5 _audit_conform.dict_name mmcif_pdbx.dic
6 _audit_conform.dict_version 4.007
7 _audit_conform.dict_location http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic
9 _database_2.database_id PDB
10 _database_2.database_code 1XYZ
14 _database_PDB_rev.date
15 _database_PDB_rev.date_original
16 _database_PDB_rev.status
17 _database_PDB_rev.replaces
18 _database_PDB_rev.mod_type
19 1 1996-01-29 1995-06-07 ? 1XYZ 0
20 2 2009-02-24 ? ? 1XYZ 1
22 _database_PDB_rev_record.rev_num 2
23 _database_PDB_rev_record.type VERSN
24 _database_PDB_rev_record.details ?
26 _pdbx_database_status.status_code REL
27 _pdbx_database_status.entry_id 1XYZ
28 _pdbx_database_status.deposit_site ?
29 _pdbx_database_status.process_site ?
30 _pdbx_database_status.SG_entry .
34 _audit_author.pdbx_ordinal
42 _citation.journal_abbrev
43 _citation.journal_volume
47 _citation.journal_id_ASTM
49 _citation.journal_id_ISSN
50 _citation.journal_id_CSD
51 _citation.book_publisher
52 _citation.pdbx_database_id_PubMed
53 _citation.pdbx_database_id_DOI
54 primary 'A common protein fold and similar active site in two distinct families of beta-glycanases.'
55 Nat.Struct.Biol. 2 569 576 1995 NSBIEW US 1072-8368 2024 ? 7664125 10.1038/nsb0795-569
56 1 'Crystallization and Preliminary Diffraction Analysis of the Catalytic Domain of Xylanase Z from Clostridium Thermocellum'
57 J.Mol.Biol. 235 1348 ? 1994 JMOBAK UK 0022-2836 0070 ? ? ?
60 _citation_author.citation_id
62 _citation_author.ordinal
63 primary 'Dominguez, R.' 1
64 primary 'Souchon, H.' 2
65 primary 'Spinelli, S.' 3
66 primary 'Dauter, Z.' 4
67 primary 'Wilson, K.S.' 5
68 primary 'Chauvaux, S.' 6
69 primary 'Beguin, P.' 7
70 primary 'Alzari, P.M.' 8
80 _cell.angle_alpha 100.54
81 _cell.angle_beta 83.79
82 _cell.angle_gamma 101.64
84 _cell.pdbx_unique_axis ?
86 _symmetry.entry_id 1XYZ
87 _symmetry.space_group_name_H-M 'P 1'
88 _symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M ?
89 _symmetry.cell_setting ?
90 _symmetry.Int_Tables_number ?
96 _entity.pdbx_description
97 _entity.formula_weight
98 _entity.pdbx_number_of_molecules
100 _entity.pdbx_mutation
101 _entity.pdbx_fragment
103 1 polymer man 1,4-BETA-D-XYLAN-XYLANOHYDROLASE 39434.574 2 ? ? ? 3.2.1.8
104 2 water nat water 18.015 457 ? ? ? ?
107 _entity_keywords.entity_id
108 _entity_keywords.text
113 _entity_name_com.entity_id
114 _entity_name_com.name
115 1 'ENDO-1\,4-BETA-XYLANASE Z, XYLANASE XYNZ'
118 _entity_poly.entity_id 1
119 _entity_poly.type 'polypeptide(L)'
120 _entity_poly.nstd_linkage no
121 _entity_poly.nstd_monomer no
122 _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code
123 ;PGQGDVQTPNPSVTPTQTPIPTISGNALRDYAEARGIKIGTCVNYPFYNNSDPTYNSILQREFSMVVCENEMKFDALQPR
124 QNVFDFSKGDQLLAFAERNGMQMRGHTLIWHNQNPSWLTNGNWNRDSLLAVMKNHITTVMTHYKGKIVEWDVANECMDDS
125 GNGLRSSIWRNVIGQDYLDYAFRYAREADPDALLFYNDYNIEDLGPKSNAVFNMIKSMKERGVPIDGVGFQCHFINGMSP
126 EYLASIDQNIKRYAEIGVIVSFTEIDIRIPQSENPATAFQVQANNYKELMKICLANPNCNTFVMWGFTDKYTWIPGTFPG
127 YGNPLIYDSNYNPKPAYNAIKEALMGY
129 _entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can
130 ;PGQGDVQTPNPSVTPTQTPIPTISGNALRDYAEARGIKIGTCVNYPFYNNSDPTYNSILQREFSMVVCENEMKFDALQPR
131 QNVFDFSKGDQLLAFAERNGMQMRGHTLIWHNQNPSWLTNGNWNRDSLLAVMKNHITTVMTHYKGKIVEWDVANECMDDS
132 GNGLRSSIWRNVIGQDYLDYAFRYAREADPDALLFYNDYNIEDLGPKSNAVFNMIKSMKERGVPIDGVGFQCHFINGMSP
133 EYLASIDQNIKRYAEIGVIVSFTEIDIRIPQSENPATAFQVQANNYKELMKICLANPNCNTFVMWGFTDKYTWIPGTFPG
134 YGNPLIYDSNYNPKPAYNAIKEALMGY
136 _entity_poly.pdbx_strand_id A,B
139 _entity_poly_seq.entity_id
141 _entity_poly_seq.mon_id
142 _entity_poly_seq.hetero
491 _entity_src_gen.entity_id 1
492 _entity_src_gen.gene_src_common_name ?
493 _entity_src_gen.gene_src_genus Clostridium
494 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene ?
495 _entity_src_gen.gene_src_species ?
496 _entity_src_gen.gene_src_strain 'NCIB 10682'
497 _entity_src_gen.gene_src_tissue ?
498 _entity_src_gen.gene_src_tissue_fraction ?
499 _entity_src_gen.gene_src_details ?
500 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_fragment ?
501 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name 'Clostridium thermocellum'
502 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id 1515
503 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_variant ?
504 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell_line ?
505 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_atcc ?
506 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_organ ?
507 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_organelle ?
508 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell ?
509 _entity_src_gen.pdbx_gene_src_cellular_location ?
510 _entity_src_gen.host_org_common_name ?
511 _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name 'Escherichia coli'
512 _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id 562
513 _entity_src_gen.host_org_genus Escherichia
514 _entity_src_gen.pdbx_host_org_gene ?
515 _entity_src_gen.pdbx_host_org_organ ?
516 _entity_src_gen.host_org_species ?
517 _entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue ?
518 _entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue_fraction ?
519 _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain ?
520 _entity_src_gen.pdbx_host_org_variant ?
521 _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line ?
522 _entity_src_gen.pdbx_host_org_atcc ?
523 _entity_src_gen.pdbx_host_org_culture_collection ?
524 _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell ?
525 _entity_src_gen.pdbx_host_org_organelle ?
526 _entity_src_gen.pdbx_host_org_cellular_location ?
527 _entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type ?
528 _entity_src_gen.pdbx_host_org_vector ?
529 _entity_src_gen.plasmid_name 'PCT1214 (PUC8)'
530 _entity_src_gen.plasmid_details ?
531 _entity_src_gen.pdbx_description ?
534 _struct_ref.db_name UNP
535 _struct_ref.db_code XYNZ_CLOTM
536 _struct_ref.entity_id 1
537 _struct_ref.pdbx_db_accession P10478
538 _struct_ref.pdbx_align_begin 1
539 _struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code
540 ;MSRKLFSVLLVGLMLMTSLLVTISSTSAASLPTMPPSGYDQVRNGVPRGQVVNISYFSTA
541 TNSTRPARVYLPPGYSKDKKYSVLYLLHGIGGSENDWFEGGGRANVIADNLIAEGKIKPL
542 IIVTPNTNAAGPGIADGYENFTKDLLNSLIPYIESNYSVYTDREHRAIAGLSMGGGQSFN
543 IGLTNLDKFAYIGPISAAPNTYPNERLFPDGGKAAREKLKLLFIACGTNDSLIGFGQRVH
544 EYCVANNINHVYWLIQGGGHDFNVWKPGLWNFLQMADEAGLTRDGNTPVPTPSPKPANTR
545 IEAEDYDGINSSSIEIIGVPPEGGRGIGYITSGDYLVYKSIDFGNGATSFKAKVANANTS
546 NIELRLNGPNGTLIGTLSVKSTGDWNTYEEQTCSISKVTGINDLYLVFKGPVNIDWFTFG
547 VESSSTGLGDLNGDGNINSSDLQALKRHLLGISPLTGEALLRADVNRSGKVDSTDYSVLK
548 RYILRIITEFPGQGDVQTPNPSVTPTQTPIPTISGNALRDYAEARGIKIGTCVNYPFYNN
549 SDPTYNSILQREFSMVVCENEMKFDALQPRQNVFDFSKGDQLLAFAERNGMQMRGHTLIW
550 HNQNPSWLTNGNWNRDSLLAVMKNHITTVMTHYKGKIVEWDVANECMDDSGNGLRSSIWR
551 NVIGQDYLDYAFRYAREADPDALLFYNDYNIEDLGPKSNAVFNMIKSMKERGVPIDGVGF
552 QCHFINGMSPEYLASIDQNIKRYAEIGVIVSFTEIDIRIPQSENPATAFQVQANNYKELM
553 KICLANPNCNTFVMWGFTDKYTWIPGTFPGYGNPLIYDSNYNPKPAYNAIKEALMGY
556 _struct_ref.biol_id .
559 _struct_ref_seq.align_id
560 _struct_ref_seq.ref_id
561 _struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code
562 _struct_ref_seq.pdbx_strand_id
563 _struct_ref_seq.seq_align_beg
564 _struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code
565 _struct_ref_seq.seq_align_end
566 _struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code
567 _struct_ref_seq.pdbx_db_accession
568 _struct_ref_seq.db_align_beg
569 _struct_ref_seq.pdbx_db_align_beg_ins_code
570 _struct_ref_seq.db_align_end
571 _struct_ref_seq.pdbx_db_align_end_ins_code
572 _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg
573 _struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end
574 1 1 1XYZ A 1 ? 347 ? P10478 491 ? 837 ? 491 837
575 2 1 1XYZ B 1 ? 347 ? P10478 491 ? 837 ? 491 837
580 _chem_comp.mon_nstd_flag
582 _chem_comp.pdbx_synonyms
584 _chem_comp.formula_weight
585 ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE ? 'C4 H8 N2 O3' 132.119
586 ALA 'L-peptide linking' y ALANINE ? 'C3 H7 N O2' 89.094
587 LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE ? 'C6 H13 N O2' 131.174
588 ARG 'L-peptide linking' y ARGININE ? 'C6 H15 N4 O2 1' 175.210
589 ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID' ? 'C4 H7 N O4' 133.104
590 TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE ? 'C9 H11 N O3' 181.191
591 GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID' ? 'C5 H9 N O4' 147.130
592 GLY 'PEPTIDE LINKING' y GLYCINE ? 'C2 H5 N O2' 75.067
593 ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE ? 'C6 H13 N O2' 131.174
594 LYS 'L-peptide linking' y LYSINE ? 'C6 H15 N2 O2 1' 147.197
595 THR 'L-peptide linking' y THREONINE ? 'C4 H9 N O3' 119.120
596 CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE ? 'C3 H7 N O2 S' 121.154
597 VAL 'L-peptide linking' y VALINE ? 'C5 H11 N O2' 117.147
598 PRO 'L-peptide linking' y PROLINE ? 'C5 H9 N O2' 115.132
599 PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE ? 'C9 H11 N O2' 165.191
600 SER 'L-peptide linking' y SERINE ? 'C3 H7 N O3' 105.093
601 GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE ? 'C5 H10 N2 O3' 146.146
602 MET 'L-peptide linking' y METHIONINE ? 'C5 H11 N O2 S' 149.207
603 HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE ? 'C6 H10 N3 O2 1' 156.164
604 TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN ? 'C11 H12 N2 O2' 204.228
605 HOH NON-POLYMER . WATER ? 'H2 O' 18.015
608 _exptl.method 'X-RAY DIFFRACTION'
609 _exptl.crystals_number 1
612 _exptl_crystal.density_meas ?
613 _exptl_crystal.density_Matthews 2.07
614 _exptl_crystal.density_percent_sol 40.63
615 _exptl_crystal.description ?
618 _diffrn.ambient_temp ?
619 _diffrn.ambient_temp_details ?
622 _diffrn_detector.diffrn_id 1
623 _diffrn_detector.detector 'IMAGE PLATE'
624 _diffrn_detector.type MARRESEARCH
625 _diffrn_detector.pdbx_collection_date 1993-11
626 _diffrn_detector.details ?
628 _diffrn_radiation.diffrn_id 1
629 _diffrn_radiation.wavelength_id 1
630 _diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l M
631 _diffrn_radiation.monochromator ?
632 _diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol ?
633 _diffrn_radiation.pdbx_scattering_type x-ray
635 _diffrn_radiation_wavelength.id 1
636 _diffrn_radiation_wavelength.wavelength 0.92
637 _diffrn_radiation_wavelength.wt 1.0
639 _diffrn_source.diffrn_id 1
640 _diffrn_source.source SYNCHROTRON
641 _diffrn_source.type 'EMBL/DESY, HAMBURG BEAMLINE X31'
642 _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site 'EMBL/DESY, HAMBURG'
643 _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline X31
644 _diffrn_source.pdbx_wavelength ?
645 _diffrn_source.pdbx_wavelength_list 0.92
647 _reflns.entry_id 1XYZ
648 _reflns.observed_criterion_sigma_I ?
649 _reflns.observed_criterion_sigma_F ?
650 _reflns.d_resolution_low ?
651 _reflns.d_resolution_high ?
652 _reflns.number_obs 11704
654 _reflns.percent_possible_obs 96.4
655 _reflns.pdbx_Rmerge_I_obs 0.083
656 _reflns.pdbx_Rsym_value ?
657 _reflns.pdbx_netI_over_sigmaI ?
658 _reflns.B_iso_Wilson_estimate ?
659 _reflns.pdbx_redundancy 2.9
660 _reflns.pdbx_ordinal 1
661 _reflns.pdbx_diffrn_id 1
663 _computing.entry_id 1XYZ
664 _computing.pdbx_data_reduction_ii DENZO
665 _computing.pdbx_data_reduction_ds ?
666 _computing.data_collection ?
667 _computing.structure_solution 'ARP/WARP, X-PLOR'
668 _computing.structure_refinement 'ARP/WARP, X-PLOR'
669 _computing.pdbx_structure_refinement_method ?
671 _refine.entry_id 1XYZ
672 _refine.ls_number_reflns_obs 117046
673 _refine.ls_number_reflns_all ?
674 _refine.pdbx_ls_sigma_I ?
675 _refine.pdbx_ls_sigma_F 0.0
676 _refine.pdbx_data_cutoff_high_absF ?
677 _refine.pdbx_data_cutoff_low_absF ?
678 _refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF ?
679 _refine.ls_d_res_low 10.0
680 _refine.ls_d_res_high 1.4
681 _refine.ls_percent_reflns_obs ?
682 _refine.ls_R_factor_obs 0.183
683 _refine.ls_R_factor_all ?
684 _refine.ls_R_factor_R_work 0.183
685 _refine.ls_R_factor_R_free 0.221
686 _refine.ls_R_factor_R_free_error ?
687 _refine.ls_R_factor_R_free_error_details ?
688 _refine.ls_percent_reflns_R_free ?
689 _refine.ls_number_reflns_R_free ?
690 _refine.ls_number_parameters ?
691 _refine.ls_number_restraints ?
692 _refine.occupancy_min ?
693 _refine.occupancy_max ?
695 _refine.aniso_B[1][1] ?
696 _refine.aniso_B[2][2] ?
697 _refine.aniso_B[3][3] ?
698 _refine.aniso_B[1][2] ?
699 _refine.aniso_B[1][3] ?
700 _refine.aniso_B[2][3] ?
701 _refine.solvent_model_details ?
702 _refine.solvent_model_param_ksol ?
703 _refine.solvent_model_param_bsol ?
704 _refine.pdbx_ls_cross_valid_method ?
706 _refine.pdbx_starting_model ?
707 _refine.pdbx_method_to_determine_struct ?
708 _refine.pdbx_isotropic_thermal_model ?
709 _refine.pdbx_stereochemistry_target_values ?
710 _refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case ?
711 _refine.pdbx_R_Free_selection_details ?
712 _refine.pdbx_overall_ESU_R ?
713 _refine.pdbx_overall_ESU_R_Free ?
714 _refine.overall_SU_ML ?
715 _refine.overall_SU_B ?
716 _refine.pdbx_refine_id 'X-RAY DIFFRACTION'
717 _refine.pdbx_diffrn_id 1
719 _refine_hist.pdbx_refine_id 'X-RAY DIFFRACTION'
720 _refine_hist.cycle_id LAST
721 _refine_hist.pdbx_number_atoms_protein 5164
722 _refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid 0
723 _refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand 0
724 _refine_hist.number_atoms_solvent 457
725 _refine_hist.number_atoms_total 5621
726 _refine_hist.d_res_high 1.4
727 _refine_hist.d_res_low 10.0
730 _refine_ls_restr.type
731 _refine_ls_restr.dev_ideal
732 _refine_ls_restr.dev_ideal_target
733 _refine_ls_restr.weight
734 _refine_ls_restr.number
735 _refine_ls_restr.pdbx_refine_id
736 x_bond_d 0.015 ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
737 x_bond_d_na ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
738 x_bond_d_prot ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
739 x_angle_d ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
740 x_angle_d_na ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
741 x_angle_d_prot ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
742 x_angle_deg 1.61 ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
743 x_angle_deg_na ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
744 x_angle_deg_prot ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
745 x_dihedral_angle_d 23.2 ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
746 x_dihedral_angle_d_na ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
747 x_dihedral_angle_d_prot ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
748 x_improper_angle_d 1.58 ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
749 x_improper_angle_d_na ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
750 x_improper_angle_d_prot ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
751 x_mcbond_it ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
752 x_mcangle_it ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
753 x_scbond_it ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
754 x_scangle_it ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
756 _struct_ncs_oper.id 1
757 _struct_ncs_oper.code given
758 _struct_ncs_oper.details ?
759 _struct_ncs_oper.matrix[1][1] -0.999970
760 _struct_ncs_oper.matrix[1][2] 0.003570
761 _struct_ncs_oper.matrix[1][3] 0.006220
762 _struct_ncs_oper.matrix[2][1] 0.006340
763 _struct_ncs_oper.matrix[2][2] 0.034090
764 _struct_ncs_oper.matrix[2][3] 0.999400
765 _struct_ncs_oper.matrix[3][1] 0.003360
766 _struct_ncs_oper.matrix[3][2] 0.999410
767 _struct_ncs_oper.matrix[3][3] -0.034110
768 _struct_ncs_oper.vector[1] 23.67979
769 _struct_ncs_oper.vector[2] -4.45463
770 _struct_ncs_oper.vector[3] 56.27028
772 _struct.entry_id 1XYZ
773 _struct.title 'A COMMON PROTEIN FOLD AND SIMILAR ACTIVE SITE IN TWO DISTINCT FAMILIES OF BETA-GLYCANASES'
774 _struct.pdbx_descriptor 1,4-BETA-D-XYLAN-XYLANOHYDROLASE
775 _struct.pdbx_model_details ?
776 _struct.pdbx_CASP_flag ?
777 _struct.pdbx_model_type_details ?
779 _struct_keywords.entry_id 1XYZ
780 _struct_keywords.pdbx_keywords GLYCOSYLTRANSFERASE
781 _struct_keywords.text
782 'GLYCOSYL HYDROLASE, XYLANASE, FAMILY F/10 OF GLYCOSYL HYDROLASES, CLOSTRIDIUM THERMOCELLUM, GLYCOSYLTRANSFERASE'
786 _struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag
787 _struct_asym.pdbx_modified
788 _struct_asym.entity_id
798 _struct_biol.pdbx_parent_biol_id
801 THE TRANSFORMATIONS PRESENTED ON MTRIX RECORDS BELOW
802 DESCRIBE NON-CRYSTALLOGRAPHIC RELATIONSHIPS AMONG THE
803 VARIOUS DOMAINS IN THIS ENTRY. APPLYING THE APPROPRIATE
804 MTRIX TRANSFORMATION TO THE RESIDUES LISTED FIRST WILL
805 YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR THE RESIDUES LISTED
808 APPLIED TO TRANSFORMED TO
809 MTRIX RESIDUES RESIDUES RMSD
810 M1 A 516 .. A 835 B 516 .. B 835 0.287
816 _struct_conf.conf_type_id
818 _struct_conf.pdbx_PDB_helix_id
819 _struct_conf.beg_label_comp_id
820 _struct_conf.beg_label_asym_id
821 _struct_conf.beg_label_seq_id
822 _struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code
823 _struct_conf.end_label_comp_id
824 _struct_conf.end_label_asym_id
825 _struct_conf.end_label_seq_id
826 _struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code
827 _struct_conf.beg_auth_comp_id
828 _struct_conf.beg_auth_asym_id
829 _struct_conf.beg_auth_seq_id
830 _struct_conf.end_auth_comp_id
831 _struct_conf.end_auth_asym_id
832 _struct_conf.end_auth_seq_id
833 _struct_conf.pdbx_PDB_helix_class
835 _struct_conf.pdbx_PDB_helix_length
836 HELX_P HELX_P1 1 LEU A 28 ? ARG A 35 ? LEU A 518 ARG A 525 1 ? 8
837 HELX_P HELX_P2 2 TYR A 45 ? ASN A 49 ? TYR A 535 ASN A 539 5 ? 5
838 HELX_P HELX_P3 3 PRO A 53 ? GLU A 62 ? PRO A 543 GLU A 552 1 ? 10
839 HELX_P HELX_P4 4 PHE A 74 ? LEU A 77 ? PHE A 564 LEU A 567 1 ? 4
840 HELX_P HELX_P5 5 SER A 87 ? ASN A 99 ? SER A 577 ASN A 589 1 ? 13
841 HELX_P HELX_P6 6 SER A 116 ? THR A 119 ? SER A 606 THR A 609 1 ? 4
842 HELX_P HELX_P7 7 ARG A 125 ? HIS A 142 ? ARG A 615 HIS A 632 1 ? 18
843 HELX_P HELX_P8 8 ILE A 168 ? ILE A 173 ? ILE A 658 ILE A 663 1 ? 6
844 HELX_P HELX_P9 9 TYR A 177 ? ALA A 188 ? TYR A 667 ALA A 678 1 ? 12
845 HELX_P HELX_P10 10 PRO A 206 ? ARG A 221 ? PRO A 696 ARG A 711 1 ? 16
846 HELX_P HELX_P11 11 PRO A 240 ? ILE A 256 ? PRO A 730 ILE A 746 1 ? 17
847 HELX_P HELX_P12 12 PRO A 275 ? ALA A 295 ? PRO A 765 ALA A 785 1 ? 21
848 HELX_P HELX_P13 13 ILE A 314 ? THR A 317 ? ILE A 804 THR A 807 1 ? 4
849 HELX_P HELX_P14 14 PRO A 335 ? LEU A 344 ? PRO A 825 LEU A 834 1 ? 10
850 HELX_P HELX_P15 15 LEU B 28 ? ARG B 35 ? LEU B 518 ARG B 525 1 ? 8
851 HELX_P HELX_P16 16 TYR B 45 ? ASN B 49 ? TYR B 535 ASN B 539 5 ? 5
852 HELX_P HELX_P17 17 PRO B 53 ? GLU B 62 ? PRO B 543 GLU B 552 1 ? 10
853 HELX_P HELX_P18 18 PHE B 74 ? LEU B 77 ? PHE B 564 LEU B 567 1 ? 4
854 HELX_P HELX_P19 19 SER B 87 ? ASN B 99 ? SER B 577 ASN B 589 1 ? 13
855 HELX_P HELX_P20 20 SER B 116 ? THR B 119 ? SER B 606 THR B 609 1 ? 4
856 HELX_P HELX_P21 21 ARG B 125 ? HIS B 142 ? ARG B 615 HIS B 632 1 ? 18
857 HELX_P HELX_P22 22 ILE B 168 ? ILE B 173 ? ILE B 658 ILE B 663 1 ? 6
858 HELX_P HELX_P23 23 TYR B 177 ? ALA B 188 ? TYR B 667 ALA B 678 1 ? 12
859 HELX_P HELX_P24 24 PRO B 206 ? GLU B 220 ? PRO B 696 GLU B 710 1 ? 15
860 HELX_P HELX_P25 25 PRO B 240 ? ILE B 256 ? PRO B 730 ILE B 746 1 ? 17
861 HELX_P HELX_P26 26 PRO B 275 ? ALA B 295 ? PRO B 765 ALA B 785 1 ? 21
862 HELX_P HELX_P27 27 ILE B 314 ? THR B 317 ? ILE B 804 THR B 807 1 ? 4
863 HELX_P HELX_P28 28 PRO B 335 ? ALA B 343 ? PRO B 825 ALA B 833 1 ? 9
865 _struct_conf_type.id HELX_P
866 _struct_conf_type.criteria ?
867 _struct_conf_type.reference ?
870 _struct_mon_prot_cis.pdbx_id
871 _struct_mon_prot_cis.label_comp_id
872 _struct_mon_prot_cis.label_seq_id
873 _struct_mon_prot_cis.label_asym_id
874 _struct_mon_prot_cis.label_alt_id
875 _struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code
876 _struct_mon_prot_cis.auth_comp_id
877 _struct_mon_prot_cis.auth_seq_id
878 _struct_mon_prot_cis.auth_asym_id
879 _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_comp_id_2
880 _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2
881 _struct_mon_prot_cis.pdbx_label_asym_id_2
882 _struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code_2
883 _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_comp_id_2
884 _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2
885 _struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_asym_id_2
886 _struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_model_num
887 _struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle
888 1 HIS 106 A . ? HIS 596 A THR 107 A ? THR 597 A 1 0.11
889 2 HIS 106 B . ? HIS 596 B THR 107 B ? THR 597 B 1 0.29
894 _struct_sheet.number_strands
895 _struct_sheet.details
902 _struct_sheet_order.sheet_id
903 _struct_sheet_order.range_id_1
904 _struct_sheet_order.range_id_2
905 _struct_sheet_order.offset
906 _struct_sheet_order.sense
925 _struct_sheet_range.sheet_id
926 _struct_sheet_range.id
927 _struct_sheet_range.beg_label_comp_id
928 _struct_sheet_range.beg_label_asym_id
929 _struct_sheet_range.beg_label_seq_id
930 _struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code
931 _struct_sheet_range.end_label_comp_id
932 _struct_sheet_range.end_label_asym_id
933 _struct_sheet_range.end_label_seq_id
934 _struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code
935 _struct_sheet_range.symmetry
936 _struct_sheet_range.beg_auth_comp_id
937 _struct_sheet_range.beg_auth_asym_id
938 _struct_sheet_range.beg_auth_seq_id
939 _struct_sheet_range.end_auth_comp_id
940 _struct_sheet_range.end_auth_asym_id
941 _struct_sheet_range.end_auth_seq_id
942 A 1 GLN A 102 ? ARG A 104 ? ? GLN A 592 ARG A 594
943 A 2 MET A 65 ? CYS A 68 ? ? MET A 555 CYS A 558
944 A 3 LYS A 38 ? VAL A 43 ? ? LYS A 528 VAL A 533
945 A 4 CYS A 299 ? MET A 304 ? ? CYS A 789 MET A 794
946 A 5 ILE A 259 ? PHE A 262 ? ? ILE A 749 PHE A 752
947 A 6 GLY A 227 ? PHE A 230 ? ? GLY A 717 PHE A 720
948 A 7 LEU A 193 ? ASP A 198 ? ? LEU A 683 ASP A 688
949 A 8 GLU A 149 ? ASN A 154 ? ? GLU A 639 ASN A 644
950 B 1 HIS A 233 ? ILE A 235 ? ? HIS A 723 ILE A 725
951 B 2 ASP A 266 ? ARG A 268 ? ? ASP A 756 ARG A 758
952 C 1 GLN B 102 ? ARG B 104 ? ? GLN B 592 ARG B 594
953 C 2 MET B 65 ? CYS B 68 ? ? MET B 555 CYS B 558
954 C 3 LYS B 38 ? VAL B 43 ? ? LYS B 528 VAL B 533
955 C 4 CYS B 299 ? MET B 304 ? ? CYS B 789 MET B 794
956 C 5 ILE B 259 ? PHE B 262 ? ? ILE B 749 PHE B 752
957 C 6 GLY B 227 ? PHE B 230 ? ? GLY B 717 PHE B 720
958 C 7 LEU B 193 ? ASP B 198 ? ? LEU B 683 ASP B 688
959 C 8 GLU B 149 ? ASN B 154 ? ? GLU B 639 ASN B 644
960 D 1 HIS B 233 ? ILE B 235 ? ? HIS B 723 ILE B 725
961 D 2 ASP B 266 ? ARG B 268 ? ? ASP B 756 ARG B 758
964 _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id
965 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1
966 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2
967 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id
968 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id
969 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id
970 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id
971 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code
972 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id
973 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id
974 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id
975 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id
976 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id
977 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id
978 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id
979 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id
980 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code
981 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id
982 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id
983 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id
984 _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id
985 A 1 2 O GLN A 102 ? O GLN A 592 N VAL A 66 ? N VAL A 556
986 A 2 3 O MET A 65 ? O MET A 555 N THR A 41 ? N THR A 531
987 A 3 4 O LYS A 38 ? O LYS A 528 N PHE A 302 ? N PHE A 792
988 A 4 5 O ASN A 300 ? O ASN A 790 N VAL A 260 ? N VAL A 750
989 A 5 6 O ILE A 259 ? O ILE A 749 N VAL A 228 ? N VAL A 718
990 A 6 7 O GLY A 227 ? O GLY A 717 N TYR A 196 ? N TYR A 686
991 A 7 8 O LEU A 193 ? O LEU A 683 N TRP A 150 ? N TRP A 640
992 B 1 2 O PHE A 234 ? O PHE A 724 N ASP A 266 ? N ASP A 756
993 C 1 2 O GLN B 102 ? O GLN B 592 N VAL B 66 ? N VAL B 556
994 C 2 3 O MET B 65 ? O MET B 555 N THR B 41 ? N THR B 531
995 C 3 4 O LYS B 38 ? O LYS B 528 N PHE B 302 ? N PHE B 792
996 C 4 5 O ASN B 300 ? O ASN B 790 N VAL B 260 ? N VAL B 750
997 C 5 6 O ILE B 259 ? O ILE B 749 N VAL B 228 ? N VAL B 718
998 C 6 7 O GLY B 227 ? O GLY B 717 N TYR B 196 ? N TYR B 686
999 C 7 8 O LEU B 193 ? O LEU B 683 N TRP B 150 ? N TRP B 640
1000 D 1 2 O PHE B 234 ? O PHE B 724 N ASP B 266 ? N ASP B 756
1002 _database_PDB_matrix.entry_id 1XYZ
1003 _database_PDB_matrix.origx[1][1] 1.000000
1004 _database_PDB_matrix.origx[1][2] 0.000000
1005 _database_PDB_matrix.origx[1][3] 0.000000
1006 _database_PDB_matrix.origx[2][1] 0.000000
1007 _database_PDB_matrix.origx[2][2] 1.000000
1008 _database_PDB_matrix.origx[2][3] 0.000000
1009 _database_PDB_matrix.origx[3][1] 0.000000
1010 _database_PDB_matrix.origx[3][2] 0.000000
1011 _database_PDB_matrix.origx[3][3] 1.000000
1012 _database_PDB_matrix.origx_vector[1] 0.00000
1013 _database_PDB_matrix.origx_vector[2] 0.00000
1014 _database_PDB_matrix.origx_vector[3] 0.00000
1016 _atom_sites.entry_id 1XYZ
1017 _atom_sites.Cartn_transform_axes ?
1018 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] 0.021231
1019 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] 0.004374
1020 _atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] -0.001609
1021 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] 0.000000
1022 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] 0.019980
1023 _atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] 0.003352
1024 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] 0.000000
1025 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] 0.000000
1026 _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] 0.014418
1027 _atom_sites.fract_transf_vector[1] 0.00000
1028 _atom_sites.fract_transf_vector[2] 0.00000
1029 _atom_sites.fract_transf_vector[3] 0.00000
1032 _atom_sites_footnote.id
1033 _atom_sites_footnote.text
1034 1 'HIS A 596 - THR A 597 OMEGA = 0.11 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION'
1035 2 'HIS B 596 - THR B 597 OMEGA = 0.29 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION'
1045 _atom_site.group_PDB
1047 _atom_site.type_symbol
1048 _atom_site.label_atom_id
1049 _atom_site.label_alt_id
1050 _atom_site.label_comp_id
1051 _atom_site.label_asym_id
1052 _atom_site.label_entity_id
1053 _atom_site.label_seq_id
1054 _atom_site.pdbx_PDB_ins_code
1058 _atom_site.occupancy
1059 _atom_site.B_iso_or_equiv
1060 _atom_site.Cartn_x_esd
1061 _atom_site.Cartn_y_esd
1062 _atom_site.Cartn_z_esd
1063 _atom_site.occupancy_esd
1064 _atom_site.B_iso_or_equiv_esd
1065 _atom_site.pdbx_formal_charge
1066 _atom_site.auth_seq_id
1067 _atom_site.auth_comp_id
1068 _atom_site.auth_asym_id
1069 _atom_site.auth_atom_id
1070 _atom_site.pdbx_PDB_model_num
1071 ATOM 1 N N . ASN A 1 26 ? 41.511 25.152 36.876 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 516 ASN A N 1
1072 ATOM 2 C CA . ASN A 1 26 ? 40.907 25.555 35.563 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 516 ASN A CA 1
1073 ATOM 3 C C . ASN A 1 26 ? 39.684 24.707 35.106 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 516 ASN A C 1
1074 ATOM 4 O O . ASN A 1 26 ? 39.191 24.916 34.001 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 516 ASN A O 1
1075 ATOM 5 C CB . ASN A 1 26 ? 41.970 25.570 34.422 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 516 ASN A CB 1
1076 ATOM 6 C CG . ASN A 1 26 ? 43.166 26.528 34.694 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 516 ASN A CG 1
1077 ATOM 7 O OD1 . ASN A 1 26 ? 43.247 27.183 35.761 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 516 ASN A OD1 1
1078 ATOM 8 N ND2 . ASN A 1 26 ? 44.122 26.565 33.756 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 516 ASN A ND2 1
1079 ATOM 9 N N . ALA A 1 27 ? 39.186 23.778 35.939 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 517 ALA A N 1
1080 ATOM 10 C CA . ALA A 1 27 ? 38.027 22.952 35.538 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 517 ALA A CA 1
1081 ATOM 11 C C . ALA A 1 27 ? 36.730 23.719 35.746 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 517 ALA A C 1
1082 ATOM 12 O O . ALA A 1 27 ? 36.707 24.699 36.480 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 517 ALA A O 1
1083 ATOM 13 C CB . ALA A 1 27 ? 37.986 21.654 36.326 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 517 ALA A CB 1
1084 ATOM 14 N N . LEU A 1 28 ? 35.647 23.273 35.115 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 518 LEU A N 1
1085 ATOM 15 C CA . LEU A 1 28 ? 34.366 23.944 35.280 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 518 LEU A CA 1
1086 ATOM 16 C C . LEU A 1 28 ? 33.984 24.033 36.768 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 518 LEU A C 1
1087 ATOM 17 O O . LEU A 1 28 ? 33.537 25.080 37.228 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 518 LEU A O 1
1088 ATOM 18 C CB . LEU A 1 28 ? 33.276 23.197 34.525 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 518 LEU A CB 1
1089 ATOM 19 C CG . LEU A 1 28 ? 33.253 23.288 33.007 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 518 LEU A CG 1
1090 ATOM 20 C CD1 . LEU A 1 28 ? 32.199 22.294 32.471 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 518 LEU A CD1 1
1091 ATOM 21 C CD2 . LEU A 1 28 ? 32.943 24.720 32.590 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 518 LEU A CD2 1
1092 ATOM 22 N N . ARG A 1 29 ? 34.201 22.959 37.533 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A N 1
1093 ATOM 23 C CA . ARG A 1 29 ? 33.856 22.980 38.959 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A CA 1
1094 ATOM 24 C C . ARG A 1 29 ? 34.623 24.033 39.770 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A C 1
1095 ATOM 25 O O . ARG A 1 29 ? 34.129 24.518 40.770 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A O 1
1096 ATOM 26 C CB . ARG A 1 29 ? 34.047 21.612 39.610 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A CB 1
1097 ATOM 27 C CG . ARG A 1 29 ? 35.464 21.144 39.631 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A CG 1
1098 ATOM 28 C CD . ARG A 1 29 ? 35.624 19.805 40.289 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A CD 1
1099 ATOM 29 N NE . ARG A 1 29 ? 35.222 19.856 41.678 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A NE 1
1100 ATOM 30 C CZ . ARG A 1 29 ? 35.125 18.774 42.447 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A CZ 1
1101 ATOM 31 N NH1 . ARG A 1 29 ? 35.403 17.566 41.943 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A NH1 1
1102 ATOM 32 N NH2 . ARG A 1 29 ? 34.757 18.903 43.707 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A NH2 1
1103 ATOM 33 N N . ASP A 1 30 ? 35.818 24.409 39.330 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 520 ASP A N 1
1104 ATOM 34 C CA . ASP A 1 30 ? 36.605 25.420 40.057 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 520 ASP A CA 1
1105 ATOM 35 C C . ASP A 1 30 ? 35.994 26.819 39.900 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 520 ASP A C 1
1106 ATOM 36 O O . ASP A 1 30 ? 35.875 27.572 40.864 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 520 ASP A O 1
1107 ATOM 37 C CB . ASP A 1 30 ? 38.056 25.409 39.563 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 520 ASP A CB 1
1108 ATOM 38 C CG . ASP A 1 30 ? 38.717 24.070 39.771 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 520 ASP A CG 1
1109 ATOM 39 O OD1 . ASP A 1 30 ? 38.507 23.499 40.860 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 520 ASP A OD1 1
1110 ATOM 40 O OD2 . ASP A 1 30 ? 39.409 23.562 38.864 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 520 ASP A OD2 1
1111 ATOM 41 N N . TYR A 1 31 ? 35.607 27.159 38.680 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A N 1
1112 ATOM 42 C CA . TYR A 1 31 ? 34.999 28.446 38.424 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A CA 1
1113 ATOM 43 C C . TYR A 1 31 ? 33.606 28.496 39.035 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A C 1
1114 ATOM 44 O O . TYR A 1 31 ? 33.161 29.542 39.518 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A O 1
1115 ATOM 45 C CB . TYR A 1 31 ? 34.936 28.692 36.930 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A CB 1
1116 ATOM 46 C CG . TYR A 1 31 ? 36.303 28.908 36.363 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A CG 1
1117 ATOM 47 C CD1 . TYR A 1 31 ? 37.054 30.035 36.730 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A CD1 1
1118 ATOM 48 C CD2 . TYR A 1 31 ? 36.873 27.984 35.504 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A CD2 1
1119 ATOM 49 C CE1 . TYR A 1 31 ? 38.347 30.235 36.255 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A CE1 1
1120 ATOM 50 C CE2 . TYR A 1 31 ? 38.169 28.171 35.016 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A CE2 1
1121 ATOM 51 C CZ . TYR A 1 31 ? 38.896 29.302 35.398 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A CZ 1
1122 ATOM 52 O OH . TYR A 1 31 ? 40.165 29.509 34.903 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A OH 1
1123 ATOM 53 N N . ALA A 1 32 ? 32.906 27.366 38.988 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A N 1
1124 ATOM 54 C CA . ALA A 1 32 ? 31.570 27.312 39.556 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A CA 1
1125 ATOM 55 C C . ALA A 1 32 ? 31.654 27.491 41.058 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A C 1
1126 ATOM 56 O O . ALA A 1 32 ? 30.933 28.297 41.615 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A O 1
1127 ATOM 57 C CB . ALA A 1 32 ? 30.907 25.982 39.213 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A CB 1
1128 ATOM 58 N N . GLU A 1 33 ? 32.534 26.739 41.706 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A N 1
1129 ATOM 59 C CA . GLU A 1 33 ? 32.718 26.826 43.155 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A CA 1
1130 ATOM 60 C C . GLU A 1 33 ? 32.995 28.282 43.575 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A C 1
1131 ATOM 61 O O . GLU A 1 33 ? 32.429 28.775 44.549 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A O 1
1132 ATOM 62 C CB . GLU A 1 33 ? 33.873 25.912 43.621 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A CB 1
1133 ATOM 63 C CG . GLU A 1 33 ? 33.507 24.407 43.599 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A CG 1
1134 ATOM 64 C CD . GLU A 1 33 ? 34.707 23.414 43.527 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A CD 1
1135 ATOM 65 O OE1 . GLU A 1 33 ? 35.852 23.761 43.957 1.00 38.51 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A OE1 1
1136 ATOM 66 O OE2 . GLU A 1 33 ? 34.482 22.266 43.040 1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A OE2 1
1137 ATOM 67 N N . ALA A 1 34 ? 33.810 28.981 42.794 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 524 ALA A N 1
1138 ATOM 68 C CA . ALA A 1 34 ? 34.166 30.364 43.086 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 524 ALA A CA 1
1139 ATOM 69 C C . ALA A 1 34 ? 32.939 31.280 43.078 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 524 ALA A C 1
1140 ATOM 70 O O . ALA A 1 34 ? 32.920 32.354 43.707 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 524 ALA A O 1
1141 ATOM 71 C CB . ALA A 1 34 ? 35.213 30.848 42.069 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 524 ALA A CB 1
1142 ATOM 72 N N . ARG A 1 35 ? 31.911 30.857 42.361 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A N 1
1143 ATOM 73 C CA . ARG A 1 35 ? 30.701 31.641 42.259 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A CA 1
1144 ATOM 74 C C . ARG A 1 35 ? 29.567 31.127 43.152 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A C 1
1145 ATOM 75 O O . ARG A 1 35 ? 28.486 31.697 43.136 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A O 1
1146 ATOM 76 C CB . ARG A 1 35 ? 30.249 31.690 40.800 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A CB 1
1147 ATOM 77 C CG . ARG A 1 35 ? 31.317 32.203 39.823 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A CG 1
1148 ATOM 78 C CD . ARG A 1 35 ? 31.730 33.670 40.097 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A CD 1
1149 ATOM 79 N NE . ARG A 1 35 ? 30.630 34.606 39.879 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A NE 1
1150 ATOM 80 C CZ . ARG A 1 35 ? 30.277 35.123 38.699 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A CZ 1
1151 ATOM 81 N NH1 . ARG A 1 35 ? 30.939 34.819 37.588 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A NH1 1
1152 ATOM 82 N NH2 . ARG A 1 35 ? 29.212 35.914 38.623 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A NH2 1
1153 ATOM 83 N N . GLY A 1 36 ? 29.815 30.071 43.932 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 526 GLY A N 1
1154 ATOM 84 C CA . GLY A 1 36 ? 28.786 29.496 44.809 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 526 GLY A CA 1
1155 ATOM 85 C C . GLY A 1 36 ? 27.692 28.668 44.122 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 526 GLY A C 1
1156 ATOM 86 O O . GLY A 1 36 ? 26.561 28.562 44.629 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 526 GLY A O 1
1157 ATOM 87 N N . ILE A 1 37 ? 28.044 28.082 42.977 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A N 1
1158 ATOM 88 C CA . ILE A 1 37 ? 27.163 27.268 42.111 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A CA 1
1159 ATOM 89 C C . ILE A 1 37 ? 27.736 25.832 42.085 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A C 1
1160 ATOM 90 O O . ILE A 1 37 ? 28.970 25.640 42.148 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A O 1
1161 ATOM 91 C CB . ILE A 1 37 ? 27.235 27.828 40.595 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A CB 1
1162 ATOM 92 C CG1 . ILE A 1 37 ? 26.668 29.250 40.491 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A CG1 1
1163 ATOM 93 C CG2 . ILE A 1 37 ? 26.559 26.927 39.590 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A CG2 1
1164 ATOM 94 C CD1 . ILE A 1 37 ? 25.392 29.465 41.200 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A CD1 1
1165 ATOM 95 N N . LYS A 1 38 ? 26.858 24.832 42.063 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A N 1
1166 ATOM 96 C CA . LYS A 1 38 ? 27.275 23.429 41.914 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A CA 1
1167 ATOM 97 C C . LYS A 1 38 ? 26.965 23.107 40.441 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A C 1
1168 ATOM 98 O O . LYS A 1 38 ? 25.882 23.449 39.946 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A O 1
1169 ATOM 99 C CB . LYS A 1 38 ? 26.446 22.489 42.803 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A CB 1
1170 ATOM 100 C CG . LYS A 1 38 ? 26.720 22.606 44.314 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A CG 1
1171 ATOM 101 C CD . LYS A 1 38 ? 28.184 22.310 44.610 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A CD 1
1172 ATOM 102 C CE . LYS A 1 38 ? 28.533 22.576 46.083 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A CE 1
1173 ATOM 103 N NZ . LYS A 1 38 ? 29.986 22.331 46.352 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A NZ 1
1174 ATOM 104 N N . ILE A 1 39 ? 27.922 22.502 39.741 1.00 9.53 ? ? ? ? ? ? 529 ILE A N 1
1175 ATOM 105 C CA . ILE A 1 39 ? 27.746 22.147 38.339 1.00 8.79 ? ? ? ? ? ? 529 ILE A CA 1
1176 ATOM 106 C C . ILE A 1 39 ? 27.829 20.640 38.243 1.00 8.34 ? ? ? ? ? ? 529 ILE A C 1
1177 ATOM 107 O O . ILE A 1 39 ? 28.763 20.039 38.759 1.00 9.37 ? ? ? ? ? ? 529 ILE A O 1
1178 ATOM 108 C CB . ILE A 1 39 ? 28.764 22.903 37.420 1.00 8.92 ? ? ? ? ? ? 529 ILE A CB 1
1179 ATOM 109 C CG1 . ILE A 1 39 ? 28.477 22.605 35.948 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 529 ILE A CG1 1
1180 ATOM 110 C CG2 . ILE A 1 39 ? 30.192 22.593 37.789 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 529 ILE A CG2 1
1181 ATOM 111 C CD1 . ILE A 1 39 ? 28.954 23.747 34.990 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 529 ILE A CD1 1
1182 ATOM 112 N N . GLY A 1 40 ? 26.832 20.017 37.624 1.00 7.55 ? ? ? ? ? ? 530 GLY A N 1
1183 ATOM 113 C CA . GLY A 1 40 ? 26.842 18.575 37.593 1.00 7.77 ? ? ? ? ? ? 530 GLY A CA 1
1184 ATOM 114 C C . GLY A 1 40 ? 26.306 17.919 36.347 1.00 8.70 ? ? ? ? ? ? 530 GLY A C 1
1185 ATOM 115 O O . GLY A 1 40 ? 25.993 18.600 35.347 1.00 8.22 ? ? ? ? ? ? 530 GLY A O 1
1186 ATOM 116 N N . THR A 1 41 ? 26.199 16.591 36.408 1.00 7.71 ? ? ? ? ? ? 531 THR A N 1
1187 ATOM 117 C CA . THR A 1 41 ? 25.701 15.803 35.293 1.00 7.60 ? ? ? ? ? ? 531 THR A CA 1
1188 ATOM 118 C C . THR A 1 41 ? 25.117 14.481 35.807 1.00 8.27 ? ? ? ? ? ? 531 THR A C 1
1189 ATOM 119 O O . THR A 1 41 ? 25.453 14.039 36.921 1.00 7.43 ? ? ? ? ? ? 531 THR A O 1
1190 ATOM 120 C CB . THR A 1 41 ? 26.891 15.442 34.308 1.00 8.06 ? ? ? ? ? ? 531 THR A CB 1
1191 ATOM 121 O OG1 . THR A 1 41 ? 26.428 14.629 33.211 1.00 8.12 ? ? ? ? ? ? 531 THR A OG1 1
1192 ATOM 122 C CG2 . THR A 1 41 ? 28.020 14.705 35.058 1.00 8.56 ? ? ? ? ? ? 531 THR A CG2 1
1193 ATOM 123 N N . CYS A 1 42 ? 24.221 13.880 35.022 1.00 8.23 ? ? ? ? ? ? 532 CYS A N 1
1194 ATOM 124 C CA . CYS A 1 42 ? 23.762 12.537 35.353 1.00 8.73 ? ? ? ? ? ? 532 CYS A CA 1
1195 ATOM 125 C C . CYS A 1 42 ? 24.913 11.621 34.905 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 532 CYS A C 1
1196 ATOM 126 O O . CYS A 1 42 ? 25.752 11.977 34.032 1.00 9.35 ? ? ? ? ? ? 532 CYS A O 1
1197 ATOM 127 C CB . CYS A 1 42 ? 22.480 12.149 34.632 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 532 CYS A CB 1
1198 ATOM 128 S SG . CYS A 1 42 ? 22.666 11.919 32.869 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 532 CYS A SG 1
1199 ATOM 129 N N . VAL A 1 43 ? 25.010 10.461 35.547 1.00 9.17 ? ? ? ? ? ? 533 VAL A N 1
1200 ATOM 130 C CA . VAL A 1 43 ? 26.080 9.512 35.258 1.00 9.39 ? ? ? ? ? ? 533 VAL A CA 1
1201 ATOM 131 C C . VAL A 1 43 ? 25.530 8.375 34.410 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 533 VAL A C 1
1202 ATOM 132 O O . VAL A 1 43 ? 24.571 7.708 34.807 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 533 VAL A O 1
1203 ATOM 133 C CB . VAL A 1 43 ? 26.668 9.022 36.593 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 533 VAL A CB 1
1204 ATOM 134 C CG1 . VAL A 1 43 ? 27.668 7.870 36.385 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 533 VAL A CG1 1
1205 ATOM 135 C CG2 . VAL A 1 43 ? 27.340 10.205 37.316 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 533 VAL A CG2 1
1206 ATOM 136 N N . ASN A 1 44 ? 26.061 8.234 33.198 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 534 ASN A N 1
1207 ATOM 137 C CA . ASN A 1 44 ? 25.600 7.214 32.239 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 534 ASN A CA 1
1208 ATOM 138 C C . ASN A 1 44 ? 26.157 5.835 32.584 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 534 ASN A C 1
1209 ATOM 139 O O . ASN A 1 44 ? 27.197 5.714 33.260 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 534 ASN A O 1
1210 ATOM 140 C CB . ASN A 1 44 ? 25.942 7.627 30.776 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 534 ASN A CB 1
1211 ATOM 141 C CG . ASN A 1 44 ? 25.416 9.039 30.425 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 534 ASN A CG 1
1212 ATOM 142 O OD1 . ASN A 1 44 ? 24.198 9.256 30.321 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 534 ASN A OD1 1
1213 ATOM 143 N ND2 . ASN A 1 44 ? 26.317 10.010 30.361 1.00 9.07 ? ? ? ? ? ? 534 ASN A ND2 1
1214 ATOM 144 N N . TYR A 1 45 ? 25.544 4.808 32.020 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A N 1
1215 ATOM 145 C CA . TYR A 1 45 ? 25.946 3.450 32.338 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A CA 1
1216 ATOM 146 C C . TYR A 1 45 ? 27.413 2.986 32.289 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A C 1
1217 ATOM 147 O O . TYR A 1 45 ? 27.845 2.227 33.169 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A O 1
1218 ATOM 148 C CB . TYR A 1 45 ? 25.039 2.424 31.658 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A CB 1
1219 ATOM 149 C CG . TYR A 1 45 ? 25.159 1.083 32.366 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A CG 1
1220 ATOM 150 C CD1 . TYR A 1 45 ? 24.839 0.963 33.729 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A CD1 1
1221 ATOM 151 C CD2 . TYR A 1 45 ? 25.721 -0.023 31.721 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A CD2 1
1222 ATOM 152 C CE1 . TYR A 1 45 ? 25.092 -0.212 34.425 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A CE1 1
1223 ATOM 153 C CE2 . TYR A 1 45 ? 25.974 -1.220 32.416 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A CE2 1
1224 ATOM 154 C CZ . TYR A 1 45 ? 25.654 -1.302 33.772 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A CZ 1
1225 ATOM 155 O OH . TYR A 1 45 ? 25.872 -2.491 34.453 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A OH 1
1226 ATOM 156 N N . PRO A 1 46 ? 28.210 3.450 31.307 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 536 PRO A N 1
1227 ATOM 157 C CA . PRO A 1 46 ? 29.611 3.020 31.238 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 536 PRO A CA 1
1228 ATOM 158 C C . PRO A 1 46 ? 30.393 3.246 32.508 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 536 PRO A C 1
1229 ATOM 159 O O . PRO A 1 46 ? 31.401 2.592 32.724 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 536 PRO A O 1
1230 ATOM 160 C CB . PRO A 1 46 ? 30.171 3.865 30.092 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 536 PRO A CB 1
1231 ATOM 161 C CG . PRO A 1 46 ? 28.981 3.989 29.178 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 536 PRO A CG 1
1232 ATOM 162 C CD . PRO A 1 46 ? 27.894 4.346 30.178 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 536 PRO A CD 1
1233 ATOM 163 N N . PHE A 1 47 ? 29.973 4.202 33.330 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A N 1
1234 ATOM 164 C CA . PHE A 1 47 ? 30.667 4.473 34.593 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CA 1
1235 ATOM 165 C C . PHE A 1 47 ? 30.785 3.211 35.456 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A C 1
1236 ATOM 166 O O . PHE A 1 47 ? 31.860 2.888 35.955 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A O 1
1237 ATOM 167 C CB . PHE A 1 47 ? 29.919 5.546 35.402 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CB 1
1238 ATOM 168 C CG . PHE A 1 47 ? 30.336 5.630 36.854 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CG 1
1239 ATOM 169 C CD1 . PHE A 1 47 ? 31.464 6.345 37.235 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CD1 1
1240 ATOM 170 C CD2 . PHE A 1 47 ? 29.592 4.979 37.851 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CD2 1
1241 ATOM 171 C CE1 . PHE A 1 47 ? 31.849 6.415 38.594 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CE1 1
1242 ATOM 172 C CE2 . PHE A 1 47 ? 29.971 5.038 39.219 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CE2 1
1243 ATOM 173 C CZ . PHE A 1 47 ? 31.092 5.754 39.588 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CZ 1
1244 ATOM 174 N N . TYR A 1 48 ? 29.680 2.496 35.587 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A N 1
1245 ATOM 175 C CA . TYR A 1 48 ? 29.633 1.314 36.426 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CA 1
1246 ATOM 176 C C . TYR A 1 48 ? 30.512 0.138 36.019 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A C 1
1247 ATOM 177 O O . TYR A 1 48 ? 31.203 -0.436 36.869 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A O 1
1248 ATOM 178 C CB . TYR A 1 48 ? 28.191 0.879 36.606 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CB 1
1249 ATOM 179 C CG . TYR A 1 48 ? 27.377 1.952 37.275 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CG 1
1250 ATOM 180 C CD1 . TYR A 1 48 ? 27.425 2.128 38.667 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CD1 1
1251 ATOM 181 C CD2 . TYR A 1 48 ? 26.607 2.830 36.521 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CD2 1
1252 ATOM 182 C CE1 . TYR A 1 48 ? 26.734 3.152 39.283 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CE1 1
1253 ATOM 183 C CE2 . TYR A 1 48 ? 25.913 3.858 37.124 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CE2 1
1254 ATOM 184 C CZ . TYR A 1 48 ? 25.979 4.015 38.513 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CZ 1
1255 ATOM 185 O OH . TYR A 1 48 ? 25.276 5.041 39.101 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A OH 1
1256 ATOM 186 N N . ASN A 1 49 ? 30.517 -0.218 34.741 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 539 ASN A N 1
1257 ATOM 187 C CA . ASN A 1 49 ? 31.343 -1.340 34.323 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 539 ASN A CA 1
1258 ATOM 188 C C . ASN A 1 49 ? 32.742 -0.968 33.816 1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 539 ASN A C 1
1259 ATOM 189 O O . ASN A 1 49 ? 33.485 -1.836 33.344 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 539 ASN A O 1
1260 ATOM 190 C CB . ASN A 1 49 ? 30.602 -2.215 33.319 1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 539 ASN A CB 1
1261 ATOM 191 C CG . ASN A 1 49 ? 30.452 -1.566 31.967 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 539 ASN A CG 1
1262 ATOM 192 O OD1 . ASN A 1 49 ? 31.045 -0.521 31.694 1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 539 ASN A OD1 1
1263 ATOM 193 N ND2 . ASN A 1 49 ? 29.657 -2.190 31.099 1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 539 ASN A ND2 1
1264 ATOM 194 N N . ASN A 1 50 ? 33.102 0.312 33.916 1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 540 ASN A N 1
1265 ATOM 195 C CA . ASN A 1 50 ? 34.428 0.798 33.502 1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 540 ASN A CA 1
1266 ATOM 196 C C . ASN A 1 50 ? 34.806 0.597 32.037 1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 540 ASN A C 1
1267 ATOM 197 O O . ASN A 1 50 ? 35.994 0.528 31.695 1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 540 ASN A O 1
1268 ATOM 198 C CB . ASN A 1 50 ? 35.511 0.171 34.374 1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 540 ASN A CB 1
1269 ATOM 199 C CG . ASN A 1 50 ? 35.365 0.552 35.825 1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 540 ASN A CG 1
1270 ATOM 200 O OD1 . ASN A 1 50 ? 35.737 1.671 36.230 1.00 45.52 ? ? ? ? ? ? 540 ASN A OD1 1
1271 ATOM 201 N ND2 . ASN A 1 50 ? 34.790 -0.362 36.629 1.00 45.76 ? ? ? ? ? ? 540 ASN A ND2 1
1272 ATOM 202 N N . SER A 1 51 ? 33.802 0.550 31.171 1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 541 SER A N 1
1273 ATOM 203 C CA . SER A 1 51 ? 34.030 0.351 29.754 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 541 SER A CA 1
1274 ATOM 204 C C . SER A 1 51 ? 34.543 1.595 29.027 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 541 SER A C 1
1275 ATOM 205 O O . SER A 1 51 ? 34.963 1.496 27.870 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 541 SER A O 1
1276 ATOM 206 C CB . SER A 1 51 ? 32.739 -0.130 29.077 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 541 SER A CB 1
1277 ATOM 207 O OG . SER A 1 51 ? 31.694 0.833 29.179 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 541 SER A OG 1
1278 ATOM 208 N N . ASP A 1 52 ? 34.488 2.762 29.668 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A N 1
1279 ATOM 209 C CA . ASP A 1 52 ? 34.931 3.991 29.015 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A CA 1
1280 ATOM 210 C C . ASP A 1 52 ? 35.764 4.833 29.994 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A C 1
1281 ATOM 211 O O . ASP A 1 52 ? 35.234 5.671 30.724 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A O 1
1282 ATOM 212 C CB . ASP A 1 52 ? 33.693 4.752 28.470 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A CB 1
1283 ATOM 213 C CG . ASP A 1 52 ? 34.040 5.793 27.416 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A CG 1
1284 ATOM 214 O OD1 . ASP A 1 52 ? 35.203 6.238 27.350 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A OD1 1
1285 ATOM 215 O OD2 . ASP A 1 52 ? 33.132 6.203 26.659 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A OD2 1
1286 ATOM 216 N N . PRO A 1 53 ? 37.096 4.580 30.043 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 543 PRO A N 1
1287 ATOM 217 C CA . PRO A 1 53 ? 38.045 5.286 30.922 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 543 PRO A CA 1
1288 ATOM 218 C C . PRO A 1 53 ? 38.063 6.795 30.726 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 543 PRO A C 1
1289 ATOM 219 O O . PRO A 1 53 ? 38.220 7.541 31.696 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 543 PRO A O 1
1290 ATOM 220 C CB . PRO A 1 53 ? 39.403 4.677 30.541 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 543 PRO A CB 1
1291 ATOM 221 C CG . PRO A 1 53 ? 39.064 3.311 30.059 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 543 PRO A CG 1
1292 ATOM 222 C CD . PRO A 1 53 ? 37.797 3.543 29.253 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 543 PRO A CD 1
1293 ATOM 223 N N . THR A 1 54 ? 37.932 7.244 29.475 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 544 THR A N 1
1294 ATOM 224 C CA . THR A 1 54 ? 37.937 8.680 29.187 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 544 THR A CA 1
1295 ATOM 225 C C . THR A 1 54 ? 36.699 9.327 29.839 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 544 THR A C 1
1296 ATOM 226 O O . THR A 1 54 ? 36.789 10.421 30.394 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 544 THR A O 1
1297 ATOM 227 C CB . THR A 1 54 ? 37.933 8.970 27.657 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 544 THR A CB 1
1298 ATOM 228 O OG1 . THR A 1 54 ? 39.048 8.320 27.045 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 544 THR A OG1 1
1299 ATOM 229 C CG2 . THR A 1 54 ? 38.037 10.438 27.393 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 544 THR A CG2 1
1300 ATOM 230 N N . TYR A 1 55 ? 35.560 8.631 29.778 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A N 1
1301 ATOM 231 C CA . TYR A 1 55 ? 34.316 9.135 30.392 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A CA 1
1302 ATOM 232 C C . TYR A 1 55 ? 34.578 9.414 31.874 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A C 1
1303 ATOM 233 O O . TYR A 1 55 ? 34.347 10.531 32.366 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A O 1
1304 ATOM 234 C CB . TYR A 1 55 ? 33.191 8.097 30.257 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A CB 1
1305 ATOM 235 C CG . TYR A 1 55 ? 31.861 8.538 30.805 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A CG 1
1306 ATOM 236 C CD1 . TYR A 1 55 ? 31.536 8.341 32.146 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A CD1 1
1307 ATOM 237 C CD2 . TYR A 1 55 ? 30.932 9.177 29.997 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A CD2 1
1308 ATOM 238 C CE1 . TYR A 1 55 ? 30.333 8.771 32.649 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A CE1 1
1309 ATOM 239 C CE2 . TYR A 1 55 ? 29.733 9.607 30.494 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A CE2 1
1310 ATOM 240 C CZ . TYR A 1 55 ? 29.441 9.402 31.828 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A CZ 1
1311 ATOM 241 O OH . TYR A 1 55 ? 28.249 9.887 32.338 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A OH 1
1312 ATOM 242 N N . ASN A 1 56 ? 35.089 8.397 32.571 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 546 ASN A N 1
1313 ATOM 243 C CA . ASN A 1 56 ? 35.370 8.505 34.004 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 546 ASN A CA 1
1314 ATOM 244 C C . ASN A 1 56 ? 36.404 9.572 34.355 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 546 ASN A C 1
1315 ATOM 245 O O . ASN A 1 56 ? 36.268 10.254 35.376 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 546 ASN A O 1
1316 ATOM 246 C CB . ASN A 1 56 ? 35.799 7.146 34.568 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 546 ASN A CB 1
1317 ATOM 247 C CG . ASN A 1 56 ? 34.674 6.126 34.556 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 546 ASN A CG 1
1318 ATOM 248 O OD1 . ASN A 1 56 ? 33.706 6.261 33.818 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 546 ASN A OD1 1
1319 ATOM 249 N ND2 . ASN A 1 56 ? 34.798 5.097 35.381 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 546 ASN A ND2 1
1320 ATOM 250 N N . SER A 1 57 ? 37.412 9.757 33.507 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 547 SER A N 1
1321 ATOM 251 C CA . SER A 1 57 ? 38.427 10.757 33.806 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 547 SER A CA 1
1322 ATOM 252 C C . SER A 1 57 ? 37.903 12.207 33.694 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 547 SER A C 1
1323 ATOM 253 O O . SER A 1 57 ? 38.269 13.073 34.488 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 547 SER A O 1
1324 ATOM 254 C CB . SER A 1 57 ? 39.680 10.528 32.979 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 547 SER A CB 1
1325 ATOM 255 O OG . SER A 1 57 ? 39.406 10.728 31.622 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 547 SER A OG 1
1326 ATOM 256 N N . ILE A 1 58 ? 37.018 12.464 32.732 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 548 ILE A N 1
1327 ATOM 257 C CA . ILE A 1 58 ? 36.437 13.801 32.611 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 548 ILE A CA 1
1328 ATOM 258 C C . ILE A 1 58 ? 35.424 14.000 33.755 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 548 ILE A C 1
1329 ATOM 259 O O . ILE A 1 58 ? 35.368 15.070 34.354 1.00 9.55 ? ? ? ? ? ? 548 ILE A O 1
1330 ATOM 260 C CB . ILE A 1 58 ? 35.740 14.013 31.228 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 548 ILE A CB 1
1331 ATOM 261 C CG1 . ILE A 1 58 ? 36.811 14.026 30.132 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 548 ILE A CG1 1
1332 ATOM 262 C CG2 . ILE A 1 58 ? 34.891 15.310 31.215 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 548 ILE A CG2 1
1333 ATOM 263 C CD1 . ILE A 1 58 ? 36.241 13.934 28.751 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 548 ILE A CD1 1
1334 ATOM 264 N N . LEU A 1 59 ? 34.614 12.973 34.025 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 549 LEU A N 1
1335 ATOM 265 C CA . LEU A 1 59 ? 33.611 13.030 35.100 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 549 LEU A CA 1
1336 ATOM 266 C C . LEU A 1 59 ? 34.207 13.450 36.454 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 549 LEU A C 1
1337 ATOM 267 O O . LEU A 1 59 ? 33.718 14.398 37.071 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 549 LEU A O 1
1338 ATOM 268 C CB . LEU A 1 59 ? 32.871 11.684 35.239 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 549 LEU A CB 1
1339 ATOM 269 C CG . LEU A 1 59 ? 31.792 11.590 36.336 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 549 LEU A CG 1
1340 ATOM 270 C CD1 . LEU A 1 59 ? 30.634 12.512 36.049 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 549 LEU A CD1 1
1341 ATOM 271 C CD2 . LEU A 1 59 ? 31.319 10.172 36.478 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 549 LEU A CD2 1
1342 ATOM 272 N N . GLN A 1 60 ? 35.270 12.773 36.892 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A N 1
1343 ATOM 273 C CA . GLN A 1 60 ? 35.891 13.086 38.199 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A CA 1
1344 ATOM 274 C C . GLN A 1 60 ? 36.646 14.442 38.266 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A C 1
1345 ATOM 275 O O . GLN A 1 60 ? 36.896 14.981 39.351 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A O 1
1346 ATOM 276 C CB . GLN A 1 60 ? 36.828 11.933 38.655 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A CB 1
1347 ATOM 277 C CG . GLN A 1 60 ? 38.002 11.671 37.690 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A CG 1
1348 ATOM 278 C CD . GLN A 1 60 ? 38.912 10.491 38.067 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A CD 1
1349 ATOM 279 O OE1 . GLN A 1 60 ? 40.030 10.389 37.562 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A OE1 1
1350 ATOM 280 N NE2 . GLN A 1 60 ? 38.413 9.576 38.871 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A NE2 1
1351 ATOM 281 N N . ARG A 1 61 ? 36.967 14.994 37.097 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A N 1
1352 ATOM 282 C CA . ARG A 1 61 ? 37.710 16.247 36.999 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A CA 1
1353 ATOM 283 C C . ARG A 1 61 ? 36.885 17.548 36.907 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A C 1
1354 ATOM 284 O O . ARG A 1 61 ? 37.173 18.522 37.583 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A O 1
1355 ATOM 285 C CB . ARG A 1 61 ? 38.628 16.157 35.768 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A CB 1
1356 ATOM 286 C CG . ARG A 1 61 ? 39.639 17.262 35.656 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A CG 1
1357 ATOM 287 C CD . ARG A 1 61 ? 40.464 17.120 34.362 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A CD 1
1358 ATOM 288 N NE . ARG A 1 61 ? 39.697 17.540 33.184 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A NE 1
1359 ATOM 289 C CZ . ARG A 1 61 ? 39.705 16.902 32.017 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A CZ 1
1360 ATOM 290 N NH1 . ARG A 1 61 ? 40.437 15.805 31.864 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A NH1 1
1361 ATOM 291 N NH2 . ARG A 1 61 ? 38.974 17.359 31.002 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A NH2 1
1362 ATOM 292 N N . GLU A 1 62 ? 35.838 17.539 36.090 1.00 9.49 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A N 1
1363 ATOM 293 C CA . GLU A 1 62 ? 35.075 18.748 35.807 1.00 9.31 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A CA 1
1364 ATOM 294 C C . GLU A 1 62 ? 33.845 19.080 36.637 1.00 8.60 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A C 1
1365 ATOM 295 O O . GLU A 1 62 ? 33.454 20.230 36.697 1.00 9.32 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A O 1
1366 ATOM 296 C CB . GLU A 1 62 ? 34.624 18.710 34.326 1.00 9.93 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A CB 1
1367 ATOM 297 C CG . GLU A 1 62 ? 35.727 18.576 33.262 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A CG 1
1368 ATOM 298 C CD . GLU A 1 62 ? 36.499 19.865 33.040 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A CD 1
1369 ATOM 299 O OE1 . GLU A 1 62 ? 36.002 20.950 33.359 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A OE1 1
1370 ATOM 300 O OE2 . GLU A 1 62 ? 37.630 19.793 32.551 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A OE2 1
1371 ATOM 301 N N . PHE A 1 63 ? 33.242 18.088 37.283 1.00 8.90 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A N 1
1372 ATOM 302 C CA . PHE A 1 63 ? 31.979 18.320 37.974 1.00 8.57 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A CA 1
1373 ATOM 303 C C . PHE A 1 63 ? 32.023 18.289 39.476 1.00 8.77 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A C 1
1374 ATOM 304 O O . PHE A 1 63 ? 32.858 17.590 40.060 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A O 1
1375 ATOM 305 C CB . PHE A 1 63 ? 30.937 17.325 37.448 1.00 9.45 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A CB 1
1376 ATOM 306 C CG . PHE A 1 63 ? 30.752 17.397 35.954 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A CG 1
1377 ATOM 307 C CD1 . PHE A 1 63 ? 30.083 18.485 35.380 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A CD1 1
1378 ATOM 308 C CD2 . PHE A 1 63 ? 31.328 16.441 35.109 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A CD2 1
1379 ATOM 309 C CE1 . PHE A 1 63 ? 30.002 18.619 33.953 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A CE1 1
1380 ATOM 310 C CE2 . PHE A 1 63 ? 31.250 16.570 33.697 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A CE2 1
1381 ATOM 311 C CZ . PHE A 1 63 ? 30.590 17.655 33.137 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A CZ 1
1382 ATOM 312 N N . SER A 1 64 ? 31.130 19.050 40.105 1.00 8.54 ? ? ? ? ? ? 554 SER A N 1
1383 ATOM 313 C CA . SER A 1 64 ? 31.039 19.070 41.570 1.00 9.08 ? ? ? ? ? ? 554 SER A CA 1
1384 ATOM 314 C C . SER A 1 64 ? 29.733 18.417 42.085 1.00 8.65 ? ? ? ? ? ? 554 SER A C 1
1385 ATOM 315 O O . SER A 1 64 ? 29.484 18.395 43.285 1.00 9.71 ? ? ? ? ? ? 554 SER A O 1
1386 ATOM 316 C CB . SER A 1 64 ? 31.189 20.489 42.106 1.00 9.55 ? ? ? ? ? ? 554 SER A CB 1
1387 ATOM 317 O OG . SER A 1 64 ? 30.243 21.362 41.524 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 554 SER A OG 1
1388 ATOM 318 N N . MET A 1 65 ? 28.932 17.853 41.181 1.00 8.52 ? ? ? ? ? ? 555 MET A N 1
1389 ATOM 319 C CA . MET A 1 65 ? 27.663 17.207 41.528 1.00 8.20 ? ? ? ? ? ? 555 MET A CA 1
1390 ATOM 320 C C . MET A 1 65 ? 27.328 16.086 40.506 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 555 MET A C 1
1391 ATOM 321 O O . MET A 1 65 ? 27.616 16.202 39.303 1.00 9.39 ? ? ? ? ? ? 555 MET A O 1
1392 ATOM 322 C CB . MET A 1 65 ? 26.541 18.271 41.580 1.00 8.93 ? ? ? ? ? ? 555 MET A CB 1
1393 ATOM 323 C CG . MET A 1 65 ? 25.157 17.749 41.903 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 555 MET A CG 1
1394 ATOM 324 S SD . MET A 1 65 ? 23.988 19.061 42.174 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 555 MET A SD 1
1395 ATOM 325 C CE . MET A 1 65 ? 24.160 19.365 43.943 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 555 MET A CE 1
1396 ATOM 326 N N . VAL A 1 66 ? 26.771 14.975 41.002 1.00 8.37 ? ? ? ? ? ? 556 VAL A N 1
1397 ATOM 327 C CA . VAL A 1 66 ? 26.363 13.847 40.160 1.00 8.94 ? ? ? ? ? ? 556 VAL A CA 1
1398 ATOM 328 C C . VAL A 1 66 ? 24.917 13.399 40.532 1.00 9.51 ? ? ? ? ? ? 556 VAL A C 1
1399 ATOM 329 O O . VAL A 1 66 ? 24.407 13.709 41.636 1.00 8.72 ? ? ? ? ? ? 556 VAL A O 1
1400 ATOM 330 C CB . VAL A 1 66 ? 27.335 12.615 40.253 1.00 9.90 ? ? ? ? ? ? 556 VAL A CB 1
1401 ATOM 331 C CG1 . VAL A 1 66 ? 28.651 12.901 39.530 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 556 VAL A CG1 1
1402 ATOM 332 C CG2 . VAL A 1 66 ? 27.584 12.188 41.741 1.00 9.70 ? ? ? ? ? ? 556 VAL A CG2 1
1403 ATOM 333 N N . VAL A 1 67 ? 24.247 12.754 39.576 1.00 8.11 ? ? ? ? ? ? 557 VAL A N 1
1404 ATOM 334 C CA . VAL A 1 67 ? 22.883 12.262 39.750 1.00 9.04 ? ? ? ? ? ? 557 VAL A CA 1
1405 ATOM 335 C C . VAL A 1 67 ? 22.835 10.937 38.996 1.00 8.99 ? ? ? ? ? ? 557 VAL A C 1
1406 ATOM 336 O O . VAL A 1 67 ? 23.484 10.787 37.965 1.00 9.56 ? ? ? ? ? ? 557 VAL A O 1
1407 ATOM 337 C CB . VAL A 1 67 ? 21.822 13.227 39.094 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 557 VAL A CB 1
1408 ATOM 338 C CG1 . VAL A 1 67 ? 20.390 12.873 39.539 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 557 VAL A CG1 1
1409 ATOM 339 C CG2 . VAL A 1 67 ? 22.111 14.637 39.425 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 557 VAL A CG2 1
1410 ATOM 340 N N . CYS A 1 68 ? 22.082 9.968 39.514 1.00 9.81 ? ? ? ? ? ? 558 CYS A N 1
1411 ATOM 341 C CA . CYS A 1 68 ? 21.909 8.666 38.868 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 558 CYS A CA 1
1412 ATOM 342 C C . CYS A 1 68 ? 20.946 8.793 37.693 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 558 CYS A C 1
1413 ATOM 343 O O . CYS A 1 68 ? 19.841 9.283 37.855 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 558 CYS A O 1
1414 ATOM 344 C CB . CYS A 1 68 ? 21.281 7.668 39.856 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 558 CYS A CB 1
1415 ATOM 345 S SG . CYS A 1 68 ? 22.436 6.991 41.064 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 558 CYS A SG 1
1416 ATOM 346 N N . GLU A 1 69 ? 21.329 8.326 36.517 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A N 1
1417 ATOM 347 C CA . GLU A 1 69 ? 20.405 8.462 35.395 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A CA 1
1418 ATOM 348 C C . GLU A 1 69 ? 19.197 7.547 35.561 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A C 1
1419 ATOM 349 O O . GLU A 1 69 ? 18.062 7.989 35.407 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A O 1
1420 ATOM 350 C CB . GLU A 1 69 ? 21.107 8.152 34.069 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A CB 1
1421 ATOM 351 C CG . GLU A 1 69 ? 20.216 8.400 32.865 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A CG 1
1422 ATOM 352 C CD . GLU A 1 69 ? 20.884 8.073 31.529 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A CD 1
1423 ATOM 353 O OE1 . GLU A 1 69 ? 22.051 7.611 31.523 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A OE1 1
1424 ATOM 354 O OE2 . GLU A 1 69 ? 20.229 8.295 30.478 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A OE2 1
1425 ATOM 355 N N . ASN A 1 70 ? 19.445 6.292 35.930 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 560 ASN A N 1
1426 ATOM 356 C CA . ASN A 1 70 ? 18.355 5.306 36.052 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 560 ASN A CA 1
1427 ATOM 357 C C . ASN A 1 70 ? 18.400 4.427 37.280 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 560 ASN A C 1
1428 ATOM 358 O O . ASN A 1 70 ? 17.418 3.778 37.599 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 560 ASN A O 1
1429 ATOM 359 C CB . ASN A 1 70 ? 18.425 4.317 34.883 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 560 ASN A CB 1
1430 ATOM 360 C CG . ASN A 1 70 ? 18.156 4.963 33.549 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 560 ASN A CG 1
1431 ATOM 361 O OD1 . ASN A 1 70 ? 17.068 5.493 33.305 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 560 ASN A OD1 1
1432 ATOM 362 N ND2 . ASN A 1 70 ? 19.144 4.923 32.668 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 560 ASN A ND2 1
1433 ATOM 363 N N . GLU A 1 71 ? 19.540 4.415 37.958 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A N 1
1434 ATOM 364 C CA . GLU A 1 71 ? 19.774 3.522 39.081 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A CA 1
1435 ATOM 365 C C . GLU A 1 71 ? 19.067 3.784 40.417 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A C 1
1436 ATOM 366 O O . GLU A 1 71 ? 19.187 2.967 41.354 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A O 1
1437 ATOM 367 C CB . GLU A 1 71 ? 21.289 3.331 39.265 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A CB 1
1438 ATOM 368 C CG . GLU A 1 71 ? 21.986 2.667 38.070 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A CG 1
1439 ATOM 369 C CD . GLU A 1 71 ? 22.133 3.572 36.816 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A CD 1
1440 ATOM 370 O OE1 . GLU A 1 71 ? 21.933 4.827 36.888 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A OE1 1
1441 ATOM 371 O OE2 . GLU A 1 71 ? 22.467 3.007 35.742 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A OE2 1
1442 ATOM 372 N N . MET A 1 72 ? 18.416 4.937 40.554 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 562 MET A N 1
1443 ATOM 373 C CA . MET A 1 72 ? 17.674 5.220 41.773 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 562 MET A CA 1
1444 ATOM 374 C C . MET A 1 72 ? 16.182 5.404 41.518 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 562 MET A C 1
1445 ATOM 375 O O . MET A 1 72 ? 15.473 6.007 42.332 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 562 MET A O 1
1446 ATOM 376 C CB . MET A 1 72 ? 18.286 6.356 42.593 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 562 MET A CB 1
1447 ATOM 377 C CG . MET A 1 72 ? 19.599 5.949 43.212 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 562 MET A CG 1
1448 ATOM 378 S SD . MET A 1 72 ? 20.297 7.204 44.328 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 562 MET A SD 1
1449 ATOM 379 C CE . MET A 1 72 ? 19.130 7.075 45.652 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 562 MET A CE 1
1450 ATOM 380 N N . LYS A 1 73 ? 15.718 4.910 40.367 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A N 1
1451 ATOM 381 C CA . LYS A 1 73 ? 14.290 4.930 40.041 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A CA 1
1452 ATOM 382 C C . LYS A 1 73 ? 13.635 3.736 40.799 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A C 1
1453 ATOM 383 O O . LYS A 1 73 ? 14.332 2.804 41.194 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A O 1
1454 ATOM 384 C CB . LYS A 1 73 ? 14.072 4.843 38.523 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A CB 1
1455 ATOM 385 C CG . LYS A 1 73 ? 14.261 6.203 37.872 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A CG 1
1456 ATOM 386 C CD . LYS A 1 73 ? 14.413 6.088 36.382 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A CD 1
1457 ATOM 387 C CE . LYS A 1 73 ? 14.874 7.463 35.843 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A CE 1
1458 ATOM 388 N NZ . LYS A 1 73 ? 15.271 7.408 34.412 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A NZ 1
1459 ATOM 389 N N . PHE A 1 74 ? 12.320 3.768 40.989 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A N 1
1460 ATOM 390 C CA . PHE A 1 74 ? 11.590 2.731 41.772 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CA 1
1461 ATOM 391 C C . PHE A 1 74 ? 11.858 1.266 41.385 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A C 1
1462 ATOM 392 O O . PHE A 1 74 ? 12.119 0.429 42.264 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A O 1
1463 ATOM 393 C CB . PHE A 1 74 ? 10.099 3.043 41.741 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CB 1
1464 ATOM 394 C CG . PHE A 1 74 ? 9.322 2.526 42.922 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CG 1
1465 ATOM 395 C CD1 . PHE A 1 74 ? 9.065 1.154 43.070 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CD1 1
1466 ATOM 396 C CD2 . PHE A 1 74 ? 8.727 3.421 43.816 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CD2 1
1467 ATOM 397 C CE1 . PHE A 1 74 ? 8.205 0.694 44.097 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CE1 1
1468 ATOM 398 C CE2 . PHE A 1 74 ? 7.874 2.962 44.838 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CE2 1
1469 ATOM 399 C CZ . PHE A 1 74 ? 7.621 1.600 44.964 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CZ 1
1470 ATOM 400 N N . ASP A 1 75 ? 11.848 0.971 40.092 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A N 1
1471 ATOM 401 C CA . ASP A 1 75 ? 12.104 -0.389 39.618 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A CA 1
1472 ATOM 402 C C . ASP A 1 75 ? 13.513 -0.883 39.912 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A C 1
1473 ATOM 403 O O . ASP A 1 75 ? 13.713 -2.071 40.112 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A O 1
1474 ATOM 404 C CB . ASP A 1 75 ? 11.759 -0.556 38.119 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A CB 1
1475 ATOM 405 C CG . ASP A 1 75 ? 12.691 0.232 37.166 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A CG 1
1476 ATOM 406 O OD1 . ASP A 1 75 ? 13.301 1.279 37.510 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A OD1 1
1477 ATOM 407 O OD2 . ASP A 1 75 ? 12.773 -0.193 36.004 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A OD2 1
1478 ATOM 408 N N . ALA A 1 76 ? 14.486 0.023 39.952 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 566 ALA A N 1
1479 ATOM 409 C CA . ALA A 1 76 ? 15.872 -0.340 40.221 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 566 ALA A CA 1
1480 ATOM 410 C C . ALA A 1 76 ? 16.132 -0.557 41.704 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 566 ALA A C 1
1481 ATOM 411 O O . ALA A 1 76 ? 16.885 -1.460 42.086 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 566 ALA A O 1
1482 ATOM 412 C CB . ALA A 1 76 ? 16.823 0.737 39.684 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 566 ALA A CB 1
1483 ATOM 413 N N . LEU A 1 77 ? 15.549 0.302 42.525 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 567 LEU A N 1
1484 ATOM 414 C CA . LEU A 1 77 ? 15.731 0.238 43.971 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 567 LEU A CA 1
1485 ATOM 415 C C . LEU A 1 77 ? 14.910 -0.831 44.701 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 567 LEU A C 1
1486 ATOM 416 O O . LEU A 1 77 ? 15.370 -1.365 45.702 1.00 9.00 ? ? ? ? ? ? 567 LEU A O 1
1487 ATOM 417 C CB . LEU A 1 77 ? 15.460 1.611 44.615 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 567 LEU A CB 1
1488 ATOM 418 C CG . LEU A 1 77 ? 16.651 2.576 44.639 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 567 LEU A CG 1
1489 ATOM 419 C CD1 . LEU A 1 77 ? 16.195 3.948 45.141 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 567 LEU A CD1 1
1490 ATOM 420 C CD2 . LEU A 1 77 ? 17.759 2.009 45.534 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 567 LEU A CD2 1
1491 ATOM 421 N N . GLN A 1 78 ? 13.682 -1.083 44.251 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 568 GLN A N 1
1492 ATOM 422 C CA . GLN A 1 78 ? 12.821 -2.086 44.902 1.00 9.03 ? ? ? ? ? ? 568 GLN A CA 1
1493 ATOM 423 C C . GLN A 1 78 ? 12.257 -2.995 43.804 1.00 9.11 ? ? ? ? ? ? 568 GLN A C 1
1494 ATOM 424 O O . GLN A 1 78 ? 11.068 -2.958 43.506 1.00 9.32 ? ? ? ? ? ? 568 GLN A O 1
1495 ATOM 425 C CB . GLN A 1 78 ? 11.698 -1.388 45.681 1.00 9.34 ? ? ? ? ? ? 568 GLN A CB 1
1496 ATOM 426 C CG . GLN A 1 78 ? 11.042 -2.344 46.681 1.00 9.49 ? ? ? ? ? ? 568 GLN A CG 1
1497 ATOM 427 C CD . GLN A 1 78 ? 9.925 -1.770 47.515 1.00 9.83 ? ? ? ? ? ? 568 GLN A CD 1
1498 ATOM 428 O OE1 . GLN A 1 78 ? 9.678 -0.549 47.579 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 568 GLN A OE1 1
1499 ATOM 429 N NE2 . GLN A 1 78 ? 9.243 -2.664 48.199 1.00 7.54 ? ? ? ? ? ? 568 GLN A NE2 1
1500 ATOM 430 N N . PRO A 1 79 ? 13.110 -3.869 43.229 1.00 9.77 ? ? ? ? ? ? 569 PRO A N 1
1501 ATOM 431 C CA . PRO A 1 79 ? 12.740 -4.788 42.150 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 569 PRO A CA 1
1502 ATOM 432 C C . PRO A 1 79 ? 11.710 -5.848 42.482 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 569 PRO A C 1
1503 ATOM 433 O O . PRO A 1 79 ? 11.013 -6.334 41.604 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 569 PRO A O 1
1504 ATOM 434 C CB . PRO A 1 79 ? 14.089 -5.378 41.720 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 569 PRO A CB 1
1505 ATOM 435 C CG . PRO A 1 79 ? 14.891 -5.362 42.988 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 569 PRO A CG 1
1506 ATOM 436 C CD . PRO A 1 79 ? 14.536 -4.029 43.588 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 569 PRO A CD 1
1507 ATOM 437 N N . ARG A 1 80 ? 11.645 -6.231 43.751 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A N 1
1508 ATOM 438 C CA . ARG A 1 80 ? 10.665 -7.217 44.243 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A CA 1
1509 ATOM 439 C C . ARG A 1 80 ? 10.108 -6.578 45.493 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A C 1
1510 ATOM 440 O O . ARG A 1 80 ? 10.791 -5.753 46.109 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A O 1
1511 ATOM 441 C CB . ARG A 1 80 ? 11.335 -8.558 44.581 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A CB 1
1512 ATOM 442 C CG . ARG A 1 80 ? 11.819 -9.291 43.327 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A CG 1
1513 ATOM 443 C CD . ARG A 1 80 ? 12.279 -10.747 43.584 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A CD 1
1514 ATOM 444 N NE . ARG A 1 80 ? 13.616 -10.839 44.185 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A NE 1
1515 ATOM 445 C CZ . ARG A 1 80 ? 13.853 -11.332 45.401 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A CZ 1
1516 ATOM 446 N NH1 . ARG A 1 80 ? 12.834 -11.768 46.145 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A NH1 1
1517 ATOM 447 N NH2 . ARG A 1 80 ? 15.101 -11.382 45.869 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A NH2 1
1518 ATOM 448 N N . GLN A 1 81 ? 8.897 -6.930 45.899 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A N 1
1519 ATOM 449 C CA . GLN A 1 81 ? 8.314 -6.292 47.075 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A CA 1
1520 ATOM 450 C C . GLN A 1 81 ? 9.161 -6.529 48.336 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A C 1
1521 ATOM 451 O O . GLN A 1 81 ? 9.433 -7.664 48.726 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A O 1
1522 ATOM 452 C CB . GLN A 1 81 ? 6.857 -6.701 47.289 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A CB 1
1523 ATOM 453 C CG . GLN A 1 81 ? 6.202 -5.788 48.306 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A CG 1
1524 ATOM 454 C CD . GLN A 1 81 ? 4.692 -5.861 48.362 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A CD 1
1525 ATOM 455 O OE1 . GLN A 1 81 ? 4.060 -5.116 49.132 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A OE1 1
1526 ATOM 456 N NE2 . GLN A 1 81 ? 4.096 -6.733 47.552 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A NE2 1
1527 ATOM 457 N N . ASN A 1 82 ? 9.522 -5.426 48.979 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 572 ASN A N 1
1528 ATOM 458 C CA . ASN A 1 82 ? 10.381 -5.393 50.160 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 572 ASN A CA 1
1529 ATOM 459 C C . ASN A 1 82 ? 11.790 -5.899 50.036 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 572 ASN A C 1
1530 ATOM 460 O O . ASN A 1 82 ? 12.384 -6.311 51.033 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 572 ASN A O 1
1531 ATOM 461 C CB . ASN A 1 82 ? 9.737 -5.964 51.407 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 572 ASN A CB 1
1532 ATOM 462 C CG . ASN A 1 82 ? 9.221 -4.894 52.268 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 572 ASN A CG 1
1533 ATOM 463 O OD1 . ASN A 1 82 ? 9.995 -4.059 52.850 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 572 ASN A OD1 1
1534 ATOM 464 N ND2 . ASN A 1 82 ? 7.911 -4.742 52.212 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 572 ASN A ND2 1
1535 ATOM 465 N N . VAL A 1 83 ? 12.309 -5.873 48.813 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A N 1
1536 ATOM 466 C CA . VAL A 1 83 ? 13.685 -6.252 48.509 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A CA 1
1537 ATOM 467 C C . VAL A 1 83 ? 14.304 -4.970 47.904 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A C 1
1538 ATOM 468 O O . VAL A 1 83 ? 13.812 -4.470 46.875 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A O 1
1539 ATOM 469 C CB . VAL A 1 83 ? 13.745 -7.391 47.506 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A CB 1
1540 ATOM 470 C CG1 . VAL A 1 83 ? 15.175 -7.687 47.151 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A CG1 1
1541 ATOM 471 C CG2 . VAL A 1 83 ? 13.023 -8.657 48.098 1.00 9.74 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A CG2 1
1542 ATOM 472 N N . PHE A 1 84 ? 15.340 -4.434 48.553 1.00 9.70 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A N 1
1543 ATOM 473 C CA . PHE A 1 84 ? 15.965 -3.163 48.128 1.00 9.11 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A CA 1
1544 ATOM 474 C C . PHE A 1 84 ? 17.352 -3.410 47.617 1.00 9.74 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A C 1
1545 ATOM 475 O O . PHE A 1 84 ? 18.152 -4.098 48.268 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A O 1
1546 ATOM 476 C CB . PHE A 1 84 ? 15.989 -2.161 49.302 1.00 8.51 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A CB 1
1547 ATOM 477 C CG . PHE A 1 84 ? 14.613 -1.678 49.710 1.00 9.17 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A CG 1
1548 ATOM 478 C CD1 . PHE A 1 84 ? 13.824 -2.414 50.605 1.00 9.18 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A CD1 1
1549 ATOM 479 C CD2 . PHE A 1 84 ? 14.054 -0.524 49.143 1.00 9.56 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A CD2 1
1550 ATOM 480 C CE1 . PHE A 1 84 ? 12.506 -2.021 50.922 1.00 8.61 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A CE1 1
1551 ATOM 481 C CE2 . PHE A 1 84 ? 12.729 -0.132 49.466 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A CE2 1
1552 ATOM 482 C CZ . PHE A 1 84 ? 11.961 -0.897 50.358 1.00 9.53 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A CZ 1
1553 ATOM 483 N N . ASP A 1 85 ? 17.660 -2.855 46.457 1.00 8.49 ? ? ? ? ? ? 575 ASP A N 1
1554 ATOM 484 C CA . ASP A 1 85 ? 18.969 -3.048 45.884 1.00 8.62 ? ? ? ? ? ? 575 ASP A CA 1
1555 ATOM 485 C C . ASP A 1 85 ? 19.692 -1.703 45.888 1.00 9.81 ? ? ? ? ? ? 575 ASP A C 1
1556 ATOM 486 O O . ASP A 1 85 ? 19.393 -0.837 45.040 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 575 ASP A O 1
1557 ATOM 487 C CB . ASP A 1 85 ? 18.822 -3.593 44.471 1.00 9.82 ? ? ? ? ? ? 575 ASP A CB 1
1558 ATOM 488 C CG . ASP A 1 85 ? 20.161 -3.860 43.795 1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 575 ASP A CG 1
1559 ATOM 489 O OD1 . ASP A 1 85 ? 21.230 -3.431 44.288 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 575 ASP A OD1 1
1560 ATOM 490 O OD2 . ASP A 1 85 ? 20.149 -4.529 42.744 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 575 ASP A OD2 1
1561 ATOM 491 N N . PHE A 1 86 ? 20.655 -1.531 46.805 1.00 8.48 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A N 1
1562 ATOM 492 C CA . PHE A 1 86 ? 21.387 -0.274 46.921 1.00 8.30 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A CA 1
1563 ATOM 493 C C . PHE A 1 86 ? 22.769 -0.330 46.258 1.00 9.49 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A C 1
1564 ATOM 494 O O . PHE A 1 86 ? 23.550 0.625 46.382 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A O 1
1565 ATOM 495 C CB . PHE A 1 86 ? 21.615 0.064 48.405 1.00 8.54 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A CB 1
1566 ATOM 496 C CG . PHE A 1 86 ? 20.352 0.324 49.200 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A CG 1
1567 ATOM 497 C CD1 . PHE A 1 86 ? 19.448 1.314 48.813 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A CD1 1
1568 ATOM 498 C CD2 . PHE A 1 86 ? 20.077 -0.416 50.362 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A CD2 1
1569 ATOM 499 C CE1 . PHE A 1 86 ? 18.284 1.570 49.558 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A CE1 1
1570 ATOM 500 C CE2 . PHE A 1 86 ? 18.907 -0.164 51.121 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A CE2 1
1571 ATOM 501 C CZ . PHE A 1 86 ? 18.011 0.830 50.717 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A CZ 1
1572 ATOM 502 N N . SER A 1 87 ? 23.093 -1.429 45.588 1.00 9.04 ? ? ? ? ? ? 577 SER A N 1
1573 ATOM 503 C CA . SER A 1 87 ? 24.419 -1.578 45.042 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 577 SER A CA 1
1574 ATOM 504 C C . SER A 1 87 ? 24.963 -0.440 44.168 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 577 SER A C 1
1575 ATOM 505 O O . SER A 1 87 ? 26.034 0.098 44.459 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 577 SER A O 1
1576 ATOM 506 C CB . SER A 1 87 ? 24.581 -2.925 44.347 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 577 SER A CB 1
1577 ATOM 507 O OG . SER A 1 87 ? 23.678 -3.038 43.273 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 577 SER A OG 1
1578 ATOM 508 N N . LYS A 1 88 ? 24.228 -0.074 43.115 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A N 1
1579 ATOM 509 C CA . LYS A 1 88 ? 24.687 0.990 42.200 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A CA 1
1580 ATOM 510 C C . LYS A 1 88 ? 24.701 2.375 42.810 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A C 1
1581 ATOM 511 O O . LYS A 1 88 ? 25.673 3.116 42.661 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A O 1
1582 ATOM 512 C CB . LYS A 1 88 ? 23.902 0.935 40.892 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A CB 1
1583 ATOM 513 C CG . LYS A 1 88 ? 24.284 -0.299 40.108 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A CG 1
1584 ATOM 514 C CD . LYS A 1 88 ? 23.758 -0.276 38.712 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A CD 1
1585 ATOM 515 C CE . LYS A 1 88 ? 24.309 -1.457 37.954 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A CE 1
1586 ATOM 516 N NZ . LYS A 1 88 ? 23.869 -1.409 36.526 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A NZ 1
1587 ATOM 517 N N . GLY A 1 89 ? 23.674 2.686 43.587 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 579 GLY A N 1
1588 ATOM 518 C CA . GLY A 1 89 ? 23.612 3.973 44.240 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 579 GLY A CA 1
1589 ATOM 519 C C . GLY A 1 89 ? 24.736 4.141 45.244 1.00 9.65 ? ? ? ? ? ? 579 GLY A C 1
1590 ATOM 520 O O . GLY A 1 89 ? 25.304 5.220 45.337 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 579 GLY A O 1
1591 ATOM 521 N N . ASP A 1 90 ? 25.085 3.085 45.986 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 580 ASP A N 1
1592 ATOM 522 C CA . ASP A 1 90 ? 26.172 3.174 46.983 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 580 ASP A CA 1
1593 ATOM 523 C C . ASP A 1 90 ? 27.527 3.295 46.300 1.00 9.18 ? ? ? ? ? ? 580 ASP A C 1
1594 ATOM 524 O O . ASP A 1 90 ? 28.437 3.909 46.841 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 580 ASP A O 1
1595 ATOM 525 C CB . ASP A 1 90 ? 26.168 1.976 47.972 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 580 ASP A CB 1
1596 ATOM 526 C CG . ASP A 1 90 ? 25.057 2.072 49.055 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 580 ASP A CG 1
1597 ATOM 527 O OD1 . ASP A 1 90 ? 24.188 2.955 49.004 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 580 ASP A OD1 1
1598 ATOM 528 O OD2 . ASP A 1 90 ? 25.049 1.221 49.972 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 580 ASP A OD2 1
1599 ATOM 529 N N . GLN A 1 91 ? 27.665 2.652 45.146 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A N 1
1600 ATOM 530 C CA . GLN A 1 91 ? 28.883 2.735 44.350 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A CA 1
1601 ATOM 531 C C . GLN A 1 91 ? 29.065 4.198 43.854 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A C 1
1602 ATOM 532 O O . GLN A 1 91 ? 30.170 4.745 43.924 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A O 1
1603 ATOM 533 C CB . GLN A 1 91 ? 28.800 1.804 43.151 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A CB 1
1604 ATOM 534 C CG . GLN A 1 91 ? 30.123 1.640 42.471 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A CG 1
1605 ATOM 535 C CD . GLN A 1 91 ? 30.041 0.850 41.168 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A CD 1
1606 ATOM 536 O OE1 . GLN A 1 91 ? 30.920 0.997 40.298 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A OE1 1
1607 ATOM 537 N NE2 . GLN A 1 91 ? 28.996 0.029 41.010 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A NE2 1
1608 ATOM 538 N N . LEU A 1 92 ? 27.999 4.837 43.366 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 582 LEU A N 1
1609 ATOM 539 C CA . LEU A 1 92 ? 28.132 6.234 42.936 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 582 LEU A CA 1
1610 ATOM 540 C C . LEU A 1 92 ? 28.414 7.183 44.116 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 582 LEU A C 1
1611 ATOM 541 O O . LEU A 1 92 ? 29.228 8.110 44.014 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 582 LEU A O 1
1612 ATOM 542 C CB . LEU A 1 92 ? 26.905 6.695 42.141 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 582 LEU A CB 1
1613 ATOM 543 C CG . LEU A 1 92 ? 27.036 8.125 41.589 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 582 LEU A CG 1
1614 ATOM 544 C CD1 . LEU A 1 92 ? 28.254 8.259 40.663 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 582 LEU A CD1 1
1615 ATOM 545 C CD2 . LEU A 1 92 ? 25.773 8.451 40.815 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 582 LEU A CD2 1
1616 ATOM 546 N N . LEU A 1 93 ? 27.768 6.953 45.257 1.00 9.56 ? ? ? ? ? ? 583 LEU A N 1
1617 ATOM 547 C CA . LEU A 1 93 ? 28.001 7.818 46.403 1.00 9.90 ? ? ? ? ? ? 583 LEU A CA 1
1618 ATOM 548 C C . LEU A 1 93 ? 29.457 7.722 46.878 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 583 LEU A C 1
1619 ATOM 549 O O . LEU A 1 93 ? 30.057 8.721 47.228 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 583 LEU A O 1
1620 ATOM 550 C CB . LEU A 1 93 ? 27.023 7.499 47.537 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 583 LEU A CB 1
1621 ATOM 551 C CG . LEU A 1 93 ? 27.173 8.321 48.825 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 583 LEU A CG 1
1622 ATOM 552 C CD1 . LEU A 1 93 ? 26.782 9.808 48.592 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 583 LEU A CD1 1
1623 ATOM 553 C CD2 . LEU A 1 93 ? 26.305 7.695 49.936 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 583 LEU A CD2 1
1624 ATOM 554 N N . ALA A 1 94 ? 30.028 6.525 46.885 1.00 9.86 ? ? ? ? ? ? 584 ALA A N 1
1625 ATOM 555 C CA . ALA A 1 94 ? 31.421 6.362 47.320 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 584 ALA A CA 1
1626 ATOM 556 C C . ALA A 1 94 ? 32.378 7.169 46.383 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 584 ALA A C 1
1627 ATOM 557 O O . ALA A 1 94 ? 33.355 7.787 46.831 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 584 ALA A O 1
1628 ATOM 558 C CB . ALA A 1 94 ? 31.796 4.873 47.341 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 584 ALA A CB 1
1629 ATOM 559 N N . PHE A 1 95 ? 32.113 7.111 45.081 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A N 1
1630 ATOM 560 C CA . PHE A 1 95 ? 32.899 7.851 44.092 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A CA 1
1631 ATOM 561 C C . PHE A 1 95 ? 32.740 9.351 44.358 1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A C 1
