Merge branch 'Jalview-BH/JAL-3026-JAL-3063-JAXB' into
[jalview.git] / test / jalview / io / 1a70.pdb
1 HEADER    IRON-SULFUR PROTEIN                     19-MAR-98   1A70              
2 TITLE     SPINACH FERREDOXIN                                                    
3 COMPND    MOL_ID: 1;                                                            
4 COMPND   2 MOLECULE: FERREDOXIN;                                                
5 COMPND   3 CHAIN: A;                                                            
6 COMPND   4 ENGINEERED: YES;                                                     
7 COMPND   5 MUTATION: YES                                                        
8 SOURCE    MOL_ID: 1;                                                            
9 SOURCE   2 ORGANISM_SCIENTIFIC: SPINACIA OLERACEA;                              
10 SOURCE   3 ORGANISM_COMMON: SPINACH;                                            
11 SOURCE   4 ORGANISM_TAXID: 3562;                                                
12 SOURCE   5 EXPRESSION_SYSTEM: ESCHERICHIA COLI;                                 
13 SOURCE   6 EXPRESSION_SYSTEM_TAXID: 562                                         
14 KEYWDS    IRON-SULFUR PROTEIN, PHOTOSYNTHESIS, ELECTRON TRANSPORT               
15 EXPDTA    X-RAY DIFFRACTION                                                     
16 AUTHOR    C.BINDA,A.CODA,A.MATTEVI,A.ALIVERTI,G.ZANETTI                         
17 REVDAT   3   24-FEB-09 1A70    1       VERSN                                    
18 REVDAT   2   13-JAN-99 1A70    3       ATOM   SOURCE COMPND REMARK              
19 REVDAT   2 2                   3       HETATM JRNL   KEYWDS TER                 
20 REVDAT   2 3                   3       CONECT                                   
21 REVDAT   1   25-NOV-98 1A70    0                                                
22 JRNL        AUTH   C.BINDA,A.CODA,A.ALIVERTI,G.ZANETTI,A.MATTEVI                
23 JRNL        TITL   STRUCTURE OF THE MUTANT E92K OF [2FE-2S]                     
24 JRNL        TITL 2 FERREDOXIN I FROM SPINACIA OLERACEA AT 1.7 A                 
25 JRNL        TITL 3 RESOLUTION.                                                  
26 JRNL        REF    ACTA CRYSTALLOGR.,SECT.D      V.  54  1353 1998              
27 JRNL        REFN                   ISSN 0907-4449                               
28 JRNL        PMID   10089511                                                     
29 JRNL        DOI    10.1107/S0907444998005137                                    
30 REMARK   1                                                                      
31 REMARK   2                                                                      
32 REMARK   2 RESOLUTION.    1.70 ANGSTROMS.                                       
33 REMARK   3                                                                      
34 REMARK   3 REFINEMENT.                                                          
35 REMARK   3   PROGRAM     : TNT V. 5-D                                           
36 REMARK   3   AUTHORS     : TRONRUD,TEN EYCK,MATTHEWS                            
37 REMARK   3                                                                      
38 REMARK   3  DATA USED IN REFINEMENT.                                            
39 REMARK   3   RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 1.70                           
40 REMARK   3   RESOLUTION RANGE LOW  (ANGSTROMS) : 100.00                         
41 REMARK   3   DATA CUTOFF            (SIGMA(F)) : 0.000                          
42 REMARK   3   COMPLETENESS FOR RANGE        (%) : 97.6                           
43 REMARK   3   NUMBER OF REFLECTIONS             : 11755                          
44 REMARK   3                                                                      
45 REMARK   3  USING DATA ABOVE SIGMA CUTOFF.                                      
46 REMARK   3   CROSS-VALIDATION METHOD          : A POSTERIORI                    
47 REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SELECTION  : EVERY 10TH REFLECTION           
48 REMARK   3   R VALUE     (WORKING + TEST SET) : 0.190                           
49 REMARK   3   R VALUE            (WORKING SET) : 0.182                           
50 REMARK   3   FREE R VALUE                     : 0.200                           
51 REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE   (%) : 10.000                          
52 REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT      : 1090                            
53 REMARK   3                                                                      
54 REMARK   3  USING ALL DATA, NO SIGMA CUTOFF.                                    
55 REMARK   3   R VALUE   (WORKING + TEST SET, NO CUTOFF) : 0.2010                 
56 REMARK   3   R VALUE          (WORKING SET, NO CUTOFF) : 0.1960                 
57 REMARK   3   FREE R VALUE                  (NO CUTOFF) : 0.259                  
58 REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET SIZE (%, NO CUTOFF) : 10.00                  
59 REMARK   3   FREE R VALUE TEST SET COUNT   (NO CUTOFF) : 1176                   
60 REMARK   3   TOTAL NUMBER OF REFLECTIONS   (NO CUTOFF) : 11755                  
61 REMARK   3                                                                      
62 REMARK   3  NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT.                    
63 REMARK   3   PROTEIN ATOMS            : 732                                     
64 REMARK   3   NUCLEIC ACID ATOMS       : 0                                       
65 REMARK   3   HETEROGEN ATOMS          : 4                                       
66 REMARK   3   SOLVENT ATOMS            : 81                                      
67 REMARK   3                                                                      
68 REMARK   3  WILSON B VALUE (FROM FCALC, A**2) : 5.100                           
69 REMARK   3                                                                      
70 REMARK   3  RMS DEVIATIONS FROM IDEAL VALUES.    RMS    WEIGHT  COUNT           
71 REMARK   3   BOND LENGTHS                 (A) : 0.019 ; 70.000; 620             
72 REMARK   3   BOND ANGLES            (DEGREES) : 2.994 ; 90.000; 855             
73 REMARK   3   TORSION ANGLES         (DEGREES) : 18.500; 0.000 ; 300             
74 REMARK   3   PSEUDOROTATION ANGLES  (DEGREES) : NULL  ; NULL  ; NULL            
75 REMARK   3   TRIGONAL CARBON PLANES       (A) : 0.021 ; 70.000; 13              
76 REMARK   3   GENERAL PLANES               (A) : 0.021 ; 240.000; 94             
77 REMARK   3   ISOTROPIC THERMAL FACTORS (A**2) : 4.300 ; 2.100 ; 620             
78 REMARK   3   NON-BONDED CONTACTS          (A) : 0.039 ; 125.000; 9              
79 REMARK   3                                                                      
80 REMARK   3  INCORRECT CHIRAL-CENTERS (COUNT) : NULL                             
81 REMARK   3                                                                      
82 REMARK   3  BULK SOLVENT MODELING.                                              
83 REMARK   3   METHOD USED : BABINET SCALING                                      
84 REMARK   3   KSOL        : 0.80                                                 
85 REMARK   3   BSOL        : 150.00                                               
86 REMARK   3                                                                      
87 REMARK   3  RESTRAINT LIBRARIES.                                                
88 REMARK   3   STEREOCHEMISTRY : TNT PROTGEO                                      
89 REMARK   3   ISOTROPIC THERMAL FACTOR RESTRAINTS : TNT BCORREL V1.0             
90 REMARK   3                                                                      
91 REMARK   3  OTHER REFINEMENT REMARKS: NULL                                      
92 REMARK   4                                                                      
93 REMARK   4 1A70 COMPLIES WITH FORMAT V. 3.15, 01-DEC-08                         
94 REMARK 100                                                                      
95 REMARK 100 THIS ENTRY HAS BEEN PROCESSED BY BNL.                                
96 REMARK 200                                                                      
97 REMARK 200 EXPERIMENTAL DETAILS                                                 
98 REMARK 200  EXPERIMENT TYPE                : X-RAY DIFFRACTION                  
99 REMARK 200  DATE OF DATA COLLECTION        : JUN-96                             
100 REMARK 200  TEMPERATURE           (KELVIN) : 293                                
101 REMARK 200  PH                             : 7.5                                
102 REMARK 200  NUMBER OF CRYSTALS USED        : 1                                  
103 REMARK 200                                                                      
104 REMARK 200  SYNCHROTRON              (Y/N) : N                                  
105 REMARK 200  RADIATION SOURCE               : ROTATING ANODE                     
106 REMARK 200  BEAMLINE                       : NULL                               
107 REMARK 200  X-RAY GENERATOR MODEL          : RIGAKU RUH2R                       
108 REMARK 200  MONOCHROMATIC OR LAUE    (M/L) : M                                  
109 REMARK 200  WAVELENGTH OR RANGE        (A) : 1.5418                             
110 REMARK 200  MONOCHROMATOR                  : GRAPHITE(002)                      
111 REMARK 200  OPTICS                         : MIRRORS                            
112 REMARK 200                                                                      
113 REMARK 200  DETECTOR TYPE                  : IMAGE PLATE                        
114 REMARK 200  DETECTOR MANUFACTURER          : MARRESEARCH                        
115 REMARK 200  INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE : MOSFLM                             
116 REMARK 200  DATA SCALING SOFTWARE          : AGROVATA                           
117 REMARK 200                                                                      
118 REMARK 200  NUMBER OF UNIQUE REFLECTIONS   : 11755                              
119 REMARK 200  RESOLUTION RANGE HIGH      (A) : 1.700                              
120 REMARK 200  RESOLUTION RANGE LOW       (A) : NULL                               
121 REMARK 200  REJECTION CRITERIA  (SIGMA(I)) : 2.000                              
122 REMARK 200                                                                      
123 REMARK 200 OVERALL.                                                             
124 REMARK 200  COMPLETENESS FOR RANGE     (%) : 97.6                               
125 REMARK 200  DATA REDUNDANCY                : 2.500                              
126 REMARK 200  R MERGE                    (I) : 0.07800                            
127 REMARK 200  R SYM                      (I) : 0.11200                            
128 REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR THE DATA SET  : 10.0000                            
129 REMARK 200                                                                      
130 REMARK 200 IN THE HIGHEST RESOLUTION SHELL.                                     
131 REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE HIGH (A) : 1.70                     
132 REMARK 200  HIGHEST RESOLUTION SHELL, RANGE LOW  (A) : 1.80                     
133 REMARK 200  COMPLETENESS FOR SHELL     (%) : 68.0                               
134 REMARK 200  DATA REDUNDANCY IN SHELL       : 2.50                               
135 REMARK 200  R MERGE FOR SHELL          (I) : 0.20200                            
136 REMARK 200  R SYM FOR SHELL            (I) : 0.30500                            
137 REMARK 200  <I/SIGMA(I)> FOR SHELL         : 2.000                              
138 REMARK 200                                                                      
139 REMARK 200 DIFFRACTION PROTOCOL: NULL                                           
140 REMARK 200 METHOD USED TO DETERMINE THE STRUCTURE: MOLECULAR REPLACEMENT        
141 REMARK 200 SOFTWARE USED: AMORE                                                 
142 REMARK 200 STARTING MODEL: PDB ENTRY 1FRR                                       
