOH D 2 .   ? 16.140  46.312  92.123  1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 261 HOH B O   1 
6501 HETATM 5431 O O   . HOH D 2 .   ? 13.207  35.833  61.126  1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 262 HOH B O   1 
6502 HETATM 5432 O O   . HOH D 2 .   ? 15.243  52.558  63.195  1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 263 HOH B O   1 
6503 HETATM 5433 O O   . HOH D 2 .   ? 0.163   32.984  61.648  1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 264 HOH B O   1 
6504 HETATM 5434 O O   . HOH D 2 .   ? 5.728   48.294  65.677  1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 265 HOH B O   1 
6505 HETATM 5435 O O   . HOH D 2 .   ? -1.157  44.752  69.959  1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 266 HOH B O   1 
6506 HETATM 5436 O O   . HOH D 2 .   ? 3.724   26.851  90.744  1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 267 HOH B O   1 
6507 HETATM 5437 O O   . HOH D 2 .   ? 25.322  41.822  70.766  1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 268 HOH B O   1 
6508 HETATM 5438 O O   . HOH D 2 .   ? 22.368  28.479  89.791  1.00 42.69 ? ? ? ? ? ? 269 HOH B O   1 
6509 HETATM 5439 O O   . HOH D 2 .   ? 33.001  37.560  63.743  1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 270 HOH B O   1 
6510 HETATM 5440 O O   . HOH D 2 .   ? -15.598 35.487  74.136  1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 271 HOH B O   1 
6511 HETATM 5441 O O   . HOH D 2 .   ? 15.779  35.134  47.670  1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 272 HOH B O   1 
6512 HETATM 5442 O O   . HOH D 2 .   ? 23.387  47.303  52.383  1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 273 HOH B O   1 
6513 HETATM 5443 O O   . HOH D 2 .   ? 18.985  40.119  89.870  1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 274 HOH B O   1 
6514 HETATM 5444 O O   . HOH D 2 .   ? -8.927  39.704  58.662  1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 275 HOH B O   1 
6515 HETATM 5445 O O   . HOH D 2 .   ? 11.085  46.543  81.325  1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 276 HOH B O   1 
6516 HETATM 5446 O O   . HOH D 2 .   ? 3.054   39.302  56.021  1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 277 HOH B O   1 
6517 HETATM 5447 O O   . HOH D 2 .   ? 3.717   40.980  58.037  1.00 54.48 ? ? ? ? ? ? 278 HOH B O   1 
6518 HETATM 5448 O O   . HOH D 2 .   ? 4.414   51.406  56.325  1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 279 HOH B O   1 
6519 HETATM 5449 O O   . HOH D 2 .   ? 3.554   49.374  69.340  1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 280 HOH B O   1 
6520 HETATM 5450 O O   . HOH D 2 .   ? 5.964   36.269  51.647  1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 282 HOH B O   1 
6521 HETATM 5451 O O   . HOH D 2 .   ? -16.931 32.157  67.784  1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 283 HOH B O   1 
6522 HETATM 5452 O O   . HOH D 2 .   ? 30.273  34.109  69.896  1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 284 HOH B O   1 
6523 HETATM 5453 O O   . HOH D 2 .   ? 17.909  25.368  87.302  1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 285 HOH B O   1 
6524 HETATM 5454 O O   . HOH D 2 .   ? 4.627   16.633  87.139  1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 286 HOH B O   1 
6525 HETATM 5455 O O   . HOH D 2 .   ? 26.196  41.503  83.409  1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 287 HOH B O   1 
6526 HETATM 5456 O O   . HOH D 2 .   ? 21.155  45.378  84.765  1.00 58.15 ? ? ? ? ? ? 288 HOH B O   1 
6527 HETATM 5457 O O   . HOH D 2 .   ? -5.403  14.908  71.017  1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 289 HOH B O   1 
6528 HETATM 5458 O O   . HOH D 2 .   ? 16.644  45.051  54.435  1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 290 HOH B O   1 
6529 HETATM 5459 O O   . HOH D 2 .   ? -6.941  12.973  72.619  1.00 52.40 ? ? ? ? ? ? 291 HOH B O   1 
6530 HETATM 5460 O O   . HOH D 2 .   ? 9.060   30.383  65.526  1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 292 HOH B O   1 
6531 HETATM 5461 O O   . HOH D 2 .   ? 21.271  25.064  80.228  1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 293 HOH B O   1 
6532 HETATM 5462 O O   . HOH D 2 .   ? 25.858  50.682  57.897  1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 294 HOH B O   1 
6533 HETATM 5463 O O   . HOH D 2 .   ? 10.623  45.024  87.931  1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 295 HOH B O   1 
6534 HETATM 5464 O O   . HOH D 2 .   ? -6.774  42.107  74.510  1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 296 HOH B O   1 
6535 HETATM 5465 O O   . HOH D 2 .   ? 15.913  37.013  45.657  1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 297 HOH B O   1 
6536 HETATM 5466 O O   . HOH D 2 .   ? 12.296  26.556  69.298  1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 298 HOH B O   1 
6537 HETATM 5467 O O   . HOH D 2 .   ? -11.174 24.972  103.032 1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 299 HOH B O   1 
6538 HETATM 5468 O O   . HOH D 2 .   ? -6.979  38.806  78.745  1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 300 HOH B O   1 
6539 HETATM 5469 O O   . HOH D 2 .   ? 27.406  28.484  67.612  1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O   1 
6540 HETATM 5470 O O   . HOH D 2 .   ? -0.194  32.304  92.017  1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O   1 
6541 HETATM 5471 O O   . HOH D 2 .   ? 4.299   54.492  68.362  1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O   1 
6542 HETATM 5472 O O   . HOH D 2 .   ? -4.671  45.393  58.631  1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O   1 
6543 HETATM 5473 O O   . HOH D 2 .   ? 32.572  41.587  58.308  1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O   1 
6544 HETATM 5474 O O   . HOH D 2 .   ? 15.746  35.199  92.710  1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O   1 
6545 HETATM 5475 O O   . HOH D 2 .   ? 9.786   51.023  77.206  1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O   1 
6546 HETATM 5476 O O   . HOH D 2 .   ? 1.198   34.868  60.798  1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O   1 
6547 HETATM 5477 O O   . HOH D 2 .   ? 22.558  32.369  59.801  1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O   1 
6548 HETATM 5478 O O   . HOH D 2 .   ? 25.400  42.476  76.931  1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O   1 
6549 HETATM 5479 O O   . HOH D 2 .   ? 0.344   26.020  61.106  1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O   1 
6550 HETATM 5480 O O   . HOH D 2 .   ? 16.934  45.332  52.204  1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O   1 
6551 HETATM 5481 O O   . HOH D 2 .   ? -9.369  14.371  77.379  1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O   1 
6552 HETATM 5482 O O   . HOH D 2 .   ? 22.064  31.046  89.021  1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O   1 
6553 HETATM 5483 O O   . HOH D 2 .   ? -8.528  18.349  89.376  1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O   1 
6554 HETATM 5484 O O   . HOH D 2 .   ? 0.435   41.693  78.630  1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O   1 
6555 HETATM 5485 O O   . HOH D 2 .   ? 1.584   11.798  73.120  1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O   1 
6556 HETATM 5486 O O   . HOH D 2 .   ? 15.362  43.173  44.621  1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O   1 
6557 HETATM 5487 O O   . HOH D 2 .   ? 8.197   32.118  57.027  1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O   1 
6558 HETATM 5488 O O   . HOH D 2 .   ? 31.199  30.185  61.722  1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O   1 
6559 HETATM 5489 O O   . HOH D 2 .   ? -17.072 35.205  76.460  1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O   1 
6560 HETATM 5490 O O   . HOH D 2 .   ? 12.274  49.073  80.223  1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O   1 
6561 HETATM 5491 O O   . HOH D 2 .   ? 5.117   19.230  89.825  1.00 43.15 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O   1 
6562 HETATM 5492 O O   . HOH D 2 .   ? 15.811  23.228  87.244  1.00 54.03 ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O   1 
6563 HETATM 5493 O O   . HOH D 2 .   ? 6.000   35.770  94.387  1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O   1 
6564 HETATM 5494 O O   . HOH D 2 .   ? 15.101  24.717  92.228  1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O   1 
6565 HETATM 5495 O O   . HOH D 2 .   ? 2.662   20.353  88.312  1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O   1 
6566 HETATM 5496 O O   . HOH D 2 .   ? 14.429  25.585  80.968  1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O   1 
6567 HETATM 5497 O O   . HOH D 2 .   ? 18.044  50.215  78.997  1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O   1 
6568 HETATM 5498 O O   . HOH D 2 .   ? 19.334  45.805  90.182  1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O   1 
6569 HETATM 5499 O O   . HOH D 2 .   ? 11.036  20.470  80.505  1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O   1 
6570 HETATM 5500 O O   . HOH D 2 .   ? -19.123 34.039  78.213  1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O   1 
6571 HETATM 5501 O O   . HOH D 2 .   ? 14.295  18.329  87.940  1.00 59.00 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O   1 
6572 HETATM 5502 O O   . HOH D 2 .   ? 23.125  51.158  59.146  1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O   1 
6573 HETATM 5503 O O   . HOH D 2 .   ? 13.007  24.411  78.260  1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O   1 
6574 HETATM 5504 O O   . HOH D 2 .   ? -15.858 22.514  82.572  1.00 52.70 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O   1 
6575 HETATM 5505 O O   . HOH D 2 .   ? -5.591  16.928  87.148  1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O   1 
6576 HETATM 5506 O O   . HOH D 2 .   ? 29.824  35.939  71.739  1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O   1 
