JAL-2777 test for the whitespace chain
[jalview.git] / test / jalview / ext / rbvi / chimera / 4zho.pdb
1 HEADER    ELECTRON TRANSPORT                      26-APR-15   4ZHO              
2 TITLE     THE CRYSTAL STRUCTURE OF ARABIDOPSIS FERREDOXIN 2 WITH 2FE-2S CLUSTER 
3 COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
4 COMPND   2 MOLECULE: FERREDOXIN-2, CHLOROPLASTIC;                               
5 COMPND   3 CHAIN: A, B;                                                         
6 COMPND   4 SYNONYM: ATFD2;                                                      
7 COMPND   5 ENGINEERED: YES                                                      
8 SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
9 SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: ARABIDOPSIS THALIANA;                           
10 SOURCE   3 ORGANISM_COMMON: MOUSE-EAR CRESS;                                    
11 SOURCE   4 ORGANISM_TAXID: 3702;                                                
12 SOURCE   5 GENE: FD2, PETF, PETF1, AT1G60950, T7P1.9;                           
13 SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI BL21(DE3);                       
14 SOURCE   7 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 469008                                      
15 KEYWDS    FERREDOXIN 2FE-2S CLUSTER ELECTRON TRANSFER CHLOROPLAST, ELECTRON     
16 KEYWDS   2 TRANSPORT                                                            
17 EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
18 AUTHOR    R.GRINTER,I.JOSTS,A.W.ROSZAK,R.J.COGDELL,D.WALKER                     
19 REVDAT   2   09-NOV-16 4ZHO    1       JRNL                                     
20 REVDAT   1   31-AUG-16 4ZHO    0                                                
21 JRNL        AUTH   R.GRINTER,I.JOSTS,K.MOSBAHI,A.W.ROSZAK,R.J.COGDELL,          
22 JRNL        AUTH 2 A.M.BONVIN,J.J.MILNER,S.M.KELLY,O.BYRON,B.O.SMITH,D.WALKER   
23 JRNL        TITL   STRUCTURE OF THE BACTERIAL PLANT-FERREDOXIN RECEPTOR FUSA.   
24 JRNL        REF    NAT COMMUN                    V.   7 13308 2016              
25 JRNL        REFN                   ESSN 2041-1723                               
26 JRNL        PMID   27796364                                                     
27 JRNL        DOI    10.1038/NCOMMS13308                                          
28 REMARK   2                                                                      
29 REMARK   2 RESOLUTION.    2.34 ANGSTROMS.                                       
30 REMARK   3                                                                      
31 REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
32 REMARK   3   PROGRAM     : REFMAC 5.8.0049                                      
33 REMARK   3   AUTHORS     : MURSHUDOV,VAGIN,DODSON                               
34 REMARK   3                                                                      
35 REMARK   3    REFINEMENT TARGET : MAXIMUM LIKELIHOOD                            
36 REMARK   3                                                                      
37 REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
38 REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.34                           
39 REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 60.73                          
40 REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : NULL                           
41 REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 99.5                           
42 REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 12221                          
43 REMARK   3                                                                      
44 REMARK   3  FIT TO DATA USED IN REFINEMENT.                                     
45 REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : THROUGHOUT                      
46 REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : RANDOM                          
47 REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.198                           
48 REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.197                           
49 REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.216                           
50 REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 4.900                           
51 REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 627                             
52 REMARK   3                                                                      
53 REMARK   3  FIT IN THE HIGHEST RESOLUTION BIN.                                  
54 REMARK   3   TOTAL NUMBER OF BINS USED           : 20                           
55 REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE HIGH       (A) : 2.34                         
56 REMARK   3   BIN RESOLUTION RANGE LOW        (A) : 2.40                         
57 REMARK   3   REFLECTION IN BIN     (WORKING SET) : 864                          
58 REMARK   3   BIN COMPLETENESS (WORKING+TEST) (%) : 98.58                        
59 REMARK   3   BIN R VALUE           (WORKING SET) : 0.2390                       
60 REMARK   3   BIN FREE R VALUE SET COUNT          : 39                           
61 REMARK   3   BIN FREE R VALUE                    : 0.3090                       
62 REMARK   3                                                                      
63 REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
64 REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 1440                                    
65 REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
66 REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 10                                      
67 REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 38                                      
68 REMARK   3                                                                      
69 REMARK   3  B VALUES.                                                           
70 REMARK   3   FROM WILSON PLOT           (A**2) : NULL                           
71 REMARK   3   MEAN B VALUE      (OVERALL, A**2) : 59.55                          
72 REMARK   3   OVERALL ANISOTROPIC B VALUE.                                       
73 REMARK   3    B11 (A**2) : 2.75000                                              
74 REMARK   3    B22 (A**2) : 2.75000                                              
75 REMARK   3    B33 (A**2) : -5.50000                                             
76 REMARK   3    B12 (A**2) : 0.00000                                              
77 REMARK   3    B13 (A**2) : 0.00000                                              
78 REMARK   3    B23 (A**2) : 0.00000                                              
79 REMARK   3                                                                      
80 REMARK   3  ESTIMATED OVERALL COORDINATE ERROR.                                 
81 REMARK   3   ESU BASED ON R VALUE                            (A): 0.229         
82 REMARK   3   ESU BASED ON FREE R VALUE                       (A): 0.180         
83 REMARK   3   ESU BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD                 (A): 0.136         
84 REMARK   3   ESU FOR B VALUES BASED ON MAXIMUM LIKELIHOOD (A**2): 12.808        
85 REMARK   3                                                                      
86 REMARK   3 CORRELATION COEFFICIENTS.                                            
87 REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC      : 0.949                         
88 REMARK   3   CORRELATION COEFFICIENT FO-FC FREE : 0.952                         
89 REMARK   3                                                                      
90 REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES        COUNT    RMS    WEIGHT      
91 REMARK   3   BOND LENGTHS REFINED ATOMS        (A):  1468 ; 0.017 ; 0.019       
92 REMARK   3   BOND LENGTHS OTHERS               (A):  1296 ; 0.001 ; 0.020       
93 REMARK   3   BOND ANGLES REFINED ATOMS   (DEGREES):  1990 ; 1.933 ; 1.975       
94 REMARK   3   BOND ANGLES OTHERS          (DEGREES):  3026 ; 0.912 ; 3.000       
95 REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 1    (DEGREES):   192 ; 7.288 ; 5.000       
96 REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 2    (DEGREES):    66 ;34.298 ;26.970       
97 REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 3    (DEGREES):   234 ;14.918 ;15.000       
98 REMARK   3   TORSION ANGLES, PERIOD 4    (DEGREES):     2 ; 5.922 ;15.000       
99 REMARK   3   CHIRAL-CENTER RESTRAINTS       (A**3):   230 ; 0.115 ; 0.200       
100 REMARK   3   GENERAL PLANES REFINED ATOMS      (A):  1682 ; 0.007 ; 0.020       
101 REMARK   3   GENERAL PLANES OTHERS             (A):   276 ; 0.001 ; 0.020       
102 REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS REFINED ATOMS (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
103 REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
104 REMARK   3   NON-BONDED TORSION REFINED ATOMS  (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
105 REMARK   3   NON-BONDED TORSION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
106 REMARK   3   H-BOND (X...Y) REFINED ATOMS      (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
107 REMARK   3   H-BOND (X...Y) OTHERS             (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
108 REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION REFINED ATOMS (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
109 REMARK   3   POTENTIAL METAL-ION OTHERS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
110 REMARK   3   SYMMETRY VDW REFINED ATOMS        (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
111 REMARK   3   SYMMETRY VDW OTHERS               (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
112 REMARK   3   SYMMETRY H-BOND REFINED ATOMS     (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
113 REMARK   3   SYMMETRY H-BOND OTHERS            (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
114 REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION REFINED ATOMS  (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
115 REMARK   3   SYMMETRY METAL-ION OTHERS         (A):  NULL ;  NULL ;  NULL       
116 REMARK   3                                                                      
117 REMARK   3  ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.     COUNT   RMS    WEIGHT      
118 REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):   774 ; 3.602 ; 4.642       
119 REMARK   3   MAIN-CHAIN BOND OTHER ATOMS    (A**2):   773 ; 3.584 ; 4.636       
120 REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):   964 ; 4.741 ; 6.949       
121 REMARK   3   MAIN-CHAIN ANGLE OTHER ATOMS   (A**2):   965 ; 4.738 ; 6.957       
122 REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND REFINED ATOMS  (A**2):   694 ; 5.685 ; 5.263       
123 REMARK   3   SIDE-CHAIN BOND OTHER ATOMS    (A**2):   691 ; 5.624 ; 5.277       
124 REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE REFINED ATOMS (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
125 REMARK   3   SIDE-CHAIN ANGLE OTHER ATOMS   (A**2):  1021 ; 8.298 ; 7.648       
126 REMARK   3   LONG RANGE B REFINED ATOMS     (A**2):  1582 ; 9.824 ;37.488       
127 REMARK   3   LONG RANGE B OTHER ATOMS       (A**2):  1580 ; 9.825 ;37.492       
128 REMARK   3                                                                      
129 REMARK   3 ANISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS.    COUNT   RMS   WEIGHT       
130 REMARK   3   RIGID-BOND RESTRAINTS          (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
131 REMARK   3   SPHERICITY; FREE ATOMS         (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
132 REMARK   3   SPHERICITY; BONDED ATOMS       (A**2):  NULL ;  NULL ;  NULL       
133 REMARK   3                                                                      
134 REMARK   3  NCS RESTRAINTS STATISTICS                                           
135 REMARK   3   NUMBER OF DIFFERENT NCS GROUPS : NULL                              
136 REMARK   3                                                                      
137 REMARK   3  TLS DETAILS                                                         
138 REMARK   3   NUMBER OF TLS GROUPS  : 2                                          
139 REMARK   3                                                                      
140 REMARK   3   TLS GROUP : 1                                                      
141 REMARK   3    NUMBER OF COMPONENTS GROUP : 1                                    
142 REMARK   3    COMPONENTS        C SSSEQI   TO  C SSSEQI                         
143 REMARK   3    RESIDUE RANGE :   A     2        A   118                          
144 REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A): -11.9068  -7.9134 -35.1151              
145 REMARK   3    T TENSOR                                                          
146 REMARK   3      T11:   0.0724 T22:   0.0486                                     
147 REMARK   3      T33:   0.0466 T12:  -0.0255                                     
148 REMARK   3      T13:   0.0362 T23:  -0.0257                                     
149 REMARK   3    L TENSOR                                                          
150 REMARK   3      L11:   3.9618 L22:   2.5662                                     
151 REMARK   3      L33:   3.5301 L12:  -0.2237                                     
152 REMARK   3      L13:  -2.4244 L23:  -0.7777                                     
153 REMARK   3    S TENSOR                                                          
154 REMARK   3      S11:  -0.1452 S12:   0.2312 S13:   0.0678                       
155 REMARK   3      S21:   0.1082 S22:   0.0201 S23:   0.1702                       
156 REMARK   3      S31:   0.1983 S32:  -0.3971 S33:   0.1251                       
157 REMARK   3                                                                      
158 REMARK   3   TLS GROUP : 2                                                      
159 REMARK   3    NUMBER OF COMPONENTS GROUP : 1                                    
160 REMARK   3    COMPONENTS        C SSSEQI   TO  C SSSEQI                         
161 REMARK   3    RESIDUE RANGE :   B     2        B   122                          
162 REMARK   3    ORIGIN FOR THE GROUP (A): -27.4515 -16.6414 -12.3927              
163 REMARK   3    T TENSOR                                                          
164 REMARK   3      T11:   0.0153 T22:   0.0305                                     
165 REMARK   3      T33:   0.0110 T12:   0.0014                                     
166 REMARK   3      T13:   0.0124 T23:  -0.0038                                     
167 REMARK   3    L TENSOR                                                          
168 REMARK   3      L11:   2.2921 L22:   2.7795                                     
169 REMARK   3      L33:   6.4597 L12:   0.0122                                     
170 REMARK   3      L13:   0.2226 L23:  -0.5396                                     
171 REMARK   3    S TENSOR                                                          
172 REMARK   3      S11:   0.0678 S12:  -0.2191 S13:   0.0982                       
173 REMARK   3      S21:   0.1361 S22:   0.0490 S23:   0.0984                       
174 REMARK   3      S31:  -0.1717 S32:  -0.0459 S33:  -0.1168                       
175 REMARK   3                                                                      
176 REMARK   3  BULK SOLVENT MODELLING.                                             
177 REMARK   3   METHOD USED : MASK                                                 
178 REMARK   3   PARAMETERS FOR MASK CALCULATION                                    
179 REMARK   3   VDW PROBE RADIUS   : 1.20                                          
180 REMARK   3   ION PROBE RADIUS   : 0.80                                          
181 REMARK   3   SHRINKAGE RADIUS   : 0.80                                          
182 REMARK   3                                                                      
183 REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING   
184 REMARK   3  POSITIONS                                                           
185 REMARK   4                                                                      
186 REMARK   4 4ZHO COMPLIES WITH FORMAT V. 3.30, 13-JUL-11                         
187 REMARK 100                                                                      
188 REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY PDBE ON 27-APR-15.                  
189 REMARK 100 THE DEPOSITION ID IS D_1000209256.                                   
190 REMARK 200                                                                      
191 REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
192 REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
193 REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : 21-JUL-14                          
194 REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 100                                
195 REMARK 200  PH                             : 8.5                                
196 REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : NULL                               
197 REMARK 200                                                                      
198 REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : Y                                  
199 REMARK 200  RADIATION SOURCE               : DIAMOND                            
200 REMARK 200  BEAMLINE                       : I02                                
201 REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : NULL                               
202 REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
203 REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 1.74                               
204 REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : SILICON CRYSTAL                    
205 REMARK 200  OPTICS                         : NULL                               
206 REMARK 200                                                                      
207 REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : PIXEL                              
208 REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : PSI PILATUS 6M                     
209 REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : XDS                                
210 REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : AIMLESS                            
211 REMARK 200                                                                      
212 REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 12894                              
213 REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 2.340                              
214 REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : 60.730                             
215 REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : NULL                               
216 REMARK 200                                                                      
217 REMARK 200 OVERALL.                                                             
218 REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 99.4                               
219 REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 12.30                              
220 REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.06600                            
221 REMARK 200  R SYM                      (I) : NULL                               
222 REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 23.2000                            
223 REMARK 200                                                                      
224 REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
225 REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 2.34                     
226 REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 2.40                     
227 REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 98.4                               
228 REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 11.80                              
229 REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.59800                            
230 REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : NULL                               
231 REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 4.200                              
232 REMARK 200                                                                      
233 REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: SINGLE WAVELENGTH                              
234 REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: NULL                         
235 REMARK 200 SOFTWARE USED: PHASER                                                
236 REMARK 200 STARTING MODEL: NULL                                                 
237 REMARK 200                                                                      
238 REMARK 200 REMARK: THIN PLATES, DEEP RED BROWN COLOUR DUE TO 2FE-2S IRON        
239 REMARK 200  SULPHUR CLUSTER                                                     
240 REMARK 280                                                                      
241 REMARK 280 CRYSTAL                                                              
242 REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 64.33                                     
243 REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 3.45                     
244 REMARK 280                                                                      
245 REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: 0.2 M MGCL2, 0.1 M TRIS, 20 % PEG        
246 REMARK 280  8000, PH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 294K       
247 REMARK 290                                                                      
248 REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
249 REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 42 21 2                        
250 REMARK 290                                                                      
251 REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
252 REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
253 REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
254 REMARK 290       2555   -X,-Y,Z                                                 
255 REMARK 290       3555   -Y+1/2,X+1/2,Z+1/2                                      
256 REMARK 290       4555   Y+1/2,-X+1/2,Z+1/2                                      
257 REMARK 290       5555   -X+1/2,Y+1/2,-Z+1/2                                     
258 REMARK 290       6555   X+1/2,-Y+1/2,-Z+1/2                                     
259 REMARK 290       7555   Y,X,-Z                                                  
260 REMARK 290       8555   -Y,-X,-Z                                                
261 REMARK 290                                                                      
262 REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
263 REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
264 REMARK 290                                                                      
265 REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
266 REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
267 REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
268 REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
269 REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
270 REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
271 REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
272 REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
273 REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
274 REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
275 REMARK 290   SMTRY1   3  0.000000 -1.000000  0.000000       30.36500            
276 REMARK 290   SMTRY2   3  1.000000  0.000000  0.000000       30.36500            
277 REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000  1.000000       77.36500            
278 REMARK 290   SMTRY1   4  0.000000  1.000000  0.000000       30.36500            
279 REMARK 290   SMTRY2   4 -1.000000  0.000000  0.000000       30.36500            
280 REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000  1.000000       77.36500            
281 REMARK 290   SMTRY1   5 -1.000000  0.000000  0.000000       30.36500            
282 REMARK 290   SMTRY2   5  0.000000  1.000000  0.000000       30.36500            
283 REMARK 290   SMTRY3   5  0.000000  0.000000 -1.000000       77.36500            
284 REMARK 290   SMTRY1   6  1.000000  0.000000  0.000000       30.36500            
285 REMARK 290   SMTRY2   6  0.000000 -1.000000  0.000000       30.36500            
286 REMARK 290   SMTRY3   6  0.000000  0.000000 -1.000000       77.36500            
287 REMARK 290   SMTRY1   7  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
288 REMARK 290   SMTRY2   7  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
289 REMARK 290   SMTRY3   7  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
290 REMARK 290   SMTRY1   8  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
291 REMARK 290   SMTRY2   8 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
292 REMARK 290   SMTRY3   8  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
293 REMARK 290                                                                      
294 REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
295 REMARK 300                                                                      
296 REMARK 300 BIOMOLECULE: 1, 2                                                    
297 REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
298 REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
299 REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
300 REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
301 REMARK 350                                                                      
302 REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
303 REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
304 REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
305 REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
306 REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
307 REMARK 350                                                                      
308 REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
309 REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: MONOMERIC                         
310 REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A                                     
311 REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
312 REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
313 REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
314 REMARK 350                                                                      
315 REMARK 350 BIOMOLECULE: 2                                                       
316 REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: MONOMERIC                         
317 REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: B                                     
318 REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
319 REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
320 REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
321 REMARK 375                                                                      
322 REMARK 375 SPECIAL POSITION                                                     
323 REMARK 375 THE FOLLOWING ATOMS ARE FOUND TO BE WITHIN 0.15 ANGSTROMS            
324 REMARK 375 OF A SYMMETRY RELATED ATOM AND ARE ASSUMED TO BE ON SPECIAL          
325 REMARK 375 POSITIONS.                                                           
326 REMARK 375                                                                      
327 REMARK 375 ATOM RES CSSEQI                                                      
328 REMARK 375      HOH B 319  LIES ON A SPECIAL POSITION.                          
329 REMARK 465                                                                      
330 REMARK 465 MISSING RESIDUES                                                     
331 REMARK 465 THE FOLLOWING RESIDUES WERE NOT LOCATED IN THE                       
332 REMARK 465 EXPERIMENT. (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
333 REMARK 465 IDENTIFIER; SSSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE.)                
334 REMARK 465                                                                      
335 REMARK 465   M RES C SSSEQI                                                     
336 REMARK 465     MET A     1                                                      
337 REMARK 465     GLU A    99                                                      
338 REMARK 465     HIS A   100                                                      
339 REMARK 465     HIS A   101                                                      
340 REMARK 465     HIS A   102                                                      
341 REMARK 465     HIS A   103                                                      
342 REMARK 465     HIS A   104                                                      
343 REMARK 465     HIS A   105                                                      
344 REMARK 465     MET B     1                                                      
345 REMARK 465     GLU B    99                                                      
346 REMARK 465     HIS B   100                                                      
347 REMARK 465     HIS B   101                                                      
348 REMARK 465     HIS B   102                                                      
349 REMARK 465     HIS B   103                                                      
350 REMARK 465     HIS B   104                                                      
351 REMARK 465     HIS B   105                                                      
352 REMARK 470                                                                      
353 REMARK 470 MISSING ATOM                                                         
354 REMARK 470 THE FOLLOWING RESIDUES HAVE MISSING ATOMS (M=MODEL NUMBER;           
355 REMARK 470 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER;          
356 REMARK 470 I=INSERTION CODE):                                                   
357 REMARK 470   M RES CSSEQI  ATOMS                                                
358 REMARK 470     LEU A  98    CG   CD1  CD2                                       
359 REMARK 470     LEU B  98    CG   CD1  CD2                                       
360 REMARK 500                                                                      
361 REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
362 REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
363 REMARK 500                                                                      
364 REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
365 REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
366 REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
367 REMARK 500                                                                      
368 REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
369 REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
370 REMARK 500                                                                      
371 REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
372 REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
373 REMARK 500                                                                      
374 REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
375 REMARK 500    SER A  39      -64.23   -146.55                                   
376 REMARK 500    MET A  97      -67.17    -99.01                                   
377 REMARK 500    SER B  39      -78.49   -140.11                                   
378 REMARK 500    SER B  63      -12.80   -148.10                                   
379 REMARK 500                                                                      
380 REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
381 REMARK 620                                                                      
382 REMARK 620 METAL COORDINATION                                                   
383 REMARK 620 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
384 REMARK 620 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE):                             
385 REMARK 620                                                                      
386 REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
387 REMARK 620                             FES A 201  FE1                           
388 REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
389 REMARK 620 1 CYS A  40   SG                                                     
390 REMARK 620 2 FES A 201   S1  124.8                                              
391 REMARK 620 3 FES A 201   S2  100.1  99.4                                        
392 REMARK 620 4 CYS A  45   SG  105.3 110.0 117.8                                  
393 REMARK 620 N                    1     2     3                                   
394 REMARK 620                                                                      
395 REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
396 REMARK 620                             FES A 201  FE2                           
397 REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
398 REMARK 620 1 CYS A  48   SG                                                     
399 REMARK 620 2 FES A 201   S1  114.4                                              
400 REMARK 620 3 FES A 201   S2  108.9 101.7                                        
401 REMARK 620 4 CYS A  78   SG  105.9 122.0 102.7                                  
402 REMARK 620 N                    1     2     3                                   
403 REMARK 620                                                                      
404 REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
405 REMARK 620                             FES B 201  FE1                           
406 REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
407 REMARK 620 1 CYS B  40   SG                                                     
408 REMARK 620 2 FES B 201   S1  119.9                                              
409 REMARK 620 3 FES B 201   S2  102.0  97.8                                        
410 REMARK 620 4 CYS B  45   SG  109.5 108.1 119.7                                  
411 REMARK 620 N                    1     2     3                                   
412 REMARK 620                                                                      
413 REMARK 620 COORDINATION ANGLES FOR:  M RES CSSEQI METAL                         
414 REMARK 620                             FES B 201  FE2                           
415 REMARK 620 N RES CSSEQI ATOM                                                    
416 REMARK 620 1 CYS B  48   SG                                                     
417 REMARK 620 2 FES B 201   S1  111.1                                              
418 REMARK 620 3 FES B 201   S2  115.5  99.1                                        
419 REMARK 620 4 CYS B  78   SG  110.9 117.2 102.5                                  
420 REMARK 620 N                    1     2     3                                   
421 REMARK 800                                                                      
422 REMARK 800 SITE                                                                 
423 REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
424 REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
425 REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue FES A 201                 
426 REMARK 800                                                                      
427 REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC2                                                 
428 REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
429 REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue CL A 202                  
430 REMARK 800                                                                      
431 REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC3                                                 
432 REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
433 REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue FES B 201                 
434 REMARK 800                                                                      
435 REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC4                                                 
436 REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
437 REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: binding site for residue CL B 202                  
438 DBREF  4ZHO A    1    94  UNP    P16972   FER2_ARATH      52    145             
439 DBREF  4ZHO B    1    94  UNP    P16972   FER2_ARATH      52    145             
440 SEQADV 4ZHO ALA A   95  UNP  P16972              EXPRESSION TAG                 
441 SEQADV 4ZHO ILE A   96  UNP  P16972              EXPRESSION TAG                 
442 SEQADV 4ZHO MET A   97  UNP  P16972              EXPRESSION TAG                 
443 SEQADV 4ZHO LEU A   98  UNP  P16972              EXPRESSION TAG                 
444 SEQADV 4ZHO GLU A   99  UNP  P16972              EXPRESSION TAG                 
445 SEQADV 4ZHO HIS A  100  UNP  P16972              EXPRESSION TAG                 
446 SEQADV 4ZHO HIS A  101  UNP  P16972              EXPRESSION TAG                 
447 SEQADV 4ZHO HIS A  102  UNP  P16972              EXPRESSION TAG                 
448 SEQADV 4ZHO HIS A  103  UNP  P16972              EXPRESSION TAG                 