143 REMARK 200                                                                      
144 REMARK 200 REMARK: NULL                                                         
145 REMARK 280                                                                      
146 REMARK 280 CRYSTAL                                                              
147 REMARK 280 SOLVENT CONTENT, VS   (%): 50.00                                     
148 REMARK 280 MATTHEWS COEFFICIENT, VM (ANGSTROMS**3/DA): 1.50                     
149 REMARK 280                                                                      
150 REMARK 280 CRYSTALLIZATION CONDITIONS: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 2.6M       
151 REMARK 280  AMMONIUM SULPHATE IN 50MM PHOSPHATE BUFFER, PH 7.5                  
152 REMARK 290                                                                      
153 REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY                                            
154 REMARK 290 SYMMETRY OPERATORS FOR SPACE GROUP: P 21 21 21                       
155 REMARK 290                                                                      
156 REMARK 290      SYMOP   SYMMETRY                                                
157 REMARK 290     NNNMMM   OPERATOR                                                
158 REMARK 290       1555   X,Y,Z                                                   
159 REMARK 290       2555   -X+1/2,-Y,Z+1/2                                         
160 REMARK 290       3555   -X,Y+1/2,-Z+1/2                                         
161 REMARK 290       4555   X+1/2,-Y+1/2,-Z                                         
162 REMARK 290                                                                      
163 REMARK 290     WHERE NNN -> OPERATOR NUMBER                                     
164 REMARK 290           MMM -> TRANSLATION VECTOR                                  
165 REMARK 290                                                                      
166 REMARK 290 CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS                            
167 REMARK 290 THE FOLLOWING TRANSFORMATIONS OPERATE ON THE ATOM/HETATM             
168 REMARK 290 RECORDS IN THIS ENTRY TO PRODUCE CRYSTALLOGRAPHICALLY                
169 REMARK 290 RELATED MOLECULES.                                                   
170 REMARK 290   SMTRY1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
171 REMARK 290   SMTRY2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
172 REMARK 290   SMTRY3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
173 REMARK 290   SMTRY1   2 -1.000000  0.000000  0.000000       15.50000            
174 REMARK 290   SMTRY2   2  0.000000 -1.000000  0.000000        0.00000            
175 REMARK 290   SMTRY3   2  0.000000  0.000000  1.000000       41.76000            
176 REMARK 290   SMTRY1   3 -1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
177 REMARK 290   SMTRY2   3  0.000000  1.000000  0.000000       19.59000            
178 REMARK 290   SMTRY3   3  0.000000  0.000000 -1.000000       41.76000            
179 REMARK 290   SMTRY1   4  1.000000  0.000000  0.000000       15.50000            
180 REMARK 290   SMTRY2   4  0.000000 -1.000000  0.000000       19.59000            
181 REMARK 290   SMTRY3   4  0.000000  0.000000 -1.000000        0.00000            
182 REMARK 290                                                                      
183 REMARK 290 REMARK: NULL                                                         
184 REMARK 300                                                                      
185 REMARK 300 BIOMOLECULE: 1                                                       
186 REMARK 300 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND/OR PROGRAM                
187 REMARK 300 GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN                  
188 REMARK 300 THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON               
189 REMARK 300 BURIED SURFACE AREA.                                                 
190 REMARK 350                                                                      
191 REMARK 350 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN           
192 REMARK 350 BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE                
193 REMARK 350 MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS          
194 REMARK 350 GIVEN BELOW.  BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND                          
195 REMARK 350 CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN.                               
196 REMARK 350                                                                      
197 REMARK 350 BIOMOLECULE: 1                                                       
198 REMARK 350 AUTHOR DETERMINED BIOLOGICAL UNIT: MONOMERIC                         
199 REMARK 350 APPLY THE FOLLOWING TO CHAINS: A                                     
200 REMARK 350   BIOMT1   1  1.000000  0.000000  0.000000        0.00000            
201 REMARK 350   BIOMT2   1  0.000000  1.000000  0.000000        0.00000            
202 REMARK 350   BIOMT3   1  0.000000  0.000000  1.000000        0.00000            
203 REMARK 500                                                                      
204 REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
205 REMARK 500 SUBTOPIC: COVALENT BOND ANGLES                                       
206 REMARK 500                                                                      
207 REMARK 500 THE STEREOCHEMICAL PARAMETERS OF THE FOLLOWING RESIDUES              
208 REMARK 500 HAVE VALUES WHICH DEVIATE FROM EXPECTED VALUES BY MORE               
209 REMARK 500 THAN 6*RMSD (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN               
210 REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                 
211 REMARK 500                                                                      
212 REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
213 REMARK 500 FORMAT: (10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,3(1X,A4,2X),12X,F5.1)              
214 REMARK 500                                                                      
215 REMARK 500 EXPECTED VALUES PROTEIN: ENGH AND HUBER, 1999                        
216 REMARK 500 EXPECTED VALUES NUCLEIC ACID: CLOWNEY ET AL 1996                     
217 REMARK 500                                                                      
218 REMARK 500  M RES CSSEQI ATM1   ATM2   ATM3                                     
219 REMARK 500    ASP A  20   CB  -  CG  -  OD2 ANGL. DEV. =  -6.8 DEGREES          
220 REMARK 500    ASP A  34   CB  -  CG  -  OD1 ANGL. DEV. =   6.1 DEGREES          
221 REMARK 500    ASP A  34   CB  -  CG  -  OD2 ANGL. DEV. =  -5.9 DEGREES          
222 REMARK 500    ARG A  40   NE  -  CZ  -  NH2 ANGL. DEV. =  -4.7 DEGREES          
223 REMARK 500    ASP A  59   CB  -  CG  -  OD2 ANGL. DEV. =  -5.6 DEGREES          
224 REMARK 500    ASP A  65   CB  -  CG  -  OD1 ANGL. DEV. =   5.7 DEGREES          
225 REMARK 500    ASP A  84   CB  -  CG  -  OD1 ANGL. DEV. =  12.2 DEGREES          
226 REMARK 500    ASP A  84   CB  -  CG  -  OD2 ANGL. DEV. = -14.6 DEGREES          
227 REMARK 500                                                                      
228 REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
229 REMARK 500                                                                      
230 REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
231 REMARK 500 SUBTOPIC: TORSION ANGLES                                             
232 REMARK 500                                                                      
233 REMARK 500 TORSION ANGLES OUTSIDE THE EXPECTED RAMACHANDRAN REGIONS:            
234 REMARK 500 (M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER;               
235 REMARK 500 SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE).                             
236 REMARK 500                                                                      
237 REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
238 REMARK 500 FORMAT:(10X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,4X,F7.2,3X,F7.2)                    
239 REMARK 500                                                                      
240 REMARK 500 EXPECTED VALUES: GJ KLEYWEGT AND TA JONES (1996). PHI/PSI-           
241 REMARK 500 CHOLOGY: RAMACHANDRAN REVISITED. STRUCTURE 4, 1395 - 1400            
242 REMARK 500                                                                      
243 REMARK 500  M RES CSSEQI        PSI       PHI                                   
244 REMARK 500    SER A  38      -77.42   -141.70                                   
245 REMARK 500                                                                      
246 REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
247 REMARK 500                                                                      
248 REMARK 500 GEOMETRY AND STEREOCHEMISTRY                                         
249 REMARK 500 SUBTOPIC: CHIRAL CENTERS                                             
250 REMARK 500                                                                      
251 REMARK 500 UNEXPECTED CONFIGURATION OF THE FOLLOWING CHIRAL                     
252 REMARK 500 CENTER(S) USING IMPROPER CA--C--CB--N CHIRALITY                      
253 REMARK 500 M=MODEL NUMBER; RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN                            
254 REMARK 500 IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE NUMBER; I=INSERTION CODE                   
255 REMARK 500                                                                      
256 REMARK 500 STANDARD TABLE:                                                      
257 REMARK 500 FORMAT: (11X,I3,1X,A3,1X,A1,I4,A1,6X,F5.1,6X,A1,10X,A1,3X,A16)       
258 REMARK 500                                                                      
259 REMARK 500   M RES CSSEQI    IMPROPER   EXPECTED   FOUND DETAILS                
260 REMARK 500     ALA A   1       115.2                     ALPHA-CARBON           
261 REMARK 500                                                                      
262 REMARK 500 REMARK: NULL                                                         
263 REMARK 525                                                                      
264 REMARK 525 SOLVENT                                                              
265 REMARK 525                                                                      
266 REMARK 525 THE SOLVENT MOLECULES HAVE CHAIN IDENTIFIERS THAT                    
267 REMARK 525 INDICATE THE POLYMER CHAIN WITH WHICH THEY ARE MOST                  
268 REMARK 525 CLOSELY ASSOCIATED. THE REMARK LISTS ALL THE SOLVENT                 
269 REMARK 525 MOLECULES WHICH ARE MORE THAN 5A AWAY FROM THE                       
270 REMARK 525 NEAREST POLYMER CHAIN (M = MODEL NUMBER;                             
271 REMARK 525 RES=RESIDUE NAME; C=CHAIN IDENTIFIER; SSEQ=SEQUENCE                  
272 REMARK 525 NUMBER; I=INSERTION CODE):                                           
273 REMARK 525                                                                      
274 REMARK 525  M RES CSSEQI                                                        
275 REMARK 525    HOH A1653        DISTANCE =  5.18 ANGSTROMS                       
276 REMARK 525    HOH A1666        DISTANCE =  5.57 ANGSTROMS                       
277 REMARK 525    HOH A1680        DISTANCE =  8.72 ANGSTROMS                       
278 REMARK 800                                                                      
279 REMARK 800 SITE                                                                 
280 REMARK 800 SITE_IDENTIFIER: AC1                                                 
281 REMARK 800 EVIDENCE_CODE: SOFTWARE                                              
282 REMARK 800 SITE_DESCRIPTION: BINDING SITE FOR RESIDUE FES A 1602                
283 DBREF  1A70 A    1    97  UNP    P00221   FER1_SPIOL      51    147             
284 SEQADV 1A70 LYS A   92  UNP  P00221    GLU   142 ENGINEERED                     
285 SEQRES   1 A   97  ALA ALA TYR LYS VAL THR LEU VAL THR PRO THR GLY ASN          
