--- /dev/null
+data_1QCF
+#
+_entry.id 1QCF
+#
+_audit_conform.dict_name mmcif_pdbx.dic
+_audit_conform.dict_version 4.007
+_audit_conform.dict_location http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic
+#
+loop_
+_database_2.database_id
+_database_2.database_code
+PDB 1QCF
+RCSB RCSB009070
+#
+loop_
+_database_PDB_rev.num
+_database_PDB_rev.date
+_database_PDB_rev.date_original
+_database_PDB_rev.status
+_database_PDB_rev.replaces
+_database_PDB_rev.mod_type
+1 1999-06-08 1999-05-04 ? 1QCF 0
+2 2003-09-23 ? ? 1QCF 1
+3 2009-02-24 ? ? 1QCF 1
+#
+loop_
+_database_PDB_rev_record.rev_num
+_database_PDB_rev_record.type
+_database_PDB_rev_record.details
+2 JRNL ?
+2 DBREF ?
+3 VERSN ?
+#
+_pdbx_database_related.db_name PDB
+_pdbx_database_related.db_id 1AD5
+_pdbx_database_related.details '1AD5 CONTAINS THE WILD-TYPE PROTEIN COMPLEXED WITH AMP-PNP'
+_pdbx_database_related.content_type unspecified
+#
+_pdbx_database_status.status_code REL
+_pdbx_database_status.entry_id 1QCF
+_pdbx_database_status.deposit_site RCSB
+_pdbx_database_status.process_site RCSB
+_pdbx_database_status.SG_entry .
+#
+loop_
+_audit_author.name
+_audit_author.pdbx_ordinal
+'Schindler, T.' 1
+'Sicheri, F.' 2
+'Pico, A.' 3
+'Gazit, A.' 4
+'Levitzki, A.' 5
+'Kuriyan, J.' 6
+#
+_citation.id primary
+_citation.title 'Crystal structure of Hck in complex with a Src family-selective tyrosine kinase inhibitor.'
+_citation.journal_abbrev Mol.Cell
+_citation.journal_volume 3
+_citation.page_first 639
+_citation.page_last 648
+_citation.year 1999
+_citation.journal_id_ASTM MOCEFL
+_citation.country US
+_citation.journal_id_ISSN 1097-2765
+_citation.journal_id_CSD 2168
+_citation.book_publisher ?
+_citation.pdbx_database_id_PubMed 10360180
+_citation.pdbx_database_id_DOI '10.1016/S1097-2765(00)80357-3'
+#
+loop_
+_citation_author.citation_id
+_citation_author.name
+_citation_author.ordinal
+primary 'Schindler, T.' 1
+primary 'Sicheri, F.' 2
+primary 'Pico, A.' 3
+primary 'Gazit, A.' 4
+primary 'Levitzki, A.' 5
+primary 'Kuriyan, J.' 6
+#
+_cell.entry_id 1QCF
+_cell.length_a 51.015
+_cell.length_b 99.002
+_cell.length_c 103.387
+_cell.angle_alpha 90
+_cell.angle_beta 90
+_cell.angle_gamma 90
+_cell.Z_PDB 4
+_cell.pdbx_unique_axis ?
+#
+_symmetry.entry_id 1QCF
+_symmetry.space_group_name_H-M 'P 21 21 21'
+_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M ?
+_symmetry.cell_setting ?
+_symmetry.Int_Tables_number ?
+#
+loop_
+_entity.id
+_entity.type
+_entity.src_method
+_entity.pdbx_description
+_entity.formula_weight
+_entity.pdbx_number_of_molecules
+_entity.details
+_entity.pdbx_mutation
+_entity.pdbx_fragment
+_entity.pdbx_ec
+1 polymer man 'HAEMATOPOETIC CELL KINASE (HCK)' 52000.762 1 ? 'Q528E, Q529E, Q530I'
+'SH3-SH2-KINASE-HIGH AFFINITY TAIL' ?
+2 non-polymer syn '1-TER-BUTYL-3-P-TOLYL-1H-PYRAZOLO[3,4-D]PYRIMIDIN-4-YLAMINE' 281.360 1 ? ? ? ?
+3 water nat water 18.015 312 ? ? ? ?
+#
+loop_
+_entity_keywords.entity_id
+_entity_keywords.text
+1 ?
+2 ?
+3 ?
+#
+_entity_poly.entity_id 1
+_entity_poly.type 'polypeptide(L)'
+_entity_poly.nstd_linkage no
+_entity_poly.nstd_monomer yes
+_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code
+;GAMGSGIRIIVVALYDYEAIHHEDLSFQKGDQMVVLEESGEWWKARSLATRKEGYIPSNYVARVDSLETEEWFFKGISRK
+DAERQLLAPGNMLGSFMIRDSETTKGSYSLSVRDYDPRQGDTVKHYKIRTLDNGGFYISPRSTFSTLQELVDHYKKGNDG
+LCQKLSVPCMSSKPQKPWEKDAWEIPRESLKLEKKLGAGQFGEVWMATYNKHTKVAVKTMKPGSMSVEAFLAEANVMKTL
+QHDKLVKLHAVVTKEPIYIITEFMAKGSLLDFLKSDEGSKQPLPKLIDFSAQIAEGMAFIEQRNYIHRDLRAANILVSAS
+LVCKIADFGLARVIEDNEYTAREGAKFPIKWTAPEAINFGSFTIKSDVWSFGILLMEIVTYGRIPYPGMSNPEVIRALER
+GYRMPRPENCPEELYNIMMRCWKNRPEERPTFEYIQSVLDDFYTATESQ(PTR)EEIP
+;
+_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can
+;GAMGSGIRIIVVALYDYEAIHHEDLSFQKGDQMVVLEESGEWWKARSLATRKEGYIPSNYVARVDSLETEEWFFKGISRK
+DAERQLLAPGNMLGSFMIRDSETTKGSYSLSVRDYDPRQGDTVKHYKIRTLDNGGFYISPRSTFSTLQELVDHYKKGNDG
+LCQKLSVPCMSSKPQKPWEKDAWEIPRESLKLEKKLGAGQFGEVWMATYNKHTKVAVKTMKPGSMSVEAFLAEANVMKTL
+QHDKLVKLHAVVTKEPIYIITEFMAKGSLLDFLKSDEGSKQPLPKLIDFSAQIAEGMAFIEQRNYIHRDLRAANILVSAS
+LVCKIADFGLARVIEDNEYTAREGAKFPIKWTAPEAINFGSFTIKSDVWSFGILLMEIVTYGRIPYPGMSNPEVIRALER
+GYRMPRPENCPEELYNIMMRCWKNRPEERPTFEYIQSVLDDFYTATESQYEEIP
+;
+_entity_poly.pdbx_strand_id A
+#
+loop_
+_entity_poly_seq.entity_id
+_entity_poly_seq.num
+_entity_poly_seq.mon_id
+_entity_poly_seq.hetero
+1 1 GLY n
+1 2 ALA n
+1 3 MET n
+1 4 GLY n
+1 5 SER n
+1 6 GLY n
+1 7 ILE n
+1 8 ARG n
+1 9 ILE n
+1 10 ILE n
+1 11 VAL n
+1 12 VAL n
+1 13 ALA n
+1 14 LEU n
+1 15 TYR n
+1 16 ASP n
+1 17 TYR n
+1 18 GLU n
+1 19 ALA n
+1 20 ILE n
+1 21 HIS n
+1 22 HIS n
+1 23 GLU n
+1 24 ASP n
+1 25 LEU n
+1 26 SER n
+1 27 PHE n
+1 28 GLN n
+1 29 LYS n
+1 30 GLY n
+1 31 ASP n
+1 32 GLN n
+1 33 MET n
+1 34 VAL n
+1 35 VAL n
+1 36 LEU n
+1 37 GLU n
+1 38 GLU n
+1 39 SER n
+1 40 GLY n
+1 41 GLU n
+1 42 TRP n
+1 43 TRP n
+1 44 LYS n
+1 45 ALA n
+1 46 ARG n
+1 47 SER n
+1 48 LEU n
+1 49 ALA n
+1 50 THR n
+1 51 ARG n
+1 52 LYS n
+1 53 GLU n
+1 54 GLY n
+1 55 TYR n
+1 56 ILE n
+1 57 PRO n
+1 58 SER n
+1 59 ASN n
+1 60 TYR n
+1 61 VAL n
+1 62 ALA n
+1 63 ARG n
+1 64 VAL n
+1 65 ASP n
+1 66 SER n
+1 67 LEU n
+1 68 GLU n
+1 69 THR n
+1 70 GLU n
+1 71 GLU n
+1 72 TRP n
+1 73 PHE n
+1 74 PHE n
+1 75 LYS n
+1 76 GLY n
+1 77 ILE n
+1 78 SER n
+1 79 ARG n
+1 80 LYS n
+1 81 ASP n
+1 82 ALA n
+1 83 GLU n
+1 84 ARG n
+1 85 GLN n
+1 86 LEU n
+1 87 LEU n
+1 88 ALA n
+1 89 PRO n
+1 90 GLY n
+1 91 ASN n
+1 92 MET n
+1 93 LEU n
+1 94 GLY n
+1 95 SER n
+1 96 PHE n
+1 97 MET n
+1 98 ILE n
+1 99 ARG n
+1 100 ASP n
+1 101 SER n
+1 102 GLU n
+1 103 THR n
+1 104 THR n
+1 105 LYS n
+1 106 GLY n
+1 107 SER n
+1 108 TYR n
+1 109 SER n
+1 110 LEU n
+1 111 SER n
+1 112 VAL n
+1 113 ARG n
+1 114 ASP n
+1 115 TYR n
+1 116 ASP n
+1 117 PRO n
+1 118 ARG n
+1 119 GLN n
+1 120 GLY n
+1 121 ASP n
+1 122 THR n
+1 123 VAL n
+1 124 LYS n
+1 125 HIS n
+1 126 TYR n
+1 127 LYS n
+1 128 ILE n
+1 129 ARG n
+1 130 THR n
+1 131 LEU n
+1 132 ASP n
+1 133 ASN n
+1 134 GLY n
+1 135 GLY n
+1 136 PHE n
+1 137 TYR n
+1 138 ILE n
+1 139 SER n
+1 140 PRO n
+1 141 ARG n
+1 142 SER n
+1 143 THR n
+1 144 PHE n
+1 145 SER n
+1 146 THR n
+1 147 LEU n
+1 148 GLN n
+1 149 GLU n
+1 150 LEU n
+1 151 VAL n
+1 152 ASP n
+1 153 HIS n
+1 154 TYR n
+1 155 LYS n
+1 156 LYS n
+1 157 GLY n
+1 158 ASN n
+1 159 ASP n
+1 160 GLY n
+1 161 LEU n
+1 162 CYS n
+1 163 GLN n
+1 164 LYS n
+1 165 LEU n
+1 166 SER n
+1 167 VAL n
+1 168 PRO n
+1 169 CYS n
+1 170 MET n
+1 171 SER n
+1 172 SER n
+1 173 LYS n
+1 174 PRO n
+1 175 GLN n
+1 176 LYS n
+1 177 PRO n
+1 178 TRP n
+1 179 GLU n
+1 180 LYS n
+1 181 ASP n
+1 182 ALA n
+1 183 TRP n
+1 184 GLU n
+1 185 ILE n
+1 186 PRO n
+1 187 ARG n
+1 188 GLU n
+1 189 SER n
+1 190 LEU n
+1 191 LYS n
+1 192 LEU n
+1 193 GLU n
+1 194 LYS n
+1 195 LYS n
+1 196 LEU n
+1 197 GLY n
+1 198 ALA n
+1 199 GLY n
+1 200 GLN n
+1 201 PHE n
+1 202 GLY n
+1 203 GLU n
+1 204 VAL n
+1 205 TRP n
+1 206 MET n
+1 207 ALA n
+1 208 THR n
+1 209 TYR n
+1 210 ASN n
+1 211 LYS n
+1 212 HIS n
+1 213 THR n
+1 214 LYS n
+1 215 VAL n
+1 216 ALA n
+1 217 VAL n
+1 218 LYS n
+1 219 THR n
+1 220 MET n
+1 221 LYS n
+1 222 PRO n
+1 223 GLY n
+1 224 SER n
+1 225 MET n
+1 226 SER n
+1 227 VAL n
+1 228 GLU n
+1 229 ALA n
+1 230 PHE n
+1 231 LEU n
+1 232 ALA n
+1 233 GLU n
+1 234 ALA n
+1 235 ASN n
+1 236 VAL n
+1 237 MET n
+1 238 LYS n
+1 239 THR n
+1 240 LEU n
+1 241 GLN n
+1 242 HIS n
+1 243 ASP n
+1 244 LYS n
+1 245 LEU n
+1 246 VAL n
+1 247 LYS n
+1 248 LEU n
+1 249 HIS n
+1 250 ALA n
+1 251 VAL n
+1 252 VAL n
+1 253 THR n
+1 254 LYS n
+1 255 GLU n
+1 256 PRO n
+1 257 ILE n
+1 258 TYR n
+1 259 ILE n
+1 260 ILE n
+1 261 THR n
+1 262 GLU n
+1 263 PHE n
+1 264 MET n
+1 265 ALA n
+1 266 LYS n
+1 267 GLY n
+1 268 SER n
+1 269 LEU n
+1 270 LEU n
+1 271 ASP n
+1 272 PHE n
+1 273 LEU n
+1 274 LYS n
+1 275 SER n
+1 276 ASP n
+1 277 GLU n
+1 278 GLY n
+1 279 SER n
+1 280 LYS n
+1 281 GLN n
+1 282 PRO n
+1 283 LEU n
+1 284 PRO n
+1 285 LYS n
+1 286 LEU n
+1 287 ILE n
+1 288 ASP n
+1 289 PHE n
+1 290 SER n
+1 291 ALA n
+1 292 GLN n
+1 293 ILE n
+1 294 ALA n
+1 295 GLU n
+1 296 GLY n
+1 297 MET n
+1 298 ALA n
+1 299 PHE n
+1 300 ILE n
+1 301 GLU n
+1 302 GLN n
+1 303 ARG n
+1 304 ASN n
+1 305 TYR n
+1 306 ILE n
+1 307 HIS n
+1 308 ARG n
+1 309 ASP n
+1 310 LEU n
+1 311 ARG n
+1 312 ALA n
+1 313 ALA n
+1 314 ASN n
+1 315 ILE n
+1 316 LEU n
+1 317 VAL n
+1 318 SER n
+1 319 ALA n
+1 320 SER n
+1 321 LEU n
+1 322 VAL n
+1 323 CYS n
+1 324 LYS n
+1 325 ILE n
+1 326 ALA n
+1 327 ASP n
+1 328 PHE n
+1 329 GLY n
+1 330 LEU n
+1 331 ALA n
+1 332 ARG n
+1 333 VAL n
+1 334 ILE n
+1 335 GLU n
+1 336 ASP n
+1 337 ASN n
+1 338 GLU n
+1 339 TYR n
+1 340 THR n
+1 341 ALA n
+1 342 ARG n
+1 343 GLU n
+1 344 GLY n
+1 345 ALA n
+1 346 LYS n
+1 347 PHE n
+1 348 PRO n
+1 349 ILE n
+1 350 LYS n
+1 351 TRP n
+1 352 THR n
+1 353 ALA n
+1 354 PRO n
+1 355 GLU n
+1 356 ALA n
+1 357 ILE n
+1 358 ASN n
+1 359 PHE n
+1 360 GLY n
+1 361 SER n
+1 362 PHE n
+1 363 THR n
+1 364 ILE n
+1 365 LYS n
+1 366 SER n
+1 367 ASP n
+1 368 VAL n
+1 369 TRP n
+1 370 SER n
+1 371 PHE n
+1 372 GLY n
+1 373 ILE n
+1 374 LEU n
+1 375 LEU n
+1 376 MET n
+1 377 GLU n
+1 378 ILE n
+1 379 VAL n
+1 380 THR n
+1 381 TYR n
+1 382 GLY n
+1 383 ARG n
+1 384 ILE n
+1 385 PRO n
+1 386 TYR n
+1 387 PRO n
+1 388 GLY n
+1 389 MET n
+1 390 SER n
+1 391 ASN n
+1 392 PRO n
+1 393 GLU n
+1 394 VAL n
+1 395 ILE n
+1 396 ARG n
+1 397 ALA n
+1 398 LEU n
+1 399 GLU n
+1 400 ARG n
+1 401 GLY n
+1 402 TYR n
+1 403 ARG n
+1 404 MET n
+1 405 PRO n
+1 406 ARG n
+1 407 PRO n
+1 408 GLU n
+1 409 ASN n
+1 410 CYS n
+1 411 PRO n
+1 412 GLU n
+1 413 GLU n
+1 414 LEU n
+1 415 TYR n
+1 416 ASN n
+1 417 ILE n
+1 418 MET n
+1 419 MET n
+1 420 ARG n
+1 421 CYS n
+1 422 TRP n
+1 423 LYS n
+1 424 ASN n
+1 425 ARG n
+1 426 PRO n
+1 427 GLU n
+1 428 GLU n
+1 429 ARG n
+1 430 PRO n
+1 431 THR n
+1 432 PHE n
+1 433 GLU n
+1 434 TYR n
+1 435 ILE n
+1 436 GLN n
+1 437 SER n
+1 438 VAL n
+1 439 LEU n
+1 440 ASP n
+1 441 ASP n
+1 442 PHE n
+1 443 TYR n
+1 444 THR n
+1 445 ALA n
+1 446 THR n
+1 447 GLU n
+1 448 SER n
+1 449 GLN n
+1 450 PTR n
+1 451 GLU n
+1 452 GLU n
+1 453 ILE n
+1 454 PRO n
+#
+_entity_src_gen.entity_id 1
+_entity_src_gen.gene_src_common_name human
+_entity_src_gen.gene_src_genus Homo
+_entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene ?
+_entity_src_gen.gene_src_species ?
+_entity_src_gen.gene_src_strain ?
+_entity_src_gen.gene_src_tissue ?
+_entity_src_gen.gene_src_tissue_fraction ?
+_entity_src_gen.gene_src_details ?
+_entity_src_gen.pdbx_gene_src_fragment ?
+_entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name 'Homo sapiens'
+_entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id 9606
+_entity_src_gen.pdbx_gene_src_variant ?
+_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell_line ?
+_entity_src_gen.pdbx_gene_src_atcc ?
+_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organ ?
+_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organelle ?
+_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell ?
+_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cellular_location ?
+_entity_src_gen.host_org_common_name 'INSECT CELLS, BACULOVIRUS'
+_entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name ?
+_entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id ?
+_entity_src_gen.host_org_genus ?
+_entity_src_gen.pdbx_host_org_gene ?
+_entity_src_gen.pdbx_host_org_organ ?
+_entity_src_gen.host_org_species ?
+_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue ?
+_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue_fraction ?
+_entity_src_gen.pdbx_host_org_strain ?
+_entity_src_gen.pdbx_host_org_variant ?
+_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line ?
+_entity_src_gen.pdbx_host_org_atcc ?
+_entity_src_gen.pdbx_host_org_culture_collection ?
+_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell ?
+_entity_src_gen.pdbx_host_org_organelle ?
+_entity_src_gen.pdbx_host_org_cellular_location ?
+_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type ?
+_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector ?
+_entity_src_gen.plasmid_name ?
+_entity_src_gen.plasmid_details ?
+_entity_src_gen.pdbx_description ?
+#
+_struct_ref.id 1
+_struct_ref.db_name UNP
+_struct_ref.db_code HCK_HUMAN
+_struct_ref.biol_id .
+_struct_ref.entity_id 1
+_struct_ref.pdbx_db_accession P08631
+#
+_struct_ref_seq.align_id 1
+_struct_ref_seq.ref_id 1
+_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code 1QCF
+_struct_ref_seq.pdbx_strand_id A
+_struct_ref_seq.seq_align_beg 1
+_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code ?
+_struct_ref_seq.seq_align_end 454
+_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code ?
+_struct_ref_seq.pdbx_db_accession P08631
+_struct_ref_seq.db_align_beg 74
+_struct_ref_seq.pdbx_db_align_beg_ins_code ?
+_struct_ref_seq.db_align_end 526
+_struct_ref_seq.pdbx_db_align_end_ins_code ?
+_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg 76
+_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end 531
+#
+loop_
+_struct_ref_seq_dif.align_id
+_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_id_code
+_struct_ref_seq_dif.mon_id
+_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_strand_id
+_struct_ref_seq_dif.seq_num
+_struct_ref_seq_dif.pdbx_pdb_ins_code
+_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_name
+_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_accession_code
+_struct_ref_seq_dif.db_mon_id
+_struct_ref_seq_dif.pdbx_seq_db_seq_num
+_struct_ref_seq_dif.details
+_struct_ref_seq_dif.pdbx_auth_seq_num
+_struct_ref_seq_dif.pdbx_ordinal
+1 1QCF GLU A 451 ? UNP P08631 GLN 523 ? 528 1
+1 1QCF GLU A 452 ? UNP P08631 GLN 524 ? 529 2
+1 1QCF ILE A 453 ? UNP P08631 GLU 525 ? 530 3
+#
+loop_
+_chem_comp.id
+_chem_comp.type
+_chem_comp.mon_nstd_flag
+_chem_comp.name
+_chem_comp.pdbx_synonyms
+_chem_comp.formula
+_chem_comp.formula_weight
+SER 'L-peptide linking' y SERINE ? 'C3 H7 N O3' 105.093
+GLY 'PEPTIDE LINKING' y GLYCINE ? 'C2 H5 N O2' 75.067
+ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE ? 'C6 H13 N O2' 131.174
+ARG 'L-peptide linking' y ARGININE ? 'C6 H15 N4 O2 1' 175.210
+VAL 'L-peptide linking' y VALINE ? 'C5 H11 N O2' 117.147
+ALA 'L-peptide linking' y ALANINE ? 'C3 H7 N O2' 89.094
+LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE ? 'C6 H13 N O2' 131.174
+TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE ? 'C9 H11 N O3' 181.191
+ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID' ? 'C4 H7 N O4' 133.104
+GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID' ? 'C5 H9 N O4' 147.130
+HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE ? 'C6 H10 N3 O2 1' 156.164
+PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE ? 'C9 H11 N O2' 165.191
+GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE ? 'C5 H10 N2 O3' 146.146
+LYS 'L-peptide linking' y LYSINE ? 'C6 H15 N2 O2 1' 147.197
+MET 'L-peptide linking' y METHIONINE ? 'C5 H11 N O2 S' 149.207
+TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN ? 'C11 H12 N2 O2' 204.228
+THR 'L-peptide linking' y THREONINE ? 'C4 H9 N O3' 119.120
+PRO 'L-peptide linking' y PROLINE ? 'C5 H9 N O2' 115.132
+ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE ? 'C4 H8 N2 O3' 132.119
+CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE ? 'C3 H7 N O2 S' 121.154
+PTR 'L-peptide linking' n O-PHOSPHOTYROSINE PHOSPHONOTYROSINE 'C9 H12 N O6 P' 261.171
+PP1 NON-POLYMER . '1-TER-BUTYL-3-P-TOLYL-1H-PYRAZOLO[3,4-D]PYRIMIDIN-4-YLAMINE' ? 'C16 H19 N5' 281.360
+HOH NON-POLYMER . WATER ? 'H2 O' 18.015
+#
+_exptl.entry_id 1QCF
+_exptl.method 'X-RAY DIFFRACTION'
+_exptl.crystals_number 1
+#
+_exptl_crystal.id 1
+_exptl_crystal.density_meas ?
+_exptl_crystal.density_Matthews 2.51
+_exptl_crystal.density_percent_sol 50.98
+_exptl_crystal.description ?
+#
+_exptl_crystal_grow.crystal_id 1
+_exptl_crystal_grow.method 'VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP'
+_exptl_crystal_grow.temp 293
+_exptl_crystal_grow.temp_details ?
+_exptl_crystal_grow.pH 7.0
+_exptl_crystal_grow.pdbx_details
+;PEG 10000, DIMETHYL SULFOXIDE, N-(2-HYDROXYETHYL)PIPERAZINE-N-(2-
+ETHANESULFONIC ACID), pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
+;
+_exptl_crystal_grow.pdbx_pH_range .
+#
+_diffrn.id 1
+_diffrn.ambient_temp 105
+_diffrn.ambient_temp_details ?
+_diffrn.crystal_id 1
+#
+_diffrn_detector.diffrn_id 1
+_diffrn_detector.detector 'IMAGE PLATE'
+_diffrn_detector.type 'RIGAKU RAXIS IIC'
+_diffrn_detector.pdbx_collection_date 1999-10-22
+_diffrn_detector.details ?
+#
+_diffrn_radiation.diffrn_id 1
+_diffrn_radiation.wavelength_id 1
+_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l M
+_diffrn_radiation.monochromator ?
+_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol 'SINGLE WAVELENGTH'
+_diffrn_radiation.pdbx_scattering_type x-ray
+#
+_diffrn_radiation_wavelength.id 1
+_diffrn_radiation_wavelength.wavelength 1.5418
+_diffrn_radiation_wavelength.wt 1.0
+#
+_diffrn_source.diffrn_id 1
+_diffrn_source.source 'ROTATING ANODE'
+_diffrn_source.type 'RIGAKU RU200'
+_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site ?
+_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline ?
+_diffrn_source.pdbx_wavelength 1.5418
+_diffrn_source.pdbx_wavelength_list ?
+#
+_reflns.entry_id 1QCF
+_reflns.observed_criterion_sigma_I 0
+_reflns.observed_criterion_sigma_F 0
+_reflns.d_resolution_low 99
+_reflns.d_resolution_high 2.0
+_reflns.number_obs 35042
+_reflns.number_all 35649
+_reflns.percent_possible_obs 98.3
+_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs 0.0860000
+_reflns.pdbx_Rsym_value ?
+_reflns.pdbx_netI_over_sigmaI 28.2
+_reflns.B_iso_Wilson_estimate 25.6
+_reflns.pdbx_redundancy 6.4
+_reflns.R_free_details ?
+_reflns.pdbx_ordinal 1
+_reflns.pdbx_diffrn_id 1
+#
+_reflns_shell.d_res_high 2.0
+_reflns_shell.d_res_low 2.1
+_reflns_shell.percent_possible_all 95.2
+_reflns_shell.Rmerge_I_obs 0.2770000
+_reflns_shell.pdbx_Rsym_value ?
+_reflns_shell.meanI_over_sigI_obs ?
+_reflns_shell.pdbx_redundancy 5.4
+_reflns_shell.percent_possible_obs ?
+_reflns_shell.number_unique_all ?
+_reflns_shell.pdbx_ordinal 1
+_reflns_shell.pdbx_diffrn_id 1
+#
+_computing.entry_id 1QCF
+_computing.pdbx_data_reduction_ii R-AXIS
+_computing.pdbx_data_reduction_ds SCALEPACK
+_computing.data_collection ?
+_computing.structure_solution AMORE
+_computing.structure_refinement CNS
+_computing.pdbx_structure_refinement_method ?
+#
+_refine.entry_id 1QCF
+_refine.ls_number_reflns_obs 35005
+_refine.ls_number_reflns_all 35649
+_refine.pdbx_ls_sigma_I 0
+_refine.pdbx_ls_sigma_F 0
+_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF ?
+_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF ?
+_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF ?
+_refine.ls_d_res_low 99
+_refine.ls_d_res_high 2.0
+_refine.ls_percent_reflns_obs 98.1
+_refine.ls_R_factor_obs ?
+_refine.ls_R_factor_all ?
+_refine.ls_R_factor_R_work 0.2150000
+_refine.ls_R_factor_R_free 0.2570000
+_refine.ls_R_factor_R_free_error ?
+_refine.ls_R_factor_R_free_error_details ?
+_refine.ls_percent_reflns_R_free ?
+_refine.ls_number_reflns_R_free 3475
+_refine.ls_number_parameters ?
+_refine.ls_number_restraints ?
+_refine.occupancy_min ?
+_refine.occupancy_max ?
+_refine.B_iso_mean ?
+_refine.aniso_B[1][1] ?
+_refine.aniso_B[2][2] ?
+_refine.aniso_B[3][3] ?
+_refine.aniso_B[1][2] ?
+_refine.aniso_B[1][3] ?
+_refine.aniso_B[2][3] ?
+_refine.solvent_model_details ?
+_refine.solvent_model_param_ksol ?
+_refine.solvent_model_param_bsol ?
+_refine.pdbx_ls_cross_valid_method ?
+_refine.details ?
+_refine.pdbx_starting_model ?
+_refine.pdbx_method_to_determine_struct ?
+_refine.pdbx_isotropic_thermal_model ?
+_refine.pdbx_stereochemistry_target_values 'ENGH & HUBER'
+_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case ?
+_refine.pdbx_R_Free_selection_details ?
+_refine.pdbx_overall_ESU_R ?
+_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free ?
+_refine.overall_SU_ML ?
+_refine.overall_SU_B ?
+_refine.ls_redundancy_reflns_obs ?
+_refine.pdbx_refine_id 'X-RAY DIFFRACTION'
+_refine.pdbx_diffrn_id 1
+#
+_refine_hist.pdbx_refine_id 'X-RAY DIFFRACTION'
+_refine_hist.cycle_id LAST
+_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein 3626
+_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid 0
+_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand 21
+_refine_hist.number_atoms_solvent 312
+_refine_hist.number_atoms_total 3959
+_refine_hist.d_res_high 2.0
+_refine_hist.d_res_low 99
+#
+loop_
+_refine_ls_restr.type
+_refine_ls_restr.dev_ideal
+_refine_ls_restr.dev_ideal_target
+_refine_ls_restr.weight
+_refine_ls_restr.number
+_refine_ls_restr.pdbx_refine_id
+c_bond_d 0.007258 ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+c_bond_d_na ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+c_bond_d_prot ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+c_angle_d ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+c_angle_d_na ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+c_angle_d_prot ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+c_angle_deg 1.54111 ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+c_angle_deg_na ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+c_angle_deg_prot ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+c_dihedral_angle_d ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+c_dihedral_angle_d_na ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+c_dihedral_angle_d_prot ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+c_improper_angle_d ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+c_improper_angle_d_na ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+c_improper_angle_d_prot ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+c_mcbond_it ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+c_mcangle_it ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+c_scbond_it ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+c_scangle_it ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+#
+_struct.entry_id 1QCF
+_struct.title 'CRYSTAL STRUCTURE OF HCK IN COMPLEX WITH A SRC FAMILY-SELECTIVE TYROSINE KINASE INHIBITOR'
+_struct.pdbx_descriptor 'CRYSTAL STRUCTURE OF HCK IN COMPLEX WITH A SRC FAMILY-SELECTIVE TYROSINE KINASE INHIBITOR'
+_struct.pdbx_model_details ?
+_struct.pdbx_CASP_flag ?
+_struct.pdbx_model_type_details ?
+#
+_struct_keywords.entry_id 1QCF
+_struct_keywords.pdbx_keywords 'TYROSINE KINASE'
+_struct_keywords.text
+'TYROSINE KINASE-INHIBITOR COMPLEX, DOWN-REGULATED KINASE, ORDERED ACTIVATION LOOP, TYROSINE KINASE'
+#
+loop_
+_struct_asym.id
+_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag
+_struct_asym.pdbx_modified
+_struct_asym.entity_id
+_struct_asym.details
+A N N 1 ?
+B N N 2 ?
+C N N 3 ?
+#
+_struct_biol.id 1
+#
+loop_
+_struct_conf.conf_type_id
+_struct_conf.id
+_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id
+_struct_conf.beg_label_comp_id
+_struct_conf.beg_label_asym_id
+_struct_conf.beg_label_seq_id
+_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code
+_struct_conf.end_label_comp_id
+_struct_conf.end_label_asym_id
+_struct_conf.end_label_seq_id
+_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code
+_struct_conf.beg_auth_comp_id
+_struct_conf.beg_auth_asym_id
+_struct_conf.beg_auth_seq_id
+_struct_conf.end_auth_comp_id
+_struct_conf.end_auth_asym_id
+_struct_conf.end_auth_seq_id
+_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class
+_struct_conf.details
+_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length
+HELX_P HELX_P1 1 SER A 66 ? GLU A 70 ? SER A 142 GLU A 146 5 ? 5
+HELX_P HELX_P2 2 SER A 78 ? ALA A 88 ? SER A 154 ALA A 164 1 ? 11
+HELX_P HELX_P3 3 THR A 146 ? LYS A 155 ? THR A 222 LYS A 231 1 ? 10
+HELX_P HELX_P4 4 PRO A 186 ? GLU A 188 ? PRO A 263 GLU A 265 5 ? 3
+HELX_P HELX_P5 5 SER A 226 ? LYS A 238 ? SER A 303 LYS A 315 1 ? 13
+HELX_P HELX_P6 6 SER A 268 ? SER A 275 ? SER A 345 SER A 352 1 ? 8
+HELX_P HELX_P7 7 SER A 275 ? LYS A 280 ? SER A 352 LYS A 357 1 ? 6
+HELX_P HELX_P8 8 PRO A 282 ? ARG A 303 ? PRO A 359 ARG A 380 1 ? 22
+HELX_P HELX_P9 9 ARG A 311 ? ALA A 313 ? ARG A 388 ALA A 390 5 ? 3
+HELX_P HELX_P10 10 GLY A 329 ? VAL A 333 ? GLY A 406 VAL A 410 5 ? 5
+HELX_P HELX_P11 11 ASP A 336 ? ALA A 341 ? ASP A 413 ALA A 418 1 ? 6
+HELX_P HELX_P12 12 PRO A 348 ? THR A 352 ? PRO A 425 THR A 429 5 ? 5
+HELX_P HELX_P13 13 ALA A 353 ? GLY A 360 ? ALA A 430 GLY A 437 1 ? 8
+HELX_P HELX_P14 14 THR A 363 ? THR A 380 ? THR A 440 THR A 457 1 ? 18
+HELX_P HELX_P15 15 SER A 390 ? GLY A 401 ? SER A 467 GLY A 478 1 ? 12
+HELX_P HELX_P16 16 PRO A 411 ? TRP A 422 ? PRO A 488 TRP A 499 1 ? 12
+HELX_P HELX_P17 17 ARG A 425 ? ARG A 429 ? ARG A 502 ARG A 506 5 ? 5
+HELX_P HELX_P18 18 THR A 431 ? ASP A 441 ? THR A 508 ASP A 518 1 ? 11
+#
+_struct_conf_type.id HELX_P
+_struct_conf_type.criteria ?
+_struct_conf_type.reference ?
+#
+loop_
+_struct_conn.id
+_struct_conn.conn_type_id
+_struct_conn.pdbx_PDB_id
+_struct_conn.ptnr1_label_asym_id
+_struct_conn.ptnr1_label_comp_id
+_struct_conn.ptnr1_label_seq_id
+_struct_conn.ptnr1_label_atom_id
+_struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id
+_struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code
+_struct_conn.pdbx_ptnr1_standard_comp_id
+_struct_conn.ptnr1_symmetry
+_struct_conn.ptnr2_label_asym_id
+_struct_conn.ptnr2_label_comp_id
+_struct_conn.ptnr2_label_seq_id
+_struct_conn.ptnr2_label_atom_id
+_struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id
+_struct_conn.pdbx_ptnr2_PDB_ins_code
+_struct_conn.ptnr1_auth_asym_id
+_struct_conn.ptnr1_auth_comp_id
+_struct_conn.ptnr1_auth_seq_id
+_struct_conn.ptnr2_auth_asym_id
+_struct_conn.ptnr2_auth_comp_id
+_struct_conn.ptnr2_auth_seq_id
+_struct_conn.ptnr2_symmetry
+_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_atom_id
+_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_seq_id
+_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_comp_id
+_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_asym_id
+_struct_conn.pdbx_ptnr3_label_alt_id
+_struct_conn.pdbx_ptnr3_PDB_ins_code
+_struct_conn.details
+_struct_conn.pdbx_dist_value
+_struct_conn.pdbx_value_order
+covale1 covale ? A GLN 449 C ? ? ? 1_555 A PTR 450 N ? ? A GLN 526 A PTR 527 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.321 ?
+covale2 covale ? A PTR 450 C ? ? ? 1_555 A GLU 451 N ? ? A PTR 527 A GLU 528 1_555 ? ? ? ? ? ? ? 1.324 ?
+#
+_struct_conn_type.id covale
+_struct_conn_type.criteria ?
+_struct_conn_type.reference ?
+#
+loop_
+_struct_mon_prot_cis.pdbx_id
+_struct_mon_prot_cis.label_comp_id
+_struct_mon_prot_cis.label_seq_id
+_struct_mon_prot_cis.label_asym_id
+_struct_mon_prot_cis.label_alt_id
+_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code
+_struct_mon_prot_cis.auth_comp_id
+_struct_mon_prot_cis.auth_seq_id
+_struct_mon_prot_cis.auth_asym_id
+_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_comp_id_2
+_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2
+_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_asym_id_2
+_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code_2
+_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_comp_id_2
+_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2
+_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_asym_id_2
+_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_model_num
+_struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle
+1 GLU 255 A . ? GLU 332 A PRO 256 A ? PRO 333 A 1 -0.10
+2 ILE 453 A . ? ILE 530 A PRO 454 A ? PRO 531 A 1 -1.93
+#
+loop_
+_struct_sheet.id
+_struct_sheet.type
+_struct_sheet.number_strands
+_struct_sheet.details
+A ? 5 ?
+B ? 5 ?
+C ? 5 ?
+D ? 2 ?
+#
+loop_
+_struct_sheet_order.sheet_id
+_struct_sheet_order.range_id_1
+_struct_sheet_order.range_id_2
+_struct_sheet_order.offset
+_struct_sheet_order.sense
+A 1 2 ? anti-parallel
+A 2 3 ? anti-parallel
+A 3 4 ? anti-parallel
+A 4 5 ? anti-parallel
+B 1 2 ? parallel
+B 2 3 ? anti-parallel
+B 3 4 ? anti-parallel
+B 4 5 ? anti-parallel
+C 1 2 ? anti-parallel
+C 2 3 ? anti-parallel
+C 3 4 ? anti-parallel
+C 4 5 ? anti-parallel
+D 1 2 ? anti-parallel
+#
+loop_
+_struct_sheet_range.sheet_id
+_struct_sheet_range.id
+_struct_sheet_range.beg_label_comp_id
+_struct_sheet_range.beg_label_asym_id
+_struct_sheet_range.beg_label_seq_id
+_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code
+_struct_sheet_range.end_label_comp_id
+_struct_sheet_range.end_label_asym_id
+_struct_sheet_range.end_label_seq_id
+_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code
+_struct_sheet_range.symmetry
+_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id
+_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id
+_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id
+_struct_sheet_range.end_auth_comp_id
+_struct_sheet_range.end_auth_asym_id
+_struct_sheet_range.end_auth_seq_id
+A 1 GLU A 53 ? PRO A 57 ? ? GLU A 129 PRO A 133
+A 2 TRP A 42 ? SER A 47 ? ? TRP A 118 SER A 123
+A 3 GLN A 32 ? GLU A 37 ? ? GLN A 107 GLU A 112
+A 4 ILE A 10 ? ALA A 13 ? ? ILE A 85 ALA A 88
+A 5 VAL A 61 ? ARG A 63 ? ? VAL A 137 ARG A 139
+B 1 PHE A 73 ? PHE A 74 ? ? PHE A 149 PHE A 150
+B 2 PHE A 96 ? ASP A 100 ? ? PHE A 172 ASP A 176
+B 3 TYR A 108 ? ASP A 116 ? ? TYR A 184 ASP A 192
+B 4 GLY A 120 ? THR A 130 ? ? GLY A 196 THR A 206
+B 5 PHE A 136 ? TYR A 137 ? ? PHE A 212 TYR A 213
+C 1 LEU A 190 ? GLY A 197 ? ? LEU A 267 GLY A 274
+C 2 GLY A 202 ? TYR A 209 ? ? GLY A 279 TYR A 286
+C 3 THR A 213 ? MET A 220 ? ? THR A 290 MET A 297
+C 4 TYR A 258 ? THR A 261 ? ? TYR A 335 THR A 338
+C 5 LEU A 248 ? VAL A 252 ? ? LEU A 325 VAL A 329
+D 1 ILE A 315 ? VAL A 317 ? ? ILE A 392 VAL A 394
+D 2 CYS A 323 ? ILE A 325 ? ? CYS A 400 ILE A 402
+#
+loop_
+_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id
+A 1 2 N ILE A 56 ? N ILE A 132 O TRP A 43 ? O TRP A 119
+A 2 3 O ARG A 46 ? O ARG A 122 N VAL A 34 ? N VAL A 109
+A 3 4 N MET A 33 ? N MET A 108 O VAL A 11 ? O VAL A 86
+A 4 5 N VAL A 12 ? N VAL A 87 O ALA A 62 ? O ALA A 138
+B 1 2 N PHE A 74 ? N PHE A 150 O ILE A 98 ? O ILE A 174
+B 2 3 N ARG A 99 ? N ARG A 175 O SER A 109 ? O SER A 185
+B 3 4 O ASP A 116 ? O ASP A 192 N GLY A 120 ? N GLY A 196
+B 4 5 N ARG A 129 ? N ARG A 205 O TYR A 137 ? O TYR A 213
+C 1 2 O GLY A 197 ? O GLY A 274 N VAL A 204 ? N VAL A 281
+C 2 3 N TYR A 209 ? N TYR A 286 O THR A 213 ? O THR A 290
+C 3 4 N LYS A 218 ? N LYS A 295 O ILE A 259 ? O ILE A 336
+C 4 5 O ILE A 260 ? O ILE A 337 N HIS A 249 ? N HIS A 326
+D 1 2 N LEU A 316 ? N LEU A 393 O LYS A 324 ? O LYS A 401
+#
+_struct_site.id AC1
+_struct_site.details 'BINDING SITE FOR RESIDUE PP1 A 532'
+_struct_site.pdbx_evidence_code SOFTWARE
+#
+loop_
+_struct_site_gen.id
+_struct_site_gen.site_id
+_struct_site_gen.pdbx_num_res
+_struct_site_gen.label_comp_id
+_struct_site_gen.label_asym_id
+_struct_site_gen.label_seq_id
+_struct_site_gen.pdbx_auth_ins_code
+_struct_site_gen.auth_comp_id
+_struct_site_gen.auth_asym_id
+_struct_site_gen.auth_seq_id
+_struct_site_gen.label_atom_id
+_struct_site_gen.label_alt_id
+_struct_site_gen.symmetry
+_struct_site_gen.details
+1 AC1 12 LEU A 196 ? LEU A 273 . . 1_555 ?
+2 AC1 12 VAL A 204 ? VAL A 281 . . 1_555 ?
+3 AC1 12 ALA A 216 ? ALA A 293 . . 1_555 ?
+4 AC1 12 ILE A 259 ? ILE A 336 . . 1_555 ?
+5 AC1 12 THR A 261 ? THR A 338 . . 1_555 ?
+6 AC1 12 GLU A 262 ? GLU A 339 . . 1_555 ?
+7 AC1 12 MET A 264 ? MET A 341 . . 1_555 ?
+8 AC1 12 SER A 268 ? SER A 345 . . 1_555 ?
+9 AC1 12 LEU A 316 ? LEU A 393 . . 1_555 ?
+10 AC1 12 ASP A 327 ? ASP A 404 . . 1_555 ?
+11 AC1 12 HOH C . ? HOH A 582 . . 1_555 ?
+12 AC1 12 HOH C . ? HOH A 774 . . 1_555 ?
+#
+_database_PDB_matrix.entry_id 1QCF
+_database_PDB_matrix.origx[1][1] 1.000000
+_database_PDB_matrix.origx[1][2] 0.000000
+_database_PDB_matrix.origx[1][3] 0.000000
+_database_PDB_matrix.origx[2][1] 0.000000
+_database_PDB_matrix.origx[2][2] 1.000000
+_database_PDB_matrix.origx[2][3] 0.000000
+_database_PDB_matrix.origx[3][1] 0.000000
+_database_PDB_matrix.origx[3][2] 0.000000
+_database_PDB_matrix.origx[3][3] 1.000000
+_database_PDB_matrix.origx_vector[1] 0.00000
+_database_PDB_matrix.origx_vector[2] 0.00000
+_database_PDB_matrix.origx_vector[3] 0.00000
+#
+_atom_sites.entry_id 1QCF
+_atom_sites.Cartn_transform_axes ?
+_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] 0.019602
+_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] 0.000000
+_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] 0.000000
+_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] 0.000000
+_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] 0.010101
+_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] 0.000000
+_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] 0.000000
+_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] 0.000000
+_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] 0.009672
+_atom_sites.fract_transf_vector[1] 0.00000
+_atom_sites.fract_transf_vector[2] 0.00000
+_atom_sites.fract_transf_vector[3] 0.00000
+#
+loop_
+_atom_type.symbol
+N
+C
+O
+S
+P
+#
+loop_
+_atom_site.group_PDB
+_atom_site.id
+_atom_site.type_symbol
+_atom_site.label_atom_id
+_atom_site.label_alt_id
+_atom_site.label_comp_id
+_atom_site.label_asym_id
+_atom_site.label_entity_id
+_atom_site.label_seq_id
+_atom_site.pdbx_PDB_ins_code
+_atom_site.Cartn_x
+_atom_site.Cartn_y
+_atom_site.Cartn_z
+_atom_site.occupancy
+_atom_site.B_iso_or_equiv
+_atom_site.Cartn_x_esd
+_atom_site.Cartn_y_esd
+_atom_site.Cartn_z_esd
+_atom_site.occupancy_esd
+_atom_site.B_iso_or_equiv_esd
+_atom_site.pdbx_formal_charge
+_atom_site.auth_seq_id
+_atom_site.auth_comp_id
+_atom_site.auth_asym_id
+_atom_site.auth_atom_id
+_atom_site.pdbx_PDB_model_num
+ATOM 1 N N . SER A 1 5 ? -12.315 3.135 35.123 1.00 58.24 ? ? ? ? ? ? 80 SER A N 1
+ATOM 2 C CA . SER A 1 5 ? -12.056 1.909 35.930 1.00 56.45 ? ? ? ? ? ? 80 SER A CA 1
+ATOM 3 C C . SER A 1 5 ? -10.561 1.626 35.997 1.00 54.76 ? ? ? ? ? ? 80 SER A C 1
+ATOM 4 O O . SER A 1 5 ? -9.758 2.328 35.378 1.00 55.95 ? ? ? ? ? ? 80 SER A O 1
+ATOM 5 C CB . SER A 1 5 ? -12.772 0.705 35.308 1.00 57.12 ? ? ? ? ? ? 80 SER A CB 1
+ATOM 6 O OG . SER A 1 5 ? -14.175 0.912 35.247 1.00 59.13 ? ? ? ? ? ? 80 SER A OG 1
+ATOM 7 N N . GLY A 1 6 ? -10.198 0.598 36.758 1.00 51.37 ? ? ? ? ? ? 81 GLY A N 1
+ATOM 8 C CA . GLY A 1 6 ? -8.804 0.220 36.882 1.00 44.34 ? ? ? ? ? ? 81 GLY A CA 1
+ATOM 9 C C . GLY A 1 6 ? -8.315 -0.399 35.586 1.00 39.98 ? ? ? ? ? ? 81 GLY A C 1
+ATOM 10 O O . GLY A 1 6 ? -8.076 -1.607 35.498 1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 81 GLY A O 1
+ATOM 11 N N . ILE A 1 7 ? -8.175 0.445 34.571 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A N 1
+ATOM 12 C CA . ILE A 1 7 ? -7.713 0.023 33.258 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CA 1
+ATOM 13 C C . ILE A 1 7 ? -6.193 0.115 33.179 1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A C 1
+ATOM 14 O O . ILE A 1 7 ? -5.602 1.114 33.580 1.00 33.80 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A O 1
+ATOM 15 C CB . ILE A 1 7 ? -8.356 0.905 32.167 1.00 33.93 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CB 1
+ATOM 16 C CG1 . ILE A 1 7 ? -9.875 0.670 32.170 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CG1 1
+ATOM 17 C CG2 . ILE A 1 7 ? -7.730 0.608 30.805 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CG2 1
+ATOM 18 C CD1 . ILE A 1 7 ? -10.674 1.635 31.319 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 82 ILE A CD1 1
+ATOM 19 N N . ARG A 1 8 ? -5.561 -0.930 32.660 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 83 ARG A N 1
+ATOM 20 C CA . ARG A 1 8 ? -4.110 -0.946 32.548 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 83 ARG A CA 1
+ATOM 21 C C . ARG A 1 8 ? -3.665 0.213 31.660 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 83 ARG A C 1
+ATOM 22 O O . ARG A 1 8 ? -4.206 0.425 30.574 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 83 ARG A O 1
+ATOM 23 C CB . ARG A 1 8 ? -3.638 -2.289 31.975 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 83 ARG A CB 1
+ATOM 24 C CG . ARG A 1 8 ? -2.157 -2.540 32.170 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 83 ARG A CG 1
+ATOM 25 C CD . ARG A 1 8 ? -1.725 -3.917 31.700 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 83 ARG A CD 1
+ATOM 26 N NE . ARG A 1 8 ? -2.015 -4.114 30.287 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 83 ARG A NE 1
+ATOM 27 C CZ . ARG A 1 8 ? -1.360 -4.964 29.509 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 83 ARG A CZ 1
+ATOM 28 N NH1 . ARG A 1 8 ? -0.371 -5.694 30.011 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 83 ARG A NH1 1
+ATOM 29 N NH2 . ARG A 1 8 ? -1.688 -5.078 28.229 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 83 ARG A NH2 1
+ATOM 30 N N . ILE A 1 9 ? -2.685 0.975 32.132 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A N 1
+ATOM 31 C CA . ILE A 1 9 ? -2.197 2.116 31.374 1.00 34.25 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A CA 1
+ATOM 32 C C . ILE A 1 9 ? -0.855 1.789 30.728 1.00 34.69 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A C 1
+ATOM 33 O O . ILE A 1 9 ? 0.091 1.363 31.398 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A O 1
+ATOM 34 C CB . ILE A 1 9 ? -2.079 3.355 32.293 1.00 38.13 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A CB 1
+ATOM 35 C CG1 . ILE A 1 9 ? -1.720 4.610 31.486 1.00 40.14 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A CG1 1
+ATOM 36 C CG2 . ILE A 1 9 ? -1.055 3.087 33.371 1.00 39.84 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A CG2 1
+ATOM 37 C CD1 . ILE A 1 9 ? -0.316 4.642 30.930 1.00 43.16 ? ? ? ? ? ? 84 ILE A CD1 1
+ATOM 38 N N . ILE A 1 10 ? -0.786 1.991 29.415 1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 85 ILE A N 1
+ATOM 39 C CA . ILE A 1 10 ? 0.423 1.715 28.649 1.00 35.69 ? ? ? ? ? ? 85 ILE A CA 1
+ATOM 40 C C . ILE A 1 10 ? 1.006 2.998 28.062 1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 85 ILE A C 1
+ATOM 41 O O . ILE A 1 10 ? 0.277 3.949 27.768 1.00 36.76 ? ? ? ? ? ? 85 ILE A O 1
+ATOM 42 C CB . ILE A 1 10 ? 0.118 0.711 27.507 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 85 ILE A CB 1
+ATOM 43 C CG1 . ILE A 1 10 ? -0.348 -0.617 28.112 1.00 38.50 ? ? ? ? ? ? 85 ILE A CG1 1
+ATOM 44 C CG2 . ILE A 1 10 ? 1.355 0.483 26.643 1.00 36.42 ? ? ? ? ? ? 85 ILE A CG2 1
+ATOM 45 C CD1 . ILE A 1 10 ? -0.801 -1.634 27.093 1.00 42.64 ? ? ? ? ? ? 85 ILE A CD1 1
+ATOM 46 N N . VAL A 1 11 ? 2.329 3.019 27.911 1.00 34.69 ? ? ? ? ? ? 86 VAL A N 1
+ATOM 47 C CA . VAL A 1 11 ? 3.022 4.170 27.344 1.00 31.49 ? ? ? ? ? ? 86 VAL A CA 1
+ATOM 48 C C . VAL A 1 11 ? 4.164 3.694 26.461 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 86 VAL A C 1
+ATOM 49 O O . VAL A 1 11 ? 4.579 2.534 26.530 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 86 VAL A O 1
+ATOM 50 C CB . VAL A 1 11 ? 3.616 5.095 28.440 1.00 30.31 ? ? ? ? ? ? 86 VAL A CB 1
+ATOM 51 C CG1 . VAL A 1 11 ? 2.510 5.682 29.289 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 86 VAL A CG1 1
+ATOM 52 C CG2 . VAL A 1 11 ? 4.595 4.316 29.304 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 86 VAL A CG2 1
+ATOM 53 N N . VAL A 1 12 ? 4.668 4.597 25.629 1.00 30.20 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A N 1
+ATOM 54 C CA . VAL A 1 12 ? 5.779 4.279 24.746 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CA 1
+ATOM 55 C C . VAL A 1 12 ? 6.949 5.211 25.054 1.00 29.88 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A C 1
+ATOM 56 O O . VAL A 1 12 ? 6.750 6.390 25.329 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A O 1
+ATOM 57 C CB . VAL A 1 12 ? 5.383 4.439 23.266 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CB 1
+ATOM 58 C CG1 . VAL A 1 12 ? 4.841 5.835 23.020 1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CG1 1
+ATOM 59 C CG2 . VAL A 1 12 ? 6.590 4.171 22.379 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 87 VAL A CG2 1
+ATOM 60 N N . ALA A 1 13 ? 8.162 4.669 25.010 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 88 ALA A N 1
+ATOM 61 C CA . ALA A 1 13 ? 9.369 5.440 25.288 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 88 ALA A CA 1
+ATOM 62 C C . ALA A 1 13 ? 9.725 6.397 24.151 1.00 34.65 ? ? ? ? ? ? 88 ALA A C 1
+ATOM 63 O O . ALA A 1 13 ? 9.947 5.971 23.016 1.00 35.81 ? ? ? ? ? ? 88 ALA A O 1
+ATOM 64 C CB . ALA A 1 13 ? 10.530 4.494 25.547 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 88 ALA A CB 1
+ATOM 65 N N . LEU A 1 14 ? 9.791 7.687 24.473 1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A N 1
+ATOM 66 C CA . LEU A 1 14 ? 10.128 8.724 23.501 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CA 1
+ATOM 67 C C . LEU A 1 14 ? 11.635 8.848 23.262 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A C 1
+ATOM 68 O O . LEU A 1 14 ? 12.059 9.477 22.292 1.00 36.91 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A O 1
+ATOM 69 C CB . LEU A 1 14 ? 9.597 10.080 23.972 1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CB 1
+ATOM 70 C CG . LEU A 1 14 ? 8.090 10.255 24.157 1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CG 1
+ATOM 71 C CD1 . LEU A 1 14 ? 7.828 11.619 24.770 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CD1 1
+ATOM 72 C CD2 . LEU A 1 14 ? 7.362 10.103 22.820 1.00 33.68 ? ? ? ? ? ? 89 LEU A CD2 1
+ATOM 73 N N . TYR A 1 15 ? 12.435 8.263 24.150 1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 90 TYR A N 1
+ATOM 74 C CA . TYR A 1 15 ? 13.897 8.323 24.045 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 90 TYR A CA 1
+ATOM 75 C C . TYR A 1 15 ? 14.479 7.079 24.698 1.00 34.67 ? ? ? ? ? ? 90 TYR A C 1
+ATOM 76 O O . TYR A 1 15 ? 13.766 6.325 25.362 1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 90 TYR A O 1
+ATOM 77 C CB . TYR A 1 15 ? 14.447 9.522 24.825 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 90 TYR A CB 1
+ATOM 78 C CG . TYR A 1 15 ? 13.701 10.818 24.633 1.00 37.00 ? ? ? ? ? ? 90 TYR A CG 1
+ATOM 79 C CD1 . TYR A 1 15 ? 13.845 11.573 23.471 1.00 37.27 ? ? ? ? ? ? 90 TYR A CD1 1
+ATOM 80 C CD2 . TYR A 1 15 ? 12.838 11.285 25.621 1.00 36.75 ? ? ? ? ? ? 90 TYR A CD2 1
+ATOM 81 C CE1 . TYR A 1 15 ? 13.144 12.766 23.302 1.00 37.86 ? ? ? ? ? ? 90 TYR A CE1 1
+ATOM 82 C CE2 . TYR A 1 15 ? 12.135 12.469 25.461 1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 90 TYR A CE2 1
+ATOM 83 C CZ . TYR A 1 15 ? 12.291 13.205 24.302 1.00 38.69 ? ? ? ? ? ? 90 TYR A CZ 1
+ATOM 84 O OH . TYR A 1 15 ? 11.594 14.383 24.160 1.00 43.44 ? ? ? ? ? ? 90 TYR A OH 1
+ATOM 85 N N . ASP A 1 16 ? 15.780 6.873 24.517 1.00 35.19 ? ? ? ? ? ? 91 ASP A N 1
+ATOM 86 C CA . ASP A 1 16 ? 16.461 5.752 25.150 1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 91 ASP A CA 1
+ATOM 87 C C . ASP A 1 16 ? 16.757 6.233 26.568 1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 91 ASP A C 1
+ATOM 88 O O . ASP A 1 16 ? 16.833 7.433 26.810 1.00 35.87 ? ? ? ? ? ? 91 ASP A O 1
+ATOM 89 C CB . ASP A 1 16 ? 17.789 5.443 24.451 1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 91 ASP A CB 1
+ATOM 90 C CG . ASP A 1 16 ? 17.611 4.909 23.041 1.00 43.56 ? ? ? ? ? ? 91 ASP A CG 1
+ATOM 91 O OD1 . ASP A 1 16 ? 18.639 4.672 22.375 1.00 46.78 ? ? ? ? ? ? 91 ASP A OD1 1
+ATOM 92 O OD2 . ASP A 1 16 ? 16.460 4.720 22.597 1.00 46.84 ? ? ? ? ? ? 91 ASP A OD2 1
+ATOM 93 N N . TYR A 1 17 ? 16.915 5.312 27.508 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 92 TYR A N 1
+ATOM 94 C CA . TYR A 1 17 ? 17.232 5.708 28.874 1.00 36.00 ? ? ? ? ? ? 92 TYR A CA 1
+ATOM 95 C C . TYR A 1 17 ? 18.064 4.631 29.541 1.00 37.61 ? ? ? ? ? ? 92 TYR A C 1
+ATOM 96 O O . TYR A 1 17 ? 17.676 3.465 29.558 1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 92 TYR A O 1
+ATOM 97 C CB . TYR A 1 17 ? 15.962 5.946 29.694 1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 92 TYR A CB 1
+ATOM 98 C CG . TYR A 1 17 ? 16.261 6.309 31.133 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 92 TYR A CG 1
+ATOM 99 C CD1 . TYR A 1 17 ? 16.926 7.492 31.448 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 92 TYR A CD1 1
+ATOM 100 C CD2 . TYR A 1 17 ? 15.941 5.440 32.173 1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 92 TYR A CD2 1
+ATOM 101 C CE1 . TYR A 1 17 ? 17.269 7.798 32.765 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 92 TYR A CE1 1
+ATOM 102 C CE2 . TYR A 1 17 ? 16.280 5.737 33.492 1.00 36.72 ? ? ? ? ? ? 92 TYR A CE2 1
+ATOM 103 C CZ . TYR A 1 17 ? 16.944 6.915 33.779 1.00 37.60 ? ? ? ? ? ? 92 TYR A CZ 1
+ATOM 104 O OH . TYR A 1 17 ? 17.292 7.210 35.078 1.00 42.53 ? ? ? ? ? ? 92 TYR A OH 1
+ATOM 105 N N . GLU A 1 18 ? 19.215 5.018 30.079 1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A N 1
+ATOM 106 C CA . GLU A 1 18 ? 20.077 4.059 30.753 1.00 42.62 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A CA 1
+ATOM 107 C C . GLU A 1 18 ? 19.948 4.232 32.256 1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A C 1
+ATOM 108 O O . GLU A 1 18 ? 20.068 5.339 32.776 1.00 41.84 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A O 1
+ATOM 109 C CB . GLU A 1 18 ? 21.538 4.251 30.338 1.00 45.96 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A CB 1
+ATOM 110 C CG . GLU A 1 18 ? 22.490 3.277 31.017 1.00 52.30 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A CG 1
+ATOM 111 C CD . GLU A 1 18 ? 23.926 3.412 30.534 1.00 56.09 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A CD 1
+ATOM 112 O OE1 . GLU A 1 18 ? 24.531 4.489 30.722 1.00 58.01 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A OE1 1
+ATOM 113 O OE2 . GLU A 1 18 ? 24.448 2.432 29.963 1.00 58.62 ? ? ? ? ? ? 93 GLU A OE2 1
+ATOM 114 N N . ALA A 1 19 ? 19.693 3.130 32.948 1.00 43.87 ? ? ? ? ? ? 94 ALA A N 1
+ATOM 115 C CA . ALA A 1 19 ? 19.548 3.158 34.393 1.00 45.92 ? ? ? ? ? ? 94 ALA A CA 1
+ATOM 116 C C . ALA A 1 19 ? 20.853 3.582 35.057 1.00 47.69 ? ? ? ? ? ? 94 ALA A C 1
+ATOM 117 O O . ALA A 1 19 ? 21.910 3.014 34.788 1.00 44.95 ? ? ? ? ? ? 94 ALA A O 1
+ATOM 118 C CB . ALA A 1 19 ? 19.133 1.784 34.897 1.00 44.26 ? ? ? ? ? ? 94 ALA A CB 1
+ATOM 119 N N . ILE A 1 20 ? 20.772 4.592 35.915 1.00 50.71 ? ? ? ? ? ? 95 ILE A N 1
+ATOM 120 C CA . ILE A 1 20 ? 21.940 5.074 36.633 1.00 55.05 ? ? ? ? ? ? 95 ILE A CA 1
+ATOM 121 C C . ILE A 1 20 ? 21.695 4.866 38.122 1.00 57.48 ? ? ? ? ? ? 95 ILE A C 1
+ATOM 122 O O . ILE A 1 20 ? 22.635 4.790 38.911 1.00 58.53 ? ? ? ? ? ? 95 ILE A O 1
+ATOM 123 C CB . ILE A 1 20 ? 22.210 6.577 36.354 1.00 56.23 ? ? ? ? ? ? 95 ILE A CB 1
+ATOM 124 C CG1 . ILE A 1 20 ? 21.017 7.428 36.790 1.00 56.58 ? ? ? ? ? ? 95 ILE A CG1 1
+ATOM 125 C CG2 . ILE A 1 20 ? 22.480 6.790 34.873 1.00 56.24 ? ? ? ? ? ? 95 ILE A CG2 1
+ATOM 126 C CD1 . ILE A 1 20 ? 21.224 8.923 36.574 1.00 56.85 ? ? ? ? ? ? 95 ILE A CD1 1
+ATOM 127 N N . HIS A 1 21 ? 20.421 4.760 38.493 1.00 60.30 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A N 1
+ATOM 128 C CA . HIS A 1 21 ? 20.032 4.555 39.885 1.00 61.59 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A CA 1
+ATOM 129 C C . HIS A 1 21 ? 19.652 3.094 40.130 1.00 63.02 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A C 1
+ATOM 130 O O . HIS A 1 21 ? 19.282 2.371 39.202 1.00 63.01 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A O 1
+ATOM 131 C CB . HIS A 1 21 ? 18.856 5.470 40.245 1.00 60.97 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A CB 1
+ATOM 132 C CG . HIS A 1 21 ? 19.120 6.923 39.991 1.00 62.42 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A CG 1
+ATOM 133 N ND1 . HIS A 1 21 ? 20.134 7.616 40.619 1.00 62.32 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A ND1 1
+ATOM 134 C CD2 . HIS A 1 21 ? 18.518 7.808 39.163 1.00 62.31 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A CD2 1
+ATOM 135 C CE1 . HIS A 1 21 ? 20.144 8.865 40.186 1.00 63.13 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A CE1 1
+ATOM 136 N NE2 . HIS A 1 21 ? 19.173 9.008 39.302 1.00 61.82 ? ? ? ? ? ? 96 HIS A NE2 1
+ATOM 137 N N . HIS A 1 22 ? 19.745 2.677 41.389 1.00 63.58 ? ? ? ? ? ? 97 HIS A N 1
+ATOM 138 C CA . HIS A 1 22 ? 19.443 1.310 41.810 1.00 64.78 ? ? ? ? ? ? 97 HIS A CA 1
+ATOM 139 C C . HIS A 1 22 ? 18.144 0.693 41.275 1.00 64.19 ? ? ? ? ? ? 97 HIS A C 1
+ATOM 140 O O . HIS A 1 22 ? 18.165 -0.377 40.659 1.00 63.54 ? ? ? ? ? ? 97 HIS A O 1
+ATOM 141 C CB . HIS A 1 22 ? 19.435 1.242 43.340 1.00 66.65 ? ? ? ? ? ? 97 HIS A CB 1
+ATOM 142 C CG . HIS A 1 22 ? 19.091 -0.110 43.882 1.00 69.91 ? ? ? ? ? ? 97 HIS A CG 1
+ATOM 143 N ND1 . HIS A 1 22 ? 19.840 -1.234 43.612 1.00 71.18 ? ? ? ? ? ? 97 HIS A ND1 1
+ATOM 144 C CD2 . HIS A 1 22 ? 18.070 -0.520 44.674 1.00 70.93 ? ? ? ? ? ? 97 HIS A CD2 1
+ATOM 145 C CE1 . HIS A 1 22 ? 19.298 -2.279 44.212 1.00 72.26 ? ? ? ? ? ? 97 HIS A CE1 1
+ATOM 146 N NE2 . HIS A 1 22 ? 18.222 -1.872 44.863 1.00 72.48 ? ? ? ? ? ? 97 HIS A NE2 1
+ATOM 147 N N . GLU A 1 23 ? 17.020 1.356 41.521 1.00 63.07 ? ? ? ? ? ? 98 GLU A N 1
+ATOM 148 C CA . GLU A 1 23 ? 15.721 0.852 41.079 1.00 62.06 ? ? ? ? ? ? 98 GLU A CA 1
+ATOM 149 C C . GLU A 1 23 ? 15.320 1.309 39.674 1.00 59.39 ? ? ? ? ? ? 98 GLU A C 1
+ATOM 150 O O . GLU A 1 23 ? 14.177 1.124 39.253 1.00 57.96 ? ? ? ? ? ? 98 GLU A O 1
+ATOM 151 C CB . GLU A 1 23 ? 14.650 1.268 42.085 1.00 64.63 ? ? ? ? ? ? 98 GLU A CB 1
+ATOM 152 C CG . GLU A 1 23 ? 14.881 0.722 43.485 1.00 68.33 ? ? ? ? ? ? 98 GLU A CG 1
+ATOM 153 C CD . GLU A 1 23 ? 13.877 1.257 44.488 1.00 72.77 ? ? ? ? ? ? 98 GLU A CD 1
+ATOM 154 O OE1 . GLU A 1 23 ? 13.899 2.479 44.764 1.00 72.46 ? ? ? ? ? ? 98 GLU A OE1 1
+ATOM 155 O OE2 . GLU A 1 23 ? 13.060 0.457 44.994 1.00 74.85 ? ? ? ? ? ? 98 GLU A OE2 1
+ATOM 156 N N . ASP A 1 24 ? 16.263 1.904 38.952 1.00 56.28 ? ? ? ? ? ? 99 ASP A N 1
+ATOM 157 C CA . ASP A 1 24 ? 16.014 2.378 37.596 1.00 52.13 ? ? ? ? ? ? 99 ASP A CA 1
+ATOM 158 C C . ASP A 1 24 ? 15.701 1.255 36.622 1.00 50.96 ? ? ? ? ? ? 99 ASP A C 1
+ATOM 159 O O . ASP A 1 24 ? 16.193 0.134 36.760 1.00 52.38 ? ? ? ? ? ? 99 ASP A O 1
+ATOM 160 C CB . ASP A 1 24 ? 17.226 3.155 37.084 1.00 51.87 ? ? ? ? ? ? 99 ASP A CB 1
+ATOM 161 C CG . ASP A 1 24 ? 17.211 4.603 37.504 1.00 51.68 ? ? ? ? ? ? 99 ASP A CG 1
+ATOM 162 O OD1 . ASP A 1 24 ? 16.583 4.910 38.538 1.00 52.27 ? ? ? ? ? ? 99 ASP A OD1 1
+ATOM 163 O OD2 . ASP A 1 24 ? 17.845 5.428 36.807 1.00 48.20 ? ? ? ? ? ? 99 ASP A OD2 1
+ATOM 164 N N . LEU A 1 25 ? 14.878 1.569 35.631 1.00 48.34 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A N 1
+ATOM 165 C CA . LEU A 1 25 ? 14.513 0.604 34.610 1.00 44.41 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CA 1
+ATOM 166 C C . LEU A 1 25 ? 15.020 1.208 33.307 1.00 43.33 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A C 1
+ATOM 167 O O . LEU A 1 25 ? 14.627 2.313 32.933 1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A O 1
+ATOM 168 C CB . LEU A 1 25 ? 12.991 0.430 34.560 1.00 44.99 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CB 1
+ATOM 169 C CG . LEU A 1 25 ? 12.403 -0.751 33.778 1.00 42.66 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CG 1
+ATOM 170 C CD1 . LEU A 1 25 ? 10.891 -0.683 33.832 1.00 44.47 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CD1 1
+ATOM 171 C CD2 . LEU A 1 25 ? 12.870 -0.731 32.345 1.00 45.53 ? ? ? ? ? ? 100 LEU A CD2 1
+ATOM 172 N N . SER A 1 26 ? 15.914 0.497 32.628 1.00 43.53 ? ? ? ? ? ? 101 SER A N 1
+ATOM 173 C CA . SER A 1 26 ? 16.458 0.984 31.366 1.00 42.17 ? ? ? ? ? ? 101 SER A CA 1
+ATOM 174 C C . SER A 1 26 ? 15.539 0.577 30.224 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 101 SER A C 1
+ATOM 175 O O . SER A 1 26 ? 14.941 -0.497 30.250 1.00 41.76 ? ? ? ? ? ? 101 SER A O 1
+ATOM 176 C CB . SER A 1 26 ? 17.856 0.408 31.123 1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 101 SER A CB 1
+ATOM 177 O OG . SER A 1 26 ? 18.747 0.762 32.166 1.00 44.85 ? ? ? ? ? ? 101 SER A OG 1
+ATOM 178 N N . PHE A 1 27 ? 15.425 1.444 29.226 1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A N 1
+ATOM 179 C CA . PHE A 1 27 ? 14.593 1.168 28.069 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CA 1
+ATOM 180 C C . PHE A 1 27 ? 15.129 1.914 26.858 1.00 37.23 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A C 1
+ATOM 181 O O . PHE A 1 27 ? 15.856 2.896 26.990 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A O 1
+ATOM 182 C CB . PHE A 1 27 ? 13.135 1.556 28.359 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CB 1
+ATOM 183 C CG . PHE A 1 27 ? 12.950 2.990 28.780 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CG 1
+ATOM 184 C CD1 . PHE A 1 27 ? 12.989 4.021 27.848 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CD1 1
+ATOM 185 C CD2 . PHE A 1 27 ? 12.727 3.305 30.119 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CD2 1
+ATOM 186 C CE1 . PHE A 1 27 ? 12.804 5.353 28.243 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CE1 1
+ATOM 187 C CE2 . PHE A 1 27 ? 12.542 4.630 30.527 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CE2 1
+ATOM 188 C CZ . PHE A 1 27 ? 12.579 5.654 29.588 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 102 PHE A CZ 1
+ATOM 189 N N . GLN A 1 28 ? 14.790 1.430 25.672 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A N 1
+ATOM 190 C CA . GLN A 1 28 ? 15.252 2.071 24.457 1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A CA 1
+ATOM 191 C C . GLN A 1 28 ? 14.021 2.665 23.779 1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A C 1
+ATOM 192 O O . GLN A 1 28 ? 12.912 2.154 23.943 1.00 36.73 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A O 1
+ATOM 193 C CB . GLN A 1 28 ? 15.963 1.038 23.577 1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A CB 1
+ATOM 194 C CG . GLN A 1 28 ? 16.896 1.633 22.530 1.00 53.12 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A CG 1
+ATOM 195 C CD . GLN A 1 28 ? 17.974 0.650 22.092 1.00 57.56 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A CD 1
+ATOM 196 O OE1 . GLN A 1 28 ? 17.677 -0.427 21.573 1.00 60.41 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A OE1 1
+ATOM 197 N NE2 . GLN A 1 28 ? 19.236 1.019 22.310 1.00 57.53 ? ? ? ? ? ? 103 GLN A NE2 1
+ATOM 198 N N . LYS A 1 29 ? 14.211 3.763 23.053 1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A N 1
+ATOM 199 C CA . LYS A 1 29 ? 13.108 4.440 22.381 1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CA 1
+ATOM 200 C C . LYS A 1 29 ? 12.163 3.456 21.706 1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A C 1
+ATOM 201 O O . LYS A 1 29 ? 12.594 2.454 21.135 1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A O 1
+ATOM 202 C CB . LYS A 1 29 ? 13.647 5.436 21.350 1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CB 1
+ATOM 203 C CG . LYS A 1 29 ? 12.571 6.248 20.659 1.00 41.56 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CG 1
+ATOM 204 C CD . LYS A 1 29 ? 13.176 7.284 19.731 1.00 44.35 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CD 1
+ATOM 205 C CE . LYS A 1 29 ? 12.098 8.137 19.081 1.00 45.99 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A CE 1
+ATOM 206 N NZ . LYS A 1 29 ? 12.680 9.165 18.170 1.00 46.99 ? ? ? ? ? ? 104 LYS A NZ 1
+ATOM 207 N N . GLY A 1 30 ? 10.870 3.749 21.783 1.00 41.17 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A N 1
+ATOM 208 C CA . GLY A 1 30 ? 9.879 2.882 21.179 1.00 42.10 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A CA 1
+ATOM 209 C C . GLY A 1 30 ? 9.289 1.833 22.110 1.00 41.77 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A C 1
+ATOM 210 O O . GLY A 1 30 ? 8.092 1.566 22.040 1.00 43.81 ? ? ? ? ? ? 105 GLY A O 1
+ATOM 211 N N . ASP A 1 31 ? 10.103 1.240 22.983 1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A N 1
+ATOM 212 C CA . ASP A 1 31 ? 9.600 0.207 23.892 1.00 41.68 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CA 1
+ATOM 213 C C . ASP A 1 31 ? 8.353 0.683 24.623 1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A C 1
+ATOM 214 O O . ASP A 1 31 ? 8.242 1.856 24.974 1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A O 1
+ATOM 215 C CB . ASP A 1 31 ? 10.643 -0.189 24.943 1.00 41.68 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CB 1
+ATOM 216 C CG . ASP A 1 31 ? 11.984 -0.550 24.343 1.00 47.29 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A CG 1
+ATOM 217 O OD1 . ASP A 1 31 ? 12.025 -1.122 23.232 1.00 46.79 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A OD1 1
+ATOM 218 O OD2 . ASP A 1 31 ? 13.006 -0.282 25.011 1.00 46.82 ? ? ? ? ? ? 106 ASP A OD2 1
+ATOM 219 N N . GLN A 1 32 ? 7.417 -0.232 24.856 1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 107 GLN A N 1
+ATOM 220 C CA . GLN A 1 32 ? 6.181 0.101 25.560 1.00 34.83 ? ? ? ? ? ? 107 GLN A CA 1
+ATOM 221 C C . GLN A 1 32 ? 6.196 -0.453 26.976 1.00 33.37 ? ? ? ? ? ? 107 GLN A C 1
+ATOM 222 O O . GLN A 1 32 ? 6.695 -1.555 27.216 1.00 32.05 ? ? ? ? ? ? 107 GLN A O 1
+ATOM 223 C CB . GLN A 1 32 ? 4.972 -0.433 24.796 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 107 GLN A CB 1
+ATOM 224 C CG . GLN A 1 32 ? 4.716 0.315 23.498 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 107 GLN A CG 1
+ATOM 225 C CD . GLN A 1 32 ? 3.521 -0.219 22.733 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 107 GLN A CD 1
+ATOM 226 O OE1 . GLN A 1 32 ? 2.404 -0.263 23.247 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 107 GLN A OE1 1
+ATOM 227 N NE2 . GLN A 1 32 ? 3.754 -0.622 21.491 1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 107 GLN A NE2 1
+ATOM 228 N N . MET A 1 33 ? 5.641 0.320 27.905 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 108 MET A N 1
+ATOM 229 C CA . MET A 1 33 ? 5.608 -0.055 29.316 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 108 MET A CA 1
+ATOM 230 C C . MET A 1 33 ? 4.265 0.193 29.986 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 108 MET A C 1
+ATOM 231 O O . MET A 1 33 ? 3.483 1.032 29.547 1.00 29.95 ? ? ? ? ? ? 108 MET A O 1
+ATOM 232 C CB . MET A 1 33 ? 6.694 0.719 30.074 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 108 MET A CB 1
+ATOM 233 C CG . MET A 1 33 ? 8.114 0.291 29.736 1.00 28.81 ? ? ? ? ? ? 108 MET A CG 1
+ATOM 234 S SD . MET A 1 33 ? 9.353 1.517 30.215 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 108 MET A SD 1
+ATOM 235 C CE . MET A 1 33 ? 8.961 2.819 29.081 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 108 MET A CE 1
+ATOM 236 N N . VAL A 1 34 ? 4.018 -0.548 31.061 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A N 1
+ATOM 237 C CA . VAL A 1 34 ? 2.800 -0.421 31.854 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CA 1
+ATOM 238 C C . VAL A 1 34 ? 3.133 0.448 33.071 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A C 1
+ATOM 239 O O . VAL A 1 34 ? 4.143 0.222 33.734 1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A O 1
+ATOM 240 C CB . VAL A 1 34 ? 2.322 -1.795 32.370 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CB 1
+ATOM 241 C CG1 . VAL A 1 34 ? 1.071 -1.623 33.223 1.00 24.38 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CG1 1
+ATOM 242 C CG2 . VAL A 1 34 ? 2.045 -2.731 31.195 1.00 34.35 ? ? ? ? ? ? 109 VAL A CG2 1
+ATOM 243 N N . VAL A 1 35 ? 2.289 1.431 33.368 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A N 1
+ATOM 244 C CA . VAL A 1 35 ? 2.522 2.310 34.514 1.00 29.57 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CA 1
+ATOM 245 C C . VAL A 1 35 ? 1.962 1.724 35.815 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A C 1
+ATOM 246 O O . VAL A 1 35 ? 0.766 1.440 35.910 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A O 1
+ATOM 247 C CB . VAL A 1 35 ? 1.889 3.696 34.284 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CB 1
+ATOM 248 C CG1 . VAL A 1 35 ? 2.107 4.571 35.505 1.00 27.01 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CG1 1
+ATOM 249 C CG2 . VAL A 1 35 ? 2.491 4.343 33.041 1.00 31.83 ? ? ? ? ? ? 110 VAL A CG2 1
+ATOM 250 N N . LEU A 1 36 ? 2.826 1.550 36.815 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A N 1
+ATOM 251 C CA . LEU A 1 36 ? 2.401 0.989 38.098 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CA 1
+ATOM 252 C C . LEU A 1 36 ? 2.126 2.060 39.150 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A C 1
+ATOM 253 O O . LEU A 1 36 ? 1.167 1.955 39.910 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A O 1
+ATOM 254 C CB . LEU A 1 36 ? 3.452 0.024 38.641 1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CB 1
+ATOM 255 C CG . LEU A 1 36 ? 4.001 -1.058 37.711 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CG 1
+ATOM 256 C CD1 . LEU A 1 36 ? 4.770 -2.068 38.569 1.00 27.76 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CD1 1
+ATOM 257 C CD2 . LEU A 1 36 ? 2.876 -1.754 36.955 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 111 LEU A CD2 1
+ATOM 258 N N . GLU A 1 37 ? 2.987 3.072 39.207 1.00 35.09 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A N 1
+ATOM 259 C CA . GLU A 1 37 ? 2.831 4.179 40.149 1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CA 1
+ATOM 260 C C . GLU A 1 37 ? 3.113 5.449 39.377 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A C 1
+ATOM 261 O O . GLU A 1 37 ? 4.098 5.532 38.644 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A O 1
+ATOM 262 C CB . GLU A 1 37 ? 3.815 4.080 41.317 1.00 37.39 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CB 1
+ATOM 263 C CG . GLU A 1 37 ? 3.629 2.872 42.217 1.00 43.66 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CG 1
+ATOM 264 C CD . GLU A 1 37 ? 4.670 2.807 43.329 1.00 48.09 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A CD 1
+ATOM 265 O OE1 . GLU A 1 37 ? 4.674 1.806 44.081 1.00 51.07 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A OE1 1
+ATOM 266 O OE2 . GLU A 1 37 ? 5.480 3.756 43.450 1.00 44.57 ? ? ? ? ? ? 112 GLU A OE2 1
+ATOM 267 N N . GLU A 1 38 ? 2.246 6.436 39.548 1.00 39.43 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A N 1
+ATOM 268 C CA . GLU A 1 38 ? 2.387 7.703 38.853 1.00 44.22 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CA 1
+ATOM 269 C C . GLU A 1 38 ? 2.798 8.760 39.881 1.00 45.95 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A C 1
+ATOM 270 O O . GLU A 1 38 ? 2.070 9.718 40.138 1.00 47.48 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A O 1
+ATOM 271 C CB . GLU A 1 38 ? 1.050 8.037 38.188 1.00 46.63 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CB 1
+ATOM 272 C CG . GLU A 1 38 ? 1.101 9.108 37.125 1.00 52.38 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CG 1
+ATOM 273 C CD . GLU A 1 38 ? -0.187 9.176 36.325 1.00 55.07 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A CD 1
+ATOM 274 O OE1 . GLU A 1 38 ? -0.534 8.175 35.659 1.00 55.80 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A OE1 1
+ATOM 275 O OE2 . GLU A 1 38 ? -0.855 10.229 36.362 1.00 60.95 ? ? ? ? ? ? 113 GLU A OE2 1
+ATOM 276 N N . SER A 1 39 ? 3.986 8.567 40.452 1.00 47.39 ? ? ? ? ? ? 114 SER A N 1
+ATOM 277 C CA . SER A 1 39 ? 4.537 9.445 41.482 1.00 49.04 ? ? ? ? ? ? 114 SER A CA 1
+ATOM 278 C C . SER A 1 39 ? 5.346 10.656 40.999 1.00 48.27 ? ? ? ? ? ? 114 SER A C 1
+ATOM 279 O O . SER A 1 39 ? 6.543 10.759 41.273 1.00 51.26 ? ? ? ? ? ? 114 SER A O 1
+ATOM 280 C CB . SER A 1 39 ? 5.412 8.621 42.434 1.00 52.89 ? ? ? ? ? ? 114 SER A CB 1
+ATOM 281 O OG . SER A 1 39 ? 4.691 7.538 43.000 1.00 57.97 ? ? ? ? ? ? 114 SER A OG 1
+ATOM 282 N N . GLY A 1 40 ? 4.700 11.572 40.288 1.00 45.70 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A N 1
+ATOM 283 C CA . GLY A 1 40 ? 5.391 12.765 39.827 1.00 42.46 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A CA 1
+ATOM 284 C C . GLY A 1 40 ? 6.474 12.618 38.771 1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A C 1
+ATOM 285 O O . GLY A 1 40 ? 6.242 12.079 37.690 1.00 39.85 ? ? ? ? ? ? 116 GLY A O 1
+ATOM 286 N N . GLU A 1 41 ? 7.670 13.102 39.094 1.00 38.51 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A N 1
+ATOM 287 C CA . GLU A 1 41 ? 8.800 13.077 38.166 1.00 35.67 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A CA 1
+ATOM 288 C C . GLU A 1 41 ? 9.235 11.669 37.773 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A C 1
+ATOM 289 O O . GLU A 1 41 ? 9.690 11.441 36.652 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A O 1
+ATOM 290 C CB . GLU A 1 41 ? 9.970 13.850 38.776 1.00 41.01 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A CB 1
+ATOM 291 C CG . GLU A 1 41 ? 11.043 14.255 37.786 1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A CG 1
+ATOM 292 C CD . GLU A 1 41 ? 11.948 15.339 38.347 1.00 47.88 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A CD 1
+ATOM 293 O OE1 . GLU A 1 41 ? 12.714 15.059 39.298 1.00 47.58 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A OE1 1
+ATOM 294 O OE2 . GLU A 1 41 ? 11.869 16.482 37.843 1.00 46.83 ? ? ? ? ? ? 117 GLU A OE2 1
+ATOM 295 N N . TRP A 1 42 ? 9.108 10.731 38.704 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A N 1
+ATOM 296 C CA . TRP A 1 42 ? 9.447 9.342 38.435 1.00 29.82 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CA 1
+ATOM 297 C C . TRP A 1 42 ? 8.205 8.476 38.550 1.00 30.69 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A C 1
+ATOM 298 O O . TRP A 1 42 ? 7.371 8.680 39.438 1.00 30.12 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A O 1
+ATOM 299 C CB . TRP A 1 42 ? 10.498 8.809 39.416 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CB 1
+ATOM 300 C CG . TRP A 1 42 ? 11.822 9.459 39.292 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CG 1
+ATOM 301 C CD1 . TRP A 1 42 ? 12.194 10.673 39.795 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CD1 1
+ATOM 302 C CD2 . TRP A 1 42 ? 12.944 8.965 38.555 1.00 27.54 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CD2 1
+ATOM 303 N NE1 . TRP A 1 42 ? 13.484 10.965 39.415 1.00 28.45 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A NE1 1
+ATOM 304 C CE2 . TRP A 1 42 ? 13.966 9.936 38.651 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CE2 1
+ATOM 305 C CE3 . TRP A 1 42 ? 13.184 7.796 37.818 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CE3 1
+ATOM 306 C CZ2 . TRP A 1 42 ? 15.217 9.771 38.038 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CZ2 1
+ATOM 307 C CZ3 . TRP A 1 42 ? 14.428 7.633 37.205 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CZ3 1
+ATOM 308 C CH2 . TRP A 1 42 ? 15.428 8.620 37.321 1.00 28.51 ? ? ? ? ? ? 118 TRP A CH2 1
+ATOM 309 N N . TRP A 1 43 ? 8.089 7.513 37.642 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A N 1
+ATOM 310 C CA . TRP A 1 43 ? 6.974 6.579 37.642 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CA 1
+ATOM 311 C C . TRP A 1 43 ? 7.520 5.168 37.766 1.00 28.43 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A C 1
+ATOM 312 O O . TRP A 1 43 ? 8.601 4.865 37.260 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A O 1
+ATOM 313 C CB . TRP A 1 43 ? 6.174 6.678 36.341 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CB 1
+ATOM 314 C CG . TRP A 1 43 ? 5.389 7.934 36.172 1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CG 1
+ATOM 315 C CD1 . TRP A 1 43 ? 5.365 9.015 37.007 1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CD1 1
+ATOM 316 C CD2 . TRP A 1 43 ? 4.499 8.238 35.095 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CD2 1
+ATOM 317 N NE1 . TRP A 1 43 ? 4.511 9.973 36.516 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A NE1 1
+ATOM 318 C CE2 . TRP A 1 43 ? 3.967 9.522 35.345 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CE2 1
+ATOM 319 C CE3 . TRP A 1 43 ? 4.098 7.548 33.944 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CE3 1
+ATOM 320 C CZ2 . TRP A 1 43 ? 3.051 10.131 34.481 1.00 32.84 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CZ2 1
+ATOM 321 C CZ3 . TRP A 1 43 ? 3.190 8.155 33.086 1.00 34.38 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CZ3 1
+ATOM 322 C CH2 . TRP A 1 43 ? 2.676 9.436 33.362 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 119 TRP A CH2 1
+ATOM 323 N N . LYS A 1 44 ? 6.782 4.306 38.451 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A N 1
+ATOM 324 C CA . LYS A 1 44 ? 7.199 2.924 38.582 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CA 1
+ATOM 325 C C . LYS A 1 44 ? 6.518 2.250 37.401 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A C 1
+ATOM 326 O O . LYS A 1 44 ? 5.310 2.380 37.226 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A O 1
+ATOM 327 C CB . LYS A 1 44 ? 6.712 2.321 39.904 1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CB 1
+ATOM 328 C CG . LYS A 1 44 ? 7.267 0.921 40.157 1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CG 1
+ATOM 329 C CD . LYS A 1 44 ? 6.930 0.399 41.547 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CD 1
+ATOM 330 C CE . LYS A 1 44 ? 7.595 -0.955 41.792 1.00 42.51 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A CE 1
+ATOM 331 N NZ . LYS A 1 44 ? 7.334 -1.486 43.162 1.00 42.00 ? ? ? ? ? ? 120 LYS A NZ 1
+ATOM 332 N N . ALA A 1 45 ? 7.294 1.558 36.576 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A N 1
+ATOM 333 C CA . ALA A 1 45 ? 6.735 0.902 35.402 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A CA 1
+ATOM 334 C C . ALA A 1 45 ? 7.155 -0.550 35.276 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A C 1
+ATOM 335 O O . ALA A 1 45 ? 7.969 -1.054 36.055 1.00 30.55 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A O 1
+ATOM 336 C CB . ALA A 1 45 ? 7.135 1.661 34.142 1.00 30.38 ? ? ? ? ? ? 121 ALA A CB 1
+ATOM 337 N N . ARG A 1 46 ? 6.588 -1.207 34.272 1.00 32.21 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A N 1
+ATOM 338 C CA . ARG A 1 46 ? 6.857 -2.608 33.998 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CA 1
+ATOM 339 C C . ARG A 1 46 ? 7.136 -2.775 32.512 1.00 33.47 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A C 1
+ATOM 340 O O . ARG A 1 46 ? 6.379 -2.296 31.677 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A O 1
+ATOM 341 C CB . ARG A 1 46 ? 5.642 -3.447 34.390 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CB 1
+ATOM 342 C CG . ARG A 1 46 ? 5.743 -4.916 34.026 1.00 43.03 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CG 1
+ATOM 343 C CD . ARG A 1 46 ? 4.461 -5.649 34.385 1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CD 1
+ATOM 344 N NE . ARG A 1 46 ? 4.167 -5.550 35.812 1.00 45.50 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NE 1
+ATOM 345 C CZ . ARG A 1 46 ? 3.091 -4.957 36.313 1.00 46.83 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A CZ 1
+ATOM 346 N NH1 . ARG A 1 46 ? 2.198 -4.405 35.499 1.00 48.08 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NH1 1
+ATOM 347 N NH2 . ARG A 1 46 ? 2.884 -4.943 37.626 1.00 47.66 ? ? ? ? ? ? 122 ARG A NH2 1
+ATOM 348 N N . SER A 1 47 ? 8.227 -3.454 32.185 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 123 SER A N 1
+ATOM 349 C CA . SER A 1 47 ? 8.584 -3.679 30.790 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 123 SER A CA 1
+ATOM 350 C C . SER A 1 47 ? 7.759 -4.808 30.183 1.00 44.87 ? ? ? ? ? ? 123 SER A C 1
+ATOM 351 O O . SER A 1 47 ? 7.747 -5.922 30.706 1.00 44.72 ? ? ? ? ? ? 123 SER A O 1
+ATOM 352 C CB . SER A 1 47 ? 10.072 -4.026 30.672 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 123 SER A CB 1
+ATOM 353 O OG . SER A 1 47 ? 10.415 -4.351 29.334 1.00 44.42 ? ? ? ? ? ? 123 SER A OG 1
+ATOM 354 N N . LEU A 1 48 ? 7.066 -4.515 29.085 1.00 47.41 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A N 1
+ATOM 355 C CA . LEU A 1 48 ? 6.266 -5.524 28.400 1.00 49.82 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CA 1
+ATOM 356 C C . LEU A 1 48 ? 7.193 -6.558 27.772 1.00 53.82 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A C 1
+ATOM 357 O O . LEU A 1 48 ? 6.757 -7.626 27.348 1.00 54.71 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A O 1
+ATOM 358 C CB . LEU A 1 48 ? 5.402 -4.887 27.307 1.00 48.16 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CB 1
+ATOM 359 C CG . LEU A 1 48 ? 4.156 -4.098 27.711 1.00 45.76 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CG 1
+ATOM 360 C CD1 . LEU A 1 48 ? 4.519 -2.998 28.680 1.00 48.82 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CD1 1
+ATOM 361 C CD2 . LEU A 1 48 ? 3.505 -3.526 26.468 1.00 43.90 ? ? ? ? ? ? 124 LEU A CD2 1
+ATOM 362 N N . ALA A 1 49 ? 8.478 -6.229 27.709 1.00 56.29 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A N 1
+ATOM 363 C CA . ALA A 1 49 ? 9.463 -7.133 27.135 1.00 57.66 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A CA 1
+ATOM 364 C C . ALA A 1 49 ? 9.987 -8.090 28.201 1.00 58.58 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A C 1
+ATOM 365 O O . ALA A 1 49 ? 9.558 -9.241 28.286 1.00 59.91 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A O 1
+ATOM 366 C CB . ALA A 1 49 ? 10.614 -6.334 26.534 1.00 58.46 ? ? ? ? ? ? 125 ALA A CB 1
+ATOM 367 N N . THR A 1 50 ? 10.907 -7.598 29.022 1.00 59.72 ? ? ? ? ? ? 126 THR A N 1
+ATOM 368 C CA . THR A 1 50 ? 11.515 -8.396 30.080 1.00 60.28 ? ? ? ? ? ? 126 THR A CA 1
+ATOM 369 C C . THR A 1 50 ? 10.619 -8.533 31.304 1.00 59.30 ? ? ? ? ? ? 126 THR A C 1
+ATOM 370 O O . THR A 1 50 ? 11.006 -9.154 32.295 1.00 57.97 ? ? ? ? ? ? 126 THR A O 1
+ATOM 371 C CB . THR A 1 50 ? 12.846 -7.770 30.537 1.00 61.26 ? ? ? ? ? ? 126 THR A CB 1
+ATOM 372 O OG1 . THR A 1 50 ? 12.597 -6.473 31.095 1.00 61.67 ? ? ? ? ? ? 126 THR A OG1 1
+ATOM 373 C CG2 . THR A 1 50 ? 13.796 -7.628 29.359 1.00 61.98 ? ? ? ? ? ? 126 THR A CG2 1
+ATOM 374 N N . ARG A 1 51 ? 9.424 -7.956 31.234 1.00 59.62 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A N 1
+ATOM 375 C CA . ARG A 1 51 ? 8.493 -7.998 32.355 1.00 58.74 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CA 1
+ATOM 376 C C . ARG A 1 51 ? 9.112 -7.449 33.628 1.00 56.83 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A C 1
+ATOM 377 O O . ARG A 1 51 ? 8.579 -7.649 34.720 1.00 56.32 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A O 1
+ATOM 378 C CB . ARG A 1 51 ? 8.000 -9.425 32.603 1.00 62.05 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CB 1
+ATOM 379 C CG . ARG A 1 51 ? 6.875 -9.847 31.680 1.00 65.69 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CG 1
+ATOM 380 C CD . ARG A 1 51 ? 5.665 -8.936 31.875 1.00 70.08 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CD 1
+ATOM 381 N NE . ARG A 1 51 ? 4.530 -9.320 31.039 1.00 73.85 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A NE 1
+ATOM 382 C CZ . ARG A 1 51 ? 4.564 -9.385 29.712 1.00 74.78 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A CZ 1
+ATOM 383 N NH1 . ARG A 1 51 ? 5.679 -9.088 29.061 1.00 75.74 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A NH1 1
+ATOM 384 N NH2 . ARG A 1 51 ? 3.482 -9.745 29.033 1.00 75.75 ? ? ? ? ? ? 127 ARG A NH2 1
+ATOM 385 N N . LYS A 1 52 ? 10.237 -6.755 33.492 1.00 53.42 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A N 1
+ATOM 386 C CA . LYS A 1 52 ? 10.895 -6.189 34.659 1.00 51.16 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A CA 1
+ATOM 387 C C . LYS A 1 52 ? 10.237 -4.886 35.095 1.00 47.04 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A C 1
+ATOM 388 O O . LYS A 1 52 ? 9.660 -4.161 34.285 1.00 43.08 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A O 1
+ATOM 389 C CB . LYS A 1 52 ? 12.386 -5.969 34.387 1.00 53.49 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A CB 1
+ATOM 390 C CG . LYS A 1 52 ? 13.151 -5.392 35.580 1.00 57.21 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A CG 1
+ATOM 391 C CD . LYS A 1 52 ? 12.784 -6.097 36.893 1.00 60.48 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A CD 1
+ATOM 392 C CE . LYS A 1 52 ? 13.005 -7.604 36.830 1.00 62.93 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A CE 1
+ATOM 393 N NZ . LYS A 1 52 ? 12.573 -8.274 38.090 1.00 63.07 ? ? ? ? ? ? 128 LYS A NZ 1
+ATOM 394 N N . GLU A 1 53 ? 10.328 -4.601 36.388 1.00 45.96 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A N 1
+ATOM 395 C CA . GLU A 1 53 ? 9.730 -3.404 36.951 1.00 43.60 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A CA 1
+ATOM 396 C C . GLU A 1 53 ? 10.797 -2.491 37.537 1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A C 1
+ATOM 397 O O . GLU A 1 53 ? 11.820 -2.955 38.043 1.00 41.05 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A O 1
+ATOM 398 C CB . GLU A 1 53 ? 8.716 -3.800 38.025 1.00 44.33 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A CB 1
+ATOM 399 C CG . GLU A 1 53 ? 7.702 -4.823 37.526 1.00 49.93 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A CG 1
+ATOM 400 C CD . GLU A 1 53 ? 6.671 -5.207 38.568 1.00 52.79 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A CD 1
+ATOM 401 O OE1 . GLU A 1 53 ? 7.066 -5.602 39.683 1.00 57.09 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A OE1 1
+ATOM 402 O OE2 . GLU A 1 53 ? 5.463 -5.128 38.267 1.00 56.77 ? ? ? ? ? ? 129 GLU A OE2 1
+ATOM 403 N N . GLY A 1 54 ? 10.547 -1.188 37.454 1.00 37.50 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A N 1
+ATOM 404 C CA . GLY A 1 54 ? 11.479 -0.204 37.972 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A CA 1
+ATOM 405 C C . GLY A 1 54 ? 10.943 1.202 37.774 1.00 32.56 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A C 1
+ATOM 406 O O . GLY A 1 54 ? 9.857 1.384 37.215 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 130 GLY A O 1
+ATOM 407 N N . TYR A 1 55 ? 11.690 2.202 38.233 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A N 1
+ATOM 408 C CA . TYR A 1 55 ? 11.262 3.588 38.087 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CA 1
+ATOM 409 C C . TYR A 1 55 ? 11.823 4.187 36.808 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A C 1
+ATOM 410 O O . TYR A 1 55 ? 12.963 3.918 36.440 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A O 1
+ATOM 411 C CB . TYR A 1 55 ? 11.712 4.404 39.299 1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CB 1
+ATOM 412 C CG . TYR A 1 55 ? 11.035 3.974 40.580 1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CG 1
+ATOM 413 C CD1 . TYR A 1 55 ? 9.692 4.274 40.817 1.00 39.72 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CD1 1
+ATOM 414 C CD2 . TYR A 1 55 ? 11.724 3.234 41.539 1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CD2 1
+ATOM 415 C CE1 . TYR A 1 55 ? 9.050 3.847 41.981 1.00 40.43 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CE1 1
+ATOM 416 C CE2 . TYR A 1 55 ? 11.093 2.800 42.705 1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CE2 1
+ATOM 417 C CZ . TYR A 1 55 ? 9.756 3.108 42.918 1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A CZ 1
+ATOM 418 O OH . TYR A 1 55 ? 9.119 2.658 44.056 1.00 45.56 ? ? ? ? ? ? 131 TYR A OH 1
+ATOM 419 N N . ILE A 1 56 ? 11.007 4.994 36.135 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 132 ILE A N 1
+ATOM 420 C CA . ILE A 1 56 ? 11.395 5.641 34.884 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 132 ILE A CA 1
+ATOM 421 C C . ILE A 1 56 ? 11.040 7.123 34.945 1.00 21.76 ? ? ? ? ? ? 132 ILE A C 1
+ATOM 422 O O . ILE A 1 56 ? 10.174 7.525 35.723 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 132 ILE A O 1
+ATOM 423 C CB . ILE A 1 56 ? 10.638 5.042 33.688 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 132 ILE A CB 1
+ATOM 424 C CG1 . ILE A 1 56 ? 9.129 5.291 33.855 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 132 ILE A CG1 1
+ATOM 425 C CG2 . ILE A 1 56 ? 10.945 3.555 33.580 1.00 26.72 ? ? ? ? ? ? 132 ILE A CG2 1
+ATOM 426 C CD1 . ILE A 1 56 ? 8.277 4.849 32.676 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 132 ILE A CD1 1
+ATOM 427 N N . PRO A 1 57 ? 11.721 7.958 34.138 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A N 1
+ATOM 428 C CA . PRO A 1 57 ? 11.486 9.405 34.076 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CA 1
+ATOM 429 C C . PRO A 1 57 ? 10.140 9.620 33.398 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A C 1
+ATOM 430 O O . PRO A 1 57 ? 9.963 9.199 32.263 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A O 1
+ATOM 431 C CB . PRO A 1 57 ? 12.632 9.894 33.189 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CB 1
+ATOM 432 C CG . PRO A 1 57 ? 13.689 8.812 33.361 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CG 1
+ATOM 433 C CD . PRO A 1 57 ? 12.819 7.604 33.225 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 133 PRO A CD 1
+ATOM 434 N N . SER A 1 58 ? 9.199 10.280 34.068 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 134 SER A N 1
+ATOM 435 C CA . SER A 1 58 ? 7.879 10.486 33.469 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 134 SER A CA 1
+ATOM 436 C C . SER A 1 58 ? 7.885 11.311 32.180 1.00 30.00 ? ? ? ? ? ? 134 SER A C 1
+ATOM 437 O O . SER A 1 58 ? 6.984 11.175 31.352 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 134 SER A O 1
+ATOM 438 C CB . SER A 1 58 ? 6.914 11.109 34.493 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 134 SER A CB 1
+ATOM 439 O OG . SER A 1 58 ? 7.391 12.342 35.006 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 134 SER A OG 1
+ATOM 440 N N . ASN A 1 59 ? 8.907 12.142 31.993 1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A N 1
+ATOM 441 C CA . ASN A 1 59 ? 8.989 12.985 30.799 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A CA 1
+ATOM 442 C C . ASN A 1 59 ? 9.609 12.264 29.602 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A C 1
+ATOM 443 O O . ASN A 1 59 ? 9.748 12.841 28.524 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A O 1
+ATOM 444 C CB . ASN A 1 59 ? 9.799 14.250 31.105 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A CB 1
+ATOM 445 C CG . ASN A 1 59 ? 11.276 13.968 31.254 1.00 37.56 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A CG 1
+ATOM 446 O OD1 . ASN A 1 59 ? 11.680 13.120 32.045 1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A OD1 1
+ATOM 447 N ND2 . ASN A 1 59 ? 12.093 14.682 30.491 1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 135 ASN A ND2 1
+ATOM 448 N N . TYR A 1 60 ? 9.991 11.006 29.793 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A N 1
+ATOM 449 C CA . TYR A 1 60 ? 10.580 10.213 28.719 1.00 26.53 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CA 1
+ATOM 450 C C . TYR A 1 60 ? 9.563 9.316 28.018 1.00 26.66 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A C 1
+ATOM 451 O O . TYR A 1 60 ? 9.905 8.617 27.065 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A O 1
+ATOM 452 C CB . TYR A 1 60 ? 11.704 9.331 29.264 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CB 1
+ATOM 453 C CG . TYR A 1 60 ? 13.055 9.999 29.351 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CG 1
+ATOM 454 C CD1 . TYR A 1 60 ? 13.227 11.209 30.027 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CD1 1
+ATOM 455 C CD2 . TYR A 1 60 ? 14.176 9.399 28.777 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CD2 1
+ATOM 456 C CE1 . TYR A 1 60 ? 14.493 11.803 30.128 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CE1 1
+ATOM 457 C CE2 . TYR A 1 60 ? 15.436 9.978 28.872 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CE2 1
+ATOM 458 C CZ . TYR A 1 60 ? 15.590 11.175 29.546 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A CZ 1
+ATOM 459 O OH . TYR A 1 60 ? 16.846 11.727 29.640 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 136 TYR A OH 1
+ATOM 460 N N . VAL A 1 61 ? 8.322 9.332 28.493 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 137 VAL A N 1
+ATOM 461 C CA . VAL A 1 61 ? 7.280 8.491 27.915 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 137 VAL A CA 1
+ATOM 462 C C . VAL A 1 61 ? 6.003 9.262 27.606 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 137 VAL A C 1
+ATOM 463 O O . VAL A 1 61 ? 5.822 10.393 28.052 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 137 VAL A O 1
+ATOM 464 C CB . VAL A 1 61 ? 6.922 7.323 28.868 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 137 VAL A CB 1
+ATOM 465 C CG1 . VAL A 1 61 ? 8.174 6.517 29.199 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 137 VAL A CG1 1
+ATOM 466 C CG2 . VAL A 1 61 ? 6.280 7.859 30.132 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 137 VAL A CG2 1
+ATOM 467 N N . ALA A 1 62 ? 5.110 8.634 26.846 1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A N 1
+ATOM 468 C CA . ALA A 1 62 ? 3.844 9.260 26.489 1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A CA 1
+ATOM 469 C C . ALA A 1 62 ? 2.827 8.209 26.052 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A C 1
+ATOM 470 O O . ALA A 1 62 ? 3.194 7.069 25.751 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A O 1
+ATOM 471 C CB . ALA A 1 62 ? 4.064 10.277 25.369 1.00 35.23 ? ? ? ? ? ? 138 ALA A CB 1
+ATOM 472 N N . ARG A 1 63 ? 1.553 8.593 26.026 1.00 39.77 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A N 1
+ATOM 473 C CA . ARG A 1 63 ? 0.497 7.676 25.603 1.00 43.18 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CA 1
+ATOM 474 C C . ARG A 1 63 ? 0.874 7.166 24.226 1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A C 1
+ATOM 475 O O . ARG A 1 63 ? 1.474 7.893 23.431 1.00 43.15 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A O 1
+ATOM 476 C CB . ARG A 1 63 ? -0.857 8.393 25.518 1.00 47.51 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CB 1
+ATOM 477 C CG . ARG A 1 63 ? -2.029 7.477 25.124 1.00 54.90 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CG 1
+ATOM 478 C CD . ARG A 1 63 ? -2.763 7.976 23.875 1.00 59.83 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CD 1
+ATOM 479 N NE . ARG A 1 63 ? -3.327 9.316 24.041 1.00 63.21 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NE 1
+ATOM 480 C CZ . ARG A 1 63 ? -3.949 9.994 23.077 1.00 65.78 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A CZ 1
+ATOM 481 N NH1 . ARG A 1 63 ? -4.089 9.462 21.870 1.00 66.48 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NH1 1
+ATOM 482 N NH2 . ARG A 1 63 ? -4.427 11.208 23.317 1.00 67.91 ? ? ? ? ? ? 139 ARG A NH2 1
+ATOM 483 N N . VAL A 1 64 ? 0.524 5.920 23.937 1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A N 1
+ATOM 484 C CA . VAL A 1 64 ? 0.845 5.338 22.642 1.00 42.23 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CA 1
+ATOM 485 C C . VAL A 1 64 ? 0.149 6.090 21.509 1.00 41.86 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A C 1
+ATOM 486 O O . VAL A 1 64 ? -0.977 6.558 21.664 1.00 37.75 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A O 1
+ATOM 487 C CB . VAL A 1 64 ? 0.432 3.856 22.582 1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CB 1
+ATOM 488 C CG1 . VAL A 1 64 ? 0.810 3.270 21.232 1.00 46.12 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG1 1
+ATOM 489 C CG2 . VAL A 1 64 ? 1.105 3.084 23.710 1.00 45.39 ? ? ? ? ? ? 140 VAL A CG2 1
+ATOM 490 N N . ASP A 1 65 ? 0.835 6.201 20.375 1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A N 1
+ATOM 491 C CA . ASP A 1 65 ? 0.307 6.893 19.199 1.00 46.01 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A CA 1
+ATOM 492 C C . ASP A 1 65 ? -0.155 8.323 19.494 1.00 45.18 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A C 1
+ATOM 493 O O . ASP A 1 65 ? -0.796 8.958 18.659 1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A O 1
+ATOM 494 C CB . ASP A 1 65 ? -0.846 6.087 18.586 1.00 47.67 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A CB 1
+ATOM 495 C CG . ASP A 1 65 ? -1.453 6.766 17.368 1.00 53.70 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A CG 1
+ATOM 496 O OD1 . ASP A 1 65 ? -0.705 7.048 16.404 1.00 56.22 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A OD1 1
+ATOM 497 O OD2 . ASP A 1 65 ? -2.678 7.021 17.374 1.00 55.21 ? ? ? ? ? ? 141 ASP A OD2 1
+ATOM 498 N N . SER A 1 66 ? 0.175 8.836 20.676 1.00 44.75 ? ? ? ? ? ? 142 SER A N 1
+ATOM 499 C CA . SER A 1 66 ? -0.223 10.193 21.026 1.00 40.56 ? ? ? ? ? ? 142 SER A CA 1
+ATOM 500 C C . SER A 1 66 ? 0.496 11.171 20.108 1.00 40.45 ? ? ? ? ? ? 142 SER A C 1
+ATOM 501 O O . SER A 1 66 ? 1.394 10.794 19.355 1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 142 SER A O 1
+ATOM 502 C CB . SER A 1 66 ? 0.115 10.506 22.486 1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 142 SER A CB 1
+ATOM 503 O OG . SER A 1 66 ? 1.513 10.490 22.707 1.00 44.57 ? ? ? ? ? ? 142 SER A OG 1
+ATOM 504 N N . LEU A 1 67 ? 0.100 12.433 20.181 1.00 37.92 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A N 1
+ATOM 505 C CA . LEU A 1 67 ? 0.682 13.459 19.341 1.00 38.43 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CA 1
+ATOM 506 C C . LEU A 1 67 ? 2.130 13.790 19.733 1.00 37.33 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A C 1
+ATOM 507 O O . LEU A 1 67 ? 2.885 14.325 18.922 1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A O 1
+ATOM 508 C CB . LEU A 1 67 ? -0.209 14.698 19.406 1.00 42.86 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CB 1
+ATOM 509 C CG . LEU A 1 67 ? -0.103 15.747 18.306 1.00 42.60 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CG 1
+ATOM 510 C CD1 . LEU A 1 67 ? -0.249 15.088 16.943 1.00 43.56 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CD1 1
+ATOM 511 C CD2 . LEU A 1 67 ? -1.192 16.785 18.515 1.00 43.86 ? ? ? ? ? ? 143 LEU A CD2 1
+ATOM 512 N N . GLU A 1 68 ? 2.524 13.450 20.960 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A N 1
+ATOM 513 C CA . GLU A 1 68 ? 3.885 13.721 21.423 1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CA 1
+ATOM 514 C C . GLU A 1 68 ? 4.907 12.742 20.866 1.00 30.61 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A C 1
+ATOM 515 O O . GLU A 1 68 ? 6.103 12.902 21.104 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A O 1
+ATOM 516 C CB . GLU A 1 68 ? 3.986 13.681 22.955 1.00 36.54 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CB 1
+ATOM 517 C CG . GLU A 1 68 ? 3.033 14.592 23.692 1.00 43.36 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CG 1
+ATOM 518 C CD . GLU A 1 68 ? 1.662 13.977 23.860 1.00 47.09 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A CD 1
+ATOM 519 O OE1 . GLU A 1 68 ? 1.553 12.993 24.622 1.00 50.21 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A OE1 1
+ATOM 520 O OE2 . GLU A 1 68 ? 0.698 14.462 23.232 1.00 49.26 ? ? ? ? ? ? 144 GLU A OE2 1
+ATOM 521 N N . THR A 1 69 ? 4.446 11.727 20.141 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 145 THR A N 1
+ATOM 522 C CA . THR A 1 69 ? 5.356 10.735 19.576 1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 145 THR A CA 1
+ATOM 523 C C . THR A 1 69 ? 5.897 11.148 18.209 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 145 THR A C 1
+ATOM 524 O O . THR A 1 69 ? 6.795 10.496 17.669 1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 145 THR A O 1
+ATOM 525 C CB . THR A 1 69 ? 4.673 9.357 19.420 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 145 THR A CB 1
+ATOM 526 O OG1 . THR A 1 69 ? 3.556 9.474 18.529 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 145 THR A OG1 1
+ATOM 527 C CG2 . THR A 1 69 ? 4.186 8.843 20.768 1.00 28.80 ? ? ? ? ? ? 145 THR A CG2 1
+ATOM 528 N N . GLU A 1 70 ? 5.352 12.227 17.653 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A N 1
+ATOM 529 C CA . GLU A 1 70 ? 5.781 12.712 16.341 1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CA 1
+ATOM 530 C C . GLU A 1 70 ? 6.996 13.628 16.437 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A C 1
+ATOM 531 O O . GLU A 1 70 ? 7.146 14.377 17.401 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A O 1
+ATOM 532 C CB . GLU A 1 70 ? 4.640 13.462 15.653 1.00 36.81 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CB 1
+ATOM 533 C CG . GLU A 1 70 ? 3.381 12.637 15.415 1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CG 1
+ATOM 534 C CD . GLU A 1 70 ? 3.588 11.490 14.437 1.00 43.96 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A CD 1
+ATOM 535 O OE1 . GLU A 1 70 ? 2.598 10.784 14.143 1.00 45.04 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A OE1 1
+ATOM 536 O OE2 . GLU A 1 70 ? 4.729 11.294 13.961 1.00 44.83 ? ? ? ? ? ? 146 GLU A OE2 1
+ATOM 537 N N . GLU A 1 71 ? 7.853 13.566 15.420 1.00 33.78 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A N 1
+ATOM 538 C CA . GLU A 1 71 ? 9.068 14.370 15.364 1.00 35.16 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A CA 1
+ATOM 539 C C . GLU A 1 71 ? 8.770 15.853 15.159 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A C 1
+ATOM 540 O O . GLU A 1 71 ? 9.519 16.716 15.611 1.00 31.37 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A O 1
+ATOM 541 C CB . GLU A 1 71 ? 9.966 13.871 14.225 1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A CB 1
+ATOM 542 C CG . GLU A 1 71 ? 9.300 13.944 12.843 1.00 48.61 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A CG 1
+ATOM 543 C CD . GLU A 1 71 ? 10.202 13.469 11.708 1.00 50.30 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A CD 1
+ATOM 544 O OE1 . GLU A 1 71 ? 10.629 12.294 11.728 1.00 53.72 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A OE1 1
+ATOM 545 O OE2 . GLU A 1 71 ? 10.481 14.272 10.792 1.00 50.02 ? ? ? ? ? ? 147 GLU A OE2 1
+ATOM 546 N N . TRP A 1 72 ? 7.667 16.140 14.478 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A N 1
+ATOM 547 C CA . TRP A 1 72 ? 7.278 17.513 14.188 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CA 1
+ATOM 548 C C . TRP A 1 72 ? 6.376 18.196 15.220 1.00 29.32 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A C 1
+ATOM 549 O O . TRP A 1 72 ? 6.019 19.362 15.042 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A O 1
+ATOM 550 C CB . TRP A 1 72 ? 6.612 17.580 12.804 1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CB 1
+ATOM 551 C CG . TRP A 1 72 ? 5.597 16.496 12.555 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CG 1
+ATOM 552 C CD1 . TRP A 1 72 ? 5.796 15.332 11.868 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CD1 1
+ATOM 553 C CD2 . TRP A 1 72 ? 4.251 16.438 13.057 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CD2 1
+ATOM 554 N NE1 . TRP A 1 72 ? 4.661 14.555 11.910 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A NE1 1
+ATOM 555 C CE2 . TRP A 1 72 ? 3.699 15.208 12.633 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CE2 1
+ATOM 556 C CE3 . TRP A 1 72 ? 3.461 17.306 13.822 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CE3 1
+ATOM 557 C CZ2 . TRP A 1 72 ? 2.386 14.821 12.950 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CZ2 1
+ATOM 558 C CZ3 . TRP A 1 72 ? 2.157 16.921 14.140 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CZ3 1
+ATOM 559 C CH2 . TRP A 1 72 ? 1.634 15.685 13.701 1.00 25.27 ? ? ? ? ? ? 148 TRP A CH2 1
+ATOM 560 N N . PHE A 1 73 ? 6.011 17.498 16.294 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A N 1
+ATOM 561 C CA . PHE A 1 73 ? 5.147 18.110 17.305 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CA 1
+ATOM 562 C C . PHE A 1 73 ? 5.932 18.502 18.552 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A C 1
+ATOM 563 O O . PHE A 1 73 ? 6.750 17.731 19.054 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A O 1
+ATOM 564 C CB . PHE A 1 73 ? 4.018 17.158 17.717 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CB 1
+ATOM 565 C CG . PHE A 1 73 ? 2.939 17.821 18.540 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CG 1
+ATOM 566 C CD1 . PHE A 1 73 ? 2.010 18.672 17.942 1.00 30.01 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CD1 1
+ATOM 567 C CD2 . PHE A 1 73 ? 2.883 17.638 19.915 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CD2 1
+ATOM 568 C CE1 . PHE A 1 73 ? 1.041 19.331 18.709 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CE1 1
+ATOM 569 C CE2 . PHE A 1 73 ? 1.921 18.292 20.686 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CE2 1
+ATOM 570 C CZ . PHE A 1 73 ? 1.002 19.138 20.083 1.00 26.71 ? ? ? ? ? ? 149 PHE A CZ 1
+ATOM 571 N N . PHE A 1 74 ? 5.687 19.712 19.044 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A N 1
+ATOM 572 C CA . PHE A 1 74 ? 6.354 20.189 20.248 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A CA 1
+ATOM 573 C C . PHE A 1 74 ? 5.312 20.528 21.300 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A C 1
+ATOM 574 O O . PHE A 1 74 ? 4.665 21.570 21.242 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A O 1
+ATOM 575 C CB . PHE A 1 74 ? 7.222 21.413 19.941 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A CB 1
+ATOM 576 C CG . PHE A 1 74 ? 8.474 21.084 19.184 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A CG 1
+ATOM 577 C CD1 . PHE A 1 74 ? 8.412 20.600 17.885 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A CD1 1
+ATOM 578 C CD2 . PHE A 1 74 ? 9.718 21.218 19.790 1.00 31.91 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A CD2 1
+ATOM 579 C CE1 . PHE A 1 74 ? 9.567 20.252 17.199 1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A CE1 1
+ATOM 580 C CE2 . PHE A 1 74 ? 10.882 20.870 19.109 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A CE2 1
+ATOM 581 C CZ . PHE A 1 74 ? 10.807 20.387 17.815 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 150 PHE A CZ 1
+ATOM 582 N N . LYS A 1 75 ? 5.166 19.635 22.269 1.00 32.95 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A N 1
+ATOM 583 C CA . LYS A 1 75 ? 4.184 19.796 23.330 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CA 1
+ATOM 584 C C . LYS A 1 75 ? 4.542 20.828 24.391 1.00 36.50 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A C 1
+ATOM 585 O O . LYS A 1 75 ? 5.694 20.927 24.824 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A O 1
+ATOM 586 C CB . LYS A 1 75 ? 3.948 18.449 24.010 1.00 36.11 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CB 1
+ATOM 587 C CG . LYS A 1 75 ? 2.898 18.468 25.107 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CG 1
+ATOM 588 C CD . LYS A 1 75 ? 2.807 17.098 25.748 1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CD 1
+ATOM 589 C CE . LYS A 1 75 ? 1.685 17.017 26.762 1.00 45.51 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A CE 1
+ATOM 590 N NZ . LYS A 1 75 ? 1.620 15.655 27.371 1.00 49.26 ? ? ? ? ? ? 151 LYS A NZ 1
+ATOM 591 N N . GLY A 1 76 ? 3.533 21.589 24.801 1.00 34.34 ? ? ? ? ? ? 152 GLY A N 1
+ATOM 592 C CA . GLY A 1 76 ? 3.700 22.594 25.835 1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 152 GLY A CA 1
+ATOM 593 C C . GLY A 1 76 ? 4.665 23.742 25.605 1.00 37.54 ? ? ? ? ? ? 152 GLY A C 1
+ATOM 594 O O . GLY A 1 76 ? 5.125 24.348 26.570 1.00 42.89 ? ? ? ? ? ? 152 GLY A O 1
+ATOM 595 N N . ILE A 1 77 ? 4.984 24.059 24.354 1.00 35.48 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A N 1
+ATOM 596 C CA . ILE A 1 77 ? 5.904 25.165 24.094 1.00 31.70 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CA 1
+ATOM 597 C C . ILE A 1 77 ? 5.107 26.395 23.661 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A C 1
+ATOM 598 O O . ILE A 1 77 ? 4.214 26.305 22.818 1.00 32.46 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A O 1
+ATOM 599 C CB . ILE A 1 77 ? 6.937 24.797 22.999 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CB 1
+ATOM 600 C CG1 . ILE A 1 77 ? 7.982 25.906 22.873 1.00 28.86 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CG1 1
+ATOM 601 C CG2 . ILE A 1 77 ? 6.235 24.597 21.663 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CG2 1
+ATOM 602 C CD1 . ILE A 1 77 ? 9.083 25.598 21.889 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 153 ILE A CD1 1
+ATOM 603 N N . SER A 1 78 ? 5.418 27.542 24.251 1.00 27.09 ? ? ? ? ? ? 154 SER A N 1
+ATOM 604 C CA . SER A 1 78 ? 4.716 28.781 23.927 1.00 26.96 ? ? ? ? ? ? 154 SER A CA 1
+ATOM 605 C C . SER A 1 78 ? 5.199 29.353 22.600 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 154 SER A C 1
+ATOM 606 O O . SER A 1 78 ? 6.224 28.928 22.064 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 154 SER A O 1
+ATOM 607 C CB . SER A 1 78 ? 4.979 29.827 25.004 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 154 SER A CB 1
+ATOM 608 O OG . SER A 1 78 ? 6.347 30.199 24.972 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 154 SER A OG 1
+ATOM 609 N N . ARG A 1 79 ? 4.461 30.328 22.080 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A N 1
+ATOM 610 C CA . ARG A 1 79 ? 4.845 30.988 20.839 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CA 1
+ATOM 611 C C . ARG A 1 79 ? 6.261 31.560 20.957 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A C 1
+ATOM 612 O O . ARG A 1 79 ? 7.114 31.292 20.116 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A O 1
+ATOM 613 C CB . ARG A 1 79 ? 3.877 32.129 20.524 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CB 1
+ATOM 614 C CG . ARG A 1 79 ? 4.426 33.144 19.518 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CG 1
+ATOM 615 C CD . ARG A 1 79 ? 3.545 34.377 19.479 1.00 37.38 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CD 1
+ATOM 616 N NE . ARG A 1 79 ? 2.299 34.106 18.786 1.00 42.94 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A NE 1
+ATOM 617 C CZ . ARG A 1 79 ? 2.072 34.426 17.517 1.00 49.13 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A CZ 1
+ATOM 618 N NH1 . ARG A 1 79 ? 3.012 35.036 16.800 1.00 50.45 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A NH1 1
+ATOM 619 N NH2 . ARG A 1 79 ? 0.917 34.104 16.954 1.00 47.33 ? ? ? ? ? ? 155 ARG A NH2 1
+ATOM 620 N N . LYS A 1 80 ? 6.507 32.349 22.000 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A N 1
+ATOM 621 C CA . LYS A 1 80 ? 7.822 32.958 22.186 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CA 1
+ATOM 622 C C . LYS A 1 80 ? 8.945 31.936 22.252 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A C 1
+ATOM 623 O O . LYS A 1 80 ? 9.993 32.133 21.639 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A O 1
+ATOM 624 C CB . LYS A 1 80 ? 7.853 33.827 23.453 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CB 1
+ATOM 625 C CG . LYS A 1 80 ? 6.870 34.992 23.445 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CG 1
+ATOM 626 C CD . LYS A 1 80 ? 7.119 35.954 22.291 1.00 29.17 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CD 1
+ATOM 627 C CE . LYS A 1 80 ? 8.498 36.576 22.358 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A CE 1
+ATOM 628 N NZ . LYS A 1 80 ? 8.671 37.582 21.279 1.00 39.05 ? ? ? ? ? ? 156 LYS A NZ 1
+ATOM 629 N N . ASP A 1 81 ? 8.756 30.855 23.004 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 157 ASP A N 1
+ATOM 630 C CA . ASP A 1 81 ? 9.811 29.853 23.074 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 157 ASP A CA 1
+ATOM 631 C C . ASP A 1 81 ? 9.963 29.121 21.742 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 157 ASP A C 1
+ATOM 632 O O . ASP A 1 81 ? 11.064 28.713 21.370 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 157 ASP A O 1
+ATOM 633 C CB . ASP A 1 81 ? 9.573 28.851 24.212 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 157 ASP A CB 1
+ATOM 634 C CG . ASP A 1 81 ? 9.858 29.449 25.588 1.00 24.07 ? ? ? ? ? ? 157 ASP A CG 1
+ATOM 635 O OD1 . ASP A 1 81 ? 10.818 30.236 25.712 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 157 ASP A OD1 1
+ATOM 636 O OD2 . ASP A 1 81 ? 9.145 29.108 26.551 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 157 ASP A OD2 1
+ATOM 637 N N . ALA A 1 82 ? 8.861 28.947 21.020 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A N 1
+ATOM 638 C CA . ALA A 1 82 ? 8.940 28.305 19.712 1.00 21.49 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A CA 1
+ATOM 639 C C . ALA A 1 82 ? 9.867 29.159 18.839 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A C 1
+ATOM 640 O O . ALA A 1 82 ? 10.682 28.630 18.087 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A O 1
+ATOM 641 C CB . ALA A 1 82 ? 7.555 28.219 19.080 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 158 ALA A CB 1
+ATOM 642 N N . GLU A 1 83 ? 9.753 30.482 18.951 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A N 1
+ATOM 643 C CA . GLU A 1 83 ? 10.597 31.371 18.149 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A CA 1
+ATOM 644 C C . GLU A 1 83 ? 12.064 31.256 18.545 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A C 1
+ATOM 645 O O . GLU A 1 83 ? 12.942 31.153 17.687 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A O 1
+ATOM 646 C CB . GLU A 1 83 ? 10.176 32.837 18.301 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A CB 1
+ATOM 647 C CG . GLU A 1 83 ? 8.683 33.090 18.234 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A CG 1
+ATOM 648 C CD . GLU A 1 83 ? 8.341 34.574 18.234 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A CD 1
+ATOM 649 O OE1 . GLU A 1 83 ? 9.054 35.363 18.894 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A OE1 1
+ATOM 650 O OE2 . GLU A 1 83 ? 7.338 34.947 17.592 1.00 34.52 ? ? ? ? ? ? 159 GLU A OE2 1
+ATOM 651 N N . ARG A 1 84 ? 12.331 31.292 19.847 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A N 1
+ATOM 652 C CA . ARG A 1 84 ? 13.703 31.203 20.341 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CA 1
+ATOM 653 C C . ARG A 1 84 ? 14.381 29.891 19.930 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A C 1
+ATOM 654 O O . ARG A 1 84 ? 15.550 29.877 19.554 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A O 1
+ATOM 655 C CB . ARG A 1 84 ? 13.717 31.356 21.875 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CB 1
+ATOM 656 C CG . ARG A 1 84 ? 13.167 32.703 22.353 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CG 1
+ATOM 657 C CD . ARG A 1 84 ? 12.850 32.739 23.854 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CD 1
+ATOM 658 N NE . ARG A 1 84 ? 12.272 34.032 24.225 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NE 1
+ATOM 659 C CZ . ARG A 1 84 ? 11.259 34.195 25.072 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A CZ 1
+ATOM 660 N NH1 . ARG A 1 84 ? 10.698 33.146 25.650 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NH1 1
+ATOM 661 N NH2 . ARG A 1 84 ? 10.786 35.411 25.320 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 160 ARG A NH2 1
+ATOM 662 N N . GLN A 1 85 ? 13.658 28.783 20.001 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A N 1
+ATOM 663 C CA . GLN A 1 85 ? 14.257 27.507 19.632 1.00 26.24 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CA 1
+ATOM 664 C C . GLN A 1 85 ? 14.495 27.393 18.126 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A C 1
+ATOM 665 O O . GLN A 1 85 ? 15.554 26.935 17.693 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A O 1
+ATOM 666 C CB . GLN A 1 85 ? 13.395 26.361 20.168 1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CB 1
+ATOM 667 C CG . GLN A 1 85 ? 13.525 26.235 21.689 1.00 32.29 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CG 1
+ATOM 668 C CD . GLN A 1 85 ? 12.566 25.236 22.310 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A CD 1
+ATOM 669 O OE1 . GLN A 1 85 ? 12.342 24.150 21.771 1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A OE1 1
+ATOM 670 N NE2 . GLN A 1 85 ? 12.017 25.590 23.474 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 161 GLN A NE2 1
+ATOM 671 N N . LEU A 1 86 ? 13.528 27.821 17.323 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A N 1
+ATOM 672 C CA . LEU A 1 86 ? 13.697 27.769 15.871 1.00 26.57 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CA 1
+ATOM 673 C C . LEU A 1 86 ? 14.817 28.694 15.395 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A C 1
+ATOM 674 O O . LEU A 1 86 ? 15.490 28.406 14.404 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A O 1
+ATOM 675 C CB . LEU A 1 86 ? 12.389 28.140 15.165 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CB 1
+ATOM 676 C CG . LEU A 1 86 ? 11.361 27.017 15.053 1.00 25.00 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CG 1
+ATOM 677 C CD1 . LEU A 1 86 ? 10.021 27.556 14.584 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CD1 1
+ATOM 678 C CD2 . LEU A 1 86 ? 11.897 25.967 14.095 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 162 LEU A CD2 1
+ATOM 679 N N . LEU A 1 87 ? 15.021 29.801 16.103 1.00 28.75 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A N 1
+ATOM 680 C CA . LEU A 1 87 ? 16.057 30.758 15.727 1.00 31.72 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CA 1
+ATOM 681 C C . LEU A 1 87 ? 17.438 30.366 16.234 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A C 1
+ATOM 682 O O . LEU A 1 87 ? 18.444 30.942 15.823 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A O 1
+ATOM 683 C CB . LEU A 1 87 ? 15.695 32.156 16.236 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CB 1
+ATOM 684 C CG . LEU A 1 87 ? 14.481 32.837 15.595 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CG 1
+ATOM 685 C CD1 . LEU A 1 87 ? 14.189 34.139 16.329 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CD1 1
+ATOM 686 C CD2 . LEU A 1 87 ? 14.746 33.101 14.112 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 163 LEU A CD2 1
+ATOM 687 N N . ALA A 1 88 ? 17.484 29.386 17.128 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 164 ALA A N 1
+ATOM 688 C CA . ALA A 1 88 ? 18.752 28.925 17.679 1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 164 ALA A CA 1
+ATOM 689 C C . ALA A 1 88 ? 19.612 28.353 16.561 1.00 41.48 ? ? ? ? ? ? 164 ALA A C 1
+ATOM 690 O O . ALA A 1 88 ? 19.099 27.822 15.577 1.00 41.54 ? ? ? ? ? ? 164 ALA A O 1
+ATOM 691 C CB . ALA A 1 88 ? 18.509 27.862 18.743 1.00 38.23 ? ? ? ? ? ? 164 ALA A CB 1
+ATOM 692 N N . PRO A 1 89 ? 20.940 28.453 16.699 1.00 44.18 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A N 1
+ATOM 693 C CA . PRO A 1 89 ? 21.845 27.931 15.676 1.00 46.13 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A CA 1
+ATOM 694 C C . PRO A 1 89 ? 21.648 26.430 15.486 1.00 46.36 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A C 1
+ATOM 695 O O . PRO A 1 89 ? 21.467 25.696 16.455 1.00 48.25 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A O 1
+ATOM 696 C CB . PRO A 1 89 ? 23.222 28.276 16.246 1.00 47.44 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A CB 1
+ATOM 697 C CG . PRO A 1 89 ? 22.925 29.543 17.057 1.00 47.17 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A CG 1
+ATOM 698 C CD . PRO A 1 89 ? 21.717 29.043 17.800 1.00 45.55 ? ? ? ? ? ? 165 PRO A CD 1
+ATOM 699 N N . GLY A 1 90 ? 21.679 25.977 14.238 1.00 45.67 ? ? ? ? ? ? 166 GLY A N 1
+ATOM 700 C CA . GLY A 1 90 ? 21.506 24.561 13.976 1.00 44.65 ? ? ? ? ? ? 166 GLY A CA 1
+ATOM 701 C C . GLY A 1 90 ? 20.260 24.303 13.163 1.00 42.49 ? ? ? ? ? ? 166 GLY A C 1
+ATOM 702 O O . GLY A 1 90 ? 20.095 23.236 12.575 1.00 45.65 ? ? ? ? ? ? 166 GLY A O 1
+ATOM 703 N N . ASN A 1 91 ? 19.369 25.284 13.142 1.00 38.56 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A N 1
+ATOM 704 C CA . ASN A 1 91 ? 18.138 25.165 12.382 1.00 34.97 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A CA 1
+ATOM 705 C C . ASN A 1 91 ? 18.357 25.830 11.038 1.00 36.44 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A C 1
+ATOM 706 O O . ASN A 1 91 ? 19.352 26.524 10.831 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A O 1
+ATOM 707 C CB . ASN A 1 91 ? 16.989 25.839 13.128 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A CB 1
+ATOM 708 C CG . ASN A 1 91 ? 16.651 25.129 14.422 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A CG 1
+ATOM 709 O OD1 . ASN A 1 91 ? 16.162 23.999 14.410 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A OD1 1
+ATOM 710 N ND2 . ASN A 1 91 ? 16.930 25.779 15.548 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 167 ASN A ND2 1
+ATOM 711 N N . MET A 1 92 ? 17.423 25.625 10.124 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 168 MET A N 1
+ATOM 712 C CA . MET A 1 92 ? 17.565 26.213 8.815 1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 168 MET A CA 1
+ATOM 713 C C . MET A 1 92 ? 16.271 26.772 8.270 1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 168 MET A C 1
+ATOM 714 O O . MET A 1 92 ? 15.203 26.658 8.873 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 168 MET A O 1
+ATOM 715 C CB . MET A 1 92 ? 18.144 25.185 7.840 1.00 44.18 ? ? ? ? ? ? 168 MET A CB 1
+ATOM 716 C CG . MET A 1 92 ? 17.335 23.903 7.732 1.00 54.38 ? ? ? ? ? ? 168 MET A CG 1
+ATOM 717 S SD . MET A 1 92 ? 18.133 22.682 6.661 1.00 64.13 ? ? ? ? ? ? 168 MET A SD 1
+ATOM 718 C CE . MET A 1 92 ? 16.982 21.309 6.772 1.00 61.43 ? ? ? ? ? ? 168 MET A CE 1
+ATOM 719 N N . LEU A 1 93 ? 16.398 27.395 7.112 1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A N 1
+ATOM 720 C CA . LEU A 1 93 ? 15.282 27.996 6.428 1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CA 1
+ATOM 721 C C . LEU A 1 93 ? 14.225 26.899 6.263 1.00 36.85 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A C 1
+ATOM 722 O O . LEU A 1 93 ? 14.523 25.803 5.783 1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A O 1
+ATOM 723 C CB . LEU A 1 93 ? 15.793 28.542 5.086 1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CB 1
+ATOM 724 C CG . LEU A 1 93 ? 14.947 29.495 4.248 1.00 43.17 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CG 1
+ATOM 725 C CD1 . LEU A 1 93 ? 13.850 28.727 3.565 1.00 46.74 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD1 1
+ATOM 726 C CD2 . LEU A 1 93 ? 14.411 30.615 5.130 1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 169 LEU A CD2 1
+ATOM 727 N N . GLY A 1 94 ? 13.001 27.180 6.703 1.00 31.79 ? ? ? ? ? ? 170 GLY A N 1
+ATOM 728 C CA . GLY A 1 94 ? 11.940 26.197 6.594 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 170 GLY A CA 1
+ATOM 729 C C . GLY A 1 94 ? 11.789 25.301 7.815 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 170 GLY A C 1
+ATOM 730 O O . GLY A 1 94 ? 10.841 24.523 7.889 1.00 30.37 ? ? ? ? ? ? 170 GLY A O 1
+ATOM 731 N N . SER A 1 95 ? 12.719 25.384 8.767 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 171 SER A N 1
+ATOM 732 C CA . SER A 1 95 ? 12.617 24.563 9.973 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 171 SER A CA 1
+ATOM 733 C C . SER A 1 95 ? 11.302 24.917 10.655 1.00 29.06 ? ? ? ? ? ? 171 SER A C 1
+ATOM 734 O O . SER A 1 95 ? 10.928 26.091 10.731 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 171 SER A O 1
+ATOM 735 C CB . SER A 1 95 ? 13.801 24.818 10.910 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 171 SER A CB 1
+ATOM 736 O OG . SER A 1 95 ? 15.016 24.359 10.331 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 171 SER A OG 1
+ATOM 737 N N . PHE A 1 96 ? 10.599 23.905 11.153 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A N 1
+ATOM 738 C CA . PHE A 1 96 ? 9.305 24.147 11.769 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CA 1
+ATOM 739 C C . PHE A 1 96 ? 8.979 23.279 12.974 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A C 1
+ATOM 740 O O . PHE A 1 96 ? 9.781 22.465 13.439 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A O 1
+ATOM 741 C CB . PHE A 1 96 ? 8.204 23.901 10.747 1.00 30.17 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CB 1
+ATOM 742 C CG . PHE A 1 96 ? 8.053 22.449 10.379 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CG 1
+ATOM 743 C CD1 . PHE A 1 96 ? 9.047 21.791 9.663 1.00 32.53 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CD1 1
+ATOM 744 C CD2 . PHE A 1 96 ? 6.941 21.724 10.802 1.00 33.73 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CD2 1
+ATOM 745 C CE1 . PHE A 1 96 ? 8.937 20.432 9.375 1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CE1 1
+ATOM 746 C CE2 . PHE A 1 96 ? 6.821 20.368 10.521 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CE2 1
+ATOM 747 C CZ . PHE A 1 96 ? 7.821 19.719 9.806 1.00 34.18 ? ? ? ? ? ? 172 PHE A CZ 1
+ATOM 748 N N . MET A 1 97 ? 7.762 23.479 13.462 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 173 MET A N 1
+ATOM 749 C CA . MET A 1 97 ? 7.222 22.711 14.562 1.00 28.28 ? ? ? ? ? ? 173 MET A CA 1
+ATOM 750 C C . MET A 1 97 ? 5.732 22.983 14.598 1.00 27.87 ? ? ? ? ? ? 173 MET A C 1
+ATOM 751 O O . MET A 1 97 ? 5.272 24.069 14.235 1.00 28.27 ? ? ? ? ? ? 173 MET A O 1
+ATOM 752 C CB . MET A 1 97 ? 7.856 23.094 15.916 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 173 MET A CB 1
+ATOM 753 C CG . MET A 1 97 ? 7.406 24.421 16.534 1.00 29.33 ? ? ? ? ? ? 173 MET A CG 1
+ATOM 754 S SD . MET A 1 97 ? 7.997 24.656 18.269 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 173 MET A SD 1
+ATOM 755 C CE . MET A 1 97 ? 9.721 24.659 18.068 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 173 MET A CE 1
+ATOM 756 N N . ILE A 1 98 ? 4.978 21.961 14.971 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A N 1
+ATOM 757 C CA . ILE A 1 98 ? 3.543 22.082 15.130 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CA 1
+ATOM 758 C C . ILE A 1 98 ? 3.467 22.070 16.647 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A C 1
+ATOM 759 O O . ILE A 1 98 ? 4.119 21.252 17.290 1.00 28.21 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A O 1
+ATOM 760 C CB . ILE A 1 98 ? 2.781 20.854 14.588 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CB 1
+ATOM 761 C CG1 . ILE A 1 98 ? 2.992 20.713 13.076 1.00 34.92 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CG1 1
+ATOM 762 C CG2 . ILE A 1 98 ? 1.304 20.989 14.929 1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CG2 1
+ATOM 763 C CD1 . ILE A 1 98 ? 2.432 21.855 12.254 1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 174 ILE A CD1 1
+ATOM 764 N N . ARG A 1 99 ? 2.687 22.972 17.221 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A N 1
+ATOM 765 C CA . ARG A 1 99 ? 2.581 23.063 18.669 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A CA 1
+ATOM 766 C C . ARG A 1 99 ? 1.146 23.376 19.052 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A C 1
+ATOM 767 O O . ARG A 1 99 ? 0.327 23.693 18.190 1.00 28.20 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A O 1
+ATOM 768 C CB . ARG A 1 99 ? 3.510 24.175 19.165 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A CB 1
+ATOM 769 C CG . ARG A 1 99 ? 3.224 25.521 18.508 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A CG 1
+ATOM 770 C CD . ARG A 1 99 ? 4.268 26.584 18.839 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A CD 1
+ATOM 771 N NE . ARG A 1 99 ? 4.005 27.829 18.116 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A NE 1
+ATOM 772 C CZ . ARG A 1 99 ? 2.998 28.655 18.386 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A CZ 1
+ATOM 773 N NH1 . ARG A 1 99 ? 2.153 28.376 19.369 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A NH1 1
+ATOM 774 N NH2 . ARG A 1 99 ? 2.820 29.750 17.660 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 175 ARG A NH2 1
+ATOM 775 N N . ASP A 1 100 ? 0.841 23.267 20.342 1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 176 ASP A N 1
+ATOM 776 C CA . ASP A 1 100 ? -0.496 23.576 20.835 1.00 31.99 ? ? ? ? ? ? 176 ASP A CA 1
+ATOM 777 C C . ASP A 1 100 ? -0.676 25.079 20.710 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 176 ASP A C 1
+ATOM 778 O O . ASP A 1 100 ? 0.251 25.840 20.984 1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 176 ASP A O 1
+ATOM 779 C CB . ASP A 1 100 ? -0.644 23.171 22.303 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 176 ASP A CB 1
+ATOM 780 C CG . ASP A 1 100 ? -0.625 21.670 22.502 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 176 ASP A CG 1
+ATOM 781 O OD1 . ASP A 1 100 ? -1.468 20.989 21.881 1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 176 ASP A OD1 1
+ATOM 782 O OD2 . ASP A 1 100 ? 0.221 21.175 23.281 1.00 39.59 ? ? ? ? ? ? 176 ASP A OD2 1
+ATOM 783 N N . SER A 1 101 ? -1.857 25.512 20.291 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 177 SER A N 1
+ATOM 784 C CA . SER A 1 101 ? -2.111 26.939 20.138 1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 177 SER A CA 1
+ATOM 785 C C . SER A 1 101 ? -2.382 27.591 21.491 1.00 37.30 ? ? ? ? ? ? 177 SER A C 1
+ATOM 786 O O . SER A 1 101 ? -3.133 27.051 22.301 1.00 35.13 ? ? ? ? ? ? 177 SER A O 1
+ATOM 787 C CB . SER A 1 101 ? -3.307 27.163 19.205 1.00 37.36 ? ? ? ? ? ? 177 SER A CB 1
+ATOM 788 O OG . SER A 1 101 ? -3.563 28.547 19.022 1.00 37.78 ? ? ? ? ? ? 177 SER A OG 1
+ATOM 789 N N . GLU A 1 102 ? -1.753 28.740 21.735 1.00 38.28 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A N 1
+ATOM 790 C CA . GLU A 1 102 ? -1.952 29.479 22.980 1.00 40.38 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CA 1
+ATOM 791 C C . GLU A 1 102 ? -3.189 30.359 22.863 1.00 40.93 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A C 1
+ATOM 792 O O . GLU A 1 102 ? -3.903 30.579 23.839 1.00 42.98 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A O 1
+ATOM 793 C CB . GLU A 1 102 ? -0.746 30.373 23.306 1.00 40.11 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CB 1
+ATOM 794 C CG . GLU A 1 102 ? 0.476 29.652 23.866 1.00 41.21 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CG 1
+ATOM 795 C CD . GLU A 1 102 ? 1.562 30.619 24.338 1.00 43.00 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A CD 1
+ATOM 796 O OE1 . GLU A 1 102 ? 2.145 31.332 23.494 1.00 39.50 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A OE1 1
+ATOM 797 O OE2 . GLU A 1 102 ? 1.828 30.671 25.560 1.00 41.89 ? ? ? ? ? ? 178 GLU A OE2 1
+ATOM 798 N N . THR A 1 103 ? -3.439 30.851 21.656 1.00 43.53 ? ? ? ? ? ? 179 THR A N 1
+ATOM 799 C CA . THR A 1 103 ? -4.576 31.724 21.395 1.00 45.96 ? ? ? ? ? ? 179 THR A CA 1
+ATOM 800 C C . THR A 1 103 ? -5.905 30.983 21.323 1.00 46.67 ? ? ? ? ? ? 179 THR A C 1
+ATOM 801 O O . THR A 1 103 ? -6.906 31.426 21.888 1.00 47.49 ? ? ? ? ? ? 179 THR A O 1
+ATOM 802 C CB . THR A 1 103 ? -4.378 32.478 20.080 1.00 45.48 ? ? ? ? ? ? 179 THR A CB 1
+ATOM 803 O OG1 . THR A 1 103 ? -3.151 33.210 20.142 1.00 49.05 ? ? ? ? ? ? 179 THR A OG1 1
+ATOM 804 C CG2 . THR A 1 103 ? -5.525 33.447 19.840 1.00 49.87 ? ? ? ? ? ? 179 THR A CG2 1
+ATOM 805 N N . THR A 1 104 ? -5.913 29.864 20.608 1.00 46.55 ? ? ? ? ? ? 180 THR A N 1
+ATOM 806 C CA . THR A 1 104 ? -7.121 29.066 20.460 1.00 45.69 ? ? ? ? ? ? 180 THR A CA 1
+ATOM 807 C C . THR A 1 104 ? -6.900 27.720 21.140 1.00 46.34 ? ? ? ? ? ? 180 THR A C 1
+ATOM 808 O O . THR A 1 104 ? -6.446 26.766 20.509 1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 180 THR A O 1
+ATOM 809 C CB . THR A 1 104 ? -7.453 28.825 18.969 1.00 44.04 ? ? ? ? ? ? 180 THR A CB 1
+ATOM 810 O OG1 . THR A 1 104 ? -7.483 30.077 18.272 1.00 43.33 ? ? ? ? ? ? 180 THR A OG1 1
+ATOM 811 C CG2 . THR A 1 104 ? -8.808 28.148 18.831 1.00 42.29 ? ? ? ? ? ? 180 THR A CG2 1
+ATOM 812 N N . LYS A 1 105 ? -7.217 27.649 22.429 1.00 47.48 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A N 1
+ATOM 813 C CA . LYS A 1 105 ? -7.042 26.416 23.191 1.00 50.48 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A CA 1
+ATOM 814 C C . LYS A 1 105 ? -7.622 25.204 22.462 1.00 51.35 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A C 1
+ATOM 815 O O . LYS A 1 105 ? -8.697 25.279 21.866 1.00 54.02 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A O 1
+ATOM 816 C CB . LYS A 1 105 ? -7.704 26.550 24.565 1.00 50.87 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A CB 1
+ATOM 817 C CG . LYS A 1 105 ? -7.103 27.626 25.461 1.00 52.66 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A CG 1
+ATOM 818 C CD . LYS A 1 105 ? -5.673 27.300 25.867 1.00 53.35 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A CD 1
+ATOM 819 C CE . LYS A 1 105 ? -5.122 28.359 26.815 1.00 54.97 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A CE 1
+ATOM 820 N NZ . LYS A 1 105 ? -3.740 28.051 27.284 1.00 51.89 ? ? ? ? ? ? 181 LYS A NZ 1
+ATOM 821 N N . GLY A 1 106 ? -6.899 24.087 22.508 1.00 50.06 ? ? ? ? ? ? 182 GLY A N 1
+ATOM 822 C CA . GLY A 1 106 ? -7.370 22.878 21.857 1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 182 GLY A CA 1
+ATOM 823 C C . GLY A 1 106 ? -6.948 22.752 20.406 1.00 46.33 ? ? ? ? ? ? 182 GLY A C 1
+ATOM 824 O O . GLY A 1 106 ? -6.833 21.643 19.880 1.00 46.26 ? ? ? ? ? ? 182 GLY A O 1
+ATOM 825 N N . SER A 1 107 ? -6.721 23.884 19.750 1.00 43.99 ? ? ? ? ? ? 183 SER A N 1
+ATOM 826 C CA . SER A 1 107 ? -6.307 23.866 18.358 1.00 42.16 ? ? ? ? ? ? 183 SER A CA 1
+ATOM 827 C C . SER A 1 107 ? -4.790 23.843 18.254 1.00 39.55 ? ? ? ? ? ? 183 SER A C 1
+ATOM 828 O O . SER A 1 107 ? -4.094 23.719 19.261 1.00 41.11 ? ? ? ? ? ? 183 SER A O 1
+ATOM 829 C CB . SER A 1 107 ? -6.878 25.076 17.615 1.00 44.69 ? ? ? ? ? ? 183 SER A CB 1
+ATOM 830 O OG . SER A 1 107 ? -8.295 24.999 17.558 1.00 49.15 ? ? ? ? ? ? 183 SER A OG 1
+ATOM 831 N N . TYR A 1 108 ? -4.283 23.973 17.035 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A N 1
+ATOM 832 C CA . TYR A 1 108 ? -2.848 23.934 16.804 1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CA 1
+ATOM 833 C C . TYR A 1 108 ? -2.340 25.119 15.997 1.00 35.47 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A C 1
+ATOM 834 O O . TYR A 1 108 ? -3.119 25.863 15.394 1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A O 1
+ATOM 835 C CB . TYR A 1 108 ? -2.502 22.630 16.088 1.00 35.07 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CB 1
+ATOM 836 C CG . TYR A 1 108 ? -2.923 21.420 16.882 1.00 40.13 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CG 1
+ATOM 837 C CD1 . TYR A 1 108 ? -2.223 21.040 18.026 1.00 38.63 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CD1 1
+ATOM 838 C CD2 . TYR A 1 108 ? -4.070 20.703 16.541 1.00 40.44 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CD2 1
+ATOM 839 C CE1 . TYR A 1 108 ? -2.654 19.981 18.812 1.00 42.34 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CE1 1
+ATOM 840 C CE2 . TYR A 1 108 ? -4.513 19.639 17.322 1.00 41.28 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CE2 1
+ATOM 841 C CZ . TYR A 1 108 ? -3.802 19.284 18.456 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A CZ 1
+ATOM 842 O OH . TYR A 1 108 ? -4.240 18.244 19.239 1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 184 TYR A OH 1
+ATOM 843 N N . SER A 1 109 ? -1.020 25.282 16.002 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 185 SER A N 1
+ATOM 844 C CA . SER A 1 109 ? -0.361 26.348 15.265 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 185 SER A CA 1
+ATOM 845 C C . SER A 1 109 ? 0.922 25.823 14.641 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 185 SER A C 1
+ATOM 846 O O . SER A 1 109 ? 1.560 24.904 15.165 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 185 SER A O 1
+ATOM 847 C CB . SER A 1 109 ? -0.032 27.524 16.193 1.00 32.57 ? ? ? ? ? ? 185 SER A CB 1
+ATOM 848 O OG . SER A 1 109 ? -1.212 28.109 16.714 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 185 SER A OG 1
+ATOM 849 N N . LEU A 1 110 ? 1.291 26.409 13.512 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A N 1
+ATOM 850 C CA . LEU A 1 110 ? 2.505 26.027 12.819 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CA 1
+ATOM 851 C C . LEU A 1 110 ? 3.498 27.176 12.917 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A C 1
+ATOM 852 O O . LEU A 1 110 ? 3.136 28.335 12.708 1.00 31.57 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A O 1
+ATOM 853 C CB . LEU A 1 110 ? 2.204 25.722 11.347 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CB 1
+ATOM 854 C CG . LEU A 1 110 ? 3.403 25.483 10.422 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CG 1
+ATOM 855 C CD1 . LEU A 1 110 ? 4.200 24.278 10.889 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CD1 1
+ATOM 856 C CD2 . LEU A 1 110 ? 2.910 25.277 8.991 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 186 LEU A CD2 1
+ATOM 857 N N . SER A 1 111 ? 4.739 26.855 13.264 1.00 28.82 ? ? ? ? ? ? 187 SER A N 1
+ATOM 858 C CA . SER A 1 111 ? 5.791 27.855 13.363 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 187 SER A CA 1
+ATOM 859 C C . SER A 1 111 ? 6.855 27.479 12.350 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 187 SER A C 1
+ATOM 860 O O . SER A 1 111 ? 7.332 26.339 12.326 1.00 26.61 ? ? ? ? ? ? 187 SER A O 1
+ATOM 861 C CB . SER A 1 111 ? 6.374 27.895 14.772 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 187 SER A CB 1
+ATOM 862 O OG . SER A 1 111 ? 5.403 28.370 15.686 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 187 SER A OG 1
+ATOM 863 N N . VAL A 1 112 ? 7.223 28.448 11.517 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A N 1
+ATOM 864 C CA . VAL A 1 112 ? 8.190 28.220 10.453 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A CA 1
+ATOM 865 C C . VAL A 1 112 ? 9.293 29.272 10.417 1.00 27.17 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A C 1
+ATOM 866 O O . VAL A 1 112 ? 9.031 30.467 10.539 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A O 1
+ATOM 867 C CB . VAL A 1 112 ? 7.468 28.224 9.088 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A CB 1
+ATOM 868 C CG1 . VAL A 1 112 ? 8.397 27.728 8.005 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A CG1 1
+ATOM 869 C CG2 . VAL A 1 112 ? 6.200 27.373 9.167 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 188 VAL A CG2 1
+ATOM 870 N N . ARG A 1 113 ? 10.532 28.825 10.257 1.00 27.88 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A N 1
+ATOM 871 C CA . ARG A 1 113 ? 11.641 29.757 10.187 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CA 1
+ATOM 872 C C . ARG A 1 113 ? 11.640 30.422 8.811 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A C 1
+ATOM 873 O O . ARG A 1 113 ? 11.501 29.756 7.782 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A O 1
+ATOM 874 C CB . ARG A 1 113 ? 12.967 29.038 10.445 1.00 31.32 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CB 1
+ATOM 875 C CG . ARG A 1 113 ? 14.156 29.976 10.408 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CG 1
+ATOM 876 C CD . ARG A 1 113 ? 15.349 29.402 11.129 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CD 1
+ATOM 877 N NE . ARG A 1 113 ? 16.489 30.308 11.070 1.00 34.86 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NE 1
+ATOM 878 C CZ . ARG A 1 113 ? 17.626 30.117 11.726 1.00 39.02 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A CZ 1
+ATOM 879 N NH1 . ARG A 1 113 ? 17.776 29.048 12.498 1.00 34.80 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NH1 1
+ATOM 880 N NH2 . ARG A 1 113 ? 18.619 30.987 11.599 1.00 39.24 ? ? ? ? ? ? 189 ARG A NH2 1
+ATOM 881 N N . ASP A 1 114 ? 11.784 31.742 8.801 1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A N 1
+ATOM 882 C CA . ASP A 1 114 ? 11.774 32.505 7.561 1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CA 1
+ATOM 883 C C . ASP A 1 114 ? 12.947 33.479 7.505 1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A C 1
+ATOM 884 O O . ASP A 1 114 ? 13.735 33.572 8.448 1.00 38.87 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A O 1
+ATOM 885 C CB . ASP A 1 114 ? 10.441 33.250 7.456 1.00 40.35 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CB 1
+ATOM 886 C CG . ASP A 1 114 ? 10.327 34.078 6.199 1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A CG 1
+ATOM 887 O OD1 . ASP A 1 114 ? 10.451 33.500 5.095 1.00 39.34 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD1 1
+ATOM 888 O OD2 . ASP A 1 114 ? 10.102 35.303 6.327 1.00 38.80 ? ? ? ? ? ? 190 ASP A OD2 1
+ATOM 889 N N . TYR A 1 115 ? 13.072 34.192 6.391 1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A N 1
+ATOM 890 C CA . TYR A 1 115 ? 14.148 35.158 6.224 1.00 37.67 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A CA 1
+ATOM 891 C C . TYR A 1 115 ? 13.899 36.172 5.117 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A C 1
+ATOM 892 O O . TYR A 1 115 ? 13.424 35.825 4.042 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A O 1
+ATOM 893 C CB . TYR A 1 115 ? 15.480 34.440 5.951 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A CB 1
+ATOM 894 C CG . TYR A 1 115 ? 16.595 35.380 5.523 1.00 39.72 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A CG 1
+ATOM 895 C CD1 . TYR A 1 115 ? 16.610 35.944 4.244 1.00 41.35 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A CD1 1
+ATOM 896 C CD2 . TYR A 1 115 ? 17.581 35.776 6.423 1.00 38.48 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A CD2 1
+ATOM 897 C CE1 . TYR A 1 115 ? 17.568 36.883 3.881 1.00 40.03 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A CE1 1
+ATOM 898 C CE2 . TYR A 1 115 ? 18.542 36.714 6.069 1.00 39.63 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A CE2 1
+ATOM 899 C CZ . TYR A 1 115 ? 18.527 37.265 4.799 1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A CZ 1
+ATOM 900 O OH . TYR A 1 115 ? 19.455 38.217 4.458 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 191 TYR A OH 1
+ATOM 901 N N . ASP A 1 116 ? 14.224 37.430 5.400 1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A N 1
+ATOM 902 C CA . ASP A 1 116 ? 14.108 38.509 4.422 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CA 1
+ATOM 903 C C . ASP A 1 116 ? 15.211 39.498 4.770 1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A C 1
+ATOM 904 O O . ASP A 1 116 ? 15.595 39.630 5.930 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A O 1
+ATOM 905 C CB . ASP A 1 116 ? 12.717 39.170 4.453 1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CB 1
+ATOM 906 C CG . ASP A 1 116 ? 12.421 39.880 5.758 1.00 37.97 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A CG 1
+ATOM 907 O OD1 . ASP A 1 116 ? 13.004 40.959 6.007 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD1 1
+ATOM 908 O OD2 . ASP A 1 116 ? 11.602 39.346 6.537 1.00 36.32 ? ? ? ? ? ? 192 ASP A OD2 1
+ATOM 909 N N . PRO A 1 117 ? 15.759 40.190 3.765 1.00 37.65 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A N 1
+ATOM 910 C CA . PRO A 1 117 ? 16.831 41.155 4.015 1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A CA 1
+ATOM 911 C C . PRO A 1 117 ? 16.526 42.256 5.035 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A C 1
+ATOM 912 O O . PRO A 1 117 ? 17.430 42.751 5.705 1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A O 1
+ATOM 913 C CB . PRO A 1 117 ? 17.116 41.700 2.613 1.00 37.72 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A CB 1
+ATOM 914 C CG . PRO A 1 117 ? 15.751 41.556 1.925 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A CG 1
+ATOM 915 C CD . PRO A 1 117 ? 15.443 40.144 2.328 1.00 35.92 ? ? ? ? ? ? 193 PRO A CD 1
+ATOM 916 N N . ARG A 1 118 ? 15.257 42.625 5.165 1.00 35.02 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A N 1
+ATOM 917 C CA . ARG A 1 118 ? 14.870 43.688 6.092 1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A CA 1
+ATOM 918 C C . ARG A 1 118 ? 14.901 43.291 7.568 1.00 35.60 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A C 1
+ATOM 919 O O . ARG A 1 118 ? 15.468 44.007 8.397 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A O 1
+ATOM 920 C CB . ARG A 1 118 ? 13.477 44.219 5.732 1.00 38.29 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A CB 1
+ATOM 921 C CG . ARG A 1 118 ? 13.015 45.360 6.622 1.00 41.44 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A CG 1
+ATOM 922 C CD . ARG A 1 118 ? 11.718 45.982 6.132 1.00 44.79 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A CD 1
+ATOM 923 N NE . ARG A 1 118 ? 11.355 47.134 6.955 1.00 48.55 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A NE 1
+ATOM 924 C CZ . ARG A 1 118 ? 10.376 47.991 6.675 1.00 46.60 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A CZ 1
+ATOM 925 N NH1 . ARG A 1 118 ? 9.638 47.841 5.581 1.00 43.84 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A NH1 1
+ATOM 926 N NH2 . ARG A 1 118 ? 10.141 49.007 7.495 1.00 47.58 ? ? ? ? ? ? 194 ARG A NH2 1
+ATOM 927 N N . GLN A 1 119 ? 14.299 42.150 7.891 1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A N 1
+ATOM 928 C CA . GLN A 1 119 ? 14.245 41.671 9.269 1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A CA 1
+ATOM 929 C C . GLN A 1 119 ? 15.242 40.562 9.590 1.00 34.47 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A C 1
+ATOM 930 O O . GLN A 1 119 ? 15.520 40.288 10.759 1.00 33.70 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A O 1
+ATOM 931 C CB . GLN A 1 119 ? 12.828 41.189 9.591 1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A CB 1
+ATOM 932 C CG . GLN A 1 119 ? 11.775 42.271 9.422 1.00 46.80 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A CG 1
+ATOM 933 C CD . GLN A 1 119 ? 10.403 41.840 9.892 1.00 53.51 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A CD 1
+ATOM 934 O OE1 . GLN A 1 119 ? 9.435 42.598 9.792 1.00 58.78 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A OE1 1
+ATOM 935 N NE2 . GLN A 1 119 ? 10.309 40.622 10.414 1.00 55.40 ? ? ? ? ? ? 195 GLN A NE2 1
+ATOM 936 N N . GLY A 1 120 ? 15.785 39.930 8.556 1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 196 GLY A N 1
+ATOM 937 C CA . GLY A 1 120 ? 16.730 38.852 8.773 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 196 GLY A CA 1
+ATOM 938 C C . GLY A 1 120 ? 15.982 37.570 9.086 1.00 29.99 ? ? ? ? ? ? 196 GLY A C 1
+ATOM 939 O O . GLY A 1 120 ? 14.869 37.360 8.597 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 196 GLY A O 1
+ATOM 940 N N . ASP A 1 121 ? 16.583 36.704 9.898 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A N 1
+ATOM 941 C CA . ASP A 1 121 ? 15.932 35.451 10.263 1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A CA 1
+ATOM 942 C C . ASP A 1 121 ? 14.745 35.758 11.156 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A C 1
+ATOM 943 O O . ASP A 1 121 ? 14.864 36.533 12.104 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A O 1
+ATOM 944 C CB . ASP A 1 121 ? 16.890 34.535 11.024 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A CB 1
+ATOM 945 C CG . ASP A 1 121 ? 18.103 34.171 10.219 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A CG 1
+ATOM 946 O OD1 . ASP A 1 121 ? 17.926 33.674 9.089 1.00 37.66 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A OD1 1
+ATOM 947 O OD2 . ASP A 1 121 ? 19.231 34.373 10.718 1.00 37.87 ? ? ? ? ? ? 197 ASP A OD2 1
+ATOM 948 N N . THR A 1 122 ? 13.601 35.161 10.849 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 198 THR A N 1
+ATOM 949 C CA . THR A 1 122 ? 12.409 35.361 11.659 1.00 29.38 ? ? ? ? ? ? 198 THR A CA 1
+ATOM 950 C C . THR A 1 122 ? 11.631 34.062 11.726 1.00 28.29 ? ? ? ? ? ? 198 THR A C 1
+ATOM 951 O O . THR A 1 122 ? 11.946 33.090 11.036 1.00 31.97 ? ? ? ? ? ? 198 THR A O 1
+ATOM 952 C CB . THR A 1 122 ? 11.466 36.425 11.067 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 198 THR A CB 1
+ATOM 953 O OG1 . THR A 1 122 ? 10.897 35.931 9.847 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 198 THR A OG1 1
+ATOM 954 C CG2 . THR A 1 122 ? 12.226 37.726 10.798 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 198 THR A CG2 1
+ATOM 955 N N . VAL A 1 123 ? 10.607 34.056 12.564 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A N 1
+ATOM 956 C CA . VAL A 1 123 ? 9.758 32.894 12.708 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A CA 1
+ATOM 957 C C . VAL A 1 123 ? 8.329 33.356 12.500 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A C 1
+ATOM 958 O O . VAL A 1 123 ? 7.847 34.257 13.189 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A O 1
+ATOM 959 C CB . VAL A 1 123 ? 9.912 32.254 14.104 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A CB 1
+ATOM 960 C CG1 . VAL A 1 123 ? 8.944 31.100 14.258 1.00 27.50 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A CG1 1
+ATOM 961 C CG2 . VAL A 1 123 ? 11.344 31.768 14.289 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 199 VAL A CG2 1
+ATOM 962 N N . LYS A 1 124 ? 7.667 32.752 11.520 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A N 1
+ATOM 963 C CA . LYS A 1 124 ? 6.286 33.084 11.208 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CA 1
+ATOM 964 C C . LYS A 1 124 ? 5.375 32.019 11.812 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A C 1
+ATOM 965 O O . LYS A 1 124 ? 5.728 30.837 11.857 1.00 27.25 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A O 1
+ATOM 966 C CB . LYS A 1 124 ? 6.085 33.151 9.688 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CB 1
+ATOM 967 C CG . LYS A 1 124 ? 6.838 34.284 8.966 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CG 1
+ATOM 968 C CD . LYS A 1 124 ? 6.383 35.662 9.431 1.00 35.05 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CD 1
+ATOM 969 C CE . LYS A 1 124 ? 6.901 36.780 8.521 1.00 36.46 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A CE 1
+ATOM 970 N NZ . LYS A 1 124 ? 8.386 36.859 8.429 1.00 37.68 ? ? ? ? ? ? 200 LYS A NZ 1
+ATOM 971 N N . HIS A 1 125 ? 4.205 32.445 12.278 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A N 1
+ATOM 972 C CA . HIS A 1 125 ? 3.246 31.541 12.900 1.00 29.90 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CA 1
+ATOM 973 C C . HIS A 1 125 ? 1.932 31.506 12.122 1.00 33.43 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A C 1
+ATOM 974 O O . HIS A 1 125 ? 1.408 32.554 11.740 1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A O 1
+ATOM 975 C CB . HIS A 1 125 ? 2.962 32.002 14.331 1.00 28.13 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CB 1
+ATOM 976 C CG . HIS A 1 125 ? 4.183 32.093 15.195 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CG 1
+ATOM 977 N ND1 . HIS A 1 125 ? 4.873 30.983 15.634 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A ND1 1
+ATOM 978 C CD2 . HIS A 1 125 ? 4.844 33.166 15.691 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CD2 1
+ATOM 979 C CE1 . HIS A 1 125 ? 5.904 31.369 16.365 1.00 28.70 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A CE1 1
+ATOM 980 N NE2 . HIS A 1 125 ? 5.910 32.689 16.415 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 201 HIS A NE2 1
+ATOM 981 N N . TYR A 1 126 ? 1.398 30.307 11.899 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A N 1
+ATOM 982 C CA . TYR A 1 126 ? 0.133 30.160 11.183 1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A CA 1
+ATOM 983 C C . TYR A 1 126 ? -0.868 29.369 12.004 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A C 1
+ATOM 984 O O . TYR A 1 126 ? -0.533 28.338 12.592 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A O 1
+ATOM 985 C CB . TYR A 1 126 ? 0.320 29.439 9.846 1.00 34.31 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A CB 1
+ATOM 986 C CG . TYR A 1 126 ? 1.267 30.111 8.889 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A CG 1
+ATOM 987 C CD1 . TYR A 1 126 ? 2.645 30.018 9.062 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A CD1 1
+ATOM 988 C CD2 . TYR A 1 126 ? 0.785 30.853 7.813 1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A CD2 1
+ATOM 989 C CE1 . TYR A 1 126 ? 3.521 30.644 8.188 1.00 37.52 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A CE1 1
+ATOM 990 C CE2 . TYR A 1 126 ? 1.651 31.485 6.932 1.00 40.31 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A CE2 1
+ATOM 991 C CZ . TYR A 1 126 ? 3.018 31.376 7.125 1.00 41.17 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A CZ 1
+ATOM 992 O OH . TYR A 1 126 ? 3.884 31.989 6.250 1.00 44.01 ? ? ? ? ? ? 202 TYR A OH 1
+ATOM 993 N N . LYS A 1 127 ? -2.104 29.846 12.045 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A N 1
+ATOM 994 C CA . LYS A 1 127 ? -3.131 29.136 12.785 1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CA 1
+ATOM 995 C C . LYS A 1 127 ? -3.564 27.926 11.973 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A C 1
+ATOM 996 O O . LYS A 1 127 ? -3.773 28.022 10.764 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A O 1
+ATOM 997 C CB . LYS A 1 127 ? -4.348 30.028 13.031 1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CB 1
+ATOM 998 C CG . LYS A 1 127 ? -4.050 31.284 13.821 1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CG 1
+ATOM 999 C CD . LYS A 1 127 ? -5.326 32.041 14.169 1.00 48.65 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CD 1
+ATOM 1000 C CE . LYS A 1 127 ? -6.224 31.213 15.080 1.00 50.44 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A CE 1
+ATOM 1001 N NZ . LYS A 1 127 ? -5.535 30.840 16.353 1.00 50.87 ? ? ? ? ? ? 203 LYS A NZ 1
+ATOM 1002 N N . ILE A 1 128 ? -3.667 26.781 12.638 1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A N 1
+ATOM 1003 C CA . ILE A 1 128 ? -4.123 25.563 11.988 1.00 41.36 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CA 1
+ATOM 1004 C C . ILE A 1 128 ? -5.515 25.391 12.572 1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A C 1
+ATOM 1005 O O . ILE A 1 128 ? -5.670 25.144 13.764 1.00 45.95 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A O 1
+ATOM 1006 C CB . ILE A 1 128 ? -3.247 24.349 12.351 1.00 38.96 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CB 1
+ATOM 1007 C CG1 . ILE A 1 128 ? -1.815 24.569 11.855 1.00 36.65 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CG1 1
+ATOM 1008 C CG2 . ILE A 1 128 ? -3.821 23.094 11.722 1.00 41.66 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CG2 1
+ATOM 1009 C CD1 . ILE A 1 128 ? -0.868 23.433 12.194 1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 204 ILE A CD1 1
+ATOM 1010 N N . ARG A 1 129 ? -6.531 25.553 11.735 1.00 47.12 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A N 1
+ATOM 1011 C CA . ARG A 1 129 ? -7.905 25.457 12.199 1.00 49.17 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A CA 1
+ATOM 1012 C C . ARG A 1 129 ? -8.403 24.023 12.217 1.00 48.51 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A C 1
+ATOM 1013 O O . ARG A 1 129 ? -8.200 23.274 11.260 1.00 46.62 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A O 1
+ATOM 1014 C CB . ARG A 1 129 ? -8.796 26.312 11.303 1.00 53.02 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A CB 1
+ATOM 1015 C CG . ARG A 1 129 ? -9.856 27.100 12.041 1.00 58.13 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A CG 1
+ATOM 1016 C CD . ARG A 1 129 ? -10.393 28.169 11.123 1.00 62.86 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A CD 1
+ATOM 1017 N NE . ARG A 1 129 ? -9.287 28.849 10.452 1.00 65.94 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A NE 1
+ATOM 1018 C CZ . ARG A 1 129 ? -9.402 29.975 9.757 1.00 66.93 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A CZ 1
+ATOM 1019 N NH1 . ARG A 1 129 ? -10.581 30.569 9.637 1.00 66.68 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A NH1 1
+ATOM 1020 N NH2 . ARG A 1 129 ? -8.335 30.507 9.177 1.00 65.77 ? ? ? ? ? ? 205 ARG A NH2 1
+ATOM 1021 N N . THR A 1 130 ? -9.050 23.647 13.316 1.00 49.04 ? ? ? ? ? ? 206 THR A N 1
+ATOM 1022 C CA . THR A 1 130 ? -9.595 22.305 13.461 1.00 52.07 ? ? ? ? ? ? 206 THR A CA 1
+ATOM 1023 C C . THR A 1 130 ? -11.055 22.328 13.035 1.00 55.26 ? ? ? ? ? ? 206 THR A C 1
+ATOM 1024 O O . THR A 1 130 ? -11.890 22.962 13.685 1.00 55.29 ? ? ? ? ? ? 206 THR A O 1
+ATOM 1025 C CB . THR A 1 130 ? -9.505 21.804 14.921 1.00 50.70 ? ? ? ? ? ? 206 THR A CB 1
+ATOM 1026 O OG1 . THR A 1 130 ? -8.132 21.738 15.322 1.00 53.22 ? ? ? ? ? ? 206 THR A OG1 1
+ATOM 1027 C CG2 . THR A 1 130 ? -10.126 20.417 15.052 1.00 49.00 ? ? ? ? ? ? 206 THR A CG2 1
+ATOM 1028 N N . LEU A 1 131 ? -11.351 21.640 11.935 1.00 57.57 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A N 1
+ATOM 1029 C CA . LEU A 1 131 ? -12.708 21.575 11.405 1.00 60.16 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CA 1
+ATOM 1030 C C . LEU A 1 131 ? -13.527 20.537 12.134 1.00 60.90 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A C 1
+ATOM 1031 O O . LEU A 1 131 ? -13.081 19.404 12.324 1.00 60.55 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A O 1
+ATOM 1032 C CB . LEU A 1 131 ? -12.707 21.205 9.917 1.00 61.39 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CB 1
+ATOM 1033 C CG . LEU A 1 131 ? -12.009 22.117 8.913 1.00 62.55 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CG 1
+ATOM 1034 C CD1 . LEU A 1 131 ? -12.615 23.511 8.997 1.00 63.41 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CD1 1
+ATOM 1035 C CD2 . LEU A 1 131 ? -10.518 22.145 9.203 1.00 63.18 ? ? ? ? ? ? 207 LEU A CD2 1
+ATOM 1036 N N . ASP A 1 132 ? -14.725 20.923 12.553 1.00 62.47 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A N 1
+ATOM 1037 C CA . ASP A 1 132 ? -15.602 19.975 13.212 1.00 64.08 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A CA 1
+ATOM 1038 C C . ASP A 1 132 ? -15.853 18.929 12.132 1.00 62.20 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A C 1
+ATOM 1039 O O . ASP A 1 132 ? -15.928 19.264 10.948 1.00 62.58 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A O 1
+ATOM 1040 C CB . ASP A 1 132 ? -16.901 20.666 13.643 1.00 67.26 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A CB 1
+ATOM 1041 C CG . ASP A 1 132 ? -17.546 21.453 12.519 1.00 69.12 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A CG 1
+ATOM 1042 O OD1 . ASP A 1 132 ? -17.975 20.832 11.524 1.00 71.09 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A OD1 1
+ATOM 1043 O OD2 . ASP A 1 132 ? -17.616 22.697 12.630 1.00 70.02 ? ? ? ? ? ? 208 ASP A OD2 1
+ATOM 1044 N N . ASN A 1 133 ? -15.950 17.667 12.532 1.00 60.49 ? ? ? ? ? ? 209 ASN A N 1
+ATOM 1045 C CA . ASN A 1 133 ? -16.161 16.571 11.589 1.00 59.46 ? ? ? ? ? ? 209 ASN A CA 1
+ATOM 1046 C C . ASN A 1 133 ? -14.867 16.249 10.842 1.00 59.03 ? ? ? ? ? ? 209 ASN A C 1
+ATOM 1047 O O . ASN A 1 133 ? -14.889 15.858 9.671 1.00 58.14 ? ? ? ? ? ? 209 ASN A O 1
+ATOM 1048 C CB . ASN A 1 133 ? -17.266 16.910 10.581 1.00 59.69 ? ? ? ? ? ? 209 ASN A CB 1
+ATOM 1049 C CG . ASN A 1 133 ? -18.611 17.136 11.243 1.00 59.65 ? ? ? ? ? ? 209 ASN A CG 1
+ATOM 1050 O OD1 . ASN A 1 133 ? -19.094 16.290 11.997 1.00 60.68 ? ? ? ? ? ? 209 ASN A OD1 1
+ATOM 1051 N ND2 . ASN A 1 133 ? -19.230 18.277 10.955 1.00 58.74 ? ? ? ? ? ? 209 ASN A ND2 1
+ATOM 1052 N N . GLY A 1 134 ? -13.743 16.424 11.533 1.00 58.21 ? ? ? ? ? ? 210 GLY A N 1
+ATOM 1053 C CA . GLY A 1 134 ? -12.445 16.133 10.950 1.00 56.12 ? ? ? ? ? ? 210 GLY A CA 1
+ATOM 1054 C C . GLY A 1 134 ? -11.934 17.126 9.923 1.00 55.04 ? ? ? ? ? ? 210 GLY A C 1
+ATOM 1055 O O . GLY A 1 134 ? -12.710 17.705 9.156 1.00 53.45 ? ? ? ? ? ? 210 GLY A O 1
+ATOM 1056 N N . GLY A 1 135 ? -10.615 17.317 9.910 1.00 52.70 ? ? ? ? ? ? 211 GLY A N 1
+ATOM 1057 C CA . GLY A 1 135 ? -10.005 18.234 8.964 1.00 51.64 ? ? ? ? ? ? 211 GLY A CA 1
+ATOM 1058 C C . GLY A 1 135 ? -9.080 19.262 9.590 1.00 49.38 ? ? ? ? ? ? 211 GLY A C 1
+ATOM 1059 O O . GLY A 1 135 ? -9.305 19.720 10.708 1.00 49.61 ? ? ? ? ? ? 211 GLY A O 1
+ATOM 1060 N N . PHE A 1 136 ? -8.038 19.630 8.854 1.00 47.21 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A N 1
+ATOM 1061 C CA . PHE A 1 136 ? -7.064 20.611 9.316 1.00 46.41 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A CA 1
+ATOM 1062 C C . PHE A 1 136 ? -6.623 21.477 8.150 1.00 46.81 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A C 1
+ATOM 1063 O O . PHE A 1 136 ? -6.434 20.983 7.038 1.00 46.39 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A O 1
+ATOM 1064 C CB . PHE A 1 136 ? -5.836 19.908 9.894 1.00 45.52 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A CB 1
+ATOM 1065 C CG . PHE A 1 136 ? -6.109 19.133 11.147 1.00 43.30 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A CG 1
+ATOM 1066 C CD1 . PHE A 1 136 ? -6.431 19.790 12.331 1.00 42.11 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A CD1 1
+ATOM 1067 C CD2 . PHE A 1 136 ? -6.038 17.746 11.149 1.00 42.44 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A CD2 1
+ATOM 1068 C CE1 . PHE A 1 136 ? -6.676 19.077 13.501 1.00 38.18 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A CE1 1
+ATOM 1069 C CE2 . PHE A 1 136 ? -6.283 17.025 12.313 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A CE2 1
+ATOM 1070 C CZ . PHE A 1 136 ? -6.602 17.693 13.492 1.00 40.29 ? ? ? ? ? ? 212 PHE A CZ 1
+ATOM 1071 N N . TYR A 1 137 ? -6.457 22.771 8.393 1.00 48.06 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A N 1
+ATOM 1072 C CA . TYR A 1 137 ? -6.010 23.646 7.325 1.00 49.08 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A CA 1
+ATOM 1073 C C . TYR A 1 137 ? -5.545 25.005 7.803 1.00 48.72 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A C 1
+ATOM 1074 O O . TYR A 1 137 ? -5.969 25.507 8.842 1.00 47.63 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A O 1
+ATOM 1075 C CB . TYR A 1 137 ? -7.120 23.876 6.299 1.00 51.11 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A CB 1
+ATOM 1076 C CG . TYR A 1 137 ? -8.189 24.836 6.769 1.00 52.15 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A CG 1
+ATOM 1077 C CD1 . TYR A 1 137 ? -9.115 24.465 7.735 1.00 52.07 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A CD1 1
+ATOM 1078 C CD2 . TYR A 1 137 ? -8.248 26.134 6.269 1.00 54.02 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A CD2 1
+ATOM 1079 C CE1 . TYR A 1 137 ? -10.077 25.362 8.191 1.00 53.22 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A CE1 1
+ATOM 1080 C CE2 . TYR A 1 137 ? -9.203 27.040 6.716 1.00 54.20 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A CE2 1
+ATOM 1081 C CZ . TYR A 1 137 ? -10.116 26.647 7.677 1.00 54.91 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A CZ 1
+ATOM 1082 O OH . TYR A 1 137 ? -11.068 27.539 8.118 1.00 54.53 ? ? ? ? ? ? 213 TYR A OH 1
+ATOM 1083 N N . ILE A 1 138 ? -4.663 25.593 7.012 1.00 50.79 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A N 1
+ATOM 1084 C CA . ILE A 1 138 ? -4.153 26.920 7.275 1.00 54.06 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A CA 1
+ATOM 1085 C C . ILE A 1 138 ? -4.854 27.742 6.200 1.00 57.06 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A C 1
+ATOM 1086 O O . ILE A 1 138 ? -5.220 28.894 6.418 1.00 57.10 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A O 1
+ATOM 1087 C CB . ILE A 1 138 ? -2.621 26.974 7.092 1.00 53.19 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A CB 1
+ATOM 1088 C CG1 . ILE A 1 138 ? -1.956 26.029 8.100 1.00 53.14 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A CG1 1
+ATOM 1089 C CG2 . ILE A 1 138 ? -2.116 28.399 7.279 1.00 54.11 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A CG2 1
+ATOM 1090 C CD1 . ILE A 1 138 ? -0.449 25.967 7.999 1.00 51.61 ? ? ? ? ? ? 214 ILE A CD1 1
+ATOM 1091 N N . SER A 1 139 ? -5.066 27.098 5.050 1.00 59.99 ? ? ? ? ? ? 215 SER A N 1
+ATOM 1092 C CA . SER A 1 139 ? -5.723 27.689 3.884 1.00 62.59 ? ? ? ? ? ? 215 SER A CA 1
+ATOM 1093 C C . SER A 1 139 ? -7.022 26.919 3.627 1.00 63.58 ? ? ? ? ? ? 215 SER A C 1
+ATOM 1094 O O . SER A 1 139 ? -6.992 25.698 3.467 1.00 63.23 ? ? ? ? ? ? 215 SER A O 1
+ATOM 1095 C CB . SER A 1 139 ? -4.828 27.535 2.649 1.00 63.38 ? ? ? ? ? ? 215 SER A CB 1
+ATOM 1096 O OG . SER A 1 139 ? -3.487 27.904 2.922 1.00 65.21 ? ? ? ? ? ? 215 SER A OG 1
+ATOM 1097 N N . PRO A 1 140 ? -8.177 27.608 3.582 1.00 64.89 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A N 1
+ATOM 1098 C CA . PRO A 1 140 ? -9.408 26.852 3.331 1.00 65.58 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A CA 1
+ATOM 1099 C C . PRO A 1 140 ? -9.314 26.123 1.992 1.00 65.22 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A C 1
+ATOM 1100 O O . PRO A 1 140 ? -10.178 25.325 1.633 1.00 66.63 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A O 1
+ATOM 1101 C CB . PRO A 1 140 ? -10.481 27.940 3.351 1.00 65.32 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A CB 1
+ATOM 1102 C CG . PRO A 1 140 ? -9.713 29.155 2.847 1.00 66.01 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A CG 1
+ATOM 1103 C CD . PRO A 1 140 ? -8.492 29.038 3.733 1.00 65.01 ? ? ? ? ? ? 216 PRO A CD 1
+ATOM 1104 N N . ARG A 1 141 ? -8.235 26.409 1.271 1.00 64.85 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A N 1
+ATOM 1105 C CA . ARG A 1 141 ? -7.958 25.811 -0.026 1.00 64.16 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CA 1
+ATOM 1106 C C . ARG A 1 141 ? -7.347 24.423 0.127 1.00 63.10 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A C 1
+ATOM 1107 O O . ARG A 1 141 ? -7.889 23.437 -0.375 1.00 63.70 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A O 1
+ATOM 1108 C CB . ARG A 1 141 ? -6.997 26.711 -0.797 1.00 65.52 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CB 1
+ATOM 1109 C CG . ARG A 1 141 ? -6.417 26.109 -2.062 1.00 67.58 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CG 1
+ATOM 1110 C CD . ARG A 1 141 ? -5.444 27.097 -2.672 1.00 70.20 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CD 1
+ATOM 1111 N NE . ARG A 1 141 ? -4.365 27.430 -1.743 1.00 72.36 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A NE 1
+ATOM 1112 C CZ . ARG A 1 141 ? -3.512 28.435 -1.915 1.00 73.05 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A CZ 1
+ATOM 1113 N NH1 . ARG A 1 141 ? -3.609 29.215 -2.983 1.00 73.93 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A NH1 1
+ATOM 1114 N NH2 . ARG A 1 141 ? -2.558 28.661 -1.021 1.00 73.75 ? ? ? ? ? ? 217 ARG A NH2 1
+ATOM 1115 N N . SER A 1 142 ? -6.214 24.358 0.821 1.00 60.55 ? ? ? ? ? ? 218 SER A N 1
+ATOM 1116 C CA . SER A 1 142 ? -5.509 23.100 1.038 1.00 58.19 ? ? ? ? ? ? 218 SER A CA 1
+ATOM 1117 C C . SER A 1 142 ? -5.877 22.452 2.371 1.00 56.52 ? ? ? ? ? ? 218 SER A C 1
+ATOM 1118 O O . SER A 1 142 ? -5.163 22.611 3.360 1.00 56.19 ? ? ? ? ? ? 218 SER A O 1
+ATOM 1119 C CB . SER A 1 142 ? -3.996 23.338 0.989 1.00 59.02 ? ? ? ? ? ? 218 SER A CB 1
+ATOM 1120 O OG . SER A 1 142 ? -3.600 23.900 -0.252 1.00 60.63 ? ? ? ? ? ? 218 SER A OG 1
+ATOM 1121 N N . THR A 1 143 ? -6.986 21.720 2.396 1.00 54.12 ? ? ? ? ? ? 219 THR A N 1
+ATOM 1122 C CA . THR A 1 143 ? -7.421 21.056 3.621 1.00 53.36 ? ? ? ? ? ? 219 THR A CA 1
+ATOM 1123 C C . THR A 1 143 ? -6.836 19.648 3.704 1.00 51.74 ? ? ? ? ? ? 219 THR A C 1
+ATOM 1124 O O . THR A 1 143 ? -6.516 19.037 2.682 1.00 50.99 ? ? ? ? ? ? 219 THR A O 1
+ATOM 1125 C CB . THR A 1 143 ? -8.960 20.981 3.699 1.00 54.69 ? ? ? ? ? ? 219 THR A CB 1
+ATOM 1126 O OG1 . THR A 1 143 ? -9.500 22.309 3.688 1.00 56.04 ? ? ? ? ? ? 219 THR A OG1 1
+ATOM 1127 C CG2 . THR A 1 143 ? -9.399 20.275 4.976 1.00 54.89 ? ? ? ? ? ? 219 THR A CG2 1
+ATOM 1128 N N . PHE A 1 144 ? -6.702 19.139 4.926 1.00 49.35 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A N 1
+ATOM 1129 C CA . PHE A 1 144 ? -6.128 17.816 5.147 1.00 47.85 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A CA 1
+ATOM 1130 C C . PHE A 1 144 ? -6.885 17.040 6.216 1.00 44.57 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A C 1
+ATOM 1131 O O . PHE A 1 144 ? -7.535 17.628 7.080 1.00 44.38 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A O 1
+ATOM 1132 C CB . PHE A 1 144 ? -4.674 17.970 5.577 1.00 50.37 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A CB 1
+ATOM 1133 C CG . PHE A 1 144 ? -3.882 18.867 4.682 1.00 52.72 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A CG 1
+ATOM 1134 C CD1 . PHE A 1 144 ? -3.574 18.482 3.381 1.00 52.84 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A CD1 1
+ATOM 1135 C CD2 . PHE A 1 144 ? -3.478 20.119 5.127 1.00 54.17 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A CD2 1
+ATOM 1136 C CE1 . PHE A 1 144 ? -2.875 19.336 2.537 1.00 54.98 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A CE1 1
+ATOM 1137 C CE2 . PHE A 1 144 ? -2.779 20.978 4.292 1.00 55.60 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A CE2 1
+ATOM 1138 C CZ . PHE A 1 144 ? -2.478 20.587 2.998 1.00 54.40 ? ? ? ? ? ? 220 PHE A CZ 1
+ATOM 1139 N N . SER A 1 145 ? -6.786 15.718 6.168 1.00 40.55 ? ? ? ? ? ? 221 SER A N 1
+ATOM 1140 C CA . SER A 1 145 ? -7.474 14.896 7.150 1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 221 SER A CA 1
+ATOM 1141 C C . SER A 1 145 ? -6.658 14.767 8.432 1.00 37.09 ? ? ? ? ? ? 221 SER A C 1
+ATOM 1142 O O . SER A 1 145 ? -7.221 14.574 9.509 1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 221 SER A O 1
+ATOM 1143 C CB . SER A 1 145 ? -7.780 13.507 6.576 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 221 SER A CB 1
+ATOM 1144 O OG . SER A 1 145 ? -6.595 12.817 6.228 1.00 36.97 ? ? ? ? ? ? 221 SER A OG 1
+ATOM 1145 N N . THR A 1 146 ? -5.337 14.883 8.321 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 222 THR A N 1
+ATOM 1146 C CA . THR A 1 146 ? -4.474 14.777 9.497 1.00 37.16 ? ? ? ? ? ? 222 THR A CA 1
+ATOM 1147 C C . THR A 1 146 ? -3.317 15.771 9.456 1.00 36.26 ? ? ? ? ? ? 222 THR A C 1
+ATOM 1148 O O . THR A 1 146 ? -2.908 16.233 8.387 1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 222 THR A O 1
+ATOM 1149 C CB . THR A 1 146 ? -3.860 13.381 9.621 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 222 THR A CB 1
+ATOM 1150 O OG1 . THR A 1 146 ? -2.866 13.212 8.603 1.00 41.53 ? ? ? ? ? ? 222 THR A OG1 1
+ATOM 1151 C CG2 . THR A 1 146 ? -4.933 12.316 9.455 1.00 39.17 ? ? ? ? ? ? 222 THR A CG2 1
+ATOM 1152 N N . LEU A 1 147 ? -2.786 16.092 10.630 1.00 34.37 ? ? ? ? ? ? 223 LEU A N 1
+ATOM 1153 C CA . LEU A 1 147 ? -1.671 17.022 10.719 1.00 33.04 ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CA 1
+ATOM 1154 C C . LEU A 1 147 ? -0.485 16.507 9.905 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 223 LEU A C 1
+ATOM 1155 O O . LEU A 1 147 ? 0.195 17.286 9.233 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 223 LEU A O 1
+ATOM 1156 C CB . LEU A 1 147 ? -1.264 17.224 12.183 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CB 1
+ATOM 1157 C CG . LEU A 1 147 ? -2.285 17.933 13.083 1.00 34.62 ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CG 1
+ATOM 1158 C CD1 . LEU A 1 147 ? -1.798 17.921 14.519 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CD1 1
+ATOM 1159 C CD2 . LEU A 1 147 ? -2.498 19.364 12.605 1.00 30.59 ? ? ? ? ? ? 223 LEU A CD2 1
+ATOM 1160 N N . GLN A 1 148 ? -0.249 15.196 9.952 1.00 32.02 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A N 1
+ATOM 1161 C CA . GLN A 1 148 ? 0.861 14.603 9.210 1.00 35.23 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A CA 1
+ATOM 1162 C C . GLN A 1 148 ? 0.765 14.927 7.720 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A C 1
+ATOM 1163 O O . GLN A 1 148 ? 1.764 15.259 7.079 1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A O 1
+ATOM 1164 C CB . GLN A 1 148 ? 0.893 13.082 9.400 1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A CB 1
+ATOM 1165 C CG . GLN A 1 148 ? 2.048 12.399 8.662 1.00 37.91 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A CG 1
+ATOM 1166 C CD . GLN A 1 148 ? 3.419 12.802 9.194 1.00 38.90 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A CD 1
+ATOM 1167 O OE1 . GLN A 1 148 ? 3.757 12.524 10.345 1.00 36.82 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A OE1 1
+ATOM 1168 N NE2 . GLN A 1 148 ? 4.213 13.459 8.356 1.00 33.61 ? ? ? ? ? ? 224 GLN A NE2 1
+ATOM 1169 N N . GLU A 1 149 ? -0.440 14.830 7.170 1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A N 1
+ATOM 1170 C CA . GLU A 1 149 ? -0.642 15.125 5.760 1.00 40.60 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A CA 1
+ATOM 1171 C C . GLU A 1 149 ? -0.435 16.607 5.506 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A C 1
+ATOM 1172 O O . GLU A 1 149 ? 0.052 17.005 4.445 1.00 39.95 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A O 1
+ATOM 1173 C CB . GLU A 1 149 ? -2.044 14.711 5.332 1.00 43.22 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A CB 1
+ATOM 1174 C CG . GLU A 1 149 ? -2.264 13.218 5.401 1.00 48.37 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A CG 1
+ATOM 1175 C CD . GLU A 1 149 ? -3.676 12.830 5.048 1.00 51.20 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A CD 1
+ATOM 1176 O OE1 . GLU A 1 149 ? -4.140 13.212 3.953 1.00 53.95 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A OE1 1
+ATOM 1177 O OE2 . GLU A 1 149 ? -4.318 12.137 5.863 1.00 56.29 ? ? ? ? ? ? 225 GLU A OE2 1
+ATOM 1178 N N . LEU A 1 150 ? -0.809 17.419 6.489 1.00 39.35 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A N 1
+ATOM 1179 C CA . LEU A 1 150 ? -0.646 18.861 6.383 1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A CA 1
+ATOM 1180 C C . LEU A 1 150 ? 0.844 19.126 6.232 1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A C 1
+ATOM 1181 O O . LEU A 1 150 ? 1.266 19.904 5.373 1.00 39.76 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A O 1
+ATOM 1182 C CB . LEU A 1 150 ? -1.196 19.546 7.641 1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A CB 1
+ATOM 1183 C CG . LEU A 1 150 ? -1.169 21.077 7.722 1.00 43.26 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A CG 1