449 SEQADV 4ZHO HIS A  104  UNP  P16972              EXPRESSION TAG                 
450 SEQADV 4ZHO HIS A  105  UNP  P16972              EXPRESSION TAG                 
451 SEQADV 4ZHO ALA B   95  UNP  P16972              EXPRESSION TAG                 
452 SEQADV 4ZHO ILE B   96  UNP  P16972              EXPRESSION TAG                 
453 SEQADV 4ZHO MET B   97  UNP  P16972              EXPRESSION TAG                 
454 SEQADV 4ZHO LEU B   98  UNP  P16972              EXPRESSION TAG                 
455 SEQADV 4ZHO GLU B   99  UNP  P16972              EXPRESSION TAG                 
456 SEQADV 4ZHO HIS B  100  UNP  P16972              EXPRESSION TAG                 
457 SEQADV 4ZHO HIS B  101  UNP  P16972              EXPRESSION TAG                 
458 SEQADV 4ZHO HIS B  102  UNP  P16972              EXPRESSION TAG                 
459 SEQADV 4ZHO HIS B  103  UNP  P16972              EXPRESSION TAG                 
460 SEQADV 4ZHO HIS B  104  UNP  P16972              EXPRESSION TAG                 
461 SEQADV 4ZHO HIS B  105  UNP  P16972              EXPRESSION TAG                 
462 SEQRES   1 A  105  MET ALA THR TYR LYS VAL LYS PHE ILE THR PRO GLU GLY          
463 SEQRES   2 A  105  GLU LEU GLU VAL GLU CYS ASP ASP ASP VAL TYR VAL LEU          
464 SEQRES   3 A  105  ASP ALA ALA GLU GLU ALA GLY ILE ASP LEU PRO TYR SER          
465 SEQRES   4 A  105  CYS ARG ALA GLY SER CYS SER SER CYS ALA GLY LYS VAL          
466 SEQRES   5 A  105  VAL SER GLY SER VAL ASP GLN SER ASP GLN SER PHE LEU          
467 SEQRES   6 A  105  ASP ASP GLU GLN ILE GLY GLU GLY PHE VAL LEU THR CYS          
468 SEQRES   7 A  105  ALA ALA TYR PRO THR SER ASP VAL THR ILE GLU THR HIS          
469 SEQRES   8 A  105  LYS GLU GLU ALA ILE MET LEU GLU HIS HIS HIS HIS HIS          
470 SEQRES   9 A  105  HIS                                                          
471 SEQRES   1 B  105  MET ALA THR TYR LYS VAL LYS PHE ILE THR PRO GLU GLY          
472 SEQRES   2 B  105  GLU LEU GLU VAL GLU CYS ASP ASP ASP VAL TYR VAL LEU          
473 SEQRES   3 B  105  ASP ALA ALA GLU GLU ALA GLY ILE ASP LEU PRO TYR SER          
474 SEQRES   4 B  105  CYS ARG ALA GLY SER CYS SER SER CYS ALA GLY LYS VAL          
475 SEQRES   5 B  105  VAL SER GLY SER VAL ASP GLN SER ASP GLN SER PHE LEU          
476 SEQRES   6 B  105  ASP ASP GLU GLN ILE GLY GLU GLY PHE VAL LEU THR CYS          
477 SEQRES   7 B  105  ALA ALA TYR PRO THR SER ASP VAL THR ILE GLU THR HIS          
478 SEQRES   8 B  105  LYS GLU GLU ALA ILE MET LEU GLU HIS HIS HIS HIS HIS          
479 SEQRES   9 B  105  HIS                                                          
480 HET    FES  A 201       4                                                       
481 HET     CL  A 202       1                                                       
482 HET    FES  B 201       4                                                       
483 HET     CL  B 202       1                                                       
484 HETNAM     FES FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER                                       
485 HETNAM      CL CHLORIDE ION                                                     
486 FORMUL   3  FES    2(FE2 S2)                                                    
487 FORMUL   4   CL    2(CL 1-)                                                     
488 FORMUL   7  HOH   *38(H2 O)                                                     
489 HELIX    1 AA1 TYR A   24  ALA A   32  1                                   9    
490 HELIX    2 AA2 ASP A   66  GLU A   72  1                                   7    
491 HELIX    3 AA3 CYS A   78  ALA A   80  5                                   3    
492 HELIX    4 AA5 TYR B   24  ALA B   32  1                                   9    
493 HELIX    5 AA6 ASP B   66  GLU B   72  1                                   7    
494 HELIX    6 AA7 CYS B   78  ALA B   80  5                                   3    
495 HELIX    7 AA8 LYS B   92  MET B   97  5                                   6    
496 SHEET    1 AA1 5 GLU A  14  ASP A  20  0                                        
497 SHEET    2 AA1 5 THR A   3  ILE A   9 -1  N  PHE A   8   O  LEU A  15           
498 SHEET    3 AA1 5 VAL A  86  GLU A  89  1  O  ILE A  88   N  LYS A   7           
499 SHEET    4 AA1 5 ALA A  49  SER A  54 -1  N  SER A  54   O  THR A  87           
500 SHEET    5 AA1 5 PHE A  74  LEU A  76 -1  O  VAL A  75   N  GLY A  50           
501 SHEET    1 AA2 2 VAL A  57  ASP A  58  0                                        
502 SHEET    2 AA2 2 TYR A  81  PRO A  82 -1  O  TYR A  81   N  ASP A  58           
503 SHEET    1 AA3 5 GLY B  13  ASP B  20  0                                        
504 SHEET    2 AA3 5 THR B   3  THR B  10 -1  N  PHE B   8   O  LEU B  15           
505 SHEET    3 AA3 5 VAL B  86  GLU B  89  1  O  ILE B  88   N  LYS B   7           
506 SHEET    4 AA3 5 ALA B  49  SER B  54 -1  N  LYS B  51   O  GLU B  89           
507 SHEET    5 AA3 5 PHE B  74  LEU B  76 -1  O  VAL B  75   N  GLY B  50           
508 SHEET    1 AA4 2 VAL B  57  ASP B  58  0                                        
509 SHEET    2 AA4 2 TYR B  81  PRO B  82 -1  O  TYR B  81   N  ASP B  58           
510 LINK         SG  CYS A  40                FE1  FES A 201     1555   1555  2.33  
511 LINK         SG  CYS A  45                FE1  FES A 201     1555   1555  2.28  
512 LINK         SG  CYS A  48                FE2  FES A 201     1555   1555  2.28  
513 LINK         SG  CYS A  78                FE2  FES A 201     1555   1555  2.34  
514 LINK         SG  CYS B  40                FE1  FES B 201     1555   1555  2.22  
515 LINK         SG  CYS B  45                FE1  FES B 201     1555   1555  2.25  
516 LINK         SG  CYS B  48                FE2  FES B 201     1555   1555  2.18  
517 LINK         SG  CYS B  78                FE2  FES B 201     1555   1555  2.36  
518 SITE     1 AC1  8 SER A  39  CYS A  40  ARG A  41  GLY A  43                    
519 SITE     2 AC1  8 SER A  44  CYS A  45  CYS A  48  CYS A  78                    
520 SITE     1 AC2  2 SER A  84  ASP A  85                                          
521 SITE     1 AC3  8 SER B  39  CYS B  40  ARG B  41  GLY B  43                    
522 SITE     2 AC3  8 SER B  44  CYS B  45  CYS B  48  CYS B  78                    
523 SITE     1 AC4  2 SER B  84  ASP B  85                                          
524 CRYST1   60.730   60.730  154.730  90.00  90.00  90.00 P 42 21 2    16          
525 ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
526 ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
527 ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
528 SCALE1      0.016466  0.000000  0.000000        0.00000                         
529 SCALE2      0.000000  0.016466  0.000000        0.00000                         
530 SCALE3      0.000000  0.000000  0.006463        0.00000                         
531 ATOM      1  N   ALA A   2      -1.257 -15.807 -48.124  1.00 50.77           N  
532 ANISOU    1  N   ALA A   2     7787   5804   5698   -219   1819   -481       N  
533 ATOM      2  CA  ALA A   2      -1.523 -14.339 -48.197  1.00 50.70           C  
534 ANISOU    2  CA  ALA A   2     7568   6034   5660   -183   1548   -344       C  
535 ATOM      3  C   ALA A   2      -1.438 -13.722 -46.830  1.00 45.70           C  
536 ANISOU    3  C   ALA A   2     6785   5347   5230    -97   1396   -189       C  
537 ATOM      4  O   ALA A   2      -1.809 -14.345 -45.825  1.00 44.98           O  
538 ANISOU    4  O   ALA A   2     6732   5134   5221   -136   1414   -240       O  
539 ATOM      5  CB  ALA A   2      -2.903 -14.040 -48.848  1.00 48.96           C  
540 ANISOU    5  CB  ALA A   2     7316   6077   5207   -370   1390   -508       C  
541 ATOM      6  N   THR A   3      -1.069 -12.455 -46.833  1.00 45.54           N  
542 ANISOU    6  N   THR A   3     6600   5431   5271     -1   1249    -16       N  
543 ATOM      7  CA  THR A   3      -0.949 -11.641 -45.631  1.00 47.35           C  
544 ANISOU    7  CA  THR A   3     6681   5636   5674     60   1092    109       C  
545 ATOM      8  C   THR A   3      -1.689 -10.384 -45.941  1.00 43.11           C  
546 ANISOU    8  C   THR A   3     6022   5274   5083     31    915    145       C  
547 ATOM      9  O   THR A   3      -1.531  -9.803 -47.012  1.00 41.92           O  
548 ANISOU    9  O   THR A   3     5843   5236   4848     63    924    210       O  
549 ATOM     10  CB  THR A   3       0.543 -11.321 -45.328  1.00 50.05           C  
550 ANISOU   10  CB  THR A   3     6935   5888   6195    216   1141    301       C  
551 ATOM     11  OG1 THR A   3       1.229 -12.551 -45.036  1.00 50.95           O  
552 ANISOU   11  OG1 THR A   3     7151   5846   6362    283   1328    306       O  
553 ATOM     12  CG2 THR A   3       0.673 -10.438 -44.115  1.00 54.46           C  
554 ANISOU   12  CG2 THR A   3     7341   6448   6902    242    968    390       C  
555 ATOM     13  N   TYR A   4      -2.484  -9.944 -44.989  1.00 46.99           N  
556 ANISOU   13  N   TYR A   4     6443   5784   5625     -9    776    123       N  
557 ATOM     14  CA  TYR A   4      -3.347  -8.768 -45.177  1.00 48.43           C  
558 ANISOU   14  CA  TYR A   4     6510   6116   5775    -19    632    167       C  
559 ATOM     15  C   TYR A   4      -3.023  -7.694 -44.144  1.00 47.22           C  
560 ANISOU   15  C   TYR A   4     6246   5881   5813     46    540    272       C  
561 ATOM     16  O   TYR A   4      -2.521  -7.988 -43.069  1.00 48.33           O  
562 ANISOU   16  O   TYR A   4     6396   5904   6063     58    537    263       O  
563 ATOM     17  CB  TYR A   4      -4.801  -9.196 -45.059  1.00 47.01           C  
564 ANISOU   17  CB  TYR A   4     6341   6049   5468   -146    570     20       C  
565 ATOM     18  CG  TYR A   4      -5.208 -10.134 -46.157  1.00 43.84           C  
566 ANISOU   18  CG  TYR A   4     6035   5763   4857   -258    645   -122       C  
567 ATOM     19  CD1 TYR A   4      -5.280  -9.700 -47.461  1.00 48.21           C  
568 ANISOU   19  CD1 TYR A   4     6559   6515   5243   -243    630    -80       C  
569 ATOM     20  CD2 TYR A   4      -5.473 -11.470 -45.898  1.00 48.38           C  
570 ANISOU   20  CD2 TYR A   4     6743   6241   5397   -383    752   -303       C  
571 ATOM     21  CE1 TYR A   4      -5.629 -10.561 -48.480  1.00 48.93           C  
572 ANISOU   21  CE1 TYR A   4     6746   6739   5104   -368    694   -244       C  
573 ATOM     22  CE2 TYR A   4      -5.802 -12.362 -46.923  1.00 48.52           C  
574 ANISOU   22  CE2 TYR A   4     6868   6342   5221   -522    844   -480       C  
575 ATOM     23  CZ  TYR A   4      -5.914 -11.892 -48.199  1.00 48.26           C  
576 ANISOU   23  CZ  TYR A   4     6798   6543   4992   -526    799   -466       C  
577 ATOM     24  OH  TYR A   4      -6.226 -12.778 -49.220  1.00 52.35           O  
578 ANISOU   24  OH  TYR A   4     7434   7172   5284   -686    885   -675       O  
579 ATOM     25  N   LYS A   5      -3.307  -6.453 -44.489  1.00 47.90           N  
580 ANISOU   25  N   LYS A   5     6234   6036   5930     90    478    373       N  
581 ATOM     26  CA  LYS A   5      -3.126  -5.320 -43.582  1.00 49.46           C  
582 ANISOU   26  CA  LYS A   5     6343   6138   6309    126    414    439       C  
583 ATOM     27  C   LYS A   5      -4.415  -5.114 -42.819  1.00 44.72           C  
584 ANISOU   27  C   LYS A   5     5725   5576   5688     87    334    362       C  
585 ATOM     28  O   LYS A   5      -5.464  -4.904 -43.423  1.00 45.76           O  
586 ANISOU   28  O   LYS A   5     5820   5852   5714     87    308    374       O  
587 ATOM     29  CB  LYS A   5      -2.776  -4.038 -44.357  1.00 51.93           C  
588 ANISOU   29  CB  LYS A   5     6573   6454   6702    205    443    602       C  
589 ATOM     30  CG  LYS A   5      -1.497  -4.126 -45.113  1.00 62.94           C  
590 ANISOU   30  CG  LYS A   5     7967   7811   8137    249    542    698       C  
591 ATOM     31  CD  LYS A   5      -0.351  -4.665 -44.240  1.00 71.74           C  
592 ANISOU   31  CD  LYS A   5     9078   8803   9377    228    553    662       C  
593 ATOM     32  CE  LYS A   5      -0.083  -3.798 -43.025  1.00 78.38           C  
594 ANISOU   32  CE  LYS A   5     9836   9541  10403    192    473    648       C  
595 ATOM     33  NZ  LYS A   5       0.491  -2.513 -43.496  1.00 87.36           N  
596 ANISOU   33  NZ  LYS A   5    10881  10609  11701    215    524    774       N  
597 ATOM     34  N   VAL A   6      -4.356  -5.236 -41.505  1.00 40.33           N  
598 ANISOU   34  N   VAL A   6     5186   4922   5213     58    297    290       N  
599 ATOM     35  CA  VAL A   6      -5.506  -4.978 -40.686  1.00 43.48           C  
600 ANISOU   35  CA  VAL A   6     5572   5340   5608     33    246    224       C  
601 ATOM     36  C   VAL A   6      -5.286  -3.624 -40.015  1.00 44.26           C  
602 ANISOU   36  C   VAL A   6     5616   5334   5865     73    225    265       C  
603 ATOM     37  O   VAL A   6      -4.317  -3.413 -39.286  1.00 45.54           O  
604 ANISOU   37  O   VAL A   6     5782   5395   6125     57    211    245       O  
605 ATOM     38  CB  VAL A   6      -5.704  -6.072 -39.614  1.00 47.03           C  
606 ANISOU   38  CB  VAL A   6     6100   5753   6016    -24    246    110       C  
607 ATOM     39  CG1 VAL A   6      -6.982  -5.808 -38.849  1.00 45.34           C  
608 ANISOU   39  CG1 VAL A   6     5866   5571   5789    -46    216     50       C  
609 ATOM     40  CG2 VAL A   6      -5.764  -7.451 -40.254  1.00 46.02           C  
610 ANISOU   40  CG2 VAL A   6     6052   5664   5769    -78    315     53       C  
611 ATOM     41  N   LYS A   7      -6.163  -2.682 -40.330  1.00 45.38           N  
612 ANISOU   41  N   LYS A   7     5700   5508   6034    123    235    327       N  
613 ATOM     42  CA  LYS A   7      -6.143  -1.373 -39.740  1.00 45.98           C  
614 ANISOU   42  CA  LYS A   7     5748   5450   6273    160    263    351       C  
615 ATOM     43  C   LYS A   7      -7.143  -1.363 -38.592  1.00 47.81           C  
616 ANISOU   43  C   LYS A   7     6003   5668   6491    143    248    245       C  
617 ATOM     44  O   LYS A   7      -8.347  -1.536 -38.787  1.00 51.78           O  
618 ANISOU   44  O   LYS A   7     6468   6287   6918    173    249    263       O  
619 ATOM     45  CB  LYS A   7      -6.506  -0.347 -40.788  1.00 48.29           C  
620 ANISOU   45  CB  LYS A   7     5968   5763   6617    264    329    520       C  
621 ATOM     46  CG  LYS A   7      -6.637   1.070 -40.268  1.00 58.39           C  
622 ANISOU   46  CG  LYS A   7     7234   6859   8090    316    413    556       C  
623 ATOM     47  CD  LYS A   7      -6.631   2.026 -41.447  1.00 68.64           C  
624 ANISOU   47  CD  LYS A   7     8467   8148   9461    441    515    776       C  
625 ATOM     48  CE  LYS A   7      -6.930   3.448 -41.018  1.00 82.52           C  
626 ANISOU   48  CE  LYS A   7    10225   9693  11435    515    651    833       C  
627 ATOM     49  NZ  LYS A   7      -6.213   4.399 -41.926  1.00 90.34           N  
628 ANISOU   49  NZ  LYS A   7    11188  10561  12575    587    785   1022       N  
629 ATOM     50  N   PHE A   8      -6.640  -1.148 -37.392  1.00 43.94           N  
630 ANISOU   50  N   PHE A   8     5567   5061   6068     93    233    136       N  
631 ATOM     51  CA  PHE A   8      -7.513  -1.002 -36.238  1.00 50.30           C  
632 ANISOU   51  CA  PHE A   8     6412   5840   6859     87    244     34       C  
633 ATOM     52  C   PHE A   8      -7.808   0.440 -35.906  1.00 44.05           C  
634 ANISOU   52  C   PHE A   8     5618   4900   6218    131    331     33       C  
635 ATOM     53  O   PHE A   8      -6.905   1.228 -35.663  1.00 48.85           O  
636 ANISOU   53  O   PHE A   8     6245   5366   6948     88    353     -5       O  
637 ATOM     54  CB  PHE A   8      -6.843  -1.646 -35.018  1.00 45.89           C  
638 ANISOU   54  CB  PHE A   8     5927   5267   6239     10    184    -93       C  
639 ATOM     55  CG  PHE A   8      -6.679  -3.122 -35.144  1.00 46.40           C  
640 ANISOU   55  CG  PHE A   8     6019   5437   6174    -10    148    -85       C  
641 ATOM     56  CD1 PHE A   8      -7.769  -3.967 -35.038  1.00 48.26           C  
642 ANISOU   56  CD1 PHE A   8     6277   5749   6311    -14    173   -106       C  
643 ATOM     57  CD2 PHE A   8      -5.438  -3.668 -35.354  1.00 44.91           C  
644 ANISOU   57  CD2 PHE A   8     5828   5253   5981    -27    113    -54       C  
645 ATOM     58  CE1 PHE A   8      -7.601  -5.339 -35.131  1.00 47.89           C  
646 ANISOU   58  CE1 PHE A   8     6276   5748   6170    -46    182   -111       C  
647 ATOM     59  CE2 PHE A   8      -5.279  -5.027 -35.445  1.00 45.32           C  
648 ANISOU   59  CE2 PHE A   8     5923   5360   5935    -28    125    -39       C  
649 ATOM     60  CZ  PHE A   8      -6.356  -5.857 -35.342  1.00 47.01           C  
650 ANISOU   60  CZ  PHE A   8     6184   5615   6059    -43    168    -74       C  
651 ATOM     61  N   ILE A   9      -9.069   0.763 -35.795  1.00 45.19           N  
652 ANISOU   61  N   ILE A   9     5739   5067   6363    208    395     63       N  
653 ATOM     62  CA  ILE A   9      -9.459   2.100 -35.309  1.00 51.68           C  
654 ANISOU   62  CA  ILE A   9     6584   5712   7339    270    525     51       C  
655 ATOM     63  C   ILE A   9      -9.826   1.880 -33.879  1.00 50.92           C  
656 ANISOU   63  C   ILE A   9     6580   5587   7179    217    529   -126       C  
657 ATOM     64  O   ILE A   9     -10.824   1.229 -33.599  1.00 53.51           O  
658 ANISOU   64  O   ILE A   9     6889   6036   7407    248    527   -124       O  
659 ATOM     65  CB  ILE A   9     -10.635   2.697 -36.124  1.00 55.53           C  
660 ANISOU   65  CB  ILE A   9     6967   6250   7879    433    624    240       C  
661 ATOM     66  CG1 ILE A   9     -10.204   2.918 -37.592  1.00 55.29           C  
662 ANISOU   66  CG1 ILE A   9     6852   6282   7873    497    619    438       C  
663 ATOM     67  CG2 ILE A   9     -11.137   4.018 -35.502  1.00 55.96           C  
664 ANISOU   67  CG2 ILE A   9     7065   6086   8109    523    808    232       C  
665 ATOM     68  CD1 ILE A   9     -11.385   2.981 -38.527  1.00 58.25           C  
666 ANISOU   68  CD1 ILE A   9     7085   6859   8188    645    639    641       C  
667 ATOM     69  N   THR A  10      -8.967   2.329 -32.980  1.00 50.67           N  
668 ANISOU   69  N   THR A  10     6641   5425   7186    121    526   -284       N  
669 ATOM     70  CA  THR A  10      -9.185   2.107 -31.561  1.00 51.69           C  
670 ANISOU   70  CA  THR A  10     6873   5558   7208     65    520   -464       C  
671 ATOM     71  C   THR A  10      -9.612   3.432 -30.915  1.00 50.65           C  
672 ANISOU   71  C   THR A  10     6822   5218   7204     89    689   -568       C  
673 ATOM     72  O   THR A  10      -9.544   4.466 -31.525  1.00 57.26           O  
674 ANISOU   72  O   THR A  10     7639   5887   8228    134    806   -501       O  
675 ATOM     73  CB  THR A  10      -7.930   1.531 -30.864  1.00 50.80           C  
676 ANISOU   73  CB  THR A  10     6804   5512   6986    -68    378   -588       C  
677 ATOM     74  OG1 THR A  10      -6.968   2.554 -30.671  1.00 53.43           O  
678 ANISOU   74  OG1 THR A  10     7157   5704   7440   -168    390   -696       O  
679 ATOM     75  CG2 THR A  10      -7.278   0.462 -31.693  1.00 50.38           C  
680 ANISOU   75  CG2 THR A  10     6674   5593   6874    -73    264   -466       C  
681 ATOM     76  N   PRO A  11     -10.106   3.393 -29.679  1.00 56.03           N  
682 ANISOU   76  N   PRO A  11     7607   5897   7785     72    733   -722       N  
683 ATOM     77  CA  PRO A  11     -10.427   4.652 -28.979  1.00 58.93           C  
684 ANISOU   77  CA  PRO A  11     8085   6039   8264     79    922   -863       C  
685 ATOM     78  C   PRO A  11      -9.259   5.590 -28.772  1.00 63.22           C  
686 ANISOU   78  C   PRO A  11     8697   6403   8918    -73    935  -1031       C  
687 ATOM     79  O   PRO A  11      -9.508   6.756 -28.521  1.00 69.60           O  
688 ANISOU   79  O   PRO A  11     9594   6966   9884    -65   1137  -1123       O  
689 ATOM     80  CB  PRO A  11     -10.886   4.178 -27.593  1.00 59.38           C  
690 ANISOU   80  CB  PRO A  11     8256   6185   8120     51    924  -1030       C  
691 ATOM     81  CG  PRO A  11     -11.306   2.750 -27.777  1.00 55.35           C  
692 ANISOU   81  CG  PRO A  11     7663   5915   7451     96    802   -896       C  
693 ATOM     82  CD  PRO A  11     -10.443   2.207 -28.868  1.00 52.67           C  
694 ANISOU   82  CD  PRO A  11     7215   5657   7140     56    649   -769       C  
695 ATOM     83  N   GLU A  12      -8.030   5.041 -28.776  1.00 70.08           N  
696 ANISOU   83  N   GLU A  12     9526   7398   9704   -217    738  -1080       N  
697 ATOM     84  CA  GLU A  12      -6.732   5.771 -28.699  1.00 69.59           C  
698 ANISOU   84  CA  GLU A  12     9470   7225   9747   -402    705  -1227       C  
699 ATOM     85  C   GLU A  12      -6.252   6.249 -30.096  1.00 71.32           C  
700 ANISOU   85  C   GLU A  12     9578   7319  10199   -369    757  -1033       C  
701 ATOM     86  O   GLU A  12      -5.575   7.279 -30.200  1.00 82.47           O  
702 ANISOU   86  O   GLU A  12    11009   8520  11805   -484    854  -1123       O  
703 ATOM     87  CB  GLU A  12      -5.618   4.877 -28.105  1.00 80.51           C  
704 ANISOU   87  CB  GLU A  12    10809   8855  10925   -546    460  -1320       C  
705 ATOM     88  CG  GLU A  12      -5.569   4.624 -26.578  1.00 89.15           C  
706 ANISOU   88  CG  GLU A  12    12010  10093  11769   -643    381  -1555       C  
707 ATOM     89  CD  GLU A  12      -4.271   3.871 -26.137  1.00 96.47           C  
708 ANISOU   89  CD  GLU A  12    12846  11289  12519   -771    133  -1597       C  
709 ATOM     90  OE1 GLU A  12      -3.440   4.458 -25.401  1.00 86.42           O  
710 ANISOU   90  OE1 GLU A  12    11584  10049  11202   -968     64  -1827       O  
711 ATOM     91  OE2 GLU A  12      -4.044   2.692 -26.542  1.00 87.89           O  
712 ANISOU   91  OE2 GLU A  12    11665  10388  11340   -678     12  -1398       O  
713 ATOM     92  N   GLY A  13      -6.566   5.500 -31.160  1.00 63.49           N  
714 ANISOU   92  N   GLY A  13     8479   6460   9184   -227    703   -780       N  
715 ATOM     93  CA  GLY A  13      -6.219   5.913 -32.504  1.00 59.26           C  
716 ANISOU   93  CA  GLY A  13     7850   5841   8826   -167    764   -575       C  
717 ATOM     94  C   GLY A  13      -6.111   4.770 -33.479  1.00 56.21           C  
718 ANISOU   94  C   GLY A  13     7353   5681   8322    -92    628   -378       C  
719 ATOM     95  O   GLY A  13      -6.534   3.652 -33.197  1.00 53.58           O  
720 ANISOU   95  O   GLY A  13     7018   5544   7795    -65    517   -379       O  
721 ATOM     96  N   GLU A  14      -5.519   5.057 -34.631  1.00 54.33           N  
722 ANISOU   96  N   GLU A  14     7036   5399   8206    -65    661   -215       N  
723 ATOM     97  CA  GLU A  14      -5.492   4.115 -35.751  1.00 60.06           C  
724 ANISOU   97  CA  GLU A  14     7674   6319   8826     19    577    -23       C  
725 ATOM     98  C   GLU A  14      -4.126   3.540 -35.940  1.00 51.22           C  
726 ANISOU   98  C   GLU A  14     6504   5271   7684    -88    464    -38       C  
727 ATOM     99  O   GLU A  14      -3.198   4.277 -36.050  1.00 52.79           O  
728 ANISOU   99  O   GLU A  14     6674   5338   8045   -172    512    -55       O  
729 ATOM    100  CB  GLU A  14      -5.953   4.814 -37.053  1.00 67.15           C  
730 ANISOU  100  CB  GLU A  14     8513   7162   9837    174    715    218       C  
731 ATOM    101  CG  GLU A  14      -7.367   5.360 -36.842  1.00 82.24           C  
732 ANISOU  101  CG  GLU A  14    10442   9031  11772    314    834    268       C  
733 ATOM    102  CD  GLU A  14      -7.938   6.250 -37.944  1.00 92.51           C  
734 ANISOU  102  CD  GLU A  14    11677  10275  13196    506    998    534       C  
735 ATOM    103  OE1 GLU A  14      -7.274   6.424 -38.992  1.00104.38           O  
736 ANISOU  103  OE1 GLU A  14    13129  11783  14748    536   1022    696       O  
737 ATOM    104  OE2 GLU A  14      -9.080   6.772 -37.742  1.00 86.19           O  
738 ANISOU  104  OE2 GLU A  14    10870   9437  12438    645   1116    601       O  
739 ATOM    105  N   LEU A  15      -4.066   2.220 -36.076  1.00 51.18           N  
740 ANISOU  105  N   LEU A  15     6481   5467   7497    -72    343    -11       N  
741 ATOM    106  CA  LEU A  15      -2.856   1.402 -36.095  1.00 54.47           C  
742 ANISOU  106  CA  LEU A  15     6850   5982   7861   -141    239    -15       C  
743 ATOM    107  C   LEU A  15      -3.099   0.276 -37.078  1.00 53.30           C  
744 ANISOU  107  C   LEU A  15     6690   5980   7581    -52    221    115       C  
745 ATOM    108  O   LEU A  15      -4.183  -0.290 -37.098  1.00 48.80           O  
746 ANISOU  108  O   LEU A  15     6160   5493   6889      1    217    115       O  
747 ATOM    109  CB  LEU A  15      -2.708   0.632 -34.773  1.00 53.82           C  
748 ANISOU  109  CB  LEU A  15     6808   6004   7634   -208    122   -164       C  
749 ATOM    110  CG  LEU A  15      -2.570   1.415 -33.509  1.00 64.22           C  
750 ANISOU  110  CG  LEU A  15     8165   7251   8981   -319    102   -355       C  
751 ATOM    111  CD1 LEU A  15      -2.755   0.471 -32.348  1.00 68.91           C  
752 ANISOU  111  CD1 LEU A  15     8813   8000   9367   -328      0   -448       C  
753 ATOM    112  CD2 LEU A  15      -1.203   2.057 -33.474  1.00 66.88           C  
754 ANISOU  112  CD2 LEU A  15     8412   7542   9455   -454     71   -403       C  
755 ATOM    113  N   GLU A  16      -2.062  -0.144 -37.776  1.00 49.83           N  
756 ANISOU  113  N   GLU A  16     6195   5579   7157    -55    214    200       N  
757 ATOM    114  CA  GLU A  16      -2.191  -1.180 -38.784  1.00 52.00           C  
758 ANISOU  114  CA  GLU A  16     6480   5971   7306     14    227    299       C  
759 ATOM    115  C   GLU A  16      -1.165  -2.260 -38.528  1.00 44.99           C  
760 ANISOU  115  C   GLU A  16     5581   5146   6365     -5    183    291       C  
761 ATOM    116  O   GLU A  16      -0.027  -1.953 -38.247  1.00 41.15           O  
762 ANISOU  116  O   GLU A  16     5017   4632   5983    -49    162    300       O  
763 ATOM    117  CB  GLU A  16      -1.924  -0.519 -40.111  1.00 56.47           C  
764 ANISOU  117  CB  GLU A  16     6996   6506   7952     73    320    454       C  
765 ATOM    118  CG  GLU A  16      -2.598  -1.111 -41.299  1.00 64.79           C  
766 ANISOU  118  CG  GLU A  16     8072   7693   8851    152    352    546       C  
767 ATOM    119  CD  GLU A  16      -2.299  -0.276 -42.542  1.00 77.28           C  
768 ANISOU  119  CD  GLU A  16     9604   9258  10500    229    453    725       C  
769 ATOM    120  OE1 GLU A  16      -1.932  -0.864 -43.609  1.00 78.06           O  
770 ANISOU  120  OE1 GLU A  16     9708   9456  10491    269    492    807       O  
771 ATOM    121  OE2 GLU A  16      -2.392   0.977 -42.427  1.00 67.17           O  
772 ANISOU  121  OE2 GLU A  16     8290   7846   9385    251    517    784       O  
773 ATOM    122  N   VAL A  17      -1.538  -3.520 -38.672  1.00 44.95           N  
774 ANISOU  122  N   VAL A  17     5642   5223   6212     27    187    284       N  
775 ATOM    123  CA  VAL A  17      -0.578  -4.609 -38.466  1.00 43.94           C  
776 ANISOU  123  CA  VAL A  17     5513   5132   6048     46    189    310       C  
777 ATOM    124  C   VAL A  17      -0.754  -5.509 -39.643  1.00 44.55           C  
778 ANISOU  124  C   VAL A  17     5652   5239   6033     92    285    360       C  
779 ATOM    125  O   VAL A  17      -1.732  -5.387 -40.374  1.00 43.66           O  
780 ANISOU  125  O   VAL A  17     5577   5162   5847     87    308    346       O  
781 ATOM    126  CB  VAL A  17      -0.860  -5.372 -37.157  1.00 48.00           C  
782 ANISOU  126  CB  VAL A  17     6081   5682   6472     37    134    232       C  
783 ATOM    127  CG1 VAL A  17      -0.799  -4.395 -35.985  1.00 48.79           C  
784 ANISOU  127  CG1 VAL A  17     6138   5776   6622    -25     37    146       C  
785 ATOM    128  CG2 VAL A  17      -2.229  -6.014 -37.217  1.00 46.07           C  
786 ANISOU  128  CG2 VAL A  17     5942   5449   6111     34    172    170       C  
787 ATOM    129  N   GLU A  18       0.203  -6.379 -39.858  1.00 39.17           N  
788 ANISOU  129  N   GLU A  18     4974   4558   5351    139    347    420       N  
789 ATOM    130  CA  GLU A  18       0.027  -7.446 -40.834  1.00 45.65           C  
790 ANISOU  130  CA  GLU A  18     5895   5385   6065    169    468    423       C  
791 ATOM    131  C   GLU A  18      -0.549  -8.660 -40.120  1.00 42.91           C  
792 ANISOU  131  C   GLU A  18     5658   5017   5628    157    500    342       C  
793 ATOM    132  O   GLU A  18      -0.225  -8.908 -38.983  1.00 50.61           O  
794 ANISOU  132  O   GLU A  18     6614   5981   6632    182    459    356       O  
795 ATOM    133  CB  GLU A  18       1.373  -7.869 -41.404  1.00 49.05           C  
796 ANISOU  133  CB  GLU A  18     6290   5791   6555    246    574    536       C  
797 ATOM    134  CG  GLU A  18       1.849  -7.008 -42.535  1.00 63.96           C  
798 ANISOU  134  CG  GLU A  18     8110   7691   8497    264    618    626       C  
799 ATOM    135  CD  GLU A  18       3.316  -7.261 -42.867  1.00 75.06           C  
800 ANISOU  135  CD  GLU A  18     9436   9075  10006    344    719    757       C  
801 ATOM    136  OE1 GLU A  18       3.833  -8.337 -42.508  1.00 68.87           O  
802 ANISOU  136  OE1 GLU A  18     8682   8270   9214    408    790    779       O  
803 ATOM    137  OE2 GLU A  18       3.953  -6.347 -43.437  1.00 86.26           O  
804 ANISOU  137  OE2 GLU A  18    10749  10492  11532    351    741    855       O  
805 ATOM    138  N   CYS A  19      -1.403  -9.397 -40.824  1.00 42.18           N  
806 ANISOU  138  N   CYS A  19     5675   4930   5420    110    580    258       N  
807 ATOM    139  CA  CYS A  19      -2.100 -10.522 -40.319  1.00 42.40           C  
808 ANISOU  139  CA  CYS A  19     5816   4913   5379     67    646    167       C  
809 ATOM    140  C   CYS A  19      -2.196 -11.521 -41.439  1.00 43.87           C  
810 ANISOU  140  C   CYS A  19     6123   5068   5477     29    804     99       C  
811 ATOM    141  O   CYS A  19      -2.743 -11.212 -42.516  1.00 43.45           O  
812 ANISOU  141  O   CYS A  19     6070   5112   5326    -37    790     39       O  
813 ATOM    142  CB  CYS A  19      -3.524 -10.140 -39.826  1.00 45.74           C  
814 ANISOU  142  CB  CYS A  19     6229   5397   5751    -23    551     67       C  
815 ATOM    143  SG  CYS A  19      -4.342 -11.539 -39.028  1.00 48.02           S  
816 ANISOU  143  SG  CYS A  19     6646   5607   5990    -86    658    -31       S  
817 ATOM    144  N   ASP A  20      -1.642 -12.721 -41.204  1.00 45.23           N  
818 ANISOU  144  N   ASP A  20     6401   5109   5674     79    970    112       N  
819 ATOM    145  CA  ASP A  20      -1.719 -13.795 -42.164  1.00 47.07           C  
820 ANISOU  145  CA  ASP A  20     6786   5262   5833     28   1168     13       C  
821 ATOM    146  C   ASP A  20      -3.181 -14.220 -42.331  1.00 49.54           C  
822 ANISOU  146  C   ASP A  20     7175   5613   6035   -157   1166   -185       C  
823 ATOM    147  O   ASP A  20      -4.027 -14.046 -41.400  1.00 46.05           O  
824 ANISOU  147  O   ASP A  20     6690   5197   5609   -209   1069   -212       O  
825 ATOM    148  CB  ASP A  20      -0.895 -14.979 -41.694  1.00 49.71           C  
826 ANISOU  148  CB  ASP A  20     7224   5411   6252    141   1380     87       C  
827 ATOM    149  CG  ASP A  20       0.620 -14.723 -41.766  1.00 64.33           C  
828 ANISOU  149  CG  ASP A  20     8980   7254   8207    325   1414    288       C  
829 ATOM    150  OD1 ASP A  20       1.122 -14.017 -42.690  1.00 70.08           O  
830 ANISOU  150  OD1 ASP A  20     9639   8062   8926    341   1382    324       O  
831 ATOM    151  OD2 ASP A  20       1.349 -15.271 -40.906  1.00 70.59           O  
832 ANISOU  151  OD2 ASP A  20     9755   7971   9092    465   1489    432       O  
833 ATOM    152  N   ASP A  21      -3.481 -14.806 -43.487  1.00 48.95           N  
834 ANISOU  152  N   ASP A  21     7206   5550   5840   -269   1280   -332       N  
835 ATOM    153  CA  ASP A  21      -4.886 -15.213 -43.792  1.00 52.07           C  
836 ANISOU  153  CA  ASP A  21     7641   6029   6111   -489   1264   -547       C  
837 ATOM    154  C   ASP A  21      -5.466 -16.364 -42.961  1.00 52.45           C  
838 ANISOU  154  C   ASP A  21     7805   5898   6224   -586   1412   -652       C  
839 ATOM    155  O   ASP A  21      -6.664 -16.621 -43.076  1.00 52.58           O  
840 ANISOU  155  O   ASP A  21     7815   5996   6165   -785   1384   -823       O  
841 ATOM    156  CB  ASP A  21      -5.080 -15.591 -45.251  1.00 52.20           C  
842 ANISOU  156  CB  ASP A  21     7744   6142   5948   -620   1342   -716       C  
843 ATOM    157  CG  ASP A  21      -4.192 -16.744 -45.675  1.00 54.79           C  
844 ANISOU  157  CG  ASP A  21     8277   6240   6300   -591   1630   -772       C  
845 ATOM    158  OD1 ASP A  21      -3.555 -17.399 -44.833  1.00 60.00           O  
846 ANISOU  158  OD1 ASP A  21     9012   6660   7124   -475   1787   -678       O  
847 ATOM    159  OD2 ASP A  21      -4.087 -16.978 -46.873  1.00 66.22           O  
848 ANISOU  159  OD2 ASP A  21     9812   7754   7595   -664   1713   -895       O  
849 ATOM    160  N   ASP A  22      -4.630 -17.059 -42.198  1.00 51.20           N  
850 ANISOU  160  N   ASP A  22     7738   5513   6200   -447   1580   -538       N  
851 ATOM    161  CA  ASP A  22      -5.098 -18.073 -41.256  1.00 62.00           C  
852 ANISOU  161  CA  ASP A  22     9213   6691   7651   -492   1741   -573       C  
853 ATOM    162  C   ASP A  22      -4.625 -17.744 -39.835  1.00 59.08           C  
854 ANISOU  162  C   ASP A  22     8764   6294   7388   -296   1668   -346       C  
855 ATOM    163  O   ASP A  22      -4.377 -18.629 -39.062  1.00 56.04           O  
856 ANISOU  163  O   ASP A  22     8478   5724   7088   -214   1851   -264       O  
857 ATOM    164  CB  ASP A  22      -4.624 -19.475 -41.714  1.00 71.33           C  
858 ANISOU  164  CB  ASP A  22    10621   7602   8879   -509   2084   -652       C  
859 ATOM    165  CG  ASP A  22      -3.093 -19.576 -41.838  1.00 78.00           C  
860 ANISOU  165  CG  ASP A  22    11493   8340   9802   -254   2204   -448       C  
861 ATOM    166  OD1 ASP A  22      -2.396 -18.536 -41.681  1.00 74.86           O  
862 ANISOU  166  OD1 ASP A  22    10926   8102   9414   -102   2002   -272       O  
863 ATOM    167  OD2 ASP A  22      -2.585 -20.697 -42.122  1.00 91.53           O  
864 ANISOU  167  OD2 ASP A  22    13392   9804  11580   -212   2520   -469       O  
865 ATOM    168  N   VAL A  23      -4.476 -16.441 -39.535  1.00 58.45           N  
866 ANISOU  168  N   VAL A  23     8509   6406   7294   -222   1411   -246       N  
867 ATOM    169  CA  VAL A  23      -4.282 -15.937 -38.191  1.00 51.17           C  
868 ANISOU  169  CA  VAL A  23     7497   5521   6421    -98   1292    -96       C  
869 ATOM    170  C   VAL A  23      -5.446 -15.027 -37.852  1.00 51.90           C  
870 ANISOU  170  C   VAL A  23     7486   5767   6465   -205   1102   -177       C  
871 ATOM    171  O   VAL A  23      -5.900 -14.243 -38.695  1.00 52.44           O  
872 ANISOU  171  O   VAL A  23     7471   5973   6479   -287    979   -252       O  
873 ATOM    172  CB  VAL A  23      -2.914 -15.295 -38.008  1.00 53.75           C  
874 ANISOU  172  CB  VAL A  23     7721   5902   6798     84   1203     86       C  
875 ATOM    173  CG1 VAL A  23      -2.782 -14.588 -36.643  1.00 51.64           C  
876 ANISOU  173  CG1 VAL A  23     7345   5733   6542    168   1034    192       C  
877 ATOM    174  CG2 VAL A  23      -1.872 -16.402 -38.166  1.00 52.89           C  
878 ANISOU  174  CG2 VAL A  23     7712   5629   6754    219   1438    196       C  
879 ATOM    175  N   TYR A  24      -6.020 -15.271 -36.669  1.00 49.92           N  
880 ANISOU  175  N   TYR A  24     7252   5485   6229   -201   1118   -157       N  
881 ATOM    176  CA  TYR A  24      -7.105 -14.448 -36.120  1.00 49.53           C  
882 ANISOU  176  CA  TYR A  24     7107   5561   6149   -269    973   -210       C  
883 ATOM    177  C   TYR A  24      -6.598 -13.062 -35.859  1.00 47.90           C  
884 ANISOU  177  C   TYR A  24     6775   5477   5946   -174    771   -133       C  
885 ATOM    178  O   TYR A  24      -5.530 -12.835 -35.330  1.00 50.41           O  
886 ANISOU  178  O   TYR A  24     7074   5788   6289    -48    730    -19       O  
887 ATOM    179  CB  TYR A  24      -7.664 -14.995 -34.792  1.00 53.15           C  
888 ANISOU  179  CB  TYR A  24     7622   5953   6617   -252   1058   -177       C  
889 ATOM    180  CG  TYR A  24      -8.368 -16.349 -34.905  1.00 54.34           C  
890 ANISOU  180  CG  TYR A  24     7898   5950   6796   -378   1291   -263       C  
891 ATOM    181  CD1 TYR A  24      -9.369 -16.572 -35.863  1.00 61.64           C  
892 ANISOU  181  CD1 TYR A  24     8804   6911   7703   -595   1316   -450       C  