286 SEQRES   2 A   97  VAL GLU PHE GLN CYS PRO ASP ASP VAL TYR ILE LEU ASP          
287 SEQRES   3 A   97  ALA ALA GLU GLU GLU GLY ILE ASP LEU PRO TYR SER CYS          
288 SEQRES   4 A   97  ARG ALA GLY SER CYS SER SER CYS ALA GLY LYS LEU LYS          
289 SEQRES   5 A   97  THR GLY SER LEU ASN GLN ASP ASP GLN SER PHE LEU ASP          
290 SEQRES   6 A   97  ASP ASP GLN ILE ASP GLU GLY TRP VAL LEU THR CYS ALA          
291 SEQRES   7 A   97  ALA TYR PRO VAL SER ASP VAL THR ILE GLU THR HIS LYS          
292 SEQRES   8 A   97  LYS GLU GLU LEU THR ALA                                      
293 HET    FES  A1602       4                                                       
294 HETNAM     FES FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER                                       
295 FORMUL   2  FES    FE2 S2                                                       
296 FORMUL   3  HOH   *81(H2 O)                                                     
297 HELIX    1   1 ILE A   24  GLU A   30  1                                   7    
298 HELIX    2   2 ASP A   66  GLU A   71  1                                   6    
299 HELIX    3   3 THR A   76  ALA A   78  5                                   3    
300 HELIX    4   4 LYS A   92  GLU A   94  5                                   3    
301 SHEET    1   A 5 GLY A  12  PRO A  19  0                                        
302 SHEET    2   A 5 ALA A   2  THR A   9 -1  N  THR A   9   O  GLY A  12           
303 SHEET    3   A 5 VAL A  85  GLU A  88  1  N  VAL A  85   O  THR A   6           
304 SHEET    4   A 5 ALA A  48  THR A  53 -1  N  THR A  53   O  THR A  86           
305 SHEET    5   A 5 TRP A  73  LEU A  75 -1  N  VAL A  74   O  GLY A  49           
306 LINK        FE1  FES A1602                 SG  CYS A  39     1555   1555  2.32  
307 LINK        FE1  FES A1602                 SG  CYS A  44     1555   1555  2.28  
308 LINK        FE2  FES A1602                 SG  CYS A  47     1555   1555  2.36  
309 LINK        FE2  FES A1602                 SG  CYS A  77     1555   1555  2.27  
310 SITE     1 AC1  8 SER A  38  CYS A  39  ARG A  40  GLY A  42                    
311 SITE     2 AC1  8 SER A  43  CYS A  44  CYS A  47  CYS A  77                    
312 CRYST1   31.000   39.180   83.520  90.00  90.00  90.00 P 21 21 21    4          
313 ORIGX1      1.000000  0.000000  0.000000        0.00000                         
314 ORIGX2      0.000000  1.000000  0.000000        0.00000                         
315 ORIGX3      0.000000  0.000000  1.000000        0.00000                         
316 SCALE1      0.032258  0.000000  0.000000        0.00000                         
317 SCALE2      0.000000  0.025523  0.000000        0.00000                         
318 SCALE3      0.000000  0.000000  0.011973        0.00000                         
319 ATOM      1  N   ALA A   1       1.578  -4.284   5.235  1.00 64.26           N  
320 ATOM      2  CA  ALA A   1       2.384  -5.448   5.549  1.00 56.75           C  
321 ATOM      3  C   ALA A   1       3.756  -4.955   5.925  1.00 52.65           C  
322 ATOM      4  O   ALA A   1       3.885  -4.610   7.073  1.00 48.15           O  
323 ATOM      5  CB  ALA A   1       1.801  -6.118   6.780  1.00 57.60           C  
324 ATOM      6  N   ALA A   2       4.702  -4.829   4.989  1.00 44.72           N  
325 ATOM      7  CA  ALA A   2       6.033  -4.319   5.297  1.00 39.74           C  
326 ATOM      8  C   ALA A   2       6.471  -3.432   4.151  1.00 38.97           C  
327 ATOM      9  O   ALA A   2       6.000  -3.558   3.005  1.00 35.65           O  
328 ATOM     10  CB  ALA A   2       6.977  -5.471   5.509  1.00 39.07           C  
329 ATOM     11  N   TYR A   3       7.381  -2.517   4.408  1.00 35.77           N  
330 ATOM     12  CA  TYR A   3       7.706  -1.626   3.320  1.00 34.41           C  
331 ATOM     13  C   TYR A   3       9.186  -1.384   3.280  1.00 33.59           C  
332 ATOM     14  O   TYR A   3       9.923  -1.779   4.188  1.00 31.95           O  
333 ATOM     15  CB  TYR A   3       6.953  -0.249   3.319  1.00 39.83           C  
334 ATOM     16  CG  TYR A   3       5.433  -0.309   3.472  1.00 45.38           C  
335 ATOM     17  CD1 TYR A   3       4.627  -0.464   2.343  1.00 44.25           C  
336 ATOM     18  CD2 TYR A   3       4.849  -0.181   4.741  1.00 42.82           C  
337 ATOM     19  CE1 TYR A   3       3.235  -0.498   2.478  1.00 44.87           C  
338 ATOM     20  CE2 TYR A   3       3.455  -0.215   4.877  1.00 31.11           C  
339 ATOM     21  CZ  TYR A   3       2.650  -0.374   3.744  1.00 36.82           C  
340 ATOM     22  OH  TYR A   3       1.297  -0.407   3.867  1.00 45.94           O  
341 ATOM     23  N   LYS A   4       9.588  -0.749   2.216  1.00 25.97           N  
342 ATOM     24  CA  LYS A   4      10.996  -0.492   1.999  1.00 26.02           C  
343 ATOM     25  C   LYS A   4      11.389   0.887   2.512  1.00 27.15           C  
344 ATOM     26  O   LYS A   4      10.856   1.920   2.077  1.00 29.78           O  
345 ATOM     27  CB  LYS A   4      11.330  -0.599   0.521  1.00 28.74           C  
346 ATOM     28  CG  LYS A   4      12.767  -0.182   0.231  1.00 41.18           C  
347 ATOM     29  CD  LYS A   4      13.579  -1.258  -0.483  1.00 65.99           C  
348 ATOM     30  CE  LYS A   4      13.898  -2.462   0.403  1.00 71.21           C  
349 ATOM     31  NZ  LYS A   4      15.116  -3.169  -0.011  1.00100.00           N  
350 ATOM     32  N   VAL A   5      12.331   0.863   3.439  1.00 25.81           N  
351 ATOM     33  CA  VAL A   5      12.856   2.091   4.022  1.00 21.97           C  
352 ATOM     34  C   VAL A   5      14.205   2.397   3.480  1.00 24.32           C  
353 ATOM     35  O   VAL A   5      15.049   1.515   3.638  1.00 28.20           O  
354 ATOM     36  CB  VAL A   5      12.952   2.019   5.546  1.00 26.13           C  
355 ATOM     37  CG1 VAL A   5      13.589   3.279   6.154  1.00 24.03           C  
356 ATOM     38  CG2 VAL A   5      11.587   1.886   6.220  1.00 28.00           C  
357 ATOM     39  N   THR A   6      14.446   3.585   2.881  1.00 23.42           N  
358 ATOM     40  CA  THR A   6      15.819   3.958   2.510  1.00 22.77           C  
359 ATOM     41  C   THR A   6      16.295   5.055   3.506  1.00 27.61           C  
360 ATOM     42  O   THR A   6      15.661   6.102   3.654  1.00 28.00           O  
361 ATOM     43  CB  THR A   6      15.821   4.529   1.094  1.00 26.23           C  
362 ATOM     44  OG1 THR A   6      15.370   3.515   0.217  1.00 27.15           O  
363 ATOM     45  CG2 THR A   6      17.230   4.964   0.813  1.00 27.17           C  
364 ATOM     46  N   LEU A   7      17.379   4.897   4.238  1.00 20.82           N  
365 ATOM     47  CA  LEU A   7      17.815   5.979   5.096  1.00 18.17           C  
366 ATOM     48  C   LEU A   7      19.102   6.537   4.478  1.00 26.80           C  
367 ATOM     49  O   LEU A   7      20.054   5.815   4.166  1.00 31.28           O  
368 ATOM     50  CB  LEU A   7      18.204   5.474   6.533  1.00 24.27           C  
369 ATOM     51  CG  LEU A   7      17.064   4.808   7.373  1.00 25.99           C  
370 ATOM     52  CD1 LEU A   7      17.597   4.132   8.670  1.00 28.24           C  
371 ATOM     53  CD2 LEU A   7      15.847   5.760   7.582  1.00 23.18           C  
372 ATOM     54  N   VAL A   8      19.178   7.825   4.390  1.00 24.64           N  
373 ATOM     55  CA  VAL A   8      20.351   8.582   3.937  1.00 24.53           C  
374 ATOM     56  C   VAL A   8      21.067   9.037   5.189  1.00 25.60           C  
375 ATOM     57  O   VAL A   8      20.609  10.034   5.788  1.00 24.85           O  
376 ATOM     58  CB  VAL A   8      19.949   9.817   3.074  1.00 26.13           C  
377 ATOM     59  CG1 VAL A   8      21.154  10.667   2.669  1.00 26.51           C  
378 ATOM     60  CG2 VAL A   8      19.153   9.301   1.862  1.00 23.87           C  
379 ATOM     61  N   THR A   9      22.132   8.282   5.580  1.00 23.15           N  
380 ATOM     62  CA  THR A   9      22.863   8.664   6.790  1.00 23.40           C  
381 ATOM     63  C   THR A   9      24.173   9.314   6.438  1.00 33.13           C  
382 ATOM     64  O   THR A   9      24.654   9.241   5.303  1.00 31.04           O  
383 ATOM     65  CB  THR A   9      23.218   7.469   7.641  1.00 29.07           C  
384 ATOM     66  OG1 THR A   9      24.437   6.916   7.123  1.00 34.25           O  
385 ATOM     67  CG2 THR A   9      22.097   6.424   7.576  1.00 23.85           C  
386 ATOM     68  N   PRO A  10      24.773   9.907   7.443  1.00 32.74           N  
387 ATOM     69  CA  PRO A  10      26.012  10.626   7.192  1.00 40.21           C  
388 ATOM     70  C   PRO A  10      27.145   9.843   6.552  1.00 39.02           C  
389 ATOM     71  O   PRO A  10      27.994  10.367   5.811  1.00 40.41           O  
390 ATOM     72  CB  PRO A  10      26.365  11.354   8.512  1.00 40.85           C  
391 ATOM     73  CG  PRO A  10      25.100  11.360   9.383  1.00 38.81           C  
392 ATOM     74  CD  PRO A  10      24.169  10.310   8.772  1.00 29.25           C  
393 ATOM     75  N   THR A  11      27.149   8.583   6.860  1.00 29.69           N  
394 ATOM     76  CA  THR A  11      28.191   7.741   6.370  1.00 31.68           C  
395 ATOM     77  C   THR A  11      27.680   6.836   5.253  1.00 40.26           C  
396 ATOM     78  O   THR A  11      28.315   5.815   4.937  1.00 32.78           O  
397 ATOM     79  CB  THR A  11      28.745   6.892   7.546  1.00 35.16           C  
398 ATOM     80  OG1 THR A  11      27.737   6.011   8.077  1.00 41.86           O  
399 ATOM     81  CG2 THR A  11      29.280   7.785   8.637  1.00 34.63           C  
400 ATOM     82  N   GLY A  12      26.479   7.095   4.715  1.00 29.29           N  
401 ATOM     83  CA  GLY A  12      26.019   6.151   3.680  1.00 27.67           C  
402 ATOM     84  C   GLY A  12      24.548   5.765   3.657  1.00 31.61           C  
403 ATOM     85  O   GLY A  12      23.861   5.746   4.657  1.00 27.16           O  
404 ATOM     86  N   ASN A  13      24.028   5.411   2.492  1.00 27.49           N  
405 ATOM     87  CA  ASN A  13      22.641   4.967   2.352  1.00 28.15           C  
406 ATOM     88  C   ASN A  13      22.472   3.508   2.820  1.00 34.35           C  
407 ATOM     89  O   ASN A  13      23.261   2.592   2.523  1.00 34.29           O  
408 ATOM     90  CB  ASN A  13      22.229   5.041   0.859  1.00 22.27           C  
409 ATOM     91  CG  ASN A  13      22.215   6.448   0.279  1.00 28.56           C  
410 ATOM     92  OD1 ASN A  13      22.151   7.484   0.966  1.00 29.38           O  
411 ATOM     93  ND2 ASN A  13      22.260   6.532  -1.054  1.00 29.02           N  
412 ATOM     94  N   VAL A  14      21.376   3.154   3.448  1.00 24.93           N  
413 ATOM     95  CA  VAL A  14      21.199   1.768   3.845  1.00 24.17           C  
414 ATOM     96  C   VAL A  14      19.689   1.494   3.624  1.00 35.26           C  
415 ATOM     97  O   VAL A  14      18.847   2.366   3.880  1.00 34.14           O  
416 ATOM     98  CB  VAL A  14      21.457   1.553   5.350  1.00 35.72           C  
417 ATOM     99  CG1 VAL A  14      22.781   2.158   5.819  1.00 45.19           C  
418 ATOM    100  CG2 VAL A  14      20.379   2.191   6.228  1.00 37.45           C  
419 ATOM    101  N   GLU A  15      19.318   0.319   3.133  1.00 25.56           N  
420 ATOM    102  CA  GLU A  15      17.873  -0.022   2.949  1.00 24.81           C  
421 ATOM    103  C   GLU A  15      17.513  -1.257   3.780  1.00 28.51           C  
422 ATOM    104  O   GLU A  15      18.367  -2.054   4.152  1.00 39.92           O  
423 ATOM    105  CB  GLU A  15      17.528  -0.396   1.499  1.00 26.55           C  
424 ATOM    106  CG  GLU A  15      18.058   0.554   0.428  1.00 76.87           C  
425 ATOM    107  CD  GLU A  15      17.768   0.033  -0.987  1.00100.00           C  
426 ATOM    108  OE1 GLU A  15      17.197  -1.116  -1.149  1.00 68.35           O  
427 ATOM    109  OE2 GLU A  15      18.097   0.737  -2.014  1.00100.00           O  
428 ATOM    110  N   PHE A  16      16.247  -1.431   4.065  1.00 26.52           N  