+ATOM 1184 C CD1 . LEU A 1 150 ? -1.975 21.528 8.927 1.00 43.10 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A CD1 1
+ATOM 1185 C CD2 . LEU A 1 150 ? 0.266 21.585 7.816 1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? 226 LEU A CD2 1
+ATOM 1186 N N . VAL A 1 151 ? 1.637 18.457 7.063 1.00 37.35 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A N 1
+ATOM 1187 C CA . VAL A 1 151 ? 3.083 18.606 7.031 1.00 37.21 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CA 1
+ATOM 1188 C C . VAL A 1 151 ? 3.655 18.131 5.699 1.00 40.80 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A C 1
+ATOM 1189 O O . VAL A 1 151 ? 4.377 18.872 5.033 1.00 41.93 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A O 1
+ATOM 1190 C CB . VAL A 1 151 ? 3.747 17.816 8.172 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CB 1
+ATOM 1191 C CG1 . VAL A 1 151 ? 5.259 17.922 8.067 1.00 34.12 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CG1 1
+ATOM 1192 C CG2 . VAL A 1 151 ? 3.272 18.357 9.520 1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 227 VAL A CG2 1
+ATOM 1193 N N . ASP A 1 152 ? 3.328 16.900 5.309 1.00 43.66 ? ? ? ? ? ? 228 ASP A N 1
+ATOM 1194 C CA . ASP A 1 152 ? 3.827 16.350 4.051 1.00 46.53 ? ? ? ? ? ? 228 ASP A CA 1
+ATOM 1195 C C . ASP A 1 152 ? 3.553 17.272 2.868 1.00 47.92 ? ? ? ? ? ? 228 ASP A C 1
+ATOM 1196 O O . ASP A 1 152 ? 4.398 17.419 1.986 1.00 48.00 ? ? ? ? ? ? 228 ASP A O 1
+ATOM 1197 C CB . ASP A 1 152 ? 3.221 14.968 3.779 1.00 47.31 ? ? ? ? ? ? 228 ASP A CB 1
+ATOM 1198 C CG . ASP A 1 152 ? 3.636 13.932 4.813 1.00 46.38 ? ? ? ? ? ? 228 ASP A CG 1
+ATOM 1199 O OD1 . ASP A 1 152 ? 4.853 13.785 5.057 1.00 46.27 ? ? ? ? ? ? 228 ASP A OD1 1
+ATOM 1200 O OD2 . ASP A 1 152 ? 2.749 13.255 5.369 1.00 48.25 ? ? ? ? ? ? 228 ASP A OD2 1
+ATOM 1201 N N . HIS A 1 153 ? 2.377 17.894 2.847 1.00 50.25 ? ? ? ? ? ? 229 HIS A N 1
+ATOM 1202 C CA . HIS A 1 153 ? 2.040 18.799 1.758 1.00 51.55 ? ? ? ? ? ? 229 HIS A CA 1
+ATOM 1203 C C . HIS A 1 153 ? 2.987 19.990 1.747 1.00 52.52 ? ? ? ? ? ? 229 HIS A C 1
+ATOM 1204 O O . HIS A 1 153 ? 3.818 20.122 0.849 1.00 52.51 ? ? ? ? ? ? 229 HIS A O 1
+ATOM 1205 C CB . HIS A 1 153 ? 0.602 19.308 1.883 1.00 53.63 ? ? ? ? ? ? 229 HIS A CB 1
+ATOM 1206 C CG . HIS A 1 153 ? 0.222 20.302 0.826 1.00 58.25 ? ? ? ? ? ? 229 HIS A CG 1
+ATOM 1207 N ND1 . HIS A 1 153 ? -1.016 20.904 0.778 1.00 60.11 ? ? ? ? ? ? 229 HIS A ND1 1
+ATOM 1208 C CD2 . HIS A 1 153 ? 0.924 20.809 -0.217 1.00 59.50 ? ? ? ? ? ? 229 HIS A CD2 1
+ATOM 1209 C CE1 . HIS A 1 153 ? -1.062 21.738 -0.244 1.00 59.43 ? ? ? ? ? ? 229 HIS A CE1 1
+ATOM 1210 N NE2 . HIS A 1 153 ? 0.102 21.700 -0.865 1.00 60.77 ? ? ? ? ? ? 229 HIS A NE2 1
+ATOM 1211 N N . TYR A 1 154 ? 2.853 20.857 2.747 1.00 51.82 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A N 1
+ATOM 1212 C CA . TYR A 1 154 ? 3.691 22.046 2.852 1.00 51.07 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CA 1
+ATOM 1213 C C . TYR A 1 154 ? 5.169 21.693 2.898 1.00 51.47 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A C 1
+ATOM 1214 O O . TYR A 1 154 ? 6.034 22.569 2.828 1.00 52.06 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A O 1
+ATOM 1215 C CB . TYR A 1 154 ? 3.297 22.853 4.089 1.00 47.64 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CB 1
+ATOM 1216 C CG . TYR A 1 154 ? 1.924 23.468 3.980 1.00 44.91 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CG 1
+ATOM 1217 C CD1 . TYR A 1 154 ? 1.669 24.490 3.066 1.00 44.77 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CD1 1
+ATOM 1218 C CD2 . TYR A 1 154 ? 0.874 23.022 4.779 1.00 43.53 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CD2 1
+ATOM 1219 C CE1 . TYR A 1 154 ? 0.404 25.053 2.953 1.00 44.08 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CE1 1
+ATOM 1220 C CE2 . TYR A 1 154 ? -0.392 23.575 4.675 1.00 43.78 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CE2 1
+ATOM 1221 C CZ . TYR A 1 154 ? -0.620 24.592 3.760 1.00 45.11 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A CZ 1
+ATOM 1222 O OH . TYR A 1 154 ? -1.870 25.154 3.662 1.00 46.09 ? ? ? ? ? ? 230 TYR A OH 1
+ATOM 1223 N N . LYS A 1 155 ? 5.451 20.402 3.014 1.00 52.47 ? ? ? ? ? ? 231 LYS A N 1
+ATOM 1224 C CA . LYS A 1 155 ? 6.821 19.925 3.049 1.00 53.67 ? ? ? ? ? ? 231 LYS A CA 1
+ATOM 1225 C C . LYS A 1 155 ? 7.252 19.813 1.585 1.00 56.46 ? ? ? ? ? ? 231 LYS A C 1
+ATOM 1226 O O . LYS A 1 155 ? 8.430 19.643 1.277 1.00 56.59 ? ? ? ? ? ? 231 LYS A O 1
+ATOM 1227 C CB . LYS A 1 155 ? 6.866 18.571 3.760 1.00 53.41 ? ? ? ? ? ? 231 LYS A CB 1
+ATOM 1228 C CG . LYS A 1 155 ? 8.225 18.160 4.295 1.00 52.49 ? ? ? ? ? ? 231 LYS A CG 1
+ATOM 1229 C CD . LYS A 1 155 ? 8.072 16.975 5.239 1.00 51.56 ? ? ? ? ? ? 231 LYS A CD 1
+ATOM 1230 C CE . LYS A 1 155 ? 9.405 16.525 5.808 1.00 51.37 ? ? ? ? ? ? 231 LYS A CE 1
+ATOM 1231 N NZ . LYS A 1 155 ? 10.325 16.047 4.741 1.00 50.67 ? ? ? ? ? ? 231 LYS A NZ 1
+ATOM 1232 N N . LYS A 1 156 ? 6.270 19.929 0.691 1.00 58.11 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A N 1
+ATOM 1233 C CA . LYS A 1 156 ? 6.486 19.872 -0.756 1.00 59.89 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A CA 1
+ATOM 1234 C C . LYS A 1 156 ? 6.000 21.190 -1.346 1.00 59.82 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A C 1
+ATOM 1235 O O . LYS A 1 156 ? 4.873 21.275 -1.830 1.00 60.73 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A O 1
+ATOM 1236 C CB . LYS A 1 156 ? 5.675 18.737 -1.395 1.00 60.27 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A CB 1
+ATOM 1237 C CG . LYS A 1 156 ? 5.935 17.354 -0.837 1.00 61.52 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A CG 1
+ATOM 1238 C CD . LYS A 1 156 ? 5.141 16.277 -1.584 1.00 63.06 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A CD 1
+ATOM 1239 C CE . LYS A 1 156 ? 3.625 16.481 -1.510 1.00 63.03 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A CE 1
+ATOM 1240 N NZ . LYS A 1 156 ? 3.133 17.671 -2.266 1.00 62.92 ? ? ? ? ? ? 232 LYS A NZ 1
+ATOM 1241 N N . GLY A 1 157 ? 6.843 22.215 -1.306 1.00 60.48 ? ? ? ? ? ? 233 GLY A N 1
+ATOM 1242 C CA . GLY A 1 157 ? 6.441 23.503 -1.840 1.00 61.23 ? ? ? ? ? ? 233 GLY A CA 1
+ATOM 1243 C C . GLY A 1 157 ? 5.639 24.282 -0.816 1.00 61.86 ? ? ? ? ? ? 233 GLY A C 1
+ATOM 1244 O O . GLY A 1 157 ? 4.679 23.765 -0.237 1.00 61.98 ? ? ? ? ? ? 233 GLY A O 1
+ATOM 1245 N N . ASN A 1 158 ? 6.030 25.534 -0.601 1.00 61.32 ? ? ? ? ? ? 234 ASN A N 1
+ATOM 1246 C CA . ASN A 1 158 ? 5.372 26.398 0.371 1.00 60.01 ? ? ? ? ? ? 234 ASN A CA 1
+ATOM 1247 C C . ASN A 1 158 ? 3.868 26.576 0.181 1.00 58.71 ? ? ? ? ? ? 234 ASN A C 1
+ATOM 1248 O O . ASN A 1 158 ? 3.156 26.880 1.139 1.00 59.06 ? ? ? ? ? ? 234 ASN A O 1
+ATOM 1249 C CB . ASN A 1 158 ? 6.053 27.771 0.389 1.00 62.46 ? ? ? ? ? ? 234 ASN A CB 1
+ATOM 1250 C CG . ASN A 1 158 ? 6.046 28.446 -0.968 1.00 62.90 ? ? ? ? ? ? 234 ASN A CG 1
+ATOM 1251 O OD1 . ASN A 1 158 ? 4.987 28.711 -1.540 1.00 62.25 ? ? ? ? ? ? 234 ASN A OD1 1
+ATOM 1252 N ND2 . ASN A 1 158 ? 7.232 28.731 -1.491 1.00 61.76 ? ? ? ? ? ? 234 ASN A ND2 1
+ATOM 1253 N N . ASP A 1 159 ? 3.382 26.383 -1.041 1.00 56.50 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A N 1
+ATOM 1254 C CA . ASP A 1 159 ? 1.956 26.545 -1.330 1.00 55.39 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A CA 1
+ATOM 1255 C C . ASP A 1 159 ? 1.352 27.700 -0.531 1.00 54.57 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A C 1
+ATOM 1256 O O . ASP A 1 159 ? 0.360 27.529 0.178 1.00 54.88 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A O 1
+ATOM 1257 C CB . ASP A 1 159 ? 1.184 25.255 -1.017 1.00 52.75 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A CB 1
+ATOM 1258 C CG . ASP A 1 159 ? -0.306 25.370 -1.336 1.00 54.23 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A CG 1
+ATOM 1259 O OD1 . ASP A 1 159 ? -1.051 24.406 -1.069 1.00 52.92 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A OD1 1
+ATOM 1260 O OD2 . ASP A 1 159 ? -0.740 26.421 -1.858 1.00 52.56 ? ? ? ? ? ? 235 ASP A OD2 1
+ATOM 1261 N N . GLY A 1 160 ? 1.960 28.875 -0.640 1.00 55.21 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A N 1
+ATOM 1262 C CA . GLY A 1 160 ? 1.443 30.025 0.076 1.00 57.27 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A CA 1
+ATOM 1263 C C . GLY A 1 160 ? 2.206 30.381 1.337 1.00 58.00 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A C 1
+ATOM 1264 O O . GLY A 1 160 ? 2.402 31.563 1.625 1.00 60.57 ? ? ? ? ? ? 236 GLY A O 1
+ATOM 1265 N N . LEU A 1 161 ? 2.629 29.375 2.098 1.00 56.48 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A N 1
+ATOM 1266 C CA . LEU A 1 161 ? 3.372 29.634 3.326 1.00 55.72 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CA 1
+ATOM 1267 C C . LEU A 1 161 ? 4.612 30.453 3.018 1.00 54.44 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A C 1
+ATOM 1268 O O . LEU A 1 161 ? 5.185 30.340 1.934 1.00 55.59 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A O 1
+ATOM 1269 C CB . LEU A 1 161 ? 3.778 28.325 4.012 1.00 54.80 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CB 1
+ATOM 1270 C CG . LEU A 1 161 ? 2.665 27.451 4.594 1.00 54.35 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CG 1
+ATOM 1271 C CD1 . LEU A 1 161 ? 3.288 26.255 5.300 1.00 54.40 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CD1 1
+ATOM 1272 C CD2 . LEU A 1 161 ? 1.828 28.260 5.577 1.00 53.82 ? ? ? ? ? ? 237 LEU A CD2 1
+ATOM 1273 N N . CYS A 1 162 ? 5.024 31.277 3.976 1.00 52.26 ? ? ? ? ? ? 238 CYS A N 1
+ATOM 1274 C CA . CYS A 1 162 ? 6.194 32.125 3.799 1.00 50.38 ? ? ? ? ? ? 238 CYS A CA 1
+ATOM 1275 C C . CYS A 1 162 ? 7.374 31.289 3.348 1.00 48.27 ? ? ? ? ? ? 238 CYS A C 1
+ATOM 1276 O O . CYS A 1 162 ? 8.340 31.814 2.799 1.00 48.50 ? ? ? ? ? ? 238 CYS A O 1
+ATOM 1277 C CB . CYS A 1 162 ? 6.565 32.823 5.110 1.00 51.59 ? ? ? ? ? ? 238 CYS A CB 1
+ATOM 1278 S SG . CYS A 1 162 ? 7.276 31.720 6.359 1.00 50.45 ? ? ? ? ? ? 238 CYS A SG 1
+ATOM 1279 N N . GLN A 1 163 ? 7.296 29.982 3.573 1.00 49.00 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A N 1
+ATOM 1280 C CA . GLN A 1 163 ? 8.398 29.115 3.197 1.00 48.97 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A CA 1
+ATOM 1281 C C . GLN A 1 163 ? 8.002 27.652 3.047 1.00 47.61 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A C 1
+ATOM 1282 O O . GLN A 1 163 ? 6.926 27.234 3.467 1.00 46.89 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A O 1
+ATOM 1283 C CB . GLN A 1 163 ? 9.500 29.222 4.248 1.00 51.54 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A CB 1
+ATOM 1284 C CG . GLN A 1 163 ? 10.883 29.158 3.677 1.00 55.86 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A CG 1
+ATOM 1285 C CD . GLN A 1 163 ? 11.198 30.369 2.819 1.00 57.66 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A CD 1
+ATOM 1286 O OE1 . GLN A 1 163 ? 10.498 30.657 1.849 1.00 60.62 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A OE1 1
+ATOM 1287 N NE2 . GLN A 1 163 ? 12.254 31.088 3.176 1.00 59.22 ? ? ? ? ? ? 239 GLN A NE2 1
+ATOM 1288 N N . LYS A 1 164 ? 8.893 26.882 2.435 1.00 47.16 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A N 1
+ATOM 1289 C CA . LYS A 1 164 ? 8.690 25.454 2.233 1.00 47.86 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CA 1
+ATOM 1290 C C . LYS A 1 164 ? 9.221 24.751 3.476 1.00 45.74 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A C 1
+ATOM 1291 O O . LYS A 1 164 ? 10.380 24.944 3.843 1.00 45.47 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A O 1
+ATOM 1292 C CB . LYS A 1 164 ? 9.480 24.989 1.011 1.00 51.04 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CB 1
+ATOM 1293 C CG . LYS A 1 164 ? 9.554 23.485 0.847 1.00 53.15 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CG 1
+ATOM 1294 C CD . LYS A 1 164 ? 10.496 23.113 -0.285 1.00 55.40 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CD 1
+ATOM 1295 C CE . LYS A 1 164 ? 10.644 21.608 -0.392 1.00 57.96 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A CE 1
+ATOM 1296 N NZ . LYS A 1 164 ? 9.329 20.961 -0.630 1.00 60.86 ? ? ? ? ? ? 240 LYS A NZ 1
+ATOM 1297 N N . LEU A 1 165 ? 8.386 23.941 4.121 1.00 43.25 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A N 1
+ATOM 1298 C CA . LEU A 1 165 ? 8.816 23.238 5.326 1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CA 1
+ATOM 1299 C C . LEU A 1 165 ? 9.997 22.321 5.029 1.00 42.78 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A C 1
+ATOM 1300 O O . LEU A 1 165 ? 9.955 21.538 4.080 1.00 44.52 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A O 1
+ATOM 1301 C CB . LEU A 1 165 ? 7.672 22.401 5.909 1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CB 1
+ATOM 1302 C CG . LEU A 1 165 ? 6.354 23.087 6.271 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CG 1
+ATOM 1303 C CD1 . LEU A 1 165 ? 5.434 22.054 6.895 1.00 38.53 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CD1 1
+ATOM 1304 C CD2 . LEU A 1 165 ? 6.585 24.239 7.241 1.00 38.51 ? ? ? ? ? ? 241 LEU A CD2 1
+ATOM 1305 N N . SER A 1 166 ? 11.051 22.427 5.833 1.00 42.48 ? ? ? ? ? ? 242 SER A N 1
+ATOM 1306 C CA . SER A 1 166 ? 12.226 21.581 5.655 1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 242 SER A CA 1
+ATOM 1307 C C . SER A 1 166 ? 12.225 20.458 6.693 1.00 40.23 ? ? ? ? ? ? 242 SER A C 1
+ATOM 1308 O O . SER A 1 166 ? 11.720 19.368 6.425 1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 242 SER A O 1
+ATOM 1309 C CB . SER A 1 166 ? 13.511 22.410 5.769 1.00 42.74 ? ? ? ? ? ? 242 SER A CB 1
+ATOM 1310 O OG . SER A 1 166 ? 13.596 23.078 7.016 1.00 45.46 ? ? ? ? ? ? 242 SER A OG 1
+ATOM 1311 N N . VAL A 1 167 ? 12.780 20.727 7.873 1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A N 1
+ATOM 1312 C CA . VAL A 1 167 ? 12.838 19.737 8.946 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A CA 1
+ATOM 1313 C C . VAL A 1 167 ? 12.389 20.319 10.285 1.00 33.84 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A C 1
+ATOM 1314 O O . VAL A 1 167 ? 12.412 21.536 10.488 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A O 1
+ATOM 1315 C CB . VAL A 1 167 ? 14.269 19.171 9.128 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A CB 1
+ATOM 1316 C CG1 . VAL A 1 167 ? 14.724 18.467 7.853 1.00 36.56 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A CG1 1
+ATOM 1317 C CG2 . VAL A 1 167 ? 15.225 20.293 9.506 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 243 VAL A CG2 1
+ATOM 1318 N N . PRO A 1 168 ? 11.984 19.447 11.224 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A N 1
+ATOM 1319 C CA . PRO A 1 168 ? 11.527 19.852 12.554 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A CA 1
+ATOM 1320 C C . PRO A 1 168 ? 12.607 20.631 13.291 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A C 1
+ATOM 1321 O O . PRO A 1 168 ? 13.797 20.401 13.076 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A O 1
+ATOM 1322 C CB . PRO A 1 168 ? 11.237 18.510 13.230 1.00 31.74 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A CB 1
+ATOM 1323 C CG . PRO A 1 168 ? 10.822 17.636 12.053 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A CG 1
+ATOM 1324 C CD . PRO A 1 168 ? 11.952 17.977 11.115 1.00 34.56 ? ? ? ? ? ? 244 PRO A CD 1
+ATOM 1325 N N . CYS A 1 169 ? 12.189 21.547 14.159 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 245 CYS A N 1
+ATOM 1326 C CA . CYS A 1 169 ? 13.129 22.340 14.938 1.00 27.95 ? ? ? ? ? ? 245 CYS A CA 1
+ATOM 1327 C C . CYS A 1 169 ? 14.078 21.414 15.686 1.00 30.29 ? ? ? ? ? ? 245 CYS A C 1
+ATOM 1328 O O . CYS A 1 169 ? 13.684 20.328 16.117 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 245 CYS A O 1
+ATOM 1329 C CB . CYS A 1 169 ? 12.384 23.211 15.950 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 245 CYS A CB 1
+ATOM 1330 S SG . CYS A 1 169 ? 13.481 24.191 16.988 1.00 27.82 ? ? ? ? ? ? 245 CYS A SG 1
+ATOM 1331 N N . MET A 1 170 ? 15.328 21.837 15.832 1.00 32.93 ? ? ? ? ? ? 246 MET A N 1
+ATOM 1332 C CA . MET A 1 170 ? 16.307 21.032 16.547 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 246 MET A CA 1
+ATOM 1333 C C . MET A 1 170 ? 15.956 20.996 18.029 1.00 42.45 ? ? ? ? ? ? 246 MET A C 1
+ATOM 1334 O O . MET A 1 170 ? 15.562 22.010 18.612 1.00 43.59 ? ? ? ? ? ? 246 MET A O 1
+ATOM 1335 C CB . MET A 1 170 ? 17.713 21.609 16.372 1.00 42.56 ? ? ? ? ? ? 246 MET A CB 1
+ATOM 1336 C CG . MET A 1 170 ? 18.238 21.598 14.943 1.00 49.98 ? ? ? ? ? ? 246 MET A CG 1
+ATOM 1337 S SD . MET A 1 170 ? 18.511 19.945 14.256 1.00 55.26 ? ? ? ? ? ? 246 MET A SD 1
+ATOM 1338 C CE . MET A 1 170 ? 16.840 19.296 14.099 1.00 53.10 ? ? ? ? ? ? 246 MET A CE 1
+ATOM 1339 N N . SER A 1 171 ? 16.090 19.822 18.631 1.00 44.50 ? ? ? ? ? ? 247 SER A N 1
+ATOM 1340 C CA . SER A 1 171 ? 15.804 19.658 20.049 1.00 47.23 ? ? ? ? ? ? 247 SER A CA 1
+ATOM 1341 C C . SER A 1 171 ? 16.765 18.624 20.615 1.00 49.46 ? ? ? ? ? ? 247 SER A C 1
+ATOM 1342 O O . SER A 1 171 ? 17.104 17.644 19.948 1.00 48.97 ? ? ? ? ? ? 247 SER A O 1
+ATOM 1343 C CB . SER A 1 171 ? 14.369 19.179 20.256 1.00 45.97 ? ? ? ? ? ? 247 SER A CB 1
+ATOM 1344 O OG . SER A 1 171 ? 14.205 17.881 19.719 1.00 48.40 ? ? ? ? ? ? 247 SER A OG 1
+ATOM 1345 N N . SER A 1 172 ? 17.211 18.849 21.843 1.00 52.14 ? ? ? ? ? ? 248 SER A N 1
+ATOM 1346 C CA . SER A 1 172 ? 18.126 17.921 22.486 1.00 54.27 ? ? ? ? ? ? 248 SER A CA 1
+ATOM 1347 C C . SER A 1 172 ? 17.354 17.064 23.480 1.00 52.91 ? ? ? ? ? ? 248 SER A C 1
+ATOM 1348 O O . SER A 1 172 ? 16.419 17.538 24.130 1.00 52.11 ? ? ? ? ? ? 248 SER A O 1
+ATOM 1349 C CB . SER A 1 172 ? 19.244 18.688 23.197 1.00 54.71 ? ? ? ? ? ? 248 SER A CB 1
+ATOM 1350 O OG . SER A 1 172 ? 18.717 19.586 24.160 1.00 61.09 ? ? ? ? ? ? 248 SER A OG 1
+ATOM 1351 N N . LYS A 1 173 ? 17.740 15.796 23.576 1.00 53.01 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A N 1
+ATOM 1352 C CA . LYS A 1 173 ? 17.103 14.855 24.491 1.00 52.66 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A CA 1
+ATOM 1353 C C . LYS A 1 173 ? 16.991 15.489 25.872 1.00 51.40 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A C 1
+ATOM 1354 O O . LYS A 1 173 ? 17.965 16.036 26.386 1.00 51.72 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A O 1
+ATOM 1355 C CB . LYS A 1 173 ? 17.940 13.579 24.571 1.00 52.77 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A CB 1
+ATOM 1356 C CG . LYS A 1 173 ? 17.381 12.495 25.475 1.00 53.76 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A CG 1
+ATOM 1357 C CD . LYS A 1 173 ? 18.292 11.279 25.425 1.00 54.78 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A CD 1
+ATOM 1358 C CE . LYS A 1 173 ? 17.753 10.118 26.234 1.00 56.11 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A CE 1
+ATOM 1359 N NZ . LYS A 1 173 ? 18.658 8.941 26.118 1.00 55.17 ? ? ? ? ? ? 249 LYS A NZ 1
+ATOM 1360 N N . PRO A 1 174 ? 15.800 15.422 26.492 1.00 50.80 ? ? ? ? ? ? 250 PRO A N 1
+ATOM 1361 C CA . PRO A 1 174 ? 15.592 16.005 27.820 1.00 50.11 ? ? ? ? ? ? 250 PRO A CA 1
+ATOM 1362 C C . PRO A 1 174 ? 16.567 15.424 28.830 1.00 47.53 ? ? ? ? ? ? 250 PRO A C 1
+ATOM 1363 O O . PRO A 1 174 ? 16.855 14.228 28.807 1.00 47.79 ? ? ? ? ? ? 250 PRO A O 1
+ATOM 1364 C CB . PRO A 1 174 ? 14.139 15.638 28.123 1.00 52.05 ? ? ? ? ? ? 250 PRO A CB 1
+ATOM 1365 C CG . PRO A 1 174 ? 13.520 15.635 26.735 1.00 52.20 ? ? ? ? ? ? 250 PRO A CG 1
+ATOM 1366 C CD . PRO A 1 174 ? 14.557 14.783 26.035 1.00 51.76 ? ? ? ? ? ? 250 PRO A CD 1
+ATOM 1367 N N . GLN A 1 175 ? 17.085 16.271 29.708 1.00 46.37 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A N 1
+ATOM 1368 C CA . GLN A 1 175 ? 18.027 15.805 30.712 1.00 45.68 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A CA 1
+ATOM 1369 C C . GLN A 1 175 ? 17.293 14.894 31.677 1.00 42.35 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A C 1
+ATOM 1370 O O . GLN A 1 175 ? 16.097 15.068 31.918 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A O 1
+ATOM 1371 C CB . GLN A 1 175 ? 18.631 16.985 31.473 1.00 50.50 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A CB 1
+ATOM 1372 C CG . GLN A 1 175 ? 19.310 18.000 30.580 1.00 55.31 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A CG 1
+ATOM 1373 C CD . GLN A 1 175 ? 19.962 19.111 31.369 1.00 59.71 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A CD 1
+ATOM 1374 O OE1 . GLN A 1 175 ? 20.955 18.895 32.066 1.00 63.09 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A OE1 1
+ATOM 1375 N NE2 . GLN A 1 175 ? 19.396 20.309 31.276 1.00 61.26 ? ? ? ? ? ? 251 GLN A NE2 1
+ATOM 1376 N N . LYS A 1 176 ? 18.009 13.911 32.209 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 252 LYS A N 1
+ATOM 1377 C CA . LYS A 1 176 ? 17.425 12.979 33.157 1.00 42.57 ? ? ? ? ? ? 252 LYS A CA 1
+ATOM 1378 C C . LYS A 1 176 ? 16.960 13.774 34.363 1.00 40.21 ? ? ? ? ? ? 252 LYS A C 1
+ATOM 1379 O O . LYS A 1 176 ? 17.597 14.753 34.751 1.00 39.99 ? ? ? ? ? ? 252 LYS A O 1
+ATOM 1380 C CB . LYS A 1 176 ? 18.462 11.945 33.603 1.00 46.81 ? ? ? ? ? ? 252 LYS A CB 1
+ATOM 1381 C CG . LYS A 1 176 ? 19.026 11.100 32.473 1.00 51.59 ? ? ? ? ? ? 252 LYS A CG 1
+ATOM 1382 C CD . LYS A 1 176 ? 19.968 10.017 32.993 1.00 54.94 ? ? ? ? ? ? 252 LYS A CD 1
+ATOM 1383 C CE . LYS A 1 176 ? 20.473 9.136 31.857 1.00 56.53 ? ? ? ? ? ? 252 LYS A CE 1
+ATOM 1384 N NZ . LYS A 1 176 ? 21.363 8.038 32.336 1.00 59.73 ? ? ? ? ? ? 252 LYS A NZ 1
+ATOM 1385 N N . PRO A 1 177 ? 15.820 13.393 34.950 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 253 PRO A N 1
+ATOM 1386 C CA . PRO A 1 177 ? 15.359 14.139 36.118 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 253 PRO A CA 1
+ATOM 1387 C C . PRO A 1 177 ? 16.321 13.859 37.270 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 253 PRO A C 1
+ATOM 1388 O O . PRO A 1 177 ? 17.158 12.955 37.189 1.00 34.20 ? ? ? ? ? ? 253 PRO A O 1
+ATOM 1389 C CB . PRO A 1 177 ? 13.971 13.556 36.354 1.00 39.54 ? ? ? ? ? ? 253 PRO A CB 1
+ATOM 1390 C CG . PRO A 1 177 ? 14.176 12.117 35.945 1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 253 PRO A CG 1
+ATOM 1391 C CD . PRO A 1 177 ? 14.853 12.337 34.610 1.00 39.72 ? ? ? ? ? ? 253 PRO A CD 1
+ATOM 1392 N N . TRP A 1 178 ? 16.210 14.641 38.333 1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A N 1
+ATOM 1393 C CA . TRP A 1 178 ? 17.073 14.455 39.486 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A CA 1
+ATOM 1394 C C . TRP A 1 178 ? 16.656 13.155 40.169 1.00 28.57 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A C 1
+ATOM 1395 O O . TRP A 1 178 ? 15.485 12.773 40.128 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A O 1
+ATOM 1396 C CB . TRP A 1 178 ? 16.917 15.645 40.433 1.00 25.91 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A CB 1
+ATOM 1397 C CG . TRP A 1 178 ? 17.856 15.638 41.585 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A CG 1
+ATOM 1398 C CD1 . TRP A 1 178 ? 17.571 15.317 42.880 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A CD1 1
+ATOM 1399 C CD2 . TRP A 1 178 ? 19.247 15.962 41.546 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A CD2 1
+ATOM 1400 N NE1 . TRP A 1 178 ? 18.702 15.424 43.653 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A NE1 1
+ATOM 1401 C CE2 . TRP A 1 178 ? 19.746 15.820 42.858 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A CE2 1
+ATOM 1402 C CE3 . TRP A 1 178 ? 20.122 16.362 40.527 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A CE3 1
+ATOM 1403 C CZ2 . TRP A 1 178 ? 21.079 16.061 43.181 1.00 21.84 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A CZ2 1
+ATOM 1404 C CZ3 . TRP A 1 178 ? 21.458 16.603 40.851 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A CZ3 1
+ATOM 1405 C CH2 . TRP A 1 178 ? 21.919 16.451 42.166 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 254 TRP A CH2 1
+ATOM 1406 N N . GLU A 1 179 ? 17.621 12.467 40.770 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A N 1
+ATOM 1407 C CA . GLU A 1 179 ? 17.359 11.211 41.470 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A CA 1
+ATOM 1408 C C . GLU A 1 179 ? 16.109 11.287 42.340 1.00 27.77 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A C 1
+ATOM 1409 O O . GLU A 1 179 ? 15.870 12.284 43.019 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A O 1
+ATOM 1410 C CB . GLU A 1 179 ? 18.556 10.847 42.346 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A CB 1
+ATOM 1411 C CG . GLU A 1 179 ? 18.400 9.542 43.104 1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A CG 1
+ATOM 1412 C CD . GLU A 1 179 ? 19.616 9.213 43.942 1.00 41.24 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A CD 1
+ATOM 1413 O OE1 . GLU A 1 179 ? 19.625 8.128 44.560 1.00 46.57 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A OE1 1
+ATOM 1414 O OE2 . GLU A 1 179 ? 20.560 10.036 43.984 1.00 40.18 ? ? ? ? ? ? 255 GLU A OE2 1
+ATOM 1415 N N . LYS A 1 180 ? 15.324 10.217 42.331 1.00 28.01 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A N 1
+ATOM 1416 C CA . LYS A 1 180 ? 14.095 10.165 43.112 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CA 1
+ATOM 1417 C C . LYS A 1 180 ? 14.365 10.297 44.610 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A C 1
+ATOM 1418 O O . LYS A 1 180 ? 15.308 9.710 45.131 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A O 1
+ATOM 1419 C CB . LYS A 1 180 ? 13.356 8.848 42.860 1.00 35.46 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CB 1
+ATOM 1420 C CG . LYS A 1 180 ? 11.998 8.785 43.550 1.00 44.74 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CG 1
+ATOM 1421 C CD . LYS A 1 180 ? 11.384 7.387 43.554 1.00 51.67 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CD 1
+ATOM 1422 C CE . LYS A 1 180 ? 11.218 6.818 42.160 1.00 55.78 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A CE 1
+ATOM 1423 N NZ . LYS A 1 180 ? 12.518 6.508 41.500 1.00 58.30 ? ? ? ? ? ? 257 LYS A NZ 1
+ATOM 1424 N N . ASP A 1 181 ? 13.516 11.064 45.289 1.00 29.07 ? ? ? ? ? ? 258 ASP A N 1
+ATOM 1425 C CA . ASP A 1 181 ? 13.619 11.288 46.730 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 258 ASP A CA 1
+ATOM 1426 C C . ASP A 1 181 ? 15.009 11.714 47.193 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 258 ASP A C 1
+ATOM 1427 O O . ASP A 1 181 ? 15.436 11.350 48.287 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 258 ASP A O 1
+ATOM 1428 C CB . ASP A 1 181 ? 13.200 10.027 47.495 1.00 32.83 ? ? ? ? ? ? 258 ASP A CB 1
+ATOM 1429 C CG . ASP A 1 181 ? 11.816 9.537 47.102 1.00 37.59 ? ? ? ? ? ? 258 ASP A CG 1
+ATOM 1430 O OD1 . ASP A 1 181 ? 10.864 10.348 47.133 1.00 38.05 ? ? ? ? ? ? 258 ASP A OD1 1
+ATOM 1431 O OD2 . ASP A 1 181 ? 11.682 8.338 46.769 1.00 40.37 ? ? ? ? ? ? 258 ASP A OD2 1
+ATOM 1432 N N . ALA A 1 182 ? 15.711 12.486 46.370 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 259 ALA A N 1
+ATOM 1433 C CA . ALA A 1 182 ? 17.047 12.953 46.726 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 259 ALA A CA 1
+ATOM 1434 C C . ALA A 1 182 ? 17.029 14.459 46.979 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 259 ALA A C 1
+ATOM 1435 O O . ALA A 1 182 ? 17.787 15.207 46.367 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 259 ALA A O 1
+ATOM 1436 C CB . ALA A 1 182 ? 18.035 12.617 45.610 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 259 ALA A CB 1
+ATOM 1437 N N . TRP A 1 183 ? 16.149 14.897 47.875 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A N 1
+ATOM 1438 C CA . TRP A 1 183 ? 16.033 16.312 48.210 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CA 1
+ATOM 1439 C C . TRP A 1 183 ? 17.121 16.700 49.211 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A C 1
+ATOM 1440 O O . TRP A 1 183 ? 17.917 17.601 48.957 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A O 1
+ATOM 1441 C CB . TRP A 1 183 ? 14.648 16.595 48.794 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CB 1
+ATOM 1442 C CG . TRP A 1 183 ? 14.478 17.996 49.306 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CG 1
+ATOM 1443 C CD1 . TRP A 1 183 ? 14.048 18.355 50.546 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CD1 1
+ATOM 1444 C CD2 . TRP A 1 183 ? 14.751 19.217 48.606 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CD2 1
+ATOM 1445 N NE1 . TRP A 1 183 ? 14.039 19.717 50.670 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A NE1 1
+ATOM 1446 C CE2 . TRP A 1 183 ? 14.467 20.276 49.493 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CE2 1
+ATOM 1447 C CE3 . TRP A 1 183 ? 15.212 19.522 47.317 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CE3 1
+ATOM 1448 C CZ2 . TRP A 1 183 ? 14.625 21.622 49.140 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CZ2 1
+ATOM 1449 C CZ3 . TRP A 1 183 ? 15.371 20.865 46.961 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CZ3 1
+ATOM 1450 C CH2 . TRP A 1 183 ? 15.078 21.897 47.875 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 260 TRP A CH2 1
+ATOM 1451 N N . GLU A 1 184 ? 17.144 16.033 50.358 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A N 1
+ATOM 1452 C CA . GLU A 1 184 ? 18.173 16.305 51.353 1.00 20.11 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A CA 1
+ATOM 1453 C C . GLU A 1 184 ? 19.212 15.232 51.081 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A C 1
+ATOM 1454 O O . GLU A 1 184 ? 18.934 14.043 51.252 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A O 1
+ATOM 1455 C CB . GLU A 1 184 ? 17.630 16.155 52.771 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A CB 1
+ATOM 1456 C CG . GLU A 1 184 ? 16.451 17.054 53.091 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A CG 1
+ATOM 1457 C CD . GLU A 1 184 ? 16.050 16.974 54.556 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A CD 1
+ATOM 1458 O OE1 . GLU A 1 184 ? 14.990 17.522 54.909 1.00 31.60 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A OE1 1
+ATOM 1459 O OE2 . GLU A 1 184 ? 16.802 16.374 55.356 1.00 35.78 ? ? ? ? ? ? 261 GLU A OE2 1
+ATOM 1460 N N . ILE A 1 185 ? 20.394 15.651 50.640 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A N 1
+ATOM 1461 C CA . ILE A 1 185 ? 21.458 14.719 50.302 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A CA 1
+ATOM 1462 C C . ILE A 1 185 ? 22.695 14.851 51.178 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A C 1
+ATOM 1463 O O . ILE A 1 185 ? 22.989 15.919 51.709 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A O 1
+ATOM 1464 C CB . ILE A 1 185 ? 21.910 14.914 48.842 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A CB 1
+ATOM 1465 C CG1 . ILE A 1 185 ? 22.487 16.326 48.674 1.00 18.88 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A CG1 1
+ATOM 1466 C CG2 . ILE A 1 185 ? 20.730 14.684 47.893 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A CG2 1
+ATOM 1467 C CD1 . ILE A 1 185 ? 22.970 16.643 47.278 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 262 ILE A CD1 1
+ATOM 1468 N N . PRO A 1 186 ? 23.451 13.756 51.321 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A N 1
+ATOM 1469 C CA . PRO A 1 186 ? 24.667 13.754 52.132 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A CA 1
+ATOM 1470 C C . PRO A 1 186 ? 25.689 14.685 51.485 1.00 15.79 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A C 1
+ATOM 1471 O O . PRO A 1 186 ? 25.792 14.746 50.260 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A O 1
+ATOM 1472 C CB . PRO A 1 186 ? 25.109 12.284 52.074 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A CB 1
+ATOM 1473 C CG . PRO A 1 186 ? 23.789 11.532 51.822 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A CG 1
+ATOM 1474 C CD . PRO A 1 186 ? 23.237 12.425 50.728 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 263 PRO A CD 1
+ATOM 1475 N N . ARG A 1 187 ? 26.446 15.410 52.299 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A N 1
+ATOM 1476 C CA . ARG A 1 187 ? 27.462 16.306 51.765 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A CA 1
+ATOM 1477 C C . ARG A 1 187 ? 28.451 15.520 50.885 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A C 1
+ATOM 1478 O O . ARG A 1 187 ? 28.885 16.003 49.833 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A O 1
+ATOM 1479 C CB . ARG A 1 187 ? 28.220 16.987 52.916 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A CB 1
+ATOM 1480 C CG . ARG A 1 187 ? 29.153 18.124 52.492 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A CG 1
+ATOM 1481 C CD . ARG A 1 187 ? 29.955 18.615 53.691 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A CD 1
+ATOM 1482 N NE . ARG A 1 187 ? 29.085 19.007 54.799 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A NE 1
+ATOM 1483 C CZ . ARG A 1 187 ? 28.305 20.087 54.799 1.00 18.59 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A CZ 1
+ATOM 1484 N NH1 . ARG A 1 187 ? 28.274 20.900 53.752 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A NH1 1
+ATOM 1485 N NH2 . ARG A 1 187 ? 27.537 20.346 55.846 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 264 ARG A NH2 1
+ATOM 1486 N N . GLU A 1 188 ? 28.802 14.304 51.300 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A N 1
+ATOM 1487 C CA . GLU A 1 188 ? 29.764 13.512 50.528 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A CA 1
+ATOM 1488 C C . GLU A 1 188 ? 29.312 13.099 49.121 1.00 14.55 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A C 1
+ATOM 1489 O O . GLU A 1 188 ? 30.133 12.656 48.322 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A O 1
+ATOM 1490 C CB . GLU A 1 188 ? 30.220 12.252 51.304 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A CB 1
+ATOM 1491 C CG . GLU A 1 188 ? 29.113 11.266 51.663 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A CG 1
+ATOM 1492 C CD . GLU A 1 188 ? 28.493 11.550 53.009 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A CD 1
+ATOM 1493 O OE1 . GLU A 1 188 ? 28.400 12.739 53.381 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A OE1 1
+ATOM 1494 O OE2 . GLU A 1 188 ? 28.076 10.583 53.683 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 265 GLU A OE2 1
+ATOM 1495 N N . SER A 1 189 ? 28.023 13.231 48.810 1.00 14.81 ? ? ? ? ? ? 266 SER A N 1
+ATOM 1496 C CA . SER A 1 189 ? 27.533 12.861 47.481 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 266 SER A CA 1
+ATOM 1497 C C . SER A 1 189 ? 28.021 13.850 46.431 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 266 SER A C 1
+ATOM 1498 O O . SER A 1 189 ? 28.011 13.562 45.229 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 266 SER A O 1
+ATOM 1499 C CB . SER A 1 189 ? 26.002 12.831 47.452 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 266 SER A CB 1
+ATOM 1500 O OG . SER A 1 189 ? 25.476 14.125 47.679 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 266 SER A OG 1
+ATOM 1501 N N . LEU A 1 190 ? 28.428 15.027 46.891 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 267 LEU A N 1
+ATOM 1502 C CA . LEU A 1 190 ? 28.924 16.066 46.005 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 267 LEU A CA 1
+ATOM 1503 C C . LEU A 1 190 ? 30.445 16.153 45.997 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 267 LEU A C 1
+ATOM 1504 O O . LEU A 1 190 ? 31.084 16.042 47.039 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 267 LEU A O 1
+ATOM 1505 C CB . LEU A 1 190 ? 28.365 17.424 46.432 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 267 LEU A CB 1
+ATOM 1506 C CG . LEU A 1 190 ? 26.854 17.598 46.307 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 267 LEU A CG 1
+ATOM 1507 C CD1 . LEU A 1 190 ? 26.424 18.841 47.036 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 267 LEU A CD1 1
+ATOM 1508 C CD2 . LEU A 1 190 ? 26.482 17.670 44.825 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 267 LEU A CD2 1
+ATOM 1509 N N . LYS A 1 191 ? 31.013 16.357 44.812 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A N 1
+ATOM 1510 C CA . LYS A 1 191 ? 32.453 16.535 44.654 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A CA 1
+ATOM 1511 C C . LYS A 1 191 ? 32.648 17.952 44.104 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A C 1
+ATOM 1512 O O . LYS A 1 191 ? 32.431 18.184 42.911 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A O 1
+ATOM 1513 C CB . LYS A 1 191 ? 33.021 15.513 43.662 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A CB 1
+ATOM 1514 C CG . LYS A 1 191 ? 34.508 15.711 43.338 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A CG 1
+ATOM 1515 C CD . LYS A 1 191 ? 35.369 15.539 44.573 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A CD 1
+ATOM 1516 C CE . LYS A 1 191 ? 36.862 15.674 44.260 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A CE 1
+ATOM 1517 N NZ . LYS A 1 191 ? 37.669 15.441 45.489 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 268 LYS A NZ 1
+ATOM 1518 N N . LEU A 1 192 ? 33.032 18.899 44.967 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 269 LEU A N 1
+ATOM 1519 C CA . LEU A 1 192 ? 33.245 20.288 44.541 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 269 LEU A CA 1
+ATOM 1520 C C . LEU A 1 192 ? 34.570 20.389 43.796 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 269 LEU A C 1
+ATOM 1521 O O . LEU A 1 192 ? 35.626 20.044 44.329 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 269 LEU A O 1
+ATOM 1522 C CB . LEU A 1 192 ? 33.196 21.252 45.742 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 269 LEU A CB 1
+ATOM 1523 C CG . LEU A 1 192 ? 31.778 21.664 46.193 1.00 19.50 ? ? ? ? ? ? 269 LEU A CG 1
+ATOM 1524 C CD1 . LEU A 1 192 ? 30.961 20.436 46.535 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 269 LEU A CD1 1
+ATOM 1525 C CD2 . LEU A 1 192 ? 31.851 22.604 47.386 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 269 LEU A CD2 1
+ATOM 1526 N N . GLU A 1 193 ? 34.500 20.885 42.563 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A N 1
+ATOM 1527 C CA . GLU A 1 193 ? 35.660 20.951 41.681 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A CA 1
+ATOM 1528 C C . GLU A 1 193 ? 36.372 22.292 41.495 1.00 27.96 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A C 1
+ATOM 1529 O O . GLU A 1 193 ? 37.578 22.383 41.715 1.00 27.83 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A O 1
+ATOM 1530 C CB . GLU A 1 193 ? 35.231 20.404 40.321 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A CB 1
+ATOM 1531 C CG . GLU A 1 193 ? 34.460 19.099 40.455 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A CG 1
+ATOM 1532 C CD . GLU A 1 193 ? 33.713 18.706 39.193 1.00 29.93 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A CD 1
+ATOM 1533 O OE1 . GLU A 1 193 ? 33.133 19.598 38.537 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A OE1 1
+ATOM 1534 O OE2 . GLU A 1 193 ? 33.674 17.500 38.878 1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 270 GLU A OE2 1
+ATOM 1535 N N . LYS A 1 194 ? 35.640 23.318 41.062 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A N 1
+ATOM 1536 C CA . LYS A 1 194 ? 36.230 24.641 40.837 1.00 29.56 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CA 1
+ATOM 1537 C C . LYS A 1 194 ? 35.264 25.738 41.257 1.00 30.67 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A C 1
+ATOM 1538 O O . LYS A 1 194 ? 34.049 25.580 41.159 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A O 1
+ATOM 1539 C CB . LYS A 1 194 ? 36.587 24.834 39.361 1.00 33.28 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CB 1
+ATOM 1540 C CG . LYS A 1 194 ? 35.393 24.843 38.424 1.00 37.28 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CG 1
+ATOM 1541 C CD . LYS A 1 194 ? 35.795 25.116 36.974 1.00 42.29 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CD 1
+ATOM 1542 C CE . LYS A 1 194 ? 34.567 25.114 36.061 1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A CE 1
+ATOM 1543 N NZ . LYS A 1 194 ? 34.888 25.332 34.621 1.00 46.47 ? ? ? ? ? ? 271 LYS A NZ 1
+ATOM 1544 N N . LYS A 1 195 ? 35.813 26.855 41.718 1.00 27.86 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A N 1
+ATOM 1545 C CA . LYS A 1 195 ? 35.006 27.977 42.171 1.00 28.05 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A CA 1
+ATOM 1546 C C . LYS A 1 195 ? 34.495 28.782 40.980 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A C 1
+ATOM 1547 O O . LYS A 1 195 ? 35.279 29.232 40.147 1.00 23.84 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A O 1
+ATOM 1548 C CB . LYS A 1 195 ? 35.848 28.852 43.108 1.00 29.50 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A CB 1
+ATOM 1549 C CG . LYS A 1 195 ? 35.107 29.997 43.763 1.00 34.51 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A CG 1
+ATOM 1550 C CD . LYS A 1 195 ? 36.015 30.736 44.731 1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A CD 1
+ATOM 1551 C CE . LYS A 1 195 ? 35.330 31.955 45.319 1.00 34.28 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A CE 1
+ATOM 1552 N NZ . LYS A 1 195 ? 36.233 32.680 46.258 1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 272 LYS A NZ 1
+ATOM 1553 N N . LEU A 1 196 ? 33.176 28.949 40.898 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A N 1
+ATOM 1554 C CA . LEU A 1 196 ? 32.558 29.694 39.802 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CA 1
+ATOM 1555 C C . LEU A 1 196 ? 32.368 31.171 40.123 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A C 1
+ATOM 1556 O O . LEU A 1 196 ? 32.458 32.015 39.239 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A O 1
+ATOM 1557 C CB . LEU A 1 196 ? 31.196 29.085 39.441 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CB 1
+ATOM 1558 C CG . LEU A 1 196 ? 31.220 27.655 38.908 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CG 1
+ATOM 1559 C CD1 . LEU A 1 196 ? 29.803 27.143 38.708 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CD1 1
+ATOM 1560 C CD2 . LEU A 1 196 ? 31.995 27.625 37.595 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 273 LEU A CD2 1
+ATOM 1561 N N . GLY A 1 197 ? 32.092 31.483 41.383 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 274 GLY A N 1
+ATOM 1562 C CA . GLY A 1 197 ? 31.882 32.869 41.753 1.00 28.97 ? ? ? ? ? ? 274 GLY A CA 1
+ATOM 1563 C C . GLY A 1 197 ? 31.738 33.041 43.249 1.00 34.27 ? ? ? ? ? ? 274 GLY A C 1
+ATOM 1564 O O . GLY A 1 197 ? 31.606 32.064 43.987 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 274 GLY A O 1
+ATOM 1565 N N . ALA A 1 198 ? 31.771 34.285 43.708 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 275 ALA A N 1
+ATOM 1566 C CA . ALA A 1 198 ? 31.642 34.549 45.131 1.00 39.92 ? ? ? ? ? ? 275 ALA A CA 1
+ATOM 1567 C C . ALA A 1 198 ? 30.370 35.323 45.427 1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 275 ALA A C 1
+ATOM 1568 O O . ALA A 1 198 ? 29.594 35.641 44.527 1.00 46.66 ? ? ? ? ? ? 275 ALA A O 1
+ATOM 1569 C CB . ALA A 1 198 ? 32.851 35.319 45.631 1.00 40.80 ? ? ? ? ? ? 275 ALA A CB 1
+ATOM 1570 N N . GLY A 1 199 ? 30.164 35.615 46.704 1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 276 GLY A N 1
+ATOM 1571 C CA . GLY A 1 199 ? 28.991 36.353 47.129 1.00 45.46 ? ? ? ? ? ? 276 GLY A CA 1
+ATOM 1572 C C . GLY A 1 199 ? 29.203 36.804 48.558 1.00 45.72 ? ? ? ? ? ? 276 GLY A C 1
+ATOM 1573 O O . GLY A 1 199 ? 30.140 36.350 49.213 1.00 47.06 ? ? ? ? ? ? 276 GLY A O 1
+ATOM 1574 N N . GLN A 1 200 ? 28.340 37.683 49.053 1.00 47.71 ? ? ? ? ? ? 277 GLN A N 1
+ATOM 1575 C CA . GLN A 1 200 ? 28.481 38.179 50.414 1.00 47.23 ? ? ? ? ? ? 277 GLN A CA 1
+ATOM 1576 C C . GLN A 1 200 ? 28.039 37.198 51.492 1.00 43.90 ? ? ? ? ? ? 277 GLN A C 1
+ATOM 1577 O O . GLN A 1 200 ? 28.413 37.347 52.655 1.00 43.95 ? ? ? ? ? ? 277 GLN A O 1
+ATOM 1578 C CB . GLN A 1 200 ? 27.722 39.490 50.568 1.00 52.57 ? ? ? ? ? ? 277 GLN A CB 1
+ATOM 1579 C CG . GLN A 1 200 ? 28.331 40.634 49.783 1.00 60.66 ? ? ? ? ? ? 277 GLN A CG 1
+ATOM 1580 C CD . GLN A 1 200 ? 27.492 41.888 49.866 1.00 65.22 ? ? ? ? ? ? 277 GLN A CD 1
+ATOM 1581 O OE1 . GLN A 1 200 ? 27.912 42.963 49.436 1.00 67.89 ? ? ? ? ? ? 277 GLN A OE1 1
+ATOM 1582 N NE2 . GLN A 1 200 ? 26.288 41.753 50.411 1.00 67.38 ? ? ? ? ? ? 277 GLN A NE2 1
+ATOM 1583 N N . PHE A 1 201 ? 27.247 36.199 51.119 1.00 40.10 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A N 1
+ATOM 1584 C CA . PHE A 1 201 ? 26.791 35.216 52.097 1.00 35.61 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CA 1
+ATOM 1585 C C . PHE A 1 201 ? 27.155 33.786 51.723 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A C 1
+ATOM 1586 O O . PHE A 1 201 ? 26.760 32.842 52.402 1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A O 1
+ATOM 1587 C CB . PHE A 1 201 ? 25.279 35.319 52.302 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CB 1
+ATOM 1588 C CG . PHE A 1 201 ? 24.837 36.636 52.856 1.00 30.71 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CG 1
+ATOM 1589 C CD1 . PHE A 1 201 ? 24.193 37.562 52.051 1.00 29.64 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CD1 1
+ATOM 1590 C CD2 . PHE A 1 201 ? 25.107 36.968 54.176 1.00 33.59 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CD2 1
+ATOM 1591 C CE1 . PHE A 1 201 ? 23.824 38.799 52.551 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CE1 1
+ATOM 1592 C CE2 . PHE A 1 201 ? 24.743 38.207 54.689 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CE2 1
+ATOM 1593 C CZ . PHE A 1 201 ? 24.102 39.123 53.877 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 278 PHE A CZ 1
+ATOM 1594 N N . GLY A 1 202 ? 27.916 33.630 50.650 1.00 35.45 ? ? ? ? ? ? 279 GLY A N 1
+ATOM 1595 C CA . GLY A 1 202 ? 28.304 32.301 50.220 1.00 36.35 ? ? ? ? ? ? 279 GLY A CA 1
+ATOM 1596 C C . GLY A 1 202 ? 28.969 32.308 48.861 1.00 34.23 ? ? ? ? ? ? 279 GLY A C 1
+ATOM 1597 O O . GLY A 1 202 ? 28.911 33.301 48.134 1.00 37.46 ? ? ? ? ? ? 279 GLY A O 1
+ATOM 1598 N N . GLU A 1 203 ? 29.610 31.199 48.516 1.00 28.03 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A N 1
+ATOM 1599 C CA . GLU A 1 203 ? 30.287 31.089 47.235 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A CA 1
+ATOM 1600 C C . GLU A 1 203 ? 29.544 30.091 46.354 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A C 1
+ATOM 1601 O O . GLU A 1 203 ? 28.675 29.356 46.825 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A O 1
+ATOM 1602 C CB . GLU A 1 203 ? 31.716 30.592 47.431 1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A CB 1
+ATOM 1603 C CG . GLU A 1 203 ? 32.529 31.331 48.475 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A CG 1
+ATOM 1604 C CD . GLU A 1 203 ? 34.007 30.992 48.366 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A CD 1
+ATOM 1605 O OE1 . GLU A 1 203 ? 34.331 29.794 48.222 1.00 35.83 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A OE1 1
+ATOM 1606 O OE2 . GLU A 1 203 ? 34.844 31.918 48.426 1.00 41.20 ? ? ? ? ? ? 280 GLU A OE2 1
+ATOM 1607 N N . VAL A 1 204 ? 29.895 30.059 45.077 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A N 1
+ATOM 1608 C CA . VAL A 1 204 ? 29.265 29.130 44.150 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CA 1
+ATOM 1609 C C . VAL A 1 204 ? 30.351 28.292 43.501 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A C 1
+ATOM 1610 O O . VAL A 1 204 ? 31.351 28.828 43.015 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A O 1
+ATOM 1611 C CB . VAL A 1 204 ? 28.455 29.876 43.071 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CB 1
+ATOM 1612 C CG1 . VAL A 1 204 ? 27.849 28.880 42.090 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CG1 1
+ATOM 1613 C CG2 . VAL A 1 204 ? 27.343 30.681 43.740 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 281 VAL A CG2 1
+ATOM 1614 N N . TRP A 1 205 ? 30.143 26.977 43.505 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A N 1
+ATOM 1615 C CA . TRP A 1 205 ? 31.099 26.027 42.949 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CA 1
+ATOM 1616 C C . TRP A 1 205 ? 30.508 25.075 41.922 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A C 1
+ATOM 1617 O O . TRP A 1 205 ? 29.321 24.754 41.964 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A O 1
+ATOM 1618 C CB . TRP A 1 205 ? 31.709 25.163 44.063 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CB 1
+ATOM 1619 C CG . TRP A 1 205 ? 32.612 25.894 44.986 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CG 1
+ATOM 1620 C CD1 . TRP A 1 205 ? 32.258 26.788 45.953 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CD1 1
+ATOM 1621 C CD2 . TRP A 1 205 ? 34.039 25.833 44.995 1.00 26.22 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CD2 1
+ATOM 1622 N NE1 . TRP A 1 205 ? 33.381 27.293 46.563 1.00 29.55 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A NE1 1
+ATOM 1623 C CE2 . TRP A 1 205 ? 34.491 26.721 45.990 1.00 28.26 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CE2 1
+ATOM 1624 C CE3 . TRP A 1 205 ? 34.988 25.114 44.250 1.00 33.53 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CE3 1
+ATOM 1625 C CZ2 . TRP A 1 205 ? 35.844 26.911 46.267 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CZ2 1
+ATOM 1626 C CZ3 . TRP A 1 205 ? 36.341 25.302 44.525 1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CZ3 1
+ATOM 1627 C CH2 . TRP A 1 205 ? 36.753 26.196 45.525 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 282 TRP A CH2 1
+ATOM 1628 N N . MET A 1 206 ? 31.364 24.623 41.011 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 283 MET A N 1
+ATOM 1629 C CA . MET A 1 206 ? 31.004 23.646 39.989 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 283 MET A CA 1
+ATOM 1630 C C . MET A 1 206 ? 31.231 22.326 40.719 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 283 MET A C 1
+ATOM 1631 O O . MET A 1 206 ? 32.210 22.208 41.459 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 283 MET A O 1
+ATOM 1632 C CB . MET A 1 206 ? 31.981 23.729 38.814 1.00 24.49 ? ? ? ? ? ? 283 MET A CB 1
+ATOM 1633 C CG . MET A 1 206 ? 31.689 22.806 37.639 1.00 34.44 ? ? ? ? ? ? 283 MET A CG 1
+ATOM 1634 S SD . MET A 1 206 ? 30.316 23.395 36.627 1.00 47.43 ? ? ? ? ? ? 283 MET A SD 1
+ATOM 1635 C CE . MET A 1 206 ? 28.982 23.144 37.693 1.00 44.86 ? ? ? ? ? ? 283 MET A CE 1
+ATOM 1636 N N . ALA A 1 207 ? 30.354 21.342 40.526 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 284 ALA A N 1
+ATOM 1637 C CA . ALA A 1 207 ? 30.523 20.056 41.201 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 284 ALA A CA 1
+ATOM 1638 C C . ALA A 1 207 ? 29.831 18.914 40.476 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 284 ALA A C 1
+ATOM 1639 O O . ALA A 1 207 ? 29.069 19.128 39.526 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 284 ALA A O 1
+ATOM 1640 C CB . ALA A 1 207 ? 29.990 20.139 42.628 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 284 ALA A CB 1
+ATOM 1641 N N . THR A 1 208 ? 30.111 17.700 40.937 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 285 THR A N 1
+ATOM 1642 C CA . THR A 1 208 ? 29.501 16.505 40.383 1.00 17.26 ? ? ? ? ? ? 285 THR A CA 1
+ATOM 1643 C C . THR A 1 208 ? 28.832 15.725 41.506 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 285 THR A C 1
+ATOM 1644 O O . THR A 1 208 ? 29.442 15.450 42.546 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 285 THR A O 1
+ATOM 1645 C CB . THR A 1 208 ? 30.532 15.606 39.701 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 285 THR A CB 1
+ATOM 1646 O OG1 . THR A 1 208 ? 31.145 16.322 38.623 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 285 THR A OG1 1
+ATOM 1647 C CG2 . THR A 1 208 ? 29.866 14.353 39.163 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 285 THR A CG2 1
+ATOM 1648 N N . TYR A 1 209 ? 27.564 15.397 41.286 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A N 1
+ATOM 1649 C CA . TYR A 1 209 ? 26.756 14.638 42.230 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A CA 1
+ATOM 1650 C C . TYR A 1 209 ? 26.873 13.146 41.912 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A C 1
+ATOM 1651 O O . TYR A 1 209 ? 26.578 12.723 40.792 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A O 1
+ATOM 1652 C CB . TYR A 1 209 ? 25.291 15.073 42.115 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A CB 1
+ATOM 1653 C CG . TYR A 1 209 ? 24.333 14.251 42.941 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A CG 1
+ATOM 1654 C CD1 . TYR A 1 209 ? 24.341 14.316 44.333 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A CD1 1
+ATOM 1655 C CD2 . TYR A 1 209 ? 23.415 13.399 42.327 1.00 15.98 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A CD2 1
+ATOM 1656 C CE1 . TYR A 1 209 ? 23.450 13.555 45.093 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A CE1 1
+ATOM 1657 C CE2 . TYR A 1 209 ? 22.525 12.636 43.075 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A CE2 1
+ATOM 1658 C CZ . TYR A 1 209 ? 22.546 12.718 44.453 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A CZ 1
+ATOM 1659 O OH . TYR A 1 209 ? 21.665 11.960 45.187 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 286 TYR A OH 1
+ATOM 1660 N N . ASN A 1 210 ? 27.282 12.362 42.909 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A N 1
+ATOM 1661 C CA . ASN A 1 210 ? 27.462 10.915 42.780 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A CA 1
+ATOM 1662 C C . ASN A 1 210 ? 28.086 10.449 41.473 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A C 1
+ATOM 1663 O O . ASN A 1 210 ? 27.630 9.486 40.852 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A O 1
+ATOM 1664 C CB . ASN A 1 210 ? 26.149 10.156 43.032 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A CB 1
+ATOM 1665 C CG . ASN A 1 210 ? 25.775 10.111 44.510 1.00 21.43 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A CG 1
+ATOM 1666 O OD1 . ASN A 1 210 ? 26.646 10.137 45.380 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A OD1 1
+ATOM 1667 N ND2 . ASN A 1 210 ? 24.484 10.005 44.798 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 287 ASN A ND2 1
+ATOM 1668 N N . LYS A 1 211 ? 29.137 11.152 41.073 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A N 1
+ATOM 1669 C CA . LYS A 1 211 ? 29.891 10.837 39.871 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A CA 1
+ATOM 1670 C C . LYS A 1 211 ? 29.096 10.749 38.571 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A C 1
+ATOM 1671 O O . LYS A 1 211 ? 29.623 10.268 37.568 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A O 1
+ATOM 1672 C CB . LYS A 1 211 ? 30.662 9.528 40.093 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A CB 1
+ATOM 1673 C CG . LYS A 1 211 ? 31.693 9.611 41.226 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A CG 1
+ATOM 1674 C CD . LYS A 1 211 ? 32.405 8.274 41.488 1.00 38.07 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A CD 1
+ATOM 1675 C CE . LYS A 1 211 ? 31.457 7.234 42.084 1.00 43.57 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A CE 1
+ATOM 1676 N NZ . LYS A 1 211 ? 32.132 5.926 42.376 1.00 47.13 ? ? ? ? ? ? 288 LYS A NZ 1
+ATOM 1677 N N . HIS A 1 212 ? 27.846 11.210 38.559 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A N 1
+ATOM 1678 C CA . HIS A 1 212 ? 27.074 11.126 37.320 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A CA 1
+ATOM 1679 C C . HIS A 1 212 ? 26.414 12.416 36.829 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A C 1
+ATOM 1680 O O . HIS A 1 212 ? 26.077 12.528 35.648 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A O 1
+ATOM 1681 C CB . HIS A 1 212 ? 26.023 10.002 37.412 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A CB 1
+ATOM 1682 C CG . HIS A 1 212 ? 24.984 10.207 38.470 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A CG 1
+ATOM 1683 N ND1 . HIS A 1 212 ? 24.111 11.273 38.463 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A ND1 1
+ATOM 1684 C CD2 . HIS A 1 212 ? 24.666 9.470 39.561 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A CD2 1
+ATOM 1685 C CE1 . HIS A 1 212 ? 23.300 11.185 39.504 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A CE1 1
+ATOM 1686 N NE2 . HIS A 1 212 ? 23.618 10.100 40.186 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 289 HIS A NE2 1
+ATOM 1687 N N . THR A 1 213 ? 26.239 13.396 37.709 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 290 THR A N 1
+ATOM 1688 C CA . THR A 1 213 ? 25.600 14.639 37.291 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 290 THR A CA 1
+ATOM 1689 C C . THR A 1 213 ? 26.317 15.926 37.682 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 290 THR A C 1
+ATOM 1690 O O . THR A 1 213 ? 26.592 16.169 38.855 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 290 THR A O 1
+ATOM 1691 C CB . THR A 1 213 ? 24.166 14.733 37.835 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 290 THR A CB 1
+ATOM 1692 O OG1 . THR A 1 213 ? 23.423 13.582 37.421 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 290 THR A OG1 1
+ATOM 1693 C CG2 . THR A 1 213 ? 23.478 15.997 37.313 1.00 21.70 ? ? ? ? ? ? 290 THR A CG2 1
+ATOM 1694 N N . LYS A 1 214 ? 26.583 16.756 36.677 1.00 21.81 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A N 1
+ATOM 1695 C CA . LYS A 1 214 ? 27.230 18.052 36.859 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A CA 1
+ATOM 1696 C C . LYS A 1 214 ? 26.191 19.055 37.381 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A C 1
+ATOM 1697 O O . LYS A 1 214 ? 25.098 19.178 36.821 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A O 1
+ATOM 1698 C CB . LYS A 1 214 ? 27.796 18.521 35.518 1.00 27.63 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A CB 1
+ATOM 1699 C CG . LYS A 1 214 ? 28.440 19.894 35.521 1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A CG 1
+ATOM 1700 C CD . LYS A 1 214 ? 29.124 20.142 34.182 1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A CD 1
+ATOM 1701 C CE . LYS A 1 214 ? 29.847 21.473 34.142 1.00 41.56 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A CE 1
+ATOM 1702 N NZ . LYS A 1 214 ? 30.616 21.637 32.872 1.00 45.80 ? ? ? ? ? ? 291 LYS A NZ 1
+ATOM 1703 N N . VAL A 1 215 ? 26.539 19.761 38.454 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A N 1
+ATOM 1704 C CA . VAL A 1 215 ? 25.638 20.732 39.067 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A CA 1
+ATOM 1705 C C . VAL A 1 215 ? 26.424 21.923 39.592 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A C 1
+ATOM 1706 O O . VAL A 1 215 ? 27.656 21.915 39.601 1.00 16.75 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A O 1
+ATOM 1707 C CB . VAL A 1 215 ? 24.892 20.105 40.273 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A CB 1
+ATOM 1708 C CG1 . VAL A 1 215 ? 24.088 18.892 39.826 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A CG1 1
+ATOM 1709 C CG2 . VAL A 1 215 ? 25.903 19.677 41.340 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 292 VAL A CG2 1
+ATOM 1710 N N . ALA A 1 216 ? 25.704 22.959 40.003 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 293 ALA A N 1
+ATOM 1711 C CA . ALA A 1 216 ? 26.329 24.131 40.595 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 293 ALA A CA 1
+ATOM 1712 C C . ALA A 1 216 ? 25.932 23.999 42.060 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 293 ALA A C 1
+ATOM 1713 O O . ALA A 1 216 ? 24.859 23.482 42.366 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 293 ALA A O 1
+ATOM 1714 C CB . ALA A 1 216 ? 25.754 25.408 40.006 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 293 ALA A CB 1
+ATOM 1715 N N . VAL A 1 217 ? 26.794 24.443 42.962 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 294 VAL A N 1
+ATOM 1716 C CA . VAL A 1 217 ? 26.491 24.345 44.379 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 294 VAL A CA 1
+ATOM 1717 C C . VAL A 1 217 ? 26.783 25.671 45.050 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 294 VAL A C 1
+ATOM 1718 O O . VAL A 1 217 ? 27.906 26.178 44.972 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 294 VAL A O 1
+ATOM 1719 C CB . VAL A 1 217 ? 27.353 23.256 45.080 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 294 VAL A CB 1
+ATOM 1720 C CG1 . VAL A 1 217 ? 26.989 23.171 46.570 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 294 VAL A CG1 1
+ATOM 1721 C CG2 . VAL A 1 217 ? 27.152 21.905 44.403 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 294 VAL A CG2 1
+ATOM 1722 N N . LYS A 1 218 ? 25.770 26.247 45.687 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A N 1
+ATOM 1723 C CA . LYS A 1 218 ? 25.976 27.482 46.410 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CA 1
+ATOM 1724 C C . LYS A 1 218 ? 26.196 27.074 47.855 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A C 1
+ATOM 1725 O O . LYS A 1 218 ? 25.386 26.345 48.428 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A O 1
+ATOM 1726 C CB . LYS A 1 218 ? 24.766 28.423 46.312 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CB 1
+ATOM 1727 C CG . LYS A 1 218 ? 24.929 29.650 47.214 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CG 1
+ATOM 1728 C CD . LYS A 1 218 ? 23.906 30.761 46.954 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CD 1
+ATOM 1729 C CE . LYS A 1 218 ? 24.187 31.474 45.642 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A CE 1
+ATOM 1730 N NZ . LYS A 1 218 ? 23.423 32.757 45.496 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 295 LYS A NZ 1
+ATOM 1731 N N . THR A 1 219 ? 27.309 27.523 48.425 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 296 THR A N 1
+ATOM 1732 C CA . THR A 1 219 ? 27.661 27.224 49.811 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 296 THR A CA 1
+ATOM 1733 C C . THR A 1 219 ? 27.437 28.495 50.633 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 296 THR A C 1
+ATOM 1734 O O . THR A 1 219 ? 28.008 29.535 50.325 1.00 24.33 ? ? ? ? ? ? 296 THR A O 1
+ATOM 1735 C CB . THR A 1 219 ? 29.148 26.854 49.934 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 296 THR A CB 1
+ATOM 1736 O OG1 . THR A 1 219 ? 29.940 27.991 49.581 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 296 THR A OG1 1
+ATOM 1737 C CG2 . THR A 1 219 ? 29.504 25.711 48.993 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 296 THR A CG2 1
+ATOM 1738 N N . MET A 1 220 ? 26.619 28.413 51.676 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 297 MET A N 1
+ATOM 1739 C CA . MET A 1 220 ? 26.330 29.575 52.519 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 297 MET A CA 1
+ATOM 1740 C C . MET A 1 220 ? 27.244 29.550 53.743 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 297 MET A C 1
+ATOM 1741 O O . MET A 1 220 ? 27.444 28.496 54.342 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 297 MET A O 1
+ATOM 1742 C CB . MET A 1 220 ? 24.872 29.526 52.975 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 297 MET A CB 1
+ATOM 1743 C CG . MET A 1 220 ? 23.869 29.459 51.837 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 297 MET A CG 1
+ATOM 1744 S SD . MET A 1 220 ? 23.930 30.915 50.811 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 297 MET A SD 1
+ATOM 1745 C CE . MET A 1 220 ? 23.350 32.176 51.937 1.00 29.86 ? ? ? ? ? ? 297 MET A CE 1
+ATOM 1746 N N . LYS A 1 221 ? 27.796 30.697 54.123 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A N 1
+ATOM 1747 C CA . LYS A 1 221 ? 28.672 30.734 55.290 1.00 25.03 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A CA 1
+ATOM 1748 C C . LYS A 1 221 ? 27.878 30.422 56.552 1.00 23.38 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A C 1
+ATOM 1749 O O . LYS A 1 221 ? 26.708 30.788 56.675 1.00 19.30 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A O 1
+ATOM 1750 C CB . LYS A 1 221 ? 29.365 32.098 55.407 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A CB 1
+ATOM 1751 C CG . LYS A 1 221 ? 30.232 32.429 54.186 1.00 38.20 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A CG 1
+ATOM 1752 C CD . LYS A 1 221 ? 31.126 33.663 54.367 1.00 44.02 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A CD 1
+ATOM 1753 C CE . LYS A 1 221 ? 30.350 34.927 54.715 1.00 46.23 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A CE 1
+ATOM 1754 N NZ . LYS A 1 221 ? 29.801 34.895 56.103 1.00 48.02 ? ? ? ? ? ? 298 LYS A NZ 1
+ATOM 1755 N N . PRO A 1 222 ? 28.507 29.731 57.513 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A N 1
+ATOM 1756 C CA . PRO A 1 222 ? 27.826 29.378 58.760 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CA 1
+ATOM 1757 C C . PRO A 1 222 ? 27.273 30.618 59.438 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A C 1
+ATOM 1758 O O . PRO A 1 222 ? 27.930 31.658 59.459 1.00 18.21 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A O 1
+ATOM 1759 C CB . PRO A 1 222 ? 28.938 28.711 59.568 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CB 1
+ATOM 1760 C CG . PRO A 1 222 ? 29.768 28.067 58.473 1.00 24.26 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CG 1
+ATOM 1761 C CD . PRO A 1 222 ? 29.899 29.255 57.553 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 299 PRO A CD 1
+ATOM 1762 N N . GLY A 1 223 ? 26.064 30.504 59.979 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 300 GLY A N 1
+ATOM 1763 C CA . GLY A 1 223 ? 25.441 31.631 60.651 1.00 26.81 ? ? ? ? ? ? 300 GLY A CA 1
+ATOM 1764 C C . GLY A 1 223 ? 24.791 32.647 59.723 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 300 GLY A C 1
+ATOM 1765 O O . GLY A 1 223 ? 24.178 33.602 60.193 1.00 29.47 ? ? ? ? ? ? 300 GLY A O 1
+ATOM 1766 N N . SER A 1 224 ? 24.910 32.445 58.412 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 301 SER A N 1
+ATOM 1767 C CA . SER A 1 224 ? 24.334 33.373 57.434 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 301 SER A CA 1
+ATOM 1768 C C . SER A 1 224 ? 22.823 33.256 57.361 1.00 30.06 ? ? ? ? ? ? 301 SER A C 1
+ATOM 1769 O O . SER A 1 224 ? 22.147 34.151 56.857 1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 301 SER A O 1
+ATOM 1770 C CB . SER A 1 224 ? 24.900 33.112 56.042 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 301 SER A CB 1
+ATOM 1771 O OG . SER A 1 224 ? 24.522 31.821 55.602 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 301 SER A OG 1
+ATOM 1772 N N . MET A 1 225 ? 22.290 32.139 57.832 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 302 MET A N 1
+ATOM 1773 C CA . MET A 1 225 ? 20.851 31.967 57.818 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 302 MET A CA 1
+ATOM 1774 C C . MET A 1 225 ? 20.357 30.968 58.836 1.00 30.22 ? ? ? ? ? ? 302 MET A C 1
+ATOM 1775 O O . MET A 1 225 ? 21.128 30.156 59.340 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 302 MET A O 1
+ATOM 1776 C CB . MET A 1 225 ? 20.355 31.597 56.403 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 302 MET A CB 1
+ATOM 1777 C CG . MET A 1 225 ? 21.072 30.480 55.665 1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 302 MET A CG 1
+ATOM 1778 S SD . MET A 1 225 ? 20.332 30.204 53.995 1.00 30.34 ? ? ? ? ? ? 302 MET A SD 1
+ATOM 1779 C CE . MET A 1 225 ? 20.425 31.833 53.336 1.00 36.64 ? ? ? ? ? ? 302 MET A CE 1
+ATOM 1780 N N . SER A 1 226 ? 19.073 31.065 59.170 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 303 SER A N 1
+ATOM 1781 C CA . SER A 1 226 ? 18.451 30.139 60.113 1.00 32.44 ? ? ? ? ? ? 303 SER A CA 1
+ATOM 1782 C C . SER A 1 226 ? 18.314 28.820 59.372 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 303 SER A C 1
+ATOM 1783 O O . SER A 1 226 ? 17.629 28.750 58.351 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 303 SER A O 1
+ATOM 1784 C CB . SER A 1 226 ? 17.058 30.630 60.534 1.00 35.82 ? ? ? ? ? ? 303 SER A CB 1
+ATOM 1785 O OG . SER A 1 226 ? 16.374 29.649 61.310 1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 303 SER A OG 1
+ATOM 1786 N N . VAL A 1 227 ? 18.960 27.778 59.878 1.00 29.97 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A N 1
+ATOM 1787 C CA . VAL A 1 227 ? 18.898 26.483 59.223 1.00 30.05 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A CA 1
+ATOM 1788 C C . VAL A 1 227 ? 17.470 25.967 59.092 1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A C 1
+ATOM 1789 O O . VAL A 1 227 ? 17.069 25.503 58.024 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A O 1
+ATOM 1790 C CB . VAL A 1 227 ? 19.740 25.441 59.972 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A CB 1
+ATOM 1791 C CG1 . VAL A 1 227 ? 19.599 24.092 59.306 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A CG1 1
+ATOM 1792 C CG2 . VAL A 1 227 ? 21.198 25.872 59.986 1.00 33.44 ? ? ? ? ? ? 304 VAL A CG2 1
+ATOM 1793 N N . GLU A 1 228 ? 16.699 26.053 60.170 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A N 1
+ATOM 1794 C CA . GLU A 1 228 ? 15.324 25.575 60.138 1.00 28.78 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A CA 1
+ATOM 1795 C C . GLU A 1 228 ? 14.471 26.385 59.168 1.00 22.78 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A C 1
+ATOM 1796 O O . GLU A 1 228 ? 13.735 25.821 58.362 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A O 1
+ATOM 1797 C CB . GLU A 1 228 ? 14.704 25.641 61.535 1.00 36.24 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A CB 1
+ATOM 1798 C CG . GLU A 1 228 ? 15.481 24.887 62.598 1.00 46.60 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A CG 1
+ATOM 1799 C CD . GLU A 1 228 ? 14.789 24.921 63.949 1.00 53.26 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A CD 1
+ATOM 1800 O OE1 . GLU A 1 228 ? 14.510 26.032 64.456 1.00 57.10 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A OE1 1
+ATOM 1801 O OE2 . GLU A 1 228 ? 14.524 23.833 64.503 1.00 57.88 ? ? ? ? ? ? 305 GLU A OE2 1
+ATOM 1802 N N . ALA A 1 229 ? 14.576 27.707 59.242 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 306 ALA A N 1
+ATOM 1803 C CA . ALA A 1 229 ? 13.794 28.572 58.374 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 306 ALA A CA 1
+ATOM 1804 C C . ALA A 1 229 ? 14.191 28.385 56.913 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 306 ALA A C 1
+ATOM 1805 O O . ALA A 1 229 ? 13.336 28.392 56.030 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 306 ALA A O 1
+ATOM 1806 C CB . ALA A 1 229 ? 13.962 30.022 58.795 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 306 ALA A CB 1
+ATOM 1807 N N . PHE A 1 230 ? 15.485 28.218 56.659 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A N 1
+ATOM 1808 C CA . PHE A 1 230 ? 15.952 28.006 55.293 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CA 1
+ATOM 1809 C C . PHE A 1 230 ? 15.246 26.798 54.693 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A C 1
+ATOM 1810 O O . PHE A 1 230 ? 14.660 26.885 53.619 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A O 1
+ATOM 1811 C CB . PHE A 1 230 ? 17.462 27.751 55.250 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CB 1
+ATOM 1812 C CG . PHE A 1 230 ? 17.922 27.144 53.954 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CG 1
+ATOM 1813 C CD1 . PHE A 1 230 ? 17.917 27.886 52.783 1.00 17.22 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CD1 1
+ATOM 1814 C CD2 . PHE A 1 230 ? 18.274 25.800 53.893 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CD2 1
+ATOM 1815 C CE1 . PHE A 1 230 ? 18.254 27.291 51.558 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CE1 1
+ATOM 1816 C CE2 . PHE A 1 230 ? 18.610 25.195 52.683 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CE2 1
+ATOM 1817 C CZ . PHE A 1 230 ? 18.599 25.946 51.513 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 307 PHE A CZ 1
+ATOM 1818 N N . LEU A 1 231 ? 15.303 25.673 55.400 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A N 1
+ATOM 1819 C CA . LEU A 1 231 ? 14.686 24.435 54.928 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A CA 1
+ATOM 1820 C C . LEU A 1 231 ? 13.220 24.603 54.554 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A C 1
+ATOM 1821 O O . LEU A 1 231 ? 12.774 24.102 53.523 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A O 1
+ATOM 1822 C CB . LEU A 1 231 ? 14.821 23.342 55.990 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A CB 1
+ATOM 1823 C CG . LEU A 1 231 ? 16.264 22.992 56.383 1.00 32.54 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A CG 1
+ATOM 1824 C CD1 . LEU A 1 231 ? 16.269 22.001 57.548 1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A CD1 1
+ATOM 1825 C CD2 . LEU A 1 231 ? 16.998 22.423 55.177 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 308 LEU A CD2 1
+ATOM 1826 N N . ALA A 1 232 ? 12.471 25.302 55.396 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A N 1
+ATOM 1827 C CA . ALA A 1 232 ? 11.055 25.529 55.132 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A CA 1
+ATOM 1828 C C . ALA A 1 232 ? 10.871 26.314 53.831 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A C 1
+ATOM 1829 O O . ALA A 1 232 ? 10.014 25.995 53.005 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A O 1
+ATOM 1830 C CB . ALA A 1 232 ? 10.425 26.289 56.307 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 309 ALA A CB 1
+ATOM 1831 N N . GLU A 1 233 ? 11.695 27.337 53.649 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A N 1
+ATOM 1832 C CA . GLU A 1 233 ? 11.630 28.189 52.465 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A CA 1
+ATOM 1833 C C . GLU A 1 233 ? 12.096 27.417 51.223 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A C 1
+ATOM 1834 O O . GLU A 1 233 ? 11.519 27.538 50.139 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A O 1
+ATOM 1835 C CB . GLU A 1 233 ? 12.511 29.415 52.697 1.00 24.52 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A CB 1
+ATOM 1836 C CG . GLU A 1 233 ? 12.165 30.620 51.866 1.00 27.69 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A CG 1
+ATOM 1837 C CD . GLU A 1 233 ? 10.782 31.153 52.188 1.00 27.72 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A CD 1
+ATOM 1838 O OE1 . GLU A 1 233 ? 10.435 31.199 53.386 1.00 30.28 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A OE1 1
+ATOM 1839 O OE2 . GLU A 1 233 ? 10.056 31.547 51.255 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 310 GLU A OE2 1
+ATOM 1840 N N . ALA A 1 234 ? 13.148 26.620 51.382 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 311 ALA A N 1
+ATOM 1841 C CA . ALA A 1 234 ? 13.649 25.817 50.272 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 311 ALA A CA 1
+ATOM 1842 C C . ALA A 1 234 ? 12.563 24.834 49.811 1.00 18.05 ? ? ? ? ? ? 311 ALA A C 1
+ATOM 1843 O O . ALA A 1 234 ? 12.512 24.473 48.634 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 311 ALA A O 1
+ATOM 1844 C CB . ALA A 1 234 ? 14.910 25.062 50.691 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 311 ALA A CB 1
+ATOM 1845 N N . ASN A 1 235 ? 11.693 24.391 50.720 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A N 1
+ATOM 1846 C CA . ASN A 1 235 ? 10.634 23.472 50.286 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A CA 1
+ATOM 1847 C C . ASN A 1 235 ? 9.595 24.143 49.383 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A C 1
+ATOM 1848 O O . ASN A 1 235 ? 8.833 23.463 48.692 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A O 1
+ATOM 1849 C CB . ASN A 1 235 ? 9.935 22.806 51.471 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A CB 1
+ATOM 1850 C CG . ASN A 1 235 ? 10.748 21.657 52.057 1.00 31.64 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A CG 1
+ATOM 1851 O OD1 . ASN A 1 235 ? 11.223 20.769 51.329 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A OD1 1
+ATOM 1852 N ND2 . ASN A 1 235 ? 10.890 21.653 53.376 1.00 28.64 ? ? ? ? ? ? 312 ASN A ND2 1
+ATOM 1853 N N . VAL A 1 236 ? 9.555 25.472 49.393 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A N 1
+ATOM 1854 C CA . VAL A 1 236 ? 8.634 26.201 48.527 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A CA 1
+ATOM 1855 C C . VAL A 1 236 ? 9.384 26.450 47.232 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A C 1
+ATOM 1856 O O . VAL A 1 236 ? 8.874 26.195 46.141 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A O 1
+ATOM 1857 C CB . VAL A 1 236 ? 8.205 27.560 49.143 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A CB 1
+ATOM 1858 C CG1 . VAL A 1 236 ? 7.275 28.306 48.189 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A CG1 1
+ATOM 1859 C CG2 . VAL A 1 236 ? 7.493 27.320 50.458 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 313 VAL A CG2 1
+ATOM 1860 N N . MET A 1 237 ? 10.621 26.923 47.368 1.00 18.04 ? ? ? ? ? ? 314 MET A N 1
+ATOM 1861 C CA . MET A 1 237 ? 11.480 27.214 46.222 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 314 MET A CA 1
+ATOM 1862 C C . MET A 1 237 ? 11.503 26.087 45.207 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 314 MET A C 1
+ATOM 1863 O O . MET A 1 237 ? 11.305 26.310 44.010 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 314 MET A O 1
+ATOM 1864 C CB . MET A 1 237 ? 12.930 27.457 46.672 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 314 MET A CB 1
+ATOM 1865 C CG . MET A 1 237 ? 13.138 28.682 47.532 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 314 MET A CG 1
+ATOM 1866 S SD . MET A 1 237 ? 14.850 28.795 48.104 1.00 18.85 ? ? ? ? ? ? 314 MET A SD 1
+ATOM 1867 C CE . MET A 1 237 ? 14.719 30.236 49.097 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 314 MET A CE 1
+ATOM 1868 N N . LYS A 1 238 ? 11.762 24.878 45.700 1.00 18.47 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A N 1
+ATOM 1869 C CA . LYS A 1 238 ? 11.873 23.715 44.836 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A CA 1
+ATOM 1870 C C . LYS A 1 238 ? 10.637 23.450 43.982 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A C 1
+ATOM 1871 O O . LYS A 1 238 ? 10.749 22.863 42.907 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A O 1
+ATOM 1872 C CB . LYS A 1 238 ? 12.217 22.463 45.660 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A CB 1
+ATOM 1873 C CG . LYS A 1 238 ? 11.118 21.964 46.604 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A CG 1
+ATOM 1874 C CD . LYS A 1 238 ? 11.591 20.696 47.325 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A CD 1
+ATOM 1875 C CE . LYS A 1 238 ? 10.528 20.120 48.254 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A CE 1
+ATOM 1876 N NZ . LYS A 1 238 ? 11.002 18.902 48.975 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 315 LYS A NZ 1
+ATOM 1877 N N . THR A 1 239 ? 9.471 23.897 44.443 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 316 THR A N 1
+ATOM 1878 C CA . THR A 1 239 ? 8.230 23.669 43.704 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 316 THR A CA 1
+ATOM 1879 C C . THR A 1 239 ? 7.994 24.686 42.595 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 316 THR A C 1
+ATOM 1880 O O . THR A 1 239 ? 7.054 24.538 41.804 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 316 THR A O 1
+ATOM 1881 C CB . THR A 1 239 ? 6.999 23.758 44.614 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 316 THR A CB 1
+ATOM 1882 O OG1 . THR A 1 239 ? 6.789 25.128 44.976 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 316 THR A OG1 1
+ATOM 1883 C CG2 . THR A 1 239 ? 7.190 22.918 45.878 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 316 THR A CG2 1
+ATOM 1884 N N . LEU A 1 240 ? 8.824 25.724 42.543 1.00 13.11 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A N 1
+ATOM 1885 C CA . LEU A 1 240 ? 8.653 26.766 41.539 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CA 1
+ATOM 1886 C C . LEU A 1 240 ? 9.430 26.387 40.292 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A C 1
+ATOM 1887 O O . LEU A 1 240 ? 10.494 26.923 40.003 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A O 1
+ATOM 1888 C CB . LEU A 1 240 ? 9.105 28.115 42.108 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CB 1
+ATOM 1889 C CG . LEU A 1 240 ? 8.276 28.559 43.323 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CG 1
+ATOM 1890 C CD1 . LEU A 1 240 ? 8.942 29.722 44.036 1.00 17.59 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CD1 1
+ATOM 1891 C CD2 . LEU A 1 240 ? 6.865 28.940 42.872 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 317 LEU A CD2 1
+ATOM 1892 N N . GLN A 1 241 ? 8.871 25.429 39.566 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A N 1
+ATOM 1893 C CA . GLN A 1 241 ? 9.475 24.913 38.355 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A CA 1
+ATOM 1894 C C . GLN A 1 241 ? 8.886 25.577 37.128 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A C 1
+ATOM 1895 O O . GLN A 1 241 ? 7.683 25.496 36.888 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A O 1
+ATOM 1896 C CB . GLN A 1 241 ? 9.287 23.395 38.318 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A CB 1
+ATOM 1897 C CG . GLN A 1 241 ? 10.088 22.708 39.418 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A CG 1
+ATOM 1898 C CD . GLN A 1 241 ? 9.785 21.234 39.555 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A CD 1
+ATOM 1899 O OE1 . GLN A 1 241 ? 9.697 20.512 38.568 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A OE1 1
+ATOM 1900 N NE2 . GLN A 1 241 ? 9.654 20.776 40.788 1.00 27.99 ? ? ? ? ? ? 318 GLN A NE2 1
+ATOM 1901 N N . HIS A 1 242 ? 9.758 26.234 36.365 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A N 1
+ATOM 1902 C CA . HIS A 1 242 ? 9.384 26.961 35.155 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A CA 1
+ATOM 1903 C C . HIS A 1 242 ? 10.649 27.111 34.309 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A C 1
+ATOM 1904 O O . HIS A 1 242 ? 11.763 27.132 34.841 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A O 1
+ATOM 1905 C CB . HIS A 1 242 ? 8.813 28.330 35.551 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A CB 1
+ATOM 1906 C CG . HIS A 1 242 ? 8.300 29.141 34.402 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A CG 1
+ATOM 1907 N ND1 . HIS A 1 242 ? 9.128 29.819 33.535 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A ND1 1
+ATOM 1908 C CD2 . HIS A 1 242 ? 7.036 29.359 33.964 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A CD2 1
+ATOM 1909 C CE1 . HIS A 1 242 ? 8.397 30.421 32.612 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A CE1 1
+ATOM 1910 N NE2 . HIS A 1 242 ? 7.125 30.158 32.850 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 319 HIS A NE2 1
+ATOM 1911 N N . ASP A 1 243 ? 10.481 27.198 32.994 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 320 ASP A N 1
+ATOM 1912 C CA . ASP A 1 243 ? 11.622 27.315 32.091 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 320 ASP A CA 1
+ATOM 1913 C C . ASP A 1 243 ? 12.471 28.550 32.379 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 320 ASP A C 1
+ATOM 1914 O O . ASP A 1 243 ? 13.663 28.570 32.080 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 320 ASP A O 1
+ATOM 1915 C CB . ASP A 1 243 ? 11.143 27.360 30.637 1.00 18.00 ? ? ? ? ? ? 320 ASP A CB 1
+ATOM 1916 C CG . ASP A 1 243 ? 12.287 27.302 29.647 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 320 ASP A CG 1
+ATOM 1917 O OD1 . ASP A 1 243 ? 12.985 26.273 29.623 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 320 ASP A OD1 1
+ATOM 1918 O OD2 . ASP A 1 243 ? 12.505 28.281 28.903 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 320 ASP A OD2 1
+ATOM 1919 N N . LYS A 1 244 ? 11.870 29.580 32.964 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A N 1
+ATOM 1920 C CA . LYS A 1 244 ? 12.633 30.789 33.239 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A CA 1
+ATOM 1921 C C . LYS A 1 244 ? 13.135 30.929 34.685 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A C 1
+ATOM 1922 O O . LYS A 1 244 ? 13.540 32.013 35.106 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A O 1
+ATOM 1923 C CB . LYS A 1 244 ? 11.821 32.019 32.811 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A CB 1
+ATOM 1924 C CG . LYS A 1 244 ? 11.384 31.983 31.323 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A CG 1
+ATOM 1925 C CD . LYS A 1 244 ? 12.585 31.725 30.394 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A CD 1
+ATOM 1926 C CE . LYS A 1 244 ? 12.200 31.747 28.913 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A CE 1
+ATOM 1927 N NZ . LYS A 1 244 ? 11.175 30.715 28.577 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 321 LYS A NZ 1
+ATOM 1928 N N . LEU A 1 245 ? 13.107 29.831 35.438 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A N 1
+ATOM 1929 C CA . LEU A 1 245 ? 13.611 29.811 36.817 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CA 1
+ATOM 1930 C C . LEU A 1 245 ? 14.647 28.691 36.920 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A C 1
+ATOM 1931 O O . LEU A 1 245 ? 14.430 27.594 36.408 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A O 1
+ATOM 1932 C CB . LEU A 1 245 ? 12.507 29.521 37.842 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CB 1
+ATOM 1933 C CG . LEU A 1 245 ? 11.250 30.385 37.994 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CG 1
+ATOM 1934 C CD1 . LEU A 1 245 ? 10.857 30.386 39.477 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CD1 1
+ATOM 1935 C CD2 . LEU A 1 245 ? 11.483 31.802 37.524 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 322 LEU A CD2 1
+ATOM 1936 N N . VAL A 1 246 ? 15.768 28.949 37.583 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A N 1
+ATOM 1937 C CA . VAL A 1 246 ? 16.778 27.908 37.706 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A CA 1
+ATOM 1938 C C . VAL A 1 246 ? 16.204 26.788 38.562 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A C 1
+ATOM 1939 O O . VAL A 1 246 ? 15.516 27.046 39.551 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A O 1
+ATOM 1940 C CB . VAL A 1 246 ? 18.077 28.443 38.360 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A CB 1
+ATOM 1941 C CG1 . VAL A 1 246 ? 17.822 28.817 39.817 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A CG1 1
+ATOM 1942 C CG2 . VAL A 1 246 ? 19.185 27.387 38.253 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 323 VAL A CG2 1
+ATOM 1943 N N . LYS A 1 247 ? 16.464 25.547 38.168 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A N 1
+ATOM 1944 C CA . LYS A 1 247 ? 15.982 24.400 38.922 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A CA 1
+ATOM 1945 C C . LYS A 1 247 ? 16.808 24.204 40.179 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A C 1
+ATOM 1946 O O . LYS A 1 247 ? 18.038 24.276 40.142 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A O 1
+ATOM 1947 C CB . LYS A 1 247 ? 16.072 23.113 38.101 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A CB 1
+ATOM 1948 C CG . LYS A 1 247 ? 15.115 23.009 36.943 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A CG 1
+ATOM 1949 C CD . LYS A 1 247 ? 15.326 21.677 36.241 1.00 32.39 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A CD 1
+ATOM 1950 C CE . LYS A 1 247 ? 14.437 21.549 35.023 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A CE 1
+ATOM 1951 N NZ . LYS A 1 247 ? 14.717 20.280 34.303 1.00 45.18 ? ? ? ? ? ? 324 LYS A NZ 1
+ATOM 1952 N N . LEU A 1 248 ? 16.114 23.937 41.279 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A N 1
+ATOM 1953 C CA . LEU A 1 248 ? 16.736 23.686 42.571 1.00 19.27 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CA 1
+ATOM 1954 C C . LEU A 1 248 ? 16.613 22.177 42.830 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A C 1
+ATOM 1955 O O . LEU A 1 248 ? 15.532 21.682 43.158 1.00 26.38 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A O 1
+ATOM 1956 C CB . LEU A 1 248 ? 16.013 24.500 43.652 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CB 1
+ATOM 1957 C CG . LEU A 1 248 ? 16.439 24.321 45.108 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CG 1
+ATOM 1958 C CD1 . LEU A 1 248 ? 17.948 24.305 45.210 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CD1 1
+ATOM 1959 C CD2 . LEU A 1 248 ? 15.847 25.444 45.949 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 325 LEU A CD2 1
+ATOM 1960 N N . HIS A 1 249 ? 17.721 21.453 42.671 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A N 1
+ATOM 1961 C CA . HIS A 1 249 ? 17.740 19.996 42.843 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A CA 1
+ATOM 1962 C C . HIS A 1 249 ? 17.739 19.438 44.265 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A C 1
+ATOM 1963 O O . HIS A 1 249 ? 17.030 18.475 44.573 1.00 20.29 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A O 1
+ATOM 1964 C CB . HIS A 1 249 ? 18.966 19.384 42.167 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A CB 1
+ATOM 1965 C CG . HIS A 1 249 ? 19.064 19.640 40.699 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A CG 1
+ATOM 1966 N ND1 . HIS A 1 249 ? 18.037 19.369 39.819 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A ND1 1
+ATOM 1967 C CD2 . HIS A 1 249 ? 20.113 20.039 39.939 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A CD2 1
+ATOM 1968 C CE1 . HIS A 1 249 ? 18.451 19.586 38.584 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A CE1 1
+ATOM 1969 N NE2 . HIS A 1 249 ? 19.706 19.993 38.628 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 326 HIS A NE2 1
+ATOM 1970 N N . ALA A 1 250 ? 18.561 20.017 45.129 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 327 ALA A N 1
+ATOM 1971 C CA . ALA A 1 250 ? 18.678 19.481 46.473 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 327 ALA A CA 1
+ATOM 1972 C C . ALA A 1 250 ? 19.393 20.444 47.400 1.00 9.97 ? ? ? ? ? ? 327 ALA A C 1
+ATOM 1973 O O . ALA A 1 250 ? 19.811 21.524 46.985 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 327 ALA A O 1
+ATOM 1974 C CB . ALA A 1 250 ? 19.449 18.162 46.409 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 327 ALA A CB 1
+ATOM 1975 N N . VAL A 1 251 ? 19.529 20.033 48.657 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A N 1
+ATOM 1976 C CA . VAL A 1 251 ? 20.206 20.832 49.671 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A CA 1
+ATOM 1977 C C . VAL A 1 251 ? 20.965 19.926 50.640 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A C 1
+ATOM 1978 O O . VAL A 1 251 ? 20.641 18.750 50.777 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A O 1
+ATOM 1979 C CB . VAL A 1 251 ? 19.194 21.653 50.521 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A CB 1
+ATOM 1980 C CG1 . VAL A 1 251 ? 18.439 22.638 49.650 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A CG1 1
+ATOM 1981 C CG2 . VAL A 1 251 ? 18.215 20.703 51.230 1.00 9.80 ? ? ? ? ? ? 328 VAL A CG2 1
+ATOM 1982 N N . VAL A 1 252 ? 21.992 20.474 51.285 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A N 1
+ATOM 1983 C CA . VAL A 1 252 ? 22.726 19.748 52.320 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A CA 1
+ATOM 1984 C C . VAL A 1 252 ? 22.300 20.587 53.508 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A C 1
+ATOM 1985 O O . VAL A 1 252 ? 22.592 21.774 53.552 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A O 1
+ATOM 1986 C CB . VAL A 1 252 ? 24.259 19.801 52.145 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A CB 1
+ATOM 1987 C CG1 . VAL A 1 252 ? 24.947 19.198 53.396 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A CG1 1
+ATOM 1988 C CG2 . VAL A 1 252 ? 24.660 18.999 50.928 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 329 VAL A CG2 1
+ATOM 1989 N N . THR A 1 253 ? 21.586 19.965 54.447 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 330 THR A N 1
+ATOM 1990 C CA . THR A 1 253 ? 21.005 20.639 55.617 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 330 THR A CA 1
+ATOM 1991 C C . THR A 1 253 ? 21.876 21.059 56.809 1.00 25.35 ? ? ? ? ? ? 330 THR A C 1
+ATOM 1992 O O . THR A 1 253 ? 21.403 21.802 57.674 1.00 25.25 ? ? ? ? ? ? 330 THR A O 1
+ATOM 1993 C CB . THR A 1 253 ? 19.849 19.791 56.192 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 330 THR A CB 1
+ATOM 1994 O OG1 . THR A 1 253 ? 20.368 18.545 56.670 1.00 25.52 ? ? ? ? ? ? 330 THR A OG1 1
+ATOM 1995 C CG2 . THR A 1 253 ? 18.822 19.489 55.125 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 330 THR A CG2 1
+ATOM 1996 N N . LYS A 1 254 ? 23.121 20.594 56.876 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 331 LYS A N 1
+ATOM 1997 C CA . LYS A 1 254 ? 24.000 20.955 57.998 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 331 LYS A CA 1
+ATOM 1998 C C . LYS A 1 254 ? 24.982 22.042 57.569 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 331 LYS A C 1
+ATOM 1999 O O . LYS A 1 254 ? 25.442 22.043 56.434 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 331 LYS A O 1
+ATOM 2000 C CB . LYS A 1 254 ? 24.775 19.727 58.480 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 331 LYS A CB 1
+ATOM 2001 C CG . LYS A 1 254 ? 23.899 18.553 58.897 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 331 LYS A CG 1
+ATOM 2002 C CD . LYS A 1 254 ? 23.017 18.883 60.091 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 331 LYS A CD 1
+ATOM 2003 C CE . LYS A 1 254 ? 22.121 17.699 60.417 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 331 LYS A CE 1
+ATOM 2004 N NZ . LYS A 1 254 ? 21.263 17.936 61.609 1.00 38.75 ? ? ? ? ? ? 331 LYS A NZ 1
+ATOM 2005 N N . GLU A 1 255 ? 25.320 22.963 58.467 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A N 1
+ATOM 2006 C CA . GLU A 1 255 ? 26.241 24.031 58.099 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A CA 1
+ATOM 2007 C C . GLU A 1 255 ? 27.626 23.474 57.776 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A C 1
+ATOM 2008 O O . GLU A 1 255 ? 28.109 22.562 58.436 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A O 1
+ATOM 2009 C CB . GLU A 1 255 ? 26.336 25.085 59.214 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A CB 1
+ATOM 2010 C CG . GLU A 1 255 ? 25.023 25.801 59.503 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A CG 1
+ATOM 2011 C CD . GLU A 1 255 ? 25.179 26.955 60.483 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A CD 1
+ATOM 2012 O OE1 . GLU A 1 255 ? 25.741 26.737 61.577 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A OE1 1
+ATOM 2013 O OE2 . GLU A 1 255 ? 24.733 28.079 60.162 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 332 GLU A OE2 1
+ATOM 2014 N N . PRO A 1 256 ? 28.274 24.010 56.736 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 333 PRO A N 1
+ATOM 2015 C CA . PRO A 1 256 ? 27.774 25.084 55.875 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 333 PRO A CA 1
+ATOM 2016 C C . PRO A 1 256 ? 26.707 24.546 54.909 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 333 PRO A C 1
+ATOM 2017 O O . PRO A 1 256 ? 26.911 23.531 54.246 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 333 PRO A O 1
+ATOM 2018 C CB . PRO A 1 256 ? 29.045 25.546 55.170 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 333 PRO A CB 1
+ATOM 2019 C CG . PRO A 1 256 ? 29.733 24.233 54.938 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 333 PRO A CG 1
+ATOM 2020 C CD . PRO A 1 256 ? 29.632 23.614 56.319 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 333 PRO A CD 1
+ATOM 2021 N N . ILE A 1 257 ? 25.572 25.236 54.836 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A N 1
+ATOM 2022 C CA . ILE A 1 257 ? 24.465 24.819 53.978 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A CA 1
+ATOM 2023 C C . ILE A 1 257 ? 24.818 24.847 52.490 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A C 1
+ATOM 2024 O O . ILE A 1 257 ? 25.486 25.761 52.030 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A O 1
+ATOM 2025 C CB . ILE A 1 257 ? 23.212 25.721 54.212 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A CB 1
+ATOM 2026 C CG1 . ILE A 1 257 ? 22.719 25.579 55.658 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A CG1 1
+ATOM 2027 C CG2 . ILE A 1 257 ? 22.105 25.380 53.203 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A CG2 1
+ATOM 2028 C CD1 . ILE A 1 257 ? 22.442 24.177 56.085 1.00 24.45 ? ? ? ? ? ? 334 ILE A CD1 1
+ATOM 2029 N N . TYR A 1 258 ? 24.380 23.824 51.755 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A N 1
+ATOM 2030 C CA . TYR A 1 258 ? 24.594 23.732 50.308 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A CA 1
+ATOM 2031 C C . TYR A 1 258 ? 23.245 23.769 49.589 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A C 1
+ATOM 2032 O O . TYR A 1 258 ? 22.311 23.075 49.994 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A O 1
+ATOM 2033 C CB . TYR A 1 258 ? 25.283 22.414 49.917 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A CB 1
+ATOM 2034 C CG . TYR A 1 258 ? 26.768 22.336 50.193 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A CG 1
+ATOM 2035 C CD1 . TYR A 1 258 ? 27.463 23.422 50.730 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A CD1 1
+ATOM 2036 C CD2 . TYR A 1 258 ? 27.490 21.182 49.882 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A CD2 1
+ATOM 2037 C CE1 . TYR A 1 258 ? 28.844 23.362 50.947 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A CE1 1
+ATOM 2038 C CE2 . TYR A 1 258 ? 28.877 21.113 50.096 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A CE2 1
+ATOM 2039 C CZ . TYR A 1 258 ? 29.541 22.207 50.626 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A CZ 1
+ATOM 2040 O OH . TYR A 1 258 ? 30.903 22.159 50.820 1.00 30.70 ? ? ? ? ? ? 335 TYR A OH 1
+ATOM 2041 N N . ILE A 1 259 ? 23.156 24.580 48.536 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 336 ILE A N 1
+ATOM 2042 C CA . ILE A 1 259 ? 21.956 24.684 47.713 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 336 ILE A CA 1
+ATOM 2043 C C . ILE A 1 259 ? 22.412 24.210 46.333 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 336 ILE A C 1
+ATOM 2044 O O . ILE A 1 259 ? 23.196 24.898 45.662 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 336 ILE A O 1
+ATOM 2045 C CB . ILE A 1 259 ? 21.462 26.136 47.589 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 336 ILE A CB 1
+ATOM 2046 C CG1 . ILE A 1 259 ? 21.295 26.756 48.975 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 336 ILE A CG1 1
+ATOM 2047 C CG2 . ILE A 1 259 ? 20.125 26.154 46.859 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 336 ILE A CG2 1
+ATOM 2048 C CD1 . ILE A 1 259 ? 20.873 28.225 48.956 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 336 ILE A CD1 1
+ATOM 2049 N N . ILE A 1 260 ? 21.936 23.036 45.921 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A N 1
+ATOM 2050 C CA . ILE A 1 260 ? 22.332 22.464 44.645 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A CA 1
+ATOM 2051 C C . ILE A 1 260 ? 21.340 22.778 43.527 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A C 1
+ATOM 2052 O O . ILE A 1 260 ? 20.151 22.481 43.639 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A O 1
+ATOM 2053 C CB . ILE A 1 260 ? 22.512 20.919 44.741 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A CB 1
+ATOM 2054 C CG1 . ILE A 1 260 ? 23.574 20.555 45.799 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A CG1 1
+ATOM 2055 C CG2 . ILE A 1 260 ? 22.970 20.364 43.378 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A CG2 1
+ATOM 2056 C CD1 . ILE A 1 260 ? 23.040 20.495 47.246 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 337 ILE A CD1 1
+ATOM 2057 N N . THR A 1 261 ? 21.833 23.380 42.450 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 338 THR A N 1
+ATOM 2058 C CA . THR A 1 261 ? 20.973 23.725 41.324 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 338 THR A CA 1
+ATOM 2059 C C . THR A 1 261 ? 21.597 23.262 40.025 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 338 THR A C 1
+ATOM 2060 O O . THR A 1 261 ? 22.712 22.723 40.003 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 338 THR A O 1
+ATOM 2061 C CB . THR A 1 261 ? 20.760 25.248 41.197 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 338 THR A CB 1
+ATOM 2062 O OG1 . THR A 1 261 ? 21.973 25.864 40.747 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 338 THR A OG1 1
+ATOM 2063 C CG2 . THR A 1 261 ? 20.365 25.852 42.540 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 338 THR A CG2 1
+ATOM 2064 N N . GLU A 1 262 ? 20.873 23.472 38.934 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A N 1
+ATOM 2065 C CA . GLU A 1 262 ? 21.397 23.102 37.633 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CA 1
+ATOM 2066 C C . GLU A 1 262 ? 22.510 24.107 37.329 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A C 1
+ATOM 2067 O O . GLU A 1 262 ? 22.509 25.218 37.858 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A O 1
+ATOM 2068 C CB . GLU A 1 262 ? 20.286 23.167 36.573 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CB 1
+ATOM 2069 C CG . GLU A 1 262 ? 19.679 24.546 36.348 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CG 1
+ATOM 2070 C CD . GLU A 1 262 ? 18.532 24.504 35.353 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A CD 1
+ATOM 2071 O OE1 . GLU A 1 262 ? 18.700 23.867 34.288 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A OE1 1
+ATOM 2072 O OE2 . GLU A 1 262 ? 17.475 25.112 35.630 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 339 GLU A OE2 1
+ATOM 2073 N N . PHE A 1 263 ? 23.468 23.706 36.502 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 340 PHE A N 1
+ATOM 2074 C CA . PHE A 1 263 ? 24.586 24.570 36.132 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 340 PHE A CA 1
+ATOM 2075 C C . PHE A 1 263 ? 24.275 25.358 34.860 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 340 PHE A C 1
+ATOM 2076 O O . PHE A 1 263 ? 23.824 24.791 33.869 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 340 PHE A O 1
+ATOM 2077 C CB . PHE A 1 263 ? 25.834 23.717 35.912 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 340 PHE A CB 1
+ATOM 2078 C CG . PHE A 1 263 ? 26.961 24.457 35.281 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 340 PHE A CG 1
+ATOM 2079 C CD1 . PHE A 1 263 ? 27.610 25.478 35.962 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 340 PHE A CD1 1
+ATOM 2080 C CD2 . PHE A 1 263 ? 27.346 24.167 33.979 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 340 PHE A CD2 1
+ATOM 2081 C CE1 . PHE A 1 263 ? 28.626 26.203 35.358 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 340 PHE A CE1 1
+ATOM 2082 C CE2 . PHE A 1 263 ? 28.366 24.890 33.361 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 340 PHE A CE2 1
+ATOM 2083 C CZ . PHE A 1 263 ? 29.004 25.911 34.056 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 340 PHE A CZ 1
+ATOM 2084 N N . MET A 1 264 ? 24.523 26.664 34.891 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 341 MET A N 1
+ATOM 2085 C CA . MET A 1 264 ? 24.271 27.523 33.736 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 341 MET A CA 1
+ATOM 2086 C C . MET A 1 264 ? 25.602 27.965 33.124 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 341 MET A C 1
+ATOM 2087 O O . MET A 1 264 ? 26.352 28.750 33.709 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 341 MET A O 1
+ATOM 2088 C CB . MET A 1 264 ? 23.418 28.720 34.162 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 341 MET A CB 1
+ATOM 2089 C CG . MET A 1 264 ? 22.003 28.312 34.559 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 341 MET A CG 1
+ATOM 2090 S SD . MET A 1 264 ? 21.047 27.703 33.147 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 341 MET A SD 1
+ATOM 2091 C CE . MET A 1 264 ? 19.614 27.114 33.960 1.00 35.21 ? ? ? ? ? ? 341 MET A CE 1
+ATOM 2092 N N . ALA A 1 265 ? 25.879 27.435 31.937 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 342 ALA A N 1
+ATOM 2093 C CA . ALA A 1 265 ? 27.125 27.675 31.219 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 342 ALA A CA 1
+ATOM 2094 C C . ALA A 1 265 ? 27.597 29.113 31.063 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 342 ALA A C 1
+ATOM 2095 O O . ALA A 1 265 ? 28.796 29.373 31.129 1.00 23.85 ? ? ? ? ? ? 342 ALA A O 1
+ATOM 2096 C CB . ALA A 1 265 ? 27.058 26.994 29.836 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 342 ALA A CB 1
+ATOM 2097 N N . LYS A 1 266 ? 26.680 30.056 30.876 1.00 22.00 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A N 1
+ATOM 2098 C CA . LYS A 1 266 ? 27.108 31.437 30.685 1.00 23.86 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A CA 1
+ATOM 2099 C C . LYS A 1 266 ? 27.078 32.400 31.867 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A C 1
+ATOM 2100 O O . LYS A 1 266 ? 27.114 33.609 31.674 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A O 1
+ATOM 2101 C CB . LYS A 1 266 ? 26.362 32.041 29.498 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A CB 1
+ATOM 2102 C CG . LYS A 1 266 ? 26.722 31.358 28.186 1.00 33.46 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A CG 1
+ATOM 2103 C CD . LYS A 1 266 ? 26.003 31.979 27.009 1.00 36.60 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A CD 1
+ATOM 2104 C CE . LYS A 1 266 ? 26.340 31.246 25.724 1.00 39.07 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A CE 1
+ATOM 2105 N NZ . LYS A 1 266 ? 27.796 31.297 25.444 1.00 41.33 ? ? ? ? ? ? 343 LYS A NZ 1
+ATOM 2106 N N . GLY A 1 267 ? 27.021 31.866 33.083 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 344 GLY A N 1
+ATOM 2107 C CA . GLY A 1 267 ? 27.037 32.706 34.270 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 344 GLY A CA 1
+ATOM 2108 C C . GLY A 1 267 ? 25.865 33.643 34.478 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 344 GLY A C 1
+ATOM 2109 O O . GLY A 1 267 ? 24.763 33.381 34.005 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 344 GLY A O 1
+ATOM 2110 N N . SER A 1 268 ? 26.097 34.733 35.205 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 345 SER A N 1
+ATOM 2111 C CA . SER A 1 268 ? 25.033 35.697 35.470 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 345 SER A CA 1
+ATOM 2112 C C . SER A 1 268 ? 24.841 36.605 34.269 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 345 SER A C 1
+ATOM 2113 O O . SER A 1 268 ? 25.773 36.842 33.492 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 345 SER A O 1
+ATOM 2114 C CB . SER A 1 268 ? 25.357 36.558 36.690 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 345 SER A CB 1
+ATOM 2115 O OG . SER A 1 268 ? 26.481 37.380 36.440 1.00 26.65 ? ? ? ? ? ? 345 SER A OG 1
+ATOM 2116 N N . LEU A 1 269 ? 23.624 37.111 34.122 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A N 1
+ATOM 2117 C CA . LEU A 1 269 ? 23.298 38.006 33.022 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CA 1
+ATOM 2118 C C . LEU A 1 269 ? 24.206 39.221 33.124 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A C 1
+ATOM 2119 O O . LEU A 1 269 ? 24.618 39.798 32.119 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A O 1
+ATOM 2120 C CB . LEU A 1 269 ? 21.835 38.436 33.118 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CB 1
+ATOM 2121 C CG . LEU A 1 269 ? 21.323 39.424 32.068 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CG 1
+ATOM 2122 C CD1 . LEU A 1 269 ? 21.512 38.843 30.688 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CD1 1
+ATOM 2123 C CD2 . LEU A 1 269 ? 19.850 39.722 32.321 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 346 LEU A CD2 1
+ATOM 2124 N N . LEU A 1 270 ? 24.521 39.601 34.353 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A N 1
+ATOM 2125 C CA . LEU A 1 270 ? 25.383 40.743 34.581 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CA 1
+ATOM 2126 C C . LEU A 1 270 ? 26.747 40.512 33.923 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A C 1
+ATOM 2127 O O . LEU A 1 270 ? 27.177 41.306 33.091 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A O 1
+ATOM 2128 C CB . LEU A 1 270 ? 25.535 40.985 36.083 1.00 25.16 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CB 1
+ATOM 2129 C CG . LEU A 1 270 ? 26.338 42.224 36.468 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CG 1
+ATOM 2130 C CD1 . LEU A 1 270 ? 25.701 43.460 35.837 1.00 25.05 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CD1 1
+ATOM 2131 C CD2 . LEU A 1 270 ? 26.395 42.347 37.979 1.00 29.42 ? ? ? ? ? ? 347 LEU A CD2 1
+ATOM 2132 N N . ASP A 1 271 ? 27.422 39.421 34.271 1.00 30.77 ? ? ? ? ? ? 348 ASP A N 1
+ATOM 2133 C CA . ASP A 1 271 ? 28.725 39.146 33.670 1.00 31.67 ? ? ? ? ? ? 348 ASP A CA 1
+ATOM 2134 C C . ASP A 1 271 ? 28.598 38.970 32.163 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 348 ASP A C 1
+ATOM 2135 O O . ASP A 1 271 ? 29.439 39.450 31.400 1.00 31.04 ? ? ? ? ? ? 348 ASP A O 1
+ATOM 2136 C CB . ASP A 1 271 ? 29.361 37.880 34.248 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 348 ASP A CB 1
+ATOM 2137 C CG . ASP A 1 271 ? 29.588 37.964 35.740 1.00 35.56 ? ? ? ? ? ? 348 ASP A CG 1
+ATOM 2138 O OD1 . ASP A 1 271 ? 29.991 39.039 36.246 1.00 36.10 ? ? ? ? ? ? 348 ASP A OD1 1
+ATOM 2139 O OD2 . ASP A 1 271 ? 29.390 36.927 36.402 1.00 38.06 ? ? ? ? ? ? 348 ASP A OD2 1
+ATOM 2140 N N . PHE A 1 272 ? 27.547 38.274 31.738 1.00 26.76 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A N 1
+ATOM 2141 C CA . PHE A 1 272 ? 27.320 38.036 30.318 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CA 1
+ATOM 2142 C C . PHE A 1 272 ? 27.177 39.330 29.524 1.00 26.54 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A C 1
+ATOM 2143 O O . PHE A 1 272 ? 27.744 39.469 28.444 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A O 1
+ATOM 2144 C CB . PHE A 1 272 ? 26.069 37.183 30.108 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CB 1
+ATOM 2145 C CG . PHE A 1 272 ? 25.718 36.979 28.665 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CG 1
+ATOM 2146 C CD1 . PHE A 1 272 ? 26.569 36.273 27.823 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CD1 1
+ATOM 2147 C CD2 . PHE A 1 272 ? 24.555 37.528 28.135 1.00 28.35 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CD2 1
+ATOM 2148 C CE1 . PHE A 1 272 ? 26.268 36.118 26.474 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CE1 1
+ATOM 2149 C CE2 . PHE A 1 272 ? 24.243 37.382 26.792 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CE2 1
+ATOM 2150 C CZ . PHE A 1 272 ? 25.101 36.675 25.956 1.00 32.35 ? ? ? ? ? ? 349 PHE A CZ 1
+ATOM 2151 N N . LEU A 1 273 ? 26.420 40.284 30.051 1.00 27.29 ? ? ? ? ? ? 350 LEU A N 1
+ATOM 2152 C CA . LEU A 1 273 ? 26.230 41.542 29.337 1.00 27.47 ? ? ? ? ? ? 350 LEU A CA 1
+ATOM 2153 C C . LEU A 1 273 ? 27.496 42.389 29.252 1.00 30.80 ? ? ? ? ? ? 350 LEU A C 1
+ATOM 2154 O O . LEU A 1 273 ? 27.680 43.143 28.295 1.00 25.94 ? ? ? ? ? ? 350 LEU A O 1
+ATOM 2155 C CB . LEU A 1 273 ? 25.109 42.357 29.982 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 350 LEU A CB 1
+ATOM 2156 C CG . LEU A 1 273 ? 23.712 41.739 29.865 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 350 LEU A CG 1
+ATOM 2157 C CD1 . LEU A 1 273 ? 22.701 42.626 30.565 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 350 LEU A CD1 1
+ATOM 2158 C CD2 . LEU A 1 273 ? 23.352 41.567 28.399 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 350 LEU A CD2 1
+ATOM 2159 N N . LYS A 1 274 ? 28.365 42.259 30.250 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A N 1
+ATOM 2160 C CA . LYS A 1 274 ? 29.605 43.026 30.288 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A CA 1
+ATOM 2161 C C . LYS A 1 274 ? 30.722 42.326 29.513 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A C 1
+ATOM 2162 O O . LYS A 1 274 ? 31.806 42.884 29.332 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A O 1
+ATOM 2163 C CB . LYS A 1 274 ? 30.028 43.255 31.747 1.00 33.97 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A CB 1
+ATOM 2164 C CG . LYS A 1 274 ? 28.988 44.030 32.582 1.00 33.62 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A CG 1
+ATOM 2165 C CD . LYS A 1 274 ? 29.295 44.027 34.088 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A CD 1
+ATOM 2166 C CE . LYS A 1 274 ? 30.617 44.699 34.424 1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A CE 1
+ATOM 2167 N NZ . LYS A 1 274 ? 30.638 46.137 34.023 1.00 44.71 ? ? ? ? ? ? 351 LYS A NZ 1
+ATOM 2168 N N . SER A 1 275 ? 30.451 41.108 29.052 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 352 SER A N 1
+ATOM 2169 C CA . SER A 1 275 ? 31.438 40.348 28.296 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 352 SER A CA 1
+ATOM 2170 C C . SER A 1 275 ? 31.370 40.741 26.827 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 352 SER A C 1
+ATOM 2171 O O . SER A 1 275 ? 30.516 41.532 26.424 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 352 SER A O 1
+ATOM 2172 C CB . SER A 1 275 ? 31.178 38.849 28.411 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 352 SER A CB 1
+ATOM 2173 O OG . SER A 1 275 ? 30.075 38.463 27.610 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 352 SER A OG 1
+ATOM 2174 N N . ASP A 1 276 ? 32.258 40.157 26.028 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 353 ASP A N 1
+ATOM 2175 C CA . ASP A 1 276 ? 32.322 40.452 24.600 1.00 38.14 ? ? ? ? ? ? 353 ASP A CA 1
+ATOM 2176 C C . ASP A 1 276 ? 31.059 40.007 23.862 1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 353 ASP A C 1
+ATOM 2177 O O . ASP A 1 276 ? 30.425 40.802 23.162 1.00 35.51 ? ? ? ? ? ? 353 ASP A O 1
+ATOM 2178 C CB . ASP A 1 276 ? 33.557 39.783 23.983 1.00 38.45 ? ? ? ? ? ? 353 ASP A CB 1
+ATOM 2179 C CG . ASP A 1 276 ? 33.795 40.211 22.546 1.00 41.95 ? ? ? ? ? ? 353 ASP A CG 1
+ATOM 2180 O OD1 . ASP A 1 276 ? 33.969 41.426 22.310 1.00 37.79 ? ? ? ? ? ? 353 ASP A OD1 1
+ATOM 2181 O OD2 . ASP A 1 276 ? 33.809 39.336 21.653 1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 353 ASP A OD2 1
+ATOM 2182 N N . GLU A 1 277 ? 30.694 38.738 24.011 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A N 1
+ATOM 2183 C CA . GLU A 1 277 ? 29.497 38.228 23.352 1.00 35.63 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A CA 1
+ATOM 2184 C C . GLU A 1 277 ? 28.272 39.015 23.798 1.00 34.76 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A C 1
+ATOM 2185 O O . GLU A 1 277 ? 27.299 39.144 23.054 1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A O 1
+ATOM 2186 C CB . GLU A 1 277 ? 29.297 36.746 23.666 1.00 36.91 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A CB 1
+ATOM 2187 C CG . GLU A 1 277 ? 27.926 36.221 23.275 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A CG 1
+ATOM 2188 C CD . GLU A 1 277 ? 27.744 34.761 23.620 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A CD 1
+ATOM 2189 O OE1 . GLU A 1 277 ? 28.203 34.357 24.707 1.00 45.83 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A OE1 1
+ATOM 2190 O OE2 . GLU A 1 277 ? 27.124 34.023 22.826 1.00 43.84 ? ? ? ? ? ? 354 GLU A OE2 1
+ATOM 2191 N N . GLY A 1 278 ? 28.326 39.543 25.015 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 355 GLY A N 1
+ATOM 2192 C CA . GLY A 1 278 ? 27.208 40.313 25.529 1.00 35.31 ? ? ? ? ? ? 355 GLY A CA 1
+ATOM 2193 C C . GLY A 1 278 ? 27.081 41.682 24.885 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 355 GLY A C 1
+ATOM 2194 O O . GLY A 1 278 ? 25.974 42.148 24.610 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 355 GLY A O 1
+ATOM 2195 N N . SER A 1 279 ? 28.215 42.332 24.640 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 356 SER A N 1
+ATOM 2196 C CA . SER A 1 279 ? 28.210 43.656 24.030 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 356 SER A CA 1
+ATOM 2197 C C . SER A 1 279 ? 27.623 43.596 22.622 1.00 34.90 ? ? ? ? ? ? 356 SER A C 1
+ATOM 2198 O O . SER A 1 279 ? 27.107 44.590 22.116 1.00 35.64 ? ? ? ? ? ? 356 SER A O 1
+ATOM 2199 C CB . SER A 1 279 ? 29.635 44.222 23.970 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 356 SER A CB 1
+ATOM 2200 O OG . SER A 1 279 ? 30.459 43.436 23.124 1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 356 SER A OG 1
+ATOM 2201 N N . LYS A 1 280 ? 27.692 42.428 21.995 1.00 33.23 ? ? ? ? ? ? 357 LYS A N 1
+ATOM 2202 C CA . LYS A 1 280 ? 27.178 42.267 20.638 1.00 35.36 ? ? ? ? ? ? 357 LYS A CA 1
+ATOM 2203 C C . LYS A 1 280 ? 25.682 41.948 20.553 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 357 LYS A C 1
+ATOM 2204 O O . LYS A 1 280 ? 25.147 41.766 19.457 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 357 LYS A O 1
+ATOM 2205 C CB . LYS A 1 280 ? 27.966 41.180 19.906 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 357 LYS A CB 1
+ATOM 2206 C CG . LYS A 1 280 ? 29.453 41.469 19.755 1.00 41.65 ? ? ? ? ? ? 357 LYS A CG 1
+ATOM 2207 C CD . LYS A 1 280 ? 30.141 40.330 19.014 1.00 45.86 ? ? ? ? ? ? 357 LYS A CD 1
+ATOM 2208 C CE . LYS A 1 280 ? 31.635 40.572 18.847 1.00 47.52 ? ? ? ? ? ? 357 LYS A CE 1
+ATOM 2209 N NZ . LYS A 1 280 ? 32.259 39.451 18.087 1.00 48.88 ? ? ? ? ? ? 357 LYS A NZ 1
+ATOM 2210 N N . GLN A 1 281 ? 25.012 41.867 21.696 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A N 1
+ATOM 2211 C CA . GLN A 1 281 ? 23.581 41.577 21.701 1.00 31.01 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A CA 1
+ATOM 2212 C C . GLN A 1 281 ? 22.817 42.855 21.362 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A C 1
+ATOM 2213 O O . GLN A 1 281 ? 22.917 43.848 22.079 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A O 1
+ATOM 2214 C CB . GLN A 1 281 ? 23.129 41.070 23.079 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A CB 1
+ATOM 2215 C CG . GLN A 1 281 ? 23.859 39.832 23.581 1.00 29.67 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A CG 1
+ATOM 2216 C CD . GLN A 1 281 ? 23.771 38.655 22.621 1.00 31.98 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A CD 1
+ATOM 2217 O OE1 . GLN A 1 281 ? 22.686 38.142 22.333 1.00 31.27 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A OE1 1
+ATOM 2218 N NE2 . GLN A 1 281 ? 24.922 38.221 22.121 1.00 31.56 ? ? ? ? ? ? 358 GLN A NE2 1
+ATOM 2219 N N . PRO A 1 282 ? 22.059 42.853 20.253 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 359 PRO A N 1
+ATOM 2220 C CA . PRO A 1 282 ? 21.267 44.004 19.808 1.00 31.81 ? ? ? ? ? ? 359 PRO A CA 1
+ATOM 2221 C C . PRO A 1 282 ? 20.101 44.318 20.755 1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 359 PRO A C 1
+ATOM 2222 O O . PRO A 1 282 ? 19.622 43.441 21.475 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 359 PRO A O 1
+ATOM 2223 C CB . PRO A 1 282 ? 20.790 43.560 18.428 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 359 PRO A CB 1
+ATOM 2224 C CG . PRO A 1 282 ? 20.592 42.086 18.643 1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 359 PRO A CG 1
+ATOM 2225 C CD . PRO A 1 282 ? 21.926 41.756 19.281 1.00 30.97 ? ? ? ? ? ? 359 PRO A CD 1
+ATOM 2226 N N . LEU A 1 283 ? 19.642 45.566 20.740 1.00 31.85 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A N 1
+ATOM 2227 C CA . LEU A 1 283 ? 18.544 45.997 21.604 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CA 1
+ATOM 2228 C C . LEU A 1 283 ? 17.344 45.043 21.610 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A C 1
+ATOM 2229 O O . LEU A 1 283 ? 16.766 44.779 22.662 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A O 1
+ATOM 2230 C CB . LEU A 1 283 ? 18.091 47.405 21.209 1.00 32.24 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CB 1
+ATOM 2231 C CG . LEU A 1 283 ? 16.956 48.034 22.021 1.00 34.57 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CG 1
+ATOM 2232 C CD1 . LEU A 1 283 ? 17.328 48.103 23.500 1.00 33.69 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CD1 1
+ATOM 2233 C CD2 . LEU A 1 283 ? 16.676 49.427 21.476 1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 360 LEU A CD2 1
+ATOM 2234 N N . PRO A 1 284 ? 16.929 44.545 20.432 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 361 PRO A N 1
+ATOM 2235 C CA . PRO A 1 284 ? 15.792 43.621 20.376 1.00 26.15 ? ? ? ? ? ? 361 PRO A CA 1
+ATOM 2236 C C . PRO A 1 284 ? 16.066 42.360 21.206 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 361 PRO A C 1
+ATOM 2237 O O . PRO A 1 284 ? 15.153 41.778 21.804 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 361 PRO A O 1
+ATOM 2238 C CB . PRO A 1 284 ? 15.684 43.319 18.880 1.00 26.77 ? ? ? ? ? ? 361 PRO A CB 1
+ATOM 2239 C CG . PRO A 1 284 ? 16.149 44.621 18.262 1.00 25.09 ? ? ? ? ? ? 361 PRO A CG 1
+ATOM 2240 C CD . PRO A 1 284 ? 17.418 44.809 19.070 1.00 28.73 ? ? ? ? ? ? 361 PRO A CD 1
+ATOM 2241 N N . LYS A 1 285 ? 17.329 41.943 21.234 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 362 LYS A N 1
+ATOM 2242 C CA . LYS A 1 285 ? 17.704 40.758 21.993 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 362 LYS A CA 1
+ATOM 2243 C C . LYS A 1 285 ? 17.665 41.076 23.475 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 362 LYS A C 1
+ATOM 2244 O O . LYS A 1 285 ? 17.257 40.244 24.277 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 362 LYS A O 1
+ATOM 2245 C CB . LYS A 1 285 ? 19.104 40.277 21.619 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 362 LYS A CB 1
+ATOM 2246 C CG . LYS A 1 285 ? 19.150 38.810 21.220 1.00 36.45 ? ? ? ? ? ? 362 LYS A CG 1
+ATOM 2247 C CD . LYS A 1 285 ? 18.507 37.908 22.259 1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 362 LYS A CD 1
+ATOM 2248 C CE . LYS A 1 285 ? 18.428 36.480 21.746 1.00 42.18 ? ? ? ? ? ? 362 LYS A CE 1
+ATOM 2249 N NZ . LYS A 1 285 ? 17.665 35.586 22.654 1.00 40.93 ? ? ? ? ? ? 362 LYS A NZ 1
+ATOM 2250 N N . LEU A 1 286 ? 18.101 42.277 23.841 1.00 19.76 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A N 1
+ATOM 2251 C CA . LEU A 1 286 ? 18.082 42.680 25.243 1.00 19.85 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CA 1
+ATOM 2252 C C . LEU A 1 286 ? 16.631 42.748 25.720 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A C 1
+ATOM 2253 O O . LEU A 1 286 ? 16.320 42.416 26.862 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A O 1
+ATOM 2254 C CB . LEU A 1 286 ? 18.752 44.043 25.415 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CB 1
+ATOM 2255 C CG . LEU A 1 286 ? 20.228 44.145 25.014 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CG 1
+ATOM 2256 C CD1 . LEU A 1 286 ? 20.690 45.584 25.188 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CD1 1
+ATOM 2257 C CD2 . LEU A 1 286 ? 21.071 43.203 25.852 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 363 LEU A CD2 1
+ATOM 2258 N N . ILE A 1 287 ? 15.741 43.186 24.836 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A N 1
+ATOM 2259 C CA . ILE A 1 287 ? 14.333 43.264 25.175 1.00 21.25 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A CA 1
+ATOM 2260 C C . ILE A 1 287 ? 13.800 41.848 25.366 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A C 1
+ATOM 2261 O O . ILE A 1 287 ? 12.989 41.609 26.257 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A O 1
+ATOM 2262 C CB . ILE A 1 287 ? 13.513 43.962 24.061 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A CB 1
+ATOM 2263 C CG1 . ILE A 1 287 ? 13.983 45.411 23.891 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A CG1 1
+ATOM 2264 C CG2 . ILE A 1 287 ? 12.036 43.913 24.395 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A CG2 1
+ATOM 2265 C CD1 . ILE A 1 287 ? 13.853 46.247 25.130 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 364 ILE A CD1 1
+ATOM 2266 N N . ASP A 1 288 ? 14.252 40.907 24.535 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A N 1
+ATOM 2267 C CA . ASP A 1 288 ? 13.774 39.538 24.672 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A CA 1
+ATOM 2268 C C . ASP A 1 288 ? 14.245 38.955 26.000 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A C 1
+ATOM 2269 O O . ASP A 1 288 ? 13.514 38.194 26.637 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A O 1
+ATOM 2270 C CB . ASP A 1 288 ? 14.238 38.646 23.523 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A CB 1
+ATOM 2271 C CG . ASP A 1 288 ? 13.586 37.276 23.573 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A CG 1
+ATOM 2272 O OD1 . ASP A 1 288 ? 12.342 37.215 23.542 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A OD1 1
+ATOM 2273 O OD2 . ASP A 1 288 ? 14.302 36.263 23.662 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 365 ASP A OD2 1
+ATOM 2274 N N . PHE A 1 289 ? 15.463 39.300 26.414 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A N 1
+ATOM 2275 C CA . PHE A 1 289 ? 15.963 38.835 27.706 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CA 1
+ATOM 2276 C C . PHE A 1 289 ? 15.025 39.382 28.790 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A C 1
+ATOM 2277 O O . PHE A 1 289 ? 14.646 38.675 29.725 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A O 1
+ATOM 2278 C CB . PHE A 1 289 ? 17.382 39.348 27.991 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CB 1
+ATOM 2279 C CG . PHE A 1 289 ? 18.453 38.751 27.114 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CG 1
+ATOM 2280 C CD1 . PHE A 1 289 ? 18.434 37.405 26.780 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CD1 1
+ATOM 2281 C CD2 . PHE A 1 289 ? 19.535 39.524 26.696 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CD2 1
+ATOM 2282 C CE1 . PHE A 1 289 ? 19.481 36.832 26.043 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CE1 1
+ATOM 2283 C CE2 . PHE A 1 289 ? 20.589 38.958 25.960 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CE2 1
+ATOM 2284 C CZ . PHE A 1 289 ? 20.559 37.611 25.635 1.00 23.27 ? ? ? ? ? ? 366 PHE A CZ 1
+ATOM 2285 N N . SER A 1 290 ? 14.658 40.653 28.663 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 367 SER A N 1
+ATOM 2286 C CA . SER A 1 290 ? 13.759 41.282 29.629 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 367 SER A CA 1
+ATOM 2287 C C . SER A 1 290 ? 12.401 40.590 29.657 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 367 SER A C 1
+ATOM 2288 O O . SER A 1 290 ? 11.797 40.426 30.721 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 367 SER A O 1
+ATOM 2289 C CB . SER A 1 290 ? 13.568 42.760 29.285 1.00 20.54 ? ? ? ? ? ? 367 SER A CB 1
+ATOM 2290 O OG . SER A 1 290 ? 14.791 43.455 29.410 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 367 SER A OG 1
+ATOM 2291 N N . ALA A 1 291 ? 11.919 40.189 28.484 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 368 ALA A N 1
+ATOM 2292 C CA . ALA A 1 291 ? 10.627 39.511 28.372 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 368 ALA A CA 1
+ATOM 2293 C C . ALA A 1 291 ? 10.685 38.130 29.025 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 368 ALA A C 1
+ATOM 2294 O O . ALA A 1 291 ? 9.718 37.675 29.648 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 368 ALA A O 1
+ATOM 2295 C CB . ALA A 1 291 ? 10.223 39.379 26.893 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 368 ALA A CB 1
+ATOM 2296 N N . GLN A 1 292 ? 11.817 37.451 28.870 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A N 1
+ATOM 2297 C CA . GLN A 1 292 ? 11.978 36.130 29.478 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A CA 1
+ATOM 2298 C C . GLN A 1 292 ? 11.916 36.224 30.997 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A C 1
+ATOM 2299 O O . GLN A 1 292 ? 11.254 35.420 31.664 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A O 1
+ATOM 2300 C CB . GLN A 1 292 ? 13.317 35.520 29.078 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A CB 1
+ATOM 2301 C CG . GLN A 1 292 ? 13.385 35.023 27.658 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A CG 1
+ATOM 2302 C CD . GLN A 1 292 ? 14.743 34.446 27.344 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A CD 1
+ATOM 2303 O OE1 . GLN A 1 292 ? 15.293 33.656 28.119 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A OE1 1
+ATOM 2304 N NE2 . GLN A 1 292 ? 15.291 34.821 26.200 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 369 GLN A NE2 1
+ATOM 2305 N N . ILE A 1 293 ? 12.616 37.212 31.541 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 370 ILE A N 1
+ATOM 2306 C CA . ILE A 1 293 ? 12.655 37.405 32.983 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 370 ILE A CA 1
+ATOM 2307 C C . ILE A 1 293 ? 11.261 37.784 33.488 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 370 ILE A C 1
+ATOM 2308 O O . ILE A 1 293 ? 10.794 37.277 34.511 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 370 ILE A O 1
+ATOM 2309 C CB . ILE A 1 293 ? 13.687 38.497 33.335 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 370 ILE A CB 1
+ATOM 2310 C CG1 . ILE A 1 293 ? 15.078 38.044 32.851 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 370 ILE A CG1 1
+ATOM 2311 C CG2 . ILE A 1 293 ? 13.661 38.778 34.846 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 370 ILE A CG2 1
+ATOM 2312 C CD1 . ILE A 1 293 ? 16.179 39.093 32.952 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 370 ILE A CD1 1
+ATOM 2313 N N . ALA A 1 294 ? 10.595 38.671 32.756 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 371 ALA A N 1
+ATOM 2314 C CA . ALA A 1 294 ? 9.252 39.105 33.121 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 371 ALA A CA 1
+ATOM 2315 C C . ALA A 1 294 ? 8.342 37.888 33.125 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 371 ALA A C 1
+ATOM 2316 O O . ALA A 1 294 ? 7.434 37.778 33.952 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 371 ALA A O 1
+ATOM 2317 C CB . ALA A 1 294 ? 8.736 40.152 32.117 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 371 ALA A CB 1
+ATOM 2318 N N . GLU A 1 295 ? 8.600 36.969 32.200 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A N 1
+ATOM 2319 C CA . GLU A 1 295 ? 7.809 35.750 32.093 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A CA 1
+ATOM 2320 C C . GLU A 1 295 ? 8.023 34.904 33.346 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A C 1
+ATOM 2321 O O . GLU A 1 295 ? 7.077 34.343 33.912 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A O 1
+ATOM 2322 C CB . GLU A 1 295 ? 8.242 34.952 30.864 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A CB 1
+ATOM 2323 C CG . GLU A 1 295 ? 7.388 33.743 30.592 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A CG 1
+ATOM 2324 C CD . GLU A 1 295 ? 7.962 32.876 29.493 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A CD 1
+ATOM 2325 O OE1 . GLU A 1 295 ? 8.592 33.431 28.563 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A OE1 1
+ATOM 2326 O OE2 . GLU A 1 295 ? 7.759 31.648 29.548 1.00 23.99 ? ? ? ? ? ? 372 GLU A OE2 1
+ATOM 2327 N N . GLY A 1 296 ? 9.282 34.808 33.762 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 373 GLY A N 1
+ATOM 2328 C CA . GLY A 1 296 ? 9.610 34.056 34.959 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 373 GLY A CA 1
+ATOM 2329 C C . GLY A 1 296 ? 8.966 34.722 36.162 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 373 GLY A C 1
+ATOM 2330 O O . GLY A 1 296 ? 8.442 34.041 37.040 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 373 GLY A O 1
+ATOM 2331 N N . MET A 1 297 ? 9.004 36.053 36.211 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 374 MET A N 1
+ATOM 2332 C CA . MET A 1 297 ? 8.397 36.769 37.333 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 374 MET A CA 1
+ATOM 2333 C C . MET A 1 297 ? 6.872 36.678 37.319 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 374 MET A C 1
+ATOM 2334 O O . MET A 1 297 ? 6.238 36.701 38.375 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 374 MET A O 1
+ATOM 2335 C CB . MET A 1 297 ? 8.849 38.239 37.362 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 374 MET A CB 1
+ATOM 2336 C CG . MET A 1 297 ? 10.338 38.439 37.711 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 374 MET A CG 1
+ATOM 2337 S SD . MET A 1 297 ? 10.789 37.654 39.278 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 374 MET A SD 1
+ATOM 2338 C CE . MET A 1 297 ? 9.528 38.434 40.393 1.00 9.47 ? ? ? ? ? ? 374 MET A CE 1
+ATOM 2339 N N . ALA A 1 298 ? 6.273 36.577 36.135 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 375 ALA A N 1
+ATOM 2340 C CA . ALA A 1 298 ? 4.819 36.435 36.061 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 375 ALA A CA 1
+ATOM 2341 C C . ALA A 1 298 ? 4.442 35.078 36.662 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 375 ALA A C 1
+ATOM 2342 O O . ALA A 1 298 ? 3.392 34.933 37.286 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 375 ALA A O 1
+ATOM 2343 C CB . ALA A 1 298 ? 4.341 36.528 34.609 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 375 ALA A CB 1
+ATOM 2344 N N . PHE A 1 299 ? 5.299 34.080 36.468 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 376 PHE A N 1
+ATOM 2345 C CA . PHE A 1 299 ? 5.060 32.747 37.036 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 376 PHE A CA 1
+ATOM 2346 C C . PHE A 1 299 ? 5.121 32.853 38.572 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 376 PHE A C 1
+ATOM 2347 O O . PHE A 1 299 ? 4.273 32.316 39.284 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 376 PHE A O 1
+ATOM 2348 C CB . PHE A 1 299 ? 6.134 31.765 36.543 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 376 PHE A CB 1
+ATOM 2349 C CG . PHE A 1 299 ? 6.113 30.431 37.240 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 376 PHE A CG 1
+ATOM 2350 C CD1 . PHE A 1 299 ? 5.070 29.534 37.038 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 376 PHE A CD1 1
+ATOM 2351 C CD2 . PHE A 1 299 ? 7.138 30.080 38.117 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 376 PHE A CD2 1
+ATOM 2352 C CE1 . PHE A 1 299 ? 5.042 28.297 37.700 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 376 PHE A CE1 1
+ATOM 2353 C CE2 . PHE A 1 299 ? 7.122 28.850 38.783 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 376 PHE A CE2 1
+ATOM 2354 C CZ . PHE A 1 299 ? 6.074 27.958 38.574 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 376 PHE A CZ 1
+ATOM 2355 N N . ILE A 1 300 ? 6.140 33.544 39.075 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 377 ILE A N 1
+ATOM 2356 C CA . ILE A 1 300 ? 6.311 33.738 40.519 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 377 ILE A CA 1
+ATOM 2357 C C . ILE A 1 300 ? 5.096 34.493 41.075 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 377 ILE A C 1
+ATOM 2358 O O . ILE A 1 300 ? 4.583 34.178 42.154 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 377 ILE A O 1
+ATOM 2359 C CB . ILE A 1 300 ? 7.635 34.505 40.795 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 377 ILE A CB 1
+ATOM 2360 C CG1 . ILE A 1 300 ? 8.815 33.576 40.462 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 377 ILE A CG1 1
+ATOM 2361 C CG2 . ILE A 1 300 ? 7.691 35.006 42.250 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 377 ILE A CG2 1
+ATOM 2362 C CD1 . ILE A 1 300 ? 10.191 34.211 40.577 1.00 9.13 ? ? ? ? ? ? 377 ILE A CD1 1
+ATOM 2363 N N . GLU A 1 301 ? 4.636 35.478 40.312 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A N 1
+ATOM 2364 C CA . GLU A 1 301 ? 3.466 36.271 40.672 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CA 1
+ATOM 2365 C C . GLU A 1 301 ? 2.245 35.341 40.790 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A C 1
+ATOM 2366 O O . GLU A 1 301 ? 1.488 35.403 41.767 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A O 1
+ATOM 2367 C CB . GLU A 1 301 ? 3.237 37.332 39.586 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CB 1
+ATOM 2368 C CG . GLU A 1 301 ? 2.102 38.309 39.855 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CG 1
+ATOM 2369 C CD . GLU A 1 301 ? 2.001 39.372 38.783 1.00 15.89 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A CD 1
+ATOM 2370 O OE1 . GLU A 1 301 ? 1.483 39.081 37.678 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A OE1 1
+ATOM 2371 O OE2 . GLU A 1 301 ? 2.469 40.499 39.041 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 378 GLU A OE2 1
+ATOM 2372 N N . GLN A 1 302 ? 2.058 34.473 39.797 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 379 GLN A N 1
+ATOM 2373 C CA . GLN A 1 302 ? 0.931 33.538 39.807 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 379 GLN A CA 1
+ATOM 2374 C C . GLN A 1 302 ? 0.954 32.564 40.965 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 379 GLN A C 1
+ATOM 2375 O O . GLN A 1 302 ? -0.101 32.180 41.473 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 379 GLN A O 1
+ATOM 2376 C CB . GLN A 1 302 ? 0.855 32.733 38.501 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 379 GLN A CB 1
+ATOM 2377 C CG . GLN A 1 302 ? 0.359 33.552 37.345 1.00 27.32 ? ? ? ? ? ? 379 GLN A CG 1
+ATOM 2378 C CD . GLN A 1 302 ? -1.024 34.133 37.607 1.00 34.26 ? ? ? ? ? ? 379 GLN A CD 1
+ATOM 2379 O OE1 . GLN A 1 302 ? -1.336 35.241 37.161 1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 379 GLN A OE1 1
+ATOM 2380 N NE2 . GLN A 1 302 ? -1.865 33.380 38.316 1.00 30.52 ? ? ? ? ? ? 379 GLN A NE2 1
+ATOM 2381 N N . ARG A 1 303 ? 2.151 32.158 41.376 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A N 1
+ATOM 2382 C CA . ARG A 1 303 ? 2.301 31.210 42.474 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A CA 1
+ATOM 2383 C C . ARG A 1 303 ? 2.355 31.878 43.853 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A C 1
+ATOM 2384 O O . ARG A 1 303 ? 2.548 31.209 44.862 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A O 1
+ATOM 2385 C CB . ARG A 1 303 ? 3.555 30.348 42.245 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A CB 1
+ATOM 2386 C CG . ARG A 1 303 ? 3.486 29.450 40.980 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A CG 1
+ATOM 2387 C CD . ARG A 1 303 ? 2.501 28.291 41.167 1.00 20.19 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A CD 1
+ATOM 2388 N NE . ARG A 1 303 ? 3.010 27.405 42.205 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A NE 1
+ATOM 2389 C CZ . ARG A 1 303 ? 3.924 26.462 41.998 1.00 24.65 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A CZ 1
+ATOM 2390 N NH1 . ARG A 1 303 ? 4.427 26.264 40.786 1.00 20.41 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A NH1 1
+ATOM 2391 N NH2 . ARG A 1 303 ? 4.395 25.764 43.019 1.00 29.65 ? ? ? ? ? ? 380 ARG A NH2 1
+ATOM 2392 N N . ASN A 1 304 ? 2.156 33.191 43.899 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 381 ASN A N 1
+ATOM 2393 C CA . ASN A 1 304 ? 2.196 33.939 45.165 1.00 17.55 ? ? ? ? ? ? 381 ASN A CA 1
+ATOM 2394 C C . ASN A 1 304 ? 3.528 33.783 45.897 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 381 ASN A C 1
+ATOM 2395 O O . ASN A 1 304 ? 3.555 33.434 47.080 1.00 16.13 ? ? ? ? ? ? 381 ASN A O 1
+ATOM 2396 C CB . ASN A 1 304 ? 1.056 33.509 46.112 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 381 ASN A CB 1
+ATOM 2397 C CG . ASN A 1 304 ? 0.953 34.386 47.384 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 381 ASN A CG 1
+ATOM 2398 O OD1 . ASN A 1 304 ? 0.258 34.022 48.339 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 381 ASN A OD1 1
+ATOM 2399 N ND2 . ASN A 1 304 ? 1.624 35.538 47.388 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 381 ASN A ND2 1
+ATOM 2400 N N . TYR A 1 305 ? 4.635 33.992 45.192 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A N 1
+ATOM 2401 C CA . TYR A 1 305 ? 5.935 33.954 45.853 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A CA 1
+ATOM 2402 C C . TYR A 1 305 ? 6.541 35.328 45.595 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A C 1
+ATOM 2403 O O . TYR A 1 305 ? 5.923 36.170 44.937 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A O 1
+ATOM 2404 C CB . TYR A 1 305 ? 6.845 32.835 45.310 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A CB 1
+ATOM 2405 C CG . TYR A 1 305 ? 7.960 32.467 46.282 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A CG 1
+ATOM 2406 C CD1 . TYR A 1 305 ? 7.661 32.077 47.595 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A CD1 1
+ATOM 2407 C CD2 . TYR A 1 305 ? 9.301 32.492 45.894 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A CD2 1
+ATOM 2408 C CE1 . TYR A 1 305 ? 8.673 31.718 48.497 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A CE1 1
+ATOM 2409 C CE2 . TYR A 1 305 ? 10.321 32.133 46.790 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A CE2 1
+ATOM 2410 C CZ . TYR A 1 305 ? 9.996 31.745 48.086 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A CZ 1
+ATOM 2411 O OH . TYR A 1 305 ? 10.988 31.367 48.968 1.00 16.69 ? ? ? ? ? ? 382 TYR A OH 1
+ATOM 2412 N N . ILE A 1 306 ? 7.732 35.574 46.126 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 383 ILE A N 1
+ATOM 2413 C CA . ILE A 1 306 ? 8.377 36.867 45.952 1.00 9.38 ? ? ? ? ? ? 383 ILE A CA 1
+ATOM 2414 C C . ILE A 1 306 ? 9.864 36.604 45.791 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 383 ILE A C 1
+ATOM 2415 O O . ILE A 1 306 ? 10.428 35.784 46.511 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 383 ILE A O 1
+ATOM 2416 C CB . ILE A 1 306 ? 8.176 37.755 47.205 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 383 ILE A CB 1
+ATOM 2417 C CG1 . ILE A 1 306 ? 6.685 37.893 47.512 1.00 8.97 ? ? ? ? ? ? 383 ILE A CG1 1
+ATOM 2418 C CG2 . ILE A 1 306 ? 8.786 39.140 46.978 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 383 ILE A CG2 1
+ATOM 2419 C CD1 . ILE A 1 306 ? 6.393 38.601 48.809 1.00 7.93 ? ? ? ? ? ? 383 ILE A CD1 1
+ATOM 2420 N N . HIS A 1 307 ? 10.504 37.288 44.854 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A N 1
+ATOM 2421 C CA . HIS A 1 307 ? 11.937 37.082 44.667 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A CA 1
+ATOM 2422 C C . HIS A 1 307 ? 12.730 37.683 45.830 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A C 1
+ATOM 2423 O O . HIS A 1 307 ? 13.514 36.990 46.472 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A O 1
+ATOM 2424 C CB . HIS A 1 307 ? 12.417 37.691 43.354 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A CB 1
+ATOM 2425 C CG . HIS A 1 307 ? 13.816 37.294 43.010 1.00 9.86 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A CG 1
+ATOM 2426 N ND1 . HIS A 1 307 ? 14.895 37.640 43.792 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A ND1 1
+ATOM 2427 C CD2 . HIS A 1 307 ? 14.294 36.460 42.058 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A CD2 1
+ATOM 2428 C CE1 . HIS A 1 307 ? 15.978 37.031 43.343 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A CE1 1
+ATOM 2429 N NE2 . HIS A 1 307 ? 15.640 36.308 42.290 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 384 HIS A NE2 1
+ATOM 2430 N N . ARG A 1 308 ? 12.515 38.975 46.076 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A N 1
+ATOM 2431 C CA . ARG A 1 308 ? 13.147 39.728 47.162 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A CA 1
+ATOM 2432 C C . ARG A 1 308 ? 14.540 40.277 46.874 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A C 1
+ATOM 2433 O O . ARG A 1 308 ? 15.013 41.153 47.596 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A O 1
+ATOM 2434 C CB . ARG A 1 308 ? 13.150 38.905 48.464 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A CB 1
+ATOM 2435 C CG . ARG A 1 308 ? 11.734 38.620 49.007 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A CG 1
+ATOM 2436 C CD . ARG A 1 308 ? 11.724 37.752 50.275 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A CD 1
+ATOM 2437 N NE . ARG A 1 308 ? 10.360 37.377 50.664 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A NE 1
+ATOM 2438 C CZ . ARG A 1 308 ? 9.683 37.899 51.684 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A CZ 1
+ATOM 2439 N NH1 . ARG A 1 308 ? 10.231 38.838 52.447 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A NH1 1
+ATOM 2440 N NH2 . ARG A 1 308 ? 8.458 37.465 51.956 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 385 ARG A NH2 1
+ATOM 2441 N N . ASP A 1 309 ? 15.190 39.789 45.822 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 386 ASP A N 1
+ATOM 2442 C CA . ASP A 1 309 ? 16.516 40.300 45.464 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 386 ASP A CA 1
+ATOM 2443 C C . ASP A 1 309 ? 16.716 40.186 43.959 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 386 ASP A C 1
+ATOM 2444 O O . ASP A 1 309 ? 17.702 39.625 43.477 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 386 ASP A O 1
+ATOM 2445 C CB . ASP A 1 309 ? 17.603 39.541 46.247 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 386 ASP A CB 1
+ATOM 2446 C CG . ASP A 1 309 ? 18.997 40.131 46.055 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 386 ASP A CG 1
+ATOM 2447 O OD1 . ASP A 1 309 ? 19.114 41.365 45.879 1.00 21.44 ? ? ? ? ? ? 386 ASP A OD1 1
+ATOM 2448 O OD2 . ASP A 1 309 ? 19.979 39.358 46.116 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 386 ASP A OD2 1
+ATOM 2449 N N . LEU A 1 310 ? 15.760 40.735 43.215 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 387 LEU A N 1
+ATOM 2450 C CA . LEU A 1 310 ? 15.816 40.685 41.766 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 387 LEU A CA 1
+ATOM 2451 C C . LEU A 1 310 ? 16.802 41.710 41.213 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 387 LEU A C 1
+ATOM 2452 O O . LEU A 1 310 ? 16.697 42.893 41.495 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 387 LEU A O 1
+ATOM 2453 C CB . LEU A 1 310 ? 14.418 40.926 41.183 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 387 LEU A CB 1
+ATOM 2454 C CG . LEU A 1 310 ? 14.247 40.766 39.669 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 387 LEU A CG 1
+ATOM 2455 C CD1 . LEU A 1 310 ? 14.575 39.332 39.267 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 387 LEU A CD1 1
+ATOM 2456 C CD2 . LEU A 1 310 ? 12.794 41.112 39.282 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 387 LEU A CD2 1
+ATOM 2457 N N . ARG A 1 311 ? 17.768 41.235 40.439 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A N 1
+ATOM 2458 C CA . ARG A 1 311 ? 18.786 42.082 39.826 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A CA 1
+ATOM 2459 C C . ARG A 1 311 ? 19.565 41.216 38.833 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A C 1
+ATOM 2460 O O . ARG A 1 311 ? 19.514 39.978 38.911 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A O 1
+ATOM 2461 C CB . ARG A 1 311 ? 19.698 42.734 40.907 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A CB 1
+ATOM 2462 C CG . ARG A 1 311 ? 20.347 41.804 41.941 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A CG 1
+ATOM 2463 C CD . ARG A 1 311 ? 21.095 42.592 43.067 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A CD 1
+ATOM 2464 N NE . ARG A 1 311 ? 21.437 41.719 44.197 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A NE 1
+ATOM 2465 C CZ . ARG A 1 311 ? 22.551 40.995 44.303 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A CZ 1
+ATOM 2466 N NH1 . ARG A 1 311 ? 23.471 41.030 43.349 1.00 24.89 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A NH1 1
+ATOM 2467 N NH2 . ARG A 1 311 ? 22.714 40.177 45.336 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 388 ARG A NH2 1
+ATOM 2468 N N . ALA A 1 312 ? 20.265 41.854 37.892 1.00 15.85 ? ? ? ? ? ? 389 ALA A N 1
+ATOM 2469 C CA . ALA A 1 312 ? 21.005 41.123 36.861 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 389 ALA A CA 1
+ATOM 2470 C C . ALA A 1 312 ? 21.995 40.095 37.402 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 389 ALA A C 1
+ATOM 2471 O O . ALA A 1 312 ? 22.280 39.100 36.740 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 389 ALA A O 1
+ATOM 2472 C CB . ALA A 1 312 ? 21.722 42.103 35.925 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 389 ALA A CB 1
+ATOM 2473 N N . ALA A 1 313 ? 22.527 40.332 38.595 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 390 ALA A N 1
+ATOM 2474 C CA . ALA A 1 313 ? 23.469 39.386 39.183 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 390 ALA A CA 1
+ATOM 2475 C C . ALA A 1 313 ? 22.748 38.082 39.517 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 390 ALA A C 1
+ATOM 2476 O O . ALA A 1 313 ? 23.371 37.019 39.574 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 390 ALA A O 1
+ATOM 2477 C CB . ALA A 1 313 ? 24.090 39.972 40.446 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 390 ALA A CB 1
+ATOM 2478 N N . ASN A 1 314 ? 21.435 38.170 39.739 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 391 ASN A N 1
+ATOM 2479 C CA . ASN A 1 314 ? 20.646 36.992 40.081 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 391 ASN A CA 1
+ATOM 2480 C C . ASN A 1 314 ? 19.850 36.382 38.940 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 391 ASN A C 1
+ATOM 2481 O O . ASN A 1 314 ? 18.868 35.658 39.154 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 391 ASN A O 1
+ATOM 2482 C CB . ASN A 1 314 ? 19.735 37.270 41.283 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 391 ASN A CB 1
+ATOM 2483 C CG . ASN A 1 314 ? 20.528 37.472 42.576 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 391 ASN A CG 1
+ATOM 2484 O OD1 . ASN A 1 314 ? 21.618 36.918 42.737 1.00 21.93 ? ? ? ? ? ? 391 ASN A OD1 1
+ATOM 2485 N ND2 . ASN A 1 314 ? 19.970 38.235 43.507 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 391 ASN A ND2 1
+ATOM 2486 N N . ILE A 1 315 ? 20.274 36.691 37.722 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A N 1
+ATOM 2487 C CA . ILE A 1 315 ? 19.666 36.103 36.542 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A CA 1
+ATOM 2488 C C . ILE A 1 315 ? 20.817 35.294 35.929 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A C 1
+ATOM 2489 O O . ILE A 1 315 ? 21.919 35.814 35.803 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A O 1
+ATOM 2490 C CB . ILE A 1 315 ? 19.205 37.159 35.515 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A CB 1
+ATOM 2491 C CG1 . ILE A 1 315 ? 18.214 38.143 36.151 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A CG1 1
+ATOM 2492 C CG2 . ILE A 1 315 ? 18.532 36.447 34.342 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A CG2 1
+ATOM 2493 C CD1 . ILE A 1 315 ? 16.946 37.477 36.686 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 392 ILE A CD1 1
+ATOM 2494 N N . LEU A 1 316 ? 20.580 34.029 35.586 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 393 LEU A N 1
+ATOM 2495 C CA . LEU A 1 316 ? 21.621 33.198 34.987 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 393 LEU A CA 1
+ATOM 2496 C C . LEU A 1 316 ? 21.311 33.010 33.509 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 393 LEU A C 1
+ATOM 2497 O O . LEU A 1 316 ? 20.158 33.120 33.095 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 393 LEU A O 1
+ATOM 2498 C CB . LEU A 1 316 ? 21.686 31.835 35.676 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 393 LEU A CB 1
+ATOM 2499 C CG . LEU A 1 316 ? 21.955 31.885 37.186 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 393 LEU A CG 1
+ATOM 2500 C CD1 . LEU A 1 316 ? 21.960 30.471 37.742 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 393 LEU A CD1 1
+ATOM 2501 C CD2 . LEU A 1 316 ? 23.286 32.565 37.463 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 393 LEU A CD2 1
+ATOM 2502 N N . VAL A 1 317 ? 22.339 32.704 32.724 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A N 1
+ATOM 2503 C CA . VAL A 1 317 ? 22.182 32.525 31.281 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A CA 1
+ATOM 2504 C C . VAL A 1 317 ? 22.680 31.162 30.841 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A C 1
+ATOM 2505 O O . VAL A 1 317 ? 23.835 30.834 31.078 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A O 1
+ATOM 2506 C CB . VAL A 1 317 ? 22.988 33.599 30.512 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A CB 1
+ATOM 2507 C CG1 . VAL A 1 317 ? 22.710 33.501 29.023 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A CG1 1
+ATOM 2508 C CG2 . VAL A 1 317 ? 22.654 34.978 31.048 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 394 VAL A CG2 1
+ATOM 2509 N N . SER A 1 318 ? 21.821 30.376 30.194 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 395 SER A N 1
+ATOM 2510 C CA . SER A 1 318 ? 22.209 29.043 29.726 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 395 SER A CA 1
+ATOM 2511 C C . SER A 1 318 ? 23.064 29.145 28.464 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 395 SER A C 1
+ATOM 2512 O O . SER A 1 318 ? 23.265 30.231 27.922 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 395 SER A O 1
+ATOM 2513 C CB . SER A 1 318 ? 20.976 28.193 29.410 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 395 SER A CB 1
+ATOM 2514 O OG . SER A 1 318 ? 20.342 28.655 28.230 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 395 SER A OG 1
+ATOM 2515 N N . ALA A 1 319 ? 23.560 28.006 27.995 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 396 ALA A N 1
+ATOM 2516 C CA . ALA A 1 319 ? 24.388 27.983 26.795 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 396 ALA A CA 1
+ATOM 2517 C C . ALA A 1 319 ? 23.619 28.487 25.572 1.00 24.77 ? ? ? ? ? ? 396 ALA A C 1
+ATOM 2518 O O . ALA A 1 319 ? 24.213 29.040 24.652 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 396 ALA A O 1
+ATOM 2519 C CB . ALA A 1 319 ? 24.912 26.573 26.545 1.00 24.39 ? ? ? ? ? ? 396 ALA A CB 1
+ATOM 2520 N N . SER A 1 320 ? 22.300 28.310 25.569 1.00 23.70 ? ? ? ? ? ? 397 SER A N 1
+ATOM 2521 C CA . SER A 1 320 ? 21.470 28.758 24.447 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 397 SER A CA 1
+ATOM 2522 C C . SER A 1 320 ? 20.924 30.177 24.646 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 397 SER A C 1
+ATOM 2523 O O . SER A 1 320 ? 20.033 30.623 23.916 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 397 SER A O 1
+ATOM 2524 C CB . SER A 1 320 ? 20.311 27.782 24.238 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 397 SER A CB 1
+ATOM 2525 O OG . SER A 1 320 ? 19.534 27.644 25.419 1.00 31.46 ? ? ? ? ? ? 397 SER A OG 1
+ATOM 2526 N N . LEU A 1 321 ? 21.463 30.874 25.642 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 398 LEU A N 1
+ATOM 2527 C CA . LEU A 1 321 ? 21.066 32.242 25.966 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 398 LEU A CA 1
+ATOM 2528 C C . LEU A 1 321 ? 19.680 32.391 26.594 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 398 LEU A C 1
+ATOM 2529 O O . LEU A 1 321 ? 19.042 33.428 26.449 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 398 LEU A O 1
+ATOM 2530 C CB . LEU A 1 321 ? 21.161 33.142 24.723 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 398 LEU A CB 1
+ATOM 2531 C CG . LEU A 1 321 ? 22.546 33.242 24.074 1.00 29.74 ? ? ? ? ? ? 398 LEU A CG 1
+ATOM 2532 C CD1 . LEU A 1 321 ? 22.503 34.240 22.920 1.00 31.29 ? ? ? ? ? ? 398 LEU A CD1 1
+ATOM 2533 C CD2 . LEU A 1 321 ? 23.569 33.682 25.110 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 398 LEU A CD2 1
+ATOM 2534 N N . VAL A 1 322 ? 19.207 31.361 27.285 1.00 22.88 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A N 1
+ATOM 2535 C CA . VAL A 1 322 ? 17.910 31.449 27.949 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A CA 1
+ATOM 2536 C C . VAL A 1 322 ? 18.130 31.955 29.377 1.00 22.58 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A C 1
+ATOM 2537 O O . VAL A 1 322 ? 19.037 31.500 30.081 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A O 1
+ATOM 2538 C CB . VAL A 1 322 ? 17.196 30.081 27.986 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A CB 1
+ATOM 2539 C CG1 . VAL A 1 322 ? 15.912 30.172 28.820 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A CG1 1
+ATOM 2540 C CG2 . VAL A 1 322 ? 16.855 29.645 26.562 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 399 VAL A CG2 1
+ATOM 2541 N N . CYS A 1 323 ? 17.311 32.912 29.794 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 400 CYS A N 1
+ATOM 2542 C CA . CYS A 1 323 ? 17.427 33.478 31.133 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 400 CYS A CA 1
+ATOM 2543 C C . CYS A 1 323 ? 16.721 32.649 32.181 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 400 CYS A C 1
+ATOM 2544 O O . CYS A 1 323 ? 15.593 32.204 31.983 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 400 CYS A O 1
+ATOM 2545 C CB . CYS A 1 323 ? 16.872 34.898 31.161 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 400 CYS A CB 1
+ATOM 2546 S SG . CYS A 1 323 ? 17.856 36.038 30.208 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 400 CYS A SG 1
+ATOM 2547 N N . LYS A 1 324 ? 17.409 32.432 33.293 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A N 1
+ATOM 2548 C CA . LYS A 1 324 ? 16.855 31.668 34.393 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A CA 1
+ATOM 2549 C C . LYS A 1 324 ? 17.016 32.474 35.674 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A C 1
+ATOM 2550 O O . LYS A 1 324 ? 18.134 32.770 36.104 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A O 1
+ATOM 2551 C CB . LYS A 1 324 ? 17.564 30.315 34.559 1.00 22.38 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A CB 1
+ATOM 2552 C CG . LYS A 1 324 ? 17.005 29.113 33.772 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A CG 1
+ATOM 2553 C CD . LYS A 1 324 ? 17.198 29.218 32.280 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A CD 1
+ATOM 2554 C CE . LYS A 1 324 ? 17.124 27.840 31.620 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A CE 1
+ATOM 2555 N NZ . LYS A 1 324 ? 15.868 27.095 31.872 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 401 LYS A NZ 1
+ATOM 2556 N N . ILE A 1 325 ? 15.889 32.823 36.277 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A N 1
+ATOM 2557 C CA . ILE A 1 325 ? 15.887 33.581 37.516 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A CA 1
+ATOM 2558 C C . ILE A 1 325 ? 16.415 32.690 38.643 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A C 1
+ATOM 2559 O O . ILE A 1 325 ? 15.962 31.546 38.814 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A O 1
+ATOM 2560 C CB . ILE A 1 325 ? 14.464 34.053 37.831 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A CB 1
+ATOM 2561 C CG1 . ILE A 1 325 ? 13.947 34.915 36.671 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A CG1 1
+ATOM 2562 C CG2 . ILE A 1 325 ? 14.448 34.838 39.120 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A CG2 1
+ATOM 2563 C CD1 . ILE A 1 325 ? 12.512 35.353 36.835 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 402 ILE A CD1 1
+ATOM 2564 N N . ALA A 1 326 ? 17.378 33.217 39.399 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 403 ALA A N 1
+ATOM 2565 C CA . ALA A 1 326 ? 17.994 32.499 40.510 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 403 ALA A CA 1
+ATOM 2566 C C . ALA A 1 326 ? 17.867 33.235 41.841 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 403 ALA A C 1
+ATOM 2567 O O . ALA A 1 326 ? 17.598 34.439 41.873 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 403 ALA A O 1
+ATOM 2568 C CB . ALA A 1 326 ? 19.469 32.258 40.209 1.00 15.73 ? ? ? ? ? ? 403 ALA A CB 1
+ATOM 2569 N N . ASP A 1 327 ? 18.074 32.503 42.938 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A N 1
+ATOM 2570 C CA . ASP A 1 327 ? 18.020 33.085 44.283 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A CA 1
+ATOM 2571 C C . ASP A 1 327 ? 16.646 33.588 44.719 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A C 1
+ATOM 2572 O O . ASP A 1 327 ? 16.548 34.324 45.692 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A O 1
+ATOM 2573 C CB . ASP A 1 327 ? 19.030 34.243 44.388 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A CB 1
+ATOM 2574 C CG . ASP A 1 327 ? 20.308 33.855 45.124 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A CG 1
+ATOM 2575 O OD1 . ASP A 1 327 ? 20.786 32.717 44.952 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A OD1 1
+ATOM 2576 O OD2 . ASP A 1 327 ? 20.848 34.708 45.863 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 404 ASP A OD2 1
+ATOM 2577 N N . PHE A 1 328 ? 15.584 33.211 44.016 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A N 1
+ATOM 2578 C CA . PHE A 1 328 ? 14.262 33.684 44.418 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CA 1
+ATOM 2579 C C . PHE A 1 328 ? 13.900 33.283 45.841 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A C 1
+ATOM 2580 O O . PHE A 1 328 ? 13.974 32.108 46.199 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A O 1
+ATOM 2581 C CB . PHE A 1 328 ? 13.164 33.190 43.453 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CB 1
+ATOM 2582 C CG . PHE A 1 328 ? 13.324 31.759 43.000 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CG 1
+ATOM 2583 C CD1 . PHE A 1 328 ? 14.113 31.448 41.892 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CD1 1
+ATOM 2584 C CD2 . PHE A 1 328 ? 12.671 30.728 43.662 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CD2 1
+ATOM 2585 C CE1 . PHE A 1 328 ? 14.241 30.118 41.447 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CE1 1
+ATOM 2586 C CE2 . PHE A 1 328 ? 12.792 29.410 43.233 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CE2 1
+ATOM 2587 C CZ . PHE A 1 328 ? 13.579 29.103 42.119 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 405 PHE A CZ 1
+ATOM 2588 N N . GLY A 1 329 ? 13.532 34.285 46.640 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 406 GLY A N 1
+ATOM 2589 C CA . GLY A 1 329 ? 13.126 34.085 48.023 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 406 GLY A CA 1
+ATOM 2590 C C . GLY A 1 329 ? 14.210 33.874 49.071 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 406 GLY A C 1
+ATOM 2591 O O . GLY A 1 329 ? 13.942 33.931 50.275 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 406 GLY A O 1
+ATOM 2592 N N . LEU A 1 330 ? 15.438 33.646 48.629 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 407 LEU A N 1
+ATOM 2593 C CA . LEU A 1 330 ? 16.528 33.381 49.561 1.00 17.97 ? ? ? ? ? ? 407 LEU A CA 1
+ATOM 2594 C C . LEU A 1 330 ? 16.790 34.483 50.590 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 407 LEU A C 1
+ATOM 2595 O O . LEU A 1 330 ? 17.138 34.194 51.737 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 407 LEU A O 1
+ATOM 2596 C CB . LEU A 1 330 ? 17.815 33.095 48.785 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 407 LEU A CB 1
+ATOM 2597 C CG . LEU A 1 330 ? 19.000 32.625 49.629 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 407 LEU A CG 1
+ATOM 2598 C CD1 . LEU A 1 330 ? 18.649 31.282 50.261 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 407 LEU A CD1 1
+ATOM 2599 C CD2 . LEU A 1 330 ? 20.239 32.484 48.751 1.00 23.76 ? ? ? ? ? ? 407 LEU A CD2 1
+ATOM 2600 N N . ALA A 1 331 ? 16.623 35.738 50.181 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 408 ALA A N 1
+ATOM 2601 C CA . ALA A 1 331 ? 16.871 36.873 51.067 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 408 ALA A CA 1
+ATOM 2602 C C . ALA A 1 331 ? 16.074 36.838 52.354 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 408 ALA A C 1
+ATOM 2603 O O . ALA A 1 331 ? 16.537 37.341 53.378 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 408 ALA A O 1
+ATOM 2604 C CB . ALA A 1 331 ? 16.601 38.191 50.338 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 408 ALA A CB 1
+ATOM 2605 N N . ARG A 1 332 ? 14.883 36.249 52.322 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A N 1
+ATOM 2606 C CA . ARG A 1 332 ? 14.067 36.216 53.529 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A CA 1
+ATOM 2607 C C . ARG A 1 332 ? 14.688 35.434 54.694 1.00 20.62 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A C 1
+ATOM 2608 O O . ARG A 1 332 ? 14.365 35.691 55.855 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A O 1
+ATOM 2609 C CB . ARG A 1 332 ? 12.676 35.656 53.237 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A CB 1
+ATOM 2610 C CG . ARG A 1 332 ? 11.703 35.963 54.365 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A CG 1
+ATOM 2611 C CD . ARG A 1 332 ? 10.318 35.402 54.128 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A CD 1
+ATOM 2612 N NE . ARG A 1 332 ? 9.401 35.876 55.160 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A NE 1
+ATOM 2613 C CZ . ARG A 1 332 ? 8.144 35.472 55.298 1.00 31.16 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A CZ 1
+ATOM 2614 N NH1 . ARG A 1 332 ? 7.633 34.578 54.466 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A NH1 1
+ATOM 2615 N NH2 . ARG A 1 332 ? 7.391 35.981 56.264 1.00 34.05 ? ? ? ? ? ? 409 ARG A NH2 1
+ATOM 2616 N N . VAL A 1 333 ? 15.571 34.483 54.408 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 410 VAL A N 1
+ATOM 2617 C CA . VAL A 1 333 ? 16.169 33.733 55.506 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 410 VAL A CA 1
+ATOM 2618 C C . VAL A 1 333 ? 17.604 34.122 55.903 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 410 VAL A C 1
+ATOM 2619 O O . VAL A 1 333 ? 18.258 33.402 56.653 1.00 22.74 ? ? ? ? ? ? 410 VAL A O 1
+ATOM 2620 C CB . VAL A 1 333 ? 16.068 32.204 55.256 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 410 VAL A CB 1
+ATOM 2621 C CG1 . VAL A 1 333 ? 14.599 31.774 55.312 1.00 19.11 ? ? ? ? ? ? 410 VAL A CG1 1
+ATOM 2622 C CG2 . VAL A 1 333 ? 16.656 31.845 53.897 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 410 VAL A CG2 1
+ATOM 2623 N N . ILE A 1 334 ? 18.091 35.262 55.411 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 411 ILE A N 1
+ATOM 2624 C CA . ILE A 1 334 ? 19.427 35.744 55.778 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 411 ILE A CA 1
+ATOM 2625 C C . ILE A 1 334 ? 19.320 36.282 57.208 1.00 25.13 ? ? ? ? ? ? 411 ILE A C 1
+ATOM 2626 O O . ILE A 1 334 ? 18.374 36.993 57.527 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 411 ILE A O 1
+ATOM 2627 C CB . ILE A 1 334 ? 19.887 36.900 54.865 1.00 25.85 ? ? ? ? ? ? 411 ILE A CB 1
+ATOM 2628 C CG1 . ILE A 1 334 ? 20.095 36.400 53.432 1.00 23.36 ? ? ? ? ? ? 411 ILE A CG1 1
