forester/archive/RIO/others/hmmer/squid/Formats/pir

   1
   2                 P R O T E I N  S E Q U E N C E  D A T A B A S E
   3                              of PIR-International
   4
   5                       Section 1. Fully Classified Entries
   6                         Release 63.00, December 30, 1999
   7                        20032 sequences, 7820966 residues
   8
   9                        Protein Information Resource (PIR)*
  10                     National Biomedical Research Foundation
  11                           3900 Reservoir Road, N.W.,
  12                           Washington, DC  20007, USA
  13
  14 International Protein Information         Munich Information Center for
  15     Database in Japan (JIPID)               Protein Sequences (MIPS)
  16    Science University of Tokyo    GSF-Forschungszentrum f. Umwelt und Gesundheit
  17  2669 Yamazaki, Noda 278, Japan         am Max-Planck-Instut f. Biochemie
  18                                    Am Klopferspitz 18, D-82152 Martinsried, FRG
  19
  20    This database may be redistributed without prior consent, provided that
  21    this notice be given to each user and that the words "Derived from" shall
  22    precede this notice if the database has been altered by the redistributor.
  23
  24                        *PIR is a registered mark of NBRF.
  25
  26
  27 \\\
  28 ENTRY            CCHU       #type complete
  29 TITLE            cytochrome c - human
  30 ORGANISM         #formal_name Homo sapiens #common_name man
  31 DATE             24-Apr-1984 #sequence_revision 30-Sep-1991 #text_change
  32                    28-Jun-1999
  33 ACCESSIONS       A31764; A05676; I55192; A00001
  34 REFERENCE        A31764
  35    #authors      Evans, M.J.; Scarpulla, R.C.
  36    #journal      Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. (1988) 85:9625-9629
  37    #title        The human somatic cytochrome c gene: two classes of processed
  38                    pseudogenes demarcate a period of rapid molecular
  39                    evolution.
  40    #cross-references MUID:89071748
  41    #accession    A31764
  42       ##molecule_type DNA
  43       ##residues      1-105 ##label EVA
  44       ##cross-references GB:M22877; NID:g181241; PIDN:AAA35732.1; PID:g181242
  45 REFERENCE        A05676
  46    #authors      Matsubara, H.; Smith, E.L.
  47    #journal      J. Biol. Chem. (1963) 238:2732-2753
  48    #title        Human heart cytochrome c. Chymotryptic peptides, tryptic
  49                    peptides, and the complete amino acid sequence.
  50    #accession    A05676
  51       ##molecule_type protein
  52       ##residues      2-28;29-46;47-100;101-105 ##label MATS
  53 REFERENCE        A00001
  54    #authors      Matsubara, H.; Smith, E.L.
  55    #journal      J. Biol. Chem. (1962) 237:3575-3576
  56    #title        The amino acid sequence of human heart cytochrome c.
  57    #contents     annotation
  58    #note         66-Leu is found in 10% of the molecules in pooled protein
  59 REFERENCE        I55192
  60    #authors      Tanaka, Y.; Ashikari, T.; Shibano, Y.; Amachi, T.; Yoshizumi,
  61                    H.; Matsubara, H.
  62    #journal      J. Biochem. (1988) 103:954-961
  63    #title        Construction of a human cytochrome c gene and its functional
  64                    expression in Saccharomyces cerevisiae.
  65    #cross-references MUID:89008207
  66    #accession    I55192
  67       ##status        translated from GB/EMBL/DDBJ
  68       ##molecule_type mRNA
  69       ##residues      78-105 ##label RES
  70       ##cross-references GB:D00265; NID:g2897691; PIDN:BAA00187.1;
  71                          PID:d1000635; PID:g219557
  72 GENETICS
  73    #introns      57/1
  74 CLASSIFICATION   #superfamily cytochrome c; cytochrome c homology
  75 KEYWORDS         acetylated amino end; chromoprotein; electron transfer; heme;
  76                    iron; mitochondrion; oxidative phosphorylation;
  77                    polymorphism; respiratory chain
  78 FEATURE
  79    2-105              #product cytochrome c #status experimental #label MAT\
  80    5-99               #domain cytochrome c homology #label CYC\
  81    2                  #modified_site acetylated amino end (Gly) (in mature
  82                         form) #status experimental\
  83    15,18              #binding_site heme (Cys) (covalent) #status
  84                         experimental\
  85    19,81              #binding_site heme iron (His, Met) (axial ligands)
  86                         #status predicted
  87 SUMMARY          #length 105  #molecular-weight 11749  #checksum 3247
  88 SEQUENCE
  89                  5        10        15        20        25        30
  90        1 M G D V E K G K K I F I M K C S Q C H T V E K G G K H K T G
  91       31 P N L H G L F G R K T G Q A P G Y S Y T A A N K N K G I I W
  92       61 G E D T L M E Y L E N P K K Y I P G T K M I F V G I K K K E
  93       91 E R A D L I A Y L K K A T N E
  94 ///
  95 ENTRY            CCCZ       #type complete
  96 TITLE            cytochrome c - chimpanzee (tentative sequence)
  97 ORGANISM         #formal_name Pan troglodytes #common_name chimpanzee
  98 DATE             17-Mar-1987 #sequence_revision 17-Mar-1987 #text_change
  99                    25-Apr-1997
 100 ACCESSIONS       A00002
 101 REFERENCE        A94601
 102    #authors      Needleman, S.B.