6577 HETATM 5507 O O   . HOH D 2 .   ? -4.663  20.149  87.918  1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O   1 
6578 HETATM 5508 O O   . HOH D 2 .   ? -10.607 35.253  86.978  1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O   1 
6579 HETATM 5509 O O   . HOH D 2 .   ? 21.277  41.352  89.613  1.00 49.69 ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O   1 
6580 HETATM 5510 O O   . HOH D 2 .   ? 11.461  18.437  85.397  1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O   1 
6581 HETATM 5511 O O   . HOH D 2 .   ? 4.475   11.775  80.888  1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O   1 
6582 HETATM 5512 O O   . HOH D 2 .   ? 32.910  48.668  54.258  1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O   1 
6583 HETATM 5513 O O   . HOH D 2 .   ? 4.364   18.122  63.520  1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O   1 
6584 HETATM 5514 O O   . HOH D 2 .   ? 32.630  46.727  56.890  1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O   1 
6585 HETATM 5515 O O   . HOH D 2 .   ? 16.288  41.179  43.225  1.00 58.25 ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O   1 
6586 HETATM 5516 O O   . HOH D 2 .   ? 9.666   45.043  85.325  1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O   1 
6587 HETATM 5517 O O   . HOH D 2 .   ? 11.805  24.177  95.869  1.00 48.75 ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O   1 
6588 HETATM 5518 O O   . HOH D 2 .   ? 22.242  38.779  47.166  1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O   1 
6589 HETATM 5519 O O   . HOH D 2 .   ? 3.453   48.208  74.453  1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 352 HOH B O   1 
6590 HETATM 5520 O O   . HOH D 2 .   ? -11.224 45.171  61.549  1.00 55.91 ? ? ? ? ? ? 353 HOH B O   1 
6591 HETATM 5521 O O   . HOH D 2 .   ? 19.387  51.335  56.032  1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 354 HOH B O   1 
6592 HETATM 5522 O O   . HOH D 2 .   ? 2.032   23.410  62.979  1.00 46.81 ? ? ? ? ? ? 355 HOH B O   1 
6593 HETATM 5523 O O   . HOH D 2 .   ? 7.467   15.700  94.184  1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 356 HOH B O   1 
6594 HETATM 5524 O O   . HOH D 2 .   ? 18.756  30.581  52.741  1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 357 HOH B O   1 
6595 HETATM 5525 O O   . HOH D 2 .   ? 6.487   51.054  56.822  1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 358 HOH B O   1 
6596 HETATM 5526 O O   . HOH D 2 .   ? 13.121  24.203  71.251  1.00 46.50 ? ? ? ? ? ? 359 HOH B O   1 
6597 HETATM 5527 O O   . HOH D 2 .   ? 17.500  53.923  70.154  1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 360 HOH B O   1 
6598 HETATM 5528 O O   . HOH D 2 .   ? 23.444  25.786  69.799  1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 361 HOH B O   1 
6599 HETATM 5529 O O   . HOH D 2 .   ? 22.194  35.799  89.283  1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 362 HOH B O   1 
6600 HETATM 5530 O O   . HOH D 2 .   ? -1.186  36.601  50.287  1.00 48.92 ? ? ? ? ? ? 363 HOH B O   1 
6601 HETATM 5531 O O   . HOH D 2 .   ? 24.144  52.464  62.699  1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 364 HOH B O   1 
6602 HETATM 5532 O O   . HOH D 2 .   ? 2.291   53.667  59.537  1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 365 HOH B O   1 
6603 HETATM 5533 O O   . HOH D 2 .   ? 0.425   51.643  58.771  1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 366 HOH B O   1 
6604 HETATM 5534 O O   . HOH D 2 .   ? 5.091   31.699  92.420  1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 367 HOH B O   1 
6605 HETATM 5535 O O   . HOH D 2 .   ? 32.321  45.942  91.655  1.00 52.87 ? ? ? ? ? ? 368 HOH B O   1 
6606 HETATM 5536 O O   . HOH D 2 .   ? 18.563  46.577  51.453  1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 369 HOH B O   1 
6607 HETATM 5537 O O   . HOH D 2 .   ? 17.280  52.655  56.855  1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 370 HOH B O   1 
6608 HETATM 5538 O O   . HOH D 2 .   ? -3.601  46.622  54.884  1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 371 HOH B O   1 
6609 HETATM 5539 O O   . HOH D 2 .   ? 28.288  44.309  50.784  1.00 50.16 ? ? ? ? ? ? 372 HOH B O   1 
6610 HETATM 5540 O O   . HOH D 2 .   ? 21.146  32.821  57.676  1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 373 HOH B O   1 
6611 HETATM 5541 O O   . HOH D 2 .   ? 0.107   15.141  68.731  1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 374 HOH B O   1 
6612 HETATM 5542 O O   . HOH D 2 .   ? 15.916  52.384  77.418  1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 375 HOH B O   1 
6613 HETATM 5543 O O   . HOH D 2 .   ? 26.382  29.240  84.737  1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 376 HOH B O   1 
6614 HETATM 5544 O O   . HOH D 2 .   ? -18.219 29.808  69.614  1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 377 HOH B O   1 
6615 HETATM 5545 O O   . HOH D 2 .   ? 28.556  28.222  80.228  1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 378 HOH B O   1 
6616 HETATM 5546 O O   . HOH D 2 .   ? 9.034   28.051  67.305  1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 379 HOH B O   1 
6617 HETATM 5547 O O   . HOH D 2 .   ? 26.642  25.242  95.920  1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 380 HOH B O   1 
6618 HETATM 5548 O O   . HOH D 2 .   ? 10.488  33.782  51.265  1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 382 HOH B O   1 
6619 HETATM 5549 O O   . HOH D 2 .   ? 18.477  47.625  85.435  1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 383 HOH B O   1 
6620 HETATM 5550 O O   . HOH D 2 .   ? -10.288 15.489  75.489  1.00 43.76 ? ? ? ? ? ? 384 HOH B O   1 
6621 HETATM 5551 O O   . HOH D 2 .   ? 6.985   6.114   76.686  1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 385 HOH B O   1 
6622 HETATM 5552 O O   . HOH D 2 .   ? 9.284   40.209  92.226  1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 386 HOH B O   1 
6623 HETATM 5553 O O   . HOH D 2 .   ? 2.426   43.260  77.203  1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 387 HOH B O   1 
6624 HETATM 5554 O O   . HOH D 2 .   ? 21.594  49.319  85.641  1.00 63.27 ? ? ? ? ? ? 388 HOH B O   1 
6625 HETATM 5555 O O   . HOH D 2 .   ? 3.891   42.665  81.958  1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 389 HOH B O   1 
6626 HETATM 5556 O O   . HOH D 2 .   ? 14.554  52.382  55.766  1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 390 HOH B O   1 
6627 HETATM 5557 O O   . HOH D 2 .   ? 19.390  40.711  45.920  1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 391 HOH B O   1 
6628 HETATM 5558 O O   . HOH D 2 .   ? 1.779   49.905  71.347  1.00 43.27 ? ? ? ? ? ? 392 HOH B O   1 
6629 HETATM 5559 O O   . HOH D 2 .   ? -7.135  21.945  57.471  1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 394 HOH B O   1 
6630 HETATM 5560 O O   . HOH D 2 .   ? -4.084  46.475  67.409  1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 395 HOH B O   1 
6631 HETATM 5561 O O   . HOH D 2 .   ? -0.011  52.405  62.898  1.00 44.36 ? ? ? ? ? ? 396 HOH B O   1 
6632 HETATM 5562 O O   . HOH D 2 .   ? 11.370  15.515  60.542  1.00 46.65 ? ? ? ? ? ? 398 HOH B O   1 
6633 HETATM 5563 O O   . HOH D 2 .   ? 28.570  37.378  53.924  1.00 58.86 ? ? ? ? ? ? 399 HOH B O   1 
6634 HETATM 5564 O O   . HOH D 2 .   ? 0.768   30.031  56.195  1.00 48.36 ? ? ? ? ? ? 400 HOH B O   1 
6635 HETATM 5565 O O   . HOH D 2 .   ? -12.502 46.812  64.587  1.00 41.50 ? ? ? ? ? ? 401 HOH B O   1 
6636 HETATM 5566 O O   . HOH D 2 .   ? 25.213  40.882  48.238  1.00 46.86 ? ? ? ? ? ? 402 HOH B O   1 
6637 HETATM 5567 O O   . HOH D 2 .   ? 25.580  22.893  84.946  1.00 45.70 ? ? ? ? ? ? 403 HOH B O   1 
6638 HETATM 5568 O O   . HOH D 2 .   ? -2.249  11.540  87.002  1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 404 HOH B O   1 
6639 HETATM 5569 O O   . HOH D 2 .   ? 25.308  49.851  52.412  1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 405 HOH B O   1 
6640 HETATM 5570 O O   . HOH D 2 .   ? 24.661  42.533  73.312  1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 406 HOH B O   1 
6641 HETATM 5571 O O   . HOH D 2 .   ? 2.972   11.241  82.743  1.00 44.00 ? ? ? ? ? ? 407 HOH B O   1 
6642 HETATM 5572 O O   . HOH D 2 .   ? 13.602  48.749  82.587  1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 408 HOH B O   1 
6643 HETATM 5573 O O   . HOH D 2 .   ? 27.776  57.429  37.966  1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 409 HOH B O   1 
6644 HETATM 5574 O O   . HOH D 2 .   ? 12.082  51.920  56.347  1.00 40.47 ? ? ? ? ? ? 410 HOH B O   1 
6645 HETATM 5575 O O   . HOH D 2 .   ? 27.993  46.209  81.546  1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 411 HOH B O   1 
6646 HETATM 5576 O O   . HOH D 2 .   ? -12.836 35.702  59.217  1.00 56.62 ? ? ? ? ? ? 412 HOH B O   1 
6647 HETATM 5577 O O   . HOH D 2 .   ? 14.774  23.856  76.256  1.00 54.46 ? ? ? ? ? ? 413 HOH B O   1 
6648 HETATM 5578 O O   . HOH D 2 .   ? 17.265  54.862  74.559  1.00 41.62 ? ? ? ? ? ? 414 HOH B O   1 
6649 HETATM 5579 O O   . HOH D 2 .   ? 14.436  24.254  94.784  1.00 49.31 ? ? ? ? ? ? 415 HOH B O   1 
6650 HETATM 5580 O O   . HOH D 2 .   ? 31.277  34.474  57.710  1.00 48.63 ? ? ? ? ? ? 416 HOH B O   1 
6651 HETATM 5581 O O   . HOH D 2 .   ? 3.921   54.887  60.562  1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 417 HOH B O   1 
6652 HETATM 5582 O O   . HOH D 2 .   ? 7.279   57.053  60.698  1.00 42.99 ? ? ? ? ? ? 418 HOH B O   1 
6653 HETATM 5583 O O   . HOH D 2 .   ? 12.783  56.454  69.886  1.00 59.67 ? ? ? ? ? ? 419 HOH B O   1 
6654 HETATM 5584 O O   . HOH D 2 .   ? 9.287   54.924  62.562  1.00 55.31 ? ? ? ? ? ? 420 HOH B O   1 
6655 HETATM 5585 O O   . HOH D 2 .   ? 6.435   26.733  64.945  1.00 45.61 ? ? ? ? ? ? 421 HOH B O   1 
6656 HETATM 5586 O O   . HOH D 2 .   ? 27.163  48.475  71.511  1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 422 HOH B O   1 
6657 HETATM 5587 O O   . HOH D 2 .   ? 32.717  39.475  56.975  1.00 66.63 ? ? ? ? ? ? 423 HOH B O   1 