+ATOM 2629 C CG2 . ILE A 1 334 ? 21.170 37.521 55.420 1.00 27.35 ? ? ? ? ? ? 411 ILE A CG2 1
+ATOM 2630 C CD1 . ILE A 1 334 ? 21.220 35.389 53.281 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 411 ILE A CD1 1
+ATOM 2631 N N . GLU A 1 335 ? 20.280 35.963 58.070 1.00 29.37 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A N 1
+ATOM 2632 C CA . GLU A 1 335 ? 20.216 36.427 59.461 1.00 35.38 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A CA 1
+ATOM 2633 C C . GLU A 1 335 ? 20.735 37.839 59.738 1.00 37.86 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A C 1
+ATOM 2634 O O . GLU A 1 335 ? 20.116 38.601 60.481 1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A O 1
+ATOM 2635 C CB . GLU A 1 335 ? 20.940 35.434 60.371 1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A CB 1
+ATOM 2636 C CG . GLU A 1 335 ? 20.176 34.145 60.600 1.00 41.87 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A CG 1
+ATOM 2637 C CD . GLU A 1 335 ? 18.910 34.372 61.408 1.00 46.16 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A CD 1
+ATOM 2638 O OE1 . GLU A 1 335 ? 19.025 34.838 62.559 1.00 48.75 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A OE1 1
+ATOM 2639 O OE2 . GLU A 1 335 ? 17.806 34.092 60.896 1.00 48.05 ? ? ? ? ? ? 412 GLU A OE2 1
+ATOM 2640 N N . ASP A 1 336 ? 21.876 38.169 59.143 1.00 40.07 ? ? ? ? ? ? 413 ASP A N 1
+ATOM 2641 C CA . ASP A 1 336 ? 22.529 39.468 59.296 1.00 41.13 ? ? ? ? ? ? 413 ASP A CA 1
+ATOM 2642 C C . ASP A 1 336 ? 21.628 40.616 59.784 1.00 42.17 ? ? ? ? ? ? 413 ASP A C 1
+ATOM 2643 O O . ASP A 1 336 ? 20.727 41.069 59.072 1.00 39.42 ? ? ? ? ? ? 413 ASP A O 1
+ATOM 2644 C CB . ASP A 1 336 ? 23.191 39.837 57.967 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 413 ASP A CB 1
+ATOM 2645 C CG . ASP A 1 336 ? 23.976 41.125 58.042 1.00 43.94 ? ? ? ? ? ? 413 ASP A CG 1
+ATOM 2646 O OD1 . ASP A 1 336 ? 23.363 42.187 58.280 1.00 39.53 ? ? ? ? ? ? 413 ASP A OD1 1
+ATOM 2647 O OD2 . ASP A 1 336 ? 25.213 41.069 57.861 1.00 46.75 ? ? ? ? ? ? 413 ASP A OD2 1
+ATOM 2648 N N . ASN A 1 337 ? 21.892 41.085 61.003 1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A N 1
+ATOM 2649 C CA . ASN A 1 337 ? 21.122 42.170 61.613 1.00 44.01 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A CA 1
+ATOM 2650 C C . ASN A 1 337 ? 20.919 43.391 60.712 1.00 40.94 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A C 1
+ATOM 2651 O O . ASN A 1 337 ? 19.818 43.930 60.638 1.00 40.95 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A O 1
+ATOM 2652 C CB . ASN A 1 337 ? 21.773 42.601 62.938 1.00 46.42 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A CB 1
+ATOM 2653 C CG . ASN A 1 337 ? 21.588 41.572 64.052 1.00 51.39 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A CG 1
+ATOM 2654 O OD1 . ASN A 1 337 ? 22.131 41.722 65.150 1.00 54.20 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A OD1 1
+ATOM 2655 N ND2 . ASN A 1 337 ? 20.807 40.531 63.778 1.00 50.96 ? ? ? ? ? ? 414 ASN A ND2 1
+ATOM 2656 N N . GLU A 1 338 ? 21.971 43.832 60.030 1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A N 1
+ATOM 2657 C CA . GLU A 1 338 ? 21.855 44.987 59.144 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A CA 1
+ATOM 2658 C C . GLU A 1 338 ? 20.979 44.659 57.937 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A C 1
+ATOM 2659 O O . GLU A 1 338 ? 20.108 45.445 57.555 1.00 35.34 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A O 1
+ATOM 2660 C CB . GLU A 1 338 ? 23.236 45.431 58.657 1.00 39.78 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A CB 1
+ATOM 2661 C CG . GLU A 1 338 ? 24.186 45.865 59.762 1.00 42.87 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A CG 1
+ATOM 2662 C CD . GLU A 1 338 ? 25.550 46.266 59.228 1.00 45.27 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A CD 1
+ATOM 2663 O OE1 . GLU A 1 338 ? 25.633 47.251 58.459 1.00 41.52 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A OE1 1
+ATOM 2664 O OE2 . GLU A 1 338 ? 26.539 45.586 59.576 1.00 48.31 ? ? ? ? ? ? 415 GLU A OE2 1
+ATOM 2665 N N . TYR A 1 339 ? 21.216 43.494 57.339 1.00 33.98 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A N 1
+ATOM 2666 C CA . TYR A 1 339 ? 20.458 43.066 56.166 1.00 32.45 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CA 1
+ATOM 2667 C C . TYR A 1 339 ? 18.968 42.990 56.509 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A C 1
+ATOM 2668 O O . TYR A 1 339 ? 18.114 43.421 55.725 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A O 1
+ATOM 2669 C CB . TYR A 1 339 ? 20.937 41.692 55.692 1.00 30.75 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CB 1
+ATOM 2670 C CG . TYR A 1 339 ? 20.505 41.348 54.282 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CG 1
+ATOM 2671 C CD1 . TYR A 1 339 ? 21.251 41.777 53.182 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CD1 1
+ATOM 2672 C CD2 . TYR A 1 339 ? 19.332 40.635 54.044 1.00 29.81 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CD2 1
+ATOM 2673 C CE1 . TYR A 1 339 ? 20.842 41.505 51.878 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CE1 1
+ATOM 2674 C CE2 . TYR A 1 339 ? 18.909 40.358 52.739 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CE2 1
+ATOM 2675 C CZ . TYR A 1 339 ? 19.668 40.798 51.663 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A CZ 1
+ATOM 2676 O OH . TYR A 1 339 ? 19.255 40.542 50.372 1.00 28.54 ? ? ? ? ? ? 416 TYR A OH 1
+ATOM 2677 N N . THR A 1 340 ? 18.655 42.443 57.681 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 417 THR A N 1
+ATOM 2678 C CA . THR A 1 340 ? 17.264 42.327 58.105 1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 417 THR A CA 1
+ATOM 2679 C C . THR A 1 340 ? 16.600 43.698 58.206 1.00 38.25 ? ? ? ? ? ? 417 THR A C 1
+ATOM 2680 O O . THR A 1 340 ? 15.395 43.828 57.993 1.00 39.75 ? ? ? ? ? ? 417 THR A O 1
+ATOM 2681 C CB . THR A 1 340 ? 17.144 41.613 59.465 1.00 38.98 ? ? ? ? ? ? 417 THR A CB 1
+ATOM 2682 O OG1 . THR A 1 340 ? 17.660 40.282 59.347 1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 417 THR A OG1 1
+ATOM 2683 C CG2 . THR A 1 340 ? 15.681 41.542 59.905 1.00 42.32 ? ? ? ? ? ? 417 THR A CG2 1
+ATOM 2684 N N . ALA A 1 341 ? 17.388 44.720 58.523 1.00 37.24 ? ? ? ? ? ? 418 ALA A N 1
+ATOM 2685 C CA . ALA A 1 341 ? 16.857 46.075 58.636 1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 418 ALA A CA 1
+ATOM 2686 C C . ALA A 1 341 ? 17.033 46.856 57.335 1.00 37.08 ? ? ? ? ? ? 418 ALA A C 1
+ATOM 2687 O O . ALA A 1 341 ? 16.915 48.080 57.321 1.00 38.42 ? ? ? ? ? ? 418 ALA A O 1
+ATOM 2688 C CB . ALA A 1 341 ? 17.544 46.815 59.787 1.00 39.58 ? ? ? ? ? ? 418 ALA A CB 1
+ATOM 2689 N N . ARG A 1 342 ? 17.311 46.147 56.245 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A N 1
+ATOM 2690 C CA . ARG A 1 342 ? 17.511 46.781 54.943 1.00 36.36 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A CA 1
+ATOM 2691 C C . ARG A 1 342 ? 18.547 47.902 55.036 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A C 1
+ATOM 2692 O O . ARG A 1 342 ? 18.342 48.990 54.500 1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A O 1
+ATOM 2693 C CB . ARG A 1 342 ? 16.190 47.361 54.400 1.00 36.99 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A CB 1
+ATOM 2694 C CG . ARG A 1 342 ? 15.055 46.349 54.204 1.00 33.96 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A CG 1
+ATOM 2695 C CD . ARG A 1 342 ? 14.420 45.941 55.523 1.00 34.55 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A CD 1
+ATOM 2696 N NE . ARG A 1 342 ? 13.684 47.051 56.126 1.00 39.41 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A NE 1
+ATOM 2697 C CZ . ARG A 1 342 ? 13.097 47.003 57.319 1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A CZ 1
+ATOM 2698 N NH1 . ARG A 1 342 ? 13.156 45.898 58.051 1.00 44.12 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A NH1 1
+ATOM 2699 N NH2 . ARG A 1 342 ? 12.434 48.056 57.773 1.00 44.07 ? ? ? ? ? ? 419 ARG A NH2 1
+ATOM 2700 N N . GLU A 1 343 ? 19.655 47.633 55.723 1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A N 1
+ATOM 2701 C CA . GLU A 1 343 ? 20.725 48.622 55.889 1.00 41.39 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A CA 1
+ATOM 2702 C C . GLU A 1 343 ? 22.084 47.958 55.678 1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A C 1
+ATOM 2703 O O . GLU A 1 343 ? 22.204 46.739 55.768 1.00 39.91 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A O 1
+ATOM 2704 C CB . GLU A 1 343 ? 20.674 49.231 57.299 1.00 42.09 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A CB 1
+ATOM 2705 C CG . GLU A 1 343 ? 19.337 49.867 57.656 1.00 47.68 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A CG 1
+ATOM 2706 C CD . GLU A 1 343 ? 19.304 50.446 59.061 1.00 49.43 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A CD 1
+ATOM 2707 O OE1 . GLU A 1 343 ? 19.568 49.696 60.025 1.00 51.92 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A OE1 1
+ATOM 2708 O OE2 . GLU A 1 343 ? 19.002 51.652 59.202 1.00 50.28 ? ? ? ? ? ? 420 GLU A OE2 1
+ATOM 2709 N N . GLY A 1 344 ? 23.106 48.758 55.393 1.00 40.97 ? ? ? ? ? ? 421 GLY A N 1
+ATOM 2710 C CA . GLY A 1 344 ? 24.431 48.193 55.201 1.00 42.21 ? ? ? ? ? ? 421 GLY A CA 1
+ATOM 2711 C C . GLY A 1 344 ? 24.897 48.049 53.766 1.00 41.74 ? ? ? ? ? ? 421 GLY A C 1
+ATOM 2712 O O . GLY A 1 344 ? 24.118 48.196 52.824 1.00 43.72 ? ? ? ? ? ? 421 GLY A O 1
+ATOM 2713 N N . ALA A 1 345 ? 26.181 47.744 53.606 1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 422 ALA A N 1
+ATOM 2714 C CA . ALA A 1 345 ? 26.790 47.585 52.291 1.00 41.99 ? ? ? ? ? ? 422 ALA A CA 1
+ATOM 2715 C C . ALA A 1 345 ? 26.477 46.231 51.666 1.00 41.83 ? ? ? ? ? ? 422 ALA A C 1
+ATOM 2716 O O . ALA A 1 345 ? 26.884 45.950 50.538 1.00 43.67 ? ? ? ? ? ? 422 ALA A O 1
+ATOM 2717 C CB . ALA A 1 345 ? 28.305 47.771 52.396 1.00 43.63 ? ? ? ? ? ? 422 ALA A CB 1
+ATOM 2718 N N . LYS A 1 346 ? 25.765 45.386 52.400 1.00 40.18 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A N 1
+ATOM 2719 C CA . LYS A 1 346 ? 25.416 44.078 51.874 1.00 39.16 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A CA 1
+ATOM 2720 C C . LYS A 1 346 ? 24.013 44.082 51.268 1.00 36.80 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A C 1
+ATOM 2721 O O . LYS A 1 346 ? 23.714 43.273 50.388 1.00 37.20 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A O 1
+ATOM 2722 C CB . LYS A 1 346 ? 25.510 43.014 52.975 1.00 39.68 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A CB 1
+ATOM 2723 C CG . LYS A 1 346 ? 26.896 42.886 53.594 1.00 44.53 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A CG 1
+ATOM 2724 C CD . LYS A 1 346 ? 26.967 41.745 54.603 1.00 45.84 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A CD 1
+ATOM 2725 C CE . LYS A 1 346 ? 28.372 41.608 55.186 1.00 46.02 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A CE 1
+ATOM 2726 N NZ . LYS A 1 346 ? 28.479 40.474 56.151 1.00 47.25 ? ? ? ? ? ? 423 LYS A NZ 1
+ATOM 2727 N N . PHE A 1 347 ? 23.167 45.005 51.724 1.00 33.14 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A N 1
+ATOM 2728 C CA . PHE A 1 347 ? 21.787 45.092 51.241 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CA 1
+ATOM 2729 C C . PHE A 1 347 ? 21.659 45.822 49.903 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A C 1
+ATOM 2730 O O . PHE A 1 347 ? 22.255 46.885 49.709 1.00 28.30 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A O 1
+ATOM 2731 C CB . PHE A 1 347 ? 20.905 45.800 52.269 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CB 1
+ATOM 2732 C CG . PHE A 1 347 ? 19.440 45.627 52.013 1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CG 1
+ATOM 2733 C CD1 . PHE A 1 347 ? 18.807 44.426 52.325 1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CD1 1
+ATOM 2734 C CD2 . PHE A 1 347 ? 18.704 46.633 51.395 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CD2 1
+ATOM 2735 C CE1 . PHE A 1 347 ? 17.459 44.229 52.025 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CE1 1
+ATOM 2736 C CE2 . PHE A 1 347 ? 17.357 46.446 51.088 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CE2 1
+ATOM 2737 C CZ . PHE A 1 347 ? 16.734 45.237 51.404 1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 424 PHE A CZ 1
+ATOM 2738 N N . PRO A 1 348 ? 20.864 45.260 48.968 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 425 PRO A N 1
+ATOM 2739 C CA . PRO A 1 348 ? 20.600 45.780 47.621 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 425 PRO A CA 1
+ATOM 2740 C C . PRO A 1 348 ? 19.698 47.015 47.563 1.00 26.00 ? ? ? ? ? ? 425 PRO A C 1
+ATOM 2741 O O . PRO A 1 348 ? 18.710 47.022 46.822 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 425 PRO A O 1
+ATOM 2742 C CB . PRO A 1 348 ? 19.957 44.580 46.928 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 425 PRO A CB 1
+ATOM 2743 C CG . PRO A 1 348 ? 19.107 44.030 48.048 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 425 PRO A CG 1
+ATOM 2744 C CD . PRO A 1 348 ? 20.167 43.969 49.142 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 425 PRO A CD 1
+ATOM 2745 N N . ILE A 1 349 ? 20.050 48.053 48.321 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A N 1
+ATOM 2746 C CA . ILE A 1 349 ? 19.275 49.297 48.369 1.00 22.91 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CA 1
+ATOM 2747 C C . ILE A 1 349 ? 18.852 49.865 47.020 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A C 1
+ATOM 2748 O O . ILE A 1 349 ? 17.694 50.227 46.822 1.00 22.87 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A O 1
+ATOM 2749 C CB . ILE A 1 349 ? 20.054 50.424 49.112 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CB 1
+ATOM 2750 C CG1 . ILE A 1 349 ? 20.181 50.082 50.596 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CG1 1
+ATOM 2751 C CG2 . ILE A 1 349 ? 19.344 51.770 48.931 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CG2 1
+ATOM 2752 C CD1 . ILE A 1 349 ? 18.851 50.009 51.328 1.00 26.69 ? ? ? ? ? ? 426 ILE A CD1 1
+ATOM 2753 N N . LYS A 1 350 ? 19.790 49.952 46.089 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A N 1
+ATOM 2754 C CA . LYS A 1 350 ? 19.479 50.527 44.792 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A CA 1
+ATOM 2755 C C . LYS A 1 350 ? 18.393 49.821 43.972 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A C 1
+ATOM 2756 O O . LYS A 1 350 ? 17.799 50.434 43.089 1.00 23.50 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A O 1
+ATOM 2757 C CB . LYS A 1 350 ? 20.770 50.666 43.979 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A CB 1
+ATOM 2758 C CG . LYS A 1 350 ? 21.758 51.668 44.597 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A CG 1
+ATOM 2759 C CD . LYS A 1 350 ? 22.967 51.877 43.700 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A CD 1
+ATOM 2760 C CE . LYS A 1 350 ? 23.920 52.923 44.263 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A CE 1
+ATOM 2761 N NZ . LYS A 1 350 ? 25.044 53.183 43.311 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 427 LYS A NZ 1
+ATOM 2762 N N . TRP A 1 351 ? 18.125 48.552 44.277 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A N 1
+ATOM 2763 C CA . TRP A 1 351 ? 17.112 47.751 43.565 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CA 1
+ATOM 2764 C C . TRP A 1 351 ? 15.832 47.570 44.374 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A C 1
+ATOM 2765 O O . TRP A 1 351 ? 14.843 47.040 43.870 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A O 1
+ATOM 2766 C CB . TRP A 1 351 ? 17.658 46.343 43.278 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CB 1
+ATOM 2767 C CG . TRP A 1 351 ? 18.713 46.245 42.225 1.00 21.62 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CG 1
+ATOM 2768 C CD1 . TRP A 1 351 ? 18.524 45.976 40.897 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CD1 1
+ATOM 2769 C CD2 . TRP A 1 351 ? 20.124 46.415 42.403 1.00 22.24 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CD2 1
+ATOM 2770 N NE1 . TRP A 1 351 ? 19.729 45.965 40.239 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A NE1 1
+ATOM 2771 C CE2 . TRP A 1 351 ? 20.729 46.232 41.139 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CE2 1
+ATOM 2772 C CE3 . TRP A 1 351 ? 20.937 46.703 43.507 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CE3 1
+ATOM 2773 C CZ2 . TRP A 1 351 ? 22.115 46.327 40.948 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CZ2 1
+ATOM 2774 C CZ3 . TRP A 1 351 ? 22.318 46.800 43.316 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CZ3 1
+ATOM 2775 C CH2 . TRP A 1 351 ? 22.889 46.610 42.045 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 428 TRP A CH2 1
+ATOM 2776 N N . THR A 1 352 ? 15.847 48.016 45.622 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 429 THR A N 1
+ATOM 2777 C CA . THR A 1 352 ? 14.710 47.802 46.503 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 429 THR A CA 1
+ATOM 2778 C C . THR A 1 352 ? 13.666 48.900 46.596 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 429 THR A C 1
+ATOM 2779 O O . THR A 1 352 ? 13.993 50.076 46.702 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 429 THR A O 1
+ATOM 2780 C CB . THR A 1 352 ? 15.224 47.474 47.903 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 429 THR A CB 1
+ATOM 2781 O OG1 . THR A 1 352 ? 16.147 46.381 47.808 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 429 THR A OG1 1
+ATOM 2782 C CG2 . THR A 1 352 ? 14.084 47.092 48.818 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 429 THR A CG2 1
+ATOM 2783 N N . ALA A 1 353 ? 12.400 48.489 46.558 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 430 ALA A N 1
+ATOM 2784 C CA . ALA A 1 353 ? 11.270 49.414 46.641 1.00 22.31 ? ? ? ? ? ? 430 ALA A CA 1
+ATOM 2785 C C . ALA A 1 353 ? 11.273 50.161 47.970 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 430 ALA A C 1
+ATOM 2786 O O . ALA A 1 353 ? 11.544 49.577 49.022 1.00 21.16 ? ? ? ? ? ? 430 ALA A O 1
+ATOM 2787 C CB . ALA A 1 353 ? 9.960 48.651 46.489 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 430 ALA A CB 1
+ATOM 2788 N N . PRO A 1 354 ? 10.937 51.458 47.943 1.00 22.73 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A N 1
+ATOM 2789 C CA . PRO A 1 354 ? 10.904 52.283 49.150 1.00 22.67 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A CA 1
+ATOM 2790 C C . PRO A 1 354 ? 10.149 51.677 50.332 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A C 1
+ATOM 2791 O O . PRO A 1 354 ? 10.616 51.763 51.469 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A O 1
+ATOM 2792 C CB . PRO A 1 354 ? 10.275 53.581 48.647 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A CB 1
+ATOM 2793 C CG . PRO A 1 354 ? 10.847 53.676 47.259 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A CG 1
+ATOM 2794 C CD . PRO A 1 354 ? 10.538 52.265 46.776 1.00 26.05 ? ? ? ? ? ? 431 PRO A CD 1
+ATOM 2795 N N . GLU A 1 355 ? 8.992 51.063 50.083 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A N 1
+ATOM 2796 C CA . GLU A 1 355 ? 8.243 50.487 51.192 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A CA 1
+ATOM 2797 C C . GLU A 1 355 ? 8.910 49.223 51.747 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A C 1
+ATOM 2798 O O . GLU A 1 355 ? 8.698 48.862 52.903 1.00 21.85 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A O 1
+ATOM 2799 C CB . GLU A 1 355 ? 6.786 50.174 50.797 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A CB 1
+ATOM 2800 C CG . GLU A 1 355 ? 6.605 48.974 49.856 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A CG 1
+ATOM 2801 C CD . GLU A 1 355 ? 6.879 49.293 48.392 1.00 17.79 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A CD 1
+ATOM 2802 O OE1 . GLU A 1 355 ? 7.406 50.384 48.089 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A OE1 1
+ATOM 2803 O OE2 . GLU A 1 355 ? 6.570 48.433 47.542 1.00 18.83 ? ? ? ? ? ? 432 GLU A OE2 1
+ATOM 2804 N N . ALA A 1 356 ? 9.716 48.551 50.932 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 433 ALA A N 1
+ATOM 2805 C CA . ALA A 1 356 ? 10.392 47.344 51.394 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 433 ALA A CA 1
+ATOM 2806 C C . ALA A 1 356 ? 11.569 47.755 52.264 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 433 ALA A C 1
+ATOM 2807 O O . ALA A 1 356 ? 11.854 47.124 53.279 1.00 25.32 ? ? ? ? ? ? 433 ALA A O 1
+ATOM 2808 C CB . ALA A 1 356 ? 10.874 46.510 50.211 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 433 ALA A CB 1
+ATOM 2809 N N . ILE A 1 357 ? 12.253 48.818 51.860 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 434 ILE A N 1
+ATOM 2810 C CA . ILE A 1 357 ? 13.386 49.321 52.627 1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 434 ILE A CA 1
+ATOM 2811 C C . ILE A 1 357 ? 12.906 49.917 53.949 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 434 ILE A C 1
+ATOM 2812 O O . ILE A 1 357 ? 13.468 49.633 55.005 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 434 ILE A O 1
+ATOM 2813 C CB . ILE A 1 357 ? 14.144 50.434 51.871 1.00 28.04 ? ? ? ? ? ? 434 ILE A CB 1
+ATOM 2814 C CG1 . ILE A 1 357 ? 14.793 49.874 50.609 1.00 29.51 ? ? ? ? ? ? 434 ILE A CG1 1
+ATOM 2815 C CG2 . ILE A 1 357 ? 15.214 51.043 52.774 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 434 ILE A CG2 1
+ATOM 2816 C CD1 . ILE A 1 357 ? 15.513 50.931 49.786 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 434 ILE A CD1 1
+ATOM 2817 N N . ASN A 1 358 ? 11.859 50.736 53.885 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 435 ASN A N 1
+ATOM 2818 C CA . ASN A 1 358 ? 11.339 51.403 55.079 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 435 ASN A CA 1
+ATOM 2819 C C . ASN A 1 358 ? 10.555 50.563 56.072 1.00 31.08 ? ? ? ? ? ? 435 ASN A C 1
+ATOM 2820 O O . ASN A 1 358 ? 10.710 50.741 57.280 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 435 ASN A O 1
+ATOM 2821 C CB . ASN A 1 358 ? 10.493 52.621 54.689 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 435 ASN A CB 1
+ATOM 2822 C CG . ASN A 1 358 ? 11.271 53.621 53.871 1.00 28.90 ? ? ? ? ? ? 435 ASN A CG 1
+ATOM 2823 O OD1 . ASN A 1 358 ? 12.474 53.794 54.076 1.00 29.25 ? ? ? ? ? ? 435 ASN A OD1 1
+ATOM 2824 N ND2 . ASN A 1 358 ? 10.589 54.308 52.954 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 435 ASN A ND2 1
+ATOM 2825 N N . PHE A 1 359 ? 9.712 49.655 55.594 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A N 1
+ATOM 2826 C CA . PHE A 1 359 ? 8.938 48.853 56.531 1.00 31.21 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CA 1
+ATOM 2827 C C . PHE A 1 359 ? 9.099 47.358 56.341 1.00 31.26 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A C 1
+ATOM 2828 O O . PHE A 1 359 ? 8.407 46.571 56.993 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A O 1
+ATOM 2829 C CB . PHE A 1 359 ? 7.450 49.209 56.440 1.00 33.86 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CB 1
+ATOM 2830 C CG . PHE A 1 359 ? 7.181 50.682 56.464 1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CG 1
+ATOM 2831 C CD1 . PHE A 1 359 ? 7.147 51.413 55.284 1.00 40.78 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CD1 1
+ATOM 2832 C CD2 . PHE A 1 359 ? 7.016 51.353 57.671 1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CD2 1
+ATOM 2833 C CE1 . PHE A 1 359 ? 6.951 52.796 55.303 1.00 42.75 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CE1 1
+ATOM 2834 C CE2 . PHE A 1 359 ? 6.822 52.735 57.699 1.00 39.71 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CE2 1
+ATOM 2835 C CZ . PHE A 1 359 ? 6.790 53.455 56.512 1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 436 PHE A CZ 1
+ATOM 2836 N N . GLY A 1 360 ? 10.013 46.963 55.463 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 437 GLY A N 1
+ATOM 2837 C CA . GLY A 1 360 ? 10.197 45.547 55.214 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 437 GLY A CA 1
+ATOM 2838 C C . GLY A 1 360 ? 8.934 44.970 54.591 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 437 GLY A C 1
+ATOM 2839 O O . GLY A 1 360 ? 8.592 43.806 54.815 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 437 GLY A O 1
+ATOM 2840 N N . SER A 1 361 ? 8.235 45.795 53.812 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 438 SER A N 1
+ATOM 2841 C CA . SER A 1 361 ? 7.000 45.382 53.151 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 438 SER A CA 1
+ATOM 2842 C C . SER A 1 361 ? 7.290 44.744 51.795 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 438 SER A C 1
+ATOM 2843 O O . SER A 1 361 ? 7.081 45.366 50.749 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 438 SER A O 1
+ATOM 2844 C CB . SER A 1 361 ? 6.084 46.589 52.944 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 438 SER A CB 1
+ATOM 2845 O OG . SER A 1 361 ? 5.802 47.222 54.175 1.00 31.48 ? ? ? ? ? ? 438 SER A OG 1
+ATOM 2846 N N . PHE A 1 362 ? 7.786 43.512 51.814 1.00 22.25 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A N 1
+ATOM 2847 C CA . PHE A 1 362 ? 8.086 42.813 50.573 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CA 1
+ATOM 2848 C C . PHE A 1 362 ? 6.832 42.166 49.998 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A C 1
+ATOM 2849 O O . PHE A 1 362 ? 6.093 41.475 50.704 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A O 1
+ATOM 2850 C CB . PHE A 1 362 ? 9.163 41.735 50.787 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CB 1
+ATOM 2851 C CG . PHE A 1 362 ? 10.516 42.284 51.177 1.00 22.60 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CG 1
+ATOM 2852 C CD1 . PHE A 1 362 ? 10.862 42.454 52.514 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CD1 1
+ATOM 2853 C CD2 . PHE A 1 362 ? 11.435 42.653 50.200 1.00 23.24 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CD2 1
+ATOM 2854 C CE1 . PHE A 1 362 ? 12.101 42.982 52.871 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CE1 1
+ATOM 2855 C CE2 . PHE A 1 362 ? 12.677 43.185 50.549 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CE2 1
+ATOM 2856 C CZ . PHE A 1 362 ? 13.009 43.349 51.886 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 439 PHE A CZ 1
+ATOM 2857 N N . THR A 1 363 ? 6.579 42.419 48.717 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 440 THR A N 1
+ATOM 2858 C CA . THR A 1 363 ? 5.431 41.835 48.026 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 440 THR A CA 1
+ATOM 2859 C C . THR A 1 363 ? 5.829 41.706 46.566 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 440 THR A C 1
+ATOM 2860 O O . THR A 1 363 ? 6.915 42.127 46.171 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 440 THR A O 1
+ATOM 2861 C CB . THR A 1 363 ? 4.174 42.738 48.066 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 440 THR A CB 1
+ATOM 2862 O OG1 . THR A 1 363 ? 4.415 43.909 47.281 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 440 THR A OG1 1
+ATOM 2863 C CG2 . THR A 1 363 ? 3.825 43.149 49.504 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 440 THR A CG2 1
+ATOM 2864 N N . ILE A 1 364 ? 4.952 41.134 45.754 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A N 1
+ATOM 2865 C CA . ILE A 1 364 ? 5.274 41.011 44.347 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A CA 1
+ATOM 2866 C C . ILE A 1 364 ? 5.433 42.421 43.750 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A C 1
+ATOM 2867 O O . ILE A 1 364 ? 6.120 42.599 42.746 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A O 1
+ATOM 2868 C CB . ILE A 1 364 ? 4.189 40.178 43.590 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A CB 1
+ATOM 2869 C CG1 . ILE A 1 364 ? 4.662 39.884 42.165 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A CG1 1
+ATOM 2870 C CG2 . ILE A 1 364 ? 2.851 40.892 43.600 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A CG2 1
+ATOM 2871 C CD1 . ILE A 1 364 ? 5.856 38.929 42.116 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 441 ILE A CD1 1
+ATOM 2872 N N . LYS A 1 365 ? 4.827 43.431 44.380 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A N 1
+ATOM 2873 C CA . LYS A 1 365 ? 4.961 44.797 43.879 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A CA 1
+ATOM 2874 C C . LYS A 1 365 ? 6.343 45.398 44.144 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A C 1
+ATOM 2875 O O . LYS A 1 365 ? 6.793 46.248 43.379 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A O 1
+ATOM 2876 C CB . LYS A 1 365 ? 3.878 45.713 44.460 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A CB 1
+ATOM 2877 C CG . LYS A 1 365 ? 2.465 45.391 43.965 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A CG 1
+ATOM 2878 C CD . LYS A 1 365 ? 2.344 45.445 42.440 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A CD 1
+ATOM 2879 C CE . LYS A 1 365 ? 0.888 45.242 42.003 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A CE 1
+ATOM 2880 N NZ . LYS A 1 365 ? 0.717 45.115 40.523 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 442 LYS A NZ 1
+ATOM 2881 N N . SER A 1 366 ? 7.006 44.993 45.230 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 443 SER A N 1
+ATOM 2882 C CA . SER A 1 366 ? 8.346 45.510 45.479 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 443 SER A CA 1
+ATOM 2883 C C . SER A 1 366 ? 9.282 44.875 44.443 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 443 SER A C 1
+ATOM 2884 O O . SER A 1 366 ? 10.263 45.489 44.050 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 443 SER A O 1
+ATOM 2885 C CB . SER A 1 366 ? 8.805 45.257 46.936 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 443 SER A CB 1
+ATOM 2886 O OG . SER A 1 366 ? 8.705 43.906 47.353 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 443 SER A OG 1
+ATOM 2887 N N . ASP A 1 367 ? 8.977 43.652 43.997 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 444 ASP A N 1
+ATOM 2888 C CA . ASP A 1 367 ? 9.771 43.010 42.941 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 444 ASP A CA 1
+ATOM 2889 C C . ASP A 1 367 ? 9.584 43.786 41.626 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 444 ASP A C 1
+ATOM 2890 O O . ASP A 1 367 ? 10.524 43.936 40.846 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 444 ASP A O 1
+ATOM 2891 C CB . ASP A 1 367 ? 9.347 41.553 42.682 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 444 ASP A CB 1
+ATOM 2892 C CG . ASP A 1 367 ? 9.926 40.572 43.681 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 444 ASP A CG 1
+ATOM 2893 O OD1 . ASP A 1 367 ? 10.924 40.905 44.362 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 444 ASP A OD1 1
+ATOM 2894 O OD2 . ASP A 1 367 ? 9.398 39.443 43.753 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 444 ASP A OD2 1
+ATOM 2895 N N . VAL A 1 368 ? 8.367 44.258 41.368 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 445 VAL A N 1
+ATOM 2896 C CA . VAL A 1 368 ? 8.121 45.013 40.144 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 445 VAL A CA 1
+ATOM 2897 C C . VAL A 1 368 ? 9.056 46.209 40.121 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 445 VAL A C 1
+ATOM 2898 O O . VAL A 1 368 ? 9.655 46.509 39.091 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 445 VAL A O 1
+ATOM 2899 C CB . VAL A 1 368 ? 6.665 45.502 40.044 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 445 VAL A CB 1
+ATOM 2900 C CG1 . VAL A 1 368 ? 6.533 46.486 38.882 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 445 VAL A CG1 1
+ATOM 2901 C CG2 . VAL A 1 368 ? 5.735 44.315 39.810 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 445 VAL A CG2 1
+ATOM 2902 N N . TRP A 1 369 ? 9.180 46.899 41.252 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A N 1
+ATOM 2903 C CA . TRP A 1 369 ? 10.103 48.026 41.320 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CA 1
+ATOM 2904 C C . TRP A 1 369 ? 11.496 47.522 40.923 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A C 1
+ATOM 2905 O O . TRP A 1 369 ? 12.163 48.121 40.081 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A O 1
+ATOM 2906 C CB . TRP A 1 369 ? 10.129 48.615 42.741 1.00 19.58 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CB 1
+ATOM 2907 C CG . TRP A 1 369 ? 11.129 49.725 42.937 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CG 1
+ATOM 2908 C CD1 . TRP A 1 369 ? 12.492 49.617 42.922 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CD1 1
+ATOM 2909 C CD2 . TRP A 1 369 ? 10.840 51.112 43.164 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CD2 1
+ATOM 2910 N NE1 . TRP A 1 369 ? 13.069 50.849 43.123 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A NE1 1
+ATOM 2911 C CE2 . TRP A 1 369 ? 12.081 51.782 43.275 1.00 23.02 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CE2 1
+ATOM 2912 C CE3 . TRP A 1 369 ? 9.657 51.853 43.282 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CE3 1
+ATOM 2913 C CZ2 . TRP A 1 369 ? 12.169 53.163 43.499 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CZ2 1
+ATOM 2914 C CZ3 . TRP A 1 369 ? 9.748 53.229 43.508 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CZ3 1
+ATOM 2915 C CH2 . TRP A 1 369 ? 10.997 53.865 43.612 1.00 23.16 ? ? ? ? ? ? 446 TRP A CH2 1
+ATOM 2916 N N . SER A 1 370 ? 11.923 46.415 41.526 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 447 SER A N 1
+ATOM 2917 C CA . SER A 1 370 ? 13.233 45.833 41.229 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 447 SER A CA 1
+ATOM 2918 C C . SER A 1 370 ? 13.413 45.520 39.742 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 447 SER A C 1
+ATOM 2919 O O . SER A 1 370 ? 14.482 45.755 39.178 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 447 SER A O 1
+ATOM 2920 C CB . SER A 1 370 ? 13.446 44.549 42.040 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 447 SER A CB 1
+ATOM 2921 O OG . SER A 1 370 ? 13.430 44.801 43.432 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 447 SER A OG 1
+ATOM 2922 N N . PHE A 1 371 ? 12.368 44.989 39.111 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A N 1
+ATOM 2923 C CA . PHE A 1 371 ? 12.428 44.653 37.689 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CA 1
+ATOM 2924 C C . PHE A 1 371 ? 12.729 45.910 36.867 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A C 1
+ATOM 2925 O O . PHE A 1 371 ? 13.415 45.852 35.844 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A O 1
+ATOM 2926 C CB . PHE A 1 371 ? 11.096 44.057 37.230 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CB 1
+ATOM 2927 C CG . PHE A 1 371 ? 11.095 43.624 35.794 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CG 1
+ATOM 2928 C CD1 . PHE A 1 371 ? 11.678 42.420 35.416 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CD1 1
+ATOM 2929 C CD2 . PHE A 1 371 ? 10.555 44.449 34.809 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CD2 1
+ATOM 2930 C CE1 . PHE A 1 371 ? 11.728 42.035 34.075 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CE1 1
+ATOM 2931 C CE2 . PHE A 1 371 ? 10.596 44.081 33.464 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CE2 1
+ATOM 2932 C CZ . PHE A 1 371 ? 11.183 42.871 33.092 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 448 PHE A CZ 1
+ATOM 2933 N N . GLY A 1 372 ? 12.197 47.044 37.315 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A N 1
+ATOM 2934 C CA . GLY A 1 372 ? 12.439 48.295 36.617 1.00 19.65 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A CA 1
+ATOM 2935 C C . GLY A 1 372 ? 13.914 48.641 36.668 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A C 1
+ATOM 2936 O O . GLY A 1 372 ? 14.498 49.051 35.673 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 449 GLY A O 1
+ATOM 2937 N N . ILE A 1 373 ? 14.524 48.486 37.837 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 450 ILE A N 1
+ATOM 2938 C CA . ILE A 1 373 ? 15.950 48.770 37.970 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 450 ILE A CA 1
+ATOM 2939 C C . ILE A 1 373 ? 16.693 47.767 37.077 1.00 18.60 ? ? ? ? ? ? 450 ILE A C 1
+ATOM 2940 O O . ILE A 1 373 ? 17.633 48.129 36.373 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 450 ILE A O 1
+ATOM 2941 C CB . ILE A 1 373 ? 16.413 48.632 39.453 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 450 ILE A CB 1
+ATOM 2942 C CG1 . ILE A 1 373 ? 15.558 49.534 40.355 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 450 ILE A CG1 1
+ATOM 2943 C CG2 . ILE A 1 373 ? 17.881 49.040 39.600 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 450 ILE A CG2 1
+ATOM 2944 C CD1 . ILE A 1 373 ? 15.702 51.047 40.084 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 450 ILE A CD1 1
+ATOM 2945 N N . LEU A 1 374 ? 16.246 46.510 37.089 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 451 LEU A N 1
+ATOM 2946 C CA . LEU A 1 374 ? 16.856 45.457 36.275 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 451 LEU A CA 1
+ATOM 2947 C C . LEU A 1 374 ? 16.784 45.810 34.793 1.00 19.64 ? ? ? ? ? ? 451 LEU A C 1
+ATOM 2948 O O . LEU A 1 374 ? 17.728 45.550 34.040 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 451 LEU A O 1
+ATOM 2949 C CB . LEU A 1 374 ? 16.155 44.108 36.514 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 451 LEU A CB 1
+ATOM 2950 C CG . LEU A 1 374 ? 16.570 42.915 35.634 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 451 LEU A CG 1
+ATOM 2951 C CD1 . LEU A 1 374 ? 18.087 42.711 35.656 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 451 LEU A CD1 1
+ATOM 2952 C CD2 . LEU A 1 374 ? 15.850 41.656 36.131 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 451 LEU A CD2 1
+ATOM 2953 N N . LEU A 1 375 ? 15.658 46.383 34.372 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A N 1
+ATOM 2954 C CA . LEU A 1 375 ? 15.494 46.774 32.974 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A CA 1
+ATOM 2955 C C . LEU A 1 375 ? 16.601 47.732 32.575 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A C 1
+ATOM 2956 O O . LEU A 1 375 ? 17.168 47.613 31.489 1.00 22.06 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A O 1
+ATOM 2957 C CB . LEU A 1 375 ? 14.138 47.451 32.737 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A CB 1
+ATOM 2958 C CG . LEU A 1 375 ? 12.902 46.558 32.663 1.00 26.36 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A CG 1
+ATOM 2959 C CD1 . LEU A 1 375 ? 11.673 47.409 32.338 1.00 26.27 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A CD1 1
+ATOM 2960 C CD2 . LEU A 1 375 ? 13.110 45.504 31.572 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 452 LEU A CD2 1
+ATOM 2961 N N . MET A 1 376 ? 16.902 48.676 33.465 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 453 MET A N 1
+ATOM 2962 C CA . MET A 1 376 ? 17.944 49.666 33.218 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 453 MET A CA 1
+ATOM 2963 C C . MET A 1 376 ? 19.310 48.991 33.173 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 453 MET A C 1
+ATOM 2964 O O . MET A 1 376 ? 20.141 49.345 32.342 1.00 26.46 ? ? ? ? ? ? 453 MET A O 1
+ATOM 2965 C CB . MET A 1 376 ? 17.928 50.758 34.298 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 453 MET A CB 1
+ATOM 2966 C CG . MET A 1 376 ? 18.936 51.884 34.046 1.00 25.83 ? ? ? ? ? ? 453 MET A CG 1
+ATOM 2967 S SD . MET A 1 376 ? 18.512 52.908 32.608 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 453 MET A SD 1
+ATOM 2968 C CE . MET A 1 376 ? 17.117 53.775 33.285 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 453 MET A CE 1
+ATOM 2969 N N . GLU A 1 377 ? 19.559 48.023 34.053 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A N 1
+ATOM 2970 C CA . GLU A 1 377 ? 20.850 47.339 34.004 1.00 21.66 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A CA 1
+ATOM 2971 C C . GLU A 1 377 ? 21.021 46.690 32.641 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A C 1
+ATOM 2972 O O . GLU A 1 377 ? 22.086 46.764 32.034 1.00 24.50 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A O 1
+ATOM 2973 C CB . GLU A 1 377 ? 20.965 46.208 35.029 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A CB 1
+ATOM 2974 C CG . GLU A 1 377 ? 21.012 46.587 36.467 1.00 25.39 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A CG 1
+ATOM 2975 C CD . GLU A 1 377 ? 21.270 45.368 37.342 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A CD 1
+ATOM 2976 O OE1 . GLU A 1 377 ? 22.447 45.000 37.565 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A OE1 1
+ATOM 2977 O OE2 . GLU A 1 377 ? 20.280 44.759 37.781 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 454 GLU A OE2 1
+ATOM 2978 N N . ILE A 1 378 ? 19.967 46.025 32.180 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 455 ILE A N 1
+ATOM 2979 C CA . ILE A 1 378 ? 20.004 45.328 30.903 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 455 ILE A CA 1
+ATOM 2980 C C . ILE A 1 378 ? 20.234 46.241 29.701 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 455 ILE A C 1
+ATOM 2981 O O . ILE A 1 378 ? 21.128 45.989 28.882 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 455 ILE A O 1
+ATOM 2982 C CB . ILE A 1 378 ? 18.707 44.512 30.691 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 455 ILE A CB 1
+ATOM 2983 C CG1 . ILE A 1 378 ? 18.613 43.410 31.759 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 455 ILE A CG1 1
+ATOM 2984 C CG2 . ILE A 1 378 ? 18.678 43.932 29.289 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 455 ILE A CG2 1
+ATOM 2985 C CD1 . ILE A 1 378 ? 17.365 42.550 31.682 1.00 21.23 ? ? ? ? ? ? 455 ILE A CD1 1
+ATOM 2986 N N . VAL A 1 379 ? 19.439 47.302 29.598 1.00 19.10 ? ? ? ? ? ? 456 VAL A N 1
+ATOM 2987 C CA . VAL A 1 379 ? 19.563 48.223 28.474 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 456 VAL A CA 1
+ATOM 2988 C C . VAL A 1 379 ? 20.890 48.984 28.496 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 456 VAL A C 1
+ATOM 2989 O O . VAL A 1 379 ? 21.291 49.567 27.491 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 456 VAL A O 1
+ATOM 2990 C CB . VAL A 1 379 ? 18.366 49.226 28.429 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 456 VAL A CB 1
+ATOM 2991 C CG1 . VAL A 1 379 ? 18.394 50.150 29.629 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 456 VAL A CG1 1
+ATOM 2992 C CG2 . VAL A 1 379 ? 18.395 50.019 27.138 1.00 31.09 ? ? ? ? ? ? 456 VAL A CG2 1
+ATOM 2993 N N . THR A 1 380 ? 21.581 48.965 29.632 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 457 THR A N 1
+ATOM 2994 C CA . THR A 1 380 ? 22.868 49.648 29.732 1.00 29.03 ? ? ? ? ? ? 457 THR A CA 1
+ATOM 2995 C C . THR A 1 380 ? 24.024 48.656 29.793 1.00 27.81 ? ? ? ? ? ? 457 THR A C 1
+ATOM 2996 O O . THR A 1 380 ? 25.152 49.020 30.131 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 457 THR A O 1
+ATOM 2997 C CB . THR A 1 380 ? 22.945 50.540 30.976 1.00 29.04 ? ? ? ? ? ? 457 THR A CB 1
+ATOM 2998 O OG1 . THR A 1 380 ? 22.803 49.733 32.150 1.00 30.85 ? ? ? ? ? ? 457 THR A OG1 1
+ATOM 2999 C CG2 . THR A 1 380 ? 21.852 51.595 30.940 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 457 THR A CG2 1
+ATOM 3000 N N . TYR A 1 381 ? 23.735 47.399 29.479 1.00 25.59 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A N 1
+ATOM 3001 C CA . TYR A 1 381 ? 24.758 46.362 29.481 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A CA 1
+ATOM 3002 C C . TYR A 1 381 ? 25.435 46.095 30.832 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A C 1
+ATOM 3003 O O . TYR A 1 381 ? 26.643 45.869 30.902 1.00 24.97 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A O 1
+ATOM 3004 C CB . TYR A 1 381 ? 25.798 46.700 28.407 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A CB 1
+ATOM 3005 C CG . TYR A 1 381 ? 25.247 46.574 27.002 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A CG 1
+ATOM 3006 C CD1 . TYR A 1 381 ? 25.244 45.343 26.345 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A CD1 1
+ATOM 3007 C CD2 . TYR A 1 381 ? 24.672 47.672 26.350 1.00 27.42 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A CD2 1
+ATOM 3008 C CE1 . TYR A 1 381 ? 24.687 45.201 25.076 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A CE1 1
+ATOM 3009 C CE2 . TYR A 1 381 ? 24.107 47.539 25.074 1.00 29.08 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A CE2 1
+ATOM 3010 C CZ . TYR A 1 381 ? 24.118 46.300 24.446 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A CZ 1
+ATOM 3011 O OH . TYR A 1 381 ? 23.565 46.154 23.192 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 458 TYR A OH 1
+ATOM 3012 N N . GLY A 1 382 ? 24.654 46.123 31.905 1.00 25.10 ? ? ? ? ? ? 459 GLY A N 1
+ATOM 3013 C CA . GLY A 1 382 ? 25.207 45.841 33.219 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 459 GLY A CA 1
+ATOM 3014 C C . GLY A 1 382 ? 25.737 47.001 34.036 1.00 27.75 ? ? ? ? ? ? 459 GLY A C 1
+ATOM 3015 O O . GLY A 1 382 ? 26.350 46.782 35.081 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 459 GLY A O 1
+ATOM 3016 N N . ARG A 1 383 ? 25.518 48.231 33.581 1.00 29.79 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A N 1
+ATOM 3017 C CA . ARG A 1 383 ? 25.999 49.387 34.332 1.00 31.34 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A CA 1
+ATOM 3018 C C . ARG A 1 383 ? 25.339 49.390 35.700 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A C 1
+ATOM 3019 O O . ARG A 1 383 ? 24.207 48.941 35.852 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A O 1
+ATOM 3020 C CB . ARG A 1 383 ? 25.640 50.695 33.626 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A CB 1
+ATOM 3021 C CG . ARG A 1 383 ? 26.153 51.944 34.352 1.00 41.46 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A CG 1
+ATOM 3022 C CD . ARG A 1 383 ? 25.369 53.183 33.940 1.00 44.88 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A CD 1
+ATOM 3023 N NE . ARG A 1 383 ? 23.980 53.085 34.385 1.00 49.46 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A NE 1
+ATOM 3024 C CZ . ARG A 1 383 ? 23.029 53.964 34.088 1.00 52.12 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A CZ 1
+ATOM 3025 N NH1 . ARG A 1 383 ? 23.304 55.024 33.339 1.00 51.07 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A NH1 1
+ATOM 3026 N NH2 . ARG A 1 383 ? 21.796 53.780 34.542 1.00 52.21 ? ? ? ? ? ? 460 ARG A NH2 1
+ATOM 3027 N N . ILE A 1 384 ? 26.046 49.913 36.690 1.00 32.11 ? ? ? ? ? ? 461 ILE A N 1
+ATOM 3028 C CA . ILE A 1 384 ? 25.520 49.984 38.045 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 461 ILE A CA 1
+ATOM 3029 C C . ILE A 1 384 ? 24.395 51.029 38.093 1.00 32.55 ? ? ? ? ? ? 461 ILE A C 1
+ATOM 3030 O O . ILE A 1 384 ? 24.449 52.031 37.382 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 461 ILE A O 1
+ATOM 3031 C CB . ILE A 1 384 ? 26.627 50.423 39.029 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 461 ILE A CB 1
+ATOM 3032 C CG1 . ILE A 1 384 ? 27.870 49.539 38.866 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 461 ILE A CG1 1
+ATOM 3033 C CG2 . ILE A 1 384 ? 26.107 50.377 40.455 1.00 36.51 ? ? ? ? ? ? 461 ILE A CG2 1
+ATOM 3034 C CD1 . ILE A 1 384 ? 27.643 48.074 39.128 1.00 40.95 ? ? ? ? ? ? 461 ILE A CD1 1
+ATOM 3035 N N . PRO A 1 385 ? 23.344 50.788 38.902 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 462 PRO A N 1
+ATOM 3036 C CA . PRO A 1 385 ? 22.225 51.731 39.032 1.00 28.48 ? ? ? ? ? ? 462 PRO A CA 1
+ATOM 3037 C C . PRO A 1 385 ? 22.698 52.985 39.791 1.00 28.11 ? ? ? ? ? ? 462 PRO A C 1
+ATOM 3038 O O . PRO A 1 385 ? 23.634 52.910 40.582 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 462 PRO A O 1
+ATOM 3039 C CB . PRO A 1 385 ? 21.204 50.931 39.842 1.00 28.65 ? ? ? ? ? ? 462 PRO A CB 1
+ATOM 3040 C CG . PRO A 1 385 ? 21.586 49.471 39.541 1.00 33.34 ? ? ? ? ? ? 462 PRO A CG 1
+ATOM 3041 C CD . PRO A 1 385 ? 23.072 49.595 39.718 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 462 PRO A CD 1
+ATOM 3042 N N . TYR A 1 386 ? 22.035 54.118 39.572 1.00 29.61 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A N 1
+ATOM 3043 C CA . TYR A 1 386 ? 22.404 55.378 40.224 1.00 28.23 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A CA 1
+ATOM 3044 C C . TYR A 1 386 ? 23.923 55.525 40.332 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A C 1
+ATOM 3045 O O . TYR A 1 386 ? 24.471 55.637 41.433 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A O 1
+ATOM 3046 C CB . TYR A 1 386 ? 21.803 55.464 41.627 1.00 29.02 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A CB 1
+ATOM 3047 C CG . TYR A 1 386 ? 20.333 55.141 41.682 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A CG 1
+ATOM 3048 C CD1 . TYR A 1 386 ? 19.897 53.823 41.800 1.00 27.04 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A CD1 1
+ATOM 3049 C CD2 . TYR A 1 386 ? 19.374 56.147 41.553 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A CD2 1
+ATOM 3050 C CE1 . TYR A 1 386 ? 18.542 53.512 41.789 1.00 27.03 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A CE1 1
+ATOM 3051 C CE2 . TYR A 1 386 ? 18.009 55.846 41.538 1.00 28.52 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A CE2 1
+ATOM 3052 C CZ . TYR A 1 386 ? 17.603 54.528 41.657 1.00 26.91 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A CZ 1
+ATOM 3053 O OH . TYR A 1 386 ? 16.265 54.221 41.660 1.00 23.35 ? ? ? ? ? ? 463 TYR A OH 1
+ATOM 3054 N N . PRO A 1 387 ? 24.617 55.545 39.187 1.00 32.79 ? ? ? ? ? ? 464 PRO A N 1
+ATOM 3055 C CA . PRO A 1 387 ? 26.076 55.673 39.137 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 464 PRO A CA 1
+ATOM 3056 C C . PRO A 1 387 ? 26.618 56.885 39.885 1.00 39.25 ? ? ? ? ? ? 464 PRO A C 1
+ATOM 3057 O O . PRO A 1 387 ? 26.271 58.024 39.573 1.00 41.96 ? ? ? ? ? ? 464 PRO A O 1
+ATOM 3058 C CB . PRO A 1 387 ? 26.356 55.733 37.634 1.00 39.08 ? ? ? ? ? ? 464 PRO A CB 1
+ATOM 3059 C CG . PRO A 1 387 ? 25.064 56.350 37.081 1.00 39.06 ? ? ? ? ? ? 464 PRO A CG 1
+ATOM 3060 C CD . PRO A 1 387 ? 24.073 55.483 37.821 1.00 35.59 ? ? ? ? ? ? 464 PRO A CD 1
+ATOM 3061 N N . GLY A 1 388 ? 27.461 56.627 40.880 1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 465 GLY A N 1
+ATOM 3062 C CA . GLY A 1 388 ? 28.056 57.705 41.650 1.00 41.00 ? ? ? ? ? ? 465 GLY A CA 1
+ATOM 3063 C C . GLY A 1 388 ? 27.303 58.111 42.901 1.00 41.57 ? ? ? ? ? ? 465 GLY A C 1
+ATOM 3064 O O . GLY A 1 388 ? 27.826 58.863 43.722 1.00 41.21 ? ? ? ? ? ? 465 GLY A O 1
+ATOM 3065 N N . MET A 1 389 ? 26.079 57.623 43.057 1.00 41.31 ? ? ? ? ? ? 466 MET A N 1
+ATOM 3066 C CA . MET A 1 389 ? 25.279 57.966 44.229 1.00 41.51 ? ? ? ? ? ? 466 MET A CA 1
+ATOM 3067 C C . MET A 1 389 ? 25.439 56.934 45.333 1.00 42.25 ? ? ? ? ? ? 466 MET A C 1
+ATOM 3068 O O . MET A 1 389 ? 25.686 55.756 45.062 1.00 42.84 ? ? ? ? ? ? 466 MET A O 1
+ATOM 3069 C CB . MET A 1 389 ? 23.800 58.067 43.850 1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 466 MET A CB 1
+ATOM 3070 C CG . MET A 1 389 ? 23.512 59.071 42.750 1.00 38.99 ? ? ? ? ? ? 466 MET A CG 1
+ATOM 3071 S SD . MET A 1 389 ? 21.751 59.203 42.365 1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 466 MET A SD 1
+ATOM 3072 C CE . MET A 1 389 ? 21.098 59.755 43.904 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 466 MET A CE 1
+ATOM 3073 N N . SER A 1 390 ? 25.299 57.378 46.579 1.00 42.53 ? ? ? ? ? ? 467 SER A N 1
+ATOM 3074 C CA . SER A 1 390 ? 25.413 56.466 47.709 1.00 43.45 ? ? ? ? ? ? 467 SER A CA 1
+ATOM 3075 C C . SER A 1 390 ? 24.009 56.038 48.111 1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 467 SER A C 1
+ATOM 3076 O O . SER A 1 390 ? 23.022 56.655 47.709 1.00 42.83 ? ? ? ? ? ? 467 SER A O 1
+ATOM 3077 C CB . SER A 1 390 ? 26.108 57.139 48.899 1.00 43.57 ? ? ? ? ? ? 467 SER A CB 1
+ATOM 3078 O OG . SER A 1 390 ? 25.283 58.124 49.500 1.00 46.68 ? ? ? ? ? ? 467 SER A OG 1
+ATOM 3079 N N . ASN A 1 391 ? 23.919 54.979 48.903 1.00 42.01 ? ? ? ? ? ? 468 ASN A N 1
+ATOM 3080 C CA . ASN A 1 391 ? 22.624 54.480 49.342 1.00 42.13 ? ? ? ? ? ? 468 ASN A CA 1
+ATOM 3081 C C . ASN A 1 391 ? 21.772 55.556 50.014 1.00 39.20 ? ? ? ? ? ? 468 ASN A C 1
+ATOM 3082 O O . ASN A 1 391 ? 20.579 55.667 49.746 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 468 ASN A O 1
+ATOM 3083 C CB . ASN A 1 391 ? 22.817 53.290 50.286 1.00 40.67 ? ? ? ? ? ? 468 ASN A CB 1
+ATOM 3084 C CG . ASN A 1 391 ? 23.394 52.075 49.583 1.00 42.59 ? ? ? ? ? ? 468 ASN A CG 1
+ATOM 3085 O OD1 . ASN A 1 391 ? 23.756 51.089 50.225 1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 468 ASN A OD1 1
+ATOM 3086 N ND2 . ASN A 1 391 ? 23.467 52.134 48.256 1.00 39.82 ? ? ? ? ? ? 468 ASN A ND2 1
+ATOM 3087 N N . PRO A 1 392 ? 22.371 56.361 50.902 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A N 1
+ATOM 3088 C CA . PRO A 1 392 ? 21.604 57.410 51.578 1.00 37.26 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A CA 1
+ATOM 3089 C C . PRO A 1 392 ? 21.068 58.455 50.602 1.00 34.79 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A C 1
+ATOM 3090 O O . PRO A 1 392 ? 19.955 58.957 50.761 1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A O 1
+ATOM 3091 C CB . PRO A 1 392 ? 22.628 57.990 52.556 1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A CB 1
+ATOM 3092 C CG . PRO A 1 392 ? 23.548 56.795 52.814 1.00 38.95 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A CG 1
+ATOM 3093 C CD . PRO A 1 392 ? 23.759 56.377 51.387 1.00 39.03 ? ? ? ? ? ? 469 PRO A CD 1
+ATOM 3094 N N . GLU A 1 393 ? 21.870 58.774 49.592 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A N 1
+ATOM 3095 C CA . GLU A 1 393 ? 21.492 59.758 48.590 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A CA 1
+ATOM 3096 C C . GLU A 1 393 ? 20.380 59.242 47.685 1.00 30.49 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A C 1
+ATOM 3097 O O . GLU A 1 393 ? 19.504 60.004 47.271 1.00 25.72 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A O 1
+ATOM 3098 C CB . GLU A 1 393 ? 22.710 60.131 47.746 1.00 34.07 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A CB 1
+ATOM 3099 C CG . GLU A 1 393 ? 23.871 60.661 48.564 1.00 36.61 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A CG 1
+ATOM 3100 C CD . GLU A 1 393 ? 25.064 61.023 47.710 1.00 38.33 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A CD 1
+ATOM 3101 O OE1 . GLU A 1 393 ? 25.531 60.149 46.949 1.00 38.17 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A OE1 1
+ATOM 3102 O OE2 . GLU A 1 393 ? 25.537 62.178 47.804 1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 470 GLU A OE2 1
+ATOM 3103 N N . VAL A 1 394 ? 20.421 57.949 47.372 1.00 29.01 ? ? ? ? ? ? 471 VAL A N 1
+ATOM 3104 C CA . VAL A 1 394 ? 19.405 57.352 46.514 1.00 25.22 ? ? ? ? ? ? 471 VAL A CA 1
+ATOM 3105 C C . VAL A 1 394 ? 18.072 57.355 47.245 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 471 VAL A C 1
+ATOM 3106 O O . VAL A 1 394 ? 17.045 57.752 46.684 1.00 25.08 ? ? ? ? ? ? 471 VAL A O 1
+ATOM 3107 C CB . VAL A 1 394 ? 19.773 55.897 46.124 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 471 VAL A CB 1
+ATOM 3108 C CG1 . VAL A 1 394 ? 18.682 55.291 45.249 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 471 VAL A CG1 1
+ATOM 3109 C CG2 . VAL A 1 394 ? 21.081 55.886 45.370 1.00 25.71 ? ? ? ? ? ? 471 VAL A CG2 1
+ATOM 3110 N N . ILE A 1 395 ? 18.097 56.922 48.504 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 472 ILE A N 1
+ATOM 3111 C CA . ILE A 1 395 ? 16.892 56.868 49.320 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 472 ILE A CA 1
+ATOM 3112 C C . ILE A 1 395 ? 16.264 58.255 49.428 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 472 ILE A C 1
+ATOM 3113 O O . ILE A 1 395 ? 15.042 58.401 49.333 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 472 ILE A O 1
+ATOM 3114 C CB . ILE A 1 395 ? 17.200 56.317 50.732 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 472 ILE A CB 1
+ATOM 3115 C CG1 . ILE A 1 395 ? 17.703 54.873 50.616 1.00 29.41 ? ? ? ? ? ? 472 ILE A CG1 1
+ATOM 3116 C CG2 . ILE A 1 395 ? 15.953 56.388 51.608 1.00 31.42 ? ? ? ? ? ? 472 ILE A CG2 1
+ATOM 3117 C CD1 . ILE A 1 395 ? 18.044 54.209 51.940 1.00 30.58 ? ? ? ? ? ? 472 ILE A CD1 1
+ATOM 3118 N N . ARG A 1 396 ? 17.108 59.268 49.616 1.00 30.36 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A N 1
+ATOM 3119 C CA . ARG A 1 396 ? 16.647 60.649 49.717 1.00 31.50 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A CA 1
+ATOM 3120 C C . ARG A 1 396 ? 16.104 61.195 48.404 1.00 29.87 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A C 1
+ATOM 3121 O O . ARG A 1 396 ? 15.048 61.827 48.379 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A O 1
+ATOM 3122 C CB . ARG A 1 396 ? 17.780 61.553 50.212 1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A CB 1
+ATOM 3123 C CG . ARG A 1 396 ? 17.770 61.731 51.707 1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A CG 1
+ATOM 3124 C CD . ARG A 1 396 ? 16.499 62.466 52.101 1.00 47.83 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A CD 1
+ATOM 3125 N NE . ARG A 1 396 ? 16.312 62.522 53.544 1.00 53.65 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A NE 1
+ATOM 3126 C CZ . ARG A 1 396 ? 15.294 63.134 54.139 1.00 53.53 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A CZ 1
+ATOM 3127 N NH1 . ARG A 1 396 ? 14.368 63.747 53.415 1.00 54.45 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A NH1 1
+ATOM 3128 N NH2 . ARG A 1 396 ? 15.195 63.119 55.459 1.00 54.57 ? ? ? ? ? ? 473 ARG A NH2 1
+ATOM 3129 N N . ALA A 1 397 ? 16.836 60.960 47.320 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 474 ALA A N 1
+ATOM 3130 C CA . ALA A 1 397 ? 16.424 61.430 46.008 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 474 ALA A CA 1
+ATOM 3131 C C . ALA A 1 397 ? 15.072 60.846 45.594 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 474 ALA A C 1
+ATOM 3132 O O . ALA A 1 397 ? 14.204 61.571 45.116 1.00 28.15 ? ? ? ? ? ? 474 ALA A O 1
+ATOM 3133 C CB . ALA A 1 397 ? 17.488 61.079 44.975 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 474 ALA A CB 1
+ATOM 3134 N N . LEU A 1 398 ? 14.895 59.539 45.780 1.00 29.49 ? ? ? ? ? ? 475 LEU A N 1
+ATOM 3135 C CA . LEU A 1 398 ? 13.643 58.876 45.415 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 475 LEU A CA 1
+ATOM 3136 C C . LEU A 1 398 ? 12.464 59.468 46.177 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 475 LEU A C 1
+ATOM 3137 O O . LEU A 1 398 ? 11.368 59.612 45.631 1.00 28.32 ? ? ? ? ? ? 475 LEU A O 1
+ATOM 3138 C CB . LEU A 1 398 ? 13.737 57.369 45.685 1.00 23.49 ? ? ? ? ? ? 475 LEU A CB 1
+ATOM 3139 C CG . LEU A 1 398 ? 14.756 56.590 44.839 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 475 LEU A CG 1
+ATOM 3140 C CD1 . LEU A 1 398 ? 14.879 55.133 45.336 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 475 LEU A CD1 1
+ATOM 3141 C CD2 . LEU A 1 398 ? 14.319 56.626 43.382 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 475 LEU A CD2 1
+ATOM 3142 N N . GLU A 1 399 ? 12.691 59.804 47.444 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 476 GLU A N 1
+ATOM 3143 C CA . GLU A 1 399 ? 11.648 60.401 48.267 1.00 31.06 ? ? ? ? ? ? 476 GLU A CA 1
+ATOM 3144 C C . GLU A 1 399 ? 11.302 61.783 47.712 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 476 GLU A C 1
+ATOM 3145 O O . GLU A 1 399 ? 10.165 62.236 47.833 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 476 GLU A O 1
+ATOM 3146 C CB . GLU A 1 399 ? 12.116 60.501 49.733 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 476 GLU A CB 1
+ATOM 3147 C CG . GLU A 1 399 ? 12.211 59.143 50.440 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 476 GLU A CG 1
+ATOM 3148 C CD . GLU A 1 399 ? 12.923 59.187 51.798 1.00 41.97 ? ? ? ? ? ? 476 GLU A CD 1
+ATOM 3149 O OE1 . GLU A 1 399 ? 12.869 58.168 52.523 1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 476 GLU A OE1 1
+ATOM 3150 O OE2 . GLU A 1 399 ? 13.547 60.217 52.138 1.00 39.13 ? ? ? ? ? ? 476 GLU A OE2 1
+ATOM 3151 N N . ARG A 1 400 ? 12.285 62.430 47.085 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 477 ARG A N 1
+ATOM 3152 C CA . ARG A 1 400 ? 12.110 63.762 46.508 1.00 30.68 ? ? ? ? ? ? 477 ARG A CA 1
+ATOM 3153 C C . ARG A 1 400 ? 11.399 63.719 45.159 1.00 31.73 ? ? ? ? ? ? 477 ARG A C 1
+ATOM 3154 O O . ARG A 1 400 ? 10.817 64.710 44.727 1.00 31.88 ? ? ? ? ? ? 477 ARG A O 1
+ATOM 3155 C CB . ARG A 1 400 ? 13.461 64.442 46.353 1.00 33.75 ? ? ? ? ? ? 477 ARG A CB 1
+ATOM 3156 N N . GLY A 1 401 ? 11.452 62.570 44.495 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 478 GLY A N 1
+ATOM 3157 C CA . GLY A 1 401 ? 10.794 62.436 43.208 1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 478 GLY A CA 1
+ATOM 3158 C C . GLY A 1 401 ? 11.764 62.095 42.096 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 478 GLY A C 1
+ATOM 3159 O O . GLY A 1 401 ? 11.365 61.887 40.951 1.00 27.00 ? ? ? ? ? ? 478 GLY A O 1
+ATOM 3160 N N . TYR A 1 402 ? 13.047 62.050 42.433 1.00 23.87 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A N 1
+ATOM 3161 C CA . TYR A 1 402 ? 14.077 61.720 41.461 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A CA 1
+ATOM 3162 C C . TYR A 1 402 ? 13.920 60.295 40.941 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A C 1
+ATOM 3163 O O . TYR A 1 402 ? 13.462 59.402 41.654 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A O 1
+ATOM 3164 C CB . TYR A 1 402 ? 15.460 61.838 42.099 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A CB 1
+ATOM 3165 C CG . TYR A 1 402 ? 16.598 61.453 41.178 1.00 24.44 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A CG 1
+ATOM 3166 C CD1 . TYR A 1 402 ? 17.013 62.301 40.153 1.00 28.10 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A CD1 1
+ATOM 3167 C CD2 . TYR A 1 402 ? 17.240 60.223 41.315 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A CD2 1
+ATOM 3168 C CE1 . TYR A 1 402 ? 18.042 61.932 39.286 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A CE1 1
+ATOM 3169 C CE2 . TYR A 1 402 ? 18.264 59.845 40.456 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A CE2 1
+ATOM 3170 C CZ . TYR A 1 402 ? 18.660 60.702 39.445 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A CZ 1
+ATOM 3171 O OH . TYR A 1 402 ? 19.667 60.320 38.594 1.00 27.67 ? ? ? ? ? ? 479 TYR A OH 1
+ATOM 3172 N N . ARG A 1 403 ? 14.321 60.096 39.693 1.00 26.79 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A N 1
+ATOM 3173 C CA . ARG A 1 403 ? 14.293 58.791 39.048 1.00 28.17 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A CA 1
+ATOM 3174 C C . ARG A 1 403 ? 15.425 58.830 38.032 1.00 29.15 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A C 1
+ATOM 3175 O O . ARG A 1 403 ? 15.653 59.868 37.408 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A O 1
+ATOM 3176 C CB . ARG A 1 403 ? 12.957 58.563 38.339 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A CB 1
+ATOM 3177 C CG . ARG A 1 403 ? 11.759 58.439 39.280 1.00 28.89 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A CG 1
+ATOM 3178 C CD . ARG A 1 403 ? 11.823 57.154 40.084 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A CD 1
+ATOM 3179 N NE . ARG A 1 403 ? 10.638 56.937 40.915 1.00 28.31 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A NE 1
+ATOM 3180 C CZ . ARG A 1 403 ? 10.379 57.573 42.054 1.00 29.91 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A CZ 1
+ATOM 3181 N NH1 . ARG A 1 403 ? 11.225 58.483 42.520 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A NH1 1
+ATOM 3182 N NH2 . ARG A 1 403 ? 9.274 57.287 42.733 1.00 26.68 ? ? ? ? ? ? 480 ARG A NH2 1
+ATOM 3183 N N . MET A 1 404 ? 16.157 57.729 37.883 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 481 MET A N 1
+ATOM 3184 C CA . MET A 1 404 ? 17.246 57.708 36.913 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 481 MET A CA 1
+ATOM 3185 C C . MET A 1 404 ? 16.718 58.132 35.553 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 481 MET A C 1
+ATOM 3186 O O . MET A 1 404 ? 15.651 57.687 35.129 1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 481 MET A O 1
+ATOM 3187 C CB . MET A 1 404 ? 17.856 56.313 36.777 1.00 31.15 ? ? ? ? ? ? 481 MET A CB 1
+ATOM 3188 C CG . MET A 1 404 ? 18.677 55.835 37.962 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 481 MET A CG 1
+ATOM 3189 S SD . MET A 1 404 ? 19.363 54.198 37.612 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 481 MET A SD 1
+ATOM 3190 C CE . MET A 1 404 ? 17.848 53.223 37.505 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 481 MET A CE 1
+ATOM 3191 N N . PRO A 1 405 ? 17.448 59.024 34.866 1.00 30.83 ? ? ? ? ? ? 482 PRO A N 1
+ATOM 3192 C CA . PRO A 1 405 ? 17.080 59.526 33.539 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 482 PRO A CA 1
+ATOM 3193 C C . PRO A 1 405 ? 17.203 58.427 32.483 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 482 PRO A C 1
+ATOM 3194 O O . PRO A 1 405 ? 17.863 57.413 32.711 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 482 PRO A O 1
+ATOM 3195 C CB . PRO A 1 405 ? 18.091 60.650 33.322 1.00 32.23 ? ? ? ? ? ? 482 PRO A CB 1
+ATOM 3196 C CG . PRO A 1 405 ? 19.322 60.096 34.026 1.00 31.33 ? ? ? ? ? ? 482 PRO A CG 1
+ATOM 3197 C CD . PRO A 1 405 ? 18.673 59.698 35.336 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 482 PRO A CD 1
+ATOM 3198 N N . ARG A 1 406 ? 16.571 58.631 31.331 1.00 31.14 ? ? ? ? ? ? 483 ARG A N 1
+ATOM 3199 C CA . ARG A 1 406 ? 16.622 57.656 30.246 1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 483 ARG A CA 1
+ATOM 3200 C C . ARG A 1 406 ? 17.925 57.729 29.456 1.00 33.21 ? ? ? ? ? ? 483 ARG A C 1
+ATOM 3201 O O . ARG A 1 406 ? 18.302 58.790 28.968 1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 483 ARG A O 1
+ATOM 3202 C CB . ARG A 1 406 ? 15.450 57.868 29.281 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 483 ARG A CB 1
+ATOM 3203 C CG . ARG A 1 406 ? 15.455 56.910 28.081 1.00 31.95 ? ? ? ? ? ? 483 ARG A CG 1
+ATOM 3204 C CD . ARG A 1 406 ? 14.208 57.053 27.205 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 483 ARG A CD 1
+ATOM 3205 N NE . ARG A 1 406 ? 14.135 58.322 26.484 1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 483 ARG A NE 1
+ATOM 3206 C CZ . ARG A 1 406 ? 14.919 58.657 25.463 1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 483 ARG A CZ 1
+ATOM 3207 N NH1 . ARG A 1 406 ? 15.849 57.820 25.028 1.00 41.18 ? ? ? ? ? ? 483 ARG A NH1 1
+ATOM 3208 N NH2 . ARG A 1 406 ? 14.779 59.838 24.878 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 483 ARG A NH2 1
+ATOM 3209 N N . PRO A 1 407 ? 18.630 56.595 29.317 1.00 35.54 ? ? ? ? ? ? 484 PRO A N 1
+ATOM 3210 C CA . PRO A 1 407 ? 19.895 56.526 28.575 1.00 36.23 ? ? ? ? ? ? 484 PRO A CA 1
+ATOM 3211 C C . PRO A 1 407 ? 19.646 56.738 27.080 1.00 38.94 ? ? ? ? ? ? 484 PRO A C 1
+ATOM 3212 O O . PRO A 1 407 ? 18.535 56.521 26.598 1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 484 PRO A O 1
+ATOM 3213 C CB . PRO A 1 407 ? 20.388 55.109 28.880 1.00 37.04 ? ? ? ? ? ? 484 PRO A CB 1
+ATOM 3214 C CG . PRO A 1 407 ? 19.715 54.793 30.214 1.00 36.28 ? ? ? ? ? ? 484 PRO A CG 1
+ATOM 3215 C CD . PRO A 1 407 ? 18.323 55.273 29.882 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 484 PRO A CD 1
+ATOM 3216 N N . GLU A 1 408 ? 20.680 57.146 26.351 1.00 42.50 ? ? ? ? ? ? 485 GLU A N 1
+ATOM 3217 C CA . GLU A 1 408 ? 20.562 57.397 24.912 1.00 45.38 ? ? ? ? ? ? 485 GLU A CA 1
+ATOM 3218 C C . GLU A 1 408 ? 20.060 56.212 24.088 1.00 45.15 ? ? ? ? ? ? 485 GLU A C 1
+ATOM 3219 O O . GLU A 1 408 ? 19.209 56.373 23.213 1.00 44.84 ? ? ? ? ? ? 485 GLU A O 1
+ATOM 3220 C CB . GLU A 1 408 ? 21.910 57.850 24.340 1.00 51.03 ? ? ? ? ? ? 485 GLU A CB 1
+ATOM 3221 C CG . GLU A 1 408 ? 21.906 58.044 22.820 1.00 56.34 ? ? ? ? ? ? 485 GLU A CG 1
+ATOM 3222 C CD . GLU A 1 408 ? 23.284 58.380 22.261 1.00 60.17 ? ? ? ? ? ? 485 GLU A CD 1
+ATOM 3223 O OE1 . GLU A 1 408 ? 23.856 59.415 22.666 1.00 60.71 ? ? ? ? ? ? 485 GLU A OE1 1
+ATOM 3224 O OE2 . GLU A 1 408 ? 23.793 57.607 21.417 1.00 61.52 ? ? ? ? ? ? 485 GLU A OE2 1
+ATOM 3225 N N . ASN A 1 409 ? 20.596 55.027 24.352 1.00 43.77 ? ? ? ? ? ? 486 ASN A N 1
+ATOM 3226 C CA . ASN A 1 409 ? 20.193 53.845 23.601 1.00 44.80 ? ? ? ? ? ? 486 ASN A CA 1
+ATOM 3227 C C . ASN A 1 409 ? 18.974 53.131 24.173 1.00 42.81 ? ? ? ? ? ? 486 ASN A C 1
+ATOM 3228 O O . ASN A 1 409 ? 18.763 51.946 23.919 1.00 43.81 ? ? ? ? ? ? 486 ASN A O 1
+ATOM 3229 C CB . ASN A 1 409 ? 21.363 52.867 23.499 1.00 46.89 ? ? ? ? ? ? 486 ASN A CB 1
+ATOM 3230 C CG . ASN A 1 409 ? 22.507 53.421 22.675 1.00 52.48 ? ? ? ? ? ? 486 ASN A CG 1
+ATOM 3231 O OD1 . ASN A 1 409 ? 22.315 53.828 21.527 1.00 55.33 ? ? ? ? ? ? 486 ASN A OD1 1
+ATOM 3232 N ND2 . ASN A 1 409 ? 23.706 53.436 23.252 1.00 52.18 ? ? ? ? ? ? 486 ASN A ND2 1
+ATOM 3233 N N . CYS A 1 410 ? 18.170 53.857 24.942 1.00 39.76 ? ? ? ? ? ? 487 CYS A N 1
+ATOM 3234 C CA . CYS A 1 410 ? 16.973 53.279 25.538 1.00 34.85 ? ? ? ? ? ? 487 CYS A CA 1
+ATOM 3235 C C . CYS A 1 410 ? 15.716 53.914 24.958 1.00 33.82 ? ? ? ? ? ? 487 CYS A C 1
+ATOM 3236 O O . CYS A 1 410 ? 15.435 55.086 25.196 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 487 CYS A O 1
+ATOM 3237 C CB . CYS A 1 410 ? 16.986 53.471 27.055 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 487 CYS A CB 1
+ATOM 3238 S SG . CYS A 1 410 ? 15.500 52.846 27.878 1.00 30.26 ? ? ? ? ? ? 487 CYS A SG 1
+ATOM 3239 N N . PRO A 1 411 ? 14.939 53.141 24.189 1.00 33.05 ? ? ? ? ? ? 488 PRO A N 1
+ATOM 3240 C CA . PRO A 1 411 ? 13.710 53.661 23.589 1.00 34.02 ? ? ? ? ? ? 488 PRO A CA 1
+ATOM 3241 C C . PRO A 1 411 ? 12.779 54.218 24.664 1.00 33.17 ? ? ? ? ? ? 488 PRO A C 1
+ATOM 3242 O O . PRO A 1 411 ? 12.735 53.704 25.788 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 488 PRO A O 1
+ATOM 3243 C CB . PRO A 1 411 ? 13.137 52.430 22.881 1.00 33.67 ? ? ? ? ? ? 488 PRO A CB 1
+ATOM 3244 C CG . PRO A 1 411 ? 13.677 51.285 23.738 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 488 PRO A CG 1
+ATOM 3245 C CD . PRO A 1 411 ? 15.111 51.724 23.836 1.00 31.59 ? ? ? ? ? ? 488 PRO A CD 1
+ATOM 3246 N N . GLU A 1 412 ? 12.048 55.274 24.322 1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 489 GLU A N 1
+ATOM 3247 C CA . GLU A 1 412 ? 11.120 55.893 25.264 1.00 31.07 ? ? ? ? ? ? 489 GLU A CA 1
+ATOM 3248 C C . GLU A 1 412 ? 10.076 54.920 25.784 1.00 26.34 ? ? ? ? ? ? 489 GLU A C 1
+ATOM 3249 O O . GLU A 1 412 ? 9.717 54.966 26.959 1.00 27.48 ? ? ? ? ? ? 489 GLU A O 1
+ATOM 3250 C CB . GLU A 1 412 ? 10.408 57.092 24.625 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 489 GLU A CB 1
+ATOM 3251 C CG . GLU A 1 412 ? 11.300 58.291 24.378 1.00 43.54 ? ? ? ? ? ? 489 GLU A CG 1
+ATOM 3252 C CD . GLU A 1 412 ? 10.547 59.447 23.744 1.00 51.63 ? ? ? ? ? ? 489 GLU A CD 1
+ATOM 3253 O OE1 . GLU A 1 412 ? 10.118 59.308 22.576 1.00 52.92 ? ? ? ? ? ? 489 GLU A OE1 1
+ATOM 3254 O OE2 . GLU A 1 412 ? 10.374 60.488 24.418 1.00 54.00 ? ? ? ? ? ? 489 GLU A OE2 1
+ATOM 3255 N N . GLU A 1 413 ? 9.579 54.047 24.915 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 490 GLU A N 1
+ATOM 3256 C CA . GLU A 1 413 ? 8.568 53.083 25.330 1.00 28.74 ? ? ? ? ? ? 490 GLU A CA 1
+ATOM 3257 C C . GLU A 1 413 ? 9.108 52.159 26.415 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 490 GLU A C 1
+ATOM 3258 O O . GLU A 1 413 ? 8.378 51.775 27.326 1.00 28.60 ? ? ? ? ? ? 490 GLU A O 1
+ATOM 3259 C CB . GLU A 1 413 ? 8.090 52.233 24.148 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 490 GLU A CB 1
+ATOM 3260 C CG . GLU A 1 413 ? 7.399 52.996 23.030 1.00 39.86 ? ? ? ? ? ? 490 GLU A CG 1
+ATOM 3261 C CD . GLU A 1 413 ? 8.333 53.936 22.297 1.00 44.73 ? ? ? ? ? ? 490 GLU A CD 1
+ATOM 3262 O OE1 . GLU A 1 413 ? 9.383 53.469 21.807 1.00 45.96 ? ? ? ? ? ? 490 GLU A OE1 1
+ATOM 3263 O OE2 . GLU A 1 413 ? 8.013 55.139 22.201 1.00 51.63 ? ? ? ? ? ? 490 GLU A OE2 1
+ATOM 3264 N N . LEU A 1 414 ? 10.383 51.794 26.317 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 491 LEU A N 1
+ATOM 3265 C CA . LEU A 1 414 ? 10.974 50.910 27.311 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 491 LEU A CA 1
+ATOM 3266 C C . LEU A 1 414 ? 11.162 51.689 28.607 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 491 LEU A C 1
+ATOM 3267 O O . LEU A 1 414 ? 10.962 51.160 29.703 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 491 LEU A O 1
+ATOM 3268 C CB . LEU A 1 414 ? 12.317 50.364 26.818 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 491 LEU A CB 1
+ATOM 3269 C CG . LEU A 1 414 ? 12.990 49.374 27.775 1.00 31.18 ? ? ? ? ? ? 491 LEU A CG 1
+ATOM 3270 C CD1 . LEU A 1 414 ? 12.088 48.161 27.973 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 491 LEU A CD1 1
+ATOM 3271 C CD2 . LEU A 1 414 ? 14.341 48.942 27.205 1.00 28.87 ? ? ? ? ? ? 491 LEU A CD2 1
+ATOM 3272 N N . TYR A 1 415 ? 11.535 52.956 28.476 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A N 1
+ATOM 3273 C CA . TYR A 1 415 ? 11.727 53.809 29.638 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A CA 1
+ATOM 3274 C C . TYR A 1 415 ? 10.383 54.028 30.341 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A C 1
+ATOM 3275 O O . TYR A 1 415 ? 10.307 54.043 31.580 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A O 1
+ATOM 3276 C CB . TYR A 1 415 ? 12.326 55.153 29.215 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A CB 1
+ATOM 3277 C CG . TYR A 1 415 ? 12.676 56.059 30.377 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A CG 1
+ATOM 3278 C CD1 . TYR A 1 415 ? 13.656 55.696 31.301 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A CD1 1
+ATOM 3279 C CD2 . TYR A 1 415 ? 12.017 57.272 30.562 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A CD2 1
+ATOM 3280 C CE1 . TYR A 1 415 ? 13.968 56.516 32.376 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A CE1 1
+ATOM 3281 C CE2 . TYR A 1 415 ? 12.321 58.099 31.632 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A CE2 1
+ATOM 3282 C CZ . TYR A 1 415 ? 13.296 57.717 32.534 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A CZ 1
+ATOM 3283 O OH . TYR A 1 415 ? 13.601 58.542 33.586 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 492 TYR A OH 1
+ATOM 3284 N N . ASN A 1 416 ? 9.318 54.186 29.557 1.00 20.75 ? ? ? ? ? ? 493 ASN A N 1
+ATOM 3285 C CA . ASN A 1 416 ? 8.000 54.392 30.147 1.00 22.36 ? ? ? ? ? ? 493 ASN A CA 1
+ATOM 3286 C C . ASN A 1 416 ? 7.622 53.238 31.065 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 493 ASN A C 1
+ATOM 3287 O O . ASN A 1 416 ? 7.020 53.449 32.115 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 493 ASN A O 1
+ATOM 3288 C CB . ASN A 1 416 ? 6.922 54.569 29.074 1.00 24.15 ? ? ? ? ? ? 493 ASN A CB 1
+ATOM 3289 C CG . ASN A 1 416 ? 7.032 55.900 28.354 1.00 32.80 ? ? ? ? ? ? 493 ASN A CG 1
+ATOM 3290 O OD1 . ASN A 1 416 ? 7.342 56.924 28.969 1.00 34.75 ? ? ? ? ? ? 493 ASN A OD1 1
+ATOM 3291 N ND2 . ASN A 1 416 ? 6.749 55.901 27.054 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 493 ASN A ND2 1
+ATOM 3292 N N . ILE A 1 417 ? 7.973 52.021 30.669 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 494 ILE A N 1
+ATOM 3293 C CA . ILE A 1 417 ? 7.675 50.856 31.494 1.00 22.01 ? ? ? ? ? ? 494 ILE A CA 1
+ATOM 3294 C C . ILE A 1 417 ? 8.461 50.959 32.801 1.00 21.18 ? ? ? ? ? ? 494 ILE A C 1
+ATOM 3295 O O . ILE A 1 417 ? 7.918 50.733 33.878 1.00 23.78 ? ? ? ? ? ? 494 ILE A O 1
+ATOM 3296 C CB . ILE A 1 417 ? 8.022 49.553 30.747 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 494 ILE A CB 1
+ATOM 3297 C CG1 . ILE A 1 417 ? 7.145 49.448 29.494 1.00 26.42 ? ? ? ? ? ? 494 ILE A CG1 1
+ATOM 3298 C CG2 . ILE A 1 417 ? 7.810 48.345 31.657 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 494 ILE A CG2 1
+ATOM 3299 C CD1 . ILE A 1 417 ? 7.410 48.231 28.641 1.00 28.36 ? ? ? ? ? ? 494 ILE A CD1 1
+ATOM 3300 N N . MET A 1 418 ? 9.739 51.312 32.709 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 495 MET A N 1
+ATOM 3301 C CA . MET A 1 418 ? 10.558 51.471 33.908 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 495 MET A CA 1
+ATOM 3302 C C . MET A 1 418 ? 9.862 52.445 34.863 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 495 MET A C 1
+ATOM 3303 O O . MET A 1 418 ? 9.679 52.153 36.047 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 495 MET A O 1
+ATOM 3304 C CB . MET A 1 418 ? 11.937 52.041 33.559 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 495 MET A CB 1
+ATOM 3305 C CG . MET A 1 418 ? 12.785 51.188 32.627 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 495 MET A CG 1
+ATOM 3306 S SD . MET A 1 418 ? 14.400 51.963 32.345 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 495 MET A SD 1
+ATOM 3307 C CE . MET A 1 418 ? 15.086 50.913 31.091 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 495 MET A CE 1
+ATOM 3308 N N . MET A 1 419 ? 9.470 53.604 34.335 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 496 MET A N 1
+ATOM 3309 C CA . MET A 1 419 ? 8.824 54.626 35.152 1.00 20.90 ? ? ? ? ? ? 496 MET A CA 1
+ATOM 3310 C C . MET A 1 419 ? 7.581 54.120 35.860 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 496 MET A C 1
+ATOM 3311 O O . MET A 1 419 ? 7.307 54.522 36.986 1.00 20.91 ? ? ? ? ? ? 496 MET A O 1
+ATOM 3312 C CB . MET A 1 419 ? 8.498 55.874 34.312 1.00 20.32 ? ? ? ? ? ? 496 MET A CB 1
+ATOM 3313 C CG . MET A 1 419 ? 9.736 56.674 33.929 1.00 23.42 ? ? ? ? ? ? 496 MET A CG 1
+ATOM 3314 S SD . MET A 1 419 ? 10.586 57.431 35.367 1.00 27.24 ? ? ? ? ? ? 496 MET A SD 1
+ATOM 3315 C CE . MET A 1 419 ? 9.402 58.679 35.862 1.00 30.44 ? ? ? ? ? ? 496 MET A CE 1
+ATOM 3316 N N . ARG A 1 420 ? 6.830 53.234 35.212 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A N 1
+ATOM 3317 C CA . ARG A 1 420 ? 5.636 52.691 35.843 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A CA 1
+ATOM 3318 C C . ARG A 1 420 ? 6.035 51.733 36.961 1.00 23.43 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A C 1
+ATOM 3319 O O . ARG A 1 420 ? 5.341 51.629 37.977 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A O 1
+ATOM 3320 C CB . ARG A 1 420 ? 4.752 51.986 34.813 1.00 24.12 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A CB 1
+ATOM 3321 C CG . ARG A 1 420 ? 4.137 52.927 33.769 1.00 26.85 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A CG 1
+ATOM 3322 C CD . ARG A 1 420 ? 3.083 52.194 32.959 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A CD 1
+ATOM 3323 N NE . ARG A 1 420 ? 2.048 51.671 33.848 1.00 37.25 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A NE 1
+ATOM 3324 C CZ . ARG A 1 420 ? 1.034 50.904 33.465 1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A CZ 1
+ATOM 3325 N NH1 . ARG A 1 420 ? 0.898 50.558 32.192 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A NH1 1
+ATOM 3326 N NH2 . ARG A 1 420 ? 0.157 50.473 34.364 1.00 41.82 ? ? ? ? ? ? 497 ARG A NH2 1
+ATOM 3327 N N . CYS A 1 421 ? 7.154 51.038 36.777 1.00 21.20 ? ? ? ? ? ? 498 CYS A N 1
+ATOM 3328 C CA . CYS A 1 421 ? 7.639 50.123 37.804 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 498 CYS A CA 1
+ATOM 3329 C C . CYS A 1 421 ? 8.075 50.888 39.044 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 498 CYS A C 1
+ATOM 3330 O O . CYS A 1 421 ? 7.969 50.376 40.161 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 498 CYS A O 1
+ATOM 3331 C CB . CYS A 1 421 ? 8.828 49.304 37.299 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 498 CYS A CB 1
+ATOM 3332 S SG . CYS A 1 421 ? 8.381 48.072 36.084 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 498 CYS A SG 1
+ATOM 3333 N N . TRP A 1 422 ? 8.560 52.112 38.845 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A N 1
+ATOM 3334 C CA . TRP A 1 422 ? 9.041 52.927 39.958 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CA 1
+ATOM 3335 C C . TRP A 1 422 ? 8.028 53.886 40.574 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A C 1
+ATOM 3336 O O . TRP A 1 422 ? 8.403 54.964 41.039 1.00 25.98 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A O 1
+ATOM 3337 C CB . TRP A 1 422 ? 10.280 53.732 39.551 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CB 1
+ATOM 3338 C CG . TRP A 1 422 ? 11.388 52.909 38.981 1.00 21.07 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CG 1
+ATOM 3339 C CD1 . TRP A 1 422 ? 11.777 51.659 39.376 1.00 20.79 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CD1 1
+ATOM 3340 C CD2 . TRP A 1 422 ? 12.293 53.303 37.946 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CD2 1
+ATOM 3341 N NE1 . TRP A 1 422 ? 12.872 51.250 38.647 1.00 19.82 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A NE1 1
+ATOM 3342 C CE2 . TRP A 1 422 ? 13.208 52.242 37.762 1.00 19.99 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CE2 1
+ATOM 3343 C CE3 . TRP A 1 422 ? 12.420 54.453 37.154 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CE3 1
+ATOM 3344 C CZ2 . TRP A 1 422 ? 14.238 52.298 36.821 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CZ2 1
+ATOM 3345 C CZ3 . TRP A 1 422 ? 13.440 54.509 36.219 1.00 19.77 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CZ3 1
+ATOM 3346 C CH2 . TRP A 1 422 ? 14.338 53.437 36.060 1.00 23.72 ? ? ? ? ? ? 499 TRP A CH2 1
+ATOM 3347 N N . LYS A 1 423 ? 6.754 53.512 40.575 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A N 1
+ATOM 3348 C CA . LYS A 1 423 ? 5.743 54.361 41.189 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A CA 1
+ATOM 3349 C C . LYS A 1 423 ? 5.910 54.237 42.687 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A C 1
+ATOM 3350 O O . LYS A 1 423 ? 6.157 53.144 43.203 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A O 1
+ATOM 3351 C CB . LYS A 1 423 ? 4.330 53.922 40.797 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A CB 1
+ATOM 3352 C CG . LYS A 1 423 ? 3.936 54.323 39.393 1.00 26.30 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A CG 1
+ATOM 3353 C CD . LYS A 1 423 ? 4.028 55.841 39.240 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A CD 1
+ATOM 3354 C CE . LYS A 1 423 ? 3.441 56.312 37.924 1.00 37.05 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A CE 1
+ATOM 3355 N NZ . LYS A 1 423 ? 1.995 55.948 37.849 1.00 44.39 ? ? ? ? ? ? 500 LYS A NZ 1
+ATOM 3356 N N . ASN A 1 424 ? 5.780 55.354 43.387 1.00 23.08 ? ? ? ? ? ? 501 ASN A N 1
+ATOM 3357 C CA . ASN A 1 424 ? 5.923 55.333 44.827 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 501 ASN A CA 1
+ATOM 3358 C C . ASN A 1 424 ? 4.854 54.448 45.454 1.00 26.50 ? ? ? ? ? ? 501 ASN A C 1
+ATOM 3359 O O . ASN A 1 424 ? 5.129 53.708 46.399 1.00 28.08 ? ? ? ? ? ? 501 ASN A O 1
+ATOM 3360 C CB . ASN A 1 424 ? 5.825 56.743 45.401 1.00 31.54 ? ? ? ? ? ? 501 ASN A CB 1
+ATOM 3361 C CG . ASN A 1 424 ? 6.041 56.763 46.886 1.00 37.29 ? ? ? ? ? ? 501 ASN A CG 1
+ATOM 3362 O OD1 . ASN A 1 424 ? 7.114 56.397 47.368 1.00 41.79 ? ? ? ? ? ? 501 ASN A OD1 1
+ATOM 3363 N ND2 . ASN A 1 424 ? 5.019 57.169 47.631 1.00 44.96 ? ? ? ? ? ? 501 ASN A ND2 1
+ATOM 3364 N N . ARG A 1 425 ? 3.632 54.519 44.939 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 502 ARG A N 1
+ATOM 3365 C CA . ARG A 1 425 ? 2.559 53.690 45.487 1.00 28.34 ? ? ? ? ? ? 502 ARG A CA 1
+ATOM 3366 C C . ARG A 1 425 ? 2.618 52.302 44.852 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 502 ARG A C 1
+ATOM 3367 O O . ARG A 1 425 ? 2.416 52.156 43.645 1.00 25.54 ? ? ? ? ? ? 502 ARG A O 1
+ATOM 3368 C CB . ARG A 1 425 ? 1.196 54.325 45.224 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 502 ARG A CB 1
+ATOM 3369 C CG . ARG A 1 425 ? 1.087 55.757 45.714 1.00 40.31 ? ? ? ? ? ? 502 ARG A CG 1
+ATOM 3370 C CD . ARG A 1 425 ? -0.340 56.119 46.090 1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 502 ARG A CD 1
+ATOM 3371 N NE . ARG A 1 425 ? -0.788 55.332 47.239 1.00 52.18 ? ? ? ? ? ? 502 ARG A NE 1
+ATOM 3372 C CZ . ARG A 1 425 ? -1.881 55.590 47.952 1.00 54.72 ? ? ? ? ? ? 502 ARG A CZ 1
+ATOM 3373 N NH1 . ARG A 1 425 ? -2.654 56.623 47.641 1.00 56.43 ? ? ? ? ? ? 502 ARG A NH1 1
+ATOM 3374 N NH2 . ARG A 1 425 ? -2.195 54.824 48.988 1.00 56.63 ? ? ? ? ? ? 502 ARG A NH2 1
+ATOM 3375 N N . PRO A 1 426 ? 2.894 51.261 45.655 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 503 PRO A N 1
+ATOM 3376 C CA . PRO A 1 426 ? 2.967 49.918 45.078 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 503 PRO A CA 1
+ATOM 3377 C C . PRO A 1 426 ? 1.770 49.475 44.249 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 503 PRO A C 1
+ATOM 3378 O O . PRO A 1 426 ? 1.954 48.836 43.213 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 503 PRO A O 1
+ATOM 3379 C CB . PRO A 1 426 ? 3.225 49.031 46.305 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 503 PRO A CB 1
+ATOM 3380 C CG . PRO A 1 426 ? 2.623 49.844 47.446 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 503 PRO A CG 1
+ATOM 3381 C CD . PRO A 1 426 ? 3.175 51.203 47.098 1.00 28.00 ? ? ? ? ? ? 503 PRO A CD 1
+ATOM 3382 N N . GLU A 1 427 ? 0.553 49.819 44.670 1.00 23.56 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A N 1
+ATOM 3383 C CA . GLU A 1 427 ? -0.615 49.394 43.907 1.00 25.01 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A CA 1
+ATOM 3384 C C . GLU A 1 427 ? -0.719 50.044 42.538 1.00 25.45 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A C 1
+ATOM 3385 O O . GLU A 1 427 ? -1.507 49.612 41.695 1.00 29.73 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A O 1
+ATOM 3386 C CB . GLU A 1 427 ? -1.919 49.603 44.698 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A CB 1
+ATOM 3387 C CG . GLU A 1 427 ? -2.335 51.027 45.048 1.00 28.24 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A CG 1
+ATOM 3388 C CD . GLU A 1 427 ? -1.340 51.758 45.922 1.00 31.17 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A CD 1
+ATOM 3389 O OE1 . GLU A 1 427 ? -0.677 51.120 46.769 1.00 30.73 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A OE1 1
+ATOM 3390 O OE2 . GLU A 1 427 ? -1.245 52.991 45.776 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 504 GLU A OE2 1
+ATOM 3391 N N . GLU A 1 428 ? 0.089 51.070 42.300 1.00 25.74 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A N 1
+ATOM 3392 C CA . GLU A 1 428 ? 0.064 51.740 41.010 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A CA 1
+ATOM 3393 C C . GLU A 1 428 ? 1.079 51.185 40.016 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A C 1
+ATOM 3394 O O . GLU A 1 428 ? 1.144 51.636 38.872 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A O 1
+ATOM 3395 C CB . GLU A 1 428 ? 0.252 53.244 41.192 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A CB 1
+ATOM 3396 C CG . GLU A 1 428 ? -1.026 53.925 41.653 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A CG 1
+ATOM 3397 C CD . GLU A 1 428 ? -0.848 55.400 41.912 1.00 37.07 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A CD 1
+ATOM 3398 O OE1 . GLU A 1 428 ? -0.309 56.102 41.029 1.00 40.66 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A OE1 1
+ATOM 3399 O OE2 . GLU A 1 428 ? -1.261 55.858 42.998 1.00 44.13 ? ? ? ? ? ? 505 GLU A OE2 1
+ATOM 3400 N N . ARG A 1 429 ? 1.869 50.209 40.456 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A N 1
+ATOM 3401 C CA . ARG A 1 429 ? 2.849 49.558 39.583 1.00 20.17 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A CA 1
+ATOM 3402 C C . ARG A 1 429 ? 2.101 48.441 38.837 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A C 1
+ATOM 3403 O O . ARG A 1 429 ? 1.189 47.820 39.382 1.00 19.32 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A O 1
+ATOM 3404 C CB . ARG A 1 429 ? 3.986 48.953 40.418 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A CB 1
+ATOM 3405 C CG . ARG A 1 429 ? 4.749 49.977 41.247 1.00 20.70 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A CG 1
+ATOM 3406 C CD . ARG A 1 429 ? 5.681 49.338 42.275 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A CD 1
+ATOM 3407 N NE . ARG A 1 429 ? 6.139 50.352 43.224 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A NE 1
+ATOM 3408 C CZ . ARG A 1 429 ? 6.626 50.088 44.429 1.00 19.17 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A CZ 1
+ATOM 3409 N NH1 . ARG A 1 429 ? 6.730 48.829 44.848 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A NH1 1
+ATOM 3410 N NH2 . ARG A 1 429 ? 6.960 51.087 45.235 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 506 ARG A NH2 1
+ATOM 3411 N N . PRO A 1 430 ? 2.463 48.183 37.577 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 507 PRO A N 1
+ATOM 3412 C CA . PRO A 1 430 ? 1.783 47.126 36.820 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 507 PRO A CA 1
+ATOM 3413 C C . PRO A 1 430 ? 2.107 45.730 37.346 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 507 PRO A C 1
+ATOM 3414 O O . PRO A 1 430 ? 3.012 45.556 38.162 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 507 PRO A O 1
+ATOM 3415 C CB . PRO A 1 430 ? 2.314 47.341 35.409 1.00 20.23 ? ? ? ? ? ? 507 PRO A CB 1
+ATOM 3416 C CG . PRO A 1 430 ? 3.740 47.788 35.693 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 507 PRO A CG 1
+ATOM 3417 C CD . PRO A 1 430 ? 3.474 48.847 36.736 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 507 PRO A CD 1
+ATOM 3418 N N . THR A 1 431 ? 1.352 44.735 36.895 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 508 THR A N 1
+ATOM 3419 C CA . THR A 1 431 ? 1.617 43.357 37.304 1.00 16.80 ? ? ? ? ? ? 508 THR A CA 1
+ATOM 3420 C C . THR A 1 431 ? 2.670 42.818 36.330 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 508 THR A C 1
+ATOM 3421 O O . THR A 1 431 ? 2.890 43.403 35.262 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 508 THR A O 1
+ATOM 3422 C CB . THR A 1 431 ? 0.369 42.487 37.167 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 508 THR A CB 1
+ATOM 3423 O OG1 . THR A 1 431 ? -0.025 42.466 35.790 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 508 THR A OG1 1
+ATOM 3424 C CG2 . THR A 1 431 ? -0.780 43.042 38.026 1.00 17.66 ? ? ? ? ? ? 508 THR A CG2 1
+ATOM 3425 N N . PHE A 1 432 ? 3.326 41.718 36.693 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A N 1
+ATOM 3426 C CA . PHE A 1 432 ? 4.317 41.120 35.804 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CA 1
+ATOM 3427 C C . PHE A 1 432 ? 3.598 40.513 34.611 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A C 1
+ATOM 3428 O O . PHE A 1 432 ? 4.161 40.410 33.517 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A O 1
+ATOM 3429 C CB . PHE A 1 432 ? 5.135 40.051 36.531 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CB 1
+ATOM 3430 C CG . PHE A 1 432 ? 6.252 40.616 37.361 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CG 1
+ATOM 3431 C CD1 . PHE A 1 432 ? 7.313 41.272 36.745 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CD1 1
+ATOM 3432 C CD2 . PHE A 1 432 ? 6.246 40.507 38.747 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CD2 1
+ATOM 3433 C CE1 . PHE A 1 432 ? 8.362 41.818 37.492 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CE1 1
+ATOM 3434 C CE2 . PHE A 1 432 ? 7.295 41.052 39.504 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CE2 1
+ATOM 3435 C CZ . PHE A 1 432 ? 8.355 41.710 38.859 1.00 7.43 ? ? ? ? ? ? 509 PHE A CZ 1
+ATOM 3436 N N . GLU A 1 433 ? 2.348 40.108 34.821 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A N 1
+ATOM 3437 C CA . GLU A 1 433 ? 1.565 39.553 33.723 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A CA 1
+ATOM 3438 C C . GLU A 1 433 ? 1.459 40.614 32.626 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A C 1
+ATOM 3439 O O . GLU A 1 433 ? 1.616 40.315 31.448 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A O 1
+ATOM 3440 C CB . GLU A 1 433 ? 0.160 39.149 34.191 1.00 21.91 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A CB 1
+ATOM 3441 C CG . GLU A 1 433 ? -0.791 38.878 33.022 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A CG 1
+ATOM 3442 C CD . GLU A 1 433 ? -2.158 38.385 33.448 1.00 33.90 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A CD 1
+ATOM 3443 O OE1 . GLU A 1 433 ? -2.749 38.980 34.373 1.00 37.85 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A OE1 1
+ATOM 3444 O OE2 . GLU A 1 433 ? -2.651 37.411 32.841 1.00 38.39 ? ? ? ? ? ? 510 GLU A OE2 1
+ATOM 3445 N N . TYR A 1 434 ? 1.198 41.856 33.022 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A N 1
+ATOM 3446 C CA . TYR A 1 434 ? 1.084 42.958 32.065 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A CA 1
+ATOM 3447 C C . TYR A 1 434 ? 2.441 43.241 31.429 1.00 16.10 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A C 1
+ATOM 3448 O O . TYR A 1 434 ? 2.565 43.321 30.211 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A O 1
+ATOM 3449 C CB . TYR A 1 434 ? 0.603 44.231 32.763 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A CB 1
+ATOM 3450 C CG . TYR A 1 434 ? 0.392 45.388 31.813 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A CG 1
+ATOM 3451 C CD1 . TYR A 1 434 ? -0.726 45.429 30.980 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A CD1 1
+ATOM 3452 C CD2 . TYR A 1 434 ? 1.320 46.426 31.727 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A CD2 1
+ATOM 3453 C CE1 . TYR A 1 434 ? -0.920 46.476 30.084 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A CE1 1
+ATOM 3454 C CE2 . TYR A 1 434 ? 1.136 47.482 30.829 1.00 30.15 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A CE2 1
+ATOM 3455 C CZ . TYR A 1 434 ? 0.011 47.497 30.012 1.00 32.49 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A CZ 1
+ATOM 3456 O OH . TYR A 1 434 ? -0.187 48.524 29.117 1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 511 TYR A OH 1
+ATOM 3457 N N . ILE A 1 435 ? 3.454 43.416 32.273 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 512 ILE A N 1
+ATOM 3458 C CA . ILE A 1 435 ? 4.813 43.687 31.818 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 512 ILE A CA 1
+ATOM 3459 C C . ILE A 1 435 ? 5.278 42.657 30.787 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 512 ILE A C 1
+ATOM 3460 O O . ILE A 1 435 ? 5.886 43.004 29.768 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 512 ILE A O 1
+ATOM 3461 C CB . ILE A 1 435 ? 5.792 43.707 33.031 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 512 ILE A CB 1
+ATOM 3462 C CG1 . ILE A 1 435 ? 5.518 44.952 33.880 1.00 16.09 ? ? ? ? ? ? 512 ILE A CG1 1
+ATOM 3463 C CG2 . ILE A 1 435 ? 7.248 43.669 32.553 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 512 ILE A CG2 1
+ATOM 3464 C CD1 . ILE A 1 435 ? 6.199 44.966 35.243 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 512 ILE A CD1 1
+ATOM 3465 N N . GLN A 1 436 ? 4.993 41.387 31.051 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A N 1
+ATOM 3466 C CA . GLN A 1 436 ? 5.385 40.331 30.125 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A CA 1
+ATOM 3467 C C . GLN A 1 436 ? 4.664 40.537 28.798 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A C 1
+ATOM 3468 O O . GLN A 1 436 ? 5.271 40.435 27.735 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A O 1
+ATOM 3469 C CB . GLN A 1 436 ? 5.005 38.955 30.656 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A CB 1
+ATOM 3470 C CG . GLN A 1 436 ? 5.571 37.824 29.816 1.00 15.83 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A CG 1
+ATOM 3471 C CD . GLN A 1 436 ? 4.857 36.517 30.039 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A CD 1
+ATOM 3472 O OE1 . GLN A 1 436 ? 4.501 36.175 31.163 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A OE1 1
+ATOM 3473 N NE2 . GLN A 1 436 ? 4.660 35.763 28.964 1.00 22.51 ? ? ? ? ? ? 513 GLN A NE2 1
+ATOM 3474 N N . SER A 1 437 ? 3.366 40.826 28.864 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 514 SER A N 1
+ATOM 3475 C CA . SER A 1 437 ? 2.592 41.029 27.644 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 514 SER A CA 1
+ATOM 3476 C C . SER A 1 437 ? 3.199 42.173 26.833 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 514 SER A C 1
+ATOM 3477 O O . SER A 1 437 ? 3.396 42.046 25.630 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 514 SER A O 1
+ATOM 3478 C CB . SER A 1 437 ? 1.125 41.349 27.961 1.00 21.27 ? ? ? ? ? ? 514 SER A CB 1
+ATOM 3479 O OG . SER A 1 437 ? 0.959 42.701 28.366 1.00 23.54 ? ? ? ? ? ? 514 SER A OG 1
+ATOM 3480 N N . VAL A 1 438 ? 3.512 43.289 27.484 1.00 21.41 ? ? ? ? ? ? 515 VAL A N 1
+ATOM 3481 C CA . VAL A 1 438 ? 4.090 44.417 26.756 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 515 VAL A CA 1
+ATOM 3482 C C . VAL A 1 438 ? 5.469 44.111 26.162 1.00 24.63 ? ? ? ? ? ? 515 VAL A C 1
+ATOM 3483 O O . VAL A 1 438 ? 5.769 44.520 25.039 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 515 VAL A O 1
+ATOM 3484 C CB . VAL A 1 438 ? 4.191 45.678 27.646 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 515 VAL A CB 1
+ATOM 3485 C CG1 . VAL A 1 438 ? 4.955 46.773 26.909 1.00 27.37 ? ? ? ? ? ? 515 VAL A CG1 1
+ATOM 3486 C CG2 . VAL A 1 438 ? 2.790 46.185 27.986 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 515 VAL A CG2 1
+ATOM 3487 N N . LEU A 1 439 ? 6.312 43.395 26.900 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A N 1
+ATOM 3488 C CA . LEU A 1 439 ? 7.638 43.074 26.382 1.00 20.92 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A CA 1
+ATOM 3489 C C . LEU A 1 439 ? 7.641 41.969 25.327 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A C 1
+ATOM 3490 O O . LEU A 1 439 ? 8.419 42.041 24.381 1.00 19.83 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A O 1
+ATOM 3491 C CB . LEU A 1 439 ? 8.596 42.708 27.520 1.00 19.70 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A CB 1
+ATOM 3492 C CG . LEU A 1 439 ? 8.853 43.830 28.531 1.00 19.54 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A CG 1
+ATOM 3493 C CD1 . LEU A 1 439 ? 9.763 43.305 29.646 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A CD1 1
+ATOM 3494 C CD2 . LEU A 1 439 ? 9.481 45.033 27.835 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 516 LEU A CD2 1
+ATOM 3495 N N . ASP A 1 440 ? 6.799 40.945 25.470 1.00 20.48 ? ? ? ? ? ? 517 ASP A N 1
+ATOM 3496 C CA . ASP A 1 440 ? 6.785 39.886 24.453 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 517 ASP A CA 1
+ATOM 3497 C C . ASP A 1 440 ? 6.443 40.466 23.089 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 517 ASP A C 1
+ATOM 3498 O O . ASP A 1 440 ? 7.003 40.055 22.075 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 517 ASP A O 1
+ATOM 3499 C CB . ASP A 1 440 ? 5.755 38.782 24.745 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 517 ASP A CB 1
+ATOM 3500 C CG . ASP A 1 440 ? 6.182 37.848 25.853 1.00 22.39 ? ? ? ? ? ? 517 ASP A CG 1
+ATOM 3501 O OD1 . ASP A 1 440 ? 7.394 37.779 26.138 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 517 ASP A OD1 1
+ATOM 3502 O OD2 . ASP A 1 440 ? 5.301 37.154 26.410 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 517 ASP A OD2 1
+ATOM 3503 N N . ASP A 1 441 ? 5.519 41.420 23.066 1.00 24.53 ? ? ? ? ? ? 518 ASP A N 1
+ATOM 3504 C CA . ASP A 1 441 ? 5.095 42.010 21.802 1.00 26.35 ? ? ? ? ? ? 518 ASP A CA 1
+ATOM 3505 C C . ASP A 1 441 ? 5.552 43.450 21.613 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 518 ASP A C 1
+ATOM 3506 O O . ASP A 1 441 ? 4.895 44.237 20.932 1.00 24.80 ? ? ? ? ? ? 518 ASP A O 1
+ATOM 3507 C CB . ASP A 1 441 ? 3.568 41.930 21.674 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 518 ASP A CB 1
+ATOM 3508 C CG . ASP A 1 441 ? 3.050 40.493 21.686 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 518 ASP A CG 1
+ATOM 3509 O OD1 . ASP A 1 441 ? 3.637 39.649 20.980 1.00 32.40 ? ? ? ? ? ? 518 ASP A OD1 1
+ATOM 3510 O OD2 . ASP A 1 441 ? 2.048 40.214 22.382 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 518 ASP A OD2 1
+ATOM 3511 N N . PHE A 1 442 ? 6.696 43.779 22.199 1.00 25.04 ? ? ? ? ? ? 519 PHE A N 1
+ATOM 3512 C CA . PHE A 1 442 ? 7.242 45.127 22.125 1.00 25.75 ? ? ? ? ? ? 519 PHE A CA 1
+ATOM 3513 C C . PHE A 1 442 ? 7.462 45.585 20.680 1.00 29.76 ? ? ? ? ? ? 519 PHE A C 1
+ATOM 3514 O O . PHE A 1 442 ? 7.297 46.769 20.374 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 519 PHE A O 1
+ATOM 3515 C CB . PHE A 1 442 ? 8.569 45.177 22.888 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 519 PHE A CB 1
+ATOM 3516 C CG . PHE A 1 442 ? 9.065 46.567 23.176 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 519 PHE A CG 1
+ATOM 3517 C CD1 . PHE A 1 442 ? 8.427 47.365 24.116 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 519 PHE A CD1 1
+ATOM 3518 C CD2 . PHE A 1 442 ? 10.185 47.068 22.525 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 519 PHE A CD2 1
+ATOM 3519 C CE1 . PHE A 1 442 ? 8.905 48.640 24.409 1.00 22.79 ? ? ? ? ? ? 519 PHE A CE1 1
+ATOM 3520 C CE2 . PHE A 1 442 ? 10.668 48.343 22.811 1.00 28.42 ? ? ? ? ? ? 519 PHE A CE2 1
+ATOM 3521 C CZ . PHE A 1 442 ? 10.027 49.130 23.756 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 519 PHE A CZ 1
+ATOM 3522 N N . TYR A 1 443 ? 7.830 44.649 19.804 1.00 30.82 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A N 1
+ATOM 3523 C CA . TYR A 1 443 ? 8.095 44.959 18.398 1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A CA 1
+ATOM 3524 C C . TYR A 1 443 ? 7.106 44.464 17.356 1.00 43.79 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A C 1
+ATOM 3525 O O . TYR A 1 443 ? 6.006 44.019 17.664 1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A O 1
+ATOM 3526 C CB . TYR A 1 443 ? 9.471 44.453 17.968 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A CB 1
+ATOM 3527 C CG . TYR A 1 443 ? 10.636 45.155 18.606 1.00 35.96 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A CG 1
+ATOM 3528 C CD1 . TYR A 1 443 ? 11.266 44.624 19.726 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A CD1 1
+ATOM 3529 C CD2 . TYR A 1 443 ? 11.123 46.344 18.074 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A CD2 1
+ATOM 3530 C CE1 . TYR A 1 443 ? 12.360 45.256 20.298 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A CE1 1
+ATOM 3531 C CE2 . TYR A 1 443 ? 12.215 46.988 18.636 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A CE2 1
+ATOM 3532 C CZ . TYR A 1 443 ? 12.832 46.434 19.748 1.00 32.73 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A CZ 1
+ATOM 3533 O OH . TYR A 1 443 ? 13.934 47.040 20.297 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 520 TYR A OH 1
+ATOM 3534 N N . THR A 1 444 ? 7.556 44.532 16.105 1.00 54.70 ? ? ? ? ? ? 521 THR A N 1
+ATOM 3535 C CA . THR A 1 444 ? 6.763 44.137 14.954 1.00 61.02 ? ? ? ? ? ? 521 THR A CA 1
+ATOM 3536 C C . THR A 1 444 ? 5.504 45.009 15.074 1.00 64.35 ? ? ? ? ? ? 521 THR A C 1
+ATOM 3537 O O . THR A 1 444 ? 4.384 44.512 15.056 1.00 64.43 ? ? ? ? ? ? 521 THR A O 1
+ATOM 3538 C CB . THR A 1 444 ? 6.424 42.618 15.001 1.00 63.98 ? ? ? ? ? ? 521 THR A CB 1
+ATOM 3539 O OG1 . THR A 1 444 ? 7.420 41.925 15.768 1.00 66.95 ? ? ? ? ? ? 521 THR A OG1 1
+ATOM 3540 C CG2 . THR A 1 444 ? 6.449 42.023 13.592 1.00 64.24 ? ? ? ? ? ? 521 THR A CG2 1
+ATOM 3541 N N . ALA A 1 445 ? 5.752 46.314 15.224 1.00 67.71 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A N 1
+ATOM 3542 C CA . ALA A 1 445 ? 4.758 47.393 15.369 1.00 70.38 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A CA 1
+ATOM 3543 C C . ALA A 1 445 ? 3.268 47.022 15.350 1.00 73.25 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A C 1
+ATOM 3544 O O . ALA A 1 445 ? 2.718 46.565 16.357 1.00 74.15 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A O 1
+ATOM 3545 C CB . ALA A 1 445 ? 5.036 48.459 14.316 1.00 70.79 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A CB 1
+ATOM 3546 N N . THR A 1 446 ? 2.609 47.270 14.219 1.00 75.85 ? ? ? ? ? ? 523 THR A N 1
+ATOM 3547 C CA . THR A 1 446 ? 1.194 46.923 14.036 1.00 78.14 ? ? ? ? ? ? 523 THR A CA 1
+ATOM 3548 C C . THR A 1 446 ? 1.278 45.394 14.181 1.00 80.27 ? ? ? ? ? ? 523 THR A C 1
+ATOM 3549 O O . THR A 1 446 ? 2.326 44.915 14.585 1.00 82.13 ? ? ? ? ? ? 523 THR A O 1
+ATOM 3550 C CB . THR A 1 446 ? 0.726 47.333 12.612 1.00 78.07 ? ? ? ? ? ? 523 THR A CB 1
+ATOM 3551 O OG1 . THR A 1 446 ? 1.116 48.691 12.361 1.00 77.25 ? ? ? ? ? ? 523 THR A OG1 1
+ATOM 3552 C CG2 . THR A 1 446 ? -0.790 47.240 12.480 1.00 79.07 ? ? ? ? ? ? 523 THR A CG2 1
+ATOM 3553 N N . GLU A 1 447 ? 0.222 44.628 13.874 1.00 81.42 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A N 1
+ATOM 3554 C CA . GLU A 1 447 ? 0.300 43.155 14.007 1.00 82.73 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A CA 1
+ATOM 3555 C C . GLU A 1 447 ? -0.819 42.499 14.779 1.00 83.66 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A C 1
+ATOM 3556 O O . GLU A 1 447 ? -1.396 43.085 15.675 1.00 85.56 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A O 1
+ATOM 3557 C CB . GLU A 1 447 ? 1.544 42.691 14.759 1.00 82.14 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A CB 1
+ATOM 3558 C CG . GLU A 1 447 ? 1.398 42.843 16.278 1.00 82.43 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A CG 1
+ATOM 3559 C CD . GLU A 1 447 ? 2.516 42.197 17.051 1.00 83.12 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A CD 1
+ATOM 3560 O OE1 . GLU A 1 447 ? 3.618 42.771 17.069 1.00 83.34 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A OE1 1
+ATOM 3561 O OE2 . GLU A 1 447 ? 2.298 41.113 17.632 1.00 83.77 ? ? ? ? ? ? 524 GLU A OE2 1
+ATOM 3562 N N . SER A 1 448 ? -1.018 41.232 14.476 1.00 82.93 ? ? ? ? ? ? 525 SER A N 1
+ATOM 3563 C CA . SER A 1 448 ? -1.987 40.384 15.139 1.00 81.67 ? ? ? ? ? ? 525 SER A CA 1
+ATOM 3564 C C . SER A 1 448 ? -1.223 39.078 14.900 1.00 80.25 ? ? ? ? ? ? 525 SER A C 1
+ATOM 3565 O O . SER A 1 448 ? -1.775 38.086 14.428 1.00 80.93 ? ? ? ? ? ? 525 SER A O 1
+ATOM 3566 C CB . SER A 1 448 ? -3.322 40.418 14.383 1.00 82.54 ? ? ? ? ? ? 525 SER A CB 1
+ATOM 3567 O OG . SER A 1 448 ? -4.448 40.227 15.231 1.00 83.65 ? ? ? ? ? ? 525 SER A OG 1
+ATOM 3568 N N . GLN A 1 449 ? 0.079 39.144 15.185 1.00 76.67 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A N 1
+ATOM 3569 C CA . GLN A 1 449 ? 1.029 38.042 15.039 1.00 72.79 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A CA 1
+ATOM 3570 C C . GLN A 1 449 ? 0.384 36.698 14.751 1.00 70.74 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A C 1
+ATOM 3571 O O . GLN A 1 449 ? 0.169 35.891 15.646 1.00 72.78 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A O 1
+ATOM 3572 C CB . GLN A 1 449 ? 1.879 37.950 16.301 1.00 70.94 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A CB 1
+ATOM 3573 C CG . GLN A 1 449 ? 1.030 37.824 17.545 1.00 66.13 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A CG 1
+ATOM 3574 C CD . GLN A 1 449 ? 1.823 37.939 18.823 1.00 65.38 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A CD 1
+ATOM 3575 O OE1 . GLN A 1 449 ? 1.274 37.791 19.914 1.00 64.80 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A OE1 1
+ATOM 3576 N NE2 . GLN A 1 449 ? 3.118 38.212 18.702 1.00 64.22 ? ? ? ? ? ? 526 GLN A NE2 1
+ATOM 3577 N N . PTR A 1 450 ? 0.080 36.471 13.486 1.00 67.65 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A N 1
+ATOM 3578 C CA . PTR A 1 450 ? -0.539 35.238 13.033 1.00 65.18 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A CA 1
+ATOM 3579 C C . PTR A 1 450 ? -0.721 35.426 11.552 1.00 66.59 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A C 1
+ATOM 3580 O O . PTR A 1 450 ? -1.790 35.835 11.100 1.00 66.62 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A O 1
+ATOM 3581 C CB . PTR A 1 450 ? -1.899 35.015 13.707 1.00 60.91 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A CB 1
+ATOM 3582 C CG . PTR A 1 450 ? -1.857 33.919 14.773 1.00 55.97 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A CG 1
+ATOM 3583 C CD1 . PTR A 1 450 ? -2.790 33.911 15.849 1.00 55.70 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A CD1 1
+ATOM 3584 C CD2 . PTR A 1 450 ? -0.881 32.884 14.695 1.00 52.68 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A CD2 1
+ATOM 3585 C CE1 . PTR A 1 450 ? -2.710 32.873 16.819 1.00 52.26 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A CE1 1
+ATOM 3586 C CE2 . PTR A 1 450 ? -0.791 31.850 15.648 1.00 47.70 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A CE2 1
+ATOM 3587 C CZ . PTR A 1 450 ? -1.713 31.870 16.700 1.00 48.24 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A CZ 1
+ATOM 3588 O OH . PTR A 1 450 ? -1.590 30.803 17.660 1.00 44.43 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A OH 1
+ATOM 3589 P P . PTR A 1 450 ? -0.531 30.988 18.896 1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A P 1
+ATOM 3590 O O1P . PTR A 1 450 ? -1.078 31.998 19.812 1.00 40.80 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A O1P 1
+ATOM 3591 O O2P . PTR A 1 450 ? 0.778 31.450 18.390 1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A O2P 1
+ATOM 3592 O O3P . PTR A 1 450 ? -0.365 29.723 19.661 1.00 42.33 ? ? ? ? ? ? 527 PTR A O3P 1
+ATOM 3593 N N . GLU A 1 451 ? 0.351 35.181 10.815 1.00 68.30 ? ? ? ? ? ? 528 GLU A N 1
+ATOM 3594 C CA . GLU A 1 451 ? 0.317 35.312 9.367 1.00 70.89 ? ? ? ? ? ? 528 GLU A CA 1
+ATOM 3595 C C . GLU A 1 451 ? -0.980 34.660 8.939 1.00 72.96 ? ? ? ? ? ? 528 GLU A C 1
+ATOM 3596 O O . GLU A 1 451 ? -1.293 33.560 9.385 1.00 74.16 ? ? ? ? ? ? 528 GLU A O 1
+ATOM 3597 C CB . GLU A 1 451 ? 1.469 34.543 8.718 1.00 69.66 ? ? ? ? ? ? 528 GLU A CB 1
+ATOM 3598 C CG . GLU A 1 451 ? 2.831 34.803 9.312 1.00 71.00 ? ? ? ? ? ? 528 GLU A CG 1
+ATOM 3599 C CD . GLU A 1 451 ? 3.227 36.253 9.236 1.00 71.74 ? ? ? ? ? ? 528 GLU A CD 1
+ATOM 3600 O OE1 . GLU A 1 451 ? 3.322 36.777 8.109 1.00 72.06 ? ? ? ? ? ? 528 GLU A OE1 1
+ATOM 3601 O OE2 . GLU A 1 451 ? 3.442 36.868 10.301 1.00 71.33 ? ? ? ? ? ? 528 GLU A OE2 1
+ATOM 3602 N N . GLU A 1 452 ? -1.753 35.334 8.103 1.00 75.36 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A N 1
+ATOM 3603 C CA . GLU A 1 452 ? -2.987 34.727 7.641 1.00 77.37 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A CA 1
+ATOM 3604 C C . GLU A 1 452 ? -2.609 34.158 6.273 1.00 77.80 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A C 1
+ATOM 3605 O O . GLU A 1 452 ? -1.786 34.751 5.559 1.00 76.93 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A O 1
+ATOM 3606 C CB . GLU A 1 452 ? -4.100 35.773 7.524 1.00 78.67 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A CB 1
+ATOM 3607 C CG . GLU A 1 452 ? -5.469 35.225 7.919 1.00 81.63 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A CG 1
+ATOM 3608 C CD . GLU A 1 452 ? -5.935 35.703 9.291 1.00 83.95 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A CD 1
+ATOM 3609 O OE1 . GLU A 1 452 ? -5.173 35.592 10.279 1.00 85.36 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A OE1 1
+ATOM 3610 O OE2 . GLU A 1 452 ? -7.084 36.185 9.377 1.00 85.21 ? ? ? ? ? ? 529 GLU A OE2 1
+ATOM 3611 N N . ILE A 1 453 ? -3.167 33.004 5.908 1.00 78.47 ? ? ? ? ? ? 530 ILE A N 1
+ATOM 3612 C CA . ILE A 1 453 ? -2.808 32.420 4.619 1.00 78.94 ? ? ? ? ? ? 530 ILE A CA 1
+ATOM 3613 C C . ILE A 1 453 ? -3.930 32.437 3.593 1.00 80.35 ? ? ? ? ? ? 530 ILE A C 1
+ATOM 3614 O O . ILE A 1 453 ? -4.985 31.838 3.784 1.00 80.42 ? ? ? ? ? ? 530 ILE A O 1
+ATOM 3615 C CB . ILE A 1 453 ? -2.312 30.937 4.754 1.00 78.26 ? ? ? ? ? ? 530 ILE A CB 1
+ATOM 3616 C CG1 . ILE A 1 453 ? -1.420 30.566 3.569 1.00 76.94 ? ? ? ? ? ? 530 ILE A CG1 1
+ATOM 3617 C CG2 . ILE A 1 453 ? -3.470 29.981 4.813 1.00 77.33 ? ? ? ? ? ? 530 ILE A CG2 1
+ATOM 3618 C CD1 . ILE A 1 453 ? -0.019 31.082 3.719 1.00 76.11 ? ? ? ? ? ? 530 ILE A CD1 1
+ATOM 3619 N N . PRO A 1 454 ? -3.715 33.115 2.467 1.00 81.09 ? ? ? ? ? ? 531 PRO A N 1
+ATOM 3620 C CA . PRO A 1 454 ? -2.869 33.964 1.624 1.00 81.63 ? ? ? ? ? ? 531 PRO A CA 1
+ATOM 3621 C C . PRO A 1 454 ? -3.550 35.248 1.131 1.00 82.32 ? ? ? ? ? ? 531 PRO A C 1
+ATOM 3622 O O . PRO A 1 454 ? -3.909 35.278 -0.063 1.00 82.96 ? ? ? ? ? ? 531 PRO A O 1
+ATOM 3623 C CB . PRO A 1 454 ? -2.532 33.025 0.449 1.00 80.93 ? ? ? ? ? ? 531 PRO A CB 1
+ATOM 3624 C CG . PRO A 1 454 ? -3.181 31.637 0.875 1.00 80.28 ? ? ? ? ? ? 531 PRO A CG 1
+ATOM 3625 C CD . PRO A 1 454 ? -4.391 32.182 1.571 1.00 81.00 ? ? ? ? ? ? 531 PRO A CD 1
+ATOM 3626 O OXT . PRO A 1 454 ? -3.724 36.207 1.914 1.00 83.32 ? ? ? ? ? ? 531 PRO A OXT 1
+HETATM 3627 N N1 . PP1 B 2 . ? 26.428 31.461 39.668 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A N1 1
+HETATM 3628 C C2 . PP1 B 2 . ? 26.466 28.964 36.863 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C2 1
+HETATM 3629 N N3 . PP1 B 2 . ? 26.860 30.084 37.584 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A N3 1
+HETATM 3630 C C4 . PP1 B 2 . ? 26.227 30.417 38.776 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C4 1
+HETATM 3631 C C5 . PP1 B 2 . ? 25.186 29.632 39.257 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C5 1
+HETATM 3632 C C6 . PP1 B 2 . ? 24.789 28.506 38.521 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C6 1
+HETATM 3633 N N7 . PP1 B 2 . ? 25.428 28.183 37.336 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A N7 1
+HETATM 3634 N N8 . PP1 B 2 . ? 25.520 31.311 40.699 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A N8 1
+HETATM 3635 C C9 . PP1 B 2 . ? 24.754 30.187 40.454 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C9 1
+HETATM 3636 N N10 . PP1 B 2 . ? 23.776 27.724 38.945 1.00 15.37 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A N10 1
+HETATM 3637 C C11 . PP1 B 2 . ? 23.750 29.898 41.485 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C11 1
+HETATM 3638 C C12 . PP1 B 2 . ? 23.784 28.645 42.127 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C12 1
+HETATM 3639 C C13 . PP1 B 2 . ? 22.852 28.331 43.124 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C13 1
+HETATM 3640 C C14 . PP1 B 2 . ? 21.875 29.265 43.494 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C14 1
+HETATM 3641 C C15 . PP1 B 2 . ? 21.827 30.527 42.857 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C15 1
+HETATM 3642 C C16 . PP1 B 2 . ? 22.769 30.846 41.847 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C16 1
+HETATM 3643 C C24 . PP1 B 2 . ? 20.882 28.910 44.572 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C24 1
+HETATM 3644 C C28 . PP1 B 2 . ? 27.365 32.599 39.461 1.00 22.83 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C28 1
+HETATM 3645 C C29 . PP1 B 2 . ? 27.189 33.701 40.509 1.00 25.14 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C29 1
+HETATM 3646 C C33 . PP1 B 2 . ? 27.183 33.293 38.111 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C33 1
+HETATM 3647 C C37 . PP1 B 2 . ? 28.837 32.170 39.535 1.00 27.58 ? ? ? ? ? ? 532 PP1 A C37 1
+HETATM 3648 O O . HOH C 3 . ? 8.538 6.785 20.622 1.00 39.10 ? ? ? ? ? ? 533 HOH A O 1
+HETATM 3649 O O . HOH C 3 . ? 20.508 13.121 40.419 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 534 HOH A O 1
+HETATM 3650 O O . HOH C 3 . ? 2.133 12.250 37.545 1.00 45.12 ? ? ? ? ? ? 535 HOH A O 1
+HETATM 3651 O O . HOH C 3 . ? 7.164 27.373 26.428 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 536 HOH A O 1
+HETATM 3652 O O . HOH C 3 . ? 3.610 35.361 12.519 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 537 HOH A O 1
+HETATM 3653 O O . HOH C 3 . ? 17.195 31.681 20.260 1.00 28.18 ? ? ? ? ? ? 538 HOH A O 1
+HETATM 3654 O O . HOH C 3 . ? 9.799 39.319 2.337 1.00 38.02 ? ? ? ? ? ? 539 HOH A O 1
+HETATM 3655 O O . HOH C 3 . ? -3.822 14.608 12.815 1.00 28.95 ? ? ? ? ? ? 540 HOH A O 1
+HETATM 3656 O O . HOH C 3 . ? 20.669 13.477 37.895 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 541 HOH A O 1
+HETATM 3657 O O . HOH C 3 . ? 26.903 8.837 51.932 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 542 HOH A O 1
+HETATM 3658 O O . HOH C 3 . ? 26.378 10.051 49.506 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 543 HOH A O 1
+HETATM 3659 O O . HOH C 3 . ? 30.668 13.118 42.446 1.00 19.59 ? ? ? ? ? ? 544 HOH A O 1
+HETATM 3660 O O . HOH C 3 . ? 32.135 28.148 33.924 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 545 HOH A O 1
+HETATM 3661 O O . HOH C 3 . ? 7.455 25.098 52.971 1.00 28.40 ? ? ? ? ? ? 546 HOH A O 1
+HETATM 3662 O O . HOH C 3 . ? 14.631 21.477 53.253 1.00 40.49 ? ? ? ? ? ? 547 HOH A O 1
+HETATM 3663 O O . HOH C 3 . ? 11.220 33.940 50.906 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 548 HOH A O 1
+HETATM 3664 O O . HOH C 3 . ? 9.679 35.187 49.107 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 549 HOH A O 1
+HETATM 3665 O O . HOH C 3 . ? 12.978 23.656 41.467 1.00 19.13 ? ? ? ? ? ? 550 HOH A O 1
+HETATM 3666 O O . HOH C 3 . ? 13.403 21.065 39.767 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 551 HOH A O 1
+HETATM 3667 O O . HOH C 3 . ? 13.137 20.226 42.769 1.00 36.77 ? ? ? ? ? ? 552 HOH A O 1
+HETATM 3668 O O . HOH C 3 . ? 5.867 24.478 38.739 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 553 HOH A O 1
+HETATM 3669 O O . HOH C 3 . ? 12.686 25.631 37.215 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 554 HOH A O 1
+HETATM 3670 O O . HOH C 3 . ? 9.598 23.668 34.183 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 555 HOH A O 1
+HETATM 3671 O O . HOH C 3 . ? 15.329 25.647 29.196 1.00 27.97 ? ? ? ? ? ? 556 HOH A O 1
+HETATM 3672 O O . HOH C 3 . ? 8.055 26.908 31.369 1.00 30.64 ? ? ? ? ? ? 557 HOH A O 1
+HETATM 3673 O O . HOH C 3 . ? 15.265 18.981 40.138 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 558 HOH A O 1
+HETATM 3674 O O . HOH C 3 . ? 2.565 33.132 34.297 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 559 HOH A O 1
+HETATM 3675 O O . HOH C 3 . ? 0.680 35.457 34.317 1.00 26.09 ? ? ? ? ? ? 560 HOH A O 1
+HETATM 3676 O O . HOH C 3 . ? 4.783 33.670 32.644 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 561 HOH A O 1
+HETATM 3677 O O . HOH C 3 . ? 2.981 39.407 47.063 1.00 12.85 ? ? ? ? ? ? 562 HOH A O 1
+HETATM 3678 O O . HOH C 3 . ? 28.036 27.530 26.347 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 563 HOH A O 1
+HETATM 3679 O O . HOH C 3 . ? 5.595 45.931 48.723 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 564 HOH A O 1
+HETATM 3680 O O . HOH C 3 . ? 10.848 42.521 46.656 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 565 HOH A O 1
+HETATM 3681 O O . HOH C 3 . ? 11.959 56.210 51.149 1.00 30.46 ? ? ? ? ? ? 566 HOH A O 1
+HETATM 3682 O O . HOH C 3 . ? 2.652 56.245 42.937 1.00 36.04 ? ? ? ? ? ? 567 HOH A O 1
+HETATM 3683 O O . HOH C 3 . ? -2.637 47.161 41.999 1.00 24.95 ? ? ? ? ? ? 568 HOH A O 1
+HETATM 3684 O O . HOH C 3 . ? -1.933 46.031 44.244 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 569 HOH A O 1
+HETATM 3685 O O . HOH C 3 . ? 0.108 47.071 46.158 1.00 33.24 ? ? ? ? ? ? 570 HOH A O 1
+HETATM 3686 O O . HOH C 3 . ? -1.003 43.270 44.358 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 571 HOH A O 1
+HETATM 3687 O O . HOH C 3 . ? 1.008 43.132 45.997 1.00 28.96 ? ? ? ? ? ? 572 HOH A O 1
+HETATM 3688 O O . HOH C 3 . ? -0.815 45.913 35.424 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 573 HOH A O 1
+HETATM 3689 O O . HOH C 3 . ? -2.409 46.586 37.542 1.00 26.75 ? ? ? ? ? ? 574 HOH A O 1
+HETATM 3690 O O . HOH C 3 . ? 1.618 42.653 40.550 1.00 15.14 ? ? ? ? ? ? 575 HOH A O 1
+HETATM 3691 O O . HOH C 3 . ? -0.543 41.646 42.136 1.00 27.59 ? ? ? ? ? ? 576 HOH A O 1
+HETATM 3692 O O . HOH C 3 . ? -2.388 41.835 35.140 1.00 33.54 ? ? ? ? ? ? 577 HOH A O 1
+HETATM 3693 O O . HOH C 3 . ? 12.445 42.135 21.189 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 578 HOH A O 1
+HETATM 3694 O O . HOH C 3 . ? -2.628 31.464 9.998 1.00 49.57 ? ? ? ? ? ? 579 HOH A O 1
+HETATM 3695 O O . HOH C 3 . ? -3.562 51.223 39.974 1.00 43.26 ? ? ? ? ? ? 580 HOH A O 1
+HETATM 3696 O O . HOH C 3 . ? -5.692 23.044 14.793 1.00 36.96 ? ? ? ? ? ? 581 HOH A O 1
+HETATM 3697 O O . HOH C 3 . ? 24.713 33.372 42.779 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 582 HOH A O 1
+HETATM 3698 O O . HOH C 3 . ? 22.627 8.922 42.811 1.00 33.50 ? ? ? ? ? ? 583 HOH A O 1
+HETATM 3699 O O . HOH C 3 . ? 15.355 25.604 34.286 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 584 HOH A O 1
+HETATM 3700 O O . HOH C 3 . ? 8.745 29.415 29.287 1.00 24.76 ? ? ? ? ? ? 585 HOH A O 1
+HETATM 3701 O O . HOH C 3 . ? 5.660 34.155 26.053 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 586 HOH A O 1
+HETATM 3702 O O . HOH C 3 . ? 15.667 52.027 46.369 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 587 HOH A O 1
+HETATM 3703 O O . HOH C 3 . ? 3.397 37.125 45.563 1.00 9.67 ? ? ? ? ? ? 588 HOH A O 1
+HETATM 3704 O O . HOH C 3 . ? 24.594 46.480 37.707 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 589 HOH A O 1
+HETATM 3705 O O . HOH C 3 . ? 16.619 41.647 49.954 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 590 HOH A O 1
+HETATM 3706 O O . HOH C 3 . ? -1.320 35.517 42.237 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 591 HOH A O 1
+HETATM 3707 O O . HOH C 3 . ? 1.668 37.402 43.531 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 592 HOH A O 1
+HETATM 3708 O O . HOH C 3 . ? 17.707 43.297 44.274 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 593 HOH A O 1
+HETATM 3709 O O . HOH C 3 . ? 15.604 52.058 43.372 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 594 HOH A O 1
+HETATM 3710 O O . HOH C 3 . ? 13.576 23.828 33.304 1.00 24.36 ? ? ? ? ? ? 595 HOH A O 1
+HETATM 3711 O O . HOH C 3 . ? 13.402 42.111 44.341 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 596 HOH A O 1
+HETATM 3712 O O . HOH C 3 . ? 25.537 27.625 56.453 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 597 HOH A O 1
+HETATM 3713 O O . HOH C 3 . ? 21.081 25.340 26.683 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 598 HOH A O 1
+HETATM 3714 O O . HOH C 3 . ? 18.507 26.717 28.023 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 599 HOH A O 1
+HETATM 3715 O O . HOH C 3 . ? 15.233 44.228 45.753 1.00 22.02 ? ? ? ? ? ? 600 HOH A O 1
+HETATM 3716 O O . HOH C 3 . ? 30.382 14.477 54.424 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 601 HOH A O 1
+HETATM 3717 O O . HOH C 3 . ? -1.917 32.631 47.501 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 602 HOH A O 1
+HETATM 3718 O O . HOH C 3 . ? 16.412 36.624 47.382 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 603 HOH A O 1
+HETATM 3719 O O . HOH C 3 . ? 10.572 57.082 47.743 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 604 HOH A O 1
+HETATM 3720 O O . HOH C 3 . ? 4.242 33.024 24.052 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 605 HOH A O 1
+HETATM 3721 O O . HOH C 3 . ? 32.177 19.908 50.320 1.00 30.81 ? ? ? ? ? ? 606 HOH A O 1
+HETATM 3722 O O . HOH C 3 . ? 25.821 24.130 63.208 1.00 33.87 ? ? ? ? ? ? 607 HOH A O 1
+HETATM 3723 O O . HOH C 3 . ? -0.384 39.362 43.833 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 608 HOH A O 1
+HETATM 3724 O O . HOH C 3 . ? 21.616 17.000 54.048 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 609 HOH A O 1
+HETATM 3725 O O . HOH C 3 . ? 1.213 36.688 36.689 1.00 12.15 ? ? ? ? ? ? 610 HOH A O 1
+HETATM 3726 O O . HOH C 3 . ? 17.229 24.335 31.963 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 611 HOH A O 1
+HETATM 3727 O O . HOH C 3 . ? 17.107 33.368 24.123 1.00 26.67 ? ? ? ? ? ? 612 HOH A O 1
+HETATM 3728 O O . HOH C 3 . ? 22.907 42.964 39.537 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 613 HOH A O 1
+HETATM 3729 O O . HOH C 3 . ? 33.701 18.019 47.667 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 614 HOH A O 1
+HETATM 3730 O O . HOH C 3 . ? 31.380 17.671 49.569 1.00 25.24 ? ? ? ? ? ? 615 HOH A O 1
+HETATM 3731 O O . HOH C 3 . ? 11.899 23.525 35.715 1.00 21.98 ? ? ? ? ? ? 616 HOH A O 1
+HETATM 3732 O O . HOH C 3 . ? 8.828 35.663 27.039 1.00 23.23 ? ? ? ? ? ? 617 HOH A O 1
+HETATM 3733 O O . HOH C 3 . ? 0.602 40.204 46.308 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 618 HOH A O 1
+HETATM 3734 O O . HOH C 3 . ? 31.776 27.801 54.194 1.00 43.62 ? ? ? ? ? ? 619 HOH A O 1
+HETATM 3735 O O . HOH C 3 . ? -1.869 45.484 40.096 1.00 21.04 ? ? ? ? ? ? 620 HOH A O 1
+HETATM 3736 O O . HOH C 3 . ? 12.977 25.999 39.801 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 621 HOH A O 1
+HETATM 3737 O O . HOH C 3 . ? 7.329 35.033 50.247 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 622 HOH A O 1
+HETATM 3738 O O . HOH C 3 . ? 12.036 45.546 46.139 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 623 HOH A O 1
+HETATM 3739 O O . HOH C 3 . ? 16.026 30.409 45.404 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 624 HOH A O 1
+HETATM 3740 O O . HOH C 3 . ? 10.145 41.343 22.267 1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 625 HOH A O 1
+HETATM 3741 O O . HOH C 3 . ? 12.895 39.404 53.100 1.00 23.25 ? ? ? ? ? ? 626 HOH A O 1
+HETATM 3742 O O . HOH C 3 . ? 17.585 29.784 43.307 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 627 HOH A O 1
+HETATM 3743 O O . HOH C 3 . ? 25.093 43.462 41.252 1.00 20.06 ? ? ? ? ? ? 628 HOH A O 1
+HETATM 3744 O O . HOH C 3 . ? 13.283 43.415 47.010 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 629 HOH A O 1
+HETATM 3745 O O . HOH C 3 . ? 15.201 40.978 52.357 1.00 23.06 ? ? ? ? ? ? 630 HOH A O 1
+HETATM 3746 O O . HOH C 3 . ? 21.153 40.845 48.452 1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 631 HOH A O 1
+HETATM 3747 O O . HOH C 3 . ? -1.323 39.103 37.705 1.00 25.81 ? ? ? ? ? ? 632 HOH A O 1
+HETATM 3748 O O . HOH C 3 . ? 10.671 38.750 21.925 1.00 37.57 ? ? ? ? ? ? 633 HOH A O 1
+HETATM 3749 O O . HOH C 3 . ? 7.741 33.012 52.174 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 634 HOH A O 1
+HETATM 3750 O O . HOH C 3 . ? 14.082 13.397 49.707 1.00 35.42 ? ? ? ? ? ? 635 HOH A O 1
+HETATM 3751 O O . HOH C 3 . ? 5.807 22.276 41.683 1.00 26.93 ? ? ? ? ? ? 636 HOH A O 1
+HETATM 3752 O O . HOH C 3 . ? 4.798 31.059 31.573 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 637 HOH A O 1
+HETATM 3753 O O . HOH C 3 . ? 4.429 52.010 29.571 1.00 42.43 ? ? ? ? ? ? 638 HOH A O 1
+HETATM 3754 O O . HOH C 3 . ? 24.002 9.672 48.364 1.00 27.06 ? ? ? ? ? ? 639 HOH A O 1
+HETATM 3755 O O . HOH C 3 . ? 15.004 61.143 31.528 1.00 33.22 ? ? ? ? ? ? 640 HOH A O 1
+HETATM 3756 O O . HOH C 3 . ? 4.827 44.981 56.140 1.00 31.53 ? ? ? ? ? ? 641 HOH A O 1
+HETATM 3757 O O . HOH C 3 . ? 13.335 56.332 48.810 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 642 HOH A O 1
+HETATM 3758 O O . HOH C 3 . ? 18.947 24.871 30.066 1.00 25.42 ? ? ? ? ? ? 643 HOH A O 1
+HETATM 3759 O O . HOH C 3 . ? -3.548 22.339 21.403 1.00 38.66 ? ? ? ? ? ? 644 HOH A O 1
+HETATM 3760 O O . HOH C 3 . ? 21.998 50.447 35.178 1.00 25.96 ? ? ? ? ? ? 645 HOH A O 1
+HETATM 3761 O O . HOH C 3 . ? 15.157 55.429 39.317 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 646 HOH A O 1
+HETATM 3762 O O . HOH C 3 . ? -2.529 34.018 45.595 1.00 35.06 ? ? ? ? ? ? 647 HOH A O 1
+HETATM 3763 O O . HOH C 3 . ? 22.093 11.286 47.780 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 648 HOH A O 1
+HETATM 3764 O O . HOH C 3 . ? 26.801 28.926 62.954 1.00 31.43 ? ? ? ? ? ? 649 HOH A O 1
+HETATM 3765 O O . HOH C 3 . ? 22.581 49.509 46.504 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 650 HOH A O 1
+HETATM 3766 O O . HOH C 3 . ? 17.913 44.066 62.407 1.00 40.66 ? ? ? ? ? ? 651 HOH A O 1
+HETATM 3767 O O . HOH C 3 . ? 23.454 21.101 35.626 1.00 33.39 ? ? ? ? ? ? 652 HOH A O 1
+HETATM 3768 O O . HOH C 3 . ? 15.783 22.248 12.294 1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 653 HOH A O 1
+HETATM 3769 O O . HOH C 3 . ? 17.460 31.013 23.014 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 654 HOH A O 1
+HETATM 3770 O O . HOH C 3 . ? -8.044 20.579 -0.110 1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 655 HOH A O 1
+HETATM 3771 O O . HOH C 3 . ? 28.060 9.122 47.947 1.00 24.96 ? ? ? ? ? ? 656 HOH A O 1
+HETATM 3772 O O . HOH C 3 . ? 26.576 47.333 42.162 1.00 31.02 ? ? ? ? ? ? 657 HOH A O 1
+HETATM 3773 O O . HOH C 3 . ? 12.073 60.860 34.675 1.00 31.52 ? ? ? ? ? ? 658 HOH A O 1
+HETATM 3774 O O . HOH C 3 . ? 6.528 0.992 20.098 1.00 36.25 ? ? ? ? ? ? 659 HOH A O 1
+HETATM 3775 O O . HOH C 3 . ? 19.122 36.834 47.411 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 660 HOH A O 1
+HETATM 3776 O O . HOH C 3 . ? 6.846 19.834 42.404 1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 661 HOH A O 1
+HETATM 3777 O O . HOH C 3 . ? 20.313 31.022 20.399 1.00 57.06 ? ? ? ? ? ? 662 HOH A O 1
+HETATM 3778 O O . HOH C 3 . ? 28.861 50.781 36.179 1.00 34.96 ? ? ? ? ? ? 663 HOH A O 1
+HETATM 3779 O O . HOH C 3 . ? 14.655 17.258 38.096 1.00 20.21 ? ? ? ? ? ? 664 HOH A O 1
+HETATM 3780 O O . HOH C 3 . ? 8.599 24.824 26.837 1.00 33.63 ? ? ? ? ? ? 665 HOH A O 1
+HETATM 3781 O O . HOH C 3 . ? 13.342 36.808 1.406 1.00 39.19 ? ? ? ? ? ? 666 HOH A O 1
+HETATM 3782 O O . HOH C 3 . ? 19.557 50.397 36.953 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 667 HOH A O 1
+HETATM 3783 O O . HOH C 3 . ? 24.341 22.467 61.358 1.00 25.34 ? ? ? ? ? ? 668 HOH A O 1
+HETATM 3784 O O . HOH C 3 . ? 8.486 20.269 44.415 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 669 HOH A O 1
+HETATM 3785 O O . HOH C 3 . ? -4.130 24.596 23.007 1.00 31.44 ? ? ? ? ? ? 670 HOH A O 1
+HETATM 3786 O O . HOH C 3 . ? 4.087 49.247 53.736 1.00 34.04 ? ? ? ? ? ? 671 HOH A O 1
+HETATM 3787 O O . HOH C 3 . ? 1.110 45.223 47.580 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 672 HOH A O 1
+HETATM 3788 O O . HOH C 3 . ? 19.758 11.043 49.038 1.00 29.26 ? ? ? ? ? ? 673 HOH A O 1
+HETATM 3789 O O . HOH C 3 . ? -4.197 24.641 4.660 1.00 36.31 ? ? ? ? ? ? 674 HOH A O 1
+HETATM 3790 O O . HOH C 3 . ? 5.119 27.093 28.220 1.00 43.37 ? ? ? ? ? ? 675 HOH A O 1
+HETATM 3791 O O . HOH C 3 . ? 31.128 32.385 36.222 1.00 31.45 ? ? ? ? ? ? 676 HOH A O 1
+HETATM 3792 O O . HOH C 3 . ? 1.160 38.035 30.077 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 677 HOH A O 1
+HETATM 3793 O O . HOH C 3 . ? -1.498 49.011 38.880 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 678 HOH A O 1
+HETATM 3794 O O . HOH C 3 . ? 16.018 12.909 55.048 1.00 46.02 ? ? ? ? ? ? 679 HOH A O 1
+HETATM 3795 O O . HOH C 3 . ? 3.662 29.113 32.921 1.00 32.81 ? ? ? ? ? ? 680 HOH A O 1
+HETATM 3796 O O . HOH C 3 . ? 17.268 26.958 24.113 1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 681 HOH A O 1
+HETATM 3797 O O . HOH C 3 . ? 13.572 29.321 62.311 1.00 35.65 ? ? ? ? ? ? 682 HOH A O 1
+HETATM 3798 O O . HOH C 3 . ? 23.904 58.996 39.091 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 683 HOH A O 1
+HETATM 3799 O O . HOH C 3 . ? 32.908 13.054 41.220 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 684 HOH A O 1
+HETATM 3800 O O . HOH C 3 . ? 3.012 46.706 49.668 1.00 25.61 ? ? ? ? ? ? 685 HOH A O 1
+HETATM 3801 O O . HOH C 3 . ? -1.644 0.571 34.683 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 686 HOH A O 1
+HETATM 3802 O O . HOH C 3 . ? -1.056 48.307 33.534 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 687 HOH A O 1
+HETATM 3803 O O . HOH C 3 . ? 2.586 50.441 30.391 1.00 29.98 ? ? ? ? ? ? 688 HOH A O 1
+HETATM 3804 O O . HOH C 3 . ? 3.733 49.895 25.854 1.00 27.71 ? ? ? ? ? ? 689 HOH A O 1
+HETATM 3805 O O . HOH C 3 . ? 26.171 45.583 39.967 1.00 35.88 ? ? ? ? ? ? 690 HOH A O 1
+HETATM 3806 O O . HOH C 3 . ? 19.124 21.337 33.925 1.00 39.28 ? ? ? ? ? ? 691 HOH A O 1
+HETATM 3807 O O . HOH C 3 . ? 25.572 43.357 56.592 1.00 36.91 ? ? ? ? ? ? 692 HOH A O 1
+HETATM 3808 O O . HOH C 3 . ? 5.315 51.733 27.091 1.00 31.86 ? ? ? ? ? ? 693 HOH A O 1
+HETATM 3809 O O . HOH C 3 . ? 27.152 41.691 41.744 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 694 HOH A O 1
+HETATM 3810 O O . HOH C 3 . ? 1.961 36.086 31.859 1.00 33.10 ? ? ? ? ? ? 695 HOH A O 1
+HETATM 3811 O O . HOH C 3 . ? 18.436 42.411 11.307 1.00 41.81 ? ? ? ? ? ? 696 HOH A O 1
+HETATM 3812 O O . HOH C 3 . ? 32.199 44.371 26.404 1.00 40.93 ? ? ? ? ? ? 697 HOH A O 1
+HETATM 3813 O O . HOH C 3 . ? 20.431 37.088 49.544 1.00 33.71 ? ? ? ? ? ? 698 HOH A O 1
+HETATM 3814 O O . HOH C 3 . ? 8.847 46.028 3.578 1.00 32.97 ? ? ? ? ? ? 699 HOH A O 1
+HETATM 3815 O O . HOH C 3 . ? 12.944 28.805 24.638 1.00 38.37 ? ? ? ? ? ? 700 HOH A O 1
+HETATM 3816 O O . HOH C 3 . ? 5.908 57.891 42.240 1.00 26.17 ? ? ? ? ? ? 701 HOH A O 1
+HETATM 3817 O O . HOH C 3 . ? 6.647 23.097 51.450 1.00 35.27 ? ? ? ? ? ? 702 HOH A O 1
+HETATM 3818 O O . HOH C 3 . ? 5.598 56.222 21.969 1.00 36.08 ? ? ? ? ? ? 703 HOH A O 1
+HETATM 3819 O O . HOH C 3 . ? 10.353 13.398 34.474 1.00 33.56 ? ? ? ? ? ? 704 HOH A O 1
+HETATM 3820 O O . HOH C 3 . ? 14.521 53.787 48.819 1.00 29.29 ? ? ? ? ? ? 705 HOH A O 1
+HETATM 3821 O O . HOH C 3 . ? -14.407 0.072 32.859 1.00 42.00 ? ? ? ? ? ? 706 HOH A O 1
+HETATM 3822 O O . HOH C 3 . ? 14.790 16.948 44.236 1.00 31.76 ? ? ? ? ? ? 707 HOH A O 1
+HETATM 3823 O O . HOH C 3 . ? 15.592 28.915 23.232 1.00 36.49 ? ? ? ? ? ? 708 HOH A O 1
+HETATM 3824 O O . HOH C 3 . ? 7.140 38.375 54.236 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 709 HOH A O 1
+HETATM 3825 O O . HOH C 3 . ? 26.052 15.950 33.920 1.00 39.31 ? ? ? ? ? ? 710 HOH A O 1
+HETATM 3826 O O . HOH C 3 . ? 14.276 14.128 44.555 1.00 40.73 ? ? ? ? ? ? 711 HOH A O 1
+HETATM 3827 O O . HOH C 3 . ? 7.367 54.628 50.764 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 712 HOH A O 1
+HETATM 3828 O O . HOH C 3 . ? 0.616 58.938 41.965 1.00 39.15 ? ? ? ? ? ? 713 HOH A O 1
+HETATM 3829 O O . HOH C 3 . ? 21.861 36.431 20.411 1.00 43.46 ? ? ? ? ? ? 714 HOH A O 1
+HETATM 3830 O O . HOH C 3 . ? -3.368 2.240 28.249 1.00 40.81 ? ? ? ? ? ? 715 HOH A O 1
+HETATM 3831 O O . HOH C 3 . ? 23.917 40.346 62.520 1.00 43.52 ? ? ? ? ? ? 716 HOH A O 1
+HETATM 3832 O O . HOH C 3 . ? -3.112 44.585 33.954 1.00 35.89 ? ? ? ? ? ? 717 HOH A O 1
+HETATM 3833 O O . HOH C 3 . ? 25.491 44.722 44.317 1.00 45.77 ? ? ? ? ? ? 718 HOH A O 1
+HETATM 3834 O O . HOH C 3 . ? 24.278 45.080 54.544 1.00 42.84 ? ? ? ? ? ? 719 HOH A O 1
+HETATM 3835 O O . HOH C 3 . ? 15.697 62.632 36.182 1.00 42.62 ? ? ? ? ? ? 720 HOH A O 1
+HETATM 3836 O O . HOH C 3 . ? 15.432 42.651 54.676 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 721 HOH A O 1
+HETATM 3837 O O . HOH C 3 . ? 36.705 17.642 47.363 1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 722 HOH A O 1
+HETATM 3838 O O . HOH C 3 . ? 14.375 62.256 33.752 1.00 33.89 ? ? ? ? ? ? 723 HOH A O 1
+HETATM 3839 O O . HOH C 3 . ? 25.850 35.626 21.216 1.00 45.67 ? ? ? ? ? ? 724 HOH A O 1
+HETATM 3840 O O . HOH C 3 . ? 12.135 59.827 27.536 1.00 41.89 ? ? ? ? ? ? 725 HOH A O 1
+HETATM 3841 O O . HOH C 3 . ? 13.913 62.894 38.162 1.00 42.93 ? ? ? ? ? ? 726 HOH A O 1
+HETATM 3842 O O . HOH C 3 . ? 7.803 18.625 51.210 1.00 34.42 ? ? ? ? ? ? 727 HOH A O 1
+HETATM 3843 O O . HOH C 3 . ? 20.229 12.147 52.899 1.00 40.53 ? ? ? ? ? ? 728 HOH A O 1
+HETATM 3844 O O . HOH C 3 . ? 6.177 21.540 38.552 1.00 41.02 ? ? ? ? ? ? 729 HOH A O 1
+HETATM 3845 O O . HOH C 3 . ? 26.640 34.612 44.166 1.00 38.11 ? ? ? ? ? ? 730 HOH A O 1
+HETATM 3846 O O . HOH C 3 . ? 18.674 51.686 54.639 1.00 38.60 ? ? ? ? ? ? 731 HOH A O 1
+HETATM 3847 O O . HOH C 3 . ? 17.034 24.579 18.637 1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 732 HOH A O 1
+HETATM 3848 O O . HOH C 3 . ? 5.299 55.660 32.246 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 733 HOH A O 1
+HETATM 3849 O O . HOH C 3 . ? 10.769 36.306 14.942 1.00 44.40 ? ? ? ? ? ? 734 HOH A O 1
+HETATM 3850 O O . HOH C 3 . ? 13.424 39.512 55.608 1.00 42.03 ? ? ? ? ? ? 735 HOH A O 1
+HETATM 3851 O O . HOH C 3 . ? -5.045 15.220 15.336 1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 736 HOH A O 1
+HETATM 3852 O O . HOH C 3 . ? 28.618 7.391 43.699 1.00 43.86 ? ? ? ? ? ? 737 HOH A O 1
+HETATM 3853 O O . HOH C 3 . ? 2.076 3.100 47.155 1.00 38.22 ? ? ? ? ? ? 738 HOH A O 1
+HETATM 3854 O O . HOH C 3 . ? 13.620 27.240 26.596 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 739 HOH A O 1
+HETATM 3855 O O . HOH C 3 . ? 23.032 13.187 34.129 1.00 44.64 ? ? ? ? ? ? 740 HOH A O 1
+HETATM 3856 O O . HOH C 3 . ? -2.384 40.368 39.677 1.00 41.85 ? ? ? ? ? ? 741 HOH A O 1
+HETATM 3857 O O . HOH C 3 . ? 4.504 53.148 50.224 1.00 42.20 ? ? ? ? ? ? 742 HOH A O 1
+HETATM 3858 O O . HOH C 3 . ? 10.048 61.312 32.810 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 743 HOH A O 1
+HETATM 3859 O O . HOH C 3 . ? -6.247 5.942 34.270 1.00 49.98 ? ? ? ? ? ? 744 HOH A O 1
+HETATM 3860 O O . HOH C 3 . ? 34.513 39.617 27.581 1.00 43.68 ? ? ? ? ? ? 745 HOH A O 1
+HETATM 3861 O O . HOH C 3 . ? 30.892 31.605 29.285 1.00 52.12 ? ? ? ? ? ? 746 HOH A O 1
+HETATM 3862 O O . HOH C 3 . ? 22.996 50.959 52.839 1.00 43.52 ? ? ? ? ? ? 747 HOH A O 1
+HETATM 3863 O O . HOH C 3 . ? -6.210 15.144 3.020 1.00 44.30 ? ? ? ? ? ? 748 HOH A O 1
+HETATM 3864 O O . HOH C 3 . ? 7.737 32.127 26.532 1.00 43.55 ? ? ? ? ? ? 749 HOH A O 1
+HETATM 3865 O O . HOH C 3 . ? 34.090 48.369 34.333 1.00 47.77 ? ? ? ? ? ? 750 HOH A O 1
+HETATM 3866 O O . HOH C 3 . ? 23.093 34.772 48.707 1.00 34.63 ? ? ? ? ? ? 751 HOH A O 1
+HETATM 3867 O O . HOH C 3 . ? 29.324 13.566 35.101 1.00 56.81 ? ? ? ? ? ? 752 HOH A O 1
+HETATM 3868 O O . HOH C 3 . ? 2.781 10.569 11.433 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 753 HOH A O 1
+HETATM 3869 O O . HOH C 3 . ? 39.058 32.283 46.442 1.00 42.07 ? ? ? ? ? ? 754 HOH A O 1
+HETATM 3870 O O . HOH C 3 . ? 27.393 38.611 38.510 1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 755 HOH A O 1
+HETATM 3871 O O . HOH C 3 . ? 23.776 12.520 55.591 1.00 31.10 ? ? ? ? ? ? 756 HOH A O 1
+HETATM 3872 O O . HOH C 3 . ? 23.261 36.351 57.952 1.00 53.24 ? ? ? ? ? ? 757 HOH A O 1
+HETATM 3873 O O . HOH C 3 . ? 9.280 56.903 49.923 1.00 39.62 ? ? ? ? ? ? 758 HOH A O 1
+HETATM 3874 O O . HOH C 3 . ? 6.542 17.218 21.802 1.00 38.78 ? ? ? ? ? ? 759 HOH A O 1
+HETATM 3875 O O . HOH C 3 . ? -1.313 17.242 28.604 1.00 53.99 ? ? ? ? ? ? 760 HOH A O 1
+HETATM 3876 O O . HOH C 3 . ? 3.056 33.145 29.301 1.00 43.60 ? ? ? ? ? ? 761 HOH A O 1
+HETATM 3877 O O . HOH C 3 . ? 37.316 12.396 42.666 1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 762 HOH A O 1
+HETATM 3878 O O . HOH C 3 . ? -0.942 13.086 12.056 1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 763 HOH A O 1
+HETATM 3879 O O . HOH C 3 . ? 20.476 17.550 35.339 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 764 HOH A O 1
+HETATM 3880 O O . HOH C 3 . ? -8.132 17.961 16.818 1.00 37.13 ? ? ? ? ? ? 765 HOH A O 1
+HETATM 3881 O O . HOH C 3 . ? 17.662 37.958 12.839 1.00 56.12 ? ? ? ? ? ? 766 HOH A O 1
+HETATM 3882 O O . HOH C 3 . ? 8.893 15.841 9.655 1.00 35.94 ? ? ? ? ? ? 767 HOH A O 1
+HETATM 3883 O O . HOH C 3 . ? 16.937 8.720 21.935 1.00 46.32 ? ? ? ? ? ? 768 HOH A O 1
+HETATM 3884 O O . HOH C 3 . ? 14.629 44.554 61.958 1.00 57.08 ? ? ? ? ? ? 769 HOH A O 1
+HETATM 3885 O O . HOH C 3 . ? 20.260 42.727 5.436 1.00 41.70 ? ? ? ? ? ? 770 HOH A O 1
+HETATM 3886 O O . HOH C 3 . ? -4.475 1.425 36.545 1.00 51.90 ? ? ? ? ? ? 771 HOH A O 1
+HETATM 3887 O O . HOH C 3 . ? 12.017 15.392 34.354 1.00 54.18 ? ? ? ? ? ? 772 HOH A O 1
+HETATM 3888 O O . HOH C 3 . ? -4.889 33.583 37.222 1.00 52.47 ? ? ? ? ? ? 773 HOH A O 1
+HETATM 3889 O O . HOH C 3 . ? 29.208 30.315 36.175 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 774 HOH A O 1
+HETATM 3890 O O . HOH C 3 . ? 10.291 42.109 56.286 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 775 HOH A O 1
+HETATM 3891 O O . HOH C 3 . ? 24.485 48.493 49.776 1.00 52.97 ? ? ? ? ? ? 776 HOH A O 1
+HETATM 3892 O O . HOH C 3 . ? 16.725 15.091 20.214 1.00 55.30 ? ? ? ? ? ? 777 HOH A O 1
+HETATM 3893 O O . HOH C 3 . ? 7.089 58.361 39.843 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 778 HOH A O 1
+HETATM 3894 O O . HOH C 3 . ? 2.068 52.703 36.797 1.00 42.49 ? ? ? ? ? ? 779 HOH A O 1
+HETATM 3895 O O . HOH C 3 . ? 3.174 49.501 50.677 1.00 45.70 ? ? ? ? ? ? 780 HOH A O 1
+HETATM 3896 O O . HOH C 3 . ? 16.826 18.566 58.409 1.00 48.87 ? ? ? ? ? ? 781 HOH A O 1
+HETATM 3897 O O . HOH C 3 . ? 11.906 41.088 18.503 1.00 34.98 ? ? ? ? ? ? 782 HOH A O 1
+HETATM 3898 O O . HOH C 3 . ? 23.055 36.354 44.925 1.00 31.75 ? ? ? ? ? ? 783 HOH A O 1
+HETATM 3899 O O . HOH C 3 . ? 14.297 24.750 2.159 1.00 42.76 ? ? ? ? ? ? 784 HOH A O 1
+HETATM 3900 O O . HOH C 3 . ? -11.182 24.647 3.892 1.00 52.94 ? ? ? ? ? ? 785 HOH A O 1
+HETATM 3901 O O . HOH C 3 . ? -15.434 16.221 14.663 1.00 51.70 ? ? ? ? ? ? 786 HOH A O 1
+HETATM 3902 O O . HOH C 3 . ? -10.669 26.264 23.480 1.00 46.53 ? ? ? ? ? ? 787 HOH A O 1
+HETATM 3903 O O . HOH C 3 . ? 4.918 54.258 25.759 1.00 41.26 ? ? ? ? ? ? 788 HOH A O 1
+HETATM 3904 O O . HOH C 3 . ? 20.700 32.042 9.279 1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 789 HOH A O 1
+HETATM 3905 O O . HOH C 3 . ? 27.514 34.516 58.919 1.00 41.59 ? ? ? ? ? ? 790 HOH A O 1
+HETATM 3906 O O . HOH C 3 . ? 22.478 24.660 24.422 1.00 34.19 ? ? ? ? ? ? 791 HOH A O 1
+HETATM 3907 O O . HOH C 3 . ? 21.233 8.200 46.441 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 792 HOH A O 1
+HETATM 3908 O O . HOH C 3 . ? 35.913 32.234 40.913 1.00 39.06 ? ? ? ? ? ? 793 HOH A O 1
+HETATM 3909 O O . HOH C 3 . ? 22.938 34.662 41.850 1.00 41.92 ? ? ? ? ? ? 794 HOH A O 1
+HETATM 3910 O O . HOH C 3 . ? 5.765 25.584 34.918 1.00 41.27 ? ? ? ? ? ? 795 HOH A O 1
+HETATM 3911 O O . HOH C 3 . ? 18.162 63.440 35.454 1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 796 HOH A O 1
+HETATM 3912 O O . HOH C 3 . ? 6.615 14.881 25.048 1.00 44.10 ? ? ? ? ? ? 797 HOH A O 1
+HETATM 3913 O O . HOH C 3 . ? 28.285 15.969 32.625 1.00 55.38 ? ? ? ? ? ? 798 HOH A O 1
+HETATM 3914 O O . HOH C 3 . ? -3.305 5.072 22.803 1.00 43.26 ? ? ? ? ? ? 799 HOH A O 1
+HETATM 3915 O O . HOH C 3 . ? 9.542 21.690 27.424 1.00 53.30 ? ? ? ? ? ? 800 HOH A O 1
+HETATM 3916 O O . HOH C 3 . ? 11.403 -1.770 28.423 1.00 50.42 ? ? ? ? ? ? 801 HOH A O 1
+HETATM 3917 O O . HOH C 3 . ? 9.665 38.895 55.851 1.00 38.71 ? ? ? ? ? ? 802 HOH A O 1
+HETATM 3918 O O . HOH C 3 . ? 3.121 -2.282 19.447 1.00 56.50 ? ? ? ? ? ? 803 HOH A O 1
+HETATM 3919 O O . HOH C 3 . ? 11.943 5.541 45.649 1.00 60.37 ? ? ? ? ? ? 804 HOH A O 1
+HETATM 3920 O O . HOH C 3 . ? 0.520 38.070 25.139 1.00 40.62 ? ? ? ? ? ? 805 HOH A O 1
+HETATM 3921 O O . HOH C 3 . ? 16.120 34.272 20.016 1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 806 HOH A O 1
+HETATM 3922 O O . HOH C 3 . ? -7.210 40.419 41.636 1.00 49.81 ? ? ? ? ? ? 807 HOH A O 1
+HETATM 3923 O O . HOH C 3 . ? 2.956 59.236 40.694 1.00 53.41 ? ? ? ? ? ? 808 HOH A O 1
+HETATM 3924 O O . HOH C 3 . ? 24.019 50.079 58.629 1.00 42.95 ? ? ? ? ? ? 809 HOH A O 1
+HETATM 3925 O O . HOH C 3 . ? 8.467 24.971 29.756 1.00 30.24 ? ? ? ? ? ? 810 HOH A O 1
+HETATM 3926 O O . HOH C 3 . ? 8.901 41.258 4.699 1.00 43.21 ? ? ? ? ? ? 811 HOH A O 1
+HETATM 3927 O O . HOH C 3 . ? 16.546 17.538 16.820 1.00 47.55 ? ? ? ? ? ? 812 HOH A O 1
+HETATM 3928 O O . HOH C 3 . ? 9.399 40.813 17.522 1.00 31.20 ? ? ? ? ? ? 813 HOH A O 1
+HETATM 3929 O O . HOH C 3 . ? 37.472 20.920 36.812 1.00 44.24 ? ? ? ? ? ? 814 HOH A O 1
+HETATM 3930 O O . HOH C 3 . ? 19.514 20.018 59.682 1.00 48.20 ? ? ? ? ? ? 815 HOH A O 1
+HETATM 3931 O O . HOH C 3 . ? 12.416 24.140 31.040 1.00 21.99 ? ? ? ? ? ? 816 HOH A O 1
+HETATM 3932 O O . HOH C 3 . ? 28.984 47.254 30.890 1.00 53.94 ? ? ? ? ? ? 817 HOH A O 1
+HETATM 3933 O O . HOH C 3 . ? 26.261 21.049 32.479 1.00 40.15 ? ? ? ? ? ? 818 HOH A O 1
+HETATM 3934 O O . HOH C 3 . ? -1.160 4.529 38.052 1.00 52.63 ? ? ? ? ? ? 819 HOH A O 1
+HETATM 3935 O O . HOH C 3 . ? 32.486 30.153 55.780 1.00 38.79 ? ? ? ? ? ? 820 HOH A O 1
+HETATM 3936 O O . HOH C 3 . ? 6.621 7.205 45.903 1.00 40.63 ? ? ? ? ? ? 821 HOH A O 1
+HETATM 3937 O O . HOH C 3 . ? 12.003 32.739 0.191 1.00 47.05 ? ? ? ? ? ? 822 HOH A O 1
+HETATM 3938 O O . HOH C 3 . ? 29.652 9.414 34.130 1.00 55.26 ? ? ? ? ? ? 823 HOH A O 1
+HETATM 3939 O O . HOH C 3 . ? 1.953 37.545 27.203 1.00 50.72 ? ? ? ? ? ? 824 HOH A O 1
+HETATM 3940 O O . HOH C 3 . ? -3.539 36.988 36.532 1.00 44.59 ? ? ? ? ? ? 825 HOH A O 1
+HETATM 3941 O O . HOH C 3 . ? 37.282 12.429 45.414 1.00 39.36 ? ? ? ? ? ? 826 HOH A O 1
+HETATM 3942 O O . HOH C 3 . ? -7.366 40.298 7.981 1.00 49.91 ? ? ? ? ? ? 827 HOH A O 1
+HETATM 3943 O O . HOH C 3 . ? 10.889 19.164 43.282 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 828 HOH A O 1
+HETATM 3944 O O . HOH C 3 . ? 8.996 32.523 -0.083 1.00 49.87 ? ? ? ? ? ? 829 HOH A O 1
+HETATM 3945 O O . HOH C 3 . ? 28.258 42.343 58.771 1.00 45.18 ? ? ? ? ? ? 830 HOH A O 1
+HETATM 3946 O O . HOH C 3 . ? 30.350 33.296 20.403 1.00 63.69 ? ? ? ? ? ? 831 HOH A O 1
+HETATM 3947 O O . HOH C 3 . ? 3.755 14.001 36.126 1.00 63.63 ? ? ? ? ? ? 832 HOH A O 1
+HETATM 3948 O O . HOH C 3 . ? 4.928 15.828 -5.356 1.00 46.39 ? ? ? ? ? ? 833 HOH A O 1
+HETATM 3949 O O . HOH C 3 . ? 7.494 -4.251 24.019 1.00 50.04 ? ? ? ? ? ? 834 HOH A O 1
+HETATM 3950 O O . HOH C 3 . ? 19.318 21.643 20.211 1.00 42.29 ? ? ? ? ? ? 835 HOH A O 1
+HETATM 3951 O O . HOH C 3 . ? 8.136 20.658 35.398 1.00 50.22 ? ? ? ? ? ? 836 HOH A O 1
+HETATM 3952 O O . HOH C 3 . ? -5.620 49.525 47.259 1.00 64.36 ? ? ? ? ? ? 837 HOH A O 1
+HETATM 3953 O O . HOH C 3 . ? 12.458 61.822 25.714 1.00 51.75 ? ? ? ? ? ? 838 HOH A O 1
+HETATM 3954 O O . HOH C 3 . ? -1.517 39.009 26.597 1.00 43.83 ? ? ? ? ? ? 839 HOH A O 1
+HETATM 3955 O O . HOH C 3 . ? -2.836 9.430 6.110 1.00 34.54 ? ? ? ? ? ? 840 HOH A O 1
+HETATM 3956 O O . HOH C 3 . ? 0.539 20.288 -4.532 1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 841 HOH A O 1
+HETATM 3957 O O . HOH C 3 . ? 30.924 18.835 36.853 1.00 47.22 ? ? ? ? ? ? 842 HOH A O 1
+HETATM 3958 O O . HOH C 3 . ? 30.580 48.798 37.028 1.00 52.91 ? ? ? ? ? ? 843 HOH A O 1
+HETATM 3959 O O . HOH C 3 . ? -5.173 37.188 33.420 1.00 64.07 ? ? ? ? ? ? 844 HOH A O 1
+#
+loop_
+_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id
+_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id
+_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id
+_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id
+_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num
+_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num
+_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num
+_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id
+_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id
+_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id
+_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code
+_pdbx_poly_seq_scheme.hetero
+A 1 1 GLY 1 76 ? ? ? A . n
+A 1 2 ALA 2 77 ? ? ? A . n
+A 1 3 MET 3 78 ? ? ? A . n
+A 1 4 GLY 4 79 ? ? ? A . n
+A 1 5 SER 5 80 80 SER SER A . n
+A 1 6 GLY 6 81 81 GLY GLY A . n
+A 1 7 ILE 7 82 82 ILE ILE A . n
+A 1 8 ARG 8 83 83 ARG ARG A . n
+A 1 9 ILE 9 84 84 ILE ILE A . n
+A 1 10 ILE 10 85 85 ILE ILE A . n
+A 1 11 VAL 11 86 86 VAL VAL A . n
+A 1 12 VAL 12 87 87 VAL VAL A . n
+A 1 13 ALA 13 88 88 ALA ALA A . n
+A 1 14 LEU 14 89 89 LEU LEU A . n
+A 1 15 TYR 15 90 90 TYR TYR A . n
+A 1 16 ASP 16 91 91 ASP ASP A . n
+A 1 17 TYR 17 92 92 TYR TYR A . n
+A 1 18 GLU 18 93 93 GLU GLU A . n
+A 1 19 ALA 19 94 94 ALA ALA A . n
+A 1 20 ILE 20 95 95 ILE ILE A . n
+A 1 21 HIS 21 96 96 HIS HIS A . n
+A 1 22 HIS 22 97 97 HIS HIS A . n
+A 1 23 GLU 23 98 98 GLU GLU A . n
+A 1 24 ASP 24 99 99 ASP ASP A . n
+A 1 25 LEU 25 100 100 LEU LEU A . n
+A 1 26 SER 26 101 101 SER SER A . n
+A 1 27 PHE 27 102 102 PHE PHE A . n
+A 1 28 GLN 28 103 103 GLN GLN A . n
+A 1 29 LYS 29 104 104 LYS LYS A . n
+A 1 30 GLY 30 105 105 GLY GLY A . n
+A 1 31 ASP 31 106 106 ASP ASP A . n
+A 1 32 GLN 32 107 107 GLN GLN A . n
+A 1 33 MET 33 108 108 MET MET A . n
+A 1 34 VAL 34 109 109 VAL VAL A . n
+A 1 35 VAL 35 110 110 VAL VAL A . n
+A 1 36 LEU 36 111 111 LEU LEU A . n
+A 1 37 GLU 37 112 112 GLU GLU A . n
+A 1 38 GLU 38 113 113 GLU GLU A . n
+A 1 39 SER 39 114 114 SER SER A . n
+A 1 40 GLY 40 116 116 GLY GLY A . n
+A 1 41 GLU 41 117 117 GLU GLU A . n
+A 1 42 TRP 42 118 118 TRP TRP A . n
+A 1 43 TRP 43 119 119 TRP TRP A . n
+A 1 44 LYS 44 120 120 LYS LYS A . n
+A 1 45 ALA 45 121 121 ALA ALA A . n
+A 1 46 ARG 46 122 122 ARG ARG A . n
+A 1 47 SER 47 123 123 SER SER A . n
+A 1 48 LEU 48 124 124 LEU LEU A . n
+A 1 49 ALA 49 125 125 ALA ALA A . n
+A 1 50 THR 50 126 126 THR THR A . n
+A 1 51 ARG 51 127 127 ARG ARG A . n
+A 1 52 LYS 52 128 128 LYS LYS A . n
+A 1 53 GLU 53 129 129 GLU GLU A . n
+A 1 54 GLY 54 130 130 GLY GLY A . n
+A 1 55 TYR 55 131 131 TYR TYR A . n
+A 1 56 ILE 56 132 132 ILE ILE A . n
+A 1 57 PRO 57 133 133 PRO PRO A . n
+A 1 58 SER 58 134 134 SER SER A . n
+A 1 59 ASN 59 135 135 ASN ASN A . n
+A 1 60 TYR 60 136 136 TYR TYR A . n
+A 1 61 VAL 61 137 137 VAL VAL A . n
+A 1 62 ALA 62 138 138 ALA ALA A . n
+A 1 63 ARG 63 139 139 ARG ARG A . n
+A 1 64 VAL 64 140 140 VAL VAL A . n
+A 1 65 ASP 65 141 141 ASP ASP A . n
+A 1 66 SER 66 142 142 SER SER A . n
+A 1 67 LEU 67 143 143 LEU LEU A . n
+A 1 68 GLU 68 144 144 GLU GLU A . n
+A 1 69 THR 69 145 145 THR THR A . n
+A 1 70 GLU 70 146 146 GLU GLU A . n
+A 1 71 GLU 71 147 147 GLU GLU A . n
+A 1 72 TRP 72 148 148 TRP TRP A . n
+A 1 73 PHE 73 149 149 PHE PHE A . n
+A 1 74 PHE 74 150 150 PHE PHE A . n
+A 1 75 LYS 75 151 151 LYS LYS A . n
+A 1 76 GLY 76 152 152 GLY GLY A . n
+A 1 77 ILE 77 153 153 ILE ILE A . n
+A 1 78 SER 78 154 154 SER SER A . n
+A 1 79 ARG 79 155 155 ARG ARG A . n
+A 1 80 LYS 80 156 156 LYS LYS A . n
+A 1 81 ASP 81 157 157 ASP ASP A . n
+A 1 82 ALA 82 158 158 ALA ALA A . n
+A 1 83 GLU 83 159 159 GLU GLU A . n
+A 1 84 ARG 84 160 160 ARG ARG A . n
+A 1 85 GLN 85 161 161 GLN GLN A . n
+A 1 86 LEU 86 162 162 LEU LEU A . n
+A 1 87 LEU 87 163 163 LEU LEU A . n
+A 1 88 ALA 88 164 164 ALA ALA A . n
+A 1 89 PRO 89 165 165 PRO PRO A . n
+A 1 90 GLY 90 166 166 GLY GLY A . n
+A 1 91 ASN 91 167 167 ASN ASN A . n
+A 1 92 MET 92 168 168 MET MET A . n
+A 1 93 LEU 93 169 169 LEU LEU A . n
+A 1 94 GLY 94 170 170 GLY GLY A . n
+A 1 95 SER 95 171 171 SER SER A . n
+A 1 96 PHE 96 172 172 PHE PHE A . n
+A 1 97 MET 97 173 173 MET MET A . n
+A 1 98 ILE 98 174 174 ILE ILE A . n
+A 1 99 ARG 99 175 175 ARG ARG A . n
+A 1 100 ASP 100 176 176 ASP ASP A . n
+A 1 101 SER 101 177 177 SER SER A . n
+A 1 102 GLU 102 178 178 GLU GLU A . n
+A 1 103 THR 103 179 179 THR THR A . n
+A 1 104 THR 104 180 180 THR THR A . n
+A 1 105 LYS 105 181 181 LYS LYS A . n
+A 1 106 GLY 106 182 182 GLY GLY A . n
+A 1 107 SER 107 183 183 SER SER A . n
+A 1 108 TYR 108 184 184 TYR TYR A . n
+A 1 109 SER 109 185 185 SER SER A . n
+A 1 110 LEU 110 186 186 LEU LEU A . n
+A 1 111 SER 111 187 187 SER SER A . n
+A 1 112 VAL 112 188 188 VAL VAL A . n
+A 1 113 ARG 113 189 189 ARG ARG A . n
+A 1 114 ASP 114 190 190 ASP ASP A . n
+A 1 115 TYR 115 191 191 TYR TYR A . n
+A 1 116 ASP 116 192 192 ASP ASP A . n
+A 1 117 PRO 117 193 193 PRO PRO A . n
+A 1 118 ARG 118 194 194 ARG ARG A . n
+A 1 119 GLN 119 195 195 GLN GLN A . n
+A 1 120 GLY 120 196 196 GLY GLY A . n
+A 1 121 ASP 121 197 197 ASP ASP A . n
+A 1 122 THR 122 198 198 THR THR A . n
+A 1 123 VAL 123 199 199 VAL VAL A . n
+A 1 124 LYS 124 200 200 LYS LYS A . n
+A 1 125 HIS 125 201 201 HIS HIS A . n
+A 1 126 TYR 126 202 202 TYR TYR A . n
+A 1 127 LYS 127 203 203 LYS LYS A . n
+A 1 128 ILE 128 204 204 ILE ILE A . n
+A 1 129 ARG 129 205 205 ARG ARG A . n
+A 1 130 THR 130 206 206 THR THR A . n
+A 1 131 LEU 131 207 207 LEU LEU A . n
+A 1 132 ASP 132 208 208 ASP ASP A . n
+A 1 133 ASN 133 209 209 ASN ASN A . n
+A 1 134 GLY 134 210 210 GLY GLY A . n
+A 1 135 GLY 135 211 211 GLY GLY A . n
+A 1 136 PHE 136 212 212 PHE PHE A . n
+A 1 137 TYR 137 213 213 TYR TYR A . n
+A 1 138 ILE 138 214 214 ILE ILE A . n
+A 1 139 SER 139 215 215 SER SER A . n
+A 1 140 PRO 140 216 216 PRO PRO A . n
+A 1 141 ARG 141 217 217 ARG ARG A . n
+A 1 142 SER 142 218 218 SER SER A . n
+A 1 143 THR 143 219 219 THR THR A . n
+A 1 144 PHE 144 220 220 PHE PHE A . n
+A 1 145 SER 145 221 221 SER SER A . n
+A 1 146 THR 146 222 222 THR THR A . n
+A 1 147 LEU 147 223 223 LEU LEU A . n
+A 1 148 GLN 148 224 224 GLN GLN A . n
+A 1 149 GLU 149 225 225 GLU GLU A . n
+A 1 150 LEU 150 226 226 LEU LEU A . n
+A 1 151 VAL 151 227 227 VAL VAL A . n
+A 1 152 ASP 152 228 228 ASP ASP A . n
+A 1 153 HIS 153 229 229 HIS HIS A . n
+A 1 154 TYR 154 230 230 TYR TYR A . n
+A 1 155 LYS 155 231 231 LYS LYS A . n
+A 1 156 LYS 156 232 232 LYS LYS A . n
+A 1 157 GLY 157 233 233 GLY GLY A . n
+A 1 158 ASN 158 234 234 ASN ASN A . n
+A 1 159 ASP 159 235 235 ASP ASP A . n
+A 1 160 GLY 160 236 236 GLY GLY A . n
+A 1 161 LEU 161 237 237 LEU LEU A . n
+A 1 162 CYS 162 238 238 CYS CYS A . n
+A 1 163 GLN 163 239 239 GLN GLN A . n
+A 1 164 LYS 164 240 240 LYS LYS A . n
+A 1 165 LEU 165 241 241 LEU LEU A . n
+A 1 166 SER 166 242 242 SER SER A . n
+A 1 167 VAL 167 243 243 VAL VAL A . n
+A 1 168 PRO 168 244 244 PRO PRO A . n
+A 1 169 CYS 169 245 245 CYS CYS A . n
+A 1 170 MET 170 246 246 MET MET A . n
+A 1 171 SER 171 247 247 SER SER A . n
+A 1 172 SER 172 248 248 SER SER A . n
+A 1 173 LYS 173 249 249 LYS LYS A . n
+A 1 174 PRO 174 250 250 PRO PRO A . n
+A 1 175 GLN 175 251 251 GLN GLN A . n
+A 1 176 LYS 176 252 252 LYS LYS A . n
+A 1 177 PRO 177 253 253 PRO PRO A . n
+A 1 178 TRP 178 254 254 TRP TRP A . n
+A 1 179 GLU 179 255 255 GLU GLU A . n
+A 1 180 LYS 180 257 257 LYS LYS A . n
+A 1 181 ASP 181 258 258 ASP ASP A . n
+A 1 182 ALA 182 259 259 ALA ALA A . n
+A 1 183 TRP 183 260 260 TRP TRP A . n
+A 1 184 GLU 184 261 261 GLU GLU A . n
+A 1 185 ILE 185 262 262 ILE ILE A . n
+A 1 186 PRO 186 263 263 PRO PRO A . n
+A 1 187 ARG 187 264 264 ARG ARG A . n
+A 1 188 GLU 188 265 265 GLU GLU A . n
+A 1 189 SER 189 266 266 SER SER A . n
+A 1 190 LEU 190 267 267 LEU LEU A . n
+A 1 191 LYS 191 268 268 LYS LYS A . n
+A 1 192 LEU 192 269 269 LEU LEU A . n
+A 1 193 GLU 193 270 270 GLU GLU A . n
+A 1 194 LYS 194 271 271 LYS LYS A . n
+A 1 195 LYS 195 272 272 LYS LYS A . n
+A 1 196 LEU 196 273 273 LEU LEU A . n
+A 1 197 GLY 197 274 274 GLY GLY A . n
+A 1 198 ALA 198 275 275 ALA ALA A . n
+A 1 199 GLY 199 276 276 GLY GLY A . n
+A 1 200 GLN 200 277 277 GLN GLN A . n
+A 1 201 PHE 201 278 278 PHE PHE A . n
+A 1 202 GLY 202 279 279 GLY GLY A . n
+A 1 203 GLU 203 280 280 GLU GLU A . n
+A 1 204 VAL 204 281 281 VAL VAL A . n
+A 1 205 TRP 205 282 282 TRP TRP A . n
+A 1 206 MET 206 283 283 MET MET A . n
+A 1 207 ALA 207 284 284 ALA ALA A . n
+A 1 208 THR 208 285 285 THR THR A . n
+A 1 209 TYR 209 286 286 TYR TYR A . n
+A 1 210 ASN 210 287 287 ASN ASN A . n
+A 1 211 LYS 211 288 288 LYS LYS A . n
+A 1 212 HIS 212 289 289 HIS HIS A . n
+A 1 213 THR 213 290 290 THR THR A . n
+A 1 214 LYS 214 291 291 LYS LYS A . n
+A 1 215 VAL 215 292 292 VAL VAL A . n
+A 1 216 ALA 216 293 293 ALA ALA A . n
+A 1 217 VAL 217 294 294 VAL VAL A . n
+A 1 218 LYS 218 295 295 LYS LYS A . n
+A 1 219 THR 219 296 296 THR THR A . n
+A 1 220 MET 220 297 297 MET MET A . n
+A 1 221 LYS 221 298 298 LYS LYS A . n
+A 1 222 PRO 222 299 299 PRO PRO A . n
+A 1 223 GLY 223 300 300 GLY GLY A . n
+A 1 224 SER 224 301 301 SER SER A . n
+A 1 225 MET 225 302 302 MET MET A . n
+A 1 226 SER 226 303 303 SER SER A . n
+A 1 227 VAL 227 304 304 VAL VAL A . n
+A 1 228 GLU 228 305 305 GLU GLU A . n
+A 1 229 ALA 229 306 306 ALA ALA A . n
+A 1 230 PHE 230 307 307 PHE PHE A . n
+A 1 231 LEU 231 308 308 LEU LEU A . n
+A 1 232 ALA 232 309 309 ALA ALA A . n
+A 1 233 GLU 233 310 310 GLU GLU A . n
+A 1 234 ALA 234 311 311 ALA ALA A . n
+A 1 235 ASN 235 312 312 ASN ASN A . n
+A 1 236 VAL 236 313 313 VAL VAL A . n
+A 1 237 MET 237 314 314 MET MET A . n
+A 1 238 LYS 238 315 315 LYS LYS A . n
+A 1 239 THR 239 316 316 THR THR A . n
+A 1 240 LEU 240 317 317 LEU LEU A . n
+A 1 241 GLN 241 318 318 GLN GLN A . n
+A 1 242 HIS 242 319 319 HIS HIS A . n
+A 1 243 ASP 243 320 320 ASP ASP A . n
+A 1 244 LYS 244 321 321 LYS LYS A . n
+A 1 245 LEU 245 322 322 LEU LEU A . n
+A 1 246 VAL 246 323 323 VAL VAL A . n
+A 1 247 LYS 247 324 324 LYS LYS A . n
+A 1 248 LEU 248 325 325 LEU LEU A . n
+A 1 249 HIS 249 326 326 HIS HIS A . n
+A 1 250 ALA 250 327 327 ALA ALA A . n
+A 1 251 VAL 251 328 328 VAL VAL A . n
+A 1 252 VAL 252 329 329 VAL VAL A . n
+A 1 253 THR 253 330 330 THR THR A . n
+A 1 254 LYS 254 331 331 LYS LYS A . n
+A 1 255 GLU 255 332 332 GLU GLU A . n
+A 1 256 PRO 256 333 333 PRO PRO A . n
+A 1 257 ILE 257 334 334 ILE ILE A . n
+A 1 258 TYR 258 335 335 TYR TYR A . n
+A 1 259 ILE 259 336 336 ILE ILE A . n
+A 1 260 ILE 260 337 337 ILE ILE A . n
+A 1 261 THR 261 338 338 THR THR A . n
+A 1 262 GLU 262 339 339 GLU GLU A . n
+A 1 263 PHE 263 340 340 PHE PHE A . n
+A 1 264 MET 264 341 341 MET MET A . n
+A 1 265 ALA 265 342 342 ALA ALA A . n
+A 1 266 LYS 266 343 343 LYS LYS A . n
+A 1 267 GLY 267 344 344 GLY GLY A . n
+A 1 268 SER 268 345 345 SER SER A . n
+A 1 269 LEU 269 346 346 LEU LEU A . n
+A 1 270 LEU 270 347 347 LEU LEU A . n
+A 1 271 ASP 271 348 348 ASP ASP A . n
+A 1 272 PHE 272 349 349 PHE PHE A . n
+A 1 273 LEU 273 350 350 LEU LEU A . n
+A 1 274 LYS 274 351 351 LYS LYS A . n
+A 1 275 SER 275 352 352 SER SER A . n
+A 1 276 ASP 276 353 353 ASP ASP A . n
+A 1 277 GLU 277 354 354 GLU GLU A . n
+A 1 278 GLY 278 355 355 GLY GLY A . n
+A 1 279 SER 279 356 356 SER SER A . n
+A 1 280 LYS 280 357 357 LYS LYS A . n
+A 1 281 GLN 281 358 358 GLN GLN A . n
+A 1 282 PRO 282 359 359 PRO PRO A . n
+A 1 283 LEU 283 360 360 LEU LEU A . n
+A 1 284 PRO 284 361 361 PRO PRO A . n
+A 1 285 LYS 285 362 362 LYS LYS A . n
+A 1 286 LEU 286 363 363 LEU LEU A . n
+A 1 287 ILE 287 364 364 ILE ILE A . n
+A 1 288 ASP 288 365 365 ASP ASP A . n
+A 1 289 PHE 289 366 366 PHE PHE A . n
+A 1 290 SER 290 367 367 SER SER A . n
+A 1 291 ALA 291 368 368 ALA ALA A . n
+A 1 292 GLN 292 369 369 GLN GLN A . n
+A 1 293 ILE 293 370 370 ILE ILE A . n
+A 1 294 ALA 294 371 371 ALA ALA A . n
+A 1 295 GLU 295 372 372 GLU GLU A . n
+A 1 296 GLY 296 373 373 GLY GLY A . n
+A 1 297 MET 297 374 374 MET MET A . n
+A 1 298 ALA 298 375 375 ALA ALA A . n
+A 1 299 PHE 299 376 376 PHE PHE A . n
+A 1 300 ILE 300 377 377 ILE ILE A . n
+A 1 301 GLU 301 378 378 GLU GLU A . n
+A 1 302 GLN 302 379 379 GLN GLN A . n
+A 1 303 ARG 303 380 380 ARG ARG A . n
+A 1 304 ASN 304 381 381 ASN ASN A . n
+A 1 305 TYR 305 382 382 TYR TYR A . n
+A 1 306 ILE 306 383 383 ILE ILE A . n
+A 1 307 HIS 307 384 384 HIS HIS A . n
+A 1 308 ARG 308 385 385 ARG ARG A . n
+A 1 309 ASP 309 386 386 ASP ASP A . n
+A 1 310 LEU 310 387 387 LEU LEU A . n
+A 1 311 ARG 311 388 388 ARG ARG A . n
+A 1 312 ALA 312 389 389 ALA ALA A . n
+A 1 313 ALA 313 390 390 ALA ALA A . n
+A 1 314 ASN 314 391 391 ASN ASN A . n
+A 1 315 ILE 315 392 392 ILE ILE A . n
+A 1 316 LEU 316 393 393 LEU LEU A . n
+A 1 317 VAL 317 394 394 VAL VAL A . n
+A 1 318 SER 318 395 395 SER SER A . n
+A 1 319 ALA 319 396 396 ALA ALA A . n
+A 1 320 SER 320 397 397 SER SER A . n
+A 1 321 LEU 321 398 398 LEU LEU A . n
+A 1 322 VAL 322 399 399 VAL VAL A . n
+A 1 323 CYS 323 400 400 CYS CYS A . n
+A 1 324 LYS 324 401 401 LYS LYS A . n
+A 1 325 ILE 325 402 402 ILE ILE A . n
+A 1 326 ALA 326 403 403 ALA ALA A . n
+A 1 327 ASP 327 404 404 ASP ASP A . n
+A 1 328 PHE 328 405 405 PHE PHE A . n
+A 1 329 GLY 329 406 406 GLY GLY A . n
+A 1 330 LEU 330 407 407 LEU LEU A . n
+A 1 331 ALA 331 408 408 ALA ALA A . n
+A 1 332 ARG 332 409 409 ARG ARG A . n
+A 1 333 VAL 333 410 410 VAL VAL A . n
+A 1 334 ILE 334 411 411 ILE ILE A . n
+A 1 335 GLU 335 412 412 GLU GLU A . n
+A 1 336 ASP 336 413 413 ASP ASP A . n
+A 1 337 ASN 337 414 414 ASN ASN A . n
+A 1 338 GLU 338 415 415 GLU GLU A . n
+A 1 339 TYR 339 416 416 TYR TYR A . n
+A 1 340 THR 340 417 417 THR THR A . n
+A 1 341 ALA 341 418 418 ALA ALA A . n
+A 1 342 ARG 342 419 419 ARG ARG A . n
+A 1 343 GLU 343 420 420 GLU GLU A . n
+A 1 344 GLY 344 421 421 GLY GLY A . n
+A 1 345 ALA 345 422 422 ALA ALA A . n
+A 1 346 LYS 346 423 423 LYS LYS A . n
+A 1 347 PHE 347 424 424 PHE PHE A . n
+A 1 348 PRO 348 425 425 PRO PRO A . n
+A 1 349 ILE 349 426 426 ILE ILE A . n
+A 1 350 LYS 350 427 427 LYS LYS A . n
+A 1 351 TRP 351 428 428 TRP TRP A . n
+A 1 352 THR 352 429 429 THR THR A . n
+A 1 353 ALA 353 430 430 ALA ALA A . n
+A 1 354 PRO 354 431 431 PRO PRO A . n
+A 1 355 GLU 355 432 432 GLU GLU A . n
+A 1 356 ALA 356 433 433 ALA ALA A . n
+A 1 357 ILE 357 434 434 ILE ILE A . n
+A 1 358 ASN 358 435 435 ASN ASN A . n
+A 1 359 PHE 359 436 436 PHE PHE A . n
+A 1 360 GLY 360 437 437 GLY GLY A . n
+A 1 361 SER 361 438 438 SER SER A . n
+A 1 362 PHE 362 439 439 PHE PHE A . n
+A 1 363 THR 363 440 440 THR THR A . n
+A 1 364 ILE 364 441 441 ILE ILE A . n
+A 1 365 LYS 365 442 442 LYS LYS A . n
+A 1 366 SER 366 443 443 SER SER A . n
+A 1 367 ASP 367 444 444 ASP ASP A . n
+A 1 368 VAL 368 445 445 VAL VAL A . n
+A 1 369 TRP 369 446 446 TRP TRP A . n
+A 1 370 SER 370 447 447 SER SER A . n
+A 1 371 PHE 371 448 448 PHE PHE A . n
+A 1 372 GLY 372 449 449 GLY GLY A . n
+A 1 373 ILE 373 450 450 ILE ILE A . n
+A 1 374 LEU 374 451 451 LEU LEU A . n
+A 1 375 LEU 375 452 452 LEU LEU A . n
+A 1 376 MET 376 453 453 MET MET A . n
+A 1 377 GLU 377 454 454 GLU GLU A . n
+A 1 378 ILE 378 455 455 ILE ILE A . n
+A 1 379 VAL 379 456 456 VAL VAL A . n
+A 1 380 THR 380 457 457 THR THR A . n
+A 1 381 TYR 381 458 458 TYR TYR A . n
+A 1 382 GLY 382 459 459 GLY GLY A . n
+A 1 383 ARG 383 460 460 ARG ARG A . n
+A 1 384 ILE 384 461 461 ILE ILE A . n
+A 1 385 PRO 385 462 462 PRO PRO A . n
+A 1 386 TYR 386 463 463 TYR TYR A . n
+A 1 387 PRO 387 464 464 PRO PRO A . n
+A 1 388 GLY 388 465 465 GLY GLY A . n
+A 1 389 MET 389 466 466 MET MET A . n
+A 1 390 SER 390 467 467 SER SER A . n
+A 1 391 ASN 391 468 468 ASN ASN A . n
+A 1 392 PRO 392 469 469 PRO PRO A . n
+A 1 393 GLU 393 470 470 GLU GLU A . n
+A 1 394 VAL 394 471 471 VAL VAL A . n
+A 1 395 ILE 395 472 472 ILE ILE A . n
+A 1 396 ARG 396 473 473 ARG ARG A . n
+A 1 397 ALA 397 474 474 ALA ALA A . n
+A 1 398 LEU 398 475 475 LEU LEU A . n
+A 1 399 GLU 399 476 476 GLU GLU A . n
+A 1 400 ARG 400 477 477 ARG ALA A . n
+A 1 401 GLY 401 478 478 GLY GLY A . n
+A 1 402 TYR 402 479 479 TYR TYR A . n
+A 1 403 ARG 403 480 480 ARG ARG A . n
+A 1 404 MET 404 481 481 MET MET A . n
+A 1 405 PRO 405 482 482 PRO PRO A . n
+A 1 406 ARG 406 483 483 ARG ARG A . n
+A 1 407 PRO 407 484 484 PRO PRO A . n
+A 1 408 GLU 408 485 485 GLU GLU A . n
+A 1 409 ASN 409 486 486 ASN ASN A . n
+A 1 410 CYS 410 487 487 CYS CYS A . n
+A 1 411 PRO 411 488 488 PRO PRO A . n
+A 1 412 GLU 412 489 489 GLU GLU A . n
+A 1 413 GLU 413 490 490 GLU GLU A . n
+A 1 414 LEU 414 491 491 LEU LEU A . n
+A 1 415 TYR 415 492 492 TYR TYR A . n
+A 1 416 ASN 416 493 493 ASN ASN A . n
+A 1 417 ILE 417 494 494 ILE ILE A . n
+A 1 418 MET 418 495 495 MET MET A . n
+A 1 419 MET 419 496 496 MET MET A . n
+A 1 420 ARG 420 497 497 ARG ARG A . n
+A 1 421 CYS 421 498 498 CYS CYS A . n
+A 1 422 TRP 422 499 499 TRP TRP A . n
+A 1 423 LYS 423 500 500 LYS LYS A . n
+A 1 424 ASN 424 501 501 ASN ASN A . n
+A 1 425 ARG 425 502 502 ARG ARG A . n
+A 1 426 PRO 426 503 503 PRO PRO A . n
+A 1 427 GLU 427 504 504 GLU GLU A . n
+A 1 428 GLU 428 505 505 GLU GLU A . n
+A 1 429 ARG 429 506 506 ARG ARG A . n
+A 1 430 PRO 430 507 507 PRO PRO A . n
+A 1 431 THR 431 508 508 THR THR A . n
+A 1 432 PHE 432 509 509 PHE PHE A . n
+A 1 433 GLU 433 510 510 GLU GLU A . n
+A 1 434 TYR 434 511 511 TYR TYR A . n
+A 1 435 ILE 435 512 512 ILE ILE A . n
+A 1 436 GLN 436 513 513 GLN GLN A . n
+A 1 437 SER 437 514 514 SER SER A . n
+A 1 438 VAL 438 515 515 VAL VAL A . n
+A 1 439 LEU 439 516 516 LEU LEU A . n
+A 1 440 ASP 440 517 517 ASP ASP A . n
+A 1 441 ASP 441 518 518 ASP ASP A . n
+A 1 442 PHE 442 519 519 PHE PHE A . n
+A 1 443 TYR 443 520 520 TYR TYR A . n
+A 1 444 THR 444 521 521 THR THR A . n
+A 1 445 ALA 445 522 522 ALA ALA A . n
+A 1 446 THR 446 523 523 THR THR A . n
+A 1 447 GLU 447 524 524 GLU GLU A . n
+A 1 448 SER 448 525 525 SER SER A . n
+A 1 449 GLN 449 526 526 GLN GLN A . n
+A 1 450 PTR 450 527 527 PTR PTR A . n
+A 1 451 GLU 451 528 528 GLU GLU A . n
+A 1 452 GLU 452 529 529 GLU GLU A . n
+A 1 453 ILE 453 530 530 ILE ILE A . n
+A 1 454 PRO 454 531 531 PRO PRO A . n
+#
+loop_
+_software.name
+_software.classification
+_software.version
+_software.citation_id
+_software.pdbx_ordinal
+AMORE 'model building' . ? 1
+CNS refinement . ? 2
+#
+loop_
+_pdbx_version.entry_id
+_pdbx_version.revision_date
+_pdbx_version.major_version
+_pdbx_version.minor_version
+_pdbx_version.revision_type
+_pdbx_version.details
+1QCF 2008-04-27 3 2 'Version format compliance' 'compliance with PDB format V.3.15'
+1QCF 2011-07-13 4 0000 'Version format compliance' 'compliance with PDB Exchange Dictionary V4'
+#
+loop_
+_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.id
+_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.polymer_flag
+_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.occupancy_flag
+_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_model_num
+_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_asym_id
+_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_comp_id
+_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id
+_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_ins_code
+1 Y 1 1 A GLY 76 ?