 103    #submission   submitted to the Atlas, October 1968
 104    #accession    A00002
 105       ##molecule_type protein
 106       ##residues      1-104 ##label NEE
 107 REFERENCE        A94455
 108    #authors      Needleman, S.B.; Margoliash, E.
 109    #citation     unpublished results, 1966, cited by Margoliash, E., and
 110                    Fitch, W.M., Ann. N.Y. Acad. Sci. 151, 359-381, 1968
 111    #contents     annotation; compositions of chymotryptic peptides
 112 CLASSIFICATION   #superfamily cytochrome c; cytochrome c homology
 113 KEYWORDS         acetylated amino end; chromoprotein; electron transfer; heme;
 114                    iron; mitochondrion; oxidative phosphorylation; respiratory
 115                    chain
 116 FEATURE
 117    4-98               #domain cytochrome c homology #label CYC\
 118    1                  #modified_site acetylated amino end (Gly) #status
 119                         predicted\
 120    14,17              #binding_site heme (Cys) (covalent) #status predicted\
 121    18,80              #binding_site heme iron (His, Met) (axial ligands)
 122                         #status predicted
 123 SUMMARY          #length 104  #molecular-weight 11617  #checksum 9501
 124 SEQUENCE
 125                  5        10        15        20        25        30
 126        1 G D V E K G K K I F I M K C S Q C H T V E K G G K H K T G P
 127       31 N L H G L F G R K T G Q A P G Y S Y T A A N K N K G I I W G
 128       61 E D T L M E Y L E N P K K Y I P G T K M I F V G I K K K E E
 129       91 R A D L I A Y L K K A T N E
 130 ///
 131 ENTRY            CCMQR      #type complete
 132 TITLE            cytochrome c - rhesus macaque (tentative sequence)
 133 ORGANISM         #formal_name Macaca mulatta #common_name rhesus macaque
 134 DATE             17-Mar-1987 #sequence_revision 17-Mar-1987 #text_change
 135                    25-Apr-1997
 136 ACCESSIONS       A00003
 137 REFERENCE        A00003
 138    #authors      Rothfus, J.A.; Smith, E.L.
 139    #journal      J. Biol. Chem. (1965) 240:4277-4283
 140    #title        Amino acid sequence of rhesus monkey heart cytochrome c.
 141    #cross-references MUID:66045191
 142    #contents     compositions of chymotryptic peptides; sequences of residues
 143                    55-61 and 68-70
 144    #accession    A00003
 145       ##molecule_type protein
 146       ##residues      1-104 ##label ROT
 147 CLASSIFICATION   #superfamily cytochrome c; cytochrome c homology
 148 KEYWORDS         acetylated amino end; chromoprotein; electron transfer; heme;
 149                    iron; mitochondrion; oxidative phosphorylation; respiratory
 150                    chain
 151 FEATURE
 152    4-98               #domain cytochrome c homology #label CYC\
 153    1                  #modified_site acetylated amino end (Gly) #status
 154                         experimental\
 155    14,17              #binding_site heme (Cys) (covalent) #status predicted\
 156    18,80              #binding_site heme iron (His, Met) (axial ligands)
 157                         #status predicted
 158 SUMMARY          #length 104  #molecular-weight 11605  #checksum 9512
 159 SEQUENCE
 160                  5        10        15        20        25        30
 161        1 G D V E K G K K I F I M K C S Q C H T V E K G G K H K T G P
 162       31 N L H G L F G R K T G Q A P G Y S Y T A A N K N K G I T W G
 163       61 E D T L M E Y L E N P K K Y I P G T K M I F V G I K K K E E
 164       91 R A D L I A Y L K K A T N E
 165 ///
 166 ENTRY            CCMKP      #type complete
 167 TITLE            cytochrome c - spider monkey
 168 ORGANISM         #formal_name Ateles sp. #common_name spider monkey
 169 DATE             17-Dec-1982 #sequence_revision 17-Dec-1982 #text_change
 170                    25-Apr-1997
 171 ACCESSIONS       A00004
 172 REFERENCE        A00004
 173    #authors      Margoliash, E.
