refactor the command line executable launcher used in the test harness for running...
[jalview.git] / test / jalview / ext / jmol / 1QCF.pdb
1 HEADER    TYROSINE KINASE                         04-MAY-99   1QCF              
2 TITLE     CRYSTAL STRUCTURE OF HCK IN COMPLEX WITH A SRC FAMILY-                
3 TITLE    2 SELECTIVE TYROSINE KINASE INHIBITOR                                  
4 COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
5 COMPND   2 MOLECULE: HAEMATOPOETIC CELL KINASE (HCK);                           
6 COMPND   3 CHAIN: A;                                                            
7 COMPND   4 FRAGMENT: SH3-SH2-KINASE-HIGH AFFINITY TAIL;                         
8 COMPND   5 ENGINEERED: YES;                                                     
9 COMPND   6 MUTATION: YES                                                        
10 SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
11 SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: HOMO SAPIENS;                                   
12 SOURCE   3 ORGANISM_COMMON: HUMAN;                                              
13 SOURCE   4 ORGANISM_TAXID: 9606;                                                
14 SOURCE   5 EXPRESSION_SYSTEM_COMMON: INSECT CELLS, BACULOVIRUS                  
15 KEYWDS    TYROSINE KINASE-INHIBITOR COMPLEX, DOWN-REGULATED KINASE,             
16 KEYWDS   2 ORDERED ACTIVATION LOOP                                              
17 EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
18 AUTHOR    T.SCHINDLER,F.SICHERI,A.PICO,A.GAZIT,A.LEVITZKI,J.KURIYAN             
19 REVDAT   3   24-FEB-09 1QCF    1       VERSN                                    
20 REVDAT   2   23-SEP-03 1QCF    1       JRNL   DBREF                             
21 REVDAT   1   08-JUN-99 1QCF    0                                                
22 JRNL        AUTH   T.SCHINDLER,F.SICHERI,A.PICO,A.GAZIT,A.LEVITZKI,             
23 JRNL        AUTH 2 J.KURIYAN                                                    
24 JRNL        TITL   CRYSTAL STRUCTURE OF HCK IN COMPLEX WITH A SRC               
25 JRNL        TITL 2 FAMILY-SELECTIVE TYROSINE KINASE INHIBITOR.                  
26 JRNL        REF    MOL.CELL                      V.   3   639 1999              
27 JRNL        REFN                   ISSN 1097-2765                               
28 JRNL        PMID   10360180                                                     
29 JRNL        DOI    10.1016/S1097-2765(00)80357-3                                
30 REMARK   1                                                                      
31 REMARK   2                                                                      
32 REMARK   2 RESOLUTION.    2.00 ANGSTROMS.                                       
33 REMARK   3                                                                      
34 REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
35 REMARK   3   PROGRAM     : CNS                                                  
36 REMARK   3   AUTHORS     : BRUNGER,ADAMS,CLORE,DELANO,GROS,GROSSE-              
37 REMARK   3               : KUNSTLEVE,JIANG,KUSZEWSKI,NILGES, PANNU,             
38 REMARK   3               : READ,RICE,SIMONSON,WARREN                            
39 REMARK   3                                                                      
40 REMARK   3  REFINEMENT TARGET : ENGH & HUBER                                    
41 REMARK   3                                                                      
42 REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
43 REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.00                           
44 REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 99.00                          
45 REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 0.000                          
46 REMARK   3   DATA CUTOFF HIGH         (ABS(F)) : NULL                           
47 REMARK   3   DATA CUTOFF LOW          (ABS(F)) : NULL                           
48 REMARK   3   COMPLETENESS (WORKING+TEST)   (%) : 98.1                           
49 REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 35005                          
50 REMARK   3                                                                      
51 REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
52 REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : NULL                            
53 REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : NULL                            
54 REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.215                           
55 REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.257                           
56 REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : NULL                            
57 REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 3475                            
58 REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF FREE R VALUE  : NULL                            
59 REMARK   3                                                                      
60 REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
61 REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : NULL                         
62 REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : NULL                         
63 REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : NULL                         
64 REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : NULL                         
65 REMARK   3   REFLECTIONS IN BIN    (WORKING SET) : NULL                         
66 REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : NULL                         
67 REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : NULL                         
68 REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET SIZE  (%) : NULL                         
69 REMARK   3   BIN FREE R VALUE TEST SET COUNT     : NULL                         
70 REMARK   3   ESTIMATED ERROR OF BIN FREE R VALUE : NULL                         
71 REMARK   3                                                                      
72 REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
73 REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 3626                                    
74 REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
75 REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 21                                      
76 REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 312                                     
77 REMARK   3                                                                      
78 REMARK   3  B VALUES.                                                           
79 REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : 25.60                          
80 REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : NULL                           
81 REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
82 REMARK   3    B11 (A**2) : NULL                                                 
83 REMARK   3    B22 (A**2) : NULL                                                 
84 REMARK   3    B33 (A**2) : NULL                                                 
85 REMARK   3    B12 (A**2) : NULL                                                 
86 REMARK   3    B13 (A**2) : NULL                                                 
87 REMARK   3    B23 (A**2) : NULL                                                 
88 REMARK   3                                                                      
89 REMARK   3  ESTIMATED COORDINATE ERROR.                                         
90 REMARK   3   ESD FROM LUZZATI PLOT        (A) : NULL                            
91 REMARK   3   ESD FROM SIGMAA              (A) : NULL                            
92 REMARK   3   LOW RESOLUTION CUTOFF        (A) : NULL                            
93 REMARK   3                                                                      
94 REMARK   3  CROSS-VALIDATED ESTIMATED COORDINATE ERROR.                         
95 REMARK   3   ESD FROM C-V LUZZATI PLOT    (A) : NULL                            
96 REMARK   3   ESD FROM C-V SIGMAA          (A) : NULL                            
97 REMARK   3                                                                      
98 REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.                                   
99 REMARK   3   BOND LENGTHS                 (A) : 0.007                           
100 REMARK   3   BOND ANGLES            (DEGREES) : 1.54                            
101 REMARK   3   DIHEDRAL ANGLES        (DEGREES) : NULL                            
102 REMARK   3   IMPROPER ANGLES        (DEGREES) : NULL                            
103 REMARK   3                                                                      
104 REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL MODEL : NULL                                      
105 REMARK   3                                                                      
106 REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    RMS    SIGMA                
107 REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND              (A**2) : NULL  ; NULL                 
108 REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE             (A**2) : NULL  ; NULL                 
109 REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND              (A**2) : NULL  ; NULL                 
110 REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE             (A**2) : NULL  ; NULL                 
111 REMARK   3                                                                      
112 REMARK   3  BULK SOLVENT MODELING.                                              
113 REMARK   3   METHOD USED : NULL                                                 
114 REMARK   3   KSOL        : NULL                                                 
115 REMARK   3   BSOL        : NULL                                                 
116 REMARK   3                                                                      
117 REMARK   3  NCS MODEL : NULL                                                    
118 REMARK   3                                                                      
119 REMARK   3  NCS RESTRAINTS.                         RMS   SIGMA/WEIGHT          
120 REMARK   3   GROUP  1  POSITIONAL            (A) : NULL  ; NULL                 
121 REMARK   3   GROUP  1  B-FACTOR           (A**2) : NULL  ; NULL                 
122 REMARK   3                                                                      
123 REMARK   3  PARAMETER FILE  1  : NULL                                           
124 REMARK   3  TOPOLOGY FILE  1   : NULL                                           
125 REMARK   3                                                                      
126 REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
127 REMARK   4                                                                      
128 REMARK   4 1QCF COMPLIES WITH FORMAT V. 3.15, 01-DEC-08                         
129 REMARK 100                                                                      
130 REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY RCSB ON 11-MAY-99.                  
131 REMARK 100 THE RCSB ID CODE IS RCSB009070.                                      
132 REMARK 200                                                                      
133 REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
134 REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
135 REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 22-OCT-99                          
136 REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 105                                
137 REMARK 200  PH                             : 7.0                                
138 REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
139 REMARK 200                                                                      
140 REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : N                                  
141 REMARK 200  RADIATION SOURCE               : ROTATING ANODE                     
142 REMARK 200  BEAMLINE                       : NULL                               
143 REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : RIGAKU RU200                       
144 REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
145 REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 1.5418                             
146 REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : NULL                               
147 REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
148 REMARK 200                                                                      
149 REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : IMAGE PLATE                        
150 REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : RIGAKU RAXIS IIC                   
151 REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : R-AXIS                             
152 REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : SCALEPACK                          
153 REMARK 200                                                                      
154 REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 35042                              
155 REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.000                              
156 REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 99.000                             
157 REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : 0.000                              
158 REMARK 200                                                                      
159 REMARK 200 OVERALL.                                                             
160 REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 98.3                               
161 REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 6.400                              
162 REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.08600                            
163 REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
164 REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 28.2000                            
165 REMARK 200                                                                      
166 REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
167 REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 2.00                     
168 REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.10                     
169 REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 95.2                               
170 REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 5.40                               
171 REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.27700                            
172 REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
173 REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : NULL                               
174 REMARK 200                                                                      
175 REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
176 REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: NULL                         
177 REMARK 200 SOFTWARE USED: AMORE                                                 
178 REMARK 200 STARTING MODEL: NULL                                                 
179 REMARK 200                                                                      
180 REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
181 REMARK 280                                                                      
182 REMARK 280 CRYSTAL                                                              
183 REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 50.98                                     
184 REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 2.51                     
185 REMARK 280                                                                      
186 REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: PEG 10000, DIMETHYL SULFOXIDE, N-        
187 REMARK 280  (2-HYDROXYETHYL)PIPERAZINE-N-(2- ETHANESULFONIC ACID), PH 7.0,      
188 REMARK 280  VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 293K                     
189 REMARK 290                                                                      
190 REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
191 REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 21 21 21                       
192 REMARK 290                                                                      
193 REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
194 REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
195 REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
196 REMARK 290       2555   -X+1/2,-Y,Z+1/2                                         
197 REMARK 290       3555   -X,Y+1/2,-Z+1/2                                         
198 REMARK 290       4555   X+1/2,-Y+1/2,-Z                                         
199 REMARK 290                                                                      
200 REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
201 REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
202 REMARK 290                                                                      
203 REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
204 REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
205 REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
206 REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
207 REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
208 REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
209 REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
210 REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000       25.50750            
211 REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
212 REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000       51.69350            
213 REMARK 290   SMTRY1   3 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
214 REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000       49.50100            
215 REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000 -1.000000       51.69350            
216 REMARK 290   SMTRY1   4  1.000000  0.000000  0.000000       25.50750            
217 REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000       49.50100            
218 REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
219 REMARK 290                                                                      
220 REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
221 REMARK 300                                                                      
222 REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
223 REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
224 REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
225 REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
226 REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
227 REMARK 350                                                                      
228 REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
229 REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
230 REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
231 REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
232 REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
233 REMARK 350                                                                      
234 REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
235 REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: MONOMERIC                         
236 REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A                                     
237 REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
238 REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
239 REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
240 REMARK 465                                                                      
241 REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
242 REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
243 REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
244 REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
245 REMARK 465                                                                      
246 REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
247 REMARK 465     GLY A    76                                                      
248 REMARK 465     ALA A    77                                                      
249 REMARK 465     MET A    78                                                      
250 REMARK 465     GLY A    79                                                      
251 REMARK 470                                                                      
252 REMARK 470 MISSING ATOM                                                         
253 REMARK 470 THE FOLLOWING RESIDUES HAVE MISSING ATOMS(M=MODEL NUMBER;            
254 REMARK 470 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER;          
255 REMARK 470 I=INSERTION CODE):                                                   
256 REMARK 470   M RES CSSEQI  ATOMS                                                
257 REMARK 470     ARG A 477    CG   CD   NE   CZ   NH1  NH2                        
258 REMARK 500                                                                      
259 REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
260 REMARK 500 SUBTOPIC: CLOSE CONTACTS IN SAME ASYMMETRIC UNIT                     
261 REMARK 500                                                                      
262 REMARK 500 THE FOLLOWING ATOMS ARE IN CLOSE CONTACT.                            
263 REMARK 500                                                                      
264 REMARK 500  ATM1  RES C  SSEQI   ATM2  RES C  SSEQI           DISTANCE          
265 REMARK 500   O    THR A   521     O    THR A   523              2.15            
266 REMARK 500                                                                      
267 REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
268 REMARK 500                                                                      
269 REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
270 REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND ANGLES                                       
271 REMARK 500                                                                      
272 REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
273 REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
274 REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
275 REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
276 REMARK 500                                                                      
277 REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
278 REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,3(1X,A4,2X),12X,F5.1)              
279 REMARK 500                                                                      
280 REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
281 REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
282 REMARK 500                                                                      
283 REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   ATM2   ATM3                                     
284 REMARK 500    PRO A 531   C   -  N   -  CA  ANGL. DEV. =  24.0 DEGREES          
285 REMARK 500    PRO A 531   C   -  N   -  CD  ANGL. DEV. = -23.8 DEGREES          
286 REMARK 500                                                                      
287 REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
288 REMARK 500                                                                      
289 REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
290 REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
291 REMARK 500                                                                      
292 REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
293 REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
294 REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
295 REMARK 500                                                                      
296 REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
297 REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
298 REMARK 500                                                                      
299 REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
300 REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
301 REMARK 500                                                                      
302 REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
303 REMARK 500    GLU A 113       64.07   -109.04                                   
304 REMARK 500    ALA A 125      -79.28    -87.40                                   
305 REMARK 500    ARG A 127       14.67     55.46                                   
306 REMARK 500    ASP A 141       11.04     53.98                                   
307 REMARK 500    ASN A 209       32.97     75.81                                   
308 REMARK 500    PRO A 216       -6.39    -59.13                                   
309 REMARK 500    TYR A 230       -8.49    -57.61                                   
310 REMARK 500    ASP A 235       53.62     36.77                                   
311 REMARK 500    SER A 242      -86.94   -102.49                                   
312 REMARK 500    ALA A 259       54.42   -110.81                                   
313 REMARK 500    LYS A 288       12.84     54.99                                   
314 REMARK 500    ARG A 385      -15.14     83.68                                   
315 REMARK 500    ASP A 386       53.00   -150.15                                   
316 REMARK 500    ASP A 413      112.28    -20.16                                   
317 REMARK 500    TYR A 463       60.93     38.29                                   
318 REMARK 500    TRP A 499       32.13    -93.55                                   
319 REMARK 500    TYR A 520     -166.30   -109.43                                   
320 REMARK 500    ALA A 522     -102.78     -0.05                                   
321 REMARK 500    THR A 523     -169.49    -62.46                                   
322 REMARK 500    GLU A 524      155.80    129.52                                   
323 REMARK 500    SER A 525       46.68   -151.80                                   
324 REMARK 500                                                                      
325 REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
326 REMARK 525                                                                      
327 REMARK 525 SOLVENT                                                              
328 REMARK 525                                                                      
329 REMARK 525 THE SOLVENT MOLECULES HAVE CHAIN IDENTIFIERS THAT                    
330 REMARK 525 INDICATE THE POLYMER CHAIN WITH WHICH THEY ARE MOST                  
331 REMARK 525 CLOSELY ASSOCIATED. THE REMARK LISTS ALL THE SOLVENT                 
332 REMARK 525 MOLECULES WHICH ARE MORE THAN 5A AWAY FROM THE                       
333 REMARK 525 NEAREST POLYMER CHAIN (M = MODEL NUMBER;                             
334 REMARK 525 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE                  
335 REMARK 525 NUMBER; I=INSERTION CODE):                                           
336 REMARK 525                                                                      
337 REMARK 525  M RES CSSEQI                                                        
338 REMARK 525    HOH A 807        DISTANCE =  8.64 ANGSTROMS                       
339 REMARK 525    HOH A 837        DISTANCE =  5.22 ANGSTROMS                       
340 REMARK 800                                                                      
341 REMARK 800 SITE                                                                 
342 REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
343 REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
344 REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE PP1 A 532                 
345 REMARK 900                                                                      
346 REMARK 900 RELATED ENTRIES                                                      
347 REMARK 900 RELATED ID: 1AD5   RELATED DB: PDB                                   
348 REMARK 900 1AD5 CONTAINS THE WILD-TYPE PROTEIN COMPLEXED WITH AMP-PNP           
349 DBREF  1QCF A   76   531  UNP    P08631   HCK_HUMAN       74    526             
350 SEQADV 1QCF GLU A  528  UNP  P08631    GLN   523                                
351 SEQADV 1QCF GLU A  529  UNP  P08631    GLN   524                                
352 SEQADV 1QCF ILE A  530  UNP  P08631    GLU   525                                
353 SEQRES   1 A  454  GLY ALA MET GLY SER GLY ILE ARG ILE ILE VAL VAL ALA          
354 SEQRES   2 A  454  LEU TYR ASP TYR GLU ALA ILE HIS HIS GLU ASP LEU SER          
355 SEQRES   3 A  454  PHE GLN LYS GLY ASP GLN MET VAL VAL LEU GLU GLU SER          
356 SEQRES   4 A  454  GLY GLU TRP TRP LYS ALA ARG SER LEU ALA THR ARG LYS          
357 SEQRES   5 A  454  GLU GLY TYR ILE PRO SER ASN TYR VAL ALA ARG VAL ASP          
358 SEQRES   6 A  454  SER LEU GLU THR GLU GLU TRP PHE PHE LYS GLY ILE SER          
359 SEQRES   7 A  454  ARG LYS ASP ALA GLU ARG GLN LEU LEU ALA PRO GLY ASN          
360 SEQRES   8 A  454  MET LEU GLY SER PHE MET ILE ARG ASP SER GLU THR THR          
361 SEQRES   9 A  454  LYS GLY SER TYR SER LEU SER VAL ARG ASP TYR ASP PRO          
362 SEQRES  10 A  454  ARG GLN GLY ASP THR VAL LYS HIS TYR LYS ILE ARG THR          
363 SEQRES  11 A  454  LEU ASP ASN GLY GLY PHE TYR ILE SER PRO ARG SER THR          
364 SEQRES  12 A  454  PHE SER THR LEU GLN GLU LEU VAL ASP HIS TYR LYS LYS          
365 SEQRES  13 A  454  GLY ASN ASP GLY LEU CYS GLN LYS LEU SER VAL PRO CYS          
366 SEQRES  14 A  454  MET SER SER LYS PRO GLN LYS PRO TRP GLU LYS ASP ALA          
367 SEQRES  15 A  454  TRP GLU ILE PRO ARG GLU SER LEU LYS LEU GLU LYS LYS          
368 SEQRES  16 A  454  LEU GLY ALA GLY GLN PHE GLY GLU VAL TRP MET ALA THR          
369 SEQRES  17 A  454  TYR ASN LYS HIS THR LYS VAL ALA VAL LYS THR MET LYS          
370 SEQRES  18 A  454  PRO GLY SER MET SER VAL GLU ALA PHE LEU ALA GLU ALA          
371 SEQRES  19 A  454  ASN VAL MET LYS THR LEU GLN HIS ASP LYS LEU VAL LYS          
372 SEQRES  20 A  454  LEU HIS ALA VAL VAL THR LYS GLU PRO ILE TYR ILE ILE          
373 SEQRES  21 A  454  THR GLU PHE MET ALA LYS GLY SER LEU LEU ASP PHE LEU          
374 SEQRES  22 A  454  LYS SER ASP GLU GLY SER LYS GLN PRO LEU PRO LYS LEU          
375 SEQRES  23 A  454  ILE ASP PHE SER ALA GLN ILE ALA GLU GLY MET ALA PHE          
376 SEQRES  24 A  454  ILE GLU GLN ARG ASN TYR ILE HIS ARG ASP LEU ARG ALA          
377 SEQRES  25 A  454  ALA ASN ILE LEU VAL SER ALA SER LEU VAL CYS LYS ILE          
378 SEQRES  26 A  454  ALA ASP PHE GLY LEU ALA ARG VAL ILE GLU ASP ASN GLU          
379 SEQRES  27 A  454  TYR THR ALA ARG GLU GLY ALA LYS PHE PRO ILE LYS TRP          
380 SEQRES  28 A  454  THR ALA PRO GLU ALA ILE ASN PHE GLY SER PHE THR ILE          
381 SEQRES  29 A  454  LYS SER ASP VAL TRP SER PHE GLY ILE LEU LEU MET GLU          
382 SEQRES  30 A  454  ILE VAL THR TYR GLY ARG ILE PRO TYR PRO GLY MET SER          
383 SEQRES  31 A  454  ASN PRO GLU VAL ILE ARG ALA LEU GLU ARG GLY TYR ARG          
384 SEQRES  32 A  454  MET PRO ARG PRO GLU ASN CYS PRO GLU GLU LEU TYR ASN          
385 SEQRES  33 A  454  ILE MET MET ARG CYS TRP LYS ASN ARG PRO GLU GLU ARG          
386 SEQRES  34 A  454  PRO THR PHE GLU TYR ILE GLN SER VAL LEU ASP ASP PHE          
387 SEQRES  35 A  454  TYR THR ALA THR GLU SER GLN PTR GLU GLU ILE PRO              
388 MODRES 1QCF PTR A  527  TYR  O-PHOSPHOTYROSINE                                  
389 HET    PTR  A 527      16                                                       
390 HET    PP1  A 532      21                                                       
391 HETNAM     PTR O-PHOSPHOTYROSINE                                                
392 HETNAM     PP1 1-TER-BUTYL-3-P-TOLYL-1H-PYRAZOLO[3,4-D]PYRIMIDIN-4-             
393 HETNAM   2 PP1  YLAMINE                                                         
394 HETSYN     PTR PHOSPHONOTYROSINE                                                
395 FORMUL   1  PTR    C9 H12 N O6 P                                                
396 FORMUL   2  PP1    C16 H19 N5                                                   
397 FORMUL   3  HOH   *312(H2 O)                                                    
398 HELIX    1   1 SER A  142  GLU A  146  5                                   5    
399 HELIX    2   2 SER A  154  ALA A  164  1                                  11    
400 HELIX    3   3 THR A  222  LYS A  231  1                                  10    
401 HELIX    4   4 PRO A  263  GLU A  265  5                                   3    
402 HELIX    5   5 SER A  303  LYS A  315  1                                  13    
403 HELIX    6   6 SER A  345  SER A  352  1                                   8    
404 HELIX    7   7 SER A  352  LYS A  357  1                                   6    
405 HELIX    8   8 PRO A  359  ARG A  380  1                                  22    
406 HELIX    9   9 ARG A  388  ALA A  390  5                                   3    
407 HELIX   10  10 GLY A  406  VAL A  410  5                                   5    
408 HELIX   11  11 ASP A  413  ALA A  418  1                                   6    
409 HELIX   12  12 PRO A  425  THR A  429  5                                   5    
410 HELIX   13  13 ALA A  430  GLY A  437  1                                   8    
411 HELIX   14  14 THR A  440  THR A  457  1                                  18    
412 HELIX   15  15 SER A  467  GLY A  478  1                                  12    
413 HELIX   16  16 PRO A  488  TRP A  499  1                                  12    
414 HELIX   17  17 ARG A  502  ARG A  506  5                                   5    
415 HELIX   18  18 THR A  508  ASP A  518  1                                  11    
416 SHEET    1   A 5 GLU A 129  PRO A 133  0                                        
417 SHEET    2   A 5 TRP A 118  SER A 123 -1  O  TRP A 119   N  ILE A 132           
418 SHEET    3   A 5 GLN A 107  GLU A 112 -1  N  VAL A 109   O  ARG A 122           
419 SHEET    4   A 5 ILE A  85  ALA A  88 -1  O  VAL A  86   N  MET A 108           
420 SHEET    5   A 5 VAL A 137  ARG A 139 -1  O  ALA A 138   N  VAL A  87           
421 SHEET    1   B 5 PHE A 149  PHE A 150  0                                        
422 SHEET    2   B 5 PHE A 172  ASP A 176  1  O  ILE A 174   N  PHE A 150           
423 SHEET    3   B 5 TYR A 184  ASP A 192 -1  O  SER A 185   N  ARG A 175           
424 SHEET    4   B 5 GLY A 196  THR A 206 -1  N  GLY A 196   O  ASP A 192           
425 SHEET    5   B 5 PHE A 212  TYR A 213 -1  O  TYR A 213   N  ARG A 205           
426 SHEET    1   C 5 LEU A 267  GLY A 274  0                                        
427 SHEET    2   C 5 GLY A 279  TYR A 286 -1  N  VAL A 281   O  GLY A 274           
428 SHEET    3   C 5 THR A 290  MET A 297 -1  O  THR A 290   N  TYR A 286           
429 SHEET    4   C 5 TYR A 335  THR A 338 -1  O  ILE A 336   N  LYS A 295           
430 SHEET    5   C 5 LEU A 325  VAL A 329 -1  N  HIS A 326   O  ILE A 337           
431 SHEET    1   D 2 ILE A 392  VAL A 394  0                                        
432 SHEET    2   D 2 CYS A 400  ILE A 402 -1  O  LYS A 401   N  LEU A 393           
433 LINK         C   GLN A 526                 N   PTR A 527     1555   1555  1.32  
434 LINK         C   PTR A 527                 N   GLU A 528     1555   1555  1.32  
435 CISPEP   1 GLU A  332    PRO A  333          0        -0.10                     
436 CISPEP   2 ILE A  530    PRO A  531          0        -1.93                     
437 SITE     1 AC1 12 LEU A 273  VAL A 281  ALA A 293  ILE A 336                    
438 SITE     2 AC1 12 THR A 338  GLU A 339  MET A 341  SER A 345                    
439 SITE     3 AC1 12 LEU A 393  ASP A 404  HOH A 582  HOH A 774                    
440 CRYST1   51.015   99.002  103.387  90.00  90.00  90.00 P 21 21 21    4          
441 ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
442 ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
443 ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
444 SCALE1      0.019602  0.000000  0.000000        0.00000                         
445 SCALE2      0.000000  0.010101  0.000000        0.00000                         
446 SCALE3      0.000000  0.000000  0.009672        0.00000                         
447 ATOM      1  N   SER A  80     -12.315   3.135  35.123  1.00 58.24           N  
448 ATOM      2  CA  SER A  80     -12.056   1.909  35.930  1.00 56.45           C  
449 ATOM      3  C   SER A  80     -10.561   1.626  35.997  1.00 54.76           C  
450 ATOM      4  O   SER A  80      -9.758   2.328  35.378  1.00 55.95           O  
451 ATOM      5  CB  SER A  80     -12.772   0.705  35.308  1.00 57.12           C  
452 ATOM      6  OG  SER A  80     -14.175   0.912  35.247  1.00 59.13           O  
453 ATOM      7  N   GLY A  81     -10.198   0.598  36.758  1.00 51.37           N  
454 ATOM      8  CA  GLY A  81      -8.804   0.220  36.882  1.00 44.34           C  
455 ATOM      9  C   GLY A  81      -8.315  -0.399  35.586  1.00 39.98           C  
456 ATOM     10  O   GLY A  81      -8.076  -1.607  35.498  1.00 36.92           O  
457 ATOM     11  N   ILE A  82      -8.175   0.445  34.571  1.00 35.38           N  
458 ATOM     12  CA  ILE A  82      -7.713   0.023  33.258  1.00 33.74           C  
459 ATOM     13  C   ILE A  82      -6.193   0.115  33.179  1.00 32.49           C  
460 ATOM     14  O   ILE A  82      -5.602   1.114  33.580  1.00 33.80           O  
461 ATOM     15  CB  ILE A  82      -8.356   0.905  32.167  1.00 33.93           C  
462 ATOM     16  CG1 ILE A  82      -9.875   0.670  32.170  1.00 32.55           C  
463 ATOM     17  CG2 ILE A  82      -7.730   0.608  30.805  1.00 32.89           C  
464 ATOM     18  CD1 ILE A  82     -10.674   1.635  31.319  1.00 30.01           C  
465 ATOM     19  N   ARG A  83      -5.561  -0.930  32.660  1.00 30.03           N  
466 ATOM     20  CA  ARG A  83      -4.110  -0.946  32.548  1.00 29.23           C  
467 ATOM     21  C   ARG A  83      -3.665   0.213  31.660  1.00 31.20           C  
468 ATOM     22  O   ARG A  83      -4.206   0.425  30.574  1.00 28.24           O  
469 ATOM     23  CB  ARG A  83      -3.638  -2.289  31.975  1.00 30.07           C  
470 ATOM     24  CG  ARG A  83      -2.157  -2.540  32.170  1.00 30.09           C  
471 ATOM     25  CD  ARG A  83      -1.725  -3.917  31.700  1.00 28.81           C  
472 ATOM     26  NE  ARG A  83      -2.015  -4.114  30.287  1.00 28.47           N  
473 ATOM     27  CZ  ARG A  83      -1.360  -4.964  29.509  1.00 29.57           C  
474 ATOM     28  NH1 ARG A  83      -0.371  -5.694  30.011  1.00 31.86           N  
475 ATOM     29  NH2 ARG A  83      -1.688  -5.078  28.229  1.00 32.35           N  
476 ATOM     30  N   ILE A  84      -2.685   0.975  32.132  1.00 32.14           N  
477 ATOM     31  CA  ILE A  84      -2.197   2.116  31.374  1.00 34.25           C  
478 ATOM     32  C   ILE A  84      -0.855   1.789  30.728  1.00 34.69           C  
479 ATOM     33  O   ILE A  84       0.091   1.363  31.398  1.00 31.70           O  
480 ATOM     34  CB  ILE A  84      -2.079   3.355  32.293  1.00 38.13           C  
481 ATOM     35  CG1 ILE A  84      -1.720   4.610  31.486  1.00 40.14           C  
482 ATOM     36  CG2 ILE A  84      -1.055   3.087  33.371  1.00 39.84           C  
483 ATOM     37  CD1 ILE A  84      -0.316   4.642  30.930  1.00 43.16           C  
484 ATOM     38  N   ILE A  85      -0.786   1.991  29.415  1.00 35.19           N  
485 ATOM     39  CA  ILE A  85       0.423   1.715  28.649  1.00 35.69           C  
486 ATOM     40  C   ILE A  85       1.006   2.998  28.062  1.00 36.73           C  
487 ATOM     41  O   ILE A  85       0.277   3.949  27.768  1.00 36.76           O  
488 ATOM     42  CB  ILE A  85       0.118   0.711  27.507  1.00 37.70           C  
489 ATOM     43  CG1 ILE A  85      -0.348  -0.617  28.112  1.00 38.50           C  
490 ATOM     44  CG2 ILE A  85       1.355   0.483  26.643  1.00 36.42           C  
491 ATOM     45  CD1 ILE A  85      -0.801  -1.634  27.093  1.00 42.64           C  
492 ATOM     46  N   VAL A  86       2.329   3.019  27.911  1.00 34.69           N  
493 ATOM     47  CA  VAL A  86       3.022   4.170  27.344  1.00 31.49           C  
494 ATOM     48  C   VAL A  86       4.164   3.694  26.461  1.00 31.07           C  
495 ATOM     49  O   VAL A  86       4.579   2.534  26.530  1.00 27.78           O  
496 ATOM     50  CB  VAL A  86       3.616   5.095  28.440  1.00 30.31           C  
497 ATOM     51  CG1 VAL A  86       2.510   5.682  29.289  1.00 27.82           C  
498 ATOM     52  CG2 VAL A  86       4.595   4.316  29.304  1.00 28.63           C  
499 ATOM     53  N   VAL A  87       4.668   4.597  25.629  1.00 30.20           N  
500 ATOM     54  CA  VAL A  87       5.779   4.279  24.746  1.00 31.48           C  
501 ATOM     55  C   VAL A  87       6.949   5.211  25.054  1.00 29.88           C  
502 ATOM     56  O   VAL A  87       6.750   6.390  25.329  1.00 28.48           O  
503 ATOM     57  CB  VAL A  87       5.383   4.439  23.266  1.00 30.59           C  
504 ATOM     58  CG1 VAL A  87       4.841   5.835  23.020  1.00 33.37           C  
505 ATOM     59  CG2 VAL A  87       6.590   4.171  22.379  1.00 32.04           C  
506 ATOM     60  N   ALA A  88       8.162   4.669  25.010  1.00 31.06           N  
507 ATOM     61  CA  ALA A  88       9.369   5.440  25.288  1.00 33.50           C  
508 ATOM     62  C   ALA A  88       9.725   6.397  24.151  1.00 34.65           C  
509 ATOM     63  O   ALA A  88       9.947   5.971  23.016  1.00 35.81           O  
510 ATOM     64  CB  ALA A  88      10.530   4.494  25.547  1.00 31.62           C  
511 ATOM     65  N   LEU A  89       9.791   7.687  24.473  1.00 34.33           N  
512 ATOM     66  CA  LEU A  89      10.128   8.724  23.501  1.00 35.85           C  
513 ATOM     67  C   LEU A  89      11.635   8.848  23.262  1.00 35.36           C  
514 ATOM     68  O   LEU A  89      12.059   9.477  22.292  1.00 36.91           O  
515 ATOM     69  CB  LEU A  89       9.597  10.080  23.972  1.00 33.18           C  
516 ATOM     70  CG  LEU A  89       8.090  10.255  24.157  1.00 33.16           C  
517 ATOM     71  CD1 LEU A  89       7.828  11.619  24.770  1.00 30.41           C  
518 ATOM     72  CD2 LEU A  89       7.362  10.103  22.820  1.00 33.68           C  
519 ATOM     73  N   TYR A  90      12.435   8.263  24.150  1.00 34.87           N  
520 ATOM     74  CA  TYR A  90      13.897   8.323  24.045  1.00 35.34           C  
521 ATOM     75  C   TYR A  90      14.479   7.079  24.698  1.00 34.67           C  
522 ATOM     76  O   TYR A  90      13.766   6.325  25.362  1.00 35.13           O  
523 ATOM     77  CB  TYR A  90      14.447   9.522  24.825  1.00 34.85           C  
524 ATOM     78  CG  TYR A  90      13.701  10.818  24.633  1.00 37.00           C  
525 ATOM     79  CD1 TYR A  90      13.845  11.573  23.471  1.00 37.27           C  
526 ATOM     80  CD2 TYR A  90      12.838  11.285  25.621  1.00 36.75           C  
527 ATOM     81  CE1 TYR A  90      13.144  12.766  23.302  1.00 37.86           C  
528 ATOM     82  CE2 TYR A  90      12.135  12.469  25.461  1.00 39.51           C  
529 ATOM     83  CZ  TYR A  90      12.291  13.205  24.302  1.00 38.69           C  
530 ATOM     84  OH  TYR A  90      11.594  14.383  24.160  1.00 43.44           O  
531 ATOM     85  N   ASP A  91      15.780   6.873  24.517  1.00 35.19           N  
532 ATOM     86  CA  ASP A  91      16.461   5.752  25.150  1.00 36.29           C  
533 ATOM     87  C   ASP A  91      16.757   6.233  26.568  1.00 36.32           C  
534 ATOM     88  O   ASP A  91      16.833   7.433  26.810  1.00 35.87           O  
535 ATOM     89  CB  ASP A  91      17.789   5.443  24.451  1.00 40.07           C  
536 ATOM     90  CG  ASP A  91      17.611   4.909  23.041  1.00 43.56           C  
537 ATOM     91  OD1 ASP A  91      18.639   4.672  22.375  1.00 46.78           O  
538 ATOM     92  OD2 ASP A  91      16.460   4.720  22.597  1.00 46.84           O  
539 ATOM     93  N   TYR A  92      16.915   5.312  27.508  1.00 36.46           N  
540 ATOM     94  CA  TYR A  92      17.232   5.708  28.874  1.00 36.00           C  
541 ATOM     95  C   TYR A  92      18.064   4.631  29.541  1.00 37.61           C  
542 ATOM     96  O   TYR A  92      17.676   3.465  29.558  1.00 36.97           O  
543 ATOM     97  CB  TYR A  92      15.962   5.946  29.694  1.00 34.09           C  
544 ATOM     98  CG  TYR A  92      16.261   6.309  31.133  1.00 35.24           C  
545 ATOM     99  CD1 TYR A  92      16.926   7.492  31.448  1.00 37.65           C  
546 ATOM    100  CD2 TYR A  92      15.941   5.440  32.173  1.00 35.48           C  
547 ATOM    101  CE1 TYR A  92      17.269   7.798  32.765  1.00 38.85           C  
548 ATOM    102  CE2 TYR A  92      16.280   5.737  33.492  1.00 36.72           C  
549 ATOM    103  CZ  TYR A  92      16.944   6.915  33.779  1.00 37.60           C  
550 ATOM    104  OH  TYR A  92      17.292   7.210  35.078  1.00 42.53           O  
551 ATOM    105  N   GLU A  93      19.215   5.018  30.079  1.00 38.99           N  
552 ATOM    106  CA  GLU A  93      20.077   4.059  30.753  1.00 42.62           C  
553 ATOM    107  C   GLU A  93      19.948   4.232  32.256  1.00 42.67           C  
554 ATOM    108  O   GLU A  93      20.068   5.339  32.776  1.00 41.84           O  
555 ATOM    109  CB  GLU A  93      21.538   4.251  30.338  1.00 45.96           C  
556 ATOM    110  CG  GLU A  93      22.490   3.277  31.017  1.00 52.30           C  
557 ATOM    111  CD  GLU A  93      23.926   3.412  30.534  1.00 56.09           C  
558 ATOM    112  OE1 GLU A  93      24.531   4.489  30.722  1.00 58.01           O  
559 ATOM    113  OE2 GLU A  93      24.448   2.432  29.963  1.00 58.62           O  
560 ATOM    114  N   ALA A  94      19.693   3.130  32.948  1.00 43.87           N  
561 ATOM    115  CA  ALA A  94      19.548   3.158  34.393  1.00 45.92           C  
562 ATOM    116  C   ALA A  94      20.853   3.582  35.057  1.00 47.69           C  
563 ATOM    117  O   ALA A  94      21.910   3.014  34.788  1.00 44.95           O  
564 ATOM    118  CB  ALA A  94      19.133   1.784  34.897  1.00 44.26           C  
565 ATOM    119  N   ILE A  95      20.772   4.592  35.915  1.00 50.71           N  
566 ATOM    120  CA  ILE A  95      21.940   5.074  36.633  1.00 55.05           C  
567 ATOM    121  C   ILE A  95      21.695   4.866  38.122  1.00 57.48           C  
568 ATOM    122  O   ILE A  95      22.635   4.790  38.911  1.00 58.53           O  
569 ATOM    123  CB  ILE A  95      22.210   6.577  36.354  1.00 56.23           C  
570 ATOM    124  CG1 ILE A  95      21.017   7.428  36.790  1.00 56.58           C  
571 ATOM    125  CG2 ILE A  95      22.480   6.790  34.873  1.00 56.24           C  
572 ATOM    126  CD1 ILE A  95      21.224   8.923  36.574  1.00 56.85           C  
573 ATOM    127  N   HIS A  96      20.421   4.760  38.493  1.00 60.30           N  