893 ATOM    182  CD2 TYR A  24      -8.040 -17.385 -34.061  1.00 58.06           C  
894 ANISOU  182  CD2 TYR A  24     8497   6251   7312   -288   1491   -157       C  
895 ATOM    183  CE1 TYR A  24     -10.013 -17.808 -35.976  1.00 67.82           C  
896 ANISOU  183  CE1 TYR A  24     9699   7540   8526   -757   1542   -565       C  
897 ATOM    184  CE2 TYR A  24      -8.691 -18.634 -34.147  1.00 67.21           C  
898 ANISOU  184  CE2 TYR A  24     9786   7220   8531   -418   1749   -239       C  
899 ATOM    185  CZ  TYR A  24      -9.672 -18.847 -35.099  1.00 67.30           C  
900 ANISOU  185  CZ  TYR A  24     9783   7246   8539   -670   1777   -462       C  
901 ATOM    186  OH  TYR A  24     -10.304 -20.070 -35.167  1.00 63.80           O  
902 ANISOU  186  OH  TYR A  24     9466   6605   8170   -838   2041   -574       O  
903 ATOM    187  N   VAL A  25      -7.413 -12.132 -36.241  1.00 46.10           N  
904 ANISOU  187  N   VAL A  25     6451   5365   5699   -242    655   -197       N  
905 ATOM    188  CA  VAL A  25      -7.117 -10.720 -36.104  1.00 50.13           C  
906 ANISOU  188  CA  VAL A  25     6853   5957   6237   -176    500   -147       C  
907 ATOM    189  C   VAL A  25      -6.622 -10.284 -34.725  1.00 49.08           C  
908 ANISOU  189  C   VAL A  25     6716   5810   6120    -88    441    -91       C  
909 ATOM    190  O   VAL A  25      -5.602  -9.548 -34.601  1.00 48.80           O  
910 ANISOU  190  O   VAL A  25     6626   5791   6124    -25    355    -35       O  
911 ATOM    191  CB  VAL A  25      -8.407 -10.000 -36.511  1.00 51.95           C  
912 ANISOU  191  CB  VAL A  25     6992   6297   6447   -248    438   -209       C  
913 ATOM    192  CG1 VAL A  25      -8.482  -8.654 -35.889  1.00 65.37           C  
914 ANISOU  192  CG1 VAL A  25     8616   8025   8196   -180    340   -173       C  
915 ATOM    193  CG2 VAL A  25      -8.427  -9.935 -38.033  1.00 52.86           C  
916 ANISOU  193  CG2 VAL A  25     7066   6496   6519   -296    427   -223       C  
917 ATOM    194  N   LEU A  26      -7.301 -10.753 -33.681  1.00 50.45           N  
918 ANISOU  194  N   LEU A  26     6944   5968   6256    -94    493   -112       N  
919 ATOM    195  CA  LEU A  26      -6.902 -10.450 -32.290  1.00 47.33           C  
920 ANISOU  195  CA  LEU A  26     6562   5597   5822    -14    443    -70       C  
921 ATOM    196  C   LEU A  26      -5.498 -10.894 -32.035  1.00 47.06           C  
922 ANISOU  196  C   LEU A  26     6537   5561   5781     82    436     39       C  
923 ATOM    197  O   LEU A  26      -4.721 -10.194 -31.377  1.00 55.96           O  
924 ANISOU  197  O   LEU A  26     7607   6768   6888    128    318     66       O  
925 ATOM    198  CB  LEU A  26      -7.807 -11.200 -31.306  1.00 53.55           C  
926 ANISOU  198  CB  LEU A  26     7430   6361   6552    -20    551    -79       C  
927 ATOM    199  CG  LEU A  26      -7.510 -11.161 -29.801  1.00 55.13           C  
928 ANISOU  199  CG  LEU A  26     7674   6613   6658     70    531    -26       C  
929 ATOM    200  CD1 LEU A  26      -7.326  -9.720 -29.325  1.00 55.80           C  
930 ANISOU  200  CD1 LEU A  26     7695   6785   6722     71    376    -95       C  
931 ATOM    201  CD2 LEU A  26      -8.666 -11.852 -29.032  1.00 61.83           C  
932 ANISOU  201  CD2 LEU A  26     8600   7428   7463     52    674    -33       C  
933 ATOM    202  N   ASP A  27      -5.136 -12.069 -32.524  1.00 48.10           N  
934 ANISOU  202  N   ASP A  27     6734   5609   5931    111    571    103       N  
935 ATOM    203  CA  ASP A  27      -3.762 -12.587 -32.305  1.00 48.67           C  
936 ANISOU  203  CA  ASP A  27     6797   5686   6010    241    594    251       C  
937 ATOM    204  C   ASP A  27      -2.701 -11.814 -33.061  1.00 52.00           C  
938 ANISOU  204  C   ASP A  27     7102   6157   6495    255    488    280       C  
939 ATOM    205  O   ASP A  27      -1.619 -11.648 -32.546  1.00 53.84           O  
940 ANISOU  205  O   ASP A  27     7252   6477   6725    342    414    382       O  
941 ATOM    206  CB  ASP A  27      -3.670 -14.036 -32.649  1.00 52.61           C  
942 ANISOU  206  CB  ASP A  27     7412   6040   6537    286    816    319       C  
943 ATOM    207  CG  ASP A  27      -4.541 -14.887 -31.735  1.00 63.74           C  
944 ANISOU  207  CG  ASP A  27     8934   7380   7902    289    954    332       C  
945 ATOM    208  OD1 ASP A  27      -4.580 -14.630 -30.517  1.00 77.44           O  
946 ANISOU  208  OD1 ASP A  27    10653   9216   9555    357    885    392       O  
947 ATOM    209  OD2 ASP A  27      -5.228 -15.780 -32.232  1.00 66.17           O  
948 ANISOU  209  OD2 ASP A  27     9347   7539   8253    206   1139    268       O  
949 ATOM    210  N   ALA A  28      -3.001 -11.313 -34.254  1.00 45.81           N  
950 ANISOU  210  N   ALA A  28     6297   5346   5763    172    479    200       N  
951 ATOM    211  CA  ALA A  28      -2.052 -10.414 -34.921  1.00 45.27           C  
952 ANISOU  211  CA  ALA A  28     6113   5321   5765    182    389    237       C  
953 ATOM    212  C   ALA A  28      -1.874  -9.098 -34.113  1.00 46.76           C  
954 ANISOU  212  C   ALA A  28     6200   5596   5968    152    219    201       C  
955 ATOM    213  O   ALA A  28      -0.782  -8.604 -33.981  1.00 48.55           O  
956 ANISOU  213  O   ALA A  28     6321   5880   6246    174    142    256       O  
957 ATOM    214  CB  ALA A  28      -2.542 -10.096 -36.327  1.00 48.41           C  
958 ANISOU  214  CB  ALA A  28     6517   5691   6185    111    423    175       C  
959 ATOM    215  N   ALA A  29      -2.956  -8.547 -33.566  1.00 46.59           N  
960 ANISOU  215  N   ALA A  29     6211   5582   5908     92    177     97       N  
961 ATOM    216  CA  ALA A  29      -2.882  -7.367 -32.726  1.00 45.37           C  
962 ANISOU  216  CA  ALA A  29     6001   5476   5760     54     58     28       C  
963 ATOM    217  C   ALA A  29      -2.026  -7.590 -31.506  1.00 45.22           C  
964 ANISOU  217  C   ALA A  29     5953   5566   5662     94    -18     63       C  
965 ATOM    218  O   ALA A  29      -1.157  -6.760 -31.212  1.00 50.70           O  
966 ANISOU  218  O   ALA A  29     6546   6327   6390     54   -129     39       O  
967 ATOM    219  CB  ALA A  29      -4.268  -6.959 -32.299  1.00 45.68           C  
968 ANISOU  219  CB  ALA A  29     6100   5492   5763     13     76    -74       C  
969 ATOM    220  N   GLU A  30      -2.244  -8.704 -30.827  1.00 46.60           N  
970 ANISOU  220  N   GLU A  30     6205   5769   5730    169     45    128       N  
971 ATOM    221  CA  GLU A  30      -1.476  -9.042 -29.636  1.00 54.76           C  
972 ANISOU  221  CA  GLU A  30     7206   6952   6646    243    -23    204       C  
973 ATOM    222  C   GLU A  30      -0.050  -9.331 -29.955  1.00 54.21           C  
974 ANISOU  222  C   GLU A  30     7010   6960   6626    313    -60    346       C  
975 ATOM    223  O   GLU A  30       0.832  -8.823 -29.288  1.00 59.88           O  
976 ANISOU  223  O   GLU A  30     7604   7849   7298    302   -205    354       O  
977 ATOM    224  CB  GLU A  30      -2.122 -10.183 -28.852  1.00 62.74           C  
978 ANISOU  224  CB  GLU A  30     8340   7960   7538    332     92    277       C  
979 ATOM    225  CG  GLU A  30      -3.470  -9.711 -28.236  1.00 72.73           C  
980 ANISOU  225  CG  GLU A  30     9697   9198   8739    260    106    134       C  
981 ATOM    226  CD  GLU A  30      -4.256 -10.812 -27.471  1.00 84.77           C  
982 ANISOU  226  CD  GLU A  30    11347  10699  10163    332    254    206       C  
983 ATOM    227  OE1 GLU A  30      -4.358 -12.001 -27.950  1.00 80.99           O  
984 ANISOU  227  OE1 GLU A  30    10932  10104   9737    384    419    311       O  
985 ATOM    228  OE2 GLU A  30      -4.785 -10.463 -26.379  1.00 83.98           O  
986 ANISOU  228  OE2 GLU A  30    11293  10681   9934    331    227    148       O  
987 ATOM    229  N   GLU A  31       0.205 -10.073 -31.022  1.00 59.74           N  
988 ANISOU  229  N   GLU A  31     7727   7548   7422    373     72    443       N  
989 ATOM    230  CA  GLU A  31       1.574 -10.229 -31.535  1.00 56.65           C  
990 ANISOU  230  CA  GLU A  31     7199   7210   7113    445     65    582       C  
991 ATOM    231  C   GLU A  31       2.251  -8.862 -31.829  1.00 60.42           C  
992 ANISOU  231  C   GLU A  31     7517   7754   7685    328    -85    505       C  
993 ATOM    232  O   GLU A  31       3.462  -8.797 -31.776  1.00 66.23           O  
994 ANISOU  232  O   GLU A  31     8087   8613   8463    365   -148    610       O  
995 ATOM    233  CB  GLU A  31       1.536 -11.120 -32.771  1.00 64.23           C  
996 ANISOU  233  CB  GLU A  31     8243   7999   8160    503    266    648       C  
997 ATOM    234  CG  GLU A  31       2.861 -11.443 -33.471  1.00 83.36           C  
998 ANISOU  234  CG  GLU A  31    10552  10436  10682    606    328    807       C  
999 ATOM    235  CD  GLU A  31       3.790 -12.366 -32.669  1.00102.53           C  
1000 ANISOU  235  CD  GLU A  31    12908  12976  13073    795    367   1027       C  
1001 ATOM    236  OE1 GLU A  31       3.385 -12.888 -31.594  1.00113.60           O  
1002 ANISOU  236  OE1 GLU A  31    14374  14434  14355    859    366   1071       O  
1003 ATOM    237  OE2 GLU A  31       4.946 -12.569 -33.121  1.00102.50           O  
1004 ANISOU  237  OE2 GLU A  31    12770  13016  13158    898    412   1182       O  
1005 ATOM    238  N   ALA A  32       1.502  -7.778 -32.127  1.00 57.02           N  
1006 ANISOU  238  N   ALA A  32     7120   7240   7301    193   -126    339       N  
1007 ATOM    239  CA  ALA A  32       2.120  -6.424 -32.410  1.00 59.13           C  
1008 ANISOU  239  CA  ALA A  32     7255   7519   7692     72   -224    265       C  
1009 ATOM    240  C   ALA A  32       2.224  -5.516 -31.195  1.00 56.89           C  
1010 ANISOU  240  C   ALA A  32     6920   7349   7346    -41   -378    124       C  
1011 ATOM    241  O   ALA A  32       2.754  -4.418 -31.279  1.00 65.02           O  
1012 ANISOU  241  O   ALA A  32     7847   8373   8484   -167   -445     38       O  
1013 ATOM    242  CB  ALA A  32       1.377  -5.676 -33.506  1.00 53.40           C  
1014 ANISOU  242  CB  ALA A  32     6588   6626   7076     11   -149    198       C  
1015 ATOM    243  N   GLY A  33       1.719  -5.987 -30.077  1.00 55.56           N  
1016 ANISOU  243  N   GLY A  33     6832   7274   7000     -3   -414     93       N  
1017 ATOM    244  CA  GLY A  33       1.778  -5.257 -28.849  1.00 58.15           C  
1018 ANISOU  244  CA  GLY A  33     7139   7738   7215   -106   -550    -56       C  
1019 ATOM    245  C   GLY A  33       0.546  -4.451 -28.568  1.00 60.01           C  
1020 ANISOU  245  C   GLY A  33     7520   7837   7440   -190   -508   -246       C  
1021 ATOM    246  O   GLY A  33       0.620  -3.573 -27.741  1.00 69.82           O  
1022 ANISOU  246  O   GLY A  33     8758   9139   8629   -310   -593   -418       O  
1023 ATOM    247  N   ILE A  34      -0.586  -4.759 -29.224  1.00 61.19           N  
1024 ANISOU  247  N   ILE A  34     7792   7820   7635   -130   -370   -221       N  
1025 ATOM    248  CA  ILE A  34      -1.840  -4.017 -29.038  1.00 58.99           C  
1026 ANISOU  248  CA  ILE A  34     7627   7418   7368   -177   -306   -363       C  
1027 ATOM    249  C   ILE A  34      -2.765  -4.786 -28.094  1.00 62.15           C  
1028 ANISOU  249  C   ILE A  34     8149   7876   7589   -107   -261   -367       C  
1029 ATOM    250  O   ILE A  34      -3.056  -5.947 -28.343  1.00 63.50           O  
1030 ANISOU  250  O   ILE A  34     8359   8045   7721    -13   -186   -239       O  
1031 ATOM    251  CB  ILE A  34      -2.577  -3.788 -30.390  1.00 61.05           C  
1032 ANISOU  251  CB  ILE A  34     7905   7506   7785   -156   -191   -318       C  
1033 ATOM    252  CG1 ILE A  34      -1.701  -2.983 -31.385  1.00 65.68           C  
1034 ANISOU  252  CG1 ILE A  34     8381   8020   8552   -209   -201   -287       C  
1035 ATOM    253  CG2 ILE A  34      -3.890  -3.029 -30.184  1.00 63.01           C  
1036 ANISOU  253  CG2 ILE A  34     8237   7650   8053   -172   -114   -425       C  
1037 ATOM    254  CD1 ILE A  34      -2.244  -3.016 -32.822  1.00 63.49           C  
1038 ANISOU  254  CD1 ILE A  34     8108   7640   8375   -155    -98   -187       C  
1039 ATOM    255  N   ASP A  35      -3.244  -4.141 -27.030  1.00 63.70           N  
1040 ANISOU  255  N   ASP A  35     8416   8102   7682   -158   -279   -520       N  
1041 ATOM    256  CA  ASP A  35      -4.088  -4.826 -26.025  1.00 71.88           C  
1042 ANISOU  256  CA  ASP A  35     9569   9207   8534    -87   -222   -516       C  
1043 ATOM    257  C   ASP A  35      -5.567  -4.529 -26.307  1.00 64.56           C  
1044 ANISOU  257  C   ASP A  35     8725   8121   7682    -77    -78   -569       C  
1045 ATOM    258  O   ASP A  35      -6.130  -3.476 -25.980  1.00 66.69           O  
1046 ANISOU  258  O   ASP A  35     9040   8315   7983   -127    -40   -715       O  
1047 ATOM    259  CB  ASP A  35      -3.667  -4.503 -24.557  1.00 81.85           C  
1048 ANISOU  259  CB  ASP A  35    10862  10660   9575   -127   -325   -633       C  
1049 ATOM    260  CG  ASP A  35      -2.375  -5.278 -24.107  1.00 93.06           C  
1050 ANISOU  260  CG  ASP A  35    12178  12327  10851    -75   -463   -497       C  
1051 ATOM    261  OD1 ASP A  35      -2.081  -6.430 -24.567  1.00 87.57           O  
1052 ANISOU  261  OD1 ASP A  35    11448  11645  10179     50   -418   -279       O  
1053 ATOM    262  OD2 ASP A  35      -1.644  -4.712 -23.270  1.00100.07           O  
1054 ANISOU  262  OD2 ASP A  35    13013  13406  11600   -161   -608   -613       O  
1055 ATOM    263  N   LEU A  36      -6.157  -5.471 -27.010  1.00 61.66           N  
1056 ANISOU  263  N   LEU A  36     8363   7702   7362    -15     12   -444       N  
1057 ATOM    264  CA  LEU A  36      -7.533  -5.410 -27.353  1.00 56.54           C  
1058 ANISOU  264  CA  LEU A  36     7746   6959   6776     -6    133   -460       C  
1059 ATOM    265  C   LEU A  36      -8.274  -6.365 -26.418  1.00 58.83           C  
1060 ANISOU  265  C   LEU A  36     8125   7301   6925     45    227   -424       C  
1061 ATOM    266  O   LEU A  36      -7.725  -7.349 -25.938  1.00 59.91           O  
1062 ANISOU  266  O   LEU A  36     8295   7514   6951     96    222   -330       O  
1063 ATOM    267  CB  LEU A  36      -7.736  -5.829 -28.796  1.00 54.45           C  
1064 ANISOU  267  CB  LEU A  36     7414   6631   6642     -9    169   -370       C  
1065 ATOM    268  CG  LEU A  36      -7.150  -4.979 -29.924  1.00 47.43           C  
1066 ANISOU  268  CG  LEU A  36     6437   5685   5896    -39    115   -362       C  
1067 ATOM    269  CD1 LEU A  36      -7.661  -5.559 -31.235  1.00 51.84           C  
1068 ANISOU  269  CD1 LEU A  36     6953   6228   6515    -36    168   -282       C  
1069 ATOM    270  CD2 LEU A  36      -7.550  -3.538 -29.754  1.00 48.45           C  
1070 ANISOU  270  CD2 LEU A  36     6559   5739   6109    -60    130   -458       C  
1071 ATOM    271  N   PRO A  37      -9.531  -6.066 -26.158  1.00 52.73           N  
1072 ANISOU  271  N   PRO A  37     7383   6483   6166     48    333   -477       N  
1073 ATOM    272  CA  PRO A  37     -10.189  -6.803 -25.130  1.00 48.70           C  
1074 ANISOU  272  CA  PRO A  37     6960   6021   5521     94    437   -451       C  
1075 ATOM    273  C   PRO A  37     -10.579  -8.210 -25.630  1.00 53.45           C  
1076 ANISOU  273  C   PRO A  37     7558   6591   6158    100    538   -324       C  
1077 ATOM    274  O   PRO A  37     -10.785  -8.477 -26.837  1.00 49.32           O  
1078 ANISOU  274  O   PRO A  37     6961   6008   5767     49    548   -299       O  
1079 ATOM    275  CB  PRO A  37     -11.382  -5.907 -24.791  1.00 51.49           C  
1080 ANISOU  275  CB  PRO A  37     7326   6326   5910     95    535   -549       C  
1081 ATOM    276  CG  PRO A  37     -11.712  -5.243 -26.095  1.00 57.15           C  
1082 ANISOU  276  CG  PRO A  37     7927   6960   6825     64    521   -547       C  
1083 ATOM    277  CD  PRO A  37     -10.372  -5.018 -26.760  1.00 53.71           C  
1084 ANISOU  277  CD  PRO A  37     7454   6520   6432     30    379   -538       C  
1085 ATOM    278  N   TYR A  38     -10.593  -9.140 -24.698  1.00 52.25           N  
1086 ANISOU  278  N   TYR A  38     7494   6481   5875    159    621   -244       N  
1087 ATOM    279  CA  TYR A  38     -11.096 -10.464 -24.975  1.00 58.41           C  
1088 ANISOU  279  CA  TYR A  38     8299   7189   6702    152    774   -141       C  
1089 ATOM    280  C   TYR A  38     -11.545 -11.071 -23.664  1.00 53.69           C  
1090 ANISOU  280  C   TYR A  38     7809   6629   5962    227    913    -70       C  
1091 ATOM    281  O   TYR A  38     -11.164 -10.607 -22.581  1.00 52.44           O  
1092 ANISOU  281  O   TYR A  38     7709   6589   5625    301    856    -82       O  
1093 ATOM    282  CB  TYR A  38      -9.996 -11.359 -25.594  1.00 54.60           C  
1094 ANISOU  282  CB  TYR A  38     7821   6673   6252    178    755    -32       C  
1095 ATOM    283  CG  TYR A  38      -8.783 -11.536 -24.706  1.00 57.28           C  
1096 ANISOU  283  CG  TYR A  38     8199   7128   6435    299    678     70       C  
1097 ATOM    284  CD1 TYR A  38      -7.743 -10.603 -24.717  1.00 57.17           C  
1098 ANISOU  284  CD1 TYR A  38     8115   7222   6383    300    480     19       C  
1099 ATOM    285  CD2 TYR A  38      -8.679 -12.620 -23.830  1.00 58.87           C  
1100 ANISOU  285  CD2 TYR A  38     8492   7349   6525    412    809    232       C  
1101 ATOM    286  CE1 TYR A  38      -6.629 -10.752 -23.885  1.00 58.64           C  
1102 ANISOU  286  CE1 TYR A  38     8295   7574   6409    396    383    113       C  
1103 ATOM    287  CE2 TYR A  38      -7.565 -12.768 -22.985  1.00 62.26           C  
1104 ANISOU  287  CE2 TYR A  38     8928   7946   6781    545    722    358       C  
1105 ATOM    288  CZ  TYR A  38      -6.548 -11.837 -23.032  1.00 65.34           C  
1106 ANISOU  288  CZ  TYR A  38     9221   8482   7122    529    494    291       C  
1107 ATOM    289  OH  TYR A  38      -5.464 -11.963 -22.208  1.00 72.76           O  
1108 ANISOU  289  OH  TYR A  38    10126   9640   7877    642    383    410       O  
1109 ATOM    290  N   SER A  39     -12.264 -12.176 -23.765  1.00 51.04           N  
1110 ANISOU  290  N   SER A  39     7503   6198   5691    202   1102      6       N  
1111 ATOM    291  CA  SER A  39     -12.527 -12.977 -22.556  1.00 52.70           C  
1112 ANISOU  291  CA  SER A  39     7828   6422   5770    296   1272    129       C  
1113 ATOM    292  C   SER A  39     -12.586 -14.475 -22.933  1.00 54.61           C  
1114 ANISOU  292  C   SER A  39     8121   6509   6118    281   1473    260       C  
1115 ATOM    293  O   SER A  39     -11.697 -15.196 -22.537  1.00 53.05           O  
1116 ANISOU  293  O   SER A  39     8000   6314   5842    404   1512    419       O  
1117 ATOM    294  CB  SER A  39     -13.752 -12.480 -21.786  1.00 50.63           C  
1118 ANISOU  294  CB  SER A  39     7578   6193   5466    287   1376     64       C  
1119 ATOM    295  OG  SER A  39     -14.134 -13.447 -20.804  1.00 57.92           O  
1120 ANISOU  295  OG  SER A  39     8608   7099   6297    364   1590    207       O  
1121 ATOM    296  N   CYS A  40     -13.549 -14.932 -23.748  1.00 56.78           N  
1122 ANISOU  296  N   CYS A  40     8345   6653   6573    127   1599    192       N  
1123 ATOM    297  CA  CYS A  40     -13.634 -16.380 -24.053  1.00 57.29           C  
1124 ANISOU  297  CA  CYS A  40     8484   6532   6749     80   1830    281       C  
1125 ATOM    298  C   CYS A  40     -12.645 -16.882 -25.075  1.00 62.77           C  
1126 ANISOU  298  C   CYS A  40     9192   7133   7523     67   1795    293       C  
1127 ATOM    299  O   CYS A  40     -12.278 -18.037 -25.022  1.00 51.88           O  
1128 ANISOU  299  O   CYS A  40     7920   5599   6191    114   1993    416       O  
1129 ATOM    300  CB  CYS A  40     -15.040 -16.831 -24.469  1.00 62.61           C  
1130 ANISOU  300  CB  CYS A  40     9100   7107   7580   -117   2004    185       C  
1131 ATOM    301  SG  CYS A  40     -15.521 -16.463 -26.163  1.00 58.56           S  
1132 ANISOU  301  SG  CYS A  40     8420   6610   7220   -350   1871    -25       S  
1133 ATOM    302  N   ARG A  41     -12.233 -16.028 -26.016  1.00 58.00           N  
1134 ANISOU  302  N   ARG A  41     8486   6605   6943     14   1575    175       N  
1135 ATOM    303  CA  ARG A  41     -11.317 -16.429 -27.087  1.00 58.21           C  
1136 ANISOU  303  CA  ARG A  41     8521   6552   7044     -1   1548    175       C  
1137 ATOM    304  C   ARG A  41     -11.821 -17.585 -27.916  1.00 57.79           C  
1138 ANISOU  304  C   ARG A  41     8520   6302   7133   -157   1766    115       C  
1139 ATOM    305  O   ARG A  41     -10.986 -18.264 -28.554  1.00 62.26           O  
1140 ANISOU  305  O   ARG A  41     9155   6747   7753   -132   1841    152       O  
1141 ATOM    306  CB  ARG A  41      -9.896 -16.763 -26.569  1.00 63.76           C  
1142 ANISOU  306  CB  ARG A  41     9289   7271   7664    206   1533    363       C  
1143 ATOM    307  CG  ARG A  41      -9.186 -15.605 -25.856  1.00 71.18           C  
1144 ANISOU  307  CG  ARG A  41    10160   8433   8450    322   1286    387       C  
1145 ATOM    308  CD  ARG A  41      -7.710 -15.932 -25.568  1.00 80.04           C  
1146 ANISOU  308  CD  ARG A  41    11287   9622   9501    504   1238    570       C  
1147 ATOM    309  NE  ARG A  41      -6.866 -15.741 -26.762  1.00 74.82           N  
1148 ANISOU  309  NE  ARG A  41    10554   8929   8944    472   1145    532       N  
1149 ATOM    310  CZ  ARG A  41      -6.356 -14.582 -27.159  1.00 78.00           C  
1150 ANISOU  310  CZ  ARG A  41    10841   9455   9338    432    915    438       C  
1151 ATOM    311  NH1 ARG A  41      -6.552 -13.467 -26.465  1.00 81.90           N  
1152 ANISOU  311  NH1 ARG A  41    11285  10102   9732    410    749    350       N  
1153 ATOM    312  NH2 ARG A  41      -5.644 -14.532 -28.265  1.00 86.15           N  
1154 ANISOU  312  NH2 ARG A  41    11819  10442  10471    411    877    426       N  
1155 ATOM    313  N   ALA A  42     -13.150 -17.769 -27.971  1.00 49.81           N  
1156 ANISOU  313  N   ALA A  42     7468   5266   6189   -330   1868      7       N  
1157 ATOM    314  CA  ALA A  42     -13.768 -18.969 -28.558  1.00 57.96           C  
1158 ANISOU  314  CA  ALA A  42     8557   6104   7358   -524   2112    -75       C  
1159 ATOM    315  C   ALA A  42     -14.982 -18.639 -29.396  1.00 57.37           C  
1160 ANISOU  315  C   ALA A  42     8326   6129   7343   -777   2047   -282       C  
1161 ATOM    316  O   ALA A  42     -15.740 -19.526 -29.769  1.00 64.20           O  
1162 ANISOU  316  O   ALA A  42     9200   6877   8312   -990   2234   -389       O  
1163 ATOM    317  CB  ALA A  42     -14.200 -19.960 -27.458  1.00 56.47           C  
1164 ANISOU  317  CB  ALA A  42     8492   5754   7210   -482   2407     58       C  
1165 ATOM    318  N   GLY A  43     -15.231 -17.380 -29.635  1.00 52.54           N  
1166 ANISOU  318  N   GLY A  43     7557   5735   6668   -759   1799   -332       N  
1167 ATOM    319  CA  GLY A  43     -16.309 -17.040 -30.539  1.00 57.00           C  
1168 ANISOU  319  CA  GLY A  43     7941   6441   7273   -969   1718   -492       C  
1169 ATOM    320  C   GLY A  43     -17.684 -17.010 -29.934  1.00 58.47           C  
1170 ANISOU  320  C   GLY A  43     8011   6695   7510  -1063   1807   -511       C  
1171 ATOM    321  O   GLY A  43     -18.693 -16.858 -30.667  1.00 64.87           O  
1172 ANISOU  321  O   GLY A  43     8633   7651   8361  -1255   1754   -633       O  
1173 ATOM    322  N   SER A  44     -17.753 -17.088 -28.605  1.00 57.15           N  
1174 ANISOU  322  N   SER A  44     7930   6459   7323   -922   1931   -379       N  
1175 ATOM    323  CA  SER A  44     -19.057 -17.205 -27.927  1.00 59.58           C  
1176 ANISOU  323  CA  SER A  44     8144   6800   7692  -1003   2076   -376       C  
1177 ATOM    324  C   SER A  44     -19.354 -16.159 -26.851  1.00 51.98           C  
1178 ANISOU  324  C   SER A  44     7145   5959   6646   -810   2021   -281       C  
1179 ATOM    325  O   SER A  44     -20.144 -16.385 -25.952  1.00 58.60           O  
1180 ANISOU  325  O   SER A  44     7978   6778   7507   -803   2197   -224       O  
1181 ATOM    326  CB  SER A  44     -19.181 -18.630 -27.398  1.00 63.12           C  
1182 ANISOU  326  CB  SER A  44     8744   7008   8228  -1080   2393   -327       C  
1183 ATOM    327  OG  SER A  44     -17.989 -18.942 -26.691  1.00 75.47           O  
1184 ANISOU  327  OG  SER A  44    10522   8441   9708   -852   2451   -164       O  
1185 ATOM    328  N   CYS A  45     -18.785 -14.973 -26.981  1.00 51.65           N  
1186 ANISOU  328  N   CYS A  45     7072   6035   6515   -668   1796   -279       N  
1187 ATOM    329  CA  CYS A  45     -19.057 -13.886 -26.059  1.00 48.70           C  
1188 ANISOU  329  CA  CYS A  45     6677   5758   6066   -505   1753   -233       C  
1189 ATOM    330  C   CYS A  45     -18.893 -12.526 -26.780  1.00 51.12           C  
1190 ANISOU  330  C   CYS A  45     6860   6197   6366   -453   1521   -288       C  
1191 ATOM    331  O   CYS A  45     -18.542 -12.469 -27.980  1.00 50.80           O  
1192 ANISOU  331  O   CYS A  45     6749   6191   6360   -532   1388   -341       O  
1193 ATOM    332  CB  CYS A  45     -18.171 -13.989 -24.805  1.00 50.90           C  
1194 ANISOU  332  CB  CYS A  45     7166   5974   6198   -316   1803   -126       C  
1195 ATOM    333  SG  CYS A  45     -16.566 -13.180 -24.911  1.00 53.21           S  
1196 ANISOU  333  SG  CYS A  45     7542   6307   6366   -170   1556   -124       S  
1197 ATOM    334  N   SER A  46     -19.167 -11.439 -26.041  1.00 49.49           N  
1198 ANISOU  334  N   SER A  46     6640   6051   6114   -315   1503   -272       N  
1199 ATOM    335  CA  SER A  46     -19.261 -10.117 -26.614  1.00 49.31           C  
1200 ANISOU  335  CA  SER A  46     6494   6118   6122   -255   1356   -304       C  
1201 ATOM    336  C   SER A  46     -17.941  -9.369 -26.532  1.00 51.44           C  
1202 ANISOU  336  C   SER A  46     6888   6345   6311   -146   1208   -320       C  
1203 ATOM    337  O   SER A  46     -17.854  -8.268 -27.057  1.00 46.10           O  
1204 ANISOU  337  O   SER A  46     6135   5703   5678    -96   1103   -340       O  
1205 ATOM    338  CB  SER A  46     -20.298  -9.307 -25.871  1.00 50.14           C  
1206 ANISOU  338  CB  SER A  46     6525   6274   6249   -163   1462   -287       C  
1207 ATOM    339  OG  SER A  46     -19.973  -9.287 -24.483  1.00 49.91           O  
1208 ANISOU  339  OG  SER A  46     6691   6179   6094    -53   1563   -278       O  
1209 ATOM    340  N   SER A  47     -16.939  -9.950 -25.880  1.00 47.00           N  
1210 ANISOU  340  N   SER A  47     6498   5716   5641   -106   1210   -297       N  
1211 ATOM    341  CA  SER A  47     -15.839  -9.148 -25.341  1.00 48.40           C  
1212 ANISOU  341  CA  SER A  47     6782   5891   5713     -1   1093   -321       C  
1213 ATOM    342  C   SER A  47     -14.884  -8.548 -26.378  1.00 50.48           C  
1214 ANISOU  342  C   SER A  47     6998   6152   6030    -15    913   -348       C  
1215 ATOM    343  O   SER A  47     -14.433  -7.391 -26.220  1.00 42.86           O  
1216 ANISOU  343  O   SER A  47     6043   5186   5055     37    827   -403       O  
1217 ATOM    344  CB  SER A  47     -15.052  -9.964 -24.335  1.00 48.69           C  
1218 ANISOU  344  CB  SER A  47     6981   5919   5599     58   1134   -259       C  
1219 ATOM    345  OG  SER A  47     -14.042  -9.148 -23.822  1.00 52.57           O  
1220 ANISOU  345  OG  SER A  47     7538   6457   5976    130    999   -303       O  
1221 ATOM    346  N   CYS A  48     -14.586  -9.312 -27.432  1.00 46.30           N  
1222 ANISOU  346  N   CYS A  48     6426   5606   5560    -94    881   -320       N  
1223 ATOM    347  CA  CYS A  48     -13.615  -8.899 -28.445  1.00 43.55           C  
1224 ANISOU  347  CA  CYS A  48     6042   5255   5251   -102    736   -325       C  
1225 ATOM    348  C   CYS A  48     -14.282  -8.264 -29.667  1.00 48.19           C  
1226 ANISOU  348  C   CYS A  48     6472   5897   5938   -148    687   -339       C  
1227 ATOM    349  O   CYS A  48     -13.664  -8.163 -30.727  1.00 52.68           O  
1228 ANISOU  349  O   CYS A  48     7001   6475   6538   -171    598   -328       O  
1229 ATOM    350  CB  CYS A  48     -12.855 -10.140 -28.938  1.00 45.20           C  
1230 ANISOU  350  CB  CYS A  48     6309   5413   5450   -145    755   -280       C  
1231 ATOM    351  SG  CYS A  48     -13.936 -11.252 -29.869  1.00 49.74           S  
1232 ANISOU  351  SG  CYS A  48     6821   5979   6098   -304    875   -312       S  
1233 ATOM    352  N   ALA A  49     -15.536  -7.842 -29.543  1.00 49.80           N  
1234 ANISOU  352  N   ALA A  49     6575   6158   6186   -145    751   -344       N  
1235 ATOM    353  CA  ALA A  49     -16.294  -7.449 -30.708  1.00 48.00           C  
1236 ANISOU  353  CA  ALA A  49     6167   6039   6032   -181    710   -321       C  
1237 ATOM    354  C   ALA A  49     -15.698  -6.209 -31.365  1.00 47.62           C  
1238 ANISOU  354  C   ALA A  49     6079   5983   6030    -94    608   -287       C  
1239 ATOM    355  O   ALA A  49     -15.183  -5.313 -30.693  1.00 45.45           O  
1240 ANISOU  355  O   ALA A  49     5885   5614   5769     -6    608   -304       O  
1241 ATOM    356  CB  ALA A  49     -17.720  -7.170 -30.327  1.00 44.89           C  
1242 ANISOU  356  CB  ALA A  49     5646   5725   5684   -164    808   -302       C  
1243 ATOM    357  N   GLY A  50     -15.818  -6.151 -32.678  1.00 48.69           N  
1244 ANISOU  357  N   GLY A  50     6091   6224   6184   -128    536   -244       N  
1245 ATOM    358  CA  GLY A  50     -15.449  -4.952 -33.442  1.00 49.68           C  
1246 ANISOU  358  CA  GLY A  50     6154   6355   6367    -31    471   -170       C  
1247 ATOM    359  C   GLY A  50     -16.413  -4.732 -34.592  1.00 50.54           C  
1248 ANISOU  359  C   GLY A  50     6054   6667   6481    -27    438    -81       C  
1249 ATOM    360  O   GLY A  50     -17.402  -5.446 -34.760  1.00 51.08           O  
1250 ANISOU  360  O   GLY A  50     6008   6888   6512   -119    451    -99       O  
1251 ATOM    361  N   LYS A  51     -16.125  -3.748 -35.412  1.00 53.55           N  
1252 ANISOU  361  N   LYS A  51     6371   7070   6904     74    397     23       N  
1253 ATOM    362  CA  LYS A  51     -16.949  -3.502 -36.568  1.00 53.87           C  
1254 ANISOU  362  CA  LYS A  51     6201   7352   6915    104    349    142       C  
1255 ATOM    363  C   LYS A  51     -16.099  -3.324 -37.812  1.00 52.01           C  
1256 ANISOU  363  C   LYS A  51     5967   7166   6626    116    266    208       C  
1257 ATOM    364  O   LYS A  51     -15.259  -2.429 -37.884  1.00 49.83           O  
1258 ANISOU  364  O   LYS A  51     5763   6736   6431    222    288    275       O  
1259 ATOM    365  CB  LYS A  51     -17.819  -2.272 -36.354  1.00 55.11           C  
1260 ANISOU  365  CB  LYS A  51     6228   7529   7182    289    432    285       C  
1261 ATOM    366  CG  LYS A  51     -19.060  -2.302 -37.241  1.00 69.25           C  
1262 ANISOU  366  CG  LYS A  51     7743   9649   8918    311    386    414       C  
1263 ATOM    367  CD  LYS A  51     -19.994  -1.116 -37.036  1.00 78.14           C  
1264 ANISOU  367  CD  LYS A  51     8713  10807  10169    534    496    599       C  
1265 ATOM    368  CE  LYS A  51     -19.697  -0.098 -38.130  1.00 91.14           C  
1266 ANISOU  368  CE  LYS A  51    10279  12512  11835    709    478    813       C  
1267 ATOM    369  NZ  LYS A  51     -20.322   1.238 -37.924  1.00 98.12           N  
1268 ANISOU  369  NZ  LYS A  51    11067  13328  12884    974    639   1022       N  
1269 ATOM    370  N   VAL A  52     -16.371  -4.149 -38.805  1.00 56.50           N  
1270 ANISOU  370  N   VAL A  52     6451   7958   7057     -1    184    184       N  
1271 ATOM    371  CA  VAL A  52     -15.743  -4.044 -40.096  1.00 53.02           C  
1272 ANISOU  371  CA  VAL A  52     5995   7623   6524     10    113    251       C  
1273 ATOM    372  C   VAL A  52     -16.271  -2.823 -40.812  1.00 55.66           C  
1274 ANISOU  372  C   VAL A  52     6153   8116   6878    198    104    478       C  
1275 ATOM    373  O   VAL A  52     -17.446  -2.763 -41.107  1.00 57.54           O  
1276 ANISOU  373  O   VAL A  52     6184   8614   7061    218     71    553       O  
1277 ATOM    374  CB  VAL A  52     -16.050  -5.263 -40.957  1.00 52.46           C  
1278 ANISOU  374  CB  VAL A  52     5882   7779   6271   -184     41    135       C  
1279 ATOM    375  CG1 VAL A  52     -15.519  -5.033 -42.382  1.00 54.82           C  
1280 ANISOU  375  CG1 VAL A  52     6153   8239   6436   -149    -26    221       C  
1281 ATOM    376  CG2 VAL A  52     -15.383  -6.462 -40.332  1.00 50.36           C  
1282 ANISOU  376  CG2 VAL A  52     5817   7306   6010   -339     95    -55       C  
1283 ATOM    377  N   VAL A  53     -15.394  -1.848 -41.054  1.00 54.66           N  
1284 ANISOU  377  N   VAL A  53     6097   7828   6843    341    150    599       N  
1285 ATOM    378  CA  VAL A  53     -15.763  -0.629 -41.772  1.00 62.36           C  
1286 ANISOU  378  CA  VAL A  53     6930   8905   7859    554    184    855       C  
1287 ATOM    379  C   VAL A  53     -15.275  -0.645 -43.240  1.00 58.73           C  
1288 ANISOU  379  C   VAL A  53     6429   8643   7241    577    116    972       C  
1289 ATOM    380  O   VAL A  53     -15.785   0.085 -44.048  1.00 58.59           O  
1290 ANISOU  380  O   VAL A  53     6253   8828   7179    741    116   1203       O  
1291 ATOM    381  CB  VAL A  53     -15.351   0.680 -41.005  1.00 65.49           C  
1292 ANISOU  381  CB  VAL A  53     7415   8968   8500    719    338    940       C  
1293 ATOM    382  CG1 VAL A  53     -15.576   0.504 -39.522  1.00 72.86           C  
1294 ANISOU  382  CG1 VAL A  53     8446   9701   9533    655    398    764       C  
1295 ATOM    383  CG2 VAL A  53     -13.917   1.090 -41.248  1.00 68.64           C  
1296 ANISOU  383  CG2 VAL A  53     7968   9134   8977    721    376    943       C  
1297 ATOM    384  N   SER A  54     -14.348  -1.525 -43.591  1.00 53.74           N  
1298 ANISOU  384  N   SER A  54     5935   7975   6509    426     68    825       N  
1299 ATOM    385  CA  SER A  54     -13.884  -1.675 -44.972  1.00 55.87           C  
1300 ANISOU  385  CA  SER A  54     6190   8441   6597    431     18    904       C  
1301 ATOM    386  C   SER A  54     -13.173  -3.046 -45.081  1.00 56.25           C  
1302 ANISOU  386  C   SER A  54     6394   8450   6527    213    -15    660       C  
1303 ATOM    387  O   SER A  54     -12.486  -3.512 -44.129  1.00 49.66           O  
1304 ANISOU  387  O   SER A  54     5714   7335   5817    133     33    511       O  
1305 ATOM    388  CB  SER A  54     -12.991  -0.455 -45.367  1.00 56.61           C  
1306 ANISOU  388  CB  SER A  54     6326   8357   6824    625    121   1123       C  
1307 ATOM    389  OG  SER A  54     -12.138  -0.710 -46.445  1.00 63.73           O  
1308 ANISOU  389  OG  SER A  54     7288   9336   7589    611    112   1159       O  
1309 ATOM    390  N   GLY A  55     -13.389  -3.710 -46.217  1.00 53.71           N  
1310 ANISOU  390  N   GLY A  55     6028   8423   5956    121    -89    620       N  
1311 ATOM    391  CA  GLY A  55     -12.890  -5.055 -46.464  1.00 54.03           C  
1312 ANISOU  391  CA  GLY A  55     6214   8444   5869    -87    -89    381       C  
1313 ATOM    392  C   GLY A  55     -13.780  -6.179 -45.936  1.00 56.10           C  
1314 ANISOU  392  C   GLY A  55     6459   8774   6082   -306   -121    151       C  
1315 ATOM    393  O   GLY A  55     -14.982  -5.983 -45.681  1.00 60.55           O  
1316 ANISOU  393  O   GLY A  55     6840   9527   6637   -318   -183    180       O  
1317 ATOM    394  N   SER A  56     -13.181  -7.362 -45.781  1.00 52.30           N  
1318 ANISOU  394  N   SER A  56     6161   8128   5583   -472    -54    -60       N  
1319 ATOM    395  CA  SER A  56     -13.909  -8.555 -45.414  1.00 56.19           C  
1320 ANISOU  395  CA  SER A  56     6669   8647   6032   -704    -41   -291       C  
1321 ATOM    396  C   SER A  56     -13.104  -9.443 -44.480  1.00 53.82           C  
1322 ANISOU  396  C   SER A  56     6589   7981   5876   -764     94   -420       C  
1323 ATOM    397  O   SER A  56     -11.877  -9.347 -44.370  1.00 54.78           O  
1324 ANISOU  397  O   SER A  56     6852   7882   6078   -658    162   -364       O  
1325 ATOM    398  CB  SER A  56     -14.330  -9.330 -46.692  1.00 60.27           C  
1326 ANISOU  398  CB  SER A  56     7153   9473   6272   -904    -92   -449       C  
1327 ATOM    399  OG  SER A  56     -13.185  -9.640 -47.492  1.00 64.49           O  
1328 ANISOU  399  OG  SER A  56     7867   9923   6713   -890    -21   -484       O  
1329 ATOM    400  N   VAL A  57     -13.818 -10.317 -43.788  1.00 57.62           N  
1330 ANISOU  400  N   VAL A  57     7081   8413   6396   -929    142   -574       N  
1331 ATOM    401  CA  VAL A  57     -13.221 -11.309 -42.892  1.00 53.60           C  
1332 ANISOU  401  CA  VAL A  57     6773   7581   6008   -986    293   -680       C  