429 ATOM    111  CA  PHE A  16      15.777  -2.608   4.823  1.00 28.30           C  
430 ATOM    112  C   PHE A  16      14.244  -2.584   4.803  1.00 33.00           C  
431 ATOM    113  O   PHE A  16      13.635  -1.520   4.649  1.00 30.39           O  
432 ATOM    114  CB  PHE A  16      16.306  -2.569   6.266  1.00 32.53           C  
433 ATOM    115  CG  PHE A  16      15.886  -1.332   7.078  1.00 25.02           C  
434 ATOM    116  CD1 PHE A  16      14.640  -1.297   7.723  1.00 32.70           C  
435 ATOM    117  CD2 PHE A  16      16.753  -0.235   7.192  1.00 28.27           C  
436 ATOM    118  CE1 PHE A  16      14.269  -0.176   8.481  1.00 33.73           C  
437 ATOM    119  CE2 PHE A  16      16.383   0.883   7.952  1.00 30.83           C  
438 ATOM    120  CZ  PHE A  16      15.142   0.913   8.597  1.00 28.38           C  
439 ATOM    121  N   GLN A  17      13.645  -3.759   4.941  1.00 35.55           N  
440 ATOM    122  CA  GLN A  17      12.164  -3.892   4.941  1.00 33.09           C  
441 ATOM    123  C   GLN A  17      11.622  -3.664   6.368  1.00 36.52           C  
442 ATOM    124  O   GLN A  17      12.161  -4.187   7.348  1.00 34.16           O  
443 ATOM    125  CB  GLN A  17      11.745  -5.297   4.473  1.00 40.84           C  
444 ATOM    126  CG  GLN A  17      12.118  -5.610   3.015  1.00 75.19           C  
445 ATOM    127  CD  GLN A  17      11.176  -5.056   1.937  1.00100.00           C  
446 ATOM    128  OE1 GLN A  17      10.033  -5.500   1.819  1.00 91.53           O  
447 ATOM    129  NE2 GLN A  17      11.600  -4.099   1.131  1.00 56.40           N  
448 ATOM    130  N   CYS A  18      10.541  -2.882   6.483  1.00 32.45           N  
449 ATOM    131  CA  CYS A  18       9.949  -2.554   7.813  1.00 34.72           C  
450 ATOM    132  C   CYS A  18       8.464  -2.778   7.839  1.00 34.29           C  
451 ATOM    133  O   CYS A  18       7.700  -2.208   7.075  1.00 31.05           O  
452 ATOM    134  CB  CYS A  18      10.249  -1.090   8.161  1.00 29.02           C  
453 ATOM    135  SG  CYS A  18       9.658  -0.587   9.853  1.00 28.94           S  
454 ATOM    136  N   PRO A  19       8.085  -3.629   8.787  1.00 33.32           N  
455 ATOM    137  CA  PRO A  19       6.690  -3.963   9.026  1.00 32.10           C  
456 ATOM    138  C   PRO A  19       6.006  -2.702   9.499  1.00 40.78           C  
457 ATOM    139  O   PRO A  19       6.592  -1.893  10.222  1.00 36.47           O  
458 ATOM    140  CB  PRO A  19       6.661  -5.023  10.134  1.00 34.58           C  
459 ATOM    141  CG  PRO A  19       8.108  -5.439  10.360  1.00 38.47           C  
460 ATOM    142  CD  PRO A  19       9.005  -4.461   9.587  1.00 36.38           C  
461 ATOM    143  N   ASP A  20       4.761  -2.545   9.044  1.00 34.47           N  
462 ATOM    144  CA  ASP A  20       3.939  -1.390   9.316  1.00 33.10           C  
463 ATOM    145  C   ASP A  20       3.594  -1.249  10.782  1.00 37.33           C  
464 ATOM    146  O   ASP A  20       3.007  -0.234  11.167  1.00 33.51           O  
465 ATOM    147  CB  ASP A  20       2.776  -1.182   8.329  1.00 44.18           C  
466 ATOM    148  CG  ASP A  20       1.663  -2.172   8.473  1.00 58.88           C  
467 ATOM    149  OD1 ASP A  20       1.737  -3.155   9.206  1.00 56.81           O  
468 ATOM    150  OD2 ASP A  20       0.598  -1.806   7.784  1.00 79.64           O  
469 ATOM    151  N   ASP A  21       3.977  -2.293  11.543  1.00 35.64           N  
470 ATOM    152  CA  ASP A  21       3.728  -2.237  12.962  1.00 40.82           C  
471 ATOM    153  C   ASP A  21       4.983  -2.105  13.764  1.00 45.13           C  
472 ATOM    154  O   ASP A  21       4.965  -2.495  14.923  1.00 45.86           O  
473 ATOM    155  CB  ASP A  21       2.706  -3.233  13.568  1.00 39.20           C  
474 ATOM    156  CG  ASP A  21       3.075  -4.710  13.573  1.00 64.17           C  
475 ATOM    157  OD1 ASP A  21       4.036  -5.157  12.965  1.00 61.46           O  
476 ATOM    158  OD2 ASP A  21       2.230  -5.476  14.256  1.00 79.00           O  
477 ATOM    159  N   VAL A  22       6.067  -1.601  13.191  1.00 30.02           N  
478 ATOM    160  CA  VAL A  22       7.303  -1.467  13.989  1.00 23.17           C  
479 ATOM    161  C   VAL A  22       7.875  -0.083  13.703  1.00 37.42           C  
480 ATOM    162  O   VAL A  22       7.841   0.425  12.545  1.00 29.14           O  
481 ATOM    163  CB  VAL A  22       8.279  -2.554  13.524  1.00 35.95           C  
482 ATOM    164  CG1 VAL A  22       9.671  -2.333  14.072  1.00 33.42           C  
483 ATOM    165  CG2 VAL A  22       7.790  -3.977  13.845  1.00 40.60           C  
484 ATOM    166  N   TYR A  23       8.319   0.603  14.747  1.00 31.07           N  
485 ATOM    167  CA  TYR A  23       8.868   1.922  14.526  1.00 23.20           C  
486 ATOM    168  C   TYR A  23      10.146   1.813  13.697  1.00 20.53           C  
487 ATOM    169  O   TYR A  23      10.967   0.886  13.815  1.00 22.64           O  
488 ATOM    170  CB  TYR A  23       9.207   2.601  15.864  1.00 24.89           C  
489 ATOM    171  CG  TYR A  23       8.048   2.917  16.813  1.00 29.11           C  
490 ATOM    172  CD1 TYR A  23       6.967   3.710  16.422  1.00 25.37           C  
491 ATOM    173  CD2 TYR A  23       8.087   2.419  18.126  1.00 29.47           C  
492 ATOM    174  CE1 TYR A  23       5.959   3.981  17.342  1.00 33.05           C  
493 ATOM    175  CE2 TYR A  23       7.167   2.794  19.097  1.00 27.42           C  
494 ATOM    176  CZ  TYR A  23       6.100   3.579  18.677  1.00 29.98           C  
495 ATOM    177  OH  TYR A  23       5.135   3.895  19.566  1.00 32.49           O  
496 ATOM    178  N   ILE A  24      10.358   2.857  12.891  1.00 26.63           N  
497 ATOM    179  CA  ILE A  24      11.544   3.002  12.045  1.00 23.62           C  
498 ATOM    180  C   ILE A  24      12.848   2.723  12.839  1.00 27.47           C  
499 ATOM    181  O   ILE A  24      13.721   1.942  12.446  1.00 25.11           O  
500 ATOM    182  CB  ILE A  24      11.530   4.355  11.265  1.00 27.34           C  
501 ATOM    183  CG1 ILE A  24      10.308   4.326  10.338  1.00 27.39           C  
502 ATOM    184  CG2 ILE A  24      12.839   4.618  10.484  1.00 25.71           C  
503 ATOM    185  CD1 ILE A  24      10.409   5.326   9.248  1.00 35.33           C  
504 ATOM    186  N   LEU A  25      13.016   3.398  13.982  1.00 21.68           N  
505 ATOM    187  CA  LEU A  25      14.226   3.232  14.751  1.00 23.19           C  
506 ATOM    188  C   LEU A  25      14.494   1.805  15.152  1.00 19.67           C  
507 ATOM    189  O   LEU A  25      15.622   1.287  15.036  1.00 21.97           O  
508 ATOM    190  CB  LEU A  25      14.214   4.251  15.971  1.00 25.03           C  
509 ATOM    191  CG  LEU A  25      15.399   4.134  16.985  1.00 33.85           C  
510 ATOM    192  CD1 LEU A  25      16.767   4.626  16.432  1.00 28.22           C  
511 ATOM    193  CD2 LEU A  25      15.003   4.794  18.321  1.00 23.35           C  
512 ATOM    194  N   ASP A  26      13.445   1.170  15.740  1.00 21.80           N  
513 ATOM    195  CA  ASP A  26      13.567  -0.238  16.197  1.00 24.22           C  
514 ATOM    196  C   ASP A  26      13.968  -1.184  15.076  1.00 28.12           C  
515 ATOM    197  O   ASP A  26      14.887  -2.035  15.191  1.00 26.29           O  
516 ATOM    198  CB  ASP A  26      12.229  -0.815  16.715  1.00 26.64           C  
517 ATOM    199  CG  ASP A  26      11.713  -0.170  18.009  1.00 37.98           C  
518 ATOM    200  OD1 ASP A  26      12.168   0.845  18.458  1.00 46.55           O  
519 ATOM    201  OD2 ASP A  26      10.581  -0.638  18.464  1.00 44.33           O  
520 ATOM    202  N   ALA A  27      13.266  -0.995  13.938  1.00 28.45           N  
521 ATOM    203  CA  ALA A  27      13.559  -1.804  12.709  1.00 30.31           C  
522 ATOM    204  C   ALA A  27      15.013  -1.637  12.266  1.00 24.55           C  
523 ATOM    205  O   ALA A  27      15.704  -2.620  11.990  1.00 26.78           O  
524 ATOM    206  CB  ALA A  27      12.584  -1.510  11.550  1.00 27.80           C  
525 ATOM    207  N   ALA A  28      15.467  -0.370  12.227  1.00 21.71           N  
526 ATOM    208  CA  ALA A  28      16.844  -0.113  11.872  1.00 22.96           C  
527 ATOM    209  C   ALA A  28      17.837  -0.801  12.830  1.00 31.14           C  
528 ATOM    210  O   ALA A  28      18.866  -1.394  12.440  1.00 29.37           O  
529 ATOM    211  CB  ALA A  28      17.190   1.365  11.769  1.00 30.64           C  
530 ATOM    212  N   GLU A  29      17.519  -0.733  14.138  1.00 32.57           N  
531 ATOM    213  CA  GLU A  29      18.383  -1.339  15.157  1.00 33.34           C  
532 ATOM    214  C   GLU A  29      18.598  -2.824  14.926  1.00 23.91           C  
533 ATOM    215  O   GLU A  29      19.748  -3.285  14.959  1.00 29.83           O  
534 ATOM    216  CB  GLU A  29      17.921  -0.963  16.602  1.00 25.60           C  
535 ATOM    217  CG  GLU A  29      18.305   0.502  16.913  1.00 24.44           C  
536 ATOM    218  CD  GLU A  29      17.457   1.018  18.046  1.00 25.19           C  
537 ATOM    219  OE1 GLU A  29      16.460   0.426  18.438  1.00 24.78           O  
538 ATOM    220  OE2 GLU A  29      17.923   2.098  18.586  1.00 23.81           O  
539 ATOM    221  N   GLU A  30      17.448  -3.455  14.709  1.00 27.47           N  
540 ATOM    222  CA  GLU A  30      17.286  -4.882  14.380  1.00 37.83           C  
541 ATOM    223  C   GLU A  30      18.140  -5.359  13.188  1.00 40.11           C  
542 ATOM    224  O   GLU A  30      18.573  -6.495  13.120  1.00 39.63           O  
543 ATOM    225  CB  GLU A  30      15.794  -5.252  14.170  1.00 40.07           C  
544 ATOM    226  CG  GLU A  30      14.957  -5.155  15.458  1.00 42.44           C  
545 ATOM    227  CD  GLU A  30      13.539  -5.612  15.275  1.00 56.36           C  
546 ATOM    228  OE1 GLU A  30      13.164  -6.260  14.314  1.00 50.54           O  
547 ATOM    229  OE2 GLU A  30      12.725  -5.114  16.174  1.00 36.99           O  
548 ATOM    230  N   GLU A  31      18.344  -4.473  12.222  1.00 38.32           N  
549 ATOM    231  CA  GLU A  31      19.177  -4.703  11.071  1.00 35.60           C  
550 ATOM    232  C   GLU A  31      20.646  -4.398  11.378  1.00 52.16           C  
551 ATOM    233  O   GLU A  31      21.518  -4.562  10.510  1.00 49.05           O  
552 ATOM    234  CB  GLU A  31      18.620  -3.894   9.866  1.00 32.36           C  
553 ATOM    235  CG  GLU A  31      17.343  -4.552   9.270  1.00 42.97           C  
554 ATOM    236  CD  GLU A  31      17.511  -6.010   8.860  1.00 67.41           C  
555 ATOM    237  OE1 GLU A  31      18.482  -6.441   8.262  1.00 80.04           O  
556 ATOM    238  OE2 GLU A  31      16.571  -6.805   9.318  1.00 80.93           O  
557 ATOM    239  N   GLY A  32      20.934  -3.911  12.608  1.00 36.45           N  
558 ATOM    240  CA  GLY A  32      22.297  -3.587  13.006  1.00 31.78           C  
559 ATOM    241  C   GLY A  32      22.778  -2.203  12.703  1.00 31.69           C  
560 ATOM    242  O   GLY A  32      23.972  -1.976  12.642  1.00 34.57           O  
561 ATOM    243  N   ILE A  33      21.850  -1.251  12.501  1.00 35.35           N  
562 ATOM    244  CA  ILE A  33      22.177   0.144  12.177  1.00 28.42           C  
563 ATOM    245  C   ILE A  33      22.256   1.009  13.444  1.00 33.98           C  
564 ATOM    246  O   ILE A  33      21.378   0.942  14.287  1.00 32.45           O  
565 ATOM    247  CB  ILE A  33      21.135   0.765  11.251  1.00 31.00           C  
566 ATOM    248  CG1 ILE A  33      20.902  -0.025   9.950  1.00 47.25           C  
567 ATOM    249  CG2 ILE A  33      21.426   2.216  10.846  1.00 27.16           C  
568 ATOM    250  CD1 ILE A  33      19.920   0.766   9.061  1.00 51.98           C  
569 ATOM    251  N   ASP A  34      23.258   1.860  13.579  1.00 31.29           N  
570 ATOM    252  CA  ASP A  34      23.303   2.712  14.757  1.00 34.35           C  
571 ATOM    253  C   ASP A  34      22.744   4.100  14.464  1.00 43.06           C  
572 ATOM    254  O   ASP A  34      23.349   4.874  13.724  1.00 33.14           O  