574 ATOM    128  CA  HIS A  96      20.032   4.555  39.885  1.00 61.59           C  
575 ATOM    129  C   HIS A  96      19.652   3.094  40.130  1.00 63.02           C  
576 ATOM    130  O   HIS A  96      19.282   2.371  39.202  1.00 63.01           O  
577 ATOM    131  CB  HIS A  96      18.856   5.470  40.245  1.00 60.97           C  
578 ATOM    132  CG  HIS A  96      19.120   6.923  39.991  1.00 62.42           C  
579 ATOM    133  ND1 HIS A  96      20.134   7.616  40.619  1.00 62.32           N  
580 ATOM    134  CD2 HIS A  96      18.518   7.808  39.163  1.00 62.31           C  
581 ATOM    135  CE1 HIS A  96      20.144   8.865  40.186  1.00 63.13           C  
582 ATOM    136  NE2 HIS A  96      19.173   9.008  39.302  1.00 61.82           N  
583 ATOM    137  N   HIS A  97      19.745   2.677  41.389  1.00 63.58           N  
584 ATOM    138  CA  HIS A  97      19.443   1.310  41.810  1.00 64.78           C  
585 ATOM    139  C   HIS A  97      18.144   0.693  41.275  1.00 64.19           C  
586 ATOM    140  O   HIS A  97      18.165  -0.377  40.659  1.00 63.54           O  
587 ATOM    141  CB  HIS A  97      19.435   1.242  43.340  1.00 66.65           C  
588 ATOM    142  CG  HIS A  97      19.091  -0.110  43.882  1.00 69.91           C  
589 ATOM    143  ND1 HIS A  97      19.840  -1.234  43.612  1.00 71.18           N  
590 ATOM    144  CD2 HIS A  97      18.070  -0.520  44.674  1.00 70.93           C  
591 ATOM    145  CE1 HIS A  97      19.298  -2.279  44.212  1.00 72.26           C  
592 ATOM    146  NE2 HIS A  97      18.222  -1.872  44.863  1.00 72.48           N  
593 ATOM    147  N   GLU A  98      17.020   1.356  41.521  1.00 63.07           N  
594 ATOM    148  CA  GLU A  98      15.721   0.852  41.079  1.00 62.06           C  
595 ATOM    149  C   GLU A  98      15.320   1.309  39.674  1.00 59.39           C  
596 ATOM    150  O   GLU A  98      14.177   1.124  39.253  1.00 57.96           O  
597 ATOM    151  CB  GLU A  98      14.650   1.268  42.085  1.00 64.63           C  
598 ATOM    152  CG  GLU A  98      14.881   0.722  43.485  1.00 68.33           C  
599 ATOM    153  CD  GLU A  98      13.877   1.257  44.488  1.00 72.77           C  
600 ATOM    154  OE1 GLU A  98      13.899   2.479  44.764  1.00 72.46           O  
601 ATOM    155  OE2 GLU A  98      13.060   0.457  44.994  1.00 74.85           O  
602 ATOM    156  N   ASP A  99      16.263   1.904  38.952  1.00 56.28           N  
603 ATOM    157  CA  ASP A  99      16.014   2.378  37.596  1.00 52.13           C  
604 ATOM    158  C   ASP A  99      15.701   1.255  36.622  1.00 50.96           C  
605 ATOM    159  O   ASP A  99      16.193   0.134  36.760  1.00 52.38           O  
606 ATOM    160  CB  ASP A  99      17.226   3.155  37.084  1.00 51.87           C  
607 ATOM    161  CG  ASP A  99      17.211   4.603  37.504  1.00 51.68           C  
608 ATOM    162  OD1 ASP A  99      16.583   4.910  38.538  1.00 52.27           O  
609 ATOM    163  OD2 ASP A  99      17.845   5.428  36.807  1.00 48.20           O  
610 ATOM    164  N   LEU A 100      14.878   1.569  35.631  1.00 48.34           N  
611 ATOM    165  CA  LEU A 100      14.513   0.604  34.610  1.00 44.41           C  
612 ATOM    166  C   LEU A 100      15.020   1.208  33.307  1.00 43.33           C  
613 ATOM    167  O   LEU A 100      14.627   2.313  32.933  1.00 40.90           O  
614 ATOM    168  CB  LEU A 100      12.991   0.430  34.560  1.00 44.99           C  
615 ATOM    169  CG  LEU A 100      12.403  -0.751  33.778  1.00 42.66           C  
616 ATOM    170  CD1 LEU A 100      10.891  -0.683  33.832  1.00 44.47           C  
617 ATOM    171  CD2 LEU A 100      12.870  -0.731  32.345  1.00 45.53           C  
618 ATOM    172  N   SER A 101      15.914   0.497  32.628  1.00 43.53           N  
619 ATOM    173  CA  SER A 101      16.458   0.984  31.366  1.00 42.17           C  
620 ATOM    174  C   SER A 101      15.539   0.577  30.224  1.00 40.58           C  
621 ATOM    175  O   SER A 101      14.941  -0.497  30.250  1.00 41.76           O  
622 ATOM    176  CB  SER A 101      17.856   0.408  31.123  1.00 42.86           C  
623 ATOM    177  OG  SER A 101      18.747   0.762  32.166  1.00 44.85           O  
624 ATOM    178  N   PHE A 102      15.425   1.444  29.226  1.00 37.21           N  
625 ATOM    179  CA  PHE A 102      14.593   1.168  28.069  1.00 34.66           C  
626 ATOM    180  C   PHE A 102      15.129   1.914  26.858  1.00 37.23           C  
627 ATOM    181  O   PHE A 102      15.856   2.896  26.990  1.00 35.65           O  
628 ATOM    182  CB  PHE A 102      13.135   1.556  28.359  1.00 30.36           C  
629 ATOM    183  CG  PHE A 102      12.950   2.990  28.780  1.00 27.41           C  
630 ATOM    184  CD1 PHE A 102      12.989   4.021  27.848  1.00 28.02           C  
631 ATOM    185  CD2 PHE A 102      12.727   3.305  30.119  1.00 26.95           C  
632 ATOM    186  CE1 PHE A 102      12.804   5.353  28.243  1.00 26.97           C  
633 ATOM    187  CE2 PHE A 102      12.542   4.630  30.527  1.00 22.91           C  
634 ATOM    188  CZ  PHE A 102      12.579   5.654  29.588  1.00 24.41           C  
635 ATOM    189  N   GLN A 103      14.790   1.430  25.672  1.00 40.15           N  
636 ATOM    190  CA  GLN A 103      15.252   2.071  24.457  1.00 39.70           C  
637 ATOM    191  C   GLN A 103      14.021   2.665  23.779  1.00 39.87           C  
638 ATOM    192  O   GLN A 103      12.912   2.154  23.943  1.00 36.73           O  
639 ATOM    193  CB  GLN A 103      15.963   1.038  23.577  1.00 45.83           C  
640 ATOM    194  CG  GLN A 103      16.896   1.633  22.530  1.00 53.12           C  
641 ATOM    195  CD  GLN A 103      17.974   0.650  22.092  1.00 57.56           C  
642 ATOM    196  OE1 GLN A 103      17.677  -0.427  21.573  1.00 60.41           O  
643 ATOM    197  NE2 GLN A 103      19.236   1.019  22.310  1.00 57.53           N  
644 ATOM    198  N   LYS A 104      14.211   3.763  23.053  1.00 37.71           N  
645 ATOM    199  CA  LYS A 104      13.108   4.440  22.381  1.00 40.24           C  
646 ATOM    200  C   LYS A 104      12.163   3.456  21.706  1.00 39.27           C  
647 ATOM    201  O   LYS A 104      12.594   2.454  21.135  1.00 39.16           O  
648 ATOM    202  CB  LYS A 104      13.647   5.436  21.350  1.00 40.10           C  
649 ATOM    203  CG  LYS A 104      12.571   6.248  20.659  1.00 41.56           C  
650 ATOM    204  CD  LYS A 104      13.176   7.284  19.731  1.00 44.35           C  
651 ATOM    205  CE  LYS A 104      12.098   8.137  19.081  1.00 45.99           C  
652 ATOM    206  NZ  LYS A 104      12.680   9.165  18.170  1.00 46.99           N  
653 ATOM    207  N   GLY A 105      10.870   3.749  21.783  1.00 41.17           N  
654 ATOM    208  CA  GLY A 105       9.879   2.882  21.179  1.00 42.10           C  
655 ATOM    209  C   GLY A 105       9.289   1.833  22.110  1.00 41.77           C  
656 ATOM    210  O   GLY A 105       8.092   1.566  22.040  1.00 43.81           O  
657 ATOM    211  N   ASP A 106      10.103   1.240  22.983  1.00 41.11           N  
658 ATOM    212  CA  ASP A 106       9.600   0.207  23.892  1.00 41.68           C  
659 ATOM    213  C   ASP A 106       8.353   0.683  24.623  1.00 38.60           C  
660 ATOM    214  O   ASP A 106       8.242   1.856  24.974  1.00 40.05           O  
661 ATOM    215  CB  ASP A 106      10.643  -0.189  24.943  1.00 41.68           C  
662 ATOM    216  CG  ASP A 106      11.984  -0.550  24.343  1.00 47.29           C  
663 ATOM    217  OD1 ASP A 106      12.025  -1.122  23.232  1.00 46.79           O  
664 ATOM    218  OD2 ASP A 106      13.006  -0.282  25.011  1.00 46.82           O  
665 ATOM    219  N   GLN A 107       7.417  -0.232  24.856  1.00 38.75           N  
666 ATOM    220  CA  GLN A 107       6.181   0.101  25.560  1.00 34.83           C  
667 ATOM    221  C   GLN A 107       6.196  -0.453  26.976  1.00 33.37           C  
668 ATOM    222  O   GLN A 107       6.695  -1.555  27.216  1.00 32.05           O  
669 ATOM    223  CB  GLN A 107       4.972  -0.433  24.796  1.00 36.28           C  
670 ATOM    224  CG  GLN A 107       4.716   0.315  23.498  1.00 37.97           C  
671 ATOM    225  CD  GLN A 107       3.521  -0.219  22.733  1.00 36.35           C  
672 ATOM    226  OE1 GLN A 107       2.404  -0.263  23.247  1.00 37.70           O  
673 ATOM    227  NE2 GLN A 107       3.754  -0.622  21.491  1.00 38.28           N  
674 ATOM    228  N   MET A 108       5.641   0.320  27.905  1.00 32.28           N  
675 ATOM    229  CA  MET A 108       5.608  -0.055  29.316  1.00 30.78           C  
676 ATOM    230  C   MET A 108       4.265   0.193  29.986  1.00 26.76           C  
677 ATOM    231  O   MET A 108       3.483   1.032  29.547  1.00 29.95           O  
678 ATOM    232  CB  MET A 108       6.694   0.719  30.074  1.00 31.18           C  
679 ATOM    233  CG  MET A 108       8.114   0.291  29.736  1.00 28.81           C  
680 ATOM    234  SD  MET A 108       9.353   1.517  30.215  1.00 29.93           S  
681 ATOM    235  CE  MET A 108       8.961   2.819  29.081  1.00 25.56           C  
682 ATOM    236  N   VAL A 109       4.018  -0.548  31.061  1.00 28.08           N  
683 ATOM    237  CA  VAL A 109       2.800  -0.421  31.854  1.00 26.73           C  
684 ATOM    238  C   VAL A 109       3.133   0.448  33.071  1.00 27.23           C  
685 ATOM    239  O   VAL A 109       4.143   0.222  33.734  1.00 27.51           O  
686 ATOM    240  CB  VAL A 109       2.322  -1.795  32.370  1.00 27.03           C  
687 ATOM    241  CG1 VAL A 109       1.071  -1.623  33.223  1.00 24.38           C  
688 ATOM    242  CG2 VAL A 109       2.045  -2.731  31.195  1.00 34.35           C  
689 ATOM    243  N   VAL A 110       2.289   1.431  33.368  1.00 28.59           N  
690 ATOM    244  CA  VAL A 110       2.522   2.310  34.514  1.00 29.57           C  
691 ATOM    245  C   VAL A 110       1.962   1.724  35.815  1.00 29.27           C  
692 ATOM    246  O   VAL A 110       0.766   1.440  35.910  1.00 30.35           O  
693 ATOM    247  CB  VAL A 110       1.889   3.696  34.284  1.00 30.69           C  
694 ATOM    248  CG1 VAL A 110       2.107   4.571  35.505  1.00 27.01           C  
695 ATOM    249  CG2 VAL A 110       2.491   4.343  33.041  1.00 31.83           C  
696 ATOM    250  N   LEU A 111       2.826   1.550  36.815  1.00 28.85           N  
697 ATOM    251  CA  LEU A 111       2.401   0.989  38.098  1.00 30.67           C  
698 ATOM    252  C   LEU A 111       2.126   2.060  39.150  1.00 33.88           C  
699 ATOM    253  O   LEU A 111       1.167   1.955  39.910  1.00 32.75           O  
700 ATOM    254  CB  LEU A 111       3.452   0.024  38.641  1.00 29.69           C  
701 ATOM    255  CG  LEU A 111       4.001  -1.058  37.711  1.00 28.40           C  
702 ATOM    256  CD1 LEU A 111       4.770  -2.068  38.569  1.00 27.76           C  
703 ATOM    257  CD2 LEU A 111       2.876  -1.754  36.955  1.00 31.48           C  
704 ATOM    258  N   GLU A 112       2.987   3.072  39.207  1.00 35.09           N  
705 ATOM    259  CA  GLU A 112       2.831   4.179  40.149  1.00 36.06           C  
706 ATOM    260  C   GLU A 112       3.113   5.449  39.377  1.00 37.76           C  
707 ATOM    261  O   GLU A 112       4.098   5.532  38.644  1.00 32.94           O  
708 ATOM    262  CB  GLU A 112       3.815   4.080  41.317  1.00 37.39           C  
709 ATOM    263  CG  GLU A 112       3.629   2.872  42.217  1.00 43.66           C  
710 ATOM    264  CD  GLU A 112       4.670   2.807  43.329  1.00 48.09           C  
711 ATOM    265  OE1 GLU A 112       4.674   1.806  44.081  1.00 51.07           O  
712 ATOM    266  OE2 GLU A 112       5.480   3.756  43.450  1.00 44.57           O  
713 ATOM    267  N   GLU A 113       2.246   6.436  39.548  1.00 39.43           N  
714 ATOM    268  CA  GLU A 113       2.387   7.703  38.853  1.00 44.22           C  
715 ATOM    269  C   GLU A 113       2.798   8.760  39.881  1.00 45.95           C  
716 ATOM    270  O   GLU A 113       2.070   9.718  40.138  1.00 47.48           O  
717 ATOM    271  CB  GLU A 113       1.050   8.037  38.188  1.00 46.63           C  
718 ATOM    272  CG  GLU A 113       1.101   9.108  37.125  1.00 52.38           C  
719 ATOM    273  CD  GLU A 113      -0.187   9.176  36.325  1.00 55.07           C  
720 ATOM    274  OE1 GLU A 113      -0.534   8.175  35.659  1.00 55.80           O  
721 ATOM    275  OE2 GLU A 113      -0.855  10.229  36.362  1.00 60.95           O  
722 ATOM    276  N   SER A 114       3.986   8.567  40.452  1.00 47.39           N  
723 ATOM    277  CA  SER A 114       4.537   9.445  41.482  1.00 49.04           C  
724 ATOM    278  C   SER A 114       5.346  10.656  40.999  1.00 48.27           C  
725 ATOM    279  O   SER A 114       6.543  10.759  41.273  1.00 51.26           O  
726 ATOM    280  CB  SER A 114       5.412   8.621  42.434  1.00 52.89           C  
727 ATOM    281  OG  SER A 114       4.691   7.538  43.000  1.00 57.97           O  
728 ATOM    282  N   GLY A 116       4.700  11.572  40.288  1.00 45.70           N  
729 ATOM    283  CA  GLY A 116       5.391  12.765  39.827  1.00 42.46           C  
730 ATOM    284  C   GLY A 116       6.474  12.618  38.771  1.00 40.60           C  
731 ATOM    285  O   GLY A 116       6.242  12.079  37.690  1.00 39.85           O  
732 ATOM    286  N   GLU A 117       7.670  13.102  39.094  1.00 38.51           N  
733 ATOM    287  CA  GLU A 117       8.800  13.077  38.166  1.00 35.67           C  
734 ATOM    288  C   GLU A 117       9.235  11.669  37.773  1.00 32.76           C  
735 ATOM    289  O   GLU A 117       9.690  11.441  36.652  1.00 31.67           O  
736 ATOM    290  CB  GLU A 117       9.970  13.850  38.776  1.00 41.01           C  
737 ATOM    291  CG  GLU A 117      11.043  14.255  37.786  1.00 44.24           C  
738 ATOM    292  CD  GLU A 117      11.948  15.339  38.347  1.00 47.88           C  
739 ATOM    293  OE1 GLU A 117      12.714  15.059  39.298  1.00 47.58           O  
740 ATOM    294  OE2 GLU A 117      11.869  16.482  37.843  1.00 46.83           O  
741 ATOM    295  N   TRP A 118       9.108  10.731  38.704  1.00 29.96           N  
742 ATOM    296  CA  TRP A 118       9.447   9.342  38.435  1.00 29.82           C  
743 ATOM    297  C   TRP A 118       8.205   8.476  38.550  1.00 30.69           C  
744 ATOM    298  O   TRP A 118       7.371   8.680  39.438  1.00 30.12           O  
745 ATOM    299  CB  TRP A 118      10.498   8.809  39.416  1.00 29.55           C  
746 ATOM    300  CG  TRP A 118      11.822   9.459  39.292  1.00 27.62           C  
747 ATOM    301  CD1 TRP A 118      12.194  10.673  39.795  1.00 28.09           C  
748 ATOM    302  CD2 TRP A 118      12.944   8.965  38.555  1.00 27.54           C  
749 ATOM    303  NE1 TRP A 118      13.484  10.965  39.415  1.00 28.45           N  
750 ATOM    304  CE2 TRP A 118      13.966   9.936  38.651  1.00 28.22           C  
751 ATOM    305  CE3 TRP A 118      13.184   7.796  37.818  1.00 27.52           C  
752 ATOM    306  CZ2 TRP A 118      15.217   9.771  38.038  1.00 28.75           C  
753 ATOM    307  CZ3 TRP A 118      14.428   7.633  37.205  1.00 28.79           C  
754 ATOM    308  CH2 TRP A 118      15.428   8.620  37.321  1.00 28.51           C  
755 ATOM    309  N   TRP A 119       8.089   7.513  37.642  1.00 27.86           N  
756 ATOM    310  CA  TRP A 119       6.974   6.579  37.642  1.00 29.23           C  
757 ATOM    311  C   TRP A 119       7.520   5.168  37.766  1.00 28.43           C  
758 ATOM    312  O   TRP A 119       8.601   4.865  37.260  1.00 30.10           O  
759 ATOM    313  CB  TRP A 119       6.174   6.678  36.341  1.00 27.68           C  
760 ATOM    314  CG  TRP A 119       5.389   7.934  36.172  1.00 31.57           C  
761 ATOM    315  CD1 TRP A 119       5.365   9.015  37.007  1.00 32.31           C  
762 ATOM    316  CD2 TRP A 119       4.499   8.238  35.095  1.00 30.83           C  
763 ATOM    317  NE1 TRP A 119       4.511   9.973  36.516  1.00 29.13           N  
764 ATOM    318  CE2 TRP A 119       3.967   9.522  35.345  1.00 31.85           C  
765 ATOM    319  CE3 TRP A 119       4.098   7.548  33.944  1.00 33.26           C  
766 ATOM    320  CZ2 TRP A 119       3.051  10.131  34.481  1.00 32.84           C  
767 ATOM    321  CZ3 TRP A 119       3.190   8.155  33.086  1.00 34.38           C  
768 ATOM    322  CH2 TRP A 119       2.676   9.436  33.362  1.00 33.25           C  
769 ATOM    323  N   LYS A 120       6.782   4.306  38.451  1.00 28.41           N  
770 ATOM    324  CA  LYS A 120       7.199   2.924  38.582  1.00 29.98           C  
771 ATOM    325  C   LYS A 120       6.518   2.250  37.401  1.00 28.62           C  
772 ATOM    326  O   LYS A 120       5.310   2.380  37.226  1.00 26.36           O  
773 ATOM    327  CB  LYS A 120       6.712   2.321  39.904  1.00 32.23           C  
774 ATOM    328  CG  LYS A 120       7.267   0.921  40.157  1.00 36.61           C  
775 ATOM    329  CD  LYS A 120       6.930   0.399  41.547  1.00 38.85           C  
776 ATOM    330  CE  LYS A 120       7.595  -0.955  41.792  1.00 42.51           C  
777 ATOM    331  NZ  LYS A 120       7.334  -1.486  43.162  1.00 42.00           N  
778 ATOM    332  N   ALA A 121       7.294   1.558  36.576  1.00 29.39           N  
779 ATOM    333  CA  ALA A 121       6.735   0.902  35.402  1.00 30.73           C  
780 ATOM    334  C   ALA A 121       7.155  -0.550  35.276  1.00 32.55           C  
781 ATOM    335  O   ALA A 121       7.969  -1.054  36.055  1.00 30.55           O  
782 ATOM    336  CB  ALA A 121       7.135   1.661  34.142  1.00 30.38           C  
783 ATOM    337  N   ARG A 122       6.588  -1.207  34.272  1.00 32.21           N  
784 ATOM    338  CA  ARG A 122       6.857  -2.608  33.998  1.00 34.01           C  
785 ATOM    339  C   ARG A 122       7.136  -2.775  32.512  1.00 33.47           C  
786 ATOM    340  O   ARG A 122       6.379  -2.296  31.677  1.00 31.42           O  
787 ATOM    341  CB  ARG A 122       5.642  -3.447  34.390  1.00 37.44           C  
788 ATOM    342  CG  ARG A 122       5.743  -4.916  34.026  1.00 43.03           C  
789 ATOM    343  CD  ARG A 122       4.461  -5.649  34.385  1.00 40.41           C  
790 ATOM    344  NE  ARG A 122       4.167  -5.550  35.812  1.00 45.50           N  
791 ATOM    345  CZ  ARG A 122       3.091  -4.957  36.313  1.00 46.83           C  
792 ATOM    346  NH1 ARG A 122       2.198  -4.405  35.499  1.00 48.08           N  
793 ATOM    347  NH2 ARG A 122       2.884  -4.943  37.626  1.00 47.66           N  
794 ATOM    348  N   SER A 123       8.227  -3.454  32.185  1.00 37.44           N  
795 ATOM    349  CA  SER A 123       8.584  -3.679  30.790  1.00 42.30           C  
796 ATOM    350  C   SER A 123       7.759  -4.808  30.183  1.00 44.87           C  
797 ATOM    351  O   SER A 123       7.747  -5.922  30.706  1.00 44.72           O  
798 ATOM    352  CB  SER A 123      10.072  -4.026  30.672  1.00 43.18           C  
799 ATOM    353  OG  SER A 123      10.415  -4.351  29.334  1.00 44.42           O  
800 ATOM    354  N   LEU A 124       7.066  -4.515  29.085  1.00 47.41           N  
801 ATOM    355  CA  LEU A 124       6.266  -5.524  28.400  1.00 49.82           C  
802 ATOM    356  C   LEU A 124       7.193  -6.558  27.772  1.00 53.82           C  
803 ATOM    357  O   LEU A 124       6.757  -7.626  27.348  1.00 54.71           O  
804 ATOM    358  CB  LEU A 124       5.402  -4.887  27.307  1.00 48.16           C  
805 ATOM    359  CG  LEU A 124       4.156  -4.098  27.711  1.00 45.76           C  
806 ATOM    360  CD1 LEU A 124       4.519  -2.998  28.680  1.00 48.82           C  
807 ATOM    361  CD2 LEU A 124       3.505  -3.526  26.468  1.00 43.90           C  
808 ATOM    362  N   ALA A 125       8.478  -6.229  27.709  1.00 56.29           N  
809 ATOM    363  CA  ALA A 125       9.463  -7.133  27.135  1.00 57.66           C  
810 ATOM    364  C   ALA A 125       9.987  -8.090  28.201  1.00 58.58           C  
811 ATOM    365  O   ALA A 125       9.558  -9.241  28.286  1.00 59.91           O  
812 ATOM    366  CB  ALA A 125      10.614  -6.334  26.534  1.00 58.46           C  
813 ATOM    367  N   THR A 126      10.907  -7.598  29.022  1.00 59.72           N  
814 ATOM    368  CA  THR A 126      11.515  -8.396  30.080  1.00 60.28           C  
815 ATOM    369  C   THR A 126      10.619  -8.533  31.304  1.00 59.30           C  
816 ATOM    370  O   THR A 126      11.006  -9.154  32.295  1.00 57.97           O  
817 ATOM    371  CB  THR A 126      12.846  -7.770  30.537  1.00 61.26           C  
818 ATOM    372  OG1 THR A 126      12.597  -6.473  31.095  1.00 61.67           O  
819 ATOM    373  CG2 THR A 126      13.796  -7.628  29.359  1.00 61.98           C  
820 ATOM    374  N   ARG A 127       9.424  -7.956  31.234  1.00 59.62           N  
821 ATOM    375  CA  ARG A 127       8.493  -7.998  32.355  1.00 58.74           C  
822 ATOM    376  C   ARG A 127       9.112  -7.449  33.628  1.00 56.83           C  
823 ATOM    377  O   ARG A 127       8.579  -7.649  34.720  1.00 56.32           O  
824 ATOM    378  CB  ARG A 127       8.000  -9.425  32.603  1.00 62.05           C  
825 ATOM    379  CG  ARG A 127       6.875  -9.847  31.680  1.00 65.69           C  
826 ATOM    380  CD  ARG A 127       5.665  -8.936  31.875  1.00 70.08           C  
827 ATOM    381  NE  ARG A 127       4.530  -9.320  31.039  1.00 73.85           N  
828 ATOM    382  CZ  ARG A 127       4.564  -9.385  29.712  1.00 74.78           C  
829 ATOM    383  NH1 ARG A 127       5.679  -9.088  29.061  1.00 75.74           N  
830 ATOM    384  NH2 ARG A 127       3.482  -9.745  29.033  1.00 75.75           N  
831 ATOM    385  N   LYS A 128      10.237  -6.755  33.492  1.00 53.42           N  
832 ATOM    386  CA  LYS A 128      10.895  -6.189  34.659  1.00 51.16           C  
833 ATOM    387  C   LYS A 128      10.237  -4.886  35.095  1.00 47.04           C  
834 ATOM    388  O   LYS A 128       9.660  -4.161  34.285  1.00 43.08           O  
835 ATOM    389  CB  LYS A 128      12.386  -5.969  34.387  1.00 53.49           C  
836 ATOM    390  CG  LYS A 128      13.151  -5.392  35.580  1.00 57.21           C  
837 ATOM    391  CD  LYS A 128      12.784  -6.097  36.893  1.00 60.48           C  
838 ATOM    392  CE  LYS A 128      13.005  -7.604  36.830  1.00 62.93           C  
839 ATOM    393  NZ  LYS A 128      12.573  -8.274  38.090  1.00 63.07           N  
840 ATOM    394  N   GLU A 129      10.328  -4.601  36.388  1.00 45.96           N  
841 ATOM    395  CA  GLU A 129       9.730  -3.404  36.951  1.00 43.60           C  
842 ATOM    396  C   GLU A 129      10.797  -2.491  37.537  1.00 41.53           C  
843 ATOM    397  O   GLU A 129      11.820  -2.955  38.043  1.00 41.05           O  
844 ATOM    398  CB  GLU A 129       8.716  -3.800  38.025  1.00 44.33           C  
845 ATOM    399  CG  GLU A 129       7.702  -4.823  37.526  1.00 49.93           C  
846 ATOM    400  CD  GLU A 129       6.671  -5.207  38.568  1.00 52.79           C  
847 ATOM    401  OE1 GLU A 129       7.066  -5.602  39.683  1.00 57.09           O  
848 ATOM    402  OE2 GLU A 129       5.463  -5.128  38.267  1.00 56.77           O  
849 ATOM    403  N   GLY A 130      10.547  -1.188  37.454  1.00 37.50           N  
850 ATOM    404  CA  GLY A 130      11.479  -0.204  37.972  1.00 34.21           C  
851 ATOM    405  C   GLY A 130      10.943   1.202  37.774  1.00 32.56           C  
852 ATOM    406  O   GLY A 130       9.857   1.384  37.215  1.00 31.59           O  
853 ATOM    407  N   TYR A 131      11.690   2.202  38.233  1.00 27.16           N  
854 ATOM    408  CA  TYR A 131      11.262   3.588  38.087  1.00 29.35           C  
855 ATOM    409  C   TYR A 131      11.823   4.187  36.808  1.00 26.19           C  
856 ATOM    410  O   TYR A 131      12.963   3.918  36.440  1.00 27.68           O  
857 ATOM    411  CB  TYR A 131      11.712   4.404  39.299  1.00 33.03           C  
858 ATOM    412  CG  TYR A 131      11.035   3.974  40.580  1.00 36.29           C  
859 ATOM    413  CD1 TYR A 131       9.692   4.274  40.817  1.00 39.72           C  
860 ATOM    414  CD2 TYR A 131      11.724   3.234  41.539  1.00 39.16           C  
861 ATOM    415  CE1 TYR A 131       9.050   3.847  41.981  1.00 40.43           C  
862 ATOM    416  CE2 TYR A 131      11.093   2.800  42.705  1.00 41.97           C  
863 ATOM    417  CZ  TYR A 131       9.756   3.108  42.918  1.00 42.45           C  
864 ATOM    418  OH  TYR A 131       9.119   2.658  44.056  1.00 45.56           O  
865 ATOM    419  N   ILE A 132      11.007   4.994  36.135  1.00 25.50           N  
866 ATOM    420  CA  ILE A 132      11.395   5.641  34.884  1.00 22.51           C  
867 ATOM    421  C   ILE A 132      11.040   7.123  34.945  1.00 21.76           C  
868 ATOM    422  O   ILE A 132      10.174   7.525  35.723  1.00 22.68           O  
869 ATOM    423  CB  ILE A 132      10.638   5.042  33.688  1.00 24.59           C  
870 ATOM    424  CG1 ILE A 132       9.129   5.291  33.855  1.00 25.52           C  
871 ATOM    425  CG2 ILE A 132      10.945   3.555  33.580  1.00 26.72           C  
872 ATOM    426  CD1 ILE A 132       8.277   4.849  32.676  1.00 25.75           C  
873 ATOM    427  N   PRO A 133      11.721   7.958  34.138  1.00 22.49           N  
874 ATOM    428  CA  PRO A 133      11.486   9.405  34.076  1.00 20.96           C  
875 ATOM    429  C   PRO A 133      10.140   9.620  33.398  1.00 22.88           C  
876 ATOM    430  O   PRO A 133       9.963   9.199  32.263  1.00 22.46           O  
877 ATOM    431  CB  PRO A 133      12.632   9.894  33.189  1.00 22.15           C  
878 ATOM    432  CG  PRO A 133      13.689   8.812  33.361  1.00 24.09           C  
879 ATOM    433  CD  PRO A 133      12.819   7.604  33.225  1.00 21.64           C  
880 ATOM    434  N   SER A 134       9.199  10.280  34.068  1.00 24.77           N  
881 ATOM    435  CA  SER A 134       7.879  10.486  33.469  1.00 28.42           C  
882 ATOM    436  C   SER A 134       7.885  11.311  32.180  1.00 30.00           C  
883 ATOM    437  O   SER A 134       6.984  11.175  31.352  1.00 29.76           O  
884 ATOM    438  CB  SER A 134       6.914  11.109  34.493  1.00 30.03           C  
885 ATOM    439  OG  SER A 134       7.391  12.342  35.006  1.00 30.21           O  
886 ATOM    440  N   ASN A 135       8.907  12.142  31.993  1.00 30.34           N  
887 ATOM    441  CA  ASN A 135       8.989  12.985  30.799  1.00 31.08           C  
888 ATOM    442  C   ASN A 135       9.609  12.264  29.602  1.00 29.07           C  
889 ATOM    443  O   ASN A 135       9.748  12.841  28.524  1.00 31.80           O  
890 ATOM    444  CB  ASN A 135       9.799  14.250  31.105  1.00 36.49           C  
891 ATOM    445  CG  ASN A 135      11.276  13.968  31.254  1.00 37.56           C  
892 ATOM    446  OD1 ASN A 135      11.680  13.120  32.045  1.00 39.87           O  
893 ATOM    447  ND2 ASN A 135      12.093  14.682  30.491  1.00 47.17           N  
894 ATOM    448  N   TYR A 136       9.991  11.006  29.793  1.00 24.92           N  
895 ATOM    449  CA  TYR A 136      10.580  10.213  28.719  1.00 26.53           C  
896 ATOM    450  C   TYR A 136       9.563   9.316  28.018  1.00 26.66           C  
897 ATOM    451  O   TYR A 136       9.905   8.617  27.065  1.00 26.97           O  
898 ATOM    452  CB  TYR A 136      11.704   9.331  29.264  1.00 25.28           C  
899 ATOM    453  CG  TYR A 136      13.055   9.999  29.351  1.00 25.33           C  
900 ATOM    454  CD1 TYR A 136      13.227  11.209  30.027  1.00 29.90           C  
901 ATOM    455  CD2 TYR A 136      14.176   9.399  28.777  1.00 28.02           C  
902 ATOM    456  CE1 TYR A 136      14.493  11.803  30.128  1.00 25.77           C  
903 ATOM    457  CE2 TYR A 136      15.436   9.978  28.872  1.00 27.00           C  
904 ATOM    458  CZ  TYR A 136      15.590  11.175  29.546  1.00 28.82           C  
905 ATOM    459  OH  TYR A 136      16.846  11.727  29.640  1.00 30.24           O  
906 ATOM    460  N   VAL A 137       8.322   9.332  28.493  1.00 29.13           N  
907 ATOM    461  CA  VAL A 137       7.280   8.491  27.915  1.00 30.53           C  
908 ATOM    462  C   VAL A 137       6.003   9.262  27.606  1.00 31.22           C  
909 ATOM    463  O   VAL A 137       5.822  10.393  28.052  1.00 31.98           O  
910 ATOM    464  CB  VAL A 137       6.922   7.323  28.868  1.00 28.48           C  
911 ATOM    465  CG1 VAL A 137       8.174   6.517  29.199  1.00 27.00           C  
912 ATOM    466  CG2 VAL A 137       6.280   7.859  30.132  1.00 24.25           C  
913 ATOM    467  N   ALA A 138       5.110   8.634  26.846  1.00 33.46           N  
914 ATOM    468  CA  ALA A 138       3.844   9.260  26.489  1.00 35.07           C  
915 ATOM    469  C   ALA A 138       2.827   8.209  26.052  1.00 35.58           C  
916 ATOM    470  O   ALA A 138       3.194   7.069  25.751  1.00 35.02           O  
917 ATOM    471  CB  ALA A 138       4.064  10.277  25.369  1.00 35.23           C  
918 ATOM    472  N   ARG A 139       1.553   8.593  26.026  1.00 39.77           N  
919 ATOM    473  CA  ARG A 139       0.497   7.676  25.603  1.00 43.18           C  
920 ATOM    474  C   ARG A 139       0.874   7.166  24.226  1.00 42.57           C  
921 ATOM    475  O   ARG A 139       1.474   7.893  23.431  1.00 43.15           O  
922 ATOM    476  CB  ARG A 139      -0.857   8.393  25.518  1.00 47.51           C  
923 ATOM    477  CG  ARG A 139      -2.029   7.477  25.124  1.00 54.90           C  
924 ATOM    478  CD  ARG A 139      -2.763   7.976  23.875  1.00 59.83           C  
925 ATOM    479  NE  ARG A 139      -3.327   9.316  24.041  1.00 63.21           N  
926 ATOM    480  CZ  ARG A 139      -3.949   9.994  23.077  1.00 65.78           C  
927 ATOM    481  NH1 ARG A 139      -4.089   9.462  21.870  1.00 66.48           N  
928 ATOM    482  NH2 ARG A 139      -4.427  11.208  23.317  1.00 67.91           N  
929 ATOM    483  N   VAL A 140       0.524   5.920  23.937  1.00 41.18           N  
930 ATOM    484  CA  VAL A 140       0.845   5.338  22.642  1.00 42.23           C  
931 ATOM    485  C   VAL A 140       0.149   6.090  21.509  1.00 41.86           C  
932 ATOM    486  O   VAL A 140      -0.977   6.558  21.664  1.00 37.75           O  
933 ATOM    487  CB  VAL A 140       0.432   3.856  22.582  1.00 43.21           C  
934 ATOM    488  CG1 VAL A 140       0.810   3.270  21.232  1.00 46.12           C  
935 ATOM    489  CG2 VAL A 140       1.105   3.084  23.710  1.00 45.39           C  
936 ATOM    490  N   ASP A 141       0.835   6.201  20.375  1.00 44.04           N  
937 ATOM    491  CA  ASP A 141       0.307   6.893  19.199  1.00 46.01           C  
938 ATOM    492  C   ASP A 141      -0.155   8.323  19.494  1.00 45.18           C  
939 ATOM    493  O   ASP A 141      -0.796   8.958  18.659  1.00 46.61           O  
940 ATOM    494  CB  ASP A 141      -0.846   6.087  18.586  1.00 47.67           C  
941 ATOM    495  CG  ASP A 141      -1.453   6.766  17.368  1.00 53.70           C  
942 ATOM    496  OD1 ASP A 141      -0.705   7.048  16.404  1.00 56.22           O  
943 ATOM    497  OD2 ASP A 141      -2.678   7.021  17.374  1.00 55.21           O  
944 ATOM    498  N   SER A 142       0.175   8.836  20.676  1.00 44.75           N  
945 ATOM    499  CA  SER A 142      -0.223  10.193  21.026  1.00 40.56           C  
946 ATOM    500  C   SER A 142       0.496  11.171  20.108  1.00 40.45           C  
947 ATOM    501  O   SER A 142       1.394  10.794  19.355  1.00 38.84           O  
948 ATOM    502  CB  SER A 142       0.115  10.506  22.486  1.00 43.21           C  
949 ATOM    503  OG  SER A 142       1.513  10.490  22.707  1.00 44.57           O  
950 ATOM    504  N   LEU A 143       0.100  12.433  20.181  1.00 37.92           N  
951 ATOM    505  CA  LEU A 143       0.682  13.459  19.341  1.00 38.43           C  
952 ATOM    506  C   LEU A 143       2.130  13.790  19.733  1.00 37.33           C  
953 ATOM    507  O   LEU A 143       2.885  14.325  18.922  1.00 36.92           O  
954 ATOM    508  CB  LEU A 143      -0.209  14.698  19.406  1.00 42.86           C  
955 ATOM    509  CG  LEU A 143      -0.103  15.747  18.306  1.00 42.60           C  
956 ATOM    510  CD1 LEU A 143      -0.249  15.088  16.943  1.00 43.56           C  
957 ATOM    511  CD2 LEU A 143      -1.192  16.785  18.515  1.00 43.86           C  
958 ATOM    512  N   GLU A 144       2.524  13.450  20.960  1.00 33.59           N  
959 ATOM    513  CA  GLU A 144       3.885  13.721  21.423  1.00 33.90           C  
960 ATOM    514  C   GLU A 144       4.907  12.742  20.866  1.00 30.61           C  
961 ATOM    515  O   GLU A 144       6.103  12.902  21.104  1.00 29.05           O  
962 ATOM    516  CB  GLU A 144       3.986  13.681  22.955  1.00 36.54           C  
963 ATOM    517  CG  GLU A 144       3.033  14.592  23.692  1.00 43.36           C  
964 ATOM    518  CD  GLU A 144       1.662  13.977  23.860  1.00 47.09           C  
965 ATOM    519  OE1 GLU A 144       1.553  12.993  24.622  1.00 50.21           O  
966 ATOM    520  OE2 GLU A 144       0.698  14.462  23.232  1.00 49.26           O  
967 ATOM    521  N   THR A 145       4.446  11.727  20.141  1.00 27.90           N  
968 ATOM    522  CA  THR A 145       5.356  10.735  19.576  1.00 29.17           C  
969 ATOM    523  C   THR A 145       5.897  11.148  18.209  1.00 31.65           C  
970 ATOM    524  O   THR A 145       6.795  10.496  17.669  1.00 34.12           O  
971 ATOM    525  CB  THR A 145       4.673   9.357  19.420  1.00 29.72           C  
972 ATOM    526  OG1 THR A 145       3.556   9.474  18.529  1.00 25.91           O  
973 ATOM    527  CG2 THR A 145       4.186   8.843  20.768  1.00 28.80           C  
974 ATOM    528  N   GLU A 146       5.352  12.227  17.653  1.00 30.68           N  
975 ATOM    529  CA  GLU A 146       5.781  12.712  16.341  1.00 33.04           C  
976 ATOM    530  C   GLU A 146       6.996  13.628  16.437  1.00 32.95           C  
977 ATOM    531  O   GLU A 146       7.146  14.377  17.401  1.00 31.72           O  
978 ATOM    532  CB  GLU A 146       4.640  13.462  15.653  1.00 36.81           C  
979 ATOM    533  CG  GLU A 146       3.381  12.637  15.415  1.00 39.10           C  
980 ATOM    534  CD  GLU A 146       3.588  11.490  14.437  1.00 43.96           C  
981 ATOM    535  OE1 GLU A 146       2.598  10.784  14.143  1.00 45.04           O  
982 ATOM    536  OE2 GLU A 146       4.729  11.294  13.961  1.00 44.83           O  
983 ATOM    537  N   GLU A 147       7.853  13.566  15.420  1.00 33.78           N  
984 ATOM    538  CA  GLU A 147       9.068  14.370  15.364  1.00 35.16           C  
985 ATOM    539  C   GLU A 147       8.770  15.853  15.159  1.00 32.58           C  
986 ATOM    540  O   GLU A 147       9.519  16.716  15.611  1.00 31.37           O  
987 ATOM    541  CB  GLU A 147       9.966  13.871  14.225  1.00 40.20           C  
988 ATOM    542  CG  GLU A 147       9.300  13.944  12.843  1.00 48.61           C  
989 ATOM    543  CD  GLU A 147      10.202  13.469  11.708  1.00 50.30           C  
990 ATOM    544  OE1 GLU A 147      10.629  12.294  11.728  1.00 53.72           O  
991 ATOM    545  OE2 GLU A 147      10.481  14.272  10.792  1.00 50.02           O  
992 ATOM    546  N   TRP A 148       7.667  16.140  14.478  1.00 30.99           N  
993 ATOM    547  CA  TRP A 148       7.278  17.513  14.188  1.00 29.81           C  
994 ATOM    548  C   TRP A 148       6.376  18.196  15.220  1.00 29.32           C  
995 ATOM    549  O   TRP A 148       6.019  19.362  15.042  1.00 27.96           O  
996 ATOM    550  CB  TRP A 148       6.612  17.580  12.804  1.00 27.93           C  
997 ATOM    551  CG  TRP A 148       5.597  16.496  12.555  1.00 28.85           C  
998 ATOM    552  CD1 TRP A 148       5.796  15.332  11.868  1.00 30.04           C  
999 ATOM    553  CD2 TRP A 148       4.251  16.438  13.057  1.00 27.69           C  
1000 ATOM    554  NE1 TRP A 148       4.661  14.555  11.910  1.00 26.85           N  
1001 ATOM    555  CE2 TRP A 148       3.699  15.208  12.633  1.00 28.32           C  
1002 ATOM    556  CE3 TRP A 148       3.461  17.306  13.822  1.00 26.17           C  
1003 ATOM    557  CZ2 TRP A 148       2.386  14.821  12.950  1.00 27.06           C  
1004 ATOM    558  CZ3 TRP A 148       2.157  16.921  14.140  1.00 29.62           C  
1005 ATOM    559  CH2 TRP A 148       1.634  15.685  13.701  1.00 25.27           C  
1006 ATOM    560  N   PHE A 149       6.011  17.498  16.294  1.00 26.07           N  
1007 ATOM    561  CA  PHE A 149       5.147  18.110  17.305  1.00 26.00           C  
1008 ATOM    562  C   PHE A 149       5.932  18.502  18.552  1.00 28.15           C  
1009 ATOM    563  O   PHE A 149       6.750  17.731  19.054  1.00 25.70           O  
1010 ATOM    564  CB  PHE A 149       4.018  17.158  17.717  1.00 22.29           C  
1011 ATOM    565  CG  PHE A 149       2.939  17.821  18.540  1.00 27.23           C  
1012 ATOM    566  CD1 PHE A 149       2.010  18.672  17.942  1.00 30.01           C  
1013 ATOM    567  CD2 PHE A 149       2.883  17.638  19.915  1.00 23.13           C  
1014 ATOM    568  CE1 PHE A 149       1.041  19.331  18.709  1.00 28.70           C  
1015 ATOM    569  CE2 PHE A 149       1.921  18.292  20.686  1.00 26.85           C  
1016 ATOM    570  CZ  PHE A 149       1.002  19.138  20.083  1.00 26.71           C  
1017 ATOM    571  N   PHE A 150       5.687  19.712  19.044  1.00 28.23           N  
1018 ATOM    572  CA  PHE A 150       6.354  20.189  20.248  1.00 31.12           C  
1019 ATOM    573  C   PHE A 150       5.312  20.528  21.300  1.00 31.48           C  
1020 ATOM    574  O   PHE A 150       4.665  21.570  21.242  1.00 31.75           O  
1021 ATOM    575  CB  PHE A 150       7.222  21.413  19.941  1.00 31.13           C  
1022 ATOM    576  CG  PHE A 150       8.474  21.084  19.184  1.00 30.73           C  
1023 ATOM    577  CD1 PHE A 150       8.412  20.600  17.885  1.00 30.10           C  
1024 ATOM    578  CD2 PHE A 150       9.718  21.218  19.790  1.00 31.91           C  
1025 ATOM    579  CE1 PHE A 150       9.567  20.252  17.199  1.00 31.38           C  
1026 ATOM    580  CE2 PHE A 150      10.882  20.870  19.109  1.00 32.77           C  
1027 ATOM    581  CZ  PHE A 150      10.807  20.387  17.815  1.00 29.83           C  
1028 ATOM    582  N   LYS A 151       5.166  19.635  22.269  1.00 32.95           N  
1029 ATOM    583  CA  LYS A 151       4.184  19.796  23.330  1.00 34.22           C  
1030 ATOM    584  C   LYS A 151       4.542  20.828  24.391  1.00 36.50           C  
1031 ATOM    585  O   LYS A 151       5.694  20.927  24.824  1.00 38.35           O  
1032 ATOM    586  CB  LYS A 151       3.948  18.449  24.010  1.00 36.11           C  
1033 ATOM    587  CG  LYS A 151       2.898  18.468  25.107  1.00 37.44           C  
1034 ATOM    588  CD  LYS A 151       2.807  17.098  25.748  1.00 42.34           C  
1035 ATOM    589  CE  LYS A 151       1.685  17.017  26.762  1.00 45.51           C  
1036 ATOM    590  NZ  LYS A 151       1.620  15.655  27.371  1.00 49.26           N  
1037 ATOM    591  N   GLY A 152       3.533  21.589  24.801  1.00 34.34           N  
1038 ATOM    592  CA  GLY A 152       3.700  22.594  25.835  1.00 37.16           C  
1039 ATOM    593  C   GLY A 152       4.665  23.742  25.605  1.00 37.54           C  
1040 ATOM    594  O   GLY A 152       5.125  24.348  26.570  1.00 42.89           O  
1041 ATOM    595  N   ILE A 153       4.984  24.059  24.354  1.00 35.48           N  
1042 ATOM    596  CA  ILE A 153       5.904  25.165  24.094  1.00 31.70           C  
1043 ATOM    597  C   ILE A 153       5.107  26.395  23.661  1.00 31.59           C  
1044 ATOM    598  O   ILE A 153       4.214  26.305  22.818  1.00 32.46           O  
1045 ATOM    599  CB  ILE A 153       6.937  24.797  22.999  1.00 29.71           C  
1046 ATOM    600  CG1 ILE A 153       7.982  25.906  22.873  1.00 28.86           C  
1047 ATOM    601  CG2 ILE A 153       6.235  24.597  21.663  1.00 28.20           C  
1048 ATOM    602  CD1 ILE A 153       9.083  25.598  21.889  1.00 29.43           C  
1049 ATOM    603  N   SER A 154       5.418  27.542  24.251  1.00 27.09           N  
1050 ATOM    604  CA  SER A 154       4.716  28.781  23.927  1.00 26.96           C  
1051 ATOM    605  C   SER A 154       5.199  29.353  22.600  1.00 26.46           C  
1052 ATOM    606  O   SER A 154       6.224  28.928  22.064  1.00 27.25           O  
1053 ATOM    607  CB  SER A 154       4.979  29.827  25.004  1.00 26.22           C  
1054 ATOM    608  OG  SER A 154       6.347  30.199  24.972  1.00 22.54           O  
1055 ATOM    609  N   ARG A 155       4.461  30.328  22.080  1.00 25.24           N  
1056 ATOM    610  CA  ARG A 155       4.845  30.988  20.839  1.00 25.60           C  
1057 ATOM    611  C   ARG A 155       6.261  31.560  20.957  1.00 22.61           C  
1058 ATOM    612  O   ARG A 155       7.114  31.292  20.116  1.00 22.83           O  
1059 ATOM    613  CB  ARG A 155       3.877  32.129  20.524  1.00 29.33           C  
1060 ATOM    614  CG  ARG A 155       4.426  33.144  19.518  1.00 31.78           C  
1061 ATOM    615  CD  ARG A 155       3.545  34.377  19.479  1.00 37.38           C  
1062 ATOM    616  NE  ARG A 155       2.299  34.106  18.786  1.00 42.94           N  
1063 ATOM    617  CZ  ARG A 155       2.072  34.426  17.517  1.00 49.13           C  
1064 ATOM    618  NH1 ARG A 155       3.012  35.036  16.800  1.00 50.45           N  
1065 ATOM    619  NH2 ARG A 155       0.917  34.104  16.954  1.00 47.33           N  
1066 ATOM    620  N   LYS A 156       6.507  32.349  22.000  1.00 23.34           N  
1067 ATOM    621  CA  LYS A 156       7.822  32.958  22.186  1.00 21.61           C  
1068 ATOM    622  C   LYS A 156       8.945  31.936  22.252  1.00 22.00           C  
1069 ATOM    623  O   LYS A 156       9.993  32.133  21.639  1.00 22.71           O  
1070 ATOM    624  CB  LYS A 156       7.853  33.827  23.453  1.00 26.67           C  
1071 ATOM    625  CG  LYS A 156       6.870  34.992  23.445  1.00 30.17           C  
1072 ATOM    626  CD  LYS A 156       7.119  35.954  22.291  1.00 29.17           C  
1073 ATOM    627  CE  LYS A 156       8.498  36.576  22.358  1.00 32.79           C  
1074 ATOM    628  NZ  LYS A 156       8.671  37.582  21.279  1.00 39.05           N  
1075 ATOM    629  N   ASP A 157       8.756  30.855  23.004  1.00 18.64           N  
1076 ATOM    630  CA  ASP A 157       9.811  29.853  23.074  1.00 19.52           C  
1077 ATOM    631  C   ASP A 157       9.963  29.121  21.742  1.00 19.65           C  
1078 ATOM    632  O   ASP A 157      11.064  28.713  21.370  1.00 20.67           O  
1079 ATOM    633  CB  ASP A 157       9.573  28.851  24.212  1.00 21.10           C  
1080 ATOM    634  CG  ASP A 157       9.858  29.449  25.588  1.00 24.07           C  
1081 ATOM    635  OD1 ASP A 157      10.818  30.236  25.712  1.00 23.34           O  
1082 ATOM    636  OD2 ASP A 157       9.145  29.108  26.551  1.00 26.01           O  
1083 ATOM    637  N   ALA A 158       8.861  28.947  21.020  1.00 18.35           N  
1084 ATOM    638  CA  ALA A 158       8.940  28.305  19.712  1.00 21.49           C  
1085 ATOM    639  C   ALA A 158       9.867  29.159  18.839  1.00 22.27           C  
1086 ATOM    640  O   ALA A 158      10.682  28.630  18.087  1.00 23.96           O  
1087 ATOM    641  CB  ALA A 158       7.555  28.219  19.080  1.00 22.26           C  
1088 ATOM    642  N   GLU A 159       9.753  30.482  18.951  1.00 24.93           N  
1089 ATOM    643  CA  GLU A 159      10.597  31.371  18.149  1.00 24.98           C  
1090 ATOM    644  C   GLU A 159      12.064  31.256  18.545  1.00 24.37           C  
1091 ATOM    645  O   GLU A 159      12.942  31.153  17.687  1.00 23.37           O  
1092 ATOM    646  CB  GLU A 159      10.176  32.837  18.301  1.00 23.58           C  
1093 ATOM    647  CG  GLU A 159       8.683  33.090  18.234  1.00 31.01           C  
1094 ATOM    648  CD  GLU A 159       8.341  34.574  18.234  1.00 32.24           C  
1095 ATOM    649  OE1 GLU A 159       9.054  35.363  18.894  1.00 30.99           O  
1096 ATOM    650  OE2 GLU A 159       7.338  34.947  17.592  1.00 34.52           O  
1097 ATOM    651  N   ARG A 160      12.331  31.292  19.847  1.00 23.25           N  
1098 ATOM    652  CA  ARG A 160      13.703  31.203  20.341  1.00 24.41           C  
1099 ATOM    653  C   ARG A 160      14.381  29.891  19.930  1.00 24.72           C  
1100 ATOM    654  O   ARG A 160      15.550  29.877  19.554  1.00 24.71           O  
1101 ATOM    655  CB  ARG A 160      13.717  31.356  21.875  1.00 24.73           C  
1102 ATOM    656  CG  ARG A 160      13.167  32.703  22.353  1.00 22.51           C  
1103 ATOM    657  CD  ARG A 160      12.850  32.739  23.854  1.00 20.93           C  
1104 ATOM    658  NE  ARG A 160      12.272  34.032  24.225  1.00 17.83           N  
1105 ATOM    659  CZ  ARG A 160      11.259  34.195  25.072  1.00 16.64           C  
1106 ATOM    660  NH1 ARG A 160      10.698  33.146  25.650  1.00 19.48           N  
1107 ATOM    661  NH2 ARG A 160      10.786  35.411  25.320  1.00 19.45           N  
1108 ATOM    662  N   GLN A 161      13.658  28.783  20.001  1.00 25.14           N  
1109 ATOM    663  CA  GLN A 161      14.257  27.507  19.632  1.00 26.24           C  
1110 ATOM    664  C   GLN A 161      14.495  27.393  18.126  1.00 26.68           C  
1111 ATOM    665  O   GLN A 161      15.554  26.935  17.693  1.00 24.90           O  
1112 ATOM    666  CB  GLN A 161      13.395  26.361  20.168  1.00 27.88           C  
1113 ATOM    667  CG  GLN A 161      13.525  26.235  21.689  1.00 32.29           C  
1114 ATOM    668  CD  GLN A 161      12.566  25.236  22.310  1.00 35.38           C  
1115 ATOM    669  OE1 GLN A 161      12.342  24.150  21.771  1.00 33.43           O  
1116 ATOM    670  NE2 GLN A 161      12.017  25.590  23.474  1.00 34.45           N  
1117 ATOM    671  N   LEU A 162      13.528  27.821  17.323  1.00 25.41           N  
1118 ATOM    672  CA  LEU A 162      13.697  27.769  15.871  1.00 26.57           C  
1119 ATOM    673  C   LEU A 162      14.817  28.694  15.395  1.00 26.94           C  
1120 ATOM    674  O   LEU A 162      15.490  28.406  14.404  1.00 29.55           O  
1121 ATOM    675  CB  LEU A 162      12.389  28.140  15.165  1.00 22.12           C  
1122 ATOM    676  CG  LEU A 162      11.361  27.017  15.053  1.00 25.00           C  
1123 ATOM    677  CD1 LEU A 162      10.021  27.556  14.584  1.00 22.00           C  
1124 ATOM    678  CD2 LEU A 162      11.897  25.967  14.095  1.00 26.73           C  
1125 ATOM    679  N   LEU A 163      15.021  29.801  16.103  1.00 28.75           N  
1126 ATOM    680  CA  LEU A 163      16.057  30.758  15.727  1.00 31.72           C  
1127 ATOM    681  C   LEU A 163      17.438  30.366  16.234  1.00 33.50           C  
1128 ATOM    682  O   LEU A 163      18.444  30.942  15.823  1.00 31.53           O  
1129 ATOM    683  CB  LEU A 163      15.695  32.156  16.236  1.00 30.22           C  
1130 ATOM    684  CG  LEU A 163      14.481  32.837  15.595  1.00 28.90           C  
1131 ATOM    685  CD1 LEU A 163      14.189  34.139  16.329  1.00 30.83           C  