+2 Y 1 1 A ALA 77 ?
+3 Y 1 1 A MET 78 ?
+4 Y 1 1 A GLY 79 ?
+#
+loop_
+_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.id
+_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.polymer_flag
+_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.occupancy_flag
+_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.PDB_model_num
+_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_asym_id
+_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_comp_id
+_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_seq_id
+_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.PDB_ins_code
+_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_atom_id
+_pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_alt_id
+1 Y 1 1 A ARG 477 ? CG ?
+2 Y 1 1 A ARG 477 ? CD ?
+3 Y 1 1 A ARG 477 ? NE ?
+4 Y 1 1 A ARG 477 ? CZ ?
+5 Y 1 1 A ARG 477 ? NH1 ?
+6 Y 1 1 A ARG 477 ? NH2 ?
+#
+_pdbx_struct_assembly.id 1
+_pdbx_struct_assembly.details author_defined_assembly
+_pdbx_struct_assembly.method_details ?
+_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details monomeric
+_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count 1
+#
+_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id 1
+_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression 1
+_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list A,B,C
+#
+_pdbx_struct_oper_list.id 1
+_pdbx_struct_oper_list.type 'identity operation'
+_pdbx_struct_oper_list.name 1_555
+_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation x,y,z
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 1.0000000000
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 0.0000000000
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 0.0000000000
+_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 0.0000000000
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 0.0000000000
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 1.0000000000
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 0.0000000000
+_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 0.0000000000
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 0.0000000000
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 0.0000000000
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 1.0000000000
+_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 0.0000000000
+#
+loop_
+_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id
+_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id
+_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id
+_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num
+_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num
+_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num
+_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id
+_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id
+_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id
+_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code
+B 2 PP1 1 532 1 PP1 TS A .
+C 3 HOH 1 533 1 HOH HOH A .
+C 3 HOH 2 534 2 HOH HOH A .
+C 3 HOH 3 535 3 HOH HOH A .
+C 3 HOH 4 536 4 HOH HOH A .
+C 3 HOH 5 537 5 HOH HOH A .
+C 3 HOH 6 538 6 HOH HOH A .
+C 3 HOH 7 539 7 HOH HOH A .
+C 3 HOH 8 540 8 HOH HOH A .
+C 3 HOH 9 541 9 HOH HOH A .
+C 3 HOH 10 542 10 HOH HOH A .
+C 3 HOH 11 543 11 HOH HOH A .
+C 3 HOH 12 544 12 HOH HOH A .
+C 3 HOH 13 545 13 HOH HOH A .
+C 3 HOH 14 546 14 HOH HOH A .
+C 3 HOH 15 547 15 HOH HOH A .
+C 3 HOH 16 548 16 HOH HOH A .
+C 3 HOH 17 549 17 HOH HOH A .
+C 3 HOH 18 550 18 HOH HOH A .
+C 3 HOH 19 551 19 HOH HOH A .
+C 3 HOH 20 552 20 HOH HOH A .
+C 3 HOH 21 553 21 HOH HOH A .
+C 3 HOH 22 554 22 HOH HOH A .
+C 3 HOH 23 555 23 HOH HOH A .
+C 3 HOH 24 556 24 HOH HOH A .
+C 3 HOH 25 557 25 HOH HOH A .
+C 3 HOH 26 558 26 HOH HOH A .
+C 3 HOH 27 559 27 HOH HOH A .
+C 3 HOH 28 560 28 HOH HOH A .
+C 3 HOH 29 561 29 HOH HOH A .
+C 3 HOH 30 562 30 HOH HOH A .
+C 3 HOH 31 563 31 HOH HOH A .
+C 3 HOH 32 564 32 HOH HOH A .
+C 3 HOH 33 565 33 HOH HOH A .
+C 3 HOH 34 566 34 HOH HOH A .
+C 3 HOH 35 567 35 HOH HOH A .
+C 3 HOH 36 568 36 HOH HOH A .
+C 3 HOH 37 569 37 HOH HOH A .
+C 3 HOH 38 570 38 HOH HOH A .
+C 3 HOH 39 571 39 HOH HOH A .
+C 3 HOH 40 572 40 HOH HOH A .
+C 3 HOH 41 573 41 HOH HOH A .
+C 3 HOH 42 574 42 HOH HOH A .
+C 3 HOH 43 575 43 HOH HOH A .
+C 3 HOH 44 576 44 HOH HOH A .
+C 3 HOH 45 577 45 HOH HOH A .
+C 3 HOH 46 578 46 HOH HOH A .
+C 3 HOH 47 579 47 HOH HOH A .
+C 3 HOH 48 580 48 HOH HOH A .
+C 3 HOH 49 581 49 HOH HOH A .
+C 3 HOH 50 582 50 HOH HOH A .
+C 3 HOH 51 583 51 HOH HOH A .
+C 3 HOH 52 584 52 HOH HOH A .
+C 3 HOH 53 585 53 HOH HOH A .
+C 3 HOH 54 586 54 HOH HOH A .
+C 3 HOH 55 587 55 HOH HOH A .
+C 3 HOH 56 588 56 HOH HOH A .
+C 3 HOH 57 589 57 HOH HOH A .
+C 3 HOH 58 590 58 HOH HOH A .
+C 3 HOH 59 591 59 HOH HOH A .
+C 3 HOH 60 592 60 HOH HOH A .
+C 3 HOH 61 593 61 HOH HOH A .
+C 3 HOH 62 594 62 HOH HOH A .
+C 3 HOH 63 595 63 HOH HOH A .
+C 3 HOH 64 596 64 HOH HOH A .
+C 3 HOH 65 597 65 HOH HOH A .
+C 3 HOH 66 598 66 HOH HOH A .
+C 3 HOH 67 599 67 HOH HOH A .
+C 3 HOH 68 600 68 HOH HOH A .
+C 3 HOH 69 601 69 HOH HOH A .
+C 3 HOH 70 602 70 HOH HOH A .
+C 3 HOH 71 603 71 HOH HOH A .
+C 3 HOH 72 604 72 HOH HOH A .
+C 3 HOH 73 605 73 HOH HOH A .
+C 3 HOH 74 606 74 HOH HOH A .
+C 3 HOH 75 607 75 HOH HOH A .
+C 3 HOH 76 608 76 HOH HOH A .
+C 3 HOH 77 609 77 HOH HOH A .
+C 3 HOH 78 610 78 HOH HOH A .
+C 3 HOH 79 611 79 HOH HOH A .
+C 3 HOH 80 612 80 HOH HOH A .
+C 3 HOH 81 613 81 HOH HOH A .
+C 3 HOH 82 614 82 HOH HOH A .
+C 3 HOH 83 615 83 HOH HOH A .
+C 3 HOH 84 616 84 HOH HOH A .
+C 3 HOH 85 617 85 HOH HOH A .
+C 3 HOH 86 618 86 HOH HOH A .
+C 3 HOH 87 619 87 HOH HOH A .
+C 3 HOH 88 620 88 HOH HOH A .
+C 3 HOH 89 621 89 HOH HOH A .
+C 3 HOH 90 622 90 HOH HOH A .
+C 3 HOH 91 623 91 HOH HOH A .
+C 3 HOH 92 624 92 HOH HOH A .
+C 3 HOH 93 625 93 HOH HOH A .
+C 3 HOH 94 626 94 HOH HOH A .
+C 3 HOH 95 627 95 HOH HOH A .
+C 3 HOH 96 628 96 HOH HOH A .
+C 3 HOH 97 629 97 HOH HOH A .
+C 3 HOH 98 630 98 HOH HOH A .
+C 3 HOH 99 631 99 HOH HOH A .
+C 3 HOH 100 632 100 HOH HOH A .
+C 3 HOH 101 633 101 HOH HOH A .
+C 3 HOH 102 634 102 HOH HOH A .
+C 3 HOH 103 635 103 HOH HOH A .
+C 3 HOH 104 636 104 HOH HOH A .
+C 3 HOH 105 637 105 HOH HOH A .
+C 3 HOH 106 638 106 HOH HOH A .
+C 3 HOH 107 639 107 HOH HOH A .
+C 3 HOH 108 640 108 HOH HOH A .
+C 3 HOH 109 641 109 HOH HOH A .
+C 3 HOH 110 642 110 HOH HOH A .
+C 3 HOH 111 643 111 HOH HOH A .
+C 3 HOH 112 644 112 HOH HOH A .
+C 3 HOH 113 645 113 HOH HOH A .
+C 3 HOH 114 646 114 HOH HOH A .
+C 3 HOH 115 647 115 HOH HOH A .
+C 3 HOH 116 648 116 HOH HOH A .
+C 3 HOH 117 649 117 HOH HOH A .
+C 3 HOH 118 650 118 HOH HOH A .
+C 3 HOH 119 651 119 HOH HOH A .
+C 3 HOH 120 652 120 HOH HOH A .
+C 3 HOH 121 653 121 HOH HOH A .
+C 3 HOH 122 654 122 HOH HOH A .
+C 3 HOH 123 655 123 HOH HOH A .
+C 3 HOH 124 656 124 HOH HOH A .
+C 3 HOH 125 657 125 HOH HOH A .
+C 3 HOH 126 658 126 HOH HOH A .
+C 3 HOH 127 659 127 HOH HOH A .
+C 3 HOH 128 660 128 HOH HOH A .
+C 3 HOH 129 661 129 HOH HOH A .
+C 3 HOH 130 662 130 HOH HOH A .
+C 3 HOH 131 663 131 HOH HOH A .
+C 3 HOH 132 664 132 HOH HOH A .
+C 3 HOH 133 665 133 HOH HOH A .
+C 3 HOH 134 666 134 HOH HOH A .
+C 3 HOH 135 667 135 HOH HOH A .
+C 3 HOH 136 668 136 HOH HOH A .
+C 3 HOH 137 669 137 HOH HOH A .
+C 3 HOH 138 670 138 HOH HOH A .
+C 3 HOH 139 671 139 HOH HOH A .
+C 3 HOH 140 672 140 HOH HOH A .
+C 3 HOH 141 673 141 HOH HOH A .
+C 3 HOH 142 674 142 HOH HOH A .
+C 3 HOH 143 675 143 HOH HOH A .
+C 3 HOH 144 676 144 HOH HOH A .
+C 3 HOH 145 677 145 HOH HOH A .
+C 3 HOH 146 678 146 HOH HOH A .
+C 3 HOH 147 679 147 HOH HOH A .
+C 3 HOH 148 680 148 HOH HOH A .
+C 3 HOH 149 681 149 HOH HOH A .
+C 3 HOH 150 682 150 HOH HOH A .
+C 3 HOH 151 683 151 HOH HOH A .
+C 3 HOH 152 684 152 HOH HOH A .
+C 3 HOH 153 685 153 HOH HOH A .
+C 3 HOH 154 686 154 HOH HOH A .
+C 3 HOH 155 687 155 HOH HOH A .
+C 3 HOH 156 688 156 HOH HOH A .
+C 3 HOH 157 689 157 HOH HOH A .
+C 3 HOH 158 690 158 HOH HOH A .
+C 3 HOH 159 691 159 HOH HOH A .
+C 3 HOH 160 692 160 HOH HOH A .
+C 3 HOH 161 693 161 HOH HOH A .
+C 3 HOH 162 694 162 HOH HOH A .
+C 3 HOH 163 695 163 HOH HOH A .
+C 3 HOH 164 696 164 HOH HOH A .
+C 3 HOH 165 697 165 HOH HOH A .
+C 3 HOH 166 698 166 HOH HOH A .
+C 3 HOH 167 699 167 HOH HOH A .
+C 3 HOH 168 700 168 HOH HOH A .
+C 3 HOH 169 701 169 HOH HOH A .
+C 3 HOH 170 702 170 HOH HOH A .
+C 3 HOH 171 703 171 HOH HOH A .
+C 3 HOH 172 704 172 HOH HOH A .
+C 3 HOH 173 705 173 HOH HOH A .
+C 3 HOH 174 706 174 HOH HOH A .
+C 3 HOH 175 707 175 HOH HOH A .
+C 3 HOH 176 708 176 HOH HOH A .
+C 3 HOH 177 709 177 HOH HOH A .
+C 3 HOH 178 710 178 HOH HOH A .
+C 3 HOH 179 711 179 HOH HOH A .
+C 3 HOH 180 712 180 HOH HOH A .
+C 3 HOH 181 713 181 HOH HOH A .
+C 3 HOH 182 714 182 HOH HOH A .
+C 3 HOH 183 715 183 HOH HOH A .
+C 3 HOH 184 716 184 HOH HOH A .
+C 3 HOH 185 717 185 HOH HOH A .
+C 3 HOH 186 718 186 HOH HOH A .
+C 3 HOH 187 719 187 HOH HOH A .
+C 3 HOH 188 720 188 HOH HOH A .
+C 3 HOH 189 721 189 HOH HOH A .
+C 3 HOH 190 722 190 HOH HOH A .
+C 3 HOH 191 723 191 HOH HOH A .
+C 3 HOH 192 724 192 HOH HOH A .
+C 3 HOH 193 725 193 HOH HOH A .
+C 3 HOH 194 726 194 HOH HOH A .
+C 3 HOH 195 727 195 HOH HOH A .
+C 3 HOH 196 728 196 HOH HOH A .
+C 3 HOH 197 729 197 HOH HOH A .
+C 3 HOH 198 730 198 HOH HOH A .
+C 3 HOH 199 731 199 HOH HOH A .
+C 3 HOH 200 732 200 HOH HOH A .
+C 3 HOH 201 733 201 HOH HOH A .
+C 3 HOH 202 734 202 HOH HOH A .
+C 3 HOH 203 735 203 HOH HOH A .
+C 3 HOH 204 736 204 HOH HOH A .
+C 3 HOH 205 737 205 HOH HOH A .
+C 3 HOH 206 738 206 HOH HOH A .
+C 3 HOH 207 739 207 HOH HOH A .
+C 3 HOH 208 740 208 HOH HOH A .
+C 3 HOH 209 741 209 HOH HOH A .
+C 3 HOH 210 742 210 HOH HOH A .
+C 3 HOH 211 743 211 HOH HOH A .
+C 3 HOH 212 744 212 HOH HOH A .
+C 3 HOH 213 745 213 HOH HOH A .
+C 3 HOH 214 746 214 HOH HOH A .
+C 3 HOH 215 747 215 HOH HOH A .
+C 3 HOH 216 748 216 HOH HOH A .
+C 3 HOH 217 749 217 HOH HOH A .
+C 3 HOH 218 750 218 HOH HOH A .
+C 3 HOH 219 751 219 HOH HOH A .
+C 3 HOH 220 752 220 HOH HOH A .
+C 3 HOH 221 753 221 HOH HOH A .
+C 3 HOH 222 754 222 HOH HOH A .
+C 3 HOH 223 755 223 HOH HOH A .
+C 3 HOH 224 756 224 HOH HOH A .
+C 3 HOH 225 757 225 HOH HOH A .
+C 3 HOH 226 758 226 HOH HOH A .
+C 3 HOH 227 759 227 HOH HOH A .
+C 3 HOH 228 760 228 HOH HOH A .
+C 3 HOH 229 761 229 HOH HOH A .
+C 3 HOH 230 762 230 HOH HOH A .
+C 3 HOH 231 763 231 HOH HOH A .
+C 3 HOH 232 764 232 HOH HOH A .
+C 3 HOH 233 765 233 HOH HOH A .
+C 3 HOH 234 766 234 HOH HOH A .
+C 3 HOH 235 767 235 HOH HOH A .
+C 3 HOH 236 768 236 HOH HOH A .
+C 3 HOH 237 769 237 HOH HOH A .
+C 3 HOH 238 770 238 HOH HOH A .
+C 3 HOH 239 771 239 HOH HOH A .
+C 3 HOH 240 772 240 HOH HOH A .
+C 3 HOH 241 773 241 HOH HOH A .
+C 3 HOH 242 774 242 HOH HOH A .
+C 3 HOH 243 775 243 HOH HOH A .
+C 3 HOH 244 776 244 HOH HOH A .
+C 3 HOH 245 777 245 HOH HOH A .
+C 3 HOH 246 778 246 HOH HOH A .
+C 3 HOH 247 779 247 HOH HOH A .
+C 3 HOH 248 780 248 HOH HOH A .
+C 3 HOH 249 781 249 HOH HOH A .
+C 3 HOH 250 782 250 HOH HOH A .
+C 3 HOH 251 783 251 HOH HOH A .
+C 3 HOH 252 784 252 HOH HOH A .
+C 3 HOH 253 785 253 HOH HOH A .
+C 3 HOH 254 786 254 HOH HOH A .
+C 3 HOH 255 787 255 HOH HOH A .
+C 3 HOH 256 788 256 HOH HOH A .
+C 3 HOH 257 789 257 HOH HOH A .
+C 3 HOH 258 790 258 HOH HOH A .
+C 3 HOH 259 791 259 HOH HOH A .
+C 3 HOH 260 792 260 HOH HOH A .
+C 3 HOH 261 793 261 HOH HOH A .
+C 3 HOH 262 794 262 HOH HOH A .
+C 3 HOH 263 795 263 HOH HOH A .
+C 3 HOH 264 796 264 HOH HOH A .
+C 3 HOH 265 797 265 HOH HOH A .
+C 3 HOH 266 798 266 HOH HOH A .
+C 3 HOH 267 799 267 HOH HOH A .
+C 3 HOH 268 800 268 HOH HOH A .
+C 3 HOH 269 801 269 HOH HOH A .
+C 3 HOH 270 802 270 HOH HOH A .
+C 3 HOH 271 803 271 HOH HOH A .
+C 3 HOH 272 804 272 HOH HOH A .
+C 3 HOH 273 805 273 HOH HOH A .
+C 3 HOH 274 806 274 HOH HOH A .
+C 3 HOH 275 807 275 HOH HOH A .
+C 3 HOH 276 808 276 HOH HOH A .
+C 3 HOH 277 809 277 HOH HOH A .
+C 3 HOH 278 810 278 HOH HOH A .
+C 3 HOH 279 811 279 HOH HOH A .
+C 3 HOH 280 812 280 HOH HOH A .
+C 3 HOH 281 813 281 HOH HOH A .
+C 3 HOH 282 814 282 HOH HOH A .
+C 3 HOH 283 815 283 HOH HOH A .
+C 3 HOH 284 816 284 HOH HOH A .
+C 3 HOH 285 817 285 HOH HOH A .
+C 3 HOH 286 818 286 HOH HOH A .
+C 3 HOH 287 819 287 HOH HOH A .
+C 3 HOH 288 820 288 HOH HOH A .
+C 3 HOH 289 821 289 HOH HOH A .
+C 3 HOH 290 822 290 HOH HOH A .
+C 3 HOH 291 823 291 HOH HOH A .
+C 3 HOH 292 824 292 HOH HOH A .
+C 3 HOH 293 825 293 HOH HOH A .
+C 3 HOH 294 826 294 HOH HOH A .
+C 3 HOH 295 827 295 HOH HOH A .
+C 3 HOH 296 828 296 HOH HOH A .
+C 3 HOH 297 829 297 HOH HOH A .
+C 3 HOH 298 830 298 HOH HOH A .
+C 3 HOH 299 831 299 HOH HOH A .
+C 3 HOH 300 832 300 HOH HOH A .
+C 3 HOH 301 833 301 HOH HOH A .
+C 3 HOH 302 834 302 HOH HOH A .
+C 3 HOH 303 835 303 HOH HOH A .
+C 3 HOH 304 836 304 HOH HOH A .
+C 3 HOH 305 837 305 HOH HOH A .
+C 3 HOH 306 838 306 HOH HOH A .
+C 3 HOH 307 839 307 HOH HOH A .
+C 3 HOH 308 840 308 HOH HOH A .
+C 3 HOH 309 841 309 HOH HOH A .
+C 3 HOH 310 842 310 HOH HOH A .
+C 3 HOH 311 843 311 HOH HOH A .
+C 3 HOH 312 844 312 HOH HOH A .
+#
+_pdbx_struct_mod_residue.id 1
+_pdbx_struct_mod_residue.label_asym_id A
+_pdbx_struct_mod_residue.label_seq_id 450
+_pdbx_struct_mod_residue.label_comp_id PTR
+_pdbx_struct_mod_residue.auth_asym_id A
+_pdbx_struct_mod_residue.auth_seq_id 527
+_pdbx_struct_mod_residue.auth_comp_id PTR
+_pdbx_struct_mod_residue.PDB_ins_code ?
+_pdbx_struct_mod_residue.parent_comp_id TYR
+_pdbx_struct_mod_residue.details O-PHOSPHOTYROSINE
+#
+_pdbx_validate_close_contact.id 1
+_pdbx_validate_close_contact.PDB_model_num 1
+_pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1 O
+_pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1 A
+_pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_1 THR
+_pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1 521
+_pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_1 ?
+_pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_1 ?
+_pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2 O
+_pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2 A
+_pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2 THR
+_pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2 523
+_pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_2 ?
+_pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_2 ?
+_pdbx_validate_close_contact.dist 2.15
+#
+loop_
+_pdbx_validate_rmsd_angle.id
+_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_model_num
+_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_1
+_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_1
+_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_1
+_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_1
+_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_1
+_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_1
+_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_2
+_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_2
+_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_2
+_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_2
+_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_2
+_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_2
+_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_atom_id_3
+_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_asym_id_3
+_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_comp_id_3
+_pdbx_validate_rmsd_angle.auth_seq_id_3
+_pdbx_validate_rmsd_angle.PDB_ins_code_3
+_pdbx_validate_rmsd_angle.label_alt_id_3
+_pdbx_validate_rmsd_angle.angle_deviation
+1 1 C A ILE 530 ? ? N A PRO 531 ? ? CA A PRO 531 ? ? 24.0
+2 1 C A ILE 530 ? ? N A PRO 531 ? ? CD A PRO 531 ? ? -23.8
+#
+loop_
+_pdbx_validate_torsion.id
+_pdbx_validate_torsion.PDB_model_num
+_pdbx_validate_torsion.auth_comp_id
+_pdbx_validate_torsion.auth_asym_id
+_pdbx_validate_torsion.auth_seq_id
+_pdbx_validate_torsion.PDB_ins_code
+_pdbx_validate_torsion.phi
+_pdbx_validate_torsion.psi
+1 1 GLU A 113 ? -109.04 64.07
+2 1 ALA A 125 ? -87.40 -79.28
+3 1 ARG A 127 ? 55.46 14.67
+4 1 ASP A 141 ? 53.98 11.04
+5 1 ASN A 209 ? 75.81 32.97
+6 1 PRO A 216 ? -59.13 -6.39
+7 1 TYR A 230 ? -57.61 -8.49
+8 1 ASP A 235 ? 36.77 53.62
+9 1 SER A 242 ? -102.49 -86.94
+10 1 ALA A 259 ? -110.81 54.42
+11 1 LYS A 288 ? 54.99 12.84
+12 1 ARG A 385 ? 83.68 -15.14
+13 1 ASP A 386 ? -150.15 53.00
+14 1 ASP A 413 ? -20.16 112.28
+15 1 TYR A 463 ? 38.29 60.93
+16 1 TRP A 499 ? -93.55 32.13
+17 1 TYR A 520 ? -109.43 -166.30
+18 1 ALA A 522 ? -0.05 -102.78
+19 1 THR A 523 ? -62.46 -169.49
+20 1 GLU A 524 ? 129.52 155.80
+21 1 SER A 525 ? -151.80 46.68
+22 1 GLN A 526 ? -10.02 82.92
+23 1 PTR A 527 ? 179.04 81.97
+#
+loop_
+_pdbx_entity_nonpoly.entity_id
+_pdbx_entity_nonpoly.name
+_pdbx_entity_nonpoly.comp_id
+2 '1-TER-BUTYL-3-P-TOLYL-1H-PYRAZOLO[3,4-D]PYRIMIDIN-4-YLAMINE' PP1
+3 water HOH
+#
--- /dev/null
+data_1XYZ
+#
+_entry.id 1XYZ
+#
+_audit_conform.dict_name mmcif_pdbx.dic
+_audit_conform.dict_version 4.007
+_audit_conform.dict_location http://mmcif.pdb.org/dictionaries/ascii/mmcif_pdbx.dic
+#
+_database_2.database_id PDB
+_database_2.database_code 1XYZ
+#
+loop_
+_database_PDB_rev.num
+_database_PDB_rev.date
+_database_PDB_rev.date_original
+_database_PDB_rev.status
+_database_PDB_rev.replaces
+_database_PDB_rev.mod_type
+1 1996-01-29 1995-06-07 ? 1XYZ 0
+2 2009-02-24 ? ? 1XYZ 1
+#
+_database_PDB_rev_record.rev_num 2
+_database_PDB_rev_record.type VERSN
+_database_PDB_rev_record.details ?
+#
+_pdbx_database_status.status_code REL
+_pdbx_database_status.entry_id 1XYZ
+_pdbx_database_status.deposit_site ?
+_pdbx_database_status.process_site ?
+_pdbx_database_status.SG_entry .
+#
+loop_
+_audit_author.name
+_audit_author.pdbx_ordinal
+'Alzari, P.M.' 1
+'Spinelli, S.' 2
+'Dominguez, R.' 3
+#
+loop_
+_citation.id
+_citation.title
+_citation.journal_abbrev
+_citation.journal_volume
+_citation.page_first
+_citation.page_last
+_citation.year
+_citation.journal_id_ASTM
+_citation.country
+_citation.journal_id_ISSN
+_citation.journal_id_CSD
+_citation.book_publisher
+_citation.pdbx_database_id_PubMed
+_citation.pdbx_database_id_DOI
+primary 'A common protein fold and similar active site in two distinct families of beta-glycanases.'
+Nat.Struct.Biol. 2 569 576 1995 NSBIEW US 1072-8368 2024 ? 7664125 10.1038/nsb0795-569
+1 'Crystallization and Preliminary Diffraction Analysis of the Catalytic Domain of Xylanase Z from Clostridium Thermocellum'
+J.Mol.Biol. 235 1348 ? 1994 JMOBAK UK 0022-2836 0070 ? ? ?
+#
+loop_
+_citation_author.citation_id
+_citation_author.name
+_citation_author.ordinal
+primary 'Dominguez, R.' 1
+primary 'Souchon, H.' 2
+primary 'Spinelli, S.' 3
+primary 'Dauter, Z.' 4
+primary 'Wilson, K.S.' 5
+primary 'Chauvaux, S.' 6
+primary 'Beguin, P.' 7
+primary 'Alzari, P.M.' 8
+1 'Souchon, H.' 9
+1 'Spinelli, S.' 10
+1 'Beguin, P.' 11
+1 'Alzari, P.M.' 12
+#
+_cell.entry_id 1XYZ
+_cell.length_a 47.100
+_cell.length_b 51.100
+_cell.length_c 70.740
+_cell.angle_alpha 100.54
+_cell.angle_beta 83.79
+_cell.angle_gamma 101.64
+_cell.Z_PDB 2
+_cell.pdbx_unique_axis ?
+#
+_symmetry.entry_id 1XYZ
+_symmetry.space_group_name_H-M 'P 1'
+_symmetry.pdbx_full_space_group_name_H-M ?
+_symmetry.cell_setting ?
+_symmetry.Int_Tables_number ?
+#
+loop_
+_entity.id
+_entity.type
+_entity.src_method
+_entity.pdbx_description
+_entity.formula_weight
+_entity.pdbx_number_of_molecules
+_entity.details
+_entity.pdbx_mutation
+_entity.pdbx_fragment
+_entity.pdbx_ec
+1 polymer man 1,4-BETA-D-XYLAN-XYLANOHYDROLASE 39434.574 2 ? ? ? 3.2.1.8
+2 water nat water 18.015 457 ? ? ? ?
+#
+loop_
+_entity_keywords.entity_id
+_entity_keywords.text
+1 ?
+2 ?
+#
+loop_
+_entity_name_com.entity_id
+_entity_name_com.name
+1 'ENDO-1\,4-BETA-XYLANASE Z, XYLANASE XYNZ'
+2 ?
+#
+_entity_poly.entity_id 1
+_entity_poly.type 'polypeptide(L)'
+_entity_poly.nstd_linkage no
+_entity_poly.nstd_monomer no
+_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code
+;PGQGDVQTPNPSVTPTQTPIPTISGNALRDYAEARGIKIGTCVNYPFYNNSDPTYNSILQREFSMVVCENEMKFDALQPR
+QNVFDFSKGDQLLAFAERNGMQMRGHTLIWHNQNPSWLTNGNWNRDSLLAVMKNHITTVMTHYKGKIVEWDVANECMDDS
+GNGLRSSIWRNVIGQDYLDYAFRYAREADPDALLFYNDYNIEDLGPKSNAVFNMIKSMKERGVPIDGVGFQCHFINGMSP
+EYLASIDQNIKRYAEIGVIVSFTEIDIRIPQSENPATAFQVQANNYKELMKICLANPNCNTFVMWGFTDKYTWIPGTFPG
+YGNPLIYDSNYNPKPAYNAIKEALMGY
+;
+_entity_poly.pdbx_seq_one_letter_code_can
+;PGQGDVQTPNPSVTPTQTPIPTISGNALRDYAEARGIKIGTCVNYPFYNNSDPTYNSILQREFSMVVCENEMKFDALQPR
+QNVFDFSKGDQLLAFAERNGMQMRGHTLIWHNQNPSWLTNGNWNRDSLLAVMKNHITTVMTHYKGKIVEWDVANECMDDS
+GNGLRSSIWRNVIGQDYLDYAFRYAREADPDALLFYNDYNIEDLGPKSNAVFNMIKSMKERGVPIDGVGFQCHFINGMSP
+EYLASIDQNIKRYAEIGVIVSFTEIDIRIPQSENPATAFQVQANNYKELMKICLANPNCNTFVMWGFTDKYTWIPGTFPG
+YGNPLIYDSNYNPKPAYNAIKEALMGY
+;
+_entity_poly.pdbx_strand_id A,B
+#
+loop_
+_entity_poly_seq.entity_id
+_entity_poly_seq.num
+_entity_poly_seq.mon_id
+_entity_poly_seq.hetero
+1 1 PRO n
+1 2 GLY n
+1 3 GLN n
+1 4 GLY n
+1 5 ASP n
+1 6 VAL n
+1 7 GLN n
+1 8 THR n
+1 9 PRO n
+1 10 ASN n
+1 11 PRO n
+1 12 SER n
+1 13 VAL n
+1 14 THR n
+1 15 PRO n
+1 16 THR n
+1 17 GLN n
+1 18 THR n
+1 19 PRO n
+1 20 ILE n
+1 21 PRO n
+1 22 THR n
+1 23 ILE n
+1 24 SER n
+1 25 GLY n
+1 26 ASN n
+1 27 ALA n
+1 28 LEU n
+1 29 ARG n
+1 30 ASP n
+1 31 TYR n
+1 32 ALA n
+1 33 GLU n
+1 34 ALA n
+1 35 ARG n
+1 36 GLY n
+1 37 ILE n
+1 38 LYS n
+1 39 ILE n
+1 40 GLY n
+1 41 THR n
+1 42 CYS n
+1 43 VAL n
+1 44 ASN n
+1 45 TYR n
+1 46 PRO n
+1 47 PHE n
+1 48 TYR n
+1 49 ASN n
+1 50 ASN n
+1 51 SER n
+1 52 ASP n
+1 53 PRO n
+1 54 THR n
+1 55 TYR n
+1 56 ASN n
+1 57 SER n
+1 58 ILE n
+1 59 LEU n
+1 60 GLN n
+1 61 ARG n
+1 62 GLU n
+1 63 PHE n
+1 64 SER n
+1 65 MET n
+1 66 VAL n
+1 67 VAL n
+1 68 CYS n
+1 69 GLU n
+1 70 ASN n
+1 71 GLU n
+1 72 MET n
+1 73 LYS n
+1 74 PHE n
+1 75 ASP n
+1 76 ALA n
+1 77 LEU n
+1 78 GLN n
+1 79 PRO n
+1 80 ARG n
+1 81 GLN n
+1 82 ASN n
+1 83 VAL n
+1 84 PHE n
+1 85 ASP n
+1 86 PHE n
+1 87 SER n
+1 88 LYS n
+1 89 GLY n
+1 90 ASP n
+1 91 GLN n
+1 92 LEU n
+1 93 LEU n
+1 94 ALA n
+1 95 PHE n
+1 96 ALA n
+1 97 GLU n
+1 98 ARG n
+1 99 ASN n
+1 100 GLY n
+1 101 MET n
+1 102 GLN n
+1 103 MET n
+1 104 ARG n
+1 105 GLY n
+1 106 HIS n
+1 107 THR n
+1 108 LEU n
+1 109 ILE n
+1 110 TRP n
+1 111 HIS n
+1 112 ASN n
+1 113 GLN n
+1 114 ASN n
+1 115 PRO n
+1 116 SER n
+1 117 TRP n
+1 118 LEU n
+1 119 THR n
+1 120 ASN n
+1 121 GLY n
+1 122 ASN n
+1 123 TRP n
+1 124 ASN n
+1 125 ARG n
+1 126 ASP n
+1 127 SER n
+1 128 LEU n
+1 129 LEU n
+1 130 ALA n
+1 131 VAL n
+1 132 MET n
+1 133 LYS n
+1 134 ASN n
+1 135 HIS n
+1 136 ILE n
+1 137 THR n
+1 138 THR n
+1 139 VAL n
+1 140 MET n
+1 141 THR n
+1 142 HIS n
+1 143 TYR n
+1 144 LYS n
+1 145 GLY n
+1 146 LYS n
+1 147 ILE n
+1 148 VAL n
+1 149 GLU n
+1 150 TRP n
+1 151 ASP n
+1 152 VAL n
+1 153 ALA n
+1 154 ASN n
+1 155 GLU n
+1 156 CYS n
+1 157 MET n
+1 158 ASP n
+1 159 ASP n
+1 160 SER n
+1 161 GLY n
+1 162 ASN n
+1 163 GLY n
+1 164 LEU n
+1 165 ARG n
+1 166 SER n
+1 167 SER n
+1 168 ILE n
+1 169 TRP n
+1 170 ARG n
+1 171 ASN n
+1 172 VAL n
+1 173 ILE n
+1 174 GLY n
+1 175 GLN n
+1 176 ASP n
+1 177 TYR n
+1 178 LEU n
+1 179 ASP n
+1 180 TYR n
+1 181 ALA n
+1 182 PHE n
+1 183 ARG n
+1 184 TYR n
+1 185 ALA n
+1 186 ARG n
+1 187 GLU n
+1 188 ALA n
+1 189 ASP n
+1 190 PRO n
+1 191 ASP n
+1 192 ALA n
+1 193 LEU n
+1 194 LEU n
+1 195 PHE n
+1 196 TYR n
+1 197 ASN n
+1 198 ASP n
+1 199 TYR n
+1 200 ASN n
+1 201 ILE n
+1 202 GLU n
+1 203 ASP n
+1 204 LEU n
+1 205 GLY n
+1 206 PRO n
+1 207 LYS n
+1 208 SER n
+1 209 ASN n
+1 210 ALA n
+1 211 VAL n
+1 212 PHE n
+1 213 ASN n
+1 214 MET n
+1 215 ILE n
+1 216 LYS n
+1 217 SER n
+1 218 MET n
+1 219 LYS n
+1 220 GLU n
+1 221 ARG n
+1 222 GLY n
+1 223 VAL n
+1 224 PRO n
+1 225 ILE n
+1 226 ASP n
+1 227 GLY n
+1 228 VAL n
+1 229 GLY n
+1 230 PHE n
+1 231 GLN n
+1 232 CYS n
+1 233 HIS n
+1 234 PHE n
+1 235 ILE n
+1 236 ASN n
+1 237 GLY n
+1 238 MET n
+1 239 SER n
+1 240 PRO n
+1 241 GLU n
+1 242 TYR n
+1 243 LEU n
+1 244 ALA n
+1 245 SER n
+1 246 ILE n
+1 247 ASP n
+1 248 GLN n
+1 249 ASN n
+1 250 ILE n
+1 251 LYS n
+1 252 ARG n
+1 253 TYR n
+1 254 ALA n
+1 255 GLU n
+1 256 ILE n
+1 257 GLY n
+1 258 VAL n
+1 259 ILE n
+1 260 VAL n
+1 261 SER n
+1 262 PHE n
+1 263 THR n
+1 264 GLU n
+1 265 ILE n
+1 266 ASP n
+1 267 ILE n
+1 268 ARG n
+1 269 ILE n
+1 270 PRO n
+1 271 GLN n
+1 272 SER n
+1 273 GLU n
+1 274 ASN n
+1 275 PRO n
+1 276 ALA n
+1 277 THR n
+1 278 ALA n
+1 279 PHE n
+1 280 GLN n
+1 281 VAL n
+1 282 GLN n
+1 283 ALA n
+1 284 ASN n
+1 285 ASN n
+1 286 TYR n
+1 287 LYS n
+1 288 GLU n
+1 289 LEU n
+1 290 MET n
+1 291 LYS n
+1 292 ILE n
+1 293 CYS n
+1 294 LEU n
+1 295 ALA n
+1 296 ASN n
+1 297 PRO n
+1 298 ASN n
+1 299 CYS n
+1 300 ASN n
+1 301 THR n
+1 302 PHE n
+1 303 VAL n
+1 304 MET n
+1 305 TRP n
+1 306 GLY n
+1 307 PHE n
+1 308 THR n
+1 309 ASP n
+1 310 LYS n
+1 311 TYR n
+1 312 THR n
+1 313 TRP n
+1 314 ILE n
+1 315 PRO n
+1 316 GLY n
+1 317 THR n
+1 318 PHE n
+1 319 PRO n
+1 320 GLY n
+1 321 TYR n
+1 322 GLY n
+1 323 ASN n
+1 324 PRO n
+1 325 LEU n
+1 326 ILE n
+1 327 TYR n
+1 328 ASP n
+1 329 SER n
+1 330 ASN n
+1 331 TYR n
+1 332 ASN n
+1 333 PRO n
+1 334 LYS n
+1 335 PRO n
+1 336 ALA n
+1 337 TYR n
+1 338 ASN n
+1 339 ALA n
+1 340 ILE n
+1 341 LYS n
+1 342 GLU n
+1 343 ALA n
+1 344 LEU n
+1 345 MET n
+1 346 GLY n
+1 347 TYR n
+#
+_entity_src_gen.entity_id 1
+_entity_src_gen.gene_src_common_name ?
+_entity_src_gen.gene_src_genus Clostridium
+_entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene ?
+_entity_src_gen.gene_src_species ?
+_entity_src_gen.gene_src_strain 'NCIB 10682'
+_entity_src_gen.gene_src_tissue ?
+_entity_src_gen.gene_src_tissue_fraction ?
+_entity_src_gen.gene_src_details ?
+_entity_src_gen.pdbx_gene_src_fragment ?
+_entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name 'Clostridium thermocellum'
+_entity_src_gen.pdbx_gene_src_ncbi_taxonomy_id 1515
+_entity_src_gen.pdbx_gene_src_variant ?
+_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell_line ?
+_entity_src_gen.pdbx_gene_src_atcc ?
+_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organ ?
+_entity_src_gen.pdbx_gene_src_organelle ?
+_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cell ?
+_entity_src_gen.pdbx_gene_src_cellular_location ?
+_entity_src_gen.host_org_common_name ?
+_entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name 'Escherichia coli'
+_entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id 562
+_entity_src_gen.host_org_genus Escherichia
+_entity_src_gen.pdbx_host_org_gene ?
+_entity_src_gen.pdbx_host_org_organ ?
+_entity_src_gen.host_org_species ?
+_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue ?
+_entity_src_gen.pdbx_host_org_tissue_fraction ?
+_entity_src_gen.pdbx_host_org_strain ?
+_entity_src_gen.pdbx_host_org_variant ?
+_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line ?
+_entity_src_gen.pdbx_host_org_atcc ?
+_entity_src_gen.pdbx_host_org_culture_collection ?
+_entity_src_gen.pdbx_host_org_cell ?
+_entity_src_gen.pdbx_host_org_organelle ?
+_entity_src_gen.pdbx_host_org_cellular_location ?
+_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector_type ?
+_entity_src_gen.pdbx_host_org_vector ?
+_entity_src_gen.plasmid_name 'PCT1214 (PUC8)'
+_entity_src_gen.plasmid_details ?
+_entity_src_gen.pdbx_description ?
+#
+_struct_ref.id 1
+_struct_ref.db_name UNP
+_struct_ref.db_code XYNZ_CLOTM
+_struct_ref.entity_id 1
+_struct_ref.pdbx_db_accession P10478
+_struct_ref.pdbx_align_begin 1
+_struct_ref.pdbx_seq_one_letter_code
+;MSRKLFSVLLVGLMLMTSLLVTISSTSAASLPTMPPSGYDQVRNGVPRGQVVNISYFSTA
+TNSTRPARVYLPPGYSKDKKYSVLYLLHGIGGSENDWFEGGGRANVIADNLIAEGKIKPL
+IIVTPNTNAAGPGIADGYENFTKDLLNSLIPYIESNYSVYTDREHRAIAGLSMGGGQSFN
+IGLTNLDKFAYIGPISAAPNTYPNERLFPDGGKAAREKLKLLFIACGTNDSLIGFGQRVH
+EYCVANNINHVYWLIQGGGHDFNVWKPGLWNFLQMADEAGLTRDGNTPVPTPSPKPANTR
+IEAEDYDGINSSSIEIIGVPPEGGRGIGYITSGDYLVYKSIDFGNGATSFKAKVANANTS
+NIELRLNGPNGTLIGTLSVKSTGDWNTYEEQTCSISKVTGINDLYLVFKGPVNIDWFTFG
+VESSSTGLGDLNGDGNINSSDLQALKRHLLGISPLTGEALLRADVNRSGKVDSTDYSVLK
+RYILRIITEFPGQGDVQTPNPSVTPTQTPIPTISGNALRDYAEARGIKIGTCVNYPFYNN
+SDPTYNSILQREFSMVVCENEMKFDALQPRQNVFDFSKGDQLLAFAERNGMQMRGHTLIW
+HNQNPSWLTNGNWNRDSLLAVMKNHITTVMTHYKGKIVEWDVANECMDDSGNGLRSSIWR
+NVIGQDYLDYAFRYAREADPDALLFYNDYNIEDLGPKSNAVFNMIKSMKERGVPIDGVGF
+QCHFINGMSPEYLASIDQNIKRYAEIGVIVSFTEIDIRIPQSENPATAFQVQANNYKELM
+KICLANPNCNTFVMWGFTDKYTWIPGTFPGYGNPLIYDSNYNPKPAYNAIKEALMGY
+
+;
+_struct_ref.biol_id .
+#
+loop_
+_struct_ref_seq.align_id
+_struct_ref_seq.ref_id
+_struct_ref_seq.pdbx_PDB_id_code
+_struct_ref_seq.pdbx_strand_id
+_struct_ref_seq.seq_align_beg
+_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_beg_ins_code
+_struct_ref_seq.seq_align_end
+_struct_ref_seq.pdbx_seq_align_end_ins_code
+_struct_ref_seq.pdbx_db_accession
+_struct_ref_seq.db_align_beg
+_struct_ref_seq.pdbx_db_align_beg_ins_code
+_struct_ref_seq.db_align_end
+_struct_ref_seq.pdbx_db_align_end_ins_code
+_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_beg
+_struct_ref_seq.pdbx_auth_seq_align_end
+1 1 1XYZ A 1 ? 347 ? P10478 491 ? 837 ? 491 837
+2 1 1XYZ B 1 ? 347 ? P10478 491 ? 837 ? 491 837
+#
+loop_
+_chem_comp.id
+_chem_comp.type
+_chem_comp.mon_nstd_flag
+_chem_comp.name
+_chem_comp.pdbx_synonyms
+_chem_comp.formula
+_chem_comp.formula_weight
+ASN 'L-peptide linking' y ASPARAGINE ? 'C4 H8 N2 O3' 132.119
+ALA 'L-peptide linking' y ALANINE ? 'C3 H7 N O2' 89.094
+LEU 'L-peptide linking' y LEUCINE ? 'C6 H13 N O2' 131.174
+ARG 'L-peptide linking' y ARGININE ? 'C6 H15 N4 O2 1' 175.210
+ASP 'L-peptide linking' y 'ASPARTIC ACID' ? 'C4 H7 N O4' 133.104
+TYR 'L-peptide linking' y TYROSINE ? 'C9 H11 N O3' 181.191
+GLU 'L-peptide linking' y 'GLUTAMIC ACID' ? 'C5 H9 N O4' 147.130
+GLY 'PEPTIDE LINKING' y GLYCINE ? 'C2 H5 N O2' 75.067
+ILE 'L-peptide linking' y ISOLEUCINE ? 'C6 H13 N O2' 131.174
+LYS 'L-peptide linking' y LYSINE ? 'C6 H15 N2 O2 1' 147.197
+THR 'L-peptide linking' y THREONINE ? 'C4 H9 N O3' 119.120
+CYS 'L-peptide linking' y CYSTEINE ? 'C3 H7 N O2 S' 121.154
+VAL 'L-peptide linking' y VALINE ? 'C5 H11 N O2' 117.147
+PRO 'L-peptide linking' y PROLINE ? 'C5 H9 N O2' 115.132
+PHE 'L-peptide linking' y PHENYLALANINE ? 'C9 H11 N O2' 165.191
+SER 'L-peptide linking' y SERINE ? 'C3 H7 N O3' 105.093
+GLN 'L-peptide linking' y GLUTAMINE ? 'C5 H10 N2 O3' 146.146
+MET 'L-peptide linking' y METHIONINE ? 'C5 H11 N O2 S' 149.207
+HIS 'L-peptide linking' y HISTIDINE ? 'C6 H10 N3 O2 1' 156.164
+TRP 'L-peptide linking' y TRYPTOPHAN ? 'C11 H12 N2 O2' 204.228
+HOH NON-POLYMER . WATER ? 'H2 O' 18.015
+#
+_exptl.entry_id 1XYZ
+_exptl.method 'X-RAY DIFFRACTION'
+_exptl.crystals_number 1
+#
+_exptl_crystal.id 1
+_exptl_crystal.density_meas ?
+_exptl_crystal.density_Matthews 2.07
+_exptl_crystal.density_percent_sol 40.63
+_exptl_crystal.description ?
+#
+_diffrn.id 1
+_diffrn.ambient_temp ?
+_diffrn.ambient_temp_details ?
+_diffrn.crystal_id 1
+#
+_diffrn_detector.diffrn_id 1
+_diffrn_detector.detector 'IMAGE PLATE'
+_diffrn_detector.type MARRESEARCH
+_diffrn_detector.pdbx_collection_date 1993-11
+_diffrn_detector.details ?
+#
+_diffrn_radiation.diffrn_id 1
+_diffrn_radiation.wavelength_id 1
+_diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l M
+_diffrn_radiation.monochromator ?
+_diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol ?
+_diffrn_radiation.pdbx_scattering_type x-ray
+#
+_diffrn_radiation_wavelength.id 1
+_diffrn_radiation_wavelength.wavelength 0.92
+_diffrn_radiation_wavelength.wt 1.0
+#
+_diffrn_source.diffrn_id 1
+_diffrn_source.source SYNCHROTRON
+_diffrn_source.type 'EMBL/DESY, HAMBURG BEAMLINE X31'
+_diffrn_source.pdbx_synchrotron_site 'EMBL/DESY, HAMBURG'
+_diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline X31
+_diffrn_source.pdbx_wavelength ?
+_diffrn_source.pdbx_wavelength_list 0.92
+#
+_reflns.entry_id 1XYZ
+_reflns.observed_criterion_sigma_I ?
+_reflns.observed_criterion_sigma_F ?
+_reflns.d_resolution_low ?
+_reflns.d_resolution_high ?
+_reflns.number_obs 11704
+_reflns.number_all ?
+_reflns.percent_possible_obs 96.4
+_reflns.pdbx_Rmerge_I_obs 0.083
+_reflns.pdbx_Rsym_value ?
+_reflns.pdbx_netI_over_sigmaI ?
+_reflns.B_iso_Wilson_estimate ?
+_reflns.pdbx_redundancy 2.9
+_reflns.pdbx_ordinal 1
+_reflns.pdbx_diffrn_id 1
+#
+_computing.entry_id 1XYZ
+_computing.pdbx_data_reduction_ii DENZO
+_computing.pdbx_data_reduction_ds ?
+_computing.data_collection ?
+_computing.structure_solution 'ARP/WARP, X-PLOR'
+_computing.structure_refinement 'ARP/WARP, X-PLOR'
+_computing.pdbx_structure_refinement_method ?
+#
+_refine.entry_id 1XYZ
+_refine.ls_number_reflns_obs 117046
+_refine.ls_number_reflns_all ?
+_refine.pdbx_ls_sigma_I ?
+_refine.pdbx_ls_sigma_F 0.0
+_refine.pdbx_data_cutoff_high_absF ?
+_refine.pdbx_data_cutoff_low_absF ?
+_refine.pdbx_data_cutoff_high_rms_absF ?
+_refine.ls_d_res_low 10.0
+_refine.ls_d_res_high 1.4
+_refine.ls_percent_reflns_obs ?
+_refine.ls_R_factor_obs 0.183
+_refine.ls_R_factor_all ?
+_refine.ls_R_factor_R_work 0.183
+_refine.ls_R_factor_R_free 0.221
+_refine.ls_R_factor_R_free_error ?
+_refine.ls_R_factor_R_free_error_details ?
+_refine.ls_percent_reflns_R_free ?
+_refine.ls_number_reflns_R_free ?
+_refine.ls_number_parameters ?
+_refine.ls_number_restraints ?
+_refine.occupancy_min ?
+_refine.occupancy_max ?
+_refine.B_iso_mean ?
+_refine.aniso_B[1][1] ?
+_refine.aniso_B[2][2] ?
+_refine.aniso_B[3][3] ?
+_refine.aniso_B[1][2] ?
+_refine.aniso_B[1][3] ?
+_refine.aniso_B[2][3] ?
+_refine.solvent_model_details ?
+_refine.solvent_model_param_ksol ?
+_refine.solvent_model_param_bsol ?
+_refine.pdbx_ls_cross_valid_method ?
+_refine.details ?
+_refine.pdbx_starting_model ?
+_refine.pdbx_method_to_determine_struct ?
+_refine.pdbx_isotropic_thermal_model ?
+_refine.pdbx_stereochemistry_target_values ?
+_refine.pdbx_stereochem_target_val_spec_case ?
+_refine.pdbx_R_Free_selection_details ?
+_refine.pdbx_overall_ESU_R ?
+_refine.pdbx_overall_ESU_R_Free ?
+_refine.overall_SU_ML ?
+_refine.overall_SU_B ?
+_refine.pdbx_refine_id 'X-RAY DIFFRACTION'
+_refine.pdbx_diffrn_id 1
+#
+_refine_hist.pdbx_refine_id 'X-RAY DIFFRACTION'
+_refine_hist.cycle_id LAST
+_refine_hist.pdbx_number_atoms_protein 5164
+_refine_hist.pdbx_number_atoms_nucleic_acid 0
+_refine_hist.pdbx_number_atoms_ligand 0
+_refine_hist.number_atoms_solvent 457
+_refine_hist.number_atoms_total 5621
+_refine_hist.d_res_high 1.4
+_refine_hist.d_res_low 10.0
+#
+loop_
+_refine_ls_restr.type
+_refine_ls_restr.dev_ideal
+_refine_ls_restr.dev_ideal_target
+_refine_ls_restr.weight
+_refine_ls_restr.number
+_refine_ls_restr.pdbx_refine_id
+x_bond_d 0.015 ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+x_bond_d_na ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+x_bond_d_prot ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+x_angle_d ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+x_angle_d_na ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+x_angle_d_prot ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+x_angle_deg 1.61 ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+x_angle_deg_na ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+x_angle_deg_prot ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+x_dihedral_angle_d 23.2 ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+x_dihedral_angle_d_na ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+x_dihedral_angle_d_prot ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+x_improper_angle_d 1.58 ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+x_improper_angle_d_na ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+x_improper_angle_d_prot ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+x_mcbond_it ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+x_mcangle_it ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+x_scbond_it ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+x_scangle_it ? ? ? ? 'X-RAY DIFFRACTION'
+#
+_struct_ncs_oper.id 1
+_struct_ncs_oper.code given
+_struct_ncs_oper.details ?
+_struct_ncs_oper.matrix[1][1] -0.999970
+_struct_ncs_oper.matrix[1][2] 0.003570
+_struct_ncs_oper.matrix[1][3] 0.006220
+_struct_ncs_oper.matrix[2][1] 0.006340
+_struct_ncs_oper.matrix[2][2] 0.034090
+_struct_ncs_oper.matrix[2][3] 0.999400
+_struct_ncs_oper.matrix[3][1] 0.003360
+_struct_ncs_oper.matrix[3][2] 0.999410
+_struct_ncs_oper.matrix[3][3] -0.034110
+_struct_ncs_oper.vector[1] 23.67979
+_struct_ncs_oper.vector[2] -4.45463
+_struct_ncs_oper.vector[3] 56.27028
+#
+_struct.entry_id 1XYZ
+_struct.title 'A COMMON PROTEIN FOLD AND SIMILAR ACTIVE SITE IN TWO DISTINCT FAMILIES OF BETA-GLYCANASES'
+_struct.pdbx_descriptor 1,4-BETA-D-XYLAN-XYLANOHYDROLASE
+_struct.pdbx_model_details ?
+_struct.pdbx_CASP_flag ?
+_struct.pdbx_model_type_details ?
+#
+_struct_keywords.entry_id 1XYZ
+_struct_keywords.pdbx_keywords GLYCOSYLTRANSFERASE
+_struct_keywords.text
+'GLYCOSYL HYDROLASE, XYLANASE, FAMILY F/10 OF GLYCOSYL HYDROLASES, CLOSTRIDIUM THERMOCELLUM, GLYCOSYLTRANSFERASE'
+#
+loop_
+_struct_asym.id
+_struct_asym.pdbx_blank_PDB_chainid_flag
+_struct_asym.pdbx_modified
+_struct_asym.entity_id
+_struct_asym.details
+A N N 1 ?
+B N N 1 ?
+C N N 2 ?
+D N N 2 ?
+#
+loop_
+_struct_biol.id
+_struct_biol.details
+_struct_biol.pdbx_parent_biol_id
+1
+;MTRIX
+ THE TRANSFORMATIONS PRESENTED ON MTRIX RECORDS BELOW
+ DESCRIBE NON-CRYSTALLOGRAPHIC RELATIONSHIPS AMONG THE
+ VARIOUS DOMAINS IN THIS ENTRY. APPLYING THE APPROPRIATE
+ MTRIX TRANSFORMATION TO THE RESIDUES LISTED FIRST WILL
+ YIELD APPROXIMATE COORDINATES FOR THE RESIDUES LISTED
+ SECOND.
+
+ APPLIED TO TRANSFORMED TO
+ MTRIX RESIDUES RESIDUES RMSD
+ M1 A 516 .. A 835 B 516 .. B 835 0.287
+;
+?
+2 ? ?
+#
+loop_
+_struct_conf.conf_type_id
+_struct_conf.id
+_struct_conf.pdbx_PDB_helix_id
+_struct_conf.beg_label_comp_id
+_struct_conf.beg_label_asym_id
+_struct_conf.beg_label_seq_id
+_struct_conf.pdbx_beg_PDB_ins_code
+_struct_conf.end_label_comp_id
+_struct_conf.end_label_asym_id
+_struct_conf.end_label_seq_id
+_struct_conf.pdbx_end_PDB_ins_code
+_struct_conf.beg_auth_comp_id
+_struct_conf.beg_auth_asym_id
+_struct_conf.beg_auth_seq_id
+_struct_conf.end_auth_comp_id
+_struct_conf.end_auth_asym_id
+_struct_conf.end_auth_seq_id
+_struct_conf.pdbx_PDB_helix_class
+_struct_conf.details
+_struct_conf.pdbx_PDB_helix_length
+HELX_P HELX_P1 1 LEU A 28 ? ARG A 35 ? LEU A 518 ARG A 525 1 ? 8
+HELX_P HELX_P2 2 TYR A 45 ? ASN A 49 ? TYR A 535 ASN A 539 5 ? 5
+HELX_P HELX_P3 3 PRO A 53 ? GLU A 62 ? PRO A 543 GLU A 552 1 ? 10
+HELX_P HELX_P4 4 PHE A 74 ? LEU A 77 ? PHE A 564 LEU A 567 1 ? 4
+HELX_P HELX_P5 5 SER A 87 ? ASN A 99 ? SER A 577 ASN A 589 1 ? 13
+HELX_P HELX_P6 6 SER A 116 ? THR A 119 ? SER A 606 THR A 609 1 ? 4
+HELX_P HELX_P7 7 ARG A 125 ? HIS A 142 ? ARG A 615 HIS A 632 1 ? 18
+HELX_P HELX_P8 8 ILE A 168 ? ILE A 173 ? ILE A 658 ILE A 663 1 ? 6
+HELX_P HELX_P9 9 TYR A 177 ? ALA A 188 ? TYR A 667 ALA A 678 1 ? 12
+HELX_P HELX_P10 10 PRO A 206 ? ARG A 221 ? PRO A 696 ARG A 711 1 ? 16
+HELX_P HELX_P11 11 PRO A 240 ? ILE A 256 ? PRO A 730 ILE A 746 1 ? 17
+HELX_P HELX_P12 12 PRO A 275 ? ALA A 295 ? PRO A 765 ALA A 785 1 ? 21
+HELX_P HELX_P13 13 ILE A 314 ? THR A 317 ? ILE A 804 THR A 807 1 ? 4
+HELX_P HELX_P14 14 PRO A 335 ? LEU A 344 ? PRO A 825 LEU A 834 1 ? 10
+HELX_P HELX_P15 15 LEU B 28 ? ARG B 35 ? LEU B 518 ARG B 525 1 ? 8
+HELX_P HELX_P16 16 TYR B 45 ? ASN B 49 ? TYR B 535 ASN B 539 5 ? 5
+HELX_P HELX_P17 17 PRO B 53 ? GLU B 62 ? PRO B 543 GLU B 552 1 ? 10
+HELX_P HELX_P18 18 PHE B 74 ? LEU B 77 ? PHE B 564 LEU B 567 1 ? 4
+HELX_P HELX_P19 19 SER B 87 ? ASN B 99 ? SER B 577 ASN B 589 1 ? 13
+HELX_P HELX_P20 20 SER B 116 ? THR B 119 ? SER B 606 THR B 609 1 ? 4
+HELX_P HELX_P21 21 ARG B 125 ? HIS B 142 ? ARG B 615 HIS B 632 1 ? 18
+HELX_P HELX_P22 22 ILE B 168 ? ILE B 173 ? ILE B 658 ILE B 663 1 ? 6
+HELX_P HELX_P23 23 TYR B 177 ? ALA B 188 ? TYR B 667 ALA B 678 1 ? 12
+HELX_P HELX_P24 24 PRO B 206 ? GLU B 220 ? PRO B 696 GLU B 710 1 ? 15
+HELX_P HELX_P25 25 PRO B 240 ? ILE B 256 ? PRO B 730 ILE B 746 1 ? 17
+HELX_P HELX_P26 26 PRO B 275 ? ALA B 295 ? PRO B 765 ALA B 785 1 ? 21
+HELX_P HELX_P27 27 ILE B 314 ? THR B 317 ? ILE B 804 THR B 807 1 ? 4
+HELX_P HELX_P28 28 PRO B 335 ? ALA B 343 ? PRO B 825 ALA B 833 1 ? 9
+#
+_struct_conf_type.id HELX_P
+_struct_conf_type.criteria ?
+_struct_conf_type.reference ?
+#
+loop_
+_struct_mon_prot_cis.pdbx_id
+_struct_mon_prot_cis.label_comp_id
+_struct_mon_prot_cis.label_seq_id
+_struct_mon_prot_cis.label_asym_id
+_struct_mon_prot_cis.label_alt_id
+_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code
+_struct_mon_prot_cis.auth_comp_id
+_struct_mon_prot_cis.auth_seq_id
+_struct_mon_prot_cis.auth_asym_id
+_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_comp_id_2
+_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_seq_id_2
+_struct_mon_prot_cis.pdbx_label_asym_id_2
+_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_ins_code_2
+_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_comp_id_2
+_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_seq_id_2
+_struct_mon_prot_cis.pdbx_auth_asym_id_2
+_struct_mon_prot_cis.pdbx_PDB_model_num
+_struct_mon_prot_cis.pdbx_omega_angle
+1 HIS 106 A . ? HIS 596 A THR 107 A ? THR 597 A 1 0.11
+2 HIS 106 B . ? HIS 596 B THR 107 B ? THR 597 B 1 0.29
+#
+loop_
+_struct_sheet.id
+_struct_sheet.type
+_struct_sheet.number_strands
+_struct_sheet.details
+A ? 8 ?
+B ? 2 ?
+C ? 8 ?
+D ? 2 ?
+#
+loop_
+_struct_sheet_order.sheet_id
+_struct_sheet_order.range_id_1
+_struct_sheet_order.range_id_2
+_struct_sheet_order.offset
+_struct_sheet_order.sense
+A 1 2 ? parallel
+A 2 3 ? parallel
+A 3 4 ? parallel
+A 4 5 ? parallel
+A 5 6 ? parallel
+A 6 7 ? parallel
+A 7 8 ? parallel
+B 1 2 ? parallel
+C 1 2 ? parallel
+C 2 3 ? parallel
+C 3 4 ? parallel
+C 4 5 ? parallel
+C 5 6 ? parallel
+C 6 7 ? parallel
+C 7 8 ? parallel
+D 1 2 ? parallel
+#
+loop_
+_struct_sheet_range.sheet_id
+_struct_sheet_range.id
+_struct_sheet_range.beg_label_comp_id
+_struct_sheet_range.beg_label_asym_id
+_struct_sheet_range.beg_label_seq_id
+_struct_sheet_range.pdbx_beg_PDB_ins_code
+_struct_sheet_range.end_label_comp_id
+_struct_sheet_range.end_label_asym_id
+_struct_sheet_range.end_label_seq_id
+_struct_sheet_range.pdbx_end_PDB_ins_code
+_struct_sheet_range.symmetry
+_struct_sheet_range.beg_auth_comp_id
+_struct_sheet_range.beg_auth_asym_id
+_struct_sheet_range.beg_auth_seq_id
+_struct_sheet_range.end_auth_comp_id
+_struct_sheet_range.end_auth_asym_id
+_struct_sheet_range.end_auth_seq_id
+A 1 GLN A 102 ? ARG A 104 ? ? GLN A 592 ARG A 594
+A 2 MET A 65 ? CYS A 68 ? ? MET A 555 CYS A 558
+A 3 LYS A 38 ? VAL A 43 ? ? LYS A 528 VAL A 533
+A 4 CYS A 299 ? MET A 304 ? ? CYS A 789 MET A 794
+A 5 ILE A 259 ? PHE A 262 ? ? ILE A 749 PHE A 752
+A 6 GLY A 227 ? PHE A 230 ? ? GLY A 717 PHE A 720
+A 7 LEU A 193 ? ASP A 198 ? ? LEU A 683 ASP A 688
+A 8 GLU A 149 ? ASN A 154 ? ? GLU A 639 ASN A 644
+B 1 HIS A 233 ? ILE A 235 ? ? HIS A 723 ILE A 725
+B 2 ASP A 266 ? ARG A 268 ? ? ASP A 756 ARG A 758
+C 1 GLN B 102 ? ARG B 104 ? ? GLN B 592 ARG B 594
+C 2 MET B 65 ? CYS B 68 ? ? MET B 555 CYS B 558
+C 3 LYS B 38 ? VAL B 43 ? ? LYS B 528 VAL B 533
+C 4 CYS B 299 ? MET B 304 ? ? CYS B 789 MET B 794
+C 5 ILE B 259 ? PHE B 262 ? ? ILE B 749 PHE B 752
+C 6 GLY B 227 ? PHE B 230 ? ? GLY B 717 PHE B 720
+C 7 LEU B 193 ? ASP B 198 ? ? LEU B 683 ASP B 688
+C 8 GLU B 149 ? ASN B 154 ? ? GLU B 639 ASN B 644
+D 1 HIS B 233 ? ILE B 235 ? ? HIS B 723 ILE B 725
+D 2 ASP B 266 ? ARG B 268 ? ? ASP B 756 ARG B 758
+#
+loop_
+_pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_1
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_id_2
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_asym_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_PDB_ins_code
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_asym_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_comp_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_asym_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_PDB_ins_code
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_comp_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_asym_id
+_pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id
+A 1 2 O GLN A 102 ? O GLN A 592 N VAL A 66 ? N VAL A 556
+A 2 3 O MET A 65 ? O MET A 555 N THR A 41 ? N THR A 531
+A 3 4 O LYS A 38 ? O LYS A 528 N PHE A 302 ? N PHE A 792
+A 4 5 O ASN A 300 ? O ASN A 790 N VAL A 260 ? N VAL A 750
+A 5 6 O ILE A 259 ? O ILE A 749 N VAL A 228 ? N VAL A 718
+A 6 7 O GLY A 227 ? O GLY A 717 N TYR A 196 ? N TYR A 686
+A 7 8 O LEU A 193 ? O LEU A 683 N TRP A 150 ? N TRP A 640
+B 1 2 O PHE A 234 ? O PHE A 724 N ASP A 266 ? N ASP A 756
+C 1 2 O GLN B 102 ? O GLN B 592 N VAL B 66 ? N VAL B 556
+C 2 3 O MET B 65 ? O MET B 555 N THR B 41 ? N THR B 531
+C 3 4 O LYS B 38 ? O LYS B 528 N PHE B 302 ? N PHE B 792
+C 4 5 O ASN B 300 ? O ASN B 790 N VAL B 260 ? N VAL B 750
+C 5 6 O ILE B 259 ? O ILE B 749 N VAL B 228 ? N VAL B 718
+C 6 7 O GLY B 227 ? O GLY B 717 N TYR B 196 ? N TYR B 686
+C 7 8 O LEU B 193 ? O LEU B 683 N TRP B 150 ? N TRP B 640
+D 1 2 O PHE B 234 ? O PHE B 724 N ASP B 266 ? N ASP B 756
+#
+_database_PDB_matrix.entry_id 1XYZ
+_database_PDB_matrix.origx[1][1] 1.000000
+_database_PDB_matrix.origx[1][2] 0.000000
+_database_PDB_matrix.origx[1][3] 0.000000
+_database_PDB_matrix.origx[2][1] 0.000000
+_database_PDB_matrix.origx[2][2] 1.000000
+_database_PDB_matrix.origx[2][3] 0.000000
+_database_PDB_matrix.origx[3][1] 0.000000
+_database_PDB_matrix.origx[3][2] 0.000000
+_database_PDB_matrix.origx[3][3] 1.000000
+_database_PDB_matrix.origx_vector[1] 0.00000
+_database_PDB_matrix.origx_vector[2] 0.00000
+_database_PDB_matrix.origx_vector[3] 0.00000
+#
+_atom_sites.entry_id 1XYZ
+_atom_sites.Cartn_transform_axes ?
+_atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] 0.021231
+_atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] 0.004374
+_atom_sites.fract_transf_matrix[1][3] -0.001609
+_atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] 0.000000
+_atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] 0.019980
+_atom_sites.fract_transf_matrix[2][3] 0.003352
+_atom_sites.fract_transf_matrix[3][1] 0.000000
+_atom_sites.fract_transf_matrix[3][2] 0.000000
+_atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] 0.014418
+_atom_sites.fract_transf_vector[1] 0.00000
+_atom_sites.fract_transf_vector[2] 0.00000
+_atom_sites.fract_transf_vector[3] 0.00000
+#
+loop_
+_atom_sites_footnote.id
+_atom_sites_footnote.text
+1 'HIS A 596 - THR A 597 OMEGA = 0.11 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION'
+2 'HIS B 596 - THR B 597 OMEGA = 0.29 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION'
+#
+loop_
+_atom_type.symbol
+N
+C
+O
+S
+#
+loop_
+_atom_site.group_PDB
+_atom_site.id
+_atom_site.type_symbol
+_atom_site.label_atom_id
+_atom_site.label_alt_id
+_atom_site.label_comp_id
+_atom_site.label_asym_id
+_atom_site.label_entity_id
+_atom_site.label_seq_id
+_atom_site.pdbx_PDB_ins_code
+_atom_site.Cartn_x
+_atom_site.Cartn_y
+_atom_site.Cartn_z
+_atom_site.occupancy
+_atom_site.B_iso_or_equiv
+_atom_site.Cartn_x_esd
+_atom_site.Cartn_y_esd
+_atom_site.Cartn_z_esd
+_atom_site.occupancy_esd
+_atom_site.B_iso_or_equiv_esd
+_atom_site.pdbx_formal_charge
+_atom_site.auth_seq_id
+_atom_site.auth_comp_id
+_atom_site.auth_asym_id
+_atom_site.auth_atom_id
+_atom_site.pdbx_PDB_model_num
+ATOM 1 N N . ASN A 1 26 ? 41.511 25.152 36.876 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 516 ASN A N 1
+ATOM 2 C CA . ASN A 1 26 ? 40.907 25.555 35.563 1.00 21.77 ? ? ? ? ? ? 516 ASN A CA 1
+ATOM 3 C C . ASN A 1 26 ? 39.684 24.707 35.106 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 516 ASN A C 1
+ATOM 4 O O . ASN A 1 26 ? 39.191 24.916 34.001 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 516 ASN A O 1
+ATOM 5 C CB . ASN A 1 26 ? 41.970 25.570 34.422 1.00 25.18 ? ? ? ? ? ? 516 ASN A CB 1
+ATOM 6 C CG . ASN A 1 26 ? 43.166 26.528 34.694 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 516 ASN A CG 1
+ATOM 7 O OD1 . ASN A 1 26 ? 43.247 27.183 35.761 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 516 ASN A OD1 1
+ATOM 8 N ND2 . ASN A 1 26 ? 44.122 26.565 33.756 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 516 ASN A ND2 1
+ATOM 9 N N . ALA A 1 27 ? 39.186 23.778 35.939 1.00 15.70 ? ? ? ? ? ? 517 ALA A N 1
+ATOM 10 C CA . ALA A 1 27 ? 38.027 22.952 35.538 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 517 ALA A CA 1
+ATOM 11 C C . ALA A 1 27 ? 36.730 23.719 35.746 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 517 ALA A C 1
+ATOM 12 O O . ALA A 1 27 ? 36.707 24.699 36.480 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 517 ALA A O 1
+ATOM 13 C CB . ALA A 1 27 ? 37.986 21.654 36.326 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 517 ALA A CB 1
+ATOM 14 N N . LEU A 1 28 ? 35.647 23.273 35.115 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 518 LEU A N 1
+ATOM 15 C CA . LEU A 1 28 ? 34.366 23.944 35.280 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 518 LEU A CA 1
+ATOM 16 C C . LEU A 1 28 ? 33.984 24.033 36.768 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 518 LEU A C 1
+ATOM 17 O O . LEU A 1 28 ? 33.537 25.080 37.228 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 518 LEU A O 1
+ATOM 18 C CB . LEU A 1 28 ? 33.276 23.197 34.525 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 518 LEU A CB 1
+ATOM 19 C CG . LEU A 1 28 ? 33.253 23.288 33.007 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 518 LEU A CG 1
+ATOM 20 C CD1 . LEU A 1 28 ? 32.199 22.294 32.471 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 518 LEU A CD1 1
+ATOM 21 C CD2 . LEU A 1 28 ? 32.943 24.720 32.590 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 518 LEU A CD2 1
+ATOM 22 N N . ARG A 1 29 ? 34.201 22.959 37.533 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A N 1
+ATOM 23 C CA . ARG A 1 29 ? 33.856 22.980 38.959 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A CA 1
+ATOM 24 C C . ARG A 1 29 ? 34.623 24.033 39.770 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A C 1
+ATOM 25 O O . ARG A 1 29 ? 34.129 24.518 40.770 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A O 1
+ATOM 26 C CB . ARG A 1 29 ? 34.047 21.612 39.610 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A CB 1
+ATOM 27 C CG . ARG A 1 29 ? 35.464 21.144 39.631 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A CG 1
+ATOM 28 C CD . ARG A 1 29 ? 35.624 19.805 40.289 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A CD 1
+ATOM 29 N NE . ARG A 1 29 ? 35.222 19.856 41.678 1.00 17.64 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A NE 1
+ATOM 30 C CZ . ARG A 1 29 ? 35.125 18.774 42.447 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A CZ 1
+ATOM 31 N NH1 . ARG A 1 29 ? 35.403 17.566 41.943 1.00 20.77 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A NH1 1
+ATOM 32 N NH2 . ARG A 1 29 ? 34.757 18.903 43.707 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 519 ARG A NH2 1
+ATOM 33 N N . ASP A 1 30 ? 35.818 24.409 39.330 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 520 ASP A N 1
+ATOM 34 C CA . ASP A 1 30 ? 36.605 25.420 40.057 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 520 ASP A CA 1
+ATOM 35 C C . ASP A 1 30 ? 35.994 26.819 39.900 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 520 ASP A C 1
+ATOM 36 O O . ASP A 1 30 ? 35.875 27.572 40.864 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 520 ASP A O 1
+ATOM 37 C CB . ASP A 1 30 ? 38.056 25.409 39.563 1.00 16.63 ? ? ? ? ? ? 520 ASP A CB 1
+ATOM 38 C CG . ASP A 1 30 ? 38.717 24.070 39.771 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 520 ASP A CG 1
+ATOM 39 O OD1 . ASP A 1 30 ? 38.507 23.499 40.860 1.00 20.36 ? ? ? ? ? ? 520 ASP A OD1 1
+ATOM 40 O OD2 . ASP A 1 30 ? 39.409 23.562 38.864 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 520 ASP A OD2 1
+ATOM 41 N N . TYR A 1 31 ? 35.607 27.159 38.680 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A N 1
+ATOM 42 C CA . TYR A 1 31 ? 34.999 28.446 38.424 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A CA 1
+ATOM 43 C C . TYR A 1 31 ? 33.606 28.496 39.035 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A C 1
+ATOM 44 O O . TYR A 1 31 ? 33.161 29.542 39.518 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A O 1
+ATOM 45 C CB . TYR A 1 31 ? 34.936 28.692 36.930 1.00 17.67 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A CB 1
+ATOM 46 C CG . TYR A 1 31 ? 36.303 28.908 36.363 1.00 21.57 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A CG 1
+ATOM 47 C CD1 . TYR A 1 31 ? 37.054 30.035 36.730 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A CD1 1
+ATOM 48 C CD2 . TYR A 1 31 ? 36.873 27.984 35.504 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A CD2 1
+ATOM 49 C CE1 . TYR A 1 31 ? 38.347 30.235 36.255 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A CE1 1
+ATOM 50 C CE2 . TYR A 1 31 ? 38.169 28.171 35.016 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A CE2 1
+ATOM 51 C CZ . TYR A 1 31 ? 38.896 29.302 35.398 1.00 25.79 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A CZ 1
+ATOM 52 O OH . TYR A 1 31 ? 40.165 29.509 34.903 1.00 27.89 ? ? ? ? ? ? 521 TYR A OH 1
+ATOM 53 N N . ALA A 1 32 ? 32.906 27.366 38.988 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A N 1
+ATOM 54 C CA . ALA A 1 32 ? 31.570 27.312 39.556 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A CA 1
+ATOM 55 C C . ALA A 1 32 ? 31.654 27.491 41.058 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A C 1
+ATOM 56 O O . ALA A 1 32 ? 30.933 28.297 41.615 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A O 1
+ATOM 57 C CB . ALA A 1 32 ? 30.907 25.982 39.213 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 522 ALA A CB 1
+ATOM 58 N N . GLU A 1 33 ? 32.534 26.739 41.706 1.00 15.66 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A N 1
+ATOM 59 C CA . GLU A 1 33 ? 32.718 26.826 43.155 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A CA 1
+ATOM 60 C C . GLU A 1 33 ? 32.995 28.282 43.575 1.00 20.93 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A C 1
+ATOM 61 O O . GLU A 1 33 ? 32.429 28.775 44.549 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A O 1
+ATOM 62 C CB . GLU A 1 33 ? 33.873 25.912 43.621 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A CB 1
+ATOM 63 C CG . GLU A 1 33 ? 33.507 24.407 43.599 1.00 32.08 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A CG 1
+ATOM 64 C CD . GLU A 1 33 ? 34.707 23.414 43.527 1.00 35.74 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A CD 1
+ATOM 65 O OE1 . GLU A 1 33 ? 35.852 23.761 43.957 1.00 38.51 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A OE1 1
+ATOM 66 O OE2 . GLU A 1 33 ? 34.482 22.266 43.040 1.00 36.79 ? ? ? ? ? ? 523 GLU A OE2 1
+ATOM 67 N N . ALA A 1 34 ? 33.810 28.981 42.794 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 524 ALA A N 1
+ATOM 68 C CA . ALA A 1 34 ? 34.166 30.364 43.086 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 524 ALA A CA 1
+ATOM 69 C C . ALA A 1 34 ? 32.939 31.280 43.078 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 524 ALA A C 1
+ATOM 70 O O . ALA A 1 34 ? 32.920 32.354 43.707 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 524 ALA A O 1
+ATOM 71 C CB . ALA A 1 34 ? 35.213 30.848 42.069 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 524 ALA A CB 1
+ATOM 72 N N . ARG A 1 35 ? 31.911 30.857 42.361 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A N 1
+ATOM 73 C CA . ARG A 1 35 ? 30.701 31.641 42.259 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A CA 1
+ATOM 74 C C . ARG A 1 35 ? 29.567 31.127 43.152 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A C 1
+ATOM 75 O O . ARG A 1 35 ? 28.486 31.697 43.136 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A O 1
+ATOM 76 C CB . ARG A 1 35 ? 30.249 31.690 40.800 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A CB 1
+ATOM 77 C CG . ARG A 1 35 ? 31.317 32.203 39.823 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A CG 1
+ATOM 78 C CD . ARG A 1 35 ? 31.730 33.670 40.097 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A CD 1
+ATOM 79 N NE . ARG A 1 35 ? 30.630 34.606 39.879 1.00 25.15 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A NE 1
+ATOM 80 C CZ . ARG A 1 35 ? 30.277 35.123 38.699 1.00 26.64 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A CZ 1
+ATOM 81 N NH1 . ARG A 1 35 ? 30.939 34.819 37.588 1.00 27.98 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A NH1 1
+ATOM 82 N NH2 . ARG A 1 35 ? 29.212 35.914 38.623 1.00 27.62 ? ? ? ? ? ? 525 ARG A NH2 1
+ATOM 83 N N . GLY A 1 36 ? 29.815 30.071 43.932 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 526 GLY A N 1
+ATOM 84 C CA . GLY A 1 36 ? 28.786 29.496 44.809 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 526 GLY A CA 1
+ATOM 85 C C . GLY A 1 36 ? 27.692 28.668 44.122 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 526 GLY A C 1
+ATOM 86 O O . GLY A 1 36 ? 26.561 28.562 44.629 1.00 18.64 ? ? ? ? ? ? 526 GLY A O 1
+ATOM 87 N N . ILE A 1 37 ? 28.044 28.082 42.977 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A N 1
+ATOM 88 C CA . ILE A 1 37 ? 27.163 27.268 42.111 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A CA 1
+ATOM 89 C C . ILE A 1 37 ? 27.736 25.832 42.085 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A C 1
+ATOM 90 O O . ILE A 1 37 ? 28.970 25.640 42.148 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A O 1
+ATOM 91 C CB . ILE A 1 37 ? 27.235 27.828 40.595 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A CB 1
+ATOM 92 C CG1 . ILE A 1 37 ? 26.668 29.250 40.491 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A CG1 1
+ATOM 93 C CG2 . ILE A 1 37 ? 26.559 26.927 39.590 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A CG2 1
+ATOM 94 C CD1 . ILE A 1 37 ? 25.392 29.465 41.200 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 527 ILE A CD1 1
+ATOM 95 N N . LYS A 1 38 ? 26.858 24.832 42.063 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A N 1
+ATOM 96 C CA . LYS A 1 38 ? 27.275 23.429 41.914 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A CA 1
+ATOM 97 C C . LYS A 1 38 ? 26.965 23.107 40.441 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A C 1
+ATOM 98 O O . LYS A 1 38 ? 25.882 23.449 39.946 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A O 1
+ATOM 99 C CB . LYS A 1 38 ? 26.446 22.489 42.803 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A CB 1
+ATOM 100 C CG . LYS A 1 38 ? 26.720 22.606 44.314 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A CG 1
+ATOM 101 C CD . LYS A 1 38 ? 28.184 22.310 44.610 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A CD 1
+ATOM 102 C CE . LYS A 1 38 ? 28.533 22.576 46.083 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A CE 1
+ATOM 103 N NZ . LYS A 1 38 ? 29.986 22.331 46.352 1.00 22.40 ? ? ? ? ? ? 528 LYS A NZ 1
+ATOM 104 N N . ILE A 1 39 ? 27.922 22.502 39.741 1.00 9.53 ? ? ? ? ? ? 529 ILE A N 1
+ATOM 105 C CA . ILE A 1 39 ? 27.746 22.147 38.339 1.00 8.79 ? ? ? ? ? ? 529 ILE A CA 1
+ATOM 106 C C . ILE A 1 39 ? 27.829 20.640 38.243 1.00 8.34 ? ? ? ? ? ? 529 ILE A C 1
+ATOM 107 O O . ILE A 1 39 ? 28.763 20.039 38.759 1.00 9.37 ? ? ? ? ? ? 529 ILE A O 1
+ATOM 108 C CB . ILE A 1 39 ? 28.764 22.903 37.420 1.00 8.92 ? ? ? ? ? ? 529 ILE A CB 1
+ATOM 109 C CG1 . ILE A 1 39 ? 28.477 22.605 35.948 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 529 ILE A CG1 1
+ATOM 110 C CG2 . ILE A 1 39 ? 30.192 22.593 37.789 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 529 ILE A CG2 1
+ATOM 111 C CD1 . ILE A 1 39 ? 28.954 23.747 34.990 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 529 ILE A CD1 1
+ATOM 112 N N . GLY A 1 40 ? 26.832 20.017 37.624 1.00 7.55 ? ? ? ? ? ? 530 GLY A N 1
+ATOM 113 C CA . GLY A 1 40 ? 26.842 18.575 37.593 1.00 7.77 ? ? ? ? ? ? 530 GLY A CA 1
+ATOM 114 C C . GLY A 1 40 ? 26.306 17.919 36.347 1.00 8.70 ? ? ? ? ? ? 530 GLY A C 1
+ATOM 115 O O . GLY A 1 40 ? 25.993 18.600 35.347 1.00 8.22 ? ? ? ? ? ? 530 GLY A O 1
+ATOM 116 N N . THR A 1 41 ? 26.199 16.591 36.408 1.00 7.71 ? ? ? ? ? ? 531 THR A N 1
+ATOM 117 C CA . THR A 1 41 ? 25.701 15.803 35.293 1.00 7.60 ? ? ? ? ? ? 531 THR A CA 1
+ATOM 118 C C . THR A 1 41 ? 25.117 14.481 35.807 1.00 8.27 ? ? ? ? ? ? 531 THR A C 1
+ATOM 119 O O . THR A 1 41 ? 25.453 14.039 36.921 1.00 7.43 ? ? ? ? ? ? 531 THR A O 1
+ATOM 120 C CB . THR A 1 41 ? 26.891 15.442 34.308 1.00 8.06 ? ? ? ? ? ? 531 THR A CB 1
+ATOM 121 O OG1 . THR A 1 41 ? 26.428 14.629 33.211 1.00 8.12 ? ? ? ? ? ? 531 THR A OG1 1
+ATOM 122 C CG2 . THR A 1 41 ? 28.020 14.705 35.058 1.00 8.56 ? ? ? ? ? ? 531 THR A CG2 1
+ATOM 123 N N . CYS A 1 42 ? 24.221 13.880 35.022 1.00 8.23 ? ? ? ? ? ? 532 CYS A N 1
+ATOM 124 C CA . CYS A 1 42 ? 23.762 12.537 35.353 1.00 8.73 ? ? ? ? ? ? 532 CYS A CA 1
+ATOM 125 C C . CYS A 1 42 ? 24.913 11.621 34.905 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 532 CYS A C 1
+ATOM 126 O O . CYS A 1 42 ? 25.752 11.977 34.032 1.00 9.35 ? ? ? ? ? ? 532 CYS A O 1
+ATOM 127 C CB . CYS A 1 42 ? 22.480 12.149 34.632 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 532 CYS A CB 1
+ATOM 128 S SG . CYS A 1 42 ? 22.666 11.919 32.869 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 532 CYS A SG 1
+ATOM 129 N N . VAL A 1 43 ? 25.010 10.461 35.547 1.00 9.17 ? ? ? ? ? ? 533 VAL A N 1
+ATOM 130 C CA . VAL A 1 43 ? 26.080 9.512 35.258 1.00 9.39 ? ? ? ? ? ? 533 VAL A CA 1
+ATOM 131 C C . VAL A 1 43 ? 25.530 8.375 34.410 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 533 VAL A C 1
+ATOM 132 O O . VAL A 1 43 ? 24.571 7.708 34.807 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 533 VAL A O 1
+ATOM 133 C CB . VAL A 1 43 ? 26.668 9.022 36.593 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 533 VAL A CB 1
+ATOM 134 C CG1 . VAL A 1 43 ? 27.668 7.870 36.385 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 533 VAL A CG1 1
+ATOM 135 C CG2 . VAL A 1 43 ? 27.340 10.205 37.316 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 533 VAL A CG2 1
+ATOM 136 N N . ASN A 1 44 ? 26.061 8.234 33.198 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 534 ASN A N 1
+ATOM 137 C CA . ASN A 1 44 ? 25.600 7.214 32.239 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 534 ASN A CA 1
+ATOM 138 C C . ASN A 1 44 ? 26.157 5.835 32.584 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 534 ASN A C 1
+ATOM 139 O O . ASN A 1 44 ? 27.197 5.714 33.260 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 534 ASN A O 1
+ATOM 140 C CB . ASN A 1 44 ? 25.942 7.627 30.776 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 534 ASN A CB 1
+ATOM 141 C CG . ASN A 1 44 ? 25.416 9.039 30.425 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 534 ASN A CG 1
+ATOM 142 O OD1 . ASN A 1 44 ? 24.198 9.256 30.321 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 534 ASN A OD1 1
+ATOM 143 N ND2 . ASN A 1 44 ? 26.317 10.010 30.361 1.00 9.07 ? ? ? ? ? ? 534 ASN A ND2 1
+ATOM 144 N N . TYR A 1 45 ? 25.544 4.808 32.020 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A N 1
+ATOM 145 C CA . TYR A 1 45 ? 25.946 3.450 32.338 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A CA 1
+ATOM 146 C C . TYR A 1 45 ? 27.413 2.986 32.289 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A C 1
+ATOM 147 O O . TYR A 1 45 ? 27.845 2.227 33.169 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A O 1
+ATOM 148 C CB . TYR A 1 45 ? 25.039 2.424 31.658 1.00 22.46 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A CB 1
+ATOM 149 C CG . TYR A 1 45 ? 25.159 1.083 32.366 1.00 27.41 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A CG 1
+ATOM 150 C CD1 . TYR A 1 45 ? 24.839 0.963 33.729 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A CD1 1
+ATOM 151 C CD2 . TYR A 1 45 ? 25.721 -0.023 31.721 1.00 30.41 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A CD2 1
+ATOM 152 C CE1 . TYR A 1 45 ? 25.092 -0.212 34.425 1.00 31.23 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A CE1 1
+ATOM 153 C CE2 . TYR A 1 45 ? 25.974 -1.220 32.416 1.00 32.19 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A CE2 1
+ATOM 154 C CZ . TYR A 1 45 ? 25.654 -1.302 33.772 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A CZ 1
+ATOM 155 O OH . TYR A 1 45 ? 25.872 -2.491 34.453 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 535 TYR A OH 1
+ATOM 156 N N . PRO A 1 46 ? 28.210 3.450 31.307 1.00 16.94 ? ? ? ? ? ? 536 PRO A N 1
+ATOM 157 C CA . PRO A 1 46 ? 29.611 3.020 31.238 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 536 PRO A CA 1
+ATOM 158 C C . PRO A 1 46 ? 30.393 3.246 32.508 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 536 PRO A C 1
+ATOM 159 O O . PRO A 1 46 ? 31.401 2.592 32.724 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 536 PRO A O 1
+ATOM 160 C CB . PRO A 1 46 ? 30.171 3.865 30.092 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 536 PRO A CB 1
+ATOM 161 C CG . PRO A 1 46 ? 28.981 3.989 29.178 1.00 18.10 ? ? ? ? ? ? 536 PRO A CG 1
+ATOM 162 C CD . PRO A 1 46 ? 27.894 4.346 30.178 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 536 PRO A CD 1
+ATOM 163 N N . PHE A 1 47 ? 29.973 4.202 33.330 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A N 1
+ATOM 164 C CA . PHE A 1 47 ? 30.667 4.473 34.593 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CA 1
+ATOM 165 C C . PHE A 1 47 ? 30.785 3.211 35.456 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A C 1
+ATOM 166 O O . PHE A 1 47 ? 31.860 2.888 35.955 1.00 17.37 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A O 1
+ATOM 167 C CB . PHE A 1 47 ? 29.919 5.546 35.402 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CB 1
+ATOM 168 C CG . PHE A 1 47 ? 30.336 5.630 36.854 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CG 1
+ATOM 169 C CD1 . PHE A 1 47 ? 31.464 6.345 37.235 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CD1 1
+ATOM 170 C CD2 . PHE A 1 47 ? 29.592 4.979 37.851 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CD2 1
+ATOM 171 C CE1 . PHE A 1 47 ? 31.849 6.415 38.594 1.00 16.61 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CE1 1
+ATOM 172 C CE2 . PHE A 1 47 ? 29.971 5.038 39.219 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CE2 1
+ATOM 173 C CZ . PHE A 1 47 ? 31.092 5.754 39.588 1.00 16.41 ? ? ? ? ? ? 537 PHE A CZ 1
+ATOM 174 N N . TYR A 1 48 ? 29.680 2.496 35.587 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A N 1
+ATOM 175 C CA . TYR A 1 48 ? 29.633 1.314 36.426 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CA 1
+ATOM 176 C C . TYR A 1 48 ? 30.512 0.138 36.019 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A C 1
+ATOM 177 O O . TYR A 1 48 ? 31.203 -0.436 36.869 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A O 1
+ATOM 178 C CB . TYR A 1 48 ? 28.191 0.879 36.606 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CB 1
+ATOM 179 C CG . TYR A 1 48 ? 27.377 1.952 37.275 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CG 1
+ATOM 180 C CD1 . TYR A 1 48 ? 27.425 2.128 38.667 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CD1 1
+ATOM 181 C CD2 . TYR A 1 48 ? 26.607 2.830 36.521 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CD2 1
+ATOM 182 C CE1 . TYR A 1 48 ? 26.734 3.152 39.283 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CE1 1
+ATOM 183 C CE2 . TYR A 1 48 ? 25.913 3.858 37.124 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CE2 1
+ATOM 184 C CZ . TYR A 1 48 ? 25.979 4.015 38.513 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A CZ 1
+ATOM 185 O OH . TYR A 1 48 ? 25.276 5.041 39.101 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 538 TYR A OH 1
+ATOM 186 N N . ASN A 1 49 ? 30.517 -0.218 34.741 1.00 29.62 ? ? ? ? ? ? 539 ASN A N 1
+ATOM 187 C CA . ASN A 1 49 ? 31.343 -1.340 34.323 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 539 ASN A CA 1
+ATOM 188 C C . ASN A 1 49 ? 32.742 -0.968 33.816 1.00 34.74 ? ? ? ? ? ? 539 ASN A C 1
+ATOM 189 O O . ASN A 1 49 ? 33.485 -1.836 33.344 1.00 35.85 ? ? ? ? ? ? 539 ASN A O 1
+ATOM 190 C CB . ASN A 1 49 ? 30.602 -2.215 33.319 1.00 34.61 ? ? ? ? ? ? 539 ASN A CB 1
+ATOM 191 C CG . ASN A 1 49 ? 30.452 -1.566 31.967 1.00 35.75 ? ? ? ? ? ? 539 ASN A CG 1
+ATOM 192 O OD1 . ASN A 1 49 ? 31.045 -0.521 31.694 1.00 36.15 ? ? ? ? ? ? 539 ASN A OD1 1
+ATOM 193 N ND2 . ASN A 1 49 ? 29.657 -2.190 31.099 1.00 36.19 ? ? ? ? ? ? 539 ASN A ND2 1
+ATOM 194 N N . ASN A 1 50 ? 33.102 0.312 33.916 1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 540 ASN A N 1
+ATOM 195 C CA . ASN A 1 50 ? 34.428 0.798 33.502 1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 540 ASN A CA 1
+ATOM 196 C C . ASN A 1 50 ? 34.806 0.597 32.037 1.00 36.41 ? ? ? ? ? ? 540 ASN A C 1
+ATOM 197 O O . ASN A 1 50 ? 35.994 0.528 31.695 1.00 36.29 ? ? ? ? ? ? 540 ASN A O 1
+ATOM 198 C CB . ASN A 1 50 ? 35.511 0.171 34.374 1.00 40.91 ? ? ? ? ? ? 540 ASN A CB 1
+ATOM 199 C CG . ASN A 1 50 ? 35.365 0.552 35.825 1.00 44.11 ? ? ? ? ? ? 540 ASN A CG 1
+ATOM 200 O OD1 . ASN A 1 50 ? 35.737 1.671 36.230 1.00 45.52 ? ? ? ? ? ? 540 ASN A OD1 1
+ATOM 201 N ND2 . ASN A 1 50 ? 34.790 -0.362 36.629 1.00 45.76 ? ? ? ? ? ? 540 ASN A ND2 1
+ATOM 202 N N . SER A 1 51 ? 33.802 0.550 31.171 1.00 34.36 ? ? ? ? ? ? 541 SER A N 1
+ATOM 203 C CA . SER A 1 51 ? 34.030 0.351 29.754 1.00 31.80 ? ? ? ? ? ? 541 SER A CA 1
+ATOM 204 C C . SER A 1 51 ? 34.543 1.595 29.027 1.00 29.83 ? ? ? ? ? ? 541 SER A C 1
+ATOM 205 O O . SER A 1 51 ? 34.963 1.496 27.870 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 541 SER A O 1
+ATOM 206 C CB . SER A 1 51 ? 32.739 -0.130 29.077 1.00 33.07 ? ? ? ? ? ? 541 SER A CB 1
+ATOM 207 O OG . SER A 1 51 ? 31.694 0.833 29.179 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 541 SER A OG 1
+ATOM 208 N N . ASP A 1 52 ? 34.488 2.762 29.668 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A N 1
+ATOM 209 C CA . ASP A 1 52 ? 34.931 3.991 29.015 1.00 23.12 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A CA 1
+ATOM 210 C C . ASP A 1 52 ? 35.764 4.833 29.994 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A C 1
+ATOM 211 O O . ASP A 1 52 ? 35.234 5.671 30.724 1.00 20.76 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A O 1
+ATOM 212 C CB . ASP A 1 52 ? 33.693 4.752 28.470 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A CB 1
+ATOM 213 C CG . ASP A 1 52 ? 34.040 5.793 27.416 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A CG 1
+ATOM 214 O OD1 . ASP A 1 52 ? 35.203 6.238 27.350 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A OD1 1
+ATOM 215 O OD2 . ASP A 1 52 ? 33.132 6.203 26.659 1.00 19.67 ? ? ? ? ? ? 542 ASP A OD2 1
+ATOM 216 N N . PRO A 1 53 ? 37.096 4.580 30.043 1.00 22.07 ? ? ? ? ? ? 543 PRO A N 1
+ATOM 217 C CA . PRO A 1 53 ? 38.045 5.286 30.922 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 543 PRO A CA 1
+ATOM 218 C C . PRO A 1 53 ? 38.063 6.795 30.726 1.00 19.04 ? ? ? ? ? ? 543 PRO A C 1
+ATOM 219 O O . PRO A 1 53 ? 38.220 7.541 31.696 1.00 18.90 ? ? ? ? ? ? 543 PRO A O 1
+ATOM 220 C CB . PRO A 1 53 ? 39.403 4.677 30.541 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 543 PRO A CB 1
+ATOM 221 C CG . PRO A 1 53 ? 39.064 3.311 30.059 1.00 22.37 ? ? ? ? ? ? 543 PRO A CG 1
+ATOM 222 C CD . PRO A 1 53 ? 37.797 3.543 29.253 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 543 PRO A CD 1
+ATOM 223 N N . THR A 1 54 ? 37.932 7.244 29.475 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 544 THR A N 1
+ATOM 224 C CA . THR A 1 54 ? 37.937 8.680 29.187 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 544 THR A CA 1
+ATOM 225 C C . THR A 1 54 ? 36.699 9.327 29.839 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 544 THR A C 1
+ATOM 226 O O . THR A 1 54 ? 36.789 10.421 30.394 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 544 THR A O 1
+ATOM 227 C CB . THR A 1 54 ? 37.933 8.970 27.657 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 544 THR A CB 1
+ATOM 228 O OG1 . THR A 1 54 ? 39.048 8.320 27.045 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 544 THR A OG1 1
+ATOM 229 C CG2 . THR A 1 54 ? 38.037 10.438 27.393 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 544 THR A CG2 1
+ATOM 230 N N . TYR A 1 55 ? 35.560 8.631 29.778 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A N 1
+ATOM 231 C CA . TYR A 1 55 ? 34.316 9.135 30.392 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A CA 1
+ATOM 232 C C . TYR A 1 55 ? 34.578 9.414 31.874 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A C 1
+ATOM 233 O O . TYR A 1 55 ? 34.347 10.531 32.366 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A O 1
+ATOM 234 C CB . TYR A 1 55 ? 33.191 8.097 30.257 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A CB 1
+ATOM 235 C CG . TYR A 1 55 ? 31.861 8.538 30.805 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A CG 1
+ATOM 236 C CD1 . TYR A 1 55 ? 31.536 8.341 32.146 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A CD1 1
+ATOM 237 C CD2 . TYR A 1 55 ? 30.932 9.177 29.997 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A CD2 1
+ATOM 238 C CE1 . TYR A 1 55 ? 30.333 8.771 32.649 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A CE1 1
+ATOM 239 C CE2 . TYR A 1 55 ? 29.733 9.607 30.494 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A CE2 1
+ATOM 240 C CZ . TYR A 1 55 ? 29.441 9.402 31.828 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A CZ 1
+ATOM 241 O OH . TYR A 1 55 ? 28.249 9.887 32.338 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 545 TYR A OH 1
+ATOM 242 N N . ASN A 1 56 ? 35.089 8.397 32.571 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 546 ASN A N 1
+ATOM 243 C CA . ASN A 1 56 ? 35.370 8.505 34.004 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 546 ASN A CA 1
+ATOM 244 C C . ASN A 1 56 ? 36.404 9.572 34.355 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 546 ASN A C 1
+ATOM 245 O O . ASN A 1 56 ? 36.268 10.254 35.376 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 546 ASN A O 1
+ATOM 246 C CB . ASN A 1 56 ? 35.799 7.146 34.568 1.00 15.55 ? ? ? ? ? ? 546 ASN A CB 1
+ATOM 247 C CG . ASN A 1 56 ? 34.674 6.126 34.556 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 546 ASN A CG 1
+ATOM 248 O OD1 . ASN A 1 56 ? 33.706 6.261 33.818 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 546 ASN A OD1 1
+ATOM 249 N ND2 . ASN A 1 56 ? 34.798 5.097 35.381 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 546 ASN A ND2 1
+ATOM 250 N N . SER A 1 57 ? 37.412 9.757 33.507 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 547 SER A N 1
+ATOM 251 C CA . SER A 1 57 ? 38.427 10.757 33.806 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 547 SER A CA 1
+ATOM 252 C C . SER A 1 57 ? 37.903 12.207 33.694 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 547 SER A C 1
+ATOM 253 O O . SER A 1 57 ? 38.269 13.073 34.488 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 547 SER A O 1
+ATOM 254 C CB . SER A 1 57 ? 39.680 10.528 32.979 1.00 16.98 ? ? ? ? ? ? 547 SER A CB 1
+ATOM 255 O OG . SER A 1 57 ? 39.406 10.728 31.622 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 547 SER A OG 1
+ATOM 256 N N . ILE A 1 58 ? 37.018 12.464 32.732 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 548 ILE A N 1
+ATOM 257 C CA . ILE A 1 58 ? 36.437 13.801 32.611 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 548 ILE A CA 1
+ATOM 258 C C . ILE A 1 58 ? 35.424 14.000 33.755 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 548 ILE A C 1
+ATOM 259 O O . ILE A 1 58 ? 35.368 15.070 34.354 1.00 9.55 ? ? ? ? ? ? 548 ILE A O 1
+ATOM 260 C CB . ILE A 1 58 ? 35.740 14.013 31.228 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 548 ILE A CB 1
+ATOM 261 C CG1 . ILE A 1 58 ? 36.811 14.026 30.132 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 548 ILE A CG1 1
+ATOM 262 C CG2 . ILE A 1 58 ? 34.891 15.310 31.215 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 548 ILE A CG2 1
+ATOM 263 C CD1 . ILE A 1 58 ? 36.241 13.934 28.751 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 548 ILE A CD1 1
+ATOM 264 N N . LEU A 1 59 ? 34.614 12.973 34.025 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 549 LEU A N 1
+ATOM 265 C CA . LEU A 1 59 ? 33.611 13.030 35.100 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 549 LEU A CA 1
+ATOM 266 C C . LEU A 1 59 ? 34.207 13.450 36.454 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 549 LEU A C 1
+ATOM 267 O O . LEU A 1 59 ? 33.718 14.398 37.071 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 549 LEU A O 1
+ATOM 268 C CB . LEU A 1 59 ? 32.871 11.684 35.239 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 549 LEU A CB 1
+ATOM 269 C CG . LEU A 1 59 ? 31.792 11.590 36.336 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 549 LEU A CG 1
+ATOM 270 C CD1 . LEU A 1 59 ? 30.634 12.512 36.049 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 549 LEU A CD1 1
+ATOM 271 C CD2 . LEU A 1 59 ? 31.319 10.172 36.478 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 549 LEU A CD2 1
+ATOM 272 N N . GLN A 1 60 ? 35.270 12.773 36.892 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A N 1
+ATOM 273 C CA . GLN A 1 60 ? 35.891 13.086 38.199 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A CA 1
+ATOM 274 C C . GLN A 1 60 ? 36.646 14.442 38.266 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A C 1
+ATOM 275 O O . GLN A 1 60 ? 36.896 14.981 39.351 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A O 1
+ATOM 276 C CB . GLN A 1 60 ? 36.828 11.933 38.655 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A CB 1
+ATOM 277 C CG . GLN A 1 60 ? 38.002 11.671 37.690 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A CG 1
+ATOM 278 C CD . GLN A 1 60 ? 38.912 10.491 38.067 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A CD 1
+ATOM 279 O OE1 . GLN A 1 60 ? 40.030 10.389 37.562 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A OE1 1
+ATOM 280 N NE2 . GLN A 1 60 ? 38.413 9.576 38.871 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 550 GLN A NE2 1
+ATOM 281 N N . ARG A 1 61 ? 36.967 14.994 37.097 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A N 1
+ATOM 282 C CA . ARG A 1 61 ? 37.710 16.247 36.999 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A CA 1
+ATOM 283 C C . ARG A 1 61 ? 36.885 17.548 36.907 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A C 1
+ATOM 284 O O . ARG A 1 61 ? 37.173 18.522 37.583 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A O 1
+ATOM 285 C CB . ARG A 1 61 ? 38.628 16.157 35.768 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A CB 1
+ATOM 286 C CG . ARG A 1 61 ? 39.639 17.262 35.656 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A CG 1
+ATOM 287 C CD . ARG A 1 61 ? 40.464 17.120 34.362 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A CD 1
+ATOM 288 N NE . ARG A 1 61 ? 39.697 17.540 33.184 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A NE 1
+ATOM 289 C CZ . ARG A 1 61 ? 39.705 16.902 32.017 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A CZ 1
+ATOM 290 N NH1 . ARG A 1 61 ? 40.437 15.805 31.864 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A NH1 1
+ATOM 291 N NH2 . ARG A 1 61 ? 38.974 17.359 31.002 1.00 22.47 ? ? ? ? ? ? 551 ARG A NH2 1
+ATOM 292 N N . GLU A 1 62 ? 35.838 17.539 36.090 1.00 9.49 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A N 1
+ATOM 293 C CA . GLU A 1 62 ? 35.075 18.748 35.807 1.00 9.31 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A CA 1
+ATOM 294 C C . GLU A 1 62 ? 33.845 19.080 36.637 1.00 8.60 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A C 1
+ATOM 295 O O . GLU A 1 62 ? 33.454 20.230 36.697 1.00 9.32 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A O 1
+ATOM 296 C CB . GLU A 1 62 ? 34.624 18.710 34.326 1.00 9.93 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A CB 1
+ATOM 297 C CG . GLU A 1 62 ? 35.727 18.576 33.262 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A CG 1
+ATOM 298 C CD . GLU A 1 62 ? 36.499 19.865 33.040 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A CD 1
+ATOM 299 O OE1 . GLU A 1 62 ? 36.002 20.950 33.359 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A OE1 1
+ATOM 300 O OE2 . GLU A 1 62 ? 37.630 19.793 32.551 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 552 GLU A OE2 1
+ATOM 301 N N . PHE A 1 63 ? 33.242 18.088 37.283 1.00 8.90 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A N 1
+ATOM 302 C CA . PHE A 1 63 ? 31.979 18.320 37.974 1.00 8.57 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A CA 1
+ATOM 303 C C . PHE A 1 63 ? 32.023 18.289 39.476 1.00 8.77 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A C 1
+ATOM 304 O O . PHE A 1 63 ? 32.858 17.590 40.060 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A O 1
+ATOM 305 C CB . PHE A 1 63 ? 30.937 17.325 37.448 1.00 9.45 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A CB 1
+ATOM 306 C CG . PHE A 1 63 ? 30.752 17.397 35.954 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A CG 1
+ATOM 307 C CD1 . PHE A 1 63 ? 30.083 18.485 35.380 1.00 11.05 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A CD1 1
+ATOM 308 C CD2 . PHE A 1 63 ? 31.328 16.441 35.109 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A CD2 1
+ATOM 309 C CE1 . PHE A 1 63 ? 30.002 18.619 33.953 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A CE1 1
+ATOM 310 C CE2 . PHE A 1 63 ? 31.250 16.570 33.697 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A CE2 1
+ATOM 311 C CZ . PHE A 1 63 ? 30.590 17.655 33.137 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 553 PHE A CZ 1
+ATOM 312 N N . SER A 1 64 ? 31.130 19.050 40.105 1.00 8.54 ? ? ? ? ? ? 554 SER A N 1
+ATOM 313 C CA . SER A 1 64 ? 31.039 19.070 41.570 1.00 9.08 ? ? ? ? ? ? 554 SER A CA 1
+ATOM 314 C C . SER A 1 64 ? 29.733 18.417 42.085 1.00 8.65 ? ? ? ? ? ? 554 SER A C 1
+ATOM 315 O O . SER A 1 64 ? 29.484 18.395 43.285 1.00 9.71 ? ? ? ? ? ? 554 SER A O 1
+ATOM 316 C CB . SER A 1 64 ? 31.189 20.489 42.106 1.00 9.55 ? ? ? ? ? ? 554 SER A CB 1
+ATOM 317 O OG . SER A 1 64 ? 30.243 21.362 41.524 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 554 SER A OG 1
+ATOM 318 N N . MET A 1 65 ? 28.932 17.853 41.181 1.00 8.52 ? ? ? ? ? ? 555 MET A N 1
+ATOM 319 C CA . MET A 1 65 ? 27.663 17.207 41.528 1.00 8.20 ? ? ? ? ? ? 555 MET A CA 1
+ATOM 320 C C . MET A 1 65 ? 27.328 16.086 40.506 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 555 MET A C 1
+ATOM 321 O O . MET A 1 65 ? 27.616 16.202 39.303 1.00 9.39 ? ? ? ? ? ? 555 MET A O 1
+ATOM 322 C CB . MET A 1 65 ? 26.541 18.271 41.580 1.00 8.93 ? ? ? ? ? ? 555 MET A CB 1
+ATOM 323 C CG . MET A 1 65 ? 25.157 17.749 41.903 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 555 MET A CG 1
+ATOM 324 S SD . MET A 1 65 ? 23.988 19.061 42.174 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 555 MET A SD 1
+ATOM 325 C CE . MET A 1 65 ? 24.160 19.365 43.943 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 555 MET A CE 1
+ATOM 326 N N . VAL A 1 66 ? 26.771 14.975 41.002 1.00 8.37 ? ? ? ? ? ? 556 VAL A N 1
+ATOM 327 C CA . VAL A 1 66 ? 26.363 13.847 40.160 1.00 8.94 ? ? ? ? ? ? 556 VAL A CA 1
+ATOM 328 C C . VAL A 1 66 ? 24.917 13.399 40.532 1.00 9.51 ? ? ? ? ? ? 556 VAL A C 1
+ATOM 329 O O . VAL A 1 66 ? 24.407 13.709 41.636 1.00 8.72 ? ? ? ? ? ? 556 VAL A O 1
+ATOM 330 C CB . VAL A 1 66 ? 27.335 12.615 40.253 1.00 9.90 ? ? ? ? ? ? 556 VAL A CB 1
+ATOM 331 C CG1 . VAL A 1 66 ? 28.651 12.901 39.530 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 556 VAL A CG1 1
+ATOM 332 C CG2 . VAL A 1 66 ? 27.584 12.188 41.741 1.00 9.70 ? ? ? ? ? ? 556 VAL A CG2 1
+ATOM 333 N N . VAL A 1 67 ? 24.247 12.754 39.576 1.00 8.11 ? ? ? ? ? ? 557 VAL A N 1
+ATOM 334 C CA . VAL A 1 67 ? 22.883 12.262 39.750 1.00 9.04 ? ? ? ? ? ? 557 VAL A CA 1
+ATOM 335 C C . VAL A 1 67 ? 22.835 10.937 38.996 1.00 8.99 ? ? ? ? ? ? 557 VAL A C 1
+ATOM 336 O O . VAL A 1 67 ? 23.484 10.787 37.965 1.00 9.56 ? ? ? ? ? ? 557 VAL A O 1
+ATOM 337 C CB . VAL A 1 67 ? 21.822 13.227 39.094 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 557 VAL A CB 1
+ATOM 338 C CG1 . VAL A 1 67 ? 20.390 12.873 39.539 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 557 VAL A CG1 1
+ATOM 339 C CG2 . VAL A 1 67 ? 22.111 14.637 39.425 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 557 VAL A CG2 1
+ATOM 340 N N . CYS A 1 68 ? 22.082 9.968 39.514 1.00 9.81 ? ? ? ? ? ? 558 CYS A N 1
+ATOM 341 C CA . CYS A 1 68 ? 21.909 8.666 38.868 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 558 CYS A CA 1
+ATOM 342 C C . CYS A 1 68 ? 20.946 8.793 37.693 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 558 CYS A C 1
+ATOM 343 O O . CYS A 1 68 ? 19.841 9.283 37.855 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 558 CYS A O 1
+ATOM 344 C CB . CYS A 1 68 ? 21.281 7.668 39.856 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 558 CYS A CB 1
+ATOM 345 S SG . CYS A 1 68 ? 22.436 6.991 41.064 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 558 CYS A SG 1
+ATOM 346 N N . GLU A 1 69 ? 21.329 8.326 36.517 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A N 1
+ATOM 347 C CA . GLU A 1 69 ? 20.405 8.462 35.395 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A CA 1
+ATOM 348 C C . GLU A 1 69 ? 19.197 7.547 35.561 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A C 1
+ATOM 349 O O . GLU A 1 69 ? 18.062 7.989 35.407 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A O 1
+ATOM 350 C CB . GLU A 1 69 ? 21.107 8.152 34.069 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A CB 1
+ATOM 351 C CG . GLU A 1 69 ? 20.216 8.400 32.865 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A CG 1
+ATOM 352 C CD . GLU A 1 69 ? 20.884 8.073 31.529 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A CD 1
+ATOM 353 O OE1 . GLU A 1 69 ? 22.051 7.611 31.523 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A OE1 1
+ATOM 354 O OE2 . GLU A 1 69 ? 20.229 8.295 30.478 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 559 GLU A OE2 1
+ATOM 355 N N . ASN A 1 70 ? 19.445 6.292 35.930 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 560 ASN A N 1
+ATOM 356 C CA . ASN A 1 70 ? 18.355 5.306 36.052 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 560 ASN A CA 1
+ATOM 357 C C . ASN A 1 70 ? 18.400 4.427 37.280 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 560 ASN A C 1
+ATOM 358 O O . ASN A 1 70 ? 17.418 3.778 37.599 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 560 ASN A O 1
+ATOM 359 C CB . ASN A 1 70 ? 18.425 4.317 34.883 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 560 ASN A CB 1
+ATOM 360 C CG . ASN A 1 70 ? 18.156 4.963 33.549 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 560 ASN A CG 1
+ATOM 361 O OD1 . ASN A 1 70 ? 17.068 5.493 33.305 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 560 ASN A OD1 1
+ATOM 362 N ND2 . ASN A 1 70 ? 19.144 4.923 32.668 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 560 ASN A ND2 1
+ATOM 363 N N . GLU A 1 71 ? 19.540 4.415 37.958 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A N 1
+ATOM 364 C CA . GLU A 1 71 ? 19.774 3.522 39.081 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A CA 1
+ATOM 365 C C . GLU A 1 71 ? 19.067 3.784 40.417 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A C 1
+ATOM 366 O O . GLU A 1 71 ? 19.187 2.967 41.354 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A O 1
+ATOM 367 C CB . GLU A 1 71 ? 21.289 3.331 39.265 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A CB 1
+ATOM 368 C CG . GLU A 1 71 ? 21.986 2.667 38.070 1.00 18.89 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A CG 1
+ATOM 369 C CD . GLU A 1 71 ? 22.133 3.572 36.816 1.00 20.84 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A CD 1
+ATOM 370 O OE1 . GLU A 1 71 ? 21.933 4.827 36.888 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A OE1 1
+ATOM 371 O OE2 . GLU A 1 71 ? 22.467 3.007 35.742 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 561 GLU A OE2 1
+ATOM 372 N N . MET A 1 72 ? 18.416 4.937 40.554 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 562 MET A N 1
+ATOM 373 C CA . MET A 1 72 ? 17.674 5.220 41.773 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 562 MET A CA 1
+ATOM 374 C C . MET A 1 72 ? 16.182 5.404 41.518 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 562 MET A C 1
+ATOM 375 O O . MET A 1 72 ? 15.473 6.007 42.332 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 562 MET A O 1
+ATOM 376 C CB . MET A 1 72 ? 18.286 6.356 42.593 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 562 MET A CB 1
+ATOM 377 C CG . MET A 1 72 ? 19.599 5.949 43.212 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 562 MET A CG 1
+ATOM 378 S SD . MET A 1 72 ? 20.297 7.204 44.328 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 562 MET A SD 1
+ATOM 379 C CE . MET A 1 72 ? 19.130 7.075 45.652 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 562 MET A CE 1
+ATOM 380 N N . LYS A 1 73 ? 15.718 4.910 40.367 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A N 1
+ATOM 381 C CA . LYS A 1 73 ? 14.290 4.930 40.041 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A CA 1
+ATOM 382 C C . LYS A 1 73 ? 13.635 3.736 40.799 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A C 1
+ATOM 383 O O . LYS A 1 73 ? 14.332 2.804 41.194 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A O 1
+ATOM 384 C CB . LYS A 1 73 ? 14.072 4.843 38.523 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A CB 1
+ATOM 385 C CG . LYS A 1 73 ? 14.261 6.203 37.872 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A CG 1
+ATOM 386 C CD . LYS A 1 73 ? 14.413 6.088 36.382 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A CD 1
+ATOM 387 C CE . LYS A 1 73 ? 14.874 7.463 35.843 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A CE 1
+ATOM 388 N NZ . LYS A 1 73 ? 15.271 7.408 34.412 1.00 21.61 ? ? ? ? ? ? 563 LYS A NZ 1
+ATOM 389 N N . PHE A 1 74 ? 12.320 3.768 40.989 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A N 1
+ATOM 390 C CA . PHE A 1 74 ? 11.590 2.731 41.772 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CA 1
+ATOM 391 C C . PHE A 1 74 ? 11.858 1.266 41.385 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A C 1
+ATOM 392 O O . PHE A 1 74 ? 12.119 0.429 42.264 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A O 1
+ATOM 393 C CB . PHE A 1 74 ? 10.099 3.043 41.741 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CB 1
+ATOM 394 C CG . PHE A 1 74 ? 9.322 2.526 42.922 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CG 1
+ATOM 395 C CD1 . PHE A 1 74 ? 9.065 1.154 43.070 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CD1 1
+ATOM 396 C CD2 . PHE A 1 74 ? 8.727 3.421 43.816 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CD2 1
+ATOM 397 C CE1 . PHE A 1 74 ? 8.205 0.694 44.097 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CE1 1
+ATOM 398 C CE2 . PHE A 1 74 ? 7.874 2.962 44.838 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CE2 1
+ATOM 399 C CZ . PHE A 1 74 ? 7.621 1.600 44.964 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 564 PHE A CZ 1
+ATOM 400 N N . ASP A 1 75 ? 11.848 0.971 40.092 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A N 1
+ATOM 401 C CA . ASP A 1 75 ? 12.104 -0.389 39.618 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A CA 1
+ATOM 402 C C . ASP A 1 75 ? 13.513 -0.883 39.912 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A C 1
+ATOM 403 O O . ASP A 1 75 ? 13.713 -2.071 40.112 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A O 1
+ATOM 404 C CB . ASP A 1 75 ? 11.759 -0.556 38.119 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A CB 1
+ATOM 405 C CG . ASP A 1 75 ? 12.691 0.232 37.166 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A CG 1
+ATOM 406 O OD1 . ASP A 1 75 ? 13.301 1.279 37.510 1.00 21.94 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A OD1 1
+ATOM 407 O OD2 . ASP A 1 75 ? 12.773 -0.193 36.004 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 565 ASP A OD2 1
+ATOM 408 N N . ALA A 1 76 ? 14.486 0.023 39.952 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 566 ALA A N 1
+ATOM 409 C CA . ALA A 1 76 ? 15.872 -0.340 40.221 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 566 ALA A CA 1
+ATOM 410 C C . ALA A 1 76 ? 16.132 -0.557 41.704 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 566 ALA A C 1
+ATOM 411 O O . ALA A 1 76 ? 16.885 -1.460 42.086 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 566 ALA A O 1
+ATOM 412 C CB . ALA A 1 76 ? 16.823 0.737 39.684 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 566 ALA A CB 1
+ATOM 413 N N . LEU A 1 77 ? 15.549 0.302 42.525 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 567 LEU A N 1
+ATOM 414 C CA . LEU A 1 77 ? 15.731 0.238 43.971 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 567 LEU A CA 1
+ATOM 415 C C . LEU A 1 77 ? 14.910 -0.831 44.701 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 567 LEU A C 1
+ATOM 416 O O . LEU A 1 77 ? 15.370 -1.365 45.702 1.00 9.00 ? ? ? ? ? ? 567 LEU A O 1
+ATOM 417 C CB . LEU A 1 77 ? 15.460 1.611 44.615 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 567 LEU A CB 1
+ATOM 418 C CG . LEU A 1 77 ? 16.651 2.576 44.639 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 567 LEU A CG 1
+ATOM 419 C CD1 . LEU A 1 77 ? 16.195 3.948 45.141 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 567 LEU A CD1 1
+ATOM 420 C CD2 . LEU A 1 77 ? 17.759 2.009 45.534 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 567 LEU A CD2 1
+ATOM 421 N N . GLN A 1 78 ? 13.682 -1.083 44.251 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 568 GLN A N 1
+ATOM 422 C CA . GLN A 1 78 ? 12.821 -2.086 44.902 1.00 9.03 ? ? ? ? ? ? 568 GLN A CA 1
+ATOM 423 C C . GLN A 1 78 ? 12.257 -2.995 43.804 1.00 9.11 ? ? ? ? ? ? 568 GLN A C 1
+ATOM 424 O O . GLN A 1 78 ? 11.068 -2.958 43.506 1.00 9.32 ? ? ? ? ? ? 568 GLN A O 1
+ATOM 425 C CB . GLN A 1 78 ? 11.698 -1.388 45.681 1.00 9.34 ? ? ? ? ? ? 568 GLN A CB 1
+ATOM 426 C CG . GLN A 1 78 ? 11.042 -2.344 46.681 1.00 9.49 ? ? ? ? ? ? 568 GLN A CG 1
+ATOM 427 C CD . GLN A 1 78 ? 9.925 -1.770 47.515 1.00 9.83 ? ? ? ? ? ? 568 GLN A CD 1
+ATOM 428 O OE1 . GLN A 1 78 ? 9.678 -0.549 47.579 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 568 GLN A OE1 1
+ATOM 429 N NE2 . GLN A 1 78 ? 9.243 -2.664 48.199 1.00 7.54 ? ? ? ? ? ? 568 GLN A NE2 1
+ATOM 430 N N . PRO A 1 79 ? 13.110 -3.869 43.229 1.00 9.77 ? ? ? ? ? ? 569 PRO A N 1
+ATOM 431 C CA . PRO A 1 79 ? 12.740 -4.788 42.150 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 569 PRO A CA 1
+ATOM 432 C C . PRO A 1 79 ? 11.710 -5.848 42.482 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 569 PRO A C 1
+ATOM 433 O O . PRO A 1 79 ? 11.013 -6.334 41.604 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 569 PRO A O 1
+ATOM 434 C CB . PRO A 1 79 ? 14.089 -5.378 41.720 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 569 PRO A CB 1
+ATOM 435 C CG . PRO A 1 79 ? 14.891 -5.362 42.988 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 569 PRO A CG 1
+ATOM 436 C CD . PRO A 1 79 ? 14.536 -4.029 43.588 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 569 PRO A CD 1
+ATOM 437 N N . ARG A 1 80 ? 11.645 -6.231 43.751 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A N 1
+ATOM 438 C CA . ARG A 1 80 ? 10.665 -7.217 44.243 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A CA 1
+ATOM 439 C C . ARG A 1 80 ? 10.108 -6.578 45.493 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A C 1
+ATOM 440 O O . ARG A 1 80 ? 10.791 -5.753 46.109 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A O 1
+ATOM 441 C CB . ARG A 1 80 ? 11.335 -8.558 44.581 1.00 15.41 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A CB 1
+ATOM 442 C CG . ARG A 1 80 ? 11.819 -9.291 43.327 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A CG 1
+ATOM 443 C CD . ARG A 1 80 ? 12.279 -10.747 43.584 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A CD 1
+ATOM 444 N NE . ARG A 1 80 ? 13.616 -10.839 44.185 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A NE 1
+ATOM 445 C CZ . ARG A 1 80 ? 13.853 -11.332 45.401 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A CZ 1
+ATOM 446 N NH1 . ARG A 1 80 ? 12.834 -11.768 46.145 1.00 27.52 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A NH1 1
+ATOM 447 N NH2 . ARG A 1 80 ? 15.101 -11.382 45.869 1.00 25.90 ? ? ? ? ? ? 570 ARG A NH2 1
+ATOM 448 N N . GLN A 1 81 ? 8.897 -6.930 45.899 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A N 1
+ATOM 449 C CA . GLN A 1 81 ? 8.314 -6.292 47.075 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A CA 1
+ATOM 450 C C . GLN A 1 81 ? 9.161 -6.529 48.336 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A C 1
+ATOM 451 O O . GLN A 1 81 ? 9.433 -7.664 48.726 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A O 1
+ATOM 452 C CB . GLN A 1 81 ? 6.857 -6.701 47.289 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A CB 1
+ATOM 453 C CG . GLN A 1 81 ? 6.202 -5.788 48.306 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A CG 1
+ATOM 454 C CD . GLN A 1 81 ? 4.692 -5.861 48.362 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A CD 1
+ATOM 455 O OE1 . GLN A 1 81 ? 4.060 -5.116 49.132 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A OE1 1
+ATOM 456 N NE2 . GLN A 1 81 ? 4.096 -6.733 47.552 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 571 GLN A NE2 1
+ATOM 457 N N . ASN A 1 82 ? 9.522 -5.426 48.979 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 572 ASN A N 1
+ATOM 458 C CA . ASN A 1 82 ? 10.381 -5.393 50.160 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 572 ASN A CA 1
+ATOM 459 C C . ASN A 1 82 ? 11.790 -5.899 50.036 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 572 ASN A C 1
+ATOM 460 O O . ASN A 1 82 ? 12.384 -6.311 51.033 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 572 ASN A O 1
+ATOM 461 C CB . ASN A 1 82 ? 9.737 -5.964 51.407 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 572 ASN A CB 1
+ATOM 462 C CG . ASN A 1 82 ? 9.221 -4.894 52.268 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 572 ASN A CG 1
+ATOM 463 O OD1 . ASN A 1 82 ? 9.995 -4.059 52.850 1.00 19.98 ? ? ? ? ? ? 572 ASN A OD1 1
+ATOM 464 N ND2 . ASN A 1 82 ? 7.911 -4.742 52.212 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 572 ASN A ND2 1
+ATOM 465 N N . VAL A 1 83 ? 12.309 -5.873 48.813 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A N 1
+ATOM 466 C CA . VAL A 1 83 ? 13.685 -6.252 48.509 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A CA 1
+ATOM 467 C C . VAL A 1 83 ? 14.304 -4.970 47.904 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A C 1
+ATOM 468 O O . VAL A 1 83 ? 13.812 -4.470 46.875 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A O 1
+ATOM 469 C CB . VAL A 1 83 ? 13.745 -7.391 47.506 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A CB 1
+ATOM 470 C CG1 . VAL A 1 83 ? 15.175 -7.687 47.151 1.00 10.66 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A CG1 1
+ATOM 471 C CG2 . VAL A 1 83 ? 13.023 -8.657 48.098 1.00 9.74 ? ? ? ? ? ? 573 VAL A CG2 1
+ATOM 472 N N . PHE A 1 84 ? 15.340 -4.434 48.553 1.00 9.70 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A N 1
+ATOM 473 C CA . PHE A 1 84 ? 15.965 -3.163 48.128 1.00 9.11 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A CA 1
+ATOM 474 C C . PHE A 1 84 ? 17.352 -3.410 47.617 1.00 9.74 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A C 1
+ATOM 475 O O . PHE A 1 84 ? 18.152 -4.098 48.268 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A O 1
+ATOM 476 C CB . PHE A 1 84 ? 15.989 -2.161 49.302 1.00 8.51 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A CB 1
+ATOM 477 C CG . PHE A 1 84 ? 14.613 -1.678 49.710 1.00 9.17 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A CG 1
+ATOM 478 C CD1 . PHE A 1 84 ? 13.824 -2.414 50.605 1.00 9.18 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A CD1 1
+ATOM 479 C CD2 . PHE A 1 84 ? 14.054 -0.524 49.143 1.00 9.56 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A CD2 1
+ATOM 480 C CE1 . PHE A 1 84 ? 12.506 -2.021 50.922 1.00 8.61 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A CE1 1
+ATOM 481 C CE2 . PHE A 1 84 ? 12.729 -0.132 49.466 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A CE2 1
+ATOM 482 C CZ . PHE A 1 84 ? 11.961 -0.897 50.358 1.00 9.53 ? ? ? ? ? ? 574 PHE A CZ 1
+ATOM 483 N N . ASP A 1 85 ? 17.660 -2.855 46.457 1.00 8.49 ? ? ? ? ? ? 575 ASP A N 1
+ATOM 484 C CA . ASP A 1 85 ? 18.969 -3.048 45.884 1.00 8.62 ? ? ? ? ? ? 575 ASP A CA 1
+ATOM 485 C C . ASP A 1 85 ? 19.692 -1.703 45.888 1.00 9.81 ? ? ? ? ? ? 575 ASP A C 1
+ATOM 486 O O . ASP A 1 85 ? 19.393 -0.837 45.040 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 575 ASP A O 1
+ATOM 487 C CB . ASP A 1 85 ? 18.822 -3.593 44.471 1.00 9.82 ? ? ? ? ? ? 575 ASP A CB 1
+ATOM 488 C CG . ASP A 1 85 ? 20.161 -3.860 43.795 1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 575 ASP A CG 1
+ATOM 489 O OD1 . ASP A 1 85 ? 21.230 -3.431 44.288 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 575 ASP A OD1 1
+ATOM 490 O OD2 . ASP A 1 85 ? 20.149 -4.529 42.744 1.00 14.44 ? ? ? ? ? ? 575 ASP A OD2 1
+ATOM 491 N N . PHE A 1 86 ? 20.655 -1.531 46.805 1.00 8.48 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A N 1
+ATOM 492 C CA . PHE A 1 86 ? 21.387 -0.274 46.921 1.00 8.30 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A CA 1
+ATOM 493 C C . PHE A 1 86 ? 22.769 -0.330 46.258 1.00 9.49 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A C 1
+ATOM 494 O O . PHE A 1 86 ? 23.550 0.625 46.382 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A O 1
+ATOM 495 C CB . PHE A 1 86 ? 21.615 0.064 48.405 1.00 8.54 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A CB 1
+ATOM 496 C CG . PHE A 1 86 ? 20.352 0.324 49.200 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A CG 1
+ATOM 497 C CD1 . PHE A 1 86 ? 19.448 1.314 48.813 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A CD1 1
+ATOM 498 C CD2 . PHE A 1 86 ? 20.077 -0.416 50.362 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A CD2 1
+ATOM 499 C CE1 . PHE A 1 86 ? 18.284 1.570 49.558 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A CE1 1
+ATOM 500 C CE2 . PHE A 1 86 ? 18.907 -0.164 51.121 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A CE2 1
+ATOM 501 C CZ . PHE A 1 86 ? 18.011 0.830 50.717 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 576 PHE A CZ 1
+ATOM 502 N N . SER A 1 87 ? 23.093 -1.429 45.588 1.00 9.04 ? ? ? ? ? ? 577 SER A N 1
+ATOM 503 C CA . SER A 1 87 ? 24.419 -1.578 45.042 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 577 SER A CA 1
+ATOM 504 C C . SER A 1 87 ? 24.963 -0.440 44.168 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 577 SER A C 1
+ATOM 505 O O . SER A 1 87 ? 26.034 0.098 44.459 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 577 SER A O 1
+ATOM 506 C CB . SER A 1 87 ? 24.581 -2.925 44.347 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 577 SER A CB 1
+ATOM 507 O OG . SER A 1 87 ? 23.678 -3.038 43.273 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 577 SER A OG 1
+ATOM 508 N N . LYS A 1 88 ? 24.228 -0.074 43.115 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A N 1
+ATOM 509 C CA . LYS A 1 88 ? 24.687 0.990 42.200 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A CA 1
+ATOM 510 C C . LYS A 1 88 ? 24.701 2.375 42.810 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A C 1
+ATOM 511 O O . LYS A 1 88 ? 25.673 3.116 42.661 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A O 1
+ATOM 512 C CB . LYS A 1 88 ? 23.902 0.935 40.892 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A CB 1
+ATOM 513 C CG . LYS A 1 88 ? 24.284 -0.299 40.108 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A CG 1
+ATOM 514 C CD . LYS A 1 88 ? 23.758 -0.276 38.712 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A CD 1
+ATOM 515 C CE . LYS A 1 88 ? 24.309 -1.457 37.954 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A CE 1
+ATOM 516 N NZ . LYS A 1 88 ? 23.869 -1.409 36.526 1.00 19.51 ? ? ? ? ? ? 578 LYS A NZ 1
+ATOM 517 N N . GLY A 1 89 ? 23.674 2.686 43.587 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 579 GLY A N 1
+ATOM 518 C CA . GLY A 1 89 ? 23.612 3.973 44.240 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 579 GLY A CA 1
+ATOM 519 C C . GLY A 1 89 ? 24.736 4.141 45.244 1.00 9.65 ? ? ? ? ? ? 579 GLY A C 1
+ATOM 520 O O . GLY A 1 89 ? 25.304 5.220 45.337 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 579 GLY A O 1
+ATOM 521 N N . ASP A 1 90 ? 25.085 3.085 45.986 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 580 ASP A N 1
+ATOM 522 C CA . ASP A 1 90 ? 26.172 3.174 46.983 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 580 ASP A CA 1
+ATOM 523 C C . ASP A 1 90 ? 27.527 3.295 46.300 1.00 9.18 ? ? ? ? ? ? 580 ASP A C 1
+ATOM 524 O O . ASP A 1 90 ? 28.437 3.909 46.841 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 580 ASP A O 1
+ATOM 525 C CB . ASP A 1 90 ? 26.168 1.976 47.972 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 580 ASP A CB 1
+ATOM 526 C CG . ASP A 1 90 ? 25.057 2.072 49.055 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 580 ASP A CG 1
+ATOM 527 O OD1 . ASP A 1 90 ? 24.188 2.955 49.004 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 580 ASP A OD1 1
+ATOM 528 O OD2 . ASP A 1 90 ? 25.049 1.221 49.972 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 580 ASP A OD2 1
+ATOM 529 N N . GLN A 1 91 ? 27.665 2.652 45.146 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A N 1
+ATOM 530 C CA . GLN A 1 91 ? 28.883 2.735 44.350 1.00 11.72 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A CA 1
+ATOM 531 C C . GLN A 1 91 ? 29.065 4.198 43.854 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A C 1
+ATOM 532 O O . GLN A 1 91 ? 30.170 4.745 43.924 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A O 1
+ATOM 533 C CB . GLN A 1 91 ? 28.800 1.804 43.151 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A CB 1
+ATOM 534 C CG . GLN A 1 91 ? 30.123 1.640 42.471 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A CG 1
+ATOM 535 C CD . GLN A 1 91 ? 30.041 0.850 41.168 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A CD 1
+ATOM 536 O OE1 . GLN A 1 91 ? 30.920 0.997 40.298 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A OE1 1
+ATOM 537 N NE2 . GLN A 1 91 ? 28.996 0.029 41.010 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 581 GLN A NE2 1
+ATOM 538 N N . LEU A 1 92 ? 27.999 4.837 43.366 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 582 LEU A N 1
+ATOM 539 C CA . LEU A 1 92 ? 28.132 6.234 42.936 1.00 10.73 ? ? ? ? ? ? 582 LEU A CA 1
+ATOM 540 C C . LEU A 1 92 ? 28.414 7.183 44.116 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 582 LEU A C 1
+ATOM 541 O O . LEU A 1 92 ? 29.228 8.110 44.014 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 582 LEU A O 1
+ATOM 542 C CB . LEU A 1 92 ? 26.905 6.695 42.141 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 582 LEU A CB 1
+ATOM 543 C CG . LEU A 1 92 ? 27.036 8.125 41.589 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 582 LEU A CG 1
+ATOM 544 C CD1 . LEU A 1 92 ? 28.254 8.259 40.663 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 582 LEU A CD1 1
+ATOM 545 C CD2 . LEU A 1 92 ? 25.773 8.451 40.815 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 582 LEU A CD2 1
+ATOM 546 N N . LEU A 1 93 ? 27.768 6.953 45.257 1.00 9.56 ? ? ? ? ? ? 583 LEU A N 1
+ATOM 547 C CA . LEU A 1 93 ? 28.001 7.818 46.403 1.00 9.90 ? ? ? ? ? ? 583 LEU A CA 1
+ATOM 548 C C . LEU A 1 93 ? 29.457 7.722 46.878 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 583 LEU A C 1
+ATOM 549 O O . LEU A 1 93 ? 30.057 8.721 47.228 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 583 LEU A O 1
+ATOM 550 C CB . LEU A 1 93 ? 27.023 7.499 47.537 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 583 LEU A CB 1
+ATOM 551 C CG . LEU A 1 93 ? 27.173 8.321 48.825 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 583 LEU A CG 1
+ATOM 552 C CD1 . LEU A 1 93 ? 26.782 9.808 48.592 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 583 LEU A CD1 1
+ATOM 553 C CD2 . LEU A 1 93 ? 26.305 7.695 49.936 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 583 LEU A CD2 1
+ATOM 554 N N . ALA A 1 94 ? 30.028 6.525 46.885 1.00 9.86 ? ? ? ? ? ? 584 ALA A N 1
+ATOM 555 C CA . ALA A 1 94 ? 31.421 6.362 47.320 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 584 ALA A CA 1
+ATOM 556 C C . ALA A 1 94 ? 32.378 7.169 46.383 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 584 ALA A C 1
+ATOM 557 O O . ALA A 1 94 ? 33.355 7.787 46.831 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 584 ALA A O 1
+ATOM 558 C CB . ALA A 1 94 ? 31.796 4.873 47.341 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 584 ALA A CB 1
+ATOM 559 N N . PHE A 1 95 ? 32.113 7.111 45.081 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A N 1
+ATOM 560 C CA . PHE A 1 95 ? 32.899 7.851 44.092 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A CA 1
+ATOM 561 C C . PHE A 1 95 ? 32.740 9.351 44.358 1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A C 1
+ATOM 562 O O . PHE A 1 95 ? 33.738 10.077 44.384 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A O 1
+ATOM 563 C CB . PHE A 1 95 ? 32.395 7.487 42.685 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A CB 1
+ATOM 564 C CG . PHE A 1 95 ? 32.891 8.401 41.579 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A CG 1
+ATOM 565 C CD1 . PHE A 1 95 ? 34.106 8.154 40.941 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A CD1 1
+ATOM 566 C CD2 . PHE A 1 95 ? 32.098 9.464 41.132 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A CD2 1
+ATOM 567 C CE1 . PHE A 1 95 ? 34.528 8.948 39.870 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A CE1 1
+ATOM 568 C CE2 . PHE A 1 95 ? 32.508 10.254 40.074 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A CE2 1
+ATOM 569 C CZ . PHE A 1 95 ? 33.725 9.988 39.448 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 585 PHE A CZ 1
+ATOM 570 N N . ALA A 1 96 ? 31.505 9.812 44.594 1.00 9.66 ? ? ? ? ? ? 586 ALA A N 1
+ATOM 571 C CA . ALA A 1 96 ? 31.236 11.240 44.851 1.00 9.63 ? ? ? ? ? ? 586 ALA A CA 1
+ATOM 572 C C . ALA A 1 96 ? 32.013 11.738 46.051 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 586 ALA A C 1
+ATOM 573 O O . ALA A 1 96 ? 32.690 12.774 46.000 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 586 ALA A O 1
+ATOM 574 C CB . ALA A 1 96 ? 29.759 11.485 45.059 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 586 ALA A CB 1
+ATOM 575 N N . GLU A 1 97 ? 31.984 10.956 47.119 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A N 1
+ATOM 576 C CA . GLU A 1 97 ? 32.678 11.341 48.335 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A CA 1
+ATOM 577 C C . GLU A 1 97 ? 34.204 11.446 48.203 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A C 1
+ATOM 578 O O . GLU A 1 97 ? 34.797 12.386 48.741 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A O 1
+ATOM 579 C CB . GLU A 1 97 ? 32.265 10.423 49.494 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A CB 1
+ATOM 580 C CG . GLU A 1 97 ? 30.790 10.633 49.872 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A CG 1
+ATOM 581 C CD . GLU A 1 97 ? 30.352 9.857 51.101 1.00 27.57 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A CD 1
+ATOM 582 O OE1 . GLU A 1 97 ? 30.760 8.676 51.256 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A OE1 1
+ATOM 583 O OE2 . GLU A 1 97 ? 29.578 10.445 51.901 1.00 30.04 ? ? ? ? ? ? 587 GLU A OE2 1
+ATOM 584 N N . ARG A 1 98 ? 34.842 10.540 47.463 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A N 1
+ATOM 585 C CA . ARG A 1 98 ? 36.294 10.654 47.341 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A CA 1
+ATOM 586 C C . ARG A 1 98 ? 36.691 11.716 46.317 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A C 1
+ATOM 587 O O . ARG A 1 98 ? 37.864 12.059 46.189 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A O 1
+ATOM 588 C CB . ARG A 1 98 ? 36.983 9.310 47.104 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A CB 1
+ATOM 589 C CG . ARG A 1 98 ? 36.752 8.664 45.801 1.00 16.91 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A CG 1
+ATOM 590 C CD . ARG A 1 98 ? 37.369 7.266 45.836 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A CD 1
+ATOM 591 N NE . ARG A 1 98 ? 37.339 6.626 44.519 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A NE 1
+ATOM 592 C CZ . ARG A 1 98 ? 36.405 5.771 44.084 1.00 22.70 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A CZ 1
+ATOM 593 N NH1 . ARG A 1 98 ? 35.375 5.405 44.842 1.00 22.75 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A NH1 1
+ATOM 594 N NH2 . ARG A 1 98 ? 36.518 5.257 42.864 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 588 ARG A NH2 1
+ATOM 595 N N . ASN A 1 99 ? 35.699 12.261 45.628 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A N 1
+ATOM 596 C CA . ASN A 1 99 ? 35.956 13.318 44.652 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A CA 1
+ATOM 597 C C . ASN A 1 99 ? 35.373 14.675 45.048 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A C 1
+ATOM 598 O O . ASN A 1 99 ? 35.372 15.611 44.258 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A O 1
+ATOM 599 C CB . ASN A 1 99 ? 35.512 12.893 43.266 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A CB 1
+ATOM 600 C CG . ASN A 1 99 ? 36.448 11.891 42.671 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A CG 1
+ATOM 601 O OD1 . ASN A 1 99 ? 37.617 12.208 42.407 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A OD1 1
+ATOM 602 N ND2 . ASN A 1 99 ? 35.983 10.663 42.493 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 589 ASN A ND2 1
+ATOM 603 N N . GLY A 1 100 ? 34.948 14.799 46.303 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 590 GLY A N 1
+ATOM 604 C CA . GLY A 1 100 ? 34.409 16.046 46.802 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 590 GLY A CA 1
+ATOM 605 C C . GLY A 1 100 ? 33.187 16.543 46.046 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 590 GLY A C 1
+ATOM 606 O O . GLY A 1 100 ? 33.016 17.752 45.853 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 590 GLY A O 1
+ATOM 607 N N . MET A 1 101 ? 32.322 15.611 45.659 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 591 MET A N 1
+ATOM 608 C CA . MET A 1 101 ? 31.110 15.937 44.929 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 591 MET A CA 1
+ATOM 609 C C . MET A 1 101 ? 29.856 15.722 45.774 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 591 MET A C 1
+ATOM 610 O O . MET A 1 101 ? 29.828 14.854 46.660 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 591 MET A O 1
+ATOM 611 C CB . MET A 1 101 ? 30.974 15.007 43.729 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 591 MET A CB 1
+ATOM 612 C CG . MET A 1 101 ? 32.109 15.061 42.737 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 591 MET A CG 1
+ATOM 613 S SD . MET A 1 101 ? 31.837 13.777 41.558 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 591 MET A SD 1
+ATOM 614 C CE . MET A 1 101 ? 32.965 14.238 40.297 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 591 MET A CE 1
+ATOM 615 N N . GLN A 1 102 ? 28.814 16.500 45.482 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A N 1
+ATOM 616 C CA . GLN A 1 102 ? 27.510 16.321 46.126 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A CA 1
+ATOM 617 C C . GLN A 1 102 ? 26.674 15.444 45.190 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A C 1
+ATOM 618 O O . GLN A 1 102 ? 27.031 15.254 44.020 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A O 1
+ATOM 619 C CB . GLN A 1 102 ? 26.801 17.655 46.371 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A CB 1
+ATOM 620 C CG . GLN A 1 102 ? 27.451 18.487 47.472 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A CG 1
+ATOM 621 C CD . GLN A 1 102 ? 26.701 19.777 47.758 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A CD 1
+ATOM 622 O OE1 . GLN A 1 102 ? 26.914 20.393 48.812 1.00 27.70 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A OE1 1
+ATOM 623 N NE2 . GLN A 1 102 ? 25.783 20.176 46.858 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 592 GLN A NE2 1
+ATOM 624 N N . MET A 1 103 ? 25.549 14.932 45.676 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 593 MET A N 1
+ATOM 625 C CA . MET A 1 103 ? 24.717 14.071 44.856 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 593 MET A CA 1
+ATOM 626 C C . MET A 1 103 ? 23.246 14.468 44.999 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 593 MET A C 1
+ATOM 627 O O . MET A 1 103 ? 22.849 14.991 46.052 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 593 MET A O 1
+ATOM 628 C CB . MET A 1 103 ? 24.948 12.633 45.335 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 593 MET A CB 1
+ATOM 629 C CG . MET A 1 103 ? 24.256 11.533 44.588 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 593 MET A CG 1
+ATOM 630 S SD . MET A 1 103 ? 24.938 9.915 45.134 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 593 MET A SD 1
+ATOM 631 C CE . MET A 1 103 ? 23.635 8.775 44.598 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 593 MET A CE 1
+ATOM 632 N N . ARG A 1 104 ? 22.490 14.379 43.907 1.00 8.19 ? ? ? ? ? ? 594 ARG A N 1
+ATOM 633 C CA . ARG A 1 104 ? 21.038 14.611 43.945 1.00 8.93 ? ? ? ? ? ? 594 ARG A CA 1
+ATOM 634 C C . ARG A 1 104 ? 20.394 13.207 43.875 1.00 8.31 ? ? ? ? ? ? 594 ARG A C 1
+ATOM 635 O O . ARG A 1 104 ? 20.926 12.302 43.224 1.00 9.88 ? ? ? ? ? ? 594 ARG A O 1
+ATOM 636 C CB . ARG A 1 104 ? 20.502 15.429 42.738 1.00 9.04 ? ? ? ? ? ? 594 ARG A CB 1
+ATOM 637 C CG . ARG A 1 104 ? 21.149 16.806 42.508 1.00 9.14 ? ? ? ? ? ? 594 ARG A CG 1
+ATOM 638 C CD . ARG A 1 104 ? 20.365 17.594 41.462 1.00 7.96 ? ? ? ? ? ? 594 ARG A CD 1
+ATOM 639 N NE . ARG A 1 104 ? 19.123 18.140 42.007 1.00 8.48 ? ? ? ? ? ? 594 ARG A NE 1
+ATOM 640 C CZ . ARG A 1 104 ? 17.885 17.703 41.739 1.00 8.59 ? ? ? ? ? ? 594 ARG A CZ 1
+ATOM 641 N NH1 . ARG A 1 104 ? 17.672 16.701 40.895 1.00 8.09 ? ? ? ? ? ? 594 ARG A NH1 1
+ATOM 642 N NH2 . ARG A 1 104 ? 16.849 18.219 42.394 1.00 7.94 ? ? ? ? ? ? 594 ARG A NH2 1
+ATOM 643 N N . GLY A 1 105 ? 19.254 13.034 44.533 1.00 7.75 ? ? ? ? ? ? 595 GLY A N 1
+ATOM 644 C CA . GLY A 1 105 ? 18.558 11.753 44.490 1.00 8.52 ? ? ? ? ? ? 595 GLY A CA 1
+ATOM 645 C C . GLY A 1 105 ? 17.439 11.843 43.463 1.00 7.86 ? ? ? ? ? ? 595 GLY A C 1
+ATOM 646 O O . GLY A 1 105 ? 16.585 12.699 43.558 1.00 9.47 ? ? ? ? ? ? 595 GLY A O 1
+ATOM 647 N N . HIS A 1 106 ? 17.393 10.910 42.531 1.00 8.73 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A N 1
+ATOM 648 C CA . HIS A 1 106 ? 16.406 10.953 41.482 1.00 7.94 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A CA 1
+ATOM 649 C C . HIS A 1 106 ? 15.952 9.513 41.226 1.00 8.14 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A C 1
+ATOM 650 O O . HIS A 1 106 ? 16.745 8.713 40.778 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A O 1
+ATOM 651 C CB . HIS A 1 106 ? 17.124 11.553 40.248 1.00 9.36 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A CB 1
+ATOM 652 C CG . HIS A 1 106 ? 16.291 11.591 39.006 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A CG 1
+ATOM 653 N ND1 . HIS A 1 106 ? 15.337 12.559 38.773 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A ND1 1
+ATOM 654 C CD2 . HIS A 1 106 ? 16.275 10.778 37.920 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A CD2 1
+ATOM 655 C CE1 . HIS A 1 106 ? 14.769 12.344 37.598 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A CE1 1
+ATOM 656 N NE2 . HIS A 1 106 ? 15.318 11.267 37.058 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 596 HIS A NE2 1
+ATOM 657 N N . THR A 1 107 ? 14.684 9.162 41.427 1.00 8.09 ? ? ? ? ? ? 597 THR A N 1
+ATOM 658 C CA . THR A 1 107 ? 13.588 10.015 41.887 1.00 8.14 ? ? ? ? ? ? 597 THR A CA 1
+ATOM 659 C C . THR A 1 107 ? 12.621 9.019 42.554 1.00 8.44 ? ? ? ? ? ? 597 THR A C 1
+ATOM 660 O O . THR A 1 107 ? 12.537 7.863 42.132 1.00 9.27 ? ? ? ? ? ? 597 THR A O 1
+ATOM 661 C CB . THR A 1 107 ? 12.857 10.707 40.697 1.00 8.07 ? ? ? ? ? ? 597 THR A CB 1
+ATOM 662 O OG1 . THR A 1 107 ? 11.738 11.439 41.182 1.00 9.27 ? ? ? ? ? ? 597 THR A OG1 1
+ATOM 663 C CG2 . THR A 1 107 ? 12.392 9.693 39.651 1.00 9.25 ? ? ? ? ? ? 597 THR A CG2 1
+ATOM 664 N N . LEU A 1 108 ? 11.864 9.472 43.545 1.00 8.35 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A N 1
+ATOM 665 C CA . LEU A 1 108 ? 10.989 8.568 44.286 1.00 9.50 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A CA 1
+ATOM 666 C C . LEU A 1 108 ? 9.645 8.210 43.673 1.00 9.54 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A C 1
+ATOM 667 O O . LEU A 1 108 ? 9.377 7.040 43.408 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A O 1
+ATOM 668 C CB . LEU A 1 108 ? 10.838 9.074 45.734 1.00 9.29 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A CB 1
+ATOM 669 C CG . LEU A 1 108 ? 12.154 9.258 46.501 1.00 9.29 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A CG 1
+ATOM 670 C CD1 . LEU A 1 108 ? 11.970 10.051 47.740 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A CD1 1
+ATOM 671 C CD2 . LEU A 1 108 ? 12.786 7.915 46.818 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 598 LEU A CD2 1
+ATOM 672 N N . ILE A 1 109 ? 8.811 9.206 43.425 1.00 9.46 ? ? ? ? ? ? 599 ILE A N 1
+ATOM 673 C CA . ILE A 1 109 ? 7.468 8.979 42.900 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 599 ILE A CA 1
+ATOM 674 C C . ILE A 1 109 ? 7.327 9.468 41.450 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 599 ILE A C 1
+ATOM 675 O O . ILE A 1 109 ? 7.436 10.658 41.173 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 599 ILE A O 1
+ATOM 676 C CB . ILE A 1 109 ? 6.430 9.675 43.824 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 599 ILE A CB 1
+ATOM 677 C CG1 . ILE A 1 109 ? 6.578 9.192 45.293 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 599 ILE A CG1 1
+ATOM 678 C CG2 . ILE A 1 109 ? 5.029 9.453 43.305 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 599 ILE A CG2 1
+ATOM 679 C CD1 . ILE A 1 109 ? 6.568 7.645 45.498 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 599 ILE A CD1 1
+ATOM 680 N N . TRP A 1 110 ? 7.038 8.546 40.540 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A N 1
+ATOM 681 C CA . TRP A 1 110 ? 6.928 8.863 39.113 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CA 1
+ATOM 682 C C . TRP A 1 110 ? 5.914 7.883 38.485 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A C 1
+ATOM 683 O O . TRP A 1 110 ? 5.631 6.822 39.056 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A O 1
+ATOM 684 C CB . TRP A 1 110 ? 8.323 8.688 38.493 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CB 1
+ATOM 685 C CG . TRP A 1 110 ? 8.523 9.123 37.052 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CG 1
+ATOM 686 C CD1 . TRP A 1 110 ? 7.865 10.117 36.371 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CD1 1
+ATOM 687 C CD2 . TRP A 1 110 ? 9.517 8.620 36.162 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CD2 1
+ATOM 688 N NE1 . TRP A 1 110 ? 8.406 10.267 35.102 1.00 13.78 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A NE1 1
+ATOM 689 C CE2 . TRP A 1 110 ? 9.420 9.362 34.949 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CE2 1
+ATOM 690 C CE3 . TRP A 1 110 ? 10.493 7.612 36.267 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CE3 1
+ATOM 691 C CZ2 . TRP A 1 110 ? 10.270 9.124 33.849 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CZ2 1
+ATOM 692 C CZ3 . TRP A 1 110 ? 11.334 7.376 35.175 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CZ3 1
+ATOM 693 C CH2 . TRP A 1 110 ? 11.216 8.135 33.978 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 600 TRP A CH2 1
+ATOM 694 N N . HIS A 1 111 ? 5.343 8.230 37.326 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A N 1
+ATOM 695 C CA . HIS A 1 111 ? 4.372 7.335 36.675 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A CA 1
+ATOM 696 C C . HIS A 1 111 ? 5.053 6.317 35.755 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A C 1
+ATOM 697 O O . HIS A 1 111 ? 4.422 5.361 35.307 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A O 1
+ATOM 698 C CB . HIS A 1 111 ? 3.323 8.140 35.903 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A CB 1
+ATOM 699 C CG . HIS A 1 111 ? 3.912 9.001 34.841 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A CG 1
+ATOM 700 N ND1 . HIS A 1 111 ? 4.603 10.157 35.128 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A ND1 1
+ATOM 701 C CD2 . HIS A 1 111 ? 4.004 8.826 33.501 1.00 17.39 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A CD2 1
+ATOM 702 C CE1 . HIS A 1 111 ? 5.110 10.657 34.013 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A CE1 1
+ATOM 703 N NE2 . HIS A 1 111 ? 4.761 9.870 33.011 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 601 HIS A NE2 1
+ATOM 704 N N . ASN A 1 112 ? 6.345 6.507 35.506 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 602 ASN A N 1
+ATOM 705 C CA . ASN A 1 112 ? 7.113 5.610 34.658 1.00 21.87 ? ? ? ? ? ? 602 ASN A CA 1
+ATOM 706 C C . ASN A 1 112 ? 8.127 4.831 35.472 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 602 ASN A C 1
+ATOM 707 O O . ASN A 1 112 ? 8.551 5.240 36.557 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 602 ASN A O 1
+ATOM 708 C CB . ASN A 1 112 ? 7.922 6.380 33.613 1.00 24.59 ? ? ? ? ? ? 602 ASN A CB 1
+ATOM 709 C CG . ASN A 1 112 ? 7.121 6.744 32.368 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 602 ASN A CG 1
+ATOM 710 O OD1 . ASN A 1 112 ? 6.090 6.128 32.041 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 602 ASN A OD1 1
+ATOM 711 N ND2 . ASN A 1 112 ? 7.605 7.764 31.650 1.00 29.84 ? ? ? ? ? ? 602 ASN A ND2 1
+ATOM 712 N N . GLN A 1 113 ? 8.585 3.750 34.854 1.00 24.98 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A N 1
+ATOM 713 C CA . GLN A 1 113 ? 9.599 2.878 35.419 1.00 25.68 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A CA 1
+ATOM 714 C C . GLN A 1 113 ? 9.289 2.332 36.803 1.00 23.01 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A C 1
+ATOM 715 O O . GLN A 1 113 ? 10.134 2.400 37.714 1.00 23.45 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A O 1
+ATOM 716 C CB . GLN A 1 113 ? 10.972 3.562 35.353 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A CB 1
+ATOM 717 C CG . GLN A 1 113 ? 11.443 3.709 33.899 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A CG 1
+ATOM 718 C CD . GLN A 1 113 ? 12.862 4.225 33.797 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A CD 1
+ATOM 719 O OE1 . GLN A 1 113 ? 13.107 5.300 33.228 1.00 33.45 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A OE1 1
+ATOM 720 N NE2 . GLN A 1 113 ? 13.814 3.475 34.374 1.00 33.88 ? ? ? ? ? ? 603 GLN A NE2 1
+ATOM 721 N N . ASN A 1 114 ? 8.073 1.798 36.928 1.00 20.85 ? ? ? ? ? ? 604 ASN A N 1
+ATOM 722 C CA . ASN A 1 114 ? 7.592 1.161 38.162 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 604 ASN A CA 1
+ATOM 723 C C . ASN A 1 114 ? 7.675 -0.357 37.950 1.00 18.99 ? ? ? ? ? ? 604 ASN A C 1
+ATOM 724 O O . ASN A 1 114 ? 7.438 -0.822 36.840 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 604 ASN A O 1
+ATOM 725 C CB . ASN A 1 114 ? 6.183 1.634 38.504 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 604 ASN A CB 1
+ATOM 726 C CG . ASN A 1 114 ? 6.193 3.041 39.070 1.00 18.72 ? ? ? ? ? ? 604 ASN A CG 1
+ATOM 727 O OD1 . ASN A 1 114 ? 7.092 3.376 39.851 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 604 ASN A OD1 1
+ATOM 728 N ND2 . ASN A 1 114 ? 5.267 3.891 38.623 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 604 ASN A ND2 1
+ATOM 729 N N . PRO A 1 115 ? 8.077 -1.136 38.990 1.00 17.69 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A N 1
+ATOM 730 C CA . PRO A 1 115 ? 8.197 -2.601 38.854 1.00 17.36 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A CA 1
+ATOM 731 C C . PRO A 1 115 ? 6.858 -3.303 38.643 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A C 1
+ATOM 732 O O . PRO A 1 115 ? 5.821 -2.823 39.124 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A O 1
+ATOM 733 C CB . PRO A 1 115 ? 8.899 -3.010 40.157 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A CB 1
+ATOM 734 C CG . PRO A 1 115 ? 8.427 -2.003 41.135 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A CG 1
+ATOM 735 C CD . PRO A 1 115 ? 8.381 -0.705 40.370 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 605 PRO A CD 1
+ATOM 736 N N . SER A 1 116 ? 6.867 -4.445 37.955 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 606 SER A N 1
+ATOM 737 C CA . SER A 1 116 ? 5.613 -5.143 37.691 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 606 SER A CA 1
+ATOM 738 C C . SER A 1 116 ? 4.811 -5.506 38.942 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 606 SER A C 1
+ATOM 739 O O . SER A 1 116 ? 3.588 -5.426 38.920 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 606 SER A O 1
+ATOM 740 C CB . SER A 1 116 ? 5.811 -6.363 36.769 1.00 21.22 ? ? ? ? ? ? 606 SER A CB 1
+ATOM 741 O OG . SER A 1 116 ? 6.686 -7.328 37.334 1.00 25.84 ? ? ? ? ? ? 606 SER A OG 1
+ATOM 742 N N . TRP A 1 117 ? 5.473 -5.866 40.042 1.00 16.74 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A N 1
+ATOM 743 C CA . TRP A 1 117 ? 4.715 -6.191 41.265 1.00 16.33 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CA 1
+ATOM 744 C C . TRP A 1 117 ? 3.825 -5.007 41.731 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A C 1
+ATOM 745 O O . TRP A 1 117 ? 2.795 -5.204 42.367 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A O 1
+ATOM 746 C CB . TRP A 1 117 ? 5.643 -6.659 42.420 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CB 1
+ATOM 747 C CG . TRP A 1 117 ? 6.618 -5.609 42.981 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CG 1
+ATOM 748 C CD1 . TRP A 1 117 ? 7.930 -5.436 42.620 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CD1 1
+ATOM 749 C CD2 . TRP A 1 117 ? 6.355 -4.629 43.994 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CD2 1
+ATOM 750 N NE1 . TRP A 1 117 ? 8.486 -4.420 43.345 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A NE1 1
+ATOM 751 C CE2 . TRP A 1 117 ? 7.547 -3.902 44.193 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CE2 1
+ATOM 752 C CE3 . TRP A 1 117 ? 5.226 -4.292 44.755 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CE3 1
+ATOM 753 C CZ2 . TRP A 1 117 ? 7.644 -2.854 45.125 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CZ2 1
+ATOM 754 C CZ3 . TRP A 1 117 ? 5.322 -3.258 45.682 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CZ3 1
+ATOM 755 C CH2 . TRP A 1 117 ? 6.524 -2.550 45.859 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 607 TRP A CH2 1
+ATOM 756 N N . LEU A 1 118 ? 4.234 -3.773 41.426 1.00 17.25 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A N 1
+ATOM 757 C CA . LEU A 1 118 ? 3.468 -2.612 41.842 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A CA 1
+ATOM 758 C C . LEU A 1 118 ? 2.344 -2.347 40.860 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A C 1
+ATOM 759 O O . LEU A 1 118 ? 1.177 -2.344 41.243 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A O 1
+ATOM 760 C CB . LEU A 1 118 ? 4.363 -1.370 41.947 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A CB 1
+ATOM 761 C CG . LEU A 1 118 ? 3.726 -0.083 42.492 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A CG 1
+ATOM 762 C CD1 . LEU A 1 118 ? 3.524 -0.203 43.987 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A CD1 1
+ATOM 763 C CD2 . LEU A 1 118 ? 4.595 1.110 42.189 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 608 LEU A CD2 1
+ATOM 764 N N . THR A 1 119 ? 2.691 -2.187 39.581 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 609 THR A N 1
+ATOM 765 C CA . THR A 1 119 ? 1.673 -1.864 38.577 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 609 THR A CA 1
+ATOM 766 C C . THR A 1 119 ? 0.589 -2.934 38.368 1.00 28.56 ? ? ? ? ? ? 609 THR A C 1
+ATOM 767 O O . THR A 1 119 ? -0.521 -2.610 37.943 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 609 THR A O 1
+ATOM 768 C CB . THR A 1 119 ? 2.294 -1.445 37.231 1.00 27.45 ? ? ? ? ? ? 609 THR A CB 1
+ATOM 769 O OG1 . THR A 1 119 ? 3.005 -2.548 36.659 1.00 28.41 ? ? ? ? ? ? 609 THR A OG1 1
+ATOM 770 C CG2 . THR A 1 119 ? 3.253 -0.285 37.431 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 609 THR A CG2 1
+ATOM 771 N N . ASN A 1 120 ? 0.901 -4.184 38.700 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 610 ASN A N 1
+ATOM 772 C CA . ASN A 1 120 ? -0.052 -5.285 38.566 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 610 ASN A CA 1
+ATOM 773 C C . ASN A 1 120 ? -0.599 -5.744 39.909 1.00 32.33 ? ? ? ? ? ? 610 ASN A C 1
+ATOM 774 O O . ASN A 1 120 ? -1.176 -6.829 39.985 1.00 33.65 ? ? ? ? ? ? 610 ASN A O 1
+ATOM 775 C CB . ASN A 1 120 ? 0.593 -6.510 37.906 1.00 34.50 ? ? ? ? ? ? 610 ASN A CB 1
+ATOM 776 C CG . ASN A 1 120 ? 0.848 -6.323 36.428 1.00 36.74 ? ? ? ? ? ? 610 ASN A CG 1
+ATOM 777 O OD1 . ASN A 1 120 ? 1.843 -6.836 35.895 1.00 37.95 ? ? ? ? ? ? 610 ASN A OD1 1
+ATOM 778 N ND2 . ASN A 1 120 ? -0.050 -5.607 35.744 1.00 37.38 ? ? ? ? ? ? 610 ASN A ND2 1
+ATOM 779 N N . GLY A 1 121 ? -0.369 -4.985 40.976 1.00 31.38 ? ? ? ? ? ? 611 GLY A N 1
+ATOM 780 C CA . GLY A 1 121 ? -0.869 -5.402 42.278 1.00 30.87 ? ? ? ? ? ? 611 GLY A CA 1
+ATOM 781 C C . GLY A 1 121 ? -2.325 -5.010 42.479 1.00 30.76 ? ? ? ? ? ? 611 GLY A C 1
+ATOM 782 O O . GLY A 1 121 ? -2.904 -4.360 41.602 1.00 30.48 ? ? ? ? ? ? 611 GLY A O 1
+ATOM 783 N N . ASN A 1 122 ? -2.928 -5.448 43.589 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 612 ASN A N 1
+ATOM 784 C CA . ASN A 1 122 ? -4.315 -5.088 43.914 1.00 30.99 ? ? ? ? ? ? 612 ASN A CA 1
+ATOM 785 C C . ASN A 1 122 ? -4.220 -4.106 45.082 1.00 27.51 ? ? ? ? ? ? 612 ASN A C 1
+ATOM 786 O O . ASN A 1 122 ? -3.914 -4.484 46.216 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 612 ASN A O 1
+ATOM 787 C CB . ASN A 1 122 ? -5.198 -6.327 44.268 1.00 35.14 ? ? ? ? ? ? 612 ASN A CB 1
+ATOM 788 C CG . ASN A 1 122 ? -4.897 -6.918 45.670 1.00 38.55 ? ? ? ? ? ? 612 ASN A CG 1
+ATOM 789 O OD1 . ASN A 1 122 ? -3.799 -7.452 45.918 1.00 40.71 ? ? ? ? ? ? 612 ASN A OD1 1
+ATOM 790 N ND2 . ASN A 1 122 ? -5.879 -6.826 46.586 1.00 39.60 ? ? ? ? ? ? 612 ASN A ND2 1
+ATOM 791 N N . TRP A 1 123 ? -4.403 -2.827 44.776 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A N 1
+ATOM 792 C CA . TRP A 1 123 ? -4.283 -1.796 45.798 1.00 20.49 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CA 1
+ATOM 793 C C . TRP A 1 123 ? -5.533 -0.978 46.026 1.00 18.93 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A C 1
+ATOM 794 O O . TRP A 1 123 ? -6.445 -0.929 45.197 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A O 1
+ATOM 795 C CB . TRP A 1 123 ? -3.152 -0.794 45.438 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CB 1
+ATOM 796 C CG . TRP A 1 123 ? -1.865 -1.396 44.966 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CG 1
+ATOM 797 C CD1 . TRP A 1 123 ? -1.404 -1.447 43.670 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CD1 1
+ATOM 798 C CD2 . TRP A 1 123 ? -0.909 -2.107 45.764 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CD2 1
+ATOM 799 N NE1 . TRP A 1 123 ? -0.231 -2.170 43.619 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A NE1 1
+ATOM 800 C CE2 . TRP A 1 123 ? 0.097 -2.586 44.886 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CE2 1
+ATOM 801 C CE3 . TRP A 1 123 ? -0.807 -2.399 47.134 1.00 15.80 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CE3 1
+ATOM 802 C CZ2 . TRP A 1 123 ? 1.194 -3.349 45.337 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CZ2 1
+ATOM 803 C CZ3 . TRP A 1 123 ? 0.283 -3.157 47.578 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CZ3 1
+ATOM 804 C CH2 . TRP A 1 123 ? 1.266 -3.621 46.674 1.00 14.65 ? ? ? ? ? ? 613 TRP A CH2 1
+ATOM 805 N N . ASN A 1 124 ? -5.552 -0.333 47.179 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 614 ASN A N 1
+ATOM 806 C CA . ASN A 1 124 ? -6.587 0.616 47.534 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 614 ASN A CA 1
+ATOM 807 C C . ASN A 1 124 ? -5.789 1.786 48.132 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 614 ASN A C 1
+ATOM 808 O O . ASN A 1 124 ? -4.554 1.697 48.284 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 614 ASN A O 1
+ATOM 809 C CB . ASN A 1 124 ? -7.633 0.044 48.514 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 614 ASN A CB 1
+ATOM 810 C CG . ASN A 1 124 ? -7.017 -0.612 49.723 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 614 ASN A CG 1
+ATOM 811 O OD1 . ASN A 1 124 ? -6.364 0.024 50.535 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 614 ASN A OD1 1
+ATOM 812 N ND2 . ASN A 1 124 ? -7.219 -1.909 49.837 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 614 ASN A ND2 1
+ATOM 813 N N . ARG A 1 125 ? -6.473 2.886 48.433 1.00 15.45 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A N 1
+ATOM 814 C CA . ARG A 1 125 ? -5.807 4.059 48.967 1.00 15.10 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A CA 1
+ATOM 815 C C . ARG A 1 125 ? -4.887 3.748 50.147 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A C 1
+ATOM 816 O O . ARG A 1 125 ? -3.707 4.102 50.141 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A O 1
+ATOM 817 C CB . ARG A 1 125 ? -6.832 5.118 49.351 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A CB 1
+ATOM 818 C CG . ARG A 1 125 ? -6.241 6.298 50.074 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A CG 1
+ATOM 819 C CD . ARG A 1 125 ? -7.312 7.302 50.370 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A CD 1
+ATOM 820 N NE . ARG A 1 125 ? -6.854 8.349 51.277 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A NE 1
+ATOM 821 C CZ . ARG A 1 125 ? -6.429 9.551 50.882 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A CZ 1
+ATOM 822 N NH1 . ARG A 1 125 ? -6.380 9.874 49.590 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A NH1 1
+ATOM 823 N NH2 . ARG A 1 125 ? -6.152 10.474 51.784 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 615 ARG A NH2 1
+ATOM 824 N N . ASP A 1 126 ? -5.425 3.057 51.145 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 616 ASP A N 1
+ATOM 825 C CA . ASP A 1 126 ? -4.655 2.713 52.328 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 616 ASP A CA 1
+ATOM 826 C C . ASP A 1 126 ? -3.456 1.807 52.102 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 616 ASP A C 1
+ATOM 827 O O . ASP A 1 126 ? -2.371 2.096 52.629 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 616 ASP A O 1
+ATOM 828 C CB . ASP A 1 126 ? -5.580 2.127 53.389 1.00 21.46 ? ? ? ? ? ? 616 ASP A CB 1
+ATOM 829 C CG . ASP A 1 126 ? -6.650 3.110 53.802 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 616 ASP A CG 1
+ATOM 830 O OD1 . ASP A 1 126 ? -6.284 4.218 54.252 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 616 ASP A OD1 1
+ATOM 831 O OD2 . ASP A 1 126 ? -7.849 2.799 53.633 1.00 28.94 ? ? ? ? ? ? 616 ASP A OD2 1
+ATOM 832 N N . SER A 1 127 ? -3.607 0.752 51.305 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 617 SER A N 1
+ATOM 833 C CA . SER A 1 127 ? -2.466 -0.129 51.084 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 617 SER A CA 1
+ATOM 834 C C . SER A 1 127 ? -1.383 0.495 50.188 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 617 SER A C 1
+ATOM 835 O O . SER A 1 127 ? -0.199 0.236 50.396 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 617 SER A O 1
+ATOM 836 C CB . SER A 1 127 ? -2.869 -1.517 50.605 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 617 SER A CB 1
+ATOM 837 O OG . SER A 1 127 ? -3.623 -1.462 49.423 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 617 SER A OG 1
+ATOM 838 N N . LEU A 1 128 ? -1.774 1.353 49.248 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A N 1
+ATOM 839 C CA . LEU A 1 128 ? -0.775 1.994 48.379 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A CA 1
+ATOM 840 C C . LEU A 1 128 ? -0.023 3.086 49.136 1.00 9.82 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A C 1