1632 ATOM 562 O O . PHE A 1 95 ? 33.738 10.077 44.384 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A O 1
1633 ATOM 563 C CB . PHE A 1 95 ? 32.395 7.487 42.685 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A CB 1
1634 ATOM 564 C CG . PHE A 1 95 ? 32.891 8.401 41.579 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A CG 1
1635 ATOM 565 C CD1 . PHE A 1 95 ? 34.106 8.154 40.941 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A CD1 1
1636 ATOM 566 C CD2 . PHE A 1 95 ? 32.098 9.464 41.132 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A CD2 1
1637 ATOM 567 C CE1 . PHE A 1 95 ? 34.528 8.948 39.870 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A CE1 1
1638 ATOM 568 C CE2 . PHE A 1 95 ? 32.508 10.254 40.074 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A CE2 1
1639 ATOM 569 C CZ . PHE A 1 95 ? 33.725 9.988 39.448 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A CZ 1
1640 ATOM 570 N N . ALA A 1 96 ? 31.505 9.812 44.594 1.00 9.66 ? ? ? ? ? ? 586 ALA A N 1
1641 ATOM 571 C CA . ALA A 1 96 ? 31.236 11.240 44.851 1.00 9.63 ? ? ? ? ? ? 586 ALA A CA 1
1642 ATOM 572 C C . ALA A 1 96 ? 32.013 11.738 46.051 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 586 ALA A C 1
1643 ATOM 573 O O . ALA A 1 96 ? 32.690 12.774 46.000 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 586 ALA A O 1
1644 ATOM 574 C CB . ALA A 1 96 ? 29.759 11.485 45.059 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 586 ALA A CB 1
1645 ATOM 575 N N . GLU A 1 97 ? 31.984 10.956 47.119 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A N 1
1646 ATOM 576 C CA . GLU A 1 97 ? 32.678 11.341 48.335 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A CA 1
1647 ATOM 577 C C . GLU A 1 97 ? 34.204 11.446 48.203 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A C 1
1648 ATOM 578 O O . GLU A 1 97 ? 34.797 12.386 48.741 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A O 1
1649 ATOM 579 C CB . GLU A 1 97 ? 32.265 10.423 49.494 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A CB 1
1650 ATOM 580 C CG . GLU A 1 97 ? 30.790 10.633 49.872 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A CG 1
1651 ATOM 581 C CD . GLU A 1 97 ? 30.352 9.857 51.101 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A CD 1
1652 ATOM 582 O OE1 . GLU A 1 97 ? 30.760 8.676 51.256 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A OE1 1
1653 ATOM 583 O OE2 . GLU A 1 97 ? 29.578 10.445 51.901 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A OE2 1
1654 ATOM 584 N N . ARG A 1 98 ? 34.842 10.540 47.463 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A N 1
1655 ATOM 585 C CA . ARG A 1 98 ? 36.294 10.654 47.341 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A CA 1
1656 ATOM 586 C C . ARG A 1 98 ? 36.691 11.716 46.317 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A C 1
1657 ATOM 587 O O . ARG A 1 98 ? 37.864 12.059 46.189 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A O 1
1658 ATOM 588 C CB . ARG A 1 98 ? 36.983 9.310 47.104 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A CB 1
1659 ATOM 589 C CG . ARG A 1 98 ? 36.752 8.664 45.801 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A CG 1
1660 ATOM 590 C CD . ARG A 1 98 ? 37.369 7.266 45.836 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A CD 1
1661 ATOM 591 N NE . ARG A 1 98 ? 37.339 6.626 44.519 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A NE 1
1662 ATOM 592 C CZ . ARG A 1 98 ? 36.405 5.771 44.084 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A CZ 1
1663 ATOM 593 N NH1 . ARG A 1 98 ? 35.375 5.405 44.842 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A NH1 1
1664 ATOM 594 N NH2 . ARG A 1 98 ? 36.518 5.257 42.864 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A NH2 1
1665 ATOM 595 N N . ASN A 1 99 ? 35.699 12.261 45.628 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A N 1
1666 ATOM 596 C CA . ASN A 1 99 ? 35.956 13.318 44.652 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A CA 1
1667 ATOM 597 C C . ASN A 1 99 ? 35.373 14.675 45.048 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A C 1
1668 ATOM 598 O O . ASN A 1 99 ? 35.372 15.611 44.258 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A O 1
1669 ATOM 599 C CB . ASN A 1 99 ? 35.512 12.893 43.266 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A CB 1
1670 ATOM 600 C CG . ASN A 1 99 ? 36.448 11.891 42.671 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A CG 1
1671 ATOM 601 O OD1 . ASN A 1 99 ? 37.617 12.208 42.407 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A OD1 1
1672 ATOM 602 N ND2 . ASN A 1 99 ? 35.983 10.663 42.493 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A ND2 1
1673 ATOM 603 N N . GLY A 1 100 ? 34.948 14.799 46.303 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 590 GLY A N 1
1674 ATOM 604 C CA . GLY A 1 100 ? 34.409 16.046 46.802 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 590 GLY A CA 1
1675 ATOM 605 C C . GLY A 1 100 ? 33.187 16.543 46.046 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 590 GLY A C 1
1676 ATOM 606 O O . GLY A 1 100 ? 33.016 17.752 45.853 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 590 GLY A O 1
1677 ATOM 607 N N . MET A 1 101 ? 32.322 15.611 45.659 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 591 MET A N 1
1678 ATOM 608 C CA . MET A 1 101 ? 31.110 15.937 44.929 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 591 MET A CA 1
1679 ATOM 609 C C . MET A 1 101 ? 29.856 15.722 45.774 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 591 MET A C 1
1680 ATOM 610 O O . MET A 1 101 ? 29.828 14.854 46.660 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 591 MET A O 1
1681 ATOM 611 C CB . MET A 1 101 ? 30.974 15.007 43.729 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 591 MET A CB 1
1682 ATOM 612 C CG . MET A 1 101 ? 32.109 15.061 42.737 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 591 MET A CG 1
1683 ATOM 613 S SD . MET A 1 101 ? 31.837 13.777 41.558 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 591 MET A SD 1
1684 ATOM 614 C CE . MET A 1 101 ? 32.965 14.238 40.297 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 591 MET A CE 1
1685 ATOM 615 N N . GLN A 1 102 ? 28.814 16.500 45.482 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A N 1
1686 ATOM 616 C CA . GLN A 1 102 ? 27.510 16.321 46.126 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A CA 1
1687 ATOM 617 C C . GLN A 1 102 ? 26.674 15.444 45.190 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A C 1
1688 ATOM 618 O O . GLN A 1 102 ? 27.031 15.254 44.020 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A O 1
1689 ATOM 619 C CB . GLN A 1 102 ? 26.801 17.655 46.371 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A CB 1
1690 ATOM 620 C CG . GLN A 1 102 ? 27.451 18.487 47.472 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A CG 1
1691 ATOM 621 C CD . GLN A 1 102 ? 26.701 19.777 47.758 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A CD 1
1692 ATOM 622 O OE1 . GLN A 1 102 ? 26.914 20.393 48.812 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A OE1 1
1693 ATOM 623 N NE2 . GLN A 1 102 ? 25.783 20.176 46.858 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A NE2 1
1694 ATOM 624 N N . MET A 1 103 ? 25.549 14.932 45.676 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 593 MET A N 1
1695 ATOM 625 C CA . MET A 1 103 ? 24.717 14.071 44.856 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 593 MET A CA 1
1696 ATOM 626 C C . MET A 1 103 ? 23.246 14.468 44.999 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 593 MET A C 1
1697 ATOM 627 O O . MET A 1 103 ? 22.849 14.991 46.052 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 593 MET A O 1
1698 ATOM 628 C CB . MET A 1 103 ? 24.948 12.633 45.335 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 593 MET A CB 1
1699 ATOM 629 C CG . MET A 1 103 ? 24.256 11.533 44.588 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 593 MET A CG 1
1700 ATOM 630 S SD . MET A 1 103 ? 24.938 9.915 45.134 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 593 MET A SD 1
1701 ATOM 631 C CE . MET A 1 103 ? 23.635 8.775 44.598 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 593 MET A CE 1
1702 ATOM 632 N N . ARG A 1 104 ? 22.490 14.379 43.907 1.00 8.19 ? ? ? ? ? ? 594 ARG A N 1
1703 ATOM 633 C CA . ARG A 1 104 ? 21.038 14.611 43.945 1.00 8.93 ? ? ? ? ? ? 594 ARG A CA 1
1704 ATOM 634 C C . ARG A 1 104 ? 20.394 13.207 43.875 1.00 8.31 ? ? ? ? ? ? 594 ARG A C 1
1705 ATOM 635 O O . ARG A 1 104 ? 20.926 12.302 43.224 1.00 9.88 ? ? ? ? ? ? 594 ARG A O 1
1706 ATOM 636 C CB . ARG A 1 104 ? 20.502 15.429 42.738 1.00 9.04 ? ? ? ? ? ? 594 ARG A CB 1
1707 ATOM 637 C CG . ARG A 1 104 ? 21.149 16.806 42.508 1.00 9.14 ? ? ? ? ? ? 594 ARG A CG 1
1708 ATOM 638 C CD . ARG A 1 104 ? 20.365 17.594 41.462 1.00 7.96 ? ? ? ? ? ? 594 ARG A CD 1
1709 ATOM 639 N NE . ARG A 1 104 ? 19.123 18.140 42.007 1.00 8.48 ? ? ? ? ? ? 594 ARG A NE 1
1710 ATOM 640 C CZ . ARG A 1 104 ? 17.885 17.703 41.739 1.00 8.59 ? ? ? ? ? ? 594 ARG A CZ 1
1711 ATOM 641 N NH1 . ARG A 1 104 ? 17.672 16.701 40.895 1.00 8.09 ? ? ? ? ? ? 594 ARG A NH1 1
1712 ATOM 642 N NH2 . ARG A 1 104 ? 16.849 18.219 42.394 1.00 7.94 ? ? ? ? ? ? 594 ARG A NH2 1
1713 ATOM 643 N N . GLY A 1 105 ? 19.254 13.034 44.533 1.00 7.75 ? ? ? ? ? ? 595 GLY A N 1
1714 ATOM 644 C CA . GLY A 1 105 ? 18.558 11.753 44.490 1.00 8.52 ? ? ? ? ? ? 595 GLY A CA 1
1715 ATOM 645 C C . GLY A 1 105 ? 17.439 11.843 43.463 1.00 7.86 ? ? ? ? ? ? 595 GLY A C 1
1716 ATOM 646 O O . GLY A 1 105 ? 16.585 12.699 43.558 1.00 9.47 ? ? ? ? ? ? 595 GLY A O 1
1717 ATOM 647 N N . HIS A 1 106 ? 17.393 10.910 42.531 1.00 8.73 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A N 1
1718 ATOM 648 C CA . HIS A 1 106 ? 16.406 10.953 41.482 1.00 7.94 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A CA 1
1719 ATOM 649 C C . HIS A 1 106 ? 15.952 9.513 41.226 1.00 8.14 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A C 1
1720 ATOM 650 O O . HIS A 1 106 ? 16.745 8.713 40.778 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A O 1
1721 ATOM 651 C CB . HIS A 1 106 ? 17.124 11.553 40.248 1.00 9.36 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A CB 1
1722 ATOM 652 C CG . HIS A 1 106 ? 16.291 11.591 39.006 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A CG 1
1723 ATOM 653 N ND1 . HIS A 1 106 ? 15.337 12.559 38.773 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A ND1 1
1724 ATOM 654 C CD2 . HIS A 1 106 ? 16.275 10.778 37.920 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A CD2 1
1725 ATOM 655 C CE1 . HIS A 1 106 ? 14.769 12.344 37.598 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A CE1 1
1726 ATOM 656 N NE2 . HIS A 1 106 ? 15.318 11.267 37.058 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A NE2 1
1727 ATOM 657 N N . THR A 1 107 ? 14.684 9.162 41.427 1.00 8.09 ? ? ? ? ? ? 597 THR A N 1
1728 ATOM 658 C CA . THR A 1 107 ? 13.588 10.015 41.887 1.00 8.14 ? ? ? ? ? ? 597 THR A CA 1
1729 ATOM 659 C C . THR A 1 107 ? 12.621 9.019 42.554 1.00 8.44 ? ? ? ? ? ? 597 THR A C 1
1730 ATOM 660 O O . THR A 1 107 ? 12.537 7.863 42.132 1.00 9.27 ? ? ? ? ? ? 597 THR A O 1
1731 ATOM 661 C CB . THR A 1 107 ? 12.857 10.707 40.697 1.00 8.07 ? ? ? ? ? ? 597 THR A CB 1
1732 ATOM 662 O OG1 . THR A 1 107 ? 11.738 11.439 41.182 1.00 9.27 ? ? ? ? ? ? 597 THR A OG1 1
1733 ATOM 663 C CG2 . THR A 1 107 ? 12.392 9.693 39.651 1.00 9.25 ? ? ? ? ? ? 597 THR A CG2 1
1734 ATOM 664 N N . LEU A 1 108 ? 11.864 9.472 43.545 1.00 8.35 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A N 1
1735 ATOM 665 C CA . LEU A 1 108 ? 10.989 8.568 44.286 1.00 9.50 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A CA 1
1736 ATOM 666 C C . LEU A 1 108 ? 9.645 8.210 43.673 1.00 9.54 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A C 1
1737 ATOM 667 O O . LEU A 1 108 ? 9.377 7.040 43.408 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A O 1
1738 ATOM 668 C CB . LEU A 1 108 ? 10.838 9.074 45.734 1.00 9.29 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A CB 1
1739 ATOM 669 C CG . LEU A 1 108 ? 12.154 9.258 46.501 1.00 9.29 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A CG 1
1740 ATOM 670 C CD1 . LEU A 1 108 ? 11.970 10.051 47.740 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A CD1 1
1741 ATOM 671 C CD2 . LEU A 1 108 ? 12.786 7.915 46.818 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A CD2 1
1742 ATOM 672 N N . ILE A 1 109 ? 8.811 9.206 43.425 1.00 9.46 ? ? ? ? ? ? 599 ILE A N 1
1743 ATOM 673 C CA . ILE A 1 109 ? 7.468 8.979 42.900 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 599 ILE A CA 1
1744 ATOM 674 C C . ILE A 1 109 ? 7.327 9.468 41.450 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 599 ILE A C 1
1745 ATOM 675 O O . ILE A 1 109 ? 7.436 10.658 41.173 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 599 ILE A O 1
1746 ATOM 676 C CB . ILE A 1 109 ? 6.430 9.675 43.824 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 599 ILE A CB 1
1747 ATOM 677 C CG1 . ILE A 1 109 ? 6.578 9.192 45.293 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 599 ILE A CG1 1
1748 ATOM 678 C CG2 . ILE A 1 109 ? 5.029 9.453 43.305 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 599 ILE A CG2 1
1749 ATOM 679 C CD1 . ILE A 1 109 ? 6.568 7.645 45.498 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 599 ILE A CD1 1
1750 ATOM 680 N N . TRP A 1 110 ? 7.038 8.546 40.540 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A N 1
1751 ATOM 681 C CA . TRP A 1 110 ? 6.928 8.863 39.113 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CA 1
1752 ATOM 682 C C . TRP A 1 110 ? 5.914 7.883 38.485 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A C 1
1753 ATOM 683 O O . TRP A 1 110 ? 5.631 6.822 39.056 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A O 1
1754 ATOM 684 C CB . TRP A 1 110 ? 8.323 8.688 38.493 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CB 1
1755 ATOM 685 C CG . TRP A 1 110 ? 8.523 9.123 37.052 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CG 1
1756 ATOM 686 C CD1 . TRP A 1 110 ? 7.865 10.117 36.371 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CD1 1
1757 ATOM 687 C CD2 . TRP A 1 110 ? 9.517 8.620 36.162 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CD2 1
1758 ATOM 688 N NE1 . TRP A 1 110 ? 8.406 10.267 35.102 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A NE1 1
1759 ATOM 689 C CE2 . TRP A 1 110 ? 9.420 9.362 34.949 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CE2 1
1760 ATOM 690 C CE3 . TRP A 1 110 ? 10.493 7.612 36.267 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CE3 1
1761 ATOM 691 C CZ2 . TRP A 1 110 ? 10.270 9.124 33.849 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CZ2 1
1762 ATOM 692 C CZ3 . TRP A 1 110 ? 11.334 7.376 35.175 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CZ3 1
1763 ATOM 693 C CH2 . TRP A 1 110 ? 11.216 8.135 33.978 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CH2 1
1764 ATOM 694 N N . HIS A 1 111 ? 5.343 8.230 37.326 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A N 1
1765 ATOM 695 C CA . HIS A 1 111 ? 4.372 7.335 36.675 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A CA 1
1766 ATOM 696 C C . HIS A 1 111 ? 5.053 6.317 35.755 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A C 1
1767 ATOM 697 O O . HIS A 1 111 ? 4.422 5.361 35.307 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A O 1
1768 ATOM 698 C CB . HIS A 1 111 ? 3.323 8.140 35.903 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A CB 1
1769 ATOM 699 C CG . HIS A 1 111 ? 3.912 9.001 34.841 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A CG 1
1770 ATOM 700 N ND1 . HIS A 1 111 ? 4.603 10.157 35.128 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A ND1 1
1771 ATOM 701 C CD2 . HIS A 1 111 ? 4.004 8.826 33.501 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A CD2 1
1772 ATOM 702 C CE1 . HIS A 1 111 ? 5.110 10.657 34.013 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A CE1 1
1773 ATOM 703 N NE2 . HIS A 1 111 ? 4.761 9.870 33.011 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A NE2 1
1774 ATOM 704 N N . ASN A 1 112 ? 6.345 6.507 35.506 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 602 ASN A N 1
1775 ATOM 705 C CA . ASN A 1 112 ? 7.113 5.610 34.658 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 602 ASN A CA 1
1776 ATOM 706 C C . ASN A 1 112 ? 8.127 4.831 35.472 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 602 ASN A C 1
1777 ATOM 707 O O . ASN A 1 112 ? 8.551 5.240 36.557 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 602 ASN A O 1
1778 ATOM 708 C CB . ASN A 1 112 ? 7.922 6.380 33.613 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 602 ASN A CB 1
1779 ATOM 709 C CG . ASN A 1 112 ? 7.121 6.744 32.368 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 602 ASN A CG 1
1780 ATOM 710 O OD1 . ASN A 1 112 ? 6.090 6.128 32.041 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 602 ASN A OD1 1
1781 ATOM 711 N ND2 . ASN A 1 112 ? 7.605 7.764 31.650 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 602 ASN A ND2 1
1782 ATOM 712 N N . GLN A 1 113 ? 8.585 3.750 34.854 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A N 1
1783 ATOM 713 C CA . GLN A 1 113 ? 9.599 2.878 35.419 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A CA 1
1784 ATOM 714 C C . GLN A 1 113 ? 9.289 2.332 36.803 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A C 1
1785 ATOM 715 O O . GLN A 1 113 ? 10.134 2.400 37.714 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A O 1
1786 ATOM 716 C CB . GLN A 1 113 ? 10.972 3.562 35.353 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A CB 1
1787 ATOM 717 C CG . GLN A 1 113 ? 11.443 3.709 33.899 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A CG 1
1788 ATOM 718 C CD . GLN A 1 113 ? 12.862 4.225 33.797 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A CD 1
1789 ATOM 719 O OE1 . GLN A 1 113 ? 13.107 5.300 33.228 1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A OE1 1
1790 ATOM 720 N NE2 . GLN A 1 113 ? 13.814 3.475 34.374 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A NE2 1
1791 ATOM 721 N N . ASN A 1 114 ? 8.073 1.798 36.928 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 604 ASN A N 1
1792 ATOM 722 C CA . ASN A 1 114 ? 7.592 1.161 38.162 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 604 ASN A CA 1
1793 ATOM 723 C C . ASN A 1 114 ? 7.675 -0.357 37.950 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 604 ASN A C 1
1794 ATOM 724 O O . ASN A 1 114 ? 7.438 -0.822 36.840 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 604 ASN A O 1
1795 ATOM 725 C CB . ASN A 1 114 ? 6.183 1.634 38.504 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 604 ASN A CB 1
1796 ATOM 726 C CG . ASN A 1 114 ? 6.193 3.041 39.070 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 604 ASN A CG 1
1797 ATOM 727 O OD1 . ASN A 1 114 ? 7.092 3.376 39.851 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 604 ASN A OD1 1
1798 ATOM 728 N ND2 . ASN A 1 114 ? 5.267 3.891 38.623 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 604 ASN A ND2 1
1799 ATOM 729 N N . PRO A 1 115 ? 8.077 -1.136 38.990 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A N 1
1800 ATOM 730 C CA . PRO A 1 115 ? 8.197 -2.601 38.854 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A CA 1
1801 ATOM 731 C C . PRO A 1 115 ? 6.858 -3.303 38.643 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A C 1
1802 ATOM 732 O O . PRO A 1 115 ? 5.821 -2.823 39.124 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A O 1
1803 ATOM 733 C CB . PRO A 1 115 ? 8.899 -3.010 40.157 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A CB 1
1804 ATOM 734 C CG . PRO A 1 115 ? 8.427 -2.003 41.135 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A CG 1
1805 ATOM 735 C CD . PRO A 1 115 ? 8.381 -0.705 40.370 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A CD 1
1806 ATOM 736 N N . SER A 1 116 ? 6.867 -4.445 37.955 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 606 SER A N 1
1807 ATOM 737 C CA . SER A 1 116 ? 5.613 -5.143 37.691 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 606 SER A CA 1
1808 ATOM 738 C C . SER A 1 116 ? 4.811 -5.506 38.942 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 606 SER A C 1
1809 ATOM 739 O O . SER A 1 116 ? 3.588 -5.426 38.920 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 606 SER A O 1
1810 ATOM 740 C CB . SER A 1 116 ? 5.811 -6.363 36.769 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 606 SER A CB 1
1811 ATOM 741 O OG . SER A 1 116 ? 6.686 -7.328 37.334 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 606 SER A OG 1
1812 ATOM 742 N N . TRP A 1 117 ? 5.473 -5.866 40.042 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A N 1
1813 ATOM 743 C CA . TRP A 1 117 ? 4.715 -6.191 41.265 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CA 1
1814 ATOM 744 C C . TRP A 1 117 ? 3.825 -5.007 41.731 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A C 1
1815 ATOM 745 O O . TRP A 1 117 ? 2.795 -5.204 42.367 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A O 1
1816 ATOM 746 C CB . TRP A 1 117 ? 5.643 -6.659 42.420 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CB 1
1817 ATOM 747 C CG . TRP A 1 117 ? 6.618 -5.609 42.981 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CG 1
1818 ATOM 748 C CD1 . TRP A 1 117 ? 7.930 -5.436 42.620 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CD1 1
1819 ATOM 749 C CD2 . TRP A 1 117 ? 6.355 -4.629 43.994 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CD2 1
1820 ATOM 750 N NE1 . TRP A 1 117 ? 8.486 -4.420 43.345 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A NE1 1
1821 ATOM 751 C CE2 . TRP A 1 117 ? 7.547 -3.902 44.193 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CE2 1
1822 ATOM 752 C CE3 . TRP A 1 117 ? 5.226 -4.292 44.755 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CE3 1
1823 ATOM 753 C CZ2 . TRP A 1 117 ? 7.644 -2.854 45.125 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CZ2 1
1824 ATOM 754 C CZ3 . TRP A 1 117 ? 5.322 -3.258 45.682 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CZ3 1
1825 ATOM 755 C CH2 . TRP A 1 117 ? 6.524 -2.550 45.859 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CH2 1
1826 ATOM 756 N N . LEU A 1 118 ? 4.234 -3.773 41.426 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A N 1
1827 ATOM 757 C CA . LEU A 1 118 ? 3.468 -2.612 41.842 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A CA 1
1828 ATOM 758 C C . LEU A 1 118 ? 2.344 -2.347 40.860 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A C 1
1829 ATOM 759 O O . LEU A 1 118 ? 1.177 -2.344 41.243 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A O 1
1830 ATOM 760 C CB . LEU A 1 118 ? 4.363 -1.370 41.947 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A CB 1
1831 ATOM 761 C CG . LEU A 1 118 ? 3.726 -0.083 42.492 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A CG 1
1832 ATOM 762 C CD1 . LEU A 1 118 ? 3.524 -0.203 43.987 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A CD1 1
1833 ATOM 763 C CD2 . LEU A 1 118 ? 4.595 1.110 42.189 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A CD2 1
1834 ATOM 764 N N . THR A 1 119 ? 2.691 -2.187 39.581 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 609 THR A N 1
1835 ATOM 765 C CA . THR A 1 119 ? 1.673 -1.864 38.577 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 609 THR A CA 1
1836 ATOM 766 C C . THR A 1 119 ? 0.589 -2.934 38.368 1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 609 THR A C 1
1837 ATOM 767 O O . THR A 1 119 ? -0.521 -2.610 37.943 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 609 THR A O 1
1838 ATOM 768 C CB . THR A 1 119 ? 2.294 -1.445 37.231 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 609 THR A CB 1
1839 ATOM 769 O OG1 . THR A 1 119 ? 3.005 -2.548 36.659 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 609 THR A OG1 1
1840 ATOM 770 C CG2 . THR A 1 119 ? 3.253 -0.285 37.431 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 609 THR A CG2 1
1841 ATOM 771 N N . ASN A 1 120 ? 0.901 -4.184 38.700 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 610 ASN A N 1
1842 ATOM 772 C CA . ASN A 1 120 ? -0.052 -5.285 38.566 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 610 ASN A CA 1
1843 ATOM 773 C C . ASN A 1 120 ? -0.599 -5.744 39.909 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 610 ASN A C 1
1844 ATOM 774 O O . ASN A 1 120 ? -1.176 -6.829 39.985 1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 610 ASN A O 1
1845 ATOM 775 C CB . ASN A 1 120 ? 0.593 -6.510 37.906 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 610 ASN A CB 1
1846 ATOM 776 C CG . ASN A 1 120 ? 0.848 -6.323 36.428 1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 610 ASN A CG 1
1847 ATOM 777 O OD1 . ASN A 1 120 ? 1.843 -6.836 35.895 1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 610 ASN A OD1 1
1848 ATOM 778 N ND2 . ASN A 1 120 ? -0.050 -5.607 35.744 1.00 37.38 ? ? ? ? ? ? 610 ASN A ND2 1
1849 ATOM 779 N N . GLY A 1 121 ? -0.369 -4.985 40.976 1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 611 GLY A N 1
1850 ATOM 780 C CA . GLY A 1 121 ? -0.869 -5.402 42.278 1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 611 GLY A CA 1
1851 ATOM 781 C C . GLY A 1 121 ? -2.325 -5.010 42.479 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 611 GLY A C 1
1852 ATOM 782 O O . GLY A 1 121 ? -2.904 -4.360 41.602 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 611 GLY A O 1
1853 ATOM 783 N N . ASN A 1 122 ? -2.928 -5.448 43.589 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 612 ASN A N 1
1854 ATOM 784 C CA . ASN A 1 122 ? -4.315 -5.088 43.914 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 612 ASN A CA 1
1855 ATOM 785 C C . ASN A 1 122 ? -4.220 -4.106 45.082 1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 612 ASN A C 1
1856 ATOM 786 O O . ASN A 1 122 ? -3.914 -4.484 46.216 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 612 ASN A O 1
1857 ATOM 787 C CB . ASN A 1 122 ? -5.198 -6.327 44.268 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 612 ASN A CB 1
1858 ATOM 788 C CG . ASN A 1 122 ? -4.897 -6.918 45.670 1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 612 ASN A CG 1
1859 ATOM 789 O OD1 . ASN A 1 122 ? -3.799 -7.452 45.918 1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 612 ASN A OD1 1
1860 ATOM 790 N ND2 . ASN A 1 122 ? -5.879 -6.826 46.586 1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 612 ASN A ND2 1
1861 ATOM 791 N N . TRP A 1 123 ? -4.403 -2.827 44.776 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A N 1
1862 ATOM 792 C CA . TRP A 1 123 ? -4.283 -1.796 45.798 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CA 1
1863 ATOM 793 C C . TRP A 1 123 ? -5.533 -0.978 46.026 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A C 1
1864 ATOM 794 O O . TRP A 1 123 ? -6.445 -0.929 45.197 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A O 1
1865 ATOM 795 C CB . TRP A 1 123 ? -3.152 -0.794 45.438 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CB 1
1866 ATOM 796 C CG . TRP A 1 123 ? -1.865 -1.396 44.966 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CG 1
1867 ATOM 797 C CD1 . TRP A 1 123 ? -1.404 -1.447 43.670 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CD1 1
1868 ATOM 798 C CD2 . TRP A 1 123 ? -0.909 -2.107 45.764 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CD2 1
1869 ATOM 799 N NE1 . TRP A 1 123 ? -0.231 -2.170 43.619 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A NE1 1
1870 ATOM 800 C CE2 . TRP A 1 123 ? 0.097 -2.586 44.886 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CE2 1
1871 ATOM 801 C CE3 . TRP A 1 123 ? -0.807 -2.399 47.134 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CE3 1
1872 ATOM 802 C CZ2 . TRP A 1 123 ? 1.194 -3.349 45.337 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CZ2 1
1873 ATOM 803 C CZ3 . TRP A 1 123 ? 0.283 -3.157 47.578 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CZ3 1
1874 ATOM 804 C CH2 . TRP A 1 123 ? 1.266 -3.621 46.674 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CH2 1
1875 ATOM 805 N N . ASN A 1 124 ? -5.552 -0.333 47.179 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 614 ASN A N 1
1876 ATOM 806 C CA . ASN A 1 124 ? -6.587 0.616 47.534 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 614 ASN A CA 1
1877 ATOM 807 C C . ASN A 1 124 ? -5.789 1.786 48.132 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 614 ASN A C 1
1878 ATOM 808 O O . ASN A 1 124 ? -4.554 1.697 48.284 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 614 ASN A O 1
1879 ATOM 809 C CB . ASN A 1 124 ? -7.633 0.044 48.514 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 614 ASN A CB 1
1880 ATOM 810 C CG . ASN A 1 124 ? -7.017 -0.612 49.723 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 614 ASN A CG 1
1881 ATOM 811 O OD1 . ASN A 1 124 ? -6.364 0.024 50.535 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 614 ASN A OD1 1
1882 ATOM 812 N ND2 . ASN A 1 124 ? -7.219 -1.909 49.837 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 614 ASN A ND2 1
1883 ATOM 813 N N . ARG A 1 125 ? -6.473 2.886 48.433 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A N 1
1884 ATOM 814 C CA . ARG A 1 125 ? -5.807 4.059 48.967 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A CA 1
1885 ATOM 815 C C . ARG A 1 125 ? -4.887 3.748 50.147 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A C 1
1886 ATOM 816 O O . ARG A 1 125 ? -3.707 4.102 50.141 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A O 1
1887 ATOM 817 C CB . ARG A 1 125 ? -6.832 5.118 49.351 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A CB 1
1888 ATOM 818 C CG . ARG A 1 125 ? -6.241 6.298 50.074 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A CG 1
1889 ATOM 819 C CD . ARG A 1 125 ? -7.312 7.302 50.370 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A CD 1
1890 ATOM 820 N NE . ARG A 1 125 ? -6.854 8.349 51.277 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A NE 1
1891 ATOM 821 C CZ . ARG A 1 125 ? -6.429 9.551 50.882 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A CZ 1
1892 ATOM 822 N NH1 . ARG A 1 125 ? -6.380 9.874 49.590 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A NH1 1
1893 ATOM 823 N NH2 . ARG A 1 125 ? -6.152 10.474 51.784 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A NH2 1
1894 ATOM 824 N N . ASP A 1 126 ? -5.425 3.057 51.145 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 616 ASP A N 1
1895 ATOM 825 C CA . ASP A 1 126 ? -4.655 2.713 52.328 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 616 ASP A CA 1
1896 ATOM 826 C C . ASP A 1 126 ? -3.456 1.807 52.102 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 616 ASP A C 1
1897 ATOM 827 O O . ASP A 1 126 ? -2.371 2.096 52.629 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 616 ASP A O 1
1898 ATOM 828 C CB . ASP A 1 126 ? -5.580 2.127 53.389 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 616 ASP A CB 1
1899 ATOM 829 C CG . ASP A 1 126 ? -6.650 3.110 53.802 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 616 ASP A CG 1
1900 ATOM 830 O OD1 . ASP A 1 126 ? -6.284 4.218 54.252 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 616 ASP A OD1 1
1901 ATOM 831 O OD2 . ASP A 1 126 ? -7.849 2.799 53.633 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 616 ASP A OD2 1
1902 ATOM 832 N N . SER A 1 127 ? -3.607 0.752 51.305 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 617 SER A N 1
1903 ATOM 833 C CA . SER A 1 127 ? -2.466 -0.129 51.084 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 617 SER A CA 1
1904 ATOM 834 C C . SER A 1 127 ? -1.383 0.495 50.188 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 617 SER A C 1
1905 ATOM 835 O O . SER A 1 127 ? -0.199 0.236 50.396 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 617 SER A O 1
1906 ATOM 836 C CB . SER A 1 127 ? -2.869 -1.517 50.605 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 617 SER A CB 1
1907 ATOM 837 O OG . SER A 1 127 ? -3.623 -1.462 49.423 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 617 SER A OG 1
1908 ATOM 838 N N . LEU A 1 128 ? -1.774 1.353 49.248 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A N 1
1909 ATOM 839 C CA . LEU A 1 128 ? -0.775 1.994 48.379 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A CA 1
1910 ATOM 840 C C . LEU A 1 128 ? -0.023 3.086 49.136 1.00 9.82 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A C 1
1911 ATOM 841 O O . LEU A 1 128 ? 1.161 3.272 48.906 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A O 1
1912 ATOM 842 C CB . LEU A 1 128 ? -1.393 2.512 47.079 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A CB 1
1913 ATOM 843 C CG . LEU A 1 128 ? -0.359 2.827 45.986 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A CG 1
1914 ATOM 844 C CD1 . LEU A 1 128 ? 0.495 1.568 45.651 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A CD1 1
1915 ATOM 845 C CD2 . LEU A 1 128 ? -1.068 3.369 44.750 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A CD2 1
1916 ATOM 846 N N . LEU A 1 129 ? -0.685 3.792 50.056 1.00 9.97 ? ? ? ? ? ? 619 LEU A N 1
1917 ATOM 847 C CA . LEU A 1 129 ? -0.005 4.792 50.879 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 619 LEU A CA 1
1918 ATOM 848 C C . LEU A 1 129 ? 1.065 4.109 51.735 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 619 LEU A C 1
1919 ATOM 849 O O . LEU A 1 129 ? 2.139 4.665 51.971 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 619 LEU A O 1
1920 ATOM 850 C CB . LEU A 1 129 ? -0.984 5.554 51.796 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 619 LEU A CB 1
1921 ATOM 851 C CG . LEU A 1 129 ? -1.709 6.778 51.185 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 619 LEU A CG 1
1922 ATOM 852 C CD1 . LEU A 1 129 ? -2.746 7.313 52.179 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 619 LEU A CD1 1
1923 ATOM 853 C CD2 . LEU A 1 129 ? -0.688 7.902 50.822 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 619 LEU A CD2 1
1924 ATOM 854 N N . ALA A 1 130 ? 0.774 2.892 52.201 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 620 ALA A N 1
1925 ATOM 855 C CA . ALA A 1 130 ? 1.741 2.146 53.021 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 620 ALA A CA 1
1926 ATOM 856 C C . ALA A 1 130 ? 2.967 1.773 52.195 1.00 9.46 ? ? ? ? ? ? 620 ALA A C 1
1927 ATOM 857 O O . ALA A 1 130 ? 4.088 1.827 52.704 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 620 ALA A O 1
1928 ATOM 858 C CB . ALA A 1 130 ? 1.093 0.874 53.626 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 620 ALA A CB 1
1929 ATOM 859 N N . VAL A 1 131 ? 2.751 1.347 50.949 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 621 VAL A N 1
1930 ATOM 860 C CA . VAL A 1 131 ? 3.858 1.013 50.040 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 621 VAL A CA 1
1931 ATOM 861 C C . VAL A 1 131 ? 4.702 2.284 49.769 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 621 VAL A C 1
1932 ATOM 862 O O . VAL A 1 131 ? 5.945 2.240 49.782 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 621 VAL A O 1
1933 ATOM 863 C CB . VAL A 1 131 ? 3.352 0.437 48.681 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 621 VAL A CB 1
1934 ATOM 864 C CG1 . VAL A 1 131 ? 4.512 0.327 47.670 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 621 VAL A CG1 1
1935 ATOM 865 C CG2 . VAL A 1 131 ? 2.735 -0.949 48.901 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 621 VAL A CG2 1
1936 ATOM 866 N N . MET A 1 132 ? 4.021 3.408 49.538 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 622 MET A N 1
1937 ATOM 867 C CA . MET A 1 132 ? 4.710 4.673 49.282 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 622 MET A CA 1
1938 ATOM 868 C C . MET A 1 132 ? 5.591 5.048 50.473 1.00 9.76 ? ? ? ? ? ? 622 MET A C 1
1939 ATOM 869 O O . MET A 1 132 ? 6.758 5.392 50.327 1.00 9.72 ? ? ? ? ? ? 622 MET A O 1
1940 ATOM 870 C CB . MET A 1 132 ? 3.692 5.788 49.046 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 622 MET A CB 1
1941 ATOM 871 C CG . MET A 1 132 ? 4.362 7.162 48.839 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 622 MET A CG 1
1942 ATOM 872 S SD . MET A 1 132 ? 3.254 8.586 48.839 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 622 MET A SD 1
1943 ATOM 873 C CE . MET A 1 132 ? 2.703 8.419 47.297 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 622 MET A CE 1
1944 ATOM 874 N N . LYS A 1 133 ? 5.024 4.977 51.672 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 623 LYS A N 1
1945 ATOM 875 C CA . LYS A 1 133 ? 5.759 5.315 52.890 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 623 LYS A CA 1
1946 ATOM 876 C C . LYS A 1 133 ? 6.951 4.396 53.133 1.00 9.10 ? ? ? ? ? ? 623 LYS A C 1
1947 ATOM 877 O O . LYS A 1 133 ? 8.010 4.862 53.539 1.00 9.69 ? ? ? ? ? ? 623 LYS A O 1
1948 ATOM 878 C CB . LYS A 1 133 ? 4.825 5.289 54.112 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 623 LYS A CB 1
1949 ATOM 879 C CG . LYS A 1 133 ? 5.464 5.848 55.382 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 623 LYS A CG 1
1950 ATOM 880 C CD . LYS A 1 133 ? 4.515 5.738 56.577 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 623 LYS A CD 1
1951 ATOM 881 C CE . LYS A 1 133 ? 5.240 5.954 57.939 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 623 LYS A CE 1
1952 ATOM 882 N NZ . LYS A 1 133 ? 5.820 7.330 58.167 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 623 LYS A NZ 1
1953 ATOM 883 N N . ASN A 1 134 ? 6.801 3.098 52.886 1.00 9.04 ? ? ? ? ? ? 624 ASN A N 1
1954 ATOM 884 C CA . ASN A 1 134 ? 7.911 2.167 53.097 1.00 9.13 ? ? ? ? ? ? 624 ASN A CA 1
1955 ATOM 885 C C . ASN A 1 134 ? 9.057 2.416 52.100 1.00 9.34 ? ? ? ? ? ? 624 ASN A C 1
1956 ATOM 886 O O . ASN A 1 134 ? 10.248 2.356 52.464 1.00 9.65 ? ? ? ? ? ? 624 ASN A O 1
1957 ATOM 887 C CB . ASN A 1 134 ? 7.456 0.716 52.955 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 624 ASN A CB 1
1958 ATOM 888 C CG . ASN A 1 134 ? 8.564 -0.261 53.302 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 624 ASN A CG 1
1959 ATOM 889 O OD1 . ASN A 1 134 ? 9.196 -0.123 54.333 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 624 ASN A OD1 1
1960 ATOM 890 N ND2 . ASN A 1 134 ? 8.817 -1.222 52.438 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 624 ASN A ND2 1
1961 ATOM 891 N N . HIS A 1 135 ? 8.696 2.709 50.847 1.00 8.84 ? ? ? ? ? ? 625 HIS A N 1
1962 ATOM 892 C CA . HIS A 1 135 ? 9.711 2.972 49.813 1.00 8.77 ? ? ? ? ? ? 625 HIS A CA 1
1963 ATOM 893 C C . HIS A 1 135 ? 10.495 4.245 50.131 1.00 8.46 ? ? ? ? ? ? 625 HIS A C 1
1964 ATOM 894 O O . HIS A 1 135 ? 11.738 4.238 50.176 1.00 8.85 ? ? ? ? ? ? 625 HIS A O 1
1965 ATOM 895 C CB . HIS A 1 135 ? 9.087 3.107 48.427 1.00 8.52 ? ? ? ? ? ? 625 HIS A CB 1
1966 ATOM 896 C CG . HIS A 1 135 ? 10.107 3.225 47.336 1.00 9.38 ? ? ? ? ? ? 625 HIS A CG 1
1967 ATOM 897 N ND1 . HIS A 1 135 ? 10.784 2.136 46.830 1.00 8.97 ? ? ? ? ? ? 625 HIS A ND1 1
1968 ATOM 898 C CD2 . HIS A 1 135 ? 10.620 4.313 46.709 1.00 8.92 ? ? ? ? ? ? 625 HIS A CD2 1
1969 ATOM 899 C CE1 . HIS A 1 135 ? 11.671 2.545 45.939 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 625 HIS A CE1 1
1970 ATOM 900 N NE2 . HIS A 1 135 ? 11.588 3.862 45.848 1.00 9.43 ? ? ? ? ? ? 625 HIS A NE2 1
1971 ATOM 901 N N . ILE A 1 136 ? 9.767 5.331 50.359 1.00 8.47 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A N 1
1972 ATOM 902 C CA . ILE A 1 136 ? 10.391 6.607 50.669 1.00 8.25 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CA 1
1973 ATOM 903 C C . ILE A 1 136 ? 11.262 6.554 51.939 1.00 8.45 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A C 1
1974 ATOM 904 O O . ILE A 1 136 ? 12.402 7.007 51.934 1.00 9.43 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A O 1
1975 ATOM 905 C CB . ILE A 1 136 ? 9.336 7.715 50.788 1.00 8.46 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CB 1
1976 ATOM 906 C CG1 . ILE A 1 136 ? 8.700 7.983 49.408 1.00 7.70 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CG1 1
1977 ATOM 907 C CG2 . ILE A 1 136 ? 9.939 8.990 51.394 1.00 8.27 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CG2 1
1978 ATOM 908 C CD1 . ILE A 1 136 ? 7.628 9.109 49.417 1.00 7.92 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CD1 1
1979 ATOM 909 N N . THR A 1 137 ? 10.744 5.987 53.021 1.00 7.57 ? ? ? ? ? ? 627 THR A N 1
1980 ATOM 910 C CA . THR A 1 137 ? 11.483 5.928 54.281 1.00 8.15 ? ? ? ? ? ? 627 THR A CA 1
1981 ATOM 911 C C . THR A 1 137 ? 12.722 5.043 54.218 1.00 7.29 ? ? ? ? ? ? 627 THR A C 1
1982 ATOM 912 O O . THR A 1 137 ? 13.794 5.433 54.695 1.00 8.36 ? ? ? ? ? ? 627 THR A O 1
1983 ATOM 913 C CB . THR A 1 137 ? 10.571 5.431 55.438 1.00 9.80 ? ? ? ? ? ? 627 THR A CB 1
1984 ATOM 914 O OG1 . THR A 1 137 ? 9.432 6.305 55.538 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 627 THR A OG1 1
1985 ATOM 915 C CG2 . THR A 1 137 ? 11.329 5.422 56.764 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 627 THR A CG2 1
1986 ATOM 916 N N . THR A 1 138 ? 12.590 3.860 53.619 1.00 7.73 ? ? ? ? ? ? 628 THR A N 1
1987 ATOM 917 C CA . THR A 1 138 ? 13.726 2.926 53.512 1.00 8.21 ? ? ? ? ? ? 628 THR A CA 1
1988 ATOM 918 C C . THR A 1 138 ? 14.868 3.500 52.651 1.00 8.19 ? ? ? ? ? ? 628 THR A C 1
1989 ATOM 919 O O . THR A 1 138 ? 16.022 3.463 53.044 1.00 9.68 ? ? ? ? ? ? 628 THR A O 1
1990 ATOM 920 C CB . THR A 1 138 ? 13.274 1.517 52.973 1.00 8.77 ? ? ? ? ? ? 628 THR A CB 1
1991 ATOM 921 O OG1 . THR A 1 138 ? 12.290 0.966 53.866 1.00 9.58 ? ? ? ? ? ? 628 THR A OG1 1
1992 ATOM 922 C CG2 . THR A 1 138 ? 14.462 0.544 52.855 1.00 9.50 ? ? ? ? ? ? 628 THR A CG2 1
1993 ATOM 923 N N . VAL A 1 139 ? 14.537 4.083 51.503 1.00 8.25 ? ? ? ? ? ? 629 VAL A N 1
1994 ATOM 924 C CA . VAL A 1 139 ? 15.552 4.643 50.615 1.00 7.68 ? ? ? ? ? ? 629 VAL A CA 1
1995 ATOM 925 C C . VAL A 1 139 ? 16.220 5.899 51.214 1.00 7.02 ? ? ? ? ? ? 629 VAL A C 1
1996 ATOM 926 O O . VAL A 1 139 ? 17.450 5.990 51.301 1.00 7.73 ? ? ? ? ? ? 629 VAL A O 1
1997 ATOM 927 C CB . VAL A 1 139 ? 14.916 4.979 49.221 1.00 8.14 ? ? ? ? ? ? 629 VAL A CB 1
1998 ATOM 928 C CG1 . VAL A 1 139 ? 15.951 5.696 48.345 1.00 8.60 ? ? ? ? ? ? 629 VAL A CG1 1
1999 ATOM 929 C CG2 . VAL A 1 139 ? 14.451 3.707 48.524 1.00 8.99 ? ? ? ? ? ? 629 VAL A CG2 1
2000 ATOM 930 N N . MET A 1 140 ? 15.407 6.849 51.687 1.00 7.56 ? ? ? ? ? ? 630 MET A N 1
2001 ATOM 931 C CA . MET A 1 140 ? 15.976 8.065 52.251 1.00 7.96 ? ? ? ? ? ? 630 MET A CA 1
2002 ATOM 932 C C . MET A 1 140 ? 16.794 7.865 53.532 1.00 9.50 ? ? ? ? ? ? 630 MET A C 1
2003 ATOM 933 O O . MET A 1 140 ? 17.769 8.579 53.744 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 630 MET A O 1
2004 ATOM 934 C CB . MET A 1 140 ? 14.914 9.151 52.425 1.00 8.46 ? ? ? ? ? ? 630 MET A CB 1
2005 ATOM 935 C CG . MET A 1 140 ? 14.424 9.705 51.072 1.00 9.69 ? ? ? ? ? ? 630 MET A CG 1
2006 ATOM 936 S SD . MET A 1 140 ? 13.266 11.064 51.234 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 630 MET A SD 1
2007 ATOM 937 C CE . MET A 1 140 ? 14.304 12.370 51.922 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 630 MET A CE 1
2008 ATOM 938 N N . THR A 1 141 ? 16.390 6.944 54.408 1.00 9.97 ? ? ? ? ? ? 631 THR A N 1
2009 ATOM 939 C CA . THR A 1 141 ? 17.172 6.728 55.644 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 631 THR A CA 1
2010 ATOM 940 C C . THR A 1 141 ? 18.510 6.048 55.304 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 631 THR A C 1
2011 ATOM 941 O O . THR A 1 141 ? 19.515 6.312 55.970 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 631 THR A O 1
2012 ATOM 942 C CB . THR A 1 141 ? 16.406 5.899 56.723 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 631 THR A CB 1
2013 ATOM 943 O OG1 . THR A 1 141 ? 16.166 4.607 56.214 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 631 THR A OG1 1
2014 ATOM 944 C CG2 . THR A 1 141 ? 15.060 6.506 57.065 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 631 THR A CG2 1
2015 ATOM 945 N N . HIS A 1 142 ? 18.554 5.221 54.250 1.00 9.45 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A N 1
2016 ATOM 946 C CA . HIS A 1 142 ? 19.835 4.604 53.845 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A CA 1
2017 ATOM 947 C C . HIS A 1 142 ? 20.846 5.692 53.435 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A C 1
2018 ATOM 948 O O . HIS A 1 142 ? 22.060 5.537 53.611 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A O 1
2019 ATOM 949 C CB . HIS A 1 142 ? 19.654 3.618 52.668 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A CB 1
2020 ATOM 950 C CG . HIS A 1 142 ? 20.881 2.814 52.356 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A CG 1
2021 ATOM 951 N ND1 . HIS A 1 142 ? 21.407 1.890 53.232 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A ND1 1
2022 ATOM 952 C CD2 . HIS A 1 142 ? 21.707 2.820 51.279 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A CD2 1
2023 ATOM 953 C CE1 . HIS A 1 142 ? 22.504 1.363 52.717 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A CE1 1
2024 ATOM 954 N NE2 . HIS A 1 142 ? 22.708 1.911 51.530 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A NE2 1
2025 ATOM 955 N N . TYR A 1 143 ? 20.343 6.775 52.844 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A N 1
2026 ATOM 956 C CA . TYR A 1 143 ? 21.205 7.900 52.393 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A CA 1
2027 ATOM 957 C C . TYR A 1 143 ? 21.062 9.158 53.264 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A C 1
2028 ATOM 958 O O . TYR A 1 143 ? 21.485 10.254 52.867 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A O 1
2029 ATOM 959 C CB . TYR A 1 143 ? 20.856 8.284 50.927 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A CB 1
2030 ATOM 960 C CG . TYR A 1 143 ? 21.159 7.203 49.926 1.00 9.18 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A CG 1
2031 ATOM 961 C CD1 . TYR A 1 143 ? 22.477 6.931 49.559 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A CD1 1
2032 ATOM 962 C CD2 . TYR A 1 143 ? 20.147 6.389 49.409 1.00 8.30 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A CD2 1
2033 ATOM 963 C CE1 . TYR A 1 143 ? 22.783 5.867 48.713 1.00 9.63 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A CE1 1
2034 ATOM 964 C CE2 . TYR A 1 143 ? 20.451 5.322 48.559 1.00 8.42 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A CE2 1
2035 ATOM 965 C CZ . TYR A 1 143 ? 21.781 5.062 48.217 1.00 8.06 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A CZ 1
2036 ATOM 966 O OH . TYR A 1 143 ? 22.102 3.985 47.432 1.00 9.73 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A OH 1
2037 ATOM 967 N N . LYS A 1 144 ? 20.561 8.991 54.479 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A N 1
2038 ATOM 968 C CA . LYS A 1 144 ? 20.287 10.133 55.342 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A CA 1
2039 ATOM 969 C C . LYS A 1 144 ? 21.496 11.034 55.540 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A C 1
2040 ATOM 970 O O . LYS A 1 144 ? 22.575 10.566 55.904 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A O 1
2041 ATOM 971 C CB . LYS A 1 144 ? 19.724 9.646 56.684 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A CB 1
2042 ATOM 972 C CG . LYS A 1 144 ? 19.116 10.726 57.556 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A CG 1
2043 ATOM 973 C CD . LYS A 1 144 ? 18.686 10.132 58.901 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A CD 1
2044 ATOM 974 C CE . LYS A 1 144 ? 17.912 11.129 59.780 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A CE 1
2045 ATOM 975 N NZ . LYS A 1 144 ? 18.737 12.274 60.284 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A NZ 1
2046 ATOM 976 N N . GLY A 1 145 ? 21.310 12.328 55.266 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 635 GLY A N 1
2047 ATOM 977 C CA . GLY A 1 145 ? 22.365 13.307 55.428 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 635 GLY A CA 1
2048 ATOM 978 C C . GLY A 1 145 ? 23.446 13.242 54.364 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 635 GLY A C 1
2049 ATOM 979 O O . GLY A 1 145 ? 24.376 14.023 54.404 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 635 GLY A O 1
2050 ATOM 980 N N . LYS A 1 146 ? 23.330 12.357 53.387 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A N 1
2051 ATOM 981 C CA . LYS A 1 146 ? 24.367 12.258 52.352 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A CA 1
2052 ATOM 982 C C . LYS A 1 146 ? 23.952 12.805 50.971 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A C 1
2053 ATOM 983 O O . LYS A 1 146 ? 24.806 12.982 50.103 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A O 1
2054 ATOM 984 C CB . LYS A 1 146 ? 24.800 10.799 52.200 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A CB 1
2055 ATOM 985 C CG . LYS A 1 146 ? 25.283 10.143 53.512 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A CG 1
2056 ATOM 986 C CD . LYS A 1 146 ? 25.456 8.628 53.310 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A CD 1
2057 ATOM 987 C CE . LYS A 1 146 ? 26.162 7.910 54.490 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A CE 1
2058 ATOM 988 N NZ . LYS A 1 146 ? 26.576 6.515 54.054 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A NZ 1
2059 ATOM 989 N N . ILE A 1 147 ? 22.645 12.974 50.750 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 637 ILE A N 1
2060 ATOM 990 C CA . ILE A 1 147 ? 22.108 13.484 49.479 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 637 ILE A CA 1
2061 ATOM 991 C C . ILE A 1 147 ? 21.426 14.839 49.746 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 637 ILE A C 1
2062 ATOM 992 O O . ILE A 1 147 ? 20.469 14.934 50.507 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 637 ILE A O 1
2063 ATOM 993 C CB . ILE A 1 147 ? 21.204 12.410 48.807 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 637 ILE A CB 1
2064 ATOM 994 C CG1 . ILE A 1 147 ? 22.114 11.270 48.326 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 637 ILE A CG1 1
2065 ATOM 995 C CG2 . ILE A 1 147 ? 20.310 13.030 47.717 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 637 ILE A CG2 1
2066 ATOM 996 C CD1 . ILE A 1 147 ? 21.413 10.105 47.691 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 637 ILE A CD1 1
2067 ATOM 997 N N . VAL A 1 148 ? 21.953 15.894 49.122 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 638 VAL A N 1
2068 ATOM 998 C CA . VAL A 1 148 ? 21.474 17.254 49.358 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 638 VAL A CA 1
2069 ATOM 999 C C . VAL A 1 148 ? 20.144 17.688 48.766 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 638 VAL A C 1
2070 ATOM 1000 O O . VAL A 1 148 ? 19.450 18.498 49.364 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 638 VAL A O 1
2071 ATOM 1001 C CB . VAL A 1 148 ? 22.581 18.297 49.031 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 638 VAL A CB 1
2072 ATOM 1002 C CG1 . VAL A 1 148 ? 23.762 18.086 49.981 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 638 VAL A CG1 1
2073 ATOM 1003 C CG2 . VAL A 1 148 ? 23.038 18.178 47.553 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 638 VAL A CG2 1
2074 ATOM 1004 N N . GLU A 1 149 ? 19.798 17.177 47.600 1.00 8.63 ? ? ? ? ? ? 639 GLU A N 1
2075 ATOM 1005 C CA . GLU A 1 149 ? 18.542 17.525 46.970 1.00 8.26 ? ? ? ? ? ? 639 GLU A CA 1
2076 ATOM 1006 C C . GLU A 1 149 ? 17.908 16.218 46.504 1.00 6.89 ? ? ? ? ? ? 639 GLU A C 1
2077 ATOM 1007 O O . GLU A 1 149 ? 18.586 15.381 45.914 1.00 7.18 ? ? ? ? ? ? 639 GLU A O 1
2078 ATOM 1008 C CB . GLU A 1 149 ? 18.788 18.410 45.728 1.00 8.85 ? ? ? ? ? ? 639 GLU A CB 1
2079 ATOM 1009 C CG . GLU A 1 149 ? 19.502 19.743 46.020 1.00 9.27 ? ? ? ? ? ? 639 GLU A CG 1
2080 ATOM 1010 C CD . GLU A 1 149 ? 19.635 20.649 44.793 1.00 9.86 ? ? ? ? ? ? 639 GLU A CD 1
2081 ATOM 1011 O OE1 . GLU A 1 149 ? 19.007 20.376 43.745 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 639 GLU A OE1 1
2082 ATOM 1012 O OE2 . GLU A 1 149 ? 20.360 21.643 44.892 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 639 GLU A OE2 1
2083 ATOM 1013 N N . TRP A 1 150 ? 16.612 16.067 46.762 1.00 6.79 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A N 1
2084 ATOM 1014 C CA . TRP A 1 150 ? 15.852 14.892 46.353 1.00 6.60 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CA 1
2085 ATOM 1015 C C . TRP A 1 150 ? 14.703 15.271 45.443 1.00 5.08 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A C 1
2086 ATOM 1016 O O . TRP A 1 150 ? 13.940 16.146 45.806 1.00 6.57 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A O 1
2087 ATOM 1017 C CB . TRP A 1 150 ? 15.208 14.192 47.591 1.00 8.03 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CB 1
2088 ATOM 1018 C CG . TRP A 1 150 ? 16.067 13.127 48.235 1.00 9.68 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CG 1
2089 ATOM 1019 C CD1 . TRP A 1 150 ? 16.858 13.255 49.352 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CD1 1
2090 ATOM 1020 C CD2 . TRP A 1 150 ? 16.252 11.789 47.764 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CD2 1
2091 ATOM 1021 N NE1 . TRP A 1 150 ? 17.516 12.076 49.588 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A NE1 1
2092 ATOM 1022 C CE2 . TRP A 1 150 ? 17.172 11.163 48.634 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CE2 1
2093 ATOM 1023 C CE3 . TRP A 1 150 ? 15.739 11.064 46.675 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CE3 1
2094 ATOM 1024 C CZ2 . TRP A 1 150 ? 17.597 9.836 48.450 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CZ2 1
2095 ATOM 1025 C CZ3 . TRP A 1 150 ? 16.163 9.745 46.486 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CZ3 1
2096 ATOM 1026 C CH2 . TRP A 1 150 ? 17.081 9.152 47.370 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CH2 1
2097 ATOM 1027 N N . ASP A 1 151 ? 14.581 14.603 44.296 1.00 6.32 ? ? ? ? ? ? 641 ASP A N 1
2098 ATOM 1028 C CA . ASP A 1 151 ? 13.427 14.793 43.413 1.00 5.74 ? ? ? ? ? ? 641 ASP A CA 1
2099 ATOM 1029 C C . ASP A 1 151 ? 12.404 13.791 44.017 1.00 6.88 ? ? ? ? ? ? 641 ASP A C 1
2100 ATOM 1030 O O . ASP A 1 151 ? 12.430 12.580 43.713 1.00 7.88 ? ? ? ? ? ? 641 ASP A O 1
2101 ATOM 1031 C CB . ASP A 1 151 ? 13.729 14.395 41.970 1.00 6.68 ? ? ? ? ? ? 641 ASP A CB 1
2102 ATOM 1032 C CG . ASP A 1 151 ? 14.609 15.410 41.234 1.00 8.43 ? ? ? ? ? ? 641 ASP A CG 1
2103 ATOM 1033 O OD1 . ASP A 1 151 ? 14.662 16.582 41.626 1.00 9.60 ? ? ? ? ? ? 641 ASP A OD1 1
2104 ATOM 1034 O OD2 . ASP A 1 151 ? 15.230 14.998 40.242 1.00 9.12 ? ? ? ? ? ? 641 ASP A OD2 1
2105 ATOM 1035 N N . VAL A 1 152 ? 11.570 14.298 44.913 1.00 6.28 ? ? ? ? ? ? 642 VAL A N 1
2106 ATOM 1036 C CA . VAL A 1 152 ? 10.558 13.467 45.560 1.00 6.92 ? ? ? ? ? ? 642 VAL A CA 1
2107 ATOM 1037 C C . VAL A 1 152 ? 9.502 12.991 44.579 1.00 8.31 ? ? ? ? ? ? 642 VAL A C 1
2108 ATOM 1038 O O . VAL A 1 152 ? 9.127 11.813 44.581 1.00 8.14 ? ? ? ? ? ? 642 VAL A O 1
2109 ATOM 1039 C CB . VAL A 1 152 ? 9.906 14.212 46.732 1.00 7.51 ? ? ? ? ? ? 642 VAL A CB 1
2110 ATOM 1040 C CG1 . VAL A 1 152 ? 8.736 13.386 47.309 1.00 9.22 ? ? ? ? ? ? 642 VAL A CG1 1
2111 ATOM 1041 C CG2 . VAL A 1 152 ? 10.958 14.475 47.801 1.00 7.87 ? ? ? ? ? ? 642 VAL A CG2 1
2112 ATOM 1042 N N . ALA A 1 153 ? 9.044 13.905 43.731 1.00 8.39 ? ? ? ? ? ? 643 ALA A N 1
2113 ATOM 1043 C CA . ALA A 1 153 ? 8.029 13.599 42.728 1.00 9.29 ? ? ? ? ? ? 643 ALA A CA 1
2114 ATOM 1044 C C . ALA A 1 153 ? 8.549 14.115 41.393 1.00 9.10 ? ? ? ? ? ? 643 ALA A C 1
2115 ATOM 1045 O O . ALA A 1 153 ? 9.203 15.156 41.349 1.00 9.25 ? ? ? ? ? ? 643 ALA A O 1
2116 ATOM 1046 C CB . ALA A 1 153 ? 6.699 14.253 43.081 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 643 ALA A CB 1
2117 ATOM 1047 N N . ASN A 1 154 ? 8.216 13.417 40.320 1.00 8.51 ? ? ? ? ? ? 644 ASN A N 1
2118 ATOM 1048 C CA . ASN A 1 154 ? 8.710 13.747 38.978 1.00 8.61 ? ? ? ? ? ? 644 ASN A CA 1
2119 ATOM 1049 C C . ASN A 1 154 ? 7.612 13.687 37.913 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 644 ASN A C 1
2120 ATOM 1050 O O . ASN A 1 154 ? 6.837 12.724 37.857 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 644 ASN A O 1
2121 ATOM 1051 C CB . ASN A 1 154 ? 9.813 12.726 38.645 1.00 9.80 ? ? ? ? ? ? 644 ASN A CB 1
2122 ATOM 1052 C CG . ASN A 1 154 ? 10.684 13.127 37.456 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 644 ASN A CG 1
2123 ATOM 1053 O OD1 . ASN A 1 154 ? 11.150 14.266 37.345 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 644 ASN A OD1 1
2124 ATOM 1054 N ND2 . ASN A 1 154 ? 10.944 12.174 36.587 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 644 ASN A ND2 1
2125 ATOM 1055 N N . GLU A 1 155 ? 7.487 14.753 37.124 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A N 1
2126 ATOM 1056 C CA . GLU A 1 155 ? 6.528 14.812 36.008 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A CA 1
2127 ATOM 1057 C C . GLU A 1 155 ? 5.106 14.379 36.329 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A C 1
2128 ATOM 1058 O O . GLU A 1 155 ? 4.512 13.605 35.591 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A O 1
2129 ATOM 1059 C CB . GLU A 1 155 ? 7.070 13.967 34.868 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A CB 1
2130 ATOM 1060 C CG . GLU A 1 155 ? 8.515 14.289 34.543 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A CG 1
2131 ATOM 1061 C CD . GLU A 1 155 ? 9.122 13.388 33.479 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A CD 1
2132 ATOM 1062 O OE1 . GLU A 1 155 ? 8.430 12.460 32.978 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A OE1 1
2133 ATOM 1063 O OE2 . GLU A 1 155 ? 10.323 13.594 33.157 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A OE2 1
2134 ATOM 1064 N N . CYS A 1 156 ? 4.541 14.929 37.392 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 646 CYS A N 1
2135 ATOM 1065 C CA . CYS A 1 156 ? 3.190 14.566 37.800 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 646 CYS A CA 1
2136 ATOM 1066 C C . CYS A 1 156 ? 2.109 15.467 37.211 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 646 CYS A C 1
2137 ATOM 1067 O O . CYS A 1 156 ? 0.919 15.167 37.363 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 646 CYS A O 1
2138 ATOM 1068 C CB . CYS A 1 156 ? 3.052 14.628 39.322 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 646 CYS A CB 1
2139 ATOM 1069 S SG . CYS A 1 156 ? 4.185 13.520 40.280 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 646 CYS A SG 1
2140 ATOM 1070 N N . MET A 1 157 ? 2.489 16.591 36.599 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 647 MET A N 1
2141 ATOM 1071 C CA . MET A 1 157 ? 1.483 17.510 36.051 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 647 MET A CA 1
2142 ATOM 1072 C C . MET A 1 157 ? 1.198 17.166 34.612 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 647 MET A C 1
2143 ATOM 1073 O O . MET A 1 157 ? 2.104 16.846 33.855 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 647 MET A O 1
2144 ATOM 1074 C CB . MET A 1 157 ? 1.957 18.971 36.140 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 647 MET A CB 1
2145 ATOM 1075 C CG . MET A 1 157 ? 0.914 20.014 35.716 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 647 MET A CG 1
2146 ATOM 1076 S SD . MET A 1 157 ? -0.530 20.081 36.774 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 647 MET A SD 1
2147 ATOM 1077 C CE . MET A 1 157 ? 0.143 20.858 38.208 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 647 MET A CE 1
2148 ATOM 1078 N N . ASP A 1 158 ? -0.079 17.190 34.253 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 648 ASP A N 1
2149 ATOM 1079 C CA . ASP A 1 158 ? -0.460 16.910 32.874 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 648 ASP A CA 1
2150 ATOM 1080 C C . ASP A 1 158 ? 0.135 18.000 31.966 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 648 ASP A C 1
2151 ATOM 1081 O O . ASP A 1 158 ? 0.278 19.140 32.375 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 648 ASP A O 1
2152 ATOM 1082 C CB . ASP A 1 158 ? -1.976 16.896 32.728 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 648 ASP A CB 1
2153 ATOM 1083 C CG . ASP A 1 158 ? -2.401 16.358 31.395 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 648 ASP A CG 1
2154 ATOM 1084 O OD1 . ASP A 1 158 ? -2.234 15.131 31.173 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 648 ASP A OD1 1
2155 ATOM 1085 O OD2 . ASP A 1 158 ? -2.864 17.145 30.535 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 648 ASP A OD2 1
2156 ATOM 1086 N N . ASP A 1 159 ? 0.480 17.641 30.741 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A N 1
2157 ATOM 1087 C CA . ASP A 1 159 ? 1.058 18.606 29.805 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A CA 1
2158 ATOM 1088 C C . ASP A 1 159 ? 0.217 19.825 29.439 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A C 1
2159 ATOM 1089 O O . ASP A 1 159 ? 0.746 20.875 29.033 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A O 1
2160 ATOM 1090 C CB . ASP A 1 159 ? 1.545 17.893 28.565 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A CB 1
2161 ATOM 1091 C CG . ASP A 1 159 ? 2.906 17.337 28.763 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A CG 1
2162 ATOM 1092 O OD1 . ASP A 1 159 ? 3.732 18.045 29.387 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A OD1 1
2163 ATOM 1093 O OD2 . ASP A 1 159 ? 3.140 16.200 28.329 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A OD2 1
2164 ATOM 1094 N N . SER A 1 160 ? -1.090 19.683 29.621 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 650 SER A N 1
2165 ATOM 1095 C CA . SER A 1 160 ? -2.040 20.762 29.363 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 650 SER A CA 1
2166 ATOM 1096 C C . SER A 1 160 ? -1.963 21.808 30.491 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 650 SER A C 1
2167 ATOM 1097 O O . SER A 1 160 ? -2.315 22.975 30.286 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 650 SER A O 1
2168 ATOM 1098 C CB . SER A 1 160 ? -3.470 20.184 29.305 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 650 SER A CB 1
2169 ATOM 1099 O OG . SER A 1 160 ? -3.899 19.603 30.554 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 650 SER A OG 1
2170 ATOM 1100 N N . GLY A 1 161 ? -1.520 21.372 31.674 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 651 GLY A N 1
2171 ATOM 1101 C CA . GLY A 1 161 ? -1.470 22.242 32.821 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 651 GLY A CA 1
2172 ATOM 1102 C C . GLY A 1 161 ? -2.824 22.224 33.497 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 651 GLY A C 1
2173 ATOM 1103 O O . GLY A 1 161 ? -3.047 22.963 34.438 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 651 GLY A O 1
2174 ATOM 1104 N N . ASN A 1 162 ? -3.726 21.346 33.060 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 652 ASN A N 1
2175 ATOM 1105 C CA . ASN A 1 162 ? -5.067 21.281 33.651 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 652 ASN A CA 1
2176 ATOM 1106 C C . ASN A 1 162 ? -5.198 20.552 34.968 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 652 ASN A C 1
2177 ATOM 1107 O O . ASN A 1 162 ? -6.191 20.683 35.646 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 652 ASN A O 1
2178 ATOM 1108 C CB . ASN A 1 162 ? -6.096 20.742 32.651 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 652 ASN A CB 1
2179 ATOM 1109 C CG . ASN A 1 162 ? -6.361 21.723 31.514 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 652 ASN A CG 1
2180 ATOM 1110 O OD1 . ASN A 1 162 ? -6.396 22.941 31.722 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 652 ASN A OD1 1
2181 ATOM 1111 N ND2 . ASN A 1 162 ? -6.487 21.206 30.305 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 652 ASN A ND2 1
2182 ATOM 1112 N N . GLY A 1 163 ? -4.203 19.780 35.341 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 653 GLY A N 1
2183 ATOM 1113 C CA . GLY A 1 163 ? -4.281 19.066 36.593 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 653 GLY A CA 1
2184 ATOM 1114 C C . GLY A 1 163 ? -3.288 17.939 36.561 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 653 GLY A C 1
2185 ATOM 1115 O O . GLY A 1 163 ? -2.541 17.769 35.604 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 653 GLY A O 1
2186 ATOM 1116 N N . LEU A 1 164 ? -3.287 17.154 37.625 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A N 1
2187 ATOM 1117 C CA . LEU A 1 164 ? -2.363 16.046 37.749 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A CA 1
2188 ATOM 1118 C C . LEU A 1 164 ? -2.632 14.949 36.729 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A C 1
2189 ATOM 1119 O O . LEU A 1 164 ? -3.781 14.672 36.349 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A O 1
2190 ATOM 1120 C CB . LEU A 1 164 ? -2.404 15.485 39.190 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A CB 1
2191 ATOM 1121 C CG . LEU A 1 164 ? -1.999 16.441 40.339 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A CG 1
2192 ATOM 1122 C CD1 . LEU A 1 164 ? -2.341 15.847 41.727 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A CD1 1
2193 ATOM 1123 C CD2 . LEU A 1 164 ? -0.529 16.707 40.232 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A CD2 1
2194 ATOM 1124 N N . ARG A 1 165 ? -1.554 14.332 36.291 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A N 1
2195 ATOM 1125 C CA . ARG A 1 165 ? -1.551 13.254 35.321 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A CA 1
2196 ATOM 1126 C C . ARG A 1 165 ? -2.132 11.956 35.926 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A C 1
2197 ATOM 1127 O O . ARG A 1 165 ? -1.944 11.673 37.124 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A O 1
2198 ATOM 1128 C CB . ARG A 1 165 ? -0.080 13.073 34.942 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A CB 1
2199 ATOM 1129 C CG . ARG A 1 165 ? 0.258 12.001 34.021 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A CG 1
2200 ATOM 1130 C CD . ARG A 1 165 ? 1.743 11.779 34.062 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A CD 1
2201 ATOM 1131 N NE . ARG A 1 165 ? 2.529 12.917 33.568 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A NE 1
2202 ATOM 1132 C CZ . ARG A 1 165 ? 2.724 13.216 32.279 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A CZ 1
2203 ATOM 1133 N NH1 . ARG A 1 165 ? 2.157 12.478 31.324 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A NH1 1
2204 ATOM 1134 N NH2 . ARG A 1 165 ? 3.602 14.159 31.927 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A NH2 1
2205 ATOM 1135 N N . SER A 1 166 ? -2.848 11.167 35.143 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 656 SER A N 1
2206 ATOM 1136 C CA . SER A 1 166 ? -3.339 9.919 35.723 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 656 SER A CA 1
2207 ATOM 1137 C C . SER A 1 166 ? -2.115 8.969 35.818 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 656 SER A C 1
2208 ATOM 1138 O O . SER A 1 166 ? -1.179 9.044 35.004 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 656 SER A O 1
2209 ATOM 1139 C CB . SER A 1 166 ? -4.535 9.341 34.935 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 656 SER A CB 1
2210 ATOM 1140 O OG . SER A 1 166 ? -4.134 8.362 34.006 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 656 SER A OG 1
2211 ATOM 1141 N N . SER A 1 167 ? -2.042 8.237 36.925 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 657 SER A N 1
2212 ATOM 1142 C CA . SER A 1 167 ? -0.958 7.298 37.208 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 657 SER A CA 1
2213 ATOM 1143 C C . SER A 1 167 ? -1.453 6.353 38.303 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 657 SER A C 1
2214 ATOM 1144 O O . SER A 1 167 ? -2.510 6.607 38.915 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 657 SER A O 1
2215 ATOM 1145 C CB . SER A 1 167 ? 0.287 8.049 37.709 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 657 SER A CB 1
2216 ATOM 1146 O OG . SER A 1 167 ? 0.100 8.611 38.982 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 657 SER A OG 1
2217 ATOM 1147 N N . ILE A 1 168 ? -0.703 5.286 38.586 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A N 1
2218 ATOM 1148 C CA . ILE A 1 168 ? -1.144 4.377 39.644 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A CA 1
2219 ATOM 1149 C C . ILE A 1 168 ? -1.325 5.135 40.977 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A C 1
2220 ATOM 1150 O O . ILE A 1 168 ? -2.355 4.987 41.642 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A O 1
2221 ATOM 1151 C CB . ILE A 1 168 ? -0.216 3.135 39.790 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A CB 1
2222 ATOM 1152 C CG1 . ILE A 1 168 ? -0.814 2.160 40.805 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A CG1 1
2223 ATOM 1153 C CG2 . ILE A 1 168 ? 1.204 3.534 40.192 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A CG2 1
2224 ATOM 1154 C CD1 . ILE A 1 168 ? -0.043 0.860 40.917 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A CD1 1
2225 ATOM 1155 N N . TRP A 1 169 ? -0.403 6.044 41.307 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A N 1
2226 ATOM 1156 C CA . TRP A 1 169 ? -0.477 6.812 42.572 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CA 1
2227 ATOM 1157 C C . TRP A 1 169 ? -1.685 7.733 42.593 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A C 1
2228 ATOM 1158 O O . TRP A 1 169 ? -2.440 7.763 43.551 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A O 1
2229 ATOM 1159 C CB . TRP A 1 169 ? 0.782 7.668 42.804 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CB 1
2230 ATOM 1160 C CG . TRP A 1 169 ? 2.058 6.924 42.617 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CG 1
2231 ATOM 1161 C CD1 . TRP A 1 169 ? 2.896 6.974 41.529 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CD1 1
2232 ATOM 1162 C CD2 . TRP A 1 169 ? 2.618 5.959 43.518 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CD2 1
2233 ATOM 1163 N NE1 . TRP A 1 169 ? 3.936 6.084 41.700 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A NE1 1
2234 ATOM 1164 C CE2 . TRP A 1 169 ? 3.787 5.446 42.912 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CE2 1
2235 ATOM 1165 C CE3 . TRP A 1 169 ? 2.238 5.476 44.777 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CE3 1
2236 ATOM 1166 C CZ2 . TRP A 1 169 ? 4.587 4.459 43.533 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CZ2 1
2237 ATOM 1167 C CZ3 . TRP A 1 169 ? 3.032 4.491 45.401 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CZ3 1
2238 ATOM 1168 C CH2 . TRP A 1 169 ? 4.190 3.998 44.774 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CH2 1
2239 ATOM 1169 N N . ARG A 1 170 ? -1.869 8.482 41.523 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A N 1
2240 ATOM 1170 C CA . ARG A 1 170 ? -2.980 9.421 41.439 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A CA 1
2241 ATOM 1171 C C . ARG A 1 170 ? -4.355 8.767 41.432 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A C 1
2242 ATOM 1172 O O . ARG A 1 170 ? -5.277 9.235 42.104 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A O 1
2243 ATOM 1173 C CB . ARG A 1 170 ? -2.816 10.288 40.173 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A CB 1
2244 ATOM 1174 C CG . ARG A 1 170 ? -4.019 11.178 39.823 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A CG 1
2245 ATOM 1175 C CD . ARG A 1 170 ? -4.251 12.236 40.873 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A CD 1
2246 ATOM 1176 N NE . ARG A 1 170 ? -5.450 13.049 40.577 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A NE 1
2247 ATOM 1177 C CZ . ARG A 1 170 ? -6.699 12.721 40.913 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A CZ 1
2248 ATOM 1178 N NH1 . ARG A 1 170 ? -6.958 11.573 41.550 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A NH1 1
2249 ATOM 1179 N NH2 . ARG A 1 170 ? -7.671 13.607 40.725 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A NH2 1
2250 ATOM 1180 N N . ASN A 1 171 ? -4.489 7.720 40.632 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 661 ASN A N 1
2251 ATOM 1181 C CA . ASN A 1 171 ? -5.774 7.054 40.453 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 661 ASN A CA 1
2252 ATOM 1182 C C . ASN A 1 171 ? -6.245 6.292 41.682 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 661 ASN A C 1
2253 ATOM 1183 O O . ASN A 1 171 ? -7.432 6.375 42.050 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 661 ASN A O 1
2254 ATOM 1184 C CB . ASN A 1 171 ? -5.735 6.111 39.249 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 661 ASN A CB 1
2255 ATOM 1185 C CG . ASN A 1 171 ? -5.473 6.837 37.925 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 661 ASN A CG 1
2256 ATOM 1186 O OD1 . ASN A 1 171 ? -5.419 8.068 37.861 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 661 ASN A OD1 1
2257 ATOM 1187 N ND2 . ASN A 1 171 ? -5.275 6.057 36.862 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 661 ASN A ND2 1
2258 ATOM 1188 N N . VAL A 1 172 ? -5.314 5.589 42.333 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 662 VAL A N 1
2259 ATOM 1189 C CA . VAL A 1 172 ? -5.639 4.799 43.526 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 662 VAL A CA 1
2260 ATOM 1190 C C . VAL A 1 172 ? -5.733 5.601 44.830 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 662 VAL A C 1
2261 ATOM 1191 O O . VAL A 1 172 ? -6.685 5.430 45.606 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 662 VAL A O 1
2262 ATOM 1192 C CB . VAL A 1 172 ? -4.619 3.610 43.687 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 662 VAL A CB 1
2263 ATOM 1193 C CG1 . VAL A 1 172 ? -4.857 2.863 44.987 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 662 VAL A CG1 1
2264 ATOM 1194 C CG2 . VAL A 1 172 ? -4.682 2.684 42.481 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 662 VAL A CG2 1
2265 ATOM 1195 N N . ILE A 1 173 ? -4.759 6.471 45.086 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 663 ILE A N 1
2266 ATOM 1196 C CA . ILE A 1 173 ? -4.764 7.249 46.312 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 663 ILE A CA 1
2267 ATOM 1197 C C . ILE A 1 173 ? -5.719 8.432 46.260 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 663 ILE A C 1
2268 ATOM 1198 O O . ILE A 1 173 ? -6.465 8.668 47.209 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 663 ILE A O 1
2269 ATOM 1199 C CB . ILE A 1 173 ? -3.326 7.695 46.692 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 663 ILE A CB 1
2270 ATOM 1200 C CG1 . ILE A 1 173 ? -2.487 6.444 46.996 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 663 ILE A CG1 1
2271 ATOM 1201 C CG2 . ILE A 1 173 ? -3.325 8.642 47.852 1.00 9.34 ? ? ? ? ? ? 663 ILE A CG2 1
2272 ATOM 1202 C CD1 . ILE A 1 173 ? -1.021 6.700 47.074 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 663 ILE A CD1 1
2273 ATOM 1203 N N . GLY A 1 174 ? -5.692 9.191 45.163 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 664 GLY A N 1
2274 ATOM 1204 C CA . GLY A 1 174 ? -6.573 10.339 45.076 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 664 GLY A CA 1
2275 ATOM 1205 C C . GLY A 1 174 ? -5.814 11.621 44.833 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 664 GLY A C 1
2276 ATOM 1206 O O . GLY A 1 174 ? -4.576 11.622 44.723 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 664 GLY A O 1
2277 ATOM 1207 N N . GLN A 1 175 ? -6.541 12.734 44.871 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A N 1
2278 ATOM 1208 C CA . GLN A 1 175 ? -5.946 14.027 44.547 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A CA 1
2279 ATOM 1209 C C . GLN A 1 175 ? -4.881 14.577 45.491 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A C 1
2280 ATOM 1210 O O . GLN A 1 175 ? -4.077 15.412 45.067 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A O 1
2281 ATOM 1211 C CB . GLN A 1 175 ? -7.028 15.074 44.293 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A CB 1
2282 ATOM 1212 C CG . GLN A 1 175 ? -7.746 15.528 45.540 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A CG 1
2283 ATOM 1213 C CD . GLN A 1 175 ? -8.484 16.875 45.363 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A CD 1
2284 ATOM 1214 O OE1 . GLN A 1 175 ? -8.431 17.508 44.299 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A OE1 1
2285 ATOM 1215 N NE2 . GLN A 1 175 ? -9.150 17.318 46.422 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A NE2 1
2286 ATOM 1216 N N . ASP A 1 176 ? -4.816 14.074 46.724 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 666 ASP A N 1
2287 ATOM 1217 C CA . ASP A 1 176 ? -3.841 14.553 47.711 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 666 ASP A CA 1
2288 ATOM 1218 C C . ASP A 1 176 ? -2.598 13.662 47.870 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 666 ASP A C 1
2289 ATOM 1219 O O . ASP A 1 176 ? -1.857 13.802 48.861 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 666 ASP A O 1
2290 ATOM 1220 C CB . ASP A 1 176 ? -4.525 14.684 49.078 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 666 ASP A CB 1
2291 ATOM 1221 C CG . ASP A 1 176 ? -5.128 13.362 49.561 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 666 ASP A CG 1
2292 ATOM 1222 O OD1 . ASP A 1 176 ? -5.139 12.368 48.804 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 666 ASP A OD1 1
2293 ATOM 1223 O OD2 . ASP A 1 176 ? -5.602 13.312 50.715 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 666 ASP A OD2 1
2294 ATOM 1224 N N . TYR A 1 177 ? -2.369 12.747 46.933 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A N 1
2295 ATOM 1225 C CA . TYR A 1 177 ? -1.232 11.853 47.062 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A CA 1
2296 ATOM 1226 C C . TYR A 1 177 ? 0.132 12.545 47.210 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A C 1
2297 ATOM 1227 O O . TYR A 1 177 ? 0.994 12.022 47.909 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A O 1
2298 ATOM 1228 C CB . TYR A 1 177 ? -1.208 10.808 45.947 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A CB 1
2299 ATOM 1229 C CG . TYR A 1 177 ? -0.526 11.236 44.655 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A CG 1
2300 ATOM 1230 C CD1 . TYR A 1 177 ? -1.243 11.893 43.645 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A CD1 1
2301 ATOM 1231 C CD2 . TYR A 1 177 ? 0.808 10.899 44.406 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A CD2 1
2302 ATOM 1232 C CE1 . TYR A 1 177 ? -0.648 12.193 42.414 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A CE1 1
2303 ATOM 1233 C CE2 . TYR A 1 177 ? 1.410 11.193 43.171 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A CE2 1
2304 ATOM 1234 C CZ . TYR A 1 177 ? 0.667 11.837 42.181 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A CZ 1
2305 ATOM 1235 O OH . TYR A 1 177 ? 1.246 12.070 40.944 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A OH 1
2306 ATOM 1236 N N . LEU A 1 178 ? 0.348 13.693 46.557 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 668 LEU A N 1
2307 ATOM 1237 C CA . LEU A 1 178 ? 1.644 14.385 46.686 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 668 LEU A CA 1
2308 ATOM 1238 C C . LEU A 1 178 ? 1.882 14.987 48.065 1.00 9.95 ? ? ? ? ? ? 668 LEU A C 1
2309 ATOM 1239 O O . LEU A 1 178 ? 3.028 15.071 48.522 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 668 LEU A O 1
2310 ATOM 1240 C CB . LEU A 1 178 ? 1.843 15.449 45.600 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 668 LEU A CB 1
2311 ATOM 1241 C CG . LEU A 1 178 ? 2.114 14.909 44.192 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 668 LEU A CG 1
2312 ATOM 1242 C CD1 . LEU A 1 178 ? 2.257 16.062 43.212 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 668 LEU A CD1 1
2313 ATOM 1243 C CD2 . LEU A 1 178 ? 3.375 14.054 44.139 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 668 LEU A CD2 1
2314 ATOM 1244 N N . ASP A 1 179 ? 0.812 15.356 48.769 1.00 9.71 ? ? ? ? ? ? 669 ASP A N 1
2315 ATOM 1245 C CA . ASP A 1 179 ? 0.973 15.914 50.109 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 669 ASP A CA 1
2316 ATOM 1246 C C . ASP A 1 179 ? 1.625 14.846 51.021 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 669 ASP A C 1
2317 ATOM 1247 O O . ASP A 1 179 ? 2.482 15.158 51.854 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 669 ASP A O 1
2318 ATOM 1248 C CB . ASP A 1 179 ? -0.367 16.318 50.711 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 669 ASP A CB 1
2319 ATOM 1249 C CG . ASP A 1 179 ? -1.015 17.502 50.002 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 669 ASP A CG 1
2320 ATOM 1250 O OD1 . ASP A 1 179 ? -0.452 18.079 49.056 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 669 ASP A OD1 1
2321 ATOM 1251 O OD2 . ASP A 1 179 ? -2.120 17.874 50.434 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 669 ASP A OD2 1
2322 ATOM 1252 N N . TYR A 1 180 ? 1.205 13.594 50.846 1.00 9.93 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A N 1
2323 ATOM 1253 C CA . TYR A 1 180 ? 1.754 12.476 51.618 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A CA 1
2324 ATOM 1254 C C . TYR A 1 180 ? 3.190 12.201 51.248 1.00 8.85 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A C 1
2325 ATOM 1255 O O . TYR A 1 180 ? 4.010 12.033 52.124 1.00 9.28 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A O 1
2326 ATOM 1256 C CB . TYR A 1 180 ? 0.922 11.200 51.415 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A CB 1
2327 ATOM 1257 C CG . TYR A 1 180 ? -0.376 11.275 52.154 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A CG 1
2328 ATOM 1258 C CD1 . TYR A 1 180 ? -0.437 10.937 53.508 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A CD1 1
2329 ATOM 1259 C CD2 . TYR A 1 180 ? -1.530 11.744 51.528 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A CD2 1
2330 ATOM 1260 C CE1 . TYR A 1 180 ? -1.608 11.062 54.220 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A CE1 1
2331 ATOM 1261 C CE2 . TYR A 1 180 ? -2.709 11.884 52.223 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A CE2 1
2332 ATOM 1262 C CZ . TYR A 1 180 ? -2.742 11.540 53.573 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A CZ 1
2333 ATOM 1263 O OH . TYR A 1 180 ? -3.909 11.688 54.283 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A OH 1
2334 ATOM 1264 N N . ALA A 1 181 ? 3.511 12.205 49.952 1.00 8.46 ? ? ? ? ? ? 671 ALA A N 1
2335 ATOM 1265 C CA . ALA A 1 181 ? 4.883 11.923 49.522 1.00 7.15 ? ? ? ? ? ? 671 ALA A CA 1
2336 ATOM 1266 C C . ALA A 1 181 ? 5.856 12.890 50.160 1.00 8.02 ? ? ? ? ? ? 671 ALA A C 1
2337 ATOM 1267 O O . ALA A 1 181 ? 6.886 12.470 50.708 1.00 8.12 ? ? ? ? ? ? 671 ALA A O 1
2338 ATOM 1268 C CB . ALA A 1 181 ? 5.012 11.945 48.002 1.00 8.36 ? ? ? ? ? ? 671 ALA A CB 1
2339 ATOM 1269 N N . PHE A 1 182 ? 5.531 14.186 50.117 1.00 7.83 ? ? ? ? ? ? 672 PHE A N 1
2340 ATOM 1270 C CA . PHE A 1 182 ? 6.405 15.212 50.717 1.00 8.55 ? ? ? ? ? ? 672 PHE A CA 1
2341 ATOM 1271 C C . PHE A 1 182 ? 6.507 15.114 52.255 1.00 8.76 ? ? ? ? ? ? 672 PHE A C 1
2342 ATOM 1272 O O . PHE A 1 182 ? 7.590 15.292 52.812 1.00 9.14 ? ? ? ? ? ? 672 PHE A O 1
2343 ATOM 1273 C CB . PHE A 1 182 ? 6.022 16.624 50.234 1.00 7.96 ? ? ? ? ? ? 672 PHE A CB 1
2344 ATOM 1274 C CG . PHE A 1 182 ? 6.538 16.924 48.830 1.00 8.17 ? ? ? ? ? ? 672 PHE A CG 1
2345 ATOM 1275 C CD1 . PHE A 1 182 ? 7.818 17.444 48.642 1.00 8.70 ? ? ? ? ? ? 672 PHE A CD1 1
2346 ATOM 1276 C CD2 . PHE A 1 182 ? 5.780 16.604 47.700 1.00 9.12 ? ? ? ? ? ? 672 PHE A CD2 1
2347 ATOM 1277 C CE1 . PHE A 1 182 ? 8.344 17.629 47.343 1.00 8.63 ? ? ? ? ? ? 672 PHE A CE1 1
2348 ATOM 1278 C CE2 . PHE A 1 182 ? 6.298 16.786 46.395 1.00 8.84 ? ? ? ? ? ? 672 PHE A CE2 1
2349 ATOM 1279 C CZ . PHE A 1 182 ? 7.584 17.295 46.231 1.00 8.72 ? ? ? ? ? ? 672 PHE A CZ 1
2350 ATOM 1280 N N . ARG A 1 183 ? 5.390 14.824 52.927 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A N 1
2351 ATOM 1281 C CA . ARG A 1 183 ? 5.403 14.642 54.393 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A CA 1
2352 ATOM 1282 C C . ARG A 1 183 ? 6.265 13.446 54.800 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A C 1
2353 ATOM 1283 O O . ARG A 1 183 ? 7.131 13.577 55.673 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A O 1
2354 ATOM 1284 C CB . ARG A 1 183 ? 3.989 14.462 54.922 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A CB 1
2355 ATOM 1285 C CG . ARG A 1 183 ? 3.223 15.749 55.010 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A CG 1
2356 ATOM 1286 C CD . ARG A 1 183 ? 1.981 15.528 55.843 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A CD 1
2357 ATOM 1287 N NE . ARG A 1 183 ? 0.799 16.007 55.140 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A NE 1
2358 ATOM 1288 C CZ . ARG A 1 183 ? 0.418 17.280 55.110 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A CZ 1
2359 ATOM 1289 N NH1 . ARG A 1 183 ? 1.138 18.205 55.756 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A NH1 1
2360 ATOM 1290 N NH2 . ARG A 1 183 ? -0.681 17.625 54.429 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A NH2 1
2361 ATOM 1291 N N . TYR A 1 184 ? 6.108 12.318 54.095 1.00 9.91 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A N 1
2362 ATOM 1292 C CA . TYR A 1 184 ? 6.900 11.109 54.379 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A CA 1
2363 ATOM 1293 C C . TYR A 1 184 ? 8.390 11.389 54.172 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A C 1
2364 ATOM 1294 O O . TYR A 1 184 ? 9.232 10.950 54.944 1.00 9.86 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A O 1
2365 ATOM 1295 C CB . TYR A 1 184 ? 6.497 9.928 53.473 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A CB 1
2366 ATOM 1296 C CG . TYR A 1 184 ? 5.101 9.408 53.667 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A CG 1
2367 ATOM 1297 C CD1 . TYR A 1 184 ? 4.442 9.582 54.876 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A CD1 1
2368 ATOM 1298 C CD2 . TYR A 1 184 ? 4.448 8.708 52.645 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A CD2 1
2369 ATOM 1299 C CE1 . TYR A 1 184 ? 3.151 9.066 55.071 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A CE1 1
2370 ATOM 1300 C CE2 . TYR A 1 184 ? 3.166 8.186 52.828 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A CE2 1
2371 ATOM 1301 C CZ . TYR A 1 184 ? 2.536 8.371 54.043 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A CZ 1
2372 ATOM 1302 O OH . TYR A 1 184 ? 1.288 7.838 54.271 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A OH 1
2373 ATOM 1303 N N . ALA A 1 185 ? 8.709 12.141 53.118 1.00 8.57 ? ? ? ? ? ? 675 ALA A N 1
2374 ATOM 1304 C CA . ALA A 1 185 ? 10.098 12.455 52.803 1.00 9.05 ? ? ? ? ? ? 675 ALA A CA 1
2375 ATOM 1305 C C . ALA A 1 185 ? 10.729 13.338 53.863 1.00 7.95 ? ? ? ? ? ? 675 ALA A C 1
2376 ATOM 1306 O O . ALA A 1 185 ? 11.866 13.094 54.271 1.00 9.48 ? ? ? ? ? ? 675 ALA A O 1
2377 ATOM 1307 C CB . ALA A 1 185 ? 10.177 13.115 51.426 1.00 8.33 ? ? ? ? ? ? 675 ALA A CB 1
2378 ATOM 1308 N N . ARG A 1 186 ? 9.997 14.356 54.310 1.00 8.97 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A N 1
2379 ATOM 1309 C CA . ARG A 1 186 ? 10.508 15.260 55.338 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A CA 1
2380 ATOM 1310 C C . ARG A 1 186 ? 10.768 14.508 56.653 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A C 1
2381 ATOM 1311 O O . ARG A 1 186 ? 11.764 14.769 57.328 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A O 1
2382 ATOM 1312 C CB . ARG A 1 186 ? 9.548 16.412 55.569 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A CB 1
2383 ATOM 1313 C CG . ARG A 1 186 ? 9.974 17.330 56.710 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A CG 1
2384 ATOM 1314 C CD . ARG A 1 186 ? 11.221 18.203 56.350 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A CD 1
2385 ATOM 1315 N NE . ARG A 1 186 ? 10.812 19.506 55.807 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A NE 1
2386 ATOM 1316 C CZ . ARG A 1 186 ? 11.319 20.099 54.716 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A CZ 1
2387 ATOM 1317 N NH1 . ARG A 1 186 ? 12.286 19.525 54.017 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A NH1 1
2388 ATOM 1318 N NH2 . ARG A 1 186 ? 10.852 21.295 54.340 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A NH2 1
2389 ATOM 1319 N N . GLU A 1 187 ? 9.919 13.539 56.979 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A N 1
2390 ATOM 1320 C CA . GLU A 1 187 ? 10.125 12.759 58.201 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A CA 1
2391 ATOM 1321 C C . GLU A 1 187 ? 11.380 11.872 58.070 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A C 1
2392 ATOM 1322 O O . GLU A 1 187 ? 12.154 11.722 59.039 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A O 1
2393 ATOM 1323 C CB . GLU A 1 187 ? 8.917 11.865 58.478 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A CB 1
2394 ATOM 1324 C CG . GLU A 1 187 ? 7.720 12.553 59.115 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A CG 1
2395 ATOM 1325 C CD . GLU A 1 187 ? 6.383 11.760 58.959 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A CD 1
2396 ATOM 1326 O OE1 . GLU A 1 187 ? 6.396 10.520 58.692 1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A OE1 1
2397 ATOM 1327 O OE2 . GLU A 1 187 ? 5.300 12.405 59.089 1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A OE2 1
2398 ATOM 1328 N N . ALA A 1 188 ? 11.588 11.286 56.884 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 678 ALA A N 1
2399 ATOM 1329 C CA . ALA A 1 188 ? 12.717 10.382 56.652 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 678 ALA A CA 1
2400 ATOM 1330 C C . ALA A 1 188 ? 14.079 11.049 56.774 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 678 ALA A C 1
2401 ATOM 1331 O O . ALA A 1 188 ? 15.025 10.460 57.331 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 678 ALA A O 1
2402 ATOM 1332 C CB . ALA A 1 188 ? 12.572 9.676 55.294 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 678 ALA A CB 1
2403 ATOM 1333 N N . ASP A 1 189 ? 14.211 12.248 56.208 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 679 ASP A N 1
2404 ATOM 1334 C CA . ASP A 1 189 ? 15.480 12.969 56.279 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 679 ASP A CA 1
2405 ATOM 1335 C C . ASP A 1 189 ? 15.165 14.463 56.360 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 679 ASP A C 1
2406 ATOM 1336 O O . ASP A 1 189 ? 15.082 15.151 55.365 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 679 ASP A O 1
2407 ATOM 1337 C CB . ASP A 1 189 ? 16.376 12.642 55.075 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 679 ASP A CB 1
2408 ATOM 1338 C CG . ASP A 1 189 ? 17.734 13.333 55.151 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 679 ASP A CG 1
2409 ATOM 1339 O OD1 . ASP A 1 189 ? 17.984 14.083 56.108 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 679 ASP A OD1 1
2410 ATOM 1340 O OD2 . ASP A 1 189 ? 18.572 13.123 54.261 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 679 ASP A OD2 1
2411 ATOM 1341 N N . PRO A 1 190 ? 15.033 14.985 57.576 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 680 PRO A N 1
2412 ATOM 1342 C CA . PRO A 1 190 ? 14.720 16.401 57.769 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 680 PRO A CA 1
2413 ATOM 1343 C C . PRO A 1 190 ? 15.746 17.403 57.238 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 680 PRO A C 1
2414 ATOM 1344 O O . PRO A 1 190 ? 15.457 18.595 57.192 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 680 PRO A O 1
2415 ATOM 1345 C CB . PRO A 1 190 ? 14.531 16.502 59.281 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 680 PRO A CB 1
2416 ATOM 1346 C CG . PRO A 1 190 ? 15.420 15.418 59.820 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 680 PRO A CG 1
2417 ATOM 1347 C CD . PRO A 1 190 ? 15.233 14.286 58.863 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 680 PRO A CD 1
2418 ATOM 1348 N N . ASP A 1 191 ? 16.936 16.937 56.866 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 681 ASP A N 1
2419 ATOM 1349 C CA . ASP A 1 191 ? 17.977 17.830 56.341 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 681 ASP A CA 1
2420 ATOM 1350 C C . ASP A 1 191 ? 18.019 17.920 54.799 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 681 ASP A C 1
2421 ATOM 1351 O O . ASP A 1 191 ? 18.700 18.788 54.237 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 681 ASP A O 1
2422 ATOM 1352 C CB . ASP A 1 191 ? 19.359 17.445 56.891 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 681 ASP A CB 1
2423 ATOM 1353 C CG . ASP A 1 191 ? 19.503 17.731 58.405 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 681 ASP A CG 1
2424 ATOM 1354 O OD1 . ASP A 1 191 ? 18.952 18.745 58.903 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 681 ASP A OD1 1
2425 ATOM 1355 O OD2 . ASP A 1 191 ? 20.169 16.925 59.093 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 681 ASP A OD2 1