1132 ATOM    686  CD2 LEU A 163      14.746  33.101  14.112  1.00 33.00           C  
1133 ATOM    687  N   ALA A 164      17.484  29.386  17.128  1.00 36.39           N  
1134 ATOM    688  CA  ALA A 164      18.752  28.925  17.679  1.00 39.13           C  
1135 ATOM    689  C   ALA A 164      19.612  28.353  16.561  1.00 41.48           C  
1136 ATOM    690  O   ALA A 164      19.099  27.822  15.577  1.00 41.54           O  
1137 ATOM    691  CB  ALA A 164      18.509  27.862  18.743  1.00 38.23           C  
1138 ATOM    692  N   PRO A 165      20.940  28.453  16.699  1.00 44.18           N  
1139 ATOM    693  CA  PRO A 165      21.845  27.931  15.676  1.00 46.13           C  
1140 ATOM    694  C   PRO A 165      21.648  26.430  15.486  1.00 46.36           C  
1141 ATOM    695  O   PRO A 165      21.467  25.696  16.455  1.00 48.25           O  
1142 ATOM    696  CB  PRO A 165      23.222  28.276  16.246  1.00 47.44           C  
1143 ATOM    697  CG  PRO A 165      22.925  29.543  17.057  1.00 47.17           C  
1144 ATOM    698  CD  PRO A 165      21.717  29.043  17.800  1.00 45.55           C  
1145 ATOM    699  N   GLY A 166      21.679  25.977  14.238  1.00 45.67           N  
1146 ATOM    700  CA  GLY A 166      21.506  24.561  13.976  1.00 44.65           C  
1147 ATOM    701  C   GLY A 166      20.260  24.303  13.163  1.00 42.49           C  
1148 ATOM    702  O   GLY A 166      20.095  23.236  12.575  1.00 45.65           O  
1149 ATOM    703  N   ASN A 167      19.369  25.284  13.142  1.00 38.56           N  
1150 ATOM    704  CA  ASN A 167      18.138  25.165  12.382  1.00 34.97           C  
1151 ATOM    705  C   ASN A 167      18.357  25.830  11.038  1.00 36.44           C  
1152 ATOM    706  O   ASN A 167      19.352  26.524  10.831  1.00 30.76           O  
1153 ATOM    707  CB  ASN A 167      16.989  25.839  13.128  1.00 33.59           C  
1154 ATOM    708  CG  ASN A 167      16.651  25.129  14.422  1.00 33.28           C  
1155 ATOM    709  OD1 ASN A 167      16.162  23.999  14.410  1.00 31.22           O  
1156 ATOM    710  ND2 ASN A 167      16.930  25.779  15.548  1.00 26.31           N  
1157 ATOM    711  N   MET A 168      17.423  25.625  10.124  1.00 36.40           N  
1158 ATOM    712  CA  MET A 168      17.565  26.213   8.815  1.00 40.60           C  
1159 ATOM    713  C   MET A 168      16.271  26.772   8.270  1.00 38.86           C  
1160 ATOM    714  O   MET A 168      15.203  26.658   8.873  1.00 35.45           O  
1161 ATOM    715  CB  MET A 168      18.144  25.185   7.840  1.00 44.18           C  
1162 ATOM    716  CG  MET A 168      17.335  23.903   7.732  1.00 54.38           C  
1163 ATOM    717  SD  MET A 168      18.133  22.682   6.661  1.00 64.13           S  
1164 ATOM    718  CE  MET A 168      16.982  21.309   6.772  1.00 61.43           C  
1165 ATOM    719  N   LEU A 169      16.398  27.395   7.112  1.00 38.94           N  
1166 ATOM    720  CA  LEU A 169      15.282  27.996   6.428  1.00 38.06           C  
1167 ATOM    721  C   LEU A 169      14.225  26.899   6.263  1.00 36.85           C  
1168 ATOM    722  O   LEU A 169      14.523  25.803   5.783  1.00 36.24           O  
1169 ATOM    723  CB  LEU A 169      15.793  28.542   5.086  1.00 40.10           C  
1170 ATOM    724  CG  LEU A 169      14.947  29.495   4.248  1.00 43.17           C  
1171 ATOM    725  CD1 LEU A 169      13.850  28.727   3.565  1.00 46.74           C  
1172 ATOM    726  CD2 LEU A 169      14.411  30.615   5.130  1.00 41.55           C  
1173 ATOM    727  N   GLY A 170      13.001  27.180   6.703  1.00 31.79           N  
1174 ATOM    728  CA  GLY A 170      11.940  26.197   6.594  1.00 30.88           C  
1175 ATOM    729  C   GLY A 170      11.789  25.301   7.815  1.00 31.35           C  
1176 ATOM    730  O   GLY A 170      10.841  24.523   7.889  1.00 30.37           O  
1177 ATOM    731  N   SER A 171      12.719  25.384   8.767  1.00 31.56           N  
1178 ATOM    732  CA  SER A 171      12.617  24.563   9.973  1.00 29.93           C  
1179 ATOM    733  C   SER A 171      11.302  24.917  10.655  1.00 29.06           C  
1180 ATOM    734  O   SER A 171      10.928  26.091  10.731  1.00 28.62           O  
1181 ATOM    735  CB  SER A 171      13.801  24.818  10.910  1.00 27.69           C  
1182 ATOM    736  OG  SER A 171      15.016  24.359  10.331  1.00 30.03           O  
1183 ATOM    737  N   PHE A 172      10.599  23.905  11.153  1.00 28.10           N  
1184 ATOM    738  CA  PHE A 172       9.305  24.147  11.769  1.00 29.23           C  
1185 ATOM    739  C   PHE A 172       8.979  23.279  12.974  1.00 28.18           C  
1186 ATOM    740  O   PHE A 172       9.781  22.465  13.439  1.00 29.18           O  
1187 ATOM    741  CB  PHE A 172       8.204  23.901  10.747  1.00 30.17           C  
1188 ATOM    742  CG  PHE A 172       8.053  22.449  10.379  1.00 33.63           C  
1189 ATOM    743  CD1 PHE A 172       9.047  21.791   9.663  1.00 32.53           C  
1190 ATOM    744  CD2 PHE A 172       6.941  21.724  10.802  1.00 33.73           C  
1191 ATOM    745  CE1 PHE A 172       8.937  20.432   9.375  1.00 33.83           C  
1192 ATOM    746  CE2 PHE A 172       6.821  20.368  10.521  1.00 32.79           C  
1193 ATOM    747  CZ  PHE A 172       7.821  19.719   9.806  1.00 34.18           C  
1194 ATOM    748  N   MET A 173       7.762  23.479  13.462  1.00 27.66           N  
1195 ATOM    749  CA  MET A 173       7.222  22.711  14.562  1.00 28.28           C  
1196 ATOM    750  C   MET A 173       5.732  22.983  14.598  1.00 27.87           C  
1197 ATOM    751  O   MET A 173       5.272  24.069  14.235  1.00 28.27           O  
1198 ATOM    752  CB  MET A 173       7.856  23.094  15.916  1.00 28.62           C  
1199 ATOM    753  CG  MET A 173       7.406  24.421  16.534  1.00 29.33           C  
1200 ATOM    754  SD  MET A 173       7.997  24.656  18.269  1.00 30.65           S  
1201 ATOM    755  CE  MET A 173       9.721  24.659  18.068  1.00 26.07           C  
1202 ATOM    756  N   ILE A 174       4.978  21.961  14.971  1.00 27.89           N  
1203 ATOM    757  CA  ILE A 174       3.543  22.082  15.130  1.00 28.48           C  
1204 ATOM    758  C   ILE A 174       3.467  22.070  16.647  1.00 27.67           C  
1205 ATOM    759  O   ILE A 174       4.119  21.252  17.290  1.00 28.21           O  
1206 ATOM    760  CB  ILE A 174       2.781  20.854  14.588  1.00 32.07           C  
1207 ATOM    761  CG1 ILE A 174       2.992  20.713  13.076  1.00 34.92           C  
1208 ATOM    762  CG2 ILE A 174       1.304  20.989  14.929  1.00 34.48           C  
1209 ATOM    763  CD1 ILE A 174       2.432  21.855  12.254  1.00 36.99           C  
1210 ATOM    764  N   ARG A 175       2.687  22.972  17.221  1.00 26.34           N  
1211 ATOM    765  CA  ARG A 175       2.581  23.063  18.669  1.00 26.31           C  
1212 ATOM    766  C   ARG A 175       1.146  23.376  19.052  1.00 26.93           C  
1213 ATOM    767  O   ARG A 175       0.327  23.693  18.190  1.00 28.20           O  
1214 ATOM    768  CB  ARG A 175       3.510  24.175  19.165  1.00 23.78           C  
1215 ATOM    769  CG  ARG A 175       3.224  25.521  18.508  1.00 24.41           C  
1216 ATOM    770  CD  ARG A 175       4.268  26.584  18.839  1.00 22.57           C  
1217 ATOM    771  NE  ARG A 175       4.005  27.829  18.116  1.00 22.86           N  
1218 ATOM    772  CZ  ARG A 175       2.998  28.655  18.386  1.00 24.94           C  
1219 ATOM    773  NH1 ARG A 175       2.153  28.376  19.369  1.00 24.76           N  
1220 ATOM    774  NH2 ARG A 175       2.820  29.750  17.660  1.00 27.28           N  
1221 ATOM    775  N   ASP A 176       0.841  23.267  20.342  1.00 28.77           N  
1222 ATOM    776  CA  ASP A 176      -0.496  23.576  20.835  1.00 31.99           C  
1223 ATOM    777  C   ASP A 176      -0.676  25.079  20.710  1.00 33.53           C  
1224 ATOM    778  O   ASP A 176       0.251  25.840  20.984  1.00 35.08           O  
1225 ATOM    779  CB  ASP A 176      -0.644  23.171  22.303  1.00 34.60           C  
1226 ATOM    780  CG  ASP A 176      -0.625  21.670  22.502  1.00 39.04           C  
1227 ATOM    781  OD1 ASP A 176      -1.468  20.989  21.881  1.00 38.93           O  
1228 ATOM    782  OD2 ASP A 176       0.221  21.175  23.281  1.00 39.59           O  
1229 ATOM    783  N   SER A 177      -1.857  25.512  20.291  1.00 35.06           N  
1230 ATOM    784  CA  SER A 177      -2.111  26.939  20.138  1.00 36.69           C  
1231 ATOM    785  C   SER A 177      -2.382  27.591  21.491  1.00 37.30           C  
1232 ATOM    786  O   SER A 177      -3.133  27.051  22.301  1.00 35.13           O  
1233 ATOM    787  CB  SER A 177      -3.307  27.163  19.205  1.00 37.36           C  
1234 ATOM    788  OG  SER A 177      -3.563  28.547  19.022  1.00 37.78           O  
1235 ATOM    789  N   GLU A 178      -1.753  28.740  21.735  1.00 38.28           N  
1236 ATOM    790  CA  GLU A 178      -1.952  29.479  22.980  1.00 40.38           C  
1237 ATOM    791  C   GLU A 178      -3.189  30.359  22.863  1.00 40.93           C  
1238 ATOM    792  O   GLU A 178      -3.903  30.579  23.839  1.00 42.98           O  
1239 ATOM    793  CB  GLU A 178      -0.746  30.373  23.306  1.00 40.11           C  
1240 ATOM    794  CG  GLU A 178       0.476  29.652  23.866  1.00 41.21           C  
1241 ATOM    795  CD  GLU A 178       1.562  30.619  24.338  1.00 43.00           C  
1242 ATOM    796  OE1 GLU A 178       2.145  31.332  23.494  1.00 39.50           O  
1243 ATOM    797  OE2 GLU A 178       1.828  30.671  25.560  1.00 41.89           O  
1244 ATOM    798  N   THR A 179      -3.439  30.851  21.656  1.00 43.53           N  
1245 ATOM    799  CA  THR A 179      -4.576  31.724  21.395  1.00 45.96           C  
1246 ATOM    800  C   THR A 179      -5.905  30.983  21.323  1.00 46.67           C  
1247 ATOM    801  O   THR A 179      -6.906  31.426  21.888  1.00 47.49           O  
1248 ATOM    802  CB  THR A 179      -4.378  32.478  20.080  1.00 45.48           C  
1249 ATOM    803  OG1 THR A 179      -3.151  33.210  20.142  1.00 49.05           O  
1250 ATOM    804  CG2 THR A 179      -5.525  33.447  19.840  1.00 49.87           C  
1251 ATOM    805  N   THR A 180      -5.913  29.864  20.608  1.00 46.55           N  
1252 ATOM    806  CA  THR A 180      -7.121  29.066  20.460  1.00 45.69           C  
1253 ATOM    807  C   THR A 180      -6.900  27.720  21.140  1.00 46.34           C  
1254 ATOM    808  O   THR A 180      -6.446  26.766  20.509  1.00 44.66           O  
1255 ATOM    809  CB  THR A 180      -7.453  28.825  18.969  1.00 44.04           C  
1256 ATOM    810  OG1 THR A 180      -7.483  30.077  18.272  1.00 43.33           O  
1257 ATOM    811  CG2 THR A 180      -8.808  28.148  18.831  1.00 42.29           C  
1258 ATOM    812  N   LYS A 181      -7.217  27.649  22.429  1.00 47.48           N  
1259 ATOM    813  CA  LYS A 181      -7.042  26.416  23.191  1.00 50.48           C  
1260 ATOM    814  C   LYS A 181      -7.622  25.204  22.462  1.00 51.35           C  
1261 ATOM    815  O   LYS A 181      -8.697  25.279  21.866  1.00 54.02           O  
1262 ATOM    816  CB  LYS A 181      -7.704  26.550  24.565  1.00 50.87           C  
1263 ATOM    817  CG  LYS A 181      -7.103  27.626  25.461  1.00 52.66           C  
1264 ATOM    818  CD  LYS A 181      -5.673  27.300  25.867  1.00 53.35           C  
1265 ATOM    819  CE  LYS A 181      -5.122  28.359  26.815  1.00 54.97           C  
1266 ATOM    820  NZ  LYS A 181      -3.740  28.051  27.284  1.00 51.89           N  
1267 ATOM    821  N   GLY A 182      -6.899  24.087  22.508  1.00 50.06           N  
1268 ATOM    822  CA  GLY A 182      -7.370  22.878  21.857  1.00 47.63           C  
1269 ATOM    823  C   GLY A 182      -6.948  22.752  20.406  1.00 46.33           C  
1270 ATOM    824  O   GLY A 182      -6.833  21.643  19.880  1.00 46.26           O  
1271 ATOM    825  N   SER A 183      -6.721  23.884  19.750  1.00 43.99           N  
1272 ATOM    826  CA  SER A 183      -6.307  23.866  18.358  1.00 42.16           C  
1273 ATOM    827  C   SER A 183      -4.790  23.843  18.254  1.00 39.55           C  
1274 ATOM    828  O   SER A 183      -4.094  23.719  19.261  1.00 41.11           O  
1275 ATOM    829  CB  SER A 183      -6.878  25.076  17.615  1.00 44.69           C  
1276 ATOM    830  OG  SER A 183      -8.295  24.999  17.558  1.00 49.15           O  
1277 ATOM    831  N   TYR A 184      -4.283  23.973  17.035  1.00 35.65           N  
1278 ATOM    832  CA  TYR A 184      -2.848  23.934  16.804  1.00 36.02           C  
1279 ATOM    833  C   TYR A 184      -2.340  25.119  15.997  1.00 35.47           C  
1280 ATOM    834  O   TYR A 184      -3.119  25.863  15.394  1.00 34.99           O  
1281 ATOM    835  CB  TYR A 184      -2.502  22.630  16.088  1.00 35.07           C  
1282 ATOM    836  CG  TYR A 184      -2.923  21.420  16.882  1.00 40.13           C  
1283 ATOM    837  CD1 TYR A 184      -2.223  21.040  18.026  1.00 38.63           C  
1284 ATOM    838  CD2 TYR A 184      -4.070  20.703  16.541  1.00 40.44           C  
1285 ATOM    839  CE1 TYR A 184      -2.654  19.981  18.812  1.00 42.34           C  
1286 ATOM    840  CE2 TYR A 184      -4.513  19.639  17.322  1.00 41.28           C  
1287 ATOM    841  CZ  TYR A 184      -3.802  19.284  18.456  1.00 41.96           C  
1288 ATOM    842  OH  TYR A 184      -4.240  18.244  19.239  1.00 39.03           O  
1289 ATOM    843  N   SER A 185      -1.020  25.282  16.002  1.00 32.59           N  
1290 ATOM    844  CA  SER A 185      -0.361  26.348  15.265  1.00 30.43           C  
1291 ATOM    845  C   SER A 185       0.922  25.823  14.641  1.00 30.08           C  
1292 ATOM    846  O   SER A 185       1.560  24.904  15.165  1.00 30.57           O  
1293 ATOM    847  CB  SER A 185      -0.032  27.524  16.193  1.00 32.57           C  
1294 ATOM    848  OG  SER A 185      -1.212  28.109  16.714  1.00 30.79           O  
1295 ATOM    849  N   LEU A 186       1.291  26.409  13.512  1.00 28.78           N  
1296 ATOM    850  CA  LEU A 186       2.505  26.027  12.819  1.00 29.75           C  
1297 ATOM    851  C   LEU A 186       3.498  27.176  12.917  1.00 30.54           C  
1298 ATOM    852  O   LEU A 186       3.136  28.335  12.708  1.00 31.57           O  
1299 ATOM    853  CB  LEU A 186       2.204  25.722  11.347  1.00 30.68           C  
1300 ATOM    854  CG  LEU A 186       3.403  25.483  10.422  1.00 33.05           C  
1301 ATOM    855  CD1 LEU A 186       4.200  24.278  10.889  1.00 29.59           C  
1302 ATOM    856  CD2 LEU A 186       2.910  25.277   8.991  1.00 34.10           C  
1303 ATOM    857  N   SER A 187       4.739  26.855  13.264  1.00 28.82           N  
1304 ATOM    858  CA  SER A 187       5.791  27.855  13.363  1.00 26.21           C  
1305 ATOM    859  C   SER A 187       6.855  27.479  12.350  1.00 28.42           C  
1306 ATOM    860  O   SER A 187       7.332  26.339  12.326  1.00 26.61           O  
1307 ATOM    861  CB  SER A 187       6.374  27.895  14.772  1.00 25.28           C  
1308 ATOM    862  OG  SER A 187       5.403  28.370  15.686  1.00 23.67           O  
1309 ATOM    863  N   VAL A 188       7.223  28.448  11.517  1.00 28.78           N  
1310 ATOM    864  CA  VAL A 188       8.190  28.220  10.453  1.00 26.90           C  
1311 ATOM    865  C   VAL A 188       9.293  29.272  10.417  1.00 27.17           C  
1312 ATOM    866  O   VAL A 188       9.031  30.467  10.539  1.00 27.15           O  
1313 ATOM    867  CB  VAL A 188       7.468  28.224   9.088  1.00 29.40           C  
1314 ATOM    868  CG1 VAL A 188       8.397  27.728   8.005  1.00 27.83           C  
1315 ATOM    869  CG2 VAL A 188       6.200  27.373   9.167  1.00 27.32           C  
1316 ATOM    870  N   ARG A 189      10.532  28.825  10.257  1.00 27.88           N  
1317 ATOM    871  CA  ARG A 189      11.641  29.757  10.187  1.00 31.21           C  
1318 ATOM    872  C   ARG A 189      11.640  30.422   8.811  1.00 32.78           C  
1319 ATOM    873  O   ARG A 189      11.501  29.756   7.782  1.00 33.52           O  
1320 ATOM    874  CB  ARG A 189      12.967  29.038  10.445  1.00 31.32           C  
1321 ATOM    875  CG  ARG A 189      14.156  29.976  10.408  1.00 34.10           C  
1322 ATOM    876  CD  ARG A 189      15.349  29.402  11.129  1.00 37.67           C  
1323 ATOM    877  NE  ARG A 189      16.489  30.308  11.070  1.00 34.86           N  
1324 ATOM    878  CZ  ARG A 189      17.626  30.117  11.726  1.00 39.02           C  
1325 ATOM    879  NH1 ARG A 189      17.776  29.048  12.498  1.00 34.80           N  
1326 ATOM    880  NH2 ARG A 189      18.619  30.987  11.599  1.00 39.24           N  
1327 ATOM    881  N   ASP A 190      11.784  31.742   8.801  1.00 34.61           N  
1328 ATOM    882  CA  ASP A 190      11.774  32.505   7.561  1.00 37.59           C  
1329 ATOM    883  C   ASP A 190      12.947  33.479   7.505  1.00 39.08           C  
1330 ATOM    884  O   ASP A 190      13.735  33.572   8.448  1.00 38.87           O  
1331 ATOM    885  CB  ASP A 190      10.441  33.250   7.456  1.00 40.35           C  
1332 ATOM    886  CG  ASP A 190      10.327  34.078   6.199  1.00 40.90           C  
1333 ATOM    887  OD1 ASP A 190      10.451  33.500   5.095  1.00 39.34           O  
1334 ATOM    888  OD2 ASP A 190      10.102  35.303   6.327  1.00 38.80           O  
1335 ATOM    889  N   TYR A 191      13.072  34.192   6.391  1.00 39.96           N  
1336 ATOM    890  CA  TYR A 191      14.148  35.158   6.224  1.00 37.67           C  
1337 ATOM    891  C   TYR A 191      13.899  36.172   5.117  1.00 37.07           C  
1338 ATOM    892  O   TYR A 191      13.424  35.825   4.042  1.00 36.05           O  
1339 ATOM    893  CB  TYR A 191      15.480  34.440   5.951  1.00 38.35           C  
1340 ATOM    894  CG  TYR A 191      16.595  35.380   5.523  1.00 39.72           C  
1341 ATOM    895  CD1 TYR A 191      16.610  35.944   4.244  1.00 41.35           C  
1342 ATOM    896  CD2 TYR A 191      17.581  35.776   6.423  1.00 38.48           C  
1343 ATOM    897  CE1 TYR A 191      17.568  36.883   3.881  1.00 40.03           C  
1344 ATOM    898  CE2 TYR A 191      18.542  36.714   6.069  1.00 39.63           C  
1345 ATOM    899  CZ  TYR A 191      18.527  37.265   4.799  1.00 39.53           C  
1346 ATOM    900  OH  TYR A 191      19.455  38.217   4.458  1.00 39.04           O  
1347 ATOM    901  N   ASP A 192      14.224  37.430   5.400  1.00 36.36           N  
1348 ATOM    902  CA  ASP A 192      14.108  38.509   4.422  1.00 36.35           C  
1349 ATOM    903  C   ASP A 192      15.211  39.498   4.770  1.00 37.24           C  
1350 ATOM    904  O   ASP A 192      15.595  39.630   5.930  1.00 38.65           O  
1351 ATOM    905  CB  ASP A 192      12.717  39.170   4.453  1.00 36.77           C  
1352 ATOM    906  CG  ASP A 192      12.421  39.880   5.758  1.00 37.97           C  
1353 ATOM    907  OD1 ASP A 192      13.004  40.959   6.007  1.00 35.29           O  
1354 ATOM    908  OD2 ASP A 192      11.602  39.346   6.537  1.00 36.32           O  
1355 ATOM    909  N   PRO A 193      15.759  40.190   3.765  1.00 37.65           N  
1356 ATOM    910  CA  PRO A 193      16.831  41.155   4.015  1.00 36.04           C  
1357 ATOM    911  C   PRO A 193      16.526  42.256   5.035  1.00 35.31           C  
1358 ATOM    912  O   PRO A 193      17.430  42.751   5.705  1.00 34.78           O  
1359 ATOM    913  CB  PRO A 193      17.116  41.700   2.613  1.00 37.72           C  
1360 ATOM    914  CG  PRO A 193      15.751  41.556   1.925  1.00 38.41           C  
1361 ATOM    915  CD  PRO A 193      15.443  40.144   2.328  1.00 35.92           C  
1362 ATOM    916  N   ARG A 194      15.257  42.625   5.165  1.00 35.02           N  
1363 ATOM    917  CA  ARG A 194      14.870  43.688   6.092  1.00 36.77           C  
1364 ATOM    918  C   ARG A 194      14.901  43.291   7.568  1.00 35.60           C  
1365 ATOM    919  O   ARG A 194      15.468  44.007   8.397  1.00 34.31           O  
1366 ATOM    920  CB  ARG A 194      13.477  44.219   5.732  1.00 38.29           C  
1367 ATOM    921  CG  ARG A 194      13.015  45.360   6.622  1.00 41.44           C  
1368 ATOM    922  CD  ARG A 194      11.718  45.982   6.132  1.00 44.79           C  
1369 ATOM    923  NE  ARG A 194      11.355  47.134   6.955  1.00 48.55           N  
1370 ATOM    924  CZ  ARG A 194      10.376  47.991   6.675  1.00 46.60           C  
1371 ATOM    925  NH1 ARG A 194       9.638  47.841   5.581  1.00 43.84           N  
1372 ATOM    926  NH2 ARG A 194      10.141  49.007   7.495  1.00 47.58           N  
1373 ATOM    927  N   GLN A 195      14.299  42.150   7.891  1.00 34.54           N  
1374 ATOM    928  CA  GLN A 195      14.245  41.671   9.269  1.00 36.07           C  
1375 ATOM    929  C   GLN A 195      15.242  40.562   9.590  1.00 34.47           C  
1376 ATOM    930  O   GLN A 195      15.520  40.288  10.759  1.00 33.70           O  
1377 ATOM    931  CB  GLN A 195      12.828  41.189   9.591  1.00 40.07           C  
1378 ATOM    932  CG  GLN A 195      11.775  42.271   9.422  1.00 46.80           C  
1379 ATOM    933  CD  GLN A 195      10.403  41.840   9.892  1.00 53.51           C  
1380 ATOM    934  OE1 GLN A 195       9.435  42.598   9.792  1.00 58.78           O  
1381 ATOM    935  NE2 GLN A 195      10.309  40.622  10.414  1.00 55.40           N  
1382 ATOM    936  N   GLY A 196      15.785  39.930   8.556  1.00 33.39           N  
1383 ATOM    937  CA  GLY A 196      16.730  38.852   8.773  1.00 30.80           C  
1384 ATOM    938  C   GLY A 196      15.982  37.570   9.086  1.00 29.99           C  
1385 ATOM    939  O   GLY A 196      14.869  37.360   8.597  1.00 27.45           O  
1386 ATOM    940  N   ASP A 197      16.583  36.704   9.898  1.00 31.85           N  
1387 ATOM    941  CA  ASP A 197      15.932  35.451  10.263  1.00 29.51           C  
1388 ATOM    942  C   ASP A 197      14.745  35.758  11.156  1.00 27.75           C  
1389 ATOM    943  O   ASP A 197      14.864  36.533  12.104  1.00 28.15           O  
1390 ATOM    944  CB  ASP A 197      16.890  34.535  11.024  1.00 30.49           C  
1391 ATOM    945  CG  ASP A 197      18.103  34.171  10.219  1.00 32.78           C  
1392 ATOM    946  OD1 ASP A 197      17.926  33.674   9.089  1.00 37.66           O  
1393 ATOM    947  OD2 ASP A 197      19.231  34.373  10.718  1.00 37.87           O  
1394 ATOM    948  N   THR A 198      13.601  35.161  10.849  1.00 27.74           N  
1395 ATOM    949  CA  THR A 198      12.409  35.361  11.659  1.00 29.38           C  
1396 ATOM    950  C   THR A 198      11.631  34.062  11.726  1.00 28.29           C  
1397 ATOM    951  O   THR A 198      11.946  33.090  11.036  1.00 31.97           O  
1398 ATOM    952  CB  THR A 198      11.466  36.425  11.067  1.00 30.70           C  
1399 ATOM    953  OG1 THR A 198      10.897  35.931   9.847  1.00 31.46           O  
1400 ATOM    954  CG2 THR A 198      12.226  37.726  10.798  1.00 29.96           C  
1401 ATOM    955  N   VAL A 199      10.607  34.056  12.564  1.00 27.19           N  
1402 ATOM    956  CA  VAL A 199       9.758  32.894  12.708  1.00 26.67           C  
1403 ATOM    957  C   VAL A 199       8.329  33.356  12.500  1.00 28.48           C  
1404 ATOM    958  O   VAL A 199       7.847  34.257  13.189  1.00 28.94           O  
1405 ATOM    959  CB  VAL A 199       9.912  32.254  14.104  1.00 26.01           C  
1406 ATOM    960  CG1 VAL A 199       8.944  31.100  14.258  1.00 27.50           C  
1407 ATOM    961  CG2 VAL A 199      11.344  31.768  14.289  1.00 26.92           C  
1408 ATOM    962  N   LYS A 200       7.667  32.752  11.520  1.00 30.09           N  
1409 ATOM    963  CA  LYS A 200       6.286  33.084  11.208  1.00 29.07           C  
1410 ATOM    964  C   LYS A 200       5.375  32.019  11.812  1.00 30.03           C  
1411 ATOM    965  O   LYS A 200       5.728  30.837  11.857  1.00 27.25           O  
1412 ATOM    966  CB  LYS A 200       6.085  33.151   9.688  1.00 34.02           C  
1413 ATOM    967  CG  LYS A 200       6.838  34.284   8.966  1.00 32.88           C  
1414 ATOM    968  CD  LYS A 200       6.383  35.662   9.431  1.00 35.05           C  
1415 ATOM    969  CE  LYS A 200       6.901  36.780   8.521  1.00 36.46           C  
1416 ATOM    970  NZ  LYS A 200       8.386  36.859   8.429  1.00 37.68           N  
1417 ATOM    971  N   HIS A 201       4.205  32.445  12.278  1.00 27.77           N  
1418 ATOM    972  CA  HIS A 201       3.246  31.541  12.900  1.00 29.90           C  
1419 ATOM    973  C   HIS A 201       1.932  31.506  12.122  1.00 33.43           C  
1420 ATOM    974  O   HIS A 201       1.408  32.554  11.740  1.00 34.12           O  
1421 ATOM    975  CB  HIS A 201       2.962  32.002  14.331  1.00 28.13           C  
1422 ATOM    976  CG  HIS A 201       4.183  32.093  15.195  1.00 29.35           C  
1423 ATOM    977  ND1 HIS A 201       4.873  30.983  15.634  1.00 27.37           N  
1424 ATOM    978  CD2 HIS A 201       4.844  33.166  15.691  1.00 29.39           C  
1425 ATOM    979  CE1 HIS A 201       5.904  31.369  16.365  1.00 28.70           C  
1426 ATOM    980  NE2 HIS A 201       5.910  32.689  16.415  1.00 27.43           N  
1427 ATOM    981  N   TYR A 202       1.398  30.307  11.899  1.00 33.00           N  
1428 ATOM    982  CA  TYR A 202       0.133  30.160  11.183  1.00 33.65           C  
1429 ATOM    983  C   TYR A 202      -0.868  29.369  12.004  1.00 33.63           C  
1430 ATOM    984  O   TYR A 202      -0.533  28.338  12.592  1.00 32.94           O  
1431 ATOM    985  CB  TYR A 202       0.320  29.439   9.846  1.00 34.31           C  
1432 ATOM    986  CG  TYR A 202       1.267  30.111   8.889  1.00 35.82           C  
1433 ATOM    987  CD1 TYR A 202       2.645  30.018   9.062  1.00 36.96           C  
1434 ATOM    988  CD2 TYR A 202       0.785  30.853   7.813  1.00 38.42           C  
1435 ATOM    989  CE1 TYR A 202       3.521  30.644   8.188  1.00 37.52           C  
1436 ATOM    990  CE2 TYR A 202       1.651  31.485   6.932  1.00 40.31           C  
1437 ATOM    991  CZ  TYR A 202       3.018  31.376   7.125  1.00 41.17           C  
1438 ATOM    992  OH  TYR A 202       3.884  31.989   6.250  1.00 44.01           O  
1439 ATOM    993  N   LYS A 203      -2.104  29.846  12.045  1.00 33.50           N  
1440 ATOM    994  CA  LYS A 203      -3.131  29.136  12.785  1.00 36.84           C  
1441 ATOM    995  C   LYS A 203      -3.564  27.926  11.973  1.00 38.49           C  
1442 ATOM    996  O   LYS A 203      -3.773  28.022  10.764  1.00 39.04           O  
1443 ATOM    997  CB  LYS A 203      -4.348  30.028  13.031  1.00 38.99           C  
1444 ATOM    998  CG  LYS A 203      -4.050  31.284  13.821  1.00 43.25           C  
1445 ATOM    999  CD  LYS A 203      -5.326  32.041  14.169  1.00 48.65           C  
1446 ATOM   1000  CE  LYS A 203      -6.224  31.213  15.080  1.00 50.44           C  
1447 ATOM   1001  NZ  LYS A 203      -5.535  30.840  16.353  1.00 50.87           N  
1448 ATOM   1002  N   ILE A 204      -3.667  26.781  12.638  1.00 38.60           N  
1449 ATOM   1003  CA  ILE A 204      -4.123  25.563  11.988  1.00 41.36           C  
1450 ATOM   1004  C   ILE A 204      -5.515  25.391  12.572  1.00 44.11           C  
1451 ATOM   1005  O   ILE A 204      -5.670  25.144  13.764  1.00 45.95           O  
1452 ATOM   1006  CB  ILE A 204      -3.247  24.349  12.351  1.00 38.96           C  
1453 ATOM   1007  CG1 ILE A 204      -1.815  24.569  11.855  1.00 36.65           C  
1454 ATOM   1008  CG2 ILE A 204      -3.821  23.094  11.722  1.00 41.66           C  
1455 ATOM   1009  CD1 ILE A 204      -0.868  23.433  12.194  1.00 38.39           C  
1456 ATOM   1010  N   ARG A 205      -6.531  25.553  11.735  1.00 47.12           N  
1457 ATOM   1011  CA  ARG A 205      -7.905  25.457  12.199  1.00 49.17           C  
1458 ATOM   1012  C   ARG A 205      -8.403  24.023  12.217  1.00 48.51           C  
1459 ATOM   1013  O   ARG A 205      -8.200  23.274  11.260  1.00 46.62           O  
1460 ATOM   1014  CB  ARG A 205      -8.796  26.312  11.303  1.00 53.02           C  
1461 ATOM   1015  CG  ARG A 205      -9.856  27.100  12.041  1.00 58.13           C  
1462 ATOM   1016  CD  ARG A 205     -10.393  28.169  11.123  1.00 62.86           C  
1463 ATOM   1017  NE  ARG A 205      -9.287  28.849  10.452  1.00 65.94           N  
1464 ATOM   1018  CZ  ARG A 205      -9.402  29.975   9.757  1.00 66.93           C  
1465 ATOM   1019  NH1 ARG A 205     -10.581  30.569   9.637  1.00 66.68           N  
1466 ATOM   1020  NH2 ARG A 205      -8.335  30.507   9.177  1.00 65.77           N  
1467 ATOM   1021  N   THR A 206      -9.050  23.647  13.316  1.00 49.04           N  
1468 ATOM   1022  CA  THR A 206      -9.595  22.305  13.461  1.00 52.07           C  
1469 ATOM   1023  C   THR A 206     -11.055  22.328  13.035  1.00 55.26           C  
1470 ATOM   1024  O   THR A 206     -11.890  22.962  13.685  1.00 55.29           O  
1471 ATOM   1025  CB  THR A 206      -9.505  21.804  14.921  1.00 50.70           C  
1472 ATOM   1026  OG1 THR A 206      -8.132  21.738  15.322  1.00 53.22           O  
1473 ATOM   1027  CG2 THR A 206     -10.126  20.417  15.052  1.00 49.00           C  
1474 ATOM   1028  N   LEU A 207     -11.351  21.640  11.935  1.00 57.57           N  
1475 ATOM   1029  CA  LEU A 207     -12.708  21.575  11.405  1.00 60.16           C  
1476 ATOM   1030  C   LEU A 207     -13.527  20.537  12.134  1.00 60.90           C  
1477 ATOM   1031  O   LEU A 207     -13.081  19.404  12.324  1.00 60.55           O  
1478 ATOM   1032  CB  LEU A 207     -12.707  21.205   9.917  1.00 61.39           C  
1479 ATOM   1033  CG  LEU A 207     -12.009  22.117   8.913  1.00 62.55           C  
1480 ATOM   1034  CD1 LEU A 207     -12.615  23.511   8.997  1.00 63.41           C  
1481 ATOM   1035  CD2 LEU A 207     -10.518  22.145   9.203  1.00 63.18           C  
1482 ATOM   1036  N   ASP A 208     -14.725  20.923  12.553  1.00 62.47           N  
1483 ATOM   1037  CA  ASP A 208     -15.602  19.975  13.212  1.00 64.08           C  
1484 ATOM   1038  C   ASP A 208     -15.853  18.929  12.132  1.00 62.20           C  
1485 ATOM   1039  O   ASP A 208     -15.928  19.264  10.948  1.00 62.58           O  
1486 ATOM   1040  CB  ASP A 208     -16.901  20.666  13.643  1.00 67.26           C  
1487 ATOM   1041  CG  ASP A 208     -17.546  21.453  12.519  1.00 69.12           C  
1488 ATOM   1042  OD1 ASP A 208     -17.975  20.832  11.524  1.00 71.09           O  
1489 ATOM   1043  OD2 ASP A 208     -17.616  22.697  12.630  1.00 70.02           O  
1490 ATOM   1044  N   ASN A 209     -15.950  17.667  12.532  1.00 60.49           N  
1491 ATOM   1045  CA  ASN A 209     -16.161  16.571  11.589  1.00 59.46           C  
1492 ATOM   1046  C   ASN A 209     -14.867  16.249  10.842  1.00 59.03           C  
1493 ATOM   1047  O   ASN A 209     -14.889  15.858   9.671  1.00 58.14           O  
1494 ATOM   1048  CB  ASN A 209     -17.266  16.910  10.581  1.00 59.69           C  
1495 ATOM   1049  CG  ASN A 209     -18.611  17.136  11.243  1.00 59.65           C  
1496 ATOM   1050  OD1 ASN A 209     -19.094  16.290  11.997  1.00 60.68           O  
1497 ATOM   1051  ND2 ASN A 209     -19.230  18.277  10.955  1.00 58.74           N  
1498 ATOM   1052  N   GLY A 210     -13.743  16.424  11.533  1.00 58.21           N  
1499 ATOM   1053  CA  GLY A 210     -12.445  16.133  10.950  1.00 56.12           C  
1500 ATOM   1054  C   GLY A 210     -11.934  17.126   9.923  1.00 55.04           C  
1501 ATOM   1055  O   GLY A 210     -12.710  17.705   9.156  1.00 53.45           O  
1502 ATOM   1056  N   GLY A 211     -10.615  17.317   9.910  1.00 52.70           N  
1503 ATOM   1057  CA  GLY A 211     -10.005  18.234   8.964  1.00 51.64           C  
1504 ATOM   1058  C   GLY A 211      -9.080  19.262   9.590  1.00 49.38           C  
1505 ATOM   1059  O   GLY A 211      -9.305  19.720  10.708  1.00 49.61           O  
1506 ATOM   1060  N   PHE A 212      -8.038  19.630   8.854  1.00 47.21           N  
1507 ATOM   1061  CA  PHE A 212      -7.064  20.611   9.316  1.00 46.41           C  
1508 ATOM   1062  C   PHE A 212      -6.623  21.477   8.150  1.00 46.81           C  
1509 ATOM   1063  O   PHE A 212      -6.434  20.983   7.038  1.00 46.39           O  
1510 ATOM   1064  CB  PHE A 212      -5.836  19.908   9.894  1.00 45.52           C  
1511 ATOM   1065  CG  PHE A 212      -6.109  19.133  11.147  1.00 43.30           C  
1512 ATOM   1066  CD1 PHE A 212      -6.431  19.790  12.331  1.00 42.11           C  
1513 ATOM   1067  CD2 PHE A 212      -6.038  17.746  11.149  1.00 42.44           C  
1514 ATOM   1068  CE1 PHE A 212      -6.676  19.077  13.501  1.00 38.18           C  
1515 ATOM   1069  CE2 PHE A 212      -6.283  17.025  12.313  1.00 40.58           C  
1516 ATOM   1070  CZ  PHE A 212      -6.602  17.693  13.492  1.00 40.29           C  
1517 ATOM   1071  N   TYR A 213      -6.457  22.771   8.393  1.00 48.06           N  
1518 ATOM   1072  CA  TYR A 213      -6.010  23.646   7.325  1.00 49.08           C  
1519 ATOM   1073  C   TYR A 213      -5.545  25.005   7.803  1.00 48.72           C  
1520 ATOM   1074  O   TYR A 213      -5.969  25.507   8.842  1.00 47.63           O  
1521 ATOM   1075  CB  TYR A 213      -7.120  23.876   6.299  1.00 51.11           C  
1522 ATOM   1076  CG  TYR A 213      -8.189  24.836   6.769  1.00 52.15           C  
1523 ATOM   1077  CD1 TYR A 213      -9.115  24.465   7.735  1.00 52.07           C  
1524 ATOM   1078  CD2 TYR A 213      -8.248  26.134   6.269  1.00 54.02           C  
1525 ATOM   1079  CE1 TYR A 213     -10.077  25.362   8.191  1.00 53.22           C  
1526 ATOM   1080  CE2 TYR A 213      -9.203  27.040   6.716  1.00 54.20           C  
1527 ATOM   1081  CZ  TYR A 213     -10.116  26.647   7.677  1.00 54.91           C  
1528 ATOM   1082  OH  TYR A 213     -11.068  27.539   8.118  1.00 54.53           O  
1529 ATOM   1083  N   ILE A 214      -4.663  25.593   7.012  1.00 50.79           N  
1530 ATOM   1084  CA  ILE A 214      -4.153  26.920   7.275  1.00 54.06           C  
1531 ATOM   1085  C   ILE A 214      -4.854  27.742   6.200  1.00 57.06           C  
1532 ATOM   1086  O   ILE A 214      -5.220  28.894   6.418  1.00 57.10           O  
1533 ATOM   1087  CB  ILE A 214      -2.621  26.974   7.092  1.00 53.19           C  
1534 ATOM   1088  CG1 ILE A 214      -1.956  26.029   8.100  1.00 53.14           C  
1535 ATOM   1089  CG2 ILE A 214      -2.116  28.399   7.279  1.00 54.11           C  
1536 ATOM   1090  CD1 ILE A 214      -0.449  25.967   7.999  1.00 51.61           C  
1537 ATOM   1091  N   SER A 215      -5.066  27.098   5.050  1.00 59.99           N  
1538 ATOM   1092  CA  SER A 215      -5.723  27.689   3.884  1.00 62.59           C  
1539 ATOM   1093  C   SER A 215      -7.022  26.919   3.627  1.00 63.58           C  
1540 ATOM   1094  O   SER A 215      -6.992  25.698   3.467  1.00 63.23           O  
1541 ATOM   1095  CB  SER A 215      -4.828  27.535   2.649  1.00 63.38           C  
1542 ATOM   1096  OG  SER A 215      -3.487  27.904   2.922  1.00 65.21           O  
1543 ATOM   1097  N   PRO A 216      -8.177  27.608   3.582  1.00 64.89           N  
1544 ATOM   1098  CA  PRO A 216      -9.408  26.852   3.331  1.00 65.58           C  
1545 ATOM   1099  C   PRO A 216      -9.314  26.123   1.992  1.00 65.22           C  
1546 ATOM   1100  O   PRO A 216     -10.178  25.325   1.633  1.00 66.63           O  
1547 ATOM   1101  CB  PRO A 216     -10.481  27.940   3.351  1.00 65.32           C  
1548 ATOM   1102  CG  PRO A 216      -9.713  29.155   2.847  1.00 66.01           C  
1549 ATOM   1103  CD  PRO A 216      -8.492  29.038   3.733  1.00 65.01           C  
1550 ATOM   1104  N   ARG A 217      -8.235  26.409   1.271  1.00 64.85           N  
1551 ATOM   1105  CA  ARG A 217      -7.958  25.811  -0.026  1.00 64.16           C  
1552 ATOM   1106  C   ARG A 217      -7.347  24.423   0.127  1.00 63.10           C  
1553 ATOM   1107  O   ARG A 217      -7.889  23.437  -0.375  1.00 63.70           O  
1554 ATOM   1108  CB  ARG A 217      -6.997  26.711  -0.797  1.00 65.52           C  
1555 ATOM   1109  CG  ARG A 217      -6.417  26.109  -2.062  1.00 67.58           C  
1556 ATOM   1110  CD  ARG A 217      -5.444  27.097  -2.672  1.00 70.20           C  
1557 ATOM   1111  NE  ARG A 217      -4.365  27.430  -1.743  1.00 72.36           N  
1558 ATOM   1112  CZ  ARG A 217      -3.512  28.435  -1.915  1.00 73.05           C  
1559 ATOM   1113  NH1 ARG A 217      -3.609  29.215  -2.983  1.00 73.93           N  
1560 ATOM   1114  NH2 ARG A 217      -2.558  28.661  -1.021  1.00 73.75           N  
1561 ATOM   1115  N   SER A 218      -6.214  24.358   0.821  1.00 60.55           N  
1562 ATOM   1116  CA  SER A 218      -5.509  23.100   1.038  1.00 58.19           C  
1563 ATOM   1117  C   SER A 218      -5.877  22.452   2.371  1.00 56.52           C  
1564 ATOM   1118  O   SER A 218      -5.163  22.611   3.360  1.00 56.19           O  
1565 ATOM   1119  CB  SER A 218      -3.996  23.338   0.989  1.00 59.02           C  
1566 ATOM   1120  OG  SER A 218      -3.600  23.900  -0.252  1.00 60.63           O  
1567 ATOM   1121  N   THR A 219      -6.986  21.720   2.396  1.00 54.12           N  
1568 ATOM   1122  CA  THR A 219      -7.421  21.056   3.621  1.00 53.36           C  
1569 ATOM   1123  C   THR A 219      -6.836  19.648   3.704  1.00 51.74           C  
1570 ATOM   1124  O   THR A 219      -6.516  19.037   2.682  1.00 50.99           O  
1571 ATOM   1125  CB  THR A 219      -8.960  20.981   3.699  1.00 54.69           C  
1572 ATOM   1126  OG1 THR A 219      -9.500  22.309   3.688  1.00 56.04           O  
1573 ATOM   1127  CG2 THR A 219      -9.399  20.275   4.976  1.00 54.89           C  
1574 ATOM   1128  N   PHE A 220      -6.702  19.139   4.926  1.00 49.35           N  
1575 ATOM   1129  CA  PHE A 220      -6.128  17.816   5.147  1.00 47.85           C  
1576 ATOM   1130  C   PHE A 220      -6.885  17.040   6.216  1.00 44.57           C  
1577 ATOM   1131  O   PHE A 220      -7.535  17.628   7.080  1.00 44.38           O  
1578 ATOM   1132  CB  PHE A 220      -4.674  17.970   5.577  1.00 50.37           C  
1579 ATOM   1133  CG  PHE A 220      -3.882  18.867   4.682  1.00 52.72           C  
1580 ATOM   1134  CD1 PHE A 220      -3.574  18.482   3.381  1.00 52.84           C  
1581 ATOM   1135  CD2 PHE A 220      -3.478  20.119   5.127  1.00 54.17           C  
1582 ATOM   1136  CE1 PHE A 220      -2.875  19.336   2.537  1.00 54.98           C  
1583 ATOM   1137  CE2 PHE A 220      -2.779  20.978   4.292  1.00 55.60           C  
1584 ATOM   1138  CZ  PHE A 220      -2.478  20.587   2.998  1.00 54.40           C  
1585 ATOM   1139  N   SER A 221      -6.786  15.718   6.168  1.00 40.55           N  
1586 ATOM   1140  CA  SER A 221      -7.474  14.896   7.150  1.00 39.31           C  
1587 ATOM   1141  C   SER A 221      -6.658  14.767   8.432  1.00 37.09           C  
1588 ATOM   1142  O   SER A 221      -7.221  14.574   9.509  1.00 37.26           O  
1589 ATOM   1143  CB  SER A 221      -7.780  13.507   6.576  1.00 37.70           C  
1590 ATOM   1144  OG  SER A 221      -6.595  12.817   6.228  1.00 36.97           O  
1591 ATOM   1145  N   THR A 222      -5.337  14.883   8.321  1.00 36.62           N  
1592 ATOM   1146  CA  THR A 222      -4.474  14.777   9.497  1.00 37.16           C  
1593 ATOM   1147  C   THR A 222      -3.317  15.771   9.456  1.00 36.26           C  
1594 ATOM   1148  O   THR A 222      -2.908  16.233   8.387  1.00 36.61           O  
1595 ATOM   1149  CB  THR A 222      -3.860  13.381   9.621  1.00 36.49           C  
1596 ATOM   1150  OG1 THR A 222      -2.866  13.212   8.603  1.00 41.53           O  
1597 ATOM   1151  CG2 THR A 222      -4.933  12.316   9.455  1.00 39.17           C  
1598 ATOM   1152  N   LEU A 223      -2.786  16.092  10.630  1.00 34.37           N  
1599 ATOM   1153  CA  LEU A 223      -1.671  17.022  10.719  1.00 33.04           C  
1600 ATOM   1154  C   LEU A 223      -0.485  16.507   9.905  1.00 31.98           C  
1601 ATOM   1155  O   LEU A 223       0.195  17.286   9.233  1.00 30.82           O  
1602 ATOM   1156  CB  LEU A 223      -1.264  17.224  12.183  1.00 31.65           C  
1603 ATOM   1157  CG  LEU A 223      -2.285  17.933  13.083  1.00 34.62           C  
1604 ATOM   1158  CD1 LEU A 223      -1.798  17.921  14.519  1.00 33.35           C  
1605 ATOM   1159  CD2 LEU A 223      -2.498  19.364  12.605  1.00 30.59           C  
1606 ATOM   1160  N   GLN A 224      -0.249  15.196   9.952  1.00 32.02           N  
1607 ATOM   1161  CA  GLN A 224       0.861  14.603   9.210  1.00 35.23           C  
1608 ATOM   1162  C   GLN A 224       0.765  14.927   7.720  1.00 36.35           C  
1609 ATOM   1163  O   GLN A 224       1.764  15.259   7.079  1.00 36.07           O  
1610 ATOM   1164  CB  GLN A 224       0.893  13.082   9.400  1.00 36.79           C  
1611 ATOM   1165  CG  GLN A 224       2.048  12.399   8.662  1.00 37.91           C  
1612 ATOM   1166  CD  GLN A 224       3.419  12.802   9.194  1.00 38.90           C  
1613 ATOM   1167  OE1 GLN A 224       3.757  12.524  10.345  1.00 36.82           O  
1614 ATOM   1168  NE2 GLN A 224       4.213  13.459   8.356  1.00 33.61           N  
1615 ATOM   1169  N   GLU A 225      -0.440  14.830   7.170  1.00 37.59           N  
1616 ATOM   1170  CA  GLU A 225      -0.642  15.125   5.760  1.00 40.60           C  
1617 ATOM   1171  C   GLU A 225      -0.435  16.607   5.506  1.00 40.15           C  
1618 ATOM   1172  O   GLU A 225       0.052  17.005   4.445  1.00 39.95           O  
1619 ATOM   1173  CB  GLU A 225      -2.044  14.711   5.332  1.00 43.22           C  
1620 ATOM   1174  CG  GLU A 225      -2.264  13.218   5.401  1.00 48.37           C  
1621 ATOM   1175  CD  GLU A 225      -3.676  12.830   5.048  1.00 51.20           C  
1622 ATOM   1176  OE1 GLU A 225      -4.140  13.212   3.953  1.00 53.95           O  
1623 ATOM   1177  OE2 GLU A 225      -4.318  12.137   5.863  1.00 56.29           O  
1624 ATOM   1178  N   LEU A 226      -0.809  17.419   6.489  1.00 39.35           N  
1625 ATOM   1179  CA  LEU A 226      -0.646  18.861   6.383  1.00 39.28           C  
1626 ATOM   1180  C   LEU A 226       0.844  19.126   6.232  1.00 37.48           C  
1627 ATOM   1181  O   LEU A 226       1.266  19.904   5.373  1.00 39.76           O  
1628 ATOM   1182  CB  LEU A 226      -1.196  19.546   7.641  1.00 38.94           C  
1629 ATOM   1183  CG  LEU A 226      -1.169  21.077   7.722  1.00 43.26           C  
1630 ATOM   1184  CD1 LEU A 226      -1.975  21.528   8.927  1.00 43.10           C  
1631 ATOM   1185  CD2 LEU A 226       0.266  21.585   7.816  1.00 42.59           C  
1632 ATOM   1186  N   VAL A 227       1.637  18.457   7.063  1.00 37.35           N  
1633 ATOM   1187  CA  VAL A 227       3.083  18.606   7.031  1.00 37.21           C  
1634 ATOM   1188  C   VAL A 227       3.655  18.131   5.699  1.00 40.80           C  
1635 ATOM   1189  O   VAL A 227       4.377  18.872   5.033  1.00 41.93           O  
1636 ATOM   1190  CB  VAL A 227       3.747  17.816   8.172  1.00 35.83           C  
1637 ATOM   1191  CG1 VAL A 227       5.259  17.922   8.067  1.00 34.12           C  
1638 ATOM   1192  CG2 VAL A 227       3.272  18.357   9.520  1.00 39.16           C  
1639 ATOM   1193  N   ASP A 228       3.328  16.900   5.309  1.00 43.66           N  
1640 ATOM   1194  CA  ASP A 228       3.827  16.350   4.051  1.00 46.53           C  
1641 ATOM   1195  C   ASP A 228       3.553  17.272   2.868  1.00 47.92           C  
1642 ATOM   1196  O   ASP A 228       4.398  17.419   1.986  1.00 48.00           O  
1643 ATOM   1197  CB  ASP A 228       3.221  14.968   3.779  1.00 47.31           C  
1644 ATOM   1198  CG  ASP A 228       3.636  13.932   4.813  1.00 46.38           C  
1645 ATOM   1199  OD1 ASP A 228       4.853  13.785   5.057  1.00 46.27           O  
1646 ATOM   1200  OD2 ASP A 228       2.749  13.255   5.369  1.00 48.25           O  
1647 ATOM   1201  N   HIS A 229       2.377  17.894   2.847  1.00 50.25           N  
1648 ATOM   1202  CA  HIS A 229       2.040  18.799   1.758  1.00 51.55           C  
1649 ATOM   1203  C   HIS A 229       2.987  19.990   1.747  1.00 52.52           C  
1650 ATOM   1204  O   HIS A 229       3.818  20.122   0.849  1.00 52.51           O  
1651 ATOM   1205  CB  HIS A 229       0.602  19.308   1.883  1.00 53.63           C  
1652 ATOM   1206  CG  HIS A 229       0.222  20.302   0.826  1.00 58.25           C  
1653 ATOM   1207  ND1 HIS A 229      -1.016  20.904   0.778  1.00 60.11           N  
1654 ATOM   1208  CD2 HIS A 229       0.924  20.809  -0.217  1.00 59.50           C  
1655 ATOM   1209  CE1 HIS A 229      -1.062  21.738  -0.244  1.00 59.43           C  
1656 ATOM   1210  NE2 HIS A 229       0.102  21.700  -0.865  1.00 60.77           N  
1657 ATOM   1211  N   TYR A 230       2.853  20.857   2.747  1.00 51.82           N  
1658 ATOM   1212  CA  TYR A 230       3.691  22.046   2.852  1.00 51.07           C  
1659 ATOM   1213  C   TYR A 230       5.169  21.693   2.898  1.00 51.47           C  
1660 ATOM   1214  O   TYR A 230       6.034  22.569   2.828  1.00 52.06           O  
1661 ATOM   1215  CB  TYR A 230       3.297  22.853   4.089  1.00 47.64           C  
1662 ATOM   1216  CG  TYR A 230       1.924  23.468   3.980  1.00 44.91           C  
1663 ATOM   1217  CD1 TYR A 230       1.669  24.490   3.066  1.00 44.77           C  
1664 ATOM   1218  CD2 TYR A 230       0.874  23.022   4.779  1.00 43.53           C  
1665 ATOM   1219  CE1 TYR A 230       0.404  25.053   2.953  1.00 44.08           C  
1666 ATOM   1220  CE2 TYR A 230      -0.392  23.575   4.675  1.00 43.78           C  
1667 ATOM   1221  CZ  TYR A 230      -0.620  24.592   3.760  1.00 45.11           C  
1668 ATOM   1222  OH  TYR A 230      -1.870  25.154   3.662  1.00 46.09           O  
1669 ATOM   1223  N   LYS A 231       5.451  20.402   3.014  1.00 52.47           N  
1670 ATOM   1224  CA  LYS A 231       6.821  19.925   3.049  1.00 53.67           C  
1671 ATOM   1225  C   LYS A 231       7.252  19.813   1.585  1.00 56.46           C  
1672 ATOM   1226  O   LYS A 231       8.430  19.643   1.277  1.00 56.59           O  
1673 ATOM   1227  CB  LYS A 231       6.866  18.571   3.760  1.00 53.41           C  
1674 ATOM   1228  CG  LYS A 231       8.225  18.160   4.295  1.00 52.49           C  
1675 ATOM   1229  CD  LYS A 231       8.072  16.975   5.239  1.00 51.56           C  
1676 ATOM   1230  CE  LYS A 231       9.405  16.525   5.808  1.00 51.37           C  
1677 ATOM   1231  NZ  LYS A 231      10.325  16.047   4.741  1.00 50.67           N  
1678 ATOM   1232  N   LYS A 232       6.270  19.929   0.691  1.00 58.11           N  
1679 ATOM   1233  CA  LYS A 232       6.486  19.872  -0.756  1.00 59.89           C  
1680 ATOM   1234  C   LYS A 232       6.000  21.190  -1.346  1.00 59.82           C  
1681 ATOM   1235  O   LYS A 232       4.873  21.275  -1.830  1.00 60.73           O  
1682 ATOM   1236  CB  LYS A 232       5.675  18.737  -1.395  1.00 60.27           C  
1683 ATOM   1237  CG  LYS A 232       5.935  17.354  -0.837  1.00 61.52           C  