 174    #citation     unpublished results, cited by Shelnutt, J.A., Rousseau, D.L.,
 175                    Dethmers, J.K., and Margoliash, E., Biochemistry 20,
 176                    6485-6497, 1981
 177    #accession    A00004
 178       ##molecule_type protein
 179       ##residues      1-104 ##label MAR
 180 CLASSIFICATION   #superfamily cytochrome c; cytochrome c homology
 181 KEYWORDS         acetylated amino end; chromoprotein; electron transfer; heme;
 182                    iron; mitochondrion; oxidative phosphorylation; respiratory
 183                    chain
 184 FEATURE
 185    4-98               #domain cytochrome c homology #label CYC\
 186    1                  #modified_site acetylated amino end (Gly) #status
 187                         predicted\
 188    14,17              #binding_site heme (Cys) (covalent) #status predicted\
 189    18,80              #binding_site heme iron (His, Met) (axial ligands)
 190                         #status predicted
 191 SUMMARY          #length 104  #molecular-weight 11710  #checksum 9066
 192 SEQUENCE
 193                  5        10        15        20        25        30
 194        1 G D V F K G K R I F I M K C S Q C H T V E K G G K H K T G P
 195       31 N L H G L F G R K T G Q A S G F T Y T E A N K N K G I I W G
 196       61 E D T L M E Y L E N P K K Y I P G T K M I F V G I K K K E E
 197       91 R A D L I A Y L K K A T N E
 198 ///
 199 ENTRY            CCMS       #type complete
 200 TITLE            cytochrome c - mouse
 201 ORGANISM         #formal_name Mus musculus #common_name house mouse
 202 DATE             31-Dec-1990 #sequence_revision 30-Sep-1991 #text_change
 203                    11-Jun-1999
 204 ACCESSIONS       A23057; A04604; A00009
 205 REFERENCE        A23057
 206    #authors      Limbach, K.J.; Wu, R.
 207    #journal      Nucleic Acids Res. (1985) 13:617-630
 208    #title        Characterization of a mouse somatic cytochrome c gene and
 209                    three cytochrome c pseudogenes.
 210    #cross-references MUID:85215501
 211    #accession    A23057
 212       ##molecule_type DNA
 213       ##residues      1-105 ##label LIM
 214       ##cross-references EMBL:X01756; NID:g50618; PIDN:CAA25899.1; PID:g50619
 215       ##experimental_source strain BALB/c
 216 REFERENCE        A04604
 217    #authors      Carlson, S.S.; Mross, G.A.; Wilson, A.C.; Mead, R.T.; Wolin,
 218                    L.D.; Bowers, S.F.; Foley, N.T.; Muijsers, A.O.;
 219                    Margoliash, E.
 220    #journal      Biochemistry (1977) 16:1437-1442
 221    #title        Primary structure of mouse, rat, and guinea pig cytochrome c.
 222    #cross-references MUID:77134768
 223    #accession    A04604
 224       ##molecule_type protein
 225       ##residues      2-105 ##label CAR
 226       ##experimental_source strain BALB/c
 227 GENETICS
 228    #introns      57/1
 229 CLASSIFICATION   #superfamily cytochrome c; cytochrome c homology
 230 KEYWORDS         acetylated amino end; chromoprotein; electron transfer; heme;
 231                    iron; mitochondrion; oxidative phosphorylation; respiratory
 232                    chain
 233 FEATURE
 234    2-105              #product cytochrome c #status experimental #label MAT\
 235    5-99               #domain cytochrome c homology #label CYC\
 236    2                  #modified_site acetylated amino end (Gly) (in mature
 237                         form) #status experimental\
 238    15,18              #binding_site heme (Cys) (covalent) #status
 239                         experimental\
 240    19,81              #binding_site heme iron (His, Met) (axial ligands)
 241                         #status predicted
 242 SUMMARY          #length 105  #molecular-weight 11605  #checksum 1273
 243 SEQUENCE
 244                  5        10        15        20        25        30
 245        1 M G D V E K G K K I F V Q K C A Q C H T V E K G G K H K T G
 246       31 P N L H G L F G R K T G Q A A G F S Y T D A N K N K G I T W
 247       61 G E D T L M E Y L E N P K K Y I P G T K M I F A G I K K K G
 248       91 E R A D L I A Y L K K A T N E
 249 ///