6658 HETATM 5588 O O   . HOH D 2 .   ? 13.945  54.932  62.936  1.00 44.37 ? ? ? ? ? ? 424 HOH B O   1 
6659 HETATM 5589 O O   . HOH D 2 .   ? -16.352 27.758  82.727  1.00 59.88 ? ? ? ? ? ? 425 HOH B O   1 
6660 HETATM 5590 O O   . HOH D 2 .   ? -10.226 28.273  58.851  1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 426 HOH B O   1 
6661 HETATM 5591 O O   . HOH D 2 .   ? 15.345  37.556  43.119  1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 427 HOH B O   1 
6662 HETATM 5592 O O   . HOH D 2 .   ? 14.902  34.782  60.183  1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 428 HOH B O   1 
6663 HETATM 5593 O O   . HOH D 2 .   ? 12.342  40.180  92.912  1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 429 HOH B O   1 
6664 HETATM 5594 O O   . HOH D 2 .   ? 18.635  30.601  57.111  1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 430 HOH B O   1 
6665 HETATM 5595 O O   . HOH D 2 .   ? -7.115  10.825  84.024  1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 431 HOH B O   1 
6666 HETATM 5596 O O   . HOH D 2 .   ? 22.562  46.248  86.460  1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 432 HOH B O   1 
6667 HETATM 5597 O O   . HOH D 2 .   ? 14.941  53.849  75.753  1.00 44.97 ? ? ? ? ? ? 433 HOH B O   1 
6668 HETATM 5598 O O   . HOH D 2 .   ? 6.418   51.509  76.317  1.00 42.82 ? ? ? ? ? ? 434 HOH B O   1 
6669 HETATM 5599 O O   . HOH D 2 .   ? -3.377  13.540  89.150  1.00 49.63 ? ? ? ? ? ? 435 HOH B O   1 
6670 HETATM 5600 O O   . HOH D 2 .   ? 17.524  26.763  66.833  1.00 45.16 ? ? ? ? ? ? 436 HOH B O   1 
6671 HETATM 5601 O O   . HOH D 2 .   ? 14.163  52.054  80.027  1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 437 HOH B O   1 
6672 HETATM 5602 O O   . HOH D 2 .   ? -14.268 19.606  63.930  1.00 53.29 ? ? ? ? ? ? 438 HOH B O   1 
6673 HETATM 5603 O O   . HOH D 2 .   ? 24.388  33.353  87.899  1.00 51.55 ? ? ? ? ? ? 439 HOH B O   1 
6674 HETATM 5604 O O   . HOH D 2 .   ? 26.499  35.132  53.196  1.00 50.30 ? ? ? ? ? ? 440 HOH B O   1 
6675 HETATM 5605 O O   . HOH D 2 .   ? 20.910  24.375  68.203  1.00 41.47 ? ? ? ? ? ? 441 HOH B O   1 
6676 HETATM 5606 O O   . HOH D 2 .   ? 12.592  22.023  74.150  1.00 48.62 ? ? ? ? ? ? 442 HOH B O   1 
6677 HETATM 5607 O O   . HOH D 2 .   ? 27.810  51.436  60.171  1.00 47.01 ? ? ? ? ? ? 443 HOH B O   1 
6678 HETATM 5608 O O   . HOH D 2 .   ? 20.572  32.850  90.940  1.00 39.22 ? ? ? ? ? ? 444 HOH B O   1 
6679 HETATM 5609 O O   . HOH D 2 .   ? 7.283   45.036  85.904  1.00 47.83 ? ? ? ? ? ? 445 HOH B O   1 
6680 HETATM 5610 O O   . HOH D 2 .   ? 19.416  49.282  52.360  1.00 62.10 ? ? ? ? ? ? 446 HOH B O   1 
6681 HETATM 5611 O O   . HOH D 2 .   ? -6.500  47.108  60.081  1.00 46.04 ? ? ? ? ? ? 447 HOH B O   1 
6682 HETATM 5612 O O   . HOH D 2 .   ? 29.110  49.027  69.273  1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 448 HOH B O   1 
6683 HETATM 5613 O O   . HOH D 2 .   ? 23.798  27.669  65.029  1.00 46.57 ? ? ? ? ? ? 449 HOH B O   1 
6684 HETATM 5614 O O   . HOH D 2 .   ? -15.229 44.157  67.678  1.00 50.74 ? ? ? ? ? ? 450 HOH B O   1 
6685 HETATM 5615 O O   . HOH D 2 .   ? 18.882  25.750  65.244  1.00 45.94 ? ? ? ? ? ? 451 HOH B O   1 
6686 HETATM 5616 O O   . HOH D 2 .   ? 16.513  52.748  52.843  1.00 51.82 ? ? ? ? ? ? 452 HOH B O   1 
6687 HETATM 5617 O O   . HOH D 2 .   ? 30.078  50.954  62.668  1.00 65.77 ? ? ? ? ? ? 453 HOH B O   1 
6688 HETATM 5618 O O   . HOH D 2 .   ? -13.923 24.553  83.514  1.00 42.38 ? ? ? ? ? ? 454 HOH B O   1 
6689 HETATM 5619 O O   . HOH D 2 .   ? 11.887  26.977  67.039  1.00 50.06 ? ? ? ? ? ? 455 HOH B O   1 
6690 HETATM 5620 O O   . HOH D 2 .   ? 4.457   32.773  95.166  1.00 54.07 ? ? ? ? ? ? 456 HOH B O   1 
6691 HETATM 5621 O O   . HOH D 2 .   ? 22.641  45.784  49.039  1.00 62.26 ? ? ? ? ? ? 457 HOH B O   1 
6692
6693 loop_
6694 _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id 
6695 _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id 
6696 _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id 
6697 _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id 
6698 _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num 
6699 _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num 
6700 _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num 
6701 _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id 
6702 _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id 
6703 _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id 
6704 _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code 
6705 _pdbx_poly_seq_scheme.hetero 
6706 A 1 1   PRO 1   491 ?   ?   ?   A . n 
6707 A 1 2   GLY 2   492 ?   ?   ?   A . n 
6708 A 1 3   GLN 3   493 ?   ?   ?   A . n 
6709 A 1 4   GLY 4   494 ?   ?   ?   A . n 
6710 A 1 5   ASP 5   495 ?   ?   ?   A . n 
6711 A 1 6   VAL 6   496 ?   ?   ?   A . n 
6712 A 1 7   GLN 7   497 ?   ?   ?   A . n 
6713 A 1 8   THR 8   498 ?   ?   ?   A . n 
6714 A 1 9   PRO 9   499 ?   ?   ?   A . n 
6715 A 1 10  ASN 10  500 ?   ?   ?   A . n 
6716 A 1 11  PRO 11  501 ?   ?   ?   A . n 
6717 A 1 12  SER 12  502 ?   ?   ?   A . n 
6718 A 1 13  VAL 13  503 ?   ?   ?   A . n 
6719 A 1 14  THR 14  504 ?   ?   ?   A . n 
6720 A 1 15  PRO 15  505 ?   ?   ?   A . n 
6721 A 1 16  THR 16  506 ?   ?   ?   A . n 
6722 A 1 17  GLN 17  507 ?   ?   ?   A . n 
6723 A 1 18  THR 18  508 ?   ?   ?   A . n 
6724 A 1 19  PRO 19  509 ?   ?   ?   A . n 
6725 A 1 20  ILE 20  510 ?   ?   ?   A . n 
6726 A 1 21  PRO 21  511 ?   ?   ?   A . n 
6727 A 1 22  THR 22  512 ?   ?   ?   A . n 
6728 A 1 23  ILE 23  513 ?   ?   ?   A . n 
6729 A 1 24  SER 24  514 ?   ?   ?   A . n 
6730 A 1 25  GLY 25  515 ?   ?   ?   A . n 
6731 A 1 26  ASN 26  516 516 ASN ASN A . n 
6732 A 1 27  ALA 27  517 517 ALA ALA A . n 
6733 A 1 28  LEU 28  518 518 LEU LEU A . n 
6734 A 1 29  ARG 29  519 519 ARG ARG A . n 
6735 A 1 30  ASP 30  520 520 ASP ASP A . n 
6736 A 1 31  TYR 31  521 521 TYR TYR A . n 
6737 A 1 32  ALA 32  522 522 ALA ALA A . n 
6738 A 1 33  GLU 33  523 523 GLU GLU A . n 
6739 A 1 34  ALA 34  524 524 ALA ALA A . n 
6740 A 1 35  ARG 35  525 525 ARG ARG A . n 
6741 A 1 36  GLY 36  526 526 GLY GLY A . n 
6742 A 1 37  ILE 37  527 527 ILE ILE A . n 
6743 A 1 38  LYS 38  528 528 LYS LYS A . n 
6744 A 1 39  ILE 39  529 529 ILE ILE A . n 
6745 A 1 40  GLY 40  530 530 GLY GLY A . n 
6746 A 1 41  THR 41  531 531 THR THR A . n 
6747 A 1 42  CYS 42  532 532 CYS CYS A . n 
6748 A 1 43  VAL 43  533 533 VAL VAL A . n 
6749 A 1 44  ASN 44  534 534 ASN ASN A . n 
6750 A 1 45  TYR 45  535 535 TYR TYR A . n 
6751 A 1 46  PRO 46  536 536 PRO PRO A . n 
6752 A 1 47  PHE 47  537 537 PHE PHE A . n 
6753 A 1 48  TYR 48  538 538 TYR TYR A . n 
6754 A 1 49  ASN 49  539 539 ASN ASN A . n 
6755 A 1 50  ASN 50  540 540 ASN ASN A . n 
6756 A 1 51  SER 51  541 541 SER SER A . n 
6757 A 1 52  ASP 52  542 542 ASP ASP A . n 
6758 A 1 53  PRO 53  543 543 PRO PRO A . n 
6759 A 1 54  THR 54  544 544 THR THR A . n 
6760 A 1 55  TYR 55  545 545 TYR TYR A . n 
6761 A 1 56  ASN 56  546 546 ASN ASN A . n 
6762 A 1 57  SER 57  547 547 SER SER A . n 
6763 A 1 58  ILE 58  548 548 ILE ILE A . n 
6764 A 1 59  LEU 59  549 549 LEU LEU A . n 
6765 A 1 60  GLN 60  550 550 GLN GLN A . n 
6766 A 1 61  ARG 61  551 551 ARG ARG A . n 
6767 A 1 62  GLU 62  552 552 GLU GLU A . n 
6768 A 1 63  PHE 63  553 553 PHE PHE A . n 
6769 A 1 64  SER 64  554 554 SER SER A . n 
6770 A 1 65  MET 65  555 555 MET MET A . n 
6771 A 1 66  VAL 66  556 556 VAL VAL A . n 
6772 A 1 67  VAL 67  557 557 VAL VAL A . n 
6773 A 1 68  CYS 68  558 558 CYS CYS A . n 
6774 A 1 69  GLU 69  559 559 GLU GLU A . n 
6775 A 1 70  ASN 70  560 560 ASN ASN A . n 
6776 A 1 71  GLU 71  561 561 GLU GLU A . n 
6777 A 1 72  MET 72  562 562 MET MET A . n 
6778 A 1 73  LYS 73  563 563 LYS LYS A . n 
6779 A 1 74  PHE 74  564 564 PHE PHE A . n 
6780 A 1 75  ASP 75  565 565 ASP ASP A . n 
6781 A 1 76  ALA 76  566 566 ALA ALA A . n 
6782 A 1 77  LEU 77  567 567 LEU LEU A . n 
6783 A 1 78  GLN 78  568 568 GLN GLN A . n 
6784 A 1 79  PRO 79  569 569 PRO PRO A . n 
6785 A 1 80  ARG 80  570 570 ARG ARG A . n 
6786 A 1 81  GLN 81  571 571 GLN GLN A . n 
6787 A 1 82  ASN 82  572 572 ASN ASN A . n 
6788 A 1 83  VAL 83  573 573 VAL VAL A . n 
6789 A 1 84  PHE 84  574 574 PHE PHE A . n 
6790 A 1 85  ASP 85  575 575 ASP ASP A . n 
6791 A 1 86  PHE 86  576 576 PHE PHE A . n 
6792 A 1 87  SER 87  577 577 SER SER A . n 
6793 A 1 88  LYS 88  578 578 LYS LYS A . n 
6794 A 1 89  GLY 89  579 579 GLY GLY A . n 
6795 A 1 90  ASP 90  580 580 ASP ASP A . n 
6796 A 1 91  GLN 91  581 581 GLN GLN A . n 
6797 A 1 92  LEU 92  582 582 LEU LEU A . n 
6798 A 1 93  LEU 93  583 583 LEU LEU A . n 
6799 A 1 94  ALA 94  584 584 ALA ALA A . n 
6800 A 1 95  PHE 95  585 585 PHE PHE A . n 
6801 A 1 96  ALA 96  586 586 ALA ALA A . n 
6802 A 1 97  GLU 97  587 587 GLU GLU A . n 
6803 A 1 98  ARG 98  588 588 ARG ARG A . n 
6804 A 1 99  ASN 99  589 589 ASN ASN A . n 
6805 A 1 100 GLY 100 590 590 GLY GLY A . n 
6806 A 1 101 MET 101 591 591 MET MET A . n 
6807 A 1 102 GLN 102 592 592 GLN GLN A . n 
6808 A 1 103 MET 103 593 593 MET MET A . n 
6809 A 1 104 ARG 104 594 594 ARG ARG A . n 
6810 A 1 105 GLY 105 595 595 GLY GLY A . n 
6811 A 1 106 HIS 106 596 596 HIS HIS A . n 
6812 A 1 107 THR 107 597 597 THR THR A . n 
6813 A 1 108 LEU 108 598 598 LEU LEU A . n 
6814 A 1 109 ILE 109 599 599 ILE ILE A . n 
6815 A 1 110 TRP 110 600 600 TRP TRP A . n 
6816 A 1 111 HIS 111 601 601 HIS HIS A . n 
6817 A 1 112 ASN 112 602 602 ASN ASN A . n 
6818 A 1 113 GLN 113 603 603 GLN GLN A . n 
6819 A 1 114 ASN 114 604 604 ASN ASN A . n 
6820 A 1 115 PRO 115 605 605 PRO PRO A . n 
6821 A 1 116 SER 116 606 606 SER SER A . n 
6822 A 1 117 TRP 117 607 607 TRP TRP A . n 
6823 A 1 118 LEU 118 608 608 LEU LEU A . n 
6824 A 1 119 THR 119 609 609 THR THR A . n 
6825 A 1 120 ASN 120 610 610 ASN ASN A . n 
6826 A 1 121 GLY 121 611 611 GLY GLY A . n 