1684 ATOM   1238  CD  LYS A 232       5.141  16.277  -1.584  1.00 63.06           C  
1685 ATOM   1239  CE  LYS A 232       3.625  16.481  -1.510  1.00 63.03           C  
1686 ATOM   1240  NZ  LYS A 232       3.133  17.671  -2.266  1.00 62.92           N  
1687 ATOM   1241  N   GLY A 233       6.843  22.215  -1.306  1.00 60.48           N  
1688 ATOM   1242  CA  GLY A 233       6.441  23.503  -1.840  1.00 61.23           C  
1689 ATOM   1243  C   GLY A 233       5.639  24.282  -0.816  1.00 61.86           C  
1690 ATOM   1244  O   GLY A 233       4.679  23.765  -0.237  1.00 61.98           O  
1691 ATOM   1245  N   ASN A 234       6.030  25.534  -0.601  1.00 61.32           N  
1692 ATOM   1246  CA  ASN A 234       5.372  26.398   0.371  1.00 60.01           C  
1693 ATOM   1247  C   ASN A 234       3.868  26.576   0.181  1.00 58.71           C  
1694 ATOM   1248  O   ASN A 234       3.156  26.880   1.139  1.00 59.06           O  
1695 ATOM   1249  CB  ASN A 234       6.053  27.771   0.389  1.00 62.46           C  
1696 ATOM   1250  CG  ASN A 234       6.046  28.446  -0.968  1.00 62.90           C  
1697 ATOM   1251  OD1 ASN A 234       4.987  28.711  -1.540  1.00 62.25           O  
1698 ATOM   1252  ND2 ASN A 234       7.232  28.731  -1.491  1.00 61.76           N  
1699 ATOM   1253  N   ASP A 235       3.382  26.383  -1.041  1.00 56.50           N  
1700 ATOM   1254  CA  ASP A 235       1.956  26.545  -1.330  1.00 55.39           C  
1701 ATOM   1255  C   ASP A 235       1.352  27.700  -0.531  1.00 54.57           C  
1702 ATOM   1256  O   ASP A 235       0.360  27.529   0.178  1.00 54.88           O  
1703 ATOM   1257  CB  ASP A 235       1.184  25.255  -1.017  1.00 52.75           C  
1704 ATOM   1258  CG  ASP A 235      -0.306  25.370  -1.336  1.00 54.23           C  
1705 ATOM   1259  OD1 ASP A 235      -1.051  24.406  -1.069  1.00 52.92           O  
1706 ATOM   1260  OD2 ASP A 235      -0.740  26.421  -1.858  1.00 52.56           O  
1707 ATOM   1261  N   GLY A 236       1.960  28.875  -0.640  1.00 55.21           N  
1708 ATOM   1262  CA  GLY A 236       1.443  30.025   0.076  1.00 57.27           C  
1709 ATOM   1263  C   GLY A 236       2.206  30.381   1.337  1.00 58.00           C  
1710 ATOM   1264  O   GLY A 236       2.402  31.563   1.625  1.00 60.57           O  
1711 ATOM   1265  N   LEU A 237       2.629  29.375   2.098  1.00 56.48           N  
1712 ATOM   1266  CA  LEU A 237       3.372  29.634   3.326  1.00 55.72           C  
1713 ATOM   1267  C   LEU A 237       4.612  30.453   3.018  1.00 54.44           C  
1714 ATOM   1268  O   LEU A 237       5.185  30.340   1.934  1.00 55.59           O  
1715 ATOM   1269  CB  LEU A 237       3.778  28.325   4.012  1.00 54.80           C  
1716 ATOM   1270  CG  LEU A 237       2.665  27.451   4.594  1.00 54.35           C  
1717 ATOM   1271  CD1 LEU A 237       3.288  26.255   5.300  1.00 54.40           C  
1718 ATOM   1272  CD2 LEU A 237       1.828  28.260   5.577  1.00 53.82           C  
1719 ATOM   1273  N   CYS A 238       5.024  31.277   3.976  1.00 52.26           N  
1720 ATOM   1274  CA  CYS A 238       6.194  32.125   3.799  1.00 50.38           C  
1721 ATOM   1275  C   CYS A 238       7.374  31.289   3.348  1.00 48.27           C  
1722 ATOM   1276  O   CYS A 238       8.340  31.814   2.799  1.00 48.50           O  
1723 ATOM   1277  CB  CYS A 238       6.565  32.823   5.110  1.00 51.59           C  
1724 ATOM   1278  SG  CYS A 238       7.276  31.720   6.359  1.00 50.45           S  
1725 ATOM   1279  N   GLN A 239       7.296  29.982   3.573  1.00 49.00           N  
1726 ATOM   1280  CA  GLN A 239       8.398  29.115   3.197  1.00 48.97           C  
1727 ATOM   1281  C   GLN A 239       8.002  27.652   3.047  1.00 47.61           C  
1728 ATOM   1282  O   GLN A 239       6.926  27.234   3.467  1.00 46.89           O  
1729 ATOM   1283  CB  GLN A 239       9.500  29.222   4.248  1.00 51.54           C  
1730 ATOM   1284  CG  GLN A 239      10.883  29.158   3.677  1.00 55.86           C  
1731 ATOM   1285  CD  GLN A 239      11.198  30.369   2.819  1.00 57.66           C  
1732 ATOM   1286  OE1 GLN A 239      10.498  30.657   1.849  1.00 60.62           O  
1733 ATOM   1287  NE2 GLN A 239      12.254  31.088   3.176  1.00 59.22           N  
1734 ATOM   1288  N   LYS A 240       8.893  26.882   2.435  1.00 47.16           N  
1735 ATOM   1289  CA  LYS A 240       8.690  25.454   2.233  1.00 47.86           C  
1736 ATOM   1290  C   LYS A 240       9.221  24.751   3.476  1.00 45.74           C  
1737 ATOM   1291  O   LYS A 240      10.380  24.944   3.843  1.00 45.47           O  
1738 ATOM   1292  CB  LYS A 240       9.480  24.989   1.011  1.00 51.04           C  
1739 ATOM   1293  CG  LYS A 240       9.554  23.485   0.847  1.00 53.15           C  
1740 ATOM   1294  CD  LYS A 240      10.496  23.113  -0.285  1.00 55.40           C  
1741 ATOM   1295  CE  LYS A 240      10.644  21.608  -0.392  1.00 57.96           C  
1742 ATOM   1296  NZ  LYS A 240       9.329  20.961  -0.630  1.00 60.86           N  
1743 ATOM   1297  N   LEU A 241       8.386  23.941   4.121  1.00 43.25           N  
1744 ATOM   1298  CA  LEU A 241       8.816  23.238   5.326  1.00 42.95           C  
1745 ATOM   1299  C   LEU A 241       9.997  22.321   5.029  1.00 42.78           C  
1746 ATOM   1300  O   LEU A 241       9.955  21.538   4.080  1.00 44.52           O  
1747 ATOM   1301  CB  LEU A 241       7.672  22.401   5.909  1.00 38.01           C  
1748 ATOM   1302  CG  LEU A 241       6.354  23.087   6.271  1.00 36.96           C  
1749 ATOM   1303  CD1 LEU A 241       5.434  22.054   6.895  1.00 38.53           C  
1750 ATOM   1304  CD2 LEU A 241       6.585  24.239   7.241  1.00 38.51           C  
1751 ATOM   1305  N   SER A 242      11.051  22.427   5.833  1.00 42.48           N  
1752 ATOM   1306  CA  SER A 242      12.226  21.581   5.655  1.00 40.84           C  
1753 ATOM   1307  C   SER A 242      12.225  20.458   6.693  1.00 40.23           C  
1754 ATOM   1308  O   SER A 242      11.720  19.368   6.425  1.00 40.69           O  
1755 ATOM   1309  CB  SER A 242      13.511  22.410   5.769  1.00 42.74           C  
1756 ATOM   1310  OG  SER A 242      13.596  23.078   7.016  1.00 45.46           O  
1757 ATOM   1311  N   VAL A 243      12.780  20.727   7.873  1.00 37.04           N  
1758 ATOM   1312  CA  VAL A 243      12.838  19.737   8.946  1.00 34.02           C  
1759 ATOM   1313  C   VAL A 243      12.389  20.319  10.285  1.00 33.84           C  
1760 ATOM   1314  O   VAL A 243      12.412  21.536  10.488  1.00 29.41           O  
1761 ATOM   1315  CB  VAL A 243      14.269  19.171   9.128  1.00 33.00           C  
1762 ATOM   1316  CG1 VAL A 243      14.724  18.467   7.853  1.00 36.56           C  
1763 ATOM   1317  CG2 VAL A 243      15.225  20.293   9.506  1.00 32.27           C  
1764 ATOM   1318  N   PRO A 244      11.984  19.447  11.224  1.00 32.48           N  
1765 ATOM   1319  CA  PRO A 244      11.527  19.852  12.554  1.00 29.31           C  
1766 ATOM   1320  C   PRO A 244      12.607  20.631  13.291  1.00 28.34           C  
1767 ATOM   1321  O   PRO A 244      13.797  20.401  13.076  1.00 29.43           O  
1768 ATOM   1322  CB  PRO A 244      11.237  18.510  13.230  1.00 31.74           C  
1769 ATOM   1323  CG  PRO A 244      10.822  17.636  12.053  1.00 34.45           C  
1770 ATOM   1324  CD  PRO A 244      11.952  17.977  11.115  1.00 34.56           C  
1771 ATOM   1325  N   CYS A 245      12.189  21.547  14.159  1.00 28.55           N  
1772 ATOM   1326  CA  CYS A 245      13.129  22.340  14.938  1.00 27.95           C  
1773 ATOM   1327  C   CYS A 245      14.078  21.414  15.686  1.00 30.29           C  
1774 ATOM   1328  O   CYS A 245      13.684  20.328  16.117  1.00 25.53           O  
1775 ATOM   1329  CB  CYS A 245      12.384  23.211  15.950  1.00 25.75           C  
1776 ATOM   1330  SG  CYS A 245      13.481  24.191  16.988  1.00 27.82           S  
1777 ATOM   1331  N   MET A 246      15.328  21.837  15.832  1.00 32.93           N  
1778 ATOM   1332  CA  MET A 246      16.307  21.032  16.547  1.00 39.36           C  
1779 ATOM   1333  C   MET A 246      15.956  20.996  18.029  1.00 42.45           C  
1780 ATOM   1334  O   MET A 246      15.562  22.010  18.612  1.00 43.59           O  
1781 ATOM   1335  CB  MET A 246      17.713  21.609  16.372  1.00 42.56           C  
1782 ATOM   1336  CG  MET A 246      18.238  21.598  14.943  1.00 49.98           C  
1783 ATOM   1337  SD  MET A 246      18.511  19.945  14.256  1.00 55.26           S  
1784 ATOM   1338  CE  MET A 246      16.840  19.296  14.099  1.00 53.10           C  
1785 ATOM   1339  N   SER A 247      16.090  19.822  18.631  1.00 44.50           N  
1786 ATOM   1340  CA  SER A 247      15.804  19.658  20.049  1.00 47.23           C  
1787 ATOM   1341  C   SER A 247      16.765  18.624  20.615  1.00 49.46           C  
1788 ATOM   1342  O   SER A 247      17.104  17.644  19.948  1.00 48.97           O  
1789 ATOM   1343  CB  SER A 247      14.369  19.179  20.256  1.00 45.97           C  
1790 ATOM   1344  OG  SER A 247      14.205  17.881  19.719  1.00 48.40           O  
1791 ATOM   1345  N   SER A 248      17.211  18.849  21.843  1.00 52.14           N  
1792 ATOM   1346  CA  SER A 248      18.126  17.921  22.486  1.00 54.27           C  
1793 ATOM   1347  C   SER A 248      17.354  17.064  23.480  1.00 52.91           C  
1794 ATOM   1348  O   SER A 248      16.419  17.538  24.130  1.00 52.11           O  
1795 ATOM   1349  CB  SER A 248      19.244  18.688  23.197  1.00 54.71           C  
1796 ATOM   1350  OG  SER A 248      18.717  19.586  24.160  1.00 61.09           O  
1797 ATOM   1351  N   LYS A 249      17.740  15.796  23.576  1.00 53.01           N  
1798 ATOM   1352  CA  LYS A 249      17.103  14.855  24.491  1.00 52.66           C  
1799 ATOM   1353  C   LYS A 249      16.991  15.489  25.872  1.00 51.40           C  
1800 ATOM   1354  O   LYS A 249      17.965  16.036  26.386  1.00 51.72           O  
1801 ATOM   1355  CB  LYS A 249      17.940  13.579  24.571  1.00 52.77           C  
1802 ATOM   1356  CG  LYS A 249      17.381  12.495  25.475  1.00 53.76           C  
1803 ATOM   1357  CD  LYS A 249      18.292  11.279  25.425  1.00 54.78           C  
1804 ATOM   1358  CE  LYS A 249      17.753  10.118  26.234  1.00 56.11           C  
1805 ATOM   1359  NZ  LYS A 249      18.658   8.941  26.118  1.00 55.17           N  
1806 ATOM   1360  N   PRO A 250      15.800  15.422  26.492  1.00 50.80           N  
1807 ATOM   1361  CA  PRO A 250      15.592  16.005  27.820  1.00 50.11           C  
1808 ATOM   1362  C   PRO A 250      16.567  15.424  28.830  1.00 47.53           C  
1809 ATOM   1363  O   PRO A 250      16.855  14.228  28.807  1.00 47.79           O  
1810 ATOM   1364  CB  PRO A 250      14.139  15.638  28.123  1.00 52.05           C  
1811 ATOM   1365  CG  PRO A 250      13.520  15.635  26.735  1.00 52.20           C  
1812 ATOM   1366  CD  PRO A 250      14.557  14.783  26.035  1.00 51.76           C  
1813 ATOM   1367  N   GLN A 251      17.085  16.271  29.708  1.00 46.37           N  
1814 ATOM   1368  CA  GLN A 251      18.027  15.805  30.712  1.00 45.68           C  
1815 ATOM   1369  C   GLN A 251      17.293  14.894  31.677  1.00 42.35           C  
1816 ATOM   1370  O   GLN A 251      16.097  15.068  31.918  1.00 37.76           O  
1817 ATOM   1371  CB  GLN A 251      18.631  16.985  31.473  1.00 50.50           C  
1818 ATOM   1372  CG  GLN A 251      19.310  18.000  30.580  1.00 55.31           C  
1819 ATOM   1373  CD  GLN A 251      19.962  19.111  31.369  1.00 59.71           C  
1820 ATOM   1374  OE1 GLN A 251      20.955  18.895  32.066  1.00 63.09           O  
1821 ATOM   1375  NE2 GLN A 251      19.396  20.309  31.276  1.00 61.26           N  
1822 ATOM   1376  N   LYS A 252      18.009  13.911  32.209  1.00 41.57           N  
1823 ATOM   1377  CA  LYS A 252      17.425  12.979  33.157  1.00 42.57           C  
1824 ATOM   1378  C   LYS A 252      16.960  13.774  34.363  1.00 40.21           C  
1825 ATOM   1379  O   LYS A 252      17.597  14.753  34.751  1.00 39.99           O  
1826 ATOM   1380  CB  LYS A 252      18.462  11.945  33.603  1.00 46.81           C  
1827 ATOM   1381  CG  LYS A 252      19.026  11.100  32.473  1.00 51.59           C  
1828 ATOM   1382  CD  LYS A 252      19.968  10.017  32.993  1.00 54.94           C  
1829 ATOM   1383  CE  LYS A 252      20.473   9.136  31.857  1.00 56.53           C  
1830 ATOM   1384  NZ  LYS A 252      21.363   8.038  32.336  1.00 59.73           N  
1831 ATOM   1385  N   PRO A 253      15.820  13.393  34.950  1.00 37.70           N  
1832 ATOM   1386  CA  PRO A 253      15.359  14.139  36.118  1.00 37.07           C  
1833 ATOM   1387  C   PRO A 253      16.321  13.859  37.270  1.00 34.53           C  
1834 ATOM   1388  O   PRO A 253      17.158  12.955  37.189  1.00 34.20           O  
1835 ATOM   1389  CB  PRO A 253      13.971  13.556  36.354  1.00 39.54           C  
1836 ATOM   1390  CG  PRO A 253      14.176  12.117  35.945  1.00 40.52           C  
1837 ATOM   1391  CD  PRO A 253      14.853  12.337  34.610  1.00 39.72           C  
1838 ATOM   1392  N   TRP A 254      16.210  14.641  38.333  1.00 31.40           N  
1839 ATOM   1393  CA  TRP A 254      17.073  14.455  39.486  1.00 27.94           C  
1840 ATOM   1394  C   TRP A 254      16.656  13.155  40.169  1.00 28.57           C  
1841 ATOM   1395  O   TRP A 254      15.485  12.773  40.128  1.00 25.12           O  
1842 ATOM   1396  CB  TRP A 254      16.917  15.645  40.433  1.00 25.91           C  
1843 ATOM   1397  CG  TRP A 254      17.856  15.638  41.585  1.00 26.14           C  
1844 ATOM   1398  CD1 TRP A 254      17.571  15.317  42.880  1.00 24.52           C  
1845 ATOM   1399  CD2 TRP A 254      19.247  15.962  41.546  1.00 20.84           C  
1846 ATOM   1400  NE1 TRP A 254      18.702  15.424  43.653  1.00 24.50           N  
1847 ATOM   1401  CE2 TRP A 254      19.746  15.820  42.858  1.00 19.78           C  
1848 ATOM   1402  CE3 TRP A 254      20.122  16.362  40.527  1.00 19.86           C  
1849 ATOM   1403  CZ2 TRP A 254      21.079  16.061  43.181  1.00 21.84           C  
1850 ATOM   1404  CZ3 TRP A 254      21.458  16.603  40.851  1.00 17.94           C  
1851 ATOM   1405  CH2 TRP A 254      21.919  16.451  42.166  1.00 18.25           C  
1852 ATOM   1406  N   GLU A 255      17.621  12.467  40.770  1.00 28.53           N  
1853 ATOM   1407  CA  GLU A 255      17.359  11.211  41.470  1.00 26.90           C  
1854 ATOM   1408  C   GLU A 255      16.109  11.287  42.340  1.00 27.77           C  
1855 ATOM   1409  O   GLU A 255      15.870  12.284  43.019  1.00 23.72           O  
1856 ATOM   1410  CB  GLU A 255      18.556  10.847  42.346  1.00 30.79           C  
1857 ATOM   1411  CG  GLU A 255      18.400   9.542  43.104  1.00 34.55           C  
1858 ATOM   1412  CD  GLU A 255      19.616   9.213  43.942  1.00 41.24           C  
1859 ATOM   1413  OE1 GLU A 255      19.625   8.128  44.560  1.00 46.57           O  
1860 ATOM   1414  OE2 GLU A 255      20.560  10.036  43.984  1.00 40.18           O  
1861 ATOM   1415  N   LYS A 257      15.324  10.217  42.331  1.00 28.01           N  
1862 ATOM   1416  CA  LYS A 257      14.095  10.165  43.112  1.00 30.22           C  
1863 ATOM   1417  C   LYS A 257      14.365  10.297  44.610  1.00 28.06           C  
1864 ATOM   1418  O   LYS A 257      15.308   9.710  45.131  1.00 25.31           O  
1865 ATOM   1419  CB  LYS A 257      13.356   8.848  42.860  1.00 35.46           C  
1866 ATOM   1420  CG  LYS A 257      11.998   8.785  43.550  1.00 44.74           C  
1867 ATOM   1421  CD  LYS A 257      11.384   7.387  43.554  1.00 51.67           C  
1868 ATOM   1422  CE  LYS A 257      11.218   6.818  42.160  1.00 55.78           C  
1869 ATOM   1423  NZ  LYS A 257      12.518   6.508  41.500  1.00 58.30           N  
1870 ATOM   1424  N   ASP A 258      13.516  11.064  45.289  1.00 29.07           N  
1871 ATOM   1425  CA  ASP A 258      13.619  11.288  46.730  1.00 32.27           C  
1872 ATOM   1426  C   ASP A 258      15.009  11.714  47.193  1.00 31.41           C  
1873 ATOM   1427  O   ASP A 258      15.436  11.350  48.287  1.00 33.44           O  
1874 ATOM   1428  CB  ASP A 258      13.200  10.027  47.495  1.00 32.83           C  
1875 ATOM   1429  CG  ASP A 258      11.816   9.537  47.102  1.00 37.59           C  
1876 ATOM   1430  OD1 ASP A 258      10.864  10.348  47.133  1.00 38.05           O  
1877 ATOM   1431  OD2 ASP A 258      11.682   8.338  46.769  1.00 40.37           O  
1878 ATOM   1432  N   ALA A 259      15.711  12.486  46.370  1.00 28.54           N  
1879 ATOM   1433  CA  ALA A 259      17.047  12.953  46.726  1.00 27.48           C  
1880 ATOM   1434  C   ALA A 259      17.029  14.459  46.979  1.00 25.31           C  
1881 ATOM   1435  O   ALA A 259      17.787  15.207  46.367  1.00 25.19           O  
1882 ATOM   1436  CB  ALA A 259      18.035  12.617  45.610  1.00 25.32           C  
1883 ATOM   1437  N   TRP A 260      16.149  14.897  47.875  1.00 23.61           N  
1884 ATOM   1438  CA  TRP A 260      16.033  16.312  48.210  1.00 21.03           C  
1885 ATOM   1439  C   TRP A 260      17.121  16.700  49.211  1.00 20.94           C  
1886 ATOM   1440  O   TRP A 260      17.917  17.601  48.957  1.00 19.84           O  
1887 ATOM   1441  CB  TRP A 260      14.648  16.595  48.794  1.00 20.11           C  
1888 ATOM   1442  CG  TRP A 260      14.478  17.996  49.306  1.00 19.28           C  
1889 ATOM   1443  CD1 TRP A 260      14.048  18.355  50.546  1.00 18.54           C  
1890 ATOM   1444  CD2 TRP A 260      14.751  19.217  48.606  1.00 15.81           C  
1891 ATOM   1445  NE1 TRP A 260      14.039  19.717  50.670  1.00 16.64           N  
1892 ATOM   1446  CE2 TRP A 260      14.467  20.276  49.493  1.00 15.54           C  
1893 ATOM   1447  CE3 TRP A 260      15.212  19.522  47.317  1.00 16.86           C  
1894 ATOM   1448  CZ2 TRP A 260      14.625  21.622  49.140  1.00 16.38           C  
1895 ATOM   1449  CZ3 TRP A 260      15.371  20.865  46.961  1.00 17.40           C  
1896 ATOM   1450  CH2 TRP A 260      15.078  21.897  47.875  1.00 13.59           C  
1897 ATOM   1451  N   GLU A 261      17.144  16.033  50.358  1.00 19.45           N  
1898 ATOM   1452  CA  GLU A 261      18.173  16.305  51.353  1.00 20.11           C  
1899 ATOM   1453  C   GLU A 261      19.212  15.232  51.081  1.00 21.20           C  
1900 ATOM   1454  O   GLU A 261      18.934  14.043  51.252  1.00 22.36           O  
1901 ATOM   1455  CB  GLU A 261      17.630  16.155  52.771  1.00 20.94           C  
1902 ATOM   1456  CG  GLU A 261      16.451  17.054  53.091  1.00 27.68           C  
1903 ATOM   1457  CD  GLU A 261      16.050  16.974  54.556  1.00 30.79           C  
1904 ATOM   1458  OE1 GLU A 261      14.990  17.522  54.909  1.00 31.60           O  
1905 ATOM   1459  OE2 GLU A 261      16.802  16.374  55.356  1.00 35.78           O  
1906 ATOM   1460  N   ILE A 262      20.394  15.651  50.640  1.00 19.78           N  
1907 ATOM   1461  CA  ILE A 262      21.458  14.719  50.302  1.00 15.57           C  
1908 ATOM   1462  C   ILE A 262      22.695  14.851  51.178  1.00 16.43           C  
1909 ATOM   1463  O   ILE A 262      22.989  15.919  51.709  1.00 16.70           O  
1910 ATOM   1464  CB  ILE A 262      21.910  14.914  48.842  1.00 17.47           C  
1911 ATOM   1465  CG1 ILE A 262      22.487  16.326  48.674  1.00 18.88           C  
1912 ATOM   1466  CG2 ILE A 262      20.730  14.684  47.893  1.00 14.05           C  
1913 ATOM   1467  CD1 ILE A 262      22.970  16.643  47.278  1.00 17.07           C  
1914 ATOM   1468  N   PRO A 263      23.451  13.756  51.321  1.00 15.11           N  
1915 ATOM   1469  CA  PRO A 263      24.667  13.754  52.132  1.00 16.94           C  
1916 ATOM   1470  C   PRO A 263      25.689  14.685  51.485  1.00 15.79           C  
1917 ATOM   1471  O   PRO A 263      25.792  14.746  50.260  1.00 17.33           O  
1918 ATOM   1472  CB  PRO A 263      25.109  12.284  52.074  1.00 17.73           C  
1919 ATOM   1473  CG  PRO A 263      23.789  11.532  51.822  1.00 18.76           C  
1920 ATOM   1474  CD  PRO A 263      23.237  12.425  50.728  1.00 14.60           C  
1921 ATOM   1475  N   ARG A 264      26.446  15.410  52.299  1.00 13.29           N  
1922 ATOM   1476  CA  ARG A 264      27.462  16.306  51.765  1.00 14.83           C  
1923 ATOM   1477  C   ARG A 264      28.451  15.520  50.885  1.00 13.57           C  
1924 ATOM   1478  O   ARG A 264      28.885  16.003  49.833  1.00 11.65           O  
1925 ATOM   1479  CB  ARG A 264      28.220  16.987  52.916  1.00 14.81           C  
1926 ATOM   1480  CG  ARG A 264      29.153  18.124  52.492  1.00 16.29           C  
1927 ATOM   1481  CD  ARG A 264      29.955  18.615  53.691  1.00 20.65           C  
1928 ATOM   1482  NE  ARG A 264      29.085  19.007  54.799  1.00 18.13           N  
1929 ATOM   1483  CZ  ARG A 264      28.305  20.087  54.799  1.00 18.59           C  
1930 ATOM   1484  NH1 ARG A 264      28.274  20.900  53.752  1.00 18.53           N  
1931 ATOM   1485  NH2 ARG A 264      27.537  20.346  55.846  1.00 22.95           N  
1932 ATOM   1486  N   GLU A 265      28.802  14.304  51.300  1.00 16.78           N  
1933 ATOM   1487  CA  GLU A 265      29.764  13.512  50.528  1.00 15.97           C  
1934 ATOM   1488  C   GLU A 265      29.312  13.099  49.121  1.00 14.55           C  
1935 ATOM   1489  O   GLU A 265      30.133  12.656  48.322  1.00 16.12           O  
1936 ATOM   1490  CB  GLU A 265      30.220  12.252  51.304  1.00 15.32           C  
1937 ATOM   1491  CG  GLU A 265      29.113  11.266  51.663  1.00 14.95           C  
1938 ATOM   1492  CD  GLU A 265      28.493  11.550  53.009  1.00 13.55           C  
1939 ATOM   1493  OE1 GLU A 265      28.400  12.739  53.381  1.00 17.65           O  
1940 ATOM   1494  OE2 GLU A 265      28.076  10.583  53.683  1.00 16.72           O  
1941 ATOM   1495  N   SER A 266      28.023  13.231  48.810  1.00 14.81           N  
1942 ATOM   1496  CA  SER A 266      27.533  12.861  47.481  1.00 15.35           C  
1943 ATOM   1497  C   SER A 266      28.021  13.850  46.431  1.00 15.51           C  
1944 ATOM   1498  O   SER A 266      28.011  13.562  45.229  1.00 15.61           O  
1945 ATOM   1499  CB  SER A 266      26.002  12.831  47.452  1.00 14.20           C  
1946 ATOM   1500  OG  SER A 266      25.476  14.125  47.679  1.00 13.59           O  
1947 ATOM   1501  N   LEU A 267      28.428  15.027  46.891  1.00 15.77           N  
1948 ATOM   1502  CA  LEU A 267      28.924  16.066  46.005  1.00 16.22           C  
1949 ATOM   1503  C   LEU A 267      30.445  16.153  45.997  1.00 18.24           C  
1950 ATOM   1504  O   LEU A 267      31.084  16.042  47.039  1.00 18.76           O  
1951 ATOM   1505  CB  LEU A 267      28.365  17.424  46.432  1.00 18.89           C  
1952 ATOM   1506  CG  LEU A 267      26.854  17.598  46.307  1.00 18.02           C  
1953 ATOM   1507  CD1 LEU A 267      26.424  18.841  47.036  1.00 16.14           C  
1954 ATOM   1508  CD2 LEU A 267      26.482  17.670  44.825  1.00 17.76           C  
1955 ATOM   1509  N   LYS A 268      31.013  16.357  44.812  1.00 16.16           N  
1956 ATOM   1510  CA  LYS A 268      32.453  16.535  44.654  1.00 19.39           C  
1957 ATOM   1511  C   LYS A 268      32.648  17.952  44.104  1.00 16.23           C  
1958 ATOM   1512  O   LYS A 268      32.431  18.184  42.911  1.00 18.30           O  
1959 ATOM   1513  CB  LYS A 268      33.021  15.513  43.662  1.00 20.21           C  
1960 ATOM   1514  CG  LYS A 268      34.508  15.711  43.338  1.00 19.55           C  
1961 ATOM   1515  CD  LYS A 268      35.369  15.539  44.573  1.00 25.85           C  
1962 ATOM   1516  CE  LYS A 268      36.862  15.674  44.260  1.00 30.68           C  
1963 ATOM   1517  NZ  LYS A 268      37.669  15.441  45.489  1.00 27.22           N  
1964 ATOM   1518  N   LEU A 269      33.032  18.899  44.967  1.00 17.89           N  
1965 ATOM   1519  CA  LEU A 269      33.245  20.288  44.541  1.00 17.75           C  
1966 ATOM   1520  C   LEU A 269      34.570  20.389  43.796  1.00 22.11           C  
1967 ATOM   1521  O   LEU A 269      35.626  20.044  44.329  1.00 21.06           O  
1968 ATOM   1522  CB  LEU A 269      33.196  21.252  45.742  1.00 19.52           C  
1969 ATOM   1523  CG  LEU A 269      31.778  21.664  46.193  1.00 19.50           C  
1970 ATOM   1524  CD1 LEU A 269      30.961  20.436  46.535  1.00 20.13           C  
1971 ATOM   1525  CD2 LEU A 269      31.851  22.604  47.386  1.00 23.13           C  
1972 ATOM   1526  N   GLU A 270      34.500  20.885  42.563  1.00 22.96           N  
1973 ATOM   1527  CA  GLU A 270      35.660  20.951  41.681  1.00 26.05           C  
1974 ATOM   1528  C   GLU A 270      36.372  22.292  41.495  1.00 27.96           C  
1975 ATOM   1529  O   GLU A 270      37.578  22.383  41.715  1.00 27.83           O  
1976 ATOM   1530  CB  GLU A 270      35.231  20.404  40.321  1.00 25.67           C  
1977 ATOM   1531  CG  GLU A 270      34.460  19.099  40.455  1.00 30.03           C  
1978 ATOM   1532  CD  GLU A 270      33.713  18.706  39.193  1.00 29.93           C  
1979 ATOM   1533  OE1 GLU A 270      33.133  19.598  38.537  1.00 28.32           O  
1980 ATOM   1534  OE2 GLU A 270      33.674  17.500  38.878  1.00 33.98           O  
1981 ATOM   1535  N   LYS A 271      35.640  23.318  41.062  1.00 30.80           N  
1982 ATOM   1536  CA  LYS A 271      36.230  24.641  40.837  1.00 29.56           C  
1983 ATOM   1537  C   LYS A 271      35.264  25.738  41.257  1.00 30.67           C  
1984 ATOM   1538  O   LYS A 271      34.049  25.580  41.159  1.00 26.47           O  
1985 ATOM   1539  CB  LYS A 271      36.587  24.834  39.361  1.00 33.28           C  
1986 ATOM   1540  CG  LYS A 271      35.393  24.843  38.424  1.00 37.28           C  
1987 ATOM   1541  CD  LYS A 271      35.795  25.116  36.974  1.00 42.29           C  
1988 ATOM   1542  CE  LYS A 271      34.567  25.114  36.061  1.00 44.20           C  
1989 ATOM   1543  NZ  LYS A 271      34.888  25.332  34.621  1.00 46.47           N  
1990 ATOM   1544  N   LYS A 272      35.813  26.855  41.718  1.00 27.86           N  
1991 ATOM   1545  CA  LYS A 272      35.006  27.977  42.171  1.00 28.05           C  
1992 ATOM   1546  C   LYS A 272      34.495  28.782  40.980  1.00 26.73           C  
1993 ATOM   1547  O   LYS A 272      35.279  29.232  40.147  1.00 23.84           O  
1994 ATOM   1548  CB  LYS A 272      35.848  28.852  43.108  1.00 29.50           C  
1995 ATOM   1549  CG  LYS A 272      35.107  29.997  43.763  1.00 34.51           C  
1996 ATOM   1550  CD  LYS A 272      36.015  30.736  44.731  1.00 33.91           C  
1997 ATOM   1551  CE  LYS A 272      35.330  31.955  45.319  1.00 34.28           C  
1998 ATOM   1552  NZ  LYS A 272      36.233  32.680  46.258  1.00 42.03           N  
1999 ATOM   1553  N   LEU A 273      33.176  28.949  40.898  1.00 24.01           N  
2000 ATOM   1554  CA  LEU A 273      32.558  29.694  39.802  1.00 23.10           C  
2001 ATOM   1555  C   LEU A 273      32.368  31.171  40.123  1.00 24.28           C  
2002 ATOM   1556  O   LEU A 273      32.458  32.015  39.239  1.00 27.10           O  
2003 ATOM   1557  CB  LEU A 273      31.196  29.085  39.441  1.00 21.71           C  
2004 ATOM   1558  CG  LEU A 273      31.220  27.655  38.908  1.00 23.39           C  
2005 ATOM   1559  CD1 LEU A 273      29.803  27.143  38.708  1.00 20.84           C  
2006 ATOM   1560  CD2 LEU A 273      31.995  27.625  37.595  1.00 26.77           C  
2007 ATOM   1561  N   GLY A 274      32.092  31.483  41.383  1.00 25.25           N  
2008 ATOM   1562  CA  GLY A 274      31.882  32.869  41.753  1.00 28.97           C  
2009 ATOM   1563  C   GLY A 274      31.738  33.041  43.249  1.00 34.27           C  
2010 ATOM   1564  O   GLY A 274      31.606  32.064  43.987  1.00 30.90           O  
2011 ATOM   1565  N   ALA A 275      31.771  34.285  43.708  1.00 35.74           N  
2012 ATOM   1566  CA  ALA A 275      31.642  34.549  45.131  1.00 39.92           C  
2013 ATOM   1567  C   ALA A 275      30.370  35.323  45.427  1.00 42.67           C  
2014 ATOM   1568  O   ALA A 275      29.594  35.641  44.527  1.00 46.66           O  
2015 ATOM   1569  CB  ALA A 275      32.851  35.319  45.631  1.00 40.80           C  
2016 ATOM   1570  N   GLY A 276      30.164  35.615  46.704  1.00 44.32           N  
2017 ATOM   1571  CA  GLY A 276      28.991  36.353  47.129  1.00 45.46           C  
2018 ATOM   1572  C   GLY A 276      29.203  36.804  48.558  1.00 45.72           C  
2019 ATOM   1573  O   GLY A 276      30.140  36.350  49.213  1.00 47.06           O  
2020 ATOM   1574  N   GLN A 277      28.340  37.683  49.053  1.00 47.71           N  
2021 ATOM   1575  CA  GLN A 277      28.481  38.179  50.414  1.00 47.23           C  
2022 ATOM   1576  C   GLN A 277      28.039  37.198  51.492  1.00 43.90           C  
2023 ATOM   1577  O   GLN A 277      28.413  37.347  52.655  1.00 43.95           O  
2024 ATOM   1578  CB  GLN A 277      27.722  39.490  50.568  1.00 52.57           C  
2025 ATOM   1579  CG  GLN A 277      28.331  40.634  49.783  1.00 60.66           C  
2026 ATOM   1580  CD  GLN A 277      27.492  41.888  49.866  1.00 65.22           C  
2027 ATOM   1581  OE1 GLN A 277      27.912  42.963  49.436  1.00 67.89           O  
2028 ATOM   1582  NE2 GLN A 277      26.288  41.753  50.411  1.00 67.38           N  
2029 ATOM   1583  N   PHE A 278      27.247  36.199  51.119  1.00 40.10           N  
2030 ATOM   1584  CA  PHE A 278      26.791  35.216  52.097  1.00 35.61           C  
2031 ATOM   1585  C   PHE A 278      27.155  33.786  51.723  1.00 35.34           C  
2032 ATOM   1586  O   PHE A 278      26.760  32.842  52.402  1.00 34.32           O  
2033 ATOM   1587  CB  PHE A 278      25.279  35.319  52.302  1.00 33.89           C  
2034 ATOM   1588  CG  PHE A 278      24.837  36.636  52.856  1.00 30.71           C  
2035 ATOM   1589  CD1 PHE A 278      24.193  37.562  52.051  1.00 29.64           C  
2036 ATOM   1590  CD2 PHE A 278      25.107  36.968  54.176  1.00 33.59           C  
2037 ATOM   1591  CE1 PHE A 278      23.824  38.799  52.551  1.00 31.20           C  
2038 ATOM   1592  CE2 PHE A 278      24.743  38.207  54.689  1.00 31.15           C  
2039 ATOM   1593  CZ  PHE A 278      24.102  39.123  53.877  1.00 31.75           C  
2040 ATOM   1594  N   GLY A 279      27.916  33.630  50.650  1.00 35.45           N  
2041 ATOM   1595  CA  GLY A 279      28.304  32.301  50.220  1.00 36.35           C  
2042 ATOM   1596  C   GLY A 279      28.969  32.308  48.861  1.00 34.23           C  
2043 ATOM   1597  O   GLY A 279      28.911  33.301  48.134  1.00 37.46           O  
2044 ATOM   1598  N   GLU A 280      29.610  31.199  48.516  1.00 28.03           N  
2045 ATOM   1599  CA  GLU A 280      30.287  31.089  47.235  1.00 24.95           C  
2046 ATOM   1600  C   GLU A 280      29.544  30.091  46.354  1.00 21.60           C  
2047 ATOM   1601  O   GLU A 280      28.675  29.356  46.825  1.00 21.98           O  
2048 ATOM   1602  CB  GLU A 280      31.716  30.592  47.431  1.00 27.29           C  
2049 ATOM   1603  CG  GLU A 280      32.529  31.331  48.475  1.00 33.13           C  
2050 ATOM   1604  CD  GLU A 280      34.007  30.992  48.366  1.00 37.03           C  
2051 ATOM   1605  OE1 GLU A 280      34.331  29.794  48.222  1.00 35.83           O  
2052 ATOM   1606  OE2 GLU A 280      34.844  31.918  48.426  1.00 41.20           O  
2053 ATOM   1607  N   VAL A 281      29.895  30.059  45.077  1.00 20.09           N  
2054 ATOM   1608  CA  VAL A 281      29.265  29.130  44.150  1.00 21.15           C  
2055 ATOM   1609  C   VAL A 281      30.351  28.292  43.501  1.00 21.80           C  
2056 ATOM   1610  O   VAL A 281      31.351  28.828  43.015  1.00 20.72           O  
2057 ATOM   1611  CB  VAL A 281      28.455  29.876  43.071  1.00 20.56           C  
2058 ATOM   1612  CG1 VAL A 281      27.849  28.880  42.090  1.00 19.19           C  
2059 ATOM   1613  CG2 VAL A 281      27.343  30.681  43.740  1.00 20.18           C  
2060 ATOM   1614  N   TRP A 282      30.143  26.977  43.505  1.00 16.61           N  
2061 ATOM   1615  CA  TRP A 282      31.099  26.027  42.949  1.00 18.89           C  
2062 ATOM   1616  C   TRP A 282      30.508  25.075  41.922  1.00 20.29           C  
2063 ATOM   1617  O   TRP A 282      29.321  24.754  41.964  1.00 17.22           O  
2064 ATOM   1618  CB  TRP A 282      31.709  25.163  44.063  1.00 18.56           C  
2065 ATOM   1619  CG  TRP A 282      32.612  25.894  44.986  1.00 26.18           C  
2066 ATOM   1620  CD1 TRP A 282      32.258  26.788  45.953  1.00 28.48           C  
2067 ATOM   1621  CD2 TRP A 282      34.039  25.833  44.995  1.00 26.22           C  
2068 ATOM   1622  NE1 TRP A 282      33.381  27.293  46.563  1.00 29.55           N  
2069 ATOM   1623  CE2 TRP A 282      34.491  26.721  45.990  1.00 28.26           C  
2070 ATOM   1624  CE3 TRP A 282      34.988  25.114  44.250  1.00 33.53           C  
2071 ATOM   1625  CZ2 TRP A 282      35.844  26.911  46.267  1.00 24.43           C  
2072 ATOM   1626  CZ3 TRP A 282      36.341  25.302  44.525  1.00 30.87           C  
2073 ATOM   1627  CH2 TRP A 282      36.753  26.196  45.525  1.00 30.88           C  
2074 ATOM   1628  N   MET A 283      31.364  24.623  41.011  1.00 17.89           N  
2075 ATOM   1629  CA  MET A 283      31.004  23.646  39.989  1.00 19.38           C  
2076 ATOM   1630  C   MET A 283      31.231  22.326  40.719  1.00 19.61           C  
2077 ATOM   1631  O   MET A 283      32.210  22.208  41.459  1.00 19.82           O  
2078 ATOM   1632  CB  MET A 283      31.981  23.729  38.814  1.00 24.49           C  
2079 ATOM   1633  CG  MET A 283      31.689  22.806  37.639  1.00 34.44           C  
2080 ATOM   1634  SD  MET A 283      30.316  23.395  36.627  1.00 47.43           S  
2081 ATOM   1635  CE  MET A 283      28.982  23.144  37.693  1.00 44.86           C  
2082 ATOM   1636  N   ALA A 284      30.354  21.342  40.526  1.00 15.62           N  
2083 ATOM   1637  CA  ALA A 284      30.523  20.056  41.201  1.00 16.55           C  
2084 ATOM   1638  C   ALA A 284      29.831  18.914  40.476  1.00 15.37           C  
2085 ATOM   1639  O   ALA A 284      29.069  19.128  39.526  1.00 16.93           O  
2086 ATOM   1640  CB  ALA A 284      29.990  20.139  42.628  1.00 17.36           C  
2087 ATOM   1641  N   THR A 285      30.111  17.700  40.937  1.00 15.46           N  
2088 ATOM   1642  CA  THR A 285      29.501  16.505  40.383  1.00 17.26           C  
2089 ATOM   1643  C   THR A 285      28.832  15.725  41.506  1.00 19.09           C  
2090 ATOM   1644  O   THR A 285      29.442  15.450  42.546  1.00 16.62           O  
2091 ATOM   1645  CB  THR A 285      30.532  15.606  39.701  1.00 19.54           C  
2092 ATOM   1646  OG1 THR A 285      31.145  16.322  38.623  1.00 21.75           O  
2093 ATOM   1647  CG2 THR A 285      29.866  14.353  39.163  1.00 21.75           C  
2094 ATOM   1648  N   TYR A 286      27.564  15.397  41.286  1.00 15.80           N  
2095 ATOM   1649  CA  TYR A 286      26.756  14.638  42.230  1.00 17.32           C  
2096 ATOM   1650  C   TYR A 286      26.873  13.146  41.912  1.00 20.10           C  
2097 ATOM   1651  O   TYR A 286      26.578  12.723  40.792  1.00 18.25           O  
2098 ATOM   1652  CB  TYR A 286      25.291  15.073  42.115  1.00 16.09           C  
2099 ATOM   1653  CG  TYR A 286      24.333  14.251  42.941  1.00 16.93           C  
2100 ATOM   1654  CD1 TYR A 286      24.341  14.316  44.333  1.00 17.13           C  
2101 ATOM   1655  CD2 TYR A 286      23.415  13.399  42.327  1.00 15.98           C  
2102 ATOM   1656  CE1 TYR A 286      23.450  13.555  45.093  1.00 20.89           C  
2103 ATOM   1657  CE2 TYR A 286      22.525  12.636  43.075  1.00 19.52           C  
2104 ATOM   1658  CZ  TYR A 286      22.546  12.718  44.453  1.00 20.36           C  
2105 ATOM   1659  OH  TYR A 286      21.665  11.960  45.187  1.00 20.35           O  
2106 ATOM   1660  N   ASN A 287      27.282  12.362  42.909  1.00 20.84           N  
2107 ATOM   1661  CA  ASN A 287      27.462  10.915  42.780  1.00 19.92           C  
2108 ATOM   1662  C   ASN A 287      28.086  10.449  41.473  1.00 21.39           C  
2109 ATOM   1663  O   ASN A 287      27.630   9.486  40.852  1.00 19.31           O  
2110 ATOM   1664  CB  ASN A 287      26.149  10.156  43.032  1.00 17.29           C  
2111 ATOM   1665  CG  ASN A 287      25.775  10.111  44.510  1.00 21.43           C  
2112 ATOM   1666  OD1 ASN A 287      26.646  10.137  45.380  1.00 19.80           O  
2113 ATOM   1667  ND2 ASN A 287      24.484  10.005  44.798  1.00 22.22           N  
2114 ATOM   1668  N   LYS A 288      29.137  11.152  41.073  1.00 21.94           N  
2115 ATOM   1669  CA  LYS A 288      29.891  10.837  39.871  1.00 24.12           C  
2116 ATOM   1670  C   LYS A 288      29.096  10.749  38.571  1.00 26.01           C  
2117 ATOM   1671  O   LYS A 288      29.623  10.268  37.568  1.00 25.01           O  
2118 ATOM   1672  CB  LYS A 288      30.662   9.528  40.093  1.00 28.88           C  
2119 ATOM   1673  CG  LYS A 288      31.693   9.611  41.226  1.00 33.29           C  
2120 ATOM   1674  CD  LYS A 288      32.405   8.274  41.488  1.00 38.07           C  
2121 ATOM   1675  CE  LYS A 288      31.457   7.234  42.084  1.00 43.57           C  
2122 ATOM   1676  NZ  LYS A 288      32.132   5.926  42.376  1.00 47.13           N  
2123 ATOM   1677  N   HIS A 289      27.846  11.210  38.559  1.00 23.86           N  
2124 ATOM   1678  CA  HIS A 289      27.074  11.126  37.320  1.00 25.46           C  
2125 ATOM   1679  C   HIS A 289      26.414  12.416  36.829  1.00 26.03           C  
2126 ATOM   1680  O   HIS A 289      26.077  12.528  35.648  1.00 23.25           O  
2127 ATOM   1681  CB  HIS A 289      26.023  10.002  37.412  1.00 23.38           C  
2128 ATOM   1682  CG  HIS A 289      24.984  10.207  38.470  1.00 22.09           C  
2129 ATOM   1683  ND1 HIS A 289      24.111  11.273  38.463  1.00 24.27           N  
2130 ATOM   1684  CD2 HIS A 289      24.666   9.470  39.561  1.00 23.52           C  
2131 ATOM   1685  CE1 HIS A 289      23.300  11.185  39.504  1.00 21.80           C  
2132 ATOM   1686  NE2 HIS A 289      23.618  10.100  40.186  1.00 22.01           N  
2133 ATOM   1687  N   THR A 290      26.239  13.396  37.709  1.00 21.29           N  
2134 ATOM   1688  CA  THR A 290      25.600  14.639  37.291  1.00 19.67           C  
2135 ATOM   1689  C   THR A 290      26.317  15.926  37.682  1.00 21.48           C  
2136 ATOM   1690  O   THR A 290      26.592  16.169  38.855  1.00 16.42           O  
2137 ATOM   1691  CB  THR A 290      24.166  14.733  37.835  1.00 18.66           C  
2138 ATOM   1692  OG1 THR A 290      23.423  13.582  37.421  1.00 19.98           O  
2139 ATOM   1693  CG2 THR A 290      23.478  15.997  37.313  1.00 21.70           C  
2140 ATOM   1694  N   LYS A 291      26.583  16.756  36.677  1.00 21.81           N  
2141 ATOM   1695  CA  LYS A 291      27.230  18.052  36.859  1.00 23.05           C  
2142 ATOM   1696  C   LYS A 291      26.191  19.055  37.381  1.00 22.70           C  
2143 ATOM   1697  O   LYS A 291      25.098  19.178  36.821  1.00 18.70           O  
2144 ATOM   1698  CB  LYS A 291      27.796  18.521  35.518  1.00 27.63           C  
2145 ATOM   1699  CG  LYS A 291      28.440  19.894  35.521  1.00 36.74           C  
2146 ATOM   1700  CD  LYS A 291      29.124  20.142  34.182  1.00 41.65           C  
2147 ATOM   1701  CE  LYS A 291      29.847  21.473  34.142  1.00 41.56           C  
2148 ATOM   1702  NZ  LYS A 291      30.616  21.637  32.872  1.00 45.80           N  
2149 ATOM   1703  N   VAL A 292      26.539  19.761  38.454  1.00 16.95           N  
2150 ATOM   1704  CA  VAL A 292      25.638  20.732  39.067  1.00 15.95           C  
2151 ATOM   1705  C   VAL A 292      26.424  21.923  39.592  1.00 16.92           C  
2152 ATOM   1706  O   VAL A 292      27.656  21.915  39.601  1.00 16.75           O  
2153 ATOM   1707  CB  VAL A 292      24.892  20.105  40.273  1.00 17.22           C  
2154 ATOM   1708  CG1 VAL A 292      24.088  18.892  39.826  1.00 12.92           C  
2155 ATOM   1709  CG2 VAL A 292      25.903  19.677  41.340  1.00 15.42           C  
2156 ATOM   1710  N   ALA A 293      25.704  22.959  40.003  1.00 16.84           N  
2157 ATOM   1711  CA  ALA A 293      26.329  24.131  40.595  1.00 15.61           C  
2158 ATOM   1712  C   ALA A 293      25.932  23.999  42.060  1.00 17.91           C  
2159 ATOM   1713  O   ALA A 293      24.859  23.482  42.366  1.00 18.91           O  
2160 ATOM   1714  CB  ALA A 293      25.754  25.408  40.006  1.00 22.40           C  
2161 ATOM   1715  N   VAL A 294      26.794  24.443  42.962  1.00 15.28           N  
2162 ATOM   1716  CA  VAL A 294      26.491  24.345  44.379  1.00 15.17           C  
2163 ATOM   1717  C   VAL A 294      26.783  25.671  45.050  1.00 18.56           C  
2164 ATOM   1718  O   VAL A 294      27.906  26.178  44.972  1.00 19.42           O  
2165 ATOM   1719  CB  VAL A 294      27.353  23.256  45.080  1.00 19.83           C  
2166 ATOM   1720  CG1 VAL A 294      26.989  23.171  46.570  1.00 10.68           C  
2167 ATOM   1721  CG2 VAL A 294      27.152  21.905  44.403  1.00 17.98           C  
2168 ATOM   1722  N   LYS A 295      25.770  26.247  45.687  1.00 16.57           N  
2169 ATOM   1723  CA  LYS A 295      25.976  27.482  46.410  1.00 14.09           C  
2170 ATOM   1724  C   LYS A 295      26.196  27.074  47.855  1.00 16.40           C  
2171 ATOM   1725  O   LYS A 295      25.386  26.345  48.428  1.00 17.56           O  
2172 ATOM   1726  CB  LYS A 295      24.766  28.423  46.312  1.00 15.69           C  
2173 ATOM   1727  CG  LYS A 295      24.929  29.650  47.214  1.00 15.70           C  
2174 ATOM   1728  CD  LYS A 295      23.906  30.761  46.954  1.00 21.40           C  
2175 ATOM   1729  CE  LYS A 295      24.187  31.474  45.642  1.00 19.58           C  
2176 ATOM   1730  NZ  LYS A 295      23.423  32.757  45.496  1.00 21.14           N  
2177 ATOM   1731  N   THR A 296      27.309  27.523  48.425  1.00 16.56           N  
2178 ATOM   1732  CA  THR A 296      27.661  27.224  49.811  1.00 17.12           C  
2179 ATOM   1733  C   THR A 296      27.437  28.495  50.633  1.00 19.27           C  
2180 ATOM   1734  O   THR A 296      28.008  29.535  50.325  1.00 24.33           O  
2181 ATOM   1735  CB  THR A 296      29.148  26.854  49.934  1.00 19.19           C  
2182 ATOM   1736  OG1 THR A 296      29.940  27.991  49.581  1.00 20.93           O  
2183 ATOM   1737  CG2 THR A 296      29.504  25.711  48.993  1.00 18.01           C  
2184 ATOM   1738  N   MET A 297      26.619  28.413  51.676  1.00 21.45           N  
2185 ATOM   1739  CA  MET A 297      26.330  29.575  52.519  1.00 20.71           C  
2186 ATOM   1740  C   MET A 297      27.244  29.550  53.743  1.00 22.11           C  
2187 ATOM   1741  O   MET A 297      27.444  28.496  54.342  1.00 17.88           O  
2188 ATOM   1742  CB  MET A 297      24.872  29.526  52.975  1.00 22.26           C  
2189 ATOM   1743  CG  MET A 297      23.869  29.459  51.837  1.00 25.98           C  
2190 ATOM   1744  SD  MET A 297      23.930  30.915  50.811  1.00 27.90           S  
2191 ATOM   1745  CE  MET A 297      23.350  32.176  51.937  1.00 29.86           C  
2192 ATOM   1746  N   LYS A 298      27.796  30.697  54.123  1.00 23.01           N  
2193 ATOM   1747  CA  LYS A 298      28.672  30.734  55.290  1.00 25.03           C  
2194 ATOM   1748  C   LYS A 298      27.878  30.422  56.552  1.00 23.38           C  
2195 ATOM   1749  O   LYS A 298      26.708  30.788  56.675  1.00 19.30           O  
2196 ATOM   1750  CB  LYS A 298      29.365  32.098  55.407  1.00 29.74           C  
2197 ATOM   1751  CG  LYS A 298      30.232  32.429  54.186  1.00 38.20           C  
2198 ATOM   1752  CD  LYS A 298      31.126  33.663  54.367  1.00 44.02           C  
2199 ATOM   1753  CE  LYS A 298      30.350  34.927  54.715  1.00 46.23           C  
2200 ATOM   1754  NZ  LYS A 298      29.801  34.895  56.103  1.00 48.02           N  
2201 ATOM   1755  N   PRO A 299      28.507  29.731  57.513  1.00 24.20           N  
2202 ATOM   1756  CA  PRO A 299      27.826  29.378  58.760  1.00 23.08           C  
2203 ATOM   1757  C   PRO A 299      27.273  30.618  59.438  1.00 22.15           C  
2204 ATOM   1758  O   PRO A 299      27.930  31.658  59.459  1.00 18.21           O  
2205 ATOM   1759  CB  PRO A 299      28.938  28.711  59.568  1.00 26.84           C  
2206 ATOM   1760  CG  PRO A 299      29.768  28.067  58.473  1.00 24.26           C  
2207 ATOM   1761  CD  PRO A 299      29.899  29.255  57.553  1.00 24.19           C  
2208 ATOM   1762  N   GLY A 300      26.064  30.504  59.979  1.00 21.02           N  
2209 ATOM   1763  CA  GLY A 300      25.441  31.631  60.651  1.00 26.81           C  
2210 ATOM   1764  C   GLY A 300      24.791  32.647  59.723  1.00 27.28           C  
2211 ATOM   1765  O   GLY A 300      24.178  33.602  60.193  1.00 29.47           O  
2212 ATOM   1766  N   SER A 301      24.910  32.445  58.412  1.00 28.40           N  
2213 ATOM   1767  CA  SER A 301      24.334  33.373  57.434  1.00 28.18           C  
2214 ATOM   1768  C   SER A 301      22.823  33.256  57.361  1.00 30.06           C  
2215 ATOM   1769  O   SER A 301      22.147  34.151  56.857  1.00 28.89           O  
2216 ATOM   1770  CB  SER A 301      24.900  33.112  56.042  1.00 27.74           C  
2217 ATOM   1771  OG  SER A 301      24.522  31.821  55.602  1.00 24.01           O  
2218 ATOM   1772  N   MET A 302      22.290  32.139  57.832  1.00 29.67           N  
2219 ATOM   1773  CA  MET A 302      20.851  31.967  57.818  1.00 32.30           C  
2220 ATOM   1774  C   MET A 302      20.357  30.968  58.836  1.00 30.22           C  
2221 ATOM   1775  O   MET A 302      21.128  30.156  59.340  1.00 26.15           O  
2222 ATOM   1776  CB  MET A 302      20.355  31.597  56.403  1.00 35.66           C  
2223 ATOM   1777  CG  MET A 302      21.072  30.480  55.665  1.00 34.39           C  
2224 ATOM   1778  SD  MET A 302      20.332  30.204  53.995  1.00 30.34           S  
2225 ATOM   1779  CE  MET A 302      20.425  31.833  53.336  1.00 36.64           C  
2226 ATOM   1780  N   SER A 303      19.073  31.065  59.170  1.00 32.27           N  
2227 ATOM   1781  CA  SER A 303      18.451  30.139  60.113  1.00 32.44           C  
2228 ATOM   1782  C   SER A 303      18.314  28.820  59.372  1.00 33.44           C  
2229 ATOM   1783  O   SER A 303      17.629  28.750  58.351  1.00 34.50           O  
2230 ATOM   1784  CB  SER A 303      17.058  30.630  60.534  1.00 35.82           C  
2231 ATOM   1785  OG  SER A 303      16.374  29.649  61.310  1.00 36.23           O  
2232 ATOM   1786  N   VAL A 304      18.960  27.778  59.878  1.00 29.97           N  
2233 ATOM   1787  CA  VAL A 304      18.898  26.483  59.223  1.00 30.05           C  
2234 ATOM   1788  C   VAL A 304      17.470  25.967  59.092  1.00 31.04           C  
2235 ATOM   1789  O   VAL A 304      17.069  25.503  58.024  1.00 27.91           O  
2236 ATOM   1790  CB  VAL A 304      19.740  25.441  59.972  1.00 28.52           C  