573 ATOM    255  CB  ASP A  34      24.761   2.854  15.196  1.00 38.16           C  
574 ATOM    256  CG  ASP A  34      24.920   3.628  16.465  1.00 60.77           C  
575 ATOM    257  OD1 ASP A  34      24.013   4.180  17.048  1.00 67.71           O  
576 ATOM    258  OD2 ASP A  34      26.160   3.670  16.870  1.00100.00           O  
577 ATOM    259  N   LEU A  35      21.606   4.432  15.063  1.00 25.84           N  
578 ATOM    260  CA  LEU A  35      20.982   5.725  14.886  1.00 25.49           C  
579 ATOM    261  C   LEU A  35      20.972   6.503  16.230  1.00 30.02           C  
580 ATOM    262  O   LEU A  35      20.894   5.970  17.324  1.00 30.20           O  
581 ATOM    263  CB  LEU A  35      19.524   5.626  14.330  1.00 29.86           C  
582 ATOM    264  CG  LEU A  35      19.326   4.995  12.913  1.00 34.99           C  
583 ATOM    265  CD1 LEU A  35      17.826   5.101  12.508  1.00 25.92           C  
584 ATOM    266  CD2 LEU A  35      20.204   5.766  11.885  1.00 28.46           C  
585 ATOM    267  N   PRO A  36      20.991   7.774  16.189  1.00 24.98           N  
586 ATOM    268  CA  PRO A  36      20.915   8.450  17.496  1.00 27.92           C  
587 ATOM    269  C   PRO A  36      19.519   8.369  18.150  1.00 34.05           C  
588 ATOM    270  O   PRO A  36      18.406   8.438  17.518  1.00 24.43           O  
589 ATOM    271  CB  PRO A  36      21.187   9.939  17.172  1.00 25.14           C  
590 ATOM    272  CG  PRO A  36      21.223  10.101  15.644  1.00 33.38           C  
591 ATOM    273  CD  PRO A  36      21.123   8.723  15.027  1.00 27.27           C  
592 ATOM    274  N   TYR A  37      19.578   8.381  19.481  1.00 24.54           N  
593 ATOM    275  CA  TYR A  37      18.347   8.494  20.237  1.00 24.90           C  
594 ATOM    276  C   TYR A  37      18.650   8.899  21.687  1.00 44.09           C  
595 ATOM    277  O   TYR A  37      19.790   8.838  22.140  1.00 28.24           O  
596 ATOM    278  CB  TYR A  37      17.491   7.256  20.362  1.00 18.81           C  
597 ATOM    279  CG  TYR A  37      18.233   6.159  21.122  1.00 24.63           C  
598 ATOM    280  CD1 TYR A  37      19.137   5.311  20.464  1.00 26.04           C  
599 ATOM    281  CD2 TYR A  37      18.018   5.944  22.486  1.00 29.97           C  
600 ATOM    282  CE1 TYR A  37      19.817   4.294  21.132  1.00 30.23           C  
601 ATOM    283  CE2 TYR A  37      18.673   4.912  23.167  1.00 24.88           C  
602 ATOM    284  CZ  TYR A  37      19.581   4.091  22.501  1.00 30.95           C  
603 ATOM    285  OH  TYR A  37      20.213   3.062  23.175  1.00 38.22           O  
604 ATOM    286  N   SER A  38      17.595   9.277  22.418  1.00 29.18           N  
605 ATOM    287  CA  SER A  38      17.725   9.558  23.845  1.00 32.26           C  
606 ATOM    288  C   SER A  38      16.490   9.055  24.659  1.00 25.30           C  
607 ATOM    289  O   SER A  38      16.606   7.975  25.282  1.00 25.32           O  
608 ATOM    290  CB  SER A  38      18.302  10.927  24.200  1.00 22.00           C  
609 ATOM    291  OG  SER A  38      17.293  11.869  24.016  1.00 33.52           O  
610 ATOM    292  N   CYS A  39      15.380   9.816  24.591  1.00 23.71           N  
611 ATOM    293  CA  CYS A  39      14.183   9.490  25.362  1.00 26.55           C  
612 ATOM    294  C   CYS A  39      13.438   8.285  24.842  1.00 34.48           C  
613 ATOM    295  O   CYS A  39      12.786   7.587  25.618  1.00 26.18           O  
614 ATOM    296  CB  CYS A  39      13.199  10.697  25.491  1.00 29.83           C  
615 ATOM    297  SG  CYS A  39      12.242  11.025  23.939  1.00 29.79           S  
616 ATOM    298  N   ARG A  40      13.487   8.054  23.495  1.00 24.58           N  
617 ATOM    299  CA  ARG A  40      12.723   6.913  22.913  1.00 28.18           C  
618 ATOM    300  C   ARG A  40      11.205   7.064  23.170  1.00 30.09           C  
619 ATOM    301  O   ARG A  40      10.487   6.085  23.025  1.00 31.35           O  
620 ATOM    302  CB  ARG A  40      13.215   5.463  23.156  1.00 26.06           C  
621 ATOM    303  CG  ARG A  40      14.725   5.291  22.954  1.00 26.48           C  
622 ATOM    304  CD  ARG A  40      15.197   3.855  23.177  1.00 29.25           C  
623 ATOM    305  NE  ARG A  40      14.665   2.882  22.173  1.00 29.50           N  
624 ATOM    306  CZ  ARG A  40      15.384   2.358  21.164  1.00 24.32           C  
625 ATOM    307  NH1 ARG A  40      16.675   2.663  20.962  1.00 22.08           N  
626 ATOM    308  NH2 ARG A  40      14.730   1.522  20.369  1.00 24.44           N  
627 ATOM    309  N   ALA A  41      10.703   8.251  23.551  1.00 30.98           N  
628 ATOM    310  CA  ALA A  41       9.258   8.340  23.833  1.00 35.10           C  
629 ATOM    311  C   ALA A  41       8.586   9.429  23.005  1.00 32.60           C  
630 ATOM    312  O   ALA A  41       7.617   9.978  23.480  1.00 33.61           O  
631 ATOM    313  CB  ALA A  41       9.061   8.685  25.305  1.00 32.00           C  
632 ATOM    314  N   GLY A  42       9.184   9.924  21.887  1.00 37.71           N  
633 ATOM    315  CA  GLY A  42       8.569  11.038  21.100  1.00 32.94           C  
634 ATOM    316  C   GLY A  42       8.463  12.452  21.726  1.00 33.79           C  
635 ATOM    317  O   GLY A  42       7.614  13.321  21.347  1.00 27.19           O  
636 ATOM    318  N   SER A  43       9.383  12.734  22.670  1.00 29.21           N  
637 ATOM    319  CA  SER A  43       9.217  14.009  23.222  1.00 27.72           C  
638 ATOM    320  C   SER A  43      10.468  14.838  23.104  1.00 36.35           C  
639 ATOM    321  O   SER A  43      10.575  15.886  23.772  1.00 37.69           O  
640 ATOM    322  CB  SER A  43       8.702  13.848  24.657  1.00 41.18           C  
641 ATOM    323  OG  SER A  43       9.762  13.391  25.438  1.00 37.35           O  
642 ATOM    324  N   CYS A  44      11.424  14.383  22.281  1.00 24.01           N  
643 ATOM    325  CA  CYS A  44      12.645  15.163  22.186  1.00 26.72           C  
644 ATOM    326  C   CYS A  44      13.177  15.352  20.744  1.00 34.67           C  
645 ATOM    327  O   CYS A  44      12.489  14.868  19.850  1.00 30.25           O  
646 ATOM    328  CB  CYS A  44      13.745  14.604  23.122  1.00 22.69           C  
647 ATOM    329  SG  CYS A  44      14.770  13.299  22.485  1.00 24.81           S  
648 ATOM    330  N   SER A  45      14.308  16.078  20.499  1.00 24.73           N  
649 ATOM    331  CA  SER A  45      14.777  16.268  19.112  1.00 26.39           C  
650 ATOM    332  C   SER A  45      15.868  15.266  18.722  1.00 30.37           C  
651 ATOM    333  O   SER A  45      16.412  15.218  17.615  1.00 28.25           O  
652 ATOM    334  CB  SER A  45      15.275  17.674  18.949  1.00 27.38           C  
653 ATOM    335  OG  SER A  45      16.431  17.813  19.806  1.00 29.38           O  
654 ATOM    336  N   SER A  46      16.301  14.457  19.674  1.00 21.91           N  
655 ATOM    337  CA  SER A  46      17.426  13.616  19.381  1.00 21.12           C  
656 ATOM    338  C   SER A  46      17.353  12.724  18.144  1.00 25.42           C  
657 ATOM    339  O   SER A  46      18.410  12.471  17.586  1.00 26.31           O  
658 ATOM    340  CB  SER A  46      17.834  12.702  20.561  1.00 28.46           C  
659 ATOM    341  OG  SER A  46      18.253  13.537  21.616  1.00 36.10           O  
660 ATOM    342  N   CYS A  47      16.247  12.026  17.904  1.00 21.93           N  
661 ATOM    343  CA  CYS A  47      16.202  11.056  16.827  1.00 21.80           C  
662 ATOM    344  C   CYS A  47      15.649  11.698  15.536  1.00 21.02           C  
663 ATOM    345  O   CYS A  47      15.149  10.997  14.648  1.00 23.37           O  
664 ATOM    346  CB  CYS A  47      15.227   9.940  17.245  1.00 20.46           C  
665 ATOM    347  SG  CYS A  47      13.560  10.572  17.479  1.00 24.27           S  
666 ATOM    348  N   ALA A  48      15.664  12.998  15.481  1.00 23.57           N  
667 ATOM    349  CA  ALA A  48      15.062  13.721  14.300  1.00 27.12           C  
668 ATOM    350  C   ALA A  48      15.728  13.356  12.956  1.00 23.33           C  
669 ATOM    351  O   ALA A  48      16.985  13.288  12.810  1.00 22.29           O  
670 ATOM    352  CB  ALA A  48      15.001  15.246  14.459  1.00 23.21           C  
671 ATOM    353  N   GLY A  49      14.841  13.313  11.994  1.00 26.74           N  
672 ATOM    354  CA  GLY A  49      15.186  13.132  10.580  1.00 29.02           C  
673 ATOM    355  C   GLY A  49      14.265  14.081   9.719  1.00 28.23           C  
674 ATOM    356  O   GLY A  49      13.303  14.752  10.210  1.00 20.19           O  
675 ATOM    357  N   LYS A  50      14.518  14.061   8.367  1.00 22.94           N  
676 ATOM    358  CA  LYS A  50      13.710  14.863   7.373  1.00 21.93           C  
677 ATOM    359  C   LYS A  50      13.181  13.817   6.316  1.00 27.46           C  
678 ATOM    360  O   LYS A  50      13.986  13.010   5.743  1.00 22.40           O  
679 ATOM    361  CB  LYS A  50      14.564  15.966   6.685  1.00 22.08           C  
680 ATOM    362  CG  LYS A  50      14.605  17.254   7.500  1.00 70.03           C  
681 ATOM    363  CD  LYS A  50      13.535  18.294   7.153  1.00 70.65           C  
682 ATOM    364  CE  LYS A  50      14.198  19.537   6.556  1.00 95.81           C  
683 ATOM    365  NZ  LYS A  50      13.315  20.498   5.873  1.00100.00           N  
684 ATOM    366  N   LEU A  51      11.843  13.756   6.190  1.00 23.93           N  
685 ATOM    367  CA  LEU A  51      11.182  12.820   5.242  1.00 22.04           C  
686 ATOM    368  C   LEU A  51      11.343  13.464   3.811  1.00 26.89           C  
687 ATOM    369  O   LEU A  51      11.019  14.617   3.489  1.00 26.02           O  
688 ATOM    370  CB  LEU A  51       9.711  12.786   5.619  1.00 23.42           C  
689 ATOM    371  CG  LEU A  51       8.853  12.151   4.557  1.00 26.07           C  
690 ATOM    372  CD1 LEU A  51       9.040  10.663   4.609  1.00 32.32           C  
691 ATOM    373  CD2 LEU A  51       7.389  12.360   4.843  1.00 35.33           C  
692 ATOM    374  N   LYS A  52      11.980  12.719   2.963  1.00 24.44           N  
693 ATOM    375  CA  LYS A  52      12.215  13.149   1.602  1.00 23.16           C  
694 ATOM    376  C   LYS A  52      11.098  12.677   0.642  1.00 30.50           C  
695 ATOM    377  O   LYS A  52      10.510  13.473  -0.152  1.00 32.15           O  
696 ATOM    378  CB  LYS A  52      13.547  12.573   1.200  1.00 24.68           C  
697 ATOM    379  CG  LYS A  52      14.590  13.069   2.203  1.00 61.41           C  
698 ATOM    380  CD  LYS A  52      14.704  14.575   2.120  1.00 88.91           C  
699 ATOM    381  CE  LYS A  52      15.163  15.276   3.378  1.00 99.36           C  
700 ATOM    382  NZ  LYS A  52      15.668  16.630   3.069  1.00100.00           N  
701 ATOM    383  N   THR A  53      10.723  11.429   0.796  1.00 22.25           N  
702 ATOM    384  CA  THR A  53       9.693  10.822  -0.062  1.00 24.34           C  
703 ATOM    385  C   THR A  53       8.818   9.802   0.661  1.00 27.89           C  
704 ATOM    386  O   THR A  53       9.369   8.972   1.390  1.00 28.95           O  
705 ATOM    387  CB  THR A  53      10.434   9.920  -1.104  1.00 31.58           C  
706 ATOM    388  OG1 THR A  53      11.485  10.615  -1.745  1.00 36.65           O  
707 ATOM    389  CG2 THR A  53       9.392   9.465  -2.097  1.00 28.92           C  
708 ATOM    390  N   GLY A  54       7.520   9.785   0.437  1.00 23.82           N  
709 ATOM    391  CA  GLY A  54       6.697   8.779   1.103  1.00 22.96           C  
710 ATOM    392  C   GLY A  54       5.747   9.381   2.211  1.00 21.97           C  
711 ATOM    393  O   GLY A  54       5.664  10.588   2.423  1.00 25.52           O  
712 ATOM    394  N   SER A  55       5.072   8.494   2.960  1.00 25.22           N  
713 ATOM    395  CA  SER A  55       4.154   8.875   4.011  1.00 28.49           C  
714 ATOM    396  C   SER A  55       4.486   8.103   5.302  1.00 24.34           C  
715 ATOM    397  O   SER A  55       4.973   6.965   5.258  1.00 27.68           O  
716 ATOM    398  CB  SER A  55       2.761   8.352   3.609  1.00 29.79           C  