2426 ATOM 1356 N N . ALA A 1 192 ? 17.318 17.014 54.132 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 682 ALA A N 1
2427 ATOM 1357 C CA . ALA A 1 192 ? 17.284 16.990 52.673 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 682 ALA A CA 1
2428 ATOM 1358 C C . ALA A 1 192 ? 16.392 18.116 52.125 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 682 ALA A C 1
2429 ATOM 1359 O O . ALA A 1 192 ? 15.383 18.461 52.740 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 682 ALA A O 1
2430 ATOM 1360 C CB . ALA A 1 192 ? 16.737 15.648 52.196 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 682 ALA A CB 1
2431 ATOM 1361 N N . LEU A 1 193 ? 16.783 18.710 50.994 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A N 1
2432 ATOM 1362 C CA . LEU A 1 193 ? 15.939 19.714 50.349 1.00 9.46 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A CA 1
2433 ATOM 1363 C C . LEU A 1 193 ? 15.056 18.890 49.415 1.00 8.12 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A C 1
2434 ATOM 1364 O O . LEU A 1 193 ? 15.547 18.129 48.574 1.00 9.20 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A O 1
2435 ATOM 1365 C CB . LEU A 1 193 ? 16.763 20.702 49.524 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A CB 1
2436 ATOM 1366 C CG . LEU A 1 193 ? 17.612 21.595 50.414 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A CG 1
2437 ATOM 1367 C CD1 . LEU A 1 193 ? 18.590 22.420 49.536 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A CD1 1
2438 ATOM 1368 C CD2 . LEU A 1 193 ? 16.671 22.476 51.285 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A CD2 1
2439 ATOM 1369 N N . LEU A 1 194 ? 13.756 19.083 49.534 1.00 6.84 ? ? ? ? ? ? 684 LEU A N 1
2440 ATOM 1370 C CA . LEU A 1 194 ? 12.775 18.312 48.781 1.00 6.89 ? ? ? ? ? ? 684 LEU A CA 1
2441 ATOM 1371 C C . LEU A 1 194 ? 12.281 19.076 47.556 1.00 5.32 ? ? ? ? ? ? 684 LEU A C 1
2442 ATOM 1372 O O . LEU A 1 194 ? 11.767 20.188 47.687 1.00 6.16 ? ? ? ? ? ? 684 LEU A O 1
2443 ATOM 1373 C CB . LEU A 1 194 ? 11.598 17.963 49.727 1.00 6.91 ? ? ? ? ? ? 684 LEU A CB 1
2444 ATOM 1374 C CG . LEU A 1 194 ? 12.010 17.349 51.079 1.00 7.28 ? ? ? ? ? ? 684 LEU A CG 1
2445 ATOM 1375 C CD1 . LEU A 1 194 ? 10.785 17.062 51.844 1.00 8.29 ? ? ? ? ? ? 684 LEU A CD1 1
2446 ATOM 1376 C CD2 . LEU A 1 194 ? 12.854 16.112 50.873 1.00 7.97 ? ? ? ? ? ? 684 LEU A CD2 1
2447 ATOM 1377 N N . PHE A 1 195 ? 12.378 18.433 46.400 1.00 5.53 ? ? ? ? ? ? 685 PHE A N 1
2448 ATOM 1378 C CA . PHE A 1 195 ? 11.986 19.027 45.111 1.00 5.54 ? ? ? ? ? ? 685 PHE A CA 1
2449 ATOM 1379 C C . PHE A 1 195 ? 10.870 18.310 44.356 1.00 5.42 ? ? ? ? ? ? 685 PHE A C 1
2450 ATOM 1380 O O . PHE A 1 195 ? 10.746 17.085 44.426 1.00 6.80 ? ? ? ? ? ? 685 PHE A O 1
2451 ATOM 1381 C CB . PHE A 1 195 ? 13.180 19.007 44.143 1.00 5.66 ? ? ? ? ? ? 685 PHE A CB 1
2452 ATOM 1382 C CG . PHE A 1 195 ? 14.223 20.039 44.434 1.00 6.45 ? ? ? ? ? ? 685 PHE A CG 1
2453 ATOM 1383 C CD1 . PHE A 1 195 ? 15.020 19.953 45.571 1.00 7.50 ? ? ? ? ? ? 685 PHE A CD1 1
2454 ATOM 1384 C CD2 . PHE A 1 195 ? 14.383 21.125 43.586 1.00 7.13 ? ? ? ? ? ? 685 PHE A CD2 1
2455 ATOM 1385 C CE1 . PHE A 1 195 ? 15.956 20.930 45.876 1.00 8.44 ? ? ? ? ? ? 685 PHE A CE1 1
2456 ATOM 1386 C CE2 . PHE A 1 195 ? 15.315 22.104 43.887 1.00 9.11 ? ? ? ? ? ? 685 PHE A CE2 1
2457 ATOM 1387 C CZ . PHE A 1 195 ? 16.104 22.005 45.043 1.00 9.15 ? ? ? ? ? ? 685 PHE A CZ 1
2458 ATOM 1388 N N . TYR A 1 196 ? 10.107 19.104 43.603 1.00 6.04 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A N 1
2459 ATOM 1389 C CA . TYR A 1 196 ? 9.105 18.643 42.648 1.00 6.20 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A CA 1
2460 ATOM 1390 C C . TYR A 1 196 ? 9.828 18.965 41.315 1.00 6.40 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A C 1
2461 ATOM 1391 O O . TYR A 1 196 ? 10.163 20.125 41.076 1.00 7.61 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A O 1
2462 ATOM 1392 C CB . TYR A 1 196 ? 7.807 19.436 42.729 1.00 6.67 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A CB 1
2463 ATOM 1393 C CG . TYR A 1 196 ? 6.907 19.047 41.599 1.00 8.19 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A CG 1
2464 ATOM 1394 C CD1 . TYR A 1 196 ? 6.213 17.854 41.623 1.00 9.84 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A CD1 1
2465 ATOM 1395 C CD2 . TYR A 1 196 ? 6.846 19.826 40.440 1.00 9.73 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A CD2 1
2466 ATOM 1396 C CE1 . TYR A 1 196 ? 5.481 17.418 40.528 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A CE1 1
2467 ATOM 1397 C CE2 . TYR A 1 196 ? 6.116 19.414 39.324 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A CE2 1
2468 ATOM 1398 C CZ . TYR A 1 196 ? 5.433 18.199 39.370 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A CZ 1
2469 ATOM 1399 O OH . TYR A 1 196 ? 4.745 17.746 38.263 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A OH 1
2470 ATOM 1400 N N . ASN A 1 197 ? 9.999 17.970 40.451 1.00 6.16 ? ? ? ? ? ? 687 ASN A N 1
2471 ATOM 1401 C CA . ASN A 1 197 ? 10.784 18.095 39.209 1.00 6.41 ? ? ? ? ? ? 687 ASN A CA 1
2472 ATOM 1402 C C . ASN A 1 197 ? 9.897 17.859 37.988 1.00 7.43 ? ? ? ? ? ? 687 ASN A C 1
2473 ATOM 1403 O O . ASN A 1 197 ? 9.096 16.917 37.981 1.00 8.20 ? ? ? ? ? ? 687 ASN A O 1
2474 ATOM 1404 C CB . ASN A 1 197 ? 11.911 17.055 39.263 1.00 6.42 ? ? ? ? ? ? 687 ASN A CB 1
2475 ATOM 1405 C CG . ASN A 1 197 ? 12.938 17.225 38.151 1.00 7.76 ? ? ? ? ? ? 687 ASN A CG 1
2476 ATOM 1406 O OD1 . ASN A 1 197 ? 13.545 18.277 38.029 1.00 8.53 ? ? ? ? ? ? 687 ASN A OD1 1
2477 ATOM 1407 N ND2 . ASN A 1 197 ? 13.186 16.165 37.393 1.00 7.31 ? ? ? ? ? ? 687 ASN A ND2 1
2478 ATOM 1408 N N . ASP A 1 198 ? 10.016 18.704 36.961 1.00 6.72 ? ? ? ? ? ? 688 ASP A N 1
2479 ATOM 1409 C CA . ASP A 1 198 ? 9.157 18.534 35.774 1.00 6.46 ? ? ? ? ? ? 688 ASP A CA 1
2480 ATOM 1410 C C . ASP A 1 198 ? 9.748 19.272 34.568 1.00 6.21 ? ? ? ? ? ? 688 ASP A C 1
2481 ATOM 1411 O O . ASP A 1 198 ? 10.699 20.038 34.716 1.00 6.93 ? ? ? ? ? ? 688 ASP A O 1
2482 ATOM 1412 C CB . ASP A 1 198 ? 7.750 19.082 36.080 1.00 7.72 ? ? ? ? ? ? 688 ASP A CB 1
2483 ATOM 1413 C CG . ASP A 1 198 ? 6.619 18.336 35.344 1.00 7.51 ? ? ? ? ? ? 688 ASP A CG 1
2484 ATOM 1414 O OD1 . ASP A 1 198 ? 6.851 17.709 34.302 1.00 8.37 ? ? ? ? ? ? 688 ASP A OD1 1
2485 ATOM 1415 O OD2 . ASP A 1 198 ? 5.464 18.379 35.832 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 688 ASP A OD2 1
2486 ATOM 1416 N N . TYR A 1 199 ? 9.175 19.030 33.387 1.00 7.40 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A N 1
2487 ATOM 1417 C CA . TYR A 1 199 ? 9.636 19.662 32.136 1.00 8.13 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A CA 1
2488 ATOM 1418 C C . TYR A 1 199 ? 8.551 20.619 31.620 1.00 8.50 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A C 1
2489 ATOM 1419 O O . TYR A 1 199 ? 7.375 20.481 31.967 1.00 8.49 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A O 1
2490 ATOM 1420 C CB . TYR A 1 199 ? 9.998 18.590 31.083 1.00 8.55 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A CB 1
2491 ATOM 1421 C CG . TYR A 1 199 ? 8.839 17.688 30.679 1.00 9.89 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A CG 1
2492 ATOM 1422 C CD1 . TYR A 1 199 ? 7.969 18.061 29.645 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A CD1 1
2493 ATOM 1423 C CD2 . TYR A 1 199 ? 8.589 16.478 31.340 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A CD2 1
2494 ATOM 1424 C CE1 . TYR A 1 199 ? 6.876 17.253 29.275 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A CE1 1
2495 ATOM 1425 C CE2 . TYR A 1 199 ? 7.502 15.672 30.990 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A CE2 1
2496 ATOM 1426 C CZ . TYR A 1 199 ? 6.643 16.070 29.944 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A CZ 1
2497 ATOM 1427 O OH . TYR A 1 199 ? 5.550 15.310 29.562 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A OH 1
2498 ATOM 1428 N N . ASN A 1 200 ? 8.939 21.587 30.778 1.00 9.20 ? ? ? ? ? ? 690 ASN A N 1
2499 ATOM 1429 C CA . ASN A 1 200 ? 7.984 22.578 30.230 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 690 ASN A CA 1
2500 ATOM 1430 C C . ASN A 1 200 ? 7.281 23.415 31.301 1.00 9.15 ? ? ? ? ? ? 690 ASN A C 1
2501 ATOM 1431 O O . ASN A 1 200 ? 6.119 23.775 31.142 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 690 ASN A O 1
2502 ATOM 1432 C CB . ASN A 1 200 ? 6.921 21.943 29.307 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 690 ASN A CB 1
2503 ATOM 1433 C CG . ASN A 1 200 ? 7.503 21.349 28.024 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 690 ASN A CG 1
2504 ATOM 1434 O OD1 . ASN A 1 200 ? 8.661 21.615 27.662 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 690 ASN A OD1 1
2505 ATOM 1435 N ND2 . ASN A 1 200 ? 6.709 20.505 27.331 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 690 ASN A ND2 1
2506 ATOM 1436 N N . ILE A 1 201 ? 7.991 23.697 32.399 1.00 7.85 ? ? ? ? ? ? 691 ILE A N 1
2507 ATOM 1437 C CA . ILE A 1 201 ? 7.501 24.520 33.504 1.00 8.08 ? ? ? ? ? ? 691 ILE A CA 1
2508 ATOM 1438 C C . ILE A 1 201 ? 8.466 25.706 33.794 1.00 8.74 ? ? ? ? ? ? 691 ILE A C 1
2509 ATOM 1439 O O . ILE A 1 201 ? 8.333 26.421 34.818 1.00 9.11 ? ? ? ? ? ? 691 ILE A O 1
2510 ATOM 1440 C CB . ILE A 1 201 ? 7.344 23.698 34.824 1.00 7.49 ? ? ? ? ? ? 691 ILE A CB 1
2511 ATOM 1441 C CG1 . ILE A 1 201 ? 8.690 23.112 35.262 1.00 7.88 ? ? ? ? ? ? 691 ILE A CG1 1
2512 ATOM 1442 C CG2 . ILE A 1 201 ? 6.312 22.605 34.640 1.00 8.47 ? ? ? ? ? ? 691 ILE A CG2 1
2513 ATOM 1443 C CD1 . ILE A 1 201 ? 8.745 22.706 36.749 1.00 9.41 ? ? ? ? ? ? 691 ILE A CD1 1
2514 ATOM 1444 N N . GLU A 1 202 ? 9.386 25.950 32.848 1.00 8.29 ? ? ? ? ? ? 692 GLU A N 1
2515 ATOM 1445 C CA . GLU A 1 202 ? 10.415 26.991 33.013 1.00 8.57 ? ? ? ? ? ? 692 GLU A CA 1
2516 ATOM 1446 C C . GLU A 1 202 ? 9.985 28.416 32.636 1.00 9.36 ? ? ? ? ? ? 692 GLU A C 1
2517 ATOM 1447 O O . GLU A 1 202 ? 10.504 29.387 33.185 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 692 GLU A O 1
2518 ATOM 1448 C CB . GLU A 1 202 ? 11.672 26.632 32.209 1.00 8.11 ? ? ? ? ? ? 692 GLU A CB 1
2519 ATOM 1449 C CG . GLU A 1 202 ? 12.273 25.273 32.506 1.00 9.28 ? ? ? ? ? ? 692 GLU A CG 1
2520 ATOM 1450 C CD . GLU A 1 202 ? 11.681 24.106 31.702 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 692 GLU A CD 1
2521 ATOM 1451 O OE1 . GLU A 1 202 ? 10.704 24.272 30.918 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 692 GLU A OE1 1
2522 ATOM 1452 O OE2 . GLU A 1 202 ? 12.219 22.999 31.846 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 692 GLU A OE2 1
2523 ATOM 1453 N N . ASP A 1 203 ? 9.034 28.519 31.699 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 693 ASP A N 1
2524 ATOM 1454 C CA . ASP A 1 203 ? 8.544 29.818 31.221 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 693 ASP A CA 1
2525 ATOM 1455 C C . ASP A 1 203 ? 7.335 30.306 32.025 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 693 ASP A C 1
2526 ATOM 1456 O O . ASP A 1 203 ? 7.231 30.035 33.230 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 693 ASP A O 1
2527 ATOM 1457 C CB . ASP A 1 203 ? 8.224 29.741 29.718 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 693 ASP A CB 1
2528 ATOM 1458 C CG . ASP A 1 203 ? 7.124 28.713 29.379 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 693 ASP A CG 1
2529 ATOM 1459 O OD1 . ASP A 1 203 ? 6.433 28.182 30.277 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 693 ASP A OD1 1
2530 ATOM 1460 O OD2 . ASP A 1 203 ? 6.950 28.421 28.175 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 693 ASP A OD2 1
2531 ATOM 1461 N N . LEU A 1 204 ? 6.462 31.100 31.392 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 694 LEU A N 1
2532 ATOM 1462 C CA . LEU A 1 204 ? 5.266 31.590 32.086 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 694 LEU A CA 1
2533 ATOM 1463 C C . LEU A 1 204 ? 4.001 31.085 31.388 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 694 LEU A C 1
2534 ATOM 1464 O O . LEU A 1 204 ? 2.966 31.716 31.446 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 694 LEU A O 1
2535 ATOM 1465 C CB . LEU A 1 204 ? 5.276 33.117 32.223 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 694 LEU A CB 1
2536 ATOM 1466 C CG . LEU A 1 204 ? 6.448 33.728 33.031 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 694 LEU A CG 1
2537 ATOM 1467 C CD1 . LEU A 1 204 ? 6.543 35.255 32.797 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 694 LEU A CD1 1
2538 ATOM 1468 C CD2 . LEU A 1 204 ? 6.319 33.433 34.547 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 694 LEU A CD2 1
2539 ATOM 1469 N N . GLY A 1 205 ? 4.108 29.932 30.742 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 695 GLY A N 1
2540 ATOM 1470 C CA . GLY A 1 205 ? 2.988 29.301 30.055 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 695 GLY A CA 1
2541 ATOM 1471 C C . GLY A 1 205 ? 2.007 28.563 30.976 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 695 GLY A C 1
2542 ATOM 1472 O O . GLY A 1 205 ? 2.250 28.458 32.177 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 695 GLY A O 1
2543 ATOM 1473 N N . PRO A 1 206 ? 0.934 27.964 30.427 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 696 PRO A N 1
2544 ATOM 1474 C CA . PRO A 1 206 ? -0.049 27.256 31.267 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 696 PRO A CA 1
2545 ATOM 1475 C C . PRO A 1 206 ? 0.463 26.147 32.191 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 696 PRO A C 1
2546 ATOM 1476 O O . PRO A 1 206 ? 0.079 26.136 33.358 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 696 PRO A O 1
2547 ATOM 1477 C CB . PRO A 1 206 ? -1.118 26.773 30.275 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 696 PRO A CB 1
2548 ATOM 1478 C CG . PRO A 1 206 ? -0.543 26.986 28.910 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 696 PRO A CG 1
2549 ATOM 1479 C CD . PRO A 1 206 ? 0.480 28.082 29.028 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 696 PRO A CD 1
2550 ATOM 1480 N N . LYS A 1 207 ? 1.354 25.273 31.728 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 697 LYS A N 1
2551 ATOM 1481 C CA . LYS A 1 207 ? 1.850 24.211 32.602 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 697 LYS A CA 1
2552 ATOM 1482 C C . LYS A 1 207 ? 2.710 24.814 33.722 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 697 LYS A C 1
2553 ATOM 1483 O O . LYS A 1 207 ? 2.646 24.369 34.871 1.00 9.04 ? ? ? ? ? ? 697 LYS A O 1
2554 ATOM 1484 C CB . LYS A 1 207 ? 2.647 23.189 31.810 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 697 LYS A CB 1
2555 ATOM 1485 C CG . LYS A 1 207 ? 2.905 21.906 32.572 1.00 9.66 ? ? ? ? ? ? 697 LYS A CG 1
2556 ATOM 1486 C CD . LYS A 1 207 ? 3.831 21.005 31.787 1.00 8.50 ? ? ? ? ? ? 697 LYS A CD 1
2557 ATOM 1487 C CE . LYS A 1 207 ? 4.077 19.644 32.484 1.00 8.97 ? ? ? ? ? ? 697 LYS A CE 1
2558 ATOM 1488 N NZ . LYS A 1 207 ? 5.049 18.797 31.704 1.00 9.85 ? ? ? ? ? ? 697 LYS A NZ 1
2559 ATOM 1489 N N . SER A 1 208 ? 3.506 25.839 33.395 1.00 9.18 ? ? ? ? ? ? 698 SER A N 1
2560 ATOM 1490 C CA . SER A 1 208 ? 4.345 26.512 34.390 1.00 8.89 ? ? ? ? ? ? 698 SER A CA 1
2561 ATOM 1491 C C . SER A 1 208 ? 3.467 27.158 35.469 1.00 9.65 ? ? ? ? ? ? 698 SER A C 1
2562 ATOM 1492 O O . SER A 1 208 ? 3.768 27.100 36.676 1.00 9.22 ? ? ? ? ? ? 698 SER A O 1
2563 ATOM 1493 C CB . SER A 1 208 ? 5.183 27.608 33.731 1.00 9.19 ? ? ? ? ? ? 698 SER A CB 1
2564 ATOM 1494 O OG . SER A 1 208 ? 5.788 28.397 34.725 1.00 9.94 ? ? ? ? ? ? 698 SER A OG 1
2565 ATOM 1495 N N . ASN A 1 209 ? 2.399 27.811 35.027 1.00 9.47 ? ? ? ? ? ? 699 ASN A N 1
2566 ATOM 1496 C CA . ASN A 1 209 ? 1.480 28.458 35.957 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 699 ASN A CA 1
2567 ATOM 1497 C C . ASN A 1 209 ? 0.766 27.420 36.847 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 699 ASN A C 1
2568 ATOM 1498 O O . ASN A 1 209 ? 0.525 27.677 38.036 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 699 ASN A O 1
2569 ATOM 1499 C CB . ASN A 1 209 ? 0.434 29.292 35.208 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 699 ASN A CB 1
2570 ATOM 1500 C CG . ASN A 1 209 ? 1.020 30.526 34.549 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 699 ASN A CG 1
2571 ATOM 1501 O OD1 . ASN A 1 209 ? 2.094 31.014 34.912 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 699 ASN A OD1 1
2572 ATOM 1502 N ND2 . ASN A 1 209 ? 0.305 31.045 33.574 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 699 ASN A ND2 1
2573 ATOM 1503 N N . ALA A 1 210 ? 0.418 26.268 36.277 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 700 ALA A N 1
2574 ATOM 1504 C CA . ALA A 1 210 ? -0.248 25.201 37.052 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 700 ALA A CA 1
2575 ATOM 1505 C C . ALA A 1 210 ? 0.699 24.681 38.147 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 700 ALA A C 1
2576 ATOM 1506 O O . ALA A 1 210 ? 0.269 24.489 39.285 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 700 ALA A O 1
2577 ATOM 1507 C CB . ALA A 1 210 ? -0.666 24.059 36.141 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 700 ALA A CB 1
2578 ATOM 1508 N N . VAL A 1 211 ? 1.978 24.478 37.824 1.00 8.49 ? ? ? ? ? ? 701 VAL A N 1
2579 ATOM 1509 C CA . VAL A 1 211 ? 2.963 23.995 38.802 1.00 8.74 ? ? ? ? ? ? 701 VAL A CA 1
2580 ATOM 1510 C C . VAL A 1 211 ? 3.256 25.039 39.882 1.00 8.75 ? ? ? ? ? ? 701 VAL A C 1
2581 ATOM 1511 O O . VAL A 1 211 ? 3.299 24.709 41.055 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 701 VAL A O 1
2582 ATOM 1512 C CB . VAL A 1 211 ? 4.258 23.489 38.132 1.00 7.81 ? ? ? ? ? ? 701 VAL A CB 1
2583 ATOM 1513 C CG1 . VAL A 1 211 ? 5.328 23.205 39.150 1.00 8.09 ? ? ? ? ? ? 701 VAL A CG1 1
2584 ATOM 1514 C CG2 . VAL A 1 211 ? 3.981 22.224 37.352 1.00 8.15 ? ? ? ? ? ? 701 VAL A CG2 1
2585 ATOM 1515 N N . PHE A 1 212 ? 3.402 26.311 39.510 1.00 8.03 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A N 1
2586 ATOM 1516 C CA . PHE A 1 212 ? 3.640 27.371 40.488 1.00 8.25 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A CA 1
2587 ATOM 1517 C C . PHE A 1 212 ? 2.477 27.469 41.499 1.00 8.70 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A C 1
2588 ATOM 1518 O O . PHE A 1 212 ? 2.704 27.552 42.702 1.00 8.94 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A O 1
2589 ATOM 1519 C CB . PHE A 1 212 ? 3.834 28.733 39.770 1.00 8.60 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A CB 1
2590 ATOM 1520 C CG . PHE A 1 212 ? 3.889 29.901 40.702 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A CG 1
2591 ATOM 1521 C CD1 . PHE A 1 212 ? 5.054 30.194 41.388 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A CD1 1
2592 ATOM 1522 C CD2 . PHE A 1 212 ? 2.748 30.670 40.947 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A CD2 1
2593 ATOM 1523 C CE1 . PHE A 1 212 ? 5.077 31.235 42.317 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A CE1 1
2594 ATOM 1524 C CE2 . PHE A 1 212 ? 2.766 31.703 41.871 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A CE2 1
2595 ATOM 1525 C CZ . PHE A 1 212 ? 3.935 31.983 42.558 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A CZ 1
2596 ATOM 1526 N N . ASN A 1 213 ? 1.245 27.475 40.996 1.00 9.83 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A N 1
2597 ATOM 1527 C CA . ASN A 1 213 ? 0.071 27.570 41.868 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A CA 1
2598 ATOM 1528 C C . ASN A 1 213 ? -0.052 26.323 42.747 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A C 1
2599 ATOM 1529 O O . ASN A 1 213 ? -0.417 26.445 43.915 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A O 1
2600 ATOM 1530 C CB . ASN A 1 213 ? -1.204 27.840 41.077 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A CB 1
2601 ATOM 1531 C CG . ASN A 1 213 ? -1.307 29.292 40.613 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A CG 1
2602 ATOM 1532 O OD1 . ASN A 1 213 ? -1.029 30.237 41.367 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A OD1 1
2603 ATOM 1533 N ND2 . ASN A 1 213 ? -1.710 29.476 39.376 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A ND2 1
2604 ATOM 1534 N N . MET A 1 214 ? 0.317 25.151 42.212 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 704 MET A N 1
2605 ATOM 1535 C CA . MET A 1 214 ? 0.288 23.918 42.988 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 704 MET A CA 1
2606 ATOM 1536 C C . MET A 1 214 ? 1.266 24.019 44.172 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 704 MET A C 1
2607 ATOM 1537 O O . MET A 1 214 ? 0.914 23.738 45.316 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 704 MET A O 1
2608 ATOM 1538 C CB . MET A 1 214 ? 0.661 22.714 42.117 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 704 MET A CB 1
2609 ATOM 1539 C CG . MET A 1 214 ? 0.756 21.410 42.921 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 704 MET A CG 1
2610 ATOM 1540 S SD . MET A 1 214 ? 1.281 19.965 41.978 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 704 MET A SD 1
2611 ATOM 1541 C CE . MET A 1 214 ? 2.907 20.349 41.684 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 704 MET A CE 1
2612 ATOM 1542 N N . ILE A 1 215 ? 2.491 24.447 43.894 1.00 9.25 ? ? ? ? ? ? 705 ILE A N 1
2613 ATOM 1543 C CA . ILE A 1 215 ? 3.506 24.549 44.929 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 705 ILE A CA 1
2614 ATOM 1544 C C . ILE A 1 215 ? 3.175 25.629 45.943 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 705 ILE A C 1
2615 ATOM 1545 O O . ILE A 1 215 ? 3.331 25.437 47.144 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 705 ILE A O 1
2616 ATOM 1546 C CB . ILE A 1 215 ? 4.878 24.757 44.286 1.00 9.69 ? ? ? ? ? ? 705 ILE A CB 1
2617 ATOM 1547 C CG1 . ILE A 1 215 ? 5.251 23.481 43.525 1.00 9.53 ? ? ? ? ? ? 705 ILE A CG1 1
2618 ATOM 1548 C CG2 . ILE A 1 215 ? 5.907 25.180 45.330 1.00 9.75 ? ? ? ? ? ? 705 ILE A CG2 1
2619 ATOM 1549 C CD1 . ILE A 1 215 ? 6.561 23.582 42.784 1.00 9.63 ? ? ? ? ? ? 705 ILE A CD1 1
2620 ATOM 1550 N N . LYS A 1 216 ? 2.686 26.767 45.462 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A N 1
2621 ATOM 1551 C CA . LYS A 1 216 ? 2.286 27.851 46.354 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A CA 1
2622 ATOM 1552 C C . LYS A 1 216 ? 1.168 27.356 47.320 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A C 1
2623 ATOM 1553 O O . LYS A 1 216 ? 1.230 27.593 48.514 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A O 1
2624 ATOM 1554 C CB . LYS A 1 216 ? 1.803 29.026 45.516 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A CB 1
2625 ATOM 1555 C CG . LYS A 1 216 ? 1.333 30.215 46.303 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A CG 1
2626 ATOM 1556 C CD . LYS A 1 216 ? 0.878 31.242 45.282 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A CD 1
2627 ATOM 1557 C CE . LYS A 1 216 ? -0.112 32.194 45.863 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A CE 1
2628 ATOM 1558 N NZ . LYS A 1 216 ? 0.573 32.882 46.998 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A NZ 1
2629 ATOM 1559 N N . SER A 1 217 ? 0.178 26.648 46.795 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 707 SER A N 1
2630 ATOM 1560 C CA . SER A 1 217 ? -0.917 26.122 47.595 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 707 SER A CA 1
2631 ATOM 1561 C C . SER A 1 217 ? -0.433 25.071 48.613 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 707 SER A C 1
2632 ATOM 1562 O O . SER A 1 217 ? -0.876 25.081 49.771 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 707 SER A O 1
2633 ATOM 1563 C CB . SER A 1 217 ? -1.968 25.517 46.679 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 707 SER A CB 1
2634 ATOM 1564 O OG . SER A 1 217 ? -3.012 24.929 47.433 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 707 SER A OG 1
2635 ATOM 1565 N N . MET A 1 218 ? 0.461 24.171 48.192 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 708 MET A N 1
2636 ATOM 1566 C CA . MET A 1 218 ? 1.007 23.146 49.089 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 708 MET A CA 1
2637 ATOM 1567 C C . MET A 1 218 ? 1.652 23.828 50.278 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 708 MET A C 1
2638 ATOM 1568 O O . MET A 1 218 ? 1.387 23.458 51.427 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 708 MET A O 1
2639 ATOM 1569 C CB . MET A 1 218 ? 2.046 22.270 48.385 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 708 MET A CB 1
2640 ATOM 1570 C CG . MET A 1 218 ? 1.435 21.182 47.533 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 708 MET A CG 1
2641 ATOM 1571 S SD . MET A 1 218 ? 2.658 20.366 46.455 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 708 MET A SD 1
2642 ATOM 1572 C CE . MET A 1 218 ? 3.602 19.453 47.631 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 708 MET A CE 1
2643 ATOM 1573 N N . LYS A 1 219 ? 2.472 24.849 50.022 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A N 1
2644 ATOM 1574 C CA . LYS A 1 219 ? 3.114 25.568 51.122 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A CA 1
2645 ATOM 1575 C C . LYS A 1 219 ? 2.109 26.272 52.032 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A C 1
2646 ATOM 1576 O O . LYS A 1 219 ? 2.305 26.308 53.256 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A O 1
2647 ATOM 1577 C CB . LYS A 1 219 ? 4.148 26.567 50.615 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A CB 1
2648 ATOM 1578 C CG . LYS A 1 219 ? 5.314 25.903 49.972 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A CG 1
2649 ATOM 1579 C CD . LYS A 1 219 ? 6.443 26.878 49.675 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A CD 1
2650 ATOM 1580 C CE . LYS A 1 219 ? 7.261 27.264 50.912 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A CE 1
2651 ATOM 1581 N NZ . LYS A 1 219 ? 8.206 26.178 51.397 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A NZ 1
2652 ATOM 1582 N N . GLU A 1 220 ? 1.045 26.825 51.464 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A N 1
2653 ATOM 1583 C CA . GLU A 1 220 ? 0.037 27.495 52.282 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A CA 1
2654 ATOM 1584 C C . GLU A 1 220 ? -0.728 26.526 53.173 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A C 1
2655 ATOM 1585 O O . GLU A 1 220 ? -1.434 26.958 54.073 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A O 1
2656 ATOM 1586 C CB . GLU A 1 220 ? -0.984 28.224 51.432 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A CB 1
2657 ATOM 1587 C CG . GLU A 1 220 ? -0.449 29.431 50.780 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A CG 1
2658 ATOM 1588 C CD . GLU A 1 220 ? -1.500 30.127 49.937 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A CD 1
2659 ATOM 1589 O OE1 . GLU A 1 220 ? -2.505 29.496 49.509 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A OE1 1
2660 ATOM 1590 O OE2 . GLU A 1 220 ? -1.316 31.332 49.715 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A OE2 1
2661 ATOM 1591 N N . ARG A 1 221 ? -0.649 25.236 52.861 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A N 1
2662 ATOM 1592 C CA . ARG A 1 221 ? -1.330 24.206 53.632 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A CA 1
2663 ATOM 1593 C C . ARG A 1 221 ? -0.358 23.443 54.524 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A C 1
2664 ATOM 1594 O O . ARG A 1 221 ? -0.668 22.354 54.992 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A O 1
2665 ATOM 1595 C CB . ARG A 1 221 ? -2.051 23.252 52.680 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A CB 1
2666 ATOM 1596 C CG . ARG A 1 221 ? -2.986 23.996 51.742 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A CG 1
2667 ATOM 1597 C CD . ARG A 1 221 ? -3.803 23.092 50.817 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A CD 1
2668 ATOM 1598 N NE . ARG A 1 221 ? -3.072 22.501 49.675 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A NE 1
2669 ATOM 1599 C CZ . ARG A 1 221 ? -2.594 21.262 49.684 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A CZ 1
2670 ATOM 1600 N NH1 . ARG A 1 221 ? -2.713 20.556 50.793 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A NH1 1
2671 ATOM 1601 N NH2 . ARG A 1 221 ? -1.963 20.754 48.629 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A NH2 1
2672 ATOM 1602 N N . GLY A 1 222 ? 0.844 23.975 54.692 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 712 GLY A N 1
2673 ATOM 1603 C CA . GLY A 1 222 ? 1.847 23.325 55.526 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 712 GLY A CA 1
2674 ATOM 1604 C C . GLY A 1 222 ? 2.567 22.080 55.000 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 712 GLY A C 1
2675 ATOM 1605 O O . GLY A 1 222 ? 3.190 21.354 55.780 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 712 GLY A O 1
2676 ATOM 1606 N N . VAL A 1 223 ? 2.474 21.804 53.701 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 713 VAL A N 1
2677 ATOM 1607 C CA . VAL A 1 223 ? 3.162 20.654 53.125 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 713 VAL A CA 1
2678 ATOM 1608 C C . VAL A 1 223 ? 4.623 21.060 52.938 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 713 VAL A C 1
2679 ATOM 1609 O O . VAL A 1 223 ? 4.912 22.100 52.332 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 713 VAL A O 1
2680 ATOM 1610 C CB . VAL A 1 223 ? 2.567 20.271 51.748 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 713 VAL A CB 1
2681 ATOM 1611 C CG1 . VAL A 1 223 ? 3.349 19.121 51.117 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 713 VAL A CG1 1
2682 ATOM 1612 C CG2 . VAL A 1 223 ? 1.119 19.932 51.896 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 713 VAL A CG2 1
2683 ATOM 1613 N N . PRO A 1 224 ? 5.568 20.229 53.408 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 714 PRO A N 1
2684 ATOM 1614 C CA . PRO A 1 224 ? 7.002 20.553 53.271 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 714 PRO A CA 1
2685 ATOM 1615 C C . PRO A 1 224 ? 7.576 20.378 51.865 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 714 PRO A C 1
2686 ATOM 1616 O O . PRO A 1 224 ? 7.753 19.259 51.401 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 714 PRO A O 1
2687 ATOM 1617 C CB . PRO A 1 224 ? 7.688 19.598 54.269 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 714 PRO A CB 1
2688 ATOM 1618 C CG . PRO A 1 224 ? 6.744 18.384 54.259 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 714 PRO A CG 1
2689 ATOM 1619 C CD . PRO A 1 224 ? 5.346 18.979 54.174 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 714 PRO A CD 1
2690 ATOM 1620 N N . ILE A 1 225 ? 7.764 21.474 51.153 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A N 1
2691 ATOM 1621 C CA . ILE A 1 225 ? 8.377 21.410 49.837 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A CA 1
2692 ATOM 1622 C C . ILE A 1 225 ? 9.371 22.579 49.796 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A C 1
2693 ATOM 1623 O O . ILE A 1 225 ? 9.046 23.710 50.203 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A O 1
2694 ATOM 1624 C CB . ILE A 1 225 ? 7.348 21.415 48.674 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A CB 1
2695 ATOM 1625 C CG1 . ILE A 1 225 ? 8.103 21.491 47.339 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A CG1 1
2696 ATOM 1626 C CG2 . ILE A 1 225 ? 6.326 22.510 48.832 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A CG2 1
2697 ATOM 1627 C CD1 . ILE A 1 225 ? 7.287 21.084 46.141 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A CD1 1
2698 ATOM 1628 N N . ASP A 1 226 ? 10.607 22.293 49.412 1.00 8.69 ? ? ? ? ? ? 716 ASP A N 1
2699 ATOM 1629 C CA . ASP A 1 226 ? 11.644 23.324 49.401 1.00 8.51 ? ? ? ? ? ? 716 ASP A CA 1
2700 ATOM 1630 C C . ASP A 1 226 ? 11.998 23.904 48.026 1.00 8.98 ? ? ? ? ? ? 716 ASP A C 1
2701 ATOM 1631 O O . ASP A 1 226 ? 12.384 25.075 47.932 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 716 ASP A O 1
2702 ATOM 1632 C CB . ASP A 1 226 ? 12.947 22.778 50.008 1.00 8.70 ? ? ? ? ? ? 716 ASP A CB 1
2703 ATOM 1633 C CG . ASP A 1 226 ? 12.749 22.165 51.399 1.00 9.89 ? ? ? ? ? ? 716 ASP A CG 1
2704 ATOM 1634 O OD1 . ASP A 1 226 ? 12.381 22.911 52.322 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 716 ASP A OD1 1
2705 ATOM 1635 O OD2 . ASP A 1 226 ? 12.971 20.959 51.564 1.00 9.71 ? ? ? ? ? ? 716 ASP A OD2 1
2706 ATOM 1636 N N . GLY A 1 227 ? 11.941 23.071 46.991 1.00 7.84 ? ? ? ? ? ? 717 GLY A N 1
2707 ATOM 1637 C CA . GLY A 1 227 ? 12.349 23.542 45.684 1.00 7.82 ? ? ? ? ? ? 717 GLY A CA 1
2708 ATOM 1638 C C . GLY A 1 227 ? 11.608 22.999 44.490 1.00 8.89 ? ? ? ? ? ? 717 GLY A C 1
2709 ATOM 1639 O O . GLY A 1 227 ? 10.743 22.106 44.608 1.00 7.90 ? ? ? ? ? ? 717 GLY A O 1
2710 ATOM 1640 N N . VAL A 1 228 ? 11.851 23.630 43.337 1.00 7.48 ? ? ? ? ? ? 718 VAL A N 1
2711 ATOM 1641 C CA . VAL A 1 228 ? 11.249 23.190 42.090 1.00 7.38 ? ? ? ? ? ? 718 VAL A CA 1
2712 ATOM 1642 C C . VAL A 1 228 ? 12.404 22.899 41.125 1.00 6.95 ? ? ? ? ? ? 718 VAL A C 1
2713 ATOM 1643 O O . VAL A 1 228 ? 13.389 23.641 41.087 1.00 6.87 ? ? ? ? ? ? 718 VAL A O 1
2714 ATOM 1644 C CB . VAL A 1 228 ? 10.248 24.250 41.482 1.00 8.29 ? ? ? ? ? ? 718 VAL A CB 1
2715 ATOM 1645 C CG1 . VAL A 1 228 ? 10.941 25.558 41.143 1.00 8.18 ? ? ? ? ? ? 718 VAL A CG1 1
2716 ATOM 1646 C CG2 . VAL A 1 228 ? 9.553 23.657 40.241 1.00 7.69 ? ? ? ? ? ? 718 VAL A CG2 1
2717 ATOM 1647 N N . GLY A 1 229 ? 12.335 21.759 40.463 1.00 5.91 ? ? ? ? ? ? 719 GLY A N 1
2718 ATOM 1648 C CA . GLY A 1 229 ? 13.366 21.375 39.524 1.00 5.41 ? ? ? ? ? ? 719 GLY A CA 1
2719 ATOM 1649 C C . GLY A 1 229 ? 12.921 21.629 38.101 1.00 5.85 ? ? ? ? ? ? 719 GLY A C 1
2720 ATOM 1650 O O . GLY A 1 229 ? 11.891 21.110 37.661 1.00 6.86 ? ? ? ? ? ? 719 GLY A O 1
2721 ATOM 1651 N N . PHE A 1 230 ? 13.635 22.524 37.422 1.00 6.00 ? ? ? ? ? ? 720 PHE A N 1
2722 ATOM 1652 C CA . PHE A 1 230 ? 13.355 22.836 36.001 1.00 6.51 ? ? ? ? ? ? 720 PHE A CA 1
2723 ATOM 1653 C C . PHE A 1 230 ? 14.225 21.848 35.184 1.00 5.39 ? ? ? ? ? ? 720 PHE A C 1
2724 ATOM 1654 O O . PHE A 1 230 ? 15.464 21.978 35.170 1.00 6.21 ? ? ? ? ? ? 720 PHE A O 1
2725 ATOM 1655 C CB . PHE A 1 230 ? 13.806 24.275 35.649 1.00 7.21 ? ? ? ? ? ? 720 PHE A CB 1
2726 ATOM 1656 C CG . PHE A 1 230 ? 12.917 25.392 36.162 1.00 7.00 ? ? ? ? ? ? 720 PHE A CG 1
2727 ATOM 1657 C CD1 . PHE A 1 230 ? 11.830 25.166 37.016 1.00 6.87 ? ? ? ? ? ? 720 PHE A CD1 1
2728 ATOM 1658 C CD2 . PHE A 1 230 ? 13.211 26.707 35.797 1.00 7.42 ? ? ? ? ? ? 720 PHE A CD2 1
2729 ATOM 1659 C CE1 . PHE A 1 230 ? 11.071 26.216 37.481 1.00 7.71 ? ? ? ? ? ? 720 PHE A CE1 1
2730 ATOM 1660 C CE2 . PHE A 1 230 ? 12.454 27.767 36.262 1.00 8.09 ? ? ? ? ? ? 720 PHE A CE2 1
2731 ATOM 1661 C CZ . PHE A 1 230 ? 11.380 27.532 37.104 1.00 8.65 ? ? ? ? ? ? 720 PHE A CZ 1
2732 ATOM 1662 N N . GLN A 1 231 ? 13.618 20.896 34.480 1.00 6.48 ? ? ? ? ? ? 721 GLN A N 1
2733 ATOM 1663 C CA . GLN A 1 231 ? 14.425 19.919 33.719 1.00 6.29 ? ? ? ? ? ? 721 GLN A CA 1
2734 ATOM 1664 C C . GLN A 1 231 ? 15.273 20.559 32.622 1.00 6.69 ? ? ? ? ? ? 721 GLN A C 1
2735 ATOM 1665 O O . GLN A 1 231 ? 16.376 20.105 32.364 1.00 7.22 ? ? ? ? ? ? 721 GLN A O 1
2736 ATOM 1666 C CB . GLN A 1 231 ? 13.573 18.806 33.140 1.00 6.47 ? ? ? ? ? ? 721 GLN A CB 1
2737 ATOM 1667 C CG . GLN A 1 231 ? 13.098 17.817 34.207 1.00 7.05 ? ? ? ? ? ? 721 GLN A CG 1
2738 ATOM 1668 C CD . GLN A 1 231 ? 12.237 16.706 33.603 1.00 9.40 ? ? ? ? ? ? 721 GLN A CD 1
2739 ATOM 1669 O OE1 . GLN A 1 231 ? 12.263 16.467 32.382 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 721 GLN A OE1 1
2740 ATOM 1670 N NE2 . GLN A 1 231 ? 11.510 15.984 34.450 1.00 8.66 ? ? ? ? ? ? 721 GLN A NE2 1
2741 ATOM 1671 N N . CYS A 1 232 ? 14.752 21.614 32.001 1.00 6.63 ? ? ? ? ? ? 722 CYS A N 1
2742 ATOM 1672 C CA . CYS A 1 232 ? 15.479 22.324 30.946 1.00 7.18 ? ? ? ? ? ? 722 CYS A CA 1
2743 ATOM 1673 C C . CYS A 1 232 ? 15.826 21.490 29.697 1.00 7.03 ? ? ? ? ? ? 722 CYS A C 1
2744 ATOM 1674 O O . CYS A 1 232 ? 16.964 21.523 29.229 1.00 7.82 ? ? ? ? ? ? 722 CYS A O 1
2745 ATOM 1675 C CB . CYS A 1 232 ? 16.737 23.016 31.503 1.00 7.45 ? ? ? ? ? ? 722 CYS A CB 1
2746 ATOM 1676 S SG . CYS A 1 232 ? 16.407 24.311 32.709 1.00 9.11 ? ? ? ? ? ? 722 CYS A SG 1
2747 ATOM 1677 N N . HIS A 1 233 ? 14.857 20.733 29.186 1.00 6.91 ? ? ? ? ? ? 723 HIS A N 1
2748 ATOM 1678 C CA . HIS A 1 233 ? 15.068 19.963 27.945 1.00 7.96 ? ? ? ? ? ? 723 HIS A CA 1
2749 ATOM 1679 C C . HIS A 1 233 ? 14.607 20.926 26.842 1.00 9.02 ? ? ? ? ? ? 723 HIS A C 1
2750 ATOM 1680 O O . HIS A 1 233 ? 13.426 20.976 26.492 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 723 HIS A O 1
2751 ATOM 1681 C CB . HIS A 1 233 ? 14.247 18.665 27.956 1.00 8.58 ? ? ? ? ? ? 723 HIS A CB 1
2752 ATOM 1682 C CG . HIS A 1 233 ? 14.747 17.659 28.951 1.00 7.86 ? ? ? ? ? ? 723 HIS A CG 1
2753 ATOM 1683 N ND1 . HIS A 1 233 ? 16.022 17.139 28.910 1.00 7.88 ? ? ? ? ? ? 723 HIS A ND1 1
2754 ATOM 1684 C CD2 . HIS A 1 233 ? 14.144 17.085 30.020 1.00 8.64 ? ? ? ? ? ? 723 HIS A CD2 1
2755 ATOM 1685 C CE1 . HIS A 1 233 ? 16.187 16.286 29.910 1.00 8.80 ? ? ? ? ? ? 723 HIS A CE1 1
2756 ATOM 1686 N NE2 . HIS A 1 233 ? 15.061 16.238 30.598 1.00 8.02 ? ? ? ? ? ? 723 HIS A NE2 1
2757 ATOM 1687 N N . PHE A 1 234 ? 15.555 21.739 26.377 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A N 1
2758 ATOM 1688 C CA . PHE A 1 234 ? 15.308 22.800 25.394 1.00 9.17 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A CA 1
2759 ATOM 1689 C C . PHE A 1 234 ? 15.734 22.499 23.973 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A C 1
2760 ATOM 1690 O O . PHE A 1 234 ? 16.539 21.622 23.731 1.00 9.08 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A O 1
2761 ATOM 1691 C CB . PHE A 1 234 ? 16.047 24.064 25.834 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A CB 1
2762 ATOM 1692 C CG . PHE A 1 234 ? 15.597 24.621 27.170 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A CG 1
2763 ATOM 1693 C CD1 . PHE A 1 234 ? 14.243 24.799 27.461 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A CD1 1
2764 ATOM 1694 C CD2 . PHE A 1 234 ? 16.547 25.040 28.116 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A CD2 1
2765 ATOM 1695 C CE1 . PHE A 1 234 ? 13.846 25.395 28.673 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A CE1 1
2766 ATOM 1696 C CE2 . PHE A 1 234 ? 16.144 25.640 29.325 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A CE2 1
2767 ATOM 1697 C CZ . PHE A 1 234 ? 14.793 25.809 29.587 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A CZ 1
2768 ATOM 1698 N N . ILE A 1 235 ? 15.185 23.262 23.026 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 725 ILE A N 1
2769 ATOM 1699 C CA . ILE A 1 235 ? 15.577 23.106 21.617 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 725 ILE A CA 1
2770 ATOM 1700 C C . ILE A 1 235 ? 16.550 24.246 21.268 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 725 ILE A C 1
2771 ATOM 1701 O O . ILE A 1 235 ? 16.368 25.377 21.709 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 725 ILE A O 1
2772 ATOM 1702 C CB . ILE A 1 235 ? 14.363 23.170 20.682 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 725 ILE A CB 1
2773 ATOM 1703 C CG1 . ILE A 1 235 ? 13.355 22.092 21.084 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 725 ILE A CG1 1
2774 ATOM 1704 C CG2 . ILE A 1 235 ? 14.812 22.917 19.222 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 725 ILE A CG2 1
2775 ATOM 1705 C CD1 . ILE A 1 235 ? 12.065 22.164 20.322 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 725 ILE A CD1 1
2776 ATOM 1706 N N . ASN A 1 236 ? 17.570 23.943 20.484 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 726 ASN A N 1
2777 ATOM 1707 C CA . ASN A 1 236 ? 18.577 24.928 20.077 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 726 ASN A CA 1
2778 ATOM 1708 C C . ASN A 1 236 ? 17.933 26.161 19.430 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 726 ASN A C 1
2779 ATOM 1709 O O . ASN A 1 236 ? 16.992 26.033 18.636 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 726 ASN A O 1
2780 ATOM 1710 C CB . ASN A 1 236 ? 19.500 24.282 19.050 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 726 ASN A CB 1
2781 ATOM 1711 C CG . ASN A 1 236 ? 20.780 25.037 18.862 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 726 ASN A CG 1
2782 ATOM 1712 O OD1 . ASN A 1 236 ? 21.349 25.545 19.824 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 726 ASN A OD1 1
2783 ATOM 1713 N ND2 . ASN A 1 236 ? 21.281 25.074 17.634 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 726 ASN A ND2 1
2784 ATOM 1714 N N . GLY A 1 237 ? 18.437 27.338 19.792 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 727 GLY A N 1
2785 ATOM 1715 C CA . GLY A 1 237 ? 17.932 28.580 19.227 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 727 GLY A CA 1
2786 ATOM 1716 C C . GLY A 1 237 ? 16.927 29.341 20.074 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 727 GLY A C 1
2787 ATOM 1717 O O . GLY A 1 237 ? 16.031 30.033 19.555 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 727 GLY A O 1
2788 ATOM 1718 N N . MET A 1 238 ? 17.073 29.223 21.390 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 728 MET A N 1
2789 ATOM 1719 C CA . MET A 1 238 ? 16.201 29.913 22.331 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 728 MET A CA 1
2790 ATOM 1720 C C . MET A 1 238 ? 16.256 31.426 22.104 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 728 MET A C 1
2791 ATOM 1721 O O . MET A 1 238 ? 17.348 32.004 21.985 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 728 MET A O 1
2792 ATOM 1722 C CB . MET A 1 238 ? 16.664 29.604 23.753 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 728 MET A CB 1
2793 ATOM 1723 C CG . MET A 1 238 ? 16.601 28.107 24.080 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 728 MET A CG 1
2794 ATOM 1724 S SD . MET A 1 238 ? 17.374 27.774 25.678 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 728 MET A SD 1
2795 ATOM 1725 C CE . MET A 1 238 ? 16.084 28.274 26.690 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 728 MET A CE 1
2796 ATOM 1726 N N . SER A 1 239 ? 15.088 32.061 22.096 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 729 SER A N 1
2797 ATOM 1727 C CA . SER A 1 239 ? 14.999 33.503 21.905 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 729 SER A CA 1
2798 ATOM 1728 C C . SER A 1 239 ? 15.254 34.291 23.205 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 729 SER A C 1
2799 ATOM 1729 O O . SER A 1 239 ? 15.138 33.747 24.321 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 729 SER A O 1
2800 ATOM 1730 C CB . SER A 1 239 ? 13.620 33.855 21.353 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 729 SER A CB 1
2801 ATOM 1731 O OG . SER A 1 239 ? 12.604 33.702 22.338 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 729 SER A OG 1
2802 ATOM 1732 N N . PRO A 1 240 ? 15.612 35.588 23.090 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 730 PRO A N 1
2803 ATOM 1733 C CA . PRO A 1 240 ? 15.857 36.381 24.304 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 730 PRO A CA 1
2804 ATOM 1734 C C . PRO A 1 240 ? 14.575 36.524 25.128 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 730 PRO A C 1
2805 ATOM 1735 O O . PRO A 1 240 ? 14.626 36.617 26.343 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 730 PRO A O 1
2806 ATOM 1736 C CB . PRO A 1 240 ? 16.294 37.744 23.753 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 730 PRO A CB 1
2807 ATOM 1737 C CG . PRO A 1 240 ? 16.946 37.388 22.469 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 730 PRO A CG 1
2808 ATOM 1738 C CD . PRO A 1 240 ? 16.029 36.333 21.885 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 730 PRO A CD 1
2809 ATOM 1739 N N . GLU A 1 241 ? 13.424 36.550 24.460 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A N 1
2810 ATOM 1740 C CA . GLU A 1 241 ? 12.166 36.704 25.163 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A CA 1
2811 ATOM 1741 C C . GLU A 1 241 ? 11.867 35.449 25.969 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A C 1
2812 ATOM 1742 O O . GLU A 1 241 ? 11.321 35.555 27.072 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A O 1
2813 ATOM 1743 C CB . GLU A 1 241 ? 11.014 36.993 24.197 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A CB 1
2814 ATOM 1744 C CG . GLU A 1 241 ? 11.112 38.340 23.514 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A CG 1
2815 ATOM 1745 C CD . GLU A 1 241 ? 12.227 38.391 22.486 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A CD 1
2816 ATOM 1746 O OE1 . GLU A 1 241 ? 12.365 37.429 21.693 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A OE1 1
2817 ATOM 1747 O OE2 . GLU A 1 241 ? 12.977 39.391 22.480 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A OE2 1
2818 ATOM 1748 N N . TYR A 1 242 ? 12.209 34.283 25.411 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A N 1
2819 ATOM 1749 C CA . TYR A 1 242 ? 11.981 33.014 26.103 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A CA 1
2820 ATOM 1750 C C . TYR A 1 242 ? 12.865 33.004 27.343 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A C 1
2821 ATOM 1751 O O . TYR A 1 242 ? 12.381 32.765 28.462 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A O 1
2822 ATOM 1752 C CB . TYR A 1 242 ? 12.324 31.833 25.209 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A CB 1
2823 ATOM 1753 C CG . TYR A 1 242 ? 12.007 30.506 25.844 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A CG 1
2824 ATOM 1754 C CD1 . TYR A 1 242 ? 10.685 30.124 26.074 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A CD1 1
2825 ATOM 1755 C CD2 . TYR A 1 242 ? 13.014 29.615 26.170 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A CD2 1
2826 ATOM 1756 C CE1 . TYR A 1 242 ? 10.364 28.878 26.601 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A CE1 1
2827 ATOM 1757 C CE2 . TYR A 1 242 ? 12.706 28.351 26.700 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A CE2 1
2828 ATOM 1758 C CZ . TYR A 1 242 ? 11.378 27.992 26.903 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A CZ 1
2829 ATOM 1759 O OH . TYR A 1 242 ? 11.058 26.709 27.335 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A OH 1
2830 ATOM 1760 N N . LEU A 1 243 ? 14.144 33.316 27.150 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 733 LEU A N 1
2831 ATOM 1761 C CA . LEU A 1 243 ? 15.088 33.359 28.252 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 733 LEU A CA 1
2832 ATOM 1762 C C . LEU A 1 243 ? 14.633 34.371 29.299 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 733 LEU A C 1
2833 ATOM 1763 O O . LEU A 1 243 ? 14.713 34.125 30.501 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 733 LEU A O 1
2834 ATOM 1764 C CB . LEU A 1 243 ? 16.506 33.642 27.732 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 733 LEU A CB 1
2835 ATOM 1765 C CG . LEU A 1 243 ? 17.125 32.469 26.932 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 733 LEU A CG 1
2836 ATOM 1766 C CD1 . LEU A 1 243 ? 18.189 32.972 25.957 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 733 LEU A CD1 1
2837 ATOM 1767 C CD2 . LEU A 1 243 ? 17.747 31.412 27.856 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 733 LEU A CD2 1
2838 ATOM 1768 N N . ALA A 1 244 ? 14.098 35.502 28.865 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 734 ALA A N 1
2839 ATOM 1769 C CA . ALA A 1 244 ? 13.620 36.497 29.813 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 734 ALA A CA 1
2840 ATOM 1770 C C . ALA A 1 244 ? 12.457 35.945 30.658 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 734 ALA A C 1
2841 ATOM 1771 O O . ALA A 1 244 ? 12.327 36.296 31.846 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 734 ALA A O 1
2842 ATOM 1772 C CB . ALA A 1 244 ? 13.171 37.789 29.070 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 734 ALA A CB 1
2843 ATOM 1773 N N . SER A 1 245 ? 11.596 35.111 30.064 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 735 SER A N 1
2844 ATOM 1774 C CA . SER A 1 245 ? 10.451 34.557 30.813 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 735 SER A CA 1
2845 ATOM 1775 C C . SER A 1 245 ? 10.890 33.548 31.896 1.00 9.87 ? ? ? ? ? ? 735 SER A C 1
2846 ATOM 1776 O O . SER A 1 245 ? 10.290 33.487 32.963 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 735 SER A O 1
2847 ATOM 1777 C CB . SER A 1 245 ? 9.376 33.993 29.877 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 735 SER A CB 1
2848 ATOM 1778 O OG . SER A 1 245 ? 9.739 32.755 29.333 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 735 SER A OG 1
2849 ATOM 1779 N N . ILE A 1 246 ? 11.975 32.833 31.641 1.00 9.66 ? ? ? ? ? ? 736 ILE A N 1
2850 ATOM 1780 C CA . ILE A 1 246 ? 12.531 31.879 32.616 1.00 9.50 ? ? ? ? ? ? 736 ILE A CA 1
2851 ATOM 1781 C C . ILE A 1 246 ? 13.033 32.674 33.826 1.00 9.64 ? ? ? ? ? ? 736 ILE A C 1
2852 ATOM 1782 O O . ILE A 1 246 ? 12.774 32.307 34.967 1.00 9.94 ? ? ? ? ? ? 736 ILE A O 1
2853 ATOM 1783 C CB . ILE A 1 246 ? 13.686 31.056 32.015 1.00 9.03 ? ? ? ? ? ? 736 ILE A CB 1
2854 ATOM 1784 C CG1 . ILE A 1 246 ? 13.177 30.219 30.832 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 736 ILE A CG1 1
2855 ATOM 1785 C CG2 . ILE A 1 246 ? 14.319 30.135 33.090 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 736 ILE A CG2 1
2856 ATOM 1786 C CD1 . ILE A 1 246 ? 14.275 29.454 30.087 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 736 ILE A CD1 1
2857 ATOM 1787 N N . ASP A 1 247 ? 13.739 33.780 33.583 1.00 9.65 ? ? ? ? ? ? 737 ASP A N 1
2858 ATOM 1788 C CA . ASP A 1 247 ? 14.243 34.625 34.685 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 737 ASP A CA 1
2859 ATOM 1789 C C . ASP A 1 247 ? 13.081 35.164 35.560 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 737 ASP A C 1
2860 ATOM 1790 O O . ASP A 1 247 ? 13.150 35.132 36.789 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 737 ASP A O 1
2861 ATOM 1791 C CB . ASP A 1 247 ? 15.073 35.798 34.128 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 737 ASP A CB 1
2862 ATOM 1792 C CG . ASP A 1 247 ? 15.670 36.652 35.224 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 737 ASP A CG 1
2863 ATOM 1793 O OD1 . ASP A 1 247 ? 16.738 36.291 35.738 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 737 ASP A OD1 1
2864 ATOM 1794 O OD2 . ASP A 1 247 ? 15.059 37.670 35.598 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 737 ASP A OD2 1
2865 ATOM 1795 N N . GLN A 1 248 ? 12.012 35.650 34.934 1.00 9.97 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A N 1
2866 ATOM 1796 C CA . GLN A 1 248 ? 10.874 36.163 35.677 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A CA 1
2867 ATOM 1797 C C . GLN A 1 248 ? 10.212 35.022 36.483 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A C 1
2868 ATOM 1798 O O . GLN A 1 248 ? 9.726 35.237 37.586 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A O 1
2869 ATOM 1799 C CB . GLN A 1 248 ? 9.842 36.758 34.718 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A CB 1
2870 ATOM 1800 C CG . GLN A 1 248 ? 10.231 38.127 34.181 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A CG 1
2871 ATOM 1801 C CD . GLN A 1 248 ? 9.590 38.453 32.821 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A CD 1
2872 ATOM 1802 O OE1 . GLN A 1 248 ? 8.395 38.203 32.588 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A OE1 1
2873 ATOM 1803 N NE2 . GLN A 1 248 ? 10.398 39.024 31.909 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A NE2 1
2874 ATOM 1804 N N . ASN A 1 249 ? 10.145 33.836 35.898 1.00 9.32 ? ? ? ? ? ? 739 ASN A N 1
2875 ATOM 1805 C CA . ASN A 1 249 ? 9.543 32.695 36.597 1.00 8.40 ? ? ? ? ? ? 739 ASN A CA 1
2876 ATOM 1806 C C . ASN A 1 249 ? 10.381 32.378 37.860 1.00 8.50 ? ? ? ? ? ? 739 ASN A C 1
2877 ATOM 1807 O O . ASN A 1 249 ? 9.824 32.153 38.945 1.00 9.11 ? ? ? ? ? ? 739 ASN A O 1
2878 ATOM 1808 C CB . ASN A 1 249 ? 9.478 31.493 35.653 1.00 8.44 ? ? ? ? ? ? 739 ASN A CB 1
2879 ATOM 1809 C CG . ASN A 1 249 ? 8.581 30.398 36.175 1.00 7.63 ? ? ? ? ? ? 739 ASN A CG 1
2880 ATOM 1810 O OD1 . ASN A 1 249 ? 7.634 30.661 36.884 1.00 9.79 ? ? ? ? ? ? 739 ASN A OD1 1
2881 ATOM 1811 N ND2 . ASN A 1 249 ? 8.875 29.165 35.808 1.00 9.40 ? ? ? ? ? ? 739 ASN A ND2 1
2882 ATOM 1812 N N . ILE A 1 250 ? 11.710 32.437 37.757 1.00 7.69 ? ? ? ? ? ? 740 ILE A N 1
2883 ATOM 1813 C CA . ILE A 1 250 ? 12.579 32.167 38.913 1.00 8.67 ? ? ? ? ? ? 740 ILE A CA 1
2884 ATOM 1814 C C . ILE A 1 250 ? 12.304 33.186 40.031 1.00 9.03 ? ? ? ? ? ? 740 ILE A C 1
2885 ATOM 1815 O O . ILE A 1 250 ? 12.253 32.840 41.224 1.00 8.32 ? ? ? ? ? ? 740 ILE A O 1
2886 ATOM 1816 C CB . ILE A 1 250 ? 14.093 32.142 38.509 1.00 8.06 ? ? ? ? ? ? 740 ILE A CB 1
2887 ATOM 1817 C CG1 . ILE A 1 250 ? 14.366 30.959 37.577 1.00 8.35 ? ? ? ? ? ? 740 ILE A CG1 1
2888 ATOM 1818 C CG2 . ILE A 1 250 ? 15.008 32.055 39.733 1.00 9.48 ? ? ? ? ? ? 740 ILE A CG2 1
2889 ATOM 1819 C CD1 . ILE A 1 250 ? 15.774 30.946 37.015 1.00 9.87 ? ? ? ? ? ? 740 ILE A CD1 1
2890 ATOM 1820 N N . LYS A 1 251 ? 12.091 34.444 39.646 1.00 8.37 ? ? ? ? ? ? 741 LYS A N 1
2891 ATOM 1821 C CA . LYS A 1 251 ? 11.809 35.507 40.604 1.00 9.50 ? ? ? ? ? ? 741 LYS A CA 1
2892 ATOM 1822 C C . LYS A 1 251 ? 10.488 35.297 41.336 1.00 8.92 ? ? ? ? ? ? 741 LYS A C 1
2893 ATOM 1823 O O . LYS A 1 251 ? 10.428 35.558 42.540 1.00 9.78 ? ? ? ? ? ? 741 LYS A O 1
2894 ATOM 1824 C CB . LYS A 1 251 ? 11.887 36.907 39.926 1.00 9.95 ? ? ? ? ? ? 741 LYS A CB 1
2895 ATOM 1825 C CG . LYS A 1 251 ? 13.357 37.322 39.686 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 741 LYS A CG 1
2896 ATOM 1826 C CD . LYS A 1 251 ? 13.500 38.544 38.802 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 741 LYS A CD 1
2897 ATOM 1827 C CE . LYS A 1 251 ? 14.943 39.055 38.804 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 741 LYS A CE 1
2898 ATOM 1828 N NZ . LYS A 1 251 ? 15.930 38.097 38.264 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 741 LYS A NZ 1
2899 ATOM 1829 N N . ARG A 1 252 ? 9.443 34.812 40.656 1.00 9.44 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A N 1
2900 ATOM 1830 C CA . ARG A 1 252 ? 8.182 34.571 41.363 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A CA 1
2901 ATOM 1831 C C . ARG A 1 252 ? 8.317 33.402 42.359 1.00 9.74 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A C 1
2902 ATOM 1832 O O . ARG A 1 252 ? 7.667 33.415 43.413 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A O 1
2903 ATOM 1833 C CB . ARG A 1 252 ? 6.963 34.450 40.446 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A CB 1
2904 ATOM 1834 C CG . ARG A 1 252 ? 6.922 33.285 39.555 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A CG 1
2905 ATOM 1835 C CD . ARG A 1 252 ? 5.526 33.180 38.932 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A CD 1
2906 ATOM 1836 N NE . ARG A 1 252 ? 5.488 32.060 37.992 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A NE 1
2907 ATOM 1837 C CZ . ARG A 1 252 ? 4.447 31.706 37.250 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A CZ 1
2908 ATOM 1838 N NH1 . ARG A 1 252 ? 3.314 32.394 37.295 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A NH1 1
2909 ATOM 1839 N NH2 . ARG A 1 252 ? 4.559 30.663 36.453 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A NH2 1
2910 ATOM 1840 N N . TYR A 1 253 ? 9.172 32.423 42.063 1.00 8.16 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A N 1
2911 ATOM 1841 C CA . TYR A 1 253 ? 9.404 31.335 43.033 1.00 8.67 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CA 1
2912 ATOM 1842 C C . TYR A 1 253 ? 10.127 31.902 44.265 1.00 8.17 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A C 1
2913 ATOM 1843 O O . TYR A 1 253 ? 9.817 31.545 45.394 1.00 8.53 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A O 1
2914 ATOM 1844 C CB . TYR A 1 253 ? 10.184 30.159 42.409 1.00 7.56 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CB 1
2915 ATOM 1845 C CG . TYR A 1 253 ? 9.268 29.164 41.708 1.00 7.73 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CG 1
2916 ATOM 1846 C CD1 . TYR A 1 253 ? 8.431 28.306 42.452 1.00 8.22 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CD1 1
2917 ATOM 1847 C CD2 . TYR A 1 253 ? 9.228 29.065 40.309 1.00 7.98 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CD2 1
2918 ATOM 1848 C CE1 . TYR A 1 253 ? 7.584 27.384 41.819 1.00 7.96 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CE1 1
2919 ATOM 1849 C CE2 . TYR A 1 253 ? 8.388 28.143 39.657 1.00 7.98 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CE2 1
2920 ATOM 1850 C CZ . TYR A 1 253 ? 7.566 27.307 40.418 1.00 8.03 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CZ 1
2921 ATOM 1851 O OH . TYR A 1 253 ? 6.721 26.429 39.798 1.00 8.50 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A OH 1
2922 ATOM 1852 N N . ALA A 1 254 ? 11.065 32.830 44.062 1.00 8.89 ? ? ? ? ? ? 744 ALA A N 1
2923 ATOM 1853 C CA . ALA A 1 254 ? 11.780 33.454 45.197 1.00 9.08 ? ? ? ? ? ? 744 ALA A CA 1
2924 ATOM 1854 C C . ALA A 1 254 ? 10.778 34.189 46.108 1.00 9.30 ? ? ? ? ? ? 744 ALA A C 1
2925 ATOM 1855 O O . ALA A 1 254 ? 10.910 34.163 47.335 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 744 ALA A O 1
2926 ATOM 1856 C CB . ALA A 1 254 ? 12.856 34.443 44.692 1.00 9.52 ? ? ? ? ? ? 744 ALA A CB 1
2927 ATOM 1857 N N . GLU A 1 255 ? 9.750 34.795 45.512 1.00 9.74 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A N 1
2928 ATOM 1858 C CA . GLU A 1 255 ? 8.760 35.514 46.313 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A CA 1
2929 ATOM 1859 C C . GLU A 1 255 ? 7.935 34.624 47.237 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A C 1
2930 ATOM 1860 O O . GLU A 1 255 ? 7.335 35.126 48.185 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A O 1
2931 ATOM 1861 C CB . GLU A 1 255 ? 7.857 36.367 45.452 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A CB 1
2932 ATOM 1862 C CG . GLU A 1 255 ? 8.595 37.519 44.878 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A CG 1
2933 ATOM 1863 C CD . GLU A 1 255 ? 7.738 38.385 43.995 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A CD 1
2934 ATOM 1864 O OE1 . GLU A 1 255 ? 6.619 37.956 43.603 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A OE1 1
2935 ATOM 1865 O OE2 . GLU A 1 255 ? 8.211 39.497 43.668 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A OE2 1
2936 ATOM 1866 N N . ILE A 1 256 ? 7.852 33.331 46.913 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 746 ILE A N 1
2937 ATOM 1867 C CA . ILE A 1 256 ? 7.152 32.380 47.764 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 746 ILE A CA 1
2938 ATOM 1868 C C . ILE A 1 256 ? 8.157 31.507 48.551 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 746 ILE A C 1
2939 ATOM 1869 O O . ILE A 1 256 ? 7.788 30.484 49.128 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 746 ILE A O 1
2940 ATOM 1870 C CB . ILE A 1 256 ? 6.091 31.519 47.000 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 746 ILE A CB 1
2941 ATOM 1871 C CG1 . ILE A 1 256 ? 6.704 30.659 45.881 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 746 ILE A CG1 1
2942 ATOM 1872 C CG2 . ILE A 1 256 ? 5.039 32.431 46.417 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 746 ILE A CG2 1
2943 ATOM 1873 C CD1 . ILE A 1 256 ? 5.783 29.522 45.413 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 746 ILE A CD1 1
2944 ATOM 1874 N N . GLY A 1 257 ? 9.422 31.918 48.540 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 747 GLY A N 1
2945 ATOM 1875 C CA . GLY A 1 257 ? 10.471 31.223 49.273 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 747 GLY A CA 1
2946 ATOM 1876 C C . GLY A 1 257 ? 10.912 29.867 48.761 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 747 GLY A C 1
2947 ATOM 1877 O O . GLY A 1 257 ? 11.399 29.056 49.533 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 747 GLY A O 1
2948 ATOM 1878 N N . VAL A 1 258 ? 10.796 29.633 47.462 1.00 9.21 ? ? ? ? ? ? 748 VAL A N 1
2949 ATOM 1879 C CA . VAL A 1 258 ? 11.167 28.354 46.876 1.00 8.85 ? ? ? ? ? ? 748 VAL A CA 1
2950 ATOM 1880 C C . VAL A 1 258 ? 12.458 28.482 46.075 1.00 9.01 ? ? ? ? ? ? 748 VAL A C 1
2951 ATOM 1881 O O . VAL A 1 258 ? 12.658 29.465 45.373 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 748 VAL A O 1
2952 ATOM 1882 C CB . VAL A 1 258 ? 9.987 27.831 45.994 1.00 8.85 ? ? ? ? ? ? 748 VAL A CB 1
2953 ATOM 1883 C CG1 . VAL A 1 258 ? 10.383 26.626 45.188 1.00 8.99 ? ? ? ? ? ? 748 VAL A CG1 1
2954 ATOM 1884 C CG2 . VAL A 1 258 ? 8.798 27.486 46.888 1.00 9.07 ? ? ? ? ? ? 748 VAL A CG2 1
2955 ATOM 1885 N N . ILE A 1 259 ? 13.357 27.520 46.222 1.00 8.82 ? ? ? ? ? ? 749 ILE A N 1
2956 ATOM 1886 C CA . ILE A 1 259 ? 14.599 27.534 45.471 1.00 9.05 ? ? ? ? ? ? 749 ILE A CA 1
2957 ATOM 1887 C C . ILE A 1 259 ? 14.389 26.756 44.165 1.00 8.37 ? ? ? ? ? ? 749 ILE A C 1
2958 ATOM 1888 O O . ILE A 1 259 ? 13.512 25.889 44.052 1.00 7.65 ? ? ? ? ? ? 749 ILE A O 1
2959 ATOM 1889 C CB . ILE A 1 259 ? 15.763 26.936 46.256 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 749 ILE A CB 1
2960 ATOM 1890 C CG1 . ILE A 1 259 ? 15.482 25.511 46.622 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 749 ILE A CG1 1
2961 ATOM 1891 C CG2 . ILE A 1 259 ? 16.044 27.765 47.505 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 749 ILE A CG2 1
2962 ATOM 1892 C CD1 . ILE A 1 259 ? 16.743 24.794 47.035 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 749 ILE A CD1 1
2963 ATOM 1893 N N . VAL A 1 260 ? 15.176 27.114 43.160 1.00 7.77 ? ? ? ? ? ? 750 VAL A N 1
2964 ATOM 1894 C CA . VAL A 1 260 ? 15.078 26.510 41.841 1.00 7.23 ? ? ? ? ? ? 750 VAL A CA 1
2965 ATOM 1895 C C . VAL A 1 260 ? 16.383 25.831 41.467 1.00 6.52 ? ? ? ? ? ? 750 VAL A C 1
2966 ATOM 1896 O O . VAL A 1 260 ? 17.459 26.385 41.704 1.00 8.27 ? ? ? ? ? ? 750 VAL A O 1
2967 ATOM 1897 C CB . VAL A 1 260 ? 14.802 27.636 40.764 1.00 6.96 ? ? ? ? ? ? 750 VAL A CB 1
2968 ATOM 1898 C CG1 . VAL A 1 260 ? 14.816 27.041 39.329 1.00 8.40 ? ? ? ? ? ? 750 VAL A CG1 1
2969 ATOM 1899 C CG2 . VAL A 1 260 ? 13.488 28.351 41.048 1.00 6.84 ? ? ? ? ? ? 750 VAL A CG2 1
2970 ATOM 1900 N N . SER A 1 261 ? 16.293 24.615 40.930 1.00 6.22 ? ? ? ? ? ? 751 SER A N 1
2971 ATOM 1901 C CA . SER A 1 261 ? 17.477 23.917 40.406 1.00 5.59 ? ? ? ? ? ? 751 SER A CA 1
2972 ATOM 1902 C C . SER A 1 261 ? 17.241 23.594 38.934 1.00 6.21 ? ? ? ? ? ? 751 SER A C 1
2973 ATOM 1903 O O . SER A 1 261 ? 16.122 23.261 38.573 1.00 6.81 ? ? ? ? ? ? 751 SER A O 1
2974 ATOM 1904 C CB . SER A 1 261 ? 17.750 22.578 41.124 1.00 7.03 ? ? ? ? ? ? 751 SER A CB 1
2975 ATOM 1905 O OG . SER A 1 261 ? 18.212 22.811 42.441 1.00 7.94 ? ? ? ? ? ? 751 SER A OG 1
2976 ATOM 1906 N N . PHE A 1 262 ? 18.279 23.742 38.095 1.00 6.21 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A N 1
2977 ATOM 1907 C CA . PHE A 1 262 ? 18.195 23.348 36.677 1.00 7.09 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A CA 1
2978 ATOM 1908 C C . PHE A 1 262 ? 18.702 21.895 36.792 1.00 6.86 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A C 1
2979 ATOM 1909 O O . PHE A 1 262 ? 19.855 21.659 37.111 1.00 6.50 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A O 1
2980 ATOM 1910 C CB . PHE A 1 262 ? 19.137 24.203 35.792 1.00 7.61 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A CB 1
2981 ATOM 1911 C CG . PHE A 1 262 ? 18.696 25.669 35.606 1.00 8.76 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A CG 1
2982 ATOM 1912 C CD1 . PHE A 1 262 ? 17.445 26.127 36.025 1.00 9.00 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A CD1 1
2983 ATOM 1913 C CD2 . PHE A 1 262 ? 19.561 26.581 34.997 1.00 9.90 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A CD2 1
2984 ATOM 1914 C CE1 . PHE A 1 262 ? 17.064 27.462 35.850 1.00 9.69 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A CE1 1
2985 ATOM 1915 C CE2 . PHE A 1 262 ? 19.181 27.929 34.818 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A CE2 1
2986 ATOM 1916 C CZ . PHE A 1 262 ? 17.938 28.361 35.243 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A CZ 1
2987 ATOM 1917 N N . THR A 1 263 ? 17.848 20.926 36.480 1.00 6.16 ? ? ? ? ? ? 753 THR A N 1
2988 ATOM 1918 C CA . THR A 1 263 ? 18.166 19.528 36.756 1.00 5.84 ? ? ? ? ? ? 753 THR A CA 1
2989 ATOM 1919 C C . THR A 1 263 ? 18.536 18.553 35.668 1.00 6.58 ? ? ? ? ? ? 753 THR A C 1
2990 ATOM 1920 O O . THR A 1 263 ? 19.174 17.548 35.962 1.00 7.31 ? ? ? ? ? ? 753 THR A O 1
2991 ATOM 1921 C CB . THR A 1 263 ? 16.964 18.878 37.536 1.00 6.41 ? ? ? ? ? ? 753 THR A CB 1
2992 ATOM 1922 O OG1 . THR A 1 263 ? 15.771 19.004 36.746 1.00 7.44 ? ? ? ? ? ? 753 THR A OG1 1
2993 ATOM 1923 C CG2 . THR A 1 263 ? 16.726 19.587 38.890 1.00 6.23 ? ? ? ? ? ? 753 THR A CG2 1
2994 ATOM 1924 N N . GLU A 1 264 ? 18.147 18.810 34.416 1.00 5.61 ? ? ? ? ? ? 754 GLU A N 1
2995 ATOM 1925 C CA . GLU A 1 264 ? 18.435 17.862 33.360 1.00 5.74 ? ? ? ? ? ? 754 GLU A CA 1
2996 ATOM 1926 C C . GLU A 1 264 ? 18.690 18.610 32.051 1.00 6.79 ? ? ? ? ? ? 754 GLU A C 1
2997 ATOM 1927 O O . GLU A 1 264 ? 18.256 18.154 30.979 1.00 7.27 ? ? ? ? ? ? 754 GLU A O 1
2998 ATOM 1928 C CB . GLU A 1 264 ? 17.229 16.915 33.166 1.00 6.30 ? ? ? ? ? ? 754 GLU A CB 1
2999 ATOM 1929 C CG . GLU A 1 264 ? 16.721 16.238 34.492 1.00 6.93 ? ? ? ? ? ? 754 GLU A CG 1
3000 ATOM 1930 C CD . GLU A 1 264 ? 15.569 15.281 34.278 1.00 8.49 ? ? ? ? ? ? 754 GLU A CD 1
3001 ATOM 1931 O OE1 . GLU A 1 264 ? 15.212 14.988 33.108 1.00 7.83 ? ? ? ? ? ? 754 GLU A OE1 1
3002 ATOM 1932 O OE2 . GLU A 1 264 ? 15.006 14.805 35.308 1.00 8.93 ? ? ? ? ? ? 754 GLU A OE2 1
3003 ATOM 1933 N N . ILE A 1 265 ? 19.488 19.664 32.126 1.00 6.12 ? ? ? ? ? ? 755 ILE A N 1
3004 ATOM 1934 C CA . ILE A 1 265 ? 19.721 20.492 30.942 1.00 6.47 ? ? ? ? ? ? 755 ILE A CA 1
3005 ATOM 1935 C C . ILE A 1 265 ? 20.317 19.793 29.738 1.00 6.37 ? ? ? ? ? ? 755 ILE A C 1
3006 ATOM 1936 O O . ILE A 1 265 ? 21.288 19.049 29.835 1.00 6.40 ? ? ? ? ? ? 755 ILE A O 1
3007 ATOM 1937 C CB . ILE A 1 265 ? 20.709 21.645 31.207 1.00 6.90 ? ? ? ? ? ? 755 ILE A CB 1
3008 ATOM 1938 C CG1 . ILE A 1 265 ? 20.310 22.480 32.421 1.00 6.34 ? ? ? ? ? ? 755 ILE A CG1 1
3009 ATOM 1939 C CG2 . ILE A 1 265 ? 20.781 22.545 29.944 1.00 7.30 ? ? ? ? ? ? 755 ILE A CG2 1
3010 ATOM 1940 C CD1 . ILE A 1 265 ? 21.484 23.255 32.969 1.00 8.29 ? ? ? ? ? ? 755 ILE A CD1 1
3011 ATOM 1941 N N . ASP A 1 266 ? 19.664 19.993 28.599 1.00 6.80 ? ? ? ? ? ? 756 ASP A N 1
3012 ATOM 1942 C CA . ASP A 1 266 ? 20.233 19.558 27.313 1.00 7.73 ? ? ? ? ? ? 756 ASP A CA 1
3013 ATOM 1943 C C . ASP A 1 266 ? 19.607 20.463 26.250 1.00 7.57 ? ? ? ? ? ? 756 ASP A C 1
3014 ATOM 1944 O O . ASP A 1 266 ? 18.514 21.017 26.457 1.00 7.64 ? ? ? ? ? ? 756 ASP A O 1
3015 ATOM 1945 C CB . ASP A 1 266 ? 20.215 18.041 27.005 1.00 7.66 ? ? ? ? ? ? 756 ASP A CB 1
3016 ATOM 1946 C CG . ASP A 1 266 ? 18.854 17.378 27.214 1.00 8.26 ? ? ? ? ? ? 756 ASP A CG 1
3017 ATOM 1947 O OD1 . ASP A 1 266 ? 17.811 18.006 27.042 1.00 9.13 ? ? ? ? ? ? 756 ASP A OD1 1
3018 ATOM 1948 O OD2 . ASP A 1 266 ? 18.861 16.169 27.532 1.00 9.17 ? ? ? ? ? ? 756 ASP A OD2 1
3019 ATOM 1949 N N . ILE A 1 267 ? 20.365 20.735 25.188 1.00 8.31 ? ? ? ? ? ? 757 ILE A N 1
3020 ATOM 1950 C CA . ILE A 1 267 ? 19.891 21.674 24.130 1.00 9.29 ? ? ? ? ? ? 757 ILE A CA 1
3021 ATOM 1951 C C . ILE A 1 267 ? 20.022 20.959 22.781 1.00 8.29 ? ? ? ? ? ? 757 ILE A C 1
3022 ATOM 1952 O O . ILE A 1 267 ? 21.095 20.885 22.202 1.00 8.70 ? ? ? ? ? ? 757 ILE A O 1
3023 ATOM 1953 C CB . ILE A 1 267 ? 20.680 23.012 24.221 1.00 9.49 ? ? ? ? ? ? 757 ILE A CB 1
3024 ATOM 1954 C CG1 . ILE A 1 267 ? 20.560 23.592 25.663 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 757 ILE A CG1 1
3025 ATOM 1955 C CG2 . ILE A 1 267 ? 20.160 24.006 23.169 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 757 ILE A CG2 1
3026 ATOM 1956 C CD1 . ILE A 1 267 ? 21.164 24.998 25.900 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 757 ILE A CD1 1
3027 ATOM 1957 N N . ARG A 1 268 ? 18.906 20.384 22.349 1.00 9.24 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A N 1
3028 ATOM 1958 C CA . ARG A 1 268 ? 18.882 19.552 21.174 1.00 9.77 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A CA 1
3029 ATOM 1959 C C . ARG A 1 268 ? 18.886 20.275 19.826 1.00 9.82 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A C 1
3030 ATOM 1960 O O . ARG A 1 268 ? 18.187 21.255 19.629 1.00 9.81 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A O 1
3031 ATOM 1961 C CB . ARG A 1 268 ? 17.753 18.518 21.297 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A CB 1
3032 ATOM 1962 C CG . ARG A 1 268 ? 16.328 19.072 21.302 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A CG 1
3033 ATOM 1963 C CD . ARG A 1 268 ? 15.340 17.913 21.478 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A CD 1
3034 ATOM 1964 N NE . ARG A 1 268 ? 13.947 18.317 21.460 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A NE 1
3035 ATOM 1965 C CZ . ARG A 1 268 ? 13.278 18.779 22.503 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A CZ 1
3036 ATOM 1966 N NH1 . ARG A 1 268 ? 13.866 18.930 23.683 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A NH1 1
3037 ATOM 1967 N NH2 . ARG A 1 268 ? 12.003 19.109 22.361 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A NH2 1
3038 ATOM 1968 N N . ILE A 1 269 ? 19.646 19.707 18.900 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 759 ILE A N 1
3039 ATOM 1969 C CA . ILE A 1 269 ? 19.841 20.269 17.556 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 759 ILE A CA 1
3040 ATOM 1970 C C . ILE A 1 269 ? 19.253 19.384 16.450 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 759 ILE A C 1
3041 ATOM 1971 O O . ILE A 1 269 ? 19.518 18.166 16.408 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 759 ILE A O 1
3042 ATOM 1972 C CB . ILE A 1 269 ? 21.348 20.432 17.278 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 759 ILE A CB 1
3043 ATOM 1973 C CG1 . ILE A 1 269 ? 21.963 21.382 18.305 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 759 ILE A CG1 1
3044 ATOM 1974 C CG2 . ILE A 1 269 ? 21.601 20.969 15.831 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 759 ILE A CG2 1
3045 ATOM 1975 C CD1 . ILE A 1 269 ? 23.461 21.443 18.265 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 759 ILE A CD1 1
3046 ATOM 1976 N N . PRO A 1 270 ? 18.444 19.986 15.542 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 760 PRO A N 1
3047 ATOM 1977 C CA . PRO A 1 270 ? 17.818 19.259 14.414 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 760 PRO A CA 1
3048 ATOM 1978 C C . PRO A 1 270 ? 18.946 18.648 13.557 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 760 PRO A C 1
3049 ATOM 1979 O O . PRO A 1 270 ? 19.933 19.325 13.254 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 760 PRO A O 1
3050 ATOM 1980 C CB . PRO A 1 270 ? 17.083 20.367 13.653 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 760 PRO A CB 1
3051 ATOM 1981 C CG . PRO A 1 270 ? 16.805 21.415 14.702 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 760 PRO A CG 1
3052 ATOM 1982 C CD . PRO A 1 270 ? 18.044 21.409 15.565 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 760 PRO A CD 1
3053 ATOM 1983 N N . GLN A 1 271 ? 18.813 17.369 13.212 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A N 1
3054 ATOM 1984 C CA . GLN A 1 271 ? 19.809 16.612 12.453 1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A CA 1
3055 ATOM 1985 C C . GLN A 1 271 ? 20.197 17.247 11.123 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A C 1
3056 ATOM 1986 O O . GLN A 1 271 ? 21.278 16.970 10.580 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A O 1
3057 ATOM 1987 C CB . GLN A 1 271 ? 19.293 15.193 12.193 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A CB 1
3058 ATOM 1988 C CG . GLN A 1 271 ? 20.344 14.090 12.372 1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A CG 1
3059 ATOM 1989 C CD . GLN A 1 271 ? 20.530 13.666 13.843 1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A CD 1
3060 ATOM 1990 O OE1 . GLN A 1 271 ? 19.947 12.661 14.293 1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A OE1 1
3061 ATOM 1991 N NE2 . GLN A 1 271 ? 21.343 14.432 14.596 1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A NE2 1
3062 ATOM 1992 N N . SER A 1 272 ? 19.289 18.060 10.596 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 762 SER A N 1
3063 ATOM 1993 C CA . SER A 1 272 ? 19.478 18.755 9.329 1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 762 SER A CA 1
3064 ATOM 1994 C C . SER A 1 272 ? 20.221 20.107 9.375 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 762 SER A C 1
3065 ATOM 1995 O O . SER A 1 272 ? 20.685 20.571 8.328 1.00 38.59 ? ? ? ? ? ? 762 SER A O 1
3066 ATOM 1996 C CB . SER A 1 272 ? 18.118 18.936 8.644 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 762 SER A CB 1
3067 ATOM 1997 O OG . SER A 1 272 ? 17.144 19.512 9.524 1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 762 SER A OG 1
3068 ATOM 1998 N N . GLU A 1 273 ? 20.255 20.768 10.543 1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A N 1
3069 ATOM 1999 C CA . GLU A 1 273 ? 20.940 22.066 10.731 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A CA 1
3070 ATOM 2000 C C . GLU A 1 273 ? 22.437 21.825 10.431 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A C 1
3071 ATOM 2001 O O . GLU A 1 273 ? 22.909 20.686 10.557 1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A O 1
3072 ATOM 2002 C CB . GLU A 1 273 ? 20.793 22.558 12.203 1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A CB 1
3073 ATOM 2003 C CG . GLU A 1 273 ? 19.737 23.671 12.502 1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A CG 1
3074 ATOM 2004 C CD . GLU A 1 273 ? 19.650 24.099 14.020 1.00 43.76 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A CD 1
3075 ATOM 2005 O OE1 . GLU A 1 273 ? 20.602 23.877 14.808 1.00 44.89 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A OE1 1
3076 ATOM 2006 O OE2 . GLU A 1 273 ? 18.611 24.668 14.451 1.00 44.77 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A OE2 1
3077 ATOM 2007 N N . ASN A 1 274 ? 23.169 22.857 9.982 1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 764 ASN A N 1
3078 ATOM 2008 C CA . ASN A 1 274 ? 24.617 22.700 9.720 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 764 ASN A CA 1
3079 ATOM 2009 C C . ASN A 1 274 ? 25.263 22.665 11.114 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 764 ASN A C 1
3080 ATOM 2010 O O . ASN A 1 274 ? 25.092 23.619 11.878 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 764 ASN A O 1
3081 ATOM 2011 C CB . ASN A 1 274 ? 25.170 23.885 8.907 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 764 ASN A CB 1
3082 ATOM 2012 C CG . ASN A 1 274 ? 26.709 23.948 8.919 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 764 ASN A CG 1
3083 ATOM 2013 O OD1 . ASN A 1 274 ? 27.400 22.994 8.539 1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 764 ASN A OD1 1
3084 ATOM 2014 N ND2 . ASN A 1 274 ? 27.241 25.064 9.387 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 764 ASN A ND2 1
3085 ATOM 2015 N N . PRO A 1 275 ? 26.036 21.593 11.441 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 765 PRO A N 1
3086 ATOM 2016 C CA . PRO A 1 275 ? 26.706 21.401 12.733 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 765 PRO A CA 1
3087 ATOM 2017 C C . PRO A 1 275 ? 27.561 22.541 13.233 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 765 PRO A C 1
3088 ATOM 2018 O O . PRO A 1 275 ? 27.385 22.985 14.362 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 765 PRO A O 1
3089 ATOM 2019 C CB . PRO A 1 275 ? 27.556 20.148 12.505 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 765 PRO A CB 1
3090 ATOM 2020 C CG . PRO A 1 275 ? 26.804 19.404 11.497 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 765 PRO A CG 1
3091 ATOM 2021 C CD . PRO A 1 275 ? 26.391 20.486 10.536 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 765 PRO A CD 1
3092 ATOM 2022 N N . ALA A 1 276 ? 28.483 23.009 12.390 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 766 ALA A N 1
3093 ATOM 2023 C CA . ALA A 1 276 ? 29.414 24.070 12.768 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 766 ALA A CA 1
3094 ATOM 2024 C C . ALA A 1 276 ? 28.771 25.355 13.302 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 766 ALA A C 1
3095 ATOM 2025 O O . ALA A 1 276 ? 29.150 25.851 14.368 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 766 ALA A O 1
3096 ATOM 2026 C CB . ALA A 1 276 ? 30.382 24.357 11.620 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 766 ALA A CB 1
3097 ATOM 2027 N N . THR A 1 277 ? 27.760 25.858 12.612 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 767 THR A N 1
3098 ATOM 2028 C CA . THR A 1 277 ? 27.074 27.060 13.069 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 767 THR A CA 1
3099 ATOM 2029 C C . THR A 1 277 ? 26.005 26.733 14.147 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 767 THR A C 1
3100 ATOM 2030 O O . THR A 1 277 ? 25.768 27.537 15.027 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 767 THR A O 1
3101 ATOM 2031 C CB . THR A 1 277 ? 26.466 27.874 11.874 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 767 THR A CB 1
3102 ATOM 2032 O OG1 . THR A 1 277 ? 25.641 27.013 11.073 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 767 THR A OG1 1
3103 ATOM 2033 C CG2 . THR A 1 277 ? 27.602 28.454 10.984 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 767 THR A CG2 1
3104 ATOM 2034 N N . ALA A 1 278 ? 25.359 25.574 14.062 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 768 ALA A N 1
3105 ATOM 2035 C CA . ALA A 1 278 ? 24.376 25.160 15.085 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 768 ALA A CA 1
3106 ATOM 2036 C C . ALA A 1 278 ? 25.099 25.083 16.457 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 768 ALA A C 1
3107 ATOM 2037 O O . ALA A 1 278 ? 24.532 25.487 17.464 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 768 ALA A O 1
3108 ATOM 2038 C CB . ALA A 1 278 ? 23.778 23.818 14.728 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 768 ALA A CB 1
3109 ATOM 2039 N N . PHE A 1 279 ? 26.351 24.631 16.475 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A N 1
3110 ATOM 2040 C CA . PHE A 1 279 ? 27.145 24.543 17.725 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A CA 1
3111 ATOM 2041 C C . PHE A 1 279 ? 27.425 25.913 18.353 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A C 1
3112 ATOM 2042 O O . PHE A 1 279 ? 27.554 26.022 19.580 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A O 1
3113 ATOM 2043 C CB . PHE A 1 279 ? 28.470 23.794 17.530 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A CB 1
3114 ATOM 2044 C CG . PHE A 1 279 ? 28.319 22.291 17.371 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A CG 1
3115 ATOM 2045 C CD1 . PHE A 1 279 ? 27.063 21.690 17.308 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A CD1 1
3116 ATOM 2046 C CD2 . PHE A 1 279 ? 29.439 21.487 17.208 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A CD2 1
3117 ATOM 2047 C CE1 . PHE A 1 279 ? 26.920 20.310 17.074 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A CE1 1
3118 ATOM 2048 C CE2 . PHE A 1 279 ? 29.313 20.086 16.970 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A CE2 1
3119 ATOM 2049 C CZ . PHE A 1 279 ? 28.047 19.501 16.902 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A CZ 1
3120 ATOM 2050 N N . GLN A 1 280 ? 27.536 26.958 17.530 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A N 1
3121 ATOM 2051 C CA . GLN A 1 280 ? 27.759 28.305 18.019 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A CA 1
3122 ATOM 2052 C C . GLN A 1 280 ? 26.498 28.859 18.698 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A C 1
3123 ATOM 2053 O O . GLN A 1 280 ? 26.572 29.516 19.744 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A O 1
3124 ATOM 2054 C CB . GLN A 1 280 ? 28.172 29.214 16.872 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A CB 1
3125 ATOM 2055 C CG . GLN A 1 280 ? 29.577 29.025 16.450 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A CG 1
3126 ATOM 2056 C CD . GLN A 1 280 ? 29.963 30.063 15.400 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A CD 1
3127 ATOM 2057 O OE1 . GLN A 1 280 ? 29.245 30.243 14.395 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A OE1 1
3128 ATOM 2058 N NE2 . GLN A 1 280 ? 31.050 30.790 15.650 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A NE2 1
3129 ATOM 2059 N N . VAL A 1 281 ? 25.339 28.595 18.099 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A N 1
3130 ATOM 2060 C CA . VAL A 1 281 ? 24.056 29.019 18.670 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A CA 1
3131 ATOM 2061 C C . VAL A 1 281 ? 23.861 28.281 20.028 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A C 1
3132 ATOM 2062 O O . VAL A 1 281 ? 23.481 28.894 21.037 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A O 1
3133 ATOM 2063 C CB . VAL A 1 281 ? 22.894 28.627 17.752 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A CB 1
3134 ATOM 2064 C CG1 . VAL A 1 281 ? 21.573 28.923 18.421 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A CG1 1
3135 ATOM 2065 C CG2 . VAL A 1 281 ? 23.002 29.394 16.405 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A CG2 1
3136 ATOM 2066 N N . GLN A 1 282 ? 24.115 26.974 20.016 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 772 GLN A N 1
3137 ATOM 2067 C CA . GLN A 1 282 ? 24.000 26.138 21.238 1.00 9.83 ? ? ? ? ? ? 772 GLN A CA 1
3138 ATOM 2068 C C . GLN A 1 282 ? 24.886 26.697 22.341 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 772 GLN A C 1
3139 ATOM 2069 O O . GLN A 1 282 ? 24.445 26.783 23.494 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 772 GLN A O 1
3140 ATOM 2070 C CB . GLN A 1 282 ? 24.400 24.697 20.928 1.00 9.45 ? ? ? ? ? ? 772 GLN A CB 1
3141 ATOM 2071 C CG . GLN A 1 282 ? 24.463 23.772 22.153 1.00 8.95 ? ? ? ? ? ? 772 GLN A CG 1
3142 ATOM 2072 C CD . GLN A 1 282 ? 24.854 22.368 21.750 1.00 9.15 ? ? ? ? ? ? 772 GLN A CD 1
3143 ATOM 2073 O OE1 . GLN A 1 282 ? 26.011 22.105 21.399 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 772 GLN A OE1 1
3144 ATOM 2074 N NE2 . GLN A 1 282 ? 23.883 21.456 21.763 1.00 9.31 ? ? ? ? ? ? 772 GLN A NE2 1
3145 ATOM 2075 N N . ALA A 1 283 ? 26.119 27.091 22.003 1.00 9.30 ? ? ? ? ? ? 773 ALA A N 1
3146 ATOM 2076 C CA . ALA A 1 283 ? 27.046 27.675 22.977 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 773 ALA A CA 1
3147 ATOM 2077 C C . ALA A 1 283 ? 26.479 28.953 23.603 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 773 ALA A C 1
3148 ATOM 2078 O O . ALA A 1 283 ? 26.584 29.160 24.820 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 773 ALA A O 1
3149 ATOM 2079 C CB . ALA A 1 283 ? 28.396 27.953 22.343 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 773 ALA A CB 1
3150 ATOM 2080 N N . ASN A 1 284 ? 25.865 29.822 22.793 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 774 ASN A N 1
3151 ATOM 2081 C CA . ASN A 1 284 ? 25.277 31.037 23.336 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 774 ASN A CA 1
3152 ATOM 2082 C C . ASN A 1 284 ? 24.076 30.746 24.220 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 774 ASN A C 1
3153 ATOM 2083 O O . ASN A 1 284 ? 23.840 31.467 25.187 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 774 ASN A O 1
3154 ATOM 2084 C CB . ASN A 1 284 ? 24.861 32.005 22.229 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 774 ASN A CB 1
3155 ATOM 2085 C CG . ASN A 1 284 ? 26.064 32.636 21.521 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 774 ASN A CG 1
3156 ATOM 2086 O OD1 . ASN A 1 284 ? 25.934 33.147 20.395 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 774 ASN A OD1 1
3157 ATOM 2087 N ND2 . ASN A 1 284 ? 27.242 32.608 22.175 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 774 ASN A ND2 1
3158 ATOM 2088 N N . ASN A 1 285 ? 23.298 29.724 23.864 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 775 ASN A N 1
3159 ATOM 2089 C CA . ASN A 1 285 ? 22.120 29.359 24.659 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 775 ASN A CA 1
3160 ATOM 2090 C C . ASN A 1 285 ? 22.610 28.848 26.018 1.00 9.82 ? ? ? ? ? ? 775 ASN A C 1
3161 ATOM 2091 O O . ASN A 1 285 ? 22.058 29.231 27.046 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 775 ASN A O 1
3162 ATOM 2092 C CB . ASN A 1 285 ? 21.281 28.281 23.958 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 775 ASN A CB 1
3163 ATOM 2093 C CG . ASN A 1 285 ? 20.392 28.821 22.819 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 775 ASN A CG 1
3164 ATOM 2094 O OD1 . ASN A 1 285 ? 19.677 28.047 22.190 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 775 ASN A OD1 1
3165 ATOM 2095 N ND2 . ASN A 1 285 ? 20.407 30.135 22.578 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 775 ASN A ND2 1
3166 ATOM 2096 N N . TYR A 1 286 ? 23.639 27.997 26.023 1.00 9.85 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A N 1
3167 ATOM 2097 C CA . TYR A 1 286 ? 24.193 27.500 27.295 1.00 9.62 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A CA 1
3168 ATOM 2098 C C . TYR A 1 286 ? 24.723 28.673 28.135 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A C 1
3169 ATOM 2099 O O . TYR A 1 286 ? 24.512 28.734 29.352 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A O 1
3170 ATOM 2100 C CB . TYR A 1 286 ? 25.315 26.481 27.059 1.00 8.96 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A CB 1
3171 ATOM 2101 C CG . TYR A 1 286 ? 24.847 25.033 27.023 1.00 9.40 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A CG 1
3172 ATOM 2102 C CD1 . TYR A 1 286 ? 24.441 24.380 28.197 1.00 9.20 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A CD1 1
3173 ATOM 2103 C CD2 . TYR A 1 286 ? 24.837 24.299 25.831 1.00 8.96 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A CD2 1
3174 ATOM 2104 C CE1 . TYR A 1 286 ? 24.050 23.044 28.173 1.00 8.99 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A CE1 1
3175 ATOM 2105 C CE2 . TYR A 1 286 ? 24.444 22.956 25.797 1.00 8.99 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A CE2 1
3176 ATOM 2106 C CZ . TYR A 1 286 ? 24.055 22.337 26.984 1.00 8.28 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A CZ 1
3177 ATOM 2107 O OH . TYR A 1 286 ? 23.705 21.022 26.977 1.00 9.32 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A OH 1
3178 ATOM 2108 N N . LYS A 1 287 ? 25.409 29.621 27.489 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A N 1
3179 ATOM 2109 C CA . LYS A 1 287 ? 25.958 30.770 28.183 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A CA 1
3180 ATOM 2110 C C . LYS A 1 287 ? 24.854 31.610 28.851 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A C 1
3181 ATOM 2111 O O . LYS A 1 287 ? 24.984 32.031 30.009 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A O 1
3182 ATOM 2112 C CB . LYS A 1 287 ? 26.743 31.614 27.170 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A CB 1
3183 ATOM 2113 C CG . LYS A 1 287 ? 27.354 32.871 27.756 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A CG 1
3184 ATOM 2114 C CD . LYS A 1 287 ? 28.413 33.408 26.800 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A CD 1
3185 ATOM 2115 C CE . LYS A 1 287 ? 29.155 34.588 27.413 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A CE 1
3186 ATOM 2116 N NZ . LYS A 1 287 ? 30.205 35.077 26.439 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A NZ 1
3187 ATOM 2117 N N . GLU A 1 288 ? 23.786 31.888 28.114 1.00 9.53 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A N 1
3188 ATOM 2118 C CA . GLU A 1 288 ? 22.670 32.662 28.645 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A CA 1
3189 ATOM 2119 C C . GLU A 1 288 ? 21.989 31.949 29.823 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A C 1
3190 ATOM 2120 O O . GLU A 1 288 ? 21.608 32.600 30.784 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A O 1
3191 ATOM 2121 C CB . GLU A 1 288 ? 21.649 32.991 27.545 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A CB 1
3192 ATOM 2122 C CG . GLU A 1 288 ? 22.182 33.976 26.523 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A CG 1
3193 ATOM 2123 C CD . GLU A 1 288 ? 22.744 35.244 27.176 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A CD 1
3194 ATOM 2124 O OE1 . GLU A 1 288 ? 22.050 35.842 28.050 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A OE1 1
3195 ATOM 2125 O OE2 . GLU A 1 288 ? 23.896 35.632 26.835 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A OE2 1
3196 ATOM 2126 N N . LEU A 1 289 ? 21.847 30.628 29.754 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 779 LEU A N 1
3197 ATOM 2127 C CA . LEU A 1 289 ? 21.244 29.869 30.862 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 779 LEU A CA 1
3198 ATOM 2128 C C . LEU A 1 289 ? 22.108 30.025 32.137 1.00 9.58 ? ? ? ? ? ? 779 LEU A C 1
3199 ATOM 2129 O O . LEU A 1 289 ? 21.591 30.239 33.256 1.00 9.63 ? ? ? ? ? ? 779 LEU A O 1
3200 ATOM 2130 C CB . LEU A 1 289 ? 21.142 28.388 30.498 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 779 LEU A CB 1
3201 ATOM 2131 C CG . LEU A 1 289 ? 19.865 27.744 29.971 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 779 LEU A CG 1
3202 ATOM 2132 C CD1 . LEU A 1 289 ? 19.989 26.215 30.269 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 779 LEU A CD1 1
3203 ATOM 2133 C CD2 . LEU A 1 289 ? 18.611 28.281 30.681 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 779 LEU A CD2 1
3204 ATOM 2134 N N . MET A 1 290 ? 23.416 29.900 31.982 1.00 9.14 ? ? ? ? ? ? 780 MET A N 1
3205 ATOM 2135 C CA . MET A 1 290 ? 24.325 30.090 33.122 1.00 9.68 ? ? ? ? ? ? 780 MET A CA 1
3206 ATOM 2136 C C . MET A 1 290 ? 24.221 31.505 33.690 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 780 MET A C 1
3207 ATOM 2137 O O . MET A 1 290 ? 24.249 31.681 34.905 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 780 MET A O 1
3208 ATOM 2138 C CB . MET A 1 290 ? 25.762 29.762 32.735 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 780 MET A CB 1
3209 ATOM 2139 C CG . MET A 1 290 ? 26.753 29.893 33.884 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 780 MET A CG 1
3210 ATOM 2140 S SD . MET A 1 290 ? 26.314 28.933 35.385 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 780 MET A SD 1
3211 ATOM 2141 C CE . MET A 1 290 ? 26.988 27.360 34.936 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 780 MET A CE 1
3212 ATOM 2142 N N . LYS A 1 291 ? 24.100 32.521 32.834 1.00 9.44 ? ? ? ? ? ? 781 LYS A N 1
3213 ATOM 2143 C CA . LYS A 1 291 ? 23.945 33.891 33.334 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 781 LYS A CA 1
3214 ATOM 2144 C C . LYS A 1 291 ? 22.668 34.053 34.152 1.00 9.21 ? ? ? ? ? ? 781 LYS A C 1
3215 ATOM 2145 O O . LYS A 1 291 ? 22.643 34.824 35.112 1.00 9.91 ? ? ? ? ? ? 781 LYS A O 1
3216 ATOM 2146 C CB . LYS A 1 291 ? 23.946 34.907 32.191 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 781 LYS A CB 1
3217 ATOM 2147 C CG . LYS A 1 291 ? 25.324 35.094 31.607 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 781 LYS A CG 1
3218 ATOM 2148 C CD . LYS A 1 291 ? 25.254 35.743 30.233 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 781 LYS A CD 1
3219 ATOM 2149 C CE . LYS A 1 291 ? 24.668 37.148 30.322 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 781 LYS A CE 1
3220 ATOM 2150 N NZ . LYS A 1 291 ? 24.540 37.781 28.957 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 781 LYS A NZ 1
3221 ATOM 2151 N N . ILE A 1 292 ? 21.606 33.350 33.775 1.00 9.21 ? ? ? ? ? ? 782 ILE A N 1
3222 ATOM 2152 C CA . ILE A 1 292 ? 20.366 33.425 34.540 1.00 9.91 ? ? ? ? ? ? 782 ILE A CA 1
3223 ATOM 2153 C C . ILE A 1 292 ? 20.588 32.769 35.919 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 782 ILE A C 1
3224 ATOM 2154 O O . ILE A 1 292 ? 20.137 33.292 36.936 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 782 ILE A O 1
3225 ATOM 2155 C CB . ILE A 1 292 ? 19.197 32.749 33.789 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 782 ILE A CB 1
3226 ATOM 2156 C CG1 . ILE A 1 292 ? 18.809 33.615 32.592 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 782 ILE A CG1 1
3227 ATOM 2157 C CG2 . ILE A 1 292 ? 17.965 32.535 34.734 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 782 ILE A CG2 1
3228 ATOM 2158 C CD1 . ILE A 1 292 ? 17.815 32.947 31.692 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 782 ILE A CD1 1
3229 ATOM 2159 N N . CYS A 1 293 ? 21.317 31.660 35.949 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 783 CYS A N 1
3230 ATOM 2160 C CA . CYS A 1 293 ? 21.614 30.994 37.200 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 783 CYS A CA 1
3231 ATOM 2161 C C . CYS A 1 293 ? 22.439 31.948 38.107 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 783 CYS A C 1
3232 ATOM 2162 O O . CYS A 1 293 ? 22.079 32.204 39.259 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 783 CYS A O 1
3233 ATOM 2163 C CB . CYS A 1 293 ? 22.329 29.660 36.899 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 783 CYS A CB 1