2237 ATOM   1791  CG1 VAL A 304      19.599  24.092  59.306  1.00 30.66           C  
2238 ATOM   1792  CG2 VAL A 304      21.198  25.872  59.986  1.00 33.44           C  
2239 ATOM   1793  N   GLU A 305      16.699  26.053  60.170  1.00 28.84           N  
2240 ATOM   1794  CA  GLU A 305      15.324  25.575  60.138  1.00 28.78           C  
2241 ATOM   1795  C   GLU A 305      14.471  26.385  59.168  1.00 22.78           C  
2242 ATOM   1796  O   GLU A 305      13.735  25.821  58.362  1.00 23.91           O  
2243 ATOM   1797  CB  GLU A 305      14.704  25.641  61.535  1.00 36.24           C  
2244 ATOM   1798  CG  GLU A 305      15.481  24.887  62.598  1.00 46.60           C  
2245 ATOM   1799  CD  GLU A 305      14.789  24.921  63.949  1.00 53.26           C  
2246 ATOM   1800  OE1 GLU A 305      14.510  26.032  64.456  1.00 57.10           O  
2247 ATOM   1801  OE2 GLU A 305      14.524  23.833  64.503  1.00 57.88           O  
2248 ATOM   1802  N   ALA A 306      14.576  27.707  59.242  1.00 18.60           N  
2249 ATOM   1803  CA  ALA A 306      13.794  28.572  58.374  1.00 18.36           C  
2250 ATOM   1804  C   ALA A 306      14.191  28.385  56.913  1.00 19.43           C  
2251 ATOM   1805  O   ALA A 306      13.336  28.392  56.030  1.00 15.23           O  
2252 ATOM   1806  CB  ALA A 306      13.962  30.022  58.795  1.00 19.81           C  
2253 ATOM   1807  N   PHE A 307      15.485  28.218  56.659  1.00 18.17           N  
2254 ATOM   1808  CA  PHE A 307      15.952  28.006  55.293  1.00 17.62           C  
2255 ATOM   1809  C   PHE A 307      15.246  26.798  54.693  1.00 19.11           C  
2256 ATOM   1810  O   PHE A 307      14.660  26.885  53.619  1.00 19.63           O  
2257 ATOM   1811  CB  PHE A 307      17.462  27.751  55.250  1.00 17.22           C  
2258 ATOM   1812  CG  PHE A 307      17.922  27.144  53.954  1.00 17.07           C  
2259 ATOM   1813  CD1 PHE A 307      17.917  27.886  52.783  1.00 17.22           C  
2260 ATOM   1814  CD2 PHE A 307      18.274  25.800  53.893  1.00 18.01           C  
2261 ATOM   1815  CE1 PHE A 307      18.254  27.291  51.558  1.00 19.22           C  
2262 ATOM   1816  CE2 PHE A 307      18.610  25.195  52.683  1.00 14.62           C  
2263 ATOM   1817  CZ  PHE A 307      18.599  25.946  51.513  1.00 19.18           C  
2264 ATOM   1818  N   LEU A 308      15.303  25.673  55.400  1.00 17.92           N  
2265 ATOM   1819  CA  LEU A 308      14.686  24.435  54.928  1.00 19.22           C  
2266 ATOM   1820  C   LEU A 308      13.220  24.603  54.554  1.00 20.42           C  
2267 ATOM   1821  O   LEU A 308      12.774  24.102  53.523  1.00 19.64           O  
2268 ATOM   1822  CB  LEU A 308      14.821  23.342  55.990  1.00 24.73           C  
2269 ATOM   1823  CG  LEU A 308      16.264  22.992  56.383  1.00 32.54           C  
2270 ATOM   1824  CD1 LEU A 308      16.269  22.001  57.548  1.00 32.15           C  
2271 ATOM   1825  CD2 LEU A 308      16.998  22.423  55.177  1.00 31.29           C  
2272 ATOM   1826  N   ALA A 309      12.471  25.302  55.396  1.00 18.53           N  
2273 ATOM   1827  CA  ALA A 309      11.055  25.529  55.132  1.00 20.29           C  
2274 ATOM   1828  C   ALA A 309      10.871  26.314  53.831  1.00 19.53           C  
2275 ATOM   1829  O   ALA A 309      10.014  25.995  53.005  1.00 21.32           O  
2276 ATOM   1830  CB  ALA A 309      10.425  26.289  56.307  1.00 19.54           C  
2277 ATOM   1831  N   GLU A 310      11.695  27.337  53.649  1.00 18.24           N  
2278 ATOM   1832  CA  GLU A 310      11.630  28.189  52.465  1.00 18.02           C  
2279 ATOM   1833  C   GLU A 310      12.096  27.417  51.223  1.00 18.17           C  
2280 ATOM   1834  O   GLU A 310      11.519  27.538  50.139  1.00 15.81           O  
2281 ATOM   1835  CB  GLU A 310      12.511  29.415  52.697  1.00 24.52           C  
2282 ATOM   1836  CG  GLU A 310      12.165  30.620  51.866  1.00 27.69           C  
2283 ATOM   1837  CD  GLU A 310      10.782  31.153  52.188  1.00 27.72           C  
2284 ATOM   1838  OE1 GLU A 310      10.435  31.199  53.386  1.00 30.28           O  
2285 ATOM   1839  OE2 GLU A 310      10.056  31.547  51.255  1.00 23.72           O  
2286 ATOM   1840  N   ALA A 311      13.148  26.620  51.382  1.00 16.54           N  
2287 ATOM   1841  CA  ALA A 311      13.649  25.817  50.272  1.00 18.36           C  
2288 ATOM   1842  C   ALA A 311      12.563  24.834  49.811  1.00 18.05           C  
2289 ATOM   1843  O   ALA A 311      12.512  24.473  48.634  1.00 14.94           O  
2290 ATOM   1844  CB  ALA A 311      14.910  25.062  50.691  1.00 18.22           C  
2291 ATOM   1845  N   ASN A 312      11.693  24.391  50.720  1.00 17.59           N  
2292 ATOM   1846  CA  ASN A 312      10.634  23.472  50.286  1.00 21.41           C  
2293 ATOM   1847  C   ASN A 312       9.595  24.143  49.383  1.00 19.83           C  
2294 ATOM   1848  O   ASN A 312       8.833  23.463  48.692  1.00 21.12           O  
2295 ATOM   1849  CB  ASN A 312       9.935  22.806  51.471  1.00 25.12           C  
2296 ATOM   1850  CG  ASN A 312      10.748  21.657  52.057  1.00 31.64           C  
2297 ATOM   1851  OD1 ASN A 312      11.223  20.769  51.329  1.00 21.02           O  
2298 ATOM   1852  ND2 ASN A 312      10.890  21.653  53.376  1.00 28.64           N  
2299 ATOM   1853  N   VAL A 313       9.555  25.472  49.393  1.00 17.61           N  
2300 ATOM   1854  CA  VAL A 313       8.634  26.201  48.527  1.00 17.75           C  
2301 ATOM   1855  C   VAL A 313       9.384  26.450  47.232  1.00 16.80           C  
2302 ATOM   1856  O   VAL A 313       8.874  26.195  46.141  1.00 17.19           O  
2303 ATOM   1857  CB  VAL A 313       8.205  27.560  49.143  1.00 21.55           C  
2304 ATOM   1858  CG1 VAL A 313       7.275  28.306  48.189  1.00 17.70           C  
2305 ATOM   1859  CG2 VAL A 313       7.493  27.320  50.458  1.00 23.28           C  
2306 ATOM   1860  N   MET A 314      10.621  26.923  47.368  1.00 18.04           N  
2307 ATOM   1861  CA  MET A 314      11.480  27.214  46.222  1.00 18.68           C  
2308 ATOM   1862  C   MET A 314      11.503  26.087  45.207  1.00 20.46           C  
2309 ATOM   1863  O   MET A 314      11.305  26.310  44.010  1.00 20.56           O  
2310 ATOM   1864  CB  MET A 314      12.930  27.457  46.672  1.00 15.46           C  
2311 ATOM   1865  CG  MET A 314      13.138  28.682  47.532  1.00 17.78           C  
2312 ATOM   1866  SD  MET A 314      14.850  28.795  48.104  1.00 18.85           S  
2313 ATOM   1867  CE  MET A 314      14.719  30.236  49.097  1.00 18.47           C  
2314 ATOM   1868  N   LYS A 315      11.762  24.878  45.700  1.00 18.47           N  
2315 ATOM   1869  CA  LYS A 315      11.873  23.715  44.836  1.00 16.63           C  
2316 ATOM   1870  C   LYS A 315      10.637  23.450  43.982  1.00 17.57           C  
2317 ATOM   1871  O   LYS A 315      10.749  22.863  42.907  1.00 15.37           O  
2318 ATOM   1872  CB  LYS A 315      12.217  22.463  45.660  1.00 17.24           C  
2319 ATOM   1873  CG  LYS A 315      11.118  21.964  46.604  1.00 13.83           C  
2320 ATOM   1874  CD  LYS A 315      11.591  20.696  47.325  1.00 20.29           C  
2321 ATOM   1875  CE  LYS A 315      10.528  20.120  48.254  1.00 20.68           C  
2322 ATOM   1876  NZ  LYS A 315      11.002  18.902  48.975  1.00 21.23           N  
2323 ATOM   1877  N   THR A 316       9.471  23.897  44.443  1.00 15.07           N  
2324 ATOM   1878  CA  THR A 316       8.230  23.669  43.704  1.00 14.10           C  
2325 ATOM   1879  C   THR A 316       7.994  24.686  42.595  1.00 16.62           C  
2326 ATOM   1880  O   THR A 316       7.054  24.538  41.804  1.00 15.89           O  
2327 ATOM   1881  CB  THR A 316       6.999  23.758  44.614  1.00 15.95           C  
2328 ATOM   1882  OG1 THR A 316       6.789  25.128  44.976  1.00 13.19           O  
2329 ATOM   1883  CG2 THR A 316       7.190  22.918  45.878  1.00 16.07           C  
2330 ATOM   1884  N   LEU A 317       8.824  25.724  42.543  1.00 13.11           N  
2331 ATOM   1885  CA  LEU A 317       8.653  26.766  41.539  1.00 15.78           C  
2332 ATOM   1886  C   LEU A 317       9.430  26.387  40.292  1.00 16.96           C  
2333 ATOM   1887  O   LEU A 317      10.494  26.923  40.003  1.00 19.00           O  
2334 ATOM   1888  CB  LEU A 317       9.105  28.115  42.108  1.00 15.26           C  
2335 ATOM   1889  CG  LEU A 317       8.276  28.559  43.323  1.00 17.24           C  
2336 ATOM   1890  CD1 LEU A 317       8.942  29.722  44.036  1.00 17.59           C  
2337 ATOM   1891  CD2 LEU A 317       6.865  28.940  42.872  1.00 16.70           C  
2338 ATOM   1892  N   GLN A 318       8.871  25.429  39.566  1.00 16.55           N  
2339 ATOM   1893  CA  GLN A 318       9.475  24.913  38.355  1.00 16.18           C  
2340 ATOM   1894  C   GLN A 318       8.886  25.577  37.128  1.00 18.61           C  
2341 ATOM   1895  O   GLN A 318       7.683  25.496  36.888  1.00 15.96           O  
2342 ATOM   1896  CB  GLN A 318       9.287  23.395  38.318  1.00 16.71           C  
2343 ATOM   1897  CG  GLN A 318      10.088  22.708  39.418  1.00 20.71           C  
2344 ATOM   1898  CD  GLN A 318       9.785  21.234  39.555  1.00 25.18           C  
2345 ATOM   1899  OE1 GLN A 318       9.697  20.512  38.568  1.00 30.99           O  
2346 ATOM   1900  NE2 GLN A 318       9.654  20.776  40.788  1.00 27.99           N  
2347 ATOM   1901  N   HIS A 319       9.758  26.234  36.365  1.00 18.10           N  
2348 ATOM   1902  CA  HIS A 319       9.384  26.961  35.155  1.00 16.65           C  
2349 ATOM   1903  C   HIS A 319      10.649  27.111  34.309  1.00 19.02           C  
2350 ATOM   1904  O   HIS A 319      11.763  27.132  34.841  1.00 15.68           O  
2351 ATOM   1905  CB  HIS A 319       8.813  28.330  35.551  1.00 16.05           C  
2352 ATOM   1906  CG  HIS A 319       8.300  29.141  34.402  1.00 14.40           C  
2353 ATOM   1907  ND1 HIS A 319       9.128  29.819  33.535  1.00 15.01           N  
2354 ATOM   1908  CD2 HIS A 319       7.036  29.359  33.964  1.00 15.99           C  
2355 ATOM   1909  CE1 HIS A 319       8.397  30.421  32.612  1.00 14.70           C  
2356 ATOM   1910  NE2 HIS A 319       7.125  30.158  32.850  1.00 14.71           N  
2357 ATOM   1911  N   ASP A 320      10.481  27.198  32.994  1.00 17.74           N  
2358 ATOM   1912  CA  ASP A 320      11.622  27.315  32.091  1.00 17.58           C  
2359 ATOM   1913  C   ASP A 320      12.471  28.550  32.379  1.00 15.62           C  
2360 ATOM   1914  O   ASP A 320      13.663  28.570  32.080  1.00 14.58           O  
2361 ATOM   1915  CB  ASP A 320      11.143  27.360  30.637  1.00 18.00           C  
2362 ATOM   1916  CG  ASP A 320      12.287  27.302  29.647  1.00 19.92           C  
2363 ATOM   1917  OD1 ASP A 320      12.985  26.273  29.623  1.00 24.25           O  
2364 ATOM   1918  OD2 ASP A 320      12.505  28.281  28.903  1.00 20.55           O  
2365 ATOM   1919  N   LYS A 321      11.870  29.580  32.964  1.00 14.85           N  
2366 ATOM   1920  CA  LYS A 321      12.633  30.789  33.239  1.00 13.49           C  
2367 ATOM   1921  C   LYS A 321      13.135  30.929  34.685  1.00 13.33           C  
2368 ATOM   1922  O   LYS A 321      13.540  32.013  35.106  1.00 11.88           O  
2369 ATOM   1923  CB  LYS A 321      11.821  32.019  32.811  1.00 17.25           C  
2370 ATOM   1924  CG  LYS A 321      11.384  31.983  31.323  1.00 15.29           C  
2371 ATOM   1925  CD  LYS A 321      12.585  31.725  30.394  1.00 18.62           C  
2372 ATOM   1926  CE  LYS A 321      12.200  31.747  28.913  1.00 16.22           C  
2373 ATOM   1927  NZ  LYS A 321      11.175  30.715  28.577  1.00 19.77           N  
2374 ATOM   1928  N   LEU A 322      13.107  29.831  35.438  1.00 13.13           N  
2375 ATOM   1929  CA  LEU A 322      13.611  29.811  36.817  1.00 13.45           C  
2376 ATOM   1930  C   LEU A 322      14.647  28.691  36.920  1.00 12.10           C  
2377 ATOM   1931  O   LEU A 322      14.430  27.594  36.408  1.00 10.81           O  
2378 ATOM   1932  CB  LEU A 322      12.507  29.521  37.842  1.00 12.32           C  
2379 ATOM   1933  CG  LEU A 322      11.250  30.385  37.994  1.00 23.08           C  
2380 ATOM   1934  CD1 LEU A 322      10.857  30.386  39.477  1.00 15.28           C  
2381 ATOM   1935  CD2 LEU A 322      11.483  31.802  37.524  1.00 14.60           C  
2382 ATOM   1936  N   VAL A 323      15.768  28.949  37.583  1.00 14.70           N  
2383 ATOM   1937  CA  VAL A 323      16.778  27.908  37.706  1.00 14.93           C  
2384 ATOM   1938  C   VAL A 323      16.204  26.788  38.562  1.00 13.52           C  
2385 ATOM   1939  O   VAL A 323      15.516  27.046  39.551  1.00 14.82           O  
2386 ATOM   1940  CB  VAL A 323      18.077  28.443  38.360  1.00 17.27           C  
2387 ATOM   1941  CG1 VAL A 323      17.822  28.817  39.817  1.00 18.14           C  
2388 ATOM   1942  CG2 VAL A 323      19.185  27.387  38.253  1.00 20.32           C  
2389 ATOM   1943  N   LYS A 324      16.464  25.547  38.168  1.00 12.64           N  
2390 ATOM   1944  CA  LYS A 324      15.982  24.400  38.922  1.00 14.11           C  
2391 ATOM   1945  C   LYS A 324      16.808  24.204  40.179  1.00 16.16           C  
2392 ATOM   1946  O   LYS A 324      18.038  24.276  40.142  1.00 14.98           O  
2393 ATOM   1947  CB  LYS A 324      16.072  23.113  38.101  1.00 21.41           C  
2394 ATOM   1948  CG  LYS A 324      15.115  23.009  36.943  1.00 25.02           C  
2395 ATOM   1949  CD  LYS A 324      15.326  21.677  36.241  1.00 32.39           C  
2396 ATOM   1950  CE  LYS A 324      14.437  21.549  35.023  1.00 33.81           C  
2397 ATOM   1951  NZ  LYS A 324      14.717  20.280  34.303  1.00 45.18           N  
2398 ATOM   1952  N   LEU A 325      16.114  23.937  41.279  1.00 16.03           N  
2399 ATOM   1953  CA  LEU A 325      16.736  23.686  42.571  1.00 19.27           C  
2400 ATOM   1954  C   LEU A 325      16.613  22.177  42.830  1.00 23.60           C  
2401 ATOM   1955  O   LEU A 325      15.532  21.682  43.158  1.00 26.38           O  
2402 ATOM   1956  CB  LEU A 325      16.013  24.500  43.652  1.00 21.46           C  
2403 ATOM   1957  CG  LEU A 325      16.439  24.321  45.108  1.00 28.39           C  
2404 ATOM   1958  CD1 LEU A 325      17.948  24.305  45.210  1.00 31.26           C  
2405 ATOM   1959  CD2 LEU A 325      15.847  25.444  45.949  1.00 30.33           C  
2406 ATOM   1960  N   HIS A 326      17.721  21.453  42.671  1.00 17.38           N  
2407 ATOM   1961  CA  HIS A 326      17.740  19.996  42.843  1.00 18.99           C  
2408 ATOM   1962  C   HIS A 326      17.739  19.438  44.265  1.00 19.18           C  
2409 ATOM   1963  O   HIS A 326      17.030  18.475  44.573  1.00 20.29           O  
2410 ATOM   1964  CB  HIS A 326      18.966  19.384  42.167  1.00 17.18           C  
2411 ATOM   1965  CG  HIS A 326      19.064  19.640  40.699  1.00 18.26           C  
2412 ATOM   1966  ND1 HIS A 326      18.037  19.369  39.819  1.00 20.27           N  
2413 ATOM   1967  CD2 HIS A 326      20.113  20.039  39.939  1.00 17.74           C  
2414 ATOM   1968  CE1 HIS A 326      18.451  19.586  38.584  1.00 21.97           C  
2415 ATOM   1969  NE2 HIS A 326      19.706  19.993  38.628  1.00 18.61           N  
2416 ATOM   1970  N   ALA A 327      18.561  20.017  45.129  1.00 14.51           N  
2417 ATOM   1971  CA  ALA A 327      18.678  19.481  46.473  1.00 14.10           C  
2418 ATOM   1972  C   ALA A 327      19.393  20.444  47.400  1.00  9.97           C  
2419 ATOM   1973  O   ALA A 327      19.811  21.524  46.985  1.00 12.97           O  
2420 ATOM   1974  CB  ALA A 327      19.449  18.162  46.409  1.00 14.09           C  
2421 ATOM   1975  N   VAL A 328      19.529  20.033  48.657  1.00 13.67           N  
2422 ATOM   1976  CA  VAL A 328      20.206  20.832  49.671  1.00 13.56           C  
2423 ATOM   1977  C   VAL A 328      20.965  19.926  50.640  1.00 14.33           C  
2424 ATOM   1978  O   VAL A 328      20.641  18.750  50.777  1.00 15.51           O  
2425 ATOM   1979  CB  VAL A 328      19.194  21.653  50.521  1.00 14.43           C  
2426 ATOM   1980  CG1 VAL A 328      18.439  22.638  49.650  1.00 15.37           C  
2427 ATOM   1981  CG2 VAL A 328      18.215  20.703  51.230  1.00  9.80           C  
2428 ATOM   1982  N   VAL A 329      21.992  20.474  51.285  1.00 16.08           N  
2429 ATOM   1983  CA  VAL A 329      22.726  19.748  52.320  1.00 14.33           C  
2430 ATOM   1984  C   VAL A 329      22.300  20.587  53.508  1.00 14.35           C  
2431 ATOM   1985  O   VAL A 329      22.592  21.774  53.552  1.00 13.72           O  
2432 ATOM   1986  CB  VAL A 329      24.259  19.801  52.145  1.00 14.11           C  
2433 ATOM   1987  CG1 VAL A 329      24.947  19.198  53.396  1.00 14.01           C  
2434 ATOM   1988  CG2 VAL A 329      24.660  18.999  50.928  1.00 12.76           C  
2435 ATOM   1989  N   THR A 330      21.586  19.965  54.447  1.00 16.89           N  
2436 ATOM   1990  CA  THR A 330      21.005  20.639  55.617  1.00 21.91           C  
2437 ATOM   1991  C   THR A 330      21.876  21.059  56.809  1.00 25.35           C  
2438 ATOM   1992  O   THR A 330      21.403  21.802  57.674  1.00 25.25           O  
2439 ATOM   1993  CB  THR A 330      19.849  19.791  56.192  1.00 21.06           C  
2440 ATOM   1994  OG1 THR A 330      20.368  18.545  56.670  1.00 25.52           O  
2441 ATOM   1995  CG2 THR A 330      18.822  19.489  55.125  1.00 23.97           C  
2442 ATOM   1996  N   LYS A 331      23.121  20.594  56.876  1.00 20.91           N  
2443 ATOM   1997  CA  LYS A 331      24.000  20.955  57.998  1.00 20.86           C  
2444 ATOM   1998  C   LYS A 331      24.982  22.042  57.569  1.00 21.05           C  
2445 ATOM   1999  O   LYS A 331      25.442  22.043  56.434  1.00 19.74           O  
2446 ATOM   2000  CB  LYS A 331      24.775  19.727  58.480  1.00 17.91           C  
2447 ATOM   2001  CG  LYS A 331      23.899  18.553  58.897  1.00 20.30           C  
2448 ATOM   2002  CD  LYS A 331      23.017  18.883  60.091  1.00 24.96           C  
2449 ATOM   2003  CE  LYS A 331      22.121  17.699  60.417  1.00 30.86           C  
2450 ATOM   2004  NZ  LYS A 331      21.263  17.936  61.609  1.00 38.75           N  
2451 ATOM   2005  N   GLU A 332      25.320  22.963  58.467  1.00 17.36           N  
2452 ATOM   2006  CA  GLU A 332      26.241  24.031  58.099  1.00 18.95           C  
2453 ATOM   2007  C   GLU A 332      27.626  23.474  57.776  1.00 15.37           C  
2454 ATOM   2008  O   GLU A 332      28.109  22.562  58.436  1.00 16.86           O  
2455 ATOM   2009  CB  GLU A 332      26.336  25.085  59.214  1.00 20.65           C  
2456 ATOM   2010  CG  GLU A 332      25.023  25.801  59.503  1.00 23.30           C  
2457 ATOM   2011  CD  GLU A 332      25.179  26.955  60.483  1.00 29.74           C  
2458 ATOM   2012  OE1 GLU A 332      25.741  26.737  61.577  1.00 29.11           O  
2459 ATOM   2013  OE2 GLU A 332      24.733  28.079  60.162  1.00 27.22           O  
2460 ATOM   2014  N   PRO A 333      28.274  24.010  56.736  1.00 16.32           N  
2461 ATOM   2015  CA  PRO A 333      27.774  25.084  55.875  1.00 15.48           C  
2462 ATOM   2016  C   PRO A 333      26.707  24.546  54.909  1.00 16.58           C  
2463 ATOM   2017  O   PRO A 333      26.911  23.531  54.246  1.00 15.81           O  
2464 ATOM   2018  CB  PRO A 333      29.045  25.546  55.170  1.00 15.00           C  
2465 ATOM   2019  CG  PRO A 333      29.733  24.233  54.938  1.00 13.90           C  
2466 ATOM   2020  CD  PRO A 333      29.632  23.614  56.319  1.00 18.41           C  
2467 ATOM   2021  N   ILE A 334      25.572  25.236  54.836  1.00 16.66           N  
2468 ATOM   2022  CA  ILE A 334      24.465  24.819  53.978  1.00 16.79           C  
2469 ATOM   2023  C   ILE A 334      24.818  24.847  52.490  1.00 13.40           C  
2470 ATOM   2024  O   ILE A 334      25.486  25.761  52.030  1.00 17.71           O  
2471 ATOM   2025  CB  ILE A 334      23.212  25.721  54.212  1.00 18.98           C  
2472 ATOM   2026  CG1 ILE A 334      22.719  25.579  55.658  1.00 20.00           C  
2473 ATOM   2027  CG2 ILE A 334      22.105  25.380  53.203  1.00 18.44           C  
2474 ATOM   2028  CD1 ILE A 334      22.442  24.177  56.085  1.00 24.45           C  
2475 ATOM   2029  N   TYR A 335      24.380  23.824  51.755  1.00 14.15           N  
2476 ATOM   2030  CA  TYR A 335      24.594  23.732  50.308  1.00 16.78           C  
2477 ATOM   2031  C   TYR A 335      23.245  23.769  49.589  1.00 16.48           C  
2478 ATOM   2032  O   TYR A 335      22.311  23.075  49.994  1.00 14.65           O  
2479 ATOM   2033  CB  TYR A 335      25.283  22.414  49.917  1.00 17.87           C  
2480 ATOM   2034  CG  TYR A 335      26.768  22.336  50.193  1.00 19.62           C  
2481 ATOM   2035  CD1 TYR A 335      27.463  23.422  50.730  1.00 21.36           C  
2482 ATOM   2036  CD2 TYR A 335      27.490  21.182  49.882  1.00 23.68           C  
2483 ATOM   2037  CE1 TYR A 335      28.844  23.362  50.947  1.00 26.88           C  
2484 ATOM   2038  CE2 TYR A 335      28.877  21.113  50.096  1.00 26.23           C  
2485 ATOM   2039  CZ  TYR A 335      29.541  22.207  50.626  1.00 26.30           C  
2486 ATOM   2040  OH  TYR A 335      30.903  22.159  50.820  1.00 30.70           O  
2487 ATOM   2041  N   ILE A 336      23.156  24.580  48.536  1.00 15.82           N  
2488 ATOM   2042  CA  ILE A 336      21.956  24.684  47.713  1.00 15.43           C  
2489 ATOM   2043  C   ILE A 336      22.412  24.210  46.333  1.00 15.22           C  
2490 ATOM   2044  O   ILE A 336      23.196  24.898  45.662  1.00 14.91           O  
2491 ATOM   2045  CB  ILE A 336      21.462  26.136  47.589  1.00 18.57           C  
2492 ATOM   2046  CG1 ILE A 336      21.295  26.756  48.975  1.00 21.01           C  
2493 ATOM   2047  CG2 ILE A 336      20.125  26.154  46.859  1.00 19.38           C  
2494 ATOM   2048  CD1 ILE A 336      20.873  28.225  48.956  1.00 21.72           C  
2495 ATOM   2049  N   ILE A 337      21.936  23.036  45.921  1.00 11.75           N  
2496 ATOM   2050  CA  ILE A 337      22.332  22.464  44.645  1.00 11.57           C  
2497 ATOM   2051  C   ILE A 337      21.340  22.778  43.527  1.00 13.31           C  
2498 ATOM   2052  O   ILE A 337      20.151  22.481  43.639  1.00 12.17           O  
2499 ATOM   2053  CB  ILE A 337      22.512  20.919  44.741  1.00 11.70           C  
2500 ATOM   2054  CG1 ILE A 337      23.574  20.555  45.799  1.00 11.90           C  
2501 ATOM   2055  CG2 ILE A 337      22.970  20.364  43.378  1.00 13.51           C  
2502 ATOM   2056  CD1 ILE A 337      23.040  20.495  47.246  1.00 13.64           C  
2503 ATOM   2057  N   THR A 338      21.833  23.380  42.450  1.00 12.31           N  
2504 ATOM   2058  CA  THR A 338      20.973  23.725  41.324  1.00 13.77           C  
2505 ATOM   2059  C   THR A 338      21.597  23.262  40.025  1.00 16.68           C  
2506 ATOM   2060  O   THR A 338      22.712  22.723  40.003  1.00 13.07           O  
2507 ATOM   2061  CB  THR A 338      20.760  25.248  41.197  1.00 15.11           C  
2508 ATOM   2062  OG1 THR A 338      21.973  25.864  40.747  1.00 17.45           O  
2509 ATOM   2063  CG2 THR A 338      20.365  25.852  42.540  1.00 16.61           C  
2510 ATOM   2064  N   GLU A 339      20.873  23.472  38.934  1.00 17.77           N  
2511 ATOM   2065  CA  GLU A 339      21.397  23.102  37.633  1.00 16.28           C  
2512 ATOM   2066  C   GLU A 339      22.510  24.107  37.329  1.00 17.39           C  
2513 ATOM   2067  O   GLU A 339      22.509  25.218  37.858  1.00 15.68           O  
2514 ATOM   2068  CB  GLU A 339      20.286  23.167  36.573  1.00 20.60           C  
2515 ATOM   2069  CG  GLU A 339      19.679  24.546  36.348  1.00 19.80           C  
2516 ATOM   2070  CD  GLU A 339      18.532  24.504  35.353  1.00 23.99           C  
2517 ATOM   2071  OE1 GLU A 339      18.700  23.867  34.288  1.00 23.85           O  
2518 ATOM   2072  OE2 GLU A 339      17.475  25.112  35.630  1.00 16.41           O  
2519 ATOM   2073  N   PHE A 340      23.468  23.706  36.502  1.00 17.92           N  
2520 ATOM   2074  CA  PHE A 340      24.586  24.570  36.132  1.00 17.78           C  
2521 ATOM   2075  C   PHE A 340      24.275  25.358  34.860  1.00 18.48           C  
2522 ATOM   2076  O   PHE A 340      23.824  24.791  33.869  1.00 17.53           O  
2523 ATOM   2077  CB  PHE A 340      25.834  23.717  35.912  1.00 17.42           C  
2524 ATOM   2078  CG  PHE A 340      26.961  24.457  35.281  1.00 19.75           C  
2525 ATOM   2079  CD1 PHE A 340      27.610  25.478  35.962  1.00 19.92           C  
2526 ATOM   2080  CD2 PHE A 340      27.346  24.167  33.979  1.00 18.46           C  
2527 ATOM   2081  CE1 PHE A 340      28.626  26.203  35.358  1.00 20.94           C  
2528 ATOM   2082  CE2 PHE A 340      28.366  24.890  33.361  1.00 23.96           C  
2529 ATOM   2083  CZ  PHE A 340      29.004  25.911  34.056  1.00 20.30           C  
2530 ATOM   2084  N   MET A 341      24.523  26.664  34.891  1.00 18.66           N  
2531 ATOM   2085  CA  MET A 341      24.271  27.523  33.736  1.00 20.97           C  
2532 ATOM   2086  C   MET A 341      25.602  27.965  33.124  1.00 21.27           C  
2533 ATOM   2087  O   MET A 341      26.352  28.750  33.709  1.00 19.04           O  
2534 ATOM   2088  CB  MET A 341      23.418  28.720  34.162  1.00 21.30           C  
2535 ATOM   2089  CG  MET A 341      22.003  28.312  34.559  1.00 25.04           C  
2536 ATOM   2090  SD  MET A 341      21.047  27.703  33.147  1.00 29.08           S  
2537 ATOM   2091  CE  MET A 341      19.614  27.114  33.960  1.00 35.21           C  
2538 ATOM   2092  N   ALA A 342      25.879  27.435  31.937  1.00 20.33           N  
2539 ATOM   2093  CA  ALA A 342      27.125  27.675  31.219  1.00 22.34           C  
2540 ATOM   2094  C   ALA A 342      27.597  29.113  31.063  1.00 22.58           C  
2541 ATOM   2095  O   ALA A 342      28.796  29.373  31.129  1.00 23.85           O  
2542 ATOM   2096  CB  ALA A 342      27.058  26.994  29.836  1.00 22.89           C  
2543 ATOM   2097  N   LYS A 343      26.680  30.056  30.876  1.00 22.00           N  
2544 ATOM   2098  CA  LYS A 343      27.108  31.437  30.685  1.00 23.86           C  
2545 ATOM   2099  C   LYS A 343      27.078  32.400  31.867  1.00 23.05           C  
2546 ATOM   2100  O   LYS A 343      27.114  33.609  31.674  1.00 23.00           O  
2547 ATOM   2101  CB  LYS A 343      26.362  32.041  29.498  1.00 26.46           C  
2548 ATOM   2102  CG  LYS A 343      26.722  31.358  28.186  1.00 33.46           C  
2549 ATOM   2103  CD  LYS A 343      26.003  31.979  27.009  1.00 36.60           C  
2550 ATOM   2104  CE  LYS A 343      26.340  31.246  25.724  1.00 39.07           C  
2551 ATOM   2105  NZ  LYS A 343      27.796  31.297  25.444  1.00 41.33           N  
2552 ATOM   2106  N   GLY A 344      27.021  31.866  33.083  1.00 23.98           N  
2553 ATOM   2107  CA  GLY A 344      27.037  32.706  34.270  1.00 19.79           C  
2554 ATOM   2108  C   GLY A 344      25.865  33.643  34.478  1.00 16.74           C  
2555 ATOM   2109  O   GLY A 344      24.763  33.381  34.005  1.00 19.56           O  
2556 ATOM   2110  N   SER A 345      26.097  34.733  35.205  1.00 17.29           N  
2557 ATOM   2111  CA  SER A 345      25.033  35.697  35.470  1.00 20.81           C  
2558 ATOM   2112  C   SER A 345      24.841  36.605  34.269  1.00 22.11           C  
2559 ATOM   2113  O   SER A 345      25.773  36.842  33.492  1.00 21.87           O  
2560 ATOM   2114  CB  SER A 345      25.357  36.558  36.690  1.00 18.24           C  
2561 ATOM   2115  OG  SER A 345      26.481  37.380  36.440  1.00 26.65           O  
2562 ATOM   2116  N   LEU A 346      23.624  37.111  34.122  1.00 21.12           N  
2563 ATOM   2117  CA  LEU A 346      23.298  38.006  33.022  1.00 18.63           C  
2564 ATOM   2118  C   LEU A 346      24.206  39.221  33.124  1.00 19.00           C  
2565 ATOM   2119  O   LEU A 346      24.618  39.798  32.119  1.00 16.47           O  
2566 ATOM   2120  CB  LEU A 346      21.835  38.436  33.118  1.00 15.56           C  
2567 ATOM   2121  CG  LEU A 346      21.323  39.424  32.068  1.00 15.10           C  
2568 ATOM   2122  CD1 LEU A 346      21.512  38.843  30.688  1.00 13.80           C  
2569 ATOM   2123  CD2 LEU A 346      19.850  39.722  32.321  1.00 20.80           C  
2570 ATOM   2124  N   LEU A 347      24.521  39.601  34.353  1.00 19.15           N  
2571 ATOM   2125  CA  LEU A 347      25.383  40.743  34.581  1.00 25.59           C  
2572 ATOM   2126  C   LEU A 347      26.747  40.512  33.923  1.00 27.21           C  
2573 ATOM   2127  O   LEU A 347      27.177  41.306  33.091  1.00 30.86           O  
2574 ATOM   2128  CB  LEU A 347      25.535  40.985  36.083  1.00 25.16           C  
2575 ATOM   2129  CG  LEU A 347      26.338  42.224  36.468  1.00 29.44           C  
2576 ATOM   2130  CD1 LEU A 347      25.701  43.460  35.837  1.00 25.05           C  
2577 ATOM   2131  CD2 LEU A 347      26.395  42.347  37.979  1.00 29.42           C  
2578 ATOM   2132  N   ASP A 348      27.422  39.421  34.271  1.00 30.77           N  
2579 ATOM   2133  CA  ASP A 348      28.725  39.146  33.670  1.00 31.67           C  
2580 ATOM   2134  C   ASP A 348      28.598  38.970  32.163  1.00 31.26           C  
2581 ATOM   2135  O   ASP A 348      29.439  39.450  31.400  1.00 31.04           O  
2582 ATOM   2136  CB  ASP A 348      29.361  37.880  34.248  1.00 32.75           C  
2583 ATOM   2137  CG  ASP A 348      29.588  37.964  35.740  1.00 35.56           C  
2584 ATOM   2138  OD1 ASP A 348      29.991  39.039  36.246  1.00 36.10           O  
2585 ATOM   2139  OD2 ASP A 348      29.390  36.927  36.402  1.00 38.06           O  
2586 ATOM   2140  N   PHE A 349      27.547  38.274  31.738  1.00 26.76           N  
2587 ATOM   2141  CA  PHE A 349      27.320  38.036  30.318  1.00 26.10           C  
2588 ATOM   2142  C   PHE A 349      27.177  39.330  29.524  1.00 26.54           C  
2589 ATOM   2143  O   PHE A 349      27.744  39.469  28.444  1.00 27.64           O  
2590 ATOM   2144  CB  PHE A 349      26.069  37.183  30.108  1.00 26.31           C  
2591 ATOM   2145  CG  PHE A 349      25.718  36.979  28.665  1.00 27.32           C  
2592 ATOM   2146  CD1 PHE A 349      26.569  36.273  27.823  1.00 27.28           C  
2593 ATOM   2147  CD2 PHE A 349      24.555  37.528  28.135  1.00 28.35           C  
2594 ATOM   2148  CE1 PHE A 349      26.268  36.118  26.474  1.00 30.42           C  
2595 ATOM   2149  CE2 PHE A 349      24.243  37.382  26.792  1.00 27.67           C  
2596 ATOM   2150  CZ  PHE A 349      25.101  36.675  25.956  1.00 32.35           C  
2597 ATOM   2151  N   LEU A 350      26.420  40.284  30.051  1.00 27.29           N  
2598 ATOM   2152  CA  LEU A 350      26.230  41.542  29.337  1.00 27.47           C  
2599 ATOM   2153  C   LEU A 350      27.496  42.389  29.252  1.00 30.80           C  
2600 ATOM   2154  O   LEU A 350      27.680  43.143  28.295  1.00 25.94           O  
2601 ATOM   2155  CB  LEU A 350      25.109  42.357  29.982  1.00 25.12           C  
2602 ATOM   2156  CG  LEU A 350      23.712  41.739  29.865  1.00 26.95           C  
2603 ATOM   2157  CD1 LEU A 350      22.701  42.626  30.565  1.00 24.57           C  
2604 ATOM   2158  CD2 LEU A 350      23.352  41.567  28.399  1.00 24.89           C  
2605 ATOM   2159  N   LYS A 351      28.365  42.259  30.250  1.00 32.08           N  
2606 ATOM   2160  CA  LYS A 351      29.605  43.026  30.288  1.00 32.65           C  
2607 ATOM   2161  C   LYS A 351      30.722  42.326  29.513  1.00 33.49           C  
2608 ATOM   2162  O   LYS A 351      31.806  42.884  29.332  1.00 33.40           O  
2609 ATOM   2163  CB  LYS A 351      30.028  43.255  31.747  1.00 33.97           C  
2610 ATOM   2164  CG  LYS A 351      28.988  44.030  32.582  1.00 33.62           C  
2611 ATOM   2165  CD  LYS A 351      29.295  44.027  34.088  1.00 32.98           C  
2612 ATOM   2166  CE  LYS A 351      30.617  44.699  34.424  1.00 40.12           C  
2613 ATOM   2167  NZ  LYS A 351      30.638  46.137  34.023  1.00 44.71           N  
2614 ATOM   2168  N   SER A 352      30.451  41.108  29.052  1.00 33.22           N  
2615 ATOM   2169  CA  SER A 352      31.438  40.348  28.296  1.00 33.96           C  
2616 ATOM   2170  C   SER A 352      31.370  40.741  26.827  1.00 36.28           C  
2617 ATOM   2171  O   SER A 352      30.516  41.532  26.424  1.00 34.02           O  
2618 ATOM   2172  CB  SER A 352      31.178  38.849  28.411  1.00 33.05           C  
2619 ATOM   2173  OG  SER A 352      30.075  38.463  27.610  1.00 31.80           O  
2620 ATOM   2174  N   ASP A 353      32.258  40.157  26.028  1.00 37.43           N  
2621 ATOM   2175  CA  ASP A 353      32.322  40.452  24.600  1.00 38.14           C  
2622 ATOM   2176  C   ASP A 353      31.059  40.007  23.862  1.00 36.66           C  
2623 ATOM   2177  O   ASP A 353      30.425  40.802  23.162  1.00 35.51           O  
2624 ATOM   2178  CB  ASP A 353      33.557  39.783  23.983  1.00 38.45           C  
2625 ATOM   2179  CG  ASP A 353      33.795  40.211  22.546  1.00 41.95           C  
2626 ATOM   2180  OD1 ASP A 353      33.969  41.426  22.310  1.00 37.79           O  
2627 ATOM   2181  OD2 ASP A 353      33.809  39.336  21.653  1.00 45.21           O  
2628 ATOM   2182  N   GLU A 354      30.694  38.738  24.011  1.00 35.14           N  
2629 ATOM   2183  CA  GLU A 354      29.497  38.228  23.352  1.00 35.63           C  
2630 ATOM   2184  C   GLU A 354      28.272  39.015  23.798  1.00 34.76           C  
2631 ATOM   2185  O   GLU A 354      27.299  39.144  23.054  1.00 35.50           O  
2632 ATOM   2186  CB  GLU A 354      29.297  36.746  23.666  1.00 36.91           C  
2633 ATOM   2187  CG  GLU A 354      27.926  36.221  23.275  1.00 40.58           C  
2634 ATOM   2188  CD  GLU A 354      27.744  34.761  23.620  1.00 42.30           C  
2635 ATOM   2189  OE1 GLU A 354      28.203  34.357  24.707  1.00 45.83           O  
2636 ATOM   2190  OE2 GLU A 354      27.124  34.023  22.826  1.00 43.84           O  
2637 ATOM   2191  N   GLY A 355      28.326  39.543  25.015  1.00 33.88           N  
2638 ATOM   2192  CA  GLY A 355      27.208  40.313  25.529  1.00 35.31           C  
2639 ATOM   2193  C   GLY A 355      27.081  41.682  24.885  1.00 33.69           C  
2640 ATOM   2194  O   GLY A 355      25.974  42.148  24.610  1.00 33.05           O  
2641 ATOM   2195  N   SER A 356      28.215  42.332  24.640  1.00 33.69           N  
2642 ATOM   2196  CA  SER A 356      28.210  43.656  24.030  1.00 34.85           C  
2643 ATOM   2197  C   SER A 356      27.623  43.596  22.622  1.00 34.90           C  
2644 ATOM   2198  O   SER A 356      27.107  44.590  22.116  1.00 35.64           O  
2645 ATOM   2199  CB  SER A 356      29.635  44.222  23.970  1.00 35.14           C  
2646 ATOM   2200  OG  SER A 356      30.459  43.436  23.124  1.00 37.58           O  
2647 ATOM   2201  N   LYS A 357      27.692  42.428  21.995  1.00 33.23           N  
2648 ATOM   2202  CA  LYS A 357      27.178  42.267  20.638  1.00 35.36           C  
2649 ATOM   2203  C   LYS A 357      25.682  41.948  20.553  1.00 34.05           C  
2650 ATOM   2204  O   LYS A 357      25.147  41.766  19.457  1.00 32.78           O  
2651 ATOM   2205  CB  LYS A 357      27.966  41.180  19.906  1.00 36.98           C  
2652 ATOM   2206  CG  LYS A 357      29.453  41.469  19.755  1.00 41.65           C  
2653 ATOM   2207  CD  LYS A 357      30.141  40.330  19.014  1.00 45.86           C  
2654 ATOM   2208  CE  LYS A 357      31.635  40.572  18.847  1.00 47.52           C  
2655 ATOM   2209  NZ  LYS A 357      32.259  39.451  18.087  1.00 48.88           N  
2656 ATOM   2210  N   GLN A 358      25.012  41.867  21.696  1.00 31.52           N  
2657 ATOM   2211  CA  GLN A 358      23.581  41.577  21.701  1.00 31.01           C  
2658 ATOM   2212  C   GLN A 358      22.817  42.855  21.362  1.00 30.49           C  
2659 ATOM   2213  O   GLN A 358      22.917  43.848  22.079  1.00 31.21           O  
2660 ATOM   2214  CB  GLN A 358      23.129  41.070  23.079  1.00 30.82           C  
2661 ATOM   2215  CG  GLN A 358      23.859  39.832  23.581  1.00 29.67           C  
2662 ATOM   2216  CD  GLN A 358      23.771  38.655  22.621  1.00 31.98           C  
2663 ATOM   2217  OE1 GLN A 358      22.686  38.142  22.333  1.00 31.27           O  
2664 ATOM   2218  NE2 GLN A 358      24.922  38.221  22.121  1.00 31.56           N  
2665 ATOM   2219  N   PRO A 359      22.059  42.853  20.253  1.00 31.12           N  
2666 ATOM   2220  CA  PRO A 359      21.267  44.004  19.808  1.00 31.81           C  
2667 ATOM   2221  C   PRO A 359      20.101  44.318  20.755  1.00 32.80           C  
2668 ATOM   2222  O   PRO A 359      19.622  43.441  21.475  1.00 30.98           O  
2669 ATOM   2223  CB  PRO A 359      20.790  43.560  18.428  1.00 33.21           C  
2670 ATOM   2224  CG  PRO A 359      20.592  42.086  18.643  1.00 33.82           C  
2671 ATOM   2225  CD  PRO A 359      21.926  41.756  19.281  1.00 30.97           C  
2672 ATOM   2226  N   LEU A 360      19.642  45.566  20.740  1.00 31.85           N  
2673 ATOM   2227  CA  LEU A 360      18.544  45.997  21.604  1.00 31.30           C  
2674 ATOM   2228  C   LEU A 360      17.344  45.043  21.610  1.00 28.87           C  
2675 ATOM   2229  O   LEU A 360      16.766  44.779  22.662  1.00 30.11           O  
2676 ATOM   2230  CB  LEU A 360      18.091  47.405  21.209  1.00 32.24           C  
2677 ATOM   2231  CG  LEU A 360      16.956  48.034  22.021  1.00 34.57           C  
2678 ATOM   2232  CD1 LEU A 360      17.328  48.103  23.500  1.00 33.69           C  
2679 ATOM   2233  CD2 LEU A 360      16.676  49.427  21.476  1.00 34.87           C  
2680 ATOM   2234  N   PRO A 361      16.929  44.545  20.432  1.00 26.37           N  
2681 ATOM   2235  CA  PRO A 361      15.792  43.621  20.376  1.00 26.15           C  
2682 ATOM   2236  C   PRO A 361      16.066  42.360  21.206  1.00 25.71           C  
2683 ATOM   2237  O   PRO A 361      15.153  41.778  21.804  1.00 19.80           O  
2684 ATOM   2238  CB  PRO A 361      15.684  43.319  18.880  1.00 26.77           C  
2685 ATOM   2239  CG  PRO A 361      16.149  44.621  18.262  1.00 25.09           C  
2686 ATOM   2240  CD  PRO A 361      17.418  44.809  19.070  1.00 28.73           C  
2687 ATOM   2241  N   LYS A 362      17.329  41.943  21.234  1.00 23.81           N  
2688 ATOM   2242  CA  LYS A 362      17.704  40.758  21.993  1.00 26.32           C  
2689 ATOM   2243  C   LYS A 362      17.665  41.076  23.475  1.00 23.24           C  
2690 ATOM   2244  O   LYS A 362      17.257  40.244  24.277  1.00 24.59           O  
2691 ATOM   2245  CB  LYS A 362      19.104  40.277  21.619  1.00 28.79           C  
2692 ATOM   2246  CG  LYS A 362      19.150  38.810  21.220  1.00 36.45           C  
2693 ATOM   2247  CD  LYS A 362      18.507  37.908  22.259  1.00 36.15           C  
2694 ATOM   2248  CE  LYS A 362      18.428  36.480  21.746  1.00 42.18           C  
2695 ATOM   2249  NZ  LYS A 362      17.665  35.586  22.654  1.00 40.93           N  
2696 ATOM   2250  N   LEU A 363      18.101  42.277  23.841  1.00 19.76           N  
2697 ATOM   2251  CA  LEU A 363      18.082  42.680  25.243  1.00 19.85           C  
2698 ATOM   2252  C   LEU A 363      16.631  42.748  25.720  1.00 20.85           C  
2699 ATOM   2253  O   LEU A 363      16.320  42.416  26.862  1.00 20.47           O  
2700 ATOM   2254  CB  LEU A 363      18.752  44.043  25.415  1.00 20.58           C  
2701 ATOM   2255  CG  LEU A 363      20.228  44.145  25.014  1.00 21.75           C  
2702 ATOM   2256  CD1 LEU A 363      20.690  45.584  25.188  1.00 22.46           C  
2703 ATOM   2257  CD2 LEU A 363      21.071  43.203  25.852  1.00 16.66           C  
2704 ATOM   2258  N   ILE A 364      15.741  43.186  24.836  1.00 19.92           N  
2705 ATOM   2259  CA  ILE A 364      14.333  43.264  25.175  1.00 21.25           C  
2706 ATOM   2260  C   ILE A 364      13.800  41.848  25.366  1.00 20.67           C  
2707 ATOM   2261  O   ILE A 364      12.989  41.609  26.257  1.00 19.87           O  
2708 ATOM   2262  CB  ILE A 364      13.513  43.962  24.061  1.00 24.30           C  
2709 ATOM   2263  CG1 ILE A 364      13.983  45.411  23.891  1.00 24.42           C  
2710 ATOM   2264  CG2 ILE A 364      12.036  43.913  24.395  1.00 21.93           C  
2711 ATOM   2265  CD1 ILE A 364      13.853  46.247  25.130  1.00 25.22           C  
2712 ATOM   2266  N   ASP A 365      14.252  40.907  24.535  1.00 18.64           N  
2713 ATOM   2267  CA  ASP A 365      13.774  39.538  24.672  1.00 16.40           C  
2714 ATOM   2268  C   ASP A 365      14.245  38.955  26.000  1.00 16.52           C  
2715 ATOM   2269  O   ASP A 365      13.514  38.194  26.637  1.00 13.93           O  
2716 ATOM   2270  CB  ASP A 365      14.238  38.646  23.523  1.00 17.71           C  
2717 ATOM   2271  CG  ASP A 365      13.586  37.276  23.573  1.00 18.82           C  
2718 ATOM   2272  OD1 ASP A 365      12.342  37.215  23.542  1.00 20.31           O  
2719 ATOM   2273  OD2 ASP A 365      14.302  36.263  23.662  1.00 22.60           O  
2720 ATOM   2274  N   PHE A 366      15.463  39.300  26.414  1.00 15.95           N  
2721 ATOM   2275  CA  PHE A 366      15.963  38.835  27.706  1.00 18.95           C  
2722 ATOM   2276  C   PHE A 366      15.025  39.382  28.790  1.00 17.56           C  
2723 ATOM   2277  O   PHE A 366      14.646  38.675  29.725  1.00 17.73           O  
2724 ATOM   2278  CB  PHE A 366      17.382  39.348  27.991  1.00 16.89           C  
2725 ATOM   2279  CG  PHE A 366      18.453  38.751  27.114  1.00 18.95           C  
2726 ATOM   2280  CD1 PHE A 366      18.434  37.405  26.780  1.00 20.19           C  
2727 ATOM   2281  CD2 PHE A 366      19.535  39.524  26.696  1.00 19.58           C  
2728 ATOM   2282  CE1 PHE A 366      19.481  36.832  26.043  1.00 24.03           C  
2729 ATOM   2283  CE2 PHE A 366      20.589  38.958  25.960  1.00 22.29           C  
2730 ATOM   2284  CZ  PHE A 366      20.559  37.611  25.635  1.00 23.27           C  
2731 ATOM   2285  N   SER A 367      14.658  40.653  28.663  1.00 18.26           N  
2732 ATOM   2286  CA  SER A 367      13.759  41.282  29.629  1.00 17.05           C  
2733 ATOM   2287  C   SER A 367      12.401  40.590  29.657  1.00 15.36           C  
2734 ATOM   2288  O   SER A 367      11.797  40.426  30.721  1.00 16.67           O  
2735 ATOM   2289  CB  SER A 367      13.568  42.760  29.285  1.00 20.54           C  
2736 ATOM   2290  OG  SER A 367      14.791  43.455  29.410  1.00 22.25           O  
2737 ATOM   2291  N   ALA A 368      11.919  40.189  28.484  1.00 14.82           N  
2738 ATOM   2292  CA  ALA A 368      10.627  39.511  28.372  1.00 13.78           C  
2739 ATOM   2293  C   ALA A 368      10.685  38.130  29.025  1.00 16.62           C  
2740 ATOM   2294  O   ALA A 368       9.718  37.675  29.648  1.00 14.75           O  
2741 ATOM   2295  CB  ALA A 368      10.223  39.379  26.893  1.00 15.33           C  
2742 ATOM   2296  N   GLN A 369      11.817  37.451  28.870  1.00 16.05           N  
2743 ATOM   2297  CA  GLN A 369      11.978  36.130  29.478  1.00 15.17           C  
2744 ATOM   2298  C   GLN A 369      11.916  36.224  30.997  1.00 15.20           C  
2745 ATOM   2299  O   GLN A 369      11.254  35.420  31.664  1.00 16.41           O  
2746 ATOM   2300  CB  GLN A 369      13.317  35.520  29.078  1.00 15.07           C  
2747 ATOM   2301  CG  GLN A 369      13.385  35.023  27.658  1.00 17.98           C  
2748 ATOM   2302  CD  GLN A 369      14.743  34.446  27.344  1.00 19.59           C  
2749 ATOM   2303  OE1 GLN A 369      15.293  33.656  28.119  1.00 20.13           O  
2750 ATOM   2304  NE2 GLN A 369      15.291  34.821  26.200  1.00 18.20           N  
2751 ATOM   2305  N   ILE A 370      12.616  37.212  31.541  1.00 13.79           N  
2752 ATOM   2306  CA  ILE A 370      12.655  37.405  32.983  1.00 14.39           C  
2753 ATOM   2307  C   ILE A 370      11.261  37.784  33.488  1.00 13.69           C  
2754 ATOM   2308  O   ILE A 370      10.794  37.277  34.511  1.00 16.05           O  
2755 ATOM   2309  CB  ILE A 370      13.687  38.497  33.335  1.00 11.90           C  
2756 ATOM   2310  CG1 ILE A 370      15.078  38.044  32.851  1.00 13.41           C  
2757 ATOM   2311  CG2 ILE A 370      13.661  38.778  34.846  1.00 11.91           C  
2758 ATOM   2312  CD1 ILE A 370      16.179  39.093  32.952  1.00 12.55           C  
2759 ATOM   2313  N   ALA A 371      10.595  38.671  32.756  1.00 13.16           N  
2760 ATOM   2314  CA  ALA A 371       9.252  39.105  33.121  1.00 13.95           C  
2761 ATOM   2315  C   ALA A 371       8.342  37.888  33.125  1.00 16.39           C  
2762 ATOM   2316  O   ALA A 371       7.434  37.778  33.952  1.00 16.80           O  
2763 ATOM   2317  CB  ALA A 371       8.736  40.152  32.117  1.00 15.39           C  
2764 ATOM   2318  N   GLU A 372       8.600  36.969  32.200  1.00 16.29           N  
2765 ATOM   2319  CA  GLU A 372       7.809  35.750  32.093  1.00 16.17           C  
2766 ATOM   2320  C   GLU A 372       8.023  34.904  33.346  1.00 16.52           C  
2767 ATOM   2321  O   GLU A 372       7.077  34.343  33.912  1.00 14.28           O  
2768 ATOM   2322  CB  GLU A 372       8.242  34.952  30.864  1.00 14.52           C  
2769 ATOM   2323  CG  GLU A 372       7.388  33.743  30.592  1.00 18.99           C  
2770 ATOM   2324  CD  GLU A 372       7.962  32.876  29.493  1.00 25.72           C  
2771 ATOM   2325  OE1 GLU A 372       8.592  33.431  28.563  1.00 29.13           O  
2772 ATOM   2326  OE2 GLU A 372       7.759  31.648  29.548  1.00 23.99           O  
2773 ATOM   2327  N   GLY A 373       9.282  34.808  33.762  1.00 13.85           N  
2774 ATOM   2328  CA  GLY A 373       9.610  34.056  34.959  1.00 13.42           C  
2775 ATOM   2329  C   GLY A 373       8.966  34.722  36.162  1.00 13.50           C  
2776 ATOM   2330  O   GLY A 373       8.442  34.041  37.040  1.00 14.72           O  
2777 ATOM   2331  N   MET A 374       9.004  36.053  36.211  1.00 13.49           N  
2778 ATOM   2332  CA  MET A 374       8.397  36.769  37.333  1.00 13.38           C  
2779 ATOM   2333  C   MET A 374       6.872  36.678  37.319  1.00 12.31           C  
2780 ATOM   2334  O   MET A 374       6.238  36.701  38.375  1.00 12.70           O  
2781 ATOM   2335  CB  MET A 374       8.849  38.239  37.362  1.00 12.80           C  
2782 ATOM   2336  CG  MET A 374      10.338  38.439  37.711  1.00 12.11           C  
2783 ATOM   2337  SD  MET A 374      10.789  37.654  39.278  1.00 14.35           S  
2784 ATOM   2338  CE  MET A 374       9.528  38.434  40.393  1.00  9.47           C  
2785 ATOM   2339  N   ALA A 375       6.273  36.577  36.135  1.00 12.63           N  
2786 ATOM   2340  CA  ALA A 375       4.819  36.435  36.061  1.00 11.25           C  
2787 ATOM   2341  C   ALA A 375       4.442  35.078  36.662  1.00 10.57           C  
2788 ATOM   2342  O   ALA A 375       3.392  34.933  37.286  1.00 13.22           O  