1333 ATOM    402  C   VAL A  57     -13.972 -12.587 -43.112  1.00 55.21           C  
1334 ANISOU  402  C   VAL A  57     7008   7830   6138  -1256    368   -912       C  
1335 ATOM    403  O   VAL A  57     -15.069 -12.588 -43.684  1.00 53.95           O  
1336 ANISOU  403  O   VAL A  57     6676   7964   5858  -1404    275   -989       O  
1337 ATOM    404  CB  VAL A  57     -13.373 -10.956 -41.381  1.00 57.18           C  
1338 ANISOU  404  CB  VAL A  57     7224   7857   6644   -880    320   -596       C  
1339 ATOM    405  CG1 VAL A  57     -12.463  -9.803 -41.015  1.00 52.19           C  
1340 ANISOU  405  CG1 VAL A  57     6602   7118   6107   -653    277   -417       C  
1341 ATOM    406  CG2 VAL A  57     -14.834 -10.627 -41.047  1.00 53.61           C  
1342 ANISOU  406  CG2 VAL A  57     6573   7599   6197   -936    258   -594       C  
1343 ATOM    407  N   ASP A  58     -13.366 -13.666 -42.641  1.00 55.82           N  
1344 ANISOU  407  N   ASP A  58     7294   7617   6296  -1318    547  -1013       N  
1345 ATOM    408  CA  ASP A  58     -13.996 -14.957 -42.561  1.00 58.46           C  
1346 ANISOU  408  CA  ASP A  58     7701   7878   6631  -1574    687  -1233       C  
1347 ATOM    409  C   ASP A  58     -14.136 -15.223 -41.085  1.00 55.65           C  
1348 ANISOU  409  C   ASP A  58     7395   7287   6461  -1515    794  -1166       C  
1349 ATOM    410  O   ASP A  58     -13.156 -15.457 -40.418  1.00 55.05           O  
1350 ANISOU  410  O   ASP A  58     7478   6953   6484  -1367    903  -1074       O  
1351 ATOM    411  CB  ASP A  58     -13.103 -16.016 -43.188  1.00 65.76           C  
1352 ANISOU  411  CB  ASP A  58     8862   8605   7518  -1656    869  -1374       C  
1353 ATOM    412  CG  ASP A  58     -13.609 -17.451 -42.970  1.00 72.39           C  
1354 ANISOU  412  CG  ASP A  58     9833   9259   8413  -1919   1088  -1606       C  
1355 ATOM    413  OD1 ASP A  58     -14.654 -17.719 -42.304  1.00 72.82           O  
1356 ANISOU  413  OD1 ASP A  58     9792   9332   8542  -2058   1107  -1663       O  
1357 ATOM    414  OD2 ASP A  58     -12.932 -18.339 -43.523  1.00 80.41           O  
1358 ANISOU  414  OD2 ASP A  58    11056  10090   9406  -1990   1274  -1737       O  
1359 ATOM    415  N   GLN A  59     -15.358 -15.182 -40.586  1.00 59.22           N  
1360 ANISOU  415  N   GLN A  59     7695   7858   6947  -1623    763  -1198       N  
1361 ATOM    416  CA  GLN A  59     -15.612 -15.422 -39.174  1.00 62.73           C  
1362 ANISOU  416  CA  GLN A  59     8181   8107   7544  -1569    878  -1130       C  
1363 ATOM    417  C   GLN A  59     -16.694 -16.457 -38.993  1.00 65.10           C  
1364 ANISOU  417  C   GLN A  59     8454   8390   7889  -1842   1015  -1303       C  
1365 ATOM    418  O   GLN A  59     -17.576 -16.295 -38.154  1.00 66.15           O  
1366 ANISOU  418  O   GLN A  59     8471   8562   8101  -1853   1028  -1256       O  
1367 ATOM    419  CB  GLN A  59     -16.011 -14.137 -38.463  1.00 57.25           C  
1368 ANISOU  419  CB  GLN A  59     7325   7538   6889  -1378    738   -953       C  
1369 ATOM    420  CG  GLN A  59     -17.246 -13.434 -39.016  1.00 55.97           C  
1370 ANISOU  420  CG  GLN A  59     6886   7717   6661  -1449    585   -955       C  
1371 ATOM    421  CD  GLN A  59     -17.652 -12.296 -38.096  1.00 62.04           C  
1372 ANISOU  421  CD  GLN A  59     7537   8522   7511  -1245    528   -780       C  
1373 ATOM    422  OE1 GLN A  59     -18.210 -11.269 -38.534  1.00 66.81           O  
1374 ANISOU  422  OE1 GLN A  59     7938   9366   8079  -1159    394   -682       O  
1375 ATOM    423  NE2 GLN A  59     -17.359 -12.461 -36.800  1.00 56.51           N  
1376 ANISOU  423  NE2 GLN A  59     6972   7583   6913  -1150    646   -731       N  
1377 ATOM    424  N   SER A  60     -16.585 -17.512 -39.786  1.00 64.01           N  
1378 ANISOU  424  N   SER A  60     8432   8180   7707  -2067   1137  -1510       N  
1379 ATOM    425  CA  SER A  60     -17.358 -18.738 -39.660  1.00 71.88           C  
1380 ANISOU  425  CA  SER A  60     9472   9060   8776  -2367   1339  -1715       C  
1381 ATOM    426  C   SER A  60     -17.042 -19.592 -38.399  1.00 69.57           C  
1382 ANISOU  426  C   SER A  60     9386   8371   8673  -2297   1620  -1638       C  
1383 ATOM    427  O   SER A  60     -17.817 -20.492 -38.073  1.00 71.72           O  
1384 ANISOU  427  O   SER A  60     9674   8528   9048  -2526   1809  -1764       O  
1385 ATOM    428  CB  SER A  60     -17.104 -19.609 -40.916  1.00 74.82           C  
1386 ANISOU  428  CB  SER A  60     9970   9417   9042  -2615   1424  -1979       C  
1387 ATOM    429  OG  SER A  60     -15.720 -19.921 -40.981  1.00 69.57           O  
1388 ANISOU  429  OG  SER A  60     9563   8467   8400  -2430   1560  -1910       O  
1389 ATOM    430  N   ASP A  61     -15.919 -19.358 -37.720  1.00 66.51           N  
1390 ANISOU  430  N   ASP A  61     9149   7790   8330  -1996   1657  -1429       N  
1391 ATOM    431  CA  ASP A  61     -15.690 -19.995 -36.412  1.00 71.53           C  
1392 ANISOU  431  CA  ASP A  61     9937   8131   9109  -1878   1886  -1294       C  
1393 ATOM    432  C   ASP A  61     -16.401 -19.243 -35.270  1.00 70.72           C  
1394 ANISOU  432  C   ASP A  61     9687   8145   9037  -1762   1797  -1144       C  
1395 ATOM    433  O   ASP A  61     -16.415 -19.738 -34.176  1.00 76.22           O  
1396 ANISOU  433  O   ASP A  61    10486   8652   9822  -1683   1980  -1036       O  
1397 ATOM    434  CB  ASP A  61     -14.215 -20.094 -36.049  1.00 71.97           C  
1398 ANISOU  434  CB  ASP A  61    10185   7978   9182  -1596   1957  -1113       C  
1399 ATOM    435  CG  ASP A  61     -13.386 -20.780 -37.089  1.00 73.12           C  
1400 ANISOU  435  CG  ASP A  61    10490   7983   9309  -1651   2076  -1223       C  
1401 ATOM    436  OD1 ASP A  61     -13.929 -21.468 -37.992  1.00 83.53           O  
1402 ANISOU  436  OD1 ASP A  61    11838   9288  10611  -1938   2174  -1474       O  
1403 ATOM    437  OD2 ASP A  61     -12.154 -20.643 -36.976  1.00 81.02           O  
1404 ANISOU  437  OD2 ASP A  61    11586   8889  10308  -1407   2081  -1062       O  
1405 ATOM    438  N   GLN A  62     -16.979 -18.058 -35.515  1.00 72.21           N  
1406 ANISOU  438  N   GLN A  62     9647   8639   9149  -1733   1544  -1123       N  
1407 ATOM    439  CA  GLN A  62     -17.756 -17.359 -34.476  1.00 67.75           C  
1408 ANISOU  439  CA  GLN A  62     8946   8173   8619  -1633   1498  -1004       C  
1409 ATOM    440  C   GLN A  62     -19.164 -17.942 -34.377  1.00 73.09           C  
1410 ANISOU  440  C   GLN A  62     9484   8914   9371  -1894   1611  -1123       C  
1411 ATOM    441  O   GLN A  62     -19.705 -18.425 -35.366  1.00 70.89           O  
1412 ANISOU  441  O   GLN A  62     9116   8743   9073  -2166   1602  -1315       O  
1413 ATOM    442  CB  GLN A  62     -17.867 -15.838 -34.717  1.00 66.80           C  
1414 ANISOU  442  CB  GLN A  62     8639   8319   8422  -1477   1233   -915       C  
1415 ATOM    443  CG  GLN A  62     -19.034 -15.338 -35.614  1.00 67.21           C  
1416 ANISOU  443  CG  GLN A  62     8412   8696   8428  -1635   1083   -998       C  
1417 ATOM    444  CD  GLN A  62     -20.329 -14.964 -34.874  1.00 64.99           C  
1418 ANISOU  444  CD  GLN A  62     7928   8548   8214  -1649   1104   -947       C  
1419 ATOM    445  OE1 GLN A  62     -20.304 -14.340 -33.806  1.00 71.34           O  
1420 ANISOU  445  OE1 GLN A  62     8759   9285   9059  -1444   1131   -808       O  
1421 ATOM    446  NE2 GLN A  62     -21.471 -15.281 -35.476  1.00 63.47           N  
1422 ANISOU  446  NE2 GLN A  62     7516   8576   8024  -1892   1085  -1063       N  
1423 ATOM    447  N   SER A  63     -19.742 -17.884 -33.174  1.00 72.66           N  
1424 ANISOU  447  N   SER A  63     9406   8808   9392  -1819   1719  -1013       N  
1425 ATOM    448  CA  SER A  63     -21.142 -18.244 -32.958  1.00 72.40           C  
1426 ANISOU  448  CA  SER A  63     9193   8866   9449  -2039   1821  -1088       C  
1427 ATOM    449  C   SER A  63     -21.984 -17.121 -32.341  1.00 66.69           C  
1428 ANISOU  449  C   SER A  63     8251   8365   8723  -1899   1711   -963       C  
1429 ATOM    450  O   SER A  63     -23.178 -17.067 -32.599  1.00 77.64           O  
1430 ANISOU  450  O   SER A  63     9385   9960  10154  -2074   1693  -1026       O  
1431 ATOM    451  CB  SER A  63     -21.277 -19.527 -32.118  1.00 70.17           C  
1432 ANISOU  451  CB  SER A  63     9088   8272   9301  -2138   2157  -1089       C  
1433 ATOM    452  OG  SER A  63     -20.352 -19.523 -31.051  1.00 76.40           O  
1434 ANISOU  452  OG  SER A  63    10101   8853  10075  -1847   2253   -890       O  
1435 ATOM    453  N   PHE A  64     -21.393 -16.238 -31.540  1.00 58.38           N  
1436 ANISOU  453  N   PHE A  64     7282   7276   7622  -1597   1650   -796       N  
1437 ATOM    454  CA  PHE A  64     -22.194 -15.361 -30.713  1.00 54.39           C  
1438 ANISOU  454  CA  PHE A  64     6633   6895   7136  -1461   1643   -686       C  
1439 ATOM    455  C   PHE A  64     -23.087 -14.381 -31.501  1.00 58.70           C  
1440 ANISOU  455  C   PHE A  64     6865   7765   7673  -1486   1455   -693       C  
1441 ATOM    456  O   PHE A  64     -24.182 -14.086 -31.039  1.00 57.54           O  
1442 ANISOU  456  O   PHE A  64     6527   7742   7591  -1488   1516   -644       O  
1443 ATOM    457  CB  PHE A  64     -21.262 -14.595 -29.755  1.00 55.93           C  
1444 ANISOU  457  CB  PHE A  64     7010   6983   7257  -1156   1611   -549       C  
1445 ATOM    458  CG  PHE A  64     -21.972 -13.594 -28.871  1.00 56.33           C  
1446 ANISOU  458  CG  PHE A  64     6960   7132   7311   -994   1624   -455       C  
1447 ATOM    459  CD1 PHE A  64     -22.478 -13.970 -27.623  1.00 51.74           C  
1448 ANISOU  459  CD1 PHE A  64     6445   6457   6754   -951   1839   -390       C  
1449 ATOM    460  CD2 PHE A  64     -22.149 -12.275 -29.292  1.00 59.73           C  
1450 ANISOU  460  CD2 PHE A  64     7237   7734   7723   -872   1452   -423       C  
1451 ATOM    461  CE1 PHE A  64     -23.090 -13.031 -26.810  1.00 57.92           C  
1452 ANISOU  461  CE1 PHE A  64     7159   7319   7527   -791   1874   -316       C  
1453 ATOM    462  CE2 PHE A  64     -22.810 -11.337 -28.484  1.00 60.57           C  
1454 ANISOU  462  CE2 PHE A  64     7268   7898   7848   -710   1505   -344       C  
1455 ATOM    463  CZ  PHE A  64     -23.289 -11.715 -27.242  1.00 54.75           C  
1456 ANISOU  463  CZ  PHE A  64     6607   7070   7122   -674   1715   -302       C  
1457 ATOM    464  N   LEU A  65     -22.629 -13.842 -32.646  1.00 59.31           N  
1458 ANISOU  464  N   LEU A  65     6879   7987   7667  -1474   1243   -724       N  
1459 ATOM    465  CA  LEU A  65     -23.379 -12.775 -33.374  1.00 63.23           C  
1460 ANISOU  465  CA  LEU A  65     7079   8808   8137  -1426   1064   -668       C  
1461 ATOM    466  C   LEU A  65     -24.616 -13.283 -34.188  1.00 65.16           C  
1462 ANISOU  466  C   LEU A  65     7020   9342   8393  -1708   1030   -770       C  
1463 ATOM    467  O   LEU A  65     -24.516 -14.329 -34.834  1.00 64.66           O  
1464 ANISOU  467  O   LEU A  65     7003   9259   8302  -1976   1052   -946       O  
1465 ATOM    468  CB  LEU A  65     -22.421 -11.920 -34.276  1.00 63.03           C  
1466 ANISOU  468  CB  LEU A  65     7095   8842   8010  -1279    864   -623       C  
1467 ATOM    469  CG  LEU A  65     -21.294 -11.083 -33.600  1.00 62.01           C  
1468 ANISOU  469  CG  LEU A  65     7179   8506   7874  -1004    852   -518       C  
1469 ATOM    470  CD1 LEU A  65     -20.274 -10.486 -34.575  1.00 60.47           C  
1470 ANISOU  470  CD1 LEU A  65     7035   8338   7604   -917    691   -493       C  
1471 ATOM    471  CD2 LEU A  65     -21.842  -9.965 -32.731  1.00 60.62           C  
1472 ANISOU  471  CD2 LEU A  65     6923   8352   7758   -795    888   -391       C  
1473 ATOM    472  N   ASP A  66     -25.764 -12.554 -34.051  1.00 69.31           N  
1474 ANISOU  472  N   ASP A  66     7243  10123   8968  -1644    999   -661       N  
1475 ATOM    473  CA  ASP A  66     -27.047 -12.615 -34.848  1.00 72.82           C  
1476 ANISOU  473  CA  ASP A  66     7291  10968   9408  -1843    905   -692       C  
1477 ATOM    474  C   ASP A  66     -26.639 -12.271 -36.317  1.00 77.46           C  
1478 ANISOU  474  C   ASP A  66     7794  11812   9825  -1871    656   -723       C  
1479 ATOM    475  O   ASP A  66     -25.716 -11.438 -36.541  1.00 65.69           O  
1480 ANISOU  475  O   ASP A  66     6447  10241   8269  -1624    566   -617       O  
1481 ATOM    476  CB  ASP A  66     -28.090 -11.511 -34.364  1.00 77.64           C  
1482 ANISOU  476  CB  ASP A  66     7609  11789  10101  -1619    914   -476       C  
1483 ATOM    477  CG  ASP A  66     -29.226 -12.030 -33.407  1.00 93.62           C  
1484 ANISOU  477  CG  ASP A  66     9481  13808  12279  -1733   1126   -471       C  
1485 ATOM    478  OD1 ASP A  66     -29.080 -13.108 -32.793  1.00106.10           O  
1486 ANISOU  478  OD1 ASP A  66    11255  15134  13923  -1914   1308   -596       O  
1487 ATOM    479  OD2 ASP A  66     -30.299 -11.343 -33.266  1.00 93.76           O  
1488 ANISOU  479  OD2 ASP A  66     9173  14081  12368  -1624   1134   -319       O  
1489 ATOM    480  N   ASP A  67     -27.292 -12.872 -37.323  1.00 79.83           N  
1490 ANISOU  480  N   ASP A  67     7864  12428  10039  -2173    549   -870       N  
1491 ATOM    481  CA  ASP A  67     -26.991 -12.525 -38.711  1.00 83.48           C  
1492 ANISOU  481  CA  ASP A  67     8232  13188  10299  -2190    314   -888       C  
1493 ATOM    482  C   ASP A  67     -27.305 -11.060 -38.958  1.00 81.61           C  
1494 ANISOU  482  C   ASP A  67     7760  13217  10028  -1857    174   -603       C  
1495 ATOM    483  O   ASP A  67     -26.634 -10.428 -39.777  1.00 81.48           O  
1496 ANISOU  483  O   ASP A  67     7791  13288   9878  -1705     34   -521       O  
1497 ATOM    484  CB  ASP A  67     -27.780 -13.356 -39.743  1.00 99.82           C  
1498 ANISOU  484  CB  ASP A  67    10050  15632  12243  -2589    204  -1107       C  
1499 ATOM    485  CG  ASP A  67     -27.453 -14.842 -39.701  1.00102.82           C  
1500 ANISOU  485  CG  ASP A  67    10677  15732  12655  -2952    367  -1422       C  
1501 ATOM    486  OD1 ASP A  67     -26.299 -15.215 -39.353  1.00102.93           O  
1502 ANISOU  486  OD1 ASP A  67    11082  15321  12706  -2872    499  -1465       O  
1503 ATOM    487  OD2 ASP A  67     -28.380 -15.622 -40.029  1.00 94.69           O  
1504 ANISOU  487  OD2 ASP A  67     9430  14922  11623  -3321    370  -1619       O  
1505 ATOM    488  N   GLU A  68     -28.313 -10.508 -38.287  1.00 76.33           N  
1506 ANISOU  488  N   GLU A  68     6842  12669   9490  -1729    236   -436       N  
1507 ATOM    489  CA  GLU A  68     -28.488  -9.053 -38.331  1.00 87.60           C  
1508 ANISOU  489  CA  GLU A  68     8114  14233  10935  -1350    179   -137       C  
1509 ATOM    490  C   GLU A  68     -27.140  -8.357 -37.951  1.00 89.20           C  
1510 ANISOU  490  C   GLU A  68     8695  14033  11161  -1073    233    -65       C  
1511 ATOM    491  O   GLU A  68     -26.669  -7.443 -38.628  1.00 88.13           O  
1512 ANISOU  491  O   GLU A  68     8554  13978  10954   -862    128     85       O  
1513 ATOM    492  CB  GLU A  68     -29.608  -8.602 -37.395  1.00 95.60           C  
1514 ANISOU  492  CB  GLU A  68     8892  15305  12126  -1215    319     23       C  
1515 ATOM    493  CG  GLU A  68     -29.735  -7.087 -37.282  1.00104.83           C  
1516 ANISOU  493  CG  GLU A  68     9958  16515  13354   -793    334    332       C  
1517 ATOM    494  CD  GLU A  68     -30.926  -6.636 -36.439  1.00115.12           C  
1518 ANISOU  494  CD  GLU A  68    11001  17904  14832   -647    495    501       C  
1519 ATOM    495  OE1 GLU A  68     -31.956  -7.348 -36.393  1.00115.20           O  
1520 ANISOU  495  OE1 GLU A  68    10727  18166  14878   -878    505    440       O  
1521 ATOM    496  OE2 GLU A  68     -30.828  -5.546 -35.827  1.00115.96           O  
1522 ANISOU  496  OE2 GLU A  68    11189  17821  15050   -303    630    690       O  
1523 ATOM    497  N   GLN A  69     -26.519  -8.821 -36.871  1.00 84.99           N  
1524 ANISOU  497  N   GLN A  69     8479  13084  10727  -1087    401   -169       N  
1525 ATOM    498  CA  GLN A  69     -25.278  -8.246 -36.383  1.00 74.41           C  
1526 ANISOU  498  CA  GLN A  69     7470  11389   9412   -867    450   -126       C  
1527 ATOM    499  C   GLN A  69     -24.113  -8.417 -37.351  1.00 73.31           C  
1528 ANISOU  499  C   GLN A  69     7506  11209   9139   -912    323   -199       C  
1529 ATOM    500  O   GLN A  69     -23.352  -7.485 -37.533  1.00 68.06           O  
1530 ANISOU  500  O   GLN A  69     6940  10450   8469   -692    283    -80       O  
1531 ATOM    501  CB  GLN A  69     -24.929  -8.815 -34.993  1.00 71.55           C  
1532 ANISOU  501  CB  GLN A  69     7378  10660   9148   -886    645   -216       C  
1533 ATOM    502  CG  GLN A  69     -25.865  -8.310 -33.913  1.00 72.95           C  
1534 ANISOU  502  CG  GLN A  69     7442  10823   9452   -746    799   -105       C  
1535 ATOM    503  CD  GLN A  69     -25.579  -8.891 -32.535  1.00 72.43           C  
1536 ANISOU  503  CD  GLN A  69     7636  10439   9442   -758    996   -178       C  
1537 ATOM    504  OE1 GLN A  69     -25.227 -10.079 -32.369  1.00 64.31           O  
1538 ANISOU  504  OE1 GLN A  69     6765   9275   8394   -961   1053   -316       O  
1539 ATOM    505  NE2 GLN A  69     -25.737  -8.050 -31.530  1.00 72.76           N  
1540 ANISOU  505  NE2 GLN A  69     7734  10360   9548   -530   1119    -79       N  
1541 ATOM    506  N   ILE A  70     -23.969  -9.589 -37.964  1.00 78.29           N  
1542 ANISOU  506  N   ILE A  70     8181  11890   9673  -1199    285   -397       N  
1543 ATOM    507  CA  ILE A  70     -22.959  -9.783 -39.017  1.00 75.81           C  
1544 ANISOU  507  CA  ILE A  70     8009  11579   9215  -1247    178   -469       C  
1545 ATOM    508  C   ILE A  70     -23.247  -8.950 -40.279  1.00 80.31           C  
1546 ANISOU  508  C   ILE A  70     8337  12536   9640  -1154     -9   -332       C  
1547 ATOM    509  O   ILE A  70     -22.334  -8.336 -40.829  1.00 79.77           O  
1548 ANISOU  509  O   ILE A  70     8384  12414   9511   -993    -67   -242       O  
1549 ATOM    510  CB  ILE A  70     -22.818 -11.250 -39.409  1.00 73.74           C  
1550 ANISOU  510  CB  ILE A  70     7859  11274   8884  -1583    218   -732       C  
1551 ATOM    511  CG1 ILE A  70     -22.302 -12.031 -38.193  1.00 70.17           C  
1552 ANISOU  511  CG1 ILE A  70     7687  10403   8571  -1612    426   -812       C  
1553 ATOM    512  CG2 ILE A  70     -21.890 -11.368 -40.629  1.00 69.89           C  
1554 ANISOU  512  CG2 ILE A  70     7488  10843   8223  -1620    113   -800       C  
1555 ATOM    513  CD1 ILE A  70     -22.178 -13.529 -38.421  1.00 73.86           C  
1556 ANISOU  513  CD1 ILE A  70     8298  10742   9024  -1925    541  -1055       C  
1557 ATOM    514  N   GLY A  71     -24.501  -8.934 -40.720  1.00 80.29           N  
1558 ANISOU  514  N   GLY A  71     7989  12934   9582  -1249    -96   -298       N  
1559 ATOM    515  CA  GLY A  71     -24.945  -8.065 -41.782  1.00 84.25           C  
1560 ANISOU  515  CA  GLY A  71     8211  13855   9944  -1113   -267   -106       C  
1561 ATOM    516  C   GLY A  71     -24.627  -6.587 -41.543  1.00 90.55           C  
1562 ANISOU  516  C   GLY A  71     9018  14542  10843   -709   -231    194       C  
1563 ATOM    517  O   GLY A  71     -24.287  -5.858 -42.499  1.00 81.85           O  
1564 ANISOU  517  O   GLY A  71     7861  13613   9622   -547   -332    358       O  
1565 ATOM    518  N   GLU A  72     -24.732  -6.122 -40.290  1.00 85.84           N  
1566 ANISOU  518  N   GLU A  72     8502  13652  10461   -547    -67    267       N  
1567 ATOM    519  CA  GLU A  72     -24.363  -4.720 -39.956  1.00 84.90           C  
1568 ANISOU  519  CA  GLU A  72     8443  13349  10466   -189     11    507       C  
1569 ATOM    520  C   GLU A  72     -22.834  -4.496 -39.871  1.00 78.13           C  
1570 ANISOU  520  C   GLU A  72     7942  12117   9627   -119     45    456       C  
1571 ATOM    521  O   GLU A  72     -22.372  -3.347 -39.798  1.00 75.56           O  
1572 ANISOU  521  O   GLU A  72     7680  11635   9392    134    104    627       O  
1573 ATOM    522  CB  GLU A  72     -25.091  -4.227 -38.684  1.00 90.04           C  
1574 ANISOU  522  CB  GLU A  72     9044  13847  11319    -41    188    589       C  
1575 ATOM    523  CG  GLU A  72     -26.571  -3.883 -38.951  1.00104.52           C  
1576 ANISOU  523  CG  GLU A  72    10456  16088  13168     32    166    776       C  
1577 ATOM    524  CD  GLU A  72     -27.484  -3.868 -37.708  1.00115.41           C  
1578 ANISOU  524  CD  GLU A  72    11754  17371  14724     75    350    790       C  
1579 ATOM    525  OE1 GLU A  72     -27.080  -4.369 -36.632  1.00119.16           O  
1580 ANISOU  525  OE1 GLU A  72    12496  17503  15276    -13    480    617       O  
1581 ATOM    526  OE2 GLU A  72     -28.638  -3.366 -37.807  1.00117.96           O  
1582 ANISOU  526  OE2 GLU A  72    11730  17986  15102    210    373    993       O  
1583 ATOM    527  N   GLY A  73     -22.058  -5.585 -39.875  1.00 67.33           N  
1584 ANISOU  527  N   GLY A  73     6793  10600   8189   -345     28    226       N  
1585 ATOM    528  CA  GLY A  73     -20.599  -5.498 -39.918  1.00 67.28           C  
1586 ANISOU  528  CA  GLY A  73     7077  10299   8185   -298     44    183       C  
1587 ATOM    529  C   GLY A  73     -19.821  -5.908 -38.667  1.00 62.16           C  
1588 ANISOU  529  C   GLY A  73     6708   9260   7648   -326    164     53       C  
1589 ATOM    530  O   GLY A  73     -18.585  -5.771 -38.638  1.00 63.30           O  
1590 ANISOU  530  O   GLY A  73     7062   9181   7806   -276    171     35       O  
1591 ATOM    531  N   PHE A  74     -20.506  -6.407 -37.635  1.00 54.21           N  
1592 ANISOU  531  N   PHE A  74     5695   8188   6714   -400    259    -21       N  
1593 ATOM    532  CA  PHE A  74     -19.813  -6.733 -36.379  1.00 50.47           C  
1594 ANISOU  532  CA  PHE A  74     5476   7384   6317   -394    373   -110       C  
1595 ATOM    533  C   PHE A  74     -19.017  -7.976 -36.610  1.00 48.37           C  
1596 ANISOU  533  C   PHE A  74     5385   7015   5978   -577    371   -263       C  
1597 ATOM    534  O   PHE A  74     -19.389  -8.786 -37.447  1.00 48.97           O  
1598 ANISOU  534  O   PHE A  74     5379   7259   5968   -764    327   -353       O  
1599 ATOM    535  CB  PHE A  74     -20.762  -6.849 -35.179  1.00 51.93           C  
1600 ANISOU  535  CB  PHE A  74     5616   7527   6587   -388    503   -119       C  
1601 ATOM    536  CG  PHE A  74     -21.382  -5.561 -34.825  1.00 54.65           C  
1602 ANISOU  536  CG  PHE A  74     5836   7903   7023   -170    553     31       C  
1603 ATOM    537  CD1 PHE A  74     -20.611  -4.556 -34.263  1.00 59.00           C  
1604 ANISOU  537  CD1 PHE A  74     6552   8226   7638     12    602     74       C  
1605 ATOM    538  CD2 PHE A  74     -22.705  -5.309 -35.097  1.00 62.03           C  
1606 ANISOU  538  CD2 PHE A  74     6482   9097   7988   -145    562    133       C  
1607 ATOM    539  CE1 PHE A  74     -21.141  -3.312 -33.970  1.00 61.30           C  
1608 ANISOU  539  CE1 PHE A  74     6759   8497   8034    221    689    205       C  
1609 ATOM    540  CE2 PHE A  74     -23.278  -4.074 -34.762  1.00 65.97           C  
1610 ANISOU  540  CE2 PHE A  74     6870   9599   8593     96    649    300       C  
1611 ATOM    541  CZ  PHE A  74     -22.481  -3.064 -34.213  1.00 69.36           C  
1612 ANISOU  541  CZ  PHE A  74     7503   9751   9097    283    726    331       C  
1613 ATOM    542  N   VAL A  75     -17.889  -8.074 -35.901  1.00 48.27           N  
1614 ANISOU  542  N   VAL A  75     5608   6737   5995   -517    420   -290       N  
1615 ATOM    543  CA  VAL A  75     -16.947  -9.203 -35.999  1.00 47.38           C  
1616 ANISOU  543  CA  VAL A  75     5685   6480   5837   -632    453   -395       C  
1617 ATOM    544  C   VAL A  75     -16.430  -9.520 -34.615  1.00 49.15           C  
1618 ANISOU  544  C   VAL A  75     6091   6473   6108   -575    558   -404       C  
1619 ATOM    545  O   VAL A  75     -16.248  -8.629 -33.798  1.00 47.13           O  
1620 ANISOU  545  O   VAL A  75     5866   6148   5892   -428    559   -343       O  
1621 ATOM    546  CB  VAL A  75     -15.775  -8.834 -36.956  1.00 48.33           C  
1622 ANISOU  546  CB  VAL A  75     5867   6583   5911   -571    365   -359       C  
1623 ATOM    547  CG1 VAL A  75     -15.079  -7.549 -36.507  1.00 49.98           C  
1624 ANISOU  547  CG1 VAL A  75     6112   6686   6192   -372    333   -248       C  
1625 ATOM    548  CG2 VAL A  75     -14.782  -9.929 -37.088  1.00 49.25           C  
1626 ANISOU  548  CG2 VAL A  75     6167   6549   5995   -653    422   -442       C  
1627 ATOM    549  N   LEU A  76     -16.184 -10.794 -34.355  1.00 49.57           N  
1628 ANISOU  549  N   LEU A  76     6273   6411   6149   -688    660   -479       N  
1629 ATOM    550  CA  LEU A  76     -15.521 -11.198 -33.153  1.00 47.93           C  
1630 ANISOU  550  CA  LEU A  76     6243   6013   5953   -611    755   -452       C  
1631 ATOM    551  C   LEU A  76     -14.098 -11.431 -33.507  1.00 45.41           C  
1632 ANISOU  551  C   LEU A  76     6054   5590   5609   -559    721   -432       C  
1633 ATOM    552  O   LEU A  76     -13.751 -12.422 -34.211  1.00 46.04           O  
1634 ANISOU  552  O   LEU A  76     6200   5615   5676   -659    783   -486       O  
1635 ATOM    553  CB  LEU A  76     -16.177 -12.472 -32.551  1.00 49.85           C  
1636 ANISOU  553  CB  LEU A  76     6545   6174   6220   -737    935   -501       C  
1637 ATOM    554  CG  LEU A  76     -17.619 -12.228 -32.105  1.00 52.45           C  
1638 ANISOU  554  CG  LEU A  76     6721   6616   6591   -787    985   -507       C  
1639 ATOM    555  CD1 LEU A  76     -18.258 -13.483 -31.561  1.00 56.78           C  
1640 ANISOU  555  CD1 LEU A  76     7318   7068   7185   -930   1185   -551       C  
1641 ATOM    556  CD2 LEU A  76     -17.640 -11.190 -31.039  1.00 52.12           C  
1642 ANISOU  556  CD2 LEU A  76     6691   6565   6545   -599    972   -426       C  
1643 ATOM    557  N   THR A  77     -13.248 -10.565 -32.967  1.00 46.19           N  
1644 ANISOU  557  N   THR A  77     6193   5650   5705   -409    646   -365       N  
1645 ATOM    558  CA  THR A  77     -11.875 -10.505 -33.442  1.00 42.15           C  
1646 ANISOU  558  CA  THR A  77     5743   5084   5186   -350    586   -327       C  
1647 ATOM    559  C   THR A  77     -11.098 -11.716 -33.100  1.00 45.26           C  
1648 ANISOU  559  C   THR A  77     6277   5354   5565   -343    692   -303       C  
1649 ATOM    560  O   THR A  77     -10.095 -11.997 -33.772  1.00 50.56           O  
1650 ANISOU  560  O   THR A  77     6987   5982   6241   -320    686   -277       O  
1651 ATOM    561  CB  THR A  77     -11.139  -9.239 -32.928  1.00 47.57           C  
1652 ANISOU  561  CB  THR A  77     6417   5768   5889   -225    479   -279       C  
1653 ATOM    562  OG1 THR A  77     -11.277  -9.041 -31.498  1.00 46.78           O  
1654 ANISOU  562  OG1 THR A  77     6374   5641   5757   -165    507   -279       O  
1655 ATOM    563  CG2 THR A  77     -11.677  -8.033 -33.637  1.00 44.69           C  
1656 ANISOU  563  CG2 THR A  77     5923   5486   5568   -210    405   -272       C  
1657 ATOM    564  N   CYS A  78     -11.496 -12.435 -32.033  1.00 50.28           N  
1658 ANISOU  564  N   CYS A  78     6990   5924   6188   -338    814   -286       N  
1659 ATOM    565  CA  CYS A  78     -10.739 -13.646 -31.587  1.00 46.96           C  
1660 ANISOU  565  CA  CYS A  78     6711   5367   5761   -289    955   -214       C  
1661 ATOM    566  C   CYS A  78     -11.053 -14.787 -32.559  1.00 49.46           C  
1662 ANISOU  566  C   CYS A  78     7079   5587   6126   -435   1104   -293       C  
1663 ATOM    567  O   CYS A  78     -10.411 -15.828 -32.559  1.00 51.48           O  
1664 ANISOU  567  O   CYS A  78     7458   5693   6407   -405   1257   -244       O  
1665 ATOM    568  CB  CYS A  78     -11.178 -14.092 -30.182  1.00 53.40           C  
1666 ANISOU  568  CB  CYS A  78     7600   6145   6541   -234   1071   -151       C  
1667 ATOM    569  SG  CYS A  78     -12.881 -14.758 -30.242  1.00 51.94           S  
1668 ANISOU  569  SG  CYS A  78     7387   5928   6417   -420   1238   -249       S  
1669 ATOM    570  N   ALA A  79     -12.058 -14.598 -33.405  1.00 53.34           N  
1670 ANISOU  570  N   ALA A  79     7469   6170   6626   -598   1068   -418       N  
1671 ATOM    571  CA  ALA A  79     -12.515 -15.685 -34.236  1.00 55.83           C  
1672 ANISOU  571  CA  ALA A  79     7829   6416   6967   -787   1210   -543       C  
1673 ATOM    572  C   ALA A  79     -12.550 -15.316 -35.744  1.00 59.35           C  
1674 ANISOU  572  C   ALA A  79     8188   7002   7360   -894   1092   -650       C  
1675 ATOM    573  O   ALA A  79     -13.139 -16.061 -36.535  1.00 55.41           O  
1676 ANISOU  573  O   ALA A  79     7693   6513   6847  -1099   1172   -802       O  
1677 ATOM    574  CB  ALA A  79     -13.912 -16.109 -33.759  1.00 59.21           C  
1678 ANISOU  574  CB  ALA A  79     8205   6858   7433   -940   1313   -616       C  
1679 ATOM    575  N   ALA A  80     -11.913 -14.208 -36.131  1.00 51.54           N  
1680 ANISOU  575  N   ALA A  80     7126   6121   6335   -767    917   -576       N  
1681 ATOM    576  CA  ALA A  80     -12.025 -13.689 -37.496  1.00 52.60           C  
1682 ANISOU  576  CA  ALA A  80     7161   6426   6398   -833    799   -635       C  
1683 ATOM    577  C   ALA A  80     -10.641 -13.659 -38.187  1.00 52.00           C  
1684 ANISOU  577  C   ALA A  80     7168   6282   6305   -734    797   -581       C  
1685 ATOM    578  O   ALA A  80      -9.618 -13.161 -37.620  1.00 49.22           O  
1686 ANISOU  578  O   ALA A  80     6840   5858   6002   -561    760   -450       O  
1687 ATOM    579  CB  ALA A  80     -12.672 -12.314 -37.499  1.00 53.13           C  
1688 ANISOU  579  CB  ALA A  80     7044   6690   6453   -769    627   -571       C  
1689 ATOM    580  N   TYR A  81     -10.617 -14.269 -39.382  1.00 50.25           N  
1690 ANISOU  580  N   TYR A  81     6991   6091   6011   -860    853   -698       N  
1691 ATOM    581  CA  TYR A  81      -9.473 -14.232 -40.301  1.00 47.17           C  
1692 ANISOU  581  CA  TYR A  81     6664   5673   5582   -786    868   -665       C  
1693 ATOM    582  C   TYR A  81      -9.695 -13.111 -41.287  1.00 50.29           C  
1694 ANISOU  582  C   TYR A  81     6913   6311   5882   -771    694   -634       C  
1695 ATOM    583  O   TYR A  81     -10.787 -12.986 -41.832  1.00 51.07           O  
1696 ANISOU  583  O   TYR A  81     6906   6613   5885   -903    620   -722       O  
1697 ATOM    584  CB  TYR A  81      -9.426 -15.493 -41.146  1.00 51.08           C  
1698 ANISOU  584  CB  TYR A  81     7306   6080   6021   -943   1048   -833       C  
1699 ATOM    585  CG  TYR A  81      -9.189 -16.735 -40.354  1.00 58.36           C  
1700 ANISOU  585  CG  TYR A  81     8398   6724   7050   -954   1282   -854       C  
1701 ATOM    586  CD1 TYR A  81      -8.089 -16.833 -39.537  1.00 55.81           C  
1702 ANISOU  586  CD1 TYR A  81     8143   6231   6829   -740   1353   -672       C  
1703 ATOM    587  CD2 TYR A  81     -10.088 -17.800 -40.389  1.00 63.94           C  
1704 ANISOU  587  CD2 TYR A  81     9183   7347   7763  -1179   1441  -1042       C  
1705 ATOM    588  CE1 TYR A  81      -7.853 -17.958 -38.801  1.00 58.92           C  
1706 ANISOU  588  CE1 TYR A  81     8687   6381   7317   -708   1583   -641       C  
1707 ATOM    589  CE2 TYR A  81      -9.854 -18.945 -39.642  1.00 66.35           C  
1708 ANISOU  589  CE2 TYR A  81     9659   7359   8190  -1168   1700  -1029       C  
1709 ATOM    590  CZ  TYR A  81      -8.713 -19.009 -38.869  1.00 60.72           C  
1710 ANISOU  590  CZ  TYR A  81     9018   6485   7566   -910   1772   -810       C  
1711 ATOM    591  OH  TYR A  81      -8.409 -20.106 -38.119  1.00 67.42           O  
1712 ANISOU  591  OH  TYR A  81    10026   7058   8530   -846   2038   -740       O  
1713 ATOM    592  N   PRO A  82      -8.665 -12.297 -41.547  1.00 49.08           N  
1714 ANISOU  592  N   PRO A  82     6740   6152   5756   -609    636   -494       N  
1715 ATOM    593  CA  PRO A  82      -8.810 -11.345 -42.651  1.00 47.57           C  
1716 ANISOU  593  CA  PRO A  82     6433   6172   5466   -585    518   -444       C  
1717 ATOM    594  C   PRO A  82      -8.910 -12.091 -43.994  1.00 51.19           C  
1718 ANISOU  594  C   PRO A  82     6956   6741   5751   -719    580   -581       C  
1719 ATOM    595  O   PRO A  82      -8.241 -13.098 -44.143  1.00 50.40           O  
1720 ANISOU  595  O   PRO A  82     7018   6474   5657   -755    739   -662       O  
1721 ATOM    596  CB  PRO A  82      -7.518 -10.563 -42.588  1.00 45.77           C  
1722 ANISOU  596  CB  PRO A  82     6205   5851   5335   -407    504   -279       C  
1723 ATOM    597  CG  PRO A  82      -6.511 -11.495 -41.974  1.00 47.02           C  
1724 ANISOU  597  CG  PRO A  82     6497   5788   5579   -368    638   -280       C  
1725 ATOM    598  CD  PRO A  82      -7.288 -12.383 -41.033  1.00 48.95           C  
1726 ANISOU  598  CD  PRO A  82     6803   5951   5844   -460    702   -380       C  
1727 ATOM    599  N   THR A  83      -9.757 -11.627 -44.924  1.00 48.49           N  
1728 ANISOU  599  N   THR A  83     6489   6685   5247   -788    466   -606       N  
1729 ATOM    600  CA  THR A  83      -9.762 -12.153 -46.307  1.00 51.50           C  
1730 ANISOU  600  CA  THR A  83     6925   7231   5411   -907    499   -734       C  
1731 ATOM    601  C   THR A  83      -9.429 -11.095 -47.342  1.00 49.00           C  
1732 ANISOU  601  C   THR A  83     6517   7124   4975   -771    406   -571       C  
1733 ATOM    602  O   THR A  83      -9.557 -11.323 -48.533  1.00 50.94           O  
1734 ANISOU  602  O   THR A  83     6777   7584   4992   -851    400   -650       O  
1735 ATOM    603  CB  THR A  83     -11.157 -12.749 -46.647  1.00 56.46           C  
1736 ANISOU  603  CB  THR A  83     7475   8093   5884  -1158    444   -940       C  
1737 ATOM    604  OG1 THR A  83     -12.178 -11.809 -46.291  1.00 57.08           O  
1738 ANISOU  604  OG1 THR A  83     7322   8384   5979  -1111    275   -821       O  
1739 ATOM    605  CG2 THR A  83     -11.377 -14.007 -45.846  1.00 57.41           C  
1740 ANISOU  605  CG2 THR A  83     7729   7967   6115  -1324    602  -1126       C  
1741 ATOM    606  N   SER A  84      -9.123  -9.892 -46.868  1.00 49.80           N  
1742 ANISOU  606  N   SER A  84     6516   7183   5220   -575    335   -345       N  
1743 ATOM    607  CA  SER A  84      -8.642  -8.809 -47.689  1.00 51.09           C  
1744 ANISOU  607  CA  SER A  84     6609   7464   5339   -413    295   -145       C  
1745 ATOM    608  C   SER A  84      -8.017  -7.870 -46.668  1.00 49.54           C  
1746 ANISOU  608  C   SER A  84     6376   7040   5405   -251    294     24       C  
1747 ATOM    609  O   SER A  84      -8.128  -8.093 -45.490  1.00 47.99           O  
1748 ANISOU  609  O   SER A  84     6201   6679   5354   -276    298    -28       O  
1749 ATOM    610  CB  SER A  84      -9.795  -8.069 -48.389  1.00 56.08           C  
1750 ANISOU  610  CB  SER A  84     7050   8454   5800   -400    154    -60       C  
1751 ATOM    611  OG  SER A  84     -10.589  -7.330 -47.413  1.00 52.75           O  
1752 ANISOU  611  OG  SER A  84     6487   8017   5536   -337     76     32       O  
1753 ATOM    612  N   ASP A  85      -7.382  -6.806 -47.126  1.00 46.38           N  
1754 ANISOU  612  N   ASP A  85     5924   6639   5057    -96    299    222       N  
1755 ATOM    613  CA  ASP A  85      -6.983  -5.755 -46.253  1.00 49.05           C  
1756 ANISOU  613  CA  ASP A  85     6206   6797   5631     21    291    358       C  
1757 ATOM    614  C   ASP A  85      -8.286  -5.304 -45.638  1.00 50.62           C  
1758 ANISOU  614  C   ASP A  85     6295   7088   5849     14    202    357       C  
1759 ATOM    615  O   ASP A  85      -9.334  -5.212 -46.322  1.00 54.44           O  
1760 ANISOU  615  O   ASP A  85     6675   7839   6170      0    136    381       O  
1761 ATOM    616  CB  ASP A  85      -6.341  -4.609 -47.058  1.00 47.60           C  
1762 ANISOU  616  CB  ASP A  85     5967   6628   5489    170    330    579       C  
1763 ATOM    617  CG  ASP A  85      -4.900  -4.925 -47.559  1.00 52.73           C  
1764 ANISOU  617  CG  ASP A  85     6707   7157   6169    197    442    609       C  
1765 ATOM    618  OD1 ASP A  85      -4.277  -5.936 -47.150  1.00 52.35           O  
1766 ANISOU  618  OD1 ASP A  85     6760   6983   6148    128    494    481       O  
1767 ATOM    619  OD2 ASP A  85      -4.368  -4.108 -48.369  1.00 56.01           O  
1768 ANISOU  619  OD2 ASP A  85     7082   7598   6598    307    501    791       O  
1769 ATOM    620  N   VAL A  86      -8.255  -4.968 -44.377  1.00 45.98           N  
1770 ANISOU  620  N   VAL A  86     5710   6311   5446     32    200    343       N  
1771 ATOM    621  CA  VAL A  86      -9.522  -4.737 -43.682  1.00 45.59           C  