6827 A 1 122 ASN 122 612 612 ASN ASN A . n 
6828 A 1 123 TRP 123 613 613 TRP TRP A . n 
6829 A 1 124 ASN 124 614 614 ASN ASN A . n 
6830 A 1 125 ARG 125 615 615 ARG ARG A . n 
6831 A 1 126 ASP 126 616 616 ASP ASP A . n 
6832 A 1 127 SER 127 617 617 SER SER A . n 
6833 A 1 128 LEU 128 618 618 LEU LEU A . n 
6834 A 1 129 LEU 129 619 619 LEU LEU A . n 
6835 A 1 130 ALA 130 620 620 ALA ALA A . n 
6836 A 1 131 VAL 131 621 621 VAL VAL A . n 
6837 A 1 132 MET 132 622 622 MET MET A . n 
6838 A 1 133 LYS 133 623 623 LYS LYS A . n 
6839 A 1 134 ASN 134 624 624 ASN ASN A . n 
6840 A 1 135 HIS 135 625 625 HIS HIS A . n 
6841 A 1 136 ILE 136 626 626 ILE ILE A . n 
6842 A 1 137 THR 137 627 627 THR THR A . n 
6843 A 1 138 THR 138 628 628 THR THR A . n 
6844 A 1 139 VAL 139 629 629 VAL VAL A . n 
6845 A 1 140 MET 140 630 630 MET MET A . n 
6846 A 1 141 THR 141 631 631 THR THR A . n 
6847 A 1 142 HIS 142 632 632 HIS HIS A . n 
6848 A 1 143 TYR 143 633 633 TYR TYR A . n 
6849 A 1 144 LYS 144 634 634 LYS LYS A . n 
6850 A 1 145 GLY 145 635 635 GLY GLY A . n 
6851 A 1 146 LYS 146 636 636 LYS LYS A . n 
6852 A 1 147 ILE 147 637 637 ILE ILE A . n 
6853 A 1 148 VAL 148 638 638 VAL VAL A . n 
6854 A 1 149 GLU 149 639 639 GLU GLU A . n 
6855 A 1 150 TRP 150 640 640 TRP TRP A . n 
6856 A 1 151 ASP 151 641 641 ASP ASP A . n 
6857 A 1 152 VAL 152 642 642 VAL VAL A . n 
6858 A 1 153 ALA 153 643 643 ALA ALA A . n 
6859 A 1 154 ASN 154 644 644 ASN ASN A . n 
6860 A 1 155 GLU 155 645 645 GLU GLU A . n 
6861 A 1 156 CYS 156 646 646 CYS CYS A . n 
6862 A 1 157 MET 157 647 647 MET MET A . n 
6863 A 1 158 ASP 158 648 648 ASP ASP A . n 
6864 A 1 159 ASP 159 649 649 ASP ASP A . n 
6865 A 1 160 SER 160 650 650 SER SER A . n 
6866 A 1 161 GLY 161 651 651 GLY GLY A . n 
6867 A 1 162 ASN 162 652 652 ASN ASN A . n 
6868 A 1 163 GLY 163 653 653 GLY GLY A . n 
6869 A 1 164 LEU 164 654 654 LEU LEU A . n 
6870 A 1 165 ARG 165 655 655 ARG ARG A . n 
6871 A 1 166 SER 166 656 656 SER SER A . n 
6872 A 1 167 SER 167 657 657 SER SER A . n 
6873 A 1 168 ILE 168 658 658 ILE ILE A . n 
6874 A 1 169 TRP 169 659 659 TRP TRP A . n 
6875 A 1 170 ARG 170 660 660 ARG ARG A . n 
6876 A 1 171 ASN 171 661 661 ASN ASN A . n 
6877 A 1 172 VAL 172 662 662 VAL VAL A . n 
6878 A 1 173 ILE 173 663 663 ILE ILE A . n 
6879 A 1 174 GLY 174 664 664 GLY GLY A . n 
6880 A 1 175 GLN 175 665 665 GLN GLN A . n 
6881 A 1 176 ASP 176 666 666 ASP ASP A . n 
6882 A 1 177 TYR 177 667 667 TYR TYR A . n 
6883 A 1 178 LEU 178 668 668 LEU LEU A . n 
6884 A 1 179 ASP 179 669 669 ASP ASP A . n 
6885 A 1 180 TYR 180 670 670 TYR TYR A . n 
6886 A 1 181 ALA 181 671 671 ALA ALA A . n 
6887 A 1 182 PHE 182 672 672 PHE PHE A . n 
6888 A 1 183 ARG 183 673 673 ARG ARG A . n 
6889 A 1 184 TYR 184 674 674 TYR TYR A . n 
6890 A 1 185 ALA 185 675 675 ALA ALA A . n 
6891 A 1 186 ARG 186 676 676 ARG ARG A . n 
6892 A 1 187 GLU 187 677 677 GLU GLU A . n 
6893 A 1 188 ALA 188 678 678 ALA ALA A . n 
6894 A 1 189 ASP 189 679 679 ASP ASP A . n 
6895 A 1 190 PRO 190 680 680 PRO PRO A . n 
6896 A 1 191 ASP 191 681 681 ASP ASP A . n 
6897 A 1 192 ALA 192 682 682 ALA ALA A . n 
6898 A 1 193 LEU 193 683 683 LEU LEU A . n 
6899 A 1 194 LEU 194 684 684 LEU LEU A . n 
6900 A 1 195 PHE 195 685 685 PHE PHE A . n 
6901 A 1 196 TYR 196 686 686 TYR TYR A . n 
6902 A 1 197 ASN 197 687 687 ASN ASN A . n 
6903 A 1 198 ASP 198 688 688 ASP ASP A . n 
6904 A 1 199 TYR 199 689 689 TYR TYR A . n 
6905 A 1 200 ASN 200 690 690 ASN ASN A . n 
6906 A 1 201 ILE 201 691 691 ILE ILE A . n 
6907 A 1 202 GLU 202 692 692 GLU GLU A . n 
6908 A 1 203 ASP 203 693 693 ASP ASP A . n 
6909 A 1 204 LEU 204 694 694 LEU LEU A . n 
6910 A 1 205 GLY 205 695 695 GLY GLY A . n 
6911 A 1 206 PRO 206 696 696 PRO PRO A . n 
6912 A 1 207 LYS 207 697 697 LYS LYS A . n 
6913 A 1 208 SER 208 698 698 SER SER A . n 
6914 A 1 209 ASN 209 699 699 ASN ASN A . n 
6915 A 1 210 ALA 210 700 700 ALA ALA A . n 
6916 A 1 211 VAL 211 701 701 VAL VAL A . n 
6917 A 1 212 PHE 212 702 702 PHE PHE A . n 
6918 A 1 213 ASN 213 703 703 ASN ASN A . n 
6919 A 1 214 MET 214 704 704 MET MET A . n 
6920 A 1 215 ILE 215 705 705 ILE ILE A . n 
6921 A 1 216 LYS 216 706 706 LYS LYS A . n 
6922 A 1 217 SER 217 707 707 SER SER A . n 
6923 A 1 218 MET 218 708 708 MET MET A . n 
6924 A 1 219 LYS 219 709 709 LYS LYS A . n 
6925 A 1 220 GLU 220 710 710 GLU GLU A . n 
6926 A 1 221 ARG 221 711 711 ARG ARG A . n 
6927 A 1 222 GLY 222 712 712 GLY GLY A . n 
6928 A 1 223 VAL 223 713 713 VAL VAL A . n 
6929 A 1 224 PRO 224 714 714 PRO PRO A . n 
6930 A 1 225 ILE 225 715 715 ILE ILE A . n 
6931 A 1 226 ASP 226 716 716 ASP ASP A . n 
6932 A 1 227 GLY 227 717 717 GLY GLY A . n 
6933 A 1 228 VAL 228 718 718 VAL VAL A . n 
6934 A 1 229 GLY 229 719 719 GLY GLY A . n 
6935 A 1 230 PHE 230 720 720 PHE PHE A . n 
6936 A 1 231 GLN 231 721 721 GLN GLN A . n 
6937 A 1 232 CYS 232 722 722 CYS CYS A . n 
6938 A 1 233 HIS 233 723 723 HIS HIS A . n 
6939 A 1 234 PHE 234 724 724 PHE PHE A . n 
6940 A 1 235 ILE 235 725 725 ILE ILE A . n 
6941 A 1 236 ASN 236 726 726 ASN ASN A . n 
6942 A 1 237 GLY 237 727 727 GLY GLY A . n 
6943 A 1 238 MET 238 728 728 MET MET A . n 
6944 A 1 239 SER 239 729 729 SER SER A . n 
6945 A 1 240 PRO 240 730 730 PRO PRO A . n 
6946 A 1 241 GLU 241 731 731 GLU GLU A . n 
6947 A 1 242 TYR 242 732 732 TYR TYR A . n 
6948 A 1 243 LEU 243 733 733 LEU LEU A . n 
6949 A 1 244 ALA 244 734 734 ALA ALA A . n 
6950 A 1 245 SER 245 735 735 SER SER A . n 
6951 A 1 246 ILE 246 736 736 ILE ILE A . n 
6952 A 1 247 ASP 247 737 737 ASP ASP A . n 
6953 A 1 248 GLN 248 738 738 GLN GLN A . n 
6954 A 1 249 ASN 249 739 739 ASN ASN A . n 
6955 A 1 250 ILE 250 740 740 ILE ILE A . n 
6956 A 1 251 LYS 251 741 741 LYS LYS A . n 
6957 A 1 252 ARG 252 742 742 ARG ARG A . n 
6958 A 1 253 TYR 253 743 743 TYR TYR A . n 
6959 A 1 254 ALA 254 744 744 ALA ALA A . n 
6960 A 1 255 GLU 255 745 745 GLU GLU A . n 
6961 A 1 256 ILE 256 746 746 ILE ILE A . n 
6962 A 1 257 GLY 257 747 747 GLY GLY A . n 
6963 A 1 258 VAL 258 748 748 VAL VAL A . n 
6964 A 1 259 ILE 259 749 749 ILE ILE A . n 
6965 A 1 260 VAL 260 750 750 VAL VAL A . n 
6966 A 1 261 SER 261 751 751 SER SER A . n 
6967 A 1 262 PHE 262 752 752 PHE PHE A . n 
6968 A 1 263 THR 263 753 753 THR THR A . n 
6969 A 1 264 GLU 264 754 754 GLU GLU A . n 
6970 A 1 265 ILE 265 755 755 ILE ILE A . n 
6971 A 1 266 ASP 266 756 756 ASP ASP A . n 
6972 A 1 267 ILE 267 757 757 ILE ILE A . n 
6973 A 1 268 ARG 268 758 758 ARG ARG A . n 
6974 A 1 269 ILE 269 759 759 ILE ILE A . n 
6975 A 1 270 PRO 270 760 760 PRO PRO A . n 
6976 A 1 271 GLN 271 761 761 GLN GLN A . n 
6977 A 1 272 SER 272 762 762 SER SER A . n 
6978 A 1 273 GLU 273 763 763 GLU GLU A . n 
6979 A 1 274 ASN 274 764 764 ASN ASN A . n 
6980 A 1 275 PRO 275 765 765 PRO PRO A . n 
6981 A 1 276 ALA 276 766 766 ALA ALA A . n 
6982 A 1 277 THR 277 767 767 THR THR A . n 
6983 A 1 278 ALA 278 768 768 ALA ALA A . n 
6984 A 1 279 PHE 279 769 769 PHE PHE A . n 
6985 A 1 280 GLN 280 770 770 GLN GLN A . n 
6986 A 1 281 VAL 281 771 771 VAL VAL A . n 
6987 A 1 282 GLN 282 772 772 GLN GLN A . n 
6988 A 1 283 ALA 283 773 773 ALA ALA A . n 
6989 A 1 284 ASN 284 774 774 ASN ASN A . n 
6990 A 1 285 ASN 285 775 775 ASN ASN A . n 
6991 A 1 286 TYR 286 776 776 TYR TYR A . n 
6992 A 1 287 LYS 287 777 777 LYS LYS A . n 
6993 A 1 288 GLU 288 778 778 GLU GLU A . n 
6994 A 1 289 LEU 289 779 779 LEU LEU A . n 
6995 A 1 290 MET 290 780 780 MET MET A . n 
6996 A 1 291 LYS 291 781 781 LYS LYS A . n 
6997 A 1 292 ILE 292 782 782 ILE ILE A . n 
6998 A 1 293 CYS 293 783 783 CYS CYS A . n 
6999 A 1 294 LEU 294 784 784 LEU LEU A . n 
7000 A 1 295 ALA 295 785 785 ALA ALA A . n 
7001 A 1 296 ASN 296 786 786 ASN ASN A . n 
7002 A 1 297 PRO 297 787 787 PRO PRO A . n 
7003 A 1 298 ASN 298 788 788 ASN ASN A . n 
7004 A 1 299 CYS 299 789 789 CYS CYS A . n 
7005 A 1 300 ASN 300 790 790 ASN ASN A . n 
7006 A 1 301 THR 301 791 791 THR THR A . n 
7007 A 1 302 PHE 302 792 792 PHE PHE A . n 
7008 A 1 303 VAL 303 793 793 VAL VAL A . n 
7009 A 1 304 MET 304 794 794 MET MET A . n 
7010 A 1 305 TRP 305 795 795 TRP TRP A . n 
7011 A 1 306 GLY 306 796 796 GLY GLY A . n 
7012 A 1 307 PHE 307 797 797 PHE PHE A . n 
7013 A 1 308 THR 308 798 798 THR THR A . n 
7014 A 1 309 ASP 309 799 799 ASP ASP A . n 
7015 A 1 310 LYS 310 800 800 LYS LYS A . n 
7016 A 1 311 TYR 311 801 801 TYR TYR A . n 
7017 A 1 312 THR 312 802 802 THR THR A . n 
7018 A 1 313 TRP 313 803 803 TRP TRP A . n 
7019 A 1 314 ILE 314 804 804 ILE ILE A . n 
7020 A 1 315 PRO 315 805 805 PRO PRO A . n 
7021 A 1 316 GLY 316 806 806 GLY GLY A . n 
7022 A 1 317 THR 317 807 807 THR THR A . n 
7023 A 1 318 PHE 318 808 808 PHE PHE A . n 
7024 A 1 319 PRO 319 809 809 PRO PRO A . n 
7025 A 1 320 GLY 320 810 810 GLY GLY A . n 
7026 A 1 321 TYR 321 811 811 TYR TYR A . n 
7027 A 1 322 GLY 322 812 812 GLY GLY A . n 
7028 A 1 323 ASN 323 813 813 ASN ASN A . n 
7029 A 1 324 PRO 324 814 814 PRO PRO A . n 
7030 A 1 325 LEU 325 815 815 LEU LEU A . n 
7031 A 1 326 ILE 326 816 816 ILE ILE A . n 
7032 A 1 327 TYR 327 817 817 TYR TYR A . n 
7033 A 1 328 ASP 328 818 818 ASP ASP A . n 
7034 A 1 329 SER 329 819 819 SER SER A . n 
7035 A 1 330 ASN 330 820 820 ASN ASN A . n 
7036 A 1 331 TYR 331 821 821 TYR TYR A . n 
7037 A 1 332 ASN 332 822 822 ASN ASN A . n 
7038 A 1 333 PRO 333 823 823 PRO PRO A . n 
7039 A 1 334 LYS 334 824 824 LYS LYS A . n 
7040 A 1 335 PRO 335 825 825 PRO PRO A . n 
7041 A 1 336 ALA 336 826 826 ALA ALA A . n 
7042 A 1 337 TYR 337 827 827 TYR TYR A . n 
7043 A 1 338 ASN 338 828 828 ASN ASN A . n 
7044 A 1 339 ALA 339 829 829 ALA ALA A . n 
7045 A 1 340 ILE 340 830 830 ILE ILE A . n 
7046 A 1 341 LYS 341 831 831 LYS LYS A . n 
7047 A 1 342 GLU 342 832 832 GLU GLU A . n 
7048 A 1 343 ALA 343 833 833 ALA ALA A . n 
7049 A 1 344 LEU 344 834 834 LEU LEU A . n 
7050 A 1 345 MET 345 835 835 MET MET A . n 
7051 A 1 346 GLY 346 836 ?   ?   ?   A . n 