3234 ATOM 2164 S SG . CYS A 1 293 ? 22.967 28.762 38.349 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 783 CYS A SG 1
3235 ATOM 2165 N N . LEU A 1 294 ? 23.471 32.578 37.557 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A N 1
3236 ATOM 2166 C CA . LEU A 1 294 ? 24.298 33.497 38.329 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A CA 1
3237 ATOM 2167 C C . LEU A 1 294 ? 23.569 34.744 38.847 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A C 1
3238 ATOM 2168 O O . LEU A 1 294 ? 23.949 35.306 39.876 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A O 1
3239 ATOM 2169 C CB . LEU A 1 294 ? 25.508 33.926 37.491 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A CB 1
3240 ATOM 2170 C CG . LEU A 1 294 ? 26.463 32.802 37.101 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A CG 1
3241 ATOM 2171 C CD1 . LEU A 1 294 ? 27.409 33.307 36.056 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A CD1 1
3242 ATOM 2172 C CD2 . LEU A 1 294 ? 27.252 32.289 38.296 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A CD2 1
3243 ATOM 2173 N N . ALA A 1 295 ? 22.522 35.181 38.160 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 785 ALA A N 1
3244 ATOM 2174 C CA . ALA A 1 295 ? 21.802 36.392 38.560 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 785 ALA A CA 1
3245 ATOM 2175 C C . ALA A 1 295 ? 20.714 36.221 39.611 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 785 ALA A C 1
3246 ATOM 2176 O O . ALA A 1 295 ? 20.164 37.223 40.102 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 785 ALA A O 1
3247 ATOM 2177 C CB . ALA A 1 295 ? 21.182 37.043 37.338 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 785 ALA A CB 1
3248 ATOM 2178 N N . ASN A 1 296 ? 20.346 34.973 39.899 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 786 ASN A N 1
3249 ATOM 2179 C CA . ASN A 1 296 ? 19.277 34.706 40.839 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 786 ASN A CA 1
3250 ATOM 2180 C C . ASN A 1 296 ? 19.801 33.997 42.088 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 786 ASN A C 1
3251 ATOM 2181 O O . ASN A 1 296 ? 20.245 32.853 42.012 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 786 ASN A O 1
3252 ATOM 2182 C CB . ASN A 1 296 ? 18.191 33.894 40.144 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 786 ASN A CB 1
3253 ATOM 2183 C CG . ASN A 1 296 ? 17.384 34.733 39.189 1.00 9.46 ? ? ? ? ? ? 786 ASN A CG 1
3254 ATOM 2184 O OD1 . ASN A 1 296 ? 16.538 35.509 39.598 1.00 9.43 ? ? ? ? ? ? 786 ASN A OD1 1
3255 ATOM 2185 N ND2 . ASN A 1 296 ? 17.674 34.599 37.903 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 786 ASN A ND2 1
3256 ATOM 2186 N N . PRO A 1 297 ? 19.706 34.656 43.260 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 787 PRO A N 1
3257 ATOM 2187 C CA . PRO A 1 297 ? 20.200 34.069 44.517 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 787 PRO A CA 1
3258 ATOM 2188 C C . PRO A 1 297 ? 19.551 32.735 44.956 1.00 9.42 ? ? ? ? ? ? 787 PRO A C 1
3259 ATOM 2189 O O . PRO A 1 297 ? 20.155 32.025 45.745 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 787 PRO A O 1
3260 ATOM 2190 C CB . PRO A 1 297 ? 19.954 35.183 45.556 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 787 PRO A CB 1
3261 ATOM 2191 C CG . PRO A 1 297 ? 19.747 36.388 44.798 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 787 PRO A CG 1
3262 ATOM 2192 C CD . PRO A 1 297 ? 19.105 35.982 43.491 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 787 PRO A CD 1
3263 ATOM 2193 N N . ASN A 1 298 ? 18.313 32.454 44.520 1.00 8.67 ? ? ? ? ? ? 788 ASN A N 1
3264 ATOM 2194 C CA . ASN A 1 298 ? 17.608 31.198 44.851 1.00 8.43 ? ? ? ? ? ? 788 ASN A CA 1
3265 ATOM 2195 C C . ASN A 1 298 ? 17.802 30.072 43.817 1.00 9.09 ? ? ? ? ? ? 788 ASN A C 1
3266 ATOM 2196 O O . ASN A 1 298 ? 17.092 29.067 43.854 1.00 9.45 ? ? ? ? ? ? 788 ASN A O 1
3267 ATOM 2197 C CB . ASN A 1 298 ? 16.107 31.437 45.050 1.00 8.26 ? ? ? ? ? ? 788 ASN A CB 1
3268 ATOM 2198 C CG . ASN A 1 298 ? 15.388 31.843 43.753 1.00 9.04 ? ? ? ? ? ? 788 ASN A CG 1
3269 ATOM 2199 O OD1 . ASN A 1 298 ? 15.906 32.642 42.970 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 788 ASN A OD1 1
3270 ATOM 2200 N ND2 . ASN A 1 298 ? 14.193 31.329 43.543 1.00 9.14 ? ? ? ? ? ? 788 ASN A ND2 1
3271 ATOM 2201 N N . CYS A 1 299 ? 18.758 30.230 42.895 1.00 8.95 ? ? ? ? ? ? 789 CYS A N 1
3272 ATOM 2202 C CA . CYS A 1 299 ? 19.009 29.200 41.863 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 789 CYS A CA 1
3273 ATOM 2203 C C . CYS A 1 299 ? 20.520 28.959 41.830 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 789 CYS A C 1
3274 ATOM 2204 O O . CYS A 1 299 ? 21.235 29.768 41.237 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 789 CYS A O 1
3275 ATOM 2205 C CB . CYS A 1 299 ? 18.521 29.701 40.495 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 789 CYS A CB 1
3276 ATOM 2206 S SG . CYS A 1 299 ? 18.843 28.534 39.168 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 789 CYS A SG 1
3277 ATOM 2207 N N . ASN A 1 300 ? 21.012 27.868 42.433 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 790 ASN A N 1
3278 ATOM 2208 C CA . ASN A 1 300 ? 22.458 27.624 42.486 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 790 ASN A CA 1
3279 ATOM 2209 C C . ASN A 1 300 ? 22.927 26.220 42.100 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 790 ASN A C 1
3280 ATOM 2210 O O . ASN A 1 300 ? 24.045 25.805 42.441 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 790 ASN A O 1
3281 ATOM 2211 C CB . ASN A 1 300 ? 22.979 27.983 43.884 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 790 ASN A CB 1
3282 ATOM 2212 C CG . ASN A 1 300 ? 22.597 29.427 44.308 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 790 ASN A CG 1
3283 ATOM 2213 O OD1 . ASN A 1 300 ? 23.163 30.423 43.813 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 790 ASN A OD1 1
3284 ATOM 2214 N ND2 . ASN A 1 300 ? 21.627 29.539 45.220 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 790 ASN A ND2 1
3285 ATOM 2215 N N . THR A 1 301 ? 22.068 25.484 41.404 1.00 8.83 ? ? ? ? ? ? 791 THR A N 1
3286 ATOM 2216 C CA . THR A 1 301 ? 22.388 24.124 40.971 1.00 8.04 ? ? ? ? ? ? 791 THR A CA 1
3287 ATOM 2217 C C . THR A 1 301 ? 22.154 24.092 39.452 1.00 6.90 ? ? ? ? ? ? 791 THR A C 1
3288 ATOM 2218 O O . THR A 1 301 ? 21.069 24.406 38.979 1.00 7.37 ? ? ? ? ? ? 791 THR A O 1
3289 ATOM 2219 C CB . THR A 1 301 ? 21.458 23.110 41.681 1.00 9.09 ? ? ? ? ? ? 791 THR A CB 1
3290 ATOM 2220 O OG1 . THR A 1 301 ? 21.666 23.196 43.091 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 791 THR A OG1 1
3291 ATOM 2221 C CG2 . THR A 1 301 ? 21.683 21.687 41.192 1.00 8.85 ? ? ? ? ? ? 791 THR A CG2 1
3292 ATOM 2222 N N . PHE A 1 302 ? 23.193 23.712 38.720 1.00 7.35 ? ? ? ? ? ? 792 PHE A N 1
3293 ATOM 2223 C CA . PHE A 1 302 ? 23.182 23.679 37.247 1.00 7.22 ? ? ? ? ? ? 792 PHE A CA 1
3294 ATOM 2224 C C . PHE A 1 302 ? 23.632 22.268 36.821 1.00 6.18 ? ? ? ? ? ? 792 PHE A C 1
3295 ATOM 2225 O O . PHE A 1 302 ? 24.831 21.980 36.743 1.00 7.60 ? ? ? ? ? ? 792 PHE A O 1
3296 ATOM 2226 C CB . PHE A 1 302 ? 24.184 24.752 36.763 1.00 7.55 ? ? ? ? ? ? 792 PHE A CB 1
3297 ATOM 2227 C CG . PHE A 1 302 ? 24.131 25.044 35.269 1.00 8.86 ? ? ? ? ? ? 792 PHE A CG 1
3298 ATOM 2228 C CD1 . PHE A 1 302 ? 24.878 24.288 34.353 1.00 9.21 ? ? ? ? ? ? 792 PHE A CD1 1
3299 ATOM 2229 C CD2 . PHE A 1 302 ? 23.392 26.123 34.795 1.00 9.60 ? ? ? ? ? ? 792 PHE A CD2 1
3300 ATOM 2230 C CE1 . PHE A 1 302 ? 24.899 24.611 32.981 1.00 8.88 ? ? ? ? ? ? 792 PHE A CE1 1
3301 ATOM 2231 C CE2 . PHE A 1 302 ? 23.409 26.451 33.404 1.00 9.33 ? ? ? ? ? ? 792 PHE A CE2 1
3302 ATOM 2232 C CZ . PHE A 1 302 ? 24.163 25.695 32.519 1.00 8.97 ? ? ? ? ? ? 792 PHE A CZ 1
3303 ATOM 2233 N N . VAL A 1 303 ? 22.672 21.380 36.583 1.00 5.49 ? ? ? ? ? ? 793 VAL A N 1
3304 ATOM 2234 C CA . VAL A 1 303 ? 22.973 20.006 36.194 1.00 5.94 ? ? ? ? ? ? 793 VAL A CA 1
3305 ATOM 2235 C C . VAL A 1 303 ? 22.515 19.733 34.768 1.00 6.07 ? ? ? ? ? ? 793 VAL A C 1
3306 ATOM 2236 O O . VAL A 1 303 ? 21.356 20.010 34.408 1.00 6.80 ? ? ? ? ? ? 793 VAL A O 1
3307 ATOM 2237 C CB . VAL A 1 303 ? 22.299 18.964 37.184 1.00 6.86 ? ? ? ? ? ? 793 VAL A CB 1
3308 ATOM 2238 C CG1 . VAL A 1 303 ? 22.601 17.531 36.748 1.00 6.89 ? ? ? ? ? ? 793 VAL A CG1 1
3309 ATOM 2239 C CG2 . VAL A 1 303 ? 22.796 19.194 38.629 1.00 8.58 ? ? ? ? ? ? 793 VAL A CG2 1
3310 ATOM 2240 N N . MET A 1 304 ? 23.417 19.174 33.978 1.00 6.34 ? ? ? ? ? ? 794 MET A N 1
3311 ATOM 2241 C CA . MET A 1 304 ? 23.140 18.811 32.572 1.00 7.49 ? ? ? ? ? ? 794 MET A CA 1
3312 ATOM 2242 C C . MET A 1 304 ? 22.860 17.301 32.491 1.00 7.70 ? ? ? ? ? ? 794 MET A C 1
3313 ATOM 2243 O O . MET A 1 304 ? 23.393 16.505 33.301 1.00 7.76 ? ? ? ? ? ? 794 MET A O 1
3314 ATOM 2244 C CB . MET A 1 304 ? 24.349 19.183 31.682 1.00 8.28 ? ? ? ? ? ? 794 MET A CB 1
3315 ATOM 2245 C CG . MET A 1 304 ? 24.561 20.683 31.633 1.00 9.87 ? ? ? ? ? ? 794 MET A CG 1
3316 ATOM 2246 S SD . MET A 1 304 ? 26.189 21.211 31.028 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 794 MET A SD 1
3317 ATOM 2247 C CE . MET A 1 304 ? 27.231 20.747 32.296 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 794 MET A CE 1
3318 ATOM 2248 N N . TRP A 1 305 ? 22.036 16.888 31.540 1.00 7.39 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A N 1
3319 ATOM 2249 C CA . TRP A 1 305 ? 21.716 15.478 31.421 1.00 7.77 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CA 1
3320 ATOM 2250 C C . TRP A 1 305 ? 22.749 14.747 30.572 1.00 7.54 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A C 1
3321 ATOM 2251 O O . TRP A 1 305 ? 22.438 14.182 29.511 1.00 8.84 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A O 1
3322 ATOM 2252 C CB . TRP A 1 305 ? 20.294 15.266 30.899 1.00 9.56 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CB 1
3323 ATOM 2253 C CG . TRP A 1 305 ? 19.617 14.024 31.478 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CG 1
3324 ATOM 2254 C CD1 . TRP A 1 305 ? 19.065 12.987 30.774 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CD1 1
3325 ATOM 2255 C CD2 . TRP A 1 305 ? 19.411 13.716 32.885 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CD2 1
3326 ATOM 2256 N NE1 . TRP A 1 305 ? 18.515 12.066 31.644 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A NE1 1
3327 ATOM 2257 C CE2 . TRP A 1 305 ? 18.713 12.484 32.941 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CE2 1
3328 ATOM 2258 C CE3 . TRP A 1 305 ? 19.753 14.363 34.091 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CE3 1
3329 ATOM 2259 C CZ2 . TRP A 1 305 ? 18.340 11.877 34.168 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CZ2 1
3330 ATOM 2260 C CZ3 . TRP A 1 305 ? 19.380 13.756 35.335 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CZ3 1
3331 ATOM 2261 C CH2 . TRP A 1 305 ? 18.684 12.530 35.348 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CH2 1
3332 ATOM 2262 N N . GLY A 1 306 ? 23.972 14.728 31.100 1.00 7.39 ? ? ? ? ? ? 796 GLY A N 1
3333 ATOM 2263 C CA . GLY A 1 306 ? 25.094 14.097 30.447 1.00 7.06 ? ? ? ? ? ? 796 GLY A CA 1
3334 ATOM 2264 C C . GLY A 1 306 ? 26.106 15.165 30.072 1.00 8.00 ? ? ? ? ? ? 796 GLY A C 1
3335 ATOM 2265 O O . GLY A 1 306 ? 25.860 16.352 30.299 1.00 8.37 ? ? ? ? ? ? 796 GLY A O 1
3336 ATOM 2266 N N . PHE A 1 307 ? 27.270 14.752 29.574 1.00 7.64 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A N 1
3337 ATOM 2267 C CA . PHE A 1 307 ? 28.286 15.716 29.144 1.00 8.99 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A CA 1
3338 ATOM 2268 C C . PHE A 1 307 ? 28.901 15.410 27.768 1.00 9.89 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A C 1
3339 ATOM 2269 O O . PHE A 1 307 ? 29.568 16.269 27.202 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A O 1
3340 ATOM 2270 C CB . PHE A 1 307 ? 29.373 15.947 30.209 1.00 9.28 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A CB 1
3341 ATOM 2271 C CG . PHE A 1 307 ? 30.185 14.717 30.562 1.00 9.57 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A CG 1
3342 ATOM 2272 C CD1 . PHE A 1 307 ? 31.348 14.400 29.849 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A CD1 1
3343 ATOM 2273 C CD2 . PHE A 1 307 ? 29.796 13.890 31.616 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A CD2 1
3344 ATOM 2274 C CE1 . PHE A 1 307 ? 32.115 13.273 30.178 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A CE1 1
3345 ATOM 2275 C CE2 . PHE A 1 307 ? 30.549 12.761 31.961 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A CE2 1
3346 ATOM 2276 C CZ . PHE A 1 307 ? 31.709 12.449 31.244 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A CZ 1
3347 ATOM 2277 N N . THR A 1 308 ? 28.712 14.208 27.236 1.00 8.95 ? ? ? ? ? ? 798 THR A N 1
3348 ATOM 2278 C CA . THR A 1 308 ? 29.241 13.909 25.905 1.00 9.31 ? ? ? ? ? ? 798 THR A CA 1
3349 ATOM 2279 C C . THR A 1 308 ? 28.103 13.454 25.007 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 798 THR A C 1
3350 ATOM 2280 O O . THR A 1 308 ? 27.234 12.674 25.413 1.00 9.19 ? ? ? ? ? ? 798 THR A O 1
3351 ATOM 2281 C CB . THR A 1 308 ? 30.376 12.848 25.901 1.00 9.26 ? ? ? ? ? ? 798 THR A CB 1
3352 ATOM 2282 O OG1 . THR A 1 308 ? 30.632 12.447 24.554 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 798 THR A OG1 1
3353 ATOM 2283 C CG2 . THR A 1 308 ? 29.974 11.579 26.668 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 798 THR A CG2 1
3354 ATOM 2284 N N . ASP A 1 309 ? 28.084 13.983 23.781 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 799 ASP A N 1
3355 ATOM 2285 C CA . ASP A 1 309 ? 27.085 13.622 22.798 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 799 ASP A CA 1
3356 ATOM 2286 C C . ASP A 1 309 ? 27.049 12.106 22.529 1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 799 ASP A C 1
3357 ATOM 2287 O O . ASP A 1 309 ? 26.093 11.601 21.910 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 799 ASP A O 1
3358 ATOM 2288 C CB . ASP A 1 309 ? 27.385 14.346 21.487 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 799 ASP A CB 1
3359 ATOM 2289 C CG . ASP A 1 309 ? 27.107 15.831 21.552 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 799 ASP A CG 1
3360 ATOM 2290 O OD1 . ASP A 1 309 ? 26.357 16.288 22.443 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 799 ASP A OD1 1
3361 ATOM 2291 O OD2 . ASP A 1 309 ? 27.618 16.552 20.665 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 799 ASP A OD2 1
3362 ATOM 2292 N N . LYS A 1 310 ? 28.093 11.389 22.954 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A N 1
3363 ATOM 2293 C CA . LYS A 1 310 ? 28.183 9.933 22.787 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A CA 1
3364 ATOM 2294 C C . LYS A 1 310 ? 27.056 9.173 23.521 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A C 1
3365 ATOM 2295 O O . LYS A 1 310 ? 26.574 8.134 23.048 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A O 1
3366 ATOM 2296 C CB . LYS A 1 310 ? 29.541 9.450 23.312 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A CB 1
3367 ATOM 2297 C CG . LYS A 1 310 ? 29.888 8.015 23.000 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A CG 1
3368 ATOM 2298 C CD . LYS A 1 310 ? 31.345 7.718 23.383 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A CD 1
3369 ATOM 2299 C CE . LYS A 1 310 ? 31.665 6.252 23.133 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A CE 1
3370 ATOM 2300 N NZ . LYS A 1 310 ? 33.111 5.946 23.336 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A NZ 1
3371 ATOM 2301 N N . TYR A 1 311 ? 26.656 9.693 24.686 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A N 1
3372 ATOM 2302 C CA . TYR A 1 311 ? 25.624 9.068 25.527 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A CA 1
3373 ATOM 2303 C C . TYR A 1 311 ? 24.503 10.062 25.838 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A C 1
3374 ATOM 2304 O O . TYR A 1 311 ? 24.684 10.976 26.653 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A O 1
3375 ATOM 2305 C CB . TYR A 1 311 ? 26.250 8.569 26.864 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A CB 1
3376 ATOM 2306 C CG . TYR A 1 311 ? 27.460 7.665 26.703 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A CG 1
3377 ATOM 2307 C CD1 . TYR A 1 311 ? 27.371 6.447 26.003 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A CD1 1
3378 ATOM 2308 C CD2 . TYR A 1 311 ? 28.691 8.015 27.250 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A CD2 1
3379 ATOM 2309 C CE1 . TYR A 1 311 ? 28.475 5.604 25.851 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A CE1 1
3380 ATOM 2310 C CE2 . TYR A 1 311 ? 29.802 7.182 27.107 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A CE2 1
3381 ATOM 2311 C CZ . TYR A 1 311 ? 29.683 5.977 26.403 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A CZ 1
3382 ATOM 2312 O OH . TYR A 1 311 ? 30.767 5.161 26.257 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A OH 1
3383 ATOM 2313 N N . THR A 1 312 ? 23.353 9.883 25.191 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 802 THR A N 1
3384 ATOM 2314 C CA . THR A 1 312 ? 22.216 10.763 25.418 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 802 THR A CA 1
3385 ATOM 2315 C C . THR A 1 312 ? 20.893 10.119 25.030 1.00 9.86 ? ? ? ? ? ? 802 THR A C 1
3386 ATOM 2316 O O . THR A 1 312 ? 20.807 9.411 24.034 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 802 THR A O 1
3387 ATOM 2317 C CB . THR A 1 312 ? 22.375 12.131 24.677 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 802 THR A CB 1
3388 ATOM 2318 O OG1 . THR A 1 312 ? 21.154 12.890 24.786 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 802 THR A OG1 1
3389 ATOM 2319 C CG2 . THR A 1 312 ? 22.761 11.926 23.190 1.00 9.80 ? ? ? ? ? ? 802 THR A CG2 1
3390 ATOM 2320 N N . TRP A 1 313 ? 19.864 10.380 25.828 1.00 9.97 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A N 1
3391 ATOM 2321 C CA . TRP A 1 313 ? 18.526 9.865 25.574 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CA 1
3392 ATOM 2322 C C . TRP A 1 313 ? 17.800 10.641 24.460 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A C 1
3393 ATOM 2323 O O . TRP A 1 313 ? 16.716 10.221 24.013 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A O 1
3394 ATOM 2324 C CB . TRP A 1 313 ? 17.663 10.000 26.854 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CB 1
3395 ATOM 2325 C CG . TRP A 1 313 ? 17.221 11.450 27.176 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CG 1
3396 ATOM 2326 C CD1 . TRP A 1 313 ? 18.033 12.565 27.259 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CD1 1
3397 ATOM 2327 C CD2 . TRP A 1 313 ? 15.885 11.921 27.412 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CD2 1
3398 ATOM 2328 N NE1 . TRP A 1 313 ? 17.281 13.678 27.513 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A NE1 1
3399 ATOM 2329 C CE2 . TRP A 1 313 ? 15.961 13.323 27.609 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CE2 1
3400 ATOM 2330 C CE3 . TRP A 1 313 ? 14.627 11.294 27.468 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CE3 1
3401 ATOM 2331 C CZ2 . TRP A 1 313 ? 14.817 14.122 27.856 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CZ2 1
3402 ATOM 2332 C CZ3 . TRP A 1 313 ? 13.491 12.080 27.715 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CZ3 1
3403 ATOM 2333 C CH2 . TRP A 1 313 ? 13.599 13.490 27.905 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CH2 1
3404 ATOM 2334 N N . ILE A 1 314 ? 18.366 11.771 24.033 1.00 9.90 ? ? ? ? ? ? 804 ILE A N 1
3405 ATOM 2335 C CA . ILE A 1 314 ? 17.674 12.633 23.065 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 804 ILE A CA 1
3406 ATOM 2336 C C . ILE A 1 314 ? 17.155 12.015 21.760 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 804 ILE A C 1
3407 ATOM 2337 O O . ILE A 1 314 ? 15.965 12.137 21.465 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 804 ILE A O 1
3408 ATOM 2338 C CB . ILE A 1 314 ? 18.445 13.979 22.817 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 804 ILE A CB 1
3409 ATOM 2339 C CG1 . ILE A 1 314 ? 18.355 14.855 24.073 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 804 ILE A CG1 1
3410 ATOM 2340 C CG2 . ILE A 1 314 ? 17.871 14.726 21.603 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 804 ILE A CG2 1
3411 ATOM 2341 C CD1 . ILE A 1 314 ? 16.946 15.332 24.401 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 804 ILE A CD1 1
3412 ATOM 2342 N N . PRO A 1 315 ? 18.017 11.307 21.007 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 805 PRO A N 1
3413 ATOM 2343 C CA . PRO A 1 315 ? 17.589 10.685 19.740 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 805 PRO A CA 1
3414 ATOM 2344 C C . PRO A 1 315 ? 16.423 9.699 19.855 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 805 PRO A C 1
3415 ATOM 2345 O O . PRO A 1 315 ? 15.598 9.584 18.948 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 805 PRO A O 1
3416 ATOM 2346 C CB . PRO A 1 315 ? 18.863 9.991 19.260 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 805 PRO A CB 1
3417 ATOM 2347 C CG . PRO A 1 315 ? 19.966 10.905 19.769 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 805 PRO A CG 1
3418 ATOM 2348 C CD . PRO A 1 315 ? 19.480 11.182 21.185 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 805 PRO A CD 1
3419 ATOM 2349 N N . GLY A 1 316 ? 16.338 9.007 20.979 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 806 GLY A N 1
3420 ATOM 2350 C CA . GLY A 1 316 ? 15.274 8.040 21.177 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 806 GLY A CA 1
3421 ATOM 2351 C C . GLY A 1 316 ? 13.931 8.660 21.504 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 806 GLY A C 1
3422 ATOM 2352 O O . GLY A 1 316 ? 12.874 8.053 21.292 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 806 GLY A O 1
3423 ATOM 2353 N N . THR A 1 317 ? 13.945 9.857 22.063 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 807 THR A N 1
3424 ATOM 2354 C CA . THR A 1 317 ? 12.688 10.477 22.408 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 807 THR A CA 1
3425 ATOM 2355 C C . THR A 1 317 ? 12.282 11.526 21.391 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 807 THR A C 1
3426 ATOM 2356 O O . THR A 1 317 ? 11.091 11.746 21.139 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 807 THR A O 1
3427 ATOM 2357 C CB . THR A 1 317 ? 12.754 11.060 23.818 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 807 THR A CB 1
3428 ATOM 2358 O OG1 . THR A 1 317 ? 12.976 9.990 24.753 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 807 THR A OG1 1
3429 ATOM 2359 C CG2 . THR A 1 317 ? 11.468 11.776 24.170 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 807 THR A CG2 1
3430 ATOM 2360 N N . PHE A 1 318 ? 13.271 12.167 20.790 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A N 1
3431 ATOM 2361 C CA . PHE A 1 318 ? 12.987 13.170 19.789 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A CA 1
3432 ATOM 2362 C C . PHE A 1 318 ? 13.743 12.731 18.536 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A C 1
3433 ATOM 2363 O O . PHE A 1 318 ? 14.864 13.194 18.294 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A O 1
3434 ATOM 2364 C CB . PHE A 1 318 ? 13.477 14.550 20.263 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A CB 1
3435 ATOM 2365 C CG . PHE A 1 318 ? 12.984 14.937 21.621 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A CG 1
3436 ATOM 2366 C CD1 . PHE A 1 318 ? 11.747 15.558 21.781 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A CD1 1
3437 ATOM 2367 C CD2 . PHE A 1 318 ? 13.738 14.651 22.756 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A CD2 1
3438 ATOM 2368 C CE1 . PHE A 1 318 ? 11.253 15.894 23.075 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A CE1 1
3439 ATOM 2369 C CE2 . PHE A 1 318 ? 13.255 14.981 24.061 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A CE2 1
3440 ATOM 2370 C CZ . PHE A 1 318 ? 12.011 15.602 24.215 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A CZ 1
3441 ATOM 2371 N N . PRO A 1 319 ? 13.202 11.756 17.776 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 809 PRO A N 1
3442 ATOM 2372 C CA . PRO A 1 319 ? 13.927 11.336 16.566 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 809 PRO A CA 1
3443 ATOM 2373 C C . PRO A 1 319 ? 14.093 12.542 15.617 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 809 PRO A C 1
3444 ATOM 2374 O O . PRO A 1 319 ? 13.196 13.393 15.484 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 809 PRO A O 1
3445 ATOM 2375 C CB . PRO A 1 319 ? 13.060 10.199 15.993 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 809 PRO A CB 1
3446 ATOM 2376 C CG . PRO A 1 319 ? 11.709 10.448 16.576 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 809 PRO A CG 1
3447 ATOM 2377 C CD . PRO A 1 319 ? 11.986 10.954 17.974 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 809 PRO A CD 1
3448 ATOM 2378 N N . GLY A 1 320 ? 15.277 12.654 15.037 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 810 GLY A N 1
3449 ATOM 2379 C CA . GLY A 1 320 ? 15.567 13.793 14.189 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 810 GLY A CA 1
3450 ATOM 2380 C C . GLY A 1 320 ? 16.421 14.849 14.905 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 810 GLY A C 1
3451 ATOM 2381 O O . GLY A 1 320 ? 16.886 15.780 14.250 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 810 GLY A O 1
3452 ATOM 2382 N N . TYR A 1 321 ? 16.627 14.725 16.227 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A N 1
3453 ATOM 2383 C CA . TYR A 1 321 ? 17.431 15.667 17.029 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A CA 1
3454 ATOM 2384 C C . TYR A 1 321 ? 18.615 14.952 17.647 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A C 1
3455 ATOM 2385 O O . TYR A 1 321 ? 18.583 13.744 17.807 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A O 1
3456 ATOM 2386 C CB . TYR A 1 321 ? 16.583 16.278 18.147 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A CB 1
3457 ATOM 2387 C CG . TYR A 1 321 ? 15.597 17.277 17.633 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A CG 1
3458 ATOM 2388 C CD1 . TYR A 1 321 ? 14.356 16.874 17.133 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A CD1 1
3459 ATOM 2389 C CD2 . TYR A 1 321 ? 15.917 18.630 17.602 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A CD2 1
3460 ATOM 2390 C CE1 . TYR A 1 321 ? 13.457 17.810 16.609 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A CE1 1
3461 ATOM 2391 C CE2 . TYR A 1 321 ? 15.046 19.561 17.095 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A CE2 1
3462 ATOM 2392 C CZ . TYR A 1 321 ? 13.820 19.153 16.600 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A CZ 1
3463 ATOM 2393 O OH . TYR A 1 321 ? 12.973 20.113 16.105 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A OH 1
3464 ATOM 2394 N N . GLY A 1 322 ? 19.651 15.700 18.024 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 812 GLY A N 1
3465 ATOM 2395 C CA . GLY A 1 322 ? 20.821 15.091 18.628 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 812 GLY A CA 1
3466 ATOM 2396 C C . GLY A 1 322 ? 21.836 16.126 19.066 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 812 GLY A C 1
3467 ATOM 2397 O O . GLY A 1 322 ? 21.477 17.297 19.255 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 812 GLY A O 1
3468 ATOM 2398 N N . ASN A 1 323 ? 23.074 15.673 19.287 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 813 ASN A N 1
3469 ATOM 2399 C CA . ASN A 1 323 ? 24.233 16.506 19.700 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 813 ASN A CA 1
3470 ATOM 2400 C C . ASN A 1 323 ? 23.823 17.600 20.705 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 813 ASN A C 1
3471 ATOM 2401 O O . ASN A 1 323 ? 24.161 18.779 20.534 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 813 ASN A O 1
3472 ATOM 2402 C CB . ASN A 1 323 ? 24.856 17.148 18.437 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 813 ASN A CB 1
3473 ATOM 2403 C CG . ASN A 1 323 ? 25.318 16.101 17.399 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 813 ASN A CG 1
3474 ATOM 2404 O OD1 . ASN A 1 323 ? 24.891 16.132 16.232 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 813 ASN A OD1 1
3475 ATOM 2405 N ND2 . ASN A 1 323 ? 26.166 15.165 17.824 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 813 ASN A ND2 1
3476 ATOM 2406 N N . PRO A 1 324 ? 23.275 17.182 21.863 1.00 9.84 ? ? ? ? ? ? 814 PRO A N 1
3477 ATOM 2407 C CA . PRO A 1 324 ? 22.803 18.139 22.861 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 814 PRO A CA 1
3478 ATOM 2408 C C . PRO A 1 324 ? 23.707 18.607 23.971 1.00 7.36 ? ? ? ? ? ? 814 PRO A C 1
3479 ATOM 2409 O O . PRO A 1 324 ? 23.285 19.485 24.727 1.00 8.08 ? ? ? ? ? ? 814 PRO A O 1
3480 ATOM 2410 C CB . PRO A 1 324 ? 21.614 17.368 23.516 1.00 8.69 ? ? ? ? ? ? 814 PRO A CB 1
3481 ATOM 2411 C CG . PRO A 1 324 ? 21.648 15.943 22.916 1.00 9.66 ? ? ? ? ? ? 814 PRO A CG 1
3482 ATOM 2412 C CD . PRO A 1 324 ? 23.039 15.809 22.346 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 814 PRO A CD 1
3483 ATOM 2413 N N . LEU A 1 325 ? 24.928 18.080 24.020 1.00 8.09 ? ? ? ? ? ? 815 LEU A N 1
3484 ATOM 2414 C CA . LEU A 1 325 ? 25.825 18.289 25.163 1.00 9.26 ? ? ? ? ? ? 815 LEU A CA 1
3485 ATOM 2415 C C . LEU A 1 325 ? 27.119 19.089 24.945 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 815 LEU A C 1
3486 ATOM 2416 O O . LEU A 1 325 ? 27.347 19.571 23.857 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 815 LEU A O 1
3487 ATOM 2417 C CB . LEU A 1 325 ? 26.051 16.923 25.847 1.00 8.58 ? ? ? ? ? ? 815 LEU A CB 1
3488 ATOM 2418 C CG . LEU A 1 325 ? 24.724 16.170 26.141 1.00 9.21 ? ? ? ? ? ? 815 LEU A CG 1
3489 ATOM 2419 C CD1 . LEU A 1 325 ? 24.955 14.714 26.526 1.00 9.54 ? ? ? ? ? ? 815 LEU A CD1 1
3490 ATOM 2420 C CD2 . LEU A 1 325 ? 23.891 16.923 27.190 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 815 LEU A CD2 1
3491 ATOM 2421 N N . ILE A 1 326 ? 27.980 19.197 25.955 1.00 9.94 ? ? ? ? ? ? 816 ILE A N 1
3492 ATOM 2422 C CA . ILE A 1 326 ? 29.161 20.059 25.845 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 816 ILE A CA 1
3493 ATOM 2423 C C . ILE A 1 326 ? 30.452 19.489 25.311 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 816 ILE A C 1
3494 ATOM 2424 O O . ILE A 1 326 ? 31.414 20.262 25.072 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 816 ILE A O 1
3495 ATOM 2425 C CB . ILE A 1 326 ? 29.409 20.894 27.130 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 816 ILE A CB 1
3496 ATOM 2426 C CG1 . ILE A 1 326 ? 29.907 20.004 28.273 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 816 ILE A CG1 1
3497 ATOM 2427 C CG2 . ILE A 1 326 ? 28.127 21.700 27.517 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 816 ILE A CG2 1
3498 ATOM 2428 C CD1 . ILE A 1 326 ? 30.164 20.813 29.562 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 816 ILE A CD1 1
3499 ATOM 2429 N N . TYR A 1 327 ? 30.515 18.160 25.194 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A N 1
3500 ATOM 2430 C CA . TYR A 1 327 ? 31.657 17.467 24.584 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A CA 1
3501 ATOM 2431 C C . TYR A 1 327 ? 31.057 16.658 23.438 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A C 1
3502 ATOM 2432 O O . TYR A 1 327 ? 29.930 16.125 23.546 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A O 1
3503 ATOM 2433 C CB . TYR A 1 327 ? 32.340 16.456 25.519 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A CB 1
3504 ATOM 2434 C CG . TYR A 1 327 ? 33.184 17.068 26.592 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A CG 1
3505 ATOM 2435 C CD1 . TYR A 1 327 ? 32.616 17.477 27.793 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A CD1 1
3506 ATOM 2436 C CD2 . TYR A 1 327 ? 34.559 17.207 26.429 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A CD2 1
3507 ATOM 2437 C CE1 . TYR A 1 327 ? 33.380 17.999 28.807 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A CE1 1
3508 ATOM 2438 C CE2 . TYR A 1 327 ? 35.349 17.737 27.451 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A CE2 1
3509 ATOM 2439 C CZ . TYR A 1 327 ? 34.741 18.127 28.644 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A CZ 1
3510 ATOM 2440 O OH . TYR A 1 327 ? 35.498 18.620 29.690 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A OH 1
3511 ATOM 2441 N N . ASP A 1 328 ? 31.819 16.542 22.349 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 818 ASP A N 1
3512 ATOM 2442 C CA . ASP A 1 328 ? 31.338 15.771 21.236 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 818 ASP A CA 1
3513 ATOM 2443 C C . ASP A 1 328 ? 31.576 14.300 21.542 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 818 ASP A C 1
3514 ATOM 2444 O O . ASP A 1 328 ? 32.012 13.962 22.647 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 818 ASP A O 1
3515 ATOM 2445 C CB . ASP A 1 328 ? 31.922 16.260 19.887 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 818 ASP A CB 1
3516 ATOM 2446 C CG . ASP A 1 328 ? 33.417 15.981 19.714 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 818 ASP A CG 1
3517 ATOM 2447 O OD1 . ASP A 1 328 ? 34.032 15.182 20.450 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 818 ASP A OD1 1
3518 ATOM 2448 O OD2 . ASP A 1 328 ? 33.993 16.585 18.780 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 818 ASP A OD2 1
3519 ATOM 2449 N N . SER A 1 329 ? 31.243 13.431 20.589 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 819 SER A N 1
3520 ATOM 2450 C CA . SER A 1 329 ? 31.396 11.984 20.748 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 819 SER A CA 1
3521 ATOM 2451 C C . SER A 1 329 ? 32.800 11.488 20.891 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 819 SER A C 1
3522 ATOM 2452 O O . SER A 1 329 ? 32.987 10.334 21.280 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 819 SER A O 1
3523 ATOM 2453 C CB . SER A 1 329 ? 30.744 11.235 19.598 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 819 SER A CB 1
3524 ATOM 2454 O OG . SER A 1 329 ? 29.363 11.525 19.575 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 819 SER A OG 1
3525 ATOM 2455 N N . ASN A 1 330 ? 33.780 12.318 20.525 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 820 ASN A N 1
3526 ATOM 2456 C CA . ASN A 1 330 ? 35.206 11.968 20.642 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 820 ASN A CA 1
3527 ATOM 2457 C C . ASN A 1 330 ? 35.869 12.641 21.825 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 820 ASN A C 1
3528 ATOM 2458 O O . ASN A 1 330 ? 37.100 12.669 21.934 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 820 ASN A O 1
3529 ATOM 2459 C CB . ASN A 1 330 ? 35.972 12.374 19.384 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 820 ASN A CB 1
3530 ATOM 2460 C CG . ASN A 1 330 ? 35.385 11.767 18.155 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 820 ASN A CG 1
3531 ATOM 2461 O OD1 . ASN A 1 330 ? 34.908 12.482 17.258 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 820 ASN A OD1 1
3532 ATOM 2462 N ND2 . ASN A 1 330 ? 35.322 10.433 18.130 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 820 ASN A ND2 1
3533 ATOM 2463 N N . TYR A 1 331 ? 35.041 13.214 22.694 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A N 1
3534 ATOM 2464 C CA . TYR A 1 331 ? 35.495 13.919 23.881 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A CA 1
3535 ATOM 2465 C C . TYR A 1 331 ? 36.243 15.233 23.622 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A C 1
3536 ATOM 2466 O O . TYR A 1 331 ? 37.013 15.715 24.459 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A O 1
3537 ATOM 2467 C CB . TYR A 1 331 ? 36.231 12.981 24.861 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A CB 1
3538 ATOM 2468 C CG . TYR A 1 331 ? 35.330 11.886 25.421 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A CG 1
3539 ATOM 2469 C CD1 . TYR A 1 331 ? 34.399 12.168 26.423 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A CD1 1
3540 ATOM 2470 C CD2 . TYR A 1 331 ? 35.387 10.578 24.920 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A CD2 1
3541 ATOM 2471 C CE1 . TYR A 1 331 ? 33.546 11.174 26.919 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A CE1 1
3542 ATOM 2472 C CE2 . TYR A 1 331 ? 34.537 9.579 25.406 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A CE2 1
3543 ATOM 2473 C CZ . TYR A 1 331 ? 33.619 9.891 26.414 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A CZ 1
3544 ATOM 2474 O OH . TYR A 1 331 ? 32.809 8.913 26.946 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A OH 1
3545 ATOM 2475 N N . ASN A 1 332 ? 35.971 15.840 22.473 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 822 ASN A N 1
3546 ATOM 2476 C CA . ASN A 1 332 ? 36.562 17.139 22.189 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 822 ASN A CA 1
3547 ATOM 2477 C C . ASN A 1 332 ? 35.553 18.103 22.727 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 822 ASN A C 1
3548 ATOM 2478 O O . ASN A 1 332 ? 34.369 17.969 22.437 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 822 ASN A O 1
3549 ATOM 2479 C CB . ASN A 1 332 ? 36.668 17.429 20.696 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 822 ASN A CB 1
3550 ATOM 2480 C CG . ASN A 1 332 ? 37.546 16.452 19.969 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 822 ASN A CG 1
3551 ATOM 2481 O OD1 . ASN A 1 332 ? 38.703 16.259 20.326 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 822 ASN A OD1 1
3552 ATOM 2482 N ND2 . ASN A 1 332 ? 36.994 15.819 18.932 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 822 ASN A ND2 1
3553 ATOM 2483 N N . PRO A 1 333 ? 35.995 19.099 23.496 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 823 PRO A N 1
3554 ATOM 2484 C CA . PRO A 1 333 ? 35.042 20.082 24.040 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 823 PRO A CA 1
3555 ATOM 2485 C C . PRO A 1 333 ? 34.444 20.875 22.865 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 823 PRO A C 1
3556 ATOM 2486 O O . PRO A 1 333 ? 35.152 21.224 21.910 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 823 PRO A O 1
3557 ATOM 2487 C CB . PRO A 1 333 ? 35.924 21.012 24.897 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 823 PRO A CB 1
3558 ATOM 2488 C CG . PRO A 1 333 ? 37.258 20.275 25.053 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 823 PRO A CG 1
3559 ATOM 2489 C CD . PRO A 1 333 ? 37.396 19.453 23.810 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 823 PRO A CD 1
3560 ATOM 2490 N N . LYS A 1 334 ? 33.139 21.085 22.909 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A N 1
3561 ATOM 2491 C CA . LYS A 1 334 ? 32.423 21.863 21.889 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A CA 1
3562 ATOM 2492 C C . LYS A 1 334 ? 32.449 23.355 22.309 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A C 1
3563 ATOM 2493 O O . LYS A 1 334 ? 32.884 23.693 23.427 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A O 1
3564 ATOM 2494 C CB . LYS A 1 334 ? 30.979 21.342 21.770 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A CB 1
3565 ATOM 2495 C CG . LYS A 1 334 ? 30.916 19.968 21.123 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A CG 1
3566 ATOM 2496 C CD . LYS A 1 334 ? 29.569 19.254 21.306 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A CD 1
3567 ATOM 2497 C CE . LYS A 1 334 ? 28.399 20.006 20.747 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A CE 1
3568 ATOM 2498 N NZ . LYS A 1 334 ? 27.131 19.256 21.001 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A NZ 1
3569 ATOM 2499 N N . PRO A 1 335 ? 31.969 24.270 21.444 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 825 PRO A N 1
3570 ATOM 2500 C CA . PRO A 1 335 ? 31.984 25.692 21.821 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 825 PRO A CA 1
3571 ATOM 2501 C C . PRO A 1 335 ? 31.261 25.964 23.155 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 825 PRO A C 1
3572 ATOM 2502 O O . PRO A 1 335 ? 31.646 26.858 23.906 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 825 PRO A O 1
3573 ATOM 2503 C CB . PRO A 1 335 ? 31.265 26.355 20.648 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 825 PRO A CB 1
3574 ATOM 2504 C CG . PRO A 1 335 ? 31.716 25.493 19.463 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 825 PRO A CG 1
3575 ATOM 2505 C CD . PRO A 1 335 ? 31.585 24.086 20.026 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 825 PRO A CD 1
3576 ATOM 2506 N N . ALA A 1 336 ? 30.235 25.160 23.438 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 826 ALA A N 1
3577 ATOM 2507 C CA . ALA A 1 336 ? 29.444 25.299 24.663 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 826 ALA A CA 1
3578 ATOM 2508 C C . ALA A 1 336 ? 30.273 25.212 25.961 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 826 ALA A C 1
3579 ATOM 2509 O O . ALA A 1 336 ? 30.002 25.940 26.927 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 826 ALA A O 1
3580 ATOM 2510 C CB . ALA A 1 336 ? 28.311 24.265 24.656 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 826 ALA A CB 1
3581 ATOM 2511 N N . TYR A 1 337 ? 31.287 24.357 25.968 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A N 1
3582 ATOM 2512 C CA . TYR A 1 337 ? 32.144 24.207 27.139 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A CA 1
3583 ATOM 2513 C C . TYR A 1 337 ? 32.858 25.519 27.469 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A C 1
3584 ATOM 2514 O O . TYR A 1 337 ? 32.833 25.997 28.592 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A O 1
3585 ATOM 2515 C CB . TYR A 1 337 ? 33.134 23.065 26.907 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A CB 1
3586 ATOM 2516 C CG . TYR A 1 337 ? 34.136 22.880 28.009 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A CG 1
3587 ATOM 2517 C CD1 . TYR A 1 337 ? 35.315 23.617 28.011 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A CD1 1
3588 ATOM 2518 C CD2 . TYR A 1 337 ? 33.916 21.961 29.055 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A CD2 1
3589 ATOM 2519 C CE1 . TYR A 1 337 ? 36.276 23.464 29.019 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A CE1 1
3590 ATOM 2520 C CE2 . TYR A 1 337 ? 34.870 21.790 30.081 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A CE2 1
3591 ATOM 2521 C CZ . TYR A 1 337 ? 36.060 22.556 30.059 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A CZ 1
3592 ATOM 2522 O OH . TYR A 1 337 ? 37.025 22.471 31.056 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A OH 1
3593 ATOM 2523 N N . ASN A 1 338 ? 33.457 26.145 26.470 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 828 ASN A N 1
3594 ATOM 2524 C CA . ASN A 1 338 ? 34.135 27.419 26.727 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 828 ASN A CA 1
3595 ATOM 2525 C C . ASN A 1 338 ? 33.162 28.523 27.054 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 828 ASN A C 1
3596 ATOM 2526 O O . ASN A 1 338 ? 33.484 29.422 27.802 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 828 ASN A O 1
3597 ATOM 2527 C CB . ASN A 1 338 ? 34.946 27.853 25.515 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 828 ASN A CB 1
3598 ATOM 2528 C CG . ASN A 1 338 ? 36.112 26.926 25.242 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 828 ASN A CG 1
3599 ATOM 2529 O OD1 . ASN A 1 338 ? 36.814 26.484 26.176 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 828 ASN A OD1 1
3600 ATOM 2530 N ND2 . ASN A 1 338 ? 36.338 26.623 23.956 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 828 ASN A ND2 1
3601 ATOM 2531 N N . ALA A 1 339 ? 31.987 28.482 26.436 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 829 ALA A N 1
3602 ATOM 2532 C CA . ALA A 1 339 ? 30.975 29.497 26.676 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 829 ALA A CA 1
3603 ATOM 2533 C C . ALA A 1 339 ? 30.515 29.486 28.143 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 829 ALA A C 1
3604 ATOM 2534 O O . ALA A 1 339 ? 30.348 30.537 28.752 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 829 ALA A O 1
3605 ATOM 2535 C CB . ALA A 1 339 ? 29.797 29.326 25.734 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 829 ALA A CB 1
3606 ATOM 2536 N N . ILE A 1 340 ? 30.328 28.295 28.707 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 830 ILE A N 1
3607 ATOM 2537 C CA . ILE A 1 340 ? 29.935 28.187 30.113 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 830 ILE A CA 1
3608 ATOM 2538 C C . ILE A 1 340 ? 31.096 28.728 31.003 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 830 ILE A C 1
3609 ATOM 2539 O O . ILE A 1 340 ? 30.866 29.487 31.954 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 830 ILE A O 1
3610 ATOM 2540 C CB . ILE A 1 340 ? 29.587 26.694 30.459 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 830 ILE A CB 1
3611 ATOM 2541 C CG1 . ILE A 1 340 ? 28.313 26.272 29.725 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 830 ILE A CG1 1
3612 ATOM 2542 C CG2 . ILE A 1 340 ? 29.430 26.500 31.959 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 830 ILE A CG2 1
3613 ATOM 2543 C CD1 . ILE A 1 340 ? 27.983 24.836 29.935 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 830 ILE A CD1 1
3614 ATOM 2544 N N . LYS A 1 341 ? 32.329 28.328 30.681 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A N 1
3615 ATOM 2545 C CA . LYS A 1 341 ? 33.497 28.783 31.419 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A CA 1
3616 ATOM 2546 C C . LYS A 1 341 ? 33.576 30.330 31.376 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A C 1
3617 ATOM 2547 O O . LYS A 1 341 ? 33.779 30.972 32.416 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A O 1
3618 ATOM 2548 C CB . LYS A 1 341 ? 34.765 28.111 30.886 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A CB 1
3619 ATOM 2549 C CG . LYS A 1 341 ? 35.903 28.130 31.896 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A CG 1
3620 ATOM 2550 C CD . LYS A 1 341 ? 37.109 27.261 31.499 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A CD 1
3621 ATOM 2551 C CE . LYS A 1 341 ? 36.844 25.775 31.738 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A CE 1
3622 ATOM 2552 N NZ . LYS A 1 341 ? 38.059 24.922 31.507 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A NZ 1
3623 ATOM 2553 N N . GLU A 1 342 ? 33.303 30.938 30.222 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A N 1
3624 ATOM 2554 C CA . GLU A 1 342 ? 33.295 32.405 30.127 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A CA 1
3625 ATOM 2555 C C . GLU A 1 342 ? 32.231 33.087 30.986 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A C 1
3626 ATOM 2556 O O . GLU A 1 342 ? 32.498 34.129 31.574 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A O 1
3627 ATOM 2557 C CB . GLU A 1 342 ? 33.127 32.852 28.693 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A CB 1
3628 ATOM 2558 C CG . GLU A 1 342 ? 34.407 32.709 27.894 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A CG 1
3629 ATOM 2559 C CD . GLU A 1 342 ? 34.180 32.833 26.396 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A CD 1
3630 ATOM 2560 O OE1 . GLU A 1 342 ? 33.091 33.325 25.985 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A OE1 1
3631 ATOM 2561 O OE2 . GLU A 1 342 ? 35.075 32.397 25.624 1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A OE2 1
3632 ATOM 2562 N N . ALA A 1 343 ? 31.013 32.542 31.016 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 833 ALA A N 1
3633 ATOM 2563 C CA . ALA A 1 343 ? 29.951 33.107 31.855 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 833 ALA A CA 1
3634 ATOM 2564 C C . ALA A 1 343 ? 30.378 33.076 33.332 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 833 ALA A C 1
3635 ATOM 2565 O O . ALA A 1 343 ? 30.089 34.016 34.063 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 833 ALA A O 1
3636 ATOM 2566 C CB . ALA A 1 343 ? 28.649 32.343 31.684 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 833 ALA A CB 1
3637 ATOM 2567 N N . LEU A 1 344 ? 31.038 31.990 33.754 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 834 LEU A N 1
3638 ATOM 2568 C CA . LEU A 1 344 ? 31.506 31.815 35.139 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 834 LEU A CA 1
3639 ATOM 2569 C C . LEU A 1 344 ? 32.620 32.783 35.520 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 834 LEU A C 1
3640 ATOM 2570 O O . LEU A 1 344 ? 32.789 33.094 36.693 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 834 LEU A O 1
3641 ATOM 2571 C CB . LEU A 1 344 ? 31.962 30.369 35.383 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 834 LEU A CB 1
3642 ATOM 2572 C CG . LEU A 1 344 ? 30.825 29.329 35.442 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 834 LEU A CG 1
3643 ATOM 2573 C CD1 . LEU A 1 344 ? 31.362 27.896 35.381 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 834 LEU A CD1 1
3644 ATOM 2574 C CD2 . LEU A 1 344 ? 29.996 29.568 36.720 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 834 LEU A CD2 1
3645 ATOM 2575 N N . MET A 1 345 ? 33.385 33.232 34.527 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 835 MET A N 1
3646 ATOM 2576 C CA . MET A 1 345 ? 34.472 34.201 34.735 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 835 MET A CA 1
3647 ATOM 2577 C C . MET A 1 345 ? 33.964 35.671 34.705 1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 835 MET A C 1
3648 ATOM 2578 O O . MET A 1 345 ? 34.552 36.495 35.446 1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 835 MET A O 1
3649 ATOM 2579 C CB . MET A 1 345 ? 35.604 34.002 33.705 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 835 MET A CB 1
3650 ATOM 2580 C CG . MET A 1 345 ? 36.360 32.687 33.847 1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 835 MET A CG 1
3651 ATOM 2581 S SD . MET A 1 345 ? 37.580 32.273 32.506 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 835 MET A SD 1
3652 ATOM 2582 C CE . MET A 1 345 ? 36.817 33.081 31.002 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 835 MET A CE 1
3653 ATOM 2583 N N . ASN B 1 26 ? -17.198 33.606 80.565 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 516 ASN B N 1
3654 ATOM 2584 C CA . ASN B 1 26 ? -16.794 32.177 80.713 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 516 ASN B CA 1
3655 ATOM 2585 C C . ASN B 1 26 ? -15.613 31.709 79.850 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 516 ASN B C 1
3656 ATOM 2586 O O . ASN B 1 26 ? -15.120 30.608 80.069 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 516 ASN B O 1
3657 ATOM 2587 C CB . ASN B 1 26 ? -17.983 31.225 80.484 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 516 ASN B CB 1
3658 ATOM 2588 C CG . ASN B 1 26 ? -19.046 31.318 81.581 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 516 ASN B CG 1
3659 ATOM 2589 O OD1 . ASN B 1 26 ? -18.869 32.032 82.589 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 516 ASN B OD1 1
3660 ATOM 2590 N ND2 . ASN B 1 26 ? -20.172 30.620 81.377 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 516 ASN B ND2 1
3661 ATOM 2591 N N . ALA B 1 27 ? -15.194 32.482 78.843 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 517 ALA B N 1
3662 ATOM 2592 C CA . ALA B 1 27 ? -14.041 32.076 78.017 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 517 ALA B CA 1
3663 ATOM 2593 C C . ALA B 1 27 ? -12.742 32.290 78.814 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 517 ALA B C 1
3664 ATOM 2594 O O . ALA B 1 27 ? -12.721 33.058 79.778 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 517 ALA B O 1
3665 ATOM 2595 C CB . ALA B 1 27 ? -13.986 32.900 76.733 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 517 ALA B CB 1
3666 ATOM 2596 N N . LEU B 1 28 ? -11.666 31.614 78.431 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 518 LEU B N 1
3667 ATOM 2597 C CA . LEU B 1 28 ? -10.394 31.800 79.111 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 518 LEU B CA 1
3668 ATOM 2598 C C . LEU B 1 28 ? -10.003 33.282 79.170 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 518 LEU B C 1
3669 ATOM 2599 O O . LEU B 1 28 ? -9.486 33.756 80.210 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 518 LEU B O 1
3670 ATOM 2600 C CB . LEU B 1 28 ? -9.284 31.034 78.384 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 518 LEU B CB 1
3671 ATOM 2601 C CG . LEU B 1 28 ? -9.208 29.516 78.486 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 518 LEU B CG 1
3672 ATOM 2602 C CD1 . LEU B 1 28 ? -8.025 28.999 77.638 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 518 LEU B CD1 1
3673 ATOM 2603 C CD2 . LEU B 1 28 ? -9.044 29.134 79.964 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 518 LEU B CD2 1
3674 ATOM 2604 N N . ARG B 1 29 ? -10.239 34.020 78.070 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B N 1
3675 ATOM 2605 C CA . ARG B 1 29 ? -9.887 35.444 78.016 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B CA 1
3676 ATOM 2606 C C . ARG B 1 29 ? -10.591 36.325 79.069 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B C 1
3677 ATOM 2607 O O . ARG B 1 29 ? -10.002 37.305 79.554 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B O 1
3678 ATOM 2608 C CB . ARG B 1 29 ? -10.104 36.032 76.612 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B CB 1
3679 ATOM 2609 C CG . ARG B 1 29 ? -11.539 36.053 76.163 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B CG 1
3680 ATOM 2610 C CD . ARG B 1 29 ? -11.648 36.598 74.766 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B CD 1
3681 ATOM 2611 N NE . ARG B 1 29 ? -11.233 37.996 74.670 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B NE 1
3682 ATOM 2612 C CZ . ARG B 1 29 ? -11.153 38.675 73.516 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B CZ 1
3683 ATOM 2613 N NH1 . ARG B 1 29 ? -11.454 38.088 72.337 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B NH1 1
3684 ATOM 2614 N NH2 . ARG B 1 29 ? -10.786 39.940 73.549 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B NH2 1
3685 ATOM 2615 N N . ASP B 1 30 ? -11.829 35.965 79.433 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 520 ASP B N 1
3686 ATOM 2616 C CA . ASP B 1 30 ? -12.589 36.726 80.454 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 520 ASP B CA 1
3687 ATOM 2617 C C . ASP B 1 30 ? -11.969 36.598 81.863 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 520 ASP B C 1
3688 ATOM 2618 O O . ASP B 1 30 ? -11.858 37.585 82.602 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 520 ASP B O 1
3689 ATOM 2619 C CB . ASP B 1 30 ? -14.049 36.289 80.461 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 520 ASP B CB 1
3690 ATOM 2620 C CG . ASP B 1 30 ? -14.698 36.424 79.090 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 520 ASP B CG 1
3691 ATOM 2621 O OD1 . ASP B 1 30 ? -14.551 37.491 78.455 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 520 ASP B OD1 1
3692 ATOM 2622 O OD2 . ASP B 1 30 ? -15.334 35.456 78.629 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 520 ASP B OD2 1
3693 ATOM 2623 N N . TYR B 1 31 ? -11.549 35.393 82.225 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B N 1
3694 ATOM 2624 C CA . TYR B 1 31 ? -10.895 35.196 83.521 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B CA 1
3695 ATOM 2625 C C . TYR B 1 31 ? -9.501 35.805 83.525 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B C 1
3696 ATOM 2626 O O . TYR B 1 31 ? -9.049 36.322 84.544 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B O 1
3697 ATOM 2627 C CB . TYR B 1 31 ? -10.787 33.715 83.852 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B CB 1
3698 ATOM 2628 C CG . TYR B 1 31 ? -12.125 33.102 84.122 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B CG 1
3699 ATOM 2629 C CD1 . TYR B 1 31 ? -12.868 33.476 85.259 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B CD1 1
3700 ATOM 2630 C CD2 . TYR B 1 31 ? -12.684 32.180 83.234 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B CD2 1
3701 ATOM 2631 C CE1 . TYR B 1 31 ? -14.142 32.948 85.499 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B CE1 1
3702 ATOM 2632 C CE2 . TYR B 1 31 ? -13.963 31.644 83.462 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B CE2 1
3703 ATOM 2633 C CZ . TYR B 1 31 ? -14.682 32.038 84.596 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B CZ 1
3704 ATOM 2634 O OH . TYR B 1 31 ? -15.951 31.538 84.797 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B OH 1
3705 ATOM 2635 N N . ALA B 1 32 ? -8.816 35.726 82.380 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 522 ALA B N 1
3706 ATOM 2636 C CA . ALA B 1 32 ? -7.463 36.263 82.250 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 522 ALA B CA 1
3707 ATOM 2637 C C . ALA B 1 32 ? -7.493 37.764 82.397 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 522 ALA B C 1
3708 ATOM 2638 O O . ALA B 1 32 ? -6.710 38.344 83.129 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 522 ALA B O 1
3709 ATOM 2639 C CB . ALA B 1 32 ? -6.854 35.863 80.863 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 522 ALA B CB 1
3710 ATOM 2640 N N . GLU B 1 33 ? -8.431 38.389 81.714 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B N 1
3711 ATOM 2641 C CA . GLU B 1 33 ? -8.574 39.833 81.773 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B CA 1
3712 ATOM 2642 C C . GLU B 1 33 ? -8.827 40.320 83.202 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B C 1
3713 ATOM 2643 O O . GLU B 1 33 ? -8.287 41.351 83.625 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B O 1
3714 ATOM 2644 C CB . GLU B 1 33 ? -9.728 40.285 80.877 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B CB 1
3715 ATOM 2645 C CG . GLU B 1 33 ? -9.706 41.770 80.603 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B CG 1
3716 ATOM 2646 C CD . GLU B 1 33 ? -8.328 42.238 80.121 1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B CD 1
3717 ATOM 2647 O OE1 . GLU B 1 33 ? -7.908 41.815 79.003 1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B OE1 1
3718 ATOM 2648 O OE2 . GLU B 1 33 ? -7.656 43.004 80.872 1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B OE2 1
3719 ATOM 2649 N N . ALA B 1 34 ? -9.657 39.570 83.924 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 524 ALA B N 1
3720 ATOM 2650 C CA . ALA B 1 34 ? -10.023 39.869 85.314 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 524 ALA B CA 1
3721 ATOM 2651 C C . ALA B 1 34 ? -8.781 39.888 86.211 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 524 ALA B C 1
3722 ATOM 2652 O O . ALA B 1 34 ? -8.730 40.622 87.216 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 524 ALA B O 1
3723 ATOM 2653 C CB . ALA B 1 34 ? -11.038 38.818 85.825 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 524 ALA B CB 1
3724 ATOM 2654 N N . ARG B 1 35 ? -7.770 39.115 85.823 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B N 1
3725 ATOM 2655 C CA . ARG B 1 35 ? -6.529 39.022 86.590 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B CA 1
3726 ATOM 2656 C C . ARG B 1 35 ? -5.394 39.897 86.033 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B C 1
3727 ATOM 2657 O O . ARG B 1 35 ? -4.266 39.838 86.524 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B O 1
3728 ATOM 2658 C CB . ARG B 1 35 ? -6.087 37.558 86.673 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B CB 1
3729 ATOM 2659 C CG . ARG B 1 35 ? -7.188 36.569 87.116 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B CG 1
3730 ATOM 2660 C CD . ARG B 1 35 ? -7.754 36.897 88.502 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B CD 1
3731 ATOM 2661 N NE . ARG B 1 35 ? -6.700 36.901 89.516 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B NE 1
3732 ATOM 2662 C CZ . ARG B 1 35 ? -6.201 35.814 90.111 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B CZ 1
3733 ATOM 2663 N NH1 . ARG B 1 35 ? -6.666 34.605 89.819 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B NH1 1
3734 ATOM 2664 N NH2 . ARG B 1 35 ? -5.158 35.922 90.932 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B NH2 1
3735 ATOM 2665 N N . GLY B 1 36 ? -5.689 40.689 85.002 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 526 GLY B N 1
3736 ATOM 2666 C CA . GLY B 1 36 ? -4.689 41.565 84.402 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 526 GLY B CA 1
3737 ATOM 2667 C C . GLY B 1 36 ? -3.658 40.900 83.487 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 526 GLY B C 1
3738 ATOM 2668 O O . GLY B 1 36 ? -2.560 41.417 83.260 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 526 GLY B O 1
3739 ATOM 2669 N N . ILE B 1 37 ? -3.996 39.745 82.945 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B N 1
3740 ATOM 2670 C CA . ILE B 1 37 ? -3.049 39.085 82.075 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B CA 1
3741 ATOM 2671 C C . ILE B 1 37 ? -3.669 38.813 80.691 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B C 1
3742 ATOM 2672 O O . ILE B 1 37 ? -4.906 38.825 80.535 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B O 1
3743 ATOM 2673 C CB . ILE B 1 37 ? -2.482 37.761 82.717 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B CB 1
3744 ATOM 2674 C CG1 . ILE B 1 37 ? -3.555 36.686 82.784 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B CG1 1
3745 ATOM 2675 C CG2 . ILE B 1 37 ? -1.876 38.002 84.142 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B CG2 1
3746 ATOM 2676 C CD1 . ILE B 1 37 ? -3.003 35.329 82.359 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B CD1 1
3747 ATOM 2677 N N . LYS B 1 38 ? -2.793 38.662 79.692 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B N 1
3748 ATOM 2678 C CA . LYS B 1 38 ? -3.181 38.384 78.312 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B CA 1
3749 ATOM 2679 C C . LYS B 1 38 ? -2.870 36.926 78.056 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B C 1
3750 ATOM 2680 O O . LYS B 1 38 ? -1.785 36.449 78.397 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B O 1
3751 ATOM 2681 C CB . LYS B 1 38 ? -2.378 39.266 77.328 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B CB 1
3752 ATOM 2682 C CG . LYS B 1 38 ? -2.692 40.775 77.453 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B CG 1
3753 ATOM 2683 C CD . LYS B 1 38 ? -4.198 41.041 77.218 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B CD 1
3754 ATOM 2684 C CE . LYS B 1 38 ? -4.576 42.501 77.532 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B CE 1
3755 ATOM 2685 N NZ . LYS B 1 38 ? -5.935 42.849 77.028 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B NZ 1
3756 ATOM 2686 N N . ILE B 1 39 ? -3.824 36.213 77.474 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 529 ILE B N 1
3757 ATOM 2687 C CA . ILE B 1 39 ? -3.649 34.804 77.182 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 529 ILE B CA 1
3758 ATOM 2688 C C . ILE B 1 39 ? -3.780 34.648 75.656 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 529 ILE B C 1
3759 ATOM 2689 O O . ILE B 1 39 ? -4.732 35.152 75.041 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 529 ILE B O 1
3760 ATOM 2690 C CB . ILE B 1 39 ? -4.659 33.903 78.025 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 529 ILE B CB 1
3761 ATOM 2691 C CG1 . ILE B 1 39 ? -4.401 32.421 77.740 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 529 ILE B CG1 1
3762 ATOM 2692 C CG2 . ILE B 1 39 ? -6.112 34.294 77.795 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 529 ILE B CG2 1
3763 ATOM 2693 C CD1 . ILE B 1 39 ? -4.851 31.482 78.882 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 529 ILE B CD1 1
3764 ATOM 2694 N N . GLY B 1 40 ? -2.813 33.995 75.034 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 530 GLY B N 1
3765 ATOM 2695 C CA . GLY B 1 40 ? -2.864 33.888 73.590 1.00 9.94 ? ? ? ? ? ? 530 GLY B CA 1
3766 ATOM 2696 C C . GLY B 1 40 ? -2.346 32.606 72.996 1.00 9.84 ? ? ? ? ? ? 530 GLY B C 1
3767 ATOM 2697 O O . GLY B 1 40 ? -2.031 31.631 73.689 1.00 9.14 ? ? ? ? ? ? 530 GLY B O 1
3768 ATOM 2698 N N . THR B 1 41 ? -2.215 32.636 71.673 1.00 9.09 ? ? ? ? ? ? 531 THR B N 1
3769 ATOM 2699 C CA . THR B 1 41 ? -1.760 31.497 70.920 1.00 8.33 ? ? ? ? ? ? 531 THR B CA 1
3770 ATOM 2700 C C . THR B 1 41 ? -1.186 31.951 69.571 1.00 8.59 ? ? ? ? ? ? 531 THR B C 1
3771 ATOM 2701 O O . THR B 1 41 ? -1.491 33.040 69.103 1.00 9.34 ? ? ? ? ? ? 531 THR B O 1
3772 ATOM 2702 C CB . THR B 1 41 ? -2.964 30.567 70.613 1.00 8.75 ? ? ? ? ? ? 531 THR B CB 1
3773 ATOM 2703 O OG1 . THR B 1 41 ? -2.529 29.436 69.850 1.00 9.28 ? ? ? ? ? ? 531 THR B OG1 1
3774 ATOM 2704 C CG2 . THR B 1 41 ? -4.066 31.336 69.841 1.00 9.03 ? ? ? ? ? ? 531 THR B CG2 1
3775 ATOM 2705 N N . CYS B 1 42 ? -0.325 31.134 68.988 1.00 8.86 ? ? ? ? ? ? 532 CYS B N 1
3776 ATOM 2706 C CA . CYS B 1 42 ? 0.166 31.443 67.652 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 532 CYS B CA 1
3777 ATOM 2707 C C . CYS B 1 42 ? -0.975 30.982 66.730 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 532 CYS B C 1
3778 ATOM 2708 O O . CYS B 1 42 ? -1.819 30.115 67.117 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 532 CYS B O 1
3779 ATOM 2709 C CB . CYS B 1 42 ? 1.455 30.694 67.321 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 532 CYS B CB 1
3780 ATOM 2710 S SG . CYS B 1 42 ? 1.297 28.919 67.163 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 532 CYS B SG 1
3781 ATOM 2711 N N . VAL B 1 43 ? -1.043 31.573 65.538 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 533 VAL B N 1
3782 ATOM 2712 C CA . VAL B 1 43 ? -2.088 31.249 64.568 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 533 VAL B CA 1
3783 ATOM 2713 C C . VAL B 1 43 ? -1.512 30.355 63.453 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 533 VAL B C 1
3784 ATOM 2714 O O . VAL B 1 43 ? -0.493 30.678 62.822 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 533 VAL B O 1
3785 ATOM 2715 C CB . VAL B 1 43 ? -2.756 32.551 64.048 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 533 VAL B CB 1
3786 ATOM 2716 C CG1 . VAL B 1 43 ? -3.845 32.259 62.989 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 533 VAL B CG1 1
3787 ATOM 2717 C CG2 . VAL B 1 43 ? -3.362 33.303 65.241 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 533 VAL B CG2 1
3788 ATOM 2718 N N . ASN B 1 44 ? -2.112 29.172 63.339 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 534 ASN B N 1
3789 ATOM 2719 C CA . ASN B 1 44 ? -1.720 28.125 62.391 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 534 ASN B CA 1
3790 ATOM 2720 C C . ASN B 1 44 ? -2.298 28.406 60.978 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 534 ASN B C 1
3791 ATOM 2721 O O . ASN B 1 44 ? -3.255 29.187 60.815 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 534 ASN B O 1
3792 ATOM 2722 C CB . ASN B 1 44 ? -2.159 26.726 62.940 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 534 ASN B CB 1
3793 ATOM 2723 C CG . ASN B 1 44 ? -1.602 26.434 64.371 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 534 ASN B CG 1
3794 ATOM 2724 O OD1 . ASN B 1 44 ? -0.390 26.258 64.542 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 534 ASN B OD1 1
3795 ATOM 2725 N ND2 . ASN B 1 44 ? -2.472 26.456 65.393 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 534 ASN B ND2 1
3796 ATOM 2726 N N . TYR B 1 45 ? -1.774 27.704 59.976 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B N 1
3797 ATOM 2727 C CA . TYR B 1 45 ? -2.199 27.914 58.586 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B CA 1
3798 ATOM 2728 C C . TYR B 1 45 ? -3.694 27.910 58.232 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B C 1
3799 ATOM 2729 O O . TYR B 1 45 ? -4.100 28.646 57.326 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B O 1
3800 ATOM 2730 C CB . TYR B 1 45 ? -1.420 26.969 57.635 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B CB 1
3801 ATOM 2731 C CG . TYR B 1 45 ? -1.819 25.487 57.670 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B CG 1
3802 ATOM 2732 C CD1 . TYR B 1 45 ? -2.972 25.039 57.003 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B CD1 1
3803 ATOM 2733 C CD2 . TYR B 1 45 ? -1.082 24.556 58.410 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B CD2 1
3804 ATOM 2734 C CE1 . TYR B 1 45 ? -3.394 23.699 57.079 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B CE1 1
3805 ATOM 2735 C CE2 . TYR B 1 45 ? -1.491 23.209 58.502 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B CE2 1
3806 ATOM 2736 C CZ . TYR B 1 45 ? -2.651 22.789 57.838 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B CZ 1
3807 ATOM 2737 O OH . TYR B 1 45 ? -3.104 21.473 57.953 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B OH 1
3808 ATOM 2738 N N . PRO B 1 46 ? -4.545 27.103 58.933 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 536 PRO B N 1
3809 ATOM 2739 C CA . PRO B 1 46 ? -5.977 27.096 58.575 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 536 PRO B CA 1
3810 ATOM 2740 C C . PRO B 1 46 ? -6.645 28.458 58.615 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 536 PRO B C 1
3811 ATOM 2741 O O . PRO B 1 46 ? -7.628 28.691 57.902 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 536 PRO B O 1
3812 ATOM 2742 C CB . PRO B 1 46 ? -6.603 26.178 59.635 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 536 PRO B CB 1
3813 ATOM 2743 C CG . PRO B 1 46 ? -5.504 25.297 60.026 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 536 PRO B CG 1
3814 ATOM 2744 C CD . PRO B 1 46 ? -4.304 26.202 60.083 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 536 PRO B CD 1
3815 ATOM 2745 N N . PHE B 1 47 ? -6.157 29.339 59.490 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B N 1
3816 ATOM 2746 C CA . PHE B 1 47 ? -6.708 30.682 59.591 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B CA 1
3817 ATOM 2747 C C . PHE B 1 47 ? -6.652 31.442 58.241 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B C 1
3818 ATOM 2748 O O . PHE B 1 47 ? -7.584 32.148 57.880 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B O 1
3819 ATOM 2749 C CB . PHE B 1 47 ? -5.937 31.500 60.630 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B CB 1
3820 ATOM 2750 C CG . PHE B 1 47 ? -6.288 32.961 60.618 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B CG 1
3821 ATOM 2751 C CD1 . PHE B 1 47 ? -7.435 33.424 61.273 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B CD1 1
3822 ATOM 2752 C CD2 . PHE B 1 47 ? -5.508 33.870 59.906 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B CD2 1
3823 ATOM 2753 C CE1 . PHE B 1 47 ? -7.791 34.780 61.208 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B CE1 1
3824 ATOM 2754 C CE2 . PHE B 1 47 ? -5.856 35.229 59.834 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B CE2 1
3825 ATOM 2755 C CZ . PHE B 1 47 ? -6.987 35.684 60.477 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B CZ 1
3826 ATOM 2756 N N . TYR B 1 48 ? -5.528 31.313 57.540 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B N 1
3827 ATOM 2757 C CA . TYR B 1 48 ? -5.301 31.997 56.267 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B CA 1
3828 ATOM 2758 C C . TYR B 1 48 ? -6.036 31.464 55.042 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B C 1
3829 ATOM 2759 O O . TYR B 1 48 ? -6.329 32.233 54.140 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B O 1
3830 ATOM 2760 C CB . TYR B 1 48 ? -3.809 32.080 55.999 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B CB 1
3831 ATOM 2761 C CG . TYR B 1 48 ? -3.090 32.832 57.083 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B CG 1
3832 ATOM 2762 C CD1 . TYR B 1 48 ? -3.161 34.236 57.154 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B CD1 1
3833 ATOM 2763 C CD2 . TYR B 1 48 ? -2.356 32.148 58.058 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B CD2 1
3834 ATOM 2764 C CE1 . TYR B 1 48 ? -2.514 34.932 58.173 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B CE1 1
3835 ATOM 2765 C CE2 . TYR B 1 48 ? -1.711 32.827 59.076 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B CE2 1
3836 ATOM 2766 C CZ . TYR B 1 48 ? -1.793 34.228 59.126 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B CZ 1
3837 ATOM 2767 O OH . TYR B 1 48 ? -1.145 34.912 60.129 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B OH 1
3838 ATOM 2768 N N . ASN B 1 49 ? -6.263 30.159 54.950 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 539 ASN B N 1
3839 ATOM 2769 C CA . ASN B 1 49 ? -7.000 29.658 53.792 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 539 ASN B CA 1
3840 ATOM 2770 C C . ASN B 1 49 ? -8.424 29.182 54.100 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 539 ASN B C 1
3841 ATOM 2771 O O . ASN B 1 49 ? -9.110 28.625 53.243 1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 539 ASN B O 1
3842 ATOM 2772 C CB . ASN B 1 49 ? -6.193 28.622 53.001 1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 539 ASN B CB 1
3843 ATOM 2773 C CG . ASN B 1 49 ? -5.560 27.571 53.873 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 539 ASN B CG 1
3844 ATOM 2774 O OD1 . ASN B 1 49 ? -4.461 27.086 53.566 1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 539 ASN B OD1 1
3845 ATOM 2775 N ND2 . ASN B 1 49 ? -6.246 27.190 54.963 1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 539 ASN B ND2 1
3846 ATOM 2776 N N . ASN B 1 50 ? -8.877 29.489 55.311 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 540 ASN B N 1
3847 ATOM 2777 C CA . ASN B 1 50 ? -10.213 29.149 55.808 1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 540 ASN B CA 1
3848 ATOM 2778 C C . ASN B 1 50 ? -10.744 27.728 55.539 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 540 ASN B C 1
3849 ATOM 2779 O O . ASN B 1 50 ? -11.890 27.533 55.146 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 540 ASN B O 1
3850 ATOM 2780 C CB . ASN B 1 50 ? -11.235 30.225 55.394 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 540 ASN B CB 1
3851 ATOM 2781 C CG . ASN B 1 50 ? -11.623 31.146 56.570 1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 540 ASN B CG 1
3852 ATOM 2782 O OD1 . ASN B 1 50 ? -10.752 31.716 57.248 1.00 42.46 ? ? ? ? ? ? 540 ASN B OD1 1
3853 ATOM 2783 N ND2 . ASN B 1 50 ? -12.931 31.263 56.837 1.00 42.07 ? ? ? ? ? ? 540 ASN B ND2 1
3854 ATOM 2784 N N . SER B 1 51 ? -9.934 26.741 55.884 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 541 SER B N 1
3855 ATOM 2785 C CA . SER B 1 51 ? -10.267 25.349 55.676 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 541 SER B CA 1
3856 ATOM 2786 C C . SER B 1 51 ? -10.792 24.648 56.919 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 541 SER B C 1
3857 ATOM 2787 O O . SER B 1 51 ? -11.088 23.460 56.847 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 541 SER B O 1
3858 ATOM 2788 C CB . SER B 1 51 ? -9.014 24.603 55.202 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 541 SER B CB 1
3859 ATOM 2789 O OG . SER B 1 51 ? -7.904 24.819 56.084 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 541 SER B OG 1
3860 ATOM 2790 N N . ASP B 1 52 ? -10.835 25.346 58.058 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B N 1
3861 ATOM 2791 C CA . ASP B 1 52 ? -11.289 24.745 59.322 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B CA 1
3862 ATOM 2792 C C . ASP B 1 52 ? -12.075 25.780 60.126 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B C 1
3863 ATOM 2793 O O . ASP B 1 52 ? -11.529 26.487 60.997 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B O 1
3864 ATOM 2794 C CB . ASP B 1 52 ? -10.085 24.238 60.155 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B CB 1
3865 ATOM 2795 C CG . ASP B 1 52 ? -10.507 23.354 61.336 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B CG 1
3866 ATOM 2796 O OD1 . ASP B 1 52 ? -11.668 23.468 61.800 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B OD1 1
3867 ATOM 2797 O OD2 . ASP B 1 52 ? -9.677 22.541 61.799 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B OD2 1
3868 ATOM 2798 N N . PRO B 1 53 ? -13.384 25.858 59.870 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 543 PRO B N 1
3869 ATOM 2799 C CA . PRO B 1 53 ? -14.262 26.806 60.559 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 543 PRO B CA 1
3870 ATOM 2800 C C . PRO B 1 53 ? -14.278 26.650 62.078 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 543 PRO B C 1
3871 ATOM 2801 O O . PRO B 1 53 ? -14.426 27.643 62.796 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 543 PRO B O 1
3872 ATOM 2802 C CB . PRO B 1 53 ? -15.630 26.563 59.907 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 543 PRO B CB 1
3873 ATOM 2803 C CG . PRO B 1 53 ? -15.549 25.141 59.423 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 543 PRO B CG 1
3874 ATOM 2804 C CD . PRO B 1 53 ? -14.126 24.992 58.930 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 543 PRO B CD 1
3875 ATOM 2805 N N . THR B 1 54 ? -14.085 25.435 62.579 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 544 THR B N 1
3876 ATOM 2806 C CA . THR B 1 54 ? -14.080 25.233 64.027 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 544 THR B CA 1
3877 ATOM 2807 C C . THR B 1 54 ? -12.856 25.911 64.633 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 544 THR B C 1
3878 ATOM 2808 O O . THR B 1 54 ? -12.952 26.539 65.686 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 544 THR B O 1
3879 ATOM 2809 C CB . THR B 1 54 ? -14.055 23.764 64.395 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 544 THR B CB 1
3880 ATOM 2810 O OG1 . THR B 1 54 ? -15.117 23.094 63.710 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 544 THR B OG1 1
3881 ATOM 2811 C CG2 . THR B 1 54 ? -14.243 23.590 65.918 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 544 THR B CG2 1
3882 ATOM 2812 N N . TYR B 1 55 ? -11.715 25.784 63.952 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B N 1
3883 ATOM 2813 C CA . TYR B 1 55 ? -10.473 26.415 64.404 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B CA 1
3884 ATOM 2814 C C . TYR B 1 55 ? -10.724 27.927 64.635 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B C 1
3885 ATOM 2815 O O . TYR B 1 55 ? -10.448 28.464 65.715 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B O 1
3886 ATOM 2816 C CB . TYR B 1 55 ? -9.374 26.207 63.354 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B CB 1
3887 ATOM 2817 C CG . TYR B 1 55 ? -8.039 26.777 63.739 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B CG 1
3888 ATOM 2818 C CD1 . TYR B 1 55 ? -7.126 26.017 64.458 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B CD1 1
3889 ATOM 2819 C CD2 . TYR B 1 55 ? -7.700 28.078 63.407 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B CD2 1
3890 ATOM 2820 C CE1 . TYR B 1 55 ? -5.906 26.542 64.852 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B CE1 1
3891 ATOM 2821 C CE2 . TYR B 1 55 ? -6.488 28.612 63.782 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B CE2 1
3892 ATOM 2822 C CZ . TYR B 1 55 ? -5.596 27.843 64.514 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B CZ 1
3893 ATOM 2823 O OH . TYR B 1 55 ? -4.421 28.393 64.980 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B OH 1
3894 ATOM 2824 N N . ASN B 1 56 ? -11.306 28.590 63.637 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 546 ASN B N 1
3895 ATOM 2825 C CA . ASN B 1 56 ? -11.576 30.021 63.725 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 546 ASN B CA 1
3896 ATOM 2826 C C . ASN B 1 56 ? -12.537 30.404 64.826 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 546 ASN B C 1
3897 ATOM 2827 O O . ASN B 1 56 ? -12.362 31.448 65.475 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 546 ASN B O 1
3898 ATOM 2828 C CB . ASN B 1 56 ? -12.152 30.556 62.413 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 546 ASN B CB 1
3899 ATOM 2829 C CG . ASN B 1 56 ? -11.111 30.700 61.323 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 546 ASN B CG 1
3900 ATOM 2830 O OD1 . ASN B 1 56 ? -10.162 29.924 61.244 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 546 ASN B OD1 1
3901 ATOM 2831 N ND2 . ASN B 1 56 ? -11.298 31.691 60.455 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 546 ASN B ND2 1
3902 ATOM 2832 N N . SER B 1 57 ? -13.576 29.609 65.038 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 547 SER B N 1
3903 ATOM 2833 C CA . SER B 1 57 ? -14.528 30.017 66.070 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 547 SER B CA 1
3904 ATOM 2834 C C . SER B 1 57 ? -13.994 29.936 67.504 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 547 SER B C 1
3905 ATOM 2835 O O . SER B 1 57 ? -14.283 30.811 68.310 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 547 SER B O 1
3906 ATOM 2836 C CB . SER B 1 57 ? -15.873 29.328 65.917 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 547 SER B CB 1
3907 ATOM 2837 O OG . SER B 1 57 ? -15.771 27.954 66.169 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 547 SER B OG 1
3908 ATOM 2838 N N . ILE B 1 58 ? -13.124 28.958 67.773 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 548 ILE B N 1
3909 ATOM 2839 C CA . ILE B 1 58 ? -12.511 28.821 69.102 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 548 ILE B CA 1
3910 ATOM 2840 C C . ILE B 1 58 ? -11.490 29.964 69.283 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 548 ILE B C 1
3911 ATOM 2841 O O . ILE B 1 58 ? -11.486 30.649 70.299 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 548 ILE B O 1
3912 ATOM 2842 C CB . ILE B 1 58 ? -11.860 27.419 69.269 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 548 ILE B CB 1
3913 ATOM 2843 C CG1 . ILE B 1 58 ? -12.949 26.354 69.360 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 548 ILE B CG1 1
3914 ATOM 2844 C CG2 . ILE B 1 58 ? -10.973 27.356 70.495 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 548 ILE B CG2 1
3915 ATOM 2845 C CD1 . ILE B 1 58 ? -12.404 24.942 69.294 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 548 ILE B CD1 1
3916 ATOM 2846 N N . LEU B 1 59 ? -10.677 30.201 68.249 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 549 LEU B N 1
3917 ATOM 2847 C CA . LEU B 1 59 ? -9.655 31.258 68.240 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 549 LEU B CA 1
3918 ATOM 2848 C C . LEU B 1 59 ? -10.229 32.614 68.587 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 549 LEU B C 1
3919 ATOM 2849 O O . LEU B 1 59 ? -9.733 33.275 69.499 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 549 LEU B O 1
3920 ATOM 2850 C CB . LEU B 1 59 ? -8.969 31.340 66.847 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 549 LEU B CB 1
3921 ATOM 2851 C CG . LEU B 1 59 ? -7.936 32.465 66.583 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 549 LEU B CG 1
3922 ATOM 2852 C CD1 . LEU B 1 59 ? -6.718 32.351 67.545 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 549 LEU B CD1 1
3923 ATOM 2853 C CD2 . LEU B 1 59 ? -7.472 32.403 65.127 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 549 LEU B CD2 1
3924 ATOM 2854 N N . GLN B 1 60 ? -11.313 33.005 67.905 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B N 1
3925 ATOM 2855 C CA . GLN B 1 60 ? -11.904 34.336 68.122 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B CA 1
3926 ATOM 2856 C C . GLN B 1 60 ? -12.632 34.511 69.454 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B C 1
3927 ATOM 2857 O O . GLN B 1 60 ? -12.853 35.624 69.928 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B O 1
3928 ATOM 2858 C CB . GLN B 1 60 ? -12.830 34.721 66.950 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B CB 1
3929 ATOM 2859 C CG . GLN B 1 60 ? -14.103 33.905 66.851 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B CG 1
3930 ATOM 2860 C CD . GLN B 1 60 ? -14.877 34.133 65.538 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B CD 1
3931 ATOM 2861 O OE1 . GLN B 1 60 ? -14.377 34.741 64.598 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B OE1 1
3932 ATOM 2862 N NE2 . GLN B 1 60 ? -16.082 33.603 65.469 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B NE2 1
3933 ATOM 2863 N N . ARG B 1 61 ? -12.946 33.384 70.066 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B N 1
3934 ATOM 2864 C CA . ARG B 1 61 ? -13.673 33.355 71.317 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B CA 1
3935 ATOM 2865 C C . ARG B 1 61 ? -12.839 33.276 72.615 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B C 1
3936 ATOM 2866 O O . ARG B 1 61 ? -13.121 33.968 73.587 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B O 1
3937 ATOM 2867 C CB . ARG B 1 61 ? -14.585 32.131 71.264 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B CB 1
3938 ATOM 2868 C CG . ARG B 1 61 ? -15.848 32.272 72.048 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B CG 1
3939 ATOM 2869 C CD . ARG B 1 61 ? -16.653 30.982 72.015 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B CD 1
3940 ATOM 2870 N NE . ARG B 1 61 ? -15.916 29.913 72.676 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B NE 1
3941 ATOM 2871 C CZ . ARG B 1 61 ? -15.831 28.679 72.202 1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B CZ 1
3942 ATOM 2872 N NH1 . ARG B 1 61 ? -16.440 28.378 71.058 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B NH1 1
3943 ATOM 2873 N NH2 . ARG B 1 61 ? -15.180 27.741 72.883 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B NH2 1
3944 ATOM 2874 N N . GLU B 1 62 ? -11.833 32.416 72.625 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B N 1
3945 ATOM 2875 C CA . GLU B 1 62 ? -11.065 32.144 73.847 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B CA 1
3946 ATOM 2876 C C . GLU B 1 62 ? -9.830 32.951 74.191 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B C 1
3947 ATOM 2877 O O . GLU B 1 62 ? -9.421 32.979 75.362 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B O 1
3948 ATOM 2878 C CB . GLU B 1 62 ? -10.662 30.665 73.888 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B CB 1
3949 ATOM 2879 C CG . GLU B 1 62 ? -11.797 29.648 73.798 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B CG 1
3950 ATOM 2880 C CD . GLU B 1 62 ? -12.562 29.482 75.111 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B CD 1
3951 ATOM 2881 O OE1 . GLU B 1 62 ? -11.996 29.771 76.196 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B OE1 1
3952 ATOM 2882 O OE2 . GLU B 1 62 ? -13.744 29.071 75.042 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B OE2 1
3953 ATOM 2883 N N . PHE B 1 63 ? -9.232 33.608 73.195 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B N 1
3954 ATOM 2884 C CA . PHE B 1 63 ? -7.974 34.337 73.414 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B CA 1
3955 ATOM 2885 C C . PHE B 1 63 ? -7.987 35.856 73.301 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B C 1
3956 ATOM 2886 O O . PHE B 1 63 ? -8.808 36.435 72.568 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B O 1
3957 ATOM 2887 C CB . PHE B 1 63 ? -6.927 33.762 72.474 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B CB 1
3958 ATOM 2888 C CG . PHE B 1 63 ? -6.784 32.283 72.597 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B CG 1
3959 ATOM 2889 C CD1 . PHE B 1 63 ? -6.033 31.741 73.638 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B CD1 1
3960 ATOM 2890 C CD2 . PHE B 1 63 ? -7.466 31.421 71.730 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B CD2 1
3961 ATOM 2891 C CE1 . PHE B 1 63 ? -5.960 30.352 73.827 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B CE1 1
3962 ATOM 2892 C CE2 . PHE B 1 63 ? -7.403 30.026 71.914 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B CE2 1
3963 ATOM 2893 C CZ . PHE B 1 63 ? -6.644 29.497 72.971 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B CZ 1
3964 ATOM 2894 N N . SER B 1 64 ? -7.073 36.497 74.023 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 554 SER B N 1
3965 ATOM 2895 C CA . SER B 1 64 ? -6.981 37.943 73.970 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 554 SER B CA 1
3966 ATOM 2896 C C . SER B 1 64 ? -5.690 38.406 73.288 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 554 SER B C 1
3967 ATOM 2897 O O . SER B 1 64 ? -5.438 39.596 73.208 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 554 SER B O 1
3968 ATOM 2898 C CB . SER B 1 64 ? -7.118 38.550 75.382 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 554 SER B CB 1
3969 ATOM 2899 O OG . SER B 1 64 ? -6.208 37.951 76.292 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 554 SER B OG 1
3970 ATOM 2900 N N . MET B 1 65 ? -4.909 37.467 72.764 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 555 MET B N 1
3971 ATOM 2901 C CA . MET B 1 65 ? -3.636 37.804 72.113 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 555 MET B CA 1
3972 ATOM 2902 C C . MET B 1 65 ? -3.291 36.748 71.063 1.00 9.95 ? ? ? ? ? ? 555 MET B C 1
3973 ATOM 2903 O O . MET B 1 65 ? -3.576 35.567 71.239 1.00 9.76 ? ? ? ? ? ? 555 MET B O 1
3974 ATOM 2904 C CB . MET B 1 65 ? -2.526 37.882 73.162 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 555 MET B CB 1
3975 ATOM 2905 C CG . MET B 1 65 ? -1.166 38.266 72.622 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 555 MET B CG 1
3976 ATOM 2906 S SD . MET B 1 65 ? 0.055 38.483 73.930 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 555 MET B SD 1
3977 ATOM 2907 C CE . MET B 1 65 ? -0.013 40.126 74.164 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 555 MET B CE 1
3978 ATOM 2908 N N . VAL B 1 66 ? -2.768 37.200 69.926 1.00 8.47 ? ? ? ? ? ? 556 VAL B N 1
3979 ATOM 2909 C CA . VAL B 1 66 ? -2.363 36.316 68.843 1.00 9.25 ? ? ? ? ? ? 556 VAL B CA 1
3980 ATOM 2910 C C . VAL B 1 66 ? -0.925 36.658 68.374 1.00 9.32 ? ? ? ? ? ? 556 VAL B C 1
3981 ATOM 2911 O O . VAL B 1 66 ? -0.420 37.768 68.612 1.00 9.93 ? ? ? ? ? ? 556 VAL B O 1
3982 ATOM 2912 C CB . VAL B 1 66 ? -3.314 36.399 67.600 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 556 VAL B CB 1
3983 ATOM 2913 C CG1 . VAL B 1 66 ? -4.637 35.710 67.890 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 556 VAL B CG1 1
3984 ATOM 2914 C CG2 . VAL B 1 66 ? -3.535 37.866 67.174 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 556 VAL B CG2 1
3985 ATOM 2915 N N . VAL B 1 67 ? -0.285 35.691 67.722 1.00 9.40 ? ? ? ? ? ? 557 VAL B N 1
3986 ATOM 2916 C CA . VAL B 1 67 ? 1.076 35.821 67.204 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 557 VAL B CA 1
3987 ATOM 2917 C C . VAL B 1 67 ? 1.117 35.026 65.891 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 557 VAL B C 1
3988 ATOM 2918 O O . VAL B 1 67 ? 0.472 33.995 65.774 1.00 9.49 ? ? ? ? ? ? 557 VAL B O 1
3989 ATOM 2919 C CB . VAL B 1 67 ? 2.107 35.140 68.156 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 557 VAL B CB 1
3990 ATOM 2920 C CG1 . VAL B 1 67 ? 3.560 35.527 67.742 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 557 VAL B CG1 1
3991 ATOM 2921 C CG2 . VAL B 1 67 ? 1.824 35.487 69.575 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 557 VAL B CG2 1
3992 ATOM 2922 N N . CYS B 1 68 ? 1.885 35.494 64.910 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 558 CYS B N 1
3993 ATOM 2923 C CA . CYS B 1 68 ? 2.032 34.781 63.627 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 558 CYS B CA 1
3994 ATOM 2924 C C . CYS B 1 68 ? 3.027 33.645 63.828 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 558 CYS B C 1
3995 ATOM 2925 O O . CYS B 1 68 ? 4.154 33.871 64.251 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 558 CYS B O 1
3996 ATOM 2926 C CB . CYS B 1 68 ? 2.636 35.705 62.560 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 558 CYS B CB 1
3997 ATOM 2927 S SG . CYS B 1 68 ? 1.548 36.926 61.859 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 558 CYS B SG 1
3998 ATOM 2928 N N . GLU B 1 69 ? 2.648 32.426 63.486 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B N 1
3999 ATOM 2929 C CA . GLU B 1 69 ? 3.572 31.310 63.645 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B CA 1
4000 ATOM 2930 C C . GLU B 1 69 ? 4.805 31.412 62.718 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B C 1
4001 ATOM 2931 O O . GLU B 1 69 ? 5.940 31.205 63.160 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B O 1
4002 ATOM 2932 C CB . GLU B 1 69 ? 2.845 29.973 63.388 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B CB 1
4003 ATOM 2933 C CG . GLU B 1 69 ? 3.696 28.729 63.771 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B CG 1
4004 ATOM 2934 C CD . GLU B 1 69 ? 3.053 27.406 63.371 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B CD 1
4005 ATOM 2935 O OE1 . GLU B 1 69 ? 1.914 27.422 62.847 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B OE1 1
4006 ATOM 2936 O OE2 . GLU B 1 69 ? 3.699 26.355 63.553 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B OE2 1
4007 ATOM 2937 N N . ASN B 1 70 ? 4.577 31.821 61.467 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 560 ASN B N 1
4008 ATOM 2938 C CA . ASN B 1 70 ? 5.644 31.880 60.458 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 560 ASN B CA 1
4009 ATOM 2939 C C . ASN B 1 70 ? 5.604 33.063 59.516 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 560 ASN B C 1
4010 ATOM 2940 O O . ASN B 1 70 ? 6.581 33.331 58.817 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 560 ASN B O 1