717 ATOM    399  OG  SER A  55       2.398   8.865   2.336  1.00 41.45           O  
718 ATOM    400  N   LEU A  56       4.183   8.723   6.426  1.00 26.66           N  
719 ATOM    401  CA  LEU A  56       4.424   8.134   7.760  1.00 25.62           C  
720 ATOM    402  C   LEU A  56       3.240   8.370   8.687  1.00 30.33           C  
721 ATOM    403  O   LEU A  56       2.434   9.273   8.469  1.00 29.36           O  
722 ATOM    404  CB  LEU A  56       5.559   8.867   8.490  1.00 26.75           C  
723 ATOM    405  CG  LEU A  56       6.906   8.861   7.782  1.00 34.83           C  
724 ATOM    406  CD1 LEU A  56       7.858   9.937   8.326  1.00 29.42           C  
725 ATOM    407  CD2 LEU A  56       7.639   7.531   7.941  1.00 28.43           C  
726 ATOM    408  N   ASN A  57       3.150   7.556   9.719  1.00 28.09           N  
727 ATOM    409  CA  ASN A  57       2.162   7.782  10.791  1.00 24.87           C  
728 ATOM    410  C   ASN A  57       2.970   8.183  12.032  1.00 23.91           C  
729 ATOM    411  O   ASN A  57       3.748   7.365  12.556  1.00 25.64           O  
730 ATOM    412  CB  ASN A  57       1.327   6.524  11.056  1.00 26.11           C  
731 ATOM    413  CG  ASN A  57       0.408   6.647  12.288  1.00 35.12           C  
732 ATOM    414  OD1 ASN A  57       0.559   7.569  13.092  1.00 40.95           O  
733 ATOM    415  ND2 ASN A  57      -0.544   5.753  12.492  1.00 41.01           N  
734 ATOM    416  N   GLN A  58       2.776   9.444  12.447  1.00 27.37           N  
735 ATOM    417  CA  GLN A  58       3.511  10.052  13.595  1.00 31.76           C  
736 ATOM    418  C   GLN A  58       2.582  10.362  14.800  1.00 34.04           C  
737 ATOM    419  O   GLN A  58       2.879  11.183  15.671  1.00 29.19           O  
738 ATOM    420  CB  GLN A  58       4.233  11.333  13.150  1.00 25.80           C  
739 ATOM    421  CG  GLN A  58       5.444  11.050  12.242  1.00 28.40           C  
740 ATOM    422  CD  GLN A  58       6.459  12.201  12.190  1.00 47.72           C  
741 ATOM    423  OE1 GLN A  58       6.420  13.019  11.268  1.00 34.30           O  
742 ATOM    424  NE2 GLN A  58       7.377  12.316  13.133  1.00 26.13           N  
743 ATOM    425  N   ASP A  59       1.433   9.693  14.869  1.00 36.72           N  
744 ATOM    426  CA  ASP A  59       0.490   9.937  15.971  1.00 38.66           C  
745 ATOM    427  C   ASP A  59       1.091   9.815  17.356  1.00 35.94           C  
746 ATOM    428  O   ASP A  59       0.654  10.514  18.266  1.00 39.04           O  
747 ATOM    429  CB  ASP A  59      -0.584   8.841  15.935  1.00 42.70           C  
748 ATOM    430  CG  ASP A  59      -1.530   8.991  14.788  1.00 46.32           C  
749 ATOM    431  OD1 ASP A  59      -1.658  10.028  14.186  1.00 38.83           O  
750 ATOM    432  OD2 ASP A  59      -2.364   7.994  14.691  1.00 59.49           O  
751 ATOM    433  N   ASP A  60       1.995   8.847  17.545  1.00 24.98           N  
752 ATOM    434  CA  ASP A  60       2.571   8.658  18.857  1.00 24.28           C  
753 ATOM    435  C   ASP A  60       3.580   9.740  19.204  1.00 40.65           C  
754 ATOM    436  O   ASP A  60       4.138   9.656  20.278  1.00 43.03           O  
755 ATOM    437  CB  ASP A  60       3.322   7.326  18.890  1.00 27.18           C  
756 ATOM    438  CG  ASP A  60       2.315   6.216  18.808  1.00 57.16           C  
757 ATOM    439  OD1 ASP A  60       1.117   6.432  18.881  1.00 51.58           O  
758 ATOM    440  OD2 ASP A  60       2.833   5.017  18.626  1.00 41.88           O  
759 ATOM    441  N   GLN A  61       3.968  10.668  18.334  1.00 27.55           N  
760 ATOM    442  CA  GLN A  61       4.973  11.625  18.768  1.00 30.08           C  
761 ATOM    443  C   GLN A  61       4.316  12.872  19.438  1.00 40.72           C  
762 ATOM    444  O   GLN A  61       3.179  13.216  19.124  1.00 34.19           O  
763 ATOM    445  CB  GLN A  61       5.776  12.028  17.544  1.00 33.63           C  
764 ATOM    446  CG  GLN A  61       5.117  13.131  16.681  1.00 25.93           C  
765 ATOM    447  CD  GLN A  61       5.331  14.519  17.217  1.00 28.73           C  
766 ATOM    448  OE1 GLN A  61       6.402  14.827  17.721  1.00 30.35           O  
767 ATOM    449  NE2 GLN A  61       4.427  15.450  16.881  1.00 35.06           N  
768 ATOM    450  N   SER A  62       4.967  13.636  20.333  1.00 27.75           N  
769 ATOM    451  CA  SER A  62       4.283  14.824  20.910  1.00 30.90           C  
770 ATOM    452  C   SER A  62       5.077  16.100  20.909  1.00 36.75           C  
771 ATOM    453  O   SER A  62       4.690  17.110  21.441  1.00 52.66           O  
772 ATOM    454  CB  SER A  62       3.864  14.633  22.379  1.00 35.95           C  
773 ATOM    455  OG  SER A  62       4.952  14.105  23.125  1.00 46.21           O  
774 ATOM    456  N   PHE A  63       6.252  16.067  20.384  1.00 29.60           N  
775 ATOM    457  CA  PHE A  63       7.102  17.228  20.417  1.00 27.99           C  
776 ATOM    458  C   PHE A  63       6.946  18.183  19.229  1.00 31.11           C  
777 ATOM    459  O   PHE A  63       7.002  19.359  19.419  1.00 27.26           O  
778 ATOM    460  CB  PHE A  63       8.530  16.630  20.559  1.00 25.49           C  
779 ATOM    461  CG  PHE A  63       9.618  17.648  20.427  1.00 30.88           C  
780 ATOM    462  CD1 PHE A  63       9.947  18.463  21.509  1.00 26.86           C  
781 ATOM    463  CD2 PHE A  63      10.321  17.816  19.230  1.00 29.02           C  
782 ATOM    464  CE1 PHE A  63      11.013  19.366  21.435  1.00 29.07           C  
783 ATOM    465  CE2 PHE A  63      11.373  18.727  19.142  1.00 29.76           C  
784 ATOM    466  CZ  PHE A  63      11.726  19.519  20.243  1.00 33.72           C  
785 ATOM    467  N   LEU A  64       6.865  17.724  17.971  1.00 25.68           N  
786 ATOM    468  CA  LEU A  64       6.831  18.662  16.842  1.00 24.82           C  
787 ATOM    469  C   LEU A  64       5.450  19.287  16.739  1.00 26.70           C  
788 ATOM    470  O   LEU A  64       4.460  18.591  16.986  1.00 31.40           O  
789 ATOM    471  CB  LEU A  64       7.034  17.871  15.491  1.00 22.47           C  
790 ATOM    472  CG  LEU A  64       8.369  17.086  15.396  1.00 29.46           C  
791 ATOM    473  CD1 LEU A  64       8.417  16.185  14.142  1.00 30.53           C  
792 ATOM    474  CD2 LEU A  64       9.647  17.977  15.456  1.00 24.48           C  
793 ATOM    475  N   ASP A  65       5.405  20.538  16.305  1.00 28.62           N  
794 ATOM    476  CA  ASP A  65       4.152  21.243  16.006  1.00 34.60           C  
795 ATOM    477  C   ASP A  65       3.666  20.894  14.548  1.00 41.36           C  
796 ATOM    478  O   ASP A  65       4.444  20.342  13.747  1.00 26.86           O  
797 ATOM    479  CB  ASP A  65       4.279  22.755  16.344  1.00 31.77           C  
798 ATOM    480  CG  ASP A  65       5.013  23.596  15.359  1.00 47.04           C  
799 ATOM    481  OD1 ASP A  65       5.134  23.317  14.193  1.00 48.63           O  
800 ATOM    482  OD2 ASP A  65       5.539  24.667  15.877  1.00 71.08           O  
801 ATOM    483  N   ASP A  66       2.394  21.176  14.206  1.00 31.65           N  
802 ATOM    484  CA  ASP A  66       1.862  20.859  12.888  1.00 33.85           C  
803 ATOM    485  C   ASP A  66       2.718  21.427  11.772  1.00 38.51           C  
804 ATOM    486  O   ASP A  66       2.894  20.807  10.719  1.00 38.50           O  
805 ATOM    487  CB  ASP A  66       0.336  21.139  12.705  1.00 35.51           C  
806 ATOM    488  CG  ASP A  66      -0.498  20.102  13.425  1.00 95.83           C  
807 ATOM    489  OD1 ASP A  66      -0.319  18.893  13.287  1.00100.00           O  
808 ATOM    490  OD2 ASP A  66      -1.318  20.615  14.323  1.00 84.76           O  
809 ATOM    491  N   ASP A  67       3.271  22.611  12.040  1.00 33.26           N  
810 ATOM    492  CA  ASP A  67       4.128  23.303  11.083  1.00 33.10           C  
811 ATOM    493  C   ASP A  67       5.410  22.560  10.803  1.00 45.29           C  
812 ATOM    494  O   ASP A  67       5.837  22.433   9.647  1.00 34.92           O  
813 ATOM    495  CB  ASP A  67       4.521  24.678  11.546  1.00 31.04           C  
814 ATOM    496  CG  ASP A  67       3.513  25.724  11.117  1.00 90.55           C  
815 ATOM    497  OD1 ASP A  67       2.330  25.355  10.766  1.00 92.64           O  
816 ATOM    498  OD2 ASP A  67       3.854  26.959  11.106  1.00100.00           O  
817 ATOM    499  N   GLN A  68       6.015  22.094  11.853  1.00 38.59           N  
818 ATOM    500  CA  GLN A  68       7.260  21.369  11.718  1.00 32.76           C  
819 ATOM    501  C   GLN A  68       7.016  20.090  10.901  1.00 26.08           C  
820 ATOM    502  O   GLN A  68       7.814  19.732  10.023  1.00 30.32           O  
821 ATOM    503  CB  GLN A  68       7.820  21.057  13.091  1.00 22.57           C  
822 ATOM    504  CG  GLN A  68       8.535  22.262  13.705  1.00 26.78           C  
823 ATOM    505  CD  GLN A  68       8.904  22.067  15.173  1.00 35.57           C  
824 ATOM    506  OE1 GLN A  68       8.118  21.511  15.936  1.00 29.91           O  
825 ATOM    507  NE2 GLN A  68      10.069  22.499  15.619  1.00 29.90           N  
826 ATOM    508  N   ILE A  69       5.903  19.435  11.205  1.00 25.11           N  
827 ATOM    509  CA  ILE A  69       5.499  18.196  10.509  1.00 27.87           C  
828 ATOM    510  C   ILE A  69       5.327  18.483   9.019  1.00 34.66           C  
829 ATOM    511  O   ILE A  69       5.811  17.729   8.162  1.00 29.47           O  
830 ATOM    512  CB  ILE A  69       4.171  17.674  11.063  1.00 32.70           C  
831 ATOM    513  CG1 ILE A  69       4.302  17.089  12.470  1.00 40.33           C  
832 ATOM    514  CG2 ILE A  69       3.565  16.559  10.207  1.00 29.13           C  
833 ATOM    515  CD1 ILE A  69       5.045  15.752  12.495  1.00 32.83           C  
834 ATOM    516  N   ASP A  70       4.637  19.573   8.776  1.00 31.86           N  
835 ATOM    517  CA  ASP A  70       4.370  20.072   7.426  1.00 38.31           C  
836 ATOM    518  C   ASP A  70       5.714  20.306   6.684  1.00 40.55           C  
837 ATOM    519  O   ASP A  70       5.839  20.039   5.474  1.00 48.39           O  
838 ATOM    520  CB  ASP A  70       3.604  21.400   7.532  1.00 52.17           C  
839 ATOM    521  CG  ASP A  70       2.078  21.257   7.683  1.00 55.19           C  
840 ATOM    522  OD1 ASP A  70       1.545  20.107   7.915  1.00 80.92           O  
841 ATOM    523  OD2 ASP A  70       1.323  22.303   7.572  1.00 63.35           O  
842 ATOM    524  N   GLU A  71       6.703  20.810   7.446  1.00 34.13           N  
843 ATOM    525  CA  GLU A  71       8.074  21.120   6.933  1.00 34.15           C  
844 ATOM    526  C   GLU A  71       8.794  19.823   6.526  1.00 30.41           C  
845 ATOM    527  O   GLU A  71       9.763  19.846   5.748  1.00 35.23           O  
846 ATOM    528  CB  GLU A  71       8.924  21.851   8.000  1.00 41.29           C  
847 ATOM    529  CG  GLU A  71       8.882  23.387   7.868  1.00 64.85           C  
848 ATOM    530  CD  GLU A  71      10.268  24.068   7.864  1.00100.00           C  
849 ATOM    531  OE1 GLU A  71      11.290  23.479   8.387  1.00 55.31           O  
850 ATOM    532  OE2 GLU A  71      10.413  25.243   7.337  1.00100.00           O  
851 ATOM    533  N   GLY A  72       8.295  18.726   7.081  1.00 27.79           N  
852 ATOM    534  CA  GLY A  72       8.784  17.369   6.766  1.00 32.80           C  
853 ATOM    535  C   GLY A  72       9.646  16.761   7.895  1.00 32.09           C  
854 ATOM    536  O   GLY A  72      10.348  15.757   7.699  1.00 25.25           O  
855 ATOM    537  N   TRP A  73       9.595  17.356   9.076  1.00 22.23           N  
856 ATOM    538  CA  TRP A  73      10.383  16.849  10.220  1.00 21.49           C  
857 ATOM    539  C   TRP A  73       9.765  15.543  10.734  1.00 26.19           C  
858 ATOM    540  O   TRP A  73       8.548  15.414  10.743  1.00 26.06           O  
859 ATOM    541  CB  TRP A  73      10.454  17.886  11.341  1.00 23.52           C  