7052 A 1 347 TYR 347 837 ?   ?   ?   A . n 
7053 B 1 1   PRO 1   491 ?   ?   ?   B . n 
7054 B 1 2   GLY 2   492 ?   ?   ?   B . n 
7055 B 1 3   GLN 3   493 ?   ?   ?   B . n 
7056 B 1 4   GLY 4   494 ?   ?   ?   B . n 
7057 B 1 5   ASP 5   495 ?   ?   ?   B . n 
7058 B 1 6   VAL 6   496 ?   ?   ?   B . n 
7059 B 1 7   GLN 7   497 ?   ?   ?   B . n 
7060 B 1 8   THR 8   498 ?   ?   ?   B . n 
7061 B 1 9   PRO 9   499 ?   ?   ?   B . n 
7062 B 1 10  ASN 10  500 ?   ?   ?   B . n 
7063 B 1 11  PRO 11  501 ?   ?   ?   B . n 
7064 B 1 12  SER 12  502 ?   ?   ?   B . n 
7065 B 1 13  VAL 13  503 ?   ?   ?   B . n 
7066 B 1 14  THR 14  504 ?   ?   ?   B . n 
7067 B 1 15  PRO 15  505 ?   ?   ?   B . n 
7068 B 1 16  THR 16  506 ?   ?   ?   B . n 
7069 B 1 17  GLN 17  507 ?   ?   ?   B . n 
7070 B 1 18  THR 18  508 ?   ?   ?   B . n 
7071 B 1 19  PRO 19  509 ?   ?   ?   B . n 
7072 B 1 20  ILE 20  510 ?   ?   ?   B . n 
7073 B 1 21  PRO 21  511 ?   ?   ?   B . n 
7074 B 1 22  THR 22  512 ?   ?   ?   B . n 
7075 B 1 23  ILE 23  513 ?   ?   ?   B . n 
7076 B 1 24  SER 24  514 ?   ?   ?   B . n 
7077 B 1 25  GLY 25  515 ?   ?   ?   B . n 
7078 B 1 26  ASN 26  516 516 ASN ASN B . n 
7079 B 1 27  ALA 27  517 517 ALA ALA B . n 
7080 B 1 28  LEU 28  518 518 LEU LEU B . n 
7081 B 1 29  ARG 29  519 519 ARG ARG B . n 
7082 B 1 30  ASP 30  520 520 ASP ASP B . n 
7083 B 1 31  TYR 31  521 521 TYR TYR B . n 
7084 B 1 32  ALA 32  522 522 ALA ALA B . n 
7085 B 1 33  GLU 33  523 523 GLU GLU B . n 
7086 B 1 34  ALA 34  524 524 ALA ALA B . n 
7087 B 1 35  ARG 35  525 525 ARG ARG B . n 
7088 B 1 36  GLY 36  526 526 GLY GLY B . n 
7089 B 1 37  ILE 37  527 527 ILE ILE B . n 
7090 B 1 38  LYS 38  528 528 LYS LYS B . n 
7091 B 1 39  ILE 39  529 529 ILE ILE B . n 
7092 B 1 40  GLY 40  530 530 GLY GLY B . n 
7093 B 1 41  THR 41  531 531 THR THR B . n 
7094 B 1 42  CYS 42  532 532 CYS CYS B . n 
7095 B 1 43  VAL 43  533 533 VAL VAL B . n 
7096 B 1 44  ASN 44  534 534 ASN ASN B . n 
7097 B 1 45  TYR 45  535 535 TYR TYR B . n 
7098 B 1 46  PRO 46  536 536 PRO PRO B . n 
7099 B 1 47  PHE 47  537 537 PHE PHE B . n 
7100 B 1 48  TYR 48  538 538 TYR TYR B . n 
7101 B 1 49  ASN 49  539 539 ASN ASN B . n 
7102 B 1 50  ASN 50  540 540 ASN ASN B . n 
7103 B 1 51  SER 51  541 541 SER SER B . n 
7104 B 1 52  ASP 52  542 542 ASP ASP B . n 
7105 B 1 53  PRO 53  543 543 PRO PRO B . n 
7106 B 1 54  THR 54  544 544 THR THR B . n 
7107 B 1 55  TYR 55  545 545 TYR TYR B . n 
7108 B 1 56  ASN 56  546 546 ASN ASN B . n 
7109 B 1 57  SER 57  547 547 SER SER B . n 
7110 B 1 58  ILE 58  548 548 ILE ILE B . n 
7111 B 1 59  LEU 59  549 549 LEU LEU B . n 
7112 B 1 60  GLN 60  550 550 GLN GLN B . n 
7113 B 1 61  ARG 61  551 551 ARG ARG B . n 
7114 B 1 62  GLU 62  552 552 GLU GLU B . n 
7115 B 1 63  PHE 63  553 553 PHE PHE B . n 
7116 B 1 64  SER 64  554 554 SER SER B . n 
7117 B 1 65  MET 65  555 555 MET MET B . n 
7118 B 1 66  VAL 66  556 556 VAL VAL B . n 
7119 B 1 67  VAL 67  557 557 VAL VAL B . n 
7120 B 1 68  CYS 68  558 558 CYS CYS B . n 
7121 B 1 69  GLU 69  559 559 GLU GLU B . n 
7122 B 1 70  ASN 70  560 560 ASN ASN B . n 
7123 B 1 71  GLU 71  561 561 GLU GLU B . n 
7124 B 1 72  MET 72  562 562 MET MET B . n 
7125 B 1 73  LYS 73  563 563 LYS LYS B . n 
7126 B 1 74  PHE 74  564 564 PHE PHE B . n 
7127 B 1 75  ASP 75  565 565 ASP ASP B . n 
7128 B 1 76  ALA 76  566 566 ALA ALA B . n 
7129 B 1 77  LEU 77  567 567 LEU LEU B . n 
7130 B 1 78  GLN 78  568 568 GLN GLN B . n 
7131 B 1 79  PRO 79  569 569 PRO PRO B . n 
7132 B 1 80  ARG 80  570 570 ARG ARG B . n 
7133 B 1 81  GLN 81  571 571 GLN GLN B . n 
7134 B 1 82  ASN 82  572 572 ASN ASN B . n 
7135 B 1 83  VAL 83  573 573 VAL VAL B . n 
7136 B 1 84  PHE 84  574 574 PHE PHE B . n 
7137 B 1 85  ASP 85  575 575 ASP ASP B . n 
7138 B 1 86  PHE 86  576 576 PHE PHE B . n 
7139 B 1 87  SER 87  577 577 SER SER B . n 
7140 B 1 88  LYS 88  578 578 LYS LYS B . n 
7141 B 1 89  GLY 89  579 579 GLY GLY B . n 
7142 B 1 90  ASP 90  580 580 ASP ASP B . n 
7143 B 1 91  GLN 91  581 581 GLN GLN B . n 
7144 B 1 92  LEU 92  582 582 LEU LEU B . n 
7145 B 1 93  LEU 93  583 583 LEU LEU B . n 
7146 B 1 94  ALA 94  584 584 ALA ALA B . n 
7147 B 1 95  PHE 95  585 585 PHE PHE B . n 
7148 B 1 96  ALA 96  586 586 ALA ALA B . n 
7149 B 1 97  GLU 97  587 587 GLU GLU B . n 
7150 B 1 98  ARG 98  588 588 ARG ARG B . n 
7151 B 1 99  ASN 99  589 589 ASN ASN B . n 
7152 B 1 100 GLY 100 590 590 GLY GLY B . n 
7153 B 1 101 MET 101 591 591 MET MET B . n 
7154 B 1 102 GLN 102 592 592 GLN GLN B . n 
7155 B 1 103 MET 103 593 593 MET MET B . n 
7156 B 1 104 ARG 104 594 594 ARG ARG B . n 
7157 B 1 105 GLY 105 595 595 GLY GLY B . n 
7158 B 1 106 HIS 106 596 596 HIS HIS B . n 
7159 B 1 107 THR 107 597 597 THR THR B . n 
7160 B 1 108 LEU 108 598 598 LEU LEU B . n 
7161 B 1 109 ILE 109 599 599 ILE ILE B . n 
7162 B 1 110 TRP 110 600 600 TRP TRP B . n 
7163 B 1 111 HIS 111 601 601 HIS HIS B . n 
7164 B 1 112 ASN 112 602 602 ASN ASN B . n 
7165 B 1 113 GLN 113 603 603 GLN GLN B . n 
7166 B 1 114 ASN 114 604 604 ASN ASN B . n 
7167 B 1 115 PRO 115 605 605 PRO PRO B . n 
7168 B 1 116 SER 116 606 606 SER SER B . n 
7169 B 1 117 TRP 117 607 607 TRP TRP B . n 
7170 B 1 118 LEU 118 608 608 LEU LEU B . n 
7171 B 1 119 THR 119 609 609 THR THR B . n 
7172 B 1 120 ASN 120 610 610 ASN ASN B . n 
7173 B 1 121 GLY 121 611 611 GLY GLY B . n 
7174 B 1 122 ASN 122 612 612 ASN ASN B . n 
7175 B 1 123 TRP 123 613 613 TRP TRP B . n 
7176 B 1 124 ASN 124 614 614 ASN ASN B . n 
7177 B 1 125 ARG 125 615 615 ARG ARG B . n 
7178 B 1 126 ASP 126 616 616 ASP ASP B . n 
7179 B 1 127 SER 127 617 617 SER SER B . n 
7180 B 1 128 LEU 128 618 618 LEU LEU B . n 
7181 B 1 129 LEU 129 619 619 LEU LEU B . n 
7182 B 1 130 ALA 130 620 620 ALA ALA B . n 
7183 B 1 131 VAL 131 621 621 VAL VAL B . n 
7184 B 1 132 MET 132 622 622 MET MET B . n 
7185 B 1 133 LYS 133 623 623 LYS LYS B . n 
7186 B 1 134 ASN 134 624 624 ASN ASN B . n 
7187 B 1 135 HIS 135 625 625 HIS HIS B . n 
7188 B 1 136 ILE 136 626 626 ILE ILE B . n 
7189 B 1 137 THR 137 627 627 THR THR B . n 
7190 B 1 138 THR 138 628 628 THR THR B . n 
7191 B 1 139 VAL 139 629 629 VAL VAL B . n 
7192 B 1 140 MET 140 630 630 MET MET B . n 
7193 B 1 141 THR 141 631 631 THR THR B . n 
7194 B 1 142 HIS 142 632 632 HIS HIS B . n 
7195 B 1 143 TYR 143 633 633 TYR TYR B . n 
7196 B 1 144 LYS 144 634 634 LYS LYS B . n 
7197 B 1 145 GLY 145 635 635 GLY GLY B . n 
7198 B 1 146 LYS 146 636 636 LYS LYS B . n 
7199 B 1 147 ILE 147 637 637 ILE ILE B . n 
7200 B 1 148 VAL 148 638 638 VAL VAL B . n 
7201 B 1 149 GLU 149 639 639 GLU GLU B . n 
7202 B 1 150 TRP 150 640 640 TRP TRP B . n 
7203 B 1 151 ASP 151 641 641 ASP ASP B . n 
7204 B 1 152 VAL 152 642 642 VAL VAL B . n 
7205 B 1 153 ALA 153 643 643 ALA ALA B . n 
7206 B 1 154 ASN 154 644 644 ASN ASN B . n 
7207 B 1 155 GLU 155 645 645 GLU GLU B . n 
7208 B 1 156 CYS 156 646 646 CYS CYS B . n 
7209 B 1 157 MET 157 647 647 MET MET B . n 
7210 B 1 158 ASP 158 648 648 ASP ASP B . n 
7211 B 1 159 ASP 159 649 649 ASP ASP B . n 
7212 B 1 160 SER 160 650 650 SER SER B . n 
7213 B 1 161 GLY 161 651 651 GLY GLY B . n 
7214 B 1 162 ASN 162 652 652 ASN ASN B . n 
7215 B 1 163 GLY 163 653 653 GLY GLY B . n 
7216 B 1 164 LEU 164 654 654 LEU LEU B . n 
7217 B 1 165 ARG 165 655 655 ARG ARG B . n 
7218 B 1 166 SER 166 656 656 SER SER B . n 
7219 B 1 167 SER 167 657 657 SER SER B . n 
7220 B 1 168 ILE 168 658 658 ILE ILE B . n 
7221 B 1 169 TRP 169 659 659 TRP TRP B . n 
7222 B 1 170 ARG 170 660 660 ARG ARG B . n 
7223 B 1 171 ASN 171 661 661 ASN ASN B . n 
7224 B 1 172 VAL 172 662 662 VAL VAL B . n 
7225 B 1 173 ILE 173 663 663 ILE ILE B . n 
7226 B 1 174 GLY 174 664 664 GLY GLY B . n 
7227 B 1 175 GLN 175 665 665 GLN GLN B . n 
7228 B 1 176 ASP 176 666 666 ASP ASP B . n 
7229 B 1 177 TYR 177 667 667 TYR TYR B . n 
7230 B 1 178 LEU 178 668 668 LEU LEU B . n 
7231 B 1 179 ASP 179 669 669 ASP ASP B . n 
7232 B 1 180 TYR 180 670 670 TYR TYR B . n 
7233 B 1 181 ALA 181 671 671 ALA ALA B . n 
7234 B 1 182 PHE 182 672 672 PHE PHE B . n 
7235 B 1 183 ARG 183 673 673 ARG ARG B . n 
7236 B 1 184 TYR 184 674 674 TYR TYR B . n 
7237 B 1 185 ALA 185 675 675 ALA ALA B . n 
7238 B 1 186 ARG 186 676 676 ARG ARG B . n 
7239 B 1 187 GLU 187 677 677 GLU GLU B . n 
7240 B 1 188 ALA 188 678 678 ALA ALA B . n 
7241 B 1 189 ASP 189 679 679 ASP ASP B . n 
7242 B 1 190 PRO 190 680 680 PRO PRO B . n 
7243 B 1 191 ASP 191 681 681 ASP ASP B . n 
7244 B 1 192 ALA 192 682 682 ALA ALA B . n 
7245 B 1 193 LEU 193 683 683 LEU LEU B . n 
7246 B 1 194 LEU 194 684 684 LEU LEU B . n 
7247 B 1 195 PHE 195 685 685 PHE PHE B . n 
7248 B 1 196 TYR 196 686 686 TYR TYR B . n 
7249 B 1 197 ASN 197 687 687 ASN ASN B . n 
7250 B 1 198 ASP 198 688 688 ASP ASP B . n 
7251 B 1 199 TYR 199 689 689 TYR TYR B . n 
7252 B 1 200 ASN 200 690 690 ASN ASN B . n 
7253 B 1 201 ILE 201 691 691 ILE ILE B . n 
7254 B 1 202 GLU 202 692 692 GLU GLU B . n 
7255 B 1 203 ASP 203 693 693 ASP ASP B . n 
7256 B 1 204 LEU 204 694 694 LEU LEU B . n 
7257 B 1 205 GLY 205 695 695 GLY GLY B . n 
7258 B 1 206 PRO 206 696 696 PRO PRO B . n 
7259 B 1 207 LYS 207 697 697 LYS LYS B . n 
7260 B 1 208 SER 208 698 698 SER SER B . n 
7261 B 1 209 ASN 209 699 699 ASN ASN B . n 
7262 B 1 210 ALA 210 700 700 ALA ALA B . n 
7263 B 1 211 VAL 211 701 701 VAL VAL B . n 
7264 B 1 212 PHE 212 702 702 PHE PHE B . n 
7265 B 1 213 ASN 213 703 703 ASN ASN B . n 
7266 B 1 214 MET 214 704 704 MET MET B . n 
7267 B 1 215 ILE 215 705 705 ILE ILE B . n 
7268 B 1 216 LYS 216 706 706 LYS LYS B . n 
7269 B 1 217 SER 217 707 707 SER SER B . n 
7270 B 1 218 MET 218 708 708 MET MET B . n 
7271 B 1 219 LYS 219 709 709 LYS LYS B . n 
7272 B 1 220 GLU 220 710 710 GLU GLU B . n 
7273 B 1 221 ARG 221 711 711 ARG ARG B . n 
7274 B 1 222 GLY 222 712 712 GLY GLY B . n 
7275 B 1 223 VAL 223 713 713 VAL VAL B . n 
7276 B 1 224 PRO 224 714 714 PRO PRO B . n 