4011 ATOM 2941 C CB . ASN B 1 70 ? 5.482 30.697 59.486 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 560 ASN B CB 1
4012 ATOM 2942 C CG . ASN B 1 70 ? 5.708 29.359 60.128 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 560 ASN B CG 1
4013 ATOM 2943 O OD1 . ASN B 1 70 ? 6.808 29.066 60.594 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 560 ASN B OD1 1
4014 ATOM 2944 N ND2 . ASN B 1 70 ? 4.674 28.517 60.134 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 560 ASN B ND2 1
4015 ATOM 2945 N N . GLU B 1 71 ? 4.460 33.720 59.436 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B N 1
4016 ATOM 2946 C CA . GLU B 1 71 ? 4.251 34.790 58.472 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B CA 1
4017 ATOM 2947 C C . GLU B 1 71 ? 4.968 36.116 58.669 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B C 1
4018 ATOM 2948 O O . GLU B 1 71 ? 4.843 37.015 57.826 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B O 1
4019 ATOM 2949 C CB . GLU B 1 71 ? 2.741 35.022 58.285 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B CB 1
4020 ATOM 2950 C CG . GLU B 1 71 ? 1.944 33.776 57.826 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B CG 1
4021 ATOM 2951 C CD . GLU B 1 71 ? 1.848 32.629 58.884 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B CD 1
4022 ATOM 2952 O OE1 . GLU B 1 71 ? 2.054 32.868 60.119 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B OE1 1
4023 ATOM 2953 O OE2 . GLU B 1 71 ? 1.552 31.469 58.455 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B OE2 1
4024 ATOM 2954 N N . MET B 1 72 ? 5.605 36.295 59.823 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 562 MET B N 1
4025 ATOM 2955 C CA . MET B 1 72 ? 6.331 37.531 60.099 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 562 MET B CA 1
4026 ATOM 2956 C C . MET B 1 72 ? 7.826 37.273 60.310 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 562 MET B C 1
4027 ATOM 2957 O O . MET B 1 72 ? 8.553 38.139 60.835 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 562 MET B O 1
4028 ATOM 2958 C CB . MET B 1 72 ? 5.694 38.338 61.240 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 562 MET B CB 1
4029 ATOM 2959 C CG . MET B 1 72 ? 4.468 39.090 60.774 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 562 MET B CG 1
4030 ATOM 2960 S SD . MET B 1 72 ? 3.634 40.076 62.003 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 562 MET B SD 1
4031 ATOM 2961 C CE . MET B 1 72 ? 4.774 40.161 63.216 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 562 MET B CE 1
4032 ATOM 2962 N N . LYS B 1 73 ? 8.286 36.092 59.874 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B N 1
4033 ATOM 2963 C CA . LYS B 1 73 ? 9.704 35.788 59.912 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B CA 1
4034 ATOM 2964 C C . LYS B 1 73 ? 10.358 36.575 58.747 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B C 1
4035 ATOM 2965 O O . LYS B 1 73 ? 9.656 37.021 57.842 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B O 1
4036 ATOM 2966 C CB . LYS B 1 73 ? 9.935 34.291 59.791 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B CB 1
4037 ATOM 2967 C CG . LYS B 1 73 ? 9.915 33.706 61.175 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B CG 1
4038 ATOM 2968 C CD . LYS B 1 73 ? 9.609 32.258 61.163 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B CD 1
4039 ATOM 2969 C CE . LYS B 1 73 ? 9.216 31.875 62.600 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B CE 1
4040 ATOM 2970 N NZ . LYS B 1 73 ? 8.728 30.478 62.708 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B NZ 1
4041 ATOM 2971 N N . PHE B 1 74 ? 11.679 36.700 58.755 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B N 1
4042 ATOM 2972 C CA . PHE B 1 74 ? 12.421 37.472 57.747 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CA 1
4043 ATOM 2973 C C . PHE B 1 74 ? 12.156 37.049 56.297 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B C 1
4044 ATOM 2974 O O . PHE B 1 74 ? 11.898 37.920 55.440 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B O 1
4045 ATOM 2975 C CB . PHE B 1 74 ? 13.919 37.430 58.054 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CB 1
4046 ATOM 2976 C CG . PHE B 1 74 ? 14.709 38.570 57.454 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CG 1
4047 ATOM 2977 C CD1 . PHE B 1 74 ? 14.909 38.655 56.069 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CD1 1
4048 ATOM 2978 C CD2 . PHE B 1 74 ? 15.313 39.517 58.283 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CD2 1
4049 ATOM 2979 C CE1 . PHE B 1 74 ? 15.702 39.656 55.529 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CE1 1
4050 ATOM 2980 C CE2 . PHE B 1 74 ? 16.115 40.529 57.752 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CE2 1
4051 ATOM 2981 C CZ . PHE B 1 74 ? 16.311 40.598 56.366 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CZ 1
4052 ATOM 2982 N N . ASP B 1 75 ? 12.218 35.755 56.014 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 565 ASP B N 1
4053 ATOM 2983 C CA . ASP B 1 75 ? 11.968 35.244 54.659 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 565 ASP B CA 1
4054 ATOM 2984 C C . ASP B 1 75 ? 10.545 35.489 54.113 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 565 ASP B C 1
4055 ATOM 2985 O O . ASP B 1 75 ? 10.365 35.649 52.913 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 565 ASP B O 1
4056 ATOM 2986 C CB . ASP B 1 75 ? 12.366 33.753 54.538 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 565 ASP B CB 1
4057 ATOM 2987 C CG . ASP B 1 75 ? 11.423 32.776 55.309 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 565 ASP B CG 1
4058 ATOM 2988 O OD1 . ASP B 1 75 ? 10.766 33.139 56.310 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 565 ASP B OD1 1
4059 ATOM 2989 O OD2 . ASP B 1 75 ? 11.370 31.604 54.897 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 565 ASP B OD2 1
4060 ATOM 2990 N N . ALA B 1 76 ? 9.547 35.561 54.996 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 566 ALA B N 1
4061 ATOM 2991 C CA . ALA B 1 76 ? 8.159 35.796 54.618 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 566 ALA B CA 1
4062 ATOM 2992 C C . ALA B 1 76 ? 7.906 37.292 54.388 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 566 ALA B C 1
4063 ATOM 2993 O O . ALA B 1 76 ? 7.121 37.668 53.512 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 566 ALA B O 1
4064 ATOM 2994 C CB . ALA B 1 76 ? 7.213 35.268 55.752 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 566 ALA B CB 1
4065 ATOM 2995 N N . LEU B 1 77 ? 8.529 38.140 55.208 1.00 8.45 ? ? ? ? ? ? 567 LEU B N 1
4066 ATOM 2996 C CA . LEU B 1 77 ? 8.330 39.591 55.111 1.00 9.12 ? ? ? ? ? ? 567 LEU B CA 1
4067 ATOM 2997 C C . LEU B 1 77 ? 9.139 40.304 54.028 1.00 8.52 ? ? ? ? ? ? 567 LEU B C 1
4068 ATOM 2998 O O . LEU B 1 77 ? 8.656 41.300 53.493 1.00 8.71 ? ? ? ? ? ? 567 LEU B O 1
4069 ATOM 2999 C CB . LEU B 1 77 ? 8.548 40.295 56.465 1.00 9.88 ? ? ? ? ? ? 567 LEU B CB 1
4070 ATOM 3000 C CG . LEU B 1 77 ? 7.349 40.360 57.410 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 567 LEU B CG 1
4071 ATOM 3001 C CD1 . LEU B 1 77 ? 7.834 40.833 58.777 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 567 LEU B CD1 1
4072 ATOM 3002 C CD2 . LEU B 1 77 ? 6.291 41.317 56.872 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 567 LEU B CD2 1
4073 ATOM 3003 N N . GLN B 1 78 ? 10.368 39.859 53.777 1.00 7.45 ? ? ? ? ? ? 568 GLN B N 1
4074 ATOM 3004 C CA . GLN B 1 78 ? 11.220 40.479 52.735 1.00 7.04 ? ? ? ? ? ? 568 GLN B CA 1
4075 ATOM 3005 C C . GLN B 1 78 ? 11.800 39.332 51.909 1.00 6.71 ? ? ? ? ? ? 568 GLN B C 1
4076 ATOM 3006 O O . GLN B 1 78 ? 13.005 39.075 51.943 1.00 7.62 ? ? ? ? ? ? 568 GLN B O 1
4077 ATOM 3007 C CB . GLN B 1 78 ? 12.331 41.347 53.370 1.00 7.67 ? ? ? ? ? ? 568 GLN B CB 1
4078 ATOM 3008 C CG . GLN B 1 78 ? 12.966 42.303 52.347 1.00 7.80 ? ? ? ? ? ? 568 GLN B CG 1
4079 ATOM 3009 C CD . GLN B 1 78 ? 14.152 43.161 52.824 1.00 8.64 ? ? ? ? ? ? 568 GLN B CD 1
4080 ATOM 3010 O OE1 . GLN B 1 78 ? 14.828 43.778 51.998 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 568 GLN B OE1 1
4081 ATOM 3011 N NE2 . GLN B 1 78 ? 14.400 43.217 54.130 1.00 8.06 ? ? ? ? ? ? 568 GLN B NE2 1
4082 ATOM 3012 N N . PRO B 1 79 ? 10.960 38.662 51.087 1.00 6.84 ? ? ? ? ? ? 569 PRO B N 1
4083 ATOM 3013 C CA . PRO B 1 79 ? 11.409 37.523 50.275 1.00 7.43 ? ? ? ? ? ? 569 PRO B CA 1
4084 ATOM 3014 C C . PRO B 1 79 ? 12.441 37.802 49.204 1.00 7.86 ? ? ? ? ? ? 569 PRO B C 1
4085 ATOM 3015 O O . PRO B 1 79 ? 13.167 36.915 48.783 1.00 9.41 ? ? ? ? ? ? 569 PRO B O 1
4086 ATOM 3016 C CB . PRO B 1 79 ? 10.110 36.933 49.742 1.00 8.23 ? ? ? ? ? ? 569 PRO B CB 1
4087 ATOM 3017 C CG . PRO B 1 79 ? 9.247 38.107 49.620 1.00 9.59 ? ? ? ? ? ? 569 PRO B CG 1
4088 ATOM 3018 C CD . PRO B 1 79 ? 9.541 38.964 50.846 1.00 7.95 ? ? ? ? ? ? 569 PRO B CD 1
4089 ATOM 3019 N N . ARG B 1 80 ? 12.468 39.040 48.737 1.00 8.43 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B N 1
4090 ATOM 3020 C CA . ARG B 1 80 ? 13.453 39.494 47.755 1.00 8.17 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B CA 1
4091 ATOM 3021 C C . ARG B 1 80 ? 13.958 40.818 48.329 1.00 6.99 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B C 1
4092 ATOM 3022 O O . ARG B 1 80 ? 13.230 41.501 49.043 1.00 7.01 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B O 1
4093 ATOM 3023 C CB . ARG B 1 80 ? 12.807 39.684 46.374 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B CB 1
4094 ATOM 3024 C CG . ARG B 1 80 ? 12.437 38.338 45.710 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B CG 1
4095 ATOM 3025 C CD . ARG B 1 80 ? 11.778 38.518 44.346 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B CD 1
4096 ATOM 3026 N NE . ARG B 1 80 ? 12.655 39.227 43.423 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B NE 1
4097 ATOM 3027 C CZ . ARG B 1 80 ? 12.301 40.311 42.736 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B CZ 1
4098 ATOM 3028 N NH1 . ARG B 1 80 ? 11.081 40.827 42.842 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B NH1 1
4099 ATOM 3029 N NH2 . ARG B 1 80 ? 13.190 40.872 41.952 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B NH2 1
4100 ATOM 3030 N N . GLN B 1 81 ? 15.192 41.196 48.013 1.00 8.40 ? ? ? ? ? ? 571 GLN B N 1
4101 ATOM 3031 C CA . GLN B 1 81 ? 15.737 42.421 48.565 1.00 8.87 ? ? ? ? ? ? 571 GLN B CA 1
4102 ATOM 3032 C C . GLN B 1 81 ? 14.886 43.660 48.234 1.00 9.46 ? ? ? ? ? ? 571 GLN B C 1
4103 ATOM 3033 O O . GLN B 1 81 ? 14.588 43.945 47.082 1.00 9.78 ? ? ? ? ? ? 571 GLN B O 1
4104 ATOM 3034 C CB . GLN B 1 81 ? 17.213 42.610 48.190 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 571 GLN B CB 1
4105 ATOM 3035 C CG . GLN B 1 81 ? 17.843 43.731 49.034 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 571 GLN B CG 1
4106 ATOM 3036 C CD . GLN B 1 81 ? 19.333 43.820 48.908 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 571 GLN B CD 1
4107 ATOM 3037 O OE1 . GLN B 1 81 ? 19.949 43.108 48.114 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 571 GLN B OE1 1
4108 ATOM 3038 N NE2 . GLN B 1 81 ? 19.932 44.711 49.692 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 571 GLN B NE2 1
4109 ATOM 3039 N N . ASN B 1 82 ? 14.463 44.349 49.282 1.00 8.71 ? ? ? ? ? ? 572 ASN B N 1
4110 ATOM 3040 C CA . ASN B 1 82 ? 13.599 45.517 49.214 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 572 ASN B CA 1
4111 ATOM 3041 C C . ASN B 1 82 ? 12.204 45.345 48.679 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 572 ASN B C 1
4112 ATOM 3042 O O . ASN B 1 82 ? 11.580 46.328 48.247 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 572 ASN B O 1
4113 ATOM 3043 C CB . ASN B 1 82 ? 14.263 46.736 48.605 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 572 ASN B CB 1
4114 ATOM 3044 C CG . ASN B 1 82 ? 14.777 47.635 49.666 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 572 ASN B CG 1
4115 ATOM 3045 O OD1 . ASN B 1 82 ? 13.999 48.267 50.476 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 572 ASN B OD1 1
4116 ATOM 3046 N ND2 . ASN B 1 82 ? 16.092 47.598 49.805 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 572 ASN B ND2 1
4117 ATOM 3047 N N . VAL B 1 83 ? 11.710 44.103 48.733 1.00 8.14 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B N 1
4118 ATOM 3048 C CA . VAL B 1 83 ? 10.345 43.789 48.355 1.00 8.34 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B CA 1
4119 ATOM 3049 C C . VAL B 1 83 ? 9.712 43.275 49.674 1.00 8.90 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B C 1
4120 ATOM 3050 O O . VAL B 1 83 ? 10.162 42.252 50.220 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B O 1
4121 ATOM 3051 C CB . VAL B 1 83 ? 10.286 42.725 47.262 1.00 8.79 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B CB 1
4122 ATOM 3052 C CG1 . VAL B 1 83 ? 8.842 42.353 46.995 1.00 9.66 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B CG1 1
4123 ATOM 3053 C CG2 . VAL B 1 83 ? 10.942 43.267 45.982 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B CG2 1
4124 ATOM 3054 N N . PHE B 1 84 ? 8.736 44.006 50.205 1.00 7.99 ? ? ? ? ? ? 574 PHE B N 1
4125 ATOM 3055 C CA . PHE B 1 84 ? 8.078 43.659 51.493 1.00 6.77 ? ? ? ? ? ? 574 PHE B CA 1
4126 ATOM 3056 C C . PHE B 1 84 ? 6.664 43.132 51.313 1.00 7.99 ? ? ? ? ? ? 574 PHE B C 1
4127 ATOM 3057 O O . PHE B 1 84 ? 5.846 43.745 50.636 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 574 PHE B O 1
4128 ATOM 3058 C CB . PHE B 1 84 ? 8.070 44.878 52.422 1.00 7.32 ? ? ? ? ? ? 574 PHE B CB 1
4129 ATOM 3059 C CG . PHE B 1 84 ? 9.440 45.270 52.920 1.00 7.71 ? ? ? ? ? ? 574 PHE B CG 1
4130 ATOM 3060 C CD1 . PHE B 1 84 ? 10.249 46.123 52.170 1.00 8.33 ? ? ? ? ? ? 574 PHE B CD1 1
4131 ATOM 3061 C CD2 . PHE B 1 84 ? 9.933 44.754 54.126 1.00 8.83 ? ? ? ? ? ? 574 PHE B CD2 1
4132 ATOM 3062 C CE1 . PHE B 1 84 ? 11.550 46.477 52.589 1.00 8.99 ? ? ? ? ? ? 574 PHE B CE1 1
4133 ATOM 3063 C CE2 . PHE B 1 84 ? 11.232 45.083 54.579 1.00 9.25 ? ? ? ? ? ? 574 PHE B CE2 1
4134 ATOM 3064 C CZ . PHE B 1 84 ? 12.060 45.960 53.800 1.00 9.67 ? ? ? ? ? ? 574 PHE B CZ 1
4135 ATOM 3065 N N . ASP B 1 85 ? 6.364 41.984 51.898 1.00 7.27 ? ? ? ? ? ? 575 ASP B N 1
4136 ATOM 3066 C CA . ASP B 1 85 ? 5.046 41.391 51.762 1.00 7.41 ? ? ? ? ? ? 575 ASP B CA 1
4137 ATOM 3067 C C . ASP B 1 85 ? 4.323 41.467 53.118 1.00 8.04 ? ? ? ? ? ? 575 ASP B C 1
4138 ATOM 3068 O O . ASP B 1 85 ? 4.613 40.664 54.011 1.00 8.93 ? ? ? ? ? ? 575 ASP B O 1
4139 ATOM 3069 C CB . ASP B 1 85 ? 5.204 39.935 51.308 1.00 8.17 ? ? ? ? ? ? 575 ASP B CB 1
4140 ATOM 3070 C CG . ASP B 1 85 ? 3.875 39.256 51.045 1.00 8.54 ? ? ? ? ? ? 575 ASP B CG 1
4141 ATOM 3071 O OD1 . ASP B 1 85 ? 2.824 39.801 51.413 1.00 9.09 ? ? ? ? ? ? 575 ASP B OD1 1
4142 ATOM 3072 O OD2 . ASP B 1 85 ? 3.891 38.159 50.463 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 575 ASP B OD2 1
4143 ATOM 3073 N N . PHE B 1 86 ? 3.390 42.406 53.259 1.00 7.44 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B N 1
4144 ATOM 3074 C CA . PHE B 1 86 ? 2.646 42.581 54.501 1.00 7.81 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B CA 1
4145 ATOM 3075 C C . PHE B 1 86 ? 1.264 41.928 54.434 1.00 9.90 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B C 1
4146 ATOM 3076 O O . PHE B 1 86 ? 0.487 42.032 55.381 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B O 1
4147 ATOM 3077 C CB . PHE B 1 86 ? 2.434 44.076 54.772 1.00 8.64 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B CB 1
4148 ATOM 3078 C CG . PHE B 1 86 ? 3.718 44.856 54.952 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B CG 1
4149 ATOM 3079 C CD1 . PHE B 1 86 ? 4.638 44.507 55.958 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B CD1 1
4150 ATOM 3080 C CD2 . PHE B 1 86 ? 3.997 45.964 54.144 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B CD2 1
4151 ATOM 3081 C CE1 . PHE B 1 86 ? 5.829 45.259 56.155 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B CE1 1
4152 ATOM 3082 C CE2 . PHE B 1 86 ? 5.180 46.721 54.337 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B CE2 1
4153 ATOM 3083 C CZ . PHE B 1 86 ? 6.095 46.364 55.343 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B CZ 1
4154 ATOM 3084 N N . SER B 1 87 ? 0.969 41.214 53.359 1.00 9.74 ? ? ? ? ? ? 577 SER B N 1
4155 ATOM 3085 C CA . SER B 1 87 ? -0.359 40.662 53.194 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 577 SER B CA 1
4156 ATOM 3086 C C . SER B 1 87 ? -0.943 39.814 54.338 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 577 SER B C 1
4157 ATOM 3087 O O . SER B 1 87 ? -2.049 40.109 54.818 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 577 SER B O 1
4158 ATOM 3088 C CB . SER B 1 87 ? -0.484 39.954 51.843 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 577 SER B CB 1
4159 ATOM 3089 O OG . SER B 1 87 ? 0.321 38.793 51.767 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 577 SER B OG 1
4160 ATOM 3090 N N . LYS B 1 88 ? -0.216 38.783 54.764 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B N 1
4161 ATOM 3091 C CA . LYS B 1 88 ? -0.707 37.894 55.824 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B CA 1
4162 ATOM 3092 C C . LYS B 1 88 ? -0.687 38.548 57.179 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B C 1
4163 ATOM 3093 O O . LYS B 1 88 ? -1.656 38.438 57.940 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B O 1
4164 ATOM 3094 C CB . LYS B 1 88 ? 0.067 36.588 55.810 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B CB 1
4165 ATOM 3095 C CG . LYS B 1 88 ? -0.262 35.755 54.558 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B CG 1
4166 ATOM 3096 C CD . LYS B 1 88 ? 0.303 34.338 54.636 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B CD 1
4167 ATOM 3097 C CE . LYS B 1 88 ? 0.232 33.567 53.281 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B CE 1
4168 ATOM 3098 N NZ . LYS B 1 88 ? 1.154 32.333 53.220 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B NZ 1
4169 ATOM 3099 N N . GLY B 1 89 ? 0.365 39.309 57.469 1.00 9.63 ? ? ? ? ? ? 579 GLY B N 1
4170 ATOM 3100 C CA . GLY B 1 89 ? 0.427 39.986 58.751 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 579 GLY B CA 1
4171 ATOM 3101 C C . GLY B 1 89 ? -0.703 40.993 58.913 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 579 GLY B C 1
4172 ATOM 3102 O O . GLY B 1 89 ? -1.264 41.143 59.997 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 579 GLY B O 1
4173 ATOM 3103 N N . ASP B 1 90 ? -1.014 41.738 57.851 1.00 9.62 ? ? ? ? ? ? 580 ASP B N 1
4174 ATOM 3104 C CA . ASP B 1 90 ? -2.084 42.742 57.908 1.00 9.52 ? ? ? ? ? ? 580 ASP B CA 1
4175 ATOM 3105 C C . ASP B 1 90 ? -3.462 42.061 58.028 1.00 8.94 ? ? ? ? ? ? 580 ASP B C 1
4176 ATOM 3106 O O . ASP B 1 90 ? -4.379 42.627 58.619 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 580 ASP B O 1
4177 ATOM 3107 C CB . ASP B 1 90 ? -2.034 43.661 56.679 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 580 ASP B CB 1
4178 ATOM 3108 C CG . ASP B 1 90 ? -0.930 44.722 56.760 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 580 ASP B CG 1
4179 ATOM 3109 O OD1 . ASP B 1 90 ? -0.092 44.715 57.671 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 580 ASP B OD1 1
4180 ATOM 3110 O OD2 . ASP B 1 90 ? -0.908 45.591 55.866 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 580 ASP B OD2 1
4181 ATOM 3111 N N . GLN B 1 91 ? -3.583 40.858 57.469 1.00 9.79 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B N 1
4182 ATOM 3112 C CA . GLN B 1 91 ? -4.826 40.093 57.558 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B CA 1
4183 ATOM 3113 C C . GLN B 1 91 ? -5.055 39.674 59.029 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B C 1
4184 ATOM 3114 O O . GLN B 1 91 ? -6.171 39.828 59.557 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B O 1
4185 ATOM 3115 C CB . GLN B 1 91 ? -4.735 38.863 56.681 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B CB 1
4186 ATOM 3116 C CG . GLN B 1 91 ? -5.973 38.027 56.774 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B CG 1
4187 ATOM 3117 C CD . GLN B 1 91 ? -5.952 36.833 55.852 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B CD 1
4188 ATOM 3118 O OE1 . GLN B 1 91 ? -5.033 36.672 55.031 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B OE1 1
4189 ATOM 3119 N NE2 . GLN B 1 91 ? -6.973 35.971 55.979 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B NE2 1
4190 ATOM 3120 N N . LEU B 1 92 ? -3.999 39.188 59.688 1.00 9.78 ? ? ? ? ? ? 582 LEU B N 1
4191 ATOM 3121 C CA . LEU B 1 92 ? -4.127 38.808 61.096 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 582 LEU B CA 1
4192 ATOM 3122 C C . LEU B 1 92 ? -4.407 40.028 61.970 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 582 LEU B C 1
4193 ATOM 3123 O O . LEU B 1 92 ? -5.257 39.979 62.868 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 582 LEU B O 1
4194 ATOM 3124 C CB . LEU B 1 92 ? -2.906 38.030 61.611 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 582 LEU B CB 1
4195 ATOM 3125 C CG . LEU B 1 92 ? -3.056 37.500 63.053 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 582 LEU B CG 1
4196 ATOM 3126 C CD1 . LEU B 1 92 ? -4.244 36.573 63.182 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 582 LEU B CD1 1
4197 ATOM 3127 C CD2 . LEU B 1 92 ? -1.809 36.733 63.432 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 582 LEU B CD2 1
4198 ATOM 3128 N N . LEU B 1 93 ? -3.749 41.148 61.690 1.00 9.95 ? ? ? ? ? ? 583 LEU B N 1
4199 ATOM 3129 C CA . LEU B 1 93 ? -3.992 42.353 62.470 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 583 LEU B CA 1
4200 ATOM 3130 C C . LEU B 1 93 ? -5.455 42.825 62.407 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 583 LEU B C 1
4201 ATOM 3131 O O . LEU B 1 93 ? -6.012 43.218 63.422 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 583 LEU B O 1
4202 ATOM 3132 C CB . LEU B 1 93 ? -3.036 43.488 62.065 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 583 LEU B CB 1
4203 ATOM 3133 C CG . LEU B 1 93 ? -3.218 44.792 62.859 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 583 LEU B CG 1
4204 ATOM 3134 C CD1 . LEU B 1 93 ? -3.073 44.577 64.361 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 583 LEU B CD1 1
4205 ATOM 3135 C CD2 . LEU B 1 93 ? -2.199 45.836 62.404 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 583 LEU B CD2 1
4206 ATOM 3136 N N . ALA B 1 94 ? -6.058 42.826 61.223 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 584 ALA B N 1
4207 ATOM 3137 C CA . ALA B 1 94 ? -7.444 43.257 61.084 1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 584 ALA B CA 1
4208 ATOM 3138 C C . ALA B 1 94 ? -8.355 42.357 61.926 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 584 ALA B C 1
4209 ATOM 3139 O O . ALA B 1 94 ? -9.291 42.849 62.563 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 584 ALA B O 1
4210 ATOM 3140 C CB . ALA B 1 94 ? -7.879 43.213 59.633 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 584 ALA B CB 1
4211 ATOM 3141 N N . PHE B 1 95 ? -8.091 41.049 61.886 1.00 9.55 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B N 1
4212 ATOM 3142 C CA . PHE B 1 95 ? -8.855 40.065 62.666 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B CA 1
4213 ATOM 3143 C C . PHE B 1 95 ? -8.709 40.367 64.174 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B C 1
4214 ATOM 3144 O O . PHE B 1 95 ? -9.720 40.415 64.901 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B O 1
4215 ATOM 3145 C CB . PHE B 1 95 ? -8.371 38.657 62.318 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B CB 1
4216 ATOM 3146 C CG . PHE B 1 95 ? -8.915 37.569 63.208 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B CG 1
4217 ATOM 3147 C CD1 . PHE B 1 95 ? -10.128 36.952 62.926 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B CD1 1
4218 ATOM 3148 C CD2 . PHE B 1 95 ? -8.183 37.122 64.306 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B CD2 1
4219 ATOM 3149 C CE1 . PHE B 1 95 ? -10.609 35.897 63.733 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B CE1 1
4220 ATOM 3150 C CE2 . PHE B 1 95 ? -8.668 36.065 65.111 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B CE2 1
4221 ATOM 3151 C CZ . PHE B 1 95 ? -9.874 35.473 64.810 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B CZ 1
4222 ATOM 3152 N N . ALA B 1 96 ? -7.467 40.631 64.620 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 586 ALA B N 1
4223 ATOM 3153 C CA . ALA B 1 96 ? -7.161 40.952 66.032 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 586 ALA B CA 1
4224 ATOM 3154 C C . ALA B 1 96 ? -7.943 42.190 66.455 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 586 ALA B C 1
4225 ATOM 3155 O O . ALA B 1 96 ? -8.618 42.198 67.494 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 586 ALA B O 1
4226 ATOM 3156 C CB . ALA B 1 96 ? -5.675 41.195 66.227 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 586 ALA B CB 1
4227 ATOM 3157 N N . GLU B 1 97 ? -7.955 43.193 65.588 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B N 1
4228 ATOM 3158 C CA . GLU B 1 97 ? -8.655 44.411 65.884 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B CA 1
4229 ATOM 3159 C C . GLU B 1 97 ? -10.167 44.269 66.008 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B C 1
4230 ATOM 3160 O O . GLU B 1 97 ? -10.742 44.837 66.924 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B O 1
4231 ATOM 3161 C CB . GLU B 1 97 ? -8.245 45.495 64.893 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B CB 1
4232 ATOM 3162 C CG . GLU B 1 97 ? -6.757 45.847 65.079 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B CG 1
4233 ATOM 3163 C CD . GLU B 1 97 ? -6.309 47.080 64.310 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B CD 1
4234 ATOM 3164 O OE1 . GLU B 1 97 ? -6.821 47.329 63.191 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B OE1 1
4235 ATOM 3165 O OE2 . GLU B 1 97 ? -5.407 47.781 64.827 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B OE2 1
4236 ATOM 3166 N N . ARG B 1 98 ? -10.829 43.502 65.151 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B N 1
4237 ATOM 3167 C CA . ARG B 1 98 ? -12.291 43.382 65.310 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B CA 1
4238 ATOM 3168 C C . ARG B 1 98 ? -12.698 42.413 66.457 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B C 1
4239 ATOM 3169 O O . ARG B 1 98 ? -13.887 42.309 66.814 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B O 1
4240 ATOM 3170 C CB . ARG B 1 98 ? -12.978 43.011 63.975 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B CB 1
4241 ATOM 3171 C CG . ARG B 1 98 ? -13.005 41.557 63.616 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B CG 1
4242 ATOM 3172 C CD . ARG B 1 98 ? -13.743 41.335 62.278 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B CD 1
4243 ATOM 3173 N NE . ARG B 1 98 ? -12.777 41.482 61.201 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B NE 1
4244 ATOM 3174 C CZ . ARG B 1 98 ? -12.258 40.475 60.494 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B CZ 1
4245 ATOM 3175 N NH1 . ARG B 1 98 ? -12.650 39.225 60.691 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B NH1 1
4246 ATOM 3176 N NH2 . ARG B 1 98 ? -11.164 40.685 59.781 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B NH2 1
4247 ATOM 3177 N N . ASN B 1 99 ? -11.705 41.730 67.042 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 589 ASN B N 1
4248 ATOM 3178 C CA . ASN B 1 99 ? -11.946 40.795 68.147 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 589 ASN B CA 1
4249 ATOM 3179 C C . ASN B 1 99 ? -11.363 41.226 69.480 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 589 ASN B C 1
4250 ATOM 3180 O O . ASN B 1 99 ? -11.353 40.456 70.436 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 589 ASN B O 1
4251 ATOM 3181 C CB . ASN B 1 99 ? -11.505 39.389 67.768 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 589 ASN B CB 1
4252 ATOM 3182 C CG . ASN B 1 99 ? -12.458 38.761 66.796 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 589 ASN B CG 1
4253 ATOM 3183 O OD1 . ASN B 1 99 ? -13.597 38.486 67.156 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 589 ASN B OD1 1
4254 ATOM 3184 N ND2 . ASN B 1 99 ? -12.041 38.599 65.539 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 589 ASN B ND2 1
4255 ATOM 3185 N N . GLY B 1 100 ? -10.959 42.489 69.552 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 590 GLY B N 1
4256 ATOM 3186 C CA . GLY B 1 100 ? -10.402 43.037 70.769 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 590 GLY B CA 1
4257 ATOM 3187 C C . GLY B 1 100 ? -9.165 42.323 71.280 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 590 GLY B C 1
4258 ATOM 3188 O O . GLY B 1 100 ? -8.971 42.228 72.499 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 590 GLY B O 1
4259 ATOM 3189 N N . MET B 1 101 ? -8.317 41.850 70.370 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 591 MET B N 1
4260 ATOM 3190 C CA . MET B 1 101 ? -7.096 41.155 70.737 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 591 MET B CA 1
4261 ATOM 3191 C C . MET B 1 101 ? -5.851 42.000 70.511 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 591 MET B C 1
4262 ATOM 3192 O O . MET B 1 101 ? -5.845 42.905 69.680 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 591 MET B O 1
4263 ATOM 3193 C CB . MET B 1 101 ? -6.951 39.900 69.896 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 591 MET B CB 1
4264 ATOM 3194 C CG . MET B 1 101 ? -8.140 38.974 69.927 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 591 MET B CG 1
4265 ATOM 3195 S SD . MET B 1 101 ? -7.858 37.701 68.741 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 591 MET B SD 1
4266 ATOM 3196 C CE . MET B 1 101 ? -9.104 36.592 69.158 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 591 MET B CE 1
4267 ATOM 3197 N N . GLN B 1 102 ? -4.795 41.684 71.251 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B N 1
4268 ATOM 3198 C CA . GLN B 1 102 ? -3.506 42.340 71.095 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B CA 1
4269 ATOM 3199 C C . GLN B 1 102 ? -2.660 41.381 70.277 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B C 1
4270 ATOM 3200 O O . GLN B 1 102 ? -3.027 40.226 70.102 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B O 1
4271 ATOM 3201 C CB . GLN B 1 102 ? -2.848 42.633 72.445 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B CB 1
4272 ATOM 3202 C CG . GLN B 1 102 ? -3.569 43.731 73.231 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B CG 1
4273 ATOM 3203 C CD . GLN B 1 102 ? -2.866 44.121 74.522 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B CD 1
4274 ATOM 3204 O OE1 . GLN B 1 102 ? -2.036 43.369 75.062 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B OE1 1
4275 ATOM 3205 N NE2 . GLN B 1 102 ? -3.182 45.312 75.021 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B NE2 1
4276 ATOM 3206 N N . MET B 1 103 ? -1.548 41.879 69.743 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 593 MET B N 1
4277 ATOM 3207 C CA . MET B 1 103 ? -0.678 41.082 68.892 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 593 MET B CA 1
4278 ATOM 3208 C C . MET B 1 103 ? 0.787 41.200 69.262 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 593 MET B C 1
4279 ATOM 3209 O O . MET B 1 103 ? 1.217 42.265 69.673 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 593 MET B O 1
4280 ATOM 3210 C CB . MET B 1 103 ? -0.876 41.574 67.445 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 593 MET B CB 1
4281 ATOM 3211 C CG . MET B 1 103 ? -0.193 40.760 66.367 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 593 MET B CG 1
4282 ATOM 3212 S SD . MET B 1 103 ? -0.944 41.203 64.777 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 593 MET B SD 1
4283 ATOM 3213 C CE . MET B 1 103 ? 0.054 40.297 63.672 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 593 MET B CE 1
4284 ATOM 3214 N N . ARG B 1 104 ? 1.526 40.091 69.192 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B N 1
4285 ATOM 3215 C CA . ARG B 1 104 ? 2.981 40.114 69.413 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B CA 1
4286 ATOM 3216 C C . ARG B 1 104 ? 3.608 39.971 68.005 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B C 1
4287 ATOM 3217 O O . ARG B 1 104 ? 3.061 39.263 67.153 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B O 1
4288 ATOM 3218 C CB . ARG B 1 104 ? 3.468 38.924 70.269 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B CB 1
4289 ATOM 3219 C CG . ARG B 1 104 ? 2.907 38.829 71.701 1.00 9.93 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B CG 1
4290 ATOM 3220 C CD . ARG B 1 104 ? 3.654 37.749 72.492 1.00 9.45 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B CD 1
4291 ATOM 3221 N NE . ARG B 1 104 ? 4.915 38.253 73.044 1.00 9.36 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B NE 1
4292 ATOM 3222 C CZ . ARG B 1 104 ? 6.136 37.919 72.616 1.00 9.01 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B CZ 1
4293 ATOM 3223 N NH1 . ARG B 1 104 ? 6.313 37.046 71.612 1.00 8.26 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B NH1 1
4294 ATOM 3224 N NH2 . ARG B 1 104 ? 7.204 38.532 73.149 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B NH2 1
4295 ATOM 3225 N N . GLY B 1 105 ? 4.760 40.610 67.784 1.00 8.77 ? ? ? ? ? ? 595 GLY B N 1
4296 ATOM 3226 C CA . GLY B 1 105 ? 5.445 40.517 66.503 1.00 8.49 ? ? ? ? ? ? 595 GLY B CA 1
4297 ATOM 3227 C C . GLY B 1 105 ? 6.554 39.488 66.648 1.00 8.79 ? ? ? ? ? ? 595 GLY B C 1
4298 ATOM 3228 O O . GLY B 1 105 ? 7.393 39.586 67.532 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 595 GLY B O 1
4299 ATOM 3229 N N . HIS B 1 106 ? 6.600 38.516 65.762 1.00 9.22 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B N 1
4300 ATOM 3230 C CA . HIS B 1 106 ? 7.590 37.453 65.843 1.00 9.60 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B CA 1
4301 ATOM 3231 C C . HIS B 1 106 ? 8.020 37.154 64.396 1.00 9.76 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B C 1
4302 ATOM 3232 O O . HIS B 1 106 ? 7.191 36.683 63.601 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B O 1
4303 ATOM 3233 C CB . HIS B 1 106 ? 6.889 36.233 66.489 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B CB 1
4304 ATOM 3234 C CG . HIS B 1 106 ? 7.743 35.013 66.588 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B CG 1
4305 ATOM 3235 N ND1 . HIS B 1 106 ? 8.725 34.866 67.545 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B ND1 1
4306 ATOM 3236 C CD2 . HIS B 1 106 ? 7.785 33.893 65.832 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B CD2 1
4307 ATOM 3237 C CE1 . HIS B 1 106 ? 9.340 33.712 67.370 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B CE1 1
4308 ATOM 3238 N NE2 . HIS B 1 106 ? 8.791 33.101 66.336 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B NE2 1
4309 ATOM 3239 N N . THR B 1 107 ? 9.289 37.366 64.029 1.00 9.09 ? ? ? ? ? ? 597 THR B N 1
4310 ATOM 3240 C CA . THR B 1 107 ? 10.404 37.870 64.862 1.00 8.20 ? ? ? ? ? ? 597 THR B CA 1
4311 ATOM 3241 C C . THR B 1 107 ? 11.358 38.515 63.828 1.00 8.37 ? ? ? ? ? ? 597 THR B C 1
4312 ATOM 3242 O O . THR B 1 107 ? 11.420 38.064 62.681 1.00 8.84 ? ? ? ? ? ? 597 THR B O 1
4313 ATOM 3243 C CB . THR B 1 107 ? 11.150 36.695 65.612 1.00 8.91 ? ? ? ? ? ? 597 THR B CB 1
4314 ATOM 3244 O OG1 . THR B 1 107 ? 12.288 37.196 66.322 1.00 8.90 ? ? ? ? ? ? 597 THR B OG1 1
4315 ATOM 3245 C CG2 . THR B 1 107 ? 11.614 35.573 64.618 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 597 THR B CG2 1
4316 ATOM 3246 N N . LEU B 1 108 ? 12.155 39.484 64.252 1.00 8.20 ? ? ? ? ? ? 598 LEU B N 1
4317 ATOM 3247 C CA . LEU B 1 108 ? 13.022 40.201 63.320 1.00 8.51 ? ? ? ? ? ? 598 LEU B CA 1
4318 ATOM 3248 C C . LEU B 1 108 ? 14.347 39.561 62.955 1.00 9.00 ? ? ? ? ? ? 598 LEU B C 1
4319 ATOM 3249 O O . LEU B 1 108 ? 14.584 39.230 61.790 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 598 LEU B O 1
4320 ATOM 3250 C CB . LEU B 1 108 ? 13.205 41.658 63.808 1.00 8.63 ? ? ? ? ? ? 598 LEU B CB 1
4321 ATOM 3251 C CG . LEU B 1 108 ? 11.890 42.447 63.943 1.00 9.80 ? ? ? ? ? ? 598 LEU B CG 1
4322 ATOM 3252 C CD1 . LEU B 1 108 ? 12.060 43.724 64.758 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 598 LEU B CD1 1
4323 ATOM 3253 C CD2 . LEU B 1 108 ? 11.312 42.770 62.537 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 598 LEU B CD2 1
4324 ATOM 3254 N N . ILE B 1 109 ? 15.186 39.324 63.951 1.00 8.83 ? ? ? ? ? ? 599 ILE B N 1
4325 ATOM 3255 C CA . ILE B 1 109 ? 16.526 38.802 63.730 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 599 ILE B CA 1
4326 ATOM 3256 C C . ILE B 1 109 ? 16.640 37.380 64.287 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 599 ILE B C 1
4327 ATOM 3257 O O . ILE B 1 109 ? 16.536 37.181 65.510 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 599 ILE B O 1
4328 ATOM 3258 C CB . ILE B 1 109 ? 17.560 39.752 64.443 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 599 ILE B CB 1
4329 ATOM 3259 C CG1 . ILE B 1 109 ? 17.374 41.210 63.985 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 599 ILE B CG1 1
4330 ATOM 3260 C CG2 . ILE B 1 109 ? 18.978 39.250 64.287 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 599 ILE B CG2 1
4331 ATOM 3261 C CD1 . ILE B 1 109 ? 17.391 41.424 62.477 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 599 ILE B CD1 1
4332 ATOM 3262 N N . TRP B 1 110 ? 16.924 36.423 63.410 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B N 1
4333 ATOM 3263 C CA . TRP B 1 110 ? 17.030 35.023 63.794 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CA 1
4334 ATOM 3264 C C . TRP B 1 110 ? 18.036 34.365 62.829 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B C 1
4335 ATOM 3265 O O . TRP B 1 110 ? 18.325 34.905 61.741 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B O 1
4336 ATOM 3266 C CB . TRP B 1 110 ? 15.651 34.422 63.642 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CB 1
4337 ATOM 3267 C CG . TRP B 1 110 ? 15.472 33.058 64.149 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CG 1
4338 ATOM 3268 C CD1 . TRP B 1 110 ? 16.160 32.425 65.163 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CD1 1
4339 ATOM 3269 C CD2 . TRP B 1 110 ? 14.463 32.156 63.721 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CD2 1
4340 ATOM 3270 N NE1 . TRP B 1 110 ? 15.614 31.172 65.392 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B NE1 1
4341 ATOM 3271 C CE2 . TRP B 1 110 ? 14.572 30.985 64.519 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CE2 1
4342 ATOM 3272 C CE3 . TRP B 1 110 ? 13.465 32.223 62.740 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CE3 1
4343 ATOM 3273 C CZ2 . TRP B 1 110 ? 13.711 29.894 64.356 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CZ2 1
4344 ATOM 3274 C CZ3 . TRP B 1 110 ? 12.611 31.142 62.581 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CZ3 1
4345 ATOM 3275 C CH2 . TRP B 1 110 ? 12.738 29.989 63.387 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CH2 1
4346 ATOM 3276 N N . HIS B 1 111 ? 18.620 33.235 63.237 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B N 1
4347 ATOM 3277 C CA . HIS B 1 111 ? 19.606 32.537 62.392 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B CA 1
4348 ATOM 3278 C C . HIS B 1 111 ? 18.939 31.582 61.413 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B C 1
4349 ATOM 3279 O O . HIS B 1 111 ? 19.577 31.100 60.485 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B O 1
4350 ATOM 3280 C CB . HIS B 1 111 ? 20.634 31.790 63.260 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B CB 1
4351 ATOM 3281 C CG . HIS B 1 111 ? 20.015 30.812 64.207 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B CG 1
4352 ATOM 3282 N ND1 . HIS B 1 111 ? 20.014 29.449 63.982 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B ND1 1
4353 ATOM 3283 C CD2 . HIS B 1 111 ? 19.322 31.006 65.358 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B CD2 1
4354 ATOM 3284 C CE1 . HIS B 1 111 ? 19.340 28.849 64.953 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B CE1 1
4355 ATOM 3285 N NE2 . HIS B 1 111 ? 18.913 29.770 65.799 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B NE2 1
4356 ATOM 3286 N N . ASN B 1 112 ? 17.654 31.322 61.605 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 602 ASN B N 1
4357 ATOM 3287 C CA . ASN B 1 112 ? 16.904 30.424 60.719 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 602 ASN B CA 1
4358 ATOM 3288 C C . ASN B 1 112 ? 15.886 31.201 59.871 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 602 ASN B C 1
4359 ATOM 3289 O O . ASN B 1 112 ? 15.471 32.314 60.226 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 602 ASN B O 1
4360 ATOM 3290 C CB . ASN B 1 112 ? 16.079 29.421 61.532 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 602 ASN B CB 1
4361 ATOM 3291 C CG . ASN B 1 112 ? 16.830 28.157 61.879 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 602 ASN B CG 1
4362 ATOM 3292 O OD1 . ASN B 1 112 ? 17.846 27.806 61.256 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 602 ASN B OD1 1
4363 ATOM 3293 N ND2 . ASN B 1 112 ? 16.314 27.437 62.890 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 602 ASN B ND2 1
4364 ATOM 3294 N N . GLN B 1 113 ? 15.406 30.534 58.826 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B N 1
4365 ATOM 3295 C CA . GLN B 1 113 ? 14.395 31.091 57.944 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B CA 1
4366 ATOM 3296 C C . GLN B 1 113 ? 14.753 32.450 57.347 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B C 1
4367 ATOM 3297 O O . GLN B 1 113 ? 13.963 33.410 57.412 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B O 1
4368 ATOM 3298 C CB . GLN B 1 113 ? 13.018 31.109 58.659 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B CB 1
4369 ATOM 3299 C CG . GLN B 1 113 ? 12.457 29.672 58.897 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B CG 1
4370 ATOM 3300 C CD . GLN B 1 113 ? 11.058 29.628 59.532 1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B CD 1
4371 ATOM 3301 O OE1 . GLN B 1 113 ? 10.906 29.290 60.723 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B OE1 1
4372 ATOM 3302 N NE2 . GLN B 1 113 ? 10.024 29.934 58.731 1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B NE2 1
4373 ATOM 3303 N N . ASN B 1 114 ? 15.982 32.544 56.846 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 604 ASN B N 1
4374 ATOM 3304 C CA . ASN B 1 114 ? 16.452 33.767 56.189 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 604 ASN B CA 1
4375 ATOM 3305 C C . ASN B 1 114 ? 16.356 33.489 54.692 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 604 ASN B C 1
4376 ATOM 3306 O O . ASN B 1 114 ? 16.548 32.356 54.255 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 604 ASN B O 1
4377 ATOM 3307 C CB . ASN B 1 114 ? 17.868 34.124 56.631 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 604 ASN B CB 1
4378 ATOM 3308 C CG . ASN B 1 114 ? 17.877 34.696 58.022 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 604 ASN B CG 1
4379 ATOM 3309 O OD1 . ASN B 1 114 ? 16.996 35.459 58.373 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 604 ASN B OD1 1
4380 ATOM 3310 N ND2 . ASN B 1 114 ? 18.835 34.312 58.817 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 604 ASN B ND2 1
4381 ATOM 3311 N N . PRO B 1 115 ? 15.978 34.498 53.902 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 605 PRO B N 1
4382 ATOM 3312 C CA . PRO B 1 115 ? 15.847 34.294 52.449 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 605 PRO B CA 1
4383 ATOM 3313 C C . PRO B 1 115 ? 17.184 34.127 51.686 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 605 PRO B C 1
4384 ATOM 3314 O O . PRO B 1 115 ? 18.258 34.534 52.179 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 605 PRO B O 1
4385 ATOM 3315 C CB . PRO B 1 115 ? 15.009 35.500 52.017 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 605 PRO B CB 1
4386 ATOM 3316 C CG . PRO B 1 115 ? 15.452 36.579 52.968 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 605 PRO B CG 1
4387 ATOM 3317 C CD . PRO B 1 115 ? 15.597 35.862 54.304 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 605 PRO B CD 1
4388 ATOM 3318 N N . SER B 1 116 ? 17.127 33.458 50.529 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 606 SER B N 1
4389 ATOM 3319 C CA . SER B 1 116 ? 18.337 33.195 49.724 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 606 SER B CA 1
4390 ATOM 3320 C C . SER B 1 116 ? 19.207 34.435 49.438 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 606 SER B C 1
4391 ATOM 3321 O O . SER B 1 116 ? 20.438 34.342 49.427 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 606 SER B O 1
4392 ATOM 3322 C CB . SER B 1 116 ? 17.971 32.541 48.371 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 606 SER B CB 1
4393 ATOM 3323 O OG . SER B 1 116 ? 17.408 31.259 48.555 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 606 SER B OG 1
4394 ATOM 3324 N N . TRP B 1 117 ? 18.571 35.580 49.169 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B N 1
4395 ATOM 3325 C CA . TRP B 1 117 ? 19.337 36.792 48.860 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CA 1
4396 ATOM 3326 C C . TRP B 1 117 ? 20.232 37.238 50.018 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B C 1
4397 ATOM 3327 O O . TRP B 1 117 ? 21.290 37.820 49.807 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B O 1
4398 ATOM 3328 C CB . TRP B 1 117 ? 18.422 37.947 48.393 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CB 1
4399 ATOM 3329 C CG . TRP B 1 117 ? 17.477 38.512 49.407 1.00 8.88 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CG 1
4400 ATOM 3330 C CD1 . TRP B 1 117 ? 16.163 38.150 49.602 1.00 9.55 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CD1 1
4401 ATOM 3331 C CD2 . TRP B 1 117 ? 17.740 39.576 50.337 1.00 8.90 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CD2 1
4402 ATOM 3332 N NE1 . TRP B 1 117 ? 15.608 38.932 50.585 1.00 9.12 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B NE1 1
4403 ATOM 3333 C CE2 . TRP B 1 117 ? 16.547 39.810 51.054 1.00 8.32 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CE2 1
4404 ATOM 3334 C CE3 . TRP B 1 117 ? 18.876 40.353 50.636 1.00 8.99 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CE3 1
4405 ATOM 3335 C CZ2 . TRP B 1 117 ? 16.453 40.785 52.045 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CZ2 1
4406 ATOM 3336 C CZ3 . TRP B 1 117 ? 18.784 41.323 51.624 1.00 9.37 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CZ3 1
4407 ATOM 3337 C CH2 . TRP B 1 117 ? 17.579 41.532 52.316 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CH2 1
4408 ATOM 3338 N N . LEU B 1 118 ? 19.802 36.940 51.241 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B N 1
4409 ATOM 3339 C CA . LEU B 1 118 ? 20.568 37.315 52.421 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B CA 1
4410 ATOM 3340 C C . LEU B 1 118 ? 21.662 36.276 52.695 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B C 1
4411 ATOM 3341 O O . LEU B 1 118 ? 22.845 36.608 52.782 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B O 1
4412 ATOM 3342 C CB . LEU B 1 118 ? 19.651 37.405 53.645 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B CB 1
4413 ATOM 3343 C CG . LEU B 1 118 ? 20.318 37.931 54.908 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B CG 1
4414 ATOM 3344 C CD1 . LEU B 1 118 ? 20.522 39.419 54.731 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B CD1 1
4415 ATOM 3345 C CD2 . LEU B 1 118 ? 19.417 37.670 56.097 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B CD2 1
4416 ATOM 3346 N N . THR B 1 119 ? 21.281 35.012 52.809 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 609 THR B N 1
4417 ATOM 3347 C CA . THR B 1 119 ? 22.273 33.999 53.110 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 609 THR B CA 1
4418 ATOM 3348 C C . THR B 1 119 ? 23.336 33.796 52.003 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 609 THR B C 1
4419 ATOM 3349 O O . THR B 1 119 ? 24.489 33.476 52.328 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 609 THR B O 1
4420 ATOM 3350 C CB . THR B 1 119 ? 21.598 32.684 53.478 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 609 THR B CB 1
4421 ATOM 3351 O OG1 . THR B 1 119 ? 20.902 32.169 52.341 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 609 THR B OG1 1
4422 ATOM 3352 C CG2 . THR B 1 119 ? 20.595 32.916 54.564 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 609 THR B CG2 1
4423 ATOM 3353 N N . ASN B 1 120 ? 22.956 33.995 50.728 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 610 ASN B N 1
4424 ATOM 3354 C CA . ASN B 1 120 ? 23.870 33.844 49.586 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 610 ASN B CA 1
4425 ATOM 3355 C C . ASN B 1 120 ? 24.534 35.168 49.153 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 610 ASN B C 1
4426 ATOM 3356 O O . ASN B 1 120 ? 25.362 35.178 48.236 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 610 ASN B O 1
4427 ATOM 3357 C CB . ASN B 1 120 ? 23.144 33.229 48.375 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 610 ASN B CB 1
4428 ATOM 3358 C CG . ASN B 1 120 ? 22.830 31.750 48.562 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 610 ASN B CG 1
4429 ATOM 3359 O OD1 . ASN B 1 120 ? 23.452 31.068 49.365 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 610 ASN B OD1 1
4430 ATOM 3360 N ND2 . ASN B 1 120 ? 21.861 31.254 47.825 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 610 ASN B ND2 1
4431 ATOM 3361 N N . GLY B 1 121 ? 24.217 36.259 49.850 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 611 GLY B N 1
4432 ATOM 3362 C CA . GLY B 1 121 ? 24.757 37.566 49.522 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 611 GLY B CA 1
4433 ATOM 3363 C C . GLY B 1 121 ? 26.205 37.781 49.886 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 611 GLY B C 1
4434 ATOM 3364 O O . GLY B 1 121 ? 26.801 36.991 50.600 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 611 GLY B O 1
4435 ATOM 3365 N N . ASN B 1 122 ? 26.759 38.889 49.417 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 612 ASN B N 1
4436 ATOM 3366 C CA . ASN B 1 122 ? 28.155 39.252 49.663 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 612 ASN B CA 1
4437 ATOM 3367 C C . ASN B 1 122 ? 28.138 40.470 50.617 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 612 ASN B C 1
4438 ATOM 3368 O O . ASN B 1 122 ? 27.817 41.585 50.189 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 612 ASN B O 1
4439 ATOM 3369 C CB . ASN B 1 122 ? 28.787 39.595 48.306 1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 612 ASN B CB 1
4440 ATOM 3370 C CG . ASN B 1 122 ? 30.264 39.882 48.408 1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 612 ASN B CG 1
4441 ATOM 3371 O OD1 . ASN B 1 122 ? 30.945 39.434 49.353 1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 612 ASN B OD1 1
4442 ATOM 3372 N ND2 . ASN B 1 122 ? 30.783 40.643 47.435 1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 612 ASN B ND2 1
4443 ATOM 3373 N N . TRP B 1 123 ? 28.448 40.246 51.902 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B N 1
4444 ATOM 3374 C CA . TRP B 1 123 ? 28.356 41.304 52.911 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CA 1
4445 ATOM 3375 C C . TRP B 1 123 ? 29.598 41.588 53.751 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B C 1
4446 ATOM 3376 O O . TRP B 1 123 ? 30.480 40.742 53.907 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B O 1
4447 ATOM 3377 C CB . TRP B 1 123 ? 27.250 40.943 53.944 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CB 1
4448 ATOM 3378 C CG . TRP B 1 123 ? 25.958 40.450 53.374 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CG 1
4449 ATOM 3379 C CD1 . TRP B 1 123 ? 25.508 39.167 53.381 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CD1 1
4450 ATOM 3380 C CD2 . TRP B 1 123 ? 24.971 41.218 52.671 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CD2 1
4451 ATOM 3381 N NE1 . TRP B 1 123 ? 24.310 39.079 52.720 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B NE1 1
4452 ATOM 3382 C CE2 . TRP B 1 123 ? 23.955 40.322 52.269 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CE2 1
4453 ATOM 3383 C CE3 . TRP B 1 123 ? 24.850 42.564 52.341 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CE3 1
4454 ATOM 3384 C CZ2 . TRP B 1 123 ? 22.833 40.730 51.549 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CZ2 1
4455 ATOM 3385 C CZ3 . TRP B 1 123 ? 23.726 42.975 51.620 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CZ3 1
4456 ATOM 3386 C CH2 . TRP B 1 123 ? 22.735 42.056 51.234 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CH2 1
4457 ATOM 3387 N N . ASN B 1 124 ? 29.600 42.777 54.346 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 614 ASN B N 1
4458 ATOM 3388 C CA . ASN B 1 124 ? 30.625 43.164 55.306 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 614 ASN B CA 1
4459 ATOM 3389 C C . ASN B 1 124 ? 29.832 43.798 56.451 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 614 ASN B C 1
4460 ATOM 3390 O O . ASN B 1 124 ? 28.601 43.897 56.373 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 614 ASN B O 1
4461 ATOM 3391 C CB . ASN B 1 124 ? 31.694 44.108 54.720 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 614 ASN B CB 1
4462 ATOM 3392 C CG . ASN B 1 124 ? 31.102 45.367 54.114 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 614 ASN B CG 1
4463 ATOM 3393 O OD1 . ASN B 1 124 ? 30.322 46.077 54.731 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 614 ASN B OD1 1
4464 ATOM 3394 N ND2 . ASN B 1 124 ? 31.475 45.641 52.875 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 614 ASN B ND2 1
4465 ATOM 3395 N N . ARG B 1 125 ? 30.510 44.167 57.531 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B N 1
4466 ATOM 3396 C CA . ARG B 1 125 ? 29.841 44.752 58.691 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B CA 1
4467 ATOM 3397 C C . ARG B 1 125 ? 28.903 45.944 58.381 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B C 1
4468 ATOM 3398 O O . ARG B 1 125 ? 27.722 45.943 58.751 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B O 1
4469 ATOM 3399 C CB . ARG B 1 125 ? 30.895 45.115 59.768 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B CB 1
4470 ATOM 3400 C CG . ARG B 1 125 ? 30.379 45.998 60.894 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B CG 1
4471 ATOM 3401 C CD . ARG B 1 125 ? 31.430 46.264 61.969 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B CD 1
4472 ATOM 3402 N NE . ARG B 1 125 ? 30.941 47.232 62.945 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B NE 1
4473 ATOM 3403 C CZ . ARG B 1 125 ? 30.514 46.915 64.168 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B CZ 1
4474 ATOM 3404 N NH1 . ARG B 1 125 ? 30.514 45.640 64.590 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B NH1 1
4475 ATOM 3405 N NH2 . ARG B 1 125 ? 30.081 47.868 64.976 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B NH2 1
4476 ATOM 3406 N N . ASP B 1 126 ? 29.396 46.926 57.631 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 616 ASP B N 1
4477 ATOM 3407 C CA . ASP B 1 126 ? 28.585 48.107 57.328 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 616 ASP B CA 1
4478 ATOM 3408 C C . ASP B 1 126 ? 27.403 47.845 56.429 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 616 ASP B C 1
4479 ATOM 3409 O O . ASP B 1 126 ? 26.339 48.419 56.655 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 616 ASP B O 1
4480 ATOM 3410 C CB . ASP B 1 126 ? 29.436 49.209 56.704 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 616 ASP B CB 1
4481 ATOM 3411 C CG . ASP B 1 126 ? 30.622 49.587 57.578 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 616 ASP B CG 1
4482 ATOM 3412 O OD1 . ASP B 1 126 ? 30.442 49.857 58.793 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 616 ASP B OD1 1
4483 ATOM 3413 O OD2 . ASP B 1 126 ? 31.753 49.576 57.048 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 616 ASP B OD2 1
4484 ATOM 3414 N N . SER B 1 127 ? 27.583 46.993 55.423 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 617 SER B N 1
4485 ATOM 3415 C CA . SER B 1 127 ? 26.497 46.723 54.507 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 617 SER B CA 1
4486 ATOM 3416 C C . SER B 1 127 ? 25.436 45.844 55.151 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 617 SER B C 1
4487 ATOM 3417 O O . SER B 1 127 ? 24.257 46.035 54.874 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 617 SER B O 1
4488 ATOM 3418 C CB . SER B 1 127 ? 26.955 46.149 53.161 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 617 SER B CB 1
4489 ATOM 3419 O OG . SER B 1 127 ? 27.612 44.905 53.274 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 617 SER B OG 1
4490 ATOM 3420 N N . LEU B 1 128 ? 25.839 44.899 56.002 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 618 LEU B N 1
4491 ATOM 3421 C CA . LEU B 1 128 ? 24.835 44.054 56.669 1.00 9.68 ? ? ? ? ? ? 618 LEU B CA 1
4492 ATOM 3422 C C . LEU B 1 128 ? 24.091 44.854 57.742 1.00 8.95 ? ? ? ? ? ? 618 LEU B C 1
4493 ATOM 3423 O O . LEU B 1 128 ? 22.899 44.644 57.934 1.00 9.53 ? ? ? ? ? ? 618 LEU B O 1
4494 ATOM 3424 C CB . LEU B 1 128 ? 25.422 42.745 57.199 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 618 LEU B CB 1
4495 ATOM 3425 C CG . LEU B 1 128 ? 24.398 41.681 57.617 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 618 LEU B CG 1
4496 ATOM 3426 C CD1 . LEU B 1 128 ? 23.532 41.244 56.428 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 618 LEU B CD1 1
4497 ATOM 3427 C CD2 . LEU B 1 128 ? 25.167 40.501 58.111 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 618 LEU B CD2 1
4498 ATOM 3428 N N . LEU B 1 129 ? 24.754 45.803 58.407 1.00 9.27 ? ? ? ? ? ? 619 LEU B N 1
4499 ATOM 3429 C CA . LEU B 1 129 ? 24.065 46.654 59.384 1.00 9.59 ? ? ? ? ? ? 619 LEU B CA 1
4500 ATOM 3430 C C . LEU B 1 129 ? 22.971 47.497 58.695 1.00 9.15 ? ? ? ? ? ? 619 LEU B C 1
4501 ATOM 3431 O O . LEU B 1 129 ? 21.900 47.715 59.254 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 619 LEU B O 1
4502 ATOM 3432 C CB . LEU B 1 129 ? 25.054 47.576 60.132 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 619 LEU B CB 1
4503 ATOM 3433 C CG . LEU B 1 129 ? 25.765 47.000 61.370 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 619 LEU B CG 1
4504 ATOM 3434 C CD1 . LEU B 1 129 ? 26.820 48.006 61.875 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 619 LEU B CD1 1
4505 ATOM 3435 C CD2 . LEU B 1 129 ? 24.754 46.731 62.471 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 619 LEU B CD2 1
4506 ATOM 3436 N N . ALA B 1 130 ? 23.265 47.995 57.481 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 620 ALA B N 1
4507 ATOM 3437 C CA . ALA B 1 130 ? 22.294 48.791 56.709 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 620 ALA B CA 1
4508 ATOM 3438 C C . ALA B 1 130 ? 21.080 47.922 56.332 1.00 8.39 ? ? ? ? ? ? 620 ALA B C 1
4509 ATOM 3439 O O . ALA B 1 130 ? 19.964 48.397 56.343 1.00 9.50 ? ? ? ? ? ? 620 ALA B O 1
4510 ATOM 3440 C CB . ALA B 1 130 ? 22.945 49.357 55.454 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 620 ALA B CB 1
4511 ATOM 3441 N N . VAL B 1 131 ? 21.303 46.665 55.959 1.00 8.16 ? ? ? ? ? ? 621 VAL B N 1
4512 ATOM 3442 C CA . VAL B 1 131 ? 20.194 45.733 55.662 1.00 8.80 ? ? ? ? ? ? 621 VAL B CA 1
4513 ATOM 3443 C C . VAL B 1 131 ? 19.343 45.512 56.946 1.00 9.06 ? ? ? ? ? ? 621 VAL B C 1
4514 ATOM 3444 O O . VAL B 1 131 ? 18.107 45.519 56.886 1.00 8.64 ? ? ? ? ? ? 621 VAL B O 1
4515 ATOM 3445 C CB . VAL B 1 131 ? 20.728 44.378 55.152 1.00 9.89 ? ? ? ? ? ? 621 VAL B CB 1
4516 ATOM 3446 C CG1 . VAL B 1 131 ? 19.649 43.294 55.224 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 621 VAL B CG1 1
4517 ATOM 3447 C CG2 . VAL B 1 131 ? 21.225 44.536 53.712 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 621 VAL B CG2 1
4518 ATOM 3448 N N . MET B 1 132 ? 20.017 45.330 58.090 1.00 8.81 ? ? ? ? ? ? 622 MET B N 1
4519 ATOM 3449 C CA . MET B 1 132 ? 19.328 45.132 59.363 1.00 9.41 ? ? ? ? ? ? 622 MET B CA 1
4520 ATOM 3450 C C . MET B 1 132 ? 18.439 46.329 59.694 1.00 9.19 ? ? ? ? ? ? 622 MET B C 1
4521 ATOM 3451 O O . MET B 1 132 ? 17.255 46.195 60.063 1.00 8.80 ? ? ? ? ? ? 622 MET B O 1
4522 ATOM 3452 C CB . MET B 1 132 ? 20.355 44.923 60.486 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 622 MET B CB 1
4523 ATOM 3453 C CG . MET B 1 132 ? 19.699 44.714 61.863 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 622 MET B CG 1
4524 ATOM 3454 S SD . MET B 1 132 ? 20.870 44.771 63.228 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 622 MET B SD 1
4525 ATOM 3455 C CE . MET B 1 132 ? 21.458 43.241 63.000 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 622 MET B CE 1
4526 ATOM 3456 N N . LYS B 1 133 ? 19.016 47.517 59.565 1.00 8.91 ? ? ? ? ? ? 623 LYS B N 1
4527 ATOM 3457 C CA . LYS B 1 133 ? 18.293 48.736 59.848 1.00 8.78 ? ? ? ? ? ? 623 LYS B CA 1
4528 ATOM 3458 C C . LYS B 1 133 ? 17.055 48.897 58.951 1.00 7.64 ? ? ? ? ? ? 623 LYS B C 1
4529 ATOM 3459 O O . LYS B 1 133 ? 15.992 49.272 59.414 1.00 9.24 ? ? ? ? ? ? 623 LYS B O 1
4530 ATOM 3460 C CB . LYS B 1 133 ? 19.221 49.939 59.680 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 623 LYS B CB 1
4531 ATOM 3461 C CG . LYS B 1 133 ? 18.596 51.191 60.201 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 623 LYS B CG 1
4532 ATOM 3462 C CD . LYS B 1 133 ? 19.573 52.344 60.182 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 623 LYS B CD 1
4533 ATOM 3463 C CE . LYS B 1 133 ? 19.089 53.456 61.133 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 623 LYS B CE 1
4534 ATOM 3464 N NZ . LYS B 1 133 ? 17.591 53.702 61.073 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 623 LYS B NZ 1
4535 ATOM 3465 N N . ASN B 1 134 ? 17.220 48.659 57.659 1.00 7.98 ? ? ? ? ? ? 624 ASN B N 1
4536 ATOM 3466 C CA . ASN B 1 134 ? 16.105 48.809 56.705 1.00 8.10 ? ? ? ? ? ? 624 ASN B CA 1
4537 ATOM 3467 C C . ASN B 1 134 ? 14.957 47.813 57.004 1.00 7.59 ? ? ? ? ? ? 624 ASN B C 1
4538 ATOM 3468 O O . ASN B 1 134 ? 13.769 48.174 56.982 1.00 7.91 ? ? ? ? ? ? 624 ASN B O 1
4539 ATOM 3469 C CB . ASN B 1 134 ? 16.599 48.640 55.251 1.00 9.28 ? ? ? ? ? ? 624 ASN B CB 1
4540 ATOM 3470 C CG . ASN B 1 134 ? 15.500 48.920 54.234 1.00 9.66 ? ? ? ? ? ? 624 ASN B CG 1
4541 ATOM 3471 O OD1 . ASN B 1 134 ? 14.875 49.978 54.290 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 624 ASN B OD1 1
4542 ATOM 3472 N ND2 . ASN B 1 134 ? 15.246 47.978 53.319 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 624 ASN B ND2 1
4543 ATOM 3473 N N . HIS B 1 135 ? 15.317 46.565 57.307 1.00 7.44 ? ? ? ? ? ? 625 HIS B N 1
4544 ATOM 3474 C CA . HIS B 1 135 ? 14.289 45.579 57.609 1.00 7.09 ? ? ? ? ? ? 625 HIS B CA 1
4545 ATOM 3475 C C . HIS B 1 135 ? 13.530 45.945 58.884 1.00 7.40 ? ? ? ? ? ? 625 HIS B C 1
4546 ATOM 3476 O O . HIS B 1 135 ? 12.292 46.024 58.890 1.00 7.62 ? ? ? ? ? ? 625 HIS B O 1
4547 ATOM 3477 C CB . HIS B 1 135 ? 14.881 44.187 57.762 1.00 6.77 ? ? ? ? ? ? 625 HIS B CB 1
4548 ATOM 3478 C CG . HIS B 1 135 ? 13.843 43.125 57.935 1.00 7.67 ? ? ? ? ? ? 625 HIS B CG 1
4549 ATOM 3479 N ND1 . HIS B 1 135 ? 13.170 42.557 56.875 1.00 7.14 ? ? ? ? ? ? 625 HIS B ND1 1
4550 ATOM 3480 C CD2 . HIS B 1 135 ? 13.347 42.531 59.053 1.00 8.18 ? ? ? ? ? ? 625 HIS B CD2 1
4551 ATOM 3481 C CE1 . HIS B 1 135 ? 12.321 41.650 57.325 1.00 7.89 ? ? ? ? ? ? 625 HIS B CE1 1
4552 ATOM 3482 N NE2 . HIS B 1 135 ? 12.411 41.616 58.643 1.00 7.36 ? ? ? ? ? ? 625 HIS B NE2 1
4553 ATOM 3483 N N . ILE B 1 136 ? 14.272 46.208 59.951 1.00 7.76 ? ? ? ? ? ? 626 ILE B N 1
4554 ATOM 3484 C CA . ILE B 1 136 ? 13.629 46.529 61.223 1.00 8.23 ? ? ? ? ? ? 626 ILE B CA 1
4555 ATOM 3485 C C . ILE B 1 136 ? 12.755 47.793 61.122 1.00 8.20 ? ? ? ? ? ? 626 ILE B C 1
4556 ATOM 3486 O O . ILE B 1 136 ? 11.598 47.806 61.544 1.00 8.15 ? ? ? ? ? ? 626 ILE B O 1
4557 ATOM 3487 C CB . ILE B 1 136 ? 14.676 46.672 62.347 1.00 7.96 ? ? ? ? ? ? 626 ILE B CB 1
4558 ATOM 3488 C CG1 . ILE B 1 136 ? 15.334 45.311 62.625 1.00 7.85 ? ? ? ? ? ? 626 ILE B CG1 1
4559 ATOM 3489 C CG2 . ILE B 1 136 ? 14.020 47.292 63.613 1.00 7.56 ? ? ? ? ? ? 626 ILE B CG2 1
4560 ATOM 3490 C CD1 . ILE B 1 136 ? 16.495 45.372 63.638 1.00 9.00 ? ? ? ? ? ? 626 ILE B CD1 1
4561 ATOM 3491 N N . THR B 1 137 ? 13.300 48.845 60.512 1.00 8.83 ? ? ? ? ? ? 627 THR B N 1
4562 ATOM 3492 C CA . THR B 1 137 ? 12.569 50.096 60.386 1.00 8.99 ? ? ? ? ? ? 627 THR B CA 1
4563 ATOM 3493 C C . THR B 1 137 ? 11.324 49.968 59.475 1.00 8.25 ? ? ? ? ? ? 627 THR B C 1
4564 ATOM 3494 O O . THR B 1 137 ? 10.229 50.445 59.838 1.00 9.27 ? ? ? ? ? ? 627 THR B O 1
4565 ATOM 3495 C CB . THR B 1 137 ? 13.517 51.253 59.886 1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 627 THR B CB 1
4566 ATOM 3496 O OG1 . THR B 1 137 ? 14.685 51.314 60.737 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 627 THR B OG1 1
4567 ATOM 3497 C CG2 . THR B 1 137 ? 12.801 52.614 59.955 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 627 THR B CG2 1
4568 ATOM 3498 N N . THR B 1 138 ? 11.476 49.343 58.307 1.00 7.56 ? ? ? ? ? ? 628 THR B N 1
4569 ATOM 3499 C CA . THR B 1 138 ? 10.338 49.226 57.385 1.00 7.60 ? ? ? ? ? ? 628 THR B CA 1
4570 ATOM 3500 C C . THR B 1 138 ? 9.200 48.401 57.996 1.00 8.35 ? ? ? ? ? ? 628 THR B C 1
4571 ATOM 3501 O O . THR B 1 138 ? 8.036 48.837 57.987 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 628 THR B O 1
4572 ATOM 3502 C CB . THR B 1 138 ? 10.757 48.642 56.030 1.00 8.26 ? ? ? ? ? ? 628 THR B CB 1
4573 ATOM 3503 O OG1 . THR B 1 138 ? 11.742 49.510 55.423 1.00 8.68 ? ? ? ? ? ? 628 THR B OG1 1
4574 ATOM 3504 C CG2 . THR B 1 138 ? 9.549 48.530 55.110 1.00 9.08 ? ? ? ? ? ? 628 THR B CG2 1
4575 ATOM 3505 N N . VAL B 1 139 ? 9.546 47.266 58.605 1.00 7.12 ? ? ? ? ? ? 629 VAL B N 1
4576 ATOM 3506 C CA . VAL B 1 139 ? 8.541 46.404 59.222 1.00 7.87 ? ? ? ? ? ? 629 VAL B CA 1
4577 ATOM 3507 C C . VAL B 1 139 ? 7.859 47.062 60.441 1.00 7.48 ? ? ? ? ? ? 629 VAL B C 1
4578 ATOM 3508 O O . VAL B 1 139 ? 6.631 47.124 60.520 1.00 7.41 ? ? ? ? ? ? 629 VAL B O 1
4579 ATOM 3509 C CB . VAL B 1 139 ? 9.170 45.042 59.625 1.00 7.57 ? ? ? ? ? ? 629 VAL B CB 1
4580 ATOM 3510 C CG1 . VAL B 1 139 ? 8.162 44.191 60.450 1.00 8.52 ? ? ? ? ? ? 629 VAL B CG1 1
4581 ATOM 3511 C CG2 . VAL B 1 139 ? 9.588 44.281 58.365 1.00 8.60 ? ? ? ? ? ? 629 VAL B CG2 1
4582 ATOM 3512 N N . MET B 1 140 ? 8.647 47.576 61.386 1.00 8.63 ? ? ? ? ? ? 630 MET B N 1
4583 ATOM 3513 C CA . MET B 1 140 ? 8.055 48.171 62.587 1.00 8.49 ? ? ? ? ? ? 630 MET B CA 1
4584 ATOM 3514 C C . MET B 1 140 ? 7.254 49.442 62.338 1.00 9.67 ? ? ? ? ? ? 630 MET B C 1
4585 ATOM 3515 O O . MET B 1 140 ? 6.261 49.691 63.012 1.00 9.87 ? ? ? ? ? ? 630 MET B O 1
4586 ATOM 3516 C CB . MET B 1 140 ? 9.100 48.378 63.688 1.00 9.55 ? ? ? ? ? ? 630 MET B CB 1
4587 ATOM 3517 C CG . MET B 1 140 ? 9.647 47.053 64.236 1.00 9.29 ? ? ? ? ? ? 630 MET B CG 1
4588 ATOM 3518 S SD . MET B 1 140 ? 10.804 47.271 65.614 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 630 MET B SD 1
4589 ATOM 3519 C CE . MET B 1 140 ? 9.753 47.851 66.974 1.00 9.23 ? ? ? ? ? ? 630 MET B CE 1
4590 ATOM 3520 N N . THR B 1 141 ? 7.665 50.248 61.362 1.00 9.87 ? ? ? ? ? ? 631 THR B N 1
4591 ATOM 3521 C CA . THR B 1 141 ? 6.895 51.458 61.078 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 631 THR B CA 1
4592 ATOM 3522 C C . THR B 1 141 ? 5.546 51.109 60.434 1.00 9.97 ? ? ? ? ? ? 631 THR B C 1
4593 ATOM 3523 O O . THR B 1 141 ? 4.566 51.776 60.689 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 631 THR B O 1
4594 ATOM 3524 C CB . THR B 1 141 ? 7.656 52.490 60.213 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 631 THR B CB 1
4595 ATOM 3525 O OG1 . THR B 1 141 ? 7.964 51.919 58.963 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 631 THR B OG1 1
4596 ATOM 3526 C CG2 . THR B 1 141 ? 8.941 52.908 60.873 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 631 THR B CG2 1
4597 ATOM 3527 N N . HIS B 1 142 ? 5.477 50.042 59.643 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B N 1
4598 ATOM 3528 C CA . HIS B 1 142 ? 4.197 49.631 59.046 1.00 9.75 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B CA 1
4599 ATOM 3529 C C . HIS B 1 142 ? 3.209 49.237 60.158 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B C 1
4600 ATOM 3530 O O . HIS B 1 142 ? 2.001 49.388 60.021 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B O 1
4601 ATOM 3531 C CB . HIS B 1 142 ? 4.380 48.458 58.061 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B CB 1
4602 ATOM 3532 C CG . HIS B 1 142 ? 3.132 48.085 57.313 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B CG 1
4603 ATOM 3533 N ND1 . HIS B 1 142 ? 2.594 48.874 56.313 1.00 9.73 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B ND1 1
4604 ATOM 3534 C CD2 . HIS B 1 142 ? 2.319 47.007 57.415 1.00 9.51 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B CD2 1
4605 ATOM 3535 C CE1 . HIS B 1 142 ? 1.507 48.296 55.835 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B CE1 1
4606 ATOM 3536 N NE2 . HIS B 1 142 ? 1.321 47.163 56.487 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B NE2 1
4607 ATOM 3537 N N . TYR B 1 143 ? 3.722 48.716 61.264 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B N 1
4608 ATOM 3538 C CA . TYR B 1 143 ? 2.846 48.310 62.383 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B CA 1
4609 ATOM 3539 C C . TYR B 1 143 ? 2.988 49.243 63.585 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B C 1
4610 ATOM 3540 O O . TYR B 1 143 ? 2.601 48.889 64.692 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B O 1
4611 ATOM 3541 C CB . TYR B 1 143 ? 3.189 46.867 62.816 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B CB 1
4612 ATOM 3542 C CG . TYR B 1 143 ? 2.867 45.831 61.756 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B CG 1
4613 ATOM 3543 C CD1 . TYR B 1 143 ? 1.532 45.483 61.481 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B CD1 1
4614 ATOM 3544 C CD2 . TYR B 1 143 ? 3.879 45.255 60.968 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B CD2 1
4615 ATOM 3545 C CE1 . TYR B 1 143 ? 1.220 44.606 60.440 1.00 9.87 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B CE1 1
4616 ATOM 3546 C CE2 . TYR B 1 143 ? 3.574 44.370 59.930 1.00 9.41 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B CE2 1
4617 ATOM 3547 C CZ . TYR B 1 143 ? 2.237 44.056 59.669 1.00 9.18 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B CZ 1
4618 ATOM 3548 O OH . TYR B 1 143 ? 1.940 43.208 58.628 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B OH 1
4619 ATOM 3549 N N . LYS B 1 144 ? 3.487 50.447 63.360 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B N 1
4620 ATOM 3550 C CA . LYS B 1 144 ? 3.720 51.370 64.455 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B CA 1
4621 ATOM 3551 C C . LYS B 1 144 ? 2.498 51.586 65.358 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B C 1
4622 ATOM 3552 O O . LYS B 1 144 ? 1.401 51.921 64.887 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B O 1
4623 ATOM 3553 C CB . LYS B 1 144 ? 4.265 52.695 63.916 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B CB 1
4624 ATOM 3554 C CG . LYS B 1 144 ? 4.770 53.594 65.021 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B CG 1
4625 ATOM 3555 C CD . LYS B 1 144 ? 5.368 54.888 64.483 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B CD 1
4626 ATOM 3556 C CE . LYS B 1 144 ? 5.751 55.821 65.628 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B CE 1
4627 ATOM 3557 N NZ . LYS B 1 144 ? 6.239 57.119 65.113 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B NZ 1
4628 ATOM 3558 N N . GLY B 1 145 ? 2.702 51.355 66.657 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 635 GLY B N 1
4629 ATOM 3559 C CA . GLY B 1 145 ? 1.643 51.518 67.637 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 635 GLY B CA 1
4630 ATOM 3560 C C . GLY B 1 145 ? 0.550 50.446 67.630 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 635 GLY B C 1
4631 ATOM 3561 O O . GLY B 1 145 ? -0.410 50.565 68.394 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 635 GLY B O 1
4632 ATOM 3562 N N . LYS B 1 146 ? 0.703 49.391 66.821 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B N 1
4633 ATOM 3563 C CA . LYS B 1 146 ? -0.293 48.301 66.710 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B CA 1
4634 ATOM 3564 C C . LYS B 1 146 ? 0.141 46.974 67.356 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B C 1
4635 ATOM 3565 O O . LYS B 1 146 ? -0.689 46.104 67.568 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B O 1
4636 ATOM 3566 C CB . LYS B 1 146 ? -0.566 47.979 65.238 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B CB 1
4637 ATOM 3567 C CG . LYS B 1 146 ? -0.862 49.160 64.368 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B CG 1
4638 ATOM 3568 C CD . LYS B 1 146 ? -2.204 49.747 64.676 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B CD 1
4639 ATOM 3569 C CE . LYS B 1 146 ? -2.486 50.907 63.708 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B CE 1
4640 ATOM 3570 N NZ . LYS B 1 146 ? -2.237 50.542 62.248 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B NZ 1
4641 ATOM 3571 N N . ILE B 1 147 ? 1.443 46.796 67.575 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 637 ILE B N 1
4642 ATOM 3572 C CA . ILE B 1 147 ? 1.994 45.569 68.137 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 637 ILE B CA 1
4643 ATOM 3573 C C . ILE B 1 147 ? 2.654 45.873 69.471 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 637 ILE B C 1
4644 ATOM 3574 O O . ILE B 1 147 ? 3.605 46.632 69.560 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 637 ILE B O 1
4645 ATOM 3575 C CB . ILE B 1 147 ? 2.917 44.883 67.106 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 637 ILE B CB 1
4646 ATOM 3576 C CG1 . ILE B 1 147 ? 2.042 44.422 65.924 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 637 ILE B CG1 1
4647 ATOM 3577 C CG2 . ILE B 1 147 ? 3.725 43.744 67.753 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 637 ILE B CG2 1
4648 ATOM 3578 C CD1 . ILE B 1 147 ? 2.714 43.582 64.868 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 637 ILE B CD1 1
4649 ATOM 3579 N N . VAL B 1 148 ? 2.068 45.318 70.523 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 638 VAL B N 1
4650 ATOM 3580 C CA . VAL B 1 148 ? 2.503 45.574 71.879 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 638 VAL B CA 1
4651 ATOM 3581 C C . VAL B 1 148 ? 3.874 45.019 72.298 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 638 VAL B C 1
4652 ATOM 3582 O O . VAL B 1 148 ? 4.617 45.682 73.028 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 638 VAL B O 1
4653 ATOM 3583 C CB . VAL B 1 148 ? 1.358 45.157 72.885 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 638 VAL B CB 1
4654 ATOM 3584 C CG1 . VAL B 1 148 ? 1.152 43.645 72.902 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 638 VAL B CG1 1
4655 ATOM 3585 C CG2 . VAL B 1 148 ? 1.615 45.719 74.271 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 638 VAL B CG2 1
4656 ATOM 3586 N N . GLU B 1 149 ? 4.216 43.827 71.830 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 639 GLU B N 1
4657 ATOM 3587 C CA . GLU B 1 149 ? 5.493 43.218 72.183 1.00 9.19 ? ? ? ? ? ? 639 GLU B CA 1
4658 ATOM 3588 C C . GLU B 1 149 ? 6.145 42.704 70.915 1.00 7.39 ? ? ? ? ? ? 639 GLU B C 1
4659 ATOM 3589 O O . GLU B 1 149 ? 5.485 42.046 70.125 1.00 8.96 ? ? ? ? ? ? 639 GLU B O 1
4660 ATOM 3590 C CB . GLU B 1 149 ? 5.270 42.005 73.127 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 639 GLU B CB 1
4661 ATOM 3591 C CG . GLU B 1 149 ? 4.608 42.341 74.474 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 639 GLU B CG 1
4662 ATOM 3592 C CD . GLU B 1 149 ? 4.485 41.144 75.435 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 639 GLU B CD 1
4663 ATOM 3593 O OE1 . GLU B 1 149 ? 5.109 40.077 75.221 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 639 GLU B OE1 1
4664 ATOM 3594 O OE2 . GLU B 1 149 ? 3.733 41.303 76.421 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 639 GLU B OE2 1
4665 ATOM 3595 N N . TRP B 1 150 ? 7.433 42.958 70.761 1.00 7.03 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B N 1
4666 ATOM 3596 C CA . TRP B 1 150 ? 8.187 42.512 69.602 1.00 6.78 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CA 1
4667 ATOM 3597 C C . TRP B 1 150 ? 9.332 41.607 69.998 1.00 6.26 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B C 1
4668 ATOM 3598 O O . TRP B 1 150 ? 10.123 41.961 70.873 1.00 7.34 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B O 1
4669 ATOM 3599 C CB . TRP B 1 150 ? 8.808 43.721 68.837 1.00 8.02 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CB 1
4670 ATOM 3600 C CG . TRP B 1 150 ? 7.951 44.265 67.716 1.00 9.48 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CG 1
4671 ATOM 3601 C CD1 . TRP B 1 150 ? 7.138 45.365 67.747 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CD1 1
4672 ATOM 3602 C CD2 . TRP B 1 150 ? 7.829 43.715 66.400 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CD2 1
4673 ATOM 3603 N NE1 . TRP B 1 150 ? 6.517 45.527 66.525 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B NE1 1
4674 ATOM 3604 C CE2 . TRP B 1 150 ? 6.927 44.532 65.683 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CE2 1
4675 ATOM 3605 C CE3 . TRP B 1 150 ? 8.394 42.598 65.755 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CE3 1
4676 ATOM 3606 C CZ2 . TRP B 1 150 ? 6.580 44.268 64.344 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CZ2 1
4677 ATOM 3607 C CZ3 . TRP B 1 150 ? 8.044 42.329 64.414 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CZ3 1
4678 ATOM 3608 C CH2 . TRP B 1 150 ? 7.150 43.166 63.737 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CH2 1
4679 ATOM 3609 N N . ASP B 1 151 ? 9.424 40.444 69.366 1.00 5.84 ? ? ? ? ? ? 641 ASP B N 1
4680 ATOM 3610 C CA . ASP B 1 151 ? 10.581 39.593 69.569 1.00 6.75 ? ? ? ? ? ? 641 ASP B CA 1
4681 ATOM 3611 C C . ASP B 1 151 ? 11.604 40.154 68.555 1.00 7.38 ? ? ? ? ? ? 641 ASP B C 1
4682 ATOM 3612 O O . ASP B 1 151 ? 11.605 39.768 67.365 1.00 7.36 ? ? ? ? ? ? 641 ASP B O 1
4683 ATOM 3613 C CB . ASP B 1 151 ? 10.300 38.115 69.238 1.00 7.66 ? ? ? ? ? ? 641 ASP B CB 1
4684 ATOM 3614 C CG . ASP B 1 151 ? 9.412 37.430 70.286 1.00 9.03 ? ? ? ? ? ? 641 ASP B CG 1
4685 ATOM 3615 O OD1 . ASP B 1 151 ? 9.347 37.899 71.436 1.00 8.74 ? ? ? ? ? ? 641 ASP B OD1 1
4686 ATOM 3616 O OD2 . ASP B 1 151 ? 8.782 36.425 69.898 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 641 ASP B OD2 1
4687 ATOM 3617 N N . VAL B 1 152 ? 12.431 41.083 69.021 1.00 6.96 ? ? ? ? ? ? 642 VAL B N 1
4688 ATOM 3618 C CA . VAL B 1 152 ? 13.455 41.679 68.165 1.00 7.28 ? ? ? ? ? ? 642 VAL B CA 1
4689 ATOM 3619 C C . VAL B 1 152 ? 14.501 40.657 67.739 1.00 8.76 ? ? ? ? ? ? 642 VAL B C 1
4690 ATOM 3620 O O . VAL B 1 152 ? 14.906 40.619 66.562 1.00 9.49 ? ? ? ? ? ? 642 VAL B O 1
4691 ATOM 3621 C CB . VAL B 1 152 ? 14.148 42.853 68.875 1.00 8.35 ? ? ? ? ? ? 642 VAL B CB 1
4692 ATOM 3622 C CG1 . VAL B 1 152 ? 15.314 43.405 68.006 1.00 9.46 ? ? ? ? ? ? 642 VAL B CG1 1
4693 ATOM 3623 C CG2 . VAL B 1 152 ? 13.129 43.942 69.196 1.00 8.98 ? ? ? ? ? ? 642 VAL B CG2 1
4694 ATOM 3624 N N . ALA B 1 153 ? 14.953 39.838 68.684 1.00 8.52 ? ? ? ? ? ? 643 ALA B N 1
4695 ATOM 3625 C CA . ALA B 1 153 ? 15.969 38.834 68.427 1.00 8.77 ? ? ? ? ? ? 643 ALA B CA 1
4696 ATOM 3626 C C . ALA B 1 153 ? 15.422 37.524 68.976 1.00 9.34 ? ? ? ? ? ? 643 ALA B C 1
4697 ATOM 3627 O O . ALA B 1 153 ? 14.751 37.516 70.019 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 643 ALA B O 1
4698 ATOM 3628 C CB . ALA B 1 153 ? 17.257 39.205 69.133 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 643 ALA B CB 1
4699 ATOM 3629 N N . ASN B 1 154 ? 15.791 36.429 68.320 1.00 8.94 ? ? ? ? ? ? 644 ASN B N 1
4700 ATOM 3630 C CA . ASN B 1 154 ? 15.297 35.085 68.653 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 644 ASN B CA 1
4701 ATOM 3631 C C . ASN B 1 154 ? 16.406 34.034 68.604 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 644 ASN B C 1
4702 ATOM 3632 O O . ASN B 1 154 ? 17.149 33.959 67.607 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 644 ASN B O 1
4703 ATOM 3633 C CB . ASN B 1 154 ? 14.268 34.719 67.579 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 644 ASN B CB 1
4704 ATOM 3634 C CG . ASN B 1 154 ? 13.331 33.618 67.992 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 644 ASN B CG 1
4705 ATOM 3635 O OD1 . ASN B 1 154 ? 13.058 32.697 67.217 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 644 ASN B OD1 1
4706 ATOM 3636 N ND2 . ASN B 1 154 ? 12.771 33.736 69.169 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 644 ASN B ND2 1
4707 ATOM 3637 N N . GLU B 1 155 ? 16.598 33.305 69.711 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B N 1
4708 ATOM 3638 C CA . GLU B 1 155 ? 17.563 32.187 69.752 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B CA 1
4709 ATOM 3639 C C . GLU B 1 155 ? 19.009 32.502 69.352 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B C 1
4710 ATOM 3640 O O . GLU B 1 155 ? 19.642 31.737 68.624 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B O 1
4711 ATOM 3641 C CB . GLU B 1 155 ? 17.017 31.041 68.886 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B CB 1
4712 ATOM 3642 C CG . GLU B 1 155 ? 15.603 30.637 69.311 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B CG 1
4713 ATOM 3643 C CD . GLU B 1 155 ? 14.979 29.570 68.454 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B CD 1
4714 ATOM 3644 O OE1 . GLU B 1 155 ? 15.652 29.035 67.553 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B OE1 1
4715 ATOM 3645 O OE2 . GLU B 1 155 ? 13.787 29.264 68.664 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B OE2 1
4716 ATOM 3646 N N . CYS B 1 156 ? 19.534 33.594 69.882 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 646 CYS B N 1
4717 ATOM 3647 C CA . CYS B 1 156 ? 20.886 34.027 69.571 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 646 CYS B CA 1
4718 ATOM 3648 C C . CYS B 1 156 ? 21.974 33.454 70.470 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 646 CYS B C 1
4719 ATOM 3649 O O . CYS B 1 156 ? 23.148 33.580 70.144 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 646 CYS B O 1
4720 ATOM 3650 C CB . CYS B 1 156 ? 20.955 35.555 69.630 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 646 CYS B CB 1
4721 ATOM 3651 S SG . CYS B 1 156 ? 19.801 36.353 68.463 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 646 CYS B SG 1
4722 ATOM 3652 N N . MET B 1 157 ? 21.612 32.890 71.625 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 647 MET B N 1
4723 ATOM 3653 C CA . MET B 1 157 ? 22.622 32.331 72.553 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 647 MET B CA 1
4724 ATOM 3654 C C . MET B 1 157 ? 22.906 30.869 72.217 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 647 MET B C 1
4725 ATOM 3655 O O . MET B 1 157 ? 21.986 30.092 71.900 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 647 MET B O 1
4726 ATOM 3656 C CB . MET B 1 157 ? 22.130 32.439 74.007 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 647 MET B CB 1
4727 ATOM 3657 C CG . MET B 1 157 ? 23.179 32.072 75.069 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 647 MET B CG 1
4728 ATOM 3658 S SD . MET B 1 157 ? 24.552 33.214 75.111 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 647 MET B SD 1
4729 ATOM 3659 C CE . MET B 1 157 ? 23.781 34.619 75.913 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 647 MET B CE 1
4730 ATOM 3660 N N . ASP B 1 158 ? 24.179 30.488 72.278 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 648 ASP B N 1
4731 ATOM 3661 C CA . ASP B 1 158 ? 24.542 29.100 71.997 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 648 ASP B CA 1
4732 ATOM 3662 C C . ASP B 1 158 ? 23.982 28.235 73.141 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 648 ASP B C 1
4733 ATOM 3663 O O . ASP B 1 158 ? 23.885 28.701 74.267 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 648 ASP B O 1
4734 ATOM 3664 C CB . ASP B 1 158 ? 26.062 28.949 71.916 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 648 ASP B CB 1
4735 ATOM 3665 C CG . ASP B 1 158 ? 26.490 27.579 71.399 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 648 ASP B CG 1
4736 ATOM 3666 O OD1 . ASP B 1 158 ? 26.476 27.347 70.148 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 648 ASP B OD1 1
4737 ATOM 3667 O OD2 . ASP B 1 158 ? 26.843 26.722 72.250 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 648 ASP B OD2 1
4738 ATOM 3668 N N . ASP B 1 159 ? 23.611 26.992 72.858 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B N 1
4739 ATOM 3669 C CA . ASP B 1 159 ? 23.072 26.111 73.908 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B CA 1
4740 ATOM 3670 C C . ASP B 1 159 ? 24.013 25.799 75.086 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B C 1
4741 ATOM 3671 O O . ASP B 1 159 ? 23.561 25.446 76.183 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B O 1
4742 ATOM 3672 C CB . ASP B 1 159 ? 22.516 24.842 73.288 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B CB 1
4743 ATOM 3673 C CG . ASP B 1 159 ? 21.257 25.116 72.526 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B CG 1
4744 ATOM 3674 O OD1 . ASP B 1 159 ? 20.400 25.824 73.094 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B OD1 1
4745 ATOM 3675 O OD2 . ASP B 1 159 ? 21.134 24.678 71.367 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B OD2 1
4746 ATOM 3676 N N . SER B 1 160 ? 25.311 25.949 74.839 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 650 SER B N 1
4747 ATOM 3677 C CA . SER B 1 160 ? 26.330 25.748 75.856 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 650 SER B CA 1
4748 ATOM 3678 C C . SER B 1 160 ? 26.197 26.838 76.924 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 650 SER B C 1
4749 ATOM 3679 O O . SER B 1 160 ? 26.574 26.629 78.072 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 650 SER B O 1
4750 ATOM 3680 C CB . SER B 1 160 ? 27.741 25.855 75.225 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 650 SER B CB 1
4751 ATOM 3681 O OG . SER B 1 160 ? 28.036 27.181 74.743 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 650 SER B OG 1
4752 ATOM 3682 N N . GLY B 1 161 ? 25.680 28.000 76.533 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 651 GLY B N 1
4753 ATOM 3683 C CA . GLY B 1 161 ? 25.575 29.116 77.439 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 651 GLY B CA 1
4754 ATOM 3684 C C . GLY B 1 161 ? 26.911 29.848 77.450 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 651 GLY B C 1
4755 ATOM 3685 O O . GLY B 1 161 ? 27.095 30.797 78.216 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 651 GLY B O 1
4756 ATOM 3686 N N . ASN B 1 162 ? 27.839 29.451 76.572 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 652 ASN B N 1
4757 ATOM 3687 C CA . ASN B 1 162 ? 29.151 30.087 76.539 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 652 ASN B CA 1
4758 ATOM 3688 C C . ASN B 1 162 ? 29.213 31.411 75.825 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 652 ASN B C 1
4759 ATOM 3689 O O . ASN B 1 162 ? 30.099 32.216 76.089 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 652 ASN B O 1
4760 ATOM 3690 C CB . ASN B 1 162 ? 30.218 29.151 75.970 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 652 ASN B CB 1
4761 ATOM 3691 C CG . ASN B 1 162 ? 30.722 28.164 77.000 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 652 ASN B CG 1
4762 ATOM 3692 O OD1 . ASN B 1 162 ? 31.175 27.075 76.660 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 652 ASN B OD1 1
4763 ATOM 3693 N ND2 . ASN B 1 162 ? 30.626 28.532 78.269 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 652 ASN B ND2 1
4764 ATOM 3694 N N . GLY B 1 163 ? 28.292 31.644 74.912 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 653 GLY B N 1
4765 ATOM 3695 C CA . GLY B 1 163 ? 28.302 32.898 74.192 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 653 GLY B CA 1
4766 ATOM 3696 C C . GLY B 1 163 ? 27.305 32.838 73.057 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 653 GLY B C 1
4767 ATOM 3697 O O . GLY B 1 163 ? 26.560 31.869 72.918 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 653 GLY B O 1
4768 ATOM 3698 N N . LEU B 1 164 ? 27.313 33.867 72.212 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 654 LEU B N 1
4769 ATOM 3699 C CA . LEU B 1 164 ? 26.372 33.943 71.095 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 654 LEU B CA 1
4770 ATOM 3700 C C . LEU B 1 164 ? 26.649 32.891 70.040 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 654 LEU B C 1
4771 ATOM 3701 O O . LEU B 1 164 ? 27.809 32.553 69.755 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 654 LEU B O 1
4772 ATOM 3702 C CB . LEU B 1 164 ? 26.395 35.343 70.470 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 654 LEU B CB 1
4773 ATOM 3703 C CG . LEU B 1 164 ? 25.900 36.425 71.432 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 654 LEU B CG 1
4774 ATOM 3704 C CD1 . LEU B 1 164 ? 26.097 37.812 70.832 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 654 LEU B CD1 1
4775 ATOM 3705 C CD2 . LEU B 1 164 ? 24.447 36.163 71.737 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 654 LEU B CD2 1
4776 ATOM 3706 N N . ARG B 1 165 ? 25.591 32.386 69.433 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B N 1
4777 ATOM 3707 C CA . ARG B 1 165 ? 25.787 31.381 68.436 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B CA 1
4778 ATOM 3708 C C . ARG B 1 165 ? 26.223 31.986 67.102 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B C 1
4779 ATOM 3709 O O . ARG B 1 165 ? 25.984 33.165 66.795 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B O 1
4780 ATOM 3710 C CB . ARG B 1 165 ? 24.529 30.531 68.275 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B CB 1
4781 ATOM 3711 C CG . ARG B 1 165 ? 23.440 31.174 67.495 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B CG 1
4782 ATOM 3712 C CD . ARG B 1 165 ? 22.447 30.101 67.039 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B CD 1
4783 ATOM 3713 N NE . ARG B 1 165 ? 21.558 29.642 68.103 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B NE 1
4784 ATOM 3714 C CZ . ARG B 1 165 ? 21.242 28.371 68.321 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B CZ 1
4785 ATOM 3715 N NH1 . ARG B 1 165 ? 21.768 27.413 67.561 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B NH1 1
4786 ATOM 3716 N NH2 . ARG B 1 165 ? 20.299 28.060 69.206 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B NH2 1
4787 ATOM 3717 N N . SER B 1 166 ? 26.894 31.150 66.337 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 656 SER B N 1
4788 ATOM 3718 C CA . SER B 1 166 ? 27.361 31.503 65.023 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 656 SER B CA 1
4789 ATOM 3719 C C . SER B 1 166 ? 26.119 31.677 64.126 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 656 SER B C 1
4790 ATOM 3720 O O . SER B 1 166 ? 25.168 30.895 64.211 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 656 SER B O 1
4791 ATOM 3721 C CB . SER B 1 166 ? 28.254 30.349 64.532 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 656 SER B CB 1
4792 ATOM 3722 O OG . SER B 1 166 ? 28.464 30.398 63.138 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 656 SER B OG 1
4793 ATOM 3723 N N . SER B 1 167 ? 26.095 32.739 63.332 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 657 SER B N 1
4794 ATOM 3724 C CA . SER B 1 167 ? 24.997 33.009 62.406 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 657 SER B CA 1
4795 ATOM 3725 C C . SER B 1 167 ? 25.482 34.089 61.450 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 657 SER B C 1
4796 ATOM 3726 O O . SER B 1 167 ? 26.530 34.680 61.676 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 657 SER B O 1
4797 ATOM 3727 C CB . SER B 1 167 ? 23.740 33.482 63.123 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 657 SER B CB 1
4798 ATOM 3728 O OG . SER B 1 167 ? 23.880 34.802 63.594 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 657 SER B OG 1
4799 ATOM 3729 N N . ILE B 1 168 ? 24.719 34.373 60.399 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 658 ILE B N 1
4800 ATOM 3730 C CA . ILE B 1 168 ? 25.143 35.386 59.434 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 658 ILE B CA 1
4801 ATOM 3731 C C . ILE B 1 168 ? 25.302 36.752 60.092 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 658 ILE B C 1
4802 ATOM 3732 O O . ILE B 1 168 ? 26.301 37.419 59.860 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 658 ILE B O 1
4803 ATOM 3733 C CB . ILE B 1 168 ? 24.220 35.420 58.167 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 658 ILE B CB 1