860 ATOM    542  CG  TRP A  73      11.396  19.048  11.007  1.00 26.22           C  
861 ATOM    543  CD1 TRP A  73      11.039  20.269  10.605  1.00 28.20           C  
862 ATOM    544  CD2 TRP A  73      12.823  19.008  11.067  1.00 24.95           C  
863 ATOM    545  NE1 TRP A  73      12.238  21.017  10.401  1.00 28.21           N  
864 ATOM    546  CE2 TRP A  73      13.272  20.262  10.674  1.00 34.89           C  
865 ATOM    547  CE3 TRP A  73      13.768  18.030  11.414  1.00 24.84           C  
866 ATOM    548  CZ2 TRP A  73      14.626  20.610  10.598  1.00 32.01           C  
867 ATOM    549  CZ3 TRP A  73      15.133  18.390  11.338  1.00 28.18           C  
868 ATOM    550  CH2 TRP A  73      15.540  19.620  10.948  1.00 32.61           C  
869 ATOM    551  N   VAL A  74      10.593  14.559  11.200  1.00 23.35           N  
870 ATOM    552  CA  VAL A  74      10.113  13.267  11.705  1.00 26.91           C  
871 ATOM    553  C   VAL A  74      10.908  12.880  12.956  1.00 21.84           C  
872 ATOM    554  O   VAL A  74      12.136  13.080  12.973  1.00 22.56           O  
873 ATOM    555  CB  VAL A  74      10.512  12.092  10.734  1.00 34.43           C  
874 ATOM    556  CG1 VAL A  74       9.845  10.767  11.131  1.00 31.94           C  
875 ATOM    557  CG2 VAL A  74      10.272  12.404   9.276  1.00 34.41           C  
876 ATOM    558  N   LEU A  75      10.212  12.238  13.882  1.00 23.50           N  
877 ATOM    559  CA  LEU A  75      10.892  11.635  15.066  1.00 25.89           C  
878 ATOM    560  C   LEU A  75      10.923  10.134  14.847  1.00 21.88           C  
879 ATOM    561  O   LEU A  75       9.878   9.418  14.894  1.00 24.28           O  
880 ATOM    562  CB  LEU A  75      10.252  12.047  16.425  1.00 24.52           C  
881 ATOM    563  CG  LEU A  75      10.262  13.564  16.716  1.00 29.19           C  
882 ATOM    564  CD1 LEU A  75       9.589  13.895  18.095  1.00 27.15           C  
883 ATOM    565  CD2 LEU A  75      11.679  14.128  16.642  1.00 24.99           C  
884 ATOM    566  N   THR A  76      12.124   9.633  14.510  1.00 20.95           N  
885 ATOM    567  CA  THR A  76      12.251   8.258  14.122  1.00 22.14           C  
886 ATOM    568  C   THR A  76      11.899   7.212  15.221  1.00 25.69           C  
887 ATOM    569  O   THR A  76      11.533   6.102  14.878  1.00 20.55           O  
888 ATOM    570  CB  THR A  76      13.595   7.943  13.417  1.00 29.14           C  
889 ATOM    571  OG1 THR A  76      14.619   8.070  14.358  1.00 22.12           O  
890 ATOM    572  CG2 THR A  76      13.851   8.815  12.151  1.00 21.65           C  
891 ATOM    573  N   CYS A  77      11.936   7.604  16.523  1.00 19.42           N  
892 ATOM    574  CA  CYS A  77      11.573   6.588  17.500  1.00 23.31           C  
893 ATOM    575  C   CYS A  77      10.080   6.382  17.585  1.00 23.91           C  
894 ATOM    576  O   CYS A  77       9.604   5.521  18.330  1.00 27.19           O  
895 ATOM    577  CB  CYS A  77      12.096   7.056  18.896  1.00 26.08           C  
896 ATOM    578  SG  CYS A  77      11.280   8.530  19.603  1.00 24.96           S  
897 ATOM    579  N   ALA A  78       9.316   7.248  16.935  1.00 20.23           N  
898 ATOM    580  CA  ALA A  78       7.844   7.176  17.084  1.00 26.31           C  
899 ATOM    581  C   ALA A  78       7.033   7.191  15.789  1.00 36.64           C  
900 ATOM    582  O   ALA A  78       5.853   7.565  15.774  1.00 30.28           O  
901 ATOM    583  CB  ALA A  78       7.355   8.353  17.931  1.00 24.52           C  
902 ATOM    584  N   ALA A  79       7.710   6.814  14.700  1.00 29.72           N  
903 ATOM    585  CA  ALA A  79       7.111   6.869  13.368  1.00 32.19           C  
904 ATOM    586  C   ALA A  79       6.958   5.506  12.733  1.00 25.32           C  
905 ATOM    587  O   ALA A  79       7.919   4.711  12.753  1.00 24.70           O  
906 ATOM    588  CB  ALA A  79       7.896   7.902  12.468  1.00 25.97           C  
907 ATOM    589  N   TYR A  80       5.749   5.231  12.211  1.00 25.90           N  
908 ATOM    590  CA  TYR A  80       5.484   4.014  11.425  1.00 24.76           C  
909 ATOM    591  C   TYR A  80       5.417   4.400   9.929  1.00 24.61           C  
910 ATOM    592  O   TYR A  80       4.854   5.446   9.553  1.00 25.82           O  
911 ATOM    593  CB  TYR A  80       4.219   3.175  11.706  1.00 26.45           C  
912 ATOM    594  CG  TYR A  80       4.106   2.676  13.134  1.00 31.84           C  
913 ATOM    595  CD1 TYR A  80       4.830   1.580  13.624  1.00 34.25           C  
914 ATOM    596  CD2 TYR A  80       3.242   3.365  13.990  1.00 34.72           C  
915 ATOM    597  CE1 TYR A  80       4.714   1.193  14.964  1.00 30.56           C  
916 ATOM    598  CE2 TYR A  80       3.065   2.963  15.314  1.00 30.24           C  
917 ATOM    599  CZ  TYR A  80       3.790   1.866  15.770  1.00 35.29           C  
918 ATOM    600  OH  TYR A  80       3.624   1.546  17.078  1.00 51.62           O  
919 ATOM    601  N   PRO A  81       6.018   3.558   9.080  1.00 27.26           N  
920 ATOM    602  CA  PRO A  81       5.949   3.836   7.625  1.00 29.66           C  
921 ATOM    603  C   PRO A  81       4.575   3.430   7.093  1.00 31.14           C  
922 ATOM    604  O   PRO A  81       4.053   2.403   7.575  1.00 29.26           O  
923 ATOM    605  CB  PRO A  81       6.936   2.848   6.980  1.00 28.79           C  
924 ATOM    606  CG  PRO A  81       7.194   1.736   8.003  1.00 31.75           C  
925 ATOM    607  CD  PRO A  81       6.736   2.280   9.352  1.00 26.94           C  
926 ATOM    608  N   VAL A  82       3.960   4.235   6.214  1.00 27.18           N  
927 ATOM    609  CA  VAL A  82       2.685   3.782   5.638  1.00 35.74           C  
928 ATOM    610  C   VAL A  82       2.831   3.398   4.139  1.00 42.39           C  
929 ATOM    611  O   VAL A  82       1.907   3.001   3.426  1.00 34.16           O  
930 ATOM    612  CB  VAL A  82       1.424   4.610   5.984  1.00 36.83           C  
931 ATOM    613  CG1 VAL A  82       1.091   4.669   7.474  1.00 37.46           C  
932 ATOM    614  CG2 VAL A  82       1.473   6.001   5.423  1.00 34.29           C  
933 ATOM    615  N   SER A  83       4.039   3.560   3.645  1.00 36.29           N  
934 ATOM    616  CA  SER A  83       4.438   3.307   2.273  1.00 34.79           C  
935 ATOM    617  C   SER A  83       5.941   3.232   2.282  1.00 35.38           C  
936 ATOM    618  O   SER A  83       6.586   3.383   3.330  1.00 27.25           O  
937 ATOM    619  CB  SER A  83       4.139   4.497   1.347  1.00 30.61           C  
938 ATOM    620  OG  SER A  83       5.019   5.647   1.485  1.00 28.06           O  
939 ATOM    621  N   ASP A  84       6.494   3.021   1.094  1.00 26.06           N  
940 ATOM    622  CA  ASP A  84       7.922   3.058   1.040  1.00 30.29           C  
941 ATOM    623  C   ASP A  84       8.379   4.468   1.376  1.00 30.65           C  
942 ATOM    624  O   ASP A  84       7.718   5.431   0.999  1.00 31.40           O  
943 ATOM    625  CB  ASP A  84       8.418   2.707  -0.338  1.00 29.55           C  
944 ATOM    626  CG  ASP A  84       8.195   1.254  -0.617  1.00 40.79           C  
945 ATOM    627  OD1 ASP A  84       7.890   0.313   0.155  1.00 34.20           O  
946 ATOM    628  OD2 ASP A  84       8.405   1.151  -1.879  1.00 47.36           O  
947 ATOM    629  N   VAL A  85       9.526   4.644   2.031  1.00 22.99           N  
948 ATOM    630  CA  VAL A  85       9.939   6.010   2.333  1.00 20.82           C  
949 ATOM    631  C   VAL A  85      11.478   6.190   2.308  1.00 24.03           C  
950 ATOM    632  O   VAL A  85      12.262   5.206   2.513  1.00 27.17           O  
951 ATOM    633  CB  VAL A  85       9.478   6.435   3.755  1.00 28.89           C  
952 ATOM    634  CG1 VAL A  85       7.965   6.527   3.938  1.00 26.65           C  
953 ATOM    635  CG2 VAL A  85      10.152   5.504   4.814  1.00 29.90           C  
954 ATOM    636  N   THR A  86      11.848   7.460   1.993  1.00 20.22           N  
955 ATOM    637  CA  THR A  86      13.198   7.883   2.071  1.00 21.23           C  
956 ATOM    638  C   THR A  86      13.330   8.952   3.174  1.00 25.70           C  
957 ATOM    639  O   THR A  86      12.605   9.949   3.191  1.00 22.59           O  
958 ATOM    640  CB  THR A  86      13.718   8.431   0.769  1.00 23.30           C  
959 ATOM    641  OG1 THR A  86      13.519   7.475  -0.260  1.00 26.36           O  
960 ATOM    642  CG2 THR A  86      15.210   8.768   0.824  1.00 22.87           C  
961 ATOM    643  N   ILE A  87      14.262   8.733   4.102  1.00 22.97           N  
962 ATOM    644  CA  ILE A  87      14.463   9.665   5.240  1.00 23.87           C  
963 ATOM    645  C   ILE A  87      15.949  10.014   5.452  1.00 19.36           C  
964 ATOM    646  O   ILE A  87      16.814   9.140   5.475  1.00 24.47           O  
965 ATOM    647  CB  ILE A  87      13.972   9.014   6.543  1.00 21.55           C  
966 ATOM    648  CG1 ILE A  87      12.454   8.826   6.572  1.00 27.50           C  
967 ATOM    649  CG2 ILE A  87      14.331   9.833   7.785  1.00 20.65           C  
968 ATOM    650  CD1 ILE A  87      11.969   7.924   7.710  1.00 31.38           C  
969 ATOM    651  N   GLU A  88      16.242  11.311   5.598  1.00 21.01           N  
970 ATOM    652  CA  GLU A  88      17.622  11.757   5.934  1.00 22.22           C  
971 ATOM    653  C   GLU A  88      17.735  11.750   7.465  1.00 27.78           C  
972 ATOM    654  O   GLU A  88      16.941  12.400   8.152  1.00 24.12           O  
973 ATOM    655  CB  GLU A  88      17.905  13.188   5.441  1.00 28.56           C  
974 ATOM    656  CG  GLU A  88      17.653  13.397   3.950  1.00 41.70           C  
975 ATOM    657  CD  GLU A  88      18.260  14.697   3.405  1.00 48.78           C  
976 ATOM    658  OE1 GLU A  88      18.764  15.569   4.210  1.00 55.59           O  
977 ATOM    659  OE2 GLU A  88      18.265  14.913   2.133  1.00 95.14           O  
978 ATOM    660  N   THR A  89      18.708  11.014   7.991  1.00 21.38           N  
979 ATOM    661  CA  THR A  89      18.881  10.871   9.468  1.00 25.41           C  
980 ATOM    662  C   THR A  89      19.936  11.870  10.028  1.00 30.23           C  
981 ATOM    663  O   THR A  89      20.541  12.649   9.288  1.00 22.22           O  
982 ATOM    664  CB  THR A  89      19.313   9.435   9.803  1.00 24.95           C  
983 ATOM    665  OG1 THR A  89      20.566   9.146   9.196  1.00 26.36           O  
984 ATOM    666  CG2 THR A  89      18.316   8.369   9.323  1.00 23.11           C  
985 ATOM    667  N   HIS A  90      20.129  11.829  11.361  1.00 29.25           N  
986 ATOM    668  CA  HIS A  90      21.114  12.699  12.096  1.00 30.89           C  
987 ATOM    669  C   HIS A  90      20.896  14.194  11.746  1.00 19.65           C  
988 ATOM    670  O   HIS A  90      21.807  14.876  11.254  1.00 24.29           O  
989 ATOM    671  CB  HIS A  90      22.552  12.359  11.680  1.00 23.67           C  
990 ATOM    672  CG  HIS A  90      22.966  10.925  12.015  1.00 28.74           C  
991 ATOM    673  ND1 HIS A  90      22.367   9.824  11.412  1.00 25.05           N  
992 ATOM    674  CD2 HIS A  90      23.901  10.429  12.868  1.00 25.95           C  
993 ATOM    675  CE1 HIS A  90      22.932   8.732  11.896  1.00 26.62           C  
994 ATOM    676  NE2 HIS A  90      23.848   9.075  12.766  1.00 27.96           N  
995 ATOM    677  N   LYS A  91      19.692  14.702  12.017  1.00 21.85           N  
996 ATOM    678  CA  LYS A  91      19.328  16.104  11.671  1.00 24.48           C  
997 ATOM    679  C   LYS A  91      18.969  16.961  12.899  1.00 22.53           C  
998 ATOM    680  O   LYS A  91      18.507  18.105  12.767  1.00 24.20           O  
999 ATOM    681  CB  LYS A  91      18.092  16.125  10.769  1.00 24.74           C  
1000 ATOM    682  CG  LYS A  91      18.394  15.720   9.329  1.00 33.72           C  
1001 ATOM    683  CD  LYS A  91      19.267  16.737   8.594  1.00 33.40           C  
1002 ATOM    684  CE  LYS A  91      19.650  16.284   7.184  1.00 56.58           C  
1003 ATOM    685  NZ  LYS A  91      20.051  17.398   6.313  1.00 70.22           N  