7277 B 1 225 ILE 225 715 715 ILE ILE B . n 
7278 B 1 226 ASP 226 716 716 ASP ASP B . n 
7279 B 1 227 GLY 227 717 717 GLY GLY B . n 
7280 B 1 228 VAL 228 718 718 VAL VAL B . n 
7281 B 1 229 GLY 229 719 719 GLY GLY B . n 
7282 B 1 230 PHE 230 720 720 PHE PHE B . n 
7283 B 1 231 GLN 231 721 721 GLN GLN B . n 
7284 B 1 232 CYS 232 722 722 CYS CYS B . n 
7285 B 1 233 HIS 233 723 723 HIS HIS B . n 
7286 B 1 234 PHE 234 724 724 PHE PHE B . n 
7287 B 1 235 ILE 235 725 725 ILE ILE B . n 
7288 B 1 236 ASN 236 726 726 ASN ASN B . n 
7289 B 1 237 GLY 237 727 727 GLY GLY B . n 
7290 B 1 238 MET 238 728 728 MET MET B . n 
7291 B 1 239 SER 239 729 729 SER SER B . n 
7292 B 1 240 PRO 240 730 730 PRO PRO B . n 
7293 B 1 241 GLU 241 731 731 GLU GLU B . n 
7294 B 1 242 TYR 242 732 732 TYR TYR B . n 
7295 B 1 243 LEU 243 733 733 LEU LEU B . n 
7296 B 1 244 ALA 244 734 734 ALA ALA B . n 
7297 B 1 245 SER 245 735 735 SER SER B . n 
7298 B 1 246 ILE 246 736 736 ILE ILE B . n 
7299 B 1 247 ASP 247 737 737 ASP ASP B . n 
7300 B 1 248 GLN 248 738 738 GLN GLN B . n 
7301 B 1 249 ASN 249 739 739 ASN ASN B . n 
7302 B 1 250 ILE 250 740 740 ILE ILE B . n 
7303 B 1 251 LYS 251 741 741 LYS LYS B . n 
7304 B 1 252 ARG 252 742 742 ARG ARG B . n 
7305 B 1 253 TYR 253 743 743 TYR TYR B . n 
7306 B 1 254 ALA 254 744 744 ALA ALA B . n 
7307 B 1 255 GLU 255 745 745 GLU GLU B . n 
7308 B 1 256 ILE 256 746 746 ILE ILE B . n 
7309 B 1 257 GLY 257 747 747 GLY GLY B . n 
7310 B 1 258 VAL 258 748 748 VAL VAL B . n 
7311 B 1 259 ILE 259 749 749 ILE ILE B . n 
7312 B 1 260 VAL 260 750 750 VAL VAL B . n 
7313 B 1 261 SER 261 751 751 SER SER B . n 
7314 B 1 262 PHE 262 752 752 PHE PHE B . n 
7315 B 1 263 THR 263 753 753 THR THR B . n 
7316 B 1 264 GLU 264 754 754 GLU GLU B . n 
7317 B 1 265 ILE 265 755 755 ILE ILE B . n 
7318 B 1 266 ASP 266 756 756 ASP ASP B . n 
7319 B 1 267 ILE 267 757 757 ILE ILE B . n 
7320 B 1 268 ARG 268 758 758 ARG ARG B . n 
7321 B 1 269 ILE 269 759 759 ILE ILE B . n 
7322 B 1 270 PRO 270 760 760 PRO PRO B . n 
7323 B 1 271 GLN 271 761 761 GLN GLN B . n 
7324 B 1 272 SER 272 762 762 SER SER B . n 
7325 B 1 273 GLU 273 763 763 GLU GLU B . n 
7326 B 1 274 ASN 274 764 764 ASN ASN B . n 
7327 B 1 275 PRO 275 765 765 PRO PRO B . n 
7328 B 1 276 ALA 276 766 766 ALA ALA B . n 
7329 B 1 277 THR 277 767 767 THR THR B . n 
7330 B 1 278 ALA 278 768 768 ALA ALA B . n 
7331 B 1 279 PHE 279 769 769 PHE PHE B . n 
7332 B 1 280 GLN 280 770 770 GLN GLN B . n 
7333 B 1 281 VAL 281 771 771 VAL VAL B . n 
7334 B 1 282 GLN 282 772 772 GLN GLN B . n 
7335 B 1 283 ALA 283 773 773 ALA ALA B . n 
7336 B 1 284 ASN 284 774 774 ASN ASN B . n 
7337 B 1 285 ASN 285 775 775 ASN ASN B . n 
7338 B 1 286 TYR 286 776 776 TYR TYR B . n 
7339 B 1 287 LYS 287 777 777 LYS LYS B . n 
7340 B 1 288 GLU 288 778 778 GLU GLU B . n 
7341 B 1 289 LEU 289 779 779 LEU LEU B . n 
7342 B 1 290 MET 290 780 780 MET MET B . n 
7343 B 1 291 LYS 291 781 781 LYS LYS B . n 
7344 B 1 292 ILE 292 782 782 ILE ILE B . n 
7345 B 1 293 CYS 293 783 783 CYS CYS B . n 
7346 B 1 294 LEU 294 784 784 LEU LEU B . n 
7347 B 1 295 ALA 295 785 785 ALA ALA B . n 
7348 B 1 296 ASN 296 786 786 ASN ASN B . n 
7349 B 1 297 PRO 297 787 787 PRO PRO B . n 
7350 B 1 298 ASN 298 788 788 ASN ASN B . n 
7351 B 1 299 CYS 299 789 789 CYS CYS B . n 
7352 B 1 300 ASN 300 790 790 ASN ASN B . n 
7353 B 1 301 THR 301 791 791 THR THR B . n 
7354 B 1 302 PHE 302 792 792 PHE PHE B . n 
7355 B 1 303 VAL 303 793 793 VAL VAL B . n 
7356 B 1 304 MET 304 794 794 MET MET B . n 
7357 B 1 305 TRP 305 795 795 TRP TRP B . n 
7358 B 1 306 GLY 306 796 796 GLY GLY B . n 
7359 B 1 307 PHE 307 797 797 PHE PHE B . n 
7360 B 1 308 THR 308 798 798 THR THR B . n 
7361 B 1 309 ASP 309 799 799 ASP ASP B . n 
7362 B 1 310 LYS 310 800 800 LYS LYS B . n 
7363 B 1 311 TYR 311 801 801 TYR TYR B . n 
7364 B 1 312 THR 312 802 802 THR THR B . n 
7365 B 1 313 TRP 313 803 803 TRP TRP B . n 
7366 B 1 314 ILE 314 804 804 ILE ILE B . n 
7367 B 1 315 PRO 315 805 805 PRO PRO B . n 
7368 B 1 316 GLY 316 806 806 GLY GLY B . n 
7369 B 1 317 THR 317 807 807 THR THR B . n 
7370 B 1 318 PHE 318 808 808 PHE PHE B . n 
7371 B 1 319 PRO 319 809 809 PRO PRO B . n 
7372 B 1 320 GLY 320 810 810 GLY GLY B . n 
7373 B 1 321 TYR 321 811 811 TYR TYR B . n 
7374 B 1 322 GLY 322 812 812 GLY GLY B . n 
7375 B 1 323 ASN 323 813 813 ASN ASN B . n 
7376 B 1 324 PRO 324 814 814 PRO PRO B . n 
7377 B 1 325 LEU 325 815 815 LEU LEU B . n 
7378 B 1 326 ILE 326 816 816 ILE ILE B . n 
7379 B 1 327 TYR 327 817 817 TYR TYR B . n 
7380 B 1 328 ASP 328 818 818 ASP ASP B . n 
7381 B 1 329 SER 329 819 819 SER SER B . n 
7382 B 1 330 ASN 330 820 820 ASN ASN B . n 
7383 B 1 331 TYR 331 821 821 TYR TYR B . n 
7384 B 1 332 ASN 332 822 822 ASN ASN B . n 
7385 B 1 333 PRO 333 823 823 PRO PRO B . n 
7386 B 1 334 LYS 334 824 824 LYS LYS B . n 
7387 B 1 335 PRO 335 825 825 PRO PRO B . n 
7388 B 1 336 ALA 336 826 826 ALA ALA B . n 
7389 B 1 337 TYR 337 827 827 TYR TYR B . n 
7390 B 1 338 ASN 338 828 828 ASN ASN B . n 
7391 B 1 339 ALA 339 829 829 ALA ALA B . n 
7392 B 1 340 ILE 340 830 830 ILE ILE B . n 
7393 B 1 341 LYS 341 831 831 LYS LYS B . n 
7394 B 1 342 GLU 342 832 832 GLU GLU B . n 
7395 B 1 343 ALA 343 833 833 ALA ALA B . n 
7396 B 1 344 LEU 344 834 834 LEU LEU B . n 
7397 B 1 345 MET 345 835 835 MET MET B . n 
7398 B 1 346 GLY 346 836 ?   ?   ?   B . n 
7399 B 1 347 TYR 347 837 ?   ?   ?   B . n 
7400
7401 loop_
7402 _pdbx_version.entry_id 
7403 _pdbx_version.revision_date 
7404 _pdbx_version.major_version 
7405 _pdbx_version.minor_version 
7406 _pdbx_version.revision_type 
7407 _pdbx_version.details 
7408 1XYZ 2008-03-24 3 2    'Version format compliance' 'compliance with PDB format V.3.15'          
7409 1XYZ 2011-07-13 4 0000 'Version format compliance' 'compliance with PDB Exchange Dictionary V4' 
7410
7411 loop_
7412 _software.name 
7413 _software.classification 
7414 _software.version 
7415 _software.citation_id 
7416 _software.pdbx_ordinal 
7417 ARP/wARP 'model building' . ? 1 
7418 X-PLOR   'model building' . ? 2 
7419 ARP/wARP refinement       . ? 3 
7420 X-PLOR   refinement       . ? 4 
7421
7422 loop_
7423 _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.id 
7424 _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.polymer_flag 
7425 _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.occupancy_flag 
7426 _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_model_num 
7427 _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_asym_id 
7428 _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_comp_id 
7429 _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id 
7430 _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_ins_code 
7431 1  Y 1 1 A PRO 491 ? 
7432 2  Y 1 1 A GLY 492 ? 
7433 3  Y 1 1 A GLN 493 ? 
7434 4  Y 1 1 A GLY 494 ? 
7435 5  Y 1 1 A ASP 495 ? 
7436 6  Y 1 1 A VAL 496 ? 
7437 7  Y 1 1 A GLN 497 ? 
7438 8  Y 1 1 A THR 498 ? 
7439 9  Y 1 1 A PRO 499 ? 
7440 10 Y 1 1 A ASN 500 ? 
7441 11 Y 1 1 A PRO 501 ? 
7442 12 Y 1 1 A SER 502 ? 
7443 13 Y 1 1 A VAL 503 ? 
7444 14 Y 1 1 A THR 504 ? 
7445 15 Y 1 1 A PRO 505 ? 
7446 16 Y 1 1 A THR 506 ? 
7447 17 Y 1 1 A GLN 507 ? 
7448 18 Y 1 1 A THR 508 ? 
7449 19 Y 1 1 A PRO 509 ? 
7450 20 Y 1 1 A ILE 510 ? 
7451 21 Y 1 1 A PRO 511 ? 
7452 22 Y 1 1 A THR 512 ? 
7453 23 Y 1 1 A ILE 513 ? 
7454 24 Y 1 1 A SER 514 ? 
7455 25 Y 1 1 A GLY 515 ? 
7456 26 Y 1 1 A GLY 836 ? 
7457 27 Y 1 1 A TYR 837 ? 
7458 28 Y 1 1 B PRO 491 ? 
7459 29 Y 1 1 B GLY 492 ? 
7460 30 Y 1 1 B GLN 493 ? 
7461 31 Y 1 1 B GLY 494 ? 
7462 32 Y 1 1 B ASP 495 ? 
7463 33 Y 1 1 B VAL 496 ? 
7464 34 Y 1 1 B GLN 497 ? 
7465 35 Y 1 1 B THR 498 ? 
7466 36 Y 1 1 B PRO 499 ? 
7467 37 Y 1 1 B ASN 500 ? 
7468 38 Y 1 1 B PRO 501 ? 
7469 39 Y 1 1 B SER 502 ? 
7470 40 Y 1 1 B VAL 503 ? 
7471 41 Y 1 1 B THR 504 ? 
7472 42 Y 1 1 B PRO 505 ? 
7473 43 Y 1 1 B THR 506 ? 
7474 44 Y 1 1 B GLN 507 ? 
7475 45 Y 1 1 B THR 508 ? 
7476 46 Y 1 1 B PRO 509 ? 
7477 47 Y 1 1 B ILE 510 ? 
7478 48 Y 1 1 B PRO 511 ? 
7479 49 Y 1 1 B THR 512 ? 
7480 50 Y 1 1 B ILE 513 ? 
7481 51 Y 1 1 B SER 514 ? 
7482 52 Y 1 1 B GLY 515 ? 
7483 53 Y 1 1 B GLY 836 ? 
7484 54 Y 1 1 B TYR 837 ? 
7485
7486 loop_
7487 _pdbx_struct_assembly.id 
7488 _pdbx_struct_assembly.details 
7489 _pdbx_struct_assembly.method_details 
7490 _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details 
7491 _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count 
7492 1 author_defined_assembly ? monomeric 1 
7493 2 author_defined_assembly ? monomeric 1 
7494
7495 loop_
7496 _pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id 
7497 _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression 
7498 _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list 
7499 1 1 A,C 
7500 2 1 B,D 
7501
7502 _pdbx_struct_oper_list.id                   1 
7503 _pdbx_struct_oper_list.type                 'identity operation' 
7504 _pdbx_struct_oper_list.name                 1_555 
7505 _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation   x,y,z 
7506 _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1]         1.0000000000 
7507 _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2]         0.0000000000 
7508 _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3]         0.0000000000 
7509 _pdbx_struct_oper_list.vector[1]            0.0000000000 
7510 _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1]         0.0000000000 
7511 _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2]         1.0000000000 
7512 _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3]         0.0000000000 
7513 _pdbx_struct_oper_list.vector[2]            0.0000000000 
7514 _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1]         0.0000000000 
7515 _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2]         0.0000000000 
7516 _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3]         1.0000000000 