2789 ATOM   2343  CB  ALA A 375       4.341  36.528  34.609  1.00 11.31           C  
2790 ATOM   2344  N   PHE A 376       5.299  34.080  36.468  1.00 10.92           N  
2791 ATOM   2345  CA  PHE A 376       5.060  32.747  37.036  1.00 11.52           C  
2792 ATOM   2346  C   PHE A 376       5.121  32.853  38.572  1.00 14.01           C  
2793 ATOM   2347  O   PHE A 376       4.273  32.316  39.284  1.00 13.29           O  
2794 ATOM   2348  CB  PHE A 376       6.134  31.765  36.543  1.00 16.20           C  
2795 ATOM   2349  CG  PHE A 376       6.113  30.431  37.240  1.00 14.99           C  
2796 ATOM   2350  CD1 PHE A 376       5.070  29.534  37.038  1.00 14.80           C  
2797 ATOM   2351  CD2 PHE A 376       7.138  30.080  38.117  1.00 13.65           C  
2798 ATOM   2352  CE1 PHE A 376       5.042  28.297  37.700  1.00 14.65           C  
2799 ATOM   2353  CE2 PHE A 376       7.122  28.850  38.783  1.00 13.50           C  
2800 ATOM   2354  CZ  PHE A 376       6.074  27.958  38.574  1.00 15.54           C  
2801 ATOM   2355  N   ILE A 377       6.140  33.544  39.075  1.00 14.26           N  
2802 ATOM   2356  CA  ILE A 377       6.311  33.738  40.519  1.00 13.38           C  
2803 ATOM   2357  C   ILE A 377       5.096  34.493  41.075  1.00 12.93           C  
2804 ATOM   2358  O   ILE A 377       4.583  34.178  42.154  1.00 13.57           O  
2805 ATOM   2359  CB  ILE A 377       7.635  34.505  40.795  1.00 12.29           C  
2806 ATOM   2360  CG1 ILE A 377       8.815  33.576  40.462  1.00 12.23           C  
2807 ATOM   2361  CG2 ILE A 377       7.691  35.006  42.250  1.00 15.11           C  
2808 ATOM   2362  CD1 ILE A 377      10.191  34.211  40.577  1.00  9.13           C  
2809 ATOM   2363  N   GLU A 378       4.636  35.478  40.312  1.00 14.62           N  
2810 ATOM   2364  CA  GLU A 378       3.466  36.271  40.672  1.00 16.13           C  
2811 ATOM   2365  C   GLU A 378       2.245  35.341  40.790  1.00 16.19           C  
2812 ATOM   2366  O   GLU A 378       1.488  35.403  41.767  1.00 14.64           O  
2813 ATOM   2367  CB  GLU A 378       3.237  37.332  39.586  1.00 15.81           C  
2814 ATOM   2368  CG  GLU A 378       2.102  38.309  39.855  1.00 15.77           C  
2815 ATOM   2369  CD  GLU A 378       2.001  39.372  38.783  1.00 15.89           C  
2816 ATOM   2370  OE1 GLU A 378       1.483  39.081  37.678  1.00 13.44           O  
2817 ATOM   2371  OE2 GLU A 378       2.469  40.499  39.041  1.00 16.56           O  
2818 ATOM   2372  N   GLN A 379       2.058  34.473  39.797  1.00 14.95           N  
2819 ATOM   2373  CA  GLN A 379       0.931  33.538  39.807  1.00 16.33           C  
2820 ATOM   2374  C   GLN A 379       0.954  32.564  40.965  1.00 17.32           C  
2821 ATOM   2375  O   GLN A 379      -0.101  32.180  41.473  1.00 15.68           O  
2822 ATOM   2376  CB  GLN A 379       0.855  32.733  38.501  1.00 19.31           C  
2823 ATOM   2377  CG  GLN A 379       0.359  33.552  37.345  1.00 27.32           C  
2824 ATOM   2378  CD  GLN A 379      -1.024  34.133  37.607  1.00 34.26           C  
2825 ATOM   2379  OE1 GLN A 379      -1.336  35.241  37.161  1.00 37.20           O  
2826 ATOM   2380  NE2 GLN A 379      -1.865  33.380  38.316  1.00 30.52           N  
2827 ATOM   2381  N   ARG A 380       2.151  32.158  41.376  1.00 14.97           N  
2828 ATOM   2382  CA  ARG A 380       2.301  31.210  42.474  1.00 15.36           C  
2829 ATOM   2383  C   ARG A 380       2.355  31.878  43.853  1.00 13.62           C  
2830 ATOM   2384  O   ARG A 380       2.548  31.209  44.862  1.00 14.41           O  
2831 ATOM   2385  CB  ARG A 380       3.555  30.348  42.245  1.00 19.87           C  
2832 ATOM   2386  CG  ARG A 380       3.486  29.450  40.980  1.00 21.47           C  
2833 ATOM   2387  CD  ARG A 380       2.501  28.291  41.167  1.00 20.19           C  
2834 ATOM   2388  NE  ARG A 380       3.010  27.405  42.205  1.00 23.74           N  
2835 ATOM   2389  CZ  ARG A 380       3.924  26.462  41.998  1.00 24.65           C  
2836 ATOM   2390  NH1 ARG A 380       4.427  26.264  40.786  1.00 20.41           N  
2837 ATOM   2391  NH2 ARG A 380       4.395  25.764  43.019  1.00 29.65           N  
2838 ATOM   2392  N   ASN A 381       2.156  33.191  43.899  1.00 12.05           N  
2839 ATOM   2393  CA  ASN A 381       2.196  33.939  45.165  1.00 17.55           C  
2840 ATOM   2394  C   ASN A 381       3.528  33.783  45.897  1.00 15.93           C  
2841 ATOM   2395  O   ASN A 381       3.555  33.434  47.080  1.00 16.13           O  
2842 ATOM   2396  CB  ASN A 381       1.056  33.509  46.112  1.00 14.64           C  
2843 ATOM   2397  CG  ASN A 381       0.953  34.386  47.384  1.00 19.79           C  
2844 ATOM   2398  OD1 ASN A 381       0.258  34.022  48.339  1.00 19.13           O  
2845 ATOM   2399  ND2 ASN A 381       1.624  35.538  47.388  1.00 15.35           N  
2846 ATOM   2400  N   TYR A 382       4.635  33.992  45.192  1.00 16.03           N  
2847 ATOM   2401  CA  TYR A 382       5.935  33.954  45.853  1.00 12.73           C  
2848 ATOM   2402  C   TYR A 382       6.541  35.328  45.595  1.00 11.71           C  
2849 ATOM   2403  O   TYR A 382       5.923  36.170  44.937  1.00 11.61           O  
2850 ATOM   2404  CB  TYR A 382       6.845  32.835  45.310  1.00 11.84           C  
2851 ATOM   2405  CG  TYR A 382       7.960  32.467  46.282  1.00 14.16           C  
2852 ATOM   2406  CD1 TYR A 382       7.661  32.077  47.595  1.00 14.96           C  
2853 ATOM   2407  CD2 TYR A 382       9.301  32.492  45.894  1.00 12.80           C  
2854 ATOM   2408  CE1 TYR A 382       8.673  31.718  48.497  1.00 14.14           C  
2855 ATOM   2409  CE2 TYR A 382      10.321  32.133  46.790  1.00 13.96           C  
2856 ATOM   2410  CZ  TYR A 382       9.996  31.745  48.086  1.00 14.40           C  
2857 ATOM   2411  OH  TYR A 382      10.988  31.367  48.968  1.00 16.69           O  
2858 ATOM   2412  N   ILE A 383       7.732  35.574  46.126  1.00 10.35           N  
2859 ATOM   2413  CA  ILE A 383       8.377  36.867  45.952  1.00  9.38           C  
2860 ATOM   2414  C   ILE A 383       9.864  36.604  45.791  1.00 10.29           C  
2861 ATOM   2415  O   ILE A 383      10.428  35.784  46.511  1.00 10.25           O  
2862 ATOM   2416  CB  ILE A 383       8.176  37.755  47.205  1.00 11.81           C  
2863 ATOM   2417  CG1 ILE A 383       6.685  37.893  47.512  1.00  8.97           C  
2864 ATOM   2418  CG2 ILE A 383       8.786  39.140  46.978  1.00 12.52           C  
2865 ATOM   2419  CD1 ILE A 383       6.393  38.601  48.809  1.00  7.93           C  
2866 ATOM   2420  N   HIS A 384      10.504  37.288  44.854  1.00 10.25           N  
2867 ATOM   2421  CA  HIS A 384      11.937  37.082  44.667  1.00 13.95           C  
2868 ATOM   2422  C   HIS A 384      12.730  37.683  45.830  1.00 13.59           C  
2869 ATOM   2423  O   HIS A 384      13.514  36.990  46.472  1.00 16.31           O  
2870 ATOM   2424  CB  HIS A 384      12.417  37.691  43.354  1.00 12.11           C  
2871 ATOM   2425  CG  HIS A 384      13.816  37.294  43.010  1.00  9.86           C  
2872 ATOM   2426  ND1 HIS A 384      14.895  37.640  43.792  1.00 13.78           N  
2873 ATOM   2427  CD2 HIS A 384      14.294  36.460  42.058  1.00 10.47           C  
2874 ATOM   2428  CE1 HIS A 384      15.978  37.031  43.343  1.00 12.35           C  
2875 ATOM   2429  NE2 HIS A 384      15.640  36.308  42.290  1.00 14.64           N  
2876 ATOM   2430  N   ARG A 385      12.515  38.975  46.076  1.00 12.61           N  
2877 ATOM   2431  CA  ARG A 385      13.147  39.728  47.162  1.00 11.92           C  
2878 ATOM   2432  C   ARG A 385      14.540  40.277  46.874  1.00 14.06           C  
2879 ATOM   2433  O   ARG A 385      15.013  41.153  47.596  1.00 15.13           O  
2880 ATOM   2434  CB  ARG A 385      13.150  38.905  48.464  1.00 14.89           C  
2881 ATOM   2435  CG  ARG A 385      11.734  38.620  49.007  1.00 13.17           C  
2882 ATOM   2436  CD  ARG A 385      11.724  37.752  50.275  1.00 16.96           C  
2883 ATOM   2437  NE  ARG A 385      10.360  37.377  50.664  1.00 16.67           N  
2884 ATOM   2438  CZ  ARG A 385       9.683  37.899  51.684  1.00 17.13           C  
2885 ATOM   2439  NH1 ARG A 385      10.231  38.838  52.447  1.00 17.17           N  
2886 ATOM   2440  NH2 ARG A 385       8.458  37.465  51.956  1.00 16.35           N  
2887 ATOM   2441  N   ASP A 386      15.190  39.789  45.822  1.00 12.88           N  
2888 ATOM   2442  CA  ASP A 386      16.516  40.300  45.464  1.00 16.02           C  
2889 ATOM   2443  C   ASP A 386      16.716  40.186  43.959  1.00 16.99           C  
2890 ATOM   2444  O   ASP A 386      17.702  39.625  43.477  1.00 17.13           O  
2891 ATOM   2445  CB  ASP A 386      17.603  39.541  46.247  1.00 17.00           C  
2892 ATOM   2446  CG  ASP A 386      18.997  40.131  46.055  1.00 19.96           C  
2893 ATOM   2447  OD1 ASP A 386      19.114  41.365  45.879  1.00 21.44           O  
2894 ATOM   2448  OD2 ASP A 386      19.979  39.358  46.116  1.00 20.68           O  
2895 ATOM   2449  N   LEU A 387      15.760  40.735  43.215  1.00 16.57           N  
2896 ATOM   2450  CA  LEU A 387      15.816  40.685  41.766  1.00 15.50           C  
2897 ATOM   2451  C   LEU A 387      16.802  41.710  41.213  1.00 15.14           C  
2898 ATOM   2452  O   LEU A 387      16.697  42.893  41.495  1.00 17.19           O  
2899 ATOM   2453  CB  LEU A 387      14.418  40.926  41.183  1.00 16.94           C  
2900 ATOM   2454  CG  LEU A 387      14.247  40.766  39.669  1.00 18.98           C  
2901 ATOM   2455  CD1 LEU A 387      14.575  39.332  39.267  1.00 14.63           C  
2902 ATOM   2456  CD2 LEU A 387      12.794  41.112  39.282  1.00 16.73           C  
2903 ATOM   2457  N   ARG A 388      17.768  41.235  40.439  1.00 14.79           N  
2904 ATOM   2458  CA  ARG A 388      18.786  42.082  39.826  1.00 16.03           C  
2905 ATOM   2459  C   ARG A 388      19.565  41.216  38.833  1.00 17.06           C  
2906 ATOM   2460  O   ARG A 388      19.514  39.978  38.911  1.00 11.95           O  
2907 ATOM   2461  CB  ARG A 388      19.698  42.734  40.907  1.00 16.39           C  
2908 ATOM   2462  CG  ARG A 388      20.347  41.804  41.941  1.00 21.57           C  
2909 ATOM   2463  CD  ARG A 388      21.095  42.592  43.067  1.00 16.56           C  
2910 ATOM   2464  NE  ARG A 388      21.437  41.719  44.197  1.00 21.69           N  
2911 ATOM   2465  CZ  ARG A 388      22.551  40.995  44.303  1.00 22.73           C  
2912 ATOM   2466  NH1 ARG A 388      23.471  41.030  43.349  1.00 24.89           N  
2913 ATOM   2467  NH2 ARG A 388      22.714  40.177  45.336  1.00 19.39           N  
2914 ATOM   2468  N   ALA A 389      20.265  41.854  37.892  1.00 15.85           N  
2915 ATOM   2469  CA  ALA A 389      21.005  41.123  36.861  1.00 17.36           C  
2916 ATOM   2470  C   ALA A 389      21.995  40.095  37.402  1.00 17.79           C  
2917 ATOM   2471  O   ALA A 389      22.280  39.100  36.740  1.00 17.27           O  
2918 ATOM   2472  CB  ALA A 389      21.722  42.103  35.925  1.00 16.70           C  
2919 ATOM   2473  N   ALA A 390      22.527  40.332  38.595  1.00 19.64           N  
2920 ATOM   2474  CA  ALA A 390      23.469  39.386  39.183  1.00 18.97           C  
2921 ATOM   2475  C   ALA A 390      22.748  38.082  39.517  1.00 19.99           C  
2922 ATOM   2476  O   ALA A 390      23.371  37.019  39.574  1.00 16.95           O  
2923 ATOM   2477  CB  ALA A 390      24.090  39.972  40.446  1.00 20.67           C  
2924 ATOM   2478  N   ASN A 391      21.435  38.170  39.739  1.00 18.17           N  
2925 ATOM   2479  CA  ASN A 391      20.646  36.992  40.081  1.00 17.78           C  
2926 ATOM   2480  C   ASN A 391      19.850  36.382  38.940  1.00 17.24           C  
2927 ATOM   2481  O   ASN A 391      18.868  35.658  39.154  1.00 15.04           O  
2928 ATOM   2482  CB  ASN A 391      19.735  37.270  41.283  1.00 18.02           C  
2929 ATOM   2483  CG  ASN A 391      20.528  37.472  42.576  1.00 22.85           C  
2930 ATOM   2484  OD1 ASN A 391      21.618  36.918  42.737  1.00 21.93           O  
2931 ATOM   2485  ND2 ASN A 391      19.970  38.235  43.507  1.00 16.19           N  
2932 ATOM   2486  N   ILE A 392      20.274  36.691  37.722  1.00 16.53           N  
2933 ATOM   2487  CA  ILE A 392      19.666  36.103  36.542  1.00 14.82           C  
2934 ATOM   2488  C   ILE A 392      20.817  35.294  35.929  1.00 11.41           C  
2935 ATOM   2489  O   ILE A 392      21.919  35.814  35.803  1.00 11.96           O  
2936 ATOM   2490  CB  ILE A 392      19.205  37.159  35.515  1.00 13.06           C  
2937 ATOM   2491  CG1 ILE A 392      18.214  38.143  36.151  1.00 11.78           C  
2938 ATOM   2492  CG2 ILE A 392      18.532  36.447  34.342  1.00 13.93           C  
2939 ATOM   2493  CD1 ILE A 392      16.946  37.477  36.686  1.00 12.95           C  
2940 ATOM   2494  N   LEU A 393      20.580  34.029  35.586  1.00 15.22           N  
2941 ATOM   2495  CA  LEU A 393      21.621  33.198  34.987  1.00 14.11           C  
2942 ATOM   2496  C   LEU A 393      21.311  33.010  33.509  1.00 18.43           C  
2943 ATOM   2497  O   LEU A 393      20.158  33.120  33.095  1.00 17.19           O  
2944 ATOM   2498  CB  LEU A 393      21.686  31.835  35.676  1.00 14.71           C  
2945 ATOM   2499  CG  LEU A 393      21.955  31.885  37.186  1.00 18.10           C  
2946 ATOM   2500  CD1 LEU A 393      21.960  30.471  37.742  1.00 17.40           C  
2947 ATOM   2501  CD2 LEU A 393      23.286  32.565  37.463  1.00 19.55           C  
2948 ATOM   2502  N   VAL A 394      22.339  32.704  32.724  1.00 18.42           N  
2949 ATOM   2503  CA  VAL A 394      22.182  32.525  31.281  1.00 17.15           C  
2950 ATOM   2504  C   VAL A 394      22.680  31.162  30.841  1.00 17.05           C  
2951 ATOM   2505  O   VAL A 394      23.835  30.834  31.078  1.00 19.72           O  
2952 ATOM   2506  CB  VAL A 394      22.988  33.599  30.512  1.00 17.67           C  
2953 ATOM   2507  CG1 VAL A 394      22.710  33.501  29.023  1.00 17.23           C  
2954 ATOM   2508  CG2 VAL A 394      22.654  34.978  31.048  1.00 17.35           C  
2955 ATOM   2509  N   SER A 395      21.821  30.376  30.194  1.00 17.31           N  
2956 ATOM   2510  CA  SER A 395      22.209  29.043  29.726  1.00 22.88           C  
2957 ATOM   2511  C   SER A 395      23.064  29.145  28.464  1.00 21.22           C  
2958 ATOM   2512  O   SER A 395      23.265  30.231  27.922  1.00 22.27           O  
2959 ATOM   2513  CB  SER A 395      20.976  28.193  29.410  1.00 19.14           C  
2960 ATOM   2514  OG  SER A 395      20.342  28.655  28.230  1.00 25.24           O  
2961 ATOM   2515  N   ALA A 396      23.560  28.006  27.995  1.00 22.22           N  
2962 ATOM   2516  CA  ALA A 396      24.388  27.983  26.795  1.00 24.53           C  
2963 ATOM   2517  C   ALA A 396      23.619  28.487  25.572  1.00 24.77           C  
2964 ATOM   2518  O   ALA A 396      24.213  29.040  24.652  1.00 24.40           O  
2965 ATOM   2519  CB  ALA A 396      24.912  26.573  26.545  1.00 24.39           C  
2966 ATOM   2520  N   SER A 397      22.300  28.310  25.569  1.00 23.70           N  
2967 ATOM   2521  CA  SER A 397      21.470  28.758  24.447  1.00 23.28           C  
2968 ATOM   2522  C   SER A 397      20.924  30.177  24.646  1.00 23.69           C  
2969 ATOM   2523  O   SER A 397      20.033  30.623  23.916  1.00 24.71           O  
2970 ATOM   2524  CB  SER A 397      20.311  27.782  24.238  1.00 26.09           C  
2971 ATOM   2525  OG  SER A 397      19.534  27.644  25.419  1.00 31.46           O  
2972 ATOM   2526  N   LEU A 398      21.463  30.874  25.642  1.00 21.31           N  
2973 ATOM   2527  CA  LEU A 398      21.066  32.242  25.966  1.00 24.23           C  
2974 ATOM   2528  C   LEU A 398      19.680  32.391  26.594  1.00 22.19           C  
2975 ATOM   2529  O   LEU A 398      19.042  33.428  26.449  1.00 25.17           O  
2976 ATOM   2530  CB  LEU A 398      21.161  33.142  24.723  1.00 25.89           C  
2977 ATOM   2531  CG  LEU A 398      22.546  33.242  24.074  1.00 29.74           C  
2978 ATOM   2532  CD1 LEU A 398      22.503  34.240  22.920  1.00 31.29           C  
2979 ATOM   2533  CD2 LEU A 398      23.569  33.682  25.110  1.00 29.28           C  
2980 ATOM   2534  N   VAL A 399      19.207  31.361  27.285  1.00 22.88           N  
2981 ATOM   2535  CA  VAL A 399      17.910  31.449  27.949  1.00 20.20           C  
2982 ATOM   2536  C   VAL A 399      18.130  31.955  29.377  1.00 22.58           C  
2983 ATOM   2537  O   VAL A 399      19.037  31.500  30.081  1.00 21.05           O  
2984 ATOM   2538  CB  VAL A 399      17.196  30.081  27.986  1.00 21.62           C  
2985 ATOM   2539  CG1 VAL A 399      15.912  30.172  28.820  1.00 16.21           C  
2986 ATOM   2540  CG2 VAL A 399      16.855  29.645  26.562  1.00 21.47           C  
2987 ATOM   2541  N   CYS A 400      17.311  32.912  29.794  1.00 18.51           N  
2988 ATOM   2542  CA  CYS A 400      17.427  33.478  31.133  1.00 19.40           C  
2989 ATOM   2543  C   CYS A 400      16.721  32.649  32.181  1.00 18.25           C  
2990 ATOM   2544  O   CYS A 400      15.593  32.204  31.983  1.00 18.34           O  
2991 ATOM   2545  CB  CYS A 400      16.872  34.898  31.161  1.00 18.41           C  
2992 ATOM   2546  SG  CYS A 400      17.856  36.038  30.208  1.00 25.24           S  
2993 ATOM   2547  N   LYS A 401      17.409  32.432  33.293  1.00 15.06           N  
2994 ATOM   2548  CA  LYS A 401      16.855  31.668  34.393  1.00 18.46           C  
2995 ATOM   2549  C   LYS A 401      17.016  32.474  35.674  1.00 18.07           C  
2996 ATOM   2550  O   LYS A 401      18.134  32.770  36.104  1.00 17.56           O  
2997 ATOM   2551  CB  LYS A 401      17.564  30.315  34.559  1.00 22.38           C  
2998 ATOM   2552  CG  LYS A 401      17.005  29.113  33.772  1.00 24.36           C  
2999 ATOM   2553  CD  LYS A 401      17.198  29.218  32.280  1.00 28.23           C  
3000 ATOM   2554  CE  LYS A 401      17.124  27.840  31.620  1.00 22.22           C  
3001 ATOM   2555  NZ  LYS A 401      15.868  27.095  31.872  1.00 18.93           N  
3002 ATOM   2556  N   ILE A 402      15.889  32.823  36.277  1.00 15.12           N  
3003 ATOM   2557  CA  ILE A 402      15.887  33.581  37.516  1.00 14.49           C  
3004 ATOM   2558  C   ILE A 402      16.415  32.690  38.643  1.00 13.53           C  
3005 ATOM   2559  O   ILE A 402      15.962  31.546  38.814  1.00 13.24           O  
3006 ATOM   2560  CB  ILE A 402      14.464  34.053  37.831  1.00 15.75           C  
3007 ATOM   2561  CG1 ILE A 402      13.947  34.915  36.671  1.00 13.84           C  
3008 ATOM   2562  CG2 ILE A 402      14.448  34.838  39.120  1.00 12.38           C  
3009 ATOM   2563  CD1 ILE A 402      12.512  35.353  36.835  1.00 11.62           C  
3010 ATOM   2564  N   ALA A 403      17.378  33.217  39.399  1.00 13.65           N  
3011 ATOM   2565  CA  ALA A 403      17.994  32.499  40.510  1.00 12.46           C  
3012 ATOM   2566  C   ALA A 403      17.867  33.235  41.841  1.00 15.27           C  
3013 ATOM   2567  O   ALA A 403      17.598  34.439  41.873  1.00 16.11           O  
3014 ATOM   2568  CB  ALA A 403      19.469  32.258  40.209  1.00 15.73           C  
3015 ATOM   2569  N   ASP A 404      18.074  32.503  42.938  1.00 14.25           N  
3016 ATOM   2570  CA  ASP A 404      18.020  33.085  44.283  1.00 16.29           C  
3017 ATOM   2571  C   ASP A 404      16.646  33.588  44.719  1.00 14.02           C  
3018 ATOM   2572  O   ASP A 404      16.548  34.324  45.692  1.00 13.60           O  
3019 ATOM   2573  CB  ASP A 404      19.030  34.243  44.388  1.00 14.64           C  
3020 ATOM   2574  CG  ASP A 404      20.308  33.855  45.124  1.00 23.19           C  
3021 ATOM   2575  OD1 ASP A 404      20.786  32.717  44.952  1.00 22.90           O  
3022 ATOM   2576  OD2 ASP A 404      20.848  34.708  45.863  1.00 26.78           O  
3023 ATOM   2577  N   PHE A 405      15.584  33.211  44.016  1.00 14.00           N  
3024 ATOM   2578  CA  PHE A 405      14.262  33.684  44.418  1.00 13.02           C  
3025 ATOM   2579  C   PHE A 405      13.900  33.283  45.841  1.00 11.92           C  
3026 ATOM   2580  O   PHE A 405      13.974  32.108  46.199  1.00 13.04           O  
3027 ATOM   2581  CB  PHE A 405      13.164  33.190  43.453  1.00 12.37           C  
3028 ATOM   2582  CG  PHE A 405      13.324  31.759  43.000  1.00 12.03           C  
3029 ATOM   2583  CD1 PHE A 405      14.113  31.448  41.892  1.00 12.98           C  
3030 ATOM   2584  CD2 PHE A 405      12.671  30.728  43.662  1.00 12.16           C  
3031 ATOM   2585  CE1 PHE A 405      14.241  30.118  41.447  1.00 14.91           C  
3032 ATOM   2586  CE2 PHE A 405      12.792  29.410  43.233  1.00 14.16           C  
3033 ATOM   2587  CZ  PHE A 405      13.579  29.103  42.119  1.00 16.71           C  
3034 ATOM   2588  N   GLY A 406      13.532  34.285  46.640  1.00 13.40           N  
3035 ATOM   2589  CA  GLY A 406      13.126  34.085  48.023  1.00 14.03           C  
3036 ATOM   2590  C   GLY A 406      14.210  33.874  49.071  1.00 16.48           C  
3037 ATOM   2591  O   GLY A 406      13.942  33.931  50.275  1.00 11.17           O  
3038 ATOM   2592  N   LEU A 407      15.438  33.646  48.629  1.00 16.79           N  
3039 ATOM   2593  CA  LEU A 407      16.528  33.381  49.561  1.00 17.97           C  
3040 ATOM   2594  C   LEU A 407      16.790  34.483  50.590  1.00 17.49           C  
3041 ATOM   2595  O   LEU A 407      17.138  34.194  51.737  1.00 18.06           O  
3042 ATOM   2596  CB  LEU A 407      17.815  33.095  48.785  1.00 16.97           C  
3043 ATOM   2597  CG  LEU A 407      19.000  32.625  49.629  1.00 20.18           C  
3044 ATOM   2598  CD1 LEU A 407      18.649  31.282  50.261  1.00 21.40           C  
3045 ATOM   2599  CD2 LEU A 407      20.239  32.484  48.751  1.00 23.76           C  
3046 ATOM   2600  N   ALA A 408      16.623  35.738  50.181  1.00 16.43           N  
3047 ATOM   2601  CA  ALA A 408      16.871  36.873  51.067  1.00 16.32           C  
3048 ATOM   2602  C   ALA A 408      16.074  36.838  52.354  1.00 19.31           C  
3049 ATOM   2603  O   ALA A 408      16.537  37.341  53.378  1.00 17.67           O  
3050 ATOM   2604  CB  ALA A 408      16.601  38.191  50.338  1.00 17.61           C  
3051 ATOM   2605  N   ARG A 409      14.883  36.249  52.322  1.00 18.55           N  
3052 ATOM   2606  CA  ARG A 409      14.067  36.216  53.529  1.00 19.25           C  
3053 ATOM   2607  C   ARG A 409      14.688  35.434  54.694  1.00 20.62           C  
3054 ATOM   2608  O   ARG A 409      14.365  35.691  55.855  1.00 19.33           O  
3055 ATOM   2609  CB  ARG A 409      12.676  35.656  53.237  1.00 19.41           C  
3056 ATOM   2610  CG  ARG A 409      11.703  35.963  54.365  1.00 24.00           C  
3057 ATOM   2611  CD  ARG A 409      10.318  35.402  54.128  1.00 24.74           C  
3058 ATOM   2612  NE  ARG A 409       9.401  35.876  55.160  1.00 29.03           N  
3059 ATOM   2613  CZ  ARG A 409       8.144  35.472  55.298  1.00 31.16           C  
3060 ATOM   2614  NH1 ARG A 409       7.633  34.578  54.466  1.00 27.98           N  
3061 ATOM   2615  NH2 ARG A 409       7.391  35.981  56.264  1.00 34.05           N  
3062 ATOM   2616  N   VAL A 410      15.571  34.483  54.408  1.00 18.62           N  
3063 ATOM   2617  CA  VAL A 410      16.169  33.733  55.506  1.00 18.07           C  
3064 ATOM   2618  C   VAL A 410      17.604  34.122  55.903  1.00 20.76           C  
3065 ATOM   2619  O   VAL A 410      18.258  33.402  56.653  1.00 22.74           O  
3066 ATOM   2620  CB  VAL A 410      16.068  32.204  55.256  1.00 15.16           C  
3067 ATOM   2621  CG1 VAL A 410      14.599  31.774  55.312  1.00 19.11           C  
3068 ATOM   2622  CG2 VAL A 410      16.656  31.845  53.897  1.00 20.45           C  
3069 ATOM   2623  N   ILE A 411      18.091  35.262  55.411  1.00 22.92           N  
3070 ATOM   2624  CA  ILE A 411      19.427  35.744  55.778  1.00 23.87           C  
3071 ATOM   2625  C   ILE A 411      19.320  36.282  57.208  1.00 25.13           C  
3072 ATOM   2626  O   ILE A 411      18.374  36.993  57.527  1.00 24.11           O  
3073 ATOM   2627  CB  ILE A 411      19.887  36.900  54.865  1.00 25.85           C  
3074 ATOM   2628  CG1 ILE A 411      20.095  36.400  53.432  1.00 23.36           C  
3075 ATOM   2629  CG2 ILE A 411      21.170  37.521  55.420  1.00 27.35           C  
3076 ATOM   2630  CD1 ILE A 411      21.220  35.389  53.281  1.00 25.33           C  
3077 ATOM   2631  N   GLU A 412      20.280  35.963  58.070  1.00 29.37           N  
3078 ATOM   2632  CA  GLU A 412      20.216  36.427  59.461  1.00 35.38           C  
3079 ATOM   2633  C   GLU A 412      20.735  37.839  59.738  1.00 37.86           C  
3080 ATOM   2634  O   GLU A 412      20.116  38.601  60.481  1.00 42.03           O  
3081 ATOM   2635  CB  GLU A 412      20.940  35.434  60.371  1.00 38.97           C  
3082 ATOM   2636  CG  GLU A 412      20.176  34.145  60.600  1.00 41.87           C  
3083 ATOM   2637  CD  GLU A 412      18.910  34.372  61.408  1.00 46.16           C  
3084 ATOM   2638  OE1 GLU A 412      19.025  34.838  62.559  1.00 48.75           O  
3085 ATOM   2639  OE2 GLU A 412      17.806  34.092  60.896  1.00 48.05           O  
3086 ATOM   2640  N   ASP A 413      21.876  38.169  59.143  1.00 40.07           N  
3087 ATOM   2641  CA  ASP A 413      22.529  39.468  59.296  1.00 41.13           C  
3088 ATOM   2642  C   ASP A 413      21.628  40.616  59.784  1.00 42.17           C  
3089 ATOM   2643  O   ASP A 413      20.727  41.069  59.072  1.00 39.42           O  
3090 ATOM   2644  CB  ASP A 413      23.191  39.837  57.967  1.00 40.97           C  
3091 ATOM   2645  CG  ASP A 413      23.976  41.125  58.042  1.00 43.94           C  
3092 ATOM   2646  OD1 ASP A 413      23.363  42.187  58.280  1.00 39.53           O  
3093 ATOM   2647  OD2 ASP A 413      25.213  41.069  57.861  1.00 46.75           O  
3094 ATOM   2648  N   ASN A 414      21.892  41.085  61.003  1.00 42.32           N  
3095 ATOM   2649  CA  ASN A 414      21.122  42.170  61.613  1.00 44.01           C  
3096 ATOM   2650  C   ASN A 414      20.919  43.391  60.712  1.00 40.94           C  
3097 ATOM   2651  O   ASN A 414      19.818  43.930  60.638  1.00 40.95           O  
3098 ATOM   2652  CB  ASN A 414      21.773  42.601  62.938  1.00 46.42           C  
3099 ATOM   2653  CG  ASN A 414      21.588  41.572  64.052  1.00 51.39           C  
3100 ATOM   2654  OD1 ASN A 414      22.131  41.722  65.150  1.00 54.20           O  
3101 ATOM   2655  ND2 ASN A 414      20.807  40.531  63.778  1.00 50.96           N  
3102 ATOM   2656  N   GLU A 415      21.971  43.832  60.030  1.00 38.83           N  
3103 ATOM   2657  CA  GLU A 415      21.855  44.987  59.144  1.00 36.62           C  
3104 ATOM   2658  C   GLU A 415      20.979  44.659  57.937  1.00 36.39           C  
3105 ATOM   2659  O   GLU A 415      20.108  45.445  57.555  1.00 35.34           O  
3106 ATOM   2660  CB  GLU A 415      23.236  45.431  58.657  1.00 39.78           C  
3107 ATOM   2661  CG  GLU A 415      24.186  45.865  59.762  1.00 42.87           C  
3108 ATOM   2662  CD  GLU A 415      25.550  46.266  59.228  1.00 45.27           C  
3109 ATOM   2663  OE1 GLU A 415      25.633  47.251  58.459  1.00 41.52           O  
3110 ATOM   2664  OE2 GLU A 415      26.539  45.586  59.576  1.00 48.31           O  
3111 ATOM   2665  N   TYR A 416      21.216  43.494  57.339  1.00 33.98           N  
3112 ATOM   2666  CA  TYR A 416      20.458  43.066  56.166  1.00 32.45           C  
3113 ATOM   2667  C   TYR A 416      18.968  42.990  56.509  1.00 33.22           C  
3114 ATOM   2668  O   TYR A 416      18.114  43.421  55.725  1.00 31.71           O  
3115 ATOM   2669  CB  TYR A 416      20.937  41.692  55.692  1.00 30.75           C  
3116 ATOM   2670  CG  TYR A 416      20.505  41.348  54.282  1.00 31.10           C  
3117 ATOM   2671  CD1 TYR A 416      21.251  41.777  53.182  1.00 29.62           C  
3118 ATOM   2672  CD2 TYR A 416      19.332  40.635  54.044  1.00 29.81           C  
3119 ATOM   2673  CE1 TYR A 416      20.842  41.505  51.878  1.00 27.62           C  
3120 ATOM   2674  CE2 TYR A 416      18.909  40.358  52.739  1.00 29.02           C  
3121 ATOM   2675  CZ  TYR A 416      19.668  40.798  51.663  1.00 28.42           C  
3122 ATOM   2676  OH  TYR A 416      19.255  40.542  50.372  1.00 28.54           O  
3123 ATOM   2677  N   THR A 417      18.655  42.443  57.681  1.00 32.73           N  
3124 ATOM   2678  CA  THR A 417      17.264  42.327  58.105  1.00 39.13           C  
3125 ATOM   2679  C   THR A 417      16.600  43.698  58.206  1.00 38.25           C  
3126 ATOM   2680  O   THR A 417      15.395  43.828  57.993  1.00 39.75           O  
3127 ATOM   2681  CB  THR A 417      17.144  41.613  59.465  1.00 38.98           C  
3128 ATOM   2682  OG1 THR A 417      17.660  40.282  59.347  1.00 44.66           O  
3129 ATOM   2683  CG2 THR A 417      15.681  41.542  59.905  1.00 42.32           C  
3130 ATOM   2684  N   ALA A 418      17.388  44.720  58.523  1.00 37.24           N  
3131 ATOM   2685  CA  ALA A 418      16.857  46.075  58.636  1.00 38.66           C  
3132 ATOM   2686  C   ALA A 418      17.033  46.856  57.335  1.00 37.08           C  
3133 ATOM   2687  O   ALA A 418      16.915  48.080  57.321  1.00 38.42           O  
3134 ATOM   2688  CB  ALA A 418      17.544  46.815  59.787  1.00 39.58           C  
3135 ATOM   2689  N   ARG A 419      17.311  46.147  56.245  1.00 36.49           N  
3136 ATOM   2690  CA  ARG A 419      17.511  46.781  54.943  1.00 36.36           C  
3137 ATOM   2691  C   ARG A 419      18.547  47.902  55.036  1.00 37.07           C  
3138 ATOM   2692  O   ARG A 419      18.342  48.990  54.500  1.00 34.75           O  
3139 ATOM   2693  CB  ARG A 419      16.190  47.361  54.400  1.00 36.99           C  
3140 ATOM   2694  CG  ARG A 419      15.055  46.349  54.204  1.00 33.96           C  
3141 ATOM   2695  CD  ARG A 419      14.420  45.941  55.523  1.00 34.55           C  
3142 ATOM   2696  NE  ARG A 419      13.684  47.051  56.126  1.00 39.41           N  
3143 ATOM   2697  CZ  ARG A 419      13.097  47.003  57.319  1.00 41.97           C  
3144 ATOM   2698  NH1 ARG A 419      13.156  45.898  58.051  1.00 44.12           N  
3145 ATOM   2699  NH2 ARG A 419      12.434  48.056  57.773  1.00 44.07           N  
3146 ATOM   2700  N   GLU A 420      19.655  47.633  55.723  1.00 39.82           N  
3147 ATOM   2701  CA  GLU A 420      20.725  48.622  55.889  1.00 41.39           C  
3148 ATOM   2702  C   GLU A 420      22.084  47.958  55.678  1.00 41.06           C  
3149 ATOM   2703  O   GLU A 420      22.204  46.739  55.768  1.00 39.91           O  
3150 ATOM   2704  CB  GLU A 420      20.674  49.231  57.299  1.00 42.09           C  
3151 ATOM   2705  CG  GLU A 420      19.337  49.867  57.656  1.00 47.68           C  
3152 ATOM   2706  CD  GLU A 420      19.304  50.446  59.061  1.00 49.43           C  
3153 ATOM   2707  OE1 GLU A 420      19.568  49.696  60.025  1.00 51.92           O  
3154 ATOM   2708  OE2 GLU A 420      19.002  51.652  59.202  1.00 50.28           O  
3155 ATOM   2709  N   GLY A 421      23.106  48.758  55.393  1.00 40.97           N  
3156 ATOM   2710  CA  GLY A 421      24.431  48.193  55.201  1.00 42.21           C  
3157 ATOM   2711  C   GLY A 421      24.897  48.049  53.766  1.00 41.74           C  
3158 ATOM   2712  O   GLY A 421      24.118  48.196  52.824  1.00 43.72           O  
3159 ATOM   2713  N   ALA A 422      26.181  47.744  53.606  1.00 42.01           N  
3160 ATOM   2714  CA  ALA A 422      26.790  47.585  52.291  1.00 41.99           C  
3161 ATOM   2715  C   ALA A 422      26.477  46.231  51.666  1.00 41.83           C  
3162 ATOM   2716  O   ALA A 422      26.884  45.950  50.538  1.00 43.67           O  
3163 ATOM   2717  CB  ALA A 422      28.305  47.771  52.396  1.00 43.63           C  
3164 ATOM   2718  N   LYS A 423      25.765  45.386  52.400  1.00 40.18           N  
3165 ATOM   2719  CA  LYS A 423      25.416  44.078  51.874  1.00 39.16           C  
3166 ATOM   2720  C   LYS A 423      24.013  44.082  51.268  1.00 36.80           C  
3167 ATOM   2721  O   LYS A 423      23.714  43.273  50.388  1.00 37.20           O  
3168 ATOM   2722  CB  LYS A 423      25.510  43.014  52.975  1.00 39.68           C  
3169 ATOM   2723  CG  LYS A 423      26.896  42.886  53.594  1.00 44.53           C  
3170 ATOM   2724  CD  LYS A 423      26.967  41.745  54.603  1.00 45.84           C  
3171 ATOM   2725  CE  LYS A 423      28.372  41.608  55.186  1.00 46.02           C  
3172 ATOM   2726  NZ  LYS A 423      28.479  40.474  56.151  1.00 47.25           N  
3173 ATOM   2727  N   PHE A 424      23.167  45.005  51.724  1.00 33.14           N  
3174 ATOM   2728  CA  PHE A 424      21.787  45.092  51.241  1.00 29.28           C  
3175 ATOM   2729  C   PHE A 424      21.659  45.822  49.903  1.00 30.33           C  
3176 ATOM   2730  O   PHE A 424      22.255  46.885  49.709  1.00 28.30           O  
3177 ATOM   2731  CB  PHE A 424      20.905  45.800  52.269  1.00 31.31           C  
3178 ATOM   2732  CG  PHE A 424      19.440  45.627  52.013  1.00 32.64           C  
3179 ATOM   2733  CD1 PHE A 424      18.807  44.426  52.325  1.00 31.02           C  
3180 ATOM   2734  CD2 PHE A 424      18.704  46.633  51.395  1.00 33.26           C  
3181 ATOM   2735  CE1 PHE A 424      17.459  44.229  52.025  1.00 31.52           C  
3182 ATOM   2736  CE2 PHE A 424      17.357  46.446  51.088  1.00 35.85           C  
3183 ATOM   2737  CZ  PHE A 424      16.734  45.237  51.404  1.00 33.91           C  
3184 ATOM   2738  N   PRO A 425      20.864  45.260  48.968  1.00 26.93           N  
3185 ATOM   2739  CA  PRO A 425      20.600  45.780  47.621  1.00 25.89           C  
3186 ATOM   2740  C   PRO A 425      19.698  47.015  47.563  1.00 26.00           C  
3187 ATOM   2741  O   PRO A 425      18.710  47.022  46.822  1.00 22.59           O  
3188 ATOM   2742  CB  PRO A 425      19.957  44.580  46.928  1.00 25.41           C  
3189 ATOM   2743  CG  PRO A 425      19.107  44.030  48.048  1.00 27.80           C  
3190 ATOM   2744  CD  PRO A 425      20.167  43.969  49.142  1.00 25.81           C  
3191 ATOM   2745  N   ILE A 426      20.050  48.053  48.321  1.00 23.69           N  
3192 ATOM   2746  CA  ILE A 426      19.275  49.297  48.369  1.00 22.91           C  
3193 ATOM   2747  C   ILE A 426      18.852  49.865  47.020  1.00 22.18           C  
3194 ATOM   2748  O   ILE A 426      17.694  50.227  46.822  1.00 22.87           O  
3195 ATOM   2749  CB  ILE A 426      20.054  50.424  49.112  1.00 25.41           C  
3196 ATOM   2750  CG1 ILE A 426      20.181  50.082  50.596  1.00 23.08           C  
3197 ATOM   2751  CG2 ILE A 426      19.344  51.770  48.931  1.00 23.30           C  
3198 ATOM   2752  CD1 ILE A 426      18.851  50.009  51.328  1.00 26.69           C  
3199 ATOM   2753  N   LYS A 427      19.790  49.952  46.089  1.00 24.50           N  
3200 ATOM   2754  CA  LYS A 427      19.479  50.527  44.792  1.00 24.12           C  
3201 ATOM   2755  C   LYS A 427      18.393  49.821  43.972  1.00 24.03           C  
3202 ATOM   2756  O   LYS A 427      17.799  50.434  43.089  1.00 23.50           O  
3203 ATOM   2757  CB  LYS A 427      20.770  50.666  43.979  1.00 25.80           C  
3204 ATOM   2758  CG  LYS A 427      21.758  51.668  44.597  1.00 26.83           C  
3205 ATOM   2759  CD  LYS A 427      22.967  51.877  43.700  1.00 26.42           C  
3206 ATOM   2760  CE  LYS A 427      23.920  52.923  44.263  1.00 26.91           C  
3207 ATOM   2761  NZ  LYS A 427      25.044  53.183  43.311  1.00 28.92           N  
3208 ATOM   2762  N   TRP A 428      18.125  48.552  44.277  1.00 25.59           N  
3209 ATOM   2763  CA  TRP A 428      17.112  47.751  43.565  1.00 21.07           C  
3210 ATOM   2764  C   TRP A 428      15.832  47.570  44.374  1.00 21.51           C  
3211 ATOM   2765  O   TRP A 428      14.843  47.040  43.870  1.00 21.86           O  
3212 ATOM   2766  CB  TRP A 428      17.658  46.343  43.278  1.00 20.63           C  
3213 ATOM   2767  CG  TRP A 428      18.713  46.245  42.225  1.00 21.62           C  
3214 ATOM   2768  CD1 TRP A 428      18.524  45.976  40.897  1.00 22.18           C  
3215 ATOM   2769  CD2 TRP A 428      20.124  46.415  42.403  1.00 22.24           C  
3216 ATOM   2770  NE1 TRP A 428      19.729  45.965  40.239  1.00 22.45           N  
3217 ATOM   2771  CE2 TRP A 428      20.729  46.232  41.139  1.00 23.52           C  
3218 ATOM   2772  CE3 TRP A 428      20.937  46.703  43.507  1.00 21.30           C  
3219 ATOM   2773  CZ2 TRP A 428      22.115  46.327  40.948  1.00 21.03           C  
3220 ATOM   2774  CZ3 TRP A 428      22.318  46.800  43.316  1.00 23.77           C  
3221 ATOM   2775  CH2 TRP A 428      22.889  46.610  42.045  1.00 21.34           C  
3222 ATOM   2776  N   THR A 429      15.847  48.016  45.622  1.00 20.31           N  
3223 ATOM   2777  CA  THR A 429      14.710  47.802  46.503  1.00 19.80           C  
3224 ATOM   2778  C   THR A 429      13.666  48.900  46.596  1.00 21.31           C  
3225 ATOM   2779  O   THR A 429      13.993  50.076  46.702  1.00 22.72           O  
3226 ATOM   2780  CB  THR A 429      15.224  47.474  47.903  1.00 20.16           C  
3227 ATOM   2781  OG1 THR A 429      16.147  46.381  47.808  1.00 17.74           O  
3228 ATOM   2782  CG2 THR A 429      14.084  47.092  48.818  1.00 20.59           C  
3229 ATOM   2783  N   ALA A 430      12.400  48.489  46.558  1.00 19.67           N  
3230 ATOM   2784  CA  ALA A 430      11.270  49.414  46.641  1.00 22.31           C  
3231 ATOM   2785  C   ALA A 430      11.273  50.161  47.970  1.00 22.20           C  
3232 ATOM   2786  O   ALA A 430      11.544  49.577  49.022  1.00 21.16           O  
3233 ATOM   2787  CB  ALA A 430       9.960  48.651  46.489  1.00 17.38           C  
3234 ATOM   2788  N   PRO A 431      10.937  51.458  47.943  1.00 22.73           N  
3235 ATOM   2789  CA  PRO A 431      10.904  52.283  49.150  1.00 22.67           C  
3236 ATOM   2790  C   PRO A 431      10.149  51.677  50.332  1.00 25.28           C  
3237 ATOM   2791  O   PRO A 431      10.616  51.763  51.469  1.00 27.15           O  
3238 ATOM   2792  CB  PRO A 431      10.275  53.581  48.647  1.00 24.02           C  
3239 ATOM   2793  CG  PRO A 431      10.847  53.676  47.259  1.00 25.48           C  
3240 ATOM   2794  CD  PRO A 431      10.538  52.265  46.776  1.00 26.05           C  
3241 ATOM   2795  N   GLU A 432       8.992  51.063  50.083  1.00 21.52           N  
3242 ATOM   2796  CA  GLU A 432       8.243  50.487  51.192  1.00 22.84           C  
3243 ATOM   2797  C   GLU A 432       8.910  49.223  51.747  1.00 20.87           C  
3244 ATOM   2798  O   GLU A 432       8.698  48.862  52.903  1.00 21.85           O  
3245 ATOM   2799  CB  GLU A 432       6.786  50.174  50.797  1.00 23.61           C  
3246 ATOM   2800  CG  GLU A 432       6.605  48.974  49.856  1.00 21.11           C  
3247 ATOM   2801  CD  GLU A 432       6.879  49.293  48.392  1.00 17.79           C  
3248 ATOM   2802  OE1 GLU A 432       7.406  50.384  48.089  1.00 16.50           O  
3249 ATOM   2803  OE2 GLU A 432       6.570  48.433  47.542  1.00 18.83           O  
3250 ATOM   2804  N   ALA A 433       9.716  48.551  50.932  1.00 20.31           N  
3251 ATOM   2805  CA  ALA A 433      10.392  47.344  51.394  1.00 20.87           C  
3252 ATOM   2806  C   ALA A 433      11.569  47.755  52.264  1.00 22.06           C  
3253 ATOM   2807  O   ALA A 433      11.854  47.124  53.279  1.00 25.32           O  
3254 ATOM   2808  CB  ALA A 433      10.874  46.510  50.211  1.00 23.69           C  
3255 ATOM   2809  N   ILE A 434      12.253  48.818  51.860  1.00 24.22           N  
3256 ATOM   2810  CA  ILE A 434      13.386  49.321  52.627  1.00 29.10           C  
3257 ATOM   2811  C   ILE A 434      12.906  49.917  53.949  1.00 29.08           C  
3258 ATOM   2812  O   ILE A 434      13.468  49.633  55.005  1.00 32.09           O  
3259 ATOM   2813  CB  ILE A 434      14.144  50.434  51.871  1.00 28.04           C  
3260 ATOM   2814  CG1 ILE A 434      14.793  49.874  50.609  1.00 29.51           C  
3261 ATOM   2815  CG2 ILE A 434      15.214  51.043  52.774  1.00 30.64           C  
3262 ATOM   2816  CD1 ILE A 434      15.513  50.931  49.786  1.00 29.19           C  
3263 ATOM   2817  N   ASN A 435      11.859  50.736  53.885  1.00 30.35           N  
3264 ATOM   2818  CA  ASN A 435      11.339  51.403  55.079  1.00 30.46           C  
3265 ATOM   2819  C   ASN A 435      10.555  50.563  56.072  1.00 31.08           C  
3266 ATOM   2820  O   ASN A 435      10.710  50.741  57.280  1.00 28.38           O  
3267 ATOM   2821  CB  ASN A 435      10.493  52.621  54.689  1.00 28.53           C  
3268 ATOM   2822  CG  ASN A 435      11.271  53.621  53.871  1.00 28.90           C  
3269 ATOM   2823  OD1 ASN A 435      12.474  53.794  54.076  1.00 29.25           O  
3270 ATOM   2824  ND2 ASN A 435      10.589  54.308  52.954  1.00 24.14           N  
3271 ATOM   2825  N   PHE A 436       9.712  49.655  55.594  1.00 28.38           N  
3272 ATOM   2826  CA  PHE A 436       8.938  48.853  56.531  1.00 31.21           C  
3273 ATOM   2827  C   PHE A 436       9.099  47.358  56.341  1.00 31.26           C  
3274 ATOM   2828  O   PHE A 436       8.407  46.571  56.993  1.00 30.57           O  
3275 ATOM   2829  CB  PHE A 436       7.450  49.209  56.440  1.00 33.86           C  
3276 ATOM   2830  CG  PHE A 436       7.181  50.682  56.464  1.00 38.94           C  
3277 ATOM   2831  CD1 PHE A 436       7.147  51.413  55.284  1.00 40.78           C  
3278 ATOM   2832  CD2 PHE A 436       7.016  51.353  57.671  1.00 40.53           C  
3279 ATOM   2833  CE1 PHE A 436       6.951  52.796  55.303  1.00 42.75           C  
3280 ATOM   2834  CE2 PHE A 436       6.822  52.735  57.699  1.00 39.71           C  
3281 ATOM   2835  CZ  PHE A 436       6.790  53.455  56.512  1.00 39.15           C  
3282 ATOM   2836  N   GLY A 437      10.013  46.963  55.463  1.00 27.70           N  
3283 ATOM   2837  CA  GLY A 437      10.197  45.547  55.214  1.00 26.94           C  
3284 ATOM   2838  C   GLY A 437       8.934  44.970  54.591  1.00 25.34           C  
3285 ATOM   2839  O   GLY A 437       8.592  43.806  54.815  1.00 23.40           O  
3286 ATOM   2840  N   SER A 438       8.235  45.795  53.812  1.00 23.83           N  
3287 ATOM   2841  CA  SER A 438       7.000  45.382  53.151  1.00 24.94           C  
3288 ATOM   2842  C   SER A 438       7.290  44.744  51.795  1.00 24.04           C  
3289 ATOM   2843  O   SER A 438       7.081  45.366  50.749  1.00 23.49           O  
3290 ATOM   2844  CB  SER A 438       6.084  46.589  52.944  1.00 24.53           C  
3291 ATOM   2845  OG  SER A 438       5.802  47.222  54.175  1.00 31.48           O  
3292 ATOM   2846  N   PHE A 439       7.786  43.512  51.814  1.00 22.25           N  
3293 ATOM   2847  CA  PHE A 439       8.086  42.813  50.573  1.00 21.56           C  
3294 ATOM   2848  C   PHE A 439       6.832  42.166  49.998  1.00 18.23           C  
3295 ATOM   2849  O   PHE A 439       6.093  41.475  50.704  1.00 16.28           O  
3296 ATOM   2850  CB  PHE A 439       9.163  41.735  50.787  1.00 22.76           C  
3297 ATOM   2851  CG  PHE A 439      10.516  42.284  51.177  1.00 22.60           C  
3298 ATOM   2852  CD1 PHE A 439      10.862  42.454  52.514  1.00 21.51           C  
3299 ATOM   2853  CD2 PHE A 439      11.435  42.653  50.200  1.00 23.24           C  
3300 ATOM   2854  CE1 PHE A 439      12.101  42.982  52.871  1.00 19.05           C  
3301 ATOM   2855  CE2 PHE A 439      12.677  43.185  50.549  1.00 23.01           C  
3302 ATOM   2856  CZ  PHE A 439      13.009  43.349  51.886  1.00 19.04           C  
3303 ATOM   2857  N   THR A 440       6.579  42.419  48.717  1.00 18.69           N  
3304 ATOM   2858  CA  THR A 440       5.431  41.835  48.026  1.00 15.30           C  
3305 ATOM   2859  C   THR A 440       5.829  41.706  46.566  1.00 16.33           C  
3306 ATOM   2860  O   THR A 440       6.915  42.127  46.171  1.00 16.60           O  
3307 ATOM   2861  CB  THR A 440       4.174  42.738  48.066  1.00 18.01           C  
3308 ATOM   2862  OG1 THR A 440       4.415  43.909  47.281  1.00 17.95           O  
3309 ATOM   2863  CG2 THR A 440       3.825  43.149  49.504  1.00 18.60           C  
3310 ATOM   2864  N   ILE A 441       4.952  41.134  45.754  1.00 14.76           N  
3311 ATOM   2865  CA  ILE A 441       5.274  41.011  44.347  1.00 14.26           C  
3312 ATOM   2866  C   ILE A 441       5.433  42.421  43.750  1.00 14.48           C  
3313 ATOM   2867  O   ILE A 441       6.120  42.599  42.746  1.00 14.64           O  
3314 ATOM   2868  CB  ILE A 441       4.189  40.178  43.590  1.00 13.07           C  
3315 ATOM   2869  CG1 ILE A 441       4.662  39.884  42.165  1.00 12.44           C  
3316 ATOM   2870  CG2 ILE A 441       2.851  40.892  43.600  1.00 14.53           C  
3317 ATOM   2871  CD1 ILE A 441       5.856  38.929  42.116  1.00 15.06           C  
3318 ATOM   2872  N   LYS A 442       4.827  43.431  44.380  1.00 12.33           N  
3319 ATOM   2873  CA  LYS A 442       4.961  44.797  43.879  1.00 14.56           C  
3320 ATOM   2874  C   LYS A 442       6.343  45.398  44.144  1.00 15.80           C  
3321 ATOM   2875  O   LYS A 442       6.793  46.248  43.379  1.00 12.31           O  
3322 ATOM   2876  CB  LYS A 442       3.878  45.713  44.460  1.00 14.99           C  
3323 ATOM   2877  CG  LYS A 442       2.465  45.391  43.965  1.00 17.40           C  
3324 ATOM   2878  CD  LYS A 442       2.344  45.445  42.440  1.00 13.82           C  
3325 ATOM   2879  CE  LYS A 442       0.888  45.242  42.003  1.00 18.53           C  
3326 ATOM   2880  NZ  LYS A 442       0.717  45.115  40.523  1.00 17.10           N  
3327 ATOM   2881  N   SER A 443       7.006  44.993  45.230  1.00 12.78           N  
3328 ATOM   2882  CA  SER A 443       8.346  45.510  45.479  1.00 14.07           C  
3329 ATOM   2883  C   SER A 443       9.282  44.875  44.443  1.00 11.28           C  
3330 ATOM   2884  O   SER A 443      10.263  45.489  44.050  1.00 15.49           O  
3331 ATOM   2885  CB  SER A 443       8.805  45.257  46.936  1.00 11.37           C  
3332 ATOM   2886  OG  SER A 443       8.705  43.906  47.353  1.00 15.99           O  
3333 ATOM   2887  N   ASP A 444       8.977  43.652  43.997  1.00 11.90           N  
3334 ATOM   2888  CA  ASP A 444       9.771  43.010  42.941  1.00 10.36           C  
3335 ATOM   2889  C   ASP A 444       9.584  43.786  41.626  1.00 14.26           C  
3336 ATOM   2890  O   ASP A 444      10.524  43.936  40.846  1.00 12.13           O  
3337 ATOM   2891  CB  ASP A 444       9.347  41.553  42.682  1.00 11.64           C  
3338 ATOM   2892  CG  ASP A 444       9.926  40.572  43.681  1.00 13.49           C  
3339 ATOM   2893  OD1 ASP A 444      10.924  40.905  44.362  1.00 13.08           O  
3340 ATOM   2894  OD2 ASP A 444       9.398  39.443  43.753  1.00 15.37           O  
3341 ATOM   2895  N   VAL A 445       8.367  44.258  41.368  1.00 13.71           N  