+ATOM 841 O O . LEU A 1 128 ? 1.161 3.272 48.906 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A O 1
+ATOM 842 C CB . LEU A 1 128 ? -1.393 2.512 47.079 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A CB 1
+ATOM 843 C CG . LEU A 1 128 ? -0.359 2.827 45.986 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A CG 1
+ATOM 844 C CD1 . LEU A 1 128 ? 0.495 1.568 45.651 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A CD1 1
+ATOM 845 C CD2 . LEU A 1 128 ? -1.068 3.369 44.750 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 618 LEU A CD2 1
+ATOM 846 N N . LEU A 1 129 ? -0.685 3.792 50.056 1.00 9.97 ? ? ? ? ? ? 619 LEU A N 1
+ATOM 847 C CA . LEU A 1 129 ? -0.005 4.792 50.879 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 619 LEU A CA 1
+ATOM 848 C C . LEU A 1 129 ? 1.065 4.109 51.735 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 619 LEU A C 1
+ATOM 849 O O . LEU A 1 129 ? 2.139 4.665 51.971 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 619 LEU A O 1
+ATOM 850 C CB . LEU A 1 129 ? -0.984 5.554 51.796 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 619 LEU A CB 1
+ATOM 851 C CG . LEU A 1 129 ? -1.709 6.778 51.185 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 619 LEU A CG 1
+ATOM 852 C CD1 . LEU A 1 129 ? -2.746 7.313 52.179 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 619 LEU A CD1 1
+ATOM 853 C CD2 . LEU A 1 129 ? -0.688 7.902 50.822 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 619 LEU A CD2 1
+ATOM 854 N N . ALA A 1 130 ? 0.774 2.892 52.201 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 620 ALA A N 1
+ATOM 855 C CA . ALA A 1 130 ? 1.741 2.146 53.021 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 620 ALA A CA 1
+ATOM 856 C C . ALA A 1 130 ? 2.967 1.773 52.195 1.00 9.46 ? ? ? ? ? ? 620 ALA A C 1
+ATOM 857 O O . ALA A 1 130 ? 4.088 1.827 52.704 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 620 ALA A O 1
+ATOM 858 C CB . ALA A 1 130 ? 1.093 0.874 53.626 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 620 ALA A CB 1
+ATOM 859 N N . VAL A 1 131 ? 2.751 1.347 50.949 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 621 VAL A N 1
+ATOM 860 C CA . VAL A 1 131 ? 3.858 1.013 50.040 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 621 VAL A CA 1
+ATOM 861 C C . VAL A 1 131 ? 4.702 2.284 49.769 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 621 VAL A C 1
+ATOM 862 O O . VAL A 1 131 ? 5.945 2.240 49.782 1.00 10.12 ? ? ? ? ? ? 621 VAL A O 1
+ATOM 863 C CB . VAL A 1 131 ? 3.352 0.437 48.681 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 621 VAL A CB 1
+ATOM 864 C CG1 . VAL A 1 131 ? 4.512 0.327 47.670 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 621 VAL A CG1 1
+ATOM 865 C CG2 . VAL A 1 131 ? 2.735 -0.949 48.901 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 621 VAL A CG2 1
+ATOM 866 N N . MET A 1 132 ? 4.021 3.408 49.538 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 622 MET A N 1
+ATOM 867 C CA . MET A 1 132 ? 4.710 4.673 49.282 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 622 MET A CA 1
+ATOM 868 C C . MET A 1 132 ? 5.591 5.048 50.473 1.00 9.76 ? ? ? ? ? ? 622 MET A C 1
+ATOM 869 O O . MET A 1 132 ? 6.758 5.392 50.327 1.00 9.72 ? ? ? ? ? ? 622 MET A O 1
+ATOM 870 C CB . MET A 1 132 ? 3.692 5.788 49.046 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 622 MET A CB 1
+ATOM 871 C CG . MET A 1 132 ? 4.362 7.162 48.839 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 622 MET A CG 1
+ATOM 872 S SD . MET A 1 132 ? 3.254 8.586 48.839 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 622 MET A SD 1
+ATOM 873 C CE . MET A 1 132 ? 2.703 8.419 47.297 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 622 MET A CE 1
+ATOM 874 N N . LYS A 1 133 ? 5.024 4.977 51.672 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 623 LYS A N 1
+ATOM 875 C CA . LYS A 1 133 ? 5.759 5.315 52.890 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 623 LYS A CA 1
+ATOM 876 C C . LYS A 1 133 ? 6.951 4.396 53.133 1.00 9.10 ? ? ? ? ? ? 623 LYS A C 1
+ATOM 877 O O . LYS A 1 133 ? 8.010 4.862 53.539 1.00 9.69 ? ? ? ? ? ? 623 LYS A O 1
+ATOM 878 C CB . LYS A 1 133 ? 4.825 5.289 54.112 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 623 LYS A CB 1
+ATOM 879 C CG . LYS A 1 133 ? 5.464 5.848 55.382 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 623 LYS A CG 1
+ATOM 880 C CD . LYS A 1 133 ? 4.515 5.738 56.577 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 623 LYS A CD 1
+ATOM 881 C CE . LYS A 1 133 ? 5.240 5.954 57.939 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 623 LYS A CE 1
+ATOM 882 N NZ . LYS A 1 133 ? 5.820 7.330 58.167 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 623 LYS A NZ 1
+ATOM 883 N N . ASN A 1 134 ? 6.801 3.098 52.886 1.00 9.04 ? ? ? ? ? ? 624 ASN A N 1
+ATOM 884 C CA . ASN A 1 134 ? 7.911 2.167 53.097 1.00 9.13 ? ? ? ? ? ? 624 ASN A CA 1
+ATOM 885 C C . ASN A 1 134 ? 9.057 2.416 52.100 1.00 9.34 ? ? ? ? ? ? 624 ASN A C 1
+ATOM 886 O O . ASN A 1 134 ? 10.248 2.356 52.464 1.00 9.65 ? ? ? ? ? ? 624 ASN A O 1
+ATOM 887 C CB . ASN A 1 134 ? 7.456 0.716 52.955 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 624 ASN A CB 1
+ATOM 888 C CG . ASN A 1 134 ? 8.564 -0.261 53.302 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 624 ASN A CG 1
+ATOM 889 O OD1 . ASN A 1 134 ? 9.196 -0.123 54.333 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 624 ASN A OD1 1
+ATOM 890 N ND2 . ASN A 1 134 ? 8.817 -1.222 52.438 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 624 ASN A ND2 1
+ATOM 891 N N . HIS A 1 135 ? 8.696 2.709 50.847 1.00 8.84 ? ? ? ? ? ? 625 HIS A N 1
+ATOM 892 C CA . HIS A 1 135 ? 9.711 2.972 49.813 1.00 8.77 ? ? ? ? ? ? 625 HIS A CA 1
+ATOM 893 C C . HIS A 1 135 ? 10.495 4.245 50.131 1.00 8.46 ? ? ? ? ? ? 625 HIS A C 1
+ATOM 894 O O . HIS A 1 135 ? 11.738 4.238 50.176 1.00 8.85 ? ? ? ? ? ? 625 HIS A O 1
+ATOM 895 C CB . HIS A 1 135 ? 9.087 3.107 48.427 1.00 8.52 ? ? ? ? ? ? 625 HIS A CB 1
+ATOM 896 C CG . HIS A 1 135 ? 10.107 3.225 47.336 1.00 9.38 ? ? ? ? ? ? 625 HIS A CG 1
+ATOM 897 N ND1 . HIS A 1 135 ? 10.784 2.136 46.830 1.00 8.97 ? ? ? ? ? ? 625 HIS A ND1 1
+ATOM 898 C CD2 . HIS A 1 135 ? 10.620 4.313 46.709 1.00 8.92 ? ? ? ? ? ? 625 HIS A CD2 1
+ATOM 899 C CE1 . HIS A 1 135 ? 11.671 2.545 45.939 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 625 HIS A CE1 1
+ATOM 900 N NE2 . HIS A 1 135 ? 11.588 3.862 45.848 1.00 9.43 ? ? ? ? ? ? 625 HIS A NE2 1
+ATOM 901 N N . ILE A 1 136 ? 9.767 5.331 50.359 1.00 8.47 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A N 1
+ATOM 902 C CA . ILE A 1 136 ? 10.391 6.607 50.669 1.00 8.25 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CA 1
+ATOM 903 C C . ILE A 1 136 ? 11.262 6.554 51.939 1.00 8.45 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A C 1
+ATOM 904 O O . ILE A 1 136 ? 12.402 7.007 51.934 1.00 9.43 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A O 1
+ATOM 905 C CB . ILE A 1 136 ? 9.336 7.715 50.788 1.00 8.46 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CB 1
+ATOM 906 C CG1 . ILE A 1 136 ? 8.700 7.983 49.408 1.00 7.70 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CG1 1
+ATOM 907 C CG2 . ILE A 1 136 ? 9.939 8.990 51.394 1.00 8.27 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CG2 1
+ATOM 908 C CD1 . ILE A 1 136 ? 7.628 9.109 49.417 1.00 7.92 ? ? ? ? ? ? 626 ILE A CD1 1
+ATOM 909 N N . THR A 1 137 ? 10.744 5.987 53.021 1.00 7.57 ? ? ? ? ? ? 627 THR A N 1
+ATOM 910 C CA . THR A 1 137 ? 11.483 5.928 54.281 1.00 8.15 ? ? ? ? ? ? 627 THR A CA 1
+ATOM 911 C C . THR A 1 137 ? 12.722 5.043 54.218 1.00 7.29 ? ? ? ? ? ? 627 THR A C 1
+ATOM 912 O O . THR A 1 137 ? 13.794 5.433 54.695 1.00 8.36 ? ? ? ? ? ? 627 THR A O 1
+ATOM 913 C CB . THR A 1 137 ? 10.571 5.431 55.438 1.00 9.80 ? ? ? ? ? ? 627 THR A CB 1
+ATOM 914 O OG1 . THR A 1 137 ? 9.432 6.305 55.538 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 627 THR A OG1 1
+ATOM 915 C CG2 . THR A 1 137 ? 11.329 5.422 56.764 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 627 THR A CG2 1
+ATOM 916 N N . THR A 1 138 ? 12.590 3.860 53.619 1.00 7.73 ? ? ? ? ? ? 628 THR A N 1
+ATOM 917 C CA . THR A 1 138 ? 13.726 2.926 53.512 1.00 8.21 ? ? ? ? ? ? 628 THR A CA 1
+ATOM 918 C C . THR A 1 138 ? 14.868 3.500 52.651 1.00 8.19 ? ? ? ? ? ? 628 THR A C 1
+ATOM 919 O O . THR A 1 138 ? 16.022 3.463 53.044 1.00 9.68 ? ? ? ? ? ? 628 THR A O 1
+ATOM 920 C CB . THR A 1 138 ? 13.274 1.517 52.973 1.00 8.77 ? ? ? ? ? ? 628 THR A CB 1
+ATOM 921 O OG1 . THR A 1 138 ? 12.290 0.966 53.866 1.00 9.58 ? ? ? ? ? ? 628 THR A OG1 1
+ATOM 922 C CG2 . THR A 1 138 ? 14.462 0.544 52.855 1.00 9.50 ? ? ? ? ? ? 628 THR A CG2 1
+ATOM 923 N N . VAL A 1 139 ? 14.537 4.083 51.503 1.00 8.25 ? ? ? ? ? ? 629 VAL A N 1
+ATOM 924 C CA . VAL A 1 139 ? 15.552 4.643 50.615 1.00 7.68 ? ? ? ? ? ? 629 VAL A CA 1
+ATOM 925 C C . VAL A 1 139 ? 16.220 5.899 51.214 1.00 7.02 ? ? ? ? ? ? 629 VAL A C 1
+ATOM 926 O O . VAL A 1 139 ? 17.450 5.990 51.301 1.00 7.73 ? ? ? ? ? ? 629 VAL A O 1
+ATOM 927 C CB . VAL A 1 139 ? 14.916 4.979 49.221 1.00 8.14 ? ? ? ? ? ? 629 VAL A CB 1
+ATOM 928 C CG1 . VAL A 1 139 ? 15.951 5.696 48.345 1.00 8.60 ? ? ? ? ? ? 629 VAL A CG1 1
+ATOM 929 C CG2 . VAL A 1 139 ? 14.451 3.707 48.524 1.00 8.99 ? ? ? ? ? ? 629 VAL A CG2 1
+ATOM 930 N N . MET A 1 140 ? 15.407 6.849 51.687 1.00 7.56 ? ? ? ? ? ? 630 MET A N 1
+ATOM 931 C CA . MET A 1 140 ? 15.976 8.065 52.251 1.00 7.96 ? ? ? ? ? ? 630 MET A CA 1
+ATOM 932 C C . MET A 1 140 ? 16.794 7.865 53.532 1.00 9.50 ? ? ? ? ? ? 630 MET A C 1
+ATOM 933 O O . MET A 1 140 ? 17.769 8.579 53.744 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 630 MET A O 1
+ATOM 934 C CB . MET A 1 140 ? 14.914 9.151 52.425 1.00 8.46 ? ? ? ? ? ? 630 MET A CB 1
+ATOM 935 C CG . MET A 1 140 ? 14.424 9.705 51.072 1.00 9.69 ? ? ? ? ? ? 630 MET A CG 1
+ATOM 936 S SD . MET A 1 140 ? 13.266 11.064 51.234 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 630 MET A SD 1
+ATOM 937 C CE . MET A 1 140 ? 14.304 12.370 51.922 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 630 MET A CE 1
+ATOM 938 N N . THR A 1 141 ? 16.390 6.944 54.408 1.00 9.97 ? ? ? ? ? ? 631 THR A N 1
+ATOM 939 C CA . THR A 1 141 ? 17.172 6.728 55.644 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 631 THR A CA 1
+ATOM 940 C C . THR A 1 141 ? 18.510 6.048 55.304 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 631 THR A C 1
+ATOM 941 O O . THR A 1 141 ? 19.515 6.312 55.970 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 631 THR A O 1
+ATOM 942 C CB . THR A 1 141 ? 16.406 5.899 56.723 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 631 THR A CB 1
+ATOM 943 O OG1 . THR A 1 141 ? 16.166 4.607 56.214 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 631 THR A OG1 1
+ATOM 944 C CG2 . THR A 1 141 ? 15.060 6.506 57.065 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 631 THR A CG2 1
+ATOM 945 N N . HIS A 1 142 ? 18.554 5.221 54.250 1.00 9.45 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A N 1
+ATOM 946 C CA . HIS A 1 142 ? 19.835 4.604 53.845 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A CA 1
+ATOM 947 C C . HIS A 1 142 ? 20.846 5.692 53.435 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A C 1
+ATOM 948 O O . HIS A 1 142 ? 22.060 5.537 53.611 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A O 1
+ATOM 949 C CB . HIS A 1 142 ? 19.654 3.618 52.668 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A CB 1
+ATOM 950 C CG . HIS A 1 142 ? 20.881 2.814 52.356 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A CG 1
+ATOM 951 N ND1 . HIS A 1 142 ? 21.407 1.890 53.232 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A ND1 1
+ATOM 952 C CD2 . HIS A 1 142 ? 21.707 2.820 51.279 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A CD2 1
+ATOM 953 C CE1 . HIS A 1 142 ? 22.504 1.363 52.717 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A CE1 1
+ATOM 954 N NE2 . HIS A 1 142 ? 22.708 1.911 51.530 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 632 HIS A NE2 1
+ATOM 955 N N . TYR A 1 143 ? 20.343 6.775 52.844 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A N 1
+ATOM 956 C CA . TYR A 1 143 ? 21.205 7.900 52.393 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A CA 1
+ATOM 957 C C . TYR A 1 143 ? 21.062 9.158 53.264 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A C 1
+ATOM 958 O O . TYR A 1 143 ? 21.485 10.254 52.867 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A O 1
+ATOM 959 C CB . TYR A 1 143 ? 20.856 8.284 50.927 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A CB 1
+ATOM 960 C CG . TYR A 1 143 ? 21.159 7.203 49.926 1.00 9.18 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A CG 1
+ATOM 961 C CD1 . TYR A 1 143 ? 22.477 6.931 49.559 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A CD1 1
+ATOM 962 C CD2 . TYR A 1 143 ? 20.147 6.389 49.409 1.00 8.30 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A CD2 1
+ATOM 963 C CE1 . TYR A 1 143 ? 22.783 5.867 48.713 1.00 9.63 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A CE1 1
+ATOM 964 C CE2 . TYR A 1 143 ? 20.451 5.322 48.559 1.00 8.42 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A CE2 1
+ATOM 965 C CZ . TYR A 1 143 ? 21.781 5.062 48.217 1.00 8.06 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A CZ 1
+ATOM 966 O OH . TYR A 1 143 ? 22.102 3.985 47.432 1.00 9.73 ? ? ? ? ? ? 633 TYR A OH 1
+ATOM 967 N N . LYS A 1 144 ? 20.561 8.991 54.479 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A N 1
+ATOM 968 C CA . LYS A 1 144 ? 20.287 10.133 55.342 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A CA 1
+ATOM 969 C C . LYS A 1 144 ? 21.496 11.034 55.540 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A C 1
+ATOM 970 O O . LYS A 1 144 ? 22.575 10.566 55.904 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A O 1
+ATOM 971 C CB . LYS A 1 144 ? 19.724 9.646 56.684 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A CB 1
+ATOM 972 C CG . LYS A 1 144 ? 19.116 10.726 57.556 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A CG 1
+ATOM 973 C CD . LYS A 1 144 ? 18.686 10.132 58.901 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A CD 1
+ATOM 974 C CE . LYS A 1 144 ? 17.912 11.129 59.780 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A CE 1
+ATOM 975 N NZ . LYS A 1 144 ? 18.737 12.274 60.284 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 634 LYS A NZ 1
+ATOM 976 N N . GLY A 1 145 ? 21.310 12.328 55.266 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 635 GLY A N 1
+ATOM 977 C CA . GLY A 1 145 ? 22.365 13.307 55.428 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 635 GLY A CA 1
+ATOM 978 C C . GLY A 1 145 ? 23.446 13.242 54.364 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 635 GLY A C 1
+ATOM 979 O O . GLY A 1 145 ? 24.376 14.023 54.404 1.00 17.72 ? ? ? ? ? ? 635 GLY A O 1
+ATOM 980 N N . LYS A 1 146 ? 23.330 12.357 53.387 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A N 1
+ATOM 981 C CA . LYS A 1 146 ? 24.367 12.258 52.352 1.00 17.83 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A CA 1
+ATOM 982 C C . LYS A 1 146 ? 23.952 12.805 50.971 1.00 16.79 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A C 1
+ATOM 983 O O . LYS A 1 146 ? 24.806 12.982 50.103 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A O 1
+ATOM 984 C CB . LYS A 1 146 ? 24.800 10.799 52.200 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A CB 1
+ATOM 985 C CG . LYS A 1 146 ? 25.283 10.143 53.512 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A CG 1
+ATOM 986 C CD . LYS A 1 146 ? 25.456 8.628 53.310 1.00 30.78 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A CD 1
+ATOM 987 C CE . LYS A 1 146 ? 26.162 7.910 54.490 1.00 32.89 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A CE 1
+ATOM 988 N NZ . LYS A 1 146 ? 26.576 6.515 54.054 1.00 34.45 ? ? ? ? ? ? 636 LYS A NZ 1
+ATOM 989 N N . ILE A 1 147 ? 22.645 12.974 50.750 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 637 ILE A N 1
+ATOM 990 C CA . ILE A 1 147 ? 22.108 13.484 49.479 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 637 ILE A CA 1
+ATOM 991 C C . ILE A 1 147 ? 21.426 14.839 49.746 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 637 ILE A C 1
+ATOM 992 O O . ILE A 1 147 ? 20.469 14.934 50.507 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 637 ILE A O 1
+ATOM 993 C CB . ILE A 1 147 ? 21.204 12.410 48.807 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 637 ILE A CB 1
+ATOM 994 C CG1 . ILE A 1 147 ? 22.114 11.270 48.326 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 637 ILE A CG1 1
+ATOM 995 C CG2 . ILE A 1 147 ? 20.310 13.030 47.717 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 637 ILE A CG2 1
+ATOM 996 C CD1 . ILE A 1 147 ? 21.413 10.105 47.691 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 637 ILE A CD1 1
+ATOM 997 N N . VAL A 1 148 ? 21.953 15.894 49.122 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 638 VAL A N 1
+ATOM 998 C CA . VAL A 1 148 ? 21.474 17.254 49.358 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 638 VAL A CA 1
+ATOM 999 C C . VAL A 1 148 ? 20.144 17.688 48.766 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 638 VAL A C 1
+ATOM 1000 O O . VAL A 1 148 ? 19.450 18.498 49.364 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 638 VAL A O 1
+ATOM 1001 C CB . VAL A 1 148 ? 22.581 18.297 49.031 1.00 17.00 ? ? ? ? ? ? 638 VAL A CB 1
+ATOM 1002 C CG1 . VAL A 1 148 ? 23.762 18.086 49.981 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 638 VAL A CG1 1
+ATOM 1003 C CG2 . VAL A 1 148 ? 23.038 18.178 47.553 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 638 VAL A CG2 1
+ATOM 1004 N N . GLU A 1 149 ? 19.798 17.177 47.600 1.00 8.63 ? ? ? ? ? ? 639 GLU A N 1
+ATOM 1005 C CA . GLU A 1 149 ? 18.542 17.525 46.970 1.00 8.26 ? ? ? ? ? ? 639 GLU A CA 1
+ATOM 1006 C C . GLU A 1 149 ? 17.908 16.218 46.504 1.00 6.89 ? ? ? ? ? ? 639 GLU A C 1
+ATOM 1007 O O . GLU A 1 149 ? 18.586 15.381 45.914 1.00 7.18 ? ? ? ? ? ? 639 GLU A O 1
+ATOM 1008 C CB . GLU A 1 149 ? 18.788 18.410 45.728 1.00 8.85 ? ? ? ? ? ? 639 GLU A CB 1
+ATOM 1009 C CG . GLU A 1 149 ? 19.502 19.743 46.020 1.00 9.27 ? ? ? ? ? ? 639 GLU A CG 1
+ATOM 1010 C CD . GLU A 1 149 ? 19.635 20.649 44.793 1.00 9.86 ? ? ? ? ? ? 639 GLU A CD 1
+ATOM 1011 O OE1 . GLU A 1 149 ? 19.007 20.376 43.745 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 639 GLU A OE1 1
+ATOM 1012 O OE2 . GLU A 1 149 ? 20.360 21.643 44.892 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 639 GLU A OE2 1
+ATOM 1013 N N . TRP A 1 150 ? 16.612 16.067 46.762 1.00 6.79 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A N 1
+ATOM 1014 C CA . TRP A 1 150 ? 15.852 14.892 46.353 1.00 6.60 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CA 1
+ATOM 1015 C C . TRP A 1 150 ? 14.703 15.271 45.443 1.00 5.08 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A C 1
+ATOM 1016 O O . TRP A 1 150 ? 13.940 16.146 45.806 1.00 6.57 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A O 1
+ATOM 1017 C CB . TRP A 1 150 ? 15.208 14.192 47.591 1.00 8.03 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CB 1
+ATOM 1018 C CG . TRP A 1 150 ? 16.067 13.127 48.235 1.00 9.68 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CG 1
+ATOM 1019 C CD1 . TRP A 1 150 ? 16.858 13.255 49.352 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CD1 1
+ATOM 1020 C CD2 . TRP A 1 150 ? 16.252 11.789 47.764 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CD2 1
+ATOM 1021 N NE1 . TRP A 1 150 ? 17.516 12.076 49.588 1.00 11.42 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A NE1 1
+ATOM 1022 C CE2 . TRP A 1 150 ? 17.172 11.163 48.634 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CE2 1
+ATOM 1023 C CE3 . TRP A 1 150 ? 15.739 11.064 46.675 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CE3 1
+ATOM 1024 C CZ2 . TRP A 1 150 ? 17.597 9.836 48.450 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CZ2 1
+ATOM 1025 C CZ3 . TRP A 1 150 ? 16.163 9.745 46.486 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CZ3 1
+ATOM 1026 C CH2 . TRP A 1 150 ? 17.081 9.152 47.370 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 640 TRP A CH2 1
+ATOM 1027 N N . ASP A 1 151 ? 14.581 14.603 44.296 1.00 6.32 ? ? ? ? ? ? 641 ASP A N 1
+ATOM 1028 C CA . ASP A 1 151 ? 13.427 14.793 43.413 1.00 5.74 ? ? ? ? ? ? 641 ASP A CA 1
+ATOM 1029 C C . ASP A 1 151 ? 12.404 13.791 44.017 1.00 6.88 ? ? ? ? ? ? 641 ASP A C 1
+ATOM 1030 O O . ASP A 1 151 ? 12.430 12.580 43.713 1.00 7.88 ? ? ? ? ? ? 641 ASP A O 1
+ATOM 1031 C CB . ASP A 1 151 ? 13.729 14.395 41.970 1.00 6.68 ? ? ? ? ? ? 641 ASP A CB 1
+ATOM 1032 C CG . ASP A 1 151 ? 14.609 15.410 41.234 1.00 8.43 ? ? ? ? ? ? 641 ASP A CG 1
+ATOM 1033 O OD1 . ASP A 1 151 ? 14.662 16.582 41.626 1.00 9.60 ? ? ? ? ? ? 641 ASP A OD1 1
+ATOM 1034 O OD2 . ASP A 1 151 ? 15.230 14.998 40.242 1.00 9.12 ? ? ? ? ? ? 641 ASP A OD2 1
+ATOM 1035 N N . VAL A 1 152 ? 11.570 14.298 44.913 1.00 6.28 ? ? ? ? ? ? 642 VAL A N 1
+ATOM 1036 C CA . VAL A 1 152 ? 10.558 13.467 45.560 1.00 6.92 ? ? ? ? ? ? 642 VAL A CA 1
+ATOM 1037 C C . VAL A 1 152 ? 9.502 12.991 44.579 1.00 8.31 ? ? ? ? ? ? 642 VAL A C 1
+ATOM 1038 O O . VAL A 1 152 ? 9.127 11.813 44.581 1.00 8.14 ? ? ? ? ? ? 642 VAL A O 1
+ATOM 1039 C CB . VAL A 1 152 ? 9.906 14.212 46.732 1.00 7.51 ? ? ? ? ? ? 642 VAL A CB 1
+ATOM 1040 C CG1 . VAL A 1 152 ? 8.736 13.386 47.309 1.00 9.22 ? ? ? ? ? ? 642 VAL A CG1 1
+ATOM 1041 C CG2 . VAL A 1 152 ? 10.958 14.475 47.801 1.00 7.87 ? ? ? ? ? ? 642 VAL A CG2 1
+ATOM 1042 N N . ALA A 1 153 ? 9.044 13.905 43.731 1.00 8.39 ? ? ? ? ? ? 643 ALA A N 1
+ATOM 1043 C CA . ALA A 1 153 ? 8.029 13.599 42.728 1.00 9.29 ? ? ? ? ? ? 643 ALA A CA 1
+ATOM 1044 C C . ALA A 1 153 ? 8.549 14.115 41.393 1.00 9.10 ? ? ? ? ? ? 643 ALA A C 1
+ATOM 1045 O O . ALA A 1 153 ? 9.203 15.156 41.349 1.00 9.25 ? ? ? ? ? ? 643 ALA A O 1
+ATOM 1046 C CB . ALA A 1 153 ? 6.699 14.253 43.081 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 643 ALA A CB 1
+ATOM 1047 N N . ASN A 1 154 ? 8.216 13.417 40.320 1.00 8.51 ? ? ? ? ? ? 644 ASN A N 1
+ATOM 1048 C CA . ASN A 1 154 ? 8.710 13.747 38.978 1.00 8.61 ? ? ? ? ? ? 644 ASN A CA 1
+ATOM 1049 C C . ASN A 1 154 ? 7.612 13.687 37.913 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 644 ASN A C 1
+ATOM 1050 O O . ASN A 1 154 ? 6.837 12.724 37.857 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 644 ASN A O 1
+ATOM 1051 C CB . ASN A 1 154 ? 9.813 12.726 38.645 1.00 9.80 ? ? ? ? ? ? 644 ASN A CB 1
+ATOM 1052 C CG . ASN A 1 154 ? 10.684 13.127 37.456 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 644 ASN A CG 1
+ATOM 1053 O OD1 . ASN A 1 154 ? 11.150 14.266 37.345 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 644 ASN A OD1 1
+ATOM 1054 N ND2 . ASN A 1 154 ? 10.944 12.174 36.587 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 644 ASN A ND2 1
+ATOM 1055 N N . GLU A 1 155 ? 7.487 14.753 37.124 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A N 1
+ATOM 1056 C CA . GLU A 1 155 ? 6.528 14.812 36.008 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A CA 1
+ATOM 1057 C C . GLU A 1 155 ? 5.106 14.379 36.329 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A C 1
+ATOM 1058 O O . GLU A 1 155 ? 4.512 13.605 35.591 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A O 1
+ATOM 1059 C CB . GLU A 1 155 ? 7.070 13.967 34.868 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A CB 1
+ATOM 1060 C CG . GLU A 1 155 ? 8.515 14.289 34.543 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A CG 1
+ATOM 1061 C CD . GLU A 1 155 ? 9.122 13.388 33.479 1.00 15.07 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A CD 1
+ATOM 1062 O OE1 . GLU A 1 155 ? 8.430 12.460 32.978 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A OE1 1
+ATOM 1063 O OE2 . GLU A 1 155 ? 10.323 13.594 33.157 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 645 GLU A OE2 1
+ATOM 1064 N N . CYS A 1 156 ? 4.541 14.929 37.392 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 646 CYS A N 1
+ATOM 1065 C CA . CYS A 1 156 ? 3.190 14.566 37.800 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 646 CYS A CA 1
+ATOM 1066 C C . CYS A 1 156 ? 2.109 15.467 37.211 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 646 CYS A C 1
+ATOM 1067 O O . CYS A 1 156 ? 0.919 15.167 37.363 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 646 CYS A O 1
+ATOM 1068 C CB . CYS A 1 156 ? 3.052 14.628 39.322 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 646 CYS A CB 1
+ATOM 1069 S SG . CYS A 1 156 ? 4.185 13.520 40.280 1.00 17.92 ? ? ? ? ? ? 646 CYS A SG 1
+ATOM 1070 N N . MET A 1 157 ? 2.489 16.591 36.599 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 647 MET A N 1
+ATOM 1071 C CA . MET A 1 157 ? 1.483 17.510 36.051 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 647 MET A CA 1
+ATOM 1072 C C . MET A 1 157 ? 1.198 17.166 34.612 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 647 MET A C 1
+ATOM 1073 O O . MET A 1 157 ? 2.104 16.846 33.855 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 647 MET A O 1
+ATOM 1074 C CB . MET A 1 157 ? 1.957 18.971 36.140 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 647 MET A CB 1
+ATOM 1075 C CG . MET A 1 157 ? 0.914 20.014 35.716 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 647 MET A CG 1
+ATOM 1076 S SD . MET A 1 157 ? -0.530 20.081 36.774 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 647 MET A SD 1
+ATOM 1077 C CE . MET A 1 157 ? 0.143 20.858 38.208 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 647 MET A CE 1
+ATOM 1078 N N . ASP A 1 158 ? -0.079 17.190 34.253 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 648 ASP A N 1
+ATOM 1079 C CA . ASP A 1 158 ? -0.460 16.910 32.874 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 648 ASP A CA 1
+ATOM 1080 C C . ASP A 1 158 ? 0.135 18.000 31.966 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 648 ASP A C 1
+ATOM 1081 O O . ASP A 1 158 ? 0.278 19.140 32.375 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 648 ASP A O 1
+ATOM 1082 C CB . ASP A 1 158 ? -1.976 16.896 32.728 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 648 ASP A CB 1
+ATOM 1083 C CG . ASP A 1 158 ? -2.401 16.358 31.395 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 648 ASP A CG 1
+ATOM 1084 O OD1 . ASP A 1 158 ? -2.234 15.131 31.173 1.00 25.41 ? ? ? ? ? ? 648 ASP A OD1 1
+ATOM 1085 O OD2 . ASP A 1 158 ? -2.864 17.145 30.535 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 648 ASP A OD2 1
+ATOM 1086 N N . ASP A 1 159 ? 0.480 17.641 30.741 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A N 1
+ATOM 1087 C CA . ASP A 1 159 ? 1.058 18.606 29.805 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A CA 1
+ATOM 1088 C C . ASP A 1 159 ? 0.217 19.825 29.439 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A C 1
+ATOM 1089 O O . ASP A 1 159 ? 0.746 20.875 29.033 1.00 21.52 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A O 1
+ATOM 1090 C CB . ASP A 1 159 ? 1.545 17.893 28.565 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A CB 1
+ATOM 1091 C CG . ASP A 1 159 ? 2.906 17.337 28.763 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A CG 1
+ATOM 1092 O OD1 . ASP A 1 159 ? 3.732 18.045 29.387 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A OD1 1
+ATOM 1093 O OD2 . ASP A 1 159 ? 3.140 16.200 28.329 1.00 27.90 ? ? ? ? ? ? 649 ASP A OD2 1
+ATOM 1094 N N . SER A 1 160 ? -1.090 19.683 29.621 1.00 21.45 ? ? ? ? ? ? 650 SER A N 1
+ATOM 1095 C CA . SER A 1 160 ? -2.040 20.762 29.363 1.00 21.67 ? ? ? ? ? ? 650 SER A CA 1
+ATOM 1096 C C . SER A 1 160 ? -1.963 21.808 30.491 1.00 21.48 ? ? ? ? ? ? 650 SER A C 1
+ATOM 1097 O O . SER A 1 160 ? -2.315 22.975 30.286 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 650 SER A O 1
+ATOM 1098 C CB . SER A 1 160 ? -3.470 20.184 29.305 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 650 SER A CB 1
+ATOM 1099 O OG . SER A 1 160 ? -3.899 19.603 30.554 1.00 24.05 ? ? ? ? ? ? 650 SER A OG 1
+ATOM 1100 N N . GLY A 1 161 ? -1.520 21.372 31.674 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 651 GLY A N 1
+ATOM 1101 C CA . GLY A 1 161 ? -1.470 22.242 32.821 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 651 GLY A CA 1
+ATOM 1102 C C . GLY A 1 161 ? -2.824 22.224 33.497 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 651 GLY A C 1
+ATOM 1103 O O . GLY A 1 161 ? -3.047 22.963 34.438 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 651 GLY A O 1
+ATOM 1104 N N . ASN A 1 162 ? -3.726 21.346 33.060 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 652 ASN A N 1
+ATOM 1105 C CA . ASN A 1 162 ? -5.067 21.281 33.651 1.00 21.03 ? ? ? ? ? ? 652 ASN A CA 1
+ATOM 1106 C C . ASN A 1 162 ? -5.198 20.552 34.968 1.00 20.60 ? ? ? ? ? ? 652 ASN A C 1
+ATOM 1107 O O . ASN A 1 162 ? -6.191 20.683 35.646 1.00 23.64 ? ? ? ? ? ? 652 ASN A O 1
+ATOM 1108 C CB . ASN A 1 162 ? -6.096 20.742 32.651 1.00 22.76 ? ? ? ? ? ? 652 ASN A CB 1
+ATOM 1109 C CG . ASN A 1 162 ? -6.361 21.723 31.514 1.00 25.67 ? ? ? ? ? ? 652 ASN A CG 1
+ATOM 1110 O OD1 . ASN A 1 162 ? -6.396 22.941 31.722 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 652 ASN A OD1 1
+ATOM 1111 N ND2 . ASN A 1 162 ? -6.487 21.206 30.305 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 652 ASN A ND2 1
+ATOM 1112 N N . GLY A 1 163 ? -4.203 19.780 35.341 1.00 19.49 ? ? ? ? ? ? 653 GLY A N 1
+ATOM 1113 C CA . GLY A 1 163 ? -4.281 19.066 36.593 1.00 16.84 ? ? ? ? ? ? 653 GLY A CA 1
+ATOM 1114 C C . GLY A 1 163 ? -3.288 17.939 36.561 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 653 GLY A C 1
+ATOM 1115 O O . GLY A 1 163 ? -2.541 17.769 35.604 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 653 GLY A O 1
+ATOM 1116 N N . LEU A 1 164 ? -3.287 17.154 37.625 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A N 1
+ATOM 1117 C CA . LEU A 1 164 ? -2.363 16.046 37.749 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A CA 1
+ATOM 1118 C C . LEU A 1 164 ? -2.632 14.949 36.729 1.00 16.20 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A C 1
+ATOM 1119 O O . LEU A 1 164 ? -3.781 14.672 36.349 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A O 1
+ATOM 1120 C CB . LEU A 1 164 ? -2.404 15.485 39.190 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A CB 1
+ATOM 1121 C CG . LEU A 1 164 ? -1.999 16.441 40.339 1.00 17.28 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A CG 1
+ATOM 1122 C CD1 . LEU A 1 164 ? -2.341 15.847 41.727 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A CD1 1
+ATOM 1123 C CD2 . LEU A 1 164 ? -0.529 16.707 40.232 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 654 LEU A CD2 1
+ATOM 1124 N N . ARG A 1 165 ? -1.554 14.332 36.291 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A N 1
+ATOM 1125 C CA . ARG A 1 165 ? -1.551 13.254 35.321 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A CA 1
+ATOM 1126 C C . ARG A 1 165 ? -2.132 11.956 35.926 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A C 1
+ATOM 1127 O O . ARG A 1 165 ? -1.944 11.673 37.124 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A O 1
+ATOM 1128 C CB . ARG A 1 165 ? -0.080 13.073 34.942 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A CB 1
+ATOM 1129 C CG . ARG A 1 165 ? 0.258 12.001 34.021 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A CG 1
+ATOM 1130 C CD . ARG A 1 165 ? 1.743 11.779 34.062 1.00 21.00 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A CD 1
+ATOM 1131 N NE . ARG A 1 165 ? 2.529 12.917 33.568 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A NE 1
+ATOM 1132 C CZ . ARG A 1 165 ? 2.724 13.216 32.279 1.00 23.89 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A CZ 1
+ATOM 1133 N NH1 . ARG A 1 165 ? 2.157 12.478 31.324 1.00 24.61 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A NH1 1
+ATOM 1134 N NH2 . ARG A 1 165 ? 3.602 14.159 31.927 1.00 23.30 ? ? ? ? ? ? 655 ARG A NH2 1
+ATOM 1135 N N . SER A 1 166 ? -2.848 11.167 35.143 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 656 SER A N 1
+ATOM 1136 C CA . SER A 1 166 ? -3.339 9.919 35.723 1.00 17.88 ? ? ? ? ? ? 656 SER A CA 1
+ATOM 1137 C C . SER A 1 166 ? -2.115 8.969 35.818 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 656 SER A C 1
+ATOM 1138 O O . SER A 1 166 ? -1.179 9.044 35.004 1.00 17.81 ? ? ? ? ? ? 656 SER A O 1
+ATOM 1139 C CB . SER A 1 166 ? -4.535 9.341 34.935 1.00 20.25 ? ? ? ? ? ? 656 SER A CB 1
+ATOM 1140 O OG . SER A 1 166 ? -4.134 8.362 34.006 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 656 SER A OG 1
+ATOM 1141 N N . SER A 1 167 ? -2.042 8.237 36.925 1.00 15.62 ? ? ? ? ? ? 657 SER A N 1
+ATOM 1142 C CA . SER A 1 167 ? -0.958 7.298 37.208 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 657 SER A CA 1
+ATOM 1143 C C . SER A 1 167 ? -1.453 6.353 38.303 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 657 SER A C 1
+ATOM 1144 O O . SER A 1 167 ? -2.510 6.607 38.915 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 657 SER A O 1
+ATOM 1145 C CB . SER A 1 167 ? 0.287 8.049 37.709 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 657 SER A CB 1
+ATOM 1146 O OG . SER A 1 167 ? 0.100 8.611 38.982 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 657 SER A OG 1
+ATOM 1147 N N . ILE A 1 168 ? -0.703 5.286 38.586 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A N 1
+ATOM 1148 C CA . ILE A 1 168 ? -1.144 4.377 39.644 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A CA 1
+ATOM 1149 C C . ILE A 1 168 ? -1.325 5.135 40.977 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A C 1
+ATOM 1150 O O . ILE A 1 168 ? -2.355 4.987 41.642 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A O 1
+ATOM 1151 C CB . ILE A 1 168 ? -0.216 3.135 39.790 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A CB 1
+ATOM 1152 C CG1 . ILE A 1 168 ? -0.814 2.160 40.805 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A CG1 1
+ATOM 1153 C CG2 . ILE A 1 168 ? 1.204 3.534 40.192 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A CG2 1
+ATOM 1154 C CD1 . ILE A 1 168 ? -0.043 0.860 40.917 1.00 18.43 ? ? ? ? ? ? 658 ILE A CD1 1
+ATOM 1155 N N . TRP A 1 169 ? -0.403 6.044 41.307 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A N 1
+ATOM 1156 C CA . TRP A 1 169 ? -0.477 6.812 42.572 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CA 1
+ATOM 1157 C C . TRP A 1 169 ? -1.685 7.733 42.593 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A C 1
+ATOM 1158 O O . TRP A 1 169 ? -2.440 7.763 43.551 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A O 1
+ATOM 1159 C CB . TRP A 1 169 ? 0.782 7.668 42.804 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CB 1
+ATOM 1160 C CG . TRP A 1 169 ? 2.058 6.924 42.617 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CG 1
+ATOM 1161 C CD1 . TRP A 1 169 ? 2.896 6.974 41.529 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CD1 1
+ATOM 1162 C CD2 . TRP A 1 169 ? 2.618 5.959 43.518 1.00 12.83 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CD2 1
+ATOM 1163 N NE1 . TRP A 1 169 ? 3.936 6.084 41.700 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A NE1 1
+ATOM 1164 C CE2 . TRP A 1 169 ? 3.787 5.446 42.912 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CE2 1
+ATOM 1165 C CE3 . TRP A 1 169 ? 2.238 5.476 44.777 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CE3 1
+ATOM 1166 C CZ2 . TRP A 1 169 ? 4.587 4.459 43.533 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CZ2 1
+ATOM 1167 C CZ3 . TRP A 1 169 ? 3.032 4.491 45.401 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CZ3 1
+ATOM 1168 C CH2 . TRP A 1 169 ? 4.190 3.998 44.774 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 659 TRP A CH2 1
+ATOM 1169 N N . ARG A 1 170 ? -1.869 8.482 41.523 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A N 1
+ATOM 1170 C CA . ARG A 1 170 ? -2.980 9.421 41.439 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A CA 1
+ATOM 1171 C C . ARG A 1 170 ? -4.355 8.767 41.432 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A C 1
+ATOM 1172 O O . ARG A 1 170 ? -5.277 9.235 42.104 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A O 1
+ATOM 1173 C CB . ARG A 1 170 ? -2.816 10.288 40.173 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A CB 1
+ATOM 1174 C CG . ARG A 1 170 ? -4.019 11.178 39.823 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A CG 1
+ATOM 1175 C CD . ARG A 1 170 ? -4.251 12.236 40.873 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A CD 1
+ATOM 1176 N NE . ARG A 1 170 ? -5.450 13.049 40.577 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A NE 1
+ATOM 1177 C CZ . ARG A 1 170 ? -6.699 12.721 40.913 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A CZ 1
+ATOM 1178 N NH1 . ARG A 1 170 ? -6.958 11.573 41.550 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A NH1 1
+ATOM 1179 N NH2 . ARG A 1 170 ? -7.671 13.607 40.725 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 660 ARG A NH2 1
+ATOM 1180 N N . ASN A 1 171 ? -4.489 7.720 40.632 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 661 ASN A N 1
+ATOM 1181 C CA . ASN A 1 171 ? -5.774 7.054 40.453 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 661 ASN A CA 1
+ATOM 1182 C C . ASN A 1 171 ? -6.245 6.292 41.682 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 661 ASN A C 1
+ATOM 1183 O O . ASN A 1 171 ? -7.432 6.375 42.050 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 661 ASN A O 1
+ATOM 1184 C CB . ASN A 1 171 ? -5.735 6.111 39.249 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 661 ASN A CB 1
+ATOM 1185 C CG . ASN A 1 171 ? -5.473 6.837 37.925 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 661 ASN A CG 1
+ATOM 1186 O OD1 . ASN A 1 171 ? -5.419 8.068 37.861 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 661 ASN A OD1 1
+ATOM 1187 N ND2 . ASN A 1 171 ? -5.275 6.057 36.862 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 661 ASN A ND2 1
+ATOM 1188 N N . VAL A 1 172 ? -5.314 5.589 42.333 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 662 VAL A N 1
+ATOM 1189 C CA . VAL A 1 172 ? -5.639 4.799 43.526 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 662 VAL A CA 1
+ATOM 1190 C C . VAL A 1 172 ? -5.733 5.601 44.830 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 662 VAL A C 1
+ATOM 1191 O O . VAL A 1 172 ? -6.685 5.430 45.606 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 662 VAL A O 1
+ATOM 1192 C CB . VAL A 1 172 ? -4.619 3.610 43.687 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 662 VAL A CB 1
+ATOM 1193 C CG1 . VAL A 1 172 ? -4.857 2.863 44.987 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 662 VAL A CG1 1
+ATOM 1194 C CG2 . VAL A 1 172 ? -4.682 2.684 42.481 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 662 VAL A CG2 1
+ATOM 1195 N N . ILE A 1 173 ? -4.759 6.471 45.086 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 663 ILE A N 1
+ATOM 1196 C CA . ILE A 1 173 ? -4.764 7.249 46.312 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 663 ILE A CA 1
+ATOM 1197 C C . ILE A 1 173 ? -5.719 8.432 46.260 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 663 ILE A C 1
+ATOM 1198 O O . ILE A 1 173 ? -6.465 8.668 47.209 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 663 ILE A O 1
+ATOM 1199 C CB . ILE A 1 173 ? -3.326 7.695 46.692 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 663 ILE A CB 1
+ATOM 1200 C CG1 . ILE A 1 173 ? -2.487 6.444 46.996 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 663 ILE A CG1 1
+ATOM 1201 C CG2 . ILE A 1 173 ? -3.325 8.642 47.852 1.00 9.34 ? ? ? ? ? ? 663 ILE A CG2 1
+ATOM 1202 C CD1 . ILE A 1 173 ? -1.021 6.700 47.074 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 663 ILE A CD1 1
+ATOM 1203 N N . GLY A 1 174 ? -5.692 9.191 45.163 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 664 GLY A N 1
+ATOM 1204 C CA . GLY A 1 174 ? -6.573 10.339 45.076 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 664 GLY A CA 1
+ATOM 1205 C C . GLY A 1 174 ? -5.814 11.621 44.833 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 664 GLY A C 1
+ATOM 1206 O O . GLY A 1 174 ? -4.576 11.622 44.723 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 664 GLY A O 1
+ATOM 1207 N N . GLN A 1 175 ? -6.541 12.734 44.871 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A N 1
+ATOM 1208 C CA . GLN A 1 175 ? -5.946 14.027 44.547 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A CA 1
+ATOM 1209 C C . GLN A 1 175 ? -4.881 14.577 45.491 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A C 1
+ATOM 1210 O O . GLN A 1 175 ? -4.077 15.412 45.067 1.00 16.86 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A O 1
+ATOM 1211 C CB . GLN A 1 175 ? -7.028 15.074 44.293 1.00 18.52 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A CB 1
+ATOM 1212 C CG . GLN A 1 175 ? -7.746 15.528 45.540 1.00 24.51 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A CG 1
+ATOM 1213 C CD . GLN A 1 175 ? -8.484 16.875 45.363 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A CD 1
+ATOM 1214 O OE1 . GLN A 1 175 ? -8.431 17.508 44.299 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A OE1 1
+ATOM 1215 N NE2 . GLN A 1 175 ? -9.150 17.318 46.422 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 665 GLN A NE2 1
+ATOM 1216 N N . ASP A 1 176 ? -4.816 14.074 46.724 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 666 ASP A N 1
+ATOM 1217 C CA . ASP A 1 176 ? -3.841 14.553 47.711 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 666 ASP A CA 1
+ATOM 1218 C C . ASP A 1 176 ? -2.598 13.662 47.870 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 666 ASP A C 1
+ATOM 1219 O O . ASP A 1 176 ? -1.857 13.802 48.861 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 666 ASP A O 1
+ATOM 1220 C CB . ASP A 1 176 ? -4.525 14.684 49.078 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 666 ASP A CB 1
+ATOM 1221 C CG . ASP A 1 176 ? -5.128 13.362 49.561 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 666 ASP A CG 1
+ATOM 1222 O OD1 . ASP A 1 176 ? -5.139 12.368 48.804 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 666 ASP A OD1 1
+ATOM 1223 O OD2 . ASP A 1 176 ? -5.602 13.312 50.715 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 666 ASP A OD2 1
+ATOM 1224 N N . TYR A 1 177 ? -2.369 12.747 46.933 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A N 1
+ATOM 1225 C CA . TYR A 1 177 ? -1.232 11.853 47.062 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A CA 1
+ATOM 1226 C C . TYR A 1 177 ? 0.132 12.545 47.210 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A C 1
+ATOM 1227 O O . TYR A 1 177 ? 0.994 12.022 47.909 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A O 1
+ATOM 1228 C CB . TYR A 1 177 ? -1.208 10.808 45.947 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A CB 1
+ATOM 1229 C CG . TYR A 1 177 ? -0.526 11.236 44.655 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A CG 1
+ATOM 1230 C CD1 . TYR A 1 177 ? -1.243 11.893 43.645 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A CD1 1
+ATOM 1231 C CD2 . TYR A 1 177 ? 0.808 10.899 44.406 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A CD2 1
+ATOM 1232 C CE1 . TYR A 1 177 ? -0.648 12.193 42.414 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A CE1 1
+ATOM 1233 C CE2 . TYR A 1 177 ? 1.410 11.193 43.171 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A CE2 1
+ATOM 1234 C CZ . TYR A 1 177 ? 0.667 11.837 42.181 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A CZ 1
+ATOM 1235 O OH . TYR A 1 177 ? 1.246 12.070 40.944 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 667 TYR A OH 1
+ATOM 1236 N N . LEU A 1 178 ? 0.348 13.693 46.557 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 668 LEU A N 1
+ATOM 1237 C CA . LEU A 1 178 ? 1.644 14.385 46.686 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 668 LEU A CA 1
+ATOM 1238 C C . LEU A 1 178 ? 1.882 14.987 48.065 1.00 9.95 ? ? ? ? ? ? 668 LEU A C 1
+ATOM 1239 O O . LEU A 1 178 ? 3.028 15.071 48.522 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 668 LEU A O 1
+ATOM 1240 C CB . LEU A 1 178 ? 1.843 15.449 45.600 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 668 LEU A CB 1
+ATOM 1241 C CG . LEU A 1 178 ? 2.114 14.909 44.192 1.00 13.54 ? ? ? ? ? ? 668 LEU A CG 1
+ATOM 1242 C CD1 . LEU A 1 178 ? 2.257 16.062 43.212 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 668 LEU A CD1 1
+ATOM 1243 C CD2 . LEU A 1 178 ? 3.375 14.054 44.139 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 668 LEU A CD2 1
+ATOM 1244 N N . ASP A 1 179 ? 0.812 15.356 48.769 1.00 9.71 ? ? ? ? ? ? 669 ASP A N 1
+ATOM 1245 C CA . ASP A 1 179 ? 0.973 15.914 50.109 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 669 ASP A CA 1
+ATOM 1246 C C . ASP A 1 179 ? 1.625 14.846 51.021 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 669 ASP A C 1
+ATOM 1247 O O . ASP A 1 179 ? 2.482 15.158 51.854 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 669 ASP A O 1
+ATOM 1248 C CB . ASP A 1 179 ? -0.367 16.318 50.711 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 669 ASP A CB 1
+ATOM 1249 C CG . ASP A 1 179 ? -1.015 17.502 50.002 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 669 ASP A CG 1
+ATOM 1250 O OD1 . ASP A 1 179 ? -0.452 18.079 49.056 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 669 ASP A OD1 1
+ATOM 1251 O OD2 . ASP A 1 179 ? -2.120 17.874 50.434 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 669 ASP A OD2 1
+ATOM 1252 N N . TYR A 1 180 ? 1.205 13.594 50.846 1.00 9.93 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A N 1
+ATOM 1253 C CA . TYR A 1 180 ? 1.754 12.476 51.618 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A CA 1
+ATOM 1254 C C . TYR A 1 180 ? 3.190 12.201 51.248 1.00 8.85 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A C 1
+ATOM 1255 O O . TYR A 1 180 ? 4.010 12.033 52.124 1.00 9.28 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A O 1
+ATOM 1256 C CB . TYR A 1 180 ? 0.922 11.200 51.415 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A CB 1
+ATOM 1257 C CG . TYR A 1 180 ? -0.376 11.275 52.154 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A CG 1
+ATOM 1258 C CD1 . TYR A 1 180 ? -0.437 10.937 53.508 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A CD1 1
+ATOM 1259 C CD2 . TYR A 1 180 ? -1.530 11.744 51.528 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A CD2 1
+ATOM 1260 C CE1 . TYR A 1 180 ? -1.608 11.062 54.220 1.00 19.48 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A CE1 1
+ATOM 1261 C CE2 . TYR A 1 180 ? -2.709 11.884 52.223 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A CE2 1
+ATOM 1262 C CZ . TYR A 1 180 ? -2.742 11.540 53.573 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A CZ 1
+ATOM 1263 O OH . TYR A 1 180 ? -3.909 11.688 54.283 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 670 TYR A OH 1
+ATOM 1264 N N . ALA A 1 181 ? 3.511 12.205 49.952 1.00 8.46 ? ? ? ? ? ? 671 ALA A N 1
+ATOM 1265 C CA . ALA A 1 181 ? 4.883 11.923 49.522 1.00 7.15 ? ? ? ? ? ? 671 ALA A CA 1
+ATOM 1266 C C . ALA A 1 181 ? 5.856 12.890 50.160 1.00 8.02 ? ? ? ? ? ? 671 ALA A C 1
+ATOM 1267 O O . ALA A 1 181 ? 6.886 12.470 50.708 1.00 8.12 ? ? ? ? ? ? 671 ALA A O 1
+ATOM 1268 C CB . ALA A 1 181 ? 5.012 11.945 48.002 1.00 8.36 ? ? ? ? ? ? 671 ALA A CB 1
+ATOM 1269 N N . PHE A 1 182 ? 5.531 14.186 50.117 1.00 7.83 ? ? ? ? ? ? 672 PHE A N 1
+ATOM 1270 C CA . PHE A 1 182 ? 6.405 15.212 50.717 1.00 8.55 ? ? ? ? ? ? 672 PHE A CA 1
+ATOM 1271 C C . PHE A 1 182 ? 6.507 15.114 52.255 1.00 8.76 ? ? ? ? ? ? 672 PHE A C 1
+ATOM 1272 O O . PHE A 1 182 ? 7.590 15.292 52.812 1.00 9.14 ? ? ? ? ? ? 672 PHE A O 1
+ATOM 1273 C CB . PHE A 1 182 ? 6.022 16.624 50.234 1.00 7.96 ? ? ? ? ? ? 672 PHE A CB 1
+ATOM 1274 C CG . PHE A 1 182 ? 6.538 16.924 48.830 1.00 8.17 ? ? ? ? ? ? 672 PHE A CG 1
+ATOM 1275 C CD1 . PHE A 1 182 ? 7.818 17.444 48.642 1.00 8.70 ? ? ? ? ? ? 672 PHE A CD1 1
+ATOM 1276 C CD2 . PHE A 1 182 ? 5.780 16.604 47.700 1.00 9.12 ? ? ? ? ? ? 672 PHE A CD2 1
+ATOM 1277 C CE1 . PHE A 1 182 ? 8.344 17.629 47.343 1.00 8.63 ? ? ? ? ? ? 672 PHE A CE1 1
+ATOM 1278 C CE2 . PHE A 1 182 ? 6.298 16.786 46.395 1.00 8.84 ? ? ? ? ? ? 672 PHE A CE2 1
+ATOM 1279 C CZ . PHE A 1 182 ? 7.584 17.295 46.231 1.00 8.72 ? ? ? ? ? ? 672 PHE A CZ 1
+ATOM 1280 N N . ARG A 1 183 ? 5.390 14.824 52.927 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A N 1
+ATOM 1281 C CA . ARG A 1 183 ? 5.403 14.642 54.393 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A CA 1
+ATOM 1282 C C . ARG A 1 183 ? 6.265 13.446 54.800 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A C 1
+ATOM 1283 O O . ARG A 1 183 ? 7.131 13.577 55.673 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A O 1
+ATOM 1284 C CB . ARG A 1 183 ? 3.989 14.462 54.922 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A CB 1
+ATOM 1285 C CG . ARG A 1 183 ? 3.223 15.749 55.010 1.00 20.81 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A CG 1
+ATOM 1286 C CD . ARG A 1 183 ? 1.981 15.528 55.843 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A CD 1
+ATOM 1287 N NE . ARG A 1 183 ? 0.799 16.007 55.140 1.00 30.63 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A NE 1
+ATOM 1288 C CZ . ARG A 1 183 ? 0.418 17.280 55.110 1.00 32.65 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A CZ 1
+ATOM 1289 N NH1 . ARG A 1 183 ? 1.138 18.205 55.756 1.00 33.81 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A NH1 1
+ATOM 1290 N NH2 . ARG A 1 183 ? -0.681 17.625 54.429 1.00 34.41 ? ? ? ? ? ? 673 ARG A NH2 1
+ATOM 1291 N N . TYR A 1 184 ? 6.108 12.318 54.095 1.00 9.91 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A N 1
+ATOM 1292 C CA . TYR A 1 184 ? 6.900 11.109 54.379 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A CA 1
+ATOM 1293 C C . TYR A 1 184 ? 8.390 11.389 54.172 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A C 1
+ATOM 1294 O O . TYR A 1 184 ? 9.232 10.950 54.944 1.00 9.86 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A O 1
+ATOM 1295 C CB . TYR A 1 184 ? 6.497 9.928 53.473 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A CB 1
+ATOM 1296 C CG . TYR A 1 184 ? 5.101 9.408 53.667 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A CG 1
+ATOM 1297 C CD1 . TYR A 1 184 ? 4.442 9.582 54.876 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A CD1 1
+ATOM 1298 C CD2 . TYR A 1 184 ? 4.448 8.708 52.645 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A CD2 1
+ATOM 1299 C CE1 . TYR A 1 184 ? 3.151 9.066 55.071 1.00 13.55 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A CE1 1
+ATOM 1300 C CE2 . TYR A 1 184 ? 3.166 8.186 52.828 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A CE2 1
+ATOM 1301 C CZ . TYR A 1 184 ? 2.536 8.371 54.043 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A CZ 1
+ATOM 1302 O OH . TYR A 1 184 ? 1.288 7.838 54.271 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 674 TYR A OH 1
+ATOM 1303 N N . ALA A 1 185 ? 8.709 12.141 53.118 1.00 8.57 ? ? ? ? ? ? 675 ALA A N 1
+ATOM 1304 C CA . ALA A 1 185 ? 10.098 12.455 52.803 1.00 9.05 ? ? ? ? ? ? 675 ALA A CA 1
+ATOM 1305 C C . ALA A 1 185 ? 10.729 13.338 53.863 1.00 7.95 ? ? ? ? ? ? 675 ALA A C 1
+ATOM 1306 O O . ALA A 1 185 ? 11.866 13.094 54.271 1.00 9.48 ? ? ? ? ? ? 675 ALA A O 1
+ATOM 1307 C CB . ALA A 1 185 ? 10.177 13.115 51.426 1.00 8.33 ? ? ? ? ? ? 675 ALA A CB 1
+ATOM 1308 N N . ARG A 1 186 ? 9.997 14.356 54.310 1.00 8.97 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A N 1
+ATOM 1309 C CA . ARG A 1 186 ? 10.508 15.260 55.338 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A CA 1
+ATOM 1310 C C . ARG A 1 186 ? 10.768 14.508 56.653 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A C 1
+ATOM 1311 O O . ARG A 1 186 ? 11.764 14.769 57.328 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A O 1
+ATOM 1312 C CB . ARG A 1 186 ? 9.548 16.412 55.569 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A CB 1
+ATOM 1313 C CG . ARG A 1 186 ? 9.974 17.330 56.710 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A CG 1
+ATOM 1314 C CD . ARG A 1 186 ? 11.221 18.203 56.350 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A CD 1
+ATOM 1315 N NE . ARG A 1 186 ? 10.812 19.506 55.807 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A NE 1
+ATOM 1316 C CZ . ARG A 1 186 ? 11.319 20.099 54.716 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A CZ 1
+ATOM 1317 N NH1 . ARG A 1 186 ? 12.286 19.525 54.017 1.00 15.32 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A NH1 1
+ATOM 1318 N NH2 . ARG A 1 186 ? 10.852 21.295 54.340 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 676 ARG A NH2 1
+ATOM 1319 N N . GLU A 1 187 ? 9.919 13.539 56.979 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A N 1
+ATOM 1320 C CA . GLU A 1 187 ? 10.125 12.759 58.201 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A CA 1
+ATOM 1321 C C . GLU A 1 187 ? 11.380 11.872 58.070 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A C 1
+ATOM 1322 O O . GLU A 1 187 ? 12.154 11.722 59.039 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A O 1
+ATOM 1323 C CB . GLU A 1 187 ? 8.917 11.865 58.478 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A CB 1
+ATOM 1324 C CG . GLU A 1 187 ? 7.720 12.553 59.115 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A CG 1
+ATOM 1325 C CD . GLU A 1 187 ? 6.383 11.760 58.959 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A CD 1
+ATOM 1326 O OE1 . GLU A 1 187 ? 6.396 10.520 58.692 1.00 34.00 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A OE1 1
+ATOM 1327 O OE2 . GLU A 1 187 ? 5.300 12.405 59.089 1.00 34.87 ? ? ? ? ? ? 677 GLU A OE2 1
+ATOM 1328 N N . ALA A 1 188 ? 11.588 11.286 56.884 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 678 ALA A N 1
+ATOM 1329 C CA . ALA A 1 188 ? 12.717 10.382 56.652 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 678 ALA A CA 1
+ATOM 1330 C C . ALA A 1 188 ? 14.079 11.049 56.774 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 678 ALA A C 1
+ATOM 1331 O O . ALA A 1 188 ? 15.025 10.460 57.331 1.00 13.81 ? ? ? ? ? ? 678 ALA A O 1
+ATOM 1332 C CB . ALA A 1 188 ? 12.572 9.676 55.294 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 678 ALA A CB 1
+ATOM 1333 N N . ASP A 1 189 ? 14.211 12.248 56.208 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 679 ASP A N 1
+ATOM 1334 C CA . ASP A 1 189 ? 15.480 12.969 56.279 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 679 ASP A CA 1
+ATOM 1335 C C . ASP A 1 189 ? 15.165 14.463 56.360 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 679 ASP A C 1
+ATOM 1336 O O . ASP A 1 189 ? 15.082 15.151 55.365 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 679 ASP A O 1
+ATOM 1337 C CB . ASP A 1 189 ? 16.376 12.642 55.075 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 679 ASP A CB 1
+ATOM 1338 C CG . ASP A 1 189 ? 17.734 13.333 55.151 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 679 ASP A CG 1
+ATOM 1339 O OD1 . ASP A 1 189 ? 17.984 14.083 56.108 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 679 ASP A OD1 1
+ATOM 1340 O OD2 . ASP A 1 189 ? 18.572 13.123 54.261 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 679 ASP A OD2 1
+ATOM 1341 N N . PRO A 1 190 ? 15.033 14.985 57.576 1.00 16.78 ? ? ? ? ? ? 680 PRO A N 1
+ATOM 1342 C CA . PRO A 1 190 ? 14.720 16.401 57.769 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 680 PRO A CA 1
+ATOM 1343 C C . PRO A 1 190 ? 15.746 17.403 57.238 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 680 PRO A C 1
+ATOM 1344 O O . PRO A 1 190 ? 15.457 18.595 57.192 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 680 PRO A O 1
+ATOM 1345 C CB . PRO A 1 190 ? 14.531 16.502 59.281 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 680 PRO A CB 1
+ATOM 1346 C CG . PRO A 1 190 ? 15.420 15.418 59.820 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 680 PRO A CG 1
+ATOM 1347 C CD . PRO A 1 190 ? 15.233 14.286 58.863 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 680 PRO A CD 1
+ATOM 1348 N N . ASP A 1 191 ? 16.936 16.937 56.866 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 681 ASP A N 1
+ATOM 1349 C CA . ASP A 1 191 ? 17.977 17.830 56.341 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 681 ASP A CA 1
+ATOM 1350 C C . ASP A 1 191 ? 18.019 17.920 54.799 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 681 ASP A C 1
+ATOM 1351 O O . ASP A 1 191 ? 18.700 18.788 54.237 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 681 ASP A O 1
+ATOM 1352 C CB . ASP A 1 191 ? 19.359 17.445 56.891 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 681 ASP A CB 1
+ATOM 1353 C CG . ASP A 1 191 ? 19.503 17.731 58.405 1.00 23.69 ? ? ? ? ? ? 681 ASP A CG 1
+ATOM 1354 O OD1 . ASP A 1 191 ? 18.952 18.745 58.903 1.00 24.92 ? ? ? ? ? ? 681 ASP A OD1 1
+ATOM 1355 O OD2 . ASP A 1 191 ? 20.169 16.925 59.093 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 681 ASP A OD2 1
+ATOM 1356 N N . ALA A 1 192 ? 17.318 17.014 54.132 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 682 ALA A N 1
+ATOM 1357 C CA . ALA A 1 192 ? 17.284 16.990 52.673 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 682 ALA A CA 1
+ATOM 1358 C C . ALA A 1 192 ? 16.392 18.116 52.125 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 682 ALA A C 1
+ATOM 1359 O O . ALA A 1 192 ? 15.383 18.461 52.740 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 682 ALA A O 1
+ATOM 1360 C CB . ALA A 1 192 ? 16.737 15.648 52.196 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 682 ALA A CB 1
+ATOM 1361 N N . LEU A 1 193 ? 16.783 18.710 50.994 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A N 1
+ATOM 1362 C CA . LEU A 1 193 ? 15.939 19.714 50.349 1.00 9.46 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A CA 1
+ATOM 1363 C C . LEU A 1 193 ? 15.056 18.890 49.415 1.00 8.12 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A C 1
+ATOM 1364 O O . LEU A 1 193 ? 15.547 18.129 48.574 1.00 9.20 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A O 1
+ATOM 1365 C CB . LEU A 1 193 ? 16.763 20.702 49.524 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A CB 1
+ATOM 1366 C CG . LEU A 1 193 ? 17.612 21.595 50.414 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A CG 1
+ATOM 1367 C CD1 . LEU A 1 193 ? 18.590 22.420 49.536 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A CD1 1
+ATOM 1368 C CD2 . LEU A 1 193 ? 16.671 22.476 51.285 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 683 LEU A CD2 1
+ATOM 1369 N N . LEU A 1 194 ? 13.756 19.083 49.534 1.00 6.84 ? ? ? ? ? ? 684 LEU A N 1
+ATOM 1370 C CA . LEU A 1 194 ? 12.775 18.312 48.781 1.00 6.89 ? ? ? ? ? ? 684 LEU A CA 1
+ATOM 1371 C C . LEU A 1 194 ? 12.281 19.076 47.556 1.00 5.32 ? ? ? ? ? ? 684 LEU A C 1
+ATOM 1372 O O . LEU A 1 194 ? 11.767 20.188 47.687 1.00 6.16 ? ? ? ? ? ? 684 LEU A O 1
+ATOM 1373 C CB . LEU A 1 194 ? 11.598 17.963 49.727 1.00 6.91 ? ? ? ? ? ? 684 LEU A CB 1
+ATOM 1374 C CG . LEU A 1 194 ? 12.010 17.349 51.079 1.00 7.28 ? ? ? ? ? ? 684 LEU A CG 1
+ATOM 1375 C CD1 . LEU A 1 194 ? 10.785 17.062 51.844 1.00 8.29 ? ? ? ? ? ? 684 LEU A CD1 1
+ATOM 1376 C CD2 . LEU A 1 194 ? 12.854 16.112 50.873 1.00 7.97 ? ? ? ? ? ? 684 LEU A CD2 1
+ATOM 1377 N N . PHE A 1 195 ? 12.378 18.433 46.400 1.00 5.53 ? ? ? ? ? ? 685 PHE A N 1
+ATOM 1378 C CA . PHE A 1 195 ? 11.986 19.027 45.111 1.00 5.54 ? ? ? ? ? ? 685 PHE A CA 1
+ATOM 1379 C C . PHE A 1 195 ? 10.870 18.310 44.356 1.00 5.42 ? ? ? ? ? ? 685 PHE A C 1
+ATOM 1380 O O . PHE A 1 195 ? 10.746 17.085 44.426 1.00 6.80 ? ? ? ? ? ? 685 PHE A O 1
+ATOM 1381 C CB . PHE A 1 195 ? 13.180 19.007 44.143 1.00 5.66 ? ? ? ? ? ? 685 PHE A CB 1
+ATOM 1382 C CG . PHE A 1 195 ? 14.223 20.039 44.434 1.00 6.45 ? ? ? ? ? ? 685 PHE A CG 1
+ATOM 1383 C CD1 . PHE A 1 195 ? 15.020 19.953 45.571 1.00 7.50 ? ? ? ? ? ? 685 PHE A CD1 1
+ATOM 1384 C CD2 . PHE A 1 195 ? 14.383 21.125 43.586 1.00 7.13 ? ? ? ? ? ? 685 PHE A CD2 1
+ATOM 1385 C CE1 . PHE A 1 195 ? 15.956 20.930 45.876 1.00 8.44 ? ? ? ? ? ? 685 PHE A CE1 1
+ATOM 1386 C CE2 . PHE A 1 195 ? 15.315 22.104 43.887 1.00 9.11 ? ? ? ? ? ? 685 PHE A CE2 1
+ATOM 1387 C CZ . PHE A 1 195 ? 16.104 22.005 45.043 1.00 9.15 ? ? ? ? ? ? 685 PHE A CZ 1
+ATOM 1388 N N . TYR A 1 196 ? 10.107 19.104 43.603 1.00 6.04 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A N 1
+ATOM 1389 C CA . TYR A 1 196 ? 9.105 18.643 42.648 1.00 6.20 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A CA 1
+ATOM 1390 C C . TYR A 1 196 ? 9.828 18.965 41.315 1.00 6.40 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A C 1
+ATOM 1391 O O . TYR A 1 196 ? 10.163 20.125 41.076 1.00 7.61 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A O 1
+ATOM 1392 C CB . TYR A 1 196 ? 7.807 19.436 42.729 1.00 6.67 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A CB 1
+ATOM 1393 C CG . TYR A 1 196 ? 6.907 19.047 41.599 1.00 8.19 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A CG 1
+ATOM 1394 C CD1 . TYR A 1 196 ? 6.213 17.854 41.623 1.00 9.84 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A CD1 1
+ATOM 1395 C CD2 . TYR A 1 196 ? 6.846 19.826 40.440 1.00 9.73 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A CD2 1
+ATOM 1396 C CE1 . TYR A 1 196 ? 5.481 17.418 40.528 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A CE1 1
+ATOM 1397 C CE2 . TYR A 1 196 ? 6.116 19.414 39.324 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A CE2 1
+ATOM 1398 C CZ . TYR A 1 196 ? 5.433 18.199 39.370 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A CZ 1
+ATOM 1399 O OH . TYR A 1 196 ? 4.745 17.746 38.263 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 686 TYR A OH 1
+ATOM 1400 N N . ASN A 1 197 ? 9.999 17.970 40.451 1.00 6.16 ? ? ? ? ? ? 687 ASN A N 1
+ATOM 1401 C CA . ASN A 1 197 ? 10.784 18.095 39.209 1.00 6.41 ? ? ? ? ? ? 687 ASN A CA 1
+ATOM 1402 C C . ASN A 1 197 ? 9.897 17.859 37.988 1.00 7.43 ? ? ? ? ? ? 687 ASN A C 1
+ATOM 1403 O O . ASN A 1 197 ? 9.096 16.917 37.981 1.00 8.20 ? ? ? ? ? ? 687 ASN A O 1
+ATOM 1404 C CB . ASN A 1 197 ? 11.911 17.055 39.263 1.00 6.42 ? ? ? ? ? ? 687 ASN A CB 1
+ATOM 1405 C CG . ASN A 1 197 ? 12.938 17.225 38.151 1.00 7.76 ? ? ? ? ? ? 687 ASN A CG 1
+ATOM 1406 O OD1 . ASN A 1 197 ? 13.545 18.277 38.029 1.00 8.53 ? ? ? ? ? ? 687 ASN A OD1 1
+ATOM 1407 N ND2 . ASN A 1 197 ? 13.186 16.165 37.393 1.00 7.31 ? ? ? ? ? ? 687 ASN A ND2 1
+ATOM 1408 N N . ASP A 1 198 ? 10.016 18.704 36.961 1.00 6.72 ? ? ? ? ? ? 688 ASP A N 1
+ATOM 1409 C CA . ASP A 1 198 ? 9.157 18.534 35.774 1.00 6.46 ? ? ? ? ? ? 688 ASP A CA 1
+ATOM 1410 C C . ASP A 1 198 ? 9.748 19.272 34.568 1.00 6.21 ? ? ? ? ? ? 688 ASP A C 1
+ATOM 1411 O O . ASP A 1 198 ? 10.699 20.038 34.716 1.00 6.93 ? ? ? ? ? ? 688 ASP A O 1
+ATOM 1412 C CB . ASP A 1 198 ? 7.750 19.082 36.080 1.00 7.72 ? ? ? ? ? ? 688 ASP A CB 1
+ATOM 1413 C CG . ASP A 1 198 ? 6.619 18.336 35.344 1.00 7.51 ? ? ? ? ? ? 688 ASP A CG 1
+ATOM 1414 O OD1 . ASP A 1 198 ? 6.851 17.709 34.302 1.00 8.37 ? ? ? ? ? ? 688 ASP A OD1 1
+ATOM 1415 O OD2 . ASP A 1 198 ? 5.464 18.379 35.832 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 688 ASP A OD2 1
+ATOM 1416 N N . TYR A 1 199 ? 9.175 19.030 33.387 1.00 7.40 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A N 1
+ATOM 1417 C CA . TYR A 1 199 ? 9.636 19.662 32.136 1.00 8.13 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A CA 1
+ATOM 1418 C C . TYR A 1 199 ? 8.551 20.619 31.620 1.00 8.50 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A C 1
+ATOM 1419 O O . TYR A 1 199 ? 7.375 20.481 31.967 1.00 8.49 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A O 1
+ATOM 1420 C CB . TYR A 1 199 ? 9.998 18.590 31.083 1.00 8.55 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A CB 1
+ATOM 1421 C CG . TYR A 1 199 ? 8.839 17.688 30.679 1.00 9.89 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A CG 1
+ATOM 1422 C CD1 . TYR A 1 199 ? 7.969 18.061 29.645 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A CD1 1
+ATOM 1423 C CD2 . TYR A 1 199 ? 8.589 16.478 31.340 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A CD2 1
+ATOM 1424 C CE1 . TYR A 1 199 ? 6.876 17.253 29.275 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A CE1 1
+ATOM 1425 C CE2 . TYR A 1 199 ? 7.502 15.672 30.990 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A CE2 1
+ATOM 1426 C CZ . TYR A 1 199 ? 6.643 16.070 29.944 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A CZ 1
+ATOM 1427 O OH . TYR A 1 199 ? 5.550 15.310 29.562 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 689 TYR A OH 1
+ATOM 1428 N N . ASN A 1 200 ? 8.939 21.587 30.778 1.00 9.20 ? ? ? ? ? ? 690 ASN A N 1
+ATOM 1429 C CA . ASN A 1 200 ? 7.984 22.578 30.230 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 690 ASN A CA 1
+ATOM 1430 C C . ASN A 1 200 ? 7.281 23.415 31.301 1.00 9.15 ? ? ? ? ? ? 690 ASN A C 1
+ATOM 1431 O O . ASN A 1 200 ? 6.119 23.775 31.142 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 690 ASN A O 1
+ATOM 1432 C CB . ASN A 1 200 ? 6.921 21.943 29.307 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 690 ASN A CB 1
+ATOM 1433 C CG . ASN A 1 200 ? 7.503 21.349 28.024 1.00 19.88 ? ? ? ? ? ? 690 ASN A CG 1
+ATOM 1434 O OD1 . ASN A 1 200 ? 8.661 21.615 27.662 1.00 24.00 ? ? ? ? ? ? 690 ASN A OD1 1
+ATOM 1435 N ND2 . ASN A 1 200 ? 6.709 20.505 27.331 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 690 ASN A ND2 1
+ATOM 1436 N N . ILE A 1 201 ? 7.991 23.697 32.399 1.00 7.85 ? ? ? ? ? ? 691 ILE A N 1
+ATOM 1437 C CA . ILE A 1 201 ? 7.501 24.520 33.504 1.00 8.08 ? ? ? ? ? ? 691 ILE A CA 1
+ATOM 1438 C C . ILE A 1 201 ? 8.466 25.706 33.794 1.00 8.74 ? ? ? ? ? ? 691 ILE A C 1
+ATOM 1439 O O . ILE A 1 201 ? 8.333 26.421 34.818 1.00 9.11 ? ? ? ? ? ? 691 ILE A O 1
+ATOM 1440 C CB . ILE A 1 201 ? 7.344 23.698 34.824 1.00 7.49 ? ? ? ? ? ? 691 ILE A CB 1
+ATOM 1441 C CG1 . ILE A 1 201 ? 8.690 23.112 35.262 1.00 7.88 ? ? ? ? ? ? 691 ILE A CG1 1
+ATOM 1442 C CG2 . ILE A 1 201 ? 6.312 22.605 34.640 1.00 8.47 ? ? ? ? ? ? 691 ILE A CG2 1
+ATOM 1443 C CD1 . ILE A 1 201 ? 8.745 22.706 36.749 1.00 9.41 ? ? ? ? ? ? 691 ILE A CD1 1
+ATOM 1444 N N . GLU A 1 202 ? 9.386 25.950 32.848 1.00 8.29 ? ? ? ? ? ? 692 GLU A N 1
+ATOM 1445 C CA . GLU A 1 202 ? 10.415 26.991 33.013 1.00 8.57 ? ? ? ? ? ? 692 GLU A CA 1
+ATOM 1446 C C . GLU A 1 202 ? 9.985 28.416 32.636 1.00 9.36 ? ? ? ? ? ? 692 GLU A C 1
+ATOM 1447 O O . GLU A 1 202 ? 10.504 29.387 33.185 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 692 GLU A O 1
+ATOM 1448 C CB . GLU A 1 202 ? 11.672 26.632 32.209 1.00 8.11 ? ? ? ? ? ? 692 GLU A CB 1
+ATOM 1449 C CG . GLU A 1 202 ? 12.273 25.273 32.506 1.00 9.28 ? ? ? ? ? ? 692 GLU A CG 1
+ATOM 1450 C CD . GLU A 1 202 ? 11.681 24.106 31.702 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 692 GLU A CD 1
+ATOM 1451 O OE1 . GLU A 1 202 ? 10.704 24.272 30.918 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 692 GLU A OE1 1
+ATOM 1452 O OE2 . GLU A 1 202 ? 12.219 22.999 31.846 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 692 GLU A OE2 1
+ATOM 1453 N N . ASP A 1 203 ? 9.034 28.519 31.699 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 693 ASP A N 1
+ATOM 1454 C CA . ASP A 1 203 ? 8.544 29.818 31.221 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 693 ASP A CA 1
+ATOM 1455 C C . ASP A 1 203 ? 7.335 30.306 32.025 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 693 ASP A C 1
+ATOM 1456 O O . ASP A 1 203 ? 7.231 30.035 33.230 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 693 ASP A O 1
+ATOM 1457 C CB . ASP A 1 203 ? 8.224 29.741 29.718 1.00 12.00 ? ? ? ? ? ? 693 ASP A CB 1
+ATOM 1458 C CG . ASP A 1 203 ? 7.124 28.713 29.379 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 693 ASP A CG 1
+ATOM 1459 O OD1 . ASP A 1 203 ? 6.433 28.182 30.277 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 693 ASP A OD1 1
+ATOM 1460 O OD2 . ASP A 1 203 ? 6.950 28.421 28.175 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 693 ASP A OD2 1
+ATOM 1461 N N . LEU A 1 204 ? 6.462 31.100 31.392 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 694 LEU A N 1
+ATOM 1462 C CA . LEU A 1 204 ? 5.266 31.590 32.086 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 694 LEU A CA 1
+ATOM 1463 C C . LEU A 1 204 ? 4.001 31.085 31.388 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 694 LEU A C 1
+ATOM 1464 O O . LEU A 1 204 ? 2.966 31.716 31.446 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 694 LEU A O 1
+ATOM 1465 C CB . LEU A 1 204 ? 5.276 33.117 32.223 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 694 LEU A CB 1
+ATOM 1466 C CG . LEU A 1 204 ? 6.448 33.728 33.031 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 694 LEU A CG 1
+ATOM 1467 C CD1 . LEU A 1 204 ? 6.543 35.255 32.797 1.00 13.01 ? ? ? ? ? ? 694 LEU A CD1 1
+ATOM 1468 C CD2 . LEU A 1 204 ? 6.319 33.433 34.547 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 694 LEU A CD2 1
+ATOM 1469 N N . GLY A 1 205 ? 4.108 29.932 30.742 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 695 GLY A N 1
+ATOM 1470 C CA . GLY A 1 205 ? 2.988 29.301 30.055 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 695 GLY A CA 1
+ATOM 1471 C C . GLY A 1 205 ? 2.007 28.563 30.976 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 695 GLY A C 1
+ATOM 1472 O O . GLY A 1 205 ? 2.250 28.458 32.177 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 695 GLY A O 1
+ATOM 1473 N N . PRO A 1 206 ? 0.934 27.964 30.427 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 696 PRO A N 1
+ATOM 1474 C CA . PRO A 1 206 ? -0.049 27.256 31.267 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 696 PRO A CA 1
+ATOM 1475 C C . PRO A 1 206 ? 0.463 26.147 32.191 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 696 PRO A C 1
+ATOM 1476 O O . PRO A 1 206 ? 0.079 26.136 33.358 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 696 PRO A O 1
+ATOM 1477 C CB . PRO A 1 206 ? -1.118 26.773 30.275 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 696 PRO A CB 1
+ATOM 1478 C CG . PRO A 1 206 ? -0.543 26.986 28.910 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 696 PRO A CG 1
+ATOM 1479 C CD . PRO A 1 206 ? 0.480 28.082 29.028 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 696 PRO A CD 1
+ATOM 1480 N N . LYS A 1 207 ? 1.354 25.273 31.728 1.00 10.48 ? ? ? ? ? ? 697 LYS A N 1
+ATOM 1481 C CA . LYS A 1 207 ? 1.850 24.211 32.602 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 697 LYS A CA 1
+ATOM 1482 C C . LYS A 1 207 ? 2.710 24.814 33.722 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 697 LYS A C 1
+ATOM 1483 O O . LYS A 1 207 ? 2.646 24.369 34.871 1.00 9.04 ? ? ? ? ? ? 697 LYS A O 1
+ATOM 1484 C CB . LYS A 1 207 ? 2.647 23.189 31.810 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 697 LYS A CB 1
+ATOM 1485 C CG . LYS A 1 207 ? 2.905 21.906 32.572 1.00 9.66 ? ? ? ? ? ? 697 LYS A CG 1
+ATOM 1486 C CD . LYS A 1 207 ? 3.831 21.005 31.787 1.00 8.50 ? ? ? ? ? ? 697 LYS A CD 1
+ATOM 1487 C CE . LYS A 1 207 ? 4.077 19.644 32.484 1.00 8.97 ? ? ? ? ? ? 697 LYS A CE 1
+ATOM 1488 N NZ . LYS A 1 207 ? 5.049 18.797 31.704 1.00 9.85 ? ? ? ? ? ? 697 LYS A NZ 1
+ATOM 1489 N N . SER A 1 208 ? 3.506 25.839 33.395 1.00 9.18 ? ? ? ? ? ? 698 SER A N 1
+ATOM 1490 C CA . SER A 1 208 ? 4.345 26.512 34.390 1.00 8.89 ? ? ? ? ? ? 698 SER A CA 1
+ATOM 1491 C C . SER A 1 208 ? 3.467 27.158 35.469 1.00 9.65 ? ? ? ? ? ? 698 SER A C 1
+ATOM 1492 O O . SER A 1 208 ? 3.768 27.100 36.676 1.00 9.22 ? ? ? ? ? ? 698 SER A O 1
+ATOM 1493 C CB . SER A 1 208 ? 5.183 27.608 33.731 1.00 9.19 ? ? ? ? ? ? 698 SER A CB 1
+ATOM 1494 O OG . SER A 1 208 ? 5.788 28.397 34.725 1.00 9.94 ? ? ? ? ? ? 698 SER A OG 1
+ATOM 1495 N N . ASN A 1 209 ? 2.399 27.811 35.027 1.00 9.47 ? ? ? ? ? ? 699 ASN A N 1
+ATOM 1496 C CA . ASN A 1 209 ? 1.480 28.458 35.957 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 699 ASN A CA 1
+ATOM 1497 C C . ASN A 1 209 ? 0.766 27.420 36.847 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 699 ASN A C 1
+ATOM 1498 O O . ASN A 1 209 ? 0.525 27.677 38.036 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 699 ASN A O 1
+ATOM 1499 C CB . ASN A 1 209 ? 0.434 29.292 35.208 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 699 ASN A CB 1
+ATOM 1500 C CG . ASN A 1 209 ? 1.020 30.526 34.549 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 699 ASN A CG 1
+ATOM 1501 O OD1 . ASN A 1 209 ? 2.094 31.014 34.912 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 699 ASN A OD1 1
+ATOM 1502 N ND2 . ASN A 1 209 ? 0.305 31.045 33.574 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 699 ASN A ND2 1
+ATOM 1503 N N . ALA A 1 210 ? 0.418 26.268 36.277 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 700 ALA A N 1
+ATOM 1504 C CA . ALA A 1 210 ? -0.248 25.201 37.052 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 700 ALA A CA 1
+ATOM 1505 C C . ALA A 1 210 ? 0.699 24.681 38.147 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 700 ALA A C 1
+ATOM 1506 O O . ALA A 1 210 ? 0.269 24.489 39.285 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 700 ALA A O 1
+ATOM 1507 C CB . ALA A 1 210 ? -0.666 24.059 36.141 1.00 11.97 ? ? ? ? ? ? 700 ALA A CB 1
+ATOM 1508 N N . VAL A 1 211 ? 1.978 24.478 37.824 1.00 8.49 ? ? ? ? ? ? 701 VAL A N 1
+ATOM 1509 C CA . VAL A 1 211 ? 2.963 23.995 38.802 1.00 8.74 ? ? ? ? ? ? 701 VAL A CA 1
+ATOM 1510 C C . VAL A 1 211 ? 3.256 25.039 39.882 1.00 8.75 ? ? ? ? ? ? 701 VAL A C 1
+ATOM 1511 O O . VAL A 1 211 ? 3.299 24.709 41.055 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 701 VAL A O 1
+ATOM 1512 C CB . VAL A 1 211 ? 4.258 23.489 38.132 1.00 7.81 ? ? ? ? ? ? 701 VAL A CB 1
+ATOM 1513 C CG1 . VAL A 1 211 ? 5.328 23.205 39.150 1.00 8.09 ? ? ? ? ? ? 701 VAL A CG1 1
+ATOM 1514 C CG2 . VAL A 1 211 ? 3.981 22.224 37.352 1.00 8.15 ? ? ? ? ? ? 701 VAL A CG2 1
+ATOM 1515 N N . PHE A 1 212 ? 3.402 26.311 39.510 1.00 8.03 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A N 1
+ATOM 1516 C CA . PHE A 1 212 ? 3.640 27.371 40.488 1.00 8.25 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A CA 1
+ATOM 1517 C C . PHE A 1 212 ? 2.477 27.469 41.499 1.00 8.70 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A C 1
+ATOM 1518 O O . PHE A 1 212 ? 2.704 27.552 42.702 1.00 8.94 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A O 1
+ATOM 1519 C CB . PHE A 1 212 ? 3.834 28.733 39.770 1.00 8.60 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A CB 1
+ATOM 1520 C CG . PHE A 1 212 ? 3.889 29.901 40.702 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A CG 1
+ATOM 1521 C CD1 . PHE A 1 212 ? 5.054 30.194 41.388 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A CD1 1
+ATOM 1522 C CD2 . PHE A 1 212 ? 2.748 30.670 40.947 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A CD2 1
+ATOM 1523 C CE1 . PHE A 1 212 ? 5.077 31.235 42.317 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A CE1 1
+ATOM 1524 C CE2 . PHE A 1 212 ? 2.766 31.703 41.871 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A CE2 1
+ATOM 1525 C CZ . PHE A 1 212 ? 3.935 31.983 42.558 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 702 PHE A CZ 1
+ATOM 1526 N N . ASN A 1 213 ? 1.245 27.475 40.996 1.00 9.83 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A N 1
+ATOM 1527 C CA . ASN A 1 213 ? 0.071 27.570 41.868 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A CA 1
+ATOM 1528 C C . ASN A 1 213 ? -0.052 26.323 42.747 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A C 1
+ATOM 1529 O O . ASN A 1 213 ? -0.417 26.445 43.915 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A O 1
+ATOM 1530 C CB . ASN A 1 213 ? -1.204 27.840 41.077 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A CB 1
+ATOM 1531 C CG . ASN A 1 213 ? -1.307 29.292 40.613 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A CG 1
+ATOM 1532 O OD1 . ASN A 1 213 ? -1.029 30.237 41.367 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A OD1 1
+ATOM 1533 N ND2 . ASN A 1 213 ? -1.710 29.476 39.376 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 703 ASN A ND2 1
+ATOM 1534 N N . MET A 1 214 ? 0.317 25.151 42.212 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 704 MET A N 1
+ATOM 1535 C CA . MET A 1 214 ? 0.288 23.918 42.988 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 704 MET A CA 1
+ATOM 1536 C C . MET A 1 214 ? 1.266 24.019 44.172 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 704 MET A C 1
+ATOM 1537 O O . MET A 1 214 ? 0.914 23.738 45.316 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 704 MET A O 1
+ATOM 1538 C CB . MET A 1 214 ? 0.661 22.714 42.117 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 704 MET A CB 1
+ATOM 1539 C CG . MET A 1 214 ? 0.756 21.410 42.921 1.00 14.76 ? ? ? ? ? ? 704 MET A CG 1
+ATOM 1540 S SD . MET A 1 214 ? 1.281 19.965 41.978 1.00 17.19 ? ? ? ? ? ? 704 MET A SD 1
+ATOM 1541 C CE . MET A 1 214 ? 2.907 20.349 41.684 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 704 MET A CE 1
+ATOM 1542 N N . ILE A 1 215 ? 2.491 24.447 43.894 1.00 9.25 ? ? ? ? ? ? 705 ILE A N 1
+ATOM 1543 C CA . ILE A 1 215 ? 3.506 24.549 44.929 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 705 ILE A CA 1
+ATOM 1544 C C . ILE A 1 215 ? 3.175 25.629 45.943 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 705 ILE A C 1
+ATOM 1545 O O . ILE A 1 215 ? 3.331 25.437 47.144 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 705 ILE A O 1
+ATOM 1546 C CB . ILE A 1 215 ? 4.878 24.757 44.286 1.00 9.69 ? ? ? ? ? ? 705 ILE A CB 1
+ATOM 1547 C CG1 . ILE A 1 215 ? 5.251 23.481 43.525 1.00 9.53 ? ? ? ? ? ? 705 ILE A CG1 1
+ATOM 1548 C CG2 . ILE A 1 215 ? 5.907 25.180 45.330 1.00 9.75 ? ? ? ? ? ? 705 ILE A CG2 1
+ATOM 1549 C CD1 . ILE A 1 215 ? 6.561 23.582 42.784 1.00 9.63 ? ? ? ? ? ? 705 ILE A CD1 1
+ATOM 1550 N N . LYS A 1 216 ? 2.686 26.767 45.462 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A N 1
+ATOM 1551 C CA . LYS A 1 216 ? 2.286 27.851 46.354 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A CA 1
+ATOM 1552 C C . LYS A 1 216 ? 1.168 27.356 47.320 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A C 1
+ATOM 1553 O O . LYS A 1 216 ? 1.230 27.593 48.514 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A O 1
+ATOM 1554 C CB . LYS A 1 216 ? 1.803 29.026 45.516 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A CB 1
+ATOM 1555 C CG . LYS A 1 216 ? 1.333 30.215 46.303 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A CG 1
+ATOM 1556 C CD . LYS A 1 216 ? 0.878 31.242 45.282 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A CD 1
+ATOM 1557 C CE . LYS A 1 216 ? -0.112 32.194 45.863 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A CE 1
+ATOM 1558 N NZ . LYS A 1 216 ? 0.573 32.882 46.998 1.00 25.92 ? ? ? ? ? ? 706 LYS A NZ 1
+ATOM 1559 N N . SER A 1 217 ? 0.178 26.648 46.795 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 707 SER A N 1
+ATOM 1560 C CA . SER A 1 217 ? -0.917 26.122 47.595 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 707 SER A CA 1
+ATOM 1561 C C . SER A 1 217 ? -0.433 25.071 48.613 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 707 SER A C 1
+ATOM 1562 O O . SER A 1 217 ? -0.876 25.081 49.771 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 707 SER A O 1
+ATOM 1563 C CB . SER A 1 217 ? -1.968 25.517 46.679 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 707 SER A CB 1
+ATOM 1564 O OG . SER A 1 217 ? -3.012 24.929 47.433 1.00 21.95 ? ? ? ? ? ? 707 SER A OG 1
+ATOM 1565 N N . MET A 1 218 ? 0.461 24.171 48.192 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 708 MET A N 1
+ATOM 1566 C CA . MET A 1 218 ? 1.007 23.146 49.089 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 708 MET A CA 1
+ATOM 1567 C C . MET A 1 218 ? 1.652 23.828 50.278 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 708 MET A C 1
+ATOM 1568 O O . MET A 1 218 ? 1.387 23.458 51.427 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 708 MET A O 1
+ATOM 1569 C CB . MET A 1 218 ? 2.046 22.270 48.385 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 708 MET A CB 1
+ATOM 1570 C CG . MET A 1 218 ? 1.435 21.182 47.533 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 708 MET A CG 1
+ATOM 1571 S SD . MET A 1 218 ? 2.658 20.366 46.455 1.00 21.36 ? ? ? ? ? ? 708 MET A SD 1
+ATOM 1572 C CE . MET A 1 218 ? 3.602 19.453 47.631 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 708 MET A CE 1
+ATOM 1573 N N . LYS A 1 219 ? 2.472 24.849 50.022 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A N 1
+ATOM 1574 C CA . LYS A 1 219 ? 3.114 25.568 51.122 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A CA 1
+ATOM 1575 C C . LYS A 1 219 ? 2.109 26.272 52.032 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A C 1
+ATOM 1576 O O . LYS A 1 219 ? 2.305 26.308 53.256 1.00 19.02 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A O 1
+ATOM 1577 C CB . LYS A 1 219 ? 4.148 26.567 50.615 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A CB 1
+ATOM 1578 C CG . LYS A 1 219 ? 5.314 25.903 49.972 1.00 19.52 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A CG 1
+ATOM 1579 C CD . LYS A 1 219 ? 6.443 26.878 49.675 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A CD 1
+ATOM 1580 C CE . LYS A 1 219 ? 7.261 27.264 50.912 1.00 22.26 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A CE 1
+ATOM 1581 N NZ . LYS A 1 219 ? 8.206 26.178 51.397 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 709 LYS A NZ 1
+ATOM 1582 N N . GLU A 1 220 ? 1.045 26.825 51.464 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A N 1
+ATOM 1583 C CA . GLU A 1 220 ? 0.037 27.495 52.282 1.00 20.71 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A CA 1
+ATOM 1584 C C . GLU A 1 220 ? -0.728 26.526 53.173 1.00 20.14 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A C 1
+ATOM 1585 O O . GLU A 1 220 ? -1.434 26.958 54.073 1.00 20.13 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A O 1
+ATOM 1586 C CB . GLU A 1 220 ? -0.984 28.224 51.432 1.00 22.49 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A CB 1
+ATOM 1587 C CG . GLU A 1 220 ? -0.449 29.431 50.780 1.00 26.82 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A CG 1
+ATOM 1588 C CD . GLU A 1 220 ? -1.500 30.127 49.937 1.00 29.66 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A CD 1
+ATOM 1589 O OE1 . GLU A 1 220 ? -2.505 29.496 49.509 1.00 30.93 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A OE1 1
+ATOM 1590 O OE2 . GLU A 1 220 ? -1.316 31.332 49.715 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 710 GLU A OE2 1
+ATOM 1591 N N . ARG A 1 221 ? -0.649 25.236 52.861 1.00 19.44 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A N 1
+ATOM 1592 C CA . ARG A 1 221 ? -1.330 24.206 53.632 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A CA 1
+ATOM 1593 C C . ARG A 1 221 ? -0.358 23.443 54.524 1.00 19.06 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A C 1
+ATOM 1594 O O . ARG A 1 221 ? -0.668 22.354 54.992 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A O 1
+ATOM 1595 C CB . ARG A 1 221 ? -2.051 23.252 52.680 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A CB 1
+ATOM 1596 C CG . ARG A 1 221 ? -2.986 23.996 51.742 1.00 25.57 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A CG 1
+ATOM 1597 C CD . ARG A 1 221 ? -3.803 23.092 50.817 1.00 26.84 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A CD 1
+ATOM 1598 N NE . ARG A 1 221 ? -3.072 22.501 49.675 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A NE 1
+ATOM 1599 C CZ . ARG A 1 221 ? -2.594 21.262 49.684 1.00 26.18 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A CZ 1
+ATOM 1600 N NH1 . ARG A 1 221 ? -2.713 20.556 50.793 1.00 26.12 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A NH1 1
+ATOM 1601 N NH2 . ARG A 1 221 ? -1.963 20.754 48.629 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 711 ARG A NH2 1
+ATOM 1602 N N . GLY A 1 222 ? 0.844 23.975 54.692 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 712 GLY A N 1
+ATOM 1603 C CA . GLY A 1 222 ? 1.847 23.325 55.526 1.00 17.90 ? ? ? ? ? ? 712 GLY A CA 1
+ATOM 1604 C C . GLY A 1 222 ? 2.567 22.080 55.000 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 712 GLY A C 1
+ATOM 1605 O O . GLY A 1 222 ? 3.190 21.354 55.780 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 712 GLY A O 1
+ATOM 1606 N N . VAL A 1 223 ? 2.474 21.804 53.701 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 713 VAL A N 1
+ATOM 1607 C CA . VAL A 1 223 ? 3.162 20.654 53.125 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 713 VAL A CA 1
+ATOM 1608 C C . VAL A 1 223 ? 4.623 21.060 52.938 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 713 VAL A C 1
+ATOM 1609 O O . VAL A 1 223 ? 4.912 22.100 52.332 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 713 VAL A O 1
+ATOM 1610 C CB . VAL A 1 223 ? 2.567 20.271 51.748 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 713 VAL A CB 1
+ATOM 1611 C CG1 . VAL A 1 223 ? 3.349 19.121 51.117 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 713 VAL A CG1 1
+ATOM 1612 C CG2 . VAL A 1 223 ? 1.119 19.932 51.896 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 713 VAL A CG2 1
+ATOM 1613 N N . PRO A 1 224 ? 5.568 20.229 53.408 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 714 PRO A N 1
+ATOM 1614 C CA . PRO A 1 224 ? 7.002 20.553 53.271 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 714 PRO A CA 1
+ATOM 1615 C C . PRO A 1 224 ? 7.576 20.378 51.865 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 714 PRO A C 1
+ATOM 1616 O O . PRO A 1 224 ? 7.753 19.259 51.401 1.00 18.74 ? ? ? ? ? ? 714 PRO A O 1
+ATOM 1617 C CB . PRO A 1 224 ? 7.688 19.598 54.269 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 714 PRO A CB 1
+ATOM 1618 C CG . PRO A 1 224 ? 6.744 18.384 54.259 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 714 PRO A CG 1
+ATOM 1619 C CD . PRO A 1 224 ? 5.346 18.979 54.174 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 714 PRO A CD 1
+ATOM 1620 N N . ILE A 1 225 ? 7.764 21.474 51.153 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A N 1
+ATOM 1621 C CA . ILE A 1 225 ? 8.377 21.410 49.837 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A CA 1
+ATOM 1622 C C . ILE A 1 225 ? 9.371 22.579 49.796 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A C 1
+ATOM 1623 O O . ILE A 1 225 ? 9.046 23.710 50.203 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A O 1
+ATOM 1624 C CB . ILE A 1 225 ? 7.348 21.415 48.674 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A CB 1
+ATOM 1625 C CG1 . ILE A 1 225 ? 8.103 21.491 47.339 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A CG1 1
+ATOM 1626 C CG2 . ILE A 1 225 ? 6.326 22.510 48.832 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A CG2 1
+ATOM 1627 C CD1 . ILE A 1 225 ? 7.287 21.084 46.141 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 715 ILE A CD1 1
+ATOM 1628 N N . ASP A 1 226 ? 10.607 22.293 49.412 1.00 8.69 ? ? ? ? ? ? 716 ASP A N 1
+ATOM 1629 C CA . ASP A 1 226 ? 11.644 23.324 49.401 1.00 8.51 ? ? ? ? ? ? 716 ASP A CA 1
+ATOM 1630 C C . ASP A 1 226 ? 11.998 23.904 48.026 1.00 8.98 ? ? ? ? ? ? 716 ASP A C 1
+ATOM 1631 O O . ASP A 1 226 ? 12.384 25.075 47.932 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 716 ASP A O 1
+ATOM 1632 C CB . ASP A 1 226 ? 12.947 22.778 50.008 1.00 8.70 ? ? ? ? ? ? 716 ASP A CB 1
+ATOM 1633 C CG . ASP A 1 226 ? 12.749 22.165 51.399 1.00 9.89 ? ? ? ? ? ? 716 ASP A CG 1
+ATOM 1634 O OD1 . ASP A 1 226 ? 12.381 22.911 52.322 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 716 ASP A OD1 1
+ATOM 1635 O OD2 . ASP A 1 226 ? 12.971 20.959 51.564 1.00 9.71 ? ? ? ? ? ? 716 ASP A OD2 1
+ATOM 1636 N N . GLY A 1 227 ? 11.941 23.071 46.991 1.00 7.84 ? ? ? ? ? ? 717 GLY A N 1
+ATOM 1637 C CA . GLY A 1 227 ? 12.349 23.542 45.684 1.00 7.82 ? ? ? ? ? ? 717 GLY A CA 1
+ATOM 1638 C C . GLY A 1 227 ? 11.608 22.999 44.490 1.00 8.89 ? ? ? ? ? ? 717 GLY A C 1
+ATOM 1639 O O . GLY A 1 227 ? 10.743 22.106 44.608 1.00 7.90 ? ? ? ? ? ? 717 GLY A O 1
+ATOM 1640 N N . VAL A 1 228 ? 11.851 23.630 43.337 1.00 7.48 ? ? ? ? ? ? 718 VAL A N 1
+ATOM 1641 C CA . VAL A 1 228 ? 11.249 23.190 42.090 1.00 7.38 ? ? ? ? ? ? 718 VAL A CA 1
+ATOM 1642 C C . VAL A 1 228 ? 12.404 22.899 41.125 1.00 6.95 ? ? ? ? ? ? 718 VAL A C 1
+ATOM 1643 O O . VAL A 1 228 ? 13.389 23.641 41.087 1.00 6.87 ? ? ? ? ? ? 718 VAL A O 1
+ATOM 1644 C CB . VAL A 1 228 ? 10.248 24.250 41.482 1.00 8.29 ? ? ? ? ? ? 718 VAL A CB 1
+ATOM 1645 C CG1 . VAL A 1 228 ? 10.941 25.558 41.143 1.00 8.18 ? ? ? ? ? ? 718 VAL A CG1 1
+ATOM 1646 C CG2 . VAL A 1 228 ? 9.553 23.657 40.241 1.00 7.69 ? ? ? ? ? ? 718 VAL A CG2 1
+ATOM 1647 N N . GLY A 1 229 ? 12.335 21.759 40.463 1.00 5.91 ? ? ? ? ? ? 719 GLY A N 1
+ATOM 1648 C CA . GLY A 1 229 ? 13.366 21.375 39.524 1.00 5.41 ? ? ? ? ? ? 719 GLY A CA 1
+ATOM 1649 C C . GLY A 1 229 ? 12.921 21.629 38.101 1.00 5.85 ? ? ? ? ? ? 719 GLY A C 1
+ATOM 1650 O O . GLY A 1 229 ? 11.891 21.110 37.661 1.00 6.86 ? ? ? ? ? ? 719 GLY A O 1
+ATOM 1651 N N . PHE A 1 230 ? 13.635 22.524 37.422 1.00 6.00 ? ? ? ? ? ? 720 PHE A N 1
+ATOM 1652 C CA . PHE A 1 230 ? 13.355 22.836 36.001 1.00 6.51 ? ? ? ? ? ? 720 PHE A CA 1
+ATOM 1653 C C . PHE A 1 230 ? 14.225 21.848 35.184 1.00 5.39 ? ? ? ? ? ? 720 PHE A C 1
+ATOM 1654 O O . PHE A 1 230 ? 15.464 21.978 35.170 1.00 6.21 ? ? ? ? ? ? 720 PHE A O 1
+ATOM 1655 C CB . PHE A 1 230 ? 13.806 24.275 35.649 1.00 7.21 ? ? ? ? ? ? 720 PHE A CB 1
+ATOM 1656 C CG . PHE A 1 230 ? 12.917 25.392 36.162 1.00 7.00 ? ? ? ? ? ? 720 PHE A CG 1
+ATOM 1657 C CD1 . PHE A 1 230 ? 11.830 25.166 37.016 1.00 6.87 ? ? ? ? ? ? 720 PHE A CD1 1
+ATOM 1658 C CD2 . PHE A 1 230 ? 13.211 26.707 35.797 1.00 7.42 ? ? ? ? ? ? 720 PHE A CD2 1
+ATOM 1659 C CE1 . PHE A 1 230 ? 11.071 26.216 37.481 1.00 7.71 ? ? ? ? ? ? 720 PHE A CE1 1
+ATOM 1660 C CE2 . PHE A 1 230 ? 12.454 27.767 36.262 1.00 8.09 ? ? ? ? ? ? 720 PHE A CE2 1
+ATOM 1661 C CZ . PHE A 1 230 ? 11.380 27.532 37.104 1.00 8.65 ? ? ? ? ? ? 720 PHE A CZ 1
+ATOM 1662 N N . GLN A 1 231 ? 13.618 20.896 34.480 1.00 6.48 ? ? ? ? ? ? 721 GLN A N 1
+ATOM 1663 C CA . GLN A 1 231 ? 14.425 19.919 33.719 1.00 6.29 ? ? ? ? ? ? 721 GLN A CA 1
+ATOM 1664 C C . GLN A 1 231 ? 15.273 20.559 32.622 1.00 6.69 ? ? ? ? ? ? 721 GLN A C 1
+ATOM 1665 O O . GLN A 1 231 ? 16.376 20.105 32.364 1.00 7.22 ? ? ? ? ? ? 721 GLN A O 1
+ATOM 1666 C CB . GLN A 1 231 ? 13.573 18.806 33.140 1.00 6.47 ? ? ? ? ? ? 721 GLN A CB 1
+ATOM 1667 C CG . GLN A 1 231 ? 13.098 17.817 34.207 1.00 7.05 ? ? ? ? ? ? 721 GLN A CG 1
+ATOM 1668 C CD . GLN A 1 231 ? 12.237 16.706 33.603 1.00 9.40 ? ? ? ? ? ? 721 GLN A CD 1
+ATOM 1669 O OE1 . GLN A 1 231 ? 12.263 16.467 32.382 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 721 GLN A OE1 1
+ATOM 1670 N NE2 . GLN A 1 231 ? 11.510 15.984 34.450 1.00 8.66 ? ? ? ? ? ? 721 GLN A NE2 1
+ATOM 1671 N N . CYS A 1 232 ? 14.752 21.614 32.001 1.00 6.63 ? ? ? ? ? ? 722 CYS A N 1
+ATOM 1672 C CA . CYS A 1 232 ? 15.479 22.324 30.946 1.00 7.18 ? ? ? ? ? ? 722 CYS A CA 1
+ATOM 1673 C C . CYS A 1 232 ? 15.826 21.490 29.697 1.00 7.03 ? ? ? ? ? ? 722 CYS A C 1
+ATOM 1674 O O . CYS A 1 232 ? 16.964 21.523 29.229 1.00 7.82 ? ? ? ? ? ? 722 CYS A O 1
+ATOM 1675 C CB . CYS A 1 232 ? 16.737 23.016 31.503 1.00 7.45 ? ? ? ? ? ? 722 CYS A CB 1
+ATOM 1676 S SG . CYS A 1 232 ? 16.407 24.311 32.709 1.00 9.11 ? ? ? ? ? ? 722 CYS A SG 1
+ATOM 1677 N N . HIS A 1 233 ? 14.857 20.733 29.186 1.00 6.91 ? ? ? ? ? ? 723 HIS A N 1
+ATOM 1678 C CA . HIS A 1 233 ? 15.068 19.963 27.945 1.00 7.96 ? ? ? ? ? ? 723 HIS A CA 1
+ATOM 1679 C C . HIS A 1 233 ? 14.607 20.926 26.842 1.00 9.02 ? ? ? ? ? ? 723 HIS A C 1
+ATOM 1680 O O . HIS A 1 233 ? 13.426 20.976 26.492 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 723 HIS A O 1
+ATOM 1681 C CB . HIS A 1 233 ? 14.247 18.665 27.956 1.00 8.58 ? ? ? ? ? ? 723 HIS A CB 1
+ATOM 1682 C CG . HIS A 1 233 ? 14.747 17.659 28.951 1.00 7.86 ? ? ? ? ? ? 723 HIS A CG 1
+ATOM 1683 N ND1 . HIS A 1 233 ? 16.022 17.139 28.910 1.00 7.88 ? ? ? ? ? ? 723 HIS A ND1 1
+ATOM 1684 C CD2 . HIS A 1 233 ? 14.144 17.085 30.020 1.00 8.64 ? ? ? ? ? ? 723 HIS A CD2 1
+ATOM 1685 C CE1 . HIS A 1 233 ? 16.187 16.286 29.910 1.00 8.80 ? ? ? ? ? ? 723 HIS A CE1 1
+ATOM 1686 N NE2 . HIS A 1 233 ? 15.061 16.238 30.598 1.00 8.02 ? ? ? ? ? ? 723 HIS A NE2 1
+ATOM 1687 N N . PHE A 1 234 ? 15.555 21.739 26.377 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A N 1
+ATOM 1688 C CA . PHE A 1 234 ? 15.308 22.800 25.394 1.00 9.17 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A CA 1
+ATOM 1689 C C . PHE A 1 234 ? 15.734 22.499 23.973 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A C 1
+ATOM 1690 O O . PHE A 1 234 ? 16.539 21.622 23.731 1.00 9.08 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A O 1
+ATOM 1691 C CB . PHE A 1 234 ? 16.047 24.064 25.834 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A CB 1
+ATOM 1692 C CG . PHE A 1 234 ? 15.597 24.621 27.170 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A CG 1
+ATOM 1693 C CD1 . PHE A 1 234 ? 14.243 24.799 27.461 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A CD1 1
+ATOM 1694 C CD2 . PHE A 1 234 ? 16.547 25.040 28.116 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A CD2 1
+ATOM 1695 C CE1 . PHE A 1 234 ? 13.846 25.395 28.673 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A CE1 1
+ATOM 1696 C CE2 . PHE A 1 234 ? 16.144 25.640 29.325 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A CE2 1
+ATOM 1697 C CZ . PHE A 1 234 ? 14.793 25.809 29.587 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 724 PHE A CZ 1
+ATOM 1698 N N . ILE A 1 235 ? 15.185 23.262 23.026 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 725 ILE A N 1
+ATOM 1699 C CA . ILE A 1 235 ? 15.577 23.106 21.617 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 725 ILE A CA 1
+ATOM 1700 C C . ILE A 1 235 ? 16.550 24.246 21.268 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 725 ILE A C 1
+ATOM 1701 O O . ILE A 1 235 ? 16.368 25.377 21.709 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 725 ILE A O 1
+ATOM 1702 C CB . ILE A 1 235 ? 14.363 23.170 20.682 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 725 ILE A CB 1
+ATOM 1703 C CG1 . ILE A 1 235 ? 13.355 22.092 21.084 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 725 ILE A CG1 1
+ATOM 1704 C CG2 . ILE A 1 235 ? 14.812 22.917 19.222 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 725 ILE A CG2 1
+ATOM 1705 C CD1 . ILE A 1 235 ? 12.065 22.164 20.322 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 725 ILE A CD1 1
+ATOM 1706 N N . ASN A 1 236 ? 17.570 23.943 20.484 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 726 ASN A N 1
+ATOM 1707 C CA . ASN A 1 236 ? 18.577 24.928 20.077 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 726 ASN A CA 1
+ATOM 1708 C C . ASN A 1 236 ? 17.933 26.161 19.430 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 726 ASN A C 1
+ATOM 1709 O O . ASN A 1 236 ? 16.992 26.033 18.636 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 726 ASN A O 1
+ATOM 1710 C CB . ASN A 1 236 ? 19.500 24.282 19.050 1.00 12.13 ? ? ? ? ? ? 726 ASN A CB 1
+ATOM 1711 C CG . ASN A 1 236 ? 20.780 25.037 18.862 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 726 ASN A CG 1
+ATOM 1712 O OD1 . ASN A 1 236 ? 21.349 25.545 19.824 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 726 ASN A OD1 1
+ATOM 1713 N ND2 . ASN A 1 236 ? 21.281 25.074 17.634 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 726 ASN A ND2 1
+ATOM 1714 N N . GLY A 1 237 ? 18.437 27.338 19.792 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 727 GLY A N 1
+ATOM 1715 C CA . GLY A 1 237 ? 17.932 28.580 19.227 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 727 GLY A CA 1
+ATOM 1716 C C . GLY A 1 237 ? 16.927 29.341 20.074 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 727 GLY A C 1
+ATOM 1717 O O . GLY A 1 237 ? 16.031 30.033 19.555 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 727 GLY A O 1
+ATOM 1718 N N . MET A 1 238 ? 17.073 29.223 21.390 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 728 MET A N 1
+ATOM 1719 C CA . MET A 1 238 ? 16.201 29.913 22.331 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 728 MET A CA 1
+ATOM 1720 C C . MET A 1 238 ? 16.256 31.426 22.104 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 728 MET A C 1
+ATOM 1721 O O . MET A 1 238 ? 17.348 32.004 21.985 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 728 MET A O 1
+ATOM 1722 C CB . MET A 1 238 ? 16.664 29.604 23.753 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 728 MET A CB 1
+ATOM 1723 C CG . MET A 1 238 ? 16.601 28.107 24.080 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 728 MET A CG 1
+ATOM 1724 S SD . MET A 1 238 ? 17.374 27.774 25.678 1.00 22.09 ? ? ? ? ? ? 728 MET A SD 1
+ATOM 1725 C CE . MET A 1 238 ? 16.084 28.274 26.690 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 728 MET A CE 1
+ATOM 1726 N N . SER A 1 239 ? 15.088 32.061 22.096 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 729 SER A N 1
+ATOM 1727 C CA . SER A 1 239 ? 14.999 33.503 21.905 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 729 SER A CA 1
+ATOM 1728 C C . SER A 1 239 ? 15.254 34.291 23.205 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 729 SER A C 1
+ATOM 1729 O O . SER A 1 239 ? 15.138 33.747 24.321 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 729 SER A O 1
+ATOM 1730 C CB . SER A 1 239 ? 13.620 33.855 21.353 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 729 SER A CB 1
+ATOM 1731 O OG . SER A 1 239 ? 12.604 33.702 22.338 1.00 16.55 ? ? ? ? ? ? 729 SER A OG 1
+ATOM 1732 N N . PRO A 1 240 ? 15.612 35.588 23.090 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 730 PRO A N 1
+ATOM 1733 C CA . PRO A 1 240 ? 15.857 36.381 24.304 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 730 PRO A CA 1
+ATOM 1734 C C . PRO A 1 240 ? 14.575 36.524 25.128 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 730 PRO A C 1
+ATOM 1735 O O . PRO A 1 240 ? 14.626 36.617 26.343 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 730 PRO A O 1
+ATOM 1736 C CB . PRO A 1 240 ? 16.294 37.744 23.753 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 730 PRO A CB 1
+ATOM 1737 C CG . PRO A 1 240 ? 16.946 37.388 22.469 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 730 PRO A CG 1
+ATOM 1738 C CD . PRO A 1 240 ? 16.029 36.333 21.885 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 730 PRO A CD 1
+ATOM 1739 N N . GLU A 1 241 ? 13.424 36.550 24.460 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A N 1
+ATOM 1740 C CA . GLU A 1 241 ? 12.166 36.704 25.163 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A CA 1
+ATOM 1741 C C . GLU A 1 241 ? 11.867 35.449 25.969 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A C 1
+ATOM 1742 O O . GLU A 1 241 ? 11.321 35.555 27.072 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A O 1
+ATOM 1743 C CB . GLU A 1 241 ? 11.014 36.993 24.197 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A CB 1
+ATOM 1744 C CG . GLU A 1 241 ? 11.112 38.340 23.514 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A CG 1
+ATOM 1745 C CD . GLU A 1 241 ? 12.227 38.391 22.486 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A CD 1
+ATOM 1746 O OE1 . GLU A 1 241 ? 12.365 37.429 21.693 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A OE1 1
+ATOM 1747 O OE2 . GLU A 1 241 ? 12.977 39.391 22.480 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 731 GLU A OE2 1
+ATOM 1748 N N . TYR A 1 242 ? 12.209 34.283 25.411 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A N 1
+ATOM 1749 C CA . TYR A 1 242 ? 11.981 33.014 26.103 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A CA 1
+ATOM 1750 C C . TYR A 1 242 ? 12.865 33.004 27.343 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A C 1
+ATOM 1751 O O . TYR A 1 242 ? 12.381 32.765 28.462 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A O 1
+ATOM 1752 C CB . TYR A 1 242 ? 12.324 31.833 25.209 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A CB 1
+ATOM 1753 C CG . TYR A 1 242 ? 12.007 30.506 25.844 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A CG 1
+ATOM 1754 C CD1 . TYR A 1 242 ? 10.685 30.124 26.074 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A CD1 1
+ATOM 1755 C CD2 . TYR A 1 242 ? 13.014 29.615 26.170 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A CD2 1
+ATOM 1756 C CE1 . TYR A 1 242 ? 10.364 28.878 26.601 1.00 20.39 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A CE1 1
+ATOM 1757 C CE2 . TYR A 1 242 ? 12.706 28.351 26.700 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A CE2 1
+ATOM 1758 C CZ . TYR A 1 242 ? 11.378 27.992 26.903 1.00 21.47 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A CZ 1
+ATOM 1759 O OH . TYR A 1 242 ? 11.058 26.709 27.335 1.00 23.93 ? ? ? ? ? ? 732 TYR A OH 1
+ATOM 1760 N N . LEU A 1 243 ? 14.144 33.316 27.150 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 733 LEU A N 1
+ATOM 1761 C CA . LEU A 1 243 ? 15.088 33.359 28.252 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 733 LEU A CA 1
+ATOM 1762 C C . LEU A 1 243 ? 14.633 34.371 29.299 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 733 LEU A C 1
+ATOM 1763 O O . LEU A 1 243 ? 14.713 34.125 30.501 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 733 LEU A O 1
+ATOM 1764 C CB . LEU A 1 243 ? 16.506 33.642 27.732 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 733 LEU A CB 1
+ATOM 1765 C CG . LEU A 1 243 ? 17.125 32.469 26.932 1.00 14.05 ? ? ? ? ? ? 733 LEU A CG 1
+ATOM 1766 C CD1 . LEU A 1 243 ? 18.189 32.972 25.957 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 733 LEU A CD1 1
+ATOM 1767 C CD2 . LEU A 1 243 ? 17.747 31.412 27.856 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 733 LEU A CD2 1
+ATOM 1768 N N . ALA A 1 244 ? 14.098 35.502 28.865 1.00 11.51 ? ? ? ? ? ? 734 ALA A N 1
+ATOM 1769 C CA . ALA A 1 244 ? 13.620 36.497 29.813 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 734 ALA A CA 1
+ATOM 1770 C C . ALA A 1 244 ? 12.457 35.945 30.658 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 734 ALA A C 1
+ATOM 1771 O O . ALA A 1 244 ? 12.327 36.296 31.846 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 734 ALA A O 1
+ATOM 1772 C CB . ALA A 1 244 ? 13.171 37.789 29.070 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 734 ALA A CB 1
+ATOM 1773 N N . SER A 1 245 ? 11.596 35.111 30.064 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 735 SER A N 1
+ATOM 1774 C CA . SER A 1 245 ? 10.451 34.557 30.813 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 735 SER A CA 1
+ATOM 1775 C C . SER A 1 245 ? 10.890 33.548 31.896 1.00 9.87 ? ? ? ? ? ? 735 SER A C 1
+ATOM 1776 O O . SER A 1 245 ? 10.290 33.487 32.963 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 735 SER A O 1
+ATOM 1777 C CB . SER A 1 245 ? 9.376 33.993 29.877 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 735 SER A CB 1
+ATOM 1778 O OG . SER A 1 245 ? 9.739 32.755 29.333 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 735 SER A OG 1
+ATOM 1779 N N . ILE A 1 246 ? 11.975 32.833 31.641 1.00 9.66 ? ? ? ? ? ? 736 ILE A N 1
+ATOM 1780 C CA . ILE A 1 246 ? 12.531 31.879 32.616 1.00 9.50 ? ? ? ? ? ? 736 ILE A CA 1
+ATOM 1781 C C . ILE A 1 246 ? 13.033 32.674 33.826 1.00 9.64 ? ? ? ? ? ? 736 ILE A C 1
+ATOM 1782 O O . ILE A 1 246 ? 12.774 32.307 34.967 1.00 9.94 ? ? ? ? ? ? 736 ILE A O 1
+ATOM 1783 C CB . ILE A 1 246 ? 13.686 31.056 32.015 1.00 9.03 ? ? ? ? ? ? 736 ILE A CB 1
+ATOM 1784 C CG1 . ILE A 1 246 ? 13.177 30.219 30.832 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 736 ILE A CG1 1
+ATOM 1785 C CG2 . ILE A 1 246 ? 14.319 30.135 33.090 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 736 ILE A CG2 1
+ATOM 1786 C CD1 . ILE A 1 246 ? 14.275 29.454 30.087 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 736 ILE A CD1 1
+ATOM 1787 N N . ASP A 1 247 ? 13.739 33.780 33.583 1.00 9.65 ? ? ? ? ? ? 737 ASP A N 1
+ATOM 1788 C CA . ASP A 1 247 ? 14.243 34.625 34.685 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 737 ASP A CA 1
+ATOM 1789 C C . ASP A 1 247 ? 13.081 35.164 35.560 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 737 ASP A C 1
+ATOM 1790 O O . ASP A 1 247 ? 13.150 35.132 36.789 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 737 ASP A O 1
+ATOM 1791 C CB . ASP A 1 247 ? 15.073 35.798 34.128 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 737 ASP A CB 1
+ATOM 1792 C CG . ASP A 1 247 ? 15.670 36.652 35.224 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 737 ASP A CG 1
+ATOM 1793 O OD1 . ASP A 1 247 ? 16.738 36.291 35.738 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 737 ASP A OD1 1
+ATOM 1794 O OD2 . ASP A 1 247 ? 15.059 37.670 35.598 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 737 ASP A OD2 1
+ATOM 1795 N N . GLN A 1 248 ? 12.012 35.650 34.934 1.00 9.97 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A N 1
+ATOM 1796 C CA . GLN A 1 248 ? 10.874 36.163 35.677 1.00 11.34 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A CA 1
+ATOM 1797 C C . GLN A 1 248 ? 10.212 35.022 36.483 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A C 1
+ATOM 1798 O O . GLN A 1 248 ? 9.726 35.237 37.586 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A O 1
+ATOM 1799 C CB . GLN A 1 248 ? 9.842 36.758 34.718 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A CB 1
+ATOM 1800 C CG . GLN A 1 248 ? 10.231 38.127 34.181 1.00 20.66 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A CG 1
+ATOM 1801 C CD . GLN A 1 248 ? 9.590 38.453 32.821 1.00 24.70 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A CD 1
+ATOM 1802 O OE1 . GLN A 1 248 ? 8.395 38.203 32.588 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A OE1 1
+ATOM 1803 N NE2 . GLN A 1 248 ? 10.398 39.024 31.909 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 738 GLN A NE2 1
+ATOM 1804 N N . ASN A 1 249 ? 10.145 33.836 35.898 1.00 9.32 ? ? ? ? ? ? 739 ASN A N 1
+ATOM 1805 C CA . ASN A 1 249 ? 9.543 32.695 36.597 1.00 8.40 ? ? ? ? ? ? 739 ASN A CA 1
+ATOM 1806 C C . ASN A 1 249 ? 10.381 32.378 37.860 1.00 8.50 ? ? ? ? ? ? 739 ASN A C 1
+ATOM 1807 O O . ASN A 1 249 ? 9.824 32.153 38.945 1.00 9.11 ? ? ? ? ? ? 739 ASN A O 1
+ATOM 1808 C CB . ASN A 1 249 ? 9.478 31.493 35.653 1.00 8.44 ? ? ? ? ? ? 739 ASN A CB 1
+ATOM 1809 C CG . ASN A 1 249 ? 8.581 30.398 36.175 1.00 7.63 ? ? ? ? ? ? 739 ASN A CG 1
+ATOM 1810 O OD1 . ASN A 1 249 ? 7.634 30.661 36.884 1.00 9.79 ? ? ? ? ? ? 739 ASN A OD1 1
+ATOM 1811 N ND2 . ASN A 1 249 ? 8.875 29.165 35.808 1.00 9.40 ? ? ? ? ? ? 739 ASN A ND2 1
+ATOM 1812 N N . ILE A 1 250 ? 11.710 32.437 37.757 1.00 7.69 ? ? ? ? ? ? 740 ILE A N 1
+ATOM 1813 C CA . ILE A 1 250 ? 12.579 32.167 38.913 1.00 8.67 ? ? ? ? ? ? 740 ILE A CA 1
+ATOM 1814 C C . ILE A 1 250 ? 12.304 33.186 40.031 1.00 9.03 ? ? ? ? ? ? 740 ILE A C 1
+ATOM 1815 O O . ILE A 1 250 ? 12.253 32.840 41.224 1.00 8.32 ? ? ? ? ? ? 740 ILE A O 1
+ATOM 1816 C CB . ILE A 1 250 ? 14.093 32.142 38.509 1.00 8.06 ? ? ? ? ? ? 740 ILE A CB 1
+ATOM 1817 C CG1 . ILE A 1 250 ? 14.366 30.959 37.577 1.00 8.35 ? ? ? ? ? ? 740 ILE A CG1 1
+ATOM 1818 C CG2 . ILE A 1 250 ? 15.008 32.055 39.733 1.00 9.48 ? ? ? ? ? ? 740 ILE A CG2 1
+ATOM 1819 C CD1 . ILE A 1 250 ? 15.774 30.946 37.015 1.00 9.87 ? ? ? ? ? ? 740 ILE A CD1 1
+ATOM 1820 N N . LYS A 1 251 ? 12.091 34.444 39.646 1.00 8.37 ? ? ? ? ? ? 741 LYS A N 1
+ATOM 1821 C CA . LYS A 1 251 ? 11.809 35.507 40.604 1.00 9.50 ? ? ? ? ? ? 741 LYS A CA 1
+ATOM 1822 C C . LYS A 1 251 ? 10.488 35.297 41.336 1.00 8.92 ? ? ? ? ? ? 741 LYS A C 1
+ATOM 1823 O O . LYS A 1 251 ? 10.428 35.558 42.540 1.00 9.78 ? ? ? ? ? ? 741 LYS A O 1
+ATOM 1824 C CB . LYS A 1 251 ? 11.887 36.907 39.926 1.00 9.95 ? ? ? ? ? ? 741 LYS A CB 1
+ATOM 1825 C CG . LYS A 1 251 ? 13.357 37.322 39.686 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 741 LYS A CG 1
+ATOM 1826 C CD . LYS A 1 251 ? 13.500 38.544 38.802 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 741 LYS A CD 1
+ATOM 1827 C CE . LYS A 1 251 ? 14.943 39.055 38.804 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 741 LYS A CE 1
+ATOM 1828 N NZ . LYS A 1 251 ? 15.930 38.097 38.264 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 741 LYS A NZ 1
+ATOM 1829 N N . ARG A 1 252 ? 9.443 34.812 40.656 1.00 9.44 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A N 1
+ATOM 1830 C CA . ARG A 1 252 ? 8.182 34.571 41.363 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A CA 1
+ATOM 1831 C C . ARG A 1 252 ? 8.317 33.402 42.359 1.00 9.74 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A C 1
+ATOM 1832 O O . ARG A 1 252 ? 7.667 33.415 43.413 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A O 1
+ATOM 1833 C CB . ARG A 1 252 ? 6.963 34.450 40.446 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A CB 1
+ATOM 1834 C CG . ARG A 1 252 ? 6.922 33.285 39.555 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A CG 1
+ATOM 1835 C CD . ARG A 1 252 ? 5.526 33.180 38.932 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A CD 1
+ATOM 1836 N NE . ARG A 1 252 ? 5.488 32.060 37.992 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A NE 1
+ATOM 1837 C CZ . ARG A 1 252 ? 4.447 31.706 37.250 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A CZ 1
+ATOM 1838 N NH1 . ARG A 1 252 ? 3.314 32.394 37.295 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A NH1 1
+ATOM 1839 N NH2 . ARG A 1 252 ? 4.559 30.663 36.453 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 742 ARG A NH2 1
+ATOM 1840 N N . TYR A 1 253 ? 9.172 32.423 42.063 1.00 8.16 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A N 1
+ATOM 1841 C CA . TYR A 1 253 ? 9.404 31.335 43.033 1.00 8.67 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CA 1
+ATOM 1842 C C . TYR A 1 253 ? 10.127 31.902 44.265 1.00 8.17 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A C 1
+ATOM 1843 O O . TYR A 1 253 ? 9.817 31.545 45.394 1.00 8.53 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A O 1
+ATOM 1844 C CB . TYR A 1 253 ? 10.184 30.159 42.409 1.00 7.56 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CB 1
+ATOM 1845 C CG . TYR A 1 253 ? 9.268 29.164 41.708 1.00 7.73 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CG 1
+ATOM 1846 C CD1 . TYR A 1 253 ? 8.431 28.306 42.452 1.00 8.22 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CD1 1
+ATOM 1847 C CD2 . TYR A 1 253 ? 9.228 29.065 40.309 1.00 7.98 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CD2 1
+ATOM 1848 C CE1 . TYR A 1 253 ? 7.584 27.384 41.819 1.00 7.96 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CE1 1
+ATOM 1849 C CE2 . TYR A 1 253 ? 8.388 28.143 39.657 1.00 7.98 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CE2 1
+ATOM 1850 C CZ . TYR A 1 253 ? 7.566 27.307 40.418 1.00 8.03 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A CZ 1
+ATOM 1851 O OH . TYR A 1 253 ? 6.721 26.429 39.798 1.00 8.50 ? ? ? ? ? ? 743 TYR A OH 1
+ATOM 1852 N N . ALA A 1 254 ? 11.065 32.830 44.062 1.00 8.89 ? ? ? ? ? ? 744 ALA A N 1
+ATOM 1853 C CA . ALA A 1 254 ? 11.780 33.454 45.197 1.00 9.08 ? ? ? ? ? ? 744 ALA A CA 1
+ATOM 1854 C C . ALA A 1 254 ? 10.778 34.189 46.108 1.00 9.30 ? ? ? ? ? ? 744 ALA A C 1
+ATOM 1855 O O . ALA A 1 254 ? 10.910 34.163 47.335 1.00 10.34 ? ? ? ? ? ? 744 ALA A O 1
+ATOM 1856 C CB . ALA A 1 254 ? 12.856 34.443 44.692 1.00 9.52 ? ? ? ? ? ? 744 ALA A CB 1
+ATOM 1857 N N . GLU A 1 255 ? 9.750 34.795 45.512 1.00 9.74 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A N 1
+ATOM 1858 C CA . GLU A 1 255 ? 8.760 35.514 46.313 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A CA 1
+ATOM 1859 C C . GLU A 1 255 ? 7.935 34.624 47.237 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A C 1
+ATOM 1860 O O . GLU A 1 255 ? 7.335 35.126 48.185 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A O 1
+ATOM 1861 C CB . GLU A 1 255 ? 7.857 36.367 45.452 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A CB 1
+ATOM 1862 C CG . GLU A 1 255 ? 8.595 37.519 44.878 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A CG 1
+ATOM 1863 C CD . GLU A 1 255 ? 7.738 38.385 43.995 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A CD 1
+ATOM 1864 O OE1 . GLU A 1 255 ? 6.619 37.956 43.603 1.00 26.03 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A OE1 1
+ATOM 1865 O OE2 . GLU A 1 255 ? 8.211 39.497 43.668 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 745 GLU A OE2 1
+ATOM 1866 N N . ILE A 1 256 ? 7.852 33.331 46.913 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 746 ILE A N 1
+ATOM 1867 C CA . ILE A 1 256 ? 7.152 32.380 47.764 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 746 ILE A CA 1
+ATOM 1868 C C . ILE A 1 256 ? 8.157 31.507 48.551 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 746 ILE A C 1
+ATOM 1869 O O . ILE A 1 256 ? 7.788 30.484 49.128 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 746 ILE A O 1
+ATOM 1870 C CB . ILE A 1 256 ? 6.091 31.519 47.000 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 746 ILE A CB 1
+ATOM 1871 C CG1 . ILE A 1 256 ? 6.704 30.659 45.881 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 746 ILE A CG1 1
+ATOM 1872 C CG2 . ILE A 1 256 ? 5.039 32.431 46.417 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 746 ILE A CG2 1
+ATOM 1873 C CD1 . ILE A 1 256 ? 5.783 29.522 45.413 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 746 ILE A CD1 1
+ATOM 1874 N N . GLY A 1 257 ? 9.422 31.918 48.540 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 747 GLY A N 1
+ATOM 1875 C CA . GLY A 1 257 ? 10.471 31.223 49.273 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 747 GLY A CA 1
+ATOM 1876 C C . GLY A 1 257 ? 10.912 29.867 48.761 1.00 10.93 ? ? ? ? ? ? 747 GLY A C 1
+ATOM 1877 O O . GLY A 1 257 ? 11.399 29.056 49.533 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 747 GLY A O 1
+ATOM 1878 N N . VAL A 1 258 ? 10.796 29.633 47.462 1.00 9.21 ? ? ? ? ? ? 748 VAL A N 1
+ATOM 1879 C CA . VAL A 1 258 ? 11.167 28.354 46.876 1.00 8.85 ? ? ? ? ? ? 748 VAL A CA 1
+ATOM 1880 C C . VAL A 1 258 ? 12.458 28.482 46.075 1.00 9.01 ? ? ? ? ? ? 748 VAL A C 1
+ATOM 1881 O O . VAL A 1 258 ? 12.658 29.465 45.373 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 748 VAL A O 1
+ATOM 1882 C CB . VAL A 1 258 ? 9.987 27.831 45.994 1.00 8.85 ? ? ? ? ? ? 748 VAL A CB 1
+ATOM 1883 C CG1 . VAL A 1 258 ? 10.383 26.626 45.188 1.00 8.99 ? ? ? ? ? ? 748 VAL A CG1 1
+ATOM 1884 C CG2 . VAL A 1 258 ? 8.798 27.486 46.888 1.00 9.07 ? ? ? ? ? ? 748 VAL A CG2 1
+ATOM 1885 N N . ILE A 1 259 ? 13.357 27.520 46.222 1.00 8.82 ? ? ? ? ? ? 749 ILE A N 1
+ATOM 1886 C CA . ILE A 1 259 ? 14.599 27.534 45.471 1.00 9.05 ? ? ? ? ? ? 749 ILE A CA 1
+ATOM 1887 C C . ILE A 1 259 ? 14.389 26.756 44.165 1.00 8.37 ? ? ? ? ? ? 749 ILE A C 1
+ATOM 1888 O O . ILE A 1 259 ? 13.512 25.889 44.052 1.00 7.65 ? ? ? ? ? ? 749 ILE A O 1
+ATOM 1889 C CB . ILE A 1 259 ? 15.763 26.936 46.256 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 749 ILE A CB 1
+ATOM 1890 C CG1 . ILE A 1 259 ? 15.482 25.511 46.622 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 749 ILE A CG1 1
+ATOM 1891 C CG2 . ILE A 1 259 ? 16.044 27.765 47.505 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 749 ILE A CG2 1
+ATOM 1892 C CD1 . ILE A 1 259 ? 16.743 24.794 47.035 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 749 ILE A CD1 1
+ATOM 1893 N N . VAL A 1 260 ? 15.176 27.114 43.160 1.00 7.77 ? ? ? ? ? ? 750 VAL A N 1
+ATOM 1894 C CA . VAL A 1 260 ? 15.078 26.510 41.841 1.00 7.23 ? ? ? ? ? ? 750 VAL A CA 1
+ATOM 1895 C C . VAL A 1 260 ? 16.383 25.831 41.467 1.00 6.52 ? ? ? ? ? ? 750 VAL A C 1
+ATOM 1896 O O . VAL A 1 260 ? 17.459 26.385 41.704 1.00 8.27 ? ? ? ? ? ? 750 VAL A O 1
+ATOM 1897 C CB . VAL A 1 260 ? 14.802 27.636 40.764 1.00 6.96 ? ? ? ? ? ? 750 VAL A CB 1
+ATOM 1898 C CG1 . VAL A 1 260 ? 14.816 27.041 39.329 1.00 8.40 ? ? ? ? ? ? 750 VAL A CG1 1
+ATOM 1899 C CG2 . VAL A 1 260 ? 13.488 28.351 41.048 1.00 6.84 ? ? ? ? ? ? 750 VAL A CG2 1
+ATOM 1900 N N . SER A 1 261 ? 16.293 24.615 40.930 1.00 6.22 ? ? ? ? ? ? 751 SER A N 1
+ATOM 1901 C CA . SER A 1 261 ? 17.477 23.917 40.406 1.00 5.59 ? ? ? ? ? ? 751 SER A CA 1
+ATOM 1902 C C . SER A 1 261 ? 17.241 23.594 38.934 1.00 6.21 ? ? ? ? ? ? 751 SER A C 1
+ATOM 1903 O O . SER A 1 261 ? 16.122 23.261 38.573 1.00 6.81 ? ? ? ? ? ? 751 SER A O 1
+ATOM 1904 C CB . SER A 1 261 ? 17.750 22.578 41.124 1.00 7.03 ? ? ? ? ? ? 751 SER A CB 1
+ATOM 1905 O OG . SER A 1 261 ? 18.212 22.811 42.441 1.00 7.94 ? ? ? ? ? ? 751 SER A OG 1
+ATOM 1906 N N . PHE A 1 262 ? 18.279 23.742 38.095 1.00 6.21 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A N 1
+ATOM 1907 C CA . PHE A 1 262 ? 18.195 23.348 36.677 1.00 7.09 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A CA 1
+ATOM 1908 C C . PHE A 1 262 ? 18.702 21.895 36.792 1.00 6.86 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A C 1
+ATOM 1909 O O . PHE A 1 262 ? 19.855 21.659 37.111 1.00 6.50 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A O 1
+ATOM 1910 C CB . PHE A 1 262 ? 19.137 24.203 35.792 1.00 7.61 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A CB 1
+ATOM 1911 C CG . PHE A 1 262 ? 18.696 25.669 35.606 1.00 8.76 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A CG 1
+ATOM 1912 C CD1 . PHE A 1 262 ? 17.445 26.127 36.025 1.00 9.00 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A CD1 1
+ATOM 1913 C CD2 . PHE A 1 262 ? 19.561 26.581 34.997 1.00 9.90 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A CD2 1
+ATOM 1914 C CE1 . PHE A 1 262 ? 17.064 27.462 35.850 1.00 9.69 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A CE1 1
+ATOM 1915 C CE2 . PHE A 1 262 ? 19.181 27.929 34.818 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A CE2 1
+ATOM 1916 C CZ . PHE A 1 262 ? 17.938 28.361 35.243 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 752 PHE A CZ 1
+ATOM 1917 N N . THR A 1 263 ? 17.848 20.926 36.480 1.00 6.16 ? ? ? ? ? ? 753 THR A N 1
+ATOM 1918 C CA . THR A 1 263 ? 18.166 19.528 36.756 1.00 5.84 ? ? ? ? ? ? 753 THR A CA 1
+ATOM 1919 C C . THR A 1 263 ? 18.536 18.553 35.668 1.00 6.58 ? ? ? ? ? ? 753 THR A C 1
+ATOM 1920 O O . THR A 1 263 ? 19.174 17.548 35.962 1.00 7.31 ? ? ? ? ? ? 753 THR A O 1
+ATOM 1921 C CB . THR A 1 263 ? 16.964 18.878 37.536 1.00 6.41 ? ? ? ? ? ? 753 THR A CB 1
+ATOM 1922 O OG1 . THR A 1 263 ? 15.771 19.004 36.746 1.00 7.44 ? ? ? ? ? ? 753 THR A OG1 1
+ATOM 1923 C CG2 . THR A 1 263 ? 16.726 19.587 38.890 1.00 6.23 ? ? ? ? ? ? 753 THR A CG2 1
+ATOM 1924 N N . GLU A 1 264 ? 18.147 18.810 34.416 1.00 5.61 ? ? ? ? ? ? 754 GLU A N 1
+ATOM 1925 C CA . GLU A 1 264 ? 18.435 17.862 33.360 1.00 5.74 ? ? ? ? ? ? 754 GLU A CA 1
+ATOM 1926 C C . GLU A 1 264 ? 18.690 18.610 32.051 1.00 6.79 ? ? ? ? ? ? 754 GLU A C 1
+ATOM 1927 O O . GLU A 1 264 ? 18.256 18.154 30.979 1.00 7.27 ? ? ? ? ? ? 754 GLU A O 1
+ATOM 1928 C CB . GLU A 1 264 ? 17.229 16.915 33.166 1.00 6.30 ? ? ? ? ? ? 754 GLU A CB 1
+ATOM 1929 C CG . GLU A 1 264 ? 16.721 16.238 34.492 1.00 6.93 ? ? ? ? ? ? 754 GLU A CG 1
+ATOM 1930 C CD . GLU A 1 264 ? 15.569 15.281 34.278 1.00 8.49 ? ? ? ? ? ? 754 GLU A CD 1
+ATOM 1931 O OE1 . GLU A 1 264 ? 15.212 14.988 33.108 1.00 7.83 ? ? ? ? ? ? 754 GLU A OE1 1
+ATOM 1932 O OE2 . GLU A 1 264 ? 15.006 14.805 35.308 1.00 8.93 ? ? ? ? ? ? 754 GLU A OE2 1
+ATOM 1933 N N . ILE A 1 265 ? 19.488 19.664 32.126 1.00 6.12 ? ? ? ? ? ? 755 ILE A N 1
+ATOM 1934 C CA . ILE A 1 265 ? 19.721 20.492 30.942 1.00 6.47 ? ? ? ? ? ? 755 ILE A CA 1
+ATOM 1935 C C . ILE A 1 265 ? 20.317 19.793 29.738 1.00 6.37 ? ? ? ? ? ? 755 ILE A C 1
+ATOM 1936 O O . ILE A 1 265 ? 21.288 19.049 29.835 1.00 6.40 ? ? ? ? ? ? 755 ILE A O 1
+ATOM 1937 C CB . ILE A 1 265 ? 20.709 21.645 31.207 1.00 6.90 ? ? ? ? ? ? 755 ILE A CB 1
+ATOM 1938 C CG1 . ILE A 1 265 ? 20.310 22.480 32.421 1.00 6.34 ? ? ? ? ? ? 755 ILE A CG1 1
+ATOM 1939 C CG2 . ILE A 1 265 ? 20.781 22.545 29.944 1.00 7.30 ? ? ? ? ? ? 755 ILE A CG2 1
+ATOM 1940 C CD1 . ILE A 1 265 ? 21.484 23.255 32.969 1.00 8.29 ? ? ? ? ? ? 755 ILE A CD1 1
+ATOM 1941 N N . ASP A 1 266 ? 19.664 19.993 28.599 1.00 6.80 ? ? ? ? ? ? 756 ASP A N 1
+ATOM 1942 C CA . ASP A 1 266 ? 20.233 19.558 27.313 1.00 7.73 ? ? ? ? ? ? 756 ASP A CA 1
+ATOM 1943 C C . ASP A 1 266 ? 19.607 20.463 26.250 1.00 7.57 ? ? ? ? ? ? 756 ASP A C 1
+ATOM 1944 O O . ASP A 1 266 ? 18.514 21.017 26.457 1.00 7.64 ? ? ? ? ? ? 756 ASP A O 1
+ATOM 1945 C CB . ASP A 1 266 ? 20.215 18.041 27.005 1.00 7.66 ? ? ? ? ? ? 756 ASP A CB 1
+ATOM 1946 C CG . ASP A 1 266 ? 18.854 17.378 27.214 1.00 8.26 ? ? ? ? ? ? 756 ASP A CG 1
+ATOM 1947 O OD1 . ASP A 1 266 ? 17.811 18.006 27.042 1.00 9.13 ? ? ? ? ? ? 756 ASP A OD1 1
+ATOM 1948 O OD2 . ASP A 1 266 ? 18.861 16.169 27.532 1.00 9.17 ? ? ? ? ? ? 756 ASP A OD2 1
+ATOM 1949 N N . ILE A 1 267 ? 20.365 20.735 25.188 1.00 8.31 ? ? ? ? ? ? 757 ILE A N 1
+ATOM 1950 C CA . ILE A 1 267 ? 19.891 21.674 24.130 1.00 9.29 ? ? ? ? ? ? 757 ILE A CA 1
+ATOM 1951 C C . ILE A 1 267 ? 20.022 20.959 22.781 1.00 8.29 ? ? ? ? ? ? 757 ILE A C 1
+ATOM 1952 O O . ILE A 1 267 ? 21.095 20.885 22.202 1.00 8.70 ? ? ? ? ? ? 757 ILE A O 1
+ATOM 1953 C CB . ILE A 1 267 ? 20.680 23.012 24.221 1.00 9.49 ? ? ? ? ? ? 757 ILE A CB 1
+ATOM 1954 C CG1 . ILE A 1 267 ? 20.560 23.592 25.663 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 757 ILE A CG1 1
+ATOM 1955 C CG2 . ILE A 1 267 ? 20.160 24.006 23.169 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 757 ILE A CG2 1
+ATOM 1956 C CD1 . ILE A 1 267 ? 21.164 24.998 25.900 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 757 ILE A CD1 1
+ATOM 1957 N N . ARG A 1 268 ? 18.906 20.384 22.349 1.00 9.24 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A N 1
+ATOM 1958 C CA . ARG A 1 268 ? 18.882 19.552 21.174 1.00 9.77 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A CA 1
+ATOM 1959 C C . ARG A 1 268 ? 18.886 20.275 19.826 1.00 9.82 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A C 1
+ATOM 1960 O O . ARG A 1 268 ? 18.187 21.255 19.629 1.00 9.81 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A O 1
+ATOM 1961 C CB . ARG A 1 268 ? 17.753 18.518 21.297 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A CB 1
+ATOM 1962 C CG . ARG A 1 268 ? 16.328 19.072 21.302 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A CG 1
+ATOM 1963 C CD . ARG A 1 268 ? 15.340 17.913 21.478 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A CD 1
+ATOM 1964 N NE . ARG A 1 268 ? 13.947 18.317 21.460 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A NE 1
+ATOM 1965 C CZ . ARG A 1 268 ? 13.278 18.779 22.503 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A CZ 1
+ATOM 1966 N NH1 . ARG A 1 268 ? 13.866 18.930 23.683 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A NH1 1
+ATOM 1967 N NH2 . ARG A 1 268 ? 12.003 19.109 22.361 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 758 ARG A NH2 1
+ATOM 1968 N N . ILE A 1 269 ? 19.646 19.707 18.900 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 759 ILE A N 1
+ATOM 1969 C CA . ILE A 1 269 ? 19.841 20.269 17.556 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 759 ILE A CA 1
+ATOM 1970 C C . ILE A 1 269 ? 19.253 19.384 16.450 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 759 ILE A C 1
+ATOM 1971 O O . ILE A 1 269 ? 19.518 18.166 16.408 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 759 ILE A O 1
+ATOM 1972 C CB . ILE A 1 269 ? 21.348 20.432 17.278 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 759 ILE A CB 1
+ATOM 1973 C CG1 . ILE A 1 269 ? 21.963 21.382 18.305 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 759 ILE A CG1 1
+ATOM 1974 C CG2 . ILE A 1 269 ? 21.601 20.969 15.831 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 759 ILE A CG2 1
+ATOM 1975 C CD1 . ILE A 1 269 ? 23.461 21.443 18.265 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 759 ILE A CD1 1
+ATOM 1976 N N . PRO A 1 270 ? 18.444 19.986 15.542 1.00 16.07 ? ? ? ? ? ? 760 PRO A N 1
+ATOM 1977 C CA . PRO A 1 270 ? 17.818 19.259 14.414 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 760 PRO A CA 1
+ATOM 1978 C C . PRO A 1 270 ? 18.946 18.648 13.557 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 760 PRO A C 1
+ATOM 1979 O O . PRO A 1 270 ? 19.933 19.325 13.254 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 760 PRO A O 1
+ATOM 1980 C CB . PRO A 1 270 ? 17.083 20.367 13.653 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 760 PRO A CB 1
+ATOM 1981 C CG . PRO A 1 270 ? 16.805 21.415 14.702 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 760 PRO A CG 1
+ATOM 1982 C CD . PRO A 1 270 ? 18.044 21.409 15.565 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 760 PRO A CD 1
+ATOM 1983 N N . GLN A 1 271 ? 18.813 17.369 13.212 1.00 24.60 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A N 1
+ATOM 1984 C CA . GLN A 1 271 ? 19.809 16.612 12.453 1.00 29.69 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A CA 1
+ATOM 1985 C C . GLN A 1 271 ? 20.197 17.247 11.123 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A C 1
+ATOM 1986 O O . GLN A 1 271 ? 21.278 16.970 10.580 1.00 32.76 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A O 1
+ATOM 1987 C CB . GLN A 1 271 ? 19.293 15.193 12.193 1.00 32.52 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A CB 1
+ATOM 1988 C CG . GLN A 1 271 ? 20.344 14.090 12.372 1.00 36.55 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A CG 1
+ATOM 1989 C CD . GLN A 1 271 ? 20.530 13.666 13.843 1.00 38.84 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A CD 1
+ATOM 1990 O OE1 . GLN A 1 271 ? 19.947 12.661 14.293 1.00 38.83 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A OE1 1
+ATOM 1991 N NE2 . GLN A 1 271 ? 21.343 14.432 14.596 1.00 39.70 ? ? ? ? ? ? 761 GLN A NE2 1
+ATOM 1992 N N . SER A 1 272 ? 19.289 18.060 10.596 1.00 33.48 ? ? ? ? ? ? 762 SER A N 1
+ATOM 1993 C CA . SER A 1 272 ? 19.478 18.755 9.329 1.00 36.66 ? ? ? ? ? ? 762 SER A CA 1
+ATOM 1994 C C . SER A 1 272 ? 20.221 20.107 9.375 1.00 37.70 ? ? ? ? ? ? 762 SER A C 1
+ATOM 1995 O O . SER A 1 272 ? 20.685 20.571 8.328 1.00 38.59 ? ? ? ? ? ? 762 SER A O 1
+ATOM 1996 C CB . SER A 1 272 ? 18.118 18.936 8.644 1.00 37.76 ? ? ? ? ? ? 762 SER A CB 1
+ATOM 1997 O OG . SER A 1 272 ? 17.144 19.512 9.524 1.00 40.20 ? ? ? ? ? ? 762 SER A OG 1
+ATOM 1998 N N . GLU A 1 273 ? 20.255 20.768 10.543 1.00 37.47 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A N 1
+ATOM 1999 C CA . GLU A 1 273 ? 20.940 22.066 10.731 1.00 37.43 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A CA 1
+ATOM 2000 C C . GLU A 1 273 ? 22.437 21.825 10.431 1.00 36.05 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A C 1
+ATOM 2001 O O . GLU A 1 273 ? 22.909 20.686 10.557 1.00 36.12 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A O 1
+ATOM 2002 C CB . GLU A 1 273 ? 20.793 22.558 12.203 1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A CB 1
+ATOM 2003 C CG . GLU A 1 273 ? 19.737 23.671 12.502 1.00 41.40 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A CG 1
+ATOM 2004 C CD . GLU A 1 273 ? 19.650 24.099 14.020 1.00 43.76 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A CD 1
+ATOM 2005 O OE1 . GLU A 1 273 ? 20.602 23.877 14.808 1.00 44.89 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A OE1 1
+ATOM 2006 O OE2 . GLU A 1 273 ? 18.611 24.668 14.451 1.00 44.77 ? ? ? ? ? ? 763 GLU A OE2 1
+ATOM 2007 N N . ASN A 1 274 ? 23.169 22.857 9.982 1.00 34.17 ? ? ? ? ? ? 764 ASN A N 1
+ATOM 2008 C CA . ASN A 1 274 ? 24.617 22.700 9.720 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 764 ASN A CA 1
+ATOM 2009 C C . ASN A 1 274 ? 25.263 22.665 11.114 1.00 29.18 ? ? ? ? ? ? 764 ASN A C 1
+ATOM 2010 O O . ASN A 1 274 ? 25.092 23.619 11.878 1.00 28.63 ? ? ? ? ? ? 764 ASN A O 1
+ATOM 2011 C CB . ASN A 1 274 ? 25.170 23.885 8.907 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 764 ASN A CB 1
+ATOM 2012 C CG . ASN A 1 274 ? 26.709 23.948 8.919 1.00 33.58 ? ? ? ? ? ? 764 ASN A CG 1
+ATOM 2013 O OD1 . ASN A 1 274 ? 27.400 22.994 8.539 1.00 34.94 ? ? ? ? ? ? 764 ASN A OD1 1
+ATOM 2014 N ND2 . ASN A 1 274 ? 27.241 25.064 9.387 1.00 33.52 ? ? ? ? ? ? 764 ASN A ND2 1
+ATOM 2015 N N . PRO A 1 275 ? 26.036 21.593 11.441 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 765 PRO A N 1
+ATOM 2016 C CA . PRO A 1 275 ? 26.706 21.401 12.733 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 765 PRO A CA 1
+ATOM 2017 C C . PRO A 1 275 ? 27.561 22.541 13.233 1.00 21.88 ? ? ? ? ? ? 765 PRO A C 1
+ATOM 2018 O O . PRO A 1 275 ? 27.385 22.985 14.362 1.00 19.95 ? ? ? ? ? ? 765 PRO A O 1
+ATOM 2019 C CB . PRO A 1 275 ? 27.556 20.148 12.505 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 765 PRO A CB 1
+ATOM 2020 C CG . PRO A 1 275 ? 26.804 19.404 11.497 1.00 25.28 ? ? ? ? ? ? 765 PRO A CG 1
+ATOM 2021 C CD . PRO A 1 275 ? 26.391 20.486 10.536 1.00 26.28 ? ? ? ? ? ? 765 PRO A CD 1
+ATOM 2022 N N . ALA A 1 276 ? 28.483 23.009 12.390 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 766 ALA A N 1
+ATOM 2023 C CA . ALA A 1 276 ? 29.414 24.070 12.768 1.00 17.82 ? ? ? ? ? ? 766 ALA A CA 1
+ATOM 2024 C C . ALA A 1 276 ? 28.771 25.355 13.302 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 766 ALA A C 1
+ATOM 2025 O O . ALA A 1 276 ? 29.150 25.851 14.368 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 766 ALA A O 1
+ATOM 2026 C CB . ALA A 1 276 ? 30.382 24.357 11.620 1.00 18.46 ? ? ? ? ? ? 766 ALA A CB 1
+ATOM 2027 N N . THR A 1 277 ? 27.760 25.858 12.612 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 767 THR A N 1
+ATOM 2028 C CA . THR A 1 277 ? 27.074 27.060 13.069 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 767 THR A CA 1
+ATOM 2029 C C . THR A 1 277 ? 26.005 26.733 14.147 1.00 12.77 ? ? ? ? ? ? 767 THR A C 1
+ATOM 2030 O O . THR A 1 277 ? 25.768 27.537 15.027 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 767 THR A O 1
+ATOM 2031 C CB . THR A 1 277 ? 26.466 27.874 11.874 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 767 THR A CB 1
+ATOM 2032 O OG1 . THR A 1 277 ? 25.641 27.013 11.073 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 767 THR A OG1 1
+ATOM 2033 C CG2 . THR A 1 277 ? 27.602 28.454 10.984 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 767 THR A CG2 1
+ATOM 2034 N N . ALA A 1 278 ? 25.359 25.574 14.062 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 768 ALA A N 1
+ATOM 2035 C CA . ALA A 1 278 ? 24.376 25.160 15.085 1.00 12.12 ? ? ? ? ? ? 768 ALA A CA 1
+ATOM 2036 C C . ALA A 1 278 ? 25.099 25.083 16.457 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 768 ALA A C 1
+ATOM 2037 O O . ALA A 1 278 ? 24.532 25.487 17.464 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 768 ALA A O 1
+ATOM 2038 C CB . ALA A 1 278 ? 23.778 23.818 14.728 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 768 ALA A CB 1
+ATOM 2039 N N . PHE A 1 279 ? 26.351 24.631 16.475 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A N 1
+ATOM 2040 C CA . PHE A 1 279 ? 27.145 24.543 17.725 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A CA 1
+ATOM 2041 C C . PHE A 1 279 ? 27.425 25.913 18.353 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A C 1
+ATOM 2042 O O . PHE A 1 279 ? 27.554 26.022 19.580 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A O 1
+ATOM 2043 C CB . PHE A 1 279 ? 28.470 23.794 17.530 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A CB 1
+ATOM 2044 C CG . PHE A 1 279 ? 28.319 22.291 17.371 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A CG 1
+ATOM 2045 C CD1 . PHE A 1 279 ? 27.063 21.690 17.308 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A CD1 1
+ATOM 2046 C CD2 . PHE A 1 279 ? 29.439 21.487 17.208 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A CD2 1
+ATOM 2047 C CE1 . PHE A 1 279 ? 26.920 20.310 17.074 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A CE1 1
+ATOM 2048 C CE2 . PHE A 1 279 ? 29.313 20.086 16.970 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A CE2 1
+ATOM 2049 C CZ . PHE A 1 279 ? 28.047 19.501 16.902 1.00 14.88 ? ? ? ? ? ? 769 PHE A CZ 1
+ATOM 2050 N N . GLN A 1 280 ? 27.536 26.958 17.530 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A N 1
+ATOM 2051 C CA . GLN A 1 280 ? 27.759 28.305 18.019 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A CA 1
+ATOM 2052 C C . GLN A 1 280 ? 26.498 28.859 18.698 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A C 1
+ATOM 2053 O O . GLN A 1 280 ? 26.572 29.516 19.744 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A O 1
+ATOM 2054 C CB . GLN A 1 280 ? 28.172 29.214 16.872 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A CB 1
+ATOM 2055 C CG . GLN A 1 280 ? 29.577 29.025 16.450 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A CG 1
+ATOM 2056 C CD . GLN A 1 280 ? 29.963 30.063 15.400 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A CD 1
+ATOM 2057 O OE1 . GLN A 1 280 ? 29.245 30.243 14.395 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A OE1 1
+ATOM 2058 N NE2 . GLN A 1 280 ? 31.050 30.790 15.650 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 770 GLN A NE2 1
+ATOM 2059 N N . VAL A 1 281 ? 25.339 28.595 18.099 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A N 1
+ATOM 2060 C CA . VAL A 1 281 ? 24.056 29.019 18.670 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A CA 1
+ATOM 2061 C C . VAL A 1 281 ? 23.861 28.281 20.028 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A C 1
+ATOM 2062 O O . VAL A 1 281 ? 23.481 28.894 21.037 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A O 1
+ATOM 2063 C CB . VAL A 1 281 ? 22.894 28.627 17.752 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A CB 1
+ATOM 2064 C CG1 . VAL A 1 281 ? 21.573 28.923 18.421 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A CG1 1
+ATOM 2065 C CG2 . VAL A 1 281 ? 23.002 29.394 16.405 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 771 VAL A CG2 1
+ATOM 2066 N N . GLN A 1 282 ? 24.115 26.974 20.016 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 772 GLN A N 1
+ATOM 2067 C CA . GLN A 1 282 ? 24.000 26.138 21.238 1.00 9.83 ? ? ? ? ? ? 772 GLN A CA 1
+ATOM 2068 C C . GLN A 1 282 ? 24.886 26.697 22.341 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 772 GLN A C 1
+ATOM 2069 O O . GLN A 1 282 ? 24.445 26.783 23.494 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 772 GLN A O 1
+ATOM 2070 C CB . GLN A 1 282 ? 24.400 24.697 20.928 1.00 9.45 ? ? ? ? ? ? 772 GLN A CB 1
+ATOM 2071 C CG . GLN A 1 282 ? 24.463 23.772 22.153 1.00 8.95 ? ? ? ? ? ? 772 GLN A CG 1
+ATOM 2072 C CD . GLN A 1 282 ? 24.854 22.368 21.750 1.00 9.15 ? ? ? ? ? ? 772 GLN A CD 1
+ATOM 2073 O OE1 . GLN A 1 282 ? 26.011 22.105 21.399 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 772 GLN A OE1 1
+ATOM 2074 N NE2 . GLN A 1 282 ? 23.883 21.456 21.763 1.00 9.31 ? ? ? ? ? ? 772 GLN A NE2 1
+ATOM 2075 N N . ALA A 1 283 ? 26.119 27.091 22.003 1.00 9.30 ? ? ? ? ? ? 773 ALA A N 1
+ATOM 2076 C CA . ALA A 1 283 ? 27.046 27.675 22.977 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 773 ALA A CA 1
+ATOM 2077 C C . ALA A 1 283 ? 26.479 28.953 23.603 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 773 ALA A C 1
+ATOM 2078 O O . ALA A 1 283 ? 26.584 29.160 24.820 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 773 ALA A O 1
+ATOM 2079 C CB . ALA A 1 283 ? 28.396 27.953 22.343 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 773 ALA A CB 1
+ATOM 2080 N N . ASN A 1 284 ? 25.865 29.822 22.793 1.00 11.21 ? ? ? ? ? ? 774 ASN A N 1
+ATOM 2081 C CA . ASN A 1 284 ? 25.277 31.037 23.336 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 774 ASN A CA 1
+ATOM 2082 C C . ASN A 1 284 ? 24.076 30.746 24.220 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 774 ASN A C 1
+ATOM 2083 O O . ASN A 1 284 ? 23.840 31.467 25.187 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 774 ASN A O 1
+ATOM 2084 C CB . ASN A 1 284 ? 24.861 32.005 22.229 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 774 ASN A CB 1
+ATOM 2085 C CG . ASN A 1 284 ? 26.064 32.636 21.521 1.00 21.29 ? ? ? ? ? ? 774 ASN A CG 1
+ATOM 2086 O OD1 . ASN A 1 284 ? 25.934 33.147 20.395 1.00 24.27 ? ? ? ? ? ? 774 ASN A OD1 1
+ATOM 2087 N ND2 . ASN A 1 284 ? 27.242 32.608 22.175 1.00 23.11 ? ? ? ? ? ? 774 ASN A ND2 1
+ATOM 2088 N N . ASN A 1 285 ? 23.298 29.724 23.864 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 775 ASN A N 1
+ATOM 2089 C CA . ASN A 1 285 ? 22.120 29.359 24.659 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 775 ASN A CA 1
+ATOM 2090 C C . ASN A 1 285 ? 22.610 28.848 26.018 1.00 9.82 ? ? ? ? ? ? 775 ASN A C 1
+ATOM 2091 O O . ASN A 1 285 ? 22.058 29.231 27.046 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 775 ASN A O 1
+ATOM 2092 C CB . ASN A 1 285 ? 21.281 28.281 23.958 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 775 ASN A CB 1
+ATOM 2093 C CG . ASN A 1 285 ? 20.392 28.821 22.819 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 775 ASN A CG 1
+ATOM 2094 O OD1 . ASN A 1 285 ? 19.677 28.047 22.190 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 775 ASN A OD1 1
+ATOM 2095 N ND2 . ASN A 1 285 ? 20.407 30.135 22.578 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 775 ASN A ND2 1
+ATOM 2096 N N . TYR A 1 286 ? 23.639 27.997 26.023 1.00 9.85 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A N 1
+ATOM 2097 C CA . TYR A 1 286 ? 24.193 27.500 27.295 1.00 9.62 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A CA 1
+ATOM 2098 C C . TYR A 1 286 ? 24.723 28.673 28.135 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A C 1
+ATOM 2099 O O . TYR A 1 286 ? 24.512 28.734 29.352 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A O 1
+ATOM 2100 C CB . TYR A 1 286 ? 25.315 26.481 27.059 1.00 8.96 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A CB 1
+ATOM 2101 C CG . TYR A 1 286 ? 24.847 25.033 27.023 1.00 9.40 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A CG 1
+ATOM 2102 C CD1 . TYR A 1 286 ? 24.441 24.380 28.197 1.00 9.20 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A CD1 1
+ATOM 2103 C CD2 . TYR A 1 286 ? 24.837 24.299 25.831 1.00 8.96 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A CD2 1
+ATOM 2104 C CE1 . TYR A 1 286 ? 24.050 23.044 28.173 1.00 8.99 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A CE1 1
+ATOM 2105 C CE2 . TYR A 1 286 ? 24.444 22.956 25.797 1.00 8.99 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A CE2 1
+ATOM 2106 C CZ . TYR A 1 286 ? 24.055 22.337 26.984 1.00 8.28 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A CZ 1
+ATOM 2107 O OH . TYR A 1 286 ? 23.705 21.022 26.977 1.00 9.32 ? ? ? ? ? ? 776 TYR A OH 1
+ATOM 2108 N N . LYS A 1 287 ? 25.409 29.621 27.489 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A N 1
+ATOM 2109 C CA . LYS A 1 287 ? 25.958 30.770 28.183 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A CA 1
+ATOM 2110 C C . LYS A 1 287 ? 24.854 31.610 28.851 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A C 1
+ATOM 2111 O O . LYS A 1 287 ? 24.984 32.031 30.009 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A O 1
+ATOM 2112 C CB . LYS A 1 287 ? 26.743 31.614 27.170 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A CB 1
+ATOM 2113 C CG . LYS A 1 287 ? 27.354 32.871 27.756 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A CG 1
+ATOM 2114 C CD . LYS A 1 287 ? 28.413 33.408 26.800 1.00 22.43 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A CD 1
+ATOM 2115 C CE . LYS A 1 287 ? 29.155 34.588 27.413 1.00 26.37 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A CE 1
+ATOM 2116 N NZ . LYS A 1 287 ? 30.205 35.077 26.439 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 777 LYS A NZ 1
+ATOM 2117 N N . GLU A 1 288 ? 23.786 31.888 28.114 1.00 9.53 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A N 1