7517 _pdbx_struct_oper_list.vector[3]            0.0000000000 
7518
7519 loop_
7520 _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id 
7521 _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id 
7522 _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id 
7523 _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num 
7524 _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num 
7525 _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num 
7526 _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id 
7527 _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id 
7528 _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id 
7529 _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code 
7530 C 2 HOH 1   1   1   HOH HOH A . 
7531 C 2 HOH 2   2   2   HOH HOH A . 
7532 C 2 HOH 3   3   3   HOH HOH A . 
7533 C 2 HOH 4   4   4   HOH HOH A . 
7534 C 2 HOH 5   5   5   HOH HOH A . 
7535 C 2 HOH 6   6   6   HOH HOH A . 
7536 C 2 HOH 7   7   7   HOH HOH A . 
7537 C 2 HOH 8   8   8   HOH HOH A . 
7538 C 2 HOH 9   9   9   HOH HOH A . 
7539 C 2 HOH 10  10  10  HOH HOH A . 
7540 C 2 HOH 11  11  11  HOH HOH A . 
7541 C 2 HOH 12  12  12  HOH HOH A . 
7542 C 2 HOH 13  13  13  HOH HOH A . 
7543 C 2 HOH 14  14  14  HOH HOH A . 
7544 C 2 HOH 15  15  15  HOH HOH A . 
7545 C 2 HOH 16  16  16  HOH HOH A . 
7546 C 2 HOH 17  17  17  HOH HOH A . 
7547 C 2 HOH 18  18  18  HOH HOH A . 
7548 C 2 HOH 19  19  19  HOH HOH A . 
7549 C 2 HOH 20  20  20  HOH HOH A . 
7550 C 2 HOH 21  21  21  HOH HOH A . 
7551 C 2 HOH 22  22  22  HOH HOH A . 
7552 C 2 HOH 23  23  23  HOH HOH A . 
7553 C 2 HOH 24  24  24  HOH HOH A . 
7554 C 2 HOH 25  25  25  HOH HOH A . 
7555 C 2 HOH 26  26  26  HOH HOH A . 
7556 C 2 HOH 27  27  27  HOH HOH A . 
7557 C 2 HOH 28  28  28  HOH HOH A . 
7558 C 2 HOH 29  29  29  HOH HOH A . 
7559 C 2 HOH 30  30  30  HOH HOH A . 
7560 C 2 HOH 31  31  31  HOH HOH A . 
7561 C 2 HOH 32  32  32  HOH HOH A . 
7562 C 2 HOH 33  33  33  HOH HOH A . 
7563 C 2 HOH 34  34  34  HOH HOH A . 
7564 C 2 HOH 35  35  35  HOH HOH A . 
7565 C 2 HOH 36  36  36  HOH HOH A . 
7566 C 2 HOH 37  37  37  HOH HOH A . 
7567 C 2 HOH 38  38  38  HOH HOH A . 
7568 C 2 HOH 39  39  39  HOH HOH A . 
7569 C 2 HOH 40  40  40  HOH HOH A . 
7570 C 2 HOH 41  41  41  HOH HOH A . 
7571 C 2 HOH 42  42  42  HOH HOH A . 
7572 C 2 HOH 43  43  43  HOH HOH A . 
7573 C 2 HOH 44  44  44  HOH HOH A . 
7574 C 2 HOH 45  45  45  HOH HOH A . 
7575 C 2 HOH 46  46  46  HOH HOH A . 
7576 C 2 HOH 47  47  47  HOH HOH A . 
7577 C 2 HOH 48  48  48  HOH HOH A . 
7578 C 2 HOH 49  49  49  HOH HOH A . 
7579 C 2 HOH 50  50  50  HOH HOH A . 
7580 C 2 HOH 51  51  51  HOH HOH A . 
7581 C 2 HOH 52  52  52  HOH HOH A . 
7582 C 2 HOH 53  53  53  HOH HOH A . 
7583 C 2 HOH 54  54  54  HOH HOH A . 
7584 C 2 HOH 55  55  55  HOH HOH A . 
7585 C 2 HOH 56  56  56  HOH HOH A . 
7586 C 2 HOH 57  57  57  HOH HOH A . 
7587 C 2 HOH 58  58  58  HOH HOH A . 
7588 C 2 HOH 59  59  59  HOH HOH A . 
7589 C 2 HOH 60  60  60  HOH HOH A . 
7590 C 2 HOH 61  61  61  HOH HOH A . 
7591 C 2 HOH 62  62  62  HOH HOH A . 
7592 C 2 HOH 63  63  63  HOH HOH A . 
7593 C 2 HOH 64  64  64  HOH HOH A . 
7594 C 2 HOH 65  65  65  HOH HOH A . 
7595 C 2 HOH 66  66  66  HOH HOH A . 
7596 C 2 HOH 67  67  67  HOH HOH A . 
7597 C 2 HOH 68  68  68  HOH HOH A . 
7598 C 2 HOH 69  69  69  HOH HOH A . 
7599 C 2 HOH 70  70  70  HOH HOH A . 
7600 C 2 HOH 71  71  71  HOH HOH A . 
7601 C 2 HOH 72  72  72  HOH HOH A . 
7602 C 2 HOH 73  73  73  HOH HOH A . 
7603 C 2 HOH 74  74  74  HOH HOH A . 
7604 C 2 HOH 75  75  75  HOH HOH A . 
7605 C 2 HOH 76  76  76  HOH HOH A . 
7606 C 2 HOH 77  77  77  HOH HOH A . 
7607 C 2 HOH 78  78  78  HOH HOH A . 
7608 C 2 HOH 79  79  79  HOH HOH A . 
7609 C 2 HOH 80  80  80  HOH HOH A . 
7610 C 2 HOH 81  81  81  HOH HOH A . 
7611 C 2 HOH 82  82  82  HOH HOH A . 
7612 C 2 HOH 83  83  83  HOH HOH A . 
7613 C 2 HOH 84  84  84  HOH HOH A . 
7614 C 2 HOH 85  85  85  HOH HOH A . 
7615 C 2 HOH 86  86  86  HOH HOH A . 
7616 C 2 HOH 87  87  87  HOH HOH A . 
7617 C 2 HOH 88  88  88  HOH HOH A . 
7618 C 2 HOH 89  89  89  HOH HOH A . 
7619 C 2 HOH 90  90  90  HOH HOH A . 
7620 C 2 HOH 91  91  91  HOH HOH A . 
7621 C 2 HOH 92  92  92  HOH HOH A . 
7622 C 2 HOH 93  93  93  HOH HOH A . 
7623 C 2 HOH 94  94  94  HOH HOH A . 
7624 C 2 HOH 95  95  95  HOH HOH A . 
7625 C 2 HOH 96  96  96  HOH HOH A . 
7626 C 2 HOH 97  97  97  HOH HOH A . 
7627 C 2 HOH 98  98  98  HOH HOH A . 
7628 C 2 HOH 99  99  99  HOH HOH A . 
7629 C 2 HOH 100 100 100 HOH HOH A . 
7630 C 2 HOH 101 101 101 HOH HOH A . 
7631 C 2 HOH 102 102 102 HOH HOH A . 
7632 C 2 HOH 103 103 103 HOH HOH A . 
7633 C 2 HOH 104 104 104 HOH HOH A . 
7634 C 2 HOH 105 105 105 HOH HOH A . 
7635 C 2 HOH 106 106 106 HOH HOH A . 
7636 C 2 HOH 107 107 107 HOH HOH A . 
7637 C 2 HOH 108 108 108 HOH HOH A . 
7638 C 2 HOH 109 109 109 HOH HOH A . 
7639 C 2 HOH 110 110 110 HOH HOH A . 
7640 C 2 HOH 111 111 111 HOH HOH A . 
7641 C 2 HOH 112 112 112 HOH HOH A . 
7642 C 2 HOH 113 113 113 HOH HOH A . 
7643 C 2 HOH 114 114 114 HOH HOH A . 
7644 C 2 HOH 115 115 115 HOH HOH A . 
7645 C 2 HOH 116 117 117 HOH HOH A . 
7646 C 2 HOH 117 118 118 HOH HOH A . 
7647 C 2 HOH 118 119 119 HOH HOH A . 
7648 C 2 HOH 119 120 120 HOH HOH A . 
7649 C 2 HOH 120 121 121 HOH HOH A . 
7650 C 2 HOH 121 122 122 HOH HOH A . 
7651 C 2 HOH 122 123 123 HOH HOH A . 
7652 C 2 HOH 123 124 124 HOH HOH A . 
7653 C 2 HOH 124 125 125 HOH HOH A . 
7654 C 2 HOH 125 126 126 HOH HOH A . 
7655 C 2 HOH 126 127 127 HOH HOH A . 
7656 C 2 HOH 127 128 128 HOH HOH A . 
7657 C 2 HOH 128 129 129 HOH HOH A . 
7658 C 2 HOH 129 130 130 HOH HOH A . 
7659 C 2 HOH 130 131 131 HOH HOH A . 
7660 C 2 HOH 131 132 132 HOH HOH A . 
7661 C 2 HOH 132 133 133 HOH HOH A . 
7662 C 2 HOH 133 134 134 HOH HOH A . 
7663 C 2 HOH 134 135 135 HOH HOH A . 
7664 C 2 HOH 135 136 136 HOH HOH A . 
7665 C 2 HOH 136 137 137 HOH HOH A . 
7666 C 2 HOH 137 138 138 HOH HOH A . 
7667 C 2 HOH 138 139 139 HOH HOH A . 
7668 C 2 HOH 139 140 140 HOH HOH A . 
7669 C 2 HOH 140 141 141 HOH HOH A . 
7670 C 2 HOH 141 142 142 HOH HOH A . 
7671 C 2 HOH 142 143 143 HOH HOH A . 
7672 C 2 HOH 143 144 144 HOH HOH A . 
7673 C 2 HOH 144 145 145 HOH HOH A . 
7674 C 2 HOH 145 146 146 HOH HOH A . 
7675 C 2 HOH 146 147 147 HOH HOH A . 
7676 C 2 HOH 147 148 148 HOH HOH A . 
7677 C 2 HOH 148 149 149 HOH HOH A . 
7678 C 2 HOH 149 150 150 HOH HOH A . 
7679 C 2 HOH 150 151 151 HOH HOH A . 
7680 C 2 HOH 151 152 152 HOH HOH A . 
7681 C 2 HOH 152 153 153 HOH HOH A . 
7682 C 2 HOH 153 154 154 HOH HOH A . 
7683 C 2 HOH 154 155 155 HOH HOH A . 
7684 C 2 HOH 155 156 156 HOH HOH A . 
7685 C 2 HOH 156 157 157 HOH HOH A . 
7686 C 2 HOH 157 158 158 HOH HOH A . 
7687 C 2 HOH 158 159 159 HOH HOH A . 
7688 C 2 HOH 159 160 160 HOH HOH A . 
7689 C 2 HOH 160 161 161 HOH HOH A . 
7690 C 2 HOH 161 162 162 HOH HOH A . 
7691 C 2 HOH 162 163 163 HOH HOH A . 
7692 C 2 HOH 163 164 164 HOH HOH A . 
7693 C 2 HOH 164 165 165 HOH HOH A . 
7694 C 2 HOH 165 166 166 HOH HOH A . 
7695 C 2 HOH 166 167 167 HOH HOH A . 
7696 C 2 HOH 167 168 168 HOH HOH A . 
7697 C 2 HOH 168 169 169 HOH HOH A . 
7698 C 2 HOH 169 170 170 HOH HOH A . 
7699 C 2 HOH 170 172 172 HOH HOH A . 
7700 C 2 HOH 171 173 173 HOH HOH A . 
7701 C 2 HOH 172 174 174 HOH HOH A . 
7702 C 2 HOH 173 175 175 HOH HOH A . 
7703 C 2 HOH 174 176 176 HOH HOH A . 
7704 C 2 HOH 175 177 177 HOH HOH A . 
7705 C 2 HOH 176 178 178 HOH HOH A . 
7706 C 2 HOH 177 179 179 HOH HOH A . 
7707 C 2 HOH 178 180 180 HOH HOH A . 
7708 C 2 HOH 179 181 181 HOH HOH A . 
7709 C 2 HOH 180 182 182 HOH HOH A . 
7710 C 2 HOH 181 183 183 HOH HOH A . 
7711 C 2 HOH 182 184 184 HOH HOH A . 
7712 C 2 HOH 183 185 185 HOH HOH A . 
7713 C 2 HOH 184 186 186 HOH HOH A . 
7714 C 2 HOH 185 187 187 HOH HOH A . 
7715 C 2 HOH 186 188 188 HOH HOH A . 
7716 C 2 HOH 187 189 189 HOH HOH A . 
7717 C 2 HOH 188 190 190 HOH HOH A . 
7718 C 2 HOH 189 191 191 HOH HOH A . 
7719 C 2 HOH 190 192 192 HOH HOH A . 
7720 C 2 HOH 191 193 193 HOH HOH A . 
7721 C 2 HOH 192 194 194 HOH HOH A . 
7722 C 2 HOH 193 195 195 HOH HOH A . 
7723 C 2 HOH 194 196 196 HOH HOH A . 
7724 C 2 HOH 195 197 197 HOH HOH A . 
7725 C 2 HOH 196 198 198 HOH HOH A . 
7726 C 2 HOH 197 199 199 HOH HOH A . 
7727 C 2 HOH 198 200 200 HOH HOH A . 
7728 C 2 HOH 199 201 201 HOH HOH A . 
7729 C 2 HOH 200 202 202 HOH HOH A . 
7730 C 2 HOH 201 203 203 HOH HOH A . 
7731 C 2 HOH 202 204 204 HOH HOH A . 
7732 C 2 HOH 203 205 205 HOH HOH A . 
7733 C 2 HOH 204 206 206 HOH HOH A . 
7734 C 2 HOH 205 207 207 HOH HOH A . 
7735 C 2 HOH 206 208 208 HOH HOH A . 
7736 C 2 HOH 207 209 209 HOH HOH A . 
7737 C 2 HOH 208 210 210 HOH HOH A . 
7738 C 2 HOH 209 211 211 HOH HOH A . 
7739 C 2 HOH 210 212 212 HOH HOH A . 
7740 C 2 HOH 211 213 213 HOH HOH A . 
7741 C 2 HOH 212 214 214 HOH HOH A . 
7742 C 2 HOH 213 215 215 HOH HOH A . 
7743 C 2 HOH 214 216 216 HOH HOH A . 
7744 C 2 HOH 215 218 218 HOH HOH A . 
7745 C 2 HOH 216 219 219 HOH HOH A . 
7746 C 2 HOH 217 220 220 HOH HOH A . 
7747 C 2 HOH 218 221 221 HOH HOH A . 
7748 C 2 HOH 219 222 222 HOH HOH A . 
7749 C 2 HOH 220 223 223 HOH HOH A . 
7750 C 2 HOH 221 224 224 HOH HOH A . 
7751 C 2 HOH 222 225 225 HOH HOH A . 
7752 C 2 HOH 223 226 226 HOH HOH A . 
7753 C 2 HOH 224 227 227 HOH HOH A . 
7754 C 2 HOH 225 228 228 HOH HOH A . 
7755 C 2 HOH 226 229 229 HOH HOH A . 
7756 C 2 HOH 227 230 230 HOH HOH A . 
7757 C 2 HOH 228 231 231 HOH HOH A . 
7758 C 2 HOH 229 233 233 HOH HOH A . 
7759 C 2 HOH 230 281 48  HOH HOH A . 
7760 C 2 HOH 231 320 87  HOH HOH A . 
7761 C 2 HOH 232 381 148 HOH HOH A . 
7762 C 2 HOH 233 393 160 HOH HOH A . 
7763 C 2 HOH 234 397 164 HOH HOH A . 
7764 D 2 HOH 1   116 116 HOH HOH B . 
7765 D 2 HOH 2   171 171 HOH HOH B . 
7766 D 2 HOH 3   217 217 HOH HOH B . 
7767 D 2 HOH 4   232 232 HOH HOH B . 
7768 D 2 HOH 5   234 1   HOH HOH B . 
7769 D 2 HOH 6   235 2   HOH HOH B . 
7770 D 2 HOH 7   236 3   HOH HOH B . 
7771 D 2 HOH 8   237 4   HOH HOH B . 
7772 D 2 HOH 9   238 5   HOH HOH B . 
7773 D 2 HOH 10  239 6   HOH HOH B . 
7774 D 2 HOH 11  240 7   HOH HOH B . 
7775 D 2 HOH 12  241 8   HOH HOH B . 
7776 D 2 HOH 13  242 9   HOH HOH B . 
7777 D 2 HOH 14  243 10  HOH HOH B . 
7778 D 2 HOH 15  244 11  HOH HOH B . 
7779 D 2 HOH 16  245 12  HOH HOH B . 
7780 D 2 HOH 17  246 13  HOH HOH B . 
7781 D 2 HOH 18  247 14  HOH HOH B . 
7782 D 2 HOH 19  248 15  HOH HOH B . 