3342 ATOM   2896  CA  VAL A 445       8.121  45.013  40.144  1.00 13.87           C  
3343 ATOM   2897  C   VAL A 445       9.056  46.209  40.121  1.00 16.19           C  
3344 ATOM   2898  O   VAL A 445       9.655  46.509  39.091  1.00 15.78           O  
3345 ATOM   2899  CB  VAL A 445       6.665  45.502  40.044  1.00 16.53           C  
3346 ATOM   2900  CG1 VAL A 445       6.533  46.486  38.882  1.00 15.96           C  
3347 ATOM   2901  CG2 VAL A 445       5.735  44.315  39.810  1.00 12.87           C  
3348 ATOM   2902  N   TRP A 446       9.180  46.899  41.252  1.00 17.86           N  
3349 ATOM   2903  CA  TRP A 446      10.103  48.026  41.320  1.00 19.73           C  
3350 ATOM   2904  C   TRP A 446      11.496  47.522  40.923  1.00 20.03           C  
3351 ATOM   2905  O   TRP A 446      12.163  48.121  40.081  1.00 17.71           O  
3352 ATOM   2906  CB  TRP A 446      10.129  48.615  42.741  1.00 19.58           C  
3353 ATOM   2907  CG  TRP A 446      11.129  49.725  42.937  1.00 20.31           C  
3354 ATOM   2908  CD1 TRP A 446      12.492  49.617  42.922  1.00 18.89           C  
3355 ATOM   2909  CD2 TRP A 446      10.840  51.112  43.164  1.00 21.56           C  
3356 ATOM   2910  NE1 TRP A 446      13.069  50.849  43.123  1.00 19.88           N  
3357 ATOM   2911  CE2 TRP A 446      12.081  51.782  43.275  1.00 23.02           C  
3358 ATOM   2912  CE3 TRP A 446       9.657  51.853  43.282  1.00 22.75           C  
3359 ATOM   2913  CZ2 TRP A 446      12.169  53.163  43.499  1.00 22.56           C  
3360 ATOM   2914  CZ3 TRP A 446       9.748  53.229  43.508  1.00 23.65           C  
3361 ATOM   2915  CH2 TRP A 446      10.997  53.865  43.612  1.00 23.16           C  
3362 ATOM   2916  N   SER A 447      11.923  46.415  41.526  1.00 17.71           N  
3363 ATOM   2917  CA  SER A 447      13.233  45.833  41.229  1.00 16.14           C  
3364 ATOM   2918  C   SER A 447      13.413  45.520  39.742  1.00 16.38           C  
3365 ATOM   2919  O   SER A 447      14.482  45.755  39.178  1.00 16.10           O  
3366 ATOM   2920  CB  SER A 447      13.446  44.549  42.040  1.00 16.45           C  
3367 ATOM   2921  OG  SER A 447      13.430  44.801  43.432  1.00 16.54           O  
3368 ATOM   2922  N   PHE A 448      12.368  44.989  39.111  1.00 15.72           N  
3369 ATOM   2923  CA  PHE A 448      12.428  44.653  37.689  1.00 15.55           C  
3370 ATOM   2924  C   PHE A 448      12.729  45.910  36.867  1.00 17.05           C  
3371 ATOM   2925  O   PHE A 448      13.415  45.852  35.844  1.00 18.10           O  
3372 ATOM   2926  CB  PHE A 448      11.096  44.057  37.230  1.00 14.93           C  
3373 ATOM   2927  CG  PHE A 448      11.095  43.624  35.794  1.00 14.38           C  
3374 ATOM   2928  CD1 PHE A 448      11.678  42.420  35.416  1.00 18.31           C  
3375 ATOM   2929  CD2 PHE A 448      10.555  44.449  34.809  1.00 12.15           C  
3376 ATOM   2930  CE1 PHE A 448      11.728  42.035  34.075  1.00 17.49           C  
3377 ATOM   2931  CE2 PHE A 448      10.596  44.081  33.464  1.00 17.64           C  
3378 ATOM   2932  CZ  PHE A 448      11.183  42.871  33.092  1.00 16.35           C  
3379 ATOM   2933  N   GLY A 449      12.197  47.044  37.315  1.00 18.53           N  
3380 ATOM   2934  CA  GLY A 449      12.439  48.295  36.617  1.00 19.65           C  
3381 ATOM   2935  C   GLY A 449      13.914  48.641  36.668  1.00 18.25           C  
3382 ATOM   2936  O   GLY A 449      14.498  49.051  35.673  1.00 18.33           O  
3383 ATOM   2937  N   ILE A 450      14.524  48.486  37.837  1.00 17.24           N  
3384 ATOM   2938  CA  ILE A 450      15.950  48.770  37.970  1.00 15.92           C  
3385 ATOM   2939  C   ILE A 450      16.693  47.767  37.077  1.00 18.60           C  
3386 ATOM   2940  O   ILE A 450      17.633  48.129  36.373  1.00 21.10           O  
3387 ATOM   2941  CB  ILE A 450      16.413  48.632  39.453  1.00 16.33           C  
3388 ATOM   2942  CG1 ILE A 450      15.558  49.534  40.355  1.00 15.37           C  
3389 ATOM   2943  CG2 ILE A 450      17.881  49.040  39.600  1.00 15.03           C  
3390 ATOM   2944  CD1 ILE A 450      15.702  51.047  40.084  1.00 16.18           C  
3391 ATOM   2945  N   LEU A 451      16.246  46.510  37.089  1.00 18.58           N  
3392 ATOM   2946  CA  LEU A 451      16.856  45.457  36.275  1.00 19.13           C  
3393 ATOM   2947  C   LEU A 451      16.784  45.810  34.793  1.00 19.64           C  
3394 ATOM   2948  O   LEU A 451      17.728  45.550  34.040  1.00 18.43           O  
3395 ATOM   2949  CB  LEU A 451      16.155  44.108  36.514  1.00 14.91           C  
3396 ATOM   2950  CG  LEU A 451      16.570  42.915  35.634  1.00 17.89           C  
3397 ATOM   2951  CD1 LEU A 451      18.087  42.711  35.656  1.00 17.50           C  
3398 ATOM   2952  CD2 LEU A 451      15.850  41.656  36.131  1.00 19.89           C  
3399 ATOM   2953  N   LEU A 452      15.658  46.383  34.372  1.00 19.10           N  
3400 ATOM   2954  CA  LEU A 452      15.494  46.774  32.974  1.00 21.07           C  
3401 ATOM   2955  C   LEU A 452      16.601  47.732  32.575  1.00 19.48           C  
3402 ATOM   2956  O   LEU A 452      17.168  47.613  31.489  1.00 22.06           O  
3403 ATOM   2957  CB  LEU A 452      14.138  47.451  32.737  1.00 20.73           C  
3404 ATOM   2958  CG  LEU A 452      12.902  46.558  32.663  1.00 26.36           C  
3405 ATOM   2959  CD1 LEU A 452      11.673  47.409  32.338  1.00 26.27           C  
3406 ATOM   2960  CD2 LEU A 452      13.110  45.504  31.572  1.00 29.02           C  
3407 ATOM   2961  N   MET A 453      16.902  48.676  33.465  1.00 20.04           N  
3408 ATOM   2962  CA  MET A 453      17.944  49.666  33.218  1.00 22.89           C  
3409 ATOM   2963  C   MET A 453      19.310  48.991  33.173  1.00 22.51           C  
3410 ATOM   2964  O   MET A 453      20.141  49.345  32.342  1.00 26.46           O  
3411 ATOM   2965  CB  MET A 453      17.928  50.758  34.298  1.00 22.50           C  
3412 ATOM   2966  CG  MET A 453      18.936  51.884  34.046  1.00 25.83           C  
3413 ATOM   2967  SD  MET A 453      18.512  52.908  32.608  1.00 26.90           S  
3414 ATOM   2968  CE  MET A 453      17.117  53.775  33.285  1.00 27.04           C  
3415 ATOM   2969  N   GLU A 454      19.559  48.023  34.053  1.00 22.34           N  
3416 ATOM   2970  CA  GLU A 454      20.850  47.339  34.004  1.00 21.66           C  
3417 ATOM   2971  C   GLU A 454      21.021  46.690  32.641  1.00 21.19           C  
3418 ATOM   2972  O   GLU A 454      22.086  46.764  32.034  1.00 24.50           O  
3419 ATOM   2973  CB  GLU A 454      20.965  46.208  35.029  1.00 22.27           C  
3420 ATOM   2974  CG  GLU A 454      21.012  46.587  36.467  1.00 25.39           C  
3421 ATOM   2975  CD  GLU A 454      21.270  45.368  37.342  1.00 24.68           C  
3422 ATOM   2976  OE1 GLU A 454      22.447  45.000  37.565  1.00 23.93           O  
3423 ATOM   2977  OE2 GLU A 454      20.280  44.759  37.781  1.00 22.23           O  
3424 ATOM   2978  N   ILE A 455      19.967  46.025  32.180  1.00 20.14           N  
3425 ATOM   2979  CA  ILE A 455      20.004  45.328  30.903  1.00 19.71           C  
3426 ATOM   2980  C   ILE A 455      20.234  46.241  29.701  1.00 22.93           C  
3427 ATOM   2981  O   ILE A 455      21.128  45.989  28.882  1.00 21.96           O  
3428 ATOM   2982  CB  ILE A 455      18.707  44.512  30.691  1.00 21.77           C  
3429 ATOM   2983  CG1 ILE A 455      18.613  43.410  31.759  1.00 19.96           C  
3430 ATOM   2984  CG2 ILE A 455      18.678  43.932  29.289  1.00 19.38           C  
3431 ATOM   2985  CD1 ILE A 455      17.365  42.550  31.682  1.00 21.23           C  
3432 ATOM   2986  N   VAL A 456      19.439  47.302  29.598  1.00 19.10           N  
3433 ATOM   2987  CA  VAL A 456      19.563  48.223  28.474  1.00 22.08           C  
3434 ATOM   2988  C   VAL A 456      20.890  48.984  28.496  1.00 24.41           C  
3435 ATOM   2989  O   VAL A 456      21.291  49.567  27.491  1.00 25.90           O  
3436 ATOM   2990  CB  VAL A 456      18.366  49.226  28.429  1.00 24.63           C  
3437 ATOM   2991  CG1 VAL A 456      18.394  50.150  29.629  1.00 27.16           C  
3438 ATOM   2992  CG2 VAL A 456      18.395  50.019  27.138  1.00 31.09           C  
3439 ATOM   2993  N   THR A 457      21.581  48.965  29.632  1.00 26.20           N  
3440 ATOM   2994  CA  THR A 457      22.868  49.648  29.732  1.00 29.03           C  
3441 ATOM   2995  C   THR A 457      24.024  48.656  29.793  1.00 27.81           C  
3442 ATOM   2996  O   THR A 457      25.152  49.020  30.131  1.00 25.73           O  
3443 ATOM   2997  CB  THR A 457      22.945  50.540  30.976  1.00 29.04           C  
3444 ATOM   2998  OG1 THR A 457      22.803  49.733  32.150  1.00 30.85           O  
3445 ATOM   2999  CG2 THR A 457      21.852  51.595  30.940  1.00 26.78           C  
3446 ATOM   3000  N   TYR A 458      23.735  47.399  29.479  1.00 25.59           N  
3447 ATOM   3001  CA  TYR A 458      24.758  46.362  29.481  1.00 26.23           C  
3448 ATOM   3002  C   TYR A 458      25.435  46.095  30.832  1.00 25.04           C  
3449 ATOM   3003  O   TYR A 458      26.643  45.869  30.902  1.00 24.97           O  
3450 ATOM   3004  CB  TYR A 458      25.798  46.700  28.407  1.00 26.83           C  
3451 ATOM   3005  CG  TYR A 458      25.247  46.574  27.002  1.00 26.82           C  
3452 ATOM   3006  CD1 TYR A 458      25.244  45.343  26.345  1.00 25.82           C  
3453 ATOM   3007  CD2 TYR A 458      24.672  47.672  26.350  1.00 27.42           C  
3454 ATOM   3008  CE1 TYR A 458      24.687  45.201  25.076  1.00 25.54           C  
3455 ATOM   3009  CE2 TYR A 458      24.107  47.539  25.074  1.00 29.08           C  
3456 ATOM   3010  CZ  TYR A 458      24.118  46.300  24.446  1.00 27.66           C  
3457 ATOM   3011  OH  TYR A 458      23.565  46.154  23.192  1.00 31.80           O  
3458 ATOM   3012  N   GLY A 459      24.654  46.123  31.905  1.00 25.10           N  
3459 ATOM   3013  CA  GLY A 459      25.207  45.841  33.219  1.00 26.23           C  
3460 ATOM   3014  C   GLY A 459      25.737  47.001  34.036  1.00 27.75           C  
3461 ATOM   3015  O   GLY A 459      26.350  46.782  35.081  1.00 27.13           O  
3462 ATOM   3016  N   ARG A 460      25.518  48.231  33.581  1.00 29.79           N  
3463 ATOM   3017  CA  ARG A 460      25.999  49.387  34.332  1.00 31.34           C  
3464 ATOM   3018  C   ARG A 460      25.339  49.390  35.700  1.00 31.24           C  
3465 ATOM   3019  O   ARG A 460      24.207  48.941  35.852  1.00 31.10           O  
3466 ATOM   3020  CB  ARG A 460      25.640  50.695  33.626  1.00 35.29           C  
3467 ATOM   3021  CG  ARG A 460      26.153  51.944  34.352  1.00 41.46           C  
3468 ATOM   3022  CD  ARG A 460      25.369  53.183  33.940  1.00 44.88           C  
3469 ATOM   3023  NE  ARG A 460      23.980  53.085  34.385  1.00 49.46           N  
3470 ATOM   3024  CZ  ARG A 460      23.029  53.964  34.088  1.00 52.12           C  
3471 ATOM   3025  NH1 ARG A 460      23.304  55.024  33.339  1.00 51.07           N  
3472 ATOM   3026  NH2 ARG A 460      21.796  53.780  34.542  1.00 52.21           N  
3473 ATOM   3027  N   ILE A 461      26.046  49.913  36.690  1.00 32.11           N  
3474 ATOM   3028  CA  ILE A 461      25.520  49.984  38.045  1.00 33.49           C  
3475 ATOM   3029  C   ILE A 461      24.395  51.029  38.093  1.00 32.55           C  
3476 ATOM   3030  O   ILE A 461      24.449  52.031  37.382  1.00 30.83           O  
3477 ATOM   3031  CB  ILE A 461      26.627  50.423  39.029  1.00 36.39           C  
3478 ATOM   3032  CG1 ILE A 461      27.870  49.539  38.866  1.00 36.98           C  
3479 ATOM   3033  CG2 ILE A 461      26.107  50.377  40.455  1.00 36.51           C  
3480 ATOM   3034  CD1 ILE A 461      27.643  48.074  39.128  1.00 40.95           C  
3481 ATOM   3035  N   PRO A 462      23.344  50.788  38.902  1.00 30.46           N  
3482 ATOM   3036  CA  PRO A 462      22.225  51.731  39.032  1.00 28.48           C  
3483 ATOM   3037  C   PRO A 462      22.698  52.985  39.791  1.00 28.11           C  
3484 ATOM   3038  O   PRO A 462      23.634  52.910  40.582  1.00 24.43           O  
3485 ATOM   3039  CB  PRO A 462      21.204  50.931  39.842  1.00 28.65           C  
3486 ATOM   3040  CG  PRO A 462      21.586  49.471  39.541  1.00 33.34           C  
3487 ATOM   3041  CD  PRO A 462      23.072  49.595  39.718  1.00 32.01           C  
3488 ATOM   3042  N   TYR A 463      22.035  54.118  39.572  1.00 29.61           N  
3489 ATOM   3043  CA  TYR A 463      22.404  55.378  40.224  1.00 28.23           C  
3490 ATOM   3044  C   TYR A 463      23.923  55.525  40.332  1.00 31.07           C  
3491 ATOM   3045  O   TYR A 463      24.471  55.637  41.433  1.00 27.74           O  
3492 ATOM   3046  CB  TYR A 463      21.803  55.464  41.627  1.00 29.02           C  
3493 ATOM   3047  CG  TYR A 463      20.333  55.141  41.682  1.00 29.15           C  
3494 ATOM   3048  CD1 TYR A 463      19.897  53.823  41.800  1.00 27.04           C  
3495 ATOM   3049  CD2 TYR A 463      19.374  56.147  41.553  1.00 27.52           C  
3496 ATOM   3050  CE1 TYR A 463      18.542  53.512  41.789  1.00 27.03           C  
3497 ATOM   3051  CE2 TYR A 463      18.009  55.846  41.538  1.00 28.52           C  
3498 ATOM   3052  CZ  TYR A 463      17.603  54.528  41.657  1.00 26.91           C  
3499 ATOM   3053  OH  TYR A 463      16.265  54.221  41.660  1.00 23.35           O  
3500 ATOM   3054  N   PRO A 464      24.617  55.545  39.187  1.00 32.79           N  
3501 ATOM   3055  CA  PRO A 464      26.076  55.673  39.137  1.00 36.62           C  
3502 ATOM   3056  C   PRO A 464      26.618  56.885  39.885  1.00 39.25           C  
3503 ATOM   3057  O   PRO A 464      26.271  58.024  39.573  1.00 41.96           O  
3504 ATOM   3058  CB  PRO A 464      26.356  55.733  37.634  1.00 39.08           C  
3505 ATOM   3059  CG  PRO A 464      25.064  56.350  37.081  1.00 39.06           C  
3506 ATOM   3060  CD  PRO A 464      24.073  55.483  37.821  1.00 35.59           C  
3507 ATOM   3061  N   GLY A 465      27.461  56.627  40.880  1.00 38.99           N  
3508 ATOM   3062  CA  GLY A 465      28.056  57.705  41.650  1.00 41.00           C  
3509 ATOM   3063  C   GLY A 465      27.303  58.111  42.901  1.00 41.57           C  
3510 ATOM   3064  O   GLY A 465      27.826  58.863  43.722  1.00 41.21           O  
3511 ATOM   3065  N   MET A 466      26.079  57.623  43.057  1.00 41.31           N  
3512 ATOM   3066  CA  MET A 466      25.279  57.966  44.229  1.00 41.51           C  
3513 ATOM   3067  C   MET A 466      25.439  56.934  45.333  1.00 42.25           C  
3514 ATOM   3068  O   MET A 466      25.686  55.756  45.062  1.00 42.84           O  
3515 ATOM   3069  CB  MET A 466      23.800  58.067  43.850  1.00 40.62           C  
3516 ATOM   3070  CG  MET A 466      23.512  59.071  42.750  1.00 38.99           C  
3517 ATOM   3071  SD  MET A 466      21.751  59.203  42.365  1.00 36.04           S  
3518 ATOM   3072  CE  MET A 466      21.098  59.755  43.904  1.00 33.29           C  
3519 ATOM   3073  N   SER A 467      25.299  57.378  46.579  1.00 42.53           N  
3520 ATOM   3074  CA  SER A 467      25.413  56.466  47.709  1.00 43.45           C  
3521 ATOM   3075  C   SER A 467      24.009  56.038  48.111  1.00 42.81           C  
3522 ATOM   3076  O   SER A 467      23.022  56.655  47.709  1.00 42.83           O  
3523 ATOM   3077  CB  SER A 467      26.108  57.139  48.899  1.00 43.57           C  
3524 ATOM   3078  OG  SER A 467      25.283  58.124  49.500  1.00 46.68           O  
3525 ATOM   3079  N   ASN A 468      23.919  54.979  48.903  1.00 42.01           N  
3526 ATOM   3080  CA  ASN A 468      22.624  54.480  49.342  1.00 42.13           C  
3527 ATOM   3081  C   ASN A 468      21.772  55.556  50.014  1.00 39.20           C  
3528 ATOM   3082  O   ASN A 468      20.579  55.667  49.746  1.00 35.85           O  
3529 ATOM   3083  CB  ASN A 468      22.817  53.290  50.286  1.00 40.67           C  
3530 ATOM   3084  CG  ASN A 468      23.394  52.075  49.583  1.00 42.59           C  
3531 ATOM   3085  OD1 ASN A 468      23.756  51.089  50.225  1.00 44.96           O  
3532 ATOM   3086  ND2 ASN A 468      23.467  52.134  48.256  1.00 39.82           N  
3533 ATOM   3087  N   PRO A 469      22.371  56.361  50.902  1.00 38.04           N  
3534 ATOM   3088  CA  PRO A 469      21.604  57.410  51.578  1.00 37.26           C  
3535 ATOM   3089  C   PRO A 469      21.068  58.455  50.602  1.00 34.79           C  
3536 ATOM   3090  O   PRO A 469      19.955  58.957  50.761  1.00 35.50           O  
3537 ATOM   3091  CB  PRO A 469      22.628  57.990  52.556  1.00 38.86           C  
3538 ATOM   3092  CG  PRO A 469      23.548  56.795  52.814  1.00 38.95           C  
3539 ATOM   3093  CD  PRO A 469      23.759  56.377  51.387  1.00 39.03           C  
3540 ATOM   3094  N   GLU A 470      21.870  58.774  49.592  1.00 29.96           N  
3541 ATOM   3095  CA  GLU A 470      21.492  59.758  48.590  1.00 31.75           C  
3542 ATOM   3096  C   GLU A 470      20.380  59.242  47.685  1.00 30.49           C  
3543 ATOM   3097  O   GLU A 470      19.504  60.004  47.271  1.00 25.72           O  
3544 ATOM   3098  CB  GLU A 470      22.710  60.131  47.746  1.00 34.07           C  
3545 ATOM   3099  CG  GLU A 470      23.871  60.661  48.564  1.00 36.61           C  
3546 ATOM   3100  CD  GLU A 470      25.064  61.023  47.710  1.00 38.33           C  
3547 ATOM   3101  OE1 GLU A 470      25.531  60.149  46.949  1.00 38.17           O  
3548 ATOM   3102  OE2 GLU A 470      25.537  62.178  47.804  1.00 39.96           O  
3549 ATOM   3103  N   VAL A 471      20.421  57.949  47.372  1.00 29.01           N  
3550 ATOM   3104  CA  VAL A 471      19.405  57.352  46.514  1.00 25.22           C  
3551 ATOM   3105  C   VAL A 471      18.072  57.355  47.245  1.00 26.94           C  
3552 ATOM   3106  O   VAL A 471      17.045  57.752  46.684  1.00 25.08           O  
3553 ATOM   3107  CB  VAL A 471      19.773  55.897  46.124  1.00 27.10           C  
3554 ATOM   3108  CG1 VAL A 471      18.682  55.291  45.249  1.00 23.32           C  
3555 ATOM   3109  CG2 VAL A 471      21.081  55.886  45.370  1.00 25.71           C  
3556 ATOM   3110  N   ILE A 472      18.097  56.922  48.504  1.00 25.02           N  
3557 ATOM   3111  CA  ILE A 472      16.892  56.868  49.320  1.00 27.85           C  
3558 ATOM   3112  C   ILE A 472      16.264  58.255  49.428  1.00 30.73           C  
3559 ATOM   3113  O   ILE A 472      15.042  58.401  49.333  1.00 31.59           O  
3560 ATOM   3114  CB  ILE A 472      17.200  56.317  50.732  1.00 27.62           C  
3561 ATOM   3115  CG1 ILE A 472      17.703  54.873  50.616  1.00 29.41           C  
3562 ATOM   3116  CG2 ILE A 472      15.953  56.388  51.608  1.00 31.42           C  
3563 ATOM   3117  CD1 ILE A 472      18.044  54.209  51.940  1.00 30.58           C  
3564 ATOM   3118  N   ARG A 473      17.108  59.268  49.616  1.00 30.36           N  
3565 ATOM   3119  CA  ARG A 473      16.647  60.649  49.717  1.00 31.50           C  
3566 ATOM   3120  C   ARG A 473      16.104  61.195  48.404  1.00 29.87           C  
3567 ATOM   3121  O   ARG A 473      15.048  61.827  48.379  1.00 28.22           O  
3568 ATOM   3122  CB  ARG A 473      17.780  61.553  50.212  1.00 32.82           C  
3569 ATOM   3123  CG  ARG A 473      17.770  61.731  51.707  1.00 42.81           C  
3570 ATOM   3124  CD  ARG A 473      16.499  62.466  52.101  1.00 47.83           C  
3571 ATOM   3125  NE  ARG A 473      16.312  62.522  53.544  1.00 53.65           N  
3572 ATOM   3126  CZ  ARG A 473      15.294  63.134  54.139  1.00 53.53           C  
3573 ATOM   3127  NH1 ARG A 473      14.368  63.747  53.415  1.00 54.45           N  
3574 ATOM   3128  NH2 ARG A 473      15.195  63.119  55.459  1.00 54.57           N  
3575 ATOM   3129  N   ALA A 474      16.836  60.960  47.320  1.00 27.24           N  
3576 ATOM   3130  CA  ALA A 474      16.424  61.430  46.008  1.00 29.09           C  
3577 ATOM   3131  C   ALA A 474      15.072  60.846  45.594  1.00 28.85           C  
3578 ATOM   3132  O   ALA A 474      14.204  61.571  45.116  1.00 28.15           O  
3579 ATOM   3133  CB  ALA A 474      17.488  61.079  44.975  1.00 27.64           C  
3580 ATOM   3134  N   LEU A 475      14.895  59.539  45.780  1.00 29.49           N  
3581 ATOM   3135  CA  LEU A 475      13.643  58.876  45.415  1.00 27.57           C  
3582 ATOM   3136  C   LEU A 475      12.464  59.468  46.177  1.00 29.89           C  
3583 ATOM   3137  O   LEU A 475      11.368  59.612  45.631  1.00 28.32           O  
3584 ATOM   3138  CB  LEU A 475      13.737  57.369  45.685  1.00 23.49           C  
3585 ATOM   3139  CG  LEU A 475      14.756  56.590  44.839  1.00 22.50           C  
3586 ATOM   3140  CD1 LEU A 475      14.879  55.133  45.336  1.00 19.28           C  
3587 ATOM   3141  CD2 LEU A 475      14.319  56.626  43.382  1.00 19.45           C  
3588 ATOM   3142  N   GLU A 476      12.691  59.804  47.444  1.00 29.44           N  
3589 ATOM   3143  CA  GLU A 476      11.648  60.401  48.267  1.00 31.06           C  
3590 ATOM   3144  C   GLU A 476      11.302  61.783  47.712  1.00 28.79           C  
3591 ATOM   3145  O   GLU A 476      10.165  62.236  47.833  1.00 27.67           O  
3592 ATOM   3146  CB  GLU A 476      12.116  60.501  49.733  1.00 33.63           C  
3593 ATOM   3147  CG  GLU A 476      12.211  59.143  50.440  1.00 38.16           C  
3594 ATOM   3148  CD  GLU A 476      12.923  59.187  51.798  1.00 41.97           C  
3595 ATOM   3149  OE1 GLU A 476      12.869  58.168  52.523  1.00 40.84           O  
3596 ATOM   3150  OE2 GLU A 476      13.547  60.217  52.138  1.00 39.13           O  
3597 ATOM   3151  N   ARG A 477      12.285  62.430  47.085  1.00 27.70           N  
3598 ATOM   3152  CA  ARG A 477      12.110  63.762  46.508  1.00 30.68           C  
3599 ATOM   3153  C   ARG A 477      11.399  63.719  45.159  1.00 31.73           C  
3600 ATOM   3154  O   ARG A 477      10.817  64.710  44.727  1.00 31.88           O  
3601 ATOM   3155  CB  ARG A 477      13.461  64.442  46.353  1.00 33.75           C  
3602 ATOM   3156  N   GLY A 478      11.452  62.570  44.495  1.00 31.20           N  
3603 ATOM   3157  CA  GLY A 478      10.794  62.436  43.208  1.00 28.77           C  
3604 ATOM   3158  C   GLY A 478      11.764  62.095  42.096  1.00 27.78           C  
3605 ATOM   3159  O   GLY A 478      11.365  61.887  40.951  1.00 27.00           O  
3606 ATOM   3160  N   TYR A 479      13.047  62.050  42.433  1.00 23.87           N  
3607 ATOM   3161  CA  TYR A 479      14.077  61.720  41.461  1.00 24.61           C  
3608 ATOM   3162  C   TYR A 479      13.920  60.295  40.941  1.00 26.17           C  
3609 ATOM   3163  O   TYR A 479      13.462  59.402  41.654  1.00 28.42           O  
3610 ATOM   3164  CB  TYR A 479      15.460  61.838  42.099  1.00 26.25           C  
3611 ATOM   3165  CG  TYR A 479      16.598  61.453  41.178  1.00 24.44           C  
3612 ATOM   3166  CD1 TYR A 479      17.013  62.301  40.153  1.00 28.10           C  
3613 ATOM   3167  CD2 TYR A 479      17.240  60.223  41.315  1.00 26.32           C  
3614 ATOM   3168  CE1 TYR A 479      18.042  61.932  39.286  1.00 27.67           C  
3615 ATOM   3169  CE2 TYR A 479      18.264  59.845  40.456  1.00 24.23           C  
3616 ATOM   3170  CZ  TYR A 479      18.660  60.702  39.445  1.00 25.73           C  
3617 ATOM   3171  OH  TYR A 479      19.667  60.320  38.594  1.00 27.67           O  
3618 ATOM   3172  N   ARG A 480      14.321  60.096  39.693  1.00 26.79           N  
3619 ATOM   3173  CA  ARG A 480      14.293  58.791  39.048  1.00 28.17           C  
3620 ATOM   3174  C   ARG A 480      15.425  58.830  38.032  1.00 29.15           C  
3621 ATOM   3175  O   ARG A 480      15.653  59.868  37.408  1.00 28.31           O  
3622 ATOM   3176  CB  ARG A 480      12.957  58.563  38.339  1.00 23.89           C  
3623 ATOM   3177  CG  ARG A 480      11.759  58.439  39.280  1.00 28.89           C  
3624 ATOM   3178  CD  ARG A 480      11.823  57.154  40.084  1.00 28.09           C  
3625 ATOM   3179  NE  ARG A 480      10.638  56.937  40.915  1.00 28.31           N  
3626 ATOM   3180  CZ  ARG A 480      10.379  57.573  42.054  1.00 29.91           C  
3627 ATOM   3181  NH1 ARG A 480      11.225  58.483  42.520  1.00 30.64           N  
3628 ATOM   3182  NH2 ARG A 480       9.274  57.287  42.733  1.00 26.68           N  
3629 ATOM   3183  N   MET A 481      16.157  57.729  37.883  1.00 28.37           N  
3630 ATOM   3184  CA  MET A 481      17.246  57.708  36.913  1.00 29.52           C  
3631 ATOM   3185  C   MET A 481      16.718  58.132  35.553  1.00 29.34           C  
3632 ATOM   3186  O   MET A 481      15.651  57.687  35.129  1.00 31.02           O  
3633 ATOM   3187  CB  MET A 481      17.856  56.313  36.777  1.00 31.15           C  
3634 ATOM   3188  CG  MET A 481      18.677  55.835  37.962  1.00 31.92           C  
3635 ATOM   3189  SD  MET A 481      19.363  54.198  37.612  1.00 33.13           S  
3636 ATOM   3190  CE  MET A 481      17.848  53.223  37.505  1.00 28.87           C  
3637 ATOM   3191  N   PRO A 482      17.448  59.024  34.866  1.00 30.83           N  
3638 ATOM   3192  CA  PRO A 482      17.080  59.526  33.539  1.00 30.42           C  
3639 ATOM   3193  C   PRO A 482      17.203  58.427  32.483  1.00 31.87           C  
3640 ATOM   3194  O   PRO A 482      17.863  57.413  32.711  1.00 31.44           O  
3641 ATOM   3195  CB  PRO A 482      18.091  60.650  33.322  1.00 32.23           C  
3642 ATOM   3196  CG  PRO A 482      19.322  60.096  34.026  1.00 31.33           C  
3643 ATOM   3197  CD  PRO A 482      18.673  59.698  35.336  1.00 27.89           C  
3644 ATOM   3198  N   ARG A 483      16.571  58.631  31.331  1.00 31.14           N  
3645 ATOM   3199  CA  ARG A 483      16.622  57.656  30.246  1.00 31.28           C  
3646 ATOM   3200  C   ARG A 483      17.925  57.729  29.456  1.00 33.21           C  
3647 ATOM   3201  O   ARG A 483      18.302  58.790  28.968  1.00 32.15           O  
3648 ATOM   3202  CB  ARG A 483      15.450  57.868  29.281  1.00 31.52           C  
3649 ATOM   3203  CG  ARG A 483      15.455  56.910  28.081  1.00 31.95           C  
3650 ATOM   3204  CD  ARG A 483      14.208  57.053  27.205  1.00 32.59           C  
3651 ATOM   3205  NE  ARG A 483      14.135  58.322  26.484  1.00 36.70           N  
3652 ATOM   3206  CZ  ARG A 483      14.919  58.657  25.463  1.00 37.29           C  
3653 ATOM   3207  NH1 ARG A 483      15.849  57.820  25.028  1.00 41.18           N  
3654 ATOM   3208  NH2 ARG A 483      14.779  59.838  24.878  1.00 38.85           N  
3655 ATOM   3209  N   PRO A 484      18.630  56.595  29.317  1.00 35.54           N  
3656 ATOM   3210  CA  PRO A 484      19.895  56.526  28.575  1.00 36.23           C  
3657 ATOM   3211  C   PRO A 484      19.646  56.738  27.080  1.00 38.94           C  
3658 ATOM   3212  O   PRO A 484      18.535  56.521  26.598  1.00 38.73           O  
3659 ATOM   3213  CB  PRO A 484      20.388  55.109  28.880  1.00 37.04           C  
3660 ATOM   3214  CG  PRO A 484      19.715  54.793  30.214  1.00 36.28           C  
3661 ATOM   3215  CD  PRO A 484      18.323  55.273  29.882  1.00 34.21           C  
3662 ATOM   3216  N   GLU A 485      20.680  57.146  26.351  1.00 42.50           N  
3663 ATOM   3217  CA  GLU A 485      20.562  57.397  24.912  1.00 45.38           C  
3664 ATOM   3218  C   GLU A 485      20.060  56.212  24.088  1.00 45.15           C  
3665 ATOM   3219  O   GLU A 485      19.209  56.373  23.213  1.00 44.84           O  
3666 ATOM   3220  CB  GLU A 485      21.910  57.850  24.340  1.00 51.03           C  
3667 ATOM   3221  CG  GLU A 485      21.906  58.044  22.820  1.00 56.34           C  
3668 ATOM   3222  CD  GLU A 485      23.284  58.380  22.261  1.00 60.17           C  
3669 ATOM   3223  OE1 GLU A 485      23.856  59.415  22.666  1.00 60.71           O  
3670 ATOM   3224  OE2 GLU A 485      23.793  57.607  21.417  1.00 61.52           O  
3671 ATOM   3225  N   ASN A 486      20.596  55.027  24.352  1.00 43.77           N  
3672 ATOM   3226  CA  ASN A 486      20.193  53.845  23.601  1.00 44.80           C  
3673 ATOM   3227  C   ASN A 486      18.974  53.131  24.173  1.00 42.81           C  
3674 ATOM   3228  O   ASN A 486      18.763  51.946  23.919  1.00 43.81           O  
3675 ATOM   3229  CB  ASN A 486      21.363  52.867  23.499  1.00 46.89           C  
3676 ATOM   3230  CG  ASN A 486      22.507  53.421  22.675  1.00 52.48           C  
3677 ATOM   3231  OD1 ASN A 486      22.315  53.828  21.527  1.00 55.33           O  
3678 ATOM   3232  ND2 ASN A 486      23.706  53.436  23.252  1.00 52.18           N  
3679 ATOM   3233  N   CYS A 487      18.170  53.857  24.942  1.00 39.76           N  
3680 ATOM   3234  CA  CYS A 487      16.973  53.279  25.538  1.00 34.85           C  
3681 ATOM   3235  C   CYS A 487      15.716  53.914  24.958  1.00 33.82           C  
3682 ATOM   3236  O   CYS A 487      15.435  55.086  25.196  1.00 32.07           O  
3683 ATOM   3237  CB  CYS A 487      16.986  53.471  27.055  1.00 33.25           C  
3684 ATOM   3238  SG  CYS A 487      15.500  52.846  27.878  1.00 30.26           S  
3685 ATOM   3239  N   PRO A 488      14.939  53.141  24.189  1.00 33.05           N  
3686 ATOM   3240  CA  PRO A 488      13.710  53.661  23.589  1.00 34.02           C  
3687 ATOM   3241  C   PRO A 488      12.779  54.218  24.664  1.00 33.17           C  
3688 ATOM   3242  O   PRO A 488      12.735  53.704  25.788  1.00 30.98           O  
3689 ATOM   3243  CB  PRO A 488      13.137  52.430  22.881  1.00 33.67           C  
3690 ATOM   3244  CG  PRO A 488      13.677  51.285  23.738  1.00 34.41           C  
3691 ATOM   3245  CD  PRO A 488      15.111  51.724  23.836  1.00 31.59           C  
3692 ATOM   3246  N   GLU A 489      12.048  55.274  24.322  1.00 28.83           N  
3693 ATOM   3247  CA  GLU A 489      11.120  55.893  25.264  1.00 31.07           C  
3694 ATOM   3248  C   GLU A 489      10.076  54.920  25.784  1.00 26.34           C  
3695 ATOM   3249  O   GLU A 489       9.717  54.966  26.959  1.00 27.48           O  
3696 ATOM   3250  CB  GLU A 489      10.408  57.092  24.625  1.00 32.75           C  
3697 ATOM   3251  CG  GLU A 489      11.300  58.291  24.378  1.00 43.54           C  
3698 ATOM   3252  CD  GLU A 489      10.547  59.447  23.744  1.00 51.63           C  
3699 ATOM   3253  OE1 GLU A 489      10.118  59.308  22.576  1.00 52.92           O  
3700 ATOM   3254  OE2 GLU A 489      10.374  60.488  24.418  1.00 54.00           O  
3701 ATOM   3255  N   GLU A 490       9.579  54.047  24.915  1.00 27.44           N  
3702 ATOM   3256  CA  GLU A 490       8.568  53.083  25.330  1.00 28.74           C  
3703 ATOM   3257  C   GLU A 490       9.108  52.159  26.415  1.00 28.88           C  
3704 ATOM   3258  O   GLU A 490       8.378  51.775  27.326  1.00 28.60           O  
3705 ATOM   3259  CB  GLU A 490       8.090  52.233  24.148  1.00 31.96           C  
3706 ATOM   3260  CG  GLU A 490       7.399  52.996  23.030  1.00 39.86           C  
3707 ATOM   3261  CD  GLU A 490       8.333  53.936  22.297  1.00 44.73           C  
3708 ATOM   3262  OE1 GLU A 490       9.383  53.469  21.807  1.00 45.96           O  
3709 ATOM   3263  OE2 GLU A 490       8.013  55.139  22.201  1.00 51.63           O  
3710 ATOM   3264  N   LEU A 491      10.383  51.794  26.317  1.00 27.16           N  
3711 ATOM   3265  CA  LEU A 491      10.974  50.910  27.311  1.00 26.59           C  
3712 ATOM   3266  C   LEU A 491      11.162  51.689  28.607  1.00 26.78           C  
3713 ATOM   3267  O   LEU A 491      10.962  51.160  29.703  1.00 24.69           O  
3714 ATOM   3268  CB  LEU A 491      12.317  50.364  26.818  1.00 27.57           C  
3715 ATOM   3269  CG  LEU A 491      12.990  49.374  27.775  1.00 31.18           C  
3716 ATOM   3270  CD1 LEU A 491      12.088  48.161  27.973  1.00 28.40           C  
3717 ATOM   3271  CD2 LEU A 491      14.341  48.942  27.205  1.00 28.87           C  
3718 ATOM   3272  N   TYR A 492      11.535  52.956  28.476  1.00 25.28           N  
3719 ATOM   3273  CA  TYR A 492      11.727  53.809  29.638  1.00 22.47           C  
3720 ATOM   3274  C   TYR A 492      10.383  54.028  30.341  1.00 23.62           C  
3721 ATOM   3275  O   TYR A 492      10.307  54.043  31.580  1.00 22.28           O  
3722 ATOM   3276  CB  TYR A 492      12.326  55.153  29.215  1.00 24.63           C  
3723 ATOM   3277  CG  TYR A 492      12.676  56.059  30.377  1.00 25.60           C  
3724 ATOM   3278  CD1 TYR A 492      13.656  55.696  31.301  1.00 27.79           C  
3725 ATOM   3279  CD2 TYR A 492      12.017  57.272  30.562  1.00 26.10           C  
3726 ATOM   3280  CE1 TYR A 492      13.968  56.516  32.376  1.00 23.59           C  
3727 ATOM   3281  CE2 TYR A 492      12.321  58.099  31.632  1.00 25.41           C  
3728 ATOM   3282  CZ  TYR A 492      13.296  57.717  32.534  1.00 26.95           C  
3729 ATOM   3283  OH  TYR A 492      13.601  58.542  33.586  1.00 26.10           O  
3730 ATOM   3284  N   ASN A 493       9.318  54.186  29.557  1.00 20.75           N  
3731 ATOM   3285  CA  ASN A 493       8.000  54.392  30.147  1.00 22.36           C  
3732 ATOM   3286  C   ASN A 493       7.622  53.238  31.065  1.00 20.69           C  
3733 ATOM   3287  O   ASN A 493       7.020  53.449  32.115  1.00 24.16           O  
3734 ATOM   3288  CB  ASN A 493       6.922  54.569  29.074  1.00 24.15           C  
3735 ATOM   3289  CG  ASN A 493       7.032  55.900  28.354  1.00 32.80           C  
3736 ATOM   3290  OD1 ASN A 493       7.342  56.924  28.969  1.00 34.75           O  
3737 ATOM   3291  ND2 ASN A 493       6.749  55.901  27.054  1.00 34.19           N  
3738 ATOM   3292  N   ILE A 494       7.973  52.021  30.669  1.00 20.38           N  
3739 ATOM   3293  CA  ILE A 494       7.675  50.856  31.494  1.00 22.01           C  
3740 ATOM   3294  C   ILE A 494       8.461  50.959  32.801  1.00 21.18           C  
3741 ATOM   3295  O   ILE A 494       7.918  50.733  33.878  1.00 23.78           O  
3742 ATOM   3296  CB  ILE A 494       8.022  49.553  30.747  1.00 23.61           C  
3743 ATOM   3297  CG1 ILE A 494       7.145  49.448  29.494  1.00 26.42           C  
3744 ATOM   3298  CG2 ILE A 494       7.810  48.345  31.657  1.00 25.67           C  
3745 ATOM   3299  CD1 ILE A 494       7.410  48.231  28.641  1.00 28.36           C  
3746 ATOM   3300  N   MET A 495       9.739  51.312  32.709  1.00 21.59           N  
3747 ATOM   3301  CA  MET A 495      10.558  51.471  33.908  1.00 23.60           C  
3748 ATOM   3302  C   MET A 495       9.862  52.445  34.863  1.00 20.98           C  
3749 ATOM   3303  O   MET A 495       9.679  52.153  36.047  1.00 19.81           O  
3750 ATOM   3304  CB  MET A 495      11.937  52.041  33.559  1.00 20.97           C  
3751 ATOM   3305  CG  MET A 495      12.785  51.188  32.627  1.00 25.61           C  
3752 ATOM   3306  SD  MET A 495      14.400  51.963  32.345  1.00 22.34           S  
3753 ATOM   3307  CE  MET A 495      15.086  50.913  31.091  1.00 21.47           C  
3754 ATOM   3308  N   MET A 496       9.470  53.604  34.335  1.00 18.66           N  
3755 ATOM   3309  CA  MET A 496       8.824  54.626  35.152  1.00 20.90           C  
3756 ATOM   3310  C   MET A 496       7.581  54.120  35.860  1.00 19.18           C  
3757 ATOM   3311  O   MET A 496       7.307  54.522  36.986  1.00 20.91           O  
3758 ATOM   3312  CB  MET A 496       8.498  55.874  34.312  1.00 20.32           C  
3759 ATOM   3313  CG  MET A 496       9.736  56.674  33.929  1.00 23.42           C  
3760 ATOM   3314  SD  MET A 496      10.586  57.431  35.367  1.00 27.24           S  
3761 ATOM   3315  CE  MET A 496       9.402  58.679  35.862  1.00 30.44           C  
3762 ATOM   3316  N   ARG A 497       6.830  53.234  35.212  1.00 19.91           N  
3763 ATOM   3317  CA  ARG A 497       5.636  52.691  35.843  1.00 22.22           C  
3764 ATOM   3318  C   ARG A 497       6.035  51.733  36.961  1.00 23.43           C  
3765 ATOM   3319  O   ARG A 497       5.341  51.629  37.977  1.00 22.27           O  
3766 ATOM   3320  CB  ARG A 497       4.752  51.986  34.813  1.00 24.12           C  
3767 ATOM   3321  CG  ARG A 497       4.137  52.927  33.769  1.00 26.85           C  
3768 ATOM   3322  CD  ARG A 497       3.083  52.194  32.959  1.00 29.59           C  
3769 ATOM   3323  NE  ARG A 497       2.048  51.671  33.848  1.00 37.25           N  
3770 ATOM   3324  CZ  ARG A 497       1.034  50.904  33.465  1.00 40.41           C  
3771 ATOM   3325  NH1 ARG A 497       0.898  50.558  32.192  1.00 38.41           N  
3772 ATOM   3326  NH2 ARG A 497       0.157  50.473  34.364  1.00 41.82           N  
3773 ATOM   3327  N   CYS A 498       7.154  51.038  36.777  1.00 21.20           N  
3774 ATOM   3328  CA  CYS A 498       7.639  50.123  37.804  1.00 20.68           C  
3775 ATOM   3329  C   CYS A 498       8.075  50.888  39.044  1.00 20.43           C  
3776 ATOM   3330  O   CYS A 498       7.969  50.376  40.161  1.00 20.84           O  
3777 ATOM   3331  CB  CYS A 498       8.828  49.304  37.299  1.00 19.75           C  
3778 ATOM   3332  SG  CYS A 498       8.381  48.072  36.084  1.00 19.34           S  
3779 ATOM   3333  N   TRP A 499       8.560  52.112  38.845  1.00 20.79           N  
3780 ATOM   3334  CA  TRP A 499       9.041  52.927  39.958  1.00 22.26           C  
3781 ATOM   3335  C   TRP A 499       8.028  53.886  40.574  1.00 23.52           C  
3782 ATOM   3336  O   TRP A 499       8.403  54.964  41.039  1.00 25.98           O  
3783 ATOM   3337  CB  TRP A 499      10.280  53.732  39.551  1.00 21.99           C  
3784 ATOM   3338  CG  TRP A 499      11.388  52.909  38.981  1.00 21.07           C  
3785 ATOM   3339  CD1 TRP A 499      11.777  51.659  39.376  1.00 20.79           C  
3786 ATOM   3340  CD2 TRP A 499      12.293  53.303  37.946  1.00 20.27           C  
3787 ATOM   3341  NE1 TRP A 499      12.872  51.250  38.647  1.00 19.82           N  
3788 ATOM   3342  CE2 TRP A 499      13.208  52.242  37.762  1.00 19.99           C  
3789 ATOM   3343  CE3 TRP A 499      12.420  54.453  37.154  1.00 20.76           C  
3790 ATOM   3344  CZ2 TRP A 499      14.238  52.298  36.821  1.00 22.05           C  
3791 ATOM   3345  CZ3 TRP A 499      13.440  54.509  36.219  1.00 19.77           C  
3792 ATOM   3346  CH2 TRP A 499      14.338  53.437  36.060  1.00 23.72           C  
3793 ATOM   3347  N   LYS A 500       6.754  53.512  40.575  1.00 22.20           N  
3794 ATOM   3348  CA  LYS A 500       5.743  54.361  41.189  1.00 23.61           C  
3795 ATOM   3349  C   LYS A 500       5.910  54.237  42.687  1.00 25.33           C  
3796 ATOM   3350  O   LYS A 500       6.157  53.144  43.203  1.00 20.53           O  
3797 ATOM   3351  CB  LYS A 500       4.330  53.922  40.797  1.00 24.99           C  
3798 ATOM   3352  CG  LYS A 500       3.936  54.323  39.393  1.00 26.30           C  
3799 ATOM   3353  CD  LYS A 500       4.028  55.841  39.240  1.00 30.76           C  
3800 ATOM   3354  CE  LYS A 500       3.441  56.312  37.924  1.00 37.05           C  
3801 ATOM   3355  NZ  LYS A 500       1.995  55.948  37.849  1.00 44.39           N  
3802 ATOM   3356  N   ASN A 501       5.780  55.354  43.387  1.00 23.08           N  
3803 ATOM   3357  CA  ASN A 501       5.923  55.333  44.827  1.00 25.92           C  
3804 ATOM   3358  C   ASN A 501       4.854  54.448  45.454  1.00 26.50           C  
3805 ATOM   3359  O   ASN A 501       5.129  53.708  46.399  1.00 28.08           O  
3806 ATOM   3360  CB  ASN A 501       5.825  56.743  45.401  1.00 31.54           C  
3807 ATOM   3361  CG  ASN A 501       6.041  56.763  46.886  1.00 37.29           C  
3808 ATOM   3362  OD1 ASN A 501       7.114  56.397  47.368  1.00 41.79           O  
3809 ATOM   3363  ND2 ASN A 501       5.019  57.169  47.631  1.00 44.96           N  
3810 ATOM   3364  N   ARG A 502       3.632  54.519  44.939  1.00 26.56           N  
3811 ATOM   3365  CA  ARG A 502       2.559  53.690  45.487  1.00 28.34           C  
3812 ATOM   3366  C   ARG A 502       2.618  52.302  44.852  1.00 26.80           C  
3813 ATOM   3367  O   ARG A 502       2.416  52.156  43.645  1.00 25.54           O  
3814 ATOM   3368  CB  ARG A 502       1.196  54.325  45.224  1.00 33.15           C  
3815 ATOM   3369  CG  ARG A 502       1.087  55.757  45.714  1.00 40.31           C  
3816 ATOM   3370  CD  ARG A 502      -0.340  56.119  46.090  1.00 46.61           C  
3817 ATOM   3371  NE  ARG A 502      -0.788  55.332  47.239  1.00 52.18           N  
3818 ATOM   3372  CZ  ARG A 502      -1.881  55.590  47.952  1.00 54.72           C  
3819 ATOM   3373  NH1 ARG A 502      -2.654  56.623  47.641  1.00 56.43           N  
3820 ATOM   3374  NH2 ARG A 502      -2.195  54.824  48.988  1.00 56.63           N  
3821 ATOM   3375  N   PRO A 503       2.894  51.261  45.655  1.00 25.04           N  
3822 ATOM   3376  CA  PRO A 503       2.967  49.918  45.078  1.00 24.64           C  
3823 ATOM   3377  C   PRO A 503       1.770  49.475  44.249  1.00 25.19           C  
3824 ATOM   3378  O   PRO A 503       1.954  48.836  43.213  1.00 21.04           O  
3825 ATOM   3379  CB  PRO A 503       3.225  49.031  46.305  1.00 27.14           C  
3826 ATOM   3380  CG  PRO A 503       2.623  49.844  47.446  1.00 30.86           C  
3827 ATOM   3381  CD  PRO A 503       3.175  51.203  47.098  1.00 28.00           C  
3828 ATOM   3382  N   GLU A 504       0.553  49.819  44.670  1.00 23.56           N  
3829 ATOM   3383  CA  GLU A 504      -0.615  49.394  43.907  1.00 25.01           C  
3830 ATOM   3384  C   GLU A 504      -0.719  50.044  42.538  1.00 25.45           C  
3831 ATOM   3385  O   GLU A 504      -1.507  49.612  41.695  1.00 29.73           O  
3832 ATOM   3386  CB  GLU A 504      -1.919  49.603  44.698  1.00 26.26           C  
3833 ATOM   3387  CG  GLU A 504      -2.335  51.027  45.048  1.00 28.24           C  
3834 ATOM   3388  CD  GLU A 504      -1.340  51.758  45.922  1.00 31.17           C  
3835 ATOM   3389  OE1 GLU A 504      -0.677  51.120  46.769  1.00 30.73           O  
3836 ATOM   3390  OE2 GLU A 504      -1.245  52.991  45.776  1.00 37.76           O  
3837 ATOM   3391  N   GLU A 505       0.089  51.070  42.300  1.00 25.74           N  
3838 ATOM   3392  CA  GLU A 505       0.064  51.740  41.010  1.00 24.59           C  
3839 ATOM   3393  C   GLU A 505       1.079  51.185  40.016  1.00 25.43           C  
3840 ATOM   3394  O   GLU A 505       1.144  51.636  38.872  1.00 22.81           O  
3841 ATOM   3395  CB  GLU A 505       0.252  53.244  41.192  1.00 27.30           C  
3842 ATOM   3396  CG  GLU A 505      -1.026  53.925  41.653  1.00 34.13           C  
3843 ATOM   3397  CD  GLU A 505      -0.848  55.400  41.912  1.00 37.07           C  
3844 ATOM   3398  OE1 GLU A 505      -0.309  56.102  41.029  1.00 40.66           O  
3845 ATOM   3399  OE2 GLU A 505      -1.261  55.858  42.998  1.00 44.13           O  
3846 ATOM   3400  N   ARG A 506       1.869  50.209  40.456  1.00 21.14           N  
3847 ATOM   3401  CA  ARG A 506       2.849  49.558  39.583  1.00 20.17           C  
3848 ATOM   3402  C   ARG A 506       2.101  48.441  38.837  1.00 18.37           C  
3849 ATOM   3403  O   ARG A 506       1.189  47.820  39.382  1.00 19.32           O  
3850 ATOM   3404  CB  ARG A 506       3.986  48.953  40.418  1.00 19.24           C  
3851 ATOM   3405  CG  ARG A 506       4.749  49.977  41.247  1.00 20.70           C  
3852 ATOM   3406  CD  ARG A 506       5.681  49.338  42.275  1.00 22.92           C  
3853 ATOM   3407  NE  ARG A 506       6.139  50.352  43.224  1.00 19.81           N  
3854 ATOM   3408  CZ  ARG A 506       6.626  50.088  44.429  1.00 19.17           C  
3855 ATOM   3409  NH1 ARG A 506       6.730  48.829  44.848  1.00 14.79           N  
3856 ATOM   3410  NH2 ARG A 506       6.960  51.087  45.235  1.00 16.78           N  
3857 ATOM   3411  N   PRO A 507       2.463  48.183  37.577  1.00 18.24           N  
3858 ATOM   3412  CA  PRO A 507       1.783  47.126  36.820  1.00 19.67           C  
3859 ATOM   3413  C   PRO A 507       2.107  45.730  37.346  1.00 18.96           C  
3860 ATOM   3414  O   PRO A 507       3.012  45.556  38.162  1.00 19.78           O  
3861 ATOM   3415  CB  PRO A 507       2.314  47.341  35.409  1.00 20.23           C  
3862 ATOM   3416  CG  PRO A 507       3.740  47.788  35.693  1.00 22.95           C  
3863 ATOM   3417  CD  PRO A 507       3.474  48.847  36.736  1.00 19.14           C  
3864 ATOM   3418  N   THR A 508       1.352  44.735  36.895  1.00 17.77           N  
3865 ATOM   3419  CA  THR A 508       1.617  43.357  37.304  1.00 16.80           C  
3866 ATOM   3420  C   THR A 508       2.670  42.818  36.330  1.00 16.66           C  
3867 ATOM   3421  O   THR A 508       2.890  43.403  35.262  1.00 13.81           O  
3868 ATOM   3422  CB  THR A 508       0.369  42.487  37.167  1.00 16.28           C  
3869 ATOM   3423  OG1 THR A 508      -0.025  42.466  35.790  1.00 19.56           O  
3870 ATOM   3424  CG2 THR A 508      -0.780  43.042  38.026  1.00 17.66           C  
3871 ATOM   3425  N   PHE A 509       3.326  41.718  36.693  1.00 15.87           N  
3872 ATOM   3426  CA  PHE A 509       4.317  41.120  35.804  1.00 15.68           C  
3873 ATOM   3427  C   PHE A 509       3.598  40.513  34.611  1.00 14.23           C  
3874 ATOM   3428  O   PHE A 509       4.161  40.410  33.517  1.00 15.95           O  
3875 ATOM   3429  CB  PHE A 509       5.135  40.051  36.531  1.00 13.92           C  
3876 ATOM   3430  CG  PHE A 509       6.252  40.616  37.361  1.00 11.94           C  
3877 ATOM   3431  CD1 PHE A 509       7.313  41.272  36.745  1.00 15.42           C  
3878 ATOM   3432  CD2 PHE A 509       6.246  40.507  38.747  1.00 13.14           C  
3879 ATOM   3433  CE1 PHE A 509       8.362  41.818  37.492  1.00 11.42           C  
3880 ATOM   3434  CE2 PHE A 509       7.295  41.052  39.504  1.00 12.08           C  
3881 ATOM   3435  CZ  PHE A 509       8.355  41.710  38.859  1.00  7.43           C  
3882 ATOM   3436  N   GLU A 510       2.348  40.108  34.821  1.00 16.01           N  
3883 ATOM   3437  CA  GLU A 510       1.565  39.553  33.723  1.00 19.09           C  
3884 ATOM   3438  C   GLU A 510       1.459  40.614  32.626  1.00 16.88           C  
3885 ATOM   3439  O   GLU A 510       1.616  40.315  31.448  1.00 18.25           O  
3886 ATOM   3440  CB  GLU A 510       0.160  39.149  34.191  1.00 21.91           C  
3887 ATOM   3441  CG  GLU A 510      -0.791  38.878  33.022  1.00 27.70           C  
3888 ATOM   3442  CD  GLU A 510      -2.158  38.385  33.448  1.00 33.90           C  
3889 ATOM   3443  OE1 GLU A 510      -2.749  38.980  34.373  1.00 37.85           O  
3890 ATOM   3444  OE2 GLU A 510      -2.651  37.411  32.841  1.00 38.39           O  
3891 ATOM   3445  N   TYR A 511       1.198  41.856  33.022  1.00 18.56           N  
3892 ATOM   3446  CA  TYR A 511       1.084  42.958  32.065  1.00 18.75           C  
3893 ATOM   3447  C   TYR A 511       2.441  43.241  31.429  1.00 16.10           C  
3894 ATOM   3448  O   TYR A 511       2.565  43.321  30.211  1.00 17.03           O  