1004 ATOM    686  N   LYS A  92      19.193  16.402  14.066  1.00 29.41           N  
1005 ATOM    687  CA  LYS A  92      18.862  17.064  15.343  1.00 29.57           C  
1006 ATOM    688  C   LYS A  92      19.404  18.499  15.416  1.00 31.36           C  
1007 ATOM    689  O   LYS A  92      18.727  19.418  15.897  1.00 30.72           O  
1008 ATOM    690  CB  LYS A  92      19.478  16.299  16.516  1.00 28.26           C  
1009 ATOM    691  CG  LYS A  92      19.717  17.184  17.743  1.00 42.15           C  
1010 ATOM    692  CD  LYS A  92      19.736  16.395  19.054  1.00 58.10           C  
1011 ATOM    693  CE  LYS A  92      21.130  16.311  19.680  1.00 74.57           C  
1012 ATOM    694  NZ  LYS A  92      21.096  16.204  21.146  1.00 73.77           N  
1013 ATOM    695  N   GLU A  93      20.609  18.655  14.934  1.00 25.37           N  
1014 ATOM    696  CA  GLU A  93      21.334  19.926  15.008  1.00 33.41           C  
1015 ATOM    697  C   GLU A  93      20.816  20.964  13.971  1.00 34.04           C  
1016 ATOM    698  O   GLU A  93      21.217  22.136  13.972  1.00 37.10           O  
1017 ATOM    699  CB  GLU A  93      22.827  19.630  14.806  1.00 36.08           C  
1018 ATOM    700  CG  GLU A  93      23.635  19.664  16.121  1.00100.00           C  
1019 ATOM    701  CD  GLU A  93      23.858  18.339  16.907  1.00100.00           C  
1020 ATOM    702  OE1 GLU A  93      22.862  17.695  17.423  1.00100.00           O  
1021 ATOM    703  OE2 GLU A  93      25.060  17.880  17.081  1.00100.00           O  
1022 ATOM    704  N   GLU A  94      19.911  20.554  13.095  1.00 33.03           N  
1023 ATOM    705  CA  GLU A  94      19.390  21.462  12.044  1.00 33.87           C  
1024 ATOM    706  C   GLU A  94      17.957  21.905  12.326  1.00 30.08           C  
1025 ATOM    707  O   GLU A  94      17.403  22.771  11.634  1.00 29.33           O  
1026 ATOM    708  CB  GLU A  94      19.373  20.759  10.693  1.00 36.71           C  
1027 ATOM    709  CG  GLU A  94      20.771  20.470  10.160  1.00 52.81           C  
1028 ATOM    710  CD  GLU A  94      20.788  20.210   8.656  1.00100.00           C  
1029 ATOM    711  OE1 GLU A  94      19.722  20.405   7.957  1.00 57.89           O  
1030 ATOM    712  OE2 GLU A  94      21.868  19.796   8.088  1.00 85.85           O  
1031 ATOM    713  N   LEU A  95      17.393  21.306  13.332  1.00 26.01           N  
1032 ATOM    714  CA  LEU A  95      16.011  21.563  13.709  1.00 26.71           C  
1033 ATOM    715  C   LEU A  95      15.801  23.027  14.206  1.00 33.16           C  
1034 ATOM    716  O   LEU A  95      16.584  23.603  15.002  1.00 28.74           O  
1035 ATOM    717  CB  LEU A  95      15.601  20.616  14.840  1.00 24.05           C  
1036 ATOM    718  CG  LEU A  95      14.137  20.768  15.253  1.00 37.37           C  
1037 ATOM    719  CD1 LEU A  95      13.161  20.208  14.216  1.00 39.22           C  
1038 ATOM    720  CD2 LEU A  95      13.808  20.048  16.563  1.00 48.43           C  
1039 ATOM    721  N   THR A  96      14.690  23.657  13.803  1.00 24.29           N  
1040 ATOM    722  CA  THR A  96      14.357  24.971  14.259  1.00 20.50           C  
1041 ATOM    723  C   THR A  96      12.842  25.027  14.364  1.00 29.60           C  
1042 ATOM    724  O   THR A  96      12.150  24.097  13.856  1.00 27.87           O  
1043 ATOM    725  CB  THR A  96      14.675  26.113  13.293  1.00 29.55           C  
1044 ATOM    726  OG1 THR A  96      13.917  25.851  12.128  1.00 30.05           O  
1045 ATOM    727  CG2 THR A  96      16.120  26.211  13.007  1.00 23.85           C  
1046 ATOM    728  N   ALA A  97      12.313  26.090  15.052  1.00 27.16           N  
1047 ATOM    729  CA  ALA A  97      10.851  26.183  15.191  1.00 37.74           C  
1048 ATOM    730  C   ALA A  97      10.166  26.814  14.004  1.00 64.29           C  
1049 ATOM    731  O   ALA A  97       9.815  27.983  14.121  1.00100.00           O  
1050 ATOM    732  CB  ALA A  97      10.299  26.681  16.508  1.00 35.84           C  
1051 TER     733      ALA A  97                                                      
1052 HETATM  734 FE1  FES A1602      13.398  11.548  21.999  1.00 26.97          FE  
1053 HETATM  735 FE2  FES A1602      12.925  10.090  19.701  1.00 26.54          FE  
1054 HETATM  736  S1  FES A1602      14.657   9.885  21.071  1.00 26.27           S  
1055 HETATM  737  S2  FES A1602      11.681  11.837  20.546  1.00 27.47           S  
1056 HETATM  738  O   HOH A1603      20.314   3.189  17.662  1.00 28.40           O  
1057 HETATM  739  O   HOH A1604      19.136  13.499  14.797  1.00 27.63           O  
1058 HETATM  740  O   HOH A1605      15.839  17.655  22.569  1.00 31.32           O  
1059 HETATM  741  O   HOH A1606      13.340  -3.911  18.366  1.00 31.87           O  
1060 HETATM  742  O   HOH A1607      17.589   8.577  14.886  1.00 25.57           O  
1061 HETATM  743  O   HOH A1608       3.158   6.964  15.663  1.00 32.70           O  
1062 HETATM  744  O   HOH A1609      12.607   3.196   0.028  1.00 35.81           O  
1063 HETATM  745  O   HOH A1610      17.941  10.294  12.971  1.00 28.21           O  
1064 HETATM  746  O   HOH A1611       1.926   1.370   9.724  1.00 37.77           O  
1065 HETATM  747  O   HOH A1612      11.412   3.410  19.732  1.00 37.42           O  
1066 HETATM  748  O   HOH A1613       8.807  17.793  25.373  1.00 41.85           O  
1067 HETATM  749  O   HOH A1614       3.590  11.528   5.863  1.00 39.49           O  
1068 HETATM  750  O   HOH A1615      25.052   1.593  11.348  1.00 43.97           O  
1069 HETATM  751  O   HOH A1616      -6.196   7.375  14.972  1.00 75.86           O  
1070 HETATM  752  O   HOH A1617       8.534  -0.956  17.306  1.00 37.45           O  
1071 HETATM  753  O   HOH A1618       6.639  15.107   8.525  1.00 36.12           O  
1072 HETATM  754  O   HOH A1619      22.246   2.005  21.737  1.00 36.05           O  
1073 HETATM  755  O   HOH A1620      14.535  -4.507  10.197  1.00 55.68           O  
1074 HETATM  756  O   HOH A1621       4.876   2.526  -1.355  1.00 41.58           O  
1075 HETATM  757  O   HOH A1622      11.330   5.913  -0.990  1.00 42.42           O  
1076 HETATM  758  O   HOH A1623       8.224   5.865  20.826  1.00 41.41           O  
1077 HETATM  759  O   HOH A1624      22.831   5.923  19.420  1.00 45.06           O  
1078 HETATM  760  O   HOH A1625      14.917  23.836  10.267  1.00 40.43           O  
1079 HETATM  761  O   HOH A1626      11.139  24.357  10.914  1.00 63.90           O  
1080 HETATM  762  O   HOH A1627      11.625  17.756   3.797  1.00 64.36           O  
1081 HETATM  763  O   HOH A1628       0.872  11.720  21.228  1.00 66.38           O  
1082 HETATM  764  O   HOH A1629      -0.211   4.813  15.867  1.00 63.96           O  
1083 HETATM  765  O   HOH A1630      20.658  -7.095   8.049  1.00 67.10           O  
1084 HETATM  766  O   HOH A1631      24.043   4.181  -2.687  1.00 53.06           O  
1085 HETATM  767  O   HOH A1632      21.936   6.378  21.945  1.00 55.43           O  
1086 HETATM  768  O   HOH A1633      19.025  24.652  14.863  1.00 51.35           O  
1087 HETATM  769  O   HOH A1634      11.308   8.680  28.143  1.00 44.39           O  
1088 HETATM  770  O   HOH A1635      -0.428   0.927   5.386  1.00 85.08           O  
1089 HETATM  771  O   HOH A1636      21.798  10.879  23.320  1.00 52.42           O  
1090 HETATM  772  O   HOH A1637       3.239   6.955  -0.065  1.00 55.66           O  
1091 HETATM  773  O   HOH A1638      22.779   2.365  18.908  1.00 43.93           O  
1092 HETATM  774  O   HOH A1639      24.188   5.146  11.189  1.00 45.31           O  
1093 HETATM  775  O   HOH A1640      -1.683  -0.913   1.878  1.00 69.36           O  
1094 HETATM  776  O   HOH A1641       8.696   6.563  -1.677  1.00 58.88           O  
1095 HETATM  777  O   HOH A1642       7.367  26.197  14.480  1.00 49.47           O  
1096 HETATM  778  O   HOH A1643       6.591  -1.657  -1.410  1.00 85.37           O  
1097 HETATM  779  O   HOH A1644       7.606  18.977   3.435  1.00 63.19           O  
1098 HETATM  780  O   HOH A1645      -3.822  10.414  11.859  1.00 57.70           O  
1099 HETATM  781  O   HOH A1646      21.749  12.594   6.625  1.00 51.80           O  
1100 HETATM  782  O   HOH A1647      23.131   4.812  23.785  1.00 50.20           O  
1101 HETATM  783  O   HOH A1648      16.610   3.001  -2.612  1.00 56.90           O  
1102 HETATM  784  O   HOH A1649      22.528  16.502  13.897  1.00 55.79           O  
1103 HETATM  785  O   HOH A1650      26.500   7.848  10.348  1.00 68.43           O  
1104 HETATM  786  O   HOH A1651       3.851  12.983   3.178  1.00 49.71           O  
1105 HETATM  787  O   HOH A1652      19.786  18.726  20.646  1.00 45.90           O  
1106 HETATM  788  O   HOH A1653      18.145  27.680   9.755  1.00 64.26           O  
1107 HETATM  789  O   HOH A1654      17.574  -8.112   7.017  1.00 76.51           O  
1108 HETATM  790  O   HOH A1655      22.282  13.839  15.539  1.00 60.51           O  
1109 HETATM  791  O   HOH A1656      21.110  -7.809  14.066  1.00 66.51           O  
1110 HETATM  792  O   HOH A1657      25.732  22.369  16.313  1.00 59.47           O  
1111 HETATM  793  O   HOH A1658      13.415   9.318  -2.947  1.00 59.85           O  
1112 HETATM  794  O   HOH A1659      13.899  22.771   7.168  1.00 63.98           O  
1113 HETATM  795  O   HOH A1660      27.481   5.665  17.885  1.00 79.40           O  
1114 HETATM  796  O   HOH A1661       8.580  -4.372  17.408  1.00 60.41           O  
1115 HETATM  797  O   HOH A1662      24.876   4.074   8.926  1.00 71.07           O  
1116 HETATM  798  O   HOH A1663      10.525  -6.340  15.708  1.00 53.48           O  
1117 HETATM  799  O   HOH A1664      -1.284   5.529  19.201  1.00 68.40           O  
1118 HETATM  800  O   HOH A1665      15.014  11.978  -2.461  1.00 64.00           O  
1119 HETATM  801  O   HOH A1666      14.106  -9.236   2.519  1.00 67.28           O  
1120 HETATM  802  O   HOH A1667      14.062  29.978  13.852  1.00 84.39           O  
1121 HETATM  803  O   HOH A1668       6.500   2.082  -3.927  1.00 73.15           O  
1122 HETATM  804  O   HOH A1669      -3.999  12.915  12.023  1.00 70.07           O  
1123 HETATM  805  O   HOH A1670      22.522  10.655  20.491  1.00 62.92           O  
1124 HETATM  806  O   HOH A1671       5.802  -4.428  16.828  1.00 64.57           O  
1125 HETATM  807  O   HOH A1672      -0.285  -5.312   2.050  1.00 83.51           O  
1126 HETATM  808  O   HOH A1673      -0.266   3.144  11.216  1.00 68.25           O  
1127 HETATM  809  O   HOH A1674      25.407  13.378  14.852  1.00 80.99           O  
1128 HETATM  810  O   HOH A1675      15.568   7.564  -2.586  1.00 71.16           O  
1129 HETATM  811  O   HOH A1676       4.787  10.976  22.962  1.00 65.51           O  
1130 HETATM  812  O   HOH A1677      25.854  23.790  19.080  1.00 69.96           O  
1131 HETATM  813  O   HOH A1678       6.047  15.849  24.673  1.00 76.93           O  
1132 HETATM  814  O   HOH A1679       3.270  10.385  25.458  1.00 68.03           O  
1133 HETATM  815  O   HOH A1680      17.147 -11.645  -0.378  1.00 76.39           O  
1134 HETATM  816  O   HOH A1681       3.889  11.272  28.440  1.00 57.34           O  
1135 HETATM  817  O   HOH A1682       0.829  10.575   6.206  1.00 61.71           O  
1136 HETATM  818  O   HOH A1683      -2.192  14.658  14.063  1.00 83.95           O  
1137 CONECT  297  734                                                                
1138 CONECT  329  734                                                                
1139 CONECT  347  735                                                                
1140 CONECT  578  735                                                                
1141 CONECT  734  297  329  736  737                                                 
1142 CONECT  735  347  578  736  737                                                 
1143 CONECT  736  734  735                                                           
1144 CONECT  737  734  735                                                           
1145 MASTER      253    0    1    4    5    0    2    6  817    1    8    8          
1146 END