1772 ANISOU  621  CA  VAL A  86     5573   6331   5415     18    147    316       C  
1773 ATOM    622  C   VAL A  86      -9.338  -3.725 -42.597  1.00 43.07           C  
1774 ANISOU  622  C   VAL A  86     5245   5812   5305    107    169    375       C  
1775 ATOM    623  O   VAL A  86      -8.275  -3.619 -42.020  1.00 44.22           O  
1776 ANISOU  623  O   VAL A  86     5470   5760   5572    112    201    355       O  
1777 ATOM    624  CB  VAL A  86     -10.078  -6.072 -43.148  1.00 48.01           C  
1778 ANISOU  624  CB  VAL A  86     5939   6654   5647   -143    144    117       C  
1779 ATOM    625  CG1 VAL A  86      -9.082  -6.710 -42.219  1.00 49.95           C  
1780 ANISOU  625  CG1 VAL A  86     6328   6652   5997   -170    206     38       C  
1781 ATOM    626  CG2 VAL A  86     -11.442  -5.939 -42.465  1.00 50.17           C  
1782 ANISOU  626  CG2 VAL A  86     6107   7020   5936   -171    105     89       C  
1783 ATOM    627  N   THR A  87     -10.371  -2.925 -42.367  1.00 45.19           N  
1784 ANISOU  627  N   THR A  87     5406   6148   5615    181    159    451       N  
1785 ATOM    628  CA  THR A  87     -10.350  -1.923 -41.352  1.00 45.50           C  
1786 ANISOU  628  CA  THR A  87     5452   5991   5845    259    209    481       C  
1787 ATOM    629  C   THR A  87     -11.421  -2.288 -40.351  1.00 47.74           C  
1788 ANISOU  629  C   THR A  87     5716   6302   6122    213    199    378       C  
1789 ATOM    630  O   THR A  87     -12.526  -2.582 -40.730  1.00 47.10           O  
1790 ANISOU  630  O   THR A  87     5523   6431   5940    201    166    397       O  
1791 ATOM    631  CB  THR A  87     -10.656  -0.544 -41.917  1.00 50.80           C  
1792 ANISOU  631  CB  THR A  87     6025   6671   6605    425    268    690       C  
1793 ATOM    632  OG1 THR A  87      -9.617  -0.209 -42.839  1.00 51.07           O  
1794 ANISOU  632  OG1 THR A  87     6082   6667   6653    467    301    799       O  
1795 ATOM    633  CG2 THR A  87     -10.675   0.502 -40.782  1.00 50.21           C  
1796 ANISOU  633  CG2 THR A  87     5986   6346   6744    486    359    679       C  
1797 ATOM    634  N   ILE A  88     -11.062  -2.273 -39.075  1.00 47.12           N  
1798 ANISOU  634  N   ILE A  88     5735   6028   6137    183    227    271       N  
1799 ATOM    635  CA  ILE A  88     -11.915  -2.724 -38.016  1.00 47.67           C  
1800 ANISOU  635  CA  ILE A  88     5818   6102   6192    138    240    168       C  
1801 ATOM    636  C   ILE A  88     -11.927  -1.719 -36.867  1.00 42.11           C  
1802 ANISOU  636  C   ILE A  88     5161   5214   5622    206    309    145       C  
1803 ATOM    637  O   ILE A  88     -10.907  -1.494 -36.286  1.00 43.07           O  
1804 ANISOU  637  O   ILE A  88     5383   5181   5801    181    309     80       O  
1805 ATOM    638  CB  ILE A  88     -11.395  -4.068 -37.512  1.00 49.90           C  
1806 ANISOU  638  CB  ILE A  88     6214   6349   6396     13    220     34       C  
1807 ATOM    639  CG1 ILE A  88     -11.587  -5.112 -38.628  1.00 49.65           C  
1808 ANISOU  639  CG1 ILE A  88     6153   6480   6231    -76    191     16       C  
1809 ATOM    640  CG2 ILE A  88     -12.108  -4.473 -36.212  1.00 51.61           C  
1810 ANISOU  640  CG2 ILE A  88     6470   6528   6608    -19    261    -58       C  
1811 ATOM    641  CD1 ILE A  88     -10.896  -6.432 -38.386  1.00 49.71           C  
1812 ANISOU  641  CD1 ILE A  88     6291   6410   6186   -176    218    -87       C  
1813 ATOM    642  N   GLU A  89     -13.099  -1.193 -36.519  1.00 43.90           N  
1814 ANISOU  642  N   GLU A  89     5312   5478   5890    282    372    184       N  
1815 ATOM    643  CA  GLU A  89     -13.278  -0.421 -35.290  1.00 47.43           C  
1816 ANISOU  643  CA  GLU A  89     5831   5749   6437    331    467    118       C  
1817 ATOM    644  C   GLU A  89     -13.369  -1.368 -34.118  1.00 48.10           C  
1818 ANISOU  644  C   GLU A  89     6014   5828   6434    235    456    -33       C  
1819 ATOM    645  O   GLU A  89     -14.208  -2.238 -34.131  1.00 46.09           O  
1820 ANISOU  645  O   GLU A  89     5699   5711   6099    192    450    -38       O  
1821 ATOM    646  CB  GLU A  89     -14.570   0.378 -35.316  1.00 52.55           C  
1822 ANISOU  646  CB  GLU A  89     6361   6442   7161    470    572    230       C  
1823 ATOM    647  CG  GLU A  89     -14.633   1.492 -36.347  1.00 63.41           C  
1824 ANISOU  647  CG  GLU A  89     7637   7813   8643    621    629    431       C  
1825 ATOM    648  CD  GLU A  89     -15.842   2.407 -36.147  1.00 73.77           C  
1826 ANISOU  648  CD  GLU A  89     8843   9123  10063    800    777    562       C  
1827 ATOM    649  OE1 GLU A  89     -16.733   2.070 -35.336  1.00 80.53           O  
1828 ANISOU  649  OE1 GLU A  89     9673  10027  10895    795    819    497       O  
1829 ATOM    650  OE2 GLU A  89     -15.887   3.472 -36.793  1.00 76.86           O  
1830 ANISOU  650  OE2 GLU A  89     9175   9453  10575    962    875    747       O  
1831 ATOM    651  N   THR A  90     -12.531  -1.166 -33.102  1.00 44.70           N  
1832 ANISOU  651  N   THR A  90     5722   5248   6013    199    462   -150       N  
1833 ATOM    652  CA  THR A  90     -12.427  -2.084 -32.002  1.00 43.34           C  
1834 ANISOU  652  CA  THR A  90     5650   5087   5727    129    448   -262       C  
1835 ATOM    653  C   THR A  90     -13.337  -1.652 -30.827  1.00 47.39           C  
1836 ANISOU  653  C   THR A  90     6210   5556   6240    178    561   -329       C  
1837 ATOM    654  O   THR A  90     -13.940  -0.586 -30.855  1.00 46.89           O  
1838 ANISOU  654  O   THR A  90     6109   5423   6283    268    659   -299       O  
1839 ATOM    655  CB  THR A  90     -10.937  -2.167 -31.551  1.00 42.54           C  
1840 ANISOU  655  CB  THR A  90     5651   4917   5596     69    368   -337       C  
1841 ATOM    656  OG1 THR A  90     -10.480  -0.884 -31.081  1.00 46.16           O  
1842 ANISOU  656  OG1 THR A  90     6155   5238   6145     78    400   -410       O  
1843 ATOM    657  CG2 THR A  90     -10.008  -2.601 -32.693  1.00 42.77           C  
1844 ANISOU  657  CG2 THR A  90     5633   4980   5636     38    287   -260       C  
1845 ATOM    658  N   HIS A  91     -13.394  -2.452 -29.757  1.00 47.53           N  
1846 ANISOU  658  N   HIS A  91     6321   5601   6138    136    573   -409       N  
1847 ATOM    659  CA  HIS A  91     -14.121  -2.027 -28.523  1.00 50.54           C  
1848 ANISOU  659  CA  HIS A  91     6775   5936   6488    184    696   -488       C  
1849 ATOM    660  C   HIS A  91     -15.577  -1.689 -28.823  1.00 48.63           C  
1850 ANISOU  660  C   HIS A  91     6407   5732   6336    269    818   -403       C  
1851 ATOM    661  O   HIS A  91     -16.087  -0.683 -28.370  1.00 47.55           O  
1852 ANISOU  661  O   HIS A  91     6289   5503   6273    358    945   -426       O  
1853 ATOM    662  CB  HIS A  91     -13.449  -0.819 -27.839  1.00 53.09           C  
1854 ANISOU  662  CB  HIS A  91     7212   6116   6841    192    723   -613       C  
1855 ATOM    663  CG  HIS A  91     -12.037  -1.062 -27.377  1.00 53.84           C  
1856 ANISOU  663  CG  HIS A  91     7400   6222   6835     99    592   -706       C  
1857 ATOM    664  ND1 HIS A  91     -10.998  -1.282 -28.245  1.00 52.95           N  
1858 ANISOU  664  ND1 HIS A  91     7230   6124   6762     50    467   -650       N  
1859 ATOM    665  CD2 HIS A  91     -11.494  -1.106 -26.132  1.00 56.62           C  
1860 ANISOU  665  CD2 HIS A  91     7877   6601   7033     54    565   -841       C  
1861 ATOM    666  CE1 HIS A  91      -9.869  -1.434 -27.568  1.00 52.38           C  
1862 ANISOU  666  CE1 HIS A  91     7223   6088   6589    -18    367   -735       C  
1863 ATOM    667  NE2 HIS A  91     -10.149  -1.348 -26.282  1.00 55.87           N  
1864 ANISOU  667  NE2 HIS A  91     7774   6556   6899    -20    411   -852       N  
1865 ATOM    668  N   LYS A  92     -16.228  -2.521 -29.624  1.00 49.04           N  
1866 ANISOU  668  N   LYS A  92     6318   5927   6386    236    787   -308       N  
1867 ATOM    669  CA  LYS A  92     -17.650  -2.390 -29.844  1.00 50.58           C  
1868 ANISOU  669  CA  LYS A  92     6348   6224   6644    297    884   -219       C  
1869 ATOM    670  C   LYS A  92     -18.507  -3.326 -28.988  1.00 47.54           C  
1870 ANISOU  670  C   LYS A  92     5964   5904   6193    250    976   -250       C  
1871 ATOM    671  O   LYS A  92     -19.654  -3.503 -29.328  1.00 46.77           O  
1872 ANISOU  671  O   LYS A  92     5686   5937   6144    257   1030   -172       O  
1873 ATOM    672  CB  LYS A  92     -17.947  -2.701 -31.306  1.00 53.04           C  
1874 ANISOU  672  CB  LYS A  92     6468   6705   6979    263    785   -107       C  
1875 ATOM    673  CG  LYS A  92     -17.183  -1.817 -32.271  1.00 56.58           C  
1876 ANISOU  673  CG  LYS A  92     6898   7107   7489    325    715    -36       C  
1877 ATOM    674  CD  LYS A  92     -17.486  -0.352 -32.061  1.00 58.78           C  
1878 ANISOU  674  CD  LYS A  92     7167   7262   7905    494    841     28       C  
1879 ATOM    675  CE  LYS A  92     -18.585   0.113 -32.975  1.00 67.73           C  
1880 ANISOU  675  CE  LYS A  92     8061   8564   9107    618    876    223       C  
1881 ATOM    676  NZ  LYS A  92     -18.423   1.591 -33.141  1.00 70.69           N  
1882 ANISOU  676  NZ  LYS A  92     8453   8766   9637    795    997    324       N  
1883 ATOM    677  N   GLU A  93     -17.977  -3.940 -27.920  1.00 48.14           N  
1884 ANISOU  677  N   GLU A  93     6220   5912   6155    204    998   -342       N  
1885 ATOM    678  CA  GLU A  93     -18.834  -4.744 -26.990  1.00 51.58           C  
1886 ANISOU  678  CA  GLU A  93     6674   6388   6535    183   1133   -348       C  
1887 ATOM    679  C   GLU A  93     -20.133  -4.043 -26.630  1.00 53.52           C  
1888 ANISOU  679  C   GLU A  93     6808   6660   6864    287   1296   -305       C  
1889 ATOM    680  O   GLU A  93     -21.165  -4.650 -26.637  1.00 58.70           O  
1890 ANISOU  680  O   GLU A  93     7330   7419   7554    250   1380   -249       O  
1891 ATOM    681  CB  GLU A  93     -18.112  -5.078 -25.684  1.00 53.98           C  
1892 ANISOU  681  CB  GLU A  93     7203   6619   6686    189   1166   -429       C  
1893 ATOM    682  CG  GLU A  93     -18.999  -5.656 -24.586  1.00 58.34           C  
1894 ANISOU  682  CG  GLU A  93     7798   7194   7171    208   1345   -418       C  
1895 ATOM    683  CD  GLU A  93     -18.194  -6.346 -23.498  1.00 59.78           C  
1896 ANISOU  683  CD  GLU A  93     8187   7360   7166    207   1352   -449       C  
1897 ATOM    684  OE1 GLU A  93     -17.556  -5.652 -22.668  1.00 64.37           O  
1898 ANISOU  684  OE1 GLU A  93     8915   7917   7626    267   1330   -538       O  
1899 ATOM    685  OE2 GLU A  93     -18.184  -7.597 -23.528  1.00 52.88           O  
1900 ANISOU  685  OE2 GLU A  93     7321   6504   6265    142   1381   -382       O  
1901 ATOM    686  N   GLU A  94     -20.084  -2.768 -26.311  1.00 59.72           N  
1902 ANISOU  686  N   GLU A  94     7647   7342   7699    413   1362   -331       N  
1903 ATOM    687  CA  GLU A  94     -21.265  -2.097 -25.790  1.00 66.89           C  
1904 ANISOU  687  CA  GLU A  94     8483   8242   8687    544   1565   -289       C  
1905 ATOM    688  C   GLU A  94     -22.389  -2.061 -26.822  1.00 70.98           C  
1906 ANISOU  688  C   GLU A  94     8697   8926   9344    581   1575   -124       C  
1907 ATOM    689  O   GLU A  94     -23.572  -2.215 -26.481  1.00 76.40           O  
1908 ANISOU  689  O   GLU A  94     9243   9704  10081    626   1721    -54       O  
1909 ATOM    690  CB  GLU A  94     -20.887  -0.700 -25.315  1.00 74.24           C  
1910 ANISOU  690  CB  GLU A  94     9560   8986   9660    665   1660   -370       C  
1911 ATOM    691  CG  GLU A  94     -20.302  -0.701 -23.891  1.00 88.53           C  
1912 ANISOU  691  CG  GLU A  94    11642  10696  11297    640   1723   -551       C  
1913 ATOM    692  CD  GLU A  94     -21.356  -0.505 -22.760  1.00104.83           C  
1914 ANISOU  692  CD  GLU A  94    13759  12740  13331    745   1979   -573       C  
1915 ATOM    693  OE1 GLU A  94     -20.982   0.024 -21.666  1.00102.89           O  
1916 ANISOU  693  OE1 GLU A  94    13744  12388  12962    767   2076   -740       O  
1917 ATOM    694  OE2 GLU A  94     -22.562  -0.867 -22.947  1.00106.29           O  
1918 ANISOU  694  OE2 GLU A  94    13749  13029  13605    797   2092   -434       O  
1919 ATOM    695  N   ALA A  95     -22.007  -1.909 -28.091  1.00 68.41           N  
1920 ANISOU  695  N   ALA A  95     8255   8672   9065    556   1414    -53       N  
1921 ATOM    696  CA  ALA A  95     -22.956  -1.709 -29.182  1.00 66.09           C  
1922 ANISOU  696  CA  ALA A  95     7658   8583   8869    608   1388    116       C  
1923 ATOM    697  C   ALA A  95     -23.662  -2.996 -29.528  1.00 66.44           C  
1924 ANISOU  697  C   ALA A  95     7523   8851   8867    435   1328    127       C  
1925 ATOM    698  O   ALA A  95     -24.779  -2.940 -30.017  1.00 70.13           O  
1926 ANISOU  698  O   ALA A  95     7710   9533   9402    465   1352    251       O  
1927 ATOM    699  CB  ALA A  95     -22.245  -1.163 -30.422  1.00 66.10           C  
1928 ANISOU  699  CB  ALA A  95     7613   8606   8896    636   1238    189       C  
1929 ATOM    700  N   ILE A  96     -23.008  -4.142 -29.324  1.00 64.35           N  
1930 ANISOU  700  N   ILE A  96     7407   8544   8498    253   1257      4       N  
1931 ATOM    701  CA  ILE A  96     -23.650  -5.436 -29.582  1.00 69.19           C  
1932 ANISOU  701  CA  ILE A  96     7886   9314   9088     56   1244    -17       C  
1933 ATOM    702  C   ILE A  96     -24.290  -6.032 -28.311  1.00 75.00           C  
1934 ANISOU  702  C   ILE A  96     8682   9987   9825     30   1440    -50       C  
1935 ATOM    703  O   ILE A  96     -24.815  -7.127 -28.332  1.00 68.54           O  
1936 ANISOU  703  O   ILE A  96     7782   9246   9011   -142   1479    -77       O  
1937 ATOM    704  CB  ILE A  96     -22.743  -6.492 -30.279  1.00 69.26           C  
1938 ANISOU  704  CB  ILE A  96     7991   9314   9009   -136   1099   -110       C  
1939 ATOM    705  CG1 ILE A  96     -21.443  -6.740 -29.528  1.00 72.23           C  
1940 ANISOU  705  CG1 ILE A  96     8677   9458   9305   -123   1101   -195       C  
1941 ATOM    706  CG2 ILE A  96     -22.463  -6.154 -31.716  1.00 67.05           C  
1942 ANISOU  706  CG2 ILE A  96     7581   9181   8715   -151    922    -66       C  
1943 ATOM    707  CD1 ILE A  96     -21.463  -8.031 -28.757  1.00 71.63           C  
1944 ANISOU  707  CD1 ILE A  96     8723   9309   9184   -245   1210   -253       C  
1945 ATOM    708  N   MET A  97     -24.258  -5.310 -27.201  1.00 82.61           N  
1946 ANISOU  708  N   MET A  97     9796  10805  10784    194   1584    -55       N  
1947 ATOM    709  CA  MET A  97     -25.147  -5.636 -26.099  1.00 87.11           C  
1948 ANISOU  709  CA  MET A  97    10364  11365  11366    215   1801    -42       C  
1949 ATOM    710  C   MET A  97     -26.325  -4.668 -26.205  1.00 95.61           C  
1950 ANISOU  710  C   MET A  97    11196  12551  12577    376   1919     80       C  
1951 ATOM    711  O   MET A  97     -27.410  -5.101 -26.587  1.00 94.92           O  
1952 ANISOU  711  O   MET A  97    10826  12664  12575    303   1954    163       O  
1953 ATOM    712  CB  MET A  97     -24.435  -5.516 -24.761  1.00 78.92           C  
1954 ANISOU  712  CB  MET A  97     9648  10134  10203    296   1904   -129       C  
1955 ATOM    713  CG  MET A  97     -23.264  -6.468 -24.547  1.00 69.75           C  
1956 ANISOU  713  CG  MET A  97     8709   8888   8904    181   1804   -207       C  
1957 ATOM    714  SD  MET A  97     -22.432  -5.914 -23.038  1.00 73.23           S  
1958 ANISOU  714  SD  MET A  97     9478   9183   9162    316   1882   -298       S  
1959 ATOM    715  CE  MET A  97     -21.484  -7.324 -22.587  1.00 70.81           C  
1960 ANISOU  715  CE  MET A  97     9359   8848   8698    213   1836   -305       C  
1961 ATOM    716  N   LEU A  98     -26.060  -3.361 -25.977  1.00101.64           N  
1962 ANISOU  716  N   LEU A  98    12055  13191  13371    583   1974     95       N  
1963 ATOM    717  CA  LEU A  98     -27.090  -2.306 -25.727  1.00104.44           C  
1964 ANISOU  717  CA  LEU A  98    12260  13563  13858    803   2175    216       C  
1965 ATOM    718  C   LEU A  98     -27.843  -1.768 -26.965  1.00 99.32           C  
1966 ANISOU  718  C   LEU A  98    11253  13135  13349    890   2107    411       C  
1967 ATOM    719  O   LEU A  98     -27.308  -1.714 -28.071  1.00 91.78           O  
1968 ANISOU  719  O   LEU A  98    10232  12263  12378    839   1898    441       O  
1969 ATOM    720  CB  LEU A  98     -26.469  -1.140 -24.941  1.00 98.56           C  
1970 ANISOU  720  CB  LEU A  98    11797  12554  13097    977   2303    129       C  
1971 TER     721      LEU A  98                                                      
1972 ATOM    722  N   ALA B   2     -32.420 -24.500 -28.343  1.00 55.40           N  
1973 ANISOU  722  N   ALA B   2     8165   6777   6106   -670  -1057   -125       N  
1974 ATOM    723  CA  ALA B   2     -32.280 -23.018 -28.309  1.00 49.74           C  
1975 ANISOU  723  CA  ALA B   2     7221   6215   5463   -512   -965    -28       C  
1976 ATOM    724  C   ALA B   2     -30.968 -22.594 -27.656  1.00 49.10           C  
1977 ANISOU  724  C   ALA B   2     7123   6073   5460   -324   -756    -44       C  
1978 ATOM    725  O   ALA B   2     -30.475 -23.240 -26.699  1.00 48.76           O  
1979 ANISOU  725  O   ALA B   2     7101   5932   5490   -308   -687    -81       O  
1980 ATOM    726  CB  ALA B   2     -33.452 -22.398 -27.562  1.00 46.79           C  
1981 ANISOU  726  CB  ALA B   2     6548   6005   5225   -580  -1026     92       C  
1982 ATOM    727  N   THR B   3     -30.475 -21.450 -28.119  1.00 46.70           N  
1983 ANISOU  727  N   THR B   3     6765   5842   5136   -203   -668      1       N  
1984 ATOM    728  CA  THR B   3     -29.337 -20.783 -27.525  1.00 45.09           C  
1985 ANISOU  728  CA  THR B   3     6493   5632   5006    -79   -488      8       C  
1986 ATOM    729  C   THR B   3     -29.711 -19.332 -27.227  1.00 42.65           C  
1987 ANISOU  729  C   THR B   3     6022   5395   4786    -46   -461    119       C  
1988 ATOM    730  O   THR B   3     -30.163 -18.603 -28.102  1.00 49.78           O  
1989 ANISOU  730  O   THR B   3     6948   6349   5617    -31   -515    186       O  
1990 ATOM    731  CB  THR B   3     -28.152 -20.886 -28.525  1.00 48.51           C  
1991 ANISOU  731  CB  THR B   3     7083   6061   5285     14   -383    -53       C  
1992 ATOM    732  OG1 THR B   3     -27.960 -22.272 -28.848  1.00 53.59           O  
1993 ANISOU  732  OG1 THR B   3     7925   6609   5827     21   -421   -170       O  
1994 ATOM    733  CG2 THR B   3     -26.865 -20.283 -27.959  1.00 46.16           C  
1995 ANISOU  733  CG2 THR B   3     6683   5804   5049    105   -200    -45       C  
1996 ATOM    734  N   TYR B   4     -29.515 -18.935 -25.980  1.00 41.02           N  
1997 ANISOU  734  N   TYR B   4     5685   5178   4720    -22   -381    136       N  
1998 ATOM    735  CA  TYR B   4     -29.849 -17.616 -25.484  1.00 41.59           C  
1999 ANISOU  735  CA  TYR B   4     5649   5273   4878     26   -345    216       C  
2000 ATOM    736  C   TYR B   4     -28.595 -16.874 -25.182  1.00 37.08           C  
2001 ANISOU  736  C   TYR B   4     5099   4664   4323     55   -200    205       C  
2002 ATOM    737  O   TYR B   4     -27.552 -17.444 -25.084  1.00 42.67           O  
2003 ANISOU  737  O   TYR B   4     5829   5376   5007     49   -128    142       O  
2004 ATOM    738  CB  TYR B   4     -30.686 -17.729 -24.208  1.00 37.93           C  
2005 ANISOU  738  CB  TYR B   4     5032   4839   4538     12   -366    231       C  
2006 ATOM    739  CG  TYR B   4     -31.986 -18.470 -24.482  1.00 40.65           C  
2007 ANISOU  739  CG  TYR B   4     5310   5268   4864    -68   -514    257       C  
2008 ATOM    740  CD1 TYR B   4     -32.953 -17.916 -25.304  1.00 41.09           C  
2009 ANISOU  740  CD1 TYR B   4     5314   5421   4875    -38   -621    333       C  
2010 ATOM    741  CD2 TYR B   4     -32.253 -19.691 -23.893  1.00 39.18           C  
2011 ANISOU  741  CD2 TYR B   4     5113   5074   4699   -188   -554    219       C  
2012 ATOM    742  CE1 TYR B   4     -34.139 -18.580 -25.546  1.00 44.88           C  
2013 ANISOU  742  CE1 TYR B   4     5690   6029   5332   -146   -773    362       C  
2014 ATOM    743  CE2 TYR B   4     -33.429 -20.383 -24.132  1.00 44.73           C  
2015 ANISOU  743  CE2 TYR B   4     5750   5865   5377   -328   -695    249       C  
2016 ATOM    744  CZ  TYR B   4     -34.369 -19.827 -24.951  1.00 49.31           C  
2017 ANISOU  744  CZ  TYR B   4     6235   6582   5915   -317   -807    316       C  
2018 ATOM    745  OH  TYR B   4     -35.506 -20.526 -25.188  1.00 53.31           O  
2019 ANISOU  745  OH  TYR B   4     6643   7219   6390   -490   -962    347       O  
2020 ATOM    746  N   LYS B   5     -28.735 -15.589 -25.005  1.00 42.61           N  
2021 ANISOU  746  N   LYS B   5     5794   5333   5063     87   -164    270       N  
2022 ATOM    747  CA  LYS B   5     -27.647 -14.685 -24.656  1.00 46.72           C  
2023 ANISOU  747  CA  LYS B   5     6346   5805   5598     57    -42    270       C  
2024 ATOM    748  C   LYS B   5     -27.871 -14.311 -23.218  1.00 44.65           C  
2025 ANISOU  748  C   LYS B   5     6004   5508   5453     71    -18    246       C  
2026 ATOM    749  O   LYS B   5     -28.949 -13.910 -22.869  1.00 45.52           O  
2027 ANISOU  749  O   LYS B   5     6085   5600   5610    146    -64    281       O  
2028 ATOM    750  CB  LYS B   5     -27.735 -13.411 -25.451  1.00 51.37           C  
2029 ANISOU  750  CB  LYS B   5     7063   6323   6130     68    -27    364       C  
2030 ATOM    751  CG  LYS B   5     -27.674 -13.596 -26.941  1.00 58.63           C  
2031 ANISOU  751  CG  LYS B   5     8089   7285   6902     63    -56    410       C  
2032 ATOM    752  CD  LYS B   5     -26.289 -13.986 -27.387  1.00 70.28           C  
2033 ANISOU  752  CD  LYS B   5     9582   8829   8291    -17     60    365       C  
2034 ATOM    753  CE  LYS B   5     -26.281 -14.277 -28.899  1.00 79.59           C  
2035 ANISOU  753  CE  LYS B   5    10887  10066   9288     -6     42    396       C  
2036 ATOM    754  NZ  LYS B   5     -26.107 -13.052 -29.737  1.00 78.80           N  
2037 ANISOU  754  NZ  LYS B   5    10935   9919   9086    -50     88    523       N  
2038 ATOM    755  N   VAL B   6     -26.848 -14.482 -22.400  1.00 44.73           N  
2039 ANISOU  755  N   VAL B   6     5968   5536   5490     12     52    185       N  
2040 ATOM    756  CA  VAL B   6     -26.898 -14.160 -21.017  1.00 43.45           C  
2041 ANISOU  756  CA  VAL B   6     5755   5350   5403      9     75    149       C  
2042 ATOM    757  C   VAL B   6     -25.875 -13.071 -20.817  1.00 41.71           C  
2043 ANISOU  757  C   VAL B   6     5600   5078   5168    -88    150    141       C  
2044 ATOM    758  O   VAL B   6     -24.703 -13.264 -21.100  1.00 40.03           O  
2045 ANISOU  758  O   VAL B   6     5351   4944   4913   -178    196    125       O  
2046 ATOM    759  CB  VAL B   6     -26.496 -15.357 -20.132  1.00 43.61           C  
2047 ANISOU  759  CB  VAL B   6     5675   5449   5445      0     68     89       C  
2048 ATOM    760  CG1 VAL B   6     -26.579 -14.975 -18.662  1.00 45.36           C  
2049 ANISOU  760  CG1 VAL B   6     5860   5659   5714     -5     90     55       C  
2050 ATOM    761  CG2 VAL B   6     -27.382 -16.547 -20.422  1.00 42.80           C  
2051 ANISOU  761  CG2 VAL B   6     5551   5370   5340     37     -7     99       C  
2052 ATOM    762  N   LYS B   7     -26.334 -11.940 -20.314  1.00 40.23           N  
2053 ANISOU  762  N   LYS B   7     5512   4765   5007    -71    162    150       N  
2054 ATOM    763  CA  LYS B   7     -25.489 -10.806 -20.042  1.00 45.32           C  
2055 ANISOU  763  CA  LYS B   7     6277   5311   5631   -205    217    138       C  
2056 ATOM    764  C   LYS B   7     -25.268 -10.732 -18.545  1.00 45.32           C  
2057 ANISOU  764  C   LYS B   7     6243   5315   5660   -241    224     48       C  
2058 ATOM    765  O   LYS B   7     -26.230 -10.649 -17.762  1.00 42.09           O  
2059 ANISOU  765  O   LYS B   7     5848   4860   5282   -112    213     21       O  
2060 ATOM    766  CB  LYS B   7     -26.179  -9.567 -20.522  1.00 45.61           C  
2061 ANISOU  766  CB  LYS B   7     6527   5150   5652   -141    218    203       C  
2062 ATOM    767  CG  LYS B   7     -25.518  -8.255 -20.177  1.00 54.48           C  
2063 ANISOU  767  CG  LYS B   7     7863   6090   6747   -291    265    191       C  
2064 ATOM    768  CD  LYS B   7     -26.348  -7.148 -20.886  1.00 64.52           C  
2065 ANISOU  768  CD  LYS B   7     9392   7132   7990   -162    255    284       C  
2066 ATOM    769  CE  LYS B   7     -25.977  -5.744 -20.437  1.00 79.55           C  
2067 ANISOU  769  CE  LYS B   7    11603   8759   9861   -274    292    266       C  
2068 ATOM    770  NZ  LYS B   7     -26.138  -4.714 -21.507  1.00 86.71           N  
2069 ANISOU  770  NZ  LYS B   7    12802   9439  10702   -264    295    396       N  
2070 ATOM    771  N   PHE B   8     -24.001 -10.796 -18.153  1.00 44.26           N  
2071 ANISOU  771  N   PHE B   8     6044   5273   5500   -411    242      4       N  
2072 ATOM    772  CA  PHE B   8     -23.636 -10.739 -16.757  1.00 48.27           C  
2073 ANISOU  772  CA  PHE B   8     6521   5811   6006   -472    227    -80       C  
2074 ATOM    773  C   PHE B   8     -23.203  -9.366 -16.431  1.00 50.61           C  
2075 ANISOU  773  C   PHE B   8     7012   5952   6265   -641    245   -114       C  
2076 ATOM    774  O   PHE B   8     -22.332  -8.836 -17.115  1.00 51.85           O  
2077 ANISOU  774  O   PHE B   8     7205   6107   6388   -833    269    -77       O  
2078 ATOM    775  CB  PHE B   8     -22.495 -11.714 -16.458  1.00 46.54           C  
2079 ANISOU  775  CB  PHE B   8     6090   5823   5767   -542    208   -104       C  
2080 ATOM    776  CG  PHE B   8     -22.919 -13.133 -16.573  1.00 43.20           C  
2081 ANISOU  776  CG  PHE B   8     5543   5501   5370   -371    182    -85       C  
2082 ATOM    777  CD1 PHE B   8     -23.753 -13.684 -15.611  1.00 45.99           C  
2083 ANISOU  777  CD1 PHE B   8     5889   5839   5743   -264    152   -107       C  
2084 ATOM    778  CD2 PHE B   8     -22.561 -13.888 -17.670  1.00 43.53           C  
2085 ANISOU  778  CD2 PHE B   8     5511   5629   5397   -326    196    -45       C  
2086 ATOM    779  CE1 PHE B   8     -24.172 -15.008 -15.719  1.00 45.51           C  
2087 ANISOU  779  CE1 PHE B   8     5756   5836   5697   -151    123    -79       C  
2088 ATOM    780  CE2 PHE B   8     -22.977 -15.203 -17.786  1.00 47.96           C  
2089 ANISOU  780  CE2 PHE B   8     6024   6230   5968   -183    163    -39       C  
2090 ATOM    781  CZ  PHE B   8     -23.809 -15.751 -16.817  1.00 42.32           C  
2091 ANISOU  781  CZ  PHE B   8     5316   5479   5284   -113    120    -50       C  
2092 ATOM    782  N   ILE B   9     -23.818  -8.777 -15.407  1.00 50.12           N  
2093 ANISOU  782  N   ILE B   9     7095   5752   6194   -582    242   -186       N  
2094 ATOM    783  CA  ILE B   9     -23.293  -7.532 -14.841  1.00 52.49           C  
2095 ANISOU  783  CA  ILE B   9     7627   5881   6436   -773    243   -255       C  
2096 ATOM    784  C   ILE B   9     -22.569  -7.908 -13.581  1.00 53.51           C  
2097 ANISOU  784  C   ILE B   9     7645   6168   6518   -894    195   -352       C  
2098 ATOM    785  O   ILE B   9     -23.199  -8.276 -12.624  1.00 53.62           O  
2099 ANISOU  785  O   ILE B   9     7645   6206   6520   -744    190   -409       O  
2100 ATOM    786  CB  ILE B   9     -24.432  -6.583 -14.587  1.00 57.52           C  
2101 ANISOU  786  CB  ILE B   9     8544   6244   7065   -590    275   -283       C  
2102 ATOM    787  CG1 ILE B   9     -25.188  -6.426 -15.903  1.00 59.96           C  
2103 ANISOU  787  CG1 ILE B   9     8902   6461   7416   -426    296   -159       C  
2104 ATOM    788  CG2 ILE B   9     -23.932  -5.267 -13.966  1.00 60.99           C  
2105 ANISOU  788  CG2 ILE B   9     9309   6437   7425   -785    272   -375       C  
2106 ATOM    789  CD1 ILE B   9     -26.172  -5.282 -15.905  1.00 63.59           C  
2107 ANISOU  789  CD1 ILE B   9     9670   6630   7859   -227    324   -158       C  
2108 ATOM    790  N   THR B  10     -21.243  -7.928 -13.622  1.00 58.51           N  
2109 ANISOU  790  N   THR B  10     8157   6958   7116  -1157    160   -355       N  
2110 ATOM    791  CA  THR B  10     -20.440  -8.325 -12.483  1.00 58.08           C  
2111 ANISOU  791  CA  THR B  10     7958   7106   7001  -1275     86   -431       C  
2112 ATOM    792  C   THR B  10     -19.973  -7.044 -11.813  1.00 70.23           C  
2113 ANISOU  792  C   THR B  10     9748   8484   8451  -1550     48   -529       C  
2114 ATOM    793  O   THR B  10     -20.144  -5.958 -12.368  1.00 71.35           O  
2115 ANISOU  793  O   THR B  10    10161   8360   8588  -1655     87   -519       O  
2116 ATOM    794  CB  THR B  10     -19.189  -9.135 -12.876  1.00 58.06           C  
2117 ANISOU  794  CB  THR B  10     7627   7434   6998  -1387     54   -376       C  
2118 ATOM    795  OG1 THR B  10     -18.233  -8.281 -13.503  1.00 67.21           O  
2119 ANISOU  795  OG1 THR B  10     8801   8610   8125  -1697     67   -349       O  
2120 ATOM    796  CG2 THR B  10     -19.528 -10.276 -13.818  1.00 59.69           C  
2121 ANISOU  796  CG2 THR B  10     7661   7742   7275  -1147    101   -286       C  
2122 ATOM    797  N   PRO B  11     -19.376  -7.160 -10.620  1.00 72.85           N  
2123 ANISOU  797  N   PRO B  11    10022   8962   8697  -1676    -39   -622       N  
2124 ATOM    798  CA  PRO B  11     -18.837  -5.933 -10.022  1.00 82.51           C  
2125 ANISOU  798  CA  PRO B  11    11506  10030   9814  -1997    -96   -729       C  
2126 ATOM    799  C   PRO B  11     -17.740  -5.357 -10.913  1.00 82.13           C  
2127 ANISOU  799  C   PRO B  11    11402  10036   9765  -2359   -105   -662       C  
2128 ATOM    800  O   PRO B  11     -17.601  -4.166 -11.043  1.00 81.04           O  
2129 ANISOU  800  O   PRO B  11    11578   9634   9578  -2614   -104   -697       O  
2130 ATOM    801  CB  PRO B  11     -18.263  -6.417  -8.685  1.00 79.55           C  
2131 ANISOU  801  CB  PRO B  11    10990   9902   9333  -2070   -213   -819       C  
2132 ATOM    802  CG  PRO B  11     -19.024  -7.665  -8.373  1.00 77.41           C  
2133 ANISOU  802  CG  PRO B  11    10544   9762   9107  -1699   -182   -776       C  
2134 ATOM    803  CD  PRO B  11     -19.316  -8.308  -9.700  1.00 70.96           C  
2135 ANISOU  803  CD  PRO B  11     9555   8976   8429  -1526    -97   -639       C  
2136 ATOM    804  N   GLU B  12     -17.008  -6.230 -11.575  1.00 88.50           N  
2137 ANISOU  804  N   GLU B  12    11824  11180  10621  -2365    -98   -558       N  
2138 ATOM    805  CA  GLU B  12     -15.873  -5.804 -12.367  1.00 99.06           C  
2139 ANISOU  805  CA  GLU B  12    13027  12669  11940  -2715    -89   -484       C  
2140 ATOM    806  C   GLU B  12     -16.299  -5.351 -13.766  1.00 93.10           C  
2141 ANISOU  806  C   GLU B  12    12432  11697  11242  -2687     35   -371       C  
2142 ATOM    807  O   GLU B  12     -15.498  -4.776 -14.476  1.00 97.19           O  
2143 ANISOU  807  O   GLU B  12    12930  12268  11727  -3008     67   -299       O  
2144 ATOM    808  CB  GLU B  12     -14.832  -6.940 -12.446  1.00112.44           C  
2145 ANISOU  808  CB  GLU B  12    14216  14866  13638  -2694   -123   -425       C  
2146 ATOM    809  CG  GLU B  12     -14.678  -7.719 -11.130  1.00124.13           C  
2147 ANISOU  809  CG  GLU B  12    15529  16561  15070  -2562   -247   -503       C  
2148 ATOM    810  CD  GLU B  12     -13.339  -8.441 -10.973  1.00129.71           C  
2149 ANISOU  810  CD  GLU B  12    15773  17775  15735  -2649   -327   -459       C  
2150 ATOM    811  OE1 GLU B  12     -12.591  -8.120 -10.015  1.00122.40           O  
2151 ANISOU  811  OE1 GLU B  12    14767  17032  14705  -2906   -469   -526       O  
2152 ATOM    812  OE2 GLU B  12     -13.042  -9.343 -11.788  1.00121.66           O  
2153 ANISOU  812  OE2 GLU B  12    14470  16981  14772  -2441   -255   -362       O  
2154 ATOM    813  N   GLY B  13     -17.543  -5.608 -14.166  1.00 81.49           N  
2155 ANISOU  813  N   GLY B  13    11109  10009   9842  -2323     99   -344       N  
2156 ATOM    814  CA  GLY B  13     -18.037  -5.147 -15.451  1.00 73.28           C  
2157 ANISOU  814  CA  GLY B  13    10250   8758   8835  -2271    193   -234       C  
2158 ATOM    815  C   GLY B  13     -18.997  -6.122 -16.098  1.00 65.13           C  
2159 ANISOU  815  C   GLY B  13     9104   7761   7882  -1867    241   -172       C  
2160 ATOM    816  O   GLY B  13     -19.539  -6.995 -15.467  1.00 67.40           O  
2161 ANISOU  816  O   GLY B  13     9263   8138   8207  -1617    210   -222       O  
2162 ATOM    817  N   GLU B  14     -19.185  -5.957 -17.384  1.00 61.80           N  
2163 ANISOU  817  N   GLU B  14     8743   7270   7466  -1838    311    -57       N  
2164 ATOM    818  CA  GLU B  14     -20.256  -6.598 -18.125  1.00 63.32           C  
2165 ANISOU  818  CA  GLU B  14     8924   7423   7712  -1496    338      2       C  
2166 ATOM    819  C   GLU B  14     -19.671  -7.497 -19.189  1.00 56.31           C  
2167 ANISOU  819  C   GLU B  14     7774   6809   6810  -1480    388     83       C  
2168 ATOM    820  O   GLU B  14     -18.634  -7.194 -19.774  1.00 62.63           O  
2169 ANISOU  820  O   GLU B  14     8502   7742   7551  -1731    443    140       O  
2170 ATOM    821  CB  GLU B  14     -21.129  -5.544 -18.792  1.00 71.21           C  
2171 ANISOU  821  CB  GLU B  14    10284   8074   8699  -1428    362     71       C  
2172 ATOM    822  CG  GLU B  14     -22.416  -5.260 -18.043  1.00 86.78           C  
2173 ANISOU  822  CG  GLU B  14    12442   9819  10709  -1152    330      6       C  
2174 ATOM    823  CD  GLU B  14     -22.957  -3.842 -18.244  1.00101.03           C  
2175 ANISOU  823  CD  GLU B  14    14681  11229  12476  -1139    343     36       C  
2176 ATOM    824  OE1 GLU B  14     -22.373  -2.917 -17.631  1.00107.53           O  
2177 ANISOU  824  OE1 GLU B  14    15741  11869  13245  -1388    335    -29       O  
2178 ATOM    825  OE2 GLU B  14     -23.973  -3.658 -18.983  1.00100.60           O  
2179 ANISOU  825  OE2 GLU B  14    14745  11041  12435   -874    348    124       O  
2180 ATOM    826  N   LEU B  15     -20.365  -8.587 -19.454  1.00 56.17           N  
2181 ANISOU  826  N   LEU B  15     7631   6874   6835  -1191    377     86       N  
2182 ATOM    827  CA  LEU B  15     -20.023  -9.507 -20.528  1.00 55.27           C  
2183 ANISOU  827  CA  LEU B  15     7340   6967   6692  -1109    425    143       C  
2184 ATOM    828  C   LEU B  15     -21.290 -10.308 -20.860  1.00 53.66           C  
2185 ANISOU  828  C   LEU B  15     7166   6692   6529   -812    384    148       C  
2186 ATOM    829  O   LEU B  15     -22.039 -10.720 -19.940  1.00 50.69           O  
2187 ANISOU  829  O   LEU B  15     6774   6269   6216   -671    324     88       O  
2188 ATOM    830  CB  LEU B  15     -18.948 -10.454 -20.044  1.00 57.82           C  
2189 ANISOU  830  CB  LEU B  15     7356   7605   7007  -1128    426     93       C  
2190 ATOM    831  CG  LEU B  15     -18.440 -11.420 -21.099  1.00 63.30           C  
2191 ANISOU  831  CG  LEU B  15     7878   8524   7650  -1015    495    130       C  
2192 ATOM    832  CD1 LEU B  15     -17.756 -10.666 -22.216  1.00 63.58           C  
2193 ANISOU  832  CD1 LEU B  15     7943   8622   7594  -1222    602    221       C  
2194 ATOM    833  CD2 LEU B  15     -17.443 -12.372 -20.490  1.00 65.97           C  
2195 ANISOU  833  CD2 LEU B  15     7922   9161   7982   -958    487     79       C  
2196 ATOM    834  N   GLU B  16     -21.532 -10.510 -22.157  1.00 47.63           N  
2197 ANISOU  834  N   GLU B  16     6447   5937   5713   -745    415    221       N  
2198 ATOM    835  CA  GLU B  16     -22.664 -11.304 -22.654  1.00 45.67           C  
2199 ANISOU  835  CA  GLU B  16     6218   5656   5479   -515    358    230       C  
2200 ATOM    836  C   GLU B  16     -22.099 -12.584 -23.254  1.00 48.61           C  
2201 ANISOU  836  C   GLU B  16     6436   6232   5799   -443    384    205       C  
2202 ATOM    837  O   GLU B  16     -21.055 -12.553 -23.930  1.00 46.18           O  
2203 ANISOU  837  O   GLU B  16     6067   6070   5407   -536    474    229       O  
2204 ATOM    838  CB  GLU B  16     -23.451 -10.553 -23.698  1.00 48.11           C  
2205 ANISOU  838  CB  GLU B  16     6731   5809   5738   -476    346    328       C  
2206 ATOM    839  CG  GLU B  16     -24.832 -11.113 -24.032  1.00 53.37           C  
2207 ANISOU  839  CG  GLU B  16     7413   6439   6424   -265    251    343       C  
2208 ATOM    840  CD  GLU B  16     -25.747 -10.126 -24.829  1.00 57.72           C  
2209 ANISOU  840  CD  GLU B  16     8169   6829   6932   -188    209    453       C  