+ATOM 2118 C CA . GLU A 1 288 ? 22.670 32.662 28.645 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A CA 1
+ATOM 2119 C C . GLU A 1 288 ? 21.989 31.949 29.823 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A C 1
+ATOM 2120 O O . GLU A 1 288 ? 21.608 32.600 30.784 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A O 1
+ATOM 2121 C CB . GLU A 1 288 ? 21.649 32.991 27.545 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A CB 1
+ATOM 2122 C CG . GLU A 1 288 ? 22.182 33.976 26.523 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A CG 1
+ATOM 2123 C CD . GLU A 1 288 ? 22.744 35.244 27.176 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A CD 1
+ATOM 2124 O OE1 . GLU A 1 288 ? 22.050 35.842 28.050 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A OE1 1
+ATOM 2125 O OE2 . GLU A 1 288 ? 23.896 35.632 26.835 1.00 21.64 ? ? ? ? ? ? 778 GLU A OE2 1
+ATOM 2126 N N . LEU A 1 289 ? 21.847 30.628 29.754 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 779 LEU A N 1
+ATOM 2127 C CA . LEU A 1 289 ? 21.244 29.869 30.862 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 779 LEU A CA 1
+ATOM 2128 C C . LEU A 1 289 ? 22.108 30.025 32.137 1.00 9.58 ? ? ? ? ? ? 779 LEU A C 1
+ATOM 2129 O O . LEU A 1 289 ? 21.591 30.239 33.256 1.00 9.63 ? ? ? ? ? ? 779 LEU A O 1
+ATOM 2130 C CB . LEU A 1 289 ? 21.142 28.388 30.498 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 779 LEU A CB 1
+ATOM 2131 C CG . LEU A 1 289 ? 19.865 27.744 29.971 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 779 LEU A CG 1
+ATOM 2132 C CD1 . LEU A 1 289 ? 19.989 26.215 30.269 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 779 LEU A CD1 1
+ATOM 2133 C CD2 . LEU A 1 289 ? 18.611 28.281 30.681 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 779 LEU A CD2 1
+ATOM 2134 N N . MET A 1 290 ? 23.416 29.900 31.982 1.00 9.14 ? ? ? ? ? ? 780 MET A N 1
+ATOM 2135 C CA . MET A 1 290 ? 24.325 30.090 33.122 1.00 9.68 ? ? ? ? ? ? 780 MET A CA 1
+ATOM 2136 C C . MET A 1 290 ? 24.221 31.505 33.690 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 780 MET A C 1
+ATOM 2137 O O . MET A 1 290 ? 24.249 31.681 34.905 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 780 MET A O 1
+ATOM 2138 C CB . MET A 1 290 ? 25.762 29.762 32.735 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 780 MET A CB 1
+ATOM 2139 C CG . MET A 1 290 ? 26.753 29.893 33.884 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 780 MET A CG 1
+ATOM 2140 S SD . MET A 1 290 ? 26.314 28.933 35.385 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 780 MET A SD 1
+ATOM 2141 C CE . MET A 1 290 ? 26.988 27.360 34.936 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 780 MET A CE 1
+ATOM 2142 N N . LYS A 1 291 ? 24.100 32.521 32.834 1.00 9.44 ? ? ? ? ? ? 781 LYS A N 1
+ATOM 2143 C CA . LYS A 1 291 ? 23.945 33.891 33.334 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 781 LYS A CA 1
+ATOM 2144 C C . LYS A 1 291 ? 22.668 34.053 34.152 1.00 9.21 ? ? ? ? ? ? 781 LYS A C 1
+ATOM 2145 O O . LYS A 1 291 ? 22.643 34.824 35.112 1.00 9.91 ? ? ? ? ? ? 781 LYS A O 1
+ATOM 2146 C CB . LYS A 1 291 ? 23.946 34.907 32.191 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 781 LYS A CB 1
+ATOM 2147 C CG . LYS A 1 291 ? 25.324 35.094 31.607 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 781 LYS A CG 1
+ATOM 2148 C CD . LYS A 1 291 ? 25.254 35.743 30.233 1.00 19.89 ? ? ? ? ? ? 781 LYS A CD 1
+ATOM 2149 C CE . LYS A 1 291 ? 24.668 37.148 30.322 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 781 LYS A CE 1
+ATOM 2150 N NZ . LYS A 1 291 ? 24.540 37.781 28.957 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 781 LYS A NZ 1
+ATOM 2151 N N . ILE A 1 292 ? 21.606 33.350 33.775 1.00 9.21 ? ? ? ? ? ? 782 ILE A N 1
+ATOM 2152 C CA . ILE A 1 292 ? 20.366 33.425 34.540 1.00 9.91 ? ? ? ? ? ? 782 ILE A CA 1
+ATOM 2153 C C . ILE A 1 292 ? 20.588 32.769 35.919 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 782 ILE A C 1
+ATOM 2154 O O . ILE A 1 292 ? 20.137 33.292 36.936 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 782 ILE A O 1
+ATOM 2155 C CB . ILE A 1 292 ? 19.197 32.749 33.789 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 782 ILE A CB 1
+ATOM 2156 C CG1 . ILE A 1 292 ? 18.809 33.615 32.592 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 782 ILE A CG1 1
+ATOM 2157 C CG2 . ILE A 1 292 ? 17.965 32.535 34.734 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 782 ILE A CG2 1
+ATOM 2158 C CD1 . ILE A 1 292 ? 17.815 32.947 31.692 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 782 ILE A CD1 1
+ATOM 2159 N N . CYS A 1 293 ? 21.317 31.660 35.949 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 783 CYS A N 1
+ATOM 2160 C CA . CYS A 1 293 ? 21.614 30.994 37.200 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 783 CYS A CA 1
+ATOM 2161 C C . CYS A 1 293 ? 22.439 31.948 38.107 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 783 CYS A C 1
+ATOM 2162 O O . CYS A 1 293 ? 22.079 32.204 39.259 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 783 CYS A O 1
+ATOM 2163 C CB . CYS A 1 293 ? 22.329 29.660 36.899 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 783 CYS A CB 1
+ATOM 2164 S SG . CYS A 1 293 ? 22.967 28.762 38.349 1.00 16.76 ? ? ? ? ? ? 783 CYS A SG 1
+ATOM 2165 N N . LEU A 1 294 ? 23.471 32.578 37.557 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A N 1
+ATOM 2166 C CA . LEU A 1 294 ? 24.298 33.497 38.329 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A CA 1
+ATOM 2167 C C . LEU A 1 294 ? 23.569 34.744 38.847 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A C 1
+ATOM 2168 O O . LEU A 1 294 ? 23.949 35.306 39.876 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A O 1
+ATOM 2169 C CB . LEU A 1 294 ? 25.508 33.926 37.491 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A CB 1
+ATOM 2170 C CG . LEU A 1 294 ? 26.463 32.802 37.101 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A CG 1
+ATOM 2171 C CD1 . LEU A 1 294 ? 27.409 33.307 36.056 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A CD1 1
+ATOM 2172 C CD2 . LEU A 1 294 ? 27.252 32.289 38.296 1.00 16.54 ? ? ? ? ? ? 784 LEU A CD2 1
+ATOM 2173 N N . ALA A 1 295 ? 22.522 35.181 38.160 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 785 ALA A N 1
+ATOM 2174 C CA . ALA A 1 295 ? 21.802 36.392 38.560 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 785 ALA A CA 1
+ATOM 2175 C C . ALA A 1 295 ? 20.714 36.221 39.611 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 785 ALA A C 1
+ATOM 2176 O O . ALA A 1 295 ? 20.164 37.223 40.102 1.00 14.40 ? ? ? ? ? ? 785 ALA A O 1
+ATOM 2177 C CB . ALA A 1 295 ? 21.182 37.043 37.338 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 785 ALA A CB 1
+ATOM 2178 N N . ASN A 1 296 ? 20.346 34.973 39.899 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 786 ASN A N 1
+ATOM 2179 C CA . ASN A 1 296 ? 19.277 34.706 40.839 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 786 ASN A CA 1
+ATOM 2180 C C . ASN A 1 296 ? 19.801 33.997 42.088 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 786 ASN A C 1
+ATOM 2181 O O . ASN A 1 296 ? 20.245 32.853 42.012 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 786 ASN A O 1
+ATOM 2182 C CB . ASN A 1 296 ? 18.191 33.894 40.144 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 786 ASN A CB 1
+ATOM 2183 C CG . ASN A 1 296 ? 17.384 34.733 39.189 1.00 9.46 ? ? ? ? ? ? 786 ASN A CG 1
+ATOM 2184 O OD1 . ASN A 1 296 ? 16.538 35.509 39.598 1.00 9.43 ? ? ? ? ? ? 786 ASN A OD1 1
+ATOM 2185 N ND2 . ASN A 1 296 ? 17.674 34.599 37.903 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 786 ASN A ND2 1
+ATOM 2186 N N . PRO A 1 297 ? 19.706 34.656 43.260 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 787 PRO A N 1
+ATOM 2187 C CA . PRO A 1 297 ? 20.200 34.069 44.517 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 787 PRO A CA 1
+ATOM 2188 C C . PRO A 1 297 ? 19.551 32.735 44.956 1.00 9.42 ? ? ? ? ? ? 787 PRO A C 1
+ATOM 2189 O O . PRO A 1 297 ? 20.155 32.025 45.745 1.00 10.32 ? ? ? ? ? ? 787 PRO A O 1
+ATOM 2190 C CB . PRO A 1 297 ? 19.954 35.183 45.556 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 787 PRO A CB 1
+ATOM 2191 C CG . PRO A 1 297 ? 19.747 36.388 44.798 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 787 PRO A CG 1
+ATOM 2192 C CD . PRO A 1 297 ? 19.105 35.982 43.491 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 787 PRO A CD 1
+ATOM 2193 N N . ASN A 1 298 ? 18.313 32.454 44.520 1.00 8.67 ? ? ? ? ? ? 788 ASN A N 1
+ATOM 2194 C CA . ASN A 1 298 ? 17.608 31.198 44.851 1.00 8.43 ? ? ? ? ? ? 788 ASN A CA 1
+ATOM 2195 C C . ASN A 1 298 ? 17.802 30.072 43.817 1.00 9.09 ? ? ? ? ? ? 788 ASN A C 1
+ATOM 2196 O O . ASN A 1 298 ? 17.092 29.067 43.854 1.00 9.45 ? ? ? ? ? ? 788 ASN A O 1
+ATOM 2197 C CB . ASN A 1 298 ? 16.107 31.437 45.050 1.00 8.26 ? ? ? ? ? ? 788 ASN A CB 1
+ATOM 2198 C CG . ASN A 1 298 ? 15.388 31.843 43.753 1.00 9.04 ? ? ? ? ? ? 788 ASN A CG 1
+ATOM 2199 O OD1 . ASN A 1 298 ? 15.906 32.642 42.970 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 788 ASN A OD1 1
+ATOM 2200 N ND2 . ASN A 1 298 ? 14.193 31.329 43.543 1.00 9.14 ? ? ? ? ? ? 788 ASN A ND2 1
+ATOM 2201 N N . CYS A 1 299 ? 18.758 30.230 42.895 1.00 8.95 ? ? ? ? ? ? 789 CYS A N 1
+ATOM 2202 C CA . CYS A 1 299 ? 19.009 29.200 41.863 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 789 CYS A CA 1
+ATOM 2203 C C . CYS A 1 299 ? 20.520 28.959 41.830 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 789 CYS A C 1
+ATOM 2204 O O . CYS A 1 299 ? 21.235 29.768 41.237 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 789 CYS A O 1
+ATOM 2205 C CB . CYS A 1 299 ? 18.521 29.701 40.495 1.00 10.58 ? ? ? ? ? ? 789 CYS A CB 1
+ATOM 2206 S SG . CYS A 1 299 ? 18.843 28.534 39.168 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 789 CYS A SG 1
+ATOM 2207 N N . ASN A 1 300 ? 21.012 27.868 42.433 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 790 ASN A N 1
+ATOM 2208 C CA . ASN A 1 300 ? 22.458 27.624 42.486 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 790 ASN A CA 1
+ATOM 2209 C C . ASN A 1 300 ? 22.927 26.220 42.100 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 790 ASN A C 1
+ATOM 2210 O O . ASN A 1 300 ? 24.045 25.805 42.441 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 790 ASN A O 1
+ATOM 2211 C CB . ASN A 1 300 ? 22.979 27.983 43.884 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 790 ASN A CB 1
+ATOM 2212 C CG . ASN A 1 300 ? 22.597 29.427 44.308 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 790 ASN A CG 1
+ATOM 2213 O OD1 . ASN A 1 300 ? 23.163 30.423 43.813 1.00 21.05 ? ? ? ? ? ? 790 ASN A OD1 1
+ATOM 2214 N ND2 . ASN A 1 300 ? 21.627 29.539 45.220 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 790 ASN A ND2 1
+ATOM 2215 N N . THR A 1 301 ? 22.068 25.484 41.404 1.00 8.83 ? ? ? ? ? ? 791 THR A N 1
+ATOM 2216 C CA . THR A 1 301 ? 22.388 24.124 40.971 1.00 8.04 ? ? ? ? ? ? 791 THR A CA 1
+ATOM 2217 C C . THR A 1 301 ? 22.154 24.092 39.452 1.00 6.90 ? ? ? ? ? ? 791 THR A C 1
+ATOM 2218 O O . THR A 1 301 ? 21.069 24.406 38.979 1.00 7.37 ? ? ? ? ? ? 791 THR A O 1
+ATOM 2219 C CB . THR A 1 301 ? 21.458 23.110 41.681 1.00 9.09 ? ? ? ? ? ? 791 THR A CB 1
+ATOM 2220 O OG1 . THR A 1 301 ? 21.666 23.196 43.091 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 791 THR A OG1 1
+ATOM 2221 C CG2 . THR A 1 301 ? 21.683 21.687 41.192 1.00 8.85 ? ? ? ? ? ? 791 THR A CG2 1
+ATOM 2222 N N . PHE A 1 302 ? 23.193 23.712 38.720 1.00 7.35 ? ? ? ? ? ? 792 PHE A N 1
+ATOM 2223 C CA . PHE A 1 302 ? 23.182 23.679 37.247 1.00 7.22 ? ? ? ? ? ? 792 PHE A CA 1
+ATOM 2224 C C . PHE A 1 302 ? 23.632 22.268 36.821 1.00 6.18 ? ? ? ? ? ? 792 PHE A C 1
+ATOM 2225 O O . PHE A 1 302 ? 24.831 21.980 36.743 1.00 7.60 ? ? ? ? ? ? 792 PHE A O 1
+ATOM 2226 C CB . PHE A 1 302 ? 24.184 24.752 36.763 1.00 7.55 ? ? ? ? ? ? 792 PHE A CB 1
+ATOM 2227 C CG . PHE A 1 302 ? 24.131 25.044 35.269 1.00 8.86 ? ? ? ? ? ? 792 PHE A CG 1
+ATOM 2228 C CD1 . PHE A 1 302 ? 24.878 24.288 34.353 1.00 9.21 ? ? ? ? ? ? 792 PHE A CD1 1
+ATOM 2229 C CD2 . PHE A 1 302 ? 23.392 26.123 34.795 1.00 9.60 ? ? ? ? ? ? 792 PHE A CD2 1
+ATOM 2230 C CE1 . PHE A 1 302 ? 24.899 24.611 32.981 1.00 8.88 ? ? ? ? ? ? 792 PHE A CE1 1
+ATOM 2231 C CE2 . PHE A 1 302 ? 23.409 26.451 33.404 1.00 9.33 ? ? ? ? ? ? 792 PHE A CE2 1
+ATOM 2232 C CZ . PHE A 1 302 ? 24.163 25.695 32.519 1.00 8.97 ? ? ? ? ? ? 792 PHE A CZ 1
+ATOM 2233 N N . VAL A 1 303 ? 22.672 21.380 36.583 1.00 5.49 ? ? ? ? ? ? 793 VAL A N 1
+ATOM 2234 C CA . VAL A 1 303 ? 22.973 20.006 36.194 1.00 5.94 ? ? ? ? ? ? 793 VAL A CA 1
+ATOM 2235 C C . VAL A 1 303 ? 22.515 19.733 34.768 1.00 6.07 ? ? ? ? ? ? 793 VAL A C 1
+ATOM 2236 O O . VAL A 1 303 ? 21.356 20.010 34.408 1.00 6.80 ? ? ? ? ? ? 793 VAL A O 1
+ATOM 2237 C CB . VAL A 1 303 ? 22.299 18.964 37.184 1.00 6.86 ? ? ? ? ? ? 793 VAL A CB 1
+ATOM 2238 C CG1 . VAL A 1 303 ? 22.601 17.531 36.748 1.00 6.89 ? ? ? ? ? ? 793 VAL A CG1 1
+ATOM 2239 C CG2 . VAL A 1 303 ? 22.796 19.194 38.629 1.00 8.58 ? ? ? ? ? ? 793 VAL A CG2 1
+ATOM 2240 N N . MET A 1 304 ? 23.417 19.174 33.978 1.00 6.34 ? ? ? ? ? ? 794 MET A N 1
+ATOM 2241 C CA . MET A 1 304 ? 23.140 18.811 32.572 1.00 7.49 ? ? ? ? ? ? 794 MET A CA 1
+ATOM 2242 C C . MET A 1 304 ? 22.860 17.301 32.491 1.00 7.70 ? ? ? ? ? ? 794 MET A C 1
+ATOM 2243 O O . MET A 1 304 ? 23.393 16.505 33.301 1.00 7.76 ? ? ? ? ? ? 794 MET A O 1
+ATOM 2244 C CB . MET A 1 304 ? 24.349 19.183 31.682 1.00 8.28 ? ? ? ? ? ? 794 MET A CB 1
+ATOM 2245 C CG . MET A 1 304 ? 24.561 20.683 31.633 1.00 9.87 ? ? ? ? ? ? 794 MET A CG 1
+ATOM 2246 S SD . MET A 1 304 ? 26.189 21.211 31.028 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 794 MET A SD 1
+ATOM 2247 C CE . MET A 1 304 ? 27.231 20.747 32.296 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 794 MET A CE 1
+ATOM 2248 N N . TRP A 1 305 ? 22.036 16.888 31.540 1.00 7.39 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A N 1
+ATOM 2249 C CA . TRP A 1 305 ? 21.716 15.478 31.421 1.00 7.77 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CA 1
+ATOM 2250 C C . TRP A 1 305 ? 22.749 14.747 30.572 1.00 7.54 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A C 1
+ATOM 2251 O O . TRP A 1 305 ? 22.438 14.182 29.511 1.00 8.84 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A O 1
+ATOM 2252 C CB . TRP A 1 305 ? 20.294 15.266 30.899 1.00 9.56 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CB 1
+ATOM 2253 C CG . TRP A 1 305 ? 19.617 14.024 31.478 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CG 1
+ATOM 2254 C CD1 . TRP A 1 305 ? 19.065 12.987 30.774 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CD1 1
+ATOM 2255 C CD2 . TRP A 1 305 ? 19.411 13.716 32.885 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CD2 1
+ATOM 2256 N NE1 . TRP A 1 305 ? 18.515 12.066 31.644 1.00 15.19 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A NE1 1
+ATOM 2257 C CE2 . TRP A 1 305 ? 18.713 12.484 32.941 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CE2 1
+ATOM 2258 C CE3 . TRP A 1 305 ? 19.753 14.363 34.091 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CE3 1
+ATOM 2259 C CZ2 . TRP A 1 305 ? 18.340 11.877 34.168 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CZ2 1
+ATOM 2260 C CZ3 . TRP A 1 305 ? 19.380 13.756 35.335 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CZ3 1
+ATOM 2261 C CH2 . TRP A 1 305 ? 18.684 12.530 35.348 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 795 TRP A CH2 1
+ATOM 2262 N N . GLY A 1 306 ? 23.972 14.728 31.100 1.00 7.39 ? ? ? ? ? ? 796 GLY A N 1
+ATOM 2263 C CA . GLY A 1 306 ? 25.094 14.097 30.447 1.00 7.06 ? ? ? ? ? ? 796 GLY A CA 1
+ATOM 2264 C C . GLY A 1 306 ? 26.106 15.165 30.072 1.00 8.00 ? ? ? ? ? ? 796 GLY A C 1
+ATOM 2265 O O . GLY A 1 306 ? 25.860 16.352 30.299 1.00 8.37 ? ? ? ? ? ? 796 GLY A O 1
+ATOM 2266 N N . PHE A 1 307 ? 27.270 14.752 29.574 1.00 7.64 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A N 1
+ATOM 2267 C CA . PHE A 1 307 ? 28.286 15.716 29.144 1.00 8.99 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A CA 1
+ATOM 2268 C C . PHE A 1 307 ? 28.901 15.410 27.768 1.00 9.89 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A C 1
+ATOM 2269 O O . PHE A 1 307 ? 29.568 16.269 27.202 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A O 1
+ATOM 2270 C CB . PHE A 1 307 ? 29.373 15.947 30.209 1.00 9.28 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A CB 1
+ATOM 2271 C CG . PHE A 1 307 ? 30.185 14.717 30.562 1.00 9.57 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A CG 1
+ATOM 2272 C CD1 . PHE A 1 307 ? 31.348 14.400 29.849 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A CD1 1
+ATOM 2273 C CD2 . PHE A 1 307 ? 29.796 13.890 31.616 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A CD2 1
+ATOM 2274 C CE1 . PHE A 1 307 ? 32.115 13.273 30.178 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A CE1 1
+ATOM 2275 C CE2 . PHE A 1 307 ? 30.549 12.761 31.961 1.00 11.04 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A CE2 1
+ATOM 2276 C CZ . PHE A 1 307 ? 31.709 12.449 31.244 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 797 PHE A CZ 1
+ATOM 2277 N N . THR A 1 308 ? 28.712 14.208 27.236 1.00 8.95 ? ? ? ? ? ? 798 THR A N 1
+ATOM 2278 C CA . THR A 1 308 ? 29.241 13.909 25.905 1.00 9.31 ? ? ? ? ? ? 798 THR A CA 1
+ATOM 2279 C C . THR A 1 308 ? 28.103 13.454 25.007 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 798 THR A C 1
+ATOM 2280 O O . THR A 1 308 ? 27.234 12.674 25.413 1.00 9.19 ? ? ? ? ? ? 798 THR A O 1
+ATOM 2281 C CB . THR A 1 308 ? 30.376 12.848 25.901 1.00 9.26 ? ? ? ? ? ? 798 THR A CB 1
+ATOM 2282 O OG1 . THR A 1 308 ? 30.632 12.447 24.554 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 798 THR A OG1 1
+ATOM 2283 C CG2 . THR A 1 308 ? 29.974 11.579 26.668 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 798 THR A CG2 1
+ATOM 2284 N N . ASP A 1 309 ? 28.084 13.983 23.781 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 799 ASP A N 1
+ATOM 2285 C CA . ASP A 1 309 ? 27.085 13.622 22.798 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 799 ASP A CA 1
+ATOM 2286 C C . ASP A 1 309 ? 27.049 12.106 22.529 1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 799 ASP A C 1
+ATOM 2287 O O . ASP A 1 309 ? 26.093 11.601 21.910 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 799 ASP A O 1
+ATOM 2288 C CB . ASP A 1 309 ? 27.385 14.346 21.487 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 799 ASP A CB 1
+ATOM 2289 C CG . ASP A 1 309 ? 27.107 15.831 21.552 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 799 ASP A CG 1
+ATOM 2290 O OD1 . ASP A 1 309 ? 26.357 16.288 22.443 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 799 ASP A OD1 1
+ATOM 2291 O OD2 . ASP A 1 309 ? 27.618 16.552 20.665 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 799 ASP A OD2 1
+ATOM 2292 N N . LYS A 1 310 ? 28.093 11.389 22.954 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A N 1
+ATOM 2293 C CA . LYS A 1 310 ? 28.183 9.933 22.787 1.00 11.86 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A CA 1
+ATOM 2294 C C . LYS A 1 310 ? 27.056 9.173 23.521 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A C 1
+ATOM 2295 O O . LYS A 1 310 ? 26.574 8.134 23.048 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A O 1
+ATOM 2296 C CB . LYS A 1 310 ? 29.541 9.450 23.312 1.00 13.34 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A CB 1
+ATOM 2297 C CG . LYS A 1 310 ? 29.888 8.015 23.000 1.00 14.39 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A CG 1
+ATOM 2298 C CD . LYS A 1 310 ? 31.345 7.718 23.383 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A CD 1
+ATOM 2299 C CE . LYS A 1 310 ? 31.665 6.252 23.133 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A CE 1
+ATOM 2300 N NZ . LYS A 1 310 ? 33.111 5.946 23.336 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 800 LYS A NZ 1
+ATOM 2301 N N . TYR A 1 311 ? 26.656 9.693 24.686 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A N 1
+ATOM 2302 C CA . TYR A 1 311 ? 25.624 9.068 25.527 1.00 11.92 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A CA 1
+ATOM 2303 C C . TYR A 1 311 ? 24.503 10.062 25.838 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A C 1
+ATOM 2304 O O . TYR A 1 311 ? 24.684 10.976 26.653 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A O 1
+ATOM 2305 C CB . TYR A 1 311 ? 26.250 8.569 26.864 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A CB 1
+ATOM 2306 C CG . TYR A 1 311 ? 27.460 7.665 26.703 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A CG 1
+ATOM 2307 C CD1 . TYR A 1 311 ? 27.371 6.447 26.003 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A CD1 1
+ATOM 2308 C CD2 . TYR A 1 311 ? 28.691 8.015 27.250 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A CD2 1
+ATOM 2309 C CE1 . TYR A 1 311 ? 28.475 5.604 25.851 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A CE1 1
+ATOM 2310 C CE2 . TYR A 1 311 ? 29.802 7.182 27.107 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A CE2 1
+ATOM 2311 C CZ . TYR A 1 311 ? 29.683 5.977 26.403 1.00 14.17 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A CZ 1
+ATOM 2312 O OH . TYR A 1 311 ? 30.767 5.161 26.257 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 801 TYR A OH 1
+ATOM 2313 N N . THR A 1 312 ? 23.353 9.883 25.191 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 802 THR A N 1
+ATOM 2314 C CA . THR A 1 312 ? 22.216 10.763 25.418 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 802 THR A CA 1
+ATOM 2315 C C . THR A 1 312 ? 20.893 10.119 25.030 1.00 9.86 ? ? ? ? ? ? 802 THR A C 1
+ATOM 2316 O O . THR A 1 312 ? 20.807 9.411 24.034 1.00 10.95 ? ? ? ? ? ? 802 THR A O 1
+ATOM 2317 C CB . THR A 1 312 ? 22.375 12.131 24.677 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 802 THR A CB 1
+ATOM 2318 O OG1 . THR A 1 312 ? 21.154 12.890 24.786 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 802 THR A OG1 1
+ATOM 2319 C CG2 . THR A 1 312 ? 22.761 11.926 23.190 1.00 9.80 ? ? ? ? ? ? 802 THR A CG2 1
+ATOM 2320 N N . TRP A 1 313 ? 19.864 10.380 25.828 1.00 9.97 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A N 1
+ATOM 2321 C CA . TRP A 1 313 ? 18.526 9.865 25.574 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CA 1
+ATOM 2322 C C . TRP A 1 313 ? 17.800 10.641 24.460 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A C 1
+ATOM 2323 O O . TRP A 1 313 ? 16.716 10.221 24.013 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A O 1
+ATOM 2324 C CB . TRP A 1 313 ? 17.663 10.000 26.854 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CB 1
+ATOM 2325 C CG . TRP A 1 313 ? 17.221 11.450 27.176 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CG 1
+ATOM 2326 C CD1 . TRP A 1 313 ? 18.033 12.565 27.259 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CD1 1
+ATOM 2327 C CD2 . TRP A 1 313 ? 15.885 11.921 27.412 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CD2 1
+ATOM 2328 N NE1 . TRP A 1 313 ? 17.281 13.678 27.513 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A NE1 1
+ATOM 2329 C CE2 . TRP A 1 313 ? 15.961 13.323 27.609 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CE2 1
+ATOM 2330 C CE3 . TRP A 1 313 ? 14.627 11.294 27.468 1.00 15.15 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CE3 1
+ATOM 2331 C CZ2 . TRP A 1 313 ? 14.817 14.122 27.856 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CZ2 1
+ATOM 2332 C CZ3 . TRP A 1 313 ? 13.491 12.080 27.715 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CZ3 1
+ATOM 2333 C CH2 . TRP A 1 313 ? 13.599 13.490 27.905 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 803 TRP A CH2 1
+ATOM 2334 N N . ILE A 1 314 ? 18.366 11.771 24.033 1.00 9.90 ? ? ? ? ? ? 804 ILE A N 1
+ATOM 2335 C CA . ILE A 1 314 ? 17.674 12.633 23.065 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 804 ILE A CA 1
+ATOM 2336 C C . ILE A 1 314 ? 17.155 12.015 21.760 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 804 ILE A C 1
+ATOM 2337 O O . ILE A 1 314 ? 15.965 12.137 21.465 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 804 ILE A O 1
+ATOM 2338 C CB . ILE A 1 314 ? 18.445 13.979 22.817 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 804 ILE A CB 1
+ATOM 2339 C CG1 . ILE A 1 314 ? 18.355 14.855 24.073 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 804 ILE A CG1 1
+ATOM 2340 C CG2 . ILE A 1 314 ? 17.871 14.726 21.603 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 804 ILE A CG2 1
+ATOM 2341 C CD1 . ILE A 1 314 ? 16.946 15.332 24.401 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 804 ILE A CD1 1
+ATOM 2342 N N . PRO A 1 315 ? 18.017 11.307 21.007 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 805 PRO A N 1
+ATOM 2343 C CA . PRO A 1 315 ? 17.589 10.685 19.740 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 805 PRO A CA 1
+ATOM 2344 C C . PRO A 1 315 ? 16.423 9.699 19.855 1.00 17.14 ? ? ? ? ? ? 805 PRO A C 1
+ATOM 2345 O O . PRO A 1 315 ? 15.598 9.584 18.948 1.00 18.92 ? ? ? ? ? ? 805 PRO A O 1
+ATOM 2346 C CB . PRO A 1 315 ? 18.863 9.991 19.260 1.00 16.16 ? ? ? ? ? ? 805 PRO A CB 1
+ATOM 2347 C CG . PRO A 1 315 ? 19.966 10.905 19.769 1.00 15.92 ? ? ? ? ? ? 805 PRO A CG 1
+ATOM 2348 C CD . PRO A 1 315 ? 19.480 11.182 21.185 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 805 PRO A CD 1
+ATOM 2349 N N . GLY A 1 316 ? 16.338 9.007 20.979 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 806 GLY A N 1
+ATOM 2350 C CA . GLY A 1 316 ? 15.274 8.040 21.177 1.00 19.00 ? ? ? ? ? ? 806 GLY A CA 1
+ATOM 2351 C C . GLY A 1 316 ? 13.931 8.660 21.504 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 806 GLY A C 1
+ATOM 2352 O O . GLY A 1 316 ? 12.874 8.053 21.292 1.00 22.29 ? ? ? ? ? ? 806 GLY A O 1
+ATOM 2353 N N . THR A 1 317 ? 13.945 9.857 22.063 1.00 19.90 ? ? ? ? ? ? 807 THR A N 1
+ATOM 2354 C CA . THR A 1 317 ? 12.688 10.477 22.408 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 807 THR A CA 1
+ATOM 2355 C C . THR A 1 317 ? 12.282 11.526 21.391 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 807 THR A C 1
+ATOM 2356 O O . THR A 1 317 ? 11.091 11.746 21.139 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 807 THR A O 1
+ATOM 2357 C CB . THR A 1 317 ? 12.754 11.060 23.818 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 807 THR A CB 1
+ATOM 2358 O OG1 . THR A 1 317 ? 12.976 9.990 24.753 1.00 26.29 ? ? ? ? ? ? 807 THR A OG1 1
+ATOM 2359 C CG2 . THR A 1 317 ? 11.468 11.776 24.170 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 807 THR A CG2 1
+ATOM 2360 N N . PHE A 1 318 ? 13.271 12.167 20.790 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A N 1
+ATOM 2361 C CA . PHE A 1 318 ? 12.987 13.170 19.789 1.00 17.71 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A CA 1
+ATOM 2362 C C . PHE A 1 318 ? 13.743 12.731 18.536 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A C 1
+ATOM 2363 O O . PHE A 1 318 ? 14.864 13.194 18.294 1.00 17.78 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A O 1
+ATOM 2364 C CB . PHE A 1 318 ? 13.477 14.550 20.263 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A CB 1
+ATOM 2365 C CG . PHE A 1 318 ? 12.984 14.937 21.621 1.00 18.68 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A CG 1
+ATOM 2366 C CD1 . PHE A 1 318 ? 11.747 15.558 21.781 1.00 19.72 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A CD1 1
+ATOM 2367 C CD2 . PHE A 1 318 ? 13.738 14.651 22.756 1.00 19.53 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A CD2 1
+ATOM 2368 C CE1 . PHE A 1 318 ? 11.253 15.894 23.075 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A CE1 1
+ATOM 2369 C CE2 . PHE A 1 318 ? 13.255 14.981 24.061 1.00 21.13 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A CE2 1
+ATOM 2370 C CZ . PHE A 1 318 ? 12.011 15.602 24.215 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 808 PHE A CZ 1
+ATOM 2371 N N . PRO A 1 319 ? 13.202 11.756 17.776 1.00 18.08 ? ? ? ? ? ? 809 PRO A N 1
+ATOM 2372 C CA . PRO A 1 319 ? 13.927 11.336 16.566 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 809 PRO A CA 1
+ATOM 2373 C C . PRO A 1 319 ? 14.093 12.542 15.617 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 809 PRO A C 1
+ATOM 2374 O O . PRO A 1 319 ? 13.196 13.393 15.484 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 809 PRO A O 1
+ATOM 2375 C CB . PRO A 1 319 ? 13.060 10.199 15.993 1.00 19.57 ? ? ? ? ? ? 809 PRO A CB 1
+ATOM 2376 C CG . PRO A 1 319 ? 11.709 10.448 16.576 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 809 PRO A CG 1
+ATOM 2377 C CD . PRO A 1 319 ? 11.986 10.954 17.974 1.00 18.78 ? ? ? ? ? ? 809 PRO A CD 1
+ATOM 2378 N N . GLY A 1 320 ? 15.277 12.654 15.037 1.00 18.26 ? ? ? ? ? ? 810 GLY A N 1
+ATOM 2379 C CA . GLY A 1 320 ? 15.567 13.793 14.189 1.00 18.03 ? ? ? ? ? ? 810 GLY A CA 1
+ATOM 2380 C C . GLY A 1 320 ? 16.421 14.849 14.905 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 810 GLY A C 1
+ATOM 2381 O O . GLY A 1 320 ? 16.886 15.780 14.250 1.00 19.07 ? ? ? ? ? ? 810 GLY A O 1
+ATOM 2382 N N . TYR A 1 321 ? 16.627 14.725 16.227 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A N 1
+ATOM 2383 C CA . TYR A 1 321 ? 17.431 15.667 17.029 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A CA 1
+ATOM 2384 C C . TYR A 1 321 ? 18.615 14.952 17.647 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A C 1
+ATOM 2385 O O . TYR A 1 321 ? 18.583 13.744 17.807 1.00 14.62 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A O 1
+ATOM 2386 C CB . TYR A 1 321 ? 16.583 16.278 18.147 1.00 15.39 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A CB 1
+ATOM 2387 C CG . TYR A 1 321 ? 15.597 17.277 17.633 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A CG 1
+ATOM 2388 C CD1 . TYR A 1 321 ? 14.356 16.874 17.133 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A CD1 1
+ATOM 2389 C CD2 . TYR A 1 321 ? 15.917 18.630 17.602 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A CD2 1
+ATOM 2390 C CE1 . TYR A 1 321 ? 13.457 17.810 16.609 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A CE1 1
+ATOM 2391 C CE2 . TYR A 1 321 ? 15.046 19.561 17.095 1.00 19.62 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A CE2 1
+ATOM 2392 C CZ . TYR A 1 321 ? 13.820 19.153 16.600 1.00 21.15 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A CZ 1
+ATOM 2393 O OH . TYR A 1 321 ? 12.973 20.113 16.105 1.00 24.01 ? ? ? ? ? ? 811 TYR A OH 1
+ATOM 2394 N N . GLY A 1 322 ? 19.651 15.700 18.024 1.00 13.61 ? ? ? ? ? ? 812 GLY A N 1
+ATOM 2395 C CA . GLY A 1 322 ? 20.821 15.091 18.628 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 812 GLY A CA 1
+ATOM 2396 C C . GLY A 1 322 ? 21.836 16.126 19.066 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 812 GLY A C 1
+ATOM 2397 O O . GLY A 1 322 ? 21.477 17.297 19.255 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 812 GLY A O 1
+ATOM 2398 N N . ASN A 1 323 ? 23.074 15.673 19.287 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 813 ASN A N 1
+ATOM 2399 C CA . ASN A 1 323 ? 24.233 16.506 19.700 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 813 ASN A CA 1
+ATOM 2400 C C . ASN A 1 323 ? 23.823 17.600 20.705 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 813 ASN A C 1
+ATOM 2401 O O . ASN A 1 323 ? 24.161 18.779 20.534 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 813 ASN A O 1
+ATOM 2402 C CB . ASN A 1 323 ? 24.856 17.148 18.437 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 813 ASN A CB 1
+ATOM 2403 C CG . ASN A 1 323 ? 25.318 16.101 17.399 1.00 18.69 ? ? ? ? ? ? 813 ASN A CG 1
+ATOM 2404 O OD1 . ASN A 1 323 ? 24.891 16.132 16.232 1.00 22.50 ? ? ? ? ? ? 813 ASN A OD1 1
+ATOM 2405 N ND2 . ASN A 1 323 ? 26.166 15.165 17.824 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 813 ASN A ND2 1
+ATOM 2406 N N . PRO A 1 324 ? 23.275 17.182 21.863 1.00 9.84 ? ? ? ? ? ? 814 PRO A N 1
+ATOM 2407 C CA . PRO A 1 324 ? 22.803 18.139 22.861 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 814 PRO A CA 1
+ATOM 2408 C C . PRO A 1 324 ? 23.707 18.607 23.971 1.00 7.36 ? ? ? ? ? ? 814 PRO A C 1
+ATOM 2409 O O . PRO A 1 324 ? 23.285 19.485 24.727 1.00 8.08 ? ? ? ? ? ? 814 PRO A O 1
+ATOM 2410 C CB . PRO A 1 324 ? 21.614 17.368 23.516 1.00 8.69 ? ? ? ? ? ? 814 PRO A CB 1
+ATOM 2411 C CG . PRO A 1 324 ? 21.648 15.943 22.916 1.00 9.66 ? ? ? ? ? ? 814 PRO A CG 1
+ATOM 2412 C CD . PRO A 1 324 ? 23.039 15.809 22.346 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 814 PRO A CD 1
+ATOM 2413 N N . LEU A 1 325 ? 24.928 18.080 24.020 1.00 8.09 ? ? ? ? ? ? 815 LEU A N 1
+ATOM 2414 C CA . LEU A 1 325 ? 25.825 18.289 25.163 1.00 9.26 ? ? ? ? ? ? 815 LEU A CA 1
+ATOM 2415 C C . LEU A 1 325 ? 27.119 19.089 24.945 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 815 LEU A C 1
+ATOM 2416 O O . LEU A 1 325 ? 27.347 19.571 23.857 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 815 LEU A O 1
+ATOM 2417 C CB . LEU A 1 325 ? 26.051 16.923 25.847 1.00 8.58 ? ? ? ? ? ? 815 LEU A CB 1
+ATOM 2418 C CG . LEU A 1 325 ? 24.724 16.170 26.141 1.00 9.21 ? ? ? ? ? ? 815 LEU A CG 1
+ATOM 2419 C CD1 . LEU A 1 325 ? 24.955 14.714 26.526 1.00 9.54 ? ? ? ? ? ? 815 LEU A CD1 1
+ATOM 2420 C CD2 . LEU A 1 325 ? 23.891 16.923 27.190 1.00 10.37 ? ? ? ? ? ? 815 LEU A CD2 1
+ATOM 2421 N N . ILE A 1 326 ? 27.980 19.197 25.955 1.00 9.94 ? ? ? ? ? ? 816 ILE A N 1
+ATOM 2422 C CA . ILE A 1 326 ? 29.161 20.059 25.845 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 816 ILE A CA 1
+ATOM 2423 C C . ILE A 1 326 ? 30.452 19.489 25.311 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 816 ILE A C 1
+ATOM 2424 O O . ILE A 1 326 ? 31.414 20.262 25.072 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 816 ILE A O 1
+ATOM 2425 C CB . ILE A 1 326 ? 29.409 20.894 27.130 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 816 ILE A CB 1
+ATOM 2426 C CG1 . ILE A 1 326 ? 29.907 20.004 28.273 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 816 ILE A CG1 1
+ATOM 2427 C CG2 . ILE A 1 326 ? 28.127 21.700 27.517 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 816 ILE A CG2 1
+ATOM 2428 C CD1 . ILE A 1 326 ? 30.164 20.813 29.562 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 816 ILE A CD1 1
+ATOM 2429 N N . TYR A 1 327 ? 30.515 18.160 25.194 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A N 1
+ATOM 2430 C CA . TYR A 1 327 ? 31.657 17.467 24.584 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A CA 1
+ATOM 2431 C C . TYR A 1 327 ? 31.057 16.658 23.438 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A C 1
+ATOM 2432 O O . TYR A 1 327 ? 29.930 16.125 23.546 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A O 1
+ATOM 2433 C CB . TYR A 1 327 ? 32.340 16.456 25.519 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A CB 1
+ATOM 2434 C CG . TYR A 1 327 ? 33.184 17.068 26.592 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A CG 1
+ATOM 2435 C CD1 . TYR A 1 327 ? 32.616 17.477 27.793 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A CD1 1
+ATOM 2436 C CD2 . TYR A 1 327 ? 34.559 17.207 26.429 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A CD2 1
+ATOM 2437 C CE1 . TYR A 1 327 ? 33.380 17.999 28.807 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A CE1 1
+ATOM 2438 C CE2 . TYR A 1 327 ? 35.349 17.737 27.451 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A CE2 1
+ATOM 2439 C CZ . TYR A 1 327 ? 34.741 18.127 28.644 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A CZ 1
+ATOM 2440 O OH . TYR A 1 327 ? 35.498 18.620 29.690 1.00 15.87 ? ? ? ? ? ? 817 TYR A OH 1
+ATOM 2441 N N . ASP A 1 328 ? 31.819 16.542 22.349 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 818 ASP A N 1
+ATOM 2442 C CA . ASP A 1 328 ? 31.338 15.771 21.236 1.00 14.99 ? ? ? ? ? ? 818 ASP A CA 1
+ATOM 2443 C C . ASP A 1 328 ? 31.576 14.300 21.542 1.00 15.86 ? ? ? ? ? ? 818 ASP A C 1
+ATOM 2444 O O . ASP A 1 328 ? 32.012 13.962 22.647 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 818 ASP A O 1
+ATOM 2445 C CB . ASP A 1 328 ? 31.922 16.260 19.887 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 818 ASP A CB 1
+ATOM 2446 C CG . ASP A 1 328 ? 33.417 15.981 19.714 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 818 ASP A CG 1
+ATOM 2447 O OD1 . ASP A 1 328 ? 34.032 15.182 20.450 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 818 ASP A OD1 1
+ATOM 2448 O OD2 . ASP A 1 328 ? 33.993 16.585 18.780 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 818 ASP A OD2 1
+ATOM 2449 N N . SER A 1 329 ? 31.243 13.431 20.589 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 819 SER A N 1
+ATOM 2450 C CA . SER A 1 329 ? 31.396 11.984 20.748 1.00 19.29 ? ? ? ? ? ? 819 SER A CA 1
+ATOM 2451 C C . SER A 1 329 ? 32.800 11.488 20.891 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 819 SER A C 1
+ATOM 2452 O O . SER A 1 329 ? 32.987 10.334 21.280 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 819 SER A O 1
+ATOM 2453 C CB . SER A 1 329 ? 30.744 11.235 19.598 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 819 SER A CB 1
+ATOM 2454 O OG . SER A 1 329 ? 29.363 11.525 19.575 1.00 25.86 ? ? ? ? ? ? 819 SER A OG 1
+ATOM 2455 N N . ASN A 1 330 ? 33.780 12.318 20.525 1.00 21.11 ? ? ? ? ? ? 820 ASN A N 1
+ATOM 2456 C CA . ASN A 1 330 ? 35.206 11.968 20.642 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 820 ASN A CA 1
+ATOM 2457 C C . ASN A 1 330 ? 35.869 12.641 21.825 1.00 21.96 ? ? ? ? ? ? 820 ASN A C 1
+ATOM 2458 O O . ASN A 1 330 ? 37.100 12.669 21.934 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 820 ASN A O 1
+ATOM 2459 C CB . ASN A 1 330 ? 35.972 12.374 19.384 1.00 26.07 ? ? ? ? ? ? 820 ASN A CB 1
+ATOM 2460 C CG . ASN A 1 330 ? 35.385 11.767 18.155 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 820 ASN A CG 1
+ATOM 2461 O OD1 . ASN A 1 330 ? 34.908 12.482 17.258 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 820 ASN A OD1 1
+ATOM 2462 N ND2 . ASN A 1 330 ? 35.322 10.433 18.130 1.00 31.13 ? ? ? ? ? ? 820 ASN A ND2 1
+ATOM 2463 N N . TYR A 1 331 ? 35.041 13.214 22.694 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A N 1
+ATOM 2464 C CA . TYR A 1 331 ? 35.495 13.919 23.881 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A CA 1
+ATOM 2465 C C . TYR A 1 331 ? 36.243 15.233 23.622 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A C 1
+ATOM 2466 O O . TYR A 1 331 ? 37.013 15.715 24.459 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A O 1
+ATOM 2467 C CB . TYR A 1 331 ? 36.231 12.981 24.861 1.00 18.34 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A CB 1
+ATOM 2468 C CG . TYR A 1 331 ? 35.330 11.886 25.421 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A CG 1
+ATOM 2469 C CD1 . TYR A 1 331 ? 34.399 12.168 26.423 1.00 16.97 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A CD1 1
+ATOM 2470 C CD2 . TYR A 1 331 ? 35.387 10.578 24.920 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A CD2 1
+ATOM 2471 C CE1 . TYR A 1 331 ? 33.546 11.174 26.919 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A CE1 1
+ATOM 2472 C CE2 . TYR A 1 331 ? 34.537 9.579 25.406 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A CE2 1
+ATOM 2473 C CZ . TYR A 1 331 ? 33.619 9.891 26.414 1.00 17.12 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A CZ 1
+ATOM 2474 O OH . TYR A 1 331 ? 32.809 8.913 26.946 1.00 15.77 ? ? ? ? ? ? 821 TYR A OH 1
+ATOM 2475 N N . ASN A 1 332 ? 35.971 15.840 22.473 1.00 18.49 ? ? ? ? ? ? 822 ASN A N 1
+ATOM 2476 C CA . ASN A 1 332 ? 36.562 17.139 22.189 1.00 18.20 ? ? ? ? ? ? 822 ASN A CA 1
+ATOM 2477 C C . ASN A 1 332 ? 35.553 18.103 22.727 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 822 ASN A C 1
+ATOM 2478 O O . ASN A 1 332 ? 34.369 17.969 22.437 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 822 ASN A O 1
+ATOM 2479 C CB . ASN A 1 332 ? 36.668 17.429 20.696 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 822 ASN A CB 1
+ATOM 2480 C CG . ASN A 1 332 ? 37.546 16.452 19.969 1.00 23.10 ? ? ? ? ? ? 822 ASN A CG 1
+ATOM 2481 O OD1 . ASN A 1 332 ? 38.703 16.259 20.326 1.00 25.21 ? ? ? ? ? ? 822 ASN A OD1 1
+ATOM 2482 N ND2 . ASN A 1 332 ? 36.994 15.819 18.932 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 822 ASN A ND2 1
+ATOM 2483 N N . PRO A 1 333 ? 35.995 19.099 23.496 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 823 PRO A N 1
+ATOM 2484 C CA . PRO A 1 333 ? 35.042 20.082 24.040 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 823 PRO A CA 1
+ATOM 2485 C C . PRO A 1 333 ? 34.444 20.875 22.865 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 823 PRO A C 1
+ATOM 2486 O O . PRO A 1 333 ? 35.152 21.224 21.910 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 823 PRO A O 1
+ATOM 2487 C CB . PRO A 1 333 ? 35.924 21.012 24.897 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 823 PRO A CB 1
+ATOM 2488 C CG . PRO A 1 333 ? 37.258 20.275 25.053 1.00 17.76 ? ? ? ? ? ? 823 PRO A CG 1
+ATOM 2489 C CD . PRO A 1 333 ? 37.396 19.453 23.810 1.00 16.99 ? ? ? ? ? ? 823 PRO A CD 1
+ATOM 2490 N N . LYS A 1 334 ? 33.139 21.085 22.909 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A N 1
+ATOM 2491 C CA . LYS A 1 334 ? 32.423 21.863 21.889 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A CA 1
+ATOM 2492 C C . LYS A 1 334 ? 32.449 23.355 22.309 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A C 1
+ATOM 2493 O O . LYS A 1 334 ? 32.884 23.693 23.427 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A O 1
+ATOM 2494 C CB . LYS A 1 334 ? 30.979 21.342 21.770 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A CB 1
+ATOM 2495 C CG . LYS A 1 334 ? 30.916 19.968 21.123 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A CG 1
+ATOM 2496 C CD . LYS A 1 334 ? 29.569 19.254 21.306 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A CD 1
+ATOM 2497 C CE . LYS A 1 334 ? 28.399 20.006 20.747 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A CE 1
+ATOM 2498 N NZ . LYS A 1 334 ? 27.131 19.256 21.001 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 824 LYS A NZ 1
+ATOM 2499 N N . PRO A 1 335 ? 31.969 24.270 21.444 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 825 PRO A N 1
+ATOM 2500 C CA . PRO A 1 335 ? 31.984 25.692 21.821 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 825 PRO A CA 1
+ATOM 2501 C C . PRO A 1 335 ? 31.261 25.964 23.155 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 825 PRO A C 1
+ATOM 2502 O O . PRO A 1 335 ? 31.646 26.858 23.906 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 825 PRO A O 1
+ATOM 2503 C CB . PRO A 1 335 ? 31.265 26.355 20.648 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 825 PRO A CB 1
+ATOM 2504 C CG . PRO A 1 335 ? 31.716 25.493 19.463 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 825 PRO A CG 1
+ATOM 2505 C CD . PRO A 1 335 ? 31.585 24.086 20.026 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 825 PRO A CD 1
+ATOM 2506 N N . ALA A 1 336 ? 30.235 25.160 23.438 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 826 ALA A N 1
+ATOM 2507 C CA . ALA A 1 336 ? 29.444 25.299 24.663 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 826 ALA A CA 1
+ATOM 2508 C C . ALA A 1 336 ? 30.273 25.212 25.961 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 826 ALA A C 1
+ATOM 2509 O O . ALA A 1 336 ? 30.002 25.940 26.927 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 826 ALA A O 1
+ATOM 2510 C CB . ALA A 1 336 ? 28.311 24.265 24.656 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 826 ALA A CB 1
+ATOM 2511 N N . TYR A 1 337 ? 31.287 24.357 25.968 1.00 10.86 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A N 1
+ATOM 2512 C CA . TYR A 1 337 ? 32.144 24.207 27.139 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A CA 1
+ATOM 2513 C C . TYR A 1 337 ? 32.858 25.519 27.469 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A C 1
+ATOM 2514 O O . TYR A 1 337 ? 32.833 25.997 28.592 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A O 1
+ATOM 2515 C CB . TYR A 1 337 ? 33.134 23.065 26.907 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A CB 1
+ATOM 2516 C CG . TYR A 1 337 ? 34.136 22.880 28.009 1.00 14.69 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A CG 1
+ATOM 2517 C CD1 . TYR A 1 337 ? 35.315 23.617 28.011 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A CD1 1
+ATOM 2518 C CD2 . TYR A 1 337 ? 33.916 21.961 29.055 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A CD2 1
+ATOM 2519 C CE1 . TYR A 1 337 ? 36.276 23.464 29.019 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A CE1 1
+ATOM 2520 C CE2 . TYR A 1 337 ? 34.870 21.790 30.081 1.00 15.81 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A CE2 1
+ATOM 2521 C CZ . TYR A 1 337 ? 36.060 22.556 30.059 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A CZ 1
+ATOM 2522 O OH . TYR A 1 337 ? 37.025 22.471 31.056 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 827 TYR A OH 1
+ATOM 2523 N N . ASN A 1 338 ? 33.457 26.145 26.470 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 828 ASN A N 1
+ATOM 2524 C CA . ASN A 1 338 ? 34.135 27.419 26.727 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 828 ASN A CA 1
+ATOM 2525 C C . ASN A 1 338 ? 33.162 28.523 27.054 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 828 ASN A C 1
+ATOM 2526 O O . ASN A 1 338 ? 33.484 29.422 27.802 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 828 ASN A O 1
+ATOM 2527 C CB . ASN A 1 338 ? 34.946 27.853 25.515 1.00 19.94 ? ? ? ? ? ? 828 ASN A CB 1
+ATOM 2528 C CG . ASN A 1 338 ? 36.112 26.926 25.242 1.00 24.62 ? ? ? ? ? ? 828 ASN A CG 1
+ATOM 2529 O OD1 . ASN A 1 338 ? 36.814 26.484 26.176 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 828 ASN A OD1 1
+ATOM 2530 N ND2 . ASN A 1 338 ? 36.338 26.623 23.956 1.00 26.63 ? ? ? ? ? ? 828 ASN A ND2 1
+ATOM 2531 N N . ALA A 1 339 ? 31.987 28.482 26.436 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 829 ALA A N 1
+ATOM 2532 C CA . ALA A 1 339 ? 30.975 29.497 26.676 1.00 12.74 ? ? ? ? ? ? 829 ALA A CA 1
+ATOM 2533 C C . ALA A 1 339 ? 30.515 29.486 28.143 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 829 ALA A C 1
+ATOM 2534 O O . ALA A 1 339 ? 30.348 30.537 28.752 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 829 ALA A O 1
+ATOM 2535 C CB . ALA A 1 339 ? 29.797 29.326 25.734 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 829 ALA A CB 1
+ATOM 2536 N N . ILE A 1 340 ? 30.328 28.295 28.707 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 830 ILE A N 1
+ATOM 2537 C CA . ILE A 1 340 ? 29.935 28.187 30.113 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 830 ILE A CA 1
+ATOM 2538 C C . ILE A 1 340 ? 31.096 28.728 31.003 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 830 ILE A C 1
+ATOM 2539 O O . ILE A 1 340 ? 30.866 29.487 31.954 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 830 ILE A O 1
+ATOM 2540 C CB . ILE A 1 340 ? 29.587 26.694 30.459 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 830 ILE A CB 1
+ATOM 2541 C CG1 . ILE A 1 340 ? 28.313 26.272 29.725 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 830 ILE A CG1 1
+ATOM 2542 C CG2 . ILE A 1 340 ? 29.430 26.500 31.959 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 830 ILE A CG2 1
+ATOM 2543 C CD1 . ILE A 1 340 ? 27.983 24.836 29.935 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 830 ILE A CD1 1
+ATOM 2544 N N . LYS A 1 341 ? 32.329 28.328 30.681 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A N 1
+ATOM 2545 C CA . LYS A 1 341 ? 33.497 28.783 31.419 1.00 16.26 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A CA 1
+ATOM 2546 C C . LYS A 1 341 ? 33.576 30.330 31.376 1.00 17.49 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A C 1
+ATOM 2547 O O . LYS A 1 341 ? 33.779 30.972 32.416 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A O 1
+ATOM 2548 C CB . LYS A 1 341 ? 34.765 28.111 30.886 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A CB 1
+ATOM 2549 C CG . LYS A 1 341 ? 35.903 28.130 31.896 1.00 19.97 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A CG 1
+ATOM 2550 C CD . LYS A 1 341 ? 37.109 27.261 31.499 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A CD 1
+ATOM 2551 C CE . LYS A 1 341 ? 36.844 25.775 31.738 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A CE 1
+ATOM 2552 N NZ . LYS A 1 341 ? 38.059 24.922 31.507 1.00 19.41 ? ? ? ? ? ? 831 LYS A NZ 1
+ATOM 2553 N N . GLU A 1 342 ? 33.303 30.938 30.222 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A N 1
+ATOM 2554 C CA . GLU A 1 342 ? 33.295 32.405 30.127 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A CA 1
+ATOM 2555 C C . GLU A 1 342 ? 32.231 33.087 30.986 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A C 1
+ATOM 2556 O O . GLU A 1 342 ? 32.498 34.129 31.574 1.00 17.32 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A O 1
+ATOM 2557 C CB . GLU A 1 342 ? 33.127 32.852 28.693 1.00 22.28 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A CB 1
+ATOM 2558 C CG . GLU A 1 342 ? 34.407 32.709 27.894 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A CG 1
+ATOM 2559 C CD . GLU A 1 342 ? 34.180 32.833 26.396 1.00 30.33 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A CD 1
+ATOM 2560 O OE1 . GLU A 1 342 ? 33.091 33.325 25.985 1.00 31.78 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A OE1 1
+ATOM 2561 O OE2 . GLU A 1 342 ? 35.075 32.397 25.624 1.00 32.82 ? ? ? ? ? ? 832 GLU A OE2 1
+ATOM 2562 N N . ALA A 1 343 ? 31.013 32.542 31.016 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 833 ALA A N 1
+ATOM 2563 C CA . ALA A 1 343 ? 29.951 33.107 31.855 1.00 15.95 ? ? ? ? ? ? 833 ALA A CA 1
+ATOM 2564 C C . ALA A 1 343 ? 30.378 33.076 33.332 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 833 ALA A C 1
+ATOM 2565 O O . ALA A 1 343 ? 30.089 34.016 34.063 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 833 ALA A O 1
+ATOM 2566 C CB . ALA A 1 343 ? 28.649 32.343 31.684 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 833 ALA A CB 1
+ATOM 2567 N N . LEU A 1 344 ? 31.038 31.990 33.754 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 834 LEU A N 1
+ATOM 2568 C CA . LEU A 1 344 ? 31.506 31.815 35.139 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 834 LEU A CA 1
+ATOM 2569 C C . LEU A 1 344 ? 32.620 32.783 35.520 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 834 LEU A C 1
+ATOM 2570 O O . LEU A 1 344 ? 32.789 33.094 36.693 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 834 LEU A O 1
+ATOM 2571 C CB . LEU A 1 344 ? 31.962 30.369 35.383 1.00 17.15 ? ? ? ? ? ? 834 LEU A CB 1
+ATOM 2572 C CG . LEU A 1 344 ? 30.825 29.329 35.442 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 834 LEU A CG 1
+ATOM 2573 C CD1 . LEU A 1 344 ? 31.362 27.896 35.381 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 834 LEU A CD1 1
+ATOM 2574 C CD2 . LEU A 1 344 ? 29.996 29.568 36.720 1.00 16.96 ? ? ? ? ? ? 834 LEU A CD2 1
+ATOM 2575 N N . MET A 1 345 ? 33.385 33.232 34.527 1.00 25.70 ? ? ? ? ? ? 835 MET A N 1
+ATOM 2576 C CA . MET A 1 345 ? 34.472 34.201 34.735 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 835 MET A CA 1
+ATOM 2577 C C . MET A 1 345 ? 33.964 35.671 34.705 1.00 31.58 ? ? ? ? ? ? 835 MET A C 1
+ATOM 2578 O O . MET A 1 345 ? 34.552 36.495 35.446 1.00 33.91 ? ? ? ? ? ? 835 MET A O 1
+ATOM 2579 C CB . MET A 1 345 ? 35.604 34.002 33.705 1.00 30.09 ? ? ? ? ? ? 835 MET A CB 1
+ATOM 2580 C CG . MET A 1 345 ? 36.360 32.687 33.847 1.00 32.15 ? ? ? ? ? ? 835 MET A CG 1
+ATOM 2581 S SD . MET A 1 345 ? 37.580 32.273 32.506 1.00 36.39 ? ? ? ? ? ? 835 MET A SD 1
+ATOM 2582 C CE . MET A 1 345 ? 36.817 33.081 31.002 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 835 MET A CE 1
+ATOM 2583 N N . ASN B 1 26 ? -17.198 33.606 80.565 1.00 24.19 ? ? ? ? ? ? 516 ASN B N 1
+ATOM 2584 C CA . ASN B 1 26 ? -16.794 32.177 80.713 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 516 ASN B CA 1
+ATOM 2585 C C . ASN B 1 26 ? -15.613 31.709 79.850 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 516 ASN B C 1
+ATOM 2586 O O . ASN B 1 26 ? -15.120 30.608 80.069 1.00 21.50 ? ? ? ? ? ? 516 ASN B O 1
+ATOM 2587 C CB . ASN B 1 26 ? -17.983 31.225 80.484 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 516 ASN B CB 1
+ATOM 2588 C CG . ASN B 1 26 ? -19.046 31.318 81.581 1.00 28.84 ? ? ? ? ? ? 516 ASN B CG 1
+ATOM 2589 O OD1 . ASN B 1 26 ? -18.869 32.032 82.589 1.00 30.47 ? ? ? ? ? ? 516 ASN B OD1 1
+ATOM 2590 N ND2 . ASN B 1 26 ? -20.172 30.620 81.377 1.00 28.93 ? ? ? ? ? ? 516 ASN B ND2 1
+ATOM 2591 N N . ALA B 1 27 ? -15.194 32.482 78.843 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 517 ALA B N 1
+ATOM 2592 C CA . ALA B 1 27 ? -14.041 32.076 78.017 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 517 ALA B CA 1
+ATOM 2593 C C . ALA B 1 27 ? -12.742 32.290 78.814 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 517 ALA B C 1
+ATOM 2594 O O . ALA B 1 27 ? -12.721 33.058 79.778 1.00 16.04 ? ? ? ? ? ? 517 ALA B O 1
+ATOM 2595 C CB . ALA B 1 27 ? -13.986 32.900 76.733 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 517 ALA B CB 1
+ATOM 2596 N N . LEU B 1 28 ? -11.666 31.614 78.431 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 518 LEU B N 1
+ATOM 2597 C CA . LEU B 1 28 ? -10.394 31.800 79.111 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 518 LEU B CA 1
+ATOM 2598 C C . LEU B 1 28 ? -10.003 33.282 79.170 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 518 LEU B C 1
+ATOM 2599 O O . LEU B 1 28 ? -9.486 33.756 80.210 1.00 14.43 ? ? ? ? ? ? 518 LEU B O 1
+ATOM 2600 C CB . LEU B 1 28 ? -9.284 31.034 78.384 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 518 LEU B CB 1
+ATOM 2601 C CG . LEU B 1 28 ? -9.208 29.516 78.486 1.00 16.40 ? ? ? ? ? ? 518 LEU B CG 1
+ATOM 2602 C CD1 . LEU B 1 28 ? -8.025 28.999 77.638 1.00 16.60 ? ? ? ? ? ? 518 LEU B CD1 1
+ATOM 2603 C CD2 . LEU B 1 28 ? -9.044 29.134 79.964 1.00 16.46 ? ? ? ? ? ? 518 LEU B CD2 1
+ATOM 2604 N N . ARG B 1 29 ? -10.239 34.020 78.070 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B N 1
+ATOM 2605 C CA . ARG B 1 29 ? -9.887 35.444 78.016 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B CA 1
+ATOM 2606 C C . ARG B 1 29 ? -10.591 36.325 79.069 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B C 1
+ATOM 2607 O O . ARG B 1 29 ? -10.002 37.305 79.554 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B O 1
+ATOM 2608 C CB . ARG B 1 29 ? -10.104 36.032 76.612 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B CB 1
+ATOM 2609 C CG . ARG B 1 29 ? -11.539 36.053 76.163 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B CG 1
+ATOM 2610 C CD . ARG B 1 29 ? -11.648 36.598 74.766 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B CD 1
+ATOM 2611 N NE . ARG B 1 29 ? -11.233 37.996 74.670 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B NE 1
+ATOM 2612 C CZ . ARG B 1 29 ? -11.153 38.675 73.516 1.00 24.43 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B CZ 1
+ATOM 2613 N NH1 . ARG B 1 29 ? -11.454 38.088 72.337 1.00 25.11 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B NH1 1
+ATOM 2614 N NH2 . ARG B 1 29 ? -10.786 39.940 73.549 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 519 ARG B NH2 1
+ATOM 2615 N N . ASP B 1 30 ? -11.829 35.965 79.433 1.00 16.87 ? ? ? ? ? ? 520 ASP B N 1
+ATOM 2616 C CA . ASP B 1 30 ? -12.589 36.726 80.454 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 520 ASP B CA 1
+ATOM 2617 C C . ASP B 1 30 ? -11.969 36.598 81.863 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 520 ASP B C 1
+ATOM 2618 O O . ASP B 1 30 ? -11.858 37.585 82.602 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 520 ASP B O 1
+ATOM 2619 C CB . ASP B 1 30 ? -14.049 36.289 80.461 1.00 19.16 ? ? ? ? ? ? 520 ASP B CB 1
+ATOM 2620 C CG . ASP B 1 30 ? -14.698 36.424 79.090 1.00 20.40 ? ? ? ? ? ? 520 ASP B CG 1
+ATOM 2621 O OD1 . ASP B 1 30 ? -14.551 37.491 78.455 1.00 21.51 ? ? ? ? ? ? 520 ASP B OD1 1
+ATOM 2622 O OD2 . ASP B 1 30 ? -15.334 35.456 78.629 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 520 ASP B OD2 1
+ATOM 2623 N N . TYR B 1 31 ? -11.549 35.393 82.225 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B N 1
+ATOM 2624 C CA . TYR B 1 31 ? -10.895 35.196 83.521 1.00 21.30 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B CA 1
+ATOM 2625 C C . TYR B 1 31 ? -9.501 35.805 83.525 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B C 1
+ATOM 2626 O O . TYR B 1 31 ? -9.049 36.322 84.544 1.00 21.83 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B O 1
+ATOM 2627 C CB . TYR B 1 31 ? -10.787 33.715 83.852 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B CB 1
+ATOM 2628 C CG . TYR B 1 31 ? -12.125 33.102 84.122 1.00 26.74 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B CG 1
+ATOM 2629 C CD1 . TYR B 1 31 ? -12.868 33.476 85.259 1.00 28.38 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B CD1 1
+ATOM 2630 C CD2 . TYR B 1 31 ? -12.684 32.180 83.234 1.00 28.39 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B CD2 1
+ATOM 2631 C CE1 . TYR B 1 31 ? -14.142 32.948 85.499 1.00 29.52 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B CE1 1
+ATOM 2632 C CE2 . TYR B 1 31 ? -13.963 31.644 83.462 1.00 30.27 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B CE2 1
+ATOM 2633 C CZ . TYR B 1 31 ? -14.682 32.038 84.596 1.00 30.65 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B CZ 1
+ATOM 2634 O OH . TYR B 1 31 ? -15.951 31.538 84.797 1.00 32.07 ? ? ? ? ? ? 521 TYR B OH 1
+ATOM 2635 N N . ALA B 1 32 ? -8.816 35.726 82.380 1.00 19.75 ? ? ? ? ? ? 522 ALA B N 1
+ATOM 2636 C CA . ALA B 1 32 ? -7.463 36.263 82.250 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 522 ALA B CA 1
+ATOM 2637 C C . ALA B 1 32 ? -7.493 37.764 82.397 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 522 ALA B C 1
+ATOM 2638 O O . ALA B 1 32 ? -6.710 38.344 83.129 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 522 ALA B O 1
+ATOM 2639 C CB . ALA B 1 32 ? -6.854 35.863 80.863 1.00 18.58 ? ? ? ? ? ? 522 ALA B CB 1
+ATOM 2640 N N . GLU B 1 33 ? -8.431 38.389 81.714 1.00 19.66 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B N 1
+ATOM 2641 C CA . GLU B 1 33 ? -8.574 39.833 81.773 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B CA 1
+ATOM 2642 C C . GLU B 1 33 ? -8.827 40.320 83.202 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B C 1
+ATOM 2643 O O . GLU B 1 33 ? -8.287 41.351 83.625 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B O 1
+ATOM 2644 C CB . GLU B 1 33 ? -9.728 40.285 80.877 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B CB 1
+ATOM 2645 C CG . GLU B 1 33 ? -9.706 41.770 80.603 1.00 32.86 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B CG 1
+ATOM 2646 C CD . GLU B 1 33 ? -8.328 42.238 80.121 1.00 36.70 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B CD 1
+ATOM 2647 O OE1 . GLU B 1 33 ? -7.908 41.815 79.003 1.00 37.99 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B OE1 1
+ATOM 2648 O OE2 . GLU B 1 33 ? -7.656 43.004 80.872 1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 523 GLU B OE2 1
+ATOM 2649 N N . ALA B 1 34 ? -9.657 39.570 83.924 1.00 23.28 ? ? ? ? ? ? 524 ALA B N 1
+ATOM 2650 C CA . ALA B 1 34 ? -10.023 39.869 85.314 1.00 23.19 ? ? ? ? ? ? 524 ALA B CA 1
+ATOM 2651 C C . ALA B 1 34 ? -8.781 39.888 86.211 1.00 22.77 ? ? ? ? ? ? 524 ALA B C 1
+ATOM 2652 O O . ALA B 1 34 ? -8.730 40.622 87.216 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 524 ALA B O 1
+ATOM 2653 C CB . ALA B 1 34 ? -11.038 38.818 85.825 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 524 ALA B CB 1
+ATOM 2654 N N . ARG B 1 35 ? -7.770 39.115 85.823 1.00 21.90 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B N 1
+ATOM 2655 C CA . ARG B 1 35 ? -6.529 39.022 86.590 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B CA 1
+ATOM 2656 C C . ARG B 1 35 ? -5.394 39.897 86.033 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B C 1
+ATOM 2657 O O . ARG B 1 35 ? -4.266 39.838 86.524 1.00 22.44 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B O 1
+ATOM 2658 C CB . ARG B 1 35 ? -6.087 37.558 86.673 1.00 23.09 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B CB 1
+ATOM 2659 C CG . ARG B 1 35 ? -7.188 36.569 87.116 1.00 25.12 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B CG 1
+ATOM 2660 C CD . ARG B 1 35 ? -7.754 36.897 88.502 1.00 27.14 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B CD 1
+ATOM 2661 N NE . ARG B 1 35 ? -6.700 36.901 89.516 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B NE 1
+ATOM 2662 C CZ . ARG B 1 35 ? -6.201 35.814 90.111 1.00 30.54 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B CZ 1
+ATOM 2663 N NH1 . ARG B 1 35 ? -6.666 34.605 89.819 1.00 31.71 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B NH1 1
+ATOM 2664 N NH2 . ARG B 1 35 ? -5.158 35.922 90.932 1.00 31.22 ? ? ? ? ? ? 525 ARG B NH2 1
+ATOM 2665 N N . GLY B 1 36 ? -5.689 40.689 85.002 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 526 GLY B N 1
+ATOM 2666 C CA . GLY B 1 36 ? -4.689 41.565 84.402 1.00 21.01 ? ? ? ? ? ? 526 GLY B CA 1
+ATOM 2667 C C . GLY B 1 36 ? -3.658 40.900 83.487 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 526 GLY B C 1
+ATOM 2668 O O . GLY B 1 36 ? -2.560 41.417 83.260 1.00 20.72 ? ? ? ? ? ? 526 GLY B O 1
+ATOM 2669 N N . ILE B 1 37 ? -3.996 39.745 82.945 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B N 1
+ATOM 2670 C CA . ILE B 1 37 ? -3.049 39.085 82.075 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B CA 1
+ATOM 2671 C C . ILE B 1 37 ? -3.669 38.813 80.691 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B C 1
+ATOM 2672 O O . ILE B 1 37 ? -4.906 38.825 80.535 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B O 1
+ATOM 2673 C CB . ILE B 1 37 ? -2.482 37.761 82.717 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B CB 1
+ATOM 2674 C CG1 . ILE B 1 37 ? -3.555 36.686 82.784 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B CG1 1
+ATOM 2675 C CG2 . ILE B 1 37 ? -1.876 38.002 84.142 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B CG2 1
+ATOM 2676 C CD1 . ILE B 1 37 ? -3.003 35.329 82.359 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 527 ILE B CD1 1
+ATOM 2677 N N . LYS B 1 38 ? -2.793 38.662 79.692 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B N 1
+ATOM 2678 C CA . LYS B 1 38 ? -3.181 38.384 78.312 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B CA 1
+ATOM 2679 C C . LYS B 1 38 ? -2.870 36.926 78.056 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B C 1
+ATOM 2680 O O . LYS B 1 38 ? -1.785 36.449 78.397 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B O 1
+ATOM 2681 C CB . LYS B 1 38 ? -2.378 39.266 77.328 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B CB 1
+ATOM 2682 C CG . LYS B 1 38 ? -2.692 40.775 77.453 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B CG 1
+ATOM 2683 C CD . LYS B 1 38 ? -4.198 41.041 77.218 1.00 18.91 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B CD 1
+ATOM 2684 C CE . LYS B 1 38 ? -4.576 42.501 77.532 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B CE 1
+ATOM 2685 N NZ . LYS B 1 38 ? -5.935 42.849 77.028 1.00 21.53 ? ? ? ? ? ? 528 LYS B NZ 1
+ATOM 2686 N N . ILE B 1 39 ? -3.824 36.213 77.474 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 529 ILE B N 1
+ATOM 2687 C CA . ILE B 1 39 ? -3.649 34.804 77.182 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 529 ILE B CA 1
+ATOM 2688 C C . ILE B 1 39 ? -3.780 34.648 75.656 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 529 ILE B C 1
+ATOM 2689 O O . ILE B 1 39 ? -4.732 35.152 75.041 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 529 ILE B O 1
+ATOM 2690 C CB . ILE B 1 39 ? -4.659 33.903 78.025 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 529 ILE B CB 1
+ATOM 2691 C CG1 . ILE B 1 39 ? -4.401 32.421 77.740 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 529 ILE B CG1 1
+ATOM 2692 C CG2 . ILE B 1 39 ? -6.112 34.294 77.795 1.00 12.98 ? ? ? ? ? ? 529 ILE B CG2 1
+ATOM 2693 C CD1 . ILE B 1 39 ? -4.851 31.482 78.882 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 529 ILE B CD1 1
+ATOM 2694 N N . GLY B 1 40 ? -2.813 33.995 75.034 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 530 GLY B N 1
+ATOM 2695 C CA . GLY B 1 40 ? -2.864 33.888 73.590 1.00 9.94 ? ? ? ? ? ? 530 GLY B CA 1
+ATOM 2696 C C . GLY B 1 40 ? -2.346 32.606 72.996 1.00 9.84 ? ? ? ? ? ? 530 GLY B C 1
+ATOM 2697 O O . GLY B 1 40 ? -2.031 31.631 73.689 1.00 9.14 ? ? ? ? ? ? 530 GLY B O 1
+ATOM 2698 N N . THR B 1 41 ? -2.215 32.636 71.673 1.00 9.09 ? ? ? ? ? ? 531 THR B N 1
+ATOM 2699 C CA . THR B 1 41 ? -1.760 31.497 70.920 1.00 8.33 ? ? ? ? ? ? 531 THR B CA 1
+ATOM 2700 C C . THR B 1 41 ? -1.186 31.951 69.571 1.00 8.59 ? ? ? ? ? ? 531 THR B C 1
+ATOM 2701 O O . THR B 1 41 ? -1.491 33.040 69.103 1.00 9.34 ? ? ? ? ? ? 531 THR B O 1
+ATOM 2702 C CB . THR B 1 41 ? -2.964 30.567 70.613 1.00 8.75 ? ? ? ? ? ? 531 THR B CB 1
+ATOM 2703 O OG1 . THR B 1 41 ? -2.529 29.436 69.850 1.00 9.28 ? ? ? ? ? ? 531 THR B OG1 1
+ATOM 2704 C CG2 . THR B 1 41 ? -4.066 31.336 69.841 1.00 9.03 ? ? ? ? ? ? 531 THR B CG2 1
+ATOM 2705 N N . CYS B 1 42 ? -0.325 31.134 68.988 1.00 8.86 ? ? ? ? ? ? 532 CYS B N 1
+ATOM 2706 C CA . CYS B 1 42 ? 0.166 31.443 67.652 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 532 CYS B CA 1
+ATOM 2707 C C . CYS B 1 42 ? -0.975 30.982 66.730 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 532 CYS B C 1
+ATOM 2708 O O . CYS B 1 42 ? -1.819 30.115 67.117 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 532 CYS B O 1
+ATOM 2709 C CB . CYS B 1 42 ? 1.455 30.694 67.321 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 532 CYS B CB 1
+ATOM 2710 S SG . CYS B 1 42 ? 1.297 28.919 67.163 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 532 CYS B SG 1
+ATOM 2711 N N . VAL B 1 43 ? -1.043 31.573 65.538 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 533 VAL B N 1
+ATOM 2712 C CA . VAL B 1 43 ? -2.088 31.249 64.568 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 533 VAL B CA 1
+ATOM 2713 C C . VAL B 1 43 ? -1.512 30.355 63.453 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 533 VAL B C 1
+ATOM 2714 O O . VAL B 1 43 ? -0.493 30.678 62.822 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 533 VAL B O 1
+ATOM 2715 C CB . VAL B 1 43 ? -2.756 32.551 64.048 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 533 VAL B CB 1
+ATOM 2716 C CG1 . VAL B 1 43 ? -3.845 32.259 62.989 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 533 VAL B CG1 1
+ATOM 2717 C CG2 . VAL B 1 43 ? -3.362 33.303 65.241 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 533 VAL B CG2 1
+ATOM 2718 N N . ASN B 1 44 ? -2.112 29.172 63.339 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 534 ASN B N 1
+ATOM 2719 C CA . ASN B 1 44 ? -1.720 28.125 62.391 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 534 ASN B CA 1
+ATOM 2720 C C . ASN B 1 44 ? -2.298 28.406 60.978 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 534 ASN B C 1
+ATOM 2721 O O . ASN B 1 44 ? -3.255 29.187 60.815 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 534 ASN B O 1
+ATOM 2722 C CB . ASN B 1 44 ? -2.159 26.726 62.940 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 534 ASN B CB 1
+ATOM 2723 C CG . ASN B 1 44 ? -1.602 26.434 64.371 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 534 ASN B CG 1
+ATOM 2724 O OD1 . ASN B 1 44 ? -0.390 26.258 64.542 1.00 16.83 ? ? ? ? ? ? 534 ASN B OD1 1
+ATOM 2725 N ND2 . ASN B 1 44 ? -2.472 26.456 65.393 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 534 ASN B ND2 1
+ATOM 2726 N N . TYR B 1 45 ? -1.774 27.704 59.976 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B N 1
+ATOM 2727 C CA . TYR B 1 45 ? -2.199 27.914 58.586 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B CA 1
+ATOM 2728 C C . TYR B 1 45 ? -3.694 27.910 58.232 1.00 14.13 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B C 1
+ATOM 2729 O O . TYR B 1 45 ? -4.100 28.646 57.326 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B O 1
+ATOM 2730 C CB . TYR B 1 45 ? -1.420 26.969 57.635 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B CB 1
+ATOM 2731 C CG . TYR B 1 45 ? -1.819 25.487 57.670 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B CG 1
+ATOM 2732 C CD1 . TYR B 1 45 ? -2.972 25.039 57.003 1.00 18.80 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B CD1 1
+ATOM 2733 C CD2 . TYR B 1 45 ? -1.082 24.556 58.410 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B CD2 1
+ATOM 2734 C CE1 . TYR B 1 45 ? -3.394 23.699 57.079 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B CE1 1
+ATOM 2735 C CE2 . TYR B 1 45 ? -1.491 23.209 58.502 1.00 19.71 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B CE2 1
+ATOM 2736 C CZ . TYR B 1 45 ? -2.651 22.789 57.838 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B CZ 1
+ATOM 2737 O OH . TYR B 1 45 ? -3.104 21.473 57.953 1.00 23.97 ? ? ? ? ? ? 535 TYR B OH 1
+ATOM 2738 N N . PRO B 1 46 ? -4.545 27.103 58.933 1.00 14.36 ? ? ? ? ? ? 536 PRO B N 1
+ATOM 2739 C CA . PRO B 1 46 ? -5.977 27.096 58.575 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 536 PRO B CA 1
+ATOM 2740 C C . PRO B 1 46 ? -6.645 28.458 58.615 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 536 PRO B C 1
+ATOM 2741 O O . PRO B 1 46 ? -7.628 28.691 57.902 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 536 PRO B O 1
+ATOM 2742 C CB . PRO B 1 46 ? -6.603 26.178 59.635 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 536 PRO B CB 1
+ATOM 2743 C CG . PRO B 1 46 ? -5.504 25.297 60.026 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 536 PRO B CG 1
+ATOM 2744 C CD . PRO B 1 46 ? -4.304 26.202 60.083 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 536 PRO B CD 1
+ATOM 2745 N N . PHE B 1 47 ? -6.157 29.339 59.490 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B N 1
+ATOM 2746 C CA . PHE B 1 47 ? -6.708 30.682 59.591 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B CA 1
+ATOM 2747 C C . PHE B 1 47 ? -6.652 31.442 58.241 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B C 1
+ATOM 2748 O O . PHE B 1 47 ? -7.584 32.148 57.880 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B O 1
+ATOM 2749 C CB . PHE B 1 47 ? -5.937 31.500 60.630 1.00 15.99 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B CB 1
+ATOM 2750 C CG . PHE B 1 47 ? -6.288 32.961 60.618 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B CG 1
+ATOM 2751 C CD1 . PHE B 1 47 ? -7.435 33.424 61.273 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B CD1 1
+ATOM 2752 C CD2 . PHE B 1 47 ? -5.508 33.870 59.906 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B CD2 1
+ATOM 2753 C CE1 . PHE B 1 47 ? -7.791 34.780 61.208 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B CE1 1
+ATOM 2754 C CE2 . PHE B 1 47 ? -5.856 35.229 59.834 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B CE2 1
+ATOM 2755 C CZ . PHE B 1 47 ? -6.987 35.684 60.477 1.00 16.62 ? ? ? ? ? ? 537 PHE B CZ 1
+ATOM 2756 N N . TYR B 1 48 ? -5.528 31.313 57.540 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B N 1
+ATOM 2757 C CA . TYR B 1 48 ? -5.301 31.997 56.267 1.00 22.81 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B CA 1
+ATOM 2758 C C . TYR B 1 48 ? -6.036 31.464 55.042 1.00 26.14 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B C 1
+ATOM 2759 O O . TYR B 1 48 ? -6.329 32.233 54.140 1.00 27.49 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B O 1
+ATOM 2760 C CB . TYR B 1 48 ? -3.809 32.080 55.999 1.00 20.96 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B CB 1
+ATOM 2761 C CG . TYR B 1 48 ? -3.090 32.832 57.083 1.00 20.46 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B CG 1
+ATOM 2762 C CD1 . TYR B 1 48 ? -3.161 34.236 57.154 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B CD1 1
+ATOM 2763 C CD2 . TYR B 1 48 ? -2.356 32.148 58.058 1.00 20.31 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B CD2 1
+ATOM 2764 C CE1 . TYR B 1 48 ? -2.514 34.932 58.173 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B CE1 1
+ATOM 2765 C CE2 . TYR B 1 48 ? -1.711 32.827 59.076 1.00 20.38 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B CE2 1
+ATOM 2766 C CZ . TYR B 1 48 ? -1.793 34.228 59.126 1.00 21.06 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B CZ 1
+ATOM 2767 O OH . TYR B 1 48 ? -1.145 34.912 60.129 1.00 23.04 ? ? ? ? ? ? 538 TYR B OH 1
+ATOM 2768 N N . ASN B 1 49 ? -6.263 30.159 54.950 1.00 29.19 ? ? ? ? ? ? 539 ASN B N 1
+ATOM 2769 C CA . ASN B 1 49 ? -7.000 29.658 53.792 1.00 33.11 ? ? ? ? ? ? 539 ASN B CA 1
+ATOM 2770 C C . ASN B 1 49 ? -8.424 29.182 54.100 1.00 33.40 ? ? ? ? ? ? 539 ASN B C 1
+ATOM 2771 O O . ASN B 1 49 ? -9.110 28.625 53.243 1.00 33.76 ? ? ? ? ? ? 539 ASN B O 1
+ATOM 2772 C CB . ASN B 1 49 ? -6.193 28.622 53.001 1.00 35.99 ? ? ? ? ? ? 539 ASN B CB 1
+ATOM 2773 C CG . ASN B 1 49 ? -5.560 27.571 53.873 1.00 38.65 ? ? ? ? ? ? 539 ASN B CG 1
+ATOM 2774 O OD1 . ASN B 1 49 ? -4.461 27.086 53.566 1.00 40.04 ? ? ? ? ? ? 539 ASN B OD1 1
+ATOM 2775 N ND2 . ASN B 1 49 ? -6.246 27.190 54.963 1.00 39.00 ? ? ? ? ? ? 539 ASN B ND2 1
+ATOM 2776 N N . ASN B 1 50 ? -8.877 29.489 55.311 1.00 34.01 ? ? ? ? ? ? 540 ASN B N 1
+ATOM 2777 C CA . ASN B 1 50 ? -10.213 29.149 55.808 1.00 34.78 ? ? ? ? ? ? 540 ASN B CA 1
+ATOM 2778 C C . ASN B 1 50 ? -10.744 27.728 55.539 1.00 32.59 ? ? ? ? ? ? 540 ASN B C 1
+ATOM 2779 O O . ASN B 1 50 ? -11.890 27.533 55.146 1.00 33.15 ? ? ? ? ? ? 540 ASN B O 1
+ATOM 2780 C CB . ASN B 1 50 ? -11.235 30.225 55.394 1.00 38.41 ? ? ? ? ? ? 540 ASN B CB 1
+ATOM 2781 C CG . ASN B 1 50 ? -11.623 31.146 56.570 1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 540 ASN B CG 1
+ATOM 2782 O OD1 . ASN B 1 50 ? -10.752 31.716 57.248 1.00 42.46 ? ? ? ? ? ? 540 ASN B OD1 1
+ATOM 2783 N ND2 . ASN B 1 50 ? -12.931 31.263 56.837 1.00 42.07 ? ? ? ? ? ? 540 ASN B ND2 1
+ATOM 2784 N N . SER B 1 51 ? -9.934 26.741 55.884 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 541 SER B N 1
+ATOM 2785 C CA . SER B 1 51 ? -10.267 25.349 55.676 1.00 26.26 ? ? ? ? ? ? 541 SER B CA 1
+ATOM 2786 C C . SER B 1 51 ? -10.792 24.648 56.919 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 541 SER B C 1
+ATOM 2787 O O . SER B 1 51 ? -11.088 23.460 56.847 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 541 SER B O 1
+ATOM 2788 C CB . SER B 1 51 ? -9.014 24.603 55.202 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 541 SER B CB 1
+ATOM 2789 O OG . SER B 1 51 ? -7.904 24.819 56.084 1.00 28.76 ? ? ? ? ? ? 541 SER B OG 1
+ATOM 2790 N N . ASP B 1 52 ? -10.835 25.346 58.058 1.00 21.69 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B N 1
+ATOM 2791 C CA . ASP B 1 52 ? -11.289 24.745 59.322 1.00 20.28 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B CA 1
+ATOM 2792 C C . ASP B 1 52 ? -12.075 25.780 60.126 1.00 20.58 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B C 1
+ATOM 2793 O O . ASP B 1 52 ? -11.529 26.487 60.997 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B O 1
+ATOM 2794 C CB . ASP B 1 52 ? -10.085 24.238 60.155 1.00 19.19 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B CB 1
+ATOM 2795 C CG . ASP B 1 52 ? -10.507 23.354 61.336 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B CG 1
+ATOM 2796 O OD1 . ASP B 1 52 ? -11.668 23.468 61.800 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B OD1 1
+ATOM 2797 O OD2 . ASP B 1 52 ? -9.677 22.541 61.799 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 542 ASP B OD2 1
+ATOM 2798 N N . PRO B 1 53 ? -13.384 25.858 59.870 1.00 20.18 ? ? ? ? ? ? 543 PRO B N 1
+ATOM 2799 C CA . PRO B 1 53 ? -14.262 26.806 60.559 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 543 PRO B CA 1
+ATOM 2800 C C . PRO B 1 53 ? -14.278 26.650 62.078 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 543 PRO B C 1
+ATOM 2801 O O . PRO B 1 53 ? -14.426 27.643 62.796 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 543 PRO B O 1
+ATOM 2802 C CB . PRO B 1 53 ? -15.630 26.563 59.907 1.00 20.68 ? ? ? ? ? ? 543 PRO B CB 1
+ATOM 2803 C CG . PRO B 1 53 ? -15.549 25.141 59.423 1.00 22.15 ? ? ? ? ? ? 543 PRO B CG 1
+ATOM 2804 C CD . PRO B 1 53 ? -14.126 24.992 58.930 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 543 PRO B CD 1
+ATOM 2805 N N . THR B 1 54 ? -14.085 25.435 62.579 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 544 THR B N 1
+ATOM 2806 C CA . THR B 1 54 ? -14.080 25.233 64.027 1.00 16.81 ? ? ? ? ? ? 544 THR B CA 1
+ATOM 2807 C C . THR B 1 54 ? -12.856 25.911 64.633 1.00 15.30 ? ? ? ? ? ? 544 THR B C 1
+ATOM 2808 O O . THR B 1 54 ? -12.952 26.539 65.686 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 544 THR B O 1
+ATOM 2809 C CB . THR B 1 54 ? -14.055 23.764 64.395 1.00 18.44 ? ? ? ? ? ? 544 THR B CB 1
+ATOM 2810 O OG1 . THR B 1 54 ? -15.117 23.094 63.710 1.00 21.32 ? ? ? ? ? ? 544 THR B OG1 1
+ATOM 2811 C CG2 . THR B 1 54 ? -14.243 23.590 65.918 1.00 18.61 ? ? ? ? ? ? 544 THR B CG2 1
+ATOM 2812 N N . TYR B 1 55 ? -11.715 25.784 63.952 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B N 1
+ATOM 2813 C CA . TYR B 1 55 ? -10.473 26.415 64.404 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B CA 1
+ATOM 2814 C C . TYR B 1 55 ? -10.724 27.927 64.635 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B C 1
+ATOM 2815 O O . TYR B 1 55 ? -10.448 28.464 65.715 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B O 1
+ATOM 2816 C CB . TYR B 1 55 ? -9.374 26.207 63.354 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B CB 1
+ATOM 2817 C CG . TYR B 1 55 ? -8.039 26.777 63.739 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B CG 1
+ATOM 2818 C CD1 . TYR B 1 55 ? -7.126 26.017 64.458 1.00 12.10 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B CD1 1
+ATOM 2819 C CD2 . TYR B 1 55 ? -7.700 28.078 63.407 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B CD2 1
+ATOM 2820 C CE1 . TYR B 1 55 ? -5.906 26.542 64.852 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B CE1 1
+ATOM 2821 C CE2 . TYR B 1 55 ? -6.488 28.612 63.782 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B CE2 1
+ATOM 2822 C CZ . TYR B 1 55 ? -5.596 27.843 64.514 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B CZ 1
+ATOM 2823 O OH . TYR B 1 55 ? -4.421 28.393 64.980 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 545 TYR B OH 1
+ATOM 2824 N N . ASN B 1 56 ? -11.306 28.590 63.637 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 546 ASN B N 1
+ATOM 2825 C CA . ASN B 1 56 ? -11.576 30.021 63.725 1.00 14.83 ? ? ? ? ? ? 546 ASN B CA 1
+ATOM 2826 C C . ASN B 1 56 ? -12.537 30.404 64.826 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 546 ASN B C 1
+ATOM 2827 O O . ASN B 1 56 ? -12.362 31.448 65.475 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 546 ASN B O 1
+ATOM 2828 C CB . ASN B 1 56 ? -12.152 30.556 62.413 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 546 ASN B CB 1
+ATOM 2829 C CG . ASN B 1 56 ? -11.111 30.700 61.323 1.00 19.84 ? ? ? ? ? ? 546 ASN B CG 1
+ATOM 2830 O OD1 . ASN B 1 56 ? -10.162 29.924 61.244 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 546 ASN B OD1 1
+ATOM 2831 N ND2 . ASN B 1 56 ? -11.298 31.691 60.455 1.00 21.17 ? ? ? ? ? ? 546 ASN B ND2 1
+ATOM 2832 N N . SER B 1 57 ? -13.576 29.609 65.038 1.00 14.71 ? ? ? ? ? ? 547 SER B N 1
+ATOM 2833 C CA . SER B 1 57 ? -14.528 30.017 66.070 1.00 16.25 ? ? ? ? ? ? 547 SER B CA 1
+ATOM 2834 C C . SER B 1 57 ? -13.994 29.936 67.504 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 547 SER B C 1
+ATOM 2835 O O . SER B 1 57 ? -14.283 30.811 68.310 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 547 SER B O 1
+ATOM 2836 C CB . SER B 1 57 ? -15.873 29.328 65.917 1.00 20.24 ? ? ? ? ? ? 547 SER B CB 1
+ATOM 2837 O OG . SER B 1 57 ? -15.771 27.954 66.169 1.00 25.46 ? ? ? ? ? ? 547 SER B OG 1
+ATOM 2838 N N . ILE B 1 58 ? -13.124 28.958 67.773 1.00 13.39 ? ? ? ? ? ? 548 ILE B N 1
+ATOM 2839 C CA . ILE B 1 58 ? -12.511 28.821 69.102 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 548 ILE B CA 1
+ATOM 2840 C C . ILE B 1 58 ? -11.490 29.964 69.283 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 548 ILE B C 1
+ATOM 2841 O O . ILE B 1 58 ? -11.486 30.649 70.299 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 548 ILE B O 1
+ATOM 2842 C CB . ILE B 1 58 ? -11.860 27.419 69.269 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 548 ILE B CB 1
+ATOM 2843 C CG1 . ILE B 1 58 ? -12.949 26.354 69.360 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 548 ILE B CG1 1
+ATOM 2844 C CG2 . ILE B 1 58 ? -10.973 27.356 70.495 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 548 ILE B CG2 1
+ATOM 2845 C CD1 . ILE B 1 58 ? -12.404 24.942 69.294 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 548 ILE B CD1 1
+ATOM 2846 N N . LEU B 1 59 ? -10.677 30.201 68.249 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 549 LEU B N 1
+ATOM 2847 C CA . LEU B 1 59 ? -9.655 31.258 68.240 1.00 11.29 ? ? ? ? ? ? 549 LEU B CA 1
+ATOM 2848 C C . LEU B 1 59 ? -10.229 32.614 68.587 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 549 LEU B C 1
+ATOM 2849 O O . LEU B 1 59 ? -9.733 33.275 69.499 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 549 LEU B O 1
+ATOM 2850 C CB . LEU B 1 59 ? -8.969 31.340 66.847 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 549 LEU B CB 1
+ATOM 2851 C CG . LEU B 1 59 ? -7.936 32.465 66.583 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 549 LEU B CG 1
+ATOM 2852 C CD1 . LEU B 1 59 ? -6.718 32.351 67.545 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 549 LEU B CD1 1
+ATOM 2853 C CD2 . LEU B 1 59 ? -7.472 32.403 65.127 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 549 LEU B CD2 1
+ATOM 2854 N N . GLN B 1 60 ? -11.313 33.005 67.905 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B N 1
+ATOM 2855 C CA . GLN B 1 60 ? -11.904 34.336 68.122 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B CA 1
+ATOM 2856 C C . GLN B 1 60 ? -12.632 34.511 69.454 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B C 1
+ATOM 2857 O O . GLN B 1 60 ? -12.853 35.624 69.928 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B O 1
+ATOM 2858 C CB . GLN B 1 60 ? -12.830 34.721 66.950 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B CB 1
+ATOM 2859 C CG . GLN B 1 60 ? -14.103 33.905 66.851 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B CG 1
+ATOM 2860 C CD . GLN B 1 60 ? -14.877 34.133 65.538 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B CD 1
+ATOM 2861 O OE1 . GLN B 1 60 ? -14.377 34.741 64.598 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B OE1 1
+ATOM 2862 N NE2 . GLN B 1 60 ? -16.082 33.603 65.469 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 550 GLN B NE2 1
+ATOM 2863 N N . ARG B 1 61 ? -12.946 33.384 70.066 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B N 1
+ATOM 2864 C CA . ARG B 1 61 ? -13.673 33.355 71.317 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B CA 1
+ATOM 2865 C C . ARG B 1 61 ? -12.839 33.276 72.615 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B C 1
+ATOM 2866 O O . ARG B 1 61 ? -13.121 33.968 73.587 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B O 1
+ATOM 2867 C CB . ARG B 1 61 ? -14.585 32.131 71.264 1.00 18.02 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B CB 1
+ATOM 2868 C CG . ARG B 1 61 ? -15.848 32.272 72.048 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B CG 1
+ATOM 2869 C CD . ARG B 1 61 ? -16.653 30.982 72.015 1.00 25.47 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B CD 1
+ATOM 2870 N NE . ARG B 1 61 ? -15.916 29.913 72.676 1.00 27.78 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B NE 1
+ATOM 2871 C CZ . ARG B 1 61 ? -15.831 28.679 72.202 1.00 28.83 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B CZ 1
+ATOM 2872 N NH1 . ARG B 1 61 ? -16.440 28.378 71.058 1.00 28.88 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B NH1 1
+ATOM 2873 N NH2 . ARG B 1 61 ? -15.180 27.741 72.883 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 551 ARG B NH2 1
+ATOM 2874 N N . GLU B 1 62 ? -11.833 32.416 72.625 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B N 1
+ATOM 2875 C CA . GLU B 1 62 ? -11.065 32.144 73.847 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B CA 1
+ATOM 2876 C C . GLU B 1 62 ? -9.830 32.951 74.191 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B C 1
+ATOM 2877 O O . GLU B 1 62 ? -9.421 32.979 75.362 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B O 1
+ATOM 2878 C CB . GLU B 1 62 ? -10.662 30.665 73.888 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B CB 1
+ATOM 2879 C CG . GLU B 1 62 ? -11.797 29.648 73.798 1.00 15.35 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B CG 1
+ATOM 2880 C CD . GLU B 1 62 ? -12.562 29.482 75.111 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B CD 1
+ATOM 2881 O OE1 . GLU B 1 62 ? -11.996 29.771 76.196 1.00 16.92 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B OE1 1
+ATOM 2882 O OE2 . GLU B 1 62 ? -13.744 29.071 75.042 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 552 GLU B OE2 1
+ATOM 2883 N N . PHE B 1 63 ? -9.232 33.608 73.195 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B N 1
+ATOM 2884 C CA . PHE B 1 63 ? -7.974 34.337 73.414 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B CA 1
+ATOM 2885 C C . PHE B 1 63 ? -7.987 35.856 73.301 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B C 1
+ATOM 2886 O O . PHE B 1 63 ? -8.808 36.435 72.568 1.00 11.89 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B O 1
+ATOM 2887 C CB . PHE B 1 63 ? -6.927 33.762 72.474 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B CB 1
+ATOM 2888 C CG . PHE B 1 63 ? -6.784 32.283 72.597 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B CG 1
+ATOM 2889 C CD1 . PHE B 1 63 ? -6.033 31.741 73.638 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B CD1 1
+ATOM 2890 C CD2 . PHE B 1 63 ? -7.466 31.421 71.730 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B CD2 1
+ATOM 2891 C CE1 . PHE B 1 63 ? -5.960 30.352 73.827 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B CE1 1
+ATOM 2892 C CE2 . PHE B 1 63 ? -7.403 30.026 71.914 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B CE2 1
+ATOM 2893 C CZ . PHE B 1 63 ? -6.644 29.497 72.971 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 553 PHE B CZ 1
+ATOM 2894 N N . SER B 1 64 ? -7.073 36.497 74.023 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 554 SER B N 1
+ATOM 2895 C CA . SER B 1 64 ? -6.981 37.943 73.970 1.00 10.94 ? ? ? ? ? ? 554 SER B CA 1
+ATOM 2896 C C . SER B 1 64 ? -5.690 38.406 73.288 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 554 SER B C 1
+ATOM 2897 O O . SER B 1 64 ? -5.438 39.596 73.208 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 554 SER B O 1
+ATOM 2898 C CB . SER B 1 64 ? -7.118 38.550 75.382 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 554 SER B CB 1
+ATOM 2899 O OG . SER B 1 64 ? -6.208 37.951 76.292 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 554 SER B OG 1
+ATOM 2900 N N . MET B 1 65 ? -4.909 37.467 72.764 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 555 MET B N 1
+ATOM 2901 C CA . MET B 1 65 ? -3.636 37.804 72.113 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 555 MET B CA 1
+ATOM 2902 C C . MET B 1 65 ? -3.291 36.748 71.063 1.00 9.95 ? ? ? ? ? ? 555 MET B C 1
+ATOM 2903 O O . MET B 1 65 ? -3.576 35.567 71.239 1.00 9.76 ? ? ? ? ? ? 555 MET B O 1
+ATOM 2904 C CB . MET B 1 65 ? -2.526 37.882 73.162 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 555 MET B CB 1
+ATOM 2905 C CG . MET B 1 65 ? -1.166 38.266 72.622 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 555 MET B CG 1
+ATOM 2906 S SD . MET B 1 65 ? 0.055 38.483 73.930 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 555 MET B SD 1
+ATOM 2907 C CE . MET B 1 65 ? -0.013 40.126 74.164 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 555 MET B CE 1
+ATOM 2908 N N . VAL B 1 66 ? -2.768 37.200 69.926 1.00 8.47 ? ? ? ? ? ? 556 VAL B N 1
+ATOM 2909 C CA . VAL B 1 66 ? -2.363 36.316 68.843 1.00 9.25 ? ? ? ? ? ? 556 VAL B CA 1
+ATOM 2910 C C . VAL B 1 66 ? -0.925 36.658 68.374 1.00 9.32 ? ? ? ? ? ? 556 VAL B C 1
+ATOM 2911 O O . VAL B 1 66 ? -0.420 37.768 68.612 1.00 9.93 ? ? ? ? ? ? 556 VAL B O 1
+ATOM 2912 C CB . VAL B 1 66 ? -3.314 36.399 67.600 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 556 VAL B CB 1
+ATOM 2913 C CG1 . VAL B 1 66 ? -4.637 35.710 67.890 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 556 VAL B CG1 1
+ATOM 2914 C CG2 . VAL B 1 66 ? -3.535 37.866 67.174 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 556 VAL B CG2 1
+ATOM 2915 N N . VAL B 1 67 ? -0.285 35.691 67.722 1.00 9.40 ? ? ? ? ? ? 557 VAL B N 1
+ATOM 2916 C CA . VAL B 1 67 ? 1.076 35.821 67.204 1.00 10.46 ? ? ? ? ? ? 557 VAL B CA 1
+ATOM 2917 C C . VAL B 1 67 ? 1.117 35.026 65.891 1.00 10.79 ? ? ? ? ? ? 557 VAL B C 1
+ATOM 2918 O O . VAL B 1 67 ? 0.472 33.995 65.774 1.00 9.49 ? ? ? ? ? ? 557 VAL B O 1
+ATOM 2919 C CB . VAL B 1 67 ? 2.107 35.140 68.156 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 557 VAL B CB 1
+ATOM 2920 C CG1 . VAL B 1 67 ? 3.560 35.527 67.742 1.00 11.24 ? ? ? ? ? ? 557 VAL B CG1 1
+ATOM 2921 C CG2 . VAL B 1 67 ? 1.824 35.487 69.575 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 557 VAL B CG2 1
+ATOM 2922 N N . CYS B 1 68 ? 1.885 35.494 64.910 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 558 CYS B N 1
+ATOM 2923 C CA . CYS B 1 68 ? 2.032 34.781 63.627 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 558 CYS B CA 1
+ATOM 2924 C C . CYS B 1 68 ? 3.027 33.645 63.828 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 558 CYS B C 1
+ATOM 2925 O O . CYS B 1 68 ? 4.154 33.871 64.251 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 558 CYS B O 1
+ATOM 2926 C CB . CYS B 1 68 ? 2.636 35.705 62.560 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 558 CYS B CB 1
+ATOM 2927 S SG . CYS B 1 68 ? 1.548 36.926 61.859 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 558 CYS B SG 1
+ATOM 2928 N N . GLU B 1 69 ? 2.648 32.426 63.486 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B N 1
+ATOM 2929 C CA . GLU B 1 69 ? 3.572 31.310 63.645 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B CA 1
+ATOM 2930 C C . GLU B 1 69 ? 4.805 31.412 62.718 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B C 1
+ATOM 2931 O O . GLU B 1 69 ? 5.940 31.205 63.160 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B O 1
+ATOM 2932 C CB . GLU B 1 69 ? 2.845 29.973 63.388 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B CB 1
+ATOM 2933 C CG . GLU B 1 69 ? 3.696 28.729 63.771 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B CG 1
+ATOM 2934 C CD . GLU B 1 69 ? 3.053 27.406 63.371 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B CD 1
+ATOM 2935 O OE1 . GLU B 1 69 ? 1.914 27.422 62.847 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B OE1 1
+ATOM 2936 O OE2 . GLU B 1 69 ? 3.699 26.355 63.553 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 559 GLU B OE2 1
+ATOM 2937 N N . ASN B 1 70 ? 4.577 31.821 61.467 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 560 ASN B N 1
+ATOM 2938 C CA . ASN B 1 70 ? 5.644 31.880 60.458 1.00 14.73 ? ? ? ? ? ? 560 ASN B CA 1
+ATOM 2939 C C . ASN B 1 70 ? 5.604 33.063 59.516 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 560 ASN B C 1
+ATOM 2940 O O . ASN B 1 70 ? 6.581 33.331 58.817 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 560 ASN B O 1
+ATOM 2941 C CB . ASN B 1 70 ? 5.482 30.697 59.486 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 560 ASN B CB 1
+ATOM 2942 C CG . ASN B 1 70 ? 5.708 29.359 60.128 1.00 20.15 ? ? ? ? ? ? 560 ASN B CG 1
+ATOM 2943 O OD1 . ASN B 1 70 ? 6.808 29.066 60.594 1.00 22.68 ? ? ? ? ? ? 560 ASN B OD1 1
+ATOM 2944 N ND2 . ASN B 1 70 ? 4.674 28.517 60.134 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 560 ASN B ND2 1
+ATOM 2945 N N . GLU B 1 71 ? 4.460 33.720 59.436 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B N 1
+ATOM 2946 C CA . GLU B 1 71 ? 4.251 34.790 58.472 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B CA 1
+ATOM 2947 C C . GLU B 1 71 ? 4.968 36.116 58.669 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B C 1
+ATOM 2948 O O . GLU B 1 71 ? 4.843 37.015 57.826 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B O 1
+ATOM 2949 C CB . GLU B 1 71 ? 2.741 35.022 58.285 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B CB 1
+ATOM 2950 C CG . GLU B 1 71 ? 1.944 33.776 57.826 1.00 22.17 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B CG 1
+ATOM 2951 C CD . GLU B 1 71 ? 1.848 32.629 58.884 1.00 25.43 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B CD 1
+ATOM 2952 O OE1 . GLU B 1 71 ? 2.054 32.868 60.119 1.00 24.90 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B OE1 1
+ATOM 2953 O OE2 . GLU B 1 71 ? 1.552 31.469 58.455 1.00 27.43 ? ? ? ? ? ? 561 GLU B OE2 1
+ATOM 2954 N N . MET B 1 72 ? 5.605 36.295 59.823 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 562 MET B N 1
+ATOM 2955 C CA . MET B 1 72 ? 6.331 37.531 60.099 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 562 MET B CA 1
+ATOM 2956 C C . MET B 1 72 ? 7.826 37.273 60.310 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 562 MET B C 1
+ATOM 2957 O O . MET B 1 72 ? 8.553 38.139 60.835 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 562 MET B O 1
+ATOM 2958 C CB . MET B 1 72 ? 5.694 38.338 61.240 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 562 MET B CB 1
+ATOM 2959 C CG . MET B 1 72 ? 4.468 39.090 60.774 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 562 MET B CG 1
+ATOM 2960 S SD . MET B 1 72 ? 3.634 40.076 62.003 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 562 MET B SD 1
+ATOM 2961 C CE . MET B 1 72 ? 4.774 40.161 63.216 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 562 MET B CE 1
+ATOM 2962 N N . LYS B 1 73 ? 8.286 36.092 59.874 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B N 1
+ATOM 2963 C CA . LYS B 1 73 ? 9.704 35.788 59.912 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B CA 1
+ATOM 2964 C C . LYS B 1 73 ? 10.358 36.575 58.747 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B C 1
+ATOM 2965 O O . LYS B 1 73 ? 9.656 37.021 57.842 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B O 1
+ATOM 2966 C CB . LYS B 1 73 ? 9.935 34.291 59.791 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B CB 1
+ATOM 2967 C CG . LYS B 1 73 ? 9.915 33.706 61.175 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B CG 1
+ATOM 2968 C CD . LYS B 1 73 ? 9.609 32.258 61.163 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B CD 1
+ATOM 2969 C CE . LYS B 1 73 ? 9.216 31.875 62.600 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B CE 1
+ATOM 2970 N NZ . LYS B 1 73 ? 8.728 30.478 62.708 1.00 26.02 ? ? ? ? ? ? 563 LYS B NZ 1
+ATOM 2971 N N . PHE B 1 74 ? 11.679 36.700 58.755 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B N 1
+ATOM 2972 C CA . PHE B 1 74 ? 12.421 37.472 57.747 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CA 1
+ATOM 2973 C C . PHE B 1 74 ? 12.156 37.049 56.297 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B C 1
+ATOM 2974 O O . PHE B 1 74 ? 11.898 37.920 55.440 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B O 1
+ATOM 2975 C CB . PHE B 1 74 ? 13.919 37.430 58.054 1.00 10.62 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CB 1
+ATOM 2976 C CG . PHE B 1 74 ? 14.709 38.570 57.454 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CG 1
+ATOM 2977 C CD1 . PHE B 1 74 ? 14.909 38.655 56.069 1.00 11.39 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CD1 1
+ATOM 2978 C CD2 . PHE B 1 74 ? 15.313 39.517 58.283 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CD2 1
+ATOM 2979 C CE1 . PHE B 1 74 ? 15.702 39.656 55.529 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CE1 1
+ATOM 2980 C CE2 . PHE B 1 74 ? 16.115 40.529 57.752 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CE2 1
+ATOM 2981 C CZ . PHE B 1 74 ? 16.311 40.598 56.366 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 564 PHE B CZ 1
+ATOM 2982 N N . ASP B 1 75 ? 12.218 35.755 56.014 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 565 ASP B N 1
+ATOM 2983 C CA . ASP B 1 75 ? 11.968 35.244 54.659 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 565 ASP B CA 1
+ATOM 2984 C C . ASP B 1 75 ? 10.545 35.489 54.113 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 565 ASP B C 1
+ATOM 2985 O O . ASP B 1 75 ? 10.365 35.649 52.913 1.00 15.50 ? ? ? ? ? ? 565 ASP B O 1
+ATOM 2986 C CB . ASP B 1 75 ? 12.366 33.753 54.538 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 565 ASP B CB 1
+ATOM 2987 C CG . ASP B 1 75 ? 11.423 32.776 55.309 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 565 ASP B CG 1
+ATOM 2988 O OD1 . ASP B 1 75 ? 10.766 33.139 56.310 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 565 ASP B OD1 1
+ATOM 2989 O OD2 . ASP B 1 75 ? 11.370 31.604 54.897 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 565 ASP B OD2 1
+ATOM 2990 N N . ALA B 1 76 ? 9.547 35.561 54.996 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 566 ALA B N 1
+ATOM 2991 C CA . ALA B 1 76 ? 8.159 35.796 54.618 1.00 10.67 ? ? ? ? ? ? 566 ALA B CA 1
+ATOM 2992 C C . ALA B 1 76 ? 7.906 37.292 54.388 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 566 ALA B C 1
+ATOM 2993 O O . ALA B 1 76 ? 7.121 37.668 53.512 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 566 ALA B O 1
+ATOM 2994 C CB . ALA B 1 76 ? 7.213 35.268 55.752 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 566 ALA B CB 1
+ATOM 2995 N N . LEU B 1 77 ? 8.529 38.140 55.208 1.00 8.45 ? ? ? ? ? ? 567 LEU B N 1
+ATOM 2996 C CA . LEU B 1 77 ? 8.330 39.591 55.111 1.00 9.12 ? ? ? ? ? ? 567 LEU B CA 1
+ATOM 2997 C C . LEU B 1 77 ? 9.139 40.304 54.028 1.00 8.52 ? ? ? ? ? ? 567 LEU B C 1
+ATOM 2998 O O . LEU B 1 77 ? 8.656 41.300 53.493 1.00 8.71 ? ? ? ? ? ? 567 LEU B O 1
+ATOM 2999 C CB . LEU B 1 77 ? 8.548 40.295 56.465 1.00 9.88 ? ? ? ? ? ? 567 LEU B CB 1
+ATOM 3000 C CG . LEU B 1 77 ? 7.349 40.360 57.410 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 567 LEU B CG 1
+ATOM 3001 C CD1 . LEU B 1 77 ? 7.834 40.833 58.777 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 567 LEU B CD1 1
+ATOM 3002 C CD2 . LEU B 1 77 ? 6.291 41.317 56.872 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 567 LEU B CD2 1
+ATOM 3003 N N . GLN B 1 78 ? 10.368 39.859 53.777 1.00 7.45 ? ? ? ? ? ? 568 GLN B N 1
+ATOM 3004 C CA . GLN B 1 78 ? 11.220 40.479 52.735 1.00 7.04 ? ? ? ? ? ? 568 GLN B CA 1
+ATOM 3005 C C . GLN B 1 78 ? 11.800 39.332 51.909 1.00 6.71 ? ? ? ? ? ? 568 GLN B C 1
+ATOM 3006 O O . GLN B 1 78 ? 13.005 39.075 51.943 1.00 7.62 ? ? ? ? ? ? 568 GLN B O 1
+ATOM 3007 C CB . GLN B 1 78 ? 12.331 41.347 53.370 1.00 7.67 ? ? ? ? ? ? 568 GLN B CB 1
+ATOM 3008 C CG . GLN B 1 78 ? 12.966 42.303 52.347 1.00 7.80 ? ? ? ? ? ? 568 GLN B CG 1
+ATOM 3009 C CD . GLN B 1 78 ? 14.152 43.161 52.824 1.00 8.64 ? ? ? ? ? ? 568 GLN B CD 1
+ATOM 3010 O OE1 . GLN B 1 78 ? 14.828 43.778 51.998 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 568 GLN B OE1 1
+ATOM 3011 N NE2 . GLN B 1 78 ? 14.400 43.217 54.130 1.00 8.06 ? ? ? ? ? ? 568 GLN B NE2 1
+ATOM 3012 N N . PRO B 1 79 ? 10.960 38.662 51.087 1.00 6.84 ? ? ? ? ? ? 569 PRO B N 1
+ATOM 3013 C CA . PRO B 1 79 ? 11.409 37.523 50.275 1.00 7.43 ? ? ? ? ? ? 569 PRO B CA 1
+ATOM 3014 C C . PRO B 1 79 ? 12.441 37.802 49.204 1.00 7.86 ? ? ? ? ? ? 569 PRO B C 1
+ATOM 3015 O O . PRO B 1 79 ? 13.167 36.915 48.783 1.00 9.41 ? ? ? ? ? ? 569 PRO B O 1
+ATOM 3016 C CB . PRO B 1 79 ? 10.110 36.933 49.742 1.00 8.23 ? ? ? ? ? ? 569 PRO B CB 1
+ATOM 3017 C CG . PRO B 1 79 ? 9.247 38.107 49.620 1.00 9.59 ? ? ? ? ? ? 569 PRO B CG 1
+ATOM 3018 C CD . PRO B 1 79 ? 9.541 38.964 50.846 1.00 7.95 ? ? ? ? ? ? 569 PRO B CD 1
+ATOM 3019 N N . ARG B 1 80 ? 12.468 39.040 48.737 1.00 8.43 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B N 1
+ATOM 3020 C CA . ARG B 1 80 ? 13.453 39.494 47.755 1.00 8.17 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B CA 1
+ATOM 3021 C C . ARG B 1 80 ? 13.958 40.818 48.329 1.00 6.99 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B C 1
+ATOM 3022 O O . ARG B 1 80 ? 13.230 41.501 49.043 1.00 7.01 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B O 1
+ATOM 3023 C CB . ARG B 1 80 ? 12.807 39.684 46.374 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B CB 1
+ATOM 3024 C CG . ARG B 1 80 ? 12.437 38.338 45.710 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B CG 1
+ATOM 3025 C CD . ARG B 1 80 ? 11.778 38.518 44.346 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B CD 1
+ATOM 3026 N NE . ARG B 1 80 ? 12.655 39.227 43.423 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B NE 1
+ATOM 3027 C CZ . ARG B 1 80 ? 12.301 40.311 42.736 1.00 21.54 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B CZ 1
+ATOM 3028 N NH1 . ARG B 1 80 ? 11.081 40.827 42.842 1.00 22.34 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B NH1 1
+ATOM 3029 N NH2 . ARG B 1 80 ? 13.190 40.872 41.952 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 570 ARG B NH2 1
+ATOM 3030 N N . GLN B 1 81 ? 15.192 41.196 48.013 1.00 8.40 ? ? ? ? ? ? 571 GLN B N 1
+ATOM 3031 C CA . GLN B 1 81 ? 15.737 42.421 48.565 1.00 8.87 ? ? ? ? ? ? 571 GLN B CA 1
+ATOM 3032 C C . GLN B 1 81 ? 14.886 43.660 48.234 1.00 9.46 ? ? ? ? ? ? 571 GLN B C 1
+ATOM 3033 O O . GLN B 1 81 ? 14.588 43.945 47.082 1.00 9.78 ? ? ? ? ? ? 571 GLN B O 1
+ATOM 3034 C CB . GLN B 1 81 ? 17.213 42.610 48.190 1.00 10.77 ? ? ? ? ? ? 571 GLN B CB 1
+ATOM 3035 C CG . GLN B 1 81 ? 17.843 43.731 49.034 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 571 GLN B CG 1
+ATOM 3036 C CD . GLN B 1 81 ? 19.333 43.820 48.908 1.00 14.97 ? ? ? ? ? ? 571 GLN B CD 1
+ATOM 3037 O OE1 . GLN B 1 81 ? 19.949 43.108 48.114 1.00 16.06 ? ? ? ? ? ? 571 GLN B OE1 1
+ATOM 3038 N NE2 . GLN B 1 81 ? 19.932 44.711 49.692 1.00 16.52 ? ? ? ? ? ? 571 GLN B NE2 1
+ATOM 3039 N N . ASN B 1 82 ? 14.463 44.349 49.282 1.00 8.71 ? ? ? ? ? ? 572 ASN B N 1
+ATOM 3040 C CA . ASN B 1 82 ? 13.599 45.517 49.214 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 572 ASN B CA 1
+ATOM 3041 C C . ASN B 1 82 ? 12.204 45.345 48.679 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 572 ASN B C 1
+ATOM 3042 O O . ASN B 1 82 ? 11.580 46.328 48.247 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 572 ASN B O 1
+ATOM 3043 C CB . ASN B 1 82 ? 14.263 46.736 48.605 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 572 ASN B CB 1
+ATOM 3044 C CG . ASN B 1 82 ? 14.777 47.635 49.666 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 572 ASN B CG 1
+ATOM 3045 O OD1 . ASN B 1 82 ? 13.999 48.267 50.476 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 572 ASN B OD1 1
+ATOM 3046 N ND2 . ASN B 1 82 ? 16.092 47.598 49.805 1.00 20.45 ? ? ? ? ? ? 572 ASN B ND2 1
+ATOM 3047 N N . VAL B 1 83 ? 11.710 44.103 48.733 1.00 8.14 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B N 1
+ATOM 3048 C CA . VAL B 1 83 ? 10.345 43.789 48.355 1.00 8.34 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B CA 1
+ATOM 3049 C C . VAL B 1 83 ? 9.712 43.275 49.674 1.00 8.90 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B C 1
+ATOM 3050 O O . VAL B 1 83 ? 10.162 42.252 50.220 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B O 1
+ATOM 3051 C CB . VAL B 1 83 ? 10.286 42.725 47.262 1.00 8.79 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B CB 1
+ATOM 3052 C CG1 . VAL B 1 83 ? 8.842 42.353 46.995 1.00 9.66 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B CG1 1
+ATOM 3053 C CG2 . VAL B 1 83 ? 10.942 43.267 45.982 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 573 VAL B CG2 1
+ATOM 3054 N N . PHE B 1 84 ? 8.736 44.006 50.205 1.00 7.99 ? ? ? ? ? ? 574 PHE B N 1
+ATOM 3055 C CA . PHE B 1 84 ? 8.078 43.659 51.493 1.00 6.77 ? ? ? ? ? ? 574 PHE B CA 1
+ATOM 3056 C C . PHE B 1 84 ? 6.664 43.132 51.313 1.00 7.99 ? ? ? ? ? ? 574 PHE B C 1
+ATOM 3057 O O . PHE B 1 84 ? 5.846 43.745 50.636 1.00 10.09 ? ? ? ? ? ? 574 PHE B O 1
+ATOM 3058 C CB . PHE B 1 84 ? 8.070 44.878 52.422 1.00 7.32 ? ? ? ? ? ? 574 PHE B CB 1
+ATOM 3059 C CG . PHE B 1 84 ? 9.440 45.270 52.920 1.00 7.71 ? ? ? ? ? ? 574 PHE B CG 1
+ATOM 3060 C CD1 . PHE B 1 84 ? 10.249 46.123 52.170 1.00 8.33 ? ? ? ? ? ? 574 PHE B CD1 1
+ATOM 3061 C CD2 . PHE B 1 84 ? 9.933 44.754 54.126 1.00 8.83 ? ? ? ? ? ? 574 PHE B CD2 1
+ATOM 3062 C CE1 . PHE B 1 84 ? 11.550 46.477 52.589 1.00 8.99 ? ? ? ? ? ? 574 PHE B CE1 1
+ATOM 3063 C CE2 . PHE B 1 84 ? 11.232 45.083 54.579 1.00 9.25 ? ? ? ? ? ? 574 PHE B CE2 1
+ATOM 3064 C CZ . PHE B 1 84 ? 12.060 45.960 53.800 1.00 9.67 ? ? ? ? ? ? 574 PHE B CZ 1
+ATOM 3065 N N . ASP B 1 85 ? 6.364 41.984 51.898 1.00 7.27 ? ? ? ? ? ? 575 ASP B N 1
+ATOM 3066 C CA . ASP B 1 85 ? 5.046 41.391 51.762 1.00 7.41 ? ? ? ? ? ? 575 ASP B CA 1
+ATOM 3067 C C . ASP B 1 85 ? 4.323 41.467 53.118 1.00 8.04 ? ? ? ? ? ? 575 ASP B C 1
+ATOM 3068 O O . ASP B 1 85 ? 4.613 40.664 54.011 1.00 8.93 ? ? ? ? ? ? 575 ASP B O 1
+ATOM 3069 C CB . ASP B 1 85 ? 5.204 39.935 51.308 1.00 8.17 ? ? ? ? ? ? 575 ASP B CB 1
+ATOM 3070 C CG . ASP B 1 85 ? 3.875 39.256 51.045 1.00 8.54 ? ? ? ? ? ? 575 ASP B CG 1
+ATOM 3071 O OD1 . ASP B 1 85 ? 2.824 39.801 51.413 1.00 9.09 ? ? ? ? ? ? 575 ASP B OD1 1
+ATOM 3072 O OD2 . ASP B 1 85 ? 3.891 38.159 50.463 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 575 ASP B OD2 1
+ATOM 3073 N N . PHE B 1 86 ? 3.390 42.406 53.259 1.00 7.44 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B N 1
+ATOM 3074 C CA . PHE B 1 86 ? 2.646 42.581 54.501 1.00 7.81 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B CA 1
+ATOM 3075 C C . PHE B 1 86 ? 1.264 41.928 54.434 1.00 9.90 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B C 1
+ATOM 3076 O O . PHE B 1 86 ? 0.487 42.032 55.381 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B O 1
+ATOM 3077 C CB . PHE B 1 86 ? 2.434 44.076 54.772 1.00 8.64 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B CB 1
+ATOM 3078 C CG . PHE B 1 86 ? 3.718 44.856 54.952 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B CG 1
+ATOM 3079 C CD1 . PHE B 1 86 ? 4.638 44.507 55.958 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B CD1 1
+ATOM 3080 C CD2 . PHE B 1 86 ? 3.997 45.964 54.144 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B CD2 1
+ATOM 3081 C CE1 . PHE B 1 86 ? 5.829 45.259 56.155 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B CE1 1
+ATOM 3082 C CE2 . PHE B 1 86 ? 5.180 46.721 54.337 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B CE2 1
+ATOM 3083 C CZ . PHE B 1 86 ? 6.095 46.364 55.343 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 576 PHE B CZ 1
+ATOM 3084 N N . SER B 1 87 ? 0.969 41.214 53.359 1.00 9.74 ? ? ? ? ? ? 577 SER B N 1
+ATOM 3085 C CA . SER B 1 87 ? -0.359 40.662 53.194 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 577 SER B CA 1
+ATOM 3086 C C . SER B 1 87 ? -0.943 39.814 54.338 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 577 SER B C 1
+ATOM 3087 O O . SER B 1 87 ? -2.049 40.109 54.818 1.00 13.05 ? ? ? ? ? ? 577 SER B O 1
+ATOM 3088 C CB . SER B 1 87 ? -0.484 39.954 51.843 1.00 11.30 ? ? ? ? ? ? 577 SER B CB 1
+ATOM 3089 O OG . SER B 1 87 ? 0.321 38.793 51.767 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 577 SER B OG 1
+ATOM 3090 N N . LYS B 1 88 ? -0.216 38.783 54.764 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B N 1
+ATOM 3091 C CA . LYS B 1 88 ? -0.707 37.894 55.824 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B CA 1
+ATOM 3092 C C . LYS B 1 88 ? -0.687 38.548 57.179 1.00 11.71 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B C 1
+ATOM 3093 O O . LYS B 1 88 ? -1.656 38.438 57.940 1.00 11.54 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B O 1
+ATOM 3094 C CB . LYS B 1 88 ? 0.067 36.588 55.810 1.00 14.38 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B CB 1
+ATOM 3095 C CG . LYS B 1 88 ? -0.262 35.755 54.558 1.00 17.98 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B CG 1
+ATOM 3096 C CD . LYS B 1 88 ? 0.303 34.338 54.636 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B CD 1
+ATOM 3097 C CE . LYS B 1 88 ? 0.232 33.567 53.281 1.00 26.31 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B CE 1
+ATOM 3098 N NZ . LYS B 1 88 ? 1.154 32.333 53.220 1.00 28.72 ? ? ? ? ? ? 578 LYS B NZ 1
+ATOM 3099 N N . GLY B 1 89 ? 0.365 39.309 57.469 1.00 9.63 ? ? ? ? ? ? 579 GLY B N 1
+ATOM 3100 C CA . GLY B 1 89 ? 0.427 39.986 58.751 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 579 GLY B CA 1
+ATOM 3101 C C . GLY B 1 89 ? -0.703 40.993 58.913 1.00 10.41 ? ? ? ? ? ? 579 GLY B C 1
+ATOM 3102 O O . GLY B 1 89 ? -1.264 41.143 59.997 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 579 GLY B O 1
+ATOM 3103 N N . ASP B 1 90 ? -1.014 41.738 57.851 1.00 9.62 ? ? ? ? ? ? 580 ASP B N 1
+ATOM 3104 C CA . ASP B 1 90 ? -2.084 42.742 57.908 1.00 9.52 ? ? ? ? ? ? 580 ASP B CA 1
+ATOM 3105 C C . ASP B 1 90 ? -3.462 42.061 58.028 1.00 8.94 ? ? ? ? ? ? 580 ASP B C 1
+ATOM 3106 O O . ASP B 1 90 ? -4.379 42.627 58.619 1.00 10.29 ? ? ? ? ? ? 580 ASP B O 1
+ATOM 3107 C CB . ASP B 1 90 ? -2.034 43.661 56.679 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 580 ASP B CB 1
+ATOM 3108 C CG . ASP B 1 90 ? -0.930 44.722 56.760 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 580 ASP B CG 1
+ATOM 3109 O OD1 . ASP B 1 90 ? -0.092 44.715 57.671 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 580 ASP B OD1 1
+ATOM 3110 O OD2 . ASP B 1 90 ? -0.908 45.591 55.866 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 580 ASP B OD2 1
+ATOM 3111 N N . GLN B 1 91 ? -3.583 40.858 57.469 1.00 9.79 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B N 1
+ATOM 3112 C CA . GLN B 1 91 ? -4.826 40.093 57.558 1.00 11.60 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B CA 1
+ATOM 3113 C C . GLN B 1 91 ? -5.055 39.674 59.029 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B C 1
+ATOM 3114 O O . GLN B 1 91 ? -6.171 39.828 59.557 1.00 10.57 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B O 1
+ATOM 3115 C CB . GLN B 1 91 ? -4.735 38.863 56.681 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B CB 1
+ATOM 3116 C CG . GLN B 1 91 ? -5.973 38.027 56.774 1.00 20.03 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B CG 1
+ATOM 3117 C CD . GLN B 1 91 ? -5.952 36.833 55.852 1.00 22.59 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B CD 1
+ATOM 3118 O OE1 . GLN B 1 91 ? -5.033 36.672 55.031 1.00 25.07 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B OE1 1
+ATOM 3119 N NE2 . GLN B 1 91 ? -6.973 35.971 55.979 1.00 24.78 ? ? ? ? ? ? 581 GLN B NE2 1
+ATOM 3120 N N . LEU B 1 92 ? -3.999 39.188 59.688 1.00 9.78 ? ? ? ? ? ? 582 LEU B N 1
+ATOM 3121 C CA . LEU B 1 92 ? -4.127 38.808 61.096 1.00 10.85 ? ? ? ? ? ? 582 LEU B CA 1
+ATOM 3122 C C . LEU B 1 92 ? -4.407 40.028 61.970 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 582 LEU B C 1
+ATOM 3123 O O . LEU B 1 92 ? -5.257 39.979 62.868 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 582 LEU B O 1
+ATOM 3124 C CB . LEU B 1 92 ? -2.906 38.030 61.611 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 582 LEU B CB 1
+ATOM 3125 C CG . LEU B 1 92 ? -3.056 37.500 63.053 1.00 11.80 ? ? ? ? ? ? 582 LEU B CG 1
+ATOM 3126 C CD1 . LEU B 1 92 ? -4.244 36.573 63.182 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 582 LEU B CD1 1
+ATOM 3127 C CD2 . LEU B 1 92 ? -1.809 36.733 63.432 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 582 LEU B CD2 1
+ATOM 3128 N N . LEU B 1 93 ? -3.749 41.148 61.690 1.00 9.95 ? ? ? ? ? ? 583 LEU B N 1
+ATOM 3129 C CA . LEU B 1 93 ? -3.992 42.353 62.470 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 583 LEU B CA 1
+ATOM 3130 C C . LEU B 1 93 ? -5.455 42.825 62.407 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 583 LEU B C 1
+ATOM 3131 O O . LEU B 1 93 ? -6.012 43.218 63.422 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 583 LEU B O 1
+ATOM 3132 C CB . LEU B 1 93 ? -3.036 43.488 62.065 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 583 LEU B CB 1
+ATOM 3133 C CG . LEU B 1 93 ? -3.218 44.792 62.859 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 583 LEU B CG 1
+ATOM 3134 C CD1 . LEU B 1 93 ? -3.073 44.577 64.361 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 583 LEU B CD1 1
+ATOM 3135 C CD2 . LEU B 1 93 ? -2.199 45.836 62.404 1.00 16.30 ? ? ? ? ? ? 583 LEU B CD2 1
+ATOM 3136 N N . ALA B 1 94 ? -6.058 42.826 61.223 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 584 ALA B N 1
+ATOM 3137 C CA . ALA B 1 94 ? -7.444 43.257 61.084 1.00 10.59 ? ? ? ? ? ? 584 ALA B CA 1
+ATOM 3138 C C . ALA B 1 94 ? -8.355 42.357 61.926 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 584 ALA B C 1
+ATOM 3139 O O . ALA B 1 94 ? -9.291 42.849 62.563 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 584 ALA B O 1
+ATOM 3140 C CB . ALA B 1 94 ? -7.879 43.213 59.633 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 584 ALA B CB 1
+ATOM 3141 N N . PHE B 1 95 ? -8.091 41.049 61.886 1.00 9.55 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B N 1
+ATOM 3142 C CA . PHE B 1 95 ? -8.855 40.065 62.666 1.00 10.43 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B CA 1
+ATOM 3143 C C . PHE B 1 95 ? -8.709 40.367 64.174 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B C 1
+ATOM 3144 O O . PHE B 1 95 ? -9.720 40.415 64.901 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B O 1
+ATOM 3145 C CB . PHE B 1 95 ? -8.371 38.657 62.318 1.00 10.60 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B CB 1
+ATOM 3146 C CG . PHE B 1 95 ? -8.915 37.569 63.208 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B CG 1
+ATOM 3147 C CD1 . PHE B 1 95 ? -10.128 36.952 62.926 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B CD1 1
+ATOM 3148 C CD2 . PHE B 1 95 ? -8.183 37.122 64.306 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B CD2 1
+ATOM 3149 C CE1 . PHE B 1 95 ? -10.609 35.897 63.733 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B CE1 1
+ATOM 3150 C CE2 . PHE B 1 95 ? -8.668 36.065 65.111 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B CE2 1
+ATOM 3151 C CZ . PHE B 1 95 ? -9.874 35.473 64.810 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 585 PHE B CZ 1
+ATOM 3152 N N . ALA B 1 96 ? -7.467 40.631 64.620 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 586 ALA B N 1
+ATOM 3153 C CA . ALA B 1 96 ? -7.161 40.952 66.032 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 586 ALA B CA 1
+ATOM 3154 C C . ALA B 1 96 ? -7.943 42.190 66.455 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 586 ALA B C 1
+ATOM 3155 O O . ALA B 1 96 ? -8.618 42.198 67.494 1.00 12.68 ? ? ? ? ? ? 586 ALA B O 1
+ATOM 3156 C CB . ALA B 1 96 ? -5.675 41.195 66.227 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 586 ALA B CB 1
+ATOM 3157 N N . GLU B 1 97 ? -7.955 43.193 65.588 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B N 1
+ATOM 3158 C CA . GLU B 1 97 ? -8.655 44.411 65.884 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B CA 1
+ATOM 3159 C C . GLU B 1 97 ? -10.167 44.269 66.008 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B C 1
+ATOM 3160 O O . GLU B 1 97 ? -10.742 44.837 66.924 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B O 1
+ATOM 3161 C CB . GLU B 1 97 ? -8.245 45.495 64.893 1.00 19.03 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B CB 1
+ATOM 3162 C CG . GLU B 1 97 ? -6.757 45.847 65.079 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B CG 1
+ATOM 3163 C CD . GLU B 1 97 ? -6.309 47.080 64.310 1.00 27.46 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B CD 1
+ATOM 3164 O OE1 . GLU B 1 97 ? -6.821 47.329 63.191 1.00 29.14 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B OE1 1
+ATOM 3165 O OE2 . GLU B 1 97 ? -5.407 47.781 64.827 1.00 30.35 ? ? ? ? ? ? 587 GLU B OE2 1
+ATOM 3166 N N . ARG B 1 98 ? -10.829 43.502 65.151 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B N 1
+ATOM 3167 C CA . ARG B 1 98 ? -12.291 43.382 65.310 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B CA 1
+ATOM 3168 C C . ARG B 1 98 ? -12.698 42.413 66.457 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B C 1
+ATOM 3169 O O . ARG B 1 98 ? -13.887 42.309 66.814 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B O 1
+ATOM 3170 C CB . ARG B 1 98 ? -12.978 43.011 63.975 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B CB 1
+ATOM 3171 C CG . ARG B 1 98 ? -13.005 41.557 63.616 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B CG 1
+ATOM 3172 C CD . ARG B 1 98 ? -13.743 41.335 62.278 1.00 23.51 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B CD 1
+ATOM 3173 N NE . ARG B 1 98 ? -12.777 41.482 61.201 1.00 27.19 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B NE 1
+ATOM 3174 C CZ . ARG B 1 98 ? -12.258 40.475 60.494 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B CZ 1
+ATOM 3175 N NH1 . ARG B 1 98 ? -12.650 39.225 60.691 1.00 27.91 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B NH1 1
+ATOM 3176 N NH2 . ARG B 1 98 ? -11.164 40.685 59.781 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 588 ARG B NH2 1
+ATOM 3177 N N . ASN B 1 99 ? -11.705 41.730 67.042 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 589 ASN B N 1
+ATOM 3178 C CA . ASN B 1 99 ? -11.946 40.795 68.147 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 589 ASN B CA 1
+ATOM 3179 C C . ASN B 1 99 ? -11.363 41.226 69.480 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 589 ASN B C 1
+ATOM 3180 O O . ASN B 1 99 ? -11.353 40.456 70.436 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 589 ASN B O 1
+ATOM 3181 C CB . ASN B 1 99 ? -11.505 39.389 67.768 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 589 ASN B CB 1
+ATOM 3182 C CG . ASN B 1 99 ? -12.458 38.761 66.796 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 589 ASN B CG 1
+ATOM 3183 O OD1 . ASN B 1 99 ? -13.597 38.486 67.156 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 589 ASN B OD1 1
+ATOM 3184 N ND2 . ASN B 1 99 ? -12.041 38.599 65.539 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 589 ASN B ND2 1
+ATOM 3185 N N . GLY B 1 100 ? -10.959 42.489 69.552 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 590 GLY B N 1
+ATOM 3186 C CA . GLY B 1 100 ? -10.402 43.037 70.769 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 590 GLY B CA 1
+ATOM 3187 C C . GLY B 1 100 ? -9.165 42.323 71.280 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 590 GLY B C 1
+ATOM 3188 O O . GLY B 1 100 ? -8.971 42.228 72.499 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 590 GLY B O 1
+ATOM 3189 N N . MET B 1 101 ? -8.317 41.850 70.370 1.00 12.92 ? ? ? ? ? ? 591 MET B N 1
+ATOM 3190 C CA . MET B 1 101 ? -7.096 41.155 70.737 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 591 MET B CA 1
+ATOM 3191 C C . MET B 1 101 ? -5.851 42.000 70.511 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 591 MET B C 1
+ATOM 3192 O O . MET B 1 101 ? -5.845 42.905 69.680 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 591 MET B O 1
+ATOM 3193 C CB . MET B 1 101 ? -6.951 39.900 69.896 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 591 MET B CB 1
+ATOM 3194 C CG . MET B 1 101 ? -8.140 38.974 69.927 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 591 MET B CG 1
+ATOM 3195 S SD . MET B 1 101 ? -7.858 37.701 68.741 1.00 17.58 ? ? ? ? ? ? 591 MET B SD 1
+ATOM 3196 C CE . MET B 1 101 ? -9.104 36.592 69.158 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 591 MET B CE 1
+ATOM 3197 N N . GLN B 1 102 ? -4.795 41.684 71.251 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B N 1
+ATOM 3198 C CA . GLN B 1 102 ? -3.506 42.340 71.095 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B CA 1
+ATOM 3199 C C . GLN B 1 102 ? -2.660 41.381 70.277 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B C 1
+ATOM 3200 O O . GLN B 1 102 ? -3.027 40.226 70.102 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B O 1
+ATOM 3201 C CB . GLN B 1 102 ? -2.848 42.633 72.445 1.00 15.63 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B CB 1
+ATOM 3202 C CG . GLN B 1 102 ? -3.569 43.731 73.231 1.00 19.61 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B CG 1
+ATOM 3203 C CD . GLN B 1 102 ? -2.866 44.121 74.522 1.00 23.55 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B CD 1
+ATOM 3204 O OE1 . GLN B 1 102 ? -2.036 43.369 75.062 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B OE1 1
+ATOM 3205 N NE2 . GLN B 1 102 ? -3.182 45.312 75.021 1.00 25.51 ? ? ? ? ? ? 592 GLN B NE2 1
+ATOM 3206 N N . MET B 1 103 ? -1.548 41.879 69.743 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 593 MET B N 1
+ATOM 3207 C CA . MET B 1 103 ? -0.678 41.082 68.892 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 593 MET B CA 1
+ATOM 3208 C C . MET B 1 103 ? 0.787 41.200 69.262 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 593 MET B C 1
+ATOM 3209 O O . MET B 1 103 ? 1.217 42.265 69.673 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 593 MET B O 1
+ATOM 3210 C CB . MET B 1 103 ? -0.876 41.574 67.445 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 593 MET B CB 1
+ATOM 3211 C CG . MET B 1 103 ? -0.193 40.760 66.367 1.00 18.86 ? ? ? ? ? ? 593 MET B CG 1
+ATOM 3212 S SD . MET B 1 103 ? -0.944 41.203 64.777 1.00 21.56 ? ? ? ? ? ? 593 MET B SD 1
+ATOM 3213 C CE . MET B 1 103 ? 0.054 40.297 63.672 1.00 23.32 ? ? ? ? ? ? 593 MET B CE 1
+ATOM 3214 N N . ARG B 1 104 ? 1.526 40.091 69.192 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B N 1
+ATOM 3215 C CA . ARG B 1 104 ? 2.981 40.114 69.413 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B CA 1
+ATOM 3216 C C . ARG B 1 104 ? 3.608 39.971 68.005 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B C 1
+ATOM 3217 O O . ARG B 1 104 ? 3.061 39.263 67.153 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B O 1
+ATOM 3218 C CB . ARG B 1 104 ? 3.468 38.924 70.269 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B CB 1
+ATOM 3219 C CG . ARG B 1 104 ? 2.907 38.829 71.701 1.00 9.93 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B CG 1
+ATOM 3220 C CD . ARG B 1 104 ? 3.654 37.749 72.492 1.00 9.45 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B CD 1
+ATOM 3221 N NE . ARG B 1 104 ? 4.915 38.253 73.044 1.00 9.36 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B NE 1
+ATOM 3222 C CZ . ARG B 1 104 ? 6.136 37.919 72.616 1.00 9.01 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B CZ 1
+ATOM 3223 N NH1 . ARG B 1 104 ? 6.313 37.046 71.612 1.00 8.26 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B NH1 1
+ATOM 3224 N NH2 . ARG B 1 104 ? 7.204 38.532 73.149 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 594 ARG B NH2 1
+ATOM 3225 N N . GLY B 1 105 ? 4.760 40.610 67.784 1.00 8.77 ? ? ? ? ? ? 595 GLY B N 1
+ATOM 3226 C CA . GLY B 1 105 ? 5.445 40.517 66.503 1.00 8.49 ? ? ? ? ? ? 595 GLY B CA 1
+ATOM 3227 C C . GLY B 1 105 ? 6.554 39.488 66.648 1.00 8.79 ? ? ? ? ? ? 595 GLY B C 1
+ATOM 3228 O O . GLY B 1 105 ? 7.393 39.586 67.532 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 595 GLY B O 1
+ATOM 3229 N N . HIS B 1 106 ? 6.600 38.516 65.762 1.00 9.22 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B N 1
+ATOM 3230 C CA . HIS B 1 106 ? 7.590 37.453 65.843 1.00 9.60 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B CA 1
+ATOM 3231 C C . HIS B 1 106 ? 8.020 37.154 64.396 1.00 9.76 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B C 1
+ATOM 3232 O O . HIS B 1 106 ? 7.191 36.683 63.601 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B O 1
+ATOM 3233 C CB . HIS B 1 106 ? 6.889 36.233 66.489 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B CB 1
+ATOM 3234 C CG . HIS B 1 106 ? 7.743 35.013 66.588 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B CG 1
+ATOM 3235 N ND1 . HIS B 1 106 ? 8.725 34.866 67.545 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B ND1 1
+ATOM 3236 C CD2 . HIS B 1 106 ? 7.785 33.893 65.832 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B CD2 1
+ATOM 3237 C CE1 . HIS B 1 106 ? 9.340 33.712 67.370 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B CE1 1
+ATOM 3238 N NE2 . HIS B 1 106 ? 8.791 33.101 66.336 1.00 12.31 ? ? ? ? ? ? 596 HIS B NE2 1
+ATOM 3239 N N . THR B 1 107 ? 9.289 37.366 64.029 1.00 9.09 ? ? ? ? ? ? 597 THR B N 1
+ATOM 3240 C CA . THR B 1 107 ? 10.404 37.870 64.862 1.00 8.20 ? ? ? ? ? ? 597 THR B CA 1
+ATOM 3241 C C . THR B 1 107 ? 11.358 38.515 63.828 1.00 8.37 ? ? ? ? ? ? 597 THR B C 1
+ATOM 3242 O O . THR B 1 107 ? 11.420 38.064 62.681 1.00 8.84 ? ? ? ? ? ? 597 THR B O 1
+ATOM 3243 C CB . THR B 1 107 ? 11.150 36.695 65.612 1.00 8.91 ? ? ? ? ? ? 597 THR B CB 1
+ATOM 3244 O OG1 . THR B 1 107 ? 12.288 37.196 66.322 1.00 8.90 ? ? ? ? ? ? 597 THR B OG1 1
+ATOM 3245 C CG2 . THR B 1 107 ? 11.614 35.573 64.618 1.00 10.72 ? ? ? ? ? ? 597 THR B CG2 1
+ATOM 3246 N N . LEU B 1 108 ? 12.155 39.484 64.252 1.00 8.20 ? ? ? ? ? ? 598 LEU B N 1
+ATOM 3247 C CA . LEU B 1 108 ? 13.022 40.201 63.320 1.00 8.51 ? ? ? ? ? ? 598 LEU B CA 1
+ATOM 3248 C C . LEU B 1 108 ? 14.347 39.561 62.955 1.00 9.00 ? ? ? ? ? ? 598 LEU B C 1
+ATOM 3249 O O . LEU B 1 108 ? 14.584 39.230 61.790 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 598 LEU B O 1
+ATOM 3250 C CB . LEU B 1 108 ? 13.205 41.658 63.808 1.00 8.63 ? ? ? ? ? ? 598 LEU B CB 1
+ATOM 3251 C CG . LEU B 1 108 ? 11.890 42.447 63.943 1.00 9.80 ? ? ? ? ? ? 598 LEU B CG 1
+ATOM 3252 C CD1 . LEU B 1 108 ? 12.060 43.724 64.758 1.00 10.76 ? ? ? ? ? ? 598 LEU B CD1 1
+ATOM 3253 C CD2 . LEU B 1 108 ? 11.312 42.770 62.537 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 598 LEU B CD2 1
+ATOM 3254 N N . ILE B 1 109 ? 15.186 39.324 63.951 1.00 8.83 ? ? ? ? ? ? 599 ILE B N 1
+ATOM 3255 C CA . ILE B 1 109 ? 16.526 38.802 63.730 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 599 ILE B CA 1
+ATOM 3256 C C . ILE B 1 109 ? 16.640 37.380 64.287 1.00 11.26 ? ? ? ? ? ? 599 ILE B C 1
+ATOM 3257 O O . ILE B 1 109 ? 16.536 37.181 65.510 1.00 11.64 ? ? ? ? ? ? 599 ILE B O 1
+ATOM 3258 C CB . ILE B 1 109 ? 17.560 39.752 64.443 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 599 ILE B CB 1
+ATOM 3259 C CG1 . ILE B 1 109 ? 17.374 41.210 63.985 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 599 ILE B CG1 1
+ATOM 3260 C CG2 . ILE B 1 109 ? 18.978 39.250 64.287 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 599 ILE B CG2 1
+ATOM 3261 C CD1 . ILE B 1 109 ? 17.391 41.424 62.477 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 599 ILE B CD1 1
+ATOM 3262 N N . TRP B 1 110 ? 16.924 36.423 63.410 1.00 10.90 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B N 1
+ATOM 3263 C CA . TRP B 1 110 ? 17.030 35.023 63.794 1.00 12.03 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CA 1
+ATOM 3264 C C . TRP B 1 110 ? 18.036 34.365 62.829 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B C 1
+ATOM 3265 O O . TRP B 1 110 ? 18.325 34.905 61.741 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B O 1
+ATOM 3266 C CB . TRP B 1 110 ? 15.651 34.422 63.642 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CB 1
+ATOM 3267 C CG . TRP B 1 110 ? 15.472 33.058 64.149 1.00 14.20 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CG 1
+ATOM 3268 C CD1 . TRP B 1 110 ? 16.160 32.425 65.163 1.00 13.82 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CD1 1
+ATOM 3269 C CD2 . TRP B 1 110 ? 14.463 32.156 63.721 1.00 14.94 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CD2 1
+ATOM 3270 N NE1 . TRP B 1 110 ? 15.614 31.172 65.392 1.00 13.80 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B NE1 1
+ATOM 3271 C CE2 . TRP B 1 110 ? 14.572 30.985 64.519 1.00 14.98 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CE2 1
+ATOM 3272 C CE3 . TRP B 1 110 ? 13.465 32.223 62.740 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CE3 1
+ATOM 3273 C CZ2 . TRP B 1 110 ? 13.711 29.894 64.356 1.00 16.58 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CZ2 1
+ATOM 3274 C CZ3 . TRP B 1 110 ? 12.611 31.142 62.581 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CZ3 1
+ATOM 3275 C CH2 . TRP B 1 110 ? 12.738 29.989 63.387 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 600 TRP B CH2 1
+ATOM 3276 N N . HIS B 1 111 ? 18.620 33.235 63.237 1.00 14.82 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B N 1
+ATOM 3277 C CA . HIS B 1 111 ? 19.606 32.537 62.392 1.00 15.97 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B CA 1
+ATOM 3278 C C . HIS B 1 111 ? 18.939 31.582 61.413 1.00 16.70 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B C 1
+ATOM 3279 O O . HIS B 1 111 ? 19.577 31.100 60.485 1.00 18.39 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B O 1
+ATOM 3280 C CB . HIS B 1 111 ? 20.634 31.790 63.260 1.00 16.03 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B CB 1
+ATOM 3281 C CG . HIS B 1 111 ? 20.015 30.812 64.207 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B CG 1
+ATOM 3282 N ND1 . HIS B 1 111 ? 20.014 29.449 63.982 1.00 18.27 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B ND1 1
+ATOM 3283 C CD2 . HIS B 1 111 ? 19.322 31.006 65.358 1.00 16.42 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B CD2 1
+ATOM 3284 C CE1 . HIS B 1 111 ? 19.340 28.849 64.953 1.00 16.48 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B CE1 1
+ATOM 3285 N NE2 . HIS B 1 111 ? 18.913 29.770 65.799 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 601 HIS B NE2 1
+ATOM 3286 N N . ASN B 1 112 ? 17.654 31.322 61.605 1.00 18.55 ? ? ? ? ? ? 602 ASN B N 1
+ATOM 3287 C CA . ASN B 1 112 ? 16.904 30.424 60.719 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 602 ASN B CA 1
+ATOM 3288 C C . ASN B 1 112 ? 15.886 31.201 59.871 1.00 21.73 ? ? ? ? ? ? 602 ASN B C 1
+ATOM 3289 O O . ASN B 1 112 ? 15.471 32.314 60.226 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 602 ASN B O 1
+ATOM 3290 C CB . ASN B 1 112 ? 16.079 29.421 61.532 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 602 ASN B CB 1
+ATOM 3291 C CG . ASN B 1 112 ? 16.830 28.157 61.879 1.00 30.10 ? ? ? ? ? ? 602 ASN B CG 1
+ATOM 3292 O OD1 . ASN B 1 112 ? 17.846 27.806 61.256 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 602 ASN B OD1 1
+ATOM 3293 N ND2 . ASN B 1 112 ? 16.314 27.437 62.890 1.00 31.87 ? ? ? ? ? ? 602 ASN B ND2 1
+ATOM 3294 N N . GLN B 1 113 ? 15.406 30.534 58.826 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B N 1
+ATOM 3295 C CA . GLN B 1 113 ? 14.395 31.091 57.944 1.00 24.17 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B CA 1
+ATOM 3296 C C . GLN B 1 113 ? 14.753 32.450 57.347 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B C 1
+ATOM 3297 O O . GLN B 1 113 ? 13.963 33.410 57.412 1.00 23.34 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B O 1
+ATOM 3298 C CB . GLN B 1 113 ? 13.018 31.109 58.659 1.00 28.06 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B CB 1
+ATOM 3299 C CG . GLN B 1 113 ? 12.457 29.672 58.897 1.00 32.58 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B CG 1
+ATOM 3300 C CD . GLN B 1 113 ? 11.058 29.628 59.532 1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B CD 1
+ATOM 3301 O OE1 . GLN B 1 113 ? 10.906 29.290 60.723 1.00 36.62 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B OE1 1
+ATOM 3302 N NE2 . GLN B 1 113 ? 10.024 29.934 58.731 1.00 36.92 ? ? ? ? ? ? 603 GLN B NE2 1
+ATOM 3303 N N . ASN B 1 114 ? 15.982 32.544 56.846 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 604 ASN B N 1
+ATOM 3304 C CA . ASN B 1 114 ? 16.452 33.767 56.189 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 604 ASN B CA 1
+ATOM 3305 C C . ASN B 1 114 ? 16.356 33.489 54.692 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 604 ASN B C 1
+ATOM 3306 O O . ASN B 1 114 ? 16.548 32.356 54.255 1.00 14.07 ? ? ? ? ? ? 604 ASN B O 1
+ATOM 3307 C CB . ASN B 1 114 ? 17.868 34.124 56.631 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 604 ASN B CB 1
+ATOM 3308 C CG . ASN B 1 114 ? 17.877 34.696 58.022 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 604 ASN B CG 1
+ATOM 3309 O OD1 . ASN B 1 114 ? 16.996 35.459 58.373 1.00 15.26 ? ? ? ? ? ? 604 ASN B OD1 1
+ATOM 3310 N ND2 . ASN B 1 114 ? 18.835 34.312 58.817 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 604 ASN B ND2 1
+ATOM 3311 N N . PRO B 1 115 ? 15.978 34.498 53.902 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 605 PRO B N 1
+ATOM 3312 C CA . PRO B 1 115 ? 15.847 34.294 52.449 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 605 PRO B CA 1
+ATOM 3313 C C . PRO B 1 115 ? 17.184 34.127 51.686 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 605 PRO B C 1
+ATOM 3314 O O . PRO B 1 115 ? 18.258 34.534 52.179 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 605 PRO B O 1
+ATOM 3315 C CB . PRO B 1 115 ? 15.009 35.500 52.017 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 605 PRO B CB 1
+ATOM 3316 C CG . PRO B 1 115 ? 15.452 36.579 52.968 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 605 PRO B CG 1
+ATOM 3317 C CD . PRO B 1 115 ? 15.597 35.862 54.304 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 605 PRO B CD 1
+ATOM 3318 N N . SER B 1 116 ? 17.127 33.458 50.529 1.00 11.63 ? ? ? ? ? ? 606 SER B N 1
+ATOM 3319 C CA . SER B 1 116 ? 18.337 33.195 49.724 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 606 SER B CA 1
+ATOM 3320 C C . SER B 1 116 ? 19.207 34.435 49.438 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 606 SER B C 1
+ATOM 3321 O O . SER B 1 116 ? 20.438 34.342 49.427 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 606 SER B O 1
+ATOM 3322 C CB . SER B 1 116 ? 17.971 32.541 48.371 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 606 SER B CB 1
+ATOM 3323 O OG . SER B 1 116 ? 17.408 31.259 48.555 1.00 19.63 ? ? ? ? ? ? 606 SER B OG 1
+ATOM 3324 N N . TRP B 1 117 ? 18.571 35.580 49.169 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B N 1
+ATOM 3325 C CA . TRP B 1 117 ? 19.337 36.792 48.860 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CA 1
+ATOM 3326 C C . TRP B 1 117 ? 20.232 37.238 50.018 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B C 1
+ATOM 3327 O O . TRP B 1 117 ? 21.290 37.820 49.807 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B O 1
+ATOM 3328 C CB . TRP B 1 117 ? 18.422 37.947 48.393 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CB 1
+ATOM 3329 C CG . TRP B 1 117 ? 17.477 38.512 49.407 1.00 8.88 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CG 1
+ATOM 3330 C CD1 . TRP B 1 117 ? 16.163 38.150 49.602 1.00 9.55 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CD1 1
+ATOM 3331 C CD2 . TRP B 1 117 ? 17.740 39.576 50.337 1.00 8.90 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CD2 1
+ATOM 3332 N NE1 . TRP B 1 117 ? 15.608 38.932 50.585 1.00 9.12 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B NE1 1
+ATOM 3333 C CE2 . TRP B 1 117 ? 16.547 39.810 51.054 1.00 8.32 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CE2 1
+ATOM 3334 C CE3 . TRP B 1 117 ? 18.876 40.353 50.636 1.00 8.99 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CE3 1
+ATOM 3335 C CZ2 . TRP B 1 117 ? 16.453 40.785 52.045 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CZ2 1
+ATOM 3336 C CZ3 . TRP B 1 117 ? 18.784 41.323 51.624 1.00 9.37 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CZ3 1
+ATOM 3337 C CH2 . TRP B 1 117 ? 17.579 41.532 52.316 1.00 9.92 ? ? ? ? ? ? 607 TRP B CH2 1
+ATOM 3338 N N . LEU B 1 118 ? 19.802 36.940 51.241 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B N 1
+ATOM 3339 C CA . LEU B 1 118 ? 20.568 37.315 52.421 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B CA 1
+ATOM 3340 C C . LEU B 1 118 ? 21.662 36.276 52.695 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B C 1
+ATOM 3341 O O . LEU B 1 118 ? 22.845 36.608 52.782 1.00 14.42 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B O 1
+ATOM 3342 C CB . LEU B 1 118 ? 19.651 37.405 53.645 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B CB 1
+ATOM 3343 C CG . LEU B 1 118 ? 20.318 37.931 54.908 1.00 14.66 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B CG 1
+ATOM 3344 C CD1 . LEU B 1 118 ? 20.522 39.419 54.731 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B CD1 1
+ATOM 3345 C CD2 . LEU B 1 118 ? 19.417 37.670 56.097 1.00 15.06 ? ? ? ? ? ? 608 LEU B CD2 1
+ATOM 3346 N N . THR B 1 119 ? 21.281 35.012 52.809 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 609 THR B N 1
+ATOM 3347 C CA . THR B 1 119 ? 22.273 33.999 53.110 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 609 THR B CA 1
+ATOM 3348 C C . THR B 1 119 ? 23.336 33.796 52.003 1.00 18.62 ? ? ? ? ? ? 609 THR B C 1
+ATOM 3349 O O . THR B 1 119 ? 24.489 33.476 52.328 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 609 THR B O 1
+ATOM 3350 C CB . THR B 1 119 ? 21.598 32.684 53.478 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 609 THR B CB 1
+ATOM 3351 O OG1 . THR B 1 119 ? 20.902 32.169 52.341 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 609 THR B OG1 1
+ATOM 3352 C CG2 . THR B 1 119 ? 20.595 32.916 54.564 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 609 THR B CG2 1
+ATOM 3353 N N . ASN B 1 120 ? 22.956 33.995 50.728 1.00 19.14 ? ? ? ? ? ? 610 ASN B N 1
+ATOM 3354 C CA . ASN B 1 120 ? 23.870 33.844 49.586 1.00 20.57 ? ? ? ? ? ? 610 ASN B CA 1
+ATOM 3355 C C . ASN B 1 120 ? 24.534 35.168 49.153 1.00 21.37 ? ? ? ? ? ? 610 ASN B C 1
+ATOM 3356 O O . ASN B 1 120 ? 25.362 35.178 48.236 1.00 21.86 ? ? ? ? ? ? 610 ASN B O 1
+ATOM 3357 C CB . ASN B 1 120 ? 23.144 33.229 48.375 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 610 ASN B CB 1
+ATOM 3358 C CG . ASN B 1 120 ? 22.830 31.750 48.562 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 610 ASN B CG 1
+ATOM 3359 O OD1 . ASN B 1 120 ? 23.452 31.068 49.365 1.00 27.27 ? ? ? ? ? ? 610 ASN B OD1 1
+ATOM 3360 N ND2 . ASN B 1 120 ? 21.861 31.254 47.825 1.00 25.02 ? ? ? ? ? ? 610 ASN B ND2 1
+ATOM 3361 N N . GLY B 1 121 ? 24.217 36.259 49.850 1.00 20.88 ? ? ? ? ? ? 611 GLY B N 1
+ATOM 3362 C CA . GLY B 1 121 ? 24.757 37.566 49.522 1.00 21.33 ? ? ? ? ? ? 611 GLY B CA 1
+ATOM 3363 C C . GLY B 1 121 ? 26.205 37.781 49.886 1.00 22.66 ? ? ? ? ? ? 611 GLY B C 1
+ATOM 3364 O O . GLY B 1 121 ? 26.801 36.991 50.600 1.00 23.60 ? ? ? ? ? ? 611 GLY B O 1
+ATOM 3365 N N . ASN B 1 122 ? 26.759 38.889 49.417 1.00 24.10 ? ? ? ? ? ? 612 ASN B N 1
+ATOM 3366 C CA . ASN B 1 122 ? 28.155 39.252 49.663 1.00 26.44 ? ? ? ? ? ? 612 ASN B CA 1
+ATOM 3367 C C . ASN B 1 122 ? 28.138 40.470 50.617 1.00 23.91 ? ? ? ? ? ? 612 ASN B C 1
+ATOM 3368 O O . ASN B 1 122 ? 27.817 41.585 50.189 1.00 24.46 ? ? ? ? ? ? 612 ASN B O 1
+ATOM 3369 C CB . ASN B 1 122 ? 28.787 39.595 48.306 1.00 31.28 ? ? ? ? ? ? 612 ASN B CB 1
+ATOM 3370 C CG . ASN B 1 122 ? 30.264 39.882 48.408 1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 612 ASN B CG 1
+ATOM 3371 O OD1 . ASN B 1 122 ? 30.945 39.434 49.353 1.00 37.71 ? ? ? ? ? ? 612 ASN B OD1 1
+ATOM 3372 N ND2 . ASN B 1 122 ? 30.783 40.643 47.435 1.00 37.58 ? ? ? ? ? ? 612 ASN B ND2 1
+ATOM 3373 N N . TRP B 1 123 ? 28.448 40.246 51.902 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B N 1
+ATOM 3374 C CA . TRP B 1 123 ? 28.356 41.304 52.911 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CA 1
+ATOM 3375 C C . TRP B 1 123 ? 29.598 41.588 53.751 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B C 1
+ATOM 3376 O O . TRP B 1 123 ? 30.480 40.742 53.907 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B O 1
+ATOM 3377 C CB . TRP B 1 123 ? 27.250 40.943 53.944 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CB 1
+ATOM 3378 C CG . TRP B 1 123 ? 25.958 40.450 53.374 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CG 1
+ATOM 3379 C CD1 . TRP B 1 123 ? 25.508 39.167 53.381 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CD1 1