7783 D 2 HOH 20  249 16  HOH HOH B . 
7784 D 2 HOH 21  250 17  HOH HOH B . 
7785 D 2 HOH 22  251 18  HOH HOH B . 
7786 D 2 HOH 23  252 19  HOH HOH B . 
7787 D 2 HOH 24  253 20  HOH HOH B . 
7788 D 2 HOH 25  254 21  HOH HOH B . 
7789 D 2 HOH 26  255 22  HOH HOH B . 
7790 D 2 HOH 27  256 23  HOH HOH B . 
7791 D 2 HOH 28  257 24  HOH HOH B . 
7792 D 2 HOH 29  258 25  HOH HOH B . 
7793 D 2 HOH 30  259 26  HOH HOH B . 
7794 D 2 HOH 31  260 27  HOH HOH B . 
7795 D 2 HOH 32  261 28  HOH HOH B . 
7796 D 2 HOH 33  262 29  HOH HOH B . 
7797 D 2 HOH 34  263 30  HOH HOH B . 
7798 D 2 HOH 35  264 31  HOH HOH B . 
7799 D 2 HOH 36  265 32  HOH HOH B . 
7800 D 2 HOH 37  266 33  HOH HOH B . 
7801 D 2 HOH 38  267 34  HOH HOH B . 
7802 D 2 HOH 39  268 35  HOH HOH B . 
7803 D 2 HOH 40  269 36  HOH HOH B . 
7804 D 2 HOH 41  270 37  HOH HOH B . 
7805 D 2 HOH 42  271 38  HOH HOH B . 
7806 D 2 HOH 43  272 39  HOH HOH B . 
7807 D 2 HOH 44  273 40  HOH HOH B . 
7808 D 2 HOH 45  274 41  HOH HOH B . 
7809 D 2 HOH 46  275 42  HOH HOH B . 
7810 D 2 HOH 47  276 43  HOH HOH B . 
7811 D 2 HOH 48  277 44  HOH HOH B . 
7812 D 2 HOH 49  278 45  HOH HOH B . 
7813 D 2 HOH 50  279 46  HOH HOH B . 
7814 D 2 HOH 51  280 47  HOH HOH B . 
7815 D 2 HOH 52  282 49  HOH HOH B . 
7816 D 2 HOH 53  283 50  HOH HOH B . 
7817 D 2 HOH 54  284 51  HOH HOH B . 
7818 D 2 HOH 55  285 52  HOH HOH B . 
7819 D 2 HOH 56  286 53  HOH HOH B . 
7820 D 2 HOH 57  287 54  HOH HOH B . 
7821 D 2 HOH 58  288 55  HOH HOH B . 
7822 D 2 HOH 59  289 56  HOH HOH B . 
7823 D 2 HOH 60  290 57  HOH HOH B . 
7824 D 2 HOH 61  291 58  HOH HOH B . 
7825 D 2 HOH 62  292 59  HOH HOH B . 
7826 D 2 HOH 63  293 60  HOH HOH B . 
7827 D 2 HOH 64  294 61  HOH HOH B . 
7828 D 2 HOH 65  295 62  HOH HOH B . 
7829 D 2 HOH 66  296 63  HOH HOH B . 
7830 D 2 HOH 67  297 64  HOH HOH B . 
7831 D 2 HOH 68  298 65  HOH HOH B . 
7832 D 2 HOH 69  299 66  HOH HOH B . 
7833 D 2 HOH 70  300 67  HOH HOH B . 
7834 D 2 HOH 71  301 68  HOH HOH B . 
7835 D 2 HOH 72  302 69  HOH HOH B . 
7836 D 2 HOH 73  303 70  HOH HOH B . 
7837 D 2 HOH 74  304 71  HOH HOH B . 
7838 D 2 HOH 75  305 72  HOH HOH B . 
7839 D 2 HOH 76  306 73  HOH HOH B . 
7840 D 2 HOH 77  307 74  HOH HOH B . 
7841 D 2 HOH 78  308 75  HOH HOH B . 
7842 D 2 HOH 79  309 76  HOH HOH B . 
7843 D 2 HOH 80  310 77  HOH HOH B . 
7844 D 2 HOH 81  311 78  HOH HOH B . 
7845 D 2 HOH 82  312 79  HOH HOH B . 
7846 D 2 HOH 83  313 80  HOH HOH B . 
7847 D 2 HOH 84  314 81  HOH HOH B . 
7848 D 2 HOH 85  315 82  HOH HOH B . 
7849 D 2 HOH 86  316 83  HOH HOH B . 
7850 D 2 HOH 87  317 84  HOH HOH B . 
7851 D 2 HOH 88  318 85  HOH HOH B . 
7852 D 2 HOH 89  319 86  HOH HOH B . 
7853 D 2 HOH 90  321 88  HOH HOH B . 
7854 D 2 HOH 91  322 89  HOH HOH B . 
7855 D 2 HOH 92  323 90  HOH HOH B . 
7856 D 2 HOH 93  324 91  HOH HOH B . 
7857 D 2 HOH 94  325 92  HOH HOH B . 
7858 D 2 HOH 95  326 93  HOH HOH B . 
7859 D 2 HOH 96  327 94  HOH HOH B . 
7860 D 2 HOH 97  328 95  HOH HOH B . 
7861 D 2 HOH 98  329 96  HOH HOH B . 
7862 D 2 HOH 99  330 97  HOH HOH B . 
7863 D 2 HOH 100 331 98  HOH HOH B . 
7864 D 2 HOH 101 332 99  HOH HOH B . 
7865 D 2 HOH 102 333 100 HOH HOH B . 
7866 D 2 HOH 103 334 101 HOH HOH B . 
7867 D 2 HOH 104 335 102 HOH HOH B . 
7868 D 2 HOH 105 336 103 HOH HOH B . 
7869 D 2 HOH 106 337 104 HOH HOH B . 
7870 D 2 HOH 107 338 105 HOH HOH B . 
7871 D 2 HOH 108 339 106 HOH HOH B . 
7872 D 2 HOH 109 340 107 HOH HOH B . 
7873 D 2 HOH 110 341 108 HOH HOH B . 
7874 D 2 HOH 111 342 109 HOH HOH B . 
7875 D 2 HOH 112 343 110 HOH HOH B . 
7876 D 2 HOH 113 344 111 HOH HOH B . 
7877 D 2 HOH 114 345 112 HOH HOH B . 
7878 D 2 HOH 115 346 113 HOH HOH B . 
7879 D 2 HOH 116 347 114 HOH HOH B . 
7880 D 2 HOH 117 348 115 HOH HOH B . 
7881 D 2 HOH 118 349 116 HOH HOH B . 
7882 D 2 HOH 119 350 117 HOH HOH B . 
7883 D 2 HOH 120 351 118 HOH HOH B . 
7884 D 2 HOH 121 352 119 HOH HOH B . 
7885 D 2 HOH 122 353 120 HOH HOH B . 
7886 D 2 HOH 123 354 121 HOH HOH B . 
7887 D 2 HOH 124 355 122 HOH HOH B . 
7888 D 2 HOH 125 356 123 HOH HOH B . 
7889 D 2 HOH 126 357 124 HOH HOH B . 
7890 D 2 HOH 127 358 125 HOH HOH B . 
7891 D 2 HOH 128 359 126 HOH HOH B . 
7892 D 2 HOH 129 360 127 HOH HOH B . 
7893 D 2 HOH 130 361 128 HOH HOH B . 
7894 D 2 HOH 131 362 129 HOH HOH B . 
7895 D 2 HOH 132 363 130 HOH HOH B . 
7896 D 2 HOH 133 364 131 HOH HOH B . 
7897 D 2 HOH 134 365 132 HOH HOH B . 
7898 D 2 HOH 135 366 133 HOH HOH B . 
7899 D 2 HOH 136 367 134 HOH HOH B . 
7900 D 2 HOH 137 368 135 HOH HOH B . 
7901 D 2 HOH 138 369 136 HOH HOH B . 
7902 D 2 HOH 139 370 137 HOH HOH B . 
7903 D 2 HOH 140 371 138 HOH HOH B . 
7904 D 2 HOH 141 372 139 HOH HOH B . 
7905 D 2 HOH 142 373 140 HOH HOH B . 
7906 D 2 HOH 143 374 141 HOH HOH B . 
7907 D 2 HOH 144 375 142 HOH HOH B . 
7908 D 2 HOH 145 376 143 HOH HOH B . 
7909 D 2 HOH 146 377 144 HOH HOH B . 
7910 D 2 HOH 147 378 145 HOH HOH B . 
7911 D 2 HOH 148 379 146 HOH HOH B . 
7912 D 2 HOH 149 380 147 HOH HOH B . 
7913 D 2 HOH 150 382 149 HOH HOH B . 
7914 D 2 HOH 151 383 150 HOH HOH B . 
7915 D 2 HOH 152 384 151 HOH HOH B . 
7916 D 2 HOH 153 385 152 HOH HOH B . 
7917 D 2 HOH 154 386 153 HOH HOH B . 
7918 D 2 HOH 155 387 154 HOH HOH B . 
7919 D 2 HOH 156 388 155 HOH HOH B . 
7920 D 2 HOH 157 389 156 HOH HOH B . 
7921 D 2 HOH 158 390 157 HOH HOH B . 
7922 D 2 HOH 159 391 158 HOH HOH B . 
7923 D 2 HOH 160 392 159 HOH HOH B . 
7924 D 2 HOH 161 394 161 HOH HOH B . 
7925 D 2 HOH 162 395 162 HOH HOH B . 
7926 D 2 HOH 163 396 163 HOH HOH B . 
7927 D 2 HOH 164 398 165 HOH HOH B . 
7928 D 2 HOH 165 399 166 HOH HOH B . 
7929 D 2 HOH 166 400 167 HOH HOH B . 
7930 D 2 HOH 167 401 168 HOH HOH B . 
7931 D 2 HOH 168 402 169 HOH HOH B . 
7932 D 2 HOH 169 403 170 HOH HOH B . 
7933 D 2 HOH 170 404 171 HOH HOH B . 
7934 D 2 HOH 171 405 172 HOH HOH B . 
7935 D 2 HOH 172 406 173 HOH HOH B . 
7936 D 2 HOH 173 407 174 HOH HOH B . 
7937 D 2 HOH 174 408 175 HOH HOH B . 
7938 D 2 HOH 175 409 176 HOH HOH B . 
7939 D 2 HOH 176 410 177 HOH HOH B . 
7940 D 2 HOH 177 411 178 HOH HOH B . 
7941 D 2 HOH 178 412 179 HOH HOH B . 
7942 D 2 HOH 179 413 180 HOH HOH B . 
7943 D 2 HOH 180 414 181 HOH HOH B . 
7944 D 2 HOH 181 415 182 HOH HOH B . 
7945 D 2 HOH 182 416 183 HOH HOH B . 
7946 D 2 HOH 183 417 184 HOH HOH B . 
7947 D 2 HOH 184 418 185 HOH HOH B . 
7948 D 2 HOH 185 419 186 HOH HOH B . 
7949 D 2 HOH 186 420 187 HOH HOH B . 
7950 D 2 HOH 187 421 188 HOH HOH B . 
7951 D 2 HOH 188 422 189 HOH HOH B . 
7952 D 2 HOH 189 423 190 HOH HOH B . 
7953 D 2 HOH 190 424 191 HOH HOH B . 
7954 D 2 HOH 191 425 192 HOH HOH B . 
7955 D 2 HOH 192 426 193 HOH HOH B . 
7956 D 2 HOH 193 427 194 HOH HOH B . 
7957 D 2 HOH 194 428 195 HOH HOH B . 
7958 D 2 HOH 195 429 196 HOH HOH B . 
7959 D 2 HOH 196 430 197 HOH HOH B . 
7960 D 2 HOH 197 431 198 HOH HOH B . 
7961 D 2 HOH 198 432 199 HOH HOH B . 
7962 D 2 HOH 199 433 200 HOH HOH B . 
7963 D 2 HOH 200 434 201 HOH HOH B . 
7964 D 2 HOH 201 435 202 HOH HOH B . 
7965 D 2 HOH 202 436 203 HOH HOH B . 
7966 D 2 HOH 203 437 204 HOH HOH B . 
7967 D 2 HOH 204 438 205 HOH HOH B . 
7968 D 2 HOH 205 439 206 HOH HOH B . 
7969 D 2 HOH 206 440 207 HOH HOH B . 
7970 D 2 HOH 207 441 208 HOH HOH B . 
7971 D 2 HOH 208 442 209 HOH HOH B . 
7972 D 2 HOH 209 443 210 HOH HOH B . 
7973 D 2 HOH 210 444 211 HOH HOH B . 
7974 D 2 HOH 211 445 212 HOH HOH B . 
7975 D 2 HOH 212 446 213 HOH HOH B . 
7976 D 2 HOH 213 447 214 HOH HOH B . 
7977 D 2 HOH 214 448 215 HOH HOH B . 
7978 D 2 HOH 215 449 216 HOH HOH B . 
7979 D 2 HOH 216 450 217 HOH HOH B . 
7980 D 2 HOH 217 451 218 HOH HOH B . 
7981 D 2 HOH 218 452 219 HOH HOH B . 
7982 D 2 HOH 219 453 220 HOH HOH B . 
7983 D 2 HOH 220 454 221 HOH HOH B . 
7984 D 2 HOH 221 455 222 HOH HOH B . 
7985 D 2 HOH 222 456 223 HOH HOH B . 
7986 D 2 HOH 223 457 224 HOH HOH B . 
7987
7988 loop_
7989 _pdbx_validate_close_contact.id 
7990 _pdbx_validate_close_contact.PDB_model_num 
7991 _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1 
7992 _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 
7993 _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_1 
7994 _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 
7995 _pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_1 
7996 _pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_1 
7997 _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 
7998 _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 
7999 _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2 
8000 _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 
8001 _pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_2 
8002 _pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_2 
8003 _pdbx_validate_close_contact.dist 
8004 1 1 O   A HOH 8   ? ? O A HOH 204 ? ? 2.06 
8005 2 1 SD  A MET 562 ? ? O A HOH 193 ? ? 2.11 
8006 3 1 O   B HOH 279 ? ? O B HOH 358 ? ? 2.16 
8007 4 1 ND2 A ASN 828 ? ? O A HOH 104 ? ? 2.17 
8008 5 1 O   A HOH 72  ? ? O A HOH 190 ? ? 2.17 
8009 6 1 O   B HOH 312 ? ? O B HOH 369 ? ? 2.18 
8010 7 1 O   A HOH 175 ? ? O B HOH 116 ? ? 2.19 
8011
8012 loop_
8013 _pdbx_validate_torsion.id 
8014 _pdbx_validate_torsion.PDB_model_num 
8015 _pdbx_validate_torsion.auth_comp_id 
8016 _pdbx_validate_torsion.auth_asym_id 
8017 _pdbx_validate_torsion.auth_seq_id 
8018 _pdbx_validate_torsion.PDB_ins_code 
8019 _pdbx_validate_torsion.phi 
8020 _pdbx_validate_torsion.psi 
8021 1 1 ASP A 693 ? -91.34  -151.50 
8022 2 1 GLU A 754 ? -146.41 45.56   
8023 3 1 ASN A 813 ? 38.32   59.68   
8024 4 1 ASN B 560 ? -141.26 -17.68  
8025 5 1 ASP B 693 ? -91.02  -150.15 
8026 6 1 GLU B 754 ? -142.59 46.57   
8027 7 1 SER B 762 ? 50.65   4.24    
8028 8 1 ASN B 813 ? 36.76   61.25   
8029
8030 loop_
8031 _pdbx_validate_chiral.id 
8032 _pdbx_validate_chiral.PDB_model_num 
8033 _pdbx_validate_chiral.auth_comp_id 
8034 _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id 
8035 _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id 
8036 _pdbx_validate_chiral.PDB_ins_code 
8037 _pdbx_validate_chiral.details 
8038 _pdbx_validate_chiral.omega 
8039 1 1 TYR A 535 ? 'Expecting L Found L OUTSIDE RANGE' 23.258 
8040 2 1 ILE A 816 ? 'Expecting L Found L OUTSIDE RANGE' 24.740 
8041 3 1 ASN B 572 ? 'Expecting L Found L OUTSIDE RANGE' 24.789 
8042
8043 _pdbx_entity_nonpoly.entity_id   2 
8044 _pdbx_entity_nonpoly.name        water 
8045 _pdbx_entity_nonpoly.comp_id     HOH 
8046