2210 ATOM    841  OE1 GLU B  16     -26.936  -9.937 -24.446  1.00 69.98           O  
2211 ANISOU  841  OE1 GLU B  16     9737   8308   8544    -25    134    464       O  
2212 ATOM    842  OE2 GLU B  16     -25.279  -9.506 -25.809  1.00 71.51           O  
2213 ANISOU  842  OE2 GLU B  16    10058   8536   8577   -278    255    541       O  
2214 ATOM    843  N   VAL B  17     -22.770 -13.706 -22.978  1.00 44.60           N  
2215 ANISOU  843  N   VAL B  17     5878   5736   5329   -281    315    156       N  
2216 ATOM    844  CA  VAL B  17     -22.304 -14.976 -23.436  1.00 46.75           C  
2217 ANISOU  844  CA  VAL B  17     6070   6143   5548   -182    330    114       C  
2218 ATOM    845  C   VAL B  17     -23.463 -15.746 -23.995  1.00 45.90           C  
2219 ANISOU  845  C   VAL B  17     6061   5952   5427    -66    243    110       C  
2220 ATOM    846  O   VAL B  17     -24.614 -15.485 -23.683  1.00 43.95           O  
2221 ANISOU  846  O   VAL B  17     5860   5598   5240    -49    164    134       O  
2222 ATOM    847  CB  VAL B  17     -21.605 -15.796 -22.302  1.00 47.60           C  
2223 ANISOU  847  CB  VAL B  17     6021   6360   5702   -132    323     46       C  
2224 ATOM    848  CG1 VAL B  17     -20.698 -14.897 -21.492  1.00 51.12           C  
2225 ANISOU  848  CG1 VAL B  17     6363   6888   6173   -288    361     47       C  
2226 ATOM    849  CG2 VAL B  17     -22.618 -16.422 -21.353  1.00 49.09           C  
2227 ANISOU  849  CG2 VAL B  17     6236   6442   5970    -53    227     18       C  
2228 ATOM    850  N   GLU B  18     -23.109 -16.745 -24.776  1.00 46.07           N  
2229 ANISOU  850  N   GLU B  18     6102   6043   5357     16    260     72       N  
2230 ATOM    851  CA  GLU B  18     -24.020 -17.745 -25.270  1.00 49.63           C  
2231 ANISOU  851  CA  GLU B  18     6660   6424   5772     95    165     41       C  
2232 ATOM    852  C   GLU B  18     -24.215 -18.851 -24.218  1.00 44.35           C  
2233 ANISOU  852  C   GLU B  18     5956   5714   5177    154    106    -15       C  
2234 ATOM    853  O   GLU B  18     -23.267 -19.284 -23.560  1.00 51.13           O  
2235 ANISOU  853  O   GLU B  18     6734   6641   6052    214    157    -53       O  
2236 ATOM    854  CB  GLU B  18     -23.469 -18.355 -26.555  1.00 50.78           C  
2237 ANISOU  854  CB  GLU B  18     6901   6634   5756    163    218      4       C  
2238 ATOM    855  CG  GLU B  18     -23.996 -17.686 -27.802  1.00 68.77           C  
2239 ANISOU  855  CG  GLU B  18     9305   8898   7926    113    200     68       C  
2240 ATOM    856  CD  GLU B  18     -23.835 -18.551 -29.075  1.00 88.05           C  
2241 ANISOU  856  CD  GLU B  18    11901  11375  10178    191    210      8       C  
2242 ATOM    857  OE1 GLU B  18     -22.896 -19.410 -29.126  1.00 81.31           O  
2243 ANISOU  857  OE1 GLU B  18    11040  10592   9262    305    301    -77       O  
2244 ATOM    858  OE2 GLU B  18     -24.664 -18.355 -30.020  1.00 95.29           O  
2245 ANISOU  858  OE2 GLU B  18    12955  12254  10995    158    122     45       O  
2246 ATOM    859  N   CYS B  19     -25.445 -19.302 -24.075  1.00 41.64           N  
2247 ANISOU  859  N   CYS B  19     5672   5279   4869    130     -6     -8       N  
2248 ATOM    860  CA  CYS B  19     -25.763 -20.344 -23.133  1.00 45.79           C  
2249 ANISOU  860  CA  CYS B  19     6202   5746   5449    144    -63    -39       C  
2250 ATOM    861  C   CYS B  19     -26.882 -21.159 -23.766  1.00 46.84           C  
2251 ANISOU  861  C   CYS B  19     6462   5798   5535     89   -183    -46       C  
2252 ATOM    862  O   CYS B  19     -27.984 -20.631 -23.986  1.00 45.31           O  
2253 ANISOU  862  O   CYS B  19     6227   5622   5365     10   -256      7       O  
2254 ATOM    863  CB  CYS B  19     -26.236 -19.742 -21.802  1.00 44.81           C  
2255 ANISOU  863  CB  CYS B  19     5955   5628   5442     93    -68      2       C  
2256 ATOM    864  SG  CYS B  19     -26.514 -21.029 -20.541  1.00 44.98           S  
2257 ANISOU  864  SG  CYS B  19     5996   5591   5503     93   -120     -8       S  
2258 ATOM    865  N   ASP B  20     -26.627 -22.429 -24.061  1.00 46.35           N  
2259 ANISOU  865  N   ASP B  20     6561   5651   5398    132   -213   -114       N  
2260 ATOM    866  CA  ASP B  20     -27.710 -23.303 -24.531  1.00 48.89           C  
2261 ANISOU  866  CA  ASP B  20     7032   5874   5668     19   -349   -130       C  
2262 ATOM    867  C   ASP B  20     -28.747 -23.474 -23.465  1.00 47.10           C  
2263 ANISOU  867  C   ASP B  20     6711   5635   5547   -116   -420    -68       C  
2264 ATOM    868  O   ASP B  20     -28.472 -23.214 -22.296  1.00 47.38           O  
2265 ANISOU  868  O   ASP B  20     6628   5699   5673    -83   -357    -35       O  
2266 ATOM    869  CB  ASP B  20     -27.195 -24.650 -25.016  1.00 49.61           C  
2267 ANISOU  869  CB  ASP B  20     7385   5821   5642     92   -366   -229       C  
2268 ATOM    870  CG  ASP B  20     -26.366 -24.538 -26.278  1.00 56.74           C  
2269 ANISOU  870  CG  ASP B  20     8391   6766   6398    224   -291   -299       C  
2270 ATOM    871  OD1 ASP B  20     -26.482 -23.537 -27.079  1.00 61.65           O  
2271 ANISOU  871  OD1 ASP B  20     8935   7508   6978    194   -270   -261       O  
2272 ATOM    872  OD2 ASP B  20     -25.587 -25.487 -26.498  1.00 64.45           O  
2273 ANISOU  872  OD2 ASP B  20     9551   7653   7283    379   -246   -389       O  
2274 ATOM    873  N   ASP B  21     -29.960 -23.866 -23.882  1.00 51.35           N  
2275 ANISOU  873  N   ASP B  21     7285   6165   6058   -283   -552    -48       N  
2276 ATOM    874  CA  ASP B  21     -31.093 -24.022 -22.958  1.00 47.36           C  
2277 ANISOU  874  CA  ASP B  21     6647   5708   5637   -444   -612     27       C  
2278 ATOM    875  C   ASP B  21     -30.985 -25.153 -21.926  1.00 47.41           C  
2279 ANISOU  875  C   ASP B  21     6767   5582   5664   -512   -610     28       C  
2280 ATOM    876  O   ASP B  21     -31.828 -25.247 -21.025  1.00 45.27           O  
2281 ANISOU  876  O   ASP B  21     6372   5373   5454   -650   -626    105       O  
2282 ATOM    877  CB  ASP B  21     -32.458 -24.057 -23.695  1.00 51.66           C  
2283 ANISOU  877  CB  ASP B  21     7134   6351   6143   -629   -764     67       C  
2284 ATOM    878  CG  ASP B  21     -32.657 -25.259 -24.632  1.00 61.29           C  
2285 ANISOU  878  CG  ASP B  21     8623   7436   7229   -779   -899     -7       C  
2286 ATOM    879  OD1 ASP B  21     -31.869 -26.233 -24.690  1.00 60.99           O  
2287 ANISOU  879  OD1 ASP B  21     8860   7188   7124   -738   -879    -93       O  
2288 ATOM    880  OD2 ASP B  21     -33.671 -25.198 -25.362  1.00 76.44           O  
2289 ANISOU  880  OD2 ASP B  21    10482   9466   9093   -935  -1042     19       O  
2290 ATOM    881  N   ASP B  22     -29.986 -26.019 -22.094  1.00 45.76           N  
2291 ANISOU  881  N   ASP B  22     6801   5197   5386   -402   -588    -47       N  
2292 ATOM    882  CA  ASP B  22     -29.698 -27.103 -21.184  1.00 49.94           C  
2293 ANISOU  882  CA  ASP B  22     7499   5560   5913   -408   -587    -39       C  
2294 ATOM    883  C   ASP B  22     -28.367 -26.870 -20.478  1.00 51.81           C  
2295 ANISOU  883  C   ASP B  22     7692   5815   6179   -156   -468    -51       C  
2296 ATOM    884  O   ASP B  22     -27.852 -27.770 -19.904  1.00 47.85           O  
2297 ANISOU  884  O   ASP B  22     7360   5171   5649    -76   -467    -52       O  
2298 ATOM    885  CB  ASP B  22     -29.681 -28.442 -21.915  1.00 54.09           C  
2299 ANISOU  885  CB  ASP B  22     8395   5838   6318   -461   -680   -116       C  
2300 ATOM    886  CG  ASP B  22     -28.657 -28.512 -23.084  1.00 63.91           C  
2301 ANISOU  886  CG  ASP B  22     9803   7027   7451   -230   -637   -239       C  
2302 ATOM    887  OD1 ASP B  22     -28.251 -27.429 -23.607  1.00 56.77           O  
2303 ANISOU  887  OD1 ASP B  22     8699   6311   6557   -118   -561   -247       O  
2304 ATOM    888  OD2 ASP B  22     -28.283 -29.685 -23.476  1.00 60.29           O  
2305 ANISOU  888  OD2 ASP B  22     9703   6324   6879   -163   -672   -325       O  
2306 ATOM    889  N   VAL B  23     -27.833 -25.644 -20.499  1.00 44.07           N  
2307 ANISOU  889  N   VAL B  23     6485   5013   5246    -45   -380    -50       N  
2308 ATOM    890  CA  VAL B  23     -26.611 -25.310 -19.757  1.00 47.28           C  
2309 ANISOU  890  CA  VAL B  23     6793   5491   5677    138   -286    -54       C  
2310 ATOM    891  C   VAL B  23     -26.941 -24.305 -18.663  1.00 46.19           C  
2311 ANISOU  891  C   VAL B  23     6430   5488   5630     71   -247      9       C  
2312 ATOM    892  O   VAL B  23     -27.644 -23.285 -18.881  1.00 39.27           O  
2313 ANISOU  892  O   VAL B  23     5415   4705   4798    -11   -238     32       O  
2314 ATOM    893  CB  VAL B  23     -25.523 -24.795 -20.707  1.00 50.38           C  
2315 ANISOU  893  CB  VAL B  23     7146   5975   6020    297   -208   -117       C  
2316 ATOM    894  CG1 VAL B  23     -24.342 -24.208 -19.967  1.00 46.76           C  
2317 ANISOU  894  CG1 VAL B  23     6507   5665   5593    423   -122   -109       C  
2318 ATOM    895  CG2 VAL B  23     -25.132 -25.955 -21.653  1.00 50.32           C  
2319 ANISOU  895  CG2 VAL B  23     7401   5823   5893    416   -228   -198       C  
2320 ATOM    896  N   TYR B  24     -26.524 -24.659 -17.451  1.00 44.23           N  
2321 ANISOU  896  N   TYR B  24     6178   5236   5390    119   -233     41       N  
2322 ATOM    897  CA  TYR B  24     -26.635 -23.726 -16.362  1.00 42.32           C  
2323 ANISOU  897  CA  TYR B  24     5758   5120   5199     83   -187     78       C  
2324 ATOM    898  C   TYR B  24     -25.823 -22.471 -16.675  1.00 41.44           C  
2325 ANISOU  898  C   TYR B  24     5501   5135   5109    147   -123     34       C  
2326 ATOM    899  O   TYR B  24     -24.735 -22.521 -17.198  1.00 44.52           O  
2327 ANISOU  899  O   TYR B  24     5887   5563   5465    255    -98     -5       O  
2328 ATOM    900  CB  TYR B  24     -26.178 -24.336 -15.052  1.00 44.23           C  
2329 ANISOU  900  CB  TYR B  24     6041   5350   5413    135   -194    117       C  
2330 ATOM    901  CG  TYR B  24     -27.087 -25.431 -14.497  1.00 46.96           C  
2331 ANISOU  901  CG  TYR B  24     6541   5568   5732     16   -244    192       C  
2332 ATOM    902  CD1 TYR B  24     -28.468 -25.241 -14.364  1.00 44.56           C  
2333 ANISOU  902  CD1 TYR B  24     6173   5299   5459   -181   -243    243       C  
2334 ATOM    903  CD2 TYR B  24     -26.538 -26.649 -14.079  1.00 51.68           C  
2335 ANISOU  903  CD2 TYR B  24     7347   6023   6266    106   -288    224       C  
2336 ATOM    904  CE1 TYR B  24     -29.285 -26.242 -13.871  1.00 49.24           C  
2337 ANISOU  904  CE1 TYR B  24     6889   5801   6017   -343   -281    325       C  
2338 ATOM    905  CE2 TYR B  24     -27.342 -27.663 -13.564  1.00 49.44           C  
2339 ANISOU  905  CE2 TYR B  24     7249   5591   5944    -40   -332    309       C  
2340 ATOM    906  CZ  TYR B  24     -28.691 -27.448 -13.430  1.00 51.30           C  
2341 ANISOU  906  CZ  TYR B  24     7400   5881   6209   -289   -324    362       C  
2342 ATOM    907  OH  TYR B  24     -29.429 -28.459 -12.887  1.00 52.12           O  
2343 ANISOU  907  OH  TYR B  24     7677   5862   6265   -476   -359    461       O  
2344 ATOM    908  N   VAL B  25     -26.397 -21.353 -16.303  1.00 42.58           N  
2345 ANISOU  908  N   VAL B  25     5534   5344   5298     74    -91     48       N  
2346 ATOM    909  CA  VAL B  25     -25.870 -19.977 -16.515  1.00 43.51           C  
2347 ANISOU  909  CA  VAL B  25     5561   5536   5435     77    -35     18       C  
2348 ATOM    910  C   VAL B  25     -24.479 -19.883 -15.914  1.00 45.47           C  
2349 ANISOU  910  C   VAL B  25     5750   5871   5655    125    -13    -11       C  
2350 ATOM    911  O   VAL B  25     -23.583 -19.234 -16.483  1.00 42.02           O  
2351 ANISOU  911  O   VAL B  25     5255   5505   5205    121     24    -37       O  
2352 ATOM    912  CB  VAL B  25     -27.014 -19.053 -15.974  1.00 47.07           C  
2353 ANISOU  912  CB  VAL B  25     5964   5993   5928     22    -14     42       C  
2354 ATOM    913  CG1 VAL B  25     -26.658 -17.985 -14.979  1.00 51.34           C  
2355 ANISOU  913  CG1 VAL B  25     6467   6569   6468     14     35     10       C  
2356 ATOM    914  CG2 VAL B  25     -27.951 -18.612 -17.124  1.00 50.07           C  
2357 ANISOU  914  CG2 VAL B  25     6347   6348   6328     11    -32     68       C  
2358 ATOM    915  N   LEU B  26     -24.262 -20.562 -14.781  1.00 42.91           N  
2359 ANISOU  915  N   LEU B  26     5432   5567   5305    159    -44      3       N  
2360 ATOM    916  CA  LEU B  26     -22.937 -20.508 -14.120  1.00 44.21           C  
2361 ANISOU  916  CA  LEU B  26     5508   5860   5427    214    -52    -16       C  
2362 ATOM    917  C   LEU B  26     -21.873 -21.156 -15.044  1.00 43.16           C  
2363 ANISOU  917  C   LEU B  26     5348   5786   5263    347    -46    -31       C  
2364 ATOM    918  O   LEU B  26     -20.782 -20.644 -15.204  1.00 41.77           O  
2365 ANISOU  918  O   LEU B  26     5032   5771   5066    355    -19    -54       O  
2366 ATOM    919  CB  LEU B  26     -22.973 -21.227 -12.757  1.00 43.87           C  
2367 ANISOU  919  CB  LEU B  26     5503   5824   5338    252   -103     21       C  
2368 ATOM    920  CG  LEU B  26     -21.633 -21.303 -12.009  1.00 51.12           C  
2369 ANISOU  920  CG  LEU B  26     6319   6909   6194    330   -147     15       C  
2370 ATOM    921  CD1 LEU B  26     -20.989 -19.928 -11.865  1.00 47.47           C  
2371 ANISOU  921  CD1 LEU B  26     5717   6587   5732    203   -127    -41       C  
2372 ATOM    922  CD2 LEU B  26     -21.802 -21.989 -10.650  1.00 53.81           C  
2373 ANISOU  922  CD2 LEU B  26     6734   7244   6465    368   -206     70       C  
2374 ATOM    923  N   ASP B  27     -22.221 -22.283 -15.633  1.00 44.33           N  
2375 ANISOU  923  N   ASP B  27     5638   5809   5394    443    -66    -21       N  
2376 ATOM    924  CA  ASP B  27     -21.332 -23.028 -16.510  1.00 46.01           C  
2377 ANISOU  924  CA  ASP B  27     5876   6049   5554    621    -47    -49       C  
2378 ATOM    925  C   ASP B  27     -20.956 -22.226 -17.766  1.00 49.22           C  
2379 ANISOU  925  C   ASP B  27     6200   6549   5953    583     32    -86       C  
2380 ATOM    926  O   ASP B  27     -19.802 -22.149 -18.106  1.00 50.44           O  
2381 ANISOU  926  O   ASP B  27     6223   6878   6063    680     86   -104       O  
2382 ATOM    927  CB  ASP B  27     -21.974 -24.337 -16.843  1.00 48.69           C  
2383 ANISOU  927  CB  ASP B  27     6461   6173   5864    695    -93    -45       C  
2384 ATOM    928  CG  ASP B  27     -22.021 -25.293 -15.605  1.00 61.91           C  
2385 ANISOU  928  CG  ASP B  27     8247   7761   7515    764   -163     12       C  
2386 ATOM    929  OD1 ASP B  27     -21.027 -25.395 -14.870  1.00 72.00           O  
2387 ANISOU  929  OD1 ASP B  27     9424   9171   8760    907   -177     30       O  
2388 ATOM    930  OD2 ASP B  27     -23.034 -25.974 -15.376  1.00 65.76           O  
2389 ANISOU  930  OD2 ASP B  27     8922   8059   8004    668   -211     51       O  
2390 ATOM    931  N   ALA B  28     -21.929 -21.573 -18.394  1.00 48.34           N  
2391 ANISOU  931  N   ALA B  28     6146   6346   5874    438     40    -82       N  
2392 ATOM    932  CA  ALA B  28     -21.708 -20.761 -19.556  1.00 48.04           C  
2393 ANISOU  932  CA  ALA B  28     6072   6368   5811    384    108    -93       C  
2394 ATOM    933  C   ALA B  28     -20.772 -19.641 -19.163  1.00 49.27           C  
2395 ANISOU  933  C   ALA B  28     6043   6698   5979    293    162    -84       C  
2396 ATOM    934  O   ALA B  28     -19.857 -19.319 -19.908  1.00 48.19           O  
2397 ANISOU  934  O   ALA B  28     5813   6707   5789    295    240    -88       O  
2398 ATOM    935  CB  ALA B  28     -23.039 -20.183 -20.056  1.00 52.12           C  
2399 ANISOU  935  CB  ALA B  28     6682   6758   6362    258     77    -68       C  
2400 ATOM    936  N   ALA B  29     -20.986 -19.058 -17.979  1.00 46.38           N  
2401 ANISOU  936  N   ALA B  29     5631   6327   5664    194    124    -74       N  
2402 ATOM    937  CA  ALA B  29     -20.076 -18.026 -17.489  1.00 48.20           C  
2403 ANISOU  937  CA  ALA B  29     5715   6706   5890     65    150    -79       C  
2404 ATOM    938  C   ALA B  29     -18.630 -18.516 -17.392  1.00 50.01           C  
2405 ANISOU  938  C   ALA B  29     5752   7184   6064    154    166    -86       C  
2406 ATOM    939  O   ALA B  29     -17.691 -17.860 -17.830  1.00 49.30           O  
2407 ANISOU  939  O   ALA B  29     5514   7276   5941     54    227    -80       O  
2408 ATOM    940  CB  ALA B  29     -20.518 -17.475 -16.122  1.00 48.24           C  
2409 ANISOU  940  CB  ALA B  29     5740   6659   5928    -29     96    -90       C  
2410 ATOM    941  N   GLU B  30     -18.455 -19.668 -16.787  1.00 50.74           N  
2411 ANISOU  941  N   GLU B  30     5842   7297   6140    344    111    -87       N  
2412 ATOM    942  CA  GLU B  30     -17.125 -20.211 -16.573  1.00 53.52           C  
2413 ANISOU  942  CA  GLU B  30     5996   7905   6434    495    109    -84       C  
2414 ATOM    943  C   GLU B  30     -16.487 -20.582 -17.882  1.00 55.58           C  
2415 ANISOU  943  C   GLU B  30     6200   8279   6639    634    213    -95       C  
2416 ATOM    944  O   GLU B  30     -15.310 -20.345 -18.062  1.00 53.30           O  
2417 ANISOU  944  O   GLU B  30     5662   8284   6302    650    267    -87       O  
2418 ATOM    945  CB  GLU B  30     -17.245 -21.433 -15.659  1.00 55.76           C  
2419 ANISOU  945  CB  GLU B  30     6364   8121   6701    708     18    -66       C  
2420 ATOM    946  CG  GLU B  30     -17.599 -20.966 -14.244  1.00 60.54           C  
2421 ANISOU  946  CG  GLU B  30     6973   8707   7322    564    -69    -52       C  
2422 ATOM    947  CD  GLU B  30     -17.847 -22.100 -13.266  1.00 67.44           C  
2423 ANISOU  947  CD  GLU B  30     7969   9491   8161    734   -157     -9       C  
2424 ATOM    948  OE1 GLU B  30     -18.209 -23.248 -13.665  1.00 66.53           O  
2425 ANISOU  948  OE1 GLU B  30     8035   9206   8037    915   -159      8       O  
2426 ATOM    949  OE2 GLU B  30     -17.669 -21.807 -12.069  1.00 71.86           O  
2427 ANISOU  949  OE2 GLU B  30     8471  10144   8689    666   -231      5       O  
2428 ATOM    950  N   GLU B  31     -17.279 -21.156 -18.796  1.00 55.65           N  
2429 ANISOU  950  N   GLU B  31     6432   8073   6637    723    241   -115       N  
2430 ATOM    951  CA  GLU B  31     -16.811 -21.477 -20.146  1.00 59.63           C  
2431 ANISOU  951  CA  GLU B  31     6942   8655   7058    853    350   -141       C  
2432 ATOM    952  C   GLU B  31     -16.291 -20.194 -20.865  1.00 55.72           C  
2433 ANISOU  952  C   GLU B  31     6283   8348   6540    632    457   -115       C  
2434 ATOM    953  O   GLU B  31     -15.355 -20.248 -21.599  1.00 58.65           O  
2435 ANISOU  953  O   GLU B  31     6505   8951   6826    714    569   -117       O  
2436 ATOM    954  CB  GLU B  31     -17.945 -22.145 -20.947  1.00 70.50           C  
2437 ANISOU  954  CB  GLU B  31     8629   9739   8417    905    329   -174       C  
2438 ATOM    955  CG  GLU B  31     -17.483 -23.157 -21.980  1.00 89.10           C  
2439 ANISOU  955  CG  GLU B  31    11093  12105  10654   1169    401   -233       C  
2440 ATOM    956  CD  GLU B  31     -16.540 -24.196 -21.373  1.00108.88           C  
2441 ANISOU  956  CD  GLU B  31    13534  14713  13120   1482    395   -248       C  
2442 ATOM    957  OE1 GLU B  31     -16.868 -24.715 -20.275  1.00122.63           O  
2443 ANISOU  957  OE1 GLU B  31    15352  16322  14918   1517    281   -221       O  
2444 ATOM    958  OE2 GLU B  31     -15.461 -24.475 -21.968  1.00106.25           O  
2445 ANISOU  958  OE2 GLU B  31    13067  14613  12689   1708    509   -276       O  
2446 ATOM    959  N   ALA B  32     -16.902 -19.037 -20.607  1.00 54.88           N  
2447 ANISOU  959  N   ALA B  32     6217   8134   6498    356    427    -85       N  
2448 ATOM    960  CA  ALA B  32     -16.492 -17.745 -21.179  1.00 59.73           C  
2449 ANISOU  960  CA  ALA B  32     6747   8857   7089    106    511    -44       C  
2450 ATOM    961  C   ALA B  32     -15.343 -17.016 -20.467  1.00 63.02           C  
2451 ANISOU  961  C   ALA B  32     6892   9546   7504    -75    520    -22       C  
2452 ATOM    962  O   ALA B  32     -14.998 -15.927 -20.905  1.00 63.67           O  
2453 ANISOU  962  O   ALA B  32     6934   9694   7561   -332    587     19       O  
2454 ATOM    963  CB  ALA B  32     -17.705 -16.806 -21.263  1.00 56.13           C  
2455 ANISOU  963  CB  ALA B  32     6511   8123   6691    -78    469    -20       C  
2456 ATOM    964  N   GLY B  33     -14.771 -17.574 -19.387  1.00 61.55           N  
2457 ANISOU  964  N   GLY B  33     6539   9514   7332     31    442    -42       N  
2458 ATOM    965  CA  GLY B  33     -13.600 -16.980 -18.707  1.00 63.73           C  
2459 ANISOU  965  CA  GLY B  33     6518  10110   7586   -146    423    -23       C  
2460 ATOM    966  C   GLY B  33     -13.895 -16.058 -17.525  1.00 66.50           C  
2461 ANISOU  966  C   GLY B  33     6927  10352   7985   -414    308    -38       C  
2462 ATOM    967  O   GLY B  33     -13.016 -15.338 -17.073  1.00 78.05           O  
2463 ANISOU  967  O   GLY B  33     8192  12044   9417   -656    282    -30       O  
2464 ATOM    968  N   ILE B  34     -15.129 -16.076 -17.028  1.00 67.68           N  
2465 ANISOU  968  N   ILE B  34     7348  10169   8195   -380    241    -66       N  
2466 ATOM    969  CA  ILE B  34     -15.538 -15.285 -15.866  1.00 69.74           C  
2467 ANISOU  969  CA  ILE B  34     7714  10302   8481   -573    147    -99       C  
2468 ATOM    970  C   ILE B  34     -15.518 -16.184 -14.636  1.00 64.98           C  
2469 ANISOU  970  C   ILE B  34     7061   9759   7866   -396     34   -118       C  
2470 ATOM    971  O   ILE B  34     -15.991 -17.333 -14.669  1.00 60.93           O  
2471 ANISOU  971  O   ILE B  34     6620   9161   7366   -127     24   -105       O  
2472 ATOM    972  CB  ILE B  34     -17.001 -14.806 -15.975  1.00 71.51           C  
2473 ANISOU  972  CB  ILE B  34     8249  10155   8763   -593    156   -112       C  
2474 ATOM    973  CG1 ILE B  34     -17.270 -14.074 -17.281  1.00 80.00           C  
2475 ANISOU  973  CG1 ILE B  34     9439  11114   9843   -696    254    -73       C  
2476 ATOM    974  CG2 ILE B  34     -17.370 -13.876 -14.827  1.00 74.50           C  
2477 ANISOU  974  CG2 ILE B  34     8756  10405   9144   -770     88   -161       C  
2478 ATOM    975  CD1 ILE B  34     -18.763 -13.913 -17.553  1.00 74.26           C  
2479 ANISOU  975  CD1 ILE B  34     8970  10076   9167   -610    251    -68       C  
2480 ATOM    976  N   ASP B  35     -15.021 -15.649 -13.537  1.00 61.68           N  
2481 ANISOU  976  N   ASP B  35     6562   9464   7408   -566    -59   -146       N  
2482 ATOM    977  CA  ASP B  35     -15.019 -16.414 -12.290  1.00 75.53           C  
2483 ANISOU  977  CA  ASP B  35     8296  11276   9122   -414   -177   -152       C  
2484 ATOM    978  C   ASP B  35     -16.098 -15.810 -11.437  1.00 67.96           C  
2485 ANISOU  978  C   ASP B  35     7599  10051   8171   -525   -210   -201       C  
2486 ATOM    979  O   ASP B  35     -16.004 -14.664 -11.028  1.00 71.36           O  
2487 ANISOU  979  O   ASP B  35     8091  10448   8572   -786   -232   -255       O  
2488 ATOM    980  CB  ASP B  35     -13.639 -16.434 -11.587  1.00 82.96           C  
2489 ANISOU  980  CB  ASP B  35     8931  12609   9978   -475   -282   -144       C  
2490 ATOM    981  CG  ASP B  35     -12.583 -17.205 -12.400  1.00 94.51           C  
2491 ANISOU  981  CG  ASP B  35    10096  14387  11425   -270   -232    -89       C  
2492 ATOM    982  OD1 ASP B  35     -12.806 -18.403 -12.759  1.00 96.53           O  
2493 ANISOU  982  OD1 ASP B  35    10403  14579  11694     79   -201    -57       O  
2494 ATOM    983  OD2 ASP B  35     -11.544 -16.586 -12.714  1.00 99.59           O  
2495 ANISOU  983  OD2 ASP B  35    10468  15337  12033   -469   -215    -78       O  
2496 ATOM    984  N   LEU B  36     -17.154 -16.583 -11.237  1.00 61.63           N  
2497 ANISOU  984  N   LEU B  36     6966   9051   7399   -328   -200   -183       N  
2498 ATOM    985  CA  LEU B  36     -18.261 -16.213 -10.383  1.00 56.78           C  
2499 ANISOU  985  CA  LEU B  36     6568   8229   6777   -371   -208   -218       C  
2500 ATOM    986  C   LEU B  36     -18.245 -17.129  -9.153  1.00 52.62           C  
2501 ANISOU  986  C   LEU B  36     6041   7780   6171   -238   -300   -192       C  
2502 ATOM    987  O   LEU B  36     -17.788 -18.261  -9.215  1.00 51.28           O  
2503 ANISOU  987  O   LEU B  36     5782   7714   5987    -45   -339   -130       O  
2504 ATOM    988  CB  LEU B  36     -19.602 -16.402 -11.121  1.00 60.32           C  
2505 ANISOU  988  CB  LEU B  36     7183   8425   7309   -276   -120   -195       C  
2506 ATOM    989  CG  LEU B  36     -19.852 -15.603 -12.408  1.00 57.54           C  
2507 ANISOU  989  CG  LEU B  36     6878   7960   7022   -360    -36   -197       C  
2508 ATOM    990  CD1 LEU B  36     -21.213 -16.023 -13.015  1.00 57.02           C  
2509 ANISOU  990  CD1 LEU B  36     6941   7702   7020   -235     11   -162       C  
2510 ATOM    991  CD2 LEU B  36     -19.778 -14.120 -12.106  1.00 59.01           C  
2511 ANISOU  991  CD2 LEU B  36     7159   8073   7187   -580    -26   -256       C  
2512 ATOM    992  N   PRO B  37     -18.782 -16.647  -8.045  1.00 49.77           N  
2513 ANISOU  992  N   PRO B  37     5814   7352   5742   -321   -326   -238       N  
2514 ATOM    993  CA  PRO B  37     -18.701 -17.404  -6.819  1.00 52.69           C  
2515 ANISOU  993  CA  PRO B  37     6200   7815   6003   -225   -415   -204       C  
2516 ATOM    994  C   PRO B  37     -19.633 -18.609  -6.877  1.00 53.75           C  
2517 ANISOU  994  C   PRO B  37     6445   7807   6169    -30   -373   -116       C  
2518 ATOM    995  O   PRO B  37     -20.659 -18.578  -7.575  1.00 52.82           O  
2519 ANISOU  995  O   PRO B  37     6420   7504   6142    -22   -275   -109       O  
2520 ATOM    996  CB  PRO B  37     -19.214 -16.410  -5.772  1.00 55.23           C  
2521 ANISOU  996  CB  PRO B  37     6682   8069   6232   -380   -415   -294       C  
2522 ATOM    997  CG  PRO B  37     -20.178 -15.544  -6.538  1.00 56.99           C  
2523 ANISOU  997  CG  PRO B  37     7035   8061   6556   -438   -287   -341       C  
2524 ATOM    998  CD  PRO B  37     -19.480 -15.359  -7.863  1.00 55.95           C  
2525 ANISOU  998  CD  PRO B  37     6768   7965   6526   -486   -269   -323       C  
2526 ATOM    999  N   TYR B  38     -19.264 -19.661  -6.164  1.00 51.10           N  
2527 ANISOU  999  N   TYR B  38     6105   7561   5748    112   -458    -39       N  
2528 ATOM   1000  CA  TYR B  38     -20.137 -20.809  -5.974  1.00 53.20           C  
2529 ANISOU 1000  CA  TYR B  38     6529   7673   6010    243   -434     55       C  
2530 ATOM   1001  C   TYR B  38     -19.656 -21.588  -4.747  1.00 54.18           C  
2531 ANISOU 1001  C   TYR B  38     6693   7909   5982    349   -548    134       C  
2532 ATOM   1002  O   TYR B  38     -18.582 -21.362  -4.322  1.00 49.82           O  
2533 ANISOU 1002  O   TYR B  38     6003   7570   5353    362   -654    116       O  
2534 ATOM   1003  CB  TYR B  38     -20.086 -21.734  -7.179  1.00 49.99           C  
2535 ANISOU 1003  CB  TYR B  38     6125   7167   5701    391   -407    104       C  
2536 ATOM   1004  CG  TYR B  38     -18.715 -22.275  -7.467  1.00 51.86           C  
2537 ANISOU 1004  CG  TYR B  38     6213   7579   5912    569   -486    127       C  
2538 ATOM   1005  CD1 TYR B  38     -17.850 -21.585  -8.312  1.00 55.55           C  
2539 ANISOU 1005  CD1 TYR B  38     6471   8204   6429    528   -464     64       C  
2540 ATOM   1006  CD2 TYR B  38     -18.269 -23.505  -6.904  1.00 61.75           C  
2541 ANISOU 1006  CD2 TYR B  38     7532   8850   7078    796   -577    225       C  
2542 ATOM   1007  CE1 TYR B  38     -16.594 -22.086  -8.614  1.00 58.14           C  
2543 ANISOU 1007  CE1 TYR B  38     6611   8752   6728    714   -515     89       C  
2544 ATOM   1008  CE2 TYR B  38     -16.989 -24.012  -7.186  1.00 59.46           C  
2545 ANISOU 1008  CE2 TYR B  38     7079   8753   6757   1025   -645    249       C  
2546 ATOM   1009  CZ  TYR B  38     -16.163 -23.294  -8.041  1.00 63.46           C  
2547 ANISOU 1009  CZ  TYR B  38     7329   9462   7319    985   -607    177       C  
2548 ATOM   1010  OH  TYR B  38     -14.891 -23.736  -8.343  1.00 72.30           O  
2549 ANISOU 1010  OH  TYR B  38     8229  10837   8402   1217   -652    201       O  
2550 ATOM   1011  N   SER B  39     -20.429 -22.569  -4.273  1.00 53.67           N  
2551 ANISOU 1011  N   SER B  39     6815   7706   5871    420   -534    237       N  
2552 ATOM   1012  CA  SER B  39     -19.980 -23.484  -3.243  1.00 53.24           C  
2553 ANISOU 1012  CA  SER B  39     6845   7718   5665    553   -645    347       C  
2554 ATOM   1013  C   SER B  39     -20.482 -24.911  -3.576  1.00 53.99           C  
2555 ANISOU 1013  C   SER B  39     7143   7585   5782    691   -631    477       C  
2556 ATOM   1014  O   SER B  39     -19.746 -25.715  -4.122  1.00 60.00           O  
2557 ANISOU 1014  O   SER B  39     7905   8323   6567    901   -692    520       O  
2558 ATOM   1015  CB  SER B  39     -20.438 -22.974  -1.880  1.00 54.47           C  
2559 ANISOU 1015  CB  SER B  39     7088   7945   5660    422   -647    339       C  
2560 ATOM   1016  OG  SER B  39     -19.961 -23.809  -0.856  1.00 58.10           O  
2561 ANISOU 1016  OG  SER B  39     7640   8485   5947    547   -768    457       O  
2562 ATOM   1017  N   CYS B  40     -21.745 -25.188  -3.303  1.00 53.52           N  
2563 ANISOU 1017  N   CYS B  40     7259   7360   5714    563   -542    532       N  
2564 ATOM   1018  CA  CYS B  40     -22.341 -26.502  -3.494  1.00 52.54           C  
2565 ANISOU 1018  CA  CYS B  40     7371   6999   5591    607   -533    661       C  
2566 ATOM   1019  C   CYS B  40     -22.554 -26.894  -4.990  1.00 54.29           C  
2567 ANISOU 1019  C   CYS B  40     7615   7039   5972    636   -494    621       C  
2568 ATOM   1020  O   CYS B  40     -22.599 -28.079  -5.354  1.00 56.18           O  
2569 ANISOU 1020  O   CYS B  40     8070   7067   6206    733   -528    702       O  
2570 ATOM   1021  CB  CYS B  40     -23.706 -26.493  -2.758  1.00 53.96           C  
2571 ANISOU 1021  CB  CYS B  40     7670   7122   5708    390   -431    727       C  
2572 ATOM   1022  SG  CYS B  40     -25.014 -25.506  -3.570  1.00 54.05           S  
2573 ANISOU 1022  SG  CYS B  40     7540   7122   5874    175   -270    621       S  
2574 ATOM   1023  N   ARG B  41     -22.745 -25.881  -5.830  1.00 55.21           N  
2575 ANISOU 1023  N   ARG B  41     7548   7218   6210    539   -423    498       N  
2576 ATOM   1024  CA  ARG B  41     -23.100 -26.036  -7.243  1.00 57.45           C  
2577 ANISOU 1024  CA  ARG B  41     7842   7361   6623    525   -377    449       C  
2578 ATOM   1025  C   ARG B  41     -24.289 -26.944  -7.426  1.00 53.39           C  
2579 ANISOU 1025  C   ARG B  41     7544   6624   6118    400   -351    531       C  
2580 ATOM   1026  O   ARG B  41     -24.325 -27.732  -8.363  1.00 57.10           O  
2581 ANISOU 1026  O   ARG B  41     8153   6914   6628    449   -373    531       O  
2582 ATOM   1027  CB  ARG B  41     -21.926 -26.568  -8.054  1.00 57.25           C  
2583 ANISOU 1027  CB  ARG B  41     7805   7331   6614    765   -433    421       C  
2584 ATOM   1028  CG  ARG B  41     -20.730 -25.656  -8.128  1.00 63.18           C  
2585 ANISOU 1028  CG  ARG B  41     8288   8346   7369    845   -452    341       C  
2586 ATOM   1029  CD  ARG B  41     -19.678 -26.364  -8.976  1.00 72.83           C  
2587 ANISOU 1029  CD  ARG B  41     9491   9584   8595   1112   -481    331       C  
2588 ATOM   1030  NE  ARG B  41     -20.005 -26.268 -10.416  1.00 66.24           N  
2589 ANISOU 1030  NE  ARG B  41     8672   8642   7853   1080   -399    256       N  
2590 ATOM   1031  CZ  ARG B  41     -19.501 -25.337 -11.206  1.00 60.12           C  
2591 ANISOU 1031  CZ  ARG B  41     7679   8033   7131   1040   -342    173       C  
2592 ATOM   1032  NH1 ARG B  41     -18.683 -24.440 -10.693  1.00 58.08           N  
2593 ANISOU 1032  NH1 ARG B  41     7175   8038   6852    995   -361    150       N  
2594 ATOM   1033  NH2 ARG B  41     -19.820 -25.271 -12.489  1.00 59.63           N  
2595 ANISOU 1033  NH2 ARG B  41     7655   7877   7124   1014   -273    118       N  
2596 ATOM   1034  N   ALA B  42     -25.254 -26.842  -6.528  1.00 50.75           N  
2597 ANISOU 1034  N   ALA B  42     7240   6313   5731    225   -301    598       N  
2598 ATOM   1035  CA  ALA B  42     -26.322 -27.854  -6.466  1.00 55.82           C  
2599 ANISOU 1035  CA  ALA B  42     8087   6773   6348     63   -286    714       C  
2600 ATOM   1036  C   ALA B  42     -27.689 -27.296  -6.092  1.00 53.85           C  
2601 ANISOU 1036  C   ALA B  42     7723   6630   6105   -178   -176    738       C  
2602 ATOM   1037  O   ALA B  42     -28.646 -28.060  -5.838  1.00 55.78           O  
2603 ANISOU 1037  O   ALA B  42     8091   6791   6308   -370   -150    854       O  
2604 ATOM   1038  CB  ALA B  42     -25.919 -28.950  -5.457  1.00 58.15           C  
2605 ANISOU 1038  CB  ALA B  42     8635   6960   6496    141   -354    856       C  
2606 ATOM   1039  N   GLY B  43     -27.766 -25.976  -6.007  1.00 52.94           N  
2607 ANISOU 1039  N   GLY B  43     7380   6706   6028   -168   -108    636       N  
2608 ATOM   1040  CA  GLY B  43     -29.019 -25.311  -5.704  1.00 57.58           C  
2609 ANISOU 1040  CA  GLY B  43     7828   7426   6621   -321      9    641       C  
2610 ATOM   1041  C   GLY B  43     -29.393 -25.157  -4.247  1.00 56.47           C  
2611 ANISOU 1041  C   GLY B  43     7699   7426   6330   -371     90    705       C  
2612 ATOM   1042  O   GLY B  43     -30.490 -24.676  -3.919  1.00 61.40           O  
2613 ANISOU 1042  O   GLY B  43     8200   8190   6936   -473    214    718       O  
2614 ATOM   1043  N   SER B  44     -28.507 -25.552  -3.359  1.00 57.15           N  
2615 ANISOU 1043  N   SER B  44     7922   7502   6288   -282     25    748       N  
2616 ATOM   1044  CA  SER B  44     -28.864 -25.573  -1.947  1.00 60.58           C  
2617 ANISOU 1044  CA  SER B  44     8415   8061   6539   -340     95    828       C  
2618 ATOM   1045  C   SER B  44     -28.070 -24.590  -1.083  1.00 55.02           C  
2619 ANISOU 1045  C   SER B  44     7667   7512   5724   -218     81    721       C  
2620 ATOM   1046  O   SER B  44     -27.939 -24.770   0.117  1.00 56.43           O  
2621 ANISOU 1046  O   SER B  44     7952   7776   5712   -219     84    785       O  
2622 ATOM   1047  CB  SER B  44     -28.724 -26.997  -1.455  1.00 64.11           C  
2623 ANISOU 1047  CB  SER B  44     9118   8363   6875   -384     27   1009       C  
2624 ATOM   1048  OG  SER B  44     -27.369 -27.403  -1.576  1.00 72.90           O  
2625 ANISOU 1048  OG  SER B  44    10341   9378   7978   -177   -128    997       O  
2626 ATOM   1049  N   CYS B  45     -27.538 -23.526  -1.680  1.00 50.30           N  
2627 ANISOU 1049  N   CYS B  45     6932   6949   5228   -137     60    559       N  
2628 ATOM   1050  CA  CYS B  45     -26.911 -22.490  -0.877  1.00 49.85           C  
2629 ANISOU 1050  CA  CYS B  45     6852   7028   5060    -85     47    441       C  
2630 ATOM   1051  C   CYS B  45     -27.172 -21.136  -1.520  1.00 51.33           C  
2631 ANISOU 1051  C   CYS B  45     6911   7228   5361    -83    119    279       C  
2632 ATOM   1052  O   CYS B  45     -27.967 -21.005  -2.440  1.00 55.12           O  
2633 ANISOU 1052  O   CYS B  45     7307   7650   5984   -106    191    278       O  
2634 ATOM   1053  CB  CYS B  45     -25.390 -22.791  -0.653  1.00 48.86           C  
2635 ANISOU 1053  CB  CYS B  45     6762   6928   4874     20   -134    439       C  
2636 ATOM   1054  SG  CYS B  45     -24.160 -22.368  -1.931  1.00 53.35           S  
2637 ANISOU 1054  SG  CYS B  45     7176   7476   5616    105   -244    330       S  
2638 ATOM   1055  N   SER B  46     -26.488 -20.125  -1.034  1.00 50.33           N  
2639 ANISOU 1055  N   SER B  46     6793   7170   5158    -63     86    148       N  
2640 ATOM   1056  CA  SER B  46     -26.687 -18.804  -1.525  1.00 53.49           C  
2641 ANISOU 1056  CA  SER B  46     7146   7540   5638    -62    151      0       C  
2642 ATOM   1057  C   SER B  46     -25.436 -18.250  -2.234  1.00 51.56           C  
2643 ANISOU 1057  C   SER B  46     6851   7262   5478    -77     28    -89       C  
2644 ATOM   1058  O   SER B  46     -25.397 -17.049  -2.580  1.00 51.57           O  
2645 ANISOU 1058  O   SER B  46     6861   7210   5522   -105     60   -215       O  
2646 ATOM   1059  CB  SER B  46     -27.077 -17.908  -0.321  1.00 54.94           C  
2647 ANISOU 1059  CB  SER B  46     7434   7804   5634    -60    242   -100       C  
2648 ATOM   1060  OG  SER B  46     -25.958 -17.693   0.515  1.00 59.45           O  