4804 ATOM 3734 C CG1 . ILE B 1 168 ? 24.839 36.303 57.092 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 658 ILE B CG1 1
4805 ATOM 3735 C CG2 . ILE B 1 168 ? 22.797 35.874 58.500 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 658 ILE B CG2 1
4806 ATOM 3736 C CD1 . ILE B 1 168 ? 23.978 36.392 55.872 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 658 ILE B CD1 1
4807 ATOM 3737 N N . TRP B 1 169 ? 24.402 37.105 61.013 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B N 1
4808 ATOM 3738 C CA . TRP B 1 169 ? 24.474 38.393 61.717 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CA 1
4809 ATOM 3739 C C . TRP B 1 169 ? 25.700 38.487 62.653 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B C 1
4810 ATOM 3740 O O . TRP B 1 169 ? 26.455 39.474 62.648 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B O 1
4811 ATOM 3741 C CB . TRP B 1 169 ? 23.194 38.640 62.546 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CB 1
4812 ATOM 3742 C CG . TRP B 1 169 ? 21.916 38.444 61.783 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CG 1
4813 ATOM 3743 C CD1 . TRP B 1 169 ? 21.052 37.388 61.874 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CD1 1
4814 ATOM 3744 C CD2 . TRP B 1 169 ? 21.374 39.327 60.797 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CD2 1
4815 ATOM 3745 N NE1 . TRP B 1 169 ? 20.002 37.559 61.007 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B NE1 1
4816 ATOM 3746 C CE2 . TRP B 1 169 ? 20.174 38.743 60.328 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CE2 1
4817 ATOM 3747 C CE3 . TRP B 1 169 ? 21.787 40.554 60.261 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CE3 1
4818 ATOM 3748 C CZ2 . TRP B 1 169 ? 19.378 39.360 59.332 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CZ2 1
4819 ATOM 3749 C CZ3 . TRP B 1 169 ? 20.996 41.167 59.273 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CZ3 1
4820 ATOM 3750 C CH2 . TRP B 1 169 ? 19.806 40.565 58.823 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CH2 1
4821 ATOM 3751 N N . ARG B 1 170 ? 25.889 37.445 63.456 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B N 1
4822 ATOM 3752 C CA . ARG B 1 170 ? 26.990 37.408 64.418 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B CA 1
4823 ATOM 3753 C C . ARG B 1 170 ? 28.372 37.384 63.748 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B C 1
4824 ATOM 3754 O O . ARG B 1 170 ? 29.288 38.083 64.177 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B O 1
4825 ATOM 3755 C CB . ARG B 1 170 ? 26.825 36.176 65.336 1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B CB 1
4826 ATOM 3756 C CG . ARG B 1 170 ? 28.048 35.879 66.226 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B CG 1
4827 ATOM 3757 C CD . ARG B 1 170 ? 28.285 36.967 67.234 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B CD 1
4828 ATOM 3758 N NE . ARG B 1 170 ? 29.482 36.710 68.068 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B NE 1
4829 ATOM 3759 C CZ . ARG B 1 170 ? 30.735 37.084 67.763 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B CZ 1
4830 ATOM 3760 N NH1 . ARG B 1 170 ? 30.987 37.720 66.621 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B NH1 1
4831 ATOM 3761 N NH2 . ARG B 1 170 ? 31.718 36.930 68.642 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B NH2 1
4832 ATOM 3762 N N . ASN B 1 171 ? 28.504 36.577 62.696 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 661 ASN B N 1
4833 ATOM 3763 C CA . ASN B 1 171 ? 29.795 36.389 62.027 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 661 ASN B CA 1
4834 ATOM 3764 C C . ASN B 1 171 ? 30.263 37.596 61.230 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 661 ASN B C 1
4835 ATOM 3765 O O . ASN B 1 171 ? 31.425 38.015 61.338 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 661 ASN B O 1
4836 ATOM 3766 C CB . ASN B 1 171 ? 29.781 35.146 61.119 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 661 ASN B CB 1
4837 ATOM 3767 C CG . ASN B 1 171 ? 29.537 33.842 61.880 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 661 ASN B CG 1
4838 ATOM 3768 O OD1 . ASN B 1 171 ? 29.510 33.816 63.108 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 661 ASN B OD1 1
4839 ATOM 3769 N ND2 . ASN B 1 171 ? 29.315 32.761 61.139 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 661 ASN B ND2 1
4840 ATOM 3770 N N . VAL B 1 172 ? 29.351 38.160 60.440 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 662 VAL B N 1
4841 ATOM 3771 C CA . VAL B 1 172 ? 29.676 39.325 59.607 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 662 VAL B CA 1
4842 ATOM 3772 C C . VAL B 1 172 ? 29.799 40.665 60.374 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 662 VAL B C 1
4843 ATOM 3773 O O . VAL B 1 172 ? 30.749 41.419 60.178 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 662 VAL B O 1
4844 ATOM 3774 C CB . VAL B 1 172 ? 28.634 39.432 58.447 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 662 VAL B CB 1
4845 ATOM 3775 C CG1 . VAL B 1 172 ? 28.854 40.710 57.624 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 662 VAL B CG1 1
4846 ATOM 3776 C CG2 . VAL B 1 172 ? 28.723 38.213 57.554 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 662 VAL B CG2 1
4847 ATOM 3777 N N . ILE B 1 173 ? 28.838 40.966 61.243 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 663 ILE B N 1
4848 ATOM 3778 C CA . ILE B 1 173 ? 28.844 42.214 61.984 1.00 9.48 ? ? ? ? ? ? 663 ILE B CA 1
4849 ATOM 3779 C C . ILE B 1 173 ? 29.800 42.201 63.167 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 663 ILE B C 1
4850 ATOM 3780 O O . ILE B 1 173 ? 30.590 43.125 63.330 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 663 ILE B O 1
4851 ATOM 3781 C CB . ILE B 1 173 ? 27.411 42.600 62.442 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 663 ILE B CB 1
4852 ATOM 3782 C CG1 . ILE B 1 173 ? 26.531 42.885 61.210 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 663 ILE B CG1 1
4853 ATOM 3783 C CG2 . ILE B 1 173 ? 27.436 43.793 63.339 1.00 8.82 ? ? ? ? ? ? 663 ILE B CG2 1
4854 ATOM 3784 C CD1 . ILE B 1 173 ? 25.063 42.981 61.542 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 663 ILE B CD1 1
4855 ATOM 3785 N N . GLY B 1 174 ? 29.708 41.177 64.018 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 664 GLY B N 1
4856 ATOM 3786 C CA . GLY B 1 174 ? 30.593 41.127 65.164 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 664 GLY B CA 1
4857 ATOM 3787 C C . GLY B 1 174 ? 29.832 40.877 66.436 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 664 GLY B C 1
4858 ATOM 3788 O O . GLY B 1 174 ? 28.593 40.756 66.450 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 664 GLY B O 1
4859 ATOM 3789 N N . GLN B 1 175 ? 30.567 40.944 67.534 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B N 1
4860 ATOM 3790 C CA . GLN B 1 175 ? 29.965 40.643 68.816 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B CA 1
4861 ATOM 3791 C C . GLN B 1 175 ? 28.862 41.572 69.319 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B C 1
4862 ATOM 3792 O O . GLN B 1 175 ? 28.044 41.146 70.142 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B O 1
4863 ATOM 3793 C CB . GLN B 1 175 ? 31.048 40.498 69.869 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B CB 1
4864 ATOM 3794 C CG . GLN B 1 175 ? 31.843 41.760 70.044 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B CG 1
4865 ATOM 3795 C CD . GLN B 1 175 ? 32.538 41.800 71.376 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B CD 1
4866 ATOM 3796 O OE1 . GLN B 1 175 ? 33.054 42.853 71.780 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B OE1 1
4867 ATOM 3797 N NE2 . GLN B 1 175 ? 32.555 40.654 72.086 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B NE2 1
4868 ATOM 3798 N N . ASP B 1 176 ? 28.803 42.799 68.809 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 666 ASP B N 1
4869 ATOM 3799 C CA . ASP B 1 176 ? 27.822 43.789 69.226 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 666 ASP B CA 1
4870 ATOM 3800 C C . ASP B 1 176 ? 26.601 43.922 68.343 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 666 ASP B C 1
4871 ATOM 3801 O O . ASP B 1 176 ? 25.861 44.892 68.485 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 666 ASP B O 1
4872 ATOM 3802 C CB . ASP B 1 176 ? 28.480 45.176 69.299 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 666 ASP B CB 1
4873 ATOM 3803 C CG . ASP B 1 176 ? 29.092 45.617 67.962 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 666 ASP B CG 1
4874 ATOM 3804 O OD1 . ASP B 1 176 ? 29.129 44.821 66.990 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 666 ASP B OD1 1
4875 ATOM 3805 O OD2 . ASP B 1 176 ? 29.551 46.783 67.890 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 666 ASP B OD2 1
4876 ATOM 3806 N N . TYR B 1 177 ? 26.352 42.962 67.469 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B N 1
4877 ATOM 3807 C CA . TYR B 1 177 ? 25.217 43.094 66.563 1.00 9.88 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B CA 1
4878 ATOM 3808 C C . TYR B 1 177 ? 23.862 43.290 67.237 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B C 1
4879 ATOM 3809 O O . TYR B 1 177 ? 23.039 44.043 66.735 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B O 1
4880 ATOM 3810 C CB . TYR B 1 177 ? 25.203 41.945 65.560 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B CB 1
4881 ATOM 3811 C CG . TYR B 1 177 ? 24.550 40.665 66.033 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B CG 1
4882 ATOM 3812 C CD1 . TYR B 1 177 ? 25.260 39.712 66.767 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B CD1 1
4883 ATOM 3813 C CD2 . TYR B 1 177 ? 23.229 40.375 65.676 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B CD2 1
4884 ATOM 3814 C CE1 . TYR B 1 177 ? 24.661 38.503 67.118 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B CE1 1
4885 ATOM 3815 C CE2 . TYR B 1 177 ? 22.634 39.174 66.015 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B CE2 1
4886 ATOM 3816 C CZ . TYR B 1 177 ? 23.352 38.249 66.729 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B CZ 1
4887 ATOM 3817 O OH . TYR B 1 177 ? 22.738 37.052 67.017 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B OH 1
4888 ATOM 3818 N N . LEU B 1 178 ? 23.653 42.679 68.414 1.00 9.75 ? ? ? ? ? ? 668 LEU B N 1
4889 ATOM 3819 C CA . LEU B 1 178 ? 22.369 42.811 69.126 1.00 9.70 ? ? ? ? ? ? 668 LEU B CA 1
4890 ATOM 3820 C C . LEU B 1 178 ? 22.126 44.212 69.708 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 668 LEU B C 1
4891 ATOM 3821 O O . LEU B 1 178 ? 20.966 44.675 69.781 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 668 LEU B O 1
4892 ATOM 3822 C CB . LEU B 1 178 ? 22.178 41.711 70.208 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 668 LEU B CB 1
4893 ATOM 3823 C CG . LEU B 1 178 ? 21.806 40.262 69.820 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 668 LEU B CG 1
4894 ATOM 3824 C CD1 . LEU B 1 178 ? 21.511 39.436 71.082 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 668 LEU B CD1 1
4895 ATOM 3825 C CD2 . LEU B 1 178 ? 20.573 40.239 68.953 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 668 LEU B CD2 1
4896 ATOM 3826 N N . ASP B 1 179 ? 23.202 44.906 70.111 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 669 ASP B N 1
4897 ATOM 3827 C CA . ASP B 1 179 ? 23.038 46.280 70.613 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 669 ASP B CA 1
4898 ATOM 3828 C C . ASP B 1 179 ? 22.387 47.147 69.507 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 669 ASP B C 1
4899 ATOM 3829 O O . ASP B 1 179 ? 21.503 47.953 69.782 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 669 ASP B O 1
4900 ATOM 3830 C CB . ASP B 1 179 ? 24.379 46.906 71.018 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 669 ASP B CB 1
4901 ATOM 3831 C CG . ASP B 1 179 ? 24.997 46.258 72.258 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 669 ASP B CG 1
4902 ATOM 3832 O OD1 . ASP B 1 179 ? 24.367 45.385 72.887 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 669 ASP B OD1 1
4903 ATOM 3833 O OD2 . ASP B 1 179 ? 26.144 46.616 72.574 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 669 ASP B OD2 1
4904 ATOM 3834 N N . TYR B 1 180 ? 22.812 46.937 68.257 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B N 1
4905 ATOM 3835 C CA . TYR B 1 180 ? 22.260 47.673 67.096 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B CA 1
4906 ATOM 3836 C C . TYR B 1 180 ? 20.797 47.301 66.786 1.00 8.66 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B C 1
4907 ATOM 3837 O O . TYR B 1 180 ? 19.973 48.169 66.555 1.00 9.29 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B O 1
4908 ATOM 3838 C CB . TYR B 1 180 ? 23.111 47.429 65.850 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B CB 1
4909 ATOM 3839 C CG . TYR B 1 180 ? 24.428 48.165 65.903 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B CG 1
4910 ATOM 3840 C CD1 . TYR B 1 180 ? 24.505 49.495 65.488 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B CD1 1
4911 ATOM 3841 C CD2 . TYR B 1 180 ? 25.576 47.560 66.425 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B CD2 1
4912 ATOM 3842 C CE1 . TYR B 1 180 ? 25.697 50.216 65.597 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B CE1 1
4913 ATOM 3843 C CE2 . TYR B 1 180 ? 26.779 48.276 66.541 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B CE2 1
4914 ATOM 3844 C CZ . TYR B 1 180 ? 26.829 49.604 66.126 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B CZ 1
4915 ATOM 3845 O OH . TYR B 1 180 ? 27.994 50.349 66.252 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B OH 1
4916 ATOM 3846 N N . ALA B 1 181 ? 20.478 46.004 66.798 1.00 8.48 ? ? ? ? ? ? 671 ALA B N 1
4917 ATOM 3847 C CA . ALA B 1 181 ? 19.109 45.542 66.528 1.00 7.62 ? ? ? ? ? ? 671 ALA B CA 1
4918 ATOM 3848 C C . ALA B 1 181 ? 18.139 46.232 67.476 1.00 7.76 ? ? ? ? ? ? 671 ALA B C 1
4919 ATOM 3849 O O . ALA B 1 181 ? 17.111 46.742 67.057 1.00 8.09 ? ? ? ? ? ? 671 ALA B O 1
4920 ATOM 3850 C CB . ALA B 1 181 ? 19.019 44.032 66.671 1.00 7.55 ? ? ? ? ? ? 671 ALA B CB 1
4921 ATOM 3851 N N . PHE B 1 182 ? 18.462 46.228 68.775 1.00 7.93 ? ? ? ? ? ? 672 PHE B N 1
4922 ATOM 3852 C CA . PHE B 1 182 ? 17.602 46.860 69.762 1.00 8.10 ? ? ? ? ? ? 672 PHE B CA 1
4923 ATOM 3853 C C . PHE B 1 182 ? 17.533 48.389 69.640 1.00 8.52 ? ? ? ? ? ? 672 PHE B C 1
4924 ATOM 3854 O O . PHE B 1 182 ? 16.459 48.966 69.801 1.00 9.28 ? ? ? ? ? ? 672 PHE B O 1
4925 ATOM 3855 C CB . PHE B 1 182 ? 17.966 46.400 71.182 1.00 8.38 ? ? ? ? ? ? 672 PHE B CB 1
4926 ATOM 3856 C CG . PHE B 1 182 ? 17.426 45.022 71.517 1.00 8.10 ? ? ? ? ? ? 672 PHE B CG 1
4927 ATOM 3857 C CD1 . PHE B 1 182 ? 16.140 44.868 72.047 1.00 8.55 ? ? ? ? ? ? 672 PHE B CD1 1
4928 ATOM 3858 C CD2 . PHE B 1 182 ? 18.180 43.867 71.249 1.00 9.00 ? ? ? ? ? ? 672 PHE B CD2 1
4929 ATOM 3859 C CE1 . PHE B 1 182 ? 15.616 43.580 72.298 1.00 8.19 ? ? ? ? ? ? 672 PHE B CE1 1
4930 ATOM 3860 C CE2 . PHE B 1 182 ? 17.651 42.570 71.500 1.00 8.79 ? ? ? ? ? ? 672 PHE B CE2 1
4931 ATOM 3861 C CZ . PHE B 1 182 ? 16.366 42.449 72.021 1.00 8.26 ? ? ? ? ? ? 672 PHE B CZ 1
4932 ATOM 3862 N N . ARG B 1 183 ? 18.666 49.042 69.351 1.00 9.58 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B N 1
4933 ATOM 3863 C CA . ARG B 1 183 ? 18.657 50.508 69.159 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B CA 1
4934 ATOM 3864 C C . ARG B 1 183 ? 17.779 50.892 67.945 1.00 9.95 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B C 1
4935 ATOM 3865 O O . ARG B 1 183 ? 16.962 51.812 68.027 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B O 1
4936 ATOM 3866 C CB . ARG B 1 183 ? 20.077 51.067 68.987 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B CB 1
4937 ATOM 3867 C CG . ARG B 1 183 ? 20.870 51.100 70.281 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B CG 1
4938 ATOM 3868 C CD . ARG B 1 183 ? 22.151 51.928 70.161 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B CD 1
4939 ATOM 3869 N NE . ARG B 1 183 ? 23.360 51.175 70.526 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B NE 1
4940 ATOM 3870 C CZ . ARG B 1 183 ? 23.883 51.093 71.757 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B CZ 1
4941 ATOM 3871 N NH1 . ARG B 1 183 ? 23.300 51.712 72.796 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B NH1 1
4942 ATOM 3872 N NH2 . ARG B 1 183 ? 25.058 50.476 71.937 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B NH2 1
4943 ATOM 3873 N N . TYR B 1 184 ? 17.911 50.144 66.849 1.00 9.56 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B N 1
4944 ATOM 3874 C CA . TYR B 1 184 ? 17.117 50.401 65.636 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B CA 1
4945 ATOM 3875 C C . TYR B 1 184 ? 15.637 50.216 65.910 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B C 1
4946 ATOM 3876 O O . TYR B 1 184 ? 14.807 50.997 65.440 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B O 1
4947 ATOM 3877 C CB . TYR B 1 184 ? 17.519 49.480 64.480 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B CB 1
4948 ATOM 3878 C CG . TYR B 1 184 ? 18.921 49.672 63.980 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B CG 1
4949 ATOM 3879 C CD1 . TYR B 1 184 ? 19.576 50.889 64.126 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B CD1 1
4950 ATOM 3880 C CD2 . TYR B 1 184 ? 19.575 48.639 63.318 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B CD2 1
4951 ATOM 3881 C CE1 . TYR B 1 184 ? 20.874 51.071 63.609 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B CE1 1
4952 ATOM 3882 C CE2 . TYR B 1 184 ? 20.841 48.803 62.792 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B CE2 1
4953 ATOM 3883 C CZ . TYR B 1 184 ? 21.493 50.022 62.935 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B CZ 1
4954 ATOM 3884 O OH . TYR B 1 184 ? 22.745 50.188 62.363 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B OH 1
4955 ATOM 3885 N N . ALA B 1 185 ? 15.303 49.178 66.680 1.00 9.09 ? ? ? ? ? ? 675 ALA B N 1
4956 ATOM 3886 C CA . ALA B 1 185 ? 13.903 48.911 67.009 1.00 8.90 ? ? ? ? ? ? 675 ALA B CA 1
4957 ATOM 3887 C C . ALA B 1 185 ? 13.275 49.994 67.871 1.00 8.27 ? ? ? ? ? ? 675 ALA B C 1
4958 ATOM 3888 O O . ALA B 1 185 ? 12.118 50.383 67.657 1.00 9.81 ? ? ? ? ? ? 675 ALA B O 1
4959 ATOM 3889 C CB . ALA B 1 185 ? 13.776 47.547 67.700 1.00 8.30 ? ? ? ? ? ? 675 ALA B CB 1
4960 ATOM 3890 N N . ARG B 1 186 ? 14.032 50.473 68.848 1.00 8.88 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B N 1
4961 ATOM 3891 C CA . ARG B 1 186 ? 13.541 51.504 69.740 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B CA 1
4962 ATOM 3892 C C . ARG B 1 186 ? 13.240 52.772 68.934 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B C 1
4963 ATOM 3893 O O . ARG B 1 186 ? 12.203 53.409 69.145 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B O 1
4964 ATOM 3894 C CB . ARG B 1 186 ? 14.544 51.796 70.874 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B CB 1
4965 ATOM 3895 C CG . ARG B 1 186 ? 14.094 52.972 71.760 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B CG 1
4966 ATOM 3896 C CD . ARG B 1 186 ? 12.809 52.660 72.561 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B CD 1
4967 ATOM 3897 N NE . ARG B 1 186 ? 13.175 52.159 73.886 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B NE 1
4968 ATOM 3898 C CZ . ARG B 1 186 ? 12.643 51.098 74.499 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B CZ 1
4969 ATOM 3899 N NH1 . ARG B 1 186 ? 11.669 50.379 73.929 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B NH1 1
4970 ATOM 3900 N NH2 . ARG B 1 186 ? 13.148 50.722 75.687 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B NH2 1
4971 ATOM 3901 N N . GLU B 1 187 ? 14.098 53.098 67.974 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B N 1
4972 ATOM 3902 C CA . GLU B 1 187 ? 13.864 54.303 67.154 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B CA 1
4973 ATOM 3903 C C . GLU B 1 187 ? 12.631 54.157 66.237 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B C 1
4974 ATOM 3904 O O . GLU B 1 187 ? 11.896 55.131 66.017 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B O 1
4975 ATOM 3905 C CB . GLU B 1 187 ? 15.080 54.615 66.269 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B CB 1
4976 ATOM 3906 C CG . GLU B 1 187 ? 16.348 55.060 66.984 1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B CG 1
4977 ATOM 3907 C CD . GLU B 1 187 ? 17.641 54.817 66.129 1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B CD 1
4978 ATOM 3908 O OE1 . GLU B 1 187 ? 17.570 54.865 64.862 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B OE1 1
4979 ATOM 3909 O OE2 . GLU B 1 187 ? 18.724 54.551 66.732 1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B OE2 1
4980 ATOM 3910 N N . ALA B 1 188 ? 12.403 52.955 65.708 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 678 ALA B N 1
4981 ATOM 3911 C CA . ALA B 1 188 ? 11.284 52.732 64.789 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 678 ALA B CA 1
4982 ATOM 3912 C C . ALA B 1 188 ? 9.926 52.833 65.448 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 678 ALA B C 1
4983 ATOM 3913 O O . ALA B 1 188 ? 8.974 53.340 64.846 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 678 ALA B O 1
4984 ATOM 3914 C CB . ALA B 1 188 ? 11.430 51.394 64.071 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 678 ALA B CB 1
4985 ATOM 3915 N N . ASP B 1 189 ? 9.803 52.288 66.652 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 679 ASP B N 1
4986 ATOM 3916 C CA . ASP B 1 189 ? 8.544 52.375 67.349 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 679 ASP B CA 1
4987 ATOM 3917 C C . ASP B 1 189 ? 8.856 52.459 68.831 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 679 ASP B C 1
4988 ATOM 3918 O O . ASP B 1 189 ? 9.030 51.457 69.502 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 679 ASP B O 1
4989 ATOM 3919 C CB . ASP B 1 189 ? 7.629 51.188 67.030 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 679 ASP B CB 1
4990 ATOM 3920 C CG . ASP B 1 189 ? 6.274 51.280 67.730 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 679 ASP B CG 1
4991 ATOM 3921 O OD1 . ASP B 1 189 ? 6.028 52.240 68.509 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 679 ASP B OD1 1
4992 ATOM 3922 O OD2 . ASP B 1 189 ? 5.440 50.378 67.478 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 679 ASP B OD2 1
4993 ATOM 3923 N N . PRO B 1 190 ? 8.880 53.680 69.365 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 680 PRO B N 1
4994 ATOM 3924 C CA . PRO B 1 190 ? 9.165 53.962 70.776 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 680 PRO B CA 1
4995 ATOM 3925 C C . PRO B 1 190 ? 8.141 53.373 71.753 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 680 PRO B C 1
4996 ATOM 3926 O O . PRO B 1 190 ? 8.430 53.252 72.936 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 680 PRO B O 1
4997 ATOM 3927 C CB . PRO B 1 190 ? 9.126 55.490 70.834 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 680 PRO B CB 1
4998 ATOM 3928 C CG . PRO B 1 190 ? 9.440 55.913 69.428 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 680 PRO B CG 1
4999 ATOM 3929 C CD . PRO B 1 190 ? 8.648 54.924 68.617 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 680 PRO B CD 1
5000 ATOM 3930 N N . ASP B 1 191 ? 6.946 53.040 71.267 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 681 ASP B N 1
5001 ATOM 3931 C CA . ASP B 1 191 ? 5.887 52.490 72.129 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 681 ASP B CA 1
5002 ATOM 3932 C C . ASP B 1 191 ? 5.852 50.968 72.283 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 681 ASP B C 1
5003 ATOM 3933 O O . ASP B 1 191 ? 5.142 50.464 73.158 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 681 ASP B O 1
5004 ATOM 3934 C CB . ASP B 1 191 ? 4.513 52.997 71.687 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 681 ASP B CB 1
5005 ATOM 3935 C CG . ASP B 1 191 ? 4.408 54.540 71.729 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 681 ASP B CG 1
5006 ATOM 3936 O OD1 . ASP B 1 191 ? 4.975 55.167 72.660 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 681 ASP B OD1 1
5007 ATOM 3937 O OD2 . ASP B 1 191 ? 3.762 55.125 70.824 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 681 ASP B OD2 1
5008 ATOM 3938 N N . ALA B 1 192 ? 6.612 50.248 71.454 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 682 ALA B N 1
5009 ATOM 3939 C CA . ALA B 1 192 ? 6.659 48.789 71.513 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 682 ALA B CA 1
5010 ATOM 3940 C C . ALA B 1 192 ? 7.575 48.310 72.631 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 682 ALA B C 1
5011 ATOM 3941 O O . ALA B 1 192 ? 8.613 48.941 72.910 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 682 ALA B O 1
5012 ATOM 3942 C CB . ALA B 1 192 ? 7.158 48.228 70.204 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 682 ALA B CB 1
5013 ATOM 3943 N N . LEU B 1 193 ? 7.199 47.204 73.283 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B N 1
5014 ATOM 3944 C CA . LEU B 1 193 ? 8.067 46.610 74.314 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B CA 1
5015 ATOM 3945 C C . LEU B 1 193 ? 8.967 45.681 73.511 1.00 9.22 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B C 1
5016 ATOM 3946 O O . LEU B 1 193 ? 8.477 44.869 72.723 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B O 1
5017 ATOM 3947 C CB . LEU B 1 193 ? 7.256 45.818 75.342 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B CB 1
5018 ATOM 3948 C CG . LEU B 1 193 ? 6.375 46.738 76.175 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B CG 1
5019 ATOM 3949 C CD1 . LEU B 1 193 ? 5.394 45.872 76.989 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B CD1 1
5020 ATOM 3950 C CD2 . LEU B 1 193 ? 7.240 47.665 77.047 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B CD2 1
5021 ATOM 3951 N N . LEU B 1 194 ? 10.274 45.798 73.700 1.00 8.11 ? ? ? ? ? ? 684 LEU B N 1
5022 ATOM 3952 C CA . LEU B 1 194 ? 11.256 45.028 72.945 1.00 7.87 ? ? ? ? ? ? 684 LEU B CA 1
5023 ATOM 3953 C C . LEU B 1 194 ? 11.744 43.823 73.730 1.00 7.93 ? ? ? ? ? ? 684 LEU B C 1
5024 ATOM 3954 O O . LEU B 1 194 ? 12.244 43.990 74.839 1.00 8.95 ? ? ? ? ? ? 684 LEU B O 1
5025 ATOM 3955 C CB . LEU B 1 194 ? 12.452 45.934 72.572 1.00 7.86 ? ? ? ? ? ? 684 LEU B CB 1
5026 ATOM 3956 C CG . LEU B 1 194 ? 12.090 47.261 71.873 1.00 8.50 ? ? ? ? ? ? 684 LEU B CG 1
5027 ATOM 3957 C CD1 . LEU B 1 194 ? 13.356 47.992 71.512 1.00 9.99 ? ? ? ? ? ? 684 LEU B CD1 1
5028 ATOM 3958 C CD2 . LEU B 1 194 ? 11.201 46.970 70.640 1.00 7.93 ? ? ? ? ? ? 684 LEU B CD2 1
5029 ATOM 3959 N N . PHE B 1 195 ? 11.701 42.645 73.105 1.00 7.56 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B N 1
5030 ATOM 3960 C CA . PHE B 1 195 ? 12.086 41.366 73.746 1.00 7.46 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B CA 1
5031 ATOM 3961 C C . PHE B 1 195 ? 13.190 40.579 73.066 1.00 8.44 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B C 1
5032 ATOM 3962 O O . PHE B 1 195 ? 13.348 40.607 71.829 1.00 8.27 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B O 1
5033 ATOM 3963 C CB . PHE B 1 195 ? 10.868 40.403 73.755 1.00 8.01 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B CB 1
5034 ATOM 3964 C CG . PHE B 1 195 ? 9.815 40.730 74.786 1.00 8.44 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B CG 1
5035 ATOM 3965 C CD1 . PHE B 1 195 ? 8.981 41.839 74.637 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B CD1 1
5036 ATOM 3966 C CD2 . PHE B 1 195 ? 9.698 39.953 75.944 1.00 9.56 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B CD2 1
5037 ATOM 3967 C CE1 . PHE B 1 195 ? 8.057 42.188 75.619 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B CE1 1
5038 ATOM 3968 C CE2 . PHE B 1 195 ? 8.767 40.298 76.946 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B CE2 1
5039 ATOM 3969 C CZ . PHE B 1 195 ? 7.952 41.416 76.787 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B CZ 1
5040 ATOM 3970 N N . TYR B 1 196 ? 13.940 39.865 73.887 1.00 7.46 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B N 1
5041 ATOM 3971 C CA . TYR B 1 196 ? 14.928 38.897 73.437 1.00 7.95 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B CA 1
5042 ATOM 3972 C C . TYR B 1 196 ? 14.172 37.582 73.782 1.00 8.47 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B C 1
5043 ATOM 3973 O O . TYR B 1 196 ? 13.762 37.401 74.939 1.00 9.09 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B O 1
5044 ATOM 3974 C CB . TYR B 1 196 ? 16.220 38.986 74.236 1.00 7.80 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B CB 1
5045 ATOM 3975 C CG . TYR B 1 196 ? 17.156 37.848 73.919 1.00 9.32 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B CG 1
5046 ATOM 3976 C CD1 . TYR B 1 196 ? 17.921 37.843 72.751 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B CD1 1
5047 ATOM 3977 C CD2 . TYR B 1 196 ? 17.181 36.696 74.722 1.00 9.33 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B CD2 1
5048 ATOM 3978 C CE1 . TYR B 1 196 ? 18.663 36.721 72.384 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B CE1 1
5049 ATOM 3979 C CE2 . TYR B 1 196 ? 17.920 35.587 74.365 1.00 9.79 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B CE2 1
5050 ATOM 3980 C CZ . TYR B 1 196 ? 18.650 35.600 73.196 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B CZ 1
5051 ATOM 3981 O OH . TYR B 1 196 ? 19.318 34.474 72.808 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B OH 1
5052 ATOM 3982 N N . ASN B 1 197 ? 13.990 36.688 72.809 1.00 7.37 ? ? ? ? ? ? 687 ASN B N 1
5053 ATOM 3983 C CA . ASN B 1 197 ? 13.208 35.452 72.982 1.00 7.43 ? ? ? ? ? ? 687 ASN B CA 1
5054 ATOM 3984 C C . ASN B 1 197 ? 14.121 34.216 72.796 1.00 8.97 ? ? ? ? ? ? 687 ASN B C 1
5055 ATOM 3985 O O . ASN B 1 197 ? 14.928 34.173 71.854 1.00 9.40 ? ? ? ? ? ? 687 ASN B O 1
5056 ATOM 3986 C CB . ASN B 1 197 ? 12.056 35.478 71.936 1.00 7.96 ? ? ? ? ? ? 687 ASN B CB 1
5057 ATOM 3987 C CG . ASN B 1 197 ? 11.060 34.315 72.085 1.00 9.11 ? ? ? ? ? ? 687 ASN B CG 1
5058 ATOM 3988 O OD1 . ASN B 1 197 ? 10.861 33.506 71.161 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 687 ASN B OD1 1
5059 ATOM 3989 N ND2 . ASN B 1 197 ? 10.405 34.260 73.220 1.00 8.05 ? ? ? ? ? ? 687 ASN B ND2 1
5060 ATOM 3990 N N . ASP B 1 198 ? 13.999 33.204 73.666 1.00 8.15 ? ? ? ? ? ? 688 ASP B N 1
5061 ATOM 3991 C CA . ASP B 1 198 ? 14.862 32.014 73.554 1.00 8.37 ? ? ? ? ? ? 688 ASP B CA 1
5062 ATOM 3992 C C . ASP B 1 198 ? 14.244 30.810 74.325 1.00 8.87 ? ? ? ? ? ? 688 ASP B C 1
5063 ATOM 3993 O O . ASP B 1 198 ? 13.250 30.964 75.056 1.00 8.64 ? ? ? ? ? ? 688 ASP B O 1
5064 ATOM 3994 C CB . ASP B 1 198 ? 16.275 32.319 74.126 1.00 8.61 ? ? ? ? ? ? 688 ASP B CB 1
5065 ATOM 3995 C CG . ASP B 1 198 ? 17.407 31.617 73.369 1.00 8.78 ? ? ? ? ? ? 688 ASP B CG 1
5066 ATOM 3996 O OD1 . ASP B 1 198 ? 17.213 30.572 72.733 1.00 9.86 ? ? ? ? ? ? 688 ASP B OD1 1
5067 ATOM 3997 O OD2 . ASP B 1 198 ? 18.541 32.124 73.395 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 688 ASP B OD2 1
5068 ATOM 3998 N N . TYR B 1 199 ? 14.787 29.621 74.048 1.00 9.44 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B N 1
5069 ATOM 3999 C CA . TYR B 1 199 ? 14.363 28.385 74.703 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B CA 1
5070 ATOM 4000 C C . TYR B 1 199 ? 15.478 27.899 75.670 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B C 1
5071 ATOM 4001 O O . TYR B 1 199 ? 16.660 28.237 75.537 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B O 1
5072 ATOM 4002 C CB . TYR B 1 199 ? 14.011 27.298 73.686 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B CB 1
5073 ATOM 4003 C CG . TYR B 1 199 ? 15.154 26.863 72.807 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B CG 1
5074 ATOM 4004 C CD1 . TYR B 1 199 ? 16.035 25.850 73.213 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B CD1 1
5075 ATOM 4005 C CD2 . TYR B 1 199 ? 15.402 27.498 71.582 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B CD2 1
5076 ATOM 4006 C CE1 . TYR B 1 199 ? 17.144 25.491 72.430 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B CE1 1
5077 ATOM 4007 C CE2 . TYR B 1 199 ? 16.491 27.145 70.796 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B CE2 1
5078 ATOM 4008 C CZ . TYR B 1 199 ? 17.367 26.146 71.224 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B CZ 1
5079 ATOM 4009 O OH . TYR B 1 199 ? 18.484 25.840 70.457 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B OH 1
5080 ATOM 4010 N N . ASN B 1 200 ? 15.072 27.086 76.638 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 690 ASN B N 1
5081 ATOM 4011 C CA . ASN B 1 200 ? 15.973 26.562 77.647 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 690 ASN B CA 1
5082 ATOM 4012 C C . ASN B 1 200 ? 16.693 27.651 78.431 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 690 ASN B C 1
5083 ATOM 4013 O O . ASN B 1 200 ? 17.846 27.479 78.828 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 690 ASN B O 1
5084 ATOM 4014 C CB . ASN B 1 200 ? 16.957 25.543 77.075 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 690 ASN B CB 1
5085 ATOM 4015 C CG . ASN B 1 200 ? 17.572 24.662 78.168 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 690 ASN B CG 1
5086 ATOM 4016 O OD1 . ASN B 1 200 ? 16.922 24.382 79.210 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 690 ASN B OD1 1
5087 ATOM 4017 N ND2 . ASN B 1 200 ? 18.827 24.240 77.964 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 690 ASN B ND2 1
5088 ATOM 4018 N N . ILE B 1 201 ? 15.990 28.761 78.686 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 691 ILE B N 1
5089 ATOM 4019 C CA . ILE B 1 201 ? 16.533 29.882 79.485 1.00 9.94 ? ? ? ? ? ? 691 ILE B CA 1
5090 ATOM 4020 C C . ILE B 1 201 ? 15.580 30.184 80.661 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 691 ILE B C 1
5091 ATOM 4021 O O . ILE B 1 201 ? 15.709 31.199 81.332 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 691 ILE B O 1
5092 ATOM 4022 C CB . ILE B 1 201 ? 16.708 31.182 78.638 1.00 9.80 ? ? ? ? ? ? 691 ILE B CB 1
5093 ATOM 4023 C CG1 . ILE B 1 201 ? 15.350 31.632 78.076 1.00 9.14 ? ? ? ? ? ? 691 ILE B CG1 1
5094 ATOM 4024 C CG2 . ILE B 1 201 ? 17.779 30.953 77.536 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 691 ILE B CG2 1
5095 ATOM 4025 C CD1 . ILE B 1 201 ? 15.337 33.064 77.621 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 691 ILE B CD1 1
5096 ATOM 4026 N N . GLU B 1 202 ? 14.644 29.270 80.920 1.00 9.37 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B N 1
5097 ATOM 4027 C CA . GLU B 1 202 ? 13.645 29.459 81.974 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B CA 1
5098 ATOM 4028 C C . GLU B 1 202 ? 14.082 29.116 83.401 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B C 1
5099 ATOM 4029 O O . GLU B 1 202 ? 13.560 29.692 84.352 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B O 1
5100 ATOM 4030 C CB . GLU B 1 202 ? 12.388 28.646 81.657 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B CB 1
5101 ATOM 4031 C CG . GLU B 1 202 ? 11.754 28.957 80.292 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B CG 1
5102 ATOM 4032 C CD . GLU B 1 202 ? 12.297 28.116 79.150 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B CD 1
5103 ATOM 4033 O OE1 . GLU B 1 202 ? 13.223 27.287 79.338 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B OE1 1
5104 ATOM 4034 O OE2 . GLU B 1 202 ? 11.770 28.272 78.030 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B OE2 1
5105 ATOM 4035 N N . ASP B 1 203 ? 15.022 28.189 83.531 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 693 ASP B N 1
5106 ATOM 4036 C CA . ASP B 1 203 ? 15.489 27.731 84.863 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 693 ASP B CA 1
5107 ATOM 4037 C C . ASP B 1 203 ? 16.680 28.550 85.359 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 693 ASP B C 1
5108 ATOM 4038 O O . ASP B 1 203 ? 16.764 29.757 85.077 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 693 ASP B O 1
5109 ATOM 4039 C CB . ASP B 1 203 ? 15.807 26.224 84.805 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 693 ASP B CB 1
5110 ATOM 4040 C CG . ASP B 1 203 ? 16.938 25.870 83.809 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 693 ASP B CG 1
5111 ATOM 4041 O OD1 . ASP B 1 203 ? 17.634 26.765 83.283 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 693 ASP B OD1 1
5112 ATOM 4042 O OD2 . ASP B 1 203 ? 17.135 24.660 83.529 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 693 ASP B OD2 1
5113 ATOM 4043 N N . LEU B 1 204 ? 17.552 27.929 86.159 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 694 LEU B N 1
5114 ATOM 4044 C CA . LEU B 1 204 ? 18.758 28.618 86.636 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 694 LEU B CA 1
5115 ATOM 4045 C C . LEU B 1 204 ? 20.037 27.912 86.112 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 694 LEU B C 1
5116 ATOM 4046 O O . LEU B 1 204 ? 21.113 27.988 86.707 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 694 LEU B O 1
5117 ATOM 4047 C CB . LEU B 1 204 ? 18.749 28.752 88.170 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 694 LEU B CB 1
5118 ATOM 4048 C CG . LEU B 1 204 ? 17.626 29.604 88.766 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 694 LEU B CG 1
5119 ATOM 4049 C CD1 . LEU B 1 204 ? 17.505 29.368 90.298 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 694 LEU B CD1 1
5120 ATOM 4050 C CD2 . LEU B 1 204 ? 17.836 31.097 88.431 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 694 LEU B CD2 1
5121 ATOM 4051 N N . GLY B 1 205 ? 19.920 27.255 84.968 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 695 GLY B N 1
5122 ATOM 4052 C CA . GLY B 1 205 ? 21.049 26.557 84.380 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 695 GLY B CA 1
5123 ATOM 4053 C C . GLY B 1 205 ? 22.040 27.450 83.626 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 695 GLY B C 1
5124 ATOM 4054 O O . GLY B 1 205 ? 21.825 28.661 83.500 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 695 GLY B O 1
5125 ATOM 4055 N N . PRO B 1 206 ? 23.069 26.857 82.998 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 696 PRO B N 1
5126 ATOM 4056 C CA . PRO B 1 206 ? 24.088 27.627 82.249 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 696 PRO B CA 1
5127 ATOM 4057 C C . PRO B 1 206 ? 23.554 28.590 81.163 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 696 PRO B C 1
5128 ATOM 4058 O O . PRO B 1 206 ? 23.955 29.755 81.131 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 696 PRO B O 1
5129 ATOM 4059 C CB . PRO B 1 206 ? 24.993 26.531 81.655 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 696 PRO B CB 1
5130 ATOM 4060 C CG . PRO B 1 206 ? 24.823 25.369 82.628 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 696 PRO B CG 1
5131 ATOM 4061 C CD . PRO B 1 206 ? 23.361 25.405 82.979 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 696 PRO B CD 1
5132 ATOM 4062 N N . LYS B 1 207 ? 22.676 28.105 80.285 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B N 1
5133 ATOM 4063 C CA . LYS B 1 207 ? 22.130 28.957 79.229 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B CA 1
5134 ATOM 4064 C C . LYS B 1 207 ? 21.305 30.094 79.822 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B C 1
5135 ATOM 4065 O O . LYS B 1 207 ? 21.386 31.229 79.353 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B O 1
5136 ATOM 4066 C CB . LYS B 1 207 ? 21.280 28.157 78.257 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B CB 1
5137 ATOM 4067 C CG . LYS B 1 207 ? 21.049 28.902 76.920 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B CG 1
5138 ATOM 4068 C CD . LYS B 1 207 ? 20.106 28.129 76.033 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B CD 1
5139 ATOM 4069 C CE . LYS B 1 207 ? 19.905 28.803 74.657 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B CE 1
5140 ATOM 4070 N NZ . LYS B 1 207 ? 18.918 28.046 73.852 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B NZ 1
5141 ATOM 4071 N N . SER B 1 208 ? 20.481 29.799 80.831 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 698 SER B N 1
5142 ATOM 4072 C CA . SER B 1 208 ? 19.683 30.833 81.494 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 698 SER B CA 1
5143 ATOM 4073 C C . SER B 1 208 ? 20.570 31.938 82.137 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 698 SER B C 1
5144 ATOM 4074 O O . SER B 1 208 ? 20.271 33.152 82.040 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 698 SER B O 1
5145 ATOM 4075 C CB . SER B 1 208 ? 18.777 30.216 82.574 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 698 SER B CB 1
5146 ATOM 4076 O OG . SER B 1 208 ? 18.252 31.229 83.410 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 698 SER B OG 1
5147 ATOM 4077 N N . ASN B 1 209 ? 21.647 31.522 82.810 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 699 ASN B N 1
5148 ATOM 4078 C CA . ASN B 1 209 ? 22.543 32.500 83.440 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 699 ASN B CA 1
5149 ATOM 4079 C C . ASN B 1 209 ? 23.243 33.368 82.400 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 699 ASN B C 1
5150 ATOM 4080 O O . ASN B 1 209 ? 23.464 34.555 82.639 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 699 ASN B O 1
5151 ATOM 4081 C CB . ASN B 1 209 ? 23.588 31.818 84.325 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 699 ASN B CB 1
5152 ATOM 4082 C CG . ASN B 1 209 ? 22.960 31.051 85.484 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 699 ASN B CG 1
5153 ATOM 4083 O OD1 . ASN B 1 209 ? 21.883 31.399 85.979 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 699 ASN B OD1 1
5154 ATOM 4084 N ND2 . ASN B 1 209 ? 23.614 29.967 85.880 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 699 ASN B ND2 1
5155 ATOM 4085 N N . ALA B 1 210 ? 23.632 32.761 81.276 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 700 ALA B N 1
5156 ATOM 4086 C CA . ALA B 1 210 ? 24.295 33.498 80.165 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 700 ALA B CA 1
5157 ATOM 4087 C C . ALA B 1 210 ? 23.346 34.582 79.607 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 700 ALA B C 1
5158 ATOM 4088 O O . ALA B 1 210 ? 23.754 35.725 79.417 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 700 ALA B O 1
5159 ATOM 4089 C CB . ALA B 1 210 ? 24.736 32.529 79.050 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 700 ALA B CB 1
5160 ATOM 4090 N N . VAL B 1 211 ? 22.076 34.247 79.389 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 701 VAL B N 1
5161 ATOM 4091 C CA . VAL B 1 211 ? 21.106 35.224 78.886 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 701 VAL B CA 1
5162 ATOM 4092 C C . VAL B 1 211 ? 20.800 36.307 79.927 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 701 VAL B C 1
5163 ATOM 4093 O O . VAL B 1 211 ? 20.739 37.499 79.604 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 701 VAL B O 1
5164 ATOM 4094 C CB . VAL B 1 211 ? 19.824 34.532 78.356 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 701 VAL B CB 1
5165 ATOM 4095 C CG1 . VAL B 1 211 ? 18.707 35.541 78.109 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 701 VAL B CG1 1
5166 ATOM 4096 C CG2 . VAL B 1 211 ? 20.159 33.727 77.090 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 701 VAL B CG2 1
5167 ATOM 4097 N N . PHE B 1 212 ? 20.667 35.921 81.195 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B N 1
5168 ATOM 4098 C CA . PHE B 1 212 ? 20.424 36.914 82.233 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B CA 1
5169 ATOM 4099 C C . PHE B 1 212 ? 21.606 37.927 82.291 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B C 1
5170 ATOM 4100 O O . PHE B 1 212 ? 21.395 39.133 82.342 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B O 1
5171 ATOM 4101 C CB . PHE B 1 212 ? 20.204 36.233 83.605 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B CB 1
5172 ATOM 4102 C CG . PHE B 1 212 ? 20.147 37.200 84.744 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B CG 1
5173 ATOM 4103 C CD1 . PHE B 1 212 ? 18.998 37.917 85.000 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B CD1 1
5174 ATOM 4104 C CD2 . PHE B 1 212 ? 21.272 37.441 85.514 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B CD2 1
5175 ATOM 4105 C CE1 . PHE B 1 212 ? 18.957 38.877 86.013 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B CE1 1
5176 ATOM 4106 C CE2 . PHE B 1 212 ? 21.236 38.399 86.523 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B CE2 1
5177 ATOM 4107 C CZ . PHE B 1 212 ? 20.076 39.115 86.769 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B CZ 1
5178 ATOM 4108 N N . ASN B 1 213 ? 22.837 37.426 82.321 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 703 ASN B N 1
5179 ATOM 4109 C CA . ASN B 1 213 ? 24.022 38.306 82.368 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 703 ASN B CA 1
5180 ATOM 4110 C C . ASN B 1 213 ? 24.059 39.228 81.126 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 703 ASN B C 1
5181 ATOM 4111 O O . ASN B 1 213 ? 24.353 40.416 81.250 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 703 ASN B O 1
5182 ATOM 4112 C CB . ASN B 1 213 ? 25.334 37.494 82.476 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 703 ASN B CB 1
5183 ATOM 4113 C CG . ASN B 1 213 ? 25.473 36.744 83.821 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 703 ASN B CG 1
5184 ATOM 4114 O OD1 . ASN B 1 213 ? 25.000 37.207 84.850 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 703 ASN B OD1 1
5185 ATOM 4115 N ND2 . ASN B 1 213 ? 26.149 35.587 83.797 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 703 ASN B ND2 1
5186 ATOM 4116 N N . MET B 1 214 ? 23.767 38.673 79.944 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 704 MET B N 1
5187 ATOM 4117 C CA . MET B 1 214 ? 23.755 39.457 78.710 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 704 MET B CA 1
5188 ATOM 4118 C C . MET B 1 214 ? 22.765 40.604 78.831 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 704 MET B C 1
5189 ATOM 4119 O O . MET B 1 214 ? 23.086 41.760 78.548 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 704 MET B O 1
5190 ATOM 4120 C CB . MET B 1 214 ? 23.352 38.594 77.516 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 704 MET B CB 1
5191 ATOM 4121 C CG . MET B 1 214 ? 23.258 39.411 76.217 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 704 MET B CG 1
5192 ATOM 4122 S SD . MET B 1 214 ? 22.794 38.421 74.800 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 704 MET B SD 1
5193 ATOM 4123 C CE . MET B 1 214 ? 21.079 38.288 75.044 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 704 MET B CE 1
5194 ATOM 4124 N N . ILE B 1 215 ? 21.555 40.287 79.274 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 705 ILE B N 1
5195 ATOM 4125 C CA . ILE B 1 215 ? 20.519 41.286 79.406 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 705 ILE B CA 1
5196 ATOM 4126 C C . ILE B 1 215 ? 20.848 42.303 80.496 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 705 ILE B C 1
5197 ATOM 4127 O O . ILE B 1 215 ? 20.622 43.502 80.325 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 705 ILE B O 1
5198 ATOM 4128 C CB . ILE B 1 215 ? 19.129 40.630 79.599 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 705 ILE B CB 1
5199 ATOM 4129 C CG1 . ILE B 1 215 ? 18.767 39.854 78.317 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 705 ILE B CG1 1
5200 ATOM 4130 C CG2 . ILE B 1 215 ? 18.108 41.683 79.994 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 705 ILE B CG2 1
5201 ATOM 4131 C CD1 . ILE B 1 215 ? 17.448 39.162 78.358 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 705 ILE B CD1 1
5202 ATOM 4132 N N . LYS B 1 216 ? 21.443 41.826 81.589 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B N 1
5203 ATOM 4133 C CA . LYS B 1 216 ? 21.827 42.716 82.671 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B CA 1
5204 ATOM 4134 C C . LYS B 1 216 ? 22.849 43.726 82.163 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B C 1
5205 ATOM 4135 O O . LYS B 1 216 ? 22.726 44.905 82.414 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B O 1
5206 ATOM 4136 C CB . LYS B 1 216 ? 22.422 41.918 83.821 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B CB 1
5207 ATOM 4137 C CG . LYS B 1 216 ? 22.738 42.768 85.015 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B CG 1
5208 ATOM 4138 C CD . LYS B 1 216 ? 23.272 41.889 86.122 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B CD 1
5209 ATOM 4139 C CE . LYS B 1 216 ? 23.824 42.740 87.258 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B CE 1
5210 ATOM 4140 N NZ . LYS B 1 216 ? 22.818 43.732 87.779 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B NZ 1
5211 ATOM 4141 N N . SER B 1 217 ? 23.825 43.251 81.410 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 707 SER B N 1
5212 ATOM 4142 C CA . SER B 1 217 ? 24.865 44.096 80.868 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 707 SER B CA 1
5213 ATOM 4143 C C . SER B 1 217 ? 24.305 45.113 79.880 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 707 SER B C 1
5214 ATOM 4144 O O . SER B 1 217 ? 24.687 46.289 79.918 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 707 SER B O 1
5215 ATOM 4145 C CB . SER B 1 217 ? 25.924 43.239 80.195 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 707 SER B CB 1
5216 ATOM 4146 O OG . SER B 1 217 ? 26.993 44.040 79.724 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 707 SER B OG 1
5217 ATOM 4147 N N . MET B 1 218 ? 23.405 44.668 79.008 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 708 MET B N 1
5218 ATOM 4148 C CA . MET B 1 218 ? 22.788 45.564 78.034 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 708 MET B CA 1
5219 ATOM 4149 C C . MET B 1 218 ? 22.071 46.692 78.758 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 708 MET B C 1
5220 ATOM 4150 O O . MET B 1 218 ? 22.191 47.859 78.371 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 708 MET B O 1
5221 ATOM 4151 C CB . MET B 1 218 ? 21.798 44.816 77.146 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 708 MET B CB 1
5222 ATOM 4152 C CG . MET B 1 218 ? 22.433 43.926 76.078 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 708 MET B CG 1
5223 ATOM 4153 S SD . MET B 1 218 ? 21.141 42.885 75.241 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 708 MET B SD 1
5224 ATOM 4154 C CE . MET B 1 218 ? 20.147 44.077 74.481 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 708 MET B CE 1
5225 ATOM 4155 N N . LYS B 1 219 ? 21.321 46.356 79.805 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B N 1
5226 ATOM 4156 C CA . LYS B 1 219 ? 20.605 47.359 80.601 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B CA 1
5227 ATOM 4157 C C . LYS B 1 219 ? 21.615 48.358 81.215 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B C 1
5228 ATOM 4158 O O . LYS B 1 219 ? 21.373 49.579 81.201 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B O 1
5229 ATOM 4159 C CB . LYS B 1 219 ? 19.787 46.687 81.735 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B CB 1
5230 ATOM 4160 C CG . LYS B 1 219 ? 18.375 46.248 81.389 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B CG 1
5231 ATOM 4161 C CD . LYS B 1 219 ? 17.486 47.456 81.329 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B CD 1
5232 ATOM 4162 C CE . LYS B 1 219 ? 16.055 47.090 81.096 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B CE 1
5233 ATOM 4163 N NZ . LYS B 1 219 ? 15.243 48.254 80.665 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B NZ 1
5234 ATOM 4164 N N . GLU B 1 220 ? 22.736 47.846 81.728 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B N 1
5235 ATOM 4165 C CA . GLU B 1 220 ? 23.773 48.682 82.357 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B CA 1
5236 ATOM 4166 C C . GLU B 1 220 ? 24.438 49.651 81.368 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B C 1
5237 ATOM 4167 O O . GLU B 1 220 ? 24.886 50.728 81.773 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B O 1
5238 ATOM 4168 C CB . GLU B 1 220 ? 24.881 47.828 82.994 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B CB 1
5239 ATOM 4169 C CG . GLU B 1 220 ? 24.546 47.057 84.258 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B CG 1
5240 ATOM 4170 C CD . GLU B 1 220 ? 25.799 46.373 84.825 1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B CD 1
5241 ATOM 4171 O OE1 . GLU B 1 220 ? 26.276 45.376 84.226 1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B OE1 1
5242 ATOM 4172 O OE2 . GLU B 1 220 ? 26.345 46.867 85.843 1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B OE2 1
5243 ATOM 4173 N N . ARG B 1 221 ? 24.577 49.225 80.108 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B N 1
5244 ATOM 4174 C CA . ARG B 1 221 ? 25.176 50.036 79.043 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B CA 1
5245 ATOM 4175 C C . ARG B 1 221 ? 24.196 50.922 78.262 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B C 1
5246 ATOM 4176 O O . ARG B 1 221 ? 24.581 51.482 77.239 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B O 1
5247 ATOM 4177 C CB . ARG B 1 221 ? 25.918 49.136 78.065 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B CB 1
5248 ATOM 4178 C CG . ARG B 1 221 ? 26.950 48.323 78.775 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B CG 1
5249 ATOM 4179 C CD . ARG B 1 221 ? 27.713 47.452 77.851 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B CD 1
5250 ATOM 4180 N NE . ARG B 1 221 ? 26.933 46.313 77.378 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B NE 1
5251 ATOM 4181 C CZ . ARG B 1 221 ? 26.481 46.218 76.140 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B CZ 1
5252 ATOM 4182 N NH1 . ARG B 1 221 ? 26.698 47.220 75.300 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B NH1 1
5253 ATOM 4183 N NH2 . ARG B 1 221 ? 25.794 45.150 75.760 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B NH2 1
5254 ATOM 4184 N N . GLY B 1 222 ? 22.947 51.020 78.723 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 712 GLY B N 1
5255 ATOM 4185 C CA . GLY B 1 222 ? 21.926 51.830 78.068 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 712 GLY B CA 1
5256 ATOM 4186 C C . GLY B 1 222 ? 21.272 51.285 76.794 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 712 GLY B C 1
5257 ATOM 4187 O O . GLY B 1 222 ? 20.629 52.036 76.066 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 712 GLY B O 1
5258 ATOM 4188 N N . VAL B 1 223 ? 21.456 50.005 76.491 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 713 VAL B N 1
5259 ATOM 4189 C CA . VAL B 1 223 ? 20.839 49.421 75.305 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 713 VAL B CA 1
5260 ATOM 4190 C C . VAL B 1 223 ? 19.358 49.233 75.627 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 713 VAL B C 1
5261 ATOM 4191 O O . VAL B 1 223 ? 19.023 48.677 76.670 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 713 VAL B O 1
5262 ATOM 4192 C CB . VAL B 1 223 ? 21.474 48.081 74.950 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 713 VAL B CB 1
5263 ATOM 4193 C CG1 . VAL B 1 223 ? 20.737 47.441 73.782 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 713 VAL B CG1 1
5264 ATOM 4194 C CG2 . VAL B 1 223 ? 22.921 48.284 74.627 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 713 VAL B CG2 1
5265 ATOM 4195 N N . PRO B 1 224 ? 18.452 49.700 74.747 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 714 PRO B N 1
5266 ATOM 4196 C CA . PRO B 1 224 ? 17.018 49.563 74.999 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 714 PRO B CA 1
5267 ATOM 4197 C C . PRO B 1 224 ? 16.390 48.170 74.854 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 714 PRO B C 1
5268 ATOM 4198 O O . PRO B 1 224 ? 15.975 47.787 73.763 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 714 PRO B O 1
5269 ATOM 4199 C CB . PRO B 1 224 ? 16.399 50.564 74.002 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 714 PRO B CB 1
5270 ATOM 4200 C CG . PRO B 1 224 ? 17.340 50.505 72.858 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 714 PRO B CG 1
5271 ATOM 4201 C CD . PRO B 1 224 ? 18.691 50.486 73.515 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 714 PRO B CD 1
5272 ATOM 4202 N N . ILE B 1 225 ? 16.305 47.430 75.957 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 715 ILE B N 1
5273 ATOM 4203 C CA . ILE B 1 225 ? 15.667 46.114 75.970 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 715 ILE B CA 1
5274 ATOM 4204 C C . ILE B 1 225 ? 14.677 46.138 77.145 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 715 ILE B C 1
5275 ATOM 4205 O O . ILE B 1 225 ? 15.018 46.584 78.249 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 715 ILE B O 1
5276 ATOM 4206 C CB . ILE B 1 225 ? 16.690 44.954 76.058 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 715 ILE B CB 1
5277 ATOM 4207 C CG1 . ILE B 1 225 ? 15.952 43.623 76.070 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 715 ILE B CG1 1
5278 ATOM 4208 C CG2 . ILE B 1 225 ? 17.611 45.101 77.259 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 715 ILE B CG2 1
5279 ATOM 4209 C CD1 . ILE B 1 225 ? 16.844 42.447 75.886 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 715 ILE B CD1 1
5280 ATOM 4210 N N . ASP B 1 226 ? 13.439 45.729 76.888 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 716 ASP B N 1
5281 ATOM 4211 C CA . ASP B 1 226 ? 12.355 45.759 77.892 1.00 9.90 ? ? ? ? ? ? 716 ASP B CA 1
5282 ATOM 4212 C C . ASP B 1 226 ? 11.990 44.430 78.527 1.00 9.81 ? ? ? ? ? ? 716 ASP B C 1
5283 ATOM 4213 O O . ASP B 1 226 ? 11.608 44.385 79.697 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 716 ASP B O 1
5284 ATOM 4214 C CB . ASP B 1 226 ? 11.058 46.338 77.283 1.00 9.93 ? ? ? ? ? ? 716 ASP B CB 1
5285 ATOM 4215 C CG . ASP B 1 226 ? 11.262 47.717 76.674 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 716 ASP B CG 1
5286 ATOM 4216 O OD1 . ASP B 1 226 ? 11.666 48.645 77.411 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 716 ASP B OD1 1
5287 ATOM 4217 O OD2 . ASP B 1 226 ? 11.041 47.866 75.463 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 716 ASP B OD2 1
5288 ATOM 4218 N N . GLY B 1 227 ? 12.097 43.352 77.767 1.00 8.75 ? ? ? ? ? ? 717 GLY B N 1
5289 ATOM 4219 C CA . GLY B 1 227 ? 11.681 42.078 78.307 1.00 8.61 ? ? ? ? ? ? 717 GLY B CA 1
5290 ATOM 4220 C C . GLY B 1 227 ? 12.405 40.880 77.766 1.00 9.65 ? ? ? ? ? ? 717 GLY B C 1
5291 ATOM 4221 O O . GLY B 1 227 ? 13.219 40.971 76.817 1.00 8.64 ? ? ? ? ? ? 717 GLY B O 1
5292 ATOM 4222 N N . VAL B 1 228 ? 12.169 39.747 78.424 1.00 7.81 ? ? ? ? ? ? 718 VAL B N 1
5293 ATOM 4223 C CA . VAL B 1 228 ? 12.753 38.502 78.004 1.00 8.03 ? ? ? ? ? ? 718 VAL B CA 1
5294 ATOM 4224 C C . VAL B 1 228 ? 11.608 37.526 77.733 1.00 7.73 ? ? ? ? ? ? 718 VAL B C 1
5295 ATOM 4225 O O . VAL B 1 228 ? 10.618 37.491 78.469 1.00 8.36 ? ? ? ? ? ? 718 VAL B O 1
5296 ATOM 4226 C CB . VAL B 1 228 ? 13.781 37.948 79.060 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 718 VAL B CB 1
5297 ATOM 4227 C CG1 . VAL B 1 228 ? 13.081 37.695 80.435 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 718 VAL B CG1 1
5298 ATOM 4228 C CG2 . VAL B 1 228 ? 14.463 36.673 78.526 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 718 VAL B CG2 1
5299 ATOM 4229 N N . GLY B 1 229 ? 11.709 36.824 76.615 1.00 7.49 ? ? ? ? ? ? 719 GLY B N 1
5300 ATOM 4230 C CA . GLY B 1 229 ? 10.699 35.862 76.238 1.00 7.79 ? ? ? ? ? ? 719 GLY B CA 1
5301 ATOM 4231 C C . GLY B 1 229 ? 11.161 34.430 76.516 1.00 8.67 ? ? ? ? ? ? 719 GLY B C 1
5302 ATOM 4232 O O . GLY B 1 229 ? 12.174 33.962 75.969 1.00 8.57 ? ? ? ? ? ? 719 GLY B O 1
5303 ATOM 4233 N N . PHE B 1 230 ? 10.403 33.750 77.400 1.00 8.62 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B N 1
5304 ATOM 4234 C CA . PHE B 1 230 ? 10.666 32.349 77.769 1.00 8.70 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B CA 1
5305 ATOM 4235 C C . PHE B 1 230 ? 9.768 31.521 76.839 1.00 8.33 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B C 1
5306 ATOM 4236 O O . PHE B 1 230 ? 8.536 31.540 76.984 1.00 8.72 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B O 1
5307 ATOM 4237 C CB . PHE B 1 230 ? 10.212 32.050 79.215 1.00 9.47 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B CB 1
5308 ATOM 4238 C CG . PHE B 1 230 ? 11.107 32.617 80.327 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B CG 1
5309 ATOM 4239 C CD1 . PHE B 1 230 ? 12.230 33.403 80.069 1.00 9.90 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B CD1 1
5310 ATOM 4240 C CD2 . PHE B 1 230 ? 10.796 32.337 81.654 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B CD2 1
5311 ATOM 4241 C CE1 . PHE B 1 230 ? 13.007 33.886 81.091 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B CE1 1
5312 ATOM 4242 C CE2 . PHE B 1 230 ? 11.578 32.821 82.695 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B CE2 1
5313 ATOM 4243 C CZ . PHE B 1 230 ? 12.683 33.598 82.411 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B CZ 1
5314 ATOM 4244 N N . GLN B 1 231 ? 10.365 30.797 75.898 1.00 8.47 ? ? ? ? ? ? 721 GLN B N 1
5315 ATOM 4245 C CA . GLN B 1 231 ? 9.579 29.977 74.967 1.00 8.45 ? ? ? ? ? ? 721 GLN B CA 1
5316 ATOM 4246 C C . GLN B 1 231 ? 8.713 28.912 75.672 1.00 9.00 ? ? ? ? ? ? 721 GLN B C 1
5317 ATOM 4247 O O . GLN B 1 231 ? 7.574 28.717 75.302 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 721 GLN B O 1
5318 ATOM 4248 C CB . GLN B 1 231 ? 10.465 29.337 73.904 1.00 8.10 ? ? ? ? ? ? 721 GLN B CB 1
5319 ATOM 4249 C CG . GLN B 1 231 ? 10.888 30.337 72.778 1.00 9.08 ? ? ? ? ? ? 721 GLN B CG 1
5320 ATOM 4250 C CD . GLN B 1 231 ? 11.731 29.676 71.711 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 721 GLN B CD 1
5321 ATOM 4251 O OE1 . GLN B 1 231 ? 11.681 28.459 71.519 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 721 GLN B OE1 1
5322 ATOM 4252 N NE2 . GLN B 1 231 ? 12.516 30.472 71.001 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 721 GLN B NE2 1
5323 ATOM 4253 N N . CYS B 1 232 ? 9.242 28.268 76.708 1.00 9.73 ? ? ? ? ? ? 722 CYS B N 1
5324 ATOM 4254 C CA . CYS B 1 232 ? 8.506 27.254 77.465 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 722 CYS B CA 1
5325 ATOM 4255 C C . CYS B 1 232 ? 8.119 25.989 76.688 1.00 9.67 ? ? ? ? ? ? 722 CYS B C 1
5326 ATOM 4256 O O . CYS B 1 232 ? 6.976 25.508 76.777 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 722 CYS B O 1
5327 ATOM 4257 C CB . CYS B 1 232 ? 7.289 27.856 78.187 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 722 CYS B CB 1
5328 ATOM 4258 S SG . CYS B 1 232 ? 7.655 29.113 79.456 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 722 CYS B SG 1
5329 ATOM 4259 N N . HIS B 1 233 ? 9.059 25.465 75.900 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B N 1
5330 ATOM 4260 C CA . HIS B 1 233 ? 8.835 24.201 75.172 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B CA 1
5331 ATOM 4261 C C . HIS B 1 233 ? 9.298 23.099 76.157 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B C 1
5332 ATOM 4262 O O . HIS B 1 233 ? 10.476 22.692 76.187 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B O 1
5333 ATOM 4263 C CB . HIS B 1 233 ? 9.609 24.169 73.847 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B CB 1
5334 ATOM 4264 C CG . HIS B 1 233 ? 9.084 25.147 72.838 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B CG 1
5335 ATOM 4265 N ND1 . HIS B 1 233 ? 7.805 25.076 72.312 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B ND1 1
5336 ATOM 4266 C CD2 . HIS B 1 233 ? 9.664 26.229 72.266 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B CD2 1
5337 ATOM 4267 C CE1 . HIS B 1 233 ? 7.622 26.070 71.462 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B CE1 1
5338 ATOM 4268 N NE2 . HIS B 1 233 ? 8.736 26.781 71.416 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B NE2 1
5339 ATOM 4269 N N . PHE B 1 234 ? 8.351 22.728 77.027 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B N 1
5340 ATOM 4270 C CA . PHE B 1 234 ? 8.580 21.774 78.120 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B CA 1
5341 ATOM 4271 C C . PHE B 1 234 ? 8.136 20.327 77.857 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B C 1
5342 ATOM 4272 O O . PHE B 1 234 ? 7.333 20.054 76.950 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B O 1
5343 ATOM 4273 C CB . PHE B 1 234 ? 7.874 22.282 79.390 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B CB 1
5344 ATOM 4274 C CG . PHE B 1 234 ? 8.346 23.645 79.875 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B CG 1
5345 ATOM 4275 C CD1 . PHE B 1 234 ? 9.706 23.920 80.042 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B CD1 1
5346 ATOM 4276 C CD2 . PHE B 1 234 ? 7.421 24.621 80.254 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B CD2 1
5347 ATOM 4277 C CE1 . PHE B 1 234 ? 10.121 25.139 80.591 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B CE1 1
5348 ATOM 4278 C CE2 . PHE B 1 234 ? 7.839 25.829 80.799 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B CE2 1
5349 ATOM 4279 C CZ . PHE B 1 234 ? 9.193 26.077 80.968 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B CZ 1
5350 ATOM 4280 N N . ILE B 1 235 ? 8.699 19.405 78.657 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 725 ILE B N 1
5351 ATOM 4281 C CA . ILE B 1 235 ? 8.365 17.978 78.601 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 725 ILE B CA 1
5352 ATOM 4282 C C . ILE B 1 235 ? 7.435 17.702 79.796 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 725 ILE B C 1
5353 ATOM 4283 O O . ILE B 1 235 ? 7.683 18.179 80.913 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 725 ILE B O 1
5354 ATOM 4284 C CB . ILE B 1 235 ? 9.626 17.069 78.716 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 725 ILE B CB 1
5355 ATOM 4285 C CG1 . ILE B 1 235 ? 10.620 17.371 77.581 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 725 ILE B CG1 1
5356 ATOM 4286 C CG2 . ILE B 1 235 ? 9.195 15.581 78.659 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 725 ILE B CG2 1
5357 ATOM 4287 C CD1 . ILE B 1 235 ? 11.921 16.514 77.605 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 725 ILE B CD1 1
5358 ATOM 4288 N N . ASN B 1 236 ? 6.380 16.932 79.550 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 726 ASN B N 1
5359 ATOM 4289 C CA . ASN B 1 236 ? 5.386 16.599 80.565 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 726 ASN B CA 1
5360 ATOM 4290 C C . ASN B 1 236 ? 6.039 16.008 81.821 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 726 ASN B C 1
5361 ATOM 4291 O O . ASN B 1 236 ? 7.022 15.290 81.729 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 726 ASN B O 1
5362 ATOM 4292 C CB . ASN B 1 236 ? 4.418 15.581 79.962 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 726 ASN B CB 1
5363 ATOM 4293 C CG . ASN B 1 236 ? 3.137 15.472 80.724 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 726 ASN B CG 1
5364 ATOM 4294 O OD1 . ASN B 1 236 ? 2.565 16.468 81.158 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 726 ASN B OD1 1
5365 ATOM 4295 N ND2 . ASN B 1 236 ? 2.644 14.255 80.852 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 726 ASN B ND2 1
5366 ATOM 4296 N N . GLY B 1 237 ? 5.498 16.321 82.989 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 727 GLY B N 1
5367 ATOM 4297 C CA . GLY B 1 237 ? 6.055 15.771 84.219 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 727 GLY B CA 1
5368 ATOM 4298 C C . GLY B 1 237 ? 7.124 16.626 84.875 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 727 GLY B C 1
5369 ATOM 4299 O O . GLY B 1 237 ? 8.087 16.116 85.462 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 727 GLY B O 1
5370 ATOM 4300 N N . MET B 1 238 ? 6.951 17.939 84.769 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 728 MET B N 1
5371 ATOM 4301 C CA . MET B 1 238 ? 7.889 18.902 85.339 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 728 MET B CA 1
5372 ATOM 4302 C C . MET B 1 238 ? 7.908 18.768 86.859 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 728 MET B C 1
5373 ATOM 4303 O O . MET B 1 238 ? 6.850 18.773 87.503 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 728 MET B O 1
5374 ATOM 4304 C CB . MET B 1 238 ? 7.475 20.336 84.966 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 728 MET B CB 1
5375 ATOM 4305 C CG . MET B 1 238 ? 7.326 20.587 83.466 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 728 MET B CG 1
5376 ATOM 4306 S SD . MET B 1 238 ? 7.157 22.331 83.114 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 728 MET B SD 1
5377 ATOM 4307 C CE . MET B 1 238 ? 5.541 22.633 83.391 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 728 MET B CE 1
5378 ATOM 4308 N N . SER B 1 239 ? 9.112 18.706 87.417 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 729 SER B N 1
5379 ATOM 4309 C CA . SER B 1 239 ? 9.307 18.570 88.858 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 729 SER B CA 1
5380 ATOM 4310 C C . SER B 1 239 ? 9.060 19.887 89.612 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 729 SER B C 1
5381 ATOM 4311 O O . SER B 1 239 ? 9.118 20.970 89.019 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 729 SER B O 1
5382 ATOM 4312 C CB . SER B 1 239 ? 10.728 18.083 89.123 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 729 SER B CB 1
5383 ATOM 4313 O OG . SER B 1 239 ? 11.654 19.140 88.973 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 729 SER B OG 1
5384 ATOM 4314 N N . PRO B 1 240 ? 8.773 19.816 90.937 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 730 PRO B N 1
5385 ATOM 4315 C CA . PRO B 1 240 ? 8.522 21.006 91.771 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 730 PRO B CA 1
5386 ATOM 4316 C C . PRO B 1 240 ? 9.768 21.900 91.858 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 730 PRO B C 1
5387 ATOM 4317 O O . PRO B 1 240 ? 9.670 23.116 92.015 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 730 PRO B O 1
5388 ATOM 4318 C CB . PRO B 1 240 ? 8.206 20.399 93.147 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 730 PRO B CB 1
5389 ATOM 4319 C CG . PRO B 1 240 ? 7.609 19.072 92.797 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 730 PRO B CG 1
5390 ATOM 4320 C CD . PRO B 1 240 ? 8.511 18.579 91.708 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 730 PRO B CD 1
5391 ATOM 4321 N N . GLU B 1 241 ? 10.931 21.266 91.802 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B N 1
5392 ATOM 4322 C CA . GLU B 1 241 ? 12.207 21.960 91.860 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B CA 1
5393 ATOM 4323 C C . GLU B 1 241 ? 12.417 22.715 90.556 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B C 1
5394 ATOM 4324 O O . GLU B 1 241 ? 12.968 23.807 90.558 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B O 1
5395 ATOM 4325 C CB . GLU B 1 241 ? 13.347 20.963 92.075 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B CB 1
5396 ATOM 4326 C CG . GLU B 1 241 ? 13.350 20.313 93.474 1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B CG 1
5397 ATOM 4327 C CD . GLU B 1 241 ? 12.149 19.358 93.752 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B CD 1
5398 ATOM 4328 O OE1 . GLU B 1 241 ? 11.834 18.478 92.889 1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B OE1 1
5399 ATOM 4329 O OE2 . GLU B 1 241 ? 11.534 19.491 94.858 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B OE2 1
5400 ATOM 4330 N N . TYR B 1 242 ? 11.989 22.126 89.442 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B N 1
5401 ATOM 4331 C CA . TYR B 1 242 ? 12.136 22.793 88.149 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B CA 1
5402 ATOM 4332 C C . TYR B 1 242 ? 11.243 24.030 88.155 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B C 1
5403 ATOM 4333 O O . TYR B 1 242 ? 11.718 25.125 87.896 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B O 1
5404 ATOM 4334 C CB . TYR B 1 242 ? 11.768 21.861 86.995 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B CB 1
5405 ATOM 4335 C CG . TYR B 1 242 ? 12.081 22.424 85.621 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B CG 1
5406 ATOM 4336 C CD1 . TYR B 1 242 ? 13.382 22.790 85.264 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B CD1 1
5407 ATOM 4337 C CD2 . TYR B 1 242 ? 11.086 22.531 84.651 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B CD2 1
5408 ATOM 4338 C CE1 . TYR B 1 242 ? 13.682 23.241 83.956 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B CE1 1
5409 ATOM 4339 C CE2 . TYR B 1 242 ? 11.377 22.974 83.350 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B CE2 1
5410 ATOM 4340 C CZ . TYR B 1 242 ? 12.674 23.318 83.010 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B CZ 1
5411 ATOM 4341 O OH . TYR B 1 242 ? 12.953 23.661 81.702 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B OH 1
5412 ATOM 4342 N N . LEU B 1 243 ? 9.973 23.861 88.519 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 733 LEU B N 1
5413 ATOM 4343 C CA . LEU B 1 243 ? 9.027 24.973 88.585 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 733 LEU B CA 1
5414 ATOM 4344 C C . LEU B 1 243 ? 9.496 26.062 89.548 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 733 LEU B C 1
5415 ATOM 4345 O O . LEU B 1 243 ? 9.299 27.260 89.303 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 733 LEU B O 1
5416 ATOM 4346 C CB . LEU B 1 243 ? 7.626 24.488 88.974 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 733 LEU B CB 1
5417 ATOM 4347 C CG . LEU B 1 243 ? 6.921 23.629 87.922 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 733 LEU B CG 1
5418 ATOM 4348 C CD1 . LEU B 1 243 ? 5.753 22.864 88.575 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 733 LEU B CD1 1
5419 ATOM 4349 C CD2 . LEU B 1 243 ? 6.416 24.510 86.779 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 733 LEU B CD2 1
5420 ATOM 4350 N N . ALA B 1 244 ? 10.120 25.654 90.649 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 734 ALA B N 1
5421 ATOM 4351 C CA . ALA B 1 244 ? 10.634 26.618 91.619 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 734 ALA B CA 1
5422 ATOM 4352 C C . ALA B 1 244 ? 11.773 27.467 91.024 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 734 ALA B C 1
5423 ATOM 4353 O O . ALA B 1 244 ? 11.872 28.661 91.313 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 734 ALA B O 1
5424 ATOM 4354 C CB . ALA B 1 244 ? 11.142 25.891 92.851 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 734 ALA B CB 1
5425 ATOM 4355 N N . SER B 1 245 ? 12.660 26.833 90.259 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 735 SER B N 1
5426 ATOM 4356 C CA . SER B 1 245 ? 13.778 27.537 89.636 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 735 SER B CA 1
5427 ATOM 4357 C C . SER B 1 245 ? 13.249 28.538 88.600 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 735 SER B C 1
5428 ATOM 4358 O O . SER B 1 245 ? 13.823 29.605 88.423 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 735 SER B O 1
5429 ATOM 4359 C CB . SER B 1 245 ? 14.760 26.576 88.999 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 735 SER B CB 1
5430 ATOM 4360 O OG . SER B 1 245 ? 14.227 26.021 87.819 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 735 SER B OG 1
5431 ATOM 4361 N N . ILE B 1 246 ? 12.149 28.206 87.938 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 736 ILE B N 1
5432 ATOM 4362 C CA . ILE B 1 246 ? 11.559 29.146 86.983 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 736 ILE B CA 1
5433 ATOM 4363 C C . ILE B 1 246 ? 11.088 30.397 87.728 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 736 ILE B C 1
5434 ATOM 4364 O O . ILE B 1 246 ? 11.385 31.530 87.323 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 736 ILE B O 1
5435 ATOM 4365 C CB . ILE B 1 246 ? 10.368 28.530 86.215 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 736 ILE B CB 1
5436 ATOM 4366 C CG1 . ILE B 1 246 ? 10.858 27.366 85.341 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 736 ILE B CG1 1
5437 ATOM 4367 C CG2 . ILE B 1 246 ? 9.678 29.612 85.373 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 736 ILE B CG2 1
5438 ATOM 4368 C CD1 . ILE B 1 246 ? 9.759 26.639 84.562 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 736 ILE B CD1 1
5439 ATOM 4369 N N . ASP B 1 247 ? 10.357 30.208 88.831 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 737 ASP B N 1
5440 ATOM 4370 C CA . ASP B 1 247 ? 9.858 31.334 89.601 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 737 ASP B CA 1
5441 ATOM 4371 C C . ASP B 1 247 ? 11.013 32.197 90.123 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 737 ASP B C 1
5442 ATOM 4372 O O . ASP B 1 247 ? 10.939 33.420 90.105 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 737 ASP B O 1
5443 ATOM 4373 C CB . ASP B 1 247 ? 8.990 30.831 90.758 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 737 ASP B CB 1
5444 ATOM 4374 C CG . ASP B 1 247 ? 8.468 31.945 91.599 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 737 ASP B CG 1
5445 ATOM 4375 O OD1 . ASP B 1 247 ? 7.429 32.537 91.254 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 737 ASP B OD1 1
5446 ATOM 4376 O OD2 . ASP B 1 247 ? 9.113 32.257 92.615 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 737 ASP B OD2 1
5447 ATOM 4377 N N . GLN B 1 248 ? 12.088 31.567 90.564 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B N 1
5448 ATOM 4378 C CA . GLN B 1 248 ? 13.221 32.326 91.066 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B CA 1
5449 ATOM 4379 C C . GLN B 1 248 ? 13.880 33.104 89.930 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B C 1
5450 ATOM 4380 O O . GLN B 1 248 ? 14.309 34.235 90.123 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B O 1
5451 ATOM 4381 C CB . GLN B 1 248 ? 14.233 31.391 91.730 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B CB 1
5452 ATOM 4382 C CG . GLN B 1 248 ? 14.024 31.223 93.239 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B CG 1
5453 ATOM 4383 C CD . GLN B 1 248 ? 12.521 31.196 93.677 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B CD 1
5454 ATOM 4384 O OE1 . GLN B 1 248 ? 11.929 32.257 94.025 1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B OE1 1
5455 ATOM 4385 N NE2 . GLN B 1 248 ? 11.920 29.983 93.711 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B NE2 1
5456 ATOM 4386 N N . ASN B 1 249 ? 13.936 32.495 88.749 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 739 ASN B N 1
5457 ATOM 4387 C CA . ASN B 1 249 ? 14.527 33.155 87.578 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 739 ASN B CA 1
5458 ATOM 4388 C C . ASN B 1 249 ? 13.695 34.407 87.228 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 739 ASN B C 1
5459 ATOM 4389 O O . ASN B 1 249 ? 14.252 35.490 87.001 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 739 ASN B O 1
5460 ATOM 4390 C CB . ASN B 1 249 ? 14.602 32.181 86.392 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 739 ASN B CB 1
5461 ATOM 4391 C CG . ASN B 1 249 ? 15.510 32.690 85.271 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 739 ASN B CG 1
5462 ATOM 4392 O OD1 . ASN B 1 249 ? 16.447 33.444 85.515 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 739 ASN B OD1 1
5463 ATOM 4393 N ND2 . ASN B 1 249 ? 15.237 32.270 84.048 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 739 ASN B ND2 1
5464 ATOM 4394 N N . ILE B 1 250 ? 12.366 34.295 87.251 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 740 ILE B N 1
5465 ATOM 4395 C CA . ILE B 1 250 ? 11.516 35.455 86.966 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 740 ILE B CA 1
5466 ATOM 4396 C C . ILE B 1 250 ? 11.789 36.593 87.959 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 740 ILE B C 1
5467 ATOM 4397 O O . ILE B 1 250 ? 11.835 37.764 87.565 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 740 ILE B O 1
5468 ATOM 4398 C CB . ILE B 1 250 ? 10.002 35.074 86.977 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 740 ILE B CB 1
5469 ATOM 4399 C CG1 . ILE B 1 250 ? 9.718 34.091 85.837 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 740 ILE B CG1 1
5470 ATOM 4400 C CG2 . ILE B 1 250 ? 9.086 36.301 86.885 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 740 ILE B CG2 1
5471 ATOM 4401 C CD1 . ILE B 1 250 ? 8.283 33.560 85.831 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 740 ILE B CD1 1
5472 ATOM 4402 N N . LYS B 1 251 ? 12.022 36.242 89.234 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B N 1
5473 ATOM 4403 C CA . LYS B 1 251 ? 12.303 37.245 90.266 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B CA 1
5474 ATOM 4404 C C . LYS B 1 251 ? 13.625 37.982 90.073 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B C 1
5475 ATOM 4405 O O . LYS B 1 251 ? 13.700 39.169 90.314 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B O 1
5476 ATOM 4406 C CB . LYS B 1 251 ? 12.199 36.615 91.658 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B CB 1
5477 ATOM 4407 C CG . LYS B 1 251 ? 10.772 36.384 92.038 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B CG 1
5478 ATOM 4408 C CD . LYS B 1 251 ? 10.651 35.683 93.363 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B CD 1
5479 ATOM 4409 C CE . LYS B 1 251 ? 9.178 35.737 93.849 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B CE 1
5480 ATOM 4410 N NZ . LYS B 1 251 ? 8.178 34.989 93.003 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B NZ 1
5481 ATOM 4411 N N . ARG B 1 252 ? 14.659 37.301 89.597 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B N 1
5482 ATOM 4412 C CA . ARG B 1 252 ? 15.914 38.011 89.370 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B CA 1
5483 ATOM 4413 C C . ARG B 1 252 ? 15.772 38.991 88.193 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B C 1
5484 ATOM 4414 O O . ARG B 1 252 ? 16.357 40.051 88.223 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B O 1
5485 ATOM 4415 C CB . ARG B 1 252 ? 17.135 37.095 89.287 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B CB 1
5486 ATOM 4416 C CG . ARG B 1 252 ? 17.246 36.196 88.085 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B CG 1
5487 ATOM 4417 C CD . ARG B 1 252 ? 18.590 35.459 88.077 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B CD 1
5488 ATOM 4418 N NE . ARG B 1 252 ? 18.631 34.540 86.952 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B NE 1
5489 ATOM 4419 C CZ . ARG B 1 252 ? 19.688 33.843 86.566 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B CZ 1
5490 ATOM 4420 N NH1 . ARG B 1 252 ? 20.827 33.923 87.232 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B NH1 1
5491 ATOM 4421 N NH2 . ARG B 1 252 ? 19.607 33.040 85.517 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B NH2 1
5492 ATOM 4422 N N . TYR B 1 253 ? 14.951 38.667 87.190 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B N 1
5493 ATOM 4423 C CA . TYR B 1 253 ? 14.682 39.611 86.091 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B CA 1
5494 ATOM 4424 C C . TYR B 1 253 ? 13.912 40.812 86.631 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B C 1
5495 ATOM 4425 O O . TYR B 1 253 ? 14.167 41.942 86.235 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B O 1
5496 ATOM 4426 C CB . TYR B 1 253 ? 13.891 38.953 84.951 1.00 9.15 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B CB 1
5497 ATOM 4427 C CG . TYR B 1 253 ? 14.791 38.242 83.960 1.00 9.10 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B CG 1
5498 ATOM 4428 C CD1 . TYR B 1 253 ? 15.606 38.969 83.074 1.00 9.20 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B CD1 1
5499 ATOM 4429 C CD2 . TYR B 1 253 ? 14.866 36.843 83.923 1.00 9.34 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B CD2 1
5500 ATOM 4430 C CE1 . TYR B 1 253 ? 16.468 38.320 82.197 1.00 9.22 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B CE1 1
5501 ATOM 4431 C CE2 . TYR B 1 253 ? 15.719 36.180 83.041 1.00 8.94 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B CE2 1
5502 ATOM 4432 C CZ . TYR B 1 253 ? 16.519 36.926 82.181 1.00 9.19 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B CZ 1
5503 ATOM 4433 O OH . TYR B 1 253 ? 17.346 36.270 81.311 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B OH 1
5504 ATOM 4434 N N . ALA B 1 254 ? 12.988 40.583 87.573 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 744 ALA B N 1
5505 ATOM 4435 C CA . ALA B 1 254 ? 12.223 41.700 88.150 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 744 ALA B CA 1
5506 ATOM 4436 C C . ALA B 1 254 ? 13.164 42.662 88.844 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 744 ALA B C 1
5507 ATOM 4437 O O . ALA B 1 254 ? 12.972 43.870 88.760 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 744 ALA B O 1
5508 ATOM 4438 C CB . ALA B 1 254 ? 11.134 41.214 89.127 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 744 ALA B CB 1
5509 ATOM 4439 N N . GLU B 1 255 ? 14.222 42.136 89.462 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B N 1
5510 ATOM 4440 C CA . GLU B 1 255 ? 15.184 42.992 90.172 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B CA 1
5511 ATOM 4441 C C . GLU B 1 255 ? 15.967 43.942 89.249 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B C 1
5512 ATOM 4442 O O . GLU B 1 255 ? 16.493 44.971 89.715 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B O 1
5513 ATOM 4443 C CB . GLU B 1 255 ? 16.163 42.165 91.004 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B CB 1
5514 ATOM 4444 C CG . GLU B 1 255 ? 15.561 41.537 92.240 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B CG 1
5515 ATOM 4445 C CD . GLU B 1 255 ? 16.448 40.429 92.793 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B CD 1
5516 ATOM 4446 O OE1 . GLU B 1 255 ? 17.698 40.640 92.823 1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B OE1 1
5517 ATOM 4447 O OE2 . GLU B 1 255 ? 15.898 39.337 93.155 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B OE2 1
5518 ATOM 4448 N N . ILE B 1 256 ? 16.099 43.580 87.969 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 746 ILE B N 1
5519 ATOM 4449 C CA . ILE B 1 256 ? 16.788 44.441 87.024 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 746 ILE B CA 1
5520 ATOM 4450 C C . ILE B 1 256 ? 15.819 45.225 86.111 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 746 ILE B C 1
5521 ATOM 4451 O O . ILE B 1 256 ? 16.255 45.848 85.151 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 746 ILE B O 1
5522 ATOM 4452 C CB . ILE B 1 256 ? 17.884 43.703 86.198 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 746 ILE B CB 1
5523 ATOM 4453 C CG1 . ILE B 1 256 ? 17.284 42.583 85.358 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 746 ILE B CG1 1
5524 ATOM 4454 C CG2 . ILE B 1 256 ? 18.975 43.198 87.130 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 746 ILE B CG2 1
5525 ATOM 4455 C CD1 . ILE B 1 256 ? 18.214 42.087 84.270 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 746 ILE B CD1 1
5526 ATOM 4456 N N . GLY B 1 257 ? 14.530 45.232 86.477 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 747 GLY B N 1
5527 ATOM 4457 C CA . GLY B 1 257 ? 13.495 45.971 85.770 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 747 GLY B CA 1
5528 ATOM 4458 C C . GLY B 1 257 ? 13.072 45.408 84.428 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 747 GLY B C 1
5529 ATOM 4459 O O . GLY B 1 257 ? 12.550 46.144 83.601 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 747 GLY B O 1
5530 ATOM 4460 N N . VAL B 1 258 ? 13.173 44.097 84.267 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 748 VAL B N 1
5531 ATOM 4461 C CA . VAL B 1 258 ? 12.840 43.434 83.008 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 748 VAL B CA 1
5532 ATOM 4462 C C . VAL B 1 258 ? 11.552 42.606 83.126 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 748 VAL B C 1
5533 ATOM 4463 O O . VAL B 1 258 ? 11.341 41.888 84.111 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 748 VAL B O 1
5534 ATOM 4464 C CB . VAL B 1 258 ? 14.035 42.538 82.567 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 748 VAL B CB 1
5535 ATOM 4465 C CG1 . VAL B 1 258 ? 13.669 41.653 81.392 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 748 VAL B CG1 1
5536 ATOM 4466 C CG2 . VAL B 1 258 ? 15.233 43.385 82.214 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 748 VAL B CG2 1
5537 ATOM 4467 N N . ILE B 1 259 ? 10.677 42.754 82.137 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 749 ILE B N 1
5538 ATOM 4468 C CA . ILE B 1 259 ? 9.418 42.030 82.044 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 749 ILE B CA 1
5539 ATOM 4469 C C . ILE B 1 259 ? 9.704 40.608 81.503 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 749 ILE B C 1
5540 ATOM 4470 O O . ILE B 1 259 ? 10.644 40.391 80.732 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 749 ILE B O 1
5541 ATOM 4471 C CB . ILE B 1 259 ? 8.492 42.730 80.994 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 749 ILE B CB 1
5542 ATOM 4472 C CG1 . ILE B 1 259 ? 8.234 44.184 81.367 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 749 ILE B CG1 1
5543 ATOM 4473 C CG2 . ILE B 1 259 ? 7.179 41.992 80.819 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 749 ILE B CG2 1
5544 ATOM 4474 C CD1 . ILE B 1 259 ? 7.621 44.370 82.718 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 749 ILE B CD1 1
5545 ATOM 4475 N N . VAL B 1 260 ? 8.855 39.654 81.867 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 750 VAL B N 1
5546 ATOM 4476 C CA . VAL B 1 260 ? 8.974 38.284 81.378 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 750 VAL B CA 1
5547 ATOM 4477 C C . VAL B 1 260 ? 7.656 37.861 80.707 1.00 9.86 ? ? ? ? ? ? 750 VAL B C 1
5548 ATOM 4478 O O . VAL B 1 260 ? 6.576 38.100 81.250 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 750 VAL B O 1
5549 ATOM 4479 C CB . VAL B 1 260 ? 9.251 37.295 82.544 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 750 VAL B CB 1
5550 ATOM 4480 C CG1 . VAL B 1 260 ? 9.186 35.849 82.042 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 750 VAL B CG1 1
5551 ATOM 4481 C CG2 . VAL B 1 260 ? 10.601 37.614 83.180 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 750 VAL B CG2 1
5552 ATOM 4482 N N . SER B 1 261 ? 7.738 37.325 79.497 1.00 8.47 ? ? ? ? ? ? 751 SER B N 1
5553 ATOM 4483 C CA . SER B 1 261 ? 6.548 36.805 78.828 1.00 8.18 ? ? ? ? ? ? 751 SER B CA 1
5554 ATOM 4484 C C . SER B 1 261 ? 6.761 35.318 78.537 1.00 8.82 ? ? ? ? ? ? 751 SER B C 1
5555 ATOM 4485 O O . SER B 1 261 ? 7.898 34.913 78.189 1.00 9.45 ? ? ? ? ? ? 751 SER B O 1
5556 ATOM 4486 C CB . SER B 1 261 ? 6.297 37.529 77.490 1.00 9.10 ? ? ? ? ? ? 751 SER B CB 1
5557 ATOM 4487 O OG . SER B 1 261 ? 5.838 38.839 77.714 1.00 9.79 ? ? ? ? ? ? 751 SER B OG 1
5558 ATOM 4488 N N . PHE B 1 262 ? 5.715 34.490 78.713 1.00 7.78 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B N 1
5559 ATOM 4489 C CA . PHE B 1 262 ? 5.819 33.077 78.329 1.00 8.95 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B CA 1
5560 ATOM 4490 C C . PHE B 1 262 ? 5.320 33.172 76.882 1.00 8.52 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B C 1
5561 ATOM 4491 O O . PHE B 1 262 ? 4.166 33.485 76.649 1.00 8.94 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B O 1
5562 ATOM 4492 C CB . PHE B 1 262 ? 4.905 32.170 79.190 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B CB 1
5563 ATOM 4493 C CG . PHE B 1 262 ? 5.323 32.071 80.636 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B CG 1
5564 ATOM 4494 C CD1 . PHE B 1 262 ? 6.602 32.457 81.055 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B CD1 1
5565 ATOM 4495 C CD2 . PHE B 1 262 ? 4.422 31.585 81.591 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B CD2 1
5566 ATOM 4496 C CE1 . PHE B 1 262 ? 6.983 32.361 82.418 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B CE1 1
5567 ATOM 4497 C CE2 . PHE B 1 262 ? 4.783 31.483 82.966 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B CE2 1
5568 ATOM 4498 C CZ . PHE B 1 262 ? 6.062 31.870 83.375 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B CZ 1
5569 ATOM 4499 N N . THR B 1 263 ? 6.176 32.846 75.923 1.00 8.05 ? ? ? ? ? ? 753 THR B N 1
5570 ATOM 4500 C CA . THR B 1 263 ? 5.840 33.077 74.517 1.00 8.09 ? ? ? ? ? ? 753 THR B CA 1
5571 ATOM 4501 C C . THR B 1 263 ? 5.413 31.937 73.600 1.00 8.55 ? ? ? ? ? ? 753 THR B C 1
5572 ATOM 4502 O O . THR B 1 263 ? 4.706 32.188 72.606 1.00 9.14 ? ? ? ? ? ? 753 THR B O 1
5573 ATOM 4503 C CB . THR B 1 263 ? 7.048 33.766 73.794 1.00 8.43 ? ? ? ? ? ? 753 THR B CB 1
5574 ATOM 4504 O OG1 . THR B 1 263 ? 8.201 32.923 73.925 1.00 9.37 ? ? ? ? ? ? 753 THR B OG1 1
5575 ATOM 4505 C CG2 . THR B 1 263 ? 7.358 35.168 74.382 1.00 9.01 ? ? ? ? ? ? 753 THR B CG2 1
5576 ATOM 4506 N N . GLU B 1 264 ? 5.848 30.712 73.867 1.00 7.13 ? ? ? ? ? ? 754 GLU B N 1
5577 ATOM 4507 C CA . GLU B 1 264 ? 5.535 29.613 72.972 1.00 8.03 ? ? ? ? ? ? 754 GLU B CA 1
5578 ATOM 4508 C C . GLU B 1 264 ? 5.264 28.325 73.740 1.00 8.68 ? ? ? ? ? ? 754 GLU B C 1