+ATOM 3380 C CD2 . TRP B 1 123 ? 24.971 41.218 52.671 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CD2 1
+ATOM 3381 N NE1 . TRP B 1 123 ? 24.310 39.079 52.720 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B NE1 1
+ATOM 3382 C CE2 . TRP B 1 123 ? 23.955 40.322 52.269 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CE2 1
+ATOM 3383 C CE3 . TRP B 1 123 ? 24.850 42.564 52.341 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CE3 1
+ATOM 3384 C CZ2 . TRP B 1 123 ? 22.833 40.730 51.549 1.00 12.48 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CZ2 1
+ATOM 3385 C CZ3 . TRP B 1 123 ? 23.726 42.975 51.620 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CZ3 1
+ATOM 3386 C CH2 . TRP B 1 123 ? 22.735 42.056 51.234 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 613 TRP B CH2 1
+ATOM 3387 N N . ASN B 1 124 ? 29.600 42.777 54.346 1.00 15.75 ? ? ? ? ? ? 614 ASN B N 1
+ATOM 3388 C CA . ASN B 1 124 ? 30.625 43.164 55.306 1.00 15.68 ? ? ? ? ? ? 614 ASN B CA 1
+ATOM 3389 C C . ASN B 1 124 ? 29.832 43.798 56.451 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 614 ASN B C 1
+ATOM 3390 O O . ASN B 1 124 ? 28.601 43.897 56.373 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 614 ASN B O 1
+ATOM 3391 C CB . ASN B 1 124 ? 31.694 44.108 54.720 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 614 ASN B CB 1
+ATOM 3392 C CG . ASN B 1 124 ? 31.102 45.367 54.114 1.00 19.42 ? ? ? ? ? ? 614 ASN B CG 1
+ATOM 3393 O OD1 . ASN B 1 124 ? 30.322 46.077 54.731 1.00 19.22 ? ? ? ? ? ? 614 ASN B OD1 1
+ATOM 3394 N ND2 . ASN B 1 124 ? 31.475 45.641 52.875 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 614 ASN B ND2 1
+ATOM 3395 N N . ARG B 1 125 ? 30.510 44.167 57.531 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B N 1
+ATOM 3396 C CA . ARG B 1 125 ? 29.841 44.752 58.691 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B CA 1
+ATOM 3397 C C . ARG B 1 125 ? 28.903 45.944 58.381 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B C 1
+ATOM 3398 O O . ARG B 1 125 ? 27.722 45.943 58.751 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B O 1
+ATOM 3399 C CB . ARG B 1 125 ? 30.895 45.115 59.768 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B CB 1
+ATOM 3400 C CG . ARG B 1 125 ? 30.379 45.998 60.894 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B CG 1
+ATOM 3401 C CD . ARG B 1 125 ? 31.430 46.264 61.969 1.00 14.01 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B CD 1
+ATOM 3402 N NE . ARG B 1 125 ? 30.941 47.232 62.945 1.00 15.48 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B NE 1
+ATOM 3403 C CZ . ARG B 1 125 ? 30.514 46.915 64.168 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B CZ 1
+ATOM 3404 N NH1 . ARG B 1 125 ? 30.514 45.640 64.590 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B NH1 1
+ATOM 3405 N NH2 . ARG B 1 125 ? 30.081 47.868 64.976 1.00 18.41 ? ? ? ? ? ? 615 ARG B NH2 1
+ATOM 3406 N N . ASP B 1 126 ? 29.396 46.926 57.631 1.00 13.92 ? ? ? ? ? ? 616 ASP B N 1
+ATOM 3407 C CA . ASP B 1 126 ? 28.585 48.107 57.328 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 616 ASP B CA 1
+ATOM 3408 C C . ASP B 1 126 ? 27.403 47.845 56.429 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 616 ASP B C 1
+ATOM 3409 O O . ASP B 1 126 ? 26.339 48.419 56.655 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 616 ASP B O 1
+ATOM 3410 C CB . ASP B 1 126 ? 29.436 49.209 56.704 1.00 19.09 ? ? ? ? ? ? 616 ASP B CB 1
+ATOM 3411 C CG . ASP B 1 126 ? 30.622 49.587 57.578 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 616 ASP B CG 1
+ATOM 3412 O OD1 . ASP B 1 126 ? 30.442 49.857 58.793 1.00 25.80 ? ? ? ? ? ? 616 ASP B OD1 1
+ATOM 3413 O OD2 . ASP B 1 126 ? 31.753 49.576 57.048 1.00 27.22 ? ? ? ? ? ? 616 ASP B OD2 1
+ATOM 3414 N N . SER B 1 127 ? 27.583 46.993 55.423 1.00 11.41 ? ? ? ? ? ? 617 SER B N 1
+ATOM 3415 C CA . SER B 1 127 ? 26.497 46.723 54.507 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 617 SER B CA 1
+ATOM 3416 C C . SER B 1 127 ? 25.436 45.844 55.151 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 617 SER B C 1
+ATOM 3417 O O . SER B 1 127 ? 24.257 46.035 54.874 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 617 SER B O 1
+ATOM 3418 C CB . SER B 1 127 ? 26.955 46.149 53.161 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 617 SER B CB 1
+ATOM 3419 O OG . SER B 1 127 ? 27.612 44.905 53.274 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 617 SER B OG 1
+ATOM 3420 N N . LEU B 1 128 ? 25.839 44.899 56.002 1.00 10.51 ? ? ? ? ? ? 618 LEU B N 1
+ATOM 3421 C CA . LEU B 1 128 ? 24.835 44.054 56.669 1.00 9.68 ? ? ? ? ? ? 618 LEU B CA 1
+ATOM 3422 C C . LEU B 1 128 ? 24.091 44.854 57.742 1.00 8.95 ? ? ? ? ? ? 618 LEU B C 1
+ATOM 3423 O O . LEU B 1 128 ? 22.899 44.644 57.934 1.00 9.53 ? ? ? ? ? ? 618 LEU B O 1
+ATOM 3424 C CB . LEU B 1 128 ? 25.422 42.745 57.199 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 618 LEU B CB 1
+ATOM 3425 C CG . LEU B 1 128 ? 24.398 41.681 57.617 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 618 LEU B CG 1
+ATOM 3426 C CD1 . LEU B 1 128 ? 23.532 41.244 56.428 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 618 LEU B CD1 1
+ATOM 3427 C CD2 . LEU B 1 128 ? 25.167 40.501 58.111 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 618 LEU B CD2 1
+ATOM 3428 N N . LEU B 1 129 ? 24.754 45.803 58.407 1.00 9.27 ? ? ? ? ? ? 619 LEU B N 1
+ATOM 3429 C CA . LEU B 1 129 ? 24.065 46.654 59.384 1.00 9.59 ? ? ? ? ? ? 619 LEU B CA 1
+ATOM 3430 C C . LEU B 1 129 ? 22.971 47.497 58.695 1.00 9.15 ? ? ? ? ? ? 619 LEU B C 1
+ATOM 3431 O O . LEU B 1 129 ? 21.900 47.715 59.254 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 619 LEU B O 1
+ATOM 3432 C CB . LEU B 1 129 ? 25.054 47.576 60.132 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 619 LEU B CB 1
+ATOM 3433 C CG . LEU B 1 129 ? 25.765 47.000 61.370 1.00 12.11 ? ? ? ? ? ? 619 LEU B CG 1
+ATOM 3434 C CD1 . LEU B 1 129 ? 26.820 48.006 61.875 1.00 13.58 ? ? ? ? ? ? 619 LEU B CD1 1
+ATOM 3435 C CD2 . LEU B 1 129 ? 24.754 46.731 62.471 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 619 LEU B CD2 1
+ATOM 3436 N N . ALA B 1 130 ? 23.265 47.995 57.481 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 620 ALA B N 1
+ATOM 3437 C CA . ALA B 1 130 ? 22.294 48.791 56.709 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 620 ALA B CA 1
+ATOM 3438 C C . ALA B 1 130 ? 21.080 47.922 56.332 1.00 8.39 ? ? ? ? ? ? 620 ALA B C 1
+ATOM 3439 O O . ALA B 1 130 ? 19.964 48.397 56.343 1.00 9.50 ? ? ? ? ? ? 620 ALA B O 1
+ATOM 3440 C CB . ALA B 1 130 ? 22.945 49.357 55.454 1.00 10.01 ? ? ? ? ? ? 620 ALA B CB 1
+ATOM 3441 N N . VAL B 1 131 ? 21.303 46.665 55.959 1.00 8.16 ? ? ? ? ? ? 621 VAL B N 1
+ATOM 3442 C CA . VAL B 1 131 ? 20.194 45.733 55.662 1.00 8.80 ? ? ? ? ? ? 621 VAL B CA 1
+ATOM 3443 C C . VAL B 1 131 ? 19.343 45.512 56.946 1.00 9.06 ? ? ? ? ? ? 621 VAL B C 1
+ATOM 3444 O O . VAL B 1 131 ? 18.107 45.519 56.886 1.00 8.64 ? ? ? ? ? ? 621 VAL B O 1
+ATOM 3445 C CB . VAL B 1 131 ? 20.728 44.378 55.152 1.00 9.89 ? ? ? ? ? ? 621 VAL B CB 1
+ATOM 3446 C CG1 . VAL B 1 131 ? 19.649 43.294 55.224 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 621 VAL B CG1 1
+ATOM 3447 C CG2 . VAL B 1 131 ? 21.225 44.536 53.712 1.00 11.09 ? ? ? ? ? ? 621 VAL B CG2 1
+ATOM 3448 N N . MET B 1 132 ? 20.017 45.330 58.090 1.00 8.81 ? ? ? ? ? ? 622 MET B N 1
+ATOM 3449 C CA . MET B 1 132 ? 19.328 45.132 59.363 1.00 9.41 ? ? ? ? ? ? 622 MET B CA 1
+ATOM 3450 C C . MET B 1 132 ? 18.439 46.329 59.694 1.00 9.19 ? ? ? ? ? ? 622 MET B C 1
+ATOM 3451 O O . MET B 1 132 ? 17.255 46.195 60.063 1.00 8.80 ? ? ? ? ? ? 622 MET B O 1
+ATOM 3452 C CB . MET B 1 132 ? 20.355 44.923 60.486 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 622 MET B CB 1
+ATOM 3453 C CG . MET B 1 132 ? 19.699 44.714 61.863 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 622 MET B CG 1
+ATOM 3454 S SD . MET B 1 132 ? 20.870 44.771 63.228 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 622 MET B SD 1
+ATOM 3455 C CE . MET B 1 132 ? 21.458 43.241 63.000 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 622 MET B CE 1
+ATOM 3456 N N . LYS B 1 133 ? 19.016 47.517 59.565 1.00 8.91 ? ? ? ? ? ? 623 LYS B N 1
+ATOM 3457 C CA . LYS B 1 133 ? 18.293 48.736 59.848 1.00 8.78 ? ? ? ? ? ? 623 LYS B CA 1
+ATOM 3458 C C . LYS B 1 133 ? 17.055 48.897 58.951 1.00 7.64 ? ? ? ? ? ? 623 LYS B C 1
+ATOM 3459 O O . LYS B 1 133 ? 15.992 49.272 59.414 1.00 9.24 ? ? ? ? ? ? 623 LYS B O 1
+ATOM 3460 C CB . LYS B 1 133 ? 19.221 49.939 59.680 1.00 11.10 ? ? ? ? ? ? 623 LYS B CB 1
+ATOM 3461 C CG . LYS B 1 133 ? 18.596 51.191 60.201 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 623 LYS B CG 1
+ATOM 3462 C CD . LYS B 1 133 ? 19.573 52.344 60.182 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 623 LYS B CD 1
+ATOM 3463 C CE . LYS B 1 133 ? 19.089 53.456 61.133 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 623 LYS B CE 1
+ATOM 3464 N NZ . LYS B 1 133 ? 17.591 53.702 61.073 1.00 27.21 ? ? ? ? ? ? 623 LYS B NZ 1
+ATOM 3465 N N . ASN B 1 134 ? 17.220 48.659 57.659 1.00 7.98 ? ? ? ? ? ? 624 ASN B N 1
+ATOM 3466 C CA . ASN B 1 134 ? 16.105 48.809 56.705 1.00 8.10 ? ? ? ? ? ? 624 ASN B CA 1
+ATOM 3467 C C . ASN B 1 134 ? 14.957 47.813 57.004 1.00 7.59 ? ? ? ? ? ? 624 ASN B C 1
+ATOM 3468 O O . ASN B 1 134 ? 13.769 48.174 56.982 1.00 7.91 ? ? ? ? ? ? 624 ASN B O 1
+ATOM 3469 C CB . ASN B 1 134 ? 16.599 48.640 55.251 1.00 9.28 ? ? ? ? ? ? 624 ASN B CB 1
+ATOM 3470 C CG . ASN B 1 134 ? 15.500 48.920 54.234 1.00 9.66 ? ? ? ? ? ? 624 ASN B CG 1
+ATOM 3471 O OD1 . ASN B 1 134 ? 14.875 49.978 54.290 1.00 12.84 ? ? ? ? ? ? 624 ASN B OD1 1
+ATOM 3472 N ND2 . ASN B 1 134 ? 15.246 47.978 53.319 1.00 10.71 ? ? ? ? ? ? 624 ASN B ND2 1
+ATOM 3473 N N . HIS B 1 135 ? 15.317 46.565 57.307 1.00 7.44 ? ? ? ? ? ? 625 HIS B N 1
+ATOM 3474 C CA . HIS B 1 135 ? 14.289 45.579 57.609 1.00 7.09 ? ? ? ? ? ? 625 HIS B CA 1
+ATOM 3475 C C . HIS B 1 135 ? 13.530 45.945 58.884 1.00 7.40 ? ? ? ? ? ? 625 HIS B C 1
+ATOM 3476 O O . HIS B 1 135 ? 12.292 46.024 58.890 1.00 7.62 ? ? ? ? ? ? 625 HIS B O 1
+ATOM 3477 C CB . HIS B 1 135 ? 14.881 44.187 57.762 1.00 6.77 ? ? ? ? ? ? 625 HIS B CB 1
+ATOM 3478 C CG . HIS B 1 135 ? 13.843 43.125 57.935 1.00 7.67 ? ? ? ? ? ? 625 HIS B CG 1
+ATOM 3479 N ND1 . HIS B 1 135 ? 13.170 42.557 56.875 1.00 7.14 ? ? ? ? ? ? 625 HIS B ND1 1
+ATOM 3480 C CD2 . HIS B 1 135 ? 13.347 42.531 59.053 1.00 8.18 ? ? ? ? ? ? 625 HIS B CD2 1
+ATOM 3481 C CE1 . HIS B 1 135 ? 12.321 41.650 57.325 1.00 7.89 ? ? ? ? ? ? 625 HIS B CE1 1
+ATOM 3482 N NE2 . HIS B 1 135 ? 12.411 41.616 58.643 1.00 7.36 ? ? ? ? ? ? 625 HIS B NE2 1
+ATOM 3483 N N . ILE B 1 136 ? 14.272 46.208 59.951 1.00 7.76 ? ? ? ? ? ? 626 ILE B N 1
+ATOM 3484 C CA . ILE B 1 136 ? 13.629 46.529 61.223 1.00 8.23 ? ? ? ? ? ? 626 ILE B CA 1
+ATOM 3485 C C . ILE B 1 136 ? 12.755 47.793 61.122 1.00 8.20 ? ? ? ? ? ? 626 ILE B C 1
+ATOM 3486 O O . ILE B 1 136 ? 11.598 47.806 61.544 1.00 8.15 ? ? ? ? ? ? 626 ILE B O 1
+ATOM 3487 C CB . ILE B 1 136 ? 14.676 46.672 62.347 1.00 7.96 ? ? ? ? ? ? 626 ILE B CB 1
+ATOM 3488 C CG1 . ILE B 1 136 ? 15.334 45.311 62.625 1.00 7.85 ? ? ? ? ? ? 626 ILE B CG1 1
+ATOM 3489 C CG2 . ILE B 1 136 ? 14.020 47.292 63.613 1.00 7.56 ? ? ? ? ? ? 626 ILE B CG2 1
+ATOM 3490 C CD1 . ILE B 1 136 ? 16.495 45.372 63.638 1.00 9.00 ? ? ? ? ? ? 626 ILE B CD1 1
+ATOM 3491 N N . THR B 1 137 ? 13.300 48.845 60.512 1.00 8.83 ? ? ? ? ? ? 627 THR B N 1
+ATOM 3492 C CA . THR B 1 137 ? 12.569 50.096 60.386 1.00 8.99 ? ? ? ? ? ? 627 THR B CA 1
+ATOM 3493 C C . THR B 1 137 ? 11.324 49.968 59.475 1.00 8.25 ? ? ? ? ? ? 627 THR B C 1
+ATOM 3494 O O . THR B 1 137 ? 10.229 50.445 59.838 1.00 9.27 ? ? ? ? ? ? 627 THR B O 1
+ATOM 3495 C CB . THR B 1 137 ? 13.517 51.253 59.886 1.00 10.23 ? ? ? ? ? ? 627 THR B CB 1
+ATOM 3496 O OG1 . THR B 1 137 ? 14.685 51.314 60.737 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 627 THR B OG1 1
+ATOM 3497 C CG2 . THR B 1 137 ? 12.801 52.614 59.955 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 627 THR B CG2 1
+ATOM 3498 N N . THR B 1 138 ? 11.476 49.343 58.307 1.00 7.56 ? ? ? ? ? ? 628 THR B N 1
+ATOM 3499 C CA . THR B 1 138 ? 10.338 49.226 57.385 1.00 7.60 ? ? ? ? ? ? 628 THR B CA 1
+ATOM 3500 C C . THR B 1 138 ? 9.200 48.401 57.996 1.00 8.35 ? ? ? ? ? ? 628 THR B C 1
+ATOM 3501 O O . THR B 1 138 ? 8.036 48.837 57.987 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 628 THR B O 1
+ATOM 3502 C CB . THR B 1 138 ? 10.757 48.642 56.030 1.00 8.26 ? ? ? ? ? ? 628 THR B CB 1
+ATOM 3503 O OG1 . THR B 1 138 ? 11.742 49.510 55.423 1.00 8.68 ? ? ? ? ? ? 628 THR B OG1 1
+ATOM 3504 C CG2 . THR B 1 138 ? 9.549 48.530 55.110 1.00 9.08 ? ? ? ? ? ? 628 THR B CG2 1
+ATOM 3505 N N . VAL B 1 139 ? 9.546 47.266 58.605 1.00 7.12 ? ? ? ? ? ? 629 VAL B N 1
+ATOM 3506 C CA . VAL B 1 139 ? 8.541 46.404 59.222 1.00 7.87 ? ? ? ? ? ? 629 VAL B CA 1
+ATOM 3507 C C . VAL B 1 139 ? 7.859 47.062 60.441 1.00 7.48 ? ? ? ? ? ? 629 VAL B C 1
+ATOM 3508 O O . VAL B 1 139 ? 6.631 47.124 60.520 1.00 7.41 ? ? ? ? ? ? 629 VAL B O 1
+ATOM 3509 C CB . VAL B 1 139 ? 9.170 45.042 59.625 1.00 7.57 ? ? ? ? ? ? 629 VAL B CB 1
+ATOM 3510 C CG1 . VAL B 1 139 ? 8.162 44.191 60.450 1.00 8.52 ? ? ? ? ? ? 629 VAL B CG1 1
+ATOM 3511 C CG2 . VAL B 1 139 ? 9.588 44.281 58.365 1.00 8.60 ? ? ? ? ? ? 629 VAL B CG2 1
+ATOM 3512 N N . MET B 1 140 ? 8.647 47.576 61.386 1.00 8.63 ? ? ? ? ? ? 630 MET B N 1
+ATOM 3513 C CA . MET B 1 140 ? 8.055 48.171 62.587 1.00 8.49 ? ? ? ? ? ? 630 MET B CA 1
+ATOM 3514 C C . MET B 1 140 ? 7.254 49.442 62.338 1.00 9.67 ? ? ? ? ? ? 630 MET B C 1
+ATOM 3515 O O . MET B 1 140 ? 6.261 49.691 63.012 1.00 9.87 ? ? ? ? ? ? 630 MET B O 1
+ATOM 3516 C CB . MET B 1 140 ? 9.100 48.378 63.688 1.00 9.55 ? ? ? ? ? ? 630 MET B CB 1
+ATOM 3517 C CG . MET B 1 140 ? 9.647 47.053 64.236 1.00 9.29 ? ? ? ? ? ? 630 MET B CG 1
+ATOM 3518 S SD . MET B 1 140 ? 10.804 47.271 65.614 1.00 11.18 ? ? ? ? ? ? 630 MET B SD 1
+ATOM 3519 C CE . MET B 1 140 ? 9.753 47.851 66.974 1.00 9.23 ? ? ? ? ? ? 630 MET B CE 1
+ATOM 3520 N N . THR B 1 141 ? 7.665 50.248 61.362 1.00 9.87 ? ? ? ? ? ? 631 THR B N 1
+ATOM 3521 C CA . THR B 1 141 ? 6.895 51.458 61.078 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 631 THR B CA 1
+ATOM 3522 C C . THR B 1 141 ? 5.546 51.109 60.434 1.00 9.97 ? ? ? ? ? ? 631 THR B C 1
+ATOM 3523 O O . THR B 1 141 ? 4.566 51.776 60.689 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 631 THR B O 1
+ATOM 3524 C CB . THR B 1 141 ? 7.656 52.490 60.213 1.00 13.52 ? ? ? ? ? ? 631 THR B CB 1
+ATOM 3525 O OG1 . THR B 1 141 ? 7.964 51.919 58.963 1.00 16.64 ? ? ? ? ? ? 631 THR B OG1 1
+ATOM 3526 C CG2 . THR B 1 141 ? 8.941 52.908 60.873 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 631 THR B CG2 1
+ATOM 3527 N N . HIS B 1 142 ? 5.477 50.042 59.643 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B N 1
+ATOM 3528 C CA . HIS B 1 142 ? 4.197 49.631 59.046 1.00 9.75 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B CA 1
+ATOM 3529 C C . HIS B 1 142 ? 3.209 49.237 60.158 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B C 1
+ATOM 3530 O O . HIS B 1 142 ? 2.001 49.388 60.021 1.00 11.14 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B O 1
+ATOM 3531 C CB . HIS B 1 142 ? 4.380 48.458 58.061 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B CB 1
+ATOM 3532 C CG . HIS B 1 142 ? 3.132 48.085 57.313 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B CG 1
+ATOM 3533 N ND1 . HIS B 1 142 ? 2.594 48.874 56.313 1.00 9.73 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B ND1 1
+ATOM 3534 C CD2 . HIS B 1 142 ? 2.319 47.007 57.415 1.00 9.51 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B CD2 1
+ATOM 3535 C CE1 . HIS B 1 142 ? 1.507 48.296 55.835 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B CE1 1
+ATOM 3536 N NE2 . HIS B 1 142 ? 1.321 47.163 56.487 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 632 HIS B NE2 1
+ATOM 3537 N N . TYR B 1 143 ? 3.722 48.716 61.264 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B N 1
+ATOM 3538 C CA . TYR B 1 143 ? 2.846 48.310 62.383 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B CA 1
+ATOM 3539 C C . TYR B 1 143 ? 2.988 49.243 63.585 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B C 1
+ATOM 3540 O O . TYR B 1 143 ? 2.601 48.889 64.692 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B O 1
+ATOM 3541 C CB . TYR B 1 143 ? 3.189 46.867 62.816 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B CB 1
+ATOM 3542 C CG . TYR B 1 143 ? 2.867 45.831 61.756 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B CG 1
+ATOM 3543 C CD1 . TYR B 1 143 ? 1.532 45.483 61.481 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B CD1 1
+ATOM 3544 C CD2 . TYR B 1 143 ? 3.879 45.255 60.968 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B CD2 1
+ATOM 3545 C CE1 . TYR B 1 143 ? 1.220 44.606 60.440 1.00 9.87 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B CE1 1
+ATOM 3546 C CE2 . TYR B 1 143 ? 3.574 44.370 59.930 1.00 9.41 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B CE2 1
+ATOM 3547 C CZ . TYR B 1 143 ? 2.237 44.056 59.669 1.00 9.18 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B CZ 1
+ATOM 3548 O OH . TYR B 1 143 ? 1.940 43.208 58.628 1.00 11.15 ? ? ? ? ? ? 633 TYR B OH 1
+ATOM 3549 N N . LYS B 1 144 ? 3.487 50.447 63.360 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B N 1
+ATOM 3550 C CA . LYS B 1 144 ? 3.720 51.370 64.455 1.00 13.74 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B CA 1
+ATOM 3551 C C . LYS B 1 144 ? 2.498 51.586 65.358 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B C 1
+ATOM 3552 O O . LYS B 1 144 ? 1.401 51.921 64.887 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B O 1
+ATOM 3553 C CB . LYS B 1 144 ? 4.265 52.695 63.916 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B CB 1
+ATOM 3554 C CG . LYS B 1 144 ? 4.770 53.594 65.021 1.00 17.70 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B CG 1
+ATOM 3555 C CD . LYS B 1 144 ? 5.368 54.888 64.483 1.00 20.50 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B CD 1
+ATOM 3556 C CE . LYS B 1 144 ? 5.751 55.821 65.628 1.00 22.65 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B CE 1
+ATOM 3557 N NZ . LYS B 1 144 ? 6.239 57.119 65.113 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 634 LYS B NZ 1
+ATOM 3558 N N . GLY B 1 145 ? 2.702 51.355 66.657 1.00 14.21 ? ? ? ? ? ? 635 GLY B N 1
+ATOM 3559 C CA . GLY B 1 145 ? 1.643 51.518 67.637 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 635 GLY B CA 1
+ATOM 3560 C C . GLY B 1 145 ? 0.550 50.446 67.630 1.00 17.77 ? ? ? ? ? ? 635 GLY B C 1
+ATOM 3561 O O . GLY B 1 145 ? -0.410 50.565 68.394 1.00 18.94 ? ? ? ? ? ? 635 GLY B O 1
+ATOM 3562 N N . LYS B 1 146 ? 0.703 49.391 66.821 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B N 1
+ATOM 3563 C CA . LYS B 1 146 ? -0.293 48.301 66.710 1.00 17.63 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B CA 1
+ATOM 3564 C C . LYS B 1 146 ? 0.141 46.974 67.356 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B C 1
+ATOM 3565 O O . LYS B 1 146 ? -0.689 46.104 67.568 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B O 1
+ATOM 3566 C CB . LYS B 1 146 ? -0.566 47.979 65.238 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B CB 1
+ATOM 3567 C CG . LYS B 1 146 ? -0.862 49.160 64.368 1.00 23.71 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B CG 1
+ATOM 3568 C CD . LYS B 1 146 ? -2.204 49.747 64.676 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B CD 1
+ATOM 3569 C CE . LYS B 1 146 ? -2.486 50.907 63.708 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B CE 1
+ATOM 3570 N NZ . LYS B 1 146 ? -2.237 50.542 62.248 1.00 32.17 ? ? ? ? ? ? 636 LYS B NZ 1
+ATOM 3571 N N . ILE B 1 147 ? 1.443 46.796 67.575 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 637 ILE B N 1
+ATOM 3572 C CA . ILE B 1 147 ? 1.994 45.569 68.137 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 637 ILE B CA 1
+ATOM 3573 C C . ILE B 1 147 ? 2.654 45.873 69.471 1.00 15.23 ? ? ? ? ? ? 637 ILE B C 1
+ATOM 3574 O O . ILE B 1 147 ? 3.605 46.632 69.560 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 637 ILE B O 1
+ATOM 3575 C CB . ILE B 1 147 ? 2.917 44.883 67.106 1.00 14.19 ? ? ? ? ? ? 637 ILE B CB 1
+ATOM 3576 C CG1 . ILE B 1 147 ? 2.042 44.422 65.924 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 637 ILE B CG1 1
+ATOM 3577 C CG2 . ILE B 1 147 ? 3.725 43.744 67.753 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 637 ILE B CG2 1
+ATOM 3578 C CD1 . ILE B 1 147 ? 2.714 43.582 64.868 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 637 ILE B CD1 1
+ATOM 3579 N N . VAL B 1 148 ? 2.068 45.318 70.523 1.00 14.15 ? ? ? ? ? ? 638 VAL B N 1
+ATOM 3580 C CA . VAL B 1 148 ? 2.503 45.574 71.879 1.00 15.59 ? ? ? ? ? ? 638 VAL B CA 1
+ATOM 3581 C C . VAL B 1 148 ? 3.874 45.019 72.298 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 638 VAL B C 1
+ATOM 3582 O O . VAL B 1 148 ? 4.617 45.682 73.028 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 638 VAL B O 1
+ATOM 3583 C CB . VAL B 1 148 ? 1.358 45.157 72.885 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 638 VAL B CB 1
+ATOM 3584 C CG1 . VAL B 1 148 ? 1.152 43.645 72.902 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 638 VAL B CG1 1
+ATOM 3585 C CG2 . VAL B 1 148 ? 1.615 45.719 74.271 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 638 VAL B CG2 1
+ATOM 3586 N N . GLU B 1 149 ? 4.216 43.827 71.830 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 639 GLU B N 1
+ATOM 3587 C CA . GLU B 1 149 ? 5.493 43.218 72.183 1.00 9.19 ? ? ? ? ? ? 639 GLU B CA 1
+ATOM 3588 C C . GLU B 1 149 ? 6.145 42.704 70.915 1.00 7.39 ? ? ? ? ? ? 639 GLU B C 1
+ATOM 3589 O O . GLU B 1 149 ? 5.485 42.046 70.125 1.00 8.96 ? ? ? ? ? ? 639 GLU B O 1
+ATOM 3590 C CB . GLU B 1 149 ? 5.270 42.005 73.127 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 639 GLU B CB 1
+ATOM 3591 C CG . GLU B 1 149 ? 4.608 42.341 74.474 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 639 GLU B CG 1
+ATOM 3592 C CD . GLU B 1 149 ? 4.485 41.144 75.435 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 639 GLU B CD 1
+ATOM 3593 O OE1 . GLU B 1 149 ? 5.109 40.077 75.221 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 639 GLU B OE1 1
+ATOM 3594 O OE2 . GLU B 1 149 ? 3.733 41.303 76.421 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 639 GLU B OE2 1
+ATOM 3595 N N . TRP B 1 150 ? 7.433 42.958 70.761 1.00 7.03 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B N 1
+ATOM 3596 C CA . TRP B 1 150 ? 8.187 42.512 69.602 1.00 6.78 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CA 1
+ATOM 3597 C C . TRP B 1 150 ? 9.332 41.607 69.998 1.00 6.26 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B C 1
+ATOM 3598 O O . TRP B 1 150 ? 10.123 41.961 70.873 1.00 7.34 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B O 1
+ATOM 3599 C CB . TRP B 1 150 ? 8.808 43.721 68.837 1.00 8.02 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CB 1
+ATOM 3600 C CG . TRP B 1 150 ? 7.951 44.265 67.716 1.00 9.48 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CG 1
+ATOM 3601 C CD1 . TRP B 1 150 ? 7.138 45.365 67.747 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CD1 1
+ATOM 3602 C CD2 . TRP B 1 150 ? 7.829 43.715 66.400 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CD2 1
+ATOM 3603 N NE1 . TRP B 1 150 ? 6.517 45.527 66.525 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B NE1 1
+ATOM 3604 C CE2 . TRP B 1 150 ? 6.927 44.532 65.683 1.00 11.50 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CE2 1
+ATOM 3605 C CE3 . TRP B 1 150 ? 8.394 42.598 65.755 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CE3 1
+ATOM 3606 C CZ2 . TRP B 1 150 ? 6.580 44.268 64.344 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CZ2 1
+ATOM 3607 C CZ3 . TRP B 1 150 ? 8.044 42.329 64.414 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CZ3 1
+ATOM 3608 C CH2 . TRP B 1 150 ? 7.150 43.166 63.737 1.00 12.41 ? ? ? ? ? ? 640 TRP B CH2 1
+ATOM 3609 N N . ASP B 1 151 ? 9.424 40.444 69.366 1.00 5.84 ? ? ? ? ? ? 641 ASP B N 1
+ATOM 3610 C CA . ASP B 1 151 ? 10.581 39.593 69.569 1.00 6.75 ? ? ? ? ? ? 641 ASP B CA 1
+ATOM 3611 C C . ASP B 1 151 ? 11.604 40.154 68.555 1.00 7.38 ? ? ? ? ? ? 641 ASP B C 1
+ATOM 3612 O O . ASP B 1 151 ? 11.605 39.768 67.365 1.00 7.36 ? ? ? ? ? ? 641 ASP B O 1
+ATOM 3613 C CB . ASP B 1 151 ? 10.300 38.115 69.238 1.00 7.66 ? ? ? ? ? ? 641 ASP B CB 1
+ATOM 3614 C CG . ASP B 1 151 ? 9.412 37.430 70.286 1.00 9.03 ? ? ? ? ? ? 641 ASP B CG 1
+ATOM 3615 O OD1 . ASP B 1 151 ? 9.347 37.899 71.436 1.00 8.74 ? ? ? ? ? ? 641 ASP B OD1 1
+ATOM 3616 O OD2 . ASP B 1 151 ? 8.782 36.425 69.898 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 641 ASP B OD2 1
+ATOM 3617 N N . VAL B 1 152 ? 12.431 41.083 69.021 1.00 6.96 ? ? ? ? ? ? 642 VAL B N 1
+ATOM 3618 C CA . VAL B 1 152 ? 13.455 41.679 68.165 1.00 7.28 ? ? ? ? ? ? 642 VAL B CA 1
+ATOM 3619 C C . VAL B 1 152 ? 14.501 40.657 67.739 1.00 8.76 ? ? ? ? ? ? 642 VAL B C 1
+ATOM 3620 O O . VAL B 1 152 ? 14.906 40.619 66.562 1.00 9.49 ? ? ? ? ? ? 642 VAL B O 1
+ATOM 3621 C CB . VAL B 1 152 ? 14.148 42.853 68.875 1.00 8.35 ? ? ? ? ? ? 642 VAL B CB 1
+ATOM 3622 C CG1 . VAL B 1 152 ? 15.314 43.405 68.006 1.00 9.46 ? ? ? ? ? ? 642 VAL B CG1 1
+ATOM 3623 C CG2 . VAL B 1 152 ? 13.129 43.942 69.196 1.00 8.98 ? ? ? ? ? ? 642 VAL B CG2 1
+ATOM 3624 N N . ALA B 1 153 ? 14.953 39.838 68.684 1.00 8.52 ? ? ? ? ? ? 643 ALA B N 1
+ATOM 3625 C CA . ALA B 1 153 ? 15.969 38.834 68.427 1.00 8.77 ? ? ? ? ? ? 643 ALA B CA 1
+ATOM 3626 C C . ALA B 1 153 ? 15.422 37.524 68.976 1.00 9.34 ? ? ? ? ? ? 643 ALA B C 1
+ATOM 3627 O O . ALA B 1 153 ? 14.751 37.516 70.019 1.00 9.96 ? ? ? ? ? ? 643 ALA B O 1
+ATOM 3628 C CB . ALA B 1 153 ? 17.257 39.205 69.133 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 643 ALA B CB 1
+ATOM 3629 N N . ASN B 1 154 ? 15.791 36.429 68.320 1.00 8.94 ? ? ? ? ? ? 644 ASN B N 1
+ATOM 3630 C CA . ASN B 1 154 ? 15.297 35.085 68.653 1.00 10.05 ? ? ? ? ? ? 644 ASN B CA 1
+ATOM 3631 C C . ASN B 1 154 ? 16.406 34.034 68.604 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 644 ASN B C 1
+ATOM 3632 O O . ASN B 1 154 ? 17.149 33.959 67.607 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 644 ASN B O 1
+ATOM 3633 C CB . ASN B 1 154 ? 14.268 34.719 67.579 1.00 12.30 ? ? ? ? ? ? 644 ASN B CB 1
+ATOM 3634 C CG . ASN B 1 154 ? 13.331 33.618 67.992 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 644 ASN B CG 1
+ATOM 3635 O OD1 . ASN B 1 154 ? 13.058 32.697 67.217 1.00 15.12 ? ? ? ? ? ? 644 ASN B OD1 1
+ATOM 3636 N ND2 . ASN B 1 154 ? 12.771 33.736 69.169 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 644 ASN B ND2 1
+ATOM 3637 N N . GLU B 1 155 ? 16.598 33.305 69.711 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B N 1
+ATOM 3638 C CA . GLU B 1 155 ? 17.563 32.187 69.752 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B CA 1
+ATOM 3639 C C . GLU B 1 155 ? 19.009 32.502 69.352 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B C 1
+ATOM 3640 O O . GLU B 1 155 ? 19.642 31.737 68.624 1.00 14.14 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B O 1
+ATOM 3641 C CB . GLU B 1 155 ? 17.017 31.041 68.886 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B CB 1
+ATOM 3642 C CG . GLU B 1 155 ? 15.603 30.637 69.311 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B CG 1
+ATOM 3643 C CD . GLU B 1 155 ? 14.979 29.570 68.454 1.00 13.15 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B CD 1
+ATOM 3644 O OE1 . GLU B 1 155 ? 15.652 29.035 67.553 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B OE1 1
+ATOM 3645 O OE2 . GLU B 1 155 ? 13.787 29.264 68.664 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 645 GLU B OE2 1
+ATOM 3646 N N . CYS B 1 156 ? 19.534 33.594 69.882 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 646 CYS B N 1
+ATOM 3647 C CA . CYS B 1 156 ? 20.886 34.027 69.571 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 646 CYS B CA 1
+ATOM 3648 C C . CYS B 1 156 ? 21.974 33.454 70.470 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 646 CYS B C 1
+ATOM 3649 O O . CYS B 1 156 ? 23.148 33.580 70.144 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 646 CYS B O 1
+ATOM 3650 C CB . CYS B 1 156 ? 20.955 35.555 69.630 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 646 CYS B CB 1
+ATOM 3651 S SG . CYS B 1 156 ? 19.801 36.353 68.463 1.00 17.06 ? ? ? ? ? ? 646 CYS B SG 1
+ATOM 3652 N N . MET B 1 157 ? 21.612 32.890 71.625 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 647 MET B N 1
+ATOM 3653 C CA . MET B 1 157 ? 22.622 32.331 72.553 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 647 MET B CA 1
+ATOM 3654 C C . MET B 1 157 ? 22.906 30.869 72.217 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 647 MET B C 1
+ATOM 3655 O O . MET B 1 157 ? 21.986 30.092 71.900 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 647 MET B O 1
+ATOM 3656 C CB . MET B 1 157 ? 22.130 32.439 74.007 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 647 MET B CB 1
+ATOM 3657 C CG . MET B 1 157 ? 23.179 32.072 75.069 1.00 14.45 ? ? ? ? ? ? 647 MET B CG 1
+ATOM 3658 S SD . MET B 1 157 ? 24.552 33.214 75.111 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 647 MET B SD 1
+ATOM 3659 C CE . MET B 1 157 ? 23.781 34.619 75.913 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 647 MET B CE 1
+ATOM 3660 N N . ASP B 1 158 ? 24.179 30.488 72.278 1.00 16.24 ? ? ? ? ? ? 648 ASP B N 1
+ATOM 3661 C CA . ASP B 1 158 ? 24.542 29.100 71.997 1.00 17.62 ? ? ? ? ? ? 648 ASP B CA 1
+ATOM 3662 C C . ASP B 1 158 ? 23.982 28.235 73.141 1.00 18.40 ? ? ? ? ? ? 648 ASP B C 1
+ATOM 3663 O O . ASP B 1 158 ? 23.885 28.701 74.267 1.00 17.29 ? ? ? ? ? ? 648 ASP B O 1
+ATOM 3664 C CB . ASP B 1 158 ? 26.062 28.949 71.916 1.00 19.79 ? ? ? ? ? ? 648 ASP B CB 1
+ATOM 3665 C CG . ASP B 1 158 ? 26.490 27.579 71.399 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 648 ASP B CG 1
+ATOM 3666 O OD1 . ASP B 1 158 ? 26.476 27.347 70.148 1.00 24.87 ? ? ? ? ? ? 648 ASP B OD1 1
+ATOM 3667 O OD2 . ASP B 1 158 ? 26.843 26.722 72.250 1.00 24.88 ? ? ? ? ? ? 648 ASP B OD2 1
+ATOM 3668 N N . ASP B 1 159 ? 23.611 26.992 72.858 1.00 19.25 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B N 1
+ATOM 3669 C CA . ASP B 1 159 ? 23.072 26.111 73.908 1.00 22.35 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B CA 1
+ATOM 3670 C C . ASP B 1 159 ? 24.013 25.799 75.086 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B C 1
+ATOM 3671 O O . ASP B 1 159 ? 23.561 25.446 76.183 1.00 22.93 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B O 1
+ATOM 3672 C CB . ASP B 1 159 ? 22.516 24.842 73.288 1.00 24.41 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B CB 1
+ATOM 3673 C CG . ASP B 1 159 ? 21.257 25.116 72.526 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B CG 1
+ATOM 3674 O OD1 . ASP B 1 159 ? 20.400 25.824 73.094 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B OD1 1
+ATOM 3675 O OD2 . ASP B 1 159 ? 21.134 24.678 71.367 1.00 28.55 ? ? ? ? ? ? 649 ASP B OD2 1
+ATOM 3676 N N . SER B 1 160 ? 25.311 25.949 74.839 1.00 21.60 ? ? ? ? ? ? 650 SER B N 1
+ATOM 3677 C CA . SER B 1 160 ? 26.330 25.748 75.856 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 650 SER B CA 1
+ATOM 3678 C C . SER B 1 160 ? 26.197 26.838 76.924 1.00 22.12 ? ? ? ? ? ? 650 SER B C 1
+ATOM 3679 O O . SER B 1 160 ? 26.574 26.629 78.072 1.00 24.22 ? ? ? ? ? ? 650 SER B O 1
+ATOM 3680 C CB . SER B 1 160 ? 27.741 25.855 75.225 1.00 22.18 ? ? ? ? ? ? 650 SER B CB 1
+ATOM 3681 O OG . SER B 1 160 ? 28.036 27.181 74.743 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 650 SER B OG 1
+ATOM 3682 N N . GLY B 1 161 ? 25.680 28.000 76.533 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 651 GLY B N 1
+ATOM 3683 C CA . GLY B 1 161 ? 25.575 29.116 77.439 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 651 GLY B CA 1
+ATOM 3684 C C . GLY B 1 161 ? 26.911 29.848 77.450 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 651 GLY B C 1
+ATOM 3685 O O . GLY B 1 161 ? 27.095 30.797 78.216 1.00 21.10 ? ? ? ? ? ? 651 GLY B O 1
+ATOM 3686 N N . ASN B 1 162 ? 27.839 29.451 76.572 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 652 ASN B N 1
+ATOM 3687 C CA . ASN B 1 162 ? 29.151 30.087 76.539 1.00 23.47 ? ? ? ? ? ? 652 ASN B CA 1
+ATOM 3688 C C . ASN B 1 162 ? 29.213 31.411 75.825 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 652 ASN B C 1
+ATOM 3689 O O . ASN B 1 162 ? 30.099 32.216 76.089 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 652 ASN B O 1
+ATOM 3690 C CB . ASN B 1 162 ? 30.218 29.151 75.970 1.00 24.73 ? ? ? ? ? ? 652 ASN B CB 1
+ATOM 3691 C CG . ASN B 1 162 ? 30.722 28.164 77.000 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 652 ASN B CG 1
+ATOM 3692 O OD1 . ASN B 1 162 ? 31.175 27.075 76.660 1.00 28.53 ? ? ? ? ? ? 652 ASN B OD1 1
+ATOM 3693 N ND2 . ASN B 1 162 ? 30.626 28.532 78.269 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 652 ASN B ND2 1
+ATOM 3694 N N . GLY B 1 163 ? 28.292 31.644 74.912 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 653 GLY B N 1
+ATOM 3695 C CA . GLY B 1 163 ? 28.302 32.898 74.192 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 653 GLY B CA 1
+ATOM 3696 C C . GLY B 1 163 ? 27.305 32.838 73.057 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 653 GLY B C 1
+ATOM 3697 O O . GLY B 1 163 ? 26.560 31.869 72.918 1.00 17.45 ? ? ? ? ? ? 653 GLY B O 1
+ATOM 3698 N N . LEU B 1 164 ? 27.313 33.867 72.212 1.00 18.11 ? ? ? ? ? ? 654 LEU B N 1
+ATOM 3699 C CA . LEU B 1 164 ? 26.372 33.943 71.095 1.00 16.71 ? ? ? ? ? ? 654 LEU B CA 1
+ATOM 3700 C C . LEU B 1 164 ? 26.649 32.891 70.040 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 654 LEU B C 1
+ATOM 3701 O O . LEU B 1 164 ? 27.809 32.553 69.755 1.00 16.77 ? ? ? ? ? ? 654 LEU B O 1
+ATOM 3702 C CB . LEU B 1 164 ? 26.395 35.343 70.470 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 654 LEU B CB 1
+ATOM 3703 C CG . LEU B 1 164 ? 25.900 36.425 71.432 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 654 LEU B CG 1
+ATOM 3704 C CD1 . LEU B 1 164 ? 26.097 37.812 70.832 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 654 LEU B CD1 1
+ATOM 3705 C CD2 . LEU B 1 164 ? 24.447 36.163 71.737 1.00 17.10 ? ? ? ? ? ? 654 LEU B CD2 1
+ATOM 3706 N N . ARG B 1 165 ? 25.591 32.386 69.433 1.00 14.24 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B N 1
+ATOM 3707 C CA . ARG B 1 165 ? 25.787 31.381 68.436 1.00 15.57 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B CA 1
+ATOM 3708 C C . ARG B 1 165 ? 26.223 31.986 67.102 1.00 15.43 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B C 1
+ATOM 3709 O O . ARG B 1 165 ? 25.984 33.165 66.795 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B O 1
+ATOM 3710 C CB . ARG B 1 165 ? 24.529 30.531 68.275 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B CB 1
+ATOM 3711 C CG . ARG B 1 165 ? 23.440 31.174 67.495 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B CG 1
+ATOM 3712 C CD . ARG B 1 165 ? 22.447 30.101 67.039 1.00 20.87 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B CD 1
+ATOM 3713 N NE . ARG B 1 165 ? 21.558 29.642 68.103 1.00 20.64 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B NE 1
+ATOM 3714 C CZ . ARG B 1 165 ? 21.242 28.371 68.321 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B CZ 1
+ATOM 3715 N NH1 . ARG B 1 165 ? 21.768 27.413 67.561 1.00 23.81 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B NH1 1
+ATOM 3716 N NH2 . ARG B 1 165 ? 20.299 28.060 69.206 1.00 22.45 ? ? ? ? ? ? 655 ARG B NH2 1
+ATOM 3717 N N . SER B 1 166 ? 26.894 31.150 66.337 1.00 15.72 ? ? ? ? ? ? 656 SER B N 1
+ATOM 3718 C CA . SER B 1 166 ? 27.361 31.503 65.023 1.00 17.68 ? ? ? ? ? ? 656 SER B CA 1
+ATOM 3719 C C . SER B 1 166 ? 26.119 31.677 64.126 1.00 17.44 ? ? ? ? ? ? 656 SER B C 1
+ATOM 3720 O O . SER B 1 166 ? 25.168 30.895 64.211 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 656 SER B O 1
+ATOM 3721 C CB . SER B 1 166 ? 28.254 30.349 64.532 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 656 SER B CB 1
+ATOM 3722 O OG . SER B 1 166 ? 28.464 30.398 63.138 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 656 SER B OG 1
+ATOM 3723 N N . SER B 1 167 ? 26.095 32.739 63.332 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 657 SER B N 1
+ATOM 3724 C CA . SER B 1 167 ? 24.997 33.009 62.406 1.00 13.99 ? ? ? ? ? ? 657 SER B CA 1
+ATOM 3725 C C . SER B 1 167 ? 25.482 34.089 61.450 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 657 SER B C 1
+ATOM 3726 O O . SER B 1 167 ? 26.530 34.680 61.676 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 657 SER B O 1
+ATOM 3727 C CB . SER B 1 167 ? 23.740 33.482 63.123 1.00 13.24 ? ? ? ? ? ? 657 SER B CB 1
+ATOM 3728 O OG . SER B 1 167 ? 23.880 34.802 63.594 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 657 SER B OG 1
+ATOM 3729 N N . ILE B 1 168 ? 24.719 34.373 60.399 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 658 ILE B N 1
+ATOM 3730 C CA . ILE B 1 168 ? 25.143 35.386 59.434 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 658 ILE B CA 1
+ATOM 3731 C C . ILE B 1 168 ? 25.302 36.752 60.092 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 658 ILE B C 1
+ATOM 3732 O O . ILE B 1 168 ? 26.301 37.419 59.860 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 658 ILE B O 1
+ATOM 3733 C CB . ILE B 1 168 ? 24.220 35.420 58.167 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 658 ILE B CB 1
+ATOM 3734 C CG1 . ILE B 1 168 ? 24.839 36.303 57.092 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 658 ILE B CG1 1
+ATOM 3735 C CG2 . ILE B 1 168 ? 22.797 35.874 58.500 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 658 ILE B CG2 1
+ATOM 3736 C CD1 . ILE B 1 168 ? 23.978 36.392 55.872 1.00 18.29 ? ? ? ? ? ? 658 ILE B CD1 1
+ATOM 3737 N N . TRP B 1 169 ? 24.402 37.105 61.013 1.00 10.81 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B N 1
+ATOM 3738 C CA . TRP B 1 169 ? 24.474 38.393 61.717 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CA 1
+ATOM 3739 C C . TRP B 1 169 ? 25.700 38.487 62.653 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B C 1
+ATOM 3740 O O . TRP B 1 169 ? 26.455 39.474 62.648 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B O 1
+ATOM 3741 C CB . TRP B 1 169 ? 23.194 38.640 62.546 1.00 11.06 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CB 1
+ATOM 3742 C CG . TRP B 1 169 ? 21.916 38.444 61.783 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CG 1
+ATOM 3743 C CD1 . TRP B 1 169 ? 21.052 37.388 61.874 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CD1 1
+ATOM 3744 C CD2 . TRP B 1 169 ? 21.374 39.327 60.797 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CD2 1
+ATOM 3745 N NE1 . TRP B 1 169 ? 20.002 37.559 61.007 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B NE1 1
+ATOM 3746 C CE2 . TRP B 1 169 ? 20.174 38.743 60.328 1.00 11.36 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CE2 1
+ATOM 3747 C CE3 . TRP B 1 169 ? 21.787 40.554 60.261 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CE3 1
+ATOM 3748 C CZ2 . TRP B 1 169 ? 19.378 39.360 59.332 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CZ2 1
+ATOM 3749 C CZ3 . TRP B 1 169 ? 20.996 41.167 59.273 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CZ3 1
+ATOM 3750 C CH2 . TRP B 1 169 ? 19.806 40.565 58.823 1.00 10.83 ? ? ? ? ? ? 659 TRP B CH2 1
+ATOM 3751 N N . ARG B 1 170 ? 25.889 37.445 63.456 1.00 11.66 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B N 1
+ATOM 3752 C CA . ARG B 1 170 ? 26.990 37.408 64.418 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B CA 1
+ATOM 3753 C C . ARG B 1 170 ? 28.372 37.384 63.748 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B C 1
+ATOM 3754 O O . ARG B 1 170 ? 29.288 38.083 64.177 1.00 11.78 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B O 1
+ATOM 3755 C CB . ARG B 1 170 ? 26.825 36.176 65.336 1.00 11.13 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B CB 1
+ATOM 3756 C CG . ARG B 1 170 ? 28.048 35.879 66.226 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B CG 1
+ATOM 3757 C CD . ARG B 1 170 ? 28.285 36.967 67.234 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B CD 1
+ATOM 3758 N NE . ARG B 1 170 ? 29.482 36.710 68.068 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B NE 1
+ATOM 3759 C CZ . ARG B 1 170 ? 30.735 37.084 67.763 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B CZ 1
+ATOM 3760 N NH1 . ARG B 1 170 ? 30.987 37.720 66.621 1.00 12.36 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B NH1 1
+ATOM 3761 N NH2 . ARG B 1 170 ? 31.718 36.930 68.642 1.00 11.79 ? ? ? ? ? ? 660 ARG B NH2 1
+ATOM 3762 N N . ASN B 1 171 ? 28.504 36.577 62.696 1.00 11.73 ? ? ? ? ? ? 661 ASN B N 1
+ATOM 3763 C CA . ASN B 1 171 ? 29.795 36.389 62.027 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 661 ASN B CA 1
+ATOM 3764 C C . ASN B 1 171 ? 30.263 37.596 61.230 1.00 13.43 ? ? ? ? ? ? 661 ASN B C 1
+ATOM 3765 O O . ASN B 1 171 ? 31.425 38.015 61.338 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 661 ASN B O 1
+ATOM 3766 C CB . ASN B 1 171 ? 29.781 35.146 61.119 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 661 ASN B CB 1
+ATOM 3767 C CG . ASN B 1 171 ? 29.537 33.842 61.880 1.00 14.86 ? ? ? ? ? ? 661 ASN B CG 1
+ATOM 3768 O OD1 . ASN B 1 171 ? 29.510 33.816 63.108 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 661 ASN B OD1 1
+ATOM 3769 N ND2 . ASN B 1 171 ? 29.315 32.761 61.139 1.00 17.33 ? ? ? ? ? ? 661 ASN B ND2 1
+ATOM 3770 N N . VAL B 1 172 ? 29.351 38.160 60.440 1.00 12.43 ? ? ? ? ? ? 662 VAL B N 1
+ATOM 3771 C CA . VAL B 1 172 ? 29.676 39.325 59.607 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 662 VAL B CA 1
+ATOM 3772 C C . VAL B 1 172 ? 29.799 40.665 60.374 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 662 VAL B C 1
+ATOM 3773 O O . VAL B 1 172 ? 30.749 41.419 60.178 1.00 12.14 ? ? ? ? ? ? 662 VAL B O 1
+ATOM 3774 C CB . VAL B 1 172 ? 28.634 39.432 58.447 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 662 VAL B CB 1
+ATOM 3775 C CG1 . VAL B 1 172 ? 28.854 40.710 57.624 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 662 VAL B CG1 1
+ATOM 3776 C CG2 . VAL B 1 172 ? 28.723 38.213 57.554 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 662 VAL B CG2 1
+ATOM 3777 N N . ILE B 1 173 ? 28.838 40.966 61.243 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 663 ILE B N 1
+ATOM 3778 C CA . ILE B 1 173 ? 28.844 42.214 61.984 1.00 9.48 ? ? ? ? ? ? 663 ILE B CA 1
+ATOM 3779 C C . ILE B 1 173 ? 29.800 42.201 63.167 1.00 11.93 ? ? ? ? ? ? 663 ILE B C 1
+ATOM 3780 O O . ILE B 1 173 ? 30.590 43.125 63.330 1.00 12.90 ? ? ? ? ? ? 663 ILE B O 1
+ATOM 3781 C CB . ILE B 1 173 ? 27.411 42.600 62.442 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 663 ILE B CB 1
+ATOM 3782 C CG1 . ILE B 1 173 ? 26.531 42.885 61.210 1.00 10.24 ? ? ? ? ? ? 663 ILE B CG1 1
+ATOM 3783 C CG2 . ILE B 1 173 ? 27.436 43.793 63.339 1.00 8.82 ? ? ? ? ? ? 663 ILE B CG2 1
+ATOM 3784 C CD1 . ILE B 1 173 ? 25.063 42.981 61.542 1.00 11.32 ? ? ? ? ? ? 663 ILE B CD1 1
+ATOM 3785 N N . GLY B 1 174 ? 29.708 41.177 64.018 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 664 GLY B N 1
+ATOM 3786 C CA . GLY B 1 174 ? 30.593 41.127 65.164 1.00 11.31 ? ? ? ? ? ? 664 GLY B CA 1
+ATOM 3787 C C . GLY B 1 174 ? 29.832 40.877 66.436 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 664 GLY B C 1
+ATOM 3788 O O . GLY B 1 174 ? 28.593 40.756 66.450 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 664 GLY B O 1
+ATOM 3789 N N . GLN B 1 175 ? 30.567 40.944 67.534 1.00 12.40 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B N 1
+ATOM 3790 C CA . GLN B 1 175 ? 29.965 40.643 68.816 1.00 14.96 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B CA 1
+ATOM 3791 C C . GLN B 1 175 ? 28.862 41.572 69.319 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B C 1
+ATOM 3792 O O . GLN B 1 175 ? 28.044 41.146 70.142 1.00 15.64 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B O 1
+ATOM 3793 C CB . GLN B 1 175 ? 31.048 40.498 69.869 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B CB 1
+ATOM 3794 C CG . GLN B 1 175 ? 31.843 41.760 70.044 1.00 24.40 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B CG 1
+ATOM 3795 C CD . GLN B 1 175 ? 32.538 41.800 71.376 1.00 28.62 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B CD 1
+ATOM 3796 O OE1 . GLN B 1 175 ? 33.054 42.853 71.780 1.00 31.12 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B OE1 1
+ATOM 3797 N NE2 . GLN B 1 175 ? 32.555 40.654 72.086 1.00 30.07 ? ? ? ? ? ? 665 GLN B NE2 1
+ATOM 3798 N N . ASP B 1 176 ? 28.803 42.799 68.809 1.00 12.47 ? ? ? ? ? ? 666 ASP B N 1
+ATOM 3799 C CA . ASP B 1 176 ? 27.822 43.789 69.226 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 666 ASP B CA 1
+ATOM 3800 C C . ASP B 1 176 ? 26.601 43.922 68.343 1.00 11.12 ? ? ? ? ? ? 666 ASP B C 1
+ATOM 3801 O O . ASP B 1 176 ? 25.861 44.892 68.485 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 666 ASP B O 1
+ATOM 3802 C CB . ASP B 1 176 ? 28.480 45.176 69.299 1.00 14.72 ? ? ? ? ? ? 666 ASP B CB 1
+ATOM 3803 C CG . ASP B 1 176 ? 29.092 45.617 67.962 1.00 16.50 ? ? ? ? ? ? 666 ASP B CG 1
+ATOM 3804 O OD1 . ASP B 1 176 ? 29.129 44.821 66.990 1.00 17.17 ? ? ? ? ? ? 666 ASP B OD1 1
+ATOM 3805 O OD2 . ASP B 1 176 ? 29.551 46.783 67.890 1.00 18.36 ? ? ? ? ? ? 666 ASP B OD2 1
+ATOM 3806 N N . TYR B 1 177 ? 26.352 42.962 67.469 1.00 10.69 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B N 1
+ATOM 3807 C CA . TYR B 1 177 ? 25.217 43.094 66.563 1.00 9.88 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B CA 1
+ATOM 3808 C C . TYR B 1 177 ? 23.862 43.290 67.237 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B C 1
+ATOM 3809 O O . TYR B 1 177 ? 23.039 44.043 66.735 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B O 1
+ATOM 3810 C CB . TYR B 1 177 ? 25.203 41.945 65.560 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B CB 1
+ATOM 3811 C CG . TYR B 1 177 ? 24.550 40.665 66.033 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B CG 1
+ATOM 3812 C CD1 . TYR B 1 177 ? 25.260 39.712 66.767 1.00 10.11 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B CD1 1
+ATOM 3813 C CD2 . TYR B 1 177 ? 23.229 40.375 65.676 1.00 10.82 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B CD2 1
+ATOM 3814 C CE1 . TYR B 1 177 ? 24.661 38.503 67.118 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B CE1 1
+ATOM 3815 C CE2 . TYR B 1 177 ? 22.634 39.174 66.015 1.00 10.04 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B CE2 1
+ATOM 3816 C CZ . TYR B 1 177 ? 23.352 38.249 66.729 1.00 10.53 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B CZ 1
+ATOM 3817 O OH . TYR B 1 177 ? 22.738 37.052 67.017 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 667 TYR B OH 1
+ATOM 3818 N N . LEU B 1 178 ? 23.653 42.679 68.414 1.00 9.75 ? ? ? ? ? ? 668 LEU B N 1
+ATOM 3819 C CA . LEU B 1 178 ? 22.369 42.811 69.126 1.00 9.70 ? ? ? ? ? ? 668 LEU B CA 1
+ATOM 3820 C C . LEU B 1 178 ? 22.126 44.212 69.708 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 668 LEU B C 1
+ATOM 3821 O O . LEU B 1 178 ? 20.966 44.675 69.781 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 668 LEU B O 1
+ATOM 3822 C CB . LEU B 1 178 ? 22.178 41.711 70.208 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 668 LEU B CB 1
+ATOM 3823 C CG . LEU B 1 178 ? 21.806 40.262 69.820 1.00 12.76 ? ? ? ? ? ? 668 LEU B CG 1
+ATOM 3824 C CD1 . LEU B 1 178 ? 21.511 39.436 71.082 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 668 LEU B CD1 1
+ATOM 3825 C CD2 . LEU B 1 178 ? 20.573 40.239 68.953 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 668 LEU B CD2 1
+ATOM 3826 N N . ASP B 1 179 ? 23.202 44.906 70.111 1.00 10.21 ? ? ? ? ? ? 669 ASP B N 1
+ATOM 3827 C CA . ASP B 1 179 ? 23.038 46.280 70.613 1.00 11.23 ? ? ? ? ? ? 669 ASP B CA 1
+ATOM 3828 C C . ASP B 1 179 ? 22.387 47.147 69.507 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 669 ASP B C 1
+ATOM 3829 O O . ASP B 1 179 ? 21.503 47.953 69.782 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 669 ASP B O 1
+ATOM 3830 C CB . ASP B 1 179 ? 24.379 46.906 71.018 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 669 ASP B CB 1
+ATOM 3831 C CG . ASP B 1 179 ? 24.997 46.258 72.258 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 669 ASP B CG 1
+ATOM 3832 O OD1 . ASP B 1 179 ? 24.367 45.385 72.887 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 669 ASP B OD1 1
+ATOM 3833 O OD2 . ASP B 1 179 ? 26.144 46.616 72.574 1.00 17.42 ? ? ? ? ? ? 669 ASP B OD2 1
+ATOM 3834 N N . TYR B 1 180 ? 22.812 46.937 68.257 1.00 10.27 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B N 1
+ATOM 3835 C CA . TYR B 1 180 ? 22.260 47.673 67.096 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B CA 1
+ATOM 3836 C C . TYR B 1 180 ? 20.797 47.301 66.786 1.00 8.66 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B C 1
+ATOM 3837 O O . TYR B 1 180 ? 19.973 48.169 66.555 1.00 9.29 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B O 1
+ATOM 3838 C CB . TYR B 1 180 ? 23.111 47.429 65.850 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B CB 1
+ATOM 3839 C CG . TYR B 1 180 ? 24.428 48.165 65.903 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B CG 1
+ATOM 3840 C CD1 . TYR B 1 180 ? 24.505 49.495 65.488 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B CD1 1
+ATOM 3841 C CD2 . TYR B 1 180 ? 25.576 47.560 66.425 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B CD2 1
+ATOM 3842 C CE1 . TYR B 1 180 ? 25.697 50.216 65.597 1.00 20.33 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B CE1 1
+ATOM 3843 C CE2 . TYR B 1 180 ? 26.779 48.276 66.541 1.00 19.78 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B CE2 1
+ATOM 3844 C CZ . TYR B 1 180 ? 26.829 49.604 66.126 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B CZ 1
+ATOM 3845 O OH . TYR B 1 180 ? 27.994 50.349 66.252 1.00 23.68 ? ? ? ? ? ? 670 TYR B OH 1
+ATOM 3846 N N . ALA B 1 181 ? 20.478 46.004 66.798 1.00 8.48 ? ? ? ? ? ? 671 ALA B N 1
+ATOM 3847 C CA . ALA B 1 181 ? 19.109 45.542 66.528 1.00 7.62 ? ? ? ? ? ? 671 ALA B CA 1
+ATOM 3848 C C . ALA B 1 181 ? 18.139 46.232 67.476 1.00 7.76 ? ? ? ? ? ? 671 ALA B C 1
+ATOM 3849 O O . ALA B 1 181 ? 17.111 46.742 67.057 1.00 8.09 ? ? ? ? ? ? 671 ALA B O 1
+ATOM 3850 C CB . ALA B 1 181 ? 19.019 44.032 66.671 1.00 7.55 ? ? ? ? ? ? 671 ALA B CB 1
+ATOM 3851 N N . PHE B 1 182 ? 18.462 46.228 68.775 1.00 7.93 ? ? ? ? ? ? 672 PHE B N 1
+ATOM 3852 C CA . PHE B 1 182 ? 17.602 46.860 69.762 1.00 8.10 ? ? ? ? ? ? 672 PHE B CA 1
+ATOM 3853 C C . PHE B 1 182 ? 17.533 48.389 69.640 1.00 8.52 ? ? ? ? ? ? 672 PHE B C 1
+ATOM 3854 O O . PHE B 1 182 ? 16.459 48.966 69.801 1.00 9.28 ? ? ? ? ? ? 672 PHE B O 1
+ATOM 3855 C CB . PHE B 1 182 ? 17.966 46.400 71.182 1.00 8.38 ? ? ? ? ? ? 672 PHE B CB 1
+ATOM 3856 C CG . PHE B 1 182 ? 17.426 45.022 71.517 1.00 8.10 ? ? ? ? ? ? 672 PHE B CG 1
+ATOM 3857 C CD1 . PHE B 1 182 ? 16.140 44.868 72.047 1.00 8.55 ? ? ? ? ? ? 672 PHE B CD1 1
+ATOM 3858 C CD2 . PHE B 1 182 ? 18.180 43.867 71.249 1.00 9.00 ? ? ? ? ? ? 672 PHE B CD2 1
+ATOM 3859 C CE1 . PHE B 1 182 ? 15.616 43.580 72.298 1.00 8.19 ? ? ? ? ? ? 672 PHE B CE1 1
+ATOM 3860 C CE2 . PHE B 1 182 ? 17.651 42.570 71.500 1.00 8.79 ? ? ? ? ? ? 672 PHE B CE2 1
+ATOM 3861 C CZ . PHE B 1 182 ? 16.366 42.449 72.021 1.00 8.26 ? ? ? ? ? ? 672 PHE B CZ 1
+ATOM 3862 N N . ARG B 1 183 ? 18.666 49.042 69.351 1.00 9.58 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B N 1
+ATOM 3863 C CA . ARG B 1 183 ? 18.657 50.508 69.159 1.00 11.70 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B CA 1
+ATOM 3864 C C . ARG B 1 183 ? 17.779 50.892 67.945 1.00 9.95 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B C 1
+ATOM 3865 O O . ARG B 1 183 ? 16.962 51.812 68.027 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B O 1
+ATOM 3866 C CB . ARG B 1 183 ? 20.077 51.067 68.987 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B CB 1
+ATOM 3867 C CG . ARG B 1 183 ? 20.870 51.100 70.281 1.00 19.60 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B CG 1
+ATOM 3868 C CD . ARG B 1 183 ? 22.151 51.928 70.161 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B CD 1
+ATOM 3869 N NE . ARG B 1 183 ? 23.360 51.175 70.526 1.00 29.34 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B NE 1
+ATOM 3870 C CZ . ARG B 1 183 ? 23.883 51.093 71.757 1.00 31.65 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B CZ 1
+ATOM 3871 N NH1 . ARG B 1 183 ? 23.300 51.712 72.796 1.00 33.06 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B NH1 1
+ATOM 3872 N NH2 . ARG B 1 183 ? 25.058 50.476 71.937 1.00 32.22 ? ? ? ? ? ? 673 ARG B NH2 1
+ATOM 3873 N N . TYR B 1 184 ? 17.911 50.144 66.849 1.00 9.56 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B N 1
+ATOM 3874 C CA . TYR B 1 184 ? 17.117 50.401 65.636 1.00 10.17 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B CA 1
+ATOM 3875 C C . TYR B 1 184 ? 15.637 50.216 65.910 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B C 1
+ATOM 3876 O O . TYR B 1 184 ? 14.807 50.997 65.440 1.00 10.31 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B O 1
+ATOM 3877 C CB . TYR B 1 184 ? 17.519 49.480 64.480 1.00 10.16 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B CB 1
+ATOM 3878 C CG . TYR B 1 184 ? 18.921 49.672 63.980 1.00 10.56 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B CG 1
+ATOM 3879 C CD1 . TYR B 1 184 ? 19.576 50.889 64.126 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B CD1 1
+ATOM 3880 C CD2 . TYR B 1 184 ? 19.575 48.639 63.318 1.00 10.39 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B CD2 1
+ATOM 3881 C CE1 . TYR B 1 184 ? 20.874 51.071 63.609 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B CE1 1
+ATOM 3882 C CE2 . TYR B 1 184 ? 20.841 48.803 62.792 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B CE2 1
+ATOM 3883 C CZ . TYR B 1 184 ? 21.493 50.022 62.935 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B CZ 1
+ATOM 3884 O OH . TYR B 1 184 ? 22.745 50.188 62.363 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 674 TYR B OH 1
+ATOM 3885 N N . ALA B 1 185 ? 15.303 49.178 66.680 1.00 9.09 ? ? ? ? ? ? 675 ALA B N 1
+ATOM 3886 C CA . ALA B 1 185 ? 13.903 48.911 67.009 1.00 8.90 ? ? ? ? ? ? 675 ALA B CA 1
+ATOM 3887 C C . ALA B 1 185 ? 13.275 49.994 67.871 1.00 8.27 ? ? ? ? ? ? 675 ALA B C 1
+ATOM 3888 O O . ALA B 1 185 ? 12.118 50.383 67.657 1.00 9.81 ? ? ? ? ? ? 675 ALA B O 1
+ATOM 3889 C CB . ALA B 1 185 ? 13.776 47.547 67.700 1.00 8.30 ? ? ? ? ? ? 675 ALA B CB 1
+ATOM 3890 N N . ARG B 1 186 ? 14.032 50.473 68.848 1.00 8.88 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B N 1
+ATOM 3891 C CA . ARG B 1 186 ? 13.541 51.504 69.740 1.00 10.75 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B CA 1
+ATOM 3892 C C . ARG B 1 186 ? 13.240 52.772 68.934 1.00 12.58 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B C 1
+ATOM 3893 O O . ARG B 1 186 ? 12.203 53.409 69.145 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B O 1
+ATOM 3894 C CB . ARG B 1 186 ? 14.544 51.796 70.874 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B CB 1
+ATOM 3895 C CG . ARG B 1 186 ? 14.094 52.972 71.760 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B CG 1
+ATOM 3896 C CD . ARG B 1 186 ? 12.809 52.660 72.561 1.00 13.67 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B CD 1
+ATOM 3897 N NE . ARG B 1 186 ? 13.175 52.159 73.886 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B NE 1
+ATOM 3898 C CZ . ARG B 1 186 ? 12.643 51.098 74.499 1.00 17.18 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B CZ 1
+ATOM 3899 N NH1 . ARG B 1 186 ? 11.669 50.379 73.929 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B NH1 1
+ATOM 3900 N NH2 . ARG B 1 186 ? 13.148 50.722 75.687 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 676 ARG B NH2 1
+ATOM 3901 N N . GLU B 1 187 ? 14.098 53.098 67.974 1.00 14.35 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B N 1
+ATOM 3902 C CA . GLU B 1 187 ? 13.864 54.303 67.154 1.00 17.65 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B CA 1
+ATOM 3903 C C . GLU B 1 187 ? 12.631 54.157 66.237 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B C 1
+ATOM 3904 O O . GLU B 1 187 ? 11.896 55.131 66.017 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B O 1
+ATOM 3905 C CB . GLU B 1 187 ? 15.080 54.615 66.269 1.00 21.71 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B CB 1
+ATOM 3906 C CG . GLU B 1 187 ? 16.348 55.060 66.984 1.00 28.77 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B CG 1
+ATOM 3907 C CD . GLU B 1 187 ? 17.641 54.817 66.129 1.00 33.03 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B CD 1
+ATOM 3908 O OE1 . GLU B 1 187 ? 17.570 54.865 64.862 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B OE1 1
+ATOM 3909 O OE2 . GLU B 1 187 ? 18.724 54.551 66.732 1.00 35.50 ? ? ? ? ? ? 677 GLU B OE2 1
+ATOM 3910 N N . ALA B 1 188 ? 12.403 52.955 65.708 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 678 ALA B N 1
+ATOM 3911 C CA . ALA B 1 188 ? 11.284 52.732 64.789 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 678 ALA B CA 1
+ATOM 3912 C C . ALA B 1 188 ? 9.926 52.833 65.448 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 678 ALA B C 1
+ATOM 3913 O O . ALA B 1 188 ? 8.974 53.340 64.846 1.00 13.94 ? ? ? ? ? ? 678 ALA B O 1
+ATOM 3914 C CB . ALA B 1 188 ? 11.430 51.394 64.071 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 678 ALA B CB 1
+ATOM 3915 N N . ASP B 1 189 ? 9.803 52.288 66.652 1.00 12.44 ? ? ? ? ? ? 679 ASP B N 1
+ATOM 3916 C CA . ASP B 1 189 ? 8.544 52.375 67.349 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 679 ASP B CA 1
+ATOM 3917 C C . ASP B 1 189 ? 8.856 52.459 68.831 1.00 15.16 ? ? ? ? ? ? 679 ASP B C 1
+ATOM 3918 O O . ASP B 1 189 ? 9.030 51.457 69.502 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 679 ASP B O 1
+ATOM 3919 C CB . ASP B 1 189 ? 7.629 51.188 67.030 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 679 ASP B CB 1
+ATOM 3920 C CG . ASP B 1 189 ? 6.274 51.280 67.730 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 679 ASP B CG 1
+ATOM 3921 O OD1 . ASP B 1 189 ? 6.028 52.240 68.509 1.00 13.38 ? ? ? ? ? ? 679 ASP B OD1 1
+ATOM 3922 O OD2 . ASP B 1 189 ? 5.440 50.378 67.478 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 679 ASP B OD2 1
+ATOM 3923 N N . PRO B 1 190 ? 8.880 53.680 69.365 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 680 PRO B N 1
+ATOM 3924 C CA . PRO B 1 190 ? 9.165 53.962 70.776 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 680 PRO B CA 1
+ATOM 3925 C C . PRO B 1 190 ? 8.141 53.373 71.753 1.00 17.24 ? ? ? ? ? ? 680 PRO B C 1
+ATOM 3926 O O . PRO B 1 190 ? 8.430 53.252 72.936 1.00 18.25 ? ? ? ? ? ? 680 PRO B O 1
+ATOM 3927 C CB . PRO B 1 190 ? 9.126 55.490 70.834 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 680 PRO B CB 1
+ATOM 3928 C CG . PRO B 1 190 ? 9.440 55.913 69.428 1.00 20.37 ? ? ? ? ? ? 680 PRO B CG 1
+ATOM 3929 C CD . PRO B 1 190 ? 8.648 54.924 68.617 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 680 PRO B CD 1
+ATOM 3930 N N . ASP B 1 191 ? 6.946 53.040 71.267 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 681 ASP B N 1
+ATOM 3931 C CA . ASP B 1 191 ? 5.887 52.490 72.129 1.00 18.45 ? ? ? ? ? ? 681 ASP B CA 1
+ATOM 3932 C C . ASP B 1 191 ? 5.852 50.968 72.283 1.00 17.23 ? ? ? ? ? ? 681 ASP B C 1
+ATOM 3933 O O . ASP B 1 191 ? 5.142 50.464 73.158 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 681 ASP B O 1
+ATOM 3934 C CB . ASP B 1 191 ? 4.513 52.997 71.687 1.00 21.21 ? ? ? ? ? ? 681 ASP B CB 1
+ATOM 3935 C CG . ASP B 1 191 ? 4.408 54.540 71.729 1.00 25.17 ? ? ? ? ? ? 681 ASP B CG 1
+ATOM 3936 O OD1 . ASP B 1 191 ? 4.975 55.167 72.660 1.00 26.58 ? ? ? ? ? ? 681 ASP B OD1 1
+ATOM 3937 O OD2 . ASP B 1 191 ? 3.762 55.125 70.824 1.00 27.13 ? ? ? ? ? ? 681 ASP B OD2 1
+ATOM 3938 N N . ALA B 1 192 ? 6.612 50.248 71.454 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 682 ALA B N 1
+ATOM 3939 C CA . ALA B 1 192 ? 6.659 48.789 71.513 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 682 ALA B CA 1
+ATOM 3940 C C . ALA B 1 192 ? 7.575 48.310 72.631 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 682 ALA B C 1
+ATOM 3941 O O . ALA B 1 192 ? 8.613 48.941 72.910 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 682 ALA B O 1
+ATOM 3942 C CB . ALA B 1 192 ? 7.158 48.228 70.204 1.00 12.34 ? ? ? ? ? ? 682 ALA B CB 1
+ATOM 3943 N N . LEU B 1 193 ? 7.199 47.204 73.283 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B N 1
+ATOM 3944 C CA . LEU B 1 193 ? 8.067 46.610 74.314 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B CA 1
+ATOM 3945 C C . LEU B 1 193 ? 8.967 45.681 73.511 1.00 9.22 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B C 1
+ATOM 3946 O O . LEU B 1 193 ? 8.477 44.869 72.723 1.00 10.13 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B O 1
+ATOM 3947 C CB . LEU B 1 193 ? 7.256 45.818 75.342 1.00 10.61 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B CB 1
+ATOM 3948 C CG . LEU B 1 193 ? 6.375 46.738 76.175 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B CG 1
+ATOM 3949 C CD1 . LEU B 1 193 ? 5.394 45.872 76.989 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B CD1 1
+ATOM 3950 C CD2 . LEU B 1 193 ? 7.240 47.665 77.047 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 683 LEU B CD2 1
+ATOM 3951 N N . LEU B 1 194 ? 10.274 45.798 73.700 1.00 8.11 ? ? ? ? ? ? 684 LEU B N 1
+ATOM 3952 C CA . LEU B 1 194 ? 11.256 45.028 72.945 1.00 7.87 ? ? ? ? ? ? 684 LEU B CA 1
+ATOM 3953 C C . LEU B 1 194 ? 11.744 43.823 73.730 1.00 7.93 ? ? ? ? ? ? 684 LEU B C 1
+ATOM 3954 O O . LEU B 1 194 ? 12.244 43.990 74.839 1.00 8.95 ? ? ? ? ? ? 684 LEU B O 1
+ATOM 3955 C CB . LEU B 1 194 ? 12.452 45.934 72.572 1.00 7.86 ? ? ? ? ? ? 684 LEU B CB 1
+ATOM 3956 C CG . LEU B 1 194 ? 12.090 47.261 71.873 1.00 8.50 ? ? ? ? ? ? 684 LEU B CG 1
+ATOM 3957 C CD1 . LEU B 1 194 ? 13.356 47.992 71.512 1.00 9.99 ? ? ? ? ? ? 684 LEU B CD1 1
+ATOM 3958 C CD2 . LEU B 1 194 ? 11.201 46.970 70.640 1.00 7.93 ? ? ? ? ? ? 684 LEU B CD2 1
+ATOM 3959 N N . PHE B 1 195 ? 11.701 42.645 73.105 1.00 7.56 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B N 1
+ATOM 3960 C CA . PHE B 1 195 ? 12.086 41.366 73.746 1.00 7.46 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B CA 1
+ATOM 3961 C C . PHE B 1 195 ? 13.190 40.579 73.066 1.00 8.44 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B C 1
+ATOM 3962 O O . PHE B 1 195 ? 13.348 40.607 71.829 1.00 8.27 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B O 1
+ATOM 3963 C CB . PHE B 1 195 ? 10.868 40.403 73.755 1.00 8.01 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B CB 1
+ATOM 3964 C CG . PHE B 1 195 ? 9.815 40.730 74.786 1.00 8.44 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B CG 1
+ATOM 3965 C CD1 . PHE B 1 195 ? 8.981 41.839 74.637 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B CD1 1
+ATOM 3966 C CD2 . PHE B 1 195 ? 9.698 39.953 75.944 1.00 9.56 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B CD2 1
+ATOM 3967 C CE1 . PHE B 1 195 ? 8.057 42.188 75.619 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B CE1 1
+ATOM 3968 C CE2 . PHE B 1 195 ? 8.767 40.298 76.946 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B CE2 1
+ATOM 3969 C CZ . PHE B 1 195 ? 7.952 41.416 76.787 1.00 10.25 ? ? ? ? ? ? 685 PHE B CZ 1
+ATOM 3970 N N . TYR B 1 196 ? 13.940 39.865 73.887 1.00 7.46 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B N 1
+ATOM 3971 C CA . TYR B 1 196 ? 14.928 38.897 73.437 1.00 7.95 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B CA 1
+ATOM 3972 C C . TYR B 1 196 ? 14.172 37.582 73.782 1.00 8.47 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B C 1
+ATOM 3973 O O . TYR B 1 196 ? 13.762 37.401 74.939 1.00 9.09 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B O 1
+ATOM 3974 C CB . TYR B 1 196 ? 16.220 38.986 74.236 1.00 7.80 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B CB 1
+ATOM 3975 C CG . TYR B 1 196 ? 17.156 37.848 73.919 1.00 9.32 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B CG 1
+ATOM 3976 C CD1 . TYR B 1 196 ? 17.921 37.843 72.751 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B CD1 1
+ATOM 3977 C CD2 . TYR B 1 196 ? 17.181 36.696 74.722 1.00 9.33 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B CD2 1
+ATOM 3978 C CE1 . TYR B 1 196 ? 18.663 36.721 72.384 1.00 11.33 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B CE1 1
+ATOM 3979 C CE2 . TYR B 1 196 ? 17.920 35.587 74.365 1.00 9.79 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B CE2 1
+ATOM 3980 C CZ . TYR B 1 196 ? 18.650 35.600 73.196 1.00 11.43 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B CZ 1
+ATOM 3981 O OH . TYR B 1 196 ? 19.318 34.474 72.808 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 686 TYR B OH 1
+ATOM 3982 N N . ASN B 1 197 ? 13.990 36.688 72.809 1.00 7.37 ? ? ? ? ? ? 687 ASN B N 1
+ATOM 3983 C CA . ASN B 1 197 ? 13.208 35.452 72.982 1.00 7.43 ? ? ? ? ? ? 687 ASN B CA 1
+ATOM 3984 C C . ASN B 1 197 ? 14.121 34.216 72.796 1.00 8.97 ? ? ? ? ? ? 687 ASN B C 1
+ATOM 3985 O O . ASN B 1 197 ? 14.928 34.173 71.854 1.00 9.40 ? ? ? ? ? ? 687 ASN B O 1
+ATOM 3986 C CB . ASN B 1 197 ? 12.056 35.478 71.936 1.00 7.96 ? ? ? ? ? ? 687 ASN B CB 1
+ATOM 3987 C CG . ASN B 1 197 ? 11.060 34.315 72.085 1.00 9.11 ? ? ? ? ? ? 687 ASN B CG 1
+ATOM 3988 O OD1 . ASN B 1 197 ? 10.861 33.506 71.161 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 687 ASN B OD1 1
+ATOM 3989 N ND2 . ASN B 1 197 ? 10.405 34.260 73.220 1.00 8.05 ? ? ? ? ? ? 687 ASN B ND2 1
+ATOM 3990 N N . ASP B 1 198 ? 13.999 33.204 73.666 1.00 8.15 ? ? ? ? ? ? 688 ASP B N 1
+ATOM 3991 C CA . ASP B 1 198 ? 14.862 32.014 73.554 1.00 8.37 ? ? ? ? ? ? 688 ASP B CA 1
+ATOM 3992 C C . ASP B 1 198 ? 14.244 30.810 74.325 1.00 8.87 ? ? ? ? ? ? 688 ASP B C 1
+ATOM 3993 O O . ASP B 1 198 ? 13.250 30.964 75.056 1.00 8.64 ? ? ? ? ? ? 688 ASP B O 1
+ATOM 3994 C CB . ASP B 1 198 ? 16.275 32.319 74.126 1.00 8.61 ? ? ? ? ? ? 688 ASP B CB 1
+ATOM 3995 C CG . ASP B 1 198 ? 17.407 31.617 73.369 1.00 8.78 ? ? ? ? ? ? 688 ASP B CG 1
+ATOM 3996 O OD1 . ASP B 1 198 ? 17.213 30.572 72.733 1.00 9.86 ? ? ? ? ? ? 688 ASP B OD1 1
+ATOM 3997 O OD2 . ASP B 1 198 ? 18.541 32.124 73.395 1.00 11.65 ? ? ? ? ? ? 688 ASP B OD2 1
+ATOM 3998 N N . TYR B 1 199 ? 14.787 29.621 74.048 1.00 9.44 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B N 1
+ATOM 3999 C CA . TYR B 1 199 ? 14.363 28.385 74.703 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B CA 1
+ATOM 4000 C C . TYR B 1 199 ? 15.478 27.899 75.670 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B C 1
+ATOM 4001 O O . TYR B 1 199 ? 16.660 28.237 75.537 1.00 9.98 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B O 1
+ATOM 4002 C CB . TYR B 1 199 ? 14.011 27.298 73.686 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B CB 1
+ATOM 4003 C CG . TYR B 1 199 ? 15.154 26.863 72.807 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B CG 1
+ATOM 4004 C CD1 . TYR B 1 199 ? 16.035 25.850 73.213 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B CD1 1
+ATOM 4005 C CD2 . TYR B 1 199 ? 15.402 27.498 71.582 1.00 13.29 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B CD2 1
+ATOM 4006 C CE1 . TYR B 1 199 ? 17.144 25.491 72.430 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B CE1 1
+ATOM 4007 C CE2 . TYR B 1 199 ? 16.491 27.145 70.796 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B CE2 1
+ATOM 4008 C CZ . TYR B 1 199 ? 17.367 26.146 71.224 1.00 15.76 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B CZ 1
+ATOM 4009 O OH . TYR B 1 199 ? 18.484 25.840 70.457 1.00 17.07 ? ? ? ? ? ? 689 TYR B OH 1
+ATOM 4010 N N . ASN B 1 200 ? 15.072 27.086 76.638 1.00 12.08 ? ? ? ? ? ? 690 ASN B N 1
+ATOM 4011 C CA . ASN B 1 200 ? 15.973 26.562 77.647 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 690 ASN B CA 1
+ATOM 4012 C C . ASN B 1 200 ? 16.693 27.651 78.431 1.00 12.35 ? ? ? ? ? ? 690 ASN B C 1
+ATOM 4013 O O . ASN B 1 200 ? 17.846 27.479 78.828 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 690 ASN B O 1
+ATOM 4014 C CB . ASN B 1 200 ? 16.957 25.543 77.075 1.00 16.85 ? ? ? ? ? ? 690 ASN B CB 1
+ATOM 4015 C CG . ASN B 1 200 ? 17.572 24.662 78.168 1.00 22.48 ? ? ? ? ? ? 690 ASN B CG 1
+ATOM 4016 O OD1 . ASN B 1 200 ? 16.922 24.382 79.210 1.00 25.36 ? ? ? ? ? ? 690 ASN B OD1 1
+ATOM 4017 N ND2 . ASN B 1 200 ? 18.827 24.240 77.964 1.00 24.04 ? ? ? ? ? ? 690 ASN B ND2 1
+ATOM 4018 N N . ILE B 1 201 ? 15.990 28.761 78.686 1.00 10.98 ? ? ? ? ? ? 691 ILE B N 1
+ATOM 4019 C CA . ILE B 1 201 ? 16.533 29.882 79.485 1.00 9.94 ? ? ? ? ? ? 691 ILE B CA 1
+ATOM 4020 C C . ILE B 1 201 ? 15.580 30.184 80.661 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 691 ILE B C 1
+ATOM 4021 O O . ILE B 1 201 ? 15.709 31.199 81.332 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 691 ILE B O 1
+ATOM 4022 C CB . ILE B 1 201 ? 16.708 31.182 78.638 1.00 9.80 ? ? ? ? ? ? 691 ILE B CB 1
+ATOM 4023 C CG1 . ILE B 1 201 ? 15.350 31.632 78.076 1.00 9.14 ? ? ? ? ? ? 691 ILE B CG1 1
+ATOM 4024 C CG2 . ILE B 1 201 ? 17.779 30.953 77.536 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 691 ILE B CG2 1
+ATOM 4025 C CD1 . ILE B 1 201 ? 15.337 33.064 77.621 1.00 10.14 ? ? ? ? ? ? 691 ILE B CD1 1
+ATOM 4026 N N . GLU B 1 202 ? 14.644 29.270 80.920 1.00 9.37 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B N 1
+ATOM 4027 C CA . GLU B 1 202 ? 13.645 29.459 81.974 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B CA 1
+ATOM 4028 C C . GLU B 1 202 ? 14.082 29.116 83.401 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B C 1
+ATOM 4029 O O . GLU B 1 202 ? 13.560 29.692 84.352 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B O 1
+ATOM 4030 C CB . GLU B 1 202 ? 12.388 28.646 81.657 1.00 11.61 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B CB 1
+ATOM 4031 C CG . GLU B 1 202 ? 11.754 28.957 80.292 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B CG 1
+ATOM 4032 C CD . GLU B 1 202 ? 12.297 28.116 79.150 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B CD 1
+ATOM 4033 O OE1 . GLU B 1 202 ? 13.223 27.287 79.338 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B OE1 1
+ATOM 4034 O OE2 . GLU B 1 202 ? 11.770 28.272 78.030 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 692 GLU B OE2 1
+ATOM 4035 N N . ASP B 1 203 ? 15.022 28.189 83.531 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 693 ASP B N 1
+ATOM 4036 C CA . ASP B 1 203 ? 15.489 27.731 84.863 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 693 ASP B CA 1
+ATOM 4037 C C . ASP B 1 203 ? 16.680 28.550 85.359 1.00 12.88 ? ? ? ? ? ? 693 ASP B C 1
+ATOM 4038 O O . ASP B 1 203 ? 16.764 29.757 85.077 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 693 ASP B O 1
+ATOM 4039 C CB . ASP B 1 203 ? 15.807 26.224 84.805 1.00 14.04 ? ? ? ? ? ? 693 ASP B CB 1
+ATOM 4040 C CG . ASP B 1 203 ? 16.938 25.870 83.809 1.00 15.65 ? ? ? ? ? ? 693 ASP B CG 1
+ATOM 4041 O OD1 . ASP B 1 203 ? 17.634 26.765 83.283 1.00 15.60 ? ? ? ? ? ? 693 ASP B OD1 1
+ATOM 4042 O OD2 . ASP B 1 203 ? 17.135 24.660 83.529 1.00 17.74 ? ? ? ? ? ? 693 ASP B OD2 1
+ATOM 4043 N N . LEU B 1 204 ? 17.552 27.929 86.159 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 694 LEU B N 1
+ATOM 4044 C CA . LEU B 1 204 ? 18.758 28.618 86.636 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 694 LEU B CA 1
+ATOM 4045 C C . LEU B 1 204 ? 20.037 27.912 86.112 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 694 LEU B C 1
+ATOM 4046 O O . LEU B 1 204 ? 21.113 27.988 86.707 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 694 LEU B O 1
+ATOM 4047 C CB . LEU B 1 204 ? 18.749 28.752 88.170 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 694 LEU B CB 1
+ATOM 4048 C CG . LEU B 1 204 ? 17.626 29.604 88.766 1.00 12.07 ? ? ? ? ? ? 694 LEU B CG 1
+ATOM 4049 C CD1 . LEU B 1 204 ? 17.505 29.368 90.298 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 694 LEU B CD1 1
+ATOM 4050 C CD2 . LEU B 1 204 ? 17.836 31.097 88.431 1.00 12.37 ? ? ? ? ? ? 694 LEU B CD2 1
+ATOM 4051 N N . GLY B 1 205 ? 19.920 27.255 84.968 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 695 GLY B N 1
+ATOM 4052 C CA . GLY B 1 205 ? 21.049 26.557 84.380 1.00 12.78 ? ? ? ? ? ? 695 GLY B CA 1
+ATOM 4053 C C . GLY B 1 205 ? 22.040 27.450 83.626 1.00 13.66 ? ? ? ? ? ? 695 GLY B C 1
+ATOM 4054 O O . GLY B 1 205 ? 21.825 28.661 83.500 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 695 GLY B O 1
+ATOM 4055 N N . PRO B 1 206 ? 23.069 26.857 82.998 1.00 14.68 ? ? ? ? ? ? 696 PRO B N 1
+ATOM 4056 C CA . PRO B 1 206 ? 24.088 27.627 82.249 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 696 PRO B CA 1
+ATOM 4057 C C . PRO B 1 206 ? 23.554 28.590 81.163 1.00 13.65 ? ? ? ? ? ? 696 PRO B C 1
+ATOM 4058 O O . PRO B 1 206 ? 23.955 29.755 81.131 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 696 PRO B O 1
+ATOM 4059 C CB . PRO B 1 206 ? 24.993 26.531 81.655 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 696 PRO B CB 1
+ATOM 4060 C CG . PRO B 1 206 ? 24.823 25.369 82.628 1.00 17.35 ? ? ? ? ? ? 696 PRO B CG 1
+ATOM 4061 C CD . PRO B 1 206 ? 23.361 25.405 82.979 1.00 15.69 ? ? ? ? ? ? 696 PRO B CD 1
+ATOM 4062 N N . LYS B 1 207 ? 22.676 28.105 80.285 1.00 12.21 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B N 1
+ATOM 4063 C CA . LYS B 1 207 ? 22.130 28.957 79.229 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B CA 1
+ATOM 4064 C C . LYS B 1 207 ? 21.305 30.094 79.822 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B C 1
+ATOM 4065 O O . LYS B 1 207 ? 21.386 31.229 79.353 1.00 12.65 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B O 1
+ATOM 4066 C CB . LYS B 1 207 ? 21.280 28.157 78.257 1.00 10.45 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B CB 1
+ATOM 4067 C CG . LYS B 1 207 ? 21.049 28.902 76.920 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B CG 1
+ATOM 4068 C CD . LYS B 1 207 ? 20.106 28.129 76.033 1.00 10.63 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B CD 1
+ATOM 4069 C CE . LYS B 1 207 ? 19.905 28.803 74.657 1.00 11.19 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B CE 1
+ATOM 4070 N NZ . LYS B 1 207 ? 18.918 28.046 73.852 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 697 LYS B NZ 1
+ATOM 4071 N N . SER B 1 208 ? 20.481 29.799 80.831 1.00 11.81 ? ? ? ? ? ? 698 SER B N 1
+ATOM 4072 C CA . SER B 1 208 ? 19.683 30.833 81.494 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 698 SER B CA 1
+ATOM 4073 C C . SER B 1 208 ? 20.570 31.938 82.137 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 698 SER B C 1
+ATOM 4074 O O . SER B 1 208 ? 20.271 33.152 82.040 1.00 11.16 ? ? ? ? ? ? 698 SER B O 1
+ATOM 4075 C CB . SER B 1 208 ? 18.777 30.216 82.574 1.00 10.87 ? ? ? ? ? ? 698 SER B CB 1
+ATOM 4076 O OG . SER B 1 208 ? 18.252 31.229 83.410 1.00 10.80 ? ? ? ? ? ? 698 SER B OG 1
+ATOM 4077 N N . ASN B 1 209 ? 21.647 31.522 82.810 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 699 ASN B N 1
+ATOM 4078 C CA . ASN B 1 209 ? 22.543 32.500 83.440 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 699 ASN B CA 1
+ATOM 4079 C C . ASN B 1 209 ? 23.243 33.368 82.400 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 699 ASN B C 1
+ATOM 4080 O O . ASN B 1 209 ? 23.464 34.555 82.639 1.00 13.18 ? ? ? ? ? ? 699 ASN B O 1
+ATOM 4081 C CB . ASN B 1 209 ? 23.588 31.818 84.325 1.00 13.86 ? ? ? ? ? ? 699 ASN B CB 1
+ATOM 4082 C CG . ASN B 1 209 ? 22.960 31.051 85.484 1.00 15.00 ? ? ? ? ? ? 699 ASN B CG 1
+ATOM 4083 O OD1 . ASN B 1 209 ? 21.883 31.399 85.979 1.00 14.79 ? ? ? ? ? ? 699 ASN B OD1 1
+ATOM 4084 N ND2 . ASN B 1 209 ? 23.614 29.967 85.880 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 699 ASN B ND2 1
+ATOM 4085 N N . ALA B 1 210 ? 23.632 32.761 81.276 1.00 12.63 ? ? ? ? ? ? 700 ALA B N 1
+ATOM 4086 C CA . ALA B 1 210 ? 24.295 33.498 80.165 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 700 ALA B CA 1
+ATOM 4087 C C . ALA B 1 210 ? 23.346 34.582 79.607 1.00 12.50 ? ? ? ? ? ? 700 ALA B C 1
+ATOM 4088 O O . ALA B 1 210 ? 23.754 35.725 79.417 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 700 ALA B O 1
+ATOM 4089 C CB . ALA B 1 210 ? 24.736 32.529 79.050 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 700 ALA B CB 1
+ATOM 4090 N N . VAL B 1 211 ? 22.076 34.247 79.389 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 701 VAL B N 1
+ATOM 4091 C CA . VAL B 1 211 ? 21.106 35.224 78.886 1.00 11.40 ? ? ? ? ? ? 701 VAL B CA 1
+ATOM 4092 C C . VAL B 1 211 ? 20.800 36.307 79.927 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 701 VAL B C 1
+ATOM 4093 O O . VAL B 1 211 ? 20.739 37.499 79.604 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 701 VAL B O 1
+ATOM 4094 C CB . VAL B 1 211 ? 19.824 34.532 78.356 1.00 11.59 ? ? ? ? ? ? 701 VAL B CB 1
+ATOM 4095 C CG1 . VAL B 1 211 ? 18.707 35.541 78.109 1.00 10.70 ? ? ? ? ? ? 701 VAL B CG1 1
+ATOM 4096 C CG2 . VAL B 1 211 ? 20.159 33.727 77.090 1.00 10.92 ? ? ? ? ? ? 701 VAL B CG2 1
+ATOM 4097 N N . PHE B 1 212 ? 20.667 35.921 81.195 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B N 1
+ATOM 4098 C CA . PHE B 1 212 ? 20.424 36.914 82.233 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B CA 1
+ATOM 4099 C C . PHE B 1 212 ? 21.606 37.927 82.291 1.00 11.37 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B C 1
+ATOM 4100 O O . PHE B 1 212 ? 21.395 39.133 82.342 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B O 1
+ATOM 4101 C CB . PHE B 1 212 ? 20.204 36.233 83.605 1.00 11.28 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B CB 1
+ATOM 4102 C CG . PHE B 1 212 ? 20.147 37.200 84.744 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B CG 1
+ATOM 4103 C CD1 . PHE B 1 212 ? 18.998 37.917 85.000 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B CD1 1
+ATOM 4104 C CD2 . PHE B 1 212 ? 21.272 37.441 85.514 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B CD2 1
+ATOM 4105 C CE1 . PHE B 1 212 ? 18.957 38.877 86.013 1.00 12.29 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B CE1 1
+ATOM 4106 C CE2 . PHE B 1 212 ? 21.236 38.399 86.523 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B CE2 1
+ATOM 4107 C CZ . PHE B 1 212 ? 20.076 39.115 86.769 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 702 PHE B CZ 1
+ATOM 4108 N N . ASN B 1 213 ? 22.837 37.426 82.321 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 703 ASN B N 1
+ATOM 4109 C CA . ASN B 1 213 ? 24.022 38.306 82.368 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 703 ASN B CA 1
+ATOM 4110 C C . ASN B 1 213 ? 24.059 39.228 81.126 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 703 ASN B C 1
+ATOM 4111 O O . ASN B 1 213 ? 24.353 40.416 81.250 1.00 14.54 ? ? ? ? ? ? 703 ASN B O 1
+ATOM 4112 C CB . ASN B 1 213 ? 25.334 37.494 82.476 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 703 ASN B CB 1
+ATOM 4113 C CG . ASN B 1 213 ? 25.473 36.744 83.821 1.00 20.04 ? ? ? ? ? ? 703 ASN B CG 1
+ATOM 4114 O OD1 . ASN B 1 213 ? 25.000 37.207 84.850 1.00 20.78 ? ? ? ? ? ? 703 ASN B OD1 1
+ATOM 4115 N ND2 . ASN B 1 213 ? 26.149 35.587 83.797 1.00 22.33 ? ? ? ? ? ? 703 ASN B ND2 1
+ATOM 4116 N N . MET B 1 214 ? 23.767 38.673 79.944 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 704 MET B N 1
+ATOM 4117 C CA . MET B 1 214 ? 23.755 39.457 78.710 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 704 MET B CA 1
+ATOM 4118 C C . MET B 1 214 ? 22.765 40.604 78.831 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 704 MET B C 1
+ATOM 4119 O O . MET B 1 214 ? 23.086 41.760 78.548 1.00 13.49 ? ? ? ? ? ? 704 MET B O 1
+ATOM 4120 C CB . MET B 1 214 ? 23.352 38.594 77.516 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 704 MET B CB 1
+ATOM 4121 C CG . MET B 1 214 ? 23.258 39.411 76.217 1.00 15.96 ? ? ? ? ? ? 704 MET B CG 1
+ATOM 4122 S SD . MET B 1 214 ? 22.794 38.421 74.800 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 704 MET B SD 1
+ATOM 4123 C CE . MET B 1 214 ? 21.079 38.288 75.044 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 704 MET B CE 1
+ATOM 4124 N N . ILE B 1 215 ? 21.555 40.287 79.274 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 705 ILE B N 1
+ATOM 4125 C CA . ILE B 1 215 ? 20.519 41.286 79.406 1.00 12.82 ? ? ? ? ? ? 705 ILE B CA 1
+ATOM 4126 C C . ILE B 1 215 ? 20.848 42.303 80.496 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 705 ILE B C 1
+ATOM 4127 O O . ILE B 1 215 ? 20.622 43.502 80.325 1.00 14.33 ? ? ? ? ? ? 705 ILE B O 1
+ATOM 4128 C CB . ILE B 1 215 ? 19.129 40.630 79.599 1.00 11.77 ? ? ? ? ? ? 705 ILE B CB 1
+ATOM 4129 C CG1 . ILE B 1 215 ? 18.767 39.854 78.317 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 705 ILE B CG1 1
+ATOM 4130 C CG2 . ILE B 1 215 ? 18.108 41.683 79.994 1.00 11.98 ? ? ? ? ? ? 705 ILE B CG2 1
+ATOM 4131 C CD1 . ILE B 1 215 ? 17.448 39.162 78.358 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 705 ILE B CD1 1
+ATOM 4132 N N . LYS B 1 216 ? 21.443 41.826 81.589 1.00 14.31 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B N 1
+ATOM 4133 C CA . LYS B 1 216 ? 21.827 42.716 82.671 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B CA 1
+ATOM 4134 C C . LYS B 1 216 ? 22.849 43.726 82.163 1.00 14.92 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B C 1
+ATOM 4135 O O . LYS B 1 216 ? 22.726 44.905 82.414 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B O 1
+ATOM 4136 C CB . LYS B 1 216 ? 22.422 41.918 83.821 1.00 16.08 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B CB 1
+ATOM 4137 C CG . LYS B 1 216 ? 22.738 42.768 85.015 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B CG 1
+ATOM 4138 C CD . LYS B 1 216 ? 23.272 41.889 86.122 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B CD 1
+ATOM 4139 C CE . LYS B 1 216 ? 23.824 42.740 87.258 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B CE 1
+ATOM 4140 N NZ . LYS B 1 216 ? 22.818 43.732 87.779 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 706 LYS B NZ 1
+ATOM 4141 N N . SER B 1 217 ? 23.825 43.251 81.410 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 707 SER B N 1
+ATOM 4142 C CA . SER B 1 217 ? 24.865 44.096 80.868 1.00 16.51 ? ? ? ? ? ? 707 SER B CA 1
+ATOM 4143 C C . SER B 1 217 ? 24.305 45.113 79.880 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 707 SER B C 1
+ATOM 4144 O O . SER B 1 217 ? 24.687 46.289 79.918 1.00 17.21 ? ? ? ? ? ? 707 SER B O 1
+ATOM 4145 C CB . SER B 1 217 ? 25.924 43.239 80.195 1.00 17.56 ? ? ? ? ? ? 707 SER B CB 1
+ATOM 4146 O OG . SER B 1 217 ? 26.993 44.040 79.724 1.00 21.02 ? ? ? ? ? ? 707 SER B OG 1
+ATOM 4147 N N . MET B 1 218 ? 23.405 44.668 79.008 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 708 MET B N 1
+ATOM 4148 C CA . MET B 1 218 ? 22.788 45.564 78.034 1.00 18.53 ? ? ? ? ? ? 708 MET B CA 1
+ATOM 4149 C C . MET B 1 218 ? 22.071 46.692 78.758 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 708 MET B C 1
+ATOM 4150 O O . MET B 1 218 ? 22.191 47.859 78.371 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 708 MET B O 1
+ATOM 4151 C CB . MET B 1 218 ? 21.798 44.816 77.146 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 708 MET B CB 1
+ATOM 4152 C CG . MET B 1 218 ? 22.433 43.926 76.078 1.00 20.22 ? ? ? ? ? ? 708 MET B CG 1
+ATOM 4153 S SD . MET B 1 218 ? 21.141 42.885 75.241 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 708 MET B SD 1
+ATOM 4154 C CE . MET B 1 218 ? 20.147 44.077 74.481 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 708 MET B CE 1
+ATOM 4155 N N . LYS B 1 219 ? 21.321 46.356 79.805 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B N 1
+ATOM 4156 C CA . LYS B 1 219 ? 20.605 47.359 80.601 1.00 23.83 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B CA 1
+ATOM 4157 C C . LYS B 1 219 ? 21.615 48.358 81.215 1.00 24.74 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B C 1
+ATOM 4158 O O . LYS B 1 219 ? 21.373 49.579 81.201 1.00 26.11 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B O 1
+ATOM 4159 C CB . LYS B 1 219 ? 19.787 46.687 81.735 1.00 24.85 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B CB 1
+ATOM 4160 C CG . LYS B 1 219 ? 18.375 46.248 81.389 1.00 24.93 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B CG 1
+ATOM 4161 C CD . LYS B 1 219 ? 17.486 47.456 81.329 1.00 25.73 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B CD 1
+ATOM 4162 C CE . LYS B 1 219 ? 16.055 47.090 81.096 1.00 26.19 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B CE 1
+ATOM 4163 N NZ . LYS B 1 219 ? 15.243 48.254 80.665 1.00 27.07 ? ? ? ? ? ? 709 LYS B NZ 1
+ATOM 4164 N N . GLU B 1 220 ? 22.736 47.846 81.728 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B N 1
+ATOM 4165 C CA . GLU B 1 220 ? 23.773 48.682 82.357 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B CA 1
+ATOM 4166 C C . GLU B 1 220 ? 24.438 49.651 81.368 1.00 26.23 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B C 1
+ATOM 4167 O O . GLU B 1 220 ? 24.886 50.728 81.773 1.00 26.73 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B O 1
+ATOM 4168 C CB . GLU B 1 220 ? 24.881 47.828 82.994 1.00 28.59 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B CB 1
+ATOM 4169 C CG . GLU B 1 220 ? 24.546 47.057 84.258 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B CG 1
+ATOM 4170 C CD . GLU B 1 220 ? 25.799 46.373 84.825 1.00 34.03 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B CD 1
+ATOM 4171 O OE1 . GLU B 1 220 ? 26.276 45.376 84.226 1.00 34.95 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B OE1 1
+ATOM 4172 O OE2 . GLU B 1 220 ? 26.345 46.867 85.843 1.00 36.16 ? ? ? ? ? ? 710 GLU B OE2 1
+ATOM 4173 N N . ARG B 1 221 ? 24.577 49.225 80.108 1.00 24.14 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B N 1
+ATOM 4174 C CA . ARG B 1 221 ? 25.176 50.036 79.043 1.00 22.55 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B CA 1
+ATOM 4175 C C . ARG B 1 221 ? 24.196 50.922 78.262 1.00 21.80 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B C 1
+ATOM 4176 O O . ARG B 1 221 ? 24.581 51.482 77.239 1.00 23.59 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B O 1
+ATOM 4177 C CB . ARG B 1 221 ? 25.918 49.136 78.065 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B CB 1
+ATOM 4178 C CG . ARG B 1 221 ? 26.950 48.323 78.775 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B CG 1
+ATOM 4179 C CD . ARG B 1 221 ? 27.713 47.452 77.851 1.00 24.34 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B CD 1
+ATOM 4180 N NE . ARG B 1 221 ? 26.933 46.313 77.378 1.00 24.68 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B NE 1
+ATOM 4181 C CZ . ARG B 1 221 ? 26.481 46.218 76.140 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B CZ 1
+ATOM 4182 N NH1 . ARG B 1 221 ? 26.698 47.220 75.300 1.00 22.90 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B NH1 1
+ATOM 4183 N NH2 . ARG B 1 221 ? 25.794 45.150 75.760 1.00 23.53 ? ? ? ? ? ? 711 ARG B NH2 1
+ATOM 4184 N N . GLY B 1 222 ? 22.947 51.020 78.723 1.00 19.74 ? ? ? ? ? ? 712 GLY B N 1
+ATOM 4185 C CA . GLY B 1 222 ? 21.926 51.830 78.068 1.00 19.21 ? ? ? ? ? ? 712 GLY B CA 1
+ATOM 4186 C C . GLY B 1 222 ? 21.272 51.285 76.794 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 712 GLY B C 1
+ATOM 4187 O O . GLY B 1 222 ? 20.629 52.036 76.066 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 712 GLY B O 1
+ATOM 4188 N N . VAL B 1 223 ? 21.456 50.005 76.491 1.00 15.82 ? ? ? ? ? ? 713 VAL B N 1
+ATOM 4189 C CA . VAL B 1 223 ? 20.839 49.421 75.305 1.00 15.17 ? ? ? ? ? ? 713 VAL B CA 1
+ATOM 4190 C C . VAL B 1 223 ? 19.358 49.233 75.627 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 713 VAL B C 1
+ATOM 4191 O O . VAL B 1 223 ? 19.023 48.677 76.670 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 713 VAL B O 1
+ATOM 4192 C CB . VAL B 1 223 ? 21.474 48.081 74.950 1.00 14.56 ? ? ? ? ? ? 713 VAL B CB 1
+ATOM 4193 C CG1 . VAL B 1 223 ? 20.737 47.441 73.782 1.00 15.20 ? ? ? ? ? ? 713 VAL B CG1 1
+ATOM 4194 C CG2 . VAL B 1 223 ? 22.921 48.284 74.627 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 713 VAL B CG2 1
+ATOM 4195 N N . PRO B 1 224 ? 18.452 49.700 74.747 1.00 14.03 ? ? ? ? ? ? 714 PRO B N 1
+ATOM 4196 C CA . PRO B 1 224 ? 17.018 49.563 74.999 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 714 PRO B CA 1
+ATOM 4197 C C . PRO B 1 224 ? 16.390 48.170 74.854 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 714 PRO B C 1
+ATOM 4198 O O . PRO B 1 224 ? 15.975 47.787 73.763 1.00 19.20 ? ? ? ? ? ? 714 PRO B O 1
+ATOM 4199 C CB . PRO B 1 224 ? 16.399 50.564 74.002 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 714 PRO B CB 1
+ATOM 4200 C CG . PRO B 1 224 ? 17.340 50.505 72.858 1.00 13.42 ? ? ? ? ? ? 714 PRO B CG 1
+ATOM 4201 C CD . PRO B 1 224 ? 18.691 50.486 73.515 1.00 13.20 ? ? ? ? ? ? 714 PRO B CD 1
+ATOM 4202 N N . ILE B 1 225 ? 16.305 47.430 75.957 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 715 ILE B N 1
+ATOM 4203 C CA . ILE B 1 225 ? 15.667 46.114 75.970 1.00 12.23 ? ? ? ? ? ? 715 ILE B CA 1
+ATOM 4204 C C . ILE B 1 225 ? 14.677 46.138 77.145 1.00 11.74 ? ? ? ? ? ? 715 ILE B C 1
+ATOM 4205 O O . ILE B 1 225 ? 15.018 46.584 78.249 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 715 ILE B O 1
+ATOM 4206 C CB . ILE B 1 225 ? 16.690 44.954 76.058 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 715 ILE B CB 1
+ATOM 4207 C CG1 . ILE B 1 225 ? 15.952 43.623 76.070 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 715 ILE B CG1 1
+ATOM 4208 C CG2 . ILE B 1 225 ? 17.611 45.101 77.259 1.00 12.52 ? ? ? ? ? ? 715 ILE B CG2 1
+ATOM 4209 C CD1 . ILE B 1 225 ? 16.844 42.447 75.886 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 715 ILE B CD1 1
+ATOM 4210 N N . ASP B 1 226 ? 13.439 45.729 76.888 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 716 ASP B N 1
+ATOM 4211 C CA . ASP B 1 226 ? 12.355 45.759 77.892 1.00 9.90 ? ? ? ? ? ? 716 ASP B CA 1
+ATOM 4212 C C . ASP B 1 226 ? 11.990 44.430 78.527 1.00 9.81 ? ? ? ? ? ? 716 ASP B C 1
+ATOM 4213 O O . ASP B 1 226 ? 11.608 44.385 79.697 1.00 10.42 ? ? ? ? ? ? 716 ASP B O 1
+ATOM 4214 C CB . ASP B 1 226 ? 11.058 46.338 77.283 1.00 9.93 ? ? ? ? ? ? 716 ASP B CB 1
+ATOM 4215 C CG . ASP B 1 226 ? 11.262 47.717 76.674 1.00 11.02 ? ? ? ? ? ? 716 ASP B CG 1
+ATOM 4216 O OD1 . ASP B 1 226 ? 11.666 48.645 77.411 1.00 11.62 ? ? ? ? ? ? 716 ASP B OD1 1
+ATOM 4217 O OD2 . ASP B 1 226 ? 11.041 47.866 75.463 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 716 ASP B OD2 1
+ATOM 4218 N N . GLY B 1 227 ? 12.097 43.352 77.767 1.00 8.75 ? ? ? ? ? ? 717 GLY B N 1
+ATOM 4219 C CA . GLY B 1 227 ? 11.681 42.078 78.307 1.00 8.61 ? ? ? ? ? ? 717 GLY B CA 1
+ATOM 4220 C C . GLY B 1 227 ? 12.405 40.880 77.766 1.00 9.65 ? ? ? ? ? ? 717 GLY B C 1
+ATOM 4221 O O . GLY B 1 227 ? 13.219 40.971 76.817 1.00 8.64 ? ? ? ? ? ? 717 GLY B O 1
+ATOM 4222 N N . VAL B 1 228 ? 12.169 39.747 78.424 1.00 7.81 ? ? ? ? ? ? 718 VAL B N 1
+ATOM 4223 C CA . VAL B 1 228 ? 12.753 38.502 78.004 1.00 8.03 ? ? ? ? ? ? 718 VAL B CA 1
+ATOM 4224 C C . VAL B 1 228 ? 11.608 37.526 77.733 1.00 7.73 ? ? ? ? ? ? 718 VAL B C 1
+ATOM 4225 O O . VAL B 1 228 ? 10.618 37.491 78.469 1.00 8.36 ? ? ? ? ? ? 718 VAL B O 1
+ATOM 4226 C CB . VAL B 1 228 ? 13.781 37.948 79.060 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 718 VAL B CB 1
+ATOM 4227 C CG1 . VAL B 1 228 ? 13.081 37.695 80.435 1.00 10.03 ? ? ? ? ? ? 718 VAL B CG1 1
+ATOM 4228 C CG2 . VAL B 1 228 ? 14.463 36.673 78.526 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 718 VAL B CG2 1
+ATOM 4229 N N . GLY B 1 229 ? 11.709 36.824 76.615 1.00 7.49 ? ? ? ? ? ? 719 GLY B N 1
+ATOM 4230 C CA . GLY B 1 229 ? 10.699 35.862 76.238 1.00 7.79 ? ? ? ? ? ? 719 GLY B CA 1
+ATOM 4231 C C . GLY B 1 229 ? 11.161 34.430 76.516 1.00 8.67 ? ? ? ? ? ? 719 GLY B C 1
+ATOM 4232 O O . GLY B 1 229 ? 12.174 33.962 75.969 1.00 8.57 ? ? ? ? ? ? 719 GLY B O 1
+ATOM 4233 N N . PHE B 1 230 ? 10.403 33.750 77.400 1.00 8.62 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B N 1
+ATOM 4234 C CA . PHE B 1 230 ? 10.666 32.349 77.769 1.00 8.70 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B CA 1
+ATOM 4235 C C . PHE B 1 230 ? 9.768 31.521 76.839 1.00 8.33 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B C 1
+ATOM 4236 O O . PHE B 1 230 ? 8.536 31.540 76.984 1.00 8.72 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B O 1
+ATOM 4237 C CB . PHE B 1 230 ? 10.212 32.050 79.215 1.00 9.47 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B CB 1
+ATOM 4238 C CG . PHE B 1 230 ? 11.107 32.617 80.327 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B CG 1
+ATOM 4239 C CD1 . PHE B 1 230 ? 12.230 33.403 80.069 1.00 9.90 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B CD1 1
+ATOM 4240 C CD2 . PHE B 1 230 ? 10.796 32.337 81.654 1.00 10.52 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B CD2 1
+ATOM 4241 C CE1 . PHE B 1 230 ? 13.007 33.886 81.091 1.00 10.06 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B CE1 1
+ATOM 4242 C CE2 . PHE B 1 230 ? 11.578 32.821 82.695 1.00 10.20 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B CE2 1
+ATOM 4243 C CZ . PHE B 1 230 ? 12.683 33.598 82.411 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 720 PHE B CZ 1
+ATOM 4244 N N . GLN B 1 231 ? 10.365 30.797 75.898 1.00 8.47 ? ? ? ? ? ? 721 GLN B N 1
+ATOM 4245 C CA . GLN B 1 231 ? 9.579 29.977 74.967 1.00 8.45 ? ? ? ? ? ? 721 GLN B CA 1
+ATOM 4246 C C . GLN B 1 231 ? 8.713 28.912 75.672 1.00 9.00 ? ? ? ? ? ? 721 GLN B C 1
+ATOM 4247 O O . GLN B 1 231 ? 7.574 28.717 75.302 1.00 10.44 ? ? ? ? ? ? 721 GLN B O 1
+ATOM 4248 C CB . GLN B 1 231 ? 10.465 29.337 73.904 1.00 8.10 ? ? ? ? ? ? 721 GLN B CB 1
+ATOM 4249 C CG . GLN B 1 231 ? 10.888 30.337 72.778 1.00 9.08 ? ? ? ? ? ? 721 GLN B CG 1
+ATOM 4250 C CD . GLN B 1 231 ? 11.731 29.676 71.711 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 721 GLN B CD 1
+ATOM 4251 O OE1 . GLN B 1 231 ? 11.681 28.459 71.519 1.00 10.19 ? ? ? ? ? ? 721 GLN B OE1 1
+ATOM 4252 N NE2 . GLN B 1 231 ? 12.516 30.472 71.001 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 721 GLN B NE2 1
+ATOM 4253 N N . CYS B 1 232 ? 9.242 28.268 76.708 1.00 9.73 ? ? ? ? ? ? 722 CYS B N 1
+ATOM 4254 C CA . CYS B 1 232 ? 8.506 27.254 77.465 1.00 10.36 ? ? ? ? ? ? 722 CYS B CA 1
+ATOM 4255 C C . CYS B 1 232 ? 8.119 25.989 76.688 1.00 9.67 ? ? ? ? ? ? 722 CYS B C 1
+ATOM 4256 O O . CYS B 1 232 ? 6.976 25.508 76.777 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 722 CYS B O 1
+ATOM 4257 C CB . CYS B 1 232 ? 7.289 27.856 78.187 1.00 10.38 ? ? ? ? ? ? 722 CYS B CB 1
+ATOM 4258 S SG . CYS B 1 232 ? 7.655 29.113 79.456 1.00 11.84 ? ? ? ? ? ? 722 CYS B SG 1
+ATOM 4259 N N . HIS B 1 233 ? 9.059 25.465 75.900 1.00 10.10 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B N 1
+ATOM 4260 C CA . HIS B 1 233 ? 8.835 24.201 75.172 1.00 11.99 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B CA 1
+ATOM 4261 C C . HIS B 1 233 ? 9.298 23.099 76.157 1.00 12.75 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B C 1
+ATOM 4262 O O . HIS B 1 233 ? 10.476 22.692 76.187 1.00 12.33 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B O 1
+ATOM 4263 C CB . HIS B 1 233 ? 9.609 24.169 73.847 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B CB 1
+ATOM 4264 C CG . HIS B 1 233 ? 9.084 25.147 72.838 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B CG 1
+ATOM 4265 N ND1 . HIS B 1 233 ? 7.805 25.076 72.312 1.00 11.45 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B ND1 1
+ATOM 4266 C CD2 . HIS B 1 233 ? 9.664 26.229 72.266 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B CD2 1
+ATOM 4267 C CE1 . HIS B 1 233 ? 7.622 26.070 71.462 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B CE1 1
+ATOM 4268 N NE2 . HIS B 1 233 ? 8.736 26.781 71.416 1.00 10.15 ? ? ? ? ? ? 723 HIS B NE2 1
+ATOM 4269 N N . PHE B 1 234 ? 8.351 22.728 77.027 1.00 12.96 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B N 1
+ATOM 4270 C CA . PHE B 1 234 ? 8.580 21.774 78.120 1.00 13.75 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B CA 1
+ATOM 4271 C C . PHE B 1 234 ? 8.136 20.327 77.857 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B C 1
+ATOM 4272 O O . PHE B 1 234 ? 7.333 20.054 76.950 1.00 15.22 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B O 1
+ATOM 4273 C CB . PHE B 1 234 ? 7.874 22.282 79.390 1.00 12.93 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B CB 1
+ATOM 4274 C CG . PHE B 1 234 ? 8.346 23.645 79.875 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B CG 1
+ATOM 4275 C CD1 . PHE B 1 234 ? 9.706 23.920 80.042 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B CD1 1
+ATOM 4276 C CD2 . PHE B 1 234 ? 7.421 24.621 80.254 1.00 12.67 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B CD2 1
+ATOM 4277 C CE1 . PHE B 1 234 ? 10.121 25.139 80.591 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B CE1 1
+ATOM 4278 C CE2 . PHE B 1 234 ? 7.839 25.829 80.799 1.00 12.22 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B CE2 1
+ATOM 4279 C CZ . PHE B 1 234 ? 9.193 26.077 80.968 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 724 PHE B CZ 1
+ATOM 4280 N N . ILE B 1 235 ? 8.699 19.405 78.657 1.00 17.09 ? ? ? ? ? ? 725 ILE B N 1
+ATOM 4281 C CA . ILE B 1 235 ? 8.365 17.978 78.601 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 725 ILE B CA 1
+ATOM 4282 C C . ILE B 1 235 ? 7.435 17.702 79.796 1.00 16.95 ? ? ? ? ? ? 725 ILE B C 1
+ATOM 4283 O O . ILE B 1 235 ? 7.683 18.179 80.913 1.00 17.04 ? ? ? ? ? ? 725 ILE B O 1
+ATOM 4284 C CB . ILE B 1 235 ? 9.626 17.069 78.716 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 725 ILE B CB 1
+ATOM 4285 C CG1 . ILE B 1 235 ? 10.620 17.371 77.581 1.00 20.07 ? ? ? ? ? ? 725 ILE B CG1 1
+ATOM 4286 C CG2 . ILE B 1 235 ? 9.195 15.581 78.659 1.00 19.55 ? ? ? ? ? ? 725 ILE B CG2 1
+ATOM 4287 C CD1 . ILE B 1 235 ? 11.921 16.514 77.605 1.00 21.31 ? ? ? ? ? ? 725 ILE B CD1 1
+ATOM 4288 N N . ASN B 1 236 ? 6.380 16.932 79.550 1.00 15.42 ? ? ? ? ? ? 726 ASN B N 1
+ATOM 4289 C CA . ASN B 1 236 ? 5.386 16.599 80.565 1.00 16.02 ? ? ? ? ? ? 726 ASN B CA 1
+ATOM 4290 C C . ASN B 1 236 ? 6.039 16.008 81.821 1.00 16.11 ? ? ? ? ? ? 726 ASN B C 1
+ATOM 4291 O O . ASN B 1 236 ? 7.022 15.290 81.729 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 726 ASN B O 1
+ATOM 4292 C CB . ASN B 1 236 ? 4.418 15.581 79.962 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 726 ASN B CB 1
+ATOM 4293 C CG . ASN B 1 236 ? 3.137 15.472 80.724 1.00 17.60 ? ? ? ? ? ? 726 ASN B CG 1
+ATOM 4294 O OD1 . ASN B 1 236 ? 2.565 16.468 81.158 1.00 18.65 ? ? ? ? ? ? 726 ASN B OD1 1
+ATOM 4295 N ND2 . ASN B 1 236 ? 2.644 14.255 80.852 1.00 18.82 ? ? ? ? ? ? 726 ASN B ND2 1
+ATOM 4296 N N . GLY B 1 237 ? 5.498 16.321 82.989 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 727 GLY B N 1
+ATOM 4297 C CA . GLY B 1 237 ? 6.055 15.771 84.219 1.00 18.66 ? ? ? ? ? ? 727 GLY B CA 1
+ATOM 4298 C C . GLY B 1 237 ? 7.124 16.626 84.875 1.00 19.96 ? ? ? ? ? ? 727 GLY B C 1
+ATOM 4299 O O . GLY B 1 237 ? 8.087 16.116 85.462 1.00 19.43 ? ? ? ? ? ? 727 GLY B O 1
+ATOM 4300 N N . MET B 1 238 ? 6.951 17.939 84.769 1.00 20.59 ? ? ? ? ? ? 728 MET B N 1
+ATOM 4301 C CA . MET B 1 238 ? 7.889 18.902 85.339 1.00 21.97 ? ? ? ? ? ? 728 MET B CA 1
+ATOM 4302 C C . MET B 1 238 ? 7.908 18.768 86.859 1.00 21.72 ? ? ? ? ? ? 728 MET B C 1
+ATOM 4303 O O . MET B 1 238 ? 6.850 18.773 87.503 1.00 20.51 ? ? ? ? ? ? 728 MET B O 1
+ATOM 4304 C CB . MET B 1 238 ? 7.475 20.336 84.966 1.00 23.48 ? ? ? ? ? ? 728 MET B CB 1
+ATOM 4305 C CG . MET B 1 238 ? 7.326 20.587 83.466 1.00 25.37 ? ? ? ? ? ? 728 MET B CG 1
+ATOM 4306 S SD . MET B 1 238 ? 7.157 22.331 83.114 1.00 27.80 ? ? ? ? ? ? 728 MET B SD 1
+ATOM 4307 C CE . MET B 1 238 ? 5.541 22.633 83.391 1.00 26.98 ? ? ? ? ? ? 728 MET B CE 1
+ATOM 4308 N N . SER B 1 239 ? 9.112 18.706 87.417 1.00 22.11 ? ? ? ? ? ? 729 SER B N 1
+ATOM 4309 C CA . SER B 1 239 ? 9.307 18.570 88.858 1.00 22.52 ? ? ? ? ? ? 729 SER B CA 1
+ATOM 4310 C C . SER B 1 239 ? 9.060 19.887 89.612 1.00 23.65 ? ? ? ? ? ? 729 SER B C 1
+ATOM 4311 O O . SER B 1 239 ? 9.118 20.970 89.019 1.00 23.37 ? ? ? ? ? ? 729 SER B O 1
+ATOM 4312 C CB . SER B 1 239 ? 10.728 18.083 89.123 1.00 21.40 ? ? ? ? ? ? 729 SER B CB 1
+ATOM 4313 O OG . SER B 1 239 ? 11.654 19.140 88.973 1.00 22.89 ? ? ? ? ? ? 729 SER B OG 1
+ATOM 4314 N N . PRO B 1 240 ? 8.773 19.816 90.937 1.00 24.11 ? ? ? ? ? ? 730 PRO B N 1
+ATOM 4315 C CA . PRO B 1 240 ? 8.522 21.006 91.771 1.00 23.92 ? ? ? ? ? ? 730 PRO B CA 1
+ATOM 4316 C C . PRO B 1 240 ? 9.768 21.900 91.858 1.00 23.61 ? ? ? ? ? ? 730 PRO B C 1
+ATOM 4317 O O . PRO B 1 240 ? 9.670 23.116 92.015 1.00 23.74 ? ? ? ? ? ? 730 PRO B O 1
+ATOM 4318 C CB . PRO B 1 240 ? 8.206 20.399 93.147 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 730 PRO B CB 1
+ATOM 4319 C CG . PRO B 1 240 ? 7.609 19.072 92.797 1.00 25.23 ? ? ? ? ? ? 730 PRO B CG 1
+ATOM 4320 C CD . PRO B 1 240 ? 8.511 18.579 91.708 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 730 PRO B CD 1
+ATOM 4321 N N . GLU B 1 241 ? 10.931 21.266 91.802 1.00 23.67 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B N 1
+ATOM 4322 C CA . GLU B 1 241 ? 12.207 21.960 91.860 1.00 24.84 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B CA 1
+ATOM 4323 C C . GLU B 1 241 ? 12.417 22.715 90.556 1.00 22.71 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B C 1
+ATOM 4324 O O . GLU B 1 241 ? 12.968 23.807 90.558 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B O 1
+ATOM 4325 C CB . GLU B 1 241 ? 13.347 20.963 92.075 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B CB 1
+ATOM 4326 C CG . GLU B 1 241 ? 13.350 20.313 93.474 1.00 32.72 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B CG 1
+ATOM 4327 C CD . GLU B 1 241 ? 12.149 19.358 93.752 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B CD 1
+ATOM 4328 O OE1 . GLU B 1 241 ? 11.834 18.478 92.889 1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B OE1 1
+ATOM 4329 O OE2 . GLU B 1 241 ? 11.534 19.491 94.858 1.00 38.04 ? ? ? ? ? ? 731 GLU B OE2 1
+ATOM 4330 N N . TYR B 1 242 ? 11.989 22.126 89.442 1.00 20.86 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B N 1
+ATOM 4331 C CA . TYR B 1 242 ? 12.136 22.793 88.149 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B CA 1
+ATOM 4332 C C . TYR B 1 242 ? 11.243 24.030 88.155 1.00 17.89 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B C 1
+ATOM 4333 O O . TYR B 1 242 ? 11.718 25.125 87.896 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B O 1
+ATOM 4334 C CB . TYR B 1 242 ? 11.768 21.861 86.995 1.00 22.05 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B CB 1
+ATOM 4335 C CG . TYR B 1 242 ? 12.081 22.424 85.621 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B CG 1
+ATOM 4336 C CD1 . TYR B 1 242 ? 13.382 22.790 85.264 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B CD1 1
+ATOM 4337 C CD2 . TYR B 1 242 ? 11.086 22.531 84.651 1.00 26.21 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B CD2 1
+ATOM 4338 C CE1 . TYR B 1 242 ? 13.682 23.241 83.956 1.00 26.45 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B CE1 1
+ATOM 4339 C CE2 . TYR B 1 242 ? 11.377 22.974 83.350 1.00 26.88 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B CE2 1
+ATOM 4340 C CZ . TYR B 1 242 ? 12.674 23.318 83.010 1.00 26.78 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B CZ 1
+ATOM 4341 O OH . TYR B 1 242 ? 12.953 23.661 81.702 1.00 28.02 ? ? ? ? ? ? 732 TYR B OH 1
+ATOM 4342 N N . LEU B 1 243 ? 9.973 23.861 88.519 1.00 16.12 ? ? ? ? ? ? 733 LEU B N 1
+ATOM 4343 C CA . LEU B 1 243 ? 9.027 24.973 88.585 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 733 LEU B CA 1
+ATOM 4344 C C . LEU B 1 243 ? 9.496 26.062 89.548 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 733 LEU B C 1
+ATOM 4345 O O . LEU B 1 243 ? 9.299 27.260 89.303 1.00 16.59 ? ? ? ? ? ? 733 LEU B O 1
+ATOM 4346 C CB . LEU B 1 243 ? 7.626 24.488 88.974 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 733 LEU B CB 1
+ATOM 4347 C CG . LEU B 1 243 ? 6.921 23.629 87.922 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 733 LEU B CG 1
+ATOM 4348 C CD1 . LEU B 1 243 ? 5.753 22.864 88.575 1.00 19.91 ? ? ? ? ? ? 733 LEU B CD1 1
+ATOM 4349 C CD2 . LEU B 1 243 ? 6.416 24.510 86.779 1.00 19.38 ? ? ? ? ? ? 733 LEU B CD2 1
+ATOM 4350 N N . ALA B 1 244 ? 10.120 25.654 90.649 1.00 16.27 ? ? ? ? ? ? 734 ALA B N 1
+ATOM 4351 C CA . ALA B 1 244 ? 10.634 26.618 91.619 1.00 15.29 ? ? ? ? ? ? 734 ALA B CA 1
+ATOM 4352 C C . ALA B 1 244 ? 11.773 27.467 91.024 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 734 ALA B C 1
+ATOM 4353 O O . ALA B 1 244 ? 11.872 28.661 91.313 1.00 14.58 ? ? ? ? ? ? 734 ALA B O 1
+ATOM 4354 C CB . ALA B 1 244 ? 11.142 25.891 92.851 1.00 15.36 ? ? ? ? ? ? 734 ALA B CB 1
+ATOM 4355 N N . SER B 1 245 ? 12.660 26.833 90.259 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 735 SER B N 1
+ATOM 4356 C CA . SER B 1 245 ? 13.778 27.537 89.636 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 735 SER B CA 1
+ATOM 4357 C C . SER B 1 245 ? 13.249 28.538 88.600 1.00 13.09 ? ? ? ? ? ? 735 SER B C 1
+ATOM 4358 O O . SER B 1 245 ? 13.823 29.605 88.423 1.00 13.53 ? ? ? ? ? ? 735 SER B O 1
+ATOM 4359 C CB . SER B 1 245 ? 14.760 26.576 88.999 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 735 SER B CB 1
+ATOM 4360 O OG . SER B 1 245 ? 14.227 26.021 87.819 1.00 18.32 ? ? ? ? ? ? 735 SER B OG 1
+ATOM 4361 N N . ILE B 1 246 ? 12.149 28.206 87.938 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 736 ILE B N 1
+ATOM 4362 C CA . ILE B 1 246 ? 11.559 29.146 86.983 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 736 ILE B CA 1
+ATOM 4363 C C . ILE B 1 246 ? 11.088 30.397 87.728 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 736 ILE B C 1
+ATOM 4364 O O . ILE B 1 246 ? 11.385 31.530 87.323 1.00 12.79 ? ? ? ? ? ? 736 ILE B O 1
+ATOM 4365 C CB . ILE B 1 246 ? 10.368 28.530 86.215 1.00 11.88 ? ? ? ? ? ? 736 ILE B CB 1
+ATOM 4366 C CG1 . ILE B 1 246 ? 10.858 27.366 85.341 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 736 ILE B CG1 1
+ATOM 4367 C CG2 . ILE B 1 246 ? 9.678 29.612 85.373 1.00 12.60 ? ? ? ? ? ? 736 ILE B CG2 1
+ATOM 4368 C CD1 . ILE B 1 246 ? 9.759 26.639 84.562 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 736 ILE B CD1 1
+ATOM 4369 N N . ASP B 1 247 ? 10.357 30.208 88.831 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 737 ASP B N 1
+ATOM 4370 C CA . ASP B 1 247 ? 9.858 31.334 89.601 1.00 12.73 ? ? ? ? ? ? 737 ASP B CA 1
+ATOM 4371 C C . ASP B 1 247 ? 11.013 32.197 90.123 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 737 ASP B C 1
+ATOM 4372 O O . ASP B 1 247 ? 10.939 33.420 90.105 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 737 ASP B O 1
+ATOM 4373 C CB . ASP B 1 247 ? 8.990 30.831 90.758 1.00 13.88 ? ? ? ? ? ? 737 ASP B CB 1
+ATOM 4374 C CG . ASP B 1 247 ? 8.468 31.945 91.599 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 737 ASP B CG 1
+ATOM 4375 O OD1 . ASP B 1 247 ? 7.429 32.537 91.254 1.00 15.90 ? ? ? ? ? ? 737 ASP B OD1 1
+ATOM 4376 O OD2 . ASP B 1 247 ? 9.113 32.257 92.615 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 737 ASP B OD2 1
+ATOM 4377 N N . GLN B 1 248 ? 12.088 31.567 90.564 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B N 1
+ATOM 4378 C CA . GLN B 1 248 ? 13.221 32.326 91.066 1.00 16.23 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B CA 1
+ATOM 4379 C C . GLN B 1 248 ? 13.880 33.104 89.930 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B C 1
+ATOM 4380 O O . GLN B 1 248 ? 14.309 34.235 90.123 1.00 13.44 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B O 1
+ATOM 4381 C CB . GLN B 1 248 ? 14.233 31.391 91.730 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B CB 1
+ATOM 4382 C CG . GLN B 1 248 ? 14.024 31.223 93.239 1.00 29.40 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B CG 1
+ATOM 4383 C CD . GLN B 1 248 ? 12.521 31.196 93.677 1.00 34.29 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B CD 1
+ATOM 4384 O OE1 . GLN B 1 248 ? 11.929 32.257 94.025 1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B OE1 1
+ATOM 4385 N NE2 . GLN B 1 248 ? 11.920 29.983 93.711 1.00 35.58 ? ? ? ? ? ? 738 GLN B NE2 1
+ATOM 4386 N N . ASN B 1 249 ? 13.936 32.495 88.749 1.00 12.61 ? ? ? ? ? ? 739 ASN B N 1
+ATOM 4387 C CA . ASN B 1 249 ? 14.527 33.155 87.578 1.00 12.62 ? ? ? ? ? ? 739 ASN B CA 1
+ATOM 4388 C C . ASN B 1 249 ? 13.695 34.407 87.228 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 739 ASN B C 1
+ATOM 4389 O O . ASN B 1 249 ? 14.252 35.490 87.001 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 739 ASN B O 1
+ATOM 4390 C CB . ASN B 1 249 ? 14.602 32.181 86.392 1.00 12.27 ? ? ? ? ? ? 739 ASN B CB 1
+ATOM 4391 C CG . ASN B 1 249 ? 15.510 32.690 85.271 1.00 12.20 ? ? ? ? ? ? 739 ASN B CG 1
+ATOM 4392 O OD1 . ASN B 1 249 ? 16.447 33.444 85.515 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 739 ASN B OD1 1
+ATOM 4393 N ND2 . ASN B 1 249 ? 15.237 32.270 84.048 1.00 11.53 ? ? ? ? ? ? 739 ASN B ND2 1
+ATOM 4394 N N . ILE B 1 250 ? 12.366 34.295 87.251 1.00 10.28 ? ? ? ? ? ? 740 ILE B N 1
+ATOM 4395 C CA . ILE B 1 250 ? 11.516 35.455 86.966 1.00 11.01 ? ? ? ? ? ? 740 ILE B CA 1
+ATOM 4396 C C . ILE B 1 250 ? 11.789 36.593 87.959 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 740 ILE B C 1
+ATOM 4397 O O . ILE B 1 250 ? 11.835 37.764 87.565 1.00 11.38 ? ? ? ? ? ? 740 ILE B O 1
+ATOM 4398 C CB . ILE B 1 250 ? 10.002 35.074 86.977 1.00 10.74 ? ? ? ? ? ? 740 ILE B CB 1
+ATOM 4399 C CG1 . ILE B 1 250 ? 9.718 34.091 85.837 1.00 11.67 ? ? ? ? ? ? 740 ILE B CG1 1
+ATOM 4400 C CG2 . ILE B 1 250 ? 9.086 36.301 86.885 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 740 ILE B CG2 1
+ATOM 4401 C CD1 . ILE B 1 250 ? 8.283 33.560 85.831 1.00 12.09 ? ? ? ? ? ? 740 ILE B CD1 1
+ATOM 4402 N N . LYS B 1 251 ? 12.022 36.242 89.234 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B N 1
+ATOM 4403 C CA . LYS B 1 251 ? 12.303 37.245 90.266 1.00 12.06 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B CA 1
+ATOM 4404 C C . LYS B 1 251 ? 13.625 37.982 90.073 1.00 10.68 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B C 1
+ATOM 4405 O O . LYS B 1 251 ? 13.700 39.169 90.314 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B O 1
+ATOM 4406 C CB . LYS B 1 251 ? 12.199 36.615 91.658 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B CB 1
+ATOM 4407 C CG . LYS B 1 251 ? 10.772 36.384 92.038 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B CG 1
+ATOM 4408 C CD . LYS B 1 251 ? 10.651 35.683 93.363 1.00 15.71 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B CD 1
+ATOM 4409 C CE . LYS B 1 251 ? 9.178 35.737 93.849 1.00 16.67 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B CE 1
+ATOM 4410 N NZ . LYS B 1 251 ? 8.178 34.989 93.003 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 741 LYS B NZ 1
+ATOM 4411 N N . ARG B 1 252 ? 14.659 37.301 89.597 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B N 1
+ATOM 4412 C CA . ARG B 1 252 ? 15.914 38.011 89.370 1.00 12.02 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B CA 1
+ATOM 4413 C C . ARG B 1 252 ? 15.772 38.991 88.193 1.00 11.76 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B C 1
+ATOM 4414 O O . ARG B 1 252 ? 16.357 40.051 88.223 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B O 1
+ATOM 4415 C CB . ARG B 1 252 ? 17.135 37.095 89.287 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B CB 1
+ATOM 4416 C CG . ARG B 1 252 ? 17.246 36.196 88.085 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B CG 1
+ATOM 4417 C CD . ARG B 1 252 ? 18.590 35.459 88.077 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B CD 1
+ATOM 4418 N NE . ARG B 1 252 ? 18.631 34.540 86.952 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B NE 1
+ATOM 4419 C CZ . ARG B 1 252 ? 19.688 33.843 86.566 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B CZ 1
+ATOM 4420 N NH1 . ARG B 1 252 ? 20.827 33.923 87.232 1.00 15.24 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B NH1 1
+ATOM 4421 N NH2 . ARG B 1 252 ? 19.607 33.040 85.517 1.00 13.30 ? ? ? ? ? ? 742 ARG B NH2 1
+ATOM 4422 N N . TYR B 1 253 ? 14.951 38.667 87.190 1.00 11.44 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B N 1
+ATOM 4423 C CA . TYR B 1 253 ? 14.682 39.611 86.091 1.00 11.20 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B CA 1
+ATOM 4424 C C . TYR B 1 253 ? 13.912 40.812 86.631 1.00 11.07 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B C 1
+ATOM 4425 O O . TYR B 1 253 ? 14.167 41.942 86.235 1.00 10.84 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B O 1
+ATOM 4426 C CB . TYR B 1 253 ? 13.891 38.953 84.951 1.00 9.15 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B CB 1
+ATOM 4427 C CG . TYR B 1 253 ? 14.791 38.242 83.960 1.00 9.10 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B CG 1
+ATOM 4428 C CD1 . TYR B 1 253 ? 15.606 38.969 83.074 1.00 9.20 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B CD1 1
+ATOM 4429 C CD2 . TYR B 1 253 ? 14.866 36.843 83.923 1.00 9.34 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B CD2 1
+ATOM 4430 C CE1 . TYR B 1 253 ? 16.468 38.320 82.197 1.00 9.22 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B CE1 1
+ATOM 4431 C CE2 . TYR B 1 253 ? 15.719 36.180 83.041 1.00 8.94 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B CE2 1
+ATOM 4432 C CZ . TYR B 1 253 ? 16.519 36.926 82.181 1.00 9.19 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B CZ 1
+ATOM 4433 O OH . TYR B 1 253 ? 17.346 36.270 81.311 1.00 10.26 ? ? ? ? ? ? 743 TYR B OH 1
+ATOM 4434 N N . ALA B 1 254 ? 12.988 40.583 87.573 1.00 11.82 ? ? ? ? ? ? 744 ALA B N 1
+ATOM 4435 C CA . ALA B 1 254 ? 12.223 41.700 88.150 1.00 12.25 ? ? ? ? ? ? 744 ALA B CA 1
+ATOM 4436 C C . ALA B 1 254 ? 13.164 42.662 88.844 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 744 ALA B C 1
+ATOM 4437 O O . ALA B 1 254 ? 12.972 43.870 88.760 1.00 13.31 ? ? ? ? ? ? 744 ALA B O 1
+ATOM 4438 C CB . ALA B 1 254 ? 11.134 41.214 89.127 1.00 11.58 ? ? ? ? ? ? 744 ALA B CB 1
+ATOM 4439 N N . GLU B 1 255 ? 14.222 42.136 89.462 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B N 1
+ATOM 4440 C CA . GLU B 1 255 ? 15.184 42.992 90.172 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B CA 1
+ATOM 4441 C C . GLU B 1 255 ? 15.967 43.942 89.249 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B C 1
+ATOM 4442 O O . GLU B 1 255 ? 16.493 44.971 89.715 1.00 17.16 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B O 1
+ATOM 4443 C CB . GLU B 1 255 ? 16.163 42.165 91.004 1.00 20.52 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B CB 1
+ATOM 4444 C CG . GLU B 1 255 ? 15.561 41.537 92.240 1.00 26.59 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B CG 1
+ATOM 4445 C CD . GLU B 1 255 ? 16.448 40.429 92.793 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B CD 1
+ATOM 4446 O OE1 . GLU B 1 255 ? 17.698 40.640 92.823 1.00 32.41 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B OE1 1
+ATOM 4447 O OE2 . GLU B 1 255 ? 15.898 39.337 93.155 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 745 GLU B OE2 1
+ATOM 4448 N N . ILE B 1 256 ? 16.099 43.580 87.969 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 746 ILE B N 1
+ATOM 4449 C CA . ILE B 1 256 ? 16.788 44.441 87.024 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 746 ILE B CA 1
+ATOM 4450 C C . ILE B 1 256 ? 15.819 45.225 86.111 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 746 ILE B C 1
+ATOM 4451 O O . ILE B 1 256 ? 16.255 45.848 85.151 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 746 ILE B O 1
+ATOM 4452 C CB . ILE B 1 256 ? 17.884 43.703 86.198 1.00 14.95 ? ? ? ? ? ? 746 ILE B CB 1
+ATOM 4453 C CG1 . ILE B 1 256 ? 17.284 42.583 85.358 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 746 ILE B CG1 1
+ATOM 4454 C CG2 . ILE B 1 256 ? 18.975 43.198 87.130 1.00 15.28 ? ? ? ? ? ? 746 ILE B CG2 1
+ATOM 4455 C CD1 . ILE B 1 256 ? 18.214 42.087 84.270 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 746 ILE B CD1 1
+ATOM 4456 N N . GLY B 1 257 ? 14.530 45.232 86.477 1.00 13.85 ? ? ? ? ? ? 747 GLY B N 1
+ATOM 4457 C CA . GLY B 1 257 ? 13.495 45.971 85.770 1.00 14.02 ? ? ? ? ? ? 747 GLY B CA 1
+ATOM 4458 C C . GLY B 1 257 ? 13.072 45.408 84.428 1.00 14.60 ? ? ? ? ? ? 747 GLY B C 1
+ATOM 4459 O O . GLY B 1 257 ? 12.550 46.144 83.601 1.00 16.93 ? ? ? ? ? ? 747 GLY B O 1
+ATOM 4460 N N . VAL B 1 258 ? 13.173 44.097 84.267 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 748 VAL B N 1
+ATOM 4461 C CA . VAL B 1 258 ? 12.840 43.434 83.008 1.00 12.70 ? ? ? ? ? ? 748 VAL B CA 1
+ATOM 4462 C C . VAL B 1 258 ? 11.552 42.606 83.126 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 748 VAL B C 1
+ATOM 4463 O O . VAL B 1 258 ? 11.341 41.888 84.111 1.00 13.51 ? ? ? ? ? ? 748 VAL B O 1
+ATOM 4464 C CB . VAL B 1 258 ? 14.035 42.538 82.567 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 748 VAL B CB 1
+ATOM 4465 C CG1 . VAL B 1 258 ? 13.669 41.653 81.392 1.00 13.27 ? ? ? ? ? ? 748 VAL B CG1 1
+ATOM 4466 C CG2 . VAL B 1 258 ? 15.233 43.385 82.214 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 748 VAL B CG2 1
+ATOM 4467 N N . ILE B 1 259 ? 10.677 42.754 82.137 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 749 ILE B N 1
+ATOM 4468 C CA . ILE B 1 259 ? 9.418 42.030 82.044 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 749 ILE B CA 1
+ATOM 4469 C C . ILE B 1 259 ? 9.704 40.608 81.503 1.00 11.83 ? ? ? ? ? ? 749 ILE B C 1
+ATOM 4470 O O . ILE B 1 259 ? 10.644 40.391 80.732 1.00 11.00 ? ? ? ? ? ? 749 ILE B O 1
+ATOM 4471 C CB . ILE B 1 259 ? 8.492 42.730 80.994 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 749 ILE B CB 1
+ATOM 4472 C CG1 . ILE B 1 259 ? 8.234 44.184 81.367 1.00 18.81 ? ? ? ? ? ? 749 ILE B CG1 1
+ATOM 4473 C CG2 . ILE B 1 259 ? 7.179 41.992 80.819 1.00 17.05 ? ? ? ? ? ? 749 ILE B CG2 1
+ATOM 4474 C CD1 . ILE B 1 259 ? 7.621 44.370 82.718 1.00 20.74 ? ? ? ? ? ? 749 ILE B CD1 1
+ATOM 4475 N N . VAL B 1 260 ? 8.855 39.654 81.867 1.00 10.40 ? ? ? ? ? ? 750 VAL B N 1
+ATOM 4476 C CA . VAL B 1 260 ? 8.974 38.284 81.378 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 750 VAL B CA 1
+ATOM 4477 C C . VAL B 1 260 ? 7.656 37.861 80.707 1.00 9.86 ? ? ? ? ? ? 750 VAL B C 1
+ATOM 4478 O O . VAL B 1 260 ? 6.576 38.100 81.250 1.00 11.49 ? ? ? ? ? ? 750 VAL B O 1
+ATOM 4479 C CB . VAL B 1 260 ? 9.251 37.295 82.544 1.00 10.64 ? ? ? ? ? ? 750 VAL B CB 1
+ATOM 4480 C CG1 . VAL B 1 260 ? 9.186 35.849 82.042 1.00 11.68 ? ? ? ? ? ? 750 VAL B CG1 1
+ATOM 4481 C CG2 . VAL B 1 260 ? 10.601 37.614 83.180 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 750 VAL B CG2 1
+ATOM 4482 N N . SER B 1 261 ? 7.738 37.325 79.497 1.00 8.47 ? ? ? ? ? ? 751 SER B N 1
+ATOM 4483 C CA . SER B 1 261 ? 6.548 36.805 78.828 1.00 8.18 ? ? ? ? ? ? 751 SER B CA 1
+ATOM 4484 C C . SER B 1 261 ? 6.761 35.318 78.537 1.00 8.82 ? ? ? ? ? ? 751 SER B C 1
+ATOM 4485 O O . SER B 1 261 ? 7.898 34.913 78.189 1.00 9.45 ? ? ? ? ? ? 751 SER B O 1
+ATOM 4486 C CB . SER B 1 261 ? 6.297 37.529 77.490 1.00 9.10 ? ? ? ? ? ? 751 SER B CB 1
+ATOM 4487 O OG . SER B 1 261 ? 5.838 38.839 77.714 1.00 9.79 ? ? ? ? ? ? 751 SER B OG 1
+ATOM 4488 N N . PHE B 1 262 ? 5.715 34.490 78.713 1.00 7.78 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B N 1
+ATOM 4489 C CA . PHE B 1 262 ? 5.819 33.077 78.329 1.00 8.95 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B CA 1
+ATOM 4490 C C . PHE B 1 262 ? 5.320 33.172 76.882 1.00 8.52 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B C 1
+ATOM 4491 O O . PHE B 1 262 ? 4.166 33.485 76.649 1.00 8.94 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B O 1
+ATOM 4492 C CB . PHE B 1 262 ? 4.905 32.170 79.190 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B CB 1
+ATOM 4493 C CG . PHE B 1 262 ? 5.323 32.071 80.636 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B CG 1
+ATOM 4494 C CD1 . PHE B 1 262 ? 6.602 32.457 81.055 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B CD1 1
+ATOM 4495 C CD2 . PHE B 1 262 ? 4.422 31.585 81.591 1.00 15.38 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B CD2 1
+ATOM 4496 C CE1 . PHE B 1 262 ? 6.983 32.361 82.418 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B CE1 1
+ATOM 4497 C CE2 . PHE B 1 262 ? 4.783 31.483 82.966 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B CE2 1
+ATOM 4498 C CZ . PHE B 1 262 ? 6.062 31.870 83.375 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 752 PHE B CZ 1
+ATOM 4499 N N . THR B 1 263 ? 6.176 32.846 75.923 1.00 8.05 ? ? ? ? ? ? 753 THR B N 1
+ATOM 4500 C CA . THR B 1 263 ? 5.840 33.077 74.517 1.00 8.09 ? ? ? ? ? ? 753 THR B CA 1
+ATOM 4501 C C . THR B 1 263 ? 5.413 31.937 73.600 1.00 8.55 ? ? ? ? ? ? 753 THR B C 1
+ATOM 4502 O O . THR B 1 263 ? 4.706 32.188 72.606 1.00 9.14 ? ? ? ? ? ? 753 THR B O 1
+ATOM 4503 C CB . THR B 1 263 ? 7.048 33.766 73.794 1.00 8.43 ? ? ? ? ? ? 753 THR B CB 1
+ATOM 4504 O OG1 . THR B 1 263 ? 8.201 32.923 73.925 1.00 9.37 ? ? ? ? ? ? 753 THR B OG1 1
+ATOM 4505 C CG2 . THR B 1 263 ? 7.358 35.168 74.382 1.00 9.01 ? ? ? ? ? ? 753 THR B CG2 1
+ATOM 4506 N N . GLU B 1 264 ? 5.848 30.712 73.867 1.00 7.13 ? ? ? ? ? ? 754 GLU B N 1
+ATOM 4507 C CA . GLU B 1 264 ? 5.535 29.613 72.972 1.00 8.03 ? ? ? ? ? ? 754 GLU B CA 1
+ATOM 4508 C C . GLU B 1 264 ? 5.264 28.325 73.740 1.00 8.68 ? ? ? ? ? ? 754 GLU B C 1
+ATOM 4509 O O . GLU B 1 264 ? 5.714 27.248 73.314 1.00 8.71 ? ? ? ? ? ? 754 GLU B O 1
+ATOM 4510 C CB . GLU B 1 264 ? 6.744 29.367 72.041 1.00 9.32 ? ? ? ? ? ? 754 GLU B CB 1
+ATOM 4511 C CG . GLU B 1 264 ? 7.294 30.669 71.376 1.00 9.63 ? ? ? ? ? ? 754 GLU B CG 1
+ATOM 4512 C CD . GLU B 1 264 ? 8.411 30.421 70.386 1.00 9.79 ? ? ? ? ? ? 754 GLU B CD 1
+ATOM 4513 O OE1 . GLU B 1 264 ? 8.742 29.250 70.094 1.00 9.53 ? ? ? ? ? ? 754 GLU B OE1 1
+ATOM 4514 O OE2 . GLU B 1 264 ? 8.978 31.425 69.902 1.00 10.55 ? ? ? ? ? ? 754 GLU B OE2 1
+ATOM 4515 N N . ILE B 1 265 ? 4.452 28.423 74.787 1.00 9.06 ? ? ? ? ? ? 755 ILE B N 1
+ATOM 4516 C CA . ILE B 1 265 ? 4.211 27.256 75.638 1.00 9.77 ? ? ? ? ? ? 755 ILE B CA 1
+ATOM 4517 C C . ILE B 1 265 ? 3.594 26.046 74.981 1.00 9.16 ? ? ? ? ? ? 755 ILE B C 1
+ATOM 4518 O O . ILE B 1 265 ? 2.610 26.147 74.280 1.00 9.12 ? ? ? ? ? ? 755 ILE B O 1
+ATOM 4519 C CB . ILE B 1 265 ? 3.289 27.574 76.834 1.00 9.61 ? ? ? ? ? ? 755 ILE B CB 1
+ATOM 4520 C CG1 . ILE B 1 265 ? 3.800 28.782 77.616 1.00 9.39 ? ? ? ? ? ? 755 ILE B CG1 1
+ATOM 4521 C CG2 . ILE B 1 265 ? 3.171 26.329 77.763 1.00 10.33 ? ? ? ? ? ? 755 ILE B CG2 1
+ATOM 4522 C CD1 . ILE B 1 265 ? 2.705 29.437 78.473 1.00 10.97 ? ? ? ? ? ? 755 ILE B CD1 1
+ATOM 4523 N N . ASP B 1 266 ? 4.226 24.902 75.226 1.00 11.27 ? ? ? ? ? ? 756 ASP B N 1
+ATOM 4524 C CA . ASP B 1 266 ? 3.693 23.583 74.867 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 756 ASP B CA 1
+ATOM 4525 C C . ASP B 1 266 ? 4.331 22.530 75.815 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 756 ASP B C 1
+ATOM 4526 O O . ASP B 1 266 ? 5.456 22.720 76.298 1.00 10.54 ? ? ? ? ? ? 756 ASP B O 1
+ATOM 4527 C CB . ASP B 1 266 ? 3.674 23.216 73.363 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 756 ASP B CB 1
+ATOM 4528 C CG . ASP B 1 266 ? 4.978 23.436 72.667 1.00 13.13 ? ? ? ? ? ? 756 ASP B CG 1
+ATOM 4529 O OD1 . ASP B 1 266 ? 6.040 23.308 73.286 1.00 12.24 ? ? ? ? ? ? 756 ASP B OD1 1
+ATOM 4530 O OD2 . ASP B 1 266 ? 4.919 23.702 71.453 1.00 13.93 ? ? ? ? ? ? 756 ASP B OD2 1
+ATOM 4531 N N . ILE B 1 267 ? 3.527 21.534 76.211 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 757 ILE B N 1
+ATOM 4532 C CA . ILE B 1 267 ? 3.987 20.499 77.156 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 757 ILE B CA 1
+ATOM 4533 C C . ILE B 1 267 ? 3.793 19.129 76.482 1.00 12.86 ? ? ? ? ? ? 757 ILE B C 1
+ATOM 4534 O O . ILE B 1 267 ? 2.687 18.579 76.468 1.00 11.90 ? ? ? ? ? ? 757 ILE B O 1
+ATOM 4535 C CB . ILE B 1 267 ? 3.240 20.639 78.510 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 757 ILE B CB 1
+ATOM 4536 C CG1 . ILE B 1 267 ? 3.386 22.081 79.034 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 757 ILE B CG1 1
+ATOM 4537 C CG2 . ILE B 1 267 ? 3.799 19.621 79.528 1.00 13.62 ? ? ? ? ? ? 757 ILE B CG2 1
+ATOM 4538 C CD1 . ILE B 1 267 ? 2.873 22.336 80.436 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 757 ILE B CD1 1
+ATOM 4539 N N . ARG B 1 268 ? 4.875 18.646 75.863 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B N 1
+ATOM 4540 C CA . ARG B 1 268 ? 4.859 17.413 75.080 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B CA 1
+ATOM 4541 C C . ARG B 1 268 ? 4.885 16.126 75.885 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B C 1
+ATOM 4542 O O . ARG B 1 268 ? 5.654 15.979 76.831 1.00 14.28 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B O 1
+ATOM 4543 C CB . ARG B 1 268 ? 5.951 17.430 73.998 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B CB 1
+ATOM 4544 C CG . ARG B 1 268 ? 7.386 17.421 74.482 1.00 16.53 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B CG 1
+ATOM 4545 C CD . ARG B 1 268 ? 8.321 17.662 73.290 1.00 16.65 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B CD 1
+ATOM 4546 N NE . ARG B 1 268 ? 9.726 17.572 73.651 1.00 18.67 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B NE 1
+ATOM 4547 C CZ . ARG B 1 268 ? 10.480 18.602 74.031 1.00 19.31 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B CZ 1
+ATOM 4548 N NH1 . ARG B 1 268 ? 9.967 19.823 74.115 1.00 19.80 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B NH1 1
+ATOM 4549 N NH2 . ARG B 1 268 ? 11.757 18.409 74.336 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 758 ARG B NH2 1
+ATOM 4550 N N . ILE B 1 269 ? 4.017 15.211 75.475 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 759 ILE B N 1
+ATOM 4551 C CA . ILE B 1 269 ? 3.817 13.915 76.129 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 759 ILE B CA 1
+ATOM 4552 C C . ILE B 1 269 ? 4.444 12.758 75.372 1.00 21.26 ? ? ? ? ? ? 759 ILE B C 1
+ATOM 4553 O O . ILE B 1 269 ? 4.183 12.570 74.184 1.00 20.83 ? ? ? ? ? ? 759 ILE B O 1
+ATOM 4554 C CB . ILE B 1 269 ? 2.309 13.616 76.264 1.00 17.34 ? ? ? ? ? ? 759 ILE B CB 1
+ATOM 4555 C CG1 . ILE B 1 269 ? 1.641 14.677 77.125 1.00 16.21 ? ? ? ? ? ? 759 ILE B CG1 1
+ATOM 4556 C CG2 . ILE B 1 269 ? 2.094 12.242 76.875 1.00 18.07 ? ? ? ? ? ? 759 ILE B CG2 1
+ATOM 4557 C CD1 . ILE B 1 269 ? 0.192 14.502 77.226 1.00 15.54 ? ? ? ? ? ? 759 ILE B CD1 1
+ATOM 4558 N N . PRO B 1 270 ? 5.274 11.953 76.054 1.00 24.72 ? ? ? ? ? ? 760 PRO B N 1
+ATOM 4559 C CA . PRO B 1 270 ? 5.931 10.802 75.428 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 760 PRO B CA 1
+ATOM 4560 C C . PRO B 1 270 ? 4.848 9.853 74.935 1.00 32.38 ? ? ? ? ? ? 760 PRO B C 1
+ATOM 4561 O O . PRO B 1 270 ? 3.864 9.603 75.626 1.00 31.63 ? ? ? ? ? ? 760 PRO B O 1
+ATOM 4562 C CB . PRO B 1 270 ? 6.726 10.204 76.584 1.00 27.79 ? ? ? ? ? ? 760 PRO B CB 1
+ATOM 4563 C CG . PRO B 1 270 ? 7.056 11.420 77.431 1.00 27.34 ? ? ? ? ? ? 760 PRO B CG 1
+ATOM 4564 C CD . PRO B 1 270 ? 5.717 12.115 77.448 1.00 25.62 ? ? ? ? ? ? 760 PRO B CD 1
+ATOM 4565 N N . GLN B 1 271 ? 5.030 9.354 73.726 1.00 38.35 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B N 1
+ATOM 4566 C CA . GLN B 1 271 ? 4.074 8.468 73.067 1.00 45.19 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B CA 1
+ATOM 4567 C C . GLN B 1 271 ? 3.734 7.138 73.763 1.00 47.15 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B C 1
+ATOM 4568 O O . GLN B 1 271 ? 4.488 6.613 74.600 1.00 47.14 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B O 1
+ATOM 4569 C CB . GLN B 1 271 ? 4.549 8.214 71.625 1.00 48.30 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B CB 1
+ATOM 4570 C CG . GLN B 1 271 ? 3.638 7.354 70.757 1.00 52.30 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B CG 1
+ATOM 4571 C CD . GLN B 1 271 ? 4.324 6.907 69.453 1.00 54.85 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B CD 1
+ATOM 4572 O OE1 . GLN B 1 271 ? 4.493 5.694 69.200 1.00 55.99 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B OE1 1
+ATOM 4573 N NE2 . GLN B 1 271 ? 4.727 7.885 68.621 1.00 55.44 ? ? ? ? ? ? 761 GLN B NE2 1
+ATOM 4574 N N . SER B 1 272 ? 2.570 6.610 73.394 1.00 49.80 ? ? ? ? ? ? 762 SER B N 1
+ATOM 4575 C CA . SER B 1 272 ? 2.056 5.354 73.926 1.00 52.87 ? ? ? ? ? ? 762 SER B CA 1
+ATOM 4576 C C . SER B 1 272 ? 2.028 5.194 75.454 1.00 54.47 ? ? ? ? ? ? 762 SER B C 1
+ATOM 4577 O O . SER B 1 272 ? 1.681 4.116 75.970 1.00 54.98 ? ? ? ? ? ? 762 SER B O 1
+ATOM 4578 C CB . SER B 1 272 ? 2.682 4.143 73.221 1.00 53.26 ? ? ? ? ? ? 762 SER B CB 1
+ATOM 4579 O OG . SER B 1 272 ? 1.813 3.671 72.190 1.00 54.16 ? ? ? ? ? ? 762 SER B OG 1
+ATOM 4580 N N . GLU B 1 273 ? 2.397 6.256 76.177 1.00 55.86 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B N 1
+ATOM 4581 C CA . GLU B 1 273 ? 2.296 6.241 77.629 1.00 56.40 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B CA 1
+ATOM 4582 C C . GLU B 1 273 ? 0.781 6.507 77.805 1.00 55.89 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B C 1
+ATOM 4583 O O . GLU B 1 273 ? 0.125 7.082 76.908 1.00 55.54 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B O 1
+ATOM 4584 C CB . GLU B 1 273 ? 3.137 7.352 78.288 1.00 57.68 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B CB 1
+ATOM 4585 C CG . GLU B 1 273 ? 2.451 8.728 78.372 1.00 59.42 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B CG 1
+ATOM 4586 C CD . GLU B 1 273 ? 3.033 9.632 79.454 1.00 60.72 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B CD 1
+ATOM 4587 O OE1 . GLU B 1 273 ? 3.672 9.119 80.404 1.00 61.37 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B OE1 1
+ATOM 4588 O OE2 . GLU B 1 273 ? 2.837 10.868 79.360 1.00 61.91 ? ? ? ? ? ? 763 GLU B OE2 1
+ATOM 4589 N N . ASN B 1 274 ? 0.224 6.058 78.925 1.00 55.04 ? ? ? ? ? ? 764 ASN B N 1
+ATOM 4590 C CA . ASN B 1 274 ? -1.203 6.212 79.197 1.00 53.96 ? ? ? ? ? ? 764 ASN B CA 1
+ATOM 4591 C C . ASN B 1 274 ? -1.719 7.648 79.052 1.00 52.97 ? ? ? ? ? ? 764 ASN B C 1
+ATOM 4592 O O . ASN B 1 274 ? -1.371 8.519 79.863 1.00 53.14 ? ? ? ? ? ? 764 ASN B O 1
+ATOM 4593 C CB . ASN B 1 274 ? -1.508 5.688 80.606 1.00 54.70 ? ? ? ? ? ? 764 ASN B CB 1
+ATOM 4594 C CG . ASN B 1 274 ? -2.999 5.633 80.902 1.00 55.04 ? ? ? ? ? ? 764 ASN B CG 1
+ATOM 4595 O OD1 . ASN B 1 274 ? -3.810 5.341 80.014 1.00 55.45 ? ? ? ? ? ? 764 ASN B OD1 1
+ATOM 4596 N ND2 . ASN B 1 274 ? -3.369 5.919 82.156 1.00 55.03 ? ? ? ? ? ? 764 ASN B ND2 1
+ATOM 4597 N N . PRO B 1 275 ? -2.556 7.913 78.021 1.00 51.91 ? ? ? ? ? ? 765 PRO B N 1
+ATOM 4598 C CA . PRO B 1 275 ? -3.135 9.245 77.763 1.00 50.40 ? ? ? ? ? ? 765 PRO B CA 1
+ATOM 4599 C C . PRO B 1 275 ? -3.956 9.737 78.954 1.00 49.00 ? ? ? ? ? ? 765 PRO B C 1
+ATOM 4600 O O . PRO B 1 275 ? -4.058 10.942 79.190 1.00 49.31 ? ? ? ? ? ? 765 PRO B O 1
+ATOM 4601 C CB . PRO B 1 275 ? -4.028 8.998 76.550 1.00 50.63 ? ? ? ? ? ? 765 PRO B CB 1
+ATOM 4602 C CG . PRO B 1 275 ? -3.266 7.936 75.804 1.00 51.31 ? ? ? ? ? ? 765 PRO B CG 1
+ATOM 4603 C CD . PRO B 1 275 ? -2.910 6.982 76.933 1.00 51.55 ? ? ? ? ? ? 765 PRO B CD 1
+ATOM 4604 N N . ALA B 1 276 ? -4.510 8.794 79.717 1.00 46.61 ? ? ? ? ? ? 766 ALA B N 1
+ATOM 4605 C CA . ALA B 1 276 ? -5.320 9.109 80.901 1.00 44.46 ? ? ? ? ? ? 766 ALA B CA 1
+ATOM 4606 C C . ALA B 1 276 ? -4.562 9.852 82.015 1.00 42.12 ? ? ? ? ? ? 766 ALA B C 1
+ATOM 4607 O O . ALA B 1 276 ? -4.892 11.008 82.307 1.00 42.15 ? ? ? ? ? ? 766 ALA B O 1
+ATOM 4608 C CB . ALA B 1 276 ? -5.943 7.843 81.455 1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 766 ALA B CB 1
+ATOM 4609 N N . THR B 1 277 ? -3.591 9.180 82.660 1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 767 THR B N 1
+ATOM 4610 C CA . THR B 1 277 ? -2.790 9.800 83.734 1.00 35.17 ? ? ? ? ? ? 767 THR B CA 1
+ATOM 4611 C C . THR B 1 277 ? -1.850 10.875 83.180 1.00 30.96 ? ? ? ? ? ? 767 THR B C 1
+ATOM 4612 O O . THR B 1 277 ? -1.616 11.878 83.844 1.00 28.79 ? ? ? ? ? ? 767 THR B O 1
+ATOM 4613 C CB . THR B 1 277 ? -2.002 8.766 84.608 1.00 35.84 ? ? ? ? ? ? 767 THR B CB 1
+ATOM 4614 O OG1 . THR B 1 277 ? -1.064 8.031 83.810 1.00 36.68 ? ? ? ? ? ? 767 THR B OG1 1
+ATOM 4615 C CG2 . THR B 1 277 ? -2.970 7.797 85.268 1.00 36.27 ? ? ? ? ? ? 767 THR B CG2 1
+ATOM 4616 N N . ALA B 1 278 ? -1.342 10.655 81.963 1.00 27.74 ? ? ? ? ? ? 768 ALA B N 1
+ATOM 4617 C CA . ALA B 1 278 ? -0.483 11.629 81.279 1.00 24.83 ? ? ? ? ? ? 768 ALA B CA 1
+ATOM 4618 C C . ALA B 1 278 ? -1.229 12.984 81.152 1.00 23.22 ? ? ? ? ? ? 768 ALA B C 1
+ATOM 4619 O O . ALA B 1 278 ? -0.654 14.026 81.471 1.00 22.86 ? ? ? ? ? ? 768 ALA B O 1
+ATOM 4620 C CB . ALA B 1 278 ? -0.092 11.116 79.913 1.00 24.23 ? ? ? ? ? ? 768 ALA B CB 1
+ATOM 4621 N N . PHE B 1 279 ? -2.493 12.975 80.713 1.00 20.89 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B N 1
+ATOM 4622 C CA . PHE B 1 279 ? -3.283 14.211 80.600 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B CA 1
+ATOM 4623 C C . PHE B 1 279 ? -3.511 14.913 81.935 1.00 18.70 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B C 1
+ATOM 4624 O O . PHE B 1 279 ? -3.710 16.121 81.964 1.00 17.80 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B O 1
+ATOM 4625 C CB . PHE B 1 279 ? -4.645 13.959 79.949 1.00 21.55 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B CB 1
+ATOM 4626 C CG . PHE B 1 279 ? -4.586 13.753 78.466 1.00 22.97 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B CG 1
+ATOM 4627 C CD1 . PHE B 1 279 ? -3.371 13.691 77.801 1.00 23.39 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B CD1 1
+ATOM 4628 C CD2 . PHE B 1 279 ? -5.756 13.604 77.735 1.00 24.57 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B CD2 1
+ATOM 4629 C CE1 . PHE B 1 279 ? -3.301 13.481 76.429 1.00 24.28 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B CE1 1
+ATOM 4630 C CE2 . PHE B 1 279 ? -5.705 13.392 76.346 1.00 26.20 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B CE2 1
+ATOM 4631 C CZ . PHE B 1 279 ? -4.461 13.330 75.697 1.00 25.58 ? ? ? ? ? ? 769 PHE B CZ 1
+ATOM 4632 N N . GLN B 1 280 ? -3.542 14.163 83.042 1.00 18.31 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B N 1
+ATOM 4633 C CA . GLN B 1 280 ? -3.711 14.808 84.345 1.00 18.14 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B CA 1
+ATOM 4634 C C . GLN B 1 280 ? -2.418 15.494 84.784 1.00 16.17 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B C 1
+ATOM 4635 O O . GLN B 1 280 ? -2.445 16.564 85.351 1.00 16.35 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B O 1
+ATOM 4636 C CB . GLN B 1 280 ? -4.135 13.818 85.431 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B CB 1
+ATOM 4637 C CG . GLN B 1 280 ? -5.498 13.158 85.189 1.00 22.96 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B CG 1
+ATOM 4638 C CD . GLN B 1 280 ? -6.679 14.133 85.178 1.00 23.79 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B CD 1
+ATOM 4639 O OE1 . GLN B 1 280 ? -6.592 15.292 85.660 1.00 24.20 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B OE1 1
+ATOM 4640 N NE2 . GLN B 1 280 ? -7.807 13.655 84.659 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 770 GLN B NE2 1
+ATOM 4641 N N . VAL B 1 281 ? -1.283 14.861 84.558 1.00 15.93 ? ? ? ? ? ? 771 VAL B N 1
+ATOM 4642 C CA . VAL B 1 281 ? -0.002 15.461 84.942 1.00 16.39 ? ? ? ? ? ? 771 VAL B CA 1
+ATOM 4643 C C . VAL B 1 281 ? 0.194 16.752 84.117 1.00 16.18 ? ? ? ? ? ? 771 VAL B C 1
+ATOM 4644 O O . VAL B 1 281 ? 0.602 17.774 84.647 1.00 15.18 ? ? ? ? ? ? 771 VAL B O 1
+ATOM 4645 C CB . VAL B 1 281 ? 1.174 14.486 84.658 1.00 18.42 ? ? ? ? ? ? 771 VAL B CB 1
+ATOM 4646 C CG1 . VAL B 1 281 ? 2.521 15.208 84.859 1.00 18.28 ? ? ? ? ? ? 771 VAL B CG1 1
+ATOM 4647 C CG2 . VAL B 1 281 ? 1.072 13.234 85.564 1.00 18.63 ? ? ? ? ? ? 771 VAL B CG2 1
+ATOM 4648 N N . GLN B 1 282 ? -0.159 16.687 82.833 1.00 15.51 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B N 1
+ATOM 4649 C CA . GLN B 1 282 ? -0.038 17.843 81.940 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B CA 1
+ATOM 4650 C C . GLN B 1 282 ? -0.901 18.981 82.469 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B C 1
+ATOM 4651 O O . GLN B 1 282 ? -0.460 20.137 82.508 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B O 1
+ATOM 4652 C CB . GLN B 1 282 ? -0.442 17.445 80.515 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B CB 1
+ATOM 4653 C CG . GLN B 1 282 ? -0.514 18.615 79.542 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B CG 1
+ATOM 4654 C CD . GLN B 1 282 ? -0.966 18.177 78.169 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B CD 1
+ATOM 4655 O OE1 . GLN B 1 282 ? -2.134 17.838 77.973 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B OE1 1
+ATOM 4656 N NE2 . GLN B 1 282 ? -0.042 18.167 77.208 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 772 GLN B NE2 1
+ATOM 4657 N N . ALA B 1 283 ? -2.121 18.660 82.910 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 773 ALA B N 1
+ATOM 4658 C CA . ALA B 1 283 ? -3.019 19.673 83.470 1.00 12.95 ? ? ? ? ? ? 773 ALA B CA 1
+ATOM 4659 C C . ALA B 1 283 ? -2.393 20.344 84.688 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 773 ALA B C 1
+ATOM 4660 O O . ALA B 1 283 ? -2.486 21.565 84.851 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 773 ALA B O 1
+ATOM 4661 C CB . ALA B 1 283 ? -4.358 19.051 83.860 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 773 ALA B CB 1
+ATOM 4662 N N . ASN B 1 284 ? -1.794 19.536 85.570 1.00 15.01 ? ? ? ? ? ? 774 ASN B N 1
+ATOM 4663 C CA . ASN B 1 284 ? -1.145 20.053 86.784 1.00 16.44 ? ? ? ? ? ? 774 ASN B CA 1
+ATOM 4664 C C . ASN B 1 284 ? 0.021 20.956 86.398 1.00 15.21 ? ? ? ? ? ? 774 ASN B C 1
+ATOM 4665 O O . ASN B 1 284 ? 0.223 22.001 87.019 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 774 ASN B O 1
+ATOM 4666 C CB . ASN B 1 284 ? -0.611 18.929 87.680 1.00 19.87 ? ? ? ? ? ? 774 ASN B CB 1
+ATOM 4667 C CG . ASN B 1 284 ? -1.725 18.053 88.277 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 774 ASN B CG 1
+ATOM 4668 O OD1 . ASN B 1 284 ? -2.867 18.508 88.523 1.00 25.82 ? ? ? ? ? ? 774 ASN B OD1 1
+ATOM 4669 N ND2 . ASN B 1 284 ? -1.388 16.782 88.528 1.00 25.88 ? ? ? ? ? ? 774 ASN B ND2 1
+ATOM 4670 N N . ASN B 1 285 ? 0.778 20.536 85.371 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 775 ASN B N 1
+ATOM 4671 C CA . ASN B 1 285 ? 1.931 21.311 84.850 1.00 14.59 ? ? ? ? ? ? 775 ASN B CA 1
+ATOM 4672 C C . ASN B 1 285 ? 1.465 22.679 84.282 1.00 13.48 ? ? ? ? ? ? 775 ASN B C 1
+ATOM 4673 O O . ASN B 1 285 ? 2.056 23.706 84.611 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 775 ASN B O 1
+ATOM 4674 C CB . ASN B 1 285 ? 2.706 20.498 83.797 1.00 14.91 ? ? ? ? ? ? 775 ASN B CB 1
+ATOM 4675 C CG . ASN B 1 285 ? 3.640 19.443 84.402 1.00 15.08 ? ? ? ? ? ? 775 ASN B CG 1
+ATOM 4676 O OD1 . ASN B 1 285 ? 4.377 18.800 83.675 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 775 ASN B OD1 1
+ATOM 4677 N ND2 . ASN B 1 285 ? 3.637 19.288 85.723 1.00 16.45 ? ? ? ? ? ? 775 ASN B ND2 1
+ATOM 4678 N N . TYR B 1 286 ? 0.390 22.711 83.493 1.00 12.69 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B N 1
+ATOM 4679 C CA . TYR B 1 286 ? -0.140 23.990 82.966 1.00 12.56 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B CA 1
+ATOM 4680 C C . TYR B 1 286 ? -0.643 24.866 84.099 1.00 12.94 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B C 1
+ATOM 4681 O O . TYR B 1 286 ? -0.454 26.078 84.095 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B O 1