2649 ANISOU 1060  OG  SER B  46     8091   8449   6049    -97    114   -164       O  
2650 ATOM   1061  N   SER B  47     -24.417 -19.082  -2.465  1.00 50.22           N  
2651 ANISOU 1061  N   SER B  47     6631   7124   5322    -52   -104    -22       N  
2652 ATOM   1062  CA  SER B  47     -23.104 -18.545  -2.910  1.00 53.80           C  
2653 ANISOU 1062  CA  SER B  47     6993   7634   5811    -82   -216   -100       C  
2654 ATOM   1063  C   SER B  47     -23.102 -17.974  -4.299  1.00 49.57           C  
2655 ANISOU 1063  C   SER B  47     6378   7002   5454   -106   -173   -147       C  
2656 ATOM   1064  O   SER B  47     -22.409 -17.004  -4.556  1.00 47.90           O  
2657 ANISOU 1064  O   SER B  47     6131   6812   5254   -198   -204   -242       O  
2658 ATOM   1065  CB  SER B  47     -21.985 -19.587  -2.863  1.00 55.00           C  
2659 ANISOU 1065  CB  SER B  47     7072   7893   5931      4   -358    -10       C  
2660 ATOM   1066  OG  SER B  47     -21.799 -19.986  -1.539  1.00 67.17           O  
2661 ANISOU 1066  OG  SER B  47     8697   9542   7281     24   -428     35       O  
2662 ATOM   1067  N   CYS B  48     -23.836 -18.597  -5.210  1.00 47.83           N  
2663 ANISOU 1067  N   CYS B  48     6142   6677   5355    -48   -112    -75       N  
2664 ATOM   1068  CA  CYS B  48     -23.825 -18.180  -6.626  1.00 44.63           C  
2665 ANISOU 1068  CA  CYS B  48     5671   6187   5098    -57    -82   -102       C  
2666 ATOM   1069  C   CYS B  48     -25.021 -17.249  -6.959  1.00 50.82           C  
2667 ANISOU 1069  C   CYS B  48     6502   6866   5939    -77     30   -146       C  
2668 ATOM   1070  O   CYS B  48     -25.428 -17.128  -8.127  1.00 51.63           O  
2669 ANISOU 1070  O   CYS B  48     6573   6888   6154    -61     61   -130       O  
2670 ATOM   1071  CB  CYS B  48     -23.944 -19.426  -7.480  1.00 41.68           C  
2671 ANISOU 1071  CB  CYS B  48     5279   5758   4800     24   -100     -7       C  
2672 ATOM   1072  SG  CYS B  48     -25.514 -20.250  -7.174  1.00 47.58           S  
2673 ANISOU 1072  SG  CYS B  48     6110   6423   5543     17    -32     87       S  
2674 ATOM   1073  N   ALA B  49     -25.604 -16.621  -5.943  1.00 49.42           N  
2675 ANISOU 1073  N   ALA B  49     6406   6702   5668    -83     90   -197       N  
2676 ATOM   1074  CA  ALA B  49     -26.803 -15.852  -6.145  1.00 47.37           C  
2677 ANISOU 1074  CA  ALA B  49     6180   6371   5446    -34    205   -227       C  
2678 ATOM   1075  C   ALA B  49     -26.501 -14.656  -7.025  1.00 46.14           C  
2679 ANISOU 1075  C   ALA B  49     6068   6096   5364    -55    208   -304       C  
2680 ATOM   1076  O   ALA B  49     -25.486 -13.952  -6.837  1.00 47.19           O  
2681 ANISOU 1076  O   ALA B  49     6266   6210   5452   -154    153   -386       O  
2682 ATOM   1077  CB  ALA B  49     -27.369 -15.388  -4.811  1.00 48.90           C  
2683 ANISOU 1077  CB  ALA B  49     6469   6616   5493     -1    286   -284       C  
2684 ATOM   1078  N   GLY B  50     -27.414 -14.412  -7.959  1.00 46.35           N  
2685 ANISOU 1078  N   GLY B  50     6066   6052   5491     20    266   -269       N  
2686 ATOM   1079  CA  GLY B  50     -27.486 -13.112  -8.644  1.00 47.72           C  
2687 ANISOU 1079  CA  GLY B  50     6340   6080   5709     42    296   -328       C  
2688 ATOM   1080  C   GLY B  50     -28.933 -12.665  -8.683  1.00 52.51           C  
2689 ANISOU 1080  C   GLY B  50     6951   6666   6333    212    397   -314       C  
2690 ATOM   1081  O   GLY B  50     -29.796 -13.183  -7.949  1.00 51.98           O  
2691 ANISOU 1081  O   GLY B  50     6805   6723   6220    284    461   -282       O  
2692 ATOM   1082  N   LYS B  51     -29.194 -11.690  -9.542  1.00 56.73           N  
2693 ANISOU 1082  N   LYS B  51     7570   7061   6924    284    413   -325       N  
2694 ATOM   1083  CA  LYS B  51     -30.512 -11.104  -9.670  1.00 58.00           C  
2695 ANISOU 1083  CA  LYS B  51     7730   7209   7099    498    500   -309       C  
2696 ATOM   1084  C   LYS B  51     -30.801 -10.888 -11.160  1.00 51.95           C  
2697 ANISOU 1084  C   LYS B  51     6929   6374   6435    547    454   -226       C  
2698 ATOM   1085  O   LYS B  51     -30.004 -10.302 -11.879  1.00 52.34           O  
2699 ANISOU 1085  O   LYS B  51     7113   6268   6503    462    408   -238       O  
2700 ATOM   1086  CB  LYS B  51     -30.496  -9.813  -8.890  1.00 62.10           C  
2701 ANISOU 1086  CB  LYS B  51     8498   7573   7524    591    570   -437       C  
2702 ATOM   1087  CG  LYS B  51     -31.824  -9.123  -8.706  1.00 71.92           C  
2703 ANISOU 1087  CG  LYS B  51     9764   8816   8744    885    686   -447       C  
2704 ATOM   1088  CD  LYS B  51     -31.618  -8.015  -7.667  1.00 84.43           C  
2705 ANISOU 1088  CD  LYS B  51    11656  10230  10191    959    758   -609       C  
2706 ATOM   1089  CE  LYS B  51     -32.841  -7.727  -6.792  1.00 94.36           C  
2707 ANISOU 1089  CE  LYS B  51    12897  11600  11354   1256    917   -653       C  
2708 ATOM   1090  NZ  LYS B  51     -33.550  -6.484  -7.218  1.00 96.90           N  
2709 ANISOU 1090  NZ  LYS B  51    13408  11730  11677   1566    985   -687       N  
2710 ATOM   1091  N   VAL B  52     -31.914 -11.423 -11.620  1.00 50.92           N  
2711 ANISOU 1091  N   VAL B  52     6608   6386   6353    653    460   -133       N  
2712 ATOM   1092  CA  VAL B  52     -32.367 -11.250 -12.978  1.00 51.68           C  
2713 ANISOU 1092  CA  VAL B  52     6658   6458   6518    721    403    -47       C  
2714 ATOM   1093  C   VAL B  52     -32.869  -9.817 -13.125  1.00 55.73           C  
2715 ANISOU 1093  C   VAL B  52     7340   6819   7014    951    455    -71       C  
2716 ATOM   1094  O   VAL B  52     -33.750  -9.385 -12.411  1.00 58.68           O  
2717 ANISOU 1094  O   VAL B  52     7692   7253   7351   1160    545    -97       O  
2718 ATOM   1095  CB  VAL B  52     -33.490 -12.237 -13.328  1.00 54.96           C  
2719 ANISOU 1095  CB  VAL B  52     6806   7103   6972    744    375     55       C  
2720 ATOM   1096  CG1 VAL B  52     -34.003 -12.011 -14.775  1.00 52.68           C  
2721 ANISOU 1096  CG1 VAL B  52     6472   6811   6730    819    290    142       C  
2722 ATOM   1097  CG2 VAL B  52     -33.016 -13.669 -13.135  1.00 50.23           C  
2723 ANISOU 1097  CG2 VAL B  52     6115   6592   6375    524    325     77       C  
2724 ATOM   1098  N   VAL B  53     -32.237  -9.071 -14.009  1.00 58.89           N  
2725 ANISOU 1098  N   VAL B  53     7936   7012   7426    915    408    -62       N  
2726 ATOM   1099  CA  VAL B  53     -32.688  -7.736 -14.395  1.00 62.70           C  
2727 ANISOU 1099  CA  VAL B  53     8634   7295   7891   1137    434    -54       C  
2728 ATOM   1100  C   VAL B  53     -33.762  -7.758 -15.502  1.00 61.16           C  
2729 ANISOU 1100  C   VAL B  53     8295   7206   7737   1336    378     79       C  
2730 ATOM   1101  O   VAL B  53     -34.656  -6.932 -15.513  1.00 69.08           O  
2731 ANISOU 1101  O   VAL B  53     9355   8170   8723   1636    413    102       O  
2732 ATOM   1102  CB  VAL B  53     -31.492  -6.995 -14.961  1.00 67.39           C  
2733 ANISOU 1102  CB  VAL B  53     9512   7623   8467    954    398    -72       C  
2734 ATOM   1103  CG1 VAL B  53     -31.901  -5.593 -15.416  1.00 75.74           C  
2735 ANISOU 1103  CG1 VAL B  53    10871   8410   9495   1168    416    -46       C  
2736 ATOM   1104  CG2 VAL B  53     -30.375  -6.982 -13.920  1.00 67.44           C  
2737 ANISOU 1104  CG2 VAL B  53     9626   7572   8426    722    423   -198       C  
2738 ATOM   1105  N   SER B  54     -33.617  -8.645 -16.484  1.00 54.51           N  
2739 ANISOU 1105  N   SER B  54     7294   6485   6931   1182    280    163       N  
2740 ATOM   1106  CA  SER B  54     -34.604  -8.785 -17.528  1.00 57.42           C  
2741 ANISOU 1106  CA  SER B  54     7508   6990   7316   1325    196    285       C  
2742 ATOM   1107  C   SER B  54     -34.480 -10.128 -18.163  1.00 49.00           C  
2743 ANISOU 1107  C   SER B  54     6241   6104   6271   1103    103    329       C  
2744 ATOM   1108  O   SER B  54     -33.420 -10.732 -18.126  1.00 48.61           O  
2745 ANISOU 1108  O   SER B  54     6245   6001   6221    872    101    279       O  
2746 ATOM   1109  CB  SER B  54     -34.457  -7.676 -18.615  1.00 67.92           C  
2747 ANISOU 1109  CB  SER B  54     9097   8093   8615   1441    149    357       C  
2748 ATOM   1110  OG  SER B  54     -33.212  -7.732 -19.310  1.00 68.84           O  
2749 ANISOU 1110  OG  SER B  54     9383   8061   8712   1181    119    358       O  
2750 ATOM   1111  N   GLY B  55     -35.568 -10.582 -18.760  1.00 49.29           N  
2751 ANISOU 1111  N   GLY B  55     6054   6357   6315   1182     19    420       N  
2752 ATOM   1112  CA  GLY B  55     -35.709 -11.925 -19.288  1.00 50.10           C  
2753 ANISOU 1112  CA  GLY B  55     5974   6638   6423    971    -80    453       C  
2754 ATOM   1113  C   GLY B  55     -36.015 -12.954 -18.190  1.00 54.88           C  
2755 ANISOU 1113  C   GLY B  55     6384   7412   7052    843    -31    418       C  
2756 ATOM   1114  O   GLY B  55     -36.357 -12.606 -17.055  1.00 51.85           O  
2757 ANISOU 1114  O   GLY B  55     5948   7078   6673    954     81    384       O  
2758 ATOM   1115  N   SER B  56     -35.910 -14.235 -18.540  1.00 52.05           N  
2759 ANISOU 1115  N   SER B  56     5952   7132   6691    610   -114    429       N  
2760 ATOM   1116  CA  SER B  56     -36.309 -15.287 -17.628  1.00 53.81           C  
2761 ANISOU 1116  CA  SER B  56     6017   7504   6924    461    -86    428       C  
2762 ATOM   1117  C   SER B  56     -35.313 -16.444 -17.548  1.00 48.18           C  
2763 ANISOU 1117  C   SER B  56     5432   6672   6199    230   -112    379       C  
2764 ATOM   1118  O   SER B  56     -34.496 -16.695 -18.438  1.00 51.01           O  
2765 ANISOU 1118  O   SER B  56     5943   6898   6540    166   -175    352       O  
2766 ATOM   1119  CB  SER B  56     -37.721 -15.783 -17.988  1.00 54.48           C  
2767 ANISOU 1119  CB  SER B  56     5818   7872   7006    422   -173    525       C  
2768 ATOM   1120  OG  SER B  56     -37.776 -16.208 -19.330  1.00 61.00           O  
2769 ANISOU 1120  OG  SER B  56     6673   8698   7805    316   -335    559       O  
2770 ATOM   1121  N   VAL B  57     -35.377 -17.125 -16.430  1.00 52.89           N  
2771 ANISOU 1121  N   VAL B  57     5977   7324   6794    133    -50    372       N  
2772 ATOM   1122  CA  VAL B  57     -34.589 -18.335 -16.192  1.00 52.55           C  
2773 ANISOU 1122  CA  VAL B  57     6056   7179   6732    -51    -77    346       C  
2774 ATOM   1123  C   VAL B  57     -35.550 -19.389 -15.674  1.00 55.14           C  
2775 ANISOU 1123  C   VAL B  57     6247   7658   7045   -229    -95    418       C  
2776 ATOM   1124  O   VAL B  57     -36.603 -19.052 -15.133  1.00 53.51           O  
2777 ANISOU 1124  O   VAL B  57     5830   7660   6841   -192    -35    473       O  
2778 ATOM   1125  CB  VAL B  57     -33.487 -18.134 -15.162  1.00 52.68           C  
2779 ANISOU 1125  CB  VAL B  57     6199   7082   6734     -9     13    278       C  
2780 ATOM   1126  CG1 VAL B  57     -32.429 -17.171 -15.703  1.00 51.20           C  
2781 ANISOU 1126  CG1 VAL B  57     6147   6751   6553     92     24    213       C  
2782 ATOM   1127  CG2 VAL B  57     -34.091 -17.723 -13.810  1.00 53.07           C  
2783 ANISOU 1127  CG2 VAL B  57     6147   7252   6763     53    130    286       C  
2784 ATOM   1128  N   ASP B  58     -35.198 -20.651 -15.913  1.00 54.40           N  
2785 ANISOU 1128  N   ASP B  58     6283   7459   6926   -420   -174    422       N  
2786 ATOM   1129  CA  ASP B  58     -35.847 -21.810 -15.319  1.00 52.99           C  
2787 ANISOU 1129  CA  ASP B  58     6069   7345   6718   -650   -190    493       C  
2788 ATOM   1130  C   ASP B  58     -34.894 -22.245 -14.184  1.00 50.66           C  
2789 ANISOU 1130  C   ASP B  58     5942   6913   6390   -637   -113    472       C  
2790 ATOM   1131  O   ASP B  58     -33.754 -22.666 -14.424  1.00 47.29           O  
2791 ANISOU 1131  O   ASP B  58     5729   6287   5951   -598   -150    415       O  
2792 ATOM   1132  CB  ASP B  58     -36.003 -22.916 -16.375  1.00 56.52           C  
2793 ANISOU 1132  CB  ASP B  58     6638   7699   7137   -861   -345    501       C  
2794 ATOM   1133  CG  ASP B  58     -36.384 -24.259 -15.771  1.00 65.37           C  
2795 ANISOU 1133  CG  ASP B  58     7842   8781   8214  -1139   -373    568       C  
2796 ATOM   1134  OD1 ASP B  58     -36.846 -24.290 -14.603  1.00 66.65           O  
2797 ANISOU 1134  OD1 ASP B  58     7883   9073   8365  -1194   -270    640       O  
2798 ATOM   1135  OD2 ASP B  58     -36.259 -25.280 -16.483  1.00 70.20           O  
2799 ANISOU 1135  OD2 ASP B  58     8664   9224   8785  -1310   -494    551       O  
2800 ATOM   1136  N   GLN B  59     -35.324 -22.089 -12.942  1.00 54.05           N  
2801 ANISOU 1136  N   GLN B  59     6267   7475   6792   -640     -1    517       N  
2802 ATOM   1137  CA  GLN B  59     -34.515 -22.555 -11.829  1.00 56.53           C  
2803 ANISOU 1137  CA  GLN B  59     6742   7686   7049   -640     51    516       C  
2804 ATOM   1138  C   GLN B  59     -35.268 -23.486 -10.889  1.00 59.14           C  
2805 ANISOU 1138  C   GLN B  59     7050   8107   7313   -851     94    632       C  
2806 ATOM   1139  O   GLN B  59     -35.188 -23.390  -9.661  1.00 65.41           O  
2807 ANISOU 1139  O   GLN B  59     7848   8966   8035   -822    198    658       O  
2808 ATOM   1140  CB  GLN B  59     -33.848 -21.372 -11.086  1.00 52.52           C  
2809 ANISOU 1140  CB  GLN B  59     6227   7196   6529   -422    151    436       C  
2810 ATOM   1141  CG  GLN B  59     -34.803 -20.396 -10.480  1.00 52.17           C  
2811 ANISOU 1141  CG  GLN B  59     5988   7361   6471   -326    274    442       C  
2812 ATOM   1142  CD  GLN B  59     -34.109 -19.292  -9.719  1.00 53.41           C  
2813 ANISOU 1142  CD  GLN B  59     6218   7483   6592   -139    359    343       C  
2814 ATOM   1143  OE1 GLN B  59     -33.067 -19.483  -9.016  1.00 53.43           O  
2815 ANISOU 1143  OE1 GLN B  59     6375   7387   6535   -140    352    304       O  
2816 ATOM   1144  NE2 GLN B  59     -34.697 -18.133  -9.795  1.00 52.42           N  
2817 ANISOU 1144  NE2 GLN B  59     5992   7441   6483     26    432    304       N  
2818 ATOM   1145  N   SER B  60     -35.956 -24.435 -11.476  1.00 61.58           N  
2819 ANISOU 1145  N   SER B  60     7365   8407   7623  -1092      6    703       N  
2820 ATOM   1146  CA  SER B  60     -36.740 -25.363 -10.706  1.00 72.30           C  
2821 ANISOU 1146  CA  SER B  60     8709   9847   8911  -1360     39    834       C  
2822 ATOM   1147  C   SER B  60     -35.825 -26.402 -10.017  1.00 74.05           C  
2823 ANISOU 1147  C   SER B  60     9269   9808   9057  -1412     17    868       C  
2824 ATOM   1148  O   SER B  60     -36.221 -27.047  -9.059  1.00 79.84           O  
2825 ANISOU 1148  O   SER B  60    10049  10581   9705  -1588     76    985       O  
2826 ATOM   1149  CB  SER B  60     -37.836 -25.999 -11.579  1.00 70.49           C  
2827 ANISOU 1149  CB  SER B  60     8372   9709   8700  -1655    -64    902       C  
2828 ATOM   1150  OG  SER B  60     -37.380 -26.382 -12.862  1.00 66.63           O  
2829 ANISOU 1150  OG  SER B  60     8069   9001   8245  -1672   -224    825       O  
2830 ATOM   1151  N   ASP B  61     -34.586 -26.497 -10.469  1.00 73.32           N  
2831 ANISOU 1151  N   ASP B  61     9398   9476   8984  -1231    -57    775       N  
2832 ATOM   1152  CA  ASP B  61     -33.572 -27.336  -9.811  1.00 80.97           C  
2833 ANISOU 1152  CA  ASP B  61    10666  10220   9879  -1177    -83    802       C  
2834 ATOM   1153  C   ASP B  61     -32.954 -26.686  -8.541  1.00 78.11           C  
2835 ANISOU 1153  C   ASP B  61    10262   9960   9455   -993     15    795       C  
2836 ATOM   1154  O   ASP B  61     -32.067 -27.263  -7.927  1.00 77.14           O  
2837 ANISOU 1154  O   ASP B  61    10352   9697   9259   -910    -16    823       O  
2838 ATOM   1155  CB  ASP B  61     -32.442 -27.683 -10.824  1.00 80.12           C  
2839 ANISOU 1155  CB  ASP B  61    10771   9865   9803  -1012   -194    700       C  
2840 ATOM   1156  CG  ASP B  61     -32.957 -28.443 -12.071  1.00 80.27           C  
2841 ANISOU 1156  CG  ASP B  61    10914   9741   9842  -1194   -306    687       C  
2842 ATOM   1157  OD1 ASP B  61     -34.142 -28.856 -12.081  1.00 92.44           O  
2843 ANISOU 1157  OD1 ASP B  61    12396  11355  11371  -1491   -323    772       O  
2844 ATOM   1158  OD2 ASP B  61     -32.182 -28.623 -13.047  1.00 76.90           O  
2845 ANISOU 1158  OD2 ASP B  61    10638   9149   9429  -1052   -377    588       O  
2846 ATOM   1159  N   GLN B  62     -33.390 -25.476  -8.178  1.00 79.30           N  
2847 ANISOU 1159  N   GLN B  62    10161  10347   9623   -909    123    751       N  
2848 ATOM   1160  CA  GLN B  62     -32.867 -24.772  -7.012  1.00 68.13           C  
2849 ANISOU 1160  CA  GLN B  62     8730   9027   8129   -755    210    719       C  
2850 ATOM   1161  C   GLN B  62     -33.726 -25.126  -5.824  1.00 70.39           C  
2851 ANISOU 1161  C   GLN B  62     8983   9467   8294   -906    322    843       C  
2852 ATOM   1162  O   GLN B  62     -34.807 -25.613  -6.012  1.00 70.22           O  
2853 ANISOU 1162  O   GLN B  62     8868   9532   8279  -1119    351    940       O  
2854 ATOM   1163  CB  GLN B  62     -32.896 -23.248  -7.236  1.00 67.38           C  
2855 ANISOU 1163  CB  GLN B  62     8445   9063   8093   -577    276    593       C  
2856 ATOM   1164  CG  GLN B  62     -34.246 -22.561  -6.972  1.00 69.55           C  
2857 ANISOU 1164  CG  GLN B  62     8479   9582   8363   -600    408    617       C  
2858 ATOM   1165  CD  GLN B  62     -34.463 -22.057  -5.534  1.00 62.14           C  
2859 ANISOU 1165  CD  GLN B  62     7513   8808   7289   -536    557    618       C  
2860 ATOM   1166  OE1 GLN B  62     -33.521 -21.731  -4.823  1.00 54.90           O  
2861 ANISOU 1166  OE1 GLN B  62     6736   7827   6294   -429    553    551       O  
2862 ATOM   1167  NE2 GLN B  62     -35.725 -21.958  -5.128  1.00 63.75           N  
2863 ANISOU 1167  NE2 GLN B  62     7519   9253   7449   -599    689    690       N  
2864 ATOM   1168  N   SER B  63     -33.270 -24.812  -4.615  1.00 70.67           N  
2865 ANISOU 1168  N   SER B  63     9076   9569   8205   -808    389    839       N  
2866 ATOM   1169  CA  SER B  63     -34.035 -25.114  -3.403  1.00 75.26           C  
2867 ANISOU 1169  CA  SER B  63     9643  10319   8633   -940    519    961       C  
2868 ATOM   1170  C   SER B  63     -33.862 -24.131  -2.248  1.00 70.31           C  
2869 ANISOU 1170  C   SER B  63     8977   9863   7874   -780    639    888       C  
2870 ATOM   1171  O   SER B  63     -34.598 -24.210  -1.268  1.00 78.27           O  
2871 ANISOU 1171  O   SER B  63     9939  11060   8737   -863    783    973       O  
2872 ATOM   1172  CB  SER B  63     -33.622 -26.492  -2.865  1.00 78.05           C  
2873 ANISOU 1172  CB  SER B  63    10283  10493   8878  -1077    445   1110       C  
2874 ATOM   1173  OG  SER B  63     -32.682 -26.352  -1.790  1.00 90.02           O  
2875 ANISOU 1173  OG  SER B  63    11950  12004  10249   -923    435   1099       O  
2876 ATOM   1174  N   PHE B  64     -32.871 -23.255  -2.316  1.00 65.41           N  
2877 ANISOU 1174  N   PHE B  64     8394   9180   7277   -573    583    734       N  
2878 ATOM   1175  CA  PHE B  64     -32.513 -22.466  -1.160  1.00 66.55           C  
2879 ANISOU 1175  CA  PHE B  64     8587   9435   7264   -453    656    655       C  
2880 ATOM   1176  C   PHE B  64     -33.316 -21.199  -1.122  1.00 68.15           C  
2881 ANISOU 1176  C   PHE B  64     8618   9800   7476   -340    809    543       C  
2882 ATOM   1177  O   PHE B  64     -33.653 -20.718  -0.042  1.00 74.02           O  
2883 ANISOU 1177  O   PHE B  64     9375  10700   8049   -284    945    514       O  
2884 ATOM   1178  CB  PHE B  64     -31.016 -22.107  -1.193  1.00 68.74           C  
2885 ANISOU 1178  CB  PHE B  64     8990   9582   7543   -323    508    542       C  
2886 ATOM   1179  CG  PHE B  64     -30.513 -21.437   0.066  1.00 66.26           C  
2887 ANISOU 1179  CG  PHE B  64     8771   9370   7032   -245    537    461       C  
2888 ATOM   1180  CD1 PHE B  64     -30.170 -22.204   1.194  1.00 72.14           C  
2889 ANISOU 1180  CD1 PHE B  64     9675  10158   7576   -288    506    569       C  
2890 ATOM   1181  CD2 PHE B  64     -30.367 -20.052   0.126  1.00 68.69           C  
2891 ANISOU 1181  CD2 PHE B  64     9050   9711   7337   -137    581    279       C  
2892 ATOM   1182  CE1 PHE B  64     -29.710 -21.588   2.347  1.00 71.63           C  
2893 ANISOU 1182  CE1 PHE B  64     9709  10202   7302   -228    515    487       C  
2894 ATOM   1183  CE2 PHE B  64     -29.898 -19.430   1.275  1.00 69.45           C  
2895 ANISOU 1183  CE2 PHE B  64     9273   9885   7231    -91    592    184       C  
2896 ATOM   1184  CZ  PHE B  64     -29.571 -20.192   2.381  1.00 72.58           C  
2897 ANISOU 1184  CZ  PHE B  64     9799  10357   7420   -139    555    283       C  
2898 ATOM   1185  N   LEU B  65     -33.564 -20.610  -2.286  1.00 63.83           N  
2899 ANISOU 1185  N   LEU B  65     7937   9206   7106   -274    785    473       N  
2900 ATOM   1186  CA  LEU B  65     -34.355 -19.387  -2.350  1.00 66.16           C  
2901 ANISOU 1186  CA  LEU B  65     8089   9630   7419   -115    921    375       C  
2902 ATOM   1187  C   LEU B  65     -35.835 -19.702  -2.078  1.00 70.47           C  
2903 ANISOU 1187  C   LEU B  65     8411  10440   7921   -180   1083    494       C  
2904 ATOM   1188  O   LEU B  65     -36.350 -20.690  -2.636  1.00 62.63           O  
2905 ANISOU 1188  O   LEU B  65     7317   9477   7002   -379   1035    634       O  
2906 ATOM   1189  CB  LEU B  65     -34.235 -18.733  -3.729  1.00 59.60           C  
2907 ANISOU 1189  CB  LEU B  65     7191   8674   6779    -25    837    299       C  
2908 ATOM   1190  CG  LEU B  65     -32.861 -18.246  -4.188  1.00 57.76           C  
2909 ANISOU 1190  CG  LEU B  65     7120   8221   6602     27    700    183       C  
2910 ATOM   1191  CD1 LEU B  65     -32.917 -17.582  -5.576  1.00 57.81           C  
2911 ANISOU 1191  CD1 LEU B  65     7061   8127   6775    102    646    135       C  
2912 ATOM   1192  CD2 LEU B  65     -32.327 -17.275  -3.169  1.00 54.39           C  
2913 ANISOU 1192  CD2 LEU B  65     6839   7788   6036    131    752     49       C  
2914 ATOM   1193  N   ASP B  66     -36.487 -18.860  -1.244  1.00 74.89           N  
2915 ANISOU 1193  N   ASP B  66     8903  11198   8353    -19   1274    433       N  
2916 ATOM   1194  CA  ASP B  66     -37.951 -18.868  -1.031  1.00 83.97           C  
2917 ANISOU 1194  CA  ASP B  66     9768  12675   9461    -11   1464    525       C  
2918 ATOM   1195  C   ASP B  66     -38.674 -18.077  -2.147  1.00 89.05           C  
2919 ANISOU 1195  C   ASP B  66    10182  13382  10272    163   1465    482       C  
2920 ATOM   1196  O   ASP B  66     -38.020 -17.512  -3.028  1.00 82.08           O  
2921 ANISOU 1196  O   ASP B  66     9403  12261   9520    266   1329    383       O  
2922 ATOM   1197  CB  ASP B  66     -38.358 -18.435   0.427  1.00 96.74           C  
2923 ANISOU 1197  CB  ASP B  66    11411  14515  10828    108   1694    490       C  
2924 ATOM   1198  CG  ASP B  66     -37.950 -16.966   0.829  1.00101.11           C  
2925 ANISOU 1198  CG  ASP B  66    12141  14972  11304    434   1759    259       C  
2926 ATOM   1199  OD1 ASP B  66     -37.822 -16.062  -0.014  1.00103.38           O  
2927 ANISOU 1199  OD1 ASP B  66    12437  15111  11732    617   1698    145       O  
2928 ATOM   1200  OD2 ASP B  66     -37.801 -16.698   2.048  1.00107.31           O  
2929 ANISOU 1200  OD2 ASP B  66    13086  15829  11857    502   1880    192       O  
2930 ATOM   1201  N   ASP B  67     -40.005 -18.040  -2.158  1.00 86.95           N  
2931 ANISOU 1201  N   ASP B  67     9589  13450   9995    197   1609    569       N  
2932 ATOM   1202  CA  ASP B  67     -40.677 -17.431  -3.312  1.00 90.53           C  
2933 ANISOU 1202  CA  ASP B  67     9811  13977  10608    358   1567    559       C  
2934 ATOM   1203  C   ASP B  67     -40.717 -15.891  -3.254  1.00 86.24           C  
2935 ANISOU 1203  C   ASP B  67     9333  13386  10046    784   1662    390       C  
2936 ATOM   1204  O   ASP B  67     -40.642 -15.233  -4.281  1.00 81.53           O  
2937 ANISOU 1204  O   ASP B  67     8742  12650   9585    940   1557    340       O  
2938 ATOM   1205  CB  ASP B  67     -42.050 -18.071  -3.552  1.00102.24           C  
2939 ANISOU 1205  CB  ASP B  67    10878  15858  12109    201   1632    735       C  
2940 ATOM   1206  CG  ASP B  67     -41.961 -19.594  -3.777  1.00110.12           C  
2941 ANISOU 1206  CG  ASP B  67    11890  16814  13135   -260   1502    895       C  
2942 ATOM   1207  OD1 ASP B  67     -41.291 -20.027  -4.737  1.00 98.84           O  
2943 ANISOU 1207  OD1 ASP B  67    10618  15101  11835   -390   1286    884       O  
2944 ATOM   1208  OD2 ASP B  67     -42.569 -20.364  -2.992  1.00123.31           O  
2945 ANISOU 1208  OD2 ASP B  67    13438  18728  14684   -494   1624   1033       O  
2946 ATOM   1209  N   GLU B  68     -40.822 -15.309  -2.066  1.00 91.45           N  
2947 ANISOU 1209  N   GLU B  68    10086  14137  10521    974   1859    301       N  
2948 ATOM   1210  CA  GLU B  68     -40.562 -13.877  -1.887  1.00 92.79           C  
2949 ANISOU 1210  CA  GLU B  68    10476  14135  10644   1350   1926    105       C  
2950 ATOM   1211  C   GLU B  68     -39.357 -13.490  -2.763  1.00 88.95           C  
2951 ANISOU 1211  C   GLU B  68    10277  13221  10296   1308   1700     12       C  
2952 ATOM   1212  O   GLU B  68     -39.451 -12.586  -3.592  1.00 86.77           O  
2953 ANISOU 1212  O   GLU B  68    10035  12811  10122   1529   1655    -46       O  
2954 ATOM   1213  CB  GLU B  68     -40.252 -13.581  -0.409  1.00103.28           C  
2955 ANISOU 1213  CB  GLU B  68    12042  15476  11725   1425   2090     -9       C  
2956 ATOM   1214  CG  GLU B  68     -39.658 -12.210  -0.110  1.00110.78           C  
2957 ANISOU 1214  CG  GLU B  68    13356  16139  12594   1717   2114   -242       C  
2958 ATOM   1215  CD  GLU B  68     -40.711 -11.114  -0.156  1.00127.27           C  
2959 ANISOU 1215  CD  GLU B  68    15344  18364  14648   2164   2303   -314       C  
2960 ATOM   1216  OE1 GLU B  68     -41.594 -11.091   0.736  1.00128.34           O  
2961 ANISOU 1216  OE1 GLU B  68    15322  18834  14608   2332   2547   -306       O  
2962 ATOM   1217  OE2 GLU B  68     -40.658 -10.276  -1.086  1.00135.31           O  
2963 ANISOU 1217  OE2 GLU B  68    16444  19164  15804   2367   2214   -371       O  
2964 ATOM   1218  N   GLN B  69     -38.246 -14.206  -2.567  1.00 72.49           N  
2965 ANISOU 1218  N   GLN B  69     8389  10950   8204   1029   1565     15       N  
2966 ATOM   1219  CA  GLN B  69     -36.950 -13.911  -3.200  1.00 73.21           C  
2967 ANISOU 1219  CA  GLN B  69     8740  10685   8389    958   1373    -72       C  
2968 ATOM   1220  C   GLN B  69     -36.830 -14.132  -4.727  1.00 65.48           C  
2969 ANISOU 1220  C   GLN B  69     7666   9593   7621    882   1203     -2       C  
2970 ATOM   1221  O   GLN B  69     -36.176 -13.383  -5.439  1.00 63.34           O  
2971 ANISOU 1221  O   GLN B  69     7557   9080   7428    951   1109    -83       O  
2972 ATOM   1222  CB  GLN B  69     -35.889 -14.744  -2.517  1.00 75.50           C  
2973 ANISOU 1222  CB  GLN B  69     9196  10892   8596    710   1285    -63       C  
2974 ATOM   1223  CG  GLN B  69     -35.602 -14.267  -1.103  1.00 78.45           C  
2975 ANISOU 1223  CG  GLN B  69     9777  11287   8741    786   1396   -180       C  
2976 ATOM   1224  CD  GLN B  69     -34.680 -15.215  -0.356  1.00 80.20           C  
2977 ANISOU 1224  CD  GLN B  69    10125  11490   8855    555   1301   -133       C  
2978 ATOM   1225  OE1 GLN B  69     -34.695 -16.439  -0.569  1.00 76.67           O  
2979 ANISOU 1225  OE1 GLN B  69     9569  11099   8460    360   1233     26       O  
2980 ATOM   1226  NE2 GLN B  69     -33.869 -14.655   0.531  1.00 79.87           N  
2981 ANISOU 1226  NE2 GLN B  69    10337  11359   8650    578   1283   -273       N  
2982 ATOM   1227  N   ILE B  70     -37.462 -15.169  -5.220  1.00 61.39           N  
2983 ANISOU 1227  N   ILE B  70     6901   9247   7174    715   1163    150       N  
2984 ATOM   1228  CA  ILE B  70     -37.598 -15.345  -6.623  1.00 62.15           C  
2985 ANISOU 1228  CA  ILE B  70     6889   9291   7432    668   1022    213       C  
2986 ATOM   1229  C   ILE B  70     -38.394 -14.186  -7.226  1.00 73.71           C  
2987 ANISOU 1229  C   ILE B  70     8249  10811   8945    974   1070    184       C  
2988 ATOM   1230  O   ILE B  70     -37.990 -13.601  -8.254  1.00 73.86           O  
2989 ANISOU 1230  O   ILE B  70     8375  10629   9058   1051    959    151       O  
2990 ATOM   1231  CB  ILE B  70     -38.275 -16.689  -6.902  1.00 63.18           C  
2991 ANISOU 1231  CB  ILE B  70     6790   9618   7596    406    976    375       C  
2992 ATOM   1232  CG1 ILE B  70     -37.310 -17.798  -6.413  1.00 66.78           C  
2993 ANISOU 1232  CG1 ILE B  70     7440   9927   8005    147    902    402       C  
2994 ATOM   1233  CG2 ILE B  70     -38.638 -16.782  -8.387  1.00 57.25           C  
2995 ANISOU 1233  CG2 ILE B  70     5905   8860   6984    377    830    431       C  
2996 ATOM   1234  CD1 ILE B  70     -37.651 -19.227  -6.791  1.00 70.61           C  
2997 ANISOU 1234  CD1 ILE B  70     7840  10465   8522   -155    814    547       C  
2998 ATOM   1235  N   GLY B  71     -39.521 -13.852  -6.588  1.00 75.76           N  
2999 ANISOU 1235  N   GLY B  71     8304  11355   9126   1166   1244    206       N  
3000 ATOM   1236  CA  GLY B  71     -40.376 -12.761  -7.036  1.00 72.95           C  
3001 ANISOU 1236  CA  GLY B  71     7834  11088   8796   1528   1307    188       C  
3002 ATOM   1237  C   GLY B  71     -39.624 -11.447  -7.147  1.00 76.38           C  
3003 ANISOU 1237  C   GLY B  71     8635  11163   9222   1770   1297     33       C  
3004 ATOM   1238  O   GLY B  71     -39.883 -10.642  -8.039  1.00 79.14           O  
3005 ANISOU 1238  O   GLY B  71     9008  11417   9641   1993   1244     36       O  
3006 ATOM   1239  N   GLU B  72     -38.660 -11.230  -6.267  1.00 77.34           N  
3007 ANISOU 1239  N   GLU B  72     9065  11073   9246   1700   1332    -94       N  
3008 ATOM   1240  CA  GLU B  72     -37.776 -10.071  -6.409  1.00 82.72           C  
3009 ANISOU 1240  CA  GLU B  72    10132  11378   9918   1818   1290   -240       C  
3010 ATOM   1241  C   GLU B  72     -36.680 -10.326  -7.459  1.00 73.65           C  
3011 ANISOU 1241  C   GLU B  72     9106   9983   8893   1567   1086   -215       C  
3012 ATOM   1242  O   GLU B  72     -35.725  -9.562  -7.537  1.00 70.35           O  
3013 ANISOU 1242  O   GLU B  72     8999   9266   8462   1543   1035   -321       O  
3014 ATOM   1243  CB  GLU B  72     -37.154  -9.705  -5.053  1.00 94.77           C  
3015 ANISOU 1243  CB  GLU B  72    11940  12798  11270   1810   1386   -397       C  
3016 ATOM   1244  CG  GLU B  72     -38.118  -9.911  -3.884  1.00110.12           C  
3017 ANISOU 1244  CG  GLU B  72    13720  15060  13058   1957   1598   -397       C  
3018 ATOM   1245  CD  GLU B  72     -37.932  -8.936  -2.746  1.00125.11           C  
3019 ANISOU 1245  CD  GLU B  72    15946  16831  14757   2160   1737   -591       C  
3020 ATOM   1246  OE1 GLU B  72     -38.918  -8.231  -2.409  1.00134.61           O  
3021 ANISOU 1246  OE1 GLU B  72    17112  18158  15874   2531   1921   -638       O  
3022 ATOM   1247  OE2 GLU B  72     -36.813  -8.896  -2.185  1.00125.40           O  
3023 ANISOU 1247  OE2 GLU B  72    16271  16663  14709   1956   1661   -698       O  
3024 ATOM   1248  N   GLY B  73     -36.799 -11.410  -8.233  1.00 65.49           N  
3025 ANISOU 1248  N   GLY B  73     7839   9083   7962   1362    977    -81       N  
3026 ATOM   1249  CA  GLY B  73     -35.815 -11.747  -9.280  1.00 62.64           C  
3027 ANISOU 1249  CA  GLY B  73     7570   8528   7700   1152    805    -56       C  
3028 ATOM   1250  C   GLY B  73     -34.511 -12.432  -8.913  1.00 64.69           C  
3029 ANISOU 1250  C   GLY B  73     7964   8676   7938    882    732    -95       C  
3030 ATOM   1251  O   GLY B  73     -33.621 -12.552  -9.759  1.00 61.13           O  
3031 ANISOU 1251  O   GLY B  73     7598   8075   7554    753    615    -91       O  
3032 ATOM   1252  N   PHE B  74     -34.380 -12.937  -7.687  1.00 63.75           N  
3033 ANISOU 1252  N   PHE B  74     7851   8656   7716    805    798   -121       N  
3034 ATOM   1253  CA  PHE B  74     -33.146 -13.627  -7.305  1.00 53.01           C  
3035 ANISOU 1253  CA  PHE B  74     6598   7217   6322    587    711   -142       C  
3036 ATOM   1254  C   PHE B  74     -32.988 -14.972  -7.975  1.00 47.15           C  
3037 ANISOU 1254  C   PHE B  74     5729   6525   5658    405    605    -25       C  
3038 ATOM   1255  O   PHE B  74     -33.925 -15.691  -8.210  1.00 47.19           O  
3039 ANISOU 1255  O   PHE B  74     5555   6679   5693    369    619     77       O  
3040 ATOM   1256  CB  PHE B  74     -33.033 -13.757  -5.799  1.00 57.58           C  
3041 ANISOU 1256  CB  PHE B  74     7252   7883   6742    571    795   -193       C  
3042 ATOM   1257  CG  PHE B  74     -32.721 -12.455  -5.116  1.00 62.39           C  
3043 ANISOU 1257  CG  PHE B  74     8094   8364   7244    697    859   -353       C  
3044 ATOM   1258  CD1 PHE B  74     -31.451 -11.886  -5.228  1.00 64.10           C  
3045 ANISOU 1258  CD1 PHE B  74     8521   8379   7455    591    755   -452       C  
3046 ATOM   1259  CD2 PHE B  74     -33.694 -11.780  -4.360  1.00 68.55           C  
3047 ANISOU 1259  CD2 PHE B  74     8895   9233   7917    917   1026   -411       C  
3048 ATOM   1260  CE1 PHE B  74     -31.155 -10.674  -4.606  1.00 68.98           C  
3049 ANISOU 1260  CE1 PHE B  74     9402   8846   7962    659    796   -610       C  
3050 ATOM   1261  CE2 PHE B  74     -33.400 -10.578  -3.721  1.00 69.76           C  
3051 ANISOU 1261  CE2 PHE B  74     9331   9224   7950   1040   1082   -581       C  
3052 ATOM   1262  CZ  PHE B  74     -32.132 -10.015  -3.852  1.00 73.33           C  
3053 ANISOU 1262  CZ  PHE B  74    10030   9434   8398    891    957   -683       C  
3054 ATOM   1263  N   VAL B  75     -31.754 -15.313  -8.293  1.00 47.62           N  
3055 ANISOU 1263  N   VAL B  75     5890   6460   5740    284    497    -46       N  
3056 ATOM   1264  CA  VAL B  75     -31.467 -16.527  -9.040  1.00 46.67           C  
3057 ANISOU 1264  CA  VAL B  75     5712   6336   5685    155    395     39       C  
3058 ATOM   1265  C   VAL B  75     -30.245 -17.245  -8.471  1.00 44.46           C  
3059 ANISOU 1265  C   VAL B  75     5526   6018   5347     63    327     28       C  
3060 ATOM   1266  O   VAL B  75     -29.283 -16.611  -8.088  1.00 45.81           O  
3061 ANISOU 1266  O   VAL B  75     5789   6141   5474     68    309    -55       O  
3062 ATOM   1267  CB  VAL B  75     -31.345 -16.225 -10.573  1.00 48.40           C  
3063 ANISOU 1267  CB  VAL B  75     5921   6459   6009    172    323     45       C  
3064 ATOM   1268  CG1 VAL B  75     -30.229 -15.219 -10.891  1.00 49.82           C  
3065 ANISOU 1268  CG1 VAL B  75     6236   6497   6194    190    302    -42       C  
3066 ATOM   1269  CG2 VAL B  75     -31.192 -17.513 -11.372  1.00 52.32           C  
3067 ANISOU 1269  CG2 VAL B  75     6386   6945   6547     57    228    117       C  
3068 ATOM   1270  N   LEU B  76     -30.313 -18.572  -8.356  1.00 47.02           N  
3069 ANISOU 1270  N   LEU B  76     5836   6371   5658    -24    284    120       N  
3070 ATOM   1271  CA  LEU B  76     -29.121 -19.328  -8.132  1.00 46.01           C  
3071 ANISOU 1271  CA  LEU B  76     5797   6192   5492    -56    197    127       C  
3072 ATOM   1272  C   LEU B  76     -28.512 -19.742  -9.476  1.00 40.71           C  
3073 ANISOU 1272  C   LEU B  76     5131   5424   4910    -54    113    128       C  
3074 ATOM   1273  O   LEU B  76     -29.048 -20.600 -10.147  1.00 46.45           O  
3075 ANISOU 1273  O   LEU B  76     5862   6109   5676   -101     81    191       O  
3076 ATOM   1274  CB  LEU B  76     -29.384 -20.509  -7.221  1.00 47.02           C  
3077 ANISOU 1274  CB  LEU B  76     5975   6357   5531   -120    195    227       C  
3078 ATOM   1275  CG  LEU B  76     -30.003 -20.207  -5.836  1.00 48.21           C  
3079 ANISOU 1275  CG  LEU B  76     6126   6635   5556   -128    299    239       C  
3080 ATOM   1276  CD1 LEU B  76     -30.102 -21.517  -5.059  1.00 49.81           C  
3081 ANISOU 1276  CD1 LEU B  76     6416   6849   5659   -217    281    368       C  
3082 ATOM   1277  CD2 LEU B  76     -29.254 -19.158  -5.030  1.00 49.77           C  
3083 ANISOU 1277  CD2 LEU B  76     6382   6864   5663    -57    312    121       C  
3084 ATOM   1278  N   THR B  77     -27.369 -19.136  -9.812  1.00 41.43           N  
3085 ANISOU 1278  N   THR B  77     5232   5494   5012    -17     79     55       N  
3086 ATOM   1279  CA  THR B  77     -26.727 -19.284 -11.128  1.00 40.67           C  