5579 ATOM 4509 O O . GLU B 1 264 ? 5.714 27.248 73.314 1.00 8.71 ? ? ? ? ? ? 754 GLU B O 1
5580 ATOM 4510 C CB . GLU B 1 264 ? 6.744 29.367 72.041 1.00 9.32 ? ? ? ? ? ? 754 GLU B CB 1
5581 ATOM 4511 C CG . GLU B 1 264 ? 7.294 30.669 71.376 1.00 9.63 ? ? ? ? ? ? 754 GLU B CG 1
5582 ATOM 4512 C CD . GLU B 1 264 ? 8.411 30.421 70.386 1.00 9.79 ? ? ? ? ? ? 754 GLU B CD 1
5583 ATOM 4513 O OE1 . GLU B 1 264 ? 8.742 29.250 70.094 1.00 9.53 ? ? ? ? ? ? 754 GLU B OE1 1
5584 ATOM 4514 O OE2 . GLU B 1 264 ? 8.978 31.425 69.902 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 754 GLU B OE2 1
5585 ATOM 4515 N N . ILE B 1 265 ? 4.452 28.423 74.787 1.00 9.06 ? ? ? ? ? ? 755 ILE B N 1
5586 ATOM 4516 C CA . ILE B 1 265 ? 4.211 27.256 75.638 1.00 9.77 ? ? ? ? ? ? 755 ILE B CA 1
5587 ATOM 4517 C C . ILE B 1 265 ? 3.594 26.046 74.981 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 755 ILE B C 1
5588 ATOM 4518 O O . ILE B 1 265 ? 2.610 26.147 74.280 1.00 9.12 ? ? ? ? ? ? 755 ILE B O 1
5589 ATOM 4519 C CB . ILE B 1 265 ? 3.289 27.574 76.834 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 755 ILE B CB 1
5590 ATOM 4520 C CG1 . ILE B 1 265 ? 3.800 28.782 77.616 1.00 9.39 ? ? ? ? ? ? 755 ILE B CG1 1
5591 ATOM 4521 C CG2 . ILE B 1 265 ? 3.171 26.329 77.763 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 755 ILE B CG2 1
5592 ATOM 4522 C CD1 . ILE B 1 265 ? 2.705 29.437 78.473 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 755 ILE B CD1 1
5593 ATOM 4523 N N . ASP B 1 266 ? 4.226 24.902 75.226 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 756 ASP B N 1
5594 ATOM 4524 C CA . ASP B 1 266 ? 3.693 23.583 74.867 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 756 ASP B CA 1
5595 ATOM 4525 C C . ASP B 1 266 ? 4.331 22.530 75.815 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 756 ASP B C 1
5596 ATOM 4526 O O . ASP B 1 266 ? 5.456 22.720 76.298 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 756 ASP B O 1
5597 ATOM 4527 C CB . ASP B 1 266 ? 3.674 23.216 73.363 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 756 ASP B CB 1
5598 ATOM 4528 C CG . ASP B 1 266 ? 4.978 23.436 72.667 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 756 ASP B CG 1
5599 ATOM 4529 O OD1 . ASP B 1 266 ? 6.040 23.308 73.286 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 756 ASP B OD1 1
5600 ATOM 4530 O OD2 . ASP B 1 266 ? 4.919 23.702 71.453 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 756 ASP B OD2 1
5601 ATOM 4531 N N . ILE B 1 267 ? 3.527 21.534 76.211 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 757 ILE B N 1
5602 ATOM 4532 C CA . ILE B 1 267 ? 3.987 20.499 77.156 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 757 ILE B CA 1
5603 ATOM 4533 C C . ILE B 1 267 ? 3.793 19.129 76.482 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 757 ILE B C 1
5604 ATOM 4534 O O . ILE B 1 267 ? 2.687 18.579 76.468 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 757 ILE B O 1
5605 ATOM 4535 C CB . ILE B 1 267 ? 3.240 20.639 78.510 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 757 ILE B CB 1
5606 ATOM 4536 C CG1 . ILE B 1 267 ? 3.386 22.081 79.034 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 757 ILE B CG1 1
5607 ATOM 4537 C CG2 . ILE B 1 267 ? 3.799 19.621 79.528 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 757 ILE B CG2 1
5608 ATOM 4538 C CD1 . ILE B 1 267 ? 2.873 22.336 80.436 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 757 ILE B CD1 1
5609 ATOM 4539 N N . ARG B 1 268 ? 4.875 18.646 75.863 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B N 1
5610 ATOM 4540 C CA . ARG B 1 268 ? 4.859 17.413 75.080 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B CA 1
5611 ATOM 4541 C C . ARG B 1 268 ? 4.885 16.126 75.885 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B C 1
5612 ATOM 4542 O O . ARG B 1 268 ? 5.654 15.979 76.831 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B O 1
5613 ATOM 4543 C CB . ARG B 1 268 ? 5.951 17.430 73.998 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B CB 1
5614 ATOM 4544 C CG . ARG B 1 268 ? 7.386 17.421 74.482 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B CG 1
5615 ATOM 4545 C CD . ARG B 1 268 ? 8.321 17.662 73.290 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B CD 1
5616 ATOM 4546 N NE . ARG B 1 268 ? 9.726 17.572 73.651 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B NE 1
5617 ATOM 4547 C CZ . ARG B 1 268 ? 10.480 18.602 74.031 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B CZ 1
5618 ATOM 4548 N NH1 . ARG B 1 268 ? 9.967 19.823 74.115 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B NH1 1
5619 ATOM 4549 N NH2 . ARG B 1 268 ? 11.757 18.409 74.336 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B NH2 1
5620 ATOM 4550 N N . ILE B 1 269 ? 4.017 15.211 75.475 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 759 ILE B N 1
5621 ATOM 4551 C CA . ILE B 1 269 ? 3.817 13.915 76.129 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 759 ILE B CA 1
5622 ATOM 4552 C C . ILE B 1 269 ? 4.444 12.758 75.372 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 759 ILE B C 1
5623 ATOM 4553 O O . ILE B 1 269 ? 4.183 12.570 74.184 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 759 ILE B O 1
5624 ATOM 4554 C CB . ILE B 1 269 ? 2.309 13.616 76.264 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 759 ILE B CB 1
5625 ATOM 4555 C CG1 . ILE B 1 269 ? 1.641 14.677 77.125 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 759 ILE B CG1 1
5626 ATOM 4556 C CG2 . ILE B 1 269 ? 2.094 12.242 76.875 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 759 ILE B CG2 1
5627 ATOM 4557 C CD1 . ILE B 1 269 ? 0.192 14.502 77.226 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 759 ILE B CD1 1
5628 ATOM 4558 N N . PRO B 1 270 ? 5.274 11.953 76.054 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 760 PRO B N 1
5629 ATOM 4559 C CA . PRO B 1 270 ? 5.931 10.802 75.428 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 760 PRO B CA 1
5630 ATOM 4560 C C . PRO B 1 270 ? 4.848 9.853 74.935 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 760 PRO B C 1
5631 ATOM 4561 O O . PRO B 1 270 ? 3.864 9.603 75.626 1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 760 PRO B O 1
5632 ATOM 4562 C CB . PRO B 1 270 ? 6.726 10.204 76.584 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 760 PRO B CB 1
5633 ATOM 4563 C CG . PRO B 1 270 ? 7.056 11.420 77.431 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 760 PRO B CG 1
5634 ATOM 4564 C CD . PRO B 1 270 ? 5.717 12.115 77.448 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 760 PRO B CD 1
5635 ATOM 4565 N N . GLN B 1 271 ? 5.030 9.354 73.726 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B N 1
5636 ATOM 4566 C CA . GLN B 1 271 ? 4.074 8.468 73.067 1.00 45.19 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B CA 1
5637 ATOM 4567 C C . GLN B 1 271 ? 3.734 7.138 73.763 1.00 47.15 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B C 1
5638 ATOM 4568 O O . GLN B 1 271 ? 4.488 6.613 74.600 1.00 47.14 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B O 1
5639 ATOM 4569 C CB . GLN B 1 271 ? 4.549 8.214 71.625 1.00 48.30 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B CB 1
5640 ATOM 4570 C CG . GLN B 1 271 ? 3.638 7.354 70.757 1.00 52.30 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B CG 1
5641 ATOM 4571 C CD . GLN B 1 271 ? 4.324 6.907 69.453 1.00 54.85 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B CD 1
5642 ATOM 4572 O OE1 . GLN B 1 271 ? 4.493 5.694 69.200 1.00 55.99 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B OE1 1
5643 ATOM 4573 N NE2 . GLN B 1 271 ? 4.727 7.885 68.621 1.00 55.44 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B NE2 1
5644 ATOM 4574 N N . SER B 1 272 ? 2.570 6.610 73.394 1.00 49.80 ? ? ? ? ? ? 762 SER B N 1
5645 ATOM 4575 C CA . SER B 1 272 ? 2.056 5.354 73.926 1.00 52.87 ? ? ? ? ? ? 762 SER B CA 1
5646 ATOM 4576 C C . SER B 1 272 ? 2.028 5.194 75.454 1.00 54.47 ? ? ? ? ? ? 762 SER B C 1
5647 ATOM 4577 O O . SER B 1 272 ? 1.681 4.116 75.970 1.00 54.98 ? ? ? ? ? ? 762 SER B O 1
5648 ATOM 4578 C CB . SER B 1 272 ? 2.682 4.143 73.221 1.00 53.26 ? ? ? ? ? ? 762 SER B CB 1
5649 ATOM 4579 O OG . SER B 1 272 ? 1.813 3.671 72.190 1.00 54.16 ? ? ? ? ? ? 762 SER B OG 1
5650 ATOM 4580 N N . GLU B 1 273 ? 2.397 6.256 76.177 1.00 55.86 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B N 1
5651 ATOM 4581 C CA . GLU B 1 273 ? 2.296 6.241 77.629 1.00 56.40 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B CA 1
5652 ATOM 4582 C C . GLU B 1 273 ? 0.781 6.507 77.805 1.00 55.89 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B C 1
5653 ATOM 4583 O O . GLU B 1 273 ? 0.125 7.082 76.908 1.00 55.54 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B O 1
5654 ATOM 4584 C CB . GLU B 1 273 ? 3.137 7.352 78.288 1.00 57.68 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B CB 1
5655 ATOM 4585 C CG . GLU B 1 273 ? 2.451 8.728 78.372 1.00 59.42 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B CG 1
5656 ATOM 4586 C CD . GLU B 1 273 ? 3.033 9.632 79.454 1.00 60.72 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B CD 1
5657 ATOM 4587 O OE1 . GLU B 1 273 ? 3.672 9.119 80.404 1.00 61.37 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B OE1 1
5658 ATOM 4588 O OE2 . GLU B 1 273 ? 2.837 10.868 79.360 1.00 61.91 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B OE2 1
5659 ATOM 4589 N N . ASN B 1 274 ? 0.224 6.058 78.925 1.00 55.04 ? ? ? ? ? ? 764 ASN B N 1
5660 ATOM 4590 C CA . ASN B 1 274 ? -1.203 6.212 79.197 1.00 53.96 ? ? ? ? ? ? 764 ASN B CA 1
5661 ATOM 4591 C C . ASN B 1 274 ? -1.719 7.648 79.052 1.00 52.97 ? ? ? ? ? ? 764 ASN B C 1
5662 ATOM 4592 O O . ASN B 1 274 ? -1.371 8.519 79.863 1.00 53.14 ? ? ? ? ? ? 764 ASN B O 1
5663 ATOM 4593 C CB . ASN B 1 274 ? -1.508 5.688 80.606 1.00 54.70 ? ? ? ? ? ? 764 ASN B CB 1
5664 ATOM 4594 C CG . ASN B 1 274 ? -2.999 5.633 80.902 1.00 55.04 ? ? ? ? ? ? 764 ASN B CG 1
5665 ATOM 4595 O OD1 . ASN B 1 274 ? -3.810 5.341 80.014 1.00 55.45 ? ? ? ? ? ? 764 ASN B OD1 1
5666 ATOM 4596 N ND2 . ASN B 1 274 ? -3.369 5.919 82.156 1.00 55.03 ? ? ? ? ? ? 764 ASN B ND2 1
5667 ATOM 4597 N N . PRO B 1 275 ? -2.556 7.913 78.021 1.00 51.91 ? ? ? ? ? ? 765 PRO B N 1
5668 ATOM 4598 C CA . PRO B 1 275 ? -3.135 9.245 77.763 1.00 50.40 ? ? ? ? ? ? 765 PRO B CA 1
5669 ATOM 4599 C C . PRO B 1 275 ? -3.956 9.737 78.954 1.00 49.00 ? ? ? ? ? ? 765 PRO B C 1
5670 ATOM 4600 O O . PRO B 1 275 ? -4.058 10.942 79.190 1.00 49.31 ? ? ? ? ? ? 765 PRO B O 1
5671 ATOM 4601 C CB . PRO B 1 275 ? -4.028 8.998 76.550 1.00 50.63 ? ? ? ? ? ? 765 PRO B CB 1
5672 ATOM 4602 C CG . PRO B 1 275 ? -3.266 7.936 75.804 1.00 51.31 ? ? ? ? ? ? 765 PRO B CG 1
5673 ATOM 4603 C CD . PRO B 1 275 ? -2.910 6.982 76.933 1.00 51.55 ? ? ? ? ? ? 765 PRO B CD 1
5674 ATOM 4604 N N . ALA B 1 276 ? -4.510 8.794 79.717 1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 766 ALA B N 1
5675 ATOM 4605 C CA . ALA B 1 276 ? -5.320 9.109 80.901 1.00 44.46 ? ? ? ? ? ? 766 ALA B CA 1
5676 ATOM 4606 C C . ALA B 1 276 ? -4.562 9.852 82.015 1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 766 ALA B C 1
5677 ATOM 4607 O O . ALA B 1 276 ? -4.892 11.008 82.307 1.00 42.15 ? ? ? ? ? ? 766 ALA B O 1
5678 ATOM 4608 C CB . ALA B 1 276 ? -5.943 7.843 81.455 1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 766 ALA B CB 1
5679 ATOM 4609 N N . THR B 1 277 ? -3.591 9.180 82.660 1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 767 THR B N 1
5680 ATOM 4610 C CA . THR B 1 277 ? -2.790 9.800 83.734 1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 767 THR B CA 1
5681 ATOM 4611 C C . THR B 1 277 ? -1.850 10.875 83.180 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 767 THR B C 1
5682 ATOM 4612 O O . THR B 1 277 ? -1.616 11.878 83.844 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 767 THR B O 1
5683 ATOM 4613 C CB . THR B 1 277 ? -2.002 8.766 84.608 1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 767 THR B CB 1
5684 ATOM 4614 O OG1 . THR B 1 277 ? -1.064 8.031 83.810 1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 767 THR B OG1 1
5685 ATOM 4615 C CG2 . THR B 1 277 ? -2.970 7.797 85.268 1.00 36.27 ? ? ? ? ? ? 767 THR B CG2 1
5686 ATOM 4616 N N . ALA B 1 278 ? -1.342 10.655 81.963 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 768 ALA B N 1
5687 ATOM 4617 C CA . ALA B 1 278 ? -0.483 11.629 81.279 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 768 ALA B CA 1
5688 ATOM 4618 C C . ALA B 1 278 ? -1.229 12.984 81.152 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 768 ALA B C 1
5689 ATOM 4619 O O . ALA B 1 278 ? -0.654 14.026 81.471 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 768 ALA B O 1
5690 ATOM 4620 C CB . ALA B 1 278 ? -0.092 11.116 79.913 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 768 ALA B CB 1
5691 ATOM 4621 N N . PHE B 1 279 ? -2.493 12.975 80.713 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B N 1
5692 ATOM 4622 C CA . PHE B 1 279 ? -3.283 14.211 80.600 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B CA 1
5693 ATOM 4623 C C . PHE B 1 279 ? -3.511 14.913 81.935 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B C 1
5694 ATOM 4624 O O . PHE B 1 279 ? -3.710 16.121 81.964 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B O 1
5695 ATOM 4625 C CB . PHE B 1 279 ? -4.645 13.959 79.949 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B CB 1
5696 ATOM 4626 C CG . PHE B 1 279 ? -4.586 13.753 78.466 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B CG 1
5697 ATOM 4627 C CD1 . PHE B 1 279 ? -3.371 13.691 77.801 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B CD1 1
5698 ATOM 4628 C CD2 . PHE B 1 279 ? -5.756 13.604 77.735 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B CD2 1
5699 ATOM 4629 C CE1 . PHE B 1 279 ? -3.301 13.481 76.429 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B CE1 1
5700 ATOM 4630 C CE2 . PHE B 1 279 ? -5.705 13.392 76.346 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B CE2 1
5701 ATOM 4631 C CZ . PHE B 1 279 ? -4.461 13.330 75.697 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B CZ 1
5702 ATOM 4632 N N . GLN B 1 280 ? -3.542 14.163 83.042 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B N 1
5703 ATOM 4633 C CA . GLN B 1 280 ? -3.711 14.808 84.345 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B CA 1
5704 ATOM 4634 C C . GLN B 1 280 ? -2.418 15.494 84.784 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B C 1
5705 ATOM 4635 O O . GLN B 1 280 ? -2.445 16.564 85.351 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B O 1
5706 ATOM 4636 C CB . GLN B 1 280 ? -4.135 13.818 85.431 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B CB 1
5707 ATOM 4637 C CG . GLN B 1 280 ? -5.498 13.158 85.189 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B CG 1
5708 ATOM 4638 C CD . GLN B 1 280 ? -6.679 14.133 85.178 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B CD 1
5709 ATOM 4639 O OE1 . GLN B 1 280 ? -6.592 15.292 85.660 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B OE1 1
5710 ATOM 4640 N NE2 . GLN B 1 280 ? -7.807 13.655 84.659 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B NE2 1
5711 ATOM 4641 N N . VAL B 1 281 ? -1.283 14.861 84.558 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 771 VAL B N 1
5712 ATOM 4642 C CA . VAL B 1 281 ? -0.002 15.461 84.942 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 771 VAL B CA 1
5713 ATOM 4643 C C . VAL B 1 281 ? 0.194 16.752 84.117 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 771 VAL B C 1
5714 ATOM 4644 O O . VAL B 1 281 ? 0.602 17.774 84.647 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 771 VAL B O 1
5715 ATOM 4645 C CB . VAL B 1 281 ? 1.174 14.486 84.658 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 771 VAL B CB 1
5716 ATOM 4646 C CG1 . VAL B 1 281 ? 2.521 15.208 84.859 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 771 VAL B CG1 1
5717 ATOM 4647 C CG2 . VAL B 1 281 ? 1.072 13.234 85.564 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 771 VAL B CG2 1
5718 ATOM 4648 N N . GLN B 1 282 ? -0.159 16.687 82.833 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B N 1
5719 ATOM 4649 C CA . GLN B 1 282 ? -0.038 17.843 81.940 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B CA 1
5720 ATOM 4650 C C . GLN B 1 282 ? -0.901 18.981 82.469 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B C 1
5721 ATOM 4651 O O . GLN B 1 282 ? -0.460 20.137 82.508 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B O 1
5722 ATOM 4652 C CB . GLN B 1 282 ? -0.442 17.445 80.515 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B CB 1
5723 ATOM 4653 C CG . GLN B 1 282 ? -0.514 18.615 79.542 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B CG 1
5724 ATOM 4654 C CD . GLN B 1 282 ? -0.966 18.177 78.169 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B CD 1
5725 ATOM 4655 O OE1 . GLN B 1 282 ? -2.134 17.838 77.973 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B OE1 1
5726 ATOM 4656 N NE2 . GLN B 1 282 ? -0.042 18.167 77.208 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B NE2 1
5727 ATOM 4657 N N . ALA B 1 283 ? -2.121 18.660 82.910 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 773 ALA B N 1
5728 ATOM 4658 C CA . ALA B 1 283 ? -3.019 19.673 83.470 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 773 ALA B CA 1
5729 ATOM 4659 C C . ALA B 1 283 ? -2.393 20.344 84.688 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 773 ALA B C 1
5730 ATOM 4660 O O . ALA B 1 283 ? -2.486 21.565 84.851 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 773 ALA B O 1
5731 ATOM 4661 C CB . ALA B 1 283 ? -4.358 19.051 83.860 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 773 ALA B CB 1
5732 ATOM 4662 N N . ASN B 1 284 ? -1.794 19.536 85.570 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 774 ASN B N 1
5733 ATOM 4663 C CA . ASN B 1 284 ? -1.145 20.053 86.784 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 774 ASN B CA 1
5734 ATOM 4664 C C . ASN B 1 284 ? 0.021 20.956 86.398 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 774 ASN B C 1
5735 ATOM 4665 O O . ASN B 1 284 ? 0.223 22.001 87.019 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 774 ASN B O 1
5736 ATOM 4666 C CB . ASN B 1 284 ? -0.611 18.929 87.680 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 774 ASN B CB 1
5737 ATOM 4667 C CG . ASN B 1 284 ? -1.725 18.053 88.277 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 774 ASN B CG 1
5738 ATOM 4668 O OD1 . ASN B 1 284 ? -2.867 18.508 88.523 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 774 ASN B OD1 1
5739 ATOM 4669 N ND2 . ASN B 1 284 ? -1.388 16.782 88.528 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 774 ASN B ND2 1
5740 ATOM 4670 N N . ASN B 1 285 ? 0.778 20.536 85.371 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 775 ASN B N 1
5741 ATOM 4671 C CA . ASN B 1 285 ? 1.931 21.311 84.850 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 775 ASN B CA 1
5742 ATOM 4672 C C . ASN B 1 285 ? 1.465 22.679 84.282 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 775 ASN B C 1
5743 ATOM 4673 O O . ASN B 1 285 ? 2.056 23.706 84.611 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 775 ASN B O 1
5744 ATOM 4674 C CB . ASN B 1 285 ? 2.706 20.498 83.797 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 775 ASN B CB 1
5745 ATOM 4675 C CG . ASN B 1 285 ? 3.640 19.443 84.402 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 775 ASN B CG 1
5746 ATOM 4676 O OD1 . ASN B 1 285 ? 4.377 18.800 83.675 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 775 ASN B OD1 1
5747 ATOM 4677 N ND2 . ASN B 1 285 ? 3.637 19.288 85.723 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 775 ASN B ND2 1
5748 ATOM 4678 N N . TYR B 1 286 ? 0.390 22.711 83.493 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B N 1
5749 ATOM 4679 C CA . TYR B 1 286 ? -0.140 23.990 82.966 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B CA 1
5750 ATOM 4680 C C . TYR B 1 286 ? -0.643 24.866 84.099 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B C 1
5751 ATOM 4681 O O . TYR B 1 286 ? -0.454 26.078 84.095 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B O 1
5752 ATOM 4682 C CB . TYR B 1 286 ? -1.299 23.768 81.973 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B CB 1
5753 ATOM 4683 C CG . TYR B 1 286 ? -0.868 23.649 80.523 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B CG 1
5754 ATOM 4684 C CD1 . TYR B 1 286 ? -0.477 24.783 79.793 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B CD1 1
5755 ATOM 4685 C CD2 . TYR B 1 286 ? -0.861 22.408 79.871 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B CD2 1
5756 ATOM 4686 C CE1 . TYR B 1 286 ? -0.088 24.674 78.441 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B CE1 1
5757 ATOM 4687 C CE2 . TYR B 1 286 ? -0.479 22.282 78.515 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B CE2 1
5758 ATOM 4688 C CZ . TYR B 1 286 ? -0.093 23.433 77.805 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B CZ 1
5759 ATOM 4689 O OH . TYR B 1 286 ? 0.254 23.340 76.473 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B OH 1
5760 ATOM 4690 N N . LYS B 1 287 ? -1.341 24.247 85.061 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B N 1
5761 ATOM 4691 C CA . LYS B 1 287 ? -1.865 24.971 86.211 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B CA 1
5762 ATOM 4692 C C . LYS B 1 287 ? -0.728 25.615 87.024 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B C 1
5763 ATOM 4693 O O . LYS B 1 287 ? -0.839 26.763 87.402 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B O 1
5764 ATOM 4694 C CB . LYS B 1 287 ? -2.699 24.035 87.101 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B CB 1
5765 ATOM 4695 C CG . LYS B 1 287 ? -3.333 24.755 88.254 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B CG 1
5766 ATOM 4696 C CD . LYS B 1 287 ? -4.344 23.878 88.932 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B CD 1
5767 ATOM 4697 C CE . LYS B 1 287 ? -5.259 24.737 89.777 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B CE 1
5768 ATOM 4698 N NZ . LYS B 1 287 ? -6.266 23.903 90.503 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B NZ 1
5769 ATOM 4699 N N . GLU B 1 288 ? 0.371 24.899 87.262 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B N 1
5770 ATOM 4700 C CA . GLU B 1 288 ? 1.480 25.468 88.036 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B CA 1
5771 ATOM 4701 C C . GLU B 1 288 ? 2.127 26.642 87.278 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B C 1
5772 ATOM 4702 O O . GLU B 1 288 ? 2.487 27.666 87.878 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B O 1
5773 ATOM 4703 C CB . GLU B 1 288 ? 2.539 24.410 88.367 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B CB 1
5774 ATOM 4704 C CG . GLU B 1 288 ? 2.114 23.359 89.398 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B CG 1
5775 ATOM 4705 C CD . GLU B 1 288 ? 1.516 23.959 90.657 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B CD 1
5776 ATOM 4706 O OE1 . GLU B 1 288 ? 2.165 24.850 91.267 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B OE1 1
5777 ATOM 4707 O OE2 . GLU B 1 288 ? 0.375 23.553 91.020 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B OE2 1
5778 ATOM 4708 N N . LEU B 1 289 ? 2.240 26.498 85.955 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 779 LEU B N 1
5779 ATOM 4709 C CA . LEU B 1 289 ? 2.808 27.559 85.113 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 779 LEU B CA 1
5780 ATOM 4710 C C . LEU B 1 289 ? 1.961 28.840 85.213 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 779 LEU B C 1
5781 ATOM 4711 O O . LEU B 1 289 ? 2.506 29.945 85.360 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 779 LEU B O 1
5782 ATOM 4712 C CB . LEU B 1 289 ? 2.859 27.054 83.672 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 779 LEU B CB 1
5783 ATOM 4713 C CG . LEU B 1 289 ? 4.069 27.298 82.786 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 779 LEU B CG 1
5784 ATOM 4714 C CD1 . LEU B 1 289 ? 5.385 26.983 83.511 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 779 LEU B CD1 1
5785 ATOM 4715 C CD2 . LEU B 1 289 ? 3.884 26.430 81.564 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 779 LEU B CD2 1
5786 ATOM 4716 N N . MET B 1 290 ? 0.633 28.702 85.131 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 780 MET B N 1
5787 ATOM 4717 C CA . MET B 1 290 ? -0.266 29.853 85.258 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 780 MET B CA 1
5788 ATOM 4718 C C . MET B 1 290 ? -0.180 30.489 86.663 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 780 MET B C 1
5789 ATOM 4719 O O . MET B 1 290 ? -0.276 31.707 86.796 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 780 MET B O 1
5790 ATOM 4720 C CB . MET B 1 290 ? -1.717 29.487 84.937 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 780 MET B CB 1
5791 ATOM 4721 C CG . MET B 1 290 ? -2.683 30.659 85.072 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 780 MET B CG 1
5792 ATOM 4722 S SD . MET B 1 290 ? -2.258 32.124 84.052 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 780 MET B SD 1
5793 ATOM 4723 C CE . MET B 1 290 ? -2.951 31.613 82.548 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 780 MET B CE 1
5794 ATOM 4724 N N . LYS B 1 291 ? -0.032 29.669 87.708 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B N 1
5795 ATOM 4725 C CA . LYS B 1 291 ? 0.124 30.197 89.067 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B CA 1
5796 ATOM 4726 C C . LYS B 1 291 ? 1.414 31.042 89.209 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B C 1
5797 ATOM 4727 O O . LYS B 1 291 ? 1.419 32.091 89.868 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B O 1
5798 ATOM 4728 C CB . LYS B 1 291 ? 0.058 29.049 90.087 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B CB 1
5799 ATOM 4729 C CG . LYS B 1 291 ? -1.392 28.764 90.547 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B CG 1
5800 ATOM 4730 C CD . LYS B 1 291 ? -1.642 27.309 90.944 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B CD 1
5801 ATOM 4731 C CE . LYS B 1 291 ? -0.798 26.833 92.129 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B CE 1
5802 ATOM 4732 N NZ . LYS B 1 291 ? -1.228 27.442 93.425 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B NZ 1
5803 ATOM 4733 N N . ILE B 1 292 ? 2.490 30.602 88.564 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 782 ILE B N 1
5804 ATOM 4734 C CA . ILE B 1 292 ? 3.763 31.342 88.569 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 782 ILE B CA 1
5805 ATOM 4735 C C . ILE B 1 292 ? 3.540 32.706 87.871 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 782 ILE B C 1
5806 ATOM 4736 O O . ILE B 1 292 ? 4.006 33.736 88.352 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 782 ILE B O 1
5807 ATOM 4737 C CB . ILE B 1 292 ? 4.873 30.528 87.836 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 782 ILE B CB 1
5808 ATOM 4738 C CG1 . ILE B 1 292 ? 5.274 29.330 88.702 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 782 ILE B CG1 1
5809 ATOM 4739 C CG2 . ILE B 1 292 ? 6.083 31.412 87.513 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 782 ILE B CG2 1
5810 ATOM 4740 C CD1 . ILE B 1 292 ? 6.159 28.336 87.999 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 782 ILE B CD1 1
5811 ATOM 4741 N N . CYS B 1 293 ? 2.822 32.701 86.747 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 783 CYS B N 1
5812 ATOM 4742 C CA . CYS B 1 293 ? 2.509 33.931 86.019 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 783 CYS B CA 1
5813 ATOM 4743 C C . CYS B 1 293 ? 1.722 34.895 86.913 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 783 CYS B C 1
5814 ATOM 4744 O O . CYS B 1 293 ? 2.095 36.053 87.071 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 783 CYS B O 1
5815 ATOM 4745 C CB . CYS B 1 293 ? 1.714 33.586 84.753 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 783 CYS B CB 1
5816 ATOM 4746 S SG . CYS B 1 293 ? 1.194 34.967 83.726 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 783 CYS B SG 1
5817 ATOM 4747 N N . LEU B 1 294 ? 0.706 34.374 87.594 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 784 LEU B N 1
5818 ATOM 4748 C CA . LEU B 1 294 ? -0.127 35.183 88.482 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 784 LEU B CA 1
5819 ATOM 4749 C C . LEU B 1 294 ? 0.607 35.727 89.700 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 784 LEU B C 1
5820 ATOM 4750 O O . LEU B 1 294 ? 0.273 36.809 90.198 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 784 LEU B O 1
5821 ATOM 4751 C CB . LEU B 1 294 ? -1.339 34.373 88.954 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 784 LEU B CB 1
5822 ATOM 4752 C CG . LEU B 1 294 ? -2.382 34.063 87.874 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 784 LEU B CG 1
5823 ATOM 4753 C CD1 . LEU B 1 294 ? -3.386 33.093 88.432 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 784 LEU B CD1 1
5824 ATOM 4754 C CD2 . LEU B 1 294 ? -3.062 35.331 87.397 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 784 LEU B CD2 1
5825 ATOM 4755 N N . ALA B 1 295 ? 1.584 34.969 90.192 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 785 ALA B N 1
5826 ATOM 4756 C CA . ALA B 1 295 ? 2.361 35.352 91.372 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 785 ALA B CA 1
5827 ATOM 4757 C C . ALA B 1 295 ? 3.404 36.442 91.155 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 785 ALA B C 1
5828 ATOM 4758 O O . ALA B 1 295 ? 3.809 37.103 92.116 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 785 ALA B O 1
5829 ATOM 4759 C CB . ALA B 1 295 ? 3.071 34.119 91.948 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 785 ALA B CB 1
5830 ATOM 4760 N N . ASN B 1 296 ? 3.885 36.597 89.916 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 786 ASN B N 1
5831 ATOM 4761 C CA . ASN B 1 296 ? 4.939 37.564 89.618 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 786 ASN B CA 1
5832 ATOM 4762 C C . ASN B 1 296 ? 4.407 38.787 88.887 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 786 ASN B C 1
5833 ATOM 4763 O O . ASN B 1 296 ? 3.885 38.692 87.772 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 786 ASN B O 1
5834 ATOM 4764 C CB . ASN B 1 296 ? 6.060 36.869 88.840 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 786 ASN B CB 1
5835 ATOM 4765 C CG . ASN B 1 296 ? 6.839 35.870 89.704 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 786 ASN B CG 1
5836 ATOM 4766 O OD1 . ASN B 1 296 ? 7.671 36.274 90.506 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 786 ASN B OD1 1
5837 ATOM 4767 N ND2 . ASN B 1 296 ? 6.571 34.577 89.536 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 786 ASN B ND2 1
5838 ATOM 4768 N N . PRO B 1 297 ? 4.564 39.967 89.488 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 787 PRO B N 1
5839 ATOM 4769 C CA . PRO B 1 297 ? 4.077 41.213 88.877 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 787 PRO B CA 1
5840 ATOM 4770 C C . PRO B 1 297 ? 4.686 41.629 87.527 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 787 PRO B C 1
5841 ATOM 4771 O O . PRO B 1 297 ? 4.074 42.400 86.808 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 787 PRO B O 1
5842 ATOM 4772 C CB . PRO B 1 297 ? 4.312 42.259 89.971 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 787 PRO B CB 1
5843 ATOM 4773 C CG . PRO B 1 297 ? 5.471 41.698 90.760 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 787 PRO B CG 1
5844 ATOM 4774 C CD . PRO B 1 297 ? 5.183 40.214 90.809 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 787 PRO B CD 1
5845 ATOM 4775 N N . ASN B 1 298 ? 5.884 41.134 87.213 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 788 ASN B N 1
5846 ATOM 4776 C CA . ASN B 1 298 ? 6.555 41.449 85.943 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 788 ASN B CA 1
5847 ATOM 4777 C C . ASN B 1 298 ? 6.289 40.392 84.867 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 788 ASN B C 1
5848 ATOM 4778 O O . ASN B 1 298 ? 6.941 40.414 83.846 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 788 ASN B O 1
5849 ATOM 4779 C CB . ASN B 1 298 ? 8.071 41.592 86.147 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 788 ASN B CB 1
5850 ATOM 4780 C CG . ASN B 1 298 ? 8.729 40.298 86.555 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 788 ASN B CG 1
5851 ATOM 4781 O OD1 . ASN B 1 298 ? 8.180 39.549 87.361 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 788 ASN B OD1 1
5852 ATOM 4782 N ND2 . ASN B 1 298 ? 9.901 40.026 86.022 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 788 ASN B ND2 1
5853 ATOM 4783 N N . CYS B 1 299 ? 5.326 39.494 85.075 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 789 CYS B N 1
5854 ATOM 4784 C CA . CYS B 1 299 ? 5.045 38.444 84.104 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 789 CYS B CA 1
5855 ATOM 4785 C C . CYS B 1 299 ? 3.561 38.501 83.863 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 789 CYS B C 1
5856 ATOM 4786 O O . CYS B 1 299 ? 2.783 38.098 84.715 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 789 CYS B O 1
5857 ATOM 4787 C CB . CYS B 1 299 ? 5.467 37.079 84.661 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 789 CYS B CB 1
5858 ATOM 4788 S SG . CYS B 1 299 ? 5.184 35.693 83.514 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 789 CYS B SG 1
5859 ATOM 4789 N N . ASN B 1 300 ? 3.155 39.013 82.707 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 790 ASN B N 1
5860 ATOM 4790 C CA . ASN B 1 300 ? 1.736 39.164 82.417 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 790 ASN B CA 1
5861 ATOM 4791 C C . ASN B 1 300 ? 1.251 38.738 81.029 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 790 ASN B C 1
5862 ATOM 4792 O O . ASN B 1 300 ? 0.138 39.080 80.630 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 790 ASN B O 1
5863 ATOM 4793 C CB . ASN B 1 300 ? 1.338 40.609 82.672 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 790 ASN B CB 1
5864 ATOM 4794 C CG . ASN B 1 300 ? 1.751 41.085 84.074 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 790 ASN B CG 1
5865 ATOM 4795 O OD1 . ASN B 1 300 ? 2.754 41.800 84.220 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 790 ASN B OD1 1
5866 ATOM 4796 N ND2 . ASN B 1 300 ? 0.993 40.677 85.110 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 790 ASN B ND2 1
5867 ATOM 4797 N N . THR B 1 301 ? 2.042 37.914 80.359 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 791 THR B N 1
5868 ATOM 4798 C CA . THR B 1 301 ? 1.730 37.442 79.023 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 791 THR B CA 1
5869 ATOM 4799 C C . THR B 1 301 ? 1.925 35.935 79.031 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 791 THR B C 1
5870 ATOM 4800 O O . THR B 1 301 ? 3.018 35.451 79.343 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 791 THR B O 1
5871 ATOM 4801 C CB . THR B 1 301 ? 2.699 38.112 78.054 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 791 THR B CB 1
5872 ATOM 4802 O OG1 . THR B 1 301 ? 2.437 39.513 78.077 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 791 THR B OG1 1
5873 ATOM 4803 C CG2 . THR B 1 301 ? 2.568 37.563 76.635 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 791 THR B CG2 1
5874 ATOM 4804 N N . PHE B 1 302 ? 0.854 35.216 78.685 1.00 9.31 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B N 1
5875 ATOM 4805 C CA . PHE B 1 302 ? 0.834 33.757 78.696 1.00 9.88 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B CA 1
5876 ATOM 4806 C C . PHE B 1 302 ? 0.400 33.268 77.303 1.00 9.81 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B C 1
5877 ATOM 4807 O O . PHE B 1 302 ? -0.806 33.196 77.009 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B O 1
5878 ATOM 4808 C CB . PHE B 1 302 ? -0.182 33.314 79.781 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B CB 1
5879 ATOM 4809 C CG . PHE B 1 302 ? -0.103 31.855 80.152 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B CG 1
5880 ATOM 4810 C CD1 . PHE B 1 302 ? 0.732 31.434 81.198 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B CD1 1
5881 ATOM 4811 C CD2 . PHE B 1 302 ? -0.904 30.900 79.495 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B CD2 1
5882 ATOM 4812 C CE1 . PHE B 1 302 ? 0.767 30.072 81.593 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B CE1 1
5883 ATOM 4813 C CE2 . PHE B 1 302 ? -0.883 29.538 79.873 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B CE2 1
5884 ATOM 4814 C CZ . PHE B 1 302 ? -0.045 29.121 80.927 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B CZ 1
5885 ATOM 4815 N N . VAL B 1 303 ? 1.367 32.961 76.437 1.00 9.05 ? ? ? ? ? ? 793 VAL B N 1
5886 ATOM 4816 C CA . VAL B 1 303 ? 1.070 32.516 75.061 1.00 9.67 ? ? ? ? ? ? 793 VAL B CA 1
5887 ATOM 4817 C C . VAL B 1 303 ? 1.502 31.066 74.783 1.00 8.71 ? ? ? ? ? ? 793 VAL B C 1
5888 ATOM 4818 O O . VAL B 1 303 ? 2.639 30.678 75.046 1.00 9.22 ? ? ? ? ? ? 793 VAL B O 1
5889 ATOM 4819 C CB . VAL B 1 303 ? 1.732 33.489 73.960 1.00 9.67 ? ? ? ? ? ? 793 VAL B CB 1
5890 ATOM 4820 C CG1 . VAL B 1 303 ? 1.468 32.975 72.511 1.00 9.09 ? ? ? ? ? ? 793 VAL B CG1 1
5891 ATOM 4821 C CG2 . VAL B 1 303 ? 1.180 34.905 74.121 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 793 VAL B CG2 1
5892 ATOM 4822 N N . MET B 1 304 ? 0.567 30.274 74.293 1.00 8.06 ? ? ? ? ? ? 794 MET B N 1
5893 ATOM 4823 C CA . MET B 1 304 ? 0.821 28.882 73.971 1.00 9.34 ? ? ? ? ? ? 794 MET B CA 1
5894 ATOM 4824 C C . MET B 1 304 ? 1.089 28.759 72.463 1.00 9.84 ? ? ? ? ? ? 794 MET B C 1
5895 ATOM 4825 O O . MET B 1 304 ? 0.570 29.570 71.672 1.00 9.87 ? ? ? ? ? ? 794 MET B O 1
5896 ATOM 4826 C CB . MET B 1 304 ? -0.392 28.023 74.394 1.00 9.85 ? ? ? ? ? ? 794 MET B CB 1
5897 ATOM 4827 C CG . MET B 1 304 ? -0.589 28.029 75.939 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 794 MET B CG 1
5898 ATOM 4828 S SD . MET B 1 304 ? -2.232 27.531 76.502 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 794 MET B SD 1
5899 ATOM 4829 C CE . MET B 1 304 ? -3.162 28.921 75.976 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 794 MET B CE 1
5900 ATOM 4830 N N . TRP B 1 305 ? 1.885 27.768 72.068 1.00 9.89 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B N 1
5901 ATOM 4831 C CA . TRP B 1 305 ? 2.209 27.588 70.653 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CA 1
5902 ATOM 4832 C C . TRP B 1 305 ? 1.152 26.732 69.977 1.00 9.07 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B C 1
5903 ATOM 4833 O O . TRP B 1 305 ? 1.444 25.661 69.459 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B O 1
5904 ATOM 4834 C CB . TRP B 1 305 ? 3.620 27.004 70.465 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CB 1
5905 ATOM 4835 C CG . TRP B 1 305 ? 4.347 27.586 69.250 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CG 1
5906 ATOM 4836 C CD1 . TRP B 1 305 ? 4.950 26.885 68.240 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CD1 1
5907 ATOM 4837 C CD2 . TRP B 1 305 ? 4.512 28.994 68.922 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CD2 1
5908 ATOM 4838 N NE1 . TRP B 1 305 ? 5.480 27.769 67.300 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B NE1 1
5909 ATOM 4839 C CE2 . TRP B 1 305 ? 5.230 29.060 67.699 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CE2 1
5910 ATOM 4840 C CE3 . TRP B 1 305 ? 4.117 30.200 69.545 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CE3 1
5911 ATOM 4841 C CZ2 . TRP B 1 305 ? 5.569 30.296 67.087 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CZ2 1
5912 ATOM 4842 C CZ3 . TRP B 1 305 ? 4.450 31.428 68.936 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CZ3 1
5913 ATOM 4843 C CH2 . TRP B 1 305 ? 5.170 31.461 67.723 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CH2 1
5914 ATOM 4844 N N . GLY B 1 306 ? -0.078 27.236 69.991 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 796 GLY B N 1
5915 ATOM 4845 C CA . GLY B 1 306 ? -1.222 26.550 69.410 1.00 9.77 ? ? ? ? ? ? 796 GLY B CA 1
5916 ATOM 4846 C C . GLY B 1 306 ? -2.243 26.275 70.511 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 796 GLY B C 1
5917 ATOM 4847 O O . GLY B 1 306 ? -1.986 26.544 71.688 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 796 GLY B O 1
5918 ATOM 4848 N N . PHE B 1 307 ? -3.427 25.802 70.143 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B N 1
5919 ATOM 4849 C CA . PHE B 1 307 ? -4.438 25.471 71.152 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B CA 1
5920 ATOM 4850 C C . PHE B 1 307 ? -5.055 24.081 70.936 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B C 1
5921 ATOM 4851 O O . PHE B 1 307 ? -5.619 23.506 71.865 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B O 1
5922 ATOM 4852 C CB . PHE B 1 307 ? -5.500 26.558 71.296 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B CB 1
5923 ATOM 4853 C CG . PHE B 1 307 ? -6.307 26.813 70.056 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B CG 1
5924 ATOM 4854 C CD1 . PHE B 1 307 ? -5.892 27.778 69.134 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B CD1 1
5925 ATOM 4855 C CD2 . PHE B 1 307 ? -7.500 26.127 69.824 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B CD2 1
5926 ATOM 4856 C CE1 . PHE B 1 307 ? -6.656 28.063 67.996 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B CE1 1
5927 ATOM 4857 C CE2 . PHE B 1 307 ? -8.278 26.405 68.677 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B CE2 1
5928 ATOM 4858 C CZ . PHE B 1 307 ? -7.839 27.383 67.768 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B CZ 1
5929 ATOM 4859 N N . THR B 1 308 ? -4.929 23.524 69.735 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 798 THR B N 1
5930 ATOM 4860 C CA . THR B 1 308 ? -5.455 22.184 69.458 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 798 THR B CA 1
5931 ATOM 4861 C C . THR B 1 308 ? -4.378 21.200 69.012 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 798 THR B C 1
5932 ATOM 4862 O O . THR B 1 308 ? -3.500 21.535 68.210 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 798 THR B O 1
5933 ATOM 4863 C CB . THR B 1 308 ? -6.627 22.199 68.425 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 798 THR B CB 1
5934 ATOM 4864 O OG1 . THR B 1 308 ? -6.972 20.858 68.104 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 798 THR B OG1 1
5935 ATOM 4865 C CG2 . THR B 1 308 ? -6.234 22.921 67.103 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 798 THR B CG2 1
5936 ATOM 4866 N N . ASP B 1 309 ? -4.416 19.989 69.559 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 799 ASP B N 1
5937 ATOM 4867 C CA . ASP B 1 309 ? -3.458 18.941 69.197 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 799 ASP B CA 1
5938 ATOM 4868 C C . ASP B 1 309 ? -3.493 18.599 67.710 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 799 ASP B C 1
5939 ATOM 4869 O O . ASP B 1 309 ? -2.619 17.874 67.223 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 799 ASP B O 1
5940 ATOM 4870 C CB . ASP B 1 309 ? -3.707 17.653 70.003 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 799 ASP B CB 1
5941 ATOM 4871 C CG . ASP B 1 309 ? -3.376 17.808 71.476 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 799 ASP B CG 1
5942 ATOM 4872 O OD1 . ASP B 1 309 ? -2.672 18.771 71.858 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 799 ASP B OD1 1
5943 ATOM 4873 O OD2 . ASP B 1 309 ? -3.821 16.937 72.258 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 799 ASP B OD2 1
5944 ATOM 4874 N N . LYS B 1 310 ? -4.535 19.051 67.012 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B N 1
5945 ATOM 4875 C CA . LYS B 1 310 ? -4.644 18.827 65.563 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B CA 1
5946 ATOM 4876 C C . LYS B 1 310 ? -3.525 19.581 64.774 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B C 1
5947 ATOM 4877 O O . LYS B 1 310 ? -3.046 19.098 63.744 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B O 1
5948 ATOM 4878 C CB . LYS B 1 310 ? -6.006 19.305 65.085 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B CB 1
5949 ATOM 4879 C CG . LYS B 1 310 ? -6.331 18.996 63.633 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B CG 1
5950 ATOM 4880 C CD . LYS B 1 310 ? -7.754 19.402 63.360 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B CD 1
5951 ATOM 4881 C CE . LYS B 1 310 ? -8.214 18.922 62.004 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B CE 1
5952 ATOM 4882 N NZ . LYS B 1 310 ? -9.547 19.507 61.636 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B NZ 1
5953 ATOM 4883 N N . TYR B 1 311 ? -3.087 20.737 65.274 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B N 1
5954 ATOM 4884 C CA . TYR B 1 311 ? -2.051 21.529 64.590 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B CA 1
5955 ATOM 4885 C C . TYR B 1 311 ? -0.923 21.860 65.546 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B C 1
5956 ATOM 4886 O O . TYR B 1 311 ? -1.091 22.710 66.440 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B O 1
5957 ATOM 4887 C CB . TYR B 1 311 ? -2.638 22.832 64.043 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B CB 1
5958 ATOM 4888 C CG . TYR B 1 311 ? -3.825 22.640 63.127 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B CG 1
5959 ATOM 4889 C CD1 . TYR B 1 311 ? -3.677 22.070 61.858 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B CD1 1
5960 ATOM 4890 C CD2 . TYR B 1 311 ? -5.089 23.007 63.538 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B CD2 1
5961 ATOM 4891 C CE1 . TYR B 1 311 ? -4.797 21.872 61.019 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B CE1 1
5962 ATOM 4892 C CE2 . TYR B 1 311 ? -6.194 22.823 62.730 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B CE2 1
5963 ATOM 4893 C CZ . TYR B 1 311 ? -6.052 22.256 61.471 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B CZ 1
5964 ATOM 4894 O OH . TYR B 1 311 ? -7.176 22.107 60.697 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B OH 1
5965 ATOM 4895 N N . THR B 1 312 ? 0.211 21.177 65.374 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 802 THR B N 1
5966 ATOM 4896 C CA . THR B 1 312 ? 1.389 21.405 66.214 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 802 THR B CA 1
5967 ATOM 4897 C C . THR B 1 312 ? 2.699 20.926 65.585 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 802 THR B C 1
5968 ATOM 4898 O O . THR B 1 312 ? 2.750 19.895 64.927 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 802 THR B O 1
5969 ATOM 4899 C CB . THR B 1 312 ? 1.233 20.786 67.650 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 802 THR B CB 1
5970 ATOM 4900 O OG1 . THR B 1 312 ? 2.484 20.925 68.351 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 802 THR B OG1 1
5971 ATOM 4901 C CG2 . THR B 1 312 ? 0.827 19.306 67.583 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 802 THR B CG2 1
5972 ATOM 4902 N N . TRP B 1 313 ? 3.760 21.688 65.818 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B N 1
5973 ATOM 4903 C CA . TRP B 1 313 ? 5.082 21.363 65.286 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CA 1
5974 ATOM 4904 C C . TRP B 1 313 ? 5.791 20.230 66.063 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B C 1
5975 ATOM 4905 O O . TRP B 1 313 ? 6.753 19.645 65.565 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B O 1
5976 ATOM 4906 C CB . TRP B 1 313 ? 5.982 22.614 65.333 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CB 1
5977 ATOM 4907 C CG . TRP B 1 313 ? 6.433 22.992 66.735 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CG 1
5978 ATOM 4908 C CD1 . TRP B 1 313 ? 5.634 23.220 67.837 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CD1 1
5979 ATOM 4909 C CD2 . TRP B 1 313 ? 7.782 23.167 67.183 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CD2 1
5980 ATOM 4910 N NE1 . TRP B 1 313 ? 6.409 23.519 68.929 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B NE1 1
5981 ATOM 4911 C CE2 . TRP B 1 313 ? 7.728 23.494 68.564 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CE2 1
5982 ATOM 4912 C CE3 . TRP B 1 313 ? 9.039 23.086 66.553 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CE3 1
5983 ATOM 4913 C CZ2 . TRP B 1 313 ? 8.891 23.735 69.333 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CZ2 1
5984 ATOM 4914 C CZ3 . TRP B 1 313 ? 10.195 23.333 67.316 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CZ3 1
5985 ATOM 4915 C CH2 . TRP B 1 313 ? 10.108 23.652 68.697 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CH2 1
5986 ATOM 4916 N N . ILE B 1 314 ? 5.318 19.923 67.273 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 804 ILE B N 1
5987 ATOM 4917 C CA . ILE B 1 314 ? 5.970 18.921 68.134 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 804 ILE B CA 1
5988 ATOM 4918 C C . ILE B 1 314 ? 6.266 17.526 67.566 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 804 ILE B C 1
5989 ATOM 4919 O O . ILE B 1 314 ? 7.415 17.116 67.555 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 804 ILE B O 1
5990 ATOM 4920 C CB . ILE B 1 314 ? 5.247 18.809 69.507 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 804 ILE B CB 1
5991 ATOM 4921 C CG1 . ILE B 1 314 ? 5.380 20.128 70.275 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 804 ILE B CG1 1
5992 ATOM 4922 C CG2 . ILE B 1 314 ? 5.813 17.651 70.324 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 804 ILE B CG2 1
5993 ATOM 4923 C CD1 . ILE B 1 314 ? 6.790 20.518 70.613 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 804 ILE B CD1 1
5994 ATOM 4924 N N . PRO B 1 315 ? 5.248 16.788 67.082 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 805 PRO B N 1
5995 ATOM 4925 C CA . PRO B 1 315 ? 5.444 15.437 66.525 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 805 PRO B CA 1
5996 ATOM 4926 C C . PRO B 1 315 ? 6.494 15.284 65.399 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 805 PRO B C 1
5997 ATOM 4927 O O . PRO B 1 315 ? 7.156 14.236 65.288 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 805 PRO B O 1
5998 ATOM 4928 C CB . PRO B 1 315 ? 4.046 15.080 65.997 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 805 PRO B CB 1
5999 ATOM 4929 C CG . PRO B 1 315 ? 3.126 15.841 66.888 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 805 PRO B CG 1
6000 ATOM 4930 C CD . PRO B 1 315 ? 3.822 17.171 67.012 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 805 PRO B CD 1
6001 ATOM 4931 N N . GLY B 1 316 ? 6.596 16.306 64.548 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 806 GLY B N 1
6002 ATOM 4932 C CA . GLY B 1 316 ? 7.527 16.275 63.434 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 806 GLY B CA 1
6003 ATOM 4933 C C . GLY B 1 316 ? 8.925 16.603 63.871 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 806 GLY B C 1
6004 ATOM 4934 O O . GLY B 1 316 ? 9.890 16.026 63.361 1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 806 GLY B O 1
6005 ATOM 4935 N N . THR B 1 317 ? 9.028 17.481 64.862 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 807 THR B N 1
6006 ATOM 4936 C CA . THR B 1 317 ? 10.317 17.915 65.374 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 807 THR B CA 1
6007 ATOM 4937 C C . THR B 1 317 ? 10.863 17.024 66.486 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 807 THR B C 1
6008 ATOM 4938 O O . THR B 1 317 ? 12.078 16.842 66.573 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 807 THR B O 1
6009 ATOM 4939 C CB . THR B 1 317 ? 10.235 19.380 65.855 1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 807 THR B CB 1
6010 ATOM 4940 O OG1 . THR B 1 317 ? 9.711 20.191 64.794 1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 807 THR B OG1 1
6011 ATOM 4941 C CG2 . THR B 1 317 ? 11.613 19.913 66.263 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 807 THR B CG2 1
6012 ATOM 4942 N N . PHE B 1 318 ? 9.971 16.483 67.324 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B N 1
6013 ATOM 4943 C CA . PHE B 1 318 ? 10.337 15.587 68.444 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B CA 1
6014 ATOM 4944 C C . PHE B 1 318 ? 9.609 14.276 68.259 1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B C 1
6015 ATOM 4945 O O . PHE B 1 318 ? 8.563 14.043 68.865 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B O 1
6016 ATOM 4946 C CB . PHE B 1 318 ? 9.911 16.149 69.811 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B CB 1
6017 ATOM 4947 C CG . PHE B 1 318 ? 10.411 17.514 70.081 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B CG 1
6018 ATOM 4948 C CD1 . PHE B 1 318 ? 11.698 17.707 70.552 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B CD1 1
6019 ATOM 4949 C CD2 . PHE B 1 318 ? 9.605 18.621 69.827 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B CD2 1
6020 ATOM 4950 C CE1 . PHE B 1 318 ? 12.182 18.994 70.765 1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B CE1 1
6021 ATOM 4951 C CE2 . PHE B 1 318 ? 10.077 19.905 70.037 1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B CE2 1
6022 ATOM 4952 C CZ . PHE B 1 318 ? 11.370 20.099 70.506 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B CZ 1
6023 ATOM 4953 N N . PRO B 1 319 ? 10.136 13.403 67.398 1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 809 PRO B N 1
6024 ATOM 4954 C CA . PRO B 1 319 ? 9.504 12.104 67.148 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 809 PRO B CA 1
6025 ATOM 4955 C C . PRO B 1 319 ? 9.267 11.323 68.451 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 809 PRO B C 1
6026 ATOM 4956 O O . PRO B 1 319 ? 10.145 11.253 69.324 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 809 PRO B O 1
6027 ATOM 4957 C CB . PRO B 1 319 ? 10.522 11.407 66.239 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 809 PRO B CB 1
6028 ATOM 4958 C CG . PRO B 1 319 ? 11.161 12.560 65.492 1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 809 PRO B CG 1
6029 ATOM 4959 C CD . PRO B 1 319 ? 11.362 13.569 66.591 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 809 PRO B CD 1
6030 ATOM 4960 N N . GLY B 1 320 ? 8.071 10.755 68.576 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 810 GLY B N 1
6031 ATOM 4961 C CA . GLY B 1 320 ? 7.739 10.007 69.771 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 810 GLY B CA 1
6032 ATOM 4962 C C . GLY B 1 320 ? 7.009 10.834 70.821 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 810 GLY B C 1
6033 ATOM 4963 O O . GLY B 1 320 ? 6.656 10.304 71.874 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 810 GLY B O 1
6034 ATOM 4964 N N . TYR B 1 321 ? 6.803 12.125 70.553 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B N 1
6035 ATOM 4965 C CA . TYR B 1 321 ? 6.101 13.017 71.467 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B CA 1
6036 ATOM 4966 C C . TYR B 1 321 ? 4.884 13.623 70.765 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B C 1
6037 ATOM 4967 O O . TYR B 1 321 ? 4.852 13.732 69.541 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B O 1
6038 ATOM 4968 C CB . TYR B 1 321 ? 7.022 14.139 71.912 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B CB 1
6039 ATOM 4969 C CG . TYR B 1 321 ? 8.024 13.720 72.937 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B CG 1
6040 ATOM 4970 C CD1 . TYR B 1 321 ? 9.213 13.124 72.558 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B CD1 1
6041 ATOM 4971 C CD2 . TYR B 1 321 ? 7.788 13.912 74.287 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B CD2 1
6042 ATOM 4972 C CE1 . TYR B 1 321 ? 10.151 12.721 73.500 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B CE1 1
6043 ATOM 4973 C CE2 . TYR B 1 321 ? 8.716 13.515 75.237 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B CE2 1
6044 ATOM 4974 C CZ . TYR B 1 321 ? 9.898 12.916 74.841 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B CZ 1
6045 ATOM 4975 O OH . TYR B 1 321 ? 10.828 12.478 75.774 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B OH 1
6046 ATOM 4976 N N . GLY B 1 322 ? 3.895 14.043 71.541 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 812 GLY B N 1
6047 ATOM 4977 C CA . GLY B 1 322 ? 2.717 14.635 70.956 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 812 GLY B CA 1
6048 ATOM 4978 C C . GLY B 1 322 ? 1.759 15.171 71.995 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 812 GLY B C 1
6049 ATOM 4979 O O . GLY B 1 322 ? 2.151 15.426 73.141 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 812 GLY B O 1
6050 ATOM 4980 N N . ASN B 1 323 ? 0.522 15.408 71.552 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 813 ASN B N 1
6051 ATOM 4981 C CA . ASN B 1 323 ? -0.588 15.922 72.373 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 813 ASN B CA 1
6052 ATOM 4982 C C . ASN B 1 323 ? -0.136 16.941 73.398 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 813 ASN B C 1
6053 ATOM 4983 O O . ASN B 1 323 ? -0.463 16.823 74.577 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 813 ASN B O 1
6054 ATOM 4984 C CB . ASN B 1 323 ? -1.273 14.747 73.061 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 813 ASN B CB 1
6055 ATOM 4985 C CG . ASN B 1 323 ? -1.817 13.734 72.059 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 813 ASN B CG 1
6056 ATOM 4986 O OD1 . ASN B 1 323 ? -1.592 12.535 72.201 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 813 ASN B OD1 1
6057 ATOM 4987 N ND2 . ASN B 1 323 ? -2.488 14.218 71.012 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 813 ASN B ND2 1
6058 ATOM 4988 N N . PRO B 1 324 ? 0.433 18.070 72.921 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 814 PRO B N 1
6059 ATOM 4989 C CA . PRO B 1 324 ? 0.954 19.122 73.798 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 814 PRO B CA 1
6060 ATOM 4990 C C . PRO B 1 324 ? 0.083 20.288 74.245 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 814 PRO B C 1
6061 ATOM 4991 O O . PRO B 1 324 ? 0.526 21.079 75.081 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 814 PRO B O 1
6062 ATOM 4992 C CB . PRO B 1 324 ? 2.133 19.685 72.965 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 814 PRO B CB 1
6063 ATOM 4993 C CG . PRO B 1 324 ? 2.069 18.949 71.596 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 814 PRO B CG 1
6064 ATOM 4994 C CD . PRO B 1 324 ? 0.665 18.434 71.511 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 814 PRO B CD 1
6065 ATOM 4995 N N . LEU B 1 325 ? -1.148 20.360 73.735 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 815 LEU B N 1
6066 ATOM 4996 C CA . LEU B 1 325 ? -2.004 21.525 73.935 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 815 LEU B CA 1
6067 ATOM 4997 C C . LEU B 1 325 ? -3.287 21.353 74.752 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 815 LEU B C 1
6068 ATOM 4998 O O . LEU B 1 325 ? -3.541 20.290 75.290 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 815 LEU B O 1
6069 ATOM 4999 C CB . LEU B 1 325 ? -2.255 22.173 72.539 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 815 LEU B CB 1
6070 ATOM 5000 C CG . LEU B 1 325 ? -0.948 22.398 71.733 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 815 LEU B CG 1
6071 ATOM 5001 C CD1 . LEU B 1 325 ? -1.218 22.657 70.227 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 815 LEU B CD1 1
6072 ATOM 5002 C CD2 . LEU B 1 325 ? -0.123 23.501 72.377 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 815 LEU B CD2 1
6073 ATOM 5003 N N . ILE B 1 326 ? -4.102 22.399 74.830 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 816 ILE B N 1
6074 ATOM 5004 C CA . ILE B 1 326 ? -5.288 22.344 75.700 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 816 ILE B CA 1
6075 ATOM 5005 C C . ILE B 1 326 ? -6.593 21.766 75.170 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 816 ILE B C 1
6076 ATOM 5006 O O . ILE B 1 326 ? -7.504 21.516 75.958 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 816 ILE B O 1
6077 ATOM 5007 C CB . ILE B 1 326 ? -5.505 23.674 76.426 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 816 ILE B CB 1
6078 ATOM 5008 C CG1 . ILE B 1 326 ? -5.921 24.777 75.442 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 816 ILE B CG1 1
6079 ATOM 5009 C CG2 . ILE B 1 326 ? -4.204 24.049 77.156 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 816 ILE B CG2 1
6080 ATOM 5010 C CD1 . ILE B 1 326 ? -6.129 26.135 76.091 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 816 ILE B CD1 1
6081 ATOM 5011 N N . TYR B 1 327 ? -6.705 21.629 73.845 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B N 1
6082 ATOM 5012 C CA . TYR B 1 327 ? -7.879 21.021 73.200 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B CA 1
6083 ATOM 5013 C C . TYR B 1 327 ? -7.342 19.823 72.445 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B C 1
6084 ATOM 5014 O O . TYR B 1 327 ? -6.225 19.879 71.917 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B O 1
6085 ATOM 5015 C CB . TYR B 1 327 ? -8.554 21.954 72.183 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B CB 1
6086 ATOM 5016 C CG . TYR B 1 327 ? -9.378 23.065 72.777 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B CG 1
6087 ATOM 5017 C CD1 . TYR B 1 327 ? -8.806 24.283 73.106 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B CD1 1
6088 ATOM 5018 C CD2 . TYR B 1 327 ? -10.738 22.916 72.975 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B CD2 1
6089 ATOM 5019 C CE1 . TYR B 1 327 ? -9.566 25.330 73.613 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B CE1 1
6090 ATOM 5020 C CE2 . TYR B 1 327 ? -11.519 23.965 73.485 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B CE2 1
6091 ATOM 5021 C CZ . TYR B 1 327 ? -10.922 25.169 73.800 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B CZ 1
6092 ATOM 5022 O OH . TYR B 1 327 ? -11.678 26.214 74.293 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B OH 1
6093 ATOM 5023 N N . ASP B 1 328 ? -8.104 18.728 72.381 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 818 ASP B N 1
6094 ATOM 5024 C CA . ASP B 1 328 ? -7.616 17.563 71.643 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 818 ASP B CA 1
6095 ATOM 5025 C C . ASP B 1 328 ? -7.846 17.760 70.130 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 818 ASP B C 1
6096 ATOM 5026 O O . ASP B 1 328 ? -8.350 18.805 69.716 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 818 ASP B O 1
6097 ATOM 5027 C CB . ASP B 1 328 ? -8.186 16.235 72.200 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 818 ASP B CB 1
6098 ATOM 5028 C CG . ASP B 1 328 ? -9.694 16.070 71.981 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 818 ASP B CG 1
6099 ATOM 5029 O OD1 . ASP B 1 328 ? -10.273 16.729 71.090 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 818 ASP B OD1 1
6100 ATOM 5030 O OD2 . ASP B 1 328 ? -10.320 15.247 72.704 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 818 ASP B OD2 1
6101 ATOM 5031 N N . SER B 1 329 ? -7.494 16.775 69.314 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 819 SER B N 1
6102 ATOM 5032 C CA . SER B 1 329 ? -7.662 16.894 67.858 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 819 SER B CA 1
6103 ATOM 5033 C C . SER B 1 329 ? -9.087 16.963 67.328 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 819 SER B C 1
6104 ATOM 5034 O O . SER B 1 329 ? -9.294 17.194 66.153 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 819 SER B O 1
6105 ATOM 5035 C CB . SER B 1 329 ? -6.882 15.795 67.147 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 819 SER B CB 1
6106 ATOM 5036 O OG . SER B 1 329 ? -7.140 14.537 67.749 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 819 SER B OG 1
6107 ATOM 5037 N N . ASN B 1 330 ? -10.069 16.758 68.197 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 820 ASN B N 1
6108 ATOM 5038 C CA . ASN B 1 330 ? -11.488 16.839 67.829 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 820 ASN B CA 1
6109 ATOM 5039 C C . ASN B 1 330 ? -12.129 18.084 68.452 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 820 ASN B C 1
6110 ATOM 5040 O O . ASN B 1 330 ? -13.359 18.221 68.466 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 820 ASN B O 1
6111 ATOM 5041 C CB . ASN B 1 330 ? -12.253 15.598 68.320 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 820 ASN B CB 1
6112 ATOM 5042 C CG . ASN B 1 330 ? -11.766 14.302 67.670 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 820 ASN B CG 1
6113 ATOM 5043 O OD1 . ASN B 1 330 ? -11.707 14.190 66.445 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 820 ASN B OD1 1
6114 ATOM 5044 N ND2 . ASN B 1 330 ? -11.420 13.310 68.499 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 820 ASN B ND2 1
6115 ATOM 5045 N N . TYR B 1 331 ? -11.291 18.988 68.967 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B N 1
6116 ATOM 5046 C CA . TYR B 1 331 ? -11.729 20.226 69.622 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B CA 1
6117 ATOM 5047 C C . TYR B 1 331 ? -12.476 20.047 70.959 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B C 1
6118 ATOM 5048 O O . TYR B 1 331 ? -13.281 20.892 71.362 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B O 1
6119 ATOM 5049 C CB . TYR B 1 331 ? -12.497 21.139 68.654 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B CB 1
6120 ATOM 5050 C CG . TYR B 1 331 ? -11.631 21.643 67.517 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B CG 1
6121 ATOM 5051 C CD1 . TYR B 1 331 ? -10.721 22.692 67.716 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B CD1 1
6122 ATOM 5052 C CD2 . TYR B 1 331 ? -11.696 21.053 66.242 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B CD2 1
6123 ATOM 5053 C CE1 . TYR B 1 331 ? -9.897 23.143 66.667 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B CE1 1
6124 ATOM 5054 C CE2 . TYR B 1 331 ? -10.872 21.493 65.193 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B CE2 1
6125 ATOM 5055 C CZ . TYR B 1 331 ? -9.982 22.540 65.427 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B CZ 1
6126 ATOM 5056 O OH . TYR B 1 331 ? -9.181 22.995 64.420 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B OH 1
6127 ATOM 5057 N N . ASN B 1 332 ? -12.185 18.943 71.650 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 822 ASN B N 1
6128 ATOM 5058 C CA . ASN B 1 332 ? -12.779 18.709 72.975 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 822 ASN B CA 1
6129 ATOM 5059 C C . ASN B 1 332 ? -11.754 19.255 73.981 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 822 ASN B C 1
6130 ATOM 5060 O O . ASN B 1 332 ? -10.556 18.973 73.854 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 822 ASN B O 1
6131 ATOM 5061 C CB . ASN B 1 332 ? -12.917 17.200 73.285 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 822 ASN B CB 1
6132 ATOM 5062 C CG . ASN B 1 332 ? -13.819 16.452 72.315 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 822 ASN B CG 1
6133 ATOM 5063 O OD1 . ASN B 1 332 ? -14.943 16.859 72.065 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 822 ASN B OD1 1
6134 ATOM 5064 N ND2 . ASN B 1 332 ? -13.328 15.324 71.792 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 822 ASN B ND2 1
6135 ATOM 5065 N N . PRO B 1 333 ? -12.198 20.026 74.996 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 823 PRO B N 1
6136 ATOM 5066 C CA . PRO B 1 333 ? -11.224 20.539 75.982 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 823 PRO B CA 1
6137 ATOM 5067 C C . PRO B 1 333 ? -10.587 19.365 76.757 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 823 PRO B C 1
6138 ATOM 5068 O O . PRO B 1 333 ? -11.275 18.399 77.153 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 823 PRO B O 1
6139 ATOM 5069 C CB . PRO B 1 333 ? -12.087 21.355 76.953 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 823 PRO B CB 1
6140 ATOM 5070 C CG . PRO B 1 333 ? -13.306 21.729 76.149 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 823 PRO B CG 1
6141 ATOM 5071 C CD . PRO B 1 333 ? -13.566 20.505 75.288 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 823 PRO B CD 1
6142 ATOM 5072 N N . LYS B 1 334 ? -9.278 19.426 76.925 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B N 1
6143 ATOM 5073 C CA . LYS B 1 334 ? -8.536 18.431 77.675 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B CA 1
6144 ATOM 5074 C C . LYS B 1 334 ? -8.486 18.897 79.151 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B C 1
6145 ATOM 5075 O O . LYS B 1 334 ? -8.876 20.028 79.486 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B O 1
6146 ATOM 5076 C CB . LYS B 1 334 ? -7.120 18.347 77.084 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B CB 1
6147 ATOM 5077 C CG . LYS B 1 334 ? -7.124 17.753 75.712 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B CG 1
6148 ATOM 5078 C CD . LYS B 1 334 ? -5.809 17.909 74.982 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B CD 1
6149 ATOM 5079 C CE . LYS B 1 334 ? -4.653 17.378 75.786 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B CE 1
6150 ATOM 5080 N NZ . LYS B 1 334 ? -3.327 17.574 75.095 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B NZ 1
6151 ATOM 5081 N N . PRO B 1 335 ? -8.014 18.030 80.058 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 825 PRO B N 1
6152 ATOM 5082 C CA . PRO B 1 335 ? -7.949 18.467 81.461 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 825 PRO B CA 1
6153 ATOM 5083 C C . PRO B 1 335 ? -7.157 19.795 81.597 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 825 PRO B C 1
6154 ATOM 5084 O O . PRO B 1 335 ? -7.528 20.660 82.400 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 825 PRO B O 1
6155 ATOM 5085 C CB . PRO B 1 335 ? -7.209 17.306 82.143 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 825 PRO B CB 1
6156 ATOM 5086 C CG . PRO B 1 335 ? -7.699 16.129 81.392 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 825 PRO B CG 1
6157 ATOM 5087 C CD . PRO B 1 335 ? -7.685 16.600 79.929 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 825 PRO B CD 1
6158 ATOM 5088 N N . ALA B 1 336 ? -6.107 19.974 80.787 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 826 ALA B N 1
6159 ATOM 5089 C CA . ALA B 1 336 ? -5.297 21.194 80.843 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 826 ALA B CA 1
6160 ATOM 5090 C C . ALA B 1 336 ? -6.130 22.475 80.691 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 826 ALA B C 1
6161 ATOM 5091 O O . ALA B 1 336 ? -5.827 23.490 81.340 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 826 ALA B O 1
6162 ATOM 5092 C CB . ALA B 1 336 ? -4.196 21.147 79.793 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 826 ALA B CB 1
6163 ATOM 5093 N N . TYR B 1 337 ? -7.173 22.434 79.847 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B N 1
6164 ATOM 5094 C CA . TYR B 1 337 ? -8.040 23.605 79.645 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B CA 1
6165 ATOM 5095 C C . TYR B 1 337 ? -8.729 24.038 80.954 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B C 1
6166 ATOM 5096 O O . TYR B 1 337 ? -8.669 25.208 81.352 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B O 1
6167 ATOM 5097 C CB . TYR B 1 337 ? -9.085 23.324 78.544 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B CB 1
6168 ATOM 5098 C CG . TYR B 1 337 ? -10.097 24.434 78.341 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B CG 1
6169 ATOM 5099 C CD1 . TYR B 1 337 ? -11.264 24.495 79.111 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B CD1 1
6170 ATOM 5100 C CD2 . TYR B 1 337 ? -9.880 25.455 77.390 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B CD2 1
6171 ATOM 5101 C CE1 . TYR B 1 337 ? -12.182 25.538 78.953 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B CE1 1
6172 ATOM 5102 C CE2 . TYR B 1 337 ? -10.809 26.517 77.223 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B CE2 1
6173 ATOM 5103 C CZ . TYR B 1 337 ? -11.953 26.557 78.005 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B CZ 1
6174 ATOM 5104 O OH . TYR B 1 337 ? -12.855 27.601 77.862 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B OH 1
6175 ATOM 5105 N N . ASN B 1 338 ? -9.349 23.065 81.633 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 828 ASN B N 1
6176 ATOM 5106 C CA . ASN B 1 338 ? -10.047 23.304 82.893 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 828 ASN B CA 1
6177 ATOM 5107 C C . ASN B 1 338 ? -9.089 23.745 83.996 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 828 ASN B C 1
6178 ATOM 5108 O O . ASN B 1 338 ? -9.409 24.659 84.776 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 828 ASN B O 1
6179 ATOM 5109 C CB . ASN B 1 338 ? -10.786 22.026 83.327 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 828 ASN B CB 1
6180 ATOM 5110 C CG . ASN B 1 338 ? -11.837 21.582 82.301 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 828 ASN B CG 1
6181 ATOM 5111 O OD1 . ASN B 1 338 ? -12.602 22.410 81.802 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 828 ASN B OD1 1
6182 ATOM 5112 N ND2 . ASN B 1 338 ? -11.851 20.293 81.961 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 828 ASN B ND2 1
6183 ATOM 5113 N N . ALA B 1 339 ? -7.907 23.126 84.028 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 829 ALA B N 1
6184 ATOM 5114 C CA . ALA B 1 339 ? -6.880 23.438 85.023 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 829 ALA B CA 1
6185 ATOM 5115 C C . ALA B 1 339 ? -6.400 24.920 84.955 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 829 ALA B C 1
6186 ATOM 5116 O O . ALA B 1 339 ? -6.244 25.590 85.985 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 829 ALA B O 1
6187 ATOM 5117 C CB . ALA B 1 339 ? -5.733 22.492 84.885 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 829 ALA B CB 1
6188 ATOM 5118 N N . ILE B 1 340 ? -6.211 25.446 83.740 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 830 ILE B N 1
6189 ATOM 5119 C CA . ILE B 1 340 ? -5.801 26.835 83.573 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 830 ILE B CA 1
6190 ATOM 5120 C C . ILE B 1 340 ? -6.945 27.727 84.041 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 830 ILE B C 1
6191 ATOM 5121 O O . ILE B 1 340 ? -6.729 28.709 84.761 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 830 ILE B O 1
6192 ATOM 5122 C CB . ILE B 1 340 ? -5.508 27.167 82.097 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 830 ILE B CB 1
6193 ATOM 5123 C CG1 . ILE B 1 340 ? -4.290 26.391 81.605 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 830 ILE B CG1 1
6194 ATOM 5124 C CG2 . ILE B 1 340 ? -5.310 28.682 81.932 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 830 ILE B CG2 1
6195 ATOM 5125 C CD1 . ILE B 1 340 ? -4.022 26.563 80.130 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 830 ILE B CD1 1
6196 ATOM 5126 N N . LYS B 1 341 ? -8.166 27.375 83.634 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B N 1
6197 ATOM 5127 C CA . LYS B 1 341 ? -9.343 28.131 84.025 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B CA 1
6198 ATOM 5128 C C . LYS B 1 341 ? -9.486 28.174 85.547 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B C 1
6199 ATOM 5129 O O . LYS B 1 341 ? -9.744 29.232 86.119 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B O 1
6200 ATOM 5130 C CB . LYS B 1 341 ? -10.602 27.569 83.374 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B CB 1
6201 ATOM 5131 C CG . LYS B 1 341 ? -11.751 28.543 83.488 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B CG 1
6202 ATOM 5132 C CD . LYS B 1 341 ? -12.956 28.188 82.609 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B CD 1
6203 ATOM 5133 C CE . LYS B 1 341 ? -12.799 28.652 81.144 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B CE 1
6204 ATOM 5134 N NZ . LYS B 1 341 ? -14.046 28.359 80.388 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B NZ 1
6205 ATOM 5135 N N . GLU B 1 342 ? -9.266 27.049 86.220 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B N 1
6206 ATOM 5136 C CA . GLU B 1 342 ? -9.357 27.087 87.670 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B CA 1
6207 ATOM 5137 C C . GLU B 1 342 ? -8.202 27.859 88.319 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B C 1
6208 ATOM 5138 O O . GLU B 1 342 ? -8.416 28.507 89.341 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B O 1
6209 ATOM 5139 C CB . GLU B 1 342 ? -9.578 25.711 88.288 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B CB 1
6210 ATOM 5140 C CG . GLU B 1 342 ? -8.550 24.666 87.997 1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B CG 1
6211 ATOM 5141 C CD . GLU B 1 342 ? -9.028 23.279 88.451 1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B CD 1
6212 ATOM 5142 O OE1 . GLU B 1 342 ? -10.268 23.039 88.437 1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B OE1 1
6213 ATOM 5143 O OE2 . GLU B 1 342 ? -8.171 22.431 88.805 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B OE2 1
6214 ATOM 5144 N N . ALA B 1 343 ? -7.001 27.842 87.729 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 833 ALA B N 1
6215 ATOM 5145 C CA . ALA B 1 343 ? -5.900 28.642 88.277 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 833 ALA B CA 1
6216 ATOM 5146 C C . ALA B 1 343 ? -6.281 30.149 88.190 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 833 ALA B C 1
6217 ATOM 5147 O O . ALA B 1 343 ? -5.885 30.949 89.044 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 833 ALA B O 1
6218 ATOM 5148 C CB . ALA B 1 343 ? -4.587 28.366 87.522 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 833 ALA B CB 1
6219 ATOM 5149 N N . LEU B 1 344 ? -7.082 30.520 87.192 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 834 LEU B N 1
6220 ATOM 5150 C CA . LEU B 1 344 ? -7.511 31.913 87.012 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 834 LEU B CA 1
6221 ATOM 5151 C C . LEU B 1 344 ? -8.666 32.376 87.908 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 834 LEU B C 1
6222 ATOM 5152 O O . LEU B 1 344 ? -8.841 33.574 88.111 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 834 LEU B O 1
6223 ATOM 5153 C CB . LEU B 1 344 ? -7.858 32.195 85.544 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 834 LEU B CB 1
6224 ATOM 5154 C CG . LEU B 1 344 ? -6.680 32.214 84.554 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 834 LEU B CG 1
6225 ATOM 5155 C CD1 . LEU B 1 344 ? -7.187 32.233 83.106 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 834 LEU B CD1 1
6226 ATOM 5156 C CD2 . LEU B 1 344 ? -5.782 33.414 84.863 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 834 LEU B CD2 1
6227 ATOM 5157 N N . MET B 1 345 ? -9.470 31.439 88.403 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 835 MET B N 1
6228 ATOM 5158 C CA . MET B 1 345 ? -10.607 31.776 89.272 1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 835 MET B CA 1
6229 ATOM 5159 C C . MET B 1 345 ? -10.230 31.951 90.757 1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 835 MET B C 1
6230 ATOM 5160 O O . MET B 1 345 ? -10.838 32.844 91.390 1.00 40.31 ? ? ? ? ? ? 835 MET B O 1
6231 ATOM 5161 C CB . MET B 1 345 ? -11.737 30.736 89.140 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 835 MET B CB 1
6232 ATOM 5162 C CG . MET B 1 345 ? -12.433 30.741 87.801 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 835 MET B CG 1
6233 ATOM 5163 S SD . MET B 1 345 ? -13.730 29.495 87.637 1.00 40.25 ? ? ? ? ? ? 835 MET B SD 1
6234 ATOM 5164 C CE . MET B 1 345 ? -12.842 27.973 87.858 1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 835 MET B CE 1
6235 HETATM 5165 O O . HOH C 2 . ? 19.092 16.066 38.353 1.00 8.41 ? ? ? ? ? ? 1 HOH A O 1
6236 HETATM 5166 O O . HOH C 2 . ? 16.547 15.324 37.747 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 2 HOH A O 1
6237 HETATM 5167 O O . HOH C 2 . ? 6.695 26.587 37.079 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 3 HOH A O 1
6238 HETATM 5168 O O . HOH C 2 . ? 21.016 14.368 27.070 1.00 9.39 ? ? ? ? ? ? 4 HOH A O 1
6239 HETATM 5169 O O . HOH C 2 . ? 26.848 12.043 28.407 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 5 HOH A O 1
6240 HETATM 5170 O O . HOH C 2 . ? 16.554 18.864 24.735 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 6 HOH A O 1
6241 HETATM 5171 O O . HOH C 2 . ? 17.849 7.210 38.783 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 7 HOH A O 1
6242 HETATM 5172 O O . HOH C 2 . ? 22.442 31.746 41.652 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 8 HOH A O 1
6243 HETATM 5173 O O . HOH C 2 . ? 12.873 5.300 43.714 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 9 HOH A O 1
6244 HETATM 5174 O O . HOH C 2 . ? 28.212 23.884 21.381 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 10 HOH A O 1
6245 HETATM 5175 O O . HOH C 2 . ? 26.566 18.819 28.818 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 11 HOH A O 1
6246 HETATM 5176 O O . HOH C 2 . ? 12.060 21.152 29.865 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 12 HOH A O 1
6247 HETATM 5177 O O . HOH C 2 . ? 23.092 11.560 28.962 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 13 HOH A O 1
6248 HETATM 5178 O O . HOH C 2 . ? 4.780 26.137 30.520 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 14 HOH A O 1
6249 HETATM 5179 O O . HOH C 2 . ? 20.446 10.150 41.932 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 15 HOH A O 1
6250 HETATM 5180 O O . HOH C 2 . ? 4.726 16.351 33.332 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 16 HOH A O 1
6251 HETATM 5181 O O . HOH C 2 . ? 4.136 11.222 37.765 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 17 HOH A O 1
6252 HETATM 5182 O O . HOH C 2 . ? 15.499 20.594 54.780 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 18 HOH A O 1
6253 HETATM 5183 O O . HOH C 2 . ? 7.268 -9.116 44.308 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 19 HOH A O 1
6254 HETATM 5184 O O . HOH C 2 . ? 7.544 5.719 41.181 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 20 HOH A O 1
6255 HETATM 5185 O O . HOH C 2 . ? 13.538 17.088 54.162 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 21 HOH A O 1
6256 HETATM 5186 O O . HOH C 2 . ? 13.111 12.935 34.616 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 22 HOH A O 1
6257 HETATM 5187 O O . HOH C 2 . ? 20.604 10.554 28.677 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 23 HOH A O 1
6258 HETATM 5188 O O . HOH C 2 . ? 19.507 25.637 43.636 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 24 HOH A O 1
6259 HETATM 5189 O O . HOH C 2 . ? 15.385 35.310 42.122 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 25 HOH A O 1
6260 HETATM 5190 O O . HOH C 2 . ? 2.601 10.075 39.424 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 26 HOH A O 1
6261 HETATM 5191 O O . HOH C 2 . ? -0.118 12.637 38.816 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 27 HOH A O 1
6262 HETATM 5192 O O . HOH C 2 . ? 15.716 -12.816 48.256 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 28 HOH A O 1
6263 HETATM 5193 O O . HOH C 2 . ? 10.776 6.101 39.875 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 29 HOH A O 1
6264 HETATM 5194 O O . HOH C 2 . ? 8.907 8.721 56.594 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 30 HOH A O 1
6265 HETATM 5195 O O . HOH C 2 . ? 23.742 6.677 37.172 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 31 HOH A O 1
6266 HETATM 5196 O O . HOH C 2 . ? 18.178 11.281 52.509 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 32 HOH A O 1
6267 HETATM 5197 O O . HOH C 2 . ? 25.243 15.395 48.630 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 33 HOH A O 1
6268 HETATM 5198 O O . HOH C 2 . ? 20.716 35.408 30.200 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 34 HOH A O 1
6269 HETATM 5199 O O . HOH C 2 . ? -1.257 17.902 46.345 1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 35 HOH A O 1
6270 HETATM 5200 O O . HOH C 2 . ? -1.323 15.788 45.629 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 36 HOH A O 1
6271 HETATM 5201 O O . HOH C 2 . ? 38.194 8.865 41.568 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 37 HOH A O 1
6272 HETATM 5202 O O . HOH C 2 . ? 39.358 19.261 39.040 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 38 HOH A O 1
6273 HETATM 5203 O O . HOH C 2 . ? 8.252 -7.125 39.541 1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 39 HOH A O 1
6274 HETATM 5204 O O . HOH C 2 . ? 0.596 -2.149 51.896 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 40 HOH A O 1
6275 HETATM 5205 O O . HOH C 2 . ? 5.058 35.215 43.457 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 41 HOH A O 1
6276 HETATM 5206 O O . HOH C 2 . ? 32.964 3.818 43.801 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 42 HOH A O 1
6277 HETATM 5207 O O . HOH C 2 . ? 13.187 26.786 50.046 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 43 HOH A O 1
6278 HETATM 5208 O O . HOH C 2 . ? 21.565 -1.196 42.342 1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 44 HOH A O 1
6279 HETATM 5209 O O . HOH C 2 . ? 20.869 1.321 43.607 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 45 HOH A O 1
6280 HETATM 5210 O O . HOH C 2 . ? 19.833 2.013 55.684 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 46 HOH A O 1
6281 HETATM 5211 O O . HOH C 2 . ? 20.435 14.846 53.291 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 47 HOH A O 1
6282 HETATM 5212 O O . HOH C 2 . ? 17.879 -3.555 40.884 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 48 HOH A O 1
6283 HETATM 5213 O O . HOH C 2 . ? 20.177 -0.969 39.757 1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 49 HOH A O 1
6284 HETATM 5214 O O . HOH C 2 . ? 40.921 12.713 36.021 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 50 HOH A O 1
6285 HETATM 5215 O O . HOH C 2 . ? -6.127 14.921 38.193 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 51 HOH A O 1
6286 HETATM 5216 O O . HOH C 2 . ? 5.904 32.134 28.591 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 52 HOH A O 1
6287 HETATM 5217 O O . HOH C 2 . ? 19.425 31.579 20.062 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 53 HOH A O 1
6288 HETATM 5218 O O . HOH C 2 . ? -2.387 29.470 46.859 1.00 46.67 ? ? ? ? ? ? 54 HOH A O 1
6289 HETATM 5219 O O . HOH C 2 . ? 3.159 29.874 49.502 1.00 36.83 ? ? ? ? ? ? 55 HOH A O 1
6290 HETATM 5220 O O . HOH C 2 . ? 27.217 12.578 17.477 1.00 54.14 ? ? ? ? ? ? 56 HOH A O 1
6291 HETATM 5221 O O . HOH C 2 . ? 7.481 -0.149 49.531 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 57 HOH A O 1
6292 HETATM 5222 O O . HOH C 2 . ? 28.883 15.229 18.637 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 58 HOH A O 1
6293 HETATM 5223 O O . HOH C 2 . ? 14.787 10.400 34.262 1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 59 HOH A O 1
6294 HETATM 5224 O O . HOH C 2 . ? 2.668 25.328 28.877 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 60 HOH A O 1
6295 HETATM 5225 O O . HOH C 2 . ? -1.920 3.649 55.031 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 61 HOH A O 1
6296 HETATM 5226 O O . HOH C 2 . ? 13.056 34.213 48.924 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 62 HOH A O 1
6297 HETATM 5227 O O . HOH C 2 . ? 30.555 19.691 45.878 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 63 HOH A O 1
6298 HETATM 5228 O O . HOH C 2 . ? 9.726 -12.345 45.837 1.00 52.60 ? ? ? ? ? ? 64 HOH A O 1
6299 HETATM 5229 O O . HOH C 2 . ? 11.462 14.594 30.550 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 65 HOH A O 1
6300 HETATM 5230 O O . HOH C 2 . ? 31.017 23.755 42.397 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 66 HOH A O 1
6301 HETATM 5231 O O . HOH C 2 . ? 34.275 20.969 45.124 1.00 62.40 ? ? ? ? ? ? 67 HOH A O 1
6302 HETATM 5232 O O . HOH C 2 . ? -3.557 12.117 32.379 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 68 HOH A O 1
6303 HETATM 5233 O O . HOH C 2 . ? 24.422 37.005 35.363 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 69 HOH A O 1
6304 HETATM 5234 O O . HOH C 2 . ? 19.422 14.148 58.502 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 70 HOH A O 1
6305 HETATM 5235 O O . HOH C 2 . ? 28.709 4.427 49.649 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 71 HOH A O 1
6306 HETATM 5236 O O . HOH C 2 . ? -8.556 3.438 45.752 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 72 HOH A O 1
6307 HETATM 5237 O O . HOH C 2 . ? 8.436 37.602 38.187 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 73 HOH A O 1
6308 HETATM 5238 O O . HOH C 2 . ? 14.202 22.999 54.415 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 74 HOH A O 1
6309 HETATM 5239 O O . HOH C 2 . ? 22.776 5.728 39.031 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 75 HOH A O 1
6310 HETATM 5240 O O . HOH C 2 . ? 1.523 4.744 36.455 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 76 HOH A O 1
6311 HETATM 5241 O O . HOH C 2 . ? -1.746 21.683 45.895 1.00 48.37 ? ? ? ? ? ? 77 HOH A O 1
6312 HETATM 5242 O O . HOH C 2 . ? 23.407 5.406 30.290 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 78 HOH A O 1
6313 HETATM 5243 O O . HOH C 2 . ? 7.093 -2.281 50.146 1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 79 HOH A O 1
6314 HETATM 5244 O O . HOH C 2 . ? 33.930 3.884 32.329 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 80 HOH A O 1
6315 HETATM 5245 O O . HOH C 2 . ? 2.010 33.839 34.492 1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 81 HOH A O 1
6316 HETATM 5246 O O . HOH C 2 . ? 29.362 32.016 23.290 1.00 47.11 ? ? ? ? ? ? 82 HOH A O 1
6317 HETATM 5247 O O . HOH C 2 . ? 23.676 24.045 45.153 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 83 HOH A O 1
6318 HETATM 5248 O O . HOH C 2 . ? 21.703 16.882 15.491 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 84 HOH A O 1
6319 HETATM 5249 O O . HOH C 2 . ? 9.152 -10.205 47.883 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 85 HOH A O 1
6320 HETATM 5250 O O . HOH C 2 . ? 15.592 -2.231 36.166 1.00 53.96 ? ? ? ? ? ? 86 HOH A O 1
6321 HETATM 5251 O O . HOH C 2 . ? 15.498 1.987 36.271 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 87 HOH A O 1
6322 HETATM 5252 O O . HOH C 2 . ? 39.603 6.631 33.944 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 88 HOH A O 1
6323 HETATM 5253 O O . HOH C 2 . ? 40.914 21.324 38.776 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 89 HOH A O 1
6324 HETATM 5254 O O . HOH C 2 . ? 12.162 25.478 52.725 1.00 44.31 ? ? ? ? ? ? 90 HOH A O 1
6325 HETATM 5255 O O . HOH C 2 . ? 19.220 34.017 22.750 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 91 HOH A O 1
6326 HETATM 5256 O O . HOH C 2 . ? 6.912 30.644 26.694 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 92 HOH A O 1
6327 HETATM 5257 O O . HOH C 2 . ? 18.358 39.492 38.732 1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 93 HOH A O 1
6328 HETATM 5258 O O . HOH C 2 . ? 9.309 37.483 27.619 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 94 HOH A O 1
6329 HETATM 5259 O O . HOH C 2 . ? 21.599 32.959 23.298 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 95 HOH A O 1
6330 HETATM 5260 O O . HOH C 2 . ? 9.265 26.009 29.284 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 96 HOH A O 1
6331 HETATM 5261 O O . HOH C 2 . ? 6.409 24.377 53.507 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 97 HOH A O 1
6332 HETATM 5262 O O . HOH C 2 . ? 16.490 0.624 25.160 1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 98 HOH A O 1
6333 HETATM 5263 O O . HOH C 2 . ? 12.294 24.586 24.024 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 99 HOH A O 1
6334 HETATM 5264 O O . HOH C 2 . ? -0.558 35.651 23.290 1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 100 HOH A O 1
6335 HETATM 5265 O O . HOH C 2 . ? 10.378 36.004 20.806 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 101 HOH A O 1
6336 HETATM 5266 O O . HOH C 2 . ? 0.820 4.907 55.236 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 102 HOH A O 1
6337 HETATM 5267 O O . HOH C 2 . ? 10.929 23.202 27.909 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 103 HOH A O 1
6338 HETATM 5268 O O . HOH C 2 . ? 34.869 25.034 23.866 1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 104 HOH A O 1
6339 HETATM 5269 O O . HOH C 2 . ? 29.015 31.319 20.245 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 105 HOH A O 1
6340 HETATM 5270 O O . HOH C 2 . ? -5.686 17.155 39.523 1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 106 HOH A O 1
6341 HETATM 5271 O O . HOH C 2 . ? 32.869 28.993 22.367 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 107 HOH A O 1
6342 HETATM 5272 O O . HOH C 2 . ? 34.677 32.045 38.500 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 108 HOH A O 1
6343 HETATM 5273 O O . HOH C 2 . ? 13.198 -15.131 44.935 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 109 HOH A O 1
6344 HETATM 5274 O O . HOH C 2 . ? 12.591 29.994 21.864 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 110 HOH A O 1
6345 HETATM 5275 O O . HOH C 2 . ? 16.700 24.364 16.393 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 111 HOH A O 1