+ATOM 4682 C CB . TYR B 1 286 ? -1.299 23.768 81.973 1.00 12.26 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B CB 1
+ATOM 4683 C CG . TYR B 1 286 ? -0.868 23.649 80.523 1.00 13.33 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B CG 1
+ATOM 4684 C CD1 . TYR B 1 286 ? -0.477 24.783 79.793 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B CD1 1
+ATOM 4685 C CD2 . TYR B 1 286 ? -0.861 22.408 79.871 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B CD2 1
+ATOM 4686 C CE1 . TYR B 1 286 ? -0.088 24.674 78.441 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B CE1 1
+ATOM 4687 C CE2 . TYR B 1 286 ? -0.479 22.282 78.515 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B CE2 1
+ATOM 4688 C CZ . TYR B 1 286 ? -0.093 23.433 77.805 1.00 13.89 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B CZ 1
+ATOM 4689 O OH . TYR B 1 286 ? 0.254 23.340 76.473 1.00 13.64 ? ? ? ? ? ? 776 TYR B OH 1
+ATOM 4690 N N . LYS B 1 287 ? -1.341 24.247 85.061 1.00 13.98 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B N 1
+ATOM 4691 C CA . LYS B 1 287 ? -1.865 24.971 86.211 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B CA 1
+ATOM 4692 C C . LYS B 1 287 ? -0.728 25.615 87.024 1.00 13.19 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B C 1
+ATOM 4693 O O . LYS B 1 287 ? -0.839 26.763 87.402 1.00 13.79 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B O 1
+ATOM 4694 C CB . LYS B 1 287 ? -2.699 24.035 87.101 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B CB 1
+ATOM 4695 C CG . LYS B 1 287 ? -3.333 24.755 88.254 1.00 18.09 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B CG 1
+ATOM 4696 C CD . LYS B 1 287 ? -4.344 23.878 88.932 1.00 20.55 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B CD 1
+ATOM 4697 C CE . LYS B 1 287 ? -5.259 24.737 89.777 1.00 23.88 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B CE 1
+ATOM 4698 N NZ . LYS B 1 287 ? -6.266 23.903 90.503 1.00 25.60 ? ? ? ? ? ? 777 LYS B NZ 1
+ATOM 4699 N N . GLU B 1 288 ? 0.371 24.899 87.262 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B N 1
+ATOM 4700 C CA . GLU B 1 288 ? 1.480 25.468 88.036 1.00 16.38 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B CA 1
+ATOM 4701 C C . GLU B 1 288 ? 2.127 26.642 87.278 1.00 16.22 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B C 1
+ATOM 4702 O O . GLU B 1 288 ? 2.487 27.666 87.878 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B O 1
+ATOM 4703 C CB . GLU B 1 288 ? 2.539 24.410 88.367 1.00 18.97 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B CB 1
+ATOM 4704 C CG . GLU B 1 288 ? 2.114 23.359 89.398 1.00 22.95 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B CG 1
+ATOM 4705 C CD . GLU B 1 288 ? 1.516 23.959 90.657 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B CD 1
+ATOM 4706 O OE1 . GLU B 1 288 ? 2.165 24.850 91.267 1.00 25.33 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B OE1 1
+ATOM 4707 O OE2 . GLU B 1 288 ? 0.375 23.553 91.020 1.00 28.22 ? ? ? ? ? ? 778 GLU B OE2 1
+ATOM 4708 N N . LEU B 1 289 ? 2.240 26.498 85.955 1.00 14.80 ? ? ? ? ? ? 779 LEU B N 1
+ATOM 4709 C CA . LEU B 1 289 ? 2.808 27.559 85.113 1.00 15.27 ? ? ? ? ? ? 779 LEU B CA 1
+ATOM 4710 C C . LEU B 1 289 ? 1.961 28.840 85.213 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 779 LEU B C 1
+ATOM 4711 O O . LEU B 1 289 ? 2.506 29.945 85.360 1.00 13.17 ? ? ? ? ? ? 779 LEU B O 1
+ATOM 4712 C CB . LEU B 1 289 ? 2.859 27.054 83.672 1.00 17.27 ? ? ? ? ? ? 779 LEU B CB 1
+ATOM 4713 C CG . LEU B 1 289 ? 4.069 27.298 82.786 1.00 19.73 ? ? ? ? ? ? 779 LEU B CG 1
+ATOM 4714 C CD1 . LEU B 1 289 ? 5.385 26.983 83.511 1.00 20.00 ? ? ? ? ? ? 779 LEU B CD1 1
+ATOM 4715 C CD2 . LEU B 1 289 ? 3.884 26.430 81.564 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 779 LEU B CD2 1
+ATOM 4716 N N . MET B 1 290 ? 0.633 28.702 85.131 1.00 12.38 ? ? ? ? ? ? 780 MET B N 1
+ATOM 4717 C CA . MET B 1 290 ? -0.266 29.853 85.258 1.00 13.07 ? ? ? ? ? ? 780 MET B CA 1
+ATOM 4718 C C . MET B 1 290 ? -0.180 30.489 86.663 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 780 MET B C 1
+ATOM 4719 O O . MET B 1 290 ? -0.276 31.707 86.796 1.00 14.53 ? ? ? ? ? ? 780 MET B O 1
+ATOM 4720 C CB . MET B 1 290 ? -1.717 29.487 84.937 1.00 13.50 ? ? ? ? ? ? 780 MET B CB 1
+ATOM 4721 C CG . MET B 1 290 ? -2.683 30.659 85.072 1.00 13.47 ? ? ? ? ? ? 780 MET B CG 1
+ATOM 4722 S SD . MET B 1 290 ? -2.258 32.124 84.052 1.00 15.61 ? ? ? ? ? ? 780 MET B SD 1
+ATOM 4723 C CE . MET B 1 290 ? -2.951 31.613 82.548 1.00 14.16 ? ? ? ? ? ? 780 MET B CE 1
+ATOM 4724 N N . LYS B 1 291 ? -0.032 29.669 87.708 1.00 14.75 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B N 1
+ATOM 4725 C CA . LYS B 1 291 ? 0.124 30.197 89.067 1.00 15.67 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B CA 1
+ATOM 4726 C C . LYS B 1 291 ? 1.414 31.042 89.209 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B C 1
+ATOM 4727 O O . LYS B 1 291 ? 1.419 32.091 89.868 1.00 14.63 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B O 1
+ATOM 4728 C CB . LYS B 1 291 ? 0.058 29.049 90.087 1.00 18.22 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B CB 1
+ATOM 4729 C CG . LYS B 1 291 ? -1.392 28.764 90.547 1.00 20.69 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B CG 1
+ATOM 4730 C CD . LYS B 1 291 ? -1.642 27.309 90.944 1.00 24.31 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B CD 1
+ATOM 4731 C CE . LYS B 1 291 ? -0.798 26.833 92.129 1.00 26.56 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B CE 1
+ATOM 4732 N NZ . LYS B 1 291 ? -1.228 27.442 93.425 1.00 28.92 ? ? ? ? ? ? 781 LYS B NZ 1
+ATOM 4733 N N . ILE B 1 292 ? 2.490 30.602 88.564 1.00 14.47 ? ? ? ? ? ? 782 ILE B N 1
+ATOM 4734 C CA . ILE B 1 292 ? 3.763 31.342 88.569 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 782 ILE B CA 1
+ATOM 4735 C C . ILE B 1 292 ? 3.540 32.706 87.871 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 782 ILE B C 1
+ATOM 4736 O O . ILE B 1 292 ? 4.006 33.736 88.352 1.00 14.51 ? ? ? ? ? ? 782 ILE B O 1
+ATOM 4737 C CB . ILE B 1 292 ? 4.873 30.528 87.836 1.00 15.03 ? ? ? ? ? ? 782 ILE B CB 1
+ATOM 4738 C CG1 . ILE B 1 292 ? 5.274 29.330 88.702 1.00 15.13 ? ? ? ? ? ? 782 ILE B CG1 1
+ATOM 4739 C CG2 . ILE B 1 292 ? 6.083 31.412 87.513 1.00 14.48 ? ? ? ? ? ? 782 ILE B CG2 1
+ATOM 4740 C CD1 . ILE B 1 292 ? 6.159 28.336 87.999 1.00 16.57 ? ? ? ? ? ? 782 ILE B CD1 1
+ATOM 4741 N N . CYS B 1 293 ? 2.822 32.701 86.747 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 783 CYS B N 1
+ATOM 4742 C CA . CYS B 1 293 ? 2.509 33.931 86.019 1.00 15.33 ? ? ? ? ? ? 783 CYS B CA 1
+ATOM 4743 C C . CYS B 1 293 ? 1.722 34.895 86.913 1.00 16.01 ? ? ? ? ? ? 783 CYS B C 1
+ATOM 4744 O O . CYS B 1 293 ? 2.095 36.053 87.071 1.00 16.32 ? ? ? ? ? ? 783 CYS B O 1
+ATOM 4745 C CB . CYS B 1 293 ? 1.714 33.586 84.753 1.00 15.91 ? ? ? ? ? ? 783 CYS B CB 1
+ATOM 4746 S SG . CYS B 1 293 ? 1.194 34.967 83.726 1.00 20.16 ? ? ? ? ? ? 783 CYS B SG 1
+ATOM 4747 N N . LEU B 1 294 ? 0.706 34.374 87.594 1.00 16.28 ? ? ? ? ? ? 784 LEU B N 1
+ATOM 4748 C CA . LEU B 1 294 ? -0.127 35.183 88.482 1.00 17.40 ? ? ? ? ? ? 784 LEU B CA 1
+ATOM 4749 C C . LEU B 1 294 ? 0.607 35.727 89.700 1.00 17.91 ? ? ? ? ? ? 784 LEU B C 1
+ATOM 4750 O O . LEU B 1 294 ? 0.273 36.809 90.198 1.00 19.36 ? ? ? ? ? ? 784 LEU B O 1
+ATOM 4751 C CB . LEU B 1 294 ? -1.339 34.373 88.954 1.00 17.52 ? ? ? ? ? ? 784 LEU B CB 1
+ATOM 4752 C CG . LEU B 1 294 ? -2.382 34.063 87.874 1.00 17.20 ? ? ? ? ? ? 784 LEU B CG 1
+ATOM 4753 C CD1 . LEU B 1 294 ? -3.386 33.093 88.432 1.00 18.30 ? ? ? ? ? ? 784 LEU B CD1 1
+ATOM 4754 C CD2 . LEU B 1 294 ? -3.062 35.331 87.397 1.00 17.96 ? ? ? ? ? ? 784 LEU B CD2 1
+ATOM 4755 N N . ALA B 1 295 ? 1.584 34.969 90.192 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 785 ALA B N 1
+ATOM 4756 C CA . ALA B 1 295 ? 2.361 35.352 91.372 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 785 ALA B CA 1
+ATOM 4757 C C . ALA B 1 295 ? 3.404 36.442 91.155 1.00 19.56 ? ? ? ? ? ? 785 ALA B C 1
+ATOM 4758 O O . ALA B 1 295 ? 3.809 37.103 92.116 1.00 20.73 ? ? ? ? ? ? 785 ALA B O 1
+ATOM 4759 C CB . ALA B 1 295 ? 3.071 34.119 91.948 1.00 18.50 ? ? ? ? ? ? 785 ALA B CB 1
+ATOM 4760 N N . ASN B 1 296 ? 3.885 36.597 89.916 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 786 ASN B N 1
+ATOM 4761 C CA . ASN B 1 296 ? 4.939 37.564 89.618 1.00 17.02 ? ? ? ? ? ? 786 ASN B CA 1
+ATOM 4762 C C . ASN B 1 296 ? 4.407 38.787 88.887 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 786 ASN B C 1
+ATOM 4763 O O . ASN B 1 296 ? 3.885 38.692 87.772 1.00 18.13 ? ? ? ? ? ? 786 ASN B O 1
+ATOM 4764 C CB . ASN B 1 296 ? 6.060 36.869 88.840 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 786 ASN B CB 1
+ATOM 4765 C CG . ASN B 1 296 ? 6.839 35.870 89.704 1.00 14.64 ? ? ? ? ? ? 786 ASN B CG 1
+ATOM 4766 O OD1 . ASN B 1 296 ? 7.671 36.274 90.506 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 786 ASN B OD1 1
+ATOM 4767 N ND2 . ASN B 1 296 ? 6.571 34.577 89.536 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 786 ASN B ND2 1
+ATOM 4768 N N . PRO B 1 297 ? 4.564 39.967 89.488 1.00 17.46 ? ? ? ? ? ? 787 PRO B N 1
+ATOM 4769 C CA . PRO B 1 297 ? 4.077 41.213 88.877 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 787 PRO B CA 1
+ATOM 4770 C C . PRO B 1 297 ? 4.686 41.629 87.527 1.00 16.47 ? ? ? ? ? ? 787 PRO B C 1
+ATOM 4771 O O . PRO B 1 297 ? 4.074 42.400 86.808 1.00 16.34 ? ? ? ? ? ? 787 PRO B O 1
+ATOM 4772 C CB . PRO B 1 297 ? 4.312 42.259 89.971 1.00 18.37 ? ? ? ? ? ? 787 PRO B CB 1
+ATOM 4773 C CG . PRO B 1 297 ? 5.471 41.698 90.760 1.00 19.15 ? ? ? ? ? ? 787 PRO B CG 1
+ATOM 4774 C CD . PRO B 1 297 ? 5.183 40.214 90.809 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 787 PRO B CD 1
+ATOM 4775 N N . ASN B 1 298 ? 5.884 41.134 87.213 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 788 ASN B N 1
+ATOM 4776 C CA . ASN B 1 298 ? 6.555 41.449 85.943 1.00 14.29 ? ? ? ? ? ? 788 ASN B CA 1
+ATOM 4777 C C . ASN B 1 298 ? 6.289 40.392 84.867 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 788 ASN B C 1
+ATOM 4778 O O . ASN B 1 298 ? 6.941 40.414 83.846 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 788 ASN B O 1
+ATOM 4779 C CB . ASN B 1 298 ? 8.071 41.592 86.147 1.00 12.55 ? ? ? ? ? ? 788 ASN B CB 1
+ATOM 4780 C CG . ASN B 1 298 ? 8.729 40.298 86.555 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 788 ASN B CG 1
+ATOM 4781 O OD1 . ASN B 1 298 ? 8.180 39.549 87.361 1.00 13.26 ? ? ? ? ? ? 788 ASN B OD1 1
+ATOM 4782 N ND2 . ASN B 1 298 ? 9.901 40.026 86.022 1.00 12.71 ? ? ? ? ? ? 788 ASN B ND2 1
+ATOM 4783 N N . CYS B 1 299 ? 5.326 39.494 85.075 1.00 15.09 ? ? ? ? ? ? 789 CYS B N 1
+ATOM 4784 C CA . CYS B 1 299 ? 5.045 38.444 84.104 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 789 CYS B CA 1
+ATOM 4785 C C . CYS B 1 299 ? 3.561 38.501 83.863 1.00 18.35 ? ? ? ? ? ? 789 CYS B C 1
+ATOM 4786 O O . CYS B 1 299 ? 2.783 38.098 84.715 1.00 20.01 ? ? ? ? ? ? 789 CYS B O 1
+ATOM 4787 C CB . CYS B 1 299 ? 5.467 37.079 84.661 1.00 17.51 ? ? ? ? ? ? 789 CYS B CB 1
+ATOM 4788 S SG . CYS B 1 299 ? 5.184 35.693 83.514 1.00 22.69 ? ? ? ? ? ? 789 CYS B SG 1
+ATOM 4789 N N . ASN B 1 300 ? 3.155 39.013 82.707 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 790 ASN B N 1
+ATOM 4790 C CA . ASN B 1 300 ? 1.736 39.164 82.417 1.00 19.40 ? ? ? ? ? ? 790 ASN B CA 1
+ATOM 4791 C C . ASN B 1 300 ? 1.251 38.738 81.029 1.00 16.05 ? ? ? ? ? ? 790 ASN B C 1
+ATOM 4792 O O . ASN B 1 300 ? 0.138 39.080 80.630 1.00 14.67 ? ? ? ? ? ? 790 ASN B O 1
+ATOM 4793 C CB . ASN B 1 300 ? 1.338 40.609 82.672 1.00 24.02 ? ? ? ? ? ? 790 ASN B CB 1
+ATOM 4794 C CG . ASN B 1 300 ? 1.751 41.085 84.074 1.00 28.09 ? ? ? ? ? ? 790 ASN B CG 1
+ATOM 4795 O OD1 . ASN B 1 300 ? 2.754 41.800 84.220 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 790 ASN B OD1 1
+ATOM 4796 N ND2 . ASN B 1 300 ? 0.993 40.677 85.110 1.00 29.63 ? ? ? ? ? ? 790 ASN B ND2 1
+ATOM 4797 N N . THR B 1 301 ? 2.042 37.914 80.359 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 791 THR B N 1
+ATOM 4798 C CA . THR B 1 301 ? 1.730 37.442 79.023 1.00 11.55 ? ? ? ? ? ? 791 THR B CA 1
+ATOM 4799 C C . THR B 1 301 ? 1.925 35.935 79.031 1.00 10.00 ? ? ? ? ? ? 791 THR B C 1
+ATOM 4800 O O . THR B 1 301 ? 3.018 35.451 79.343 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 791 THR B O 1
+ATOM 4801 C CB . THR B 1 301 ? 2.699 38.112 78.054 1.00 12.18 ? ? ? ? ? ? 791 THR B CB 1
+ATOM 4802 O OG1 . THR B 1 301 ? 2.437 39.513 78.077 1.00 14.27 ? ? ? ? ? ? 791 THR B OG1 1
+ATOM 4803 C CG2 . THR B 1 301 ? 2.568 37.563 76.635 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 791 THR B CG2 1
+ATOM 4804 N N . PHE B 1 302 ? 0.854 35.216 78.685 1.00 9.31 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B N 1
+ATOM 4805 C CA . PHE B 1 302 ? 0.834 33.757 78.696 1.00 9.88 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B CA 1
+ATOM 4806 C C . PHE B 1 302 ? 0.400 33.268 77.303 1.00 9.81 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B C 1
+ATOM 4807 O O . PHE B 1 302 ? -0.806 33.196 77.009 1.00 10.08 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B O 1
+ATOM 4808 C CB . PHE B 1 302 ? -0.182 33.314 79.781 1.00 10.18 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B CB 1
+ATOM 4809 C CG . PHE B 1 302 ? -0.103 31.855 80.152 1.00 11.69 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B CG 1
+ATOM 4810 C CD1 . PHE B 1 302 ? 0.732 31.434 81.198 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B CD1 1
+ATOM 4811 C CD2 . PHE B 1 302 ? -0.904 30.900 79.495 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B CD2 1
+ATOM 4812 C CE1 . PHE B 1 302 ? 0.767 30.072 81.593 1.00 13.77 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B CE1 1
+ATOM 4813 C CE2 . PHE B 1 302 ? -0.883 29.538 79.873 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B CE2 1
+ATOM 4814 C CZ . PHE B 1 302 ? -0.045 29.121 80.927 1.00 13.08 ? ? ? ? ? ? 792 PHE B CZ 1
+ATOM 4815 N N . VAL B 1 303 ? 1.367 32.961 76.437 1.00 9.05 ? ? ? ? ? ? 793 VAL B N 1
+ATOM 4816 C CA . VAL B 1 303 ? 1.070 32.516 75.061 1.00 9.67 ? ? ? ? ? ? 793 VAL B CA 1
+ATOM 4817 C C . VAL B 1 303 ? 1.502 31.066 74.783 1.00 8.71 ? ? ? ? ? ? 793 VAL B C 1
+ATOM 4818 O O . VAL B 1 303 ? 2.639 30.678 75.046 1.00 9.22 ? ? ? ? ? ? 793 VAL B O 1
+ATOM 4819 C CB . VAL B 1 303 ? 1.732 33.489 73.960 1.00 9.67 ? ? ? ? ? ? 793 VAL B CB 1
+ATOM 4820 C CG1 . VAL B 1 303 ? 1.468 32.975 72.511 1.00 9.09 ? ? ? ? ? ? 793 VAL B CG1 1
+ATOM 4821 C CG2 . VAL B 1 303 ? 1.180 34.905 74.121 1.00 10.35 ? ? ? ? ? ? 793 VAL B CG2 1
+ATOM 4822 N N . MET B 1 304 ? 0.567 30.274 74.293 1.00 8.06 ? ? ? ? ? ? 794 MET B N 1
+ATOM 4823 C CA . MET B 1 304 ? 0.821 28.882 73.971 1.00 9.34 ? ? ? ? ? ? 794 MET B CA 1
+ATOM 4824 C C . MET B 1 304 ? 1.089 28.759 72.463 1.00 9.84 ? ? ? ? ? ? 794 MET B C 1
+ATOM 4825 O O . MET B 1 304 ? 0.570 29.570 71.672 1.00 9.87 ? ? ? ? ? ? 794 MET B O 1
+ATOM 4826 C CB . MET B 1 304 ? -0.392 28.023 74.394 1.00 9.85 ? ? ? ? ? ? 794 MET B CB 1
+ATOM 4827 C CG . MET B 1 304 ? -0.589 28.029 75.939 1.00 12.49 ? ? ? ? ? ? 794 MET B CG 1
+ATOM 4828 S SD . MET B 1 304 ? -2.232 27.531 76.502 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 794 MET B SD 1
+ATOM 4829 C CE . MET B 1 304 ? -3.162 28.921 75.976 1.00 14.10 ? ? ? ? ? ? 794 MET B CE 1
+ATOM 4830 N N . TRP B 1 305 ? 1.885 27.768 72.068 1.00 9.89 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B N 1
+ATOM 4831 C CA . TRP B 1 305 ? 2.209 27.588 70.653 1.00 10.89 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CA 1
+ATOM 4832 C C . TRP B 1 305 ? 1.152 26.732 69.977 1.00 9.07 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B C 1
+ATOM 4833 O O . TRP B 1 305 ? 1.444 25.661 69.459 1.00 11.22 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B O 1
+ATOM 4834 C CB . TRP B 1 305 ? 3.620 27.004 70.465 1.00 12.28 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CB 1
+ATOM 4835 C CG . TRP B 1 305 ? 4.347 27.586 69.250 1.00 14.30 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CG 1
+ATOM 4836 C CD1 . TRP B 1 305 ? 4.950 26.885 68.240 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CD1 1
+ATOM 4837 C CD2 . TRP B 1 305 ? 4.512 28.994 68.922 1.00 14.78 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CD2 1
+ATOM 4838 N NE1 . TRP B 1 305 ? 5.480 27.769 67.300 1.00 17.03 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B NE1 1
+ATOM 4839 C CE2 . TRP B 1 305 ? 5.230 29.060 67.699 1.00 16.49 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CE2 1
+ATOM 4840 C CE3 . TRP B 1 305 ? 4.117 30.200 69.545 1.00 14.93 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CE3 1
+ATOM 4841 C CZ2 . TRP B 1 305 ? 5.569 30.296 67.087 1.00 16.88 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CZ2 1
+ATOM 4842 C CZ3 . TRP B 1 305 ? 4.450 31.428 68.936 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CZ3 1
+ATOM 4843 C CH2 . TRP B 1 305 ? 5.170 31.461 67.723 1.00 16.14 ? ? ? ? ? ? 795 TRP B CH2 1
+ATOM 4844 N N . GLY B 1 306 ? -0.078 27.236 69.991 1.00 10.65 ? ? ? ? ? ? 796 GLY B N 1
+ATOM 4845 C CA . GLY B 1 306 ? -1.222 26.550 69.410 1.00 9.77 ? ? ? ? ? ? 796 GLY B CA 1
+ATOM 4846 C C . GLY B 1 306 ? -2.243 26.275 70.511 1.00 10.78 ? ? ? ? ? ? 796 GLY B C 1
+ATOM 4847 O O . GLY B 1 306 ? -1.986 26.544 71.688 1.00 11.56 ? ? ? ? ? ? 796 GLY B O 1
+ATOM 4848 N N . PHE B 1 307 ? -3.427 25.802 70.143 1.00 10.22 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B N 1
+ATOM 4849 C CA . PHE B 1 307 ? -4.438 25.471 71.152 1.00 10.47 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B CA 1
+ATOM 4850 C C . PHE B 1 307 ? -5.055 24.081 70.936 1.00 11.11 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B C 1
+ATOM 4851 O O . PHE B 1 307 ? -5.619 23.506 71.865 1.00 12.17 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B O 1
+ATOM 4852 C CB . PHE B 1 307 ? -5.500 26.558 71.296 1.00 10.07 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B CB 1
+ATOM 4853 C CG . PHE B 1 307 ? -6.307 26.813 70.056 1.00 11.57 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B CG 1
+ATOM 4854 C CD1 . PHE B 1 307 ? -5.892 27.778 69.134 1.00 12.54 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B CD1 1
+ATOM 4855 C CD2 . PHE B 1 307 ? -7.500 26.127 69.824 1.00 12.64 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B CD2 1
+ATOM 4856 C CE1 . PHE B 1 307 ? -6.656 28.063 67.996 1.00 12.91 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B CE1 1
+ATOM 4857 C CE2 . PHE B 1 307 ? -8.278 26.405 68.677 1.00 13.41 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B CE2 1
+ATOM 4858 C CZ . PHE B 1 307 ? -7.839 27.383 67.768 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 797 PHE B CZ 1
+ATOM 4859 N N . THR B 1 308 ? -4.929 23.524 69.735 1.00 10.30 ? ? ? ? ? ? 798 THR B N 1
+ATOM 4860 C CA . THR B 1 308 ? -5.455 22.184 69.458 1.00 11.03 ? ? ? ? ? ? 798 THR B CA 1
+ATOM 4861 C C . THR B 1 308 ? -4.378 21.200 69.012 1.00 11.46 ? ? ? ? ? ? 798 THR B C 1
+ATOM 4862 O O . THR B 1 308 ? -3.500 21.535 68.210 1.00 11.08 ? ? ? ? ? ? 798 THR B O 1
+ATOM 4863 C CB . THR B 1 308 ? -6.627 22.199 68.425 1.00 10.50 ? ? ? ? ? ? 798 THR B CB 1
+ATOM 4864 O OG1 . THR B 1 308 ? -6.972 20.858 68.104 1.00 11.94 ? ? ? ? ? ? 798 THR B OG1 1
+ATOM 4865 C CG2 . THR B 1 308 ? -6.234 22.921 67.103 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 798 THR B CG2 1
+ATOM 4866 N N . ASP B 1 309 ? -4.416 19.989 69.559 1.00 12.04 ? ? ? ? ? ? 799 ASP B N 1
+ATOM 4867 C CA . ASP B 1 309 ? -3.458 18.941 69.197 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 799 ASP B CA 1
+ATOM 4868 C C . ASP B 1 309 ? -3.493 18.599 67.710 1.00 13.69 ? ? ? ? ? ? 799 ASP B C 1
+ATOM 4869 O O . ASP B 1 309 ? -2.619 17.874 67.223 1.00 14.84 ? ? ? ? ? ? 799 ASP B O 1
+ATOM 4870 C CB . ASP B 1 309 ? -3.707 17.653 70.003 1.00 13.03 ? ? ? ? ? ? 799 ASP B CB 1
+ATOM 4871 C CG . ASP B 1 309 ? -3.376 17.808 71.476 1.00 14.37 ? ? ? ? ? ? 799 ASP B CG 1
+ATOM 4872 O OD1 . ASP B 1 309 ? -2.672 18.771 71.858 1.00 13.46 ? ? ? ? ? ? 799 ASP B OD1 1
+ATOM 4873 O OD2 . ASP B 1 309 ? -3.821 16.937 72.258 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 799 ASP B OD2 1
+ATOM 4874 N N . LYS B 1 310 ? -4.535 19.051 67.012 1.00 14.32 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B N 1
+ATOM 4875 C CA . LYS B 1 310 ? -4.644 18.827 65.563 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B CA 1
+ATOM 4876 C C . LYS B 1 310 ? -3.525 19.581 64.774 1.00 15.94 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B C 1
+ATOM 4877 O O . LYS B 1 310 ? -3.046 19.098 63.744 1.00 16.72 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B O 1
+ATOM 4878 C CB . LYS B 1 310 ? -6.006 19.305 65.085 1.00 16.19 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B CB 1
+ATOM 4879 C CG . LYS B 1 310 ? -6.331 18.996 63.633 1.00 17.38 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B CG 1
+ATOM 4880 C CD . LYS B 1 310 ? -7.754 19.402 63.360 1.00 18.95 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B CD 1
+ATOM 4881 C CE . LYS B 1 310 ? -8.214 18.922 62.004 1.00 21.14 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B CE 1
+ATOM 4882 N NZ . LYS B 1 310 ? -9.547 19.507 61.636 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 800 LYS B NZ 1
+ATOM 4883 N N . TYR B 1 311 ? -3.087 20.737 65.274 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B N 1
+ATOM 4884 C CA . TYR B 1 311 ? -2.051 21.529 64.590 1.00 14.06 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B CA 1
+ATOM 4885 C C . TYR B 1 311 ? -0.923 21.860 65.546 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B C 1
+ATOM 4886 O O . TYR B 1 311 ? -1.091 22.710 66.440 1.00 13.84 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B O 1
+ATOM 4887 C CB . TYR B 1 311 ? -2.638 22.832 64.043 1.00 13.16 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B CB 1
+ATOM 4888 C CG . TYR B 1 311 ? -3.825 22.640 63.127 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B CG 1
+ATOM 4889 C CD1 . TYR B 1 311 ? -3.677 22.070 61.858 1.00 13.56 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B CD1 1
+ATOM 4890 C CD2 . TYR B 1 311 ? -5.089 23.007 63.538 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B CD2 1
+ATOM 4891 C CE1 . TYR B 1 311 ? -4.797 21.872 61.019 1.00 13.37 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B CE1 1
+ATOM 4892 C CE2 . TYR B 1 311 ? -6.194 22.823 62.730 1.00 13.14 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B CE2 1
+ATOM 4893 C CZ . TYR B 1 311 ? -6.052 22.256 61.471 1.00 12.89 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B CZ 1
+ATOM 4894 O OH . TYR B 1 311 ? -7.176 22.107 60.697 1.00 13.83 ? ? ? ? ? ? 801 TYR B OH 1
+ATOM 4895 N N . THR B 1 312 ? 0.211 21.177 65.374 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 802 THR B N 1
+ATOM 4896 C CA . THR B 1 312 ? 1.389 21.405 66.214 1.00 15.78 ? ? ? ? ? ? 802 THR B CA 1
+ATOM 4897 C C . THR B 1 312 ? 2.699 20.926 65.585 1.00 16.56 ? ? ? ? ? ? 802 THR B C 1
+ATOM 4898 O O . THR B 1 312 ? 2.750 19.895 64.927 1.00 16.66 ? ? ? ? ? ? 802 THR B O 1
+ATOM 4899 C CB . THR B 1 312 ? 1.233 20.786 67.650 1.00 15.47 ? ? ? ? ? ? 802 THR B CB 1
+ATOM 4900 O OG1 . THR B 1 312 ? 2.484 20.925 68.351 1.00 15.40 ? ? ? ? ? ? 802 THR B OG1 1
+ATOM 4901 C CG2 . THR B 1 312 ? 0.827 19.306 67.583 1.00 14.22 ? ? ? ? ? ? 802 THR B CG2 1
+ATOM 4902 N N . TRP B 1 313 ? 3.760 21.688 65.818 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B N 1
+ATOM 4903 C CA . TRP B 1 313 ? 5.082 21.363 65.286 1.00 19.37 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CA 1
+ATOM 4904 C C . TRP B 1 313 ? 5.791 20.230 66.063 1.00 20.30 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B C 1
+ATOM 4905 O O . TRP B 1 313 ? 6.753 19.645 65.565 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B O 1
+ATOM 4906 C CB . TRP B 1 313 ? 5.982 22.614 65.333 1.00 19.81 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CB 1
+ATOM 4907 C CG . TRP B 1 313 ? 6.433 22.992 66.735 1.00 20.80 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CG 1
+ATOM 4908 C CD1 . TRP B 1 313 ? 5.634 23.220 67.837 1.00 20.26 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CD1 1
+ATOM 4909 C CD2 . TRP B 1 313 ? 7.782 23.167 67.183 1.00 22.32 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CD2 1
+ATOM 4910 N NE1 . TRP B 1 313 ? 6.409 23.519 68.929 1.00 20.02 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B NE1 1
+ATOM 4911 C CE2 . TRP B 1 313 ? 7.728 23.494 68.564 1.00 22.08 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CE2 1
+ATOM 4912 C CE3 . TRP B 1 313 ? 9.039 23.086 66.553 1.00 23.62 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CE3 1
+ATOM 4913 C CZ2 . TRP B 1 313 ? 8.891 23.735 69.333 1.00 23.52 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CZ2 1
+ATOM 4914 C CZ3 . TRP B 1 313 ? 10.195 23.333 67.316 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CZ3 1
+ATOM 4915 C CH2 . TRP B 1 313 ? 10.108 23.652 68.697 1.00 24.30 ? ? ? ? ? ? 803 TRP B CH2 1
+ATOM 4916 N N . ILE B 1 314 ? 5.318 19.923 67.273 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 804 ILE B N 1
+ATOM 4917 C CA . ILE B 1 314 ? 5.970 18.921 68.134 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 804 ILE B CA 1
+ATOM 4918 C C . ILE B 1 314 ? 6.266 17.526 67.566 1.00 22.84 ? ? ? ? ? ? 804 ILE B C 1
+ATOM 4919 O O . ILE B 1 314 ? 7.415 17.116 67.555 1.00 23.13 ? ? ? ? ? ? 804 ILE B O 1
+ATOM 4920 C CB . ILE B 1 314 ? 5.247 18.809 69.507 1.00 19.92 ? ? ? ? ? ? 804 ILE B CB 1
+ATOM 4921 C CG1 . ILE B 1 314 ? 5.380 20.128 70.275 1.00 18.56 ? ? ? ? ? ? 804 ILE B CG1 1
+ATOM 4922 C CG2 . ILE B 1 314 ? 5.813 17.651 70.324 1.00 19.45 ? ? ? ? ? ? 804 ILE B CG2 1
+ATOM 4923 C CD1 . ILE B 1 314 ? 6.790 20.518 70.613 1.00 18.51 ? ? ? ? ? ? 804 ILE B CD1 1
+ATOM 4924 N N . PRO B 1 315 ? 5.248 16.788 67.082 1.00 25.30 ? ? ? ? ? ? 805 PRO B N 1
+ATOM 4925 C CA . PRO B 1 315 ? 5.444 15.437 66.525 1.00 27.68 ? ? ? ? ? ? 805 PRO B CA 1
+ATOM 4926 C C . PRO B 1 315 ? 6.494 15.284 65.399 1.00 29.75 ? ? ? ? ? ? 805 PRO B C 1
+ATOM 4927 O O . PRO B 1 315 ? 7.156 14.236 65.288 1.00 30.66 ? ? ? ? ? ? 805 PRO B O 1
+ATOM 4928 C CB . PRO B 1 315 ? 4.046 15.080 65.997 1.00 27.28 ? ? ? ? ? ? 805 PRO B CB 1
+ATOM 4929 C CG . PRO B 1 315 ? 3.126 15.841 66.888 1.00 27.38 ? ? ? ? ? ? 805 PRO B CG 1
+ATOM 4930 C CD . PRO B 1 315 ? 3.822 17.171 67.012 1.00 26.60 ? ? ? ? ? ? 805 PRO B CD 1
+ATOM 4931 N N . GLY B 1 316 ? 6.596 16.306 64.548 1.00 31.03 ? ? ? ? ? ? 806 GLY B N 1
+ATOM 4932 C CA . GLY B 1 316 ? 7.527 16.275 63.434 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 806 GLY B CA 1
+ATOM 4933 C C . GLY B 1 316 ? 8.925 16.603 63.871 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 806 GLY B C 1
+ATOM 4934 O O . GLY B 1 316 ? 9.890 16.026 63.361 1.00 34.39 ? ? ? ? ? ? 806 GLY B O 1
+ATOM 4935 N N . THR B 1 317 ? 9.028 17.481 64.862 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 807 THR B N 1
+ATOM 4936 C CA . THR B 1 317 ? 10.317 17.915 65.374 1.00 33.29 ? ? ? ? ? ? 807 THR B CA 1
+ATOM 4937 C C . THR B 1 317 ? 10.863 17.024 66.486 1.00 32.68 ? ? ? ? ? ? 807 THR B C 1
+ATOM 4938 O O . THR B 1 317 ? 12.078 16.842 66.573 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 807 THR B O 1
+ATOM 4939 C CB . THR B 1 317 ? 10.235 19.380 65.855 1.00 34.33 ? ? ? ? ? ? 807 THR B CB 1
+ATOM 4940 O OG1 . THR B 1 317 ? 9.711 20.191 64.794 1.00 35.43 ? ? ? ? ? ? 807 THR B OG1 1
+ATOM 4941 C CG2 . THR B 1 317 ? 11.613 19.913 66.263 1.00 34.66 ? ? ? ? ? ? 807 THR B CG2 1
+ATOM 4942 N N . PHE B 1 318 ? 9.971 16.483 67.324 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B N 1
+ATOM 4943 C CA . PHE B 1 318 ? 10.337 15.587 68.444 1.00 31.68 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B CA 1
+ATOM 4944 C C . PHE B 1 318 ? 9.609 14.276 68.259 1.00 31.40 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B C 1
+ATOM 4945 O O . PHE B 1 318 ? 8.563 14.043 68.865 1.00 30.57 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B O 1
+ATOM 4946 C CB . PHE B 1 318 ? 9.911 16.149 69.811 1.00 31.77 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B CB 1
+ATOM 4947 C CG . PHE B 1 318 ? 10.411 17.514 70.081 1.00 31.96 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B CG 1
+ATOM 4948 C CD1 . PHE B 1 318 ? 11.698 17.707 70.552 1.00 31.92 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B CD1 1
+ATOM 4949 C CD2 . PHE B 1 318 ? 9.605 18.621 69.827 1.00 32.32 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B CD2 1
+ATOM 4950 C CE1 . PHE B 1 318 ? 12.182 18.994 70.765 1.00 32.91 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B CE1 1
+ATOM 4951 C CE2 . PHE B 1 318 ? 10.077 19.905 70.037 1.00 32.92 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B CE2 1
+ATOM 4952 C CZ . PHE B 1 318 ? 11.370 20.099 70.506 1.00 32.77 ? ? ? ? ? ? 808 PHE B CZ 1
+ATOM 4953 N N . PRO B 1 319 ? 10.136 13.403 67.398 1.00 32.31 ? ? ? ? ? ? 809 PRO B N 1
+ATOM 4954 C CA . PRO B 1 319 ? 9.504 12.104 67.148 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 809 PRO B CA 1
+ATOM 4955 C C . PRO B 1 319 ? 9.267 11.323 68.451 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 809 PRO B C 1
+ATOM 4956 O O . PRO B 1 319 ? 10.145 11.253 69.324 1.00 31.30 ? ? ? ? ? ? 809 PRO B O 1
+ATOM 4957 C CB . PRO B 1 319 ? 10.522 11.407 66.239 1.00 32.94 ? ? ? ? ? ? 809 PRO B CB 1
+ATOM 4958 C CG . PRO B 1 319 ? 11.161 12.560 65.492 1.00 33.18 ? ? ? ? ? ? 809 PRO B CG 1
+ATOM 4959 C CD . PRO B 1 319 ? 11.362 13.569 66.591 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 809 PRO B CD 1
+ATOM 4960 N N . GLY B 1 320 ? 8.071 10.755 68.576 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 810 GLY B N 1
+ATOM 4961 C CA . GLY B 1 320 ? 7.739 10.007 69.771 1.00 29.70 ? ? ? ? ? ? 810 GLY B CA 1
+ATOM 4962 C C . GLY B 1 320 ? 7.009 10.834 70.821 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 810 GLY B C 1
+ATOM 4963 O O . GLY B 1 320 ? 6.656 10.304 71.874 1.00 29.39 ? ? ? ? ? ? 810 GLY B O 1
+ATOM 4964 N N . TYR B 1 321 ? 6.803 12.125 70.553 1.00 26.89 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B N 1
+ATOM 4965 C CA . TYR B 1 321 ? 6.101 13.017 71.467 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B CA 1
+ATOM 4966 C C . TYR B 1 321 ? 4.884 13.623 70.765 1.00 23.98 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B C 1
+ATOM 4967 O O . TYR B 1 321 ? 4.852 13.732 69.541 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B O 1
+ATOM 4968 C CB . TYR B 1 321 ? 7.022 14.139 71.912 1.00 24.94 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B CB 1
+ATOM 4969 C CG . TYR B 1 321 ? 8.024 13.720 72.937 1.00 26.32 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B CG 1
+ATOM 4970 C CD1 . TYR B 1 321 ? 9.213 13.124 72.558 1.00 28.16 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B CD1 1
+ATOM 4971 C CD2 . TYR B 1 321 ? 7.788 13.912 74.287 1.00 26.95 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B CD2 1
+ATOM 4972 C CE1 . TYR B 1 321 ? 10.151 12.721 73.500 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B CE1 1
+ATOM 4973 C CE2 . TYR B 1 321 ? 8.716 13.515 75.237 1.00 28.37 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B CE2 1
+ATOM 4974 C CZ . TYR B 1 321 ? 9.898 12.916 74.841 1.00 29.23 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B CZ 1
+ATOM 4975 O OH . TYR B 1 321 ? 10.828 12.478 75.774 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 811 TYR B OH 1
+ATOM 4976 N N . GLY B 1 322 ? 3.895 14.043 71.541 1.00 21.75 ? ? ? ? ? ? 812 GLY B N 1
+ATOM 4977 C CA . GLY B 1 322 ? 2.717 14.635 70.956 1.00 19.68 ? ? ? ? ? ? 812 GLY B CA 1
+ATOM 4978 C C . GLY B 1 322 ? 1.759 15.171 71.995 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 812 GLY B C 1
+ATOM 4979 O O . GLY B 1 322 ? 2.151 15.426 73.141 1.00 16.68 ? ? ? ? ? ? 812 GLY B O 1
+ATOM 4980 N N . ASN B 1 323 ? 0.522 15.408 71.552 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 813 ASN B N 1
+ATOM 4981 C CA . ASN B 1 323 ? -0.588 15.922 72.373 1.00 17.61 ? ? ? ? ? ? 813 ASN B CA 1
+ATOM 4982 C C . ASN B 1 323 ? -0.136 16.941 73.398 1.00 16.29 ? ? ? ? ? ? 813 ASN B C 1
+ATOM 4983 O O . ASN B 1 323 ? -0.463 16.823 74.577 1.00 15.44 ? ? ? ? ? ? 813 ASN B O 1
+ATOM 4984 C CB . ASN B 1 323 ? -1.273 14.747 73.061 1.00 20.42 ? ? ? ? ? ? 813 ASN B CB 1
+ATOM 4985 C CG . ASN B 1 323 ? -1.817 13.734 72.059 1.00 23.17 ? ? ? ? ? ? 813 ASN B CG 1
+ATOM 4986 O OD1 . ASN B 1 323 ? -1.592 12.535 72.201 1.00 26.16 ? ? ? ? ? ? 813 ASN B OD1 1
+ATOM 4987 N ND2 . ASN B 1 323 ? -2.488 14.218 71.012 1.00 24.03 ? ? ? ? ? ? 813 ASN B ND2 1
+ATOM 4988 N N . PRO B 1 324 ? 0.433 18.070 72.921 1.00 14.90 ? ? ? ? ? ? 814 PRO B N 1
+ATOM 4989 C CA . PRO B 1 324 ? 0.954 19.122 73.798 1.00 13.23 ? ? ? ? ? ? 814 PRO B CA 1
+ATOM 4990 C C . PRO B 1 324 ? 0.083 20.288 74.245 1.00 11.85 ? ? ? ? ? ? 814 PRO B C 1
+ATOM 4991 O O . PRO B 1 324 ? 0.526 21.079 75.081 1.00 11.52 ? ? ? ? ? ? 814 PRO B O 1
+ATOM 4992 C CB . PRO B 1 324 ? 2.133 19.685 72.965 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 814 PRO B CB 1
+ATOM 4993 C CG . PRO B 1 324 ? 2.069 18.949 71.596 1.00 13.90 ? ? ? ? ? ? 814 PRO B CG 1
+ATOM 4994 C CD . PRO B 1 324 ? 0.665 18.434 71.511 1.00 14.00 ? ? ? ? ? ? 814 PRO B CD 1
+ATOM 4995 N N . LEU B 1 325 ? -1.148 20.360 73.735 1.00 11.48 ? ? ? ? ? ? 815 LEU B N 1
+ATOM 4996 C CA . LEU B 1 325 ? -2.004 21.525 73.935 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 815 LEU B CA 1
+ATOM 4997 C C . LEU B 1 325 ? -3.287 21.353 74.752 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 815 LEU B C 1
+ATOM 4998 O O . LEU B 1 325 ? -3.541 20.290 75.290 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 815 LEU B O 1
+ATOM 4999 C CB . LEU B 1 325 ? -2.255 22.173 72.539 1.00 12.42 ? ? ? ? ? ? 815 LEU B CB 1
+ATOM 5000 C CG . LEU B 1 325 ? -0.948 22.398 71.733 1.00 12.81 ? ? ? ? ? ? 815 LEU B CG 1
+ATOM 5001 C CD1 . LEU B 1 325 ? -1.218 22.657 70.227 1.00 12.19 ? ? ? ? ? ? 815 LEU B CD1 1
+ATOM 5002 C CD2 . LEU B 1 325 ? -0.123 23.501 72.377 1.00 12.72 ? ? ? ? ? ? 815 LEU B CD2 1
+ATOM 5003 N N . ILE B 1 326 ? -4.102 22.399 74.830 1.00 12.45 ? ? ? ? ? ? 816 ILE B N 1
+ATOM 5004 C CA . ILE B 1 326 ? -5.288 22.344 75.700 1.00 12.32 ? ? ? ? ? ? 816 ILE B CA 1
+ATOM 5005 C C . ILE B 1 326 ? -6.593 21.766 75.170 1.00 13.12 ? ? ? ? ? ? 816 ILE B C 1
+ATOM 5006 O O . ILE B 1 326 ? -7.504 21.516 75.958 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 816 ILE B O 1
+ATOM 5007 C CB . ILE B 1 326 ? -5.505 23.674 76.426 1.00 11.35 ? ? ? ? ? ? 816 ILE B CB 1
+ATOM 5008 C CG1 . ILE B 1 326 ? -5.921 24.777 75.442 1.00 11.75 ? ? ? ? ? ? 816 ILE B CG1 1
+ATOM 5009 C CG2 . ILE B 1 326 ? -4.204 24.049 77.156 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 816 ILE B CG2 1
+ATOM 5010 C CD1 . ILE B 1 326 ? -6.129 26.135 76.091 1.00 11.96 ? ? ? ? ? ? 816 ILE B CD1 1
+ATOM 5011 N N . TYR B 1 327 ? -6.705 21.629 73.845 1.00 12.59 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B N 1
+ATOM 5012 C CA . TYR B 1 327 ? -7.879 21.021 73.200 1.00 13.02 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B CA 1
+ATOM 5013 C C . TYR B 1 327 ? -7.342 19.823 72.445 1.00 13.70 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B C 1
+ATOM 5014 O O . TYR B 1 327 ? -6.225 19.879 71.917 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B O 1
+ATOM 5015 C CB . TYR B 1 327 ? -8.554 21.954 72.183 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B CB 1
+ATOM 5016 C CG . TYR B 1 327 ? -9.378 23.065 72.777 1.00 12.46 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B CG 1
+ATOM 5017 C CD1 . TYR B 1 327 ? -8.806 24.283 73.106 1.00 12.87 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B CD1 1
+ATOM 5018 C CD2 . TYR B 1 327 ? -10.738 22.916 72.975 1.00 13.28 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B CD2 1
+ATOM 5019 C CE1 . TYR B 1 327 ? -9.566 25.330 73.613 1.00 14.08 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B CE1 1
+ATOM 5020 C CE2 . TYR B 1 327 ? -11.519 23.965 73.485 1.00 14.49 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B CE2 1
+ATOM 5021 C CZ . TYR B 1 327 ? -10.922 25.169 73.800 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B CZ 1
+ATOM 5022 O OH . TYR B 1 327 ? -11.678 26.214 74.293 1.00 17.30 ? ? ? ? ? ? 817 TYR B OH 1
+ATOM 5023 N N . ASP B 1 328 ? -8.104 18.728 72.381 1.00 14.85 ? ? ? ? ? ? 818 ASP B N 1
+ATOM 5024 C CA . ASP B 1 328 ? -7.616 17.563 71.643 1.00 16.43 ? ? ? ? ? ? 818 ASP B CA 1
+ATOM 5025 C C . ASP B 1 328 ? -7.846 17.760 70.130 1.00 16.31 ? ? ? ? ? ? 818 ASP B C 1
+ATOM 5026 O O . ASP B 1 328 ? -8.350 18.805 69.716 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 818 ASP B O 1
+ATOM 5027 C CB . ASP B 1 328 ? -8.186 16.235 72.200 1.00 18.38 ? ? ? ? ? ? 818 ASP B CB 1
+ATOM 5028 C CG . ASP B 1 328 ? -9.694 16.070 71.981 1.00 21.65 ? ? ? ? ? ? 818 ASP B CG 1
+ATOM 5029 O OD1 . ASP B 1 328 ? -10.273 16.729 71.090 1.00 21.34 ? ? ? ? ? ? 818 ASP B OD1 1
+ATOM 5030 O OD2 . ASP B 1 328 ? -10.320 15.247 72.704 1.00 22.85 ? ? ? ? ? ? 818 ASP B OD2 1
+ATOM 5031 N N . SER B 1 329 ? -7.494 16.775 69.314 1.00 17.84 ? ? ? ? ? ? 819 SER B N 1
+ATOM 5032 C CA . SER B 1 329 ? -7.662 16.894 67.858 1.00 20.05 ? ? ? ? ? ? 819 SER B CA 1
+ATOM 5033 C C . SER B 1 329 ? -9.087 16.963 67.328 1.00 19.93 ? ? ? ? ? ? 819 SER B C 1
+ATOM 5034 O O . SER B 1 329 ? -9.294 17.194 66.153 1.00 20.99 ? ? ? ? ? ? 819 SER B O 1
+ATOM 5035 C CB . SER B 1 329 ? -6.882 15.795 67.147 1.00 21.39 ? ? ? ? ? ? 819 SER B CB 1
+ATOM 5036 O OG . SER B 1 329 ? -7.140 14.537 67.749 1.00 24.71 ? ? ? ? ? ? 819 SER B OG 1
+ATOM 5037 N N . ASN B 1 330 ? -10.069 16.758 68.197 1.00 21.12 ? ? ? ? ? ? 820 ASN B N 1
+ATOM 5038 C CA . ASN B 1 330 ? -11.488 16.839 67.829 1.00 22.22 ? ? ? ? ? ? 820 ASN B CA 1
+ATOM 5039 C C . ASN B 1 330 ? -12.129 18.084 68.452 1.00 21.08 ? ? ? ? ? ? 820 ASN B C 1
+ATOM 5040 O O . ASN B 1 330 ? -13.359 18.221 68.466 1.00 22.16 ? ? ? ? ? ? 820 ASN B O 1
+ATOM 5041 C CB . ASN B 1 330 ? -12.253 15.598 68.320 1.00 25.06 ? ? ? ? ? ? 820 ASN B CB 1
+ATOM 5042 C CG . ASN B 1 330 ? -11.766 14.302 67.670 1.00 27.40 ? ? ? ? ? ? 820 ASN B CG 1
+ATOM 5043 O OD1 . ASN B 1 330 ? -11.707 14.190 66.445 1.00 29.11 ? ? ? ? ? ? 820 ASN B OD1 1
+ATOM 5044 N ND2 . ASN B 1 330 ? -11.420 13.310 68.499 1.00 29.44 ? ? ? ? ? ? 820 ASN B ND2 1
+ATOM 5045 N N . TYR B 1 331 ? -11.291 18.988 68.967 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B N 1
+ATOM 5046 C CA . TYR B 1 331 ? -11.729 20.226 69.622 1.00 18.23 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B CA 1
+ATOM 5047 C C . TYR B 1 331 ? -12.476 20.047 70.959 1.00 18.48 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B C 1
+ATOM 5048 O O . TYR B 1 331 ? -13.281 20.892 71.362 1.00 17.31 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B O 1
+ATOM 5049 C CB . TYR B 1 331 ? -12.497 21.139 68.654 1.00 17.94 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B CB 1
+ATOM 5050 C CG . TYR B 1 331 ? -11.631 21.643 67.517 1.00 18.24 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B CG 1
+ATOM 5051 C CD1 . TYR B 1 331 ? -10.721 22.692 67.716 1.00 17.86 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B CD1 1
+ATOM 5052 C CD2 . TYR B 1 331 ? -11.696 21.053 66.242 1.00 18.01 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B CD2 1
+ATOM 5053 C CE1 . TYR B 1 331 ? -9.897 23.143 66.667 1.00 17.54 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B CE1 1
+ATOM 5054 C CE2 . TYR B 1 331 ? -10.872 21.493 65.193 1.00 17.47 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B CE2 1
+ATOM 5055 C CZ . TYR B 1 331 ? -9.982 22.540 65.427 1.00 17.99 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B CZ 1
+ATOM 5056 O OH . TYR B 1 331 ? -9.181 22.995 64.420 1.00 18.19 ? ? ? ? ? ? 821 TYR B OH 1
+ATOM 5057 N N . ASN B 1 332 ? -12.185 18.943 71.650 1.00 18.75 ? ? ? ? ? ? 822 ASN B N 1
+ATOM 5058 C CA . ASN B 1 332 ? -12.779 18.709 72.975 1.00 19.28 ? ? ? ? ? ? 822 ASN B CA 1
+ATOM 5059 C C . ASN B 1 332 ? -11.754 19.255 73.981 1.00 17.43 ? ? ? ? ? ? 822 ASN B C 1
+ATOM 5060 O O . ASN B 1 332 ? -10.556 18.973 73.854 1.00 17.13 ? ? ? ? ? ? 822 ASN B O 1
+ATOM 5061 C CB . ASN B 1 332 ? -12.917 17.200 73.285 1.00 21.82 ? ? ? ? ? ? 822 ASN B CB 1
+ATOM 5062 C CG . ASN B 1 332 ? -13.819 16.452 72.315 1.00 24.37 ? ? ? ? ? ? 822 ASN B CG 1
+ATOM 5063 O OD1 . ASN B 1 332 ? -14.943 16.859 72.065 1.00 25.89 ? ? ? ? ? ? 822 ASN B OD1 1
+ATOM 5064 N ND2 . ASN B 1 332 ? -13.328 15.324 71.792 1.00 26.55 ? ? ? ? ? ? 822 ASN B ND2 1
+ATOM 5065 N N . PRO B 1 333 ? -12.198 20.026 74.996 1.00 17.57 ? ? ? ? ? ? 823 PRO B N 1
+ATOM 5066 C CA . PRO B 1 333 ? -11.224 20.539 75.982 1.00 17.11 ? ? ? ? ? ? 823 PRO B CA 1
+ATOM 5067 C C . PRO B 1 333 ? -10.587 19.365 76.757 1.00 17.01 ? ? ? ? ? ? 823 PRO B C 1
+ATOM 5068 O O . PRO B 1 333 ? -11.275 18.399 77.153 1.00 17.73 ? ? ? ? ? ? 823 PRO B O 1
+ATOM 5069 C CB . PRO B 1 333 ? -12.087 21.355 76.953 1.00 17.95 ? ? ? ? ? ? 823 PRO B CB 1
+ATOM 5070 C CG . PRO B 1 333 ? -13.306 21.729 76.149 1.00 19.34 ? ? ? ? ? ? 823 PRO B CG 1
+ATOM 5071 C CD . PRO B 1 333 ? -13.566 20.505 75.288 1.00 18.84 ? ? ? ? ? ? 823 PRO B CD 1
+ATOM 5072 N N . LYS B 1 334 ? -9.278 19.426 76.925 1.00 14.87 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B N 1
+ATOM 5073 C CA . LYS B 1 334 ? -8.536 18.431 77.675 1.00 13.87 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B CA 1
+ATOM 5074 C C . LYS B 1 334 ? -8.486 18.897 79.151 1.00 13.32 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B C 1
+ATOM 5075 O O . LYS B 1 334 ? -8.876 20.028 79.486 1.00 12.53 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B O 1
+ATOM 5076 C CB . LYS B 1 334 ? -7.120 18.347 77.084 1.00 13.22 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B CB 1
+ATOM 5077 C CG . LYS B 1 334 ? -7.124 17.753 75.712 1.00 14.11 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B CG 1
+ATOM 5078 C CD . LYS B 1 334 ? -5.809 17.909 74.982 1.00 14.34 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B CD 1
+ATOM 5079 C CE . LYS B 1 334 ? -4.653 17.378 75.786 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B CE 1
+ATOM 5080 N NZ . LYS B 1 334 ? -3.327 17.574 75.095 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 824 LYS B NZ 1
+ATOM 5081 N N . PRO B 1 335 ? -8.014 18.030 80.058 1.00 13.35 ? ? ? ? ? ? 825 PRO B N 1
+ATOM 5082 C CA . PRO B 1 335 ? -7.949 18.467 81.461 1.00 13.21 ? ? ? ? ? ? 825 PRO B CA 1
+ATOM 5083 C C . PRO B 1 335 ? -7.157 19.795 81.597 1.00 13.10 ? ? ? ? ? ? 825 PRO B C 1
+ATOM 5084 O O . PRO B 1 335 ? -7.528 20.660 82.400 1.00 13.72 ? ? ? ? ? ? 825 PRO B O 1
+ATOM 5085 C CB . PRO B 1 335 ? -7.209 17.306 82.143 1.00 13.95 ? ? ? ? ? ? 825 PRO B CB 1
+ATOM 5086 C CG . PRO B 1 335 ? -7.699 16.129 81.392 1.00 14.41 ? ? ? ? ? ? 825 PRO B CG 1
+ATOM 5087 C CD . PRO B 1 335 ? -7.685 16.600 79.929 1.00 13.57 ? ? ? ? ? ? 825 PRO B CD 1
+ATOM 5088 N N . ALA B 1 336 ? -6.107 19.974 80.787 1.00 11.95 ? ? ? ? ? ? 826 ALA B N 1
+ATOM 5089 C CA . ALA B 1 336 ? -5.297 21.194 80.843 1.00 12.05 ? ? ? ? ? ? 826 ALA B CA 1
+ATOM 5090 C C . ALA B 1 336 ? -6.130 22.475 80.691 1.00 12.16 ? ? ? ? ? ? 826 ALA B C 1
+ATOM 5091 O O . ALA B 1 336 ? -5.827 23.490 81.340 1.00 12.66 ? ? ? ? ? ? 826 ALA B O 1
+ATOM 5092 C CB . ALA B 1 336 ? -4.196 21.147 79.793 1.00 10.96 ? ? ? ? ? ? 826 ALA B CB 1
+ATOM 5093 N N . TYR B 1 337 ? -7.173 22.434 79.847 1.00 11.91 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B N 1
+ATOM 5094 C CA . TYR B 1 337 ? -8.040 23.605 79.645 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B CA 1
+ATOM 5095 C C . TYR B 1 337 ? -8.729 24.038 80.954 1.00 13.40 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B C 1
+ATOM 5096 O O . TYR B 1 337 ? -8.669 25.208 81.352 1.00 13.91 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B O 1
+ATOM 5097 C CB . TYR B 1 337 ? -9.085 23.324 78.544 1.00 12.99 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B CB 1
+ATOM 5098 C CG . TYR B 1 337 ? -10.097 24.434 78.341 1.00 13.59 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B CG 1
+ATOM 5099 C CD1 . TYR B 1 337 ? -11.264 24.495 79.111 1.00 13.68 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B CD1 1
+ATOM 5100 C CD2 . TYR B 1 337 ? -9.880 25.455 77.390 1.00 13.71 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B CD2 1
+ATOM 5101 C CE1 . TYR B 1 337 ? -12.182 25.538 78.953 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B CE1 1
+ATOM 5102 C CE2 . TYR B 1 337 ? -10.809 26.517 77.223 1.00 13.60 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B CE2 1
+ATOM 5103 C CZ . TYR B 1 337 ? -11.953 26.557 78.005 1.00 14.52 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B CZ 1
+ATOM 5104 O OH . TYR B 1 337 ? -12.855 27.601 77.862 1.00 14.77 ? ? ? ? ? ? 827 TYR B OH 1
+ATOM 5105 N N . ASN B 1 338 ? -9.349 23.065 81.633 1.00 14.50 ? ? ? ? ? ? 828 ASN B N 1
+ATOM 5106 C CA . ASN B 1 338 ? -10.047 23.304 82.893 1.00 15.11 ? ? ? ? ? ? 828 ASN B CA 1
+ATOM 5107 C C . ASN B 1 338 ? -9.089 23.745 83.996 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 828 ASN B C 1
+ATOM 5108 O O . ASN B 1 338 ? -9.409 24.659 84.776 1.00 15.04 ? ? ? ? ? ? 828 ASN B O 1
+ATOM 5109 C CB . ASN B 1 338 ? -10.786 22.026 83.327 1.00 16.82 ? ? ? ? ? ? 828 ASN B CB 1
+ATOM 5110 C CG . ASN B 1 338 ? -11.837 21.582 82.301 1.00 18.57 ? ? ? ? ? ? 828 ASN B CG 1
+ATOM 5111 O OD1 . ASN B 1 338 ? -12.602 22.410 81.802 1.00 20.27 ? ? ? ? ? ? 828 ASN B OD1 1
+ATOM 5112 N ND2 . ASN B 1 338 ? -11.851 20.293 81.961 1.00 18.96 ? ? ? ? ? ? 828 ASN B ND2 1
+ATOM 5113 N N . ALA B 1 339 ? -7.907 23.126 84.028 1.00 13.06 ? ? ? ? ? ? 829 ALA B N 1
+ATOM 5114 C CA . ALA B 1 339 ? -6.880 23.438 85.023 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 829 ALA B CA 1
+ATOM 5115 C C . ALA B 1 339 ? -6.400 24.920 84.955 1.00 15.02 ? ? ? ? ? ? 829 ALA B C 1
+ATOM 5116 O O . ALA B 1 339 ? -6.244 25.590 85.985 1.00 15.49 ? ? ? ? ? ? 829 ALA B O 1
+ATOM 5117 C CB . ALA B 1 339 ? -5.733 22.492 84.885 1.00 13.76 ? ? ? ? ? ? 829 ALA B CB 1
+ATOM 5118 N N . ILE B 1 340 ? -6.211 25.446 83.740 1.00 14.74 ? ? ? ? ? ? 830 ILE B N 1
+ATOM 5119 C CA . ILE B 1 340 ? -5.801 26.835 83.573 1.00 14.70 ? ? ? ? ? ? 830 ILE B CA 1
+ATOM 5120 C C . ILE B 1 340 ? -6.945 27.727 84.041 1.00 14.57 ? ? ? ? ? ? 830 ILE B C 1
+ATOM 5121 O O . ILE B 1 340 ? -6.729 28.709 84.761 1.00 15.31 ? ? ? ? ? ? 830 ILE B O 1
+ATOM 5122 C CB . ILE B 1 340 ? -5.508 27.167 82.097 1.00 14.89 ? ? ? ? ? ? 830 ILE B CB 1
+ATOM 5123 C CG1 . ILE B 1 340 ? -4.290 26.391 81.605 1.00 15.56 ? ? ? ? ? ? 830 ILE B CG1 1
+ATOM 5124 C CG2 . ILE B 1 340 ? -5.310 28.682 81.932 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 830 ILE B CG2 1
+ATOM 5125 C CD1 . ILE B 1 340 ? -4.022 26.563 80.130 1.00 14.61 ? ? ? ? ? ? 830 ILE B CD1 1
+ATOM 5126 N N . LYS B 1 341 ? -8.166 27.375 83.634 1.00 16.73 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B N 1
+ATOM 5127 C CA . LYS B 1 341 ? -9.343 28.131 84.025 1.00 19.33 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B CA 1
+ATOM 5128 C C . LYS B 1 341 ? -9.486 28.174 85.547 1.00 20.65 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B C 1
+ATOM 5129 O O . LYS B 1 341 ? -9.744 29.232 86.119 1.00 20.20 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B O 1
+ATOM 5130 C CB . LYS B 1 341 ? -10.602 27.569 83.374 1.00 20.56 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B CB 1
+ATOM 5131 C CG . LYS B 1 341 ? -11.751 28.543 83.488 1.00 23.03 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B CG 1
+ATOM 5132 C CD . LYS B 1 341 ? -12.956 28.188 82.609 1.00 24.21 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B CD 1
+ATOM 5133 C CE . LYS B 1 341 ? -12.799 28.652 81.144 1.00 24.55 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B CE 1
+ATOM 5134 N NZ . LYS B 1 341 ? -14.046 28.359 80.388 1.00 23.63 ? ? ? ? ? ? 831 LYS B NZ 1
+ATOM 5135 N N . GLU B 1 342 ? -9.266 27.049 86.220 1.00 22.27 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B N 1
+ATOM 5136 C CA . GLU B 1 342 ? -9.357 27.087 87.670 1.00 25.20 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B CA 1
+ATOM 5137 C C . GLU B 1 342 ? -8.202 27.859 88.319 1.00 24.81 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B C 1
+ATOM 5138 O O . GLU B 1 342 ? -8.416 28.507 89.341 1.00 25.44 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B O 1
+ATOM 5139 C CB . GLU B 1 342 ? -9.578 25.711 88.288 1.00 29.12 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B CB 1
+ATOM 5140 C CG . GLU B 1 342 ? -8.550 24.666 87.997 1.00 33.16 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B CG 1
+ATOM 5141 C CD . GLU B 1 342 ? -9.028 23.279 88.451 1.00 36.14 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B CD 1
+ATOM 5142 O OE1 . GLU B 1 342 ? -10.268 23.039 88.437 1.00 38.01 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B OE1 1
+ATOM 5143 O OE2 . GLU B 1 342 ? -8.171 22.431 88.805 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 832 GLU B OE2 1
+ATOM 5144 N N . ALA B 1 343 ? -7.001 27.842 87.729 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 833 ALA B N 1
+ATOM 5145 C CA . ALA B 1 343 ? -5.900 28.642 88.277 1.00 22.13 ? ? ? ? ? ? 833 ALA B CA 1
+ATOM 5146 C C . ALA B 1 343 ? -6.281 30.149 88.190 1.00 22.23 ? ? ? ? ? ? 833 ALA B C 1
+ATOM 5147 O O . ALA B 1 343 ? -5.885 30.949 89.044 1.00 22.19 ? ? ? ? ? ? 833 ALA B O 1
+ATOM 5148 C CB . ALA B 1 343 ? -4.587 28.366 87.522 1.00 21.19 ? ? ? ? ? ? 833 ALA B CB 1
+ATOM 5149 N N . LEU B 1 344 ? -7.082 30.520 87.192 1.00 22.57 ? ? ? ? ? ? 834 LEU B N 1
+ATOM 5150 C CA . LEU B 1 344 ? -7.511 31.913 87.012 1.00 24.54 ? ? ? ? ? ? 834 LEU B CA 1
+ATOM 5151 C C . LEU B 1 344 ? -8.666 32.376 87.908 1.00 27.15 ? ? ? ? ? ? 834 LEU B C 1
+ATOM 5152 O O . LEU B 1 344 ? -8.841 33.574 88.111 1.00 26.87 ? ? ? ? ? ? 834 LEU B O 1
+ATOM 5153 C CB . LEU B 1 344 ? -7.858 32.195 85.544 1.00 23.15 ? ? ? ? ? ? 834 LEU B CB 1
+ATOM 5154 C CG . LEU B 1 344 ? -6.680 32.214 84.554 1.00 22.56 ? ? ? ? ? ? 834 LEU B CG 1
+ATOM 5155 C CD1 . LEU B 1 344 ? -7.187 32.233 83.106 1.00 22.53 ? ? ? ? ? ? 834 LEU B CD1 1
+ATOM 5156 C CD2 . LEU B 1 344 ? -5.782 33.414 84.863 1.00 22.42 ? ? ? ? ? ? 834 LEU B CD2 1
+ATOM 5157 N N . MET B 1 345 ? -9.470 31.439 88.403 1.00 30.86 ? ? ? ? ? ? 835 MET B N 1
+ATOM 5158 C CA . MET B 1 345 ? -10.607 31.776 89.272 1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 835 MET B CA 1
+ATOM 5159 C C . MET B 1 345 ? -10.230 31.951 90.757 1.00 37.17 ? ? ? ? ? ? 835 MET B C 1
+ATOM 5160 O O . MET B 1 345 ? -10.838 32.844 91.390 1.00 40.31 ? ? ? ? ? ? 835 MET B O 1
+ATOM 5161 C CB . MET B 1 345 ? -11.737 30.736 89.140 1.00 35.66 ? ? ? ? ? ? 835 MET B CB 1
+ATOM 5162 C CG . MET B 1 345 ? -12.433 30.741 87.801 1.00 37.03 ? ? ? ? ? ? 835 MET B CG 1
+ATOM 5163 S SD . MET B 1 345 ? -13.730 29.495 87.637 1.00 40.25 ? ? ? ? ? ? 835 MET B SD 1
+ATOM 5164 C CE . MET B 1 345 ? -12.842 27.973 87.858 1.00 39.14 ? ? ? ? ? ? 835 MET B CE 1
+HETATM 5165 O O . HOH C 2 . ? 19.092 16.066 38.353 1.00 8.41 ? ? ? ? ? ? 1 HOH A O 1
+HETATM 5166 O O . HOH C 2 . ? 16.547 15.324 37.747 1.00 10.99 ? ? ? ? ? ? 2 HOH A O 1
+HETATM 5167 O O . HOH C 2 . ? 6.695 26.587 37.079 1.00 10.88 ? ? ? ? ? ? 3 HOH A O 1
+HETATM 5168 O O . HOH C 2 . ? 21.016 14.368 27.070 1.00 9.39 ? ? ? ? ? ? 4 HOH A O 1
+HETATM 5169 O O . HOH C 2 . ? 26.848 12.043 28.407 1.00 11.87 ? ? ? ? ? ? 5 HOH A O 1
+HETATM 5170 O O . HOH C 2 . ? 16.554 18.864 24.735 1.00 10.02 ? ? ? ? ? ? 6 HOH A O 1
+HETATM 5171 O O . HOH C 2 . ? 17.849 7.210 38.783 1.00 11.25 ? ? ? ? ? ? 7 HOH A O 1
+HETATM 5172 O O . HOH C 2 . ? 22.442 31.746 41.652 1.00 10.49 ? ? ? ? ? ? 8 HOH A O 1
+HETATM 5173 O O . HOH C 2 . ? 12.873 5.300 43.714 1.00 13.36 ? ? ? ? ? ? 9 HOH A O 1
+HETATM 5174 O O . HOH C 2 . ? 28.212 23.884 21.381 1.00 12.39 ? ? ? ? ? ? 10 HOH A O 1
+HETATM 5175 O O . HOH C 2 . ? 26.566 18.819 28.818 1.00 12.51 ? ? ? ? ? ? 11 HOH A O 1
+HETATM 5176 O O . HOH C 2 . ? 12.060 21.152 29.865 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 12 HOH A O 1
+HETATM 5177 O O . HOH C 2 . ? 23.092 11.560 28.962 1.00 11.17 ? ? ? ? ? ? 13 HOH A O 1
+HETATM 5178 O O . HOH C 2 . ? 4.780 26.137 30.520 1.00 13.73 ? ? ? ? ? ? 14 HOH A O 1
+HETATM 5179 O O . HOH C 2 . ? 20.446 10.150 41.932 1.00 12.80 ? ? ? ? ? ? 15 HOH A O 1
+HETATM 5180 O O . HOH C 2 . ? 4.726 16.351 33.332 1.00 13.00 ? ? ? ? ? ? 16 HOH A O 1
+HETATM 5181 O O . HOH C 2 . ? 4.136 11.222 37.765 1.00 16.90 ? ? ? ? ? ? 17 HOH A O 1
+HETATM 5182 O O . HOH C 2 . ? 15.499 20.594 54.780 1.00 24.58 ? ? ? ? ? ? 18 HOH A O 1
+HETATM 5183 O O . HOH C 2 . ? 7.268 -9.116 44.308 1.00 29.35 ? ? ? ? ? ? 19 HOH A O 1
+HETATM 5184 O O . HOH C 2 . ? 7.544 5.719 41.181 1.00 15.25 ? ? ? ? ? ? 20 HOH A O 1
+HETATM 5185 O O . HOH C 2 . ? 13.538 17.088 54.162 1.00 14.09 ? ? ? ? ? ? 21 HOH A O 1
+HETATM 5186 O O . HOH C 2 . ? 13.111 12.935 34.616 1.00 14.25 ? ? ? ? ? ? 22 HOH A O 1
+HETATM 5187 O O . HOH C 2 . ? 20.604 10.554 28.677 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 23 HOH A O 1
+HETATM 5188 O O . HOH C 2 . ? 19.507 25.637 43.636 1.00 15.05 ? ? ? ? ? ? 24 HOH A O 1
+HETATM 5189 O O . HOH C 2 . ? 15.385 35.310 42.122 1.00 14.26 ? ? ? ? ? ? 25 HOH A O 1
+HETATM 5190 O O . HOH C 2 . ? 2.601 10.075 39.424 1.00 21.42 ? ? ? ? ? ? 26 HOH A O 1
+HETATM 5191 O O . HOH C 2 . ? -0.118 12.637 38.816 1.00 21.59 ? ? ? ? ? ? 27 HOH A O 1
+HETATM 5192 O O . HOH C 2 . ? 15.716 -12.816 48.256 1.00 20.09 ? ? ? ? ? ? 28 HOH A O 1
+HETATM 5193 O O . HOH C 2 . ? 10.776 6.101 39.875 1.00 23.05 ? ? ? ? ? ? 29 HOH A O 1
+HETATM 5194 O O . HOH C 2 . ? 8.907 8.721 56.594 1.00 18.76 ? ? ? ? ? ? 30 HOH A O 1
+HETATM 5195 O O . HOH C 2 . ? 23.742 6.677 37.172 1.00 18.33 ? ? ? ? ? ? 31 HOH A O 1
+HETATM 5196 O O . HOH C 2 . ? 18.178 11.281 52.509 1.00 21.24 ? ? ? ? ? ? 32 HOH A O 1
+HETATM 5197 O O . HOH C 2 . ? 25.243 15.395 48.630 1.00 18.18 ? ? ? ? ? ? 33 HOH A O 1
+HETATM 5198 O O . HOH C 2 . ? 20.716 35.408 30.200 1.00 19.39 ? ? ? ? ? ? 34 HOH A O 1
+HETATM 5199 O O . HOH C 2 . ? -1.257 17.902 46.345 1.00 38.64 ? ? ? ? ? ? 35 HOH A O 1
+HETATM 5200 O O . HOH C 2 . ? -1.323 15.788 45.629 1.00 17.53 ? ? ? ? ? ? 36 HOH A O 1
+HETATM 5201 O O . HOH C 2 . ? 38.194 8.865 41.568 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 37 HOH A O 1
+HETATM 5202 O O . HOH C 2 . ? 39.358 19.261 39.040 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 38 HOH A O 1
+HETATM 5203 O O . HOH C 2 . ? 8.252 -7.125 39.541 1.00 37.34 ? ? ? ? ? ? 39 HOH A O 1
+HETATM 5204 O O . HOH C 2 . ? 0.596 -2.149 51.896 1.00 20.47 ? ? ? ? ? ? 40 HOH A O 1
+HETATM 5205 O O . HOH C 2 . ? 5.058 35.215 43.457 1.00 19.05 ? ? ? ? ? ? 41 HOH A O 1
+HETATM 5206 O O . HOH C 2 . ? 32.964 3.818 43.801 1.00 20.97 ? ? ? ? ? ? 42 HOH A O 1
+HETATM 5207 O O . HOH C 2 . ? 13.187 26.786 50.046 1.00 22.21 ? ? ? ? ? ? 43 HOH A O 1
+HETATM 5208 O O . HOH C 2 . ? 21.565 -1.196 42.342 1.00 37.73 ? ? ? ? ? ? 44 HOH A O 1
+HETATM 5209 O O . HOH C 2 . ? 20.869 1.321 43.607 1.00 20.34 ? ? ? ? ? ? 45 HOH A O 1
+HETATM 5210 O O . HOH C 2 . ? 19.833 2.013 55.684 1.00 22.80 ? ? ? ? ? ? 46 HOH A O 1
+HETATM 5211 O O . HOH C 2 . ? 20.435 14.846 53.291 1.00 20.43 ? ? ? ? ? ? 47 HOH A O 1
+HETATM 5212 O O . HOH C 2 . ? 17.879 -3.555 40.884 1.00 20.82 ? ? ? ? ? ? 48 HOH A O 1
+HETATM 5213 O O . HOH C 2 . ? 20.177 -0.969 39.757 1.00 40.33 ? ? ? ? ? ? 49 HOH A O 1
+HETATM 5214 O O . HOH C 2 . ? 40.921 12.713 36.021 1.00 22.72 ? ? ? ? ? ? 50 HOH A O 1
+HETATM 5215 O O . HOH C 2 . ? -6.127 14.921 38.193 1.00 22.03 ? ? ? ? ? ? 51 HOH A O 1
+HETATM 5216 O O . HOH C 2 . ? 5.904 32.134 28.591 1.00 20.98 ? ? ? ? ? ? 52 HOH A O 1
+HETATM 5217 O O . HOH C 2 . ? 19.425 31.579 20.062 1.00 20.63 ? ? ? ? ? ? 53 HOH A O 1
+HETATM 5218 O O . HOH C 2 . ? -2.387 29.470 46.859 1.00 46.67 ? ? ? ? ? ? 54 HOH A O 1
+HETATM 5219 O O . HOH C 2 . ? 3.159 29.874 49.502 1.00 36.83 ? ? ? ? ? ? 55 HOH A O 1
+HETATM 5220 O O . HOH C 2 . ? 27.217 12.578 17.477 1.00 54.14 ? ? ? ? ? ? 56 HOH A O 1
+HETATM 5221 O O . HOH C 2 . ? 7.481 -0.149 49.531 1.00 24.25 ? ? ? ? ? ? 57 HOH A O 1
+HETATM 5222 O O . HOH C 2 . ? 28.883 15.229 18.637 1.00 23.58 ? ? ? ? ? ? 58 HOH A O 1
+HETATM 5223 O O . HOH C 2 . ? 14.787 10.400 34.262 1.00 30.92 ? ? ? ? ? ? 59 HOH A O 1
+HETATM 5224 O O . HOH C 2 . ? 2.668 25.328 28.877 1.00 20.67 ? ? ? ? ? ? 60 HOH A O 1
+HETATM 5225 O O . HOH C 2 . ? -1.920 3.649 55.031 1.00 29.89 ? ? ? ? ? ? 61 HOH A O 1
+HETATM 5226 O O . HOH C 2 . ? 13.056 34.213 48.924 1.00 20.61 ? ? ? ? ? ? 62 HOH A O 1
+HETATM 5227 O O . HOH C 2 . ? 30.555 19.691 45.878 1.00 23.31 ? ? ? ? ? ? 63 HOH A O 1
+HETATM 5228 O O . HOH C 2 . ? 9.726 -12.345 45.837 1.00 52.60 ? ? ? ? ? ? 64 HOH A O 1
+HETATM 5229 O O . HOH C 2 . ? 11.462 14.594 30.550 1.00 20.10 ? ? ? ? ? ? 65 HOH A O 1
+HETATM 5230 O O . HOH C 2 . ? 31.017 23.755 42.397 1.00 20.53 ? ? ? ? ? ? 66 HOH A O 1
+HETATM 5231 O O . HOH C 2 . ? 34.275 20.969 45.124 1.00 62.40 ? ? ? ? ? ? 67 HOH A O 1
+HETATM 5232 O O . HOH C 2 . ? -3.557 12.117 32.379 1.00 26.80 ? ? ? ? ? ? 68 HOH A O 1
+HETATM 5233 O O . HOH C 2 . ? 24.422 37.005 35.363 1.00 24.42 ? ? ? ? ? ? 69 HOH A O 1
+HETATM 5234 O O . HOH C 2 . ? 19.422 14.148 58.502 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 70 HOH A O 1
+HETATM 5235 O O . HOH C 2 . ? 28.709 4.427 49.649 1.00 31.62 ? ? ? ? ? ? 71 HOH A O 1
+HETATM 5236 O O . HOH C 2 . ? -8.556 3.438 45.752 1.00 26.90 ? ? ? ? ? ? 72 HOH A O 1
+HETATM 5237 O O . HOH C 2 . ? 8.436 37.602 38.187 1.00 24.69 ? ? ? ? ? ? 73 HOH A O 1
+HETATM 5238 O O . HOH C 2 . ? 14.202 22.999 54.415 1.00 27.61 ? ? ? ? ? ? 74 HOH A O 1
+HETATM 5239 O O . HOH C 2 . ? 22.776 5.728 39.031 1.00 33.26 ? ? ? ? ? ? 75 HOH A O 1
+HETATM 5240 O O . HOH C 2 . ? 1.523 4.744 36.455 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 76 HOH A O 1
+HETATM 5241 O O . HOH C 2 . ? -1.746 21.683 45.895 1.00 48.37 ? ? ? ? ? ? 77 HOH A O 1
+HETATM 5242 O O . HOH C 2 . ? 23.407 5.406 30.290 1.00 25.76 ? ? ? ? ? ? 78 HOH A O 1
+HETATM 5243 O O . HOH C 2 . ? 7.093 -2.281 50.146 1.00 32.64 ? ? ? ? ? ? 79 HOH A O 1
+HETATM 5244 O O . HOH C 2 . ? 33.930 3.884 32.329 1.00 30.08 ? ? ? ? ? ? 80 HOH A O 1
+HETATM 5245 O O . HOH C 2 . ? 2.010 33.839 34.492 1.00 34.48 ? ? ? ? ? ? 81 HOH A O 1
+HETATM 5246 O O . HOH C 2 . ? 29.362 32.016 23.290 1.00 47.11 ? ? ? ? ? ? 82 HOH A O 1
+HETATM 5247 O O . HOH C 2 . ? 23.676 24.045 45.153 1.00 27.85 ? ? ? ? ? ? 83 HOH A O 1
+HETATM 5248 O O . HOH C 2 . ? 21.703 16.882 15.491 1.00 26.92 ? ? ? ? ? ? 84 HOH A O 1
+HETATM 5249 O O . HOH C 2 . ? 9.152 -10.205 47.883 1.00 26.01 ? ? ? ? ? ? 85 HOH A O 1
+HETATM 5250 O O . HOH C 2 . ? 15.592 -2.231 36.166 1.00 53.96 ? ? ? ? ? ? 86 HOH A O 1
+HETATM 5251 O O . HOH C 2 . ? 15.498 1.987 36.271 1.00 23.00 ? ? ? ? ? ? 87 HOH A O 1
+HETATM 5252 O O . HOH C 2 . ? 39.603 6.631 33.944 1.00 27.66 ? ? ? ? ? ? 88 HOH A O 1
+HETATM 5253 O O . HOH C 2 . ? 40.914 21.324 38.776 1.00 27.64 ? ? ? ? ? ? 89 HOH A O 1
+HETATM 5254 O O . HOH C 2 . ? 12.162 25.478 52.725 1.00 44.31 ? ? ? ? ? ? 90 HOH A O 1
+HETATM 5255 O O . HOH C 2 . ? 19.220 34.017 22.750 1.00 27.31 ? ? ? ? ? ? 91 HOH A O 1
+HETATM 5256 O O . HOH C 2 . ? 6.912 30.644 26.694 1.00 35.20 ? ? ? ? ? ? 92 HOH A O 1
+HETATM 5257 O O . HOH C 2 . ? 18.358 39.492 38.732 1.00 34.32 ? ? ? ? ? ? 93 HOH A O 1
+HETATM 5258 O O . HOH C 2 . ? 9.309 37.483 27.619 1.00 25.77 ? ? ? ? ? ? 94 HOH A O 1
+HETATM 5259 O O . HOH C 2 . ? 21.599 32.959 23.298 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 95 HOH A O 1
+HETATM 5260 O O . HOH C 2 . ? 9.265 26.009 29.284 1.00 26.25 ? ? ? ? ? ? 96 HOH A O 1
+HETATM 5261 O O . HOH C 2 . ? 6.409 24.377 53.507 1.00 27.94 ? ? ? ? ? ? 97 HOH A O 1
+HETATM 5262 O O . HOH C 2 . ? 16.490 0.624 25.160 1.00 45.41 ? ? ? ? ? ? 98 HOH A O 1
+HETATM 5263 O O . HOH C 2 . ? 12.294 24.586 24.024 1.00 31.39 ? ? ? ? ? ? 99 HOH A O 1
+HETATM 5264 O O . HOH C 2 . ? -0.558 35.651 23.290 1.00 40.90 ? ? ? ? ? ? 100 HOH A O 1
+HETATM 5265 O O . HOH C 2 . ? 10.378 36.004 20.806 1.00 29.72 ? ? ? ? ? ? 101 HOH A O 1
+HETATM 5266 O O . HOH C 2 . ? 0.820 4.907 55.236 1.00 26.94 ? ? ? ? ? ? 102 HOH A O 1
+HETATM 5267 O O . HOH C 2 . ? 10.929 23.202 27.909 1.00 29.96 ? ? ? ? ? ? 103 HOH A O 1
+HETATM 5268 O O . HOH C 2 . ? 34.869 25.034 23.866 1.00 34.46 ? ? ? ? ? ? 104 HOH A O 1
+HETATM 5269 O O . HOH C 2 . ? 29.015 31.319 20.245 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 105 HOH A O 1
+HETATM 5270 O O . HOH C 2 . ? -5.686 17.155 39.523 1.00 33.77 ? ? ? ? ? ? 106 HOH A O 1
+HETATM 5271 O O . HOH C 2 . ? 32.869 28.993 22.367 1.00 36.40 ? ? ? ? ? ? 107 HOH A O 1
+HETATM 5272 O O . HOH C 2 . ? 34.677 32.045 38.500 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 108 HOH A O 1
+HETATM 5273 O O . HOH C 2 . ? 13.198 -15.131 44.935 1.00 29.68 ? ? ? ? ? ? 109 HOH A O 1
+HETATM 5274 O O . HOH C 2 . ? 12.591 29.994 21.864 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 110 HOH A O 1
+HETATM 5275 O O . HOH C 2 . ? 16.700 24.364 16.393 1.00 29.43 ? ? ? ? ? ? 111 HOH A O 1
+HETATM 5276 O O . HOH C 2 . ? -8.993 0.342 53.572 1.00 32.01 ? ? ? ? ? ? 112 HOH A O 1
+HETATM 5277 O O . HOH C 2 . ? 14.714 8.182 24.960 1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 113 HOH A O 1
+HETATM 5278 O O . HOH C 2 . ? -6.406 -1.567 52.940 1.00 27.23 ? ? ? ? ? ? 114 HOH A O 1
+HETATM 5279 O O . HOH C 2 . ? 11.896 -12.296 48.647 1.00 31.24 ? ? ? ? ? ? 115 HOH A O 1
+HETATM 5280 O O . HOH C 2 . ? 16.646 37.574 27.637 1.00 30.21 ? ? ? ? ? ? 117 HOH A O 1
+HETATM 5281 O O . HOH C 2 . ? 1.849 -7.405 43.658 1.00 41.55 ? ? ? ? ? ? 118 HOH A O 1
+HETATM 5282 O O . HOH C 2 . ? 20.364 19.716 51.572 1.00 36.09 ? ? ? ? ? ? 119 HOH A O 1
+HETATM 5283 O O . HOH C 2 . ? 34.702 7.045 49.332 1.00 34.10 ? ? ? ? ? ? 120 HOH A O 1
+HETATM 5284 O O . HOH C 2 . ? 4.499 1.315 55.561 1.00 27.33 ? ? ? ? ? ? 121 HOH A O 1
+HETATM 5285 O O . HOH C 2 . ? 23.272 7.551 23.076 1.00 36.91 ? ? ? ? ? ? 122 HOH A O 1
+HETATM 5286 O O . HOH C 2 . ? 13.808 37.251 19.174 1.00 30.43 ? ? ? ? ? ? 123 HOH A O 1
+HETATM 5287 O O . HOH C 2 . ? 6.198 1.801 34.892 1.00 41.36 ? ? ? ? ? ? 124 HOH A O 1
+HETATM 5288 O O . HOH C 2 . ? 17.488 2.333 55.180 1.00 29.71 ? ? ? ? ? ? 125 HOH A O 1
+HETATM 5289 O O . HOH C 2 . ? 10.819 16.363 28.058 1.00 26.83 ? ? ? ? ? ? 126 HOH A O 1
+HETATM 5290 O O . HOH C 2 . ? 6.489 16.464 58.027 1.00 50.52 ? ? ? ? ? ? 127 HOH A O 1
+HETATM 5291 O O . HOH C 2 . ? 0.685 14.739 29.910 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 128 HOH A O 1
+HETATM 5292 O O . HOH C 2 . ? 2.169 34.573 39.079 1.00 42.85 ? ? ? ? ? ? 129 HOH A O 1
+HETATM 5293 O O . HOH C 2 . ? 22.765 -5.966 42.543 1.00 36.13 ? ? ? ? ? ? 130 HOH A O 1
+HETATM 5294 O O . HOH C 2 . ? -0.127 8.255 56.541 1.00 26.47 ? ? ? ? ? ? 131 HOH A O 1
+HETATM 5295 O O . HOH C 2 . ? 23.050 4.084 55.966 1.00 29.27 ? ? ? ? ? ? 132 HOH A O 1
+HETATM 5296 O O . HOH C 2 . ? 20.862 3.875 57.453 1.00 34.13 ? ? ? ? ? ? 133 HOH A O 1
+HETATM 5297 O O . HOH C 2 . ? 18.761 37.433 34.517 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 134 HOH A O 1
+HETATM 5298 O O . HOH C 2 . ? 23.871 18.365 14.972 1.00 32.09 ? ? ? ? ? ? 135 HOH A O 1
+HETATM 5299 O O . HOH C 2 . ? 5.399 -3.221 51.305 1.00 39.04 ? ? ? ? ? ? 136 HOH A O 1
+HETATM 5300 O O . HOH C 2 . ? 7.119 2.455 56.866 1.00 36.07 ? ? ? ? ? ? 137 HOH A O 1
+HETATM 5301 O O . HOH C 2 . ? 27.506 0.575 51.281 1.00 36.84 ? ? ? ? ? ? 138 HOH A O 1
+HETATM 5302 O O . HOH C 2 . ? -3.543 -4.594 48.767 1.00 36.17 ? ? ? ? ? ? 139 HOH A O 1
+HETATM 5303 O O . HOH C 2 . ? 3.503 2.815 36.219 1.00 33.83 ? ? ? ? ? ? 140 HOH A O 1
+HETATM 5304 O O . HOH C 2 . ? 23.587 12.725 19.741 1.00 37.32 ? ? ? ? ? ? 141 HOH A O 1
+HETATM 5305 O O . HOH C 2 . ? 8.989 20.839 58.051 1.00 45.44 ? ? ? ? ? ? 142 HOH A O 1
+HETATM 5306 O O . HOH C 2 . ? -2.534 29.744 33.113 1.00 32.75 ? ? ? ? ? ? 143 HOH A O 1
+HETATM 5307 O O . HOH C 2 . ? 42.125 14.677 33.630 1.00 32.27 ? ? ? ? ? ? 144 HOH A O 1
+HETATM 5308 O O . HOH C 2 . ? -4.053 24.702 31.413 1.00 35.35 ? ? ? ? ? ? 145 HOH A O 1
+HETATM 5309 O O . HOH C 2 . ? 14.122 11.847 31.761 1.00 49.01 ? ? ? ? ? ? 146 HOH A O 1
+HETATM 5310 O O . HOH C 2 . ? 38.926 20.684 41.620 1.00 35.01 ? ? ? ? ? ? 147 HOH A O 1
+HETATM 5311 O O . HOH C 2 . ? -2.189 28.843 44.760 1.00 34.22 ? ? ? ? ? ? 148 HOH A O 1
+HETATM 5312 O O . HOH C 2 . ? 11.249 -5.769 38.861 1.00 33.94 ? ? ? ? ? ? 149 HOH A O 1
+HETATM 5313 O O . HOH C 2 . ? 5.649 32.761 53.301 1.00 58.68 ? ? ? ? ? ? 150 HOH A O 1
+HETATM 5314 O O . HOH C 2 . ? 34.260 19.510 18.932 1.00 45.80 ? ? ? ? ? ? 151 HOH A O 1
+HETATM 5315 O O . HOH C 2 . ? 14.769 17.390 12.522 1.00 43.82 ? ? ? ? ? ? 152 HOH A O 1
+HETATM 5316 O O . HOH C 2 . ? 17.932 38.737 41.838 1.00 39.87 ? ? ? ? ? ? 153 HOH A O 1
+HETATM 5317 O O . HOH C 2 . ? 25.739 26.223 45.840 1.00 37.55 ? ? ? ? ? ? 154 HOH A O 1
+HETATM 5318 O O . HOH C 2 . ? -2.117 29.274 55.092 1.00 30.50 ? ? ? ? ? ? 155 HOH A O 1
+HETATM 5319 O O . HOH C 2 . ? 20.094 27.178 46.240 1.00 36.06 ? ? ? ? ? ? 156 HOH A O 1
+HETATM 5320 O O . HOH C 2 . ? 9.113 1.258 56.545 1.00 40.12 ? ? ? ? ? ? 157 HOH A O 1
+HETATM 5321 O O . HOH C 2 . ? 6.571 -10.608 50.078 1.00 67.84 ? ? ? ? ? ? 158 HOH A O 1
+HETATM 5322 O O . HOH C 2 . ? 21.958 17.171 53.835 1.00 43.16 ? ? ? ? ? ? 159 HOH A O 1
+HETATM 5323 O O . HOH C 2 . ? 21.936 0.334 35.813 1.00 33.02 ? ? ? ? ? ? 160 HOH A O 1
+HETATM 5324 O O . HOH C 2 . ? 30.796 2.327 26.399 1.00 40.57 ? ? ? ? ? ? 161 HOH A O 1
+HETATM 5325 O O . HOH C 2 . ? 27.662 12.787 50.246 1.00 40.50 ? ? ? ? ? ? 162 HOH A O 1
+HETATM 5326 O O . HOH C 2 . ? 24.545 4.927 51.745 1.00 33.99 ? ? ? ? ? ? 163 HOH A O 1
+HETATM 5327 O O . HOH C 2 . ? 16.496 6.307 24.788 1.00 52.52 ? ? ? ? ? ? 164 HOH A O 1
+HETATM 5328 O O . HOH C 2 . ? 10.587 5.893 19.970 1.00 62.37 ? ? ? ? ? ? 165 HOH A O 1
+HETATM 5329 O O . HOH C 2 . ? -4.880 -1.513 41.940 1.00 31.35 ? ? ? ? ? ? 166 HOH A O 1
+HETATM 5330 O O . HOH C 2 . ? 20.024 0.406 37.436 1.00 48.29 ? ? ? ? ? ? 167 HOH A O 1
+HETATM 5331 O O . HOH C 2 . ? 39.002 12.977 48.816 1.00 49.88 ? ? ? ? ? ? 168 HOH A O 1
+HETATM 5332 O O . HOH C 2 . ? 0.794 -5.344 50.407 1.00 58.54 ? ? ? ? ? ? 169 HOH A O 1
+HETATM 5333 O O . HOH C 2 . ? 0.007 31.739 30.043 1.00 46.58 ? ? ? ? ? ? 170 HOH A O 1
+HETATM 5334 O O . HOH C 2 . ? 3.209 -2.131 52.735 1.00 40.23 ? ? ? ? ? ? 172 HOH A O 1
+HETATM 5335 O O . HOH C 2 . ? 0.772 18.965 45.987 1.00 39.51 ? ? ? ? ? ? 173 HOH A O 1
+HETATM 5336 O O . HOH C 2 . ? 21.308 26.731 14.581 1.00 40.41 ? ? ? ? ? ? 174 HOH A O 1
+HETATM 5337 O O . HOH C 2 . ? 13.671 31.289 51.094 1.00 62.43 ? ? ? ? ? ? 175 HOH A O 1
+HETATM 5338 O O . HOH C 2 . ? 19.499 31.838 17.380 1.00 40.40 ? ? ? ? ? ? 176 HOH A O 1
+HETATM 5339 O O . HOH C 2 . ? 11.886 2.295 56.480 1.00 50.97 ? ? ? ? ? ? 177 HOH A O 1
+HETATM 5340 O O . HOH C 2 . ? -4.252 27.303 50.245 1.00 44.66 ? ? ? ? ? ? 178 HOH A O 1
+HETATM 5341 O O . HOH C 2 . ? 33.747 2.693 38.480 1.00 56.68 ? ? ? ? ? ? 179 HOH A O 1
+HETATM 5342 O O . HOH C 2 . ? 3.291 21.885 28.023 1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 180 HOH A O 1
+HETATM 5343 O O . HOH C 2 . ? 3.541 17.959 57.150 1.00 44.20 ? ? ? ? ? ? 181 HOH A O 1
+HETATM 5344 O O . HOH C 2 . ? 8.161 37.710 29.626 1.00 38.49 ? ? ? ? ? ? 182 HOH A O 1
+HETATM 5345 O O . HOH C 2 . ? 36.581 4.951 39.491 1.00 57.60 ? ? ? ? ? ? 183 HOH A O 1
+HETATM 5346 O O . HOH C 2 . ? 23.646 7.936 56.692 1.00 50.35 ? ? ? ? ? ? 184 HOH A O 1
+HETATM 5347 O O . HOH C 2 . ? 20.888 5.996 58.401 1.00 49.14 ? ? ? ? ? ? 185 HOH A O 1
+HETATM 5348 O O . HOH C 2 . ? 12.407 12.817 61.829 1.00 37.44 ? ? ? ? ? ? 186 HOH A O 1
+HETATM 5349 O O . HOH C 2 . ? 10.633 7.767 59.564 1.00 57.80 ? ? ? ? ? ? 187 HOH A O 1
+HETATM 5350 O O . HOH C 2 . ? 17.889 9.445 30.740 1.00 36.98 ? ? ? ? ? ? 188 HOH A O 1
+HETATM 5351 O O . HOH C 2 . ? -0.529 19.933 56.089 1.00 45.89 ? ? ? ? ? ? 189 HOH A O 1
+HETATM 5352 O O . HOH C 2 . ? -9.019 3.505 47.871 1.00 52.05 ? ? ? ? ? ? 190 HOH A O 1
+HETATM 5353 O O . HOH C 2 . ? 11.262 10.043 62.269 1.00 59.72 ? ? ? ? ? ? 191 HOH A O 1
+HETATM 5354 O O . HOH C 2 . ? 39.452 25.983 29.260 1.00 54.32 ? ? ? ? ? ? 192 HOH A O 1
+HETATM 5355 O O . HOH C 2 . ? 19.149 8.933 43.975 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 193 HOH A O 1
+HETATM 5356 O O . HOH C 2 . ? 8.192 32.808 26.669 1.00 29.09 ? ? ? ? ? ? 194 HOH A O 1
+HETATM 5357 O O . HOH C 2 . ? 37.946 19.507 28.973 1.00 32.28 ? ? ? ? ? ? 195 HOH A O 1
+HETATM 5358 O O . HOH C 2 . ? 17.677 11.123 15.895 1.00 30.03 ? ? ? ? ? ? 196 HOH A O 1
+HETATM 5359 O O . HOH C 2 . ? 11.649 18.259 19.548 1.00 29.78 ? ? ? ? ? ? 197 HOH A O 1
+HETATM 5360 O O . HOH C 2 . ? 22.936 18.625 12.852 1.00 45.21 ? ? ? ? ? ? 198 HOH A O 1
+HETATM 5361 O O . HOH C 2 . ? 4.925 27.501 26.975 1.00 40.52 ? ? ? ? ? ? 199 HOH A O 1
+HETATM 5362 O O . HOH C 2 . ? 27.861 -0.948 46.279 1.00 39.96 ? ? ? ? ? ? 200 HOH A O 1
+HETATM 5363 O O . HOH C 2 . ? 11.237 14.317 16.719 1.00 32.61 ? ? ? ? ? ? 201 HOH A O 1
+HETATM 5364 O O . HOH C 2 . ? 14.389 27.100 17.986 1.00 41.75 ? ? ? ? ? ? 202 HOH A O 1
+HETATM 5365 O O . HOH C 2 . ? 36.932 27.545 43.214 1.00 33.49 ? ? ? ? ? ? 203 HOH A O 1
+HETATM 5366 O O . HOH C 2 . ? 23.782 33.225 42.152 1.00 29.05 ? ? ? ? ? ? 204 HOH A O 1
+HETATM 5367 O O . HOH C 2 . ? -8.578 2.201 51.265 1.00 38.86 ? ? ? ? ? ? 205 HOH A O 1
+HETATM 5368 O O . HOH C 2 . ? 25.560 30.029 46.884 1.00 38.81 ? ? ? ? ? ? 206 HOH A O 1
+HETATM 5369 O O . HOH C 2 . ? 5.702 41.367 43.293 1.00 42.92 ? ? ? ? ? ? 207 HOH A O 1
+HETATM 5370 O O . HOH C 2 . ? -0.142 33.950 43.771 1.00 53.04 ? ? ? ? ? ? 208 HOH A O 1
+HETATM 5371 O O . HOH C 2 . ? 23.466 17.507 9.102 1.00 35.29 ? ? ? ? ? ? 209 HOH A O 1
+HETATM 5372 O O . HOH C 2 . ? 9.336 -5.342 37.057 1.00 38.16 ? ? ? ? ? ? 210 HOH A O 1
+HETATM 5373 O O . HOH C 2 . ? 19.208 35.232 20.240 1.00 42.67 ? ? ? ? ? ? 211 HOH A O 1
+HETATM 5374 O O . HOH C 2 . ? 21.847 22.379 46.946 1.00 47.09 ? ? ? ? ? ? 212 HOH A O 1
+HETATM 5375 O O . HOH C 2 . ? 9.829 6.136 29.064 1.00 65.53 ? ? ? ? ? ? 213 HOH A O 1
+HETATM 5376 O O . HOH C 2 . ? 18.300 -6.924 42.238 1.00 37.37 ? ? ? ? ? ? 214 HOH A O 1
+HETATM 5377 O O . HOH C 2 . ? 33.657 21.753 17.638 1.00 41.06 ? ? ? ? ? ? 215 HOH A O 1
+HETATM 5378 O O . HOH C 2 . ? 24.615 22.655 47.482 1.00 49.77 ? ? ? ? ? ? 216 HOH A O 1
+HETATM 5379 O O . HOH C 2 . ? 13.895 22.801 16.048 1.00 53.98 ? ? ? ? ? ? 218 HOH A O 1
+HETATM 5380 O O . HOH C 2 . ? 39.088 15.547 25.983 1.00 43.98 ? ? ? ? ? ? 219 HOH A O 1
+HETATM 5381 O O . HOH C 2 . ? -11.751 3.015 55.532 1.00 43.41 ? ? ? ? ? ? 220 HOH A O 1
+HETATM 5382 O O . HOH C 2 . ? 22.192 13.305 58.897 1.00 47.00 ? ? ? ? ? ? 221 HOH A O 1
+HETATM 5383 O O . HOH C 2 . ? 7.462 34.947 27.625 1.00 61.29 ? ? ? ? ? ? 222 HOH A O 1
+HETATM 5384 O O . HOH C 2 . ? 18.127 36.940 30.127 1.00 67.74 ? ? ? ? ? ? 223 HOH A O 1
+HETATM 5385 O O . HOH C 2 . ? -10.173 19.602 47.111 1.00 50.12 ? ? ? ? ? ? 224 HOH A O 1
+HETATM 5386 O O . HOH C 2 . ? 4.064 36.393 29.795 1.00 46.94 ? ? ? ? ? ? 225 HOH A O 1
+HETATM 5387 O O . HOH C 2 . ? 25.689 34.637 24.853 1.00 47.62 ? ? ? ? ? ? 226 HOH A O 1
+HETATM 5388 O O . HOH C 2 . ? 0.721 23.404 27.132 1.00 54.99 ? ? ? ? ? ? 227 HOH A O 1
+HETATM 5389 O O . HOH C 2 . ? 2.351 8.980 59.016 1.00 58.70 ? ? ? ? ? ? 228 HOH A O 1
+HETATM 5390 O O . HOH C 2 . ? 31.985 15.324 49.189 1.00 47.31 ? ? ? ? ? ? 229 HOH A O 1
+HETATM 5391 O O . HOH C 2 . ? -2.100 28.189 25.481 1.00 40.69 ? ? ? ? ? ? 230 HOH A O 1
+HETATM 5392 O O . HOH C 2 . ? 32.843 18.552 17.241 1.00 52.37 ? ? ? ? ? ? 231 HOH A O 1
+HETATM 5393 O O . HOH C 2 . ? 29.776 14.554 49.741 1.00 49.91 ? ? ? ? ? ? 233 HOH A O 1
+HETATM 5394 O O . HOH C 2 . ? 7.680 33.949 50.969 1.00 35.24 ? ? ? ? ? ? 281 HOH A O 1
+HETATM 5395 O O . HOH C 2 . ? 8.488 31.677 52.565 1.00 48.35 ? ? ? ? ? ? 320 HOH A O 1
+HETATM 5396 O O . HOH C 2 . ? 11.970 40.004 36.107 1.00 63.40 ? ? ? ? ? ? 381 HOH A O 1
+HETATM 5397 O O . HOH C 2 . ? 3.686 32.305 55.795 1.00 52.51 ? ? ? ? ? ? 393 HOH A O 1
+HETATM 5398 O O . HOH C 2 . ? 8.329 15.693 60.042 1.00 40.55 ? ? ? ? ? ? 397 HOH A O 1
+HETATM 5399 O O . HOH D 2 . ? 14.748 32.161 49.397 1.00 33.95 ? ? ? ? ? ? 116 HOH B O 1
+HETATM 5400 O O . HOH D 2 . ? -13.355 33.644 62.184 1.00 36.78 ? ? ? ? ? ? 171 HOH B O 1
+HETATM 5401 O O . HOH D 2 . ? 2.042 27.943 56.451 1.00 49.17 ? ? ? ? ? ? 217 HOH B O 1
+HETATM 5402 O O . HOH D 2 . ? 23.316 37.776 44.397 1.00 54.35 ? ? ? ? ? ? 232 HOH B O 1
+HETATM 5403 O O . HOH D 2 . ? 7.439 33.931 70.275 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 234 HOH B O 1
+HETATM 5404 O O . HOH D 2 . ? 4.950 34.580 70.985 1.00 9.48 ? ? ? ? ? ? 235 HOH B O 1
+HETATM 5405 O O . HOH D 2 . ? 17.406 33.585 81.547 1.00 11.47 ? ? ? ? ? ? 236 HOH B O 1
+HETATM 5406 O O . HOH D 2 . ? 2.790 23.259 69.848 1.00 13.63 ? ? ? ? ? ? 237 HOH B O 1
+HETATM 5407 O O . HOH D 2 . ? -3.132 24.633 67.352 1.00 14.12 ? ? ? ? ? ? 238 HOH B O 1
+HETATM 5408 O O . HOH D 2 . ? 7.256 20.906 74.244 1.00 12.97 ? ? ? ? ? ? 239 HOH B O 1
+HETATM 5409 O O . HOH D 2 . ? 6.141 34.693 62.166 1.00 12.01 ? ? ? ? ? ? 240 HOH B O 1
+HETATM 5410 O O . HOH D 2 . ? 1.520 38.468 86.779 1.00 18.06 ? ? ? ? ? ? 241 HOH B O 1
+HETATM 5411 O O . HOH D 2 . ? 11.028 39.577 60.147 1.00 10.91 ? ? ? ? ? ? 242 HOH B O 1
+HETATM 5412 O O . HOH D 2 . ? -4.432 17.839 79.654 1.00 16.15 ? ? ? ? ? ? 243 HOH B O 1
+HETATM 5413 O O . HOH D 2 . ? -2.688 25.067 74.176 1.00 14.23 ? ? ? ? ? ? 244 HOH B O 1
+HETATM 5414 O O . HOH D 2 . ? 11.975 26.111 76.290 1.00 14.46 ? ? ? ? ? ? 245 HOH B O 1
+HETATM 5415 O O . HOH D 2 . ? 0.668 24.848 67.007 1.00 15.74 ? ? ? ? ? ? 246 HOH B O 1
+HETATM 5416 O O . HOH D 2 . ? 19.334 26.853 81.210 1.00 14.18 ? ? ? ? ? ? 247 HOH B O 1
+HETATM 5417 O O . HOH D 2 . ? 3.648 37.842 64.940 1.00 15.53 ? ? ? ? ? ? 248 HOH B O 1
+HETATM 5418 O O . HOH D 2 . ? 19.295 29.547 71.414 1.00 13.45 ? ? ? ? ? ? 249 HOH B O 1
+HETATM 5419 O O . HOH D 2 . ? 19.739 33.736 66.200 1.00 13.96 ? ? ? ? ? ? 250 HOH B O 1
+HETATM 5420 O O . HOH D 2 . ? 10.409 50.429 71.603 1.00 12.57 ? ? ? ? ? ? 251 HOH B O 1
+HETATM 5421 O O . HOH D 2 . ? 16.710 39.734 45.860 1.00 15.46 ? ? ? ? ? ? 252 HOH B O 1
+HETATM 5422 O O . HOH D 2 . ? 16.553 37.176 60.564 1.00 13.25 ? ? ? ? ? ? 253 HOH B O 1
+HETATM 5423 O O . HOH D 2 . ? 8.529 50.879 74.969 1.00 25.19 ? ? ? ? ? ? 254 HOH B O 1
+HETATM 5424 O O . HOH D 2 . ? 10.888 30.771 67.958 1.00 13.04 ? ? ? ? ? ? 255 HOH B O 1
+HETATM 5425 O O . HOH D 2 . ? 3.048 24.482 65.840 1.00 19.01 ? ? ? ? ? ? 256 HOH B O 1
+HETATM 5426 O O . HOH D 2 . ? 4.569 40.198 80.273 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 257 HOH B O 1
+HETATM 5427 O O . HOH D 2 . ? 8.678 38.807 90.088 1.00 17.50 ? ? ? ? ? ? 258 HOH B O 1
+HETATM 5428 O O . HOH D 2 . ? 21.484 35.524 64.927 1.00 16.89 ? ? ? ? ? ? 259 HOH B O 1
+HETATM 5429 O O . HOH D 2 . ? 24.313 34.995 67.752 1.00 17.87 ? ? ? ? ? ? 260 HOH B O 1
+HETATM 5430 O O . HOH D 2 . ? 16.140 46.312 92.123 1.00 17.48 ? ? ? ? ? ? 261 HOH B O 1
+HETATM 5431 O O . HOH D 2 . ? 13.207 35.833 61.126 1.00 18.17 ? ? ? ? ? ? 262 HOH B O 1
+HETATM 5432 O O . HOH D 2 . ? 15.243 52.558 63.195 1.00 17.75 ? ? ? ? ? ? 263 HOH B O 1
+HETATM 5433 O O . HOH D 2 . ? 0.163 32.984 61.648 1.00 23.96 ? ? ? ? ? ? 264 HOH B O 1
+HETATM 5434 O O . HOH D 2 . ? 5.728 48.294 65.677 1.00 18.54 ? ? ? ? ? ? 265 HOH B O 1
+HETATM 5435 O O . HOH D 2 . ? -1.157 44.752 69.959 1.00 15.58 ? ? ? ? ? ? 266 HOH B O 1
+HETATM 5436 O O . HOH D 2 . ? 3.724 26.851 90.744 1.00 34.21 ? ? ? ? ? ? 267 HOH B O 1
+HETATM 5437 O O . HOH D 2 . ? 25.322 41.822 70.766 1.00 18.87 ? ? ? ? ? ? 268 HOH B O 1
+HETATM 5438 O O . HOH D 2 . ? 22.368 28.479 89.791 1.00 42.69 ? ? ? ? ? ? 269 HOH B O 1
+HETATM 5439 O O . HOH D 2 . ? 33.001 37.560 63.743 1.00 19.24 ? ? ? ? ? ? 270 HOH B O 1
+HETATM 5440 O O . HOH D 2 . ? -15.598 35.487 74.136 1.00 24.16 ? ? ? ? ? ? 271 HOH B O 1
+HETATM 5441 O O . HOH D 2 . ? 15.779 35.134 47.670 1.00 19.08 ? ? ? ? ? ? 272 HOH B O 1
+HETATM 5442 O O . HOH D 2 . ? 23.387 47.303 52.383 1.00 20.94 ? ? ? ? ? ? 273 HOH B O 1
+HETATM 5443 O O . HOH D 2 . ? 18.985 40.119 89.870 1.00 18.71 ? ? ? ? ? ? 274 HOH B O 1
+HETATM 5444 O O . HOH D 2 . ? -8.927 39.704 58.662 1.00 20.35 ? ? ? ? ? ? 275 HOH B O 1
+HETATM 5445 O O . HOH D 2 . ? 11.085 46.543 81.325 1.00 23.40 ? ? ? ? ? ? 276 HOH B O 1
+HETATM 5446 O O . HOH D 2 . ? 3.054 39.302 56.021 1.00 17.08 ? ? ? ? ? ? 277 HOH B O 1
+HETATM 5447 O O . HOH D 2 . ? 3.717 40.980 58.037 1.00 54.48 ? ? ? ? ? ? 278 HOH B O 1
+HETATM 5448 O O . HOH D 2 . ? 4.414 51.406 56.325 1.00 20.95 ? ? ? ? ? ? 279 HOH B O 1
+HETATM 5449 O O . HOH D 2 . ? 3.554 49.374 69.340 1.00 18.98 ? ? ? ? ? ? 280 HOH B O 1
+HETATM 5450 O O . HOH D 2 . ? 5.964 36.269 51.647 1.00 24.09 ? ? ? ? ? ? 282 HOH B O 1
+HETATM 5451 O O . HOH D 2 . ? -16.931 32.157 67.784 1.00 19.86 ? ? ? ? ? ? 283 HOH B O 1
+HETATM 5452 O O . HOH D 2 . ? 30.273 34.109 69.896 1.00 27.55 ? ? ? ? ? ? 284 HOH B O 1
+HETATM 5453 O O . HOH D 2 . ? 17.909 25.368 87.302 1.00 22.41 ? ? ? ? ? ? 285 HOH B O 1
+HETATM 5454 O O . HOH D 2 . ? 4.627 16.633 87.139 1.00 25.53 ? ? ? ? ? ? 286 HOH B O 1
+HETATM 5455 O O . HOH D 2 . ? 26.196 41.503 83.409 1.00 36.02 ? ? ? ? ? ? 287 HOH B O 1
+HETATM 5456 O O . HOH D 2 . ? 21.155 45.378 84.765 1.00 58.15 ? ? ? ? ? ? 288 HOH B O 1
+HETATM 5457 O O . HOH D 2 . ? -5.403 14.908 71.017 1.00 30.95 ? ? ? ? ? ? 289 HOH B O 1
+HETATM 5458 O O . HOH D 2 . ? 16.644 45.051 54.435 1.00 23.77 ? ? ? ? ? ? 290 HOH B O 1
+HETATM 5459 O O . HOH D 2 . ? -6.941 12.973 72.619 1.00 52.40 ? ? ? ? ? ? 291 HOH B O 1
+HETATM 5460 O O . HOH D 2 . ? 9.060 30.383 65.526 1.00 22.62 ? ? ? ? ? ? 292 HOH B O 1
+HETATM 5461 O O . HOH D 2 . ? 21.271 25.064 80.228 1.00 25.31 ? ? ? ? ? ? 293 HOH B O 1
+HETATM 5462 O O . HOH D 2 . ? 25.858 50.682 57.897 1.00 22.54 ? ? ? ? ? ? 294 HOH B O 1
+HETATM 5463 O O . HOH D 2 . ? 10.623 45.024 87.931 1.00 26.40 ? ? ? ? ? ? 295 HOH B O 1
+HETATM 5464 O O . HOH D 2 . ? -6.774 42.107 74.510 1.00 24.24 ? ? ? ? ? ? 296 HOH B O 1
+HETATM 5465 O O . HOH D 2 . ? 15.913 37.013 45.657 1.00 19.18 ? ? ? ? ? ? 297 HOH B O 1
+HETATM 5466 O O . HOH D 2 . ? 12.296 26.556 69.298 1.00 33.13 ? ? ? ? ? ? 298 HOH B O 1
+HETATM 5467 O O . HOH D 2 . ? -11.174 24.972 103.032 1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 299 HOH B O 1
+HETATM 5468 O O . HOH D 2 . ? -6.979 38.806 78.745 1.00 22.20 ? ? ? ? ? ? 300 HOH B O 1
+HETATM 5469 O O . HOH D 2 . ? 27.406 28.484 67.612 1.00 23.66 ? ? ? ? ? ? 301 HOH B O 1
+HETATM 5470 O O . HOH D 2 . ? -0.194 32.304 92.017 1.00 25.56 ? ? ? ? ? ? 302 HOH B O 1
+HETATM 5471 O O . HOH D 2 . ? 4.299 54.492 68.362 1.00 24.64 ? ? ? ? ? ? 303 HOH B O 1
+HETATM 5472 O O . HOH D 2 . ? -4.671 45.393 58.631 1.00 30.42 ? ? ? ? ? ? 304 HOH B O 1
+HETATM 5473 O O . HOH D 2 . ? 32.572 41.587 58.308 1.00 22.61 ? ? ? ? ? ? 305 HOH B O 1
+HETATM 5474 O O . HOH D 2 . ? 15.746 35.199 92.710 1.00 39.94 ? ? ? ? ? ? 306 HOH B O 1
+HETATM 5475 O O . HOH D 2 . ? 9.786 51.023 77.206 1.00 28.25 ? ? ? ? ? ? 307 HOH B O 1
+HETATM 5476 O O . HOH D 2 . ? 1.198 34.868 60.798 1.00 27.56 ? ? ? ? ? ? 308 HOH B O 1
+HETATM 5477 O O . HOH D 2 . ? 22.558 32.369 59.801 1.00 29.00 ? ? ? ? ? ? 309 HOH B O 1
+HETATM 5478 O O . HOH D 2 . ? 25.400 42.476 76.931 1.00 25.48 ? ? ? ? ? ? 310 HOH B O 1
+HETATM 5479 O O . HOH D 2 . ? 0.344 26.020 61.106 1.00 25.50 ? ? ? ? ? ? 311 HOH B O 1
+HETATM 5480 O O . HOH D 2 . ? 16.934 45.332 52.204 1.00 29.10 ? ? ? ? ? ? 312 HOH B O 1
+HETATM 5481 O O . HOH D 2 . ? -9.369 14.371 77.379 1.00 32.14 ? ? ? ? ? ? 313 HOH B O 1
+HETATM 5482 O O . HOH D 2 . ? 22.064 31.046 89.021 1.00 24.06 ? ? ? ? ? ? 314 HOH B O 1
+HETATM 5483 O O . HOH D 2 . ? -8.528 18.349 89.376 1.00 24.13 ? ? ? ? ? ? 315 HOH B O 1
+HETATM 5484 O O . HOH D 2 . ? 0.435 41.693 78.630 1.00 30.11 ? ? ? ? ? ? 316 HOH B O 1
+HETATM 5485 O O . HOH D 2 . ? 1.584 11.798 73.120 1.00 30.98 ? ? ? ? ? ? 317 HOH B O 1
+HETATM 5486 O O . HOH D 2 . ? 15.362 43.173 44.621 1.00 29.60 ? ? ? ? ? ? 318 HOH B O 1
+HETATM 5487 O O . HOH D 2 . ? 8.197 32.118 57.027 1.00 24.67 ? ? ? ? ? ? 319 HOH B O 1
+HETATM 5488 O O . HOH D 2 . ? 31.199 30.185 61.722 1.00 27.44 ? ? ? ? ? ? 321 HOH B O 1
+HETATM 5489 O O . HOH D 2 . ? -17.072 35.205 76.460 1.00 33.00 ? ? ? ? ? ? 322 HOH B O 1
+HETATM 5490 O O . HOH D 2 . ? 12.274 49.073 80.223 1.00 24.99 ? ? ? ? ? ? 323 HOH B O 1
+HETATM 5491 O O . HOH D 2 . ? 5.117 19.230 89.825 1.00 43.15 ? ? ? ? ? ? 324 HOH B O 1
+HETATM 5492 O O . HOH D 2 . ? 15.811 23.228 87.244 1.00 54.03 ? ? ? ? ? ? 325 HOH B O 1
+HETATM 5493 O O . HOH D 2 . ? 6.000 35.770 94.387 1.00 36.90 ? ? ? ? ? ? 326 HOH B O 1
+HETATM 5494 O O . HOH D 2 . ? 15.101 24.717 92.228 1.00 29.30 ? ? ? ? ? ? 327 HOH B O 1
+HETATM 5495 O O . HOH D 2 . ? 2.662 20.353 88.312 1.00 32.78 ? ? ? ? ? ? 328 HOH B O 1
+HETATM 5496 O O . HOH D 2 . ? 14.429 25.585 80.968 1.00 32.30 ? ? ? ? ? ? 329 HOH B O 1
+HETATM 5497 O O . HOH D 2 . ? 18.044 50.215 78.997 1.00 27.16 ? ? ? ? ? ? 330 HOH B O 1
+HETATM 5498 O O . HOH D 2 . ? 19.334 45.805 90.182 1.00 32.88 ? ? ? ? ? ? 331 HOH B O 1
+HETATM 5499 O O . HOH D 2 . ? 11.036 20.470 80.505 1.00 33.35 ? ? ? ? ? ? 332 HOH B O 1
+HETATM 5500 O O . HOH D 2 . ? -19.123 34.039 78.213 1.00 32.04 ? ? ? ? ? ? 333 HOH B O 1
+HETATM 5501 O O . HOH D 2 . ? 14.295 18.329 87.940 1.00 59.00 ? ? ? ? ? ? 334 HOH B O 1
+HETATM 5502 O O . HOH D 2 . ? 23.125 51.158 59.146 1.00 31.00 ? ? ? ? ? ? 335 HOH B O 1
+HETATM 5503 O O . HOH D 2 . ? 13.007 24.411 78.260 1.00 31.11 ? ? ? ? ? ? 336 HOH B O 1
+HETATM 5504 O O . HOH D 2 . ? -15.858 22.514 82.572 1.00 52.70 ? ? ? ? ? ? 337 HOH B O 1
+HETATM 5505 O O . HOH D 2 . ? -5.591 16.928 87.148 1.00 29.28 ? ? ? ? ? ? 338 HOH B O 1
+HETATM 5506 O O . HOH D 2 . ? 29.824 35.939 71.739 1.00 27.30 ? ? ? ? ? ? 339 HOH B O 1
+HETATM 5507 O O . HOH D 2 . ? -4.663 20.149 87.918 1.00 35.03 ? ? ? ? ? ? 340 HOH B O 1
+HETATM 5508 O O . HOH D 2 . ? -10.607 35.253 86.978 1.00 34.60 ? ? ? ? ? ? 341 HOH B O 1
+HETATM 5509 O O . HOH D 2 . ? 21.277 41.352 89.613 1.00 49.69 ? ? ? ? ? ? 342 HOH B O 1
+HETATM 5510 O O . HOH D 2 . ? 11.461 18.437 85.397 1.00 26.10 ? ? ? ? ? ? 343 HOH B O 1
+HETATM 5511 O O . HOH D 2 . ? 4.475 11.775 80.888 1.00 27.10 ? ? ? ? ? ? 344 HOH B O 1
+HETATM 5512 O O . HOH D 2 . ? 32.910 48.668 54.258 1.00 28.47 ? ? ? ? ? ? 345 HOH B O 1
+HETATM 5513 O O . HOH D 2 . ? 4.364 18.122 63.520 1.00 32.48 ? ? ? ? ? ? 346 HOH B O 1
+HETATM 5514 O O . HOH D 2 . ? 32.630 46.727 56.890 1.00 33.74 ? ? ? ? ? ? 347 HOH B O 1
+HETATM 5515 O O . HOH D 2 . ? 16.288 41.179 43.225 1.00 58.25 ? ? ? ? ? ? 348 HOH B O 1
+HETATM 5516 O O . HOH D 2 . ? 9.666 45.043 85.325 1.00 30.90 ? ? ? ? ? ? 349 HOH B O 1
+HETATM 5517 O O . HOH D 2 . ? 11.805 24.177 95.869 1.00 48.75 ? ? ? ? ? ? 350 HOH B O 1
+HETATM 5518 O O . HOH D 2 . ? 22.242 38.779 47.166 1.00 29.13 ? ? ? ? ? ? 351 HOH B O 1
+HETATM 5519 O O . HOH D 2 . ? 3.453 48.208 74.453 1.00 40.58 ? ? ? ? ? ? 352 HOH B O 1
+HETATM 5520 O O . HOH D 2 . ? -11.224 45.171 61.549 1.00 55.91 ? ? ? ? ? ? 353 HOH B O 1
+HETATM 5521 O O . HOH D 2 . ? 19.387 51.335 56.032 1.00 27.93 ? ? ? ? ? ? 354 HOH B O 1
+HETATM 5522 O O . HOH D 2 . ? 2.032 23.410 62.979 1.00 46.81 ? ? ? ? ? ? 355 HOH B O 1
+HETATM 5523 O O . HOH D 2 . ? 7.467 15.700 94.184 1.00 35.08 ? ? ? ? ? ? 356 HOH B O 1
+HETATM 5524 O O . HOH D 2 . ? 18.756 30.581 52.741 1.00 31.41 ? ? ? ? ? ? 357 HOH B O 1
+HETATM 5525 O O . HOH D 2 . ? 6.487 51.054 56.822 1.00 29.31 ? ? ? ? ? ? 358 HOH B O 1
+HETATM 5526 O O . HOH D 2 . ? 13.121 24.203 71.251 1.00 46.50 ? ? ? ? ? ? 359 HOH B O 1
+HETATM 5527 O O . HOH D 2 . ? 17.500 53.923 70.154 1.00 32.36 ? ? ? ? ? ? 360 HOH B O 1
+HETATM 5528 O O . HOH D 2 . ? 23.444 25.786 69.799 1.00 38.24 ? ? ? ? ? ? 361 HOH B O 1
+HETATM 5529 O O . HOH D 2 . ? 22.194 35.799 89.283 1.00 30.53 ? ? ? ? ? ? 362 HOH B O 1
+HETATM 5530 O O . HOH D 2 . ? -1.186 36.601 50.287 1.00 48.92 ? ? ? ? ? ? 363 HOH B O 1
+HETATM 5531 O O . HOH D 2 . ? 24.144 52.464 62.699 1.00 31.31 ? ? ? ? ? ? 364 HOH B O 1
+HETATM 5532 O O . HOH D 2 . ? 2.291 53.667 59.537 1.00 40.22 ? ? ? ? ? ? 365 HOH B O 1
+HETATM 5533 O O . HOH D 2 . ? 0.425 51.643 58.771 1.00 32.98 ? ? ? ? ? ? 366 HOH B O 1
+HETATM 5534 O O . HOH D 2 . ? 5.091 31.699 92.420 1.00 35.57 ? ? ? ? ? ? 367 HOH B O 1
+HETATM 5535 O O . HOH D 2 . ? 32.321 45.942 91.655 1.00 52.87 ? ? ? ? ? ? 368 HOH B O 1
+HETATM 5536 O O . HOH D 2 . ? 18.563 46.577 51.453 1.00 27.08 ? ? ? ? ? ? 369 HOH B O 1
+HETATM 5537 O O . HOH D 2 . ? 17.280 52.655 56.855 1.00 35.97 ? ? ? ? ? ? 370 HOH B O 1
+HETATM 5538 O O . HOH D 2 . ? -3.601 46.622 54.884 1.00 40.65 ? ? ? ? ? ? 371 HOH B O 1
+HETATM 5539 O O . HOH D 2 . ? 28.288 44.309 50.784 1.00 50.16 ? ? ? ? ? ? 372 HOH B O 1
+HETATM 5540 O O . HOH D 2 . ? 21.146 32.821 57.676 1.00 39.27 ? ? ? ? ? ? 373 HOH B O 1
+HETATM 5541 O O . HOH D 2 . ? 0.107 15.141 68.731 1.00 44.32 ? ? ? ? ? ? 374 HOH B O 1
+HETATM 5542 O O . HOH D 2 . ? 15.916 52.384 77.418 1.00 38.73 ? ? ? ? ? ? 375 HOH B O 1
+HETATM 5543 O O . HOH D 2 . ? 26.382 29.240 84.737 1.00 34.99 ? ? ? ? ? ? 376 HOH B O 1
+HETATM 5544 O O . HOH D 2 . ? -18.219 29.808 69.614 1.00 32.85 ? ? ? ? ? ? 377 HOH B O 1
+HETATM 5545 O O . HOH D 2 . ? 28.556 28.222 80.228 1.00 38.74 ? ? ? ? ? ? 378 HOH B O 1
+HETATM 5546 O O . HOH D 2 . ? 9.034 28.051 67.305 1.00 32.99 ? ? ? ? ? ? 379 HOH B O 1
+HETATM 5547 O O . HOH D 2 . ? 26.642 25.242 95.920 1.00 39.74 ? ? ? ? ? ? 380 HOH B O 1
+HETATM 5548 O O . HOH D 2 . ? 10.488 33.782 51.265 1.00 34.16 ? ? ? ? ? ? 382 HOH B O 1
+HETATM 5549 O O . HOH D 2 . ? 18.477 47.625 85.435 1.00 33.25 ? ? ? ? ? ? 383 HOH B O 1
+HETATM 5550 O O . HOH D 2 . ? -10.288 15.489 75.489 1.00 43.76 ? ? ? ? ? ? 384 HOH B O 1
+HETATM 5551 O O . HOH D 2 . ? 6.985 6.114 76.686 1.00 40.24 ? ? ? ? ? ? 385 HOH B O 1
+HETATM 5552 O O . HOH D 2 . ? 9.284 40.209 92.226 1.00 26.97 ? ? ? ? ? ? 386 HOH B O 1
+HETATM 5553 O O . HOH D 2 . ? 2.426 43.260 77.203 1.00 37.48 ? ? ? ? ? ? 387 HOH B O 1
+HETATM 5554 O O . HOH D 2 . ? 21.594 49.319 85.641 1.00 63.27 ? ? ? ? ? ? 388 HOH B O 1
+HETATM 5555 O O . HOH D 2 . ? 3.891 42.665 81.958 1.00 28.85 ? ? ? ? ? ? 389 HOH B O 1
+HETATM 5556 O O . HOH D 2 . ? 14.554 52.382 55.766 1.00 33.31 ? ? ? ? ? ? 390 HOH B O 1
+HETATM 5557 O O . HOH D 2 . ? 19.390 40.711 45.920 1.00 34.09 ? ? ? ? ? ? 391 HOH B O 1
+HETATM 5558 O O . HOH D 2 . ? 1.779 49.905 71.347 1.00 43.27 ? ? ? ? ? ? 392 HOH B O 1
+HETATM 5559 O O . HOH D 2 . ? -7.135 21.945 57.471 1.00 38.93 ? ? ? ? ? ? 394 HOH B O 1
+HETATM 5560 O O . HOH D 2 . ? -4.084 46.475 67.409 1.00 35.80 ? ? ? ? ? ? 395 HOH B O 1
+HETATM 5561 O O . HOH D 2 . ? -0.011 52.405 62.898 1.00 44.36 ? ? ? ? ? ? 396 HOH B O 1
+HETATM 5562 O O . HOH D 2 . ? 11.370 15.515 60.542 1.00 46.65 ? ? ? ? ? ? 398 HOH B O 1
+HETATM 5563 O O . HOH D 2 . ? 28.570 37.378 53.924 1.00 58.86 ? ? ? ? ? ? 399 HOH B O 1
+HETATM 5564 O O . HOH D 2 . ? 0.768 30.031 56.195 1.00 48.36 ? ? ? ? ? ? 400 HOH B O 1
+HETATM 5565 O O . HOH D 2 . ? -12.502 46.812 64.587 1.00 41.50 ? ? ? ? ? ? 401 HOH B O 1
+HETATM 5566 O O . HOH D 2 . ? 25.213 40.882 48.238 1.00 46.86 ? ? ? ? ? ? 402 HOH B O 1
+HETATM 5567 O O . HOH D 2 . ? 25.580 22.893 84.946 1.00 45.70 ? ? ? ? ? ? 403 HOH B O 1
+HETATM 5568 O O . HOH D 2 . ? -2.249 11.540 87.002 1.00 31.82 ? ? ? ? ? ? 404 HOH B O 1
+HETATM 5569 O O . HOH D 2 . ? 25.308 49.851 52.412 1.00 37.89 ? ? ? ? ? ? 405 HOH B O 1
+HETATM 5570 O O . HOH D 2 . ? 24.661 42.533 73.312 1.00 42.30 ? ? ? ? ? ? 406 HOH B O 1
+HETATM 5571 O O . HOH D 2 . ? 2.972 11.241 82.743 1.00 44.00 ? ? ? ? ? ? 407 HOH B O 1
+HETATM 5572 O O . HOH D 2 . ? 13.602 48.749 82.587 1.00 35.11 ? ? ? ? ? ? 408 HOH B O 1
+HETATM 5573 O O . HOH D 2 . ? 27.776 57.429 37.966 1.00 38.85 ? ? ? ? ? ? 409 HOH B O 1
+HETATM 5574 O O . HOH D 2 . ? 12.082 51.920 56.347 1.00 40.47 ? ? ? ? ? ? 410 HOH B O 1
+HETATM 5575 O O . HOH D 2 . ? 27.993 46.209 81.546 1.00 34.53 ? ? ? ? ? ? 411 HOH B O 1
+HETATM 5576 O O . HOH D 2 . ? -12.836 35.702 59.217 1.00 56.62 ? ? ? ? ? ? 412 HOH B O 1
+HETATM 5577 O O . HOH D 2 . ? 14.774 23.856 76.256 1.00 54.46 ? ? ? ? ? ? 413 HOH B O 1
+HETATM 5578 O O . HOH D 2 . ? 17.265 54.862 74.559 1.00 41.62 ? ? ? ? ? ? 414 HOH B O 1
+HETATM 5579 O O . HOH D 2 . ? 14.436 24.254 94.784 1.00 49.31 ? ? ? ? ? ? 415 HOH B O 1
+HETATM 5580 O O . HOH D 2 . ? 31.277 34.474 57.710 1.00 48.63 ? ? ? ? ? ? 416 HOH B O 1
+HETATM 5581 O O . HOH D 2 . ? 3.921 54.887 60.562 1.00 38.97 ? ? ? ? ? ? 417 HOH B O 1
+HETATM 5582 O O . HOH D 2 . ? 7.279 57.053 60.698 1.00 42.99 ? ? ? ? ? ? 418 HOH B O 1
+HETATM 5583 O O . HOH D 2 . ? 12.783 56.454 69.886 1.00 59.67 ? ? ? ? ? ? 419 HOH B O 1
+HETATM 5584 O O . HOH D 2 . ? 9.287 54.924 62.562 1.00 55.31 ? ? ? ? ? ? 420 HOH B O 1
+HETATM 5585 O O . HOH D 2 . ? 6.435 26.733 64.945 1.00 45.61 ? ? ? ? ? ? 421 HOH B O 1
+HETATM 5586 O O . HOH D 2 . ? 27.163 48.475 71.511 1.00 36.69 ? ? ? ? ? ? 422 HOH B O 1
+HETATM 5587 O O . HOH D 2 . ? 32.717 39.475 56.975 1.00 66.63 ? ? ? ? ? ? 423 HOH B O 1
+HETATM 5588 O O . HOH D 2 . ? 13.945 54.932 62.936 1.00 44.37 ? ? ? ? ? ? 424 HOH B O 1
+HETATM 5589 O O . HOH D 2 . ? -16.352 27.758 82.727 1.00 59.88 ? ? ? ? ? ? 425 HOH B O 1
+HETATM 5590 O O . HOH D 2 . ? -10.226 28.273 58.851 1.00 22.92 ? ? ? ? ? ? 426 HOH B O 1
+HETATM 5591 O O . HOH D 2 . ? 15.345 37.556 43.119 1.00 30.79 ? ? ? ? ? ? 427 HOH B O 1
+HETATM 5592 O O . HOH D 2 . ? 14.902 34.782 60.183 1.00 29.59 ? ? ? ? ? ? 428 HOH B O 1
+HETATM 5593 O O . HOH D 2 . ? 12.342 40.180 92.912 1.00 35.70 ? ? ? ? ? ? 429 HOH B O 1
+HETATM 5594 O O . HOH D 2 . ? 18.635 30.601 57.111 1.00 30.88 ? ? ? ? ? ? 430 HOH B O 1
+HETATM 5595 O O . HOH D 2 . ? -7.115 10.825 84.024 1.00 40.05 ? ? ? ? ? ? 431 HOH B O 1
+HETATM 5596 O O . HOH D 2 . ? 22.562 46.248 86.460 1.00 37.42 ? ? ? ? ? ? 432 HOH B O 1
+HETATM 5597 O O . HOH D 2 . ? 14.941 53.849 75.753 1.00 44.97 ? ? ? ? ? ? 433 HOH B O 1
+HETATM 5598 O O . HOH D 2 . ? 6.418 51.509 76.317 1.00 42.82 ? ? ? ? ? ? 434 HOH B O 1
+HETATM 5599 O O . HOH D 2 . ? -3.377 13.540 89.150 1.00 49.63 ? ? ? ? ? ? 435 HOH B O 1
+HETATM 5600 O O . HOH D 2 . ? 17.524 26.763 66.833 1.00 45.16 ? ? ? ? ? ? 436 HOH B O 1
+HETATM 5601 O O . HOH D 2 . ? 14.163 52.054 80.027 1.00 42.40 ? ? ? ? ? ? 437 HOH B O 1
+HETATM 5602 O O . HOH D 2 . ? -14.268 19.606 63.930 1.00 53.29 ? ? ? ? ? ? 438 HOH B O 1
+HETATM 5603 O O . HOH D 2 . ? 24.388 33.353 87.899 1.00 51.55 ? ? ? ? ? ? 439 HOH B O 1
+HETATM 5604 O O . HOH D 2 . ? 26.499 35.132 53.196 1.00 50.30 ? ? ? ? ? ? 440 HOH B O 1
+HETATM 5605 O O . HOH D 2 . ? 20.910 24.375 68.203 1.00 41.47 ? ? ? ? ? ? 441 HOH B O 1
+HETATM 5606 O O . HOH D 2 . ? 12.592 22.023 74.150 1.00 48.62 ? ? ? ? ? ? 442 HOH B O 1
+HETATM 5607 O O . HOH D 2 . ? 27.810 51.436 60.171 1.00 47.01 ? ? ? ? ? ? 443 HOH B O 1
+HETATM 5608 O O . HOH D 2 . ? 20.572 32.850 90.940 1.00 39.22 ? ? ? ? ? ? 444 HOH B O 1
+HETATM 5609 O O . HOH D 2 . ? 7.283 45.036 85.904 1.00 47.83 ? ? ? ? ? ? 445 HOH B O 1
+HETATM 5610 O O . HOH D 2 . ? 19.416 49.282 52.360 1.00 62.10 ? ? ? ? ? ? 446 HOH B O 1
+HETATM 5611 O O . HOH D 2 . ? -6.500 47.108 60.081 1.00 46.04 ? ? ? ? ? ? 447 HOH B O 1
+HETATM 5612 O O . HOH D 2 . ? 29.110 49.027 69.273 1.00 40.84 ? ? ? ? ? ? 448 HOH B O 1
+HETATM 5613 O O . HOH D 2 . ? 23.798 27.669 65.029 1.00 46.57 ? ? ? ? ? ? 449 HOH B O 1
+HETATM 5614 O O . HOH D 2 . ? -15.229 44.157 67.678 1.00 50.74 ? ? ? ? ? ? 450 HOH B O 1
+HETATM 5615 O O . HOH D 2 . ? 18.882 25.750 65.244 1.00 45.94 ? ? ? ? ? ? 451 HOH B O 1
+HETATM 5616 O O . HOH D 2 . ? 16.513 52.748 52.843 1.00 51.82 ? ? ? ? ? ? 452 HOH B O 1
+HETATM 5617 O O . HOH D 2 . ? 30.078 50.954 62.668 1.00 65.77 ? ? ? ? ? ? 453 HOH B O 1
+HETATM 5618 O O . HOH D 2 . ? -13.923 24.553 83.514 1.00 42.38 ? ? ? ? ? ? 454 HOH B O 1
+HETATM 5619 O O . HOH D 2 . ? 11.887 26.977 67.039 1.00 50.06 ? ? ? ? ? ? 455 HOH B O 1
+HETATM 5620 O O . HOH D 2 . ? 4.457 32.773 95.166 1.00 54.07 ? ? ? ? ? ? 456 HOH B O 1
+HETATM 5621 O O . HOH D 2 . ? 22.641 45.784 49.039 1.00 62.26 ? ? ? ? ? ? 457 HOH B O 1
+#
+loop_
+_pdbx_poly_seq_scheme.asym_id
+_pdbx_poly_seq_scheme.entity_id
+_pdbx_poly_seq_scheme.seq_id
+_pdbx_poly_seq_scheme.mon_id
+_pdbx_poly_seq_scheme.ndb_seq_num
+_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_seq_num
+_pdbx_poly_seq_scheme.auth_seq_num
+_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_mon_id
+_pdbx_poly_seq_scheme.auth_mon_id
+_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_strand_id
+_pdbx_poly_seq_scheme.pdb_ins_code
+_pdbx_poly_seq_scheme.hetero
+A 1 1 PRO 1 491 ? ? ? A . n
+A 1 2 GLY 2 492 ? ? ? A . n
+A 1 3 GLN 3 493 ? ? ? A . n
+A 1 4 GLY 4 494 ? ? ? A . n
+A 1 5 ASP 5 495 ? ? ? A . n
+A 1 6 VAL 6 496 ? ? ? A . n
+A 1 7 GLN 7 497 ? ? ? A . n
+A 1 8 THR 8 498 ? ? ? A . n
+A 1 9 PRO 9 499 ? ? ? A . n
+A 1 10 ASN 10 500 ? ? ? A . n
+A 1 11 PRO 11 501 ? ? ? A . n
+A 1 12 SER 12 502 ? ? ? A . n
+A 1 13 VAL 13 503 ? ? ? A . n
+A 1 14 THR 14 504 ? ? ? A . n
+A 1 15 PRO 15 505 ? ? ? A . n
+A 1 16 THR 16 506 ? ? ? A . n
+A 1 17 GLN 17 507 ? ? ? A . n
+A 1 18 THR 18 508 ? ? ? A . n
+A 1 19 PRO 19 509 ? ? ? A . n
+A 1 20 ILE 20 510 ? ? ? A . n
+A 1 21 PRO 21 511 ? ? ? A . n
+A 1 22 THR 22 512 ? ? ? A . n
+A 1 23 ILE 23 513 ? ? ? A . n
+A 1 24 SER 24 514 ? ? ? A . n
+A 1 25 GLY 25 515 ? ? ? A . n
+A 1 26 ASN 26 516 516 ASN ASN A . n
+A 1 27 ALA 27 517 517 ALA ALA A . n
+A 1 28 LEU 28 518 518 LEU LEU A . n
+A 1 29 ARG 29 519 519 ARG ARG A . n
+A 1 30 ASP 30 520 520 ASP ASP A . n
+A 1 31 TYR 31 521 521 TYR TYR A . n
+A 1 32 ALA 32 522 522 ALA ALA A . n
+A 1 33 GLU 33 523 523 GLU GLU A . n
+A 1 34 ALA 34 524 524 ALA ALA A . n
+A 1 35 ARG 35 525 525 ARG ARG A . n
+A 1 36 GLY 36 526 526 GLY GLY A . n
+A 1 37 ILE 37 527 527 ILE ILE A . n
+A 1 38 LYS 38 528 528 LYS LYS A . n
+A 1 39 ILE 39 529 529 ILE ILE A . n
+A 1 40 GLY 40 530 530 GLY GLY A . n
+A 1 41 THR 41 531 531 THR THR A . n
+A 1 42 CYS 42 532 532 CYS CYS A . n
+A 1 43 VAL 43 533 533 VAL VAL A . n
+A 1 44 ASN 44 534 534 ASN ASN A . n
+A 1 45 TYR 45 535 535 TYR TYR A . n
+A 1 46 PRO 46 536 536 PRO PRO A . n
+A 1 47 PHE 47 537 537 PHE PHE A . n
+A 1 48 TYR 48 538 538 TYR TYR A . n
+A 1 49 ASN 49 539 539 ASN ASN A . n
+A 1 50 ASN 50 540 540 ASN ASN A . n
+A 1 51 SER 51 541 541 SER SER A . n
+A 1 52 ASP 52 542 542 ASP ASP A . n
+A 1 53 PRO 53 543 543 PRO PRO A . n
+A 1 54 THR 54 544 544 THR THR A . n
+A 1 55 TYR 55 545 545 TYR TYR A . n
+A 1 56 ASN 56 546 546 ASN ASN A . n
+A 1 57 SER 57 547 547 SER SER A . n
+A 1 58 ILE 58 548 548 ILE ILE A . n
+A 1 59 LEU 59 549 549 LEU LEU A . n
+A 1 60 GLN 60 550 550 GLN GLN A . n
+A 1 61 ARG 61 551 551 ARG ARG A . n
+A 1 62 GLU 62 552 552 GLU GLU A . n
+A 1 63 PHE 63 553 553 PHE PHE A . n
+A 1 64 SER 64 554 554 SER SER A . n
+A 1 65 MET 65 555 555 MET MET A . n
+A 1 66 VAL 66 556 556 VAL VAL A . n
+A 1 67 VAL 67 557 557 VAL VAL A . n
+A 1 68 CYS 68 558 558 CYS CYS A . n
+A 1 69 GLU 69 559 559 GLU GLU A . n
+A 1 70 ASN 70 560 560 ASN ASN A . n
+A 1 71 GLU 71 561 561 GLU GLU A . n
+A 1 72 MET 72 562 562 MET MET A . n
+A 1 73 LYS 73 563 563 LYS LYS A . n
+A 1 74 PHE 74 564 564 PHE PHE A . n
+A 1 75 ASP 75 565 565 ASP ASP A . n
+A 1 76 ALA 76 566 566 ALA ALA A . n
+A 1 77 LEU 77 567 567 LEU LEU A . n
+A 1 78 GLN 78 568 568 GLN GLN A . n
+A 1 79 PRO 79 569 569 PRO PRO A . n
+A 1 80 ARG 80 570 570 ARG ARG A . n
+A 1 81 GLN 81 571 571 GLN GLN A . n
+A 1 82 ASN 82 572 572 ASN ASN A . n
+A 1 83 VAL 83 573 573 VAL VAL A . n
+A 1 84 PHE 84 574 574 PHE PHE A . n
+A 1 85 ASP 85 575 575 ASP ASP A . n
+A 1 86 PHE 86 576 576 PHE PHE A . n
+A 1 87 SER 87 577 577 SER SER A . n
+A 1 88 LYS 88 578 578 LYS LYS A . n
+A 1 89 GLY 89 579 579 GLY GLY A . n
+A 1 90 ASP 90 580 580 ASP ASP A . n
+A 1 91 GLN 91 581 581 GLN GLN A . n
+A 1 92 LEU 92 582 582 LEU LEU A . n
+A 1 93 LEU 93 583 583 LEU LEU A . n
+A 1 94 ALA 94 584 584 ALA ALA A . n
+A 1 95 PHE 95 585 585 PHE PHE A . n
+A 1 96 ALA 96 586 586 ALA ALA A . n
+A 1 97 GLU 97 587 587 GLU GLU A . n
+A 1 98 ARG 98 588 588 ARG ARG A . n
+A 1 99 ASN 99 589 589 ASN ASN A . n
+A 1 100 GLY 100 590 590 GLY GLY A . n
+A 1 101 MET 101 591 591 MET MET A . n
+A 1 102 GLN 102 592 592 GLN GLN A . n
+A 1 103 MET 103 593 593 MET MET A . n
+A 1 104 ARG 104 594 594 ARG ARG A . n
+A 1 105 GLY 105 595 595 GLY GLY A . n
+A 1 106 HIS 106 596 596 HIS HIS A . n
+A 1 107 THR 107 597 597 THR THR A . n
+A 1 108 LEU 108 598 598 LEU LEU A . n
+A 1 109 ILE 109 599 599 ILE ILE A . n
+A 1 110 TRP 110 600 600 TRP TRP A . n
+A 1 111 HIS 111 601 601 HIS HIS A . n
+A 1 112 ASN 112 602 602 ASN ASN A . n
+A 1 113 GLN 113 603 603 GLN GLN A . n
+A 1 114 ASN 114 604 604 ASN ASN A . n
+A 1 115 PRO 115 605 605 PRO PRO A . n
+A 1 116 SER 116 606 606 SER SER A . n
+A 1 117 TRP 117 607 607 TRP TRP A . n
+A 1 118 LEU 118 608 608 LEU LEU A . n
+A 1 119 THR 119 609 609 THR THR A . n
+A 1 120 ASN 120 610 610 ASN ASN A . n
+A 1 121 GLY 121 611 611 GLY GLY A . n
+A 1 122 ASN 122 612 612 ASN ASN A . n
+A 1 123 TRP 123 613 613 TRP TRP A . n
+A 1 124 ASN 124 614 614 ASN ASN A . n
+A 1 125 ARG 125 615 615 ARG ARG A . n
+A 1 126 ASP 126 616 616 ASP ASP A . n
+A 1 127 SER 127 617 617 SER SER A . n
+A 1 128 LEU 128 618 618 LEU LEU A . n
+A 1 129 LEU 129 619 619 LEU LEU A . n
+A 1 130 ALA 130 620 620 ALA ALA A . n
+A 1 131 VAL 131 621 621 VAL VAL A . n
+A 1 132 MET 132 622 622 MET MET A . n
+A 1 133 LYS 133 623 623 LYS LYS A . n
+A 1 134 ASN 134 624 624 ASN ASN A . n
+A 1 135 HIS 135 625 625 HIS HIS A . n
+A 1 136 ILE 136 626 626 ILE ILE A . n
+A 1 137 THR 137 627 627 THR THR A . n
+A 1 138 THR 138 628 628 THR THR A . n
+A 1 139 VAL 139 629 629 VAL VAL A . n
+A 1 140 MET 140 630 630 MET MET A . n
+A 1 141 THR 141 631 631 THR THR A . n
+A 1 142 HIS 142 632 632 HIS HIS A . n
+A 1 143 TYR 143 633 633 TYR TYR A . n
+A 1 144 LYS 144 634 634 LYS LYS A . n
+A 1 145 GLY 145 635 635 GLY GLY A . n
+A 1 146 LYS 146 636 636 LYS LYS A . n
+A 1 147 ILE 147 637 637 ILE ILE A . n
+A 1 148 VAL 148 638 638 VAL VAL A . n
+A 1 149 GLU 149 639 639 GLU GLU A . n
+A 1 150 TRP 150 640 640 TRP TRP A . n
+A 1 151 ASP 151 641 641 ASP ASP A . n
+A 1 152 VAL 152 642 642 VAL VAL A . n
+A 1 153 ALA 153 643 643 ALA ALA A . n
+A 1 154 ASN 154 644 644 ASN ASN A . n
+A 1 155 GLU 155 645 645 GLU GLU A . n
+A 1 156 CYS 156 646 646 CYS CYS A . n
+A 1 157 MET 157 647 647 MET MET A . n
+A 1 158 ASP 158 648 648 ASP ASP A . n
+A 1 159 ASP 159 649 649 ASP ASP A . n
+A 1 160 SER 160 650 650 SER SER A . n
+A 1 161 GLY 161 651 651 GLY GLY A . n
+A 1 162 ASN 162 652 652 ASN ASN A . n
+A 1 163 GLY 163 653 653 GLY GLY A . n
+A 1 164 LEU 164 654 654 LEU LEU A . n
+A 1 165 ARG 165 655 655 ARG ARG A . n
+A 1 166 SER 166 656 656 SER SER A . n
+A 1 167 SER 167 657 657 SER SER A . n
+A 1 168 ILE 168 658 658 ILE ILE A . n
+A 1 169 TRP 169 659 659 TRP TRP A . n
+A 1 170 ARG 170 660 660 ARG ARG A . n
+A 1 171 ASN 171 661 661 ASN ASN A . n
+A 1 172 VAL 172 662 662 VAL VAL A . n
+A 1 173 ILE 173 663 663 ILE ILE A . n
+A 1 174 GLY 174 664 664 GLY GLY A . n
+A 1 175 GLN 175 665 665 GLN GLN A . n
+A 1 176 ASP 176 666 666 ASP ASP A . n
+A 1 177 TYR 177 667 667 TYR TYR A . n
+A 1 178 LEU 178 668 668 LEU LEU A . n
+A 1 179 ASP 179 669 669 ASP ASP A . n
+A 1 180 TYR 180 670 670 TYR TYR A . n
+A 1 181 ALA 181 671 671 ALA ALA A . n
+A 1 182 PHE 182 672 672 PHE PHE A . n
+A 1 183 ARG 183 673 673 ARG ARG A . n
+A 1 184 TYR 184 674 674 TYR TYR A . n
+A 1 185 ALA 185 675 675 ALA ALA A . n
+A 1 186 ARG 186 676 676 ARG ARG A . n
+A 1 187 GLU 187 677 677 GLU GLU A . n
+A 1 188 ALA 188 678 678 ALA ALA A . n
+A 1 189 ASP 189 679 679 ASP ASP A . n
+A 1 190 PRO 190 680 680 PRO PRO A . n
+A 1 191 ASP 191 681 681 ASP ASP A . n
+A 1 192 ALA 192 682 682 ALA ALA A . n
+A 1 193 LEU 193 683 683 LEU LEU A . n
+A 1 194 LEU 194 684 684 LEU LEU A . n
+A 1 195 PHE 195 685 685 PHE PHE A . n
+A 1 196 TYR 196 686 686 TYR TYR A . n
+A 1 197 ASN 197 687 687 ASN ASN A . n
+A 1 198 ASP 198 688 688 ASP ASP A . n
+A 1 199 TYR 199 689 689 TYR TYR A . n
+A 1 200 ASN 200 690 690 ASN ASN A . n
+A 1 201 ILE 201 691 691 ILE ILE A . n
+A 1 202 GLU 202 692 692 GLU GLU A . n
+A 1 203 ASP 203 693 693 ASP ASP A . n
+A 1 204 LEU 204 694 694 LEU LEU A . n
+A 1 205 GLY 205 695 695 GLY GLY A . n
+A 1 206 PRO 206 696 696 PRO PRO A . n
+A 1 207 LYS 207 697 697 LYS LYS A . n
+A 1 208 SER 208 698 698 SER SER A . n
+A 1 209 ASN 209 699 699 ASN ASN A . n
+A 1 210 ALA 210 700 700 ALA ALA A . n
+A 1 211 VAL 211 701 701 VAL VAL A . n
+A 1 212 PHE 212 702 702 PHE PHE A . n
+A 1 213 ASN 213 703 703 ASN ASN A . n
+A 1 214 MET 214 704 704 MET MET A . n
+A 1 215 ILE 215 705 705 ILE ILE A . n
+A 1 216 LYS 216 706 706 LYS LYS A . n
+A 1 217 SER 217 707 707 SER SER A . n
+A 1 218 MET 218 708 708 MET MET A . n
+A 1 219 LYS 219 709 709 LYS LYS A . n
+A 1 220 GLU 220 710 710 GLU GLU A . n
+A 1 221 ARG 221 711 711 ARG ARG A . n
+A 1 222 GLY 222 712 712 GLY GLY A . n
+A 1 223 VAL 223 713 713 VAL VAL A . n
+A 1 224 PRO 224 714 714 PRO PRO A . n
+A 1 225 ILE 225 715 715 ILE ILE A . n
+A 1 226 ASP 226 716 716 ASP ASP A . n
+A 1 227 GLY 227 717 717 GLY GLY A . n
+A 1 228 VAL 228 718 718 VAL VAL A . n
+A 1 229 GLY 229 719 719 GLY GLY A . n
+A 1 230 PHE 230 720 720 PHE PHE A . n
+A 1 231 GLN 231 721 721 GLN GLN A . n
+A 1 232 CYS 232 722 722 CYS CYS A . n
+A 1 233 HIS 233 723 723 HIS HIS A . n
+A 1 234 PHE 234 724 724 PHE PHE A . n
+A 1 235 ILE 235 725 725 ILE ILE A . n
+A 1 236 ASN 236 726 726 ASN ASN A . n
+A 1 237 GLY 237 727 727 GLY GLY A . n
+A 1 238 MET 238 728 728 MET MET A . n
+A 1 239 SER 239 729 729 SER SER A . n
+A 1 240 PRO 240 730 730 PRO PRO A . n
+A 1 241 GLU 241 731 731 GLU GLU A . n
+A 1 242 TYR 242 732 732 TYR TYR A . n
+A 1 243 LEU 243 733 733 LEU LEU A . n
+A 1 244 ALA 244 734 734 ALA ALA A . n
+A 1 245 SER 245 735 735 SER SER A . n
+A 1 246 ILE 246 736 736 ILE ILE A . n
+A 1 247 ASP 247 737 737 ASP ASP A . n
+A 1 248 GLN 248 738 738 GLN GLN A . n
+A 1 249 ASN 249 739 739 ASN ASN A . n
+A 1 250 ILE 250 740 740 ILE ILE A . n
+A 1 251 LYS 251 741 741 LYS LYS A . n
+A 1 252 ARG 252 742 742 ARG ARG A . n
+A 1 253 TYR 253 743 743 TYR TYR A . n
+A 1 254 ALA 254 744 744 ALA ALA A . n
+A 1 255 GLU 255 745 745 GLU GLU A . n
+A 1 256 ILE 256 746 746 ILE ILE A . n
+A 1 257 GLY 257 747 747 GLY GLY A . n
+A 1 258 VAL 258 748 748 VAL VAL A . n
+A 1 259 ILE 259 749 749 ILE ILE A . n
+A 1 260 VAL 260 750 750 VAL VAL A . n
+A 1 261 SER 261 751 751 SER SER A . n
+A 1 262 PHE 262 752 752 PHE PHE A . n
+A 1 263 THR 263 753 753 THR THR A . n
+A 1 264 GLU 264 754 754 GLU GLU A . n
+A 1 265 ILE 265 755 755 ILE ILE A . n
+A 1 266 ASP 266 756 756 ASP ASP A . n
+A 1 267 ILE 267 757 757 ILE ILE A . n
+A 1 268 ARG 268 758 758 ARG ARG A . n
+A 1 269 ILE 269 759 759 ILE ILE A . n
+A 1 270 PRO 270 760 760 PRO PRO A . n
+A 1 271 GLN 271 761 761 GLN GLN A . n
+A 1 272 SER 272 762 762 SER SER A . n
+A 1 273 GLU 273 763 763 GLU GLU A . n
+A 1 274 ASN 274 764 764 ASN ASN A . n
+A 1 275 PRO 275 765 765 PRO PRO A . n
+A 1 276 ALA 276 766 766 ALA ALA A . n
+A 1 277 THR 277 767 767 THR THR A . n
+A 1 278 ALA 278 768 768 ALA ALA A . n
+A 1 279 PHE 279 769 769 PHE PHE A . n
+A 1 280 GLN 280 770 770 GLN GLN A . n
+A 1 281 VAL 281 771 771 VAL VAL A . n
+A 1 282 GLN 282 772 772 GLN GLN A . n
+A 1 283 ALA 283 773 773 ALA ALA A . n
+A 1 284 ASN 284 774 774 ASN ASN A . n
+A 1 285 ASN 285 775 775 ASN ASN A . n
+A 1 286 TYR 286 776 776 TYR TYR A . n
+A 1 287 LYS 287 777 777 LYS LYS A . n
+A 1 288 GLU 288 778 778 GLU GLU A . n
+A 1 289 LEU 289 779 779 LEU LEU A . n
+A 1 290 MET 290 780 780 MET MET A . n
+A 1 291 LYS 291 781 781 LYS LYS A . n
+A 1 292 ILE 292 782 782 ILE ILE A . n
+A 1 293 CYS 293 783 783 CYS CYS A . n
+A 1 294 LEU 294 784 784 LEU LEU A . n
+A 1 295 ALA 295 785 785 ALA ALA A . n
+A 1 296 ASN 296 786 786 ASN ASN A . n
+A 1 297 PRO 297 787 787 PRO PRO A . n
+A 1 298 ASN 298 788 788 ASN ASN A . n
+A 1 299 CYS 299 789 789 CYS CYS A . n
+A 1 300 ASN 300 790 790 ASN ASN A . n
+A 1 301 THR 301 791 791 THR THR A . n
+A 1 302 PHE 302 792 792 PHE PHE A . n
+A 1 303 VAL 303 793 793 VAL VAL A . n
+A 1 304 MET 304 794 794 MET MET A . n
+A 1 305 TRP 305 795 795 TRP TRP A . n
+A 1 306 GLY 306 796 796 GLY GLY A . n
+A 1 307 PHE 307 797 797 PHE PHE A . n
+A 1 308 THR 308 798 798 THR THR A . n
+A 1 309 ASP 309 799 799 ASP ASP A . n
+A 1 310 LYS 310 800 800 LYS LYS A . n
+A 1 311 TYR 311 801 801 TYR TYR A . n
+A 1 312 THR 312 802 802 THR THR A . n
+A 1 313 TRP 313 803 803 TRP TRP A . n
+A 1 314 ILE 314 804 804 ILE ILE A . n
+A 1 315 PRO 315 805 805 PRO PRO A . n
+A 1 316 GLY 316 806 806 GLY GLY A . n
+A 1 317 THR 317 807 807 THR THR A . n
+A 1 318 PHE 318 808 808 PHE PHE A . n
+A 1 319 PRO 319 809 809 PRO PRO A . n
+A 1 320 GLY 320 810 810 GLY GLY A . n
+A 1 321 TYR 321 811 811 TYR TYR A . n
+A 1 322 GLY 322 812 812 GLY GLY A . n
+A 1 323 ASN 323 813 813 ASN ASN A . n
+A 1 324 PRO 324 814 814 PRO PRO A . n
+A 1 325 LEU 325 815 815 LEU LEU A . n
+A 1 326 ILE 326 816 816 ILE ILE A . n
+A 1 327 TYR 327 817 817 TYR TYR A . n
+A 1 328 ASP 328 818 818 ASP ASP A . n
+A 1 329 SER 329 819 819 SER SER A . n
+A 1 330 ASN 330 820 820 ASN ASN A . n
+A 1 331 TYR 331 821 821 TYR TYR A . n
+A 1 332 ASN 332 822 822 ASN ASN A . n
+A 1 333 PRO 333 823 823 PRO PRO A . n
+A 1 334 LYS 334 824 824 LYS LYS A . n
+A 1 335 PRO 335 825 825 PRO PRO A . n
+A 1 336 ALA 336 826 826 ALA ALA A . n
+A 1 337 TYR 337 827 827 TYR TYR A . n
+A 1 338 ASN 338 828 828 ASN ASN A . n
+A 1 339 ALA 339 829 829 ALA ALA A . n
+A 1 340 ILE 340 830 830 ILE ILE A . n
+A 1 341 LYS 341 831 831 LYS LYS A . n
+A 1 342 GLU 342 832 832 GLU GLU A . n
+A 1 343 ALA 343 833 833 ALA ALA A . n
+A 1 344 LEU 344 834 834 LEU LEU A . n
+A 1 345 MET 345 835 835 MET MET A . n
+A 1 346 GLY 346 836 ? ? ? A . n
+A 1 347 TYR 347 837 ? ? ? A . n
+B 1 1 PRO 1 491 ? ? ? B . n
+B 1 2 GLY 2 492 ? ? ? B . n
+B 1 3 GLN 3 493 ? ? ? B . n
+B 1 4 GLY 4 494 ? ? ? B . n
+B 1 5 ASP 5 495 ? ? ? B . n
+B 1 6 VAL 6 496 ? ? ? B . n
+B 1 7 GLN 7 497 ? ? ? B . n
+B 1 8 THR 8 498 ? ? ? B . n
+B 1 9 PRO 9 499 ? ? ? B . n
+B 1 10 ASN 10 500 ? ? ? B . n
+B 1 11 PRO 11 501 ? ? ? B . n
+B 1 12 SER 12 502 ? ? ? B . n
+B 1 13 VAL 13 503 ? ? ? B . n
+B 1 14 THR 14 504 ? ? ? B . n
+B 1 15 PRO 15 505 ? ? ? B . n
+B 1 16 THR 16 506 ? ? ? B . n
+B 1 17 GLN 17 507 ? ? ? B . n
+B 1 18 THR 18 508 ? ? ? B . n
+B 1 19 PRO 19 509 ? ? ? B . n
+B 1 20 ILE 20 510 ? ? ? B . n
+B 1 21 PRO 21 511 ? ? ? B . n
+B 1 22 THR 22 512 ? ? ? B . n
+B 1 23 ILE 23 513 ? ? ? B . n
+B 1 24 SER 24 514 ? ? ? B . n
+B 1 25 GLY 25 515 ? ? ? B . n
+B 1 26 ASN 26 516 516 ASN ASN B . n
+B 1 27 ALA 27 517 517 ALA ALA B . n
+B 1 28 LEU 28 518 518 LEU LEU B . n
+B 1 29 ARG 29 519 519 ARG ARG B . n
+B 1 30 ASP 30 520 520 ASP ASP B . n
+B 1 31 TYR 31 521 521 TYR TYR B . n
+B 1 32 ALA 32 522 522 ALA ALA B . n
+B 1 33 GLU 33 523 523 GLU GLU B . n
+B 1 34 ALA 34 524 524 ALA ALA B . n
+B 1 35 ARG 35 525 525 ARG ARG B . n
+B 1 36 GLY 36 526 526 GLY GLY B . n
+B 1 37 ILE 37 527 527 ILE ILE B . n
+B 1 38 LYS 38 528 528 LYS LYS B . n
+B 1 39 ILE 39 529 529 ILE ILE B . n
+B 1 40 GLY 40 530 530 GLY GLY B . n
+B 1 41 THR 41 531 531 THR THR B . n
+B 1 42 CYS 42 532 532 CYS CYS B . n
+B 1 43 VAL 43 533 533 VAL VAL B . n
+B 1 44 ASN 44 534 534 ASN ASN B . n
+B 1 45 TYR 45 535 535 TYR TYR B . n
+B 1 46 PRO 46 536 536 PRO PRO B . n
+B 1 47 PHE 47 537 537 PHE PHE B . n
+B 1 48 TYR 48 538 538 TYR TYR B . n
+B 1 49 ASN 49 539 539 ASN ASN B . n
+B 1 50 ASN 50 540 540 ASN ASN B . n
+B 1 51 SER 51 541 541 SER SER B . n
+B 1 52 ASP 52 542 542 ASP ASP B . n
+B 1 53 PRO 53 543 543 PRO PRO B . n
+B 1 54 THR 54 544 544 THR THR B . n
+B 1 55 TYR 55 545 545 TYR TYR B . n
+B 1 56 ASN 56 546 546 ASN ASN B . n
+B 1 57 SER 57 547 547 SER SER B . n
+B 1 58 ILE 58 548 548 ILE ILE B . n
+B 1 59 LEU 59 549 549 LEU LEU B . n
+B 1 60 GLN 60 550 550 GLN GLN B . n
+B 1 61 ARG 61 551 551 ARG ARG B . n
+B 1 62 GLU 62 552 552 GLU GLU B . n
+B 1 63 PHE 63 553 553 PHE PHE B . n
+B 1 64 SER 64 554 554 SER SER B . n
+B 1 65 MET 65 555 555 MET MET B . n
+B 1 66 VAL 66 556 556 VAL VAL B . n
+B 1 67 VAL 67 557 557 VAL VAL B . n
+B 1 68 CYS 68 558 558 CYS CYS B . n
+B 1 69 GLU 69 559 559 GLU GLU B . n
+B 1 70 ASN 70 560 560 ASN ASN B . n
+B 1 71 GLU 71 561 561 GLU GLU B . n
+B 1 72 MET 72 562 562 MET MET B . n
+B 1 73 LYS 73 563 563 LYS LYS B . n
+B 1 74 PHE 74 564 564 PHE PHE B . n
+B 1 75 ASP 75 565 565 ASP ASP B . n
+B 1 76 ALA 76 566 566 ALA ALA B . n
+B 1 77 LEU 77 567 567 LEU LEU B . n
+B 1 78 GLN 78 568 568 GLN GLN B . n
+B 1 79 PRO 79 569 569 PRO PRO B . n
+B 1 80 ARG 80 570 570 ARG ARG B . n
+B 1 81 GLN 81 571 571 GLN GLN B . n
+B 1 82 ASN 82 572 572 ASN ASN B . n
+B 1 83 VAL 83 573 573 VAL VAL B . n
+B 1 84 PHE 84 574 574 PHE PHE B . n
+B 1 85 ASP 85 575 575 ASP ASP B . n
+B 1 86 PHE 86 576 576 PHE PHE B . n
+B 1 87 SER 87 577 577 SER SER B . n
+B 1 88 LYS 88 578 578 LYS LYS B . n
+B 1 89 GLY 89 579 579 GLY GLY B . n
+B 1 90 ASP 90 580 580 ASP ASP B . n
+B 1 91 GLN 91 581 581 GLN GLN B . n
+B 1 92 LEU 92 582 582 LEU LEU B . n
+B 1 93 LEU 93 583 583 LEU LEU B . n
+B 1 94 ALA 94 584 584 ALA ALA B . n
+B 1 95 PHE 95 585 585 PHE PHE B . n
+B 1 96 ALA 96 586 586 ALA ALA B . n
+B 1 97 GLU 97 587 587 GLU GLU B . n
+B 1 98 ARG 98 588 588 ARG ARG B . n
+B 1 99 ASN 99 589 589 ASN ASN B . n
+B 1 100 GLY 100 590 590 GLY GLY B . n
+B 1 101 MET 101 591 591 MET MET B . n
+B 1 102 GLN 102 592 592 GLN GLN B . n
+B 1 103 MET 103 593 593 MET MET B . n
+B 1 104 ARG 104 594 594 ARG ARG B . n
+B 1 105 GLY 105 595 595 GLY GLY B . n
+B 1 106 HIS 106 596 596 HIS HIS B . n
+B 1 107 THR 107 597 597 THR THR B . n
+B 1 108 LEU 108 598 598 LEU LEU B . n
+B 1 109 ILE 109 599 599 ILE ILE B . n
+B 1 110 TRP 110 600 600 TRP TRP B . n
+B 1 111 HIS 111 601 601 HIS HIS B . n
+B 1 112 ASN 112 602 602 ASN ASN B . n
+B 1 113 GLN 113 603 603 GLN GLN B . n
+B 1 114 ASN 114 604 604 ASN ASN B . n
+B 1 115 PRO 115 605 605 PRO PRO B . n
+B 1 116 SER 116 606 606 SER SER B . n
+B 1 117 TRP 117 607 607 TRP TRP B . n
+B 1 118 LEU 118 608 608 LEU LEU B . n
+B 1 119 THR 119 609 609 THR THR B . n
+B 1 120 ASN 120 610 610 ASN ASN B . n
+B 1 121 GLY 121 611 611 GLY GLY B . n
+B 1 122 ASN 122 612 612 ASN ASN B . n
+B 1 123 TRP 123 613 613 TRP TRP B . n
+B 1 124 ASN 124 614 614 ASN ASN B . n
+B 1 125 ARG 125 615 615 ARG ARG B . n
+B 1 126 ASP 126 616 616 ASP ASP B . n
+B 1 127 SER 127 617 617 SER SER B . n
+B 1 128 LEU 128 618 618 LEU LEU B . n
+B 1 129 LEU 129 619 619 LEU LEU B . n
+B 1 130 ALA 130 620 620 ALA ALA B . n
+B 1 131 VAL 131 621 621 VAL VAL B . n
+B 1 132 MET 132 622 622 MET MET B . n
+B 1 133 LYS 133 623 623 LYS LYS B . n
+B 1 134 ASN 134 624 624 ASN ASN B . n
+B 1 135 HIS 135 625 625 HIS HIS B . n
+B 1 136 ILE 136 626 626 ILE ILE B . n
+B 1 137 THR 137 627 627 THR THR B . n
+B 1 138 THR 138 628 628 THR THR B . n
+B 1 139 VAL 139 629 629 VAL VAL B . n
+B 1 140 MET 140 630 630 MET MET B . n
+B 1 141 THR 141 631 631 THR THR B . n
+B 1 142 HIS 142 632 632 HIS HIS B . n
+B 1 143 TYR 143 633 633 TYR TYR B . n
+B 1 144 LYS 144 634 634 LYS LYS B . n
+B 1 145 GLY 145 635 635 GLY GLY B . n
+B 1 146 LYS 146 636 636 LYS LYS B . n
+B 1 147 ILE 147 637 637 ILE ILE B . n
+B 1 148 VAL 148 638 638 VAL VAL B . n
+B 1 149 GLU 149 639 639 GLU GLU B . n
+B 1 150 TRP 150 640 640 TRP TRP B . n
+B 1 151 ASP 151 641 641 ASP ASP B . n
+B 1 152 VAL 152 642 642 VAL VAL B . n
+B 1 153 ALA 153 643 643 ALA ALA B . n
+B 1 154 ASN 154 644 644 ASN ASN B . n
+B 1 155 GLU 155 645 645 GLU GLU B . n
+B 1 156 CYS 156 646 646 CYS CYS B . n
+B 1 157 MET 157 647 647 MET MET B . n
+B 1 158 ASP 158 648 648 ASP ASP B . n
+B 1 159 ASP 159 649 649 ASP ASP B . n
+B 1 160 SER 160 650 650 SER SER B . n
+B 1 161 GLY 161 651 651 GLY GLY B . n
+B 1 162 ASN 162 652 652 ASN ASN B . n
+B 1 163 GLY 163 653 653 GLY GLY B . n
+B 1 164 LEU 164 654 654 LEU LEU B . n
+B 1 165 ARG 165 655 655 ARG ARG B . n
+B 1 166 SER 166 656 656 SER SER B . n
+B 1 167 SER 167 657 657 SER SER B . n
+B 1 168 ILE 168 658 658 ILE ILE B . n
+B 1 169 TRP 169 659 659 TRP TRP B . n
+B 1 170 ARG 170 660 660 ARG ARG B . n
+B 1 171 ASN 171 661 661 ASN ASN B . n
+B 1 172 VAL 172 662 662 VAL VAL B . n
+B 1 173 ILE 173 663 663 ILE ILE B . n
+B 1 174 GLY 174 664 664 GLY GLY B . n
+B 1 175 GLN 175 665 665 GLN GLN B . n
+B 1 176 ASP 176 666 666 ASP ASP B . n
+B 1 177 TYR 177 667 667 TYR TYR B . n
+B 1 178 LEU 178 668 668 LEU LEU B . n
+B 1 179 ASP 179 669 669 ASP ASP B . n
+B 1 180 TYR 180 670 670 TYR TYR B . n
+B 1 181 ALA 181 671 671 ALA ALA B . n
+B 1 182 PHE 182 672 672 PHE PHE B . n
+B 1 183 ARG 183 673 673 ARG ARG B . n
+B 1 184 TYR 184 674 674 TYR TYR B . n
+B 1 185 ALA 185 675 675 ALA ALA B . n
+B 1 186 ARG 186 676 676 ARG ARG B . n
+B 1 187 GLU 187 677 677 GLU GLU B . n
+B 1 188 ALA 188 678 678 ALA ALA B . n
+B 1 189 ASP 189 679 679 ASP ASP B . n
+B 1 190 PRO 190 680 680 PRO PRO B . n
+B 1 191 ASP 191 681 681 ASP ASP B . n
+B 1 192 ALA 192 682 682 ALA ALA B . n
+B 1 193 LEU 193 683 683 LEU LEU B . n
+B 1 194 LEU 194 684 684 LEU LEU B . n
+B 1 195 PHE 195 685 685 PHE PHE B . n
+B 1 196 TYR 196 686 686 TYR TYR B . n
+B 1 197 ASN 197 687 687 ASN ASN B . n
+B 1 198 ASP 198 688 688 ASP ASP B . n
+B 1 199 TYR 199 689 689 TYR TYR B . n
+B 1 200 ASN 200 690 690 ASN ASN B . n
+B 1 201 ILE 201 691 691 ILE ILE B . n
+B 1 202 GLU 202 692 692 GLU GLU B . n
+B 1 203 ASP 203 693 693 ASP ASP B . n
+B 1 204 LEU 204 694 694 LEU LEU B . n
+B 1 205 GLY 205 695 695 GLY GLY B . n
+B 1 206 PRO 206 696 696 PRO PRO B . n
+B 1 207 LYS 207 697 697 LYS LYS B . n
+B 1 208 SER 208 698 698 SER SER B . n
+B 1 209 ASN 209 699 699 ASN ASN B . n
+B 1 210 ALA 210 700 700 ALA ALA B . n
+B 1 211 VAL 211 701 701 VAL VAL B . n
+B 1 212 PHE 212 702 702 PHE PHE B . n
+B 1 213 ASN 213 703 703 ASN ASN B . n
+B 1 214 MET 214 704 704 MET MET B . n
+B 1 215 ILE 215 705 705 ILE ILE B . n
+B 1 216 LYS 216 706 706 LYS LYS B . n
+B 1 217 SER 217 707 707 SER SER B . n
+B 1 218 MET 218 708 708 MET MET B . n
+B 1 219 LYS 219 709 709 LYS LYS B . n
+B 1 220 GLU 220 710 710 GLU GLU B . n
+B 1 221 ARG 221 711 711 ARG ARG B . n
+B 1 222 GLY 222 712 712 GLY GLY B . n
+B 1 223 VAL 223 713 713 VAL VAL B . n
+B 1 224 PRO 224 714 714 PRO PRO B . n
+B 1 225 ILE 225 715 715 ILE ILE B . n
+B 1 226 ASP 226 716 716 ASP ASP B . n
+B 1 227 GLY 227 717 717 GLY GLY B . n
+B 1 228 VAL 228 718 718 VAL VAL B . n
+B 1 229 GLY 229 719 719 GLY GLY B . n
+B 1 230 PHE 230 720 720 PHE PHE B . n
+B 1 231 GLN 231 721 721 GLN GLN B . n
+B 1 232 CYS 232 722 722 CYS CYS B . n
+B 1 233 HIS 233 723 723 HIS HIS B . n
+B 1 234 PHE 234 724 724 PHE PHE B . n
+B 1 235 ILE 235 725 725 ILE ILE B . n
+B 1 236 ASN 236 726 726 ASN ASN B . n
+B 1 237 GLY 237 727 727 GLY GLY B . n
+B 1 238 MET 238 728 728 MET MET B . n
+B 1 239 SER 239 729 729 SER SER B . n
+B 1 240 PRO 240 730 730 PRO PRO B . n
+B 1 241 GLU 241 731 731 GLU GLU B . n
+B 1 242 TYR 242 732 732 TYR TYR B . n
+B 1 243 LEU 243 733 733 LEU LEU B . n
+B 1 244 ALA 244 734 734 ALA ALA B . n
+B 1 245 SER 245 735 735 SER SER B . n
+B 1 246 ILE 246 736 736 ILE ILE B . n
+B 1 247 ASP 247 737 737 ASP ASP B . n
+B 1 248 GLN 248 738 738 GLN GLN B . n
+B 1 249 ASN 249 739 739 ASN ASN B . n
+B 1 250 ILE 250 740 740 ILE ILE B . n
+B 1 251 LYS 251 741 741 LYS LYS B . n
+B 1 252 ARG 252 742 742 ARG ARG B . n
+B 1 253 TYR 253 743 743 TYR TYR B . n
+B 1 254 ALA 254 744 744 ALA ALA B . n
+B 1 255 GLU 255 745 745 GLU GLU B . n
+B 1 256 ILE 256 746 746 ILE ILE B . n
+B 1 257 GLY 257 747 747 GLY GLY B . n
+B 1 258 VAL 258 748 748 VAL VAL B . n
+B 1 259 ILE 259 749 749 ILE ILE B . n
+B 1 260 VAL 260 750 750 VAL VAL B . n
+B 1 261 SER 261 751 751 SER SER B . n
+B 1 262 PHE 262 752 752 PHE PHE B . n
+B 1 263 THR 263 753 753 THR THR B . n
+B 1 264 GLU 264 754 754 GLU GLU B . n
+B 1 265 ILE 265 755 755 ILE ILE B . n
+B 1 266 ASP 266 756 756 ASP ASP B . n
+B 1 267 ILE 267 757 757 ILE ILE B . n
+B 1 268 ARG 268 758 758 ARG ARG B . n
+B 1 269 ILE 269 759 759 ILE ILE B . n
+B 1 270 PRO 270 760 760 PRO PRO B . n
+B 1 271 GLN 271 761 761 GLN GLN B . n
+B 1 272 SER 272 762 762 SER SER B . n
+B 1 273 GLU 273 763 763 GLU GLU B . n
+B 1 274 ASN 274 764 764 ASN ASN B . n
+B 1 275 PRO 275 765 765 PRO PRO B . n
+B 1 276 ALA 276 766 766 ALA ALA B . n
+B 1 277 THR 277 767 767 THR THR B . n
+B 1 278 ALA 278 768 768 ALA ALA B . n
+B 1 279 PHE 279 769 769 PHE PHE B . n
+B 1 280 GLN 280 770 770 GLN GLN B . n
+B 1 281 VAL 281 771 771 VAL VAL B . n
+B 1 282 GLN 282 772 772 GLN GLN B . n
+B 1 283 ALA 283 773 773 ALA ALA B . n
+B 1 284 ASN 284 774 774 ASN ASN B . n
+B 1 285 ASN 285 775 775 ASN ASN B . n
+B 1 286 TYR 286 776 776 TYR TYR B . n
+B 1 287 LYS 287 777 777 LYS LYS B . n
+B 1 288 GLU 288 778 778 GLU GLU B . n
+B 1 289 LEU 289 779 779 LEU LEU B . n
+B 1 290 MET 290 780 780 MET MET B . n
+B 1 291 LYS 291 781 781 LYS LYS B . n
+B 1 292 ILE 292 782 782 ILE ILE B . n
+B 1 293 CYS 293 783 783 CYS CYS B . n
+B 1 294 LEU 294 784 784 LEU LEU B . n
+B 1 295 ALA 295 785 785 ALA ALA B . n
+B 1 296 ASN 296 786 786 ASN ASN B . n
+B 1 297 PRO 297 787 787 PRO PRO B . n
+B 1 298 ASN 298 788 788 ASN ASN B . n
+B 1 299 CYS 299 789 789 CYS CYS B . n
+B 1 300 ASN 300 790 790 ASN ASN B . n
+B 1 301 THR 301 791 791 THR THR B . n
+B 1 302 PHE 302 792 792 PHE PHE B . n
+B 1 303 VAL 303 793 793 VAL VAL B . n
+B 1 304 MET 304 794 794 MET MET B . n
+B 1 305 TRP 305 795 795 TRP TRP B . n
+B 1 306 GLY 306 796 796 GLY GLY B . n
+B 1 307 PHE 307 797 797 PHE PHE B . n
+B 1 308 THR 308 798 798 THR THR B . n
+B 1 309 ASP 309 799 799 ASP ASP B . n
+B 1 310 LYS 310 800 800 LYS LYS B . n
+B 1 311 TYR 311 801 801 TYR TYR B . n
+B 1 312 THR 312 802 802 THR THR B . n
+B 1 313 TRP 313 803 803 TRP TRP B . n
+B 1 314 ILE 314 804 804 ILE ILE B . n
+B 1 315 PRO 315 805 805 PRO PRO B . n
+B 1 316 GLY 316 806 806 GLY GLY B . n
+B 1 317 THR 317 807 807 THR THR B . n
+B 1 318 PHE 318 808 808 PHE PHE B . n
+B 1 319 PRO 319 809 809 PRO PRO B . n
+B 1 320 GLY 320 810 810 GLY GLY B . n
+B 1 321 TYR 321 811 811 TYR TYR B . n
+B 1 322 GLY 322 812 812 GLY GLY B . n
+B 1 323 ASN 323 813 813 ASN ASN B . n
+B 1 324 PRO 324 814 814 PRO PRO B . n
+B 1 325 LEU 325 815 815 LEU LEU B . n
+B 1 326 ILE 326 816 816 ILE ILE B . n
+B 1 327 TYR 327 817 817 TYR TYR B . n
+B 1 328 ASP 328 818 818 ASP ASP B . n
+B 1 329 SER 329 819 819 SER SER B . n
+B 1 330 ASN 330 820 820 ASN ASN B . n
+B 1 331 TYR 331 821 821 TYR TYR B . n
+B 1 332 ASN 332 822 822 ASN ASN B . n
+B 1 333 PRO 333 823 823 PRO PRO B . n
+B 1 334 LYS 334 824 824 LYS LYS B . n
+B 1 335 PRO 335 825 825 PRO PRO B . n
+B 1 336 ALA 336 826 826 ALA ALA B . n
+B 1 337 TYR 337 827 827 TYR TYR B . n
+B 1 338 ASN 338 828 828 ASN ASN B . n
+B 1 339 ALA 339 829 829 ALA ALA B . n
+B 1 340 ILE 340 830 830 ILE ILE B . n
+B 1 341 LYS 341 831 831 LYS LYS B . n
+B 1 342 GLU 342 832 832 GLU GLU B . n
+B 1 343 ALA 343 833 833 ALA ALA B . n
+B 1 344 LEU 344 834 834 LEU LEU B . n
+B 1 345 MET 345 835 835 MET MET B . n
+B 1 346 GLY 346 836 ? ? ? B . n
+B 1 347 TYR 347 837 ? ? ? B . n
+#
+loop_
+_pdbx_version.entry_id
+_pdbx_version.revision_date
+_pdbx_version.major_version
+_pdbx_version.minor_version
+_pdbx_version.revision_type
+_pdbx_version.details
+1XYZ 2008-03-24 3 2 'Version format compliance' 'compliance with PDB format V.3.15'
+1XYZ 2011-07-13 4 0000 'Version format compliance' 'compliance with PDB Exchange Dictionary V4'
+#
+loop_
+_software.name
+_software.classification
+_software.version
+_software.citation_id
+_software.pdbx_ordinal
+ARP/wARP 'model building' . ? 1
+X-PLOR 'model building' . ? 2
+ARP/wARP refinement . ? 3
+X-PLOR refinement . ? 4
+#
+loop_
+_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.id
+_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.polymer_flag
+_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.occupancy_flag
+_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_model_num
+_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_asym_id
+_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_comp_id
+_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.auth_seq_id
+_pdbx_unobs_or_zero_occ_residues.PDB_ins_code
+1 Y 1 1 A PRO 491 ?
+2 Y 1 1 A GLY 492 ?
+3 Y 1 1 A GLN 493 ?
+4 Y 1 1 A GLY 494 ?
+5 Y 1 1 A ASP 495 ?
+6 Y 1 1 A VAL 496 ?
+7 Y 1 1 A GLN 497 ?
+8 Y 1 1 A THR 498 ?
+9 Y 1 1 A PRO 499 ?
+10 Y 1 1 A ASN 500 ?
+11 Y 1 1 A PRO 501 ?
+12 Y 1 1 A SER 502 ?
+13 Y 1 1 A VAL 503 ?
+14 Y 1 1 A THR 504 ?
+15 Y 1 1 A PRO 505 ?
+16 Y 1 1 A THR 506 ?
+17 Y 1 1 A GLN 507 ?
+18 Y 1 1 A THR 508 ?
+19 Y 1 1 A PRO 509 ?
+20 Y 1 1 A ILE 510 ?
+21 Y 1 1 A PRO 511 ?
+22 Y 1 1 A THR 512 ?
+23 Y 1 1 A ILE 513 ?
+24 Y 1 1 A SER 514 ?
+25 Y 1 1 A GLY 515 ?
+26 Y 1 1 A GLY 836 ?
+27 Y 1 1 A TYR 837 ?
+28 Y 1 1 B PRO 491 ?
+29 Y 1 1 B GLY 492 ?
+30 Y 1 1 B GLN 493 ?
+31 Y 1 1 B GLY 494 ?
+32 Y 1 1 B ASP 495 ?
+33 Y 1 1 B VAL 496 ?
+34 Y 1 1 B GLN 497 ?
+35 Y 1 1 B THR 498 ?
+36 Y 1 1 B PRO 499 ?
+37 Y 1 1 B ASN 500 ?
+38 Y 1 1 B PRO 501 ?
+39 Y 1 1 B SER 502 ?
+40 Y 1 1 B VAL 503 ?
+41 Y 1 1 B THR 504 ?
+42 Y 1 1 B PRO 505 ?
+43 Y 1 1 B THR 506 ?
+44 Y 1 1 B GLN 507 ?
+45 Y 1 1 B THR 508 ?
+46 Y 1 1 B PRO 509 ?
+47 Y 1 1 B ILE 510 ?
+48 Y 1 1 B PRO 511 ?
+49 Y 1 1 B THR 512 ?
+50 Y 1 1 B ILE 513 ?
+51 Y 1 1 B SER 514 ?
+52 Y 1 1 B GLY 515 ?
+53 Y 1 1 B GLY 836 ?
+54 Y 1 1 B TYR 837 ?
+#
+loop_
+_pdbx_struct_assembly.id
+_pdbx_struct_assembly.details
+_pdbx_struct_assembly.method_details
+_pdbx_struct_assembly.oligomeric_details
+_pdbx_struct_assembly.oligomeric_count
+1 author_defined_assembly ? monomeric 1
+2 author_defined_assembly ? monomeric 1
+#
+loop_
+_pdbx_struct_assembly_gen.assembly_id
+_pdbx_struct_assembly_gen.oper_expression
+_pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list
+1 1 A,C
+2 1 B,D
+#
+_pdbx_struct_oper_list.id 1
+_pdbx_struct_oper_list.type 'identity operation'
+_pdbx_struct_oper_list.name 1_555
+_pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation x,y,z
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][1] 1.0000000000
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][2] 0.0000000000
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[1][3] 0.0000000000
+_pdbx_struct_oper_list.vector[1] 0.0000000000
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][1] 0.0000000000
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][2] 1.0000000000
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[2][3] 0.0000000000
+_pdbx_struct_oper_list.vector[2] 0.0000000000
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][1] 0.0000000000
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][2] 0.0000000000
+_pdbx_struct_oper_list.matrix[3][3] 1.0000000000
+_pdbx_struct_oper_list.vector[3] 0.0000000000
+#
+loop_
+_pdbx_nonpoly_scheme.asym_id
+_pdbx_nonpoly_scheme.entity_id
+_pdbx_nonpoly_scheme.mon_id
+_pdbx_nonpoly_scheme.ndb_seq_num
+_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_seq_num
+_pdbx_nonpoly_scheme.auth_seq_num
+_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id
+_pdbx_nonpoly_scheme.auth_mon_id
+_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_strand_id
+_pdbx_nonpoly_scheme.pdb_ins_code
+C 2 HOH 1 1 1 HOH HOH A .
+C 2 HOH 2 2 2 HOH HOH A .
+C 2 HOH 3 3 3 HOH HOH A .
+C 2 HOH 4 4 4 HOH HOH A .
+C 2 HOH 5 5 5 HOH HOH A .
+C 2 HOH 6 6 6 HOH HOH A .
+C 2 HOH 7 7 7 HOH HOH A .
+C 2 HOH 8 8 8 HOH HOH A .
+C 2 HOH 9 9 9 HOH HOH A .
+C 2 HOH 10 10 10 HOH HOH A .
+C 2 HOH 11 11 11 HOH HOH A .
+C 2 HOH 12 12 12 HOH HOH A .
+C 2 HOH 13 13 13 HOH HOH A .
+C 2 HOH 14 14 14 HOH HOH A .
+C 2 HOH 15 15 15 HOH HOH A .
+C 2 HOH 16 16 16 HOH HOH A .
+C 2 HOH 17 17 17 HOH HOH A .
+C 2 HOH 18 18 18 HOH HOH A .
+C 2 HOH 19 19 19 HOH HOH A .
+C 2 HOH 20 20 20 HOH HOH A .
+C 2 HOH 21 21 21 HOH HOH A .
+C 2 HOH 22 22 22 HOH HOH A .
+C 2 HOH 23 23 23 HOH HOH A .
+C 2 HOH 24 24 24 HOH HOH A .
+C 2 HOH 25 25 25 HOH HOH A .
+C 2 HOH 26 26 26 HOH HOH A .
+C 2 HOH 27 27 27 HOH HOH A .
+C 2 HOH 28 28 28 HOH HOH A .
+C 2 HOH 29 29 29 HOH HOH A .
+C 2 HOH 30 30 30 HOH HOH A .
+C 2 HOH 31 31 31 HOH HOH A .
+C 2 HOH 32 32 32 HOH HOH A .
+C 2 HOH 33 33 33 HOH HOH A .
+C 2 HOH 34 34 34 HOH HOH A .
+C 2 HOH 35 35 35 HOH HOH A .
+C 2 HOH 36 36 36 HOH HOH A .
+C 2 HOH 37 37 37 HOH HOH A .
+C 2 HOH 38 38 38 HOH HOH A .
+C 2 HOH 39 39 39 HOH HOH A .
+C 2 HOH 40 40 40 HOH HOH A .
+C 2 HOH 41 41 41 HOH HOH A .
+C 2 HOH 42 42 42 HOH HOH A .
+C 2 HOH 43 43 43 HOH HOH A .
+C 2 HOH 44 44 44 HOH HOH A .
+C 2 HOH 45 45 45 HOH HOH A .
+C 2 HOH 46 46 46 HOH HOH A .
+C 2 HOH 47 47 47 HOH HOH A .
+C 2 HOH 48 48 48 HOH HOH A .
+C 2 HOH 49 49 49 HOH HOH A .
+C 2 HOH 50 50 50 HOH HOH A .
+C 2 HOH 51 51 51 HOH HOH A .
+C 2 HOH 52 52 52 HOH HOH A .
+C 2 HOH 53 53 53 HOH HOH A .
+C 2 HOH 54 54 54 HOH HOH A .
+C 2 HOH 55 55 55 HOH HOH A .
+C 2 HOH 56 56 56 HOH HOH A .
+C 2 HOH 57 57 57 HOH HOH A .
+C 2 HOH 58 58 58 HOH HOH A .
+C 2 HOH 59 59 59 HOH HOH A .
+C 2 HOH 60 60 60 HOH HOH A .
+C 2 HOH 61 61 61 HOH HOH A .
+C 2 HOH 62 62 62 HOH HOH A .
+C 2 HOH 63 63 63 HOH HOH A .
+C 2 HOH 64 64 64 HOH HOH A .
+C 2 HOH 65 65 65 HOH HOH A .
+C 2 HOH 66 66 66 HOH HOH A .
+C 2 HOH 67 67 67 HOH HOH A .
+C 2 HOH 68 68 68 HOH HOH A .
+C 2 HOH 69 69 69 HOH HOH A .
+C 2 HOH 70 70 70 HOH HOH A .
+C 2 HOH 71 71 71 HOH HOH A .
+C 2 HOH 72 72 72 HOH HOH A .
+C 2 HOH 73 73 73 HOH HOH A .
+C 2 HOH 74 74 74 HOH HOH A .
+C 2 HOH 75 75 75 HOH HOH A .
+C 2 HOH 76 76 76 HOH HOH A .
+C 2 HOH 77 77 77 HOH HOH A .
+C 2 HOH 78 78 78 HOH HOH A .
+C 2 HOH 79 79 79 HOH HOH A .
+C 2 HOH 80 80 80 HOH HOH A .
+C 2 HOH 81 81 81 HOH HOH A .
+C 2 HOH 82 82 82 HOH HOH A .
+C 2 HOH 83 83 83 HOH HOH A .
+C 2 HOH 84 84 84 HOH HOH A .
+C 2 HOH 85 85 85 HOH HOH A .
+C 2 HOH 86 86 86 HOH HOH A .
+C 2 HOH 87 87 87 HOH HOH A .
+C 2 HOH 88 88 88 HOH HOH A .
+C 2 HOH 89 89 89 HOH HOH A .
+C 2 HOH 90 90 90 HOH HOH A .
+C 2 HOH 91 91 91 HOH HOH A .
+C 2 HOH 92 92 92 HOH HOH A .
+C 2 HOH 93 93 93 HOH HOH A .
+C 2 HOH 94 94 94 HOH HOH A .
+C 2 HOH 95 95 95 HOH HOH A .
+C 2 HOH 96 96 96 HOH HOH A .
+C 2 HOH 97 97 97 HOH HOH A .
+C 2 HOH 98 98 98 HOH HOH A .
+C 2 HOH 99 99 99 HOH HOH A .
+C 2 HOH 100 100 100 HOH HOH A .
+C 2 HOH 101 101 101 HOH HOH A .
+C 2 HOH 102 102 102 HOH HOH A .
+C 2 HOH 103 103 103 HOH HOH A .
+C 2 HOH 104 104 104 HOH HOH A .
+C 2 HOH 105 105 105 HOH HOH A .
+C 2 HOH 106 106 106 HOH HOH A .
+C 2 HOH 107 107 107 HOH HOH A .
+C 2 HOH 108 108 108 HOH HOH A .
+C 2 HOH 109 109 109 HOH HOH A .
+C 2 HOH 110 110 110 HOH HOH A .
+C 2 HOH 111 111 111 HOH HOH A .
+C 2 HOH 112 112 112 HOH HOH A .
+C 2 HOH 113 113 113 HOH HOH A .
+C 2 HOH 114 114 114 HOH HOH A .
+C 2 HOH 115 115 115 HOH HOH A .
+C 2 HOH 116 117 117 HOH HOH A .
+C 2 HOH 117 118 118 HOH HOH A .
+C 2 HOH 118 119 119 HOH HOH A .
+C 2 HOH 119 120 120 HOH HOH A .
+C 2 HOH 120 121 121 HOH HOH A .
+C 2 HOH 121 122 122 HOH HOH A .
+C 2 HOH 122 123 123 HOH HOH A .
+C 2 HOH 123 124 124 HOH HOH A .
+C 2 HOH 124 125 125 HOH HOH A .
+C 2 HOH 125 126 126 HOH HOH A .
+C 2 HOH 126 127 127 HOH HOH A .
+C 2 HOH 127 128 128 HOH HOH A .
+C 2 HOH 128 129 129 HOH HOH A .
+C 2 HOH 129 130 130 HOH HOH A .
+C 2 HOH 130 131 131 HOH HOH A .
+C 2 HOH 131 132 132 HOH HOH A .
+C 2 HOH 132 133 133 HOH HOH A .
+C 2 HOH 133 134 134 HOH HOH A .
+C 2 HOH 134 135 135 HOH HOH A .
+C 2 HOH 135 136 136 HOH HOH A .
+C 2 HOH 136 137 137 HOH HOH A .
+C 2 HOH 137 138 138 HOH HOH A .
+C 2 HOH 138 139 139 HOH HOH A .
+C 2 HOH 139 140 140 HOH HOH A .
+C 2 HOH 140 141 141 HOH HOH A .
+C 2 HOH 141 142 142 HOH HOH A .
+C 2 HOH 142 143 143 HOH HOH A .
+C 2 HOH 143 144 144 HOH HOH A .
+C 2 HOH 144 145 145 HOH HOH A .
+C 2 HOH 145 146 146 HOH HOH A .
+C 2 HOH 146 147 147 HOH HOH A .
+C 2 HOH 147 148 148 HOH HOH A .
+C 2 HOH 148 149 149 HOH HOH A .
+C 2 HOH 149 150 150 HOH HOH A .
+C 2 HOH 150 151 151 HOH HOH A .
+C 2 HOH 151 152 152 HOH HOH A .
+C 2 HOH 152 153 153 HOH HOH A .
+C 2 HOH 153 154 154 HOH HOH A .
+C 2 HOH 154 155 155 HOH HOH A .
+C 2 HOH 155 156 156 HOH HOH A .
+C 2 HOH 156 157 157 HOH HOH A .
+C 2 HOH 157 158 158 HOH HOH A .
+C 2 HOH 158 159 159 HOH HOH A .
+C 2 HOH 159 160 160 HOH HOH A .
+C 2 HOH 160 161 161 HOH HOH A .
+C 2 HOH 161 162 162 HOH HOH A .
+C 2 HOH 162 163 163 HOH HOH A .
+C 2 HOH 163 164 164 HOH HOH A .
+C 2 HOH 164 165 165 HOH HOH A .
+C 2 HOH 165 166 166 HOH HOH A .
+C 2 HOH 166 167 167 HOH HOH A .
+C 2 HOH 167 168 168 HOH HOH A .
+C 2 HOH 168 169 169 HOH HOH A .
+C 2 HOH 169 170 170 HOH HOH A .
+C 2 HOH 170 172 172 HOH HOH A .
+C 2 HOH 171 173 173 HOH HOH A .
+C 2 HOH 172 174 174 HOH HOH A .
+C 2 HOH 173 175 175 HOH HOH A .
+C 2 HOH 174 176 176 HOH HOH A .
+C 2 HOH 175 177 177 HOH HOH A .
+C 2 HOH 176 178 178 HOH HOH A .
+C 2 HOH 177 179 179 HOH HOH A .
+C 2 HOH 178 180 180 HOH HOH A .
+C 2 HOH 179 181 181 HOH HOH A .
+C 2 HOH 180 182 182 HOH HOH A .
+C 2 HOH 181 183 183 HOH HOH A .
+C 2 HOH 182 184 184 HOH HOH A .
+C 2 HOH 183 185 185 HOH HOH A .
+C 2 HOH 184 186 186 HOH HOH A .
+C 2 HOH 185 187 187 HOH HOH A .
+C 2 HOH 186 188 188 HOH HOH A .
+C 2 HOH 187 189 189 HOH HOH A .
+C 2 HOH 188 190 190 HOH HOH A .
+C 2 HOH 189 191 191 HOH HOH A .
+C 2 HOH 190 192 192 HOH HOH A .
+C 2 HOH 191 193 193 HOH HOH A .
+C 2 HOH 192 194 194 HOH HOH A .
+C 2 HOH 193 195 195 HOH HOH A .
+C 2 HOH 194 196 196 HOH HOH A .
+C 2 HOH 195 197 197 HOH HOH A .
+C 2 HOH 196 198 198 HOH HOH A .
+C 2 HOH 197 199 199 HOH HOH A .
+C 2 HOH 198 200 200 HOH HOH A .
+C 2 HOH 199 201 201 HOH HOH A .
+C 2 HOH 200 202 202 HOH HOH A .
+C 2 HOH 201 203 203 HOH HOH A .
+C 2 HOH 202 204 204 HOH HOH A .
+C 2 HOH 203 205 205 HOH HOH A .
+C 2 HOH 204 206 206 HOH HOH A .
+C 2 HOH 205 207 207 HOH HOH A .
+C 2 HOH 206 208 208 HOH HOH A .
+C 2 HOH 207 209 209 HOH HOH A .
+C 2 HOH 208 210 210 HOH HOH A .
+C 2 HOH 209 211 211 HOH HOH A .
+C 2 HOH 210 212 212 HOH HOH A .
+C 2 HOH 211 213 213 HOH HOH A .
+C 2 HOH 212 214 214 HOH HOH A .
+C 2 HOH 213 215 215 HOH HOH A .
+C 2 HOH 214 216 216 HOH HOH A .
+C 2 HOH 215 218 218 HOH HOH A .
+C 2 HOH 216 219 219 HOH HOH A .
+C 2 HOH 217 220 220 HOH HOH A .
+C 2 HOH 218 221 221 HOH HOH A .
+C 2 HOH 219 222 222 HOH HOH A .
+C 2 HOH 220 223 223 HOH HOH A .
+C 2 HOH 221 224 224 HOH HOH A .
+C 2 HOH 222 225 225 HOH HOH A .
+C 2 HOH 223 226 226 HOH HOH A .
+C 2 HOH 224 227 227 HOH HOH A .
+C 2 HOH 225 228 228 HOH HOH A .
+C 2 HOH 226 229 229 HOH HOH A .
+C 2 HOH 227 230 230 HOH HOH A .
+C 2 HOH 228 231 231 HOH HOH A .
+C 2 HOH 229 233 233 HOH HOH A .
+C 2 HOH 230 281 48 HOH HOH A .
+C 2 HOH 231 320 87 HOH HOH A .
+C 2 HOH 232 381 148 HOH HOH A .
+C 2 HOH 233 393 160 HOH HOH A .
+C 2 HOH 234 397 164 HOH HOH A .
+D 2 HOH 1 116 116 HOH HOH B .
+D 2 HOH 2 171 171 HOH HOH B .
+D 2 HOH 3 217 217 HOH HOH B .
+D 2 HOH 4 232 232 HOH HOH B .
+D 2 HOH 5 234 1 HOH HOH B .
+D 2 HOH 6 235 2 HOH HOH B .
+D 2 HOH 7 236 3 HOH HOH B .
+D 2 HOH 8 237 4 HOH HOH B .
+D 2 HOH 9 238 5 HOH HOH B .
+D 2 HOH 10 239 6 HOH HOH B .
+D 2 HOH 11 240 7 HOH HOH B .
+D 2 HOH 12 241 8 HOH HOH B .
+D 2 HOH 13 242 9 HOH HOH B .
+D 2 HOH 14 243 10 HOH HOH B .
+D 2 HOH 15 244 11 HOH HOH B .
+D 2 HOH 16 245 12 HOH HOH B .
+D 2 HOH 17 246 13 HOH HOH B .
+D 2 HOH 18 247 14 HOH HOH B .
+D 2 HOH 19 248 15 HOH HOH B .
+D 2 HOH 20 249 16 HOH HOH B .
+D 2 HOH 21 250 17 HOH HOH B .
+D 2 HOH 22 251 18 HOH HOH B .
+D 2 HOH 23 252 19 HOH HOH B .
+D 2 HOH 24 253 20 HOH HOH B .
+D 2 HOH 25 254 21 HOH HOH B .
+D 2 HOH 26 255 22 HOH HOH B .
+D 2 HOH 27 256 23 HOH HOH B .
+D 2 HOH 28 257 24 HOH HOH B .
+D 2 HOH 29 258 25 HOH HOH B .
+D 2 HOH 30 259 26 HOH HOH B .
+D 2 HOH 31 260 27 HOH HOH B .
+D 2 HOH 32 261 28 HOH HOH B .
+D 2 HOH 33 262 29 HOH HOH B .
+D 2 HOH 34 263 30 HOH HOH B .
+D 2 HOH 35 264 31 HOH HOH B .
+D 2 HOH 36 265 32 HOH HOH B .
+D 2 HOH 37 266 33 HOH HOH B .
+D 2 HOH 38 267 34 HOH HOH B .
+D 2 HOH 39 268 35 HOH HOH B .
+D 2 HOH 40 269 36 HOH HOH B .
+D 2 HOH 41 270 37 HOH HOH B .
+D 2 HOH 42 271 38 HOH HOH B .
+D 2 HOH 43 272 39 HOH HOH B .
+D 2 HOH 44 273 40 HOH HOH B .
+D 2 HOH 45 274 41 HOH HOH B .
+D 2 HOH 46 275 42 HOH HOH B .
+D 2 HOH 47 276 43 HOH HOH B .
+D 2 HOH 48 277 44 HOH HOH B .
+D 2 HOH 49 278 45 HOH HOH B .
+D 2 HOH 50 279 46 HOH HOH B .
+D 2 HOH 51 280 47 HOH HOH B .
+D 2 HOH 52 282 49 HOH HOH B .
+D 2 HOH 53 283 50 HOH HOH B .
+D 2 HOH 54 284 51 HOH HOH B .
+D 2 HOH 55 285 52 HOH HOH B .
+D 2 HOH 56 286 53 HOH HOH B .
+D 2 HOH 57 287 54 HOH HOH B .
+D 2 HOH 58 288 55 HOH HOH B .
+D 2 HOH 59 289 56 HOH HOH B .
+D 2 HOH 60 290 57 HOH HOH B .
+D 2 HOH 61 291 58 HOH HOH B .
+D 2 HOH 62 292 59 HOH HOH B .
+D 2 HOH 63 293 60 HOH HOH B .
+D 2 HOH 64 294 61 HOH HOH B .
+D 2 HOH 65 295 62 HOH HOH B .
+D 2 HOH 66 296 63 HOH HOH B .
+D 2 HOH 67 297 64 HOH HOH B .
+D 2 HOH 68 298 65 HOH HOH B .
+D 2 HOH 69 299 66 HOH HOH B .
+D 2 HOH 70 300 67 HOH HOH B .
+D 2 HOH 71 301 68 HOH HOH B .
+D 2 HOH 72 302 69 HOH HOH B .
+D 2 HOH 73 303 70 HOH HOH B .
+D 2 HOH 74 304 71 HOH HOH B .
+D 2 HOH 75 305 72 HOH HOH B .
+D 2 HOH 76 306 73 HOH HOH B .
+D 2 HOH 77 307 74 HOH HOH B .
+D 2 HOH 78 308 75 HOH HOH B .
+D 2 HOH 79 309 76 HOH HOH B .
+D 2 HOH 80 310 77 HOH HOH B .
+D 2 HOH 81 311 78 HOH HOH B .
+D 2 HOH 82 312 79 HOH HOH B .
+D 2 HOH 83 313 80 HOH HOH B .
+D 2 HOH 84 314 81 HOH HOH B .
+D 2 HOH 85 315 82 HOH HOH B .
+D 2 HOH 86 316 83 HOH HOH B .
+D 2 HOH 87 317 84 HOH HOH B .
+D 2 HOH 88 318 85 HOH HOH B .
+D 2 HOH 89 319 86 HOH HOH B .
+D 2 HOH 90 321 88 HOH HOH B .
+D 2 HOH 91 322 89 HOH HOH B .
+D 2 HOH 92 323 90 HOH HOH B .
+D 2 HOH 93 324 91 HOH HOH B .
+D 2 HOH 94 325 92 HOH HOH B .
+D 2 HOH 95 326 93 HOH HOH B .
+D 2 HOH 96 327 94 HOH HOH B .
+D 2 HOH 97 328 95 HOH HOH B .
+D 2 HOH 98 329 96 HOH HOH B .
+D 2 HOH 99 330 97 HOH HOH B .
+D 2 HOH 100 331 98 HOH HOH B .
+D 2 HOH 101 332 99 HOH HOH B .
+D 2 HOH 102 333 100 HOH HOH B .
+D 2 HOH 103 334 101 HOH HOH B .
+D 2 HOH 104 335 102 HOH HOH B .
+D 2 HOH 105 336 103 HOH HOH B .
+D 2 HOH 106 337 104 HOH HOH B .
+D 2 HOH 107 338 105 HOH HOH B .
+D 2 HOH 108 339 106 HOH HOH B .
+D 2 HOH 109 340 107 HOH HOH B .
+D 2 HOH 110 341 108 HOH HOH B .
+D 2 HOH 111 342 109 HOH HOH B .
+D 2 HOH 112 343 110 HOH HOH B .
+D 2 HOH 113 344 111 HOH HOH B .
+D 2 HOH 114 345 112 HOH HOH B .
+D 2 HOH 115 346 113 HOH HOH B .
+D 2 HOH 116 347 114 HOH HOH B .
+D 2 HOH 117 348 115 HOH HOH B .
+D 2 HOH 118 349 116 HOH HOH B .
+D 2 HOH 119 350 117 HOH HOH B .
+D 2 HOH 120 351 118 HOH HOH B .
+D 2 HOH 121 352 119 HOH HOH B .
+D 2 HOH 122 353 120 HOH HOH B .
+D 2 HOH 123 354 121 HOH HOH B .
+D 2 HOH 124 355 122 HOH HOH B .
+D 2 HOH 125 356 123 HOH HOH B .
+D 2 HOH 126 357 124 HOH HOH B .
+D 2 HOH 127 358 125 HOH HOH B .
+D 2 HOH 128 359 126 HOH HOH B .
+D 2 HOH 129 360 127 HOH HOH B .
+D 2 HOH 130 361 128 HOH HOH B .
+D 2 HOH 131 362 129 HOH HOH B .
+D 2 HOH 132 363 130 HOH HOH B .
+D 2 HOH 133 364 131 HOH HOH B .
+D 2 HOH 134 365 132 HOH HOH B .
+D 2 HOH 135 366 133 HOH HOH B .
+D 2 HOH 136 367 134 HOH HOH B .
+D 2 HOH 137 368 135 HOH HOH B .
+D 2 HOH 138 369 136 HOH HOH B .
+D 2 HOH 139 370 137 HOH HOH B .
+D 2 HOH 140 371 138 HOH HOH B .
+D 2 HOH 141 372 139 HOH HOH B .
+D 2 HOH 142 373 140 HOH HOH B .
+D 2 HOH 143 374 141 HOH HOH B .
+D 2 HOH 144 375 142 HOH HOH B .
+D 2 HOH 145 376 143 HOH HOH B .
+D 2 HOH 146 377 144 HOH HOH B .
+D 2 HOH 147 378 145 HOH HOH B .
+D 2 HOH 148 379 146 HOH HOH B .
+D 2 HOH 149 380 147 HOH HOH B .
+D 2 HOH 150 382 149 HOH HOH B .
+D 2 HOH 151 383 150 HOH HOH B .
+D 2 HOH 152 384 151 HOH HOH B .
+D 2 HOH 153 385 152 HOH HOH B .
+D 2 HOH 154 386 153 HOH HOH B .
+D 2 HOH 155 387 154 HOH HOH B .
+D 2 HOH 156 388 155 HOH HOH B .
+D 2 HOH 157 389 156 HOH HOH B .
+D 2 HOH 158 390 157 HOH HOH B .
+D 2 HOH 159 391 158 HOH HOH B .
+D 2 HOH 160 392 159 HOH HOH B .
+D 2 HOH 161 394 161 HOH HOH B .
+D 2 HOH 162 395 162 HOH HOH B .
+D 2 HOH 163 396 163 HOH HOH B .
+D 2 HOH 164 398 165 HOH HOH B .
+D 2 HOH 165 399 166 HOH HOH B .
+D 2 HOH 166 400 167 HOH HOH B .
+D 2 HOH 167 401 168 HOH HOH B .
+D 2 HOH 168 402 169 HOH HOH B .
+D 2 HOH 169 403 170 HOH HOH B .
+D 2 HOH 170 404 171 HOH HOH B .
+D 2 HOH 171 405 172 HOH HOH B .
+D 2 HOH 172 406 173 HOH HOH B .
+D 2 HOH 173 407 174 HOH HOH B .
+D 2 HOH 174 408 175 HOH HOH B .
+D 2 HOH 175 409 176 HOH HOH B .
+D 2 HOH 176 410 177 HOH HOH B .
+D 2 HOH 177 411 178 HOH HOH B .
+D 2 HOH 178 412 179 HOH HOH B .
+D 2 HOH 179 413 180 HOH HOH B .
+D 2 HOH 180 414 181 HOH HOH B .
+D 2 HOH 181 415 182 HOH HOH B .
+D 2 HOH 182 416 183 HOH HOH B .
+D 2 HOH 183 417 184 HOH HOH B .
+D 2 HOH 184 418 185 HOH HOH B .
+D 2 HOH 185 419 186 HOH HOH B .
+D 2 HOH 186 420 187 HOH HOH B .
+D 2 HOH 187 421 188 HOH HOH B .
+D 2 HOH 188 422 189 HOH HOH B .
+D 2 HOH 189 423 190 HOH HOH B .
+D 2 HOH 190 424 191 HOH HOH B .
+D 2 HOH 191 425 192 HOH HOH B .
+D 2 HOH 192 426 193 HOH HOH B .
+D 2 HOH 193 427 194 HOH HOH B .
+D 2 HOH 194 428 195 HOH HOH B .
+D 2 HOH 195 429 196 HOH HOH B .
+D 2 HOH 196 430 197 HOH HOH B .
+D 2 HOH 197 431 198 HOH HOH B .
+D 2 HOH 198 432 199 HOH HOH B .
+D 2 HOH 199 433 200 HOH HOH B .
+D 2 HOH 200 434 201 HOH HOH B .
+D 2 HOH 201 435 202 HOH HOH B .
+D 2 HOH 202 436 203 HOH HOH B .
+D 2 HOH 203 437 204 HOH HOH B .
+D 2 HOH 204 438 205 HOH HOH B .
+D 2 HOH 205 439 206 HOH HOH B .
+D 2 HOH 206 440 207 HOH HOH B .
+D 2 HOH 207 441 208 HOH HOH B .
+D 2 HOH 208 442 209 HOH HOH B .
+D 2 HOH 209 443 210 HOH HOH B .
+D 2 HOH 210 444 211 HOH HOH B .
+D 2 HOH 211 445 212 HOH HOH B .
+D 2 HOH 212 446 213 HOH HOH B .
+D 2 HOH 213 447 214 HOH HOH B .
+D 2 HOH 214 448 215 HOH HOH B .
+D 2 HOH 215 449 216 HOH HOH B .
+D 2 HOH 216 450 217 HOH HOH B .
+D 2 HOH 217 451 218 HOH HOH B .
+D 2 HOH 218 452 219 HOH HOH B .
+D 2 HOH 219 453 220 HOH HOH B .
+D 2 HOH 220 454 221 HOH HOH B .
+D 2 HOH 221 455 222 HOH HOH B .
+D 2 HOH 222 456 223 HOH HOH B .
+D 2 HOH 223 457 224 HOH HOH B .
+#
+loop_
+_pdbx_validate_close_contact.id
+_pdbx_validate_close_contact.PDB_model_num
+_pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1
+_pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_1
+_pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_1
+_pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_1
+_pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_1
+_pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_1
+_pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_2
+_pdbx_validate_close_contact.auth_asym_id_2
+_pdbx_validate_close_contact.auth_comp_id_2
+_pdbx_validate_close_contact.auth_seq_id_2
+_pdbx_validate_close_contact.PDB_ins_code_2
+_pdbx_validate_close_contact.label_alt_id_2
+_pdbx_validate_close_contact.dist
+1 1 O A HOH 8 ? ? O A HOH 204 ? ? 2.06
+2 1 SD A MET 562 ? ? O A HOH 193 ? ? 2.11
+3 1 O B HOH 279 ? ? O B HOH 358 ? ? 2.16
+4 1 ND2 A ASN 828 ? ? O A HOH 104 ? ? 2.17
+5 1 O A HOH 72 ? ? O A HOH 190 ? ? 2.17
+6 1 O B HOH 312 ? ? O B HOH 369 ? ? 2.18
+7 1 O A HOH 175 ? ? O B HOH 116 ? ? 2.19
+#
+loop_
+_pdbx_validate_torsion.id
+_pdbx_validate_torsion.PDB_model_num
+_pdbx_validate_torsion.auth_comp_id
+_pdbx_validate_torsion.auth_asym_id
+_pdbx_validate_torsion.auth_seq_id
+_pdbx_validate_torsion.PDB_ins_code
+_pdbx_validate_torsion.phi
+_pdbx_validate_torsion.psi
+1 1 ASP A 693 ? -91.34 -151.50
+2 1 GLU A 754 ? -146.41 45.56
+3 1 ASN A 813 ? 38.32 59.68
+4 1 ASN B 560 ? -141.26 -17.68
+5 1 ASP B 693 ? -91.02 -150.15
+6 1 GLU B 754 ? -142.59 46.57
+7 1 SER B 762 ? 50.65 4.24
+8 1 ASN B 813 ? 36.76 61.25
+#
+loop_
+_pdbx_validate_chiral.id
+_pdbx_validate_chiral.PDB_model_num
+_pdbx_validate_chiral.auth_comp_id
+_pdbx_validate_chiral.auth_asym_id
+_pdbx_validate_chiral.auth_seq_id
+_pdbx_validate_chiral.PDB_ins_code
+_pdbx_validate_chiral.details
+_pdbx_validate_chiral.omega
+1 1 TYR A 535 ? 'Expecting L Found L OUTSIDE RANGE' 23.258
+2 1 ILE A 816 ? 'Expecting L Found L OUTSIDE RANGE' 24.740
+3 1 ASN B 572 ? 'Expecting L Found L OUTSIDE RANGE' 24.789
+#
+_pdbx_entity_nonpoly.entity_id 2
+_pdbx_entity_nonpoly.name water
+_pdbx_entity_nonpoly.comp_id HOH
+#
git://source.jalview.org / jalview.git / commitdiff