3087 ANISOU 1279  CA  THR B  77     5128   5343   4981      1     33     43       C  
3088 ATOM   1280  C   THR B  77     -26.271 -20.689 -11.435  1.00 44.46           C  
3089 ANISOU 1280  C   THR B  77     5663   5781   5447     32    -31     92       C  
3090 ATOM   1281  O   THR B  77     -26.273 -21.097 -12.621  1.00 45.14           O  
3091 ANISOU 1281  O   THR B  77     5776   5802   5573     48    -54     93       O  
3092 ATOM   1282  CB  THR B  77     -25.599 -18.252 -11.327  1.00 45.56           C  
3093 ANISOU 1282  CB  THR B  77     5722   5989   5598     -3     32    -32       C  
3094 ATOM   1283  OG1 THR B  77     -24.616 -18.284 -10.248  1.00 43.74           O  
3095 ANISOU 1283  OG1 THR B  77     5481   5849   5287    -11     -5    -59       O  
3096 ATOM   1284  CG2 THR B  77     -26.220 -16.863 -11.400  1.00 41.29           C  
3097 ANISOU 1284  CG2 THR B  77     5203   5403   5080    -24     94    -78       C  
3098 ATOM   1285  N   CYS B  78     -25.967 -21.485 -10.393  1.00 45.27           N  
3099 ANISOU 1285  N   CYS B  78     5822   5901   5476     54    -62    136       N  
3100 ATOM   1286  CA  CYS B  78     -25.538 -22.878 -10.640  1.00 40.58           C  
3101 ANISOU 1286  CA  CYS B  78     5341   5220   4856    123   -127    189       C  
3102 ATOM   1287  C   CYS B  78     -26.708 -23.807 -10.971  1.00 41.12           C  
3103 ANISOU 1287  C   CYS B  78     5522   5162   4939     26   -135    258       C  
3104 ATOM   1288  O   CYS B  78     -26.504 -24.884 -11.423  1.00 43.05           O  
3105 ANISOU 1288  O   CYS B  78     5913   5275   5166     63   -188    285       O  
3106 ATOM   1289  CB  CYS B  78     -24.806 -23.414  -9.415  1.00 46.97           C  
3107 ANISOU 1289  CB  CYS B  78     6199   6078   5566    196   -175    233       C  
3108 ATOM   1290  SG  CYS B  78     -25.953 -23.849  -8.071  1.00 49.40           S  
3109 ANISOU 1290  SG  CYS B  78     6603   6375   5792     77   -143    334       S  
3110 ATOM   1291  N   ALA B  79     -27.946 -23.393 -10.780  1.00 44.78           N  
3111 ANISOU 1291  N   ALA B  79     5918   5669   5425   -101    -84    285       N  
3112 ATOM   1292  CA  ALA B  79     -29.075 -24.281 -11.005  1.00 47.60           C  
3113 ANISOU 1292  CA  ALA B  79     6343   5956   5784   -250   -101    364       C  
3114 ATOM   1293  C   ALA B  79     -30.185 -23.636 -11.871  1.00 49.22           C  
3115 ANISOU 1293  C   ALA B  79     6406   6233   6061   -337    -80    350       C  
3116 ATOM   1294  O   ALA B  79     -31.381 -24.008 -11.779  1.00 50.46           O  
3117 ANISOU 1294  O   ALA B  79     6514   6441   6216   -497    -73    423       O  
3118 ATOM   1295  CB  ALA B  79     -29.642 -24.689  -9.663  1.00 51.35           C  
3119 ANISOU 1295  CB  ALA B  79     6846   6483   6181   -345    -59    459       C  
3120 ATOM   1296  N   ALA B  80     -29.766 -22.691 -12.710  1.00 47.73           N  
3121 ANISOU 1296  N   ALA B  80     6146   6065   5924   -239    -75    270       N  
3122 ATOM   1297  CA  ALA B  80     -30.656 -21.820 -13.483  1.00 47.79           C  
3123 ANISOU 1297  CA  ALA B  80     6019   6149   5986   -255    -60    260       C  
3124 ATOM   1298  C   ALA B  80     -30.291 -21.968 -14.960  1.00 45.38           C  
3125 ANISOU 1298  C   ALA B  80     5782   5759   5701   -235   -129    220       C  
3126 ATOM   1299  O   ALA B  80     -29.179 -21.667 -15.325  1.00 42.72           O  
3127 ANISOU 1299  O   ALA B  80     5492   5381   5359   -133   -121    162       O  
3128 ATOM   1300  CB  ALA B  80     -30.480 -20.367 -13.042  1.00 44.94           C  
3129 ANISOU 1300  CB  ALA B  80     5565   5866   5641   -146     20    209       C  
3130 ATOM   1301  N   TYR B  81     -31.241 -22.453 -15.772  1.00 45.42           N  
3131 ANISOU 1301  N   TYR B  81     5782   5764   5709   -349   -198    253       N  
3132 ATOM   1302  CA  TYR B  81     -31.175 -22.431 -17.214  1.00 43.03           C  
3133 ANISOU 1302  CA  TYR B  81     5534   5415   5397   -340   -266    217       C  
3134 ATOM   1303  C   TYR B  81     -31.816 -21.180 -17.774  1.00 44.38           C  
3135 ANISOU 1303  C   TYR B  81     5553   5705   5604   -286   -255    229       C  
3136 ATOM   1304  O   TYR B  81     -32.869 -20.780 -17.277  1.00 44.18           O  
3137 ANISOU 1304  O   TYR B  81     5365   5812   5607   -312   -236    284       O  
3138 ATOM   1305  CB  TYR B  81     -31.969 -23.595 -17.812  1.00 42.89           C  
3139 ANISOU 1305  CB  TYR B  81     5610   5343   5342   -522   -376    244       C  
3140 ATOM   1306  CG  TYR B  81     -31.528 -24.936 -17.365  1.00 42.13           C  
3141 ANISOU 1306  CG  TYR B  81     5733   5076   5198   -585   -404    245       C  
3142 ATOM   1307  CD1 TYR B  81     -30.314 -25.445 -17.790  1.00 44.66           C  
3143 ANISOU 1307  CD1 TYR B  81     6255   5239   5473   -442   -407    173       C  
3144 ATOM   1308  CD2 TYR B  81     -32.339 -25.734 -16.540  1.00 48.75           C  
3145 ANISOU 1308  CD2 TYR B  81     6588   5909   6023   -781   -423    329       C  
3146 ATOM   1309  CE1 TYR B  81     -29.894 -26.718 -17.417  1.00 43.35           C  
3147 ANISOU 1309  CE1 TYR B  81     6335   4883   5252   -447   -440    177       C  
3148 ATOM   1310  CE2 TYR B  81     -31.956 -27.041 -16.215  1.00 49.19           C  
3149 ANISOU 1310  CE2 TYR B  81     6919   5750   6019   -844   -464    343       C  
3150 ATOM   1311  CZ  TYR B  81     -30.702 -27.516 -16.640  1.00 48.71           C  
3151 ANISOU 1311  CZ  TYR B  81     7087   5502   5916   -648   -475    264       C  
3152 ATOM   1312  OH  TYR B  81     -30.184 -28.775 -16.265  1.00 52.95           O  
3153 ANISOU 1312  OH  TYR B  81     7931   5800   6387   -626   -510    278       O  
3154 ATOM   1313  N   PRO B  82     -31.222 -20.582 -18.851  1.00 42.24           N  
3155 ANISOU 1313  N   PRO B  82     5338   5394   5317   -199   -264    189       N  
3156 ATOM   1314  CA  PRO B  82     -31.916 -19.427 -19.426  1.00 43.63           C  
3157 ANISOU 1314  CA  PRO B  82     5410   5655   5512   -135   -271    223       C  
3158 ATOM   1315  C   PRO B  82     -33.193 -19.929 -20.110  1.00 42.47           C  
3159 ANISOU 1315  C   PRO B  82     5186   5607   5344   -243   -390    277       C  
3160 ATOM   1316  O   PRO B  82     -33.182 -21.018 -20.729  1.00 43.18           O  
3161 ANISOU 1316  O   PRO B  82     5392   5637   5378   -371   -481    256       O  
3162 ATOM   1317  CB  PRO B  82     -30.922 -18.885 -20.482  1.00 44.26           C  
3163 ANISOU 1317  CB  PRO B  82     5608   5658   5550    -62   -258    186       C  
3164 ATOM   1318  CG  PRO B  82     -29.978 -19.997 -20.799  1.00 44.00           C  
3165 ANISOU 1318  CG  PRO B  82     5714   5541   5462    -94   -268    127       C  
3166 ATOM   1319  CD  PRO B  82     -30.010 -20.955 -19.610  1.00 43.22           C  
3167 ANISOU 1319  CD  PRO B  82     5616   5415   5388   -148   -264    126       C  
3168 ATOM   1320  N   THR B  83     -34.264 -19.156 -20.049  1.00 43.35           N  
3169 ANISOU 1320  N   THR B  83     5114   5871   5484   -188   -400    342       N  
3170 ATOM   1321  CA  THR B  83     -35.417 -19.426 -20.932  1.00 48.62           C  
3171 ANISOU 1321  CA  THR B  83     5669   6684   6117   -276   -540    401       C  
3172 ATOM   1322  C   THR B  83     -35.748 -18.249 -21.876  1.00 46.65           C  
3173 ANISOU 1322  C   THR B  83     5378   6497   5848   -103   -583    444       C  
3174 ATOM   1323  O   THR B  83     -36.739 -18.269 -22.580  1.00 52.22           O  
3175 ANISOU 1323  O   THR B  83     5955   7366   6519   -132   -710    507       O  
3176 ATOM   1324  CB  THR B  83     -36.648 -19.794 -20.074  1.00 51.91           C  
3177 ANISOU 1324  CB  THR B  83     5841   7312   6568   -382   -542    472       C  
3178 ATOM   1325  OG1 THR B  83     -36.869 -18.747 -19.119  1.00 51.49           O  
3179 ANISOU 1325  OG1 THR B  83     5651   7343   6568   -184   -407    493       O  
3180 ATOM   1326  CG2 THR B  83     -36.374 -21.131 -19.339  1.00 48.25           C  
3181 ANISOU 1326  CG2 THR B  83     5482   6756   6094   -602   -531    453       C  
3182 ATOM   1327  N   SER B  84     -34.922 -17.220 -21.872  1.00 49.15           N  
3183 ANISOU 1327  N   SER B  84     5810   6685   6177     63   -486    421       N  
3184 ATOM   1328  CA  SER B  84     -34.968 -16.169 -22.893  1.00 47.46           C  
3185 ANISOU 1328  CA  SER B  84     5660   6452   5920    210   -525    469       C  
3186 ATOM   1329  C   SER B  84     -33.560 -15.596 -22.849  1.00 44.74           C  
3187 ANISOU 1329  C   SER B  84     5522   5905   5571    249   -408    413       C  
3188 ATOM   1330  O   SER B  84     -32.757 -15.991 -21.985  1.00 42.92           O  
3189 ANISOU 1330  O   SER B  84     5325   5604   5377    186   -319    344       O  
3190 ATOM   1331  CB  SER B  84     -35.999 -15.072 -22.468  1.00 52.98           C  
3191 ANISOU 1331  CB  SER B  84     6195   7271   6664    424   -504    546       C  
3192 ATOM   1332  OG  SER B  84     -35.478 -14.259 -21.372  1.00 56.24           O  
3193 ANISOU 1332  OG  SER B  84     6673   7559   7133    543   -346    502       O  
3194 ATOM   1333  N   ASP B  85     -33.263 -14.621 -23.694  1.00 42.09           N  
3195 ANISOU 1333  N   ASP B  85     5315   5491   5184    344   -407    456       N  
3196 ATOM   1334  CA  ASP B  85     -32.096 -13.779 -23.472  1.00 44.39           C  
3197 ANISOU 1334  CA  ASP B  85     5767   5616   5481    363   -284    426       C  
3198 ATOM   1335  C   ASP B  85     -32.367 -13.068 -22.174  1.00 44.33           C  
3199 ANISOU 1335  C   ASP B  85     5710   5574   5557    461   -200    408       C  
3200 ATOM   1336  O   ASP B  85     -33.473 -12.654 -21.914  1.00 44.74           O  
3201 ANISOU 1336  O   ASP B  85     5658   5704   5635    607   -226    457       O  
3202 ATOM   1337  CB  ASP B  85     -31.910 -12.741 -24.580  1.00 50.33           C  
3203 ANISOU 1337  CB  ASP B  85     6690   6279   6153    434   -297    505       C  
3204 ATOM   1338  CG  ASP B  85     -31.692 -13.380 -25.963  1.00 53.63           C  
3205 ANISOU 1338  CG  ASP B  85     7180   6749   6447    352   -376    524       C  
3206 ATOM   1339  OD1 ASP B  85     -31.204 -14.529 -26.022  1.00 47.82           O  
3207 ANISOU 1339  OD1 ASP B  85     6425   6053   5688    233   -377    444       O  
3208 ATOM   1340  OD2 ASP B  85     -32.060 -12.736 -26.984  1.00 54.69           O  
3209 ANISOU 1340  OD2 ASP B  85     7411   6877   6491    428   -443    619       O  
3210 ATOM   1341  N   VAL B  86     -31.347 -12.922 -21.361  1.00 40.17           N  
3211 ANISOU 1341  N   VAL B  86     5253   4953   5056    392   -100    335       N  
3212 ATOM   1342  CA  VAL B  86     -31.545 -12.627 -20.001  1.00 40.95           C  
3213 ANISOU 1342  CA  VAL B  86     5304   5044   5208    443    -28    288       C  
3214 ATOM   1343  C   VAL B  86     -30.338 -11.876 -19.512  1.00 40.30           C  
3215 ANISOU 1343  C   VAL B  86     5380   4811   5117    374     55    227       C  
3216 ATOM   1344  O   VAL B  86     -29.225 -12.135 -19.945  1.00 43.19           O  
3217 ANISOU 1344  O   VAL B  86     5796   5158   5455    238     66    208       O  
3218 ATOM   1345  CB  VAL B  86     -31.795 -13.954 -19.226  1.00 47.21           C  
3219 ANISOU 1345  CB  VAL B  86     5933   5975   6029    355    -41    254       C  
3220 ATOM   1346  CG1 VAL B  86     -30.588 -14.864 -19.281  1.00 53.03           C  
3221 ANISOU 1346  CG1 VAL B  86     6718   6685   6745    209    -38    201       C  
3222 ATOM   1347  CG2 VAL B  86     -32.149 -13.690 -17.770  1.00 54.18           C  
3223 ANISOU 1347  CG2 VAL B  86     6757   6889   6939    415     40    215       C  
3224 ATOM   1348  N   THR B  87     -30.567 -10.923 -18.633  1.00 40.44           N  
3225 ANISOU 1348  N   THR B  87     5478   4736   5147    466    116    194       N  
3226 ATOM   1349  CA  THR B  87     -29.526 -10.137 -17.998  1.00 44.61           C  
3227 ANISOU 1349  CA  THR B  87     6175   5117   5656    367    180    122       C  
3228 ATOM   1350  C   THR B  87     -29.555 -10.459 -16.518  1.00 45.83           C  
3229 ANISOU 1350  C   THR B  87     6259   5336   5818    364    223     34       C  
3230 ATOM   1351  O   THR B  87     -30.627 -10.480 -15.920  1.00 50.57           O  
3231 ANISOU 1351  O   THR B  87     6782   6002   6428    521    248     34       O  
3232 ATOM   1352  CB  THR B  87     -29.811  -8.653 -18.240  1.00 48.52           C  
3233 ANISOU 1352  CB  THR B  87     6913   5392   6126    483    206    148       C  
3234 ATOM   1353  OG1 THR B  87     -29.766  -8.415 -19.647  1.00 50.14           O  
3235 ANISOU 1353  OG1 THR B  87     7196   5550   6304    478    160    251       O  
3236 ATOM   1354  CG2 THR B  87     -28.775  -7.748 -17.578  1.00 51.37           C  
3237 ANISOU 1354  CG2 THR B  87     7497   5567   6453    330    258     66       C  
3238 ATOM   1355  N   ILE B  88     -28.383 -10.757 -15.950  1.00 46.15           N  
3239 ANISOU 1355  N   ILE B  88     6302   5394   5839    188    231    -31       N  
3240 ATOM   1356  CA  ILE B  88     -28.248 -11.202 -14.561  1.00 48.38           C  
3241 ANISOU 1356  CA  ILE B  88     6524   5758   6100    163    252   -105       C  
3242 ATOM   1357  C   ILE B  88     -27.148 -10.356 -13.868  1.00 49.51           C  
3243 ANISOU 1357  C   ILE B  88     6821   5800   6187     17    267   -195       C  
3244 ATOM   1358  O   ILE B  88     -26.006 -10.333 -14.336  1.00 50.31           O  
3245 ANISOU 1358  O   ILE B  88     6922   5912   6279   -155    240   -192       O  
3246 ATOM   1359  CB  ILE B  88     -27.854 -12.697 -14.495  1.00 47.16           C  
3247 ANISOU 1359  CB  ILE B  88     6193   5770   5956     88    209    -84       C  
3248 ATOM   1360  CG1 ILE B  88     -29.028 -13.550 -14.899  1.00 45.49           C  
3249 ANISOU 1360  CG1 ILE B  88     5857   5647   5780    178    185    -12       C  
3250 ATOM   1361  CG2 ILE B  88     -27.449 -13.095 -13.075  1.00 50.06           C  
3251 ANISOU 1361  CG2 ILE B  88     6533   6211   6275     43    217   -145       C  
3252 ATOM   1362  CD1 ILE B  88     -28.663 -14.921 -15.331  1.00 44.53           C  
3253 ANISOU 1362  CD1 ILE B  88     5652   5603   5664    105    128     18       C  
3254 ATOM   1363  N   GLU B  89     -27.473  -9.703 -12.758  1.00 53.87           N  
3255 ANISOU 1363  N   GLU B  89     7496   6283   6689     72    309   -278       N  
3256 ATOM   1364  CA  GLU B  89     -26.437  -9.087 -11.897  1.00 55.06           C  
3257 ANISOU 1364  CA  GLU B  89     7788   6369   6762   -106    296   -383       C  
3258 ATOM   1365  C   GLU B  89     -25.875 -10.173 -10.991  1.00 50.59           C  
3259 ANISOU 1365  C   GLU B  89     7047   6015   6159   -183    255   -407       C  
3260 ATOM   1366  O   GLU B  89     -26.632 -10.952 -10.372  1.00 53.81           O  
3261 ANISOU 1366  O   GLU B  89     7350   6536   6558    -58    279   -389       O  
3262 ATOM   1367  CB  GLU B  89     -26.978  -7.962 -10.983  1.00 64.61           C  
3263 ANISOU 1367  CB  GLU B  89     9255   7398   7894     -8    353   -489       C  
3264 ATOM   1368  CG  GLU B  89     -27.906  -6.925 -11.597  1.00 75.35           C  
3265 ANISOU 1368  CG  GLU B  89    10817   8537   9275    195    408   -466       C  
3266 ATOM   1369  CD  GLU B  89     -28.548  -5.964 -10.562  1.00 82.40           C  
3267 ANISOU 1369  CD  GLU B  89    11968   9264  10073    373    485   -588       C  
3268 ATOM   1370  OE1 GLU B  89     -29.068  -6.404  -9.504  1.00 81.15           O  
3269 ANISOU 1370  OE1 GLU B  89    11720   9254   9857    488    538   -645       O  
3270 ATOM   1371  OE2 GLU B  89     -28.574  -4.751 -10.836  1.00 78.16           O  
3271 ANISOU 1371  OE2 GLU B  89    11754   8436   9505    415    502   -623       O  
3272 ATOM   1372  N   THR B  90     -24.559 -10.217 -10.878  1.00 51.58           N  
3273 ANISOU 1372  N   THR B  90     7135   6210   6250   -392    193   -434       N  
3274 ATOM   1373  CA  THR B  90     -23.886 -11.258 -10.104  1.00 50.76           C  
3275 ANISOU 1373  CA  THR B  90     6862   6321   6103   -439    132   -438       C  
3276 ATOM   1374  C   THR B  90     -23.428 -10.795  -8.698  1.00 54.51           C  
3277 ANISOU 1374  C   THR B  90     7442   6820   6450   -544     93   -549       C  
3278 ATOM   1375  O   THR B  90     -23.592  -9.656  -8.337  1.00 56.29           O  
3279 ANISOU 1375  O   THR B  90     7894   6876   6618   -596    118   -640       O  
3280 ATOM   1376  CB  THR B  90     -22.680 -11.779 -10.880  1.00 51.05           C  
3281 ANISOU 1376  CB  THR B  90     6727   6500   6170   -558     78   -385       C  
3282 ATOM   1377  OG1 THR B  90     -21.707 -10.743 -11.014  1.00 54.51           O  
3283 ANISOU 1377  OG1 THR B  90     7235   6905   6570   -789     55   -432       O  
3284 ATOM   1378  CG2 THR B  90     -23.111 -12.265 -12.264  1.00 50.66           C  
3285 ANISOU 1378  CG2 THR B  90     6610   6424   6212   -455    115   -293       C  
3286 ATOM   1379  N   HIS B  91     -22.903 -11.730  -7.904  1.00 57.41           N  
3287 ANISOU 1379  N   HIS B  91     7670   7387   6755   -556     26   -538       N  
3288 ATOM   1380  CA  HIS B  91     -22.350 -11.451  -6.562  1.00 53.16           C  
3289 ANISOU 1380  CA  HIS B  91     7206   6925   6066   -666    -42   -633       C  
3290 ATOM   1381  C   HIS B  91     -23.379 -10.865  -5.635  1.00 52.82           C  
3291 ANISOU 1381  C   HIS B  91     7383   6755   5930   -566     36   -720       C  
3292 ATOM   1382  O   HIS B  91     -23.140  -9.839  -5.055  1.00 57.23           O  
3293 ANISOU 1382  O   HIS B  91     8152   7207   6385   -681     21   -845       O  
3294 ATOM   1383  CB  HIS B  91     -21.120 -10.564  -6.646  1.00 52.81           C  
3295 ANISOU 1383  CB  HIS B  91     7193   6894   5976   -939   -126   -702       C  
3296 ATOM   1384  CG  HIS B  91     -19.981 -11.185  -7.409  1.00 56.19           C  
3297 ANISOU 1384  CG  HIS B  91     7349   7534   6464  -1027   -193   -617       C  
3298 ATOM   1385  ND1 HIS B  91     -20.029 -11.423  -8.768  1.00 58.74           N  
3299 ANISOU 1385  ND1 HIS B  91     7574   7829   6914   -972   -131   -528       N  
3300 ATOM   1386  CD2 HIS B  91     -18.759 -11.596  -7.006  1.00 57.11           C  
3301 ANISOU 1386  CD2 HIS B  91     7263   7919   6514  -1145   -312   -608       C  
3302 ATOM   1387  CE1 HIS B  91     -18.883 -11.936  -9.173  1.00 56.30           C  
3303 ANISOU 1387  CE1 HIS B  91     7023   7755   6612  -1044   -186   -477       C  
3304 ATOM   1388  NE2 HIS B  91     -18.094 -12.046  -8.123  1.00 61.01           N  
3305 ANISOU 1388  NE2 HIS B  91     7535   8546   7100  -1142   -299   -520       N  
3306 ATOM   1389  N   LYS B  92     -24.532 -11.528  -5.533  1.00 51.89           N  
3307 ANISOU 1389  N   LYS B  92     7218   6656   5842   -359    126   -655       N  
3308 ATOM   1390  CA  LYS B  92     -25.686 -11.045  -4.764  1.00 55.84           C  
3309 ANISOU 1390  CA  LYS B  92     7874   7083   6259   -208    243   -719       C  
3310 ATOM   1391  C   LYS B  92     -25.938 -11.835  -3.472  1.00 58.34           C  
3311 ANISOU 1391  C   LYS B  92     8162   7572   6430   -160    255   -708       C  
3312 ATOM   1392  O   LYS B  92     -26.959 -11.637  -2.823  1.00 58.98           O  
3313 ANISOU 1392  O   LYS B  92     8322   7655   6430    -18    378   -739       O  
3314 ATOM   1393  CB  LYS B  92     -26.964 -11.067  -5.656  1.00 58.46           C  
3315 ANISOU 1393  CB  LYS B  92     8144   7346   6720    -12    355   -640       C  
3316 ATOM   1394  CG  LYS B  92     -26.997  -9.991  -6.743  1.00 61.75           C  
3317 ANISOU 1394  CG  LYS B  92     8682   7550   7230     -3    369   -662       C  
3318 ATOM   1395  CD  LYS B  92     -26.411  -8.664  -6.237  1.00 67.88           C  
3319 ANISOU 1395  CD  LYS B  92     9757   8134   7899   -115    352   -813       C  
3320 ATOM   1396  CE  LYS B  92     -26.933  -7.436  -6.946  1.00 70.75           C  
3321 ANISOU 1396  CE  LYS B  92    10351   8225   8305    -10    414   -844       C  
3322 ATOM   1397  NZ  LYS B  92     -28.067  -6.929  -6.119  1.00 81.14           N  
3323 ANISOU 1397  NZ  LYS B  92    11822   9481   9525    253    540   -928       N  
3324 ATOM   1398  N   GLU B  93     -25.011 -12.712  -3.102  1.00 57.86           N  
3325 ANISOU 1398  N   GLU B  93     7989   7669   6322   -262    135   -655       N  
3326 ATOM   1399  CA  GLU B  93     -25.136 -13.464  -1.883  1.00 65.82           C  
3327 ANISOU 1399  CA  GLU B  93     9004   8833   7172   -230    128   -625       C  
3328 ATOM   1400  C   GLU B  93     -25.494 -12.505  -0.726  1.00 69.11           C  
3329 ANISOU 1400  C   GLU B  93     9655   9212   7388   -218    194   -777       C  
3330 ATOM   1401  O   GLU B  93     -26.466 -12.735  -0.015  1.00 63.37           O  
3331 ANISOU 1401  O   GLU B  93     8970   8546   6562    -93    320   -761       O  
3332 ATOM   1402  CB  GLU B  93     -23.834 -14.222  -1.595  1.00 65.64           C  
3333 ANISOU 1402  CB  GLU B  93     8876   8968   7096   -333    -46   -573       C  
3334 ATOM   1403  CG  GLU B  93     -23.788 -14.779  -0.175  1.00 79.13           C  
3335 ANISOU 1403  CG  GLU B  93    10652  10826   8585   -318    -84   -555       C  
3336 ATOM   1404  CD  GLU B  93     -22.987 -16.055  -0.039  1.00 76.96           C  
3337 ANISOU 1404  CD  GLU B  93    10243  10705   8292   -298   -222   -415       C  
3338 ATOM   1405  OE1 GLU B  93     -21.780 -16.023  -0.371  1.00 79.66           O  
3339 ANISOU 1405  OE1 GLU B  93    10469  11135   8663   -371   -367   -426       O  
3340 ATOM   1406  OE2 GLU B  93     -23.601 -17.080   0.373  1.00 67.00           O  
3341 ANISOU 1406  OE2 GLU B  93     8994   9478   6985   -203   -176   -287       O  
3342 ATOM   1407  N   GLU B  94     -24.725 -11.432  -0.566  1.00 69.03           N  
3343 ANISOU 1407  N   GLU B  94     9811   9108   7309   -360    117   -926       N  
3344 ATOM   1408  CA  GLU B  94     -24.928 -10.483   0.552  1.00 77.95           C  
3345 ANISOU 1408  CA  GLU B  94    11229  10170   8216   -366    159  -1102       C  
3346 ATOM   1409  C   GLU B  94     -26.428 -10.119   0.763  1.00 81.07           C  
3347 ANISOU 1409  C   GLU B  94    11734  10485   8584   -108    385  -1134       C  
3348 ATOM   1410  O   GLU B  94     -26.904 -10.013   1.908  1.00 85.54           O  
3349 ANISOU 1410  O   GLU B  94    12445  11120   8935    -23    471  -1211       O  
3350 ATOM   1411  CB  GLU B  94     -24.036  -9.252   0.313  1.00 87.19           C  
3351 ANISOU 1411  CB  GLU B  94    12594  11164   9368   -580     56  -1254       C  
3352 ATOM   1412  CG  GLU B  94     -24.432  -7.953   1.012  1.00106.45           C  
3353 ANISOU 1412  CG  GLU B  94    15427  13387  11633   -560    129  -1466       C  
3354 ATOM   1413  CD  GLU B  94     -23.735  -7.773   2.341  1.00110.68           C  
3355 ANISOU 1413  CD  GLU B  94    16139  14025  11889   -732      8  -1602       C  
3356 ATOM   1414  OE1 GLU B  94     -22.649  -8.362   2.521  1.00117.37           O  
3357 ANISOU 1414  OE1 GLU B  94    16802  15085  12706   -936   -180  -1543       O  
3358 ATOM   1415  OE2 GLU B  94     -24.273  -7.047   3.196  1.00115.53           O  
3359 ANISOU 1415  OE2 GLU B  94    17075  14520  12301   -644     98  -1769       O  
3360 ATOM   1416  N   ALA B  95     -27.170  -9.967  -0.337  1.00 78.47           N  
3361 ANISOU 1416  N   ALA B  95    11311  10048   8454     26    480  -1068       N  
3362 ATOM   1417  CA  ALA B  95     -28.574  -9.572  -0.290  1.00 77.65           C  
3363 ANISOU 1417  CA  ALA B  95    11250   9907   8344    296    683  -1084       C  
3364 ATOM   1418  C   ALA B  95     -29.499 -10.685   0.182  1.00 81.60           C  
3365 ANISOU 1418  C   ALA B  95    11531  10661   8809    409    797   -947       C  
3366 ATOM   1419  O   ALA B  95     -30.560 -10.398   0.728  1.00 86.75           O  
3367 ANISOU 1419  O   ALA B  95    12220  11380   9361    612    978   -982       O  
3368 ATOM   1420  CB  ALA B  95     -29.025  -9.052  -1.654  1.00 73.64           C  
3369 ANISOU 1420  CB  ALA B  95    10698   9230   8050    400    717  -1040       C  
3370 ATOM   1421  N   ILE B  96     -29.102 -11.941  -0.054  1.00 86.66           N  
3371 ANISOU 1421  N   ILE B  96    11957  11441   9527    280    698   -787       N  
3372 ATOM   1422  CA  ILE B  96     -29.871 -13.143   0.330  1.00 86.56           C  
3373 ANISOU 1422  CA  ILE B  96    11762  11641   9485    314    780   -627       C  
3374 ATOM   1423  C   ILE B  96     -29.477 -13.617   1.721  1.00 84.77           C  
3375 ANISOU 1423  C   ILE B  96    11641  11556   9011    242    759   -633       C  
3376 ATOM   1424  O   ILE B  96     -29.685 -14.761   2.056  1.00 83.12           O  
3377 ANISOU 1424  O   ILE B  96    11324  11491   8764    195    764   -478       O  
3378 ATOM   1425  CB  ILE B  96     -29.623 -14.323  -0.663  1.00 90.19           C  
3379 ANISOU 1425  CB  ILE B  96    12007  12122  10139    213    673   -451       C  
3380 ATOM   1426  CG1 ILE B  96     -30.006 -13.941  -2.082  1.00 90.30           C  
3381 ANISOU 1426  CG1 ILE B  96    11917  12018  10374    272    679   -433       C  
3382 ATOM   1427  CG2 ILE B  96     -30.408 -15.587  -0.291  1.00 96.15           C  
3383 ANISOU 1427  CG2 ILE B  96    12623  13049  10858    195    743   -278       C  
3384 ATOM   1428  CD1 ILE B  96     -31.453 -13.513  -2.211  1.00 91.73           C  
3385 ANISOU 1428  CD1 ILE B  96    12017  12259  10577    456    854   -422       C  
3386 ATOM   1429  N   MET B  97     -28.867 -12.760   2.519  1.00 96.04           N  
3387 ANISOU 1429  N   MET B  97    13305  12930  10255    212    718   -806       N  
3388 ATOM   1430  CA  MET B  97     -28.752 -13.030   3.959  1.00108.10           C  
3389 ANISOU 1430  CA  MET B  97    14968  14612  11491    186    733   -832       C  
3390 ATOM   1431  C   MET B  97     -29.333 -11.852   4.784  1.00112.54           C  
3391 ANISOU 1431  C   MET B  97    15786  15132  11839    327    893  -1037       C  
3392 ATOM   1432  O   MET B  97     -30.047 -12.090   5.759  1.00113.07           O  
3393 ANISOU 1432  O   MET B  97    15896  15370  11696    422   1051  -1023       O  
3394 ATOM   1433  CB  MET B  97     -27.301 -13.410   4.291  1.00103.41           C  
3395 ANISOU 1433  CB  MET B  97    14414  14054  10823     -6    483   -827       C  
3396 ATOM   1434  CG  MET B  97     -26.722 -14.327   3.206  1.00102.45           C  
3397 ANISOU 1434  CG  MET B  97    14057  13920  10946    -76    347   -664       C  
3398 ATOM   1435  SD  MET B  97     -25.246 -15.322   3.559  1.00117.34           S  
3399 ANISOU 1435  SD  MET B  97    15877  15943  12762   -203     84   -561       S  
3400 ATOM   1436  CE  MET B  97     -24.043 -14.027   3.907  1.00103.96           C  
3401 ANISOU 1436  CE  MET B  97    14327  14224  10946   -367    -80   -786       C  
3402 ATOM   1437  N   LEU B  98     -29.087 -10.604   4.344  1.00119.26           N  
3403 ANISOU 1437  N   LEU B  98    16822  15748  12742    354    871  -1217       N  
3404 ATOM   1438  CA  LEU B  98     -29.639  -9.356   4.952  1.00123.66           C  
3405 ANISOU 1438  CA  LEU B  98    17689  16180  13115    531   1024  -1437       C  
3406 ATOM   1439  C   LEU B  98     -30.866  -9.535   5.875  1.00124.53           C  
3407 ANISOU 1439  C   LEU B  98    17792  16500  13023    769   1286  -1430       C  
3408 ATOM   1440  O   LEU B  98     -32.001  -9.708   5.420  1.00113.44           O  
3409 ANISOU 1440  O   LEU B  98    16173  15192  11737    973   1471  -1329       O  
3410 ATOM   1441  CB  LEU B  98     -29.945  -8.322   3.862  1.00113.25           C  
3411 ANISOU 1441  CB  LEU B  98    16446  14588  11996    658   1065  -1512       C  
3412 TER    1442      LEU B  98                                                      
3413 HETATM 1443 FE1  FES A 201     -15.271 -14.172 -26.506  1.00 44.84          FE  
3414 ANISOU 1443 FE1  FES A 201     6513   5131   5392   -266   1479   -131      FE  
3415 HETATM 1444 FE2  FES A 201     -13.886 -13.246 -28.774  1.00 43.12          FE  
3416 ANISOU 1444 FE2  FES A 201     6178   4976   5230   -316   1145   -235      FE  
3417 HETATM 1445  S1  FES A 201     -13.297 -13.107 -26.664  1.00 54.52           S  
3418 ANISOU 1445  S1  FES A 201     7773   6436   6506    -96   1188   -102       S  
3419 HETATM 1446  S2  FES A 201     -15.933 -14.020 -28.613  1.00 59.15           S  
3420 ANISOU 1446  S2  FES A 201     8119   7001   7354   -510   1368   -300       S  
3421 HETATM 1447 CL    CL A 202      -7.271  -6.453 -50.333  1.00 66.75          CL  
3422 ANISOU 1447 CL    CL A 202     8476   9756   7127    -15    320    384      CL  
3423 HETATM 1448 FE1  FES B 201     -24.764 -23.326  -3.870  1.00 41.78          FE  
3424 ANISOU 1448 FE1  FES B 201     5702   5769   4400    126   -205    391      FE  
3425 HETATM 1449 FE2  FES B 201     -25.332 -22.283  -6.421  1.00 37.10          FE  
3426 ANISOU 1449 FE2  FES B 201     4925   5056   4113     76   -116    248      FE  
3427 HETATM 1450  S1  FES B 201     -23.427 -22.583  -5.443  1.00 50.74           S  
3428 ANISOU 1450  S1  FES B 201     6641   6936   5699    218   -266    253       S  
3429 HETATM 1451  S2  FES B 201     -26.631 -22.784  -4.792  1.00 52.36           S  
3430 ANISOU 1451  S2  FES B 201     6974   7030   5890    -29    -34    366       S  
3431 HETATM 1452 CL    CL B 202     -35.655 -14.036 -25.892  1.00 63.11          CL  
3432 ANISOU 1452 CL    CL B 202     7828   8449   7699    533   -737    677      CL  
3433 HETATM 1453  O   HOH A 301      -5.604   9.621 -30.726  1.00 71.67           O  
3434 ANISOU 1453  O   HOH A 301     9741   6570  10921   -503   1286  -1155       O  
3435 HETATM 1454  O   HOH A 302      -9.976  -2.053 -46.606  1.00 60.80           O  
3436 ANISOU 1454  O   HOH A 302     7211   8696   7192    404    154    904       O  
3437 HETATM 1455  O   HOH A 303     -25.242 -15.543 -37.047  1.00 85.19           O  
3438 ANISOU 1455  O   HOH A 303     9346  12270  10750  -2562    894  -1311       O  
3439 HETATM 1456  O   HOH A 304      -8.615  -1.310 -44.946  1.00 51.68           O  
3440 ANISOU 1456  O   HOH A 304     6188   7004   6442    421    264    856       O  
3441 HETATM 1457  O   HOH A 305      -6.495 -20.103 -36.227  1.00 66.33           O  
3442 ANISOU 1457  O   HOH A 305     9914   6783   8504   -320   2093   -239       O  
3443 HETATM 1458  O   HOH A 306     -15.756 -22.203 -33.220  1.00 75.41           O  
3444 ANISOU 1458  O   HOH A 306    10813   7895   9944  -1695   2618   -965       O  
3445 HETATM 1459  O   HOH A 307     -29.136  -5.336 -24.489  1.00 68.01           O  
3446 ANISOU 1459  O   HOH A 307     7381   9218   9240    419   2448    230       O  
3447 HETATM 1460  O   HOH A 308     -31.273  -2.568 -37.684  1.00 80.28           O  
3448 ANISOU 1460  O   HOH A 308     6166  13841  10493    472    476   1418       O  
3449 HETATM 1461  O   HOH A 309     -12.248  -4.951 -30.108  1.00 43.84           O  
3450 ANISOU 1461  O   HOH A 309     5908   5247   5501      5    448   -372       O  
3451 HETATM 1462  O   HOH A 310       1.254  -8.613 -35.928  1.00 55.59           O  
3452 ANISOU 1462  O   HOH A 310     7059   6744   7319    249    231    444       O  
3453 HETATM 1463  O   HOH A 311     -14.907  -5.701 -24.000  1.00 59.32           O  
3454 ANISOU 1463  O   HOH A 311     8290   7265   6981    168    940   -557       O  
3455 HETATM 1464  O   HOH A 312     -10.817  -7.018 -29.284  1.00 41.62           O  
3456 ANISOU 1464  O   HOH A 312     5784   4984   5045    -27    423   -341       O  
3457 HETATM 1465  O   HOH A 313       2.334  -6.045 -37.941  1.00 48.64           O  
3458 ANISOU 1465  O   HOH A 313     5952   5811   6716    139    202    488       O  
3459 HETATM 1466  O   HOH A 314     -15.179  -4.981 -27.668  1.00 53.48           O  
3460 ANISOU 1466  O   HOH A 314     7171   6503   6643     87    768   -437       O  
3461 HETATM 1467  O   HOH A 315      -0.012 -13.050 -38.710  1.00 53.80           O  
3462 ANISOU 1467  O   HOH A 315     7374   6131   6936    327    934    389       O  
3463 HETATM 1468  O   HOH A 316      -4.588   7.953 -34.979  1.00 55.02           O  
3464 ANISOU 1468  O   HOH A 316     7176   4879   8848   -164   1054   -241       O  
3465 HETATM 1469  O   HOH A 317      -7.401   1.030 -46.099  1.00 71.07           O  
3466 ANISOU 1469  O   HOH A 317     8592   9256   9152    695    478   1286       O  
3467 HETATM 1470  O   HOH B 301     -17.227  -5.370 -20.274  1.00 67.76           O  
3468 ANISOU 1470  O   HOH B 301     9358   8307   8078  -2373    512    237       O  
3469 HETATM 1471  O   HOH B 302     -16.773 -19.622 -11.270  1.00 63.07           O  
3470 ANISOU 1471  O   HOH B 302     7080   9333   7548    271   -261    -62       O  
3471 HETATM 1472  O   HOH B 303     -33.187 -25.431 -12.986  1.00 63.64           O  
3472 ANISOU 1472  O   HOH B 303     8214   8071   7895   -876   -197    526       O  
3473 HETATM 1473  O   HOH B 304     -33.633 -10.672 -27.113  1.00 59.09           O  
3474 ANISOU 1473  O   HOH B 304     8015   7375   7058    804   -526    819       O  
3475 HETATM 1474  O   HOH B 305     -29.987  -6.037  -4.511  1.00 66.34           O  
3476 ANISOU 1474  O   HOH B 305    10207   7566   7433    765    801  -1097       O  
3477 HETATM 1475  O   HOH B 306     -13.899 -20.518 -11.569  1.00 81.57           O  
3478 ANISOU 1475  O   HOH B 306     8854  12357   9778    587   -327     -7       O  
3479 HETATM 1476  O   HOH B 307     -22.312 -17.195  -9.418  1.00 47.15           O  
3480 ANISOU 1476  O   HOH B 307     5812   6486   5616   -124    -89   -163       O  
3481 HETATM 1477  O   HOH B 308     -34.144 -23.559 -20.590  1.00 51.64           O  
3482 ANISOU 1477  O   HOH B 308     6612   6627   6378   -778   -651    271       O  
3483 HETATM 1478  O   HOH B 309     -24.795 -27.082 -17.164  1.00 48.12           O  
3484 ANISOU 1478  O   HOH B 309     7064   5473   5745    466   -276     10       O  
3485 HETATM 1479  O   HOH B 310     -32.217 -13.054   4.356  1.00 88.41           O  
3486 ANISOU 1479  O   HOH B 310    12239  12424   8929    628   1337   -721       O  
3487 HETATM 1480  O   HOH B 311     -23.165 -14.400  -5.121  1.00 48.01           O  
3488 ANISOU 1480  O   HOH B 311     6333   6580   5329   -351    -63   -448       O  
3489 HETATM 1481  O   HOH B 312     -20.108 -19.770 -22.685  1.00 54.43           O  
3490 ANISOU 1481  O   HOH B 312     6815   7445   6419    397    344   -109       O  
3491 HETATM 1482  O   HOH B 313     -29.379 -10.101 -22.915  1.00 62.52           O  
3492 ANISOU 1482  O   HOH B 313     8624   7375   7757    322     17    426       O  
3493 HETATM 1483  O   HOH B 314     -23.815 -23.224 -24.077  1.00 46.69           O  
3494 ANISOU 1483  O   HOH B 314     6623   5782   5333    479     -2   -224       O  
3495 HETATM 1484  O   HOH B 315     -31.917  -9.402 -21.408  1.00 63.89           O  
3496 ANISOU 1484  O   HOH B 315     8654   7581   8038    758    -17    436       O  
3497 HETATM 1485  O   HOH B 316     -43.034 -22.451  -5.025  1.00 82.32           O  
3498 ANISOU 1485  O   HOH B 316     8131  13423   9723  -1213   1232   1263       O  
3499 HETATM 1486  O   HOH B 317     -13.942 -19.466 -15.267  1.00 82.69           O  
3500 ANISOU 1486  O   HOH B 317     8966  12435  10017    416     49    -55       O  
3501 HETATM 1487  O   HOH B 318     -23.364 -14.585  -8.816  1.00 50.88           O  
3502 ANISOU 1487  O   HOH B 318     6512   6761   6060   -288     14   -313       O  
3503 HETATM 1488  O   HOH B 319     -41.794 -18.985   0.026  0.50 60.91           O  
3504 ANISOU 1488  O   HOH B 319     5945  10874   6323     -9   2050    811       O  
3505 HETATM 1489  O   HOH B 320     -29.672 -24.828 -29.742  1.00 55.49           O  
3506 ANISOU 1489  O   HOH B 320     8618   6605   5859   -263   -781   -333       O  
3507 HETATM 1490  O   HOH B 321     -38.215 -20.833 -12.380  1.00 58.66           O  
3508 ANISOU 1490  O   HOH B 321     6197   8706   7384   -584    159    654       O  
3509 CONECT  301 1443                                                                
3510 CONECT  333 1443                                                                
3511 CONECT  351 1444                                                                
3512 CONECT  569 1444                                                                
3513 CONECT 1022 1448                                                                
3514 CONECT 1054 1448                                                                
3515 CONECT 1072 1449                                                                
3516 CONECT 1290 1449                                                                
3517 CONECT 1443  301  333 1445 1446                                                 
3518 CONECT 1444  351  569 1445 1446                                                 
3519 CONECT 1445 1443 1444                                                           
3520 CONECT 1446 1443 1444                                                           
3521 CONECT 1448 1022 1054 1450 1451                                                 
3522 CONECT 1449 1072 1290 1450 1451                                                 
3523 CONECT 1450 1448 1449                                                           
3524 CONECT 1451 1448 1449                                                           
3525 MASTER      410    0    4    7   14    0    6    6 1488    2   16   18          
3526 END