6346 HETATM 5276 O O . HOH C 2 . ? -8.993 0.342 53.572 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 112 HOH A O 1
6347 HETATM 5277 O O . HOH C 2 . ? 14.714 8.182 24.960 1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 113 HOH A O 1
6348 HETATM 5278 O O . HOH C 2 . ? -6.406 -1.567 52.940 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 114 HOH A O 1
6349 HETATM 5279 O O . HOH C 2 . ? 11.896 -12.296 48.647 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 115 HOH A O 1
6350 HETATM 5280 O O . HOH C 2 . ? 16.646 37.574 27.637 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 117 HOH A O 1
6351 HETATM 5281 O O . HOH C 2 . ? 1.849 -7.405 43.658 1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 118 HOH A O 1
6352 HETATM 5282 O O . HOH C 2 . ? 20.364 19.716 51.572 1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 119 HOH A O 1
6353 HETATM 5283 O O . HOH C 2 . ? 34.702 7.045 49.332 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 120 HOH A O 1
6354 HETATM 5284 O O . HOH C 2 . ? 4.499 1.315 55.561 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 121 HOH A O 1
6355 HETATM 5285 O O . HOH C 2 . ? 23.272 7.551 23.076 1.00 36.91 ? ? ? ? ? ? 122 HOH A O 1
6356 HETATM 5286 O O . HOH C 2 . ? 13.808 37.251 19.174 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 123 HOH A O 1
6357 HETATM 5287 O O . HOH C 2 . ? 6.198 1.801 34.892 1.00 41.36 ? ? ? ? ? ? 124 HOH A O 1
6358 HETATM 5288 O O . HOH C 2 . ? 17.488 2.333 55.180 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 125 HOH A O 1
6359 HETATM 5289 O O . HOH C 2 . ? 10.819 16.363 28.058 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 126 HOH A O 1
6360 HETATM 5290 O O . HOH C 2 . ? 6.489 16.464 58.027 1.00 50.52 ? ? ? ? ? ? 127 HOH A O 1
6361 HETATM 5291 O O . HOH C 2 . ? 0.685 14.739 29.910 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 128 HOH A O 1
6362 HETATM 5292 O O . HOH C 2 . ? 2.169 34.573 39.079 1.00 42.85 ? ? ? ? ? ? 129 HOH A O 1
6363 HETATM 5293 O O . HOH C 2 . ? 22.765 -5.966 42.543 1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 130 HOH A O 1
6364 HETATM 5294 O O . HOH C 2 . ? -0.127 8.255 56.541 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 131 HOH A O 1
6365 HETATM 5295 O O . HOH C 2 . ? 23.050 4.084 55.966 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 132 HOH A O 1
6366 HETATM 5296 O O . HOH C 2 . ? 20.862 3.875 57.453 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 133 HOH A O 1
6367 HETATM 5297 O O . HOH C 2 . ? 18.761 37.433 34.517 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 134 HOH A O 1
6368 HETATM 5298 O O . HOH C 2 . ? 23.871 18.365 14.972 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 135 HOH A O 1
6369 HETATM 5299 O O . HOH C 2 . ? 5.399 -3.221 51.305 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 136 HOH A O 1
6370 HETATM 5300 O O . HOH C 2 . ? 7.119 2.455 56.866 1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 137 HOH A O 1
6371 HETATM 5301 O O . HOH C 2 . ? 27.506 0.575 51.281 1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 138 HOH A O 1
6372 HETATM 5302 O O . HOH C 2 . ? -3.543 -4.594 48.767 1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 139 HOH A O 1
6373 HETATM 5303 O O . HOH C 2 . ? 3.503 2.815 36.219 1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 140 HOH A O 1
6374 HETATM 5304 O O . HOH C 2 . ? 23.587 12.725 19.741 1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 141 HOH A O 1
6375 HETATM 5305 O O . HOH C 2 . ? 8.989 20.839 58.051 1.00 45.44 ? ? ? ? ? ? 142 HOH A O 1
6376 HETATM 5306 O O . HOH C 2 . ? -2.534 29.744 33.113 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 143 HOH A O 1
6377 HETATM 5307 O O . HOH C 2 . ? 42.125 14.677 33.630 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 144 HOH A O 1
6378 HETATM 5308 O O . HOH C 2 . ? -4.053 24.702 31.413 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 145 HOH A O 1
6379 HETATM 5309 O O . HOH C 2 . ? 14.122 11.847 31.761 1.00 49.01 ? ? ? ? ? ? 146 HOH A O 1
6380 HETATM 5310 O O . HOH C 2 . ? 38.926 20.684 41.620 1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 147 HOH A O 1
6381 HETATM 5311 O O . HOH C 2 . ? -2.189 28.843 44.760 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 148 HOH A O 1
6382 HETATM 5312 O O . HOH C 2 . ? 11.249 -5.769 38.861 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 149 HOH A O 1
6383 HETATM 5313 O O . HOH C 2 . ? 5.649 32.761 53.301 1.00 58.68 ? ? ? ? ? ? 150 HOH A O 1
6384 HETATM 5314 O O . HOH C 2 . ? 34.260 19.510 18.932 1.00 45.80 ? ? ? ? ? ? 151 HOH A O 1
6385 HETATM 5315 O O . HOH C 2 . ? 14.769 17.390 12.522 1.00 43.82 ? ? ? ? ? ? 152 HOH A O 1
6386 HETATM 5316 O O . HOH C 2 . ? 17.932 38.737 41.838 1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 153 HOH A O 1
6387 HETATM 5317 O O . HOH C 2 . ? 25.739 26.223 45.840 1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 154 HOH A O 1
6388 HETATM 5318 O O . HOH C 2 . ? -2.117 29.274 55.092 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 155 HOH A O 1
6389 HETATM 5319 O O . HOH C 2 . ? 20.094 27.178 46.240 1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 156 HOH A O 1
6390 HETATM 5320 O O . HOH C 2 . ? 9.113 1.258 56.545 1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 157 HOH A O 1
6391 HETATM 5321 O O . HOH C 2 . ? 6.571 -10.608 50.078 1.00 67.84 ? ? ? ? ? ? 158 HOH A O 1
6392 HETATM 5322 O O . HOH C 2 . ? 21.958 17.171 53.835 1.00 43.16 ? ? ? ? ? ? 159 HOH A O 1
6393 HETATM 5323 O O . HOH C 2 . ? 21.936 0.334 35.813 1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 160 HOH A O 1
6394 HETATM 5324 O O . HOH C 2 . ? 30.796 2.327 26.399 1.00 40.57 ? ? ? ? ? ? 161 HOH A O 1
6395 HETATM 5325 O O . HOH C 2 . ? 27.662 12.787 50.246 1.00 40.50 ? ? ? ? ? ? 162 HOH A O 1
6396 HETATM 5326 O O . HOH C 2 . ? 24.545 4.927 51.745 1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 163 HOH A O 1
6397 HETATM 5327 O O . HOH C 2 . ? 16.496 6.307 24.788 1.00 52.52 ? ? ? ? ? ? 164 HOH A O 1
6398 HETATM 5328 O O . HOH C 2 . ? 10.587 5.893 19.970 1.00 62.37 ? ? ? ? ? ? 165 HOH A O 1
6399 HETATM 5329 O O . HOH C 2 . ? -4.880 -1.513 41.940 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 166 HOH A O 1
6400 HETATM 5330 O O . HOH C 2 . ? 20.024 0.406 37.436 1.00 48.29 ? ? ? ? ? ? 167 HOH A O 1
6401 HETATM 5331 O O . HOH C 2 . ? 39.002 12.977 48.816 1.00 49.88 ? ? ? ? ? ? 168 HOH A O 1
6402 HETATM 5332 O O . HOH C 2 . ? 0.794 -5.344 50.407 1.00 58.54 ? ? ? ? ? ? 169 HOH A O 1
6403 HETATM 5333 O O . HOH C 2 . ? 0.007 31.739 30.043 1.00 46.58 ? ? ? ? ? ? 170 HOH A O 1
6404 HETATM 5334 O O . HOH C 2 . ? 3.209 -2.131 52.735 1.00 40.23 ? ? ? ? ? ? 172 HOH A O 1
6405 HETATM 5335 O O . HOH C 2 . ? 0.772 18.965 45.987 1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 173 HOH A O 1
6406 HETATM 5336 O O . HOH C 2 . ? 21.308 26.731 14.581 1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 174 HOH A O 1
6407 HETATM 5337 O O . HOH C 2 . ? 13.671 31.289 51.094 1.00 62.43 ? ? ? ? ? ? 175 HOH A O 1
6408 HETATM 5338 O O . HOH C 2 . ? 19.499 31.838 17.380 1.00 40.40 ? ? ? ? ? ? 176 HOH A O 1
6409 HETATM 5339 O O . HOH C 2 . ? 11.886 2.295 56.480 1.00 50.97 ? ? ? ? ? ? 177 HOH A O 1
6410 HETATM 5340 O O . HOH C 2 . ? -4.252 27.303 50.245 1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 178 HOH A O 1
6411 HETATM 5341 O O . HOH C 2 . ? 33.747 2.693 38.480 1.00 56.68 ? ? ? ? ? ? 179 HOH A O 1
6412 HETATM 5342 O O . HOH C 2 . ? 3.291 21.885 28.023 1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 180 HOH A O 1
6413 HETATM 5343 O O . HOH C 2 . ? 3.541 17.959 57.150 1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 181 HOH A O 1
6414 HETATM 5344 O O . HOH C 2 . ? 8.161 37.710 29.626 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 182 HOH A O 1
6415 HETATM 5345 O O . HOH C 2 . ? 36.581 4.951 39.491 1.00 57.60 ? ? ? ? ? ? 183 HOH A O 1
6416 HETATM 5346 O O . HOH C 2 . ? 23.646 7.936 56.692 1.00 50.35 ? ? ? ? ? ? 184 HOH A O 1
6417 HETATM 5347 O O . HOH C 2 . ? 20.888 5.996 58.401 1.00 49.14 ? ? ? ? ? ? 185 HOH A O 1
6418 HETATM 5348 O O . HOH C 2 . ? 12.407 12.817 61.829 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 186 HOH A O 1
6419 HETATM 5349 O O . HOH C 2 . ? 10.633 7.767 59.564 1.00 57.80 ? ? ? ? ? ? 187 HOH A O 1
6420 HETATM 5350 O O . HOH C 2 . ? 17.889 9.445 30.740 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 188 HOH A O 1
6421 HETATM 5351 O O . HOH C 2 . ? -0.529 19.933 56.089 1.00 45.89 ? ? ? ? ? ? 189 HOH A O 1
6422 HETATM 5352 O O . HOH C 2 . ? -9.019 3.505 47.871 1.00 52.05 ? ? ? ? ? ? 190 HOH A O 1
6423 HETATM 5353 O O . HOH C 2 . ? 11.262 10.043 62.269 1.00 59.72 ? ? ? ? ? ? 191 HOH A O 1
6424 HETATM 5354 O O . HOH C 2 . ? 39.452 25.983 29.260 1.00 54.32 ? ? ? ? ? ? 192 HOH A O 1
6425 HETATM 5355 O O . HOH C 2 . ? 19.149 8.933 43.975 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 193 HOH A O 1
6426 HETATM 5356 O O . HOH C 2 . ? 8.192 32.808 26.669 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 194 HOH A O 1
6427 HETATM 5357 O O . HOH C 2 . ? 37.946 19.507 28.973 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 195 HOH A O 1
6428 HETATM 5358 O O . HOH C 2 . ? 17.677 11.123 15.895 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 196 HOH A O 1
6429 HETATM 5359 O O . HOH C 2 . ? 11.649 18.259 19.548 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 197 HOH A O 1
6430 HETATM 5360 O O . HOH C 2 . ? 22.936 18.625 12.852 1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 198 HOH A O 1
6431 HETATM 5361 O O . HOH C 2 . ? 4.925 27.501 26.975 1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 199 HOH A O 1
6432 HETATM 5362 O O . HOH C 2 . ? 27.861 -0.948 46.279 1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 200 HOH A O 1
6433 HETATM 5363 O O . HOH C 2 . ? 11.237 14.317 16.719 1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 201 HOH A O 1
6434 HETATM 5364 O O . HOH C 2 . ? 14.389 27.100 17.986 1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 202 HOH A O 1
6435 HETATM 5365 O O . HOH C 2 . ? 36.932 27.545 43.214 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 203 HOH A O 1
6436 HETATM 5366 O O . HOH C 2 . ? 23.782 33.225 42.152 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 204 HOH A O 1
6437 HETATM 5367 O O . HOH C 2 . ? -8.578 2.201 51.265 1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 205 HOH A O 1
6438 HETATM 5368 O O . HOH C 2 . ? 25.560 30.029 46.884 1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 206 HOH A O 1
6439 HETATM 5369 O O . HOH C 2 . ? 5.702 41.367 43.293 1.00 42.92 ? ? ? ? ? ? 207 HOH A O 1
6440 HETATM 5370 O O . HOH C 2 . ? -0.142 33.950 43.771 1.00 53.04 ? ? ? ? ? ? 208 HOH A O 1
6441 HETATM 5371 O O . HOH C 2 . ? 23.466 17.507 9.102 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 209 HOH A O 1
6442 HETATM 5372 O O . HOH C 2 . ? 9.336 -5.342 37.057 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 210 HOH A O 1
6443 HETATM 5373 O O . HOH C 2 . ? 19.208 35.232 20.240 1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 211 HOH A O 1
6444 HETATM 5374 O O . HOH C 2 . ? 21.847 22.379 46.946 1.00 47.09 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A O 1
6445 HETATM 5375 O O . HOH C 2 . ? 9.829 6.136 29.064 1.00 65.53 ? ? ? ? ? ? 213 HOH A O 1
6446 HETATM 5376 O O . HOH C 2 . ? 18.300 -6.924 42.238 1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 214 HOH A O 1
6447 HETATM 5377 O O . HOH C 2 . ? 33.657 21.753 17.638 1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 215 HOH A O 1
6448 HETATM 5378 O O . HOH C 2 . ? 24.615 22.655 47.482 1.00 49.77 ? ? ? ? ? ? 216 HOH A O 1
6449 HETATM 5379 O O . HOH C 2 . ? 13.895 22.801 16.048 1.00 53.98 ? ? ? ? ? ? 218 HOH A O 1
6450 HETATM 5380 O O . HOH C 2 . ? 39.088 15.547 25.983 1.00 43.98 ? ? ? ? ? ? 219 HOH A O 1
6451 HETATM 5381 O O . HOH C 2 . ? -11.751 3.015 55.532 1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A O 1
6452 HETATM 5382 O O . HOH C 2 . ? 22.192 13.305 58.897 1.00 47.00 ? ? ? ? ? ? 221 HOH A O 1
6453 HETATM 5383 O O . HOH C 2 . ? 7.462 34.947 27.625 1.00 61.29 ? ? ? ? ? ? 222 HOH A O 1
6454 HETATM 5384 O O . HOH C 2 . ? 18.127 36.940 30.127 1.00 67.74 ? ? ? ? ? ? 223 HOH A O 1
6455 HETATM 5385 O O . HOH C 2 . ? -10.173 19.602 47.111 1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 224 HOH A O 1
6456 HETATM 5386 O O . HOH C 2 . ? 4.064 36.393 29.795 1.00 46.94 ? ? ? ? ? ? 225 HOH A O 1
6457 HETATM 5387 O O . HOH C 2 . ? 25.689 34.637 24.853 1.00 47.62 ? ? ? ? ? ? 226 HOH A O 1
6458 HETATM 5388 O O . HOH C 2 . ? 0.721 23.404 27.132 1.00 54.99 ? ? ? ? ? ? 227 HOH A O 1
6459 HETATM 5389 O O . HOH C 2 . ? 2.351 8.980 59.016 1.00 58.70 ? ? ? ? ? ? 228 HOH A O 1
6460 HETATM 5390 O O . HOH C 2 . ? 31.985 15.324 49.189 1.00 47.31 ? ? ? ? ? ? 229 HOH A O 1
6461 HETATM 5391 O O . HOH C 2 . ? -2.100 28.189 25.481 1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 230 HOH A O 1
6462 HETATM 5392 O O . HOH C 2 . ? 32.843 18.552 17.241 1.00 52.37 ? ? ? ? ? ? 231 HOH A O 1
6463 HETATM 5393 O O . HOH C 2 . ? 29.776 14.554 49.741 1.00 49.91 ? ? ? ? ? ? 233 HOH A O 1
6464 HETATM 5394 O O . HOH C 2 . ? 7.680 33.949 50.969 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 281 HOH A O 1
6465 HETATM 5395 O O . HOH C 2 . ? 8.488 31.677 52.565 1.00 48.35 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O 1
6466 HETATM 5396 O O . HOH C 2 . ? 11.970 40.004 36.107 1.00 63.40 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O 1
6467 HETATM 5397 O O . HOH C 2 . ? 3.686 32.305 55.795 1.00 52.51 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O 1
6468 HETATM 5398 O O . HOH C 2 . ? 8.329 15.693 60.042 1.00 40.55 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O 1
6469 HETATM 5399 O O . HOH D 2 . ? 14.748 32.161 49.397 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 116 HOH B O 1
6470 HETATM 5400 O O . HOH D 2 . ? -13.355 33.644 62.184 1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 171 HOH B O 1
6471 HETATM 5401 O O . HOH D 2 . ? 2.042 27.943 56.451 1.00 49.17 ? ? ? ? ? ? 217 HOH B O 1
6472 HETATM 5402 O O . HOH D 2 . ? 23.316 37.776 44.397 1.00 54.35 ? ? ? ? ? ? 232 HOH B O 1
6473 HETATM 5403 O O . HOH D 2 . ? 7.439 33.931 70.275 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 234 HOH B O 1
6474 HETATM 5404 O O . HOH D 2 . ? 4.950 34.580 70.985 1.00 9.48 ? ? ? ? ? ? 235 HOH B O 1
6475 HETATM 5405 O O . HOH D 2 . ? 17.406 33.585 81.547 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 236 HOH B O 1
6476 HETATM 5406 O O . HOH D 2 . ? 2.790 23.259 69.848 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 237 HOH B O 1
6477 HETATM 5407 O O . HOH D 2 . ? -3.132 24.633 67.352 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 238 HOH B O 1
6478 HETATM 5408 O O . HOH D 2 . ? 7.256 20.906 74.244 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 239 HOH B O 1
6479 HETATM 5409 O O . HOH D 2 . ? 6.141 34.693 62.166 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 240 HOH B O 1
6480 HETATM 5410 O O . HOH D 2 . ? 1.520 38.468 86.779 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 241 HOH B O 1
6481 HETATM 5411 O O . HOH D 2 . ? 11.028 39.577 60.147 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 242 HOH B O 1
6482 HETATM 5412 O O . HOH D 2 . ? -4.432 17.839 79.654 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 243 HOH B O 1
6483 HETATM 5413 O O . HOH D 2 . ? -2.688 25.067 74.176 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 244 HOH B O 1
6484 HETATM 5414 O O . HOH D 2 . ? 11.975 26.111 76.290 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 245 HOH B O 1
6485 HETATM 5415 O O . HOH D 2 . ? 0.668 24.848 67.007 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 246 HOH B O 1
6486 HETATM 5416 O O . HOH D 2 . ? 19.334 26.853 81.210 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 247 HOH B O 1
6487 HETATM 5417 O O . HOH D 2 . ? 3.648 37.842 64.940 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 248 HOH B O 1
6488 HETATM 5418 O O . HOH D 2 . ? 19.295 29.547 71.414 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 249 HOH B O 1
6489 HETATM 5419 O O . HOH D 2 . ? 19.739 33.736 66.200 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 250 HOH B O 1
6490 HETATM 5420 O O . HOH D 2 . ? 10.409 50.429 71.603 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 251 HOH B O 1
6491 HETATM 5421 O O . HOH D 2 . ? 16.710 39.734 45.860 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 252 HOH B O 1
6492 HETATM 5422 O O . HOH D 2 . ? 16.553 37.176 60.564 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 253 HOH B O 1
6493 HETATM 5423 O O . HOH D 2 . ? 8.529 50.879 74.969 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 254 HOH B O 1
6494 HETATM 5424 O O . HOH D 2 . ? 10.888 30.771 67.958 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 255 HOH B O 1
6495 HETATM 5425 O O . HOH D 2 . ? 3.048 24.482 65.840 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 256 HOH B O 1
6496 HETATM 5426 O O . HOH D 2 . ? 4.569 40.198 80.273 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 257 HOH B O 1
6497 HETATM 5427 O O . HOH D 2 . ? 8.678 38.807 90.088 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 258 HOH B O 1
6498 HETATM 5428 O O . HOH D 2 . ? 21.484 35.524 64.927 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 259 HOH B O 1
6499 HETATM 5429 O O . HOH D 2 . ? 24.313 34.995 67.752 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 260 HOH B O 1
6500 HETATM 5430 O O . HOH D 2 . ? 16.140 46.312 92.123 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 261 HOH B O 1
6501 HETATM 5431 O O . HOH D 2 . ? 13.207 35.833 61.126 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 262 HOH B O 1
6502 HETATM 5432 O O . HOH D 2 . ? 15.243 52.558 63.195 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 263 HOH B O 1
6503 HETATM 5433 O O . HOH D 2 . ? 0.163 32.984 61.648 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 264 HOH B O 1
6504 HETATM 5434 O O . HOH D 2 . ? 5.728 48.294 65.677 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 265 HOH B O 1
6505 HETATM 5435 O O . HOH D 2 . ? -1.157 44.752 69.959 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 266 HOH B O 1
6506 HETATM 5436 O O . HOH D 2 . ? 3.724 26.851 90.744 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 267 HOH B O 1
6507 HETATM 5437 O O . HOH D 2 . ? 25.322 41.822 70.766 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 268 HOH B O 1
6508 HETATM 5438 O O . HOH D 2 . ? 22.368 28.479 89.791 1.00 42.69 ? ? ? ? ? ? 269 HOH B O 1
6509 HETATM 5439 O O . HOH D 2 . ? 33.001 37.560 63.743 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 270 HOH B O 1
6510 HETATM 5440 O O . HOH D 2 . ? -15.598 35.487 74.136 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 271 HOH B O 1
6511 HETATM 5441 O O . HOH D 2 . ? 15.779 35.134 47.670 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 272 HOH B O 1
6512 HETATM 5442 O O . HOH D 2 . ? 23.387 47.303 52.383 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 273 HOH B O 1
6513 HETATM 5443 O O . HOH D 2 . ? 18.985 40.119 89.870 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 274 HOH B O 1
6514 HETATM 5444 O O . HOH D 2 . ? -8.927 39.704 58.662 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 275 HOH B O 1
6515 HETATM 5445 O O . HOH D 2 . ? 11.085 46.543 81.325 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 276 HOH B O 1
6516 HETATM 5446 O O . HOH D 2 . ? 3.054 39.302 56.021 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 277 HOH B O 1
6517 HETATM 5447 O O . HOH D 2 . ? 3.717 40.980 58.037 1.00 54.48 ? ? ? ? ? ? 278 HOH B O 1
6518 HETATM 5448 O O . HOH D 2 . ? 4.414 51.406 56.325 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 279 HOH B O 1
6519 HETATM 5449 O O . HOH D 2 . ? 3.554 49.374 69.340 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 280 HOH B O 1
6520 HETATM 5450 O O . HOH D 2 . ? 5.964 36.269 51.647 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 282 HOH B O 1
6521 HETATM 5451 O O . HOH D 2 . ? -16.931 32.157 67.784 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 283 HOH B O 1
6522 HETATM 5452 O O . HOH D 2 . ? 30.273 34.109 69.896 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 284 HOH B O 1
6523 HETATM 5453 O O . HOH D 2 . ? 17.909 25.368 87.302 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 285 HOH B O 1
6524 HETATM 5454 O O . HOH D 2 . ? 4.627 16.633 87.139 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 286 HOH B O 1
6525 HETATM 5455 O O . HOH D 2 . ? 26.196 41.503 83.409 1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 287 HOH B O 1
6526 HETATM 5456 O O . HOH D 2 . ? 21.155 45.378 84.765 1.00 58.15 ? ? ? ? ? ? 288 HOH B O 1
6527 HETATM 5457 O O . HOH D 2 . ? -5.403 14.908 71.017 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 289 HOH B O 1
6528 HETATM 5458 O O . HOH D 2 . ? 16.644 45.051 54.435 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 290 HOH B O 1
6529 HETATM 5459 O O . HOH D 2 . ? -6.941 12.973 72.619 1.00 52.40 ? ? ? ? ? ? 291 HOH B O 1
6530 HETATM 5460 O O . HOH D 2 . ? 9.060 30.383 65.526 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 292 HOH B O 1
6531 HETATM 5461 O O . HOH D 2 . ? 21.271 25.064 80.228 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 293 HOH B O 1
6532 HETATM 5462 O O . HOH D 2 . ? 25.858 50.682 57.897 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 294 HOH B O 1
6533 HETATM 5463 O O . HOH D 2 . ? 10.623 45.024 87.931 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 295 HOH B O 1
6534 HETATM 5464 O O . HOH D 2 . ? -6.774 42.107 74.510 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 296 HOH B O 1
6535 HETATM 5465 O O . HOH D 2 . ? 15.913 37.013 45.657 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 297 HOH B O 1
6536 HETATM 5466 O O . HOH D 2 . ? 12.296 26.556 69.298 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 298 HOH B O 1
6537 HETATM 5467 O O . HOH D 2 . ? -11.174 24.972 103.032 1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 299 HOH B O 1
6538 HETATM 5468 O O . HOH D 2 . ? -6.979 38.806 78.745 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 300 HOH B O 1
6539 HETATM 5469 O O . HOH D 2 . ? 27.406 28.484 67.612 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O 1
6540 HETATM 5470 O O . HOH D 2 . ? -0.194 32.304 92.017 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O 1
6541 HETATM 5471 O O . HOH D 2 . ? 4.299 54.492 68.362 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O 1
6542 HETATM 5472 O O . HOH D 2 . ? -4.671 45.393 58.631 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O 1
6543 HETATM 5473 O O . HOH D 2 . ? 32.572 41.587 58.308 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O 1
6544 HETATM 5474 O O . HOH D 2 . ? 15.746 35.199 92.710 1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O 1
6545 HETATM 5475 O O . HOH D 2 . ? 9.786 51.023 77.206 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O 1
6546 HETATM 5476 O O . HOH D 2 . ? 1.198 34.868 60.798 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O 1
6547 HETATM 5477 O O . HOH D 2 . ? 22.558 32.369 59.801 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O 1
6548 HETATM 5478 O O . HOH D 2 . ? 25.400 42.476 76.931 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O 1
6549 HETATM 5479 O O . HOH D 2 . ? 0.344 26.020 61.106 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O 1
6550 HETATM 5480 O O . HOH D 2 . ? 16.934 45.332 52.204 1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O 1
6551 HETATM 5481 O O . HOH D 2 . ? -9.369 14.371 77.379 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O 1
6552 HETATM 5482 O O . HOH D 2 . ? 22.064 31.046 89.021 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O 1
6553 HETATM 5483 O O . HOH D 2 . ? -8.528 18.349 89.376 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O 1
6554 HETATM 5484 O O . HOH D 2 . ? 0.435 41.693 78.630 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O 1
6555 HETATM 5485 O O . HOH D 2 . ? 1.584 11.798 73.120 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O 1
6556 HETATM 5486 O O . HOH D 2 . ? 15.362 43.173 44.621 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O 1
6557 HETATM 5487 O O . HOH D 2 . ? 8.197 32.118 57.027 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O 1
6558 HETATM 5488 O O . HOH D 2 . ? 31.199 30.185 61.722 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O 1
6559 HETATM 5489 O O . HOH D 2 . ? -17.072 35.205 76.460 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O 1
6560 HETATM 5490 O O . HOH D 2 . ? 12.274 49.073 80.223 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O 1
6561 HETATM 5491 O O . HOH D 2 . ? 5.117 19.230 89.825 1.00 43.15 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O 1
6562 HETATM 5492 O O . HOH D 2 . ? 15.811 23.228 87.244 1.00 54.03 ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O 1
6563 HETATM 5493 O O . HOH D 2 . ? 6.000 35.770 94.387 1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O 1
6564 HETATM 5494 O O . HOH D 2 . ? 15.101 24.717 92.228 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O 1
6565 HETATM 5495 O O . HOH D 2 . ? 2.662 20.353 88.312 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O 1
6566 HETATM 5496 O O . HOH D 2 . ? 14.429 25.585 80.968 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O 1
6567 HETATM 5497 O O . HOH D 2 . ? 18.044 50.215 78.997 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O 1
6568 HETATM 5498 O O . HOH D 2 . ? 19.334 45.805 90.182 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O 1
6569 HETATM 5499 O O . HOH D 2 . ? 11.036 20.470 80.505 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O 1
6570 HETATM 5500 O O . HOH D 2 . ? -19.123 34.039 78.213 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O 1
6571 HETATM 5501 O O . HOH D 2 . ? 14.295 18.329 87.940 1.00 59.00 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O 1
6572 HETATM 5502 O O . HOH D 2 . ? 23.125 51.158 59.146 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O 1
6573 HETATM 5503 O O . HOH D 2 . ? 13.007 24.411 78.260 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O 1
6574 HETATM 5504 O O . HOH D 2 . ? -15.858 22.514 82.572 1.00 52.70 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O 1
6575 HETATM 5505 O O . HOH D 2 . ? -5.591 16.928 87.148 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O 1
6576 HETATM 5506 O O . HOH D 2 . ? 29.824 35.939 71.739 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O 1
6577 HETATM 5507 O O . HOH D 2 . ? -4.663 20.149 87.918 1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O 1
6578 HETATM 5508 O O . HOH D 2 . ? -10.607 35.253 86.978 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O 1
6579 HETATM 5509 O O . HOH D 2 . ? 21.277 41.352 89.613 1.00 49.69 ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O 1
6580 HETATM 5510 O O . HOH D 2 . ? 11.461 18.437 85.397 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O 1
6581 HETATM 5511 O O . HOH D 2 . ? 4.475 11.775 80.888 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O 1
6582 HETATM 5512 O O . HOH D 2 . ? 32.910 48.668 54.258 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O 1
6583 HETATM 5513 O O . HOH D 2 . ? 4.364 18.122 63.520 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O 1
6584 HETATM 5514 O O . HOH D 2 . ? 32.630 46.727 56.890 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O 1
6585 HETATM 5515 O O . HOH D 2 . ? 16.288 41.179 43.225 1.00 58.25 ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O 1
6586 HETATM 5516 O O . HOH D 2 . ? 9.666 45.043 85.325 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O 1
6587 HETATM 5517 O O . HOH D 2 . ? 11.805 24.177 95.869 1.00 48.75 ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O 1
6588 HETATM 5518 O O . HOH D 2 . ? 22.242 38.779 47.166 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O 1
6589 HETATM 5519 O O . HOH D 2 . ? 3.453 48.208 74.453 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 352 HOH B O 1
6590 HETATM 5520 O O . HOH D 2 . ? -11.224 45.171 61.549 1.00 55.91 ? ? ? ? ? ? 353 HOH B O 1
6591 HETATM 5521 O O . HOH D 2 . ? 19.387 51.335 56.032 1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 354 HOH B O 1
6592 HETATM 5522 O O . HOH D 2 . ? 2.032 23.410 62.979 1.00 46.81 ? ? ? ? ? ? 355 HOH B O 1
6593 HETATM 5523 O O . HOH D 2 . ? 7.467 15.700 94.184 1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 356 HOH B O 1
6594 HETATM 5524 O O . HOH D 2 . ? 18.756 30.581 52.741 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 357 HOH B O 1
6595 HETATM 5525 O O . HOH D 2 . ? 6.487 51.054 56.822 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 358 HOH B O 1
6596 HETATM 5526 O O . HOH D 2 . ? 13.121 24.203 71.251 1.00 46.50 ? ? ? ? ? ? 359 HOH B O 1
6597 HETATM 5527 O O . HOH D 2 . ? 17.500 53.923 70.154 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 360 HOH B O 1
6598 HETATM 5528 O O . HOH D 2 . ? 23.444 25.786 69.799 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 361 HOH B O 1
6599 HETATM 5529 O O . HOH D 2 . ? 22.194 35.799 89.283 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 362 HOH B O 1
6600 HETATM 5530 O O . HOH D 2 . ? -1.186 36.601 50.287 1.00 48.92 ? ? ? ? ? ? 363 HOH B O 1
6601 HETATM 5531 O O . HOH D 2 . ? 24.144 52.464 62.699 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 364 HOH B O 1
6602 HETATM 5532 O O . HOH D 2 . ? 2.291 53.667 59.537 1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 365 HOH B O 1
6603 HETATM 5533 O O . HOH D 2 . ? 0.425 51.643 58.771 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 366 HOH B O 1
6604 HETATM 5534 O O . HOH D 2 . ? 5.091 31.699 92.420 1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 367 HOH B O 1
6605 HETATM 5535 O O . HOH D 2 . ? 32.321 45.942 91.655 1.00 52.87 ? ? ? ? ? ? 368 HOH B O 1
6606 HETATM 5536 O O . HOH D 2 . ? 18.563 46.577 51.453 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 369 HOH B O 1
6607 HETATM 5537 O O . HOH D 2 . ? 17.280 52.655 56.855 1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 370 HOH B O 1
6608 HETATM 5538 O O . HOH D 2 . ? -3.601 46.622 54.884 1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 371 HOH B O 1
6609 HETATM 5539 O O . HOH D 2 . ? 28.288 44.309 50.784 1.00 50.16 ? ? ? ? ? ? 372 HOH B O 1
6610 HETATM 5540 O O . HOH D 2 . ? 21.146 32.821 57.676 1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 373 HOH B O 1
6611 HETATM 5541 O O . HOH D 2 . ? 0.107 15.141 68.731 1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 374 HOH B O 1
6612 HETATM 5542 O O . HOH D 2 . ? 15.916 52.384 77.418 1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 375 HOH B O 1
6613 HETATM 5543 O O . HOH D 2 . ? 26.382 29.240 84.737 1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 376 HOH B O 1
6614 HETATM 5544 O O . HOH D 2 . ? -18.219 29.808 69.614 1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 377 HOH B O 1
6615 HETATM 5545 O O . HOH D 2 . ? 28.556 28.222 80.228 1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 378 HOH B O 1
6616 HETATM 5546 O O . HOH D 2 . ? 9.034 28.051 67.305 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 379 HOH B O 1
6617 HETATM 5547 O O . HOH D 2 . ? 26.642 25.242 95.920 1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 380 HOH B O 1
6618 HETATM 5548 O O . HOH D 2 . ? 10.488 33.782 51.265 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 382 HOH B O 1
6619 HETATM 5549 O O . HOH D 2 . ? 18.477 47.625 85.435 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 383 HOH B O 1
6620 HETATM 5550 O O . HOH D 2 . ? -10.288 15.489 75.489 1.00 43.76 ? ? ? ? ? ? 384 HOH B O 1
6621 HETATM 5551 O O . HOH D 2 . ? 6.985 6.114 76.686 1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 385 HOH B O 1
6622 HETATM 5552 O O . HOH D 2 . ? 9.284 40.209 92.226 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 386 HOH B O 1
6623 HETATM 5553 O O . HOH D 2 . ? 2.426 43.260 77.203 1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 387 HOH B O 1
6624 HETATM 5554 O O . HOH D 2 . ? 21.594 49.319 85.641 1.00 63.27 ? ? ? ? ? ? 388 HOH B O 1
6625 HETATM 5555 O O . HOH D 2 . ? 3.891 42.665 81.958 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 389 HOH B O 1
6626 HETATM 5556 O O . HOH D 2 . ? 14.554 52.382 55.766 1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 390 HOH B O 1
6627 HETATM 5557 O O . HOH D 2 . ? 19.390 40.711 45.920 1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 391 HOH B O 1
6628 HETATM 5558 O O . HOH D 2 . ? 1.779 49.905 71.347 1.00 43.27 ? ? ? ? ? ? 392 HOH B O 1
6629 HETATM 5559 O O . HOH D 2 . ? -7.135 21.945 57.471 1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 394 HOH B O 1
6630 HETATM 5560 O O . HOH D 2 . ? -4.084 46.475 67.409 1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 395 HOH B O 1
6631 HETATM 5561 O O . HOH D 2 . ? -0.011 52.405 62.898 1.00 44.36 ? ? ? ? ? ? 396 HOH B O 1
6632 HETATM 5562 O O . HOH D 2 . ? 11.370 15.515 60.542 1.00 46.65 ? ? ? ? ? ? 398 HOH B O 1
6633 HETATM 5563 O O . HOH D 2 . ? 28.570 37.378 53.924 1.00 58.86 ? ? ? ? ? ? 399 HOH B O 1
6634 HETATM 5564 O O . HOH D 2 . ? 0.768 30.031 56.195 1.00 48.36 ? ? ? ? ? ? 400 HOH B O 1
6635 HETATM 5565 O O . HOH D 2 . ? -12.502 46.812 64.587 1.00 41.50 ? ? ? ? ? ? 401 HOH B O 1
6636 HETATM 5566 O O . HOH D 2 . ? 25.213 40.882 48.238 1.00 46.86 ? ? ? ? ? ? 402 HOH B O 1
6637 HETATM 5567 O O . HOH D 2 . ? 25.580 22.893 84.946 1.00 45.70 ? ? ? ? ? ? 403 HOH B O 1
6638 HETATM 5568 O O . HOH D 2 . ? -2.249 11.540 87.002 1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 404 HOH B O 1
6639 HETATM 5569 O O . HOH D 2 . ? 25.308 49.851 52.412 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 405 HOH B O 1
6640 HETATM 5570 O O . HOH D 2 . ? 24.661 42.533 73.312 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 406 HOH B O 1
6641 HETATM 5571 O O . HOH D 2 . ? 2.972 11.241 82.743 1.00 44.00 ? ? ? ? ? ? 407 HOH B O 1
6642 HETATM 5572 O O . HOH D 2 . ? 13.602 48.749 82.587 1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 408 HOH B O 1
6643 HETATM 5573 O O . HOH D 2 . ? 27.776 57.429 37.966 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 409 HOH B O 1
6644 HETATM 5574 O O . HOH D 2 . ? 12.082 51.920 56.347 1.00 40.47 ? ? ? ? ? ? 410 HOH B O 1
6645 HETATM 5575 O O . HOH D 2 . ? 27.993 46.209 81.546 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 411 HOH B O 1
6646 HETATM 5576 O O . HOH D 2 . ? -12.836 35.702 59.217 1.00 56.62 ? ? ? ? ? ? 412 HOH B O 1
6647 HETATM 5577 O O . HOH D 2 . ? 14.774 23.856 76.256 1.00 54.46 ? ? ? ? ? ? 413 HOH B O 1
6648 HETATM 5578 O O . HOH D 2 . ? 17.265 54.862 74.559 1.00 41.62 ? ? ? ? ? ? 414 HOH B O 1
6649 HETATM 5579 O O . HOH D 2 . ? 14.436 24.254 94.784 1.00 49.31 ? ? ? ? ? ? 415 HOH B O 1
6650 HETATM 5580 O O . HOH D 2 . ? 31.277 34.474 57.710 1.00 48.63 ? ? ? ? ? ? 416 HOH B O 1
6651 HETATM 5581 O O . HOH D 2 . ? 3.921 54.887 60.562 1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 417 HOH B O 1
6652 HETATM 5582 O O . HOH D 2 . ? 7.279 57.053 60.698 1.00 42.99 ? ? ? ? ? ? 418 HOH B O 1
6653 HETATM 5583 O O . HOH D 2 . ? 12.783 56.454 69.886 1.00 59.67 ? ? ? ? ? ? 419 HOH B O 1
6654 HETATM 5584 O O . HOH D 2 . ? 9.287 54.924 62.562 1.00 55.31 ? ? ? ? ? ? 420 HOH B O 1
6655 HETATM 5585 O O . HOH D 2 . ? 6.435 26.733 64.945 1.00 45.61 ? ? ? ? ? ? 421 HOH B O 1
6656 HETATM 5586 O O . HOH D 2 . ? 27.163 48.475 71.511 1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 422 HOH B O 1
6657 HETATM 5587 O O . HOH D 2 . ? 32.717 39.475 56.975 1.00 66.63 ? ? ? ? ? ? 423 HOH B O 1
6658 HETATM 5588 O O . HOH D 2 . ? 13.945 54.932 62.936 1.00 44.37 ? ? ? ? ? ? 424 HOH B O 1
6659 HETATM 5589 O O . HOH D 2 . ? -16.352 27.758 82.727 1.00 59.88 ? ? ? ? ? ? 425 HOH B O 1
6660 HETATM 5590 O O . HOH D 2 . ? -10.226 28.273 58.851 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 426 HOH B O 1
6661 HETATM 5591 O O . HOH D 2 . ? 15.345 37.556 43.119 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 427 HOH B O 1
6662 HETATM 5592 O O . HOH D 2 . ? 14.902 34.782 60.183 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 428 HOH B O 1
6663 HETATM 5593 O O . HOH D 2 . ? 12.342 40.180 92.912 1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 429 HOH B O 1
6664 HETATM 5594 O O . HOH D 2 . ? 18.635 30.601 57.111 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 430 HOH B O 1
6665 HETATM 5595 O O . HOH D 2 . ? -7.115 10.825 84.024 1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 431 HOH B O 1
6666 HETATM 5596 O O . HOH D 2 . ? 22.562 46.248 86.460 1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 432 HOH B O 1
6667 HETATM 5597 O O . HOH D 2 . ? 14.941 53.849 75.753 1.00 44.97 ? ? ? ? ? ? 433 HOH B O 1
6668 HETATM 5598 O O . HOH D 2 . ? 6.418 51.509 76.317 1.00 42.82 ? ? ? ? ? ? 434 HOH B O 1
6669 HETATM 5599 O O . HOH D 2 . ? -3.377 13.540 89.150 1.00 49.63 ? ? ? ? ? ? 435 HOH B O 1
6670 HETATM 5600 O O . HOH D 2 . ? 17.524 26.763 66.833 1.00 45.16 ? ? ? ? ? ? 436 HOH B O 1
6671 HETATM 5601 O O . HOH D 2 . ? 14.163 52.054 80.027 1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 437 HOH B O 1
6672 HETATM 5602 O O . HOH D 2 . ? -14.268 19.606 63.930 1.00 53.29 ? ? ? ? ? ? 438 HOH B O 1
6673 HETATM 5603 O O . HOH D 2 . ? 24.388 33.353 87.899 1.00 51.55 ? ? ? ? ? ? 439 HOH B O 1
6674 HETATM 5604 O O . HOH D 2 . ? 26.499 35.132 53.196 1.00 50.30 ? ? ? ? ? ? 440 HOH B O 1
6675 HETATM 5605 O O . HOH D 2 . ? 20.910 24.375 68.203 1.00 41.47 ? ? ? ? ? ? 441 HOH B O 1
6676 HETATM 5606 O O . HOH D 2 . ? 12.592 22.023 74.150 1.00 48.62 ? ? ? ? ? ? 442 HOH B O 1
6677 HETATM 5607 O O . HOH D 2 . ? 27.810 51.436 60.171 1.00 47.01 ? ? ? ? ? ? 443 HOH B O 1
6678 HETATM 5608 O O . HOH D 2 . ? 20.572 32.850 90.940 1.00 39.22 ? ? ? ? ? ? 444 HOH B O 1
6679 HETATM 5609 O O . HOH D 2 . ? 7.283 45.036 85.904 1.00 47.83 ? ? ? ? ? ? 445 HOH B O 1
6680 HETATM 5610 O O . HOH D 2 . ? 19.416 49.282 52.360 1.00 62.10 ? ? ? ? ? ? 446 HOH B O 1
6681 HETATM 5611 O O . HOH D 2 . ? -6.500 47.108 60.081 1.00 46.04 ? ? ? ? ? ? 447 HOH B O 1
6682 HETATM 5612 O O . HOH D 2 . ? 29.110 49.027 69.273 1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 448 HOH B O 1
6683 HETATM 5613 O O . HOH D 2 . ? 23.798 27.669 65.029 1.00 46.57 ? ? ? ? ? ? 449 HOH B O 1
6684 HETATM 5614 O O . HOH D 2 . ? -15.229 44.157 67.678 1.00 50.74 ? ? ? ? ? ? 450 HOH B O 1
6685 HETATM 5615 O O . HOH D 2 . ? 18.882 25.750 65.244 1.00 45.94 ? ? ? ? ? ? 451 HOH B O 1
6686 HETATM 5616 O O . HOH D 2 . ? 16.513 52.748 52.843 1.00 51.82 ? ? ? ? ? ? 452 HOH B O 1
6687 HETATM 5617 O O . HOH D 2 . ? 30.078 50.954 62.668 1.00 65.77 ? ? ? ? ? ? 453 HOH B O 1
6688 HETATM 5618 O O . HOH D 2 . ? -13.923 24.553 83.514 1.00 42.38 ? ? ? ? ? ? 454 HOH B O 1
6689 HETATM 5619 O O . HOH D 2 . ? 11.887 26.977 67.039 1.00 50.06 ? ? ? ? ? ? 455 HOH B O 1
6690 HETATM 5620 O O . HOH D 2 . ? 4.457 32.773 95.166 1.00 54.07 ? ? ? ? ? ? 456 HOH B O 1
6691 HETATM 5621 O O . HOH D 2 . ? 22.641 45.784 49.039 1.00 62.26 ? ? ? ? ? ? 457 HOH B O 1
6694 _pdbx_poly_seq_scheme.asym_id
6695 _pdbx_poly_seq_scheme.entity_id
6696 _pdbx_poly_seq_scheme.seq_id
6697 _pdbx_poly_seq_scheme.mon_id
6698 _pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num
6699 _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num
6700 _pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num
6701 _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id
6702 _pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id
6703 _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id
6704 _pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code
6705 _pdbx_poly_seq_scheme.hetero
6706 A 1 1 PRO 1 491 ? ? ? A . n
6707 A 1 2 GLY 2 492 ? ? ? A . n
6708 A 1 3 GLN 3 493 ? ? ? A . n
6709 A 1 4 GLY 4 494 ? ? ? A . n
6710 A 1 5 ASP 5 495 ? ? ? A . n
6711 A 1 6 VAL 6 496 ? ? ? A . n
6712 A 1 7 GLN 7 497 ? ? ? A . n
6713 A 1 8 THR 8 498 ? ? ? A . n
6714 A 1 9 PRO 9 499 ? ? ? A . n
6715 A 1 10 ASN 10 500 ? ? ? A . n
6716 A 1 11 PRO 11 501 ? ? ? A . n
6717 A 1 12 SER 12 502 ? ? ? A . n
6718 A 1 13 VAL 13 503 ? ? ? A . n
6719 A 1 14 THR 14 504 ? ? ? A . n
6720 A 1 15 PRO 15 505 ? ? ? A . n
6721 A 1 16 THR 16 506 ? ? ? A . n
6722 A 1 17 GLN 17 507 ? ? ? A . n
6723 A 1 18 THR 18 508 ? ? ? A . n
6724 A 1 19 PRO 19 509 ? ? ? A . n
6725 A 1 20 ILE 20 510 ? ? ? A . n
6726 A 1 21 PRO 21 511 ? ? ? A . n
6727 A 1 22 THR 22 512 ? ? ? A . n
6728 A 1 23 ILE 23 513 ? ? ? A . n
6729 A 1 24 SER 24 514 ? ? ? A . n
6730 A 1 25 GLY 25 515 ? ? ? A . n
6731 A 1 26 ASN 26 516 516 ASN ASN A . n
6732 A 1 27 ALA 27 517 517 ALA ALA A . n
6733 A 1 28 LEU 28 518 518 LEU LEU A . n
6734 A 1 29 ARG 29 519 519 ARG ARG A . n
6735 A 1 30 ASP 30 520 520 ASP ASP A . n
6736 A 1 31 TYR 31 521 521 TYR TYR A . n
6737 A 1 32 ALA 32 522 522 ALA ALA A . n
6738 A 1 33 GLU 33 523 523 GLU GLU A . n
6739 A 1 34 ALA 34 524 524 ALA ALA A . n
6740 A 1 35 ARG 35 525 525 ARG ARG A . n
6741 A 1 36 GLY 36 526 526 GLY GLY A . n
6742 A 1 37 ILE 37 527 527 ILE ILE A . n
6743 A 1 38 LYS 38 528 528 LYS LYS A . n
6744 A 1 39 ILE 39 529 529 ILE ILE A . n
6745 A 1 40 GLY 40 530 530 GLY GLY A . n
6746 A 1 41 THR 41 531 531 THR THR A . n
6747 A 1 42 CYS 42 532 532 CYS CYS A . n
6748 A 1 43 VAL 43 533 533 VAL VAL A . n
6749 A 1 44 ASN 44 534 534 ASN ASN A . n
6750 A 1 45 TYR 45 535 535 TYR TYR A . n
6751 A 1 46 PRO 46 536 536 PRO PRO A . n
6752 A 1 47 PHE 47 537 537 PHE PHE A . n
6753 A 1 48 TYR 48 538 538 TYR TYR A . n
6754 A 1 49 ASN 49 539 539 ASN ASN A . n
6755 A 1 50 ASN 50 540 540 ASN ASN A . n
6756 A 1 51 SER 51 541 541 SER SER A . n
6757 A 1 52 ASP 52 542 542 ASP ASP A . n
6758 A 1 53 PRO 53 543 543 PRO PRO A . n
6759 A 1 54 THR 54 544 544 THR THR A . n
6760 A 1 55 TYR 55 545 545 TYR TYR A . n
6761 A 1 56 ASN 56 546 546 ASN ASN A . n
6762 A 1 57 SER 57 547 547 SER SER A . n
6763 A 1 58 ILE 58 548 548 ILE ILE A . n
6764 A 1 59 LEU 59 549 549 LEU LEU A . n
6765 A 1 60 GLN 60 550 550 GLN GLN A . n
6766 A 1 61 ARG 61 551 551 ARG ARG A . n
6767 A 1 62 GLU 62 552 552 GLU GLU A . n
6768 A 1 63 PHE 63 553 553 PHE PHE A . n
6769 A 1 64 SER 64 554 554 SER SER A . n
6770 A 1 65 MET 65 555 555 MET MET A . n
6771 A 1 66 VAL 66 556 556 VAL VAL A . n
6772 A 1 67 VAL 67 557 557 VAL VAL A . n
6773 A 1 68 CYS 68 558 558 CYS CYS A . n
6774 A 1 69 GLU 69 559 559 GLU GLU A . n
6775 A 1 70 ASN 70 560 560 ASN ASN A . n
6776 A 1 71 GLU 71 561 561 GLU GLU A . n
6777 A 1 72 MET 72 562 562 MET MET A . n
6778 A 1 73 LYS 73 563 563 LYS LYS A . n
6779 A 1 74 PHE 74 564 564 PHE PHE A . n
6780 A 1 75 ASP 75 565 565 ASP ASP A . n
6781 A 1 76 ALA 76 566 566 ALA ALA A . n
6782 A 1 77 LEU 77 567 567 LEU LEU A . n
6783 A 1 78 GLN 78 568 568 GLN GLN A . n
6784 A 1 79 PRO 79 569 569 PRO PRO A . n
6785 A 1 80 ARG 80 570 570 ARG ARG A . n
6786 A 1 81 GLN 81 571 571 GLN GLN A . n
6787 A 1 82 ASN 82 572 572 ASN ASN A . n
6788 A 1 83 VAL 83 573 573 VAL VAL A . n
6789 A 1 84 PHE 84 574 574 PHE PHE A . n
6790 A 1 85 ASP 85 575 575 ASP ASP A . n
6791 A 1 86 PHE 86 576 576 PHE PHE A . n
6792 A 1 87 SER 87 577 577 SER SER A . n
6793 A 1 88 LYS 88 578 578 LYS LYS A . n
6794 A 1 89 GLY 89 579 579 GLY GLY A . n
6795 A 1 90 ASP 90 580 580 ASP ASP A . n
6796 A 1 91 GLN 91 581 581 GLN GLN A . n
6797 A 1 92 LEU 92 582 582 LEU LEU A . n
6798 A 1 93 LEU 93 583 583 LEU LEU A . n
6799 A 1 94 ALA 94 584 584 ALA ALA A . n
6800 A 1 95 PHE 95 585 585 PHE PHE A . n
6801 A 1 96 ALA 96 586 586 ALA ALA A . n
6802 A 1 97 GLU 97 587 587 GLU GLU A . n
6803 A 1 98 ARG 98 588 588 ARG ARG A . n
6804 A 1 99 ASN 99 589 589 ASN ASN A . n
6805 A 1 100 GLY 100 590 590 GLY GLY A . n
6806 A 1 101 MET 101 591 591 MET MET A . n
6807 A 1 102 GLN 102 592 592 GLN GLN A . n
6808 A 1 103 MET 103 593 593 MET MET A . n
6809 A 1 104 ARG 104 594 594 ARG ARG A . n
6810 A 1 105 GLY 105 595 595 GLY GLY A . n
6811 A 1 106 HIS 106 596 596 HIS HIS A . n
6812 A 1 107 THR 107 597 597 THR THR A . n
6813 A 1 108 LEU 108 598 598 LEU LEU A . n
6814 A 1 109 ILE 109 599 599 ILE ILE A . n
6815 A 1 110 TRP 110 600 600 TRP TRP A . n
6816 A 1 111 HIS 111 601 601 HIS HIS A . n
6817 A 1 112 ASN 112 602 602 ASN ASN A . n
6818 A 1 113 GLN 113 603 603 GLN GLN A . n
6819 A 1 114 ASN 114 604 604 ASN ASN A . n
6820 A 1 115 PRO 115 605 605 PRO PRO A . n
6821 A 1 116 SER 116 606 606 SER SER A . n
6822 A 1 117 TRP 117 607 607 TRP TRP A . n
6823 A 1 118 LEU 118 608 608 LEU LEU A . n
6824 A 1 119 THR 119 609 609 THR THR A . n
6825 A 1 120 ASN 120 610 610 ASN ASN A . n
6826 A 1 121 GLY 121 611 611 GLY GLY A . n
6827 A 1 122 ASN 122 612 612 ASN ASN A . n
6828 A 1 123 TRP 123 613 613 TRP TRP A . n
6829 A 1 124 ASN 124 614 614 ASN ASN A . n
6830 A 1 125 ARG 125 615 615 ARG ARG A . n
6831 A 1 126 ASP 126 616 616 ASP ASP A . n
6832 A 1 127 SER 127 617 617 SER SER A . n
6833 A 1 128 LEU 128 618 618 LEU LEU A . n
6834 A 1 129 LEU 129 619 619 LEU LEU A . n
6835 A 1 130 ALA 130 620 620 ALA ALA A . n
6836 A 1 131 VAL 131 621 621 VAL VAL A . n
6837 A 1 132 MET 132 622 622 MET MET A . n
6838 A 1 133 LYS 133 623 623 LYS LYS A . n
6839 A 1 134 ASN 134 624 624 ASN ASN A . n
6840 A 1 135 HIS 135 625 625 HIS HIS A . n
6841 A 1 136 ILE 136 626 626 ILE ILE A . n
6842 A 1 137 THR 137 627 627 THR THR A . n
6843 A 1 138 THR 138 628 628 THR THR A . n
6844 A 1 139 VAL 139 629 629 VAL VAL A . n
6845 A 1 140 MET 140 630 630 MET MET A . n
6846 A 1 141 THR 141 631 631 THR THR A . n
6847 A 1 142 HIS 142 632 632 HIS HIS A . n
6848 A 1 143 TYR 143 633 633 TYR TYR A . n
6849 A 1 144 LYS 144 634 634 LYS LYS A . n
6850 A 1 145 GLY 145 635 635 GLY GLY A . n
6851 A 1 146 LYS 146 636 636 LYS LYS A . n
6852 A 1 147 ILE 147 637 637 ILE ILE A . n
6853 A 1 148 VAL 148 638 638 VAL VAL A . n
6854 A 1 149 GLU 149 639 639 GLU GLU A . n
6855 A 1 150 TRP 150 640 640 TRP TRP A . n
6856 A 1 151 ASP 151 641 641 ASP ASP A . n
6857 A 1 152 VAL 152 642 642 VAL VAL A . n
6858 A 1 153 ALA 153 643 643 ALA ALA A . n
6859 A 1 154 ASN 154 644 644 ASN ASN A . n
6860 A 1 155 GLU 155 645 645 GLU GLU A . n
6861 A 1 156 CYS 156 646 646 CYS CYS A . n
6862 A 1 157 MET 157 647 647 MET MET A . n
6863 A 1 158 ASP 158 648 648 ASP ASP A . n
6864 A 1 159 ASP 159 649 649 ASP ASP A . n
6865 A 1 160 SER 160 650 650 SER SER A . n
6866 A 1 161 GLY 161 651 651 GLY GLY A . n
6867 A 1 162 ASN 162 652 652 ASN ASN A . n
6868 A 1 163 GLY 163 653 653 GLY GLY A . n
6869 A 1 164 LEU 164 654 654 LEU LEU A . n
6870 A 1 165 ARG 165 655 655 ARG ARG A . n
6871 A 1 166 SER 166 656 656 SER SER A . n
6872 A 1 167 SER 167 657 657 SER SER A . n
6873 A 1 168 ILE 168 658 658 ILE ILE A . n
6874 A 1 169 TRP 169 659 659 TRP TRP A . n
6875 A 1 170 ARG 170 660 660 ARG ARG A . n
6876 A 1 171 ASN 171 661 661 ASN ASN A . n
6877 A 1 172 VAL 172 662 662 VAL VAL A . n
6878 A 1 173 ILE 173 663 663 ILE ILE A . n
6879 A 1 174 GLY 174 664 664 GLY GLY A . n
6880 A 1 175 GLN 175 665 665 GLN GLN A . n
6881 A 1 176 ASP 176 666 666 ASP ASP A . n
6882 A 1 177 TYR 177 667 667 TYR TYR A . n
6883 A 1 178 LEU 178 668 668 LEU LEU A . n
6884 A 1 179 ASP 179 669 669 ASP ASP A . n
6885 A 1 180 TYR 180 670 670 TYR TYR A . n
6886 A 1 181 ALA 181 671 671 ALA ALA A . n
6887 A 1 182 PHE 182 672 672 PHE PHE A . n
6888 A 1 183 ARG 183 673 673 ARG ARG A . n
6889 A 1 184 TYR 184 674 674 TYR TYR A . n
6890 A 1 185 ALA 185 675 675 ALA ALA A . n
6891 A 1 186 ARG 186 676 676 ARG ARG A . n
6892 A 1 187 GLU 187 677 677 GLU GLU A . n
6893 A 1 188 ALA 188 678 678 ALA ALA A . n
6894 A 1 189 ASP 189 679 679 ASP ASP A . n
6895 A 1 190 PRO 190 680 680 PRO PRO A . n
6896 A 1 191 ASP 191 681 681 ASP ASP A . n
6897 A 1 192 ALA 192 682 682 ALA ALA A . n
6898 A 1 193 LEU 193 683 683 LEU LEU A . n
6899 A 1 194 LEU 194 684 684 LEU LEU A . n
6900 A 1 195 PHE 195 685 685 PHE PHE A . n
6901 A 1 196 TYR 196 686 686 TYR TYR A . n
6902 A 1 197 ASN 197 687 687 ASN ASN A . n
6903 A 1 198 ASP 198 688 688 ASP ASP A . n
6904 A 1 199 TYR 199 689 689 TYR TYR A . n
6905 A 1 200 ASN 200 690 690 ASN ASN A . n
6906 A 1 201 ILE 201 691 691 ILE ILE A . n
6907 A 1 202 GLU 202 692 692 GLU GLU A . n
6908 A 1 203 ASP 203 693 693 ASP ASP A . n
6909 A 1 204 LEU 204 694 694 LEU LEU A . n
6910 A 1 205 GLY 205 695 695 GLY GLY A . n
6911 A 1 206 PRO 206 696 696 PRO PRO A . n
6912 A 1 207 LYS 207 697 697 LYS LYS A . n
6913 A 1 208 SER 208 698 698 SER SER A . n
6914 A 1 209 ASN 209 699 699 ASN ASN A . n
6915 A 1 210 ALA 210 700 700 ALA ALA A . n
6916 A 1 211 VAL 211 701 701 VAL VAL A . n
6917 A 1 212 PHE 212 702 702 PHE PHE A . n
6918 A 1 213 ASN 213 703 703 ASN ASN A . n
6919 A 1 214 MET 214 704 704 MET MET A . n
6920 A 1 215 ILE 215 705 705 ILE ILE A . n
6921 A 1 216 LYS 216 706 706 LYS LYS A . n
6922 A 1 217 SER 217 707 707 SER SER A . n
6923 A 1 218 MET 218 708 708 MET MET A . n
6924 A 1 219 LYS 219 709 709 LYS LYS A . n
6925 A 1 220 GLU 220 710 710 GLU GLU A . n
6926 A 1 221 ARG 221 711 711 ARG ARG A . n
6927 A 1 222 GLY 222 712 712 GLY GLY A . n
6928 A 1 223 VAL 223 713 713 VAL VAL A . n
6929 A 1 224 PRO 224 714 714 PRO PRO A . n
6930 A 1 225 ILE 225 715 715 ILE ILE A . n
6931 A 1 226 ASP 226 716 716 ASP ASP A . n
6932 A 1 227 GLY 227 717 717 GLY GLY A . n
6933 A 1 228 VAL 228 718 718 VAL VAL A . n
6934 A 1 229 GLY 229 719 719 GLY GLY A . n
6935 A 1 230 PHE 230 720 720 PHE PHE A . n
6936 A 1 231 GLN 231 721 721 GLN GLN A . n
6937 A 1 232 CYS 232 722 722 CYS CYS A . n
6938 A 1 233 HIS 233 723 723 HIS HIS A . n
6939 A 1 234 PHE 234 724 724 PHE PHE A . n
6940 A 1 235 ILE 235 725 725 ILE ILE A . n
6941 A 1 236 ASN 236 726 726 ASN ASN A . n
6942 A 1 237 GLY 237 727 727 GLY GLY A . n
6943 A 1 238 MET 238 728 728 MET MET A . n
6944 A 1 239 SER 239 729 729 SER SER A . n
6945 A 1 240 PRO 240 730 730 PRO PRO A . n
6946 A 1 241 GLU 241 731 731 GLU GLU A . n
6947 A 1 242 TYR 242 732 732 TYR TYR A . n
6948 A 1 243 LEU 243 733 733 LEU LEU A . n
6949 A 1 244 ALA 244 734 734 ALA ALA A . n
6950 A 1 245 SER 245 735 735 SER SER A . n
6951 A 1 246 ILE 246 736 736 ILE ILE A . n
6952 A 1 247 ASP 247 737 737 ASP ASP A . n
6953 A 1 248 GLN 248 738 738 GLN GLN A . n
6954 A 1 249 ASN 249 739 739 ASN ASN A . n
6955 A 1 250 ILE 250 740 740 ILE ILE A . n
6956 A 1 251 LYS 251 741 741 LYS LYS A . n
6957 A 1 252 ARG 252 742 742 ARG ARG A . n
6958 A 1 253 TYR 253 743 743 TYR TYR A . n
6959 A 1 254 ALA 254 744 744 ALA ALA A . n
6960 A 1 255 GLU 255 745 745 GLU GLU A . n
6961 A 1 256 ILE 256 746 746 ILE ILE A . n
6962 A 1 257 GLY 257 747 747 GLY GLY A . n
6963 A 1 258 VAL 258 748 748 VAL VAL A . n
6964 A 1 259 ILE 259 749 749 ILE ILE A . n
6965 A 1 260 VAL 260 750 750 VAL VAL A . n
6966 A 1 261 SER 261 751 751 SER SER A . n
6967 A 1 262 PHE 262 752 752 PHE PHE A . n
6968 A 1 263 THR 263 753 753 THR THR A . n
6969 A 1 264 GLU 264 754 754 GLU GLU A . n
6970 A 1 265 ILE 265 755 755 ILE ILE A . n
6971 A 1 266 ASP 266 756 756 ASP ASP A . n
6972 A 1 267 ILE 267 757 757 ILE ILE A . n
6973 A 1 268 ARG 268 758 758 ARG ARG A . n
6974 A 1 269 ILE 269 759 759 ILE ILE A . n
6975 A 1 270 PRO 270 760 760 PRO PRO A . n
6976 A 1 271 GLN 271 761 761 GLN GLN A . n
6977 A 1 272 SER 272 762 762 SER SER A . n
6978 A 1 273 GLU 273 763 763 GLU GLU A . n
6979 A 1 274 ASN 274 764 764 ASN ASN A . n
6980 A 1 275 PRO 275 765 765 PRO PRO A . n
6981 A 1 276 ALA 276 766 766 ALA ALA A . n
6982 A 1 277 THR 277 767 767 THR THR A . n
6983 A 1 278 ALA 278 768 768 ALA ALA A . n
6984 A 1 279 PHE 279 769 769 PHE PHE A . n
6985 A 1 280 GLN 280 770 770 GLN GLN A . n
6986 A 1 281 VAL 281 771 771 VAL VAL A . n
6987 A 1 282 GLN 282 772 772 GLN GLN A . n
6988 A 1 283 ALA 283 773 773 ALA ALA A . n
6989 A 1 284 ASN 284 774 774 ASN ASN A . n
6990 A 1 285 ASN 285 775 775 ASN ASN A . n
6991 A 1 286 TYR 286 776 776 TYR TYR A . n
6992 A 1 287 LYS 287 777 777 LYS LYS A . n
6993 A 1 288 GLU 288 778 778 GLU GLU A . n
6994 A 1 289 LEU 289 779 779 LEU LEU A . n
6995 A 1 290 MET 290 780 780 MET MET A . n
6996 A 1 291 LYS 291 781 781 LYS LYS A . n
6997 A 1 292 ILE 292 782 782 ILE ILE A . n
6998 A 1 293 CYS 293 783 783 CYS CYS A . n
6999 A 1 294 LEU 294 784 784 LEU LEU A . n
7000 A 1 295 ALA 295 785 785 ALA ALA A . n
7001 A 1 296 ASN 296 786 786 ASN ASN A . n
7002 A 1 297 PRO 297 787 787 PRO PRO A . n
7003 A 1 298 ASN 298 788 788 ASN ASN A . n
7004 A 1 299 CYS 299 789 789 CYS CYS A . n
7005 A 1 300 ASN 300 790 790 ASN ASN A . n
7006 A 1 301 THR 301 791 791 THR THR A . n
7007 A 1 302 PHE 302 792 792 PHE PHE A . n
7008 A 1 303 VAL 303 793 793 VAL VAL A . n
7009 A 1 304 MET 304 794 794 MET MET A . n
7010 A 1 305 TRP 305 795 795 TRP TRP A . n
7011 A 1 306 GLY 306 796 796 GLY GLY A . n
7012 A 1 307 PHE 307 797 797 PHE PHE A . n
7013 A 1 308 THR 308 798 798 THR THR A . n
7014 A 1 309 ASP 309 799 799 ASP ASP A . n
7015 A 1 310 LYS 310 800 800 LYS LYS A . n
7016 A 1 311 TYR 311 801 801 TYR TYR A . n
7017 A 1 312 THR 312 802 802 THR THR A . n
7018 A 1 313 TRP 313 803 803 TRP TRP A . n
7019 A 1 314 ILE 314 804 804 ILE ILE A . n
7020 A 1 315 PRO 315 805 805 PRO PRO A . n
7021 A 1 316 GLY 316 806 806 GLY GLY A . n
7022 A 1 317 THR 317 807 807 THR THR A . n
7023 A 1 318 PHE 318 808 808 PHE PHE A . n
7024 A 1 319 PRO 319 809 809 PRO PRO A . n
7025 A 1 320 GLY 320 810 810 GLY GLY A . n
7026 A 1 321 TYR 321 811 811 TYR TYR A . n
7027 A 1 322 GLY 322 812 812 GLY GLY A . n
7028 A 1 323 ASN 323 813 813 ASN ASN A . n
7029 A 1 324 PRO 324 814 814 PRO PRO A . n
7030 A 1 325 LEU 325 815 815 LEU LEU A . n
7031 A 1 326 ILE 326 816 816 ILE ILE A . n
7032 A 1 327 TYR 327 817 817 TYR TYR A . n
7033 A 1 328 ASP 328 818 818 ASP ASP A . n
7034 A 1 329 SER 329 819 819 SER SER A . n
7035 A 1 330 ASN 330 820 820 ASN ASN A . n
7036 A 1 331 TYR 331 821 821 TYR TYR A . n
7037 A 1 332 ASN 332 822 822 ASN ASN A . n
7038 A 1 333 PRO 333 823 823 PRO PRO A . n
7039 A 1 334 LYS 334 824 824 LYS LYS A . n
7040 A 1 335 PRO 335 825 825 PRO PRO A . n
7041 A 1 336 ALA 336 826 826 ALA ALA A . n
7042 A 1 337 TYR 337 827 827 TYR TYR A . n
7043 A 1 338 ASN 338 828 828 ASN ASN A . n
7044 A 1 339 ALA 339 829 829 ALA ALA A . n
7045 A 1 340 ILE 340 830 830 ILE ILE A . n
7046 A 1 341 LYS 341 831 831 LYS LYS A . n
7047 A 1 342 GLU 342 832 832 GLU GLU A . n
7048 A 1 343 ALA 343 833 833 ALA ALA A . n
7049 A 1 344 LEU 344 834 834 LEU LEU A . n
7050 A 1 345 MET 345 835 835 MET MET A . n
7051 A 1 346 GLY 346 836 ? ? ? A . n
7052 A 1 347 TYR 347 837 ? ? ? A . n
7053 B 1 1 PRO 1 491 ? ? ? B . n
7054 B 1 2 GLY 2 492 ? ? ? B . n
7055 B 1 3 GLN 3 493 ? ? ? B . n
7056 B 1 4 GLY 4 494 ? ? ? B . n
7057 B 1 5 ASP 5 495 ? ? ? B . n
7058 B 1 6 VAL 6 496 ? ? ? B . n
7059 B 1 7 GLN 7 497 ? ? ? B . n
7060 B 1 8 THR 8 498 ? ? ? B . n
7061 B 1 9 PRO 9 499 ? ? ? B . n
7062 B 1 10 ASN 10 500 ? ? ? B . n
7063 B 1 11 PRO 11 501 ? ? ? B . n
7064 B 1 12 SER 12 502 ? ? ? B . n
7065 B 1 13 VAL 13 503 ? ? ? B . n
7066 B 1 14 THR 14 504 ? ? ? B . n
7067 B 1 15 PRO 15 505 ? ? ? B . n
7068 B 1 16 THR 16 506 ? ? ? B . n
7069 B 1 17 GLN 17 507 ? ? ? B . n
7070 B 1 18 THR 18 508 ? ? ? B . n
7071 B 1 19 PRO 19 509 ? ? ? B . n
7072 B 1 20 ILE 20 510 ? ? ? B . n
7073 B 1 21 PRO 21 511 ? ? ? B . n
7074 B 1 22 THR 22 512 ? ? ? B . n
7075 B 1 23 ILE 23 513 ? ? ? B . n
7076 B 1 24 SER 24 514 ? ? ? B . n
7077 B 1 25 GLY 25 515 ? ? ? B . n
7078 B 1 26 ASN 26 516 516 ASN ASN B . n
7079 B 1 27 ALA 27 517 517 ALA ALA B . n
7080 B 1 28 LEU 28 518 518 LEU LEU B . n
7081 B 1 29 ARG 29 519 519 ARG ARG B . n
7082 B 1 30 ASP 30 520 520 ASP ASP B . n
7083 B 1 31 TYR 31 521 521 TYR TYR B . n
7084 B 1 32 ALA 32 522 522 ALA ALA B . n
7085 B 1 33 GLU 33 523 523 GLU GLU B . n
7086 B 1 34 ALA 34 524 524 ALA ALA B . n
7087 B 1 35 ARG 35 525 525 ARG ARG B . n
7088 B 1 36 GLY 36 526 526 GLY GLY B . n
7089 B 1 37 ILE 37 527 527 ILE ILE B . n
7090 B 1 38 LYS 38 528 528 LYS LYS B . n
7091 B 1 39 ILE 39 529 529 ILE ILE B . n
7092 B 1 40 GLY 40 530 530 GLY GLY B . n
7093 B 1 41 THR 41 531 531 THR THR B . n
7094 B 1 42 CYS 42 532 532 CYS CYS B . n
7095 B 1 43 VAL 43 533 533 VAL VAL B . n
7096 B 1 44 ASN 44 534 534 ASN ASN B . n
7097 B 1 45 TYR 45 535 535 TYR TYR B . n
7098 B 1 46 PRO 46 536 536 PRO PRO B . n
7099 B 1 47 PHE 47 537 537 PHE PHE B . n
7100 B 1 48 TYR 48 538 538 TYR TYR B . n
7101 B 1 49 ASN 49 539 539 ASN ASN B . n
7102 B 1 50 ASN 50 540 540 ASN ASN B . n
7103 B 1 51 SER 51 541 541 SER SER B . n
7104 B 1 52 ASP 52 542 542 ASP ASP B . n
7105 B 1 53 PRO 53 543 543 PRO PRO B . n
7106 B 1 54 THR 54 544 544 THR THR B . n
7107 B 1 55 TYR 55 545 545 TYR TYR B . n
7108 B 1 56 ASN 56 546 546 ASN ASN B . n
7109 B 1 57 SER 57 547 547 SER SER B . n
7110 B 1 58 ILE 58 548 548 ILE ILE B . n
7111 B 1 59 LEU 59 549 549 LEU LEU B . n
7112 B 1 60 GLN 60 550 550 GLN GLN B . n
7113 B 1 61 ARG 61 551 551 ARG ARG B . n
7114 B 1 62 GLU 62 552 552 GLU GLU B . n
7115 B 1 63 PHE 63 553 553 PHE PHE B . n
7116 B 1 64 SER 64 554 554 SER SER B . n
7117 B 1 65 MET 65 555 555 MET MET B . n
7118 B 1 66 VAL 66 556 556 VAL VAL B . n
7119 B 1 67 VAL 67 557 557 VAL VAL B . n
7120 B 1 68 CYS 68 558 558 CYS CYS B . n
7121 B 1 69 GLU 69 559 559 GLU GLU B . n
7122 B 1 70 ASN 70 560 560 ASN ASN B . n
7123 B 1 71 GLU 71 561 561 GLU GLU B . n
7124 B 1 72 MET 72 562 562 MET MET B . n
7125 B 1 73 LYS 73 563 563 LYS LYS B . n
7126 B 1 74 PHE 74 564 564 PHE PHE B . n
7127 B 1 75 ASP 75 565 565 ASP ASP B . n
7128 B 1 76 ALA 76 566 566 ALA ALA B . n
7129 B 1 77 LEU 77 567 567 LEU LEU B . n
7130 B 1 78 GLN 78 568 568 GLN GLN B . n
7131 B 1 79 PRO 79 569 569 PRO PRO B . n
7132 B 1 80 ARG 80 570 570 ARG ARG B . n
7133 B 1 81 GLN 81 571 571 GLN GLN B . n
7134 B 1 82 ASN 82 572 572 ASN ASN B . n
7135 B 1 83 VAL 83 573 573 VAL VAL B . n
7136 B 1 84 PHE 84 574 574 PHE PHE B . n
7137 B 1 85 ASP 85 575 575 ASP ASP B . n
7138 B 1 86 PHE 86 576 576 PHE PHE B . n
7139 B 1 87 SER 87 577 577 SER SER B . n
7140 B 1 88 LYS 88 578 578 LYS LYS B . n
7141 B 1 89 GLY 89 579 579 GLY GLY B . n
7142 B 1 90 ASP 90 580 580 ASP ASP B . n
7143 B 1 91 GLN 91 581 581 GLN GLN B . n
7144 B 1 92 LEU 92 582 582 LEU LEU B . n
7145 B 1 93 LEU 93 583 583 LEU LEU B . n
7146 B 1 94 ALA 94 584 584 ALA ALA B . n
7147 B 1 95 PHE 95 585 585 PHE PHE B . n
7148 B 1 96 ALA 96 586 586 ALA ALA B . n
7149 B 1 97 GLU 97 587 587 GLU GLU B . n
7150 B 1 98 ARG 98 588 588 ARG ARG B . n
7151 B 1 99 ASN 99 589 589 ASN ASN B . n
7152 B 1 100 GLY 100 590 590 GLY GLY B . n
7153 B 1 101 MET 101 591 591 MET MET B . n
7154 B 1 102 GLN 102 592 592 GLN GLN B . n
7155 B 1 103 MET 103 593 593 MET MET B . n
7156 B 1 104 ARG 104 594 594 ARG ARG B . n
7157 B 1 105 GLY 105 595 595 GLY GLY B . n
7158 B 1 106 HIS 106 596 596 HIS HIS B . n
7159 B 1 107 THR 107 597 597 THR THR B . n
7160 B 1 108 LEU 108 598 598 LEU LEU B . n
7161 B 1 109 ILE 109 599 599 ILE ILE B . n
7162 B 1 110 TRP 110 600 600 TRP TRP B . n
7163 B 1 111 HIS 111 601 601 HIS HIS B . n
7164 B 1 112 ASN 112 602 602 ASN ASN B . n
7165 B 1 113 GLN 113 603 603 GLN GLN B . n
7166 B 1 114 ASN 114 604 604 ASN ASN B . n
7167 B 1 115 PRO 115 605 605 PRO PRO B . n
7168 B 1 116 SER 116 606 606 SER SER B . n
7169 B 1 117 TRP 117 607 607 TRP TRP B . n
7170 B 1 118 LEU 118 608 608 LEU LEU B . n
7171 B 1 119 THR 119 609 609 THR THR B . n
7172 B 1 120 ASN 120 610 610 ASN ASN B . n
7173 B 1 121 GLY 121 611 611 GLY GLY B . n
7174 B 1 122 ASN 122 612 612 ASN ASN B . n
7175 B 1 123 TRP 123 613 613 TRP TRP B . n
7176 B 1 124 ASN 124 614 614 ASN ASN B . n
7177 B 1 125 ARG 125 615 615 ARG ARG B . n
7178 B 1 126 ASP 126 616 616 ASP ASP B . n
7179 B 1 127 SER 127 617 617 SER SER B . n
7180 B 1 128 LEU 128 618 618 LEU LEU B . n
7181 B 1 129 LEU 129 619 619 LEU LEU B . n
7182 B 1 130 ALA 130 620 620 ALA ALA B . n
7183 B 1 131 VAL 131 621 621 VAL VAL B . n
7184 B 1 132 MET 132 622 622 MET MET B . n
7185 B 1 133 LYS 133 623 623 LYS LYS B . n
7186 B 1 134 ASN 134 624 624 ASN ASN B . n
7187 B 1 135 HIS 135 625 625 HIS HIS B . n
7188 B 1 136 ILE 136 626 626 ILE ILE B . n
7189 B 1 137 THR 137 627 627 THR THR B . n
7190 B 1 138 THR 138 628 628 THR THR B . n
7191 B 1 139 VAL 139 629 629 VAL VAL B . n
7192 B 1 140 MET 140 630 630 MET MET B . n
7193 B 1 141 THR 141 631 631 THR THR B . n
7194 B 1 142 HIS 142 632 632 HIS HIS B . n
7195 B 1 143 TYR 143 633 633 TYR TYR B . n
7196 B 1 144 LYS 144 634 634 LYS LYS B . n
7197 B 1 145 GLY 145 635 635 GLY GLY B . n
7198 B 1 146 LYS 146 636 636 LYS LYS B . n
7199 B 1 147 ILE 147 637 637 ILE ILE B . n
7200 B 1 148 VAL 148 638 638 VAL VAL B . n
7201 B 1 149 GLU 149 639 639 GLU GLU B . n
7202 B 1 150 TRP 150 640 640 TRP TRP B . n
7203 B 1 151 ASP 151 641 641 ASP ASP B . n
7204 B 1 152 VAL 152 642 642 VAL VAL B . n
7205 B 1 153 ALA 153 643 643 ALA ALA B . n
7206 B 1 154 ASN 154 644 644 ASN ASN B . n
7207 B 1 155 GLU 155 645 645 GLU GLU B . n
7208 B 1 156 CYS 156 646 646 CYS CYS B . n
7209 B 1 157 MET 157 647 647 MET MET B . n
7210 B 1 158 ASP 158 648 648 ASP ASP B . n
7211 B 1 159 ASP 159 649 649 ASP ASP B . n
7212 B 1 160 SER 160 650 650 SER SER B . n
7213 B 1 161 GLY 161 651 651 GLY GLY B . n
7214 B 1 162 ASN 162 652 652 ASN ASN B . n
7215 B 1 163 GLY 163 653 653 GLY GLY B . n
7216 B 1 164 LEU 164 654 654 LEU LEU B . n
7217 B 1 165 ARG 165 655 655 ARG ARG B . n
7218 B 1 166 SER 166 656 656 SER SER B . n
7219 B 1 167 SER 167 657 657 SER SER B . n
7220 B 1 168 ILE 168 658 658 ILE ILE B . n
7221 B 1 169 TRP 169 659 659 TRP TRP B . n
7222 B 1 170 ARG 170 660 660 ARG ARG B . n
7223 B 1 171 ASN 171 661 661 ASN ASN B . n
7224 B 1 172 VAL 172 662 662 VAL VAL B . n
7225 B 1 173 ILE 173 663 663 ILE ILE B . n
7226 B 1 174 GLY 174 664 664 GLY GLY B . n
7227 B 1 175 GLN 175 665 665 GLN GLN B . n
7228 B 1 176 ASP 176 666 666 ASP ASP B . n
7229 B 1 177 TYR 177 667 667 TYR TYR B . n
7230 B 1 178 LEU 178 668 668 LEU LEU B . n
7231 B 1 179 ASP 179 669 669 ASP ASP B . n
7232 B 1 180 TYR 180 670 670 TYR TYR B . n
7233 B 1 181 ALA 181 671 671 ALA ALA B . n
7234 B 1 182 PHE 182 672 672 PHE PHE B . n
7235 B 1 183 ARG 183 673 673 ARG ARG B . n
7236 B 1 184 TYR 184 674 674 TYR TYR B . n
7237 B 1 185 ALA 185 675 675 ALA ALA B . n
7238 B 1 186 ARG 186 676 676 ARG ARG B . n
7239 B 1 187 GLU 187 677 677 GLU GLU B . n
7240 B 1 188 ALA 188 678 678 ALA ALA B . n
7241 B 1 189 ASP 189 679 679 ASP ASP B . n
7242 B 1 190 PRO 190 680 680 PRO PRO B . n
7243 B 1 191 ASP 191 681 681 ASP ASP B . n
7244 B 1 192 ALA 192 682 682 ALA ALA B . n
7245 B 1 193 LEU 193 683 683 LEU LEU B . n
7246 B 1 194 LEU 194 684 684 LEU LEU B . n
7247 B 1 195 PHE 195 685 685 PHE PHE B . n
7248 B 1 196 TYR 196 686 686 TYR TYR B . n
7249 B 1 197 ASN 197 687 687 ASN ASN B . n
7250 B 1 198 ASP 198 688 688 ASP ASP B . n
7251 B 1 199 TYR 199 689 689 TYR TYR B . n
7252 B 1 200 ASN 200 690 690 ASN ASN B . n
7253 B 1 201 ILE 201 691 691 ILE ILE B . n
7254 B 1 202 GLU 202 692 692 GLU GLU B . n
7255 B 1 203 ASP 203 693 693 ASP ASP B . n
7256 B 1 204 LEU 204 694 694 LEU LEU B . n
7257 B 1 205 GLY 205 695 695 GLY GLY B . n
7258 B 1 206 PRO 206 696 696 PRO PRO B . n
7259 B 1 207 LYS 207 697 697 LYS LYS B . n
7260 B 1 208 SER 208 698 698 SER SER B . n
7261 B 1 209 ASN 209 699 699 ASN ASN B . n
7262 B 1 210 ALA 210 700 700 ALA ALA B . n
7263 B 1 211 VAL 211 701 701 VAL VAL B . n
7264 B 1 212 PHE 212 702 702 PHE PHE B . n
7265 B 1 213 ASN 213 703 703 ASN ASN B . n
7266 B 1 214 MET 214 704 704 MET MET B . n
7267 B 1 215 ILE 215 705 705 ILE ILE B . n
7268 B 1 216 LYS 216 706 706 LYS LYS B . n
7269 B 1 217 SER 217 707 707 SER SER B . n
7270 B 1 218 MET 218 708 708 MET MET B . n
7271 B 1 219 LYS 219 709 709 LYS LYS B . n
7272 B 1 220 GLU 220 710 710 GLU GLU B . n
7273 B 1 221 ARG 221 711 711 ARG ARG B . n
7274 B 1 222 GLY 222 712 712 GLY GLY B . n
7275 B 1 223 VAL 223 713 713 VAL VAL B . n
7276 B 1 224 PRO 224 714 714 PRO PRO B . n
7277 B 1 225 ILE 225 715 715 ILE ILE B . n
7278 B 1 226 ASP 226 716 716 ASP ASP B . n
7279 B 1 227 GLY 227 717 717 GLY GLY B . n
7280 B 1 228 VAL 228 718 718 VAL VAL B . n
7281 B 1 229 GLY 229 719 719 GLY GLY B . n
7282 B 1 230 PHE 230 720 720 PHE PHE B . n
7283 B 1 231 GLN 231 721 721 GLN GLN B . n
7284 B 1 232 CYS 232 722 722 CYS CYS B . n
7285 B 1 233 HIS 233 723 723 HIS HIS B . n
7286 B 1 234 PHE 234 724 724 PHE PHE B . n
7287 B 1 235 ILE 235 725 725 ILE ILE B . n
7288 B 1 236 ASN 236 726 726 ASN ASN B . n
7289 B 1 237 GLY 237 727 727 GLY GLY B . n
7290 B 1 238 MET 238 728 728 MET MET B . n
7291 B 1 239 SER 239 729 729 SER SER B . n
7292 B 1 240 PRO 240 730 730 PRO PRO B . n
7293 B 1 241 GLU 241 731 731 GLU GLU B . n
7294 B 1 242 TYR 242 732 732 TYR TYR B . n
7295 B 1 243 LEU 243 733 733 LEU LEU B . n
7296 B 1 244 ALA 244 734 734 ALA ALA B . n
7297 B 1 245 SER 245 735 735 SER SER B . n
7298 B 1 246 ILE 246 736 736 ILE ILE B . n
7299 B 1 247 ASP 247 737 737 ASP ASP B . n
7300 B 1 248 GLN 248 738 738 GLN GLN B . n
7301 B 1 249 ASN 249 739 739 ASN ASN B . n
7302 B 1 250 ILE 250 740 740 ILE ILE B . n
7303 B 1 251 LYS 251 741 741 LYS LYS B . n
7304 B 1 252 ARG 252 742 742 ARG ARG B . n
7305 B 1 253 TYR 253 743 743 TYR TYR B . n
7306 B 1 254 ALA 254 744 744 ALA ALA B . n
7307 B 1 255 GLU 255 745 745 GLU GLU B . n
7308 B 1 256 ILE 256 746 746 ILE ILE B . n
7309 B 1 257 GLY 257 747 747 GLY GLY B . n
7310 B 1 258 VAL 258 748 748 VAL VAL B . n
7311 B 1 259 ILE 259 749 749 ILE ILE B . n
7312 B 1 260 VAL 260 750 750 VAL VAL B . n
7313 B 1 261 SER 261 751 751 SER SER B . n
7314 B 1 262 PHE 262 752 752 PHE PHE B . n
7315 B 1 263 THR 263 753 753 THR THR B . n
7316 B 1 264 GLU 264 754 754 GLU GLU B . n
7317 B 1 265 ILE 265 755 755 ILE ILE B . n
7318 B 1 266 ASP 266 756 756 ASP ASP B . n
7319 B 1 267 ILE 267 757 757 ILE ILE B . n
7320 B 1 268 ARG 268 758 758 ARG ARG B . n
7321 B 1 269 ILE 269 759 759 ILE ILE B . n
7322 B 1 270 PRO 270 760 760 PRO PRO B . n
7323 B 1 271 GLN 271 761 761 GLN GLN B . n
7324 B 1 272 SER 272 762 762 SER SER B . n
7325 B 1 273 GLU 273 763 763 GLU GLU B . n
7326 B 1 274 ASN 274 764 764 ASN ASN B . n
7327 B 1 275 PRO 275 765 765 PRO PRO B . n
7328 B 1 276 ALA 276 766 766 ALA ALA B . n
7329 B 1 277 THR 277 767 767 THR THR B . n
7330 B 1 278 ALA 278 768 768 ALA ALA B . n
7331 B 1 279 PHE 279 769 769 PHE PHE B . n
7332 B 1 280 GLN 280 770 770 GLN GLN B . n
7333 B 1 281 VAL 281 771 771 VAL VAL B . n
7334 B 1 282 GLN 282 772 772 GLN GLN B . n
7335 B 1 283 ALA 283 773 773 ALA ALA B . n
7336 B 1 284 ASN 284 774 774 ASN ASN B . n
7337 B 1 285 ASN 285 775 775 ASN ASN B . n
7338 B 1 286 TYR 286 776 776 TYR TYR B . n
7339 B 1 287 LYS 287 777 777 LYS LYS B . n
7340 B 1 288 GLU 288 778 778 GLU GLU B . n
7341 B 1 289 LEU 289 779 779 LEU LEU B . n
7342 B 1 290 MET 290 780 780 MET MET B . n
7343 B 1 291 LYS 291 781 781 LYS LYS B . n
7344 B 1 292 ILE 292 782 782 ILE ILE B . n
7345 B 1 293 CYS 293 783 783 CYS CYS B . n
7346 B 1 294 LEU 294 784 784 LEU LEU B . n
7347 B 1 295 ALA 295 785 785 ALA ALA B . n
7348 B 1 296 ASN 296 786 786 ASN ASN B . n
7349 B 1 297 PRO 297 787 787 PRO PRO B . n
7350 B 1 298 ASN 298 788 788 ASN ASN B . n
7351 B 1 299 CYS 299 789 789 CYS CYS B . n
7352 B 1 300 ASN 300 790 790 ASN ASN B . n
7353 B 1 301 THR 301 791 791 THR THR B . n
7354 B 1 302 PHE 302 792 792 PHE PHE B . n
7355 B 1 303 VAL 303 793 793 VAL VAL B . n
7356 B 1 304 MET 304 794 794 MET MET B . n
7357 B 1 305 TRP 305 795 795 TRP TRP B . n
7358 B 1 306 GLY 306 796 796 GLY GLY B . n
7359 B 1 307 PHE 307 797 797 PHE PHE B . n
7360 B 1 308 THR 308 798 798 THR THR B . n
7361 B 1 309 ASP 309 799 799 ASP ASP B . n
7362 B 1 310 LYS 310 800 800 LYS LYS B . n
7363 B 1 311 TYR 311 801 801 TYR TYR B . n
7364 B 1 312 THR 312 802 802 THR THR B . n
7365 B 1 313 TRP 313 803 803 TRP TRP B . n
7366 B 1 314 ILE 314 804 804 ILE ILE B . n
7367 B 1 315 PRO 315 805 805 PRO PRO B . n
7368 B 1 316 GLY 316 806 806 GLY GLY B . n
7369 B 1 317 THR 317 807 807 THR THR B . n
7370 B 1 318 PHE 318 808 808 PHE PHE B . n
7371 B 1 319 PRO 319 809 809 PRO PRO B . n
7372 B 1 320 GLY 320 810 810 GLY GLY B . n
7373 B 1 321 TYR 321 811 811 TYR TYR B . n
7374 B 1 322 GLY 322 812 812 GLY GLY B . n
7375 B 1 323 ASN 323 813 813 ASN ASN B . n
7376 B 1 324 PRO 324 814 814 PRO PRO B . n
7377 B 1 325 LEU 325 815 815 LEU LEU B . n
7378 B 1 326 ILE 326 816 816 ILE ILE B . n
7379 B 1 327 TYR 327 817 817 TYR TYR B . n
7380 B 1 328 ASP 328 818 818 ASP ASP B . n
7381 B 1 329 SER 329 819 819 SER SER B . n
7382 B 1 330 ASN 330 820 820 ASN ASN B . n
7383 B 1 331 TYR 331 821 821 TYR TYR B . n
7384 B 1 332 ASN 332 822 822 ASN ASN B . n
7385 B 1 333 PRO 333 823 823 PRO PRO B . n
7386 B 1 334 LYS 334 824 824 LYS LYS B . n
7387 B 1 335 PRO 335 825 825 PRO PRO B . n
7388 B 1 336 ALA 336 826 826 ALA ALA B . n
7389 B 1 337 TYR 337 827 827 TYR TYR B . n
7390 B 1 338 ASN 338 828 828 ASN ASN B . n
7391 B 1 339 ALA 339 829 829 ALA ALA B . n
7392 B 1 340 ILE 340 830 830 ILE ILE B . n
7393 B 1 341 LYS 341 831 831 LYS LYS B . n
7394 B 1 342 GLU 342 832 832 GLU GLU B . n
7395 B 1 343 ALA 343 833 833 ALA ALA B . n
7396 B 1 344 LEU 344 834 834 LEU LEU B . n
7397 B 1 345 MET 345 835 835 MET MET B . n
7398 B 1 346 GLY 346 836 ? ? ? B . n
7399 B 1 347 TYR 347 837 ? ? ? B . n
7402 _pdbx_version.entry_id
7403 _pdbx_version.revision_date
7404 _pdbx_version.major_version
7405 _pdbx_version.minor_version
7406 _pdbx_version.revision_type
7407 _pdbx_version.details
7408 1XYZ 2008-03-24 3 2 'Version format compliance' 'compliance with PDB format V.3.15'
7409 1XYZ 2011-07-13 4 0000 'Version format compliance' 'compliance with PDB Exchange Dictionary V4'
7413 _software.classification
7415 _software.citation_id
7416 _software.pdbx_ordinal
7417 ARP/wARP 'model building' . ? 1
7418 X-PLOR 'model building' . ? 2
7419 ARP/wARP refinement . ? 3
7420 X-PLOR refinement . ? 4
7423 _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.id
7424 _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.polymer_flag
7425 _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.occupancy_flag
7426 _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_model_num
7427 _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_asym_id
7428 _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_comp_id
7429 _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id
7430 _pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_ins_code
7440 10 Y 1 1 A ASN 500 ?
7441 11 Y 1 1 A PRO 501 ?
7442 12 Y 1 1 A SER 502 ?
7443 13 Y 1 1 A VAL 503 ?
7444 14 Y 1 1 A THR 504 ?
7445 15 Y 1 1 A PRO 505 ?
7446 16 Y 1 1 A THR 506 ?
7447 17 Y 1 1 A GLN 507 ?
7448 18 Y 1 1 A THR 508 ?
7449 19 Y 1 1 A PRO 509 ?
7450 20 Y 1 1 A ILE 510 ?
7451 21 Y 1 1 A PRO 511 ?
7452 22 Y 1 1 A THR 512 ?
7453 23 Y 1 1 A ILE 513 ?
7454 24 Y 1 1 A SER 514 ?
7455 25 Y 1 1 A GLY 515 ?
7456 26 Y 1 1 A GLY 836 ?
7457 27 Y 1 1 A TYR 837 ?
7458 28 Y 1 1 B PRO 491 ?
7459 29 Y 1 1 B GLY 492 ?
7460 30 Y 1 1 B GLN 493 ?
7461 31 Y 1 1 B GLY 494 ?
7462 32 Y 1 1 B ASP 495 ?
7463 33 Y 1 1 B VAL 496 ?
7464 34 Y 1 1 B GLN 497 ?
7465 35 Y 1 1 B THR 498 ?
7466 36 Y 1 1 B PRO 499 ?
7467 37 Y 1 1 B ASN 500 ?
7468 38 Y 1 1 B PRO 501 ?
7469 39 Y 1 1 B SER 502 ?
7470 40 Y 1 1 B VAL 503 ?
7471 41 Y 1 1 B THR 504 ?
7472 42 Y 1 1 B PRO 505 ?
7473 43 Y 1 1 B THR 506 ?
7474 44 Y 1 1 B GLN 507 ?
7475 45 Y 1 1 B THR 508 ?
7476 46 Y 1 1 B PRO 509 ?
7477 47 Y 1 1 B ILE 510 ?
7478 48 Y 1 1 B PRO 511 ?
7479 49 Y 1 1 B THR 512 ?
7480 50 Y 1 1 B ILE 513 ?
7481 51 Y 1 1 B SER 514 ?
7482 52 Y 1 1 B GLY 515 ?
7483 53 Y 1 1 B GLY 836 ?
7484 54 Y 1 1 B TYR 837 ?
7487 _pdbx_struct_assembly.id
7488 _pdbx_struct_assembly.details
7489 _pdbx_struct_assembly.method_details
7490 _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details
7491 _pdbx_struct_assembly.oligomeric_count
7492 1 author_defined_assembly ? monomeric 1
7493 2 author_defined_assembly ? monomeric 1
7496 _pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id
7497 _pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression
7498 _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list
7502 _pdbx_struct_oper_list.id 1
7503 _pdbx_struct_oper_list.type 'identity operation'
7504 _pdbx_struct_oper_list.name 1_555
7505 _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation x,y,z
7506 _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 1.0000000000
7507 _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 0.0000000000
7508 _pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 0.0000000000
7509 _pdbx_struct_oper_list.vector[1] 0.0000000000
7510 _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 0.0000000000
7511 _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 1.0000000000
7512 _pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 0.0000000000
7513 _pdbx_struct_oper_list.vector[2] 0.0000000000
7514 _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 0.0000000000
7515 _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 0.0000000000
7516 _pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 1.0000000000
7517 _pdbx_struct_oper_list.vector[3] 0.0000000000
7520 _pdbx_nonpoly_scheme.asym_id
7521 _pdbx_nonpoly_scheme.entity_id
7522 _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id
7523 _pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num
7524 _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num
7525 _pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num
7526 _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id
7527 _pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id
7528 _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id
7529 _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code
7530 C 2 HOH 1 1 1 HOH HOH A .
7531 C 2 HOH 2 2 2 HOH HOH A .
7532 C 2 HOH 3 3 3 HOH HOH A .
7533 C 2 HOH 4 4 4 HOH HOH A .
7534 C 2 HOH 5 5 5 HOH HOH A .
7535 C 2 HOH 6 6 6 HOH HOH A .
7536 C 2 HOH 7 7 7 HOH HOH A .
7537 C 2 HOH 8 8 8 HOH HOH A .
7538 C 2 HOH 9 9 9 HOH HOH A .
7539 C 2 HOH 10 10 10 HOH HOH A .
7540 C 2 HOH 11 11 11 HOH HOH A .
7541 C 2 HOH 12 12 12 HOH HOH A .
7542 C 2 HOH 13 13 13 HOH HOH A .
7543 C 2 HOH 14 14 14 HOH HOH A .
7544 C 2 HOH 15 15 15 HOH HOH A .
7545 C 2 HOH 16 16 16 HOH HOH A .
7546 C 2 HOH 17 17 17 HOH HOH A .
7547 C 2 HOH 18 18 18 HOH HOH A .
7548 C 2 HOH 19 19 19 HOH HOH A .
7549 C 2 HOH 20 20 20 HOH HOH A .
7550 C 2 HOH 21 21 21 HOH HOH A .
7551 C 2 HOH 22 22 22 HOH HOH A .
7552 C 2 HOH 23 23 23 HOH HOH A .
7553 C 2 HOH 24 24 24 HOH HOH A .
7554 C 2 HOH 25 25 25 HOH HOH A .
7555 C 2 HOH 26 26 26 HOH HOH A .
7556 C 2 HOH 27 27 27 HOH HOH A .
7557 C 2 HOH 28 28 28 HOH HOH A .
7558 C 2 HOH 29 29 29 HOH HOH A .
7559 C 2 HOH 30 30 30 HOH HOH A .
7560 C 2 HOH 31 31 31 HOH HOH A .
7561 C 2 HOH 32 32 32 HOH HOH A .
7562 C 2 HOH 33 33 33 HOH HOH A .
7563 C 2 HOH 34 34 34 HOH HOH A .
7564 C 2 HOH 35 35 35 HOH HOH A .
7565 C 2 HOH 36 36 36 HOH HOH A .
7566 C 2 HOH 37 37 37 HOH HOH A .
7567 C 2 HOH 38 38 38 HOH HOH A .
7568 C 2 HOH 39 39 39 HOH HOH A .
7569 C 2 HOH 40 40 40 HOH HOH A .
7570 C 2 HOH 41 41 41 HOH HOH A .
7571 C 2 HOH 42 42 42 HOH HOH A .
7572 C 2 HOH 43 43 43 HOH HOH A .
7573 C 2 HOH 44 44 44 HOH HOH A .
7574 C 2 HOH 45 45 45 HOH HOH A .
7575 C 2 HOH 46 46 46 HOH HOH A .
7576 C 2 HOH 47 47 47 HOH HOH A .
7577 C 2 HOH 48 48 48 HOH HOH A .
7578 C 2 HOH 49 49 49 HOH HOH A .
7579 C 2 HOH 50 50 50 HOH HOH A .
7580 C 2 HOH 51 51 51 HOH HOH A .
7581 C 2 HOH 52 52 52 HOH HOH A .
7582 C 2 HOH 53 53 53 HOH HOH A .
7583 C 2 HOH 54 54 54 HOH HOH A .
7584 C 2 HOH 55 55 55 HOH HOH A .
7585 C 2 HOH 56 56 56 HOH HOH A .
7586 C 2 HOH 57 57 57 HOH HOH A .
7587 C 2 HOH 58 58 58 HOH HOH A .
7588 C 2 HOH 59 59 59 HOH HOH A .
7589 C 2 HOH 60 60 60 HOH HOH A .
7590 C 2 HOH 61 61 61 HOH HOH A .
7591 C 2 HOH 62 62 62 HOH HOH A .
7592 C 2 HOH 63 63 63 HOH HOH A .
7593 C 2 HOH 64 64 64 HOH HOH A .
7594 C 2 HOH 65 65 65 HOH HOH A .
7595 C 2 HOH 66 66 66 HOH HOH A .
7596 C 2 HOH 67 67 67 HOH HOH A .
7597 C 2 HOH 68 68 68 HOH HOH A .
7598 C 2 HOH 69 69 69 HOH HOH A .
7599 C 2 HOH 70 70 70 HOH HOH A .
7600 C 2 HOH 71 71 71 HOH HOH A .
7601 C 2 HOH 72 72 72 HOH HOH A .
7602 C 2 HOH 73 73 73 HOH HOH A .
7603 C 2 HOH 74 74 74 HOH HOH A .
7604 C 2 HOH 75 75 75 HOH HOH A .
7605 C 2 HOH 76 76 76 HOH HOH A .
7606 C 2 HOH 77 77 77 HOH HOH A .
7607 C 2 HOH 78 78 78 HOH HOH A .
7608 C 2 HOH 79 79 79 HOH HOH A .
7609 C 2 HOH 80 80 80 HOH HOH A .
7610 C 2 HOH 81 81 81 HOH HOH A .
7611 C 2 HOH 82 82 82 HOH HOH A .
7612 C 2 HOH 83 83 83 HOH HOH A .
7613 C 2 HOH 84 84 84 HOH HOH A .
7614 C 2 HOH 85 85 85 HOH HOH A .
7615 C 2 HOH 86 86 86 HOH HOH A .
7616 C 2 HOH 87 87 87 HOH HOH A .
7617 C 2 HOH 88 88 88 HOH HOH A .
7618 C 2 HOH 89 89 89 HOH HOH A .
7619 C 2 HOH 90 90 90 HOH HOH A .
7620 C 2 HOH 91 91 91 HOH HOH A .
7621 C 2 HOH 92 92 92 HOH HOH A .
7622 C 2 HOH 93 93 93 HOH HOH A .
7623 C 2 HOH 94 94 94 HOH HOH A .
7624 C 2 HOH 95 95 95 HOH HOH A .
7625 C 2 HOH 96 96 96 HOH HOH A .
7626 C 2 HOH 97 97 97 HOH HOH A .
7627 C 2 HOH 98 98 98 HOH HOH A .
7628 C 2 HOH 99 99 99 HOH HOH A .
7629 C 2 HOH 100 100 100 HOH HOH A .
7630 C 2 HOH 101 101 101 HOH HOH A .
7631 C 2 HOH 102 102 102 HOH HOH A .
7632 C 2 HOH 103 103 103 HOH HOH A .
7633 C 2 HOH 104 104 104 HOH HOH A .
7634 C 2 HOH 105 105 105 HOH HOH A .
7635 C 2 HOH 106 106 106 HOH HOH A .
7636 C 2 HOH 107 107 107 HOH HOH A .
7637 C 2 HOH 108 108 108 HOH HOH A .
7638 C 2 HOH 109 109 109 HOH HOH A .
7639 C 2 HOH 110 110 110 HOH HOH A .
7640 C 2 HOH 111 111 111 HOH HOH A .
7641 C 2 HOH 112 112 112 HOH HOH A .
7642 C 2 HOH 113 113 113 HOH HOH A .
7643 C 2 HOH 114 114 114 HOH HOH A .
7644 C 2 HOH 115 115 115 HOH HOH A .
7645 C 2 HOH 116 117 117 HOH HOH A .
7646 C 2 HOH 117 118 118 HOH HOH A .
7647 C 2 HOH 118 119 119 HOH HOH A .
7648 C 2 HOH 119 120 120 HOH HOH A .
7649 C 2 HOH 120 121 121 HOH HOH A .
7650 C 2 HOH 121 122 122 HOH HOH A .
7651 C 2 HOH 122 123 123 HOH HOH A .
7652 C 2 HOH 123 124 124 HOH HOH A .
7653 C 2 HOH 124 125 125 HOH HOH A .
7654 C 2 HOH 125 126 126 HOH HOH A .
7655 C 2 HOH 126 127 127 HOH HOH A .
7656 C 2 HOH 127 128 128 HOH HOH A .
7657 C 2 HOH 128 129 129 HOH HOH A .
7658 C 2 HOH 129 130 130 HOH HOH A .
7659 C 2 HOH 130 131 131 HOH HOH A .
7660 C 2 HOH 131 132 132 HOH HOH A .
7661 C 2 HOH 132 133 133 HOH HOH A .
7662 C 2 HOH 133 134 134 HOH HOH A .
7663 C 2 HOH 134 135 135 HOH HOH A .
7664 C 2 HOH 135 136 136 HOH HOH A .
7665 C 2 HOH 136 137 137 HOH HOH A .
7666 C 2 HOH 137 138 138 HOH HOH A .
7667 C 2 HOH 138 139 139 HOH HOH A .
7668 C 2 HOH 139 140 140 HOH HOH A .
7669 C 2 HOH 140 141 141 HOH HOH A .
7670 C 2 HOH 141 142 142 HOH HOH A .
7671 C 2 HOH 142 143 143 HOH HOH A .
7672 C 2 HOH 143 144 144 HOH HOH A .
7673 C 2 HOH 144 145 145 HOH HOH A .
7674 C 2 HOH 145 146 146 HOH HOH A .
7675 C 2 HOH 146 147 147 HOH HOH A .
7676 C 2 HOH 147 148 148 HOH HOH A .
7677 C 2 HOH 148 149 149 HOH HOH A .
7678 C 2 HOH 149 150 150 HOH HOH A .
7679 C 2 HOH 150 151 151 HOH HOH A .
7680 C 2 HOH 151 152 152 HOH HOH A .
7681 C 2 HOH 152 153 153 HOH HOH A .
7682 C 2 HOH 153 154 154 HOH HOH A .
7683 C 2 HOH 154 155 155 HOH HOH A .
7684 C 2 HOH 155 156 156 HOH HOH A .
7685 C 2 HOH 156 157 157 HOH HOH A .
7686 C 2 HOH 157 158 158 HOH HOH A .
7687 C 2 HOH 158 159 159 HOH HOH A .
7688 C 2 HOH 159 160 160 HOH HOH A .
7689 C 2 HOH 160 161 161 HOH HOH A .
7690 C 2 HOH 161 162 162 HOH HOH A .
7691 C 2 HOH 162 163 163 HOH HOH A .
7692 C 2 HOH 163 164 164 HOH HOH A .
7693 C 2 HOH 164 165 165 HOH HOH A .
7694 C 2 HOH 165 166 166 HOH HOH A .
7695 C 2 HOH 166 167 167 HOH HOH A .
7696 C 2 HOH 167 168 168 HOH HOH A .
7697 C 2 HOH 168 169 169 HOH HOH A .
7698 C 2 HOH 169 170 170 HOH HOH A .
7699 C 2 HOH 170 172 172 HOH HOH A .
7700 C 2 HOH 171 173 173 HOH HOH A .
7701 C 2 HOH 172 174 174 HOH HOH A .
7702 C 2 HOH 173 175 175 HOH HOH A .
7703 C 2 HOH 174 176 176 HOH HOH A .
7704 C 2 HOH 175 177 177 HOH HOH A .
7705 C 2 HOH 176 178 178 HOH HOH A .
7706 C 2 HOH 177 179 179 HOH HOH A .
7707 C 2 HOH 178 180 180 HOH HOH A .
7708 C 2 HOH 179 181 181 HOH HOH A .
7709 C 2 HOH 180 182 182 HOH HOH A .
7710 C 2 HOH 181 183 183 HOH HOH A .
7711 C 2 HOH 182 184 184 HOH HOH A .
7712 C 2 HOH 183 185 185 HOH HOH A .
7713 C 2 HOH 184 186 186 HOH HOH A .
7714 C 2 HOH 185 187 187 HOH HOH A .
7715 C 2 HOH 186 188 188 HOH HOH A .
7716 C 2 HOH 187 189 189 HOH HOH A .
7717 C 2 HOH 188 190 190 HOH HOH A .
7718 C 2 HOH 189 191 191 HOH HOH A .
7719 C 2 HOH 190 192 192 HOH HOH A .
7720 C 2 HOH 191 193 193 HOH HOH A .
7721 C 2 HOH 192 194 194 HOH HOH A .
7722 C 2 HOH 193 195 195 HOH HOH A .
7723 C 2 HOH 194 196 196 HOH HOH A .
7724 C 2 HOH 195 197 197 HOH HOH A .
7725 C 2 HOH 196 198 198 HOH HOH A .
7726 C 2 HOH 197 199 199 HOH HOH A .
7727 C 2 HOH 198 200 200 HOH HOH A .
7728 C 2 HOH 199 201 201 HOH HOH A .
7729 C 2 HOH 200 202 202 HOH HOH A .
7730 C 2 HOH 201 203 203 HOH HOH A .
7731 C 2 HOH 202 204 204 HOH HOH A .
7732 C 2 HOH 203 205 205 HOH HOH A .
7733 C 2 HOH 204 206 206 HOH HOH A .
7734 C 2 HOH 205 207 207 HOH HOH A .
7735 C 2 HOH 206 208 208 HOH HOH A .
7736 C 2 HOH 207 209 209 HOH HOH A .
7737 C 2 HOH 208 210 210 HOH HOH A .
7738 C 2 HOH 209 211 211 HOH HOH A .
7739 C 2 HOH 210 212 212 HOH HOH A .
7740 C 2 HOH 211 213 213 HOH HOH A .
7741 C 2 HOH 212 214 214 HOH HOH A .
7742 C 2 HOH 213 215 215 HOH HOH A .
7743 C 2 HOH 214 216 216 HOH HOH A .
7744 C 2 HOH 215 218 218 HOH HOH A .
7745 C 2 HOH 216 219 219 HOH HOH A .
7746 C 2 HOH 217 220 220 HOH HOH A .
7747 C 2 HOH 218 221 221 HOH HOH A .
7748 C 2 HOH 219 222 222 HOH HOH A .
7749 C 2 HOH 220 223 223 HOH HOH A .
7750 C 2 HOH 221 224 224 HOH HOH A .
7751 C 2 HOH 222 225 225 HOH HOH A .
7752 C 2 HOH 223 226 226 HOH HOH A .
7753 C 2 HOH 224 227 227 HOH HOH A .
7754 C 2 HOH 225 228 228 HOH HOH A .
7755 C 2 HOH 226 229 229 HOH HOH A .
7756 C 2 HOH 227 230 230 HOH HOH A .
7757 C 2 HOH 228 231 231 HOH HOH A .
7758 C 2 HOH 229 233 233 HOH HOH A .
7759 C 2 HOH 230 281 48 HOH HOH A .
7760 C 2 HOH 231 320 87 HOH HOH A .
7761 C 2 HOH 232 381 148 HOH HOH A .
7762 C 2 HOH 233 393 160 HOH HOH A .
7763 C 2 HOH 234 397 164 HOH HOH A .
7764 D 2 HOH 1 116 116 HOH HOH B .
7765 D 2 HOH 2 171 171 HOH HOH B .
7766 D 2 HOH 3 217 217 HOH HOH B .
7767 D 2 HOH 4 232 232 HOH HOH B .
7768 D 2 HOH 5 234 1 HOH HOH B .
7769 D 2 HOH 6 235 2 HOH HOH B .
7770 D 2 HOH 7 236 3 HOH HOH B .
7771 D 2 HOH 8 237 4 HOH HOH B .
7772 D 2 HOH 9 238 5 HOH HOH B .
7773 D 2 HOH 10 239 6 HOH HOH B .
7774 D 2 HOH 11 240 7 HOH HOH B .
7775 D 2 HOH 12 241 8 HOH HOH B .
7776 D 2 HOH 13 242 9 HOH HOH B .
7777 D 2 HOH 14 243 10 HOH HOH B .
7778 D 2 HOH 15 244 11 HOH HOH B .
7779 D 2 HOH 16 245 12 HOH HOH B .
7780 D 2 HOH 17 246 13 HOH HOH B .
7781 D 2 HOH 18 247 14 HOH HOH B .
7782 D 2 HOH 19 248 15 HOH HOH B .
7783 D 2 HOH 20 249 16 HOH HOH B .
7784 D 2 HOH 21 250 17 HOH HOH B .
7785 D 2 HOH 22 251 18 HOH HOH B .
7786 D 2 HOH 23 252 19 HOH HOH B .
7787 D 2 HOH 24 253 20 HOH HOH B .
7788 D 2 HOH 25 254 21 HOH HOH B .
7789 D 2 HOH 26 255 22 HOH HOH B .
7790 D 2 HOH 27 256 23 HOH HOH B .
7791 D 2 HOH 28 257 24 HOH HOH B .
7792 D 2 HOH 29 258 25 HOH HOH B .
7793 D 2 HOH 30 259 26 HOH HOH B .
7794 D 2 HOH 31 260 27 HOH HOH B .
7795 D 2 HOH 32 261 28 HOH HOH B .
7796 D 2 HOH 33 262 29 HOH HOH B .
7797 D 2 HOH 34 263 30 HOH HOH B .
7798 D 2 HOH 35 264 31 HOH HOH B .
7799 D 2 HOH 36 265 32 HOH HOH B .
7800 D 2 HOH 37 266 33 HOH HOH B .
7801 D 2 HOH 38 267 34 HOH HOH B .
7802 D 2 HOH 39 268 35 HOH HOH B .
7803 D 2 HOH 40 269 36 HOH HOH B .
7804 D 2 HOH 41 270 37 HOH HOH B .
7805 D 2 HOH 42 271 38 HOH HOH B .
7806 D 2 HOH 43 272 39 HOH HOH B .
7807 D 2 HOH 44 273 40 HOH HOH B .
7808 D 2 HOH 45 274 41 HOH HOH B .
7809 D 2 HOH 46 275 42 HOH HOH B .
7810 D 2 HOH 47 276 43 HOH HOH B .
7811 D 2 HOH 48 277 44 HOH HOH B .
7812 D 2 HOH 49 278 45 HOH HOH B .
7813 D 2 HOH 50 279 46 HOH HOH B .
7814 D 2 HOH 51 280 47 HOH HOH B .
7815 D 2 HOH 52 282 49 HOH HOH B .
7816 D 2 HOH 53 283 50 HOH HOH B .
7817 D 2 HOH 54 284 51 HOH HOH B .
7818 D 2 HOH 55 285 52 HOH HOH B .
7819 D 2 HOH 56 286 53 HOH HOH B .
7820 D 2 HOH 57 287 54 HOH HOH B .
7821 D 2 HOH 58 288 55 HOH HOH B .
7822 D 2 HOH 59 289 56 HOH HOH B .
7823 D 2 HOH 60 290 57 HOH HOH B .
7824 D 2 HOH 61 291 58 HOH HOH B .
7825 D 2 HOH 62 292 59 HOH HOH B .
7826 D 2 HOH 63 293 60 HOH HOH B .
7827 D 2 HOH 64 294 61 HOH HOH B .
7828 D 2 HOH 65 295 62 HOH HOH B .
7829 D 2 HOH 66 296 63 HOH HOH B .
7830 D 2 HOH 67 297 64 HOH HOH B .
7831 D 2 HOH 68 298 65 HOH HOH B .
7832 D 2 HOH 69 299 66 HOH HOH B .
7833 D 2 HOH 70 300 67 HOH HOH B .
7834 D 2 HOH 71 301 68 HOH HOH B .
7835 D 2 HOH 72 302 69 HOH HOH B .
7836 D 2 HOH 73 303 70 HOH HOH B .
7837 D 2 HOH 74 304 71 HOH HOH B .
7838 D 2 HOH 75 305 72 HOH HOH B .
7839 D 2 HOH 76 306 73 HOH HOH B .
7840 D 2 HOH 77 307 74 HOH HOH B .
7841 D 2 HOH 78 308 75 HOH HOH B .
7842 D 2 HOH 79 309 76 HOH HOH B .
7843 D 2 HOH 80 310 77 HOH HOH B .
7844 D 2 HOH 81 311 78 HOH HOH B .
7845 D 2 HOH 82 312 79 HOH HOH B .
7846 D 2 HOH 83 313 80 HOH HOH B .
7847 D 2 HOH 84 314 81 HOH HOH B .
7848 D 2 HOH 85 315 82 HOH HOH B .
7849 D 2 HOH 86 316 83 HOH HOH B .
7850 D 2 HOH 87 317 84 HOH HOH B .
7851 D 2 HOH 88 318 85 HOH HOH B .
7852 D 2 HOH 89 319 86 HOH HOH B .
7853 D 2 HOH 90 321 88 HOH HOH B .
7854 D 2 HOH 91 322 89 HOH HOH B .
7855 D 2 HOH 92 323 90 HOH HOH B .
7856 D 2 HOH 93 324 91 HOH HOH B .
7857 D 2 HOH 94 325 92 HOH HOH B .
7858 D 2 HOH 95 326 93 HOH HOH B .
7859 D 2 HOH 96 327 94 HOH HOH B .
7860 D 2 HOH 97 328 95 HOH HOH B .
7861 D 2 HOH 98 329 96 HOH HOH B .
7862 D 2 HOH 99 330 97 HOH HOH B .
7863 D 2 HOH 100 331 98 HOH HOH B .
7864 D 2 HOH 101 332 99 HOH HOH B .
7865 D 2 HOH 102 333 100 HOH HOH B .
7866 D 2 HOH 103 334 101 HOH HOH B .
7867 D 2 HOH 104 335 102 HOH HOH B .
7868 D 2 HOH 105 336 103 HOH HOH B .
7869 D 2 HOH 106 337 104 HOH HOH B .
7870 D 2 HOH 107 338 105 HOH HOH B .
7871 D 2 HOH 108 339 106 HOH HOH B .
7872 D 2 HOH 109 340 107 HOH HOH B .
7873 D 2 HOH 110 341 108 HOH HOH B .
7874 D 2 HOH 111 342 109 HOH HOH B .
7875 D 2 HOH 112 343 110 HOH HOH B .
7876 D 2 HOH 113 344 111 HOH HOH B .
7877 D 2 HOH 114 345 112 HOH HOH B .
7878 D 2 HOH 115 346 113 HOH HOH B .
7879 D 2 HOH 116 347 114 HOH HOH B .
7880 D 2 HOH 117 348 115 HOH HOH B .
7881 D 2 HOH 118 349 116 HOH HOH B .
7882 D 2 HOH 119 350 117 HOH HOH B .
7883 D 2 HOH 120 351 118 HOH HOH B .
7884 D 2 HOH 121 352 119 HOH HOH B .
7885 D 2 HOH 122 353 120 HOH HOH B .
7886 D 2 HOH 123 354 121 HOH HOH B .
7887 D 2 HOH 124 355 122 HOH HOH B .
7888 D 2 HOH 125 356 123 HOH HOH B .
7889 D 2 HOH 126 357 124 HOH HOH B .
7890 D 2 HOH 127 358 125 HOH HOH B .
7891 D 2 HOH 128 359 126 HOH HOH B .
7892 D 2 HOH 129 360 127 HOH HOH B .
7893 D 2 HOH 130 361 128 HOH HOH B .
7894 D 2 HOH 131 362 129 HOH HOH B .
7895 D 2 HOH 132 363 130 HOH HOH B .
7896 D 2 HOH 133 364 131 HOH HOH B .
7897 D 2 HOH 134 365 132 HOH HOH B .
7898 D 2 HOH 135 366 133 HOH HOH B .
7899 D 2 HOH 136 367 134 HOH HOH B .
7900 D 2 HOH 137 368 135 HOH HOH B .
7901 D 2 HOH 138 369 136 HOH HOH B .
7902 D 2 HOH 139 370 137 HOH HOH B .
7903 D 2 HOH 140 371 138 HOH HOH B .
7904 D 2 HOH 141 372 139 HOH HOH B .
7905 D 2 HOH 142 373 140 HOH HOH B .
7906 D 2 HOH 143 374 141 HOH HOH B .
7907 D 2 HOH 144 375 142 HOH HOH B .
7908 D 2 HOH 145 376 143 HOH HOH B .
7909 D 2 HOH 146 377 144 HOH HOH B .
7910 D 2 HOH 147 378 145 HOH HOH B .
7911 D 2 HOH 148 379 146 HOH HOH B .
7912 D 2 HOH 149 380 147 HOH HOH B .
7913 D 2 HOH 150 382 149 HOH HOH B .
7914 D 2 HOH 151 383 150 HOH HOH B .
7915 D 2 HOH 152 384 151 HOH HOH B .
7916 D 2 HOH 153 385 152 HOH HOH B .
7917 D 2 HOH 154 386 153 HOH HOH B .
7918 D 2 HOH 155 387 154 HOH HOH B .
7919 D 2 HOH 156 388 155 HOH HOH B .
7920 D 2 HOH 157 389 156 HOH HOH B .
7921 D 2 HOH 158 390 157 HOH HOH B .
7922 D 2 HOH 159 391 158 HOH HOH B .
7923 D 2 HOH 160 392 159 HOH HOH B .
7924 D 2 HOH 161 394 161 HOH HOH B .
7925 D 2 HOH 162 395 162 HOH HOH B .
7926 D 2 HOH 163 396 163 HOH HOH B .
7927 D 2 HOH 164 398 165 HOH HOH B .
7928 D 2 HOH 165 399 166 HOH HOH B .
7929 D 2 HOH 166 400 167 HOH HOH B .
7930 D 2 HOH 167 401 168 HOH HOH B .
7931 D 2 HOH 168 402 169 HOH HOH B .
7932 D 2 HOH 169 403 170 HOH HOH B .
7933 D 2 HOH 170 404 171 HOH HOH B .
7934 D 2 HOH 171 405 172 HOH HOH B .
7935 D 2 HOH 172 406 173 HOH HOH B .
7936 D 2 HOH 173 407 174 HOH HOH B .
7937 D 2 HOH 174 408 175 HOH HOH B .
7938 D 2 HOH 175 409 176 HOH HOH B .
7939 D 2 HOH 176 410 177 HOH HOH B .
7940 D 2 HOH 177 411 178 HOH HOH B .
7941 D 2 HOH 178 412 179 HOH HOH B .
7942 D 2 HOH 179 413 180 HOH HOH B .
7943 D 2 HOH 180 414 181 HOH HOH B .
7944 D 2 HOH 181 415 182 HOH HOH B .
7945 D 2 HOH 182 416 183 HOH HOH B .
7946 D 2 HOH 183 417 184 HOH HOH B .
7947 D 2 HOH 184 418 185 HOH HOH B .
7948 D 2 HOH 185 419 186 HOH HOH B .
7949 D 2 HOH 186 420 187 HOH HOH B .
7950 D 2 HOH 187 421 188 HOH HOH B .
7951 D 2 HOH 188 422 189 HOH HOH B .
7952 D 2 HOH 189 423 190 HOH HOH B .
7953 D 2 HOH 190 424 191 HOH HOH B .
7954 D 2 HOH 191 425 192 HOH HOH B .
7955 D 2 HOH 192 426 193 HOH HOH B .
7956 D 2 HOH 193 427 194 HOH HOH B .
7957 D 2 HOH 194 428 195 HOH HOH B .
7958 D 2 HOH 195 429 196 HOH HOH B .
7959 D 2 HOH 196 430 197 HOH HOH B .
7960 D 2 HOH 197 431 198 HOH HOH B .
7961 D 2 HOH 198 432 199 HOH HOH B .
7962 D 2 HOH 199 433 200 HOH HOH B .
7963 D 2 HOH 200 434 201 HOH HOH B .
7964 D 2 HOH 201 435 202 HOH HOH B .
7965 D 2 HOH 202 436 203 HOH HOH B .
7966 D 2 HOH 203 437 204 HOH HOH B .
7967 D 2 HOH 204 438 205 HOH HOH B .
7968 D 2 HOH 205 439 206 HOH HOH B .
7969 D 2 HOH 206 440 207 HOH HOH B .
7970 D 2 HOH 207 441 208 HOH HOH B .
7971 D 2 HOH 208 442 209 HOH HOH B .
7972 D 2 HOH 209 443 210 HOH HOH B .
7973 D 2 HOH 210 444 211 HOH HOH B .
7974 D 2 HOH 211 445 212 HOH HOH B .
7975 D 2 HOH 212 446 213 HOH HOH B .
7976 D 2 HOH 213 447 214 HOH HOH B .
7977 D 2 HOH 214 448 215 HOH HOH B .
7978 D 2 HOH 215 449 216 HOH HOH B .
7979 D 2 HOH 216 450 217 HOH HOH B .
7980 D 2 HOH 217 451 218 HOH HOH B .
7981 D 2 HOH 218 452 219 HOH HOH B .
7982 D 2 HOH 219 453 220 HOH HOH B .
7983 D 2 HOH 220 454 221 HOH HOH B .
7984 D 2 HOH 221 455 222 HOH HOH B .
7985 D 2 HOH 222 456 223 HOH HOH B .
7986 D 2 HOH 223 457 224 HOH HOH B .
7989 _pdbx_validate_close_contact.id
7990 _pdbx_validate_close_contact.PDB_model_num
7991 _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1
7992 _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1
7993 _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_1
7994 _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1
7995 _pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_1
7996 _pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_1
7997 _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2
7998 _pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2
7999 _pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2
8000 _pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2
8001 _pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_2
8002 _pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_2
8003 _pdbx_validate_close_contact.dist
8004 1 1 O A HOH 8 ? ? O A HOH 204 ? ? 2.06
8005 2 1 SD A MET 562 ? ? O A HOH 193 ? ? 2.11
8006 3 1 O B HOH 279 ? ? O B HOH 358 ? ? 2.16
8007 4 1 ND2 A ASN 828 ? ? O A HOH 104 ? ? 2.17
8008 5 1 O A HOH 72 ? ? O A HOH 190 ? ? 2.17
8009 6 1 O B HOH 312 ? ? O B HOH 369 ? ? 2.18
8010 7 1 O A HOH 175 ? ? O B HOH 116 ? ? 2.19
8013 _pdbx_validate_torsion.id
8014 _pdbx_validate_torsion.PDB_model_num
8015 _pdbx_validate_torsion.auth_comp_id
8016 _pdbx_validate_torsion.auth_asym_id
8017 _pdbx_validate_torsion.auth_seq_id
8018 _pdbx_validate_torsion.PDB_ins_code
8019 _pdbx_validate_torsion.phi
8020 _pdbx_validate_torsion.psi
8021 1 1 ASP A 693 ? -91.34 -151.50
8022 2 1 GLU A 754 ? -146.41 45.56
8023 3 1 ASN A 813 ? 38.32 59.68
8024 4 1 ASN B 560 ? -141.26 -17.68
8025 5 1 ASP B 693 ? -91.02 -150.15
8026 6 1 GLU B 754 ? -142.59 46.57
8027 7 1 SER B 762 ? 50.65 4.24
8028 8 1 ASN B 813 ? 36.76 61.25
8031 _pdbx_validate_chiral.id
8032 _pdbx_validate_chiral.PDB_model_num
8033 _pdbx_validate_chiral.auth_comp_id
8034 _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id
8035 _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id
8036 _pdbx_validate_chiral.PDB_ins_code
8037 _pdbx_validate_chiral.details
8038 _pdbx_validate_chiral.omega
8039 1 1 TYR A 535 ? 'Expecting L Found L OUTSIDE RANGE' 23.258
8040 2 1 ILE A 816 ? 'Expecting L Found L OUTSIDE RANGE' 24.740
8041 3 1 ASN B 572 ? 'Expecting L Found L OUTSIDE RANGE' 24.789
8043 _pdbx_entity_nonpoly.entity_id 2
8044 _pdbx_entity_nonpoly.name water
8045 _pdbx_entity_nonpoly.comp_id HOH
git://source.jalview.org / jalview.git / blob