3895 ATOM   3449  CB  TYR A 511       0.603  44.231  32.763  1.00 21.50           C  
3896 ATOM   3450  CG  TYR A 511       0.392  45.388  31.813  1.00 26.89           C  
3897 ATOM   3451  CD1 TYR A 511      -0.726  45.429  30.980  1.00 28.62           C  
3898 ATOM   3452  CD2 TYR A 511       1.320  46.426  31.727  1.00 27.38           C  
3899 ATOM   3453  CE1 TYR A 511      -0.920  46.476  30.084  1.00 30.42           C  
3900 ATOM   3454  CE2 TYR A 511       1.136  47.482  30.829  1.00 30.15           C  
3901 ATOM   3455  CZ  TYR A 511       0.011  47.497  30.012  1.00 32.49           C  
3902 ATOM   3456  OH  TYR A 511      -0.187  48.524  29.117  1.00 36.29           O  
3903 ATOM   3457  N   ILE A 512       3.454  43.416  32.273  1.00 17.39           N  
3904 ATOM   3458  CA  ILE A 512       4.813  43.687  31.818  1.00 15.54           C  
3905 ATOM   3459  C   ILE A 512       5.278  42.657  30.787  1.00 17.33           C  
3906 ATOM   3460  O   ILE A 512       5.886  43.004  29.768  1.00 19.34           O  
3907 ATOM   3461  CB  ILE A 512       5.792  43.707  33.031  1.00 17.60           C  
3908 ATOM   3462  CG1 ILE A 512       5.518  44.952  33.880  1.00 16.09           C  
3909 ATOM   3463  CG2 ILE A 512       7.248  43.669  32.553  1.00 15.66           C  
3910 ATOM   3464  CD1 ILE A 512       6.199  44.966  35.243  1.00 15.70           C  
3911 ATOM   3465  N   GLN A 513       4.993  41.387  31.051  1.00 18.07           N  
3912 ATOM   3466  CA  GLN A 513       5.385  40.331  30.125  1.00 16.25           C  
3913 ATOM   3467  C   GLN A 513       4.664  40.537  28.798  1.00 17.96           C  
3914 ATOM   3468  O   GLN A 513       5.271  40.435  27.735  1.00 20.35           O  
3915 ATOM   3469  CB  GLN A 513       5.005  38.955  30.656  1.00 14.36           C  
3916 ATOM   3470  CG  GLN A 513       5.571  37.824  29.816  1.00 15.83           C  
3917 ATOM   3471  CD  GLN A 513       4.857  36.517  30.039  1.00 18.51           C  
3918 ATOM   3472  OE1 GLN A 513       4.501  36.175  31.163  1.00 21.39           O  
3919 ATOM   3473  NE2 GLN A 513       4.660  35.763  28.964  1.00 22.51           N  
3920 ATOM   3474  N   SER A 514       3.366  40.826  28.864  1.00 18.99           N  
3921 ATOM   3475  CA  SER A 514       2.592  41.029  27.644  1.00 21.86           C  
3922 ATOM   3476  C   SER A 514       3.199  42.173  26.833  1.00 21.31           C  
3923 ATOM   3477  O   SER A 514       3.396  42.046  25.630  1.00 24.36           O  
3924 ATOM   3478  CB  SER A 514       1.125  41.349  27.961  1.00 21.27           C  
3925 ATOM   3479  OG  SER A 514       0.959  42.701  28.366  1.00 23.54           O  
3926 ATOM   3480  N   VAL A 515       3.512  43.289  27.484  1.00 21.41           N  
3927 ATOM   3481  CA  VAL A 515       4.090  44.417  26.756  1.00 24.31           C  
3928 ATOM   3482  C   VAL A 515       5.469  44.111  26.162  1.00 24.63           C  
3929 ATOM   3483  O   VAL A 515       5.769  44.520  25.039  1.00 24.57           O  
3930 ATOM   3484  CB  VAL A 515       4.191  45.678  27.646  1.00 24.13           C  
3931 ATOM   3485  CG1 VAL A 515       4.955  46.773  26.909  1.00 27.37           C  
3932 ATOM   3486  CG2 VAL A 515       2.790  46.185  27.986  1.00 29.28           C  
3933 ATOM   3487  N   LEU A 516       6.312  43.395  26.900  1.00 20.42           N  
3934 ATOM   3488  CA  LEU A 516       7.638  43.074  26.382  1.00 20.92           C  
3935 ATOM   3489  C   LEU A 516       7.641  41.969  25.327  1.00 19.75           C  
3936 ATOM   3490  O   LEU A 516       8.419  42.041  24.381  1.00 19.83           O  
3937 ATOM   3491  CB  LEU A 516       8.596  42.708  27.520  1.00 19.70           C  
3938 ATOM   3492  CG  LEU A 516       8.853  43.830  28.531  1.00 19.54           C  
3939 ATOM   3493  CD1 LEU A 516       9.763  43.305  29.646  1.00 19.43           C  
3940 ATOM   3494  CD2 LEU A 516       9.481  45.033  27.835  1.00 20.18           C  
3941 ATOM   3495  N   ASP A 517       6.799  40.945  25.470  1.00 20.48           N  
3942 ATOM   3496  CA  ASP A 517       6.785  39.886  24.453  1.00 22.93           C  
3943 ATOM   3497  C   ASP A 517       6.443  40.466  23.089  1.00 23.12           C  
3944 ATOM   3498  O   ASP A 517       7.003  40.055  22.075  1.00 22.50           O  
3945 ATOM   3499  CB  ASP A 517       5.755  38.782  24.745  1.00 19.36           C  
3946 ATOM   3500  CG  ASP A 517       6.182  37.848  25.853  1.00 22.39           C  
3947 ATOM   3501  OD1 ASP A 517       7.394  37.779  26.138  1.00 20.05           O  
3948 ATOM   3502  OD2 ASP A 517       5.301  37.154  26.410  1.00 19.89           O  
3949 ATOM   3503  N   ASP A 518       5.519  41.420  23.066  1.00 24.53           N  
3950 ATOM   3504  CA  ASP A 518       5.095  42.010  21.802  1.00 26.35           C  
3951 ATOM   3505  C   ASP A 518       5.552  43.450  21.613  1.00 26.17           C  
3952 ATOM   3506  O   ASP A 518       4.895  44.237  20.932  1.00 24.80           O  
3953 ATOM   3507  CB  ASP A 518       3.568  41.930  21.674  1.00 26.18           C  
3954 ATOM   3508  CG  ASP A 518       3.050  40.493  21.686  1.00 29.09           C  
3955 ATOM   3509  OD1 ASP A 518       3.637  39.649  20.980  1.00 32.40           O  
3956 ATOM   3510  OD2 ASP A 518       2.048  40.214  22.382  1.00 29.76           O  
3957 ATOM   3511  N   PHE A 519       6.696  43.779  22.199  1.00 25.04           N  
3958 ATOM   3512  CA  PHE A 519       7.242  45.127  22.125  1.00 25.75           C  
3959 ATOM   3513  C   PHE A 519       7.462  45.585  20.680  1.00 29.76           C  
3960 ATOM   3514  O   PHE A 519       7.297  46.769  20.374  1.00 26.90           O  
3961 ATOM   3515  CB  PHE A 519       8.569  45.177  22.888  1.00 24.73           C  
3962 ATOM   3516  CG  PHE A 519       9.065  46.567  23.176  1.00 24.90           C  
3963 ATOM   3517  CD1 PHE A 519       8.427  47.365  24.116  1.00 23.67           C  
3964 ATOM   3518  CD2 PHE A 519      10.185  47.068  22.525  1.00 25.57           C  
3965 ATOM   3519  CE1 PHE A 519       8.905  48.640  24.409  1.00 22.79           C  
3966 ATOM   3520  CE2 PHE A 519      10.668  48.343  22.811  1.00 28.42           C  
3967 ATOM   3521  CZ  PHE A 519      10.027  49.130  23.756  1.00 24.58           C  
3968 ATOM   3522  N   TYR A 520       7.830  44.649  19.804  1.00 30.82           N  
3969 ATOM   3523  CA  TYR A 520       8.095  44.959  18.398  1.00 38.37           C  
3970 ATOM   3524  C   TYR A 520       7.106  44.464  17.356  1.00 43.79           C  
3971 ATOM   3525  O   TYR A 520       6.006  44.019  17.664  1.00 45.21           O  
3972 ATOM   3526  CB  TYR A 520       9.471  44.453  17.968  1.00 34.60           C  
3973 ATOM   3527  CG  TYR A 520      10.636  45.155  18.606  1.00 35.96           C  
3974 ATOM   3528  CD1 TYR A 520      11.266  44.624  19.726  1.00 33.58           C  
3975 ATOM   3529  CD2 TYR A 520      11.123  46.344  18.074  1.00 32.77           C  
3976 ATOM   3530  CE1 TYR A 520      12.360  45.256  20.298  1.00 30.98           C  
3977 ATOM   3531  CE2 TYR A 520      12.215  46.988  18.636  1.00 34.22           C  
3978 ATOM   3532  CZ  TYR A 520      12.832  46.434  19.748  1.00 32.73           C  
3979 ATOM   3533  OH  TYR A 520      13.934  47.040  20.297  1.00 31.24           O  
3980 ATOM   3534  N   THR A 521       7.556  44.532  16.105  1.00 54.70           N  
3981 ATOM   3535  CA  THR A 521       6.763  44.137  14.954  1.00 61.02           C  
3982 ATOM   3536  C   THR A 521       5.504  45.009  15.074  1.00 64.35           C  
3983 ATOM   3537  O   THR A 521       4.384  44.512  15.056  1.00 64.43           O  
3984 ATOM   3538  CB  THR A 521       6.424  42.618  15.001  1.00 63.98           C  
3985 ATOM   3539  OG1 THR A 521       7.420  41.925  15.768  1.00 66.95           O  
3986 ATOM   3540  CG2 THR A 521       6.449  42.023  13.592  1.00 64.24           C  
3987 ATOM   3541  N   ALA A 522       5.752  46.314  15.224  1.00 67.71           N  
3988 ATOM   3542  CA  ALA A 522       4.758  47.393  15.369  1.00 70.38           C  
3989 ATOM   3543  C   ALA A 522       3.268  47.022  15.350  1.00 73.25           C  
3990 ATOM   3544  O   ALA A 522       2.718  46.565  16.357  1.00 74.15           O  
3991 ATOM   3545  CB  ALA A 522       5.036  48.459  14.316  1.00 70.79           C  
3992 ATOM   3546  N   THR A 523       2.609  47.270  14.219  1.00 75.85           N  
3993 ATOM   3547  CA  THR A 523       1.194  46.923  14.036  1.00 78.14           C  
3994 ATOM   3548  C   THR A 523       1.278  45.394  14.181  1.00 80.27           C  
3995 ATOM   3549  O   THR A 523       2.326  44.915  14.585  1.00 82.13           O  
3996 ATOM   3550  CB  THR A 523       0.726  47.333  12.612  1.00 78.07           C  
3997 ATOM   3551  OG1 THR A 523       1.116  48.691  12.361  1.00 77.25           O  
3998 ATOM   3552  CG2 THR A 523      -0.790  47.240  12.480  1.00 79.07           C  
3999 ATOM   3553  N   GLU A 524       0.222  44.628  13.874  1.00 81.42           N  
4000 ATOM   3554  CA  GLU A 524       0.300  43.155  14.007  1.00 82.73           C  
4001 ATOM   3555  C   GLU A 524      -0.819  42.499  14.779  1.00 83.66           C  
4002 ATOM   3556  O   GLU A 524      -1.396  43.085  15.675  1.00 85.56           O  
4003 ATOM   3557  CB  GLU A 524       1.544  42.691  14.759  1.00 82.14           C  
4004 ATOM   3558  CG  GLU A 524       1.398  42.843  16.278  1.00 82.43           C  
4005 ATOM   3559  CD  GLU A 524       2.516  42.197  17.051  1.00 83.12           C  
4006 ATOM   3560  OE1 GLU A 524       3.618  42.771  17.069  1.00 83.34           O  
4007 ATOM   3561  OE2 GLU A 524       2.298  41.113  17.632  1.00 83.77           O  
4008 ATOM   3562  N   SER A 525      -1.018  41.232  14.476  1.00 82.93           N  
4009 ATOM   3563  CA  SER A 525      -1.987  40.384  15.139  1.00 81.67           C  
4010 ATOM   3564  C   SER A 525      -1.223  39.078  14.900  1.00 80.25           C  
4011 ATOM   3565  O   SER A 525      -1.775  38.086  14.428  1.00 80.93           O  
4012 ATOM   3566  CB  SER A 525      -3.322  40.418  14.383  1.00 82.54           C  
4013 ATOM   3567  OG  SER A 525      -4.448  40.227  15.231  1.00 83.65           O  
4014 ATOM   3568  N   GLN A 526       0.079  39.144  15.185  1.00 76.67           N  
4015 ATOM   3569  CA  GLN A 526       1.029  38.042  15.039  1.00 72.79           C  
4016 ATOM   3570  C   GLN A 526       0.384  36.698  14.751  1.00 70.74           C  
4017 ATOM   3571  O   GLN A 526       0.169  35.891  15.646  1.00 72.78           O  
4018 ATOM   3572  CB  GLN A 526       1.879  37.950  16.301  1.00 70.94           C  
4019 ATOM   3573  CG  GLN A 526       1.030  37.824  17.545  1.00 66.13           C  
4020 ATOM   3574  CD  GLN A 526       1.823  37.939  18.823  1.00 65.38           C  
4021 ATOM   3575  OE1 GLN A 526       1.274  37.791  19.914  1.00 64.80           O  
4022 ATOM   3576  NE2 GLN A 526       3.118  38.212  18.702  1.00 64.22           N  
4023 HETATM 3577  N   PTR A 527       0.080  36.471  13.486  1.00 67.65           N  
4024 HETATM 3578  CA  PTR A 527      -0.539  35.238  13.033  1.00 65.18           C  
4025 HETATM 3579  C   PTR A 527      -0.721  35.426  11.552  1.00 66.59           C  
4026 HETATM 3580  O   PTR A 527      -1.790  35.835  11.100  1.00 66.62           O  
4027 HETATM 3581  CB  PTR A 527      -1.899  35.015  13.707  1.00 60.91           C  
4028 HETATM 3582  CG  PTR A 527      -1.857  33.919  14.773  1.00 55.97           C  
4029 HETATM 3583  CD1 PTR A 527      -2.790  33.911  15.849  1.00 55.70           C  
4030 HETATM 3584  CD2 PTR A 527      -0.881  32.884  14.695  1.00 52.68           C  
4031 HETATM 3585  CE1 PTR A 527      -2.710  32.873  16.819  1.00 52.26           C  
4032 HETATM 3586  CE2 PTR A 527      -0.791  31.850  15.648  1.00 47.70           C  
4033 HETATM 3587  CZ  PTR A 527      -1.713  31.870  16.700  1.00 48.24           C  
4034 HETATM 3588  OH  PTR A 527      -1.590  30.803  17.660  1.00 44.43           O  
4035 HETATM 3589  P   PTR A 527      -0.531  30.988  18.896  1.00 41.75           P  
4036 HETATM 3590  O1P PTR A 527      -1.078  31.998  19.812  1.00 40.80           O  
4037 HETATM 3591  O2P PTR A 527       0.778  31.450  18.390  1.00 40.71           O  
4038 HETATM 3592  O3P PTR A 527      -0.365  29.723  19.661  1.00 42.33           O  
4039 ATOM   3593  N   GLU A 528       0.351  35.181  10.815  1.00 68.30           N  
4040 ATOM   3594  CA  GLU A 528       0.317  35.312   9.367  1.00 70.89           C  
4041 ATOM   3595  C   GLU A 528      -0.980  34.660   8.939  1.00 72.96           C  
4042 ATOM   3596  O   GLU A 528      -1.293  33.560   9.385  1.00 74.16           O  
4043 ATOM   3597  CB  GLU A 528       1.469  34.543   8.718  1.00 69.66           C  
4044 ATOM   3598  CG  GLU A 528       2.831  34.803   9.312  1.00 71.00           C  
4045 ATOM   3599  CD  GLU A 528       3.227  36.253   9.236  1.00 71.74           C  
4046 ATOM   3600  OE1 GLU A 528       3.322  36.777   8.109  1.00 72.06           O  
4047 ATOM   3601  OE2 GLU A 528       3.442  36.868  10.301  1.00 71.33           O  
4048 ATOM   3602  N   GLU A 529      -1.753  35.334   8.103  1.00 75.36           N  
4049 ATOM   3603  CA  GLU A 529      -2.987  34.727   7.641  1.00 77.37           C  
4050 ATOM   3604  C   GLU A 529      -2.609  34.158   6.273  1.00 77.80           C  
4051 ATOM   3605  O   GLU A 529      -1.786  34.751   5.559  1.00 76.93           O  
4052 ATOM   3606  CB  GLU A 529      -4.100  35.773   7.524  1.00 78.67           C  
4053 ATOM   3607  CG  GLU A 529      -5.469  35.225   7.919  1.00 81.63           C  
4054 ATOM   3608  CD  GLU A 529      -5.935  35.703   9.291  1.00 83.95           C  
4055 ATOM   3609  OE1 GLU A 529      -5.173  35.592  10.279  1.00 85.36           O  
4056 ATOM   3610  OE2 GLU A 529      -7.084  36.185   9.377  1.00 85.21           O  
4057 ATOM   3611  N   ILE A 530      -3.167  33.004   5.908  1.00 78.47           N  
4058 ATOM   3612  CA  ILE A 530      -2.808  32.420   4.619  1.00 78.94           C  
4059 ATOM   3613  C   ILE A 530      -3.930  32.437   3.593  1.00 80.35           C  
4060 ATOM   3614  O   ILE A 530      -4.985  31.838   3.784  1.00 80.42           O  
4061 ATOM   3615  CB  ILE A 530      -2.312  30.937   4.754  1.00 78.26           C  
4062 ATOM   3616  CG1 ILE A 530      -1.420  30.566   3.569  1.00 76.94           C  
4063 ATOM   3617  CG2 ILE A 530      -3.470  29.981   4.813  1.00 77.33           C  
4064 ATOM   3618  CD1 ILE A 530      -0.019  31.082   3.719  1.00 76.11           C  
4065 ATOM   3619  N   PRO A 531      -3.715  33.115   2.467  1.00 81.09           N  
4066 ATOM   3620  CA  PRO A 531      -2.869  33.964   1.624  1.00 81.63           C  
4067 ATOM   3621  C   PRO A 531      -3.550  35.248   1.131  1.00 82.32           C  
4068 ATOM   3622  O   PRO A 531      -3.909  35.278  -0.063  1.00 82.96           O  
4069 ATOM   3623  CB  PRO A 531      -2.532  33.025   0.449  1.00 80.93           C  
4070 ATOM   3624  CG  PRO A 531      -3.181  31.637   0.875  1.00 80.28           C  
4071 ATOM   3625  CD  PRO A 531      -4.391  32.182   1.571  1.00 81.00           C  
4072 ATOM   3626  OXT PRO A 531      -3.724  36.207   1.914  1.00 83.32           O  
4073 TER    3627      PRO A 531                                                      
4074 HETATM 3628  N1  PP1 A 532      26.428  31.461  39.668  1.00 16.92           N  
4075 HETATM 3629  C2  PP1 A 532      26.466  28.964  36.863  1.00 15.69           C  
4076 HETATM 3630  N3  PP1 A 532      26.860  30.084  37.584  1.00 14.95           N  
4077 HETATM 3631  C4  PP1 A 532      26.227  30.417  38.776  1.00 19.51           C  
4078 HETATM 3632  C5  PP1 A 532      25.186  29.632  39.257  1.00 18.34           C  
4079 HETATM 3633  C6  PP1 A 532      24.789  28.506  38.521  1.00 18.09           C  
4080 HETATM 3634  N7  PP1 A 532      25.428  28.183  37.336  1.00 16.77           N  
4081 HETATM 3635  N8  PP1 A 532      25.520  31.311  40.699  1.00 19.06           N  
4082 HETATM 3636  C9  PP1 A 532      24.754  30.187  40.454  1.00 16.67           C  
4083 HETATM 3637  N10 PP1 A 532      23.776  27.724  38.945  1.00 15.37           N  
4084 HETATM 3638  C11 PP1 A 532      23.750  29.898  41.485  1.00 16.81           C  
4085 HETATM 3639  C12 PP1 A 532      23.784  28.645  42.127  1.00 17.35           C  
4086 HETATM 3640  C13 PP1 A 532      22.852  28.331  43.124  1.00 19.29           C  
4087 HETATM 3641  C14 PP1 A 532      21.875  29.265  43.494  1.00 18.96           C  
4088 HETATM 3642  C15 PP1 A 532      21.827  30.527  42.857  1.00 17.02           C  
4089 HETATM 3643  C16 PP1 A 532      22.769  30.846  41.847  1.00 15.16           C  
4090 HETATM 3644  C24 PP1 A 532      20.882  28.910  44.572  1.00 16.99           C  
4091 HETATM 3645  C28 PP1 A 532      27.365  32.599  39.461  1.00 22.83           C  
4092 HETATM 3646  C29 PP1 A 532      27.189  33.701  40.509  1.00 25.14           C  
4093 HETATM 3647  C33 PP1 A 532      27.183  33.293  38.111  1.00 24.71           C  
4094 HETATM 3648  C37 PP1 A 532      28.837  32.170  39.535  1.00 27.58           C  
4095 HETATM 3649  O   HOH A 533       8.538   6.785  20.622  1.00 39.10           O  
4096 HETATM 3650  O   HOH A 534      20.508  13.121  40.419  1.00 18.50           O  
4097 HETATM 3651  O   HOH A 535       2.133  12.250  37.545  1.00 45.12           O  
4098 HETATM 3652  O   HOH A 536       7.164  27.373  26.428  1.00 21.01           O  
4099 HETATM 3653  O   HOH A 537       3.610  35.361  12.519  1.00 28.62           O  
4100 HETATM 3654  O   HOH A 538      17.195  31.681  20.260  1.00 28.18           O  
4101 HETATM 3655  O   HOH A 539       9.799  39.319   2.337  1.00 38.02           O  
4102 HETATM 3656  O   HOH A 540      -3.822  14.608  12.815  1.00 28.95           O  
4103 HETATM 3657  O   HOH A 541      20.669  13.477  37.895  1.00 18.36           O  
4104 HETATM 3658  O   HOH A 542      26.903   8.837  51.932  1.00 23.15           O  
4105 HETATM 3659  O   HOH A 543      26.378  10.051  49.506  1.00 21.15           O  
4106 HETATM 3660  O   HOH A 544      30.668  13.118  42.446  1.00 19.59           O  
4107 HETATM 3661  O   HOH A 545      32.135  28.148  33.924  1.00 32.09           O  
4108 HETATM 3662  O   HOH A 546       7.455  25.098  52.971  1.00 28.40           O  
4109 HETATM 3663  O   HOH A 547      14.631  21.477  53.253  1.00 40.49           O  
4110 HETATM 3664  O   HOH A 548      11.220  33.940  50.906  1.00 18.11           O  
4111 HETATM 3665  O   HOH A 549       9.679  35.187  49.107  1.00 13.63           O  
4112 HETATM 3666  O   HOH A 550      12.978  23.656  41.467  1.00 19.13           O  
4113 HETATM 3667  O   HOH A 551      13.403  21.065  39.767  1.00 31.10           O  
4114 HETATM 3668  O   HOH A 552      13.137  20.226  42.769  1.00 36.77           O  
4115 HETATM 3669  O   HOH A 553       5.867  24.478  38.739  1.00 15.41           O  
4116 HETATM 3670  O   HOH A 554      12.686  25.631  37.215  1.00 14.46           O  
4117 HETATM 3671  O   HOH A 555       9.598  23.668  34.183  1.00 32.36           O  
4118 HETATM 3672  O   HOH A 556      15.329  25.647  29.196  1.00 27.97           O  
4119 HETATM 3673  O   HOH A 557       8.055  26.908  31.369  1.00 30.64           O  
4120 HETATM 3674  O   HOH A 558      15.265  18.981  40.138  1.00 21.83           O  
4121 HETATM 3675  O   HOH A 559       2.565  33.132  34.297  1.00 26.31           O  
4122 HETATM 3676  O   HOH A 560       0.680  35.457  34.317  1.00 26.09           O  
4123 HETATM 3677  O   HOH A 561       4.783  33.670  32.644  1.00 27.71           O  
4124 HETATM 3678  O   HOH A 562       2.981  39.407  47.063  1.00 12.85           O  
4125 HETATM 3679  O   HOH A 563      28.036  27.530  26.347  1.00 32.09           O  
4126 HETATM 3680  O   HOH A 564       5.595  45.931  48.723  1.00 15.38           O  
4127 HETATM 3681  O   HOH A 565      10.848  42.521  46.656  1.00 13.86           O  
4128 HETATM 3682  O   HOH A 566      11.959  56.210  51.149  1.00 30.46           O  
4129 HETATM 3683  O   HOH A 567       2.652  56.245  42.937  1.00 36.04           O  
4130 HETATM 3684  O   HOH A 568      -2.637  47.161  41.999  1.00 24.95           O  
4131 HETATM 3685  O   HOH A 569      -1.933  46.031  44.244  1.00 23.10           O  
4132 HETATM 3686  O   HOH A 570       0.108  47.071  46.158  1.00 33.24           O  
4133 HETATM 3687  O   HOH A 571      -1.003  43.270  44.358  1.00 28.25           O  
4134 HETATM 3688  O   HOH A 572       1.008  43.132  45.997  1.00 28.96           O  
4135 HETATM 3689  O   HOH A 573      -0.815  45.913  35.424  1.00 21.50           O  
4136 HETATM 3690  O   HOH A 574      -2.409  46.586  37.542  1.00 26.75           O  
4137 HETATM 3691  O   HOH A 575       1.618  42.653  40.550  1.00 15.14           O  
4138 HETATM 3692  O   HOH A 576      -0.543  41.646  42.136  1.00 27.59           O  
4139 HETATM 3693  O   HOH A 577      -2.388  41.835  35.140  1.00 33.54           O  
4140 HETATM 3694  O   HOH A 578      12.445  42.135  21.189  1.00 28.92           O  
4141 HETATM 3695  O   HOH A 579      -2.628  31.464   9.998  1.00 49.57           O  
4142 HETATM 3696  O   HOH A 580      -3.562  51.223  39.974  1.00 43.26           O  
4143 HETATM 3697  O   HOH A 581      -5.692  23.044  14.793  1.00 36.96           O  
4144 HETATM 3698  O   HOH A 582      24.713  33.372  42.779  1.00 13.92           O  
4145 HETATM 3699  O   HOH A 583      22.627   8.922  42.811  1.00 33.50           O  
4146 HETATM 3700  O   HOH A 584      15.355  25.604  34.286  1.00 16.83           O  
4147 HETATM 3701  O   HOH A 585       8.745  29.415  29.287  1.00 24.76           O  
4148 HETATM 3702  O   HOH A 586       5.660  34.155  26.053  1.00 25.20           O  
4149 HETATM 3703  O   HOH A 587      15.667  52.027  46.369  1.00 24.43           O  
4150 HETATM 3704  O   HOH A 588       3.397  37.125  45.563  1.00  9.67           O  
4151 HETATM 3705  O   HOH A 589      24.594  46.480  37.707  1.00 20.24           O  
4152 HETATM 3706  O   HOH A 590      16.619  41.647  49.954  1.00 22.16           O  
4153 HETATM 3707  O   HOH A 591      -1.320  35.517  42.237  1.00 24.67           O  
4154 HETATM 3708  O   HOH A 592       1.668  37.402  43.531  1.00 15.49           O  
4155 HETATM 3709  O   HOH A 593      17.707  43.297  44.274  1.00 25.88           O  
4156 HETATM 3710  O   HOH A 594      15.604  52.058  43.372  1.00 17.35           O  
4157 HETATM 3711  O   HOH A 595      13.576  23.828  33.304  1.00 24.36           O  
4158 HETATM 3712  O   HOH A 596      13.402  42.111  44.341  1.00 14.72           O  
4159 HETATM 3713  O   HOH A 597      25.537  27.625  56.453  1.00 15.39           O  
4160 HETATM 3714  O   HOH A 598      21.081  25.340  26.683  1.00 29.13           O  
4161 HETATM 3715  O   HOH A 599      18.507  26.717  28.023  1.00 26.28           O  
4162 HETATM 3716  O   HOH A 600      15.233  44.228  45.753  1.00 22.02           O  
4163 HETATM 3717  O   HOH A 601      30.382  14.477  54.424  1.00 13.46           O  
4164 HETATM 3718  O   HOH A 602      -1.917  32.631  47.501  1.00 17.89           O  
4165 HETATM 3719  O   HOH A 603      16.412  36.624  47.382  1.00 15.80           O  
4166 HETATM 3720  O   HOH A 604      10.572  57.082  47.743  1.00 27.85           O  
4167 HETATM 3721  O   HOH A 605       4.242  33.024  24.052  1.00 24.09           O  
4168 HETATM 3722  O   HOH A 606      32.177  19.908  50.320  1.00 30.81           O  
4169 HETATM 3723  O   HOH A 607      25.821  24.130  63.208  1.00 33.87           O  
4170 HETATM 3724  O   HOH A 608      -0.384  39.362  43.833  1.00 19.16           O  
4171 HETATM 3725  O   HOH A 609      21.616  17.000  54.048  1.00 16.19           O  
4172 HETATM 3726  O   HOH A 610       1.213  36.688  36.689  1.00 12.15           O  
4173 HETATM 3727  O   HOH A 611      17.229  24.335  31.963  1.00 22.11           O  
4174 HETATM 3728  O   HOH A 612      17.107  33.368  24.123  1.00 26.67           O  
4175 HETATM 3729  O   HOH A 613      22.907  42.964  39.537  1.00 18.23           O  
4176 HETATM 3730  O   HOH A 614      33.701  18.019  47.667  1.00 22.44           O  
4177 HETATM 3731  O   HOH A 615      31.380  17.671  49.569  1.00 25.24           O  
4178 HETATM 3732  O   HOH A 616      11.899  23.525  35.715  1.00 21.98           O  
4179 HETATM 3733  O   HOH A 617       8.828  35.663  27.039  1.00 23.23           O  
4180 HETATM 3734  O   HOH A 618       0.602  40.204  46.308  1.00 27.66           O  
4181 HETATM 3735  O   HOH A 619      31.776  27.801  54.194  1.00 43.62           O  
4182 HETATM 3736  O   HOH A 620      -1.869  45.484  40.096  1.00 21.04           O  
4183 HETATM 3737  O   HOH A 621      12.977  25.999  39.801  1.00 14.56           O  
4184 HETATM 3738  O   HOH A 622       7.329  35.033  50.247  1.00 11.88           O  
4185 HETATM 3739  O   HOH A 623      12.036  45.546  46.139  1.00 17.98           O  
4186 HETATM 3740  O   HOH A 624      16.026  30.409  45.404  1.00 17.74           O  
4187 HETATM 3741  O   HOH A 625      10.145  41.343  22.267  1.00 33.16           O  
4188 HETATM 3742  O   HOH A 626      12.895  39.404  53.100  1.00 23.25           O  
4189 HETATM 3743  O   HOH A 627      17.585  29.784  43.307  1.00 26.56           O  
4190 HETATM 3744  O   HOH A 628      25.093  43.462  41.252  1.00 20.06           O  
4191 HETATM 3745  O   HOH A 629      13.283  43.415  47.010  1.00 32.27           O  
4192 HETATM 3746  O   HOH A 630      15.201  40.978  52.357  1.00 23.06           O  
4193 HETATM 3747  O   HOH A 631      21.153  40.845  48.452  1.00 34.61           O  
4194 HETATM 3748  O   HOH A 632      -1.323  39.103  37.705  1.00 25.81           O  
4195 HETATM 3749  O   HOH A 633      10.671  38.750  21.925  1.00 37.57           O  
4196 HETATM 3750  O   HOH A 634       7.741  33.012  52.174  1.00 20.89           O  
4197 HETATM 3751  O   HOH A 635      14.082  13.397  49.707  1.00 35.42           O  
4198 HETATM 3752  O   HOH A 636       5.807  22.276  41.683  1.00 26.93           O  
4199 HETATM 3753  O   HOH A 637       4.798  31.059  31.573  1.00 25.23           O  
4200 HETATM 3754  O   HOH A 638       4.429  52.010  29.571  1.00 42.43           O  
4201 HETATM 3755  O   HOH A 639      24.002   9.672  48.364  1.00 27.06           O  
4202 HETATM 3756  O   HOH A 640      15.004  61.143  31.528  1.00 33.22           O  
4203 HETATM 3757  O   HOH A 641       4.827  44.981  56.140  1.00 31.53           O  
4204 HETATM 3758  O   HOH A 642      13.335  56.332  48.810  1.00 27.49           O  
4205 HETATM 3759  O   HOH A 643      18.947  24.871  30.066  1.00 25.42           O  
4206 HETATM 3760  O   HOH A 644      -3.548  22.339  21.403  1.00 38.66           O  
4207 HETATM 3761  O   HOH A 645      21.998  50.447  35.178  1.00 25.96           O  
4208 HETATM 3762  O   HOH A 646      15.157  55.429  39.317  1.00 24.42           O  
4209 HETATM 3763  O   HOH A 647      -2.529  34.018  45.595  1.00 35.06           O  
4210 HETATM 3764  O   HOH A 648      22.093  11.286  47.780  1.00 26.18           O  
4211 HETATM 3765  O   HOH A 649      26.801  28.926  62.954  1.00 31.43           O  
4212 HETATM 3766  O   HOH A 650      22.581  49.509  46.504  1.00 27.21           O  
4213 HETATM 3767  O   HOH A 651      17.913  44.066  62.407  1.00 40.66           O  
4214 HETATM 3768  O   HOH A 652      23.454  21.101  35.626  1.00 33.39           O  
4215 HETATM 3769  O   HOH A 653      15.783  22.248  12.294  1.00 34.00           O  
4216 HETATM 3770  O   HOH A 654      17.460  31.013  23.014  1.00 26.56           O  
4217 HETATM 3771  O   HOH A 655      -8.044  20.579  -0.110  1.00 35.01           O  
4218 HETATM 3772  O   HOH A 656      28.060   9.122  47.947  1.00 24.96           O  
4219 HETATM 3773  O   HOH A 657      26.576  47.333  42.162  1.00 31.02           O  
4220 HETATM 3774  O   HOH A 658      12.073  60.860  34.675  1.00 31.52           O  
4221 HETATM 3775  O   HOH A 659       6.528   0.992  20.098  1.00 36.25           O  
4222 HETATM 3776  O   HOH A 660      19.122  36.834  47.411  1.00 21.29           O  
4223 HETATM 3777  O   HOH A 661       6.846  19.834  42.404  1.00 32.91           O  
4224 HETATM 3778  O   HOH A 662      20.313  31.022  20.399  1.00 57.06           O  
4225 HETATM 3779  O   HOH A 663      28.861  50.781  36.179  1.00 34.96           O  
4226 HETATM 3780  O   HOH A 664      14.655  17.258  38.096  1.00 20.21           O  
4227 HETATM 3781  O   HOH A 665       8.599  24.824  26.837  1.00 33.63           O  
4228 HETATM 3782  O   HOH A 666      13.342  36.808   1.406  1.00 39.19           O  
4229 HETATM 3783  O   HOH A 667      19.557  50.397  36.953  1.00 28.09           O  
4230 HETATM 3784  O   HOH A 668      24.341  22.467  61.358  1.00 25.34           O  
4231 HETATM 3785  O   HOH A 669       8.486  20.269  44.415  1.00 32.07           O  
4232 HETATM 3786  O   HOH A 670      -4.130  24.596  23.007  1.00 31.44           O  
4233 HETATM 3787  O   HOH A 671       4.087  49.247  53.736  1.00 34.04           O  
4234 HETATM 3788  O   HOH A 672       1.110  45.223  47.580  1.00 34.50           O  
4235 HETATM 3789  O   HOH A 673      19.758  11.043  49.038  1.00 29.26           O  
4236 HETATM 3790  O   HOH A 674      -4.197  24.641   4.660  1.00 36.31           O  
4237 HETATM 3791  O   HOH A 675       5.119  27.093  28.220  1.00 43.37           O  
4238 HETATM 3792  O   HOH A 676      31.128  32.385  36.222  1.00 31.45           O  
4239 HETATM 3793  O   HOH A 677       1.160  38.035  30.077  1.00 24.74           O  
4240 HETATM 3794  O   HOH A 678      -1.498  49.011  38.880  1.00 33.11           O  
4241 HETATM 3795  O   HOH A 679      16.018  12.909  55.048  1.00 46.02           O  
4242 HETATM 3796  O   HOH A 680       3.662  29.113  32.921  1.00 32.81           O  
4243 HETATM 3797  O   HOH A 681      17.268  26.958  24.113  1.00 28.83           O  
4244 HETATM 3798  O   HOH A 682      13.572  29.321  62.311  1.00 35.65           O  
4245 HETATM 3799  O   HOH A 683      23.904  58.996  39.091  1.00 25.06           O  
4246 HETATM 3800  O   HOH A 684      32.908  13.054  41.220  1.00 19.88           O  
4247 HETATM 3801  O   HOH A 685       3.012  46.706  49.668  1.00 25.61           O  
4248 HETATM 3802  O   HOH A 686      -1.644   0.571  34.683  1.00 26.02           O  
4249 HETATM 3803  O   HOH A 687      -1.056  48.307  33.534  1.00 30.78           O  
4250 HETATM 3804  O   HOH A 688       2.586  50.441  30.391  1.00 29.98           O  
4251 HETATM 3805  O   HOH A 689       3.733  49.895  25.854  1.00 27.71           O  
4252 HETATM 3806  O   HOH A 690      26.171  45.583  39.967  1.00 35.88           O  
4253 HETATM 3807  O   HOH A 691      19.124  21.337  33.925  1.00 39.28           O  
4254 HETATM 3808  O   HOH A 692      25.572  43.357  56.592  1.00 36.91           O  
4255 HETATM 3809  O   HOH A 693       5.315  51.733  27.091  1.00 31.86           O  
4256 HETATM 3810  O   HOH A 694      27.152  41.691  41.744  1.00 30.42           O  
4257 HETATM 3811  O   HOH A 695       1.961  36.086  31.859  1.00 33.10           O  
4258 HETATM 3812  O   HOH A 696      18.436  42.411  11.307  1.00 41.81           O  
4259 HETATM 3813  O   HOH A 697      32.199  44.371  26.404  1.00 40.93           O  
4260 HETATM 3814  O   HOH A 698      20.431  37.088  49.544  1.00 33.71           O  
4261 HETATM 3815  O   HOH A 699       8.847  46.028   3.578  1.00 32.97           O  
4262 HETATM 3816  O   HOH A 700      12.944  28.805  24.638  1.00 38.37           O  
4263 HETATM 3817  O   HOH A 701       5.908  57.891  42.240  1.00 26.17           O  
4264 HETATM 3818  O   HOH A 702       6.647  23.097  51.450  1.00 35.27           O  
4265 HETATM 3819  O   HOH A 703       5.598  56.222  21.969  1.00 36.08           O  
4266 HETATM 3820  O   HOH A 704      10.353  13.398  34.474  1.00 33.56           O  
4267 HETATM 3821  O   HOH A 705      14.521  53.787  48.819  1.00 29.29           O  
4268 HETATM 3822  O   HOH A 706     -14.407   0.072  32.859  1.00 42.00           O  
4269 HETATM 3823  O   HOH A 707      14.790  16.948  44.236  1.00 31.76           O  
4270 HETATM 3824  O   HOH A 708      15.592  28.915  23.232  1.00 36.49           O  
4271 HETATM 3825  O   HOH A 709       7.140  38.375  54.236  1.00 35.85           O  
4272 HETATM 3826  O   HOH A 710      26.052  15.950  33.920  1.00 39.31           O  
4273 HETATM 3827  O   HOH A 711      14.276  14.128  44.555  1.00 40.73           O  
4274 HETATM 3828  O   HOH A 712       7.367  54.628  50.764  1.00 34.29           O  
4275 HETATM 3829  O   HOH A 713       0.616  58.938  41.965  1.00 39.15           O  
4276 HETATM 3830  O   HOH A 714      21.861  36.431  20.411  1.00 43.46           O  
4277 HETATM 3831  O   HOH A 715      -3.368   2.240  28.249  1.00 40.81           O  
4278 HETATM 3832  O   HOH A 716      23.917  40.346  62.520  1.00 43.52           O  
4279 HETATM 3833  O   HOH A 717      -3.112  44.585  33.954  1.00 35.89           O  
4280 HETATM 3834  O   HOH A 718      25.491  44.722  44.317  1.00 45.77           O  
4281 HETATM 3835  O   HOH A 719      24.278  45.080  54.544  1.00 42.84           O  
4282 HETATM 3836  O   HOH A 720      15.697  62.632  36.182  1.00 42.62           O  
4283 HETATM 3837  O   HOH A 721      15.432  42.651  54.676  1.00 33.95           O  
4284 HETATM 3838  O   HOH A 722      36.705  17.642  47.363  1.00 39.51           O  
4285 HETATM 3839  O   HOH A 723      14.375  62.256  33.752  1.00 33.89           O  
4286 HETATM 3840  O   HOH A 724      25.850  35.626  21.216  1.00 45.67           O  
4287 HETATM 3841  O   HOH A 725      12.135  59.827  27.536  1.00 41.89           O  
4288 HETATM 3842  O   HOH A 726      13.913  62.894  38.162  1.00 42.93           O  
4289 HETATM 3843  O   HOH A 727       7.803  18.625  51.210  1.00 34.42           O  
4290 HETATM 3844  O   HOH A 728      20.229  12.147  52.899  1.00 40.53           O  
4291 HETATM 3845  O   HOH A 729       6.177  21.540  38.552  1.00 41.02           O  
4292 HETATM 3846  O   HOH A 730      26.640  34.612  44.166  1.00 38.11           O  
4293 HETATM 3847  O   HOH A 731      18.674  51.686  54.639  1.00 38.60           O  
4294 HETATM 3848  O   HOH A 732      17.034  24.579  18.637  1.00 34.00           O  
4295 HETATM 3849  O   HOH A 733       5.299  55.660  32.246  1.00 27.21           O  
4296 HETATM 3850  O   HOH A 734      10.769  36.306  14.942  1.00 44.40           O  
4297 HETATM 3851  O   HOH A 735      13.424  39.512  55.608  1.00 42.03           O  
4298 HETATM 3852  O   HOH A 736      -5.045  15.220  15.336  1.00 51.90           O  
4299 HETATM 3853  O   HOH A 737      28.618   7.391  43.699  1.00 43.86           O  
4300 HETATM 3854  O   HOH A 738       2.076   3.100  47.155  1.00 38.22           O  
4301 HETATM 3855  O   HOH A 739      13.620  27.240  26.596  1.00 33.48           O  
4302 HETATM 3856  O   HOH A 740      23.032  13.187  34.129  1.00 44.64           O  
4303 HETATM 3857  O   HOH A 741      -2.384  40.368  39.677  1.00 41.85           O  
4304 HETATM 3858  O   HOH A 742       4.504  53.148  50.224  1.00 42.20           O  
4305 HETATM 3859  O   HOH A 743      10.048  61.312  32.810  1.00 37.44           O  
4306 HETATM 3860  O   HOH A 744      -6.247   5.942  34.270  1.00 49.98           O  
4307 HETATM 3861  O   HOH A 745      34.513  39.617  27.581  1.00 43.68           O  
4308 HETATM 3862  O   HOH A 746      30.892  31.605  29.285  1.00 52.12           O  
4309 HETATM 3863  O   HOH A 747      22.996  50.959  52.839  1.00 43.52           O  
4310 HETATM 3864  O   HOH A 748      -6.210  15.144   3.020  1.00 44.30           O  
4311 HETATM 3865  O   HOH A 749       7.737  32.127  26.532  1.00 43.55           O  
4312 HETATM 3866  O   HOH A 750      34.090  48.369  34.333  1.00 47.77           O  
4313 HETATM 3867  O   HOH A 751      23.093  34.772  48.707  1.00 34.63           O  
4314 HETATM 3868  O   HOH A 752      29.324  13.566  35.101  1.00 56.81           O  
4315 HETATM 3869  O   HOH A 753       2.781  10.569  11.433  1.00 31.41           O  
4316 HETATM 3870  O   HOH A 754      39.058  32.283  46.442  1.00 42.07           O  
4317 HETATM 3871  O   HOH A 755      27.393  38.611  38.510  1.00 41.75           O  
4318 HETATM 3872  O   HOH A 756      23.776  12.520  55.591  1.00 31.10           O  
4319 HETATM 3873  O   HOH A 757      23.261  36.351  57.952  1.00 53.24           O  
4320 HETATM 3874  O   HOH A 758       9.280  56.903  49.923  1.00 39.62           O  
4321 HETATM 3875  O   HOH A 759       6.542  17.218  21.802  1.00 38.78           O  
4322 HETATM 3876  O   HOH A 760      -1.313  17.242  28.604  1.00 53.99           O  
4323 HETATM 3877  O   HOH A 761       3.056  33.145  29.301  1.00 43.60           O  
4324 HETATM 3878  O   HOH A 762      37.316  12.396  42.666  1.00 39.00           O  
4325 HETATM 3879  O   HOH A 763      -0.942  13.086  12.056  1.00 37.42           O  
4326 HETATM 3880  O   HOH A 764      20.476  17.550  35.339  1.00 27.16           O  
4327 HETATM 3881  O   HOH A 765      -8.132  17.961  16.818  1.00 37.13           O  
4328 HETATM 3882  O   HOH A 766      17.662  37.958  12.839  1.00 56.12           O  
4329 HETATM 3883  O   HOH A 767       8.893  15.841   9.655  1.00 35.94           O  
4330 HETATM 3884  O   HOH A 768      16.937   8.720  21.935  1.00 46.32           O  
4331 HETATM 3885  O   HOH A 769      14.629  44.554  61.958  1.00 57.08           O  
4332 HETATM 3886  O   HOH A 770      20.260  42.727   5.436  1.00 41.70           O  
4333 HETATM 3887  O   HOH A 771      -4.475   1.425  36.545  1.00 51.90           O  
4334 HETATM 3888  O   HOH A 772      12.017  15.392  34.354  1.00 54.18           O  
4335 HETATM 3889  O   HOH A 773      -4.889  33.583  37.222  1.00 52.47           O  
4336 HETATM 3890  O   HOH A 774      29.208  30.315  36.175  1.00 27.43           O  
4337 HETATM 3891  O   HOH A 775      10.291  42.109  56.286  1.00 30.42           O  
4338 HETATM 3892  O   HOH A 776      24.485  48.493  49.776  1.00 52.97           O  
4339 HETATM 3893  O   HOH A 777      16.725  15.091  20.214  1.00 55.30           O  
4340 HETATM 3894  O   HOH A 778       7.089  58.361  39.843  1.00 38.04           O  
4341 HETATM 3895  O   HOH A 779       2.068  52.703  36.797  1.00 42.49           O  
4342 HETATM 3896  O   HOH A 780       3.174  49.501  50.677  1.00 45.70           O  
4343 HETATM 3897  O   HOH A 781      16.826  18.566  58.409  1.00 48.87           O  
4344 HETATM 3898  O   HOH A 782      11.906  41.088  18.503  1.00 34.98           O  
4345 HETATM 3899  O   HOH A 783      23.055  36.354  44.925  1.00 31.75           O  
4346 HETATM 3900  O   HOH A 784      14.297  24.750   2.159  1.00 42.76           O  
4347 HETATM 3901  O   HOH A 785     -11.182  24.647   3.892  1.00 52.94           O  
4348 HETATM 3902  O   HOH A 786     -15.434  16.221  14.663  1.00 51.70           O  
4349 HETATM 3903  O   HOH A 787     -10.669  26.264  23.480  1.00 46.53           O  
4350 HETATM 3904  O   HOH A 788       4.918  54.258  25.759  1.00 41.26           O  
4351 HETATM 3905  O   HOH A 789      20.700  32.042   9.279  1.00 44.20           O  
4352 HETATM 3906  O   HOH A 790      27.514  34.516  58.919  1.00 41.59           O  
4353 HETATM 3907  O   HOH A 791      22.478  24.660  24.422  1.00 34.19           O  
4354 HETATM 3908  O   HOH A 792      21.233   8.200  46.441  1.00 36.05           O  
4355 HETATM 3909  O   HOH A 793      35.913  32.234  40.913  1.00 39.06           O  
4356 HETATM 3910  O   HOH A 794      22.938  34.662  41.850  1.00 41.92           O  
4357 HETATM 3911  O   HOH A 795       5.765  25.584  34.918  1.00 41.27           O  
4358 HETATM 3912  O   HOH A 796      18.162  63.440  35.454  1.00 34.17           O  
4359 HETATM 3913  O   HOH A 797       6.615  14.881  25.048  1.00 44.10           O  
4360 HETATM 3914  O   HOH A 798      28.285  15.969  32.625  1.00 55.38           O  
4361 HETATM 3915  O   HOH A 799      -3.305   5.072  22.803  1.00 43.26           O  
4362 HETATM 3916  O   HOH A 800       9.542  21.690  27.424  1.00 53.30           O  
4363 HETATM 3917  O   HOH A 801      11.403  -1.770  28.423  1.00 50.42           O  
4364 HETATM 3918  O   HOH A 802       9.665  38.895  55.851  1.00 38.71           O  
4365 HETATM 3919  O   HOH A 803       3.121  -2.282  19.447  1.00 56.50           O  
4366 HETATM 3920  O   HOH A 804      11.943   5.541  45.649  1.00 60.37           O  
4367 HETATM 3921  O   HOH A 805       0.520  38.070  25.139  1.00 40.62           O  
4368 HETATM 3922  O   HOH A 806      16.120  34.272  20.016  1.00 34.95           O  
4369 HETATM 3923  O   HOH A 807      -7.210  40.419  41.636  1.00 49.81           O  
4370 HETATM 3924  O   HOH A 808       2.956  59.236  40.694  1.00 53.41           O  
4371 HETATM 3925  O   HOH A 809      24.019  50.079  58.629  1.00 42.95           O  
4372 HETATM 3926  O   HOH A 810       8.467  24.971  29.756  1.00 30.24           O  
4373 HETATM 3927  O   HOH A 811       8.901  41.258   4.699  1.00 43.21           O  
4374 HETATM 3928  O   HOH A 812      16.546  17.538  16.820  1.00 47.55           O  
4375 HETATM 3929  O   HOH A 813       9.399  40.813  17.522  1.00 31.20           O  
4376 HETATM 3930  O   HOH A 814      37.472  20.920  36.812  1.00 44.24           O  
4377 HETATM 3931  O   HOH A 815      19.514  20.018  59.682  1.00 48.20           O  
4378 HETATM 3932  O   HOH A 816      12.416  24.140  31.040  1.00 21.99           O  
4379 HETATM 3933  O   HOH A 817      28.984  47.254  30.890  1.00 53.94           O  
4380 HETATM 3934  O   HOH A 818      26.261  21.049  32.479  1.00 40.15           O  
4381 HETATM 3935  O   HOH A 819      -1.160   4.529  38.052  1.00 52.63           O  
4382 HETATM 3936  O   HOH A 820      32.486  30.153  55.780  1.00 38.79           O  
4383 HETATM 3937  O   HOH A 821       6.621   7.205  45.903  1.00 40.63           O  
4384 HETATM 3938  O   HOH A 822      12.003  32.739   0.191  1.00 47.05           O  
4385 HETATM 3939  O   HOH A 823      29.652   9.414  34.130  1.00 55.26           O  
4386 HETATM 3940  O   HOH A 824       1.953  37.545  27.203  1.00 50.72           O  
4387 HETATM 3941  O   HOH A 825      -3.539  36.988  36.532  1.00 44.59           O  
4388 HETATM 3942  O   HOH A 826      37.282  12.429  45.414  1.00 39.36           O  
4389 HETATM 3943  O   HOH A 827      -7.366  40.298   7.981  1.00 49.91           O  
4390 HETATM 3944  O   HOH A 828      10.889  19.164  43.282  1.00 35.29           O  
4391 HETATM 3945  O   HOH A 829       8.996  32.523  -0.083  1.00 49.87           O  
4392 HETATM 3946  O   HOH A 830      28.258  42.343  58.771  1.00 45.18           O  
4393 HETATM 3947  O   HOH A 831      30.350  33.296  20.403  1.00 63.69           O  
4394 HETATM 3948  O   HOH A 832       3.755  14.001  36.126  1.00 63.63           O  
4395 HETATM 3949  O   HOH A 833       4.928  15.828  -5.356  1.00 46.39           O  
4396 HETATM 3950  O   HOH A 834       7.494  -4.251  24.019  1.00 50.04           O  
4397 HETATM 3951  O   HOH A 835      19.318  21.643  20.211  1.00 42.29           O  
4398 HETATM 3952  O   HOH A 836       8.136  20.658  35.398  1.00 50.22           O  
4399 HETATM 3953  O   HOH A 837      -5.620  49.525  47.259  1.00 64.36           O  
4400 HETATM 3954  O   HOH A 838      12.458  61.822  25.714  1.00 51.75           O  
4401 HETATM 3955  O   HOH A 839      -1.517  39.009  26.597  1.00 43.83           O  
4402 HETATM 3956  O   HOH A 840      -2.836   9.430   6.110  1.00 34.54           O  
4403 HETATM 3957  O   HOH A 841       0.539  20.288  -4.532  1.00 39.94           O  
4404 HETATM 3958  O   HOH A 842      30.924  18.835  36.853  1.00 47.22           O  
4405 HETATM 3959  O   HOH A 843      30.580  48.798  37.028  1.00 52.91           O  
4406 HETATM 3960  O   HOH A 844      -5.173  37.188  33.420  1.00 64.07           O  
4407 CONECT 3570 3577                                                                
4408 CONECT 3577 3570 3578                                                           
4409 CONECT 3578 3577 3579 3581                                                      
4410 CONECT 3579 3578 3580 3593                                                      
4411 CONECT 3580 3579                                                                
4412 CONECT 3581 3578 3582                                                           
4413 CONECT 3582 3581 3583 3584                                                      
4414 CONECT 3583 3582 3585                                                           
4415 CONECT 3584 3582 3586                                                           
4416 CONECT 3585 3583 3587                                                           
4417 CONECT 3586 3584 3587                                                           
4418 CONECT 3587 3585 3586 3588                                                      
4419 CONECT 3588 3587 3589                                                           
4420 CONECT 3589 3588 3590 3591 3592                                                 
4421 CONECT 3590 3589                                                                
4422 CONECT 3591 3589                                                                
4423 CONECT 3592 3589                                                                
4424 CONECT 3593 3579                                                                
4425 CONECT 3628 3631 3635 3645                                                      
4426 CONECT 3629 3630 3634                                                           
4427 CONECT 3630 3629 3631                                                           
4428 CONECT 3631 3628 3630 3632                                                      
4429 CONECT 3632 3631 3633 3636                                                      
4430 CONECT 3633 3632 3634 3637                                                      
4431 CONECT 3634 3629 3633                                                           
4432 CONECT 3635 3628 3636                                                           
4433 CONECT 3636 3632 3635 3638                                                      
4434 CONECT 3637 3633                                                                
4435 CONECT 3638 3636 3639 3643                                                      
4436 CONECT 3639 3638 3640                                                           
4437 CONECT 3640 3639 3641                                                           
4438 CONECT 3641 3640 3642 3644                                                      
4439 CONECT 3642 3641 3643                                                           
4440 CONECT 3643 3638 3642                                                           
4441 CONECT 3644 3641                                                                
4442 CONECT 3645 3628 3646 3647 3648                                                 
4443 CONECT 3646 3645                                                                
4444 CONECT 3647 3645                                                                
4445 CONECT 3648 3645                                                                
4446 MASTER      319    0    2   18   17    0    3    6 3959    1   39   35          
4447 END